Синтез и физико-химические закономерности формирования материалов на основе склеропротеинов и полисахаридов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, доктор наук Кривошапкина Елена Федоровна
- Специальность ВАК РФ00.00.00
- Количество страниц 793
Оглавление диссертации доктор наук Кривошапкина Елена Федоровна
Реферат
Synopsis
Введение
ГЛАВА 1. Обзор литературы
1.1 Гибридные материалы - общая информация, определения
1.2 Методы получения гибридных материалов
1.2.1 Подход получения гибридных материалов по принципу «строительных блоков»
1.2.2 «In situ» подход получения гибридных материалов
1.2.3 Золь-гель метод
1.2.4 Эмульсионная полимеризация
1.2.5 «Ex situ» подход получения гибридных материалов
1.3 Классификация гибридных материалов
1.3.1 Типы модификации гибридных материалов
1.3.2 Типы взаимодействий между органическими и неорганическими компонентами
1.3.3 Гибриды I класса
1.3.4 Гибриды II класса
1.4 Применение гибридных материалов и их перспективы
1.5. Обоснование выбора направления исследований и перспективы
ГЛАВА 2. Последние достижения в разработке функциональных гибридных материалов на основе паучьего шелка
2.1 Введение
2.2 Связь состава - структуры - свойств натурального шелка паука
2.3 Первичная структура шелка паука
2.4 Вторичная структура шелка паука
2.5 Различие между шелком шелкопряда и паутинным шелком
2.6 Взаимосвязь между архитектурой и свойствами натурального шелка паука
2.7 Масштабируемость производства шелка паука и связанные с этим проблемы
2.8 Перспективы самосборки паучьего шелка в процессе биосинтеза
2.9 Получение гибридных материалов на основе шелка паука
2.10 Методы получения гибридных материалов на основе натурального шелка паука
2.10.1 Подходы к нанесению покрытий на волокна шелка
2.10.2 Синтез наночастиц с использованием натурального паучьего шелка
2.10.3 Биоминерализация
2.10.4 Биоинтеграция наночастиц в натуральный шелк паука
2.10.5 Методы создания гибридных материалов на основе биоинженерного паучьего шелка
2.11 Заключение
ГЛАВА 3. Исследование поверхностных свойств паутины ЫпвМвЫ /а!!ах путем обработки растворителями
3.1 Введение
3.2 Физико-химические методы исследования поверхностных свойств паутины Linothele fallax
3.3 Исследование морфологии поверхности и состава паутины ЫпвМвЫ /а!!ах
3.4 Биологические характеристики материалов
3.5 Заключение
ГЛАВА 4. Гибридные материалы на основе натурального шелка паука
4.1 Введение
4.2 Оптически активные материалы на основе натурального шелка паука
4.2.1 Материалы на основе натурального шелка паука и ап-конверсионных наночастиц
4.2.2 Методики синтеза материалов на основе натурального шелка паука и ап-конверсионных наночастиц
4.2.3 Физико-химические методы исследования полученных материалов на основе натурального шелка паука и ап-конверсионных наночастиц
4.2.4 Исследование морфологии модифицированных ап-конверсионными наночастицами натуральных шелковых волокон
4.2.5 Ап-конверсионные свойства модифицированных волокон паучьего шелка
4.2.6 Исследование гибридного материала комплексом физико-химических методов
4.2.7 Механические характеристики натуральных и модифицированных ап-конверсионными наночастицами волокон шелка паука
4.2.8 Исследование биосовместимости полученных материалов на основе натурального шелка паука и ап-конверсионных наночастиц
4.2.9 Материалы на основе натурального шелка паука и углеродных точек
4.2.10 Методики синтеза материалов на основе натурального шелка паука и углеродных точек
4.2.11 Физико-химические методы исследования полученных материалов на основе натурального шелка паука и углеродных точек
4.2.12 Модификация волокон шелка паука углеродными точками и исследование их свойств
4.2.13 Исследование биосовместимости гибридных волокон, модифицированных углеродными точками
4.2.14 Микробиологическое тестирование гибридных волокон, модифицированных углеродными точками
4.3 Магнитные материалы на основе натурального шелка паука
4.3.1 Магнитные материалы на основе натурального шелка паука и ферромагнитных наночастиц
4.3.2 Физико-химические методы исследования волокон шелка паука, модифицированных ферромагнитными наночастицами
4.3.3 Исследование свойств и характеристика ферромагнитных наночастиц
4.3.4 Исследование свойств волокон шелка паука, модифицированных ферримагнитными наночастицами
4.3.5 Исследование биосовместимости разработанных систем и возможностей биоприменений волокон шелка паука, модифицированных ферримагнитными наночастицами
4.3.6 Биоинтеграция магнитных наночастиц в шелк паука путем управляемого биосинтеза
4.3.7 Методики получения гибридных материалов путем биоинтеграции наночастиц магнетита во время управляемого биосинтеза шелка паука
4.3.8 Физико-химические методы исследования полученных гибридных материалов на основе биоинтегрированных наночастиц магнетита и натурального шелка паука
4.3.9 Характеристика наночастиц магнетита
4.3.10 Характеристика паучьего шелка, модифицированного наночастицами магнетита путем управляемого биосинтеза
4.4 Заключение
ГЛАВА 5. Гибридные материалы на основе нанокристаллической целлюлозы
5.1 Введение
5.2 Гибридные биосенсоры на основе нанокристаллической целлюлозы и магнетита для неинвазивного определения уровня глюкозы в биологических жидкостях
5.2.1 Методики синтеза материалов на основе наночастиц магнетита и нанокристаллической целлюлозы
5.2.2 Физико-химические методы исследования полученных материалов на основе наночастиц магнетита и нанокристаллической целлюлозы
5.2.3 Характеристика материалов на основе наночастиц магнетита и нанокристаллической целлюлозы
5.2.4 Изучение механизмов гетерокоагуляции между наночастицами магнетита и нанокристаллической целлюлозой
5.2.5 Реологические характеристики золей магнетита и нанокристаллической целлюлозой
5.2.6 Характеристика гибридных материалов на основе наночастиц магнетита и нанокристаллической целлюлозой
5.2.7 Исследование каталитической активности гибридных материалов на основе наночастиц магнетита и нанокристаллической целлюлозой
5.3 Гибридные системы на основе нанокристаллической целлюлозы и золотых наночастиц для детектирования уровня влажности
5.3.1 Методики синтеза материалов на основе нанокристаллической целлюлозы и золотых наночастиц
5.3.2 Физико-химические методы исследования полученных материалов на основе нанокристаллической целлюлозы и золотых наночастиц
5.3.3 Характеристика золей нанокристаллической целлюлозы и золотых наночастиц и гидротермально обработанных суспензий на их основе
5.3.4 Получение пленок на основе нанокристаллической целлюлозы и золотых наночастиц
5.3.5 Исследование свойств гибридной системы на основе нанокристаллической целлюлозы и золотых наночастиц при изменении влажности окружающей среды
5.4 Индикаторы контроля температуры на основе нанокристаллической целлюлозы, модифицированной углеродными точками
5.4.1 Методики синтеза материалов на основе нанокристаллической целлюлозы, модифицированной углеродными точками
5.4.2 Физико-химические методы исследования полученных материалов на основе нанокристаллической целлюлозы, модифицированной углеродными точками
5.4.3 Характеристика материалов на основе нанокристаллической целлюлозы, модифицированной углеродными точками, и исследование их свойств
5.4.4 Разработка индикатора температуры на основе нанокристаллической целлюлозы, модифицированной углеродными точками
5.5 Заключение
Выводы
Благодарности
353
Список сокращений и условных обозначений
Список литературы
Приложение А (Тексты основных публикаций по теме исследования)
Реферат
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
Разработка новых типов функциональных наноматериалов на основе гибридных соединений диоксида титана с целлюлозой2015 год, кандидат наук Галкина, Ольга Львовна
Физико-химические основы модификации поверхности целлюлозных, углеродных и керамических материалов наноразмерными оксидами металлов2019 год, доктор наук Кривошапкин Павел Васильевич
Морфология и свойства оксидов алюминия и титана, полученных темплатным синтезом с применением целлюлозы и её производных2017 год, кандидат наук Мартаков, Илья Сергеевич
Металлосодержащие композиты на основе хитозана и целлюлозы: новые методы получения, структура и возможности применения2020 год, кандидат наук Рубина Маргарита Сергеевна
Структура и свойства нанокомпозитных матриц на основе хитозана и алифатического сополиамида для клеточных технологий2013 год, кандидат наук Попрядухин, Павел Васильевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Синтез и физико-химические закономерности формирования материалов на основе склеропротеинов и полисахаридов»
Актуальность темы работы.
Благодаря достижениям в области материаловедения, все большее внимание ученых привлекают гибридные наноматериалы с уникальными механическими, электрическими или оптическими свойствами. Гибридные материалы - это не простая комбинация органического и неорганического материала, а, скорее, совершенно новая категория материалов, свойства которых определяются, в том числе, и взаимодействием между их компонентами [1].
За последние несколько лет произошло резкое увеличение использования натуральных волокон на основе ряда биополимеров для создания новых гибридных материалов [2]. Последние достижения в области разработки и модификации натуральных волокон, науки о композитах и генной инженерии открыли уникальные возможности для получения новых высокоэффективных функциональных материалов [3]. Растет интерес к биоматериалам на основе шелка паука, в то время как шелк тутового шелкопряда уже широко распространен и используется.
Шелк паука - уникальный природный материал белковой природы со сложной иерархической структурой, обладающий высокой прочностью, эластичностью и биосовместимостью [4-6]. Хотя исследования сложной структуры шелка относительно распространены, компоненты, которые играют ключевую роль в усилении взаимодействия с поверхностью, включая адгезию с органо-неорганическими компонентами, бактериями или клетками, остаются неясными. Актуальным является изучение взаимосвязи морфологически определенных структурных элементов поверхности волокон с их физико-химическими и биологическими свойствами, что откроет возможности для получения материалов с уникальными свойствами.
Исследование процессов, протекающих на поверхности полимерных материалов, установление закономерностей и механизмов взаимодействия компонентов гибридных материалов на границе раздела фаз и влияния на них
различных параметров (природа прекурсоров, условий синтеза) является актуальным, так как это может позволить прогнозировать, с высокой долей вероятности, структуру и свойства разрабатываемых материалов различной природы. Высокая вариабельность свойств природных полимеров существенно расширяет диапазон различных приемов для реализации новых подходов в области моделирования материалов с уникальными свойствами.
Диссертационная работа сочетает методологические и синтетические подходы формирования гибридных материалов на основе биополимеров и исследование физико-химических механизмов взаимодействий между компонентами системы. Также уделено внимание поиску взаимосвязи между структурными особенностями компонентов и их оптическими, механическими или биохимическими свойствами. Это, в свою очередь, позволяет расширить класс гибридных материалов на основе натуральных волокон шелка паука, как уникального объекта природы, а также сформулировать новые направления междисциплинарных исследований.
Степень разработанности тематики.
Развитие подходов по созданию гибридных материалов с заданными свойствами на основе биополимеров нашло свое отражение в многочисленных исследованиях российских и зарубежных авторов. В данной работе рассмотрен ряд полимеров на основе полисахаридов и белков, основной упор сделан на уникальный по своим свойствам натуральный шелк паука как прекурсора для получения функциональных материалов, детально исследуются его надмолекулярная организация и морфология структурных элементов поверхности волокон шелка, и их взаимосвязь с реакционной способностью. Полученные данные легли в изучение физико-химических основ межчастичных взаимодействий при разработке оптимальных стратегий модификации биополимеров наноразмерными частицами. Исследование механизмов взаимодействия компонентов системы и изучение свойств полученных гибридных материалов позволили выстроить несколько концепций дизайна биоактивных наноматериалов, обладающих оптическими или магнитными свойствами, в том числе путем
биоинтеграции наночастиц во время управляемого биосинтеза. Полноту исследования подчеркивает тот факт, что разработанные подходы к получению гибридных материалов на основе шелка паука, были успешно применены для систем на основе полисахаридов, например, нанокристаллической целлюлозы, модифицированной наноразмерными частицами. Полученные результаты будут интересны, прежде всего, в направлениях, связанных с регенерацией тканей, контролируемой доставкой лекарств и имплантологией, а также создания биосовместимых сенсоров, датчиков, гибкой электроники.
Цель и задачи диссертационной работы.
Цель данной работы - дизайн гибридных наноструктурированных материалов на основе биополимеров и разработка методов их получения, исследование механизмов взаимодействий между компонентами, установление взаимосвязи структуры полученных материалов с оптическими, каталитическими и биохимическими свойствами.
Для достижения поставленной цели необходимо решить следующие задачи экспериментального характера:
- определение взаимосвязи надмолекулярной организации морфологически определенных структурных элементов поверхности волокон шелка паука с его биохимическим составом и физико-химическими свойствами;
- разработка принципов модификации биополимеров неорганическими наночастицами и дизайн гибридных материалов;
- исследование механизмов взаимодействия компонентов системы в процессе формирования гибридных материалов на основе биополимеров и наноразмерных частиц;
- исследование закономерностей влияния модификации наноразмерными частицами биополимеров и установление взаимосвязи структуры гибридных материалов на оптические, каталитические, сорбционные и биохимические свойства;
- исследование физико-химических процессов формирования гибридных материалов на основе шелка паука путем контролируемого биосинтеза для инновационного дизайна биоматериалов и их применения в различных областях;
- изучение применимости разработанных подходов и методов для получения гибридных материалов на основе других биополимеров.
Научная новизна.
Получены новые данные относительно взаимосвязи между надмолекулярной организацией волокон шелка паука, физико-химическими свойствами поверхности и механическими и биологическими свойствами склеропротеинов, что открывает перспективы для синтеза и производства гибридных материалов на основе волокон шелка, а также искусственно полученных аналогов, с широким спектром применения. Впервые качественно и количественно охарактеризованы свойства поверхности волокон шелка в его естественном состоянии и после обработки рядом растворителей различной природы. Установлено, что поверхность волокна шелка содержит неотделимые части в виде монодисперсных наноразмерных сферических глобул, изменяющих свою морфологию и адгезионные свойства в зависимости от типа растворителя. Полученные фундаментальные знания о химии поверхности волокон шелка позволили разработать методологические подходы и изучить механизмы формирования гибридных материалов, обладающих оптическими и магнитными свойствами, на основе склеропротеинов и неорганических наночастиц. Предложена концепция формирования гибридных материалов не только за счет регулирования морфологии, зарядов и химической природы поверхности, но и использования поверхностных функциональных групп биополимеров в качестве прекурсоров для синтеза наночастиц.
Впервые изучены физико-химические и биохимические основы модификации волокна шелка паука наночастицами магнетита в процессе биосинтеза в условиях ¡п-уыо, что приводит к получению магнитоуправляемого гибридного материала с повышенными механическими свойствами. Предложенный подход дает новые фундаментальные знания о природе и
механизмах процесса формирования паутины и открывает возможность модификации биополимеров другими неорганическими объектами.
Ценность полученных результатов для развития физической химии подчеркивается тем, что методологические аспекты, изученные для систем на основе волокон шелка паука, также успешно применены для биополимеров другой природы, на примере нанокристаллической целлюлозы. Установлены кинетические и концентрационные закономерности взаимодействия неорганических и целлюлозных наночастиц, что приводит к формированию гибридных материалов с регулируемыми функциональными свойствами, чувствительными к изменениям условий окружающей среды.
Теоретическая и практическая значимость.
Теоретическая значимость работы заключается в детальном исследовании надмолекулярной организации структурных элементов поверхности натуральных волокон шелка паука, разработке подходов получения гибридных материалов на основе биополимеров и наноразмерных частиц и описании механизмов взаимодействия компонентов системы. Предложенные стратегии модификации материалов, в том числе в условиях контролируемого биосинтеза, открывают возможности для инновационного рационального дизайна биоматериалов в более общем виде и их применения в областях энергетики и устойчивого развития, медицины, интеллектуальной электроники.
Развитые в работе подходы модификации наноразмерными частицами биополимеров и полученные гибридные материалы имеют высокую практическую направленность и могут быть использованы в различных областях. Гибридные материалы на основе шелка паука, имеющие высокие механические свойства, биосовместимость и оптическую активность в биологическом окне прозрачности, предоставляют новые возможности не только в области биовизуализации, но и имеют большие перспективы в качестве хирургических материалов со способностью детектировать начало инфекционного процесса в режиме реального времени. Уникальная наноархитектура полученных гибридных материалов на основе волокон шелка, модифицированных ферромагнитными наночастицами,
способствует регенерации нервных волокон при целевой доставке лекарственных препаратов, что открывает доступ к новым возможным тактикам лечения. Существует высокая потребность в простых и доступных методах контроля уровня глюкозы в крови. С этой целью разработаны гибридные биосенсоры на основе нанокристаллической целлюлозы и наночастиц магнетита. Для детектирования уровня влажности предложен простой метод синтеза гибридных систем состава золотые наночастицы/нанокристаллическая целлюлоза с использованием гидротермальной обработки для увеличения площади контактов и увеличения агрегативной стабильности систем с одноименнозаряженными компонентами в системе. Предложен принципиально новый подход к получению наноструктурированного сольватохромного индикатора температуры, применяемого при нарушениях низкотемпературного режима, который сформирован из нанокристаллов целлюлозы, модифицированных углеродными точками. В концепции индикатора используется нелинейная зависимость сольватохромных свойств углеродных точек в бинарных системах растворителей. Индикатор можно интегрировать в интеллектуальную упаковку пищевых продуктов или использовать для контроля температуры хранения лекарств и вакцин.
Основные положения, выносимые на защиту.
Физико-химические закономерности формирования оптически активных и магнитных гибридных материалов на основе склеропротеинов и неорганических наночастиц, базирующиеся на тщательном анализе надмолекулярной организации структурных элементов поверхности волокон шелка, и установлении механизмов взаимодействия между компонентами системы, путем гетерокоагуляции в водных дисперсиях наночастиц или при использовании поверхностных функциональных групп в качестве прекурсоров для синтеза наночастиц на границе раздела фаз;
результаты корреляции между структурными особенностями гибридных материалов на основе склеропротеинов, их реакционной способностью и физико-химическими и оптическими свойствами позволяющих проводить биологическую визуализацию и детектирование химических и биологических процессов инфицирования раны в режиме реального времени;
влияние структуры и физико-химических свойств магнитных материалов на основе склеропротеинов и ферритов переходных металлов на химические и биологические процессы регенерации нервных волокон и целевой доставки лекарственных препаратов;
физико-химические основы получения материалов с заданными свойствами путем интеграции наночастиц магнетита в полимерную структуру склеропротеинов во время контролируемого биосинтеза;
установление закономерностей реакционной способности гибридных биоматериалов на основе нанокристаллической целлюлозы и наночастиц магнетита в специфической реакции по отношению к молекуле глюкозы, с целью определения ее уровня в биологических жидкостях неинвазивным методом;
механизм взаимодействия нанокристаллической целлюлозы и наночастиц золота в условиях повышенных температур и давлений, приводящий к увеличению площади и числа контактов одноименнозаряженных наночастиц в дисперсиях, с целью получения высокочувствительных сенсоров для определения обратимого изменения уровни влажности;
механизм физико-химических процессов формирования
нанокристаллической целлюлозы, модифицированной углеродными точками, с контролируемыми нелинейными изменениями оптических свойств в бинарной смеси растворителей, с целью получения сольватохромного индикатора температуры, применяемого при нарушениях низкотемпературного режима.
Степень достоверности результатов обусловлена тем, что в работе применен современный аналитический комплекс физических и физико-химических методов исследования, применены стандартизованные и аттестованные химические методы определения концентрации, состава и структуры объектов, использованы биологические клеточные и микробиологические тесты в соответствии с государственными стандартами, применялись теоретические и расчетные модели, которые являются общепринятыми и признанными в научном сообществе. Экспериментальные данные подтверждены сравнением и корреляцией с описанными в литературе и
полученными комплексом различных аналитических методов. Рецензирование экспериментальных результатов и выводов в ходе публикации работ в международных научных журналах, представление результатов на конференциях всероссийского и международного уровней, экспертиза научных проектов и отчетов, предоставленных по результатам их выполнения, также может служить подтверждением достоверности результатов.
Апробация работы.
Результаты были представлены и обсуждены на научных конференциях международного и всероссийского уровней: 4, 5 и 6 Международных конференциях «Золь-гель» (Ереван, Армения, 2016 г., Санкт-Петербург, 2018 г., Самарканд, Узбекистан, 2021г.), XX International Sol-Gel conference (Санкт-Петербург, Россия, 2019 г.), 3rd International Conference Smart Bio (Kaunas, Lithuania, 2019), 20th Romanian International Conference on Chemistry and Chemical Engineering (Romania, 2017 г.), Всероссийской научной конференции с международным участием "МЕМБРАНЫ-2019» (Сочи, 2019 г.), XXIII Всероссийской конференции молодых учёных-химиков (Нижний Новгород,
2020 г.), XXII Всероссийском совещании по неорганическим и органосиликатным покрытиям (Санкт-Петербург, 2019 г.), Международной конференции Applied Nanotechnology and Nanotoxicology (ANT-2019) (Сочи, 2019), 4th Russian Conference on Medicinal Chemistry with international participants. MedChem Russia (Москва, 2019), Международного молодежного научного форума «ЛОМОНОСОВ-2021», VIII, IX и X Конгрессах молодых ученых (Санкт-Петербург, 2019, 2020,
2021 г.г.), 4th International Conference on Green Composite Materials (Prague, Czech, 2019), Dynamic self-assembly and quorum effects in chemistry and biology predicted by non-linear modelling algorithms workshop (United Kingdom, 2019) и другие.
Связь темы с плановыми исследованиями и финансовая поддержка работы.
Работа выполнена в соответствии с дорожной картой развития федерального государственного автономного образовательного учреждения высшего образования «Национальный исследовательский университет ИТМО».
Диссертационная работа выполнена в рамках ряда научных проектов: Российский научный фонд (гранты №18-79-00269 и 20-73-10165), Российский фонд фундаментальных исследований (грант №2 18-33-20230), Стипендия Президента РФ (СП-2456.2016.1), Министерства науки и образования РФ (075-15-2019-1896).
Публикации.
Основные результаты по теме диссертации изложены в 34 публикациях. Из них 1 издана в журналах, рекомендованных ВАК, 33 опубликованы в изданиях, индексируемых в базе цитирования Scopus, 31 из них в изданиях, входящих в первый и второй квартиль (Q1 и Q2), одна глава в книге, два патента РФ. Результаты диссертации включены в отчеты о научно-исследовательских работам по проектам, грантам и контрактам, указанным в разделе «Связь темы с плановыми исследованиями и финансовая поддержка работы».
Личный вклад автора.
В диссертационной работе рассмотрены экспериментальные и теоретические данные научных исследований, осуществленных лично автором и под его руководством в Университете ИТМО (г. Санкт-Петербург), ряд работ выполнен совместно с сотрудниками Института химии Коми НЦ УрО РАН. Личный вклад автора в диссертацию обусловлен выбором объектов исследования и методов получения материалов, постановке целей и задач, разработке оригинальных экспериментальных методов и подходов, непосредственном проведении экспериментов с биополимерами, анализе и обобщении экспериментальных данных. Часть экспериментов выполнена в рамках научных стажировок в университетах SLU University (Швеция), University of Waterloo и University of Toronto (Канада).
Структура и объем диссертации.
Диссертация изложена на 792 страницах, состоит из введения, пяти глав, выводов и списка цитируемой литературы, содержащего 557 ссылок, в работе представлено 127 рисунков и 3 таблицы.
Основное содержание работы.
Во введении обоснована актуальность диссертационной работы и описаны направления исследований. В первой главе приведена общая информация и основные определения в области гибридных соединений. Описаны основные подходы и методы их получения, классификация гибридных материалов по типу модификации/структурным свойствам или по типу взаимодействия между неорганическими и органическими компонентами. А также обоснование выбора направления исследований и перспективы развития данной области. Раскрываемые ключевые подходы к получению гибридных материалов на основе натуральных полимеров являются фундаментальной базой, необходимой для разработки новых функциональных органо-неорганических материалов. Благодаря комбинации различных по структуре и свойствам компонентов процессы гибридизации приводят к синергетическим эффектам, которые позволяют получать материалы с уникальными свойствами.
Таким образом, это направление исследований имеет большой потенциал для разработки материалов с уникальными характеристиками. Между тем, дальнейшая работа по обеспечению совместимости неорганических наноматериалов и полимеров имеет важное значение для продвижения использования гибридов в электронных, магнитных, экологических, медицинских приложениях. Кроме того, лучшее понимание ключевых особенностей формирования гибридов на основе склеропротеинов и полисахаридов позволит разработать новые протоколы, которые могут генерировать идеи для более доступных и надежных подходов к производству передовых гибридных материалов. Основным предметом исследования данной работы является натуральный шелк паука. Несмотря на то, что шелк тутового шелкопряда используется на протяжении тысячелетий и его крупнотоннажное производство хорошо налажено, производство шелка паука и материалов на его основе все еще остается сложной и комплексной задачей. Разработанные подходы также применимы для получения гибридных материалов на основе полисахаридов, а именно, нанокристаллической целлюлозы. Создание наноархитектур на основе предорганизованных нанокристаллических полисахаридов и неорганических наночастиц чувствительных к внешним
воздействиям и изучение механизмов их динамических изменений могут успешно применяться для разработки ряда чувствительных к стимулам материалов и приложений. Выбор в качестве объектов исследования систем на основе нанокристаллической целлюлозы и неорганических наночастиц обусловлен тем, что они являются матрицей для изучения процессов взаимодействия. Можно выделить несколько основных механизмов влияния и управления процессами взаимодействия и, как следствие, наноархитектурой и свойствами материалов: варьирование природы и количества вводимых металлоксидных наночастиц, их заряда и морфологии, а также создание условий, способствующих активной модификации поверхности полисахаридов и образованию физико-химических взаимодействий между ними и неорганическими наночастицами.
Проведенный анализ литературы в главе 2 раскрывает последние исследования во взаимосвязи состав-структура-свойства натуральных шелковых волокон паука. В разделе освещаются проблемы крупномасштабного производства материалов на основе паучьего шелка. Рассматриваются гибриды на основе паучьего шелка. Поэтому структура и свойства шелка тутового шелкопряда, а также гибридов на его основе не являются предметом настоящего обсуждения. Тем не менее, исследуются различия между структурой и характеристиками материалов в отношении шелка тутового шелкопряда и паука, чтобы обеспечить более глубокое понимание характеристик белковой основы при производстве функциональных материалов на основе шелка. А именно, их организация на молекулярном уровне, взаимодействия с образованием вторичных структур и различные механические свойства. Также рассматриваются проблемы и подходы к крупномасштабному производству материалов на основе паучьего шелка для различных областей применения. Описываются недавние достижения и новые стратегии, касающиеся производства и применения гибридных материалов из натурального или искусственного (биоинженерного) паучьего шелка и неорганических наночастиц, а именно: подходы к нанесению покрытий на волокна шелка, методы синтеза наночастиц с использованием натурального паучьего шелка, принципы биоминерализации, методы биоинтеграции наночастиц в
натуральный шелк паука, методы создания гибридных материалов на основе искусственного паучьего шелка.
Результаты, описанные в третье главе, вносят важный вклад в фундаментальное исследование биополимеров на основе природных склеропротеинов, а также в разработку многообещающих биосовместимых материалов широкого спектра применения. Описана высокая сложность организации паучьего шелка и «настраиваемость» его свойств.
Вопрос о различных свойствах шелка был предметом многих исследований. Большинство тематических исследований сходятся во мнении, что именно различный химический состав шелка, четкое распределение аминокислот и микроструктура волокон определяют свойства шелкового материала. Хотя исследования сложной структуры шелка относительно широко распространены, компоненты, которые играют ключевую роль в усилении взаимодействия с поверхностью, включая адгезию с органо-неорганическими компонентами, бактериями или клетками, остаются неясными.
Полученные данные позволяют связать морфологически определенные структурные элементы поверхности паучьего шелка с его биохимическим составом и физико-химическими свойствами. В ходе исследований показано, что глобулоподобные частицы, покрывающие поверхность нативного паучьего шелка, играют активную роль в поверхностных взаимодействиях. Обработка различными растворителями изменяет их внешний вид и адгезионные свойства в зависимости от типа растворителя. Трансформация шелка при различных видах обработки и изменение его свойств привлекает особое внимание для разработки новых материалов биомедицинского назначения.
В результате проведенного исследования поверхностные свойства паучьего шелка количественно охарактеризованы в его естественном состоянии и после обработки растворителями с разным сродством к белку - водой, этанолом и диметилсульфоксидом (ДМСО). Волокна природного паучьего шелка плотно покрыты шаровидными объектами, составляющими их неотделимые части. Обработка растворителями изменяет их внешний вид и адгезионные свойства в
зависимости от типа растворителя, что можно видеть на изображениях атомно-силового микроскопа (АСМ) на рисунке Р1. В случае воды и этанола изменения были незначительными. Напротив, ДМСО практически удалял глобулы и сплавлял нити в плотные полосы.
Рисунок Р1 - Изображения АСМ и распределение по размерам поверхностных глобул на (а) натуральном шелке паука, (б) шелке паука после обработки этанолом, (в) водой и (г) диметилсульфоксидом
Обработка растворителем не приводит к какому-либо заметному изменению химической структуры, как показывают исследования методом инфракрасной (ИК) спектроскопии, но влияет на доступность различных фрагментов на поверхности шелка. Можно сделать вывод, что сольватирующая способность растворителя и общая растворимость белка приводят к изменениям морфологической структуры глобул, представленными свернутыми петлями белковой цепи, которые изменяются в размерах и раскручиваются с разной степенью в зависимости от типа растворителя.
Похожие диссертационные работы по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК
Сольвотермальный синтез фотокаталитически активных систем на основе диоксида титана (анатаза)2022 год, кандидат наук Листратенко Мария Александровна
Воздействие электронно-пучковой и гибридной плазмы на целлюлозу и целлюлозосодержащие материалы2020 год, кандидат наук Хтет Вэй Ян Чжо
Ионные гели на основе хитозана, целлюлозы и глубоких эвтектических растворителей2023 год, кандидат наук Воробьев Виталий Константинович
Получение и исследование нетканого материала из отходов переработки натурального шелка, модифицированного наночастицами металлов2022 год, кандидат наук Яковлева Ольга Ивановна
Гибридные функциональные наноматериалы на основе магнетита и гуминовых кислот2013 год, кандидат наук Юрищева, Анна Александровна
Список литературы диссертационного исследования доктор наук Кривошапкина Елена Федоровна, 2022 год
Список литературы
1. Nanko M. Definitions and categories of hybrid materials // Adv. Tech. Mat. Mat. Proc. J. 2009. Vol. 11, № 1. P. 1-8.
2. Lau A.K.T., Cheung K.H.Y. Natural fiber-reinforced polymer-based composites // Natural Fiber-Reinforced Biodegradable and Bioresorbable Polymer Composites. Elsevier Ltd, 2017. № 2. 1-18 p.
3. Wang F. et al. Advanced silk material spun by a transgenic silkworm promotes cell proliferation for biomedical application // Acta Biomater. Acta Materialia Inc., 2014. Vol. 10, № 12. P. 4947-4955.
4. Allmeling C. et al. Use of spider silk fibres as an innovative material in a biocompatible artificial nerve conduit // J. Cell. Mol. Med. 2006. Vol. 10, № 3.
5. Porter D., Guan J., Vollrath F. Spider silk: Super material or thin fibre? // Adv. Mater. 2013.
6. Vollrath F. Strength and structure of spiders' silks // Reviews in Molecular Biotechnology. 2000.
7. Ashby M. Hybrid materials to expand the boundaries of material-property space // J. Am. Ceram. Soc. 2011. Vol. 94, № SUPPL. 1. P. s3-s14.
8. Mobin R. et al. Organic-inorganic hybrid materials and their applications // Functional Polymers / ed. Mazumder M.A.J., Sheardown H., A-Ahmed A. Springer International Publishing, 2019. P. 1135-1156.
9. Qu M., Nilsson F., Schubert D.W. Novel definition of the synergistic effect between carbon nanotubes and carbon black for electrical conductivity // Nanotechnology. {IOP} Publishing, 2019. Vol. 30, № 24. P. 245703.
10. Palmero P. Synthesis of ceramic powders by wet chemical routes // Encyclopedia of Materials: Technical Ceramics and Glasses / ed. Pomeroy M. Oxford: Elsevier, 2021. P. 27-39.
11. Judeinstein P., Sanchez C. Hybrid organic-inorganic materials: A land of multidisciplinarity // J. Mater. Chem. 1996. Vol. 6, № 4. P. 511-525.
12. Chujo Y. Organic—inorganic hybrid materials // Curr. Opin. Solid State Mater. Sci.
1996. Vol. 1, № 6. P. 806-811.
13. Lai S.-M. et al. Preparation and properties of melt-blended polylactic acid/polyethylene glycol-modified silica nanocomposites // J. Appl. Polym. Sci. 2013. Vol. 130, № 1. P. 496-503.
14. Castrillo P.D. et al. Real dispersion of isolated fumed silica nanoparticles in highly filled PMMA prepared by high energy ball milling // J. Colloid Interface Sci. 2007. Vol. 308, № 2. P. 318-324.
15. Kickelbick G. Introduction to hybrid materials // Hybrid Materials: Synthesis, Characterization, and Applications. 2007. 1-48 p.
16. Wu C. et al. Lattice self-assembly of cyclodextrin complexes and beyond // Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2019. Vol. 39. P. 76-85.
17. Kickelbick G. Hybrid materials - Past, present and future // Hybrid Mater. 2014. Vol. 1, № 1. P. 39-51.
18. Sharp K.G. Inorganic/organic hybrid materials // Adv. Mater. 1998. Vol. 10, № 15. P. 1243-1248.
19. Haas K.-H., Amberg-Schwab S., Rose K. Functionalized coating materials based on inorganic-organic polymers // Thin Solid Films. 1999. Vol. 351, № 1. P. 198203.
20. Mackenzie J.D., Bescher E. Some Factors Governing the Coating of Organic Polymers by Sol-Gel Derived Hybrid Materials // J. Sol-Gel Sci. Technol. 2003. Vol. 27, № 1. P. 7-14.
21. Toselli M. et al. Sol-gel derived hybrid coatings for the improvement of scratch resistance of polyethylene // J. Sol-Gel Sci. Technol. 2007. Vol. 43, № 1. P. 73-83.
22. Turri S. et al. Abrasion and nanoscratch in nanostructured epoxy coatings // J. Appl. Polym. Sci. 2010. Vol. 118, № 3. P. 1720-1727.
23. Wu G. et al. Properties of sol-gel derived scratch-resistant nano-porous silica films by a mixed atmosphere treatment // J. Non. Cryst. Solids. 2000. Vol. 275, № 3. P. 169-174.
24. Kim W.J. et al. Anti-reflection and anti-static (AR/AS) coatings made by TiO2 solgel process with poly(3,4-ethylenedioxy thiophene) // e-Polymers. 2008. Vol. 8, №
1. P. 10.
25. Textor T., Mahltig B. A sol-gel based surface treatment for preparation of water repellent antistatic textiles // Appl. Surf. Sci. 2010. Vol. 256, № 6. P. 1668-1674.
26. Wouters M.E.L. et al. Transparent UV curable antistatic hybrid coatings on polycarbonate prepared by the sol-gel method // Prog. Org. Coatings. 2004. Vol. 51, № 4. P. 312-319.
27. Chiu W.-M. et al. Characterization of antireflective coatings on poly(methyl methacrylate) substrate by different process parameters // J. Appl. Polym. Sci. 2013. Vol. 129, № 5. P. 2411-2417.
28. Purcar V. et al. Fabrication of hydrophobic and antireflective coatings based on hybrid silica films by sol-gel process // Surf. Coatings Technol. 2012. Vol. 206, № 21. P. 4449-4454.
29. Zhang X. et al. Sol-Gel Preparation of PDMS/Silica Hybrid Antireflective Coatings with Controlled Thickness and Durable Antireflective Performance // J. Phys. Chem. C. American Chemical Society, 2010. Vol. 114, № 47. P. 19979-19983.
30. Amberg-Schwab S. et al. Development of Passive and Active Barrier Coatings on the Basis of Inorganic-Organic Polymers // Monatshefte für Chemie / Chem. Mon. 2006. Vol. 137, № 5. P. 657-666.
31. Amberg-Schwab S. et al. Inorganic-Organic Polymers with Barrier Properties for Water Vapor, Oxygen and Flavors // J. Sol-Gel Sci. Technol. 1998. Vol. 13, № 1. P. 141-146.
32. Amberg-Schwab S. et al. Barrier Properties OF Inorganic-Organic Polymers: Influence of Starting Compounds, Curing Conditions and Storage-Scaling-Up to Industrial Application— // J. Sol-Gel Sci. Technol. 2000. Vol. 19, № 1. P. 125-129.
33. Khramov A.N. et al. Sol-gel coatings with phosphonate functionalities for surface modification of magnesium alloys // Thin Solid Films. 2006. Vol. 514, № 1. P. 174181.
34. Houbertz R. et al. Inorganic-organic hybrid materials for application in optical devices // Thin Solid Films. 2003. Vol. 442, № 1. P. 194-200.
35. Wang B. et al. New high-refractive-index organic/inorganic hybrid materials from
sol-gel processing // Macromolecules. American Chemical Society, 1991. Vol. 24, № 11. P. 3449-3450.
36. Lee L.-H., Chen W.-C. High-Refractive-Index Thin Films Prepared from Trialkoxysilane-Capped Poly(methyl methacrylate)-Titania Materials // Chem. Mater. American Chemical Society, 2001. Vol. 13, № 3. P. 1137-1142.
37. Levy D. Photochromic Sol-Gel Materials // Chem. Mater. American Chemical Society, 1997. Vol. 9, № 12. P. 2666-2670.
38. Nassar E.J. et al. Titania-based organic-inorganic hybrid planar waveguides // J. Alloys Compd. 2002. Vol. 344, № 1. P. 221-225.
39. Zhang H., Fallahi M. Electro-optic waveguide based on hybrid sol-gel doped with organic chromophore // Opt. Commun. 2005. Vol. 248, № 4. P. 415-418.
40. Innocenzi P., Lebeau B. Organic-inorganic hybrid materials for non-linear optics // J. Mater. Chem. 2005. Vol. 15, № 35-36. P. 3821-3831.
41. Wang J.-J. et al. Synthesis of Monodispersed Wurtzite Structure CuInSe2 Nanocrystals and Their Application in High-Performance Organic-Inorganic Hybrid Photodetectors // J. Am. Chem. Soc. American Chemical Society, 2010. Vol. 132, № 35. P. 12218-12221.
42. Kim J.-S., Yang S., Bae B.-S. Thermally Stable Transparent Sol-Gel Based Siloxane Hybrid Material with High Refractive Index for Light Emitting Diode (LED) Encapsulation // Chem. Mater. American Chemical Society, 2010. Vol. 22, № 11. P. 3549-3555.
43. Liu P.-T. et al. Improvement in Integration Issues for Organic Low-k Hybrid-Organic-Siloxane-Polymer // J. Electrochem. Soc. The Electrochemical Society, 2001. Vol. 148, № 2. P. F30.
44. Lee Y.-J. et al. Polyimide and polyhedral oligomeric silsesquioxane nanocomposites for low-dielectric applications // Polymer (Guildf). 2005. Vol. 46, № 1. P. 173-181.
45. Hartmann-Thompson C. Polyhedral Oligomeric Silsesquioxanes in Electronics and Energy Applications. Springer, Dordrecht, 2011. P. 247-325.
46. Smith B.L. et al. Molecular mechanistic origin of the toughness of natural
adhesives, fibres and composites // Nature. 1999.
47. Ji B., Gao H. Mechanical properties of nanostructure of biological materials // J. Mech. Phys. Solids. 2004.
48. Huby N. et al. Native spider silk as a biological optical fiber // Appl. Phys. Lett. 2013. Vol. 102, № 12. P. 12-15.
49. Bandyopadhyay A. et al. Silk: A Promising Biomaterial Opening New Vistas Towards Affordable Healthcare Solutions // J. Indian Inst. Sci. Springer India, 2019. Vol. 99, № 3. P. 445-487.
50. Du N. et al. Structural origin of the strain-hardening of spider silk // Adv. Funct. Mater. 2011.
51. Shao Z., Vollrath F. Surprising strength of silkworm silk // Nature. 2002. Vol. 418, № 6899. P. 741.
52. Vasconcelos A., Freddi G., Cavaco-Paulo A. Biodegradable materials based on silk fibroin and keratin // Biomacromolecules. 2008.
53. Hakimi O. et al. Spider and mulberry silkworm silks as compatible biomaterials // Compos. Part B Eng. 2007. Vol. 38, № 3. P. 324-337.
54. Vepari C., Kaplan D.L. Silk as a biomaterial // Prog. Polym. Sci. 2007. Vol. 32, № 8-9. P. 991-1007.
55. Sirichaisit J., Young R.J., Vollrath F. Molecular deformation in spider dragline silk subjected to stress // Polymer (Guildf). 2000. Vol. 41, № 3. P. 1223-1227.
56. Davies G.J.G., Knight D.P., Vollrath F. Chitin in the Silk Gland Ducts of the Spider Nephila edulis and the Silkworm Bombyx mori // PLoS One. 2013. Vol. 8, № 8.
57. Nova A. et al. Molecular and nanostructural mechanisms of deformation, strength and toughness of spider silk fibrils // Nano Lett. 2010. Vol. 10, № 7. P. 2626-2634.
58. Römer L., Scheibel T. The elaborate structure of spider silk: structure and function of a natural high performance fiber. // Prion. 2008.
59. Saravanan D. Spider Silk - Structure, Properties and Spinning // J. Text. Apparel, Technol. Manag. 2006.
60. Vierra C. et al. Spider Silk Composites and Applications // Met. Ceram. Polym. Compos. Var. Uses. 2011.
61. Guerette P.A. et al. Silk Properties Determined by Gland-Specific Expression of a Spider // New Ser. 1996. Vol. 272, № 5258. P. 112-115.
62. Tokareva O. et al. Structure-function-property-design interplay in biopolymers: Spider silk // Acta Biomater. 2014. Vol. 10, № 4. P. 1612-1626.
63. Lewis R. V. Spider silk: Ancient ideas for new biomaterials // Chem. Rev. 2006. Vol. 106, № 9. P. 3762-3774.
64. Blackledge T.A., Summers A.P., Hayashi C.Y. Gumfooted lines in black widow cobwebs and the mechanical properties of spider capture silk // Zoology. 2005. Vol. 108, № 1. P. 41-46.
65. Gosline J.M. et al. The mechanical design of spider silks: from fibroin sequence to mechanical function. // J. Exp. Biol. 1999. Vol. 202. P. 3295-3303.
66. Yarger J.L., Cherry B.R., Van Der Vaart A. Uncovering the structure-function relationship in spider silk // Nat. Rev. Mater. 2018. Vol. 3, № 3.
67. Rising A. et al. Spider silk proteins - Mechanical property and gene sequence // Zoolog. Sci. 2005. Vol. 22, № 3. P. 273-281.
68. Xu M., Lewis R. V. Structure of a protein superfiber: Spider dragline silk // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1990. Vol. 87, № 18. P. 7120-7124.
69. Ayoub N.A. et al. Blueprint for a High-Performance Biomaterial: Full-Length Spider Dragline Silk Genes // PLoS One. 2007. Vol. 2, № 6.
70. Challis R.J., Goodacre S.L., Hewitt G.M. Evolution of spider silks: Conservation and diversification of the C-terminus // Insect Mol. Biol. 2006. Vol. 15, № 1. P. 4556.
71. Motriuk-Smith D. et al. Analysis of the conserved N-terminal domains in major ampullate spider silk proteins // Biomacromolecules. 2005. Vol. 6, № 6. P. 31523159.
72. Rising A. et al. N-terminal nonrepetitive domain common to dragline, flagelliform, and cylindriform spider silk proteins // Biomacromolecules. 2006.
73. Askarieh G. et al. Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay // Nature. Nature Publishing Group, 2010. Vol. 465, № 7295. P. 236238.
74. Hagn F. et al. A conserved spider silk domain acts as a molecular switch that controls fibre assembly // Nature. Nature Publishing Group, 2010. Vol. 465, № 7295. P. 239-242.
75. Hinman M.B., Lewis R. V. Isolation of a clone encoding a second dragline silk fibroin. Nephila clavipes dragline silk is a two-protein fiber // J. Biol. Chem. © 1992 ASBMB. Currently published by Elsevier Inc; originally published by American Society for Biochemistry and Molecular Biology., 1992. Vol. 267, №2 27. P. 19320-19324.
76. Eisoldt L., Smith A., Scheibel T. Decoding the secrets of spider silk // Materials Today. Elsevier Ltd, 2011. Vol. 14, № 3. P. 80-86.
77. Hijirida D.H. et al. 13C NMR of Nephila clavipes major ampullate silk gland // Biophys. J. Elsevier, 1996. Vol. 71, № 6. P. 3442-3447.
78. Lefèvre T. et al. Conformational and orientational transformation of silk proteins in the major ampullate gland of Nephila clavipes spiders // Biomacromolecules. 2008. Vol. 9, № 9. P. 2399-2407.
79. Lefèvre T. et al. In situ conformation of spider silk proteins in the intact major ampullate gland and in solution // Biomacromolecules. 2007. Vol. 8, № 8. P. 23422344.
80. Hronska M. et al. NMR characterization of native liquid spider dragline silk from Nephila edulis // Biomacromolecules. 2004. Vol. 5, № 3. P. 834-839.
81. Li S.F., McGhie A.J., Tang S.L. New internal structure of spider dragline silk revealed by atomic force microscopy // Biophys. J. Elsevier, 1994. Vol. 66, №2 4. P. 1209-1212.
82. Sponner A. et al. Composition and hierarchical organisation of a spider silk // PLoS One. 2007. Vol. 2, № 10.
83. Augsten K., Mühlig P., Herrmann C. Glycoproteins and skin-core structure in Nephila clavipes spider silk observed by light and electron microscopy // Scanning. 2000. Vol. 22, № 1. P. 12-15.
84. Van Beek J.D. et al. The molecular structure of spider dragline silk: Folding and orientation of the protein backbone // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2002. Vol. 99,
85
86
87
88
89
90
91
92
93
94
95
96
97
№ 16. P. 10266-10271.
Creager M.S. et al. Solid-state NMR comparison of various spiders' dragline silk fiber // Biomacromolecules. 2010. Vol. 11, № 8. P. 2039-2043. Parkhe A.D. et al. Structural studies of spider silk proteins in the fiber // J. Mol. Recognit. 1997. Vol. 10, № 1. P. 1-6.
Simmons A., Ray E., Jelinski L.W. Identity of Crystalline Regions Ala c ,. 1994. P. 5235-5237.
Grubb D.T., Jelinski L.W. Fiber morphology of sdDeformation // Macromolecules. 1997. Vol. 30, № 10. P. 2860-2867.
Jenkins J.E. et al. Quantitative correlation between the protein primary sequences and secondary structures in spider dragline silks // Biomacromolecules. 2010. Vol. 11, № 1. P. 192-200.
Lefevre T., Rousseau M.E., Pezolet M. Protein secondary structure and orientation in silk as revealed by Raman spectromicroscopy // Biophys. J. 2007. Vol. 92, № 8. P. 2885-2895.
Hayashi C.Y., Shipley N.H., Lewis R. V. Hypotheses that correlate the sequence, structure, and mechanical properties of spider silk proteins // International Journal of Biological Macromolecules. 1999.
Andersson M., Johansson J., Rising A. Silk spinning in silkworms and spiders // International Journal of Molecular Sciences. 2016. Vol. 17, № 8. P. 1-14. Perez-Rigueiro J. et al. Mechanical properties of silkworm silk in liquid media // Polymer (Guildf). 2000.
Vollrath F. et al. Structural organization of spider silk // Proc. R. Soc. B Biol. Sci. 1996. Vol. 263, № 1367. P. 147-151.
Colomban P., Dinh H.M. Origin of the variability of the mechanical properties of silk fibres: 2 the nanomechanics of single silkworm and spider fibres // J. Raman Spectrosc. 2012. Vol. 43, № 8. P. 1035-1041.
Keten S., Buehler M.J. Nanostructure and molecular mechanics of spider dragline silk protein assemblies // J. R. Soc. Interface. 2010.
Lin N., Liu X.Y. Correlation between hierarchical structure of crystal networks and
macroscopic performance of mesoscopic soft materials and engineering principles // Chem. Soc. Rev. Royal Society of Chemistry, 2015. Vol. 44, № 21. P. 78817915.
98. Malay A.D. et al. Relationships between physical properties and sequence in silkworm silks // Sci. Rep. Nature Publishing Group, 2016. Vol. 6, № June. P. 111.
99. Simmons A.H., Michal C.A., Jelinski L.W. Molecular Orientation and Two-Component Nature of the Crystalline Fraction of Spider Dragline Silk Published by: American Association for the Advancement of Science Stable URL: http://www.jstor.org/stable/2890379 // Adv. Sci. 2010. Vol. 271, № 5245. P. 8487.
100. Regan L. Protein Structure: Born to be beta // Current Biology. 1994. Vol. 4, № 7. P. 656-658.
101. Rauscher S. et al. Proline and Glycine Control Protein Self-Organization into Elastomeric or Amyloid Fibrils // Structure. 2006.
102. Lee M., Kwon J., Na S. Mechanical behavior comparison of spider and silkworm silks using molecular dynamics at atomic scale // Phys. Chem. Chem. Phys. Royal Society of Chemistry, 2016. Vol. 18, № 6. P. 4814-4821.
103. Perez-Rigueiro J. et al. Similarities and differences in the supramolecular organization of silkworm and spider silk // Macromolecules. 2007. Vol. 40, № 15. P. 5360-5365.
104. Vollrath F., Knight D.P. Liquid crystalline spinning of spider silk // Nature. 2001. Vol. 410, № 6828. P. 541-548.
105. Du N. et al. Design of superior spider silk: From nanostructure to mechanical properties // Biophys. J. Elsevier, 2006. Vol. 91, № 12. P. 4528-4535.
106. Holland C. et al. Comparing the rheology of native spider and silkworm spinning dope // Nat. Mater. 2006. Vol. 5, № 11. P. 870-874.
107. Murugesh Babu K. Silk from silkworms and spiders as high-performance fibers // Structure and Properties of High-Performance Fibers. Elsevier Ltd, 2016. 327-366 p.
108. Fu C. et al. Understanding the mechanical properties of Antheraea pernyi Silk-From primary structure to condensed structure of the protein // Adv. Funct. Mater. 2011. Vol. 21, № 4. P. 729-737.
109. Nguyen A.T. et al. Crystal networks in silk fibrous materials: From hierarchical structure to ultra performance // Small. 2015. Vol. 11, № 9-10. P. 1039-1054.
110. Ling S. et al. Biopolymer nanofibrils: Structure, modeling, preparation, and applications // Prog. Polym. Sci. Elsevier B.V., 2018. Vol. 85. P. 1-56.
111. Mehrotra S. et al. Comprehensive Review on Silk at Nanoscale for Regenerative Medicine and Allied Applications // ACS Biomater. Sci. Eng. 2019. Vol. 5, № 5. P. 2054-2078.
112. Wang Y. et al. Design, Fabrication, and Function of Silk-Based Nanomaterials // Adv. Funct. Mater. 2018. Vol. 28, № 52. P. 1-24.
113. Andersson M. et al. Morphology and composition of the spider major ampullate gland and dragline silk // Biomacromolecules. 2013. Vol. 14, № 8. P. 2945-2952.
114. Frische S., Maunsbach A.B., Vollrath F. Elongate cavities and skin-core structure in Nephila spider silk observed by electron microscopy // J. Microsc. 1998. Vol. 189, № 1. P. 64-70.
115. Termonia Y. Molecular modelling of spider silk elasticity // Macromolecules. 1994. Vol. 27,. P. 7378-7381.
116. Porter D., Vollrath F., Shao Z. Predicting the mechanical properties of spider silk as a model nanostructured polymer // Eur. Phys. J. E. 2005. Vol. 16, № 2. P. 199206.
117. Krasnov I. et al. Mechanical properties of silk: Interplay of deformation on macroscopic and molecular length scales // Phys. Rev. Lett. 2008.
118. Miller L.D. et al. Investigation of the nanofibrillar morphology in silk fibers by small angle X-ray scattering and atomic force microscopy // Int. J. Biol. Macromol. 1999. Vol. 24, № 2-3. P. 159-165.
119. Emile O., Le Floch A., Vollrath F. Shape memory in spider draglines // Nature. 2006.
120. Cranford S.W. Increasing silk fibre strength through heterogeneity of bundled
fibrils // J. R. Soc. Interface. 2013. Vol. 10, № 82.
121. Giesa T. et al. Nanoconfinement of spider silk fibrils begets superior strength, extensibility, and toughness // Nano Lett. 2011. Vol. 11, № 11. P. 5038-5046.
122. Tarakanova A., Buehler M.J. A materiomics approach to spider silk: Protein molecules to webs // Jom. 2012. Vol. 64, № 2. P. 214-225.
123. Wang Q., Schniepp H.C. Strength of Recluse Spider's Silk Originates from Nanofibrils // ACS Macro Lett. 2018. Vol. 7, № 11. P. 1364-1370.
124. Liu R. et al. "Nano-Fishnet" Structure Making Silk Fibers Tougher // Adv. Funct. Mater. 2016. Vol. 26, № 30. P. 5534-5541.
125. Kluge J.A. et al. Spider silks and their applications // Trends in Biotechnology. 2008.
126. Babb P.L. et al. The Nephila clavipes genome highlights the diversity of spider silk genes and their complex expression // Nat. Genet. 2017.
127. Lin Z. et al. Engineered large spider eggcase silk protein for strong artificial fibers // Adv. Mater. 2013. Vol. 25, № 8. P. 1216-1220.
128. Rising A., Johansson J. Toward spinning artificial spider silk // Nat. Chem. Biol. 2015. Vol. 11, № 5. P. 309-315.
129. Teule F. et al. A protocol for the production of recombinant spider silk-like proteins for artificial fiber spinning // Nat. Protoc. 2009.
130. Tokareva O. et al. Recombinant DNA production of spider silk proteins // Microbial Biotechnology. 2013.
131. Doblhofer E., Heidebrecht A., Scheibel T. To spin or not to spin: spider silk fibers and more // Applied Microbiology and Biotechnology. 2015.
132. Copeland C.G. et al. Development of a Process for the Spinning of Synthetic Spider Silk // ACS Biomater. Sci. Eng. 2015. Vol. 1, № 7. P. 577-584.
133. Xu L. et al. Recombinant Minimalist Spider Wrapping Silk Proteins Capable of Native-Like Fiber Formation // PLoS One. 2012. Vol. 7, № 11.
134. Zhang H. et al. Microbial production of amino acid-modified spider dragline silk protein with intensively improved mechanical properties // Prep. Biochem. Biotechnol. 2015. Vol. 46, № 6. P. 552-558.
135
136
137
138
139
140
141
142
143
144
145
146
147
Heidebrecht A., Scheibel T. Recombinant Production of Spider Silk Proteins // Advances in Applied Microbiology. Elsevier, 2013. Vol. 82. 115-153 p. Rammensee S. et al. Assembly mechanism of recombinant spider silk proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2008. Vol. 105, № 18. P. 6590-6595. Andersson M. et al. Biomimetic spinning of artificial spider silk from a chimeric minispidroin // Nat. Chem. Biol. 2017. Vol. 13, № 3. P. 262-264. Blamires S.J., Blackledge T.A., Tso I.-M. Physicochemical Property Variation in Spider Silk: Ecology, Evolution, and Synthetic Production // Annu. Rev. Entomol. 2017. Vol. 62, № 1. P. 443-460.
Holland C., Vollrath F. Biomimetic principles of spider silk for high-performance fibres // Biologically Inspired Textiles: A volume in Woodhead Publishing Series in Textiles. 2008.
Kojic N. et al. Ex vivo rheology of spider silk // J. Exp. Biol. 2006.
Lefevre T., Auger M. Spider silk inspired materials and sustainability: perspective
// Mater. Technol. 2016. Vol. 7857, № March. P. 1-16.
Blamires S.J. et al. Environmentally induced post-spin property changes in spider silks: Influences of web type, spidroin composition and ecology // Biol. J. Linn. Soc. 2012.
Blamires S.J., Spicer P.T., Flanagan P.J. Spider Silk Biomimetics Programs to Inform the Development of New Wearable Technologies // Front. Mater. 2020. Vol. 7, № February. P. 1-7.
Teule F. et al. Modifications of spider silk sequences in an attempt to control the mechanical properties of the synthetic fibers // J. Mater. Sci. 2007. Tucker C.L. et al. Mechanical and physical properties of recombinant spider silk films using organic and aqueous solvents // Biomacromolecules. 2014. Pechmann M. et al. Patterning mechanisms and morphological diversity of spider appendages and their importance for spider evolution // Arthropod Structure and Development. 2010.
Dicko C., Vollrath F., Kenney J.M. Spider silk protein refolding is controlled by changing pH // Biomacromolecules. 2004. Vol. 5, № 3. P. 704-710.
148. Breslauer D.N., Lee L.P., Muller S.J. Simulation of flow in the silk gland // Biomacromolecules. 2009.
149. Jin H.J., Kaplan D.L. Mechanism of silk processing in insects and spiders // Nature. 2003.
150. Eisoldt L., Thamm C., Scheibel T. Review: The role of terminal domains during storage and assembly of spider silk proteins // Biopolymers. 2012.
151. Kronqvist N. et al. Sequential pH-driven dimerization and stabilization of the N-terminal domain enables rapid spider silk formation // Nat. Commun. 2014.
152. Gaines W.A., Sehorn M.G., Marcotte W.R. Spidroin N-terminal domain promotes a ph-dependent association of silk proteins during self-assembly // J. Biol. Chem. 2010.
153. Kenney J.M. et al. Amyloidogenic nature of spider silk // Eur. J. Biochem. 2002. Vol. 269, № 16. P. 4159-4163.
154. Seidel A. et al. Regenerated Spider Silk: Processing, Properties, and Structure // Macromolecules. 2000. Vol. 33, № 3. P. 781-790.
155. Shao Z. et al. Structure and behavior of regenerated spider silk // Macromolecules. 2003. Vol. 36, № 4. P. 1157-1161.
156. Englander S.W., Mayne L., Krishna M.M.G. Protein folding and misfolding: Mechanism and principles // Q. Rev. Biophys. 2007. Vol. 40, № 4. P. 287-326.
157. Scheibel T. Spider silks: Recombinant synthesis, assembly, spinning, and engineering of synthetic proteins // Microb. Cell Fact. 2004. Vol. 3. P. 1-10.
158. Ko F.K., Jovicic J. Modeling of mechanical properties and structural design of spider web // Biomacromolecules. 2004. Vol. 5, № 3. P. 780-785.
159. Lehmann M. The elaborate structure of spider silk // Autophagy. 2008. Vol. 4, № July. P. 713-714.
160. Exler J.H., Hümmerich D., Scheibel T. The amphiphilic properties of spider silks are important for spinning // Angew. Chemie - Int. Ed. 2007. Vol. 46, № 19. P. 3559-3562.
161. Vollrath F., Knight D.P. Structure and function of the silk production pathway in the spider Nephila edulis // Int. J. Biol. Macromol. 1999. Vol. 24, № 2-3. P. 243-
162. Kronqvist N. et al. Efficient protein production inspired by how spiders make silk // Nat. Commun. 2017. Vol. 8, № May.
163. Willcox P.J. et al. Evidence of a cholesteric liquid crystalline phase in natural silk spinning processes // Macromolecules. 1996. Vol. 29, № 15. P. 5106-5110.
164. Bonthrone K.M. et al. The elasticity of spiders' webs is due to water-induced mobility at a molecular level // Proc. R. Soc. B Biol. Sci. 1992. Vol. 248, № 1322. P. 141-144.
165. Liu Y., Shao Z., Vollrath F. Relationships between supercontraction and mechanical properties of spider silk. // Nat. Mater. 2005.
166. Vollrath F., Knight D.P., Hu X.W. Silk production in a spider involves acid bath treatment // Proc. R. Soc. B Biol. Sci. 1998. Vol. 265, № 1398. P. 817-820.
167. Lewis R. V. Spider Silk: The Unraveling of a Mystery // Acc. Chem. Res. 1992. Vol. 25, № 9. P. 392-398.
168. Helfricht N. et al. Colloidal Properties of Recombinant Spider Silk Protein Particles // J. Phys. Chem. C. 2016. Vol. 120, № 32. P. 18015-18027.
169. Papadopoulos P., Solter J., Kremer F. Hierarchies in the structural organization of spider silk - A quantitative model // Colloid Polym. Sci. 2009. Vol. 287, № 2. P. 231-236.
170. Porter D., Vollrath F. Silk as a biomimetic ideal for structural polymers // Adv. Mater. 2009. Vol. 21, № 4. P. 487-492.
171. Perez-Rigueiro J. The effect of spinning forces on spider silk properties // J. Exp. Biol. 2005.
172. Vollrath F., Madsen B., Shao Z. The effect of spinning conditions on the mechanics of a spider's dragline silk // Proc. R. Soc. B Biol. Sci. 2001. Vol. 268, № 1483. P. 2339-2346.
173. Wu X. et al. Unraveled mechanism in silk engineering: Fast reeling induced silk toughening // Appl. Phys. Lett. 2009.
174. Blackledge T.A. et al. How super is supercontraction? Persistent versus cyclic responses to humidity in spider dragline silk // J. Exp. Biol. 2009. Vol. 212, № 13.
P. 1981-1989.
175. Liu D. et al. Spider dragline silk as torsional actuator driven by humidity // Sci. Adv. 2019. Vol. 5, № 3.
176. Guinea G. V. et al. Self-tightening of spider silk fibers induced by moisture // Polymer (Guildf). 2003. Vol. 44, № 19. P. 5785-5788.
177. Yang Z. et al. Supercontraction and backbone dynamics in spider silk: 13C and 2H NMR studies // J. Am. Chem. Soc. 2000. Vol. 122, № 37. P. 9019-9025.
178. Agnarsson I., Kuntner M., Blackledge T.A. Bioprospecting finds the toughest biological material: Extraordinary silk from a giant riverine orb spider // PLoS One. 2010.
179. Knowles T.P.J. et al. Nanostructured films from hierarchical self-assembly of amyloidogenic proteins // Nat. Nanotechnol. Nature Publishing Group, 2010. Vol. 5, № 3. P. 204-207.
180. Reches M., Gazit E. Controlled patterning of aligned self-assembled peptide nanotubes // Nat. Nanotechnol. 2006. Vol. 1, № 3. P. 195-200.
181. Farokhi M. et al. Bio-hybrid silk fibroin/calcium phosphate/PLGA nanocomposite scaffold to control the delivery of vascular endothelial growth factor // Mater. Sci. Eng. C. 2014.
182. Allmeling C. et al. Spider silk fibres in artificial nerve constructs promote peripheral nerve regeneration // Cell Prolif. 2008.
183. Wohlrab S. et al. Cell adhesion and proliferation on RGD-modified recombinant spider silk proteins // Biomaterials. 2012.
184. Wright S., Goodacre S.L. Evidence for antimicrobial activity associated with common house spider silk // BMC Res. Notes. 2012. Vol. 5.
185. Madurga R. et al. Production of High Performance Bioinspired Silk Fibers by Straining Flow Spinning // Biomacromolecules. 2017. Vol. 18, № 4. P. 1127-1133.
186. Hu X., Kaplan D., Cebe P. Determining beta-sheet crystallinity in fibrous proteins by thermal analysis and infrared spectroscopy // Macromolecules. 2006. Vol. 39, № 18. P. 6161-6170.
187. Wang Y. et al. Understanding the variability of properties in Antheraea pernyi silk
fibres // Soft Matter. 2014.
188. Brown C.P. et al. Rough fibrils provide a toughening mechanism in biological fibers // ACS Nano. 2012. Vol. 6, № 3. P. 1961-1969.
189. Kane D.M., Naidoo N., Staib G.R. Atomic force microscopy of orb-spider-websilks to measure surface nanostructuring and evaluate silk fibers per strand // J. Appl. Phys. 2010. Vol. 108, № 7.
190. Menezes G.M. et al. Nanoscale investigations of synthetic spider silk fibers modified by physical and chemical processes // Polym. J. 2013. Vol. 45, № 9. P. 997-1006.
191. Zhao Y. et al. Second-order nonlinear optical microscopy of spider silk // Appl. Phys. B Lasers Opt. Springer Berlin Heidelberg, 2017. Vol. 123, № 6. P. 1-8.
192. Rousseau M.E. et al. Nephila clavipes spider dragline silk microstructure studied by scanning transmission X-ray microscopy // J. Am. Chem. Soc. 2007. Vol. 129, № 13. P. 3897-3905.
193. Glisovic A. et al. Strain dependent structural changes of spider dragline silk // Macromolecules. 2008. Vol. 41, № 2. P. 390-398.
194. Plaza G.R. et al. Relationship between microstructure and mechanical properties in spider silk fibers: Identification of two regimes in the microstructural changes // Soft Matter. 2012. Vol. 8, № 22. P. 6015-6026.
195. Craig H.C. et al. DNP NMR spectroscopy reveals new structures, residues and interactions in wild spider silks // Chem. Commun. Royal Society of Chemistry, 2019. Vol. 55, № 32. P. 4687-4690.
196. Holland G.P. et al. Determining secondary structure in spider dragline silk by carbon-carbon correlation solid-state NMR spectroscopy // J. Am. Chem. Soc. 2008. Vol. 130, № 30. P. 9871-9877.
197. Wang Y. et al. Understanding the Mechanical Properties and Structure Transition of Antheraea pernyi Silk Fiber Induced by Its Contraction // Biomacromolecules. 2018. Vol. 19, № 6. P. 1999-2006.
198. Sirichaisit J. et al. Analysis of structure/property relationships in silkworm (Bombyx mori) and spider dragline (Nephila edulis) silks using raman spectroscopy
// Biomacromolecules. 2003. Vol. 4, № 2. P. 387-394.
199. Ling S. et al. Synchrotron FTIR microspectroscopy of single natural silk fibers // Biomacromolecules. 2011. Vol. 12, № 9. P. 3344-3349.
200. Jenkins J.E. et al. Characterizing the secondary protein structure of black widow dragline silk using solid-state NMR and X-ray diffraction // Biomacromolecules. 2013. Vol. 14, № 10. P. 3472-3483.
201. Sampath S. et al. X-ray diffraction study of nanocrystalline and amorphous structure within major and minor ampullate dragline spider silks // Soft Matter. 2012. Vol. 8, № 25. P. 6713-6722.
202. Sheu H.S. et al. Lattice deformation and thermal stability of crystals in spider silk // Int. J. Biol. Macromol. 2004. Vol. 34, № 5. P. 267-273.
203. Trancik J.E. et al. Nanostructural features of a spider dragline silk as revealed by electron and X-ray diffraction studies // Polymer (Guildf). 2006. Vol. 47, № 15. P. 5633-5642.
204. Lee S.M. et al. Greatly increased toughness of infiltrated spider silk // Science (80. ). 2009. Vol. 324, № 5926. P. 488-492.
205. Mayes B.E.L., Vollrath F., Mann S. Mayes et al 1992 (Extraction Laminariales).pdf. 1998. № 10. P. 801-805.
206. Chu M., Sun Y. Self-assembly method for the preparation of near-infrared fluorescent spider silk coated with CdTe nanocrystals // Smart Mater. Struct. 2007. Vol. 16, № 6. P. 2453-2456.
207. Steven E. et al. Carbon nanotubes on a spider silk scaffold // Nat. Commun. 2013.
208. Steven E. et al. Physical characterization of functionalized spider silk: Electronic and sensing properties // Sci. Technol. Adv. Mater. 2011. Vol. 12, № 5.
209. Hou J. et al. Carbon-Nanotube-Wrapped Spider Silks for Directed Cardiomyocyte Growth and Electrophysiological Detection // ACS Appl. Mater. Interfaces. 2018. Vol. 10, № 8. P. 6793-6798.
210. Singh A., Hede S., Sastry M. Spider silk as an active scaffold in the assembly of gold nanoparticles and application of the gold-silk bioconjugate in vapor sensing // Small. 2007. Vol. 3, № 3. P. 466-473.
211. Selvakannan P.R. et al. Capping of gold nanoparticles by the amino acid lysine renders them water-dispersible // Langmuir. 2003.
212. Lateef A. et al. Cobweb as novel biomaterial for the green and eco-friendly synthesis of silver nanoparticles // Appl. Nanosci. Springer Berlin Heidelberg, 2016. Vol. 6, № 6. P. 863-874.
213. Lateef A. et al. Evaluation of Some Biosynthesized Silver Nanoparticles for Biomedical Applications: Hydrogen Peroxide Scavenging, Anticoagulant and Thrombolytic Activities // J. Clust. Sci. Springer US, 2017. Vol. 28, № 3. P. 13791392.
214. Singh N. et al. Sustainable processing and synthesis of nontoxic and antibacterial magnetic nanocomposite from spider silk in neoteric solvents // ACS Sustain. Chem. Eng. 2015. Vol. 3, № 10. P. 2575-2581.
215. Zhou L. et al. Naturally derived carbon nanofibers as sustainable electrocatalysts for microbial energy harvesting: A new application of spider silk // Appl. Catal. B Environ. Elsevier B.V., 2016. Vol. 188. P. 31-38.
216. Huang Z.B. et al. Preparation and characterization of the biomineralized zinc oxide particles in spider silk peptides // J. Colloid Interface Sci. 2008. Vol. 325, № 2. P. 356-362.
217. Mehta N., Hede S. Spider Silk Calcite Composite // Hypothesis. 2005. Vol. 3, № 2. P. 21.
218. Dmitrovic S. et al. Synthesis and characterization of spider silk calcite composite // Process. Appl. Ceram. 2016. Vol. 10, № 1. P. 37-40.
219. Cao B., Mao C. Oriented nucleation of hydroxylapatite crystals on spider dragline silks // Langmuir. 2007. Vol. 23, № 21. P. 10701-10705.
220. Huang L. et al. Single-strand spider silk templating for the formation of hierarchically ordered hollow mesoporous silica fibers // J. Mater. Chem. 2003. Vol. 13, № 4. P. 666-668.
221. Zhang S. Emerging biological materials through molecular self-assembly // Biotechnology Advances. 2002.
222. Lepore E. et al. Spider silk reinforced by graphene or carbon nanotubes // 2D Mater.
IOP Publishing, 2017. Vol. 4, № 3.
223. Kumari S., Bargel H., Scheibel T. Recombinant Spider Silk-Silica Hybrid Scaffolds with Drug-Releasing Properties for Tissue Engineering Applications // Macromol. Rapid Commun. 2020. Vol. 41, № 1.
224. Kucharczyk K. et al. Composite spheres made of bioengineered spider silk and iron oxide nanoparticles for theranostics applications // PLoS One. 2019. Vol. 14, № 7. P. 1-20.
225. Kandas I. et al. Optical fluorescent spider silk electrospun nanofibers with embedded cerium oxide nanoparticles // J. Nanophotonics. 2018. Vol. 12, № 02. P. 1.
226. Huang J. et al. The effect of genetically engineered spider silk-dentin matrix protein 1 chimeric protein on hydroxyapatite nucleation // Biomaterials. 2007. Vol. 28, № 14. P. 2358-2367.
227. Foo C.W.P. et al. Novel nanocomposites from spider silk-silica fusion (chimeric) proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2006. Vol. 103, № 25. P. 9428-9433.
228. Mieszawska A.J. et al. Osteoinductive silk-silica composite biomaterials for bone regeneration // Biomaterials. Elsevier Ltd, 2010. Vol. 31, № 34. P. 8902-8910.
229. Belton D.J. et al. Silk-silica composites from genetically engineered chimeric proteins: Materials properties correlate with silica condensation rate and colloidal stability of the proteins in aqueous solution // Langmuir. 2012. Vol. 28, № 9. P. 4373-4381.
230. Mieszawska A.J. et al. Nanoscale control of silica particle formation via silk-silica fusion proteins for bone regeneration // Chem. Mater. 2010. Vol. 22, № 20. P. 57805785.
231. Yang L. et al. Biomimetic calcium phosphate coatings on recombinant spider silk fibres // Biomed. Mater. 2010. Vol. 5, № 4.
232. Mickoleit F. et al. In Vivo Coating of Bacterial Magnetic Nanoparticles by Magnetosome Expression of Spider Silk-Inspired Peptides // Biomacromolecules. 2018. Vol. 19, № 3. P. 962-972.
233. Landreh M. et al. Mass spectrometry captures structural intermediates in protein
fiber self-assembly // Chem. Commun. Royal Society of Chemistry, 2017. Vol. 53, № 23. P. 3319-3322.
234. Szymkowiak P., Tsiareshyna M., Koczura R. Spider silk of Linothele fallax and Linothele megatheloides (Mygalomorphae, Dipluridae) does not affect the growth of bacteria // Biologia (Bratisl). 2020. Vol. 75, № 10. P. 1679-1683.
235. GUADANUCCI J.P.L. Trichobothrial morphology of Theraphosidae and Barychelidae spiders (Araneae, Mygalomorphae) // Zootaxa. 2012. Vol. 3439, № 1. P. 1.
236. Garb J.E., Ayoub N.A., Hayashi C.Y. Untangling spider silk evolution with spidroin terminal domains // BMC Evol. Biol. 2010. Vol. 10, № 1.
237. Carmy S. The origin of the spinning apparatus in spiders // Tradit. A J. Orthodox Jewish Thought. 2006. № March 2004. P. 57-89.
238. Garb J.E. et al. Expansion and intragenic homogenization of spider silk genes since the triassic: evidence from mygalomorphae (tarantulas and their kin) spidroins // Mol. Biol. Evol. 2007. Vol. 24, № 11. P. 2454-2464.
239. Palmer J.M., Coyle F.A., Harrison F.W. Structure and cytochemistry of the silk glands of the mygalomorph spider Antrodiaetus unicolor (araneae, antrodiaetidae) // J. Morphol. 1982. Vol. 174, № 3. P. 269-274.
240. Gu Y. et al. Mechanical properties and application analysis of spider silk bionic material // E-Polymers. 2020. Vol. 20, № 1. P. 443-457.
241. Hu L. et al. Structural Changes in Spider Dragline Silk after Repeated Supercontraction-Stretching Processes // Biomacromolecules. 2020. Vol. 21, № 12. P. 5306-5314.
242. Boutry C., Blackledge T.A. Evolution of supercontraction in spider silk: Structure-function relationship from tarantulas to orb-weavers // J. Exp. Biol. 2010. Vol. 213, № 20. P. 3505-3514.
243. Shehata N. et al. Spider silk fibers: Synthesis, characterization, and related biomedical applications // Materials for Biomedical Engineering: Biopolymer Fibers. Elsevier Inc., 2019. Vol. 1. 289-307 p.
244. Baoyong L. et al. Evaluation of a new type of wound dressing made from
recombinant spider silk protein using rat models // Burns. 2010. Vol. 36, № 6. P. 891-896.
245. Salehi S., Koeck K., Scheibel T. Spider silk for tissue engineering applications // Molecules. 2020. Vol. 25, № 3.
246. Liebsch C. et al. Preliminary investigations of spider silk in wounds in vivo — Implications for an innovative wound dressing // Burns. Elsevier Ltd and International Society of Burns Injuries, 2018. Vol. 44, № 7. P. 1829-1838.
247. Chouhan D. et al. Recombinant Spider Silk Functionalized Silkworm Silk Matrices as Potential Bioactive Wound Dressings and Skin Grafts // ACS Appl. Mater. Interfaces. 2018. Vol. 10, № 28. P. 23560-23572.
248. Setzen G., Williams E.F. Tissue response to suture materials implanted subcutaneously in a rabbit model // Plast. Reconstr. Surg. 1997.
249. Widhe M. et al. Recombinant spider silk with cell binding motifs for specific adherence of cells // Biomaterials. Elsevier Ltd, 2013. Vol. 34, № 33. P. 8223-8234.
250. Kundu B. et al. Silk fibroin biomaterials for tissue regenerations // Adv. Drug Deliv. Rev. Elsevier B.V., 2013. Vol. 65, № 4. P. 457-470.
251. Wendt H. et al. Artificial Skin - Culturing of different skin cell lines for generating an artificial skin substitute on Cross-Weaved spider silk fibres // PLoS One. 2011. Vol. 6, № 7.
252. Widhe M. et al. Recombinant spider silk as matrices for cell culture // Biomaterials. Elsevier Ltd, 2010. Vol. 31, № 36. P. 9575-9585.
253. Widhe M. et al. Invited review: Current progress and limitations of spider silk for biomedical applications // Biopolymers. 2012. Vol. 97, № 6. P. 468-478.
254. Allmeling C. Use of spider silk fibres as an innovative material in a biocompatible artificial nerve conduit // J. Cell. Mol. Med. 2006. Vol. 10, № 3.
255. Cheng J., Lee S.H. Development of new smart materials and spinning systems inspired by natural silks and their applications // Front. Mater. 2016. Vol. 2, № January. P. 1-16.
256. Rising A. Controlled assembly: A prerequisite for the use of recombinant spider silk in regenerative medicine? // Acta Biomater. Acta Materialia Inc., 2014. Vol. 10, №
4. P. 1627-1631.
257. Makover V. et al. Eggshell spheres protect brown widow spider (Latrodectus geometricus) eggs from bacterial infection // J. R. Soc. Interface. 2019. Vol. 16, № 150. P. 1-10.
258. Eberhard W.G., Barrantes G., Weng J.L. Tie them up tight: Wrapping by Philoponella vicina spiders breaks, compresses and sometimes kills their prey // Naturwissenschaften. 2006. Vol. 93, № 5. P. 251-254.
259. Tahir H.M. et al. Spider silk: an excellent biomaterial for medical science and industry // Punjab Univ. J. Zool. 2017. Vol. 32, № 1. P. 143-154.
260. Chakraborty D., Das S. Antibacterial activities of cobweb protein // Clinical Microbiology and Infection. 2009.
261. Baklaushev V.P. et al. Tissue Engineered Neural Constructs Composed of Neural Precursor Cells, Recombinant Spidroin and PRP for Neural Tissue Regeneration // Sci. Rep. Springer US, 2019. Vol. 9, № 1. P. 1-18.
262. Gomes S.C. et al. Antimicrobial functionalized genetically engineered spider silk // Biomaterials. Elsevier Ltd, 2011. Vol. 32, № 18. P. 4255-4266.
263. Eming S.A. et al. Interrelation of immunity and tissue repair or regeneration // Semin. Cell Dev. Biol. 2009. Vol. 20, № 5. P. 517-527.
264. Franco A.R. et al. Antimicrobial coating of spider silk to prevent bacterial attachment on silk surgical sutures // Acta Biomater. 2019. Vol. 99. P. 236-246.
265. Heimer S. Wunderbare Welt der Spinnen. Leipzig: Urania-Verlag, 1988. 188 p.
266. Lateef A., Ojo S.A., Elegbede J.A. The emerging roles of arthropods and their metabolites in the green synthesis of metallic nanoparticles // Nanotechnol. Rev. 2016. Vol. 5, № 6. P. 601-622.
267. Pohl C.H., Kock J.L.F., Thibane V.S. Antifungal free fatty acids: a review // Sci. against Microb. Pathog. Curr. Res. Technol. Adv. 2011. Vol. 1, № February. P. 6171.
268. Fay J.P., Farias R.N. The inhibitory action of fatty acids on the growth of Escherichia coli // J. Gen. Microbiol. 1975.
269. Desbois A.P., Smith V.J. Antibacterial free fatty acids: Activities, mechanisms of
action and biotechnological potential // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2010. Vol. 85, № 6. P. 1629-1642.
270. Schulz S. Composition of the silk lipids of the spider Nephila clavipes // Lipids. 2001. Vol. 36, № 6. P. 637-647.
271. Zhang S. et al. A novel property of spider silk: Chemical defence against ants // Proc. R. Soc. B Biol. Sci. 2012. Vol. 279, № 1734. P. 1824-1830.
272. Higgins L.E. et al. Variation in the chemical composition of orb webs built by the spider Nephila clavipes (Araneae, Tetragnathidae) // J. Arachnol. 2001. Vol. 29, № 1. P. 82-94.
273. Babu K.M. Spider silks and their applications // Silk: Processing, Properties and Applications. 2019. P. 235-253.
274. R. W. Work C.T.Y. the Amino Acid Compositions of Major and Minor Ampullate Silks of Certain Orb-Web-Building Spiders (Araneae) // Society. 2008. Vol. 3, № 3. P. 151-163.
275. Mellon E.F., Hoover S.R. Hygroscopicity of Amino Acids and Its Relationship to the Vapor Phase Water Absorption of Proteins // J. Am. Chem. Soc. 1951. Vol. 73, № 8. P. 3879-3882.
276. Zheng Y. et al. Directional water collection on wetted spider silk // Nature. 2010.
277. Bixler G.D., Bhushan B. Rice- and butterfly-wing effect inspired self-cleaning and low drag micro/nanopatterned surfaces in water, oil, and air flow // Nanoscale. 2014. Vol. 6, № 1. P. 76-96.
278. Yuan Y. et al. Surface characteristics influencing bacterial adhesion to polymeric substrates // RSC Adv. Royal Society of Chemistry, 2017. Vol. 7, № 23. P. 1425414261.
279. Nishimoto S., Bhushan B. Bioinspired self-cleaning surfaces with superhydrophobicity, superoleophobicity, and superhydrophilicity // RSC Adv. 2013. Vol. 3, № 3. P. 671-690.
280. BOARD R.G. Properties of Avian Egg Shells and Their Adaptive Value // Biol. Rev. 1982. Vol. 57, № 1. P. 1-28.
281. D'Alba L. et al. Antimicrobial properties of a nanostructured eggshell from a
compost-nesting bird // J. Exp. Biol. 2014. Vol. 217, № 7. P. 1116-1121.
282. Jung C. Insight into protein structure and protein-ligand recognition by Fourier transform infrared spectroscopy // J. Mol. Recognit. 2000. Vol. 13, № 6. P. 325351.
283. Mouro C. et al. Comparative Fourier transform infrared studies of the secondary structure and the CO heme ligand environment in cytochrome P-450cam and cytochrome P-420cam // Biochemistry. 1997. Vol. 36, № 26. P. 8125-8134.
284. GOORMAGHTIGH E., CABIAUX V., RUYSSCHAERT J. -M. Secondary structure and dosage of soluble and membrane proteins by attenuated total reflection Fourier-transform infrared spectroscopy on hydrated films // Eur. J. Biochem. 1990. Vol. 193, № 2. P. 409-420.
285. Van De Weert M. et al. Fourier transform infrared spectrometric analysis of protein conformation: Effect of sampling method and stress factors // Anal. Biochem. 2001. Vol. 297, № 2. P. 160-169.
286. Teramoto H., Miyazawa M. Molecular orientation behavior of silk sericin film as revealed by ATR infrared spectroscopy // Biomacromolecules. 2005. Vol. 6, № 4. P. 2049-2057.
287. Tretinnikov O.N., Tamada Y. Influence of casting temperature on the near-surface structure and wettability of cast silk fibroin films // Langmuir. 2001. Vol. 17, № 23. P. 7406-7413.
288. Rahmelow K., Hubner W. Fourier self-deconvolution: Parameter determination and analytical band shapes // Appl. Spectrosc. 1996. Vol. 50, № 6. P. 795-804.
289. Kiseleva A. et al. Optically Active Hybrid Materials Based on Natural Spider Silk: research-article // ACS Appl. Mater. Interfaces. American Chemical Society, 2019. Vol. 11, № 26. P. 22962-22972.
290. Persson I. Solvation and complex formation in strongly solvating solvents // Pure Appl. Chem. 1986. Vol. 58, № 8. P. 1153-1161.
291. Houen G. Acta_Vol_50_P0068-0070.Pdf // Acta Chem. Scand. 1996. Vol. 50. P. 68-70.
292. D'Souza S.E., Ginsberg M.H., Plow E.F. Arginyl-glycyl-aspartic acid (RGD): a cell
adhesion motif // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol. 16, № C. P. 246-250.
293. Zhang W.M. et al. a11ß1 integrin recognizes the GFOGER sequence in interstitial collagens // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, № 9. P. 7270-7277.
294. Leal-Egana A., Scheibel T. Interactions of cells with silk surfaces // J. Mater. Chem. 2012. Vol. 22, № 29. P. 14330-14336.
295. Craig C.L. EVOLUTION OF ARTHROPOD SILKS // Annu. Rev. Entomol. 1997.
296. Mandal B.B., Kundu S.C. Cell proliferation and migration in silk fibroin 3D scaffolds // Biomaterials. 2009.
297. Bai J. et al. Regenerated spider silk as a new biomaterial for MEMS // Biomed. Microdevices. 2006.
298. Kundu B. et al. Silk proteins for biomedical applications: Bioengineering perspectives // Prog. Polym. Sci. Elsevier Ltd, 2014. Vol. 39, № 2. P. 251-267.
299. Gagner J.E., Kim W., Chaikof E.L. Designing protein-based biomaterials for medical applications // Acta Biomater. Acta Materialia Inc., 2014. Vol. 10, № 4. P. 1542-1557.
300. Gellynck K. et al. Silkworm and spider silk scaffolds for chondrocyte support // J. Mater. Sci. Mater. Med. 2008. Vol. 19, № 11. P. 3399-3409.
301. Wang Y. et al. Stem cell-based tissue engineering with silk biomaterials // Biomaterials. 2006.
302. Mandal B.B., Kundu S.C. Biospinning by silkworms: Silk fiber matrices for tissue engineering applications // Acta Biomater. Acta Materialia Inc., 2010. Vol. 6, № 2. P. 360-371.
303. Lamboni L. et al. Silk sericin: A versatile material for tissue engineering and drug delivery // Biotechnol. Adv. Elsevier Inc., 2015. Vol. 33, № 8. P. 1855-1867.
304. Mottaghitalab F. et al. Silk as a potential candidate for bone tissue engineering // J. Control. Release. Elsevier B.V., 2015. Vol. 215. P. 112-128.
305. Melke J. et al. Silk fibroin as biomaterial for bone tissue engineering // Acta Biomater. Acta Materialia Inc., 2016. Vol. 31. P. 1-16.
306. Wang Y. et al. Cartilage tissue engineering with silk scaffolds and human articular chondrocytes // Biomaterials. 2006.
307. Wen H. et al. Transgenic silkworms (Bombyx mori) produce recombinant spider dragline silk in cocoons // Mol. Biol. Rep. 2010. Vol. 37, № 4. P. 1815-1821.
308. Zhao Z., Li Y., Xie M. Bin. Silk fibroin-based nanoparticles for drug delivery // Int. J. Mol. Sci. 2015. Vol. 16, № 3. P. 4880-4903.
309. Huang Y. et al. Silk fibroin films for potential applications in controlled release // React. Funct. Polym. Elsevier, 2017. Vol. 116, № February. P. 57-68.
310. Silva R., Fabry B., Boccaccini A.R. Fibrous protein-based hydrogels for cell encapsulation // Biomaterials. Elsevier Ltd, 2014. Vol. 35, № 25. P. 6727-6738.
311. Florczak A., Mackiewicz A., Dams-Kozlowska H. Functionalized spider silk spheres as drug carriers for targeted cancer therapy // Biomacromolecules. 2014.
312. Shen Y. et al. Scaffolds for Tympanic Membrane Regeneration in Rats // Tissue Eng. Part A. 2013.
313. Lee J.H. et al. A prospective cohort study of the silk fibroin patch in chronic tympanic membrane perforation // Laryngoscope. 2016.
314. Zeplin P.H. et al. Spider silk coatings as a bioshield to reduce periprosthetic fibrous capsule formation // Adv. Funct. Mater. 2014. Vol. 24, № 18. P. 2658-2666.
315. Szybala C. et al. Antiepileptic effects of silk-polymer based adenosine release in kindled rats // Exp. Neurol. 2009.
316. Roloff F. et al. Spider silk as guiding biomaterial for human model neurons // Biomed Res. Int. 2014.
317. Yang Y. et al. Repair of Rat Sciatic Nerve Gap by a Silk Fibroin-Based Scaffold Added with Bone Marrow Mesenchymal Stem Cells // Tissue Eng. Part A. 2011.
318. Spiess K., Lammel A., Scheibel T. Recombinant spider silk proteins for applications in biomaterials // Macromol. Biosci. 2010. Vol. 10, № 9. P. 998-1007.
319. Florczak A. et al. Blending two bioengineered spider silks to develop cancer targeting spheres // J. Mater. Chem. B. Royal Society of Chemistry, 2017. Vol. 5, № 16. P. 3000-3011.
320. Buehler M.J. Materials by design - A perspective from atoms to structures // MRS Bulletin. 2013.
321. Cheng G. et al. Advanced Silk Fibroin Biomaterials for Cartilage Regeneration //
ACS Biomater. Sci. Eng. 2018. Vol. 4, № 8. P. 2704-2715.
322. Langer R., Vacanti J.P. Tissue Engineering // Science (80-. ). 1993. Vol. 260, № May. P. 920-926.
323. Heineken F.G. et al. Tissue Engineering: A Brief Overview. 1991. Vol. 113, № May 1991. P. 3-4.
324. Sun, W.; Gregory, D.A.; Tomeh, M.A.; Zhao X. Silk Fibroin as a Functional Biomaterial for Tissue Engineering // Pharmaceutics. 2019. Vol. 11, № 10. P. 1-28.
325. Howard D. et al. Tissue engineering: Strategies, stem cells and scaffolds // J. Anat. 2008. Vol. 213, № 1. P. 66-72.
326. Dhar P. et al. Autonomously Moving Nanorods at a Viscous Interface. 2006.
327. Goto S. et al. Subcuticular sutures for skin closure in non-obstetric surgery // Cochrane Database Syst. Rev. 2020. Vol. 2020, № 4.
328. Nair L.S., Laurencin C.T. Biodegradable polymers as biomaterials // Prog. Polym. Sci. 2007. Vol. 32, № 8-9. P. 762-798.
329. Kiseleva A.P. et al. Hybrid spider silk with inorganic nanomaterials // Nanomaterials. 2020. Vol. 10, № 9. P. 1-16.
330. Guo S., DiPietro L.A. Critical review in oral biology & medicine: Factors affecting wound healing // J. Dent. Res. 2010. Vol. 89, № 3. P. 219-229.
331. Roberts C. Reducing surgical site infections (SSI) // Vet. Nurs. J. 2013. Vol. 28, № 7. P. 211-217.
332. Bessa L.J. et al. Bacterial isolates from infected wounds and their antibiotic susceptibility pattern: Some remarks about wound infection // Int. Wound J. 2015. Vol. 12, № 1. P. 47-52.
333. Horan R.L. et al. In vitro degradation of silk fibroin // Biomaterials. 2005.
334. Appel A.A. et al. Imaging challenges in biomaterials and tissue engineering // Biomaterials. 2013.
335. Zhang N. et al. Enhanced detection of myeloperoxidase activity in deep tissues through luminescent excitation of near-infrared nanoparticles // Nat. Med. 2013.
336. Paley M.A., Prescher J.A. Bioluminescence: A versatile technique for imaging cellular and molecular features // MedChemComm. 2014.
337. Mamin H.J. et al. Nuclear magnetic resonance imaging with 90-nm resolution // Nat. Nanotechnol. 2007. Vol. 2, № 5. P. 301-306.
338. Schambach S.J. et al. Ultrafast high-resolution in vivo volume-CTA of mice cerebral vessels // Stroke. 2009. Vol. 40, № 4. P. 1444-1450.
339. Lin N. et al. Two-photon fluorescent Bombyx mori silk by molecular recognition functionalization // J. Mater. Chem. B. 2014.
340. Rockwood D.D.N. et al. Materials fabrication from Bombyx mori silk fibroin // Nat. Protoc. 2011. Vol. 6, № 10. P. 1-43.
341. Kwak J. et al. Characterization of quantum dot/conducting polymer hybrid films and their application in light-emitting diodes // Adv. Mater. 2009.
342. Lin N. et al. Engineering of fluorescent emission of silk fibroin composite materials by material assembly // Small. 2015. Vol. 11, № 9-10. P. 1205-1214.
343. Lee F.S. The optimal design of non-spherical side mirrors and rear-view mirrors II // J. Technol. 2012. Vol. 27, № 1. P. 45-54.
344. Auzel F. Upconversion and Anti-Stokes Processes with f and d Ions in Solids // Chemical Reviews. 2004.
345. Chatterjee D.K., Rufaihah A.J., Zhang Y. Upconversion fluorescence imaging of cells and small animals using lanthanide doped nanocrystals // Biomaterials. 2008.
346. Manouras T., Vamvakaki M. Field responsive materials: Photo-, electro-, magnetic-and ultrasound-sensitive polymers // Polym. Chem. Royal Society of Chemistry, 2017. Vol. 8, № 1. P. 74-96.
347. Agoudjil N., Kermadi S., Larbot A. Synthesis of inorganic membrane by sol-gel process // Desalination. 2008. Vol. 223, № 1-3. P. 417-424.
348. Mosmann T. Rapid colorimetric assay for cellular growth and survival: Application to proliferation and cytotoxicity assays // J. Immunol. Methods. 1983.
349. Stockert J.C. et al. MTT assay for cell viability: Intracellular localization of the formazan product is in lipid droplets // Acta Histochem. 2012.
350. Riss T.L. et al. Cell Viability Assays // Assay Guid. Man. [Internet]. 2013.
351. Auzel F. Upconversion processes in coupled ion systems // J. Lumin. 1990.
352. He S. et al. Highly efficient up-conversion luminescence in Er3+/Yb3+ co-doped
Na5Lu9F32 single crystals by vertical Bridgman method // Sci. Rep. Springer US,
2017. Vol. 7, № 1. P. 8751.
353. Kumar G.A., De La Rosa E., Desirena H. Radiative and non radiative spectroscopic properties of Er3+ ion in tellurite glass // Opt. Commun. 2006.
354. Patra A. et al. Upconversion in Er 3+ :ZrO 2 Nanocrystals // J. Phys. Chem. B. 2002.
355. Zhao X., Vanderbilt D. First-principles study of structural, vibrational, and lattice dielectric properties of hafnium oxide // Phys. Rev. B - Condens. Matter Mater. Phys. 2002.
356. Boyer J.C., Van Veggel F.C.J.M. Absolute quantum yield measurements of colloidal NaYF4: Er3+, Yb3+upconverting nanoparticles // Nanoscale. 2010.
357. Parejas A. et al. Microemulsion and sol-gel synthesized ZrO2-MgO catalysts for the liquid-phase dehydration of xylose to furfural // Molecules. 2017.
358. Karthikeyani R. et al. Structural and optical studies on selected web spinning spider silks // Spectrochim. Acta - Part A Mol. Biomol. Spectrosc. Elsevier B.V., 2017. Vol. 170. P. 111-116.
359. Smits K. et al. Up-conversion luminescence dependence on structure in zirconia nanocrystals // Opt. Mater. (Amst). Elsevier B.V., 2013. Vol. 35, № 3. P. 462-466.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.