Эволюционно-генетические взаимоотношения гистонов Н1 и Н5 у позвоночных тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.15, кандидат биологических наук Свинарчук, Федор Павлович

• Свинарчук, Федор Павлович
• кандидат биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Свинарчук, Федор Павлович

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Гиетоны и структура хроматина эукариот

1.2. Изменение первичной структуры гистонов в ходе эволюции

1.3. Тканеспецифичное проявление лизин-богатых гистонов

1.3.1. Лизин-богатый гистон, специфичный для эритроцитов птиц (гистон Н5)

1.3.2. Эритроцитспецифичная фракция лизин-богатого гистона рыб, амфибий и пресмыкающихся

1.3.2.1. Гистон Н5 рыб

1.3.2.2. Гистон Н5 пресмыкающихся

1.3.2.3. Гистон Н5 земноводных

1.3.3. Субфракционный спектр лизин-богатого гистона в сперматогенезе

1.3.3.1. Основные белки спермиев

1.4. Вариабельность строения гистоновых генов

I.4.I. Ген гистона Н5 курицы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Эволюционно-генетические взаимоотношения гистонов Н1 и Н5 у позвоночных»

Актуальность исследования.

Гистоны являются необходимым компонентом хроматина эука-риот. О биологической важности этих белков говорит тот факт, что первичные последовательности гистона Н4 у коровы и гороха отличаются лишь двумя аминокислотными заменами (De Lange et al., 1969). Работами последних лет показано, что гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 отвечают за нуклеосомный уровень упаковки «ПДК, образуя ядро нуклеосомы (Felsenfeld, 1978). Богатый лизином гис-тон не входит в состав нуклеосомного ядра, а, по всей видимости, отвечает за наднуклеосомный уровень упаковки хроматина. Этот гистон подвержен значительно большим изменениям в ходе эволюции (Hunt, Dayhoff, 1982). В ряде работ было показано, что вариабельность этого белка у видов одной таксономической группы коррелирует не с геологическим возрастом таксона, а с его видовым многообразием (Бердников, 1978; Горель, Бердников, 1982). Высказана гипотеза, что изменения гистона HI в ходе эволюционного процесса, влияя на компактность хроматина и тем самым на дифференциалы-^ генную активность, связаны с процессом видообразования (Бердников,1978). Однако функциональная связь между изменением структуры лизин-богатых гистонов и компактностью хроматина к настоящему времени не установлена.

Как правило, лизин-богатый гистон животных представлен несколькими субфракциями, различающимися по первичной структуре (Rail, Cole, 1971). Соотношение субфракций может меняться в процессе индивидуального развития и тканевой дифференци-ровки, однако смысл этого явления остается неясным (Tsanev, 1980). Некоторые субфракции лизин-богатого гистона синтезируются только в определенных типах клеток. Так, в процессе эритро-поэза у птиц появляется специфичная для эритроцитов фракция лизин-богатого гистона - гистон Н5 (Hnilica, 1964). Процесс сперматогенеза также часто сопровождается появлением дополнительных фракций лизин-богатого гистона (Seyedin et al., I981). Процессы эритропоэза и сперматогенеза сопровождаются характерными изменениями структуры ядра, приводящими к видимому увеличению компактности хроматина ( Appels, Wells ,1972; Данилова,1982). По всей видимости, изучение тканеспецифичных вариантов лизин-богатого гистона может помочь связа/гь изменения в субфракционном составе этих белков с особенностями строения хроматина.

У рыб, земноводных и пресмыкающихся последовательность стадий дифференцировки эритроцитов, по-видимому, сходна с таковой у птиц (Заварзин, 1953). Однако вопрос о распространении у этих животных эритроцитспецифичной фракции лизин-богатого гистона в настоящее время остается открытым. Данная работа посвящена следующим вопросам: а) в какой степени гистон Н5 необходим для функционирования ядерных эритроцитов; б) какие молекулярные особенности строения этого белка обусловливают его тканеспецифичность; в) каково происхождение этого белка: либо ген, кодирующий этот белок, был создан на заре эволюции позвоночных и затем передавался потомкам без существенных изменений, либо соответствующий ген создавался неоднократно из генов, кодирующих различные фракции гистона HI.

Цель и задачи исследования.

Основной задачей исследования было изучение эволюционных взаимоотношений гистонов HI и Н5 у позвоночных. Частные задачи включали в себя:

1) Поиск эритроцитспецифичных фракций лизин-богатого гистона у рыб, земноводных и рептилий.

2) Исследование степени гомологии гистона Н5 рыб и гистона Н5 птиц.

3) Анализ структурных особенностей эритроцитспецифических фракций лизин-богатого гистона.

4) Сравнение скоростей изменения структуры гистонов HI и Н5 в процессе эволюции.

Научная новизна и практическая ценность работы.

В работе проведен анализ лизин-богатого гистона 58 видов рыб, амфибий и пресмыкающихся. Большинство видов изучено впервые. Проведено выделение этого белка у представителей практически всех отрядов земноводных и пресмыкающихся, имеющихся в современной фауне. Показано отсутствие у этих групп животных специфической для эритроцитов фракции лизин-богатого гистона. Впервые показано, что лизин-богатый гистон позвоночных представлен двумя молекулярными вариантами, различающимися по строению глобулярного домена. Проведен анализ структуры гистонов HI и Н5 рыб. Показано конвергентное происхождение гистона Н5 рыб и гистона Н5 птиц от различных фракций лизин-богатого гистона. Выдвинуто предположение, что главными отличиями гистона Н5 от других соматических вариантов гистона HI, обеспечивающими его суперкомпактизирующую функцию, являются высокое содержание остатков аргинина и повышенная доля основных аминокислот в и СООН-концевых доменах. Высказана гипотеза, что присутствие у животных гистона Н5 коррелирует с повышенной интенсивностью метаболизма. Работа вносит вклад в изучение роли гистонов в эволюционном процессе.

Практическую ценность могут представлять: метод препаративного выделения электрофоретически чистых белков и упрощенная процедура выделения лизин-богатых гистонов из тканей, позволяющая избежать протерлиза белков.

Заключение диссертации по теме «Генетика», Свинарчук, Федор Павлович

ВЫВОДЫ

1. В работе проведен анализ лизин-богатого гистона 58 видов рыб, амфибий и пресмыкающихся. Большинство видов изучено впервые. У всех исследованных животных этот белок представлен только двумя типами молекул, различающимися по строению глобулярной области (тип Н1а и тип HI8 ).

2. У изученных земноводных и пресмыкающихся отсутствует специфичная для эритроцитов фракция лизин-богатого гистона (гистон Н5).

3. У всех исследованных пресмыкающихся, бесхвостых амфибий и некоторых рыб обнаружена фракция Н1а, имеющая сходное строение с гистоном Н5 птиц.

4. Эритроцитспецифичная фракция лизин-богатого гистона (гистон Н5) найдена у некоторых рыб, принадлежащих к отрядам Окунеобразные, Карпообразные, Сельдеобразные и Скорпенооб-разные. По строению глобулярной области этот белок относится к типу HI3.

5. Показано, что основными отличиями структуры гистона Н5 от гистона HI являются увеличение доли основных аминокислот и повышение содержания остатков аргинина в uHg- и С00Н-концевых доменах этого белка.

6. Полученные данные позволяют утверждать, что ген гистона Н5 птиц и ген гистона Н5 рыб возникли из генов, кодирующих различные фракции гистона HI.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Сравнение первичных последовательностей лизин-богатых гистонов позволяет выделить в этих белках три домена, различающихся по скорости эволюционных преобразований ( Hunt, Dayhoff, 1982). Эти домены совпадают с центральной, ин2-и СООН-концевыми функциональными частями молекул, для которых предполагается различная роль в организации хроматина эукариот. Глобулярный домен, по-видимому, отвечает за правильную посадку гистона на цуклеосому, в то время как Ш2-и С00Н-концевые домены взаимодействуют с линкерной ДНК и отвечают за компактизацию хроматина ( Allan et al., 1980).

Наиболее консервативным в процессе эволюции является центральный, богатый гидрофобными аминокислотными остатками район молекул ( bevy et al., 1982). Сравнение известных последовательностей лизин-богатых гистонов позвоночных (7 видов) позволяет выделить два типа молекул (Н1а и Н1э), резко различающихся по строению глобулярного домена. В частности, глобулярная область типа Н1а содержит три остатка тирозина по сравнению с одним остатком тирозина в гистоне HI . Это различие легко установить при электрофорезе продуктов обработки белка U -бромсукцинимидом, расщепляющим гистоны по остаткам тирозина. Мы использовали этот прием для поиска в составе лизин-богатого гистона фракций, гомологичных гистонам Н1а и HI3. Для более подробной характеристики некоторых фракций лизин-богатого гистона белки расщепляли по остаткам метионина, аспарагино-вой кислоты, тирозина, фенилаланина и полученные фрагменты исследовали методом неполного сукцинилирования. Этот метод позволяет определять число остатков лизина, суммарное число остатков аргинина и гистидина и молекулярную длину полипептидов, что дает возможность достаточно полно характеризовать структуру лизин-богатых гистонов (Розов, Бердников, 1982). В настоящей работе проанализирован лизин-богатый гистон 58 видов рыб, земноводных и пресмыкающихся. Оказалось, что все фракции лизин-богатого гистона исследованных животных можно отнести либо к типу Н1а, либо к типу HIs . При этом тип Н1а присутствовал у всех исследованных пресмыкающихся, бесхвостых амфибий, хрящевых рыб и костистых рыб подотряда Лососе-видные. Относительная выраженность фракций типа Н1а и HI3 в тканях этих животных позволяет предположить, что строение глобулярного домена лизин-богатых гистонов не связано с компактностью хроматина, присущей определенным типам клеток. Скорее всего, два резко различающихся по первичной последовательности центральных участка лизин-богатого гистона образуют функционально эквивалентные третичные структуры.

В процессе эритропоэза у птиц появляется эритроцитспеци-фичная фракция лизин-богатого гистона - гистон Н5. По всей видимости, этот белок принимает участие в суперкомпактизации хроматина эритроцитов птиц. По строению глобулярного домена этот белок относится к типу Н1а. У рыб, земноводных и пресмыкающихся последовательность стадий дифференцировки эритроцитов сходна с таковой у птиц (Заварзин, 1953). Анализ лизин-богатого гистона у представителей этих групп животных показал, что у земноводных и пресмыкающихся гистон Н5 отсутствует. Эритроцитспецифичная фракция лизин-богатого гистона была обнаружена у рыб, принадлежащих к отрядам Карпообразные, Сельдеобразные, Окунеобразные и Скорпенообразные. По-видимому, присутствие гистона Н5 является характерным признаком некоторых семейств этих отрядов рыб. Анализ строения гистона Н5 рыб показал его несомненную гомологию с гистоном HIs . Сходство в строении глобулярного домена гистона Н5 птиц с гистоном Н1а, а также гистона Н5 рыб с гистоном HI 3 , позволяет утверждать, что эритроцитспецифичные варианты лизин-богатого гистона возникли в этих группах животных конвергентно. Против дивергентного характера эволюции гистона Н5 говорит также отсутствие этого белка у земноводных и пресмыкающихся.

Основными отличиями гистонов Н5 птиц и рыб от других соматических вариантов лизин-богатого гистона являются повышение доли основных аминокислот и увеличение числа остатков аргинина в NH2- и СООН-концевых доменах. Известно, что прочность искусственных комплексов гистон-ДОК возрастает при увеличении положительного заряда гистона и при замене лизина на аргинин ( Akinrimisi et al,, 1965). Возможно, что именно повышение доли основных аминокислот и увеличение числа остатков аргинина в HHg-и СООН-концевых доменах гистона Н5 обеспечивает его суперкомпактизирующую функцию.

Как вариабельность гистона Н5 в процессе эволюции птиц (Горель, Бердников, 1982), так и параллелизм в изменении структуры при переходе от различных фракций гистона HI (Н1а и HIS) к гистону Н5 (увеличение доли основных аминокислот и повышение числа остатков аргинина) говорят об адаптивной природе этого белка. Так как наиболее вероятной функцией гистона Н5 является инактивация генов в определенный момент развития эритроидных клеток, то животные, имеющие различия в содержании или строении этого белка, могут отличаться некоторыми деталями дифференцировки эритроцитов. В свою очередь, эти различия могут сказаться на важнейшей функции крови - транспорте кислорода. Так как количество потребляемого животными кислорода непосредственно связано с интенсивностью метаболизма, то кажется вполне вероятным, что присутствие гистона Н5 связано с повышенной интенсивностью обмена. Действительно, у изученных групп позвоночных животных наблюдается корреляция между присутствием гистона Н5 и высокой интенсивностью метаболизма.

Отсутствие субфракционного спектра гистона Н5 позволило нам проследить за изменением структуры этого белка на различных таксономических уровнях. У изученных видов рыб мы не обнаружили популяционного полиморфизма эритроцитспецифичной фракции лизин-богатого гистона. Различия структуры гистона Н5 у рыб одного семейства также незначительны. Скорость его преобразований в процессе эволюции примерно соответствует скорости изменений структуры гистона HI. Однако гистон Н5 карповых имеет значительно больше отличий от гистонов HI и Н5 окуневых и сельдевых, чем гистон Н5 других рыб. Так как нет оснований считать, что карповые рыбы отделились от общего филетического ствола раньше окуневых или сельдевых (Данильченко, 1964), то эти данные указывают на неравномерность скорости эволюции гистона Н5 в различных филетических линиях. С другой стороны,гистон Н5 язя и сома не отличаются по числу остатков лизина, суммарному числу остатков аргинина и гистидина и молекулярной длине, несмотря на не менее чем 70 млн. лет дивергентной эволюции (Данильченко, 1964). В этой связи нам кажется правдоподобным предположение, что наиболее существенные различия гистона Н5 от гистона HI (увеличение числа остатков аргинина и повышение доли основных аминокислот) возникли в относительно небольшой промежуток времени становления "суперкомпактизирую-щей" функции этого белка. Возможно, что значительные отличия гистона Н5 карповых от эритроцитспецифичных фракций других рыб отражает конвергентное возникновение этих белков в некоторых отрядах рыб.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Свинарчук, Федор Павлович, 1984 год

1. Бердников В.А. Электрофоретический анализ изменения гистонов в эволюции.- Дис. . канд. биол. наук.- Новосибирск, 1978, с. 3 - 106.

2. Бердников В.А., Горель Ф.Л. Изучение количественных соотношений между гистоновыми фракциями.- Молекуляр. биология, 1975, т. 9, № 5, с. 699 705.

3. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Шарыпов В.Ф. Изменения в субфракционном составе лизин-богатого гистона кур в ходе онтогенеза.- Биохимия, 1976а, т. 41, № 5, с. 847 853.

4. Бердников В.А., Горель Ф .Л., Аргутинская С.В., Черепанова В. А., Килева Е.В. Изучение связи между субфракционным составом гистона HI и типом ткани у птиц.- Молекуляр. биология, 19766, т. 10, № 4, с. 887 896.

5. Бердников В.А., Горель Ф.Л., Свинарчук Ф.П. Исследование эволюционных изменений в субфракционном составе гистона HIптиц.- Биохимия, 1978, т. 43, № 5, с. 830 837.

6. Бердников В.А., Слободянюк С.Я. Микроэлектрофоретический анализ гистонов из индивидуальных хромосом и ядрышек личинки комара Chironomus plumosus .- Биохимия, 1978, т. 43,6, с. 1001 1005.

7. Горель Ф.Л., Бердников В.А. Вариабельность гистона Н5 в различных таксономических группах птиц.- Журн. общ. биологии, 1982, т. 43, № 4, с. 547 551.

8. Горель Ф.Л., Бердников В.А., Розов С.М. Молекулярные варианты гистона Н5 чечётки ( Acanthis flaramea ).- Молекуляр. биология, 1982, т. 16, № 4, с. 790 798.

9. Гулидов М.В. Особенности дыхания антарктических белокровныхрыб сем. Ghaenichthyidae и некоторых других низших позвоночных с естественным и экспериментальным белокровием.-Успехи совр. биологии, 1978, т. 86, № 2(5), с. 247 258.

10. Данилова Л .В. Сперматогонии, сперматоциты, сперматиды.- В кн.: Современные проблемы сперматогенеза. М.: Наука, 1982, с. 25 62.

11. Данильченко П.Г. Костистые рыбы.- В кн.: Основы палеонтологии. М.: Наука, 1964, т. Бесчелюстные, рыбы, с. 396 472.

12. Дементьев Г.П. Птицы.- В кн.: Основы палеонтологии. М.: Наука, 1964, т. Земноводные, пресмыкающиеся и птицы, с. 660665.

13. Доманский Н.Н., Бакаева Т.Г., Бакаев В.В. Расщепление моно-нуклеосом на гистон содержащие субнуклеосомы.- Молекуляр. биология, 1982, т. 16, № 3, с. 541 550.

14. Заварзин А.А. Избранные труды. 4. Очерки эволюционной гистологии крови и соединительной ткани.- М.-Л.: АН СССР, 1953.

15. Заленский А.О., Брыкова Л.В., Горель Ф.Л., Бердников В.А., Заленская И.А. Сравнение гистонов разных видов лососевых рыб и внутривидовая изменчивость гистона HI Oncorhynchus nerca Биохимия, 1981, т. 46, № 3, с. 481 485.

16. Костомарова А.А., Князева Е.Ф. Транскрипция и трансляция в сперматогенезе.- В кн.: Современные проблемы сперматогенеза. М.: Наука, 1982, с. 160 190.

17. Медведев Ж.А., Кирпичёва Н.Д. 0 сроках синтеза эритроцит-специфичной фракции гистонов 2с при эритроидной дифферен-цировке у птиц.- Молекуляр. биология, 1972, т. 6, № 4, с. 607 613.

18. Одинцова Н.А., Свинарчук Ф.П., Заленская И.А., Заленский А. 0. Частичное фракционирование и некоторые характеристикиосновных белков хроматина спермиев двустворчатых моллюсков. Биохимия, 1981, т. 46, № 3, с. 469 - 494.

19. Преображенская О.В., Карпов В.А., Нагорская Т.В., Мирзабеков А.Д. Структура хроматина активного в транскрипции. Молекуляр. биология, 1984, т. 18, № I, с. 8 -20.

20. Рождественский А.К. Рептилии, или пресмыкающиеся. В кн.: Основы палеонтологии. М.: Наука, 1964, т. Земноводные, пресмыкающиеся и птицы, с. 191 216.

21. Свинарчук Ф.П., Бердников В.А. Эволюционные взаимоотношения гистонов HI и Н5 у позвоночных. Молекуляр. биология, 1983, т. 17, № 4, с. 793 - 802.

22. Свинарчук Ф.П., Бердников В.А. Эволюционные взаимоотношения гистонов HI и Н5. В кн.: Биология шельфовых зон Мирового океана: Тез. докл. второй Всесоюзной конф. по морской биологии. Владивосток, 1982, т.2, с. 112 -ИЗ.

23. Свинарчук Ф.П., Бердников В.А. Конвергентное происхождение гистона Н5 птиц и гистона Н5 рыб. В кн.: Молекулярные механизмы генетических процессов: Тез. докл. пятого Всесоюзного симп. Москва, 1983, с. 84.

24. Свинарчук Ф.П., Розов СЛ., Бердников В.А. Гистон HI пресмыкающихся, гомологичный гистону Н5 птиц. Молекуляр. биология, 1982, т. 16, № 4, с. 703 - 711.

25. Розов С.М., Бердников В.А. Определение числа остатков лизина, положительного заряда и молекулярной длины гистонов HI и Н5 методом неполного сукцинилирования. -Биохимия, 1982, т. 47, № 8, с. 1378 1385.

26. Турдаков А.Ф. Воспроизводительная система самцов рыб. -Фрунзе: Илим, 1972, с. 93 122.

27. Ундрицов И.М., Нактинис В.И., Венгеров Ю.Ю., Вашакид-зе Р.П., Карпенчук К.Г., Попенко В.И. Исследование комплексов гистона HI с суперспиральной ДНК. Молекуляр. биология, 1982, т. 16, № 4, с. 720 - 730.

28. Харченко Е .П., Наливаева Н .Н. Анализ структурных особенностей спермального хроматина у амфибий. Журн. эволгоц. биохимии и физиологии, 1979, т. 15, № 5, с. 477 - 483.

29. Хачатрян А.Т., Поспелов В.А., Воробьев В.И. Неравномерное распределение гистонов HI и Н5 в хроматине эритроцитов голубя. Молекуляр. биология, 1983, т. 17, № I,с. 72 81.

30. Хесин Р.В., Лейбович Б.А. Структура хромосом, гистоны и активность генов у дрозофилы. Молекуляр. биология, 1976, т. Ю, № I, с. 3 - 34.

31. Чернышев А.И. Изменение числа структурных гистоновых генов у дрозофилы. Молекуляр. биология, 1982, т. 16, № 3, с. 593 - 603.

32. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных. Приспособление и среда. М.: Мир, 1982, т. I, с. 237 - 283.

33. Allan J., Hartman P.G., Crane-Robinson C., Aviles F.K. The structure of histone H1 and its location in chromatin.- Nature, 1980, v.288, N.5792, p.675-679.

34. Appels R., Wells J.R.E. Synthesis and tumever of ША-bound histone during maturation of avian red blood cells.- J.Mol. Biol., 1972, v.70, N.3, p.425-434.

35. Appels R., Wells J.R.E., Williams A.P. Characterization of DNA-bound histone in the cells of the avian erythropoietic series.- J.Cell Sci., 1972, v.10, N.1, p.47-59.

36. Aviles P.J*, Chapman G.E., Kneale G.G., Crane-Robinson C., Bradbury E.M. The conformation of histone H5« Isolation andcharacterization of the globular segment»- Eur»J.Biochem., 1978, v. 88, p.363-371.

37. Bakaeyev V.V., Bakaeyeva T.G., Varshavsky A.J. Hucleosomes and subnucleosomes: heterogeneity and composition.- Cell, 1977, v.11, N3, p.619-629.

38. Balhorn R., Oliver D., Hohmann Ph., Chalkley R., Granner D. Turnover of deoxyribonucleic acid, histones, and lysine-rich histone phosphate in hepatoma tissue culture.- Biochemistry, 1972, v.11, p.3915-3921.

39. Balhorn R. A model for the structure of chromatin in mammalian sperm.- J. Cell Biol., 1982, v.93, N 2, p.298-305.

40. Bates D.L., Thomas J.O. Histone H1 and H5: one or two molecules per nucleosome? Nucl. Acids Res., 1981, v.9, N 22, p.5883-5894.

41. Belyavsky A.V., Bavykin S.G., Goguadze E.G., Mirzabekov A.D. Primary organization of nucleosomes containing all five histones and ША 175 and 165 base-pairs long.- J. Mol. Biol., 1980, v.139, К 3, p.519-536.

42. Bina-Stein M., Singer M.F. The effect of H1 histone on the action of DNA-relaxing enzyme.- Nucl. Acids Res., 1977, v. 4, N 1, p.117-127.

43. Birnstiel M.L., Telford J., Weinberg E.S., Stafford D. Isolation and some properties of the genes coding for histone proteins.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1974, v.71, N 7, p.2900-2904.

44. Bloch D.P. A catalog of sperm histones.- Genetics, 1969, v. 61, N 1(2) suppl., p.93-111.

45. Bonner W.M., Stedman J.D. Histone H1 is proximal to histone 2A and to A24.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, II 5,р.2190-2194.

46. Brasch K., Setterfield G., Neelin J.M. Effects of sequential extraction of histone proteins on structural organization of avian erythrocyte and liver nuclei.- Exptl. Cell Res., 1972, v.74, N 1, p.27-41.

47. Butler W.B-., Mueller G.C. Control of histone synthesis in HeLa cells.- Biochim. et biophys. acta, 1973, v.294, N 3, p.481-496.

48. Candido E.P.M., Dixon G.H. Trout testis cells. 3. Acetylation of histones in different cell types from developing trout testis.- J. Biol. Chem., 1972, v.247, N 17, p.5506-5510.

49. Childs G., Maxson R., Cohn R.H., Kedes L. Orphons: Dispersed genetic elements derived from tandem repetitive genes of eucaryotes.- Cell, 1981, v.23, N 3, p.651-663.

50. Clermont Y., Buston-Obregon E. Re-examination of spermatogo-nial renewal in the rat by means of seminiferous tobules mounted "in toto".- Amer. J. Anatomy, 1968, v.122,N 2,p.237-247.

51. Coelingh J.P., Monfoort C.H., Rozijn Т.Н., Leuven J.A., Schiphof R., Steyn-Parve E.P., Braunitzer G., Schrank В.,

52. Ruhfus A. The complete amino acid sequence of the basic nuclear protein of bull spermatozoa,- Biochim et biophys. acta, 1972,v.285, p.1-14.

53. Cohen L.H., Newrock K.M., Zweidler A. Stage-specific switches in histone synthesis during embriogenesis of sea urchin. Science, 1975, v.190, N 4218, p.994-997.

54. Cole J., Ingram V.M. Stimulation of heme accumulation and erythroid colony formation in cultures of chick bone marrow cells by chicken plasma.- J. Cell Biol., 1978, v.76, p.184-190»

55. Countelle C., Belkner J., Prehn S., Rosenthal S., David H., Dreher R. Investigation on chromatin condensation of hen erythrocyte nuclei in vitro,,- Exptl. Cell Res., 1974, v.88, N 1, p.15-23.

56. Crawford R.J., Krieg P., Harvey R.P., Hewish D.A., Wells J. R.E. Histone genes are clustered with a 15-kilobase repeat in the chicken genome.- Nature, 1979, v.279, p.132-136.

57. De Lange R.G., Fambrough D.H., Smith E.L., Bonner J. Calf and pea histone IV.- J. Biol. Chem., 1969, v.244,p.5669-5679.

58. De Santis, Fomi E., Rizzo R. Conformational analysis of DNA-basic polypeptide complexes: possible models of nucleo-protamines and nucleohistones.- Biopolymers, 1974, v.13, p. 313-326.

59. Destree O.H.J., Adelhart-Toorop H.A., Charles R. Cytoplasmic origin of the so-colled nuclear neutral histone protease.- Biochim. et biophys. acta, 1975» v.378, p.450-458.

60. Destree O.H.J., Hoenders H.J., Moorman A.P.M., Charles R. Histones of Xenopus laevis erythrocytes. Purification and characterization of the lysine-rich fractions.- Biochim. et biophys. acta, 1979, v.577, p.61-70.

61. Drance M.G., Hollenberg M., Smith M., Wylie V. Histological changes in trout testis produced by injections of salmon pituitary gonadotropin.- Can. J. Zool., 1976, v.54, U" 8, p. 1285-1293»

62. Edwards L.J., Hnilica L.S. The specificity of histones in nucleated erythrocytes.- Experientia, 1968, v.24, p.228-229.

63. Engel J.D., Dodgson J.B. Histone genes are clustered but not tandemly repeated in the chicken genome.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, N 5, p.2856-2860.

64. Evans K., Hohman P., Cole D. Chromatographic resolution of lysine-rich histones unaffected by phosphatase or ribonuc-lease treatment.- Biochim, et biophys. acta, 1970, v.221, ITp.128-131.

65. Fawcett D.VY., Anderson W.A. , Phillips D.M. Morphogenetic fac tors influencing the shape of sperm head.- Dev. Biol., 1971, v.26, p.220-251.

66. Pelsenfeld G. Chromatin.- Nature, 1978, v.271, p.115-122.75» Pinch J.Т., Clug A. Solenoidal model for superstructure inchromatin.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, N 6, p. 1897-1901.

67. Finch J.Т., Clug A. X-ray and electron microscope analyses of crystals of nucleosome cores.- Cold Spring Harbor Symp.

68. Quant, Biol., 1978, v.42, p.1-9.

69. Pinch J.Т., Lutter L.C., Rodes D., Brown R.S,, Rushton В., Levitt M., Clug A, Structure of nucleosome core particles of chromatin.- Nature, 1977, v.269, p.29-36,

70. Franco L., Johns E.W., Havlet J.M. Histones from baker's yeast. Isolation and fractionation,- Eur, J. Biochem., 1974» v.5, IT 1, p.81-89.

71. Fraser R,C, Autoradiographic analysis of ША and RUA synthesis in the red blood cells of the developing chick embryo.-Exptl. Cell Res,, 1964, v,33, II 3, p.473-480.

72. Gall J.G,, Stephenson E.C,, Erba H.P., Diaz M.O,, Barsacchi-Pilone G. Histone genes are located at the sphere loci of newt lampbruch chromosomes.- Chromosoma, 1981, v.84, N 2,p.159-171.

73. Gasaryan K.G, Genome activity and gene expression in avian erythroid cells,- In: International review of cytology.-Hew York London: Acad. Press, 1982, v.74, p.95-126,

74. Gillam S., Aline R., Wylie V. RNA synthesis and RUA polymerase activities in germ cells of developing reinbow trout testis.- Biochim, et biophys, acta, 1979, v.565,p.275-292,

75. Goetz G., Esmailzadeh A,K., Huang P,C. Histone H5 in nucleated erythrocytes of fish as determined by radioimmunoassay.- Biochim. et biophys. acta, 1978, v.517, p.236-245.

76. Goldblatt D., Bustin M. Exposure of histone antigenic determinants in chromatin.- Biochemistry, 1975, v.14, N 8, p. 1689-1695.

77. Goodwin G.H,, Nicolas R.H,, Johns E.W, A quantitative analysis of histone H1 in rabbit thymus nuclei,- Biochem. J., 1977, v.167, N 2, p.485-488.

78. Grane-Robinson С., Briand G., Sautiere P., Champagne M. Location of the globular region in chicken erythrocyte histone H5.- Biochim. et biophys. acta, 1977, v.493, p.283-292.

79. Greenaway P.J., Murray K. Heterogeneity and polymorphism in chicken erythrocyte histone fraction V. Nature New Biol., 1971, v.229, p.233-238.

80. Gross E. The cyanogen bromide reaction.- In: Methods Enzymo-logy, London, 1967, v.11, p.238-240.

81. Gusse M., Chevaillier K. Microelectrophoretic analysis of basic protein changes during spermiogenesis in the dog fish Scylliophinus caniculus (L).- Exptl. Cell Res., 1981, v.136, N 2, p.391-397.

82. Hartman P.G., Chapman G.E., Moss Т., Bradbury E.M, Studies on the role and mode of operation of the very lysine-rich histine H1 in eucaryote chromatin.- Eur. J. Biochem., 1977, v.77, N 1, p.45-51.

83. Hayashi K., Hofstaetter Т., Yakuwa N. Asymmetry of chromatin subunits probed with histone H1 in an H1-DNA complex.-Biochemistry, 1978, v.17, N 10, p.1880-1883.

84. Hentschel C.C., Birnstiel M.L. The organization and expression of histone gene families.- Cell, 1981, v.25, p.301-313.

85. Hereford L.M., Fahrner K., Woodford J., Rosbash M. Isolation of yeast histone genes H2A and H2B.-Cell, 1979, v.18, p. 1261-1271.

86. Hewish D.R., Burgoyne L.A. Chromatin substructure. The digestion of chromatin DNA at regularly spaced sites by a nuclear deoxyribonuclease.- Biochem. Biophys. Res. Communs., 1973, v.52, N 2, p.504-510.

87. Hnilica L.S. The specificity of histones in chicken erythrocytes.- Experientia, 1964, v,20f N 1, p.13-14.

88. Honda B.M., Bailie D.L., Candido E.P.M. The subunit structure of chromatin: characteristics of nucleohistone and nuc-leoprotamine from developing trout testis.- FEBS Lett., 1974, v.48, N 1, p.156-159.

89. Hozier J., Renz M., Nehls P. The chromosome fibers: evidence for an ordered superstructure of nucleosomes.- Chromoso-ma, 1977, v.62, N 4, p.301-317.»

90. Hsiang М.7/. , Cole R.D. Determination of the primary structures of histones.- In: Methods in Cell Biology, Hew York, San Francisco, London, 1978, v.58, p.189-228.

91. Hunt L.T., Dayhoff M.O. Evolution of chromosomal proteins.-In: Macromolecular sequences in systematic and evolutionary biology.- Hew York and London: Plenum Press, 1982, p.193-239.

92. Hurley C.K., Stout J.T. Maize histone H1: a partial structural characterization.- Biochemistry, 1980, v.19, p.410-416.

93. Iatrou K., Dixon G*H. Protamine messenger RUA: its life history during spermatogenesis in rainbow trout.- Federat. Proc., 1978, v.37, N 11, p.2526-2533.

94. Kistier W.S., Keim P.S., Heinrikson R.L. Partial structural analysis of the basic chromosomal protein of rat spermatozoa.- Biochim. et biophys. acta, 1976, v,427, p.752-757.

95. Klingholz R., Stratling W.H. Reassociation of histone H1 to H1-deplated polynucleosomes.- J. Biol. Ghem., 1982, v. 257, N 21, p.13Ю1-13107.

96. Kornberg K.D. Chromatin structure: a repeating unit of histones and DNA.- Science, 1974, v.184, p.868-871.

97. Kornberg R.D. Structure of chromatin.- Annu. Rev. Biochem., 1977, v.46, p.931-954.

98. Krieg P.A., Robins A.J., Colman A., Wells J.R.E. Chicken histone H5 mRNA: the polyadenylated RUA lacks the conserved histone 3'terminator sequence.- Nucl, Acids Res., 1982, v. 10, И 21, p.6777-6785.

99. Krieg P.A., Robins A.J., D'Andrea R., Wells R.R. The chicken H5 gene is unlinked to core and H1 histone genes.- ITucl. Acids Res., 1983, v.11, IT 3, p.619-627.

100. Kunkel Weinberg E.S. Histone gene transcripts in the cleavage and mesenchyme blastula embryo of the sea urchin, S. purpuratus.- Cell, 1978, v.14, N 2,p.313-326.

101. Lennox R.W., Cohen L.H. Changes in histone H1 subtypes during non-dividing cell formation in the mouse.- Pederat. Proc., 1982, v.41, Л 4, p.1462.

102. Levy S., Sures I*, Kedes L. The nucleotide and amino acid coding sequence of a gene for H1 histone that interacts with euchromatin.- J. Biol. Chem., 1982, v.257, N 1 б, p. 9438-9443.

103. Lifton R.P., Goldberg M.L., Karp R.W., Hogness D.S. The organization of the histone genes in Drosophila melanogaster: functional and evolutionary implications.- Gold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1977, v.42, p.1047-1051.

104. Lohr D., Van Holde K.E. Yeast chromatin subunit structure.-Science, 1975, v.188, N 4184, p.165-166.

105. Louie A.J., Dixon G.H. Trout testis cells, f. Characterization by deoxyribonucleic acid and protein analysis of cells separated by velocity sedimentation.- J. Biol. Chem., 1972, v.247, И 17, p.5490-5497.

106. Louie A.J., Dixon G.H. Trout testis cells. 2. Synthesis and phosphorylation of histones and protamines in different cell types.- J. Biol. Chem., 1972b, v.247, p.5498-5505.

107. Louie A.J., Dixon G.H. Enzymatic modifications of protamines. 2. Separation and characterization of phosphorylated species of protamines from trout testis.- Can. J. Biochem., 1974, v.52, U 6, p.536-546.

108. Lutter L.C. Precise location of DNase 1 cutting sites in the nucleosome core determined by high resolution gel electrophoresis.- Nucl. Acids Res., 1979, v.6, U 1, p.41-56.

109. Mecleod A.R., Wong N.C.W., Dixon G.H. The amino acid sequence of trout-testis histone H1.- Eur. J. Biochem., 1977, v.78, N 1, p.281-291.

110. Marsh W.H., Fitzgerald P.J. Pancreas acinar cell regeneration. 13. Histone synthesis and modification.- Federat. Proc., 1973, v.32, N 11, p.2119-2125.

111. Martinson H.I., True R.J., Burch J.B.E. Specific histone-histone contacts are ruptured when nucleosomes unfold at low ionic strength.- Biochemistry, 1979, v.18, И 6, p. 1082-1089.

112. Marushige К., Dixon G.H. Transformation of trout testis chromatin. J. Biol. Chem., 1971, v.246, p.5799-5805.

113. McChee J.D., Felsenfeld G. Nucleosome structure.- Annu. Rev. Biochem., 1980, v.49, p.1115-1156.

114. Meistrich M.L., Brock V/.A., Grimes S.R., Platz R.D., Hnili-ca L.S. Huclear proteins transitions during spermatogenesis.- Federate Proc,, 1978, v.37, 1111, p.2522-2525.

115. Miki B.L.A., Neelin J.M. The histones of reinbow trout erythrocytes include an erythrocyte-specific histone.- Can. J. Biochem., 1975, v.53, IT 11, p. 1158-1169.

116. Miki B.L.A., Neelin J.M. Histone proteolysis in fish erythrocyte nuclei.- Can. J. Biochem,, 1977a, v.55, IT 12, p. 1213-1219.

117. Miki B.L.A., Neelin J.M. Histone 5 from carp erythrocytes.-Can, J. Biochem., 1977b, v.55, N 4, p.384-389.

118. Miki B.L.A., Neelin J.M. Comparison of histones from fish erythrocytes.- Can. J. Biochem., 1977c, v.55, IT 12, p. 1220- 1227.

119. Mirzabekov A.D., Shick V.V., Belyavsky A.V., Bavykin S.G. Primary organization of nucleosome core particle of chromatin: sequence of histone arrangement along D1TA.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, IT 9, p.4184-4188.

120. Molgaard M.V., Perucho M., Ruiz-Carrillo A. Histone H5 messenger RITA is polyadenylated.- Nature, 1980, v.283, p. 502-504.

121. Moore G.D., Procunier J.D., Grigliatti T.A. Histone genes dificiencies and position-effect variegation in Drosophi-la melanogaster.- Nature, 1979, v.272, p.312-314.

122. Morris N.R. A comparison of the structure of chicken erythrocyte and chicken liver chromatin.- Cell, 1976, v.9, N 4,p.627-632.

123. Muyldermans S.I., Lasters I., Wyns L., Hamers R. Preparation and purification of mononucleosome particles containing histone H5.- PEBS Lett., 1980, v.119, N1, p.93-96.

124. Nelson J.S. Pishes of the world.- New York-London-Sydney-Toronto: J.Wiley & Sons, 1976.

125. Nelson P.D., Albright S.C,, Wiseman J.M., Garrard W.T. Reas-sociation of histone H1 with nucleosomes.- J.Biol.Chem.,1979, v.254, N 22, p.11751-11760.

126. Noll M. Differences and similarities in chromatin structure of Neurospora crassa and higher eukaryotes.- Cell, 1976, v.8, N 3,p.349-355.

127. Noll Ш. The linkage of chromatin subunits and the role of histone H1.- In: Acid-protein recognation, ed. by H.Vogel.-New York: Academic Press, 1977, p.139-149.

128. Noll M., Kornberg R.D. Action of micrococcal nuclease on chromatin and the location of histone H1.- J.Mol.Biol., 1977, v.109, N 3, p.393-404.

129. Olins A.L., Olins D.E. Spheroid chromatin units.- Science, 1974, v.183, p.330-332.

130. Osley M.A., Hereford L.M. Yeast histone genes show dosage compensation.- Cell, 1981, v.24, N 2, p.377-384.

131. Oudet P., Gross-Bellard M., Chambon P. Electron microscopic and biochemical evidence that chromatin structure is a repeating unit.- Cell, 1975, v.4, N 4, p.281-300.

132. Palau J. Discussion panel of the 1972 Gordon research conference on "Nuclear proteins, chromatin structure and gene regulation.". Цитир.ПО; Subirana et al., 1973.

133. Panyim S., CHalkley R. A new histone found in mammalian tissues with little cell division.- Biochem. Biophys. Res. Communs., 1969a, v.37, N 6, p.1042-1049.

134. Panyim S., Chalkley R. High resolution acrylamide gel elct-rophoresis of histones.- Arch. Biochem. Biophys., 1969b, v.130, p.337-346.

135. Panyim S., Bilek D., Chalkley R. An electrophoretic comparison of vertebrate histones.- J.Biol.Chem., 1971, v.246,1. N 13, p.4206-4215.

136. Panyim S., Chalkley R. The molecular weights of vertebrate histones exploiting a modified sodium dodecylsulfate electrophoretic method.- J.Biol.Chem., 1971, v.246, N 24, p.7557-7560.

137. Pehrson J., Cole R.D. Histone H1° accumulates in growth-inhibited cultured cells.- Nature, 1980, v.285, p.43-44.

138. Pehrson J.R., Cole R.D. Bovine H1a histone subfractions contain an invariant sequence which matches histone H5 rather that H1.- Biochemistry, 1981, v.20, N 8, p.2298-2301.

139. Pieler C., Adole G.R., Swetly P. Accumulation of histone HI® during chemically induced differentiation of murine neuroblastoma cells.- Eur. J. Biochem., 1981, v.115, p. 329-333.

140. Portmann R., Busslinger M. Is the histone H1 gene a trans-posable element?- Experientia, 1979, v.35, N 7, p.974.

141. Pospelov V.A., Erkin A.M., Khachatrian M, H1 and H5 histone arrangement in chromatin of pigeon erythrocytes.- FEBS Lett., 1981, v.128, p.315-317.

142. Renz M., Nehls P., Hozier J. Involvement of histone H1 in the organization of the chromosome fiber.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1977, v.74, N 5, p.1879-1883.

143. Reudelhuber T.L., Boulikas Т., Garrard W.T., A nonamer of histones in chromatin.- J. Biol. Chem., 1980, v.255, N 10, p.4511-4515.

144. Risley M.S., Eckhardt R.A. H1 histone variants in Xenopus laevis.- Dev* Biol., 1981, v.84, N 1, p.79-87.

145. Roosen-Runge E.C. The process of spermatogenesis in animals.- Cambridge Univ. Press, 1977.

146. Ruiz-Carrillo.A., Wangh L.Y., Allfrey V.G. Selective synthesis and modification of nuclear proteins during maturation of avian erythroid cells.- Arch. Biochem. Biophys., 1976, v.174, N 1, p.273-290.

147. Rutledge R.G., Shay C.E., Brown G.L., Neelin J.M. The similarity of histones from turtle erythrocytes and liver.-Can. J. Biochem., 1981, v.59, p.273-279.

148. SchaffnerW., Kunz G., Daetwyler H., Telford J., Smith H. 0., Birnstiel M.L. Genes and spacers of cloned sea urchin histone DNA analyzed by sequencing.- Cell, 1978, v.14, p.655.617.

149. Schlegel R.A., Haye K.R., Litwack A.H., Phelps B.M. Nucleo-some repeat lengths in the definitive erythroid series of the adult chicken.- Biochim. et biophys. acta, 1980, v. 606, p.316-330.

150. Seyedin S,M., Kistier W.S. Isolation and characterization of rat testis Hit an H1 histone variant associated with spermatogenesis.- J. Biol. Chem., 1980, v.255, N 12, p. 5949-5954.

151. Seyedin S.M., Kistier W.S. H1 histones from mammalian testes Hit is associated with spermatogenesis in humans.-Exptl. Cell Res., 1983, v.143, N 2, p.451-454»

152. Shaw R., Herman T.M., Kovacic R.T., Beaudreau G.S., Van Holde K.E. Analysis of subunit organization in chicken erythrocyte chromatin.- Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, N 2, p.505-509.

153. Sherod D., Johnson G., Chalkley R., Phosphorylation of mouse ascites tumor cell lysine-rich histones.- Biochemistry, 1970, v.9, N 23, p.4611-4615.

154. Sherod D., Johnson G., Chalkley R. Studies on the heterogeneity of lysine-rich histones in dividing cells.- J. Biol. Chem., 1974, v.249, p.3923-3931.

155. Shimada Т., Okihama Y., Murata C., Shukuya R. Occurence of

156. Singer D.S., Singer M.F. Characterization of complexes of superhelical and relaxed closed circular DNA with H1 and phosphorylated H1 histones.- Biochemistry, 1978, v.17,1. N 11, p.2086-2095.

157. Smith G.P. Evolution of repeated DNA sequences by unequal crossover.- Science, 1976, v.191, p.528-535.

158. Smith B.J., Walker J.M., Johns E.W. Structural gomology between a mammalian H1° subfraction and avian erythrocyte-specific histone H5.- FEBS Lett., 1980, v.112, p.42-44.

159. Sotirow N., Johns E.W, Quantitative differences in the content of the histone f2c between chicken erythrocytes and erythroblasts.- Exptl. Cell Res., 1972, v.73, N 1, p.13-16.

160. Spiker S. An evolutionary comparison of plant histones.-Biochim. et biophys. acta, 1975, v.400, N 2, p.461-467.

161. Stein G.S., Park W.D., Thrall C.L., Mans R.J., Stein J.L. Cell cycle stage-specific transcription of histone genes.-Biochem. Biophys. Res. Communs., 1975, v.63, p.945-949.

162. Stephenson E.C., Erba H.P., Gall J.G. Characterization ofa cloned histone gene cluster of newt Notophtalmus viridescens.- Nucl. Acids Res., 1981a, v,9, N 10, p.2281-2295.

163. Stephenson E.C., Erba H.P., Gall J.G. Histone gene clusters of the newt Notophthalmus are separated by long tracts of satellite DNA.- Cell, 1981b, v.24, N 3, p.639-647.

164. Strickland M., Strickland W.N., Brandt W.F., Von Holt C. The complete amino acid sequence of histone from sperm of the sea urchin Parechinus angulosus.- Eur. J. Biochem., 1977, v.77, p.263-275.

165. Suau P., Bradbury E.M., Baldwin J.P., Higher-order structure of chromatin in solution.- Eur. J. Biochem., 1979» v.97, p.593-602.

166. Subirana J.A., Palau J. Histone-like proteins from the sperm of echinoderms.- Exptl. Cell Res., 1968, v.53, p. 471-477.

167. Subirana J.A., Cozcolluela C., Palau J», Unzeta M., Protamines and other basic proteins from spermatozoa of molluscs. Biochim. et biophys. acta, 1973, v.317, N 2, p.364-379.

168. Sung M.T. Phosphorylation and dephosphorylation of histone V (H5): controlled condensation of avian erythrocyte chromatin.- Biochemistry, 1977, v.16, N 2, p.286-290.

169. Sung M.T., Freedlender E.F. Sites of in vivo phosphorylation of histone H5.- Biochemistry, 1978, v.17, N 10, p. 1884- 1890.

170. Sung M.T., Harford J., Bundman M., Vidalakas G. Metabolism of histones in avian erythroid cells.- Biochemistry, 1977, v.16, N 2, p.279-285.

171. Sures I., Lowry J., Kedes L.H. The DNA sequence of sea urchin (S. purpuratus) H2A, H2B and H3 histone coding andspacer regions.- Cell, 1978, v.15, N 3, p.1033-1044.

172. Temussi P.A. Automatic comparison of the sequences of calf thymus histones.- J. Theor. Biol., 1975, v.50, N 1, p.25-33.

173. Tobin R.S., Seligy ?.L. Characterization of chromatin-bound erythrocyte histone V (f2c). Synthesis, acetylation and phosphorylation.- J. Biol. Chem., 1975, v.250, N 2, p.358-364.

174. Tobita Т., Nomoto M., Nakano M., Ando T. Isolation and characterization of nuclearbasic protein (protamine) from boar spermatozoa.- Biochim. et biophys. acta, 1982, v.707, N 2, p.252-258.

175. Tsai Y.H., Hnilica L.S. Tissue-specific histones in the erythrocytes of chicken and turtle.- Exptl. Cell Res., 1975, v.91, N 1, p.107-112.

176. Tsanev R. Role of histones in cell differentiation. In: Eukaryotic gene regulation/Ed. G.M. Kolodny, CRC Press: Florida, 1980, v.2, p.57-112.

177. Urban M.K., Neelin J.M., Betz T.W. Correlation of chromatin composition with metabolic changes in nuclei of primitive erythroid cells from chicken embryos.- Can. J. Biochem., 1980, v.58, N 9, p.726-731.

178. Van Dongen W., de Laaf L., Zaal R., Moorman A., Destree 0. The organization of the histone genes in the genome of Xe-nopus laevis.- Nucl. Acids Res., 1981, v,9, N 10, p.2297-2311.

179. Varshavskiy A.J., Bakayev V.V., Georgiev G.P. Heterogene-ting of chromatin subunits in vitro and location of histone H1.- Nucl. Acids Res., 1976, v.3, N2, p.477-492.

180. Von Holt C., Strickland W.N., Brandt W.F., Strickland M.S. More histone structures.- PEBS Lett., 1979, v.100, p.201-218.

181. Wagner Т.Е., Hartfold J.B., Serra M., Vandergrift V., Sung M.T. Phosphorylation and dephosphorylation of histone H5. 2. Circular dichroic studies.- Biochemistry, 1977, v.16, p.289-290.

182. Weintraub H. The nucleosome repeat length increases during erythropoesis in the chick.- Nucl. Acids Res., 1978, v.5, N 4, p.1179-1188.

183. Wilhelm P.X., Champagne M. Dissociation de la nucleoprotei-ne d'erythrocytes de poulets par les sels.- Eur. J. Biochem., 1969, v.10, N 1, p.102-109.

184. J208. Woudt L.P., Pastink A. The genes coding for histone H3 and H4 in Heurospora crassa are unigue and contain intervening sequences»- Uucl. Acids Res., 1983, v.11, U 16, p. 5347-5360.

185. Wuilmar C., Wyns L,. An evolutionary scheme for the histones as derived from a study of internal repetitions and homologies among the different classes.- J. Theor. Biol., 1977, v.65, U 2, p.231-252.

186. Yaguchi M., Roy С», Seligy V.L. Complete amino acid sequence of goose erythrocyte H5 histone and the homology between H1 and H5 histones.- Biochem. Biophys. Res. Communs., 1979, v.90, IT 4, p.1400-1406.

187. Zernik M., Meintz IT., Boime I., Roeder R.G. Xenopus laevis histone genes: variant H1 genes are present in different clusters.- Cell, 1980, v.22, IT 3, p.807-815.

188. Zlatanova J.S. Synthesis of histone H1° is not inhibited in hydroxyurea-treated Friend cells.- FEBS Lett., 1980, v.112, p.199-202.