Митохондрия как критическое звено в ответе растительной и дрожжевой клетки на тепловое воздействие тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.05, доктор биологических наук Рихванов, Евгений Геннадьевич

• Рихванов, Евгений Геннадьевич
• доктор биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации доктор биологических наук Рихванов, Евгений Геннадьевич

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Роль синтеза белков de novo в развитии индуцированной термотолерантности.

2.1.1. Механизмы гибели клетки при тепловом шоке.

2.1.2. Теплолюбивость и термотолерантность.

2.1.3. Индуцированная термотолерантность.

2.1.4. Индуцированная термотолерантность и синтез БТШ.

2.1.5. Факторы, влияющие на индуцированную термотолерантность.

2.1.6. Механизмы индуцированной термотолерантности, независимые от синтеза БТШ.

2.2. Общая характеристика БТШ.

2.3. Белок теплового шока Hspl04p/Hspl01p.

2.3.1. Общая характеристика Hspl04p S. cerevisiae и HsplOlp A. thaliana.

2.3.2. Роль Hspl04p/Hspl01p в индуцированной термотолерантности.

2.3.3. Hsp 104p/Hsp 101 р восстанавливает агрегированные белки.

2.3.4. Роль Hspl04p/Hspl01p в обычных условиях.

2.3.5. Структура Hsp 104p/Hsp 10lp.

2.3.6. Механизм функционирования Hspl04p/Hspl01p.

2.4. Семейство белков Hsp70p.

2.4.1. Общая характеристика белков семейства Hsp70p.

2.4.2. Разнообразие и локализация белков семейства Hsp70p.

2.4.3. Роль белков семейства Hsp70p в индуцированной термотолерантности.

2.4.4. Структурные и функциональные особенности семейства белков Hsp70p.

2.4.5. Механизм функционирования Hsp70p.

2.5. Hsp90p.

2.6. Низкомолекулярные (малые) белки теплового шока.

2.7. Регуляция экспрессии генов БТШ. Транскрипционные факторы.

2.7.1. Фактор теплового шока.

2.7.2. Транскрипционные факторы Msn2p и Msn4p S. cerevisiae.

2.8. Механизм активации транскрипционных факторов при тепловом стрессе.

2.8.1. Денатурационная теория активации ФТШ.

2.8.2. Фосфорилирование ФТШ.

2.8.3. Другие механизмы транскрипционной активации ФТШ.

2.8.4. Регуляция активности транскрипционных факторов Msn2p/Msn4p S. cerevisiae.

2.9. цАМФ-зависимая сигнальная система.

2.9.1. Компоненты цАМФ-зависимого сигнального пути.

2.9.2. Фенотипические проявления понижения и повышения активности цАМФ-ПКА.

2.9.3. Изменение уровня цАМФ при тепловом стрессе и связь с синтезом БТШ.

2.9.4. Как регулируется цАМФ-ПКА?.

2.9.5. Сигнальная система цАМФ-ПКА и активность митохондрий.

2.9.6. Сигнальная система цАМФ-ПКА и программированная гибель клеток.

2.10. Активация экспрессии генов БТШ в результате генерации АФК.

2.10.1. Повышение уровня АФК сопровождается экспрессией генов БТШ.

2.10.2. АФК и активация транскрипционных факторов.

2.10.3. Источники генерации АФК.

2.10.4. АФК как активатор экспрессии БТЯЕ-регулируемых генов 5. сегеч'тае.

2.11. Кальциевая сигнальная система.

2.11.1. Кальций-связывающие белки.

2.11.2. Тепловой стресс вызывает повышение уровня кальция в цитозоле.

2.11.3. Повышение уровня кальция сопровождается развитием индуцированной термотолерантности и экспрессией БТШ.

2.11.4. Кальций влияет на активность транскрипционных факторов.

2.11.5. Связь между гомеостазом внутриклеточного кальция и экспрессией ЗТЯЕ-регулируемых генов у дрожжей.

2.11.6. Механизм поступления кальция в клетку.

2.12. Роль фитогормонов в регуляции экспрессии генов БТШ.

2.12.1. Салициловая кислота.

2.12.2. Монооксид азота.

2.12.3. Абсцизовая кислота, жасмоновая кислота и этилен.

2.13. Выводы из обзора литературы, постановка цели и задач исследования.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Объект исследования и условия культивирования.

3.2. Определение температурных параметров роста.

3.3. Определение жизнеспособности.

3.4. Концентрации агентов.

3.5. Определение дыхательной активности.

3.6. Схема обработки митохондриальными ингибиторами и разобщителями при изучении их эффекта на термотолерантность и экспрессию БТШ.

3.7. Определение активности каталазы.

3.8. Выделение суммарного белка.

3.9. Выделение цитоплазматической и митохондриальной белковых фракций.

3.10. Одномерный электрофорез.

3.11. Окраска и обесцвечивание гелей.

3.12. Вестерн-блоттинг.

3.13. В ыделение суммарной ДНК.

3.14. ОТ-ПЦР-анализ.

3.15. Измерение потенциала на внутренней митохондриальной мембране.

3.16. Измерение продукции АФК.

3.17. Люминесценция экворина.

3.18. Статистическая обработка данных.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ.ИЗ

4.1. Зависимость между скоростью роста и базовой термотолерантностью дрожжей.

4.1.1. Сравнение термотолерантности и теплолюбивости у различных видов дрожжей.

4.1.2. Влияние тиамина на теплолюбивость и термотолерантность дрожжей D. vanrijiae

4.1.3. Сравнение термотолерантности и теплолюбивости у мутантов S. cerevisiae с нарушением Са2+гомеостаза.

4.2. Митохондрии и тепловой шок.

4.2.1. Эффект митохондриальных ингибиторов на дыхательную активность дрожжей.

4.2.2. Сравнение термотолерантности видов дрожжей, различающихся по типу энергетического метаболизма.

4.2.3. Эффект митохондриальных ингибиторов на термотолерантность дрожжей.

4.2.4. Эффект альтернативной оксидазы на термотолерантность дрожжей.

4.2.5. Эффект мутации petite на термотолерантность S. cerevisiae.

4.3. Активность митохондрий при тепловом шоке.

4.3.1. Влияние теплового шока на продукцию АФК.

4.3.2. Влияние повышения температуры на уровень дыхательной активности.

4.3.3. Влияние повышения температуры на изменение потенциала внутренней митохондриальной мембраны.

4.4. Параметры гибели клетки при тепловом шоке.

4.4.1. Влияние циклогексимида на термотолерантность дрожжей S. cerevisiae.

4.4.2. Динамика гибели клеток A. thaliana и S. cerevisiae после теплового шока.

4.4.3. Тепловой шок вызывает выход цитохрома с из митохондрий.

4.5. Протекторная роль БТШ при тепловом шоке.

4.5.1. Роль Hspl01p/Hspl04p в развитии индуцированной толерантности.

4.5.2. Гибель клеток A. thaliana при тепловом шоке и синтез БТШ.

4.5.3. Гибель клеток S. cerevisiae при тепловом шоке и синтез БТШ.

4.5.4. Влияние теплового стресса на выход цитохрома с и Hsp60p из митохондрий при тепловом шоке.

4.5.5. Влияние теплового стресса на продукцию АФК и длительность гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны при тепловом шоке в клетках дрожжей S. cerevisiae

4.6. Митохондриальная регуляция экспрессии генов БТШ.

4.6.1. Митохондриальная регуляция экспрессии гена Hspl04p 5. cerevisiae.

4.6.2. Митохондриальная регуляция экспрессии генов БТШ A. thaliana.

4.6.3. Эффект салициловой кислоты на индуцированную термотолерантность и синтез БТШ в культуре клеток A. thaliana.

4.6.4. Эффект фторида натрия на индуцированную термотолерантность и синтез БТШ в культуре клеток A. thaliana.

4.7. Кальций и ответ дрожжей S. cerevisiae на тепловой стресс.

4.7.1. Эффект мутаций в генах ССН1 и MIDI на повышение уровня кальция в цитозоле клетки S. cerevisiae при тепловом стрессе.

4.7.2. Эффект обработки азидом на повышение уровня кальция в цитозоле S. cerevisiae при тепловом стрессе.

4.7.3. Эффект мутаций в генах ССН1 и MIDI на гиперполяризацию внутренней митохондриальной мембраны при тепловом стрессе.

4.7.4. Эффект Midlp и Cchlp белков на синтез Hspl04p и развитие индуцированной термотолерантности.

5. Обсуждение.

5.1. Теплолюбивость и термотолерантность.

5.2. Организация дыхательной цепи у дрожжей.

5.3. Зависимость конститутивного синтеза БТШ от энергетического метаболизма.

5.4. Митохондриальная генерация АФК и гибель дрожжей при тепловом шоке.

5.4.1. Нарушение функционирования митохондрий снижает термотолерантность дрожжей, использующих окислительный энергетический метаболизм.

5.4.2. Нарушение функционирования митохондрий приводит к противоположному эффекту на термотолерантность и продукцию АФК при тепловом шоке в клетках дрожжей, использующих бродильный и окислительный энергетический метаболизм.

5.5. Роль альтернативной оксидазы в термотолерантности дрожжей.

5.6. Механизм генерации АФК при тепловом шоке.

5.6.1. Сайты продукции АФК при тепловом шоке.

5.6.2. Причины образования АФК при повышении температуры.

5.6.3. Механизм гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны.

5.7. Механизмы гибели клетки при тепловом шоке.

5.7.1. Типы клеточной смерти.

5.7.2. Развитие ПГК при тепловом шоке.

5.7.3. Роль синтеза белков de novo в развитии ПГК.

5.7.4. Динамика снижения жизнеспособности, как критерий активного характера процесса

5.7.5. Тепловой шок вызывает выход цитохрома с из митохондрий.

5.7.6. Гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны как индикатор ранней стадии развития ПГК.

5.8. Роль белков теплового шока при развитии ПГК.

5.8.1. Hspl04p и HsplOlp ингибируют развитие ПГК при тепловом шоке.

5.8.2. Зависимость между синтезом БТШ и развитием ПГК.

5.8.3. Тепловой стресс ингибирует выход дитохрома с и Hsp60p.

5.8.4. Тепловой стресс ингибирует генерацию АФК и длительность гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны при тепловом шоке.

5.8.5. Ассоциация Hspl01p/Hspl04p с митохондриями.

5.9. Роль митохондрий в регуляции экспрессии генов БТШ.

5.9.1. Эффект митохондриальных ингибиторов и разобщителей на термотолерантность и синтез БТШ при обычной температуре инкубации.

5.9.2. Эффект митохондриальных ингибиторов и разобщителей на индуцированную термотолерантность и синтез БТШ при тепловом стрессе.

5.9.3. Экспрессия генов БТШ A. thaliana при воздействии салициловой кислотой.

5.9.4. Экспрессия генов БТШ A. thaliana при воздействии фторида натрия.

5.10. Зависимость между гомеостазом внутриклеточного кальция и гиперполяризацией внутренней митохондриальной мембраны.

5.10.1. Механизмы повышения концентрации кальция в цитозоле S. cerevisiae.

5.10.2. Влияние азида на гомеостаз внутриклеточного кальция при тепловом стрессе в клетках S. cerevisiae.

5.10.3. Влияние Mid 1 р и Cch 1 р на гиперполяризацию внутренней митохондриальной мембраны, индукцию синтеза Hspl04p и развитие индуцированной термотолерантности при тепловом стрессе в клетках 5. cerevisiae.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Митохондрия как критическое звено в ответе растительной и дрожжевой клетки на тепловое воздействие»

На протяжении почти столетия митохондрии рассматривались как энергетические станции, обеспечивающие клетку энергией. Однако результаты, полученные в последнее время, показали, что окислительное фосфорилирование не единственная функция митохондрий. Помимо производства энергии, эти органеллы в ходе ретроградной регуляции могут регулировать экспрессию ядерных генов (Rhoads et al., 2006). Механизм, с помощью которого митохондриальный и ядерный геномы взаимодействуют друг с другом, еще не достаточно изучен. Предполагается, что важную роль в этом процессе играет повышение генерации активных форм кислорода (АФК) и изменение концентрации внутриклеточного кальция (Юрина, Одинцова, 2010). Митохондрии, выступая как один из источников образования АФК (Blokhina, Fagerstedt, 2010), и, являясь депо внутриклеточного Са2+ в клетке (Logan, Knight, 2003; Subbaiah et al., 1998; Медведев, 2005), могут регулировать содержание этих вторичных мессенджеров в цитозоле и, тем самым, влиять на экспрессию ядерных генов (Тарчевский, 2002).

Другим важным откровением последних лет явилось понимание, что митохондрии играют активную роль в активации программированной гибели клеток (ПГК) (Wang, Youle, 2009). Гибель клеток в процессе развития ПГК, опять же, зависит от нарушения гомеостаза внутриклеточного кальция (Szabadkai, Duchen, 2008) и усиления митохондриальной продукции АФК (Perrone et al., 2008). Тепловой шок может инициировать развитие ПГК в клетках животных и растений (Gabai, Sherman, 2002; Reape, McCabe, 2010). Показано, что развитие ПГК может наблюдаться в клетках дрожжей после действия самых различных воздействий (Skulachev, 2002; Гордеева и др., 2004; Carmona-Gutierrez et al., 2010), но неизвестно, может ли такое же событие происходить после теплового шока.

Предполагается, что основной причиной гибели после теплового шока является денатурация и агрегация клеточных белков (Kampinga, 2006; Kubota et al., 2009). Очевидно, что усиление генерации АФК также вносит существенный вклад в активацию процесса гибели как растительной (Suzuki, Mittler, 2006), так и дрожжевой клетки (Davidson et al., 1996) при повышении температуры. При этом механизм, в результате которого усиливается генерация АФК, остается совершенно неизвестным. Повышение концентрации внутриклеточного Са2+ стимулирует генерацию АФК (Гордеева и др., 2003). Поэтому повышение уровня кальция в цитозоле также, вероятно, имеет большое значение в запуске механизма гибели клетки после теплового шока. Поэтому можно предположить, что митохондрии дрожжевой и растительной клетки, генерируя АФК, и участвуя в регуляции уровня Са2+ в клетке, играют важную роль в активации механизма гибели при тепловом шоке, а сам процесс гибели происходит программируемым образом.

Чтобы защитить себя от повреждающего воздействия теплового шока, клетки синтезируют белки теплового шока (БТШ). Повышение уровня БТШ приводит к повышению термотолерантности организма не только к жесткому тепловому шоку (Richter et al., 2010). Принято считать, что БТШ, действуя в качестве молекулярных шаперонов, восстанавливают поврежденные при нагревании белки или, если это невозможно, способствуют их деградации путем протеолиза (Kubota et al., 2009). Но, вероятно, БТШ выполняют в клетке и другие функции. Показано, что повышение уровня БТШ помогает растительной и дрожжевой клетке переживать отрицательные последствия усиления генерации АФК (Flower et al., 2005; Qi et al., 2011). Известно также, что БТШ, модулируя конформационное состояние определенных белков, могут подавлять, либо, наоборот, активировать развитие ПГК в клетках животных (Arya et al., 2007). Когда данная работа начиналась, было неизвестно, могут ли БТШ растений и дрожжей ингибировать развитие ПГК и защищать клетки не только от термической денатурации и агрегации, но и от последствий повышения генерации АФК.

Другой важный вопрос, на который до сих пор нет четкого ответа, как активируется экспрессия БТШ? Описаны транскрипционные факторы теплового шока (ФТШ) в клетках растений и дрожжей, которые активируют экспрессию БТШ. Известны промоторные последовательности в генах БТШ, с которыми эти ФТШ взаимодействуют. Но можно только догадываться, что же является первопричиной активации генов БТШ. Классическая модель регуляции экспрессии генов БТШ при повышении температуры основана на появлении в клетке денатурированных белков, которые в результате взаимодействия с Hsp90p или с Hsp70p активируют ФТШ (Voellmy, Boellmann, 2007). Однако эта модель не объясняет, почему обработка рядом агентов, которые не вызывают появления денатурированных белков, тем не менее, активирует экспрессию генов БТШ (Balogh et al., 2005; Saidi et al., 2011; Finka et al., 2011). Более того, непосредственно продемонстрировано, что активация экспрессии генов БТШ у мха Physcomitrella patens при повышении температуры может происходить независимо от появления денатурированных белков (Saidi et al., 2009). Биоинформационный анализ, проведенный Finka et al. (2011), показал, что появление в клетке денатурированных белков является достаточным, но не обязательным условием для активации экспрессии генов БТШ. С другой стороны, есть основания полагать, что усиление генерации АФК и кратковременное повышение уровня кальция в цитозоле может как непосредственно, так и косвенным образом оказывать значительное влияние на транскрипционную активацию БТШ (Balogh et al., 2005; Saidi et al„ 2011).

Таким образом, известные к настоящему времени литературные данные, позволяют предполагать, что усиление продукции АФК и повышение уровня внутриклеточного кальция, может, с одной стороны, являться важным фактором в запуске механизма гибели клеток дрожжей и растений при тепловом шоке, а, с другой стороны, активировать экспрессию генов БТШ, которые защищают клетки от гибели (Креславский и др., 2012). Поскольку митохондрии являются основным источником АФК и активно влияют на концентрацию кальция в клетке, можно предполагать, что эти органеллы играют критическую роль в судьбе клетки при тепловом шоке. В зависимости от интенсивности теплового воздействия митохондрии определяют: либо клетка погибнет, либо выживет. Несмотря на то, что за последнее десятилетие достигнут значительный прогресс в понимании механизма участия митохондрий в регуляции ПКГ и их роли в ретроградной регуляции экспрессии ядерных генов, было неизвестно какую роль выполняют эти органеллы в запуске гибели клетки дрожжей и растений при тепловом шоке. Также не известно, может ли митохондрия принимать участие в регуляции экспрессии генов БТШ.

Данная работа выполнялась в период с 1999 г. по 2011 г. в лаборатории физиологической генетики СИФИБР СО РАН. Отдельные эксперименты проводились в в лаборатории доктора Н. Iida (Tokyo Gakugei University, Япония). Ряд экспериментов выполнен в сотрудничестве с доктором Т. Tanaka (Университет Осака, Япония).

Цель и задача исследования. Целью настоящей работы являлось изучение роли митохондрий растительной и дрожжевой клетки в запуске программы гибели и в активации экспрессии генов белков теплового шока в ответ на тепловое воздействие.

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Изучить зависимость между способностью дрожжей расти при температурах выше оптимальной и способностью выдерживать кратковременное повреждающее действие теплового шока.

2. Сравнить базовую термотолерантность дрожжей, различающихся по типу энергетического метаболизма.

3. Изучить эффект нарушения функционирования дыхательной цепи на изменение базовой термотолерантности и генерацию активных форм кислорода (АФК) при тепловом шоке в клетках дрожжей.

4. Установить зависимость между продукцией АФК в клетках Saccharomyces cerevisiae и Arabidopsis thaliana при тепловом шоке и гиперполяризацией внутренней митохондриальной мембраны.

5. Выявить признаки развития программированной гибели клеток (ПГК) после действия теплового шока различной интенсивности в клетках сегеушяе и А. ЛаНапа.

6. Определить эффект повышения уровня белков теплового шока (БТШ) на развитие признаков ПГК в клетках 5. cerevisiae и А. гИаНапа после действия теплового шока.

7. Изучить зависимость между действием митохондриальных ингибиторов и разобщителей на развитие индуцированной термотолерантности, экспрессию генов белков теплового шока и изменение потенциала на внутренней митохондриальной мембране в клетках 5*. сегеушае и А. ЛаИапа.

8. Изучить механизм повышения уровня кальция в цитозоле Б. сегеу1з1ае при тепловом стрессе и установить связь между этим явлением и функционированием митохондрий.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Дрожжи реализуют различные стратегии адаптации, чтобы существовать в условиях длительного повышения температуры и выдерживать повреждающее воздействие кратковременного теплового шока.

2. Механизмы гибели клеток дрожжей и растений при тепловом шоке существенно различаются в зависимости от интенсивности теплового воздействия. Гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны при умеренном тепловом шоке сопровождается повышением митохондриальной продукции активных форм кислорода, что является одной из причин гибели.

3. При умеренном тепловом шоке гибель клеток дрожжей и растений имеет признаки программированной гибели, которая подавляется в результате повышения количества БТШ.

4. Митохондрии растительной и дрожжевой клетки играет активную роль в развитии индуцированной термотолерантности к повреждающему тепловому шоку. Гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны при мягком тепловом стрессе является необходимым условием для экспрессии генов БТШ.

Научная новизна работы. В результате сравнения способности различных видов дрожжей, а также мутантов 5. сеге\>'тае переносить повреждающее действие теплового шока и расти при температуре выше оптимальной, впервые продемонстрировано, что между этими двумя явлениями отсутствует зависимость. Клетки дрожжей, неспособные поддерживать рост при повышенной температуре, могут лучше сохранять жизнеспособность после кратковременного жесткого теплового шока.

Впервые проведено сравнение базовой термотолерантности видов дрожжей, различающихся по типу энергетического метаболизма. Показано, что способность дрожжей переживать повреждающее действие теплового шока зависит от того, какой энергетический метаболизм, бродильный или окислительный, используют дрожжи. Активация окислительного энергетического метаболизма в клетках S. cerevisiae сопровождается увеличением конститутивного синтеза Hspl04p и повышением термотолерантности.

Впервые показано, что повышение температуры вызывает гиперполяризацию внутренней митохондриальной мембраны в клетках S. cerevisiae и A. thaliana, что сопровождается усилением продукции АФК и снижением жизнеспособности. В клетках S. cerevisiae гиперполяризация и значительное усиление продукции АФК наблюдаются при умеренном (45°С), но не при жестком тепловом шоке (50°С).

Анализ изучения параметров снижения жизнеспособности при умеренном тепловом шоке позволил впервые показать, что гибель дрожжей S. cerevisiae и A. thaliana имеет признаки программированной гибели клеток (ПГК): повышение продукции АФК, развитие процесса во времени и выход цитохрома с и Hsp60p из митохондрий. Гибель клеток S. cerevisiae при умеренном тепловом шоке подавляется в результате мутации petite и обработки циклогексимидом.

Изучение распределения цитоплазматического белка HsplOlp A. thaliana между митохондриальной и цитоплазматической фракциями белков впервые продемонстрировало, что Hsp 101 р при тепловом стрессе локализуется преимущественно в митохондриальной фракции белков. Гомологичный ему белок Hspl04p S. cerevisiae также обнаруживается в митохондриальной фракции клеток дрожжей.

Впервые показано, что повышение количества БТШ в результате предварительного теплового стресса ингибирует все наблюдаемые признаки развития ПГК в клетках растений и дрожжей, включая выход митохондриальных белков из митохондрий, повышение продукции АФК, а также снижает длительность гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны.

Продемонстрировано, что гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны является необходимым условием для активации экспрессии БТШ при тепловом стрессе. Агенты, которые при данных экспериментальных условиях подавляют гиперполяризацию, одновременно подавляют тепловую активацию экспрессии генов БТШ.

Изучен механизм повышения уровня внутриклеточного кальция в клетках S. cerevisiae при тепловом стрессе. Повышение уровня Са в цитозоле S. cerevisiae при тепловом стрессе определяется функционированием низкоаффинной и высокоаффинной (Midlp и Cchlp) систем транспорта Са2+ через плазматическую мембрану.

Впервые показано, что отсутствие белков Midlp и Cchlp, определяющих транспорт кальция через плазматическую мембрану, приводит к снижению потенциала на внутренней митохондриальной мембраны и к подавлению дыхательной активности в клетках S. cerevisiae.

Научно-практическая значимость. Результаты, полученные в данной работе, позволили впервые доказать, что митохондрии растительной и дрожжевой клетки, модулируя продукцию активных форм кислорода (АФК) и участвуя в гомеостазе внутриклеточного кальция, определяют судьбу растительной и дрожжевой клетки при тепловом воздействии. В ответ на повышение температуры в клетке повышается потенциал на внутренней митохондриальной мембране, что в зависимости от интенсивности воздействия, либо запускает механизм гибели, либо активирует экспрессию белков теплового шока (БТШ), защищающих клетку от гибели. Способность митохондриальных ингибиторов и разобщителей, модулируя потенциал на внутренней митохондриальной мембраны, ингибировать активацию экспрессии генов БТШ растений и дрожжей при тепловом стрессе, указывает, что обнаружен новый, ранее неизвестный, механизм, с помощью которого митохондрии регулируют экспрессию ядерных генов БТШ в ответ на стрессовое воздействие.

Изучение роли митохондрий в продукции АФК имеет огромное значение в связи с участием АФК в развитии многих заболеваний человека, таких как инсульт, инфаркт, нейродегенеративные заболевания. Понимание механизма образования АФК митохондриями может помочь в разработке новых терапевтических подходов и лекарственных средств для борьбы с этими заболеваниями. Описанный в работе феномен синергического действия теплового шока и митохондриальных ингибиторов на снижение жизнеспособности дрожжей может быть использован для разработки новых способов борьбы с патогенными микроорганизмами и лечения раковых опухолей, устойчивых к химиотерапии. В условиях глобального потепления и загрязнения окружающей среды антропогенными соединениями, влияющими на активность митохондрий, результаты диссертации могут быть использованы для оценки экологических и экономических рисков.

Материалы диссертации могут быть включены в курсы лекций по генетике, экологии и физиологии растений, использоваться в профильных научно-исследовательских институтах РАН, РАМН и РАСХН.

Апробация работы. Результаты исследования по теме диссертации были представлены на международной конференции «Environmental stress, genetic adaptation and evolution" (Франция, 1998), Международном конгрессе FEBS «Special Meeting 2003 on Signal Transduction» (Бельгия, 2003), XXXII Международном конгрессе FEBS «Molecular machine» (Австрия, 2007), Съезде общества физиологов растений России (1999, 2003, 2011), Съезде Русского ботанического общества (Санкт-Петербург, 1998), Международной конференции "Российская биоэнергетика: от молекул к клетке" (Москва,

2005), Всероссийском симпозиуме «Растение и стресс» (Москва, 2010), IX Международной конференции «Биология клеток in vitro и биотехнология» (Звенигород, 2008), Международной конференции «Проблемы современного картофелеводства» (Минск, 2008), Всероссийской научной конференции «Сигнальные системы клеток растений: роль в адаптации и иммунитете» (Казань, 2006), Всероссийской научной конференции «Стрессовые белки растений» (Иркутск, 2004), Всероссийской научной конференции «Структура и экспрессия митохондриального генома растений» (Иркутск,

2006), Всероссийской научной конференции «Устойчивость растений к неблагоприятным факторам внешней среды» (Иркутск, 2007), Всероссийской конференции «Устойчивость организмов к неблагоприятным фактором внешней среды» (Иркутск, 2009), Научной конференции «Сохранение биологического разнообразия геотермальных рефугиев Байкальской Сибири» (Иркутск, 1999).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано одна монография и 26 статей в периодических изданиях, рекомендованных ВАК РФ.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследования, результатов, обсуждения, заключения, выводов, приложения, а также списка литературы (785 источников, в том числе 27 российских и 748 иностранных). Работа изложена на 371 странице, содержит 71 рисунок и 1 таблицу.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Рихванов, Евгений Геннадьевич

7. ВЫВОДЫ ,,

I |

I I

1. Теплолюбивость дрожжей (способность к росту при температурах выше оптимальной) и термотолерантность дрожжей (способность выдерживать j кратковременный повреждающий тепловой шок) определяются различными механизмами. Наблюдается обратная зависимость между скоростью роста и термотолерантностью, чем медленнее скорость роста, тем больше устойчивость

1, 1 дрожжей к повреждающему действию теплового шока. i

2. В условиях активного окислительного метаболизма в клетках дрожжей повышается

I I конститутивный синтез белков теплового шока (БТШ) и возрастает активность антиоксидантных ферментов, что определяет повышение базовой термотолерантности

3. Митохондрии S. cerevisiae образуют активные формы кислорода (АФК) при умеренном тепловом шоке, что является одним из факторов гибели клеток.

4. В клетках S. cerevisiae и A. thaliana наблюдается прямая зависимость между гиперполяризацией внутренней митохондриальной мембраны и генерацией АФК при умеренном тепловом шоке.

5. Гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны, усиление продукции АФК, выход цитохрома с и Hsp60p из митохондрий сопровождают гибель клеток S. cerevisiae и A. thaliana после умеренного теплового шока. Гибель клеток развивается во времени и имеет признаки программированной гибели. Механизм гибели клетки после теплового шока различается в зависимости от интенсивности теплового воздействия.

6. Повышение уровня БТШ подавляет развитие признаков программированной гибели в клетках S. cerevisiae и A. thaliana, что выражается в повышении жизнеспособности, в подавлении выхода из митохондрий цитохрома с и Hsp60p, в снижении уровня продукции АФК и длительности гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны. Полученные результаты позволяют предполагать, что БТШ растений и дрожжей, так же как БТШ животных, могут модулировать активность митохондрий и ингибировать развитие программированной гибели.

7. Тепловой стресс, активирующий экспрессию генов БТШ и развитие индуцированной термотолерантности в клетках S. cerevisiae и A. thaliana, сопровождается кратковременным повышением уровня Са в цитозоле и гиперполяризацией внутренней митохондриальной мембраны. Гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны является необходимым условием для активации экспрессии БТШ при тепловом стрессе. j I

8. Повышение уровня Са в цитозоле S. cerevisiae при тепловом стрессе определяется функционированием низкоаффинной и высокоаффинной (Midlp |и Cchlp)

2+ 1 ' системами транспорта Са через плазматическую мембрану. Нарушение гомеостаза внутриклеточного кальция в клетке S. cerevisiae в результате ^ одновременной утраты белков Midlp и Cchlp приводит jk ингибированию дыхательной активности и деполяризации внутренней митохондриальной мембраны, что указывает на существование связи между гомеостазом внутриклеточного кальция и функциями митохондрий в клетках дрожжей.

6. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В научной литературе понятия термоустойчивость или термотолерантность используются как для оценки роста при повышении температуры, так !и оценки жизнеспособности после повреждающего теплового шока. В результате сравнения способности различных видов дрожжей, а также мутантов S.1 cerevisiae переносить повреждающее действие теплового шока и расти при температуре выше оптимальной, впервые было показано, что между этими двумя явлениями отсутствует зависимость. Клетки дрожжей, неспособные поддерживать рост при повышенной температуре, могут лучше сохранять жизнеспособность после кратковременного жесткого теплового шока. Поэтому предлагается под термином «термотолерантность» понимать - способность организма выдерживать повреждающее воздействие теплового шока, а под термином «теплолюбивость» - способность к росту при температурах выше оптимальной. Поскольку эффективность производства АТФ, как правило, возрастает при повышении температуры, которое не оказывает мгновенного негативного эффекта на жизнеспособность растений и дрожжей, предполагается, что теплолюбивость сопровождается активацией окислительного фосфорилирования.

Сравнение скорости роста дрожжей при обычной температуре инкубации подтвердило литературные данные об обратной зависимости между скоростью роста и термотолерантностью. Чем медленнее скорость роста дрожжей при обычной температуре инкубации, тем лучше они переживают повреждающее действие теплового шока. Поскольку замедление скорости роста, как правило, сопровождается, повышением конститутивного синтеза БТШ, очевидно, что активация экспрессии генов БТШ в клетках дрожжей и, вероятно, в клетках растений может осуществляться не только в результате I повышения температуры, но и замедления или полной остановки роста.

Впервые проведено сравнение базовой термотолерантности i клеток ! дрожжей, различающихся по типу энергетического метаболизма. Результаты показали, что

I k 1 | способность дрожжей переживать повреждающее действие теплового шока определяется функциональной активностью митохондрий. Клетки облигатного аэроба D, vanrijiae

I I утилизируют как глюкозу, так и галактозу в ходе окислительного фосфоридирования. I

Соответственно, не обнаружено никаких различий в термотолерантности дрожжей D. vanrijiae, растущих на галактозе или глюкозе. Клетки факультативного анаэроба S. cerevisiae при росте на среде с глюкозой получают энергию преимуществен яо за счет сбраживания глюкозы до этанола, а на среде с галактозой используют окислительное фосфорилирование. При выращивании на среде с галактозой клетки S. cerevisiae лучше переживали тепловой шок, чем клетки этого же вида, выращенные на среде с глюкозой. Следовательно, клетки дрожжей, использующие окислительное фосфорилирование, оказываются гораздо более термотолерантными, чем такие же клетки, но использующие брожение. Повышенная термотолерантность клеток, использующих окислительный энергетический метаболизм, сопровождается повышением конститутивного синтеза Hspl04p и увеличением активности антиоксидантных ферментов. Таким образом, повышение уровня Hspl04p является одним из факторов повышения базовой термотолерантности клеток дрожжей, использующих окислительный энергетический метаболизм.

Впервые показано, что нарушение митохондриальных функций в клетках S. cerevisiae, использующих бродильный энергетический метаболизм, в результате утраты мтДНК (мутации petite) и в результате обработки митохондриальным ингибитором азидом натрия приводило к одному и тому же эффекту - повышению термотолерантности и подавлению генерации АФК при умеренном тепловом шоке. Наоборот, обработка азидом натрия усиливала продукцию АФК и снижала термотолерантность клеток S. cerevisiae, использующих окислительный энергетический метаболизм. Полученные данные указывают, что наблюдается прямая зависимость между усилением генерации АФК и гибелью клеток при умеренном тепловом шоке. Повышение генерации АФК происходит за счет функционирования митохондрий дрожжей, поскольку нарушение их функций либо усиливает, либо ингибирует продукцию АФК. Очевидно, что митохондрии, генерируя токсичные АФК, играют активную роль в запуске механизма гибели дрожжевой клетки при умеренном тепловом шоке.

282 , ,

I (

Механизм генерации АФК при тепловом шоке в клетках дрожжей и растений не г ! известен. Однако с использованием изолированных митохондрии показано, что' генерация

АФК происходит тогда, когда на внутренней митохондриальной мембране повышается потенциал (мтДу). Полученные данные впервые показали, что повышение генерации АФК при тепловом шоке в целых клетках S. cerevisiae и A. thaliana зависит от гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны. Это дало ¡основание

I 1 и I предполагать причинно-следственную связь между мтДу и генерацией АФК. Такая

I j зависимость подтверждается следующими фактами. Во-первых, наблюдается прямая

I I зависимость при тепловом шоке между повышением мтДуу и усилением продукции АФК. Во-вторых, умеренный тепловой шок при 45°С вызывал повышение мтДу ' в клетках дрожжей, и это событие сопровождалось значительным усилением продукции АФК. Напротив, не было зарегистрировано повышения мтДу в клетках S. cerevisiae при жестком тепловом шоке 50°С, одновременно, продукция АФК в этих условиях лишь незначительно превышала контрольный уровень. В-третьих, подавление повышения мтДу при тепловом шоке в результате обработки азидом натрия и ДНФ ингибировало усиление продукции АФК в клетках S. cerevisiae, выращенных на среде с глюкозой. Тем не менее, зависимость между мтД\|/ и усилением генерации АФК не всегда выполняется. Обработка азидом натрия и ДНФ клеток дрожжей, выращенных на среде с этанолом, подавляла повышение мтД\|/ при тепловом шоке, но не ингибировала, а, наоборот, усиливала продукцию АФК. Предполагается, что образование АФК митохондриями в клетках растений и дрожжей происходит за счет функционирования внутренних и внешних НАДН дегидрогеназ, которые продуцируют АФК, как в результате перевосстановления компонентов дыхательной цепи (то есть, при повышении мтД\|/), так и в результате нарушения функционирования одного из ее компонентов (то есть, при снижении мтДу). Будет или нет наблюдаться образование АФК при тепловом шоке в результате функционирования внешних НАДН дегидрогеназ зависит от соотношения НАДН/НАД1" в цитозоле. В свою очередь, соотношение НАДН/НАД+ в цитозоле снижается при активации бродильного метаболизма, что вызывает снижение митохондриальной продукции АФК. Можно предположить, что одним из механизмов снижения продукции АФК при умеренном тепловом шоке в клетках дрожжей и растений и, соответственно, повышения термотолерантности является перенаправление метаболических путей, что приводит к снижению эффективности окислительного фосфорилирования и активации процессов гликолиза и брожения. Таким образом, если теплолюбивость сопровождается повышением эффективности производства АТФ митохондриями, то термотолерантность, вероятно, сопровождается снижением митохондриальной продукции АТФ.

Вероятно, гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны при I повышении температуры в клетках дрожжей и растений происходит за счет двух механизмов, которые не исключают друг друга. Первый, за счет повышения уровня »i 1 внутриклеточного Са2+ и последующей активации митохондриальных ферментов. Второй, за счет нарушения функционирования АДФ/АТФ транслокатора, в результате чего подавляется поступление АДФ в митохондрии, ингибируется синтез АТФ и повышается мтД\|/. |

Механизм гибели клеток животных различается в зависимости от интенсивности теплового воздействия. При умеренном тепловом шоке гибель клеток - происходит активным образом, в результате ПГК, а при более жестком тепловом воздействии клетки гибнут пассивно, в результате некроза. В данной работе впервые показано, что точно такая же ситуация наблюдается и в клетках дрожжей при тепловом шоке. Если при умеренном тепловом шоке 45°С гибель клеток дрожжей зависит от повышения мтДц/ и усиления генерации АФК, то при более жестком тепловом шоке 50°С этого не происходит. Мутация petite повышает жизнеспособность клеток S. cerevisiae после действия умеренного теплового шока и, наоборот, снижает жизнеспособность после жесткого теплового шока. Следовательно, механизмы гибели клеток дрожжей различаются в зависимости от интенсивности теплового воздействия.

Поскольку повышение генерации АФК митохондриями непременно предшествует развитию ПГК, а мутация petite ингибирует ПГК в клетках S. cerevisiae во всех описанных в литературе случаях, то результаты, приведенные выше, дали основания предполагать, что умеренный тепловой шок может активировать развитие ПГК. Последующие исследования подтвердили это предположение. На активный характер гибели клеток дрожжей при умеренном тепловом воздействии указывает способность ЦГ повышать термотолерантность. Такого эффекта не наблюдается при жестком тепловом шоке. Таким образом, гибель при умеренном тепловом шоке требует синтеза белков de novo, необходимых для развития ПГК. Динамика снижения жизнеспособности клеток дрожжей и A. thaliana после действия умеренного теплового шока также свидетельствует об активном характере гибели. Непосредственно после теплового шока клетки остаются живыми. Но во время восстановительного периода при обычной температуре клетки погибают, что сопровождается деградацией ДНК и усилением продукции АФК. Цитохром с, освобождаемый из митохондрий, является важным фактором развития ПГК. Соответственно, умеренный тепловой шок приводил к выходу1 цитохрома с из митохондрий в цитозоль в клетках S cerevisiae и A thaliana. Таким образом, вся совокупность полученных результатов указывает, что гибель клеток дрожжей и растений i -'I при умеренном тепловом шоке имеет признаки ПГК. Ранее было известно, что тепловой шок может вызывать развитие ПГК в культуре клеток растений и животных, но то, что такое же событие происходит в клетках S. cerevisiae показано впервые. >

Как правило, развитие ПГК у млекопитающих, дрожжей и ! растений сопровождается деполяризацией внутренней митохондриальной мембраны. ¡Считается, что при развитии ПГК выход белков, вызывающих развитие ПГК, из митохондрий i j происходит при открытии митохондриальной поры, что является результатом снижения мтДу. Как следует из результатов данной работы, развитие программы самоубийства в ! I клетках дрожжей и растении при тепловом шоке сопровождаемся ( значительным повышением мтДц/. На основании полученных результатов и ряда литературных данных предполагается, что гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны является индикатором ранней стадии ПГК, а на более поздней стадии наблюдается ее деполяризация.

Известно, что БТШ защищают клетки от гибели при тепловом шоке, восстанавливая денатурированные и агрегированные при нагревании белки. В то же время показано, что БТШ млекопитающих, модулируя выход про-апоптозных белков из митохондрий и активацию каспазного каскада могут как ингибировать, так и стимулировать развитие ПГК. В ходе данной работы впервые показано,' что БТШ могут выполнять аналогичную функцию в клетках растений и дрожжей. Нарушение функционирования Hspl04p снижало жизнеспособность клеток S. cerevisiae после умеренного и жесткого теплового шока, несмотря на различные механизмы гибели. Повышение количества БТШ в результате предварительного теплового стресса ингибировало все наблюдаемые признаки развития ПГК в клетках дрожжей и арабидопсиса, включая выход митохондриальных белков из митохондрий в цитозоль, повышение продукции АФК, а также снижало длительность гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны.

Изучение зависимости между индукцией синтеза БТШ и развитием ПГК при тепловом шоке позволило впервые показать, что когда клетки растений и дрожжей начинают погибать, синтез БТШ ингибируется. Следовательно, клетки дрожжей и растений не пытаются противостоять повреждению, синтезируя необходимые для своей защиты белки, когда тепловой шок переходит определенный порог. Таким образом, развитие ПГК и синтез БТШ - взаимоисключающие явления в растительной и дрожжевой клетке. 1

Известно, что выход Hsp60p из митохондрий может активировать развитие ПГК в клетках человека. Впервые показано, что аналогичное явление наблюдается в клетках i - i растений и дрожжей. Развитие ПГК при тепловом шоке в клетках A. thaliana и S. cerevisiae сопровождалось выходом митохондриального белка HspôOp из митохондрий в цитозоль. I

Поскольку подавление выхода Hsp60p из митохондрий приводило, к повышению

1 ! термотолерантности и ингибировало появление признаков ПГК, предполагается, что Hsp60p может стимулировать развитие ПГК в клетках дрожжей и растений. >

Впервые показано, что цитоплазматический белок HsplOlp A thaliana локализуется преимущественно в митохондриальной фракции белков после теплового стресса. Гомологичный ему белок Hspl04p также обнаруживается в митохондриальной фракции клеток S. cerevisiae. Такой результат позволяет предполагать, что Л/HsplOlp и IscHsp 104р ■ ! могут связываться с митохондриями при тепловом стрессе и модулировать их активность. Это предположение подтверждается тем, что инактивация гена HSP104 приводила к повышению дыхательной активности дрожжей S. cerevisiae. Предполагается, что ^¿Hsp 101 pÂScHsp 104р связывается с компонентами актинового цитоскелета, что влияет на процесс слияния и деления митохондрий, формирование митохондриальной сети и продукцию АФК митохондриями. i

Полученные результаты указывают, что не только Л/Hsp 101 pAScHsp 104р может модулировать активность митохондрий, но и митохондрии регулируют экспрессию генов БТШ. Установлена положительная связь между повышением уровня конститутивной экспрессии Hspl04p и активацией окислительного фосфорилирования. Нарушение дыхательной цепи митохондрий S. cerevisiae в результате мутации petite подавляет экспрессию Hspl04p при тепловом стрессе. Впервые показано, что нарушение митохондриальных функций в результате обработки митохондриальными ингибиторами и разобщителями подавляет активацию экспрессии генов БТШ при тепловом стрессе в клетках дрожжей и растений. Способность митохондрий регулировать экспрессию генов Hspl04p в клетках S. cerevisiae при тепловом стрессе, вероятно, зависит от функционирования транскрипционных факторов Msn2p и Msn4p. В клетках с пониженной активностью цАМФ-ПКА (то есть тогда, когда факторы Msn2/Msn4p находятся постоянно в активированном состоянии), обработка азидом натрия не приводила к ингибированию тепловой индукции синтеза Hspl04p. Показано, что способность митохондриальных ингибиторов и разобщителей подавлять активацию генов БТШ при тепловом стрессе зависит от их способности подавлять повышение мтА\|/. Антимицин А и цианид не подавляли повышение мтДу при тепловом стрессе в клетках S. cerevisiae, использующих бродильный энергетический метаболизм, одновременно отсутствовал подавляющий эффект этих агентов на тепловую индукцию синтеза Hspl04p и развитие индуцированной термотолерантности. Напротив, в клетках S. cerevisiae, использующих окислительный энергетический метаболизм, способность антимицина А и цианида подавлять повышение мтДц/ при тепловом стрессе сопровождалась ингибированием индукции синтеза! Hspl04p и i индуцированной термотолерантности после теплового стресса, i Таким! образом, наблюдается прямая зависимость между гиперполяризацией внутренней митохондриальной мембраны и активацией экспрессии генов БТШ npii тепловом стрессе. Агенты, которые при данных экспериментальных условиях подавляют повышение мтДу, одновременно подавляют тепловую активацию экспрессии генов БТШ. ^ Подобная зависимость предполагает наличие причинно-следственной связи между этими явлениями

- [ 4 и указывает, что повышение мтДц/ в клетках дрожжей и растении при тепловом стрессе является необходимым этапом в активации экспрессии генов БТШ. Следует подчеркнуть, что данная закономерность выполняется только в условиях теплового 'стресса, !поскольку деполяризация митохондриальной мембраны при обычной температуре инкубации также может приводить к активации экспрессии генов БТШ.

Результаты, показывающие, что обработка экзогенной салициловой кислотой подавляет повышение мтД\|/ при тепловом стрессе в культуре клеток A. thaliana и одновременно ингибирует тепловую экспрессию генов БТШ, указывают, что регулятором уровня БТШ у растений in situ может быть изменение в уровне эндогенной салициловой кислоты.

Фторид натрия, являющийся одним из компонентов атмосферных выбросов, подавляет повышение мтДу при тепловом стрессе в культуре клеток A. thaliana и ингибирует тепловую экспрессию генов БТШ. Следовательно, этот загрязнитель, в условиях, когда он сам не оказывает отрицательного действия, может подавлять адаптивную реакцию растений на экстремальные факторы внешней среды, ингибируя экспрессию генов БТШ.

В клетках S cerevisiae при самых различных стрессовых воздействиях повышается уровень кальция в цитозоле. В этом процессе участвуют низкоаффинная и высокоаффинная системы транспорта Са2+ через плазматическую мембрану. Известно, что тепловой стресс вызывает временное повышение уровня Са2+ в цитозоле растений и животных. Существуют косвенные данные, указывающие, что повышение [Са ]cyt наблюдается при тепловом стрессе и в клетках S cerevisiae. Чтобы установить зависимость между повышением уровня кальция в цитозоле и гиперполяризацией

2+ внутренней митохондриальной мембраны, был исследован механизм повышения [Са ]cyt в клетках S. cerevisiae при тепловом стрессе. Впервые показано, что в условиях

2+ пониженной концентрации питательных веществ и Са в среде инкубации, повышение [Ca2+]cyt при тепловом стрессе определятся функционированием высокоаффинной системы транспорта Ca2+ через плазматическую мембрану. Нарушение функционирования известных компонентов этой системы, белков Midlp и Cchlp, подавляло этот процесс.

I ' I

Когда в среде инкубации концентрация питательных веществ и Са2+ повышена, поступление Са2+ в цитозоль при тепловом стрессе не зависит от присутствия Midlp и Cchlp, и, вероятно, определяется функционированием низкоаффинной| системы транспорта Са2+. Анализ максимумов повышения [Ca2+]cyt позволил предположить, что существует и третий механизм поступления кальция в цитозоль дрожжевой клетки. Этот

2+ 1 I механизм, вероятно, определяется поступлением Са в цитозоль из клеточных ! компартментов.

Повышение [Ca2+]mit в митохондриях млекопитающих стимулирует активность дыхательных ферментов, приводит к повышению сопряжения между дыханием и окислительным фосфорилированием и, соответственно, повышает мтД\|/. Система транспорта Са2+ в митохондрии функционирует и у растений. Но неизвестно, какой эффект оказывает повышение [Са ]mit на митохондрии растений. В клетках дрожжей отсутствует система активного транспорта кальция в митохондрии. Несмотря на это обстоятельство, полученные данные однозначно свидетельствуют, что нарушение гомеостаза внутриклеточного кальция оказывает значительное влияние на функционирование митохондрий S cerevisiae. Утрата белков Midlp и Cchlp, определяющих транспорт кальция через плазматическую мембрану, приводит к снижению потенциала на внутренней митохондриальной мембраны и к подавлению дыхательной активности в клетках S. cerevisiae. Представленные данные позволяют предполагать, что

2+ повышение [Са ]cyt в дрожжевой клетке может косвенно, модулируя функционирование сигнальных систем TOR и цАМФ-ПКА, влиять на активность митохондрий.

В целом, вся совокупность полученных результатов позволяет предложить следующую упрощенную гипотетическую схему участия дрожжевых и растительных митохондрий в ответе клетки на тепловое воздействие. Повышение температуры вызывает открытие кальциевых каналов на плазматической мембране. Что это за каналы и как они функционируют неизвестно. Полученные в данной работе результаты показывают, что при тепловом стрессе, в условиях низкой концентрации питательных веществ, транспорт кальция через плазматическую мембрану S cerevisiae зависит от белков Midlp и Cchlp.

Кратковременное повышение [Ca2+]cyt как непосредственно, так и косвенно активирует экспрессию генов БТШ. Длительное повышение уровня кальция в цитозоле может иметь неблагоприятные последствия для клетки. Поэтому из цитозоля кальций транспортируется либо в митохондрии, либо в другие клеточные компартменты. Поступление кальция в митохондрии и, вероятно, в другие клеточные компартменты

288 , ; зависит от значения мтД\|/. Если мтЛу понизить в результате обработки

2+ I митохондриальными ингибиторами, то транспорт Са в митохондрии подавляется, он аккумулируется в цитозоле до критического уровня, при котором активация экспрессии БТШ не происходит. В свою очередь, обработка митохондриальными ингибиторами при обычной температуре инкубации, повышает уровень кальция в цитозоле за счет его выхода из клеточных компартментов, что в отсутствии теплового стресса также может приводить к активации экспрессии генов БТШ. !

I |

Далее, кальций, либо косвенным образом, модулируя активность сигнальных систем, либо непосредственно, оказавшись в митохондриях, вызывает .повышение уровня I

НАДН. Повышенный уровень НАДН стимулирует транспорт электронов по дыхательной цепи, усиливает продукцию АТФ, что в результате приводит к гиперполяризации внутренней митохондриальной мембраны и усилению продукции АФК. Повышение генерации АФК до определенного уровня также играет важную роль в активации экспрессии генов БТШ. Митохондрии, таким образом, выступают как передатчик и реле кальциевого сигнала. Если повышение температуры достигает определенного порога, то нарушается функционирование АДФ/АТФ транслокатора. В результате поступление АДФ в митохондрии прекращается, синтез АТФ ингибируется, что приводит к чрезмерному повышению мтДу. В этом состоянии генерация АФК митохондриями достигает критического уровня, экспрессия БТШ ингибируется и активируются процессы гибели. Если тепловой шок не прекращается, повышенный уровень кальция в митохондриях и непрекращающаяся генерация АФК вызывают открытие митохондриальных пор, деполяризацию внутренней митохондриальной мембраны, выход цитохрома с и ШрбОр из митохондрий в цитозоль, и, в конечном счете, активацию программы самоубийства.

Следовательно, программа адаптации, включающая в себя активацию экспрессии генов БТШ, и программа самоубийства имеют ряд общих знаменателей при повышении температуры: повышение уровня кальция в цитозоле, гиперполяризация внутренней митохондриальной мембраны и усиление продукции АФК. Митохондрии, таким образом, модулируя уровень кальция в цитозоле и продукцию АФК, определяют жизнь и смерть клетки при тепловом шоке.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Рихванов, Евгений Геннадьевич, 2012 год

1. Александров В.Я. Реакция клетки на тепловой шок: Физиологический аспект / В.Я. Александров, И.М. Кислюк. // Цитология. 1994. - Т.36, №1. - С.5-59.

2. Бирюкова E.H. Адаптация дрожжей Yarrowia lipolytica к тепловому воздействию / E.H. Бирюкова, А.Г. Меденцев, А.Ю. Аринбасарова и др. // Микробиология. 2007. - Т.76, №2. - С.184-190. '

3. Бирюкова E.H. Дыхательная активность дрожжей Yarrowia lipolytica в условиях окислительного и теплового стрессов / E.H. Бирюкова, А.Г. Меденцев, А.Ю.

4. Аринбасарова и др. // Микробиология. 2008. -Т.77, №4. - С.448-452. J2+ i Г

5. Бияшева А.Э. Повышение уровня свободного Ca в цитозоле растительных9+протопластов в ответ на тепловой стресс: связь с Ca -гомеостазом / А.Э. Бияшева,i !

6. Ю.Г. Молотковский, JI.K. Мамонов. // Физиология растений. 1993. - Т.40, №4. -С.613-618.

7. Гаузе Г.Ф. Температурная чувствительность мутантов с дефектом дыхания у дрожжевых клеток / Г.Ф. Гаузе, Л.И. Кузовкова. // Изв. АН СССР. 1970. - № 2. - С. 305-308.

8. Гордеева A.B. Апоптоз одноклеточных организмов: механизмы и эволюция / A.B. Гордеева, Ю.А. Лабас, P.A. Звягильская. // Биохимия. 2004. - Т.69, №10. -С.1301-1313.

9. Гордеева A.B. Взаимосвязь между активными формами кислорода и кальцием в живых клетках / A.B. Гордеева, P.A. Звягильская, Ю.А Лабас. // Биохимия. 2003. -Т.68, №10. - С.1318—1322.

10. Еникеев А.Г. Об использовании 2,3,5-трифенилтетразолий хлорида для оценки жизнеспособности культур растительных клеток / А.Г. Еникеев, Е.Ф. Высоцкая, Л.А. Леонова и др. // Физиол. растений. 1995. - Т.42, №3. - С.423-426.

11. Еркина Т.Ю. Альтернативные пути регуляции стресса в клетках Saccharomyces cerevisiae: транскрипционные активаторы Msn2 и Msn4 / Т.Ю. Еркина, М.В. Лаврова, A.M. Еркин. // Цитология. 2009. - Т.51, №3. - С.271-278.

12. Жданова-Пушкина С.М. Основы роста культур микроорганизмов / С.М. Жданова-Пушкина//Л.: Изд-во Ленингр. Ун-та, 1983. 188 с.

13. Зоров Д.Б. Митохондрия как многоликий Янус // Д.Б. Зоров, Н.К. Исаев, Е.Ю. Плотников // Биохимия. 2007. - Т. 72, № 10. - С. 1371-1384.

14. Колупаев Ю.Е. Индукция теплоустойчивости колеоптилей , пшеницы ионамикальция и ее связь с окислительным стрессом / Ю.Е. Колупаев, Г.Е. Акинина, A.B.

15. Мокроусов. // Физиология растений. 2005. - Т. 52, №. 2. - С.227-232.I

16. О.И. Грабельных и др. // Физиология растений. 2001. - Т.48, №6. - С.9,17-922.

17. Креславский В.Д. Сигнальная роль активных форм кислорода при стрессе у растений / В.Д. Креславский, Д.А. Лось, С.И. Аллахвердиев и др. // Физиология растений Т.59, № 2, 2012, С.163-178.

18. Медведев С.С. Кальциевая сигнальная система растений / С.С. Медведев. // Физиология растений. 2005/ - Т.52, №1. - С. 1-24.

19. Меденцев А.Г. Развитие и активация цианидрезистентного дыхания у дрожжей Yarrowia lipolytica / А.Г. Меденцев, В.К. Акименко. // Биохимия. 1999. - Т.64, №8. - С.1123-1131.

20. Мельников Э.Э. Молекулярные шапероны / Э.Э.Мельников, Ротанова Т.В. // Биоорганическая химия. 2010. - Т.36, №1. - С.5-14.

21. Позмогова И.Н. Влияние субмаксимальных температур на термотолерантные дрожжи / И.Н. Позмогова. // Микробиология. 1976. - T.XLV. - С.97-99.

22. Рихванов Е.Г. Синтез белков теплового шока дрожжами Debaryomyces vanriji при различных температурах инкубирования / Е.Г. Рихванов, Г.Б. Боровский, В.К. Войников // Физиология растений. 1997.- Т.44. №1,- С.59-63.

23. Рихванов Е.Г. Индукция синтеза Hspl04 Saccharomyces cerevisiae при тепловом шоке находится под контролем митохондрий / Е.Г. Рихванов, H.H. Варакина, Т.М. Русалева и др. // Генетика. 2004. - Т.40, №4,- С.341-347.

24. Рихванов Е.Г. Функции Hspl04p в развитии индуцированной термотолерантности и прионном наследовании у дрожжей Saccharomyces cerevisiae / Е.Г. Рихванов, В.К. Войников. // Успехи соврем, биологии. 2005. - Т.125. №1.- С.115-128.

25. Семихатова О. А. Энергетика дыхания растений при повышенной температуре /О. А. Семихатова. Л.: Наука, 1974. 112 с.

26. Тарчевский, И.А. Сигнальные системы клеток растений / И.А. Тарчевский. М.: Наука, 2002. 294 с.

27. Тарчевский И.А Салицилат-индуцированная модификация протеомов у растений / И.А. Тарчевский, В.Г. Яковлева, A.M. Егорова // Прикл. биохимия и микробиология.-2010.-Т.46. №3.-С. 263-275.

28. Терешина В.М. Термоустойчивость у грибов: роль белков теплового шока и трегалозы / В.М. Терешина. // Микробиология. 2005. - Т.74, №3. - С.293-304.

29. Федосеева И.В. Эффект ионов кальция на синтез Hspl04 и термотолёрантностЬÍдрожжей Saccharomyces cerevisiae / И.В. Федосеева, Н.Н. Варакина, Т.М. Русалева и др. //Микробиология. -2010. Т.79, № 2. -С. 173-179. , i

30. Юрина Н.П. Сигнальные системы митохондрий растений: ретроградная регуляция / Н. П. Юрина, М. С. Одинцова // Физиология растений. 2010. - Т.57, №1. - С.9-22.

31. Abbas-Terki Т. Hspl04 interacts with Hsp90 cochaperones in respiring yeast / T. Abbas-Terki, O. Donze, P.A. Briand et al. // Mol. Cell Biol. 2001. - V.21, №22. - P.7569-7575.

32. Abravaya K. The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression / K. Abravaya, M.P. Myers, S.P. Murphy et al. // Genes Dev. 1992. - V.6, №7. - P. 1153-1164.

33. Ahn S.G. Redox regulation of mammalian heat shock factor 1 is essential for Hsp gene activation and protection from stress / S.G. Ahn, D.J. Thiele. // Genes Dev. 2003. -V.17, №4. P.516-528.

34. Akerfelt M. Heat shock factors: integrators of cell stress, development and lifespan / M. Akerfelt, R.I. Morimoto, L. Sistonen. // Nat Rev Mol Cell Biol. 2010. - V. 11, №8. -P.545-555.

35. Ali A. HSP90 interacts with and regulates the activity of heat shock factor 1 in Xenopus oocytes / A. Ali, S. Bharadwaj, R. O'Carroll et al. // Mol. Cell Biol. 1998. - V.18, №9.-P.4949-4960.

36. Amirsadeghi S. The role of the mitochondrion in plant responses to biotic stress / S.i

37. Amirsadeghi, C.A. Robson, G.C. Vanlerberghe. // Physiologia Plantarumj 2007. -№129. P.253-266.i

38. Amoros M. Hsflp and Msn2/4p cooperate in the expression of Saccharomyces cerevisiaei , -1genes HSP26 and HSP104 in a gene- and stress type-dependent manner / M. jAmoros, F. Estruch. // Mol. Microbiol. 2001. - V.39, №6. - P. 1523-1532.i

39. Ananthan J. Abnormal proteins serve as eukaryotic stress signals and trigger the activation of heat shock genes / J. Ananthan, A.L. Goldberg, R. Voellmy. // Science. -1986. V.232, №4749. - P.522-524.

40. Andersen A.Z. On-line measurements of oscillating mitochondrial membrane potential in glucose-fermenting Saccharomyces cerevisiae / A.Z. Andersen, A.K. Poulsen, J.C. Brasen et al. // Yeast 2007. V.24, №9. - P.731-739.

41. Appleby R.D. Quantitation and origin of the mitochondrial membrane potential in human cells lacking mitochondrial DNA / R.D. Appleby, W.K. Porteous, G. Hughes et al. // Eur. J Biochem. 1999. - V.262, № 1. - P. 108-116.

42. Armstrong A.F. Heterogeneity of plant mitochondrial responses underpinning respiratory acclimation to the cold in Arabidopsis thaliana leaves / A.F. Armstrong, D.C. Logan, A.K. Tobin et al. // Plant Cell Environ. 2006. - V.29, №5. - P.940-949.

43. Aron R. In vivo bipartite interaction between the Hsp40 Sisl and Hsp70 in Saccharomyces cerevisiae / R. Aron, N. Lopez, W. Walter et al. // Genetics. 2005. -V.169, №4. - P. 1873-1882.

44. Arthur H. Thermal adaptation in yeast: growth temperatures, membrane lipid, and cytochrome composition of psychrophilic, mesophilic and thermophilic yeasts / H. Arthur, K. Watson. // J.Bacteriol. 1976. - V. 128, №1. - P.56-68.

45. Arya R. Heat shock genes integrating cell survival and death / R. Arya, M. Mallik, S.C. Lakohotia. // J. Biosci. - 2007. - V.32, №3. - P.595-610.

46. Arya R. Hsp60D is essential for caspase-mediated induced apoptosis in Drosophila melanogaster / R. Arya, S.C. Lakohotia. // Cell Stress Chaperones. 2008. V.13, №4. -P.509-526.

47. Asada K. Production and scavenging of reactive oxygen species in chloroplasts and their functions / K. Asada. // Plant Physiol. 2006. - V. 141, №2. - P.391-396.

48. Ashburner M. The induction of gene activity in Drosophilia by heat shock / M. Ashburner, J.J. Bonner. // Cell. 1979. - V. 17, №2. - P.241-254.i

49. Atkin O.K. The crucial role of plant mitochondria in orchestrating drought |tolerance / O.K. Atkin, D. Macherel. // Ann Bot. 2009. - V.103, №5. - P.581-597.i

50. Avery S.V. Molecular targets of oxidative stress / S.V. Avery. // Biochem1 J. 2011.I

51. V.434, №2. -P.201-210. i |

52. Auesukaree C. Genome-wide identification of genes involved in tolerance' to various environmental stresses in Saccharomyces cerevisiae / C. Auesukaree, A. Damnernsawad, M. Kruatrachue et al. // J. Appl. Genet. 2009. - V.50, №3. - P.301-3'10. 1

53. Bakker B.M. Stoichiometry and compartmentation of NADH metabolism in Saccharomyces cerevisiae / B.M. Bakker, K.M. Overkamp, A.J. van Maris et al. // FEMS Microbiol. Rev. 2001. - V.25, №1. - P.15-37.

54. Baler R. Evidence for a role of Hsp70 in the regulation of the heat shock response in mammalian cells / R. Baler, J. Zou, R. Voellmy. // Cell Stress Chaperones. 1996. - V.l, №1. -P.33-39.

55. Baler R. Heat shock gene regulation by nascent polypeptides and denatured proteins: hsp70 as a potential autoregulatory factor / R. Baler, W.J. Welch, R. Voellmy. // J. Cell Biol. 1992. - V.l 17, №6. - P. 1151-1159.

56. Balk J. The PET 1-CMS mitochondrial mutation in sunflower is associated with premature programmed cell death and cytochrome c release / J. Balk, C.J. Leaver. // Plant Cell. -2001. V.l3, №8. - P. 1803-1818.

57. Balk J. Translocation of cytochrome c from the mitochondria to the cytosol occurs during heat-induced programmed cell death in cucumber plants / J. Balk, C.J. Leaver, P.F. McCabe.//FEBS Lett. 1999. - V.463, №1-2. - P.151-154.

58. Balogh G. The hyperfluidization of mammalian cell membranes acts as a signal to initiate the heat shock protein response / G. Balogh, I. Horvath, E. Nagy et al. // FEBS J. 2005. - V.272, №23. - P.6077-6086.

59. Baniwal S.K. Heat stress response in plants: a complex game with chaperones and more than twenty heat stress transcription factors / S.K. Baniwal, K. Bharti, K.Y. Chan et al. // J. Biosci. 2004. - V.29, №4. - P.471-487.

60. Banti V. Heat acclimation and cross-tolerance against anoxia in Arabidopsis,/ V. Banti,

61. E. Loreti, G. Novi, A. Santaniello et al. // Plant Cell Environ. 2008. - V.31, №7.i1. P.1029-1037. ; !i

62. Banti V. The heat-inducible transcription factor HsfA2 enhances anoxia tolerance in

63. Arabidopsis / V. Banti, F. Mafessoni, E. Loreti et al. // Plant Physiol. 2010. - V.152,i i'3. P.1471-1483. 1

64. Banzet N. Accumulation of small heat shock proteins, including mitochondrial HSP22, induced by oxidative stress and adaptive response in tomato cells / N.' Banzet, C. Richaud, Y. Deveaux et al. // Plant J. 1998. - V.13, №4. - P.519-527.

65. Barends T.R. Disaggregases in 4 dimensions / T.R. Barends, N.D. Werbeck, J. Reinstein. //Curr. Opin. Struct. Biol.-2010,- V.20, №1. P.46-53. -I - - ¡'

66. Barrett M.J. Mitochondria-derived oxidative stress induces a heat shock protein response / M.J. Barrett, V. Alones, K.X. Wang, L. Phan et al. // J. Neurosci. Res. 2004. - V.78, №3. - P.420-429.

67. Basha E. The N-terminal arm of small heat shock proteins is important for both chaperone activity and substrate specificity / E. Basha, K.L. Friedrich, E. Vierling. // J. Biol. Chem. 2006. - V.281, №52. - P.39943-39952.

68. Batiza A.F. Yeast respond to hypotonic shock with a calcium pulse / A.F. Batiza, T. Schulz, P.H. Masson. // J Biol. Chem. 1996. - V.271, №38. - P.23357-23362.

69. Beck T. The TOR signalling pathway controls nuclear localization of nutrient-regulated transcription factors / T. Beck, M.N. Hall. // Nature. 1999. - V.402, №6762. - P.689-692. i ;

70. Becker J. Functional interaction of cytosolic hsp70 and a DnaJ-related protein, Ydjlp, in protein translocation in vivo / J. Becker, W. Walter, W. Yan et al. // Mol. Cell Biol. -1996. V.16, №8. - P.4378-4386.

71. Becker J. Hydrogen peroxide activates immediate binding of a Drosophila factor to DNA heat-shock regulatory element in vivo and in vitro / J. Becker, V. Mezger, A.M. Courgeon et al. // Eur J Biochem. 1990. - V. 189, №3. - P.553-558.

72. Beckmann R.P. Examining the function and regulation of hsp 70 in cells subjected to metabolic stress / R.P. Beckmann, M. Lovett, W.J. Welch. // J. Cell Biol. 1992. - V.l 17, №6.-P. 1137-1150.

73. Beere H.M. "The stress of dying": the role of heat shock proteins in the regulation of apoptosis / H.M. Beere. // J. Cell Sci. 2004. - V.l 17, Pt.13. - P.2641-2651.

74. Bellmann K. The mechanism whereby heat shock induces apoptosis depends on the innate sensitivity of cells to stress / K. Bellmann, S.J. Charette, P.J. Nadeau et al. // Cell

75. Stress Chaperones.-2010.-V.15,№1.-P.101-113. , * |i

76. Benov L. Superoxide dismutase protects against aerobic heat shock in Escherichia coli / L. Benov, I. Fridovich. // J. Bacteriol. 1995. - V.177, №11. P.3344-3346. '

77. Bensaude O. Heat-shock induced protein modifications and modulation ¡of enzyme activities / O. Bensaude, S. Bellier, M.F. Dubois et al. // EXS 1996.,- №77. - P.199-219.

78. Bettaieb A. Thermotolerance induced at a mild temperature of 40 degrees C protects cells against heat shock-induced apoptosis / A. Bettaieb, D.A. Averill-Bates. // J. Cell Physiol. 2005. V. 205. №1,- P. 47-57.

79. Birchwood C.J. Calcium influx and signaling in yeast stimulated by intracellular sphingosine 1-phosphate accumulation / C.J. Birchwood, J.D. Saba, R.C. Dickson et al. // J. Biol Chem. 2001. V.276, №15. - P.l 1712-11718. '

80. Bjork J.K. Regulation of the members of the mammalian heat shock factor family / J.K. Bjork, L. Sistonen. // FEBS J. 2010. V.277, №20. - P.4126-4139.

81. Blokhina O. Reactive oxygen species and nitric oxide in plant mitochondria: origin and redundant regulatory systems / O. Blokhina, K.V. Fagerstedt. // Physiol. Plant. 2010. -V.138, №4. - P.447-462.

82. Boellmann F. DAXX interacts with heat shock factor 1 during stress activation and enhances its transcriptional activity / F. Boellmann, T. Guettouche, Y. Guo et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. - V.l01, №12. - P.4100-4105.

83. Boisnard S. H2O2 activates the nuclear localization of Msn2 and Mafl through thioredoxins in Saccharomyces cerevisiae / S. Boisnard, G. Lagniel, C. Garmendia-Torres et al. // Eukaryot. Cell. 2009. - V.8, №9. - P. 1429-1438.

84. Boldogh I.R. Interactions of mitochondria with the actin cytoskeleton / I.R. Boldogh, L.A. Pon. // Biochim. Biophys. Acta. 2006. - V.l763, №5-6. - P.450-462.

85. Bonawitz N.D. Reduced TOR signaling extends chronological life span via increased respiration and upregulation of mitochondrial gene expression / N.D. Bonawitz, M. Chatenay-Lapointe, Y. Pan et al. // Cell.Metab. 2007. - V.5, №4. - P.265-277.i

86. Bonner J.J. Complex regulation of the yeast heat shock transcription factor / J.J. Bonner,i

87. T. Carlson, D.L. Fackenthal et al. // Mol. Biol. Cell. 2000. - V.l 1, №5. - P.1739-1751.

88. Boorstein W.R. Structure and regulation of the SSA4 HSP70 gene of Saccharomyces cerevisiae / W.R. Boorstein, E.A. Craig. // J. Biol. Chem. 1990. - V.265, №31.1. P.18912-18921. ' • !i

89. Borkovich K.A. Hsp82 is an essential protein that is required in higher concentrations for growth of cells at higher temperatures / K.A. Borkovich, F.W. Farrelly, D.B.jFinkelstein. et al. // Mol. Cell Biol. 1989. - V.9, №9. - P.3919-3930. ! '

90. Bose S. Genetic factors that regulate the attenuation of the general stress response of yeast / S. Bose, J.A. Dutko, R.S. Zitomer. // Genetics. 2005. - Vj.169, №3j. - P.1215-1226.

91. Bosl B. Substrate binding to the molecular chaperone Hspl04 and its regulation by nucleotides / B. Bosl, V. Grimminger, S. Walter. // J. Biol. Chem. 2005. - V.280. №46,-P.38170-38176.

92. Bosl B. The molecular chaperone Hspl04 a molecular machine for protein disaggregation / B. Bosl, V. Grimminger, S. Walter. // J. Struct. Biol. - 2006. - V.l56, №1. - P.139-1348.

93. Boyault C. HDAC6 controls major cell response pathways to cytotoxic accumulation of protein aggregates / C. Boyault, Y. Zhang, S. Fritah et al. // Genes Dev. 2007. - V.21, №17. -P.2172-2181.

94. Boy-Marcotte E. The heat shock response in yeast: differential regulations and contributions of the Msn2p/Msn4p and Hsflp regulons / E. Boy-Marcotte, G. Lagniel, M. Perrot et al. // Mol. Microbiol. 1999. - V.33, №2. - P.274-283.

95. Bradshaw P.C. Free fatty acids activate a vigorous Ca2+:2H+ antiport activity in yeast mitochondria / P.C. Bradshaw, D.W. Jung, D.R. Pfeiffer. // J. Biol. Chem. 2001. -V.276, №44. - P.40502-40509.

96. Braidot E. Hydrogen peroxide generation by higher plant mitochondria oxidizing complex I or complex II substrates / E. Braidot, E. Petrussa, A. Vianello et al. // FEBS Lett. -1999. V.451, №3. - P.347-350.

97. Brauer M.J. Coordination of growth rate, cell cycle, stress response, and metabolic1 iactivity in yeast / M.J. Brauer, C. Huttenhower, E.M. Airoldi et al. // Mol. Biol. Cell. -2008. V.19, №1. - P.352-367. > 1

98. Braun R.J. / Crucial mitochondrial impairment upon CDC48 mutation in apoptotic yeast. R.J Braun, H. Zischka, F. Madeo et al. // J Biol Chem. 2006. V., №35. - P.25757-25767.

99. Buchet K. Functional F|-ATPase essential in maintaining growth and membrane potential of human mitochondrial DNA-depIeted p° cells / K. Buchet, C. Godinot. // J. Biol Chem. 1998. - V. 73, №36. - P.22983-22989.

100. Busch W. Identification of novel heat shock factor-dependent genes and biochemical pathways in Arabidopsis thaliana / W. Busch, M. Wunderlich, F. Schoffl. // Plant J. -2005. V.41, №1. - P.1-14.

101. Busi M.V. Effect of mitochondrial dysfunction on carbon metabolism and gene expression in flower tissues of Arabidopsis thaliana / M.V. Busi, M.E. Gomez-Lobato, S.P. Rius et al. // Mol. Plant. 2011. - V.4, №1. - P. 127-143.

102. Büttner S. Functional mitochondria are required for alpha-synuclein toxicity in aging yeast / S. Büttner, A. Bitto, J. Ring et al. // J. Biol. Chem. 2008. - V.283, №12. -P.7554-7560.

103. Calderwood S.K. Inducers of the heat shock response stimulate phospholipase C and phospholipase A2 activity in mammalian cells / S.K. Calderwood, M.A. Stevenson. // J. Cell Physiol. 1993. - V.155, №2. - P.248-256.

104. Calderwood S.X. Signal transduction pathways leading to heat shock transcription / S.K. Calderwood, Y. Xie, X. Wang et al. // Sign Transduct Insights. 2010. - V.2. -P. 13-24.

105. Camacho-Pereira J. Reactive oxygen species production by potato tuber mitochondria is modulated by mitochondrially bound hexokinase activity / J. Camacho-Pereira, L.E. Meyer, L.B. Machado et al. // Plant Physiol. 2009. - V.149, №2. - P.1099-1110.

106. Cameron S. cAMP-independent control of sporulation, glycogen metabolism, and heat shock resistance in S. cerevisiae / S. Cameron, L. Levin, M. Zoller et al. // Cel'l. 1988. -V.53, №4. - P.555-566. I

107. Cao D. The chlorate-resistant and photomorphogenesis-defective mutant cr88 encodes a chloroplast-targeted HSP90 / D. Cao, J.E. Froehlich, H. Zhang et al. // Plant J. 2003. -V.33, №1. - P. 107-118.

108. Carmelo V. HSP26 gene transcription is strongly induced during Saccharomyces cerevisiae growth at low pH / V. Carmelo, I. Sa-Correia. // FEMS Microbiol. Lett. -1997. V.149, №1. -P.85-88.

109. Carmona-Gutierrez D. Apoptosis in yeast: triggers, pathways, subroutines / D. Carmona-Gutierrez, T. Eisenberg, S. Büttner et al. // Cell Death Differ. 2010. - V.17, №5. -P.763-773.

110. Casado C. The role of the protein kinase-A pathway in the response to alkaline pH stress in yeast / C. Casado, A. González, M. Piatara et al. // Biochem. J. 2011. - V.438, №3. -P.523-533.

111. Cashikar, A.G. A chaperone pathway in protein disaggregation: Hsp26 alters the nature of protein aggregates to facilitate reactivation by Hspl04 / A.G. Cashikar, M.L. Duennwald, S.L. Lindquist. // J. Biol. Chem. 2005. - V.280, №25. - P.23869-23875.

112. Cashikar, A.G. Defining a pathway of communication from the C-terminal peptide binding domain to the N-terminal ATPase domain in a AAA protein / A.G. Cashikar, E.C. Schirmer, D.A. Hattendorf et al. // Mol. Cell. 2002. - V.9, №4. - P.751-760.

113. Casolo V. The role of mild uncoupling and non-coupled respiration in the regulation of hydrogen peroxide generation by plant mitochondria / V. Casolo, E. Braidot, E. Chiandussi et al. // FEBS Lett. 2000. - V.474, №1. - P.53-57.

114. Cebulski J. Yeast Bax inhibitor, Bxilp, is an ER-localized protein thiat links,the unfolded protein response and programmed cell death in Saccharomyces cerevisiae;! J. Cebulski; J.

115. Malouin, N. Pinches et al. // PLoS One. 2011. - V.6, №6. - e20882.| \j I

116. Cerella C. The dual role of calcium as messenger and stressor in cell damage. death, and survival / C. Cerella, M. Diederich, L. Ghibelli. // Int J. Cell Biol1. 2010J - V.2010,546163. ' j 1j j

117. Chae H.J. Evolutionarily conserved cytoprotection provided by Bax Inhibitor-! homologs'1 ' i | 1 1 'from animals, plants, and yeast / H.J. Chae, N. Ke, H.R. Kim et al. // Gene. 2003. -V.323. -P.101-113.

118. Chamnongpol S. Defense activation and enhanced pathogen tolerance induced by H2O2 in transgenic tobacco / S. Chamnongpol, H. Willekens, W. Moeder et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1998. - V.95, №10. - P.5818-5823.

119. Chang E.C. Arsenic oxide-induced thermotolerance in Saccharomyces cerevisiae / E.C. Chang, D.J. Kosman, G.R. Willsky. // J. Bacteriol. 1989. - V. 171, №11. - P.6349-6352.

120. Charng Y.Y. Arabidopsis Hsa32, a novel heat shock protein, is essential for acquired thermotolerance during long recovery after acclimation / Y.Y. Charng, H.C. Liu, N.Y. Liu et al. // Plant Physiol. 2006. - V.140, №4. - P. 1297-305.

121. Charng Y.Y. Heat inducible transcription factor, HsfA2, is required for extension of acquired thermotolerance in Arabidopsis / Y.Y. Charng, H. Liu, N. Liu et al. // Plant Physiol. 2007. - V. 143, №1. - P.251-262.

122. Chen J. Characterization of the Arabidopsis thermosensitive mutant attsOl. reveals aniimportant role for galactolipids in thermotolerance / J. Chen, J.J. Burke, Z. Xin et al. // Plant Cell Environ. 2006. - V.29, №7. - P. 1437-1448, (a). ,

123. Chen J. FtsHll protease plays a critical role in Arabidopsis thermotolerance / J. Chen, J.J. Burke, J. Velten et al. // Plant J. 2006. - V.48, №1. - P.73-84, (6).

124. Chen P.Y. Possible involvement of MAP kinase pathways in acquired metal-tolerance induced by heat in plants / P.Y. Chen, K.T. Lee, W.C. Chi et al. // Planta. 2008. - V.228, №3. - P.499-509. | 1

125. Chen S.R. Bcl-2 family members inhibit oxidative stress-induced programmed cell death1.iin Saccharomyces cerevisiae / S.R. Chen, D.D. Dunigan, M.B. Dickman. //'Free Radic Biol. Med. 2003. - V.34, №10. - P. 1315-1325.

126. Cheng W.C. Mitochondrial death pathways in yeast and mammalian cells / W.C. Cheng, K.M. Leach, J.M. // Hardwick Biochim. Biophys. Acta. 2008. - V.1783, №7,- P. 12721279.

127. Chevtzoff C. The yeast cAMP protein kinase Tpk3p is involved in the regulation of mitochondrial enzymatic content during growth / C. Chevtzoff, J. Vallortigara, N. Averet et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2005. - V.l706, №1-2. - P. 117-125.

128. Chevtzoff C. Reactive oxygen species-mediated regulation of mitochondrial biogenesis in the yeast Saccharomyces cerevisiae / C. Chevtzoff, E.D. Yoboue, A. Galinier et al. // J. Biol. Chem. 2010. - V.285, №3. - P.1733-1742.

129. Chi Y. Negative regulation of Gcn4 and Msn2 transcription factors by SrblO cyclin-dependent kinase / Y. Chi, M.J. Huddleston, X. Zhang et al. // Genes Dev. 2001. - V.15, №9. - P. 1078-1092.

130. Chi W.T. Temperature-induced lipocalin is required for basal and acquired thermotolerance in Arabidopsis / W.T. Chi, R.W. Fung, H.C. Liu et al. // Plant Cell Environ. 2009. - V.32, №7. - P.917-927.

131. Chu B. Sequential phosphorylation by mitogen-activated protein kinase an!d glycogenisynthase kinase 3 represses transcriptional activation by heat shock factor-1 / B. Chu, F.i

132. Soncin, B.D. Price et al. // J. Biol. Chem. 1996. - V.271, №48. - P.30847-30857.

133. Circu M.L. Reactive oxygen species, cellular redox systems, and apoptosis / M.L. Circu,

134. T.Y. Aw. // Free Radic. Biol. Med. 2010. - V.48, №6. - P.749-762. > ■ ■I

135. Clark C.B. Role of oxidative stress in geldanamycin-induced cytotoxicity and disruption of Hsp90 signaling complex / C.B. Clark, M.J. Rane, D. El Mehdi et al. // Free Radic. Biol. Med. 2009. - V.47, №10. - P.1440-1449.

136. Clarke S.M. Salicylic acid dependent signaling promotes basal thermotolerance but is not essential for acquired thermotolerance in Arabidopsis thaliana / S.M. Clarke, L.A. Mur, J.E. Wood et al. // Plant J. 2004. - V.38, №3. - P.432-447.

137. Clarke S.M. Jasmonates act with salicylic acid to confer basal thermotolerance in Arabidopsis thaliana / S.M. Clarke, S.M. Cristescu, O. Miersch et al. // New Phytol. -2009. V.182, №1. - P.175-187.

138. Clifton R. Stress-induced co-expression of alternative respiratory chain components in Arabidopsis thaliana / R. Clifton, R. Lister, K.L. Parker et al. // Plant Mol. Biol. 2005. -V.58, №2. - P. 193-212.

139. Collinson L.P. Inducibility of the response of yeast cells to peroxide stress / L.P. Collinson, I.W. Dawes. // J. Gen. Microbiol. 1992. - V.138, Pt.2. - P.329-335.

140. Colombo S. Activation state of the Ras2 protein and glucose-induced signaling in Saccharomyces cerevisiae / S. Colombo, D. Ronchetti, J.M. Thevelein et al. // J. Biol. Chem. 2004. - V.279, №45. - P.46715-46722.

141. Conde R. Protein phosphatase 5 is a negative modulator of heat shock factor 1 / R. Conde, J. Xavier, C. McLoughlin et al. // J. Biol. Chem. 2005. - V.280, №32. - P.28989-28996.304 ;i i

142. Conlin L.K. The natural osmolyte trehalose is a positive regulator of the heat-induced activity of yeast heat shock transcription factor / L.K. Conlin, H.C. Nelson. // Mol. Cell

143. Biol. 2007. - V.27, №4. - P. 1505-1515. '1. F " S

144. Coote P.J. Induction of increased thermotolerance in Saccharomyces cerevisiae may be triggered by a mechanism involving intracellular pH / P.J. Coote, M.B. Cole, M.V. Jones.

145. J. Gen. Microbiol. -1991.- V.137, Pt.7. P.1701-1708. ,i ,

146. Coote P.J. TPK gene products mediate cAMP-independent thermotolerance in

147. Saccharomyces cerevisiae / P.J. Coote, M.V. Jones, K. Edgar et al. // J. Gen. Microbiol.!1992. V.138, №1. Pt.12. - P.2551-2557. | j

148. Courchesne W.E. Amiodarone induces a caffeine-inhibited, MIDI-depedent rise in free cytoplasmic calcium in Saccharomyces cerevisiae / W.E. Courchesne, S. Ozturk. // Mol. Microbiol. 2003. - V.47, №1. - P.223-234.

149. Couee I. Involvement of soluble sugars in reactive oxygen species balance and responses to oxidative stress in plants / I. Couee, C. Sulmon, G. Gouesbet et al. // Exp Bot. -2006. V.57, №3. P.449-459.

150. Craig E.A. Mutations of the heat inducible 70 kilodalton genes of yeast confer temperature sensitive growth / E.A. Craig, K. Jacobsen. // Cell. 1984. - V.38. - P.841-849.

151. Craig E.A. Mutations in cognate genes of Saccharomyces cerevisiae hsp70 result in reduced growth rates at low temperatures / E.A. Craig, K. Jacobsen. // Mol. Cell Biol. -1985. V.5, №12. - P.3517-3524.

152. Craig E.A. Is hsp70 the cellular thermometer? / E.A. Craig, C.A. Gross. // Trends Biochem. Sci. 1991. - V.16, №4. - P.135-140.

153. Cronje M.J. Salicylic acid influences Hsp70/Hsc70 expression in Lycopersicon esculentum: dose- and time-dependent induction or potentiation / M.J. Cronje, L. Bornman. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. - V.265, №2. - P.422-427.

154. Cronje M.J. Heat shock protein 70 and defence responses in plants: salicylic acid and programmed cell death / M.J. Cronje // Faculty of Science at the Rand Afrikaans University Auckland Park South Africa. 2002. - p. 145.

155. Cronje M.J. Salicylic acid-mediated potentiation of Hsp70 induction correlates with reduced apoptosis in tobacco protoplasts / M.J. Cronje, I.E. Weir, L. Bornman. // Cytometry. 2004. - V.61A, №1. - P.76-87.

156. Csutora P. Inhibition of phosphoglucomutase activity by lithium alters cellular calcium homeostasis and signaling in Saccharomyces cerevisiae / P. Csutora, A. Strassz, F. Boldizsar et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2005. - V.289, №1. - P.58-67.

157. Cunningham K.W. Acidic calcium stores of Saccharomyces cerevisiae / K.W. Cunningham.//Cell Calcium.-2011,-V.50, №2,-P.129-138. ! !

158. Cyert M.S. Calcineurin signaling in Saccharomyces cerevisiae: how yeast go crazy ini iresponse to stress / M.S. Cyert. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. - V.311, №4.-P.l 143-1150.i

159. Cyr D.M. Differential regulation of Hsp70 subfamilies by the eukaryotic DnaJ homologue YDJ1 / D.M. Cyr, M.G. Douglas. // J. Biol. Chem. 1994. - V.269, №13.1. P.9798-9804. ! '1.|

160. Cyr D.M. Cooperation of the molecular chaperone Ydj 1 with specific Hsp70 homologs to suppress protein aggregation / D.M. Cyr. // FEBS Lett. 1995. - V.359, №2-3. -P. 129132. ■ 1

161. Dai Q. CHIP activates HSF1 and confers protection against apoptosis and cellular stress / Q. Dai, C. Zhang, Y. Wu et al. // EMBO J. 2003. - V.22, №20. - P.5446-5458.

162. Dat J.F. Changes in salicylic acid and antioxidants during induced thermotolerance in mustard seedlings / J.F. Dat, C.H. Foyer, I.M. Scott. // Plant Physiol. 1998a. - V.118, №4.-P. 1455-1461.

163. Dat J.F. Parallel changes in H2O2 and catalase during thermotolerance induced by salicylic-acid or heat acclimation in mustard seedlings / J.F. Dat, H. Lopez-Delgado, C.H. Foyer et al. // Plant Physiol. 19986. - V.l 16, №4. - P1351-1357.

164. Daugaard M. The heat shock protein 70 family: Highly homologous proteins with overlapping and distinct functions / M. Daugaard, M. Rohde, M. Jaattela. // FEBS Lett. -2007. V.581, №19. - P.3702-10.

165. Davidson J.F. Oxidative stress is involved in heat-induced cell death in Saccharomyces cerevisiae / J.F. Davidson, B. Whyte, P.H. Bissinger et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - V.93,№10.-P.5116-5121. 1

166. Davidson J.F. Mitochondrial respiratory electron carriers are involved in oxidative stress during heat stress in Saccharomyces cerevisiae / J.F. Davidson, R.H. Schiestl. // Mol. Cell Biol. 2001. - V.21, №24. - P.8483-8489.

167. Davletova S. Cytosolic ascorbate peroxidase 1 is a central component of the reactive oxygen gene network of Arabidopsis / S. Davletova, L. Rizhsky, H. Liang et al. // Plant Cell. 2005. - V.l7, №1. - P.268-281.

168. De Deken R.H. The Crabtree effect: a regulatory system in yeast / R.H. De Deken. // J. Gen. Microbiol. 1966. - V.44, №2. - P.149-156.306 I1.!

169. De Pinto M.C. Hydrogen peroxide, nitric oxide and cytosolic ascorbate peroxidase at the crossroad between defence and cell death / M.C. De Pinto, A. Paradiso, P. Leonetti et al. // Plant J. 2006. - V.48, №5. - P.784-795. J ,

170. De Virgilio C., Acquisition of thermotolerance in Saccharomyces cerevisiae without heat shock protein hspl04 and in the absence of protein synthesis / C. De Virgilio, P. Piper, T. Boiler et al. // FEBS Lett. 1991. - V.288. - P.86-90. ;

171. Dechant R. Cytosolic pH is a second messenger for glucose and regulates the PKA pathway through V-ATPase / R. Dechant, M. Binda, S.S. Lee et al. // EMBO J. 2010. -V.29, №15.-P.2515-2526. ^ '

172. Dejean L. Activation of Ras cascade increases the mitochondrial, enzyme j content of respiratory competent yeast / L. Dejean, B. Beauvoit, O. Bunoust et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. - V.293, №5. - P. 1383-1388.

173. Delsite R.L. Mitochondrial impairment is accompanied by impaired oxidative DNA repair in the nucleus / R.L. Delsite, L.J. Rasmussen, A.K. Rasmussen et al. // Mutagenesis. 2003. - V.18, №6. - P.497-503.

174. Demaurex N. Regulation of plasma membrane calcium fluxes by mitochondria / N. Demaurex, D. Poburko, M. Frieden. // Biochim. Biophys. Acta. 2009. - V.1787, №11. - P.1383-1394.

175. Demczuk A. Saccharomyces cerevisiae phospholipase C regulates transcription of Msn2p-dependent stress-responsive genes / A. Demczuk, N. Guha, P.H. Nguyen et al. // Eukaryot. Cell. 2008. - V.7, №6. - P.967-979.

176. Denton R.M. Regulation of mitochondrial dehydrogenases by calcium ions /R.M. Denton. // Biochim Biophys Acta. 2009. - V.1787, №11. - P. 1309-1316.

177. Devasahayam G. Pmrl, a Golgi Ca2+ /Mn2+-ATPase, is a regulator of the target of rapamycin (TOR) signaling pathway in yeast / G. Devasahayam, D. Ritz, S.B. Helliwell et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2006. - V.103. - P. 17840-17845.

178. Diamant S. Size-dependent disaggregation of stable protein aggregates by the DnaK chaperone machinery / S. Diamant, A.P. Ben-Zvi, B. Bukau et al. // J. Biol. Chem. -2000. -V.275. -P.21107-21113.

179. Didelot C. Heat shock proteins: endogenous modulators of apoptotic cell death / C. Didelot, E. Schmitt, M. Brunet et al. // HEP. 2006. - V.172. - P.171-198.

180. Dimmer K.S. Genetic basis of mitochondrial function and morphology in Saccharomyces cerevisiae / K.S. Dimmer, S. Fritz, F. Fuchs et al. // Mol. Biol. Cell. 2002. - V.13, №3. -P.847-853.

181. Ding X.Z. Overexpression of HSP-70 inhibits the phosphorylation of HSF1 by activating protein phosphatase and inhibiting protein kinase C activity / X.Z. Ding, GjC. Tsokos, J.G. Kiang. // FASEB J. 1998. - V.12, №6. - P.451-459. |

182. Ding C.K. Reduction of chilling injury and transcript accumulation of heat shock proteins in tomato fruit by methyl jasmonate and methyl salicylate / C.K. Ding, C.Y. Wang, K.C. Gross et al. // Plant Science. 2001. - V.161. - P.l 153-1159.

183. Dong J.X. Expression profiles of the Arabidopsis WRKY gene superfamily during plant defense response / J.X. Dong, C.H. Chen, Z.X. Chen. // Plant Mol. Biol. 2003. - V.51. P.-21-37.

184. Downs C.A. The mitochondrial small heat-shock proteins protect NADH: jubichinone oxidoreductase of the electron transport chain during heat stress in plants / C.A. Downs, S.A. Heckathorn. // FEBS Lett. 1998. - V.430. - P.246-250.

185. Doyle S.M. Asymmetric deceleration of ClpB or Hspl04 ATPase activity unleashes protein-remodeling activity / S.M. Doyle, J. Shorter, M. Zolkiewski et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. -2007. -V.14, №2. P.l 14-122.

186. Doyle S.M. Hspl04 and ClpB: protein disaggregating machines / S.M. Doyle, S. Wickner. // Trends Biochem. Sci. 2009. - V.34, №1. - P.40-48.

187. Doyle S.M. Type and cellular location of reactive oxygen species determine activation or suppression of programmed cell death in Arabidopsis suspension cultures / S.M. Doyle, P.F. McCabe. // Plant Signal Behav. 2010. - V.5, №4. - P.467-468.

188. Dressier C. Fluorescence imaging of heat-stress induced mitochondrial long-term depolarization in breast cancer cells / C. Dressier, J. Beuthan, G. Mueller1 et al. // J. Fluoresc. 2006. - V. 16, №5. - P.689-695.

189. Drexler H.C. Synergistic apoptosis induction by proteasome and histone deacetylase inhibitors is dependent on protein synthesis / H.C. Drexler, M. Euler. // Apoptosis. -2005. V.10, №4. - P.743-758.

190. Drummond I.A. The role of oxidative stress in the induction of Drosophila1 heat-shock proteins / I.A. Drummond, R.A. Steinhardt. // Exp. Cell Res. 1987. - V.173, №2. -P.439-449.

191. Duan Y.H. Characterization of a wheat HSP70 gene and its expression in response to stripe rust infection and abiotic stresses / Y.H. Duan, J. Guo, K. Ding et al. // Mol. Biol. Rep. -2011. V.38,№1. -P.301-307.

192. Dubois M.F. Heat-shock-induced denaturation of proteins. Characterization of thei iinsolubilization of the interferon-induced p68 kinase / M.F. Dubois., A.G. Hovanessian, O. Bensaude. // J. Biol. Chem. -1991. V.266, №15. - P.9707-9711.i i

193. Duina A.A. Requirement for Hsp90 and a CyP-40-type cyclophilin in negative regulationof the heat shock response / A.A. Duina, H.M. Kalton, R.F. Gaber. // J Biol. Chem. 1998. -V.273, №30. -P. 18974-18978. j i!

194. Durchschlag E. Nuclear localization destabilizes the stress-regulated transcription factor Msn2 / E. Durchschlag, W. Reiter, G. Ammerer et al. // J. Biol. Chem. 2004. - V.279, №53. - P.55425-55432.

195. Eilam Y. Transient increase in Ca2+ influx in Saccharomyces cerevisiae in response to glucose: effects of intracellular acidification and cAMP levels / Y. Eilam, M. Othman, D. Halachmi. // J. Gen. Microbiol. 1990. - V.136, №12. - P. 2537-2543.

196. Elliott B. Stress resistance of yeast cells is largely independent of cell cycle phase / B. Elliott, B. Futcher. // Yeast. 1993. - V.9, №1. - P.33-42.

197. Ellis J. Proteins as molecular chaperones / J. Ellis. // Nature. 1987. - V.328, №6129. -P.378-379.

198. Engelberg D. The yeast and mammalian Ras pathways control transcription of heat shock genes independently of heat shock transcription factor / D. Engelberg, E. Zandi, C.S. Parker et al. // Mol. Cell Biol. 1994. - V.14, №7. - P. 4929-4937.

199. Epstein C.B. Genome-wide responses to mitochondrial dysfunction / C.B. Epstein, J.A.!

200. Waddle, W. 4th Hale et al. // Mol. Biol. Cell. 2001. - V. 12, №2. - P.297-308.

201. Eraso P. Internal acidification and cAMP increase are not correlated in Saccharomyces cerevisiae / P. Eraso, M.J. Mazon, J.M. Gancedo. // Eur J Biochem. a 1987. V.165, №3.-P.671-674. 1 11

202. Erjavec, N. Accelerated aging and failure to segregate damaged proteins in Sir2 mutantscan be suppressed by overproducing the protein aggregation-remodeling factor Hspl04p /i i

203. N. Erjavec, L. Larsson, J. Grantham et al. // Genes Dev. 2007. - V.21. - P.2410-2421.

204. Erzberger J.P. Evolutionary relationships and structural mechanisms of AAA+ proteins / J.P. Erzberger, J.M. Berger. // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2006. - V.35. -P.93-114.

205. Fahrenkrog B. The S. cerevisiae HtrA-like protein Nmal 1 lp is a nuclear serine protease that mediates yeast apoptosis / B. Fahrenkrog, U. Sauder, U. Aebi. // J. Cell Sci. 2004. -V.117. - P.115-126.

206. Fang J. External alternative NADH dehydrogenase of Saccharomyces cerevisiae: a potential source of superoxide / J. Fang, D.S. Beattie. // Free Radic. Biol. Med. 2003. -V.34, №4. - P.478-488.

207. Fawcett T.W. Potentiation of heat stress-induced hsp70 expression in vivo by aspirin / T.W. Fawcett, Q. Xu, N.J. Holbrook. // Cell Stress Chaperones. 1997. - V.2, №2. -P.104-109.

208. Finka A. Meta-analysis of heat- and chemically upregulated chaperone genes in plant and human cells / A. Finka, R.U. Mattoo, P. Goloubinoff. // Cell Stress Chaperones. 2011.— V.16, №1. - P.15-31.

209. Flores C-L. Carbohydrate and energy-yielding metabolism in non-conventional yeasts / C-L. Flores, C. Rodriguez, T. Petit et al. // FEMS Microbiology Rev. 2000. - V.24. P.507-529.

210. Flower T.R. Heat shock prevents alpha-synuclein-induced apoptosis in a yeast model of Parkinson's disease / T.R. Flower, L.S. Chesnokova, C.A. Froelich et al.'// J. Mol. Biol. -2005. V.351, №5. - P.1081-1100. |

211. Folch-Mallol J.L. New roles for CDC25 in growth control, galactose regulation and. .'. cellular differentiation in Saccharomyces cerevisiae / J.L. Folch-Mallol, L.M. Martinez,

212. S.J. Casas et al. // Microbiology. 2004. - V. 150, Pt.9. - P.2865-2879. ji

213. Franklin-Tong V.E. A role for actin in regulating apoptosis/programmed ¡cell death:i ■ |evidence spanning yeast, plants and animals / V.E. Franklin-Tong, C.W. Gourlay. // Biochem. J. 2008. - V.413, №3. - P.389-404.

214. Fujita K. Hspl04 responds to heat and oxidative stress with different intracellular localization in Saccharomyces cerevisiae / K. Fujita, R. Kawai, H. Iwahashi et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. - V.248, №3. - P.542-547.

215. Gabai V.L. Invited Review: Interplay between molecular chaperones and signaling pathways in survival of heat shock / V.L. Gabai, M.Y. Sherman. // J. Appl. Physiol. -2002-V.92. P. 1743-1748.

216. Gadjev I. Transcriptomic footprints disclose specificity of reactive oxygen species signalling in Arabidopsis / I. Gadjev, S. Vanderauwera, T.S. Ge'chev et al. // Plant Physiol. — 2006. V. 141. - P.436-445.

217. Gancedo J.M. Yeast carbon catabolite repression / J.M. Gancedo. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. - V.62, №2. - P.334-361.

218. Garcia-Heredia J.M. Acetylsalicylic acid induces programmed cell death in Arabidopsis cell cultures / J.M. Garcia-Heredia, M. Hervas, M.A. De la Rosa et al. // Planta. 2008. -V.228, №1. P.89-97.

219. Garmendia-Torres C. Nucleocytoplasmic oscillations of the yeast transcription factor Msn2: evidence for periodic PKA activation / C. Garmendia-Torres, A. Goldbeter, M. Jacquet. // Curr. Biol. 2007. - V. 17, №12. - P. 1044-1049.

220. Garmier M. Complex I dysfunction redirects cellular and mitochondrial metabolism in

221. Arabidopsis / M. Garmier, AJ. Carroll, E. Delannoy et al. // Plant Physiol. 2008. -V.148, №3. - P.1324-1341.

222. Garreau H. Hyperphosphorylation of Msn2p and Msn4p in response to heati shock andithe diauxic shift is inhibited by cAMP in Saccharomyces cerevisiae / H. Garreau, R.N.

223. Hasan, G. Renault et al. // Microbiology. 2000. - V.146, №9. - P.2113-2120'.' ' " !

224. Gasch A.P. Genomic Expression Programs in the Response iof Yeast Cells to Environmental Changes / A.P. Gasch, P.T. Spellman, C.M. Kao et al. // Mol. Biol. Cell. -2000. V.ll, №12. -P.4241-4257. I

225. Gasser S.M. Import of proteins into mitochondria. Energy-dependent! uptake ofiprecursors by isolated mitochondria / S.M. Gasser, G. Daum, G. Schatz. // J. Biol. Chem. 1982. - V.257, №21. - P.13034-13041.

226. Gbelska Y. Intramitochondrial ATP and cell functions: yeast cells depleted of intramitochondrial ATP lose the ability to grow and multiply / Y. Gbelska, J. Subik, A. Svoboda et al. // Eur. J. Biochem. 1983. - V.130, №2. - P.281-286.'

227. Geisler D.A. Ca2+-binding and Ca2+-independent respiratory NADH and NADPH dehydrogenases of Arabidopsis thaliana / D.A. Geisler, C. Broselid, L. Hederstedt et al. // J. Biol. Chem. 2007. - V.282, №39. - P.28455-28464.

228. Germaniuk A. A bichaperone (Hsp70-Hsp78) system restores mitochondrial DNA synthesis following thermal inactivation of Miplp polymerase / A. Germaniuk, K. Liberek, J. Marszalek. // J. Biol. Chem. 2002. - V.277, №31. -P.27801-27888.

229. Geymonat M. Ssalp chaperone interacts with the guanine nucleotide exchange factor of ras Cdc25p and controls the cAMP pathway in Saccharomyces cerevisiae / M. Geymonat, L. Wang, H. Garreau et al. // Mol. Microbiol. 1998. - V.30, №4. - P.855-864.

230. Giardina C. Sodium salicylate and yeast heat shock gene transcription / C. Giardina, J.T. Lis. // J. Biol. Chem. 1995. - V.270, №18. - P. 10369-10372.

231. Giorno F. Developmental and heat stress-regulated expression of HsfA2 and small heat shock proteins in tomato anthers / F. Giorno, M. Wolters-Arts, S. Grillo et al. // J. Exp.

232. Bot.-2010.-V.61,№2.-P.453-462. , ii i

233. Giraud M.F. The absence of the mitochondrial ATP synthase A subunit promotes a slowgrowth phenotype of rho" yeast cells by a lack of assembly of the catalytic! sector Fi /i

234. M.F.Giraud, J. Velours. // Eur. J. Biochem. 1997. - V.245, №3. - P.813-818.|

235. Giraud E. The transcription factor ABM is a regulator of mitochondrial' retrograde expression of ALTERNATIVE OXIDASE la / E. Giraud, O. Van Aken, L.H.'Ho et al. //1.i

236. Plant Physiol.-2009. V. 150, №3. - P. 1286-1296. j , I

237. Glover J.R. Hspl04, Hsp70 and Hsp40: a novel chaperone system that rescues previously aggregated proteins / J.R. Glover, S. Lindquist. // Cell. -1998. V.94. - P.73-82.

238. Godon C. The H2O2 stimulon in Saccharomyces cerevisiae / C. Godon, G. Lagnie, J.Lee. // J. Biol. Chem. 1998. - V.273. №35. - P.22480-22489.

239. Gong M. Heat-shock-induced changes in intracellular Ca2+ level in tobacco seedlings in relation to thermotolerance / M. Gong, A. van der Luit, M. Knight et al. // Plant Physiol. 1998. - V. 116. - P.429-437.

240. Gorner W. Nuclear localization of the C2H2 zinc finger protein Msn2p is regulated by stress and protein kinase A activity / W. Gorner, E. Durchschlag, M.T. Martinez-Pastor. // Genes Dev. 1998. - V. 12, №4. - P.586-597.

241. Gorner W. Acute glucose starvation activates the nuclear localization signal of a stress-specific yeast transcription factor / W. Gorner, E. Durchschlag, J. Wolf et al. // EMBO J. -2002.-V.21, №1-2.-P.135-144.

242. Gould K.S. Nitric oxide production in tobacco leaf cells: a generalized stress response / K.S. Gould, O. Lamotte, A. Klinguer et al. // Plant, Cell & Environment. 2003. - V.26. -P.1851-1862.

243. Gourlay C.W. Actin-induced hyperactivation of the Ras signaling pathway leads to apoptosis in Saccharomyces cerevisiae / C.W. Gourlay, K.R. Ayscough. // Mol. Cell Biol. -2006. V.26, №17,- P.6487-6501.

244. Grably M.R. HSF and Msn2/4p can exclusively or cooperatively activate the yeast HSP104 gene / M.R. Grably, A. Stanhill, O. Tell et al. // Mol. Microbiol. 2002. - V.44, №1. - P.21-35.

245. Graumlich T.R. Respiration and viability of thermally injured Sacctiaromyces cerevisiae / T.R. Graumlich, K.E. Stevenson. // Appl. Environ. Microbiol. 1979. - V.38, №3,1. P.461-465. 1l - I

246. Griffiths EJ. Mitochondrial calcium as a key regulator of mitochondrial ATP productioniin mammalian cells / E.J. Griffiths, G.A. Rutter. // Biochim. Biophys. Acta! 2009. -V.1787, №11. - P.1324-1333. !

247. Gross C. Heat shock protein synthesis and trehalose accumulation are not required for induced thermotolerance in depressed Saccharomyces cerevisiae / C. Gross, K. Watson. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. - V.220, №3. - P.766-772.- - j

248. Gross, A. Biochemical and genetic analysis of the mitochondrial response of yeast to BAX and BCL-XL / A. Gross, K. Pilcher, E. Blachly-Dyson et al.' // Mol. Cell Biol. -2000. V. 20, №9. - P.3125-3136.

249. Guerra E. Hypoxia abolishes transience of the heat-shock response in the methylotrophic yeast Hansenula polymorpha / E. Guerra, P.P. Chye, E. Berardi et al. // Microbiology. -2005. V. 151, №3. - P.805-811.

250. Guettouche T. Analysis of phosphorylation of human heat shock factor 1 in cells experiencing a stress / T. Guettouche, F. Boellmann, W.S. Lane et al. // BMC Biochem. -2005. -V.6, №4. -doi:10.1186/1471-2091-6-4.

251. Gulli M. Four members of the HSP101 gene family are differently regulated in Triticum durum Desf / M. Gulli, M. Corradi, P. Rampino et al. // FEBS Lett. 2007. - V.581, №25. - P.4841-4849.

252. Guo L. Isolation of heat shock factor HsfAla-binding sites in vivo revealed variations of heat shock elements in Arabidopsis thaliana / L. Guo, S. Chen, K. Liu et al. // Plant Cell Physiol. -2008. -V.49, №9,-P.1306-1315.

253. Gupta S.S. Antifungal activity of amiodarone is mediated by disruption of calcium homeostasis / S.S. Gupta, V.K. Ton, V. Beaudry et al. // J. Biol. Chem. 2003. - V.278, №31. -P.28831-28839.

254. Gupta A.K. Sugar signalling and gene expression in relation to carbohydrate metabolism under abiotic stresses in plants / A.K. Gupta, N. Kaur. // J. Biosci. 2005. - V.30, №5. -P.761-776. ! ' ' !

255. Guyot S. Responses of Saccharomyces cerevisiae to thermal stress / S. Guyot, E. Ferret, P. Gervais. // Biotechnol. Bioeng. 2005. - V.92, №4. - P.403-409.

256. Hahn J.S. Genome-wide analysis of the biology of stress responses1 throughjheat shock transcription factor / J.S. Hahn, Z. Hu, D.J. Thiele et al. // Mol. Cell Biol. 2004. - V.24, №12. - P.5249-5256. i ji 'l;r|

257. Hahn A. Crosstalk between Hsp90 and Hsp70 chaperones and heat stress transcription factors in tomato / A. Hahn, D. Bublak, E. Schleiff et al. // Plant Cell! 2011. -j V.23, №2. -P. 741-755.

258. Hainzl O. The charged linker region is an important regulator of Hsp90 function / O. Hainzl, M.C. Lapina, J. Buchner et al. // J. Biol. Chem. 2009. - V.284, №34. - P.22559-22567.

259. Hall B.G. Yeast thermotolerance does not require protein synthesis / B.G. Hall. // J. Bacteriol. 1983. - V.156, №3. - P.1363-1365.

260. Hallberg R.L. Induction of acquired thermotolerance in Tetrahymena thermophila: effects of protein synthesis inhibitors / R.L. Hallberg, K.W. Kraus, E.M. Hallberg. // Mol. Cell Biol. 1985. - V.5, №8. -P.2061-2069.

261. Hamilton III E.W. Heat-shock proteins are induced in unstressed leaves of Nicotiana attenuata (Solanaceae) when distant leaves are stressed / E.W. Hamilton III, J.S. Coleman // Am J Bot. 2001. - V.88, №5. - P.950-955.

262. Hanson P.I. AAA+ proteins: have engine, will work / P.I. Hanson,1 S.W. Whiteheart. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2005. - V.6, №7. P.519-529.

263. Harashima T. The kelch proteins Gpbl and Gpb2 inhibit Ras activity via association with the yeast RasGAP neurofibromin homologs Iral and Ira2 / T. Harashima, S. Anderson, J.R 3rd Yates et al. // Mol. Cell. 2006. - V.22, №6. - P.819-830.

264. Harris M.H. Role of oxidative phosphorylation in Bax toxicity /' M.H. Harris, M.G. Vander Heiden, S.J. Krön et al. // Mol. Cell Biol. 2000. - V.20, №10. - P.3590-3596.

265. Hasan R. The control of the yeast H2O2 response by the Msn2/4 transcription factors / R. Hasan, C. Leroy, A.D. Isnard et al. // Mol. Microbiol. 2002. - V.45, №1. - P.233-241.

266. Haslbeck M. Hsp26: a temperature-regulated chaperone / M. Haslbeck, S. Walke, T. Stromer et al. // EMBO J. 1999. - V.18, №23. - P.6744-6751.

267. Haslbeck M. Hsp42 is the general small heat shock protein in the cytosol of Saccharomyces cerevisiae / M. Haslbeck, N. Braun, T. Stromer et al. // EMBO J. 2004.I- V.23, №3. P.638-649. i I

268. Haslbeck M. Some like it hot: the structure and function of small heat-shock proteins / M. Haslbeck, T. Franzmann, D. Weinfurtner et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2005a. - V.12, №10. -P.842-846. j

269. Haslbeck, M. Disassembling protein aggregates in the yeast cytosol: The cooperation of Hsp26 with Ssal and Hspl04 / M. Haslbeck, A. Miess, T. Stromer et al. // J. Biol. Chem.- 20056. -V.280.-P.23861-23868. '

270. Hattendorf D.A. Cooperative kinetics of both Hspl04 ATPase domains and interdomain communication revealed by AAA sensor-1 mutants / D.A. Hattendorf, S.L. iiindquist. // EMBO J. 2002. - V.21, № 1 -2. - P. 12-21. (a)

271. Haynes C.M. Degradation of misfolded proteins prevents ER-derived oxidative stress and cell death / C.M. Haynes, E.A. Titus, A.A. Cooper. // Mol. Cell. 2004. - V.15, №5. -P.767-776.

272. He Y. Effects of salicylic acid on heat tolerance associated with antioxidant metabolism in Kentucky Bluegrass / Y. He, Y. Liu, W. Cao et al. // Crop Sei. 2005. - V.45. - P.988-995.

273. Herker E. Chronological aging leads to apoptosis in yeast / E. Herker, H. Jungwirth, K.A. Lehmann et al. // J. Cell Biol. 2004. - V.164, №4. - P.501-507.

274. Hirata Y. Yeast glycogen synthase kinase-3 activates Msn2p-dependent transcription of stress responsive genes / Y. Hirata, T. Andoh, T. Asahara et al. // Mol. Biol. Cell. 2003.- V.14,№l.-P.302-312.

275. Hlavata L. Ras proteins control mitochondrial biogenesis and function in Saccharomycescerevisiae / L. Hlavata, T. Nystrom. // Folia Microbiol. (Praha). 2003. - V.48, №6. - 11. P.725-730.i

276. Hlavata L. The oncogenic RAS2va"9 mutation locks respiration, independently of PKA, in a mode prone to generate ROS / L. Hlavata, H. Aguilaniu, A. Pichova et al. // EMBO J. -2003. V.22, №13. - P.3337-3345.

277. Ho L.H. Identification of regulatory pathways controlling gene expression of stress-responsive mitochondrial proteins in Arabidopsis / L.H. Ho, E. Giraud, V. Uggalla et al. // Plant Physiol. 2008. - V.147, №4. - P. 1858-1873.

278. Hohfeld J. From the cradle to the grave: molecular chaperones that may choose between folding and degradation / J. Hohfeld, D.M. Cyr, C. Patterson. // EMBO Rep. 2001. -V.2. - P.885-890.

279. Hohmann S. Osmotic stress signaling and osmoadaptation in yeasts / S. Hohmann. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2002. - V.66, №2. - P.300-372.

280. Holmberg C.I. Phosphorylation of serine 230 promotes inducible transcriptional activity of heat shock factor 1 / C.I. Holmberg, V. Hietakangas, A. Mikhailov et al. // EMBO J. -2001. V.20, №14. - P.3800-3810.

281. Hong S.W. Mutants of Arabidopsis thaliana defective in the acquisition of tolerance to high temperature stress / S.W. Hong, E. Vierling. // Proc. Natl. Acadi Sci. USA. 2000. -V.97, №8. - P.4392-4397.

282. Hong S.W. HsplOl is necessary for heat tolerance but dispensable for development and germination in the absence of stress / S.W. Hong, E. Vierling. // Plant J. 2001. - V.27, №1. -P.25-35.

283. Hong S.W. Arabidopsis hot mutants define multiple functions required for acclimation to high temperatures / S.W. Hong, U. Lee, E. Vierling. // Plant Physiol. 2003. - V.132, №2. - P.757-767.

284. Hoppe U.C. Mitochondrial calcium channels / U.C. Hoppe. // FEBS Lett. 2010. - V.584, №10. - P.1975-1981.

285. Horton L.E. The yeast hsp70 homologue Ssa is required for translation and interacts with

286. Sisl and Pabl on translating ribosomes / L.E. Horton, P. James, E.A. Craig et al. // J.r 1

287. Biol. Chem. 2001. - V.276, №17. - P. 14426-14433.

288. Horvath E. Induction of abiotic stress tolerance by salicylic acid signaling / E. Horvath,

289. G. Szalai, T. Janda. // J. Plant Growth Regul. 2007. - V.26. - Р.290у300. ' |I

290. Howarth C.J. Heat shock proteins in Sorghum and Pearl millet; ethanol, sodium arsenite,i isodium malonate and the development of thermotolerance / C.J. Howarth. // J. Exp. Bot. -1990. V.41. №7. - P.877-883. I I

291. Howarth, C.J. Molecular responses of plants to an increased incidence of heat shock / C.J. Howarth. // Plant Cell Environment. 1991. -V.14. - P.831-841., } j

292. Huang P. The Hsp70 Sszl modulates the function of the ribosome-associated J-protein Zuol / P. Huang, M. Gautschi, W. Walter et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2005. - V.12, №6. - P.497-504.

293. Huh W.K. Molecular cloning and functional expression of alternative oxidase from Candida albicans / W.K. Huh, S.O. Kang. // J. Bacteriol. 1999. - V.181, №13. -P.4098-4102.

294. Huh W.K. Characterization of the gene family encoding alternative oxidase from Candida albicans / W.K. Huh, S.O. Kang. // Biochem. J. 2001. - V.356, Pt.2. - P.595-604.

295. Iba K. Acclimative response to temperature stress in higher plants:'approaches of gene engineering for temperature tolerance / K. Iba. // Annu. Rev. Plant Biol. -2002. V.53. -P.225-245.

296. Iida H. Multistress resistance of Saccharomyces cerevisiae is generated by insertion of retrotransposon Ту into the 5' coding region of the adenylate cyclase gene / H. Iida. // Mol. Cell Biol. 1988. - V.8, №12. - P.5555-5560.

297. Iida H. A heat shock-resistant mutant of Saccharomyces cerevisiae shows constitutive synthesis of two heat shock proteins and altered growth / H. Iida, I. Yahara. // J. Cell Biol. 1984. - V.99, 4 Pt.l. - P.1441-1450.

298. Iida H. Cell cycle control by Ca2+ in Saccharomyces cerevisiae / H. Iida, S. Sakaguchi, Y. Yagawa et al. // J. Biol. Chem. 1990. - V.265, №34. - P.21216-21222.

299. Iida H. MIDI, a novel Saccharomyces cerevisiae gene encoding a plasma membrane protein, is required for Ca2+ influx and mating / H. Iida, H. Nakamuxa, T. Ono et al. // Mol. Cell Biol. 1994,-V.14, №12,-P.8259-8271. '

300. Iida H. Calmodulin-dependent protein kinase II and calmodulin are required for induced thermotolerance in Saccharomyces cerevisiae / H. Iida, Y. Ohya, 'Y. Anraku. // Curr.

301. Genet. 1995. - V.27, №2. P. 190-193. ji

302. Iida K. Molecular cloning in yeast by in vivo homologous recombination of the yeasti • ■ Iputative alpha 1 subunit of the voltage-gated calcium channel / K. Iida, T. Tada, H. Iida. //i i

303. FEBS Lett. 2004. - V.576, №3. - P.291 -296. ! |i I

304. Ilangovan G. Heat shock regulates the respiration of cardiac H9c2 cells through upregulation of nitric oxide synthase / G. Ilangovan, S. Osinbowale, A. Bratasz et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2004. - V.287, №5. - P. 1472-1481.

305. Im Y.J. Expression of Pyrococcus furiosus superoxide reductase in Arabidopsis enhances heat tolerance / Y.J. Im, M. Ji, A. Lee et al. // Plant Physiol. 2009. - V.151, №2. -P.893-904.

306. Imai J. Role of HSP90 in salt stress tolerance via stabilization and regulation of calcineurin / J. Imai, I. Yahara. // Mol. Cell Biol. 2000. - V.20, №24. - P.9262-9270.

307. Imai J.The molecular chaperone Hsp90 plays a role in the assembly and maintenance of the 26S proteasome / J. Imai, M. Maruya, H. Yashiroda et al. // EMBO J. 2003. - V.22, №14. - P.3557-3567.

308. Imazu H. Saccharomyces cerevisiae heat shock transcription factor regulates cell wall remodeling in response to heat shock / H. Imazu, H. Sakurai. // Eukaryot. Cell. 2005. -V.4, №6. - P.1050-1056.

309. Ishiguro S. SHEPHERD is the Arabidopsis GRP94 responsible for the formation of functional CLAVATA proteins / S. Ishiguro, Y. Watanabe, N. Ito et al. // EMBO J. -2002. V.21, №5. - P.898-908.

310. Ishihara K. Identification of sodium salicylate as an hsp inducer using a simple screening system for stress response modulators in mammalian cells / K. Ishihara, K. Horiguchi, N.Yamagishi et al. // Eur. J. Biochem. 2003. - V.270, №16. - P.3461-3468.

311. Jacquier-Sarlin M.R. Dual regulation of heat-shock transcription factor (HSF) activation and DNA-binding activity by H2O2: role of thioredoxin / M.R. Jacquier-Sarlin, B.S. Polla. // Biochem. J. 1996. - V.318, Pt.l. - P. 187-193.

312. Janda T. Role of salicylic acid in the induction of abiotic stress tolerance // In "Salicylic acid: a plant hormone". T. Janda, E. Horvath, G. Salia, E. Paldi. // S. Hayat, A. Ahmad. (Eds.). - Springer, Dordrecht. - 2007. - P.91-15.

313. Jarmuszkiewicz W. Mitochondrial uncoupling proteins in unicellular eukaryotes / W.1.j

314. Jarmuszkiewicz, A. Woyda-Ploszczyca, N. Antos-Krzeminska et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2010. - V.1797, №6-7. - P.792-799. ,

315. Jian D. Feedback regulation of Ras2 guanine nucleotide exchange factor, (Ras2-GEF). activity of Cdc25p by Cdc25p phosphorylation in the yeast Saccharomyces cerevisiae /

316. D. Jian, Z. Aili, B. Xiaojia et al. // FEBS Lett. 2010. V.584, №23. - P.4745-41750.j

317. Johnston R.N. Competitive inhibition of hsp70 gene expression causes thermosensitivity / R.N. Johnston, B.L. Kucey. // Science. 1988. - V.242, №4885. - P.1551-1554.

318. Jones D.L. Genome-wide analysis of the effects of heat shock' on a Saccharomyces cerevisiae mutant with a constitutively activated cAMP-dependent pathway / D.L. Jones, J. Petty, D.C. Hoyle et al. // Comp. Funct. Genomics. 2004. - V.5, №5. - P.419-431.

319. Joseph-Horne T. Fungal respiration: a fusion of standard and alternative components / T. Joseph-Horne, D.W. Hollomon, P.M Wood. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. - V.1504, №2-3.-P. 179-195. ' '

320. Jung D.W. Properties of a cyclosporin-insensitive permeability transition pore in yeast mitochondria / D.W. Jung, P.C. Bradshaw, D.R. Pfeiffer. // J. Biol. Chem. 1997. -V.272, №34. - P.21104-21112.

321. Jung D.W. Ca2+ transport in mitochondria from yeast expressing recombinant aequorin / D.W. Jung, P.C. Bradshaw, M. Litsky et al. // Anal. Biochem. 2004. - V.324, №2. -P.258-268. 1

322. Jurivich D.A. Effect of sodium salicylate on the human heat shock response / D.A. Jurivich, L. Sistonen, R.A. Kroes et al. // Science. 1992. - V.255, №5049. - P. 12431245. 1 >

323. Kabani M. Slslp stimulates Sec63p-mediated activation of Kar2p in a conformation-dependent manner in the yeast endoplasmic reticulum / M. Kabani, J.M. Beckerich, C. Gaillardin. // Mol. Cell Biol. 2000. - V.20, №18. - P.6923-6934.

324. Kabani M. Nucleotide exchange factor for the yeast Hsp70 molecular chaperone Ssalp / M. Kabani, J.M. Beckerich, J.L. Brodsky. // Mol. Cell Biol. 2002. - V.22, №13. - P. 4677-4689. :

325. Kadenbach B. New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in11 imitochondria of living organisms / B. Kadenbach, R. Ramzan, L. Wen et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2010. - V.1800, №3. - P.205-212.i

326. Kafadar K.A. Integration of stress responses: modulation of calcineurin signaling in Saccharomyces cerevisiae by protein kinase A / K.A. Kafadar, Cyert M.S. // Eukaryot Cell. -2004.-V.3, №5.-P. 1147-1153. j j

327. Kaida D. Yeast Whi2 and Psrl-phosphatase form a complex and regulate STRE-mediated gene expression / D. Kaida, H. Yashiroda, A. Toh-e et al. // Genes Cells. -2002. V.7, №6. - P.543-552. ! |

328. Kamada Y. The protein kinase C-activated MAP kinase pathway of SaccharomycesIcerevisiae mediates a novel aspect of the heat shock response / Y. Kamada,, U.S. Jung, J.Piotrowski et al. // Genes Dev. 1995. - V.9, №13. - P.1559-1571.

329. Kampinga H.H. Chaperones in preventing protein denaturation in living cells and protecting against cellular stress / H.H. Kampinga. // Handb. Exp. Pharmacol. 2006. -V.172. - P.1-42.

330. Kandror O. Yeast adapt to near-freezing temperatures by STRE/Msn2,4-dependent induction of trehalose synthesis and certain molecular chaperones / O. Kandror, N. Bretschneider, E. Kreydin et al. // Mol. Cell. 2004. - V.13. - P. 771-781.' • 1

331. Kaplan F. Exploring the temperature-stress metabolome of Arabidopsis / F. Kaplan, J. Kopka, D.W. Haskell et al. // Plant Physiol. 2004. - V.136, №4. - P.4159-4168.

332. Käppeli O. Regulation of carbon metabolism in Saccharomyces cerevisiae and related yeasts / O. Käppeli. // Adv. Microb. Physiol. 1986. - V.28. - P. 181-209.

333. Kawai R. Direct evidence for the intracellular localization of Hspl04 in Saccharomyces cerevisiae by immunoelectron microscopy / R. Kawai, K. Fujita, H. Iwahashi et al. // Cell Stress Chaperones. 1999. - V.4, №1. - P.46-53.

334. Kawai-Yamada M. Dissection of Arabidopsis Bax inhibitor-1 suppressing Bax-, hydrogen peroxide-, and salicylic acid-induced cell death / M. Kawai-Yamada, Y. Ohori, H. Uchimiya. // Plant Cell. 2004. - V. 16, №1. - P.21-32

335. Kellermayer R. Extracellular Ca2+ sensing contributes to excess Ca2+ accumulation and vacuolar fragmentation in a pmrlA of S. cerevisiae / R. Kellermayer, D.P. Aiello, A.Miseta et al. // J. Cell Sei. 2003. - V.l 16, Pt.8. - P. 1637-1646.

336. Kiang J.G. Cytoprotection and regulation of heat shock proteins induced by heat shock in human breast cancer T47-D cells: role of Ca2+., and protein kinases / J.G. Kiang, I.D. Gist, G.C. Tsokos. // FASEB J. 1998. - V.12, №14. -P.1571-1579J !

337. Kilian J. The AtGenExpress global stress expression data set: protocols,(evaluation and model data analysis of UV-B light, drought and cold stress responses / J.' Kilian, D.

338. Whitehead, J.Horak et al. // Plant J. 2007. - V.50, №2. - P.347-363. !i i

339. Kim B.H. Interaction between Arabidopsis heat shock transcription ¡factor 1 and 70 kDaheat shock proteins / B.H. Kim, F. Schoffl. // J. Exp. Bot. 2002. - V.53, №367. P.371i375. I1 '1

340. Kim J.Y. Interaction of pro-apoptotic protein HGTD-P with heat ¡shock prjotein 90 is required for induction of mitochondrial apoptotic cascades / J.Y. Kim, S.M. Kim, J.H. Ko et al. // FEBS Lett. 2006. - V.580, №13. - P.3270-3275.

341. Kim M. Mitochondria-associated hexokinases play a role in the control of programmed cell death in Nicotiana benthamiana / M. Kim, J.H. Lim, C.S. Ahn, et al. // Plant Cell. -2006. V.18, №9. - P.2341-2355.

342. Kim M.C. Calcium and calmodulin-mediated regulation of gene expression in plants / M.C. Kim, W.S. Chung, D-J. Yun et al. // Mol. Plant. 2009. - V.2, №1. - P.13-21.

343. Kim H.J. Systemic analysis of heat shock response induced by heat shock and a proteasome inhibitor MG132 / H.J. Kim, H.J. Joo, Y.H. Kim et al. // PLoS One. 2011. -V.6, №6. - doi: 10.1371/journal.pone.0020252

344. Kimura Y. Temperature-sensitive mutants of hsp82 of the budding yeast Saccharomyces cerevisiae / Y. Kimura, S. Matsumoto, I. Yahara. // Mol. Gen. Genet. 1994. - V.242, №5.-P.517-527.

345. Kline M.P. Repression of the heat shock factor 1 transcriptional activation domain is modulated by constitutive phosphorylation / M.P. Kline, R.I. Morimoto. // Mol. Cell Biol. 1997. - V.17, №4. - P.2107-2115.

346. Klosinska M.M. Yeast cells can access distinct quiescent states / M.M. Klosinska, C.A. Crutchfield, P.H. Bradley et al. // Genes Dev. 2011. - V.25, №4. - P.336-349.

347. Kominsky D.J. Genetic and biochemical basis for viability of yeast lacking mitochondrial genomes / D.J. Kominsky, M.P. Brownson, D.L. Updike et al. // Genetics. 2002, -V.162, №4. - P.1595-1604.

348. Kornmann B. An ER-mitochondria tethering complex revealed by, a synthetic biology screen / B. Kornmann, E. Currie, S.R. Collins et al. // Science. 2009. - V.325, №5939. -P.477-481.i

349. Kornmann B. ERMES-mediated ER-mitochondria contacts: molecular hubs for the regulation of mitochondrial biology / B. Kornmann, P. Walter. // J. Cell Sci. 2010. -V.123, №9. - P.1389-1393. !a

350. Korshunov S.S. High protonic potential actuates a mechanism of production! of reactive oxygen species in mitochondria / S.S. Korshunov, V.P. Skulachev, A.A. Starkov. // FEBS Lett. 1997. - V.416,№l.-P.15-18. i |

351. Kotak S. A novel transcriptional cascade regulating expression of heat stress proteins during seed development of Arabidopsis / S. Kotak, E. Vierling, H. Baumlein et al. // Plant Cell. 2007. - V.19, №1. - P.182-195, (a).

352. Kotak S. Complexity of the heat stress response in plants / S. Kotak, J. Larkindale, U. Lee et al. // Curr. Opin. Plant Biol. 2007. - V.10, №3. - P.310-316, (6).

353. Koussevitzky S. Ascorbate peroxidase 1 plays a key role in the response of Arabidopsis thaliana to stress combination / S. Koussevitzky, N. Suzuki, S. Huntington et al. // J. Biol. Chem. 2008. - V.283, №49. - P.34197-34203. '

354. Kregel K.C. Heat shock proteins: modifying factors in physiological stress responses and acquired thermotolerance / K.C. Kregel. // J. Appl. Physiol. 2002. - V.92, №5. - P.2177-2186.

355. Kroemer G. Classification of cell death: recommendations of the Nomenclature Committee on Cell Death 2009 / G. Kroemer, L. Galluzzi, P. Vandenabeele et al. // Cell Death Differ. 2009. - V. 16, № 1. - P.3-11.

356. Kubota H. Quality control against misfolded proteins in the cytosol: a network for cell survival / H. Kubota. // J .Biochem. 2009. - V.146, №5. - P.609-616.

357. Kudla J. Calcium signals: the lead currency of plant information processing / J. Kudla, O.

358. Batistic, K. Hashimoto. // Plant Cell. 2010. - V.22, №3. - P.541-563. 1! 1i

359. Kumar M. Heat shock factors HsfBl and HsfB2b are involved in the regulation of Pdfl.2 expression and pathogen resistance in Arabidopsis / M. Kumar, W. Busch, H. Birke et al. //Mol. Plant.-2009. V.2, №1.-P.152-165. ! ' " !

360. Kuzmin E.V. Newton Mitochondrial respiratory deficiencies signal up-regulation ofi igenes for heat shock proteins / E.V. Kuzmin, O.V. Karpova, T.E. Elthon et al. // J. Biol. Chem. 2004. - V.279, №20. - P.20672-20677. I '

361. Kuznetsov V.V. The synthesis of HSPs in sugar beet suspension culture cells under hyperthermia exhibits differential sensitivity to calcium / V.V. Kuznetsov, I.M. Andreev, M.S. Trofimova. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1998. - V.45, №2. - P.269-278.

362. Kwon Y. Arabidopsis hot2 encodes an endochitinase-like protein that is essential for tolerance to heat, salt and drought stresses / Y. Kwon, S.H. Kim, M.S. Jung et al. // Plant J. 2007. - V.49, №2. - P. 184-193.

363. Lallet S. Heat shock-induced degradation of Msn2p, a Saccharomyces cerevisiae transcription factor, occurs in the nucleus / S. Lallet, H. Garreau, C. Poisier et al. // Mol. Genet. Genomics. 2004. - V.272, №3. - P.353-362.

364. Lamotte O. Analysis of nitric oxide signaling functions in tobacco cells challenged by the elicitor cryptogein / O. Lamotte, K. Gould, D. Lecourieux et al. // Plant Physiol. 2004. -V.135,№l.-P.516-529. '

365. Lanneau D. Heat shock proteins: essential proteins for apoptosis regulation / D. Lanneau, M. Brunei, E. Frisan et al. // J. Cell Mol. Med. 2008. - V. 12, №3. -'P.743-761.

366. Larkindale J. Protection against heat stress-induced oxidative damage in Arabidopsis involves calcium, abscisic acid, ethylene, and salicylic acid / J. Larkindale, M.R. Knight. // Plant Physiol. 2002. - V.128, №2. - P.682-695.

367. Larkindale J. Thermotolerance and antioxidant systems in Agrostis stolonifera: involvement of salicylic acid, abscisic acid, calcium, hydrogen peroxide, and ethylene / J. Larkindale, B. Huang. // J Plant Physiol. 2004. - V.161. - P.405-413.

368. Larkindale J. Heat stress phenotypes of Arabidopsis mutants implicate multiple signaling pathways in the acquisition of thermotolerance / J. Larkindale, J.D. Hall, M.R. Knight et al.//Plant Physiol.-2005,-V.138, №2,-P.882-897. ' !

369. Larkindale J. Core genome responses involved in acclimation to high temperature / J. Larkindale, E. Vierling. // Plant Physiol. 2008. - V. 146, №2. - P.748-761. I

370. Leadsham J.E. Whi2p links nutritional sensing to actin-dependent Ras-cAMP-PKA regulation and apoptosis in yeast / J.E. Leadsham, K. Miller, K.R. Xyscough et al. // J. Cell Sci. 2009. - V.122, Pt.5. - P.706-715. ,

371. Leadsham J.E. cAMP/PKA signaling balances respiratory activity with mitochondriadependent apoptosis via transcriptional regulation / J.E. Leadsham, C.W. Gourlay. //I

372. BMC Cell Biol. 2010. - V.l 1, №92. - P. 1-14.

373. Lee Y.R. A soybean 101-kD heat shock protein complements a yeast HSP104 deletion mutant in acquiring thermotolerance / Y.R. Lee, R.T. Nagao, J.L. Key. // Plant Cell. -1994. V.6, №12. - P. 1889-1897.

374. Lee J.H. An Hsp70 antisense gene affects the expression of HSP70/HSC70, the regulation of HSF, and the acquisition of thermotolerance in transgenic Arabidopsis thaliana / J.H. Lee, F. Schoffl. // Mol. Gen. Genet. 1996. - V.252, №1-2. - P. 11-19.

375. Lee G.J. A small heat shock protein stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in a folding-competent state / G.J. Lee, A.M. Roseman, H.R. Saibil et al. // EMBO J. 1997. - V.l6, №3. - P.659-671.

376. Lee K. 13C NMR Studies of metabolic pathways regulated by HSP104 in Saccharomyces cerevisiae / K. Lee, S. Kang, S. Lindquist. // Bull. Korean Chem. Soc. 1998. - V.19, №3. - P.295-299.

377. Lee S.M. Thermosensitive phenotype of yeast mutant lacking thioredoxin peroxidase / S.M. Lee, J.W. Park // Arch. Biochem. Biophys. 1998. - V.359, №1. - P.99-106.

378. Lee S. The yeast heat shock transcription factor changes conformation in response to superoxide and temperature / S. Lee, T. Carlson, N. Christian et al. // Mol Biol Cell. -2000. V.l 1, №5. - P.1753-1764.

379. Lee B.H. A mitochondrial complex I defect impairs cold-regulated nuclear gene expression / B.H. Lee, H. Lee, L. Xiong et al. // Plant Cell. 2002. - V.14, №6. -P.1235-1251.

380. Lee S. The structure of ClpB: a molecular chaperone that rescues proteins from an aggregated state / S. Lee, M.E. Sowa, Y.H. Watanabe et al. // Cell. 2003. - V.l 15, №2. - P.229-240.j i

381. Lee U. Genetic analysis reveals domain interactions of Arabidopsis HsplOO/ClpB and cooperation with the small heat shock protein chaperone system / U. Lee, C. Wie, M. Escobar etal. //Plant Cell. -2005.- V. 17, №2.-P.559-571. , j

382. Lee U. The Arabidopsis ClpB/HsplOO family of proteins: chaperones fori stress and chloroplast development / U. Lee, I. Rioflorido, S.W. Hong et al. // Plant J. 2007. -V.49,№l.-P.l 15-127, (a). j |

383. Lee Y.J. Yeast cells lacking the C/77-encoded mitochondrial citrate synthase arehypersusceptible to heat- or aging-induced apoptosis / Y.J. Lee, K.l! Hoe, P.J. Maeng. //i *

384. Mol Biol Cell. 2007. - V. 18, №9. - P.3556-3567, (6). I

385. Lee U. Modulation of nitrosative stress by S-nitrosoglutathione reductase is critical forithermotolerance and plant growth in Arabidopsis / U. Lee, C. Wie, B.O. Fernandez et al. // Plant Cell. 2008. - V.20, №3. - P.786-802, (a).

386. Lee P. Yeast Yakl kinase, a bridge between PKA and stress-responsive transcription factors, Hsfl and Msn2/Msn4 / P. Lee, B.R. Cho, H.S. Joo et al. // Mol. Microbiol. -2008. V.70, №4. - P.882-895, (6).

387. Lee S. CryoEM structure of Hspl04 and its mechanistic implication for protein disaggregation / S. Lee, B. Sielaff, J. Lee et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. -V.107, №18. -P.8135-8140, (a).

388. Lee R.E. Metacaspase Ycal is required for clearance of insoluble protein aggregates / R.E. Lee, S. Brunette, L.G. Puente et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. - V.107, №30.-P. 13348-13353, (6).

389. Lee Y.J. Phosphate and succinate use different mechanisms to inhibit sugar-induced cell death in yeast: insight into the Crabtree effect / Y.J. Lee, E. Burlet, F. Galiano et al. //J Biol Chem. 2011. - V.286, №23. - P.20267-20274.

390. Lenssen E. Saccharomyces cerevisiae Ccr4-not complex contributes to the control of Msn2p-dependent transcription by the Ras/cAMP pathway / E. Lenssen, U. Oberholzer, J. Labarre et al. // Mol. Microbiol. 2002. - V.43, №4. - P. 1023-1037.

391. Lepock J.R. How do cells respond to their thermal environment? / J.R. Lepock. // Int. J.i

392. Hyperthermia. 2005. - V.21, №8. - P.681-687. ;

393. Lewandowska A. Hsp78 chaperone functions in restoration of mitochondrial network|following heat stress / A. Lewandowska, M. Gierszewska, J. Marszaiek et al. // BBA

394. Mol. Cell Res. -2006. V.1763. - P.141-151. jl

395. Lewis J.G. Induction of heat, freezing and salt tolerance by heat and salt shock in • Saccharomyces cerevisiae / J.G. Lewis, R.P. Learmonth, K. Watson. // Microbiology. -1995. V.141, Pt.3. - P.687-694.j i

396. Li C.Y. Heat shock protein 70 inhibits apoptosis downstream of cytochrome cjrelease and upstream of caspase-3 activation / C.Y. Li, J.S. Lee, Y.G. Ko et al. // J. Biol. Chem. -2000. V.275. - P.25665-25671. i

397. Li B. Ca2+ and calmodulin modulate DNA-binding activity of maize heat shock transcription factor in vitro / B. Li, H.T. Liu, D.Y. Sun et al. // Plant Cell Physiol. 2004. - V.45, №5. - P.627-634.

398. Li W. Yeast AMID homologue Ndilp displays respiration-restricted apoptotic activity and is involved in chronological aging / W. Li, L. Sun, Q. Liang et al. // Mol. Biol. Cell. -2006. V.17, №4. - P. 1802-1811.

399. Li S. Functional analysis of an Arabidopsis transcription factor WRKY25 in heat stress / S. Li, Q. Fu, W. Huang et al. // Plant Cell Rep. 2009. - V.28, №4. - P.683-693.

400. Li S. Functional characterization of Arabidopsis thaliana WRKY39 in heat stress / S. Li, X. Zhou, L. Chen et al. // Mol. Cells. 2010. - V.29, №5. - P.475-483.

401. Li S. Arabidopsis thaliana WRKY25, WRKY26, and WRKY33 coordinate induction of plant thermotolerance / S. Li, Q. Fu, L. Chen et al. // Planta. 2011. - V.233, №6. -P. 1237-1252.

402. Liang Q. Copper and manganese induce yeast apoptosis via different pathways / Q. Liang, B. Zhou // Mol Biol Cell. 2007. - V. 18, №12. - P.4741-4749.

403. Lim C.J. Over-expression of the Arabidopsis DRE/CRT-b'mding transcription factor DREB2C enhances thermotolerance / C.J. Lim, J.E. Hwang, H. Chen et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. - V.362, №2, - P.431-436.

404. Lin B.L. Genomic analysis of the Hsp70 superfamily in Arabidopsis thaliana / B.L. Lin, J.S. Wang, H.C. Liu et al. // Cell Stress Chaperones. 2001. - V.6, №3. - P.201-208.

405. Lin C. Action of aluminum, novel TPCl-type channel inhibitor, against salicylate-induced and cold-shock-induced calcium influx in tobacco BY-2 cells / C. Lin, Y. Yu, T. Kadono et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. - V.332. - P.823-830.i

406. Lindquist S. Heat-shock protein 104 expression is sufficient for thermotolerance in yeast / S. Lindquist, G. Kim. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - V.93, №11> - P.5301-5306. , *!

407. Lister R. A transcriptomic and proteomic characterization of the Arabidopsis mitochondrial protein import apparatus and its response to mitochondrial dysfunction / R. Lister, O. Chew, M.N. Lee et al. // Plant Physiol. 2004. - V.134, №2. - P.777-789. '

408. Liu X.D. Oxidative stress induces heat shock factor phosphorylation and HSI;-dependentiactivation of yeast metallothionein gene transcription / X.D. Liu, D.J. Thiele // Genes Dev.-1996.-V.10, №5.-P. 592-603. ! ; 'i

409. Liu H.T. Calmodulin is involved in heat shock signal transduction in wheat / H.T. Liu, B. Li, Z.L .Shang et al. // Plant Physiol. 2003. - V. 132, №3. - P. 1186-1195.

410. Liu H.T. Ca2+ and AtCaM3 are involved in the expression of heat shock protein gene in Arabidopsis / H.T. Liu, D.Y. Sun, R.G. Zhou. // Plant Cell Environ. 2005. - V.28. -P. 1276-1284.

411. Liu H.T. Contributions of PllVspecific-phospholipase C and free salicylic acid to heat acclimation-induced thermotolerance in pea leaves / H.T. Liu, W.D. Huang, Q.H. Pan et al. // J. Plant Physiol. 2006a. - V.163, №4. - P.405-416.

412. Liu H.T. Primary evidence for involvement of IP3 in heat-shock signal transduction in Arabidopsis / H.T. Liu, F. Gao, S. Cui et al. // Cell Res. 20066. - V.16, №4. - P.394-400.

413. Liu H.T. Calmodulin binding protein phosphatase PP7 is involved in thermotolerance in Arabidopsis / H.T. Liu, G.L Li, H. Chang et al. // Plant Cell Environ. 2007. - V.30. -P.156-164.

414. Liu H.T. The calmodulin-binding protein kinase 3 is part of heat shock signal transduction in Arabidopsis thaliana / H.T. Liu, F. Gao, G.L. Li et al. // Plant J. 2008. -V.55, №5. - P.760-773.

415. Liu Y. The plasma membrane H+-ATPase is related to the development of salicylic acid-induced thermotolerance in pea leaves / Y. Liu, H. Liu, Q. Pan et al. // Planta. 2009. -V.299, №5.-P. 1087-1098.

416. Liu B. The polarisome is required for segregation and retrograde transport of protein aggregates / B. Liu, L. Larsson, A. Caballero et al. // Cell. 2010. - V.140, №2. - P.257-267.

417. Locato V. Different involvement of the mitochondrial, plastidial and cytosolic ascorbate-glutathione redox enzymes in heat shock responses / V. Locato, M.C. de Pinto, L. De Gara. // Physiol. Plant. 2009. - V.135, №3. - P.296-306.

418. Loewith R. Two TOR complexes, only one of which is rapamycin sensitive, have distinct roles in cell growth control / R. Loewith, E. Jacinto, S. Wullschleger et al. // Mol. Cell. -2002. V.10, №3. - P.457-468. 1 1

419. Logan D.C. Mitochondrial and cytosolic calcium dynamics are differentially regulated in plants / D.C. Logan, M.R. Knight // Plant Physiol. 2003. - V.133, №1. - P.-21-24.

420. Logan D.C. Having a swell time—mitochondrial morphology and plant cell death programmes / D.C. Logan. // J. Microsc. 2008. - V.231, №2. - P.215-224. j

421. Lohmann C. Two different heat shock transcription factors regulate immediate early expression of stress genes in Arabidopsis / C. Lohmann, G. Eggers-Schumacher, M.

422. Wunderlich et al. // Mol. Genet. Genomics. -2004. -V.271, №1. P. 11-21. 'i |

423. Lopez N. SSB, encoding a ribosome-associated chaperone, is coordinately regulated with ribosomal protein genes / N. Lopez, J. Halladay, W. Walter et al. // J: Bacteriol. 1999. -V.181, №10. - P.3136-3143.

424. Lopez-Delgado H. Induction of thermotolerance in potato microplants by acetylsalicylic acid and H202 / H. Lopez-Delgado, J.F. Dat, C.H. Foyer et al. // J. Exp. Bot. 1998. -V.49.-P.713-730.

425. Lowry O.H. Protein measurement with the folin phenol reagent /O.H. Lowry, N.J. Rosebrough, A.L. Farr et al. // J. Biol. Chem. 1957. - V.193. -P.265-275.

426. Lu C. Slow Growth induces heat shock resistance in normal and respiratory-deficient yeast / C. Lu, M.J. Brauer, D. Botstein. // Mo. Biol. Cell. 2009. - V.20, №3. - P.891-903.

427. Ludovico P. Assessment of mitochondrial membrane potential in yeast cell populations by flow cytometry / P. Ludovico, F. Sansonetty, M. Corte-Real. // Microbiology. 2001. - V.147, №12. - P.3335-3343, (a).

428. Ludovico P. Saccharomyces cerevisiae commits to a programmed cell death process in response to acetic acid / P. Ludovico, M.J. Sousa, M.T. Silva et al. // Microbiology. -2001. V.147, Pt.9. - P.2409-2415, (6)

429. Ludovico, P. Cytochrome c release and mitochondria involvement in programmed cell death induced by acetic acid in Saccharomyces cerevisiae / P. Ludovico, F. Rodrigues, A. Almeida et al. // Mol. Biol. Cell. 2002. - V. 13, №8. - P.2598-2606.

430. Lum R. Evidence for an unfolding/threading mechanism for protein disaggregation by

431. Saccharomyces cerevisiae Hspl04 / R. Lum, J.M. Tkach, E. Vierjing et all // J. Biol. Chem. 2004. - V.279, №28. - P.29139-29146.1.I

432. Luttik M.A. The Saccharomyces cerevisiae NDE1 and NDE2 genes encode separate mitochondrial NADH dehydrogenases catalyzing the oxidation of cytosolijc NADH /

433. M.A. Luttik, K.M. Overkamp, P. Kotter et al. // J. Biol. Chem. 1998. - V.273, №38.i1. P.24529-24534.2+ i

434. Ma W. Ca , cAMP, and transduction of non-self perception during plant immuneresponses / W. Ma, Z. Qi, A. Smigel et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2009. -V.106, №49. - P.20995-21000. ' '

435. Machida K. Farnesol-induced generation of reactive oxygen species dependent on mitochondrial transmembrane potential hyperpolarization mediated by F(0)F(l)-ATPase in yeast / K. Machida, T. Tanaka. // FEBS Lett. 1999. - V.462, №1-2. - P.108-112.

436. Madeo F. Oxygen stress: a regulator of apoptosis in yeast / F. Madeo, E. Fröhlich, M. Ligr et al. // J. Cell Biol. 1999. - V.145, №4. - P.757-767. '

437. Maimbo M. Induction of a small heat shock protein and its functional roles in Nicotiana plants in the defense response against Ralstonia solanacearum / M. Maimbo, K. Ohnishi, Y. Hikichi et al. // Plant Physiol. 2007. - V.145, №4. - P.1588-1599.

438. Malli R. Mitochondrial Ca2+ channels: Great unknowns with important functions / R. Malli, W.F. Graier. // FEBS Lett. 2010. - V.584, №10. - P.1942-1947.

439. Manon S. Release of cytochrome c and decrease of cytochrome c oxidase in Bax-expressing yeast cells, and prevention of these effects by coexpression of Bc1-xl / S. Manon, B. Chaudhuri, M. Guerin. // FEBS Lett. 1997. - V.415, №1. - P.29-32.

440. Marchler G A Saccharomyces cerevisiae UAS element controlled by protein kinase A activates transcription in response to a variety of stress conditions / G. Marchler, C. Schuller, G. Adam et al. // EMBO J. 1993. - V.12, №5. - P. 1997-2003.

441. Massie M.R. Exposure to the metabolic inhibitor sodium azide induces stress protein1.iexpression and thermotolerance in the nematode Caenorhabditis elegans / Massie M.R.,

442. E.M. Lapoczka, K.D. Boggs et al. // Cell Stress Chaperones. 2003'.

443. Matsumoto Т.К. An osmotically induced cytosolic Ca2+ transient áctiyates-V.8.-P.1.7.calcineurinsignaling to mediate ion homeostasis and salt tolerance of Saccharomyces, cerevisiae /1. XOn i

444. Т.К. Matsumoto, A.J. Ellsmore, S.G. Cessna et al. // J. Bio. Chem. fr 2002. V.277,i> 436. -P.33075-33080.

445. Matsumoto R. Search for novel stress-responsive protein components, using a yeasti-Ljl .mutant lacking two cytosolic Hsp70 genes, SSA1 and SSA2 / R. Matsumoto, ¡R. Rakwal, G.K. Agrawal et al. // Mol. Cells. 2006. - V.21, №3. - P.381-388.' " j

446. Matsuura H. Genome-wide analyses of early translational responses to elevated temperature and high salinity in Arabidopsis thaliana / H. Matsuura* Y. Ishibashi, A. Shinmyo et al. // Plant Cell Physiol. - 2010. - V.51, №3. - P.448-462.

447. Maxwell D.P. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells /D.P. Maxwell, Y. Wang, L. Mcintosh. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1999. V.96, №14. - P.8271-8276.

448. Maxwell D.P. Evidence of mitochondrial involvement in the transduction of signals required for the induction of genes associated with pathogen attack and senescence / D.P. Maxwell, R. Nickels, L. Mcintosh. // Plant J. 2002. - V.29, №3. - P.269-279.

449. Mayer M.P. Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular' mechanism / M.P. Mayer, B. Bukau. // Cell Mol. Life Sci. 2005. - V.62. - P.670-684.

450. Mayer M.P. Gymnastics of molecular chaperones / M.P. Mayer. // Mol. Cell. 2010. -V.39,№3.-P.321-331.

451. McAlister L. Heat shock proteins and thermal resistance in yeast / L. McAlister, D.B. Finkelstein. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980. - V.93, №3. - P.819-824.

452. McClellan A.J. Diverse cellular functions of the Hsp90 molecular chaperone uncovered using systems approaches / A.J. McClellan, Y. Xia, A.M. Deutschbauer et al. // Cell. -2007. V. 131, №1. - P. 121-135.

453. McClintock D.S. Bcl-2 family members and functional electron transport chain regulate oxygen deprivation-induced cell death / D.S. McClintock, M.T. Santore, V.Y. Lee et al. // Mol. Cell Biol. -2002. -V.22,№1.- P.94-104.

454. McDonough H. CHIP: a link between the chaperone and proteasome systems / H.

455. McDonough, C. Patterson. // Cell Stress Chaperones. 2003. - V.8, №4. - P.303-308.1 .

456. McLellan C.A. A rhizosphere fungus enhances Arabidopsis thermotolerance throughproduction of an HSP90 inhibitor / C.A. McLellan, T.J. Turbyville, E.M. Wijeratne et al. // Plant Physiol. 2007. - V.145, №1. - P. 174-182. j j\ I

457. Medicherla B. Heat shock and oxygen radicals stimulate ubiquitin-dependent degradation mainly of newly synthesized proteins / B. Medicherla, A.L. Goldberg. // J. fcell Biol. -2008. V.182, №4. - P.663-673. „ ■i }

458. Meiri D. Arabidopsis ROF1 (FKBP62) modulates thermotolerance! by interacting with HSP90.1 and affecting the accumulation of HsfA2-regulated sHSPs / dJ Meiri, A. Breiman. // Plant J. 2009. - V.59, №3. - P.387-399. !

459. Meiri D. Involvement of Arabidopsis ROF2 (FKBP65) in thermotolerance / D. Meiri, K. Tazat, R. Cohen-Peer et al. // Plant Mol. Biol. 2010. - V.72, №1-2. - P.191-203.

460. Merico A. Fermentative lifestyle in yeasts belonging to the Saccharomyces complex / A. Merico, P. Sulo, J, Piskur, C. Compagno. // FEBS J. 2007. - V.274, №4. - P.976-989.

461. Michimoto T. Yeast Pdrl3p and Zuolp molecular chaperones are new functional Hsp70 and Hsp40 partners / T. Michimoto, T. Aoki, A. Toh-e et al. // Gene. 2000. - V.257, №1. - P.131-137.

462. Millar A.H. Organization and regulation of mitochondrial respiration in plants / A.H. Millar, J. Whelan, K.L. Soole et al. // Annu. Rev. Plant Biol. 2011. - V.62. - P.69-104.

463. Miller G. Could heat shock transcription factors function as hydrogen peroxide sensors in plants? / G. Miller, R. Mittler. // Ann. Bot. (Lond). 2006. - V.98, №2. - P.279-288.

464. Miller G.W. The Effect of Fluoride on Higher Plants with Special Emphasis on Early Physiological and Biochemical Disorders / G.W.Miller. // Fluoride. 1993. - V.26. -P. 3-22.

465. Miroshnichenko S. Immunomodulation of function of small heat shock proteins prevents their assembly into heat stress granules and results in cell death at sublethal temperatures

466. S. Miroshnichenko, J. Tripp, U. Nieden et al. // Plant J. 2005. -.V.41, №2. - P.269281. :I

467. Mishkind M. Heat stress activates phospholipase D and triggers PIP' accumulation at thei 1plasma membrane and nucleus / M. Mishkind, J.E. Vermeer, E. Darwish et al.|// Plant J. i2009. V.60, №1. -P.10-21. |.

468. Mishra S.K. In the complex family of heat stress transcription factors, HsfAl has aiunique role as master regulator of thermotolerance in tomato. / S.K. Mishra, J. Tripp, S. Winkelhaus et al. // Genes Dev. -2002. V.16. - P. 1555-1567. ,

469. Mitchel R.E. Assessment of the role of oxygen and mitochondria in-1leat shoec inductionof radiation and thermal resistance in Saccharomyces cerevisiae !\ R.E. Mitchel, D.P. Morrison.//Radiat. Res. 1983.-V.96,№l.-P.l 13-117. ' !

470. Mogk A. Refolding of substrates bound to small Hsps relies on a disaggregation reaction mediated most efficiently by ClpB/DnaK / A. Mogk, C. Schlieker, K.L. Friedrich et al. // J. Biol. Chem. 2003. - V.278. - P.31033-31042.

471. Mollapour M. SwelWeel-dependent tyrosine phosphorylation of Hsp90 regulates distinct facets of chaperone function / M. Mollapour, S. Tsutsumi, A.C. Donnelly et al. // Mol. Cell. 2010. - V.37, №3. - P.333-343.

472. Meller I.M. Plant mitochondria and oxidative stress: electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species / I.M. Meller. // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. - V.52. - P.561-591.

473. Moncada S. Does nitric oxide modulate mitochondrial energy generation and apoptosis? / S. Moncada, J.D. Erusalimsky. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2002. - V.3, №3. - P.214-220.

474. Moraitis, C. Reactive oxygen species may influence the heat shock response and stress tolerance in the yeast Saccharomyces cerevisiae / C. Moraitis, B.P. Curran. //Yeast. -2004. V.21, №4. - P.313-323.

475. Moraitis C. Can the different heat shock response thresholds found in fermenting and respiring yeast cells be attributed to their differential redox states? / C. Moraitis, B.P. Curran. // Yeast. 2007. - V.24, №8. - P.653-666. 1

476. Morano K.A. The response to heat shock and oxidative stress in Saccharomycescerevisiae / K.A. Morano, C.M. Grant, W.S. Moye-Rowley. // Genetics. 2011 Dec 29.1.J1. Epub ahead of print., j ,i 4 '

477. Mori I.C. Salicylic acid induces a cytosolic Ca2+ elevation in yeast / I.C. Mori, H. Iida,i

478. F.I. Tsuji et al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998. - V.62, №5. - P.986-989.2+ \ " 'I

479. Moskvma E. Stress factors acting at the level of the plasma membrane induce transcription via the stress response element (STRE) of the yeast Saccharomyces cerevisiae / E. Moskvina, E.M. Imre, H. Ruis. // Mol. Microbiol. 1999. V.32, №6. -P.1263-1272.

480. Mosser D.D. The DNA-binding activity of the human heat shock transcription factor is regulated in vivo by hsp70 / D.D. Mosser, J. Duchaine, B. Massie.1 // Mol. Cell Biol. -1993. -V. 13, №9. P.5427-5438.

481. Mosser D.D. The chaperone function of hsp70 is required for protection against stress-induced apoptosis / D.D. Mosser, A.W. Caron, L. Bourget et al. // Mol. Cell Biol. 2000.- V.20. -P.7146-7159.

482. Mosser D.D. Saccharomyces cerevisiae Hspl04 enhanced the chaperone capacity of human cells and inhibits heat stress-induced proapoptotic signaling / D.D. Mosser, S. Ho, J.R. Glover. // Biochem. 2004. - V.43. - P.8107-8115.

483. Muller E.M. Differential regulation of two Ca2+ influx systems by pheromone signaling in Saccharomyces cerevisiae / E.M. Muller, E.G. Locke, K.W. Cunningham. // Genetics.- 2001. V.159, №4. - P.1527-1538.

484. Muller E.M. Figlp facilitates Ca2+ influx and cell fusion during mating of Saccharomyces cerevisiae / E.M. Muller, N.A. Mackin, S.E. Erdman et al. // J. Biol. Chem. 2003. - V.278, №40. - P.38461-38469.

485. Mur L.A. The hypersensitive response; the centenary is upon us but how much do we know? / L.A. Mur, P. Kenton, A.J. Lloyd et al. // J. Exp. Bot. 2008. - V.59, №3. -P.501-520.

486. Murashige T. A revised medium for rapid growth and bioassays 'with tobacco tissuecultures / T. Murashige, F. Skoog. // Physiol. Plantarum. 1962. - V.15. - P.473-479.i !

487. Murphy M.P. How mitochondria produce reactive oxygen species /'M.P. iMurphy. // Biochem. J. 2009. - V.417, №1. - P.1-13. . .

488. Myouga F. An Arabidopsis chloroplast-targeted HsplOl homologue, APG6, has an; '> 1";? Iessential role in chloroplast development as well as heat-stress response !\ F. Myouga, R.

489. Motohashi, T. Kuromori et al. // Plant J. 2006. - V.48, №2. - P.249-260. !i I

490. Nakamoto H. The small heat shock proteins and their clients / H. Nakamoto, L. Vigh. // Cell Mol. Life Sci. 2007. - V.64, №3. - P.294-306. '

491. Nargund A.M. Cadmium induces a heterogeneous and caspase-dependent apoptotic response in Saccharomyces cerevisiae / A.M. Nargund, S.V. Avery, J.E. Houghton. // Apoptosis. 2008. - V.13, №6. -P.811-821.

492. Nathan D.F. Mutational analysis of Hsp90 function: interactions with a steroid receptor and a protein kinase / D.F. Nathan, S. Lindquist. // Mol. Cell Biol. 1995. - V.15. -P.3917-3925. '

493. Nathan D.F. In vivo functions of the Saccharomyces cerevisiae Hsp90 chaperone / D.F. Nathan, M.H. Vos, S. Lindquist. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. - V.94, №24. -P. 12949-12956.

494. Neill S.J. Hydrogen peroxide and nitric oxide as signalling molecules in plants / S.J. Neill, R. Desikan, A. Clarke et al. // J. Exp. Bot. 2002. - V.53, №372. - P. 1237-1247.

495. Nelson R.J. The translation machinery and 70 kd heat shock protein cooperate in protein synthesis / R.J. Nelson, T. Ziegelhoffer, C. Nicolet et al. // Cell. 1992. - V.71, №1. -P.97-105.

496. Newnam G.P. Antagonistic interactions between yeast chaperones Hspl04 and Hsp70 in prion curing / G.P. Newnam, R.D. Wegrzyn, S.L. Lindquist et al. // Mol. Cell. Biol. -1999. V.19, №2. - P.1325-1333.

497. Nguyen V.T. Increased thermal aggregation of proteins in ATP-depleted mammalian cells / V.T. Nguyen, O. Bensaude. // Eur. J. Biochem. 1994. - V.220, №1. - P.239-246.

498. Nishizawa A. Arabidopsis heat shock transcription factor A2 as a key regulator in response to several types of environmental stress / A. Nishizawa, Y. Yabuta, E. Yoshida. // Plant J. 2006. - V.48. - P.535-547.es as stress-sensing 15, №14.02.-Yil! i

499. Nishizawa-Yokoi A. The 26S proteasome function and Hsp90 activity involved in the regulation of HsfA2 expression in response to oxidative stress / A. Nishizawa-Yokoi, H. Tainaka, E. Yoshida et al. // Plant Cell Physiol. 2010. - V.51, №3. -L P.486^6.

500. Nollen E.A. In vivo chaperone activity of heat shock protein 70 and thermotolerance / E.A. Nollen, J.F. Brunsting, H. Roelofsen et al. // Mol. Cell Biol. -'¡1999. V.19, №3.1. P.2069-2079. * *l

501. Nollen E.A. Chaperoning signaling pathways: molecular chaperon« 'heat shock' proteins / E.A. Nollen, R.I. Morimoto. // J. Cell Sei. 201 P.2809-2816.

502. Norman C. Salicylic acid is an uncoupler and inhibitor of mitochondrial electroni itransport / C. Norman, K.A. Howell, A.H. Millar et al. // Plant Physiol. 200,4. - V.134, №1. - P.492-501.

503. Noshiro A. Mechanism of stimulation of endogenous fermentation in yeast by carbonyl cyanide m-chlorophenylhydrazone / A. Noshiro, C. Purwin, M. Laux et al' // J. Biol. Chem. 1987. - V.262, №29. - P. 14154-14157.

504. Noubhani A. The trehalose pathway regulates mitochondrial respiratory chain content through hexokinase 2 and cAMP in Saccharomyces cerevisiae / A. Noubhani, O. Bunoust, B.M. Bonini et al. // J. Biol. Chem. 2009. - V.284, №40. - P.27229-27234.

505. Nover L. Arabidopsis and the heat stress transcription factor world: how many heat stress transcription factors do we need? / L. Nover, K. Bharti, P. Döring et al. // Cell Stress Chaperones. 2001. - V.6, №3. - P. 177-189.

506. Nünez L. Cell proliferation depends on mitochondrial Ca2+ uptake: inhibition by salicylate / L. Nunez, R.A. Valero, L. Senovilla et al. // J. Physiol. 2006. - V.571, Pt.l. - P.57-73.

507. Ohba M. Modulation of intracellular protein degradation by SSB1-SIS1 chaperon system in yeast S. cerevisiae / M. Ohba. // FEBS Lett. 1997. - V.409. - P.307-311.

508. Mol. Biol. -2009,- V.71, №4-5,- P.403-423. , ii

509. Paidhungat M. A homolog of mammalian, voltage-gated calcium channels mediates yeast-I 1' Ipheromone-stimulated Ca uptake and exacerbates the cdcl (Ts) 'growth defect / M.

510. Paidhungat, S. Garrett. // Mol. Cell. Biol. 1997. -V. 17, №11. -P.6339-6347.1 i

511. Pallepati P. Mild thermotolerance induced at 40°C increases antioxidants and protectsi i

512. HeLa cells against mitochondrial apoptosis induced by hydrogen peroxide: Role of p53 /I

513. P. Pallepati, D. Averill-Bates. // Arch. Biochem. Biophys. 2010. - V. - 495, №2. -P.97-111.

514. Pan Y. Regulation of yeast chronological life span by TORC1 via adaptive mitochondrial ROS signaling / Y. Pan, E.A. Schroeder, A. Ocampo et al. // Cell Metab. 2011. - V.13, №6. - P.668-678. 1

515. Park J. JNK phosphoiylates the HSF1 transcriptional activation domain: role of JNK in the regulation of the heat shock response / J. Park, A.Y. Liu. // J. Cell Biochem. 2001. -V.82, №2. - P.326-338.

516. Parsell D.A. Hspl04 is a highly conserved protein with two essential nucleotide-binding sites / D.A. Parsell, Y. Sanchez, J.D. Stitzel et al. // Nature. 1991. - V.353, №6341. -P.270-273.

517. Parsell D.A. Protein disaggregation mediated by heat-shock protein Hspl04 / D.A. Parsell, A.S. Kowal, M.A. Singer et al. // Nature. 1994. - V.372, №6505. - P.475-478, (a).

518. Parsell D.A. Saccharomyces cerevisiae Hspl04 protein. Purification and characterization of ATP-induced structural changes / D.A. Parsell, A.S. Kowal, S. Lindquist. // J. Biol. Chem. 1994. - V.269, №6. - P.4480-4487, (6).

519. Pasqualini S. Salicylic acid modulates ozone-induced hypersensitive cell death in tobacco plants / S. Pasqualini, G. Delia Torre, F. Ferranti, et al. // Physiol Plant. 2002. - V.l 15, №2. -P.204-212. '

520. Pastor M.M. Mitochondrial function is an inducible determinant of osmotic stressadaptation in yeast / M.M. Pastor, M. Profit, A. Pascual-Ahuir. // J. Biol. Chem. 2009. i i

521. V.284, №44. P.30307-30317. ; ,

522. Pereira M.B. Carbonyl cyanide m-chlorophenylhydrazone induced calcium signaling and activation of plasma membrane H+-ATPase in the yeast Saccharomyces cerevisiae / M.B.

523. Pereira, R. Tisi, L.G. Fietto et al. // FEMS Yeast Res. 2008. - V.8, №4. - P.622-630.i

524. Perl A. Mitochondrial hyperpolarization: a checkpoint of T-cell life, 'death and1 ■ Iautoimmunity / A. Perl, P. Gergely, G. Nagy et al. // Trends Immunol. 2004. j V.25, №7.- p.360-367. ; v '1 !

525. Perrone G.G. Reactive oxygen species and yeast apoptosis / G.G. Perrone, S.X. Tan, I.W. Dawes. // Biochim. Biophys. Acta. 2008. - V.1783, №7. - P.1354-1368. i

526. Petko L. Hsp26 is not required for growth at high temperatures, nor for thermotolerance, spore development, or germination / L. Petko, S. Lindquist. // Cell. 1986. - V.45, №6. -P.885-894.

527. Pfund C. The molecular chaperone Ssb from Saccharomyces cerevisiae is a component of the ribosome-nascent chain complex / C. Pfund, N. Lopez-Hoyo, T. Ziegelhoffer et al. // EMBO J. 1998. - V.17, №14. - P.3981-3989.

528. Pfund C. Divergent functional properties of the ribosome-associated molecular chaperone Ssb compared with other Hsp70s / C. Pfund, P. Huang, N. Lopez-Hoyo et al. // Mol. Biol. Cell. 2001. - V. 12, №12. - P.3773-3782.

529. Pinontoan R. Phenylethylamine induces an increase in cytosolic Ca2+ in yeast / R. Pinontoan, S. Krystofova, T. Kawano et al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2002. -V.66, №5.-P. 1069-1074.

530. Piper P.W. Molecular events associated with acquisition of heat tolerance by the yeast Saccharomyces cerevisiae / P.W. Piper // FEMS Microbiol. Rev. 1993. - V.ll, №4. -P.339-355.

531. Popa C.V. Exogenous oxidative stress induces Ca2+ release in the yeast Saccharomyces cerevisiae / C.V. Popa, I. Dumitru, L.L. Ruta et al. // FEBS J. 2010. V.277, №19. -P.4027-4038.

532. Popov V.N. Inhibition of the alternative oxidase stimulates H2O2 production in plant mitochondria / V.N. Popov, R.A. Simonian, V.P. Skulachev et al. // FEBS Lett. 1997. -V.415, №1. - P.87-90.

533. Poppe M. Dissipation of potassium and proton gradients inhibits mitochondrial hyperpolarization and cytochrome c release during neural apoptosis / M. Poppe, C. Reimertz, H. Dussmann et al. // J Neurosci. 2001. V.21, №13. - P.4551-4563.

534. Port M. Role of Hspl7.4-CII as coregulator and cytoplasmic retention factor of tomato heat stress transcription factor HsfA2 / M. Port, J. Tripp, D. Zielinski et al. // Plant

535. Physiol.-2004.-V.135,№3.-P.1457-1470. ^i

536. Postmus J. Quantitative analysis of the high temperature-induced glycolytic flux increase in Saccharomyces cerevisiae reveals dominant metabolic regulation / J. Postmus, A.B. .

537. Canelas, J. Bouwman et al. // J. Biol. Chem. 2008. - V.283, №35. -P.23524j23532.i

538. Postmus J. Dynamic regulation of mitochondrial respiratory, chain efficiency in1 !

539. Saccharomyces cerevisiae / J. Postmus, I. Tuzun, M. Bekker et al. // Microbiology. -2011. V.10, №3. - doi: 10.1099/mic.0.050039-0.i I

540. Pozniakovsky A.I. Role of mitochondria in the pheromone- and amiodarone-induced1., i; Iprogrammed death of yeast / A.I. Pozniakovsky, D.A. Knorre, O.V.1 Markova et al. // J. Cell Biol. 2005. - V. 168, №2. - P.257-269.

541. Priault M. Yeast as a tool to study Bax/mitochondrial interactions in cell death / M. Priault, N. Camougrand, K.W. Kinnally, et al. // FEMS Yeast Res. 2003. - V.4, №1. -P. 15-27. I

542. Price B.D. Ca2+ is essential for multistep activation of the heat shock factor in permeabilized cells /B.D. Price, S.K. Calderwood. // Mol. Cell Biol. 1991. - V.l 1, №6. - P.3365-3368.

543. Qi Y. Over-expression of mitochondrial heat shock protein 70 suppresses programmed cell death in rice / Y. Qi, H. Wang, Y. Zou et al. // FEBS Lett. 2011. - V.585, №1. -P.231-239. ■ > •

544. Queitsch C. Heat shock protein 101 plays a crucial role in thermotolerance in Arabidopsis / C. Queitsch, S.W. Hong, E. Vierling et al. // Plant Cell. 2000. - V.12, №4. - P.479-492.

545. Queitsch C. Hsp90 as a capacitor of phenotypic variation / C. Queitsch, T.A. Sangster, S. Lindquist. // Nature. 2002. - V.417, №6889. - P.618-624.

546. Rabindran S.K. Interaction between heat shock factor and hsp70 is insufficient to suppress induction of DNA-binding activity in vivo / S.K. Rabindran, J. Wisniewski, L. Li et al. // Mol. Cell. Biol. 1994. - V.14, №10. - P.6552-6560. '

547. Rachmilevitcha S. Cytochrome and alternative pathway activity in roots of thermal andnon-thermal Agrostis species in response to high soil temperature / S'. Rachmi evitcha, Y.f

548. Xua, M.A. Gonzalez-Melerb et al. // Physiologia Plantarum. 2007. - V.129. - P. 163174. i |

549. Raitt D.C. The Skn7 response regulator of Saccharomyces cerevisiae interacts with Hsfl in vivo and is required for the induction of heat shock genes by oxidative stress / D.C.

550. Raitt, A.L. Johnson, A.M. Erkine et al. // Mol. Biol. Cell 2000. - V.ll, №7. - P.23351 i2347. , j

551. Rasmussen A.K. Mitochondria-mediated nuclear mutator phenotype in Saccharomyces cerevisiae / A.K. Rasmussen, A. Chatterjee, L.J. Rasmussen et al. // Nucleic. Acids Res. -2003. V.31, №14. - P.3909-3917.

552. Reape, T.J. Apoptotic-like regulation of programmed cell death in plants / T.J. Reape, P.F. McCabe. // Apoptosis. 2010. - V. 15, №3. - P.249-256.

553. Reindl A. Phosphorylation by a cyclin-dependent kinase modulates DNA binding of the Arabidopsis heat-shock transcription factor HSF1 in vitro / A. Reindl, F. Schöffl, J. Schell et al. // Plant Physiol. 1997. - V.l 15, №1. - P.93-100.

554. Retzlaff M. Hsp90 is regulated by a switch point in the C-terminal domain / M. Retzlaff, M. Stahl, H.C. Eberl, et al. // EMBO Rep. 2009. - V.10, №10. -P.l 147-1153.

555. Rhoads D.M. Mitochondrial reactive oxygen species. Contribution to oxidative stress and interorganellar signaling / D.M. Rhoads, A.L. Umbach, C.C. Subbaiah et al. // Plant Physiol. -2006. V. 141, №2. -P.357-366.

556. Richter K. The heat shock response: life on the verge of death / K. Richter, M. Haslbeck, J. Büchner. // Mol. Cell. 2010. - V.40, №2. - P.253-266.

557. Rikhvanov E.G. Association of bacteria and yeasts in hot springs / E.G. Rikhvanov, N.N. Varakina, D.Y. Sozinov, et al. // Appl. Environ. Microbiol. 1999. - V.65, №9. -P.4292-4293.340 |l

558. Rikhvanov E.G. Do mitochondria regulate the heat-shock response in Saccharomyces cerevisiae? / E.G. Rikhvanov, N.N. Varakina, T.M. Rusaleva et al. //jCurr. Genet. 2005.- V.48, №1. P.44-59. ' ' " !'"

559. Rikhvanov E.G. Nuclear-mitochondrial cross-talk during heat shock in Arabidopsis cell culture / E.G.Rikhvanov, K.Z. Gamburg, N.N. Varakina et al. // Plant J. 2007. - V52, №4. - P.763-778, (a). i

560. Rikhvanov E.G. Chaperone effects on prion and nonprion aggregates / E.G Rikhvanov, N.V. Romanova, Y.O. Chernoff. // Prion. 2007. - V. 1, №4. - P.2nj-222, (6)j.

561. Rizhsky L. When defense pathways collide. The response of Arabidopsis to a combination of drought and heat stress / L. Rizhsky, H. Liang, J. Shuman et al. // Plant Physiol. -2004. -V. 134, №4. -P. 1683-1696. I

562. Rosenwasser S. Organelles contribute differentially to reactive oxygen species-related events during extended darkness / S. Rosenwasser, I. Rot, E. Sollner et al. // Plant Physiol. 2011. - V. 156, №1. - P. 185-201.

563. Rutherford S.L. Hsp90 as a capacitor for morphological evolution / S.L. Rutherford, S. Lindquist. // Nature. 1998. - V.396, №6709. - P.336-342.

564. Sagi M. Production of reactive oxygen species by plant NADPH oxidases / M. Sagi, R. Fluhr. // Plant Physiol. 2006. - V. 141, №2. - P.336-340.

565. Saidi Y. The heat shock response in moss plants is regulated by specific calcium-permeable channels in the plasma membrane / Y. Saidi, A. Finka, M. Muriset et al. // Plant Cell. 2009. - V.21, №9. - P.2829-2843. i

566. Saidi Y Heat perception and signalling in plants: a tortuous path to thermotolerance / Y. Saidi, A. Finka, P. Goloubinoff. // New Phytol. - 2011. - V.190, №3. -P.556-565.

567. Sakaki K. Response of genes associated with mitochondrial function to mild heat stress in yeast Saccharomyces cerevisiae / K. Sakaki, K. Tashiro, S. Kuhara et al.,// J. Biochem. (Tokyo). -2003. -V.134, №3. P.373-384. j

568. Sakuma Y. Dual function of an Arabidopsis transcription factor DREB2A in wateri istress-responsive and heat-stress-responsive gene expression / Y. Sakuma, K. Maruyama,

569. F. Qin et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2006. - V.103, №49. - P. 18822-18827.I

570. Sakurai H. Interaction between heat shock transcription factors (HSFs) and divergent< !binding sequences: binding specificities of yeast HSFs and human HSF1 / H. jSakurai, Y. Takemori. // J. Biol. Chem. 2007. - V.282, №18. -P.13334-13341.! 1

571. Samali A. Thermo tolerance and cell death are distinct cellular responses to stress:jdependence on heat shock proteins / A. Samali, C.I. Holmberg, L.'Sistonen et al. // FEBS Lett. 1999. - V.461, №3. - P.306-310, (a).

572. Samali A. Presence of a pre-apoptotic complex of pro-caspase-3, Hsp60 and HsplO in the mitochondrial fraction of jurkat cells / A. Samali, J. Cai, B. Zhivotovsky, D.P. Jones et al. // EMBO J. 1999. - V.18, №8. - P.2040-2048, (6).

573. Sanchez Y. HSP104 required for induced thermotolerance / Y. Sanchez, S.L. Lindquist. // Science. 1990,-V.248, №4959. - P. 1112-11125.

574. Sanchez Y. Hspl04 is required for tolerance to many forms of stress / Y. Sanchez, J. Taulien, K.A. Borkovich et al. // EMBO J. 1992. - V.l 1, №6. - P.2357-2364.

575. Sanchez Y. Genetic evidence for a functional relationship between Hspl04 and Hsp70 / Y. Sanchez, D.A. Parsell, J. Taulien et al. // J. Bacteriol. 1993. - V.175, №20. - P.6484-6491.

576. Sangster T.A. Phenotypic diversity and altered environmental plasticity in Arabidopsis thaliana with reduced Hsp90 levels / T.A. Sangster, A. Bahrami, A. Wilczek et al. // PLoS One. 2007. -V.2, №7. -P. - doi:10.1371/journal.pone.0000648

577. Sangster T.A. HSP90-buffered genetic variation is common in Arabidopsis thaliana / T.A. Sangster, N. Salathia, H.N. Lee, et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2008. -V.l05, №8. - P.2969-2974.

578. Sanmiya K. Mitochondrial small heat-shock protein enhances thermotolerance in tobacco plants / K. Sanmiya, K. Suzuki, Y. Egawa et al. // FEBS Lett. 2004. V.557, №1-3. -P.265-268.

579. Santhanam A. PP2A phosphatase activity is required for stress and Tor kinase regulation of yeast stress response factor Msn2p / A. Santhanam, A. Hartley, K. Düvel et al. // Eukaryot. Cell. 2004. - V.3, №5. - P. 1261 -1271.

580. Santo-Domingo J. Calcium uptake mechanisms of mitochondria / J. Santo-Domingo, N.i

581. Demaurex. // Biochim. Biophys. Acta. 2010. - V.1797, №6-7. - P.9,07-912. j

582. Sapienza K. Mitochondrial involvement in aspirin-induced apoptosis in yeast / K. Sapienza, W. Bannister, R. Balzan. // Microbiology. 2008. - V.154, Pt9: - P.2740a2747. 'i

583. Satrustegui J. Mitochondrial transporters as novel targets for intracellular calcium signaling / J. Satrustegui, B. Pardo, A. Del Arco. // Physiol. Rev. 2007. - V.87, №1.1. P.29-67. ' ' !i

584. Satyal S.H. Negative regulation of the heat shock transcriptional response by HSBP1 / S.H. Satyal, D. Chen, S.G. Fox et al. // Genes Dev. 1998. - V.12, №13. -P.il|962-1974.11 ' I

585. Scaduto R.C.Jr. Measurement of mitochondrial membrane potential using 'fluorescent rhodamine derivatives / R.C.Jr. Scaduto, L.W. Grotyohann. // Biophys. J. 1999. - V.76, №1. - P.469-477.

586. Scarlett J.L. Changes in mitochondrial membrane potential during staurosporine-induced apoptosis in Jurkat cells / J.L. Scarlett, P.W. Sheard, G. Hughes et al. // FEBS Lett.2000. V.475, №3. - P.267-272.

587. Scarpulla R.C. Nuclear control of respiratory gene expression in mammalian cells / R.C. Scarpulla. // J. Cell Biochem. 2006. - V.97, №4. - P.673-683.

588. Schenberg-Frascino A. Lethal and mutagenic effects of elevated temperature on haploid yeast. II. Recovery from thermolesions / A. Schenberg-Frascino. // Mol. Gen. Genet. -1972. V.l 17, №3. - P.239-253.

589. Schirmer E.C. An Arabidopsis heat shock protein complements a thermotolerance defect in yeast / E.C. Schirmer, S. Lindquist, E. Vierling. // Plant Cell. 1994. - V.6, №12. -P.1899-1909.

590. Schirmer E.C. HSP100/Clp proteins: a common mechanism explains diverse functions / E.C. Schirmer, J.R. Glover, M.A. Singer et al. // Trends Biochem. Sei. 1996. - V.21, №8. -P.289-296.

591. Schirmer E.C. The ATPase activity of Hspl04, effects of environmental conditions and mutations / E.C. Schirmer, C. Queitsch, A.S. Kowal et al. // J. Biol. Chem. 1998. -V.273, №25. - P.15546-15552.

592. Schirmer E.C. Subunit interactions influence the biochemical and biological properties of Hspl04 / E.C. Schirmer, D.M. Ware, C. Queitsch et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA2001. V.98. - P.914-919.t

593. Schirmer E.C. Dominant gain-of-function mutations in Hspl04p reveal crucial roles forithe middle region / E.C. Schirmer, O.R. Homann, A.S. Kowal et al.,// Mol. Biol. Cell. -2004,- V. 15.- P.2061-2072. !

594. Schlieker C. Solubilization of aggregated proteins by ClpB/DnaK relies on the continuous extraction of unfolded polypeptides / C. Schlieker, I. Tews, B. Bukau et al. // FEBS Lett. 2004. - V.578, №3. - P.351-356.i

595. Schmitt, M. The molecular chaperone Hsp78 confers compartment-specifici .thermotolerance to mitochondria / M. Schmitt, W. Neupert, T. Langer. // J. Cell Biol. -1996. V.134, №6. - P.1375-1386. 1 i1.I

596. Schramm F. The heat stress transcription factor HsfA2 serves as a regulatory amplifier of a subset of genes in the heat stress response in Arabidopsis / F. Schramm, A. Ganguli, E. Kiehlmann et al. // Plant Mol. Biol. 2006. V.60, №5. - P.759-772.

597. Schramm F. A cascade of transcription factor DREB2A and heat stress transcription factor HsfA3 regulates the heat stress response of Arabidopsis / F. Schramm, J. Larkindale, E. Kiehlmann et al. // Plant J. 2008. - V.53, - №2. - P.264-274.

598. Schüller C. The HOG pathway controls osmotic regulation of transcription via the stress response element (STRE) of the Saccharomyces cerevisiae CTT1 gene / C. Schüller, J.L. Brewster, M.R. Alexander et al. // EMBO J. 1994. - V. 13, №18. - P.4382-4389.

599. Schulz-Raffelt M. Heat shock factor 1 is a key regulator of the stress response in Chlamydomonas / M. Schulz-Raffelt, M. Lodha, M. Schroda. // Plant J. 2007. - V.52, №2. - P.286-295.

600. Scroggins B.T. An acetylation site in the middle domain of Hsp90 regulates chaperone function / B.T. Scroggins, K. Robzyk, D. Wang et al. // Mol. Cell. 2007. - V.25, №1. -P.151-159.

601. Severin F.F. Pheromone induces programmed cell death in S. cerevisiae / F.F. Severin, A.A. Hyman. // Curr. Biol. 2002. - V.12, №7. - P.R233-235.

602. Shamovsky I. RNA-mediated response to heat shock in mammalian cells /1. Shamovsky, M. Ivannikov, E.S. Kandel et al. // Nature. 2006. - V.440, №7083. - P.556-560.

603. Sherman F. The heat inactivation and production of cytochrome deficiency in yeast / F. Sherman. // Exp. Cell Res. 1956. - V.l 1, №3. - P.659-660.i

604. Sherman F. Getting started with yeast / F. Sherman. // Methods EnzymolJ 1991. -V.194. -P.3-21. | . |

605. Shin D.Y. Heat shock response of Saccharomyces cerevisiae mutants altered in cyclic AMP-dependent protein phosphorylation / D.Y. Shin, K. Matsumoto,' H. Iida et al. // Mol. Cell Biol. 1987. - V.7, №1. - P.244-250. ' 1 "

606. Shirasu K. The HSP90-SGT1 chaperone complex for NLR immune sensors / K. Shirasu. //Annu. Rev. Plant Biol. -2009,- V.60.-P.139-164. , I

607. Siddique M. The plant sHSP superfamily: five new members in Xrabidopsis thaliana with unexpected properties / M. Siddique, S. Gernhard, P. von Koskull-Doring et al. // Cell Stress Chaperones. 2008. -V. 13, №2. - P. 183-197. , , f1 j

608. Siegers K. TRiC/CCT cooperates with different upstream chaperones in the folding of distinct protein classes / K. Siegers, B. Bolter, J.P. Schwarz et al. // EMBO J. 2003. -V.22, №19. - P.5230-5240.

609. Silomon M. Induction of heme oxygenase-1 and heat shock protein 70 in rat hepatocytes: the role of calcium signaling / M. Silomon, I. Bauer, M. Bauer et al. // Cell Mol. Biol. Lett. -2007.- V.12,№l.-P.25-38.

610. Silva R.D. Hyperosmotic stress induces metacaspase- and mitochondria-dependent apoptosis in Saccharomyces cerevisiae / R.D. Silva, R. Sotoca, B. Johansson et al. // Mol. Microbiol. 2005. - V.58, №3. - P.824-834.

611. Singer M.A. Multiple effects of trehalose on protein folding in vitro and in vivo / M.A. Singer, S.Lindquist. // Mol. Cell. 1998. - V.l, №5. - P.639-648.

612. Singh A. Genome-wide analysis of rice ClpB/HSPlOO, ClpC and ClpD genes / A. Singh, U. Singh, D. Mittal et al. // BMC Genomics. 2010. - V.l 1, №95. - P. 1-18.

613. Singh A. Plant HsplOO/ClpB-like proteins: poorly-analyzed cousins of yeast ClpB machine / A. Singh, A. Grover. // Plant Mol. Biol. 2010. - V.74, №4-5. - P.395-404.

614. Singla S.L. Yeast HSP104 homologue rice HSP110 is developmentally- and stressregulated / S.L. Singla, A. Pareek, A. Grover. // Plant Sci. 1997. - V.125. - P.211-219.

615. Sinha H. Sequential elimination of major-effect contributors identifies additional quantitative trait loci conditioning high-temperature growth in yeast / H. Sinha, L. David, R.C. Pascon et al. / Genetics. 2008. - V.l80, №3. P. 1661-1670.

616. Skulachev V. Programmed death in yeast as adaptation? / V. Skulachev. // FEBS Lett. -2002. V.528, №1-3. - P.23-26.

617. Skulachev V.P. Bioenergetic aspects of apoptosis, necrosis and mitoptosis / V.P. Skulachev. // Apoptosis. 2006. - V. 11, №4. - P.:473-485.

618. Skulachev V.P. Uncoupling: new approaches to an old problem ofibioenergetics / V.P. Skulachev. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - V. 1363. - P. 100-124.j - ! ■

619. Slater E.C. Application of inhibitors and uncouplers for a study of oxidative phosphorylation / E.C. Slater. // Methods Enzymol. 1967. - V.10. -,P.48-57 '

620. Slavov N. Coupling among growth rate response, metabolic cycle, and cell division cycle in yeast / N. Slavov, D. Botstein. // Mol. Biol. Cell. 2011. - V.22, №12. - P.jl997-2009. doi: 10.1091/mbc.El 1-02-0132. '

621. Slepenkov S.V. The unfolding story of the Escherichia coli Hsp70 DnaK:is DnaK aholdase or an unfoldase? / S.V. Slepenkov, S.N. Witt. // Mol. Microbiol. 2002. - V.45. i i1. P.l 197-1206. j

622. Smets B. Life in the midst of scarcity: adaptations to nutrient availability in Saccharomyces cerevisiae / B. Smets, R. Ghillebert, P. De Snijder et al. // Curr. Genet. -2010. V.56, №1. - P.1-32.

623. Smith B.J. Uncoupling thermotolerance from the induction of heat shock proteins / B.J. Smith, M.P. Yaffe // Proc Natl Acad Sci U S 1991. - V.88, №24. - P.l 1091-11094.

624. Smith A. Yeast PKA represses Msn2p/Msn4p-dependent gene expression to regulate growth, stress response and glycogen accumulation / A. Smith, M.P. Ward, S. Garrett. // EMBO J. 1998. - V. 17, №13. - P.3556-3564.

625. Smith C.A. Manipulation of alternative oxidase can influence salt tolerance in Arabidopsis thaliana / C.A. Smith, V.J. Melino, C. Sweetman et al. // Physiol. Plant. -2009. V. 137, №4. - P.459-472.

626. Snyman M. Modulation of heat shock factors accompanies salicylic acid-mediated potentiation of Hsp70 in tomato seedlings / M. Snyman, M.J. Cronje. // J. Exp. Bot. -2008. V.59, №8. - P.2125-2132.

627. Soncin F. Transcriptional activity and DNA binding of heat shock factor-1 involve phosphorylation on threonine 142 by CK2. / F. Soncin, X. Zhang, B. Chu et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. - V.303, №2. - P.700-706.

628. Song H. Expression of five AtHsp90 genes in Saccharomyces cerevisiae reveals functional differences of AtHsp90s under abiotic stresses / H. Song, P. Fan, W. Shi et al. //J. Plant Physiol. 2010. - V.167, №14. - P.l 172-1178.

629. Song H. Overexpression of AtHsp90.2, AtHsp90.5 and AtHsp90.7 in Arabidopsis• 1 !thaliana enhances plant sensitivity to salt and drought stresses / H. Song, R. Zhao, P. Fanet al. // Planta. 2009. - V.229, №4. - P.955-964. , 1!

630. Sorensen J.G. Full genome gene expression analysis of the heat stress* response in

631. Drosophila melanogaster / J.G. Sorensen, M.M. Nielsen, M.Kruhoffer et al. Il\ Cell Stressl

632. Chaperones. 2005. - V. 10, №4. - P.312-328. , !1 ! |

633. Soulard A. The rapamycin-sensitive phosphoproteome reveals that TOR controls protein kinase A toward some but not all substrates / A. Soulard, A. Cremonesi, S. Moes et al. // Mol. Biol. Cell. 2010. - V.21, №19. - P.3475-3486. |

634. Southworth D.R. Species-dependent ensembles of conserved conformational sjtates define the Hsp90 chaperone ATPase cycle / D.R. Southworth, D.A. AgardJ// Mol. Cell. 2008.- V.32, №5. P.631 -640.

635. Sreedhar A.S. Activation of stress response by ionomycin in rat hepatoma cells / A.S. Sreedhar, U.K. Srinivas. // J. Cell Biochem. 2002. - V.86, №1. - P.154-161.

636. Stanhill A. The yeast Ras/cyclic AMP pathway induces invasive growth by suppressing the cellular stress response / A. Stanhill, N. Schick, D. Engelberg. // Mol. Cell Biol. -1999. V. 19, №11. - P.7529-75238.

637. Stankiewicz A.R. Hsp70 inhibits heat-induced apoptosis upstream of mitochondria by preventing Bax translocation / A.R. Stankiewicz, G. Lachapelle, C:P. Foo et al. // J. Biol. Chem. 2005. - V.280, №46. - P.38729-38739.

638. Stanley D. Transcriptional changes associated with ethanol tolerance in Saccharomyces cerevisiae / D. Stanley, P.J. Chambers, G.A. Stanley et al. // Appl. Microbiol. Biotechnol.- 2010. V.88, №1. - P.231-239.

639. Starkov A.A. The role of mitochondria in reactive oxygen species metabolism and signaling / A.A. Starkov. // Ann. N Y Acad. Sci. 2008. - V. 1147. - P.37-52.

640. Steels E.L. Stress tolerance and membrane lipid unsaturation in Saccharomyces cerevisiae grown aerobically or anaerobically / E.L. Steels, R.P. Learmonth, K. Watson. // Microbiology. 1994. - V.140. - P.569-576.

641. Stevenson M.A. Members of the 70-kilodalton heat shock protein family contain a highly conserved calmodulin-binding domain / M.A. Stevenson, S.K. Calderwood. // Mol. Cell Biol. 1990. - V.10, №3. - P.1234-1238.

642. Stevenson M.A. Rapid increases in inositol trisphosphate and intracellular Ca2+ after heat shock / M.A. Stevenson, S.K. Calderwood, G.M. Hahn. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. - V.137, - №2. - P.826-833.I2 I 1

643. Subbaiah C.C. Mitochondrial contribution to the anoxic Ca signal in maize suspension-cultured cells / C.C. Subbaiah, D.S. Bush, M.M. Sachs. // Plant Pliysiol. 1998. - V., №3.-P.759-771. 1 I

644. Sugio A. The cytosolic protein response as a subcomponent of tlie wider Iheat shock- |response in Arabidopsis / A. Sugio, R. Dreos, F. Aparicio et al. // Plant Cell. 2009. 1. V.21, №2. -P.642-654. ; 1: I

645. Sugiyama K. Role of glutathione in heat-shock-induced cell death of Saccharomyces cerevisiae / K. Sugiyama, A. Kawamura, S. Izawa et al. // Biocheni J. 2000. - V.352,1. P.71-78. !i

646. Sugiyama K. The Yaplp-dependent induction of glutathione synthesis in ¡heat shock response of Saccharomyces cerevisiae / K. Sugiyama, S. Izawa, Y. Inoue. // J. Biol. Chem. 2000a. - V.275, №20. - P.15535-15540.

647. Sun J. Superoxide anion generation by the cytochrome bcl complex / J. Sun, B.L. Trumpower. // Arch. Biochem. Biophys. 2003. - V.419, №2. - P. 198-206.

648. Sun X.T. Binding of the maize cytosolic Hsp70 to calmodulin, and identification of calmodulin-binding site in Hsp70 / X.T. Sun, B. Li, G.M. Zhou' et al. //' Plant Cell Physiol. 2000. - V.41, №6. -P.804-810.

649. Sung D.Y. Acquired tolerance to temperature extremes / D.Y. Sung, F. Kaplan, K.J. Lee, et al. // Trends Plant Sei. 2003. - V.8, №4. - P. 179-187.

650. Sung D.Y. Physiological and molecular assessment of altered expression of Hsc70-1 in Arabidopsis. Evidence for pleiotropic consequences / D.Y. Sung,- C.L. Guy. // Plant Physiol. 2003. V.132, №2. - P.979-987.

651. Sung D.Y. Plant Hsp70 molecular chaperones: Protein structure, gene family, expression and function / D.Y. Sung, F. Kaplan, C.L. Guy. // Physiol. Plantarum. 2001a. - V.l 13. -P.443-451.

652. Sung, D.Y. Comprehensive expression profile analysis of the Arabidopsis Hsp70 gene family / D.Y. Sung, E. Vierling, C.L. Guy. // Plant Physiol. 20016. - V.126, №2. -P.789-800.

653. Suri S.S. A heat-activated MAP kinase (HAMK) as a mediator of heat shock response in tobacco cells / S.S. Suri, R.S. Dhindsa. // Plant Cell Environ. 2008. - V.31, №2. -P.218-226.

654. Suzuki N. Reactive oxygen species and temperature stresses: A delicate balance between signaling and destruction / N. Suzuki, R. Mittler. // Physiologia Plantarum. 2006. -V.126.-P.45-51.i i

655. Suzuki N. The transcriptional co-activator MBF1C is a key regulator of thermotolerancet Iin Arabidopsis thaliana / N. Suzuki, S. Bajad, J. Shuman et al. // J Biol Chem. 2008. -V.283, №14. - P.9269-9275. j I

656. Swidzinski J.A. A custom microarray analysis of gene expression jduring programmed' cell death in Arabidopsis thaliana / J.A. Swidzinski, L.J. Sweetlove, Leaver C.J. // Planti I

657. J. 2002. - V.30, №4. P.431-46. . | j2+ 1 ;

658. Szabadkai G. Mitochondria: the hub of cellular Ca signaling /. ,G. Szabadkai, M.R.

659. Duchen. // Physiology (Bethesda). 2008. - V.23. - P.84-94. !i I

660. Szabo A. The ATP hydrolysis-dependent reaction cycle of the Escherichia coli Hsp70 system DnaK, DnaJ, and GrpE / A. Szabo, T. Langer, H. Schroder et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994. - V.91. - P. 10345-10349. :

661. Taipale M. HSP90 at the hub of protein homeostasis: emerging mechanistic insights / M. Taipale, D.F. Jarosz, S. Lindquist. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2010. - V.ll, №7. -P.515-528.

662. Taiyab A. Hsp90 inhibitors, GA and 17AAG, lead to ER stress-induced apoptosis in rat histiocytoma / A. Taiyab, A.S. Sreedhar, Ch.M. Rao. // Biochem. Pharmacol. 2009. -V.78, №2. - P. 142-152.

663. Takabatake R. MAP kinases function downstream of HSP90 and upstream of mitochondria in TMV resistance gene N-mediated hypersensitive cell death / R. Takabatake, Y. Ando, S. Seo et al. // Plant Cell Physiol. 2007. - V.48, №3. - P.498-510.

664. Takatsume Y. Calcineurin/Crzl destabilizes Msn2 and Msn4 in the nucleus in response to Ca2+ in Saccharomyces cerevisiae / Y. Takatsume, T. Ohdate, K. Maeta et al. // Biochem. J. 2010. - V.427, №2. - P.275-287.

665. Tessarz P. The yeast AAA+ chaperone Hspl04 is part of a network that links the actin cytoskeleton with the inheritance of damaged proteins / P. Tessarz, M. Schwarz, A. Mogk et al. // Mol. Cell Biol. 2009. - V.29, №13. - P.3738-3745.

666. Thevelein J.M. Novel sensing mechanisms and targets for the cAMP-protein kinase A pathway in the yeast Saccharomyces cerevisiae / J.M. Thevelein, J.H. de Winde. // Mol. Microbiol. 1999. - V.33, №5. - P.904-918.

667. T. Toda, I.' channel ¡component1.I

668. Toda T. Cloning and characterization of BCY1, a locus encoding a regulatory subunit of the cyclic AMP-dependent protein kinase in Saccharomyces cerevisiae / T. Toda, S.

669. Cameron, P. Sass et al. //Mol. Cell Biol. 1987. -V.7, №4. -P.137M377. 1• I :

670. Toda T. In yeast, RAS proteins are controlling elements of adenylate cyclase /' Uno, T. Ishikawa et al. // Cell. 1985. - V.40, №1. - P.27-36.

671. Tökes-Füzesi M. Hexose phosphorylation and the putative calcium

672. Midlp are required for the hexose-induced transient elevation of cytosolic calcium1 !response in Saccharomyces cerevisiae / M. Tökes-Füzesi, D.M. Bedwell, I. Repa et al. // Mol. Microbiol. 2002. - V.44, №5. - P. 1299-1308.

673. Tonsor S.J. Heat shock protein 101 effects in A. thaliana: genetic variation, fitness and pleiotropy in controlled temperature conditions / S.J. Tonsor, C. Scott, I. Boumaza et al. // Mol. Ecol. 2008. - V.17, №6. - P.1614-1626.t

674. Török Z. Heat shock protein coinducers with no effect on protein denaturation specifically modulate the membrane lipid phase / Z. Török, N.M. Tsvetkova, G. Balogh, et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2003. - V.100, №6. - P.3131-3136.

675. Torres M.A. Functions of the respiratory burst oxidase in biotic interactions, abiotic stress and development / M.A. Torres, J.L. Dangl. // Curr. Opin. Plant Biol. 2005. -V.8, №4. - P.397-403.

676. Torrecilla I. Use of recombinant aequorin to study calcium homeostasis and monitor calcium transients in response to heat and cold shock in cyanobacteria / I. Torrecilla, F. Leganes, I. Bonilla et al. // Plant Physiol. 2000. -VI23, №1. - P. 161-176.

677. Traven A. Interorganellar communication. Altered nuclear gene expression profiles in a yeast mitochondrial DNA mutant / A. Traven, J.M. Wong, D. Xu et al. // J. Biol. Chem. -2001. V.276, №6. - P.4020-4027.

678. Trent J.D. Acquired thermotolerance and heat shock in the extremely thermophilic archaebacterium Sulfolobus sp. strain B12 / J.D. Trent, J. Osipiuk, T. Pinkau. // J. Bacteriol. 1990. - V.172, №3. - P.1478-1484.

679. Tripp J. Functional dissection of the cytosolic chaperone network in tomato mesophyllIprotoplasts / J. Tripp, S.K. Mishra, K.D. Scharf. // Plant Cell Environ. 2009. - V.32, №2. - P.123-133.1

680. V.V. Kuznetsov. // Physiol. Plant. 1999. - V.105. - P.67-73. , .i

681. Trott A. The molecular chaperone Ssel and the growth control protein kinase Sch9icollaborate to regulate protein kinase A activity in Saccharomyces cerevisiae / A. Trott,i I

682. Shaner, K.A. Morano. // Genetics. 2005. - V.170, №3. - P.1009-1021. j

683. Trotter E.W. Misfolded proteins are competent to mediate a subselj of the responses to heat shock in Saccharomyces cerevisiae / E.W. Trotter, C.M. Kao, l! Berenfeld et al. // J. Biol. Chem. 2002. - V.277, №47. -P.44817-44825.

684. Turton H.E. Saccharomyces cerevisiae exhibits a yAP-1-mediated adaptive response to malondialdehyde / H.E. Turton, I.W. Dawes, C.M. Grant. // J. Bacterid. 1997. - V.179, №4. -P.1096-1101.

685. Tyedmers J. Cellular strategies for controlling protein aggregation / J. Tyedmers A., Mogk, B. Bukau. //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2010. - V.l 1, №11. -P.777-788.

686. Tzagoloff A. Genetics of mitochondrial biogenesis. / A. Tzagoloff, A.M. Myers. // Ann. Rev. Biochem. 1986. - V.55. - P.249-285.

687. Ueom J. Acquisition of heat shock tolerance by regulation of intracellular redox states / J. Ueom, S. Kwon, S. Kim et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2003. - V.1642, №1-2. - P.9-16.

688. Vabulas R.M. Protein folding in the cytoplasm and the heat shock response / R.M. Vabulas, S. Raychaudhuri, M. Hayer-Hartl et al. // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. -2010. V.2, №12. - a004390.

689. Vander Heiden M.G. Bcl-xL prevents cell death following growth factor withdrawal by facilitating mitochondrial ATP/ADP exchange / M.G. Vander Heiden, N.S. Chandel, P.T. Schumacker, et al. // Mol. Cell. 1999. -V.3, №2. -P.159-167.

690. Vanlerberghe G. Alternative Oxidase: From Gene to Function / G. Vanlerberghe, L. Mcintosh. // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. - V.48. - P.703-734.

691. Vanlerberghe G.C. Is the maintenance of homeostatic mitochondrial signaling during stress a physiological role for alternative oxidase? / G.C. Vanlerberghe, M. Cvetkovska, J. Wang // Physiol. Plant. 2009. - V.137, №4. - P.392-406.

692. Vartapetian B.B. Plant Adaptations to Anaerobic Stress / B.B. Vartapetian, M.B. Jackson // 1997. Annals of Botany. - V.79. - P.3-20.

693. Veiga A. Energy conversion coupled to cyanide-resistant respiration in the yeasts Pichiat Imembranifaciens and Debaryomyces hansenii / A. Veiga, J.D. Arrabaca, F. Sansonetty etal. // FEMS Yeast Res. 2003. - V.3, №2. - P. 141-148. 1i

694. Venkatachalam K. TRP channels / K. Venkatachalam, C. Montell. // 'Annu. Rev.i i

695. Biochem.-2007.-V.76.-P.387-417. ,

696. Vianello A. Plant mitochondrial pathway leading to programmed cell death / A. Vianello,

697. M. Zancani, C. Peresson et al. // Physiol. Plant. 2007. - V.129. - P.242-252.!

698. Vidal G. Lack of respiratory chain complex I impairs alternative oxidase engagement andmodulates redox signaling during elicitor-induced cell death in tobacco / G. Vidal, M.

699. Ribas-Carbo, M. Garmier et al. // Plant Cell. 2007. - V. 19, №2. - p!640-655.1. S 1

700. Vigh L. Membrane Regulation of the Stress Response from Prokaryotic Models to Mammalian Cells / L. Vigh, H. Nakamoto, J. Landry et al. // Ann. N Y Acad. Sei. 2007. - V.l 113. - P.40-51.

701. Viladevall L. Characterization of the calcium-mediated response to alkaline stress in Saccharomyces cerevisiae / L. Viladevall, R. Serrano, A. Ruiz et al. // J. Biol. Chem. -2004. V.279, №42. - P.43614-43624.

702. Vogel J.L. Heat-shock proteins Hspl04 and Hsp70 reactivate mRNA splicing after heat inactivation / J.L. Vogel, D.A. Parsell, S. Lindquist. // Curr. Biol. 1995. - V.5. - P.306-317.

703. Volkov R.A. Heat stress-induced H2O2 is required for effective expressionof heat shock genes in Arabidopsis / R.A. Volkov, I.I. Panchuk, P.M. Mullineaux et al. // Plant Mol. Biol. 2006. - V.61. - P.733-746.

704. Volotovski I.D. Second messengers mediate increases in cytosolic calcium in tobacco protoplasts / I.D. Volotovski, S.G. Sokolovsky, O.V. Molchan et al. // Plant Physiol. -1998. V. 117, №3. - P. 1023-1030.

705. Walther-Larsen H. A pathogen-induced gene of barley encodes a HSP90 homologue showing striking similarity to vertebrate forms resident in the endoplasmic reticulum / H.

706. Walther-Larsen, J. Brandt, D.B. Collinge et al. // Plant Mol. Biol. 1993. - V.21, №6. — P.1097-1108. ' i

707. Walton E.F. Effect of growth temperature upon heat sensitivity in Saccharomyces cerevisiae / E.F. Walton, J.R. Pringle. // Arch. Microbiol. 1980j. -.V.12jl, №2-3. -P.285-287. > 'I

708. Wandinger S.K. The phosphatase Pptl is a dedicated regulator of the^ molecularchaperone Hsp90 / S.K. Wandinger, M.H. Suhre, H. Wegele et al. // EMBO j. 2006. i1. V.25, №2. P.367-376.I

709. Wang C. The role of mitochondria in apoptosis / C. Wang, R.J. Youle. // Annu. Rev. Genet. 2009. - V.43. - P.95-118. I *

710. Wang G. Plasma membrane localization of Ras requires class C Vps proteins and functional mitochondria in Saccharomyces cerevisiae / G. Wang, R.J. Deschenes. // Mol. Cell Biol. 2006. - V26, №8. - P.3243-3255.

711. Wang L. Stress induces depletion of Cdc25p and decreases the cAMP producing capability in Saccharomyces cerevisiae / L. Wang, G. Renault, H. Garreau et al. // Microbiology. 2004. V.150, Pt.10. - P.3383-3391.

712. Wang L-J. Salicylic acid-induced heat or cold tolerance in relation to Ca2+ homeostasis and antioxidant systems in young grape plants / L-J. Wang, S-H. Li. // Plant Science. -2006.-V. 170. P.685-694.

713. Wang X. Phosphorylation of HSF1 by MAPK-activated protein kinase 2 on serine 121, inhibits transcriptional activity and promotes HSP90 binding / X. Wang, M.A. Khaleque, M.J. Zhao et al. // J. Biol. Chem. 2006. - V.281, №2. -P.782-791. I

714. Watson K. Mitochondrial and cytoplasmic protein syntheses are not required for heat shock acquisition of ethanol and thermotolerance in yeast / K. Watson, G. Dunlop, R. Cavicchioli. // FEBS Lett. 1984. - V.172, №2. - P.299-302.

715. Wegele H. Hsp70 and Hsp90~a relay team for protein folding / H. Wegele, L. Muller, J. Büchner. // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 2004. - V. 151. - P. 1,-44. ;

716. Wegrzyn R.D. Mechanism of prion loss after Hspl04 inactivation in yeast / R.D.i i

717. Wegrzyn, K. Bapat, G.P. Newnam et al. // Mol. Cell Biol. 2001. -jV.21, №14. P.4656-4669. ■ } ■ !

718. Wehmeyer N. Synthesis of small heat-shock proteins is part of the developmental program of late seed maturation / N. Wehmeyer, L.D. Hernandez, RI.R. Finkelstein et al. // Plant Physiol. 1996. - V. 112, №2. - P.747-757.

719. Weibezahn J. Thermotolerance requires refolding of aggregated proteins by substrate translocation through the central pore of ClpB / J. Weibezahn, P. Tessarz, C. Schlieker et al. // Cell. 2004. - V.l 19. - P.653-665.

720. Weibezahn, J. Novel insights into the mechanism of chaperone-assisted protein disaggregation / J. Weibezahn, C. Schlieker, P. Tessarz et al. // Biol. Chem. 2005. -V.386. - P.739-744.

721. Weinl S. The CBL-CIPK Ca2+-decoding signaling network: function and perspectives / S. Weinl, J. Kudla. // New Phytol. 2009. - V. 184, №3. - P.517-528.

722. Weir I.E. Oxidative stress is generated via the mitochondrial respiratory chain during plant cell apoptosis / I.E. Weir, N-A. Pham, D.W. Hedley. // Cytometry. 2003. - Part A, 54A. - P. 109-117.

723. Weitzel G. L. Similar dose response of heat shock protein synthesis and intracellular pH change in yeast / G. L. Weitzel, U. Pilatus, L. Rensing. // Exp. Cell Res. 1985. - V.l59, №1. - P.252-256.

724. Weitzel G. The cytoplasmic pH, ATP content and total protein synthesis rate during heat-shock protein inducing treatments in yeast / G. Weitzel, U. Pilatus,1 L. Rensing. // Exp. Cell Res. 1987. - V.l70, №1. - P.64-79.

725. Weitzel G. Thermal response of yeast cells overexpressing hsp70 genes / G. Weitzel, G.C. Li. // Int. J. Hyperthermia. 1993. - V.9, №6. - P.783-797.

726. Werner-Washburne M. Complex interactions among members of an essential subfamily of hsp70 genes in Saccharomyces cerevisiae / M. Werner-Washburne, D.E. Stone, E.A. Craig. // Mol. Cell Biol. 1987. - V.7. - P.2568-2577.

727. Wemer-Washburne M. Stationary phase in the yeast Saccharomyces cerevisiae / M. Werner-Washburne, E. Braun, G.C. Johnston et al. // Microbiol Rev. 1993. - V.57, №2. - P.383-401.

728. Werner-Washburne M. Yeast Hsp70 RNA levels vary in response to the physiological status of the cell / M. Werner-Washburne, J. Becker, J. Kosic-Smithers et al. // J. Bacteriol. 1989. - V.171, №5. - P.2680-2688.

729. Westerheide S.D. Stress-inducible regulation of heat shock factor 1 by the jleacetylase

730. SIRT1 / S.D. Westerheide, J. Anckar, S.M. Jr. Stevens et al. // Science. 2009. - V.323,i I5917. -P. 1063-1066.1.|

731. Wieser R. Heat shock factor-independent heat control of transcription of the jCTT1 gene encoding the cytosolic catalase T of Saccharomyces cerevisiae / R. Wieser, G. Adam, A. Wagner et al. // J. Biol. Chem. 1991. - V.266, №19. - P.12406-124|l 1. '

732. Wills C. Regulation of sugar and ethanol metabolism in Saccharomyces cerevisiae / C. Wills. // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1990. - V.25, №4. - P.245-280.

733. Wu H.C. Recovery of heat shock-triggered released apoplastic Ca2+ accompanied by pectin methylesterase activity is required for thermotolerance in soybean seedlings / H.C.Wu, S.F. Hsu, D.L. Luo et al. // J. Exp. Bot. 2010a. - V.61, №10. - P.2843-2852.

734. Wu H.C. Heat shock-triggered Ca2+mobilization accompanied by pectin methylesterase activity and cytosolic Ca2+ oscillation are crucial for plant thermotolerance / H.C. Wu, T.L. Jinn. //Plant Signal Behav. -20106. -V.5, №10. P. 1252-1256.

735. Xanthoudakis S. Hsp60 accelerates the maturation of pro-caspase-3 by upstream activator proteases during apoptosis / S. Xanthoudakis, S. Roy, D. Rasper et al. // EMBO J. 1999. - V.18. - P.2049-2056.

736. Xie Z. Salicylic acid induces rapid inhibition of mitochondrial electron transport and oxidative phosphorylation in tobacco cells / Z. Xie, Z. Chen. // Plant Physiol. 1999. -V. 120, №1.-P.217-226.

737. Xu X. Functional characterization of AtHsp90.3 in Saccharomyces cerevisiae and Arabidopsis thaliana under heat stress / X. Xu, H. Song, Z. Zhou et al. // Biotechnol. Lett. 2010. - V.32, №7. - P.979-887.

738. Xuan Y. Nitric oxide functions as a signal and acts upstream of AtCaM3 in thermotolerance in Arabidopsis seedlings / Y. Xuan, S. Zhou, L. Wang et al. // Plant Physiol. 2010. -V. 153, №4. - P. 1895-1906.

739. Yadav J. A phenomics approach in yeast links proton and calcium pump function in the Golgi / J. Yadav, S. Muend, Y. Zhang et al. // Mol. Biol. Cell. 2007. - V.18, №4. -P.1480-1489. '

740. Yalpani N. Ultraviolet light and ozone stimulate accumulation of salicylic acid,Ipathogenesis related proteins and virus resistance in tobacco / N. Yalpani, A.J. Enyedi, J.f i1.on et al. // Planta. 1994. - V.193. - P.372-376. , !i

741. Yamada K. Cytosolic heat shock protein 90 regulates heat shock transcription factor in Arabidopsis thaliana / K. Yamada, M. Nishimura. // Plant Signal Behav. 2008. - V.3,9. P.660-662. iI

742. Yamada K. Cytosolic HSP90 regulates the heat shock response that is responsible for heat acclimation in Arabidopsis thaliana / K. Yamada, Y. Fukao, M. Hayashi et al. // J. Biol. Chem. 2007. - V.282, №52. - P.37794-37804.

743. Yamamoto N. Regulation of thermotolerance by stress-induced transcription factors in Saccharomyces cerevisiae / N. Yamamoto, Y. Maeda, A. Ikeda et al. // Eukaryot Cell. -2008. V.7, №5. - P.783-790.

744. Yan L.J. Mouse HSF1 disruption perturbs redox state and increases mitochondrial oxidative stress in kidney / L.J. Yan, N.S. Rajasekaran, S. Sathyanarayanan et al. // Antioxid. Redox. Signal. 2005. - V.7, №3-4. - P.465-471.

745. Yan S. Redox regulation of the stability of the SUMO protease SENP3 via interactions with CHIP and Hsp90 / S. Yan, X. Sun, B. Xiang et al. // EMBO J. 2010. - V.29, №22. - P.3773-3786.

746. Yang J.Y. The involvement of chloroplast HSP100/ClpB in the acquired thermotolerance m tomato / J.Y. Yang, Y. Sun, A.Q. Sun et al. // Plant Mol. Biol. 2006a. - V.62, №3. -P.385-395.

747. Yang X.X. The molecular chaperone Hsp90 is required for high osmotic stress response in Saccharomyces cerevisiae / X.X. Yang, K.C. Maurer, M. Molanus et al. // FEMS Yeast Res. 20066. - V.6, №2. - P. 195-204.

748. Yao N. The mitochondrion an organelle commonly involved in programmed cell death in Arabidopsis thaliana / N. Yao, B.J. Eisfelder, J. Marvin et al. // Plant J. - 2004. -V.40, №4. - P.596-610.

749. Ye Y. Gaining insight into the response logic of Saccharomyces cerevisiae to! heat shock'i jby combining expression profiles with metabolic pathways / Y. Ye, Y. Zhu, L. Pan et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2009. - V.385, №3. - P.357-362.

750. Yoshida T. Functional analysis of an Arabidopsis heat-shock transcription factor HsfA3 in the transcriptional cascade downstream of the DREB2A stress-regulatory system / T. Yoshida, Y. Sakuma, D. Todaka et al. // Biochem. Biophys. Res. ,Commun. 2008.

751. V.368, №3. P.515-521. ' ^ !i

752. Yoshimoto H. Genome-wide analysis of gene expression > regulated by thei icalcineurin/Crzlp signaling pathway in Saccharomyces cerevisiae •/ H. Yoshimoto, K.I

753. Saltsman, A.P. Gasch et al. // J. Biol. Chem. 2002. - V.277, №34. - P.31079-31088.

754. Young T.E. Developmental and thermal regulation of the maize heat shock protein, HSP101 / T.E. Young, J. Ling, C.J. Geisler-Lee et al. // Plant Physiol. 2001. - V.127, №3. - P.777-791.

755. Zhang C. Co-immunoprecipitation of HsplOl with cytosolic Hsc70 / C. Zhang, C.L. Guy. // Plant Physiol. Biochem. 2005. - V.43, №1. - P.13-18.

756. Zhang N.N. Multiple signaling pathways regulate yeast cell death during the response to mating pheromones / N.N. Zhang, D.D. Dudgeon, S. Paliwal et al. // Mol. Biol. Cell. -2006. -V. 17, №8. P.3409-3422.

757. Zhang W. Molecular and genetic evidence for the key role of AtCaM3 in heat-shock signal transduction in Arabidopsis / W. Zhang, R.G. Zhou, Y.J. Gao et al. // Plant Physiol. 20096. - V. 149, №4. - P. 1773-1784.

758. Zhang Y. The role of autophagy in mitochondria maintenance: characterization of mitochondrial functions in autophagy-deficient S. cerevisiae strains / Y. Zhang, H. Qi, R. Taylor et al. // Autophagy. 2007. - V.3, №4. - P.337-346.

759. Zhao R. Molecular interaction network of the Hsp90 chaperone system / R. Zhao, W.A. Houry. // Adv. Exp. Med. Biol. 2007. - V.594. - P.27-36.

760. Zhong M. Direct sensing of heat and oxidation by Drosophila heat shock transcription factor / M. Zhong, A. Orosz, C. Wu. // Mol Cell. 1998. -V.2, №1. - P. 101-108.

761. Zou J. Repression of heat shock transcription factor HSF1 activation by HSF}90 (HSP90 complex) that forms a stress-sensitive complex with HSF1 / J. Zou, Y. Guo, T. Guettouche et al. // Cell. 1998. - V.94, №4. - P.471-480. 1 !1 j

762. Zuppini A. Chlorella saccharophila cytochrome fand its involvement in the heatshock response / A. Zuppini, C. Gerotto, R. Moscatiello et al. // Exp. Bot. 2009. - V.60, №14. -P.4189-200.