Изучение релокс-контроля синтеза белка в митохондриях злаков тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Субота, Ирина Юрьевна

• Субота, Ирина Юрьевна
• кандидат биологических наук
• 2003

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Субота, Ирина Юрьевна

ВВЕДЕНИЕ.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.и

1.1. Структурная организация и функционирование митохондриального генома высших растений.

1.1.1. Характеристика геномной организации.ю

1.1.2. Репликация мтДНК.

1.1.3. Транскрипция.:.

1.1.4. Редактирование РНК.

1.2. Особенности белок-синтезирующей системы в митохондриях.

1.2.1. Митохондриалъная трансляция у дрожжей.

1.2.2 Синтез белка в митохондриях животных.

1.2.3 Белок - синтезирующая система хлоропластов.

1.2.4. Синтез белка в растительных митохондриях.з/

1.3. Редокс - контроль экспрессии генов в организмах разной сложности.

1.3.1. Редокс - регуляция генной активности у прокариот.

1.3.2. Редокс-чувствителъные гены эукариот.

1.3.3. Редокс-контролъ экспрессии генов в органеллах.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение релокс-контроля синтеза белка в митохондриях злаков»

Актуальность проблемы. Общепризнано, что сложноорганизованный геном растительных митохондрий, включающий помимо основной митохондриальной хромосомы наборы субгеномных колец и плазмидоподобных ДНК, играет значительную роль в общей генетической системе растительной клетки. Митохондриальная ДНК кодирует функции, связанные с биогенезом митохондрий, а также ряд важных белковых компонентов в составе дыхательной цепи этих органелл. Кроме того, с митохондриальным геномом связывают ряд ценных в хозяйственном отношении признаков, например, устойчивость к некоторым заболеваниям, гербицидам, устойчивость к стрессовым факторам. При этом мтДНК содержит менее 10% генетической информации, необходимой для сборки митохондрий, большинство митохондриальных белков кодируется ядерной ДНК, синтезируется в цитоплазме и затем импортируется в митохондрии. Несмотря на огромное число проведенных в последние годы исследований митохондриальных и ядерных генов, кодирующих функции митохондрий, проблема координированной экспрессии этих генов в ответ на изменения условий внешней среды остается недостаточно изученной.

Одним из механизмов координации экспрессии соответствующих генов в составе ядерного и митохондриального геномов может быть редокс-регуляция активности генов, основанная на окислительно-восстановительных реакциях с участием регуляторных SH-групп ДНК-связывающих факторов. Ранее было показано, что подобная редокс-регуляция активности существует для транскрипционных факторов NF-kB, АР-1 и HSF 1.

Известно, что экспрессия митохондриальных и ядерных генов, кодирующих митохондриальные белки, вовлечённые в окислительное фосфорилирование, а также факторов регуляции, участвующих в этом процессе, координированно регулируется в ответ на изменения редокс-условий в клетке, наступающих у животных при гипоксии.

В экспериментах in vitro показано также, что изменения редокс-условий оказывают выраженное влияние на матричную активность митохондриального генома растений в отношении синтеза РНК и ДНК in organello.

Вместе с тем вопрос существования редокс-контроля генетических функций в митохондриях на уровне трансляции остаётся практически неизученным.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы было изучение возможных механизмов редокс-контроля митохондриального синтеза белка у представителей культурных (Zea mays) и дикорастущих (Elymus sibiricus) видов злаков. Для этого необходимо было решить следующие задачи:

1. Исследовать основные характеристики митохондриального синтеза белка в изолированных митохондриях злаков.

2. Изучить влияние редокс-условий на активность трансляции в системе in organello в митохондриях кукурузы и пырейника сибирского.

3. Исследовать участие реакций фосфорилирования-дефосфорилирования белков в редокс-контроле трансляции в митохондриях.

4. Выяснить влияние редокс-состояния дыхательной цепи митохондрий на активность синтеза белка in organello.

5. Изучить влияние редокс-системы глутатиона на трансляционную активность митохондрий.

Научная новизна. В результате проведённых исследований разработана модельная система синтеза белка, позволяющая исследовать возможные физиолого-биохимические механизмы регуляции митохондриальной трансляции. Впервые показано, что митохондриальная система синтеза белка пырейника сибирского более устойчива к действию низких и высоких температур по сравнению с митохондриями кукурузы. Установлен характер влияния редокс-агентов на активность синтеза белка in organelle в митохондриях злаков: в условиях окисления наблюдается существенная активация трансляции, тогда как в условиях восстановления происходит торможение этого процесса. Впервые обнаружено регуляторное влияние на активность митохондриальной трансляции одного из наиболее распространенных in vivo редокс-регуляторов - глутатиона. Использование ингибиторов, действующих на различные участки цепи переноса электронов показало, что редокс-состояние отдельных дыхательных комплексов митохондрий оказывает влияние на активность синтеза белка in organelleк

Научная и практическая ценность работы. Настоящая работа направлена на изучение редокс-контроля экспрессии митохондриальных генов у растений на стадии синтеза белка. Впервые установлено, что редокс-система такого биотиола как глутатион вызывает достоверные изменения активности синтеза белка в митохондриях: в присутствии глутатиона в окисленной форме наблюдается заметная активация трансляции, тогда как в присутствии глутатиона в восстановленной форме происходит подавление синтеза белка. Получена новая информация о влиянии такой регуляторной молекулы как перекись водорода на активность генетических процессов в митохондриях растений. Модельная система изучения редокс-контроля синтеза белка in organello может быть использована как для исследований механизма редокс-контроля генетических функций этих органелл, так и разработки генно-инженерных подходов для направленной модификации экспрессии цитоплазматических генетических систем.

Апробация работы. Материалы диссертации были доложены на Ежегодном симпозиуме "Physical-chemical basis of plant physiology", (Пенза, 1996), на 17-ом Международном Конгрессе биохимии и молекулярной биологии (Сан-Франциско, 1997), на 3-м ежегодном симпозиуме "Физико-химические основы растений и биотехнология" (Москва, 1997), на 18-м Международном конгрессе генетиков (Кунминг, 1998), на Всероссийском симпозиуме "Изучение генома и генетическая трансформация растений" (Иркутск, 1999), а также на Международном симпозиуме "Signalling systems of plant cells" (Москва, 2001).

Публикации. Основные результаты диссертации изложены в 16 печатных работах.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объектов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, выводов и списка цитированной литературы, включающего 219 работ зарубежных и отечественных авторов. Работа изложена на 131 странице, содержит 21 рисунок и 6 таблиц. Автор выражает искреннюю признательность и благодарность своему научному руководителю, доктору биологических наук Ю.М. Константинову за постоянное внимание к работе и активную поддержку; к.б.н. В.А. Подсосонному, с которым начиналась представленная работа, а также особая благодарность А.Ш. Арзиеву, в тесном сотрудничестве с которым выполнена диссертация.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Субота, Ирина Юрьевна

выводы

1. С использованием белок-синтезирующей системы изолированных митохондрий злаков установлено существование редокс-контроля генетических функций этих органелл на уровне трансляции. Редокс-контроль трансляции осуществляется сходным образом в митохондриях представителей культурных {Zea mays) и дикорастущих {Elymus sibiricus) видов злаков.

2. Трансляционная активность изолированных митохондрий зависит от редокс-состояния органелл: в условиях окисления наблюдается увеличение активности синтеза белка, тогда как в условиях восстановления происходит сильное торможение этого процесса.

3. Редокс-состояние цитохромных комплексов митохондрий влияет на активность трансляции in organello. В условиях разобщения дыхания и окислительного фосфорилирования наблюдается значительная активация трансляции. Уровень митохондриальной трансляции заметно снижается при ингибировании дыхательной цепи цианидом калия, в то же время снижение белок-синтезирующей активности митохондрий происходит в существенно меньшей степени при обработке их антимицином А.

4. Реакции фосфорилирования-дефосфорилирования белков принимают активное участие в редокс-контроле трансляционных процессов в митохондриях злаков: ингибиторы протеинкиназ и протеинфосфатаз модифицировали эффекты редокс-агентов на синтез белка in organello.

5. В редокс-контроле синтеза белка в митохондриях злаков принимает участие тиол-дисульфидный обмен, включающий редокс-систему глутатиона.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Зависимость различных клеточных процессов, в том числе и связанных с метаболизмом нуклеиновых кислот, от редокс-условий в последние годы является объектом активных молекулярно-биологических исследований. В настоящей работе впервые показано, что белок-синтезирующая активность in organello в митохондриях растений проявляет выраженную зависимость от редокс-состояния органелл: в условиях окисления, создаваемых физиологическим редокс-агентом глутатионом в окисленной форме, наблюдается активация трансляции, тогда как в условиях восстановления, создаваемых восстановленным глутатионом, происходит сильное торможение этого процесса [216]. Эти результаты, по-нашему мнению, позволяют предположить, что подобная регуляция может происходить не только в генетической системе изолированных митохондрий in organello, но реализуется и в системе in vivo.

Как следует из полученных нами данных, редокс-контроль митохондриальной трансляции у растений не является видоспецифичным и реализуется сходным образом, как у культурных, так и у дикорастущих видов злаков [217].

Одним из возможных механизмов, опосредующих связь между редокс-состоянием отдельных дыхательных комплексов и дыхательной цепи в целом и активностью митохондриальной трансляции, может быть фосфорилирование белков [218, 219]. Так как ряд протеинкиназ является редокс-чувствительными, изменение редокс-гомеостаза, может вызывать либо стимуляцию, либо репрессию протеинкиназной активности, необходимой для фосфорилирования ряда индуцибельных белков. Соответствующие изменения активности протеинкиназ, по-видимому, обуславливают изменения белок-синтезирующей активности митохондрий.

Вторым вероятным механизмом редокс-контроля митохондриальной трансляции, вероятно, являются реакции тиол-дисульфидного обмена. Именно глутатион, являясь физиологическим редокс-модулятором, может обеспечивать "перенос" редокс-сигнала от одного компонента редокс-регуляторной цепи к другому. Глутатион может действовать либо через протеинкиназы, либо непосредственно на цистеинсодержащие белки, участвующие в трансляции.

Кроме того, ранее предполагалось, что редокс-регуляция в митохондриях и хлоропластах осуществляется, главным образом, на уровне транскрипции [104]. Наши результаты, показывающие существование подобного механизма и на трансляционном уровне, свидетельствуют о каскадном механизме редокс-регуляции экспрессии митохондриального генома высших растений [216-219].

В целом, полученные нами данные расширяют представления о молекулярных механизмах регуляции экспресси митохондриального генома высших растений, а также способах интеграции полиплоидного митохондриального генома в общую генетическую систему растительной клетки. По нашему мнению, редокс-регуляция экспрессии митохондриального генома может рассматриваться как эффективный внутриклеточный механизм, обеспечивающий координированную экспрессию ядерного и митохондриального генома в постоянно изменяющихся условиях внешней среды.

Модельная система изучения редокс-контроля синтеза белка in organello может быть использована как для исследований механизма редокс-контроля генетических функций этих органелл, так и разработки генно-инженерных подходов для направленной модификации экспрессии цитоплазматических генетических систем.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Субота, Ирина Юрьевна, 2003 год

1. Bonen L., Gray M. The mitochondrial genome and its expression // Plant metabolism / Eds. Dennis D.T., Turpin D.H., Lefebvre D.D., Layzell D.B. -Longman, 1997. P. 166 -180.

2. Unseld M., Marienfeld J.R., Brandt P., Brennicke A. The mitochondrial genome of Arabidopsis thaliana contains 57 genes in 366 924 nucleotides // Nat. Genet. 1997. - 15.-P. 57-61.

3. Kubo Т., Nishizava S., Sugawara A., Itochoda N., Estiat A., Mikami T. The complete nucleotide sequence of mitochondrial genome of sugar beet (Beta vulgaris L.) revels a novel gene for tRNA (Cys) (GCA) // Nucl. Acids Res. -2000.-28.-P. 2571-2576.

4. Nugent J.M., Palmer J.D. RNA-mediated transfer of the gene coxll from the mitochondrion to the nucleus during flowering plant evolution // Cell. 1991. -66.-P. 473 -481.

5. Covello P.S., Gray M.W. Silent mitochondrial and active nuclear genes for subunite 2 of cytochrome с oxidase (cox2) in soybean: evidence for RNA-mediated gene transfer // EMBO J. 1992. - 11. - P. 3815 -3820.

6. Brennicke A., Grohmann L., Hiesel R., Knoop V., Schuster W. The mitochondrial genome on its way to nucleas: different stages of gene transfer in higher plant // FEBS Lett. 1993. - 325. - P. 140 - 145.

7. Gray M.W. The endosimbiotic hypothesis revisited // Int. Rev. Cytol. 1992. -141.-P. 233 -257.

8. Palmer J.D., Herbon L.A. Unicircular structure of Brassica hirta mitochondrial genome // Curr. Genet. 1987. - 11. - P. 565 - 570.

9. Lonsdale D.M. A review of structure and organization of mitochondrial genome of higher plant // Plant Mol. Biol. 1984. - 3. - P. 201- 206.

10. Hanson M.R., Folkerts O. Structure and function of the higher plant mitochondrial genome // Int. Rev. Cytol. 1992. - 141. - P. 129 - 172.

11. Small I., Suffolk R., Leaver C.J. Evolution of plant mitochondrial genomes via substoichiometric intermediates // Cell. 1989. - 58. - P. 69-76.

12. Lonsdale D.M., Hodge T.P., Fauron C.M. The physical map and organization of the mitochondrial genome from the fertile cytoplasm of maize // Nucl. Acids Res. 1984. - 12. - P. 9249 - 9261.

13. Leon P., Walbot V., Bedinger P. Molecular analysis of the linear 2.3 kb plasmid of maize mitochondria: apparent capture of tRNA genes // Nucl.Acids Res. 1989. - 17. - P. 4089 - 4099.

14. Grivell L.A., Van der Veen R., Kwakman J.M., Ondshooru P., Meijer Mitochondrial biogenesis: recent developments and insights // Phil. Trans. R. Soc. Lond. 1988. - 319. - P. 85-95.

15. Butow R.A., Perlman P.S., Grossman L.J. The unusual var 1 gene of yeast mitochondrial DNA // Science. 1985. - 228. - P. 1496-1501.

16. Bonen L., Gray M.W. Organization and expression of the mitochondrial genome of plants. The genes for wheat mitochondrial ribosomal and transfer RNA: evidence for an unusual arrangement // Nucl. Acids Res. 1980. - 8. - P. 319- 335.

17. Marechal-Drouard L., Weil J., Dietrich A. Transfer RNAs and RNA genes in plants // Ann. Rev. Plant Physiol. Mol. Biol. 1993. - 44. - P. 13-32.

18. Fox T.D., Leaver C.J. The Zea mays mitochondrial gene coding cytochrome oxidase subunit II has an intervening sequence and does not contain TGA codons // Cell. 1981. - 26. - P. 315 - 323.

19. Bonen L., Brown G.G. Genetic plasticity and its consequences: perspectives on gene organization and expression in plant mitochondria // Can. J. Bot. -1993.-71. P. 645 -660.

20. Michel F., Dujon B. Conservation of RNA secondary structure in two intron families including mitochondrial-, chloroplast- and nuclea-encoded members // EMBOJ. 1983.-2. -P. 33 -38.

21. Michel F., Lang B.F. Mitochondrial class II introns encode proteins related to the reverse transcriptates of retroviruses // Nature. 1995. - 316. - P. 641 - 643.

22. Michel F., Westhof E. Modelling of the three-dimensional architecture of group I catalytic introns based on comparative sequence analysis // J. Mol. Biol. 1990.-216.-P. 585-610.

23. Cech T.R. Structure and mechanism of the large catalitic RNAs: group I and group II introns and ribonuclease P // TheRNA word: the nature of modern RNA suggests a prebiotic RNA word / Eds. Gesteland R.F., Atkins J.F. 1993. -P. 239 - 269.

24. Stern D.B., Newton K.J. Mitochondrial gene expression in Cucurbitaceae: conserved and variable features // Curr. Genet. 1985. - 9. - P. 395 - 405.

25. Минченко А.Г., Дударева H.A. Митохондриальный геном. Новосибирск: Наука. Сибирское отд-ние, 1990. 194 с.

26. Suzuki Т., Kawano S., Sakai A., Fujie M., Kuroiwa H., Nakamura H., Kuroiwa T. Preferential mitichondrial and plastid synthesis befor multiple cell divisions in Nicotiana tabacum // J. Cell Sci. 1992. - 103. - P. 831 - 837.

27. Ricard В., Echeverria M., Christophe L., Litvah S. DNA synthesis in highly purified wheat mitochondria // Plant Mol.Biol. 1983. - 2 - P. 167-175.

28. Christophe J., Svoboda M., Lambert M. Determining steps in the regulatory GTPase cycle of rat pancreatic adenylate cyclase // Philos. Trans. R. Lond. B. Biol. Sci. 1981. - 1981. - 296(1080). - P. 139 - 150.

29. Ricard В., Lejeune R., Araga A. Mitochondrial DNA organization comparison of mitochondrial DNA from normal and cytoplasmic male sterile varieties of wheat // Plant Sci. 1986. - 43. - P. 141 - 149.

30. Daniel H., Zhend D., Nielsen B.L. Isolation and characterization of an in vitro DNA replication system from maize mitochondria // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. - 208 (1). - P. 287 - 294.

31. Bedinger P., de Hostos E.L., Leon P., Walbot V. Cloning and characterization of a linear 2.3Kb mitochondrial plssmid of maize // Mol. Cell Genet. 1986. -205. - P.206-212.

32. Carlson J.E., Erickson L.R., Kemble R.J. Cross hybridization between organello RNAs and mitochondria and chloroplast genomes in Brassica II Curr. Genet. 1986. - 11.-P. 161 - 163.

33. Makaroff C.A., Paalmer J.D. Extensive mitochondrial specific transcription of the Brassica campestris mitochondrial genome //Nucl. Acids Res. 1987. - 15. -P. 5141-5156.

34. Schuster W., Brennicke A. The plant mitochondrial genome: physical structure, information content, RNA editing, and gene migration to the nucleus // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994. - 45. - P. 61 - 78.

35. Tracy R.L., Stern D.B. Mitochondrial transcription initiation: promoter structures and RNA polymerases // Curr. Gene. 1995. - 28. - P. - 205-216.

36. Gray M.W., Lang B.F. Transcription in chloroplasts and mitochondria: a tale of two polymerases // Trends Microbiol. 1998. - 6. - P. 1-3.

37. Hedtke В., Meixner M., Gillandt S., Richter E., Borner Т., Weihe A. Green fluorescent protein as marker to investigate targeting of organello RNA polymerase of higher plants in vivo // Plant J. 1999. - 17. - P. -557 - 561.

38. Rapp W.D., Lupoid D.S., Mack S., Stern D.B. Architecture of the maize mitochondrial atpl promoter as determined by linker scanning and point mutagenesis // Mol. Cell Biol. 1993. - 13. - P. 7232 - 7238.

39. Caoile A.G.F.S., Stern D.B. A conserved core element is functionally important for maize mithochondrial promoter activity in vitro // Nucl. Acids Res. 1997. - 25. - P. 4055 - 4060.

40. Binder S., Hatzack F., Brennike A. A novel pea mitochondrial in vitro transcription system recognizes homologous and heterologous mRNA and tRNA promoters // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 22182 - 22189.

41. Binder S., Marchfelder A., Brennicke A. Regulation of gene expression in plant mitochondrial // Plant Mol. Biol. 1996. - 32. - P. 303 - 314.

42. Fey J., Marechal-Drouard L. Compilation and analysis of plant mitochondrial promoter sequences: an illustration of divergent evolution beetween monocot and dicot mitochondria // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. - 256. - P. 409-414.

43. Binder S., Brennicke A. Transcription initiation sites in mitochondria of Oenothera berteriana // J. Biol.Chem. 1993. - 268. - P. 7849 - 7855.

44. Giese A., Thalheim C., Brennicke A., Binder S. Correlation of nonanucleotide motifs with transcript initiation of 18S rRNA genes in mitochondria of pea, potato and Arabidopsis II Mol.Gen.Genet. 1996. - 252. - P. 429 - 436.

45. Gray M.W., Hanic-Joyce P. J., Covello P.S. Transcription, proccessing and editing in plant mitochondria // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. -1992.-43.-P. 145- 175.

46. Weihe A., Hedtke В., Boner T. Cloning and characterization of a cDNA encoding a bacteriophage-type RNA polymerase from the higher plant Chenopodium album II Nucl. Acids Res. 1997. - 25. - P. 2319 - 2325.

47. Hedtke В., Borner Т., Weihe A. Mitochondrial and chloroplast phage-type RNA polymerases in Arabidopsis II Science. 1997. - 277. - P. 809 -811.

48. Ikeda T.M., Gray M.W. Identification and characterization of T3/T7 bacteriophage-like RNA polymerase sequences in wheat // Plant Mol. Biol. -1999.-40.-P. 567- 578.

49. Hess W.R., Borner T. Organellar RNA polymerases of higher plant // Int. Rev. Cytol. 1999. - 190. - 277. - P. 839 - 872.

50. Ikeda T.M., Gray M.W. Characterization of DNA binding protein implicated in transcription in wheat mitochondria // Mol. Cell. Biol. - 1999. - 19. - P. 8113 -8122.

51. Chang C.-C., Sheen J., Bligni M., Niwa Y., Lerbs-Mache S., Stern D.B. Functional analysis of two maize cDNAs encoding T7-like RNA polymerases // Plant Cell. 1999.- 11.-P. 911 -926.

52. Nakai K., Kanehisa M. A knowledge base for predicting protein localization sites in eukaryotic cells // Genomics. 1992. - 14. - P. 897 - 911.

53. Larsson N.G., Wang J., Wilhelmsson H., Oldfors A., Rustin P., Lewandoski M., Barsh G.S., Clayton D.A. Mitochondrial transcription factor A neccessary for mtDNA maintenance and embryogenesis in mice // Nat. Genet. 1998. - 18. -P. 231 -236.

54. Montoya J., Perez-Martos A., Garstka H.L., Wiesner R.J. Regulation of mitochondrial transcription by mitochondrial transcription factor A // Mol. Cell.Biochem. 1997. - 14. - P. 227 - 230.

55. Covello P.S., Gray M.W. RNA editing in plant mitochondria // Nature. -1989. -341.-P. 662-666.

56. Gualberto J.M., Lamattina L., Bonnard G., Weil J.H., Grienenberger J.M. RNA editing in wheat mitochondria results in the conservation of protein sequences //Nature. 1989. - 341. - P. 660 - 662.

57. Hiesel R., Wissinger В., Brennicke A. RNA editing in plant mitochondria // Science. 1989. - 246. - P. 1632 - 1643.

58. Giege P., Brennicke A. From gene to protein in higher plant mitochondria // Life Sciences. 2001. - 324. - P. 209 - 217.

59. Giege P., Brennicke A. RNA editing in Arabidopsis mitochondria effect 441 С to U changes in open reading frames 11 Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. - 96. - 15324- 15329.

60. Lu В., Hanson M. Fully edited and partially edited nad9 transcripts differ in size and both are associated with polysomes in potato mitochondria // Nucleic Acids Res. 1996. - 24. - P. 1369 - 1374.

61. Даниленко Н.Г. РНК-редактирование: генетическая информация корректируется после транскрипции // Генетика. -2001. т.37. - №3. - С. -294-316.

62. Пинус Е.А., Рабинович Я.М. Особенности системы белкового синтеза митохондрий // Митохондрии. М: Наука. - 1976. - С. 5 - 12.

63. Grivell L.A., Artal-Sanz М., Hakkaart G., Jong L., Nijtmans L.G.J., Oosterum K., Siep M., Spek H. Mitochondrial assembly in yeast // FEBS Lett. 1999. -452. - P. 57 - 60.

64. Piechulla В., Kuntzel H. // Mitochondrial polypeptide elongation factor EF-Tu of Saccharomyces cerevisiae. Function and structural homologies to Escherichia coli EF-Tu // Eur. J. Biochim. 1983. - 132 (2). - P. 235 - 240.

65. Graak H.-R., Wittmann-Liebold B. Mitochondrial ribosomal proteins (MRPs) of yeast // Biochem. J. 1998. - 329. - P. 433 - 448.

66. Chervitz S.A., Aravind L., Sherlock G., Ball C.A., Koonin E.V., Dwight S.S., Harris M.A., Dolinski K., Mohr S., Smith Т., Weng S., Cherry J.M., Botstein D.

67. Comparison of the complete protein sets of worm and yeast: orthology and divergence // Science. 1998. - 282. - P. 2022 - 2028.

68. Fox T.D. Translational control of endogenous and recoded nuclear genes in yeast mitochondria: regulation and membrane targeting // Experientia. 1996. -52.-P. 1130- 1135.

69. Folley L.S., Fox T.D. Site-directed mutagenesis of a Saccharomyces cerevisiae mitochondrial translation initiation codon // Genetics. 1991. - 129. - P. 659 -668.

70. Steel D.F., Butler C.A., Fox T.D. Expression of recorded nuclear gene inserted into yeast mitochondrial DNA is limited by mRNA-specific translational activation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - 93. - P. 5253 - 5257.

71. Sanchirico M.E., Fox T.D., Mason T.L. Accumulation of mitochondrially synthesized Saccharomyces cerevisiae Cox2p and СохЗр depends on targeting information in untranslated portions of their mRNAs // EMBO J. 1998. - 17. -P. 5796 - 5804.

72. Mannhaupt G., Beyreuther K., Michaelis G. Cytochrome b, the var 1 protein, and subunits I and III of cytochrome с oxidase are synthesized without transient prresequences in Saccharomyces cerevisiae II Eur. J. Biochim. 1985. — 150. — P.435 - 439.

73. Christianson Т., Rabinowitz M. Identification of multiple transcriptional initiation sites on the yeast mitochondrial genome by in vitro capping with guanylyltransferase // J. Biol. Chem. 1983. - 258. - P. 14025 - 14033.

74. Parikh V.S., Morgan M.M., Scott R., Clements L.S., Butow R.A. The mitochondrial genotype can influence nuclear gene expression in yeast // Science. 1987. - 235. - P. 576 - 580.

75. Cantatore P., Flagella Z., Fracasso F., Lezza A.M.S., Gadaleta M.N., Montalvo A. Synthesis and turnover rates of four rat liver mitochondrial RNA spesies // FEBS Lett. 1987. - 213. - P. 144 - 148.

76. Attardi G., Ojala D. Mitochondrial ribosome in HeLa cells // Nature New Biol.- 1971.-229.-P. 133 137.

77. Brega A., Vecko C. Ribonucleoprotein involved in HeLa mitochondrial protein synthesis //Nature New Biol. 1971. - 229. - P. 137 - 139.

78. Hamilton M. G., O'Brien T.W. Ultracentrifusal characterization of the mitochondrial ribosome and subribosomal particles of bovine liver: molecular size and composition // Biochemistry 1974. - 13. - P. 5400 - 5403.

79. Cahill A., Baio D.L., Cunningham C.C. Isolation and characterization of rat liver mitochondrial ribosomes // Anal. Biochem. 1995. - 232. - P. 47 - 55.

80. Taanman J.W. The mitochondrial genome: structure, transcription, translation and replication // Biochim. Biophys. Acta. 1999. - 1410. - P. 103 - 123.

81. Ojala D., Montoya J., Attardi G. tRNA punctuation model of RNA processing in human mitochondria // Nature. 1981. - 290. - P. 470 - 474.

82. Grohmann K., Amairic F., Crews S., Attardi G. Failure to detect "cap" structures in mitochondrial DNA-coded poly (A)-containing RNA from HeLa cells // Nucleic Acids Res. 1978. - 5. - P. 637 - 651.

83. Liao H-X., Spremulli L.L. Interaction of bovine mitochondrial ribosomes with messenger RNA // J. Biol. Chem. 1989. - 264. - P. 7518 - 7522.

84. Liao H-X., Spremulli L.L. Identification and initial characterization of translation initiation factor 2 from bovine mitochondria // J. Biol. Chem. -1990.-265.-P. 13618- 13622.

85. Liao H-X., Spremulli L.L. Effects of length and mRNA secondary structure on the interaction of bovine mitochondrial ribosomes with messenger RNA // J. Biol. Chem. 1990. - 265. - P. 11761 - 11765.

86. Schwartzbach C.J., Spremulli L.L. Bovine mitochondrial protein synthesis elongation factors. Identification and initial characterization of an elongation factor Tu-elongation factors Ts complex // Biol. Chem. 1989. - 264. - P. 19125- 19131.

87. Chung H.K.J., Spremulli L.L. Purification and characterization of elongation factor G from bovine liver mitochondria // J. Biol. Chem. 1990. - 265. - P. 21000-21004.

88. Woriax V.L., Burkhart W., Spremulli L.L. Cloning, sequence analysis and expression of mammalian mitochondrial protein synthesis elongation factor Tu // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - 1264. - P. 347 - 356.

89. Юрина Н.П., Одинцова M.C. Общие черты организации генома хлоропластов. Сравнение с геномами про- и эукариот // Мол. биол. 1992. -Т. 26, №27.-С. 757-771.

90. Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. М: Мир. - 1994. - т.1. - с. 489-495.

91. Mullet J.E. Molecular biology of photosynthesis in higher plant // Plant metabolism / Eds. Dennis D.T., Turpin D.H., Lefebvre D.D., Layzell D.B. -Longman, 1997. P. 260 - 273.

92. Юрина Н.П., Одинцова M.C. Сравнительная характеристика структурной организации геномов хлоропластов и митохондрий растений // Генетика. -1998.-Т. 34,№ 1.-С. 5-22.

93. Rothstein S.J., Gatenby А.А., Willey D.L., Gray J.C. Binding of pea cytochrome / to the inner membrane of Escherichia coli requires the bacterial лес A gene product // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. - 82. - P. 7955 - 7959.

94. Mattoo A.K., Edelman M. Intramembrane translocation and post-translation palmitoylation of the chloroplast 32-kDa herbicide-binding protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. - 84. - P. 1497 - 1501.

95. Юрина Н.П., Одинцова М.С. Экспрессия геномов хлоропластов и ее регуляция //Генетика. 1991. - Т.27. - №7. - С. 1141 - 1151.

96. Forde B.G., Oliver R.J., Leaver С J. Variation in mitochondrial translation products associated with male-sterile cytoplasms in maize // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1978. - 75. - P. 3841 - 3845.

97. Hirose Т., Kusumegi Т., Sugiura M. Translation of tobacco chloroplast rps 14 mRNA depends on a Shine-Dalgarno-like sequence in 5'-untranslated region but not on internal RNA editing in the coding region // FEBS Lett. 1998. -430. - P. 257 - 260.

98. Bock H., Brennicke A., Schuster W. Rps3 and rpll6 genes do not overlap in Oenothera mitochondria: GTG as potential translation codon in plant mitochondria? // Plant Mol. Biol. 1994. - 24. - P. 811 - 818.

99. Dong F.G., Wilson K.G., Makaroff C.A. The radish {Raphanus sativus L.) mitochondrial cox2 gene conteins an ACG at the predicted translation initiation site // Curr. Genet. 1998. - 430. - P. 79 - 87.

100. Choi K.R., Roh K., Kim J., Sim W. Genomic cloning and characterization of mitochondrial elongation Tu (EF-Tu) gene (tufM) from maize (Zea mays L.) 11 Gene. 2000. - 257(2). - P. 233-242.

101. Allen J.F. Redox control transcription: sensors, response regulators, activators and repressor // FEBS Lett. 1993. - 332. - P. 203 - 207.

102. Ronson C.W., Nixon B.T., Ausubel F.M. Conserved domains in bacterial regulatory protein that respond to environmental stimuli // Cell. 1987. - 49. -P. 579- 581.

103. Stock J.B., Ninfa A.J., Stock A.M. Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria // Microbiol. Rev. 1989. - 53. - P. 450 - 490.

104. Guest J.R. Oxygen-regulated gene expression in Escherichia coli I I J.Gen. Microbiol. 1992. - 138. - P. 2253 - 2263.

105. Iuchi S., Cameron D.C., Lin E.C.C. A second global regulator gene (arcB) mediating repression of enzymes in aerobic pathways of Escherichia coli II J. Bacteriol. 1989. - 171. - P. 868 - 873.

106. Iuchi S., Matsuda Z., Fujiwara Т., Lin E.C.C. Requirement J'or terminal cytochromes in generation of the aerobic signal for the arc regulatory system in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1990. - 171. - P. 868 - 873.

107. Iuchi S., Matsuda Z., Fujiwara Т., Lin E.C.C. The arcB gene of Escherichia coli encodes a sensor-regulator protein for anaerobic repression of the arc modulation // Mol. Microbiol. 1990. - 4. - 715 - 727.

108. Allen J.F. Protein phosphorilation in regulation of photosynthesis // Biochim. Biophys. Acta . 1992. - 1098. - P. 275 - 335.

109. Stock J.B., Stock A.M., Mottonen J.M. Signal transduction in bacteria // Nature . 1990. - 344. - P. 395 - 400.

110. Johnson L.N., Barford D. The effects of phosphorylation on structure and function of protein // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1993. - 22. - P. 199 -232.

111. Klug G., Gad'on N., Narro M.L. Light and oxygen effects share a common regulatory DNA sequence in Rhodobacter capsulatus II Mol. Microbiol. 1991. -5.-P. 1235- 1239.

112. Sganga M.W., Bauer C.E. Regulatory factors controlling photosynthetic reaction center and light-harvesting gene expression in Rhodobacter capsulatus // Cell. 1992. - 68. - P. 945 - 954.

113. Gilles-Gonzales M.A., Ditta G.S., Helinski D.R. A haemoprotein with kinase activity encoded by the oxygene sensor of Rhizobium meliloty // Nature. 1991. -350.-P. 170- 172.

114. Unden G., Trageser M., Duchene A. Effect of positive redox potentials (> +400 mV) on the expression of anaerobic respiratory enzimes in Escherichia coli II Mol. Microbiol. 1990. - 4. - P. 315 - 319.

115. Ding H., Hidalgo E., Demple B. The redox state of the 2Fe-2S. clusters in SoxR protein regulates its activity as a transcription factor // J.Biol. Chem. -1996. -271.-P. 33173 33175.

116. Amabile-Cuevas C. F., Demple B. Molecular characterization of the soxRS genes of Esherichia coli: two genes control a superoxide stress regulon // Nucl. Acids Res. 1991. - 19. - P. 4479 - 4484.

117. Liochev S.I., Fridovich I. Fumarase C, stable fumarase of Esherichia coli, is controlled by the soxRS regulon 11 Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. - 89. - P. 5892 - 5896.

118. Nunoshiba Т., Hidalgo E., Li Z., Demple B. Nagative autoregulation by Escherichia coli soxS protein: a dampening mechanism for the soxRS redox 11 J. Bacteriol. 1993. - 175. - P. 7492 - 7494.

119. Nunoshiba Т., de Rojas-Walker Т., Wishnok J.S. Tannenbaum S.R., Demple B. Activation by nitric oxide of and oxidative-stress response that defends Esherichia coli against activated macrophages // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1993.-90.-P. 9993 -9997.

120. Harrison S.C., Tsinoremas N.F., Allen J.F. Cyanobacterial thylakoid membrane proteins are reversibly phosphorylated under plastoquinone-reducing conditions in vitro IIFEBS Lett. 1991. - 282. - P. 295 - 299.

121. Holmes N.G., Allen J.F. Protein phosphorylation in chromatophores from Rhodospirillum rubrum II Biochim. Biophys. Acta. 1988. - 935. - P. 72 - 78.

122. Myrset A.H., Bostard A., Jamin N., Lirsac P.N., Toma F., Gabrielsen O.S. DNA and redox state induced cjnformational changes in the DNA-binding domain of the Myb oncoprotein // EMBO J. 1993. - 12. - P. 4625 - 4633.

123. Huang R.-P, Adamson E.D. Characterization of the DNA-binding properties of the early growth response-1 (EGR-1) transcription factor: evidence for modulation by a redox mechanism // DNA Cell Biol. 1993. - 12. - P. 265 -273.

124. Abate C., Patel L., Rauscher F. J., Curran T. Redox regulation of FOS and JUN DNA- binding activity in vitro // Science. 1990. - 249. - P. 1157 - 1161.

125. Toledano M. В., Leonard W. J. Modulation of transcription factor NF- кВ binding activity by oxidation- reduction in vitro // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1991.- 88.-P. 4328-4332.

126. Meyer M., Schreck R., Baeuerle P. A. H202 and antioxidants have opposite effects on the activation of NF- кВ and АР- 1 in intact cells: АР- 1 as secondary antioxidant- responsive factor // EMBO J. 1993. - 12. - P. 2005 - 2015.

127. Muller J. M., Cahill M. A., Rupee R. A., Baeuele P.A., Nordheim A Antioxidants activate c-fos via Ras-dependent activation of of extracellular ^ signal-regulated kinase 2 and Elk-1 // Eur. J. Biochem. - 1997. - 176. - P. 45 -52.

128. Keogh B. P., Allen R. G., Tresini M., Cristofalo V. J. Antioxidants stimulate transcriptional activation of the c-fos by multiple pathway in human fetal lung fibroblast (WI-38) // J. Cell. Physiol. 1998. - 176. - P. 624 - 633.

129. Keogh B.P., Tresini M., Cristofalo V.J., Allen RG. Effects of cellular aging on the induction of c-fos by antioxidant treatments // Mech. Ageing Dev. -1995.- 176.-P. 151 160.

130. Arco G., Martinez-Martinez S., Calvo V., Armesilla A.L., Redondo J.M. JNK (c-jun NH2-terminal kinase) is a target for antioxidants in T lymphocytes // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 26335-26340.

131. Allen R.G., Tresini M. Oxidative stress and gene regulation // Free Radical Biology. 2000. - 28. - P. 463 - 499.

132. Hwang C., Sinskey A.J., Lodish H.F. Oxidized redox state of glutathione in the endoplasmic reticulum // Science. 1992. - 257. - P. 1496 - 1502.

133. Koizumi Т., Negishi M., Ichikawa A. Activation of heat shock transcription factor by delta 12-prostaglandin J2 and its inhibition by intracellular glutathione //Biochem. Pharmacol. 1993. - 135. - P. 2457 - 2464.

134. Ohno S., Akita Y., Konno Y., Imajoh S., Suzuki K. A novel phorbol ester receptor/protein kinase, nPKC, distanly related to the protein kinase С family // Cell. 1988.- 53.-P. 731 -741.

135. Arrigo A-P. Gene expression and the thiol redox state // Free Radical Biology. 1999. - P. 936 - 944.

136. Holmgreen A. Thioredoxin // Annu. Rev. Biochem. 1985. - P. 237 - 271.

137. Xanthoudakis S., Miao G., Wang F., Pan Y.-C. E., Curran T. Redox activation of Fos-Jun DNA binding activity is mediated by DNA repair enzyme //EMBOJ.- 1992. 11.-P. 3323 -3335.

138. Xanthoudakis S., Curran T. Identification and characterization of ref-1, a nuclear protein that facilitates AP-1 DNA-binding activity // EMBO J. 1992. -11.-P.653 -665.

139. Baeuerle P., Baltimore D. NF- кВ: ten years after // Cell. 1996. - 87. - P. 13 -20.

140. Genz R., Rauscher F.J., Abate C., Curran T. Parallel Association of Fos and Jun leucine zippers juxtaposes DNA binding domains // Science. 1989. - 243. -P. 1695 - 1699.

141. Turner R., Tjian R. Leucine repeat and adjacent DNA binding domain mediate the formation of functional cFos-cJun heterodimers // Science. 1989. -243.-P. 1689- 1694.

142. Morimoto R.L. Regulation of the heat shock transcriptional response: cross talk between a family of heat shock factors, molecular chaperones, and negative regulators // Genes Dev. 1998. - 12. - P. 3788 - 3796.

143. Schreck R., Baeuerle P.A. A role rof oxygene radicals as second messengers // Trends Cell Biol. 1991. - 1. - P. 39 - 42.

144. Schreck R., Rieber P., Baeuerle P.A. Reactive oxygene intermediates as apparently widely used messengers in activation of the NF-кВ transcription factor and HIV-1 // EMBO J. 1991. -10. - P. 2247 - 2258.

145. Schreck R., Albermann K., Baeuerle P.A. Nuclear factor кВ: an oxidative stress-responsive transcription factor of eukaryotic cell (a review) // Free Radic. Res. Commun. 1992. - 17. - P. 221 - 237.

146. Mihm S., Gaiter D., Droge W. Modulation of transcription factor NF-kB activity by intracellular gluthatione levels and by variations of the extracellular cysteine supply // FASEB J. 1995. - 9. - P. 246 - 252.

147. Schreck R., Meier В., Mannel D., Droge W., Baeuerle P. A. Dithiocarbamates as potent inhibitors of nuclear factor kappa В activation in intact cells // J. Exp. Med. 1992.- 175.-P. 1181- 1194.

148. Brennan P., O'Neill L. A. J. Effects of oxidants and antioxidants on nuclear factor кВ activation in three different cell lines: evidence against a universal hypothesis involving oxygen radicals // Biochem. Biophys. Acta. 1995. -1260.-P. 167- 175.

149. Kretz-Remy C., Mehlen P., Mirault M.E., Arrigo A.-P. Inhibition of 1кВ-а phosphorilation and degradation and subsequent NF- кВ activation byglutathion peroxidase overexpression // J. Cell Biol. 1996. - 133. - P. 1083 -1093.

150. Sappey C., Legrand-Poels S., Best-Belpomme M., Favier A., Rentier В., Piette J. Stimulation of glutathione peroxidase activity decreases HIV type 1 activation after oxidative stress // AIDS Res. Hum. Retrov. 1994. - 10. - P. 1451 - 1461.

151. Lee W., Mitchell P.J., Tjian R. Purified transcription factor AP-1 interacts with TPA-inducible enhancer elements // Cell. 1987. - 49. - P. 741 - 752.

152. Angel P., Karin M. The role of Jun, Fos and the AP-1 complex in cell-proliferation and transrormation // Biochem. Biophys. Acta. 1991. - 1072. - P. 129- 157.

153. Lo Y.Y.C., Cruz T.F. Involvement of reactive oxigen species in cytokine and growth factor induction of c-fos expression in chondriocytes // J. Biol. Chem. -1995.-270.-P. 11727- 11730.

154. Gaiter D., Mihm S., Droge W. Distinct effects of glutathione disulphide on the nuclear transcription кВ and the activator protein-1 // Eur. J. Biochem. -1994.-221.-P. 639-648.

155. Schenk H., Klein M., Erdbrugger W., Droge W., Schulze-Osthoff K. Distinct effects of thioredoxin and antioxidants on the activation of transcription factors NF-кВ and AP-1 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. - 91. - P. 1672 - 1676.

156. Freeman M.L., Spitz D.R., Meredith M. J. Does heat shock enhance oxidative stress? Studies with ferrous and ferric iron // Radiat. Res. 1990. - 124. - P. 288 -293.

157. Huang L.E., Zhang H., Bae S.W., Liu A.Y. Thiol reducing reagents inhibit the heat shock signal transduction pathway // J. Biol. Chem. 1994. - 269. - P. 30718-30725.

158. Zou J., Salminen W. F., Roberts S.M., Voellmy R. Correlation between glutathione oxidation and trimerization of heat shock transcription factor 1, an early step in stress induction of the Hsp response // Cell Stress Chaperones. -1998.-3. P. 130-141.

159. Jacquier-Sarlin M.R., Polla B. Dual regulation of heat shock transcription ractor (HSF) activation and DNA-binding activity by Н2Ог: role of thioredoxin // Biochem. J. 1996. - 318. - P. 187- 193.

160. Salvador M.L., Klein U. The redox state regulates RNA degradation in the chloroplast of Chlamydomonas reinhardtii // Plant Physiology. 1999. - 121. -P. 1367- 1374.

161. Nalin C.M., McCarty R.E. Role of a disulfide bond in the gamma subunit in activation of the ATPase of chloroplast coupling factor 1 // J. Biol. Chem. -1984.-259.-P. 7275 7280.

162. Wenderoth I., Scheibe R., Schaewen A. Identification of the cysteine residues involved in redox modulation of plant plastidic glucose-6-phosphate dehydrogenase // J. Biol. Chem. 1997. - 272. - P. 26985 - 26990.

163. Danon A., Mayfield S.P. Light regulated translational activators: identification of chloroplast gene specific mRNA binding proteins // EMBO J. -1991.- 10.-P. 3993-4001.

164. Escoubas J-M., Loumas M., Laroche J., Falkowski P. G. Light intensity regulation of cab gene transcription is signaled by the redox state of theplastoquinone pool // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. - 92. - P. 10237 -10241.

165. Maxwell D.P., Laudenbach D.E., Hunter N.P.A. Redox regulation of light-harvesting complex II and cab mRNA abundance in Dunaliella salina // Plant Physiol. 1995. - 109. - P. 787 - 795.

166. Pfannschmidt Т., Nilsson A., Allen J.F. Photosynthetic control of chloroplast gene expression // Nature. 1999. - 397. - P. 625 - 628.

167. Deshpande N.N., Bao Y., Herrin D.L. Evidence for light/redox-regulated splicing of psbA pre-RNAs in Chlamydomonas chloroplasts // RNA. 1997. -3.-P. 37-48.

168. Liere K., Link G. Chloroplast endoribonuclease p54 involved in RNA 3'-end processing is regulated by phosphorylation and redox state // Nucleic Acids Res. 1997. - 25. - P. 2403 - 2408.

169. Danon A., Mayfield S.P. Light-regulated translation of chloroplast messenger RNAs through redox potential // Science. 1994. - 266. - P. 1717 - 1719.

170. Garcia-Ferris C., Moreno J. Oxidative modification and breakdown of ribulose-1, 5-bisphosphate carboxylase induced in Euglena gracilis by nitrogen starvation // Planta. 1994. - 193. - P. 208 - 215.

171. Chance В., Williams G.R. Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation: III. The steady state // J. Biol. Chem. 1955. - 217. - P. 409 - 427.

172. Martin M.E., Chinenov Y., Yu M., Schmidt Т.К., Yang X.-Y. Redox regulation of GA-binding protein-a DNA binding activity // J. Biol. Chem. -1996.-271.-P. 25617-25623.

173. Allen C.A., Hakansson G., Allen J.F. Redox conditions specify the proteins synthesised by chloroplasts and mitochondria // Redox Report. 1995. - 1. - P. 119-123.

174. Konstantinov Y.M., Lutsenko G.M., Podsossonny V.A. Genetic functions of isolated maize mitochondria under model changes of redox conditions // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. - 36. - P. 319 - 326.

175. Wilson S.B., Davidson G.S., Thomson L.M., Pearson C.K. Redox control of RNA synthesis in potato mitochondria // Eur. J. Biochem. 1996. - 242. - P. 81 -85.

176. Войников B.K., Константинов Ю.М., Негрук В.И. Генетические функции митохондрий растений.- Новосибирск: Наука. Сибирское отд-ние, 1991.- 183 с.

177. Konstantinov Yu.M., Lutsenko G.N. and Podsosonny V.A. Inhibition of adenine nucleotide translocation in maize seedling mitochondria by anionic detergents // Physiol. Plant. 1988. - 72. - P. 403 - 406.

178. Christophe L., Tarrago-Litvak L., Castroviedo M., Litvak S. Mitochondrial DNA polymerase from wheat embryos // Plant Science Lett. 1981. - 21. -P.181 -192.

179. Bhat N.K., Naranjan B.G., Avadhani N.G. Qualitative and comparative nature of mitochondrial translation products in mammalian cells // Biochemistry. 1982. - 21. - P. 2452 - 2460.

180. Leaver C.J., Hack E., Ford B.G. Protein synthesis by isolated plant mitochondria // Methods Enzymol. -1983.- 97. P. 476 - 484.

181. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. - 277. - P. 174 - 182.

182. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall RJ. Protein measurements with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. - 193. - P. 265 - 275.

183. Delorme E., Gomes-Silva В., Stern A. I., Schiff J.A. Protein synthesis linked to respiration and phosphorylation in intact Euglena mitochondria // Plant Cell Physiol. 1986. - 27 (1). - P. 177 - 182.

184. Towers N.R., Kellerman G.M., Raison J.K., Linnane A.W. The biogenesis of mitochondria 29. Effects of temperature-induced phase changes in membranes of protein synthesis by mitochondria // Biochim. Biophys. Acta. 1973. - 299. -P. 153 - 161.

185. Pomeroy M.K., Roche I.A., Miller R.W. Structural and functional responses of wheat mitochondria to growth at low temperature // Plant Physiol. 1973. -51 (Suppl.). - P. 26.

186. Kuiper P.J. Lipids in alfalfa leaves in relation to cold hardiness // Plant Physiol.- 1970.-45.-P. 684.

187. Sen C.K., Packer L. Antioxidant and redox regulation of transcription // FASEB J. 1996. - 10. - P. 709 - 720.

188. Hirota K., Matsui M., Iwata S., Nishiyama A., Mori K., Yodoi J. AP-1 transcription activity is regulated by a direct assciation between thioredoxin and Ref-1 // Proc. Natl. Acad. Sci. 1997. - 94. - P. 3633 - 3638.

189. Sun Y., Oberley L.W. Redox regulation of transcriptional activators // Free Rad. Biol. Med. 1996. - 21. - P. 335 - 348.

190. Meister A., Anderson J.W. Glutathione // Ann.Rev.Biochem. 1983. - 52. -P. 711 -760.

191. Muraoka S., Slater E.C. The redox states of respiratory chain components in rat-liver mitochondria//Biochem. Biophys. Acta. 1969. - 180. - P. 221 - 226.

192. Pearson C.R., Wilson S.B., Schaffer R., Ross A.W. NAD turnover and utilisation of metabolites for RNA synthesis in a reaction sensing the redox state of cytochrome b$f complex in isolated chloroplasts // Eur. J. Biochem. 1993. -218.-P. 397-404.

193. Kaderbhai M.A., Beechey R.B., Kaderbhai N. Protein synthesis in isolated castor bean mitochondria is stimulated by cyanide // Plant Physiol. 1989. - 89. -P. 669-673.

194. Hengge A.C., Denu J.M., Dixon J.E. Transition-state structures for the native dual-specific phosphatase VHR and D92N and S131A mutants. Contributions to the driving force for catalysis // Biochemistry. 1996. - 35. - P. 7084 - 7092.

195. Denu J.M., Lohse D.L., Yijayalakshmi J., Saper M.A., Dixon J.E. Visualization of intermediate and transition-state structures in protein-tyrosine phosphatase catalysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - 93. - P. 2493 -2498.

196. Denu J.M., Stuckey J.A., Saper M.A., Dixon J.E. Form and function in protein dephosphorylation // Cell. 1996. - 87. - P. 361 - 364.

197. Keogh B.P., Allen R.G., Tresini M., Cristofalo V.J. Antioxidants stimulate transcriptional activation of c-fos gene by multiple pathways in human fetal lung fibroblasts (WI-38) // J. Cell. Physiol. 1998. - 176. - P. 624 - 633.

198. Keogh B.P., Tresini M., Cristofalo V.A., Allen R.G. Effects of cellular aging on the induction c-fos by antioxidant treatments // Mech. Ageing Dev. 1995. -86.-P. 151 - 160.

199. Monteiro H.P., Stern A. Redox regulation of tyrosine phosphorylation-dependent signal transduction pathway // Free Radic. Biol. Med. 1996. - 21. -P. 323 -333.

200. Monteiro H.P., Ivaschenko Y., Fischer R., Stern A. Inhibition of protein tyrosine phosphatase activity by diamide is reversed by epidermal growth factor in fibroblasts // FEBS Lett. 1991. - 295. - P. 146 - 148.

201. Whisler R.L., Goyette M.A., Grants I.S., Newhause Y.S. Sublethal levels of oxidant stress stimulate multiple serine/threonine kinases and suppress protein phosphatases in Jurkat T cell // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - 319. - P. 23 -25.

202. Chang C., Stewart R.C. The two-component system: regulation of diverse signaling pathways in prokaryotes and eukaryotes // Plant Physiol. 1998. -117. -P. 723-731.

203. Noctor G., Foyer C.H. Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control // Annu. Rev. Plant. Physiol. Plant. Mol. Biol. 1998. - 49. - P. 249-279.

204. Konstantinov Yu. M., Subota I.Yu., Arziev A., Katyshev A.I. The effects of hydrogen peroxide on the translation activity in mitochondria // Maize Genet. Coop. Newslett. 2002. - 76. - P. 63.

205. Константинов Ю.М., Субота И.Ю., Арзиев А.Ш. Влияние редокс-системы глутатиона на трансляционную активность митохондрий кукурузы (Zea mays) // Докл. РАН. 1999. - Т. 365, № 1. - С. 126-128.

206. Konstantinov Yu. М., Subota I.Yu., Arziev A. Sh. Mitochondrial translation under different redox states of the respiratory chain // Maize Genet. Coop. Newsletter. 1997. - 71. - P. 40 - 41.