Индукция проницаемости внутренней мембраны митохондрий дрожжей Dipodascus magnusii тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Суханова, Евгения Ивановна

• Суханова, Евгения Ивановна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Суханова, Евгения Ивановна

ОГЛАВЛЕНИЕ.

СОКРАЩЕНИЯ И ОБОЗНАЧЕНИЯ, ПРИНЯТЫЕ В ТЕКСТЕ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава I. Апоптоз и пути выхода апоптотических факторов из митохондрий.

Глава II. Структура дыхательной цепи дрожжевых митохондрий.

Глава ПЛ. Комплекс 1.

Глава II.2. Комплекс II.

Глава II.3. Комплекс III.

Глава II.4. Комплекс IV.

Глава II. 5. Комплекс V.

Глава II.6. Лактатдегидрогеназы.

Глава II.6.1. Цитохром Ъ2 (L-лактатдегидрогеназа).

Глава II.6.2. D-лактат-ферроцитохром с оксидоредуктаза (Dлактатдегидрогеназа).

Глава II.7. а-глицерол-3-фосфатдегидрогеназа (FAD-зависимая).

Глава II.8. Альтернативная NADH-дегидрогеназа (NDH-2).

Глава II.9. Альтернативная терминальная оксидаза.

Глава III. Митохондриальные ионные каналы.

Глава III. 1. Ионные каналы внешней митохондриальной мембраны.

Глава III. 1.1. Потенциал-зависимый анионный канал (VDAC).

Глава III. 1.2. Митохондриальный апоптоз-индуцируемый канал.

Глава III. 1.3. Транслоказа внешней мембраны.

Глава III.2. Ионные каналы внутренней митохондриальной мембраны.

Глава III.2.1. Митохондриальные К+-каналы.

Глава III.2.1.1. Митохондриальный АТР-регулируемый калиевый канал (митоКдтр).

Глава IIL2.1.2. Системы транспорта калия в митохондриях дрожжей.

Глава III.2.2. Протонная утечка и «разобщающий» белок (Proton Leak and Uncoupling Protein).

Глава III.2.3. Митохондриальный Са2+ унипортер.

Глава Щ.2.4. Анионные каналы.

Глава Ш.2.5. Са2+-зависимая, циклоспорин А - чувствительная пора (РТР

Permeability Transition Pore).

Глава III.2.5.1. Неспецифическая проницаемость митохондрий дрожжей.

Л . ч

Глава П1.2.6. Са -зависимая циклоспорин А-нечувствительная пора, индуцируемая жирными кислотами.

Глава IV. Ионы «Скулачёва».'.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

Глава 1. Материалы и методы исследования.

Глава 1.1. Реагенты.

Глава 1.2. Организм.

Глава 1.3. Условия выращивания.

Глава 1.4. Выделение митохондрий из дрожжей D. magnusii.

Глава 1.5. Аналитические методы.

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

Глава 1. В митохондриях дрожжей D. magnusii не индуцируется классическая» Са2+/Рн- зависимая, циклоспорин А-чувствительная пора.

Глава 2. В митохондриях дрожжей D. magnusii не индуцируется

Са2+/пальмитат-зависимая пора.

Глава 3. Анаэробиоз не индуцировал повышенную проницаемость внутренней митохондриальной мембраны дрожжей D. magnusii. Впервые показана АТР-зависимая энергизация дрожжевых митохондрий в условиях анаэробиоза.

Глава 4. Изучение влияние прооксидантов на митохондрии дрожжей

D. magnusii.

Глава 5. Митохондриальный АТР - зависимый калиевый канал в митохондриях дрожжей!), magnusii.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Индукция проницаемости внутренней мембраны митохондрий дрожжей Dipodascus magnusii»

Актуальность проблемы. Митохондрии в клетках высших эукариот, помимо их известной роли в энергизации клетки и общем клеточном обмене, играют решающую роль в выборе клетки между жизнью и смертью (апоптозом). Апоптоз - это генетически запрограммированный, четко отрегулированный, высококоординированный механизм гибели клеток, направленный на удаление невостребованных, поврежденных, инфицированных, ослабленных, закончивших свой жизненный цикл, потенциально опасных клеток. Согласно рекомендации Номенклатурной комиссии по клеточной гибели (2009), этот вид клеточной смерти отличается от других (некроз, аутофагия, митотическая катастрофа) набором характерных морфологических и биохимических признаков. Интерес к апоптозу огромен, поскольку, по крайней мере в клетках животных, он выполняет множество функций, от созидательных (морфогенез, онтогенез, антираковая защита и т. д.) до разрушительных (сепсис, инфаркт миокарда, инсульт, нейродегенеративные заболевания и т. д.).

До относительно недавнего времени полагали, что апоптоз свойственен лишь высшим многоклеточным, поскольку считалось, что одноклеточные организмы не имеют в своем геноме генов, аналогичных тем, которые кодируют апоптотические факторы многоклеточных и поскольку существовал скептицизм относительно физиологической целесообразности и эволюционных преимуществ апоптоза у одноклеточных, в том числе и дрожжей. Однако сейчас установлено, что дрожжи в природе живут в виде сообществ (колонии, биопленки). Известны вещества (ароматические спирты), ответственные за коммуникацию клеток. Описаны многочисленные случаи гибели (в основном исследования проводились на дрожжах 5. сегеушае) по механизму апоптоза под действием различных неблагоприятных внешних факторов и внутриклеточных дефектов. Выявлен ряд апоптотических факторов, некоторые из которых (эндонуклеаза С, цитохром с, белок, подобный протеазе ШгА) локализованы, как и в митохондриях животных, в межмембранном пространстве и выход которых при повреждении внешней мембраны означает начало необратимой стадии апоптоза, приводящей в конечном итоге к гибели клетки. Однако вопрос - каким образом осуществляется выход апоптотических факторов из дрожжевых митохондрий до недавнего времени не имел ответа. Для митохондрий животных известны два основных пути выхода апоптотических факторов из межмембранного пространства. Один из них включает в себя активацшо, конформационную перестройку, встраивание во внешнюю мембрану митохондрий и димеризацию проапоптотического белка В ах, члена семейства белков Вс1-2, в результате чего образуется пора (Sheridan et al., 2008; Yamaguchi et al., 2008). Другим механизмом выхода апоптотических факторов из митохондрий является увеличение проницаемости митохондрий в результате открытия ряда пор во внутренней митохондриальной мембране:

1) неспецифической, Са2+/Р„-зависимой, циклоспорин А (ЦсА)-чувствительной поры, мегаканала диаметром 2,6-2,9 нм, способного пропускать вещества с молекулярной массой до 1,5 кДа (см. Bernardi et al., 2006);

2) ЦсА-нечувствительной небелковой поры, образующейся при одновременном добавлении к митохондриям Са2+ и насыщенных жирных кислот и отличающейся от классической Са2+/Р„-зависимой поры отсутствием специфичности по отношению к дивалентным катионам и способностью спонтанно закрываться (Mironova et al., 2001; Sultan and Sokolove, 2001a и б);

3) ЦсА-чувствительной поры, индуцируемой высокими концентрациями неорганического фосфата при кислых значениях рН (Kristian et al., 2001);

4) поры, открываемой в митохондриях животных (и растений) в условиях анаэробиоза (Chavez et al., 1997; Kuzminova et al., 1998; Virolainen et al., 2002).

Открытие пор ведет к снижению мембранного потенциала, дисфункции митохондрий, нарушению ионного гомеостаза, высокоамплитудному набуханию митохондрий и, как следствие, выходу апоптотических факторов из митохондрий.

Дрожжевые клетки лишены белков семейства Вс1-2 (в геноме не найдены гены, кодирующие эти белки). Практически ничего не известно об участии структурной реорганизации крист в выходе апоптотических факторов из митохондрий. Информация же о возможности индукции неспецифической проницаемости дрожжевых митохондрий до сих пор фрагментарна и противоречива. Известно лишь, что митохондрии S. cerevisiae содержат неспецифическую пору (канал) (Prieto et al., 1992; 1995; 1996; Roucou et al., 1997; Manon et al., 1998; Manon and Guerin, 1998; Gutiérrez-Aguilar et al., 2007), закрываемую при дефиците ATP. Она имеет примерно те же размеры (Manon and Guerin, 1998), что и неспецифическая, Са2+/Р„-зависимая, ЦсА-чувствительная пора млекопитающих и ей приписываются те же функции. В последнее время в нашей лаборатории было показано, что в митохондриях дрожжей Dipodascus (ранее Endomyces) magnusii не индуцируется Са2+/Р„ -зависимая, ЦсА-чувствительная пора (Дерябина и др., 2004), а митохондрии Yarrowia lipolytica лишены всех Са2+-зависимых пор (Kovaleva et al., 2009; Ковалева и др., 2010).

Цель работы. Работа направлена на поиск условий индукции неспецифической проницаемости внутренней митохондриальной мембраны дрожжей Dipodascus magnusii. Выбор объекта исследования не случаен. Дрожжи D. magnusii, в отличие от дрожжей S. cerevisiae, характеризуются ярко выраженным аэробным типом обмена, содержат многочисленные хорошо структурированные митохондрии и полноценную дыхательную цепь со всеми тремя пунктами энергетического обмена, напоминающую по своей структуре дыхательную цепь млекопитающих.

В соответствии с целью работы были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать возможность индукции: а) классической Са2+-фосфат-зависимой, ЦсА-чувствительной поры; б) ЦсА-нечувствительной поры, индуцируемой низкими концентрациями Са2+ и жирных кислот; в) поры, индуцируемой анаэробиозом; г) поры, запускаемой окислительным стрессом;

2. Исследовать возможность функционирования АТР-зависимого К+-канала;

Научная новизна. На прочно-сопряженных митохондриях дрожжей D. magnusii впервые проверены все условия индукции проницаемости внутренней митохондриальной мембраны, известные для митохондрий животных. Показано, что в митохондриях D. magnusii не индуцируется ни Са2+-фосфат-зависимая, циклоспорин А-чувствительная пора, ни циклоспорин А-нечувствительная пора, открываемая в митохондриях животных при одновременном добавлении Са и жирных кислот. В отличие от митохондрий животных и растений, анаэробиоз не индуцировал повышенную проницаемость внутренней митохондриальной мембраны дрожжей D. magnusii. Впервые показана АТР-зависимая энергизация дрожжевых митохондрий в условиях анаэробиоза. Прооксиданты совместно с Са2+ (в присутствии Са2+ ионофора) -вызывали лишь снижение мембранного потенциала митохондрий дрожжей D. magnusii, без образования мегаканала. Обнаружено «ресопрягающее» действие АТР. Доказано наличие в митохондриях D. magnusii регулируемого К+-АТР-зависимого канала, закрываемого, как и в митохондриях животных (и в митохондриях дрожжей Y. lipolytica) при добавлении АТР. В условиях окислительного стресса селективный К+-АТР-зависимый канал может превращаться в неспецифическую пору.

Практическое значение работы. Обнаруженное нами сходство АТР-зависимого К+-канала (митоКАтр) митохондрий животных и дрожжей D. magnusii позволяет рассматривать дрожжевые митохондрии в качестве перспективной модели для изучения структуры и регуляции активности митоКатр, которому в настоящее время отводится важная роль в защите миокарда от последствий ишемии и для поиска новых «открывателей» канала.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Суханова, Евгения Ивановна

выводы

1. В митохондриях D. magnusii не индуцируется Са2+/Рн-зависимая, циклоспорин А-чувствительная пора в условиях, способствующих ее открытию в митохондриях животных. В присутствии специфического Са2+ ионофора ЕТН129 имела место активация Са2+/Н+-обмена, зависимого от эндогенных жирных кислот.

2. Жирные кислоты вызывали лишь разобщение митохондрий, без образования мегаканала. Разобщающее действие жирных кислот промотировалось низкими концентрациями мембранофильных катионов. Совместное действие насыщенных жирных кислот и Са2+ не индуцировало открытие поры.

3. Анаэробиоз (гипоксия) не индуцировал повышенную проницаемость внутренней митохондриальной мембраны D. magnusii. Впервые показана АТР-зависимая энергизация дрожжевых митохондрий в условиях анаэробиоза.

4. В митохондриях дрожжей D. magnusii прооксиданты вызывали лишь снижение мембранного потенциала, не зависимое от Са2+, без образования мегаканала. Отмечено ресопрягающее действие АТР при деэнергизации мембраны всеми использованными прооксидантами.

5. В митохондриях D. magnusii показано наличие регулируемого АТР-зависимого К+-каиала, закрываемого, как и в митохондриях животных, при добавлении АТР. Прооксиданты (в том числе и мембранофильные катионы, действующие в микромолярных концентрациях как прооксиданты) повторно открывали канал, вызывая высокоамплитудное набухание митохондрий, т.е. превращали специфический К+-АТР-зависимый канал в неспецифическую пору, через которую могли бы выходить апоптотические факторы. Последнее предположение требует дополнительных исследований.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

До относительно недавнего времени полагали, что апоптоз свойственен лишь высшим многоклеточным, поскольку считалось, что одноклеточные организмы не имеют в геноме генов, аналогичных тем, которые кодируют апоптотические факторы многоклеточных, и поскольку был непонятен смысл альтруистической смерти одноклеточных организмов, в том числе и дрожжей. Сейчас уже ясно, что природные микроорганизмы, в том числе и дрожжи, в природе живут в многоклеточных сообществах (биопленки, колонии) (Webb et al., 2003; Palkova et al., 2009; Vachova et al., 2009a и б) и подвергаются подобию дифференциации, связанной с апоптозом. Описаны и механизмы (образование ароматических спиртов, аммиака), способствующие социальному взаимодействию между клетками дрожжей. Получены многочисленные доказательства смерти дрожжевых клеток по механизму апоптоза, обусловленного внутриклеточными дефектами и разными внешними стимулами (см. Almeida et al., 2007; 2008; Eisenberg et al., 2007; Madeo and Fröhlich, 2008; Schmitt and Reiter, 2008; Severin et al., 2008). Показана важнейшая роль митохондрий в проведении апоптогенного сигнала. Получены указания на то, что программа апоптоза дрожжей и животных может иметь общие элементы, поскольку экспрессия проапоптотического белка млекопитающих Вах индуцировала апоптоз не только в дрожжах Saccharomyces cerevisiae (Hanada et al., 1995; Greenhalf et al., 1996; Priault et al., 2003; Manon, 2004), но и в Schizosaccharomyces pombe (Ink et al., 1997; Jurgensmeier et al., 1997), Pichia pastoris (Martinet et al., 1999), Kluyveromyces lactis (Poliakova et al., 2002) и Candida albicans (De Smet et al., 2004). Выявлен ряд апоптотических факторов, некоторые из которых (эндонуклеаза G, цитохром с, белок, подобный протеазе HtrA) локализованы, как и в митохондриях животных, в межмембранном пространстве и выход которых при повреждении внешней мембраны означает начало необратимой стадии апоптоза, приводящей в конечном итоге к гибели клетки. Однако вопрос — каким образом осуществляется выход этих и других апоптотических факторов из дрожжевых митохондрий до недавнего времени не имел ответа. Дрожжи не имеют в своем геноме генов, кодирующих белки типа Вах, а информация об индукции неспецифической проницаемости была фрагментарна и противоречива.

Поэтому, в соответствии с основной целью исследования, с помощью стандартных тестов (измерения величины мембранного потенциала, скорости дыхания, набухания) мы исследовали возможность индукции неспецифической проницаемости внутренней мембраны митохондрий дрожжей D. magnusii.

Выбор объекта исследования был не случаен. В отличие от S. cerevisiae, клетки D. magnusii обладают ярко выраженным аэробным типом обмена и содержат крупные ветвящиеся митохондрии, что значительно облегчает их выявление в клетке с помощью флуоресцентных красителей и делает их удобной моделью для прослеживания проведения апоптотического сигнала на уровне митохондрий. Именно с D. magnusii связаны первые указания на то, что дрожжевые митохондрии могут содержать полноценную дыхательную цепь со всеми тремя пунктами энергетического сопряжения (Котельникова и Звягильская, 1963; 1973; Kotelnikova and Zvjagilskaya, 1965; Zvyagilskaya and Kotelnikova, 1989; Звягильская и Котельникова, 1991); D. magnusii -это первый и до сих пор единственный вид дрожжей, для которого было описано функционирование эффективных, регулируемых природными модуляторами, независимых митохондриальных систем для поглощения и выхода Са2+ (Votyakova et al., 1990; 1993; Дерябина и др., 1996; Баженова и др., 1997; Bazhenova et al., 1998а и б; Дерябина и Звягильская, 2000; Дерябина и др., 2000; Deryabina et al., 2001; Дерябина и др., 2004). Инвариантное функционирование всех трех пунктов энергетического сопряжения, отсутствие в норме альтернативных путей окисления позволяет выделять их них прочно-сопряженные и супер-сопряженные митохондрии.

В соответствии с задачами исследования, мы проверили на прочно-сопряженных митохондриях D. magnusii практически все условия, известные как вызывающие индукцию увеличенной проницаемости митохондрий животных (и растений), а именно - разные концентрации Са2+ в комбинации с неорганическим фосфатом (Р„), жирными кислотами, прооксидантами, ингибиторами ТАН, а также истощение внутримитохондриального пула адениновых нуклеотидов и деэнергизация митохондрий, влияние высоких концентраций фосфата при кислых значениях рН, анаэробиоз. Совокупность полученных данных позволила сделать вывод, что в митохондриях дрожжей D. magnusii не индуцируется классическая Са2+/Рн -зависимая циклоспорин А-чувствительная пора в условиях, способствующих ее открытию в митохондриях животных (в присутствии низких концентраций ЭГТА, прооксидантов, при деэнергизации митохондрий или истощении пула митохондриальных нуклеотидов, в присутствии высоких концентраций фосфата на фоне сниженного значения рН). В присутствии специфического Са ионофора ЕТН129 имела место активация Са2+/Н+-обмена, зависимого от эндогенных жирных кислот, деполяризация частично снималась добавлением АТР и неорганического фосфата, который, как известно, потенциирует открытие Са2+-зависимой поры в митохондриях животных. Был сделан вывод о том, что наличие регулируемых систем транспорта Са2+ еще не является основанием для индукции Са2+ -зависимой поры и что способы (механизмы) регуляции повышенной неспецифической проницаемости у митохондрий животных и дрожжей существенно различаются.

Была исследована возможность индукции в митохондриях дрожжей D. magnusii поры, нечувствительной к действию циклоспорина А, открываемой в митохондриях животных при одновременном добавлении низких концентраций Са2+ и жирных кислот. Поскольку действие жирных кислот на митохондрии D. magnusii практически не исследовалось, мы восполнили этот пробел. Было найдено, что, как и в митохондриях животных, жирные кислоты (насыщенные и ненасыщенные) вызывали разобщение дрожжевых митохондрий, но, в отличие от митохондрий животных, совместное добавление жирных кислот и Са2+ (в присутствии Са2+ ионофора ЕТН129) не индуцировало образования мегаканала. Разобщающее действие жирных кислот промотировалось добавлением мембранофильных катионов — производных SkQ (SkQl, С12ТРР, SkQ3 и MitoQ), которые в зависимости от использованных концентраций оказывали разобщающее, ингибирующее, антиоксидантное, прооксидантное и детергентное действие. Потенциирующим действием обладали лишь мембранофильные катионы с делокализованным зарядом. Есть основания полагать, что само разобщающее действие мембранофильных катионов может быть обусловлено в значительной мере их взаимодействием с эндогенным пулом жирных кислот. Полученные данные указывают на правомерность и целесообразность использования дрожжевых митохондрий при изучении механизма действия митохондриально-направленных липофильных катионов.

Мы проверили возможность индукции проницаемости внутренней митохондриальной мембраны митохондрий D. magnusii в условиях анаэробиоза (гипоксии). Нам не удалось индуцировать повышенную проницаемость внутренней митохондриальной мембраны дрожжей D. magnusii в состоянии анаэробиоза (гипоксии), что была характерно для митохондрий растений. Впервые показана АТР-зависимая энергизация дрожжевых митохондрий в условиях анаэробиоза.

Впервые было детально исследовано влияние прооксидантов на энергетические параметры дрожжевых митохондрий, а также изучена возможность индукции поры в дрожжевых митохондриях в условиях окислительного стресса. Показано, что в митохондриях дрожжей D. magnusii прооксиданты: менадион, оксалоацетат и фениларсиноксид, как совместно, так и по отдельности; пероксид водорода и t-бутилпероксид, - вызывали снижение мембранного потенциала, не увеличивающееся, в отличие от митохондрий животных, от добавления умеренных концентраций Са2+. Снижение мембранного потенциала, вызванное прооксидантами, предотвращалось добавлением антиоксидантов, а также АТР (показано впервые!), в меньшей степени -других нуклеотидов. Интересно, что ресопрягающее действие АТР проявлялось даже в тех случаях (например, при добавлении высоких концентраций фениларсиноксида), когда классический водорастворимый антиоксидант N-ацетилцистеин был «бессилен». Ресопрягающее действие АТР снималось и предотвращалось Mg2+, атрактилозидом и бонгкрековой кислотой - ингибиторами транслоказы адениновых нуклеотидов. Есть основания полагать, что АТР в митохондриях дрожжей D. magnusii является универсальным «ресопрягающим» агентом и это может быть связано с фиксацией в присутствии АТР такой конформации транслоказы адениновых нуклеотидов, которая менее чувствительна или совсем нечувствительна к действию прооксидантов (например, в результате экранирования одной или двух SH-rpynn).

В митохондриях D. magnusii нами показано наличие регулируемого К+-АТР-зависимого канала, закрываемого, как и в митохондриях животных, при добавлении АТР. Ингибирующий эффект АТР частично снимался Mg2+ и неорганическим фосфатом. Канал оказался селективным по отношению к ионам К+, т.к. другие одновалентные катионы не индуцировали открытие канала. К+-канал закрывался только АТР, но не другими нуклеотидами. Поскольку «открыватели» и «закрыватели» К+-АТР-зависимого канала митохондрий животных оказывали такое же действие и на митохондрии дрожжей, причем в концентрациях, сопоставимых с теми, что действовали на митохондрии животных, был сделан вывод о том, что митохондрии D. magnusii содержат К+-АТР-зависимый регулируемый канал «животного типа». Напомним, что канал подобного типа был обнаружен ранее в нашей лаборатории в митохондриях облигатного аэроба Y. lipolytica (Kovaleva et al., 2009; Ковалева и др., 2010), поэтому есть основания полагать, что это может быть общим свойством митохондрий дрожжей аэробного типа обмена.

Прямо противоположный ответ на АТР у дрожжей S. cerevisiae, с одной стороны, и у Y. lipolytica и D. magnusii, с другой стороны, может быть объяснен глобальной разницей в способах энергообеспечения этих дрожжей. Первые являются факультативными анаэробами, вторые - дрожжами аэробного типа обмена, обмен которых полностью зависит от функционирования митохондрий. В «нормальных» условиях АТР-зависимый К+-канал митохондрий дрожжей аэробного типа обмена, ингибируемый микромолярными концентрациями АТР, должен находиться в закрытом состоянии. Однако снижение внутриклеточной концентрации АТР под действием разных неблагоприятных факторов (окислительного стресса, в частности) может служить сигналом для приоткрытая канала, что будет эквивалентно «мягкому» разобщению и, в конечном итоге, борьбе с окислительным стрессом. У факультативных анаэробов снижение внутриклеточного уровня АТР, напротив, будет способствовать закрытию канала, тем самым, обеспечивая возможность перехода на более эффективный - митохондриальный способ запасания энергии.

Наконец, нами получены новые сведения о способности прооксидантов (в том числе и мембранофильных катионов, действующих в микромолярных концентрациях как прооксиданты) повторно открывать канал дрожжей D. magnusii, вызывая высокоамплитудное набухание митохондрий, т.е. превращать специфический К+-АТР-зависимый канал в неспецифическую пору, через которую могли бы выходить апоптотические факторы. Последнее предположение требует дополнительных исследований.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Суханова, Евгения Ивановна, 2011 год

1. Андреев А.Ю., Кушнарева Ю.Е., Старков A.A. (2005) Метаболизм активных форм кислорода в митохондриях. Биохимия, 70: 246-264.

2. Баженова E.H., Дерябина Ю.И., Звягильская P.A. (1997) Стимулирующее действие АДФ на систему транспорта ионов кальция митохондрий дрожжей. ДАН СССР, 353: 13.

3. Бакеева Л.Е., Барсков И.В., Егоров М.В., Исаев Н.К., Капелько В.И., Казаченко A.B., Кирпатовский В.И., Козловский C.B., Лакомкин В.Л., Левина C.B., Писаренко О.И., Плотников Е.Ю., Сапрунова В.Б., Серебрякова Л.И., Скулачев М.В., Стельмашук

4. Белослудцев К.Н., Белослудцева Н.В., Миронова Г.Д. (2005) Возможный механизм образования и регуляции пальмитат-индуцируемой циклоспорин А-нечувствительной митохондриальной поры. Биохимия, 70 (7): 815-821.

5. Белослудцев К.Н., Белослудцева Н.В., Миронова Г.Д. (2008) Роль митохондриальной пальмитат/Са2+-активируемой поры в пальмитат-индуцируемом апоптозе. Биофизика,.53 (6): 967-971.

6. Белослудцева Н.В., Белослудцев К.Н., Агафонов А.В., Миронова Г.Д. (2009) Влияние холестерина на образование пальмитат/Са2+-активируемой поры в митохондриях и липосомах. Биофизика, 54 (3): 464-470.

7. Грабельных О.И. (2005) Энергетические функции митохондрий растений в стрессовых условиях. J. Stress Physio & Biochemistry, 1: 37-54.

8. Гриценко Е.Н., Катушенко В.П., Сарис Н.Е., Вахлстен М., Жокела Ж., Миронова Г.Д. (2010) Очистка митохондриального кальциевого унипортера из сердца быка и характеристика его свойств. Биофизика, 55 (5): 803-808.

9. Дедов В.Н., Демин О.В., Черняк В.Ю., Черняк Б.В. (1999) Индукция неселективной проницаемости внутренней мембраны в деэнергизованных митохондриях. Биохимия, 64 (7): 809-816.

10. Дерябина Ю.И., Баженова Е.Н., Звягильская Р.А. (1996) Регуляция транспорта ионов кальция в митохондриях дрожжей Endomyces magnusii. Биохимия, 61 (9): 17041713.

11. Дерябина Ю.И. и Звягильская Р.А. (2000) Са2+-транспортирующая система митохондрий дрожжей Endomyces magnusii: независимые пути для поглощения и выхода иона. Биохимия, 65: 607-1611.

12. Дерябина Ю.И., Баженова Е.Н., Звягильская Р.А. (2000) Пути выхода ионов кальция из митохондрий дрожжей Endomyces magnusii. Биохимия, 65 (10): 1380-1388.

13. Дерябина Ю.И., Исакова Е.П., Шурубор Е.И., Звягильская Р.А. (2004) Кальций-зависимая неспецифическая проницаемость внутренней митохондриальной мембраны не индуцируется в митохондриях дрожжей Endomyces magnusii. Биохимия, 69: 1261

14. Звягильская P.A., Зеленщикова В.А., Уральская Л.А., Котельникова A.B. (1981) Изучение дыхательной системы Endomyces magnusii. Свойства митохондрий из клеток, выращенных на глицерине. Биохимия, 46 (1): 3-10.

15. Звягильская P.A., Лейкин Ю.Н., Кожокару Н.Л., Котельникова A.B. (1983) Транспорт ионов кальция дрожжевыми митохондриями. ДАН СССР, 269: 1238-1240.

16. Звягильская P.A. и Котельникова A.B. (1991) Структура и функциональная активность дрожжевых митохондрий (монография). М.: ВИНИТИ, сер. Биол. Хим., Т. 36, 172 сс.

17. Звягильская P.A. (1995) Митохондрии дрожжей: отличительные свойства, вклад в решение общих проблем биоэнергетики (обзор). Прикл. биохим. микробиолог., Т. 31, N.I., с. 50-60.

18. Зоров Д.Б., Исаев Н.К., Плотников Е.Ю., Зорова Л.Д., Стельмашук Е.В., Васильева А.К., Архангельская A.A., Хряпенкова Т.Г. (2007) Митохондрия как двуликий янус. Биохимия, 72 (10): 1371-1394.

19. Ковалёва М.В., Суханова Е.И., Тренделева Т.А., Попова K.M., Зылькова М.В., Уральская Л.А., Звягильская P.A. (2010) Мини-обзор. Индукция проницаемости внутренней мембраны митохондрий дрожжей. Биохимия, 75 (3): 365-372.

20. Котельникова A.B. и Звягильская P.A. (1963) Окислительное фосфорилирование в субклеточных препаратах из дрожжей Endomyces magnusii. Биохимия, 28 (3): 879-887.

21. Котельникова A.B. и Звягильская P.A. (1973) Биохимия дрожжевых митохондрий (монография). Наука, М., 239 сс.

22. Лейкин Ю.Н., Вотякова Т.В., Баженова E.H., Звягильская P.A., Котельникова A.B. (1987) Взаимодействие ионов кальция с митохондриями дрожжей Endomyces magnusii. Биохимия, 52: 676-682.

23. Мейсель М.Н. Функциональная морфология дрожжевых организмов. (1950) М.-Л. Из-во АН СССР., 368 сс.

24. Миронова Г.Д., Федотчева Ii.И., Макаров П.Р., Проневич Л.А., Миронов Г.П. (1981) Белок из митохондрий сердца быка индуцирует проводимость калиевого канала в билипидных мембранах. Биофизика, 26 (3): 451-457.

25. Миронова Г.Д., Качаева Е.В., Копылов А.Т. (2007) Митохондриальный АТФ-чувствительный калиевый канал. I. Структура канала, механизм его функционирования и регуляция. Вестник РАМН, 2: 44-50.

26. Мохова Е.Н. и Хайлова JI.C. (2005) Участие анионных переносчиков внутренней мембраны митохондрий в разобщающем действии жирных кислот. Биохимия, 70: 197202.

27. Самарцев В.Н., Кожина О.В., Рыбакова С.Р. (2010) Зависимость разобщающего действия пальмитиновой кислоты в митохондриях печени от массы тела крыс разного возраста. Ж. Эволюц. Биохим. физиол., 46 (2): 164-166.

28. Скулачев В.П. (2007) Попытка биохимиков атаковать проблему старения: «Мегапроект» по проникающим ионам. Первые итоги и перспективы. Биохимия, 72: 1700-1714.

29. Фихман Б.А. и Заичкин Э.И. (1972) Микробиология, 41: 168.

30. Хайлова и др. Персональное сообщение.

31. Abdrakhmanova A., Zickermann V., Bostina M., Radermacher M., Schagger H., Kerscher S., Brandt U. (2004) Subunit composition of mitochondrial complex I from the yeast Yarrowia lipolytica. Biochim. Biophys. Acta, 1658: 148-156.

32. Akerman K.E. and Wikstrom M.K. (1976) Safranine as a probe of the mitochondrial membrane potential. FEBS Lett., 68: 191-197.

33. Albury M.S., Elliott C., Moore A.L. (2009) Towards a structural elucidation of the alternative oxidase in plants. Physiologia Plantarum, 137 (4): 316-327.

34. Al-Dhaheri R.S. and Douglas L.J. (2010) Apoptosis in Candida biofilms exposed to amphotericin B. J. Med. Microbiol., 59 (Pt 2): 149-157.

35. Almeida B., Buttner S., Ohlmeier S., Silva A., Mesquita A., Sampaio-Marques B., Osório N.S., Kollau A., Mayer B., Leao C., Laranjinha J., Rodrigues F., Madeo F., Ludovico P.2007) NO-mediated apoptosis in yeast. J. Cell. Sci., 120 (Pt 18): 3279-3288.

36. Almeida B., Silva A., Mesquita A., Sampaio-Marques B., Rodrigues F., Ludovico P.2008) Drug-induced apoptosis in yeast. Biochim. Biophys. Acta, 1783: 1436-1448. Antonsson B., Conti F., Ciavatta A., Montessuit S., Lewis S. et al. (1997) Inhibition of

37. Bax channel-forming activity by Bcl-2. Science, 277: 370-372.

38. Aoshima H., Kadoya K., Taniguchi H., Satoh T., Hatanaka H. (1999) Generation of free radicals during the death of Saccharomyces cerevisiae caused by lipid hydroperoxide. Biosci. Biotechnol. Biochem., 63 (6): 1025-1031.

39. Arcangioli B. and Ben.Hassine S. (2009) Unrepaired oxidative DNA damage induces an ATR/ATM apoptotic-like response in quiescent fission yeast. Cell Cycle, 8 (15): 2326-2331.

40. Ardehali H. (2005) Cytoprotective channels in mitochondria. J. Bioenerg. Biomembr., 37 (3): 171-177.

41. Asimakis G.K. and Sordahl L.A. (1981) Intramitochondrial adenine nucleotides and energy-linked functions of heart mitochondria. Am. J. Physiol., 241 (5): H672-678.

42. Baeza M.E., Sanhueza M.A., Cifuentes V.H. (2008) Occurrence of killer yeast strains in industrial and clinical yeast isolates. Biol. Res., 41 (2): 173-182.

43. Bajgar R., Seetharaman S., Kowaltowski A.J., Garlid K.D., Paucek P. (2001) Identification and properties of a novel intracellular (mitochondrial) ATP-sensitive potassium channel in brain. J. Biol. Chem., 276 (36): 33369-33374.

44. Balcavage W.X., Lyoyd J.L., Mattoon J.R., Ohnishi T. and Scarpa A. (1973) Cation movements and respiratory response in yeast mitochondria treated with high Ca2+ concentrations. Biochim. Biophys. Acta, 305: 41-51.

45. Bazhenova E.N., Deryabina Y.I., Eriksson O., Zvyagilskaya R.A., Saris N.E. (1998a) Characterization of a high capacity calcium transport system in mitochondria of the yeast Endomyces magnusii. J. Biol Chem., 20 (273): 4372-4377.

46. Bazhenova E.N., Saris N-E., Pentilla T., Zvyagilskaya R.A. (19986) Stimulation of the mitochondrial calcium uniporter by hypotonicity and ruthenium red. Biochim. Biophys. Acta, 1371: 96-100.

47. Beavis A.D. (1989) On the inhibition of the mitochondrial inner membrane anion uniporter by cationic amphiphiles and other drugs. J. Biol. Chem., 264: 1508-1515.

48. Beavis A.D. (1992) Properties of the inner membrane anion channel in intact mitochondria. J. Bioenerg. Biomembr., 24: 77-90.

49. Beavis A.D. and Powers M. (2004) Temperature dependence of the mitochondrial inner membrane anion channel: the relationship between temperature and inhibition by magnesium. J. Biol. Chem., 279: 4045-4050.

50. Bednarczyk P., Kicinska A., Kominkova V., Ondrias K., Dolowy K., Szewczyk A. (2004) Quinine inhibits mitochondrial ATP-regulated potassium channel from bovine heart. J. Membr. Biol., 199: 63-72.

51. Bednarczyk P., Dolowy K., Szewczyk A. (2005) Matrix Mg2+ regulates mitochondrial ATP-dependent potassium channel from heart. FEBS Lett., 579: 1625-1632.

52. Bednarczyk P., Barker G.D., Halestrap A.P. (2008a) Determination of the rate of K+ movement through potassium channels in isolated rat heart and liver mitochondria. Biochim. Biophys. Acta, 1777: 540-548.

53. Bednarczyk P., Dolowy K., Szewczyk A. (20086) New properties of mitochondrial ATP-regulated potassium channels. J. Bioenerg. Biomembr., 40: 325-335.

54. Bednarczyk P. (2009) Potassium channels in brain mitochondria. REVIEW. Acta Biochim. Pol., 56 (3): 385-392.

55. Bernardi P., Krauskopf A., Basso E., Petronilli V., Blachly-Dyson E., Di Lisa F., Forte M.A. (2006) The mitochondrial permeability transition from in vitro artifact to disease target. FEBS J., 273: 2077-2099.

56. Bogucka K. and Wojtczak L. (1971) Intramitochondrial distribution of magnesium. Biochem. Biophys. Res. Commun., 44 (6): 1330-1337.

57. Bradford M.M. (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem., 72: 248254.

58. Bradshaw P.C., Jung D.W., Pfeiffer D.R. (2001) Free Fatty Acids Activate a Vigorous Ca2+:2H+ Antiport Activity in Yeast Mitochondria. J. Biol. Chem., 276: 40502-40509.

59. Brand M.D., Chien L.F., Ainscow E.K., Rolfe D.F., Porter R.K. (1994) The causes and functions of mitochondrial proton leak. Biochim. Biophys. Acta, 1187: 132-139.

60. Braun R.J., Zischka H., Madeo F., Eisenberg T., Wissing S., Büttner S., Engelhardt S.M., Biiringer D., Ueffmg M. (2006) Crucial mitochondrial impairment upon CDC48 mutation in apoptotic yeast. J. Biol. Chem., 281 (35): 25757-25767.

61. Büttner S., Eisenberg T., Carmona-Gutierrez D., Ruli D., Knauer H., Ruckenstuhl C., Sigrist C., Wissing S-, Kollroser M., Fröhlich K.U., Sigrist S., Madeo F. (2007) Endonuclease G regulates budding yeast life and death. Mol. Cell., 25: 233-246.

62. Cancherini D.V., Trabuco L.G., Reboucas N.A., Kowaltowski AJ. (2003) ATP-sensitive K+ channels in renal mitochondria. Am. J. Physiol. Renal. Physiol., 285: F1291-F1296.

63. Capano M. and Crompton M. (2002) Biphasic translocation of Bax to mitochondria. Biochem. J., 367: 169-178.

64. Carafoli E. (1987) Intracellular calcium homeostasis. Ann. Rev. Biochem., 56: 395-433.

65. Castrejón V., Peña A., Uribe S. (2002) Closure of the yeast mitochondria unspecific channel (YMUC) unmasks a Mg2+ and quinine sensitive K+ uptake pathway in Saccharomyces cerevisiae. J. Bioenerg. Biomembr., 34 (4): 299-306.

66. Chahomchuen T., Akiyama K., Sekito T., Sugimoto N., Okabe M., Nishimoto S., Sugahara T., Kakinuma Y. (2009) Tributyltin induces Ycalp-dependent cell death of yeast Saccharomyces cerevisiae. J. Toxicol. Sei., 34 (5): 541-545.

67. Chance B. and Williams G.R. (1955) A simple and rapid assay of oxidative phosphorylation. Nature, 175 (4469): 1120-1121.

68. Chavez E., Moreno-Sánchez R., Zazueta C., Rodriguez J.S., Bravo C., Reyes-Vivas H. (1997) On the protection by inorganic phosphate of calcium-induced membrane permeability transition. J. Bioenerg. Biomembr., 29 (6): 571-577.

69. Cheng W.C., Leach K.M., Hardwick J.M. (2008) Mitochondrial death pathways in yeast and mammalian cells. Review. Biochim. Biophys. Acta, 1783 (7): 1272-1279.

70. Chernyak B.V., Dedov V.N., Chernyak V.Ya. (1995) Ca(2+)-triggered membrane permeability transition in deenergized mitochondria from rat liver. FEBS Lett., 365 (1): 75-78.

71. Chernyak B.V. and Bernardi P. (1996) The mitochondrial permeability transition pore is modulated by oxidative agents through both pyridine nucleotides and glutathione at two separate sites. Eur. J. Biochem., 238 (3): 623-630.

72. Chernyak B.V. (1997a) Cyclosporin A-sensitive release of Ca2+ from mitochondria in intact thymocytes. FEBS Lett., 418(1-2): 131-134.

73. Chernyak B.V. (19976) Redox regulation of the mitochondrial permeability transition pore. Biosci. Rep., 17 (3): 293-302.

74. Circu M.L. and Aw T.Y. (2008) Glutathione and apoptosis. Free Radic. Res., 42 (8): 689706.

75. Colin J., Garibal J., Mignotte B., Guenal I. (2009) The mitochondrial TOM complex modulates bax-induced apoptosis in Drosophila. Biochem. Biophys. Res. Commun., 379: 931943.

76. Costa A.D. and Garlid K.D. (2008) Intramitochondrial signaling: interactions among mitoKATP, PKCepsilon, ROS, and MPT. Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol., 295 (2): H874-882.

77. Costa A.D. and Krieger M.A. (2009) Evidence for an ATP-sensitive K(+) channel in mitoplasts isolated from Trypanosoma cruzi and Crithidia fasciculate. Int. J. Parasitol., 39 (9): 955-961.

78. Costantini P., Chernyak B.V., Petronilli V., Bernardi P. (1995) Selective inhibition of the mitochondrial permeability transition pore at the oxidation-reduction sensitive dithiol by monobromobimane. FEBS Lett., 362 (2): 239-242.

79. Covian R. and Trumpowera B.L. (2008) Regulatory interactions in the dimeric cytochrome bcl complex: The advantages of being a twin. Biochim. Biophys. Acta, 1777 (9): 1079-1091.

80. Cymerman I.A., Chung I., Beckmann B.M., Bujnicki J.M., Meiss G. (2008) EXOG, a novel paralog of Endonuclease G in higher eukaryotes. Nucleic Acids Res., 36: 1369-1379.

81. Daff S., Manson F.D., Reid G.A., Chapman S.K. (1994) Strategic manipulation of the substrate specificity of Saccharomyces cerevisiae flavocytochrome b2. Biochem. J., 301 (Pt 3): 829-834.

82. Dahlem Y.A., Horn T.F., Buntinas L., Gonoi T., Wolf G., Siemen D. (2004) The human mitochondrial KATP channel is modulated by calcium and nitric oxide: a patchclamp approach. Biochim. Biophys. Acta, 1656: 46-56.

83. Dahlem Y.A., Wolf G., Siemen D., Horn T.F. (2006) Combined modulation of the mitochondrial ATP-dependent potassium channel and the permeability transition pore causes prolongation of the biphasic calcium dynamics. Cell Calcium., 39: 387-400.

84. Dai B.D., Cao Y.Y., Huang S„ Xu Y.G., Gao P.H., Wang Y„ Jiang Y.Y. (2009) Baicalein induces programmed cell death in Candida albicans. J. Microbiol. Biotechnol., 19 (8): 803809.

85. De Pablo M., Susin S., Jacotot E., Larocette N., Costantini P., Ravagnan L., Zamzani N. and Kroemer G. (1999) Palmitate induces apoptosis via a direct effect on mitochondria. Apoptosis, 4: 81-87.

86. De Smet K., Eberhardt I., Reekmans R., Contreras R. (2004) Bax-induced cell death in Candida albicans. Yeast, 21: 1325-1334.

87. Debska G., May R., Kicinska A., Szewczyk A., Elger C.E., Kunz W.S. (2001) Potassium channel openers depolarize hippocampal mitochondria. Brain Res., 892: 42-50.

88. Debska G., Kicinska A., Skalska J., Szewczyk A., May R., Elger C.E., Kunz W.S. (2002) Opening of potassium channels modulates mitochondrial function in rat skeletal muscle. Biochim. Biophys. Acta, 1556 (2-3): 97-105.

89. Dejean L.M., Martinez-Caballero S., Kinnally K.W. (2006) Is MAC the knife that cuts cytochrome c from mitochondria during apoptosis? Cell Death Differ., 13: 1387-1395.

90. Del Carratore R., Delia Croce C., Simili M., Taccini E., Scavuzzo M„ Sbrana S. (2002) Cell cycle and morphological alterations as indicative of apoptosis promoted by UV irradiation in S. cerevisiae. Mutat. Res., 513 (1-2): 183-191.

91. Denton R.M. (2009) Regulation of mitochondrial dehydrogenases by calcium ions. Biochim. Biophys. Acta, 1787 (11): 1309-1316.

92. Deryabina Y.I., Bazhcnova E.N., Saris N.E., Zvyagilskaya R.A. (2001) Ca(2+) efflux in mitochondria from the yeast Endomyces magnusii. J. Biol. Chem., 276: 47801-47806.

93. Devenish R.J., Prescolt M., Boyle G.M., Nagley P. (2000) The oligomycin axis of mitochondrial ATP synthase: OSCP and the proton channel. J. Bioenerg. Biomembr., 32 (5): 507-515.

94. Du L., Su Y., Sun D., Zhu W., Wang J., Zhuang X., Zhou S., Lu Y. (2008) Formic acid induces Ycalp-independent apoptosis-like cell death in the yeast Saccharomyces cerevisiae. FEMS Yeast Res., 8 (4): 531-539.

95. Duan S., Hajek P., Lin C., Shin S.K., Attardi G., Chomyn A. (2003) Mitochondrial outer membrane permeability change and hypersensitivity to digitonin early in staurosporine-induced apoptosis. J. Biol. Chem., 278: 1346-1353.

96. Dudkina N.V., Sunderhaus S., Boekema E.J., Braun H.P. (2008) The higher level of organization of the oxidative phosphorylation system: mitochondrial supercomplexes. J. Bioenerg. Biomembr., 40 (5): 419-424.

97. Eisenberg T., Büttner S., Kroemer G., Madeo F. (2007) The mitochondrial pathway in yeast apoptosis. Review. Apoptosis, 12 (5): 1011-1023.

98. Fabrizio P., Battistella L., Vardavas R., Gattazzo C., Liou L.L., Diaspro A., Dossen J.W., Gralla E.B. and Longo V.D. (2004) Superoxide is a mediator of an altruistic aging program in Saccharomyces cerevisiae. J. Cell Biol., 166: 1055-1067.

99. Fabrizio P. and Longo V.D. (2008) Chronological aging-induced apoptosis in yeast. Review. Biochim. Biophys. Acta, 1783 (7): 1280-1285.

100. Fahrenkrog B., Sauder U., Aebi U. (2004) The S. cerevisiae HtrA-like protein Nmalllp is a nuclear serine protease that mediates yeast apoptosis. J. Cell. Sei., 117: 115-126.

101. Fannjiang Y., Cheng W.C., Lee S.J., Qi B., Pevsner J., McCaffer J.M., Hill R.B., Basanez G., Hardwick J.M. (2004) Mitochondrial fission proteins regulate programmed cell death in yeast. Genes Dev., 18: 2785-2797.

102. Fearnley I.M., Carroll J., Walker J.E. (2007) Proteomic analysis of the subunit composition of complex I (NADH:ubiquinone oxidoreductase) from bovine heart mitochondria. Methods Mol. Biol., 357: 103-125.

103. Fleischmann G., Lederer F., Müller F., Bacher A., Rüteijans H. (2000) Flavin-protein interactions in flavocytochrome b2 as studied by NMR after reconstitution of the enzyme with 13C- and 15N-labelled flavin. Eur. J. Biochem., 267 (16): 5156-5167.

104. Foger N., Rangell L., Danilenko D.M. and Chan A.C. (2006) Requirement for coronin 1 in T lymphocyte trafficking and cellular homeostasis. Science, 313: 839-842.

105. Fontanesi F., Soto I.C., Horn D., Barrientos A. (2006) Assembly of mitochondrial cytochrome c oxidase, a complicated and highly regulated cellular process. Am. J. Physiol. Cell Physiol., 291: 1129-1147.

106. Fontanesi F., Soto I.C. and Barrientos A. (2008) Cytochrome c Oxidase Biogenesis: New levels of Regulation. IUBMB Life, 60 (9): 557-568.

107. Gao W., Pu Y., Luo K.Q. and Chang D.C. (2001) Temporal relationship between cytochrome c release and mitochondrial swelling during UV-induced apoptosis in living He La cells. J. Cell Sci., 114: 2855-2862.

108. Garlid K.D. and Beavis A.D. (1986) Evidence for the existence of an inner membrane anion channel in mitochondria. Biochim. Biophys. Acta, 853: 187-204.

109. Garlid K.D., Costa A.D., Quinlan C.L., Pierre S.V., Dos Santos P. (2009) Cardioprotective signaling to mitochondria. J. Mol. Cell Cardiol., 46 (6): 858-866.

110. Gateau-Roesch O., Pavlov E., Lazareva A.V., Limarenko E.A., Levrat C., Saris N.E., Louisot P., Mironova G.D. (2000) Calcium-binding properties of the mitochondrial channel-forming hydrophobic component. J. Bioenerg. Biomembr., 32: 105-110.

111. Giannattasio S., Guaragnella N., Corte-Real M., Passarella S., Marra E. (2005) Acid stress adaptation protects Saccharomyces cerevisiae from acetic acid-induced programmed cell death. Gene, 354: 93-98.

112. Godon C., Lagniel G., Lee J., Buhler J.M., Kieffer S., Perrot M., Boucherie H., Toledano M.B., Labarre J. (1998) The H202 stimulon in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem., 273 (35): 22480-22489.

113. Goglia F. and Skulachev Y.P. (2003) A function for novel uncoupling proteins: antioxidant defense of mitochondrial matrix by translocating fatty acid peroxides from the inner to the outer membrane leaflet. FASEBJ., 17 (12): 1585-1591.

114. Gogvadze V., Robertson J.D., Enoksson M., Zhivotovsky B., Orrenius S. (2004) Mitochondrial cytochrome c release may occur by volume-dependent mechanisms not involving permeability transition. Biochem. J., 378: 213-217.

115. Gondry M., Dubois J., Terrier M., Lederer F. (2001) The catalytic role of tyrosine 254 in flavocytochrome b2 (L-lactate dehydrogenase from baker's yeast). Comparison between the Y254F and Y254L mutant proteins. Eur. J. Biochem., 268 (18): 4918-4927.

116. Gourlay C.W., Carpp L.N., Timpson P., Winder S.J. and Ayscough K.R. (2004) A role for the actin cytoskeleton in cell death and ageing in yeast. J. Cell. Biol., 164: 803-809.

117. Gourlay C.W. and Ayscough K.R. (2005a) The actin cytoskeleton: a key regulator of apoptosis and ageing? Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 6: 583-589.

118. Gourlay C.W. and Ayscough K.R. (20056) Identification of an upstream regulatory pathway controlling actin-mediated apoptosis in yeast. J. Cell Sci., 118 (Pt 10): 2119-2132.

119. Gourlay C.W., Du W., Ayscough K.R. (2006) Apoptosis in yeast—mechanisms and benefits to a unicellular organism. Mol. Microbiol., 62 (6): 1515-1521.

120. Gourlay C.W. and Ayscough K.R. (2006) Actin induced hyperactivation of the Ras signaling pathway leads to apoptosis in S. cerevisiae. Mol. Cell Biol., 26: 6487-6501.

121. Grane F.L. (2007) Discovery of ubiquinone (coenzyme Q) and an overview of function. Mitochondrion, S2-7.

122. Green D. (1974) The electromechanochemical model for energy coupling in mitochondria. Biochim. Biophys. Acta, 346: 27-78.

123. Greenhalf W., Stephan C., Chaudhuri B. (1996) Role of mitochondria and C-terminal membrane anchor of Bcl-2 in Bax induccd growth arrest and mortality in Saccharomyces cerevisiae. FEBSLett., 380: 169-175.

124. Greenwood M.T. and Ludovico P. (2010) Expressing and functional analysis of mammalian apoptotic regulators in yeast. REVIEW. Cell Death Differ., 17 (5): 737-745.

125. Grigoriev S.M., Muro C., Dejean L.M., Campo M.L., Martinez-Caballero S., Kinnally K.W. (2004) Electrophysiological approaches to the study of protein translocation in mitochondria, hit. Rev. Cytol., 238: 227-274.

126. Grover G. and Garlid K. (2000) ATP-sensitive potassium channels: a review of their cardioprotective pharmacology. J. Mol. Cell Cardiol., 32: 677-695.

127. Guérin B., Bunoust O., Rouqueys V., Rigoulet M. (1994) ATP-induced unspecific channel in yeast mitochondria. J. Biol. Chem., 269 (41): 25406-25410.

128. Guérin R., Beauregard P.B., Leroux A., Rokeach L.A. (2009) Calnexin regulates apoptosis induced by inositol starvation in fission yeast. PLoS One, 4 (7): e6244.

129. Gunter T.E. and Sheu S.S. (2009) Characteristics and possible functions of mitochondrial Ca(2+) transport mechanisms. Biochim. Biophys. Acta, 1787 (11): 1291-1308.

130. Gutiérrez-Aguilar M., Pérez-Vázquez V., Bunoust O., Manon S., Rigoulet M., Uribe S. (2007) In yeast, Ca2+ and octylguanidine interact with porin (VDAC) preventing the mitochondrial permeability transition. Biochim. Biophys. Acta, 1767 (10): 1245-1251.

131. Gutiérrez-Aguilar M., Pérez-Martínez X., Chávez E., Uribe-Carvajal S. (2010) In Saccharomyces cerevisiae, the phosphate carrier is a component of the mitochondrial unselective channel. Arch. Biochem. Biophys., 494 (2): 184-191.

132. Guzy R.D. and Schumacker P.T. (2006) Oxygen sensing by mitochondria at complex III: the paradox of increased reactive oxygen species during hypoxia. Exp. Physiol., 91 (5): 807819.

133. Halestrap A.P. (2009) What is the mitochondrial permeability transition pore? J. Mol. Cell Cardiol, 46: 821-831.

134. Halestrap A.P. and Pasdois P. (2009) The role of the mitochondrial permeability transition pore in heart disease. Biochim. Biophys. Acta, 1787: 1402-1411.

135. HanadaM., Aime-Sempe C., Sato T., Reed J.C. (1995) Structure-function analysis ofBcl-2 protein. Identification of conserved domains important for homodimerization with Bcl-2 and heterodimerization with Bax. J. Biol. Chem., 270: 11962-11969.

136. Hanley P.J. and Daut J. (2005) K(ATP) channels and preconditioning: a re-examination of the role of mitochondrial K(ATP) channels and an overview of alternative mechanisms. J. Mol. Cell. Cardiol., 39 (1): 17-50.

137. Harman D. (1956) Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry. J. Gerontol, 11: 298-300.

138. Hauptmann P., Riel C., Kunz-Schughart L.A., Fróhlich K.U., Madeo F., Lehle L. (2006) Defects in N-glycosylation induce apoptosis in yeast. Mol. Microbiol, 59 (3): 765-778.

139. Heaton G.M., Wagenvoord R.J., Kemp A.J., Nicholls D.G. (1978) Brown-adipose-tissue mitochondria: photoaffinity labeling of the regulatory site of energy dissipation. Eur. J. Biochem., 82: 515-521.

140. Herker E., Jungwirth H., Lehmann K.A., Maldener C., Frohlich K.U., Wissing S., Buttner S., Fehr M., Sigrist S., Madeo F. (2004) Chronological aging leads to apoptosis in yeast. J. Cell Biol, 164: 501-507.

141. Hong J., Zhang J., Liu Z., Qin S., Wu J., Shi Y. (2009) Solution structure of S. cerevisiae PDCD5-like protein and its promoting role in H(2)0(2)-induced apoptosis in yeast. Biochemistry, 48 (29): 6824-6834.

142. Hosier J.P., Ferguson-Miller S., Mills D.A. (2006) Energy transduction: proton transfer through the respiratory complexes. REVIEW. Annu. Rev. Biochem., 75: 165-187.

143. Huard S., Chen M., Burdette K.E., Fenyvuesvolgyi C., Yu M., Elder R.T., Zhao R.Y. (2008) HIV-1 Vpr-induced cell death in Schizosaccharomyces pombe is reminiscent of apoptosis. Cell Res., 18 (9): 961-973.

144. Hunte C., Solmaz S., Palsdottir H., Wenz T. (2008) A structural perspective on mechanism and function of the cytochrome be (1) complex. Results Probl. Cell Differ., 45: 253-278.

145. Jezek P. (1999) Fatty acid interaction with mitochondrial uncoupling proteins. J. Bioenerg. Biomembr., 31: 457-466.

146. Jung D.W., Bradshaw P.C., Pfeiffer D.R. (1997) Properties of a cyclosporin-insensitive permeability transition pore in yeast mitochondria. J. Biol. Chem., 272: 21104-21112.

147. Jurgensmeier J.M., Krajewski S., Armstrong R.C., Wilson G.M., Oltersdorf T., Fritz L.C. (1997) Bax- and Bak-induced cell death in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe. Mol. Biol. Cell., 8: 325-339.

148. Kang M.S., Lee S.K., Park C.S., Kang J.H., Bae S.H., Yu S.L. (2008) Expression of death receptor 4 induces caspase-independent cell death in MMS-treated yeast. Biochem. Biophys. Res. Commun., 376 (2): 305-309.

149. Keppetipola N., Jain R., Meineke B., Diver M., Shuman S. (2009) Structure-activity relationships in Kluyveromyces lactis gamma-toxin, a eukaryal tRNA anticodon nuclease. RNA, 15 (6): 1036-1044.

150. Kern A., Hartner F.S., Freigassner M., Spielhofer J., Rumpf C., Leitner L., Fröhlich K.U., Glieder A. (2007) Pichia pastoris «just in time» alternative respiration. Microbiology, 153: 1250-1260.

151. Kerscher S., Dröse S., Zwicker K., Zickermann V., Brandt U. (2002) Yarrowia lipolytica, a yeast genetic system to study mitochondrial complex I. Biochim. Biophys. Acta, 1555 (1-3): 83-91.

152. Kerscher S., Dröse S., Zickermann V., Brandt U. (2008) The three families of respiratory NADH dehydrogenases. REVIEW. Results Probl Cell Differ., 45: 185-222.

153. Keyhani E. and Keyhani J. (2004) Plasma membrane alteration is an early signaling event in doxorubicin-induced apoptosis in the yeast Candida utilis. Ann. N. Y. Acad. Sei., 1030: 369376.

154. Keyhani E., Khavari-Nejad S., Keyhani J., Attar F. (2009) Acriflavine-mediated apoptosis and necrosis in yeast Candida utilis. Ann. N. Y. Acad. Sei., 1171: 284-291.

155. Kihira Y., Ueno M., Terada H. (2007) Difference between yeast and bovine mitochondrial ADP/ATP carriers in terms of conformational properties of the first matrix loop as deduced by use of copper-o-phenanthroline. Biol. Pharm. Bull., 30 (5): 885-890.

156. King M.S., Sharpley M.S., Hirst J. (2009) Reduction of hydrophilic ubiquinones by the flavin in mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (Complex I) and production of reactive oxygen species. Biochemistry, 48 (9): 2053-2062.

157. Klassen R. and Meinhardt F. (2005) Induction of DNA damage and apoptosis in Saccharomyces cerevisiae by a yeast killer toxin. Cell. Microbiol., 7: 393-401.

158. Kong J. and Rabkin S. (2000) Palmitate-induced apoptosis in cardiomyocytes is mediated through alterations in mitochondria: prevention by cyclosporin A. Biochim. Biophys. Acta, 1485: 45-55.

159. Kotelnikova A.V. and Zvjagilskaya R.A. (1965) On the efficiency of oxidative phosphorylation in yeast mitochondria. Life Science, 4: 1651-1655.

160. Kowaltowski A.J., Vercesi A.E., Rhee S.G., Netto L.E. (2000) Catalases and thioredoxin peroxidase protect Saccharomyces cerevisiae against Ca2+-induced mitochondrial membrane permeabilization and cell death. FEBSLett., 473: 177-182.

161. Krasnikov B.F., Kuzminova A.E., Zorov D.B. (1997) The Ca2+ -induced pore opening in mitochondria energized by succinate-ferricyanide electron transport. FEBS Lett., 419 (1): 137140.

162. Kristian T., Bernardi P., Siesjo B.K. (2001) Acidosis promotes the permeability transition in energized mitochondria: implications for reperfusion injury. J. Neurotrauma, 18 (10): 10591074.

163. K.H., Mayer M., Lederer F. (2003) Epitope mapping for the monoclonal antibody that inhibits intramolecular electron transfer in flavocytochrome b2. Biochem. J., 373 (Pt 1): 115123.

164. Madeo F., Fröhlich E„ Ligr M„ Grey M., Sigrist S.J., Wolf D.H., Fröhlich K.U. (1999) Oxygen stress: a regulator of apoptosis in yeast. J. Cell Biol., 145 (4): 757-767.

165. Madeo F., Herker E., Maldener C., Wissing S., Lächelt S., Herlan M., Fehr M., Lauber K., Sigrist S.J., Wesselborg S., Fröhlich K.U. (2002) A caspase-related protease regulates apoptosis in yeast. Mol. Cell, 9: 911-917.

166. Madeo F., Herker E., Wissing S., Jungwirth H., Eisenberg T., Fröhlich K.U. (2004) Apoptosis in yeast. Curr. Opin. Microbiol., 7 (6): 655-660.

167. Madeo F. and Fröhlich K.U. (2008) Apoptosis in yeast. Preface. Biochim. Biophys. Acta, 1783: 1271.

168. Maeta K., Mori K., Takatsume Y., Izawa S., Inoue Y. (2005) Diagnosis of cell death induced by methylglyoxal, a metabolite derived from glycolysis, in Saccharomyces cerevisiae. FEMSMicrobiol. Lett., 243 (1): 87-92.

169. Magherini F., Tani C., Gamberi T., Caselli A., Bianchi L., Bini L., Modesti A. (2007) Protein expression profiles in Saccharomyces cerevisiae during apoptosis induced by H202. Proteomics, 7 (9): 1434-1445.

170. Manon S. (2004) Utilization of yeast to investigate the role of lipid oxidation in cell death. Antioxid. Redox Signal., 6 (2): 259-267.

171. Manon S., Roucou X., Rigoulet M., Guerin M. (1995) Stimulation of oxidative phosphorylation by electrophoretic K+ entry associated to electroneutral K+/H+ exchange in yeast mitochondria. Biochim. Biophys. Acta, 1231 (3): 282-288.

172. Manon S. and Guerin M. (1997) The ATP-induced K+-transport pathway of yeast mitochondria may function as an uncoupling pathway. Biochim. Biophys. Acta, 1318 (3): 317321.

173. Manon S. and Guerin M. (1998) Investigation of the yeast mitochondrial unselective channel in intact and permeabilized spheroplasts. Biochem. Mol. Biol. Int., 44 (3): 565-575.

174. Manon S., Roucou X., Guerin M., Rigoulet M., Guerin B. (1998) Characterization of the yeast mitochondria unselective channel: a counterpart to the mammalian permeability transition pore? J. Bioenerg. Biomembr., 30 (5): 419-429.

175. Marinov B.S., Grigoriev S.M., Skarga Yu.Yu., Olovjanishnikova G.D., Mironova G.D. (2001) Effects of pelargonidine and a benzocaine analogue p-diethylaminoethyl benzoate on mitochondrial K(ATP) channel. Membr. Cell Biol., 14 (5): 663-671.

176. Martinet W., Van den Pias D., Raes H., Reekmans R., Contreras R. (1999) Bax-induced cell death in Pichia pastoris. Biotechnol. Lett., 21: 821-829.

177. Mazzoni C., Herker E., Palermo V., Jungwirth H., Eisenberg T., Madeo F. and Falcone C. (2005) Yeast caspase 1 links messenger RNA stability to apoptosis in yeast. EMBO Rep., 6: 1076-1081.

178. Medentsev A.G., Arinbasarova A.Y., Golovchenko N.P., Akimenko V.K. (2002) Involvement of the alternative oxidase in respiration of Yarrowia lipolytica mitochondria is controlled by the activity of the cytochrome pathway. FEMS Yeast Res., 2 (4): 519-524.

179. Michalecka A.M., Agius S.C., Moller I.M., Rasmusson A.G. (2004) Identification of a mitochondrial external NADPH dehydrogenase by overexpression in transgenic Nicotiana sylvestris. Plant. J., 37 (3): 415-425.

180. Mironova G.D., Skarga Yu.Yu., Grigoriev S.M., Negoda A.E., Kolomytkin O.V., Marinov B.S. (1999) Reconstitution of the mitochondrial ATP-dependent potassium channel into bilayer lipid membrane. J. Bioenerg. Biomembr., 31: 157-161.

181. Mironova G.D., Belosludtsev K.N., Belosludtseva N.V., Gritsenko E.N., Khodorov B.I., Saris N.E. (2007) Mitochondrial Ca2+ cycle mediated by the palmitate-activated cyclosporin A-insensitive pore. J. Bioenerg. Biomembr., 39 (2): 167-174.

182. Mitsui K., Nakagawa D., Nakamura M., Okamoto T., Tsurugi K. (2005) Valproic acid induces apoptosis dependent of Ycalp at concentrations that mildly affect the proliferation of yeast. FEBSLett., 579 (3): 723-727.

183. Mogi T., Matsushita K., Murase Y., Kawahara K., Miyoshi H., Ui H., Shiomi K., Omura S., Kita K. (2008) Identification of new inhibitors for alternative NADH dehydrogenase (NDH-II). FEMS Microbiol. Lett., 291 (2): 157-161.

184. Morgner N., Zickermann V., Kerscher S., Wittig I., Abdrakhmanova A., Barth H.D., Brutschy B., Brandt U. (2008) Subunit mass fingerprinting of mitochondrial complex I. Biochim. Biophys. Acta, 1777: 1384-1391.

185. Mourier A., Vallortigara J., Yoboue E.D., Rigoulet M., Devin A. (2008) Kinetic activation of yeast mitochondrial D-lactate dehydrogenase by carboxylic acids. Biochim. Biophys. Acta, 1777 (10): 1283-1288.

186. Murphy M.P. and Smith R.A.J. (2007) Targeting antioxidants to mitochondria by conjugation to lipophilic cations. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., 47: 629-656.

187. Nakae Y., Kwok W.M., Bosnjak Z.J., Jiang M.T. (2003) Isoflurane activates rat mitochondrial ATP-sensitive K+ channels reconstituted in lipid bilayers. J. Physiol. Heart Circ. Physiol., 284: H1865-H1871.

188. Narasimhan M.L., Damsz B., Coca M.A., Ibeas J.I., Yun D.J., Pardo J.M. et al. (2001) A plant defense response effector induces microbial apoptosis. Mol. Cell, 8: 921-930.

189. O'Rourke B. (2004) Evidence for mitochondrial K+ channels and their role in cardioprotection. Circ. Res., 94 (4): 420-432.

190. O'Rourke B. (2007) Mitochondrial ion channels. Annu. Rev. Physiol., 69: 19-49.

191. Ozhovan S.M., Knorre D.A., Severin F.F., Bakeeva L.E. (2009) Yeast cell ultrastructure after amiodarone treatment. Tsitologiia, 51 (11): 911-916.

192. Palermo V., Falcone C., Mazzoni C. (2007) Apoptosis and aging in mitochondrial morphology mutants of S. cerevisiae. Folia Microbiol. (Praha), 52 (5): 479-483.

193. Palkova Z., Vachova L., Gaskova D., Kucerova H. (2009) Synchronous plasma membrane electrochemical potential oscillations during yeast colony development and aging. Mol. Membr. Biol., 26: 228-235.

194. Park C. and Lee D.G. (2010) Melittin induces apoptotic features in Candida albicans. Biochem. Biophys. Res. Commun., 394 (1): 170-172.

195. Pastore D., Stoppelli M.C., Di Fonzo N., Passarella S. (1999) The existence of the K(+) channel in plant mitochondria. J. Biol. Chem., 274: 26683-26690.

196. Pastore D., Tronto D., Laus M. N., Di Fonzo N. and Flagella Z. (2007) Possible plant mitochondria involvement in cell adaptation to drought stress. A case study: durum wheat mitochondria. J. Exp. Bot., 58: 195-210.

197. Pavlov E.V., Priault M., Pietkiewicz D., Cheng E.H., Antonsson B. et al. (2001) A novel, high conductance channel of mitochondria linked to apoptosis in mammalian cells and Bax expression in yeast.Cell Biol, 155: 725-731.

198. Poliakova D., Sokolikova В., Kolarov J., Sabova L. (2002) The antiapoptotic protein Bcl-x(L) prevents the cytotoxic effect of Bax, but not Bax-induced formation of reactive oxygen species, in Kluyveromyces lactis. Microbiology, 148 (Pt 9): 2789-2795.

199. Pozniakovsky A.I., Knorre- D.A., Markova O.V., Hyman A.A., Skulachev V.P., Severin F.F. (2005) Role of mitochondria in the pheromone- and amiodarone-induced programmed death of yeast. J. Cell Biol, 168 (2): 257-269.

200. Priault M., Camougrand N., Kinnally K.W., Vallette F.M., Manon S. (2003) Yeast as a tool to study Bax/mitochondrial interactions in cell death. FEMS Yeast Res., 4: 15-27.

201. Prieto S., Bouillaud F., Ricquier D., Rial E. (1992) Activation by ATP of a proton-conducting pathway in yeast mitochondria. Eur. J. Biochem., 208 (2): 487-491.

202. Prieto S., Bouillaud F., Rial E. (1995) The mechanism for the ATP-induced uncoupling of respiration in mitochondria of the yeast Saccharomyces cerevisiae. Biochem. J., 307 (Pt 3): 657-661.

203. Prieto S., Bouillaud F., Rial E. (1996) The nature and regulation of the ATP-induced anion permeability in Saccharomyces cerevisiae mitochondria. Arch. Biochem. Biophys., 334 (1): 43-49.

204. Qiu J., Yoon J.H., Shen B. (2005) Search for apoptotic nucleases in yeast: role of Tat-D nuclease in apoptotic DNA degradation. J. Biol Chem., 280 (15): 15370-15379.

205. Radermacher M., Ruiz Т., Clason Т., Benjamin S., Brandt U., Zickermann V. (2006) The three-dimensional structure of complex I from Yarrowia lipolytica: a highly dynamic enzyme. J. Struct. Biol., 154 (3): 269-279.

206. Rak M., Zeng X., Briere J.J., Tzagoloff A. (2009) Assembly of F0 in Saccharomyces cerevisiae. REVIEW. Biochim. Biophys. Acta, 1793 (1): 108-116.

207. Rauchova H., Drahota Z., Rauch P., Fato R., Lenaz G. (2003) Coenzyme Q releases the inhibitory effect of free fatty acids on mitochondrial glycerophosphate dehydrogenase. Acta Biochim. Pol., 50 (2): 405-413.

208. Raval A.P., Dave K.R., DeFazio R.A., Perez-Pinzon M.A. (2008) epsilonPKC phosphorylates the mitochondrial K(+)(ATP) channel during induction of ischemic preconditioning in the rat hippocampus. Brain Res., 1184: 345-353.

209. Reed D.W. and Hartzell P.L. (1999) The Archaeoglobus fulgidus D-lactate dehydrogenase is a Zn(2+) flavoprotein. J. Bacteriol., 181 (24): 7580-7587.

210. Reiter J., Herker E., Madeo F., Schmitt M.J. (2005) Viral killer toxins induce caspase-mediated apoptosis in yeast. J. Cell Biol., 168 (3): 353-358.

211. Remade C., Barbieri M.R., Cardol P., Hamel P.P. (2008) Eukaryotic complex I: functional diversity and experimental systems to unravel the assembly process. REVIEW. Mol. Genet. Genomics, 280 (2): 93-110.

212. Ricquier D. and Bouillaud F. (2000) Mitochondrial uncoupling proteins: from mitochondria to the regulation of energy balance. J. Physiol, 529 (Pt 1): 3-10.

213. Roche M., Rondeau P., Singh N.R., Tarnus E., Bourdon E. (2008) The antioxidant properties of serum albumin. Review. FEBSLett., 582 (13): 1783-1787.

214. Rojo E.E., Guiard B., Neupert W., Stuart R.A. (1998) Sorting of D-lactate dehydrogenase to the inner membrane of mitochondria. Analysis of topogenic signal and energetic requirements. J. Biol. Chem., 273 (14): 8040-8047.

215. Rostovtseva T.K., Antonsson B., Suzuki M., Youle R.J., Colombini M., Bezrukov S.M. (2004) Bid, but not Bax, regulates VDAC channels. J. Biol. Chem., 279: 13575-13583.

216. Rostovtseva T.K., Tan W., Colombini M. (2005) On the role of VDAC in apoptosis: fact and fiction. J. Bioenerg. Biomembr., 37: 129-142.

217. Roucou X., Manon S., Guerin M. (1997) Modulation of the electrophoretic ATP-induced K(+)-transport in yeast mitochondria by delta pH. Biochem. Mol. Biol. Int., 43 (1): 53-61.

218. Ruy F., Vercesi A.E., Andrade P.B., Bianconi M.L., Chaimovich H., Kowaltowski AJ. (2004) A highly active ATP-insensitive K+ import pathway in plant mitochondria. J. Bioenerg. Biomembr., 36: 195-202.

219. Sapienza K., Bannister W., Balzan R. (2008) Mitochondrial involvement in aspirin-induced apoptosis in yeast. Microbiology, 154 (Pt 9): 2740-2747.

220. Schauer A., Knauer H., Ruckenstuhl C., Fussi H., Durchschlag M., Potocnik U., Frohlich K.U. (2009) Vacuolar functions determine the mode of cell death. Biochim. Biophys. Acta, 1793 (3): 540-545.

221. Schein S J., Colombini M., Finkelstein A. (1976) Reconstitution in planar lipid bilayers of a voltage-dependent anion-selective channel obtained from Paramecium mitochondria. J. Membr. Biol., 30: 99-120.

222. Schendel S.L., Xie Z., Montal M.O., Matsuyama S., Montal M., Reed J.C. (1997) Channel formation by antiapoptotic protein Bcl-2. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 94: 5113-5118.

223. Schmitt M.J. and Reiter J. (2008) Viral induced yeast apoptosis. Biochim. Biophys. Acta, 1783:1413-1417.

224. Schonfeld P., Sayeed I., Bohnensack R., Siemen D. (2004) Fatty acids induce chloride permeation in rat liver mitochondria by activation of the inner membrane anion channel (IMAC). J. Bioenerg. Biomembr., 36: 241-248.

225. Severin F.F. and Hyman A.A. (2002) Pheromone induces programmed cell death in S. cerevisiae. Curr. Biol., 12: R233-R235.

226. Severin F.F., Meer M.V., Smirnova E.A., Knorre D.A., Skulachev V.P. (2008) Natural causes of programmed death of yeast Saccharomyces cerevisiae. Biochim. Biophys. Acta, 1783: 1350-1353.

227. Sharp R.E., Chapman S.K., Reid G.A. (1996) Modulation of flavocytochrome b2 intraprotein electron transfer via an intcrdomain hinge region. Biochem. J., 316 (Pt 2): 507513.

228. Sheridan C., Delivani P., Cullen S.P., Martin S.J. (2008) Bax- or Bak-induced mitochondrial fission can be uncoupled from cytochrome C release. Mol. Cell, 31: 570-585.

229. Shirtliff M.E., Krom B.P., Meijering R.A., Peters B.M., Zhu J., Scheper M.A., Harris M.L., Jabra-Rizk M.A. (2009) Farnesol-induced apoptosis in Candida albicans. Antimicrob. Agents. Chemother., 53 (6): 2392-2401.

230. Silva R.D., Sotoca R., Johansson B., Ludovico P., Sansonetty F., Silva M.T., Peinado J.M., Cörte-Real M. (2005) Hyperosmotic stress induces metacaspase- and mitochondria-dependent apoptosis in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Microbiol., 58: 824-834.

231. Singh K., ICang P.J., Park H.O. (2008) The Rho5 GTPase is necessary for oxidant-induced cell death in budding yeast. Proc. Natl. Acad. USA, 105: 1522-1527.

232. Skulachev V.P., Anisomov V.N., Antonenko Yu.N., Bakeeva L.E., Chernyal B.V., Erichev V.P., Filenki O.F., Kalinina N.I., Rapelko V.l., Kolosova N.G., Kopnin B.P.,

233. Sobrado P. and Fitzpatrick P.F. (2003) Solvent and primary deuterium isotope effects show that lactate CH and OH bond cleavages are concerted in Y254F flavocytochrome b2, consistent with a hydride transfer mechanism. Biochemistry, 42 (51): 15208-15214.

234. Sollner S., Durchschlag M., Fröhlich K.U., Macheroux P. (2009) The redox-sensing quinone reductase Lotöp acts as an inducer of yeast apoptosis. FEMS Yeast Res., 9 (6): 885891.

235. Sottocasa G., Sandri G., Panfili E., De Bernard B., Gazzotti P. et ah (1972) Isolation of a soluble Ca2+ binding glycoprotein from ox liver mitochondria. Biochem. Biophys. Res. Commun., 47: 808-813.

236. Sparagna G., Hickson-Bick D., Buja L. and McMillin J. (2000) A metabolic role for mitochondria in palmitate-iinduced cardiac myocyte apoptosis. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol., 279: 2124-2132.

237. Srivastava S. and Chan C. (2007) Hydrogen peroxide and hydroxyl radicals mediate palmitate-induced cytotoxicity to hepatoma cells: relation to mitochondrial permeability transition. Free Radie. Res., 41 (1): 38-49.

238. Stiburek L., Hansikova H., Tesarova M., Cerna L., Zeman J. (2006) Biogenesis of eukaryotic cytochrome c oxidase. REVIEW. Physiol. Res., 55 Suppl2: S27-41.

239. Strauss M., Hofhaus G., Schröder R.R., Kühlbrandt W. (2008) Dimer ribbons of ATP synthase shape the inner mitochondrial membrane. EMBO J., 27 (7): 1154-1160.

240. Sultan A. and Sokolove P. (2001a) Palmitic acid opens a novel cyclosporin A-insensitive pore in the inner mitochondrial membrane. Arch. Biochem. Biophys., 386: 31-51.

241. Sultan A. and Sokolove P. (20016) Free fatty acid effects on mitochondrial permeability: an overview. Arch. Biochem. Biophys., 386: 52-61.

242. Sun F., Huo X., Zhai Y., Wang A., Xu J., Su D., Bartlam M., Rao Z. (2005) Crystal structure of mitochondrial respiratory membrane protein complex II. Cell, 121 (7): 1043-1057.

243. Szeto S.S.W., Reinke S.N., Sykes B.D. and Lemire B.D. (2007) Ubiquinone-binding Site Mutations in the Saccharomyces cerevisiae Succinate Dehydrogenase Generate Superoxide and Lead to the Accumulation of Succinate. J. Biol. Chem., 282 (37): 27518-27526.

244. Szewczyk A., Jarmuszkiewicz W., Kunz W.S. (2009) Mitochondrial potassium channels. IUBMB Life., 61 (2): 134-143.

245. Tegoni M. and Cambillau C. (1994) The 2.6-A refined structure of the Escherichia coli recombinant Saccharomyces cerevisiae flavocytochrome b2-sulfite complex. Protein. Sci., 3 (2): 303-313.

246. Thomas D., Bron P., Weimann T., Dautant A., Giraud M.F., Paumard P., Salin B., Cavalier A., Velours J., Brethes D. (2008) Supramolecular organization of the yeast FiF0-ATP synthase. Biol. Cell, 100 (10): 591-601.

247. Thomas S.G., Huang S., Li S., Staiger CJ. and Franklin-Tong V.E. (2006) Actin depolymerization is sufficient to induce programmed cell death in self-incompatible pollen. J. Cell Biol., 174: 221-229.

248. Tsai C.L., Gokulan K., Sobrado P., Sacchettini J.C., Fitzpatrick P.F. (2007) Mechanistic and structural studies of H373Q flavocytochrome b2: effects of mutating the active site base. Biochemistry, 46 (26): 7844-7851.

249. Vachova L. and Palkova Z. (2005) Physiological regulation of yeast cell death in multicellular colonies is triggered by ammonia. J. Cell Biol., 169 (5): 711-717.

250. Vachova L., Kucerova H., Devaux F., Ulehlova M., Palkova Z. (20096) Metabolic diversification of cells during the development of yeast colonies. Environ. Microbiol., 11: 494-504.

251. Vandenbosch D., Braeckmans K., Nelis H.J., Coenye T. (2010) Fungicidal activity of miconazole against Candida spp. biofilms. J. Antimicrob. Chemother., 65 (4): 694-700.

252. Vanlerberghe G.C., Cvetkovska M. and Wang J. (2009) Is the maintenance of homeostatic mitochondrial signaling during stress a physiological role for alternative oxidase? Physiologia Plant arum, 137 (4): 392-406.

253. Veiga A., Arrabaca J.D., Loureiro-Dias M.C. (2000) Cyanide-resistant respiration is frequent, but confined to yeasts incapable of aerobic fermentation. FEMS Microbiol. Lett., 190: 93-97.

254. Veiga A., Arraba9a J.D., Loureiro-Dias M.C. (2003) Cyanide-resistant respiration, a very frequent metabolic pathway in yeasts. FEMS Yeast Res., 3 (3): 239-245.

255. Videira A. and Duarte M. (2002) From NADH to ubiquinone in Neurospora mitochondria. Biochim. Biophys. Acta, 1555: 187-191.

256. Virolainen E., Blokhina O., Fagerstedt K. (2002) Ca2+-induced high amplitude swelling and cytochrome c release from wheat (Triticum aestivum L.) mitochondria under anoxic stress. Ann. Bot., 90 (4): 509-516.

257. Votyakova T.V., Bazhenova E.N., Zvyagil'skaya R.A. (1990) Polyamines improve Ca2+ transport system of the yeast mitochondria. FEBS Lett., 261: 139-141.

258. Votyakova T.V., Bazhenova E.N., Zvyagil'skaya R.A. (1993) Regulation of the yeast mitochondrial Ca2+ uptake by polyamines and Mg2+. J. Bioenerg. Biomembr., 25: 569-574.

259. Webb J.S., Givskov M., Kjelleberg S. (2003) Bacterial biofilms: prokaryotic adventures in multicellularity. Curr. Opin. Microbiol, 6: 578-585.

260. Weinberger M., Ramachandran L., Feng L., Sharma K., Sun X., Marchetti M. et al. (2005) Apoptosis in budding yeast caused by defects in initiation of DNA replication. J. Cell Set, 118: 3543-3553.

261. Wieckowski M., Brdiczka D. and Wojtczak L. (2000) Long-chain fatty acids opening of the reconstituted mitochondrial permeability transition pore. FEBS Lett., 484: 61-64.

262. Wojtovich A.P., Burwell L.S., Sherman T.A., Nehrke K.W., Brookes P.S. (2008) The C. elegans mitochondrial K+(ATP) channel: a potential target for preconditioning. Biochem. Biophys. Res. Commun., 376 (3): 625-628.

263. Wu X.Z., Chang W.Q., Cheng A.X., Sun L.M., Lou H.X. (2010) Plagiochin E, an antifungal active macrocyclic bis(bibenzyl), induced apoptosis in Candida albicans through a metacaspase-dependent apoptotic pathway. Biochim. Biophys. Acta, 1800 (4): 439-447.

264. Yamaki M., Umehara T., Chimura T., Horikoshi M. (2001) Cell death with predominant apoptotic features in Saccharomyces cerevisiae mediated by deletion of the histone chaperone ASF1/CIA1. Genes Cells, 6 (12): 1043-1054.

265. Yang H., Ren Q., Zhang Z. (2008) Cleavage of Mcdl by caspase-like protease Espl promotes apoptosis in budding yeast. Mol. Biol. Cell., 19 (5): 2127-2134.

266. Yeh J.I., Chinte U., Du S. (2008) Structure of glycerol-3-phosphate dehydrogenase, an essential monotopic membrane enzyme involved in respiration and metabolism. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105 (9): 3280-3285.

267. Zadrag R., Wojnar L., Bartosz G. and Bilinski T. (2006) Does yeast shmooing mean a commitment to apoptosis? Cell Biol. Int., 30: 205-209.

268. Zara V., Conte L., Trumpower B.L. (2007) Identification and characterization of cytochrome bc\ subcomplexes in mitochondria from yeast with single and double deletions of genes encoding bcl subunits. FEBSJ., 274: 4526-4539.

269. Zara V., Conte L., Trumpower B. L. (2009) Evidence that assembly of the yeast cytochrome bcl complex involves formation of a large core structure in the inner mitochondrial membrane. FEBSJ., 276 (7): 1900-1914.

270. Zickermann V., Kerscher S., Zwicker K., Tocilescu M.A., Radermacher M. and Brandt U. (2009) Architecture of complex I and its implications for electron transfer and proton pumping. REVIEW. Biochim. Biophys. Acta, 1787 (6): 574-583.

271. Zorov D.B., Juhaszova M., Yaniv Y., Nuss H.B., Wang S„ Sollott S.J. (2009) Regulation and pharmacology of the mitochondrial permeability transition pore. Cardiovasc. Res., 83: 213-225.

272. Zvyagilskaya R.A. and Kotelnikova A.V. (1989) Yeast energy metabolism at the cellular and mitochondrial levels. In: Sov. Sci. Rev. Physocochem. Biol., 18: 63-109.

273. Zvyagilskaya R.A. (1996) Isolation of mitochondria of yeast. In: Manual of Membrane Lipids (Ed. R. Prasad), Springer Verlag., p. 28-30.