Термическая стабильность коллагена в соединительных тканях тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, доктор химических наук Игнатьева, Наталия Юрьевна

• Игнатьева, Наталия Юрьевна
• доктор химических наук
• 2011

Оглавление диссертации доктор химических наук Игнатьева, Наталия Юрьевна

Ведение.

Глава 1. Основные компоненты и надмолекулярная организация соединительных тканей

1.1. Коллаген. Химический состав и иерархическая организация.

1.2. Гликозаминогликаны, протеогликаны и протегликановые агрегаты.

1.3. Взаимодействие коллагена и протеогликанов. Надмолекулярная организация матрикса.

1.4. Физико-химическое описание денатурации коллагена.

Глава 2. Методы контроля состояния матрикса соединительных тканей.

2.1. Количественное определение основных компонентов соединительных ткани.

2.1.1. Определение содержания коллагена.

2.1.2. Определение содержания гликозаминогликанов.

2.2. Протеолитические ферменты как зонды нативной конформации коллагена.

2.3. Дифференциальная сканирующая калориметрия.

2.4. ИК и КР спектроскопия.

2.5. Многофотонная микроскопия с регистрацией генерации второй гармоники.

2.6. Поляризационно-чувствительная оптическая когерентная томография.

2.7. Сорбция паров воды биологическими объектами.

2.8. Морфологический анализ с помощью световой и электронной микроскопии.

2.9. Спекл-коррелометрия.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Термическая стабильность коллагена в соединительных тканях»

Выявление взаимосвязи структуры и функции материала является общей-естественнонаучной проблемой. При этом стабильность объекта, являясь, с одной стороны, характеристикой структуры, с другой - напрямую определяется его функцией. Таким образом, возникает триада функция — структура - стабильность. В этой триаде стабильность является понятием достаточно общим, включающим в себя устойчивость к термическому, механическому, химическому и другим воздействиям. Не умаляя значение остальных аспектов, отметим, что для физической химии термическая стабильность играет особую роль, так как на основе именно этой характеристики мы определяем (или оцениваем) основные термодинамические функции (или их изменение) и, как следствие, используем аппарат термодинамики для описания состояния системы и ее изменения.

В определении физической химии как науки, «объясняющей на основании положений и опытов физики то, что происходит в смешанных телах при химических операциях» (М.В. Ломоносов), не содержится ограничений на выбор объекта физико-химического исследования. Однако мы понимаем, что строгое количественное описание в рамках общепризнанных моделей применяется для простых систем. Для сложных, многокомпонентных, многофазных объектов количественная характеристика затруднительна. Это не означает, что такие объекты не подчиняются основным физико-химическим законам. Первым этапом для описания сложных систем является выявление качественных закономерностей поведения и оценка самых общих термодинамических свойств, что дает возможность анализа структурно-функциональной связи в объекте. К таким свойствам относится термическая стабильность.

Соединительные ткани в организме выполняют одну функцию - механическую, но в разных вариантах: защита, опора, сочленение, объединение, передача нагрузки и прочее. Главным компонентом соединительных тканей является коллаген, который составляет треть от всех белков у млекопитающих. Все вариации надмолекулярной организации, архитектоники и функций соединительных тканей от твердой кости и прочной связки до прозрачной роговицы или гелеобразного пульпозного ядра определяются способом укладки этого белка и его взаимодействием с другими макромолекулами внеклеточного матрикса. Решение вопроса о том, как термическая стабильность коллагена отражает структуру и функцию ткани представляется, на наш взгляд, интересным аспектом освещения проблемы функция - структура - стабильность. Физико-химические исследования соединительных тканей в некоторой степени облегчаются тем, что доля клеток по массе и объему невелика (-10%), а большая часть представлена внеклеточным матриксом.

Данные о термостабильности выделенного коллагена (в растворе и волокнах) широко освещены в литературе и количественные термодинамические характеристики перехода макромолекул белка из нативной упорядоченной конформации в форму случайного клубка - температура и энтальпия денатурации (Тд и ДНд) установлены. Такая информация для коллагена в ткани крайне скудна и не систематизирована, хотя получение ее методом дифференциальной сканирующей калориметрии не представляет труда. Рассматривая же триаду структура-функция-стабильность Тд и ДНд могут быть использованы для характеристики состояния коллагена в ткани, в том числе и для тканей с измененной структурой, а следовательно, и функцией. Практическая выгода такого подхода очевидна. Во-первых, это диагностика патологических изменений в ткани, которые приводят к отклонениям от оптимального функционирования. Во-вторых, это первый шаг структурного исследования заменителей ткани (т.н. коллагенсодержащих биопротезов и скаффолдов). Наконец, это метод определения, состояния коллагена, в ткани, подвергнутой целевой модификации. Разработка подходов модификации соединительных тканей для изменения ее механических свойств в настоящее время не только обсуждается в литературе, но и внедряется в медицинскую практику.

Значительное место в современных медицинских технологиях отводится методу локальной гипертермии, когда первичный эффект либо напрямую связан с денатурацией коллагена, либо достигается при нагреве выбранного участка ткани до температуры, соответствующей или несколько превышающей начало денатурации. Локальный нагрев разных тканей осуществляется с помощью либо ИК лазера, либо СВЧ поля, либо электрическим током. К сожалению, условия воздействия (такие как, например, температура и время нагрева) устанавливаются на основе небольшой выборки экспериментальных данных, и результаты обработок зачастую оказываются непредсказуемы и субоптимальны. Таким образом, существует насущная потребность научного обоснования применения метода локального нагрева в клинической практике.

Лазерная медицина как научное направление является частью биофотоники — междисциплинарного раздела о взаимодействии света с живыми системами. Физическую основу биофотоники составляют оптика и спектроскопия. Однако описание результатов лазерной модификации биологических систем в научном сообществе, естественно, дается на основе аппарата химической термодинамики или кинетики, и, заметим, не всегда корректно. При анализе экспериментальных исследований редко принимается во внимание отличительные черты состава и архитектоники ткани. Однако специалисты-химики зачастую не участвуют в обсуждении результатов и разработке научных основ локальной гипертермии соединительных тканей.

Настоящая работа, направленная на исследование стабильности коллагена в соединительных тканях различного типа, состоит из двух частей. В первой части обосновывается использование термической стабильности, как структурной и функциональной характеристики матрикса соединительных тканей различного типа, а во второй - исследуется устойчивость этих тканей в условиях неоднородного лазерного нагрева. Работа выполнена в соответствии с планом научно-исследовательских работ Химического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова, тема «Химические реакции в разрядах и при фотохимическом и лазерном инициировании», № гос. регистрации 01.200.115171. В течение 10 лет исследования осуществлялись при финансовой поддержке РФФИ (проекты №№ 99-02- 16855-а, 00-02-16263-а, 01-02-17743-а, 02-02-16246-а, 04-02-16743-а, 05-02-16902-а, 06-08-00950-а, 07-02-12080-офи, 07-08-00448-а, 08-02-00583-а, 09-02-00714-а), в том числе проектом № 07-02-00749-а, руководителем которого автор диссертации непосредственно являлся. Работа поддерживалась также грантами АФГИР (1ШР2-2660-М0-05) и МНТЦ (3360). Цели работы

1. Охарактеризовать состояние коллагена в соединительных тканях и установить взаимосвязь между структурными и термодинамическими параметрами стабильности коллагена в этих тканях с применением современных физико-химических методов.

2. Определить особенности действия локального лазерного нагрева на матрикс соединительных тканей и выявить факторы, определяющие стабильность коллагена в этих условиях.

Научная новизна

- Впервые проведено систематическое исследование термической стабильности коллагена в тканях с разной архитектоникой и химическим составом матрикса. Выявлена взаимосвязь между термодинамическими параметрами денатурации коллагена и свойствами матрикса. Установлено, что иммобилизация фибрилл и волокон коллагена за счет взаимодействия с сеткой протеогликановых агрегатов или внедрения их в более плотную ткань является важнейшим фактором стабильности коллагена в ткани. Нарушение целостности единой структуры органа приводит к значительному уменьшению термической стабильности коллагена.

- Впервые показано, что использование термодинамических характеристик денатурации коллагена в соединительных тканях совместно с химическим анализом и данными оптических методов визуализации, позволяет определять состояние коллагена в тканях и его изменения в результате патологических процессов или целевой модификации.

Разработанный в диссертации подход является достаточно эффективным и информативным методом определения структурных и функциональных особенностей матрикса соединительных тканей, а также их изменений при различных воздействиях на ткань.

- Впервые выявлено принципиальное различие в поведения коллагеновой сети в тканях с волокнистой структурой при осуществлении гидротермального и ИК лазерного нагрева умеренной интенсивности. Это различие обусловлено развитием механической дезорганизации упаковки коллагена в условиях нестационарного и неоднородного в пространстве температурного поля при ИК лазерном воздействии (фототермомеханический эффект). Показано, что при ИК лазерном нагреве денатурация коллагена в тканях возможна при температурах более низких, чем температура денатурации коллагена в калориметрической ячейке. Предложена схема модификации волокнистых структур ИК лазерным излучением умеренной интенсивности.

- Впервые показано, что характер изменений матрикса и его коллагеновой подсистемы зависит от состава и надмолекулярной организации матрикса ткани. В частности, в гиалиновом хряще носовой перегородки. дезорганизацию претерпевает главным образом протеогликановая подсистема, а в жировой ткани — подсистема триацилглицеридов. Практическая значимость

- Разработанная методология комплексного физико-химического анализа соединительных тканей, включающая термический и химический анализы, а также методики оптической диагностики, однозначно характеризует состояние коллагена в тканях, что дает молекулярную основу для разработки новых методов коррекции функции тканей.

- Обнаруженный фототермомеханический эффект воздействия - ИК лазерного излучения умеренной интенсивности на соединительные коллагенсодержащие ткани, приводящий к дезорганизации матрикса ткани, необходимо учитывать при разработке клинических методов модификации ткани с использованием лазерных технологий. Выявленная корреляция между составом и архитектоникой ткани и ее откликом на неоднородный нагрев дает важный вклад в разработку научных основ метода локальной гипертермии коллагенсодержащих тканей с патологическими изменениями.

Полученные в работе данные позволяют предсказать степень деградации соединительной ткани при термическом и ИК лазерном воздействии и дают научную основу выбора режимов ИК лазерного воздействия, обеспечивающего желаемый терапевтический эффект.

Заключение диссертации по теме «Физическая химия», Игнатьева, Наталия Юрьевна

259 Выводы

1. Предложен подход определения состояния коллагена в соединительных тканях на всех уровнях структурной иерархии, включающий в себя:

- определение содержания основных компонентов матрикса, а именно, коллагена с оценкой его типового состав и гликозаминогликанов;

- определение конформации (тройная спираль, случайный клубок) макромолекул коллагена (методы дифференциальной сканирующей калориметрии, спектроскопии комбинационного рассеяния, устойчивость к неспецифическим протеолитическим ферментам);

- определение упаковки макромолекул в фибриллы и фибрилл в волокна (метод электронной микроскопии);

- определение укладки фибрилл в волокна и волокон в пучки и/или ламеллы (методы многофотонной микроскопии с регистрацией генерации второй гармоники, световой микроскопии);

- определение общей анизотропии ткани (методом кросс-поляризационной оптической когерентной томографии);

- определение температуры перехода Тд (температура денатурации) макромолекул коллагена из конформации тройной спирали в случайный клубок (метод дифференциальной сканирующей калориметрии).

2. На примерах тканей глаза (склера, Тенонова капсула) показана связь между отклонениями физико-химических характеристик» матрикса соединительных тканей от контроля и направлением патологических изменений коллагенового каркаса ткани. Предложен и охарактеризован метод стабилизации матрикса за счет действия сшивающих агентов на коллагеновую сеть.

3. Установлено, что температура денатурации является характеристикой состояния коллагена, а ее отклонение от Тд выделенного фибриллярного коллагена определяется архитектоникой ткани, а именно:

- иммобилизацией (полной или частичной) фибрилл коллагена сеткой протеогликановых агрегатов в ткани гиалинового хряща;

- закреплением волокон коллагена фиброзного кольца в костной ткани;

- закреплением волокон коллагена надхрящницы формообразующих хрящей в зонах гиалинового хряща.

Факторы закрепления и иммобилизации влияют на энтропию случайного клубка полипептидных цепей коллагена, определяя температуру денатурации Тд=ДНд/Д8д.

4. Установлена закономерность последовательного увеличения термической стабильности коллагена в тканях, работающих преимущественно на растяжение, сжатие и сдвиг. В матриксе мениска обнаружено две подсистемы коллагена с разной термической стабильностью - круговые пучки и поперечные стяжки. Согласно установленной закономерности для этих подсистем выполнено отнесение функций: круговые пучки противостоят растяжению, а поперечные стяжки — сдвиговым деформациям.

5. Показано, что неоднородный нагрев волокнистых тканей под действием ИК лазерного излучения приводит к повреждениям термомеханического характера. При этом деградация коллагеновой сети на всех уровнях структурной иерархии происходит при температурах, существенно более низких, чем при гидротермальном нагреве. Фактор натяжения волокон, стабилизирующий коллаген при гидротермальном нагреве, оказывает противоположное дестабилизирующее действие.

6. Предложена схема модификации коллагена в соединительной' ткани- с волокнистой структурой в условиях нагрева ткани ИК лазерным излучением умеренной интенсивности. Эта схема включает последовательно следующие стадии:

- локальные конформационные переходы макромолекул коллагена из тройной спирали в случайный клубок;

- локальная деформация и разрывы в фибриллярной структуре;

- перераспределение натяжения по соседним макромолекулам и разрыв ослабленных фибрилл и волокон;

- объемное плавление коллагена.

Каждая стадия предложенной схемы обусловлена фототермическим или фототермомеханическим эффектом лазерного воздействия, либо их совместным влиянием.

7. Показано, что лазеро-индуцированные превращения матрикса соединительной ткани зависят от химического состава, морфологии и материальных свойств (в том числе гидравлической проницаемости) матрикса. Наименее стабильная подсистема подвергается деградации в первую очередь и определяет непосредственный отклик матрикса. В волокнистых тканях (связка, фиброзное кольцо) дезорганизация начинается с механической деструкции коллагеновой сети, в ткани гиалинового хряща - с разрушения протеогликановой подсистемы, в жировой ткани - с плавления, разрушения ассоциатов и окисления липидов. Химические (возрастные и патологические) изменения компонентов и состава матрикса приводят к изменению механических свойств ткани, тем самым специфически влияя на первичный отклик ткани к неоднородному лазерному нагреву. Найденные закономерности дают научную основу выбора оптимального режима ИК лазерного воздействия на соединительные ткань разных типов с целью получения желаемого терапевтического эффекта.

Благодарности

Автор выражает глубокую признательность Лунину В.В. за выбор направления исследований, Баграташвили В.Н. за помощь и поддержку на всех стадиях работы и Захаркиной О.Л. за помощь и поддержку на ключевых стадиях работы. Автор выражает благодарность Иомдиной E.H. за помощь в постановке и решении проблемы структурных изменений тканей глаза и Соболю Э.Н. за полезные консультации. За помощь в проведении термического анализа автор благодарит Гроховскую Т.Е, аминокислотного анализа - Баратову Л.А., морфологического анализа - Шехтера А.Б., и спекл-коррелометрического анализа - Зимнякова Д.А.

Автор благодарит сотрудников ИПФ РАН Каменского В.А., Голубятникова Г.Ю., Сергееву Е.С. и Балалаеву И.В. за помощь в исследованиях методами оптической когерентной томографии и многофотонной микроскопии.

Автор благодарит соавторов своих публикаций, в том числе Аверкиева C.B., Данилова H.A., Свиридова А.П. и Логунову М.А.

Автор выражает глубокую благодарность своим первым наставникам в научной работе Егоровой Г.В., Житневу Ю.Н. и Тимофееву В.В. и всем сотрудникам лаборатории КГЭ кафедры физической химии химического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова. I !

Список литературы диссертационного исследования доктор химических наук Игнатьева, Наталия Юрьевна, 2011 год

1. Павлова В.Н., Копьева Т.П., Слуцкий Л.И., Павлов Г.Г. Хрящ. М.: Наука, 1988. 325 с.

2. Михайлов А.Н. Коллаген кожного покрова и основы его переработки. М.: Легкая индустрия, 1971. 527 с.

3. Степанов В.М. Молекулярная биология. М.: Высшая школа. 1996. 337 с.

4. Fratzl P., ed. Collagen structure and mechanics. New York: Springer. 2008.

5. Van der Rest M. and Garrone R. Collagen family of proteins. FASEB J. 1991; 5:28142823.

6. Prockop D.J. and Fertal A. The collagen fFibril: the almost crystalline structure J. Struct. Biol. 1998; 122:111-118.

7. Ottani V., Raspanti M., Ruggeri A. Collagen structure and functional implications Micron 2001;32:251-260.

8. Holmes D.F., Graham H.K., Trotter J. A., Kadler K.E. STEM/TEM studies of collagen fibril assembly. Micron 2001; 32(3):273-285.

9. Ottani V., Martini D., Franchi D., Ruggeri D., Raspanti M. Hierarchical structures in fibrillar collagens. Micron 2002; 33:587-596.

10. Gelse К., РшсЫ E., Aigner T. Collagens structure, function, and biosynthesis. Adv. Drug Deliv. Rev. 2003; 55:1531-1546.

11. Wess T.J. Collagen fibril form and function. Adv. Protein. Chem. 2005; 70:341-374.'

12. Gasteiger E., Gattiker A., Hoogland C., Ivanyi I., Appel R.D., Bairoch A. ExPASy: The proteomics server for in-depth protein knowledge and analysis. Nucleic Acids Res. 2003; 31:3784-3788.

13. Herbage D., Bouillet J., Bernengo J-C. Biochemical and physicochemical characterization of pepsin-solubfllzed type-II collagen from bovine articular cartilage, Biochem, J. 1977; 161:303-312.

14. Blumenkrantz N., Asboe-Hansen G. Hydroxyproline to hydroxy lysine molar ratio indicates collagen type. Acta Derm. Venereol. 1978; 58:111-115.

15. Eyre D.R., Wu J.J. Collagen of fibrocartilage: A distinctive molecular phenotype in bovine meniscus, FEBS Lett. 1983; 158:265-270.

16. Eyre D.R., Muir H. The distrbution of different molecular species of collagen in fibrous, elastic and hyaline cartilages of the pig. Biochem. J. 1975; 151:595-602.

17. Burgeson R.E., Hebda P.A., Morris N.P., Hollister D.W. Human cartilage collagens. Comparison of cartilage collagens with human type V collagen. J. Biol. Chem. 1982; 257(13):7852-7856.

18. Cetta G., Tenni R., Castellani A.A. A simple method for quantitative estimation of collagen type III to type I ratio in soft tissues. Ital. J. Biochem. 1979; 28(3): 163-172.

19. Rich A., Crick F.H.C. The structure of collagen. Nature 1955; 176:915-916.

20. Cowan P.M., McGavin S., North A.C.T. The polypeptide chain configuration of collagen. Nature 1955; 176:1062-1064.

21. Мильчевский Ю.В., Жоров B.C., Есипова Н.Г., Туманян В.Г. Структура коллагена с новой сеткой водородных связей. Биоорг. Химия 1999; 25(5):348-357.

22. Ramachandran G.N., Bansal М., Bhatnagar R.S. A hypothesis on the role of hydroxyproline in stabilizing collagen structure. Biochim. Biophys. Acta 1973; 322:166-171.

23. Бурджанадзе T.B. Термодинамическое обоснование водно-мостиковой структуры коллагена. Биофизика 1992; 37(2):231-237.

24. Bella J., Brodsky В., Berman Н.М. Hydration structure of a collagen peptide. Structure 1995; 3:893-906.

25. Doyle B.B., Bendit E.G., Blout E.R. Infrared spectroscopy of collagen and collagen-like polypeptides. Biopolymers 1975; 14:937-957.

26. Lazarev Yu.A., Grishkovsky B.A., Khromova T.B. Bound water in the collagen-like triple-helical structure. Biopolymers 1992; 32:189-195.

27. Leikin S., Parsegian V.A., Yang W.-H. Raman spectral evidence for hydration forces between collagen triple helices. PNAS 1997; 94: 11312-11317.

28. Lazarev Yu.A., Grishkovskii B.A., Khromova T.B. Amide I band of IR spectrum and structure of collagen and related polypeptides. Biopolymers 1985; 24:1449.

29. Susi H. Ard J.S., Carroll R.J. The infrared spectrum and water binding of collagen as a function of relative humidity. Biopolymers 1971; 10:1597-1604.

30. Lafleur M., Pigeon M., Pizolet M. Raman spectrum of interstitial water in biological system. J. Phys. Chem. 1989; 93:1522-1526.

31. Shibata Т., Tonan K., Yasuda Т., Ikawa Sh.-I. FT-IR study of water desorption from collagen films. Appl. Spectrosc. 1997; 51(3): 337-339.

32. Wallace D.G., Thompson A. Description of collagen fibril formation by a theory of polymer crystallization. Biopolymers 1983; 22:1793-1811.

33. Kuznetsova N., Leikin S. Does the triple helical domain of type I collagen encode molecular recognition and fiber assembly while telopeptides serve as catalytic domains? J. Biol. Chem. 1999; 274(51):36083-36088.

34. Malone J.P., George A., Veis A. Type I collagen N-telopeptides adopt an ordered structure when docked to their helix receptor during fibrillogenesis. Proteins 2004; 54:206-215.

35. Orgel J.P., Wess T.J., Miller A. The in situ conformation and axial location of the intermolecular cross-linked non-helical telopeptides of type I collagen. Structure 2000; 8(2): 137-142.

36. Манделькерн JI. Кристаллизация полимеров. М.-Л.: Химия. 1966. 336 с.

37. Baer Е., Hiltner A., Keith H.D. Hierarchical structure in polymeric materials. Science 1987; 235(4792): 1015-1022.

38. Raspanti M., Congiu Т., Guizzardi S. Structural aspects of the extracellular matrix of the tendon: an atomic force and scanning electron microscopy study. Arch. Histol. Cytol. 2002; 65(l):37-43.

39. Raspanti M., Alessandrini A., Ottani V., Ruggeri A. Direct visualization of collagen-bound proteoglycans by tapping-mode atomic force microscopy. J. Struct. Biol. 1997; 119(2):118-122.

40. Piez K.A. Structure and assembly of the native collagen fibril. Connect. Tissue Res. 1982; 10:25-33.

41. Meek K.M., Chapman J.A., Hardcastle R.A. The staining pattern of collagen fibrils. Improved correlation with sequence data. J. Biol. Chem. 1979; 254(21):10710-10714.

42. Meek K.M., Quantock A.J. The use of X-ray scattering techniques to determine corneal ultrastructure. Prog. Retin. Eye Res. 2001; 20(1):95-137.

43. Bigi A., Cojazzi G., Roveri N., Koch M.H.J. Differential scanning calorimetry and X-ray diffraction study of tendon collagen thermal denaturation Int. J. Biol. Macromol. 1987; 9:363367.

44. Parry D.A. The molecular and fibrillar structure of collagen and its relationship to the mechanical properties of connective tissue. Biophys. Chem. 1988; 29(l-2):195-209.

45. Silver F.H., Kato Y.P., Ohno M., Wasserman A.J. Analysis of mammalian connective tissue: relationship between hierarchical structures and mechanical properties. J. Long Term. Eff. Med. Implants 1992; 2(2-3): 165-198.

46. Sander E.A., Nauman E.A. Permeability of musculoskeletal tissues and scaffolding materials: experimental results and theoretical predictions. Crit. Rev. Biomed. Eng. 2003; 31(1-2):l-26.

47. Hansen U., Masouros S., Amis A. A. Material properties of biological tissues related to joint surgery. Curr. Orthop. 2006; 20:16-22.

48. Bailey A. J., Paul R.G., Knott L. Mechanisms of maturation and ageing of collagen. Mech. Ageing Dev. 1998; 106(l-2):l-56.

49. Reiser K., McCormick R.J., Rucker R.B. Enzymatic and nonenzymatic cross-linking of collagen and elastin. FASEB J. 1992; 6(7):2439-2449.

50. Paul R.G., Bailey A.J. Glycation of collagen: the basis of its central role in the late complications of ageing and diabetes. Int. J. Biochem. Cell Bid. 1996; 28( 12): 1297-1310.

51. Muir H., Hardingham T.E. MTP International review of science. Series 1. ed. W.J. Whelan. London: Butterworths. 1975; 5:153.

52. Bansil R., Yannas I.V., Stanley H. Raman spectroscopy: a structural probe of glycosaminoglycans. Biochim. Biophys. Acta 1978; 541(4):535-542.

53. Cael J.J., Isaac D.H., Blackwell J., Koenig J.L. Polarized infrared spectra of crystalline glycosaminoglycans. Carbohydr. Res. 1976; 50(2): 169-179.

54. Potter K., Kidder L.H., Levin I.W., Lewis E.N., Spencer R.G.S. Imaging of collagen and proteoglycan in cartilage sections using Fourier transform infrared spectral imaging. Arthritis&Rheumatism 2001; 44(4):846-855.

55. Servaty R., Schiller J., Binder H., Arnold K. Hydration of polymeric components of cartilage—an infrared spectroscopic study on hyaluronic acid and chondroitin sulfate. Int. J. Biol. Macromol. 2001; 28(2):121-127.

56. Kaufmann J., Mohle K., Hofmann H.J., Arnold K. Molecular dynamics of a tetrasaccharide subunit of Chondroitin 4-sulfate in water. Carbohydr. Res. 1999; 318:1-9.

57. Bathe M., Rutledge G.C., Grodzinsky A.J., Tidor B. Molecular modeling of GAGs: investigating the relationship between chemical composition, molecular structure, and in vivo aggrecan structure and function. ORS 50th Annual Meeting 2004; Paper No 0049K.

58. Schneiderman R., Maroudas A., Parker K.H., Winlove C.P., Ehrlich S., Wolff N. The osmotic pressure of chondroitin sulphate solutions: Experimental measurements and theoretical analysis. Bioreology 1998; 35(6):383-397.

59. Heinegard D., Sommarin Y. Proteoglycans: an overview. Methods Enzymol. 1987; 144:305-319.

60. Poole A.R. Proteoglycans in health and disease: structures and functions. Biochem J. 1986; 236(1): 1—14.

61. Vogel K.G. Glycosaminoglycans and proteoglycans. In: Yurchenco P.D., Birk D.E., Mecham R.P., eds. Extracellular matrix assembly and structure. San Diego-New York-Boston: Academic Press, Inc. 1994:243-280.

62. Scott J.E. Extracellular matrix, supramolecular organisation and shape. J. Anat. 1995; 187(2):259-269.

63. Svensson L., Oldberg A., Heinegard D. Collagen binding proteins. Osteoarthritis Cartilage 2001; 9(Suppl A):S23-28.

64. Hardingham T.E. Cartilage: aggrecan-hyaluronan-link protein aggregates. In: Hascall V.C. and Yanagishita M., eds. Science of hyaluronan today. 1998. Available at: http://www.glycoforum.gr.jp/science/hyaluronan/HA05/HA05E.html.

65. Campacho N.P., West P., Torzilli P.A., Mendelson R. FTIR microscopic imaging of collagen and proteoglycan in bovine cartilage. Biopolymers (Biospectroscopy) 2001; 62:1-8.

66. Hardingham T.E., Ewins R.J.F., Muir H. Cartilage proteoglycans. Structure and heterogeneity of the protein core and the effects of specific protein modifications on the binding to hyaluronate. Biochem. J. 1976; 157:127-143.

67. Muir H. The chondrocyte, architect of cartilage. Biomechanics, structure, function and molecular biology of cartilage matrix macromolecules. BioEssays 1995; 17(12):1039-1048.

68. Jamieson A.M., Blackwell J., Reihanian H., Ohno H., Gupta R. Thermal and solvent stability of proteoglycan aggregates by qasielastic laser light-scattering. Carbohydrate Res. 1987; 160: 329-341.

69. Ng L., Grodzinsky A.J., Patwari P., Sandy J., Plaas A., Ortizd Ch. Individual cartilage aggrecan macromolecules and their constituent glycosaminoglycans visualized via atomic force microscopy. J. Struct. Biol. 2003; 143:242-257.

70. Buckwalter J.A., Roughley P.J., Rosenberg L.C. Age-related changes in cartilage croteoglycans: quantitative electron microscopic studies. Microsc. Res. Tech. 1994; 28:398408.

71. Veis A., George A. Fundamentals of interstitial collagen assembly. In: Yurchenco P.D., Birk D.E., Mecham R.P., eds. Extracellular matrix assembly and structure. San Diego-New York-Boston: Academic Press, Inc. 1994:15-47.

72. Heinegard D., Paulsson M. Cartilage. Methods Enzymol. 1987; 144:336-363.

73. Viola M., Bartolini B., Sonaggere M., Giudici C., Tenni R., Tira M.E. Fibromodulin interactions with type I and II collagens. Connect. Tissue Res. 2007; 48(3): 141-148.

74. Scott J.E. Proteoglycan-fibrillar collagen interaction. Biochem. J. 1988; 252:313-323.

75. Scott J.E. Proteoglycan: collagen interactions and subfibrillar structure in collagen fibrils. Implications in the development and ageing of connective tissues J. Anat. 1990; 169:23-35.

76. Junqueira L.C., Montes G.S. Biology of collagen-proteoglycan interaction. Arch. Histol. Jpn. 1983; 46(5):589-629.

77. Parry D.A.D., Flint M.H., Gillardt G.C., Craig A.S. A role for glycosaminoglycans in the development of collagen fibrils. Hypothesis. FEBS Lett. 1982; 149(1): 1-7.

78. Mbller LJ, Pels E, Schurmans LR, Vrensen GF A new three-dimensional model of the organization of proteoglycans and collagen fibrils in the human corneal stroma. Exp. Eye Res. 2004; 78(3):493-501.

79. Fratzl P., Daxer A. Structural transformation of collagen fibrils in corneal stroma during drying an x-ray scattering study. Biophys. J. 1993; 64:1210-1214.

80. Young R.D. The ultrastructural oOrganization of proteoglycans and collagen in human and rabbit scleral matrix. J. Cell Sci. 1985; 74:95-104.

81. Watson P.G., Young R.D. Scleral structure, organisation and disease. Exp. Eye Res. 2004; 78:609-623.

82. Poole A.R., Pidoux I., Reiner A., and Rosenberg L. An immunoelectron microscope study of the organizationof proteoglycan monomer, link protein, and collagen in the matrix of articular cartilage. J.Cell Biol. 1982; 93:921-937.

83. Mow V.C., Ratcliffe A., Poole A.R. Cartilage and diarthrodial joints as paradigms for hierarchical materials and structures. Biomaterials 1992; 13(2):67-97.

84. Broom N.D., Marra D.L. New structural concepts of articular cartilage demonstrated with a physical model. Connect. Tissue Res. 1985; 14(1): 1-8.

85. Akizuki S., Mow V.C., Muller F., Pita J.C., Howell D.S., Manicourt D.H. Tensile properties of human knee joint cartilage: I. Influence of ionic conditions, weight bearing, and fibrillation on the tensile modulus. J. Orthop. Res. 1986; 4(4):379-392.

86. Bank R.A., Krikken M., Beekman В., Stoop R., Maroudas A., Lafeber F.P.J.G., Koppele J.M. A simplified measurement of degradated collagen in tissues: application in healthy, fibrillated and osteoarthritic cartilage. Matrix Biol. 1997; 16:233-243.

87. Mow Y.C., Holmes M.H., Lai W.M. Fluid transport and mechanical properties of articular cartilage.J. Biomech. 1984; 17(5):377-394.

88. Жоли M. Физическая химия денатурации белков. М.: Мир. 1968. 364 с.

89. Wallace D., Condell R.A., Donovan J.W., Paivinen A., Rhee W.M., Wade S.B. Multiple denaturational transitions in fibrillar collagen. Biopolymers 1986; 25:1875-1893.

90. Miles C.A., Burjanadze T.V. Thermal stability of collagen fibers in ethylene glycol. Biophys. J. 2001; 80:1480-1486.

91. Miles C.A., Sims T.J., Camacho N.P., Bailey A.J. The role of the alpha2 chain in the stabilization of the collagen type I heterotrimer: a study of the type I homotrimer in oim mouse tissues. J. Мої. Biol. 2002; 321(5):797-805.

92. Mu С., Li D., Lin W., Ding Y., Zhang G. Temperature induced denaturation of collagen in acidic solution. Biopolymers 2007; 86(4):282-287.

93. McClain P.E., Wiley E.R. Differential scanning calorimeter studies of the thermal transitions of cCollagen implication on structure and stability. J. Biol. Chem. 1972; 247(3):692-697.

94. Церетели Г.И. Тепловая денатурация коллагена в растворе и фибриллах. Биофизика 1982; 27(5):780-784.

95. Tiktopulo E.I., Kajava A.V. Denaturation of type I collagen fibrils is an endothermic process accompanied by noticeable change in the partial heat capacity. Biochemistry 1998; 37:8174-8152.

96. Leikina E., Merits M. V., Kuznetsova N., Leikin S. Type I collagen is thermally unstable at body temperature. PNAS 2002; 99(3): 1314-1318.

97. Giraud-Guille M.-M., Besseau L., Chopin C., Durand P., Herbage D. Structural aspects of fish skin collagen which forms ordered arrays via liquid crystalline states. Biomaterials 2000; 21:899-906.

98. Vyazovkin S., Vincent L., Sbirrazzuoli N. Thermal denaturation of collagen analyzed by isoconversional method. Macromol. Biosci. 2007; 7(11):1181-1186.

99. Бурджанадзе T.B., Тиктопуло Е.И. Энтальпия денатурации коллагена нелинейная затухающая функция 4-оксипролина. Биофизика 2001; 46(4):607-611.

100. Flory P.J., Garrett R.R. Phase transition in collagen and gelatin systems. J. Am. Chem. Soc. 1958; 80:4836-4845.

101. Flory P.J., Spurr Jr. O.K. Melting equilibrium for collagen fibers under stress. Elasticity in the amorphous state. J. Amer. Chem. Soc. 1961; 83(3):1308-1316.

102. Церетели Г.И., Белопольская T.B. Тепловые свойства системы коллаген-вода. Часть I. Биофизика 1997; 42(1):68-74.

103. Церетели Г.И., Белопольская Т.В. Тепловые свойства системы коллаген-вода. Часть И. Биофизика 1997; 42(3):584-590.

104. Miles С.A., Ghelashvili М. Polymer-in-a-box mechanism for the thermal stabilization of collagen molecules in fibers. Biophys. J. 1999; 76:3243-3252.

105. Chen S.S., Wright N.T., Humphrey J.D. Heat-induced changes in the mechanics of a collagenous tissue: isothermal, isotonic shrinkage. J. Biomech. Eng. 1998; 120:382-388.

106. Wells P.B., Thomsen Sh., Jones M.A., Baek S., Humphrey J.D. Histological evidence for the role of mechanical stress in modulating thermal denaturation of collagen. Biomech. Model. Mechanobiol. 2005; 4(4):201-210.

107. VerzSr F., Nagy I.Z. Electronmicroscopic analysis of thermal collagen denaturation in rat tail tendons. Gerontology 1970; 16(2):77-82.

108. Kronick P., Maleeff B.Y., Carroll R. The locations of collagens with different thermal stabilities in fibrils of bovine reticular dermis. Connect. Tissue Res. 1988; 18:123-134.

109. Maitland D.J., Walsh J.T. Quantitative measurements of linear birefringence during heating of native collagen. Lasers Surg. Med. 1997; 20:310-318.

110. Pearce J., Thomsen S. Rate process analysis of thermal damage. In: Welch A.J. and Gemert M.J.C., eds. Optical-thermal response of laser-irradiated tissue. New York: Plenum Press. 1995.

111. Thomsen S. Pathologic analysis of photothermal and photomechanical effects of laser-tissue interactions. Photochem. Photobiol. 1991; 53:825-835.

112. Engel J., Bachinger H.P. Cooperative equilibrium transitions coupled with a slow annealing step explain the sharpness and hysteresis of collagen folding. Matrix Biol. 2000; 19(3):235-244.

113. Bruckner P., Prockop D.J. Proteolytic enzymes as probes for the triple helix. Anal. Biochem. 1981; 110(2):360-368.

114. Renugopalakrishnan V., Carreira L.A., Collette T.V. Helical structure in chick sSkine type I collagen on thermal denaturation Raman spectroscopic study. Z. Naturforsch. 1998; 53: 383-388.

115. Friess W., Lee G. Basic thermoanalitical studies of insoluble collagen matrices. Biomaterials 1996; 17(23):2289-2294.

116. Slatter D.A., Miles C.A., Bailey A.J. Asymmetry in the triple helix of collagen-like heterotrimers confirms that external bonds stabilize collagen structure. J. Mol. Biol. 2003; 329(1):175-183.

117. Miles C.A., Bailey A.J. Studies of the collagen-like peptide (Pro-Pro-Gly)lO confirm that the shape and position of the type I collagen denaturation endotherm is governed by the rate of helix unfolding. J. Mol. Biol. 2004; 337:917-931.

118. Miles C.A. Kinetics of the helix/coil transition of the collagen-like peptide (Pro-Hyp

119. Gly)i0. Biopolymers 2007; 87(l):51-67.

120. Gornall J.L., Terentjev E.M. Concentration-temperature superposition of helix folding rates in gelatin. Phys. Rev. Lett. 2007; 99(2):028304.

121. Ми C., Li D., Lin W., Ding Y., Zhang G. Temperature induced denaturatuion of collagen in acidic solution. Biopolymers 2007; 86(4):282-287.

122. Miles C.A., Burjanadze T.V., Bailey A.J. The kinetics of the thermal denaturation of collagen in unrestrained rat tail tendon determined by differential scanning calorimetry. J. Мої. Biol. 1995; 245(4):437-446.

123. Flory P.J. Principles of polymer chemistry. Ithaca, N.Y.: Cornell University Press. 1953 -508 p.

124. Henriques F.C., Moritz A.R. Studies of thermal injury in the conduction of heat to and through skin and the temperatures attained therin: A theoretical and experimental investigation. Am. J. Pathol. 1947; 23:695-720.

125. Jacques S. L. Laser-tissue interactions. Photochemical, photothermal, and photomechanical. Surg. Clin. North Am. 1992; 72:531-558.

126. Aksan A., McGrath J.J., Nielubowicz D.S., Jr. Thermal damage prediction for collagenous tissues. Part I: a clinically relevant numerical simulation incorporating heating rate dependent denaturation. J. Biomech. Eng. 2005; 127(l):85-89.

127. Bischof J.C., He X. Thermal stability of proteins. Ann. N.Y. Acad. Sci. 2006; 1066:12-33.

128. Diaz S.H., Nelson J. S., Wong B.J.F. Rate process analysis of thermal damage in cartilage. Phys. Med. Biol. 2003; 48:19-29.

129. Milardi D., La Rosa C., Domenico Grass Extended theoretical analysis of irreversible protein thermal unfolding. Biophys. Chem. 1994; 52:183-189.

130. Usha R., Ramasami T. Infuence of hydrogen bond, hydrophobic and electrovalent salt linkages on the transition temperature, enthalpy and activationenergy in rat tail tendon (RTT) collagen fibre. Thermochimica Acta 1999; 338:17-25.

131. Дой M., Эдварде С. Динамическая теория полимеров. М.: Мир. 1998. 444 с.

132. Miles С. A. Kinetics of collagen denaturation in mammalian lens capsules studied by differential scanning calorimetry. Int. J. Biol. Macromol. 1993; 15(5):265-271.

133. Miles C.A., Bailey A.J. Response to Engel and Bachinger's critique of collagen denaturation as a rate process. Matrix Biol. 2001; 20:263-265.

134. Moran K., Anderson P., Hutcheson J., Flock S. Thermally induced shrinkage of joint capsule. Clin. Orthop. 2000; (381):248-255.

135. Vyazovkin S., Wight C. Model-free and model-fitting approaches to kinetic analysis of isothermal and nonisothermal data. Thermochimica Acta. 2007; 340-341:53-68.

136. Shimazaki N., Hayashi Т., Kunio M., Arai T. Collagen thermal denaturation study for thermal angioplasty based on modified kinetic model: Relation between the artery mechanical properties and collagen denaturation rate. Proc. SPIE 2010; 7562:1-7.

137. Финкельштейн A.B., Птицын О.Б. Физика белка: курс лекций. М.: Книжный дом «Университет». 2002. 376 с.

138. Baer Е., Hiltner A., Keith H.D. Hierarchical structure in polymeric materials, (molecular, nano-, micro-, macrolevels). Science 1987; 235:1015-1018.

139. Cheung H.S. Distribution of type I, II, III and V in the pepsin solubilized collagens in bovine menisci. Connect. Tissue Res. 1987; 16(4):343-356.

140. BillinghurstR.C., Buxton E.M., Edwards G.M. Use of an antineoepitope antibody for identification of type-II collagen degradation in equine articular cartilage. Am. J. Vet. Res. 2001;62:1031-1039.

141. Hollander A.P., Heathfield T.F., Iwata Y., Bourne R., Rorabeck C. Increased damage to type II collagen in osteoarthritic articular cartilage detected by a new immunoassay. Clin. Invest. J. 1994; 93:1722-1732.

142. Visconti C., Kavalkovich K, Niyibizi C. Biochemical analysis of collagens at the ligament-bone interface reveals presence of cartilage-specific collagens. Arch. Biochem. Biophys. 1996; 328(1):135-142.

143. Aycock R.S., Seyer J.M. Collagens of normal and cirrhotic human liver. Connect. Tissue Res. 1989; 23(1): 19-31.

144. Sykes В., Puddle В., Francis M., Smith R.The estimation of two collagens from human dermis by interrupted gel electrophoresis. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1976; 72(4): 14721480.

145. Hayashi Т., Nagai Y. Separation of the alpha chains of type I and III collagens by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. J. Biochem. 1979; 86(2):453-459.

146. Hurst D.J., Kilburn K.H., Baker W.M. Normal newborn and adult human lung collagen-analysis of types. Connect. Tissue Res. 1977; 5(2):117-125.

147. Di Cesare P.E., Cheung D.T., Perelman N., Libaw E., Peng L., Nimni M.E. Alteration of collagen composition and cross-linking in keloid tissues. Matrix 1990; 10(3): 172-178.

148. Eyre D.R., Muir H. Quantitative analysis of types I and II collagens in human intervertebral discs at various ages. Biochim. Biophys. Acta. 1977; 492(l):29-42.

149. Reiser K.M., Last J. A. Anomalous electrophoretic behavior of a cyanogen bromide peptide from type III collagen. Connect. Tissue Res. 1983; 12(1):1-16.

150. Cheung D.T., DiCesare P., Benya P.D., Libaw E., Nimni M.E. The pPresence of intermolecular disulfide cross-links in type III collagen. J. Biol. Chem. 1983; 258(12):7774-7778.

151. Laurent G.J., Cockerill P., McAnulty R.J., Hastings J.R. A simplified method for quantitation of the relative amounts of type I and type III collagen in small tissue samples. Anal. Biochem. 1981; 113(2):301-312.

152. Light N.D. Estimation of pes I and III collagens in whole tissue by quanitation of CNBr peptides on SDS-polyacrylamide gels. Biochim. Biophys. Acta 1982; 702:30-36.

153. Eyre D.R., Muir H. Collagen polymorphism: two molecular species in pig intervertebral disc. FEBS Lett. 1974; 42(2): 192-196.

154. Zhang G., Sun A., Li W., Liu Т., Su Zh. Mass spectrometric analysis of enzymatic digestion of denatured collagen for identification of collagen type. J. Chromatography A, 2006; 1114:274-277.

155. Bergman I., Loxley R. New spectrophotometric method for the determination of proline in tissue hydrolyzates. Anal. Chem. 1970; 42(7):702-706.

156. Neuman R.E., Logan M. The determination of hydroxyproline. J. Biol. Chem. 1950; 184:299-306.

157. Blumenkrantz N., Asboe-Hansen G. An assay for total hexosamine and a differential assay for glucosamine and galactosamine. Clin. Biochem. 1976; 9(6):269-274.

158. Юровская M.A. Методы синтеза и химические свойства ароматических гетероциклических соединений. М.: Мир. 1998. 227 с.

159. Woessner J.F. Jr. The determination of hydroxyproline in tissue and protein samples containing small proportions of this imino acid. Arch. Biochem. Biophys. 1961; 93:440-447.

160. Edwards C.A., O'Brien W.D. Jr. Modified assay for determination of hydroxyproline in a tissue hydrolyzate. Clin. Chim. Acta 1980; 104:161-167.

161. Schwartz D.E., Sandell L.J., Hanson W.R. Quantitative analysis of collagen, protein and DNA in fixed, paraffin-embedded and sectioned tissue. Histochem. J. 1985; 17(6):655-663.

162. Reddy K., Enwemeka C.S. A simplified method for the analysis of hydroxyproline in biological tissues. Clin. Biochem. 1996; 29:225-229.

163. Ohara R., Tanaka A., Ohara O. Automated fluorescent DNA sequencing by a simplified solid-phase chemical sequencing method. BioTechniques 1997; 22(4):653-656.

164. Studelska D.R., Giljum K., McDowell L.M., Zhan L. Quantification of glycosaminoglycans by reversed-phase HPLC separation of fluorescent isoindole derivatives. Glycobiology 2006; 16(l):65-72.

165. Досон P., Эллиот Д., ЭллиотУ., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир. 1991.-544 с.

166. Bitter Т., Muir Н.М. A modified uronic acid carbazole reaction. Anal. Biochem. 1962; 4:330-334.

167. Rosenthal H.G., Bentley J.P., Albin E.E. A Sensitive automated procedure for the determination of glucuronic acid. Connect. Tissue Res. 1976; 4(3): 155-161.

168. Keiser H.D. The immunology of proteoglycans. Connect. Tissue Res. 1982; 10(1):101-108.

169. Thornton D.J., Morris H.G., Cockin G.H., Huckerby T.N., Nieduszynski I.A., Carlstedt I., Hardingham Т.Е., Ratcliffe A. Structural and immunological studies of keratan sulphates from mature bovine articular cartilage. Biochem. J. 1989; 260(l):277-82.

170. Farndale R.W., Sayers Ch.A. Barett A.J. A direct spectrophotometric microassay for sulfated glycosaminoghlycans in cartilage culture. Connect. Tissue Res. 1982; 9:247-248.

171. Farndale R.W., Buttle D.J., Barrett A.J. Improved quantitation and discrimination of sulphated glycosaminoglycans by use of dimethylmethylene blue. Biochim. Biophys. Acta 1986; 883(2):173-177.

172. Templeton D.M. The basis and applicability of the dimethylmethylene blue binding assay for sulfated glycosaminoglycans. Connect. Tissue Res. 1988; 17(l):23-32.

173. Goldberg R.L., Kolibas L.M. An improved method for determining proteoglycans synthesized by chondrocytes in culture. Connect. Tissue Res. 1990; 24:265-275.

174. Dey P., Saphos C.A., McDonnell J. Moore V.L. Studies on the quantification of proteoglycans by the dimethylmethylene blue dye-Binding method specificity, quantitation in synovial lavage fluid, and automation. Connect. Tissue Res. 1992; 28(4):317:324.

175. Handley C.J., Buttle D.J. Assay of proteoglycan degradation. Methods Enzymol. 1995; 248: 47-58.

176. Stone J.E., AkhtarN., Botchway S., Pennock C.A. Interaction of 1,9-dimethylmethylene blue with glycosaminoglycans. Ann. Clin. Biochem. 1994; 31(Pt 2):147-152.

177. Mbller G. Hanschke M. Quantitative and qualitative analyses of proteoglycans in cartilage extracts by precipitation with 1,9-dimethylmethylene blue. Connect. Tissue Res. 1996; 33(4):243-248.

178. Rosenberg L. Chemical basis for the histological use of safranin-O in the study of articular cartilage. J. Bone Joint Surg. Am. 1971; 53:69-82.

179. Kirivanta I., Jurvelin J., Tammi M., Saamanen A.-M., Helminen J.H. Microspectrophotometric quntitation of glycosaminoglycans in articular cartilage sections stained with Safranin-O. Histochemistry 1985; 82:249-255.

180. Kiraly K., Lammy M., Arokoski J. Safranin-O reduces loss of glycosaminoglycans from bovine articular cartilage during histological specimen preparation. Histochem. J. 1996; 28:99107.

181. Bashir A., Gray M.L., Hartke J., Burstein D. Nondestructive imaging of human cartilage glycosaminoglycan concentration by MRI. Magn. Reson. Med. 1999; 41(5):857-865.

182. Xia Y., Ramakrishnan N., Bidthanapally A. The depth-dependent anisotropy of articular cartilageby Fourier-transform infrared imaging (FTIRI). Osteoarthritis Cartilage 2007; 15:780788.

183. Potter K., Kidder L.H., Levin I.W., Lewis E.N., Spencer R.G.S. Imaging of collagen and proteoglycan in cartilage sections using Fourier transform infrared spectral imaging. Arthritis&Rheumatism 2001; 44(4):846-855.

184. Ryh^nen L., Zaragoza E.J., Uitto J. Conformational stability of type I collagen triple helix: evidence for temporary and local relaxation of the protein conformation using a proteolytic probe Arch. Biochem. Biophys. 1983; 223(2):562-571.

185. Birkedal-Hansen H., Taylor R.E., Bhown A.S., Katz J., Lin H.Y., Wells B.R. Cleavage of bovine skin type III collagen by proteolytic enzymes. J. Biol. Chem. 1985; 260(30):16411-16417.

186. Hayashi K., Peters D.M., Thabit G., Hecht P., Vanderby R. Jr., FantonG.S., Markel M.D. The mechanism of joint capsule thermal modification in an in vitro sheep model. Clin. Orthop. 2000; l(370):236-249.

187. Willett T.L., Labow R.S., Avery N.C., Lee J.M. Increased proteolysis of collagen in an in vitro tensile overload tendon model. Ann. Biomed. Eng. 2007; 35(11): 1961-1972.

188. Yao H., Justiz M.A., Flagler D., Gu W.Y. Effects of swelling pressure and hydraulic permeability on dynamic compressive behavior of lumbar annulus fibrosus. Ann. Biomed. Eng. 2002; 30(10): 1234-1241.

189. Репе D.S., Maclean J. J., Owen J.P., Iatridis J.C. Correlating material properties with tissue composition in enzymatically digested bovine annulus fibrosus and nucleus pulposus tissue. Ann Biomed. Eng. 2006; 34:769-777.

190. Best B.A., Guilak F., Setton L.A., Zhu W., Saed-Nejad F., Ratcliffe A., Weidenbaum M., Mow V.C. Compressive mechanical properties of the human anulus fibrosus and their relationship to biochemical composition. Spine 1994; 19(2):212-221.

191. Schmidt M.B., Mow V.C., Chun L.E., Eyre D.R.Effects of proteoglycan extraction on the tensile behavior of articular cartilage. J. Orthop. Res. 1990; 8:353-363.

192. Lyyra Т., Arokoski J.P., OksalaN., Vihko A., Hyttinen M., Jurvelin J.S., Kiviranta I. Experimental validation of arthroscopic cartilage stiffness measurement using enzymatically degraded cartilage samples. Phys. Med. Biol. 1999; 44(2):525-535.

193. Brown C.P., Hughes S.W., Crawford R.W., Oloyede A. Ultrasound assessment of articular cartilage: analysis of the frequency profile of reflected signals from naturally and artificially degraded samples. Connect. Tissue. Res. 2007; 48(6):277-285.

194. Gu W., Justiz M.A., Yao H. Electrical conductivity of lumbar anulus fibrosis: effects of porosity and fixed charge density. Spine 2002; 27(21):2390-2395.

195. Frank E.H., Grodzinsky A.J., Koob T.J., Eyre D.R. Streaming potentials: a sensitive index of enzymatic degradation in articular cartilage. J. Orthop. Res. 1987; 5(4):497-508.

196. Эткинс П., де Паула Дж. Физическая химия. Ч. 1: Равновесная термодинамика. М.:Мир. 2007.-494 с.

197. Hatakeyama Т., Quinn F.X. Thermal analysis: fundamentals and applications to polymer science. —2nd ed. John Wiley & Sons, Inc. 1994. 180 p.

198. Wunderlich B. Thermal analysis of polymeric materials. Berlin Heidelberg: SpringerVerlag. 2005. - 894 p.

199. Willett T.L., Labow R.S., Lee J.M. Mechanical overload decreases the thermal stability of collagen in an in vitro tensile overload tendon model. J. Orthop. Res. 2008; 26(12):1605-1610.

200. Шау Ю. Анализ и интерпретация температур пиков на кривых ДСК. Часть 1 . Основные принципы. 2007; 2: 6-9.

201. Шау Ю. Обработка и интерпретация температур пиков на кривых ДСК. Часть 2 . Примеры. Thermal Analysis UserCom. (Mettler-Toledo) 2008; 24:6-9

202. KuznetsovaN.V., McBride D.J. Jr, Leikin S. Changes in thermal stability and microunfolding pattern of collagen helix resulting from the loss of a2(I) chain in osteogenesis imperfecta murine. J. Mol. Biol. 2003; 331:191-200.

203. KuznetsovaN.V., Forlino A., Cabral W.A., Marini J.C., Leikin S. Structure, stability and interactions of type I collagen with GLY349-CYS substitution in al(I) chain in a murine osteogenesis imperfecta model. Matrix Biol. 2004; 23:101-112.

204. Persikov A., Ramshaw J.A., Brodsky B. Prediction of collagen stability from amino acid sequence. J. Biol. Chem. 2005; 280:19343-19349.

205. Hadiana M., Corcoranb B.M., Bradshaw J.P. Molecular changes in fibrillar collagen in myxomatous mitral valve disease. Cardiovasc. Pathol. 2010; 19(5):el41-148.

206. Flandin F., Buffevant C., Herbage D. A differential scanning calometry analysis of the age-related changes in the thermal stability of rat skin collagen. Biochim. Biophys. Acta. 1984; 791:205-211.

207. Melling M., Reihsner R., Pfeiler W., Schnallinger M., Karimian-Teherani D., Behnam M., Mostler S., Menzel E.J. Comparison of palmar aponeuroses from individuals with diabetus mellitus and Dupuytren's contracture. Anat. Rec. 1999; 255:401-406.

208. Miles C.A., Wardale R.J., Birch H.L., Bailey A.J. Differential scanning calorimetric studies of superficial digital flexor tendon degeneration in the horse. Equine Vet. J. 1994; 26(4) :291-295.

209. Michel-Hasquin F., Gayot A., Volle-Gacin I. The influence of ionizing radiations upon different forms of collagen. Drug Dev. Ind. Pharm. 1994; 20(3):293-314.

210. Sun W.Q., Leung P. Calorimetric study of extracellular tissue matrix degradation and instability after gamma irradiation. Acta Biomater. 2008; 4(4):817-826.

211. Miles C.A., Sioknowska A., Hullin S.L., Sims T.J. Identification of an intermediate state in the helix-coil degradation of collagen by ultraviolet light. J. Biol. Chem. 2000; 275(42):33014-33020.

212. Bognar G., Szabo I., Balint L., Hepp B., Kereskai L., Lorinczy D. Thermal effects of shoulder electrothermal arthroscopic capsulorrhaphy monitored by differential scanning calorimetry. Thermochim. Acta 2007; 464(1 ):78-82.

213. Sionkowska A. Thermal denaturation of UV-irradiated wet rat tail tendon collagen. Int. J. Biol. Macromol. 2005; 35:145-149.

214. Payne K.J., Veis A. Fourier transform ir spectroscopy of collagen and gelatin solutions: Deconvolution of the amide I band for conformational studies. Biopolymers 1988; 27(11): 1749-1760.

215. Bachmann L., Gomes A.S., Zezell D.M. Collagen absorption bands in heated and rehydrated dentine. Spectrochim. Acta. A: Mol. Biomol. Spectrosc. 2005; 62(4-5): 1045-1049.

216. Eliades G., Palaghias G., Vougiouklakis G. Effect of acidic conditioners on dentin morphology, molecular composition and collagen conformation in situ. Dent. Mater. 1997; 13(l):24-33.

217. West P.A., Torzilli P.A., Chen C., Lin P., Camacho N.P. Fourier transform infrared imaging spectroscopy analysis of collagenase-induced cartilage degradation. J. Biomed. Opt. 2005; 10(1):014015.

218. West P.A., Bostrom M.P.G., Torzilli P.A., Camacho N. P. Fourier transform infrared spectral analysis of degenerative cartilage: an infrared fiber-optic probe and imaging study. Appl. Spectrosc. 2004; 58(4):376-381.

219. Southern D., Lutz G., Bracilovic A., West P., Spevak M., Pleshko-Camacho N., Doty S. Histological and molecular structure characterization of annular collagen after intradiskal electrothermal annuloplasty. HSS J. 2006; 2(l):49-54.

220. Hanlon E.B., Manoharan R., Koo T.-W., Shafer K.E., Motz J.T., Fitzmaurice M., Kramer J.R., Itzkan I., Dasari R.R., Feld M.S. Prospects for in vivo Raman spectroscopy. Phys. Med. Biol. 2000; 45.-R1-R59.

221. Liu K.Z., Jackson M., Sowa M.G., Ju H., Dixon I.M.C., Mantsch H.H. Modification of the extracellular matrix following myocardial infarction monitored by FTIR spectroscopy. BBA 1996; 1315:73-77.

222. Jastrzebska M., Wrzalik R., Kocot A., Zalewska-Rejdak J., Cwalina B. Raman spectroscopic study of glutaraldehyde-stabilized collagen and pericardium tissue. J. Biomater. Sci. Polym. Ed. 2003; 14(2):185-197.

223. Sebag J. Imaging vitreous. Eye 2002; 16:429-439.

224. Бломберген H. Нелинейная оптика. M.: Мир. 1966. 424 с.

225. Дмитриев В.Г., Тарасов JI.B. Прикладная нелинейная оптика. М.: ФИЗМАТЛИТ. 2004.-512 с.

226. Friedl P., Wolf K., von Andrian U.H., Harms G. Biological second and third harmonic generation microscopy. Curr. Protoc. Cell Biol. 2007; Chapter 4:Unit 4.15.

227. Roth S., Freund I. Optical second-harmonic scattering in rat-tail tendon. Biopolymers 1981; 20(6):1271-1290.

228. Raub C.B., Unruh J., Suresh V., Krasieva Т., Lindmo Т., Gratton E., Tromberg B.J., George S.C. Image correlation spectroscopy of multiphoton images correlates with collagen mechanical properties. Biophys. J. 2008; 94:2361-2373.

229. Williams R.M., Zipfel W.R., Webb W.W. Interpreting second-harmonic generation images of collagen I fibrils. Biophys. J. 2005; 88:1377-1386.

230. Yasui T., Tohno Y., Araki T. Determination of collagen fiber orientation in human issue by use of polarization measurement of molecular second-harmonic-generation light. Appl. Opt. 2004; 43(14):2861-2867.

231. Kim B.M., Eichler J., Reiser K.M., Rubenchik A.M., Da Silva L.B.Collagen structure and nonlinear susceptibility: effects of heat, glycation, and enzymatic cleavage on second harmonic signal intensity. Lasers Surg. Med. 2000; 27(4):329-335.

232. Cox G., Kable E., Jones A., Fraser I., Manconi F., Gorrell M.D. 3-dimensional imaging of collagen using second harmonic generation. J. Struct. Biol. 2003; 141(l):53-62.

233. Mansfield J.C., Winlove C.P., Moger J., Matcher S.J. Collagen fiber arrangement in normal and diseased cartilage studied by polarization sensitive nonlinear microscopy. J. Biomed. Opt. 2008; 13(4):044020.

234. Lacomb R., Nadiarnykh O., Campagnola P.J. Quantitative SHG imaging of the diseased state osteogenesis imperfecta: experiment and simulation. Biophys. J. 2008; 94(11):4504-4514.

235. Sun Y., Chen W.L., Lin S.J., Jee Sh.H., Chen Y.F., Lin L.Ch., So P.T.C., Dong Ch.Yu. Investigating mechanisms of collagen thermal denaturation by high resolution second-harmonic generation imaging. Biophys. J. 2006; 91:2620-2625.

236. Tan H.Y., Teng S.W., Lo W., Lin W.C., Lin S.J., Jee S.H., Dong C.Y. Characterizing the thermally induced structural changes to intact porcine eye, part 1: second harmonic generation imaging of cornea stroma. J. Biomed. Opt. 2005; 10(5):054019.

237. Gong W., Xie Sh., Huan Y. Evaluating thermal damage induced by pulsed light with multiphoton microscopy. Proc. SPIE 2009; 7161:1-5.

238. Matteini P., Ratto F., Rossi F., Cicchi R., Stringari C., Kapsokalyvas D., Pavone F.S., Pini R. Investigation on fibrous collagen modifications during corneal laser welding by second harmonic generation microscopy Proc. SPIE 2009; 7163:22-28.

239. Sankaran V., Walsh J.T. Birefringence measurement of rapid structural changes during collagen denaturation. Photochem. Photobiol. 1998; 68(6):846-851.

240. Naylor E.J. Polarized light studies of corneal structure. Brit. J. Ophthal. 1953; 37:77-84.

241. Bairati A., Comazzi M., Gloria M. A comparative study of perichondrial tissue in mammalian cartilages. Tissue&Cell 1996; 28(4):455-468.

242. McMurray Т., Pearce J.A. Thermal damage quantification utilizing tissue birefringence color image analysis. Biomed. Sci. Instrum. 1993; 29:235-242

243. Niemz M.H. Laser-tissue interactions: fundamentals and applications. 3rd, enlarged edition. Berlin Heidelberg: Springer Verlag. 2007. 308 p.

244. Баграташвшш B.H., Соболь Э.Н., Шехтер А.Б., ред. Лазерная инженерия хрящей. М.: ФИЗМАТЛИТ. 2006. 423 с.

245. Гладкова Н.Д, Шахова Н.М., Сергеев A.M., ред. Руководство по оптической когерентной томографии. М.: ФИЗМАТЛИТ. 2007. 264 с.

246. Гуров И.П. Формирование и анализ стохастических интерференционных полей. В кн.: Гуров И.П., Козлов С.А., ред. Проблемы когерентной и нелинейной оптики. СПб: СПбГИТМО. 2000. 278 с.

247. Huang D., Swanson Е.А., Lin С.Р., Schuman J.S., Stinson W.G., Chang W., Нее M.R., Flotte Т., Gregory K., Puliafito C.A. Optical coherence tomography //Science 1991; 254(5035): 1178-1181.

248. Pierce M.C., Strasswimmer J., ITyle Park В., Cense В., De Boer J.F. Birefringence measurements in human skin using polarization-sensitive optical coherence tomography. J Biomed Opt. 2004; 9(2):287-291.

249. Matcher S.J., Winlove C.P., Gangnus S.V. The collagen structure of bovine intervertebral disc studied using polarization sensitive optical coherence tomography. Phys. Med. Biol. 2004; 49:1295- 1306.

250. Xie Т., Guo S., Zhang J., Chen Z., Peavy G.M. Use of polarization-sensitive optical coherence tomography to determine the directional polarization sensitivity of articular cartilage and meniscus. J. Biomed. Optics 2006; 11(6):064001 064008.

251. Pierce M.C., Sheridan R.L., Hyle Park В., Cense В., de Boer J.F. Collagen denaturation can be quantified in burned human skin using polarization-sensitive optical coherence tomography. Burns 2004; 30(6):511-517.

252. Srinivas S.M., de Boer J.F., Park H., Keikhanzadeh K., Huang H.E., Zhang J., Jung W.Q., Chen Z., Nelson J.S. Determination of burn depth by polarization-sensitive optical coherence tomography. J. Biomed. Opt. 2004; 9(1):207-212.

253. Эскубе M., Пинери M. Сравнение изменений массы и энергии при сорбции воды коллагеном и кератином. В сб. Роуленд С., ред. Вода в полимерах. М.: Мир. 1984. 239 с.

254. Timmermann Е.О., Chirife J., Iglesias H.A. Water sorption isotherms of foods and foodstuffs: BET or GAB parameters? J. Food Eng. 2001; 48:19-31.

255. Пирс Э. Гистохимия (теоретическая и прикладная), М.: Изд-во Иностранной Литературы. 1962. 962 с.

256. Ар Gwynn S., Wade M.J., КдцЬ G., Owen R.H., Richards R.G. Freeze-substitution of rabbit tibial articular cartilage reveals that radial zone collagen fibres are tubules. J. Microscopy 2000; 197(Pt 2):159-172.

257. Спектроскопия оптического смешения и корреляция фотонов. Сборник статей. Камминс Г., Пайк Э., ред. М.: Мир. 1978. 584 с.

258. Лебедев Д.А., Левчук Ю.Н., Ломакин А.В., Носкин В.А. Лазерная корреляционная спектроскопия в биологии. Киев: Наук, думка. 1987. — 255 с.

259. Zimnyakov D.A., Briers J.D., and Tuchin V.V. Speckle technologies for monitoring and imaging of tissues and tissue-like phantoms. In: Handbook of optical medical diagnostics. Tuchin V.V., ed. Bellingham, Wash.: SPIE Press, 2002.

260. Bland Y.S., Ashhurs D.E. Fetal and postnatal development of the patella, patellar tendon and suprapatella in the rabbit, changes in the distribution of the fibrillar collagens:, J. Anat. 1997; 190: 327-342.

261. Moussa M., Swider P., ВаЫШ R., Fernandez X., Rfimignon H. Effects of physical activities on biochemical and biomechanical properties of tendons in two commercial types of chickens. Connect. Tissue Res. 2008; 49(2):76-84.

262. Amiel D., Frank C., Harwood F., Fronek J., Akeson W. Tendons and ligaments: a morphological and biochemical comparison. J Orthop Res. 1984; l(3):257-265.

263. Graf B.K., Fujisaki K., Vanderby R. Jr., Vailas A.C. The effect of in situ freezing on rabbit patellar tendon. A histologic, biochemical, and biomechanical analysis. Am. J. Sports Med. 1992; 20(4):401-405.

264. Fujii K., Yamagishi Т., Nagafuchi Т., Tsuji M., Kuboki Y. Biochemical properties of collagen from ligaments and periarticular tendons of the human knee. Knee Surg. Sports Traumatol. Arthrosc. 1994; 2(4):229-233.

265. Rumian A.P., Wallace A.L., Birch H.L. Tendons and ligaments are anatomically distinct but overlap in molecular and morphological features—a comparative study in an ovine model. J Orthop Res. 2007; 25(4):458-464.

266. Nakagaki W.R., Biancalana A., Benevides G.P., Gomes L. Biomechanical and biochemical properties of chicken calcaneal tendon under effect of age and nonforced active exercise. Connect. Tissue Res. 2007; 48(5):219-228.

267. Benevides G.P., Pimentel E.R. Toyama M.H., Novello J.C., Marangoni S., Gomes L. Biochemical and biomechanical analysis of tendons of caged and penned chickens. Connect. Tissue Res. 2004; 45(4):206-215.

268. Suzuki D., Takahashi M., Abe M., Nagano A. Biochemical study of collagen and its crosslinks in the anterior cruciate ligament and the tissues used as a graft for reconstruction of the anterior cruciate ligament. Connect. Tissue Res. 2008; 49(l):42-47.

269. Amiel D., Kleiner J.B., Roux R.D., Harwood F.L., Akeson W.H. The phenomenon of "ligamentization": anterior cruciate ligament reconstruction with autogenous patellar tendon. J Orthop. Res. 1986; 4(2): 162-172.

270. Kastelic J., Galeski A., Baer E. The multicomposite structure of tendon. Connect. Tissue Res. 1978; 6(1): 11-23.

271. Kannus P. Structure of the tendon connective tissue. Scand. J. Med. Sci. Sports 2000; 10(6):312-320.

272. Franchi M., Raspanti M., Dell'Orbo C., Quaranta M., De Pasquale V., Ottani V., Ruggeri A. Different crimp patterns in collagen fibrils relate to the subfibrillar arrangement. Connect. Tissue Res. 2008; 49:85-91.

273. Gathercole LJ and Keller A crimp morphology in the fibre-forming collagens. Matrix 1991 V.l 1,214-234.

274. Franchi M., Fini M., Quaranta M., De Pasquale V., Raspanti M., Giavaresi G., Ottani V., Ruggeri A. Crimp morphology in relaxed and stretched rat Achilles tendon. J. Anat. 2007; 210:1-7.

275. Graf B.K., Fujisaki K., Vanderby R. Jr., Vailas A.C. The effect of in situ freezing on rabbit patellar tendon. A histologic, biochemical, and biomechanical analysis. Am. J. Sports Med. 1992; 20(4):401-405.

276. Stouffer D.C., Butler D.L., Hosny D. The relationship between crimp pattern and mechanical response of human patellar tendon-bone units. J. Biomech. Eng. 1985; 107(2): 158165.

277. Finch A., Gardner P. J., Ledward D.A., Menashi S. The thermal denaturation of collagen fibres swollen in aqueous solutions of urea, hexamethylenetetramine, p-benzoquinone and tetra-alkylammonium salts. Biochim. Biophys. Acta 1974; 365(2):400-404.

278. Usha R., Ramasami T. Effect of crosslinking agents (basic chromium sulfate and formaldehyde) on the thermal and thermomechanical stability of rat tail tendon collagen fiber. Thermochim. Acta 1999; 356:59-66.

279. Bigi A., Castellani P.P., Cojazzi G., Roveri N. Age-related changes in the thermal transition of turkey flexor tendon collagen. J. Therm. Anal. Calorimetiy 1992; 38:505-514.

280. Ruberti J.W., Hallab N.J. Strain-controlled enzymatic cleavage of collagen in loaded matrix. Biochem. Biophys. Res. Comm. 2005; 336:483^189.

281. Rada J.A., Shelton S., Norton T.T. The sclera and myopia. Exp. Eye Res. 2006; 82(2):185-200.

282. Trier K., Olsen E.B., Kobayashi T., Ribel-Madsen S.M. Biochemical and ultrastructural changes in rabbit sclera after treatment with 7-methylxanthine, theobromine, acetazolamide, or L-ornithine. Br. J. Ophthalmol. 1999; 83:1370-1375.

283. Weiyi C., Wang X., Wang C., Tao L., Li X., Zhang Q. An experimental study on collagen content and biomechanical properties of sclera after posterior sclera reinforcement. Clin. Biomech. (Bristol, Avon). 2008; 23(Suppl 1):S17-S20.

284. Keeley F.W., Morin J.D., Vesely S. Characterization of collagen from normal human sclera. Exp. Eye Res. 1984; 39(5):533-542.

285. Malik N.S., Moss S .J., Ahmed N., Furth A.J,. Wall R.S., Meek K.M. Ageing of the human corneal stroma: structural and biochemical changes. Biochim. Biophys. Acta 1992; 1138(3):222-228.

286. Rada J.A., Achen V.R., Penugonda S., Schmidt R.W., Mount В .A. Proteoglycan composition in the human sclera during growth and aging. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2000; 41:1639-1648.

287. Rem A.I., Oosterhuis J.A., Journee-de Korver H.G., van den Berg T.J.T.P., Keunen J.E.E. Temperature dependence of thermal damage to the sclera: exploring the heat tolerance of the sclera for transscleral thermotherapy. Exp. Eye Res. 2001; 72:153-162.

288. Rem A.I., Oosterhuis J.A., Journee-de Korver H.G., de Wolff-Rouendaal D., Keunen J.E. Transscleral thermotherapy: short- and long-term effects of transscleral conductive heating in rabbit eyes. Arch Ophthalmol. 2003; 121(4):510-516.

289. Иомдина E.H. Биомеханика склеральной оболочки глаза при миопии: диагностика нарушений и их экспериментальная коррекция. Дисс. докт . биол. наук. Москва. 2000. 360 с.

290. Тарутта Е.П., Андреева Л.Д., Иомдина Е.Н., Маркосян Г.А., Иващенко Ж.Н., Воллензак Г., Коригодский А.Р., Шкуренко С.И. Новые технологии склероукрепляющего лечения прогрессирующей миопии. Росс. Педиатр. Офтальмол. 2008; (1):28-30.

291. Paul R.G., Avery С., Slatter D.A., Sims Т.J., Bailey A.J. Isolation and characterization of advanced glycation end products derived from the in vitro reaction of ribose and collagen. Biochem. J. 1998; 330:1241-1248.

292. Bailey A.J. Intermediate labile intermolecular crosslinks in collagen fibres. Biochem. Biophys. Acta 1968; 160(3):447-453.

293. Bailey A.J., Lister D. Thermally labile cross-links in native collagen. Nature 1968; 220(164):280-281.

294. Spoerl E., Wollensak G., Seiler T. Increased resistance of crosslinked cornea against enzymatic digestion. Cur. Eye Res. 2004; 29(l):35-40.

295. Wollensak G. Crosslinking treatment of progressive keratoconus: new hope. Cur. Opin. Ophthalmol. 2006; 17(4):356-360.

296. Sung H.W., Hsu C.S., Wang S.P., Hsu H.L. Degradation potential of biological tissues fixed with various fixatives: an in vitro study. J.Biomed. Mater. Res. 1997; 34:147-155.

297. Zeeman P.J., Dijkstra P.B., vanWachem M.J.A., van Luyn M., Hendriks P.C., Cahalan P.T., Feijen J. Successive epoxy and carbodiimide cross-linking of dermal sheep collagen. Biomaterials 1999; 20:921-931.

298. Sung H.W., Chang Y., Chiu C-T., Chen C-N., Liang H-C. Crosslinking characteristics and mechanical properties of a bovine pericardium fixed with a naturally occuring crosslinking agent. J. Biomed. Mater. Res. 1999; 47:116-126.

299. Wollensak G., Spoerl E. Collagen cross-linking of human and porcine sclera. J. Cataract. Refract. Surg. 2004; 30:689-695.

300. Sung H.W., Chang W.H., Ma C.Y., Lee M.H. Crosslinking of biological tissues using genipin and/or carbodiimide. J. Biomed. Mater. Res. A. 2003; 64:427-438.

301. Tu R., Shen S.H., Lin D., Hata C., Thyagarajan K., Noishiki Y., Quijano R.C. Fixation of bioprosthetic tissues with monofunctional and multifunctional poly epoxy compounds. J. Biomed. Mater. Res. 1994;28:677-684.

302. Wollensak G., Iomdina E., Dittert D.D. Cross-linking of scleral collagen in the rabbit using riboflavin and UVA. Acta Ophtalmol. Scand. 2005; 83:477-482.

303. Nickerson C.S. Engineering and the mechanical properties of ocular tissues. Thesis for the degree of PhD, California Institute Technology. 2006. 163 p.

304. Vandelli M.A., Rivasi F., Guerra P., Forni F., Arletti R. Gelatin microspheres cross-linked with glyceraldehyde as a potential drug delivery system: preparation, characterisation, in vitro and in vivo studies. Int. J. Pharm. 2001; 215:175-184.

305. Wollensak G., Iomdina E. Crosslinking of scleral collagen in the rabbit using glyceraldehyde. J.Cataract. Refract. Surg. 2008; 34(4):651-656.

306. Wollensak G., Iomdina E. Long-term biomechanical properties after collagen crosslinking of sclera using glyceraldehyde. Acta Ophtalmol. Scand. 2008; 86(8):887-893.

307. Lee K.W., Simpson G., Ortwerth B. A systematic approach to evaluate the modification of lens proteins by glycation-induced cross-linking. Biochim. Biophys. Acta 1999; 1453:141-151.

308. Rudenskaya G., Isaev V., Shmoylov A., Karabasova M. Preparation of proteolytic enzymes from kamchatka crab. Paralithodes camchatica hepatopancreas and their application. Appl. Biochem. Biotechnol. 2000; 88:175-180.

309. Tessier F.J., Monnier V.M., Sayre L.M. Kornfield J.A. Triosidines: novel Maillard reaction products and cross-links from the reaction of triose sugars with lysine and arginine residues. Biochem. J. 2003; 369:705-711.

310. Zeeman R. Cross-linking of collagen-based materials. Thesis University of Twente, Enschede, The Netherlands. 1998. 200 p.

311. Sperling L. H. Introduction to physical polymer science (2nd edition). New York: Wiley-Interscience. 1993. 363 p.

312. Demer J.L., Miller J.M., Poukens V., Vinters H.V., Glasgow B.J. Evidence for fibromuscular pulleys of the recti extraocular muscles. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1995; 36:1125-1136.

313. McClung J.R., Allman B.L., Dimitrova D.M., Goldberg S.J. Extraocular connective tissues: a role in human eye movements. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2006; 47:202-205.

314. Miller S.B., Lichtig C., Modan M.5 Meyer E. Tenon's capsule: ultrastructure of collagen fibrils in normals and infantile esotropia. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1992; 33(3):651-656.

315. Gross R.L. Collagen type I and III synthesis by tenon's capsule fibroblasts in culture: individual patient characteristics and response to mitomycin C, 5-fluorouracil, and ascorbic acid. Tranc. Am. Opht. Soc. 1999; 97:513-518.

316. Debelle L., Tamburro A.M. Elastin: molecular description and function. A review. Int. J. Biochem. Cell. Biol. 1999; 31:261-270.

317. Curtin B.J., Iwamoto T., Renaldo D.P. Normal and staphylomatous sclera of high myopia. Arch. Ophthalmol. 1979; 97:912-915.

318. McBrien N.A., Cornell L.M., Gentle A. Structural and ultrastructural changes to the sclera in a mammalian model of high myopia. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001; 42:2179-2187.

319. Pasquali Ronchetti I., Alessandrini A., Baccarani Contri M, Fornieri C., Mori G., Quaglino D.Jr., ValdraU. Study of elastic fiber organization by scanning force microscopy. Matrix Biol., 1998; 17(l):75-83.

320. Iomdina E.N., Daragan V.A., Ilyina E.E. Certain biomechanical properties and cross linking of the scleral shell of the eye in progressive myopia. Proc. XIV Congress Biomech. Paris. 1993:616.

321. Than P., Lorinczy D. Differential scanning calorimetric examination of the osteoarthritic hyaline cartilage in rabbit. Thermochim. Acta 2003; 404:149-153.

322. Than P., Kereskai L. Thermal analysis of the osteoarthritic human hyaline cartilage J. Therm. Anal. Calorimetry 2005; 82:213-216.

323. Ghosh P. The Biology of the intervertabral disc. Florida: Boca Raton. 2000. V. 1.

324. HumzahM.D., Soames R.W. Human intervertebral disc: structure and function. Anat.Rec. 1988; 220:337-356.

325. Blumenkrantz N., Sylvest J., Asboe-Hansen G.Local low-collagen content may allow herniation of intervertebral disc: biochemical studies. Biochem. Med. 1977; 18(3):283-290.

326. Scott J.E., Bosworth T.R., Cribb A.M., Taylor J.R. The chemical morphology of age-related changes in human intervertebral disc glycosaminoglycans from cervical, thoracic and lumbar nucleus pulposus and annulus fibrosus. J. Anat. 1994; 184 (l):73-82.

327. Antoniou J., Pike G.B., Steffen T., Baramki H., Poole A.R., Aebi M., Alini M. Quantitative magnetic resonance imaging in the assessment of degenerative disc disease. Magn.Res.Meth. 1998;40:900-907.

328. Olczyk K Age-related changes in glycosaminoglycans of human intervertebral discs. Folia Histochem Cytobiol. 1993; 31(4):215-220.

329. Olczyk K. Age-related changes in collagen of human intervertebral disk. Gerontology 1992; 38(4): 196-204.

330. Scott J.E., Haigh M. Proteoglycan-collagen interactions in intervertebral disc. A chondroitin sulphate proteoglycan associates with collagen fibrils in rabbit annulus fibrosus at the d-e bands. Biosci. Rep. 1986; 6(10):879-888.

331. Ghosh P., Taylor T.K.F., Horsburgh B.A. The composition and protein metabolism in the immature rabbit intervertebral disc. Cell Tissue Res. 1975; 163(2):223-238.

332. Demers C.N., Antoniou J., Mwale F. Value and limitations of using the bovine tail as a model for the human lumbar spine. Spine 2004; 29(24): 2793-2799.

333. Iatridis J.C., MaClean J.J., Ryan D.A. Mechanical damage to the intervertebral disc annulus fibrosus subjected to tensile loading. J. Biomech. 2005; 38(3):557-565.

334. Mizuno H., Roy A.K., Vacanti C.A., Kojima K., Ueda M., Bonassar L.J. Tissue-engineered composites of anulus fibrosus and nucleus pulposus for intervertebral disc replacement. Spine 2004; 29(12):1290-1298.

335. Iatridis J.C., Mente P.L., Stokes I.A.F., Aronsson D.D., Alini M. Compression-induced changes in intervertebral disc properties in a rat tail model. Spine 1999; 24(10):996-1002.

336. Berthet-Colominas C., Miller A., Herbage D., Ronziere M.C., Tocchetti D. Structural studies of collagen fibres from intervertebral disc. Biochim. Biophys. Acta. 1982; 706(1):50-64.

337. Beard H.K., Ryvar R., Brown R., Muir H. Immunochemical localization of collagen types and proteoglycan in pig intervertebral discs. Immunology 1980; 41:491-501.

338. Pokharna H.K., Phillips F.M. Collagen crosslinks in human lumbar intervertebral disc aging. Spine 1998; 23(15):1645-1648.

339. Beckstein J.G., Sen S., Schaer T.P., Vresilovic E.J., Elliott D.M. Comparison of animal discs used in disc research to human lumbar disc: axial compression mechanics and glycosaminoglycan content. Spine 2008; 33(6): 166-173.

340. Buckwalter J. A. Aging and degeneration of the human intervertebral disc. Spine 1995; 20(11):1307-1314.

341. Stevens R.S., Ewins R.F.E., Revell P. A., Muir H. Proteoglycans of the intervertebral disc homology of structure with laryngeal proteoglycans. Biochem. J. 1979; 179:561-572.

342. Cole T.C., Burkhardt D., Ghosh P., Ryan M., Taylor T. Effects of spinal fusion on the proteoglycans of the canine intervertebral disc. J. Orthop. Res. 1985; 3(3):277-290.

343. Sztrolovics R., Alini M., Roughley P., Mort J.S. Aggrecan degradation in human intervertebral disc and articular cartilage. Biochem. J. 1997; 326:235-241.

344. Marchini M., Strocchi R., Castellani P.P., Riva R. Ultrastructural observations on collagen and proteoglycans in the annulus fibrosus of the intervertebral disc. Basic App. Histochem. 1979; 23(2):137-148.

345. Stoeckelhuber M., Brueckner S., Spohr G., Welsch U. Proteoglycans and collagen in the intervertebral disc of the rhesus monkey (Macaca mulatta). Ann. Anat. 2005; 187(l):35-42.

346. Cassidy J.J., Hiltner A., Baer E. Hierarchical structure of the intervertebral disc. Connect. Tissue Res. 1989; 23(l):75-88.

347. Inoue H. Three-dimensional architecture of lumbar intervertebral discs. Spine 1981; 6(2):139-146.

348. Hashizume H. Three-dimensional architecture and development of lumber intervertebral discs. Acta Med Okayama 1980; 34(5):301-311.

349. Inoue H., Takeda T. Three-dimensional observation of collagen framework of lumbar intervertebral discs. Acta Orthop Scand. 1975; 46(6):949-956.

350. Postacchini F., Belocci M., Massobrio M. Morphologic changes in annulus fibrosus during agging. Spine 1984; 9(6):596-603.

351. Gruber H.E. and Hanley E.N. Observations on morphologic changes in the aging and degenerating human disc: Secondary collagen alterations Musculoskeletal Disorders 2002; 3(9):1-6.

352. Schollmeier G., Lahr-Eigen R., Lewandrowski K.U. Observations on fiber-forming follagens in the anulus fibrosus. Spine 2000; 25(21):2736-2741.

353. Kemp N.J., Park J., Zaatari H.N., Rylander H.G., Milner T.E. Fibre orientation contrast for depth-resolved identification of structural interfaces in birefringent tissue. Phys. Med. Biol. 2006;51:3759-3767.

354. Hickey D.S, Hukins D.W. Relation between the structure of the annulus fibrosus and the function and failure of the intervertebral disc. Spine 1980; 5(2): 106-116.

355. Gu W.Y., Mao X.G., Rawlins B.A., Iatridis J.C., Foster R.J., Sun D.N., Weidenbaum M., Mow V.C. Streaming potential of human lumbar anulus fibrosus is anisotropic and affected by disc degeneration. J. Biomech. 1999; 32(11):1177-1182.

356. Biyani A., Andersson G.B.J. Low back pain: patophysiology and management. J. Am. Acad. Orthop. Surg. 2004; 12(2): 106-115.

357. Arnoczky S.P., Aksan A. Thermal modification of connective tissues: basic science considerations and clinical implication. J. Am. Acad. Orthop. Surg. 2000; 8(5):305-313.

358. Wang J.C., Kabo J.M., Tsou P.M., Halevi L., Shamie A.N. The effect of uniform heating on the biomechanical properties of the intervertebral disc in a porcine model. Spine J. 2005; 5(l):64-70.

359. Sobol E., Zakharkina O., Baskov A., Shekhter A., Borschenko I., Guller A., Baskov V., Omelchenko A., Sviridov A. Laser engineering of spine discs. Laser Physics 2009; 19(4):825-835.

360. Dickson IR, Happey F, Pearson CH Naylor A, Turner RL. Decrease in hydrothermal stability of collagen on ageing in the human intervertebral disk. Nature 1967; 215(5096):50-52.

361. Doman I., Toth G., Illes T., Lorinczy D. Differential scanning calorimetric examination of the human intervertebral disc: A preliminary study. Thermochim. Acta 2001; 376:117-122.

362. Dom6n I., Illfe T. Thermal analysis of the human intervertebral disc. J. Biochem. Biophys. Methods 2004;61:207-214.

363. Bass E.C., Wistrom E.V., Diederich C.J., Nau W.H., Pellegrino R., Ruberti J., Lotz J.C. Heat-induced changes in porcine annulus fibrosus biomechanics. J. Biomech. 2004; 37(2):233-340.

364. Ortolani F., Giordano M., Marchini M. A model for type II collagen fibrils: distinctive D-band patterns in native and reconstituted fibrils compared with sequence data for helix and telopeptide domains. Biopolymers 2000; 54(6):448-463.

365. Bai P., Phua K., Hardt .T, Cernadas M., Brodsky B. Glycation alters collagen fibril organization. Connect. Tissue Res. 1992; 28:1-12.

366. Lotz J.C., Hadi T., Bratton C., Reiser K.M., Hsieh A.H. Anulus fibrosus tension inhibits degenerative structural changes in lamellar collagen. Eur. Spine J. 2008; 17:1149-1159.

367. Roughley P.J., Melching L.I., Heathfield T.F., Pearce R.H., Mort J.S. The structure and degradation of aggrecan in human intervertebral disc. Eur. Spine J. 2006; 15:326-332.

368. Cornah M.S., Meachim G., Parry E.W. Banded structures in the matrix of human and rabbit nucleus pulposus. J. Anat. 1970; 107(2):351-362.

369. Happey F., Johnson A.G., Naylor A., Turner R.L. Preliminary observation concerning the fine structure of the intervertebral disc. J. Bone Joint Surg. Br. 1964; 46:563-567.

370. Iatridis J.C., Setton L.A., Weidenbaum M., Mow V.C. Alterations in the mechanical behavior of the human lumbar nucleus pulposus with degeneration and aging. J. Orthop. Res. 1997; 15(2):318-322.

371. Urban J.P., McMullin J.F. Swelling pressure of the inervertebral disc: influence of proteoglycan and collagen contents. Biorheology 1985; 22(2):145-157.

372. Oegema T. R. The role of disc cell heterogeneity in determining disc biochemistry: a speculation Biochem. Soc. Trans. 2002; 30(6):839-844.

373. Roberts S., Menage J., Urban J.P. Biochemical and structural properties of the cartilage end-plate and its relation to the intervertebral disc. Spine 1989; 14(2): 166-174.

374. Aspden R.M., Hickey D.S., Hukins D.W. Determination of collagen fibril orientation in the cartilage of vertebral end plate. Connect. Tissue Res. 1981; 9(2):83-87.

375. Eurell J. A, Kazarian L.E. The vertebral cartilaginous endplate of the preadult rhesus monkey (Macaca mulatta). A correlative scanning electron- and light-microscopic study. Spine 1986; ll(5):483-486.

376. Basser P.J., Schneiderman R., Bank R.A., Wachtel E., Maroudas A. Mechanical properties of the collagen network in human articular cartilage as measured by osmotic stress technique. Arch. Biochem. Biophys. 1998; 351(2):207-219.

377. Than P., Vermes C., Schiffer B., Lôrinczy D. Differential scanning calorimetric examination of the human hyaline cartilage. A preliminary study. Thermochim. Acta 2000; 346:147-151.

378. Tyth K., Soh6r G., Pallagi E., Szaby-RMvMsz P. Further characterization of degenerated human cartilage with differential scanning calorimetry. Thermochim. Acta 2007; 464(1 ):75-77.

379. Eisenberg S.R., Grodzinsky A.J. Swelling of articular cartilage and other connective tissues: electromechanochemical forces. J. Orthop. Res. 1985; 3(2): 148-159.

380. Kempson G.E., Muir H., Pollard C., Tuke M.A. The tensile properties of the cartilage of human femoral condyles elated to the content of callogen and glycosaminoglycans, Biochim. Biophys. Acta 1976; 428:741-760.

381. Broom N.D., Poole C.A. Articular cartilage collagen and proteoglycans: their functional interdepende. Arthritis Rheum. 1983; 26:1111-1119.

382. Prathiba V. Suryanarayanan M. Biochemical and dynamic studies of collagen from human skin and keloid tissue. Ind. J. Biochem. Biophys. 1999; 36:158-164.

383. Pieper J.S. Oosterhof A., Dijkstra P.J., Veerkamp J.H., van Kuppevelt T.H. Preparation and characterization of porous crosslinked collagenous matrices containing bioavailable chondroitin sulphate. Biomaterials 1999; 20:847-858.

384. Hardingham T.E., Muir H., Kwan M.K., Lai W.M., Mow V.C. Viscoelastic properties of proteoglycan solutions with varying proportions present as aggregates. J. Orthop. Res. 1987; 5(l):36-46.

385. Kronick P.L., Cooke P. Thermal stabilisation of collagenfibres by calcification. Connect Tissue Res. 1996; 33:275-282.

386. Nielsen-Marsh C.M., Hedges R.E.M., Mann T., Collins M.J. A preliminary investigation of the application of differential scanning calorimetry to the study of collagen degradation in archaeological bone. Thermochim. Acta 2000; 365:129-139.

387. Tr^bacz H., Wojtowicz K. Thermal stabilization of collagen molecules in bone tissue. Int. J. Biol. Macromol. 2005; 37(5):257-262.

388. Amiel D., Harwood F.L, Abel M.F, Akeson W.H. Collagen types in neocartilage tissue resulting from rib perichondrial graft in an articular defect a rapid semi-quantitative methodology. Coll. Relat. Res. 1985; 5(4):337-347.

389. Bruns J., Meyer-Pannwitt U., Silbermann M. The rib perichondrium. An anatomical study in sheep of a tissue used as transplant in the treatment of hyaline-cartilage defects. Acta Anat. (Basel). 1992; 144(3):258-266.

390. Bairati A., Comazzi M., Gioria M. An ultrastructural study of the perichondrium in cartilages of the chick embryo. Anat. Embiyol. 1996; 194:155-167.

391. Rotter N., Tobias G., Lebl M. Age-related changes in the composition and mechanical properties of human nasal cartilage. Arch. Biochem. Biophys. 2002; 403:132-140.

392. Homicz M.R. McGowan K.B. Lottman L.M., Beh G., Sah R.L., Watson D. A Compositional Analysis of Human Nasal Septal Cartilage. Arch. Facial Plast. Surg. 2003; 5:53-58.

393. Popko M., Bleys R.L., De Groot J.W., Huizing E.H. Histological structure of the nasal cartilages and their perichondrial envelope. I. The septal and lobular cartilage. Rhinology 2007; 45(2):148-152.

394. Helidonis E., Sobol E., Kavvalos G., Bizakis J., Christodoulou P., Velegrakis G., Segas J., Bagratashvili V. Laser shaping of composite cartilage grafts. Am. J. Otolaryngol. 1993; 14(6):410-412.

395. Naumann A., Dennis J.E., Awadallah A., Carrino D.A., Mansour J.M., Kastenbauer E., Caplan A.I. Immunochemical and mechanical characterization of cartilage subtypes in rabbit. J. Histochem. Cytochem. 2002; 50(8):1049-1058.

396. Peters T.J., Smillie I.S. Studies on chemical composition of menisci from the human kneejoint. Proc. Roy. Soc. Med. 1971; 64:261-262.

397. Lee-Own V., Anderson J.C. Interaction between proteoglycan subunit and type II collagen from bovine nasal cartilage, and the preferential binding of proteoglycan subunit to type I collagen. Biochem. J. 1976; 153:259-264.

398. Cohen S.R., Cheung D.T., Nimni M.E., Mahnovski V., Lian G., Perelman N., Carranza A.P. Collagen in the developing larynx. Ann. Otol. Rhinol. Laryngol. 1993; 102:655-659.

399. Claassen H., Werner J. Gender-specific distribution of glycosaminoglycans during cartilage mineralization of human thyroid cartilage J. Anat. 2004; 205:371-380.

400. Hughes L.C., Archer C.W., ap Gwynn I. The ultrastructure of mous articular cartilage: collagen orientation and implication for tissue functionality. A polarized light and scanning electron microscope study and review. Eur. Cells Mat. 2005; 9:68-84.

401. Kirsch T., Claassen H. Matrix vesicles mediate mineralization of human thyroid cartilage. Calcif. Tissue Int. 2000; 66:292-297.

402. Vetter U., Pirsig W., Helbing G., Heit W., Heinze E. Patterns of growth in human septal cartilage: a review of new approaches. Int. J. Pediatr. Otorhinolaryngol. 1984; 7(l):63-74.

403. Chen M.H., Broom N. On the ultrastructure of softened cartilage: a possible model for structural transformation. J. Anat. 1998; 192:329-341.

404. Szanto Z., Benko L., Gaszl B., Jancsy G., Horv6th O.P., Roth E. Differential scanning calorimetric examination of the tracheal cartilage after primary reconstruction with differential suturing techniques. J. Therm. Anal. Cal. 2005; 82:217-220.

405. Kozaci L.D.; Buttle D.J., Hollander A.P. Degradation of type II collagen, but not proteoglycan, correlates with matrix metalloproteinase activity in cartilage explant cultures. Arthritis Rheum. 1997; 40(1):164-174.

406. Hagg R., Bruckner P., Hedbom E. Cartilage fibrils of mammals are biochemically heterogeneous: differential distribution of decorin and collagen IX. J. Cell Biol. 1998; 142(l):285-294.

407. Quacci D., Dell'Orbo C., Diaz G. Collagen fibril ultrastructure alters after glycanolitic digestion. Ann. Anat. 1992; 174(6):569-574.

408. Kuhn K., von der Mark K. The influence of proteoglycans on the macromolecular structure of collagen. Suppl. Thromb. Haemost. 1978; 63:123-126.

409. Christner J.E., Baker J.R., Caterson B. Studies on the Properties of the Bovine Nasal Cartilage Inextractable Proteoglycans from Bovine Nasal Cartilage. J. Biol. Chem. 1983; 258(23): 14335-14341.

410. Nam K., Kimura T., Kishida A. Preparation and characterization of cross-linked collagen-phospholipid polymer hybrid gels. Biomaterials 2007; 28:1-8.

411. Messner K., Gao J. The menisci of the knee joint. Anatomical and functional characteristics and a rationale for clinical treatment. J. Anat. 1998; 193:161-178.

412. Rath E., Richmond J.C. The menisci: basic science and advances in treatment. Br. J. Sports Med. 2000; 34:252-257.

413. Baker B.M., Nathanyz A.S., Huffman R.G., and Mauck R.L. Tissue engineering with meniscus cells derived from surgical debris. Osteoarth. Cart. 2008; 2009; 17(3):336-345.

414. Herwig J., Egner E., and Buddeke E. Chemical changes of human knee joint menisci in various stages of degeneration. Ann. Rheum. Diseases 1984; 43:635-640.

415. Nakano T., Dodd C.M., Scott P.G. Glycosaminoglycans and Proteoglycans from Different Zones of the Porcine Knee Meniscus. J. Orthop. Res. 1997; 15:213-220.

416. Oegema T.R., Deloria L.B., Sandy J.D., Hart D.A. Effect of Oral Glucosamine on Cartilage and Meniscus in Normal and Chymopapain-Injected Knees of Young Rabbits. Arthr. Rheum. 2002; 46(9):2495-2503.

417. Kambic H.E., McDevitt C.A. Spatial organization of types I and II collagen in the canine meniscus. J. Orthop. Res. 2005; 23:142-149.

418. Chevrier A., Nelea M., Hurtig M.B., Hoemann C.D., Buschmann M.D. Meniscus Structure in Human, Sheep, and Rabbit for Animal Models of Meniscus Repair. J. Orthop. Res. 2009; 27:1197-1203.

419. Scott P.G., Nakano T., Dodd C.M. Isolation and characterization of small proteoglycans from different zones of the porcine knee meniscus. Biochim. Biophys. Acta 1997; 1336(2):254-262.

420. Bullough P.G., Munuera L., Murphy J., Weinstein A.M. The strength of the menisci of the knee as it relates to their fine structure. J. Bone Joint Surg. 1970; 52(3):564-570.

421. Skaggs D.L., Warden W.H., Mow V. C. Radial Tie Fibers Influence the Tensile Properties of the Bovine Medial Meniscus. J. Orthop. Res. 1994; 12:176-185.

422. Petersen W. Tillmann B. Collagenous fibril texture of the human knee joint menisci. Anat. Embryol. 1998; 197:317-324.

423. Ghadially F.N., Lalonde J.-M.A and Wedge J.H. Ultrastructure of normal and torn menisci of the human knee joint. J. Anat. 1983; 136(4):773-791.

424. Rattner J.B., Matyas J.M, Barclay L., Sciore P., Reconsidering the structure of the neniscus: identification of new structural component interrelationships. 53rd Ann. Meeting ORS 2007:0795

425. B61int G., Than P., Dom6n I., WiegandN., HorvGth G., Lurinczy D. Calorimetric examination of the human meniscus. J. Therm. Anal. Calorimetry 2009; 95(3):759-761.

426. Fratzl P., Misof К., Zizak I., Rapp G., Amenitsch H., Bernstorff S. Fibrillar structure and mechanical properties of collagen. Review. J.Struct. Biol. 1997; 122(1-2): 119-122.

427. Калитеевский Н.И. Волновая оптика, M.: Наука. 1971. 376 с.

428. Тучин В.В. Лазеры и волоконная оптика в биомедицинских исследованиях. Саратов: Изд-во Саратовского Университета. 1998.

429. Welch A .J., van Gemert М .J.C, eds. Optical-thermal response of laser-irradiated tissue. New York, London: Plenum Press. 1995.

430. Wieliczka D.M., Weng S., Querry M.R. Wedge shaped cell for highly absorbent liquids: infrared optical constants of water. Appl. Opt. 1989; 28:1714-1719.

431. Dark L., Perelman L.T., Itzkan I., Schaffer J.L., Feld M.S. Physical properties of hydrated tissue determined by surface Interferometry of laser-induced thermoelastic deformation. Phys. Med. Biol. 2000; 45:529-539.

432. LeCarpentier G.L., Motamedi M., McMath L.P., Rastegar S., Welch A.J. Continuous wave laser ablation of tissue: analysis of thermal and mechanical events. IEEE Trans. Biomed. Eng. 1993; 40(2): 188-200.

433. Прикладная лазерная медицина. Берлиен Х.-П., Мюллер Г.Й., ред. М.: Интерэксперт. 1997.

434. McNally К.М., Sorg B.S., Welsh A.J. Photothermal effects of laser tissue soldering. Phys. Med. Biol. 1999; 44: 983-1002.

435. Tang S., O'Callaghan D., Rony S. Quantitative changes in collagen levels following 830 nm diode laser welding. Lasers Surg. Med. 1998; 22:207-211.

436. Brinkmann R., Radt В., Flamm C., Kampmeier J., Koop N., Birngruber R. Influence of temperature and time on thermally induced forces in corneal collagen and the effect on laser thermokeratoplasty. J. Cataract. Refract. Surg. 2000; 26(5):744-754.

437. Khan M.H., Sink R.K., Manstein D., Eimerl D., Anderson R.R. Intradermally focused infrared laser pulses: thermal effects at defined tissue depths. Lasers Surg. Med. 2005; 36(4):270-280.

438. Vangsness C.T.J., Mitchell W., Nimni M., Erlich M., Saadat V., Schmotzer H. Collagen shortening: An experimental approach with heat. Clin. Orthop. 1997; 337(1):267-271.

439. Matteini P., Sbrana F., Tiribilli В., Pini R. Atomic force microscopy and transmission electron microscopy analyses of low-temperature laser welding of the cornea. Lasers Med. Sci. 2009; 24:667-671.

440. Medvecky M.J., Ong B.C., Rokito A.S., Sherman O.H. Thermal capsular shrinkage: Basic science and clinical applications. Arthroscopy 2001; 17(6):624-635.

441. Wallace A.L., Hollinshead R. M., Frank С. B. The scientific basis of thermal capsular shrinkage. J. Shoulder Elbow Surg. 2000; 9:354-360.

442. Brinkmann R., Kampmeier J., Grotehusmann U., Vogel A., Koop N., Asiyo-Vogel M., Bimgruber R. Corneal collagen denaturation in laserthermokeratoplasty. Proc. SPIE 1996; 2681:56-63.

443. Hayashi K., Thabit G. Ill, Bogdanske J.J., Mascio L.N., Markel M.D. The effect of nonablative laser energy on the ultrastructure of jointcapsular collagen. Arthroscopy 1996; 12(4):474 — 481.

444. Hayashi K., Hecht P., Thabit G., Peters D.M., Vanderby R., Cooley A.J., Fanton G.S., Orwin J.F., Markel M.M. The biological response to laser thermal modification in an vivo sheep model. Clin. Orthop. Relat. Res. 2000; 373:265-276.

445. Selecky M.T., Vangsness C.T. Jr, Liao W.L., Saadat V., Hedman T.P. The effects of laser-induced collagen shortening on the biomechanical properties of the inferior glenohumeral ligament complex. Am. J. Sports Med. 1999; 27(2): 168-172.

446. Schaefer S.L., Ciarelli M.J., Arnoczky S.P., Ross H.E. Tissue shrinkage with the holmium: yttrium aluminum garnet laser. A postoperative assessment of tissue length, stiffness, and structure. Am J Sports Med. 1997; 25(6):841-848.

447. Naseef III G.S., Foster Т.Е., Trauner К., Solhpour Sh„ Anderson R.R., Zarins B.The thermal properties of bovin joint capsule. The basic science of laser- and radiofrequency-induced capsular shrinkage. Am. J. Sports Med. 1997; 25(5):671-673.

448. Valvano J.W., Pearce J. Temperature measurements. In: Welch A.J., van Gemert M.J.C.,eds. Optical-thermal response of laser-irradiated tissue. New York: Plenum Press. 1995.

449. Криксунов JI.3. Справочник по основам инфракрасной техники. М., Советское радио, 1978.

450. Госсорг Ж. Инфракрасная термография, Москва, 1988

451. Шиллинг. Статистическая физика в примерах. М., Мир, 1976, 431 с.

452. Григорьва И.С., Мейлихова Е.З., ред. Физические величины. Справочник. М.: Энергоатомиздат, 1991. 1232 с.

453. Ohno К., Yasuda К., Yamamoto N., Kaneda К., Hayashi К. Biomechanical and histological changes in the patellar tendon after in situ freezing. An experimental study in rabbits. Clin. Biomech. 1996; 11(4):207-213.

454. Weiss J. A., Maakestad B.J. Permeability of human medial collateral ligament in compression transverse to the collagen fiber direction. J. Biomech. 2006; 39(2):276-283.

455. Chen CT, Malkus DS, Vanderby R., Jr. A fiber matrix model for interstitial fluid flow and permeability in ligaments. Biorheology 1998; 35(2): 103-118.

456. Kleinstueck F.S., Diederich C.J., Nau W.H., Puttlitz C.M., Smith J.A., Bradford D.S., Lotz J.C. Acute biomechanical and histological effects of intradiscal electrothermal therapy on human lumbar discs. Spine 2001; 26(20):2198-2207.

457. Karamzadeh A.M., Chang J.C., Diaz S., Milner Т.Е., Wong B.J.F. Long-term in vivo stability of rabbit nasal septal cartilage following laser cartilage reshaping: a pilot investigation. Lasers Surg. Med. 2005; 36:147-154.

458. Trelles M.A., Mordon S.R. Correction of ear malformations by laser-assisted cartilage reshaping (LACR). Lasers Surg. Med. 2006; 38(7):659-662.

459. Sobol E., Omelchenko A., Mertig M., Pompe W. Scanning force microscopy of the fine structure of cartilage irradiated with CO2 laser. Lasers Med. Sci. 2000; 15:15-23.

460. M. Heger, S. Mordon, G. Leroy, L. Fleurisse, С. Creusy Raman microspectrometry of laser-reshaped rabbit auricular cartilage: preliminary study on laser-induced cartilage mineralization Journal of Biomedical Optics 11(2), 024003, March/April 2006

461. Youn J.I., Milner Т.Е. Evaluation of photothermal effects in cartilage using FTIR spectroscopy. Lasers Med. Sci. 2008; 23(3):229-235.

462. ManoharanR., Wang Y., Feld M.S. Histochemical analysis of biological tissues using Raman spectroscopy. Spectrochimica Acta. Part A 1996; 52: 215-249.

463. Gohen S.C., Lis L.J., Kauffman J.W. Raman spectroscopy of intact feline corneal collagen. Biochem. Biophys. Acta 1978; 536:197-204.

464. Knudsen L., Johansson C.K., Philipsen P.A., Gniadecka M., Wulf H.C. Natural variations and reproducibility of in vivo near-infrared Fourier transform Raman spectroscopy of normal human skin. J. Raman Spectrosc. 2002; 33:574-579.

465. Fercher A.F., Briers J.D. Flow visualization by means of single-exposure speckle photography. Optics Commun. 1981; 37(5):326-330.

466. Briers J. D., Webster S. Laser speckle contrast analysis (LASCA): a nonscanning, full-field technique for monitoring capillary blood flow. J. Biomed. Opt. 1996; 1(2): 174-179.

467. Maret G., Wolf P.E. Multiple light scattering from disordered media. The effect of. Brownian motion of scatterers. Zs. Phys. В 1987; 65:409-417.

468. MacKintosh F.C., John S. Diffusing-wave spectroscopy and multiple scattering of light in correlated random media. Phys Rev В 1989; 40:2383-2406.

469. Пиментел Дж., Мак-Клеллан О. Водородная связь. M.: Мир. 1964. 462 с.

470. Хэм А., Кормак Д. Гистология. Т. 2. М.: Мир.1982. 254 с.

471. Верещагин А.Г. Биохимия триглицеридов. М.: Наука. 1972.

472. Тютюнников Б.Н., ред. Химия жиров.М.: Колос. 1992. 448 с.

473. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. М.: Мир. 1993.

474. Garti N., Sato К., eds. Cristalization and polimorphism of fats and fatty acids. New York; Basel: Dekker. 1988. VIII, 450 c.

475. Zeberg-Mikkelesen C.K., Stenby E.H. Predicting the melting points and the enthalpies of fusion triglycerides by a group contribution method. Fluid Phase Equilibria 1999; 162:7-17.

476. Parks J.S., Atkinson D., Small D.M., Rude L.L. Physical characterization of lymph chylomicra and very low density lipoproteins from nonhuman primates saturated dietary fat. J. Biol. Chem. 1981; 256(24): 12992-142999.

477. Apfelberg D.B. Results of multicenter study of laser assisted liposuction. Clin. Plast. Surg. 1996; 23(4):713.

478. Johnson D.S., Cook W.R., Jr. Advanced techniques in liposuction. Semin. Cutan. Med. Surg. 1999; 18(2): 139-148.

479. Badin A.Z., Moraes L.M., Gondek L., Chiaratti M.G., Canta L. Laser lipolysis: flaccidity under control. Aesth. Plast. Surg. 2002; 26:335-339.

480. Свердлов JI. M., Ковнер М. А., Крайнов Е. П. Колебательные спектры многоатомных молекул, М.: ФИЗМАТЛИТ. 1970. 562 с.

481. Chen М., Irudayarai J., McMahon D.J. Examination of full fat and reduced fat Cheddar cheese during ripening by Fourier transform infrared spectroscopy. J. Dairy Sci. 1998; 81(ll):2791-2797.

482. Древинг В.П., Калашников Я.А. Правило фаз. М.: Изд-во Моск. Ун-та. 1964.- 455 с.

483. Huang С.Н., Li S. Calorimetric and molecular mechanics studies of the thermotropic phase behavior of membrane phospholipids. Biochim. Biophys. Acta 1999; 1422:273-307.

484. Belopolskaya T.V., Tsereteli G.I., GruninaN.A., Vaveliouk O.L. DSC study of the postdenaturated structures in biopolymer-water systems. J. Therm. Anal. Calorim. 2000; 62:75-88.

485. Козлов П.В., Папков С.П. Физико-химические основы пластификации полимеров. М.: Химия. 1982.-224.

486. Сочава И.В., Смирнова О.И. Теплоемкости увлажненных и обезвоженных глобулярных белков. Денатурационный инкремент теплоемкости. Молекулярная биология 1993; 27(3):348-357.