Эколого-генетические особенности митогенного и мутагенного действия активных форм кислорода на Allium fistulosum L. тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.16, кандидат биологических наук Пьянзина, Татьяна Александровна

• Пьянзина, Татьяна Александровна
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Пьянзина, Татьяна Александровна

Введение

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Кислород как экологический фактор

1.2. Биологическая роль активных форм кислорода в растительных 14 клетках

1.3. Окислительная модификация белков, липидов и нуклеиновых 18 кислот

1.3.1. Повреждение белков активными формами кислорода

1.3.2. Перекисное окисление липидов

1.3.3. Повреждение ДНК активными формами кислорода

1.4. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных 26 процессов

1.5. Апоптоз у растений

1.6. Современные представления о геноме растений 38 1.6.1. Геном Allium fistulosum L.

ГЛАВА И. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 .Объект исследования

2.2. Постановка опыта

2.2.1. Обработка семян 02"

2.2.2. Обработка семян модификаторами

2.3. Спектрофотометрическое определение супероксида кислорода

2.4. Приготовление давленных ацетокарминовых препаратов

2.5. Определение митотической активности клеток

2.6. Количественный учет хромосомных аберраций

2.7. Определение белка

2.8. Спектрофотометрическое определение нуклеиновых кислот

2.9. Определение содержания ДНК с дифениламином 49 2ЛО.Определение содержания РНК с орцином

2.11.Выделение ДНК

2.12.ПЦР-анализ

2.13. Электрофорез ДНК в агарозном геле

2.14. Приготовление гематоксилиновых препаратов

2.15. Определение активности супероксиддисмутазы

2.16. Определение активности каталазы

2.17. Определение количества малонового диальдегида

2.18. Статистическая обработка

ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Влияние активных форм кислорода на всхожесть семян и ми- 56 тотическую активность клеток апикальной меристемы А. fistulosum

3.2. Влияние активных форм кислорода на выход хромосомных 63 аберраций в клетках апикальной меристемы А. fistulosum

3.3. Влияние АФК на организацию сателлитного повтора 378 п.н. в 68 терминальном гетерохроматине А. fistulosum

3.4. Апоптоз в клетках апикальной меристемы проростков 71 А. fistulosum

3.5. Влияние различных активных форм кислорода на перекисное 79 окисление липидов и активность антиоксидантных ферментов в проростках А. fistulosum

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Эколого-генетические особенности митогенного и мутагенного действия активных форм кислорода на Allium fistulosum L.»

Актуальность проблемы. Среди экологических факторов, определяющих диапазон жизнедеятельности, адаптационно-компенсаторные возможности организмов, кислороду отводится важнейшая роль (Янковский, 2000; Regoli, 2002). Его накопление в атмосфере вызвало прогрессивную эволюцию одних организмов и гибель других. Учитывая роль кислорода в глобальной экологии биосферы, вопрос о его равновесии в атмосфере и влиянии на живые организмы требует особо пристального внимания. В атмосфере кислород находится большей частью в обычной молекулярной форме (О2), но может присутствовать в ионизированной форме (О2 "*) и в виде озона (О3) (Гольдштейн, 2000, 2001). Кислород и некоторые его активированные формы могут поступать в организм из окружающей среды и могут образовываться в клетках в ходе ферментативных и неферментативных реакций (Владимиров, 1991,1998).

Высокая окислительная способность кислорода и его активных форм является причиной того, что кислород может проявлять не только биости-мулирующую активность (Осипов и др., 1990; Аверьянов и др., 2000; Гольдштейн, 2001; Crapo et al., 1994), но и оказывать на живые организмы повреждающее действие (Ravanat et al., 2000, 2001; Ouedraogo., Redmond R.W., 2003; Bilski et al., 2003). Через этап образования активных форм кислорода (АФК), реализуется повреждающее действие на живые организмы различных факторов окружающей среды, таких, как, ионизирующее излучение, ультрафиолетовый свет, тяжелые металлы и некоторые другие. В связи с этим подчеркнем, что существование аэробных форм жизни сопряжено с постоянным риском неконтролируемого образования токсических форм превращения молекулярного кислорода, как в самом организме, так и в окружающей среде - особенно в последнее время в результате усиления негативных антропогенных воздействий на живую природу. Многочисленные данные, полученные на животных и клетках человека, свидетельствуют в пользу этого (Янковский, 2000; Regoli, 2002).

Изучение влияния АФК на гомеостаз растительного организма, особенно на генетические процессы, позволит определить роль кислорода в запуске адаптационно-компенсаторных механизмов, обеспечивающих приспособление растений к изменяющимся условиям среды, или развитии патологического процесса, приводящего в итоге к их гибели.

Цель и задачи исследования. Цель настоящей работы состоит в исследовании молекулярных механизмов реализации митогенного и мутагенного действия активных форм кислорода на лук батун {Allium fistulosum L.).

Для достижения данной цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать влияние различных АФК на пролиферативную активность клеток A. fistulosum.

2. Изучить влияние различных АФК на выход и спектр хромосомных аберраций в клетках апикальной меристемы A. fistulosum.

3. Оценить влияние различных АФК на структурную реорганизацию генома A. fistulosum.

4. Исследовать способность различных АФК индуцировать апоптоз или некроз клеток апикальной меристемы A. fistulosum.

5. Изучить некоторые показатели интенсивности перекисного окисления липидов, состояние антиоксидантной системы для оценки значения свободнорадикальных процессов в реализации митогенного и мутагенного действия АФК на A. fistulosum.

Научная новизна. Впервые с помощью тест-объекта A. fistulosum проведена оценка влияния различных АФК как экологического фактора, приводящего к запуску адаптационно-компенсаторных механизмов или развитию патологического процесса и гибели клеток. Выявлены диапазоны влияния различных АФК на активность генетических процессов и выход хромосомных мутаций. Показано, что Ог и Н2О2 в низких концентрациях индуцируют преимущественно аберрации хроматидного типа, а Н2О2 в комплексе с Ре2+ - аберрации как хроматидного, так и хромосомного типа. Впервые показано влияние АФК на реорганизацию генома А. /ШиЬяит, сопровождающуюся перестройками в сателлитной последовательности ДНК.

Отмечено, что АФК-индуцированный мутагенез приводит на начальном этапе к ускорению гибели клеток А. /мШвзит путем апоптоза, а затем - к преобладанию некроза. Показано, что индуцируемая различными АФК интенсификация процессов перекисного окисления липидов в проростках А. /ШиЬзит происходит на фоне дисбаланса активностей ферментов антиоксидантной защиты, участвующих в утилизации активных форм кислорода и является одной из причин увеличения выхода хромосомных аберраций и гибели клеток.

Научно-практическая значимость работы. Результаты выполненного исследования дополняют и углубляют существующие представления о механизмах действия различных активных форм кислорода на растительную клетку. Установлена зависимость митогенной и мутагенной активности от концентрации различных АФК. Результаты исследования представляют интерес как информационная основа для последующей разработки конкретных способов воздействия активных форм кислорода на мутационный процесс и повышение продуктивности растений. Полученные данные о механизме действия антиоксидантов (карнозина и манни-тола) как ингибиторов мутаций могут быть использованы в мутационной генетике.

На основании проведенного комплексного исследования предложен способ индуцирования мутаций у растений (защищено патентом РФ № 2269258 от 16.04.2004 г.), который может быть использован в мутационной генетике для создания новых сортов.

Полученные данные могут быть использованы в учебном процессе по курсам «Генетика», «Экология», «Физиология растений», «Цитология» на биологических и аграрных факультетах высших учебных заведений.

Основные положения, выносимые на защиту:

• Митогенный эффект различных АФК, связанный с повышением всхожести и величины митотического индекса, сопровождается усилением выхода хроматидных перестроек (одиночные фрагменты, мосты) и зависит от соотношения активностей про- и антиоксидантных систем.

• Мутагенный эффект АФК, характеризующихся высокой окислительной активностью, связан с повышением выхода аберраций хромосомного типа (двойные фрагменты), усилением гибели клеток апикальной меристемы А. ш1озит на начальном этапе путем апоптоза, а затем преобладанием гибели клеток путем некроза.

• В зависимости от окислительной способности АФК с различной интенсивностью стимулируют реорганизацию генома А. /ШиЬзит, влияя на теломерные микросателлитные последовательности ДНК, вызывая ин-серции и делеции гетерохроматина.

Апробация работы. Основные положения работы были изложены на Огаревских и Евсевьевских чтениях (Саранск, 2002-2006), на конференциях: «Актуальные вопросы ботаники и физиологии растений» (Саранск, 2004), «Международный форум молодых ученых и студентов» (Анталия,

2004), «Научное студенческое сообщество и современность» (Анталия,

2005), «Фундаментальные и прикладные проблемы медицины и биологии» (Тунис, 2005), «Ботанические исследования в Поволжье и на Урале» (Саратов, 2006), «Успехи современного естествознания» (Сочи, 2006).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 15 научных работ.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 126 страницах машинописного текста, содержит 9 таблиц, 11 рисунков, 10 фотографий, состоит из введения, обзора литературы (глава 1), материалов и методов исследований (глава 2), результатов и обсуждений (глава 3), общего заключения, выводов, практических рекомендаций и списка использованной литературы. Библиографический указатель включает 225 источников, в том числе 118 на иностранных языках.

Заключение диссертации по теме «Экология», Пьянзина, Татьяна Александровна

Выводы:

1. Митогенное действие АФК выражается через стимуляцию деления клеток апикальной меристемы и всхожести семян А. /Ши1оБит, активизацию генетических процессов.

2. Различные АФК в зависимости от окислительной способности индуцируют в клетках апикальной меристемы А. ^вШ1овит преимущественно аберрации хроматидного или хромосомного типа. Ог" и Н2О2 (2 мМ) индуцируют аберрации хроматидного типа, а Н2О2 в комплексе с Бе2+ - аберрации как хроматидного, так и хромосомного типа.

3. АФК стимулируют реорганизацию генома А. /ШиЬэит, способствуя перестройкам в сателлитной ДНК, индуцируя инсерции и делеции ге-терохроматина.

4. АФК-индуцированный мутагенез в клетках апикальной меристемы А. ^ийовит приводит на начальном этапе к ускорению гибели клеток путем апоптоза, а затем к преобладанию некротического пути гибели клеток.

5. Индуцируемая различными АФК интенсификация процессов пе-рекисного окисления липидов в проростках А. /ишЬБит происходит на фоне дисбаланса активностей ферментов антиоксидантной защиты, участвующих в утилизации активных форм кислорода, и является одной из причин увеличения выхода хромосомных аберраций и гибели клеток.

Практические рекомендации

На основании проведенного комплексного исследования предложен способ индуцирования мутаций у растений (защищено патентом РФ № 2269258 от 16.04.2004 г.). Данный способ может быть использован в мутационной генетике для создания новых сортов растений.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Пьянзина, Татьяна Александровна, 2006 год

1. Аверьянов, A.A. Активные формы кислорода и иммунитет растений / A.A. Аверьянов // Успехи современной биологии. 1991. - т. 111, вып. 5.-С. 722-734.

2. Аверьянов, A.A. Зависящая от активированного кислорода защита риса от пирикуляриоза с помощью рибофлавина и розеофлавина / A.A. Аверьянов, В.П. Лапикова, О.Н. Николаев, А.И. Степанов // Биохимия. 2000. - т. 65, вып. 11.-С. 1530-1537.

3. Александрушкина, H.H. Апоптоз у проростков пшеницы при нормальном световом дне / H.H. Александрушкина, В.А. Замятнина, JI.E. Ба-кеева, A.B. Середина, Е.Г. Смирнова, JI.C. Ягужинский, Б.Ф. Ванюшин // Биохимия. 2004. - т. 69, вып. 3. - С. 356-366.

4. Андреева, Л.И. Биохимические механизмы апоптоза / Л.И. Андреева, Л.И. Иванова, М.В. Титова, B.C. Петрова // Программированная клеточная гибель / под ред. проф. Новикова B.C. СПб.: Наука, 1996. -С. 50-56.

5. Арчаков, А.И. Модификация белков активным кислородом и их распад / А.И. Арчаков, И.М. Мохосоев // Биохимия. т.54, № 2. - 1989-С. 179-185.

6. Афанасьев, Ю.И. Витамин Е: значение и роль в организме / Ю.И. Афанасьев, Т.В. Боронихина // Успехи современной биологии. 1987. -т. 104, вып.З.-С. 400-411.

7. Бабижаев, М.А. Передача клеточного сигнала и модуляция свободно-радикального окисления новым пептидомиметиком L-глутамилгистами-ном / М.А. Бабижаев, Ю.А. Семилетов // Биохимия. 1999. - т. 64, № 5. -С. 612-627.

8. Барабой, В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов /

9. B.А. Барабой // Успехи современной биологии. 1991. - т. 111, вып. 6.1. C. 923-931.

10. Ю.Бараненко, В.В. Супероксиддисмутаза в клетках растений / В.В. Бара-ненко // Цитология. 2006. - т. 48, № 6. - С. 465-474.

11. Биленко, М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / М.В. Биленко. М.: Медицина, 1989.-368 с.

12. Блюменфельд, J1.A. Электронный парамагнитный резонанс / JI.A. Блю-менфельд, А.И. Тихонов. М.: Наука, 1997. - С. 91-99.

13. Болдырев, A.A. Карнозин и защита тканей от окислительного стресса / A.A. Болдырев. Москва, 1999. - С. 56-59.

14. Бондарь, Т.Н. Восстановление органических гидроперекисей глутати-онпероксидазой и глутатион-Б-трансферазой: влияние структуры субстрата / Т.Н. Бондарь, В.З. Ланкин, В.А. Антоновский // Докл. АН СССР. 1989. - т. 304, № 1. - С. 217-220.

15. Брень, А.Б. Генетико-биохимические особенности преадаптации млекопитающих к окислительному стрессу / А.Б. Брень // Диссертация на соиск. уч. степ. канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1997. - С. 20-23.

16. Брюне, Б. Апоптическая гибель клеток и оксид азота: механизмы активации и антагонистические сигнальные пути / Б. Брюне, К.Сандау, А. фон Кнетен // Биохимия. 1999. - т. 63. - С. 966 - 975.

17. Бурлакова, Е. Мембранные липиды как переносчики информации / Е. Бурлакова, Г.Архипова, А. Голощапов // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. - С. 74-83.

18. Бурлакова, Е.Б. Модуляция перекисного окисления липидов биогенными аминами в модельных системах / Е.Б. Бурлакова, А.Е. Губарева,

19. Г.В. Архипова, В.А. Рогинский // Вопросы медицинской химии. 1992. - № 2. - С. 17-20.

20. Бурлакова, Е.Б. Роль антиокислителей в физико-химических процессах регулирования размножения клеток / Е.Б Бурлакова МОНП, секц. биофизич., 1968.-т. 28.-С. 15-23.

21. Бурлакова, Е.Б. Кинетические особенности токоферолов как антиокси-дантов / Е.Б. Бурлакова, С.А. Крашаков, Храпова Н.Г. Черноголовка, 1992.-56 с.

22. Бучельникова, Н.С. Отрицательные ионы / Н.С. Бучельникова // Успехи физических наук. 1958. - т. ЬХУ, вып. 3. - С. 351-385.

23. Ванюшин, Б.Ф. Апоптоз у растений / Б.Ф. Ванюшин // Успехи биологической химии. 2001. - т. 41. - С. 3-38.

24. Величковский, Б.Т. Свободнорадикальное окисление как звено срочной и долговременной адаптации организма к факторам окружающей среды / Б.Т. Величковский // Вестн. Российской акад. мед. наук. 2001. - № 6. -С. 45-52.

25. Веселов, В.А. Математическая модель возможного триггера обратимого включения режима стресса у растений / В.А. Веселов // Физиология растений. 2001. - т. 48, № 1. - С. 124-131.

26. Веселовский, В.А. Люминесценция растений. Теоретические и практические аспекты / В.А. Веселовский, Т.В. Веселова. М.: Наука, 1990. -С. 23-26.

27. Владимиров, Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран / Ю.А. Владимиров // Биофизика. 1987. - т. 32, № 5. - С. 830-844.

28. Владимиров, Ю.А. Свободные радикалы и антиоксиданты / Ю.А. Владимиров // Вестн. РАМН. 1998. - № 7. - С. 43-50.

29. Владимиров, Ю.А. Свободные радикалы в живых системах / Ю.А. Владимиров, O.A. Азизова, А.И. Деев // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1991. - т. 29. - С. 1 -249.

30. Владимиров, Ю.А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах / Ю.А. Владимиров, А.И. Арчаков. М.: Наука, 1972. -123 с.

31. Вольский, H.H. Влияние супероксидного радикала на пролиферацию лимфоцитов, стимулированную митогеном / H.H. Вольский, В.А. Каш-лаков, В.А. Козлов // Цитология. 1988. - т. 30, № 7. - С. 28-32.

32. Воскресенский, О.Н. Антиоксидантная система, онтогенез и старение / О.Н. Воскресенский, И.А. Жутаев, В.Н. Бобырев, Ю.В. Безуглый // Вопросы медицинской химии. 1982. - № 1. - С. 14-27.

33. Гамалей, И.А. Перекись водорода как сигнальная молекула / И.А. Гамалей, И.В. Клюбин//Цитология. 1996.-т. 38, № 12.-С. 1233-1247.

34. Гуревич, B.C. Сравнительный анализ двух методов определения активности супероксиддисмутазы / B.C. Гуревич, К.Н. Конторщикова, JI.B. Шаталина // Лабораторное дело. 1990. - № 4. - С. 44-47.

35. Гуськов, Е.П. Модификация действия нитрозометилмочевины на проростки подсолнечника тепловым шоком / Е.П. Гуськов, Н.В. Маркин, A.B. Усатов, Е.В. Машкина // Генетика. 2001. - т. 37, № 3. - С. 336-343.

36. Голиков, С.Н. Общие механизмы токсического действия / С.Н. Голиков, И.В. Саноцкий, JI.A. Тиулов JL: Медицина, 1986. - 280 с.

37. Гольдштейн, Н.И. Биофизические механизмы физиологического действия экзогенного 0{ на животных / Н.И. Гольдштейн // Диссертация на соиск. уч. степ, доктора биол. наук. -М., 2000. С. 16-32.

38. Гольдштейн, Н.И. Активные формы кислорода как жизненно необходимые компоненты воздушной среды / Н.И. Гольдштейн // Биохимия. -2001.- т. 67, вып 2. С. 194-204.

39. Гончарова, Р.И. Антимутагенез как генетический процесс / Р.И. Гончарова // Вестн. РАМН. 1993. - № 7. - С. 26-32.

40. Госпаров, B.C. Определение белка по связыванию с красителем кумаси G-250/ В.С.Госпаров, В.Г.Дектярь // Биохимия. 1994. - Т.59. - Вып.2. - С.763-768.

41. Гриф, В.Г. Количество ДНК на геном в биосистематике растений / В.Г. Гриф // Цитология. 1998. - т. 40, № 7. - С. 690 - 705.

42. Дас, Д.К. Превращение сигнала гибели в сигнал выживания при ре-докс-сигнализации / Д.К. Дас, Н. Молик // Биохимия. 2004. - т. 69, вып. 1.-С. 16-24.

43. Доссон, Р. Справочник биохимика / Р. Доссон, Д. Элиот, У. Эллиот. М.: Мир. 1991 - 481 с.

44. Дубинина, Е.Е. Некоторые особенности функционирования ферментативной антиоксидантной защиты плазмы крови человека / Е.Е Дубинина // Биохимия. 1993. - т. 58, вып. 2. - С. 268-273.

45. Дубинина Е.Е. Характеристика внеклеточной СОД / Е.Е Дубинина // Вопросы медицинской химии. 1995. - т. 41, вып. 6. - С. 8-12.

46. Дубинина, Е.Е. Окислительная модификация белков / Е.Е Дубинина, И.В. Шугалей // Успехи современной биологии. 1993. - т.31, №1. - С. 71-79.

47. Журавлев, А.И. Развитие идей Б.Н. Тарусова о роли цепных процессов в биологии / А.И. Журавлев // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. - С. 3-37.

48. Замятнина, В.А. Организация внутриклеточных структур при апоптозе и действии ВНТ и перекисей у этиолированных проростков пшеницы /

49. B.А. Замятнина // Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. М., 2001. - С. 23-27.

50. Зборовская, И.А. Антиоксидантная система организма, ее значение в метаболизме. Клинические аспекты / И.А. Зборовская, М.В. Банникова // Вестник Российской академии медицинских наук. 1995. - № 6.1. C. 53-60.

51. Зеленин, A.B. Геном растений / A.B. Зеленин // Вестник РАН. 2003. -т. 73, № 9. - С. 797-806.

52. Зеленин, A.B. Введение в геномику растений / A.B. Зеленин, Е.Д. Бадаева, О.В. Муравенко // Молекулярная биология. 2001. - т. 35. -С.339-348.

53. Зенков, Н.К. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах / Н.К. Зенков, Е.Б. Меныцикова // Успехи современной биологии. 1993. - т. 113. вып.2. - С. 286-296.

54. Зенков, Н.К. Окислительный стресс / Н.К. Зенков, В.З. Ланкин, Е.Б. Меныцикова Майк «Наука/Интерпериодика». - 2001. - 342 с.

55. Зиновьева, В.Н. Свободно-радикальное окисление ДНК и его биомаркер окисленный гуанозин (8-oxodG) / В.Н. Зиновьева, О.В. Островский // Вопросы медицинской химии. 2002. - т.48, №5. - С. 419-431.

56. Зиновьева, В.Н. Окисление ДНК при патологиях человека, сопряженных с окислительным стрессом / В.Н. Зиновьева, A.A. Спасов // Успехи современной биологии. 2004. - т. 124, вып. 2. - С. 144-156.

57. Зощук, Н.В. История хромосомного анализа / Н.В. Зощук, Е.Д. Бадаева, A.B. Зеленин // Биол. мембраны. 2001. - т. 18. - С. 164-172.

58. Кения, М.В. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе / М.В. Кения, А.И. Лукаш, Е.П. Гуськов // Успехи современной биологии. 1993. - т. 113, вып. 4. - С. 456-469.

59. Кириллова, Н.В. Ферменты антиоксидантной системы культивируемых растительных клеток / Н.В. Кириллова // Дис. на соиск. уч. степ, доктор биол. наук. Санкт-Петербург, 2000. - С. 17-65.

60. Кирнос, М.Д. 5-метилцитозин в пиримидиновых последовательностях рстительной и животной ДНК / М.Д. Кирнос, Н.И. Александрушкина, Б.Ф. Ванюшин // Биохимия. 1981. - т.46. - С. 1456-1474.

61. Клюбин, И.В. НАДФН-оксидаза специализированный ферментативный комплекс для образования активных метаболитов кислорода / И.В. Клюбин, И.А. Гамалей // Цитология. - 1997. - т.39, № 4/5 -С. 320-340.

62. Кобляков, В.А. Индукторы суперсемейства цитохрома Р-450 как промоторы канцерогенеза / В.А. Кобляков // Биохимия. 1998. - т. 63, вып. 8.-С. 1043-1058.

63. Колотилова, А.И. Витамины (химия, биохимия и физиологическая роль) / А.И. Колотилова, Е.П. Глушанков Л.: Из-во Ленингр. ун-та, 1976.-248 с.

64. Королюк, М.А. Метод опредения активности каталазы / М.А. Королюк // Лабораторное дело. 1988. - №1. - С. 18-19.

65. Кулинский, В.И. Биологическая роль глутатиона / В.И. Кулинский, Л.С. Колесниченко // Успехи современной биологии. 1990. - т. 110, вып. 1.-С. 20-33.

66. Лущак, В.И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В.И. Лущак // Биохимия. 2001. - т. 66, вып. 5. - С. 592-609.

67. Лю, М.Б. Кислородно-перекисный механизм канцерогенеза и модификация ДНК / М.Б. Лю, И.С. Подобед, А.К. Едыгенова, Б.И. Лю // Успехи современной биологии. 2005. - т.125, №2. - С. 179-188.

68. Максимов, И.В. Про-/антиоксидантная система и устойчивость растений к патогенам / И.В. Максимов, Е.А. Черепанова // Успехи современной биологии. 2006. - т. 126, № 3. - С. 250-261.

69. Маманова, Л.Б. Генетический и биохимический анализ мутантов АгаЫс1орз1з гкаИапа (Ь.) с изменой чувствительностью к окислительному стрессу / Л.Б. Маманова // Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук. -М., 1999.-162 с.

70. Меныцикова, Е.Б. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов / Е.Б. Меныцикова, Н.К. Зенков // Успехи современной биологии. 1993. - т. 113, вып. 4. - С. 442 - 455.

71. Мерзляк, М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки / М.Н. Мерзляк // Итоги науки и техники. Сер. Физиология растений. 1989. - т. 6. - 167 с.

72. Метелица, Д.Н. Активация кислорода ферментными системами / Д.Н. Метелица-М: Наука, 1982. 256 с.

73. Митрофанов, Ю.А. Индуцированная изменчивость хромосом / Ю.А. Митрофанов. М.: Наука, 1994. - 140 с.

74. Муравенко, О.В. Сравнение геномов трех близкородственных видов льна и их гибридов с использованием хромосомных и молекулярных маркеров / О.В. Муравенко, В.А. Лемеш, Т.Е. Саматадзе // Генетика. -2003.-т. 39.-С. 510-518.

75. Норманн, Г.Э. Активные формы кислорода и люстра Чижевского / Г.Э. Норманн//Биохимия.-2001.-т. 66, вып. 1.-С. 123-126.

76. Паушева, З.П. Практикум по цитологии растений / З.П. Паушева М.: Агромпромиздат, 1988. - 217 с.

77. Пескин, A.B. Взаимодействие активного кислорода с ДНК / A.B. Пес-кин//Биохимия.-1997.-т. 62, вып. 12.-С. 1571-1577.

78. Поберезкина, Н.Б. Биологическая роль супероксиддисмутазы / Н.Б. Поберезкина, А.Ф. Лосинская // Укр. биохим. журнал. 1989. -т.61, № 2. - С. 14-27.

79. Сала, А. Лейкотриены: липидные биоэффекторы воспалительных реакций / А.Сала, С. Зарини, М. Бола // Биохимия. 1998. - т. 63, вып. 1. -С. 101-110.

80. Сальм, Я.И. Кинетика эволюции легких аэроионов / Я.И. Сальм, А.И. Лутс // Материалы III Всесоюзного Симпозиума по атмосферному электричеству. Тарту, 1986. - С. 48.

81. Самуилов, В.Д. Программированная клеточная смерть / В.Д. Самуилов, A.B. Олескин, Е.М. Лагунова // Биохимия. 2000. - т. 65, вып. 8. -С. 1029-1046.

82. Самуилов, В.Д. Индуцированное CN" разрушиение ядер в клетках ли-стьевх гороха / В.Д. Самуилов, Е.М. Лагунова, O.E. Бешта, A.B. Ки-ташов // Биохимия. 2000. - т. 65, вып. 6. - С. 817-824.

83. Самуилов, В.Д. Участие хлоропластов в программированной гибели клеток у растений / В.Д. Самуилов, Е.М. Лагунова, Е.В. Дзюбинская, Д.С. Изюмов // Биохимия. 2002. - т. 67, вып. 6. - С. 757-765.

84. Самуилов, В.Д. Н202 усливает CN'-индуцированный апоптоз в листьях гороха / В.Д. Самуилов, Д.Б. Киселевский, С.В. Синицын, A.A. Шестак, Е.М. Лагунова, A.B. Несов // Биохимия. 2006. - т. 71, вып. 4. -С. 481-492.

85. Саприн, А.Н. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических процессов / А.Н. Саприн, Е.В. Калинина // Успехи биологической химии. 1999. - т.39. - С. 289-326.

86. Серебряный, A.M. К механизму антимутагенеза у растений / A.M. Серебряный, H.H. Зоз, И.С. Морозова // Генетика. 2005. - т. 41, № 5. -С. 676-679.

87. Середин, С.Б. Фармакологическая защита генома / С.Б.Середин, А.Д. Дурнев М.: ВИНИТИ, 1992. - С. 162.

88. Синицкая, Н.С. Роль пептидов в свободнорадикальном окислении и старении организма / Н.С.Синицкая, В.Х. Хавинсон // Успехи современной биологии. 2002. - т. 122, вып. 6. - С.557-568.

89. Скулачев, В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло / В.П. Скулачев // Биофизика. 1996, - №3. - С. 4-10.

90. Скулачев, В.П. Старение организма особая биологическая функция, а не результат поломки сложной живой системы / В.П. Скулачев // Биохимия.-1999.-т. 62, вып. 11.-С. 1394-1399.

91. Смирнова, B.C. Образование 8-оксогуанина и его окисленных продук отов в ДНК in vitro под действием температуры 37 С / B.C. Смирнова, C.B. Гудков, A.B. Черников, В.И. Брусков // Биофизика. 2005. - т. 50, вып. 2.-С. 243-252.

92. Смирнова, Г.В. Устойчивость к окислительному стрессу у штаммов Е. coli, дефецитных по синтезу глутатиона / Г.В. Смирнова, Н.Г. Музыка, М.Н. Глуховский, О.Н. Октябрьский // Биохимия. 1999. - т. 64, вып. 10.-С. 1318-1324.

93. Тарчевский, И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные ситемы и их взаимодействия / И.А. Тарчевский // Физиология растений. 2000. -т. 47, №2.-С. 321-331.

94. Тарчевский, И.А. Метаболизм растений при стрессе.- Казань: Фэн, 2001.-С. 32-34.

95. Тимофеева, И.В. Генетико-биохимические особенности реакции Xenopus laevis на окислительный стресс / И.В. Тимофеева // Дис. на со-иск. уч. степ. канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1997. - 145 с.

96. Турпаев, К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов / К.Т. Турпаев // Биохимия. 2002. - т. 67, вып. 3. - С. 339 - 352.

97. Усатов, A.B. Влияние окислительного стресса на мутагенез у подсолнечника Helianthus annuus L., индуцированный нитрозометилмочевиной / A.B. Усатов, Е.В. Машкина, Е.П. Гуськов // Генетика. 2005. - т. 41, №1. -С.65-69.

98. Хансон, К.П. Апоптоз: современное состояние проблемы / К.П. Хансон // Изв. АН. Серия биологическая. 1998. - № 2. - С. 134-141.

99. Хемлебен, В. Сателлитные ДНК / В. Хемлебен, Т.Г. Беридзе, JI. Бах-ман, Я. Коварик, Р. Торрес // Успехи биологической химии. 2003. -т. 43.-С. 267-306.

100. Фесенко, И.А. Изучение организации сателлитного повтора 378 пн в терминальном гетерохроматине Allium fistulosum / И.А. Фесенко, Л.И. Хрусталева, Г.И. Карлов // Генетика. 2002. - т. 38, № 7. - С. 894-903.

101. Ю1.Чанакчи, И. Активные формы кислорода и воспалительные процессы в зубах человека / И. Чанакчи, Я. Чичек, В. Чанакчи // Биохимия. -2005. т. 70, вып. 6. - С. 751-760.

102. Чижевский, А.Л. Аэроионы и жизнь. Беседа с Циолковским / А.Л. Чижевский М.: Мысль, 1999. - 245 с.

103. ЮЗ.Шинкаренко, Н.В. Химические свойства синглетного молекулярного кислорода и значение его в биологических системах / Н.В. Шинкарен-ко, В.Б. Алесовский // Успехи химии. 1982. - т. 51, № 5. -С. 713-735.

104. Шкурат, Т.П. Динамика окисления липидов и перестройки хромосом в различных тканях мышей после многократной гипербалии / Т.П. Шкурат // Физиологический журнал. 1993. - № 1. - С. 91-98.

105. Ю5.Шорнинг, Б.Ю. Апоптозная фрагментация, синтез и метилирование ДНК в проростках пшеницы: влияние фитогормонов и антиоксидантов

106. Б.Ю. Шорнинг // Дис. на соиск. уч. степ. канд. биолог, наук. М., 2000.-С. 88-89.

107. Шугаев, А.Г. Некоторые особенности структурной организации и окислительной активности дыхательной цепи митохондрий растений / А.Г. Шугаев // Успехи современной биологии. 1991. - т. 111, вып. 2. -С. 178-191.

108. Янковский, О.Ю. Токсичночность кислорода и его биологические системы (эволюционные, экологические и медико-биологические аспекты) / О.Ю. Янковский. Санкт-Петербург, 2000. - С. 29-58.

109. Adamson, I.Y.R. Pulmonary toxicity of deferoxamine in iron-poisoned mice / I.Y.R. Adamson, A. Sienko, M.Tenenbein // Toxicol, and Appl. Pharmacol.-1993.-Vol. 120.-P. 13-19.

110. Adelman, R. Oxidative damage to DNA: Relation to species metabolis rate and fite'span / R. Adelman, R.L.Saul, B.N. Ames // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. - Vol. 85. - P. 2706-2708.

111. Alscher, R. Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants / R. Alscher, N. Erturk, L. Heath // J. Exptl Bot. 2002. -Vol. 372.-P. 1331-1341.

112. Armato, W. Exogenous Cu, Zn-superoxide dismutase supresses the stimulation of neonatal rat hepatocytes growthby tumor promotors / W.Armato, P.Andreis, F.Romano // Carcinogenesis. 1984. - Vol. 5. -№ 12.-P. 1547- 1555.

113. Arumuganathan, K. Nuclear DNA content of some important plant species / K. Arumuganathan, E.D. Earle // Plant Mol. Biol. 1991. - Vol. 9. -P. 208-218.

114. Badaeva, E.D. Genome differentiation in Aegilops. 1. Distribution of highly repetitive DNA sequences on chromosomes of diploid species / E.D. Badaeva, B. Friebe, B.S. Gill // Genome. 1996. - V. 39. -P. 293-306.

115. Basaga, H.S. Biochemical aspects of free radicals / H.S. Basaga // Biochem. and Cell Biol. 1990. - Vol. 68. - P. 986-998.

116. Baum, J. Multiple genes controlling superoxide dismutase expression in maize / J.Baum, J.G. Scandalios // J. Heredity. 1982. - Vol. 73. -P. 95-100.

117. Baum, J. Developmental expression and intracellular localisation of superoxide dismutase in maize / J.Baum, J.G. Scandalios // Differentiation. -1979.-Vol. 13.-P. 133-140.

118. Beers, E.P. Proteinase activity during tracheary element differentiation in Zinnia mesophyll cultures / E.P.Beers, T.B. Freeman // Plant Physiol. -1997.-Vol. 113.-P. 873-880.

119. Bennett, M.D. Nuclear DNA amounts in Angiosperms / M.D. Bennett, I.J. Leitch // Ann. Bot. 1995. - Vol. 76. - P. 113-176.

120. Bennett, M.D. Nuclear DNA amounts in Angiosperms 583 new estimates / M.D. Bennett, I.J. Leitch // Ann. Bot. - 1997. - Vol. 80. - P. 169-196.

121. Bennett, M.D. Nuclear DNA amount in Angiosperm / M.D. Bennett, J.B. Smith // Phil. Trans. Roy. Soc. London. B. 1976. - Vol. 274. -P. 227-274.

122. Bennett, M.D. Nuclear DNA amount in Angiosperm / M.D. Bennett, J.B. Smith // Phil. Trans. Roy. Soc. London. B. 1991. - Vol. 334. -P. 309-343.

123. Benov, L. Superoxide-dependence of the short chain sugars-induced mutagenesis / L.Benov, A. Beema // Free Radical Biology Medicine. -2002. Vol. 34, No. 4. - P. 429-433.

124. Benov, L. How superoxide radical damages the cell / L.Benov // Protoplasma. 2001. - Vol. 217. - P. 33-36.

125. Bernardi, G. The compositional evolution of vertebrate genomes / G. Bernardi // Gene. 2000. - Vol. 241. - P. 31-43.

126. Beyer, R.E. The participation of coenzyme Q in free radical production and antioxidation / R.E. Beyer // Free Radical Biol, and Med. 1990. - Vol. 8. -P. 545-565.

127. Birnboim, H.C. A superoxide action induced DNA strand-break metabolic pathway in human leucocytes: effects of vanadose / H.C. Birnboim // Biochem Cell. Biol. 1988. - Vol. 66. - P. 374-381.

128. Bowler, M. Superoxide dismutase and stress tolerance / M. Bowler, M.Van Montagu, D.Inze // Annu. Rev. Plant Mol. Biol. 1992. - Vol. 43. -P. 83-116.

129. Brown, K. DNA strand sussion by enzymatically generated oxygen radicals / K.Brown, I. Fridovich // Arch. Biochem. and Biophys. 1981. - Vol. 206. -P. 414-419.

130. Breen, A.P. Reaction of oxyl radicals with DNA / A.P.Breen, J.A. Murphy //Free Radical Biology Medicine.- 1995 .-Vol. 18.-P. 1033-1077.

131. Burbon, R.N. Free radicals and cell proliferation / R.N. Burbon // New Comp. Biochem. 1994. - Vol. 28. - P. 155-185.

132. Buttke, T.M. Oxidanive stress as a mediator of apoptosis / T.M. Buttke, P.A. Sadstrom // Immunol. Today. 1994. - Vol. 15. - P. 7-10.

133. Caelles, C. p53-dependet apoptosis in the absense of transciptional activation of p53-target genes / C. Caelles, A. Helmberg, M. Karin // Nature.-1994.-V. 126.-P. 435-441.

134. Carels, N. Two classes of genes in plants / N. Carels, G. Bernardi // Genetics.-2000.-Vol. 154.-P. 1819-1825.

135. Chen, Z. J. Genomic-wide transcriptone analysis and mechanisms of differential gene expression in Arabidopsis polyploids / Z. J. Chen, J. Wang, H. Lee // Item. Polyploidy Conference. Linnean Society and Royal Botanic Garden. Kew. 2003. - P. 5.

136. Cheng, K.C. 8-Hydroxyguanine, an abundant form of oxidative DNA damage, cause G-T and A-C substitutions / K.C. Cheng, D.S. Cahill, H. Kasai, S. Nishimura, L.A. Loeb // Journal of Biological Chemistry. -1992.-Vol. 267.-P. 166-172.

137. Cohen, G.M. Caspases: the executioners of apoptosis / G.M. Cohen // Biochem J. 1997. - Vol. 326. - P. 1-16.

138. Cunningham, M.L. Single-strand DNA breaks in rodent and human cells produced / M.L. Cunningham, J.G. Peak, H.J. Peak // Ibid. 1987. -Vol. 184.-P. 217-222.

139. Datta, R. Involvement of reactive oxygen intermediates in the induction of c-jun gene transciption by ionizing radiation / R. Datta, D.E. Hallahan, S.M.Kharbanda//Biochemistry. 1992.- Vol. 31.-P. 8300-8306.

140. De Olivera, R.C. Singlet oxygen induced mutation spectrum in mammalian celles / R.C. De Olivera, D.T. Ribeiro // Nucl. Acids. Res. 1992. -Vol. 20.-P. 4319-4323.

141. Del Pozo, O. Caspases and programmed cell death in the hypersensitive response of plants to pathogens / O. Del Pozo, E. Lam // Curr. Biol. 1998. -Vol. 8.-P. 1129-1132.

142. Demple, B. Redox redux: The control of oxidative stress responses /

143. B. Demple, C.F. Amabile-Cuevas // Cell. 1991. - Vol. 67. - P. 837-839.

144. Demura, T. Molecular cloning and characterization of cDNA associated with tracheary element differentiation in culnured Zinnia cells / T. Demura, H. Fukuda // Plant Physiol. 1994. - Vol. 103. - P. 815-821.

145. Draper, J. Salicylate, superoxide synthesis and cell sucide in plant defence / J. Draper // Trends Plant Sci. 1997. - Vol. 2. - P. 162-165.

146. Echenique, V. Frequencies of Tyl-copia and Ty3-gypsy retroelements within the Triticeae EST databases / V. Echenique, B. Stamova, P. Wolters, G. Lazo, V.L. Carollo, J. Dubcovsky // Theor. Appl. Genet. 2002. -Vol. 104.-P. 840-844.

147. Emeritl, J. Iron metabolism, free radicals, and oxidative injury / J. Emeriti,

148. C. Beaumont, F. Trivinl // Biomed Pharmacother. 2001. - Vol. 55. -P. 9-333.

149. Fridovich, I. Superoxide dismutase anion radical, superoxide dismutases, and Related Matters / I. Fridovich // Annu rev. Pharm. Tox. 1997. -Vol. 23.-P. 239-257.

150. Goldman, M. Conona discharges / M. Goldman, A. Goldman // Gaseous Electronics. 1978. - Vol. 1. - P. 219-290.

151. Green, D.R. Apoptotic pathways: the roads to ruin / D.R. Green // Cell. -1998.-V. 94.-P. 695-698.

152. Groover, A. Programmed cell death of plant tracheary elements differentiating in vivo / A. Groover, N. DeWitt, A. Heidel, A. Jones // Protoplasma. 1997. - Vol. 196. - P. 197-211.

153. Gutteridge, J.M. Biological origin of free radicals, and mechanisms of antioxidant protection / J.M. Gutteridge // Chem. Biol. Interact. -1994. -Vol. 91.-P. 133-140.

154. Gutteridge, J. M. Signal, messenger and trigger molecules from free radical reactions and thein control by antioxidants / J. M. Gutteridge // NATO ASI Series. 1995. - Vol. 92. - P. 157-164.

155. Gwidot, D.M. Mitochondrial respiration scavenges extramitochondrial superoxide anion via a nonenzymatic mechanism / D.M. Gwidot, J.E. Repine, A.D. Kitlowski // J. Clin. Invest. 1995. - Vol. 96. -P. 1131-1136.

156. Irifune, K. Nucleotide seguence of a highly repeated DNA seguence and its chromosomal localization in Allium fistulosum / K. Irifune, K. Hirai, J. Zheng // Theor Appl. Genet. 1995. - Vol. 90. - P. 312-316.

157. Jabc, T. Initiation of Runaway Cell Death in an Arabidopsis Mutant by Extracellular Superoxide / T. Jabc // Science. 1996. - Vol. 273. -P.1853-1856.

158. Jabs, T. Reactive oxygen intermediates as mediators of programmed cell deatch in plants and animals / T. Jabc // Biochem. Pharmacol. 1999. -Vol. 57.-P. 231-245.

159. Jacobson, M.D. Programmed cell deatch and Bcl-2 protection in very low oxygen / M.D. Jacobson, M. Raff // Nature. 1995. - Vol. 374. -P. 814-816.

160. Jeroudi, M.O. Effekt of superoxe dismutase and catalase, given separately, on myocardial stinning / M.O. Jeroudi, F.J.Triana, S.P. Bharat, R. Bolli // Amer. J. Physiol. 1990. - Vol. 253. - P. 889-901.

161. Jiang, Z.F. Induction of apoptosis in purifiedanimal and plant nuclei by Xenopus egg extracts / Z.F. Jiang, S. Zhu, Y.L. Sun, Z.H. Zhai // Cell. Res. 1999.-Vol. 9.-P. 79-90.

162. Kawasaki, T. The small GTR-binding protein rac is a regulator of cell death in plants / T. Kawasaki, K. Henmi, E. Ono, S. Hatakeyama, M. Iwano, H. Satoh, K. Shimamoto // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. - Vol. 96. -P. 10922-10926.

163. Keyer, K. Superoxide accelerates DNA damage by elevating free-iron levels / K. Keyer, J. A. Imlay // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - Vol. 93. -P. 13635-13640.

164. Kikuchi, S.Collection, mapping, and annotation of over 28,000 cDNA clones from japónica rice / S. Kikuchi // Science. 2003. - Vol. 301. -P. 376-379.

165. Kirk, J.T.O. Base composition of nuclear DNA with the genus Allium / J.T.O. Kirk, H. Rees, G. Evans // Heredity. 1970. - Vol. 25. - P. 507512.

166. Kliebenstein, D.J. Superoxide dismutase in Arabidopsis: An eclectic enzyme tamily with disparate regulation and protein localization /

167. D.J. Kliebenstein, R.A. Monde, R.L. Last // Plant. Physiol. 1998. - Vol. 118.-P. 637-650.

168. Kuhl, C. A. Unique Set of 11,008 Onion Expressed Sequence Tags Reveals Expressed Sequence and Genomic Differences between the Monocot Orders Asparagales and Poales / C. Kuhl, F. Cheung, Q. Yuan // The Plant Cell. 2004. - Vol. 16. - P. 114-125.

169. Labani, R. Nuclear DNA variation in the genus Allium L. (Liliaceae) / R. Labani, T. Elkington / Heredity. 1987. - Vol. 59. - P. 119-128.

170. Lorenzo, H.K. Apoptosis inducing factor (AIF): a phylogenetically old, caspase-independent effector of cell death / H.K. Lorenzo, S.A. Susin, J. Penninger, G.Kroemer // Cell. Death. Differ. 1999. -V.6. - P. 516-524.

171. Levine, A. Calcium-mediated apoptosis in a plant hypersensitive disiase resistance response / A. Levine, R.T. Pennell, M.E. Alvarez, R. Palmer, C. Lamb // Curr. Biol. 1996. - Vol. 6. - P. 427-437.

172. Liu, H. Comparative genomics between rice and Arabidopsis shows scant collinearity in gene order / H. Liu, R. Sachidanandam, L. Stein I I Genome Res.-2001.-Vol. 11.-P. 2020-2026.

173. Markund, S.L. Extracellular superoxide dismutase in human cell lines / S.L. Markund // J. Clin. Invest. 1984. - Vol. 74. - P. 1398-1403.

174. Mc Donald, R. J. Hydrogen peroxide induces DNA single strand breaks in respiratory epithelial cells / R. J. Mc Donald, L.C. Pan, J.A.George, D.M. Hyde, J.M. Ducore // Inflamation. 1993. - Vol. 17. - P. 715-722.

175. Miklos, G.L. The role of the genome project in detemining gene function: insights from model organisms / G.L. Miklos, G.M. Rubin // Cell. 1996. -Vol. 86.-P. 521-529.

176. Mittler, R. Sacrifice in the face of foes: pathogen-induced programmed cell death in plants / R. Mittler, E. Lam // Treds Microbiol. 1996. - Vol. 4. -P. 10-15.

177. Mittler, R. Pathogen-induced programmed cell death in tobacco / R. Mittler, L. Simon, E. Lam // J. Cell Science. 1997. - V. 110. -P. 1333-1344.

178. Mooers, A. The evolution of base composition and phylogenetic inference / A .Mooers, E.C. Holmes // Trends Ecol. Evol. 2000. - Vol. 15. - P. 365369.

179. Muller, D. Point mutations in mammalian cells in vitro and in the host mediated assay / D. Muller // Bga-Schr. Inst. Veterinarmed. Bundesgesundheitsamt. 1984 - Vol. 3. - P. 169-184.

180. Murrell, A.C. Oxygen free radicals stimulate fibroblast poliferation / A.C. Murrell, J.O.Francis Martin, L. Bromley // Biochem. Soc. Trans. 1989-Vol. 17.-P. 484.

181. Nicholson, D.W. Identification and inhibition of the ICE/CED-3 protease necessary for mammalian apoptosis / D.W. Nicholson, A. Ali, N.A. Thornberry, J.P. Vaillancourt, C.K. Ding, M. Gallant, Y.A. Lazebnik // Nature .- 1997.- Vol. 376.- P. 37-43.

182. Nicotera, N.M. Induction of superoxide dismutase, chromosomal aberrations and sister-cyromatid exchanges by paraquat in Chinese hamster fibroblastes / N.M. Nicotera, A.W. Bloch, Z. Gibas // Mutat. Res. 1985. -Vol. 151.-P. 263-268.

183. Park, J.I. The cytoplasmasmic Cu, Zn-SOD of Saccharamices cerevisiae is Required for resistec to freeze-tham stress geberation of free radicals duringfreezing and thawing / J.I. Park, C.M. Grant // J. Biol. Chem. 1998. -Vol. 36.-P. 22921-22928.

184. Paterson, A.H. Comparative genomics of plant chromosomes / A.H. Paterson, J.E. Bowers, M.D. Burow, X. Draye // Plant Cell. 2000. -Vol. 12.-P. 1523-1540.

185. Pennell, R. Programmed cell death in plants / R. Pennell, C. Lamb // Plant Cell. 1997. - Vol. 9. - P. 1157-1168.

186. Pich, U. How do Alliaceae stabilize their chromosome ends in the absendce of TTTAGGG seguences? / U. Pich, J. Fuchs, I. Schubert // Chromosome Res. 1996. - Vol. 4. - P. 207-213.

187. Pich, U. Terminal heterochromatin and alternative telomeric seguences in Allium cepa / U. Pich, I. Schubert // Chromosome Res. 1998. - Vol. 6. -P. 315-321.

188. Potikha, T.S. The involvement of hydrogen peroxide in the differentation of secondary walls in cotton fibers / T.S. Potikha, C.C. Collins, D.I. Johnson, D.P. Delmer, A. Levine // Plant. Physiol. 1999. - Vol. 119. - P. 849-858.

189. Puppo, A. Formation of hydroxyl radicals in biological systems. Dols myoglobin stimulate hydroxyl radical formation from hydrogen peroxide? / A. Puppo, B. Halliwell // Free Radical Res. Commun. 1988. - Vol. 4. -P. 415-422.

190. Rao, G.N. Hydrogen peroxide activation of cytosolic phospholipase A2 in vascular smooth muscle cells / G.N. Rao, M.S. Runge, R.W. Alexander // Biochim. biophys.acta. 1995. - Vol. 1265. - P. 67-72.

191. Rao, M.V. Influence of salicylis acid on H2O2 production, oxidative stress and H202-metabolizing enzymes / M.V. Rao, G.Paliyath, D.P. Ormorod, D.P. Murr, C.B. Watkins // Plant Physiol. 1997. - V. 115. - P. 137-149.

192. Ravanat, J.L. Singlet oxygen induces oxidation of cellular DNA / J.L. Ravanat, P. Di Mascio, G.R. Martinez, M.H.G. Medeiros, J. Cadet // Journal of Biological Chemistry. 2000. - Vol. 275 (51). - P. 4060140604.

193. Ravanat, J.L. Damage to isolated DNA mediated by singlet oxygen / J.L. Ravanat // Helvetica Chimica Acta. 2001. - Vol. 84 (12). - P. 37023709.

194. Richards, E.J. Isolation of a higher eucariotic telomere from Arabiodopsis thaliana / E.J. Richards, F.M. Ausubel // Cell. 1988. - Vol. 53. -P. 127-136.

195. Ricroch, A. DNA base composition of Allium genomes with different chromosome numbers / A. Ricroch, C. Brown // Gene. 1997. - Vol. 205. -P. 255-260.

196. Sasaki, T. The rice genome project in Japan / T. Sasaki // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. -V. 95. - P. 2027-2028.

197. Scandalios, J.G. Response of plant antioxidant defense genes to environmental stress / J.G. Scandalios // Adi. Genet. 1990. - Vol. 28. -P. 1-41.

198. Scandalios, J.G. Molecular genetics of superoxide dismutase in plants / J.G. Scandalios//Plant Physiol.- 1993.-Vol. 101.-P. 7-12.

199. Schuessler, H. Protein DNA crosslinks induced by primery and secondary radicals / H. Schuessler, E. Jung // Free radicals Res. - 1989. - Vol. 6. -P. 161-166.

200. Shasby, D.M. Exogenous oxidants initiate hydrolysis of endothelial cell inositol phospholipids / D.M. Shasby, M. Yorek, S.S. Shasby // Blood. -1988.-Vol. 72.-P. 491-499.

201. Sies, H. Oxidative stress From basic research to clinical application / H. Sies // Amer. J. Med. - 1991. - Vol. 91. - P. 31-38.

202. Song, Y. Development of Microsatellite Markers in Bunching Onion (Allium fistulosum L.J / Y. Song, K. Suwabe, T. Wako // Breeding Science. -2004.-Vol. 54.-P. 361-365.

203. Stack, S.M. The chromosomes and DNA of Allium cepa / S.M. Stack, D.E. Comings // Chromosoma. 1979. - Vol. 70. - P. 161-181.

204. Suzuki, M. Neutrophil-derived oxidants promote leukocyte adherence in postcapillary venules / M. Suzuki, H. Asako, P. Kubes, S. Jennings, M.B. Grisham, D.N. Granger // Microvacc: Res. 1991. - Vol. 42. -P. 125-138.

205. Thiel, T. Exploiting EST databases for the development and characterization of gene-derived SSR-markers in barley (Hordeum vulgare) / T. Thiel, W. Michalek, R.K. Varshney, A. Graner// Theor. Appl. Genet. -2003.-Vol. 106.-P. 411-422.

206. Vaca, C.E. Interaction of lipid peroxidation products with DNA. A revien / C.E. Vaca, J. Wilhelm, M. Harms-Ringdahl // Mutat. Res. Rev. Genet Toxicol.- 1988.-Vol. 195.-P. 137-139.

207. William, J. Genetic mapping of expressed sequences in onion and in silico comparisons with rice show scant colinearity / J. William, )K. John, M. Shigyo, C. Kuhl // Mol Gen Genomics. 2005. - Vol. 274. -P. 197-204.

208. Wolff, S.P. Fragmentation of proteins by free radicals and its effects on their susceptibility to enzymic hydrolysis / S.P. Wolff, R.T. Dean // Biochem. J. 1986. - Vol. - 234. - P. 399-403.

209. Zakian, V.A. Telomeres: beginning to undersstand the end / V.A. Zakian // Science. 1995. - Vol. 270. - P. 1601-1607.

210. Yu, B.P. Cellular defenges against damage from reactive oxygen species / B.P. Yu // Physiol. Review. -1994. Vol. 74. - P. 139-162.