Особенности организации и регуляции ферментативного окисления сукцината митохондриями летательных мышц Bombus terrestris (L.) тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Горбачева, Татьяна Михайловна

• Горбачева, Татьяна Михайловна
• кандидат биологических наук
• 2013

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Горбачева, Татьяна Михайловна

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Особенности функционирования летательных мышц насекомых

1.1.1. Строение летательных мышц

1.1.2. Отличительные черты сократительного механизма летательных мышц насекомых

1.1.3. Футильный цикл

1.2.Особенности энергетического метаболизма насекомых

1.2.1. Метаболизм углеводов

1.2.2. Окисление жиров

1.2.3. Окисление аминокислот

1.3. Сукцинат - основной субстрат дыхания при адаптации к

стрессовым факторам

1.3.1. Метаболические пути окисления сукцината

1.3.2. Структура молекулы сукцинатдегидрогеназы

1.3.4. Молекулярные аспекты регуляции сукцинатдегидрогеназы

1.4. Активные формы кислорода, их образование и биологическое

действие

1.4.1. Механизмы генерации активных форм кислорода

1.4.2. Кальций и его связь с образованием АФК в митохондриях

1.4.3. Влияние АФК на некоторые структурные компоненты клетки

1.4.4. Нейтрализация АФК

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Объекты исследования

2.2. Выделение митохондрий из летательных мышц самцов шмелей

2.3. Определение концентрации белка по методу Лоури

2.4. Полярографический метод определения уровня поглощения кислорода

2.5. Определение уровня образования АФК с использованием сукцината в качестве субстрата дыхания

2.6. Метод выделения тотальной ДНК

2.7. Аналитический электрофорез нуклеиновых кислот в геле агарозы

2.8. Метод полимеразной цепной реакции

2.9. Определения уровня повреждения митохондриальной и ядерной ДНК

2.10. Спектрофотометрическое определение активности СДГ и АГ

2.11. Определение концентрации восстановленного глутатиона

2.12. Выделение и получение гомогенного препарата СДГ

2.13. Электрофоретические исследования белков

2.13.1. Определение гомогенности ферментного препарата

2.13.2. Специфическое проявление сукцинатдегидрогеназы

■ 2.14. Определение молекулярной массы нативной молекулы фермента

2.15. Определение субъединичного строения фермента

2.16. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности фермента

2.17. Исследование влияния пероксида водорода на сукцинатдегидрогеназу организмов разных таксономических групп

2.18. Статистическая обработка данных

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Особенности окисления сукцината митохондриями летательных мышц В. terres tris в покое и при нагрузке

3.2. Продукция пероксида водорода митохондриями летательных мышц в присутствии сукцината

3.3. Оценка уровня повреждения митохондриальной и ядерной ДНК

3.4. Закономерности и биохимические особенности на разных этапах индивидуального развития В. terrestris

3.5. Влияние продолжительности полёта В. terrestris на некоторые биохимические показатели

3.6. Изоферментный состав сукцинатдегидрогеназы в митохондриях самцов и самок Bombus terrestris

3.7. Получение гомогенного препарата сукцинатдегидрогеназы из митохондрий мышц самцов шмелей

3.8. Физико-химические свойства сукцинатдегидрогеназы

3.8.1. Определение молекулярной массы нативной молекулы

3.8.2. Определение молекулярной массы субъединиц фермента

3.9. Кинетические и регуляторные характеристики сукцинатдегидрогеназы

3.9.1. Определение константы Михаэлиса сукцинатдегидрогеназы

3.9.2. Определение рН-оптимума

3.9.3. Влияние ионов различной природы на активность сукцинатдегидрогеназы

3.10. Влияние пероксида водорода на активность сукцинатдегидрогеназы из летательных мышц В. ¿еггау/га и сравнение с СДГ из организмов других таксономических групп

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

102

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Особенности организации и регуляции ферментативного окисления сукцината митохондриями летательных мышц Bombus terrestris (L.)»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность работы. Шмели - эффективные опылители ряда важных сельскохозяйственных культур, таких как томаты, болгарский перец, огурец [115, 124, 216, 222]. Экономическая важность насекомых-опылителей обусловила особое внимание к исследованиям физиолого-биохимических процессов, протекающих в них.

Насекомые, в частности земляные шмели Bombus terrestris (L.), используются в качестве модельного объекта для изучения окислительного стресса, так как они отличаются интенсивным дыхательным метаболизмом, обусловленным высокими затратами энергии во время полета [42, 208]. Интенсификация энергетического метаболизма насекомых, повышение скорости работы ЭТЦ и, как следствие, высокий уровень образования АФК обусловливают важность изучения биохимических процессов, протекающих в митохондриях летательных мышц. Как известно, 2-5% потребляемого кислорода идет на образование АФК [110]. При усиленном поступлении кислорода в клетки или нарушении работы ЭТЦ митохондрий образование АФК может значительно возрастать [163]. Высокая интенсивность дыхания насекомых обусловлена не большим количеством ферментов, а их высокой удельной активностью [203]. Интересно, что в летательных мышцах насекомых цикл Кребса характеризуется большей интенсивностью в сравнении с другими животными, что достигается высокой активностью ряда катаболических ферментов [5].

Основные субстраты дыхания у насекомых - пролин, пируват, а-глицерофосфат, характерной чертой летательных мышц является то, что митохондриальная и цитоплазматическая формы фермента а-глицерофосфатдегидрогеназы (а-ГФДГ) образуют мощный каталитический цикл, передающий электроны на ЭТЦ [66, 210]. Функционирование а-ГФДГ хорошо изучено в организмах разных

таксономических групп, в том числе насекомых [36, 40, 66, 96, 159, 232]. Известно, что сукцинат является субстратом дыхания в стрессовых условиях [15]. Более того, сукцинат - компонент множества метаболических реакций, что позволяет ему осуществлять гибкий контроль соотношения метаболических потоков, т.е. играть роль регуляторного фактора [13, 61]. Изучение роли окисления сукцината заслуживает более пристального внимания. Реакция превращения сукцината в фумарат с образованием энергетического эквивалента в виде восстановленного флавинадениндинуклеотида (ФАДН2) катализируется сукцинатдегидрогеназой (СДГ).

Выделение и изучение свойств СДГ сопряжено с рядом трудностей, так как в процессе очистки, отделяясь от мембранных компонентов, фермент становится крайне лабильной структурой. Впервые очищенный препарат растворимой СДГ был получен из животных тканей Сингером [194]. В литературе описано несколько методов выделения комплекса II из митохондрий животных тканей, микроорганизмов [156, 233] и растений [12]. Однако работ по экстракции данного фермента из летательных мышц насекомых, в частности В. ґеггезґга, не проводилось.

Структурная организация молекулы сукцинатдегидрогеназы устроена таким образом, что данный белок расположен вблизи источников генерации АФК - компонентов ЭТЦ. В связи с этим представляется чрезвычайно важным изучить и охарактеризовать особенности организации окисления сукцината в митохондриях летательных мышц В. /еггея/ад и функционирования сукцинатдегидрогеназы, ее регуляторные свойства и молекулярную структуру, возможно, в силу адаптационных механизмов. Для полноценного извлечения энергии в цикле Кребса работа СДГ абсолютно необходима, кроме того, потеря активности СДГ приведет к накоплению в матриксе сукцината и реципрокному ингибированию

сукцинаттиокиназы, которая отвечает за субстратное фосфорилирование и дает одну АТФ на каждый оборот цикла. Также данные исследования имеют научный и практический интерес, в связи с тем, что нарушения в структуре фермента и работе генов, кодирующих отдельные субъединицы белковой молекулы, сопряжены, в частности, с развитием канцерогенеза [52, 149, 226].

Цель и задачи исследования. Целью данной работы было изучение молекулярной организации и регуляции окисления сукцината как основного субстрата дыхания при адаптации к стрессовым факторам шмелей В. terres tris.

В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1. измерить максимальную скорость поглощения кислорода в летательных мышцах В. terrestris при использовании сукцината в качестве субстрата дыхания в состоянии покоя и при нагрузке;

2. определить интенсивность образования АФК при утилизации сукцината в качестве единственного субстрата дыхания;

3. оценить степень повреждения митохондриальной и ядерной ДНК из летательных мышц В. terrestris в модельном эксперименте;

4. выявить динамику активности СДГ и восстановленного глутатиона на разных этапах в процессе индивидуального развития В. terrestris;

5. выявить корреляцию активности ключевых ферментов энергетического метаболизма - СДГ и АГ - и динамику концентрации глутатиона в митохондриях в зависимости от продолжительности полета;

6. исследовать изоферментный состав СДГ в митохондриях самок и самцов шмелей В. terrestris с помощью электрофореза в полиакриламидном геле;

7. получить гомогенный препарат СДГ из летательных мышц самцов шмелей и изучить физико-химические, кинетические и некоторые регуляторные свойства СДГ.

Научная новизна. Установлено, что сукцинат может выступать в качестве основного субстрата дыхания при адаптации к стрессовым факторам. Возможно, это обусловлено тем, что сукцинат является компонентом множества метаболических реакций. Это позволяет осуществлять гибкий контроль соотношения метаболических потоков, т.е. играть роль регуляторного фактора. Определен уровень продукции пероксида водорода при дыхании на сукцинате, произведена оценка % потребленного кислорода, который идет на выработку Н2Ог при использовании сукцината в качестве субстрата дыхания. Полученные данные о степени повреждения митохондриальной и геномной ДНК из летательных мышц В. terrestris в модельном эксперименте показали возможность использования метода long range ПЦР для интегрального определения уровня повреждений, и вполне вероятно, для мониторинга репараций этих повреждений.

Выявлена обратная зависимость активности СДГ и концентрации глутатиона в процессе развития В. terrestris, что соответствует существующим представлениям об оксидативном статусе клетки и подтверждает роль глутатиона как маркера окислительного стресса. Показано, что во время продолжительной нагрузки наблюдается двукратное повышение удельной активности СДГ, трехкратное снижение активности АГ и 30% снижение концентрации восстановленого глутатиона в митохондриях летательных мышц В. terrestris.

Обнаружены различия в изоферментном составе СДГ между самками и самцами В. terrestris - у самок выявлена индукция дополнительной изоформы СДГ в абдомене, вызванная возможно, утилизацией жирового тела, локализованного в данном отделе. Данная черта является отличительной для самок.

Впервые получен электрофоретически гомогенный препарат СДГ из летательных мышц В. terrestris, охарактеризованы некоторые кинетические (константа Михаэлиса), физико-химические (молекулярная масса нативной молекулы, субъединиц фермента) и регуляторные свойств СДГ (влияние рН и солей), чувствительность к воздействию пероксида водорода. Проведен сравнительный анализ свойств СДГ В. terrestris с организмами других таксономических групп.

Практическая значимость.

Научно-практическая значимость полученных результатов состоит в первую очередь в диверсификации с нашей стороны существующих представлений о путях превращения сукцината -использование в качестве основного источника электронов при активности и резервного субстрата в условиях стресса - у насекомых и свойствах ферментной системы - сукцинатдегидрогеназы, участвующей в превращениях сукцината, обладающей рядом адаптационных преимуществ.

Постановка и оптимизация метода long range ПЦР показала возможность его использования для интегрального определения уровня повреждений, и вполне вероятно, для мониторинга репараций этих повреждений.

Изоферментный состав, индукция дополнительной изоформы в самках поднимает спорный вопрос о функционировании глиоксилатного цикла в животных [10].

Материалы диссертационной работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского госуниверситета, при чтении лекций по биохимии, молекулярной биологии, спецкурсов энзимологии и генетической инженерии, кроме того, они находят применение при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Положения, выносимые на защиту.

1. Сукцинат является резервным субстратом дыхания при адаптации к стрессовым факторам, которым может являться продолжительный полет у насекомых.

2. Митохондриальная ДНК насекомых наиболее склонна к повреждениям, чем ядерная. Несмотря на наличие антиоксидантной системы и ферментов систем репарации, митохондрии не обеспечивают высокого, подобного ядерному, уровня защиты генома от АФК.

3. Выявлена динамика некоторых биохимических показателей в процессе индивидуального развития и во время продолжительного полета В. terres tris.

4. Обнаружена одна изоформа СДГ в митохондриях самцов шмелей, тогда как в митохондриях самок - две изоформы фермента, выполняющих, вероятно, различные метаболические функции.

5. Получен электрофоретически гомогенный препарат СДГ из летательных мышц шмелей самцов, определены молекулярные массы нативной молекулы СДГ и двух субъединиц А и В, изучены некоторые кинетические и регуляторные характеристики фермента.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях. Они были представлены на 13-ой, 14-ой международных

Пущинских школах-конференциях «Биология - наука 21 века» (Пущино-на-Оке, 2009, 2010, 2012); на 3-й международной научно-технической конференции инновационных технологий (Воронеж, 2009), XV, ХЫХ МЭСК «Студент и научно-технический прогресс» (Новосибирск, 2010, 2011), Всероссийской конференции «Закономерности распространения, воспроизведения и адаптации растений и животных» (Махачкала, 2010), IV Всероссийского с международным участием конгресса студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз России» (Воронеж, 2011).

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Горбачева, Татьяна Михайловна

ВЫВОДЫ

1. Обнаруженное повышение скорости дыхания в присутствии сукцината больше, чем в два раза во время нагрузки, позволяет предположить, что сукцинат является резервным субстратом дыхания при адаптации к стрессовым факторам, которым может являться продолжительный полет.

2. Значение продукции пероксида водорода при окислении сукцината составило 1,72 нмоль Н2О2 /(мин • мг) белка, что соответствует 0,23% потребленного кислорода, который идет на выработку Н202.

3. Проанализирован уровень повреждения ядерной и митохондриальной ДНК, который позволяет сделать вывод, что обработка Н202 в течение 30 мин вызывает повреждения в обоих геномах, но в митохондриальном геноме повреждения в 14 раз сильнее.

4. Выявлено закономерное повышение активности СДГ в процессе индивидуального развития шмелей В. ¿етте^га, связанное с увеличением энергетических затрат на последующих стадиях развития. Динамика же содержания восстановленного глутатиона в летательных мышцах показывает обратную тенденцию.

5. Выявлена динамика активности СДГ и АГ во время полета. Активность СДГ увеличилась в 2 раза и осталась неизменной на протяжении 3 и 6 часов. Активность же АГ после первого часа полёта уменьшилась почти в 3 раза, не изменяясь после 3 и 6 часов. Это, возможно, свидетельствует о том, что происходит ингибирование активности митохондриальной АГ.

6. В митохондриях самцов шмелей обнаружена одна изоформа СДГ, тогда как в митохондриях самок - наличие дополнительной изоформы. Вероятно, первая изоформа СДГ участвует в работе

ЦТК, в то время как вторая обеспечивает, возможно, утилизацию жирового тела в абдомене.

7. В результате четырехстадийной очистки был получен электрофоретически гомогенный препарат СДГ с удельной активностью 7,14 Е/мг белка, степень очистки составила 81,55 раз и выход 21,24 %. Определены молекулярная масса нативной молекулы СДГ ( -115 кДа) и субъединиц А и В (—75 и -39 кДа, соответсвенно); оптимум рН составляет 7,8; фермент подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен (Кт=0,33 мМ). Ряд солей, таких как СаС12, М£804, (СН3СОО)2М§, Ыа2804, 1ЧаШ3, оказывает активирующее влияние на активность СДГ, тогда как 2п804 и ЫНфЫОз - ингибирующее действие; СДГ, выделенная из летательных мышц шмелей, отличается большей устойчивостью к воздействию пероксидом водорода в сравнении с СДГ организмов других таксономических групп.

8. На основе полученных данных представлена гипотетическая схема организации и регуляции окисления сукцината в насекомых как резервного субстрата в стрессовых условиях, которым может выступать продолжительный полет.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Полученные данные об увеличении дыхания в присутствии сукцината позволяют сделать вывод, что, возможно, сукцинат является резервным субстратом в энергообеспечении клетки насекомых в стрессовых условиях. Интересно, что была обнаружена активация дыхания возбужденных тканей млекопитающих, которая была обусловлена усилением окисления только одного из интермедиатов ЦТК - сукцината [17].

Определен уровень продукции пероксида водорода при дыхании в присутствии сукцината как источника электронов, т.е. произведена оценка % потребленного кислорода, который идет на выработку Н202 при использовании сукцината в качестве субстрата дыхания. Предположительно, % АФК, образующийся в данном случае, минимален.

Полученные данные об уровне амплификации митохондриального и ядерного фрагментов и степени повреждения митохондриальной и ядерной ДНК из летательных мышц В. terrestris в модельном эксперименте показали возможность использования метода long range ПЦР для интегрального определения уровня повреждений, и вполне вероятно, для мониторинга репараций этих повреждений. Уровень повреждения мтДНК на порядок выше уровня повреждения яДНК по ряду причин, видимо, главная из которых менее эффективная система репараций в митохондриях.

Выявлена обратная зависимость активности СДГ - повышение - и восстановленного глутатиона - снижение в процессе индивидуального развития В. terrestris, что соответствует существующим представлениям. Это, скорее всего, обусловлено увеличением мышечной нагрузки на последующих стадиях развития и соответственно растущим % образования АФК, на обезвреживание которых и расходуется восстановленный глутатион. Данные результаты подтверждает роль глутатиона как маркера окислительного стресса. Показано, что во время продолжительной нагрузки наблюдается двукратное повышение удельной активности СДГ, трехкратное снижение активности АГ и 30% снижение концентрации восстановленого глутатиона в митохондриях летательных мышц В. ¿егть^га.

Обнаружены различия в изоферментном составе СДГ между самками и самцами В. связанные, возможно, с физиологическими и биохимическими особенностями организмов. Известно, что в у самок в абдомене локализовано жировое тело, где и выявлена дополнительная изоформа СДГ, возможно, участвующая в его утилизации.

Впервые получен получен электрофоретически гомогенный препарат СДГ из летательных мышц В. 1егге$Ы$. Данную схему очистки можно использовать для получения гомогенного препарата СДГ с целью дальнейшего изучения его кинетических свойств. Охарактеризованы некоторые кинетические (константа Михаэлиса), физико-химические (молекулярная масса нативной молекулы, субъединиц фермента) и регуляторные свойства СДГ. Обнаружена устойчивость к воздействию пероксидом водорода, отличающая данный фермент от СДГ из других организмов и обеспечивающий ряд адаптационных преимуществ В. ¿еггеу/га.

На основе полученных данных представлена гипотетическая схема организации и регуляции окисления сукцината как резервного субстрата при адаптации насекомых к стрессовым условиям, которым может выступать продолжительный полет (рис. 32).

Рис. 32. Гипотетическая схема организации и регуляции окисления сукцината как резервного субстрата насекомых в стрессовых условиях, одним из которых может выступать продолжительный полет.

Таким образом, нами показана возможность использования сукцината как резервного субстрата при адаптации к стрессовым условиям, одним из которых может являться продолжительный полет. При этом утечка электронов на уровне комплекса II минимальна, что возможно, обуславливает преимущественное использование ФАД+-зависимых субстратов над НАД+-зависимыми субстратами в данных условиях. Образующиеся избыточные АФК в стрессовой ситуации окисляют как локализованные вблизи ферменты, так и митохондриальную ДНК, повреждения которой на порядок выше ядерной ДНК. Однако СДГ из летательных мышц В. ¿е/те^га показывает большую устойчивость к действию пероксида водорода сравнительно с СДГ из организмов других систематических групп. Обнаружены некоторые особенности функционирования данного фермента в шмелях, обеспечивающие, на наш взгляд, ряд адаптационных преимуществ насекомым. Главные из которых:

1. большая молекулярная масса субъединицы В, в которой локализованы железо-серные кластеры;

2. высокое сродство СДГ к сукцинату;

3. сравнительно высокая устойчивость СДГ к воздействию пероксида водорода.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Горбачева, Татьяна Михайловна, 2013 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Андреев А. Ю. Метаболизм активных форм кислорода в митохондриях (обзор) / А. Ю. Андреев, Ю. Е. Кушнарева, А. А. Старков // Биохимия. -2005.-Т. 70.-С. 246-264.

2. Бузлама В. С. Методическое пособие по изучению процессов перекисного окисления липидов и системы антиоксидантной защиты организма у животных /B.C. Бузлама // Воронеж, 1997. - 35 с.

3. Виноградов А. Д. Сукцинат-убихинон редуктазный участок дыхательной цепи / А. Д. Виноградов // Биохимия. - 1986. - Т. 5, № 12. -С. 1944-1973.

4. Гааль Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, Л. Верецкеи. - Москва : Мир, 1982. - 446 с.

5. Гилмур Д. Метаболизм насекомых / Д. Гилмур - Москва : Мир, 1968. -227 с.

6. Гомеостазирование физиологических функций на уровне митохондрий / М. Н. Кондрашова, Е. В. Григоренко, А. М. Бабский, В. А. Хазанов // Молекулярные механизмы клеточного гомеостаза. - Новосибирск. 1987.-С. 40-66.

7. Детерман Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. - Москва : Мир, 1970. - 173 с.

8. Диксон М. Ферменты : в 3-х т. / М. Диксон, Э. Уэбб ; перевод с англ. Л.М. Гинодмана, М.И. Левянт ; под ред. В.К. Антонова, А.Е. Браунштейна. - Москва : Мир, 1982. - Т. 3. - 216 с.

9. Епринцев А. Т. Глиоксилатный цикл: универсальный механизм адаптации? / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко. - Москва : Академкнига, 2007. - 228 с.

10.Епринцев А. Т. Экспрессия и регуляция ферментов глиоксилатного цикла / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко. - Воронеж : Центрально - Черноземное книжное издательство, 2005. - 224 с.

11.3емлянухин А. А. Большой практикум по физиологии растений / A.A. Землянухин, JI.A. Землянухин. - Учебное пособие. Воронеж: Изд-во Воронежского университета, 1996. - 188с.

12.Игамбердиев А. У. Выделение и характеристика сукцинатдегидрогеназного комплекса митохондрий растений / А. У. Игамбердиев, М. И. Фалалеева // Биохимия. - 1994. - №8. - С. 895-900.

13.Кондрашова М. Н. Гормоноподобное действие янтарной кислоты / М. Н. Кондрашова // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. - 2002. - Т. 1. - С. 7-12.

14.Кондрашова М. Н. Взаимодействие процессов переаминирования и окисления / М. Н. Кондрашова // Биохимия. - 1991. - Т. 56, №2. - 388406.

15.Кондрашова М. Н. Накопление и использование янтарной кислоты в митохондриях / М. Н. Кондрашова // Митохондрии. - Москва : Наука, 1972.-С. 151-170.

16.Кондрашова М. Н. О регуляции соотношения окисления янтарной кислоты и НАД-зависимых субстратов производными нидола / М. Н. Кондрашова. - Митохондрии. Регуляция процессов окисления и сопряжения. - Москва : Наука, 1974. - С. 145-163.

17.Кондрашова М. Н. Структурно-кинетическая организация цикла трикарбоновых кислот при активном функционировании ткани / М. Н. Кондрашова // Биофизика. - 1989. - Т. 34, № 3. - С. 450-458.

18.Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии / Г. А. Кочетов. - Москва : Высшая школа, 1980. - 271 с.

19.Кулинский В. И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита / В. И. Кулинский // Соросовский Образовательный Журнал. - 1999. - Т.38, №1. - С. 2-7.

20.Лакин Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. - Москва: Высшая школа, 1990. -352 с.

21.Мауэр Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр. - Москва : Мир, 1971. - 247 с.

22.Обухова Jl. К. Токсические продукты метаболизма кислорода и возрастная утрата функцианальной активности / Л. К. Обухова // Надежность и элементарные события процессов старения биологических объектов. - Киев, 1986. - С. 89-96.

23.0стерман Л. А. Исследование биологических макромолекул / Л. А. Остерман. - Москва : Мир, 1983. - 297 с.

24.Росс Г. Энтомология / Г. Росс, Ч. Росс. - Москва : Мир, 1985. - 573 с.

25.Свидерский В. Л. Полет насекомого / В. Л. Свидерский. - Москва : Наука, 1980.- 136 с.

26.Северин С. Е. Практикум по биохимии / С. Е. Северин, Г. А. Соловьева. - Москва : Наука, 1989. - 508 с.

27.Скулачев В. П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода/ В. П. Скулачев // Соросовский Образовательный Журнал. - 2001. - Т. 7, № 6. - С. 4-10.

28.Субстратно-гормональная система янтарная кислота катехоламины / А. М. Бабский, Ю. С. Стефанкин, М. Н. Кондрашова, И. В. Шостаковская // Митохондрии в патологии. - Пущино, 2001. - С. 14-21.

29.Тиунов Л. А. Механизмы естественной детоксикации и антиоксидантной защиты / Л. А. Тиунов // Вестник РАМН. - 1995. -№3. - С. 9-13.

30.Тодоров И. Н. Роль оксидативного стресса и мутаций митохондриальной днк в процессе старения, прогрессии патологий и апоптозе / И. Н. Тодоров // Технологии живых систем. - 2006. - Т. 3, №1. - С. 19-50.

31.Тыщенко В. П. Физиология насекомых / В. П. Тыщенко. - Москва : Высшая школа, 1986. - 299 с.

32.Чернышев Г.А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г.А. Чернышев, В.Н. Стариков. - Воронеж : Издательство Воронежского университета, 1998. - 270 с.

ЗЗ.Шванвич Б. Н. Курс общей энтомологии / Б. Н. Шванвич. -Издательство : Москва - Ленинград. "Советская наука", 1949. - 900 с.

34.Эккерт Р. Физиология животных: в 2 т. / Р. Эккерт, Д. Рэнделл, Дж. Огастин. - Издательство : Мир, 1991. - 424 с.

35.A central role for the peroxisomal membrane in glyoxylate cycle function / M. Kunze, I. Pracharoenwattana, S. M. Smith, A. Hartig // Biochimica et Biophysica Acta. -2006. - V. 1763, №12. -P. 1441-1452.

36. A refined analysis of superoxide production by mitochondrial sn-glycerol 3-phosphate dehydrogenase / A. L. Orr, C. L. Quinlan, I. V. Perevoshchikova, M. D. Brand // Journal of Biological Chemistry. - 2012. - V. 287. - P. 42921-42935.

37.Ackrell B. A. Mechanism of the reductive activation of succinate dehydrogenase / B. A. Ackrell, E. B. Kearney, D. Edmondson // Journal of Biological Chemistry. - 1975. -V. 250, №18. - P. 7114-7119.

38. Activation of succinate dehydrogenase by anions and pH / К. B. Kearney, B. A. Ackrell, M. Mayr, T. P. Singer // Journal of Biological Chemistry. - 1974. V. 249, №7.-P. 2016-2020.

39.Activity of the mitochondrial calcium uniporter varies greatly between tissues / F. Fieni, S. Bae Lee, Y. N. Jan, Y. Kirichok // Nature Communications. - 2012. - №3. - P. 1317-1324.

40.Agboola F. K. Isolation and properties of cytoplasmic alpha-glycerol 3-phosphate dehydrogenase from the pectoral muscle of the fruit bat Eidolon helvum / F. K. Agboola, A. Thomson, A. Afolayan // Jounal of Biochemistry and Molecular Biology. - 2003. - V. 36. -P. 159-166.

41.Albayrak T. A high-throughput screen for single gene activities: isolation of apoptosis inducers / T. Albayrak, S. Grimm // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2003. - V. 304. - 772-776.

42.Allometric scaling of flight energetics in orchid bees: evolution of flux capacities and flux rates / C. A. Darveau, P. W. Hochachka, D.W. Roubik,

R. K. Suarez // The Journal of Experimental Biology. - 2005. - V. 208 - P. 3593-3602.

43.Analysis of DNA damage and repair in nuclear and mitochondrial DNA of animal cells using quantitative PCR / A. M. Furda, A. S. Bess, J. N. Meyer, B. Van Houten // Methods of Molecular Biology. - 2012. - V. 920. - P. 111-132.

44.Andreyev A. Y. Mitochondrial metabolism of reactive oxygen species / A. Y. Andreyev, Y. E. Kushnareva, A. A. Starkov // Biochemistry (Moscow). -2005.-V. 70.-P. 200-214.

45. Application of the Amplex red/horseradish peroxidase assay to measure hydrogen peroxide generation by recombinant microsomal enzymes / V. Mishin, J. P. Gray, D. E. Heck, D. L. Laskin, J. D. Laskin // Free Radical Biological Medicine. - 2010. - V. 48, №11.- P. 1485-1491.

46. Architectural role of mitochondrial transcription factor A in maintenance of human mitochondrial DNA / T. Kanki, K. Ohgaki, M. Gaspari, C. M. Gustafsson, A. Fukuoh, N. Sasaki, N. Hamasaki, D. Kang // Molecular Cell Biology. - 2004. - V. 24, №22. - P. 9823-9834.

47.Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation / V. Yankovskaya, R. Horsefield, S. Tornroth, C. Luna-Chavez, H. Miyoshi, C. Leger, B. Byrne, G. Cecchini, S. Iwata // Science. - 2003. -V. 299. - P. 700-704.

48. Askew G. N. The scaling of myofibrillar actomyosin ATPase activity in apid bee flight muscle in relation to hovering flight energetic / G. N. Askew, R. T. Tregear, Ch. P. Ellington // The Journal of Experimental Biology. - 2010. -№213.-P. 1195-1206.

49.Assessment of mitochondrial damage in retinal cells and tissues using quantitative polymerase chain reaction for mitochondrial DNA damage and extracellular flux assay for mitochondrial respiration activity / S. G. Jarrett, B. Rohrer, N. R. Perron, C. Beeson, M. E. Boulton // Methods of Molecular Biology. - 2013. - V. 935. - P. 227-243.

50.Back P. ROS in aging Caenorhabditis elegans: damage or signaling? / P. Back, B. P. Braeckman, F. Matthijssens // Oxidative Medicine and Cellular Longevity. - 2012. - doi: 10.1155/2012/608478.

51.Barja G. Oxidative damage to mitochondrial DNA is inversely related to maximum life span in the heart and brain of mammals / G. Barja, A. Herrero // FASEB Journal. - 2000. - V. 14, №2.-P. 312-318.

52.Baysal B. E. Mitochondrial complex II and genomic imprinting in inheritance of paraganglioma tumors / B. E. Baysal // Biochimica et Biophysica Acta. - 2013. - V. 1827, № 5. - P. 573-577.

53.Beckman K. B. The free radical theory of aging matures/ K. B. Beckman, B. N. Ames // Physiological Revolution. - 1998. - № 78. - P. 547-581.

54.Biochemical investigations and immunoblot analyses of two unrelated patients with an isolated deficiency in complex II of the mitochondrial respiratory chain / M. A. Birch-Machin, C. Marsac, G. Ponsot, B. Parfait, R. W. Taylor, P. Rustin, A. Munnich // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 1996. - V. 220, №1. - P. 57-62.

55.Blatt J. Haemolymph sugar levels in foraging honeybees {Apis mellifera Carnica): dependence on metabolic rate and in vivo measurement of maximal rates of trehalose synthesis / J. Blatt, F. Roces // Journal of Experimental Biology. - 2001. - V. 204. - P. 2709-2716.

56. Boitier E. Mitochondria exert a negative feedback on the propagation of intracellular Ca waves in rat cortical astrocytes / E. Boitier, R. Rea, M. R. Duchen // Journal of Cell Biology. - 1999. - V. 145, №4. - P. 795-808.

57.Boore J. Animal mitochondrial genomes / J. Boore // Nucleic Acids Research. - 1999. - V. 27. - P. 1767-1780.

58.Bowyer J. R. Rapid reduction of cytochrome cl in the presence of antimycin and its implication for the mechanism of electron transfer in the cytochrome b-cl segment of the mitochondrial respiratory chain / J. R. Bowyer, B. L. Trumpower // Journal of Biological Chemistry. - 1981. - V. 256, №5. - P. 2245-2251.

59.Bucher T. Wege des Wasserstoffs in der lebendigen Organisation / T. Bucher, M. Klingenberg // Angewandte Chemie. - 1958. - V. 70. - P. 552570.

60.Burke J. J. Succinate dehydrogenase. A partical purification from mung bean hypocotils and soybean cotiledons / J. J. Burke, J. N. Siedow, D. E. Moreland // Plant Physiology. - 1982. - V. 70. - P. 1577-1581.

61.Burst of succinate dehydrogenase and a-ketoglutarate dehydrogenase activity in concert with the expression of genes coding for respiratory chain proteins underlies short-term beneficial physiological stress in mitochondria / Zakharchenko M. V., Zakharchenko A. V., Khunderyakova N. V., M. N. Tutukina, M. A. Simonova, A. A. Vasilieva, O. I. Romanova, N. I. Fedotcheva, E. G. Litvinova, E. I. Maevsky, V. P. Zinchenko, A. V. Berezhnov, I. G. Morgunov, A. A. Gulayev, M. N.Kondrashova // International Journal of Biochemistry and Cell Biology. - 2013. - V. 45. -P. 190-200.

62.Ca -induced oxidative stress in brain mitochondria treated with the respiratory chain inhibitor rotenone / S. C. Sousa, E. N. Maciel, A. E. Vercesi, R. F. Castilho // FEBS Letters. - 2003. - V. 543 (1-3). - P. 179-83.

63.Ca -stimulated mitochondrial reactive oxygen species generation and permeability transition are inhibited by dibucaine or

Mgz" / A. J.

Kowaltowski, E. S. Naia-da-Silva, R. F. Castilho, A. E. Vercesi // Archives of Biochemistry and Biophysics. - 1998.- V. 359, №1.-P. 77-81.

64.Cadenas E. Enhancement of hydrogen peroxide formation by protophores and ionophores in antimycin-supplemented mitochondria / E. Cadenas, A. Boveris//Biochemical Journal. - 1980. - V. 188, №1.-P. 31-37.

65.Calcium, ATP, and ROS: a mitochondrial love-hate triangle / P. S. Brookes, Y. Yoon, J. L. Robotham, M. W. Anders, S. S. Sheu // American Journal of Cell Physiology. - 2004. - V. 287, №4. - P. 817-833.

66.Carmon A. The alpha glycerophosphate cycle in Drosophila melanogaster VI structure and evolution of enzyme paralogs in the genus Drosophila // Journal of Heredity. -2010. -V. 101. - P. 225-234.

67.Casey T.M. Flight energetics of euglossine bees in relation to morphology and wing stroke frequency / T. M. Casey, M. L. May, K. R. Morgan // Journal of Experimental Biology. - 1985. - V. 116. - P. 271-289.

68.Cecchini G. Function and structure of complex II of the respiratory chain / G. Cecchini // Annual Review of Biochemistry. - 2003. - V. 72. - P. 77109.

69.Cerebellar ataxia in patients with mitochondrial DNA disease: a molecular clinicopathological study / N. Z. Lax, P. D. Hepplewhite, A. K. Reeve, V. Nesbitt, R. McFarland, E. Jaros, R. W. Taylor // Journal of Neuropathology & Experimental Neurology. - 2012. - V. 71, №2. - P. 148-161.

70.Chance B. Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation. I.Kinetics of oxygen utilization / B. Chance, G. R. Williams // Journal of Biological Chemistry. - 1955. - V. 217. - P. 383-393.

71.Chance B. Skeletal muscle energetics with PNMR: personal views and historic perspectives / B. Chance, J. Im, S. Nioka, M. Kushmerick // NMR in Biomedicine. - 2006. - V. 19. - 904-926.

72.Chance B. The respiratory chain and oxidative phosphorylation / B. Chance, G. R. Williams // Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. - 1956.-V. 17.-P. 65-134.

73.Characterization of the Fe-S cluster in aconitase using low temperature magnetic circular dichroism spectroscopy / M. K. Johnson, A. J. Thomson, A. J. Richards, J. Peterson, A. E. Robinson, R. R. Ramsay, T. P. Singer // Journal of Biological Chemistry. - 1984. - V. 259, №4. - P. 2274-2282.

74.Chechenova M. B. The Drosophila Z-disc protein Z(210) is an adult muscle isoform of Zasp52, which is required for normal myofibril organization in indirect flight muscles / M. B. Chechenova, A. L. Bryantsev, R. M. Cripps // Journal of Biological Chemistry. - 2012. - V. 288, №6. - P. 3718-3726.

75.Citric acid cycle intermediates as ligands for orphan G-protein-coupled receptors / W. He, F. J. Miao, D. C. Lin, R. T. Schwandner, Z. Wang, J. Gao // Nature. - 2004. - V. 429. - P. 188-93.

76.Clayton D. A. The absence of a pyrimidine dimer repair mechanism in mammalian mitochondria / D. A. Clayton, J. N. Doda, E. C. Friedberg // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1974. - V. 71, №7. - P. 2777-2781.

77.Cocheme H. M. Complex I is the major site of mitochondrial superoxide production by paraquat / H. M. Cocheme, M. P. Murphy // Journal of Biological Chemistry. - 2008. -V. 283. - P. 1786-1798.

78.Conte G. P. Succinic acid dehydrogenase activity in the gill epithelium of evryhaline fishes / G. P. Conte, M. S. Tripp // International Journal of Biochemistry. - 1970.-№. 1. - P. 129-138.

79.Contreras L. Calcium signaling in brain mitochondria: interplay of malate aspartate NADH shuttle and calcium uniporter/mitochondrial dehydrogenase pathways / L. Contreras, J. Satrustegui // Journal of Biological Chemistry. -2009. - V. 28. - P. 7091-7099.

80.Contribution of mitochondrial DNA repair to cell resistance from oxidative stress / V. I. Grishko, L. I. Rachek, D. R. Spitz, G. L. Wilson, S. P. LeDoux // Journal Biological Chemistry. - 2005. - V. 280, №10. - P. 8901-8905.

81.Cooper A. Accelerated catalysis by active succinate dehydrogenase: a refiction of a novel regulatory site / A. Cooper, M. Gutman // FEBS Letters. - 1976.-V. 67.-P. 130-133.

82.Crystal structure of mitochondrial quinol-fumarate reductase from the parasitic nematode Ascaris sum / H. Shimizu, A. Osanai, K. Sakamoto, D. K. Inaoka, T. Shiba, S. Harada, K. Kita // Journal of Biochemistry. - 2012. -V. 151.-P. 589-592.

83.Crystal structure of mitochondrial respiratory membrane protein complex II. / F. Sun, X. Huo, Y. Zhai, A. Wang, J. Xu, D. Su, M. Bartlam, Z. Rao // Cell.-2005.-V. 121.-P. 1043-1057.

84.Das-Panaja K. S. Activation of enzymatic catalysis / K. S. Das-Panaja, V. S. Jonnalagadda, S. Jonnalagadda // Indian Journal of Biochemistry & Biophysics. - 1998. - V. 35. - P. 255-259.

85.Davis B. J. Disc Electrophoresis. Method and application to human serum proteins / B. J. Davis // Annals of the New York Academy of Sciences. -1964.-V. 121.-P. 404-427.

86.Dennis S. C. The pathway of glutamate metabolism in rat brain mitochondria / S. C. Dennis, J. B. Clark // Biochemical Journal. - 1977. - V. 168, №3. -P. 521-527.

87.Denton R. M. Ca as a second messenger within mitochondria of the heart and other tissues / R. M. Denton, J. G. McCormack // Annual Review of Physiology. - 1990. - V. 52. - P. 451-466.

88.Dickinson B. C. Chemistry and biology of reactive oxygen species in signaling or stress responses / B. C. Dickinson, C. J. Chang // Nature Chemical Biology. -2011. - V. 7, №8.-P. 504-511.

89.Droge W. Oxidative stress and aberrant signaling in aging and cognitive decline / W. Droge, H. M. Schipper // Aging Cell. - 2007. - №. 6. - P. 361370.

90.Eager K. R. Actions of sulfhydryl reagents on single ryanodine receptor Ca2+-release channels from sheep myocardium / K. R. Eager, L. D. Roden, A. F. Dulhunty // American Journal of Physiology. - 1997. - V. 272 (6 Pt 1). -P. 1908-1918.

91.Effects of riboflavin in children with complex II deficiency / M. Bugiani, E. Lamantea, F. Invernizzi, I. Moroni, A. Bizzi, M. Zeviani, G. Uziel // Brain and Development. - 2006. - V. 28. - P. 576-581.

92.Enhanced catabolism of mitochondrial superoxide/hydrogen peroxide and aging in transgenic Drosophila / A. C. Bayne, R. J. Mockett, W. C. Orr, R. S. Sohal // Biochemical Journal. - 2005. -№391. - P. 277-284.

93.Ensign S. A. Revisiting the glyoxylate cycle: alternate pathways for microbial acetate assimilation / S. A. Ensign // Molecular Microbiology. -2006. -V. 61, №2. - P. 274-276.

94.Estabrook R. W. Alpha-Glycerophosphate oxidase of flight muscle mitochondria / R. W. Estabrook, B. Sacktor // Journal of Biological Chemistry. - 1958. - V. 233. - P. 1014-1019.

95.Fisher R. P. Purification and characterization of human mitochondrial transcription factor 1 / R. P. Fisher, D. A. Clayton // Molecular Cell Biology. - 1988. - №8. - P. 3496-3509.

96.Flight activity, mortality rates, and lipoxidative damage in Drosophila / T. Magwere, R. Pamplona, S. Miwa, P. Martinez-Diaz, M. Portero-Otin, M. D. Brand, L. Partridge // Journal of Gerontology: Biologiocal sciences. - 2006. -V. 61 A, №2. - P. 136-145.

97. Functional complexes of mitochondria with Ca, Mg ATPases of myofibrils and sarcoplasmic reticulum in muscle cells / E. K. Seppet, T. Kaambre, P. Sikk, T. Tiivel, H. Vija, M. Tonkonogi, K. Sahlin, L. Kay, F. Appaix, U. Braun, M. Eimre, V. A. Saks // Biochimica et Biophysica Acta. - 2001. - V. 1504.-P. 379-395.

98.Galochkina V. P. Possible role of peroxisomes and glyoxylate cycle in regulation of metabolism in ruminant animals / V. P. Galochkina, V. A. Galochkin //Uspekhi Fiziologicheskikh Nauk - 2009. - Vol. 40, №1. - P. 66-76.

99.Gardner P. R. Supreoxide sensitivity of the E. coli aconitase / P. R. Gardner, I. Fridovich // Journal of Biological Chemistry. - 1991. - V. 266, №29. -19328-19333.

100. Genetic background influences mitochondrial function: modeling mitochondrial disease for therapeutic development / P. Bénit, R. El-Khoury, M. Schiff, A. Sainsard-Chanet, P. Rustin // Trends in Molecular Medicine. -2010.-V. 16, №5.-P. 210-217.

101. Giese K. Distinct DNA-binding properties of the high mobility group domain of murine and human SRY sex-determining factors / K. Giese, J. Pagel, R. Grosschedl // Proceedings of the National Academy of Sciences. -1994. - V. 91, №8. - P. 3368-3372.

102. Gilbert L. I. Insect molecular biology and biochemistry / L. I. Gilbert - Publisher : Academic Press, 1984. - 574 p.

103. Gill A. J. Succinate dehydrogenase (SDH) and mitochondrial driven neoplasia / A. J. Gill // Pathology. - 2012. - V. 44, №4. - P. 285-92.

104. Gilmour D. Biochemistry of insects / D. Gilmour. - New York : Academic Press, 1962. - 343 p.

105. Gilmour K. M. Power output of glycerinated bumblebee flight muscle / K. M. Gilmour, C. P. Ellington // Journal of Experimental Biology. - 1993. -V. 183.-P. 77-100.

106. Gmeinbauer R. Glucose utilization during flight of honeybee {Apis mellifera) workers, drones and queens / R. Gmeinbauer, K. Crailsheim // Journal of Insect Physiology. - 1993. - V. 39. - P. 959-967.

107. Greive H. Dependence of fructose-bis-phosphatase from flight muscles of the bumblebee (Bombus terrestris L.) on calcium. / H. Greive, B. Surholt // Comparative Biochemistry and Physiology - 1990. - V. 97. - P. 197-200.

108. Grimm S. Respiratory chain complex II as general sensor for apoptosis / S. Grimm // Biochimica et Biophysica Acta. - 2012. - V. 1827, №5.-P. 565-572.

109. Grimm S. Robotic high-throughput assay for isolating apoptosis-inducing genes / S. Grimm, V. Kachel // Biotechniques. - 2002. - V. 32. -P. 670-677.

110. Harman D. A. Free radical theory of aging: an update: increasing the functional life span / D. A. Harman // Annals of the New York Academy of Sciences. -2006. - V. 1067.-P. 10-21.

111. Hattori T. The presence of two forms of succinate dehydrogenase in sweet potato roots mitochondria / T. Hattori, T. Asahi // Plant Cell Physiology. - 1982. -V. 23. - P. 515-523.

112. Herrington J. Dominant role of mitochondria in clearance of large Ca loads from rat adrenal chromaffin cells / J. Herrington, Y. B. Park, D. F. Babcock, B. Hille // Neuron. - 1996. - V. 16, №1. - P. 219-228.

113. Hetz S. K. Insects breathe discontinuously to avoid oxygen toxicity / S. K. Hetz, T.J. Bradley // Nature. - 2005. - Vol. 433. - P. 516-519.

114. Identification of a ryanodine receptor in rat heart mitochondria / G. Beutner, V. K. Sharma, D. R. Giovannucci, D. I. Yule, S. S. Sheu // Journal of Biological Chemistry. - 2001. - V. 276, №24. - P. 21482-21488.

115. Impacts of the use of normative commercial bumble bees for pollinator supplementation in raspberry / G. C. Lye, S. N. Jennings, J. L. Osborne, D. Goulson // Jounal of Economic Entomology - 2011. - Vol. 104, №1. - P. 107-114.

116. Inborn errors of the Krebs cycle: a group of unusual mitochondrial diseases in human / P. Rustin, T. Bourgeron, B. Parfait, D. Chretien, A. Munnich, A. Rotig // Biochimica et Biophysica Acta. - 1997. - V. 1361. — P. 185-197.

117. Isolation and functional assessment of mitochondria from small amounts of mouse brain tissue / C. Chinopoulos, S. F. Zhang, B. Thomas, V. Ten, A. A. Starkov // Methods of Molecular Biology. - 2011. - V. 793. - P. 311-324.

118. Isolation of morphologically intact mitochondrial nucleoids from the yeast, Saccharomyces cerevisiae / I. Miyakawa, N. Sando, S. Kawano, S. Nakamura, T. Kuroiwa // Journal of Cell Science. - 1987. - V. 88 (Pt 4). -P. 431^139.

119. Iverson T. M. Catalytic mechanisms of complex II enzymes: A structural perspective / T. M. Iverson // Biochimica et Biophysica Acta. -2012.-V. 1827, №5.-P. 648-657.

120. Iwamoto H. Fast x-ray recordings reveal dynamic action of contractile and regulatory proteins in stretch-activated insect flight muscle / H. Iwamoto, K. Inoue, N. Yagi // Biophysical Journal. - 2010. - №. 99. - P. 184-192.

121. Iwamoto H. The long C-terminal extension of insect flight muscle-specific troponin-I isoform is not required for stretch activation / H. Iwamoto // Biochemical and Biophysical Research Communications. -2013.-V. 431, №1.-p. 47-51.

122. James A. M. How mitochondrial damage affects cell function / A. M. James, M. P. Murphy // Journal of Biomedical Science. - 2002. - V. 9. - P. 475-487.

123. Jaruga P. Repair of products of oxidative DNA base damage in human cells / P. Jaruga, M. Dizdaroglu // Nucleic Acids Research. - 1996. - V. 24. -P. 1389-1394.

124. Julier H. E. Wild bee abundance and pollination service in cultivated pumpkins: farm management, nesting behavior and landscape effects / H. E. Julier, T. H. Roulston // Jounal of Economic Entomology - 2009. - Vol. 102, №2.-P. 563-573.

125. Kachel V. High-throughput isolation of ultra-pure plasmid DNA by a robotic system / V. Kachel, G. Sindelar, S. Grimm // BMC Biotechnology. -2006.-№16.-P. 6-9.

126. Kang D. Mitochondrial transcription factor A in the maintenance of mitochondrial DNA: overview of its multiple roles / D. Kang, N. Hamasaki // Annals of the New York Academy of Sciences. - 2005. - V. 1042. - P. 101-108.

127. Kearney E. B., Ackrell B.A., Mayr M. Tightly bound oxalacetate and the activation of succinate dehydrogenase / E. B. Kearney, B. A. Ackrell, M. Mayr // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 1972. -V. 49, №4.-P. 1115-1121.

128. Keams-Sayre syndrome and complex II deficiency / M. H. Rivner, M. Shamsnia, T. R. Swift, J. Trefz, R. A. Roesel, A. L. Carter, W. Yanamura, F. A. Hommes // Neurology. - 1989. - V. 39. - P. 693-696.

129. Korzeniewski B. Regulation of ATP supply during muscle contraction: theoretical studies / B. Korzeniewski // The Journal of Biochemistry. - 1998. - V. 330. - P. 1189-1195.

130. Kovalenko O. A. Analysis of oxidative damage by gene-specific quantitative PCR / O. A Kovalenko, J. H. Santos // Current Protocols of Human Genetics. - 2009. - Chapter 19. Unit 19.1.

131. Krishnamoorthy G. Non-osmic proton conductance of mitochondria and liposomes / G. Krishnamoorthy, P. C. Hinkle // Biochemistry. - 1984. -V. 23, №8.-P. 1640-1645.

132. Kubista V. Accumulation of a stable phosphorus compound in glycolysing insect muscle / V. Kubista // Nature. - 1957. - V. 180. - P. 180549.

133. Kudin A. P. Sites of generation of reactive oxygen species in homogenates of brain tissue determined with the use of respiratory substrates and inhibitors / A. P. Kudin, D. Malinska, W. S. Kunz // Biochimica et Biophysica Acta. - 2008. - V. 1777, №7. - P. 689-695.

134. Laemmly U. K. Cleavage of Structural Proteins during the Assembly of the Head of Bacteriophage T4 / U. K. Laemmly // Nature. - 1970. - V. 77.-P. 680-683.

135. Lang B. F. Mitochondrial genome evolution and the origin of eukaryotes / B. F. Lang, M. W. Gray, G. Burger // Annual Review of Genetics. - 1999. - V. 33. - P. 351-397.

136. Larsen N. B. Nuclear and mitochondrial DNA repair: similar pathways? / N. B. Larsen, M. Rasmussen, L. J. Rasmussen // Mitochondrion. - 2005. - V. 5, №2. - P. 89-108.

137. Lemarie A. Mutations in the heme b-binding residue of SDHC inhibit assembly of respiratory chain complex II in mammalian cells / A. Lemarie, S. Grimm // Mitochondrion. - 2009. - V. 9. - P. 254-260.

138. Lenaz G. Structure and organization of mitochondrial respiratory complexes: a new understanding of an old subject / G. Lenaz, M. L. Genova // Antioxidants and Redox Signaling. - 2010. -V. 12. - P. 961-1008.

139. Lennie R. W. Aspects of the development of flight-muscle sarcosomes in the sheep blowfly, Lucilia cuprina, in relation to changes in the distribution of protein and some respiratory enzymes during metamorphosis / R. W. Lennie, L. M. Birt // The Journal of Biochemistry. -1967.-V. 102.-P. 338-350.

140. Lin S. J. Nicotinamide adenine dinucleotide, a metabolic regulator of transcription, longevity and disease / S. J. Lin, L. Guarentex // Current Opinion in Cell Biology. - 2003. - V. 15, №2. - P. 241-246.

141. Ma Y. Y. Mitochondrial respiratory chain complex II deficiency and diseases / Y. Y. Ma, Y. L. Yang // Zhongguo Dang Dai Er Ke Za Zhi. -2012.-V. 14, №10.-P. 723-777.

142. Maciel E. N. Oxidative stress in Ca -induced membrane permeability transition in brain mitochondria / E. N. Maciel, A. E. Vercesi, R. F. Castilho // Journal of Neurochemistry. - 2001. - V. 79, №6. - P. 1237-1245.

143. Maklashina E. The quinone-binding and catalytic site of complex II / E. Maklashina, G. Cecchini // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1797.-P. 1877-1882.

144. Mass spectrometric sequencing of proteins silver-stained polyacrylamide gels / A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm, M. Mann // Analytical Chemistry. - 1996. - V. 68. - P. 850-858.

145. Mathews C. K. DNA precursor metabolism and genomic stability / C. K. Mathews // FASEB Journal. - 2006. - V. 20, №9. - P. 1300-1314.

146. McCormack J. G. The effects of calcium ions and adenine nucleotides on the activity of pig heart 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / J. G.

McCormack, R. M. Denton // Biochemical Journal. - 1979. - V. 180. - P. 533-544.

147. Mitochondrial calcium uptake from physiological-type pulses of calcium. A description of the rapid uptake mode. / G. C. Sparagna, K. K. Gunter, S. S. Sheu, T. E. Gunter // Journal Biological Chemistry. - 1995. -V. 270, №46. - P. 27510-27515.

148. Mitochondrial complex II can generate reactive oxygen species at high rates in both the forward and reverse reactions / C. L. Quinlan, A. L. Orr, I. V. Perevoshchikova, J. R. Treberg, B. A. Ackrell, M. D. Brand / Journal of Biological Chemistry. - 2012. - V. 287, №32. - P. 27255-27264.

149. Mitochondrial complex II, a novel target for anti-cancer agents / K. Kluckova, A. Bezawork-Geleta, J. Rohlena, L. Dong, J. Neuzil // Biochimica et Biophysica Acta. - 2013. - V. 1827, №5. - P. 552-564.

150. Mitochondrial disease in superoxide dismutase 2 mutant mice / S. Melov, P. Coskun, M. Patel, R. Tuinstra, B. Cottrell, A. S. Jun, T. H. Zastawny, M. Dizdaroglu, S. I. Goodman, T. T. Huang, H. Miziorko, C. J. Epstein, D. C. Wallace // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1999. - V. 96, №3. - P. 846-851.

151. Mitochondrial DNA mutations activate programmed cell survival in the mouse heart / D. Zhang, J. L. Mott, S. W. Chang, M. Stevens, P. Mikolajczak, H. P. Zassenhaus // American Journal of Physiology. - 2005. -V. 288, №5. - P. H2476-H2483.

152. Mitochondrial function in flying honeybees {Apis mellifera): respiratory chain enzymes and electron flow from complex III to oxygen / R. K. Suarez, J. F. Staples, J. R. Lighton, O. Mathieu-Costello // The Journal of Experimental Biology. - 2000. - Vol. 203. - P. 905-911.

153. Mitochondrial transcription factor A regulates mtDNA copy number in mammals / M. I. Ekstrand, M. Falkenberg, A. Rantanen, C. B. Park, M. Gaspari, K. Hultenby, P. Rustin, C. M. Gustafsson, N. G. Larsson // Human Molecular Genetics. - 2004. - V. 13, №9. - P. 935^14.

154. Miwa S. The topology of superoxide production by complex III and glycerol 3-phosphate dehydrogenase in Drosophilla mitochondria / S. Miwa, M. D. Brand 11 Biochimica et Biophysica Acta. - 2005. - V. 1709. - P. 214219.

155. Modica-Napolitano J. S. Mitochondrial dysfunction in cancer / J. S. Modica-Napolitano, K. K. Singh // Mitochondrion. - 2004. - V. 4, №5. - P. 755-762.

156. Moll R. Purification and characterisation of an archaebacterial succinate dehydrogenase complex from the plasma membrane of the thermoacidophile Sulfolobus acidocaldarius / R. Moll, G. Schafer // European Journal of Biochemistry. - 1991. - V. 201. - P. 593-600.

157. Morten K. J. Mitochondrial reactive oxygen species in mice lacking superoxide dismutase 2: attenuation via antioxidant treatment / K. J. Morten, B. A. Ackrell, S. Melov // Journal of Biological Chemistry. - 2006. - V. 281, №6.-P. 3354-3359.

158. Moser M. D. Inhibition of succinate-linked respiration and complex II activity by hydrogen peroxide / M. D. Moser, S. Matsuzaki // Archives of Biochemistry and Biophysycs. - 2009. - V. 488, №1. - P. 69-75.

159. Mracek T. The function and the role of the mitochondrial glycerol-3-phosphate dehydrogenase in mammalian tissues / T. Mracek, Z. Drahota, L. Houstek // Biochimica et Biophysica Acta. - 2013. - V. 1827, №3. - P. 401-410.

160. Murphy M. P. How mitochondria produce reactive oxygen species / M. P. Murphy // Biochemical Jornal. - 2009. - V. 417, №1. - P. 1-13.

161. Mutation of a nuclear succinate dehydrogenase gene results in mitochondrial respiratory chain deficiency / T. Bourgeron, P. Rustin, D. Chretien, M. Birch-Machin, M. Bourgeois, E. Viegas-Pequignot, A. Munnich, A. Rotig // Nature Genetics. - 1995. - V. 11. - P. 144 - 149.

162. Nakabeppu Y. Regulation of intracellular localization of human MTH1, OGG1, and MYH proteins for repair of oxidative DNA damage / Y.

Nakabeppu // Progress in Nucleic Acid Research & Molecular Biology. -2001.-V. 68.-P. 75-94.

163. Native rates of superoxide production from multiple sites in isolated mitochondria measured using endogenous reporters / C. L. Quinlan, J. R. Treberg, I. V. Perevoshchikova, A. L. Orr, M. D. Brand // Free Radical Biology & Medicine. - 2012. - V. 53, №9. - P. 1807-1817.

164. Nelson G. Monitoring DNA damage during cell senescence / G. Nelson, T. von Zglinicki // Methods of Molecular Biology. - 2013. - V. 965. P. 197-213.

165. Nesterenko M. V. A simple modification of Blum's silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in polyacrylamide gels / M. V. Nesterenko, M. Tilley, S. J. Upton // Journal of Biochemistry Biology. - 1994. - V. 28. - P. 239-242.

166. Newsholme E. A. The activities of fructose diphosphatase in flight muscles from the bumble-bee and the role of this enzyme in heat generation. / E. A. Newsholme, B. Crabtree, S. J. Higgins // Biochemical Journal. -1972.-№128.-P. 89-97.

167. Nicholls D. G. Mitochondria and calcium signaling / D. G. Nicholls // Cell Calcium. - 2005. - V. 38 (3-4). - P. 311-317.

168. Nitro-3-propionic acid is a suicide inhibitor of mitochondrial respiration that upon oxidation by complex II, forms a covalent adduct with a catalytic base arginine in the active site of the enzyme / L. S. Huang, G. Sun, D. Cobessi, A. C. Wang, J. T. Shen, E. Y. Tung, V. E. Anderson, E. A. Berry// Journal of Biological Chemistry. - 2006. - V. 281. - P. 5965-5972.

169. Ohkawa K. I. Unusually high mitochondrial alpha glycerophosphate dehydrogenase activity in rat brown adipose tissue / K. I. Ohkawa, M. T. Vogt, E. Farber // Journal of Cell Biology. - 1969. - V. 41. - P. 441-449.

170. Oyedotun K. S. Saccharomyces cerevisiae succinate dehydrogenase does not require heme for ubiquinone reduction / K. S. Oyedotun, C. S. Sit,

B. D. Lemire // Biochimica et Biophysica Acta. - 2007. - V. 1767. - P. 1436-1445.

171. Paudel H. K. Involvement of a histidin residue in the interaction between membrane-anchoring protein QPs and succinate dehydrogenase in mitochondrial succinate-ubiquinone reductase / H. K. Paudel, C. A. Yu // Biochemica et Biophysica Acta. - 1991. -V. 1056, № 2. - P. 159-165.

172. Pflüger H. J. Dynamic neural control of insect muscle metabolism related to motor behavior / H. J. Pflüger, C. Duch // Physiology (Bethesda). - 2011. - Vol. 26, №4. - P. 293-303.

173. Popov V. N. Possible role of free oxidation processes in the regulation of reactive oxygen species production in plant mitochondria. / V. N. Popov // Biochemical Society Transactions. - 2003. - V. 1 (Pt 6). - P. 1316-1317.

174. Powell C. S. Mitochondrial complex I, aconitase, and succinate dehydrogenase during hypoxia-reoxygenation: modulation of enzyme activities by MnSOD / C. S. Powell, R. M. Jackson // Lung Cellular and Molecular Physiology. - 2003. - V. 285, №1. - P. 189-198.

175. Protein measurment with the folin pihend reagent / O. H. Lowry, N. J. Rosebrough, A. L. Farr, R. J. Randall // Journal of Biological Chemistry. -1951.-V. 193.-P. 265-275.

176. Pulkes T. Human mitochondrial DNA diseases / T. Pulkes, M. G. Hanna // Advanced Drug Delivery Reviews. - 2001. - V. 49. - P. 27-43.

177. Purification and characterization of Plasmodium falciparum succinate dehydrogenase / N. Suraveratum, S. R. Krungkrai, P. Leangaramgul, P. Prapunwattana, J. Krungkrai // Molecular and Biochemical Parasitology. -2000. - V. 105, №2. - P. 215-222.

178. Quantification of superoxide production by mouse brain and skeletal muscle mitochondria / D. Malinska, A. P. Kudin, G. Debska-Vielhaber, S. Vielhaber, W. S. Kunzx // Methods of Enzymology. Chapter 23. - 2009. - P. 419-437.

179. Reactive oxygen species derived from the mitochondrial respiratory chain are not responsible for the basal levels of oxidative base modifications observed in nuclear DNA of mammalian cells / S. Hoffmann, D. Spitkovsky, J. P. Radicella, B. Epe, R. J. Wiesner // Free Radical Biological Medicine. -2004. - V. 36, №6. - P. 765-73.

180. Regulation of pyruvate dehydrogenase activity and citric acid cycle intermediates during high cardiac power generation / N. Sharma, I. C. Okere, D. Z. Brunengraber, T. A. McElfresh, K. L. King, J. P. Sterk, H. Huang, M. P. Chandler, W. C. Stanley // Journal of Physiology. - 2005. - V. 562.-P. 593-603.

181. Regulation of respiration controlled by mitochondrial creatine kinase in permeabilized cardiac cells in situ. Importance of system level properties / R. Guzun, N. Timohhina, K. Tepp, C. Monge, T. Kaambre, P. Sikk, A. V. Kuznetsov, C. Pison, V. Saks // Biochimica et Biophysica Acta. - 2009. - V. 1787.-P. 1089-1095.

182. Regulation of succinate dehydrogenase activity by SIRT3 in mammalian mitochondria // H. Cimen, M. J. Han, Y. Yang, Q. Tong, H. Koc, E. C. Koc // Biochemistry. - 2010. - V. 49, №2. - P. 304-311.

183. Reichmann H., Angelini C. Single muscle fibre analyses in 2 brothers with succinate dehydrogenase deficiency / H. Reichmann, C. Angelini // European Neurology. - 1994. - V. 34. - P. 95-98.

184. Roberts S. P. Muscle biochemistry and the ontogeny of flight capacity during behavioral development in the honey bee, Apis mellifera / S. P. Roberts, M. M. Elekonich // The Journal of Experimental Biology. - 2005. -V. 208. -P. 4193-4198.

185. Rustin P. Succinate dehydrogenase and human diseases: new insights into a well-known enzyme / P. Rustin, A. Munnich, A. Rotig // European Journal of Human Genetics. - 2002. - V. 10. - 289-291.

186. Rutter J. Succinate dehydrogenase - Assembly, regulation and role in human disease / J. Rutter, D. R. Winge, J. D. Schiffman // Mitochondrion. -2010.-V. 10.-P. 393-401.

187. Sacktor B. The respiratory metabolism of insect flight muscle. I. Manometric studies of oxidation and concomitant phosphorylation with sarcosomes / B. Sacktor, D. G. Cochran // Archives of Biochemistry and Biophysics. - 1958. - V. 74. - P. 266-276.

188. Santos J. H. Measuring oxidative mtDNA damage and repair using quantitative PCR / J. H. Santos, B. S. Mandavilli, B. Van Houten // Methods of Molecular Biology. -2002. -V. 197.-P. 159-176.

189. Satrustegui J. Mitochondrial transporters as novel targets for intracellular calcium signaling / J. Satrustegui, B. Pardo, A. Del Arco // Physiology Review. - 2007. - V. 87. - P. 29-67.

190. Schafer F. Q. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple / F. Q. Schafer, G. R. Buettner // Free Radical Biological Medicine. - 2001. - V. 30, №11.- P. 1191-212.

191. Schapira A. H. Mitochondrial disease / A. H. Schapira // The Lancet. -2006.-V. 368.-P. 70-82.

192. Sekiguchi M. MutT-related error avoidance mechanism for DNA synthesis / M. Sekiguchi // Genes Cells. - 1996. - V. 1, №2. - P. 139-145.

193. Shadel G. S. Mitochondrial DNA maintenance in vertebrates / G. S. Shadel, D. A. Clayton // Annual Review of Biochemistry. - 1997. - V. 66. -P. 409-^435.

194. Singer T. P. Solubilization assay and purification of succinate dehydrogenase / T. P. Singer, E. B. Kearney // Biochimica et Biophysica Acta. - 1954.-V. 15.-P. 151-153.

195. Smith A. C. A metabolic model of the mitochondrion and its use in modelling diseases of the tricarboxylic acid cycle / A. C. Smith, A. J. Robinson // BMC Systems Biology. - 2011. - V. 29. - P. 5-102.

196. Sohal R. S. Mitochondrial superoxide and hydrogen peroxide generation, protein oxidative damage and longevity in different species of flies / R. S. Sohal, B. H. Sohal, W. C. Orr // Free Radical Biological Medicine. - 1995. - V. 19. - P. 499-504.

197. Sohal R. S. Oxidative stress, caloric restriction, and aging / R. S. Sohal, R. Weindruch // Science. - 1996. -№273. - P. 59-63.

198. Specific disintegration of complex II succinate :ubiquinone oxidoreductase links pH changes to oxidative stress for apoptosis induction / A. Lemarie, L. Hue, E. Pazarentzos, A. L. Mahul-Mellier, S. Grimm // Cell Death and Differeantion. - 2011. - V. 18. - P. 338-349.

199. Staples J. F. 'Futile cycle' enzymes in the flight muscles of North American bumblebees / J. F. Staples, E. L. Koen, T. M. Laverty // Journal of Experimental Biology. - 2004. - V. 207 (Pt 5). - P. 749-754.

200. Starkov A. A. Measurement of mitochondrial ROS production / A. A. Starkov // Methods of Molecular Biology. - 2010. - V. 648. - P. 245-255.

201. Structure of fumarate reductase from Wolinella succinogenes at 2.2 A resolution / C. R. Lancaster, A. Kroger, M. Auer, H. Michel // Nature. -1999.-V. 402.-P. 377-385.

202. Structure of the Escherichia coli fumarate reductase respiratory complex / T. M. Iverson, C. Luna-Chavez, G. Cecchini, D. C. Rees // Science. - V. 284. - P. 1961-1966.

203. Suarez R. K. Energy metabolism during insect flight: biochemical design and physiological performance / R. K. Suarez // Physiological and Biochemical Zoology. - 2000. - V. 73. - P. 765-771.

204. Suarez R. K. Energy metabolism in orchid bee flight muscles: carbohydrate fuels all / R. K. Suarez, C. A. Darveau, K. C. Welch // Journal of Experimental Biology. - 2005. - V. 208. - P. 3573-3579.

205. Suarez R. K. Mitochondrial function in flying honeybees {Apis mellifera): respiratory chain enzymes and electron flow from complex III to

oxygen / R. K. Suarez, J. F. Staples, J. R. B. Lighton, O. Mathieu-Costello // Journal of Experimental Biology. - 2000. - V. 203. - P. 905-911.

206. Suarez R. K. Mitochondrial respiration in locust flight muscles / R. K. Suarez, C. D. Moyes // Journal of Experimental Zoology. - 1992. - V. 263. -P. 351-355.

207. Suarez R. K. The sugar oxidation cascade: aerial refueling in hummingbirds and nectar bats / R. K. Suarez, M. L. Gerardo Herrera, K. C. Welch // Journal of Experimental Biology. - 2011. - V. 214. - P. 172-178.

208. Suarez R. K. Turnover rates of mitochondrial respiratory chain enzymes in flying honeybees {Apis mellifera) / R. K. Suarez, J. F. Staples, J. R. B. Lighton // Journal of Experimental Zoology. - 1999. -V. 283. - P. 16.

209. Suarez R. K. Upper limits to mass-specific metabolic rates / R. K. Suarez // Annual Review of Physiology. - 1996. - V. 58. - P. 583-605.

210. Succinate in dystrophic white matter: a proton magnetic resonance spectroscopy finding characteristic for complex II deficiency / K. Brockmann, A. Bjornstad, P. Dechent, C. G. Korenke, J. Smeitink, J. M. Trijbels, S. Athanassopoulos, R. Villagran, O. H. Skjeldal, E. Wilichowski, J. Frahm, F. Hanefeld // Annals of Neurology Journal. - 2002. - V. 52, №1. 38-46.

211. Succinic acid oxidation as the only energy support of intensive Ca uptake by mitochondria / M. N. Kondrashova, V. G. Gogvadze, B. I. Medvedev, A. M. Babsky // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 1982. -V. 109, №2. - P. 376-381.

212. Superoxide radical and iron modulate aconitase activity in mammalian cells / P. R. Gardner, L. Raineri, L. B. Epstein, K. W. White // Journal of Biological Chemistry. - 1995. - V. 270, №22. - P. 13399 - 13405.

213. The C-terminal alpha helix of human Oggl is essential for 8-oxoguanine DNA glycosylase activity: the mitochondrial beta-Oggl lacks this domain and does not have glycosylase activity / K. Hashiguchi, J. A.

Stuart, N. C. de Souza-Pinto, V. A. Bohr 11 Nucleic Acids Research. - 2004.

- V. 32, №18. - P. 5596-5608.

214. The tumor suppressor cybL, a component of the respiratory chain, mediates apoptosis induction / T. Albayrak, V. Scherhammer, N. Schoenfeld, E. Braziulis, T. Mund, M. K. Bauer, I. E. Scheffler, S. Grimm // Molecular Biology of Cell. - 2003. - V. 14. - P. 3082-3096.

215. Tomitsuka E. Regulation of succinate-ubiquinone reductase and fumarate reductase activities in human complex II by phosphorylation of its falvoprotein subunit / E. Tomitsuka, K. Kita, H. Esumi // Proceedings of the Japan Academy. - 2009. - V. 85, №7. - P. 258-265.

216. Torres-Ruiz A. Comparison of the efficiency of the bumble bees Bombus impatiens and Bombus ephippiatus (Hymenoptera: Apidae) as pollinators of tomato in greenhouses / A. Torres-Ruiz, R. W. Jones // Jounal of Economic Entomology. -2012. -Vol. 105, №6.-P. 1871-1877.

217. Tretter L. Inhibition of Krebs cycle enzymes by hydrogen peroxide: A key role of a-ketoglutarate dehydrogenase in limiting NADH production under oxidative stress / L. Tretter, V. Adam-Vizi // Journal of Neuroscience.

- 2000. - V. 20, №24. - P. 8972-8979.

218. Tricarboxylic acid cycle intermediate pool size functional importance for oxidative metabolism in exercising human skeletal / J. L. Bowtell, S. Marwood, M. Bruce, D. Constantin-Teodosiu, P. L. Greenhaff // Sports Medicine. - 2007. Vol. 37. №12. - P. 1071-1088.

219. Tu M. S. Cardiac-like behavior of an insect flight muscle / M. S. Tu, T. L. Daniel // Journal of Experimental Biology. - 2004. - V. 207. - P. 2455-2464.

220. Two hydrophobic subunits are essential for the heme b ligation and functional assembly of complex II (succinate-ubiquinone oxidoreductase) from Escherichia coli / K. Nakamura, M. Yamaki, M. Sarada, S. Nakayama, C. R. Vibat, R. B. Gennis, T. Nakayashiki, H. Inokuchi, S. Kojima, K. Kita //Journal of Biological Chemistry. - 1996. -V. 271. - P. 521-527.

221. Unraveling the biological roles of reactive oxygen species / M. P. Murphy, A. Holmgren, N. G. Larsson, B. Halliwell, C. J. Chang, B. Kalyanaraman, S. G. Rhee, P. J. Thornalley, L. Partridge, D. Gems, T. Nystrom, V. Belousov, P. T. Schumacker, C. C. Winterbourn // Cell Metabology. - 2011. - V. 13, №4. - P. 361-366.

222. Velthuis H. H. W. A century of advances in bumblebee domestication and the economic and environmental aspects of its commercialization for pollination / H. H. W. Velthuis, A. van Doom // Apidologie. - 2006. - №37. -P. 421-451.

223. Vendelin M. Analysis of functional coupling: mitochondrial creatine kinase and adenine nucleotide translocase / M. Vendelin, M. Lemba, V. A. Saks // Biophysical Journal. - 2004. - V. 87. - P. 696-713.

224. Viola H. M. Transient exposure to hydrogen peroxide causes an increase in mitochondria-derived superoxide as a result of sustained alteration in L-type Ca channel function in the absence of apoptosis in ventricular myocytes / H. M. Viola, P. G. Arthur, L. C. Hool // Circulation Research. - 2007. - V. 100, №7. - P. 1036-1044.

225. Wang Q. Calcium and stretch activation modulate power generation in Drosophila flight muscle / Q. Wang, C. Zhao, D. M. Swank // Biophysical Journal. - 2011. - V. 101, №9. - P. 2207-2213.

226. Weihua W. Metabolic changes in cancer: beyond the Warburg effect / W. Weihua, Z. Shimin // Biochimica et Biophysica Acta. - 2013. - V. 45. -P. 18-26.

227. Wyatt G. R. The biochemistry of insect haemolymph / G. R. Wyatt // Annual Review of Entomology. - 1961. - V. 6, № 75. - P. 66-71.

228. Yakes F. M. Mitochondrial DNA damage is more extensive and persists longer than nuclear DNA damage in human cells following oxidative stress / F. M. Yakes, B. VanHouten // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1997. - V. 94, №2.-P. 514-519.

229. Yamawaki H. Thioredoxin: a key regulator of cardiovascular homeostasis / H. Yamawaki, J. Haendeler, B. C. Berk // Circulation Research.-2003.-V. 93, №11. -P. 1029-1033.

230. Yan L. J. Oxidative damage during aging targets mitochondrial aconitase / L. J. Yan, R. L. Levine, R. S. Sohal // Biochemistry. - 1997. - V. 94.-P. 11168-11172.

231. Yan L. J. Mitochondrial adenine nucleotide translocase is modified oxidatively during aging / L. J. Yan, R. S. Sohal // Biochemistry. - 1998. -V. 95.-P. 12896-12901.

232. Yeh J. I. Structure of glycerol-3-phosphate dehydrogenase, an essential monotopic membrane enzyme involved in respiration and metabolism / J. I. Yeh, U. Chinte, S. Du // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 2008. - V. 105. - P. 3280-3285.

233. Yu C. A. Mitochondrial ubiquinol-cytochrome c reductase complex: crystallization and protein: ubiquinone interaction / C. A. Yu, L. Yu // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. - 1993. - V. 25. - P. 259-273.

234. Zebe E. C. Lactic and alpha-glycerophosphate dehydrogenases in insects / E. C. Zebe, W. H. McShan // Journal of Genetic Physiology. -1957.-V. 40.-P. 779-790.

235. Zhang H. Mitochondrial thioredoxin-2/peroxiredoxin-3 system functions in parallel with mitochondrial GSH system in protection against oxidative stress / H. Zhang, Y. M. Go, D. P. Jones // Archives of Biochemistry and Biophysics. - 2007. - V. 465, №1. - P. 119-126.

236. Zoccarato F. Succinate is the controller of O "/H2O2 release at mitochondrial complex I: negative modulation by malate, positive by cyanide / F. Zoccarato, L. Cavallini, A. Alexandre // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. - 2009. - V. 41, №4. - P. 387-393.

237. Zoratti M. The mitochondrial permeability transition / M. Zoratti, I. Szabo // Biochimica et Biophysica Acta. - 1995. - V. 1241, №2. - P. 139176.