Фитохромы А и В: Флуоресцентная спектроскопия и фотохимия в растениях дикого типа, их фитохромных мутантах и гиперэкспрессиях тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Огородникова, Ульяна Борисовна

• Огородникова, Ульяна Борисовна
• кандидат биологических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Огородникова, Ульяна Борисовна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Фитохромы: структура и функции

1. Молекулярное строение фитохрома

1.1. Хромофор

1.2. Апопротеин

1.2.1. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура апопротеина

1.2.2. Эволюционное происхождение и разнообразие фитохром-кодирующих генов

1.2.3. Структура фитохромных генов

1.2.4. Транскрипция фитохромных генов

1.2.5. Дифференциальная экспрессия фитохромных генов

1.3. Хромофор-белковое взаимодействие

1.3.1. Связывание хромофора

1.3.2. Обретение хромофором новых свойств в связи с его упаковкой в карман

2. Световые и темновые процессы с участием фитохрома

2.1. Красная форма (Рг)

2.1.1. Поглощение света и генерация возбужденных состояний

2.1.2. Фотоцикл (полуцикл Pr—>Pfr)

2.1.3. Фотореакция Pr—>lumi-R

2.1.4. Синтез и ре синтез

2.2. Дальняя красная форма (Pfr)

2.2.1. Структурные и спектральные отличия Pfr от Рг формы

2.2.2. Фотоцикл (полуцикл Pfr—>Рг)

2.2.3. Темновая реверсия

2.2.4. Деструкция

3. Структурные и спектральные отличия фитохромов А и В

4. Трансдукция сигнала

4.1. Мембранная гипотеза

4.2. Ядерная гипотеза

5. Регуляция морфогенеза растений фитохромами А и В

5.1. Гетерогенность фитохрома в клетке

5.2. Классификация фитохромных ответов по интенсивности и качеству действующего света

5.3. Прорастание семян

5.4. Деэтиоляция

5.5. Вегетативный рост

5.6. Цветение

ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ

ГЛАВА II. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

1. Объекты исследований

2. Выращивание растений разных видов и приготовление образцов

3. Установка для измерения спектров флуоресценции

4. Процедура измерений флуоресценции, фотохимических превращений и деструкции фитохрома

5. Расчет спектральных и фотохимических параметров фитохрома

ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ

1. Природа спектра красной флуоресценции этиолированных проростков

2. Спектральные и фотохимические свойства фитохромов

2.1. Фитохромы в диком типе

2.1.1. Спектры излучения флуоресценции и общее содержание

2.1.2. Фотохимические характеристики

2.2. ФитохромА

2.2.1. Спектральные свойства и содержание

2.2.2. Фотохимические свойства

2.3. Фитохром В

2.3.1. Спектральные свойства

2.3.2. Фотохимические свойства

3. Нефотохимические превращения фитохрома in vivo

3.1. Фотоиндуцированная темновая деструкция валового фитохрома

3.2. Деструкция фитохрома у растений с измененным содержанием фитохрома В

ГЛАВА IV. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

1. Сопоставление спектральной и генетической гетерогенности фитохрома

2. Соотнесение спектральной гетерогенности фитохрома и его светостабильности

3. Спектральная гетерогенность фитохрома А

4. Фотохимические и спектральные свойства фитохрома В

5. Предполагаемая физиологическая роль фитохромов А и В в связи с их фотохимическими и биохимическими свойствами

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Фитохромы А и В: Флуоресцентная спектроскопия и фотохимия в растениях дикого типа, их фитохромных мутантах и гиперэкспрессиях»

Свет 'является основным фактором внешней среды для автотрофных организмов. Хорошо изучена его энергетическая функция: прогресс в области физико-химической биологии, молекулярной биологии, генетики и физиологии растений позволил достаточно детально представить процесс фотосинтеза на всех его этапах, начиная с поглощения света и кончая запасанием его энергии в виде высокомолекулярных соединений (Беляева и Литвин, 1989). В последние годы все большее внимание исследователей привлекают, однако, процессы регуляции фотосинтеза и оптимизации роста и развития растений и информационная роль света в этих процессах (Звалинский и Литвин, 1988, 1989). Об их важности свидетельствует тот факт, что под световым контролем находится весь цикл развития растения, включая прорастание семян, деэтиоляцию и формирование проростка, настройку биологических часов, цветение, плодоношение и увядание. Есть все основания полагать, что эволюционные преимущества существующих в настоящее время растений связаны с возникновением у них весьма совершенного аппарата восприятия световой информации и ее реализации в ходе роста и развития (Smith, 1986; Smith & Whitelam, 1991; Whitelam & Devlin, 1997).

Фоторецепторный аппарат включает в себя три фотосистемы, которые принято разделять по области максимальной спектральной чувствительности: системы ультрафиолетового, синего и красного света. Он обеспечивает восприятие светового сигнала в широком спектральном интервале от 300 до

6 3 2

800 нм в диапазоне интенсивностей от 10" -10" моль/м .

Наиболее изученной является система красного света, пигментом-рецептором которой является фитохром - сложный белок, простетической группой которого служит разомкнутый тетрапиррол (Rudiger, 1986). Он обнаружен практически во всем царстве растений, а в последнее время найден также у цинобактерий (Wu & bagarías, 1997; Wada et al., 1997). В основе его регуляторного действия лежит принцип молекулярного включателя-выключателя, который базируется на фотохромных превращениях пигмента. В этом процессе исходная форма пигмента, поглощающая в красной области спектра (так называемая красная форма, Рг), под действием света превращается в физиологически активную форму, поглощающую в дальней красной области (дальняя красная форма, Pfr): свет 660 нм-> Pr-»Pfr -» физиологический эффект.

•

В своем классическом проявлении • этот процесс обратим при действии дальнего красного света: свет 730 нм-> Pfr—>Рг —» снятие физиологического эффекта

Butler et al., 1963; Hendricks et al., 1968). Наряду с этим хрестоматийным типом фотоответа (так называемая "низкоэнергетическая реакция", LFR, интервал интенсинвостей 10"6-10"4 моль/м2), фитохром опосредует необратимые реакции - сверхнизкоэнергетические, VLFR (Ю-]0-Ю-7 моль/м2)

5 Л и высокоэнергетические, HIR (10 моль/м ).

В основе этого фотоцикла лежит реакция фотоизомеризации хромофора в форме Рг, которая инициирует темновые структурные превращения апопротеина, приводящие к появлению функциональной активности у формы Pfr (Rudiger, 1986; Kendrick & Spruit, 1977). Эта активность реализуется путем взаимодействия Pfr с первичным рецептором (возможно, G-белками) (Song et al., 1997; Schafer et al., 1997) с последующей передачей и усилением сигнала в цепи трансдукции. Последняя включает в себя увеличение содержания классических биохимических медиаторов (cGMP, Ca , кальмодулин) (позитивные регуляторы) (Волотовский, 1992; Schafer et al., 1997) и снижение уровня и активности ряда белков (СОР, DET, FUS), блокирующих развитие фотоморфогенеза в отсутствие светового сигнала (негативные регуляторы) (Torii & Deng, 1997; Chamovitz & Deng, 1997, Chory & Susek, 1994). Следует отметить, однако, что конкретный механизм передачи сигнала остается еще неясным (см. ниже).

До самого последнего времени камнем преткновения в изучении фитохрома оставалось противоречие между разнообразием функциональных проявлений фитохрома (см. выше три типа фотоответов, включающих целый ряд конкретных регуляторных реакций) и, как было принято считать, существованием одного молекулярного типа фитохрома. Это противоречие в значительной мере снимается в связи с открытием структурной и функциональной гетерогенности пигмента. Существует несколько экспериментальных линий доказательства этого факта. Во-первых, обнаружено два функционально различных пула пигмента - нефотоактивный ("bulk") и фотоактивный ("active") (Hillmann, 1967). Во-вторых, выявлены светолабильный и светостабильный его типы (тип 1 и тип 2, соответственно) (Brockmann & Schafer, 1982). В-третьих, зарегистрированы несколько популяций фитохрома в клетке, различающиеся по спектральным и фотохимическим свойствам (Синещеков и Синещеков, 1987а и б). Наконец, самое главное, открыто, семейство фитохромных генов, то есть целый ряд фитохромов (например, пять у Arabidopsis - phyA-E) с различной структурой апопротеина, основными из которых являются фитохромы А и В, phyA и phyB (Sharrock & Quail, 1989, Quail, 1991).

С использованием фитохромных мутантов и трансгенных растений . показано, что phyA и phyB выполняют перекрывающиеся и во многом контрастные функции (phyA опосредует VLFR и HIR под действием дальнего красного света, FR-HIR, тогда как phyB - LFR и HIR под действием красного света, R-HIR). Менее изучены минорные фитохромы, phyC-E, но и они не являются избыточными (Whitelam & Devlin, 1997; Casal et al., 1997; Casal & Sanchez, 1998).

Система фитохромов представляется, однако, еще более сложной. Она включает в себя следующий уровень, представленный двумя популяциями фитохрома А (рЬуА' и рЬуА"), которые различаются по спектральным и фотохимическим свойствам, уровню и характеру распределения в органах и тканях, световой лабильности и др., опосредующие различные типы фотоответов. Их различие, возможно, связано с характером посттрансляционной модификации пигмента. Более того, рЬуА' сам представлен несколькими состояниями хромофора (конформерами), различающимися по фотохимической активности (третий уровень сложности) (81пезЬсЬскоу, 1995; Синещеков, 1998).

Обнаружение ряда спектрально близких, изохромных популяций фитохрома ставит вопрос о механизмах, обеспечивающих их функциональную специфичность (прежде всего, различие фотоответов с участием рЬуА и рЬуВ по чувствительности и спектральному диапазону, см. выше). Нельзя исключить, что она может проявляться уже на уровне первичных фотохимических процессов. В связи с этим, целью настоящей диссертационной работы явилось сравнительное исследование спектральных и фотохимических свойств фитохромов А и В в их нативном состоянии в ткани с использованием высокочувствительного и информативного флуоресцентного и фотохимического метода (см. обзоры БтезЬсЬекоу, 1995; Синещеков, 1998). Ее отличительной особенностью явилось широкое использование в качестве объектов исследования мутантов и трансгенных растений с направленно модифицированными составом и содержанием фитохромов, позволившее подойти к анализу и интерпретации сложной картины их флуоресценции и фотохимии в клетке.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Огородникова, Ульяна Борисовна

выводы.

1. В этиолированных проростках ряда двудольных растений, их фитохромных мутантов и оверэкспрессоров зарегистрирована низкотемпературная флуоресценция фитохрома и с ее помощью пигмент охарактеризован по 4-м основным параметрам: (1) общему содержанию [Ptot], пропорциональному интенсивности флуоресценции; (2) положению спектра излучения, Хтах (и по нему X тах спектра поглощения); (3) фотохимической активности в первичной фотореакции Pr-»lumi-R при 85 К (yl) и (4) глубине превращения Рг в физиологически активную дальнюю красную форму Pfr (у2).

2. У двойных мутантов (Arabidopsis, fhy2-2 hy3-Bo64; Pisum, funl-llv-5), дефицитных по фитохромам А и В и содержащих минорные фитохромы С-Е, а также у хромофорного мутанта (Lycopersicon, aurea), дефицитного по всем фитохромам, флуоресценция фитохрома отсутствует. Это позволило отнести флуоресценцию в растениях дикого типа и оверэкспрессорах к основным фитохромам, А и В, и исследовать их независимо один от другого в одиночных мутантах.

3. Фитохром А в мутантах по фитохромуВ (Arabidopsis, hy-3-Bo64\ Pisum, lv-5; Cucumis, Ih) по своим характеристикам близок к суммарному фитохрому (А + В) в растениях дикого типа, при этом [Ptot], A.max и yl зависят от вида и возраста растения, типа исследуемой ткани, влияния предварительного освещения и других физиологических факторов. Обнаружены изменения этих параметров, связанные с гиперэкспрессией фитохрома А в трансгенных растениях (Arabidopsis, 13к7 и 21kl5). Эти данные интерпретированы (в согласии с (Sineshchekov, 1995)) как результат существования у двудольных двух популяций phyA: (1) phyA' - основной, длинноволновой (полосы излучения/поглощения у 687/673 нм) и светолабильной, с высоким показателем yl (0.5) (феноменологический тип Рг') и (2) phyA" - минорной, коротковолновой (682/668 нм) и относительно светостабильной, с низким yl (< 0,05) (тип

Рг"). Концентрация phyA' максимальна в меристематических тканях, тогда как phyA" относительно равномерно распределен в растении. Оба пула характеризуются высоким параметром у2 (0,7-0,85). Предполагается, что различия между phyA' и phyA" могут быть связаны с посттрансляционной модификацией пигмента и/или его внутриклеточной локализацией.

4. С использованием мутантов по фитохрому А (Arabidopsis, fre-1 и fliy2-2\ Pisum, funl-1) и гиперэкспрессоров фитохрома В (.Arabidopsis, ABO и RBO; Solanum, DARA5 и DARA12 ) впервые зарегистрирована и исследована флуоресценция фитохрома В. Пигмент характеризуется относительно коротковолновым положением спектра излучения/поглощения (683/669 нм для двудольных и <680/666 нм для однодольных), низкой фотоактивностью при 85 К (у 1 <0,05), низким содержанием (менее 10 % от общего) и равномерным распределением в тканях, что делает его близким к phyA" (тип Pr"). PhyB отличает, однако, от обоих пулов phyA низкая фотоактивность в превращении Pr-»Pfr (у2 =0.3-0.5) при действии красного света и отсутствие превращения в длинноволновой области (Л,а>680 нм).

5. В экспериментах по световой деструкции фитохрома показано, что в мутанте Pisum по фитохрому В, скорость деструкции фитохрома А (фракция phyA') ниже, а гиперэкспрессорах фитохрома В Solanum выше, чем в соответствующих растениях дикого типа. Этот факт указывает на то, что фитохром В является негативным регулятором концентрации фитохрома А в ткани (особенно phyA' пула).

6. Разные типы физиологических реакций фитохрома А могут быть связаны с существованием двух его популяций (светолабильная phyA' активна в этиолированных растениях, а светостабильная phyA" - в зеленых), тогда как функциональные особенности phyB (меньшая чем у phyA чувствительность и ее ограничение красной областью спектра) могут быть обусловлены, по крайней мере отчасти, пониженной фотоактивностью пигмента и ее отсутствием в дальней красной области.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Итак, анализ литературы и наши собственные данные свидетельствуют о том, что проблема структурно-функциональной гетерогенности фитохрома является в настоящее время одной из центральных при изучении фотоморофгенеза растений. В рамках этой проблемы в данной работе было впервые предпринято сравнительное флуоресцентное исследование основных фитохромов , рЬуА и рЬуВ.

В качестве экспериментального подхода был применен разработанный ранее высокочувствительный метод исследования фитохрома в нативном состоянии в этиолированных растительных тканях, основанный на регистрации его низкотемпературной флуоресценции и позволяющий достаточно детально описывать состояние и свойства пигмента по целому ряду параметров. Основными из них являлись концентрация пигмента, положение и форма спектров флуоресценции (по которым судили и о спектрах поглощения) и фотоактивность пигмента в первичной фотореакции Рг-Яшш-Я при 85 К и в фотопревращении Рг—»РА" при комнатной температуре. В качестве объектов были широко использованы мутанты и генно-инженерные растения с направленно модифицированным составом и содержанием фитохромов. Корреляция изменений спектральных и фотохимических свойств фитохрома с известной модификацией его состава позволила проанализировать сложную картину флуоресценции и фотохимии фитохрома в клетке и определить индивидуальные характеристики двух его основных популяций.

Было установлено, что основной вклад в сигнал низкотемпературной флуоресценции фитохрома в растительных тканях в условиях этиоляции определяется двумя главными фитохромами, рЪуА и рЬуВ. Это обстоятельство позволило достаточно строго подойти к определению индивидуальных свойств фитохромов А и В и их сравнительному анализу, используя мутанты дефицитные по каждому из них. Так, на мутантах по фитохрому В были описаны свойства фитохрома А. Показано, что все флуоресцентные и фотохимические параметры пигмента варьируют в зависимости от вида и возраста мутантного растения, локализации пигмента в органах и тканях, действия предварительного освещения. Изменения спектральных и фотохимических характеристик фитохрома наблюдались также в трансгенных растениях с усиленным синтезом фитохрома А . Эта вариабельность была интерпретирована в согласии с ЭтезИсЬекоу (1994, 1995) как результат существования двух популяций фитохрома А: длинноволновая рЬуА', характеризующаяся высокой фотохимической активностью как в первичной фотореакции Рг-ЯитьЯ при 85 К так и в фотоперващении Рг-> Р1т при 273 К , и относительно коротковолновая рЬуА", которую отличает от рЬуА' практически полное отсутствие фотоактивности в первичной фотореакции при 85 К. Фракция рЬуА' является основной и светолабильной, ее характеризуют большие вариации концентрации в растительных тканях, тогда как рЬуА" минорная, относительно светостабильная и более равномерно распределенная в растении. Тот факт, что гетерогенность рЬуА в данной работе была установлена на ряде мутантов двудольных позволил распространить вывод о существовании двух популяций рИуА на все двудольные растения.

На мутантах по фитохрому А была впервые зарегистрирована флуоресценция фитохрома В, определены ее спектры и по ним (на основании стокосовского сдвига) положения спектров поглощения (полосы у 683/669 нм, соответственно). Установлено, что фитохром В практически не проявляет фотохимической активности в первичной фотореакции при 85 К (у 1 <0.05). Важно подчеркнуть, что он имеет относительно низкую глубину превращения в полуцикле Рг-»Р& (у2=0.3-0.5) и у него практически полностью отсутствует превращение в Р1т при длинноволновом освещении (А,а>680 нм). В согласии с литературными данными показано, что содержание рЬуВ составляет менее 10% от рЬуА, что он светостабилен и относительно равномерно распределен по всем тканям растения. Эти данные по мутантам подтверждаются результатами, полученными на оверэкспрессорах по фитохрому В.

Сопоставление свойств рИуА', рЬуА" и рЬуВ показывает, что их можно отнести к обнаруженным ранее ^тезИсЬекоу, 1994) двум феноменологическим типам фитохрома, рЬуА' к Рг', а рЬуА" и рЬуВ к Рг", наиболее выраженным отличием которых является высокая и низкая, соответственно, фотоактивность в первичной фотореакции Рг-Яигш-Я при 85 К, связанная с различной высотой ее активационного барьера (ЭтезЬсИекоу & 8тез11с11екоу, 1990; БтезИсЬекоу, 1995). На основании флуоресцентных исследований делеционных мутантов фитохрома А (БтезЬсИекоу е1 а1., 1999) предполагается, что рЬуА' и рЬуА" могут различаться по структуре ТчГ-концевого сегмента молекулы, и что это различие обусловлено пост-трансляционной модификацией пигмента (возможно, в результате фосфорелирования). С этим же сегментом связаны, возможно, и отличия рЬуВ от рЬуА' и его сходство с рЬуА".

Обнаружение двух популяций фитохрома А представляет, очевидно, особый интерес для возможного объяснения полифункциональности рИуА (в частности, его участия в двух контрастных процессах, УЬТЯ и РЯ-ШЯ). С другой стороны, установление свойств фитохрома В, отличных от свойств фитохрома А (участие в ЬРК и Я-ШЯ), может определять и особенности его функционирования. В дополнение к существующим гипотезам о природе функциональных проявлений рЬуА и рЬуВ (см. выше), наши данные позволяют связать их, по крайней мере отчасти, с гетерогенностью фитохрома А и с фотохимическими и спектральными особенностями фитохрома В. Предполагается, что светолабильный пул фитохрома А, рЬуА', функционирует в процессах деэтиоляции, тогда как его относительно светостабильная фракция, рЬуА", может опосредовать фотопроцессы в условиях постоянного освещения в зеленых растениях. В случае фитохрома В пониженная по сравнению с фитохромом А функциональная активность и ее отсутствие при длинноволновом освещении могут быть обусловлены относительно низкой эффективностью первичного фотопроцесса в рЬуВ и ее ранним красным падением.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Огородникова, Ульяна Борисовна, 1999 год

1. Беляева О.Б. и Литвин Ф.Ф. (1989). Фотобиосинтез хлорофилла. Москва, "Издательство Моск. Унив-та ".

2. Волотовский И.Д. (1992). "Фитохром-регуляторный пигмент растений". Наука и техника, Минск.

3. Гудвин Т. и Мерсер Э. (1986). Введение в биохимию растений. Т 1,2. Москва, Мир.

4. Гэлстон А., Девис П., Сеттер Р. (1983). Жизнь зеленого растения. Москва, Мир.

5. Непорент Б.С. (1970). Природа сплошных вибронных спектров сложных молекул. В сб. 'Молекулярная фотоника" (ред. Красновского А.А. и Непорента Б. С.), 18-43. Наука, Ленинград.

6. Синещеков В.А. и Литвин Ф.Ф. (1985). Доклады академии наук СССР, 281, 1471-1474. Цит. по Sineshchekov, 1995.

7. Синещеков А.В. (1990). Флуоресцентные исследования нативных состояний фитохрома в проростках этиолированных растений. Дисс. на соиск. степ, к.б.н.

8. Синещеков В.А. (1998). Система фитохромов: фотобиофизика и фотобиохимия in vivo. Биологические мембраны, 15, 549-572.

9. Синещеков В.А. и Синещеков А.В. (19876). Метод комплексного флуоресцентно-абсобционного исследования фитохрома в растительных тканях. Физиология растений, 34, 832-836.

10. Синещеков В.А. и Синещеков А.В. (1987а). Флуоресценция фитохрома в клеках этиолированных проростков гороха. Биофизика, 32, 110115.

11. Синещеков В.А., Балашов С.П., Литвин Ф.Ф. (1981). Биофизика, 26, 964-972. Цит. по Sineshchekov, 1995.

12. Чайлахян М.Х. (1988). Регуляция цветения высших растений. Москва, "Наука".

13. Abe Н., Takio К., Titani К., Furuya М. (1989). Amino-terminal amino-acid sequences of pea phytochrome II fragments obtained by limited proteolysis. Plant Cell Physiol, 30, 1089-1097.

14. Abe H., Yamamoto K.T., Nagatani A., Furuya M. (1985). Characterisation of green tissue-specific phytochrome isolated immunochemically from pea seedlings. Plant Cell Physiol., 26, 1387.

15. Adam E., Kozma-Bognar L., Schafer E., Nagy F. (1997). Tobacco phytochromes: genes, structure and expression. Plant, Cell & Environ. 20, 678-684.

16. Beale S.I. (1994). Biosynthesis of open-chain tetrapyrroles in plants, algae and cyanobacteria. Ciba Found. Symp. 180, 156-168.

17. Bjorling S.C., Zhang C.F., Farrens D.L., Song P.S., Kliger D.S. (1992). J. Am. Chem. Soc., 114, 4581-4588. Цит. no Sineshchekov, 1995.

18. Boilan M.T. & Quail P.H. (1991). Phytochrome A overexpression inhibits hypocotyl elongation in transgenic Arabidopsis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, 10806-10810.

19. Boylan M., Douglas N., Quail P.H. (1994). Dominant negative suppression of Arabidopsis photoresponses by mutant phytochrome A sequences identifies spatially discrete regulatory domains in the photoreceptor. Plant Cell 6, 449-460.

20. Boylan M.T. & Quail P.H. (1991). Phytochrome A overexpression inhibits hypocotyl elongation in transgenic Arabidopsis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, 10806-10810.

21. Braslavsky S.E., Gartner W., Schaffner K. (1997). Phytochrome photoconversion. Plant, Cell and Environ. 20, 700-706.

22. Brock H., Ruzsicka B.P., Arai T., Schlamann W., Holzwarth A.R., Braslavsky S.E., Schaffner K. (1987). Fluorescence lifetimes and relative quantum yields of 124 kDa oat phytochrome in H20 and D20 solutions. Biochem., 26, 14121417.

23. Brockmann J. & Schafer E. (1982). Analysis of Pfr destruction in Amarantus caudatus L. evidence for two pools of phytochrome. Photochem. Photobiol. 35, 555-558.

24. Butler W.L., Lane H.C., Siegelman H.W. (1963). Nonphotochemical transformation of phytochrome in vivo. Plant Physiol., 38, 514-519.

25. Carr-Smith H.D., Thomas B., Johson C.B. (1989). An action spectrum for the effect of continuous light on flowering in wheat. Planta, 179, 428-432.

26. Casal J.J. & Sanchez R.A. (1998). Phytochromes and seed germination. Seed Science Research, 8, 317-329.

27. Casal J.J., Sanchez R.A., Yanovsky M.J. (1997). The function of phytochrome A. Plant, Cell and Environ. 20, 813-819.

28. Chen E., Lapko V.N., Song P.S., Kliger D.S. (1997). Dynamics of the N-terminal alpha-helix unfolding in the photoreversion reaction of phytochrome A. Biochem., 36, 4903-4908.

29. Cherry J.R., Hershey H.P., Vierstra R.D. (1991). Characterisation of tobacco expressing oat phytochrome: domains responsible for the rapid degradation of Pfr are conserved between monocots and dicots. Plant Physiology 96, 775-785.

30. Chory J., Peto C.A., Ashbaugh M., Saganich R., Pratt L., Ausubel F. (1989). Different roles for phytochrome in etiolated and green plants deduced from characterisation of Arabidopsis mutants. Plant Cell, 1, 867-880.

31. Ciechanover A. (1994). The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway. Cell 79, 12-21.

32. Clack T., Mathews S, Sharrock R.A. (1994). The phytochrome apoprotein family in Arabidopsis is encoded by five genes: the sequences and expression of PHYD and PHYE. Plant Mol. Biol 25, 413-427.

33. Clarkson D.T. & Hillman W.S. (1967). Apparent phytochrome synthesis in Pisum tissue. Nature, 213, 468.

34. Clough R.C. & Vierstra R.D. (1997). Phytochrome degradation. Plant, Cell & Environ. 20, 713-721.

35. Cresswell E.G. & Grime J.P. (1981). Induction of a light requirement during seed development and its ecological consequences. Nature, 291, 583-585.

36. Deforce L., Furuya M., Song P.S. (1993). Mutational analysis of the pea phytochrome A chromophore pocket: chromophore assembly with apophytochrome A and photoreversibility. Biochem. 28, 14165-14172.

37. Deforce L., Tokutomi S., Song P.S. (1994). Phototransformation of pea phytochrome A induces an increase in alfa-helical folding of the apoprotein: comparison with a monocot phytochrome A and CD analysis by different methods. Biochem., 33, 4918-4922.

38. Devlin P.F., Halliday K.J, Harberd N.P, Whitelam G.C. (1996). The rosette habit of Arabidopsis thaliana is dependent upon phytochrome action: novel phytochromes control internode elongation and flowering time. Plant Journal, 10, 1127-1134.

39. Downs R.J. (1956). Photoreversibility of flower initiation. Plant Physiol., 31, 279-284.

40. Eilfield P. & Rudiger W. (1986). On the primary photoprocess of 124-kDa phytochrome. Photochem. Photobiol., 44, 761-769; ijht. no Sineshchekov, 1995.

41. Ekelund N.G, Sundquist C, Quail P.H, Vierstra R.D. (1985). Chromophore rotation in 124-kDa Avena sativa phytochrome as measured by light-induced changes in linear dichroism. Photochem. Photobiol., 41, 221-223; uht. no Sineshchekov, 1995.

42. Elich T.D. & Chory J. (1997). Phytochrome: if it looks and smells like a histidine kinase, is it a histidine kinase? Cell 91, 713-716.

43. Fodor S.P, Lagarias J.C, Mathies R.A. (1990). Resonance Raman analysis of the Pr and Pfr forms of phytochrome. Biochem., 29, 11141-11146.

44. Foernsterdorf H, Mummert E, Schafer E, Scheer H, Siebert F. (1996). Fourier-transform infrared spectroscopy of phytochrome: difference spectra of the intermediates of the photoreactions. Biochem., 35, 10793-10799.

45. Furuya M. & Hillman W.S. (1964). Planta, 63, 31-42.

46. Furuya M. (1989). Molecular properties and biogenesis of phytochrome I and II. Adv. Biophys., 25, 133-167.

47. Furuya M. (1989). Molecular properties and biogenesis of phytochrome I and II. Adv. Biophys. 25, 133-167.

48. Furuya M. (1993). Photochromes: their molecular species, gene families and functions. Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol, 44, 617-645.

49. Furuya M., Hopkins W.G , Hillman W.S. (1965). Arch. Biochem. Biophys., 112, 180-186.

50. Furuya M., Ito N., Tomizawa K., Schafer E. (1991). A stable phytochrome pool regulates the expression of the phytochrome I gene in pea seedlings. Planta, 183,218-221.

51. Gartner W., Hill C., Worm K., Braslavsky S.E., Schaffner K. (1996). Influence of expression system on chromophore binding and preservation of spectral properties in recombinant phytochrome A. Eur. J. Biochem. 236, 978-983.

52. Goosey L., Palecanda L., Sharrock R.A. (1997). Differential patterns of expression of the Arabidopsis PHYB, PHYD, and PHYE phytochrome genes. Plant Physiol., 115, 959-969.

53. Hahn T.R., Song P.S., Quail P.H., Vierstra R.D. (1984). Tetranitromethane oxidation of phytochrome chromophore as a function of spectral form and molecular weight. Plant Physiology 74, 755-758.

54. Hanelt S., Braun B., Marx S., Schneider-Poetsch H.A. (1992). Phytochrome evolution: a phylogenetic tree with the first complete sequence of phytochrome from a cryptogamic plant (Selaginella martensii spring). Photochem. Photobiol. 56, 751758.

55. Hartmann K.M. (1966). A general hypothesis to interpret "high energy phenomena" of photomorphogenesis on the basis of phytochrome. Photochem. Photobiol., 5, 349-366.

56. Hartmann K.M. (1967). Ein Wirkungsspectrum der Photomorphogenese unter Hochenergiebedingungen und seine Interpretation auf der Basis des Phytochrome (Hypocotylwachstumshemmung bei Lactuca sativa L.) Z. Naturforsch., 22b, 1172-1175.

57. Hauser B.A., Cordonnier-Pratt M.M., Pratt L.H. (1998). Temporal and photoregulated expression of five tomato phytochrome genes. Plant J., 14(4), 431439.

58. Heim B., Jabben M., Schafer E. (1981). Phytochrome destruction in dark-and light- grown Amarantus caudatus seedlings. Photochem. Photobiol., 34, 89-93.

59. Hendricks S.B., Toole V.K., Bortwick H.A. (1968). Opposing actions of light in seed germination of Poa pratensis and Amarantus arenicola. Plant Physiol., 43, 2023-2028.

60. Hermann G., Kirchof B., Appenroth K.J., Muller E. (1983). Fluorescence emission and fluorescence exitation spectra of large phytochrome measured in dependence on the exitation and the emission wavelength. Biochim. Physiol. Pflanzen, 178, 177-181.

61. Hermann G., Lippitsch M.E., Brunner H., Aussenegg F.R., Muller E. (1990). Photochem. Photobiol., 52, 13-18.

62. Heyer A.G., Mozley D., Landshutze V., Tomas B., Gatz C. (1995). Function of phytochrome A in Solanum tuberosum as revealed through the study of transgenic plants. Plant Physiol., 109, 53-61.

63. Hillman W.S. (1967). The physiology of phytochrome. Ann. Rev. Plant Physiol., 18, 301-324.

64. Hopkins W.G. & Hillman W.S. (1965). Am. J. Botany, 52, 157-166.

65. Hughes J.E, Lamparter T., Mittmann F. (1996). CpPHY2 (PHYCER2), a normal phytochrome in Ceratodon (Accession No. U56698) (PGR96-067). Plant Phys. 112,446.

66. Jabben M. (1980). The phytochrome system in light-grown Zea mays L. Planta 149, 91-96.

67. Jackson S. & Thomas B. (1997). Photoreceptors and signals in the photoperiodic control of development. Plant, Cell and Environ. 20, 790-795.

68. Johnson E., Bradley M., Harberd N.P, Whitelam G.C. (1994). Photoresponses of light-grown phyA mutants of Arabidopsis. Plant Physiol., 105, 141-149.

69. Jones A.M., Erickson H.P. (1989). Domain structure of phytochrome from Avena sativa visualised by electron microscopy. Photochem. Photobiol. 49, 479-483.

70. Jordan E.T., Cherry J.R., Walker J.M., Vierstra R.D. (1996). The amino-terminus of phytochrome phyA contains two distinct functional domains. Plant J. 9(2), 243-257.

71. Kehoe D.M. & Grossman A.R. (1996). Similarity of a chromatic adaptation sensor to phytochrome and ethylene receptors. Science 273, 1409-1412.

72. Kendrick R.E. & Spruit C.J.P. (1977). Review article. Phototransformation of phytochrome. Photochem. Photobiol. 26, 201-214.

73. Kendrick R.E., Kerckhoffs L.H.J., van Tuinen A., Koornneef M. (1997). Photomorphogenic mutants of tomato. Plant, Cell and Environ. 20, 746-751.

74. Koornneef M., Rolff E., Spruit C.G.P. (1980). Genetic control of light-inhibited hypocotyl elongation in Arabidopsis thaliana L. Heynh. Zeitschrift Pflanzenphysiologie, 100, 147-160.

75. Kraepiel Y., Jullien M., Cordonnier-Pratt M.M., Pratt L.H. (1994). Identification of two loci involved in phytochrome expression in Nicotiana and lethality of the corresponding double mutant. Mol. Gen. Genet., 242, 4559-4565.

76. Kronenberg G.H.M. & Kendrick R.E. (1986). The physiology of action. 99115. B "Photomorphogenesis in plants" ed. Kendrick R.E. & Kronenberg G.H.M., Martinus Nijhoff, Dordrecht.

77. Kunkel T., Tomizawa K., Kern R., Furuya M., Chua N.H., Schafer E. (1993). In vitro formation of photoreversible adducts of phycocianobilin and tobacco apophytochrome B. Eur. J. Biochem., 215, 587-594.

78. Lagarias D.M., Wu S.H., Lagarias J.C. (1995). Atypical phytochrome gene structure in the green alga Mesotaenium caldariorum. Plant Mol. Biol. 29, 11271142.

79. Lagarias J.C. & Lagarias D.M. (1989). Self-assembly of synthetic phytochrome holoprotein in vitro. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 86, 5778-5780.

80. Lamparter T., Mittmann., Gartner W., Borner T., Hartmann E., Hughes J. (1997). Characterisation of recombinant phytochrome from the cyanobacterium Synechocystis. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 94, 11792-11797.

81. Lapko V.N., Jiang X.Y., Smith D.L., Song P.S. (1997). Posttranslational modification of oat phytochrome A: phosphorylation of a specific serine in a multiple serine cluster. Biochemistry 36, 10595-10599.

82. Li L. & Lagarias J.C. (1992). Phytochrome assembly. Defining chromophore structural requirement for covalent attachment and photoreversibility. J. Biol. Chem. 267, 19204-19210.

83. Li L.& Lagarias J.C. (1994). Phytochrome assembly in living cells of the yeast Saccharomyces cerevisiae. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 91, 12535-12539.

84. Lippitsch M.E., Riegler H., Aussenegg F.R., Hermann G., Muller E. (1988). Picosecond absorbtion and fluorescence studies on large phytochrome from rye. Biochem. Physiol. Pflanz., 183, 1-6.

85. Lopez E., Nagatani A., Tomizawa K.I., Deak M., Kern R., Kendrick R.E., Furuya M. (1992). A long-hypocotyl (lh) mutant of cucumber lacks a light-stable PHYB-like phytochrome. Plant Cell 4, 241-251.

86. Lopez-Juez E., Nagatani A., Buurmejer W.F., Peters J.L., Furuya M., Kendrick R.E., Wesselius J.C. (1990). Response of light-grown wild-type and aurea mutant tomato plants to end-of-day far-red light. JPtotochem. Photobiol., B.Biol., 4, 391-405.

87. MacKenzie J.M., Coleman R.A., Briggs W.R., Pratt L.H. (1975). Reversible redistribution of phytochrome within the cell upon conversion to its physiologically active form. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 72, 799-803.

88. Mathews S. & Sharrock R.A. (1996). The phytochrome gene family in grasses (Poaceae): a phylogeny and evidence that grasses have a subset of the loci found in dicot angiosperms. Mol. Biol. Evol. 13, 1141-1150

89. Mathews S. & Sharrock R.A. (1997) Phytochrome gene diversity. Plant, Cell & Environ. 20, 666-671.

90. Mathews S., Lavin M., Sharrock R.A. (1995). Evolution of the phytochrome gene family and its utility for phylogenetic analyses of angiosperms. Annals of the Missouri Botanical Garden 82, 296-321.

91. Matysik J., Hildebrandt P., Schlamann W., Braslavsky S.E., Schaffner K. (1995). Fourier-transform resonance Raman spectroscopy of intermediates of the phytochrome photocycle. Biochem., 34, 10497-10507.

92. McCullough J.M. & Shropshire Jr.W. (1970). Physiological predetermination of germination responses in Arabidopsis thaliana. Plant and Cell Physiol., 11, 139-148. LJht. no Shinomura, 1997.

93. McCurdy D.W. & Pratt L.H. (1986a). Immunologycal electron microscopy of phytochrome in Avena: identification of intracellular sites resposible for phytochrome sequestering and enchanced pelletability. J.CellBiol, 103, 2541-2550.

94. McCurdy D.W. & Pratt L.H. (1986b). Kinetics of intracellular redistribution of phytochrome in Avena coleoptiles after its photoconversion to the active far-red-absorbing form. Planta, 167, 330-336.

95. Mizutani Y., Tokutomi S., Kitagawa T. (1994). Resonance Raman spectra of the intermediates in phototransformation of large phytochrome: deprotonation of the chromophore in the bleached intermediate. Biochem., 33, 153-158.

96. Nagatani A., Chory J., Furuya M. (1991). Phytochrome B is not detectable in the hy3 mutant of Arabidopsis, which is deficient in responding to end-of-day far-red light treatments. Plant Cell Physiol 32, 1119-1122.

97. Nagatani A., Reed J.W., Chory J. (1993). Isolation and initial characterisation of Arabidopsis mutants that are deficient in phytochrome A. Plant Physiology 102, 269-277.

98. Neff M.M. & Volkenburgh E. (1994). Light-stimulated cotyledon expansion in Arabidopsis seedlings. Plant Physiol., 104, 1027-1032.

99. Negbi M. & Roller D. (1964). Dual action of white light in the photocontrol of germination of Oryzopsis miliacea. Plant Physiol., 39, 247-253.

100. Negbi M., Black M., Bewley J.D. (1968). Far-red sensitive dark process essential for light and gibberelin induced germination of lettuce seed. Plant Physiol, 43, 35-40.

101. Pao C.I. & Morgan P.W. (1986). Genetic regulation of development in Sorghum bicolor. Plant Physiol., 82, 581-584.

102. Parks B.M. & Quail P.H. (1991). Phytochrome-deficient hyl and hy2 long hypocotyl mutants of Arabidopsis are defective in phytochrome chromophore biosynthesis. Plant Cell, 3, 1177-1186.

103. Parks B.M. & Quail P.H. (1993). hy8, a new class of Arabidopsis long hypocotyl mutants deficient in functional phytochrome A. Plant Cell, 5, 39-48.

104. Parks B.M., Jones A.M., Adams P., Koornneef M., Kendrick R.E., Quail P.H. (1987). The aurea mutant of tomato is deficient in spectrophotometrically and immunochemically detectable phytochrome. Plant Mol. Biol 9, 97-107.

105. Pratt L.H., Cordonnier-Pratt M.M., Kelmenson P.M., Lazarova G.I., Kubota T., Alba R.M. (1997). The phytochrome gene family in tomato. Plant, Cell & Environ. 20, 672-677.

106. Pratt L.H., Kidd G.H., Coleman R.A. (1974). An immunochemical characterisation of the phytochrome destruction reaction. BBA 365, 93-107.

107. Quail P.H. (1991) Phytochrome: A light-activated molecular switch that regulates plant gene expression. Ann. Rev. Gen. 25, 389-409.

108. Quail P.H. (1997). An emerging molecular map of the phytochrome. Plant, Cell & Environ. 20, 657-665.

109. Quail P.H., Schafer E., Marme D. (1973). Turnover of phytochrome in pumpkin cotyledons. Plant Physiology 52, 128-131.

110. Quail P.H., Schafer E., Marme D. (1973a). De novo synthesis of phytochrome in pumpkin hooks. Plant Physiol., 52, 124-127.

111. Reed J.W., Nagpal P., Pool D.S., Furuya M., Chory J. (1993). Mutations in the gene for red/far-red light receptor phytochrome B alter cell elongation and physiological responses throughout Arabidopsis development. Plant Cell, 5, 147157.

112. Remberg A., Ruddat A., Braslavsky S.E., Gartner W., Schaffner K. (1998). Chromophore incorporation, Pr to Pfr kinetics, and Pfr thermal reversion of recombinant N-terminal fragments of phytochromes A and B chromoproteins. Biochem., 37, 9983-9990.

113. Roux S.J. (1986). Phytochrome and membranes. 115-137. B "Photomorphogenesis in plants" ed. Kendrick R.E. & Kronenberg G.H.M., Martinus Nijhoff, Dordrecht

114. Ruddat A., Schmidt P., Gatz C., Braslavsky S.E., Gartner W., Schaffner K. (1997). Recombinant type A and B phytochromes from potato. Transient absorption spectroscopy. Biochemistry 36, 103-111.

115. Rudiger W. (1986). The chromophore. 17-34. B "Photomorphogenesis in plants" ed. Kendrick R.E. & Kronenberg G.H.M., Martinus Nijhoff, Dordrecht

116. Rudiger W. (1992). Events in the phytochrome molecule after irradiation. Photochem. Photobiol. 56, 803-809.

117. Sakamoto K. & Nagatani A. (1996). Nuclear localisation activity of phytochrome B. Plant J., 10(5), 859-868.

118. Sarkar H.K. & Song P.S. (1982). Nature of phototransformation of phytochrome as probed by intrinsic tryptophan residues. Biochem., 21, 1967-1972.

119. Sasaki N. Oji Y., Yoshizawa T., Yamamoto K.T., Furuya M. (1986). Photobiochem., Photobiophys., 12, 243-251.

120. Savikhin S., Wells T., Song P.S., Struve W.S. (1993). Ultrafast pumpprobe spectroscopy of native etiolated oat phytochrome. Biochem., 32, 7512-7518.

121. Schmidt P., Westphal U.H., Worm K., Braslavsky S.E., Gartner W., Schaffner K. (1996). Chromophore-protein interaction controls the complexity of the phytochrome photocycle. J. Photochem. Photobiol., B: Biol., 34, 73-77.

122. Schneider-Poetsch H.A. (1992). Signal transduction by phytochrome: phytochromes have a module related to the transmitter modules of bacterial sensor proteins. Photochem. Photobiol. 56, 839-846.

123. Shanklin J., Jabben M., Vierstra R.D. (1987). Red light induced formation of ubiquitin-phytochrome conjugates: identification of possible intermediates of phytochrome degradation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84, 359-363.

124. Sharrock R.A. & Quail P.H. (1989). Novel phytochrome sequences in Arabidopsis thaliana: structure, evolution, and differential expression of a plant regulatory photoreceptor family. Genes. Dev. 3, 1745-1757.

125. Shimazaki Y., Cordonnier M.M., Pratt L.H. (1983). Planta, 159, 534.

126. Shinomura T. (1997). Phytochrome regulation of seed germination. J. Plant Res., 110,151-161.

127. Shinomura T., Nagatani A., Hanzawa H., Kubota M., Watanabe M., Furuya M. (1996). Action spectra for phytochrome A- and B-specific photoinduction of seed germination in Arabidopsis thaliana. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93, 81298133.

128. Sineshchekov V.A. & Rudiger W. (1992). Fluorescence spectroscopy of stable and labile phytochrome in stems and roots of etiolated cress seedlings. Photochem. Photobiol., 56, 735-742.

129. Sineshchekov V.A. & Sineshchekov A.V. (1990). Different photoactive states of the red phytochrome form in the cells of etiolated pea and oat seedlings. J. Photochem. Photobiol., B: Biology 5, 197-217.

130. Sineshchekov V.A. (1995). Photobiophysics and photobiochemistry of the heterogeneous phytochrome system. BBA, 1128, 125-164.

131. Sineshchekov V.A. (1995a). Evidence for the existence of two phytochrome A populations. J. Photochem. Photobiol., B: Biology, 28, 53-55.

132. Sineshchekov V.A. (1995b). Phytochrome states in transgenic potato plants with altered phytochrome A levels. J. Photochem. Photobiol., B: Biology, 34, 137-142.

133. Sineshchekov V.A. and Akhobadze V.V. (1992). Phytochrome states in etiolated pea seedlings: fluorescence and primary photoreactions at low temperatures. Photochem. Photobiol, 56, 743-749.

134. Sineshchekov V.A., Lamparter T., Hartmann E. (1994). Evidence for the existence of membrane-associated phytochrome in the cell. Photochem. Photobiol., 60,516-520.

135. Smith H. (1986). The perception of light quality. B "Photomorphogenesis in plants" ed. Kendrick R.E. & Kronenberg G.H.M., Martinus Nijhoff, Dordrecht.

136. Song P.S. (1994). The Spectrum 7, 2-7. mrr. no Sineshchekov V.A. (1995).

137. Song P.S, Chae Q, Briggs W.R. (1975). Temperature dependence of the fluorescence quantum yield of phytochrome. Photochem., Photobiol., 22, 75-76.

138. Song P.S, Chae Q, Gardner J.D. (1979). Spectroscopic properties and chromophore conformations of the photomorphogenic receptor: phytochrome. Biochim. Biophys. Acta, 576, 479-495.

139. Song P.S, Park M.H, Furuya M. (1997). Chromophore: apoprotein interactions in phytochrome A. Plant, Cell & Environ. 20, 707-712.

140. Song P.S, Singh B.R, Tamai N, Yamazaki T, Yamazaki I, Tokutomi S, Furuya M. (1989). Biochemistry, 28, 3265-3271.

141. Spruit C.J.P. & Kendrick R.E. (1973). Phytochrome intermediates in vivo II. Characterisation of intermediates by difference spectrophotometry. Photochem. Photobiol., 18, 145-152.

142. Spruit C.J.P. & Kendrick R.E. (1977). Phototransformations of phytochrome: the characterisation of lumi-F and meta-Fa. Photochem. Photobiol., 26, 133-138.

143. Spruit C.J.P. (1966). Low temperature action spectra for transformations of photoperiodic pigments. Biochim. Biophys. Acta, 120, 186-188.

144. Spruit C.J.P, Kendrick R.E, Cooke R.J. (1975). Phytochrome intermediates in freeze-dried tissue. Planta, 127, 121-132.

145. Stockhaus J, Nagatani A, Halfter U, Kay S, Furuya M, Chua N.H. (1992). Serine-to-alanine substitutions at the amino-terminal region of phytochrome A result in an increase in biological activity. Genes Dev. 6, 2364-2372.

146. Terry M.J. & Kendrick R.E. (1996). The aurea and yellow-green-2 mutants of tomato are deficient in phytochrome chromophore synthesis. J. Biol. Chem., 271,21681-21686.

147. Terry M.J. (1997). Phytochrome chromophore-deficient mutants. Plant, Cell and Environ. 20, 740-745.

148. Terry M.J, McDowell M.T, Lagarias J.C. (1995). (3Z)- and (3E)-phytochromobilin are intermediates in the biosynthesis of the phytochrome chromophore. J. Biol. Chem. 270, 11111-11118.

149. Thummler F, Dufner M, Kreisl P, Dittrich P. (1992). Molecular cloning of a novel phytochrome gene of the moss Ceratodon purpureus which encodes a putative light-regulated protein kinase. Plant Mol. Biol. 20, 1003-1017.

150. Tokuhisa J.G. & Quail P.H. (1983). Spectral and immunochemical characterisation of phytochrome isolated from light grown Avena sativa. Plant. Physiol, 72, Suppl, 85.

151. Tokuhisa J.G, Daniels S.M, Quail P.H. (1985). Phytochrome in green tissue: spectral and immunochemical evidence for two distinct molecular species of phytochrome in light-grown Avena sativa L. Planta, 164, 321.

152. Tokuhisha G, Daniels S.M. & Quail P.H. (1985). Phytochrome in green tissue: Spectral and immunochemical evidence for two distinct molecular species of phytochrome in Avena sativa L. Planta 164, 321-332.

153. Tokutomi S. & Mimuro M. (1989). FEBS Lett., 269, 324-334; uht. no Sineshchekov, 1995.

154. Tokutomi S., Mizutani H., Anni H., Kitagawa T. (1990). FEBS Lett., 269, 341-344; ljht. no Sineshchekov, 1995.

155. Tokutomi S., Sugimoto T., Mimuro M. (1992). Photochem., Photobiol., 56, 545-552; ijht. no Sineshchekov, 1995.

156. Vierstra R.D. & Quail P.H. (1982). Proteolysis alters the spectral properties of 124 kDalton phytochrome from Avena. Planta 156, 158-165.

157. Vierstra R.D. & Quail P.H. (1983). Photochemistry of 124kDa Avena phytochrome in vitro. Plant Physiol., 72, 264-267.

158. Wada M., Kanegae T., Nozue K., Fukuda S. (1997). Cryptogam phytochromes. Plant, Cell & Environ. 20, 685-690.

159. Wagner D. & Quail P.H. (1995). Mutational analysis of phytochrome B identifies a small COOH-terminal-domain region critical for regulatory activity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 8596-8600.

160. Wagner D., Fairchild C.D., Kuhn R.M., Quail P.H. (1996). Chromophore-bearing NH2-terminal domains of phytochromes A and B determine their photosensory specificity and differential light lability. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 4011-4015.

161. Wagner D., Tepperman J.M., Quail P.H. (1991). Overexpression of phytochrome B induces a short hypocotyl phenotype in transgenic Arabidopsis. Plant Cell 2>, 1275-1288.

162. Weller J.L., Murfet I.C., Reid J.B. (1997). Pea mutants with reduced sensitivity to far-red light define an important role for phytochrome A in day-length detection. Plant Physiology 114, 1225-1236.

163. Weller J.L., Nagatani A, Kendrick R.E., Murfet I.C., Reid J.B. (1995). New lv mutants of pea are deficient in phytochrome B. Plant Physiology 108, 525532.

164. Weller J.L., Nagatani A., Kendrick R.E., Murfet I.C., Reid J.B. (1995). New lv mutants of pea are deficient in phytochrome B. Plant Physiol. 108, 525-532.

165. Weller J.L, Terry M.J., Rameau C., Reid J.B., Kendrick R.E. (1996). The phytochrome deficient pcd-1 mutant of pea is unable to convert heme to biliverdin IXa. Plant Cell, 8, 55-67.

166. Weller J.L., Murfet I.C., Reid J.B. (1997). Pea mutants with reduced sensitivity to far-red light define an important role for phytochrome A in day-length detection. Plant Physiol., 114, 1225-1236.

167. Wendler J., Holzwarth A.R., Braslavsky S.E., Schaffner K. (1984). Wavelength resolved fluorescence decay and fluorescence quantum yield of large phytochrome from oat shoots. Biochim. Biophys. Acta, 786, 213-221. U,ht. no CnHemeKOB, 1990.

168. Whitelam G.C. & Devlin P.F. (1997). Roles of different phytochromes in Arabidopsis photomorphogenesis. Plant, Cell and Environ. 20, 752-758.

169. Whitelam G.C. & Smith H. (1991). Retention of phytochrome-mediated shade avoidance responses in phytochrome deficient mutants of Arabidopsis, cucumber and tomato.,/ of Plant Physiol., 139, 119-125.

170. Whitelam G.C., Johnson E., Peng J., Carol P., Anderson M.L., Cowl J.S., Harberd N.P. (1993). Phytochrome A null mutants of Arabidopsis display a wildtype phenotype in white light. Plant Cell 5, 757-768.

171. Winands A. & Wagner G. (1996). Phytochrome of the green alga Mougeotia: cDNA sequence, autoregulation and phylogenetic position. Plant Mol. Biol. 32,589-597.

172. Wu S.H. & Lagarias J.C. (1997). The phytochrome photoreceptor in the green alga Mesotaenium caldariorum: implication of a conserved mechanism of phytochrome action. Plant, Cell & Environ. 20, 691-699.

173. Xu Y., Parks B.M., Short T.W., Quail P.H. (1995). Missense mutations define a restricted segment in the C-terminal domain of phytochrome phyA critical to its regulatory activity. Plant Cell 9, 1433-1443.

174. Yeh K.C., Wu S.H., Murphy J.T., Lagarias J.C. (1997). A cyanobacterial phytochrome two-component light sensory system. Science 277,1505-1508.

175. Zhang C.F., Farrens D.L., Bjorling S.C., Song P.S., Kliger D.S. (1992). J. Am. Chem. Soc., 114, 4569-4580. L(ht. no Sineshchekov,1995.

176. Fonderville J.C., Bortwick H.A., Hendricks S.B. (1966). Leaflet movement of Mimosa pudica L. I. Identification of phytochrome action. Planta, 69, 357-364.

177. Tanada T. (1968). A rapid photoreversible response of barley root tips in the presence of 3-indoleacetic acid. PNAS USA, 50, 376-380.

178. Weiseseel M.H. & Ruppert H.K. (1977). Phytochrome and calcium ions are involved in light-induced membrane depolarization in Nitella. Planta, 137, 225229.

179. Roth-Berjerano N. & Kendrick R.E. (1979). Effects of filipin and steroids on phytochrome pelletability. Plant Physiology, 63, 503-506.

180. Sineshchekov V.A., Lamparter T., Hartmann E. (1994). Evidence for the existence of membrane-associated phytochrome in the cell. Photochem. Photobiol., 60, 516-520.

181. Lamparter T., Lutterbuese P., Schneider-Poetsch H.A.W., Hertel R. (1992). A study of membrane-associated phytochrome: hydrophobicity test and native size determination. Photochem. Photobiol, 56, 697-708.

182. Furuya M., Shinomura T., Uchida K., Kuno N. (1999). Phytochrome A: two distingt models of photoperception and their down-stream responses. Book of Programme and Abstracts of European Symposium on Photomorphogenesis, Berlin, 16.

183. Engels K., Braslavsky S.E., Schaffner K., Gartner W. (1999). Biochemical characterization of recombinant phyC from Arabidopsis thaliana. Book of Programme and Abstracts of European Symposium on Photomorphogenesis, Berlin, P14.

184. Bowler C., Neuhaus G., Yamagata H., Chua N.H. (1994). Cyclic GMP and Ca mediate phytochrome transduction. Cell, 77,73-81.

185. Schafer E., Kunkel T., Frohmeyer H. (1997). Signal transduction in the photocontrol of chalcone synthase gene expression. Plant, Cell and Environ., 20, 722-727.

186. Kunkel T., Neuhaus G., Batschauer A., Chua N.H., Schafer E. (1996). Functional anlysis of yeast derived phytochrome A and B-phycocyanobilin adducts. Plant Journal, 10, 625-636.

187. Neuhaus G., Bowler C., Kern R., Chua N.H. (1993). Calcium/calmodulin-dependent and independent phytochrome signal transduction pathways. Cell, 73, 937-952.

188. Quail P. (1999). Photosensory perseption and signal transduction by the phytochromes. Book of Programme and Abstracts of European Symposium on Photomorphogenesis, Berlin, 10.1.

189. Hoecker U., Tepperman J., Quail P.H. (1999). SPA1 encodes a negative regulator of phytochrome A-specific signal transduction. Book of Programme and Abstracts of European Symposium on Photomorphogenesis, Berlin, 11.3.

190. Torii K.U. & Deng X.W. (1997). The role of COP1 in light control of Arabidopsis seedling development. Plant, Cell and Environ., 20, 728-733.

191. Chamovitz D.A. & Deng X.W. (1997). The COP9 complex:a link between photomorphogenesis and general developmental regulation? Plant, Cell and Environ., 20, 734-739

192. Chory J. & Susek R.E. (1994). Light signal transduction and the control of seedling development. In "Arabidopsis" ed. Meyerowitz E.M. & Somerville C.R. Cold Spring Harbor Laboratory Press, ch.22., 579-614.