Бактериолитический фермент эндо- -N-ацетилмурамидаза из Streptomyces levoris тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Шмакова, Зоя Федоровна

• Шмакова, Зоя Федоровна
• кандидат биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Шмакова, Зоя Федоровна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ, ВСТРЕЧАЮЩИХСЯ В ДИССЕРТАЦИИ

ВВЕДЕНИЕ.

Глава первая. БАКТЕРИОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ (Обзор литературы)

1. СУБСТРАТ БАКТЕРИОЛОГИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ.

2. КЛАССИФИКАЦИЯ, ХАРАКТЕРИСТИКА И ИДЕНТИФИКАЦИЯ ЛИТИЧЕС

КИХ ФЕРМЕНТОВ.

3. СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ.

4. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ И ПРИМЕНЕНИЕ ЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ

5. ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ, РАЗРУШАЮЩЕ КЛЕТОЧНУЮ СТЕНКУ СТРЕПТОКОККА ГРУППЫ А . . г

Глава вторая. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ;ИССЩОВАНИЯ

1. ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ . . . . " Г'Ч'Ч.

1.1. Методы культивирования актиномицетов

1.2. Выращивание тесткультур.

2. ОБЩИЕ МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ, ИСПОЛЬЗОВАННЫЕ В РАБОТЕ

2.1. Электрофокусирование.6о

2.2. Диск-электрофорез в полиакриламидном геле

2.3. Ищуноэлектрофорез

2.4. Получение ферментных литичеоких препаратов из культуральной жидкости стрептомицетов

2.5. Получение клеточных отенок стрептококка

2.6. Получение пептидогликана из клеточных стенок стрептококка группы А.

3. АНАЛИТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ

3.1. Определение белка и Сахаров

3.2. Определение свободных аминогрупп.

3.3. Определение аминокислотного состава литического фермента.

-33.4. Определение молекулярной массы литического фермента

3.5. Определение активности ферментов

4. РЕАКТИВЫ.

Глава третья. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

1. ИЗЫСКАНИЕ АКТИНОШЦЕТОВ - ПРОДУЦЕНТОВ ФЕРМЕНТОВ,ЛИЗИ-РУЮЩИХ КЛЕТОЧНЫЕ СТЕНКИ СТРЕПТОКОККА ГРУППЫ А

2. ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ, ПРОДУЦИРУЕМЫЕ Streptomyces 1еvoris

3. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ СПЕЦИФИЧНОСТИ ЛИТИЧЕСКОГО ФЕШЕНТА (р! 10,8) ИЗ КУЛЬТУРАЛЬНОЙ ЖИДКОСТИ Streptomyces le voris

3.1. Получение очищенного препарата литического фермента

3.2. Определение специфичности полученного фермента pl 10,8)

4. ХАРАКТЕРИСТИКА ЭНДО-^-N -АЦЕТИЖУРАМИДАЗЫ, СИНТЕЗИРУЕМОЙ Streptomyces levoris

4.1. Молекулярная масса фермента.

4.2. Аминокислотный состав фермента.

4.3. Влияние температуры на лизис клеточных стенок стрептококка группы А

4.4. Лизис клеточных стенок стрептококка эндо-^ - N - аце-тилмурамидазой в различных буферных системах

4.5. Литический спектр фермента, продуцируемого Streptomyces levoris

5. ИЗУЧЕНИЕ ПРОДУКТОВ ЛИЗИСА КЛЕТОЧНЫХ СТЕНОК СТРЕПТОКОККА ГРУППЫ А ЭНДО- fi - К -АЦЕТИЛМУРАМИДАЗОЙ Streptomyces levoris

Глава четвертая. ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Бактериолитический фермент эндо- -N-ацетилмурамидаза из Streptomyces levoris»

Поиск и получение новых литичеоких ферментов, разрушающих клеточные стенки микроорганизмов и использующихся для изучения структуры стенок, получил большое развитие в последние годы. Исследованию строения и функпдй клеточных стенок микроорганизмов уделяют внимание многие ученые. Клеточная стенка принимает активное участие в обменных процессах клетки. Она регулирует проникновение питательных веществ из окружающей среды в клетку и выделение наружу продуктов метаболизма, ферментов, антибиотиков, токсинов.

Исследования клеточной стенки имеют как теоретическое, так и практическое значение. С компонентами стенки связаны вирулентные и антигенные свойства патогенных микроорганизмов. До последнего Бремени изучение строения клеточных стенок микроорганизмов в большинстве случаев проводилось с использованием жестких методов выделения отдельных компонентов, таких как экстракция белков соляной кислотой ( Lancefield а. Perlmann , 1952), горячим формамидом (Krause а. McCarty , 1961), уксусной кислотой ( Slade а. Slamp , 1972) и др.

Естественно, что использование этих методов, хотя и дает возможность изучать отдельные компоненты, не может дать представления о молекулярной организации клеточной стенки и часто приводит к потере биологической активности выделенных структур.

Изучение структуры клеточной стенки микроорганизмов с помощью бактериолитических ферментов имеет ряд преимуществ перед химическими методами, так как дает возможность выделять нативные компоненты путем разрыва определенных связей в структуре клеточных стенок. Выделенные этим способом структурные компоненты, как правило, не теряют своей биологической активности и могут быть в дальнейшем использованы для изучения их строения и биологической функции, а также для практического использования в качестве антигенов при получении лечебных сывороток.

Целью настоящей работы было получение и изучение фермента, лизирующего клеточные стенки стрептококков группы А и не обладающего протеолитической активностью. Задачами данного исследования являлись:

- проведение поиска продуцентов литических ферментов, разрушающих клеточные стенки стрептококков группы А, среди представителей стрептомицетов;

- изучение состава ферментного комплекса одного из наиболее активных продуцентов;

- выделение и очистка фермента, обладающего высокой литичес-кой активностью, отличной от протеаз;

- определение специфичности полученного литического фермента;

- изучение свойств фермента.

Новизна данной работы заключается в получении новых ферментов, лизирующих стрептококки группы А. Эти ферменты могут быть использованы для изучения структуры клеточной стенки стрептококка, получения антигенов, а после проведения соответствующих лабораторных опытов на животных и клинических испытаний могут найти применение в клиничеокой практике для лечения стрептококковых инфекций.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Шмакова, Зоя Федоровна

-141-ВЫВОДЫ

1. Показано, что из 81 исследованной культуры актиномицетов, 46 штаммов продуцируют стрептолитические ферменты, из которых лишь 14 штаммов, подавляющее большинство которых (43%) относятся к виду Streptomyces levoris , способны вызывать полный лизис клеточных стенок стрептококка группы А.

2. Отобран высокопродуктивный штамм s. levoris 96 , который более интенсивно синтезирует стрептолитические ферменты при глубинном культивировании в ферментерах, чем при выращивании его поверхностным методом.

3. Установлено, что культура S. levoris 96 продуцирует комплекс литических ферментов, состоящий из 7 ферментов, лизирую-щих стрептококк группы А; из которых два отнесены к гликози-дазам (рЕ 10,8; 4,2), один является литической эндопептида-зой (pi 9,0), остальные к протеазам (рЕ 10,0; 9,5; 9,1;5,5).

4. Выделен и очищен литический фермент - эндо- /3- п-ацетил--мурамидаза (КФ 3.2.1.17) и установлена его специфичность.

5. Изучены основные свойства эндо-уЗ-н -ацетилмурамидазы: изо-электрическая точка, молекулярная масса, аминокислотный состав, температурный оптимум действия, зависимость активности от рН и некоторых ионов.

6. Установлено, что полученная эндо-/з- N -ацетилмурамидаза лизирует клетки стрептококка серогрупп А, в, G, к, L, н, Р, R, Q;клетки стрептококка группы D и стафилококка устойчивы к лизису мурамидазой s. levoris 96

7. Показана возможность использования полученного из культуры S. levoris 96 препарата эндо-Д - П -ацетилмурамидазы в качестве биохимического инструмента для изучения строения компонентов клеточной стенки бактерий и получения белковых антигенов стрептококка группы А.

Глава четвертая. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Клеточная отенка стрептококка группы А, как и других микроорганизмов, представляет собой гетерополимерную структуру. В ее состав еходят такие макромолекулы, как пептидогликан, тейхое-вые кислоты, полисахариды и белки. Основным структурным компонентом, отвечающим за ригидность клеточной стенки, является молекула пептидогликана, состоящая из гликановых цепей, попереч-носшитых пептидными фрагментами. При изучении строения клеточной стенки стрептококка немаловажную роль играет разработка методов выделения ее структурных компонентов путем экстракции их различными химическими реагентами или путем растворения клеточной стенки. Обычно применяемая обработка клеточных стенок химическими реагентами проводится в жестких условиях, что часто приводит к нарушению структуры выделяемых компонентов клеточной стенки. В связи с этим, в последние годы начинают широко применяться ферментативные методы выделения нативных структурных компонентов клеточной стенки стрептококка (Савельев и Петров, 1978а; Krause , 1958; Kantor a. Cole , I960; Montague, 1964; Schmidt , 1965; Bray a. Bass , 1977; Elliot a.

Tai , 1978; Tai et al. , 1979).

Целью настоящей работы являлось: поиск продуцента, получение и изучение синтезируемого им фермента, не относящегося к протеазам, но способного лизировать клеточные стенки стрептококка группы А. Этот фермент предполагается использовать для выделения и изучения нативных компонентов клеточной стенки стрептококка, получения белковых антигенов, а также непосредственно для лечения стрептококковых инфекций.

Первоочередной задачей данного исследования являлось проведение поиска среди представителей актиношцетов продуцентов ферментов, лизирующих клеточные стенки стрептококка группы А, поскольку многие актиномицеты являются продуцентами литичес-ких ферментов, способных разрушать клеточные стенки бактерий.

Были исследованы культуральные жидкости 81 штамма акти-номицетов на содержание в них ферментов, лизирующих клеточные стенки стрептококка группы А. Было выявлено 46 штаммов, которые в той или иной степени разрушали клеточную стенку стрептококка. Для дальнейшей работы было отобрано 14 культур актино-мицетов, наиболее активных продуцентов стрептолитических ферментов. К ним относились: Streptomyces levoris J£№ 6,9,26,96, 40 и 62; S, albovinacens № 59; S. albus № 81; S. gib-sonii Jis 42; S. griseochromogenes IS 37; S. griseolus № 61; S. odorifer & 32; S. griseus Jfc 47 и Streptomyces sp. J6 44.

Часть этих штаммов была исследована на содержание в них стрептолитических ферментов. Для этого ферменты извлекали из культуральной жидкости актиномицетов осаждением сульфатом аммония и очищали гельфильтрацией на сефадексах Г-25, Г-100, Г-150 и Г-200. Наиболее активным продуцентом литических ферментов оказался 96 штамм. С помощью гельфильтрации на сефадек-се Г-200 были разделены оинтезируемые им белки на два пика. Бысокая литическая активность была обнаружена во 2 белковом пике, который содержал 80% Есего элюироЕанного белка, и максимальное содержание белка в этой фракции совпадало с максимальной литической активностью ферментов.

Все это свидетельствовало о перспективности дальнейшего изучения штамма № 96, s. levoris , который по сравнению с другими исследованными культурами стрептомицетов, обладал наименыией протеолитической активностью и являлся активным продуцентом литических ферментов.

Было показано, что s. levoris 96 активно синтезирует литические ферменты в период спорообразования при выращивании его е стационарных условиях. Однако этот способ выращивания трудоемок и нерентабелен в производстве. Учитывая это, нами были подобраны условия получения литических ферментов при глубинном культивировании продуцента. Б результате проведенных исследований удалось не только подобрать условия глубинного культивирования s. levoris 96, но и увеличить интенсивность биосинтеза литических ферментов в 2 раза по сравнению с биосинтезом их при выращивании продуцента в стационарных условиях.

Как известно, актиномицеты, кроме таких литических ферментов, как N-ацетилмурамидаза, lf-ацетилглюкозаминидаза и ацетилмурамил-L -аланин амидаза,образуют ряд эндо- и экзопеп-тидаз различной специфичности (Петрова, 1976), которые могут участвовать в гидролизе типоспецифических и других белков клеточной стенки стрептококка. В нашу задачу входило изыскание продуцента, синтезирующего в основном гликозидазы, которые в дальнейшем предстояло выделить, очистить и использовать для получения нативных белковых антигенов из клеточной стенки стрептококка группы А. Поэтому необходимо было изучить состав 'комплекса литических ферментов S. levoris 96 . Для этого ферменты, синтезируемые этим стрептомицетом, разделяли методом ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе с последующим исследованием полученных фракций с помощью метода изо-электрического фокусирования.

Было установлено, что s. levoris 96 синтезирует при

Еыращивании глубинным способом семь стрептолитических ферментов. Три из них с изоэлектрическими точками 10,8; ЭД и 9,0 лизируют клеточную стенку стрептококка на 100%. Фермент с изо-электрической точкой 10,8 имеет наибольшую литическую удельную активность и не гидролизует специфический субстрат трипсина, а также желатину. По всей вероятности, данный энзим может являться гликозидазой или эндопептидазой, с узкой специфичностью, разрушающей пептидные сеязи d-d или d- l аминокислот. Также очень высокой литической активностью обладал белок с pi 9,0, который яелялся сильной протеазой.

В отличие от этих двух ферментов, белок с изоэлектричес-кой точкой 9,1 лизировал клеточные стенки стрептококка полностью только через 24 часа. Остальные литические ферменты (pL 10,0; 9,5; 5,5 и 4,2) слабо лизироЕали клеточные стенки стрептококка и особого интереса не представляли, фермент с изоэлектрической точкой 4,2, яелялся п-ацетилглюкозаминида-зой, которая содержала примесь протеазы.

Для наших целей представлял интерес литический фермент с изоэлектрической точкой 10,8, который после рефокусироЕания не содержал следов протеазы и лизировал стрептококк полностью за I час. Для дальнейшего изучения этого фермента необходимо было разработать препаративный метод его получения.

Такой метод был разработан и заключался в следующем. Комплекс ферментов, полученный после осаждения сульфатов аммония, освобождали от пигментов и низкомолекулярных веществ гель-фильтрацией на сефадексе Г-25. Затем хроматографией на ДЭАЭ-целлюлозе получали комплекс литических ферментов, из которого была удалена часть протеолитических ферментов, Ц

-ацетилглюкозаминидаза, а также нуклеиновые кислоты. Следующим этапом являлась ионообменная хроматография на KM-целшоло-зе. Из пяти фракций белков, полученных хроматографией на КМ-целлюлозе, лишь пятая фракция, лизирующая клеточные стенки стрептококка группы А, не обладала протеолитической активностью. Изоэлектрическое фокусирование этой фракции показало, что она содержит в основном один белок (90-95%) с изоэлектрической точкой 10,8.

Для определения специфичности полученного литического фермента (р! 10,8) использовали пептидогликан стрептококка группы А, который разрушали этим ферментом с последующим анализом продуктов гидролиза. Было обнаружено, что при гидролизе пептидо-гликана полученным ферментом в лизатах в зависимости от времени инкубации возрастает количество ЕГ-ацетиламиносахаров и восстанавливающих сахароЕ, что характерно для действия гликозидаз. Полученный фермент не гидролизовал п-нитрофенил-N-ацетил-глюкозаминид, который является специфическим субстратом п -аце-тилглюкозаминидаз ( Jones et al. , 1972). Следовательно, можно было предположить, что выделенный нами фермент представляет собой N -ацетилмурамидазу.

С целью проверки этого предположения была проЕедена идентификация конечных восстанавливающих групп Сахаров в лизате пептидогликана этим ферментом. Известно, что эндо-N -ацетил-цурамидаза гидролизует гликозидные связи между Н-ацетилмура-мовой кислотой и N -ацетилглюкозамином, освобождая фрагменты пептидогликана с N -ацетилмурамовой кислотой на редуцирующем конце. При сравнении результатов анализа восстановленных и невосстановленных боргидридом натрия лизатоЕ пептидогликана было обнаружено, что после восстановления содержание N -ацетилму рамовой кислоты значительно уменьшается (на 76%). Содержание w-ацетилглюкозамина при этом не изменяется, т.е. полученные фрагменты содержат в качестве восстанавливающих конечных Сахаров и-ацетшщурамовую кислоту, что указывает на действие эндо-/3- и-ацетилмурамидазы.

Все это позволяет заключить, что данный фермент с pL 10,8, является эндо-^з - N-ацетилмурамидазой ( КФ 3.2.1.17).

Эндо-р - N -ацетилмурамидазы, выделенные из различных источников, по действию их на пептидогликан микроорганизмов относятся к одному классу ферментов. Однако они несколько различаются по аминокислотному составу, изоэлектрической точке, молекулярному весу и т.д.

Методом гель-фильтрации определена молекулярная масса выделенной мурамидазы S. levoris 96 , которая равна 12 5000 дальтон. Примерно такую же молекулярную массу имеет и цурами-даза из В. subtilis (13 ООО), а эндо-ß - И -ацетилмурами-даза из S• albus -10 000 ( Takahara et al. , 1974; Hey-mer a. Schmidt, 1975).

Следует заметить, что при определении молекулярной массы с помощью гель-фильтращи могут возникать ошибки из-за возможного взаимодействия белка с гелем, а также из-за отличия исследуемого белка по форме молекул и плотности от калибровочных белков.

Установлен температурный оптимум активности ь/урамидазы S. levoris 96 , который близок к температурному оптимуму мурамидазы, полученной из культуральной жидкости S. albus ( Heymer а. Schmidt , 1975). Максимальная скорость лизиса клеточных стенок стрептококка ферментом из s. levoris 96 наблюдалась при температурах 40-50°, а денатурация мурамидазы происходила при 60°.

Показано, что полученная эндо-у5 -л -ацетилмурамидаза активна в широких пределах рН - от 5,0 до 9,5. Но наибольший процент лизиса клеточных стенок стрептококка группы А наблюдался в глицин-НаОН буфере (0,06 М) и КФБ ( 0,01 М) при рН 8,4 и 8,0 соответственно.

Выделенная наш из культуры е. 1еуог1в 96 мурамидаза лизирует клетки стрептококков серогрупп А, в, в, к, ь, н, Р, и, <3 , но не действует на клетки стрептококка группы о . Обнаруженная нами устойчивость стрептококка группы В к лизису полученным ферментом свидетельствует об отличии строения клеточной стенки стрептококка группы в . Это согласуется с данными исследований других авторов (Беляков с соавт., 1978, БЬосктап е* а1. ,1967).

Опыты по изучению продуктов лизиса клеточных стенок стрептококка группы А эндо-^6 - N -ацетшщурамидазой Б. 1е-уог1з 96 показали, что этот фермент освобождает из микробной стенки стрептококка группоспецифический полисахарид и белковые антигены.

Таким образом, полученный нами препарат эндо-/3 - и -аце-тилмурамидазы ( КФ 3.2.1.17), продуцируемой З-Ьгер-Ъотусез 1е-уог1з 96 , может быть полезным инструментом для выделения и изучения нативных компонентов клеточной стенки стрептококка. Кроме того, имеется перспектива непосредственного применения выделенной эндо-^ - N -ацетилмурамидазы в хирургии, отолярин-гологии и других отраслях медицины для профилактики и лечения стрептококковых инфекций.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Шмакова, Зоя Федоровна, 1984 год

1. Акатов A.K. Антигенная структура Staphylococcus aureus. - S. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол., 1973, А? 10, с. 55-62.

2. Алексеенко Л.П. Методы определения активности протеолити-ческих ферментов. В кн.: Современные методы в биохимиипод ред. Ореховича В.Н.), М.¡Медицина, I968,c.II5-I30.

3. Артюхов А.И., Ценин А.Н., Ратынская И.Ю., Селехова Г.Б. Выделение и очистка лизоцима, продуцируемого грибом рода

4. Chalaropsis . Биохимия и биофизика микроорганизмов (Горький), 1981, J& 9, с. II4-II8.

5. Афанасьева Т.И., Леоненко В.А., Бердзулишвили Э.М., Кравченко H.A., Черкасов И.А. и Ермольева З.В. Продукция лизо-цимподобного фермента различными представителями рода Staphylococcus. Я. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол., 1975, & I с. 97-101.

6. Безбородов A.M., Родионова H.A., Тиунова H.A. /б-гликаназы микроорганизмов. Прикл.биохимия и микробиология, 1982, 18, JS 6, 806-815.

7. Беляков В.Д., Ходырев А.П., Тотолян A.A. Стрептококковая инфекция. Л.: Медицина, 1978, с. 135-160.

8. Блинникова Е.И., Колчин Н.М., Волов A.A., ЧистенкоЕ H.A., Савельев Е.П. и Петров Г.И. Получение клеточных стенок стрептококка группы А. Методы дезинтеграции, выделения и контроля. Прикл. биохимия и микробиол., 1975, 8,с. 927-932.

9. Блинникова Е.И., Щелкова Н.С., Савельев Е.П., Петров Г.И. Последовательное выделение структурных компонентов клеточной стенки стрептококка группы А. Ж. микробиол.,эпидемиол., иммунобиол., 1982, Я? 7, с. 41-46.

10. Э. Валанчюо П.Д., Авиженио В.Ю., Глемжа A.C., Валанченс С.С., Василяускас Ю.Ф. и Падегисмас Т.Ю. Штамм Bacillus subti-lis G-19 продуцент Ж -ацетилглюкозаминидазы. - Авт.св. СССР, J& 587155, опубл. II.01.78.

11. Воротило С.П., Коновалов С.А., Дерканосова Л.Н., ЕмцоЕа Т.В. и Гришина O.E. Новое в получении и применении ферментов .- №.,1978, с. 60-66.

12. Головина И.Г. Литические ферменты микроорганизмов. Успехи микробиол., 1972, вып. 8, с. 108-136.

13. Гребенко В.В., Шкляр Б.Х. Изучение комплексного состава литических ферментов Act. cinerosus За методами гель-фильтрации и ионообменной хроматографии. В сб.: Микроорганизмы в промышленности и ex., Минск, 1975, с. 17-21.

14. Гребенко В.В., Шкляр Б.Х. Лизис дрожжей Candida utilis отдельными фракциями дрожжелитического ферментного препарата Actinomyces cinerosus штамм 3 А. Прикл. биохимия и микробиология, 1979, т. 15, № 3, с. 394-398.

15. Дерканосова Ji.H., Коновалов С.А., Воротило С.А. Синтез муколитических ферментов термофильными штаммами микроорганизмов. Прикл. биохимия и микробиол., 1975, т. II, I, с. 5-8.

16. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, I982.-III7 с.

17. Дмитриева Н.Ф., Савельев Е.П., Чистенков H.A., Петров Г.И. Автолиз гемолитического стрептококка группы А. Ж. микробиол., эпидемиол. и ищунобиол., 1978, ^ 10, с. 69-72.

18. КочеткоЕ Н.К. Методы химии углеЕОДОЕ. -М.:Мир, 1967,с.48-54.

19. КочеткоЕ Г.А. Практическое руководство по энзимологии. -М.: Высшая^школа, 1Э80-272с.

20. Кузнецов В.Д. 0 систематическом положении актиномицетоЕ, продуцентов гептановых антибиотиков. Антибиотики, 1962, № 8, с. 675-679.

21. Кузнецов В.Д., .^уреева М.П., Шпокене А.П., Ужкуренас А.П. Образование литических ферментов актиномицетами. Изв. АН СССР. Сер. биол., н., 1982, № 3, с. 440-443.

22. ЛарионоЕа Н.И., Торчилин В.Г1. Применение иммобиллизоЕанных физиологически активных веществ белкоЕой природы в медицине. В кн.: Введение в прикладную энзимологию ( под ред. Берзина И.В. и Мартинека К.), МГУ, 1982, с.284-305.

23. Ленинджер А. Биохимия.- М.: Мир, 1Э76-957с.

24. Маурер Г. Диск-электрофоре. М.: Мир, 1971.-247с

25. Наумова И.Б. Тейхоевые кислоты в регулядаи биохимических процессов у микроорганизмов. Биохимия, 1978, т. 43, вып. 2, с. 195-207.

26. Павлова И.Н. Использование ферментов в изучении структуры дрожжевых маннанов.-Микробиология,!979,т.41, Ш,с.182-190.

27. Петрова И.С.Протеолитические ферменты актиномицетов. М.: Наука, 1976.-58 с.

28. Раутенштейн Я.И. Об использовании актинофагов при идентификации актиномицетов. В кн.: Биология отдельных групп актиномицетов. М.: Наука, 1960, с. 23-32.

29. Савельев Е.П., Блинникова Е.И., Петров Г.И. Методы выделения и изучения М-белка стрептококка группы А. Ж. микробиолог., эпидемиол. и имцунобиол., 1982, В 4, с. 8-15.

30. Савельев Е.П., Петров Г.И. Молекулярные аспекты строения клеточной стенки бактерий. В сб.: Успехи биологической химии, 1978, т.19, с. 106-129.

31. Савельев Е.П., Петров Г.И. Лизис клеточных стенок стрептококка группы А проназой из Streptomyces griseus ,

32. Прикл. биохимия и микробиол., 1978, т. 14 вып. I, с.38-43.

33. Сафонова Т.Е., Афанасьева Т.И., Кравченко Н.А., Черкасов И.А., Соболев В.Р. Действие яичного лизоцима на представителей семейства Micrococcaceae . Действие на стафилококк. Антибиотики, 1979, т. 24, № 7, с. 508-511.

34. Солтон М. Молекулярная бактериология. В кн.: Молекулярная микробиология, М.: Мир, 1977, с. 420-454.

35. Стейниер Р., Эдельберг Э., Ингрэм Да. Мир микробов. М.:Мир, 1979, т.I,с.171-173; т. 2^с. 74-119 ; т. 3> с. 454-455.

36. Anderson F.B. Some aspects of protoplast formation and yeast all-wall structure. Symposium on yeast protoplasts, Jena, 21, bis. 24 September 1965, 1967, p. 61.

37. Aschwell G. Colorimetric analysis of sugars. In: Methods En-zymol. (ed. by Colowick S.P., Kaplan 1T.0.), N.Y.:Acad. Press, 1957, v. 3, p. 73-105.

38. Bannister J.V., Phizackerley P.J.R. Purification of an N-ace-tylglucosaminidase from the limpet Patella vulgata (L). -FEBS Lett., 1973, v. 29, №3, p. 313-317.

39. Barkulis S.S., Smith C., Boltralic J.J. et al. Structure of Streptococcal cell walls. IV. Purification and properties of Streptococcal phage muralysin. J. Biol. Chem., 1964, v. 239, № 12, p. 4027-4033.

40. Bergey's Manual of Determinative bacteriology, 8 th Ed. (ed. by Buchanan R.F., Gibbons H.E.) . Baltimore: The Williams and Y/ilkins Co, 1974. - 1268 p.

41. Best G., Mattingly S.J. Chemical analysis of cell walls and autolytic digest of Bacillus psychrophilus. J. Bacteriol., 1973, v. 115, №1, p. 221-227.

42. Boutry M.C., Becrens H., Romond Ch. Note sur une technique d*extraction enzymatique des polysaccharides pour le groupage des Streptococci. Ann, biol. clin., 1974, v. 32, IT°4, p. 375-377.

43. Borwah J., Leaback D.H., Y/alker P.G. Studies on Glucosamini-dase. 3. Substrates for N-acetyl-y3 -glucosaminidase. Bioc-hem. J., 1961, v. 78, p. 106-111.

44. Bray J.P., Bass J.A. Comparison of Streptomyces albus mura-midase-extracted streptococcal antigen with acid-extracted M-antigen and with pepsin-extracted T-antigen. Infec. and Immun., 1977, v. 16, №1, p. 310-317.

45. Brayer G.D., Delbaere L.T.J., James M.1T.G. Molecular structure of the X-lytic protease from Myxobacter 495 at 2,8 A Resolution. J. Mol. Biol., 1979, v. 131, p. 743-775.

46. Browder H.P., Zygmunt W.A., Young J.R. et al. Lysostaphin: Mechanism of action. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1965, v. 19, p. 383-385.

47. Brown W.C., Young P.E. Dynamic interactions between all wall polymers extracellular proteases and autolytic enzymes.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1970, v. 38, p. 564-568.

48. Brundish D.E., Baddiley J. Pneumococcal C-substance, a Ribi-tol teichoic acid containing choline phosphate. Biochem. J., 1968, v. 110, p. 573-582.

49. Bürge R.E., Fowler A.G., Reavelly D.A. Structure of the pep-tidoglycan of bacterial cell walls. J. Mol. Biol., 1977, v. 117, p. 927-953.

50. Burnham J.C., Collart S.A., Highison B.W. Entrapment and lysis of cyanobacterium Phormidium luridium by aqueous colonies of Myxococcus xanthus PC02. Arch. Mikrobiol., 1981, v. 129, F>4, p. 285-294.

51. Callis H.A., Miller S.E., Wheat R.W. Degradation of 14C-labe-led streptococcal cell walls by egg white lysozyme and lysosomal enzymes. Infec. and Immun., 1976, v. 13, H°5, p. 1459-1466.

52. Chan L., Glaser 1. Purification of N-acetylmuramic acid-1--alanine amidase from Bacillus megaterium. J. Biol.Chem., 1972, v. 247, p. 5391-5397.

53. Chang P.L.Y., Trevithick J.R. Release of wall-bound inverta-'se and trehalase in ITeurospora crassa by hydrolytic enzymes. J. Gen. Microbiol., 1972, v. 70, p. 13-22.

54. Cleveland R.F., Daneo-Moore L., Wicken A.J. et al. Inhibition of wall autolysis in Streptococcus faecalis by lipoteic-hoic acid and lipids. J. Bacteriol., 1976, v. 126, №1,p. 192-197.

55. Cleveland R.F., Daneo-Moore L., Wicken A.J. et al. Effect of lipoteihoic acid and lipids on lysis of intact cell of Streptococcus faecalis. J. Bacteriol., 1976a, v. 127, K°3,p. 1582-1584.

56. Cleveland R.F., Daneo-Moore L., Wicken A.J. et al. Study of effect of lipoteihoic acid and phospholipids on autolysis of Streptococcus faecalis. In: Abstrs. Annu. Meet. Amer. Soc. Microbiol. Atlantic Citi N.J., 1976, Washington: D.C., 1976b, p. 137.

57. Cleveland R.F., Holtje J-V., Wicken A.J. et al. Inhibition of bacterial wall lysins by lipoteichoic acids and related compounds. Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1975, v. 67, №3, p. 1128-1135.

58. Conchie J., Findlay J., Levvy G.A. Mammalian glucosidases distribution in the body. Biochem. J., 1959, v. 71, p. 318-325.

59. Conchie J., Mann T. Glucosidases in mammalian sperm and seminal plasma. Hature, 1957, v. 179, p. 1190-1191.

60. Conen J.O., Gross H., Harreil W.K. Immunogenicity and characteristics of M protein released by phage-associated lysin fromgroup A streptococci types 1 and 23. J. Med. Microbiol., 1977, v. 10, p. 179-194.

61. Cornett J.B., Johnson C.A., Shockman. G.D. Release of autolytic enzyme from Streptococcus faecium cell walls by treatment with dilute alkali. J. Bacterid., 1979, v. 138, I°3, p. 699-704.

62. Coyette J., Ghuysen J.- M. Wall autolysin of Lactobacillus acidophilus strain 63 AM Gasser. Biochemistry, 1970, v. 9» p. 2952-2956.

63. Coyette J., Shockman G.D. Some properties of the autolytic H-acetylrauramidase of Lactobacillus acidophilus. J. Bacterid., 1973, v. 114, H°1f p. 34-41.

64. Csuzi S. Effect of the cereus lytic enzyme on the chemical bonds of the bacterial cell wall. Acta biochem. biophys. Acad. sci. hung., 1970, v. 5, p. 375-384.

65. Csuzi S. Purification and specificity of a lytic enzyme isolated from B. cereus. Acta biochem. biophys. Acad. sci. hung., 1971, v. 6, №4, p. 377-381.

66. Davidson E,A, Analysis of sugars found in mucopolysaccharides. In: Methods Enzyraol. (ed. by Colowick S.P., Kaplan N.O.), H.Y.: Acad. Press, 1966, v. 8, p. 52-60.

67. Dierickx L., Ghuysen J.- M. Purificationde la 1-4)-N-acetyl hexosaminidase secretee par Streptomyces albus G et active sur les parois de Micrococcus lysodeikticus. Biochim. Biophys. acta, 1962, v. 58, p. 7-18.

68. Dische Z., Borenfreund E. A spectrophotometric method for the microdetermination of hexosamines. J. Biol. Chem., 1950,v. 184, p. 517-522.

69. Ellen R.P., Gilbons R.G. M-protein-associated adherence of Streptococcus pyogenes to epithelial surfaces:prerequisite for virulence. Infec. and Immun., 1972, v. 5, №5, p. 826-830.

70. Evans A.C. The prevalence of Streptococcus bacteriophage. -- Science, 1934, v. 80, p. 40-41.

71. Fairbridge R.A., Willis KtJ., Booth R.G. The direct colomet-ric estimation on reducing sugars and other reducing substances with tetrazolium salts. Biochem. J., 1951, v. 49, p. 423-427.

72. Fan D.F., Beckman M.M. New centrifugation technique for isolating enzymes from large cell structures; isolation and characterization of two Bacillus subtilis autolysins. J. Bac-teriol., 1972, v. 109, №3, p. 1258-1265.

73. Fan D.P., Beckman M.M. Micrococcus lysodeikticus bacterial walls as a substrate specific for the autolytic glycosidaseof Bacillus subtilis. J. Bacteriol., 1973, v. 114, №2, p. 804-813.

74. Fischetti V.A., Gotsehlich E.C., Pernheimer A.W. Purification and physical properties of group C streptococcal phage-as-sociated lysin. J.Exp. Med., 1971, v. 133, №5, p. 1105-1117.

75. Pischetti V.A., Gotschlich E.G., Siviglia C. et al. Streptococcal M-protein extracted by nonionic detergent. I. Properties of the antiphagocytic and type-specific molecules. J. Exp. Med., 1976, v. 144, №1, p. 32-53.

76. Fleming A., Allison V.D. Observations on a bacteriolytic substance ("Lysozyme") found in secretions and tissues. Brit. J. Exptl. Pathol., 1922, v. 3, p. 252-260.

77. Forsberg C., Rogers H.J. Autolytic enzymes in growth of bacteria. Nature, 1971, v. 229, №5282, p. 272-273.

78. Forsberg C.W., Ward J.B. N-acetylmyramyl-L-alanine amidase of Bacillus licheniformis and its L-form. J.Bacteriol., 1972, v. 110, p. 878-888.

79. Fox E.N., Y/ittner M.K. Observations on the group G Streptococcal bacteriophage and lytic enzyme system. J. Bacterid., 1965, v. 89, №2, p. 496-502. .

80. Fox E.N., Wittner M.K. The multiple molecular structure of the M-proteins of group A streptococcus. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1965a, v. 54, №4, p. 1118-1125.

81. Fox E.N., Wittner M.K. New observations on the structure and antigenicity of the M-proteins of the group A streptococcus.- Immunochemistry, 1969, v. 6, p. 11-24.

82. Fox E.N., Wittner M.K., Dorfman A. Antigenicity of the M-proteins of group A-hemolytic Streptococcus. III. Antibody responses and cutaneous hypersensitivity in humans. J. Exp.

83. Med., 1966, v. 124, №6, p. 1135-1151.

84. Ghuysen J.M. Acetylhexosamine compounds enzymically released from Micrococcus lysodeikticus cell walls. II.En2iymic sensitivity of purified acetylhexosamine and acetylhexosamine-pep-tide complexes. Biochim. et biophys. acta, 1960, v. 40, p. 473-480.

85. Ghuysen J.M. Use of bacteriolytic enzymes in determination of wall structure and their role in cell metabolism. Bacterid• Revs, 1968, v. 32, №4, p. 425-464.

86. Ghuysen J.M., Dierickx L., Coyette J., Leyh-Bouille M. et al. An improved technique for the preparation of Streptomyces peptidases and U-acetylmuramyl-L-alanine amidase active on bacterial wall peptidoglycan. Biochemistry, 1969, v. 8, p.213-222.

87. Isolation and composition of acetylhexosamine and acetyl-hexosamine-peptide complexes. Biochim. et biophys. acta, 1960, v. 40, p. 462-472.

88. Ghuysen J.M., Strominger J.L. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus strain Copenhagen. I.Preparation of fragments by enzymatic hydrolysis. Biochemistry, 1963, v.2, p. 1110-1119.

89. Ghuysen J.M., Strominger J.L. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus, strain Copenhagen. II. Separation and structure of disaccharides. Biochemistry, 1963a, v. 2, p. 1119-1125.

90. Ghuysen J.M., Tipper D.J., Birge C.H. et al. Structure of the cell wall of* Staphylococcus aureus strain Copenhagen. VI. The soluble glycopeptide and its sequential degradation by peptidases. Biochemistry, 1965a, v. 4, p. 2244-2254.

91. Ghuysen J.M., Tipper D.J., Strominger J.L. Enzymes that degrade bacterial cell walls. In: Methods Enzymol. (ed. by Colowick Ü.P., Kaplan Iï.Y.î Acad. Press, 1966, v. 8, p. 685-699.

92. Gombas D.E., Labbe R.G. Extraction of spore-lytic enzyme from Clostridium perfringens spores. J. Gen. Microbiol., 1981, v. 126, №1,p. 37-44.

93. Goodman H., Pollock J.J., Jacono V.J. et al. Peptidoglycanloss during hen egg white lysozyme-inorganic salt lysis of Streptococcus mutans. J. Bacteriol., 1981, v. 146, H°2, p. 755-763.

94. Guinand M., Ghuysen J.M., Schleifer K.U. et al. The peptidoglycan in walls of Buturibacterium rettgeri. Biochemistry, 1969, v. 8, №1, p. 200-207.

95. Guinand M., Vacheron M.J., Michel G. et al. Location of pep-tidoglycan lytic enzymes in Bacillus sphaericus. J. Bac-teriol., 1979, v. 138, U°1, p. 126-132.

96. Hara S., Matsushima Y. Studies on the substrate specificity of egg white lysozyme. IV. A. comparative study of the substrate specificities of lysozymes from different sources.- J. Biochem., 1972, v. 72, p. 993-1000.

97. Hafer K., El Kholy A.M., Facklam R.R. Extraction of group A streptococcal M protein with nitrous acid. J. Clin. Microbiol., 1981, v. 14, №5, P. 530-533.

98. Hart B.A., Zahler S.A. Lytic enzyme produced by Myxococcus . -xanthus. J. Bacteriol., 1966, v. 92, p. 1632-1637.

99. Hase S., Matsushima Y. The structure of the branching point between acidic polysaccharide and peptidoglycan in Micrococcus lysodeikticus cell wall. J. Biochem., 1977, v. 81, p. 1181-1186.

100. Hayashi H., Araki Y., Ito E, Occurence of glucosamine residues with free amino groups in cell wall peptidoglycan from Bacilli as a factor responsible for resistance to lysozyme.- J. Bacteriol., 1973, v. 13, p. 592-598.

101. Hayashi K., Kasumi T., Kubo N. et al. Purification and characterization of the lytic enzyme produced by Streptomyces rut-gersensis H-46. Agr. and Biol. Chem., 1981, v. 45, №10,p. 2289-2300.

102. Heymer В., Schmidt W.G. ütreptomyces albus muramidase. Purification and characterization of a Streptomyces albus endo--ЕГ-acetylmuramidase lytic for group A and other fi -hemolytic streptococci. Microbios., 1975, v. 12, p. 51-66.

103. Hill J.E., Wannamaker L.W. Identification of a lysin associated with a bacteriophage (A 25) virulent for group A streptococci. J. Bacterid., 1981, v. 145, №2, p. 696-703.

104. Holt R.J. Lysozyme production by staphylococci and micrococci. J. Med. Microbiol., 1971, v. 4, №3, p. 375-379.

105. Holtje J.V., Tomasz A. Biological effects of lipoteichoic acids. J. Bacterid., 1975, v. 124, p. 1023-1027.

106. Ivatt R.J., Gilvarg C. Structural relationship of the teichu-ronic acid and peptidoglycan of Bacillus megaterium. Biochemistry, 1977, v. 16, p. 2436-2440.

107. Iversen O.-J., Grov A. Studies on lysostaphin. Separation and characterization of three enzymes. Eur. J. Biochem., 1973, v. 38, №2, p. 293-300.

108. Jolies J., Jolies P. The lysozyme from Asterias rubens.- Eur. J. Biochem., 1975, v. 54, P. 19-23.

109. Jolliffe L.K., Doybe R.J., Streips U.U. Exstracellular proteases modife cell wall turnover in Bacillus subtilis. J. Bacteriol., 1980, v. 141, H°3, p. 1199-1208.

110. Jones T.M., Anderson A.J., Albersheim P. Host-pathogen interactions. IV. Studies on the Polysaccharide-degrading enzymes secreted by Fusarium oxysporum 'f. sp. lycopersici.- Physiol. Plant. Pathol., 1972, v. 2, p. 153-166.

111. Jones D., Schattock P.M.P. The location of the group antigen of group D streptococcus. J. Gen. Microbiol., 1960, v. 23, p. 335-343.

112. Joodell W., Tomasz A. Alteration of Escherichia coli murein during amino acid starvation. J. Bacteriol., 1980, v. 144, H°3, p. 1009-1016.

113. Kato E., Strominger J.L. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus. IX. Mechanism of hydrolysis by the enzyme. -Biochemistry, 1968, v. 7, p. 2754-2761.

114. Kato K., Strominger J.L., Kotani S. Structure of the cell wall of Corynebacterium diphteriae. I. Mechanism of hydrolysis by the L-3 enzyme and structure of the peptide. Biochemistry, 1968, v. 7, p. 2762-2773.

115. Katz W., Strominger J.L. Structure of the cell wall of Micrococcus lysodeikticus. II. Studyjof the structure of the pep-tides produced after lysis with the Myxobacterium enzyme.- Biochemistry, 1967, v. 6, p. 930-937.

116. Ken-ichi A., Setsuro H., Yoshio A. et al. Isolation and characterization of structural components of Bacillus cereus AHU 1356 cell walls. Eur. J. Biochem., 1977, v. 75, №2, p. 513-522.

117. Krause R.M. Studies on bacteriophages of Hemolytic streptococci. I. Factors influencing the interaction of phage and susceptible host cell. J. Exp. Med., 1957, v. 106, p. 365-383.

118. Krause R.M. Studies on the bacteriophages of Hemolytic streptococci. II. Antigens released from the streptococcal cellwall by a phage-associated lysin. J. Exp. Med., 1958, v.108, p. 803-821.

119. Krause R.M., McCarty M. Variation in the group-specific carbohydrate of group C hemolytic streptococci. J. Exp. Med., 1962, v. 116, p. 131-140.

120. Kruse H., Hurst A. Preparation of spheroplasts from Streptococcus lactis. Can. J. Microbiol., 1972, v. 18, p.825-831.

121. Laluce C., Morinari R. Fractionation of the proteolytic and amylolytic complex enzyme system of Streptomyces aureofaciens and some properties of fractions. Biotechnol. and Bioeng., 1979, v. 21, H°6, p. 915-938.

122. Lancefield R.C., Perlmann G.F. Preparation and properties of type-specific M-antigen isolated from A-group A, type 1, hemolytic streptococcus. J. Exp. Med., 1952, v. 96, p.71-82.

123. Leaback D.H., Walker P.G. Studies on Glucosaminidase. 4. The fluorimetric assay of N-acetyl-^?, -glucosaminidase. Biochem. J., 1961, v. 78,. p. 151-156.

124. Leduc M., van Heijenoort J., Kaminski M. et al. An unusual type of bacterial cell-wall in a mutantöf Bacillus subtilis 168. Eur. J. Biochem., 1973, v. 37, p. 389-400.

125. Leyh-Bouille M., Ghuysen J.M., Tipper D.J. et al. Structure of the cell wall of Micrococcus lysodeikticus. I. Study of the structure of the glycan. Biochemistry, 1966, v. 5,10, p. 3079-3090.

126. Linder L. Extraction of cell-bound hyaluronidase and ami-nopeptidase from Streptococcus mitis ATCC 903. Acta pat-hol. et microbiol. scand., 1974, v. B 82, №5, p. 593-601.

127. Linder L. Formation and release of hyaluronidase and amino-peptidase in growing cultures of Streptococcus mitis ATCC 903. Acta pathol. et microbiol. scand., 1974a, v. B 82, №5, p. 608-614.

128. Makoto S., Tokujiro A. Autolysis of Bacillus colistimes. -- Agr. and Biol. Chem., v. 44, №7, p. 1513-1519.

129. Handelstam M.H., Strominger J.L. On the structure of the cell wall of Staphylococcus aureus (Copenhagen). Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1961, v. 5, p. 466-472.

130. Mandelstam J., Waites W.M. Sporulation in Bacillus subtilis. The role of exoprotease. Biochem. J., 1968, v. 109, p.793--801.

131. Maxted V/.R. Preparation of extracts for Lancefield grouping. Lancet, 1948, v. ii, p. 255-258.

132. Maxted W.R. The active agent in Nascent phage lysis of streptococci. J. Gen. Microbiol., 1957, v. 16, p. 584-595.

133. McCarty M. The lysis of group A hemolytic streptococci by extracellular enzymes of Streptomyces albus. I. Production and fractionation of the lytic enzymes. J. Exp. Med., 1952, v. 96, p. 555-568.

134. McCarty M., Lancefield R.C. Variation in the group-specific : carbohydrate of group A streptococci. I. Immunolhemical studies on the carbohydrates of variant strains. J. Exp. Med., 1955, v. 102, p. 11-28.

135. McCarty M., Morse S.I. Cell wall antigens of gram-positive bacteria. In: Advances in immunology (ed. by Dixon F.J., Humphrey J.H.), N.-Y. and L.: Academic Press, 1964, v. 4, p. 249-286.

136. Mitchell P., Moyle J. Autolytic release and osmotic properties of "protoplasts" from Staphylococcus aureus. J. Gen. Microbiol., 1957, v. 16, p. 184-194.

137. Montague M. The enzymatic degradation of cell walls of Streptococcus faecalis. Biochim. et biophys. acta, 1964, v.86, p. 588-595.

138. Munoz E., Ghuysen J.M., Leyh-Bouille M. et al. Structural variations in bacterial cell wall peptidoglycans, studied with Streptomyces F.j endo-N-acetylmuramidase. Biochemistry, v. 5, p. 3091-3098.

139. Munoz E., Marguent A., Larraga V. et al. Isolation, partial characterization of the cytoplasmic membrane fraction of Streptomyces albus G and DD-carboxypeptidase localization. -- Arch. Mikrobiol. (Berlin), 1972, v. 81, U°3, p. 273-288.

140. Murao S., Lee T.H., Arai M. Identification of a bacterium which produced cell wall lytic enzyme for red yeast and purification of the enzyme. J. Ferment. Technol., 1978, v.56, №5, p. 472-476.

141. Murphy I.S. A phage-associated enzyme of Bacillus megateri-um which destroys the bacterial cell wall. Virology, 1957, v. 4, p. 563-581.

142. Murphy I.S. An agent derived from B. megaterium phage G which dissolves the bacterial cell wall. Virology, 1960, v. 11, p. 510-513.

143. Naohito 0., Toshiro Y., Toshio M. Enhancement of autolysis of Streptococcus pneumoniae by lysozyme. Microbiol, and Immunol., 1982, v. 26, №4, p. 347-352.

144. Narahashi Y., Fukunaga J. Complete separation of three alkaline proteinases a, b and ç from pronase and some characteristics of alkaline proteinase b. J. Biochem., 1969» v. 66, p. 743-745.

145. Heujahr H.Y., Logardt I.M. Autolytic enzyme system from Lactobacillus fermenti. Biochemistry, 1973, v. 12, №14, p. 2578-2583.

146. Hiwano M., Fujita H., Maruyama Y. Characterization of autolytic enzyme-deficient mutans of Bacillus subtilis strain 168. Abstrs. 79-th Annie. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Los. Angeles, Calif., 1979, Washington: D.C., 1979, p. 173.

147. Ofek I., Simpson W.A., Beachey E.H. Formation of molecular complexes between a structurally defined M-protein and acyla-ted or deacylated lipoteichoic acid of Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol., 1982, v. 149, №2, p. 426-433.

148. Okada S., Kitahata S. Purification and properties of bacterial lysozyme. J. Fermentation Technology, 1973, v. 51, p. 705-712.

149. Ortiz J.M., Berkeley R.C.W., Brewer S.J. Production of exo--^-N-acetyl glucosaminidase by Bacillus subtilis B. J. Gen. Microbiol., 1973, v. 77, №2, p. 331-337.

150. Ortiz J.M., Gillespie J.B., Berkeley R.C.W. An exo-^-N-ace-tylglucosaminidase from Bacillus subtilis B, extraction and purification. Biochim. et biophys. acta, 1972, v. 289,p. 174-186.

151. Otaki N., Kimura M. Studies on lysozymes. VI. Application of a new colorimetric assay on lysozymes. Indian Health, 1975, v. 13, p. 23-29.

152. Pask-Hughes R.A., Williams R.A.D. Cell envelope components of strains belonging to the genus Thermus. J. Gen. Microbiol., 1978, v. 107, H°1, p. 65-72.

153. Petit J.P., Munoz E., Ghuysen J.M. Peptide cross-links in bacterial cell wall peptidoglycans studied with specific en-dopeptidases from Streptomyces albus G. Biochemistry, 1966, v. 5, p. 2764-2776.

154. Phillips L.S., Pine L. Evaluation of methods used to purify acid-extracted group A streptococcal M protein. Appl. Microbiol., 1971, v. 22, №6, p. 963-973.

155. Pooley H.M., Shockman J.D. Relationship between the latent form and active form of the autolytic enzyme of Streptococcus faecalis. J. Bacterid., 1969, v. 100, p. 617-624.

156. Poutrel B., Dubray G. Cellwall proteins of Staphylococcus aureus a kinetic study of release by lysostaphin. Ann. rech, vet., 1978, v. 9, №3, p. 401-407.

157. Pugh. D., Leaback D.H., Walker P.G. Studies on Glucosamini-dase. Ii-acetyl- ^b-glucosaminidase in rat kidney. Biochem. J., 1957, v. 65, p. 464-469.

158. Raina J.L. Purification of streptococcus group C bacteriophage lysin. J. Bacterid., 1981, v. 145, p. 661-663.

159. Ralston D.J., Baer B., Lieberman M. et al. Virolysin; a virus-induced lysin: its appearance and function in phage-in-fected Staphylococci. J. Gen. Microbiol., 1961, v. 24,p. 313-325.

160. Richmond M.H. Formation of a lytic enzyme by a strain of Bacillus subtilis. Biochim. et biophys. acta, 1959, v. 33, p. 78-92.

161. Robinson J.M., Hardman J.K., Sloan G.L. Relationship between lysostaphin endopeptidase production and cell wall composition in Staphylococcus staphylolyticus. J. Bacterid., 1979, v. 137, №3, p. 1158-1164.

162. Robinson J.M., Reating M.S., Sloan G.L. The characteristics of extracellular protein secretion by Staphylococcus staphylolyticus. J. Gen. Microbiol., 1980, v. 118, №2, p. 529- 533.

163. Rodgers F.G., Davey M.R. -Ultrastructure of the cell envelope layers and surface details of Legionella pneumophila. J. Gen. Microbiol., 1982, v. 128, K°7, p. 1547-1557.

164. Rosenthal R.S., Blundell J.K., Perkins H.R. Strain-related differences in lysozyme sensitivity and extend of 0-acety-lation of gonococeal peptidoglycan. Infec. and Immun., 1982, v. 37, №2, p. 826-829.

165. Russell W., Ward J.B. Characterization of autolytic enzymes of Clostridium perfringens. J. Gen. Microbiol., 1979,v. 114, №2, p. 349-354.

166. Salton M.R.J. Studies of the bacterial cell wall. V. The action of lysozyme on cell walls of some lysozyme-sensitive bacteria. Biochim. et biophys. acta, 1956, v. 22, p. 495-506.

167. Salton M.R.J. The properties of lysozyme and its action on microorganisms. Bacterial. Rev., 1957, v. 21, p. 82-99.

168. Sandholm E., Sarimo S.S. Autolysis of Streptococcus ther-mophilus starters. Biochem. Soc. Trans., 1981, v. 9, №2, p. 307-311.

169. Sawada H., Azegami M., Ashii S. Lytic enzyme produced by Pseudomonas aeruginosa concomitantly with bacteriophage PS 17. Purification, characterization and comprison with PRI--lysozyme. J. Biochem., 1981, v. 89, №1, p. 275-284.

170. Schindler G.A., Schuhardt V.T. Lysostaphin: a new bacteriolytic agent for the Staphylococcus. Proc. Hat. Acad. Sei. USA, 1964, v. 51, p. 414-419.

171. Schindler C.A., Schuhardt V.T. Purification and properties of lysostaphin a lytic agent for Staphylococcus aureus. -- Biochim. et biophys. acta, 1965, v. 97, p. 242-250.

172. Schindler M., Sharon N. A. Transition state analog of lysozyme catalysis prepared from the bacterial cell wall tetra-saccharide. J. Biol. Chem., 1976, v. 251, №14, p. 4330-4335.

173. Schmelzer E., Weckesser J., WarthR., Mayer H. Peptidoglycan of Rhodopseudomonas viridis: partial lack of N-acetyl substitution of glucosamine. J. Bacterid., 1982, v. 149, №1, p. 151-155.

174. Schmidt W.C. The lysis of cell walls of group A streptococci by Streptomyces albus enzyme treated with diisopropyl fluo-rophosphate. Characteristics of the lytic reaction and the soluble cell wall fragments. J. Exp. Med., 1965, v. 121, p. 771-792.

175. Schuhardt V.T., Schindler C.A. Lysostaphin therary in mice infected with Staphylococcus aureus. J. Bacterid., 1964, v. 88, p. 815-816.'

176. Schwarz V., Asmus A., Prank H. Autolytic enzymes and cell division of Escherichia coli. J. Mol. Biol., 1969, v. 41, p. 419-429.

177. Shockman G.D. Symposium on the fine structure and replication of bacteria and their parts. IV. Unbalanced cell-wall synthesis: Autolysis and cell-wall thickening. Bacterid. Rev., 1965, v. 29, iT°3, p. 345-358.

178. Shockman G.D., Thompson J.S., Conover M.J. The autolytic enzyme system of Streptococcus faecalis. II. Partial characterization of the autolysin and its substrate. Biochemistry, 1967, v. 6, №4, p. 1054-1065.

179. Shungu D.L., Cornett J.B., Shockman G.D. Lipids and lipotei-choic acid of autolysis defective Streptococcus faedium strains. - J. Bacteriol., 1980, v. 142, №3, p. 741-746.

180. Somogyi M. A new reagent for the determination of sugar.-167- J. Biol. Chera., 1945, v. 160, p. 61-68.

181. Somogyi M. Notes on sugar determination. J. Biol. Chem.,1952, v. 195, №1, p. 19-23.

182. Sonstein S.A., Hammel J.M., Bondi A. Staphylococcal bacteriophage associated lysin: a lytic agent active against Staphylococcus aureus. - J. Bacteriol., 1971, v. 107, №2, p. 499-504.

183. Stewart C.R., Cater M., Clich B. Lysis of Bacillus subtilis by bacteriophage SP82 in absence of DNA synthesee. Virology, 1971, v. 46, p. 327-336.

184. Strange R.E., Dark F.A. A cell-wall lytic enzyme associated, with spores of Bacillus species. J. Gen. Microbiol.,1957, v. 16, p.236-249.

185. Strange R.E., Dark P.A. Cell-wall lytic enzymes at sporulation and spore germination in Bacillus species. J. Gen. Microbiol., 1957a, v. 17, p. 525-537.

186. Strominger J.L., Ghuysen J.M. Mechanisms of enzymatic bacteriolysis. Science, 1967, v. 156, p. 213-221.

187. Sudo S., Dworkin M. Bacteriolytic enzymes produced by My-xococcus xanthus. J. Bacteriol., 1972, v. 110, №1,p. 236-245.

188. Suginaka H., Shimatani M., Ohno Y. et al. Effects of bacterial lipids and lipoteichoic acid on extracellular autoly-sin active from Staphylococcus aureus. PEMS - Microbiol. Lett., 1979, v. 5, №5, p. 353-355.

189. Tai J.Y., Gotschlich E.C., Lancefield R.C. Isolation of type-specific polysaccharide antigen from group B type lb streptococci. J. Exp. Med., 1979, v. 149, №1, p.58-66.

190. Takahara Y., Machigaki E., Maruo Y. General properties of endo-N-acetyl-muramidase of Bacillus subtilis YT-25.-168- Agr. and Biol. Chem., 1974, v. 38, p. 2357-2365.

191. Thompson J.S. Role of autolytic enzymes in the growth andmorphogenesis of bacterial cell walls. J. Theor. Biol., 1971, v. 33, №1, p. 63-75.

192. Thompson J.S., Shockman G.D. Modification of the Park and Johnson reducing sugar. Determination suitable for the assay of insoluble materials. Its application to bacterial cell walls. Anal. Biochem., 1968, v. 22, p. 260-268.

193. Tinelli R. Etude de'l' autolyse des parois de Listeria monocytogenes. Compt. Rend., 1965, v. 261, p. 4265-4269.

194. Tipper D.J. Alkali-catalyzed elimination of D-lactic acid from muramic acid its derivatives and the determination of muramic acid. Biochemistry, 1968, v. 7, p. 1441-1449.

195. Tipper D.J. Mechanism of autolysis of isolated cell walls of Staphylococcus aureus. J. Bacterid., 1969, v. 97, p. 837-847.

196. Tipper D.J., Ghuysen J.M., Strominger J.L. Structure of the cell-wall of Staphylococcus aureus, strain Copenhagen. III. Further studies of the disaccharides. Biochemistry, 1965, v. 4, №3, p. 468-473.

197. Tipper D.J ., Strominger J.L., Ghuysen J.M. Staphylolytic enzyme from Chalaropsis: mechanism of action. Science, 1964, v. 146, p. 781-782.

198. Tominaga Y., Tsujisaka Y. Purifications and some properties of two chitinases from Streptomyces orientalis which-lyse

199. Rhizopus cell wall. Agr. Biol. Ghem., 1976, v. 40, p.2325--2333.

200. Tominaga Y., Tsujisaka Y. Investigation of the structure of Rhizopus cell wall with lytic enzymes. Agr. and Biol.Chem., 1981, v. 45, H°7, p. 1569-1575.

201. Tsai C.S., Whitaker D.R., Jurasek L. et al. Lytic enzymes of Sorangium sp. Action of the <tC- and y^-lytic proteases on two bacterial mucopeptides. Can. J. Biochem., 1965, v. 43, p. 1971-1983.

202. Turkington E.O., Welker N.E. Molecular weight and amino acid composition of thermostable lytic endopeptidase. J. Bacterid., 1982, v. 150, 1T°1, p. 418-420.

203. Turner G.A., Ghneim H., Freeman I. Evaluation of 3,4-dinit-rophenyl-tetra-N-acetyl-^3-chitotetraoside as a substrate for the measurement of lysozyme in normal and pathological sera. Ann. Clin. Biochem., 1979, v. 16, p. 51-53.

204. Vosti K.L. The characteristics of M-proteins purified by column chromatography with hydroxyapatite from acid extracts of Streptococcus pyogenes of types 1, 3, 6, 12 and 17.- J. Med. Microbiol., 1978, v. 11, №4, p. 453-462.

205. Wadström T. Chitinase activity and substrate specificity of endo-^ -U-acetylglucosaminidase of Staphylococcus aureus.- Acta chem. scand., 1971, v. 25, p. 1807-1812.

206. Wadström T., Hisatsune K. Bacteriolytic enzymes from Staphylococcus aureus: specificity of action of endo-/* -N-ace-tylglucosaminidase. Biochem., 1970, v. 120, p. 735-744.

207. Warth A.D. Action of spore lytic enzymes on the cortex.- In: Spores V. Pap. 5th Int. Spore Conf. Pontana, Wise., 1971, Washington D.C., 1972, p. 28-34.

208. Warth A.D., Strominger J.L. Structure of the peptidoglycan from vegetative cell wall of Bacillus subtilis. Biochemistry, 1971, v. 10, p. 4349-4358.

209. Watanabe H., Sato T. Purification of lytic enzymes for radioresistant bacteria produced by Achromobacter lunatus.- Agr. and Biol. Chem., 1981, v. 45, №5, p. 1209-1214.

210. Watanabe H., Sato T. Properties and lytic action of P2-2 enzyme capable of lysing cells of Micrococcus radiodurans. --Agr. and Biol. Chem., 1981a, v. 45, H°5, p. 1215-1221.

211. Weibull C. The isolation of protoplasts from Bacillus mega-terium by controlled treatment with lysozyme. J. Bacteriol., 1953, v. 66, p. 688-695.

212. Weidel W., Pelzer H. Bagshaped macromolecules: a new outlook on bacterial cell walls. Advances Enzymol., 1964, v. 26, p. 193-232.

213. Welker U.E. Structure of the cell wall of Bacillus stearo-thermophilus: Mode of action of a Thermophilis bacteriophage lytic enzyme. J. Bacteriol., 1971, v. 107, H°3,p. 697-703.

214. Wheat R.W. Analysis of hexosamines in bacterial polysaccharides by chromatographic procedures. In: Methods Enzymol. (ed. by Colowick S.P., Kaplan N.O.), H.Y.: Acad. Press, 1966, v. 8, p. 60-78.

215. Wheeler J., Holland J., Terry J.M. et al. Production of group C streptococus phage-associated lysin and the preparation of Streptococcus pyogenes protoplast membranes. J. Gen. Microbiol., 1980, v. 120, №1, p. 27-33.

216. White D.A., Lennarz W.J., Schnaitman C.A. Distribution of lipids in the wall and cytoplasmic membrane subfractions of the cell envelope of Escherichia coli. J. Bacteriol., 1972, v. 109, №2, p. 686-690.

217. Witholt B., Bockhout E.M. The effect of osmotic shock on the accessibility of the murein layer of exponentially growing Escherichia coli to lysozyme. Biochim. et biophys. acta, 1978, v. 508, №2, p. 296-305.

218. Witholt B., van Heerikhuizen H., de Lei;} L. How does lysozyme penetrate through the bacterial outer membrane? Bioc-him. et biophys. acta, 1976, v. 443, M°3, p. 534-544.

219. Wolska-Mitaszko В., Jakubowicz Т., Kucharzeuska T. et al. An efficient technique for the isolation of yeast spores and the preparation of spheroplast lysates active in protein protein synthesis. Anal. Biochem., 19S1, v. 116, №2, p. 241-247.

220. Wong W., Chatterjee A.N«, Young F.E. Regulation of bacterial cell wall: correlation between autolytic activity and cell wall turnover in Staphylococcus aureus. J. Bacteriol., 1978, v. 134, №2, p. 555-561.

221. Woollen J.W., Heyworth R., Walker P.G. Studies on Glucosami-nidase. 3. Testicular N-acetyl-/(b-glucosaminidase and IT-ace-tyl-^Ь -galactosaminidase. Biochem. J., 1961, v. 78, p. 111-116.

222. Work E. Reaction of ninhydrin in acid solution with straight-chain amino acids containing two amino groups and its application to the estimation of g -diaminopimelic acid.- Biochem. J., 1957, v. 67, p. 416-423.

223. Wright A., Kanegasak S. Molecular aspects of lipopolysaccha-rides. Physiol. Revs, 1971, v. 51, №4, p. 748-784.

224. Yashimura Y., Yogawa K., Kawata S. Enzyme for lysing cells of dental caries-inducing microorganisms. Pat. USA, class 424-50, №3965869, 1976.

225. Yokogawa K., Kawata S., Takemura T. et al. Purification and properties of lytic enzymes from Streptomyces globisporus 1829. Agr. Biol. Chem., 1975, v. 39, p. 1533-1543.

226. Young P.E. Autolytic enzyme associated with cell walls of Bacillus subtilis. J. Biol. Chem., 1966, v. 241, p. 3462-3467.

227. Young F.E., Spizezen X. Biochemical aspects of Competence in the Bacillus subtilis. Transformation system. II. Autolytic enzyme activity of cell walls. J. Biol. Chem.,1963, v. 238, №9, p. 3126-3130.

228. Young F.E., Tipper D.J., Strominger J.L. Autolysis of cell walls of Bacillus subtilis. Mechanism and possible relationship to competence. J. Biol. Chem., 1964, v. 239, P.C. 3600.