Взаимодействие белка теплового шока с молекулярной массой 90 кДа (Hsp90) с некоторыми сократительными и цитоскелетными белками тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Ма Юйшу

• Ма Юйшу
• кандидат биологических наук
• 2000

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Ма Юйшу

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Строение и свойства белков теплового шока.

1.1. Общая характеристика белков теплового шока.

1.2. Регуляция синтеза белков теплового шока.

1.3. Классификация белков теплового шока и некоторые свойства белков теплового шока с молекулярными массами 60 кДа (¡гзрбО) и

70 кДа (кзр70).

1.3.1. НзрбО (шаперонины).

1.3.2. Нзр70.

1.4. Белки теплового шока с молекулярной массой 90 кДа ^р90).

1.4.1. Доменная структура Ьэр90.

1.4.2. Строение 1Ч-концевого домена 1^90: Шаперонная активность, связывание АТФ и антибиотиков ансамицинового ряда.

1.4.3. С-концевой домен Ьзр90: Шаперонная активность и олигомеризация.

1.4.4. Строение фолдосомы («шаперонной машины») и белки-партнеры Ьэр90.

1.4.5. Взаимодействие Ьзр90 с различными белками-субстратами. а) Взаимодействие Ь.зр90 с рецепторами стероидных гормонов. б) Взаимодействие 1^90 с протеинкиназами. в) Взаимодействие Ьзр90 с белками цитоскелета.

2. Белки промежуточных филаментов.

2.1. Классификация белков промежуточных филаментов.

2.2. Десмин.

3. Сократительный аппарат клетки.

3.1. Молекулярные механизмы сократительной активности различных типов мышц и пути ее регуляции.

3.2. Кальпонин -регуляторный и цитоскелетный белок гладких мышц.

3.2.1. Физико-химические свойства кальпонина.

3.2.2. Доменная структура кальпонина.

3.2.3. Взаимодействие кальпонина с различными белками. а). Взаимодействие кальпонина с актином. б). Взаимодействие кальпонина с тропомиозином. в). Взаимодействие кальпонина с кальций-связывающими белками. г). Взаимодействие кальпонина с другими белками и возможное участие кальпонина в перемещении протеинкиназ внутри клетки.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

1. Методы получения белков.

1.1. Выделение белка теплового шока с молекулярной массой 90 кДа (Нзр90) из печени кролика.

1.2. Выделение калъпонина из мускульных желудков уток.

1.3. Выделение актина из ацетонового порошка скелетной мышцы кролика.

1.4. Выделение десмина из мускульных желудков уток.

1.5. Препараты кальдесмона, тропомиозина и компонентов тропонина.

2. Методы получения пептидов.

2.1. Фрагментация полипептидной цепи кяр90.

2.1.1. Ограниченный трипсинолиз Ьзр90.

2.1.2. Получение фосфорилированных пептидов Ьзр90.

2.2. Ограниченный химотрипсинолиз кальпонина.

3. Методы изучения белок-белковых взаимодействий.

3.1. Метод «нулевой сшивки».

3.2. Нативный электрофорез.

3.3. Хроматография по сродству.

3.4. Методы центрифугирования и соосаждения.

3.5. Оптические методы исследования.

3.5.1. Светорассеяние.

3.5.2. Флуоресцентная спектроскопия.

3.6. Электронная микроскопия.

4. Некоторые аналитические методы.

4.1. Методы переноса белков с полиакриламидного геля на нитроцеллюлозу.

4.1.1. Иммуноблоттинг.

4.1.2. Метод переноса пептидов на мембраны Иммобилон.

4.2. Определение молекулярной массы белка с помощью метода нативного электрофореза.

4.3. Прокрашивание геля серебром.

4.4. Определение концентрации белков.

4.4.1. Спектрофотометрический метод.

4.4.2. Определение концентрации белка по методу Спектора [Брейог, 1978].

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Выделение белка теплового шока с молекулярной массой

90 кДа (нзр90) из печени кролика.

2. Предварительный анализ взаимодействия шр90 с различными сократительными и регуляторными белками.

2.1. Изучение взаимодействия кзр90 с десмином.

2.2. Использование метода «нулевой» химической сшивки для скрининга белков, способных взаимодействовать с кзр90.

3. Изучение взаимодействия hsp90 с кальпонином.

3.1. Использование метода нашивного электрофореза в полиакршамидном геле для определения олигомерного состояния hsp90 и исследования его взаимодействия с кальпонином.

3.2. Определение участка кальпонина, обеспечивающего его взаимодействие с hsp90.Ill

3.3. Определение кальпонин-связывающего участка hsp90.

3.4. Влияние фосфорилирования hsp90 на его взаимодействие с кальпонином.

3.5. Влияние hsp90 на взаимодействие кальпонина с актином.

3.5.1. Влияние hsp90 на вызванную кальпонином полимеризацию G-актина.

3.5.2. Влияние hsp90 на пучкование нитей актина, вызываемое кальпонином.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Взаимодействие белка теплового шока с молекулярной массой 90 кДа (Hsp90) с некоторыми сократительными и цитоскелетными белками»

Цитоскелет и сократительный аппарат играют важную роль в нормальной жизнедеятельности клеток. И цитоскелет, и сократительный аппарат, представляют собой сложные многокомпонентные белковые комплексы. Эти структуры в высшей степени динамичны и постоянно подвергаются процессам сборки и разборки. Различные белки-компоненты этих комплексов сильно отличаются по времени своей жизни и скорости обмена. Поэтому в процессе жизнедеятельности постоянно происходит обновление и замена старых компонентов на новые. При физиологических условиях многие белки цитоскелета и сократительного аппарата (такие как тропонин I и тропонин Т, а также кальпонин) обладают выраженной склонностью к агрегации. Поэтому остается не совсем понятным, как эти белки транспортируются от мест синтеза к местам их постоянного функционирования. Кроме того, многие компоненты цитоскелета и сократительного аппарата (такие, например, как тропонин I и тропонин Т, кальпонин и кальдесмон) отличаются повышенной чувствительностью к действию протеаз. Поэтому возникает вопрос о том, каким образом эти белки защищаются от протеолиза в ходе их переноса от рибосом на сократительный аппарат или элементы цитоскелета. Помимо этого до сих пор довольно загадочным остается вопрос о том, как происходит высоко упорядоченная сборка сложных надмолекулярных комплексов, которые являются основой как цитоскелета, так и сократительного аппарата.

В клетках эукариот как в нормальных условиях, так и особенно после стресса синтезируется несколько классов белков теплового шока (heat shock proteins, hsp), которые способствуют правильному котрансляционному сворачиванию полипептидных цепей, препятствуют агрегации частично денатурированных белков, участвуют в транспорте белковых молекул к местам их назначения и способствуют сборке некоторых надмолекулярных комплексов. Одним из белков теплового шока является белок с молекулярной массой 90 кДа (hsp90). Hsp90 синтезируется в большом количестве в клетках при нормальных условиях. На долю этого белка приходится до 2% растворимых белков клетки [Lai et al., 1984]. Hsp90 способен взаимодействовать со многими белками, такими, как F-актин [Koyasu et al., 1986], белки цитоскелета [Czar et al., 1996], рецепторы стероидных гормонов [цит. по Büchner, 1999] и некоторые протеинкиназы [цит. по Pratt, 1997]. Hsp90 обладает шаперонной активностью и участвует в сворачивании своих белков-мишеней. Возможно, hsp90 участвует также в транспорте своих белков-мишеней к местам назначения [цит. по Pratt, 1997]. Все эти свойства делают hsp90 одним из кандидатов, которые могли бы участвовать в сборке цитоскелета и сократительного аппарата.

Целью данной работы было исследование взаимодействия hsp90 с некоторыми белками цитоскелета и сократительного аппарата. В соответствии с этой основной целью были поставлены следующие основные задачи:

1) Разработать модифицированный метод выделения hsp90;

2) Исследовать взаимодействие hsp90 с несколькими цитоскелетными и сократительными белками и выявить возможные белки-мишени для hsp90;

3) Подробно проанализировать взаимодействие hsp90 с кальпонином и локализовать участки двух белков, вовлеченные в образование комплекса;

4) Изучить влияние hsp90 на взаимодействие кальпонина с глобулярным и фибриллярным актином.

Научная новизна и практическая значимость. Разработана модифицированная процедура выделения hsp90 из печени кролика, с помощью трех хроматографических стадий получены препараты высоко очищенного hsp90.

Исследовано взаимодействие hsp90 с десмином гладких мышц, а также с компонентами тропонина скелетных мышц. Установлено, что изолированный hsp90 не взаимодействует с димерами (тетрамерами) десмина и не влияет на полимеризацию десмина. Получены свидетельства того, что hsp90 взаимодействует с тропонином С и тропонином I скелетных мышц.

Обнаружено, что кальпонин гладких мышц образует прочные комплексы с hsp90. В формировании комплекса принимают участие N-концевой фрагмент (остатки 7-144) кальпонина, а также крупные N-концевые и центральный (начинающийся с остатков 392/400) участки hsp90. Определен участок, фосфорилируемый казеинкиназой II типа в структуре hsp90 и установлено, что фосфорилирование не влияет на взаимодействие hsp90 с кальпонином.

Впервые показано, что hsp90 препятствует полимеризации G-актина, индуцируемой кальпонином. Установлено, что hsp90 частично препятствует вызываемому кальпонином пучкованию нитей актина.

Высказано предположение, что кальпонин может быть одним из белков-субстратов hsp90 in vivo и что взаимодействие кальпонина с hsp90 может играть определенную роль в формировании цитоскелета и сократительного аппарата клетки.

Обзор литературы

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Ма Юйшу

Выводы

1. Разработан модифицированный метод выделения белка теплового шока с молекулярной массой 90 кДа (Ьзр90) из печени кролика.

2. Исследовано взаимодействие Ьзр90 с несколькими сократительными и цитоскелетными белками. Установлено, что изолированный Ьвр90 не взаимодействует с димерами (тетрамерами) десмина и не влияет на полимеризацию десмина. Нзр90 может быть химически «сшит» с тропонином С и тропонином I скелетных мышц.

3. Используя методы «нулевой» химической сшивки, нативного электрофореза, светорассеяния и хроматографии по сродству установили, что ЬБр90 образует прочные комплексы с кальпонином гладких мышц.

4. К-концевой пептид (остатки 7-144) кальпонина участвует во взаимодействии с Ьэр90. Крупные ТЧ-концевые пептиды Ьзр90 с кажущейся молекулярной массой 37-41 кДа, а также пептид, имеющий кажущуюся молекулярную массу 26-27 кДа и расположенный в центральной части Ьзр90, могут взаимодействовать с кальпонином.

5. Нзр90 может блокировать индуцируемую кальпонином полимеризацию в-актина.

6. Установлено, что Ьзр90 препятствует агрегации нитей актина, которая вызывается кальпонином. При этом Ьзр90 не влияет на соотношение кальпонин/актин как в изолированных, так и в агрегированных нитях актина.

Выражаю глубокую благодарность Николаю Борисовичу Гусеву за научное руководство и неоценимую помощь в работе. Благодарю своих коллег из нашей лаборатории за поддержку и дружеские советы, а также коллег из Института экспериментальной кардиологии Российского кардиологического научно-производственного комплекса МЗ РФ за помощь при выполнении данной работы.

Благодарю весь коллектив кафедры биохимии за полученные знания.

Заключение

В процессе данного исследования мы разработали модифицированный метод выделения hsp90 из печени кролика и проанализировали взаимодействие этого белка с несколькими цитоскелетными и сократительными белками. Мы не смогли обнаружить взаимодействия изолированного hsp90 с димерами и тетрамерами десмина и не выявили влияния hsp90 на полимеризацию десмина. Эти отрицательные результаты не исключают возможности того, что hsp90 все-таки способен взаимодействовать с промежуточными филаментами либо через свои белки-партнеры, либо за счет взаимодействия с другими компонентами промежуточных филаментов.

Было установлено, что hsp90 Са -зависимым образом взаимодействует с тропонином С скелетных мышц. По всей видимости, это взаимодействие имеет много общего со взаимодействием hsp90 с кальмодулином. Наши предварительные данные также свидетельствуют о том, что тропонин I скелетных мышц также способен взаимодействовать с hsp90. Хотя у нас пока нет убедительных данных о том, что тропонин Т также способен взаимодействовать с hsp90, полученные нами результаты могут указывать на то, что hsp90 в той или иной мере может участвовать в сборке тропонинового комплекса или в транспортировке отдельных компонентов тропонина внутри клетки.

Подробно изучено взаимодействие цитоскелетного и сократительного белка гладких мышц - кальпонина - с hsp90. Установлено, что в условиях in vitro hsp90 и кальпонин способны формировать прочные комплексы. N-концевой пептид кальпонина, ограниченный остатками 7-144, может участвовать во взаимодействии с hsp90. Пептиды, расположенные в N-концевой и центральной частях hsp90 совместно или по врозь участвуют в связывании кальпонина. Казеинкиназа II типа фосфорилирует несколько участков, расположенных в N-концевом домене hsp90. Фосфорилирование казеинкиназой II типа не влияет на взаимодействие hsp90 с кальпонином.

В связи с тем, что концентрации кальпонина и hsp90 в гладких мышцах довольно высоки и соизмеримы с кажущейся константой диссоциации комплекса кальпонин-Ьзр90, мы предположили, что и в условиях in vivo эти белки могут взаимодействовать друг с другом. Если это действительно так, то можно было ожидать влияния hsp90 на взаимодействие кальпонина с актином. Действительно, мы обнаружили, что hsp90 препятствует вызываемой кальпонином полимеризации актина, а также частично предотвращает пучкование нитей актина, вызываемое кальпонином.

Полученные результаты позволяют предположить, что hsp90 может участвовать в переносе и встраивании кальпонина в цитоскелет и сократительный аппарат клетки.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Ма Юйшу, 2000 год

1. Верин А.Д. (1990) // Некоторые особенности структуры и свойства компонентов тропонина сердца. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. МГУ, Москва

2. Гусев Н.Б. (1985) // Протеинкиназы и фосфатазы, участвующие в фосфорилировании и дефосфорилировании сократительных белков. В книге: Механизмы контроля мышечной деятельности, стр. 148-170, Ленинград, «Наука»

3. Гусев Н.Б., Воротников А.В., Бирюков К.Г., Ширинский В.П. (1991) // Кальдесмон и кальпонин белки, участвующие в регуляции взаимодействия миозина и актина в немышечных клетках и гладких мышцах. Биохимия, 56, 1347-1367

4. Гусев Н.Б., Добровольский А.Б. (1978) // Методы выделения и разделения тропонинового комплекса из скелетных мышц кролика. Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков. Под редакцией Иваницкого Г.Р., стр. 151-165, Ленинград, «Наука»

5. Курочкина Л.П., Месянжинов В.В. (1996) // Фолдинг белка в клетке. Усп. биол. химии, 36, 49-86

6. Остерман Л.А. (1985) // Хроматография белков и нуклеиновых кислот, стр. 1-536, Москва, «Наука»

7. Филатов В.Л., Катруха А.Г., Буларгина Т.В., Гусев Н.Б. (1999) // Тропонин: строение, свойства и механизм функционирования. Биохимия, 64, 5-24

8. Abe М., Takahashi К., Hiwada К. (1990) // Simplified co-purification of vascular smooth muscle calponin and caldesmon. J. Biochem., 107, 507509

9. Aligue R., Akhavan-Niak H., Russell P. (1994) // A role of hsp90 in cell cycle control: Weel tyrosine kinase activity requires interaction with hsp90. EMBO J., 13, 6099-6106

10. Applegate D., Feng W., Green R.S., Taubman M.B. (1994) // Cloning of expression of a novel acidic calponin isoform from rat aortic vascular smooth muscle. J. Biol. Chem., 269, 10683-10690

11. Bohen S.P. (1998) // Genetic and biochemical analysis of p23 and ansamycin antibiotics in the function of hsp90-dependent signaling proteins. Mol. Cell. Biol., 18, 3330-3339

12. Bose S., Weikl T., Bugl H., Buchner J. (1996) // Chaperone function of hsp90-associated proteins. Science, 274, 1715-1717

13. Buchner J. (1999) // Hsp90 & Co. a holding for folding. TIBS, 24, 136-141

14. Cambiazo V., Gonzalez M., Isamit C., Maccioni R.B. (1999) // The (3-isoform heat shock protein hsp-90 is structurally related with human microtubule-interacting protein Mip-90. FEBS Lett., 457, 343-347

15. Carrello A., Ingley E., Minchin R.F., Tsai S., Ratajczak T. (1999) // The common tetratricopeptide repeat acceptor site for steroid receptor-associated immunophilins and Hop is located in the dimerization domain of hsp90. J. Biol. Chem., 274, 2682-2689

16. Castresana J., Saraste M. (1995) // Hypothesis: Does Vav bind to F-actin through a CH domain? FEBS Lett., 374, 149-151

17. Chadli A, Ladjimi M.M., Baulieu E-E., Catelli M.G. (1999) // Heat-induced oligomerization of the molecular chaperone hsp90: inhibition by ATP and geldanamycin and activation by transition metal oxyanions. J. Biol. Chem., 274,4133-4139

18. Chalovich J.M., Sen A., Resetar A., Leinweber B., Fredricksen R.S., Lu F., Chen Y.-D. (1998) // Caldesmon: binding to actin and myosin and effects on elementary steps in the ATPase cycle. Acta. Physiol. Scand., 164, 427-435

19. Chang H-C.J., Nathan D.F., Lindquist S. (1997) // In vivo analysis of the hsp90 cochaperone Stil (p60). Mol. Cell. Biol., 17, 318-325

20. Chen C.F., Chen Y., Dai K., Chen P.L., Riley D.J., Lee W.H. (1996) // A new member of the hsp90 family of molecular chaperones interacts with the retinoblastoma protein during mitosis and after heat shock. Mol. Cell. Biol., 16, 4691-4699

21. Childs T.J., Watson M.H., Novy R.E., Lin J.J.-C., Mak A.S. (1992) // Calponin and tropomyosin interaction. Biochim. Biophys. Acta., 1121, 41-46

22. Collier N.C., Schlesinger M.J. (1986) // The dynamic state of heat shock proteins in chicken embryo fibroblasts. J. Cell Biol., 103, 1495-1507

23. Conconi M., Petropoulos I., Emod I., Turlin E., Biville F., Friguet B. (1998) // Protection from oxidative inactivation of the 20S proteasome by heat-shock protein 90. Biochem. J., 333, 407-415

24. Cooper J.A., Pollard T.D. (1982) // Methods to measure actin polymerization. Methods Enzymol., 85, 182-210

25. Cooper J.A., Walker S.B., Pollard T.D. (1983) // Pyrene actin: documentation of the validity of a sensitive assay for actin polymerization. J. Muscle Res. Cell Motil., 4, 253-262

26. Craig E.A., Weissman J.S., Horwich A.L. (1994) // Heat shock proteins and molecular chaperones: mediator of protein conformation and turnover in the cell. Cell, 78, 365-372

27. Criddle A.H., Geeves M.A., Jeffries T. (1985) // The use of actin labelled with N-(l-pyrenyl) iodoacetamide to study the interaction of actin with myosin subfragments and troponin/tropomyosin. Biochem. J., 232, 343349

28. Csermely P., Kahn C.R. (1991) // The 90-kDa heat shock protein (hsp-90) possesses an ATP binding site and autophosphorylating activity. J. Biol. Chem., 266, 4943-4950

29. Csermely P., Kajtar J., Hollosi M., Jalsovszky G., Holly S., Kahn C.R., Gergely P., Soti C., Mihaly K., Somogy J. (1993) // ATP induces a conformational change of the 90-kDa heat shock protein. J. Biol. Chem., 268, 1901-1907

30. Csermely P., Miyata Y., Schnaider T., Yahara I. (1995) // Autophosphorylation of grp94 (endoplasmin). J. Biol. Chem., 270, 6381-6388

31. Csermely P., Miyata Y., Soti C., Yahara I. (1997) // Binding affinity of proteins to hsp90 correlates with both hydrophobicity and positive charges: a surface plasmon resonance study. Life Science, 61, 411-418

32. Csermely P., Schaider T., Soti C., Prohaszka Z., Nardai G. (1998) // The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review. Pharmacol. Ther., 79, 129-168

33. Czar M.J., Welsh M.J., Pratt W.B. (1996) // Immunofluorescence localization of the 90-kDa heat-shock protein to cytoskeleton. Eur. J. Cell Biol., 70, 322-330

34. Davis B J. (1964) // Disc electrophoresis II. Method and application to human serum proteins. Ann. N.Y. Acad. Sci., 121, 404-436

35. Eggers D.K., Welch W.J., Hansen W.J. (1997) // Complexes between nascent polypeptides and their molecular chaperones in the cytosol of mammalian cells. Mol. Biol. Cell, 8, 1559-1573

36. EL-Mezgueldi M. (1996) // Calponin. Int. J. Biochem.Cell Biol., 28, 1185-1189

37. Farah C.S., Reinach F.C. (1995) // The troponin complex and regulation of muscle contraction. FASEB J., 9, 755-767

38. Flicker P.J., Phillips G.N., Cohen C. (1982) // Troponin and its interactions with tropomyosin: an electron microscope study. J. Mol. Biol., 162, 495-501

39. Fostinis Y., Theodoropoulos P.A., Gravanis A., Stournaras C. (1992) // Heat shock protein hsp90 and its association with the cytoskeleton: a morphological study. Biochem. Cell. Biol., 70, 779-786

40. Freeman B.C., Morimoto R.I. (1996) // The human cytosolic molecular chaperones hsp90, hsp70 (hsc70) and hdj-1 have distinct roles in recognition of a non-native protein and protein refolding. EMBO J., 15, 2969-2979

41. Fuchs E., Weber K. (1994) // Intermediate filament: structure, dynamics, function and disease. Annu. Rev. Biochem., 63, 345-382

42. Fujii T., Hiromori T., Hamamoto M., Suzuki T. (1997) // Interaction of chicken gizzard smooth muscle calponin with brain microtubules. J. Biochem., 122,344-351

43. Galigniana M.D., Housley P.R., DeFranco D.B., Pratt W.B. (1999) // Inhibition of glucocorticoid receptor nucleocytoplasmic shuttling by okadaic acid requires intact cytoskeleton. J. Biol. Chem., 274, 16222-16227

44. Gamier C., Barbier P., Gilli R., Lopez C., Peyrot V., Briand C. (1998a) // Heat-shock protein 90 (hsp90) binds in vitro to tubulin dimer and inhibits microtubule formation. Biochem. Biophys. Res. Commun., 250, 414-419

45. Geisler N., Weber K. (1980) // Purification of smooth-muscle desmin and a protein-chemical comparison of desmins from chicken gizzard and hog stomach. Eur. J. Biochem., Ill, 425-433

46. Gerthoffer W., Pohl J. (1994) // Caldesmon and calponin phosphorylation in regulation of smooth muscle contraction. Can. J. Physiol. Pharmacol., 72, 1410-1414

47. Gething M.J., Sambrook J. (1992) // Protein folding in the cell. Nature, 355,33-45

48. Gimona M., Mital R. (1998) // The single CH-domain of calponin is neither sufficient nor necessary for F-actin binding. J. Cell Sci., Ill, 18131821

49. Gimona M., Small V.J. (1996) // Calponin in the book "Biochemistry of smooth muscle contraction". M. Barany (Ed.), p. 91-103, San Diego, Academic Press

50. Gong B.J., Mabuchi K., Takahashi K., Nadal-Ginard B., Tao T. (1993) // Characterization of wild type and mutant chicken gizzard calponin expressed in E. coli. J. Biochem., 114, 453-456

51. Grabarek. Z., Gergely J. (1990) // Zero-length cross-linking procedure with the use of active esters. Anal. Biochem., 185, 131-135

52. Graceffa P., Jansco A., Mabuchi K. (1992) // Modification of acidic residues normalizes sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis of caldesmon and other proteins that migrate anomalously. Arch. Biochem. Biophys., 297, 46-51

53. Grammatikakis N., Lin J.H., Grammatikakis A., Tsichlis P.N., Cochran B.H. (1999) // p50(cdc37) acting in concert with hsp90 is required for Raf-1 function. Mol. Cell. Biol., 19, 1661-1672

54. Greaser M.L., Gergely J. (1973) // Purification and properties of the components from troponin. J. Biol. Chem., 248,2125-2133

55. Grenert J.P., Johnson B.D., Toft D.O. (1999) // The importance of ATP binding and hydrolysis by hsp90 in formation and function of protein heterocomplexes. J. Biol. Chem., 274, 17525-17533

56. Hansen J., Gafni A. (1994) // Fluorescence detection of conformational changes in GroEL induced by thermal switching and nucleotide binding. J. Biol. Chem., 269, 6286-6289

57. Hartson S.D., Ottinger E.A., Huang W., Barany G., Burn P., Matts R.L.1998) // Modular folding and evidence for phosphorylation of an hsp90-dependent kinase. J. Biol. Chem., 273, 8475-8482

58. Hartson S.D., Thulasiraman V., Huang W., Whitesell L., Matts R.L.1999) // Molybdate inhibits hsp90, induces structural changes in its C-terminal domain, and alters its interactions with substrates. Biochemistry, 38, 3837-3849

59. Holt S.E., Aisner D.L., Baur J., Tesmer V.M., Dy M., Ouellette M., Trager J.B., Morin G.B., Toft D.O., Shay J.W., Wright W.E., White M.A. (1999) // Functional requirement of p23 and hsp90 in telomerase complexes. Genes. Dev., 13, 817-826

60. Horiuchi K.Y., Chacko S. (1991) // The mechanism for the inhibitory of actin-activated ATPase of smooth muscle heavy meromyosin by calponin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 176, 1487-1493

61. Houdusse A., Love M.L., Dominquez R., Grabarek Z., Cohen C. (1997) // Structure of the Ca2+-bound troponin C at 2.0 A resolution: further insight into the Ca2+-switch in the calmodulin superfamily. Structure, 5, 1695-1711

62. Houk T.W., Ue K. (1974) // The measurement of actin concentration in solution: a comparison of methods. Anal. Biochem., 62, 66-74

63. Huiatt T.W., Robson R.M., Arakawa N., Stromer M.H. (1980) // Desmin from avian smooth muscle. J. Biol. Chem., 255, 6981-6989

64. Hurley J.H. (1996) // The sugar kinase/heat shock protein 70/actin superfamily: implications of conserved structure for mechanism. Annu. Rev. Biophys. Struct., 25, 137-162

65. Hutchison K.A., Stancato L.F., Jove R., Pratt W.B. (1992) // The protein-protein complex between pp60v-src and hsp90 is stabilized by molybdate, vanadate, tungstate, and an endogenous cytosolic metal. J. Biol. Chem., 267, 13952-13957

66. Iannotti A.M., Rabideau D.A., Dougherty J.J. (1988) // Characterization of purified avain 90,000-Da heat shock protein. Arch. Biochem. Biophys., 264, 54-60

67. Inagaki M., Gonda Y., Matsuyama M., Nishizawa K., Nishi Y., Sato C. (1988) // Intermediate filament reconstitution in vitro: the role of phosphorylation on the assembly-disassembly of desmin. J. Biol. Chem., 263, 5970-5978

68. Ip W., Fellows M.E. (1990) // Fluorescent measurement of desmin intermediate filament assembly. Anal. Biochem., 185, 10-16

69. Itoh H., Ogura M., Komatsuda A., Wakui H., Miura A.B., Tashima Y. (1999) // A novel chaperone-activity-reducing mechanism of the 90-kDa molecular chaperone hsp90. Biochem. J., 343, 697-703

70. Itoh H., Tashima Y. (1993) // Domain structure of the 90-kDa stress protein: heparin- and antibody-binding domain. Int. J. Biochem., 25, 157-161

71. Jaiswal R.K., Weissinger E., Kolch W., Landreth G.E. (1996) // Nerve growth factor-mediated activation of the mitogen-activated protein (MAP) kinase cascade involves a signaling complex containing B-Raf and hsp90. J. Biol. Chem., 271, 23626-23629

72. Jakob U., Lilie H., Meyer I., Buchner J. (1995a) // Transient interaction of hsp90 with early unfolding intermediates of citrate synthase: implications for heat shock in vivo. J. Biol. Chem., 270, 7288-7294

73. Jakob U., Meyer I., Bugl H., Andre S., Bardwell J.C.A., Buchner J. (1995b) // Structural organization of procaryotic and eucaryotic hsp90: influence of divalent cations on structure and function. J. Biol. Chem., 270, 14412-14419

74. Jakob U., Scheibel T., Bose S., Reinstein J., Buchner J. (1996) // Assessment of the ATP binding properties of hsp90. J. Biol. Chem., 271, 10035-10041

75. Johnson B.D., Schumacher R.J., Ross E.D., Toft D.O. (1998) // Hop modulates hsp70/hsp90 interactions in protein folding. J. Biol. Chem., 273, 3679-3686

76. Kake T., Kimura S., Takahashi K., Maruyama K. (1995) // Calponin induces actin polymerization at low strength and inhibits depolymerization of actin filaments. Biochem. J., 312, 587-592

77. Kaufmann E., Weber E., Geisler N. (1985) // Intermediate filament forming ability of desmin derivatives lacking either the amino-terminal 67 or the carboxy-terminal 27 residues. J. Mol. Biol., 185, 733-742

78. Kellermayer M.S.Z., Csermely P. (1995) // ATP induces dissociation of the 90 kDa heat shock protein (hsp90) from F-actin: interference with the binding of heavy meromyosin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 211, 166174

79. Khaitlina S.Yu., Antropova O., Kuznetsova I., Turoverov K.J. (1997) // Correlation of conformational changes and polymerize ability of scallop (3-like and rabbit skeletal muscle a-actin. J. Muscle Res. Cell Motil., 18, 125

80. Kimura Y., Rutherford S.L., Miyata Y., Yahara I., Freeman B.C., Yue L., Morimoto R.I., Lindquist S. (1997) // Cdc37 is a molecular chaperone with specific functions in signal transduction. Genes. Dev., 11, 1775-1785

81. Knowlton A.A., Kapadia S., Torre-Amione G., Durand J-B., Bies R., Young J., Mann D.L. (1998) // Differential expression of heat shock proteins in normal and failing human hearts. J. Mol. Cell. Cardiol., 30, 811-818

82. Kojima M., Hoshimaru M., Aoki T., Takahashi J.B., Ohtsuka T., Asahi M., Matsuura N., Kikuchi H. (1996) // Expression of heat shock proteins in the developing rat retina. Neuroscience Lett., 205, 215-217

83. Kolakowski J., Makuch R., Stepkowski D., Dabrowska R. (1995) // Interaction of calponin with actin and its functional implications. Biochem. J., 306, 199-204

84. Koyasu S., Nishida E., Kadowaki T., Matsuzaki F., Iida K., Harada F., Kasuga M., Sakai H., Yahara I. (1986) // Two mammalian heat shock proteins, hsp90 and hsplOO, are actin-binding proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 8054-8058

85. Laemmli U.K. (1970) // Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T-4. Nature, 227, 680-685

86. Lai B-T., Chin N.W., Stanek A.E., Ken W., Lanks K.W. (1984) // Quantitation and intracellular localization of the 85K heat shock protein by using monoclonal and polyclonal antibodies. Mol. Cell. Biol., 4, 2802-2810

87. Lanks K.W. (1989) // Temperature-dependent oligomerization of hsp85 in vitro. J. Cell. Physiol., 140, 601-607

88. Lawson B., Brewer J.W., Hendershot L.M. (1998) // Geldanamycin, an hsp90/GRP94-binding drug, induces increased transcription of endoplasmic reticulum (ER) chaperones via the ER stress pathway. J. Cell. Physiol., 174, 170-178

89. Lees-Miller S.P., Anderson C.W. (1989a) // The human double-stranded DNA-activated protein kinase phosphorylates the 90-kDa heat shock protein, hsp90a at two NH2-terminal threonine residues. J. Biol. Chem., 264, 17275-17280

90. Lees-Miller S.P., Anderson C.W. (1989b) // Two human 90-kDa heat shock proteins are phosphorylated in vivo at conserved serines that are phosphorylated in vitro by casein kinase II. J. Biol. Chem., 264, 2431-2437

91. Legagneux V., Dubois M-F., Morange M., Bensaude O. (1988) // Phosphorylation of the 90 kDa heat shock protein in heat shocked HeLa cell lysates. FEBS Lett., 231, 417-420

92. Legagneux V., Morange M., Bensaude O. (1991) // Heat shock increases turnover of 90 kDa heat shock protein phosphate groups in HeLa cells. FEBS Lett., 291, 359-362

93. Liao J., Lowthert L.A., Ghori N., Omary M.B. (1995) // The 70-kDa heat shock proteins associate with glandular intermediate filaments in an ATP-dependent manner. J. Biol. Chem., 270, 915-922

94. Lindquist S., Craig E.A. (1988) // The heat-shock proteins. Annu. Rev. Genet., 22, 631-677

95. Lorimer G.H. (1994) // GroEL structure: a new chapter on assisted folding. Structure, 15, 1125-1128

96. Lu F.W., Freedman M.V., Chalovich J.M. (1995) // Characterization of calponin binding to actin. Biochemistry, 34, 11864-11871

97. Lu Z., Cyr D.M. (1998) // Protein folding activity of hsp70 is modified differentialy by the hsp40 co-chaperones Sisl and Ydjl. J. Biol. Chem., 273, 27824-27830

98. Mabuchi K., Li B., Ip W., Tao T. (1997) // Association of calponin with desmin intermediate filaments. J. Biol. Chem., 272, 22662-22666

99. Mabuchi K., Tao T., Wang C.-L.A. (1996) // Immunochemical localization of caldesmon and calponin in chicken gizzard smooth muscles. J. Muscle Res. Cell Motil., 17, 243-260

100. Makuch R., Birukov K., Shirinsky V., Dabrowska R. (1991) // Functional interrelationship between calponin and caldesmon. Biochem. J., 280,33-38

101. Malnic B., Reinach F.C. (1994) // Assembly of functional skeletal muscle troponin complex in Escherichia coli. Eur. J. Biochem., 222, 49-54

102. Marston S.B. (1991) // Properties of calponin isolated from sheep aorta thin filaments. FEBS Lett., 292, 179-182

103. Marston S.B., Huber P.A.J. (1996) // Caldesmon in the book "Biochemistry of smooth muscle contraction". M. Barany (Ed.), p. 77-90, San Diego, Academic Press

104. Maruya M., Sameshima M., Nemoto T., Yahara I. (1999) // Monomer arrangement in hsp90 dimer as determined by decoration with N and C-terminal region specific antibodies. J. Mol. Biol., 285, 903-907

105. McGough A. (1998) // F-actin binding proteins. Curr. Opin. Struct. Biol., 8, 166-176

106. Meggio F., Donella-Deana A., Pinna L.A., Moret V. (1977) // Phosphorylation of casein fractions by rat liver "phosvitin kinase". FEBS Lett., 75, 192-196

107. Menice C.B., Hulvershorn J., Adam L.P., Wang A.C.-L., Morgan K.G. (1997) // Calponin and mitogen-activated protein kinase signaling in differentiated vascular smooth muscle. J. Biol. Chem., 272, 25157-25161

108. Mezgueldi M., Fattoum A., Derancourt J., Kassab R. (1992) // Mapping of the functional domains in the amino-terminal region of calponin. J. Biol. Chem., 267, 15943-15951

109. Mezgueldi M., Strasser P., Fattoum A., Gimona M. (1995b) // Expressing functional domains of mouse calponin: involvement of the region around alanine 145 in the actomyosin ATPase inhibitory activity of calponin. J. Muscle Res. Cell Motil, 171, 124

110. Minami Y., Hohfeld J., Ohtsuka K., Hartl F-U. (1996) // Regulation of the heat shock protein 70 reaction cycle by the mammalian DnaJ homology, hsp40. J. Biol. Chem, 271, 19617-19624

111. Minami Y, Kawasaki H, Miyata Y, Suzuki K, Yahara I. (1991) // Analysis of native forms and isoform compositions of the mouse 90-kDa heat shock protein, hsp90. J. Biol. Chem, 266, 10099-10103

112. Minami Y, Kawasaki H, Suzuki K, Yahara I. (1993) // The calmodulin-binding domain of the mouse 90-kDa heat shock protein. J. Biol. Chem, 268, 9604-9610

113. Mino T„ Yuasa U„ Nakamura F, Naka F, Tanaka T. (1998) // Two distinct actin-binding sites of smooth muscle calponin. Eur. J. Biochem, 251, 262-268

114. Miyata Y, Yahara I. (1991) // Cytoplasmic 8S glucocorticoid receptor binds to actin filaments through the 90-kDa heat shock protein moiety. J. Biol. Chem, 266, 8779-8783

115. Miyata Y., Yahara I. (1992) // The 90-kDa heat shock protein, hsp90, binds and protects casein kinase II from self-aggregation and enhances its kinase activity. J. Biol. Chem., 267, 7042-7047

116. Miyata Y., Yahara I. (1995) // Interaction between casein kinase II and the 90-kDa stress protein, hsp90. Biochemistry, 34, 8123-8129

117. Moore S.K., Kozak C., Robinson E.A., Ullrich S.J., Appella E. (1989) // Murine 86- and 84-kDa heat shock proteins, cDNA sequences, chromosome assignments, and evolutionary origins. J. Biol. Chem., 264, 5343-5351

118. Murphy R.A. (1994) // What is special about smooth muscle? The significance of covalent cross-bridge regulation. FASEB J., 8, 311-318

119. Nadeau K„ Das A., Walsh C.T. (1993) // Hsp90 chaperonins possess ATPase activity and bind heat shock transcription factors and peptidyl prolyl isomerases. J. Biol. Chem., 268, 1479-1487

120. Naka M., Kureishi Y., Muroga Y., Takahashi K., Ito M., Tanaka T. (1990) // Modulation of smooth muscle calponin by protein kinase C and calmodulin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 171, 933-937

121. Nemoto T., Ohara-Nemoto Y., Ota M., Takagi T., Yokoyama K. (1995) // Mechanism of dimer formation of the 90-kDa heat-shock protein. Eur. J. Biochem., 233, 1-8

122. Nemoto T., Sato N. (1998) // Oligomeric forms of the 90-kDa heat shock protein. Biochem. J., 330, 989-995

123. Nicholl I.D., Quinlan R.A. (1994) // Chaperone activity of a-crystallin modulates intermediate filament assembly. EMBO J., 13, 945-953

124. Nishida E., Koyasu S., Sakai H., Yahara I. (1986) // Calmodulin-regulated binding of the 90-kDa heat shock protein to actin filaments. J. Biol. Chem., 261, 16033-16036

125. North A.J., Gimona M., Cross R.A., Small J.V. (1994) // Calponin is localized in both the contractile apparatus and the cytoskeleton of smooth muscle cells. J. Cell Sci., 107,437-444

126. Obermann W.M.J., Sondermann H., Russo A.A., Pavletich N.P., Hartl F.U. (1998) // In vivo function of hsp90 is dependent on ATP binding and ATP hydrolysis. J. Cell Biol., 143, 901-910

127. Oppermann H., Levinson W., Bishop J.M. (1981) // A cellular protein that associates with the transforming protein of Rous sarcoma virus is also a heat-shock protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 78, 1067-1071

128. Panaretou B., Prodromou C., Roe S.M., O'Brien R., Ladbury J.E., Piper P.W., Pearl L.H. (1998) // ATP binding and hydrolysis are essential to the function of the Hsp90 molecular chaperone in vivo. EMBO J., 17, 4829-4836

129. Pardee J.D., Spudich J.A. (1982) // Purification of muscle actin. Methods Enzymol., 85, 164-176

130. Parker C.A., Takahashi K., Tang J.X., Tao T., Morgan K.G. (1998) // Cytoskeletal targeting of calponin in differentiated, contractile smooth muscle cells of the ferret. J. Physiology, 508, 187-198

131. Parker C.A., Takahashi K., Tao T., Morgan K.G. (1994) // Agonist-induced redistribution of calponin in contractile vascular smooth muscle cells. Am. J. Physiol., 267, 1262-1270

132. Parsell D.A., Lindquist S. (1993) // The function of heat-shock proteins in stress tolerance: degradation and reactivation of damaged proteins. Annu. Rev. Genet., 27, 437-496

133. Perdew G.H., Hord N., Hollenback C.E., Welsh M.J. (1993) // Localization and characterization of the 86- and 84-kDa heat shock proteins in Hepa lclc7 cells. Exp. Cell Res., 209, 350-356

134. Perry S.V. (1998) // Troponin T: genetics, properties and function. J. Muscle Res. Cell Motil., 19, 575-602

135. Perry S.V. (1999) // Troponin I: inhibitor or facilitator. Mol. Cell. Biochemistry, 190, 9-32

136. Pinna L.A., Ruzzene M. (1996) // How do protein kinases recognize their substrates? Biochim. Biophys. Acta., 1314, 191-225

137. Potter J.D. (1982) // Preparation of troponin and its subunits. Methods Enzymol., 85,234-240

138. Pratt W.B. (1993) // The role of heat shock proteins in regulating the function, folding, and trafficking of the glucocorticoid receptor. J. Biol. Chem., 268, 21455-21458

139. Pratt W.B. (1997) // The role of the hsp90-based chaperone system in signal transduction by nuclear receptors and receptors signaling via MAP kinase. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., 37, 297-326

140. Pratt W.B., Dittmar K.D. (1998) // Studies with purified chaperones advance the understanding of the mechanism of glucocorticoid receptor-hsp90 heterocomplex assembly. TEM., 9, 244-252

141. Prodromou C., Roe S.M., Piper P.W., Pearl L.H. (1997) // A molecular clamp in the crystal structure of the N-terminal domain of the yeast hsp90 chaperone. Nature Struct. Biol., 4,477-482

142. Prodromou C., Siligardi G., O'Brien R., Woolfson D.N., Regan L., Panaretou B., Ladbury J.E., Piper P.W., Pearl L.H. (1999) // Regulation of hsp90 ATPase activity by tetratricopeptide repeat (TPR)-domain co-chaperones. EMBO J., 18, 754-762

143. Quinlan R., Hutchison C., Lane B. (1995) // Intermediate filament proteins. Protein Profile, 2, 801-832

144. Quraishi H., Brown I.R. (1995) // Expression of heat shock protein 90 (hsp90) in neural and nonneural tissues of the control and hyperthermic rabbit. Exp. Cell Res., 219, 358-363

145. Rayment I., Holden H.M. (1994) // The three-dimensional structure of molecular motor. Trends in Biochem. Sci., 19, 129-134

146. Rayment I., Rypniewski W.R., Schmidt-Base K., Smith R., Tomchick D.R., Benninng M.M., Winkelma D.A., Wesenberg G., Holden H.M. (1993) // Three dimensional structure of myosin subfragmment-1: a molecular motor. Science, 261, 50-58

147. Riera M., Roher N., Miro F., Gil C., Trujillo R., Aguilera J., Plana M., Itarte E. (1999) // Association of protein kinase CK2 with eukaryotic translation initiation factor eIF-2 and with grp94/endoplasmin. Mol. Cell. Biochem., 191, 97-104

148. Roe S.M., Prodromou C., O'Brien R., Ladbury J.E., Piper P.W., Pearl L.H. (1999) // Structural basis for inhibition of the hsp90 molecular chaperone by the antitumor antibiotics radicicol and geldanamycin. J. Med. Chem., 42, 260-266

149. Rose D.W., Wettenhall R.E.H., Kudlicki W., Kramer G., Hardesty B. (1987) // The 90-kilodalton peptide of the heme-regulated eIF-2a kinase has sequence similarity with the 90 kilodalton heat shock protein. Biochemstry, 26, 6583-6587

150. Sakagami M., Morrison P., Welch WJ. (1999) // Benzoquinoid ansamycins (herbimycin A and geldanamycin) interfere with the maturation of growth factor receptor tyrosine kinases. Cell Stress Chaperones, 4, 19-28

151. Santoro M.G. (1999) // Heat shock factors and the control of the stress response. Biochem. Pharmacol., 59, 55-63

152. Scheibel T., Buchner J. (1998) // The hsp90 complex a super-chaperone machine as a novel drug target. Biochem. Pharmacol., 56, 675-682

153. Scheibel T., Neuhofen S., Weikl T., Mayr C., Reinstein J., Vogel P.D., Buchner J. (1997) // ATP-binding properties of human hsp90. J. Biol. Chem., 272, 18608-18613

154. Scheibel T., Siegmund H.I., Jaenicke R., Ganz P., Lilie H., Buchner J. (1999) // The charged region of hsp90 modulates the function of the N-terminal domain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96, 1297-1302

155. Scheibel T., Weikl T., Buchner J. (1998) // Two chaperone sites in hsp90 differing in substrate specificity and ATP dependence. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 1495-1499

156. Schlatter L.K., Howard K.J., Parker M.G., Distelhorst C.W. (1992) // Comparison of the 90-kilodalton heat shock protein interaction with in vitro translated glucocorticoid and estrogen receptors. Mol. Endocrinol., 6, 132-140

157. Schneider H-C., Berthold J., Bauer M.F., Dietmeier K., Guiard B., Brunner M., Neupert W. (1994) // Mitochondrial hsp70/MIM44 complex facilitates protein import. Nature, 371, 768-774

158. Schowaiter D.B., Sullivan W.P., Maihle N.J., Dobson A.D.W., Conneely O.M., O'Malley B.W., Toft D.O. (1991) // Characterization of progesterone receptor binding to the 90- and 70-kDa heat shock proteins. J. Biol. Chem., 266, 21165-21173

159. Schulte T.W., Blagosklonny M.V, Ingui C., Neckers L. (1995) // Disruption of the Raf-l-hsp90 molecular complex results in destabilization of Raf-1 and loss of Raf-l-Ras association. J. Biol. Chem., 270, 24585-24588

160. Segnitz B., Gehring U. (1997) // The function of steroid hormone receptors is inhibited by the hsp90-specific compound geldanamycin. J. Biol. Chem., 272, 18694-18701

161. Shi Y., Brown E.D., Walsh C.T. (1994) // Expression of recombinant human casein kinase II and recombinant heat shock protein 90 in Escherichia coli and characterization of their interactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91, 2767-2771

162. Shirinsky V.P., Birukov K.G., Hettash J.M., Sellers J.R. (1992) // Inhibition of the relative movement of actin and myosin by caldesmon and calponin. J. Biol. Chem., 267, 15886-15892

163. Small J.V., Gimona M. (1998) // The cytoskeleton of the vertebrate smooth muscle cell Acta Physiol. Scand., 164, 341-345

164. Smith D.F., Whitesell L., Nair S.C., Chen S., Prapapanich V., Rimerman R.A. (1995) // Progesterone receptor structure and function altered by geldanamycin, an hsp90-binding agent. Mol. Cell. Biol., 15, 6804-6812

165. Sobue K., Sellers J.R. (1991) // Caldesmon, a novel regulatory protein in smooth muscle and nonmuscle actomyosin systems. J. Biol. Chem., 266, 12115-12118

166. Spector T. (1978) // Refinement of the Coomassie blue method of protein quantitation. Anal. Biochem., 86, 142-146

167. Squire J.M., Morris E.P. (1998) // A new look at thin filamnet regulation in vertebrate skeletal muscle. FASEB J., 12, 761-771

168. Stafford W.F., Mabuchi K., Takahashi K., Tao T. (1995) // Physical characterization of calponin: a circular dichroism, analytical ultracentrifuge, and electron microscopy study. J. Biol. Chem., 270, 10576-10579

169. Stebbins C.E., Russo A.A., Schneider C., Rosen N., Hartl F.U., Pavletich N.P. (1997) // Crystal structure of an Hsp90-geldanamycin complex: targeting of a protein chaperone by an antitumor agent. Cell, 89, 239-250

170. Steinert P.M., Roop D.R. (1988) // Molecular and cellular biology of intermediate filaments. Annu. Rev. Biochem., 57, 593-625

171. Stradal T, Kranewitter W., Winder S.J., Gimona M. (1998) // CH domains revisited. FEBS Lett., 431, 134-137

172. Stull J. T. (1980) // Phosphorylation of contractile proteins in relation to muscle function. Adv. Cycl. Nucl. Res., 13, 39-91

173. Sullivan W.P., Stensgard B., Caucutt G., Bartha B., McMahon N., Alnemri E.S., Litwack G., Toft D.O. (1997) // Nucleotides and two functional states of hsp90. J. Biol. Chem., 272, 8007-8012

174. Sullivan W.P., Toft D.O. (1993) // Mutational analysis of hsp90 binding to the progesterone receptor. J. Biol. Chem., 268, 20373-20379

175. Szabo A., Langer T., Schroder H., Flanagan J., Bukau B., Hartl F.U. (1994) // The ATP hydrolysis-dependent reaction cycle of the Escherichia coli hsp70 system DnaK, DnaJ and GrpE. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91, 1034510349

176. Szpacenko A., Dabrowska R. (1989) // Functional domain of caldesmon. FEBS Lett., 202, 182-186

177. Szymanski P.T., Goyal R. (1999) // Calponin binds to the 20-kilodalton regulatory light chain of myosin. Biochemistry, 38, 3778-3784

178. Szymanski P.T., Tao T. (1997) // Localization of protein regions involved in the interaction between calponin and mysoin. J. Biol. Chem., 272, 11142-11146

179. Takahashi K., Abe M., Hiwada K, Kokubu T. (1988) // A novel troponin T-like protein (calponin) in vascular smooth muscle: interaction with tropomyosin paracrystals. J. Hypertens., 6, 940-943

180. Takahashi K., Hiwada K., Kokubu T. (1986) // Isolation and characterization of 34000-dalton calmodulin- and F-actin-binding protein from chicken gizzard smooth muscle. Biochem. Biophys. Res. Commun., 141, 2026

181. Takahashi K., Nadal-Ginard B. (1991) // Molecular cloning and sequence analysis of smooth muscle calponin. J. Biol. Chem., 266, 1328413288

182. Takahashi K., Nadal-Ginard B. (1992) // Addition and corrections to: Molecular cloning and sequence analysis of smooth muscle calponin. J. Biol. Chem., 267, 26128

183. Tang J.X., Janmey P.A. (1996) // The polyelectrolyte nature of F-actin and the mechanism of actin bundle formation. J. Biol. Chem., 271, 8556-8563

184. Tang J.X., Szymanski P.T., Janmey P.A., Tao T. (1997) // Electrostatic effects of smooth muscle calponin on actin assembly. Eur. J. Biochem., 247, 432-440

185. Thulasiraman V., Matts R.L. (1996) // Effects of geldanamycin on the kinetics of chaperone-mediated renaturation of firefly luciferase in rabbit reticulocyte lysate. Biochemistry, 35, 13443-13450

186. Uehara Y., Fukazawa H. (1998) // Use and selectivity of herbimycin A as inhibitor of protein-tyrosine kinases, in Protein phosphorylation, Ed. Sefton, B.M. and Hunter T., p. 563-571, Academic Press

187. Vancompernolle K, Gimona M, Herzog M, Van Damme J, Vandekerckove J, Small V. (1990) // Isolation and sequence of a tropomyosin-binding fragment of turkey gizzard calponin. FEBS Lett, 274, 146-150

188. Vandekerckhove J.S, Kaiser D.A, Pollard T.D. (1989) // Acanthamoeba actin and profilin can be cross-linked between glutamic acid 364 of actin and lysine 115 of profilin. J. Cell Biol, 109, 619-626

189. Vorotnikov A.V, Gusev N.B. (1991) // Some properties of smooth muscle caldesmon. Biochem. J, 273, 161-163

190. Walker A.I, Hunt T, Jackson R.J, Anderson C.W. (1985) // Double-stranded DNA induces the phosphorylation of several proteins including the 90 000 mol. wt. heat-shock protein in animal cell extracts. EMBO J, 4, 139145

191. Walsh M.P. (1991) // Calcium-dependent mechanisms of smooth muscle contraction. Biochem. Cell Biol, 69, 771-800

192. Walsh M.P. (1993) // Regulation of vascular smooth muscle tone. Can. J. Physiol. Pharmacol, 72, 919-936

193. Walsh M.P. (1994) // Calmodulin and the regulation of smooth muscle contraction. Mol. Cell. Biochem, 135, 21-41

194. Wang P, Gusev N.B. (1996) // Interaction of smooth muscle calponin with desmin. FEBS Lett, 392, 255-258

195. Wartmann M, Davis R.J. (1994) // The native structure of the activated Raf protein kinase is a membrane-bound multi-subunit complex. J. Biol. Chem, 269, 6695-6701

196. Wearsch P.A, Nicchitta C.V. (1997) // Interaction of endoplasmic reticulum chaperone grp94 with peptide substrates is adenine nucleotide-independdent. J. Biol. Chem, 272, 5152-5156

197. Welch W.J, Feramisco J.R. (1982) // Purification of the major mammalian heat shock proteins. J. Biol. Chem, 257, 14949-14959

198. Whitesell L, Cook P. (1996) // Stable and specific binding of heat shock protein 90 by geldanamycin disrupts glucocorticoid receptor function in intact cells. Mol. Endocrinol, 10, 705-712

199. Wills F.L, McCubbin W.D, Kay C.M. (1993) // Characterization of smooth muscle calponin and calmodulin complex. Biochemistry, 32, 23212328

200. Wills F.L, McCubbin W.D, Kay C.M. (1994) // Smooth muscle calponin-caltropin interaction: effect on biological activity and stability of calponin. Biochemistry, 33, 5562-5569

201. Winder S.J, Allen B.G, Fraser E.D, Kang H.-M, Kargacin G.J, Walsh M.P. (1993b) // Calponin phosphorylation in vitro and in intact muscle. Biochem. J, 296, 827-836

202. Winder S.J., Pato M.D., Walsh M.P. (1992a) // Purification and characterization of calponin phosphatase from smooth muscle: effect of dephosphorylation on calponin function. Biochem. J., 286, 197-203

203. Winder S J., Sutherland C., Walsh M.P. (1992b) // A comparison of the effects of calponin on smooth and skeletal muscle actomyosin systems in the presence and the absence of caldesmon. Biochem. J., 288, 157-164

204. Winder S.J., Walsh M.P. (1990) // Smooth muscle calponin: inhibition of actomyosin MgATPase and regulation by phosphorylation. J. Biol. Chem., 265, 10148-10155

205. Winder S.J., Walsh M.P. (1993) // Calponin: thin filament-linked regulation of smooth muscle contraction. Cell Signal., 5, 677-686

206. Winder S.J., Walsh M.P., Vasulka C., Johnson J.D. (1993a) // Calponin-calmodulin interaction: properties and effects on smooth and skeletal muscle actin binding and actomyosin ATPases. Biochemistry, 32, 1332713333

207. Yahara I., Iida H., Koyasu S. (1986) // A heat shock-resistant variant of Chinese hamster cell line constitutively expressing heat shock protein of Mr 90,000 at high level. Cell. Struct. Funct., 11, 65-73

208. Yonehara M., Minami Y., Kawata Y., Nagai J., Yahara I. (1996) // Heat-induced chaperone activity of hsp90. J. Biol. Chem., 271, 2641-2645

209. Yonezawa N., Nishida E., Sakai H., Koyasu S., Matsuzaki F., Iida K., Yahara I. (1988) // Purification and characterization of the 90-kDa heat-shock protein from mammalian tissues. Eur. J. Biochem., 177, 1-7

210. Young J.C, Obermann W.M.J., Hartl F.U. (1998) // Specific binding of tetratricopeptide repeat proteins to the C-terminal 12-kDa domain of hsp90. J. Biol. Chem., 273, 18007-18010

211. Young J.C., Schneider C., Hartl F.U. (1997) // In vitro evidence that hsp90 contains two independent chaperone sites. FEBS Lett., 418,139-143