Исследование свойств растительной ДНК-топоизомеразы I ядер и митохондрий в системах in vitro и in vivo тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Тарасенко, Владислав Игоревич

  • Тарасенко, Владислав Игоревич
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2000, Иркутск
  • Специальность ВАК РФ03.00.12
  • Количество страниц 132
Тарасенко, Владислав Игоревич. Исследование свойств растительной ДНК-топоизомеразы I ядер и митохондрий в системах in vitro и in vivo: дис. кандидат биологических наук: 03.00.12 - Физиология и биохимия растений. Иркутск. 2000. 132 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Тарасенко, Владислав Игоревич

ИСПОЛЬЗОВАННЫЕ СОКРАЩЕНИЯ.

ВВЕДЕНИЕ.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Топологические состояния ДНК.

2. Механизм действия ДНК-топоизомераз.

2.1. Топоизомеразы типа 1А.

2.2. Топоизомеразы типа 1В.

2.3. Топоизомеразы типа II.

3. Ингибиторы топо 1.

3.1. Камптотецин и его производные.

3.2. Малобороздочные лиганды.

4. Геном митохондрий и регуляция его активности.

5. Характеристика ДНК-топоизомераз из различных объектов.

5.1. Ферменты ядерной локализации.

5.2. ДНК-топоизомеразы I хлоропластов.

5.3. ДНК-топоизомеразы I митохондрий.

6. Биологическая роль ДНК-топоизомераз.

6.1. Роль топоизомераз в процессах репликации, репарации и рекомбинации ДНК.

6.2. Роль ДНК-топоизомераз в процессах экспрессии генов.

6.3. Протеинкиназная активность ДНК-топоизомеразы I.

7. Регуляция активности ДНК-топоизомеразы 1.

7.1. Изменения уровня активности топо I в эукариотической клетке.

7.2. Регуляция экспрессии гена топо 1.

7.3. Фосфорилирование и поли(АДФ-рибозилирование) молекул белка.

7.4. Ассоциация топо I с другими белками.

8. Итоги обзора литературы.

II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

1. Объект исследования.

2. Использованные методы.

2.1. Выделение митохондрий.

2.2. Лизис митохондрий Тритоном Х-100 и фракционирование сульфатом аммония.

2.3. Выделение ядер.

2.4. Солевой лизис ядер и митохондрий.

2.5. Хроматографическая очистка митохондриальной топо I.

2.6. Хроматографическая очистка ядерной ДНК-топоизомеразы 1.

2.7. Определение активности ДНК-топоизомеразы 1.

2.8. Электрофоретический анализ ДНК.

2.9. Детекция одноцепочечных разрывов в плазмидной ДНК.

2.10. Определение содержания белка.

2.11. Электрофоретический анализ белков.

2.12. Трансформация бактериальных клеток плазмидной ДНК.

2.13. Выделение плазмидной ДНК.

2.14. Приготовление растворов ингибиторов и редокс-агентов.

2.15. Повторность и статистическая обработка результатов.

III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Выделение и очистка ДНК-топоизомеразы I ядерной и митохондриальной локализации.

2. Сравнительная характеристика биохимических свойств митохондриальной и ядерной ДНК-топоизомеразы 1.

2.1. Зависимость активности ферментов от ионов

2.2. Влияние ионной силы раствора.

2.3. рН-зависимость изучаемых ферментов.

2.4. Воздействие на топоизомеразную активность температуры.

2.5. Эффект спермидина.

2.6. Способность фермента релаксировать положительные супервитки.

2.7. Стабильность изолированных ферментов.

3. Эффект ингибиторов топо I in vivo и in vitro.

3.1. Действие камптотецина на активность топо I из ядер и митохондрий

3.2. Эффекты камптотецина на культуру растительных клеток.

3.3. Действие малобороздочных лигандов на активность топо I.

3.4. Эффекты малобороздочных лигандов на культуру растительных клеток.

4. Связь активности топо I с пролиферацией растительных клеток.

5. Редокс-зависимость митохондриальной и ядерной ДНК-топоизомеразы 1.

ВЫВОДЫ.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование свойств растительной ДНК-топоизомеразы I ядер и митохондрий в системах in vitro и in vivo»

ДНК-топоизомераза I типа - один из важнейших ферментов метаболизма нуклеиновых кислот, необходимый для нормального протекания в клетке основных генетических процессов. Данный фермент играет ключевую роль в контроле топологического состояния молекулы ДНК, регулируя степень ее суперспирализации путем введения разрыва в одну из цепей нуклеиновой кислоты. Известно, что суперспирализация ДНК и контролирующие ее ферменты оказывают значительное влияние на процессы транскрипции и репликации. Установлено, что ДНК-топоизомераза I может участвовать в регуляции экспрессии генетической информации, модулируя активность генов посредством изменений топологического состояния соответствующих регуля-торных областей. В последние годы наблюдается резкое возрастание интереса к ДНК-топоизомеразам, связанное в первую очередь с идентификацией этих ферментов в качестве первичных мишеней для ряда соединений с противоопухолевым действием. В противоположность достаточно детально изученным топоизомеразам клеток животных, растительные топо I охарактеризованы в значительно меньшей степени. Мало известно об участии этих ферментов в росте и делении растительных клеток. Неизвестно также, действуют ли ингибиторы топо I, подавляющие рост животных опухолей, сходным образом в отношении процессов неоплазии у растений. В этой связи свойства и механизм действия ДНК-топоизомераз растительного происхождения требуют своего детального изучения.

Большинство исследований топо I производилось на ферментах ядерной локализации. Поскольку растительный геном состоит из трех частично независимых генетических систем, представляется необходимым исследовать ферментативный аппарат, регулирующий функционирование каждой из них. Уже получены данные, свидетельствующие о существовании в хлоропластах топоизомераз прокариотического типа, что рассматривается как аргумент в пользу эндосимбиотического происхождения этих органелл. В то же время топоизомераза растительных митохондрий изучена недостаточно. На данный момент совершенно неисследованными остаются вопросы участия фермента в митохондриальной транскрипции и репликации, а также возможных путей регуляции его активности in organelle.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы являлось изучение свойств и возможной физиологической роли ДНК-топоизомеразы I ядерной и митохондриальной локализации из нескольких видов высших растений {Zea mays, Scorzonera hispanica, Daucus carota) на уровне очищенного фермента, изолированных органелл и целых растительных клеток.

В рамках работы были поставлены следующие задачи:

- осуществить выделение и очистку до гомогенности ДНК-топоизомеразы I из ядер и митохондрий кукурузы;

- произвести сравнительную характеристику биохимических свойств ферментов ядерной и митохондриальной локализации;

- изучить влияние соединений, известных как ингибиторы ДНК-топоизомеразы I в животных клетках, на релаксирующую активность растительных ферментов различной клеточной локализации и на ростовые характеристики культур клеток растений;

- исследовать возможные пути регуляции активности ДНК-топоизомеразы I в растительных органеллах, в частности влияние на фермент ре-докс-условий.

Научная новизна и практическая ценность работы. Впервые проведено исследование биохимических свойств митохондриальной и ядерной ДНК-топоизомеразы I кукурузы, продемонстрировавшее существование четких различий между данными ферментами. Показано, что топо I митохондрий проявляет иной характер зависимости активности от дивалентных катионов, полиаминов и рН среды, а также обладает отличиями в сродстве к одноцепочечной ДНК.

Продемонстрирован эффект соединений, ингибирующих топоизомеразы животного происхождения, на активность ядерного и митохондриального фермента из клеток Zea mays и Scorzonera hispanica. Впервые обнаружен чрезвычайно высокий уровень подавления роста суспензионной культуры ауксин-независимых клеток Scorzonera hispanica камптотецином - ингибитором топо I, обладающим значительной противоопухолевой активностью в животных клетках. Зафиксировано возрастание активности ядерной и мито-хондриальной топо I в клетках суспензионной культуры Daucus carota в условиях их активной пролиферации.

Показано, что митохондриальная ДНК-топоизомераза I обладает четко выраженной зависимостью от редокс-состояния митохондрий, проявляющейся в стимуляции активности фермента в восстанавливающих условиях и ее подавлении в условиях окисления. Совокупность полученных данных об изменении активности топо I под влиянием редокс-системы глутатиона указывает на вероятное участие этого фермента в редокс-контроле генетических функций в митохондриях.

Результаты экспериментов, проведенных на суспензионных культурах клеток корончатого галла Scorzonera hispanica, демонстрируют возможность использования культур растительных клеток в качестве системы для скрининга ингибиторов топо I.

Апробация работы. Материалы диссертации были доложены на Ежегодном симпозиуме "Physical-chemical basis of plant physiology", (Пенза, 1996), на Международной конференции "Физиология растений - наука III тысячелетия" (Москва, 1999), на Всероссийском симпозиуме "Изучение ге9 нома и генетическая трансформация растений" (Иркутск, 1999), на международной рабочей конференции по проекту ИНТАС N 97-0522 (Реймс, Франция, 1999), а также на 1-ой Российской электронной конференции по биоинформатике "КЕСЮВ-2000".

Публикации. Основные результаты диссертации изложены в 9 печатных работах. Одна работа находится в печати.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объектов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, выводов и списка цитированной литературы, включающего 180 работ зарубежных и отечественных авторов. Работа изложена на 132 страницах, содержит 25 рисунков и 8 таблиц.

Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Тарасенко, Владислав Игоревич

ВЫВОДЫ

1. Осуществлено выделение и очистка ДНК-топоизомеразы I из митохондрий и ядер кукурузы с использованием методов солевого фракционирования, ионообменной и аффинной хроматографии.

2. Продемонстрировано существование четких различий между свойствами митохондриальной и ядерной ДНК-топоизомеразы I кукурузы. Tono I митохондрий проявляет иной характер зависимости активности от дивалентных катионов, полиаминов и рН среды. Кроме того, митохондриальный и ядерный ферменты обладают различиями в сродстве к одноцепочечной ДНК.

3. Соединения, известные в качестве ингибиторов ДНК-топоизомеразы I в животных клетках (Hoechst33258, Hoechst33342, дистамицин А, нетропсин, бис-нетропсины), активны в отношении растительных топоизомераз различной клеточной локализации. Типичный ингибитор топо I, камптотецин, не подавляет релаксирующую активность фермента. Тем не менее зафиксированное образование одноцепочечных разрывов в ДНК свидетельствует о взаимодействии данного соединения и топо I in vitro.

4. Ингибиторы ДНК-топоизомеразы I угнетают рост клеток суспензионных культур Scorzonera hispanica. Ряд малобороздочных лигандов проявляет различия в уровне ингибировании клеточного роста, коррелирующие с выявленными отличиями в ингибировании топо I. Камптотецин обладает исключительно высокой эффективностью в отношении подавления роста растительных клеток.

5. Уровень каталитической активности топо I, экстрагируемой из ядер и митохондрий, возрастает в клетках Daucus carota, подвергающихся пролиферации под воздействием нафтилуксусной кислоты.

6. Митохондриальная и ядерная ДНК-топоизомераза I изученных высших растений обладает четко выраженной ре-докс-зависимостью, проявляющейся в стимуляции активности фермента в восстанавливающих условиях и ее подавлении в условиях окисления.

7. Совокупность полученных данных об изменении активности топо I под воздействием редокс-системы глутатиона указывает на вероятное участие этого фермента в редокс-контроле генетических функций в растительных митохондриях.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Тарасенко, Владислав Игоревич, 2000 год

1. Gellert М. DNA topoisomerases // Ann. Rev. Biochem. 1981. - 50. - P. 879 - 910.

2. Benham C.J. Torsional stress and local denaturation in supercoiled DNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. - 76. - P. 3870-3874.

3. Stillman B.W., Gluzman Y. Replication and supercoiling of simian virus 40 DNA in cell extracts from human cells // Mol. Cell. Biol. 1985. - 5. - P. 2051-2060.

4. Mattern M.R., Painter R.B. Dependence of mammalian DNA replication on DNA supercoiling // Biochim. Biophys. Acta. 1979. - 563. - P. 293-305.

5. Smith G.R. DNA supercoiling: another level for regulating gene expression // Cell. 1981. - 24. - P. 599-600.

6. Futcher B. Supercoiling and transcription, or vice versa? // Trends Genet. -1988. -4. P. 271-272.

7. Weisbrod S. Active chromatin // Nature. 1982. - 297. - P. 289-295.

8. Caserta M., Camilloni G., Venditti S., Venditti P. Conformational information in DNA: Its role in the interaction with topoisomerase I and nucleosomes // J. Cell. Bioch. 1994. - 55. - P. 93 - 97.

9. Wang J.C., Lynch A.S. Transcription and DNA supercoiling // Curr. Opin. Genet. Dev. 1993. - 3. - P. 764-768.

10. Wang J.C. DNA topoisomerases // Annu. Rev. Biochem. 1996. - 65. - P. 635-692.

11. Якубовская E.A., Габибов А.Г. Топоизомеразы. Механизмы изменения топологии ДНК // Мол. биология. 1999. - 33,N3. - С. 368-384.

12. Mizushima T., Natori S., Sekimizu K. Inhibition of E. coli DNA topoisomerase I activity by phospholipids // Biochem. J. 1992. - 285. - P. 503 - 506.

13. Zhu C.-X., Roche C.J., Tse-Dinh Y.-C. Effect of Mg(II) binding on the structure and activity of Escherichia coli DNA topoisomerase I // J. Biol. Chem. 1997. - 272. - P. 16206-16210.

14. Yuk-Ching T.-D. Bacterial and archeal type I topoisomerases // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - 1400. - P. 19-27.

15. Touet A., Sirard J., Mock M. Bacillus anthracis pXOl virulence plasmid encodes a type I DNA topoisomerase // Mol. Microbiol. 1994. - 13. - P. 471 -479.

16. Ferrero S., Touet A. DNA topoisomerase I from Staphylococcus aureus II Mol. Microbiol. 1994. - 13. - P. 641 - 653.

17. Zhang H.L., Malpure S., DiGate R. Escherichia coli DNA topoisomerase III is a site-specific DNA binding protein that binds asymmetrically to its cleavage site // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 23700-23705.

18. Hanai R., Caron P.R., Wang J.C. Human TOP3: a single-copy gene encoding DNA topoisomerase III // Proc. Natl. Acad. Sei. USA.- 1996. 93. - P. 3653-3657.

19. Wallis J.W., Chrebet G., Brodsky G., Rolfe M., Rothstein R. A hyper-recombination mutation in Saccharomyces cerevisiae identifies a novel eukaryotic topoisomerase // Cell. 1989. - 58. - P. 409-419.

20. Lima C.D., Wang, J.C., Mondragon A. Three-dimensional structure of the 67K N-terminal fragment of E. coli DNA topoisomerase I // Nature. 1994. -367.-P. 138-146.

21. Pommier Y., Pourquir P., Fan Y., Strumberg D. Mechanism of action of eukariotic DNA topoisomerase I and drugs targeted to the enzyme // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - 1400. - P. 83-106.

22. Stivers J.T., Hams T.K., Mildvan A.S. Vaccinia DNA topoisomerase I: evidence supporting a free rotation mechanism for DNA supercoil relaxation // Biochemistry. 1997. - 36. - P. 5212-5222.

23. Slesarev K.M., Young L. Purification and characterization of DNA topoisomerase V // J. Biol. Chem. 1994. - 269. - P. 3259 - 3303.

24. Shuman S., Prescott J. Specific DNA cleavage and binding by vaccinia virus DNA topoisomerase I //J. Biol. Chem. 1990. - 265. - P. 17826 - 17836.

25. Gupta M., Zhu C.-X. An engineered mutant of vaccinia virus DNA topoisomerase I is sensitive to the anti-cancer drug camptothecin // J. Biol. Chem. 1992. - 267. - P. 24177 - 24180.

26. Christiansen K., Westergaard O. Characterization of intra- and intermolecular DNA ligation mediated by eucaryotic topoisomerase I // J. Biol. Chem. 1994. - 269. - P. 721 - 729.

27. Gupta M., Fujimori A. and Pommier Y. Eukaryotic DNA topoisomerases I // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - 1262. - P. 1-14.

28. Wigley D.B. Structure and mechanism of DNA topoisomerases // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1995. - 24. - P. 185-208.

29. Tan R.K., Harvey S.C., Di Mauro E., Camilloni G., Venditti P. DNA topological context affects access to eukaryotic DNA topoisomerase I // J. Biomol. Struct. Dyn. 1996. - 13. - P. 855-872.

30. Krogh S., Mortensen U.H., Westergaard O. Eucaryotic topoisomerase I -DNA interaction is stabilized by helix curvature // Nucl. Acid. Res. 1991. -19. - P. 1235 - 1241.

31. Madden K.R., Stewart L., Champoux J.J. Preferential binding of human topoisomerase I to superhelical DNA // EMBO J. 1995. - 14. - P. 53995409.

32. Stewart L., Champoux J. The domain organization of human topoisomerase I // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 7602-7608.

33. Stewart L., Ireton G.C., Champoux J. Reconstitution of human topoisomerase I by fragment complementation // J. Mol. Biol. 1997. - 269. -P. 355-372.

34. Redinbo M.R., Stewart L., Kuhn P., Champoux J.J., Hoi W.G. Crystal structures of human topoisomerase I in covalent and noncovalent complexes with DNA//Science. 1998.-279.-P. 1504-1513.

35. Stewart L, Redinbo M.R., Qiu X., Hoi W.G., Champoux J.J. A model for the mechanism of human topoisomerase I // Science. 1998. - 279. - P. 15341541.

36. Wang, J.C. DNA topoisomerases: why so many? // J. Biol. Chem. 1991. -266.-P. 6659-6662.

37. Downes C., Clarke D., Mullinger A. A topoisomerase II dependent G2 cycle check-point in mammalian cells //Nature. - 1994. - 372. - P. 467 - 470.

38. Huang H.-W., Liu H. The recognition of DNA cleavage sites by porcine spleen topoisomerase II // Nucl. Acid. Res. 1992. - 20. - P. 467 - 473.

39. Pognan F., Paoletti C. Does cruciform DNA provide a recognition signal for DNA topoisomerase II ? // Biochimie. 1992. - 74. - P. 1019 - 1023.

40. Berger, J.M. Structure of DNA topoisomerases // Biochim. Biophys. Acta. -1998. 1400. - P. 3-18.

41. Roca J., Wang J.C. DNA transport by a type II DNA topoisomerase: evidence in favor of a two-gate mechanism // Cell. 1994. - 77. - P. 609-616.

42. Pommier Y. Diversity of DNA topoisomerases I and inhibitors // Biochimie. 1998.-80.-P. 255-270.

43. Malonne H. and Atassi G. DNA topoisomerase targeting drugs: mechanism of action and perspectives // Anti Cancer Drugs. - 1997. - 8. - P. 811-822.

44. Nitiss J.L., Rose A., Sykes K.C., Harris J. and Zhou J. Using yeast to understand drugs that target topoisomerases // Ann. NY Acad. Sci. 1996. -803.-P. 32-43.

45. Knab A.M., Fertala J. and Bjornsti M.-A. Mechanism of camptothecin resistance in yeast DNA topoisomerase I mutants // J. Biol. Chem. 1993. -268. - P. 22322-22330.

46. Pommier Y., Schwartz R., Zwelling L. Effects of DNA intercalating agents on topoisomerase II induced DNA strand cleavage // Biochemistry. 1989. -24.-P. 6406-6410.

47. Gallo R.C., Whang-Peng J., Adamson R.H. Studies on the antitumor activity, mechanism of action, and cell cycle effects of camptothecin // J. Natl. Cancer Inst. 1971.-46.-P. 789-795.

48. Hsiang Y.H., Hertzberg R., Hecht S., Liu L.F. Camptothecin induces protein-linked DNA breaks via mammalian DNA topoisomerase I // J. Biol. Chem. -1985.-260.-P. 14873-14878.

49. Kyeldsen E., Gromova I., Alsner I., Westergaard O. Camptothecin inhibits both the cleavage and religation reactions of eucaryotic topoisomerase I // J. Mol. Biol. 1992. - 228. - P. 1025 - 1030.

50. Kaufmann S.H. Cell death induced by topoisomerase-targeted drugs: more questions than answers // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - 1400. - P. 195-211.

51. Del Bino G., Lassota P., Darzynkiewicz Z. The S-phase cytotoxicity of camptothecin // Exp. Cell Res. 1991. - 193. - P. 27-35.

52. Knab A.M., Fertala J., Bjornsti M.A. A camptothecin-resistant DNA topoisomerase I mutant exhibits altered sensitivities to other DNA topoisomerase poisons // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 6141-6148.

53. Reid R.J., Benedetti P., Bjornsti M.-A. Yeast as a model organism for studying the actions of DNA topoisomerase-targeted drugs // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - 1400. - P. 289-300.

54. Cole A.D., Heath-Pagliuso S., Baich A., Kmiec E.B. In vitro analysis of a type I DNA topoisomerase activity from cultured tobacco cells // Plant Mol. Biol. 1992. - 19. - P. 265-276.

55. Champoux J.J., Aronoff R. The effects of camptothecin on the reaction and the specificity of the wheat germ type I topoisomerase // J. Biol. Chem. -1989.-264.-P. 1010-1015.

56. Pommier Y., Covey J.M., Kerrigan D. DNA unwinding and inhibition of mouse leukemia L1210 DNA topoisomerase I by intercalators // Nucl. Acid. Res. 1987.- 15.-P. 6713 -6731.

57. McHugh M.M., Woyanorowski J.M., Sigmund R.D. Effect of minor groove binding drugs on mammalian topoisomerase I activity // Biochem. Pharmacol. 1989. - 38. - P. 2323-2328.

58. McHugh M.M., Sigmund R.D. Beerman T.A. Effect of minor groove binding drugs on camptothecin-induced DNA lesions in L1210 nuclei // Biochem. Pharmacol. 1990. - 39. - P. 707-714.

59. Neidle S., Pearl L. H. and Skelly J. V. DNA structure and perturbation by drug binding // Biochem. J. 1987. - 243. - P. 1-13.

60. Beerman T.A., McHugh M.M., Sigmund R.D., Lown J.W., Bathini Y. Effects of analogs of the DNA minor groove binder Hoechst33258 on topoisomerase II and I mediated activities // Biochim. Biophys. Acta. 1992. -1131. -P. 53-61.

61. Chen A.Y., Yu C., Gatto B. and Liu L.F. DNA minor groove-binding ligands: A different class of mammalian DNA topoisomerase I inhibitors // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1993. - 90. - P. 8131-8135.

62. Wang Z., Zimmer C., Lown J.W., Knippers R. Effects of bifunctional netropsin-related minor groove-binding ligands on mammalian type I DNA topoisomerase // Biochem. Pharmacol. 1997. - 53. - P. 309-316.

63. Zhao R., al-Said N.H., Sternbach D.L., Lown J.W. Camptothecin and minor-groove binder hybrid molecules: synthesis, inhibition of topoisomerase I, and anticancer cytotoxicity in vitro II J. Med. Chem. 1997. - 40. - P. 216-225.

64. Sukhanova A., Grokhovsky S., Zhuze A., Roper D., Bronstein I. Human DNA-topoisomerase I activity is affected by bis-netropsin's binding to DNA minor groove // Biochem. and Mol. Biol. Int. 1998. - 44. - P. 997-1010.

65. Крюков Е.Ю., Суханова A.B., Гроховский C.JI., Жузе А.Л., Набиев И.Р. Исследование комплексов бис-нетропсинов с ДНК методом спектроскопии гигантского комбинационного рассеяния // Мол. биология. -1999. -t.33,N3. С. 462-470.

66. Goldman G.H., Yu С., Wu H.-Y., Sanders M.M., La Voie E.J., Liu L.F. Differential poisoning of Human and Aspergillus nidulans DNA Topoisomerase I by bi- and terbenzimidazoles // Biochemistry. 1997. - 36. - P. 6488-6494.

67. Войников В.К., Константинов Ю.М., Негрук В.И. Генетические функции митохондрий растений. Новосибирск : Наука. Сибирское отд-ние, 1991. - 183 с.

68. Taanman J.W. The mitochondrial genome: structure, transcription, translation and replication // Biochim. Biophys. Acta. 1999. - 1410. - P. 103-123.

69. Binder S., Marchfelder A., Brennicke A. Regulation of gene expression in plant mitochondria // Plant Mol. Biol. 1996. - 32. - P. 303-314.

70. Tracy R.L., Stern D.B. Mitochondrial transcription initiation: promoter structures and RNA polymerases // Curr. Genet. 1995. - 28. - P. 205-216.

71. Buzan J.M., Low R.L. Preference of human mitochondrial RNA polymerase for superhelical templates with mitochondrial promoters // Biochem. Bio-phys. Res. Commun. 1988. - 152. - P. 22-29.

72. Fauron C., Casper M., Gao Y., Moore B. The maize mitochondrial genome: dynamic, yet functional // Trends Genet. 1995. -11. - P. 228-235.

73. Champoux J.J., Dulbecco R. An activity from mammalian cells that untwists superhelical DNA a possible swivel for DNA replication (polyoma-ethidium bromide-mouse-embryo cells-dye binding assay) // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. - 1972. - 49. - P. 143 - 146.

74. Liu L., Miller K. Eukaryotic DNA topoisomerases: two forms of type I DNA topoisomerases from HeLa cell nuclei // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1981. -78.-P. 3487 - 3491.

75. Jahaverian K., Tse Y., Vega J. Drosophila topoisomerase I: isolation and characterization // Nucl. Acid. Res. 1982. - 10. - P. 6945 - 6955.

76. Goto T., Wang J.C. Cloning of yeast TOPI, the gene encoding DNA topoisomerase I, and construction of mutants defective in both DNA topoisomerase I and DNA topoisomerase II // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -1985.- 82.-P. 7178-7182.

77. Koiwai O., Yasui Y., Sakai Y., Watanabe T., Ishii K., Yanagihara S., Andoh T. Cloning of the mouse cDNA encoding DNA topoisomerase I and chromosomal location of the gene // Gene. 1993. - 125. - P. 211-216.

78. Pandit S.D., Richard R.E., Sternglanz R., Bogenhagen D.F. Cloning and characterization of the gene for the somatic form of DNA topoisomerase I fromXenopus laevis //Nucl. Acid. Res. 1996. - 24. - P. 3593-3600.

79. Heck M.S., Hittelman W.N., Earnshaw W.C. Differential expression of DNA topoisomerases I and II during the eukaryotic cell cycle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. - 85. - P. 1086-1090.

80. Dynan W.S., Jendrisak J.J., Hager D.A., Burgess R.R. Purification and characterization of wheat germ DNA topoisomerase I (nicking-closing enzyme) // J. Biol. Chem. 1981. - 256. - P. 5860-5865.

81. Руденко Г.Н. Выделение и характеристика двух различных ДНК-топоизомераз I типа из листьев Pisum sativum II Мол. биология. 1991. -т.25, N5. - С. 1316- 1331.

82. Agris P.F., Parks R., Bowman L., Guenther R.H., Kovacs S.A., Pelsue S. Plant DNA topoisomerase I is recognized and inhibited by human Scl-70 sera autoantibodies //Exp. Cell. Res. 1990. - 189. - P. 276-279.

83. Carbonera D., Cella R., Montecucco A., Ciarocchi G. Isolation of a type I topoisomerase from carrot cells // J. Exp. Bot. 1988. - 39. - P. 70-78.

84. Chiatante D., Claut V., Bryant J.A. Nuclear DNA topoisomerases in Pisum sativum L. // J. Exp. Bot. 1993.-44.-P. 1045-1051.

85. Carbonera D., Gramegna M., Cella R., Montecucco A. DNA topoisomerase I: Evidence for an additional form in carrot cells // J. Exp. Bot. 1990. - 41. -P. 1475-1478.

86. Srivenugopal K.S., Morris D.R. Differential modulation by spermidine of reactions catalyzed by type 1 prokaryotic and eukaryotic topoisomerases // Biochemistry. 1985. - 24. - P. 4766-4771.

87. Reddy M.K., Nair S., Tewari K.K. Cloning, expression and characterization of a gene which encodes a topoisomerase I with positive supercoiling activity in pea // Plant Mol. Biol. 1998. - 37. - P. 773-784.

88. Kim J., Kim Y.C., Lee J.H., Jang Y.J, Chung I.K, Koo H.S. cDNA cloning, expression, and chromosomal localization of Caenorhabditis elegans DNA topoisomerase I // Eur. J. Biochem. 1996. - 237. - P. 367-372.

89. Hsieh T.S, Brown S.D, Huang P, Fostel J. Isolation and characterization of a gene encoding DNA topoisomerase I in Drosophila melanogaster II Nucl. Acid. Res. 1992. - 20. - P. 6177-6182.

90. Stewart L, Ireton G, Madden K, Champoux J. Biochemical and Biophysical Analyses of Recombinant Forms of Human Topoisomerase I // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 7593-7601.

91. Reddy M.K., Nair S„ Tewari K.K, Mudgil Y, Yadav B.S, Sopory S.K. Cloning and characterization of a cDNA encoding topoisomerase II in pea and analysis of its expression in relation to cell proliferation // Plant Mol. Biol. 1999.-41.-P. 125-137.

92. Balestrazzi A, Toscano I, Bernacchia G, Luo M, Otte S, Carbonera D. Cloning of a cDNA encoding DNA topoisomerase I in Daucus carota and expression analysis in relation to cell proliferation // Gene. 1996. — 183. — P. 183-190.

93. Siedlecki J, Zimmermann W, Weissbach A. Characterization of a procaryotic DNA topoisomerase I in chloroplast extracts from spinach // Nucl. Acid. Res. 1983. - 11. - P. 1523 - 1537.

94. Nielsen В., Tewari К. Pea chloroplast topoisomerase I: purification, characterization, and role in replication // Plant Mol. Biol. 1988. - 11. - P. 3-14.

95. Ситайло JT.А. Хлоропластная ДНК-топоизомераза I типа из листьев гороха // Биополимеры и клетка. 1991. - т.7, N4. - С. 97 - 103.

96. Mukherjee S.K., Reddy М.К., Kumar D., Tewari K.K. Purification and characterization of a eukaryotic type 1 topoisomerase from pea chloroplast // J. Biol. Chem. 1994. - 269. - P. 3793-3801.

97. Fukata H., Mochida A., Maruyama N., Fukasawa H. Chloroplast DNA topoisomerase I from cauliflower // J. Biochem. (Tokyo). 1991. - 109. - P. 127-131.

98. Echeverria M., Martin M.T., Litvak S. A DNA topoisomerase type I from wheat embryo mitochondria // Plant Mol. Biol. 1986. - 6. - P. 417-427.

99. Meisner K., Dorfel P., Borner T. Topoisomerase activity in mitochondrial lysates of higher plant (Chenopodium album) // Biochem. International -1992.-27. P. 1119- 1125.

100. Fairfield F.R., Bauer W.R., Simpson M.V. Mitochondria contain a distinct DNA topoisomerase // J. Biol. Chem. 1979. - 254. - P. 9352-9354.

101. Fairfield F.R., Bauer W.R., Simpson M.V. Studies on mitochondrial type I topoisomerase and on its function // Biochim. Biophys. Acta. 1985. - 824. -P. 45-57.

102. Castora F.J., Lazarus G.M., Kunes D. The presence of two mitochondrial DNA topoisomerases in human acute leukemia cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. - 130. - P. 854-866.

103. Kosovsky M.J., Soslau G. Immunological identification of human platelet mitochondrial DNA topoisomerase I // Biochim. Biophys. Acta. 1993. -1164. -P. 101-107.

104. Brun G., Vannier P., Scovassi I., Callen J.C. DNA topoisomerase I from mitochondria of Xenopus laevis oocytes // Eur. J. Biochem. 1981. - 118.-P. 407-415.

105. Lazarus G.M., Henrich J.P., Kelly W.G., Schmitz S.A., Castora F.J. Purification and characterization of a type I DNA topoisomerase from calf thymus mitochondria // Biochemistry. 1987. - 26. - P. 6195-6203.

106. Lin J.H., Lazarus G.M., Castora F.J. DNA topoisomerase I from calf thymus mitochondria is associated with a DNA binding, inner membrane protein // Arch. Biochem. Biophys. 1992. - 293. - P. 201-207.

107. Topcu Z., Castora F.J. Mammalian mitochondrial DNA topoisomerase I preferentially relaxes supercoils in plasmids containing specific mitochondrial DNA sequences // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - 1264. -P. 377-387.

108. Murthy V., Pasupathy K. Evidence for the presence of topoisomerase like activity in mitochondria of Saccharomyces cerevisiae // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. - 198. - P. 387-392.

109. Wang J., Kearney K., Derby M., Wernette C.M. On the relationship of the ATP-independent, mitochondrial associated DNA topoisomerase of Saccharomyces cerevisiae to the nuclear topoisomerase I // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. - 214. - P. 723-729.

110. Tua A., Wang J., Kulpa V., Wernette C.M. Mitochondrial DNA topoisomerase I of Saccharomyces cerevisiae // Biochimie. 1997. - 79. -P. 341-350.

111. Nitiss J.L. Investigating the biological functions of DNA topoisomerases in eukaryotic cells // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - 1400. - P. 63-81.

112. Camilloni G., Di Martino E., Di Mauro E., Caserta M. Regulation of the function of eukaryotic DNA topoisomerase I: topological conditions for inactivity // Proc. Natl. Acad. Sei. USA.- 1989. 86. - P. 3080-3084.

113. Kaguni J., Kornberg A. Replication initiated at the origin of E. coli chromosome reconstituted with purified enzymes // Cell. 1984. - 38. - P. 183 - 190.

114. Kaufman W., Boyer J., Estabrooks L., Wilson S. Inhibition of replication initiation in human cells following stabilization of topoisomerase DNA cleavable complexes//Mol. Cell. Biol. - 1991. - 11. - P. 3711 - 3718.

115. Lam E., Chua N. Chloroplast DNA gyrase and in vitro regulation of transcription by template topology and novobiocin // Plant Mol. Biol. 1987. - 8. - P. 415 -424.

116. Heinhorst S., Cannon G., Weissbach A. Chloroplast DNA synthesis during the cell cycle in cultured cells of Nicotiana tabacum: inhibition by nalidixic acid and hydroxyurea // Arch. Biochem. Biophys. 1985. - 239. - P. 475479.

117. Skov M., Miller T. A DNA topoisomerase inhibitors causes increase of sensitivity to low doses//Radiat. Res. 1994,- 138. - P. 117 - 120.

118. Lanza A, Tornatelli S, Rodolfo C, Scanavini M.C. Human DNA topoisomerase I-mediated cleavages stimulated by ultraviolet light-induced DNA damage // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 6978-6986.

119. Kumagai M, Ikeda H. Molecular analysis of the recombination junctions of lambda bio transducing phages // Mol. Gen. Genet. 1991. - 230. - P. 6064.

120. Cheng C, Kussie N, Pavlevitch N, Shuman S. Conservation of structure and mechanism between eukaryotic topoisomerase I and site-specific recombinases // Cell. 1998. - 92. - P. 841-850.

121. Wang Z, Droge P. Differential control of transcription-induced and overall DNA supercoiling by eukaryotic topoisomerases in vitro II EMBO J. 1996. - 15.-P. 581-589.

122. Георгиев Г. П. Гены высших организмов и их экспрессия // М.: Наука, 1989.- 255 с.

123. Gilmour D.S, Pflugfelder G, Wang J.С, Lis J.T. Topoisomerase I interacts with transcribed regions in Drosophila cells // Cell. 1986. - 44. - P. 401407.

124. Masse E, Phoenix P, Drolet M. DNA topoisomerases regulate R-loop formation during transcription of the rrnB operon in Escherichia coli II J. Biol. Chem. -1997. 272. - P. 12816-12823.

125. Chen D, Bowater R.P, Lilley D.M. Activation of the leu-500 promoter: a topological domain generated by divergent transcription in a plasmid // Biochemistry. 1993.-32.-P. 13162-13170.

126. Thompson R.J., Mosig G. Stimulation of a Chlamydomonas chloroplast promoter by novobiocin in situ and in E. coli implies regulation by torsional stress in the chloroplast DNA // Cell. 1987. - 48. - P. 281-287.

127. Thompson R.J., Mosig G. An ATP-dependent supercoiling topoisomerase of Chlamydomonas reinhardtii affects accumulation of specific chloroplast transcripts //Nucleic Acids Res. 1985. - 13. - P. 873-891.

128. Choder M. A general topoisomerase I-dependent transcriptional repression in the stationary phase in yeast // Genes Dev. 1991. - 5. - P. 2315-2326.

129. Schultz M.C., Brill S.J., Ju Q., Sternglanz R., Reeder R.H. Topoisomerases and yeast rRNA transcription: negative supercoiling stimulates initiation and topoisomerase activity is required for elongation // Genes Dev. 1992. - 6. -P. 1332-1341.

130. Megonigal M. D., Fertala J., Bjornsti M. Alterations in the catalytic activity of yeast DNA topoisomerase I result in cell cycle arrest and cell death // J. Biol. Chem. 1997. - 272. - P. 12801-12808.

131. Di Mauro E., Camilloni G., Verdone L., Caserta M. DNA topoisomerase I controls the kinetics of promoter activation and DNA topology in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Cell Biol. 1993. - 13. - P. 6702-6710.

132. Parvin J.D., Sharp P.A. DNA topology and a minimal set of basal factors for transcription by RNA polymerase II // Cell. 1993. - 73. - P. 533-540.

133. Meyer K.N., Kjeldsen E., Straub T., Knudsen B.R., Hickson I.D., Kikuchi A., Kreipe H., Boege F. Cell cycle-coupled relocation of types I and II topoisomerases and modulation of catalytic enzyme activities // J. Cell. Biol. 1997. - 136.-P. 775-788.

134. Kretzschmar M., Meisterernst M., Roeder R. Identification of human DNA topoisomerase I as a cofactor for activator-dependent transcription by RNA polymerase II // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. - 90. - P. 11508-11512.

135. Merino A., Madden K., Lane W., Champoux J. DNA topoisomerase I is involved in both repression and activation of transcription // Nature. 1993. -365. - P. 227-232.

136. Rossi, F., Labourier E., Divita G., Derancourt J., Riou J., Antoine E., Cathala G., Brunei C., Tazi J. Specific phosphorylation of SR proteins by mammalian DNA topoisomerase I // Nature. 1996. - 381. - P. 80-82.

137. Tazi J., Rossi F., Labourier E., Gallouzi I., Brunei C., Antoine E. DNA topoisomerase I: customs officer at the border between DNA and RNA worlds? // J. Mol. Med. 1997. - 75. - P. 786-800.

138. Kimura K., Sajio M. Growth state- and cell cycle-dependent fluctuation in the expression of two forms of DNA- topoisomerase II // J. Biol. Chem. -1994. -269. P. 1173 - 1176.

139. Fukata H., Ohgami K., Fukasawa H. Isolation and characterization of DNA topoisomerase II from cauliflower inflorescences // Plant Mol. Biol. 1986. -6. - P. 137- 144.

140. Xie S., Lam E. Abundance of nuclear DNA topoisomerase II is correlated with proliferation in Arabidopsis thaliana II Nucleic Acids Res. 1994. -22.-P. 5729-5736.

141. Liu L., Wang J. Supercoiling of the DNA template during transcription // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. - 84. - P. 7024-1027.

142. Cardellini E., Durban E. Phosphorylation of human topoisomerase I by protein kinase C in vitro and in phorbol 12-myristate 13-acetate-activated

143. HL-60 promyelocytic leukaemia cells // Biochem. J. 1993. - 291. - P. 303-307.

144. Mattern M.R., Mong S., Mong S.M., Bartus J.O., Sarau H.M., Clark M.A., Foley J.J., Crooke S.T. Transient activation of topoisomerase I in leukotriene D4 signal transduction in human cells // Biochem. J. -1990. 265. - P. 101107.

145. Carballo M., Gine R., Santos M., Puigdomenech P. Characterization of topoisomerase I and II activities in nuclear extracts during callogenesis in immature embryos of Zea mays II Plant Mol. Biol. 1991. - 16. - P. 59-70.

146. Chiatante D. and Bryant J.A. Activity of DNA topoisomerase I and quiescence of embryo cells in seeds of Pisum sativum L. // J. Exp. Bot. 1994. -45.-P. 959-965.

147. Scott S., Yoshiko S., Toshikatsu N. Phosphorilation of DNA topoisomerase I is increased during the response of mammalian cells to mitogenec stimuli // Biochem. et Biophys. acta. Mol. Cell. Res. 1994. - 1223. - P. 77 - 83.

148. Hwong C.L., Chen M.S., Hwang J.L. Phorbol ester transiently increases topoisomerase I mRNA levels in human skin fibroblasts // J. Biol. Chem. -1989. 264. - P. 14923-14926.

149. Tse-Dinh Y.C., Wong T.W., Goldberg A.R. Virus- and cell-encoded tyrosine protein kinases inactivate DNA topoisomerases in vitro II Nature. -1984.-312.-P. 785-786.

150. D'Arpa P., Liu L.F. Cell cycle-specific and transcription-related phosphorylation of mammalian topoisomerase I // Exp. Cell. Res. 1995. -217. -P. 125-131.

151. Kordiyak G.J., Jakes S., Ingebritsen T.S., Benbow R.M. Casein kinase II stimulates Xenopus laevis DNA topoisomerase I by physical association // Biochemistry. 1994. - 33. - P. 13484-13491.

152. Park J.K., Kim W., Choi H.S., Han D.M. Inhibition of topoisomerase I by NAD and enhancement of cytotoxicity of MMS by inhibitors of poly(ADP-ribose) polymerase in Saccharomyces cerevisiae II Cell. Mol. Biol. 1991. — 37. - P. 739-744.

153. Bharti A.K., Olson M., Kufe D.W., Rubin E. Identification of a nucleolin binding site in human topoisomerase I // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 1993-1997.

154. Gobert C., Bracco L., Rossi F., Olivier M., Tazi J., Lavelle F., Larsen A.K., Riou J.F. Modulation of DNA topoisomerase I activity by p53 // Biochemistry. 1996. - 35. - P. 5778-5786.

155. Murashige T. and Skoog F. Revised medium for rapid growth and bioassays with tobacco tissue culture // Physiol. Plant. 1962. - 15. - P. 473-497.

156. Konstantinov Yu.M, Lutsenko G.N. and Podsosonny V.A. Inhibition of adenine nucleotide translocation in maize seedling mitochondria by anionic detergents // Physiol. Plant. 1988. - 72. - P. 403-406.

157. Lowry O.H, Rosebrough N.J, Farr A. L, Randall R.J. Protein measurements with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. - 193. - P. 265-275.

158. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. -1970. 227. - P.174-182.

159. Клонирование ДНК. Методы: Пер. с англ. / Под ред. Гловера Д. М.: Мир, 1988.- 538 с.

160. Der Garabedian P.A, Mirambeau G, Vermeersch J.J. Mg2+, Asp", and Glu~-effects in the processive and distributive DNA relaxation catalyzed by a eukaryotic topoisomerase // Biochemistry. 1991. - 30. - P. 9940-9947.

161. Froelich-Ammon S.J, Osheroff N. Topoisomerase poisons: harnessing the dark side of enzyme mechanism // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 2142921432.

162. Lin J.H, Castora F.J. Response of purified mitochondrial DNA topoisomerase I from bovine liver to camptothecin and m-AMSA // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - 324. - P. 293-299.

163. Mortensen U.H, Stevnsner T, Krogh S, Olesen K, Westergaard O, Bonven B.J. Distamycin inhibition of topoisomerase I-DNA interaction: a mechanistic analysis //Nucl. Acid. Res. 1990. - 18. - P. 1983-1989.

164. Glab N, Labidi B, Qin L.X, Trehin C, Bergounioux C, Meijer L. Olomoucine, an inhibitor of the cdc2/cdk2 kinases activity, blocks plant cells at the G1 to S and G2 to M cell cycle transitions // FEBS Lett. 1994.-353. -P. 207-211.

165. Jacobsen H.J. Regulation of ribonucleic metabolism by plant hormones 11 Annu. Rev. Plant Physiol. 1977. - 28. - P. 537-564.

166. Konstantinov Yu., Lutsenko G., Podsosonny V. Genetic functions of isolated maize mitochondria under model changes of redox conditions // Biochem. and Mol. Biol. Int. 1995. - 36. - P. 319 - 326.

167. Sen C.K., Packer L. Antioxidant and redox regulation of gene transcription // FASEB J. 1996. - 10. - P. 709-720.

168. Sun Y., Oberley L.W. Redox regulation of transcriptional activators // Free Radic. Biol. Med. 1996. -21. - P. 335-348.

169. Piette J., Piret B., Bonizzi G., Schoonbroodt S., Merville M.P., Legrand-Poels S., Bours V. Multiple redox regulation in NF-kappaB transcription factor activation // Biol. Chem. 1997. - 378. - P. 1237-1245.

170. Akamatsu Y., Ohno T., Hirota K., Kagoshima H., Yodoi J., Shigesada K. Redox regulation of the DNA binding activity in transcription factor PEBP2 // J. Biol. Chem. 1997. - 272. - P. 14497-14500.

171. Duh J., Zhu H., Shertzer H.G., Nebert D.W., Puga A. The Y-box motif mediates redox-dependent transcriptional activation in mouse cells // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 30499-30507.132

172. Arnone M.I., Zannini M., Lauro R. The DNA binding activity and the dimerization ability of the thyroid transcription factor I are redox regulated // J. Biol. Chem. 1995. - 270. - P. 12048-12055.

173. Huang L., Arany Z., Livingston D.M. Activation of hypoxia-inducible transcription factor depends primarily upon redox-sensitive stabilization of its subunit // J. Biol. Chem. 1996. - 271. - P. 32253-32259.

174. Hidalgo E., Leautaud V., Demple B. The redox-regulated SoxR protein acts from a single DNA site as a repressor and an allosteric activator // EMBO J. 1998. - 17. - P. 2629-2636.

175. Martin M.E., Chinenov Yu., Schmidt T.K., Xiu-Ying Y. Redox regulation of GA-binding protein DNA binding activity // J. Biol. Chem. 1996. - 271. -P. 25617-25623.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.