Литические ферменты Lysobacter sp. тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, доктор биологических наук Степная, Ольга Андреевна

• Степная, Ольга Андреевна
• доктор биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации доктор биологических наук Степная, Ольга Андреевна

I. ВВЕДЕНИЕ.

1.1 Состояние вопроса и актуальность проблемы.

1.2 Цель и задачи работы.

1.3 Научная новизна работы.

1.4 Практическое значение работы.

1.5 Апробация работы.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ.

1.1 Автолитические ферменты бактерий.

1.1.1 Физиологическая роль автолитических ферментов.

1.1.2 Спектр и субклеточная локализация автолитических ферментов.

1.1.2.1 Локализация автолитических ферментов в клетках грамположительных бактерий.

1.1.2.2 Локализация автолитических ферментов в клетках грамотрицательных бактерий.

1.1.3 Свойства автолитических ферментов.

1.1.4 Регуляция и контроль активности автолитических ферментов.

1.2 Внеклеточные бактериолитические ферменты.

Глава 2. КЛЕТОЧНАЯ ОБОЛОЧКА БАКТЕРИЙ.

2.1 Клеточная стенка грамположительных бактерий.

2.2 Клеточная оболочка грамотрицательных бактерий.

2.3 Пептидогликан - субстрат бактериолитических ферментов.

2.3.1 Структура пептидогликана.

Глава 3. СПОРООБРАЗУЮЩИЕ БАКТЕРИИ КАК МИШЕНИ

ЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ.

3.1 Жизненный цикл спорообразующих бактерий.

3.2 Характеристика бактериальных спор.

3.2.1 Функции оболочки спор.

Глава 4. СПЕЦИФИЧНОСТЬ БАКТЕРИОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ.

Глава 5. СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ У БАКТЕРИЙ.

5.1 Одностадийные способы секреции белков в окружающую среду у грамотрицательных бактерий.

5.2 Двухстадийные способы секреции белков в окружающую среду у грамотрицательных бактерий.

5.3 Секреция белков с помощью внешнемембранных везикул.

5.3.1 Преимущества бактерий, производящих везикулы.

III. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

Глава 6. МЕТОДЫ.

IV. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

Глава 7. ТАКСОНОМИЧЕСКОЕ ПОЛОЖЕНИЕ И СТРОЕНИЕ

ПЕПТИДОГЛИКАНА БАКТЕРИИ-ПРОДУЦЕНТА ЛИЗОАМИДАЗЫ.

Глава 8. СИСТЕМА ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ (АВТОЛИТИЧЕСКИХ) ПЕПТИДОГЛИКАНГИДРОЛАЗ Lysobacter sp.

8.1 Субстратная специфичность автолитических ферментов по отношению к пептидогликану бактерии Lysobacter sp. XL1.

8.2 Автолитические ферменты Lysobacter sp. XL1, секретирующего внеклеточные бактериолитические ферменты.

8.3 Автолитические ферменты Lysobacter sp. XL2.

Глава 9. ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ Lysobacter sp.

9.1 Система внеклеточных пептидогликангидролаз Lysobacter sp.

9.2 Нуклеотидная последовательность генов литических эндопептидаз

Л1 (AlpA) и Л5 (AlpB).

9.3 Получение рекомбинантных эндопептидаз AlpA и AlpB.

9.4 Внеклеточный полисахарид Lysobacter sp. XL1 - структура и функции.

9.5 Действие лизоамидазы и ее компонентов на различные микроорганизмы.

9.5.1 Действие лизоамидазы и ее компонентов на грамположительные бактерии.

9.5.2 Действие лизоамидазы и ее компонентов на грамотрицательные бактерии.

9.5.3 Действие лизоамидазы на зрелые споры бактерий рода Bacillus.

9.5.3.1 Исследование спор бацилл после обработки лизоамидазой методом атомно-силовой микроскопии.

9.5.3.2 Изучение роли компонентов лизоамидазы в действии препарата на зрелые споры бактерий рода Bacillus.

Глава 10. ИЗУЧЕНИЕ МЕХАНИЗМОВ СЕКРЕЦИИ БАКТЕРИОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ Lysobacter sp. XL

И Lysobacter sp. XL2 В ОКРУЖАЮЩУЮ СРЕДУ.

10.1 Обнаружение и характеристика везикул.

10.2 Обнаружение литической активности в везикулах.

10.3 Секреция гомологичных эндопептидаз Л1 (AlpA) и Л5 (AlpB).

10.3.1 Секреция через цитоплазматическую мембрану.

10.3.2 Секреция через внешнюю мембрану.

10.4 Литическое действие везикул ЬуяоЬаМег эр. ХЬ на живые клетки грамположительных, грамотрицательных бактерий, дрожжей и мицелиальных грибов.

Глава 11. ЛЕЧЕНИЕ МОДЕЛЬНОЙ СИБИРСКОЙ ЯЗВЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫМИ ПРОДУКТАМИ ЬухоЪасгег ер. ХЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Литические ферменты Lysobacter sp.»

1.1 Состояние вопроса и актуальность проблемы

Литические ферменты, разрушающие клеточные оболочки бактерий, были впервые обнаружены в слюне человека и описаны Александром Флемингом в 1922 году (Fleming, 1922). Вещество назвали лизоцимом, что означает «фермент, растворяющий бактерии». В 1929 г. Флеминг впервые описал антибактериальные свойства гриба Penicillum notatum -продуцента первого промышленного антибиотика пенициллина, за что в 1945 г. в соавторстве с Эрнестом Чейном и Говардом Флори был награжден Нобелевской премией. После выпуска пенициллина и до настоящего времени проводится постоянная работа по созданию и выпуску новых антибиотиков, что вызвано не только необходимостью получать вещества требуемой специфичности и лучшего качества, но также постоянным появлением патогенных микробов, устойчивых к любому, даже самому новому антибиотику (www.who.int). Сложившаяся в связи с этим неблагоприятная ситуация в терапии инфекционных заболеваний заставляет искать новые эффективные антимикробные средства. Многие исследователи указывают на перспективность использования в этих целях литических ферментов, так как способ их воздействия на микробы, а именно растворение микробной клетки, позволяет надеяться на отсутствие появления устойчивых к ним штаммов.

В период 50х - 70х годов 20 века проводилась интенсивная работа по поиску продуцентов таких ферментов, их выделению и изучению свойств. Сейчас известно, что многие живые организмы - от вирусов до человека - продуцируют литические ферменты. Среди бактерий обнаружены продуценты ферментов, активно лизирующих не только клетки бактерий-конкурентов, но и клетки микроорганизмов других систематических групп - дрожжей, мицелиальных грибов, простейших. Для таких бактерий в 1978 году был сформирован порядок Lysobacter ales, включающий семейство Lysobacteraceae и род Lysobacter, объединяющий четыре вида (Christensen and Cook, 1978). В эту систематическую группу были переведены бактерии, ранее относящиеся к другим родам, но по ряду свойств, а главное по литической способности, отличающиеся от их типичных представителей. В последующее время интерес к лизирующим бактериям несколько ослаб, однако сейчас они вновь стали интересовать исследователей. В период первого десятилетия 21 века выявлено одиннадцать новых видов рода Lysobacter. В результате постоянно ведущейся работы по таксономии известных микроорганизмов было скорректировано и систематическое положение рода Lysobacter. Сейчас он включен в семейство Xanthomonadaceae (Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, 2001). В литературе же до сих пор можно наблюдать очевидную путаницу в систематическом положении описываемых продуцентов литических ферментов. Например, продуцент ферментов, по всем свойствам аналогичных ферментам типового вида рода Lysobacter -Lysobacter enzymogenes - обозначается авторами как Achromobacter lyticus (Shiraki et al., 2002, Li et al., 1997).

Для бактерий, продуцирующих внеклеточные литические ферменты, как для любой бактерии, жизненно необходимы внутриклеточные автолитические ферменты, разрушающие ковалентные связи в пептидогликане - основном структурном компоненте их клеточной стенки, и играющие таким образом главную роль в процессах роста и деления. В клетках бактерий-продуцентов внеклеточных литических ферментов идет параллельный синтез и передвижение через цитоплазматическую мембрану к месту своего действия как автолитических ферментов, которые могут локализоваться в мембране, периплазме и клеточной стенке, так и внеклеточных бактериолитических ферментов, секретируемых в окружающую среду. В связи с этим встает вопрос о механизме и регуляции процесса одновременного функционирования этих ферментов, о том могут ли автолитические ферменты являться предшественниками внеклеточных бактериолитических ферментов? К настоящему времени опубликовано большое количество работ, посвященных выделению и характеристике как внеклеточных, так и внутриклеточных бактериолитических ферментов бактерий. Однако до сих пор нет сведений по сравнительному изучению у одной и той же бактерии вне- и внутриклеточных литических систем. Автолитические ферменты хорошо изучены у многих представителей грамположительных бактерий (Shockman, Holtje, 1994), у грамотрицательных, за исключением Escherichia coli (Holtje, Tuomanen, 1991), их подробно не изучали.

В 1973 году в ИБФМ АН СССР (ИБФМ РАН) по распоряжению Академии наук была начата работа по теме «Создание эффективных средств борьбы с патогенными множественно устойчивыми к антибиотикам микроорганизмами». Культуральная жидкость грамотрицательной бактерии, выделенной сотрудниками института в 1976 году из воды реки Оки в районе очистных сооружений г. Пущино, Московской области, явилась основой препарата, названного лизоамидаза и обладающего бактериолитической и протеолитической активностями. Успешные клинические испытания лизоамидазы позволили зарегестрировать ее в качестве лекарственного средства для лечения наружных инфекций, вызванных грамположительной микрофлорой. По ряду морфологических и биохимических признаков бактерия-продуцент была предположительно отнесена к роду

ХапЖотопах. Однако по ряду существенных свойств, например, по отсутствию подвижности, продуцент лизоамидазы отличался от бактерий этого рода.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Степная, Ольга Андреевна

VI. выводы

1. Бактерия-продуцент препарата лизоамидаза, штамм XL1, отнесена к роду Lysobacter, семейства Xanthomonadaceae. При длительном выращивании литически высокоактивного штамма Lysobacter sp. XL1 на средах, способствующих секреции внеклеточных продуктов, в популяции возникают и накапливаются за счет более высокой скорости роста клетки литически низкоактивного штамма Lysobacter sp. XL2. Оба штамма Lysobacter sp. при любых условиях роста образуют внешнемембранные везикулы.

2. Впервые показано, что внутриклеточная и внеклеточная литические системы бактерии Lysobacter sp. (XL1, XL2) функционируют независимо. Свойства литических ферментов - компонентов этих систем - значительно отличаются друг от друга: внутриклеточные ферменты являются кислыми белками, активными при 29°С, высоком значении ионной силы среды и щелочном значении рН; внеклеточные ферменты -щелочные белки, активные при низких значениях ионной силы, щелочном рН и высоких температурах (50°-80°С). В составе внеклеточной литической системы Lysobacter sp. XL1 обнаружено пять ферментов: мурамидаза, амидаза, три эндопептидазы, в составе литической системы Lysobacter sp. XL2 - амидаза и мурамидаза. В составе внутриклеточной литической системы Lysobacter sp. выявлено девять пептидогликангидролаз разной субстратной специфичности и локализации.

3. Впервые обнаружено, что постсекреторное электростатическое взаимодействие высокомолекулярного кислого полисахарида и ферментов Lysobacter sp. XL1 приводит к значительной стабилизации ферментов и в ряде случаев к изменению их активности. В частности полисахарид усиливает действие мурамидазы на клетки золотистого стафилококка, а литические ферменты, связанные с полисахаридом, становятся способными разрушать покоящиеся споры бактерий рода Bacillus. Полисахарид Lysobacter sp. XL1 полностью ингибирует активность ряда литических ферментов других микроорганизмов.

4. Впервые показано, что бактерия Lysobacter sp. транспортирует литические ферменты, разрушающие клетки микробов-конкурентов, в окружающее клетку пространство внутри внешнемембранных везикул. Везикулы, содержащие такие ферменты, способны лизировать живые клетки представителей различных групп микроорганизмов, например, грамотрицательных бактерий родов Pseudomonas, Proteus, Erwinia, Alcaligenes, грамположительных бактерий, относящихся к родам Bacillus, Micrococcus, Staphylococcus, Rothayibacter, дрожжей рода Candida, мицелиального гриба Sclerotinia sclerotiorum в отличие от литических ферментов, находящихся вне везикул.

163

Следовательно, такой способ секреции литических ферментов имеет для продуцента важное биологическое значение, расширяя спектр микроорганизмов, с которыми он может конкурировать в природе.

5. Установлены особенности взаимодействия литических ферментов Lysobacter sp. с нативными клетками-мишенями. Для эффективного гидролиза клеток грамположительных бактерий ферментам необходим предварительный контакт с отрицательно заряженным полимером клеточной стенки (тейхоевыми или тейхуроновыми кислотами), химическая структура этих полимеров не имеет решающего значения. Липополисахарид клеточной стенки грамотрицательных бактерий ингибирует активность литических ферментов. Нативные клетки грамотрицательных бактерий ферменты Л1-Л4 разрушают только при условии предварительной дестабилизации внешней мембраны клетки тем или иным способом (температура, полимиксин В, гентамицин, амикацин). Эндопептидаза Л5 способна лизировать нативные клетки ряда грамотрицательных бактерий.

6. Установлена структура генов двух литических эндопептидаз Lysobacter sp. XL1 -Л1 (AlpА) и Л5 (AlpB); показано, что белки синтезируются как препроферменты, пре-части состоят из 33 и 28 а.о., про- части - из 166 а.о., зрелые ферменты - из 199 и 205 а.о. соостветственно. Получены и охарактеризованы рекомбинантные Alp А и AlpB.

7. Показана возможность использования лизоамидазы и внешнемембранных везикул Lysobacter sp. XL1 для лечения и профилактики сибиреязвенной инфекции.

V. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Проблема антибиотикорезистентности микроорганизмов в настоящее время приобрела характер глобальной угрозы и требует разработки новых антибиотических препаратов с оригинальным механизмом действия и новых неантибиотических способов воздействия на инфекционный процесс. В связи с этим целью проведенной работы являлось исследование биохимических и генетических особенностей функционирования и взаимосвязи внутриклеточной и внеклеточной литических систем бактерии-продуцента препарата лизоамидаза для создания на основе полученной информации нового поколения антимикробных лекарственных средств.

В результате проведенной работы было установлено, что бактерия, продуцирующая внеклеточные литические ферменты, относится к роду Lysobacter. Исследуемый в настоящей работе штамм Lysobacter sp. XL1 был получен путем селекции из исходной культуры и депонирован во Всероссийской коллекции микроорганизмов (ВКМ В-2249Д). При длительном выращивании этого литически высокоактивного штамма на средах, способствующих секреции внеклеточных продуктов, в популяции возникают и накапливаются за счет большей скорости роста клетки литически низкоактивного штамма Lysobacter sp. XL2.

Были исследованы внутриклеточная и внеклеточная системы литических ферментов обоих штаммов этой бактерии. В составе эндоклеточной системы обоих штаммов выявлено девять ферментов разной субстратной специфичности и локализации (глюкозидазы, амидазы, эндопептидазы). В составе внеклеточной литической системы Lysobacter sp. XL1 обнаружено пять ферментов, среди которых мурамидаза (ЛЗ), амидаза (Л2), три эндопептидазы (Л1, Л4, Л5). Внеклеточная литическая система низкоактивного штамма Lysobacter sp. XL2 состоит из мурамидазы и амидазы. Показано, что свойства ферментов разных литических систем значительно отличаются друг от друга: внутриклеточные ферменты являются кислыми белками, активными при 29°С -температуре оптимального роста бактерии, высоком значении ионной силы среды и щелочном значении pH; внеклеточные ферменты - щелочные белки, активные при низких значениях ионной силы, щелочном pH и высоких температурах (50°- 80°С).

Было показано, что наряду с внеклеточными литическими ферментами Lysobacter sp. XL1 продуцирует высокомолекулярный 300 кДа), кислый полисахарид. Структура этого полисахарида образована повторяющейся единицей, состоящей из N-ацетилглюкозамина, N-ацетилмануроновой и N-ацетилглюкуроновой кислот. Постсекреторное электростатическое взаимодействие этого полисахарида и ферментов

160

Lysobacter sp. XL1 приводит не только к значительной стабилизации ферментов, но и, в ряде случаев, к изменению их активности. Полисахарид усиливает действие мурамидазы на клетки золотистого стафилококка, а литические ферменты, связанные с полисахаридом, становятся способными разрушать покоящиеся споры бактерий рода Bacillus. Полисахарид Lysobacter sp. XL1 полностью ингибирует активность ряда литических ферментов других продуцентов. Очевидно, что образование микроорганизмами таких внеклеточных комплексов является для них экологически значимым.

Для ферментов J11 и JI5 можно предположить путь секреции через цитоплазматическую мембрану в периплазму посредством Sec экспортного механизма, исходя из известной первичной структуры этого белка, а также наличия в клетках Lysobacter sp. XL1 компонента Sec машины - белка SecA.

В представленной работе впервые установлена способность клеток Lysobacter sp. XL1 и XL2 образовывать везикулы. Количество везикул, образуемых штаммом XL1 больше, чем штаммом XL2. Показано, что везикулы обоих штаммов имеют внешнемембранную природу, в процессе своего образования захватывают компоненты периплазмы и обладают бактериолитической активностью. Литическая активность везикул Lysobacter sp. XL2 обусловлена присутствием в них амидазы Л2, а литическая активность везикул Lysobacter sp. XL1 обусловлена присутсвием в них амидазы Л2 и протеиназы Л5. Таким образом, везикулы Lysobacter sp. являются естественным транспортным средством, обеспечивающим выход некоторых секретируемых белков за пределы клетки.

Ферменты, заключенные в везикулы, способны лизировать живые клетки представителей различных групп микроорганизмов, например, грамотрицательных бактерий родов Pseudomonas, Proteus, Erwinia, Alcaligenes, грамположительных бактерий, относящихся к родам Bacillus, Micrococcus, Staphylococcus, Rothayibacter, дрожжей рода Candida, мицелиального гриба Sclerotinia sclerotiorum, в отличие от литических ферментов, находящихся вне везикул. Таким образом, подобный путь секреции литических ферментов имеет для клетки-продуцента важное биологическое значение, так как расширяет спектр микроорганизмов, с которыми она может конкурировать в природе.

Установлены важные особенности взаимодействия внеклеточных литических ферментов Lysobacter sp. с нативными клетками-мишенями. Показано, что для эффективного гидролиза клеток грамположительных бактерий ферментам необходим предварительный контакт с отрицательно заряженным полимером клеточной стенки (тейхоевыми или тейхуроновыми кислотами), оказалось, что химическая структура полимера не имеет решающего значения. Нативные клетки грамотрицательных бактерий

161 литические ферменты Lysobacter sp. (за исключением J15) разрушают только при условии предварительной дестабилизации внешней мембраны клетки-мишени подходящим способом (температура, полимиксин В, гентамицин, амикацин). Литический фермент Л5 разрушает клетки грамотрицательных бактерий без предварительной обработки.

На основании полученных данных разработан и масштабирован новый регламент получения препарата лизоамидаза с высоким выходом целевого продукта (до 80%).

Разработаны способы получения двух рекомбинантных литических эндопептидаз Lysobacter sp. XL1 (Л1 и Л5) с использованием гетерологичных систем на основе Е. coli (рефолдинг из телец включения) и Pseudomonas fluorescens (очистка секретируемых белков).

Установлена возможность использования препарата лизоамидаза, а также везикул Lysobacter sp. XL1 для лечения различных форм экспериментальной сибирской язвы.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Степная, Ольга Андреевна, 2012 год

1. Безденежных И.С., Никифоров В.Н. 1980. Эпидемиологический анализ заболевания сибирской язвой в Свердловске. Микробиология. Т5. С. 111-113.

2. Бухарин О.Б., Усвяцов. 1981. Лизоцимная активность микроорганизмов. Антибиотики. № 10. С. 782-793.

3. Бухарин О.В., Гинцбург А.Л., Романова Ю.М., Эль-Регистан Г.И. 2005. Механизмы выживания бактерий. М.: Медицина. 367 С.

4. Головина И.Г. 1973. Литические ферменты микроорганизмов. Успехи микробиологии. Т 8. С 108-136.

5. Головина И.Г., Гужова Э.П., Богданова Т.И., Логинова Л.Г. 1972. О литических ферментах, образуемых термофильным актиномицетом Micromonospora vulgaris DA II-4. Микробиология. Т 42. С. 620-624.

6. Захарова И.Я., Косенко Л.В. 1982. Методы изучения микробных полисахаридов. Наукова думка. Киев. 215 С.

7. Захарова И.Я., Павлова И.Н. 1985. Литические ферменты микроорганизмов. Наукова думка. Киев. 216 С.

8. Звягинцева И.С. 1981. Внеклеточные гидролазы грамотрицательных и грамположительных микроорганизмов. Успехи микробиологии. Т16. С81-103.

9. Калебина Т.С., Кулаев И.С. 2001. Роль белков в формировании молекулярной структуры клеточной стенки дрожжей. Усп. биол. хим. Т. 41. С. 105-130.

10. Клесов A.A. 1984. Ферментативный катализ. Изд-во МГУ. Москва. 216 С.

11. Кузнецов В.Д., Гуреева М.Н., Шпокенс А.П., Уискуренас А.П. 1982. Образование литических ферментов актиномицетами. Изв. АН СССР. Биология. Т. 3. С. 440-443.

12. Кулаев И.С., Северин А.И., Абрамочкин Р.В. 1984. Бактериолитические ферменты микробного происхождения в биологии и медицине. Вестн. АМН СССР. Т. 8. С. 64-69.

13. Лобзин Ю.В., Волжанин В.М., Захаренко С.М. 2002. Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия. Т. 24, С. 104-127.

14. Маринин Л.И., Онищенко Г.Г., Степанов A.B., Старицын H.A., Кравченко Т.Б. 2006. Сибирская язва человека: эпидемиология, профилактика, диагностика, лечение. Оболенск. 357 С.

15. Мирошников К.А., Чертков О.В., Назаров П.А., Месянжинов В.В. 2006. Петидогликанлизирующие ферменты бактериофагов перспективные противобактериальные агенты. Успехи биол. химии. Т. 46. С. 65 - 98.

16. Наумова А.Б., Шашков A.C. 1997. Анионные полимеры клеточных стенок грамположительных бактерий. Биохимия. Т 62. С. 947-982.

17. Наумова И.Б. 1978. Тейхоевые кислоты в регуляции биохимических процессов у микроорганизмов. Биохимия. Т.43. С. 195-207.

18. Поздеев O.K. 2001. «Медицинская микробиология». Учебник для ВУЗов, под ред. акад. РАМН В. И. Покровского. Изд. дом «Гэотар-Мед».

19. Полевая Л.К. 1982. Гомология лизоцимов бактериального и животного происхождения. Молекулярная биология. Т. 16. С. 1211-1222.

20. Потехина Н.В. 2006. Тейхоевые кислоты актиномицетов и других грамположительных бактерий. Успехи биол. химии. Т. 46. С. 225 278.

21. Северин А.И., Маркелова Н.Ю., Афиногенова A.B., Кулаев И.С. 1987. Выделение и некоторые физико-химические свойства литической протеиназы паразитической бактерии Micavibrio admirandus. Биохимия. Т. 52. С. 1594-1599.

22. Степная O.A., Цфасман И.М., Логвина И.А., Рязанова Л.П., Муранова Т.А., Кулаев И.С. Выделение и характеристика новой внеклеточной бактериолитической эндопептидазы Lysobacter sp. XL1. Биохимия. 2005. Т. 70. С. 1250-1257.

23. Степная O.A., Северин А.И., Кулаев И.С. Некоторые физико-химические свойства литической протеазы Л2 ферментного препарата лизоамидаза, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae. Биохимия. 1986. Т 51. С. 909-915.

24. Степная О. А., Бегунова Е.А., Цфасман И,М., Кулаев И.С. 1996а. Бактериолитический ферментный препарат лизоамидаза: выделение и некоторые физико-химические свойства внеклеточной мурамидазы бактерии Xanthomonas sp. Биохимия. 61. С. 648-655.

25. Степная О.А., Цфасман И.М., Ледова Л.А., Петрикевич С.Б., Бегунова Е.А., Кулаев И.С. 19966. Бактериолитический ферментный препарат лизоамидаза. Очистка и некоторые свойства бактериолитической пептидазы L1. Биохимия. Т. 61. С. 656-663.

26. Стрешинская Г.М., Наумова И.Б., Панина Л.И. 1979. Химический состав клеточной стенки Streptomyces chrysomallus, образующего антибиотик аурантин. Микробиология. Т. 48. С. 814 819.

27. Черкасский Б.Л. 2002. Эпидемиология и профилактика сибирской язвы. М.: Интерсэн. 384 С.

28. Черкасский Б.Л. 2003. Путешествие эпидемиолога во времени и пространстве. Воронеж: ФГУП ИПФ «Воронеж». С. 372-509.

29. Шлегель Г. 1987. «Общая микробиология». Мир. 567 С.

30. Ahmed, К., S. Chohnan, Н. Ohashi, Т. Hirata, Т. Masaki, and F. Sakiyama. 2003. Purification, bacteriolytic activity, and specificity of P-lytic protease from Lysobacter sp. IB-9374. J. of Bios, and Bioeng. Vol. 95. P. 27-34.

31. Akesson A., Hedstrom S. A., and Ripa T. 1991. Bacillus cereus: a significant pathogen in post-operative and posttraumatic wounds on orthopedic wards. Scand. J. Infect. Dis. Vol. 23. P. 71-77.

32. Akita M., Sasaki S., Matsuyama S. and Mizushima S. 1990. SecA interaction with secretory proteins by recognizing the positive charge at the amino terminus of the signal peptide in Escherichia coli. Biol Chem. Vol. 265. P. 8164- 8169.

33. Al-Hemidan A., Byrne-Rhodes K.A., and Tabbara K.F. 1989. «Bacillus cereus panophthalmitis associated with intraocular gas bubble». Br. J. Ophthalmol. Vol. 73. P. 25-28.

34. Allan N.D. and Beveridge T.J. 2003. Gentamicin delivery to Burkholderia cepacia group Ilia strains via membrane vesicles from Pseudomonas aeruginosa PAOl. Antimicrob Agents Chemother. Vol. 47. P. 2962 2965.

35. Altman E., Kumamoto C. and Emr S. 1991. Heat-shock proteins can substitute for SecB function during protein export in Escherichia coli. Vol. 10. P. 239 245.

36. Ames G.F., Spudich E.N. and Nikaido H. 1974. Protein composition of the outer membrane of Salmonella typhimurium: Effect of lipopolysaccharide mutations. J Bacterid. Vol. 117. P. 406-416.

37. Archibald A.R. 1974. The structure, biosynthesis and function of teichoic acid. Adv. Microb. Physiol. Vol 11. P. 53-59.

38. Archibald A.R. 1980. Receptors and recognition. In: Virus receptors, ser. B. 7. (Randall L.L., Philipson L., eds). Chapman and Hall. London. 7-26.

39. Archibald A.R., Amstrong J.J. and Baddiley J., Hay J.B. 1961. Teichoic acids and the structure of bacterial cell wall. Nature. Vol. 191. P. 570-572.

40. Archibald A.R., Hancock I.C. and Harwood C.R. 1993. Cell wall struchure, synthesis and turnover. In: Bacillus subtilis and other gram-positive bacteria (Hoch J.A., Losick R., eds). Ameri. Soc. for Microbiol. Washington D.C. P. 381-410.

41. Armstrong J. J., Baddiley J. and Buchanan J.G. 1960. Structure of the ribitol teichoic acid from the walls of Bacillus subtilis. Biochemistry. Vol. 76. P. 610-621.

42. Aronson A.I., Ekanayake L. and Fitz-James P. 1992. Protein filaments may initiate the assembly of the Bacillus subtilis spore coat. Biochem. Vol. 74. P. 661-667.

43. Aronson A.I., Fitz-James P. 1976. Structure and morphogenesis of the bacterial spore coat. Bacteriol. Rev. Vol. 40. P. 260-402.

44. Aronson A.I., Horn D. 1972. Characterization of the spore coat protein of Bacillus cereus T. In Halvorson H.O., Hansen R., Campbell (ed.), Spores V. American Society for Microbiology. Washington. P. 19-27.

45. Aronson A.I., Pandey N.K. 1978. Comparative structural and functional aspects of spore coats In G. Chambliss and J.C. Vary (ed.) Spores VII. Ameri. Soc. for Microbiol., Washington. P.54-61.

46. Atrih A., Foster S.J. 1999. The roles of peptidoglycan structure and structural dynamics during dormancy and germination. Antonie van Leeuwenhoek. Vol. 75. P. 299 307.

47. Attwood A.I., and D.M. Evans. 1983. Bacillus cereus infection in burns. Burns. Vol. 9. P.355-357.

48. Baddiley J. 1972. Teichoic acids in cell walls and membranes of bacteria. Essays Biochem. Vol. 8. P. 35-77.

49. Baddiley J. 1988. The function of teichoic acids in walls and membranes of bacteria. In: The Roots of Mordern Biochemistry (Kleinkauf von Dohren, Jaenicke S., eds.). Walter de Gruyter and Co. Berlin-New York. P. 223-229.

50. Baddiley J., Hancock I.C. and Scherwood P.M.A. 1973. X-ray photoelectron studies of magnesium ions bound to the cell walls of gram-positive bacteria. Nature. Vol. 243. P. 43-45.

51. Bailey-Smith K., Todd S.J., Southworth T.W., Proctor J., and Moir A. 2005. The ExsA protein of Bacillus cereus is required for assembly of coat and exosporium onto the spore surface. J. Bacterid. Vol. 187. P. 3800-3806.

52. Bae, H. S., W. T. Im, and S. T. Lee. 2005. Lysobacter concretionis sp. nov., isolated from anaerobic granules in an upflow anaerobic sludge blanket reactor. Int J. Syst. Evol. Microbiol. Vol. 55. P. 1155-61.

53. Bais W.J. 1927. Case of pathogenicity of Bacillus subtilis. J. Infect. Dis. Vol. 40. P. 313-315.

54. Ballardie F.W., Capon B. 1972. 3,4-Dinitrophenyl tetra-N-acetyl-p-D-chitotetraoside a good chromophoric substrate for hen's egg-white lysozyme. J. Chem. Soc. Commun. Vol. 14. P. 828-829.

55. Baneijee C., Bustamante C.I., Wharton R., Talley E., and Wade J.C. 1988. Bacillus infections in patients with cancer. Arch. Intern. Med. Vol. 148. P. 1769-1774.

56. Barrie D., Wilson J.A., Hoffman P.N., and Kramer J.M. 1992. Bacillus cereus meningitis in two neurosurgical patients: an investigation into the source of the organism. J. Infect. Vol. 25. P. 291-297.

57. Beacham I.R. (1979). Periplasmic enzymes in gram-negative bacteria. Int J Biochem. Vol.10. P. 877-881.

58. Beaman T.C., Greenamyre J.T., Corner T.R., Pankratz H.S., and Gerhardt P. 1982. Bacterial spore heat resistance correlated with water content, wet density, and protoplast/sporoplast volume ratio. J. Bacterid. Vol. 150. P. 870-877.

59. Beaman, T.C., H.S. Pankratz, and P. Gerhardt. 1972. Ultrastructure of the exosporium and underlying inclusions in spores of Bacillus megaterium strains. J. Bacteriol. Vol. 109. P.1198-1209.

60. Beer P.M., Ludwig I.H., and Packer A.J. 1990. Complete visual recovery after Bacillus cereus endophthalmitis in a child. Am. J. Ophthalmol., v. 110 p. 212-213.

61. Bekemeyer W.B., and Zimmerman G.A. 1985. Life-threatening complications associated with Bacillus cereus pneumonia. Am. Rev. Respir. Dis. Vol. 131. P. 466469.

62. Benson D.A., Karsch-Mizrachi I., Lipman D.J., Ostell J. and Sayers E.W. «GenBank». Nucleic Acids Res. 2009. V. 37 (Database issue). D26-31.

63. Benz R. 1994. Uptake of solutes through bacterial outer membranes. In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell wall. (Ghuysen J.M., Hakenbeck R. eds). Elsevier Science B.V. Amsterdam. P. 397 424.

64. Berks B., Sargent F., Palmer T. 2000. The Tat protein export pathway. Mol Microbiol. Vol. 35. P. 260 274.

65. Bernadac A., Gavioli M., Lazzaroni J.C., Raina S. and Lloubes R. 1998. Escherichia coli tol-pal mutants form outer membrane vesicles. J Bacteriol. Vol. 180. P. 4872 -4878.

66. Bernadsky G., Beveridge T.J., Clarke A.J. 1994. Analysis of the sodium dodecyl sulfate-stable peptidoglycan autolysins of select gram-negative phatogens by using renaturing polyacrylamide gel electrophoresis. J. Bacteriol. Vol. 176. P. 5225-5232.

67. Bernhardt T.G., Wang I.-N., Struck D.K. and Young R. 2002. Breaking free: "Protein antibiotics" and phage lysis. Research in Microbiology Vol. 53. P. 493 501.

68. Beukes M., Bierbaum G., Sahl H.-G. and Hastings J.W. 2000. Purification and partical characterization of a murein hydrolase, millericin B, produced by Streptococcus milleri NMSCC 061. Appl Anviron Microbiol. Vol. 66. P. 23 28.

69. Beveridge T.J. 1981. Ultrastructure chemistry and function of the bacterial wall. Intern. Rev. Cytol. Vol 72. P. 229-317.

70. Beveridge T.J. 1999. Structure of gram-negative cell walss and their derived membrane vesicles. J. Bacterid. Vol. 181. P. 4725-4733.

71. Binet R., Le'toffe' S., Ghigo J., Delepelaire P. and Wandersman C. 1997. Protein secretion by Gram negative bacterial ABC exporters a review. Gene. Vol. 192. P.7 - 11.

72. Bitter W., Koster M., Latijnhouwers M., De Cock H. and Tommassen J. 1998. Formation of oligomeric rings by XcpQ and PilQ, which are involved in protein transport across the outer membrane of Pseudomonas aeruginosa. Mol Microbiol. Vol. 27. P. 209-219.

73. Blackman S.A., Smith T.J. and Foster S.J. 1998. The role of autolysins during vegetative growth of Bacillus subtilis 168. Microbiology. Vol. 144. P. 73-82.

74. Blackmoore M, Patel N, Hillman B. and Kobayashi D. 2009. Involvment of type IV secretion in Lysobacter enzymogenes pathogenesis of fungal and algal hosts. APS Annual Meeting.

75. Blaser M.J., Hopkins J.A., Berka R.M., Vasil M.L. and Wang W.L. 1983. Identification and characterization of Campylobacter jejuni outer membrane proteins. Infect Immun. Vol. 42. P. 276 284.

76. Blobel G., Dobberstein B. 1975. Transfer of proteins across membranes. I. Presence of proteolytically processed and unprocessed nascent immunoglobulin light chains on membrane-bound ribosomes of murine myeloma. J.Cell Biol. Vol. 67. P. 835 851.

77. Block C., Levy M., and Fritz V. 1978. Bacillus cereus endocarditis a case report. S. Afr. Med. J. Vol. 53. P. 556-557.

78. Boland F.M., Atrin A., Chirakkal H., Foster S.J. and Moir A. 2000. Complete spore-cortex hydrolysis during germination of Bacillus subtilis 168 requires SleB and YpeB. Microbiology. Vol. 146. P. 57-64.

79. Boland F .M., Atrin A., Chirakkal H., Foster S.J., Moir A. 2000. Complete spore-cortex hydrolysis during germination of Bacillus subtilis 168 requires Sle B and Ype B. Microbiology. Vol. 146. P. 57-64.

80. Bone R., Silen J.L. and Agard D.A. 1989. Structural plasticity broadens the specificity of an engineered protease. Nature. Vol. 339. P. 191 195.

81. Bourne, N., P.C. Fitz-James, and A.I. Aronson. 1991. Structural and germination defects of Bacillus subtilis spores with altered contents of a spore coat protein. J. Bacteriol. Vol. 173. P. 6618-6625.

82. Bos M.P, Robert V. and Tommassen J. 2007. Biogenesis of the gram-negative bacterial outer membrane. AnnuRev Microbiol. Vol.61. P. 191-214.

83. Boydston J.A., Chen P., Steichen C.T. and Turnbough C.L.J. 2005. Orientation within the exosporium and structural stability of the collagen-like glycoprotein BclA of Bacillus anthracis. J. Bacteriol. Vol. 187. P. 5307-5310.

84. Bradford, M.M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. Vol. 72. P. 248-254.

85. Braun V., Sieglin U. 1970. The covalent murein-lipoprotein structure of Escherichia coli cell wall. Eur. J. Biochem. Vol. 13. P. 336-346.

86. Briese T., Hakenbeck R. 1985. Interaction of the pneumococcal amidase with lipoteichoic acid and choline. Eur. J. Biochem. Vol. 146. P. 417-427.

87. Briggs M., Gierash L.M. 1986. Molecular mechanisms of protein secretion: the role of the signal sequence. Adv Protein Chem. Vol. 38. P. 109 180.

88. Bronneke V., Fiedler P. 1994. Production of bacteriolytic enzymes by Streptomyces globisporus regulated by exogenous bacterial cell walls. Appl. Env. Microbiol. Vol. 60. P. 785-791.

89. Brook I., Elliott T.B., Pryor H.I., Sautter T.E., Gnade B.T., Thakar J.H. and Knudson G.B. 2001. In vitro resistance of Bacillus anthracis Sterne to doxycycline, macrolides and quinolones. Int. J. Antimicrob. Agents. Vol. 18. P. 559-562.

90. Broun W.C., Wilson C.R. and Lukehart S. 1976. Analysis of autolysins in temperature-sensitive mutant of Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol.125. P. 166-173.

91. Brown W.C. 1973. Rapid methods to extracting autolysins from Bacillus subtilis. Appl. Microbiol. Vol. 25. P. 295-300.

92. Buchanan C.E., and Gustafson A. 1992. Mutagenesis and mapping of the gene for a sporulation-specific penicillin-binding protein in Bacillus subtilis. J. Bacterid. Vol. 174. P. 5430-5435.

93. Buist G., VenemaG and Kok J. 1998. Autolysis of Lactococcus lactis is influenced by proteolysis. J. Bacterid. Vol 180. P. 5947-5953.

94. Burge R.E., Fowler A.G. and Reaveley D.A. 1977. Structure of the peptidoglican of bacterial cell walls. I. J Mol Biol. Vol. 117. P. 927 953.

95. Caldentey J., Bamford D.H. 1992. The lytic enzyme of the Pseudomonas phage phi 6. Purification and biochemical characterization. Biochim Biophys Acta. Vol. 1159. P. 44 50.

96. Cascales E. and Christie P.J. 2004. Definition of a bacterial type IV secretion pathway for a DNA substrate. Science. Vol. 304. P. 1170 1173.

97. Cascales E., Bernadac A., Gavioli M., Lazzaroni J.C. and Lloubes R. 2002. Pal lipoprotein of Escherichia coli plays a major role in outer membrane integrity. J Bacterid. Vol. 184. P. 754 759

98. Chada V.G.R., Sanstad E.A., Wang R., and Driks A. 2003. Morphogenesis of Bacillus Spore Surfaces. J. Bacterid. Vol. 185. P. 6255-6261.

99. Chaloupka J., Kreckova P. and Richova L. 1962a. Changes in the character of the cell wall in growth of Bacillus megaterium cultures. Folia Microbiol. (Prague). Vol. 7. P. 269-274.

100. Chaloupka J., Kreckova P. and Richova L. 1962b. The mucopeptide turnover in the cell walls of growing cultures of Bacillus megaterium K.M. Experientia. Vol. 18. P. 362-364.

101. Chatteijee A.N. and Park J.T. 1964. Biosynthesis of cell wall mucopeptide by a particulate fraction from Staphylococcus aureus. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. Vol. 54. P. 9-16.

102. Chatteijee S.N. and Das J. 1967. Electron microscopic observations on the excretion of cell-wall material by Vibrio cholerae. J Gen Microbiol. Vol. 49. P. 1-11.

103. Chen, J., Moore, W., Yuen, G., Kobayashi, D. and Caswell-Chen, E. 2006. Influence of Lysobacter enzymogenes strain C3 on nematodes. Journal of Nematology. Vol. 38. P. 233-239.

104. Cheng X., Zhang X., Pflugrath J.W. and Studier F.W. 1994. The structure of bacteriophage T7 lysozyme, a zinc amidase and an inhibitor of T7 RNA polymerase. Proc Natl Acad Sci USA. Vol. 91. P. 4034 4038.

105. Chernov, A.A. 1984. Modern Crystallography III. Crystal Growth. Springer-Verlag. Berlin. 458 P.

106. Chohnan, S., J. Nonaka, K. Teramoto, K. Taniguchi, Y. Kameda, H. Tamura, Y. Kurusu, S. Norioka, T. Masaki, and F. Sakiyama. 2002. Lysobacter strain with high lysyl endopeptidase production. FEMS Microbiol. Lett. Vol. 213. P. 13-20.

107. Chohnan, S., K. Shiraki, K. Yokota, M. Ohshima, N. Kuroiwa, K. Ahmed, T. Masaki, and F. Sakiyama. 2004. A second lysine-speciflc serine protease from Lysobacter sp. strain IB-9374. J. Bacterid. Vol. 186. P. 5093-100.

108. Christensen P. and Cook F.D. 1978. Lysobacter, a new genus of nonfruiting, gliding bacteria with a high base ratio. Int. J. Syst. Bacteriol. Vol. 28. P. 367 393.

109. Christie P.J. 2001. Type IV secretion: intercellular transfer of macromolecules by systems ancestrally related to conjugation machines. Mol Microbiol. Vol. 40. P. 294 -305.

110. Cieslak T.J. and Eitzen E.M. 1999. Clinical and Epidemiologic Principles of Anthrax. Emerg. Infect. Dis. Vol. 5. P. 552-555.

111. Ciofu O., Beveridge T.J., Kadurugamuwa J., Walther-Rasmussen J. and Hoiby N. 2000. Chromosomal P-lactamase is packaged into membrane vesicles and secreted from Pseudomonas aeruginosa. J Antimicrob Chemother. Vol. 45. P. 9 13.

112. Cleveland R.F., Wicken A.J., Daneo-Moore L. and Shockman G.D. 1976. Inhibition of wall autolysis in Streptococcus faecalis by lipoteichoic acid and lipids. J. Bacteriol. Vol. 126. P. 192-197.

113. Cornelis G.R. and van Gijsegem F. 2000. Assembly and function of type III secretory systems. Annu. Rev. Microbiol. Vol. 54. P. 735 774.

114. Cornett J.B., Johnson C.A., Shockman G.D. 1979. Release of autolytic enzyme from Streptococcus faecalis cell wall by treatment with dilute alcali. J. Bacteriol. Vol. 138. P. 699-704.

115. Costerton J.W., Ingram J.M., Cheng L. 1974. Structural and function of the cell envelope of gram-negative bacteriae. Bacteriol. Rev. Vol. 81. P. 87-110.

116. Cotton D.J., Gill V.J., Marshall D.J., Gress J., Thaler M., and Pizzo P. 1987. Clinical features and therapeutic interventions in 17 cases of Bacillus bacteremia in an immunosuppressed patient population. J. Clin. Microbiol. Vol. 25. P. 672-674.

117. Cowan C.L., Madden W.M., Hatem G.F., and Merrit J.C. 1987. Endogenous Bacillus cereus panophthalmitis. Ann. Ophthalmol. Vol. 19. P. 65-68.

118. Coyette J. and Shockman G.D. 1973. Some properties of the autolytic N-acetylmuramidase of Lactobacillus acidophilus. J. Bacterid. Vol. 114. P. 34-41.

119. Croux C., Canard B., Goma G. and Soucaille P. 1992. Purification and characterization of an extracellular muramidase of Clostridium acetobutylicum ATCC-824 that acts on non-N-acetylated peptidoglycan. Appl. Env. Microbiol. Vol. 58. P. 1075-1081.

120. Croux C., Ronda C., Lopez R. and Garcia J.L. 1993. Role of the C-terminal domain of the lysozyme of Clostridium acetobutylicum ATCC 824 in a chimeric pneumococcal-clostridial cell wall lytic enzyme. FEBS. Vol. 336. P. 111-114.

121. Croux C., Ronda C., Lopez R. and Garcia J.L. 1998. Interchange of functional domains switches enzyme specificity: construction of a chimeric pneumococcal-clostridial cell wall lytic enzyme. Mol. Microbiol. Vol. 9. P. 1019-1025.

122. Das A. and Xie Y.H. 2000. The Agrobacterium T-DNA transport pore proteins VirB8, VirB9, and VirBlO interact with one another. J Bacteriol. Vol. 182. P. 758 -763.

123. Deutsch, J. 1983. in Methods of Enzymatic Analysis (Bergmeyer, H.,U., Editor-inChief) Verlag Chemie. Florida. Vol. 3. P. 190-197.

124. Dijkstra A.J. and Keck W. 1996. Peptidoglycan as barrier to transenvelope transport. J. Bacteriol. Vol. 178. P. 5555-5562.

125. Doganay M. and Aydin N. 1991. Antimicrobial susceptibility of Bacillus anthracis. Scand. J. Infect. Dis. Vol. 23. P. 333-335.

126. Dorward D.W. and Garon C.F. 1989. DNA-binding proteins in cells and membrane blebs of Neisseria gonorrhoeae. J Bacteriol. Vol. 171. P. 4196 4201.

127. Dorward D.W., Garon C.F. and Judd R.C. 1989. Export and intercellular transfer of DNA via membrane blebs of Neisseria gonorrhoeae. J Bacteriol. Vol. 171. P. 2499 -2505.

128. Doyle R.J., Chaloupka J. and Vinter V. 1988. Turnover of cell walls in microorganisms. Microbiol. Rev. Vol. 52. P. 554-567.

129. Doyle R.J. and Koch A.L. 1987. The function of autolysins in the growth and division of Bacillus subtilis. Crit. Rev. Microbiol. Vol. 15. P. 169-222.

130. Driessen A. 1993. Sec A, the peripheral subunit of the Escherichia coli precursor protein translocase, is functional as a dimer. Bichemistry. Vol. 32. P. 13190 13197.

131. Driks A. 1999. Bacillus subtilis spore coat. Microbiology and Molecular Biology Reviews. Vol. 63. P. 1-20.

132. Driks A. 2002. Maximum shields: the armor plating of the bacterial spore. Trends Microbiol. Vol. 10. P. 251-254.

133. Driks A., and Setlow P. 1999. Morphogenesis and properties of the bacterial spore. Americ. Soc. for Microbiol. Washington. D.C.

134. Drobniewski F.A. 1993. Bacillus cereus and related species. Clinical Microbiology Reviews. Vol. 6. P. 324-338.

135. Dryden M.S. 1987. Pathogenic role of Bacillus cereus in wound infections in the tropics». J. R. Soc. Med. Vol. 80. P. 480-481.

136. Duez C., Lakaye B., Houba S., Dusart J. and Ghuysen J.M. 1990. Cloning, nucleotide sequence and amplified expression of the gene encoding the extracellular metallo (Zn) DD-peptidase of Streptomyces albus G. FEMS Microbiol. Lett. Vol. 59. P. 215219.

137. Duong F., Eichler J., Price A., Leonard M.R. and Wickner W. 1997. Biogenesis of the Gram-negative bacterial envelope. Cell. Vol. 91. P. 567-573.

138. Duong F. and Wickner W. 1997b. Distinct catalytic roles of the Sec YE SecG and SecDFyajC subunits of preprotein tranlocase holoenzyme. EMBO J. Vol. 16. P. 2756 -2768.

139. Duong F. and Wickner W. 1997c. The SecDFyajC domain of preprotein translocase controls preprotein movement by regulating SecA membrane cycling. EMBO J. Vol. 16. P. 4871 -4879.

140. Economou A. 1999. Following the leader: bacterial protein export through the Sec pathway. Trends Microbiol. Vol. 7. P. 315 320.

141. Eggert U.S., Ruiz N., Falcone B.V., Branstrom A.A., Goldman R.C., Silhavy T.J. and Kahne D. 2001. Genetic basis for activity differences between vancomycin and glycolipid derivatives of vancomycin. Science. Vol. 294. P. 361 364.

142. Ehlert K., Holtje J.V. and Templin M.F. 1995. Cloning and expression of a murein hydrolase lipoprotein from Escherichia coli. Mol. Microbiol. Vol. 16. P. 761-768.

143. Engel H., Smink A.J., Van Wijngaarden L. and Keck W. 1992. Murein-metabolizing enzymes from Escherichia coli: on the existence of a second lytic transglycosylase. J. Bacterid. Vol. 175. P. 120-210.

144. Ensing J.S. and Wolf R.S. 1965. Lysis of bacterial cell walls by an enzyme isolated from Myxobacter, J.Bacteriol. Vol. 90. P. 395-402.

145. Ensing J.S. and Wolf R.S., 1966. Characterization of a small proteolytic enzyme which lyses bacterial cell walls. J. Bacteriol. Vol. 91. P. 524-534.

146. Epstein D.M. and Wensink P.C. 1988. The a-lytic protease gene of Lysobacter enzymogenes. J. Biol. Chem. Vol. 263. P. 16586-16590.

147. Evrard C., Declercq J.P. and Fastrez J. 1997. Crystallization and preliminary X-ray analysis of bacteriophage lambda lysozyme in which all tryptophans have been replaced by aza-tryptophans. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. Vol. 53. P. 217 -219.

148. Fackrell H.B., Campbell G.K., Huang J.C.C., Robinson J. 1972. Evidence for a lytic enzyme produced by Bdellovibrio bacteriovorus 6-5-S. Can. J. of Microbiol. Vol.18. P. 281-287.

149. Fackrell H.B. and Robinson J. 1972. Purification and characterizayion of a lytic peptidase produced by Bdellovibrio bacteriovorus 6-5-S. Can. J. of Microbiol. Vol.19. P. 659-666.

150. Fan D.F., Beckman M.M. 1971. Mutant of Bacillus subtilis demonstrating requirement of lysis for growth. J. Bacteriol. Vol. 105. P. 629-636.

151. Fan D.P. 1970. Cell wall binding properties of the Bacillus subtilis autolysin(s). J. Bacteriol. Vol. 103. P. 488-493.

152. Fan D.P., Beckman B.E. 1973b. Structural difference between walls from hemispherical caps and partial septa of Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol. 114. P. 790-797.

153. Fan D.P., Beckman M.M. 1972. New centrifugation technique for isolating enzymes ' from large cell structure: isolation and characterization of two Bacillus subtilis autolysins. J. Bacteriol. Vol. 109. P. 1258-1265.

154. Fan D.P. and Beckman M.M. 1973a. Micrococcus lysodeikticus bacterial wall as a substrate specific for the autolytic glycosidase of Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol. 114. P. 804-813.

155. Farrar W.E. 1963. Serious infections due to "non-pathogenic" organisms of the genus Bacillus. Am. J. Med. Vol. 34. P. 134-141.

156. Fein J.E. 1979. Possible involvement of bacterial autolytic enzymes in flagellar morphogenesis. J. Bacteriol. Vol. 137. P. 933-946.

157. Fekkes P. and Driessen A. 1999. Protein targeting to the bacterial cytoplasmic membrane. Microbiol Mol Biol Rev. Vol. 63. P. 161 173.

158. Feldman S. and Pearson T.A. 1974. Fatal Bacillus cereus pneumonia and sepsis in a child with cancer. Clin. Pediatr. Vol. 13. P. 649-655.

159. Fermor T.R. and Wood D.A. 1981. Degradation of bacteria by Agaricus bisporus and other fungi. J Gen Microbiol. Vol. 126. P. 377 388.

160. Fermor T.R. and Wood D.A. 1981. Degradation of bacteria by Agaricus bisporus and other fungi. J. Gen. Microbiol. Vol. 126. P. 377-388.

161. Ferrandiz M.J., Fenoll A., Linares J. and De La Campa A. 2000. Horizontal transfer of parC and gyrA fluoroquinolone-resistant clinical isolates of Streptococcus pneumoniae. Antimicrob. Agent Chemother. Vol. 44. P. 840-847.

162. Filloux A., Bally M., Ball G., Akrin M., Tommassen J. and Lazdunski A. 1990. Protein secretion in Gram negative bacteria: transport across the outer membrane involved common mechanism in different bacteria. J EMBO. Vol. 9. P. 4323 - 4329.

163. Filloux A., Hachari A. and Bleves S. 2008. The bacterial typy VI secretion mashine: yet another player for protein transport across membranes. Microbiology. Vol. 154. P. 1570-1583.

164. Fischer W. 1994. Lypoteichoic acids and lipoglycans. In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds). Elsevier Science B.V., Amsterdam, Netherlands. P. 199-216.

165. Fives-Taylor P.M., Meyer D.H., Mintz K.P. and Brissette C. 2000. Virulence factors of Actinobacillus actinomycetemcomitans. Periodontol. Vol. 20. P. 136 167.

166. Fleming A. 1922. On a remarkable bacteriolytic element found in tissues and secretions. Proc. Royal Soc. (London, ser. B). Vol. 93. P. 306-317.

167. Folman, L. B., J. Postma, and J. A. van Veen. 2003. Characterisation of Lysobacter enzymogenes (Christensen and Cook 1978) strain 3.1 T8, a powerful antagonist of fungal diseases of cucumber. Microbiological Research. Vol. 158. P. 107-115.

168. Formanek M., Formanek K.S. and Wawra H. 1974. A three-dimensional atomic model of the murein layer of bacteria. Eur. J. Biochem. Vol. 46. P. 279-294.

169. Formanek M., Schleifer R.H., Seidle H.P., Lindemann R. and Zundel G. 1976. Three-dimensional structure of peptidoglycan of bacterial cell walls: infrared investigation. FEBS Lett. Vol. 70. P. 150-154.

170. Forsberg C.W. and Rogers H.J. 1974. Characterization of Bacillus licheniformis 6346 mutants with have altered lytic enzymes activities. J. Bacteriol. Vol. 118. P. 358-368.

171. Foster S.J. 1992. Analysis of the autolysins of Bacillus subtilis 168 during vegetative growth and differentiation by using renaturing polyacrylamide gel electrophoresis. J. Bacteriol. Vol. 174. P. 464-470.

172. Foster S.J. 1994. The role and regulation of cell wall structural dynamics during differentiation of endospore-forming bacteria. J. Appl. Bacteriol. Vol. 76. P. 25-39.

173. Fotiadis D., Scheuring S., Muller S.A., Engel A., and Muller D.J. 2002. Imaging and manipulation of biological structures with the AFM. Micron. Vol. 33. P. 385-397.

174. Franco-Paredes C., Rodriguez-Morales A. and Santos-Preciado J.I. 2005. Bioterrorism agents: getting ready for the unthinkable. Rev. Invest. Clin. Vol. 57. P. 695-705.

175. Fricchione L.F., Sepkowitz D.V., Gradon J.D., and Berkowitz L.B. 1991. Pericarditisdue to Bacillus cereus in an intravenous drug user. Rev. Infect. Dis. Vol. 13. P. 774.179

176. Friedlander M., Pittman R. and Parker G.W. 1999. Anthrax Vaccine, evidence for safety and efficiacy against inhalational anthrax. J. Am. Med. Assoc. Vol. 282. P. 2104-2106.

177. Funada H., Machi T., and Matsuda T. 1991. Bacillus cereus pneumonia with empyema complicating aplastic anaemia a case report. J. Japn. Assoc. Infect. Dis. Vol. 65. P. 477-480.

178. Galan J.E. and Collmer A. 1999. Type III secretion machines: bacterial devices for protein delivery into host cells. Science. Vol. 284. P. 1322 1328.

179. Gamazo C. and Moriyon I. 1987. Release of outer membrane fragments by exponentially growing Brucella melitensis cells. Infect Immun. Vol. 55. P. 609 615.

180. Gankema H., Wensink J., Guinee P.A., Jansen W.H. and Witholt B. 1980. Some characteristics of the outer membrane material released by growing enterotoxigenic Escherichia coli. Infect Immun. Vol. 29. P. 704 713.

181. Geller B. 1991. Energy requirements for protein translocation across the Escherichia coli inner membrane. Mol Microbiol. Vol. 5. P. 2093 2098.

182. Gentschev I., Dietrich G. and Goebel W. 2002. The E. coli alpha-hemolysin secretion system and its use in vaccine development. Trends Microbiol. Vol. 10. P. 39-45.

183. Gerhardt P. and Marquis R.E. 1989. Spore thermoresistance mechanisms. In: I. Smith, R.A. Slepecky, and P. Setlow (ed.), Regulation of procaryotic development. Amer. Soc. Microbiol. Washington. D.C. P. 43-63.

184. Gerhardt P. and Ribi E. 1964. Ultrastructure of the exosporium enveloping spore of Bacillus cereus. J. Bacteriol. Vol. 88. P. 1774-1789.

185. Ghuysen J.M. 1968. Use of bacteriolytic enzymes in determination of wall structure and they role in cell metabolism. Bacteriol. Rev. Vol. 32. P. 425-464.

186. Ghuysen J.M. 1991. Serine beta-lactamases and penicillin-binding proteins. Annu. Rev. Microbiol. Vol. 45. P. 37-67.

187. Ghuysen J.M., and R. Hakenbeck (ed.). 1994. Bacterial cell wall. Elsevier, Amsterdam, Netherlands. 569 P.

188. Ghuysen J.M., Brasseur J.L., Joris B.and Shockman G.D. 1994. Binding site-shaped repeated sequences of bacterial wall peptidoglycan hydrolases. FEBS Lett. Vol. 342. P. 23-28.

189. Ghuysen J.M., Tipper D.T. and Strominger J.L. 1966. Enzymes that degrade bacterial cell wall. In: Methods in Enzymology (Colowick S.P. and Kaplan N.O., eds) Acad. Press. New York Vol. 8. P. 685-699.

190. Giesler, L. J., and G. Y. Yuen. 1998. Evaluation of Stenotrophomonas maltophilia strain C3 for biocontrol of brown patch disease. Crop Protection. Vol. 17. P. 509-513.

191. Gigantelli J.W., Gomez J.T. and Osato M.S. 1991. In vitro susceptibilities of ocular Bacillus cereus isolates to clindamycin, gentamicin, and vancomycin alone or in combination. Antimicrob. Agents Chemother. Vol. 35. P. 201-202.

192. Gilmore M.E., Bandyopadhyay D., Dean A.M., Linnstaedt S.D. and Popham D.L. 2004. Production of muramic delta-lactam in Bacillus subtilis spore peptidoglycan. J. Bacteriol. Vol. 186. P. 80-89.

193. Glauner B. and J.-V. Holtje. 1990. Growth pattern of the murein sacculi of Escherichia coli. J. Biol. Chem. Vol. 263. P. 18988-18996.

194. Goodell E.W. 1985. Recycling of murein by Escherichia coli. J. Bacteriol. Vol. 163. P. 305-310.

195. Goodwin S.D. and Shedlarski J.C. 1975. Purification of cell wall peptidoglycan of dimorphic bacterium Caulobacter crescentus. Arch. Biochem. Biophys. Vol. 170. P. 23-36.

196. Grass S. St. Geme J.W. III. 2000. Maturation and secretion of the non-typable Haemophilus influenzae HMW1 adhesin: roles of the N-terminal and C-terminal domains. Mol Microbiol. Vol. 36. P. 55 67.

197. Green B.D., Battisti L., Koehler T.M., Thorne C.B. and Ivins B.E. 1985. Demonstration of capsule plasmid in Bacillus anthracis. Infect. Immun. Vol. 49. P. 291-297.

198. Grenier D. and Mayrand D. 1987. Functional characterization of extracellular vesicles produced by Bacteroides gingivalis. Infect Immun. Vol. 55. P. 111-117.

199. Groicher K.H., Firek B.A., Fujimoto D.F. and Bayles K.W. 2000. The Staphylococcus aureus lrg AB operon modulates murein hydrolase activity and penicillin tolerance. J. Bacterid. Vol. 182. P. 1794-1801.

200. Hachisuka, Y. and S. Kozuka. 1981. A new test of differentiation of Bacillus cereus and Bacillus anthracis based on the existence of spore appendages. Microbiol. Immunol. Vol. 25. P. 1201-1207.

201. Hachisuka, Y., S. Kozuka, and M. Tsujikawa. 1984. Exosporia and appendages of spores of Bacillus species. Microbiol. Immunol. Vol. 28. P. 619-624.

202. Hacker J. and Kaper J.B. 2000. Pathogenicty islands and the evolution of microbes. Annu Rev Microbiol. Vol. 54. P. 641 79.

203. Hara S. and Matsushima I. 1972. Stadies on the substrate specificity of egg white lysozyme. A comparative study of the substrate specificity of lysozyme from different sources. J. Biochem. Vol. 72. P. 993-1000.

204. Hase S. and Matsushima I. 1977. The structure of the branching point between acidic polysaccharide and peptidoglycan in Micrococcus lysodeikticus cell wall. J. Biochem. Vol. 81. P. 1181-1186.

205. Hash J.H., Wishnick M., Miller P.A. 1964. Formation of «protoplasts» of Staphylococcus aureus with a fungal N-acetylhexosaminidase. J. Bacteriol. Vol. 87. P. 432-437.

206. Haska I. 1972. Purification and properties of lytic enzymes from Myxococcus virescenens. Physiol. Plant. Vol. 27. P. 139-142.

207. Heidrich C., Ursinus A., Berger J., Schwarz H. and Holtje J.V. 2002. Effects of multyple deletions of murein hydrolases on viability, septum cleavage and sensitivity to large toxic molecules in Escherichia coli. J. Bacteriol. Vol. 184. P. 6093-6099.

208. Hendersen T.A., Templin M. and Young K.D. 1995. Indntification and cloning of the gene encoding penicillin-binding protein 7 of Escherichia coli. J. Bacterid. Vol. 177. P. 2074-2079.

209. Henderson I.R. and Nataro J.P. 2001. Virulence functions of autotransporter proteins. Infection and Immunity. Vol. 69. P. 1231 1243.

210. Henrickson K.J. 1990. A second species of Bacillus causing primary cutaneous disease. Int. J. Dermatol. Vol. 29. P. 19-20.

211. Henry L. 2001. Inhalational Anthrax: Threat, Clinical Presentation, and Treatment. J. Am. Acad. Nurse Pract. Vol. 13. P. 164-168.

212. Higgins M.L., Pooley H.M. and Shockman G.D. 1970. Site of initiation of cellular autolysis in Streptococcus faecalis as seen by electron microscopy. J. Bacteriol. Vol. 103. P. 504-512.

213. Hiragi, Y. 1972. Physical, chemical and morphological studies of spore coat of Bacillus subtilis. J. Gen. Microbiol. Vol. 72. P. 87-99.

214. Hoekstra D., van der Laan J.W., de Leij L. and Witholt B. 1976. Release of outer membrane fragments from normally growing Escherichia coli. Biochim Biophys Acta. Vol. 455. P. 889-899.

215. Holtje J.V. 1975. Novel type of murein transglycosylase in Escherichia coli. J. Bacteriol. Vol. 124. P. 1067-1076.

216. Holtje J.V. 1995. From growth to autolysis: the murein hydrolases in Escherichia coli. Arch. Microbiol. Vol. 164. P. 243-254.

217. Holtje J.-V. and Tuomanen E.I. 1991. The murein hydrolases of Escherichia coli: properties, function and impact on the course of infection in vivo. J. Gen. Microbiol. Vol. 137. P. 441-454.

218. Holtje J.V. 1998. Growth of the stress-bearing and shape-maintaining murein sacculus of Escherichia coli. Microbiol. Mol. Biol. Rev. Vol. 62. P. 181-203.

219. Holtje J.V. and Glauner B. 1990. Structure and metabolism of the murein sacculus. Res. Microbiol. Vol. 141. P. 75-89.

220. Holtje J.V. and Tomasz A. 1975. Lypoteichoic acid: a specific inhibition of autolysin in Pneumococcus. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. Vol. 72. P. 1690-1694.

221. Hooper D.C. 2001. Emerging mechanisms of fluoroquinolone resistance. Emerg. Infect. Dis. Vol. 7. P. 337-341.

222. Horstman A.L. and Kuehn M.J. 2000. Enterotoxigenic Escherichia coli secretes active heat-labile enterotoxin via outer membrane vesicles. J Biol Chem. Vol. 275. P. 12489 12496.

223. Huang J.Z. and Schell M.A. 1990. Evidence that extracellular export of the endoglucanase encoded by egl Pseudomonas solanacearum occurs by a two-step process involving a lipoprotein intermediate. J. Biol. Chem. Vol. 265. P. 1162811632.

224. Huang J.Z. and Schell M.A. 1992. Role of the two component leader sequence and mature acid sequences in extracellular export of endoglucanase EGL from Pseudomonas solanacearum. J. Bacteriol. Vol. 174. P. 1314-1323.

225. Hull M.E. 1974. Studies on milk proteins. II. Colorimetric determination of the partial hydrolysis of the proteins in milk. J Diary Sci. Vol. 30. P. 881 884.

226. Imae Y. and Strominger J.L. 1976. Relationship between cortex content and properties of Bacillus sphaericus spores. J. Bacteriol., Vol. 126. P. 907-913.

227. Imoto N, Jonson LN, North FCN, Phillips DC and Rupley GA. 1972. Vertebrate lysozim. In The Enzymes (Bayer PD, ed). 3-rd.ed. 7. Acad. Press. New York. P. 665868.

228. Inglesby T.V. 2002. Anthrax as a biological weapon. Updated recommendations for management. J. Am. Med. Assoc. Vol. 287. P. 2236-2252.

229. Inglesby T.V., Henderson D.A., Bartlett J.G. 1999. Anthrax as a biological weapon: medical and public health management. J. Am. Med. Assoc. Vol. 281. P. 1735-1745.

230. Irhuma A., Gallagher J., Hackett T.J. and McHale A.P. 1991. Studies on N-acetylglucosaminidase activity produced by Streptomyces hydroscopicus. Biochim. Biophys. Acta. Vol. 1074. P. 1-5.

231. Ishikawa S., Hara Y., Ohnishi R. and Sekiguchi J. 1998. Regulation of a new cell wall hydrolase gene cwlF, which affects cell separation in Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol. 180. P. 2549-2555.

232. Iversen O.J. and Grov A. 1973. Studies of lysostaphin. Separation and characterization on three enzymes. Eur. J. Biochem. Vol. 38. P. 293-300.

233. Jacob-Dubuisson F., Locht C. and Antoine R. 2001. Two-partner secretion in Gramnegative bacteria: a thrifty, specific partway for large virulence proteins. Mol. Microbiol. Vol. 40. P. 306 313.

234. Jaruratanasirikul S., Kalnauwakul S., and Lekhakula A. 1987. Traumatic wound infection due to Bacillus cereus in an immunocompromised patient: a case report. Southeast Asian J. Trop. Med. Public Health. Vol. 18. P. 112-114.

235. Jenkinson, H.F., W.D. Sawyer, and J. Mandelstam. 1981. Synthesis and order of assembly of spore coat proteins in Bacillus subtilis. J. Gen. Microbiol. Vol. 123. P. 116.

236. Jenson H.B., Levy S.R., Duncan C., and Mcintosh S. 1989. Treatment of multiple brain abscesses caused by Bacillus cereus. Pediatr. Infect. Dis. J. Vol. 8. P. 795-798.

237. Jochum, C. C., L. E. Osborne, and G. Y. Yuen. 2006. Fusarium head blight biological control with Lysobacter enzymogenes. Biological Control. Vol. 39. P. 336-344.

238. Kadurugamuwa J.L. and Beveridge T.J. 1996. Bacteriolytic effect of membrane vesicles from Pseudomonas aeruginosa on other bacteria including pathogens: Conceptually new antibiotics. J. Bacteriol. Vol.178. P. 2767 2774.

239. Kadurugamuwa J.L. and Beveridge T.J. 1997. Natural release of virulence factors in membrane vesicles by Pseudomonas aeruginosa and the effect of aminoglycoside antibiotics on their release. J. Antimicrob Chemother. Vol.40. P. 615 621.

240. Kadurugamuwa J.L. and Beveridge T.J. 1998. Delivery of the non-membrane-permeative antibiotic gentamicin into mammalian cells by using Shigella flexneri membrane vesicles. Antimicrob. Agents Chemother. Vol. 42. P. 1476 1483.

241. Kadurugamuwa J.L. and Beveridge T.J. 1999. Membrane vesicles derived from Pseudomonas aeruginosa and Shigella flexneri can be integrated into the surfaces of other Gram-negative bacteria. Microbiology. Vol. 145. P. 2051 2060.

242. Kadurugamuwa J.L., Mayer A., Messner P., Sara M., Sleytr U.B. and Beveridge T.J. 1998. S-layered Aneurinibacillus and Bacillus spp. are susceptible to the lytic action of Pseudomonas aeruginosa membrane vesicles. J. Bacteriol. Vol. 180. P. 2306 -2311.

243. Kaneko T., Nozaki R., and Aizawa K. 1978. Deoxyribonucleic acid relatedness between Bacillus anthracis, Bacillus cereus and Bacillus thuringiensis. Microbiol. Immunol. Vol. 22. P. 639-641.

244. Kariyama R., Shockman G.D. 1992. Extracellular and cellular distribution of muramidase-2 and muramidase-1 of Enterococcus hirae ATCC 9790. J. Bacteriol. Vol. 174. P. 3236-3241.

245. Karkhanish Y.D., Zeltner J.Y., Jackson J.J. and Carlo D.J. 1978. A new and improved microassay to determine 2-keto-3-deoxyoctonate in lipopolysaccharide of gramnegative bacteria. Anal Biochem. V. 85. P. 595 601.

246. Kato K., Matsubara T., Mori J. and Kotani S. 1960. «Protoplasts» formation in Staphylococcus aureus using the lytic enzyme produced by a Flavobacterium. Biken'S J. Vol. 3. P. 201-203.

247. Kato K., Umemoto T., Fukuhara H., Sagawa H. and Kotani S. 1981. Variation in dibasic amino acid in the wall peptidoglycan of bacteria of genus Fusobacterium. FEMS Microbiol. Lett. Vol. 10. P. 81-85.

248. Kato S., Kowashi Y. and Demuth D.R. 2002. Outer membrane-like vesicles secreted by Actinobacillus actinomycetemcomitans are enriched in leukotoxin. Microb. Pathog. Vol. 32. P. 1-13.

249. Kawata S., Takemura T., Takase Y. and Yokogawa K. 1984. Purification and characterization of N-acetyl-muramyl-L-alanine amidase from Streptomyces globisporus 1829. Agr. Biol. Chem. Vol. 48. P. 261-269.

250. Keck W., Van Leeuwen A.M., Leuber M. and Goodell E.W. 1990. Cloning and characterization of mep A, the structural gene of the penicillin-insensitive murein hydrolase from Escherichia coli. Mol. Microbiol. Vol. 4. P. 209-219.

251. Keenan J., Day T., Neal S., Cook B., Perez-Perez G., Allardyce R. and Bagshaw P. 2000. A role for the bacterial outer membrane in the pathogenesis of Helicobacter pylori infection. FEMS Microbiol. Lett. Vol. 182. P. 259 264.

252. Kehoe M.A. 1994. Cell-wall-associated proteins in Gram-positive bacteria. In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell-wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science B.V. Amsterdam. Netherlands. P. 217-261.

253. Kessler F. 1995. P-Lytic endopeptidases. In: Methods in Enzymol (eds). Acad. Press. NY. Vol. 248. P. 740-756.

254. Kesty N.C. and Kuehn M.J. 2004. Incorporation of heterologous outer membrane and periplasmic proteins into Escherichia coli outer membrane vesicles. J. Biol. Chem. Vol. 279. P. 2069-2076.

255. Kesty N.C., Mason K.M., Reedy M., Miller S.E. and Kuehn M.J. 2004. Enterotoxigenic Escherichia coli vesicles target toxin delivery into mammalian cells. EMBO J. Vol. 23. P. 4538 4549.

256. Khandelwal P. and Banerjee-Bhatnagar N. 2003. Insecticidal activity associated with the outer membrane vesicles of Xenorhabdus nematophilus. Appl Environ Microbiol. Vol. 69. P. 2032 2037.

257. Kilic-Ekici, O., and G. Y. Yuen. 2003. Induced resistance as a mechanism of biological control by Lysobacter enzymogenes strain C3. Phytopathology. Vol. 93. P. 1103-1110.

258. Kilic-Ekici, O., and G. Y. Yuen. 2004. Comparison of strains of Lysobacter enzymogenes and PGPR for induction of resistance against Bipolaris sorokiniana in tall fescue. Biological Control. Vol. 30. P. 446-455.

259. Kim S.Y., Ohk S.H., Bai D.H. and Yu J.H. 1999. Purification and properties of bacteriolytic enzymes from Bacillus licheniformis YS-1005 against Streptococcus mutants. Bioscience biotechnology and biochemistry. Vol. 63. P. 73-77.

260. Kim H., R.M. Garavito, and R. Lai. 2000. Atomic force microscopy of the three-dimensional crystal of membrane protein, OmpC porin. Coll. Surf. B: Biointerfaces. Vol. 19. P. 347-355.

261. Klauser T., Pohlner J., Meyer T.F. 1992. Selective extracellular release of cholera toxin B subunit by Escherichia colv. dessection of Neisseria Ig Ab-mediated outer membrane transport. J EMBO. Vol.11. P. 2327 2335.

262. Klobutcher L.A., Ragkousi K. and Setlow P. 2006. The Bacillus subtilis spore coat provides «eat resistance» during phagocytic predation by the protozoan Tetrahymena thermophila. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v. 103, p. 165-170.

263. Kobayashi H., Uematsu K., Hirayama H. and Horikoshi K. 2000. Novel toluene elimination system in a toluene-tolerant microorganism. J Bacteriol. Vol. 182. P. 6451 -6455.

264. Kobayashi, D. Y., and G. Y. Yuen. 2005. The role of clp-regulated factors in antagonism against Magnaporthe poae and biological control of summer patch disease of Kentucky bluegrass by Lysobacter enzymogenes C3. Can. J. Microbiol. Vol. 51. P. 719-23.

265. Koch A.L. 1982. On the growth and form of Escherichia coli. J. Gen. Microbiol. Vol. 128. P.2527-2540.

266. Koch A.L. 1985. Primeval cells: possible energy-generating and cell-division mechanisms. J. Mol. Evol. Vol. 21. P. 270-277.

267. Koch A.L. 1988. Biophysics of bacterial wall viewed as a stress-bearing fabric. Microbiol. Rev. Vol. 52. P. 337-353.

268. Koch A.L. 1995. Bacterial growth and form. Chapman and Hall. New York. 385 P.188

269. Koch A.L. 2000. The exoskeleton of bacterial cells (the sacculus): still a highly specific target for antibacterial agents that will last for a long time. Crit. Rev. Microbiol. Vol. 25. P. 275-307.

270. Koch A.L. 20006. Simulation of the conformation of the murein fabric. I. The oligoglycan, penta-muropeptide, and crosslinked nona-muropepetide. Arch. Microbiol. Vol. 174. P. 429-439.

271. Koch A.L. 2001. Bacterial growth and form, 2nd ed. Kluwer Academic Publishers. Dordrecht. Netherlands.

272. Koch A.L. 2003. Bacterial wall as target for attack: past, present, and future research. Clin. Microbiol. Rev. Vol. 16. P. 673-687.

273. Koch A.L., and R.J. Doyle. 1985. Inside-to-outside growth and the turnover of the Gram-positive rod. J. Theor. Biol. Vol. 117. P. 137-157.

274. Koch A.L., and R.J. Doyle. 1986. The growth strategy of the Gram-positive rod. FEMS Microbiol. Rev. Vol. 32. P. 247-254.

275. Koch A.L., M.L. Higgins, and R.J. Doyle. 1981. Surface tension-like forces determine bacterial shapes: Streptococcus faecium J. Gen. Microbiol. Vol. 123. P. 151-161.

276. Kohlrausch U. and Holtje J.V. 1991. Murein and murein precursor analysis during antiobiotic-induced lysis of Escherichia coli. J. Bacteriol. Vol. 173. P. 3425-3431.

277. Kolling G.L. and Matthews K.R. 1999. Export of virulence genes and Shiga toxin by membrane vesicles of Escherichia coli 0157:H7. Appl Environ Microbiol. Vol. 65. P. 1843- 1848.

278. Komatsuzawa H., Sugai M., Nakashima S. and Suginaka H. 1995. Alteration of bacteriolytic enzymes profile of Staphylococcus aureus during growth. Microbiol. Immunol. Vol. 39. P. 629-633.

279. Komatsuzawa H., Sugai M., Nakashima S., Yamada A., Matsumoto T., Oshida T., Suginaka H. 1997. Subcelullar localization of the major autolysin ATL and its processed proteins in Staphylococcus aureus. Microbiol. Immunol. Vol 41. P. 469479.

280. Kondo K., Takade A. and Amako K. 1993. Release of the outer membrane vesicles from Vibrio cholerae and Vibrio parahaemolyticus. Microbiol Immunol. Vol. 37. P. 149- 152.

281. Korat B., Motll H. and Keck W. 1991. Penicillin-binding protein 4 of Escherichia colt molecular cloning of the dac B gene, controlled overexpression and alterations in murein composition. Mol. Microbiol. Vol. 5. P. 675-684.

282. Kornberg A. 1966. Lactic dehydrogenes. In: Methods in Enzymology (Colowick S.P., Kaplan, N.O., eds). Acad. Press. New York. Vol.2. P. 441-443.

283. Kornberg A., Horecker B.L. 1955 Glucose-6-phosphate dehydrogenase. In: Methods in Enzymology (Colowick S.P., Kaplan, N.O., eds). Acad. Press. New York. Vol. 2. P. 323-325.

284. Kornberg, A., J.A. Spudich, D.L. Nelson, and M. Deutscher. 1968. Origin of proteins in sporulation. Ann. Rev. Biochem. Vol. 37. P. 51-78.

285. Koronakis V, Koronakis E, Hughes C. 1989. Isolation and analysis of the C-terminal signal directing export of Escherichia coli hemolysin protein across both bacterial membranes. EMBO J. Vol. 8. P. 595 605.

286. Kostakioti M., Newman C.L., Thanassi D.G. and Stathopoulos C. 2005. Mechanisms of Protein Export across the Bacterial Outer Membrane. J Bacterid. Vol. 187. P. 4306 -4314.

287. Kozuka, S., and K. Tochikubo. 1985. Properties and origin of filamentous appendages on spores of Bacillus cereus. Microbiol. Immunol. Vol. 29. P. 21-37.

288. Kuehn M.J. and Nicole C. and Kesty N.C. 2005. Bacterial outer membrane vesicles and the host-pathogen interaction. Genes and Develop. Vol. 19. P. 2645 2655.

289. Kulakauskas S., Wikstrom P.M. and Berg D.E. 1991. Efficient introduction of cloned mutant alleles into the Esherichia coli chromosome. J. Bacteriol. Vol. 173. P. 26332638.

290. Kulp A. and Kuehn M.J. 2010. Biological functions and biogenesis of secreted bacterial outer membrane vesicles. Ann. Rev. Microbiol. Vol. 64. P. 163-184.

291. Kumamoto C. and Beckwith J. 1985. Evidence for specificity at an early step in protein export in Escherichia coli. J Bacteriol. Vol. 163. P. 267 274.

292. Kuroda A. and Sekiguchi J. 1990. Cloning, sequencing and genetic mapping of a Bacillus subtilis cell wall hydrolase gene. J. Gen. Microbiol. Vol. 136. P. 2209-2216.

293. Kuroda A. and Sekiguchi J. 1991. Molecular cloning and sequencing of a major Bacillus subtilis autolysins gene. J. Bacteriol. Vol. 173. P. 7304-7312.

294. Kuroda A., Sugimoto Y., Funahashi T. and Sekiguchi J. 1992. Genetic structure, isolation and characterization of a Bacillus licheniformis cell wall hydrolases. Mol. Gen. Genet. Vol. 234. P. 129-137.

295. Kusukawa N., Yura T., Ueguchi C., Akiyama Y. and Ito K. 1989. Effects of mutations in heat-shock genes groES and groEL on protein export in Escherichia coli. EMBO J. Vol. 8. P. 3517 3521.

296. Kuwana R., Kasahara Y., Fujibayashi M., Takamatsu H., Ogasawara N., and Watabe K. 2002. Proteomic characterization of novel spore proteins of Bacillus subtilis. Microbiology. Vol. 148. P. 3971-3982.

297. Labischinski H. and Maidhof H. 1994. Bacterial peptidoglycan: overview and evolving concepts. In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell-wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds) Elsevier Science B.V. Amsterdam. Netherlands. P. 23-28.

298. Ladant D. and Ullmann A. 1999. Bordetella pertussis adenylate cyclase: a toxin with multiple talents. Trends Microbiol. Vol. 7. P. 172-176

299. Laemmli U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T-4. Nature. Vol. 277. P. 680-685.

300. Lai E.-M., Phadke N.D., Kachman M.T., Giorno R., Vazquez S., Vazquez J.A., Maddock J.R., and Driks A. 2003. Proteomic analysis of the spore coats of Bacillus subtilis and Bacillus anthracis. J. Bacterid. Vol. 185. P. 1443-1454.

301. Lambert P.A. 1998. Enterobacteriaceae: composition, structure and function of cell envelope. J. Appl. Bacteriol. Vol. 65. P. 21S 34S.

302. Lambert-Buisine C., Willery E., Locht C., Jacob-Dubuisson F. 1998. N-terminal characterization of the Bordetella pertussis filamentous haemagglutinin. Mol Microbiol. Vol. 28. P. 1283 1293.

303. Lederer E., Adam A., Ciorbaru R., Petit J.F. and Wietzerbin J. 1975. Cell walls of mycobacteria and related organisms: chemistry and immunostimulant properties. Mol. Cell Biochem. Vol. 7. P. 87-104.

304. Lee V.T. and Schneewind O. 2001. Protein secretion and the pathogenesis of bacterial infections. Genes Dev. Vol. 15. P. 1725 1752.

305. Lee, J. W., W. T. Im, M. K. Kim, and D. C. Yang. 2006. Lysobacter koreensis sp. nov., isolated from a ginseng field. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. Vol. 56. P.231-5.

306. Lee, M. S., J. O. Do, M. S. Park, S. Jung, K. H. Lee, K. S. Bae, S. J. Park, and S. B.

307. Kim. 2006. Dominance of Lysobacter sp. in the rhizosphere of two coastal sand dune191plant species, Calystegia soldanella and Elymus mollis. Antonie Van Leeuwenhoek. Vol. 90. P. 19-27.

308. Leff A., Jacobs R., Gooding V., Hauch J., Conte J., and Stulbarg M. 1977. Bacillus cereus pneumonia. Survival in a patient with cavitary disease treated with gentamicin. Am. Rev. Respir. Dis. Vol. 115. P. 151-154.

309. Leighton T.J., and Doi R.H. 1971. The stability of messenger ribonucleic acid during sporulation in Bacillus subtilis. J. Biol. Chem. Vol. 254. P. 3189-3195.

310. Lew D.P. 1995. Bacillus anthracis (Anthrax). In: Mandell G.L., Bennett J.E., Dolin R. Principles and practice of infectious diseases. P. 1885-1889.

311. Lewis J.C., Snell N.S., and Burr H.K. 1960. Water permeability of bacterial spores and the concept of a contractile cortex. Science. Vol. 132. P. 544-545.

312. Leyh-Bouille M., Ghuysen J.M., Tripper D.J. and Strominger J.L. 1966. Structure of the cell wall of Micrococcus lysodeikticus I. Study of the structure of the glycan. Biochemistry. Vol.10. P. 3079-3090.

313. Li S.L., Norioka S. and Sakiyama F. 1998. Bacteriolytic activity and specificity of Achromobacter a-lytic protease. J Biochem. Vol. 124. P. 332-339.

314. Li S.L., Norioka S. and Sakiyama F. 2000. Purification, characterization, and primary structure of a novel cell wall hydrolytic amidase, Cwha, from Achromobacter lyticus. J Biochem. Vol. 127. P. 1033-1039.

315. Li S., Norioka S., and Sakiyama F. 1997. Purification, staphylolytic activity, and cleavage sites of alpha-lytic protease from Achromobacter lyticus. J. Biochem. (Tokyo). Vol. 122. P. 772-778.

316. Li S.L., Norioka S. and Sakiyama F. 1990. Molecular cloning and nucleotide sequence of the beta-lytic protease grne from Achromobacter lyticus J Bacteriol. Vol. 172. P. 6506.

317. Li Z., Clarke A. and Beveridge T.J. 1996. A major autolysin of Pseudomonas aeruginosa: Subcellular distribution, potential role in cell growth and division and secretion in surface membrane vesicles. J Bacteriol. Vol. 178. P. 2479 2488.

318. Li Z., Clarke A. and Beveridge T.J. 1998. Gram-negative bacteria produce membrane vesicles which are capable of killing other bacteria. J Bacteriol. Vol. 180. P. 54785483

319. Lightfoot N.F., Scott R.J. and Turnbill P.C. 1990. Antimicrobial susceptibility of Bacillus anthracis. Salisbury Med. Bull. Vol. 68. P. 95-98.

320. Likhosherstov L.M., Senchenkova S.N., Knirel Y.A., Shashkov A.S., Shibaev V.N., Stepnaya O.A., and Kulaev I.S. 1995. Structure of an acidic polysaccharide present in the bacteriolytic complex lysoamidase. FEBS Lett. Vol. 368. P. 113-116.

321. Linderoth N.A., Simon M.N. and Russel M. 1997. The filamentous phage plV multimer visualized by scanning transmission electron microscopy. Science. Vol. 278. P. 1635 1638.

322. Lindsay B., Glaser L. 1976. Characterization of the N-acetylmuramic acid L-alanine amidase from Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol. 127. P. 803-811.

323. Loeb M.R. and Kilner J. 1978. Release of a special fraction of the outer membrane from both growing and phage T4-infected Escherichia coli B. Biochim Biophys Acta. Vol. 514. P. 117-127.

324. Logan S.M. and Trust T.J. 1982. Outer membrane characteristics of Campylobacter jejuni. Infect Immun. Vol. 38. P. 898 906.

325. Lopez R., Garcia E., Garcia O. and Garcia J.P. 1997. The pneumococcal cell wall degrading enzymes: a modular design to create new lysins? Microb. Drug Resist. Vol. 2. P. 199-211.

326. Low L.Y., Yang C., Perego M., Osterman A. and Liddington R.C. 2005. Structure and lytic activity of a Bacillus anthracis prophage endolysin. J. Biol. Chem. Vol. 280. P. 35433-35439.

327. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L. and Randall R.J. 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. Vol. 193. P. 265-275.

328. Lueders, T., R. Kindler, A. Miltner, M. W. Friedrich, and M. Kaestner. 2006. Identification of bacterial micropredators distinctively active in a soil microbial food web. Appl. Environ. Microbiol. Vol. 72. P. 5342-5348.

329. Malkin, A.J., A. McPherson, and P.D. Gershon. 2003. Structure of intracellular mature vaccinia virus visualized by in situ AFM. J. Virol. Vol. 77. P. 6332-6340.

330. Malkin, A.J., M. Plomp, and A. McPherson. 2004. Unravelling of the architecture of human viruses by high-resolution atomic force microscopy. In: Methods in Molecular

331. Biology: DNA Viruses: Methods and Protocols. P.M. Lieberman, editor. Humana Press. Totowa. NJ. P. 85-108.

332. Margot P., Mauel C. and Karamata D. 1994. The gene of the N-acetylglucosamidase, a Bacillus subtilis 168 cell wall hydrolase not involved in vegetative cell wall autolysis. Mol. Microbiol. Vol. 144. P. 535-545.

333. Margot P., Pagni M. and Karamata D. 1999. Bacillus subtilis 168 gene lyt F encodes a y-D-glutamate-meso-diaminopimelate muropeptidase expressed by the alternative gevetative sigma factor, aD. Microbiology. Vol. 145. P. 57-65.

334. Margulis, L., J.Z. Jorgensen, S. Dolan, R. Kolchinsky, F.A. Rainey, and S.C. Lo. 1998. The Arthromitus stage of Bacillus cereus: intestinal symbionts of animals. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Vol. 95. P. 1236-1241.

335. Matz L.L., Beaman T.C., and Gerhardt P. 1970. Chemical composition of exosporium from spores of Bacillus cereus. J. Bacteriol. Vol. 101. P. 196-201.

336. Mauk J. and Glaser L. 1970. Turnover of the cell wall of Bacillus subtilis W-23 during logariphmic growth. Biochem. Byophys. Res. Commun. Vol. 39. P. 699-706.

337. Mauk K., Chan L. and Glaser L. 1971. Turnover of the cell wall of gram-positive bacteria. J. Biol. Chem. Vol. 246. P. 1820-1827.

338. Mayrand D. and Grenier D. (1989). Biological activities of outer membrane vesicles. Can J Microbiol. Vol. 35. P. 607 613.

339. McDowell T.D. and Lemanski C.L. 1988. Absence of autolytic activity (peptidoglycan nicking) in penicillin-induced nonlytic death in a group a Streptococcus. J. Bacteriol. Vol. 170. P. 1783-1788.

340. McLaughlan A.M. and Foster S.J. 1998. Molecular characterization of an autolytic amidase of Listeria monocytogenes. EGD. Micribiol. Vol. 144. P. 1359-1367.

341. McPherson, A. 1999. Crystallization of Biological Macromolecules. Cold Spring Harbor Laboratory Press. Cold Spring Harbor. NY.

342. Meador-Parton J. and Popham D. L. 2000. Structural analysis of Bacillus subtilis spore peptidoglycan during sporulation. J. Bacteriol. Vol. 182. P. 4491-4499.

343. Meadow P.M., Wells P.L., Salkinoja-Salonen M. and Nurmiaho E.L. 1978. The effect of lipopolysaccharide composition on the ultrastructure of Pseudomonas aeruginosa. J Gen Microbiol. Vol. 105. P. 23 28.

344. Mesnage S. and Fouet A. 2002. Plasmid-encoded autolysin in Bacillus anthracis: modular structure and catalytic properties. J. Bacteriol. Vol. 184. P. 331-334.

345. Mett H., Keck W., Funk A. and Schwarz U. 1980. Two spesies of murein transglycosylase in Escherichia coli. J. Bacteriol. Vol. 144. P.45-52.

346. Mikesell P., Ivins B.E., Ristroph J.D. and Dreier T.M. 1983. Evidence for plasmid-mediated toxin production in Bacillus anthracis. Infect Immun. Vol. 39. P. 371-376.

347. Mizuki, E., M. Ohba, T. Ichimatsu, S.-H. Hwang, K. Higuchi, H. Saitoh, and T. Akao. 1998. Unique appendages associated with spores of Bacillus cereus isolates. J. Basic. Microbiol. Vol. 38. P. 33-39.

348. Mock M. and Fouet A. 2001. Anthrax. Ann. Rev. Microbiol. Vol. 55. P. 647-671.

349. Model P. and Pussel M. 1990. Procaryotic secretion. Cell. Vol. 61. P. 739-741.

350. Moir A. 1981. Germination properties of a spore coat-defective mutant of Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol. 146. P. 1106-1116.

351. Mollner S. and Braun V. 1984. Murein hydrolase (N-acetylmuramyl-L-alanine amidase) in human serum. Arch. Microbiol. Vol. 140. P. 171-177.

352. Moreillon P., Markiewicz Z., Nachman S. and Tomasz A. 1990. Two bactericidal targets for penicillin in pneumococci: autolysis-dependent and autolysis-independent killin mechanisms. Antimicrob. Agents Chemother. Vol. 34. P. 33-39.

353. Mori H. and Ito K. 2001. The Sec protein-translocation pathway. Trends Microbiol. Vol. 9. P. 494 500.

354. Mug-Opstelten D. and Witholt B. 1978. Preferential release of new outer membrane fragments by exponentially growing Escherichia coli. Biochim Biophys Acta. Vol. 508. P. 287-295.

355. Muller, D., and A. Engel. 1999. Voltage and pH-induced channel closure of porin OmpF visualized by atomic force microscopy. J. Mol. Biol. Vol. 285. P. 1347-1351.

356. Munoz E., Ghuysen J.M., Leyh-Bouille M., Petit J.F., Tinelli R. 1966. Structural variation in bacterial ceel wall peptidoglycans studied with Streptomyces F1 endo-N-acetylmuramidase. Biochemistry. Vol. 5. P. 3091-3098.

357. Murao S. and Takahara G. 1973. Lytic enzymes for gram-negative bacteria produced by Bacillus subtilis YT-25. Agr. Biol. Chem. Vol. 37. P. 2671-2673.

358. Murrell W.G. 1969. Chemical composition of spores and spore structures. In: G.W. Gould and A. Hurst (ed.). The bacterial spore. Academic Press. Inc. New York. P. 215-273.

359. Naclerio, G., L. Baccigalupi, R. Zilhao, M. De Felice, and E. Ricca. 1996. Bacillus subtilis spore coat assembly requires cotH gene expression. J. Bacteriol. Vol. 178. P. 4375-4380.

360. Nakashio S., and Gerhardt P. 1985. Protoplast dehydration correlated with heat resistance of bacterial spores. J. Bacteriol. V. 162. P. 571-578.

361. Narayanan S.K., Nagaraja T.G., Chengappa M.M. and Stewart G.C. 2002. Leukotoxins of gram-negative bacteria. Vet Microbiol. Vol. 84. P. 337 356.

362. Naumova I.B. 1988. The teichoic acids of actinomycetes. Microbiol. Sci. Vol. 5. P. 275-279.

363. Navarre W.W. and Schneewind O. 1999. Surface proteins of gram-positive bacteria and mechanisms of their targeting to the cell wall envelope. Microbiol, and Mol. Biol. Rev. Vol. 63. P. 174-229.

364. Neu H., Heppel L.A. 1965. The release of enzymes from Escherichia coli by osmotic shock and during the formation of spheroplasts. J. Biol. Chem. Vol. 240. P. 36853692.

365. Nguyen T.T., Saxena A. and Beveridge T.J. 2003. Effect of surface lipopolysaccharide on the nature of membrane vesicles liberated from the Gramnegative bacterium Pseudomonas aeruginosa. J. Electron. Microscopy (Tokyo). Vol. 52. P. 465-469.

366. Nielsen H., Engelbrecht J., Brunak S. and Gunnar von Heijne. 1997. Identification of prokaryotic and eukaryotic signal peptides and prediction of their cleavage sites. Protein Engineering. Vol. 10. P. 1-6

367. Nishihara, T.Y., E. Takubo, T. Kawamata, J. Koshikawa, J. Ogaki, and M. Kondo. 1989. Role of outer coat in resistance of Bacillus megaterium spore. J. Biochem. Vol. 106. P. 270-273.

368. Nossal N.G. and Heppel L.A. 1966. The release of enzymes by osmotic shock from Escherichia coli in exponential phase. J. Biol. Chem. Vol. 241. P. 3055-3062.

369. Nour, S. M., J. R. Lawrence, H. Zhu, G. D. W. Swerhone, M. Welsh, T. W. Welacky, and E. Topp. 2003. Bacteria associated with cysts of the soybean cyst nematode (Heterodera glycines). Appl. and Environ. Microbiol. Vol. 69. P. 607-615.

370. Nouwen N., Ranson N., Saibil H., Wolpensinger B., Engel A., Ghazi A. and Pugsley A.P. 1999. Secretin PulD; association with pilot PulS, structure, and ion-conducting channel formation. Proc Natl Acad Sci USA. Vol. 96. P. 8173 8177.

371. Nowotny A., Behling U.H., Hammond B., Lai C.H., Listgarten M., Pham P.H. and Sanavi F. 1982. Release of toxic microvesicles by Actinobacillus actinomycetemcomitans. Infect Immun. Vol. 37. P. 151 154.

372. Obermann W., and J.-V. Holtje. 1994. Alterations of murein structure and of penicillin-binding proteins in minicells from Escherichia coli. Microbiology. Vol. 140. P. 79-87.

373. Odendaal M.W., Peterson P.M., de Vos V., Botha A.D. 1991. The antibiotic sensitivity patterns of Bacillus anthracis isolated from the Kruger National Park. Onderstepoort J. Vet. Res. Vol. 58. P. 17-19.

374. Ohbuchi K., Hasegawa K., Hamachi M., Ozeki K., Kumagai C. 2001. Isolation of a new lytic enzyme for hiochi bacteria and other lactic acid bacteria. J. Biosci. Bioeng. Vol. 91. P. 487-492.

375. Ohnishi R., Ishikawa S., Sekiguchi J. 1999. Peptidoglycan hydrolase Lyt F plays a role in cell separation with Cwl F during vegetative growth of Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol. 181. P. 3178-3184.

376. Ohta H., Hara H., Fukui K., Kurihara H., Murayama Y. and Kato K. 1993. Association of Actinobacillus actinomycetemcomitans leukotoxin with nucleic acids on the bacterial cell surface. Infect Immun. Vol. 61. P. 4878 4884.

377. Ohye D.F., and Murrell W.G. 1973. Exosporium and spore coat formation in Bacillus cereus. T. J. Bacterid. Vol. 115. P. 1179-1190.

378. Oliver D.B. and Beckwith J. 1982. Regulation of a membrane component required for protein secretion in Escherichia coli. Cell. Vol. 30. P. 311 319.

379. Ornstein L. and Devis B.J. 1964. Disc electrophoresis. I. Background and theory. Ann. N.Y. Acad. Sci. Vol. 121. P. 321-403.

380. Ou L.-T. and Marquis R.E. 1970. Electromechanical interactions in cell walls of gram-positive cocci. J. Bacteriol. Vol. 101. P. 92-101.

381. Paetzel M., Dalbey R. E. and Strynadka N. 2000. The structure and mechanism of bacterial type I signal peptidases. A novel antibiotic target. Pharmacology and Therapy. Vol. 87. P. 27 49.

382. Paidhungat M., Ragkousi K., and Setlow P. 2001. Genetic requirements for induction of germination of spores of Bacillus subtilis by Ca2+-dipicolinate. J. Bacteriol. Vol. 183. P. 4886-4893.

383. Pandey N.K., and A.I. Aronson. 1979. Properties of the Bacillus subtilis spore coat. J. Bacteriol. Vol. 137. P. 1208-1218.

384. Park J.T. 1995. Why does Escherichia coli recycle its cell wall peptides? Mol. Microbiol. Vol. 17. P. 421-426.

385. Park L.C., Shockman G.D. and Higgins M.L. 1980. Growth of Streptococcus mutants protoplast is not inhibited by penicillin. J. Bacteriol. Vol. 143. P. 1491-1497.

386. Patel N, Blackmoore N., Hillman M. and Kobayashi B. 2009. Evidence for the role of type VI secretion during Lysobacter enzymogenes pathogenesis of fungal hosts. APS Annual Meeting.

387. Paton J.C., Andrew P.W. and Boulnois G.J., Mitchell T.J. 1993) Molecular analysis of the pathogenicity of Streptococcus pneumoniae: the role of pneumococcal proteins. Annu Rev Microbiol. Vol. 47. P. 89 115.

388. Patrick C.C., Langston C., and Baker C.J. 1989. Bacillus species infections in neonates. Rev. Infect. Dis. Vol. 11. P. 612-615.

389. Patrignani P., Delmaschio A., Bazzoni G., Daffonchio L., Hernandez A., Modica R., Montesanti L., Volpi D., Patrono F. and Dejana E. 1991. Inactivation of endothelin by polymorphonuclear leukocyte-derived lytic enzymes. Blood. Vol. 78. P. 2715-2720.

390. Pearce S.M. and Fitz-James P.C. 1971. Sporulation of a cortexless mutant of a variant of Bacillus cereus. J. Bacterid. Vol. 105. P. 339-348.

391. Pettit R.K. and Judd R.C. 1992. The interaction of naturally elaborated blebs from serum-susceptible and serum-resistant strains of Neisseria gonorrhoeae with normal human serum. Mol Microbiol. Vol. 6. P. 729 734.

392. Piggot P. and Losick R. 2002. Sporulation genes and intercompartmental regulation. In: A.L. Sonenshein, J.A. Hoch, and R. Losick (ed.), Bacillus subtilis and its closest relatives. Amer. Soc. Microbiol. Washington. D.C. P. 483-517.

393. Pink D., Moeller J., Quinn B., Jericho M., Beveridge T.J. 2000. On the architecture of the gram-negative bacterial murein sacculus. J. Bacteriol. Vol. 182. P. 5925-5930.

394. Pittman P.R., Gibbs P.H., Cannon T.L. and Friedlander A.M. 2001. Anthrax vaccine: short-term safety experience in humans. Vaccine. Vol. 20. P. 972-978.

395. Plomp M., Leighton T.J., Wheeler K.E. and Malkin A.J. 2005. The High-Resolution Architecture and Structural Dynamics of Bacillus Spores. Biophysical Journal. Vol. 88. P. 603-608.

396. Plomp, M., Rice M.K., Wagner E.K., McPherson A. and A.J. Malkin. 2002. Rapid visualization at high resolution of pathogens by atomic force microscopy: structural studies of herpes simplex virus-1. Amer. J. Pathol. Vol. 160. P. 1959-1966.

397. Pohlner J., Langenberg U., Wolk U., Beck S.C. and Meyer T.F. 1995. Uptake and nuclear transport of Neisseria IgAl protease-associated alphaproteins in human cells. Mol Microbiol. Vol. 17. P. 1073 108.

398. Pooley H. and Karamata D. 1984a. Flagellation and the control of autolysisns in Bacillus subtilis. In: Microbial, cell wall synthesis and autilysis (Nombela C., ed.). Elsevier Sciense B.V. Amsterdam. Netherlands. P. 13-19.

399. Pooley H. and Karamata D. 1984b. Genetic analysis of autolysin-deficient and agellaless mutants of Bacillus subtilis. J. Bacteriol. Vol. 160. P. 1123-1129.

400. Popham D.L. and Setlow P. 1993. The cortical peptidoglycan from spores of Bacillus megaterium and Bacillus subtilis is not highly cross-linked. J. Bacteriol. Vol. 175. P. 2767-2769.

401. Popham D.L., Gilmore M.E., and Setlow P. 1999. Roles of low-molecular-weight penicillin-binding proteins in Bacillus subtilis spore peptidoglycan synthesis and spore properties. J. Bacteriol. Vol. 181. P. 126-132.

402. Postma, J., Schilder, M.T., Bloem, J. and Van Leeuwen-Haagsma, W.K. 2008. Soil suppressiveness and functional diversity of the soil microflora in organic farming systems. Soil Biol, and Biochem. Vol. 40. P. 2394-2406.

403. Pugsley A. P. 1993. The complete general secretory pathway in gram-negative bacteria. Microbiol Rev. Vol. 57. P. 50 108.

404. Pugsley A.P. and Scwarts M. 1985. Export and secretion of proteins by bacteria. FEMS Microbiol Rev. Vol. 32. P. 3 38.

405. Radnedge L., Agron P.G., Hill K.K., Jackson P.J., Ticknor L.O., Keim P. and Andersen G.L. 2003. Genome differences that distinguish Bacillus anthracis from Bacillus cereus and Bacillus thuringiensis. Appl. Environ. Microbiol. Vol. 69. P. 2755-2764.

406. Raphael S.S., and Donaghue M. 1976. Infection due to Bacillus cereus. Can. Med. Assoc. J. Vol. 115. P. 207.

407. Redfield C. and Dobson C.M. 1990. 1H NMR studies of human lysozyme: spectral assignment and comparison with hen lysozyme. Biochemistry. V. 29(31). P.7201-14.

408. Redmond C., Baillie L.W., Hibbs S., Moir A.J. and Moir A. 2004. Identification of proteins in the exosporium of Bacillus anthracis. Microbiology. Vol. 150. P. 355-363.

409. Reevers P. 1994. Biosynthesis and assembly of lipopolysaccharide. In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science B.V. Amsterdam. Netherlands. P. 281-318.

410. Reisfeld R.A., Lewis U.J. and Williams D.E. 1962. Disk electrophoresis of basic protein and peptides on polyacrylamide gel. Nature. Vol. 195. P. 281.

411. Renelli M., Matias V., Lo R.Y. and Beveridge T.J. 2004. DNA-containing membrane vesicles of Pseudomonas aeruginosa PAOl and their genetic transformation potential. Microbiology. Vol. 150. P. 2161 2169.

412. Reynolds E.S. 1963. The use of lead citrate at high pH as an electron-opaque stain in electron microscopy. J. Cell Biol. Vol. 17. P. 208 213.

413. Rhuland L.E., Work E., Denman R.F. and Hoare D.S. 1955. The behavior of the isomers of a,s-diaminopimelic acid on paper chromatograms. J. Amer. Chem. Soc. Vol. 77. P. 959-966.

414. Riachard V., Van der Auwera P., Snoeck R., Daneau D., and Meunier F. 1988. Nosocomial bacteremia caused by Bacillus species. Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. Vol. 7. P. 783-785.

415. Rivas B., Garcia J.L., Lopez R., Garcia P. 2002. Purification and polar localization of pneumococcal LytB, a putative endo-(3-N-acetylglucosaminidase: the chain-dispersing murein hydrolase. J Bacteriol. Vol. 184. P. 4988 5000.

416. Robinnson J.M., Hardman J.K. and Sloan G.L. 1980. The characteristics of extracellular protein secretion by Staphylococcus staphylolyticus. J. Gen Microbiol. Vol. 118. P. 529-533.

417. Robinow C.F. 1953. Spore structure as revealed by thin sections. J. Bacteriol. Vol. 66. P. 300-311.

418. Roesti, D., K. Ineichen, O. Braissant, D. Redecker, A. Wiemken, and M. Aragno. 2005. Bacteria associated with spores of the arbuscular mycorrhizal fungi Glomus geosporum and Glomus constrictum. Appl. Environ. Microbiol. Vol. 71. P. 66736679.

419. Rogers H.J. 1967. Killing of Staphylococci by penicillins. Nature. Vol. 213. P. 31-33.

420. Rogers H.J. and Forsberg C.W. 1971. Role of autolysins in killing of bacteria by some bacterial antibiotics. J. Bacteriol. Vol. 108. P. 1236-1243.

421. Rogers H.J., McConnell M. and Burdet G.D.J. 1970. The isolation and characterization of mutants of Bacillus licheniformis with disturbed morphology and cell division. J. Gen. Microbiol. Vol. 61. P. 155-171.

422. Rogers H.J., Pooley H.M., Thurman P.F. and Taylor C. 1974. Wall and membrane growth in Bacilli and their mutants. Ann. Microbiol. Vol. 125. P. 135-147.

423. Rogers H.J., Taylor C., Rayter S. and Ward J.B. 1984. Purification and properties of an autolytic endo-p-glucosaminidase and the N-acetylmuramyl-L-alanine amidase from Bacillus subtilis strain 168. J. Gen. Microbiol. Vol. 130. P. 2395-2402.

424. Romanenko, L.A., Uchino, M., Tanaka, N., Frolova, G.M. and Mikhailov, V.V. 2008. Lysobacter spongiicola sp. nov., isolated from a deep-sea sponge. Int. J. of Syst. and Evol. Microbiol. Vol. 58. P. 370-374.

425. Sabra W., Lunsdorf H. and Zeng A.P. 2003. Alterations in the formation of lipopolysaccharide and membrane vesicles on the surface of Pseudomonas aeruginosa PAOl under oxygen stress conditions. Microbiology. Vol. 149. P. 2789 -2795.

426. Sado S. and Dworkin M. 1972. Bacteriolytic enzymes produced Myxococcus xanthus. J Bacteriol. Vol. 110. P. 236 245.

427. Salton M.R. 1952. The nature of the cell walls of some Gram-positive and Gramnegative bacteria. Biochim. Biophys. Acta. Vol. 9. P. 334-335.

428. Salton M.R.J. 1994. The bacterial cell envelope a historical perspective. In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial cell wall (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds). Elsevier Science B.V. Amsterdam. Netherlands. P. 1-22.

429. Sanderson D.D. 1926. Bacillus subtilis in pure culture complicating mastoiditis and meningitis. Nebraska Med. J. Vol. 11. P. 318.

430. Santo, L.Y., and R.H. Doi. 1974. Ultrastructural analysis during germination and outgrowth of Bacillus subtilis spores. J. Bacteriol. Vol. 120. P. 475-481.

431. Sanz J.M., Diaz E. and Garcia J.L. 1992. Studies on the structure and function of the N-terminal domain of the pneumococcal murein hydrolases. Mol. Microbiol. Vol. 6. P. 921-931.

432. Saunders N.B., Shoemaker D.R., Brandt B.L., Moran, E.E., Larsen T. and Zollinger W.D. 1999. Immunogenicity of intranasally administered meningococcal native outer membrane vesicles in mice. Infect Immun. Vol. 67. P. 113 119.

433. Schaeffer P. 1969. Sporulation and the production of antibiotics, exoenzymes and exzotoxins. Bact. Revs. Vol. 33. P.48-71.

434. Scherrer, R., T.C. Beaman, and P. Gerhardt. 1971. Macromolecular sieving by the dormant spore of Bacillus cereus. J. Bacteriol. Vol.108. P. 868-873.

435. Schindler C.A. and Schuhardt V.T. 1964. Lysostaphin: a new bacteriolytic agent for the staphylococcus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Vol. 51. P. 414-421.

436. Schleifer K.H. and Joseph R. 1973. A directly cross-linked L-ornithine containing peptidoglycan in cell walls of Spirochaeta stenostera. FEBS Lett. Vol. 36. P. 83-86.

437. Schleifer K.N. and Kandler O. 1972. Peptidoglycan types of bacterial cell wallsand their taxonomic implications. Bacteriol. Rev. Vol. 36. P. 407-477.

438. Schmalenberger, A., and C. C. Tebbe. 2003. Bacterial diversity in maize rhizospheres: conclusions on the use of genetic profiles based on PCR-amplified partial small subunit rRNA genes in ecological studies. Molecular Ecology. Vol. 12. P. 251-261.

439. Schmelzer E., Weckesser J., Warth R. and Mayer M. 1982. Peptidoglycan of Rhodopseudomonas viridis: partial lack of N-acetyl substitutionof glucosamine. J. Bacteriol. Vol. 88. P. 815-816.

440. Schnaitman C.A. 1971. Solubilization of cytoplasmic membrane of Escherichia coli by Triton X-100. J. Bacteriol. Vol. 108. P. 545-552.

441. Schnaitman C.A. and Klena J.D. 1993. Genetics of lipopolysaccharide biosynthesis in enteric bacteria. Microbiol Rev. Vol. 57. P. 655 682.

442. Schuch R., Nelson D. and Fischetti V.A. 2002. A bacteriolytic agent that detects and kills Bacillus anthracis. Nature. Vol. 418. P. 884-889.

443. Seki T., Chung C., Mikami H., and Oshima Y. 1978. Deoxyribonucleic acid homology and taxonomy of the genus Bacillus. Int. J. Syst. Bacteriol. Vol. 28. P. 182189.

444. Shao, Z., D. Shi, and A.V. Somlyo. 2000. Cryoatomic force microscopy of filamentous actin. Biophys. J. Vol. 78. P. 950-958.

445. Shaw D., Mirelman D., Chatteijee N.N. and Park J.T. 1970. Ribitol teichoic acid synthesis in bacteriophage resistant mutant of Staphylococcus aureus H. J Mol Biol. Vol. 245. P. 5101-5106.

446. Shoberg R.J. and Thomas D.D. 1993. Specific adherence of Borrelia burgdorferi extracellular vesicles to human endothelial cells in culture. Infect. Immun. Vol. 61. P. 3892-3900.

447. Shockman G.D. 1992. The autolytic (suicide) system of Enterococcus hirae: from lysine depletion autolysis to biochemical and molecular studies of the two muramidase of Enterococcus hirae ATCC 9790. FEMS Microbiol. Lett. Vol. 79. P. 261-267.

448. Shockman G.D., and Holtje J.-V. 1994. Microbiol peptidoglycan (murein) hydrolases. In: New Comprehensive Biochemistry. Bacterial Cell Wall (Ghuysen, J.M., and Hakenbeck, R. eds). Elsevier Sciense B.V. Amsterdam. Netherlands. P. 131-165.

449. Shockman G.D., Daneo-Moore L., Cornet J.B. and Mychajlonka M. 1979. Does penicillin kill bacteria? Rev. Infect. Dis. Vol. 1. P. 787-796.

450. Shockman G.D., Daneo-Moore L., Karyama R. and Massidda O. 1996. Bacterial walls, peptidoglycan hydrolases, autolysins and autolysis. Microb. Drug Resist. Vol. 2. P. 95-98.

451. Shockman G.D., Kolb J.J. and Toennie S.G. 1958. Relations between bacterial cell wall synthesis, growth phase and autolysis. J. Biol. Chem. Vol. 230. P. 961-977.

452. Siegman-Igra Y., Lavochkin J., Schwartz D. and Konforti N. 1983. Meningitis and bacteremia due to Bacillus cereus. Isr. J. Med. Sci. Vol. 19. P. 546-551.

453. Silen J.L. Frank D., Fujishige A., Bone R. and Agard D.A.I989 Analysis of prepro-a-lytic protease expression in Escherichia coli reveals that the pro region is required for activity. J Bacteriol. Vol. 171. P. 1320 1325.

454. Silen J.L., Agard D.A. 1989. The a-lytic protease pro-region does not require a physical linkage to activate the protease domain in vivo. Nature. Vol. 341. P. 462 -464.

455. Simonen M. and Palva I. 1993. Protein secretion in Bacillus sp. Microbiol Rev. Vol. 57. P. 109-137

456. Sinha R.K. and Rosental R.S. 1980. Release of soluble peptidoglycan from growing gonococci: demonstration of anhydromuramyl-containing fragments. Infect. Immun. Vol. 29. P. 914-925.

457. Singer S.I. Current concepts of molecular organization in cell membranes. 1981. Biochem Soc Trans. V.9. P 203-206.

458. Slepecky R.A. 1971. Ecology of bacterial sporeformers. In: H.O. Halvorson, R. Hansen, and L.L. Campbell (ed.). Spores—V. American Society for Microbiology. Washington. D.C. P. 297-313.

459. Sleytr U.B. 1997. Basic and applied S-layer research: an overview. FEMS Microbiol. Rev. Vol. 20. P. 5-12.

460. Sliman R., Rehm S., and Shlaes D.M. 1987. Serious infection caused by Bacillus cereus. Medicine. Vol. 66. P. 218-223.

461. Smit J., Kamio Y. and Nikaido H. 1975. Outer membrane of Salmonella typhimurium: Chemical analysis and freeze-fracture studies with lipopolysaccharide mutants. J Bacterid. Vol. 124. P. 942 958.

462. Smith T.J., Blackman S.A. and Foster S.J. 1996. Peptidoglycan hydrolases of Bacillus subtilis 168. Microb. Drug Resist. Vol. 2. P. 113-118.

463. Smith T.J., Blackman S.A. and Foster S.J. 2000. Autolysins of Bacillus subtilis: multiple enzymes with multiple function. Microbiology. Vol. 146. P. 249-262.

464. Sohl J.L., Jaswal S.S. and Agard D.A. 1998. Unfolded conformations of a-lytic protease are more stable than its native state. Nature. Vol. 395. P. 817-819.

465. Somerville H.J. and Jones M.L. 1972. DNA competition studies within the Bacillus cereus group ofbacilli. J. Gen. Microbiol. Vol. 73. P. 257-265.

466. Sousa J.C.F., Silva M.T., and Balassa G. 1976. An exosporium-like outer layer in Bacillus subtilis spores. Nature. Vol. 263. P. 53-54.

467. Sousa, J.C.F., M.T. Silva, and G. Balassa. 1978. Ultrastructure and development of an exosporium-like outer spore envelope in Bacillus subtilis. Ann. Microbiol. (Paris). V. 129. P. 339-362.

468. Spackman D.H., Stein W.H. and Moore S. 1958. Automatic recording apparatus for use in the chromatography of amino acids. Anal. Chem. Vol. 30. P. 1190-1210.

469. St Geme J.W. Ill and Grass S. 1998 Secretion of the Haemophilus influenzae HMW1 and HMW2 adhesins involves a periplasmic intermediate and requires the HMWB and HMWC proteins. Mol Microbiol. Vol. 27. P. 617 630.

470. Steen M.K., Bruno-Murtha L.A., Chaux G., Lazar H., Bernard S., and Sulis C. 1992. Bacillus cereus endocarditis: report of a case and review. Clin. Infect. Dis. Vol. 14. P. 945-946.

471. Steichen C.T., Chen P., Kearney J.F. and Turnbough C.L.J. 2003. Identification of the immunodominant protein and other proteins of the Bacillus anthracis exosporium. J. Bacterid. Vol. 185. P. 1903-1910.

472. Steichen C.T., Kearney J.F. and Turnbough C.L.J. 2005. Characterization of the exosporium basal layer protein BxpB of Bacillus anthracis. J. Bacterid. Vol. 187. P. 5868-5876.

473. Stephens D.S., Edwards K.M., Morris F. and McGee Z.A. 1982. Pili and outer membrane appendages on Neisseria meningitidis in the cerebrospinal fluid of an infant. J Infect Dis. Vol. 146. P. 568.

474. Stevens L. 1996. Egg proteins: what are their functions? Sci. Prog. Vol. 79. P. 65-87.

475. Stolz M., D. Stoffler U. Aebi and C. Goldsbury. 2000. Monitoring biomolecular interactions by time-lapse atomic force microscopy. J. Struct. Biol. Vol. 131. P. 171— 180.

476. Strominger J.L. and Ghuysen J.M. 1967. Mechanisms of enzymatic bacteriolysis. Science. Vol. 156. P. 213-221.

477. Strominger J.L. and Tipper D.J. 1974. Structure of bacterial cell wall: the lysozyme substrate. In: Lysozyme (Osserman E.F., Canfield R.E., Beychok S. eds) Acad. Press. New York-London. 169-184.

478. Strynadka, N.C.J, and James, M.N.G. 1991. Lysozyme Revisited: Crystallographic Evidence for Distortion of an N-Acetylmuramic Acid Residue Bound in Site D. Journal of Molecular Biology. Vol. 220. P. 401 424.

479. Sugai M., Akiyama T., Komatsuzawa H., Miyake Y. and Suginaka H. 1990. Characterization of sodium dodecyl sulfate-stable Staphylococcus aureus bacteriolytic enzymes by polyacrylamide gell electrophoresis. J. Bacteriol. Vol. 172. p. 6494-6498.

480. Suzuki K., Uyeda M. and Shibata M. 1985a. Serratia marcescens-lytic enzyme produced by Micromonospora sp. Strain No 152. Agr. Biol.Chem. 49, 1719-1726.

481. Suzuki K., Uyeda M. and Shibata M. 1985b. Serratia-lytic enzyme produced by Streptomyces sp. Strain No 177. Agr. Biol.Chem. Vol. 49. P. 3049-3050.

482. Sylvestre P., Couture-Tosi E., and Mock M. 2002. A collagen-like surface glycoprotein is a structural component of the Bacillus anthracis exosporium. Mol. Microbiol. Vol. 45. P. 169-178.

483. Takahara Y., Machigaki E. and Murao S. 1974. Lytic action of B-enzyme on Pseudomonas aeruginosa. Agr. Biol. Chem. Vol. 38. P. 2349-2356.

484. Tanaka J., Suzuki T., Mimuro H. and Sasakawa C. 2003. Structural definition on the surface of Helicobacter pylori type IV secretion apparatus. Cell Microbiol. Vol. 5. P. 395-404.

485. Taylor A., Das B.C. and Van Heijenoort J. 1975. Bacterial cell wall peptidoglycan fragments produced by phage lambda or Vi II endolysin and containing 1,6-anhydro-N-acetylmuramic acid. J. Biochem. Vol. 53. P. 47-54.

486. Taylor P.W. 1983. Bactericidal and bacteriolytic activity of serum against gramnegative bacteria. Microbiol. Rev. Vol. 47. P. 46-83.

487. Thanassi D.G. and Hultgren S. J. 2000. Multiple pathways allow protein secretion across the bacterial outer membrane. Curr. Opin. Cell Biol. Vol. 12. P. 420 430.

488. Thumm G. and Gotz F. 1997. Studies on prolysostaphin processing and characterization of the lysostapfm immunity factor(lif) of Staphylococcus simulans biovar staphylolyticus. Mol. Microbiol. Vol. 23. P. 1251-1265.

489. Tipper D.J. and Linnet P.E. 1976. Distribution of peptidoglycan synthetase activities between sporangia and forespores in sporulating cells of Bacillus sphaericus. J. Bacteriol. Vol. 126. P. 213-221.

490. Tipper D.J., and Gauthier J.J. 1972. Structure of the bacterial endospore. In: Spores V. Edited by H.O. Halvorson, R. Hanson and L.L. Campbell. Amer. Soc. Microbiol. Washington. D.C. P. 3-12.

491. Todd S.J., Moir A.J., Johnson M.J., and Moir A. 2003. Genes of Bacillus cereus and Bacillus anthracis encoding proteins of the exosporium. J. Bacteriol. Vol. 185. P. 3373-3378.

492. Tokuda H. 2009. Biogenesis of outer membranes in Gram-negative bacteria, Biosci. Biotechnol. Biochem. Vol. 73. P. 465-473.

493. Thomashow M.F. and Rittenberg S.C. 1978. Intraperiplasmic growth of Bdellovibrio bacreriovorus 109J: solubilization of Escherichia coli peptidoglycan. J. Bacteriol. Vol. 135. P. 998-1007.

494. Tomasz A., Albino A. and Zanati E. 1970. Multiple antibiotic resistence in a bacterium with suppressed autolytic system. Nature. Vol. 227. P. 138-140.

495. Tripper D.J., Ghuysen J.M. and Strominger J.L. 1965. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus, strain Copenhagen. III. Further studies of the disaccharides. Biochemistry. Vol. 4. P. 468-473.

496. Tsugita A. 1971. Phage lysozyme and other lytic enzymes. In: The enzymes (Boyer P.D., ed) New York-London: Acad. Press. Vol. 5. P. 343-413.

497. Tuazon, C.U., H.W. Murray, C. Levy, M.N. Solny, J.A. Curtin, and J.N. Sheagren. 1979. Serious infections from Bacillus species. JAMA. Vol. 241. P. 1137-1140.

498. Turnbull P.C. 2002. Introduction: anthrax history, disease, and ecology. Curr. Top. Microbiol. Immunol. Vol. 271. P. 1-19.

499. Turnbull P.C.B., French T.A., and Dowsett E.G. 1977. Severe systemic and pyogenic infections with Bacillus cereus. Brit. Med. J. Vol. 1. P. 1628-1629.

500. Uchido K. and Aido K. 1979. Taxonomic significance of cell-wall acyl type in Corynebacterium-Micobacterium-Nocardia group by a glycolate test. J. Gen. Apll. Microbiol. Vol. 25. P. 169-183.

501. Umemoto T., Ota T., Sagawa H., Kato K., Takasa H., Tsujimoto M., Kawasaki A., Ogawa T., Harada K. and Kotani S. 1981. Chemical and biological properties of a peptidoglycan isolated from Treponema palladium Uasan. Infect. Immun. Vol. 31. P. 767-774.

502. Ursinus A. and Holtje J.V. 1994. Purification and properties of a membrane-bound lytic transglycosylase from Escherichia coli. J. Bacteriol. Vol. 176. P. 338-343.

503. Valence F., and Lortal S., 1995. Zymogram and preliminary characterization of Lactobacillus helveticus autolysins. Appl. Environ. Microbiol. Vol. 61. P. 3391-3399.

504. Vallinger Z., Ladesic B. and Tomasic J. 1982. Partial purification and characterization of N-acetylmuramyl-L-alanine amidase from human and mouse serum. Biochim. Biophis. Acta. Vol. 701. P. 63-71.

505. Vanderwinkel E, De Vlieghere M, De Pauw P, Cattalini N, Ledoux V, Gigot D and Ten Have J-P 1990. Purification and characterization of N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase from human serum. Biochim. Biophys. Acta. Vol. 1039. P. 331-339.

506. Van Setten G.B., Tervo T. and Tarkkanen A. 1989. Acute keratitis and contamination of contact lens care systems with Bacillus cereus. Klin. Monatsbl. Augenheilkd. Vol. 195. P. 28-31.

507. Vanderwinkel E., De Vlieghere M. 1985. Modulation of Escherichia coli N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity by phosphatidylglycerol. Biochim. Biophys. Acta. Vol. 838. P. 54-59.

508. Vanderwinkel E., De Vlieghere M., De Tanhoffer L. 1981. Activity of N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase in phospholipidic environments. Biochim. Biophys. Acta. Vol. 663. P. 46-57.

509. Vasilyeva N.V., Tsfasman I.M., Suzina N.E., Stepnaya O.A. and I. S. Kulaev. 2008. Secretion of bacteriolytic endopeptidase L5 of Lysobacter sp. XL1 into the medium by means of outer membrane vesicles. FEBS Journal. Vol. 275. P. 3827-3835.

510. Vassault A. 1983. in Methods of Enzymatic Analysis (Bergmeyer, H.,U., Editor-inChief) Verlag Chemie. Florida. Vol. 3. P. 118-126.

511. Vasstrand E.N., Jensen H.B., Miron T. and Hofstad T. 1982. Composition of peptidoglycan in Bacteroidaceae: determination and distribution of lanthionine. Infect. Immun. Vol. 36. P. 114-122.

512. Vekilov, P.G., and A.A. Chernov. 2002. The physics of protein crystallization. In: Solid State Physics. H. Ehrenreich and F. Spaepen, editors. Academic Press. New York. Vol. 5. P. 1-147.

513. Vesy C.J., Kitchens R.L., Wolfbauer G., Albers J.J. and Munford R.S. 2000. Lipopolysaccharide-binding protein and phospholipid transfer protein release lipopolysaccharides from Gram-negative bacterial membranes. Infect Immun. Vol. 68. P. 2410-2417.

514. Von Heijne G. 1990. The signal peptide. J. Membrane Biol. Vol. 115. P. 195 201.

515. Vrontou E. and Economou A. 2004. Structure and function of SecA, the preprotein translocase nanomotor. Biochim. Biophys. Acta. Vol. 1694. P. 67 80.

516. Wadstrom T. and Hisatsune K. 1970. Bacteriolytic enzymes from Staphylococcus aureus: purification of an endo-ß-N-acetylglucosaminidase. Biochem. J. Vol. 120. P. 725-734.

517. Waller L.N., Fox N., Fox K.F., Fox A., and Price R.L. 2004. Ruthenium red staining for ultrastructural visualization of a glycoprotein layer surrounding the spore of Bacillus anthracis and Bacillus subtilis. J. Microbiol. Methods. Vol. 58. P. 23-30.

518. Wandersman C. 1989. Secretion, processing and activation of bacterial extracellular proteases. Mol Microbiol. Vol. 3. P. 1825 1831.

519. Wang Z-M, Li X, Cocklin RR, Wang M, Wang M, Fukase K, Inamura S, Kusumoto Sh, Gupta D. and Dzarski R. 2003. Human peptidoglycan recognition protein-L is an N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase. J. Biol. Chem. Vol. 278. P. 49044-49052.

520. Ward J.B. 1981. Teichoic and teichuronic acids: Biosynthesis, assembly and location. Microbiol. Rev. Vol. 45. P. 211-243.

521. Ward J.B., Perkins H.R. 1968. The purification and properties of two staphylolytic enzymes from Streptomyces griseus. Biochem.J. Vol. 106. P. 69-76.

522. Ward J.B. and Williamson R. 1984. Bacterial autolysins: specificity and function. In: Microbial cell wall synthesis and autolysis (Nombela C., ed.). Elsevier Sciense B.V. Amsterdam. Netherlands. P. 159-166.

523. Warth A.D. 1979. Molecular structure of the bacterial spore. Adv. Microbiol. Physiol. Vol. 17. P. 1-45.

524. Warth A.D. 1985. Mechanisms of heat resistance. In: G.J. Dring, D.J. Ellar, and G.W. Gould (ed.), Fundamental and applied aspects of bacterial spores. Academic Press. Inc. London. P. 209-225.

525. Warth A.D. and Strominger J.L. 1969. Structure of the peptidoglycan of bacterial spores: occurrence of the lactam of muramic acid. Proc. Natl. Acad. Sei. USA. Vol. 64. P. 528-535.

526. Warth A.D. and Strominger J.L. 1971. Structure of the peptidoglycan from vegetative cell walls of Bacillus subtilis. Biochemistry. Vol. 10. P. 4349-4358.

527. Warth A.D. and Strominger J.L. 1972. Structure of the peptidoglycan from spores of Bacillus subtilis. Biochemistry. Vol. 11. P.1389-1396.

528. Warth A.D., D.F. Ohye, and W.G. Murrell. 1963. The composition and structure of bacterial spores. J. Cell Biol. Vol. 16. P. 579-592.

529. Watanabe H., Kume T., Okazawa G. and Sato T. 1976. Lysis of radioresistant bacteria by enzyme of Achromobacter lunatus. Agr. Biol. Chem. Vol. 40. P. 427-429.

530. Watanabe H. and Sato T. 1981. Properties and lytic action of the P-2 enzyme capable of lysing cells of Micrococcus radiodurans. Agr. Biol.Chem. Vol. 45. P. 1215-1221.

531. Weibull 1953. The isolation of protoplasts from Bacillus megaterium by controlled treatment with lysozyme. J. Bacteriol. Vol. 66. P. 688-695.

532. Weisse M.E., Bass J.W., Jarrett R.V., and Vincent J.M. 1991. Nonanthrax Bacillus infections of the central nervous system. Pediatr. Infect. Dis. J. Vol. 10. P. 243-246.

533. Weller H.F., Nicholson A., and Braslow N. 1979. The spectrum of Bacillus bacteremias in heroin addicts. Arch. Intern. Med. Vol. 139. P. 293-294.

534. Weon, H. Y., B. Y. Kim, M. K. Kim, S. H. Yoo, S. W. Kwon, S. J. Go, and E. Stackebrandt. 2007. Lysobacter niabensis sp. nov. and Lysobacter niastensis sp. nov., isolated from greenhouse soils in Korea. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. Vol. 57. P. 54851.

535. White D. 1995. The Physiology and Biochemistry of Prokaryotes. Oxford University Press. N.Y. 378 P.

536. Wickus G.G., Warth A.D. and Strominger J.L. 1972. Appearance of muramic lactam during cortex synthesis in sporulating cultures of Bacillus cereus and Bacillus megaterium. J. Bacteriol. Vol. 111. P. 625-627.

537. Wild J., Altman E., Yura T. and Cross C. 1996. Involvement of the DnaK-DnaJ-GroE chaperone team in protein export in Escherichia coli. Genes Dev. Vol. 6. P. 1165 -1172.

538. Williamson R. and Ward J.B. 1981. Deficiency of autolytic activity in Bacillus subtilis and Streptococcus pneumoniae is associated with a decreased permeability of the wall. J. Gen. Microbiol. Vol. 125. P. 325-334.

539. Wren B.V. 1991. A family of clostridial and streptococcal ligand-binding proteins with conserved C-terminal repeat sequences. Mol. Microbiol. Vol. 5. P. 797-803.

540. Wu J.A., Kusuma C., Mond J.J. and Kokai-Kun J.F. 2003. Lysostaphi disrupts Staptylococcus aureus and Staptylococcus epidepmidis biofilms on artificial surfaces. Antimicrob. Agents and Chemother. Vol. 47. P. 3407-3414

541. Yaganza E.S., Rioux D., Simard M., Arul J. and Tweddell R.J. 2004. Ultrastructural alterations of Erwinia carotovora subsp. atroseptica caused by treatment with aluminum chloride and sodium metabisulfite. Appl. Environ. Microbiol. V.70. P. 6800-6808.

542. Yalpani M. 1988. Polysaccharides. Syntheses, modifications and structure/property relations. Elsevier. 499 P.

543. Yaron S., Kolling G.L., Simon L. and Matthews K.R. 2000. Vesicle-mediated transfer of virulence genes from Escherichia coli 0157:H7 to other enteric bacteria. Appl. Environ. Microbiol. Vol. 66. P. 4414 4420.

544. Yem D.W., Wu H.C. 1976. Purification and properties of (3-D-acetylglucosaminides from Escherichia coli. J. Bacterid. Vol. 125. P. 324-331.

545. Yokogawa K., Kawata S., Takemura T., Yoshimura Y. 1975. Purification and properties of lytic enzymes from Streptomyces globisporus 1829. Agr. Biol. Chem. Vol. 39. P. 1533-1543.

546. Yokogawa K., Kawata S., Yoshimura Y. 1973. Lytic enzyme from Streptomyces globisporus 1829. Agr. Biol. Chem. Vol. 37. P. 799-808.

547. Yoshimoto T., Tsura D. 1972. Studies on bacteriolytic Enzymes. II. Purification and some properties of two types of staphylolytic enzymes from Streptomyces griseus. J. Biochem. Vol. 72. P. 379-390.

548. Yoshino S., Ogata S., Hayashida S. 1982. Some properties of autolysins of Clostridium saccharoperbutylacetonicum. Agr. Biol. Chem. Vol. 46. P. 1243-1248.

549. Yuen G. Y., J. R. Steadman D. T. Lindgren D. Schaff and C. Jochum. 2001. Bean rust biological control using bacterial agents. Crop Protection. Vol. 20. P. 395-402.

550. Zhang Z. and G. Y. Yuen. 1999. Biological control of Bipolaris sorakiniana on tall fescue by Stenotrophomonas maltophilia strain C3. Phytopathology. Vol. 89. P. 817822.

551. Zhang Z., G. Y. Yuen, G. Sarath and A. R. Penheiter. 2001. Chitinases from the plant disease biocontrol agent, Stenotrophomonas maltophilia C3. Phytopathology. Vol. 91. P. 204-211.

552. Zheng L. and R. Losick. 1990. Cascade regulation of spore coat gene expression in Bacillus subtilis. J. Mol. Biol. Vol. 212. P. 645-660.

553. Zheng L., W.P. Donovan, P.C. Fitz-James, and R. Losick. 1988. Gene encoding a morphogenic protein required in the assembly of the outer coat of the Bacillus subtilis endospore. Genes Dev. Vol. 2. P. 1047-1054.

554. Zhou L., Srisatjaluk R., Justus D.E. and Doyle R.J. 1998. On the origin of membrane vesicles in Gram-negative bacteria. FEMS Microbiol Lett. Vol. 163. P. 223 228.

555. Автор искренне благодарен своему учителю и консультанту настоящей работы чл,-корр. РАН Кулаеву И.С.