Изучение механизма протонирования вторичного хинонного акцептора в реакционных центрах Rhodobacter sphaeroides тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Гопта, Оксана Александровна

• Гопта, Оксана Александровна
• кандидат биологических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Гопта, Оксана Александровна

СОДЕРЖАНИЕ

стр.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ 4 ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Фотосинтетический циклический перенос электронов у пурпурных бактерий

1.2. Структура реакционных центров ЛЬ. зркаего1ёез

1.2.1. Строение РЦ

1.2.2. Структура сайта связывания Од

1.2.3. Структура сайта связывания Ов

1.2.4. Связывание ингибиторов переноса электронов в сайте (^в РЦ

1.2.5. Молекулы воды в структуре РЦ

1.3. Электрохимические свойства хинонов

1.4. Перенос электронов и протонов в РЦ пурпурных бактерий

1.4.1. Цикл восстановления хинона

1.4.2. Двухтактные колебания концентрации семихинона

1.4.3. Взаимодействие семихинонов с экзогенными акцепторами

1.4.4. Рекомбинация зарядов с хинонных акцепторов на окисленный пигмент

1.4.5. Перенос первого электрона от ^на Ов

1.4.6. Перенос второго электрона от О)А"_ на

1.4.7. Поглощение протонов РЦ в ответ на освещение

1.4.8. Корреляция между кинетиками переноса электронов и поглощения протонов

1.4.9. Обмен и (3Н2 с хинонами пула

1.5. Влияние направленного мутагенеза на кинетику переноса протонов и электронов

1.5.1. Мутации, влияющие на перенос протонов

1.5.2. Мутации, не влияющие на перенос протонов

1.6. Электрогенные реакции при функционировании РЦ

1.7. Проблематика изучения РЦ

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Выращивание несерных пурпурных бактерий ЯНойоЬасЬег зркаегогёез и КкойоЬасЬег сарзиЫЬт

2.2. Выделение хроматофоров

2.3. Спектрофотометрические измерения

2.4. Регистрация светоиндуцированной кинетики генерации трансмембранного потенциала в хроматофорах

2.5. Кинетический анализ сигналов

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. рН-зависимость константы равновесия (реакции

Ра* Ов о ОаОв' в РД хроматофоров с убихиноном-50 и децил-убихиноном в качестве хинонного акцептора <3В

3.1.1. Определение ЬАВ с помощью импульсной спектрофотометрии

3.1.2. Определение Ьдв с помощью прямого электрометрического метода

3.1.3. Чем определяется характер рН-зависимости Ьдв

3.2. Определение оптимальных концентраций ингибиторов для электрогенных фаз В1 и В2

3.3. Корреляция между кинетиками переноса второго электрона (к2дв) > электрогенного поглощения протонов (Дувг) и защелачивания среды в ответ на вторую вспышку света

3.3.1. Влияние рН-буфера на кинетику электрогенной фазы В2

3.3.2. Влияние рН-буфера на кинетику ответа рН-красителя

3.4. Возможный механизм обмена протонов между Ов-сайтом РЦ хроматофоров ИЬ. зркаего1ёез и внешней водной фазой

3.5. Зависимость кинетики электрогенной фазы В1, сопряженной с переносом первого электрона (С}а* Ов ОаОв" X от рН и температуры

3.5.1. Перенос первого электрона между хинонными акцепторами

3.5.2. Чем определяется перенос первого электрона?

3.5.3. Какое рКтемн у остатка С1и-Ь212 в РЦ?

3.6. Влияние температуры, рН и ионной силы на электрогенное поглощение протонов при восстановлении Ов'" (Оа" Ов* ** РаОвНЬ)

4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

5. ВЫВОДЫ

6. СПИСОК ЦИТИРОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИИ

РЦ - фотосинтетический бактериальный реакционный центр

Р, Р870 - специальная пара, димер бактериохлорофилла а, первичный донор

электронов

БФео. - бактериофеофитин

БХл - мономерный бактериохлорофилл а

ЭТЦ - электронтранспортная цепь хроматофоров

ФС I - реакционные центры фотосистемы 1 растений и цианобактерий

ФС II - реакционные центры фотосистемы 2 растений и цианобактерий

Ы11, ЬН2 -1-й и 2-й светособирающие антенные комплексы хроматофоров (), и(} - убихинон-50 (коэнзим (^ю, 2,3-диметокси-5-метил-б-декаизопренил-

1,4-бензохинон)

с1() - децил-убихинон (2,3-диметокси-5-метил-6-децил-1,4-бензохинон)

(^Н2 - убихинол

О а" " окисленная и восстановленная одним элетроном (анион семихинона) формы первичного хинонного акцептора,

Ов, 0в* > 0в2> ОвН > ОвНз - окисленная форма, восстановленная одним

электроном, протонированный радикал семихинона, дважды восстановленная непротонированная форма, дважды восстановленная частично протонированная и полностью восстановленная протонированная форма (хинол) вторичного хинонного акцептора

Д^АВ1 " изменение свободной энергии при переносе 1-го электрона между

хинонами (Оа/Оа" и Ов/Ов")

■^ав1 - константа равновесия переноса первого электрона между хинонными

акцепторами ()а и (^в

М1 - кажущаяся константа равновесия для кинетически сопряженной

реакции присоединения второго электрона и первого протона к <3в*~ М - константа равновесия суммарного процесса восстановления,

протонирования и диссоциации хинона после второй вспышки света. АцН+ - трансмембранный электрохимический потенциал ионов водорода

А\[/ - трансмембранная разность электрических потенциалов, одна из

составляющих Д|дН+

Ет - стандартный потенциал полувосстановления (в мВ, относительно

стандартного водородного электрода)

Еь - кажущийся окислительно-восстановительный потенциал среды

р.Кгемн, рКсвет - значения рК аминокислотного остатка, когда в сайте связывания О в находится хинон в полностью окисленном состоянии и в виде аниона семихинона соответственно

АрК - изменение кажущегося рК группы (рКсвет - рКтеМн)

т - характеристическое время релаксации переходного процесса

9 - интервал времени между 1-й и 2-й вспышками света

5 - скорости обмена в сайте связывания <3в

А1, А2, В1, В2 - амплитуды кинетических фаз удь Уа2> ¥въ Ч'вз

Н+1, Н+п - первый и второй протоны при восстановлении (^в

кдв1, кАв2 - наблюдаемые константы скорости переноса 1-го и 2-го электрона

кн1, кц2 - наблюдаемые константы скорости захвата протона в ответ на 1-ю

и 2-ю вспышки

квь кв2 -наблюдаемые константы скорости кинетических фаз \|/bi и \|/в2

кдр, квр - наблюдаемые константы скорости рекомбинации зарядов между Р+ и Qa'~, и Р*+ и Qb'~

pi -значение рН в изоэлектрической точке белка РЦ

CAPS - З-циклогексиламино-1-пропансульфоновая кислота

CHES - 2-[циклогексиламино]этансульфоновая кислота

MES - 4-морфолинэтансульфоновая кислота

MOPS - 3-[М-морфолино]-пропансульфоновая кислота

HEPES - 4-[2-гидроксиэтил]-1-пиперазинэтансульфоновая кисолта

Tris-HCl - М-трис-[гидроксиметил]-аминометан

ЛДАО - лаурилдиметиламиноксид

МС - метиленовый синии

ТМФД - М,1Ч,1\Г',№-тетраметил-р-фенилендиамин

дМФ - диметилферроцен.

ферроцианид - гексоцианоферрат(П) калия

БКП - бромкрезоловый пурпурный

НК - нейтральный красный

КК - крезоловый красный

ИК - инфрокрасная спектроскопия

КД - круговой дихроизм

ЭПР - электронный парамагнитный резонанс

ДЭЯР - двойной электронно-ядерный резонанс

-6-

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение механизма протонирования вторичного хинонного акцептора в реакционных центрах Rhodobacter sphaeroides»

ВВЕДЕНИЕ„

Фотосинтетические реакционные центры (РЦ) пурпурных бактерий представляют собой мембранные пигмент-белковые комплексы, в которых осуществляется фотоиндуцированное разделение зарядов, сопряженное с восстановлением хинонных акцепторов (Од и С^в), и генерация трансмембранного электрохимического потенциала ионов водорода (ДрН+). Основным результатом работы РЦ является образование разности электрических потенциалов на сопрягающей мембране (Д\|/) и восстановление убихинона О в до убихинола (ОвНз), универсального переносчика протонов и электронов в электрон-транспортной цепи (ЭТЦ) бактериальных хроматофоров, митохондрий и тилакоидов хлоропластов. В дальнейшем ОНг диссоциирует в мембранный пул хинонов и окисляется убихинолщитохром-с^-оксидоредуктазой (цитохромным 6с/-комплексом) до хинона в ходе Q-циклa, предложенного П. Митчелом. Этот процесс сопровождается переносом двух протонов с цитоплазматической на периплазматическую сторону хроматофорной мембраны и поступлением электронов в ЭТЦ. Таким образом, протонирование (}в можно рассматривать как важный этап в процессе образования Д|Ш+, играющего роль интермедиата в процессе синтеза АТФ.

Фотоактивация РЦ приводит к разделению зарядов и трансмембранному переносу электрона от димера бактериохлорофилла а (Р) через ряд акцепторов (мономерный бактериохлорофилл а - БХл, бактериофеофетин а - БФео и первичный хинонный акцептор (}А) на вторичный хинонный акцептор <2в-Фотоактивация РЦ вторым квантом света приводит к образованию дважды восстановленного хинона. Этот процесс кинетически сопряжен с присоединением к нему двух протонов из водной фазы с цитоплазматической стороны. Весь процесс восстановления в РЦ можно свести к двум уравнениям:

1-я вспышка: дА<Зв -» <2а'"Ов ОаРеГ (1)

2-я вспышка: 0а'~0в'~ + 2Н+ о ОаОвНз о 0а + 0Н2 (2)

Перенос первого электрона между хинонами(с ()А на Ов) осуществляется с характерным временем ~ 50 мкс (хроматофоры ШюйоЬасЬег sphaeroid.es, рН 4 -10), что приводит к образованию кинетически стабильного семихинона Ов' -Кинетика этой реакции не зависит от величины движущей силы (Дв^в) между редокс-парами (Оа/Оа* ) и (Ов/Ов'~)> как было показано экспериментально при варьировании среднеточечного потенциала пары (Оа/Оа' ) [Graige et а1., 1998], что позволило сделать вывод о лимитировании кинетики образования (За*~

конформационными изменениями белка РЦ.

Скорость переноса второго электрона между хинонами осуществляется с х ~ 100 мкс (хроматофоры Rb. sphaeroides, pH 7.0) и зависит от pH [см. обзоры: Shinkarev and Wraight, 1993; Okamura and Feher, 1995]. Кинетика этой реакции чувствительна к изменению ДСдв® между редокс-парами (Qa/Qa°") и ( Qв"" / QßH2) и лимитируется переносом электрона в широком диапазоне pH [Graige et al, 1996].

Значительный прогресс в изучении бактериальных РЦ обусловлен проведением рентгеноструктурного анализа кристаллов РЦ из пурпурных бактерий Rhodopseudomonas fno новой номенклатуре Blastochloris) viridis [Deisenhofer et al., 1984; Lancaster and Michel, 1997] и Rb. sphaeroides [Allen et al., 1986; Chang et al., 1986; Stowell et al., 1997] с атомным разрешеним. Было показано, что хшгошше акцепторы Qt\ и Qb локализованы с цитоплазматической стороны РЦ на расстоянии ~ 15 А от поверхности белка и напрямую не контактируют с водной фазой, С помощью направленного мутагенеза было показано, что замена вблизи Qb таких аминокислотных остатков, как Ser-L223, Glu-L212 и Asp-L213 (расположенных в L-субъединице РЦ) на непротонируемые приводит к существенному замедлению кинетики протонироваиия Qb [Shinkarev and Wraight, 1993; Okamura and Feher, 1995]. Это позволило рассматривать вышеперечисленные остатки в качестве непосредственных участников протон-переносящих цепочек в процессе протонироваиия Qb-

В данной работе основное внимание уделено кинетическим и термодинамическим особенностям образования QII2 в процессе функционирования РЦ хроматофоров Rb. sphaeroides. Изучение влияния таких параметров, как температура, pH, ионная сила и буферная емкость на реакции с участием протонов, вносит значительный вклад в понимание механизма восстановления Qb- Процесс переноса электронов и протонов к хинонным акцепторам РЦ сопровождается генерацией разности электрических потенциалов (Avj/) на сопрягающей мембране хроматофоров, что позволяет изучать эти процессы с помощью прямого электрометрического метода. Важным подходом является также сопоставление кинетических параметров внутрибелковых электрогенных процессов за время одного каталитического оборота белка РЦ с известными данными рентгеноструктурного анализа и традиционной импульсной спектрофотометрии, а также использование кинетического анализа и моделирования для описания процесса кинетического сопряжения переноса электронов и протонов, а также

генерации А\|/ при восстановлении Qg.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. 1. Фотосинтетический циклический перенос электронов у пурпурных бактерий.

В зависимости от природы соединений, предпочтительнее используемых в качестве доноров электронов и источников углерода, различают 4 семейства фототрофных бактерий:

1) Rhodospirillaceae (пурпурные несерные бактерии),

2) Chromatiaceae (пурпурные серные бактерии),

3) Chloroflexaceae (зеленые несерные бактерии),

4) Chlorobiaceae (зеленые серные бактерии).

Представители первых трех семейств синтезируют реакционные центры, структурные и функциональные свойства которых гомологичны и сходны с ФС II высших растений и цианобактерий, в которых в качестве акцепторов электронов выступают хиноны. Убихинон-50 обнаружен у всех групп пурпурных бактерий, но некоторые, в основном облигатные анаэробы, содержат также менахинон. У Rhodospirillum rubrum и ряда других бактерий обнаружен родохинон (аминохинон). Как было показано [см. обзор Parson, 1978], на один РЦ приходится в среднем ~ 25-30 молекул хинона, что сильно зависит от условий выращивания бактерий. РЦ представителей четвертого семейства гомологичны и сходны с ФС I высших растений и цианобактерий, у которых в качестве акцепторов электронов функционируют низкопотенциальные железо-серные кластеры (Fe-S)n. Среди семейства Rhodospirillaceae наиболее изученными являются такие виды, как Rb. sphaeroides, Rps. viridis, Rhodospirillum rubrum и Rhodobacter capsulatus.

По типу метаболизма представителей семейства Rhodospirillaceae относят к фотоорганогетеротрофам и факультативным микроаэрофилам. Эти бактерии могут расти на свету при полном анаэробиозе (фотогетеротрофный рост) и аэробно в темноте (органогетеротрофный рост). Оба типа роста встречаются в экологических нишах, характерных для этих бактерий. В качестве Н-доноров эти бактерии обычно используют восстановленные соединения серы (включая саму S) или Н2 и органические субстраты, в качестве источника углерода - в основном органические субстраты (например, сукцинат и малат). Эти бактерии способны также к ассимиляции С02 и фиксации молекулярного азота (диазотрофия). В дальнейшем будут рассматриваться только грамотрицательные пурпурные несерные бактерии на примере Rb. sphaeroides.

Фотосинтетический аппарат Rb. sphaeroides организован в виде внутриплазматической мембранной системы, образующейся в результате инвагинаций цитоплазматической мембраны, а также в виде отшнуровавшихся от нее мембранных пузырьков. Мембранные фрагменты представляют собой замкнутые везикулы (хроматофоры), диаметром ~ 30-100 нм по данным электронной микрофотографии [Драчев и др., 1979], с одинаково ориентированными фотосинтетическими комплексами - донорной частью (Р) внутрь хроматофоров (на периплазматичес.кую сторону мембраны), акцепторной частью (сайтами связывания хинонов) - на внешнюю сторону хроматофоров (на цитоплазматическую сторону мембраны). Такую ориентацию имеют не менее 97 % хроматофоров [Lommen and Takemoto, 1978]. По линидному составу мембрана хроматофоров Rb. sphaeroides состоит в основном из фосфатидилэтаноламина (40-45.%), фосфатидилглицерола (30-35 %) и фосфатидилхолина (15-20 %). В разных штаммах этих бактерий отмечено присутствие минорных количеств других липидов, например, кардиолипина, N-ацилфосфатидилсерина и др. [Говинджи, 1987].

Хроматофоры являются наименьшей фотосинтетической единицей, в которой осуществляются процессы сопряжения трансформации световой энергии, образования трансмембранной разности элетрохимических потенциалов (ДцН+) и ее потребление. Несложность выделения, высокая стабильность делают хроматофоры удобным объектом не только для изучения РЦ, но и функционирования других

nadh/nair

Н+

SucH/FumH Н+

адф/атф к

Н2ОЮ2 Н+

f ¡"л / л

»

IV (qox) 1 1

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Гопта, Оксана Александровна

выводы

1. На основании изучения рН-зависимостей кинетики переноса зарядов в хроматофорах ИкойоЬасЬег sphaeroid.es было показано, что для РЦ, содержащих в качестве (^в децил-убихинон, понижение свободной энергии переноса первого электрона между хинонами Од и (^в связано с уменьшением редокс-потенциала <3в на 40-60 мэВ по сравнению с РЦ, содержащими нативный убихинон-50.

2. В отсутствие подвижного рН-буфера перенос протонов от поверхности РЦ к аминокислотным группам, расположенным вблизи <3в, кинетически сопряжен с переносом электрона на Скорость-лимитирующей стадией более медленной кинетики ответа рН-индикатора в водной фазе является протонирование поверхностных групп РЦ от молекул воды, в то время как взаимодействие этих групп с молекулами подвижного буфера и ионами гидроксония происходит еще медленнее.

3. Конформационный переход хинона (¡)в из дистального в проксимальное положение, предшествующий переносу первого электрона, кинетически сопряжен с протонированием 01и-Ь212 и образованием водородной связи между ним и атомом ОЗт (^в- Этот переход является скорость-лимитирующим процессом при температуре ниже 23 °С.

А. Наблюдаемая гетерогенность кинетики электрогенного протонирования ()в при низких температурах, вероятно, обусловлена процессами последовательного присоединения к хинону двух протонов, характеризующимися разными значениями энергии активации.

4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

-113

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Гопта, Оксана Александровна, 1999 год

СПИСОК ЦИТИРУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

Верховский М.И., Гришанова Н.П., Кауров B.C., Шинкарев В.П. (1980) Восстановление убихинона, поглощение протона и образование трансмембранной разности электрических потенциалов, индуцированные серией вспышек света в хроматофорах Rhodopseudomonas sphaeroides. Биол. науки 8, 35-37.

Верховский М.И., Драчев Л.А., Мамедов М.Д., Мулкиджанян А., Семенов А.Ю, Шинкарев В.П. (1990) Электрогенное фазы, связанные с образованием семихинона вторичного хинонного акцептора в реакционных центрах пурпурных бактерий. Биохимия 55, 387-394.

Глинский В.П., Самуилов В.Д., Скулачев В.П. (1972) Исследование механизма спектральных изменений каротиноидов в хроматофорах Rhodospirillum rubrum. Мол. биол., 6, 664-669.

Говинджи О.Т. (1987) Фотосинтез. 2т., Москва, "Мир".

Драчев Л. А., Семенов А.Ю, Скулачев В.П. (1979а) Генерация разности электрических потенциалов хроматофорами, индуцируемая лазерной вспышкой. Докл. Акад. Наук СССР, т. 245, 991-994.

Драчев Л.А., Каулен А.Д., Самуилов В.Д., Северина И.И., Семенов А.Ю, Скулачев В. П., Чекулаева Л.Н. (19796) Встраивание протеолипосом и хроматофоров в мембраны на основе фильтров. Биофизика, XXIV(6), 1035-1042.

Драчев Л.А., Каминская О.П., Константинов A.A., Мамедов М.Д., Самуилов В.Д., Семенов А.Ю, Скулачев В.П., Гинс В.К., Мухин E.H. (1986) Влияние доноров и акцепторов электронов на кинетику спада фотоэлектрического ответа в хроматофорах Rhodospirillum rubrum и Rhodopseudomonas sphaeroides. Биол. Мембраны, т. 3, 213-227.

Клейтон Р. (1984) Фотосинтез. Физические механизмы и химические модели. Москва, "Мир".

Кондратьева E.H., Максимова И.В., Самуилов В.Д. (1989) Фототрофные микроорганизмы. (Изд-во МГУ).

Лукашев Е.П., Нокс П.П., Кононенко A.A., Венедиктов П.С., Рубин А.Б. (1975) Влияние температуры на темновое восстановление фотоокисленного бактериохлорофилла Р870 в фотосинтетических реакционных центрах Rhodospirillum rubrum. Биол. Науки, 7, 48-55.

Мамедов М.Д., Шинкарев В.П., Верховский М.И., Семенов А.Ю. (1990) Протонирование вторичного хинонного акцептора в протеолипосомах, содержащих РЦ Rhodobacter sphaeroides. Биол. Мембраны 7, 730-735.

Рубин А.Б. и Шинкарев В.П. (1984) Транспорт электронов в биологичнских системах. (Изд-во "Наука", Москва).

Семенов А.Ю., Чаморовский С.К., Смирнова И.А.., Драчев Л.А., Кононенко A.A., Успенская Н.Я., Рубин А.Б., Скулачев В.П. (1981) Кинетика образования

фотоиндуцируемой разности электрических потенциалов

хроматофорами фотосинтезирующих бактерий. Молек. биол. т. 15, 3, 622-634.

Семенов А.Ю., Мамедов М.Д., Минеев А.П., Чаморовский С.К., Гришанова Н.П. (1986) Электрогенные стадии в электрон-транспортной цепи хроматофоров из Rhodopseudomonas sphaeroides. Биол. Мембраны, 3, 1011-1019.

Скулачев В.П. (1989) Энергетика биологических мембран. Москва, "Наука".

Следь В.Д., Верховский М.И., Шинкарев В.П., Гришанова Н.П., Кауров Б.С. (1983) Взаимодействие редокс-медиаторов с хроматофорами фотосинтетической бактерии Rhodospirillum rubrum. Мол. Биол. 7, 33-41.

Следь В.Д. (1985) Сопряжение фотосинтетического транспорта электронов с генерацией трансмембранного градиента электрохимических потенциалов протонов в хроматофорах несерных пурпурных бактерий. (Диссертация на соиск. уч. ст. к.б.н.)

Следь В.Д., Верховский М.И., Шинкарев В.П., Моминов П.Т., Верхотуров В.Н., Тимофеев К.Н., Кауров Б.С. (1985) pH-зависимость редокс-равновесия между первичным и вторичным хинонными акцепторами в фотосинтетических реакционных центрах хроматофоров пурпурных бактерий.Биол. Мембраны, 2, 1016-1022.

Следь В.Д., Мулкиджанян А.Я., Шинкарев В.П., Верховский М.И., Кауров Б.С. (1986) Прямое спектрофотометрическое определение среднеточечных редокс потенциалов первичного и вторичного хинонов в фотосинтетическом реакционном центре хроматофоров Rhodospirillum rubrum. Биохимия 39, 204-208.

Шинкарев В.П., Кононенко A.A., Рубин А.Б. (1985) Молекулярный механизм переноса электронов между хинонными акцепторами в фотосинтетических реакционных центрах пурпурных бактерий. Биол. Мембраны, 1, 640-650.

Шинкарев В.П., Мулкиджанян А.Я., Верховский М.И., Кауров Б.С. (1985) Исследование кинетических и термодинамических свойств вторичного хинонного акцептора в фотосинтетических реакционных центрах хроматофоров несерных пурпурных бактерий. Биол. Мембраны, 2, 725-737.

Шинкарев В.П., Верховский М.И., Сабо Я., Захарова Н.И., Сейфулина Н.Х., Кононенко A.A. (1990) Характеристика препаратов цитохром-содержащих фотосинтетических реакционных центров, выделенных из мембран хроматофоров Chromatium minutissimum. Биол. Мембраны 7, 268-281.

Шинкарев В.П., Верховский М.И., Кауров Б.С., Рубин А.Б. (1981) Кинетическая модель функционирования двухэлектронного затвора в фотосинтетических реакционных центрах. Молек. биол. т. .15, 5, 1069-1082.

Шинкарев В.П. (1990) Функционирование хинонов у фотосинтетических бактерий. (Итоги науки и техники, ВИНИТИ, Москва), серия Биофизика, т. 35.

Abresch Е.С., Paddock M.L., Stowell М.В., McPhillips T.M., Axelrod H.L., Soltis S.M., Rees D.C., Okamura M.Y., Feher G. (1998) Identification of proton transfer pathways in the X-ray crystal structure of the bacterial reaction center from Rhodobacter sphaeroides. Photosynthesis Research 55, 119-125.

Agalidis I. and Velthyus B.R. (1986) Oxidation of QA~ and QB~ of photosynthetic reaction centers by an artificial acceptor. FEBS Lett. 197, 263-266.

Alexiev U., Mollaaghababa R., Scherrer P., Khorana H.G., Heyn M.P. (1995) Rapid long-range proton diffusion along the surface of the purple membrane and delayed proton transfer into the bulk. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 92, 372-376.

Allen J.P., Feher G., Yeates T.O., Rees D.C., Deisenhofer J., Michel H., Huber R. (1986) Structural homology of reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides and Rhodopseudomonas viridis as determined by X-ray diffraction. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 8589-8593.

Allen J.P., Yeats T.O., Komiya H., Rees D.C. (1987) Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: The protein subunits. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84, 6162-6166.

Allen J.P., Feher G., Yeates T.O., Komiya H., Rees D.C. (1988) Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: protein-cofactor (quinones and Fe2+) interactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85, 8487-8491.

Arnoux B., Ducruix A., Reiss-Husson F., Lutz M., Norris J., Schiffer M., Chang C.H. (1989) Structure of spheroidene in the photosynthetic reaction center from Y Rhodobacter sphaeroides. FEBS Lett. 258, 47-50.

Arnoux B., Ducruix A., Astier C., Picaud M., Roth M., Reiss-Husson F. (1990) Towards the understanding of the function of Rb. sphaeroides Y wild type reaction center: gene cloning, protein and detergent structures in the three-dimensional crystals. Biochimie 72, 525-530.

Auslonder W. and Junge W. (1974) The electric generator in the photosynthesis of green plants. II. Kinetic correlation between protolytic reactions and redox reactions. Biochim.Biophys.Acta 357, 285-298.

Baciou L. and Michel H. (1995) Interruption of the water chain in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides reduces the rates of the proton uptake and of the second electron transfer to QB. Biochemistry, 34(25), 7967-7972.

Baciou L., Bylina E.J., Sebban P. (1992) Study of reaction centers from Rb. capsulatus mutants modified in the QB binding site. In: The Photosynthetic Bacterial Reaction Center II. (Breton J. and Vermeglio A., eds.), Plenum Press, New-York, p. 395-401.

Baciou L., Sinning I. and Sebban P. (1991) Study of QB~ stabilization in herbicide-resistant mutants from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis. Biochemistry 30, 9110-9116.

Barber J. (1980) Membrane surface charges and potential in relation to photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta. 594: 253-308.

Barouch Y. and Clayton R.K. (1977) Ubiquinone reduction and proton uptake by chromatophores of Rhodopseudomonas sphaeroides R-26. Periodicity of two in consecutive light flashes Biochim Biophys Acta 462: 785-790.

Beattie D.S., Japa S., Howton M., Zhu Q.S. (1992) Direct interaction between the internal NAD H: ubiquinone oxidoreductase and ubiquinol: cytochrome c oxidoreductase in the reduction of exogenous quinones by yeast mitochondria. Arch. Biochem. Biophys. 292 499-505.

Beattie P.D., Delay A., Girault H.H. (1995) Electrochim.Acta 40, 2905

Bell R.P. (1973) The proton in chemistry. Eds. Chapman and Hall: London

Beroza P., Fredkin D.R., Okamura M.Y., Feher G. (1991) Protonation of interacting residues in a protein by a Monte Carlo method: application to lysozyme and the photosynthetic reaction center of Rhodobacter spaeroides. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, 5804-5808,

Beroza P., Fredkin D.R., Okamura M.Y., Feher G. (1992) In Proton transfer pathways in the reaction center of Rhodobacter spaeroides: a computational study. Eds. Breton J. and Vermeglio A. 363-374.

Beroza P., Fredkin D.R., Okamura M.Y., Feher G. (1995) Electrostatic calculations of amino acid titration and electron transfer, Q~aQb~_>QaQbi in the reaction center. Biophys. J. 68, 2233-2250.

Bibikov S.I., Bloch D.A., Cherepanov D.A., Oesterhelt D., Semenov A.Y. (1994) Flash-induced electrogenic reactions in the SA(L223) reaction center mutant in Rhodobacter sphaeroides chromatophores. FEBS Lett. 341, 10-14.

Borisov A.Yu. and Fok M.V. (1999) The polarization model in bacterial photosynthesis. Biochem. Mol. Biol. Int. 47, 117-125.

Boucher F., van der Rest M., Gingras G. (1977) Structure and function of carotenoids in the photoreaction center from Rhodospirillum rabrum. Biochim Biophys Acta., 461, 339-357.

Bowyer j. R., Tierney G.V., Crofts A.R. (1979) Secondary electron transfer in chromatophores of Rhodopseudomonas capsulata ala pho+. Binay out-of-phase oscillations in ubisemiquinone formation and cytochrome b50 reduction of consecutive light flashes. FEBS Lett. 101, 201-206.

Breton J., Thibodeau D.L., Berthomieu C., Mantele W., Vermeglio A., Nabedryk E. (1991) Probing the primary quinone environment in photosynthetic bacterial reaction centers by light-induced FTIR difference spectroscopy. FEBS Lett. 278, 257-260.

Breton J., Boullais C., Burie J.-R., Nabedryk E., Mioskowski C. (1994) Binding sites of quinones in photosynthetic bacterial reaction centers investigated by light-induced FTIR difference spectroscopy: Assignment of the interactions of each carbonil of QA in Rhodobacter sphaeroides using site-specific 13C-labeled ubiquinone. Biochemistry 33, 14378-14386.

Breton J., Boullais C., Berger G., Mioskowski C., Nabedryk E. (1995) Binding sites of quinones in photosynthetic bacterial reaction centers investigated by light-induced FTIR difference spectroscopy: symmetry of the carbonyl interactions and close equivalence of the Qg vibrations in Rhodobacter sphaeroides and Rhodopseudomonas viridis probed by isotope labeling. Biochemistry 34, 11606-11616.

Brown G.G., Beattie D.S. (1977) Role of coenzyme Q in the mitochondrial respiratory chain. Reconstitution of activity in coenzyme Q deficient mutants of yeast. Biochemistry 16, 4449-4454.

Brudler R., de Groot H.J.M., van Liemt W.B.S., Steggarda W.F., Esmeijer R., Gast P., Hoff A.J., Lugtenburg J., Gerwert K. (1994) Asymmetric binding of the 1- and 4-C=0 groups of Qa in Rhodobacter sphaeroides R26 reaction centers monitored by Fourier transform infra-red spectroscopy using site-specific isotopically labelled ubiquinone-10. EMBO J. 13, 5523-5530.

Brudler R., de Groot H.J.M., van Liemt W.B.S., Gast P., Hoff A.J., Lugtenburg J., Gerwert K. (1995) FTIR spectroscopy shows weak symmetric hydrogen bonding of the Qb carbonyl groups in Rhodobacter sphaeroides R26 reaction centers, FEBS Letters 370, 88-92.

Brzezinski P., Okamura M.Y., Feher G. (1992) In: The Photosynthetic Bacterial Reaction Center II. (Breton J. and Vermeglio A., eds.), Plenum Press, New-York, p. 321-330.

Brzezinski P., Paddock M.L., Okamura M.Y., Feher G. (1997) Light-induced electrogenic events associated with proton uptake upon forming Qb~ in bacterial wildtype and mutant reaction centers. Biochim.Biophys.Acta 1321, 149-156.

Brzezinski P., Paddock M.L., Rongey S.H., Okamura M.Y., Feher G. (1991) Electrogenicity associated with proton uptake by Glu-L212 and Asp-L213 upon forming Qb" in bacterial RCs. Biophys J. 59: 143a.

Buchanan S.K., Fritzsch G., Ermler U., Michel H. (1993) New crystal form of the photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides of improved diffraction quality. J. Mol. Biol. 230, 1311-1314.

Bulychev A.A., Andrianov V.K., Kurella G.A., Litvin F.F. (1972) Microelectrode measurements of the transmembrane potential of chloroplasts and its photoinduced changes. Nature, 236, 175-177.

Butler W.F., Johnston D.C., Shore H.B., Fredkin D.R., Okamura M.Y., Feher G. (1980) The electronic structure of Fe2+ in reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides. I. Static magnetization measurements. Biophys. J., 32, 967-992.

Bylina E.J.and Wong R. (1992) Genetic-analysis of herbicide resistant revertants derived from photosynthetic bacteria in which serine L223 of the reaction center is replaced with alanine. FASEB J. 6, A100.

Chamorovsky S.K., Remennikov S.M., Kononenko A.A., Venediktov P.S. and Rubin A.B. (1976) New experimental approach to the estimation of rate of electron transfer from the primary to secondary acceptors in the photosynthetic electron transport chain of purple bacteria. Biochim.Biophys.Acta 430, 62-70.

Chamorovsky S.K., Drachev A.L., Drachev L.A., Karagul'yan A.K., Kononenko A.A., Rubin A.B., Semenov A.Y., Skulachev V.P. (1985) Fast phase of the generation of the transmembrane electric potential in chromatophores of the photosynthetic bacterium Ectothiorhodospira shaposhnikovii. Biochim. Biophys. Acta. 808: 201-208.

Chang C.-H., Tiede D., Tang J., Smith U., Norris J., Schiffer M. (1986) Structure of Rhodopseudomonas sphaeroides R-26 reaction center. FEBS Lett. 205, 82-86.

Chang C.-H., EI-Kabbani, Tiede D., Norris J., Schiffer M. (1991) The structure of the membrane-bound protein photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry 30: 5352-5360.

Checover S., Nachliel E., Dencher N.A., Gutman M. (1997) Mechanism of proton entry into the cytoplasmic section of the proton-conducting channel of bacteriorhodopsin. Biochemistry 36, 13919-13928.

Chirino A.J., Lous E.J., Huber M., Allen J.P., Schenck C.C., Paddock M.L., Feher G. and Rees D.C. (1994) Crystallographic analyses of site-directed mutants of the photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry 33, 45844593.

Cho H.M., Mancino L.J., Blankenship R.E. (1984) Light saturation curves and quantum yields in reaction centers from photosynthetic bacteria. Biophys. J. 45 455461.

Clayton R.K. and Straley S.C. (1972) Biophys. J. 12, 1221-1234.

Cogdell R.J., Jackson J.B., Crofts A.R. (1972) Bioenerg. 4, 413-429.

Cogdell R.J., Jackson J.B., Crotts A.R. (1973) The effect of redox potential on the coupling between rapid hydrogen-ion binding and electron transport in chromatophores from Rhodopseudomonas sphaeroides. J Bioenerg. 4(1):211-27.

Cogdell R.J., Brune D.C., Clayton R.K. (1974) Effects of extraction and replacement of ubiquinone Rhodopseudomonas sphaeroides upon the photochemical activity of reaction centers and chromatophores from. FEBS Lett. 45, 344-347.

Connolly M.L. (1986) J. Mol. Graphics 4, 93-96.

Davis, J., Donohue, T.J. and Kaplan, S. (1988) Construction, characterization, and complementation of a Puf-mutant of Rhodobacter sphaeroides. J.Bacterid. 170, 320329.

DeGrooth B.G., van Grondelle R., Romijn J.C., Pulles M.P.J. (1978) The mechanism of reduction of the ubiquinone pool in photosynthetic bacteria at different redox potentials. Biochim Biophys Acta 503: 480-490.

Debus R.J., Feher G., Okamura M.Y. (1985) LM Complex of reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides R-26: characterization and reconstitution with the H subunit. Biochemistry 24, 2488-2500. . ,

Debus R.J.', Feher G., Okamura M.Y. (1986) Iron-depleted reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides R-26: Characterization and reconstitution with Fe2+, Mn2+, Ni2+, Cu2+ and Zn2+. Biochemistry 25, 2276-2287.

Deisenhofer J., Epp O., Miki K., Huber R., Michel H. (1984) X-ray structure analysis of a membrane protein complex. Electron density map at 3 A 2.3 Â resolution

and a model of the chromophores of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. J.Mol.Biol. 180, 385-398.

Deisenhofer J., Epp O., Sinning I., Michel H. (1995) Crystal!ografic refinement at 2.3 Ä resolution and refined model of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis. J.Mol.Biol. 246: 429-457.

Deprez J., Trissl H.-W., Breton J. (1986) Excitation trapping and primary charge stabilization in Rhodopseudomonas viridis cells, measured electrically with picosecond resolution. Proc.Natl.Acad.Sci. USA 83, 1699-1703.

Diner B.A., Shenck C.C., DeVitry C. (1984) Effect of inhibitors, redox state and isoprenoid chain on the affinity of ubiquinone for the secondary acceptor binding site in the reaction centers of photosynthetic bacteria. Biochim. Biophys. Acta 776, 9-20.

Dioumaev A.K., Richter H.T., Brown L.S., Tanio M., Tuzi S., Saito H., Kimura Y., Needleman R., Lanyi J.K. (1998) Existence of a proton transfer chain in bacteriorhodopsin: participation of Glu-194 in the release of protons to the extracellular surface. Biochemistry 37, 2496-2506.

Ditta G., Schmidkauser T., Yakobson E., Lu P., Liang X., Finlay D.R., Guiney D. and Helinski D.R. (1985) Plasmids related to the broad host range vector, pRK290, useful for gene cloning and for monitoring gene expression. Plasmid. 13, 149-153.

Dracheva S.M., Drachev L.A., Konstantinov A.A., Semenov A.Yu., Skulachev V.P., Arutjunjan A.M., Shuvalov V.A., Zaberezhnaya S.M. (1988) Electrogenic steps in the redox reactions catalyzed by photosynthetic reaction center complex from Rhodopseudomonas viridis. Eur. J. Biochem 171, 253-264.

Drachev L.A., Jasaitis A.A., Kaulen A.D., Kondrashin A.A., Liberman E.A., Nemecek I.B., Ostroumov S.A., Semenov A.Yu., Skulachev V.P. (1974) Direct measurement of electric current generation by cytochrome oxidase, H+-ATPase and bacteriorhodopsin. Nature 249, 321-324.

Drachev L.A., Frolov V.N., Kaulen A.D., Liberman E.A., Ostroumov S.A., Plakunova V.G., Semenov A.Yu., Skulachev V.P. (1976) Reconstitution of biological molecular generators of electric current. Bacteriorhodopsin. ,L Biol. Chem. 251, 70597065.

Drachev L.A., Kaulen A.D., Semenov A.Y., Severina I.I., Skulachev V.P. (1979) Lipid-impregnated filters as a tool for studying the electric current-generating proteins. Anal.Biochem. 96: 250-262.

Drachev L.A., Kaulen A.D., Khitrina L.V., Skulachev V.P. (1981a) Fast stages of photoelectric processes in biological membranes. I. Bacteriorhodopsin. Eur. J. Biochem. 117, 461-470.

Drachev L.A., Semenov A.Y., Skulachev V.P., Smirnova I.A., Chamorovsky S.K., Kononenko A.A., Rubin A.B., Uspenskaya N.Y. (19816) Fast stages of photoelectric processes in biological membranes. Ill Bacterial photosynthetic redox system. Eur. J. Biochem. 117: 483-489.

Drachev L.A., Kaulen A.D. and Skulachev V.P. (1984) Correlation of photochemical cycle, H+ release and uptake, and electric events in bacteriorhodopsin. FEBS Lett. 178, 331-335.

Drachev L.A., Mamedov M.D., Mulkidjanian A.Y., Semenov A.Y., Shinkarev V.P., Verkhovsky M.I. (1988) Phase II of carotenoid bandshift is mainly due to the electrogenic protonation of the secondary quinone acceptor. FEBS Lett. 233: 315-318.

Drachev L.A., Mamedov M.D., Mulkidjanian A.Y., Semenov A.Y., Shinkarev V.P., Verkhovsky M.I., Kaurov B.S., Skulachev V.P. (1989) Flash-induced electrogenic events in the photosynthetic reaction center and cytochrome be]-complex of Rhodobacter sphaeroides chromatophores. Biochim.Biophys.Acta. 973: 189-197.

Drachev L.A., Mamedov M.D., Mulkidjanian A.Y., Semenov A.Y., Shinkarev V.P., Verkhovsky M.I. (1990) Electrogenesis associated with proton transfer in the reaction center protein of the purple bacterium Rhodobacter sphaeroides. FEBS Lett 259: 324326.

Dutton P.L. and Prince R.C. (1978) Reaction-center-driven cytochrome interactions in electron and proton translocation and energy coupling. In: The Photosynthetic Bacteria. (Clayton R.K. and Sistrom W.R., eds.), Academic Press, New-York, p. 525570.

Dutton P.L., Leigh J.S., Reed D.W. (1973) Primary events in the photosynthetic reaction centre from Rhodopseudomonas spheroides strain R26: triplet and oxidized states of bacteriochlorophyll and the identification of the primary electron acceptor. Biochim.Biophys.Acta., 292, 654-664.

Dutton P.L., Leigh J.S., Wraight C.A. (1973) Direct measurement of midpoint potential of primary electron-acceptor in Rhodopseudomonas spheroides in-situ and in isolated state - some relationships with pH and ortho-phenanthroline. FEBS Lett. 36, 169-173.

Eigen M. (1963) Angew.Chem. 12s, 489-588.

Emrich H.M., Junge W., Witt H.T. (1969) An artificial indicator for electric phenomena in biological membranes and interfaces. Naturwissenschaften, 56, 514.

Ermler U., Fritzsch G., Buchanan S.K., Michel H. (1994) Structure of the photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides at 2.65 A resolution: cofactors and protein-cofactor interactions. Structure 2: 925-936.

Farchaus J.W. and Oesterhelt D. (1989) A Rhodobacter-sphaeroides Puf 1, m and x deletion mutant and its complementation in trans with a 5.3 kb puf operon shuttle fragment. EMBO J. 8, 47-54.

Farchaus J.W., Gruenberg H. and Oesterhelt D. (1990) Complementation of a reaction center-deficient Rhodobacter sphaeroides pufLMX deletion strain in trans with puf BALM does not restore the photosynthesis-positive phenotype. J. Bacterid. 172, 977-985.

Feher G. and Okamura M.Y. (1978) Chemical composition and properties of reaction centers. In: The Photosynthetic Bacteria (Clayton R.K. and Sistrom W.R., eds.), Academic Press, New-York, 349-386.

Feher G. and Okamura M.Y. (1984) Structure and function of the reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides. In: Advances in Photosynthesis Research.

(Proceedings of the Vlth International Congress on Photosynthesis, ed. Sybesma C.), Martinus Nijhoff Dr. W. Junk Publishers, the Hague, 155-164.

Feher G., Allen J.P., Okamura M.Y., Rees D.C. (1989) Structure and function of bacterial photosynthetic reaction centers. Nature 339, 111-116.

Feher G., Isaacson R.A., Okamura M.Y., Lubitz W. (1985) In: Antennas and reaction centers of photosynthetic bacteria, (ed. Michel-Beyerle M.E., Berlin, SpringerVerlag), 174-189.

Ferguson S.J., Jones O.T.G., Kell D.B., Sorgato M.C. (1979) Comparison of permeant ion uptake and carotenoid bandshift as methods for determining of the membrane potential in chromatophores from Rhodopseudomonas sphaeroides Ga. Biochem.J., 180, 75-85.

Finel M., Majander A.S., Tyynela J., De Jong A.M., Albracht S.P., Wikstrom M. (1994) Isolation and characterization of subcomplexes of the mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I). Eur. J. Biochem 226, 237-242.

Friedrich K , Kolmar H. and Fritz H.J. (1989) Phasduction~a simplified protocol for oligonucleotide-directed mutagenesis by the gapped duplex DNA method, Nucleic.Acids.Res. 25, 17, 5862

Fritzsch G., Kampmann L., Kapaun G., Michel H. (1998) Water clusters in the reaction centre of Rhodobacter sphaeroides. Photosynthesis. Research. 55, 127-132.

Giangiacomo K.M. and Dutton P.L. (1989) In photosynthetic reaction centers, the free energy difference for electron transfer between quinones bound at the primary and secondary quinone-binding sites governs the observed secondary site specificity. Proc.Natl. Acad. Sci. US A 86, 2658-2662.

Giangiacomo K.M., Robertson D.E., Gunner M.R. and Dutton P.L. (1987) Stigmatellin and other electron transfer inhibitors as probes for the Qg binding site in the reaction center of photosynthetic bacteria. In: Progress in Photosynthetic Research, Vol. II (ed. Biggins J.), Martinus Nijhoff Dr. W. Junk Publishers, Dordrecht, The Netherlands, 409-412.

Gingras G (1978) A comparative review of photochemical reaction center preparations from photosynthetic bacteria. In: The Photosynthetic Bacteria (Clayton R.K. and Sistrom W.R., eds.), Academic Press, New-York, 119-131.

Glasoe P.K. and Long F.A. (1960) Use of glass electrodes to measure acidities in deuterium oxide. J.Phys.Chem. 64: 188-190.

Gopta O.A., Bloch D.A., Cherepanov D.A., Mulkidjanian A.Y. (1997) The temperature dependence of the electrogenic reaction in the Qg site of the Rhodobacter

sphaeroides photosynthetic reaction center: the Qa*"Qb QaQb* transition. febs

Lett. 412, 490-494.

Gopta O.A., Bloch D.A., Cherepanov D.A., Semenov A.Y. (1998) Effect of buffer concentration on the kinetics of electrogenic proton transfer in the Qg site in Rhodobacter sphaeroides reaction centers. EBEC Short Reports, Vol.10, 188.

Gopta O.A., Cherepanov D.A., Junge W., Mulkidjanian A.Y. (1998) Proton transfer from the bulk to the secondary quinone acceptor in chromatophores of Rhodobacter sphaeroides. In: Photosynthesis: Mechanisms and Effects (G.Garab. ed., Kluwer Acad. Publ., Dordrecht), vol. II, 869-872.

Gopta O.A., Cherepanov D.A., Semenov A.Y., Mulkidjanian A.Y., Bloch D.A. (1998) Effect of temperature and surface potential on the electrogenic proton uptake in the Qg site of the Rhodobacter sphaeroides reaction center: Qa* Qb* -> QaQbH2 transition. Photosynth.Res. 55, 309-316.

Gopta O.A., Semenov A.Y., Bloch D.A. (1998) The concentration effect of pH-buffers on the kinetics of Qb protonation in Rhodobacter sphaeroides reaction center, In: Photosynthesis: Mechanisms and Effects (Ed.: G.Garab; Kluwer Acad. Publ., Dordrecht), vol. II, 873-876.

Graige M.S., Feher G., Okamura M.Y. (1998) Conformational gating of the electron transfer reaction Qa* Qb^QaQb* in bacterial reaction centers of Rhodobacter sphaeroides determined by a driving force assay. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95, 11679-11684.

Graige M.S., Paddock M.L., Bruce j.M., Feher G., Okamura M.Y. (1996) Mechanism of proton-coupled electron transfer for quinone (Qb) reduction in reaction centers of Rb. sphaeroides. J. Am. Chem. Soc. 118, 9005-9006.

Gu L.Q., Yu L., Yu C.A. (1989) A ubiquinone derivative that inhibits mitochondrial cytochrome bcj complex but not chloroplast cytochrome bgf complex activity. J. Biol. Chem. 264, 4506-4512.

Gunner M.R. and Honig B. (1992) In: The Photosynthetic Bacterial Reaction Center II. (Breton J. and Vermeglio A., eds.), Plenum Press, New York., 403-410.

Gutman M. and Nachliel E. (1990) The dynamic aspects of proton transfer processes. Biochim.Biophys.Acta 1015, 391-414.

Gutman M. and Nachliel E. (1995) The dynamics of proton exchange between bulk and surface groups. Biochim.Biophys.Acta 1231, 123-138.

Gutman M., Huppert D., Nachliel E. (1982) Kinetic studies of proton transfer in the microenvironment of a binding site. Eur .J. Biochem. 121, 637-642.

Gutman M., Kotlyar A.B., Borovok N., Nachliel E. (1993) Reaction of bulk protons with a mitochondrial inner membrane preparation: time-resolved measurements and their analysis. Biochemistry 32, 2942-2946.

Hader D.P. (1986) Signal perseption and amplification in photomovement of prokaryotes. Biochim.Biophys.Acta 864, 107-122.

Hales B.J. and Case E.E. (1981) Biochim.Biophys.Acta 637, 291-302.

Halsey Y.D. and Parson W.W. (1974) Identification of ubiquinone as the secondary electron acceptor in the photosynthesic apparatus of Chromatium vinosum. Biochim.Biophys.Acta 347, 404-416.

Hanson D.K., Baciou L., Tiede D.M., Nance S.L., Schiffer M., Sebban P. (1992) In bacterial reaction centers protons can diffuse to the secondary quinone by alternative pathways. Biochim. Biophys. Acta. 1102, 260-265.

Haumann M. and Junge W. (1994) The rates of proton uptake and electron transfer at the reducing side of photosystem II in thvlakoids. FEBS Lett. 347, 45-50.

He D.Y., Gu L.Q., Yu L., Yu C.A. (1994) Protein-ubiquinone interaction: synthesis and biological properties of ethoxy ubiquinone derivatives. Biochemistry 33, 880-884.

Heberle J. (1991) Zeitauflnsende Untersuchung der Protonentranslokationsschritte von bakteriorhodopsin mittels chemisch-gekoppelter pH-Indikatoren.

Heberle J. and Dencher N.A. (1992) Surface-bound optical probes monitor protein translocation and surface potential changes during the bacteriorhodopsin photocycle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 5996-6000.

Heberle J., Riesle J., Thiedemann G., Oesterhelt D., Dencher N.A. (1994) Proton migration along the membrane surface' and retarded surface to bulk transfer. Nature 370, 379-382.

Hienerwadel R., Grzybek S., Fogel C., Kreutz W., Okamura M.Y., Paddock M.L., Breton J., Nabedryk E., Mantele W. (1995) Protonation of Glu L212 following QB~ formation in the photosynthetic reaction center of Rhodobacter sphaeroides: evidence from time-resolved infrared spectroscopy. Biochemistry 34, 2832-2843.

Hienerwadel R., Nabedryk E., Paddock M.L., Rongey S., Okamura M.Y., Möntele W., Breton J. (1992) In: Research in Photosynthesis: Proceedings of the IXth International Photosynthesis Congress, (Murata, N., ed.), Vol. 1, p. 437-440, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht.

Jackson J.B., Cogdell R.J., Crofts A.R. (1973) Some effects of o-phenanthroline on electron transport in chromatophores from photosynthetic bacteria. Biochim. Biophys. Acta. 18, 292(1), 218-225.

Jackson J.B., Crofts A.R. (1971) The kinetics of light-induced carotenoid changes in Rhodopseudomonas sphaeroides and their relation to electrical field generation across the chromatophore membrane. Europ. J. Biochem., 18, 120-130

Junge W. (1976) In: Flash kinetic spectrophotometry in the study of plant pigments, ed. Goodwin T.W.2: 233-333.

Junge W., Ausländer W., McGeer A.J., Runge T. (1979) The buffering capacity of the internal phase of thylakoids and the magnitude of the pH changes inside under flashing light. Biochim.Biophys.Acta 546, 121-141.

Junge W., Hong Y.Q., Theg S., Forster V., Polle A. (1984) Localized protons in photosynthesis of green plants? Prog. Clin. Biol. Res. 164, 139-1.48.

Kakiuchi T. and Takasu Y. (1997) J. Phys. Chem. Biol. 101, 5963-5968.

Kaiman L., Gajda T., Sebban P., Maroti P. (1997) pH-metric study of reaction centers from photosynthetic bacteria in micellular solutions: protonatable groups equilibrate with the aqueous bulk phase. Biochemistry, 36(15), 4489-4496.

Kaminskaya O.P., Drachev A.L., Konstantinov A.A., Semenov A.Y., Skulachev V.P. (1986) Electrogenic reduction of the secondary quinone acceptor in chromatophores of Rhodospirillum rubrum. Rapid kinetic measurements. FEBS Lett 202: 224-228.

Kano K. and Fendler J.H. (1978) Pyranine as a sensitive pH probe for liposome interiors and surfaces. pH gradients across phospholipid vesicles. Biochim.Biophys.Acta 509, 289-299.

Karrasch S., Bullough P.A., Grosh R. (1995) The 8.5 A projection map of the light-harvesting complex I from Rhodospirillum rubrum reveals a ring composed of 16 subunits. EMBO J. 14, 631-638.

Kasianowicz J., Benz R., McLaughlin S. (1987) How do protons cross the membrane-solution interface? Kinetic studies on bilayer membranes exposed to the protonophore S-13 (5-chloro-3-tert-butyl-2'-chloro-4' nitrosalicylanilide) J.Membrane Biol. 95, 7389.

Kell D.B. (1979) On the functional proton current pathway of electron transport phosphorylation. An electrodic view. Biochim.Biophys.Acta 549, 55-99.

Kirmaier C., Holten D. (1987) Primary photochemistry of reaction centers from photosynthetic purple bacteria. Photosynth. Res. 13, 225-260.

Kleinfeld D., Okamura M.Y., Feher G. (19846) Electron transfer kinetics in photosynthetic reaction centers cooled to cryogenic temperatures in the charge-separated state: Evidence for light-induced structural changes. Biochemistry 23 57805786.

Kleinfeld D.M., Okamura M.Y., Feher G. (1984a) Electron transfer in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. I. Determination of the charge recombination pathway of D+QaQb and free energy between Qa Qb and QaQb ■ Biochim. Biophys. Acta. 766: 126-140.

Kleinfeld D.M., Okamura M.Y., Feher G. (1985) Electron transfer in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. II. Free energy and kinetic relations between the acceptor states Qa Qb and QaQb2 • Biochim.Biophys.Acta. 809: 291-310.

Kotlyar A.B., BorovokN., Kiryati S., Nachliel E., Gutman M. (1994) The dynamics of proton transfer at the C side of the mitochondrial membrane: picosecond and microsecond measurements. Biochemistry 33, 873-879.

Labahn A., Paddock M.L., McPherson P.H., Okamura M.Y., Feher G. (1994) Direct charge recombination from P+QaQb to PQaQb in bacterial reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. J. Phys. Chem. 98, 3417-3423.

Lancaster C.R.D. and Michel H. (1995) In: Reaction Centers of Photosynthetic Bacteria. Structure and Dynamics. International Workshop Feldafing III. (Michel-Beyerle, M.E., ed.), p. 23-26, Springer-Verlag, Berlin.

Lancaster C.R.D., Ermler U., Michel H. (1995) In: Anoxygenic Photosynthetic Bacteria. (Blankenship R.E., Madigan M.T., Bauer C.E., eds.), p. 503-526, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht.

Lancaster C.R.D. and Michel H. (1996) Three-dimensional structures of photosynthetic reaction centers. Photosynthesis Research 48, 65-74.

Lancaster C.R.D. and Michel H. (1997) The coupling of light-induced electron transfer and proton uptake as derived from crystal structure of reaction centers from Rhodopseudomonas viridis modified at the binding site of the secondary quinone Qg. Structure 5, 1339-1359.

Lavergne J., Matthews C., Ginet N. (1999) Electron and proton transfer on the acceptor side of the reaction center in chromatophores of Rhodobacter capsulatus: evidence for direct protonation of the semiquinone state of QB. Biochemistry 38, 45424552.

Lechner R.E., Dencher N.A., Fitter J., Biildt G., Belushkin A.V. (1994) Biophys. Chem. 49, 91-99.

Leibl W. and Breton J. (1991) Kinetic properties of the acceptor quinone complex in Rhodopseudomonas viridis. Biochemistry 30, 9634-9642.

Leibl W., Sinning I., Ewald G., Michel H., Breton J. (1993) Evidence that serine L223 is involved in the proton transfer pathway to QB in the photosynthetic reaction center of Rhodopseudomonas viridis. Biochemistry, 32(8), 1958-1964.

Lemon B.I. and Hupp J.T. (1997) J.Phys.Chem.B 101, 2426-2429.

Lenaz G. (1998) Quinone specificity of complex I. Biochim. Biophys. Acta 1364 207221.

Li J., Gilroy D., Tiede D.M., Gunner M.R. (1998) Kinetic phases in the electron transfer from P+Qa~Qb to P+QaQb~ the associated processes in Rhodobacter sphaeroides R-26 reaction centers. Biochemistry 37, 2818-2829.

Lommen M.A. and Takemoto J. (1978) Comparison, by freeze-fracture electron microscopy, of chromatophores, spheroplast-derived membrane vesicles, and whole cells of Rhodopseudomonas sphaeroides. J. Bacteriol. 136, 730-741.

Lubitz W., Abresch E.C., Debus R.J., Isaacson R.A., Okamura M.Y., Feher G. (1985) Electron nuclear double resonance of semiquinones in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta. 808, 464-469.

Mancino L.J., Dean D.P., Blankenship R.E. (1984) Kinetics and thermodynamics of the P87o+Qa~ P870+Qb~ reaction in isolated reaction centers in the photosynthetic bacterium Rhodopseudomonas sphaeroides, Biochim. Biophys. Acta 764 46-54.

Marantz Y., Nachliel E., Aagaard A., Brzezinski P., Gutman M. (1998) The proton collecting function of the inner surface of cytochrome c oxidase from Rhodobacter sphaeroides. Proc. Natl. Acad. Sci.U.S.A. 95, 8590-8595.

Marcus R.A. and Sutin N. (1985) Electron transfers in chemistry and biology. Biochim. Biophys. Acta 811, 265-322.

Marecek V., Lhotsky A., Racinsky S. (1995) Electrochim.Acta 40, 2905

Maroti P. (1991) Electron-transfer and proton uptake of photosynthetic bacterial reaction centers reconstituted in phospholipid-vesicles. J. Photochem. Photobiol. 8(3), 263-277.

Maroti P. (1993) Flash-induced proton-transfer in photosynthetic bacteria. Photosynth. Res. 31, 1-17.

Maroti P. and Wraight C.A. (1988a) Flash-induced H+ binding by bacterial photosynthetic reaction centers: comparison of spectrophotometric and conductimetric measurements. Biochim. Biophys. Acta 934, 314-328.

Maroti P. and Wraight C.A. (1988b) Flash-induced H+ binding by bacterial photosynthetic reaction centers: influences of the redox states of the acceptor quinones and primary donor. Biochim. Biophys. Acta 934, 329-347.

Maroti P. and Wraight C.A. (1989) Kinetic correlation between electron transfer and H+ binding in reaction centers of the photosynthetic bacterium Rb. sphaeroides. Biophys.J. 55, 182a.

Maroti P. and Wraight C.A. (1990) Kinetic correlation between H+ binding, semuquinone disappearance and quinol formation in reaction centers of Rb. sphaeroides. In: Current Research in Photisynthesis, vol.1. Baltscheffsky M., editor. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, The Netherlands. 165-168.

Maroti P. and Wraight C.A. (1997) Kinetics of H+ ion binding by the P+QA-state of bacterial photosynthetic reaction centers: rate limitation within the protein. Biophys.J. 73, 367-381.

Maroti P., Hanson D.K., Baciou L., Schiffer M. and Sebban P. (1994) Proton conduction within the reaction centers of Rhodobacter capsulatus: the electrostatic role of the protein. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 91, 5617-5621.

Maroti P., Hanson D.K., Schiffer M. and Sebban P. (1995) Long range electrostatic interaction in the bacterial photosynthetic reaction center. Nature Struct.Biol. 2, 10571059.

Mathis P., Sinning I., Michel H. (1992) Kinetics of electron-transfer from the primary to the secondary quinone in Rhodopseudomonas-viridis. Biochim. Biophys. Acta. 1098, 151-158.

Matsuura K., Masamoto K., Ito S. and Nishimura M. (1980) Surface potential on the periplasmic side of the photosynthetic membrane of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim.Biophys.Acta 592, 121-129.

Mcauley-Hecht K.E., Fyfe P.K., Ridge J.P., Prince S.M., Hunter C.N., Isaacs N.W., Cogdell R.J., Jones M.R. (1998) Structural studies of wild-type and mutant reaction centers from an antenna-deficient strain of Rhodobacter sphaeroides: monitoring the optical properties of the complex from bacterial cell to crystal. Biochemistry 37, 47404750.

McComb J.C., Stein R.R., Wraight C.A. (1990) Investigations of the influence of headgroup substitution and isoprene side-chain length in the function of primary and secondary quinones of bacterial reaction centers. Biochim. Biophys. Acta 1015, 156171.

McPherson P.H., Okamura M.Y. and Feher G. (1993) Light induced proton uptake by photosynthetic reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26. II. Protonation of the state DQAQB~. Biochim Biophys Acta 1144: 309-324.

McPherson P.H., Okamura M.Y., Feher G. (1990) Electron-transfer from the reaction center of Rhodobacter-sphaeroides to the quinone pool - doubly reduced QB leaves the reaction center. Biochim. Biophys. Acta. 1016, 289-292.

McPherson P.H., Okamura, M.Y., Feher G. (1988) Light-induced proton uptake by photosynthetic reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26. I. Protonation of the one-electron states, D+QA~, DQA~, D+QAQB~ and DQAQB. Biochim.Biophvs.Acta 934: 348-368.

McPherson P.H., Rongey S.H., Paddock M.L., Okamura, M.Y., Feher G. (1991) Biophys. J. 59, 142a.

McPherson P.H., Schoenfeld M., Paddock M.L., Okamura M.Y., Feher G. (1994) Protonation and free energy changes associated with formation of QBH2 in native and Glu-L212—>Gln mutant reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry 33, 1181-1193.

Michel H. (1982) Three-dimensional crystals of a membrane protein complex. The photosynthetic reaction centre from Rhodopseudomonas viridis. J Mol Biol. 158, 567572.

Michel H. and Oesterhelt D. (1980) Electrochemical proton gradient across the cell membrane of Halobacterium halobium: comparison of the light-induced increase with the increase of intracellular adenosine triphosphate under steady-state illumination. Biochemistry 19, 4615-4619.

Mikkelsen K. and Nielsen S.O. (1960) Acidity measurements with the glass electrode in H20-D20 mixtures. J.Phys.Chem. 64:632-637.

Miksovska J., Kalman L., Schiffer M., Maroti P, Sebban P., Hanson D.K. (1997) In bacterial reaction centers rapid delivery of the second proton to QB can be achieved in the absence of L212Glu. Biochemistry, 36(40), 12216-12226.

Miksovska J., Valerio-Lepiniec M., Schiffer M., Hanson D.K., Sebban P. (1998) In bacterial reaction centers, a key residue suppresses mutational blockage of two different proton transfer steps. Biochemistry 37, 2077-2083.

Miller A. and Oesterhelt D. (1990) Kinetic optimization of bacteriorhodopsin by aspartic acid-96 as an internal proton donor. Biochim. Biophys. Acta 1020, 57-64.

Morrison L.E., Schelhorn J.E., Cotton T.M., Bering C.L., Loach P.A. (1982) In: Function of quinones in energy conserving systems (ed. Trumpower B.L.), New York: Academic, 35-58.

Mulkidjanian A.Y., Mamedov M.D., Drachev L.A. (1991) Slow electrogenic events in the cytochrome bcl-complex of Rhodobacter sphaeroides. The electron transfer between cytochrome b hemes can be non-electrogenic. FEBS Lett. 284, 227-231.

Mulkidjanian A.Y., Mamedov M.D., Semenov A.Y., Shinkarev V.P., Verkhovsky M.I. and Drachev L.A. (1990) Partial reversion of the electrogenic reaction in the

ubiquinol: cytochrome c2-oxidoreductase of Rhodobacter sphaeroides

chromatophores under neutral and alkaline conditions. FEBS Lett. 277, 127-130.

Mulkidjanyan A.Y., Shinkarev V.P., Verkhovsky M.I., Kaurov B.S. (1986) A study of the kinetic properties of the stable semiquinone of the reaction-center secondary acceptor in chromatophores of non-sulfur purple bacteria. Biochim Biophys Acta 849, 150-161.

Nabedryk E., Breton J., Hienerwadel R., Fogel C., Mäntele W., Paddock M.L., Okamura M.Y. (1995) Fourier transforms infrared difference spectroscopy of secondary quinone acceptor photoreduction in proton transfer mutants of Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry 34, 14722-14732.

Nabedryk, E., Breton, J., Okamura, M.Y. and Paddock, M.L. (1998) Direct evidence of structural changes in reaction centers of Rb. sphaeroides containing suppressor mutations for Asp L213 -> Asn: a FTIR study of Qb photoreduction. Photosynthesis Research 55, 293-299.

Nachliel E. and Gutman, M. (1996) Quantitative evaluation of the dynamics of proton transfer from photoactivated bacteriorhodopsin to the bulk. FEBS Lett. 393, 221-225.

Nachliel E., Gutman M., Kiryati S., Dencher N.A. (1996) Protonation dynamics of the extracellular and cytoplasmic surface of bacteriorhodopsin in the purple membrane. Proc. Natl. Acad. Sei.USA 93, 10747-10752.

Naucler A. and Brzezinski P.: Deuterium isotope effect on the rate of proton uptake by Qb" in bacterial reaction centers. Abstracts of 11th International Biophysics Congress, Budapest, Hungary 1993; 183 (Abstract).

Noks P.P, Kononenko A.A., Rubin A.B. (1977) Spectral position of the principal absorption band of pigment complex P870 and the kinetic of photo-induced oxidoreductions in the reaction centers and chromatophores of purple bacteria with preparation at different temperatures and having different degrees of hydration. Mol. Biol. 11, 933-940.

O'Malley P.J. and Braithwaite C.J. (1994) Favoured carbonyl binding regions around the Qa and Qb sites of Rps. viridis. Photsynthesis Research 39, 51-56.

Oettmeier W., Preuße S. (1987) Herbicide and quinone binding to chromatophores and reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. Z. Naturforsch. 42c 690-692.

Ohshima M., Miyoshi H., Sakamoto K., Takegami K., Iwata J., Kuwabara K., Iwamura H., Yagi T. (1998) Characterization of the ubiquinone reduction site of mitochondrial complex I using bulky synthetic ubiquinones, Biochemistry 37, 64366445.

Okamura M.Y. and Feher G. (1995) Proton-Coupled Electron Transfer Reactions of Qb in Reaction Centers from Photosynthetic Bacteria. In Blankenship R.E., Madigan M.T. and Bauer C.E. (eds) Anoxygenic Photosynthetic Bacteria, Kluwer Academic Publishers. Printed in The Netherlands, 577-594.

Okamura M.Y., Isaacson R.A., Feher G. (1979) Spectroscopic and kinetic properties of the transient intermediate acceptor in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta, 546, 394-417.

Okamura, M.Y. and Feher, G. (1992) Proton transfer in reaction centers from photosynthetic bacteria. Annu.Rev.Biochem. 61, 861-896.

Osvath S., Laczko G., Sebban P., Maroti P. (1996) Electron transfer in reaction centers of Rhodobacter sphaeroides and Rhodobacter capsulatus monitored by fluorescence of the bacteriochlorophyll dimer. Photosynth. Res. 47, 41-49.

Otto H., Marti T., Holz M., Mogi T., Lindau M. (1989) Aspartic acid-96 is the internal proton donor in the reprotonation of the Schiff base of bacteriorhodopsin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86, 9228-9232.

Paddock M.L., Feher G., Okamura M.Y. (1991) Reaction centers from three herbicide resistant mutants of Rhodobacter sphaeroides 2.4.1: Kinetics of electron transfer reactions. Photosynthesis Research, 27, 109-119.

Paddock M.L., Feher G., Okamura M.Y. (1995a) Pathway of proton transfer in bacterial reaction centers: further investigations on the role of Ser-L223 studied by site-directed mutagenesis. Biochemistry 34, 15742-15750.

Paddock M.L., Abresch E., Isaacson R.A., Feher G., Okamura M.Y. (1995b) The role of hydrogen bonded protons in the photochemical reduction of QB to QBH2 in reaction centers of Rb. sphaeroides. Biophys. J. 68, A246.

Paddock M.L., Feher G., Okamura M.Y. (1997) Proton and electron transfer to the secondary quinone (QB) in bacterial reaction centers: The effect of changing the electrostatics in the vicinity of QB by interchanging Asp and Glu at the L212 and L213 sites. Biochemistry 36, 14238-14249.

Paddock M.L., McPherson P.H., Feher G., Okamura M.Y. (1990a) Pathway of proton transfer in bacterial reaction centers: Replacement of serine-L223 by alanine inhibits electron and proton transfers associated with reduction of quinone to dihydroquinone. Proc Natl Acad Sci USA 87: 6803-6807.

Paddock M.L., Feher G., Okamura M.Y. (19906) pH-dependence of charge recombination in RCs from Rb. sphaeroides in which Glu-L212 is replaced with Asp. Biophys. J. 57, 569a.

Paddock M.L., Rongey S.H., Feher G., Okamura M.Y. (1989) Pathway of proton transfer in bacterial reaction centers: Replacement of Glu 212 in the L subunit inhibits quinone (QB) turnover. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 6602-6606.

Paddock M.L., Rongey S.H., McPherson P.H., Juth A., Feher G., Okamura M.Y. (1994) Pathway of Proton Transfer in Bacterial Reaction Centers: Role of Aspartate-L213 in Proton Transfers Associated with Reduction of Quinone to Dihydroquinone. Biochemistry 33: 734-745.

Paddock M.L., Senft M.E., Graige M.S., Rongey S.H., Turanchik T., Feher G. and Okamura M.Y. (1998) Characterization of second site mutations show that fast proton transfer to QB~ is restored in bacterial reaction centers of Rhodobacter sphaeroides containing the Asp-L213 -> Asn lesion. Photosynth.Res. 55, 281-291.

Parson W.W. (1969) The reaction between primary and secondary electron acceptors in bacterial photosynthesis. Biochim. Biophys. Acta 189, 384-396.

Parson W.W. (1978) Quinones as secondary electron acceptors. In: The Photosynthetic Bacteria (Clayton R.K. and Sistrom W.R., eds.), Academic Press, New-York, 455-469.

Parson W.W. (1991) in Chlorophylls (Scheer H. ed., CRC Press, Boca Raton), p 1153-1180.

Petty K.M. and Dutton P.L. (1976) Properties of the flash-induced proton binding encountered in membranes of Rhodopseudomonas sphaeroides: a functional pK on the ubisemiquinone? Arch.Biochem.Biophys. 172, 335-345.

Polle A. and Junge W. (1986) The slow rise of the flash-light-induced alkalization by photosystem-II of the suspending medium of thylakoids is reversibly related to thylakoid stacking. Biochim. Biophys. Acta 848, 257-264.

Powell M.J.D. (1970) In Nonlinear Programming (Rosen J.B., Mangasarian O.L. and Ritter K., eds.), Academic Press, London, 31-65.

Prince R.C. and Dutton P.L. (1976) Primary acceptor of bacterial photosynthesis - its operating midpoint potential. Arch. Biochem. Biophys. 172, 329-334.

Prince R.C. and Dutton P.L. (1978) Protonation and the reducing potential of the primary electron acceptpr. In: The Photosynthetic Bacteria. (Clayton R.K. and Sistrom W.R., eds.), Academic Press, New-York, 439-453.

Prince R.C., Gunner M.R., Dutton P.L. (1982) Quinones of value to electron-transfer studies: oxidation-reduction potentials of the first reduction step in an aprotic solvent. In: Function of Quinones in Energy Conserving Systems (B.Trumpower, ed.), Acad. Press, New York, 29-33.

Provencher S.W. (1976) A Fourier method for the analysis of exponential decay curves. Biophys.J. 16, 27-41.

Rauchova H., Fato R., Drahota Z., Lenaz G. (1997) Steady-state kinetics of reduction of coenzyme Q analogs by glycerol-3-phosphate dehydrogenase in brown adipose tissue mitochondria. Steady-state kinetics of reduction of coenzyme Q analogs by glycerol-3-phosphate dehydrogenase in brown adipose tissue mitochondria, Arch. Biochem. Biophys. 344, 235-241.

Rich P.R. and Harper R. (1990) Partition coefficients of quinones and hydroquinones and their relation to biochemical reactivity. FEBS Lett. 269: 139-144.

Rich P.R., Heathcote P., Moss D.A. (1987) Kinetic-studies of electron-transfer in a hybrid system constructed from the cytochrome bf complex and photosystem-I. Biochim. Biophys. Acta 892: 138

Rongey S.H., Paddock M.L., Feher G., Okamura M.Y. (1993) Pathway of proton transfer in bacterial reaction centers: second-site mutation Asn-M44—> Asp restores electron and proton transfer in reaction centers from the photosynthetically deficient Asp-L213->Asn mutant of Rhodobacter sphaeroides. Proc. Natl. Acad. Sci. US A 90, 1325-1329.

Rongey S.H., Paddock M.L., Juth A.L., McPherson P.H., Feher G., Okamura M.Y. (1991) Biophys. J., 59, 142a.

Rosen D., Okamura M.Y., Feher G. (1980) Interaction of cytochrome c with reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides R-26: determination of number of binding sites and dissociation constants by equilibrium dialysis. Biochemistry, 19, 5687-5692.

Rutherford A.W. and Evans M.C.W. (1980) Direct measurement of the redox potential of the primary and secondary quinone electron acceptors in Rhodopseudomonas sphaeroides (wild-type) by EPR spectrometry. FEBS Lett. 110(2), 257-261.

Rutherford A.W., Heathcote P. and Evans M.C. (1979) Electron-paramagnetic-resonance measurements of the electron-transfer components of the reaction centre of Rhodopseudomonas viridis. Oxidation—reduction potentials and interactions of the electron acceptors. Biochem.J. 182, 515-523.

Schliepake W., Junge W., Witt H.T. (1968) Correlation between field formation, proton translocation, and the light reactions in photosynthesis. Ztschr. Naturforsch. B. 23, 1571-1574.

Sebban P., Maroti P. and Hanson D.K. (1995) Electron and proton transfer to the quinones in bacterial photosynthetic reaction centers: insight from combined approaches of molecular genetics and biophysics. Biochimie 77, 677-694.

Semenov A.Y., Mamedov M.D., Shinkarev V.P., Verkhovsky M.I., Zakharova N.I. (1990) The electrogenic event associated with the reduction of the secondary quinone acceptor in Rhodobacter sphaeroides reaction centers. In: Molecular biology of membrane-bound complexes in phototrophic bacteria, (eds. Drews G. and Dawes E.A.), Plenum Press, New York, 329-335..

Semenov A.Yu., Mamedov M.D., Shinkarev V.P., Verkhovsky M.I., Zakharova N.I. (1990) The electrogenic events associated with the reduction of the secondary quinone acceptor in Rhodobacter sphaeroides reaction centers. In: Molecular biology of membrane-bound complexes in phototrophic bacteria. Eds. Drews G. and Dawes E.A., Plenum Press, New York, p.329-335.

Sewe K.U. and Reich R. (1977) Influence of chlorophylls on the electrochromism of carotenoids in the membrane of photosynthesis. FEBS Lett., 80, 30-34.

Shinkarev V.P. and Wraight C.A. (1993) Electron and proton transfer in the acceptor quinone complex of reaction centers of phototrophic bacteria. In: Anonymous The Photosynthetic Reaction Center. Eds. Deisenhofer J. and Norris J.R., Academic Press, New York, p. 193-255.

Shinkarev V.P., Takahashi E., Wraight C.A. (1992) Electrostatic interactions and flash-induced proton uptake in reaction centers from Rb. sphaeroides. In: The photosynthetic bacterial reaction center II (Breton J. and Vermeglio A., eds.), Plenum Press, New York, 375-387.

Shinkarev V.P., Drachev L.A., Mamedov M.D., Mulkidjanian A.J., Semenov A.Y., Verkhovsky M.I. (1993a) Effect of pH and surface potential on the rate of electric potential generation due to proton uptake by secondary quinone acceptor of reaction centers in Rhodobacter sphaeroides chromatophores. Biochim Biophys Acta 1144: 285294.

Shinkarev V.P., Takahashi E., Wraight C.A. (1993b) Flash-induced electric potential generation in wild type and L212EQ mutant chromatophores of Rhodobacter sphaeroides: QbH2 is not released from L212EQ mutant reaction centers. Biochim Biophys Acta 1142, 214-216.

Shinkarev V.P., Verkhovskii M.I., Zakharova N.I. (1989) Influence of protonation of amino acid residues on electron transport in the complex of quinone acceptors of the reaction centers of the purple bacterium Rhodobacter sphaeroides. Biokhimiya 54: 256-264.

Shopes R.J. and Wraight C.F. (1986) Primary donor recovery kinetics on reaction centers from Rhodopseudomonas viridis. The influence of ferricyanide as a rapid oxidant of the acceptor quinones. Biochim. Biophys. Acta 848, 364-371.

Sinning I., Koepke J., Michel H. (1990) Recent advances in the structure analysis of Rhodopseudomonas viridis reaction center mutants. In: Reaction centers of photosynthetic bacteria. (Eds. Michel-Beyerle M.E.), Springer-Verlag, Berlin, 199208.

Sistrom W.R. (1960) J. Gen. Microbiol. 22, 778-785. Slooten L. (1972) Biochim Biophys Acta 275, 208-218.

Stanssen P., Opsomer C., McKeown Y.M., Kramer W., Zabeau M. and Fritz H.J. (1989) Efficient oligonucleotide-directed construction of mutations in expression vectors by the gapped duplex DNA method using alternating selectable markers. Nucleic Acids Res. 17, 4441-4454.

Starkov A.A., Bloch D.A, Chernyak B.V., Dedukhova V.I., Mansurova S.E, Severina I.I., Simonyan R.A., Vygodina T.V., Skulachev V.P. (1997) 6-Ketocholestanol is a recoupler for mitochondria, chromatophores and cytochrome oxidase proteoliposomes. Biochim Biophys Acta 1318, 159-172.

Stein R.R., Castellvi A.L., Bogacz J.P., Wraight C.A. (1984) Herbicide-quinone competition in the acceptor complex of photosynthetic reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides: a bacterial model for PS-II-herbicide activity in plants, J. Cell. Biochem. 24, 243-259.

Stowell M.H., McPhillips T.M., Rees D.C., Soltis S.M., Abresch E., Feher G. (1997) Light-induced structural changes in photosynthetcis reaction center: implication for mechanism of electron-proton transfer. Science 276, 812-816.

Swallow A.J. (1982) In: Function of quinones in energy conserving systems (ed. Trumpower B.L.), New York: Academic, 59-72.

Takahashi E. and Wraight C.A. (1990) A crucial role for Apl213 in the protontransfer pathway to the secondary quinone of reaction centers from Rodobacter-sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta. 1020, 107-111.

Takahashi E. and Wraight C.A. (1991a) Small weak acids stimulate proton-transfer events in site-directed mutants of the 2 ionizable residues, Glul212 and Aspl213, in the QB-binding site of Rhdobacter phaeroides reaction center FEBS Lett. 283, 140144.

Takahashi E. and Wraight C.A. (19916) Small weak acids stimulate proton transfer events in site-directed mutants of the two ionizable residues, GluL212 and AspL213, in the Qg-binding site of Rhodobacter sphaeroides reaction center. FEBS Lett. 20, 283, 140-144.

Takahashi E. Maroti P. and Wraight C.A. (1992a) In: Electron and proton transfer in chemistry and biology (Muller A., Diemann E., Junge W. and Ratajczak H., eds.), Elsevier, Amsterdam, 219-236.

Takahashi E. and Wraight C.A. (19926) Proton and electron transfer in the acceptor quinine complex of Rhodobacter sphaeroides reaction centers: characterization of site-directed mutants of the two ionizable residues, GluL212 and AspL213, in the Qg binding site. Biochemistry 31: 855-866.

Takahashi E. and Wraight C.A. (1996) Potentiation of proton transfer function by electrostatic interactions in photosynthetic reaction centers from Rhodobacter sphaeroides: First results from site-directed mutation of the H subunit. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 2640-2645.

Takahashi E., Maroti P., Wraight C.A. (1990) In: Current Research in Photosynthesis: Proceedings of the VHIth International Conference on Photosynthesis, (Baltscheffsky M., ed.), vol. 1, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, 169-172.

Takamiya K. and Dutton A.L. (1979) Ubiquinone in Rhodopseudomonas sphaeroides. Some thermodynamic properties. Biochim. Biophys. Acta., 546, 1-16.

Tan A.K., Ramsay R.R., Singer T.P., Miyoshi H. (1993) Comparison of the structures of the quinone-binding sites in beef heart mitochondria. J. Biol. Chem. 268, 19328-19333.

Tiede D.M., Utschig L., Hanson D.K. and Gallo D.M. (1998) Resolution of electron and proton transfer events in the electrochromism associated with quinone reduction in bacterial reaction centers. Photosynthesis Research 55, 267-273.

Tiede D.M., Vazquez J., Cordova J., Marone P.A. (1996) Time-resolved electrochromism associated with the formation of quinone anions in the Rhodobacter sphaeroides R26 reaction center. Biochemistry 35, 10763-10775.

Tittor J., Soell C., Oesterhelt D., Butt H.-J., Bamberg E. (1989) A defective proton pump, point-mutated bacteriorhodopsin Asp96=>Asn is fully reactivated by azide. EMBO J. 8, 3477-3482.

Trissl H.-W. and Kunze U. (1985) Primary electrogenic reactions in chloroplasts probed by picosecond flash-induced dielectric polarization. Biochim. Biophys. Acta. 806, 136-144.

Utsching L.M., Ohigashi Y., Thurnauer M.C., Tiede D.M. (1998) Biochemistry, 37, 8278-8281.

Valerio-Lepiniec M., Delcroix J.D., Schiffer M., Hanson D.K., Sebban P. A native electrostatic environment near Q(g) is not sufficient to ensure rapid proton delivery in photosynthetic reaction centers.(1997) FEBS Lett. 407(2), 159-163.

Van den Brink J.S., Spoyalov A.P., Gast P., van Liemt W.P., Raap J., Lugtenburg J., Hoff A.J. (1994) Asymmetric binding of the primary acceptor quinone in reaction centers of the photosynthetic bacterium Rhodobacter sphaeroides R26, probed with Q-band (35 GHz) EPR spectroscopy. FEBS Lett. 353, 273-276.

Verkhovsky M.I., Morgan J.E., Verkhovskaya M.L., Wikstrom M. (1997) Translocation of electrical charge during a single turnover of cytochrome-c oxidase. Biochim. Biophys. Acta. 1318, 6-10.

Vermeglio A. (19776) Secondary electron transfer in reaction center of Rhodopseudomonas sphaeroides: Out-of-phase periodicity of two for the formation of ubisemiquinone and fully reduced ubiquinone. Biochim. Biophys. Acta. 593: 299-311.

Vermeglio A. (1977a) Secondary electron transfer in reaction centers of Rhodopseudomonas sphaeroides. Out-of-phase periodicity of two for the formation of ubisemiquinone and fully reduced ubiquinone. Biochim. Biophys. Acta 459, 516-524.

Vermeglio A. and Clayton R.K. (1977) Kinetics of electron transfer between the primary and secondary electron acceptors in reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides. Biochim. Biophys. Acta 461, 159-165.

Vermeglio A. (1982) Electron transfer between primary and secondary electron acceptors in chromatophores and reaction centers of photoynthetic bacteria. In: Function of Qinones in Energy Conserving Systems (Trumpower B.L. ed.), 169-180.

Wan Y.P., Williams R.H., Folkers K., Leung K.H., Racker E. (1975) Low molecular weight analogs of coenzyme Q as hydrogen acceptors and donors in systems of the respiratory chain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 63, 11-15.

Warncke K., Gunner M.R., Braun B.S., Gu L., Yu C.A., Bruce J.M., Dutton P.L. (1994) Influence of hydrocarbon tail structure on quinone binding and electron-transfer performance at the Q^ and Qb sites of the photosynthetic reaction center protein. Biochemistry 33, 7830-7841.

Weaver P.F., Wall J.D., Gest,H. (1975) Characterization of Rhodopseudomonas capsulata. Arch.Microbiol. 105, 207-216.

Williams J.C., Steiner L.A., Feher G., Simon M.I. (1984) Primary structure of the L subunit of the reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 7303-7307.

Williams J.C., Steiner L.A., Feher G. (1986) Primary structure of the reaction center from Rhodopseudomonas sphaeroides. Proteins 1, 312-325.

Winiski A.P., McLaughlin A.C., McDaniel R.V., Eisenberg M., McLaughlin S. (1986) An experimental test of the discreteness-of-charge effect in positive and negative lipid bilayers. Biochemistry 25, 8206-8214.

Wraight C.A. (1977) Electron acceptors of photosynthetic bacteria reaction centers: Direct observation of oscillatory behaviour suggesting two closely equivalent ubiquinones. Biochim Biophys Acta 459: 525-531.

Wraight C.A. (1979) Electron acceptors of bacterial photosynthetic reaction centers. II. H+ binding coupled to secondary electron transfer in the quinone acceptor complex. Biochim. Biophys. Acta. 548: 309-327.

Wraight C.A. (1981) Oxidation-reduction physical-chemistry of the acceptor quinone complex in bacterial photosynthetic reaction centers - evidence for a new model of herbicide activity. Isr. J. Chem. 21, 348-354.

Wraight C.A. (1982) The involvement of stable semiquinones in two electron gates of plant and bacterial photisynthesis. In: Function of Ouinones in Energy Conserving Systems. Trumpower B.L., editor. Acad. Press, New York, 181-198.

Wraight C.A., Cogdell R.J., Chance B. (1978) In: Ion transport and electrochemical gradients in photosynthetic bacteria.

Wraight C.A., Shopes R.J. (1989) Quinone binding and herbicide activity in the acceptor quinone complex of bacterial reaction centres. In: Techniques and New Developements in Photosynthesis Research (J. Barber, R. Malkin, eds.), Plenum Press, New York, p. 183-191.

Wraight C.A. and Stein R.R. (1980) Redox equilibrium in the acceptor quinone complex of isolated reaction centers and the mode of action of o-phenanthroline. FEBS Lett. 113, 73-77.

Youvan D.C., Bylina E.J., Alberti M., Begusch H., Hearst J.E. (1984) Nucleotide and deduced polypeptide sequences of the photosyntheticreaction-center, B870 antenna, and flanking polypeptides from R. capsulata. Cell 37, 949-957.

Zhao X., Ogura T., Okamura M., Kitagawa T. (1997) Observation of the resonance Raman spectra of the semiquinones QA'~ and QB*~ in photosynthetic reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R26. J.Am.Chem.Soc. 119, 5263-5264.

Zheng M. and Dismukes G.C. (1996) The conformation of the isoprenyl chain relative to the semiquinone head in the primary electron acceptor (Qa) of higher plant PSII (plastosemiquinone) differs from that in bacterial reaction centers (ubisemiquinone or menasemiquinone) by ca. 90 degrees. Biochemistry 35, 8955-8963.

В заключение я хочу выразить благодарность моему научному руководителю Алексею Юрьевичу Семенову, а также всем сотрудникам и аспирантам отделов Фотобиохимии и Биоэнергетики НИИ ФХБ им. А.Н. Белозерского МГУ. Я очень признательна также сотрудникам кафедры биофизики университета г. Оснабрюк (Германия).