Поиск, выделение и характеристика бактериолитических ферментов Lysobacter capsici ВКМ В–2533Т тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Афошин Алексей Сергеевич

  • Афошин Алексей Сергеевич
  • кандидат науккандидат наук
  • 2023, ФГБУН «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук»
  • Специальность ВАК РФ00.00.00
  • Количество страниц 169
Афошин Алексей Сергеевич. Поиск, выделение и характеристика бактериолитических ферментов Lysobacter capsici ВКМ В–2533Т: дис. кандидат наук: 00.00.00 - Другие cпециальности. ФГБУН «Федеральный исследовательский центр «Пущинский научный центр биологических исследований Российской академии наук». 2023. 169 с.

Оглавление диссертации кандидат наук Афошин Алексей Сергеевич

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Клеточная оболочка бактерий

1.1.1 Цитоплазматическая мембрана

1.1.2 Пептидогликан

1.1.3 Вторичные полимеры клеточной стенки грамположительных бактерий

1.1.4 Периплазматическое пространство

1.1.5 Внешняя мембрана грамотрицательных бактерий

1.1.6 Внешнемембранные везикулы грамотрицательных бактерий как биологически активные агенты

1.2 Антимикробный потенциал бактерий

1.2.1 Бактериолитические ферменты: свойства, разнообразие и специфичность

1.2.2 Антимикробный потенциал бактерий рода ЬуяоЬа^ег

1.2.3 Антимикробный потенциал Ь. capsici ХЬ1

1.3 Экспрессионные системы бактериальных бактериолитических ферментов

1.4 Применение бактериальных бактериолитических ферментов и везикул, содержащих

биологически активные вещества

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1 Штаммы, плазмиды и условия культивирования

2.2 Определение литического действия методом спот-теста

2.3 Выделение бактериолитических ферментов

2.3.1 Получение белков культуральной жидкости

2.4 Определение бактериолитической и протеолитической активности

2.5 Получение везикул

2.6 Фракционирование везикул в градиенте плотности сахарозы

2.7 Электрофорез белков в полиакриламидном геле

2.8 Определение концентрации белка

2.9 Просвечивающая электронная микроскопия

2.10 Масс-спектрометрия MALDI-TOF

2.11 Характеристика В1р

2.11.1 Определение минимальной ингибирующей концентрации (МИК)

2.11.2 Определение оптимального значения рН

2.11.3 Определение оптимальной концентрации буфера

2.11.4 Определение оптимальной температуры

2.11.5 Определение температуры полуинактивации

2.11.6 Определение pH - стабильности

2.11.7 Определения влияния металлов на активность фермента

2.11.8 Определение влияния NaCl на активность фермента

2.11.9 Влияние ингибиторов на активность Blp

2.11.10 Определение влияния замены металла в активном центре фермента

2.11.11 Определение действия пероксида водорода и детергентов на бактериолитическую активность Blp

2.11.12 Определение субстратной специфичности Blp методом спот-теста

2.11.13 Определение типа гидролизуемой связи в белковых субстратах методом MALDI-

TOF

2.11.14 Филогенетический анализ

2.12 Характеристика Serp

2.13 Молекулярно-генетические исследования

2.13.1 Методы, материалы и условия

2.13.2 Олигонуклеотиды, используемые в работе. Дизайн олигонуклеотидов

2.13.3 Электрофорез ДНК в агарозном геле

2.13.4 Электрофорез РНК в полиакриламидном геле

2.13.5 Получение компетентных клеток E. coli

2.13.6 Получение компетентных клеток L. capsici для электропорации

2.13.7 Трансформация клеток E. coli

2.13.8 Электропорация L. capsici

2.14 Создание гомологичной системы экспрессии

2.14.1 Конструирование плазмид и получение рекомбинантных штаммов L. capsici

2.14.2 Анализ эффективности промоторов в L. capsici

2.14.3 Оценка уровня экспрессии генов blp и serp методом ПЦР-РВ

т

2.14.4 Очистка Blp из L. capsici ВКМ B-2533 дикого типа, L. capsici PGroEL{A)-blp и L. capsici Pi5-bp

2.14.5 Масштабирование культивирования L. capsici PT5-blp

2.15 Секвенирование и аннотирование геномной ДНК L. capsci

ВКМ B-25331

2.16 Транскриптомный поиск новых антимикробных агентов L. capsci

ВКМ B-25331

2.17 Структурно-функциональные исследования Blp L. capsci ВКМ B-25331

2.17.1 Кристаллизация и сбор данных

2.17.2 Сравнение удельной активности бактериолитических белков Blp L. capsici ВКМ B-

т

2533 и LasA P. aeruginosa Yaroslavl hospital

2.18 Статистический анализ

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

3.1 Выбор оптимальной среды культивирования для проявления максимальной

т

антимикробной активности L. capsici ВКМ B-2533T

3.2 Выделение и характеристика внешнемембранных везикул

L. capsici ВКМ B-2533T

3.3 Выделение и характеристика бактериолитических ферментов

L. capsici ВКМ В-2533Т

3.4 Полногеномное секвенирование, анализ генома и транскриптомные исследования L. capsci ВКМ B-2533T

3.4.1 Полногеномное секвенирование и анализ генома L. capsici

ВКМ B-25331

т

3.4.2 Поиск антимикробных агентов L. capsici ВКМ B-2533 с использованием транскриптомного подхода

3.5 Характеристика Blp

3.5.1 Биохимическая характеристика Blp

т

3.5.2 Структурная характеристика Blp L. capsici

ВКМ B-2533T

3.5.3 Сравнительная характеристика физико-химических и бактериолитических свойств

LasA и Blp

3.6 Характеристика сериновой протеазы Serp

3.7 Создание гомологичной системы экспрессии для Blp

3.7.1 Выбор промотора для экспрессии гена blp

т

3.7.2 Создание гомологичной системы экспрессии для Blp L. capsici

ВКМ B-2533T

3.7.3 Особенность разработанных гомологичных систем экспрессии

3.8 Масштабирование культивирования L. capsici PT5-blp

3.9 Использование новой экспрессионной системы для других бактериолитических

ферментов

ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЕ A

БЛАГОДАРНОСТИ

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Поиск, выделение и характеристика бактериолитических ферментов Lysobacter capsici ВКМ В–2533Т»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы исследования и степень ее разработанности

Настоящее время характеризуется стремительным распространением антибиотико-резистентных патогенов. Инфекции, вызванные такими патогенами, являются причиной примерно 1.27 млн. смертей в год во всем мире. Из них более 100000 смертей вызвано грамположительным патогеном Staphylococcus aureus MRSA [Global burden of bacterial ... , 2022]. Для решения этой проблемы множество научных коллективов во всем мире ведут интенсивный поиск и изучение новых антимикробных агентов и их продуцентов. Антимикробные агенты - это антибиотики, антимикробные пептиды, а также бактериолитические ферменты. Антимикробное действие бактериолитических ферментов обусловлено гидролизом пептидогликана - основного структурного компонента клеточных стенок бактерий. По специфичности действия на пептидогликаны выделяют бактериолитические гликозидазы (мурамидазы или лизоцимы, N-ацетиглюкозаминидазы), амидазы и протеазы. Таким образом, бактериолитические ферменты гидролизуют все связи пептидогликана. Это свойство определяет важность их изучения с целью создания новых антимикробных лекарственных средств для лечения инфекций, вызванных устойчивыми к антибиотикам штаммами патогенов.

Первый бактериолитический фермент лизоцим был открыт Александром Флемингом раньше первого антибиотика пенициллина [Fleming, 1922]. Позже было установлено, что все живые организмы продуцируют бактериолитические ферменты. У вирусов такие ферменты называются эндолизинами. Однако самыми активными продуцентами бактериолитических ферментов являются бактерии. У бактерий такие ферменты могут быть внутриклеточными и внеклеточными (секретируемыми). Именно секретируемые бактериолитические ферменты бактерий являются наиболее активными в отношении клеток-мишеней. Отдельные представители грамотрицательных бактерий могут секретировать в окружающую среду комплексы бактериолитических ферментов. Так, среди бактерий рода Lysobacter есть литически активные виды L. enzymogenes, L.capsici, L. gummosus и L. antibioticus [Reichenbach, 2006]. При этом для этих представителей характерна продукция не только бактериолитических ферментов, но и антибиотиков и антимикробных пептидов [Comparative genomics ... , 2015]. На данный момент бактерии этого рода одни из наиболее перспективных продуцентов антимикробных агентов, что определяет актуальность их изучения.

Самыми известными бактериолитическими ферментами у представителей рода Lysobacter являются а- и ß-литических протеазы. Впервые эти белки были выделены у L. enzymogenes (ранее Sorangium sp.) [Whitaker, 1965; Lytic enzymes of Sorangium ... , 1965; Cruse, Whitaker, 1976; Whitaker et al., 1965; Jurásek, Whitaker, 1965]. После лизоцима это второй и третий из обнаруженных бактериолитических ферментов. а-Литическая протеаза является внеклеточной сериновой протеазой, а ß-литическая протеаза является внеклеточной металлопротеазой [Kessler, 2013; Chapter 567 ... , 2013]. При этом наиболее изученным среди бактериальных бактериолитических ферментов с 1965 года и до недавнего времени была а-литическая протеаза. ß-Литическая протеаза (Blp) является менее изученным ферментом. Ранее для этого фермента была проведена частичная биохимическая характеристика, получены кристаллы Blp, показана возможность гидролиза различных пептидов и клеточных стенок неживых клеток микроорганизмов [Purification, bacteriolytic ..., 2003; Li, Norioka, Sakiyama, 1998; Oza, 1973; Whitaker, 1965; Cruse, Whitaker, 1976]. Однако до начала данного диссертационного исследования не было известно о действии Blp в отношении живых клеток патогенных микроорганизмов, не установлена пространственная структура, и не разработана экспрессионная система для получения Blp. Таким образом, Blp является перспективным антимикробным агентом и его дальнейшего изучение актуально.

Для некоторых штаммов L. enzymogenes и L. capsici показано образование внешнемебранных везикул, которые могут содержать антибиотики и бактериолитические ферменты [Lytic peptidase L5 ... , 2014; Kudryakova, Shishkova, Vasilyeva, 2016; Vesicular Delivery ... , 2018]. В последнее время везикулы, содержащие различные биологически активные вещества, интенсивно изучаются: на основе везикул идет разработка вакцин, противоопухолевых препаратов, средств доставки антибиотиков [Lieberman 2022; Bacterial outer membrane vesicles in cancer ... , 2023; Collins, Brown, 2021]. Сейчас в везикулярной тематике выделяются наиболее интригующие вопросы - сортинг, биогенез, механизм взаимодействия с клеткой-мишенью, передача сигналов, образование биопленок [Bacterial Outer Membrane ... , 2021a; Bacterial outer membrane ... , 2022; Bacterial outer membrane vesicles ..., 2021b].

В ИБФМ РАН активно изучаются бактериолитические ферменты, продуцируемые Lysobacter sp. XL1 [Кулаев, 2014; Степная, Ледова, Кулаев, 1999]. К настоящему моменту выделено и в разной степени охарактеризовано пять внеклеточных бактериолитических ферментов этой бактерии: протеазы Л1, Л4, Л5 мурамидаза Л3, амидаза Л2 [Степная, Северин, Кулаев, 1986; Бактериолитический ... , 1996a; Бактериолитический ... , 1996б; Выделение и характеристика ... , 2005; Secretion of ... , 2008; Lytic peptidase L5 ... , 2014; Serine bacteriolytic ... , 2019]. Ферменты Л1 и Л5 гомологичны другу другу и а-литической

протеазе L. enzymogenes [Structural and functional ... , 2018; Structural Studies ... , 2016]. Активно изучаются везикулы Lysobacter sp. XL1. Установлена роль везикул в секреции фермента Л5, а также роль кардиолипина в биогенезе везикул [ [Secretion of ... , 2008; Kudryakova, Suzina, Vasilyeva, 2015; Изучение факторов ... , 2017].

Продуцент бактериолитических ферментов - штамм Lysobacter sp. XL1 - это первый

описанный штамм вида L. capsici. В ИБФМ РАН он известен с 1975 года. Но, согласно

т

первой публикации, в которой этот вид был описан, L. capsici YC5194 считается известным с 2008 года [Lysobacter capsici ... , 2008]. Во Всероссийской Коллекции Микроорганизмов

типовой штамм L. capsici YC5194T (= KCTC 22007T = DSM 19286T) хранится под номером

т

ВКМ B - 2533Т. Для типового штамма показана антифунгальная активность [Lysobacter capsici ... , 2008; Diversity and Activity ... , 2015]. Однако информации о бактериолитических ферментах у типового штамма этого вида не было к началу диссертационного исследования.

Основной проблемой недостаточной изученности бактериолитических ферментов, продуцируемых грамотрицательными бактериями в целом, является сложность их выделения из культуральной жидкости бактерии-продуцента. Эффективных гетерологичных систем экспрессии, позволяющих получать такие ферменты в количестве достаточном для всесторонних исследований, нет. Решение данной проблемы просматривалось в разработке гомологичной системы экспрессии.

Таким образом, целью работы было: изучить антимикробный потенциала типового

т

штамма Lysobacter capsici ВКМ B-2533 , выделить и охарактеризовать бактериолитические протеазы и разработать гомологичную систему экспрессии.

Для выполнения данной цели были поставлены следующие задачи:

1. Подобрать оптимальную среду культивирования для максимального

т

проявления антимикробной активности L. capsici ВКМ B-2533 .

2. Выделить и охарактеризовать внешнемембранные везикулы L. capsici ВКМ B-2533T.

3. Выделить бактериолитические ферменты из культуральной жидкости L. capsici ВКМ B-2533T.

4. Провести поиск генов, кодирующих бактериолитические ферменты, с помощью транскриптомного анализа.

5. Провести биохимическую и структурную характеристику ß - литической протеазы и охарактеризовать новую бактериолитическую протеазу Serp L. capsici ВКМ B-2533T.

6. Разработать гомологичную систему экспрессии для Blp.

Научная новизна.

Впервые проведено полногеномное исследование типового штамма L. capsici ВКМ

T T

B-2533 . Определен спектр литического действия L. capsici ВКМ B-2533 в зависимости от

среды хранения и культивирования. Обнаружены антимикробные везикулы L. capsici ВКМ

B-2533 , обладающие как антибактериальной, так и антифунгальной активностью. При этом

впервые установлено, что вся антифунгальная активность ассоциирована с везикулами.

Подобраны условия для выделения и очистки бактериолитических ферментов L. capsici т

ВКМ B-2533 . В результате, выделены протеазы Л1, Serp6, Serp7, Serp, Blp и N -ацетилглюкозаминидаза. Две сериновые протеазы (Serp и Serp6) и N -ацетилглюкозаминидаза были выделены впервые. С помощью транскриптомного подхода идентифицирован пул генов с предполагаемой антибактериальной и антифунгальной активностями.

Значительно расширена характеристика бактериолитической протеазы Blp. Впервые

показано бактериолитическое действие Blp в отношении живых клеток Staphylococcus

т т

aureus 55 (MRSA), S. aureus 209P, Micrococcus luteus Ac-2230 , Kocuria rosea Ac-2200 . Получены новые данные по субстратной специфичности Blp в отношении белковых субстратов. Показана гидролитическая активность Blp в присутствии детергентов и пероксида водорода. Для Blp были получены кристаллы и впервые установлена структура с разрешением 1.57 А, что в дальнейшем позволит изучить структурно-функциональные особенности работы данного фермента. Охарактеризована новая бактериолитическая протеаза Serp. Показано, что фермент проявляет максимальную бактериолитическую активность при pH 8.0, концентрации буфера Трис-HCl 5.0 мМ, температуре 80 °С. Фермент

гидролизует белковые субстраты казеин и азофибрин, а также автоклавированные клетки S.

т т

aureus 209P, M luteus Ac-2230 , K. rosea Ac-2200 , Bacillus cereus 217, Proteus vulgaris H-19, Pseudomonas aeruginosa.

Впервые для бактериолитической протеазы Blp разработана гомологичная система экспрессии. Процесс культивирования экспресионного штамма успешно масштабирован. Теоретическая и практическая значимость работы.

Научная ценность работы состоит в получении новых знаний о продукции и функционировании бактериолитических ферментов бактерий. Практическая ценность заключается в использовании новых знаний о бактериолитических ферментах для создания на их основе антимикробных лекарственных средств, эффективных против штаммов патогенов, устойчивых к антибиотикам. Созданная в работе гомологичная система экспрессии имеет научно-практическую ценность, т.к. обеспечивает получение бактериолитических ферментов грамотрицательных бактерий в количестве необходимом

для их изучения и испытания в качестве антимикробных лекарственных средств. Успешное масштабирвание поцесса культивирования может служить основой для разработки полупромышелнного и промышленного регламентов получения В1р.

Методология и методы диссертационного исследования

Все результаты в данной работе получены с использованием актуальных методов микробиологии, биохимии и молекулярной биологии, таких как культивирование микроорганизмов, определение ферментативной активности, жидкостная хроматография, ультрацентрифугирование, электронная микроскопия, масс-спектрометрия, выделение нуклеиновых кислот, ПЦР, ПЦР в «реальном времени», клонирование генов, электропорация плазмидной ДНК, электрофорез белков и нуклеиновых кислот, секвенирование. В работе использовали современное сертифицированное лабораторное оборудование (хроматограф, амплификатор, амплификатор в «реальном времени», просвечивающий электронный микроскоп, масс-спектрометр, электропоратор, центрифуги и другие).

Положения, выносимые на защиту

1.

Максимальная бактериолитическая активность культуральной жидкости

т

Ь. capsici ВКМ В-2533 наблюдается на средах с низким содержанием белкового гидролизата. Максимальная антифунгальная активность обнаружена на среде с высоким содержанием сахарозы.

2.

т

Внешнемембранные везикулы Ь. capsici ВКМ В-2533 обладают антимикробной активностью в отношении живых клеток-мишеней, причем вся антифунгальная активность штамма ассоциирована с везикулами.

3.

Определены условия для выделения и очистки бактериолитических

т

ферментов из культуральной жидкости Ь. capsici ВКМ В-2533 .

4.

Транскриптомные исследования выявили гены, экспрессия которых увеличилась на средах, способствующих продукции бактериолитических ферментов, в том числе ранее неизвестных.

5.

Охарактеризована бактериолитическая протеаза В1р - мощный стафилолитический агент. Частично охарактеризована новая сериновая протеза Serp.

Разработана эффективная гомологичная система экспрессии гена 0-литической протеазы. Процесс культивирования экспрессионного штамма Ь. capsici РТ5-Ь1р успешно масштабирован.

Личный вклад автора

Соискатель принимал непосредственное участие в планировании экспериментов, анализе и обсуждении всех полученных результатов, в оформлении публикаций. Вся основная экспериментальная работа и пробоподготовка для геномных и транскриптомных исследований, для структурных исследований, а также для электронной микроскопии проведены лично автором.

Биоинформатический анализ проведен совместно с Тарлачковым С.В. (всероссийская коллекция микроорганизмов ИБФМ РАН, г. Пущино).

Электронная микроскопия проводилась совместно с к.б.н. Сузиной Н.Е. (лаборатория цитологии микроорганизмов ИБФМ РАН, г. Пущино).

Кристаллизация и рентгеноструктурный анализ Blp проводился совместно с д.б.н. Тищенко С.В. (лаборатория структурных исследований аппарата трансляции ИБ РАН, г. Пущино), и с к.ф.-м.н. Габдулхаковым А.Г. (группа структурных исследований рибосомных белков ИБ РАН, г.Пущино).

Определение литического действия и определение минимальной ингибирующей концентрации Blp в отношении патогенных микроорганизмов, проводилось совместно с к.б.н. Шишковой Н.А. (Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии, п. Оболенск).

Масс-спектрометрические исследования проводились совместно с к.б.н. Торопыгиным И.Ю. и Константиновым М.А. (Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, г. Москва).

Степень достоверности и апробация результатов

Представленные в диссертационной работе результаты получены с использованием сертифицированного оборудования и современных методов физико-химической биологии. Для всех полученных результатов был проведен статистический анализ.

Материалы диссертации были представлены на российских и международных конференциях: the 43th Federation of European Biochemical Societies Congress (г.Прага, Чехия, 07.07.2018-12.07.2018, постер), V Пущинская школа конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов» (г. Пущино, Россия, 03.12.2018-07.12.2018, устный доклад), Школа-конференция «Генетика микроорганизмов: от геномики к биоэкономике»,

посвящённая 50-летию института ГосНИИгенетика (дер. Спас-Тешилово, Россия, 03.10.2018-05.10.2018, постер), VI Пущинская школа

конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов» (г. Пущино, Россия, 02.12.2019-06.12.2019, постер), 3-й Российский Микробиологический Конгресс (г.

Псков, Россия, 26.09.2021-01.10.2021, постер), the 45th Federation of European Biochemical Societies Congress (онлайн-конференция, 03.07.2021- 08.07.2021, постер), VII Пущинская школа конференция «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов» (г. Пущино, Россия, 06.12.2021-09.12.2021, постер), Всероссийская школа-конференция «Сохранение и преумножение генетических ресурсов микроорганизмов» (г. Санкт-Петербург, Россия, 21.06.2022-24.06.2022, устный доклад). По материалам диссертации опубликовано восемь статей, получен патент.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов, результатов исследования, обсуждения результатов, выводов и списка литературы. Работа изложена на 169 страницах, содержит 27 таблиц и 42 рисунка. Библиографический указатель содержит 389 источника литературы.

ГЛАВА 1. Обзор литературы

Основной целью диссертационного исследования является поиск, выделение и характеристика внеклеточных бактериолитических ферментов бактерий. Субстратом для бактериолитических ферментов является пептидогликан - основной структурный компонент клеточной оболочки бактерий. Другие компоненты клеточной оболочки также могут быть связаны с функционированием этих белков. Например, субстратом для бактериолитических протеаз является не только пептидная часть пептидогликана, но и белки, ассоциированные с клеточной оболочкой, или тейхоевые кислоты клеточной стенки грамположительных бактерий, которые необходимы для взаимодействия бактериолитических ферментов с пептидогликаном. Сегодня практически ничего не известно о взаимодействии бактериолитических ферментов с клеточной поверхностью клеток-мишеней и недостаточно изучен механизм гидролиза ими пептидогликана. Поскольку для процессов гидролиза пептидогликана и секреции бактериолитических ферментов во внешнюю среду важны особенности строения клеточной оболочки, то мы рассмотрим этот вопрос более детально.

1.1 Клеточная оболочка бактерий

Клеточная оболочка - сложная надмолекулярная структура, выполняющая защитную, секреторную, рецепторную и каталитическую функции, которые обеспечивают взаимодействие клетки с окружающей средой [Silhavy, Kahne, Walker, 2010].

Все бактерии принято разделять на грамположительные и грамотрицательные в зависимости от результата окраски клеток по методу, разработанному датским бактериологом Грамом в 1884 году [Gram, 1884]. В 50-х годах прошлого века было установлено, что эта способность связана с различиями в строении их клеточных оболочек [Salton, 1953]. Клеточная оболочка грамположительных бактерий состоит из цитоплазматической мембраны, пептидогликанового слоя, а у грамотрицательных бактерий еще из внешней мембраны и периплазмы (Рисунок 1.1) [Fernandes, Sao-Jose, 2018].

CM - цитоплазматическая мембрана; CW - клеточная стенка; OM - внешняя мембрана; IMP - белки внутренней мембраны; PLs - фосфолипиды; PG -пептидогликан; LP - липопротеин; CAP - ковалентно связанный белок; LTA -липотейхоевые кислоты; SCWP - вторичные полимеры клеточной стенки; WTA -стеночные тейхоевые кислоты; OMP - белок внешней мембраны; LPS -липополисахарид.

Рисунок 1.1 - Строение клеточных оболочек грамположительных (а) и грамотрицательных бактерий (б) [Fernandes, Sao-José, 2018]

Именно по количеству мембран в современной литературе можно встретить иное деление бактерий - монодермы, имеющие одну мембрану и дидермы, имеющие две мембраны [Gupta, 1998]. Предполагается, что дидермы произошли от монодерм в ответ на давление факторов окружающей среды (в частности, антибиотиков, производимых конкурентными микроорганизмами) [Gupta, 1998; Gupta, 2011]. Некоторые бактерии могут иметь поверхностные надоболочные структуры, таки как капсула и S-слой [Wen, Zhang, 2015; S-layers: principles ... , 2014].

1.1.1 Цитоплазматическая мембрана Цитоплазматическая мембрана ограничивает внутреннее содержимое бактериальных клеток (как грамположительных, так и грамотрицательных) и является основным внутренним слоем клеточной оболочки, состоящим из липидного бислоя и белков [Rahlwes, Sparks, Morita, 2019; Strahl, Errington, 2017]. В состав мембраны может входить множество амфифильных липидов. Например, липидный состав мембраны S. aureus представлен фосфатидилглицерином, кардиолипином, гликолипидом и лизил - фосфатидилглицерином [White, Frerman, 1967; Sohlenkamp, Geiger, 2016]. Различные варианты фосфолипидов определяют текучесть и заряд мембраны, которые, в свою очередь, модулируют взаимодействия с мембранно-ассоциированными белками [Sohlenkamp, Geiger, 2016; Strahl, Errington, 2017]. Данные белки выполняют множество каталитических функций, участвуют в передаче энергии и сигналов, а также в поглощении и выделении веществ [Facey, Kuhn, 2010]. Интегральные белки цитоплазматической мембраны складываются в а-спиральные

пучки, а затем собираются в олигомерные мембранные белковые комплексы [Dalbey, Wang, Kuhn, 2011]. Процессы сборки данных белковых комплексов пока остаются слабо изученными.

Структура цитоплазматической мембраны раннее рассматривалась как жидкостно-мозаичная модель, которая предполагает, что мембранные компоненты свободно диффундируют и, таким образом, однородно распределены [Singer, Nicolson, 1972]. Однако в настоящее время показано, что цитоплазматическая мембрана бактерий неоднородна, и в ней есть функциональные мембранные микродомены «фабрики олигомеризации». Они представляют собой отдельные области липидов (состав которых отличается от близлежащих липидов) в которых концентрируются (олигомеризуются) белки для выполнения определенной функциии: передача сигналов, секреция белков, регуляция метаболизма [Lopez, Koch, 2017; Bach, Bramkamp, 2013]. Также было показано, что цитоплазматическая мембрана (Escherichia coli) является асимметричной: содержание фосфатидилэтаноламина во внутреннем листе мембраны составляет 75 %, а во внешнем 25 %. При этом данная асимметрия играет ключевую роль в регуляции размера грамотрицательных бактерий и их морфологии [Phospholipid distribution in ... , 2020].

1.1.2 Пептидогликан

Пептидогликан (111 ) - представляет собой эластичный, cетчатый полимер, который окружает цитоплазматическую мембрану. Химическое строение пептидогликанового слоя определяется линейными гликановыми цепями, сшитыми короткими пептидами.

Толщина слоя ПГ значительно варьирует. Для ПГ грамотрицательных бактерий (E. coli) она составляет 6 нм [Thickness and Elasticity ... , 1999]. В ПГ грамположительных бактерий (B. subtilis) выделяют две зоны: ближе к цитоплазматической мембране зона низкой плотности толщиной 22 нм, и следующая за ней зона высокой плотности толщиной 33 нм. ПГ поддерживает форму бактериальной клетки и защищает от тургорного давления (до 3 атм для грамотрицательных и до 20 атм для грамположительных бактерий) [Cayley, Guttman, Record, 2000; Whatmore, Reed, 1990]. ПГ служит каркасом для прикрепления белков (например, белок А S. aureus) и других полимеров [Covalent attachment ... , 2008]. В то же время ПГ обладает пористой структурой, которая не мешает метаболическим процессам, проходящим в его пределах. Радиус пор ПГ составляет 2.06 нм и 2.12 нм для E. coli и B. subtilis соответственно. Рассчитано, что глобулярные, незаряженные белки с молекулярным весом до 25 кДа могут проникать через данные поры при изолированном релаксированном пептидогликане, а при растянутом пептидогликане молекулярный вес диффундирующих белков составляет около 50 кДа [Demchick, Koch, 1996].

Гликановые цепи ПГ состоят из чередующихся остатков N-ацетилглюкозаминовой (NAG) и N-ацетилмурамовой кислот (NAM), связанных Р-1,4 гликозидными связями [Vollmer, Blanot, Pedro de, 2008]. Длина гликановой цепи сильно варьирует от вида к виду. Так, для S. aureus она составляет 6-18 дисахаридных единиц, а для B. subtilis может достигать 5000 [Ward, 1973; Cell wall peptidoglycan ... , 2008; Characterization of Staphylococcus ... , 2000]. Гликановая цепь может содержать ряд модификаций: N-деацетилирование NAG и NAM (B. subtilis), N-гликозилирование NAM (Mycobacterium smegmatis), О-ацетилирование NAM (S. aureus) и NAG (Lactobacillus plantarum), О-деацетилирование (Neisseria meningitidis) [Yadav, Espaillat, Cava, 2018]. Данные модификации представляют собой одну из стратегий бактерий по противостоянию как биотическим, так и абиотическим воздействиям. Так, O-ацетилирование NAM O-ацетилтрансферазой (OatA) у S. aureus из-за стерических помех, вызываемых объемной ацетильной группой, предотвращает связывание лизоцима с пептидогликаном [Why are pathogenic ..., 2005; Understanding the Structure ... , 2015].

К остатку N-ацетилмурамовой кислоты через 3С лактильную группу присоединяется пептидная цепь (пептидный ствол). У E. coli пептидная цепь состоит из следующих аминокислот: L-аланин, D-изоглутамат, мезо-2,6-диаминопимелиновая кислота (mDAP), D-аланин. Необходимо отметить следующие возможные варианты в пептидной цепи:

• в положении 1 вместо аланина могут быть глицин (M leprae) или серин

(Butyribacterium rettgeri);

• в положении 2: D-изоглутамат характерен для большинства грамотрицательных

бактерий, а D-изоглутамин для грамположительных; также у Microbacterium lacticum в положении 2 находится трео-3-гидроксиглутамат;

• в положении 3: диаминопимелиновая кислота характерна для большинства

грамотрицательных бактерий, а также для Mycobacteria и Bacilli; L-лизин встречается у грамположительных бактерий (S. aureus). Отдельно встречаются диаминовые кислоты (L-орнитин (Spirochetes, Thermus thermophilu), ll-DAP (Streptomyces albus, Propionibacterium petersonii), мезо-лантионин (Fusobacterium nucleatum), L-2,4-диаминомасляная кислота (Corynebacterium aquaticum) и моноаминокислоты (L-гомосерин (C. poinsettiae), L-аланин (Erysipelothrix rhusiopathiae).

• в положении 4 у всех бактерий находится D-аланин [Vollmer, Blanot, Pedro de,

2008].

Гликановые цепи сшиты между собой посредством соединения пептидных цепей. Через аминогруппу диаминопимелиновой кислоты в положении 3 одной цепи и карбоксильную группу D-Ala в положении 4 другой цепи происходит их либо непосредственное соединение, (например как у Е. coli), либо через короткий пептидный мостик (например, как у S. aureus) (Рисунок 1.2) [Vollmer, Blanot, Pedro de, 2008]. Также сшивка гликановых цепей может происходить в положении 4-2 (С. pointsettiae) и 3-3 (Clostridium difficile, M. tuberculosis) [Pazos, Peters, 2019]. Недавно был обнаружен новый тип сшивки у Acetobacteria в положении 1-3 [Chemometric Analysis ... , 2016].

Данный участок пептидогликана является наиболее вариабельным как по своему аминокислотному составу, так и по способу образования поперечной связи. Степень сшивки, выражаемая в процентах, сильно варьирует у разных бактерий: от 25 % у T. thermophilus до 92 % y S. aureus [Structure of peptidoglycan ... , 1995; Vollmer, Seligman, 2010]. Как правило, у грамположительных бактерий степень сшивки выше, чем у грамотрицательных. Вариационные особенности пептидного фрагмента были положены в основу классификации пептидогликанов, предложенную Шлейфером и Кандлером. Согласно данной классификации пептидогликан, например, S. aureus относится к типу А3а [Schleifer, Kandler, 1972].

GlcNac - N-ацетилглюкозаминовая кислота; MurNac - N-ацетилмурамовая кислота; L-Ala - L-аланин; D-iGlu - D-изоглутамат; D-iGlu(NH2) - D-изоглутамин; L-Lys -L-лизин; Gly - глицин; mDAP - мезо-2,6-диаминопимелиновая кислота (mDAP). Рисунок 1.2 - Разнообразие строения пептидных цепей и типов сшивки в пептидогликанах S. aureus (а) и E. coli (б, в) [Pazos, Peters, 2019]

Отдельно стоит отметить интересное строение пептидогликана M. 1шеш, где пептидный мостик полностью повторяет пептидную цепь (Рисунок 1.3).

-G-M-G-

1

L-Alo

I

D-Glu

-»Gly

V

L- Lys

e_i

-j— O-Alo*— L-LyS*-—

D-Glu«— L-Alo»—|— D-Ale

- I

i

L-Ly»

D-Ala

!

G - N-ацетилглюкозаминовая кислота; M - N-ацетилмурамовая кислота; L-Ala - L-аланин; D-Glu - D-глутамат; Gly - глицин; L-Lys - L- лизин.

Похожие диссертационные работы по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Афошин Алексей Сергеевич, 2023 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Антонов В. К. Химия протеолиза / В. К. Антонов. - М : Наука, 1991. - 504 с.

2. Бактериолитический ферментный препарат лизоамидаза: выделение и некоторые

физико-химические свойства внеклеточной мурамидазы бактерии Xanthomonas sp. / О. А. Степная, Е. А. Бегунова, И. М. Цфасман, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1996а. - Т. 61. -№ 4. - С. 648-655.

3. Бактериолитический ферментный препарат лизоамидаза: очистка и некоторые свойства

бактериолитической пептидазы Л1 / О. А. Степная, Е. А. Бегунова, И. М. Цфасман, И. С. Кулаев // Биохимия. - 19966. - Т. 61. - № 4. - С. 656-663.

4. Внеклеточный дрожжелитический фермент бактерии Ьу$оЪа^ет sp. XL1 / О. А. Степная,

И. М. Цфасман, И. А. Чайка, Т. А. Муранова, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2008. - Т. 73. -№ 3. - С. 381-387.

5. Выделение и характеристика новой внеклеточной бактериолитической эндопептидазы

Ьу^юЪа^ег sp. XL1 / О. А. Степная, И. М. Цфасман, И. А. Логвина, Л. П. Рязанова, Т. А. Муранова, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2005. - Т. 70. - № 9. - С. 1250-1257.

6. Действие внеклеточных бактериолитических ферментов Ьу$оЪа^вт sp. на

грамотрицательные бактерии / Е. А. Бегунова, О. А. Степная, И. М. Цфасман, И. С. Кулаев // Микробиология. - 2004. - Т. 73. - № 3. - С. 320-325.

7. Изучение факторов биогенеза везикул Ьу8оЪа^ег sp. XL1 / И. В. Кудрякова, Н. Е. Сузина,

Н. Г. Винокурова, Н. А. Шишкова, Н. В. Васильева // Биохимия. - 2017. - Т. 82. - № 4. -С. 677-686.

8. Кудрякова И. В. Биогенез везикул Ьу^юЪа^ег Бр. XL1: специальность 03.01.04

«Биохимия»: диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук / И. В. Кудрякова; ФГБУ ИБФМ РАН. - Пущино, 2017. - 125 с.

9. Кулаев И. С. Исследования бактериологических ферментов на примере литического

комплекса Ьу^юЪа^ег sp. / И. С. Кулаев // Вестник Российской академии наук. - 2014. -Т. 84. - № 1. - С. 48-51.

10. Особенности секреции бактериолитических ферментов и полисахарида у бактерии семейства Ряеыёотопаёаееае / Н. Е. Чумак, О. А. Степная, Т. С. Черменская, И. С. Кулаев, М. А. Несмеянова // Биохимия. - 1995. - Т. 64. - № 1. - С. 55-62.

11. Очистка и некоторые свойства нейтральной фосфатазы ферментного препарата лизоамидазы, выделенного из бактерий семейства Ряеыёотопаёаееае / А. И. Северин, О. А. Степная, В. И. Крупянко, И. С. Кулаев. - 1986. - Т. 51. - № 4. - С. 684-690.

12. Патент № 2064299 С1 Российская федерация. Препарат для лечения мастита крупного рогатого скота «лизомаст»: 93055556/15: заявл. 13.12.1993: опубл. 27.07.1996 / В. М. Карташова, Л. Д. Демидова, И. С. Кулаев, А. Г. Козловский, В. А. Ежов, А. И. Северин, В. И. Крупянко.; заявитель ИБФМ РАН, ВНИИВСГЭ. - 7 с.

13. Патент № 2127609 С1 Российская федерация. Перевязочный материал: 96115796/14: заявл. 30.07.1996: опубл. 20.03.1999 / Т. Е. Игнатюк, В. В. Рыльцев, Е. О. Медушева, В. Н. Филатов, Г. П. Толстых, М. П. Толстых, И. С. Кулаев, А. И. Северин.- 6 с.

14. Патент № 2139348 С1 Российская федерация. Средство для лизиса клеток грамположительных и грамотрицательных микроорганизмов: 97116922/13: заявл. 06.10.1997: опубл. 10.10.1999 / О. А. Степная, Л. А. Ледова, И. С. Кулаев, О. В. Прудникова.; ИБФМ РАН. - 7 с.

15. Патент № 2193063 С2 Российская федерация. Бактериолитический комплекс, способ его получения и штамм для осуществления способа: 2000129650/13: заявл. 29.11.2000: опубл. 20.11.2002 / И. С. Кулаев, О. А. Степная, И. М. Цфасман, Т. С. Черменска, В. К. Акименко, Л. А. Ледова, Л. Г. Зубрицкая.; заявитель ИБФМ РАН. - 8 с.

16. Патент № 2200565 С1 Российская федерация. Препарат для лечения мастита крупного рогатого скота в лактационный период: 2001117718/13: заявл. 29.06.2001: опубл. 20.03.2003 / В. М. Юрков, Л. Д. Демидова, А. С. Гаврилин, И. С. Кулаев, А. Г. Козловский, В. А. Ежов.; заявитель ВНИИВСГЭ. - 4 с.

17. Патент № 2407782 С2 Российская федерация. Литическая протеаза А1рА бактерии Lysobacter sp. XL1, фрагмент днк, кодирующий литическую протеазу А1ра бактерии Lysobacter sp. XL1, и способ получения литической протеазы А1рА бактерии Lysobacter ер. ХЬ1: 2009105828/10: заявл. 20.02.2009: опубл. 27.12.2010 / И. Э. Грановский, А. Е. Калинин, Ю. С. Лаптева, О. Р. Латыпов, Н. В. Васильева, И. М. Цфасман, О. А. Степная, И. С. Кулаев, Т. А. Муранова, Л. А. Красовская.; заявитель ИБФМ РАН. - 16 с.

18. Патент № 2408725 С2 Российская федерация. Литическая протеаза А1рВ бактерии Lysobacter sp. XL1, фрагмент днк, кодирующий литическую протеазу А1рВ бактерии Lysobacter sp. XL1, и способ получения литической протеазы А1рВ бактерии Lysobacter ер. ХЬ1: 2009105830/10: заявл. 20.02.2009: опубл. 10.01.2011 / И. Э. Грановский, А. Е. Калинин, Ю. С. Лаптева, О. Р. Латыпов, Н. В. Васильева, И. М. Цфасман, О. А. Степная, И. С. Кулаев, Т. А. Муранова, Л. А. Красовская.; заявитель ИБФМ РАН. - 15 с.

19. Патент № 2462270 С2 Российская федерация. Способ получения повязки гидроколлоидной бактерицидной: 2010123464/15: заявл. 10.06.2010: опубл. 27.09.2012 / В. Н. Филатов, В. В. Рыльцев, В. В. Рыльцев, Е. О. Медушева, Е. О. Медушева, Н. А.

Казакова, Н. А. Казакова.; заявитель Российская Федерация в лице Министерства промышленности и торговли Российской Федерации. - 6 с.

20. Патент №2296576 C2 Российская федерация. Средство, обладающее бактерицидным действием в отношении вегетативных и споровых клеток Bacillus anthracis, способ профилактики и лечения сибирской язвы: 2005114964/15: заявл. 18.05.2005: опубл. 10.04.2007 / Н А. Шишкова, Н.А. Старицин, Л.И. Маринин, О.А. Степная, И.С. Кулаев, ИМ, Цфасман, Е.А. Бегунова, И.А. Чайка.; заявитель ИБФМ РАН, ФБУП ГНЦ ПМ. - 6 с.

21. Патент № 2629819 C1 Российская федерация. Антибактериальная композиция на основе хитозана и лизостафина: 2016134465A: заявл. 23.08.2016: опубл. 04.09.2017 / С. Н. Куликов, Р. З. Хайруллин.; заявитель ФБУН КНИИЭМ. - 6 с.

22. Пептидогликанлизирующие ферменты бактериофагов - перспективные противобактериальные агенты / К. А. Мирошников, О. В. Чертков, П. А. Назаров, В. В. Месянжинов // Успехи биологической химии. - 2006. - T. 46. - C. 65-98.

23. Получение и очистка лизостафина, секретируемого в культуральную жидкость рекомбинантным штаммом Brevibacillus choshinensis/pNCMO2/lsfl2 / Е. А. Панферцев, Е. В. Баранова, В. В. Левчук, Т. В. Решетняк, П. В. Соловьев, Н. А. Шишкова, Т. В. Федоров, А. Г. Волошин, С. Ф. Бикетов // Биотехнология. - 2020. - T. 36. - № 1. - C. 715.

24. Рекомбинантный лизостафин Staphylococcus simulans: получение, очистка и определение противостафилококковой активности / И. С. Бокша, Н. В. Лаврова, А. В. Гришин, А. В. Демиденко, А. М. Лящук, З. М. Галушкина, Р. С. Овчинников, А. М. Умяров, Л. Р. Аветисян, М. Ю. Чернуха, И. А. Шагинян, В. Г. Лунин, А. С. Карягина // Биохимия. - 2016. - T. 81. - № 4. - C. 607-617.

25. Северин А. И. Очистка и свойства металлопротеиназы ферментного препарата лизоамидазы, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae / А. И. Северин, О.

A. Степная, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1986. - T. 52. - № 5. - C. 869-875.

26. Серкина А. В. Структура и функции предшественников бактериальных протеиназ / А.

B. Серкина, А. Б. Шевелев, Г. Г. Честухина // Биоорганическая химия. - 2001. - T. 27. -№ 5. - C. 323-346.

27. Специфичность действия ферментов препарата лизоамидазы на клеточные стенки Staphylococcus aureus 209 P / Е. А. Бегунова, О. А. Степная, В. Я. Лысанская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2003. - T. 68. - № 7. - C. 896-901.

28. Сравнение состава комплекса бактериолитических ферментов бактерии Xanthomonas sp. - продуцента бактериолитического ферментного препарата лизоамидаза и ее

малоактивной формы / О. А. Степная, И. М. Цфасман, Л. А. Ледова, С. Б. Петрикевич, Е. А. Бегунова, И. С. Кулаев // Микробиология. - 1996c. - T. 65. - № 3. - C. 339-344.

29. Степная О. А. Бактериолитические ферменты / О. А. Степная, Л. А. Ледова, И. С. Кулаев // Успехи биологической химии. - 1999. - T. 39. - C. 327-354.

30. Степная О. А. Некоторые физико-химические свойства литической протеазы Л2 ферментного препарата лизоамидаза, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae / О. А. Степная, А. И. Северин, И. С. Кулаев. - 1986. - T. 51. - № 6. -C.909-915.

31. Степная О.А. Бактериолитический комплекс лизоамидаза. Определение природы взаимодействия ферментов и полисахарида, входящих в состав комплекса / О. А. Степная, Л. А. Ледова, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1993. - T. 58. - № 10. - C. 1523-1528.

32. Структура кислого полисахарида, входящего в состав бактериолитического комплекса лизоамидазы / Л. М. Лихошерстов, С. Н. Сенченкова, Ю. А. Книрель, А. С. Шашков, В. Н. Шибаев, О. А. Степная, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1995. - T. 60. - № 6. - C. 827836.

33. Терней A. Современная органическая химия. T. 2 / A. Терней. - М : Мир, 1981. - 651 с.

34. A comprehensive review of signal peptides: Structure, roles, and applications / H. Owji, N. Nezafat, M. Negahdaripour, A. Hajiebrahimi, Y. Ghasemi // European Journal of Cell Biology. - 2018. - Vol. 97. - № 6. - P. 422-441.

35. A lytic enzyme cocktail from Streptomyces sp. B578 for the control of lactic and acetic acid bacteria in wine / V. Blättel, K. Wirth, H. Claus, B. Schlott, P. Pfeiffer, H. König // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2009. - Vol. 83. - № 5. - P. 839-848.

36. A novel heterologous expression strategy for the quorum-quenching enzyme MomL in Lysobacter enzymogenes to the inhibit pathogenicity of Pectobacterium / Y. Wang, T. Feng, H. Li, Y. Yu, Y. Han, J. Zhang, X. Li, Y. Li, X. H. Zhang // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2019. - Vol. 103. - № 21-22. - P. 8889-8898.

37. A novel teichuronic acid, the major polymer from the cell wall of Actinoplanes lobatus VKM Ac-676(T.) / A. S. Shashkov, G. M. Streshinskaya, E. M. Tulskaya, Y. I. Kozlova, S. N. Senchenkova, L. I. Evtushenko // Carbohydrate Research. - 2014. - Vol. 387. - P. 19-23.

38. A predator-prey interaction between a marine Pseudoalteromonas sp. and Gram-positive bacteria / B. L. Tang, J. Yang, X. L. Chen, P. Wang, H. L. Zhao, H.-N. Su, C. Y. Li, Y. Yu, S. Zhong, L. Wang, I. Lidbury, H. Ding, M. Wang, A. McMinn, X. Y. Zhang, Y. Chen, Y. Z. Zhang // Nature Communications. - 2020. - Vol. 11. - № 1. - P. 285.

39. A broad-host-range Flp-FRT recombination system for site-specific excision of chromosomally-located DNA sequences: application for isolation of unmarked Pseudomonas

aeruginosa mutants / T. T. Hoang, R. R. Karkhoff-Schweizer, A. J. Kutchma, H. P. Schweizer // Gene. - 1998. - Vol. 212. - № 1. - P. 77-86.

40. Analysis of prepro-alpha-lytic protease expression in Escherichia coli reveals that the pro region is required for activity. / J. L. Silen, D. Frank, A. Fujishige, R. Bone, D. A. Agard // Journal of Bacteriology. - 1989. - Vol. 171. - № 3. - P. 1320-1325.

41. Anders S. Differential expression analysis for sequence count data / S. Anders, W. Huber // Genome Biology. - 2010. - Vol. 11. - № 10. - P. R106.

42. Anti-staphylococcal activities of lysostaphin and LytM catalytic domain / I. Sabala, I.M. Jonsson, A. Tarkowski, M. Bochtler // BMC Microbiology. - 2012. - Vol. 12. - № 1. - P. 97.

43. Architectures of Lipid Transport Systems for the Bacterial Outer Membrane / D. C. Ekiert, G. Bhabha, G. L. Isom, G. Greenan, S. Ovchinnikov, I. R. Henderson, J. S. Cox, R. D. Vale // Cell. - 2017. - Vol. 169. - № 2. - P. 273-285.e17.

44. Auld D. S. Catalytic Mechanisms for Metallopeptidases / D. S. Auld // Handbook of Proteolytic Enzymes / N. D. Rawlings, G. Salvesen eds. publisher: Academic Press. - London, UK : Academic Press, Elsevier, 2013. - P. 370-396.

45. Bach J. N. Flotillins functionally organize the bacterial membrane / J. N. Bach, M. Bramkamp // Molecular Microbiology. - 2013. - Vol. 88. - № 6. - P. 1205-1217.

46. Bacterial membrane vesicles transport their DNA cargo into host cells / N. J. Bitto, R. Chapman, S. Pidot, A. Costin, C. Lo, J. Choi, T. D'Cruze, E. C. Reynolds, S. G. Dashper, L. Turnbull, C. B. Whitchurch, T. P. Stinear, K. J. Stacey, R. L. Ferrero // Scientific Reports. -2017. - Vol. 7. - № 1. - P. 1-11.

47. Bacterial outer membrane vesicles in cancer: Biogenesis, pathogenesis, and clinical application / D. Li, L. Zhu, Y. Wang, X. Zhou, Y. Li // Biomedicine & Pharmacotherapy. -2023. - Vol. 165. - P. 115120.

48. Bacterial outer membrane vesicles as a platform for biomedical applications: An update / M. Li, H. Zhou, C. Yang, Y. Wu, X. Zhou, H. Liu, Y. Wang // Journal of Controlled Release: Official Journal of the Controlled Release Society. - 2020. - Vol. 323. - P. 253-268.

49. Bacterial Outer Membrane Vesicles as a Versatile Tool in Vaccine Research and the Fight against Antimicrobial Resistance / Z. Zhu, F. Antenucci, K. R. Villumsen, A. M. Bojesen // mBio. - 2021. - Vol. 12. - № 4. - P. e01707-21.

50. Bacterial Outer Membrane Vesicles: From Discovery to Applications / M. G. Sartorio, E. J. Pardue, M. F. Feldman, M. F. Haurat // Annual review of microbiology. - 2021a. - Vol. 75. -Bacterial Outer Membrane Vesicles. - P. 609-630.

51. Bacterial outer membrane vesicles as potential biological nanomaterials for antibacterial therapy / W. Huang, L. Meng, Y. Chen, Z. Dong, Q. Peng // Acta Biomaterialia. - 2022. -

Vol. 140. - P. 102-115. Bacterial outer membrane vesicles and host cell death signaling / S. Dhital, P. Deo, I. Stuart, T. Naderer // Trends in Microbiology. - 2021b. - Vol. 29. - № 12. -P. 1106-1116.

52. Bambot S. B. Expression of a-Lytic Protease in Bacillus Subtilis / S. B. Bambot, A. J. Russell // Biocatalysis. - 1994. - Vol. 11. - № 4. - P. 283-304.

53. Bastos M. do C. de F. Lysostaphin: A Staphylococcal Bacteriolysin with Potential Clinical Applications / M. do C. de F. Bastos, B. G. Coutinho, M. L. V. Coelho // Pharmaceuticals (Basel, Switzerland). - 2010. - Vol. 3. - № 4. - P. 1139-1161.

54. Becker S. C. The phage K lytic enzyme LysK and lysostaphin act synergistically to kill MRSA / S. C. Becker, J. Foster-Frey, D. M. Donovan // FEMS microbiology letters. - 2008. - Vol. 287. - № 2. - P. 185-191.

55. Bela Szecsi P. Chapter 5 - Chymosin / P. Bela Szecsi, M. Harboe // Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition) / N. D. Rawlings, G. Salvesen eds. - London, UK : Academic Press, 2013. - P. 37-42.

56. Beukes M. Self-Protection against Cell Wall Hydrolysis in Streptococcus milleri NMSCC 061 and Analysis of the Millericin B Operon / M. Beukes, J. W. Hastings // Applied and Environmental Microbiology. - 2001. - Vol. 67. - № 9. - P. 3888-3896.

57. Beveridge T. J. Structures of gram-negative cell walls and their derived membrane vesicles / T. J. Beveridge // Journal of Bacteriology. - 1999. - Vol. 181. - № 16. - P. 4725-4733.

58. Bioactive natural products from Lysobacter / Y. Xie, S. Wright, Y. Shen, L. Du // Natural product reports. - 2013. - Vol. 29. - № 11. - P. 1277-1287.

59. Biochemical characterization of the major N-acetylmuramidase from Lactobacillus buchneri / J. Anzengruber, P. Courtin, I. J. J. Claes, M. Debreczeny, S. Hofbauer, C. Obinger, M.-P. Chapot-Chartier, J. Vanderleyden, P. Messner, C. Schaffer // Microbiology (Reading, England). - 2014. - Vol. 160. - № 8. - P. 1807-1819.

60. Biogenesis of bacterial membrane vesicles / B. L. Deatherage, J. C. Lara, T. Bergsbaken, S. L. Rassoulian Barrett, S. Lara, B. T. Cookson // Molecular Microbiology. - 2009. - Vol. 72. - № 6. - P. 1395-1407.

61. Biosynthesis of HSAF, a tetramic acid-containing macrolactam from Lysobacter enzymogenes / L. Lou, G. Qian, Y. Xie, J. Hang, H. Chen, K. Zaleta-Rivera, Y. Li, Y. Shen, P. H. Dussault, F. Liu, L. Du // Journal of the American Chemical Society. - 2011. - Vol. 133. - № 4. - P. 643-645.

62. Blobel G. Transfer of proteins across membranes. I. Presence of proteolytically processed and unprocessed nascent immunoglobulin light chains on membrane-bound ribosomes of murine

myeloma / G. Blobel, B. Dobberstein // The Journal of Cell Biology. - 1975. - Vol. 67. - № 3. - P. 835-851.

63. Bolger A. M. Trimmomatic: a flexible trimmer for Illumina sequence data / A. M. Bolger, M. Lohse, B. Usadel // Bioinformatics. - 2014. - Vol. 30. - № 15. - P. 2114-2120.

64. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Analytical Biochemistry. - 1976. - Vol. 72. - P. 248-254.

65. Briaud P. Extracellular Vesicle Biogenesis and Functions in Gram-Positive Bacteria / P. Briaud, R. K. Carroll // Infection and Immunity. - 2020. - Vol. 88. - № 12. - P. e00433-20.

66. Britton H. T. S. Universal buffer solutions and the dissociation constant of veronal / H. T. S. Britton, R. A. Robinson // Journal of the Chemical Society. - 1931. - P. 1456-1462.

67. Branneke V. Production of Bacteriolytic Enzymes by Streptomyces globisporus Regulated by Exogenous Bacterial Cell Walls / V. Brönneke, F. Fiedler // Applied and Environmental Microbiology. - 1994. - Vol. 60. - № 3. - P. 785-791.

68. Bullock W. O. XL1-Blue: a high efficiency plasmid transforming recA Escherichia coli strain with beta-galactosidase selection. / W. O. Bullock, J. M. Fernandez, J. M. Short // Bio Tecchniques. - 1987. - Vol. 5. - № 3. - P. 376-379.

69. Canu: scalable and accurate long-read assembly via adaptive k-mer weighting and repeat separation / S. Koren, B. P. Walenz, K. Berlin, J. R. Miller, N. H. Bergman, A. M. Phillippy // Genome Research. - 2017. - Vol. 27. - № 5. - P. 722-736.

70. Comparative genomics and metabolic profiling of the genus Lysobacter / I. de Bruijn, X. Cheng, V. de Jager, R. G. Expósito, J. Watrous, N. Patel, J. Postma, P. C. Dorrestein, D. Kobayashi, J. M. Raaijmakers // BMC Genomics. - 2015. - Vol. 16. - № 1. - P. 991.

71. Carbohydrate recognition and lysis by bacterial peptidoglycan hydrolases / M. Alcorlo, S. Martínez-Caballero, R. Molina, J. A. Hermoso // Current Opinion in Structural Biology. -2017. - Vol. 44. - P. 87-100.

72. Cayley D. S. Biophysical characterization of changes in amounts and activity of Escherichia coli cell and compartment water and turgor pressure in response to osmotic stress. / D. S. Cayley, H. J. Guttman, M. T. Record // Biophysical Journal. - 2000. - Vol. 78. - № 4. - P. 1748-1764.

73. Cao Y. Characterization and function of membrane vesicles in Gram-positive bacteria / Y. Cao, H. Lin // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2021. - Vol. 105. - № 5. -P. 1795-1801.

74. Cell Wall Hydrolases in Bacteria: Insight on the Diversity of Cell Wall Amidases, Glycosidases and Peptidases Toward Peptidoglycan / A. Vermassen, S. Leroy, R. Talon, C. Provot, M. Popowska, M. Desvaux // Frontiers in Microbiology. - 2019b. - Vol. 10. - P. 331.

75. Cell wall peptidoglycan architecture in Bacillus subtilis / E. J. Hayhurst, L. Kailas, J. K. Hobbs, S. J. Foster // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 2008. - Vol. 105. -№ 38. - P. 14603-14608.

76. Cell wall-targeting domain of glycylglycine endopeptidase distinguishes among peptidoglycan cross-bridges / J. Z. Lu, T. Fujiwara, H. Komatsuzawa, M. Sugai, J. Sakon // The Journal of Biological Chemistry. - 2006. - Vol. 281. - № 1. - P. 549-558.

77. Cephabacins, new cephem antibiotics of bacterial origin. II. Isolation and characterization / S. Harada, S. Tsubotani, H. Ono, H. Okazaki // The Journal of Antibiotics. - 1984a. - Vol. 37. -№ 12. - P. 1536-1545.

78. Cephabacins, new cephem antibiotics of bacterial origin. III. Structural determination / S. Tsubotani, T. Hida, F. Kasahara, Y. Wada, S. Harada // The Journal of Antibiotics. - 1984b. -Vol. 37. - № 12. - P. 1546-1554.

79. Cephabacins, new cephem antibiotics of bacterial origin. IV. Antibacterial activities, stability to beta-lactamases and mode of action / Y. Nozaki, K. Okonogi, N. Katayama, H. Ono, S. Harada, M. Kondo, H. Okazaki // The Journal of Antibiotics. - 1984c. - Vol. 37. - № 12. - P. 1555-1565.

80. Cerda-Costa N. Architecture and function of metallopeptidase catalytic domains / N. Cerda-Costa, F. X. Gomis-Rüth // Protein Science : A Publication of the Protein Society. - 2014. -Vol. 23. - № 2. - P. 123-144.

81. Chan Y. A. The Lytic Transglycosylases of Neisseria gonorrhoeae / Y. A. Chan, K. T. Hackett, J. P. Dillard // Microbial Drug Resistance. - 2012. - Vol. 18. - № 3. - P. 271-279.

82. Chapter 567 - a-Lytic Protease / S. S. Jaswal, C. N. Fuhrmann, N. Ota, S. D. Rader, D. A. Agard // Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition) / N. D. Rawlings, G. Salvesen eds. . - London, UK : Academic Press, Elsevier, 2013. - P. 2558-2565.

83. Characterisation of the Antibiotic Profile of Lysobacter capsici AZ78, an Effective Biological Control Agent of Plant Pathogenic Microorganisms / F. Brescia, A. Vlassi, A. Bejarano, B. Seidl, M. Marchetti-Deschmann, R. Schuhmacher, G. Puopolo // Microorganisms. - 2021. -Vol. 9. - № 6. - P. 1320.

84. Characterization of AmiBA2446, a Novel Bacteriolytic Enzyme Active against Bacillus Species / K. K. Mehta, E. E. Paskaleva, S. Azizi-Ghannad, D. J. Ley, M. A. Page, J. S. Dordick, R. S. Kane // Applied and Environmental Microbiology. - 2013. - Vol. 79. - № 19. -P. 5899-5906.

85. Characterization of Staphylococcus aureus Cell Wall Glycan Strands, Evidence for a New 0-N-Acetylglucosaminidase Activity / I. G. Boneca, Z. H. Huang, D. A. Gage, A. Tomasz // Journal of Biological Chemistry. - 2000. - Vol. 275. - № 14. - P. 9910-9918.

86. Chemometric Analysis of Bacterial Peptidoglycan Reveals Atypical Modifications That Empower the Cell Wall against Predatory Enzymes and Fly Innate Immunity / A. Espaillat, O. Forsmo, K. El Biari, R. Bjork, B. Lemaitre, J. Trygg, F. J. Cañada, M. A. de Pedro, F. Cava // Journal of the American Chemical Society. - 2016. - Vol. 138. - № 29. - P. 9193-9204.

87. Chitcholtan K. Outer membrane vesicles enhance the carcinogenic potential of Helicobacter pylori / K. Chitcholtan, M. B. Hampton, J. I. Keenan // Carcinogenesis. - 2008. - Vol. 29. - № 12. - P. 2400-2405.

88. Cho H. Beta-lactam antibiotics induce a lethal malfunctioning of the bacterial cell wall synthesis machinery / H. Cho, T. Uehara, T. G. Bernhardt // Cell. - 2014. - Vol. 159. - № 6. -P. 1300-1311.

89. Christensen P. Lysobacter, a New Genus of Nonfruiting, Gliding Bacteria with a High Base Ratio / P. Christensen, F. D. Cook // International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology. - 1978. - Vol. 28. - № 3. - P. 367-393.

90. Chromosomal beta-lactamase is packaged into membrane vesicles and secreted from Pseudomonas aeruginosa / O. Ciofu, T. J. Beveridge, J. Kadurugamuwa, J. Walther-Rasmussen, N. H0iby // The Journal of Antimicrobial Chemotherapy. - 2000. - Vol. 45. - № 1. - P. 9-13.

91. Claverys J. P. Cannibalism and fratricide: mechanisms and raisons d'etre / J. P. Claverys, L. S. Hávarstein // Nature Reviews. Microbiology. - 2007. - Vol. 5. - № 3. - P. 219-229.

92. Cloning and expression analysis of genes encoding lytic endopeptidases L1 and L5 from Lysobacter sp. strain XL1 / Y. S. Lapteva, O. E. Zolova, M. G. Shlyapnikov, I. M. Tsfasman, T. A. Muranova, O. A. Stepnaya, I. S. Kulaev, I. E. Granovsky // Applied and Environmental Microbiology. - 2012. - Vol. 78. - № 19. - P. 7082-7089.

93. Cloning, expression, and characterization of a GH 19-type chitinase with antifungal activity from Lysobacter sp. MK9-1 / S. Yano, H. Kanno, H. Tsuhako, S. Ogasawara, W. Suyotha, H. Konno, K. Makabe, K. Uechi, T. Taira // Journal of Bioscience and Bioengineering. - 2021. -Vol. 131. - № 4. - P. 348-355.

94. Cloning, nucleotide sequence, and expression of Achromobacter protease I gene / T. Ohara, K. Makino, H. Shinagawa, A. Nakata, S. Norioka, F. Sakiyama // The Journal of Biological Chemistry. - 1989. - Vol. 264. - № 34. - P. 20625-20631.

95. Comparative proteome analysis of spontaneous outer membrane vesicles and purified outer membranes of Neisseria meningitidis / M. Lappann, A. Otto, D. Becher, U. Vogel // Journal of Bacteriology. - 2013. - Vol. 195. - № 19. - P. 4425-4435.

96. Complete genome sequence and expression profile of the commercial lytic enzyme producer Lysobacter enzymogenes M497-1 / H. Takami, A. Toyoda, I. Uchiyama, T. Itoh, Y. Takaki, W. Arai, S. Nishi, M. Kawai, K. Shin-ya, H. Ikeda // DNA Research: An International Journal for Rapid Publication of Reports on Genes and Genomes. - 2017. - Vol. 24. - № 2. - P. 169177.

97. Composition of teichoic acids from a number of bacterial walls / J. J. Armstrong, J. Baddiley, J. G. Buchanan, A. L. Davision, M. V. Kelemen, F. C. Neuhaus // Nature. - 1959. - Vol. 184. - P.247-248.

98. Collins S. M. Bacterial Outer Membrane Vesicles as Antibiotic Delivery Vehicles / S. M. Collins, A. C. Brown // Frontiers in Immunology. - 2021. - Vol. 12. - P. 733064.

99. Correct folding of alpha-lytic protease is required for its extracellular secretion from Escherichia coli / A. Fujishige, K. R. Smith, J. L. Silen, D. A. Agard // The Journal of Cell Biology. - 1992. - Vol. 118. - № 1. - P. 33-42.

100. Covalent attachment of proteins to peptidoglycan / S. Dramsi, S. Magnet, S. Davison, M. Arthur // FEMS microbiology reviews. - 2008. - Vol. 32. - № 2. - P. 307-320.

101. Criscuolo A. A fast alignment-free bioinformatics procedure to infer accurate distance-based phylogenetic trees from genome assemblies / A. Criscuolo // Research Ideas and Outcomes. -2019. - Vol. 5.

102. Cruse W. B. Preliminary crystallographic data for beta-lytic protease / W. B. Cruse, D. R. Whitaker // Journal of Molecular Biology. - 1976. - Vol. 102. - № 1. - P. 173-175.

103. Crystal structure of the antimicrobial peptidase lysostaphin from Staphylococcus simulans / I. Sabala, E. Jagielska, P. T. Bardelang, H. Czapinska, S. O. Dahms, J. A. Sharpe, R. James, M. E. Than, N. R. Thomas, M. Bochtler // The Febs Journal. - 2014. - Vol. 281. - № 18. - P. 4112-4122.

104. Crystal structure of the LasA virulence factor from Pseudomonas aeruginosa: substrate specificity and mechanism of M23 metallopeptidases / J. Spencer, L. M. Murphy, R. Conners, R. B. Sessions, S. J. Gamblin // Journal of Molecular Biology. - 2010. - Vol. 396. - № 4. - P. 908-923.

105. Dalbey R. E. Assembly of bacterial inner membrane proteins / R. E. Dalbey, P. Wang, A. Kuhn // Annual Review of Biochemistry. - 2011. - Vol. 80. - P. 161-187.

106. De Duve C. Functions of lysosomes / C. De Duve, R. Wattiaux // Annual Review of Physiology. - 1966. - Vol. 28. - P. 435-492.

107. Deletion of alpB Gene Influences Outer Membrane Vesicles Biogenesis of Lysobacter sp. XL1 / I. V. Kudryakova, A. S. Afoshin, T. V. Ivashina, N. E. Suzina, E. A. Leontyevskaya, N. V. Leontyevskaya (Vasilyeva) // Frontiers in Microbiology. - 2021. - Vol. 12. - P. 715802.

108. Demchick P. The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis. / P. Demchick, A. L. Koch // Journal of Bacteriology. - 1996. - Vol. 178. - № 3. - P. 768-773.

109. Denoncin K. Disulfide Bond Formation in the Bacterial Periplasm: Major Achievements and Challenges Ahead / K. Denoncin, J. F. Collet // Antioxidants & Redox Signaling. - 2013. -Vol. 19. - № 1. - P. 63-71.

110. Desbois A. P. Bactericidal synergy of lysostaphin in combination with antimicrobial peptides / A. P. Desbois, P. J. Coote // European Journal of Clinical Microbiology & Infectious Diseases: Official Publication of the European Society of Clinical Microbiology. - 2011. -Vol. 30. - № 8. - P. 1015-1021.

111. Design of Outer Membrane Vesicles as Cancer Vaccines: A New Toolkit for Cancer Therapy / Y. Zhang, Z. Fang, R. Li, X. Huang, Q. Liu // Cancers. - 2019a. - Vol. 11. - № 9. - P. 1314.

112. Determination of stable housekeeping genes, differentially regulated target genes and sample integrity: BestKeeper—Excel-based tool using pair-wise correlations / M. W. Pfaffl, A. Tichopad, C. Prgomet, T. P. Neuvians // Biotechnology Letters. - 2004. - Vol. 26. - № 6. - P. 509-515.

113. Development of a Cold-Adapted Pseudoalteromonas Expression System for the Pseudoalteromonas Proteins Intractable for the Escherichia coli System / Z. C. Yu, B. L. Tang, D. L. Zhao, X. Pang, Q. L. Qin, B. C. Zhou, X. Y. Zhang, X. L. Chen, Y. Z. Zhang // PLoS ONE. - 2015. - Vol. 10. - № 9. - P. e0137384.

114. Draft Genome Sequence of the Type Strain Lysobacter capsici VKM B-2533 / S. V. Tarlachkov, I. V. Kudryakova, A. S. Afoshin, M. N. Tutukina, E. A. Leontyevskaya, N. V. Vasilyeva // Microbiology Resource Announcements. - 2021. - Vol. 10. - № 3. - P. e01194-20.

115. Direct Regulation of Extracellular Chitinase Production by the Transcription Factor LeClp in Lysobacter enzymogenes OH11 / H. Xu, H. Chen, Y. Shen, L. Du, S.H. Chou, H. Liu, G. Qian, F. Liu // Phytopathology. - 2016. - Vol. 106. - № 9. - P. 971-977.

116. Distinct Ceramide Synthases Regulate Polarized Growth in the Filamentous Fungus Aspergillus nidulans / S. Li, L. Du, G. Yuen, S. D. Harris // Molecular Biology of the Cell. -2006. - Vol. 17. - № 3. - P. 1218-1227.

117. Diversity and Activity of Lysobacter Species from Disease Suppressive Soils / R. Gómez Expósito, J. Postma, J. M. Raaijmakers, I. De Bruijn // Frontiers in Microbiology. - 2015. -Vol. 6. - P. 1243.

118. DNA strand cleavage by the phenazine di-N-oxide natural product myxin under both aerobic and anaerobic conditions / G. Chowdhury, U. Sarkar, S. Pullen, W. R. Wilson, A. Rajapakse, T. Fuchs-Knotts, K. S. Gates // Chemical Research in Toxicology. - 2012. - Vol. 25. - № 1. -P.197-206.

119. Domenech M. The N-Acetylglucosaminidase LytB of Streptococcus pneumoniae Is Involved in the Structure and Formation of Biofilms / M. Domenech, E. Garcia // Applied and Environmental Microbiology. - 2020. - Vol. 86. - № 10. - P. e00280-20.

120. Effect of Porphyromonas gingivalis vesicles on coaggregation of Staphylococcus aureus to oral microorganisms / A. Kamaguchi, K. Nakayama, S. Ichiyama, R. Nakamura, T. Watanabe, M. Ohta, H. Baba, T. Ohyama // Current Microbiology. - 2003. - Vol. 47. - № 6. - P. 485491.

121. Egan A. J. F. Bacterial outer membrane constriction / A. J. F. Egan // Molecular Microbiology. - 2018. - Vol. 107. - № 6. - P. 676-687.

122. Epstein D. M. The alpha-lytic protease gene of Lysobacter enzymogenes. The nucleotide sequence predicts a large prepro-peptide with homology to pro-peptides of other chymotrypsin-like enzymes / D. M. Epstein, P. C. Wensink // The Journal of Biological Chemistry. - 1988. - Vol. 263. - № 32. - P. 16586-16590.

123. Elastase and the LasA protease of Pseudomonas aeruginosa are secreted with their propeptides / E. Kessler, M. Safrin, J. K. Gustin, D. E. Ohman // The Journal of Biological Chemistry. - 1998. - Vol. 273. - № 46. - P. 30225-30231.

124. Elastolytic Mechanism of a Novel M23 Metalloprotease Pseudoalterin from Deep-sea Pseudoalteromonas sp. CF6-2 / H. L. Zhao, X. L. Chen, B. B. Xie, M. Y. Zhou, X. Gao, X. Y. Zhang, B. C. Zhou, A. S. Weiss, Y. Z. Zhang // The Journal of Biological Chemistry. - 2012. - Vol. 287. - № 47. - P. 39710-39720.

125. Enhanced production of recombinant Staphylococcus simulans lysostaphin using medium engineering / Z. E. Duman, A. Unlu, M. M. £akar, H. Unal, B. Binay // Preparative Biochemistry & Biotechnology. - 2019. - Vol. 49. - № 5. - P. 521-528.

126. Evaluation of Methods for the Extraction and Purification of DNA from the Human Microbiome / S. Yuan, D. B. Cohen, J. Ravel, Z. Abdo, L. J. Forney // PLoS ONE. - 2012. -Vol. 7. - № 3. - P. e33865.

127. Ezaki T. Achromopeptidase for lysis of anaerobic gram-positive cocci. / T. Ezaki, S. Suzuki // Journal of Clinical Microbiology. - 1982. - Vol. 16. - № 5. - P. 844-846.

128. Facey S. J. Biogenesis of bacterial inner-membrane proteins / S. J. Facey, A. Kuhn // Cellular and molecular life sciences: CMLS. - 2010. - Vol. 67. - № 14. - P. 2343-2362.

129. Factors essential for L,D-transpeptidase-mediated peptidoglycan cross-linking and 0-lactam resistance in Escherichia coli / J. E. Hugonnet, D. Mengin-Lecreulx, A. Monton, T. den Blaauwen, E. Carbonnelle, C. Veckerlé, Y. V. Brun, M. van Nieuwenhze, C. Bouchier, K. Tu, L. B. Rice, M. Arthur // eLife. - 2016. - Vol. 5. - P. e19469.

130. Fast, scalable generation of high-quality protein multiple sequence alignments using Clustal Omega / F. Sievers, A. Wilm, D. Dineen, T. J. Gibson, K. Karplus, W. Li, R. Lopez, H. McWilliam, M. Remmert, J. Soding, J. D. Thompson, D. G. Higgins // Molecular Systems Biology. - 2011. - Vol. 7. - P. 539.

131. Features and development of Coot / P. Emsley, B. Lohkamp, W. G. Scott, K. Cowtan // Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. - 2010. - Vol. 66. - № Pt 4. - P. 486-501.

132. Felsenstein J. Confidence Limits on Phylogenies: An Approach Using the Bootstrap / J. Felsenstein // Evolution. - 1985. - Vol. 39. - № 4. - P. 783-791.

133. Fernandes S. Enzymes and Mechanisms Employed by Tailed Bacteriophages to Breach the Bacterial Cell Barriers / S. Fernandes, C. Sao-José // Viruses. - 2018. - Vol. 10. - № 8. - P. 396.

134. Fernandez-Patron C. Reverse staining of sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gels by imidazole-zinc salts: sensitive detection of unmodified proteins / C. Fernandez-Patron, L. Castellanos-Serra, P. Rodriguez // BioTechniques. - 1992. - Vol. 12. - № 4. - P. 564-573.

135. Firczuk M. Crystal structures of active LytM / M. Firczuk, A. Mucha, M. Bochtler // Journal of Molecular Biology. - 2005. - Vol. 354. - № 3. - P. 578-590.

136. Firczuk M. Folds and activities of peptidoglycan amidases / M. Firczuk, M. Bochtler // FEMS microbiology reviews. - 2007. - Vol. 31. - № 6. - P. 676-691.

137. First report of a novel plant lysozyme with both antifungal and antibacterial activities / S. Wang, T. B. Ng, T. Chen, D. Lin, J. Wu, P. Rao, X. Ye // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2005. - Vol. 327. - № 3. - P. 820-827.

138. Fisher J. F. The sentinel role of peptidoglycan recycling in the 0-lactam resistance of the Gram-negative Enterobacteriaceae and Pseudomonas aeruginosa / J. F. Fisher, S. Mobashery // Bioorganic Chemistry. - 2014. - Vol. 56. - P. 41-48.

139. Fleming A. On a Remarkable Bacteriolytic Element Found in Tissues and Secretions / A. Fleming // Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Containing Papers of a Biological Character. - 1922. - Vol. 93. - № 653. - P. 306-317.

140. Four new derivatives of the broad-host-range cloning vector pBBR1MCS, carrying different antibiotic-resistance cassettes / M. E. Kovach, P. H. Elzer, D. S. Hill, G. T. Robertson, M. A. Farris, R. M. Roop, K. M. Peterson // Gene. - 1995. - Vol. 166. - № 1. - P. 175-176.

141. Frirdich E. Peptidoglycan hydrolases, bacterial shape, and pathogenesis : Growth and development: eukaryotes/prokaryotes / E. Frirdich, E. C. Gaynor // Current Opinion in Microbiology. - 2013. - Vol. 16. - № 6. - P. 767-778.

142. Functional Analysis of AtlA, the Major N-Acetylglucosaminidase of Enterococcus faecalis / C. Eckert, M. Lecerf, L. Dubost, M. Arthur, S. Mesnage // Journal of Bacteriology. - 2006. -Vol. 188. - № 24. - P. 8513-8519.

143. Fungal GH25 muramidases: New family members with applications in animal nutrition and a crystal structure at 0.78A resolution / O. V. Moroz, E. Blagova, E. Taylor, J. P. Turkenburg, L. K. Skov, G. P. Gippert, K. M. Schnorr, L. Ming, L. Ye, M. Klausen, M. T. Cohn, E. G. W. Schmidt, S. Nymand-Grarup, G. J. Davies, K. S. Wilson // PLoS ONE. - 2021. - Vol. 16. - № 3. - P.e0248190.

144. Gaier W. Cloning and expression of the lysostaphin gene in Bacillus subtilis and Lactobacillus casei / W. Gaier, R. F. Vogel, W. P. Hammes // Letters in Applied Microbiology. - 1992. - Vol. 14. - № 3. - P. 72-76.

145. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. / S. F. Altschul, T. L. Madden, A. A. Schaffer, J. Zhang, Z. Zhang, W. Miller, D. J. Lipman // Nucleic Acids Research. - 1997. - Vol. 25. - № 17. - P. 3389-3402.

146. Gene and Protein Sequence Optimization for High-Level Production of Fully Active and Aglycosylated Lysostaphin in Pichia pastoris / H. Zhao, K. Blazanovic, Y. Choi, C. Bailey-Kellogg, K. E. Griswold // Applied and Environmental Microbiology. - 2014. - Vol. 80. - № 9. - P. 2746-2753.

147. Gene Expression of Lytic Endopeptidases AlpA and AlpB from Lysobacter sp. XL1 in Pseudomonads / I. M. Tsfasman, Y. S. Lapteva, L. A. Krasovskaya, I. V. Kudryakova, N. V. Vasilyeva, I. E. Granovsky, O. A. Stepnaya // Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. - 2015. - Vol. 25. - № 4. - P. 244-252.

148. GH-16 Type P-1,3-Glucanase from Lysobacter sp. MK9-1 Enhances Antifungal Activity of GH-19 Type Chitinase, and Its Glucan-binding Domain Binds to Fungal Cell-wall / Y. Otsuka, K. Sato, S. Yano, H. Kanno, W. Suyotha, H. Konno, K. Makabe, T. Taira // Journal of Applied Glycoscience. - 2022. - Vol. 69. - № 3. - P. 49-56.

149. Global burden of bacterial antimicrobial resistance in 2019: a systematic analysis / C. J. Murray, K. S. Ikuta, F. Sharara, L. Swetschinski, G. R. Aguilar, A. Gray, M. Naghavi et al. // The Lancet. - 2022. - Vol. 399. - № 10325. - P. 629-655.

150. Glycosylation of wall teichoic acid in Staphylococcus aureus by TarM / G. Xia, L. Maier, P. Sanchez-Carballo, M. Li, M. Otto, O. Holst, A. Peschel // The Journal of Biological Chemistry. - 2010. - Vol. 285. - № 18. - P. 13405-13415.

151. Gök9en A. Biofilm-degrading enzymes from Lysobacter gummosus / A. Gök9en, A. Vilcinskas, J. Wiesner // Virulence. - 2014. - Vol. 5. - № 3. - P. 378-387.

152. Gomis-Rüth F. X. Structural aspects of the metzincin clan of metalloendopeptidases / F. X. Gomis-Rüth // Molecular Biotechnology. - 2003. - Vol. 24. - № 2. - P. 157-202.

153. Gomis-Rüth F. X. A standard orientation for metallopeptidases / F. X. Gomis-Rüth, T. O. Botelho, W. Bode // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. - 2012.

- Vol. 1824. - № 1. - P. 157-163.

154. Gram C. Ueber die isolirte Färbung der Schizomyceten in Schnitt - und Trockenpräparaten / C. Gram // Deutsche Medizinische Wochenschrift. - 1884. - Vol. 10. - № 15. - P. 234-235.

155. Green E. R. Bacterial Secretion Systems - An overview / E. R. Green, J. Mecsas // Microbiology spectrum. - 2016. - Vol. 4. - № 1. - P. 10.1128/microbiolspec.VMBF-0012-2015.

156. Gupta R. S. Origin of diderm (Gram-negative) bacteria: antibiotic selection pressure rather than endosymbiosis likely led to the evolution of bacterial cells with two membranes / R. S. Gupta // Antonie Van Leeuwenhoek. - 2011. - Vol. 100. - № 2. - P. 171-182.

157. Gupta R. S. What are archaebacteria: life's third domain or monoderm prokaryotes related to Gram-positive bacteria? A new proposal for the classification of prokaryotic organisms / R. S. Gupta // Molecular Microbiology. - 1998. - Vol. 29. - № 3. - P. 695-707.

158. Gustin J. K. A substitution at His-120 in the LasA protease of Pseudomonas aeruginosa blocks enzymatic activity without affecting propeptide processing or extracellular secretion / J. K. Gustin, E. Kessler, D. E. Ohman // Journal of Bacteriology. - 1996. - Vol. 178. - № 22. -P. 6608-6617.

159. Haas J. Codon usage limitation in the expression of HIV-1 envelope glycoprotein / J. Haas, E. C. Park, B. Seed // Current biology: CB. - 1996. - Vol. 6. - № 3. - P. 315-324.

160. Hanahan D. Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids / D. Hanahan // Journal of Molecular Biology. - 1983. - Vol. 166. - № 4. - P. 557-580.

161. Hart B. A. Lytic Enzyme Produced by Myxococcus xanthus / B. A. Hart, S. A. Zahler // Journal of Bacteriology. - 1966. - Vol. 92. - № 6. - P. 1632-1637.

162. Hayashi J. The autolysin of Porphyromonas gingivalis is involved in outer membrane vesicle release / J. Hayashi, N. Hamada, H. K. Kuramitsu // FEMS microbiology letters. - 2002. -Vol. 216. - № 2. - P. 217-222.

163. Hedstrom L. Serine protease mechanism and specificity / L. Hedstrom // Chemical Reviews.

- 2002. - Vol. 102. - № 12. - P. 4501-4524.

164. Hemin Binding Protein C Is Found in Outer Membrane Vesicles and Protects Bartonella henselae against Toxic Concentrations of Hemin / J. A. Roden, D. H. Wells, B. B. Chomel, R. W. Kasten, J. E. Koehler // Infection and Immunity. - 2012. - Vol. 80. - № 3. - P. 929-942.

165. Herlihey F. A. Controlling Autolysis During Flagella Insertion in Gram-Negative Bacteria / F. A. Herlihey, A. J. Clarke // Advances in Experimental Medicine and Biology. - 2017. -Vol. 925. - P. 41-56.

166. Heterocyclic Aromatic N-Oxidation in the Biosynthesis of Phenazine Antibiotics from Lysobacter antibioticus / Y. Zhao, G. Qian, Y. Ye, S. Wright, H. Chen, Y. Shen, F. Liu, L. Du // Organic Letters. - 2016. - Vol. 18. - № 10. - P. 2495-2498.

167. Heterologous expression of functionally active enterolysin A, class III bacteriocin from Enterococcus faecalis, in Escherichia coli / K. Nigutova, L. Serencova, M. Piknova, P. Javorsky, P. Pristas // Protein Expression and Purification. - 2008. - Vol. 60. - № 1. - P. 2024.

168. Heterologous production of active form of beta-lytic protease by Bacillus subtilis and improvement of staphylolytic activity by protein engineering / T. Hioki, D. Yamashita, M. Tohata, K. Endo, A. Kawahara, M. Okuda // Microbial Cell Factories. - 2021. - Vol. 20. - № 1. - P. 231.

169. Hfq regulates antibacterial antibiotic biosynthesis and extracellular lytic-enzyme production in Lysobacter enzymogenes OH11 / G. Xu, Y. Zhao, L. Du, G. Qian, F. Liu // Microbial Biotechnology. - 2015b. - Vol. 8. - № 3. - P. 499-509.

170. HlyF Produced by Extraintestinal Pathogenic Escherichia coli Is a Virulence Factor That Regulates Outer Membrane Vesicle Biogenesis / K. Murase, P. Martin, G. Porcheron, S. Houle, E. Helloin, M. Penary, J. P. Nougayrede, C. M. Dozois, T. Hayashi, E. Oswald // The Journal of Infectious Diseases. - 2016. - Vol. 213. - № 5. - P. 856-865.

171. HSAF-induced antifungal effects in Candida albicans through ROS-mediated apoptosis / Y. Ding, Z. Li, Y. Li, C. Lu, H. Wang, Y. Shen, L. Du // RSC Advances. - 2016b. - Vol. 6. - № 37. - P. 30895-30904.

172. Hull M. E. Studies on Milk Proteins. II. Colorimetric Determination of the Partial Hydrolysis of the Proteins in Milk / M. E. Hull // Journal of Dairy Science. - 1947. - Vol. 30. - № 11. -P.881-884.

173. Human lysozyme has fungicidal activity against nasal fungi / C. M. Woods, D. N. Hooper, E. H. Ooi, L. W. Tan, A. S. Carney // American Journal of Rhinology & Allergy. - 2011. - Vol. 25. - № 4. - P. 236-240.

174. Identification and characterization of the anti-methicillin-resistant Staphylococcus aureus WAP-8294A2 biosynthetic gene cluster from Lysobacter enzymogenes OH11 / W. Zhang, Y.

Li, G. Qian, Y. Wang, H. Chen, Y.Z. Li, F. Liu, Y. Shen, L. Du // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. - 2011. - Vol. 55. - № 12. - P. 5581-5589.

175. Identification and molecular characterization of a gene homologous to epr (endopeptidase resistance gene) in Staphylococcus aureus / M. Sugai, T. Fujiwara, H. Komatsuzawa, H. Suginaka // Gene. - 1998. - Vol. 224. - № 1-2. - P. 67-75.

176. Identification and structural characterization of LytU, a unique peptidoglycan endopeptidase from the lysostaphin family / V. Raulinaitis, H. Tossavainen, O. Aitio, J. T. Juuti, K. Hiramatsu, V. Kontinen, P. Permi // Scientific Reports. - 2017. - Vol. 7. - № 1. - P. 6020.

177. Identification of Critical Residues in the Propeptide of LasA Protease of Pseudomonas aeruginosa Involved in the Formation of a Stable Mature Protease / K. K. Grande, J. K. Gustin, E. Kessler, D. E. Ohman // Journal of Bacteriology. - 2007. - Vol. 189. - № 11. - P. 3960-3968.

178. Immunomimetic Designer Cells Protect Mice from MRSA Infection / Y. Liu, P. Bai, A. K. Woischnig, G. Charpin-El Hamri, H. Ye, M. Folcher, M. Xie, N. Khanna, M. Fussenegger // Cell. - 2018. - Vol. 174. - № 2. - P. 259-270.e11.

179. Inactivation of the dlt operon in Staphylococcus aureus confers sensitivity to defensins, protegrins, and other antimicrobial peptides / A. Peschel, M. Otto, R. W. Jack, H. Kalbacher,

G. Jung, F. Götz // The Journal of Biological Chemistry. - 1999. - Vol. 274. - № 13. - P. 8405-8410.

180. Inhibition of Pathogen Adhesion by Bacterial Outer Membrane-Coated Nanoparticles / Y. Zhang, Y. Chen, C. Lo, J. Zhuang, P. Angsantikul, Q. Zhang, X. Wei, Z. Zhou, M. Obonyo, R.

H. Fang, W. Gao, L. Zhang // Angewandte Chemie (International Ed. in English). - 2019b. -Vol. 58. - № 33. - P. 11404-11408.

181. Interaction of quorum signals with outer membrane lipids: insights into prokaryotic membrane vesicle formation / L. Mashburn-Warren, J. Howe, P. Garidel, W. Richter, F. Steiniger, M. Roessle, K. Brandenburg, M. Whiteley // Molecular Microbiology. - 2008. -Vol. 69. - № 2. - P. 491-502.

182. Involvement of apolipoprotein A in maintaining tissue fluid balance in goldfish Carassius auratus / A. M. Andreeva, A. S. Vasiliev, I. Y. Toropygin, D. V. Garina, N. Lamash, A. Filippova // Fish Physiology and Biochemistry. - 2019. - Vol. 45. - № 5. - P. 1717-1730.

183. Isolation of a new lytic enzyme for hiochi bacteria and other lactic acid bacteria / K. Ohbuchi, K. Hasegawa, M. Hamachi, K. Ozeki, C. Kumagai // Journal of Bioscience and Bioengineering. - 2001. - Vol. 91. - № 5. - P. 487-492.

184. Jagielska E. LytM Fusion with SH3b-Like Domain Expands Its Activity to Physiological Conditions / E. Jagielska, O. Chojnacka, I. Sabala // Microbial Drug Resistance. - 2016. - Vol. 22. - № 6. - P. 461-469.

185. Jones D. T. The rapid generation of mutation data matrices from protein sequences / D. T. Jones, W. R. Taylor, J. M. Thornton // Computer applications in the biosciences: CABIOS. -1992. - Vol. 8. - № 3. - P. 275-282.

186. Jurasek L. Lytic enzymes of Sorangium sp. A comparison of some physical properties of the alpha- and beta-lytic proteases / L. Jurasek, D. R. Whitaker // Canadian Journal of Biochemistry. - 1965. - Vol. 43. - № 12. - P. 1955-1960.

187. Kabsch W. XDS / W. Kabsch // Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography. - 2010. - Vol. 66. - № 2. - P. 125-132.

188. Kadurugamuwa J. L. Virulence factors are released from Pseudomonas aeruginosa in association with membrane vesicles during normal growth and exposure to gentamicin: a novel mechanism of enzyme secretion / J. L. Kadurugamuwa, T. J. Beveridge // Journal of Bacteriology. - 1995. - Vol. 177. - № 14. - P. 3998-4008.

189. Käll L. Advantages of combined transmembrane topology and signal peptide prediction—the Phobius web server / L. Käll, A. Krogh, E. L. L. Sonnhammer // Nucleic Acids Research. -2007. - Vol. 35. - № Web Server issue. - P. W429-W432.

190. Kasana R. C. Microbial proteases: detection, production, and genetic improvement / R. C. Kasana, R. Salwan, S. K. Yadav // Critical Reviews in Microbiology. - 2011. - Vol. 37. - № 3. - P. 262-276.

191. Kawata S. Characterization of Two N-Acetylmuramidases from Streptomyces globisporus 1829 / S. Kawata, T. Takemura, K. Yokogawa // Agricultural and Biological Chemistry. -1983. - Vol. 47. - № 7. - P. 1501-1508.

192. Keane R. The predatory life cycle of Myxococcus xanthus / R. Keane, J. Berleman // Microbiology (Reading, England). - 2016. - Vol. 162. - № 1. - P. 1-11.

193. Kessler E. Chapter 348 - ß-Lytic Metalloendopeptidase / E. Kessler // Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition) / N. D. Rawlings, G. Salvesen eds. . - London, UK : Academic Press, Elsevier, 2013. - P. 1550-1553.

194. Kessler E. Chapter 349 - Staphylolysin / E. Kessler, D. E. Ohman // Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition) / N. D. Rawlings, G. Salvesen eds. . - London, UK : Academic Press, Elsevier, 2013. - P. 1553-1558.

195. Key Role of Teichoic Acid Net Charge in Staphylococcus aureus Colonization of Artificial Surfaces / M. Gross, S. E. Cramton, F. Götz, A. Peschel // Infection and Immunity. - 2001. -Vol. 69. - № 5. - P. 3423-3426.

196. Khan A. R. Molecular mechanisms for the conversion of zymogens to active proteolytic enzymes. / A. R. Khan, M. N. James // Protein Science : A Publication of the Protein Society.

- 1998. - Vol. 7. - № 4. - P. 815-836.

197. Khan H. Determination of the mode of action of enterolysin A, produced by Enterococcus faecalis B9510 / H. Khan, S. H. Flint, P. L. Yu // Journal of Applied Microbiology. - 2013. -Vol. 115. - № 2. - P. 484-494.

198. Klebba P. E. Mechanism of maltodextrin transport through LamB / P. E. Klebba // Research in Microbiology. - 2002. - Vol. 153. - № 7. - P. 417-424.

199. Klein M. Expression of lysostaphin in HeLa cells protects from host cell killing by intracellular Staphylococcus aureus / M. Klein, M. Kronke, O. Krut // Medical Microbiology and Immunology. - 2006. - Vol. 195. - № 3. - P. 159-163.

200. Knox K. W. Relation Between Excreted Lipopolysaccharide Complexes and Surface Structures of a Lysine-Limited Culture of Escherichia coli / K. W. Knox, M. Vesk, E. Work // Journal of Bacteriology. - 1966. - Vol. 92. - № 4. - P. 1206-1217.

201. Kohler T. Wall teichoic acid protects Staphylococcus aureus against antimicrobial fatty acids from human skin / T. Kohler, C. Weidenmaier, A. Peschel // Journal of Bacteriology. - 2009.

- Vol. 191. - № 13. - P. 4482-4484.

202. Kudryakova I. V. Biogenesis of Lysobacter sp. XL1 vesicles / I. V. Kudryakova, N. E. Suzina, N. V. Vasilyeva // FEMS microbiology letters. - 2015. - Vol. 362. - № 18. - P. fnv137.

203. Kudryakova I. V. Outer membrane vesicles of Lysobacter sp. XL1: biogenesis, functions, and applied prospects / I. V. Kudryakova, N. A. Shishkova, N. V. Vasilyeva // Applied Microbiology and Biotechnology. - 2016. - Vol. 100. - № 11. - P. 4791-4801.

204. Kyte J. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein / J. Kyte, R. F. Doolittle // Journal of Molecular Biology. - 1982. - Vol. 157. - № 1. - P. 105-132.

205. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U. K. Laemmli // Nature. - 1970. - Vol. 227. - № 5259. - P. 680-685.

206. Lai A. C. Y. Functional characterization of domains found within a lytic enzyme produced by Streptococcus equi subsp. zooepidemicus / A. C. Y. Lai, S. Tran, R. S. Simmonds // FEMS Microbiology Letters. - 2002. - Vol. 215. - № 1. - P. 133-138.

207. Langmead B. Fast gapped-read alignment with Bowtie 2 / B. Langmead, S. L. Salzberg // Nature Methods. - 2012. - Vol. 9. - № 4. - P. 357-359.

208. LeCorre S. Use of a lytic enzyme system from Cytophaga sp. in the lysis of Gram-positive bacteria / S. LeCorre, B. A. Andrews, J. A. Asenjo // Enzyme and Microbial Technology. -1985. - Vol. 7. - № 2. - P. 73-77.

209. LetR is a TetR family transcription factor from Lysobacter controlling antifungal antibiotic biosynthesis / P. Wang, H. Chen, G. Qian, F. Liu // Applied Microbiology and Biotechnology.

- 2017a. - Vol. 101. - № 8. - P. 3273-3282.

210. Li S. Bacteriolytic activity and specificity of Achromobacter beta-lytic protease / S. Li, S. Norioka, F. Sakiyama // Journal of Biochemistry. - 1998. - Vol. 124. - № 2. - P. 332-339.

211. Li S. L. Molecular cloning and nucleotide sequence of the beta-lytic protease gene from Achromobacter lyticus / S. L. Li, S. Norioka, F. Sakiyama // Journal of Bacteriology. - 1990. -Vol. 172. - № 11. - P. 6506-6511.

212. Li S. Purification, characterization, and primary structure of a novel cell wall hydrolytic amidase, CwhA, from Achromobacter lyticus / S. Li, S. Norioka, F. Sakiyama // Journal of Biochemistry. - 2000. - Vol. 127. - № 6. - P. 1033-1039.

213. Lieberman L. A. Outer membrane vesicles: A bacterial-derived vaccination system / L. A. Lieberman // Frontiers in Microbiology. - 2022. - Vol. 13. - P. 1029146.

214. Li Z. A major autolysin of Pseudomonas aeruginosa: subcellular distribution, potential role in cell growth and division and secretion in surface membrane vesicles / Z. Li, A. J. Clarke, T. J. Beveridge // Journal of Bacteriology. - 1996. - Vol. 178. - № 9. - P. 2479-2488.

215. Liao Y. featureCounts: an efficient general purpose program for assigning sequence reads to genomic features / Y. Liao, G. K. Smyth, W. Shi // Bioinformatics (Oxford, England). - 2014.

- Vol. 30. - № 7. - P. 923-930.

216. Lin D. Development of techniques for the genetic manipulation of the gliding bacteria Lysobacter enzymogenes and Lysobacter brunescens / D. Lin, M. J. McBride // Canadian Journal of Microbiology. - 1996. - Vol. 42. - № 9. - P. 896-902.

217. Lipid-linked cell wall precursors regulate membrane association of bacterial actin MreB / K. Schirner, Y. J. Eun, M. Dion, Y. Luo, J. D. Helmann, E. C. Garner, S. Walker // Nature Chemical Biology. - 2015. - Vol. 11. - № 1. - P. 38-45.

218. Loman N. J. A complete bacterial genome assembled de novo using only nanopore sequencing data / N. J. Loman, J. Quick, J. T. Simpson // Nature Methods. - 2015. - Vol. 12. -№ 8. - P. 733-735.

219. Lopez D. Exploring functional membrane microdomains in bacteria: an overview / D. Lopez, G. Koch // Current Opinion in Microbiology. - 2017. - Vol. 36. - P. 76-84.

220. Lsp family proteins regulate antibiotic biosynthesis in Lysobacter enzymogenes OH11 / R. Wang, H. Xu, Y. Zhao, J. Zhang, G. Y. Yuen, G. Qian, F. Liu // AMB Express. - 2017b. -Vol. 7. - № 1. - P. 123.

221. Lysobacter capsici AZ78 produces cyclo(L-Pro-L-Tyr), a 2,5-diketopiperazine with toxic activity against sporangia of Phytophthora infestans and Plasmopara viticola / G. Puopolo, A.

Cimmino, M. C. Palmieri, O. Giovannini, A. Evidente, I. Pertot // Journal of Applied Microbiology. - 2014. - Vol. 117. - № 4. - P. 1168-1180.

222. Lysobacter capsici sp. nov., with antimicrobial activity, isolated from the rhizosphere of pepper, and emended description of the genus Lysobacter / J. H. Park, R. Kim, Z. Aslam, C. O. Jeon, Y. R. Chung // International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology. -2008. - Vol. 58. - № Pt 2. - P. 387-392.

223. Lysobacter species: a potential source of novel antibiotics / S. Panthee, H. Hamamoto, A. Paudel, K. Sekimizu // Archives of Microbiology. - 2016. - Vol. 198. - № 9. - P. 839-845.

224. Lysostaphin expression in mammary glands confers protection against staphylococcal infection in transgenic mice / D. E. Kerr, K. Plaut, A. J. Bramley, C. M. Williamson, A. J. Lax, K. Moore, K. D. Wells, R. J. Wall // Nature Biotechnology. - 2001. - Vol. 19. - № 1. - P. 6670.

225. Lysostaphin treatment of experimental methicillin-resistant Staphylococcus aureus aortic valve endocarditis / M. W. Climo, R. L. Patron, B. P. Goldstein, G. L. Archer // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. - 1998. - Vol. 42. - № 6. - P. 1355-1360.

226. Lysostaphin-Resistant Variants of Staphylococcus aureus Demonstrate Reduced Fitness In Vitro and In Vivo / C. Kusuma, A. Jadanova, T. Chanturiya, J. F. Kokai-Kun // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. - 2007. - Vol. 51. - № 2. - P. 475-482.

227. Lytic enzyme, labiase for a broad range of Gram-positive bacteria and its application to analyze functional DNA/RNA / T. Niwa, Y. Kawamura, Y. Katagiri, T. Ezaki // Journal of Microbiological Methods. - 2005. - Vol. 61. - № 2. - P. 251-260.

228. Lytic enzymes of Sorangium sp. A comparison of the proteolytic properties of the alpha- and beta-lytic proteases / D. R. Whitaker, C. Roy, C. S. Tsai, L. Jurasek // Canadian Journal of Biochemistry. - 1965. - Vol. 43. - № 12. - P. 1961-1970.

229. Lytic enzymes of Sorangium sp. Action of the alpha- and beta-lytic proteases on two bacterial mucopeptides / C. S. Tsai, D. R. Whitaker, L. Jurasek, D. C. Gillespie // Canadian Journal of Biochemistry. - 1965. - Vol. 43. - № 12. - P. 1971-1983.

230. Lytic peptidase L5 of Lysobacter sp. XL1 with broad antimicrobial spectrum / N. V. Vasilyeva, N. A. Shishkova, L. I. Marinin, L. A. Ledova, I. M. Tsfasman, T. A. Muranova, O. A. Stepnaya, I. S. Kulaev // Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. - 2014. -Vol. 24. - № 1. - P. 59-66.

231. Lytic potential of Lysobacter capsici VKM B-2533 : bacteriolytic enzymes and outer membrane vesicles / A. S. Afoshin, I. V. Kudryakova, A. O. Borovikova, N. E. Suzina, I. Y. Toropygin, N. A. Shishkova, N. V. Vasilyeva // Scientific Reports. - 2020. - Vol. 10. - № 1. -P. 9944.

232. Lytic Transglycosylases: Concinnity in concision of the bacterial cell wall / D. A. Dik, D. R. Marous, J. F. Fisher, S. Mobashery // Critical reviews in biochemistry and molecular biology.

- 2017. - Vol. 52. - № 5. - P. 503-542.

233. LytM Proteins Play a Crucial Role in Cell Separation, Outer Membrane Composition, and Pathogenesis in Nontypeable Haemophilus influenzae / G. Ercoli, C. Tani, A. Pezzicoli, I. Vacca, M. Martinelli, S. Pecetta, R. Petracca, R. Rappuoli, M. Pizza, N. Norais, M. Soriani, B. Arico // mBio. - 2015. - Vol. 6. - № 2. - P. e02575-14.

234. LytU-SH3b fusion protein as a novel and efficient enzybiotic against methicillin-resistant Staphylococcus aureus / M. Taheri-Anganeh, S. H. Khatami, Z. Jamali, A. Movahedpour, Y. Ghasemi, A. Savardashtaki, Z. Mostafavi-Pour // Molecular Biology Research Communications. - 2019. - Vol. 8. - № 4. - P. 151-158.

235. Manning A. J. Contribution of bacterial outer membrane vesicles to innate bacterial defense / A. J. Manning, M. J. Kuehn // BMC microbiology. - 2011. - Vol. 11. - P. 258.

236. Mashburn-Warren L. M. Special delivery: vesicle trafficking in prokaryotes / L. M. Mashburn-Warren, M. Whiteley // Molecular Microbiology. - 2006. - Vol. 61. - № 4. - P. 839-846.

237. Masschelein J. Antibiotics from Gram-negative bacteria: a comprehensive overview and selected biosynthetic highlights / J. Masschelein, M. Jenner, G. L. Challis // Natural Product Reports. - 2017. - Vol. 34. - № 7. - P. 712-783.

238. McGuinness W. A. Vancomycin Resistance in Staphylococcus aureus / W. A. McGuinness, N. Malachowa, F. R. DeLeo // The Yale Journal of Biology and Medicine. - 2017. - Vol. 90. -№ 2. - P. 269-281.

239. McMillan H. M. The extracellular vesicle generation paradox: a bacterial point of view / H. M. McMillan, M. J. Kuehn // The EMBO Journal. - 2021. - Vol. 40. - № 21. - P. e108174.

240. MEGA X: Molecular Evolutionary Genetics Analysis across Computing Platforms / S. Kumar, G. Stecher, M. Li, C. Knyaz, K. Tamura // Molecular Biology and Evolution. - 2018.

- Vol. 35. - № 6. - P. 1547-1549.

241. Metal Preferences of Zinc-Binding Motif on Metalloproteases / K. M. Fukasawa, T. Hata, Y. Ono, J. Hirose // Journal of Amino Acids. - 2011. - Vol. 2011. - P. e574816.

242. Micoli F. Outer membrane vesicle vaccines / F. Micoli, C. A. MacLennan // Seminars in Immunology. - 2020. - Vol. 50. - P. 101433.

243. Miller S. I. The gram-negative bacterial periplasm: Size matters / S. I. Miller, N. R. Salama // PLoS Biology. - 2018. - Vol. 16. - № 1. - P. e2004935.

244. Miyoshi S. Microbial metalloproteases and pathogenesis / S. Miyoshi, S. Shinoda // Microbes and Infection. - 2000. - Vol. 2. - № 1. - P. 91-98.

245. Mode of action of a lysostaphin-like bacteriolytic agent produced by Streptococcus zooepidemicus 4881. / R. S. Simmonds, L. Pearson, R. C. Kennedy, J. R. Tagg // Applied and Environmental Microbiology. - 1996. - Vol. 62. - № 12. - P. 4536-4541.

246. Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases / M. B. Rao, A. M. Tanksale, M. S. Ghatge, V. V. Deshpande // Microbiology and molecular biology reviews: MMBR. -1998. - Vol. 62. - № 3. - P. 597-635.

247. Multiple Architectures and Mechanisms of Latency in Metallopeptidase Zymogens / J. L. Arolas, T. Goulas, A. Cuppari, F. X. Gomis-Ruth // Chemical Reviews. - 2018. - Vol. 118. -№ 11. - P. 5581-5597.

248. Mutagenesis of beta-1,3-Glucanase Genes in Lysobacter enzymogenes Strain C3 Results in Reduced Biological Control Activity Toward Bipolaris Leaf Spot of Tall Fescue and Pythium Damping-Off of Sugar Beet / J. D. Palumbo, G. Y. Yuen, C. C. Jochum, K. Tatum, D. Y. Kobayashi // Phytopathology. - 2005. - Vol. 95. - № 6. - P. 701-707.

249. Nagakubo T. Cracking Open Bacterial Membrane Vesicles / T. Nagakubo, N. Nomura, M. Toyofuku // Frontiers in Microbiology. - 2019. - Vol. 10. - P. 3026.

250. Nakayama H. Lipoproteins in bacteria: structures and biosynthetic pathways / H. Nakayama, K. Kurokawa, B. L. Lee // The FEBS journal. - 2012. - Vol. 279. - № 23. - P. 4247-4268.

251. NCBI prokaryotic genome annotation pipeline / T. Tatusova, M. DiCuccio, A. Badretdin, V. Chetvernin, E. P. Nawrocki, L. Zaslavsky, A. Lomsadze, K. D. Pruitt, M. Borodovsky, J. Ostell // Nucleic Acids Research. - 2016. - Vol. 44. - № 14. - P. 6614-6624.

252. Nelson D. Prevention and elimination of upper respiratory colonization of mice by group A streptococci by using a bacteriophage lytic enzyme / D. Nelson, L. Loomis, V. A. Fischetti // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2001. -Vol. 98. - № 7. - P. 4107-4112.

253. Nematicidal activity of Lysobacter capsici YS1215 and the role of gelatinolytic proteins against root-knot nematodes / Y. S. Lee, Y. S. Park, M. Anees, Y. C. Kim, Y. H. Kim, K. Y. Kim // Biocontrol Science and Technology. - 2013. - Vol. 23. - № 12. - P. 1427-1441.

254. Neuberger A. Structure and mechanism of bacterial tripartite efflux pumps / A. Neuberger, D. Du, B. F. Luisi // Research in Microbiology. - 2018. - Vol. 169. - № 7-8. - P. 401-413.

255. Neuhaus F. C. A Continuum of Anionic Charge: Structures and Functions of d-Alanyl-Teichoic Acids in Gram-Positive Bacteria / F. C. Neuhaus, J. Baddiley // Microbiology and Molecular Biology Reviews. - 2003. - Vol. 67. - № 4. - P. 686-723.

256. Nikaido H. The Outer Membrane of Gram-negative Bacteria / H. Nikaido, T. Nakae // Advances in Microbial Physiology / A. H. Rose, J. G. Morris eds. . - Academic Press, 1980. -Vol. 20. - P. 163-250.

257. Nilsen T. Enterolysin A, a Cell Wall-Degrading Bacteriocin from Enterococcus faecalis LMG 2333 / T. Nilsen, I. F. Nes, H. Holo // Applied and Environmental Microbiology. - 2003.

- Vol. 69. - № 5. - P. 2975-2984.

258. Nitrocellulose-bound achromopeptidase for point-of-care nucleic acid tests / G. Chondrogiannis, S. Khaliliazar, A. Toldra, P. Reu, M. M. Hamedi // Scientific Reports. -2021. - Vol. 11. - № 1. - P. 6140.

259. On the origin of membrane vesicles in gram-negative bacteria / L. Zhou, R. Srisatjaluk, D. E. Justus, R. J. Doyle // FEMS microbiology letters. - 1998. - Vol. 163. - № 2. - P. 223-228.

260. Optimization of the Lactococcus lactis nisin-controlled gene expression system NICE for industrial applications / I. Mierau, K. Olieman, J. Mond, E. J. Smid // Microbial Cell Factories.

- 2005. - Vol. 4. - P. 16.

261. Outer membrane protein biogenesis in Gram-negative bacteria / S. E. Rollauer, M. A. Sooreshjani, N. Noinaj, S. K. Buchanan // Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences. - 2015. - Vol. 370. - № 1679. - P. 20150023.

262. Over-expression of a-lytic protease and its mutants by recombinant Escherichia coli / K. D. Haggett, L. D. Graham, D. S. Wright, R. G. Whittaker // Biotechnology Letters. - 1994. - Vol. 16. - № 1. - P. 51-56.

263. Ovicidal activity of lactic acid produced by Lysobacter capsici YS1215 on eggs of root-knot nematode, Meloidogyne incognita / Y. S. Lee, K. W. Naning, X. H. Nguyen, S. B. Kim, J. H. Moon, K. Y. Kim // Journal of Microbiology and Biotechnology. - 2014b. - Vol. 24. - № 11.

- P.1510-1515.

264. Oza N. B. Beta-lytic protease, a neutral sorangiopeptidase / N. B. Oza // International Journal of Peptide and Protein Research. - 1973. - Vol. 5. - № 6. - P. 365-369.

265. Palumbo J. D. Molecular characterization and expression in Escherichia coli of three beta-1,3-glucanase genes from Lysobacter enzymogenes strain N4-7 / J. D. Palumbo, R. F. Sullivan, D. Y. Kobayashi // Journal of Bacteriology. - 2003. - Vol. 185. - № 15. - P. 43624370.

266. Park P. W. Chapter 350 - Lysostaphin / P. W. Park, R. P. Mecham // Handbook of Proteolytic Enzymes (Third Edition) / N. D. Rawlings, G. Salvesen eds. . - London, UK : Academic Press, Elsevier, 2013. - P. 1558-1560.

267. Patent № 1999004809 A1 WIPO (PCT). Pharmaceutical compositions containing lysostaphin alone or in combination with an antibiotic for the treatment of staphylococcal infections: 60/053470 US: priority 23.07.1997: publication: 04.02.1999 / B. P. Goldstein, M. W. Climo, R. P. Novick, G. L. Archer. - 34 p.

268. Patent № 20110275090 A1 United States. Use of achromopeptidase for lysis at room temperature: US13/048,539: priority 15.03.2011: publication: 10.11.2011 / D. Hilligoss, L. M. Keller, S. Ramadan, J. Coady, T. J. Hellyer.; application filed by Becton Dickinson and Co. -12 p.

269. Patent № 4980163 A United States. Novel bacteriocin compositions for use as enhanced broad range bactericides and methods of preventing and treating microbial infection: US07/317627: priority 01.03.1989: publication: 25.12.1990 / P. Blackburn, S.-A. Gusik, J. Polak, S. D. Rubino.; application filed by Public Health Research Institute of City of New York Inc. - 5 p.

270. Patent № 5185242 A United States. Method for lysing mycobacteria using achromopeptidase: US07/720,076: priority 24.06.1991: publication: 09.02.1993 / W. E. Keating, J. A. Robson.; application filed by Becton Dickinson and Co. - 6 p.

271. Patent № 6081457 B2 Japan. Method for detecting specific substance in milk: JP 2012/065150: priority 13.06.2012: publication: 15.02.2018 / K. Maehana, K. Matsuyama.; application filed by Asahi Kasei Corp. - 21 p.

272. Patent № 6315996 B1 United States. Topical lysostaphin therapy for staphylococcus ocular infections: US09/289,684: priority 09.04.1999: publication: 13.11.2001 / R. J. O'Callaghan.; application filed by Louisiana State University and Agricultural and Mechanical College. - 6 p.

273. Patent № 7452533 B2 United States. Antimicrobial polymer conjugate containing lysostaphin and polyethylene glycol: US10/403,223: priority 26.03.2003: publication: 18.11.2008 / S. M. Walsh, A. G. Shah, J. J. Mond, A. Lees, J. J. Drabick.; application filed by Biosynexus Inc. - 17 p.

274. Pazos M. Peptidoglycan / M. Pazos, K. Peters // Bacterial Cell Walls and Membranes : Subcellular Biochemistry / A. Kuhn ed. . - Cham : Springer International Publishing, 2019. -P.127-168.

275. Performance of single-photon-counting PILATUS detector modules / P. Kraft, A. Bergamaschi, Ch. Broennimann, R. Dinapoli, E. F. Eikenberry, B. Henrich, I. Johnson, A. Mozzanica, C. M. Schleputz, P. R. Willmott, B. Schmitt // Journal of Synchrotron Radiation. -2009. - Vol. 16. - № Pt 3. - P. 368-375.

276. Peschel A. How do bacteria resist human antimicrobial peptides? / A. Peschel // Trends in Microbiology. - 2002. - Vol. 10. - № 4. - P. 179-186.

277. Pfaffl M. W. A new mathematical model for relative quantification in real-time RT-PCR / M. W. Pfaffl // Nucleic Acids Research. - 2001. - Vol. 29. - № 9. - P. e45.

278. Phage-Encoded Endolysins / F. Abdelrahman, M. Easwaran, O. I. Daramola, S. Ragab, S. Lynch, T. J. Oduselu, F. M. Khan, A. Ayobami, F. Adnan, E. Torrents, S. Sanmukh, A. El-Shibiny // Antibiotics. - 2021. - Vol. 10. - № 2. - P. 124.

279. Phaser crystallographic software / A. J. McCoy, R. W. Grosse-Kunstleve, P. D. Adams, M. D. Winn, L. C. Storoni, R. J. Read // Journal of Applied Crystallography. - 2007. - Vol. 40. -№ Pt 4. - P. 658-674.

280. Phospholipid distribution in the cytoplasmic membrane of Gram-negative bacteria is highly asymmetric, dynamic, and cell shape-dependent / M. Bogdanov, K. Pyrshev, S. Yesylevskyy, S. Ryabichko, V. Boiko, P. Ivanchenko, R. Kiyamova, Z. Guan, C. Ramseyer, W. Dowhan // Science Advances. - 2020. - Vol. 6. - № 23. - P. eaaz6333.

281. Pilon: an integrated tool for comprehensive microbial variant detection and genome assembly improvement / B. J. Walker, T. Abeel, T. Shea, M. Priest, A. Abouelliel, S. Sakthikumar, C. A. Cuomo, Q. Zeng, J. Wortman, S. K. Young, A. M. Earl // PloS One. - 2014. - Vol. 9. - № 11. - P.e112963.

282. Probability-based protein identification by searching sequence databases using mass spectrometry data / D. N. Perkins, D. J. Pappin, D. M. Creasy, J. S. Cottrell // Electrophoresis. - 1999. - Vol. 20. - № 18. - P. 3551-3567.

283. Pseudomonas aeruginosa LasA Protease in Treatment of Experimental Staphylococcal Keratitis / I. S. Barequet, G. J. Ben Simon, M. Safrin, D. E. Ohman, E. Kessler // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. - 2004. - Vol. 48. - № 5. - P. 1681-1687.

284. Puopolo G. The impact of the omics era on the knowledge and use of Lysobacter species to control phytopathogenic micro-organisms / G. Puopolo, S. Tomada, I. Pertot // Journal of Applied Microbiology. - 2018. - Vol. 124. - № 1. - P. 15-27.

285. Purification and characterization of a novel zinc-proteinase from cultures of Aeromonas hydrophila. / A. G. Loewy, U. V. Santer, M. Wieczorek, J. K. Blodgett, S. W. Jones, J. C. Cheronis // Journal of Biological Chemistry. - 1993. - Vol. 268. - № 12. - P. 9071-9078.

286. Purification and Characterization of N-Acetylmuramyl-l-alanine Amidase from Streptomyces globisporus 1829 / S. Kawata, T. Takemura, Y. Takase, K. Yokogawa // Agricultural and Biological Chemistry. - 1984. - Vol. 48. - № 2. - P. 261-269.

287. Purification and characterization of the antibacterial peptidase lysostaphin from Staphylococcus simulans: Adverse influence of Zn on bacteriolytic activity / S. Chandra Ojha, C. Imtong, K. Meetum, S. Sakdee, G. Katzenmeier, C. Angsuthanasombat // Protein Expression and Purification. - 2018. - Vol. 151. - P. 106-112.

288. Purification and molecular characterization of glycylglycine endopeptidase produced by Staphylococcus capitis EPK1. / M. Sugai, T. Fujiwara, T. Akiyama, M. Ohara, H.

Komatsuzawa, S. Inoue, H. Suginaka // Journal of Bacteriology. - 1997. - Vol. 179. - № 4. -P.1193-1202.

289. Purification and Partial Characterization of a Murein Hydrolase, Millericin B, Produced by Streptococcus milleri NMSCC 061 / M. Beukes, G. Bierbaum, H. G. Sahl, J. W. Hastings // Applied and Environmental Microbiology. - 2000. - Vol. 66. - № 1. - P. 23-28.

290. Purification and peptidase activity of a bacteriolytic extracellular enzyme from Pseudomonas aeruginosa / N. Brito, M. A. Falcón, A. Carnicero, A. M. Gutiérrez-Navarro, T. B. Mansito // Research in Microbiology. - 1989. - Vol. 140. - № 2. - P. 125-137.

291. Purification and properties of a Meloidogyne-antagonistic chitinase from Lysobacter capsici YS1215 / Y. S. Lee, M. Anees, Y. S. Park, S. B. Kim, W. J. Jung, K. Y. Kim // Nematology. -2014a. - Vol. 16. - № 1. - P. 63-72.

292. Purification and Properties of Lytic Enzymes from Streptomyces globisporus 1829 / K. Yokogawa, S. Kawata, T. Takemura, Y. Yoshimura // Agricultural and Biological Chemistry. - 1975. - Vol. 39. - № 8. - P. 1533-1543.

293. Purification, bacteriolytic activity, and specificity of beta-lytic protease from Lysobacter sp. IB-9374 / K. Ahmed, S. Chohnan, H. Ohashi, T. Hirata, T. Masaki, F. Sakiyama // Journal of Bioscience and Bioengineering. - 2003. - Vol. 95. - № 1. - P. 27-34.

294. Purification, Characterization, and Gene Analysis of Cellulase (Cel8A) from Lysobacter sp. IB-9374 / J. Ogura, A. Toyoda, T. Kurosawa, A. L. Chong, S. Chohnan, T. Masaki // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. - 2006. - Vol. 70. - № 10. - P. 2420-2428.

295. Rahlwes K. C. Cell Walls and Membranes of Actinobacteria / K. C. Rahlwes, I. L. Sparks, Y. S. Morita // Bacterial Cell Walls and Membranes : Subcellular Biochemistry / A. Kuhn ed. . -Cham : Springer International Publishing, 2019. - P. 417-469.

296. Rajagopal M. Envelope Structures of Gram-Positive Bacteria / M. Rajagopal, S. Walker // Current Topics in Microbiology and Immunology. - 2017. - Vol. 404. - P. 1-44.

297. Rashidan K. K. Role of Predatory Bacteria in the Termination of a Cyanobacterial Bloom / K. K. Rashidan, D. F. Bird // Microbial Ecology. - 2001. - Vol. 41. - № 2. - P. 97-105.

298. Rawlings N. D. Introduction: Metallopeptidases and Their Clans / N. D. Rawlings, A. J. Barrett // Handbook of Proteolytic Enzymes / N. D. Rawlings, G. Salvesen eds. . - London, UK : Academic Press, Elsevier, 2013. - P. 325-370.

299. Recombinant Endolysins as Potential Therapeutics against Antibiotic-Resistant Staphylococcus aureus: Current Status of Research and Novel Delivery Strategies / H. Haddad Kashani, M. Schmelcher, H. Sabzalipoor, E. Seyed Hosseini, R. Moniri // Clinical Microbiology Reviews. - 2017. - Vol. 31. - № 1. - P. e00071-17.

300. Recsei P. A. Cloning, sequence, and expression of the lysostaphin gene from Staphylococcus simulans. / P. A. Recsei, A. D. Gruss, R. P. Novick // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 1987. - Vol. 84. - № 5. - P. 1127-1131.

301. Reducing Pectobacterium virulence by expression of an N-acyl homoserine lactonase gene Plpp-aiiA in Lysobacter enzymogenes strain OH11 / G.L. Qian, J.Q. Fan, D.F. Chen, Y.J. Kang, B. Han, B.S. Hu, F.Q. Liu // Biological Control. - 2010. - Vol. 52. - № 1. - P. 17-23.

302. Reducing Staphylococcus aureus resistance to lysostaphin using CRISPR-dCas9 / X. Wu, J. Zha, M. A. G. Koffas, J. S. Dordick // Biotechnology and Bioengineering. - 2019. - Vol. 116.

- № 12. - P. 3149-3159.

303. REFMAC5 for the refinement of macromolecular crystal structures / G. N. Murshudov, P. Skubák, A. A. Lebedev, N. S. Pannu, R. A. Steiner, R. A. Nicholls, M. D. Winn, F. Long, A. A. Vagin // Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. - 2011. - Vol. 67.

- № Pt 4. - P. 355-367.

304. Reichenbach H. The Genus Lysobacter / H. Reichenbach // The Prokaryotes: A Handbook on the Biology of Bacteria Volume 6: Proteobacteria: Gamma Subclass / M. Dworkin et al. eds. .

- New York, NY : Springer, 2006. - P. 939-957.

305. Release of outer membrane fragments from normally growing Escherichia coli / D. Hoekstra, J. W. van der Laan, L. de Leij, B. Witholt // Biochimica Et Biophysica Acta. - 1976. - Vol. 455. - № 3. - P. 889-899.

306. Richter M. Shifting the genomic gold standard for the prokaryotic species definition / M. Richter, R. Rosselló-Móra // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 2009. -Vol. 106. - № 45. - P. 19126-19131.

307. Roach D. R. Antimicrobial bacteriophage-derived proteins and therapeutic applications / D. R. Roach, D. M. Donovan // Bacteriophage. - 2015. - Vol. 5. - № 3. - P. e1062590.

308. Rohde M. The Gram-Positive Bacterial Cell Wall / M. Rohde // Microbiology Spectrum. -2019. - Vol. 7. - № 3.

309. Role of staphylococcal wall teichoic acid in targeting the major autolysin Atl / M. Schlag, R. Biswas, B. Krismer, T. Kohler, S. Zoll, W. Yu, H. Schwarz, A. Peschel, F. Götz // Molecular Microbiology. - 2010. - Vol. 75. - № 4. - P. 864-873.

310. Roles of bacterial membrane vesicles / E. D. Avila-Calderón, M. G. Araiza-Villanueva, J. C. Cancino-Diaz, E. O. López-Villegas, N. Sriranganathan, S. M. Boyle, A. Contreras-Rodríguez // Archives of Microbiology. - 2015. - Vol. 197. - № 1. - P. 1-10.

311. Salton M. R. J. Studies of the bacterial cell wall: IV. The composition of the cell walls of some gram-positive and gram-negative bacteria / M. R. J. Salton // Biochimica et Biophysica Acta. - 1953. - Vol. 10. - P. 512-523.

312. Sambrook J. F. Molecular Cloning: A Laboratory Manual / J. F. Sambrook, D. W. Russell. -New York : Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2001. - 2100 pp p.

313. Schaffer C. The structure of secondary cell wall polymers: how Gram-positive bacteria stick their cell walls together / C. Schaffer, P. Messner // Microbiology. - 2005. - Vol. 151. - № Pt 3. - P. 643-651.

314. Schechter I. On the active site of proteases. 3. Mapping the active site of papain; specific peptide inhibitors of papain / I. Schechter, A. Berger // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 1968. - Vol. 32. - № 5. - P. 898-902.

315. Schertzer J. W. A bilayer-couple model of bacterial outer membrane vesicle biogenesis / J. W. Schertzer, M. Whiteley // mBio. - 2012. - Vol. 3. - № 2. - P. e00297-11.

316. Schindler C. A. Lysostaphin: A New Bacteriolytic agent for the Staphylococcus / C. A. Schindler, V. T. Schuhardt // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 1964. - Vol. 51. - № 3. - P. 414-421.

317. Schleifer K. H. Peptidoglycan types of bacterial cell walls and their taxonomic implications. / K. H. Schleifer, O. Kandler // Bacteriological Reviews. - 1972. - Vol. 36. - № 4. - P. 407477.

318. Schmelcher M. Bacteriophage endolysins as novel antimicrobials / M. Schmelcher, D. M. Donovan, M. J. Loessner // Future Microbiology. - 2012. - Vol. 7. - № 10. - P. 1147-1171.

319. Schwechheimer C. Modulation of bacterial outer membrane vesicle production by envelope structure and content / C. Schwechheimer, A. Kulp, M. J. Kuehn // BMC microbiology. -2014. - Vol. 14. - P. 324.

320. Schwechheimer C. Outer-membrane vesicles from Gram-negative bacteria: biogenesis and functions / C. Schwechheimer, M. J. Kuehn // Nature Reviews. Microbiology. - 2015. - Vol. 13. - № 10. - P. 605-619.

321. Secretion of bacteriolytic endopeptidase L5 of Lysobacter sp. XL1 into the medium by means of outer membrane vesicles / N. V. Vasilyeva, I. M. Tsfasman, N. E. Suzina, O. A. Stepnaya, I. S. Kulaev // The FEBS journal. - 2008. - Vol. 275. - № 15. - P. 3827-3835.

322. Selection of available suicide vectors for gene mutagenesis using chiA (a chitinase encoding gene) as a new reporter and primary functional analysis of chiA in Lysobacter enzymogenes strain OH11 / G. Qian, Y. Wang, D. Qian, J. Fan, B. Hu, F. Liu // World Journal of Microbiology & Biotechnology. - 2012. - Vol. 28. - № 2. - P. 549-557.

323. Serine bacteriolytic protease L1 of Lysobacter sp. XL1 complexed with protease inhibitor AEBSF: features of interaction / I. V. Kudryakova, A. G. Gabdulkhakov, S. V. Tishchenko, A. S. Afoshin, N. V. Vasilyeva // Process Biochemistry. - 2019. - Vol. 80. - P. 89-94.

324. Silhavy T. J. The Bacterial Cell Envelope / T. J. Silhavy, D. Kahne, S. Walker // Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. - 2010. - Vol. 2. - № 5. - P. a000414.

325. Silipo A. The Diversity of the Core Oligosaccharide in Lipopolysaccharides / A. Silipo, A. Molinaro // Endotoxins: Structure, Function and Recognition : Subcellular Biochemistry / X. Wang, P. J. Quinn eds. . - Dordrecht : Springer Netherlands, 2010. - P. 69-99.

326. Similar active sites in lysostaphins and D-Ala-D-Ala metallopeptidases / M. Bochtler, S. G. Odintsov, M. Marcyjaniak, I. Sabala // Protein Science : A Publication of the Protein Society. - 2004. - Vol. 13. - № 4. - P. 854-861.

327. Singer S. J. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes / S. J. Singer, G. L. Nicolson // Science. - 1972. - Vol. 175. - № 4023. - P. 720-731.

328. Site-specific serine incorporation by Lif and Epr into positions 3 and 5 of the Staphylococcal peptidoglycan interpeptide bridge / K. Ehlert, M. Tschierske, C. Mori, W. Schröder, B. Berger-Bächi // Journal of Bacteriology. - 2000. - Vol. 182. - № 9. - P. 2635-2638.

329. S-layers: principles and applications / U. B. Sleytr, B. Schuster, E.M. Egelseer, D. Pum // FEMS microbiology reviews. - 2014. - Vol. 38. - № 5. - P. 823-864.

330. Smith T. J. Autolysins of Bacillus subtilis: multiple enzymes with multiple functions / T. J. Smith, S. A. Blackman, S. J. Foster // Microbiology (Reading, England). - 2000. - Vol. 146. -№ 2. - P. 249-262.

331. Sohlenkamp C. Bacterial membrane lipids: diversity in structures and pathways / C. Sohlenkamp, O. Geiger // FEMS microbiology reviews. - 2016. - Vol. 40. - № 1. - P. 133159.

332. Solution structure of the recombinant target recognition domain of zoocin A / Y. Chen, R. S. Simmonds, J. K. Young, R. Timkovich // Proteins. - 2013. - Vol. 81. - № 4. - P. 722-727.

333. Sperandeo P. Lipopolysaccharide Biosynthesis and Transport to the Outer Membrane of Gram-Negative Bacteria / P. Sperandeo, A. M. Martorana, A. Polissi // Bacterial Cell Walls and Membranes : Subcellular Biochemistry / A. Kuhn ed. . - Cham : Springer International Publishing, 2019. - P. 9-37.

334. Staphylolysin is an effective therapeutic agent for Staphylococcus aureus experimental keratitis / I. S. Barequet, N. Bourla, Y. N. Pessach, M. Safrin, D. Yankovich, D. E. Ohman, M. Rosner, E. Kessler // Graefe's Archive for Clinical and Experimental Ophthalmology = Albrecht Von Graefes Archiv Fur Klinische Und Experimentelle Ophthalmologie. - 2012. -Vol. 250. - № 2. - P. 223-229.

335. Steimle A. Structure and function: Lipid A modifications in commensals and pathogens / A. Steimle, I. B. Autenrieth, J. S. Frick // International journal of medical microbiology. - 2016. -Vol. 306. - № 5. - P. 290-301.

336. Stepwise flow diagram for the development of formulations of non spore-forming bacteria against foliar pathogens: The case of Lysobacter capsici AZ78 / G. Segarra, G. Puopolo, O. Giovannini, I. Pertot // Journal of Biotechnology. - 2015. - Vol. 216. - P. 56-64.

337. Strahl H. Bacterial Membranes: Structure, Domains, and Function / H. Strahl, J. Errington // Annual Review of Microbiology. - 2017. - Vol. 71. - P. 519-538.

338. Structural and functional properties of antimicrobial protein L5 of Lysobacter sp. XL1 / I. V. Kudryakova, A. G. Gabdulkhakov, S. V. Tishchenko, V. Ya. Lysanskaya, N. E. Suzina, I. M. Tsfasman, A. S. Afoshin, N. V. Vasilyeva // Applied Microbiology and Biotechnology. -2018. - Vol. 102. - № 23. - P. 10043-10053.

339. Structural and Functional Characterization of p-lytic Protease from Lysobacter capsici VKM B-2533 / A. Afoshin, S. Tishchenko, A. Gabdulkhakov, I. Kudryakova, I. Galemina, D. Zelenov, E. Leontyevskaya, S. Saharova, N. Leontyevskaya (Vasilyeva) // International Journal of Molecular Sciences. - 2022. - Vol. 23. - № 24. - P. 16100.

340. Structural basis for the evolution of vancomycin resistance D,D-peptidases / D. Meziane-Cherif, P. J. Stogios, E. Evdokimova, A. Savchenko, P. Courvalin // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2014. - Vol. 111. - № 16. -P. 5872-5877.

341. Structural characterization of peptidoglycan muropeptides by matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry and postsource decay analysis / N. Xu, Z. H. Huang,

B. L. de Jonge, D. A. Gage // Analytical Biochemistry. - 1997. - Vol. 248. - № 1. - P. 7-14.

342. Structural Studies of Component of Lysoamidase Bacteriolytic Complex from Lysobacter sp. XL1 / S. Tishchenko, A. Gabdulkhakov, B. Melnik, I. Kudryakova, O. Latypov, N. Vasilyeva, A. Leontievsky // The Protein Journal. - 2016. - Vol. 35. - № 1. - P. 44-50.

343. Structure and Biosynthesis of Heat-Stable Antifungal Factor (HSAF), a Broad-Spectrum Antimycotic with a Novel Mode of Action / F. Yu, K. Zaleta-Rivera, X. Zhu, J. Huffman, J.

C. Millet, S. D. Harris, G. Yuen, X. C. Li, L. Du // Antimicrobial Agents and Chemotherapy. -2007. - Vol. 51. - № 1. - P. 64-72.

344. Structure of peptidoglycan from Thermus thermophilus HB8. / J. C. Quintela, E. Pittenauer, G. Allmaier, V. Aran, M. A. de Pedro // Journal of Bacteriology. - 1995. - Vol. 177. - № 17. - P.4947-4962.

345. Sudo S. Bacteriolytic Enzymes Produced by Myxococcus xanthus / S. Sudo, M. Dworkin // Journal of Bacteriology. - 1972. - Vol. 110. - № 1. - P. 236-245.

346. Synthetic lethal compound combinations reveal a fundamental connection between wall teichoic acid and peptidoglycan biosyntheses in Staphylococcus aureus / J. Campbell, A. K.

Singh, J. P. Santa Maria, Y. Kim, S. Brown, J. G. Swoboda, E. Mylonakis, B. J. Wilkinson, S. Walker // ACS chemical biology. - 2011. - Vol. 6. - № 1. - P. 106-116.

347. Tarlachkov S. Taxondc: Calculating the similarity value of the 16S RRNA gene sequences of prokaryotes or its regions of fungi / S. Tarlachkov, I. Starodumova // JOURNAL OF BIOINFORMATICS AND GENOMICS. - 2017. - Vol. 3. - № 5. - P. 1-4.

348. Teichoic acid is an essential polymer in Bacillus subtilis that is functionally distinct from teichuronic acid / A. P. Bhavsar, L. K. Erdman, J. W. Schertzer, E. D. Brown // Journal of Bacteriology. - 2004. - Vol. 186. - № 23. - P. 7865-7873.

349. Teichoic acids: synthesis and applications / D. Es, W. F. J. Hogendorf, H. S. Overkleeft, G. A. Marel, J. D. C. Codée // Chemical Society Reviews. - 2017. - Vol. 46. - № 5. - P. 14641482.

350. The bactericidal effect of lysostaphin coupled with liposomal vancomycin as a dual combating system applied directly on methicillin-resistant Staphylococcus aureus infected skin wounds in mice / F. Hajiahmadi, M. Y. Alikhani, H. Shariatifar, M. R. Arabestani, D. Ahmadvand // International Journal of Nanomedicine. - 2019. - Vol. 14. - P. 5943-5955.

351. The carbohydrate-active enzyme database: functions and literature / E. Drula, M. L. Garron, S. Dogan, V. Lombard, B. Henrissat, N. Terrapon // Nucleic Acids Research. - 2022. - Vol. 50. - № D1. - P. D571-D577.

352. The Cell Wall Teichuronic Acid Synthetase (TUAS) Is an Enzyme Complex Located in the Cytoplasmic Membrane of Micrococcus luteus / L. L. Deng, A. A. Alexander, S. Lei, J. S. Anderson // Biochemistry Research International. - 2010. - Vol. 2010. - P. 395758.

353. The identification of 2,4-diacetylphloroglucinol as an antifungal metabolite produced by cutaneous bacteria of the salamander Plethodon cinereus / R. M. Brucker, C. M. Baylor, R. L. Walters, A. Lauer, R. N. Harris, K. P. C. Minbiole // Journal of Chemical Ecology. - 2008. -Vol. 34. - № 1. - P. 39-43.

354. The lethal cargo of Myxococcus xanthus outer membrane vesicles / J. E. Berleman, S. Allen, M. A. Danielewicz, J. P. Remis, A. Gorur, J. Cunha, M. Z. Hadi, D. R. Zusman, T. R. Northen, H. E. Witkowska, M. Auer // Frontiers in Microbiology. - 2014. - Vol. 5. - P. 474.

355. The MEROPS database of proteolytic enzymes, their substrates and inhibitors in 2017 and a comparison with peptidases in the PANTHER database / N. D. Rawlings, A. J. Barrett, P. D. Thomas, X. Huang, A. Bateman, R. D. Finn // Nucleic Acids Research. - 2018. - Vol. 46. - № D1. - P. D624-D632.

356. The outer membrane vesicles: Secretion system type zero / A. Guerrero-Mandujano, C. Hemândez-Cortez, J. A. Ibarra, G. Castro-Escarpulli // Traffic. - 2017. - Vol. 18. - № 7. - P. 425-432.

357. The First Homologous Expression System for the ß-Lytic Protease of Lysobacter capsici VKM B-2533 , a Promising Antimicrobial Agent / I. Kudryakova, A. Afoshin, E. Leontyevskaya, N. Leontyevskaya (Vasilyeva) // International Journal of Molecular Sciences.

- 2022. - Vol. 23. - № 10. - P. 5722.

358. Thickness and Elasticity of Gram-Negative Murein Sacculi Measured by Atomic Force Microscopy / X. Yao, M. Jericho, D. Pink, T. Beveridge // Journal of Bacteriology. - 1999. -Vol. 181. - № 22. - P. 6865-6875.

359. Thumm G. Studies on prolysostaphin processing and characterization of the lysostaphin immunity factor (Lif) of Staphylococcus simulans biovar staphylolyticus / G. Thumm, F. Götz // Molecular Microbiology. - 1997. - Vol. 23. - № 6. - P. 1251-1265.

360. Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine / P. V. Afonine, R. W. Grosse-Kunstleve, N. Echols, J. J. Headd, N. W. Moriarty, M. Mustyakimov, T. C. Terwilliger, A. Urzhumtsev, P. H. Zwart, P. D. Adams // Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. - 2012. - Vol. 68. - № Pt 4. - P. 352-367.

361. Toyofuku M. Types and origins of bacterial membrane vesicles / M. Toyofuku, N. Nomura, L. Eberl // Nature Reviews Microbiology. - 2019. - Vol. 17. - № 1. - P. 13-24.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.