Особенности мембранной регуляции ферментов мозга при адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Ерлыкина, Елена Ивановна

• Ерлыкина, Елена Ивановна
• доктор биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации доктор биологических наук Ерлыкина, Елена Ивановна

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.И

Глава 1. Регуляция важнейших ферментов энергетического обмена нервной ткани.

1.1. Общая характеристика креатинкиназной реакции.

1.1.1. Митохондриальная креатинкиназа.

1.2. Гексокиназа мозга.

1.3. Особенности энергетического обмена мозга и состояние мембран при повышении устойчивости к кислородному голоданию.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Каталитические свойства основных мембраносвязанных ферментов и общая характеристика свободно радикального окисления в головном мозге интактных животных.

3.2. Каталитические свойства фосфокиназ и состояние свободно радикального окисления в головном мозге животных при острой ишемии

3.3. Особенности мембранной регуляции гексокиназы и креатинкиназы и состояние свободно радикального окисления в динамике после острой ишемии мозга.

3.4. Адаптационная защита мозга от гипоксических воздействий. Каталитическая активность мембраносвязанных ферментов энергетического обмена и роль свободно радикального окисления при повышении устойчивости организма животных к ишемии.

3.5. Каталитическая активность митохондриальных креатинкиназы и гексокиназы мозга и состояние свободно радикального окисления при проверке устойчивости организма тренированных животных к ишемии.

3.6. Каталитические свойства мембраносвязанных ферментов и состояние свободнорадикального окисления в ткани мозга в условиях острой ишемии на фоне предварительного введения пептида, индуцирующего дельта-сон.

ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Особенности мембранной регуляции ферментов мозга при адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма»

Актуальность темы:

Проблема адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма относится к фундаментальным проблемам общей биологии и чрезвычайно актуальна для многих разделов клинической и экспериментальной медицины. Гипоксические и ишемические повреждения являются основой или сопутствующим факторами патогенеза многих заболеваний. В отечественной и зарубежной литературе достаточно полно рассмотрены приспособительные реакции дыхательной, сердечно-сосудистой и кроветворной систем организма к условиям кислородной недостаточности. Однако молекулярные механизмы развития острой ишемии во многом остаются малоизученными, хотя именно они дают представление о фундаментальных основах регуляции хода важнейших реакций, позволяющих поддерживать жизнеспособность организма при дефиците кислорода. Изучение механизмов этих повреждений, разработка методов их профилактики и коррекции является важнейшей задачей молекулярной нейробиологии и медицины.

Хорошо известно, что основу всех метаболических процессов составляют ферменты, являющиеся основными регуляторами обмена веществ (Диксон, Уэбб, 1982; Hochachka, 1996; Baynes, Dominiczak, 2005). Известно, что многие ферменты способны образовывать динамические надмолекулярные комплексы с белками цитоскелета, другими ферментами, мембранами органелл клетки (Linden et al., 1982; Kellershohn, Ricard, 1994; Lyubarev, 1997; Beutner et al., 1998; Ovadi, Srere, 2000; Dolder et al., 2001; da-Silva et al., 2004). Ферменты, адсорбированные мембранами клеточных органелл, имеют иное микроокружение, чем ферменты в растворенном состоянии, и характеризуются измененными каталитическими свойствами. Митохондрии клетки содержат несколько сот различных ферментов и являются примером внутриклеточных структурных образований, у которых обе мембраны могут быть местом адсорбции ферментов из цитозоля или матрикса.

Головной мозг среди других тканей организма отличается высоким уровнем энергетического обмена (Siesjo et al., 1985; Хватова и др., 1987; Schurr, 2002). Интенсивный синтез АТФ обеспечивает энергией специфические функции нервной ткани. Для энергетического метаболизма мозга характерна высокая скорость гликолитического и дыхательного этапов обмена глюкозы, компартментализация метаболических систем и широкие возможности метаболической альтерации. Метаболизм головного мозга целиком зависит от завершенности энергетической реакции в митохондриях и возможности их регуляции в измененных условиях жизнедеятельности.

Ключевые позиции в регуляции баланса внутриклеточной энергии занимают два фермента - креатинкиназа и гексокиназа. Их активность в нервной ткани в сравнении с другими тканями достигает высшего уровня для гексокиназы (Wilson, 1995, 1997) или занимает вторую позицию после скелетной или сердечной мышцы для креатинкиназы (Wyss et al., 1992; Hemmer, Wallimann, 1993; Липская, 2001). Общим для названных ферментов является способность к адсорбции на мембранах митохондрий, особенно в местах контактных сайтов (Kropp and Wilson, 1970; Xie and Wilson, 1988; Stachowiak, et al., 1996; Eder et al., 2000).

Показано, что митохондриальная креатинкиназа совместно с транслоказой адениловых нуклеотидов, порином наружной мембраны митохондрий и мембраносвязанной гексокиназой образуют динамический мультибелковый комплекс (Высоких, 1999; Schlattner et al., 2001; Vyssokikh and Brdiczka, 2003). В литературе практически отсутствуют сведения о роли данных фосфокиназ в функционировании комплекса при измененных физиологических состояниях организма.

Головной мозг характеризуется высокой чувствительностью к недостатку кислорода, которая связана с отсутствием энергоресурсов и аэробным типом обменных процессов. Важнейшим проявлением кислородной недостаточности является нарушение субстратного обеспечения мозга, снижение уровня макроэргов. Недостаток кислорода вызывает нарушение функционирования гексокиназы и креатинкиназы, что негативно сказывается на энергообеспечении головного мозга.

Одним из ключевых механизмов повреждения клеток при ишемии является чрезмерная активация свободнорадикального окисления (Maulik et al., 1999; Сазонтова и др., 2002; Rauchova et al., 2002; Cherubini et al., 2005). Изменение состояния мембраны может привести к нарушению взаимодействия ферментов со структурными элементами митохондрий. В связи с этим представляет интерес изучение роли мембран в регуляции каталитических свойств фосфокиназ при различных функциональных состояниях организма.

Адаптация к условиям окружающей среды как универсальное общебиологическое явление формируется и проявляется на самых различных уровнях организации живого, в том числе молекулярном.

В последние годы для повышения резистентности организма к гипоксии используют комбинированные методы тренировочного режима: гипоксически-гиперкапническое прекондиционирование (Куликов, 2005), комбинация периодов гипоксии и умеренной гипероксии (Жукова, 2005), интервальные нормобарические гипоксические тренировки (Маев с соав., 2004). Известно, что формирование устойчивой адаптационной защиты требует длительного времени (3-5 недель). В связи с этим актуальной задачей является изучение молекулярных механизмов формирования защитных эффектов краткосрочных режимов тренировок, повышающих интенсивность адаптационного сигнала без углубления гипоксической компоненты.

Для предупреждения метаболических нарушений при гипоксии и ишемии широко применяют нейропептиды или лекарственные препараты на основе эндогенных биологически активных соединений. Среди них пептид, индуцирующий дельта-сон (ДСИП), или «дельтаран», синтетический аналог пептида, обладающий адаптогенным действием. Однако влияние нейропептида на обменные процессы в мозге изучено слабо.

Таким образом, в литературе имеются отдельные сведения об изменении каталитических свойств гексокиназы и креатинкиназы при кислородном голодании и практически отсутствуют данные по мембранной регуляции этих ферментов в динамике нарушения мозгового кровообращения и в условиях повышения устойчивости организма к недостатку кислорода. Роль данных ферментов в развитии метаболической адаптации к различным факторам среды остается еще далеко не раскрытой. Важно отметить, что исследование механизмов метаболических процессов индивидуальной устойчивости организма к экстремальным воздействиям и определение критериев режима тренировки следует рассматривать как важный и необходимый этап для использования в практической медицине. Данный вопрос требует всестороннего изучения механизма контроля метаболизма клетки на уровне функционирования отдельных ферментов, связанных с клеточными мембранами, и исследование функционального взаимодействия этих ферментов в условиях ишемии мозга и повышении устойчивости организма к кислородной недостаточности.

Цель исследования: изучение зависимости свойств основных фосфокиназ энергетического обмена мозга от взаимодействия с митохондриальными мембранами при нарушении мозгового кровообращения и адаптивной перестройке метаболизма в разных условиях повышения устойчивости организма к кислородному голоданию.

С этой целью в работе были поставлены следующие задачи: 1. изучить распределение активности креатинкиназы, ее кинетические свойства в митохондриях и субмитохондриальных фракциях мозга и дать характеристику взаимодействия фермента с внутренней мембраной митохондрий.

2. исследовать механизмы взаимодействия гексокиназы с наружной мембраной митохондрий и зависимость свойств фермента от связи с мембраной.

3. провести сравнительный анализ изменений каталитических свойств фосфокиназ в зависимости от характера взаимодействия с митохондриальными мембранами при острой ишемии и в динамике нарушения мозгового кровообращения.

4. исследовать особенности регуляции каталитических свойств креатинкиназы и гексокиназы в условиях интервального гипобарического прекондиционирования и предварительного введения пептида, индуцирующего дельта-сон.

Научная новизна: Обосновано положение о зависимости каталитических свойств основных фосфокиназ энергетического обмена мозга от взаимодействия со структурными элементами митохондрий.

Дана количественная характеристика распределения креатинкиназы в митохондриях и субмитохондриальных фракциях, изучены ее кинетические особенности. Выявлено, что тип кинетического поведения зависит от характера связи креатинкиназы с митохондриальной мембраной.

Выявлена роль ассоциативных взаимодействий (предположительно белок-липидных) в модификации каталитических свойств ассоциированной и прочносвязанной форм креатинкиназы. Показано, что прочное взаимодействие креатинкиназы с нативно организованной мембраной ведет к развитию аномального типа кинетики.

Изучена роль белок-белковых взаимодействий гексокиназы с мембраной митохондрий. Установлено, что адсорбционные взаимодействия фермента с мембраной подчиняются гиперболическому закону Михаэлиса-Ментен, что подтверждено сохранением классической кинетики гексокиназы на мембране после воздействия солюбилизирующих агентов.

Дана расширенная характеристика изменений каталитических свойств ферментов при острой ишемии мозга. Продемонстрированы различия в реакции мембраносвязанных ферментов мозга на острую ишемию, вызванную двусторонним лигированием общих сонных артерий, которые определяются физиологическим состоянием животных.

Определены особенности регуляции фосфокиназ в динамике нарушения мозгового кровообращения. Установлено, что при длительной ишемии мозга регуляторные сдвиги в кинетических характеристиках ферментов направлены на усиление их взаимодействия с мембраной митохондрий.

Выявлено, что интервальное гипобарическое прекондиционирование стабилизирует мембраны митохондрий, формирует новые свойства ферментов.

Установлено, что предварительное введение пептида, индуцирующего дельта-сон («дельтаран»), предупреждает развитие стресс-индуцированных изменений каталитических свойств ферментов.

На основании полученных результатов исследования и литературных данных сформулирована концепция мембранной регуляции ферментов энергетического обмена мозга при ишемии и повышении устойчивости к кислородному голоданию.

Установлено, что метаболическая адаптация является управляемым процессом. Реализация адаптивного механизма связана с изменением свойств мембран, что приводит к формированию новых адсорбционно-каталитических характеристик фосфокиназ мозга.

Теоретическая и практическая значимость работы:

Полученные данные о существенных изменениях ряда каталитических свойств основных фосфокиназ энергетического обмена мозга расширили современное представление о механизмах регуляции метаболической адаптации при нарушении мозгового кровообращения, способствуя пониманию молекулярных механизмов резистентности организма к экстремальным факторам окружающей среды.

Фундаментальное значение для понимания этого факта имеет выявленная нами зависимость свойств изучаемых ферментов от характера взаимодействия с мембранами митохондрий.

Результаты о влиянии интервального гипобарического прекондиционирования на мембранную регуляцию ферментов энергетического обмена мозга в комплексе с другими исследованиями могут служить для дальнейшего поиска методов и средств эффективной коррекции гипоксических изменений метаболизма мозга. Эти результаты могут быть также использованы для решения прикладных задач по разработке эффективных методов гипокситерапии.

Полученные данные показали результативность «дельтарана» по отношению к реакциям энергетического обмена в мозге и позволили дать характеристику метаболического эффекта лекарственного препарата на основе нейропептида при острой ишемии, что приобретает прямое практическое значение.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Ерлыкина, Елена Ивановна

ВЫВОДЫ

1. Получены экспериментальные доказательства зависимости каталитических свойств креатинкиназы и гексокиназы от функционального взаимодействия с мембранами митохондрий.

2. Показано, что ферментативная характеристика креатинкиназы и гексокиназы может быть использована в качестве критерия при оценке различных физиологических состояний организма.

3. Сформулирована концепция адсорбционного механизма регуляции активности ферментов мозга. В основе этого механизма лежит связанное с изменением состояния мембран смещение равновесия между растворимой и мембраносвязанной формами фосфокиназ, обладающих различными каталитическими и регуляторными свойствами.

4. Дана интегративная кинетическая характеристика митохондриальной креатинкиназы в условиях острой ишемии различной тяжести: а) у животных с тяжелыми нарушениями гемодинамики мозга установлено уменьшение активности креатинкиназы в митохондриях и субмитохондриальных фракциях при неизменном соотношении активностей ассоциированной и прочно связанной с мембраной форм фермента, появление кинетических аномалий реакции в общей митохондриальной фракции и на мембране митохондрий. б) в группе животных в удовлетворительном состоянии выявлено повышение активности ассоциированной формы креатинкиназы в 2 раза, рост начальных и максимальных скоростей реакции при неизменном сродстве фермента к субстрату.

5. Выявлены изменения адсорбционных свойств гексокиназы у животных с тяжелой формой острой ишемии мозга, что проявляется в значительном уменьшении прочности связи с мембраной. Существенных изменений кинетических свойств мембраносвязанной формы фермента не отмечается.

6. Установлены закономерности реакции мембранных структур и связанных с ними ферментов в динамике ишемии мозга. Ранние сроки ишемии сопровождаются активацией свободнорадикальных процессов, уменьшением прочности связи гексокиназы и креатинкиназы с мембраной, изменением их кинетических характеристик. Увеличение продолжительности ишемического воздействия до 4 и 18 часов приводит к усилению взаимодействия гексокиназы и креатинкиназы с мембранами, изменению каталитических свойств ферментов.

7. Доказано, что адаптация к острому кислородному голоданию - это новое метаболическое состояние организма, имеющее собственные характеристики свойств ферментов, зависящие от продолжительности адаптационного периода.

8. Интервальное гипобарическое прекондиционирование и предварительное введение пептида, индуцирующего дельта-сон, оказывает защитное действие на структурные элементы митохондрий. Установлено, что адаптивный механизм регуляции заключается в формировании новых свойств фосфокиназ, повышении активности мембраносвязанных форм ферментов, ограничении процессов свободнорадикального окисления.

9. Выяснены особенности взаимодействия гексокиназы и креатинкиназы с мембранами митохондрий в ответ на острую ишемию после интервального гипобарического прекондиционирования. Доказана зависимость изменений каталитических свойств и кинетических параметров ферментов от продолжительности адаптивной тренировки.

10. На основании полученных данных высказывается точка зрения, что метаболическая адаптация - это управляемый процесс, направленный на поддержание гомеостаза организма. Реализация адаптивного механизма развития связана с изменением адсорбционных и ассоциативных взаимодействий ферментов со структурными элементами митохондрий, что расширяет регуляторные возможности клетки.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Ерлыкина, Елена Ивановна, 2006 год

1. Аврамова, JI.B. Солюбилизация II энзима гексокиназы скелетных мышц крысы под действием глюкозо-6-фосфата / JI.B. Аврамова, Н.Ю. Гончарова // Биохимия. 1994. - Т.59, №3. - С.462-474.

2. Агаджанян, Н.А. Влияние острого гипоксического воздействия на устойчивость к гипоксии / Н.А. Агаджанян, M.JI. Хачатурян, JI.JI. Панченко // Вопр. мед. хим. 1999. - №6. - С. 625-630.

3. Акопян, Д. Построение модели взаимодействия гликолитических ферментов методом молекулярной динамики / Д. Акопян, К. Назарян // Биохимия. 2006. - Т.71, вып.4. - С. 464-470.

4. Алексахина, Н.В. Солюбилизация, очистка и некоторые свойства гексокиназы митохондрий скелетных мышц / Н.В. Алексахина, Н.Ю. Ситнина, Л.Н. Щербатых // Биохимия. 1973. - Т.38, №5. - С. 915-921.

5. Ашмарин, И.П. Регуляторные пептиды, функционально-непрерывная совокупность / И.П. Ашмарин, М.Ф.Обухова // Биохимия.- 1986. Т.51, №4.- С.531-545.

6. Барбашова, З.И. Динамика адаптивных реакций у крыс при 3-хмесячной адаптации к гипоксии / З.И. Барбашова, Г.И. Григорьева, Л.Н. Симановский и др. // Физиол. журн. СССР. 1974. - Т.60, №2. -С.283-291.

7. Бахарев, В.Д. Влияние пептида дельта-сна и его аналогов на биоэлектрическую активность головного мозга кроликов / В.Д. Бахарев, А.С. Саргсян, И.И. Михалева // Нейрохимия. 1983. - Т.2, №3. - С.272-279.

8. Белоусова, JI.B. Исследование кинетики модификации Arg-остатков митохондриальной креатинкиназы из сердца быка: наблюдение отрицательной кооперативности / JI.B. Белоусова, E.JI. Муйжнек // Биохимия. 2004. - Т.69, вып.4. - С. 560-567.

9. Белоусова, JI.H. Потенциометрический метод определения активности креатинкиназы в сыворотке крови / JI.H. Белоусова, С.Н. Федосов, У.Л. Москвитина и др. // Вопр. мед. хим. 1987. - №1. - С. 138-142.

10. Береговская, Н.Н. Энерготранспортное фосфорилирование. Биофизические аспекты. Нарушения биоэнергетики в патологиях и пути их восстановления / Н.Н. Береговская. М.: Наука, 1993. - С. 1120.

11. Березовский, В.А. Гипоксия и индивидуальные особенности реактивности / В.А. Березовский. Киев, 1978. - 324с.

12. Биленко, Н.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / Н.В. Биленко. М.: Медицина, 1989. - 368с.

13. Болдырев, А.А. Введение в биомембранологию / Болдырев А.А. М.: Изд-во Московского университета, 1990. - 208с.

14. Болдырев, А.А. Окислительный стресс и мозг / А.А. Болдырев // Соровский образовательный журнал. 2001. - №4. - С. 21-28.

15. Болдырев, А.А. Свободные радикалы в норме и ишемическом мозге / А.А. Болдырев, М.Л. Куклей // Нейрохимия. 1996. - №3, 2. - С. 71-78.

16. Бондаренко, Т.И. Мембраностабилизирующий эффект дельта-сон индуцирующего пептида при стрессе / Т.И. Бондаренко, Н.П. Милютина, И.И. Михалева, Н.В. Носкова // Бюл. экспер. биол. и мед. -1998.-№9.-С. 325-327.

17. Бурбаева, Г.М. Мозговая форма креатинкиназы в норме и при психических заболеваниях (болезнь Альцгеймера, шизофрения) / Г.М. Бурбаева, O.K. Савушкина, С.Н. Дмитриев // Вестник РАМН. 1999. -№1. - С. 20-24.

18. Бурлакова, Е.Б. Механизмы реактивности липид-зависимых ферментов при патологических состояниях / Е.Б. Бурлакова, А.В. Алесенко, С.А.Аристархова и др. // Липиды биологических мембран,-Ташкент, Фан. 1982.- С. 16-23.

19. Владимиров, Ю.А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах / Ю.А. Владимиров, А.И. Арчаков. М.: Наука,1972. - 252с.

20. Владимиров, Ю.А. Биологические мембраны и незапрограммированная смерть клетки / Ю.А. Владимиров // Сорос, образ, журн. 2000. - Т.6, №9. - С. 2-10.

21. Высоких, М.Ю. Белковые комплексы митохондриальных контактных сайтов / М.Ю. Высоких, Н.Ю. Гончарова, А.В. Журавлева и др. // Биохимия. 1999. - Т.64, вып.4. - С. 466-475.

22. Гаркуша, Н.Ф. Об адсорбционном механизме регуляции активности гексокиназы в саркоме М-1 крыс / Н.Ф. Гаркуша, Н.Ю. Гончарова // Биохимия. 1990. - Т.55, вып.9. - С. 1599-1605.

23. Гарсия, А. Малатдегидрогеназа мозга: свойства и роль в регуляции метаболизма при кислородном голодании мозга и повышении устойчивости к гипоксии: Автореф. дисс. канд. мед. наук / А. Гарсия. Горький, 1983. - 21с.

24. Гарсия, А. Особенности малатдегидрогеназной реакции в митохондриальной и цитоплазматической фракциях мозга при остройгипоксии и краткосрочной адаптации / А. Гарсия, Е.И. Ерлыкина // Механизмы пластичности мозга. Махачкала, 1982. - С. 80-81.

25. Гарсия, А. Исследование кинетических свойств изоферментов малатдегидрогеназы мозга крыс при гипоксии / А. Гарсия, Е.М. Хватова // Нейрохимия. 1988. - Т.7, №2. - С. 225-231.

26. Геннис, Р. Биомембраны. Молекулярная структура и функции / Р.Геннис. М.: Медицина, 1997.-624с.

27. Гланц, С. Медико-биологическая статистика / С. Гланц. М.: Практика, 1999. - 459с.

28. Говорова, JI.B. Влияние экспериментальной гипоксии на АТФ-азную активность ядер и митохондрий мозга, печени и сердца / J1.B. Говорова // Вопр. мед. хим. 1977. - №3. - С. 302-308.

29. Гринштейн, С.В. Структурно-функциональные особенности мембранных белков / С.В. Гринштейн, О.А. Кост // Усп. биол. химии. -2001 .-Т.41. С.77-104.

30. Гусев, Е.И. Ишемия головного мозга / Е.И. Гусев, В.И. Скворцова. -Москва: Медицина, 2001. 328с.

31. Диже, Г.П. Введение в технику биохимического эксперимента / Г.П. Диже, Н.Д. Ещенко, А.А. Диже, И.Е. Красовская. Санкт-Петербург, 2003.-86с.

32. Диксон, М. Ферменты / М.Диксон, Э.Уэбб .- Москва: Мир, 1982.-Т.1.-389с.

33. Доведова, Е.И. Действие «пептида дельта-сна» на активность моноаминооксидаз и АХЭ в субклеточных фракциях и различных образований мозга кролика / Е.И. Доведова, И.П. Ашмарин // Бюл. экспер. биол. и мед. 1982. - Т.93, №5. - С.56-58.

34. Доведова, E.J1. К механизму действия ПДС на фоне введения Дофа / E.J1. Доведова // Бюлл. экспер. биол. и мед. - 1989а. - Т. 107, №4. -С.440-442.

35. Дудченко, A.M. Активность ферментов митохондрий и содержание метаболитов энергетического обмена в коре головного мозга крыс, обладающих различной чувствительностью к гипоксии: Автореф. дисс. канд. мед. наук/ A.M. Дудченко. Москва, 1975. - 23с.

36. Дудченко, A.M. Триггерная роль энергетического обмена в каскаде функционально-метаболических нарушений при гипоксии / А.М Дудченко // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. - С. 51-83.

37. Ерлыкина, Е.И. Роль структурных элементов митохондрий в регуляции креатинфосфокиназы мозга при гипоксии / Е.И. Ерлыкина, Н.С. Колчина // Дизрегуляционная патология органов и систем: Сб. ст. -Москва, 2004.-С. 211-212.

38. Жданов, Г.Г. Проблема гипоксии у реанимационных больных в свете свободнорадикальной теории / Г.Г. Жданов, M.JI. Нодель // Анестезиология и реаниматология. 1995. - Т.1. - С. 53-61.

39. Жукова, А.Г. Свободнорадикальное окисление и механизмы внутриклеточной защиты при адаптации к изменению уровня кислорода: Автореф дисс. докт. биол. наук / А.Г. Жукова. Москва, 2005.-46с.

40. Зенков, Н.К. Окислительный стресс / Н.К.Зенков, В.З.Ланкин, Е.Б. Меньщикова // Наука. 2001.-343с.

41. Зимин, Ю.В. Гексокиназа и глутаматдегидрогеназа мозга при гипоксии и повышении устойчивости к кислородному голоданию: Автореф. дисс. канд. мед. наук / Ю.В. Зимин. Горький, 1987. -20с.

42. Зимин, Ю.В. Особенности регуляции оксидоредуктаз в норме и патологии: Автореф. дисс. докт. мед. наук / Ю.В. Зимин. Москва, 1999. - 44с.

43. Игнатюк, Т.Е. Динамика изменений активности гексокиназы в субклеточных фракциях тканей новорожденных крысят при гипоксии / Т.Е. Игнатюк // Бюл. экспер. биол. и мед. 1977. - Т.83, №1. - С. 21-24.

44. Иноуэ, Ш. Действие некоторых аналогов пептида, индуцирующего дельта-сон, на сон крыс при внутрижелудочковой инфузии / Ш. Иноуэ, М. Кимура-Такеучи, В.М. Ковальзон и др. // Бюлл. экспер. биол. и мед.- 1994. №1. - С.56-61.

45. Карманова, М.Г. Анализ действия нейропептида, вызывающего дельта-сон у кошек и белых крыс / М.Г. Карманова, В.Ф. Максимум, И.Б. Воронов и др. // Журнал эволюц. биохимии и физиологии. 1979.- №6. С.583-589.

46. Кендыш, И.Н. Регуляция углеводного обмена / И.Н. Кендыш. М.: Медицина, 1985. - 272с.

47. Кожевников, Ю.Н. О перекисном окислении липидов в норме и патологии / Ю.Н. Кожевников // Вопр. мед. хим. 1985. - Т.31, №5. -С. 2-7.

48. Козлов, Ю.П. Свободнорадикальное окисление липидов в биомембранах в норме и при патологии / Ю.П. Козлов // Биоантиокислители. М.: Наука, 1975. - С. 5-13.

49. Колчинская, А.З. Интервальная гипоксическая тренировка. Эффективность, механизмы действия / А.З. Колчинская. Киев: Наукова думка, 1992. - 160с.

50. Кометиани, П.А. Биохимические аспекты ишемии головного мозга / П.А. Кометиани // Пат. физиол. 1980. - №5. - С. 79-84.

51. Конторщикова, К.Н. Перекисное окисление липидов в норме и патологии / К.Н. Конторщикова // Актуальные вопросы внутренней патологии: Матер, докл. пленума терапевтов России. Н.Новгород, 1998.-С. 90-106.

52. Корчагин, В.П. Олигомеризация интегральных мембранных белков при перекисном окислении липидов / В.П. Корчагин, Л.Б. Братковская,

53. A.А. Шведова // Биохимия. 1980. - Т.45, №10. - С. 1767-1772.

54. Косалапов, В.А. Антиоксидантная защита и перекисное окисление липидов в тканях крыс после гипобарической гипоксии / В.А. Косалапов, О.В. Островский, А.А. Спасов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1998.-Т.126,№11.-С. 519-523.

55. Кузьмина, Е.И. Биохимия и биофизика микроорганизмов / Е.И. Кузьмина, Л.С. Нелюбин, М.К. Щепникова. М.: Наука,1983. - 189с.

56. Куликов, В.П. Механизмы повышения толерантности мозга к ишемии при гипоксически-гиперкапническом прекондиционировании / В.П. Куликов // Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция: Матер, конф. -Москва, 2005. С. 50-55.

57. Куликов, В.Ю. Перекисное окисление липидов и холодовой фактор /

58. B.Ю. Куликов, А.В. Семенюк, Л.И. Колесникова. Новосибирск: Наука, 1988. - 192с.

59. Курганов, Б.И. Аллостерические ферменты / Б.И. Курганов. М.: Наука, 1978.-348с.

60. Курганов, Б.И. Физико-химические механизмы регуляции активности ферментов / Б.И. Курганов // Физико-химические проблемы ферментативного катализа. М.: Наука, 1984. - С. 97-103.

61. Курганов, Б.И. Адсорбция ферментов структурными белками мышц / Б.И. Курганов, Н.А. Чеботарева // Усп. биол. хим. 1989. -Т.30. - С. 4666.

62. Лазаревич, Ю.А. Механизм повреждения митохондрий головного мозга при церебральной ишемии / Ю.А. Лазаревич, М.Д. Маевска, И. Строшнайдер // Анест. и реаниматол. 1980. - №5. - С. 39-43.

63. Ланкин, В.З. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях / В.З. Ланкин, А.К. Тихазе, Ю.Н. Беленков. -М.: Наука, 2001.-54с.

64. Липская, Т.Ю. Проблема связи креатинкиназы со структурами митохондрий / Т.Ю. Липская, Е.В. Молокова // Биохимия и биофизика мышц. М.: Наука, 1983. - С. 118-129.

65. Липская, Т.Ю. Физико-химические свойства и регуляция активности митохондриальной креатинкиназы: Дисс. докт. биол. наук / Т.Ю. Липская //. МГУ, 1990. - 44с.

66. Липская, Т.Ю. Физиологическая роль креатинкиназной системы: эволюция представлений / Т.Ю. Липская // Биохимия. 2001. - Т.66, вып.2.-С. 149-166.

67. Липская, Т.Ю. Митохондриальная креатинкиназа: свойства и функции / Т.Ю. Липская // Биохимия. 2001. - Т.66, вып. 10. - С. 1361-1376.

68. Лукьянова, Л.Д. Кислород-зависимые процессы в клетке и ее функциональной состояние / Л.Д. Лукьянова, Б.С. Балмуханов, А.Т. Уголев. М.: Наука, 1982. - 301с.

69. Лукьянова Л.Д. / Л.Д. Лукьянова // Дизрегуляторная патология. М.: Медицина, 2002. - С. 216-232.

70. Лукьянова, Л.Д. Функционально-метаболические особенности животных с различной индивидуальной резистентностью к гипоксии / Л.Д. Лукьянова//Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. - С. 156-169.

71. Лукьянова, Л.Д. Митохондриальнпя дисфункция при гипоксии и кислородзависимая генная регуляция адаптационных процессов / Л.Д.Лукьянова, А.М.Дудченко // Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция: тез конф. Москва. -2005. - С.68-69.

72. Лызлова, С.Н. О формировании систем энергетического обеспечения мышц в процессе миогенеза / Лызлова, С.Н. // Биохимия и биофизика мышц.- М, 1983.-С. 91-109.

73. Лысенко, А.В. Свойства и механизмы реализации биологических эффектов пептида, индуцирующего дельта-сон / А.В. Лысенко, A.M. Менджерицкий // Успехи совр. биол. 1995. - №6. - С.729-739.

74. Лянгузов, А.Ю. Построение и анализ модели двухсубстратной ферментативной реакции (на примере креатинкиназы). Автореф. дисс. канд. биол. наук / А.Ю. Лянгузов. -С-Петербург, 1992. -16с.

75. Маилян, Э.С. Об окислительном метаболизме мозга крыс при гипоксии / Э.С. Маилян, Е.А. Коваленко, Л.В. Буравкова // Молекулярные аспекты к адаптации. Киев, 1979. - С. 81-88.

76. Малахов, В.Н. Креатинкиназная система в энергетическом метаболизме клетки / В.Н. Малахов, В.А. Тищенко, В.А. Исаченко // Биохимия.-1978.-Т.43.-С. 2211 -2221.

77. Меддис, Э. Биохимическое исследование мембран / Э. Меддис. М.: Мир, 1979.-460с.

78. Меерсон, Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика / Ф.З. Меерсон. М.: Наука, 1981.-274с.

79. Меерсон, Ф.З. Развитие суперрезистентности к гипоксической гипоксии под влиянием адаптации к кратковременным стрессорным действиям / Ф.З. Меерсон, Т.Д. Миняймыко, В.П. Пожаров // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1993. - №2. - С. 132-135.

80. Менджерицкий, A.M. Протеолитические процессы в мозге и сыворотке крыс при гипокинезии и адаптивном влиянии дельта-сон индуцирующего пептида / A.M. Менджерицкий, А.В. Лысенко, Н.И. Ускова // Биохимия. 1995. - Т.60, №4. - С.140-142.

81. Милейковская, Е. Роль кардиолипина в энергозапасающих мембранах / Е.Милейковская, М. Жанг, В.Доухан // Биохимия.- 2005.-Т.70, в.2,-С.191-196.

82. Мунтян, Е.М. О специфичности взаимодействия изозима 11 гексокиназы с митохондриальными мембранами / Ф.З. Меерсон, Т.Д. Миняймыко, В.П. Пожаров // Биохимия. 1986. - Т.51, вып.З. - С. 404411.

83. Назаренко, А.И. Влияние острой кислородной недостаточности на тканевое дыхание высокоустойчивых и низкоустойчивых к острой гипоксии крыс / А.И. Назаренко // Кислородный гомеостазис и кислородная недостаточность. Киев, 1978. - С. 93-98.

84. Никушкин, Е.В. Перекисное окисление в ЦНС в норме и при патологии / Е.В. Никушкин // Нейрохимия. 1989. - №1. - С. 124-147.

85. Панченко, Л.Ф. Влияние острой гипоксической гипоксии на активность ферментов митохондрий коры мозга крыс, обладающих различной чувствительностью к недостатку кислорода / Л.Ф. Панченко,

86. A.M. Дудченко, А.А. Шпаков // Биохимия гипоксии. Горький, 1975. -С. 59-65.

87. Прохорова, М.И. Нейрохимия / М.И. Прохорова. JL, 1979. - 271с.

88. Прудченко, И.А. Проблемы эндогенности пептида дельта-сна / И.А. Прудченко, И.И. Михалева // Успехи совр. биологии. 1994. - №6. - С. 728-748.

89. Рихирева, Г.Т. Взаимодействие дельта-сон индуцирующего пептида (ДСИП) с клеточными мембранами in vitro / Т.Г. Рихирева, И.Н. Голубев, С.А. Копыловский и др. // Биоорган, химия. 1999. - Т. 25, №5.-С. 334-340.

90. Рихирева, Г.Т. Изменение динамической структуры клеточных мембран под действием дельта-сон индуцирующего пептида (ДСИП) / Г.Т. Рихирева, И.Н.Голубев, И.А. Прудченко, И.И. Михалева // Биологические мембраны.-2003.-Т.20, №5.- С.409-418.

91. Рожанец, В.В. Радиоиммунологическое изучение локализации ПДС-подобного материала в различных органах и отделах головного мозга крысы / В.В. Рожанец, Р.Ю. Юхананов, М.А. Чижевская, Е.В. Наволоцкая // Нейрохимия. 1983. - Т.2, №4. - С.353-363.

92. Рубанова, Н.А. Адаптивный эффект ПДС на серотоническую систему мозга в ранние сроки гипоксии / Н.А.Рубанова, М.В.Баландина // Фармакологическая коррекция гипоксических состояний: Матер, конф. -Гродно, 1991.-С. 229-230.

93. Савина, М.В. Механизмы адаптации тканевого дыхания в эволюции позвоночных / М.В. Савина. СПб.: Наука, 1992. - 200с.

94. Савушкина, O.K. Диссоциация мозговой изоформы КФК при психической патологии (болезнь Альцгеймера, шизофрения): Автореф. дисс. канд. биол. наук / O.K. Савушкина. М., 2000. - 21с.

95. Сазонтова, Т.Г. Роль свободнорадикальных процессов в адаптации организма к изменению уровня кислорода / Т.Г. Сазонтова, Ю.В. Архипенко // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. - С. 112-137.

96. Сакс, В.А. Энергетика клеток миокарда / В.А. Сакс, JI.B. Розенштраух // Физиология кровообращения. JL, 1980. - 210 с.

97. Сакс, В. А. Роль креатинкиназных систем в процессе внутриклеточного транспорта энергии в регуляции сокращения сердечной мышцы. Автореф. дис. . док. биол. наук / В.А.Сакс //.- М., 1983.-30с.

98. Сакс, В.А. Внутриклеточный транспорт энергии: фосфокреатинкиназный путь / В.А.Сакс, В.В.Куприянов // Биохимия и биофизика мышц. М., 1983.- С.101-120.

99. Салиева, P.M. Пептид, вызывающий дельта-сон, в крови и гипоталамусе у крыс с различной устойчивостью к эмоциональному стрессу / P.M. Салиева, Е.В. Коплик, З.А. Каменов, А.Б. Полетаев // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1988. - №9. - С. 264-266.

100. Сидоркина, А.Н. Предварительные гипобарические тренировки при острой ишемии мозга / А.Н. Сидоркина, Л.И. Якобсон, В.А. Ваулина // Дегидрогеназы в норме и патологии: Сб. науч. тр. Горьк. мед. ин-т. Горький, 1980. - С. 50-57.

101. Скулачев, В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода / В.П. Скулачев // Сорос, образ, журн. 2001. - Т.7, №6. - С. 4-10.

102. Турпаев, К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов / К.Т. Турпаев // Биохимия. 2002. - Т.67, №3. - С. 339-353.

103. Фархутдинов, P.P. Хемилюминисцентные методы исследования свободнорадикального окисления в биологии и медицине / Р.Р.Фархутдинов, В.А. Лиховских.- Уфа, 1995.- 126с.

104. Фридрих, П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы / П. Фридрих. М.: Мир, 1986. - 374с.

105. Хватова, Е.М. Ферментные спектры и энергетика мозга в разные сроки его частичной ишемии и гипоксии / Е.М.Хватова, И.С.Варыпаева, Г.В.Миронова // Вопросы нейрохимии: Сб. науч. тр. -Л., 1977.-С.101-103.

106. Хватова, Е.М. Метаболизм острой гипоксии / Е.М. Хватова, Н.В. Мартынов. Горький, 1977. - 160с.

107. Хватова, Е.М. развитие исследований по изучению активности и роли тканевых дегидрогеназ и оксидаз в условиях экспериментальной патологии / Е.М.Хватова // Дегидрогеназы в норме и патологии: Сб. науч. тр. Горьк. мед. ин-т. Горький, 1980.- С.5-10.

108. Хватова, Е.М. Нуклеотиды мозга / Е.М. Хватова, А.Н. Сидоркина, Г.В. Миронова. М.: Медицина, 1987. - 205с.

109. Хватова, Е.М. Энзимологическая концепция регуляции энергетического обмена мозга при гипоксии и повышенииустойчивости к кислородному голоданию / Е.М. Хватова // Гипоксия и окислительные процессы. Нижний Новгород, 1992. - С. 121-126.

110. Хватова, Е.М. Влияние пептида, индуцирующего дельта-сон, на каталитические свойства митохондриальной малатдегидрогеназы / Е.М. Хватова, М.Р. Гайнуллин, И.И. Михалева // Бюл. экспер. биол. и мед.- 1995,-№2.-С. 141-143.

111. Хочачка, П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. М.: Мир, 1977.-392с.

112. Хугаев, В.Н. Различное влияние аналогов лей-энкефалина на динамику мозгового кровотока при ишемии мозга разной степени тяжести / В.Н. Хугаев, А.К. Беспалова // Бюлл. экспер. биол. и мед. -1998.-Т.126,№11.-С. 516-519.

113. Четверикова, Е.П. Состав и кинетические свойства креатинкиназы из скелетных мышц / Е.П. Четверикова, А.В.Кринская, Н.А. Розанова, В.В. Рыбина и др. // Биохимия.-1970.-Т.35, №5.- С.953-961.

114. Четверикова, Е.П. Ингибиторы креатинкиназы (гликолитические интермедиаты, нуклеотиды и неорганический фосфат) // Е.П. Четверикова, Н.А. Розанова // Докл. АН СССР. 1976. - Т.231, №5. -С.37-40.

115. Четверикова, Е.П. Креатинкиназная система и энергетический обмен мышц / Е.П. Четверикова // Журн. общ. биол.- 1981.-Т. XIII, № 4.-С.586-595.

116. Четверикова, Е.П. Свойства и функция молекулярных форм креатинкиназы / Е.П. Четверикова, Н.А. Розанова // Биохимия и биофизика мышц. М., 1983. - С. 10-12.

117. Шлапакова, Т.И. Субстраты окисления в тканях при нарушении кислородного режима и при повышении устойчивости к гипоксии: Автореф. дисс. канд. мед. наук / Т.И. Шлапакова. Горький, 1981. -17с.

118. Шумицкая, Н.М. Индивидуальные различия гликолиза при гипоксической гипоксии / Н.М. Шумицкая // Кислородный гомеостазис и кислородная недостаточность. Киев, 1978. - С. 105-115.

119. Шустанова, Т.А. Регуляция дельта-сон индуцирующим пептидом свободно-радикальных процессов в тканях крыс при холодовом стрессе / Т.А. Шустанова, Т.И. Бондаренко, Н.П. Милютина, И.И. Михалева // Биохимия. 2001. - Т. 66, №6. - С. 632-639.

120. Якобсон, Л.И. Влияние кратковременной гипоксии на каталитические и кинетические свойства митохондриальных ферментов / Л.И. Якобсон, Т.С. Семенова, Н.А. Рубанова // Гипоксия иокислительные процессы: Сб. науч. тр. Нижний Новгород, 1992. - С. 131-136.

121. Adams, V. Further characterization of contact sites from mitochondria of different tissues: topology of peripheral kinases / V. Adams, W. Bosch, J. Schlegel et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. - Vol. 981. - P. 213-225.

122. Aebi, H. Methoden der erymatiechen analyses / H. Aebi // Biochemistry. 1970.- Vol.2, N2.- P.636-647.

123. Aflalo, C. Association of rat brain hexokinase to yeast mitochondria: effect of environmental factors and the source of porin / C. Aflalo, H. Azoulay // J. Bioenerg. Biomembr. 1998. - Vol. 30. - P. 245-255.

124. Aleshin, A.E. Regulation of hexokinase I: crystal structure of recombinant human brain hexokinase complexed with glucose and phosphate / A.E. Aleshin, C. Zeng, H.D. Bartunik et al. // J. Mol. Biol. -1998b.-Vol. 282.-P. 345-357.

125. Aleshin, A.E. Multiple crystal form of hexokinase I: new insights regarding conformational dynamics, subunit interactions, and membrane association / A.E. Aleshin, H.J. Fromm, R.B. Honzatko // FEBS Lett. -1998.-Vol. 434.-P. 42-46.

126. Aragon, J.J. Regulation of enzyme activity in the cell: effect of enzyme concentration / J. Aragon, A. Sols // The Faseb J. 1991. - Vol. 5. -P. 2945-2950.

127. Arkhipenko, Y.V. Adaptation to periodic hypoxia and hyperoxia improves resistance of membrane structures in heart, liver and brain / Y.V. Arkhipenko, T.G. Sazontova, A.G. Zhukova // Bull. Exp. Biol. Med. 2005. -Vol. 140, №3.- P. 278-281.

128. Askenasy, N. Transgenic livers expressing mitochondrial and cytosolic CK: mitochondrial CK modulates free ALP levels / N. Askenasy, A.P. Koretsky // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2002. - Vol. 282. - P. 338346.

129. Aubert-Foucher, E. Rabbit heart mitochondrial hexokinase: solubilization and general properties / E. Auber-Foucher, B. Font, D.C. Gautheron // Arch. Biochem. Biobhys. 1984. - Vol. 232, №1. - P. 391399.

130. Baynes, J.W. Medical Biochemistry / J.W. Baynes, M.H.Dominiczak //Elsevier Mosby. 2005. - 693 P.

131. Belousova, L.V. The structural features of beef heart mitochondrial creatine kinase / L.V. Belousova, S.N. Fedosov, E.V. Orlova, V.Ya. Stel'mashchuk // Biochem. Int. 1991. - Vol. 24, №1. - P. 51-58.

132. Bergeron, M.Yu. Induction of hypoxia-inducible factor-1 (HIF-1) and its target genes following focal ischaemia in rat brain / M.Yu. Bergeron, K.E. Solway, G.L. Semenza, F.R. Sharp // Eur. J. Neurosci. 1999. - Vol. 11.-P. 4159-4170.

133. Bernardi, P. Mitochondrial transport of cations: channels, exchangers, and permeability transition / P. Bernardi // Physiol. Rev. 1999. - Vol. 79. -P. 1127- 1155.

134. Berridge, M. The versatility and universality of calcium signaling / M. Berridge, P. Lipp, M. Bootman // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2000. - Vol. 1. -P. 11-21.

135. Bessman, S.P. Transport of energy in muscle: the phosphocreatine shuttle / S.P. Bessman, P.J. Geiger // Science. 1981. Vol. 211. - P. 448452.

136. Bessman, S.P. The creatine-creatine phosphate energy shuttle / S.P. Bessman, C.L. Carpenter // Annu. Rev. Biochem. 1985. Vol. 54. - P. 831862.

137. Bickler, P.E. Adaptive responses of vertebrate neurons to hypoxia / P.E. Bickler, P.H. Donohoe // J. Exp. Biol. 2002. - Vol. 205. - P. 35793586.

138. Blum, H.E. Mitochondrial creatine kinase from human heart muscle: purification and characterization of the crystallized isoenzyme / H.E. Blum, B. Deus, W. Gerok // J. Biochem. (Tokyo). 1983. - Vol. 94, №4. - P. 1247-1257.

139. Bottomley, M.J. Phospholipid-binding protein domains / M.J. Bottomley, K. Salim, G. Panayotou // Biochim. Biophys. Acta. 1998. -Vol. 1436.-P. 165-183.

140. Brdiczka, D. Function of the outer mitochondrial compartment in regulation of energy metabolism / Brdiczka, D. // Biochem. Biophys. Acta. -1994. Vol. 1187, №2. - P. 264-269.

141. Bricknell, O.L. A relationship between adenosine-triphosphate glycolysis and ischemic contracture in the isolated rat heart / O.L. Bricknell, P.S. Daries, L.N. Opie // J. Mol. Cell Cardiol. 1981. - Vol. 13, №8. - P. 941-945.

142. Brown, S.T. Hypoxic augmentation of Ca channel currents requires a functional electron transport chain / S.T. Brown, J.L. Scragg, J.P. Boyle et al. // J. Biol. 2005. - Vol. 280, №23. - P. 21706 - 21712.

143. Brucklacher, R.M. Hypoxic preconditioning increases brain glycogen and delays energy depletion from hypoxia-ischemia in the immature rat / R.M. Brucklacher, R.C. Vannuccii, S.J. Vannuccii // Dev. Neurosci. 2002. -Vol. 24, №5.-P. 411-417.

144. Buderus, S. Resistance of coronary endothelial cells to anoxia-reoxygeneration in isolated guinea pig hearts / S. Buderus, B. Siegmund, R. Spahr et al. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 1989. - Vol. 257. - P. 488-493.

145. Bunn, H. Oxygen sensing and molecular adaptation to hypoxia / H. Bunn, R. Poyton // Physiol. Rev. 1996. - Vol. 76. - P. 839-885.

146. Burley, S.K. Aromatic-aromatic interaction: a mechanism of protein structure stabilization / S.K. Burley, G.A. Petsko // Science. 1985. - Vol. 229. - P. 23-28.

147. Chen, L. Expression of brain-type creatine kinase and ubiquitous mitochondrial creatine kinase in the fetal rat brain: evidence for a nuclear energy shuttle / L. Chen, R. Roberts, D.L. Friedman // J. Сотр. Neurol. -1995. Vol. 363, №3. - P. 389-401.

148. Chen, L. Rabbit musle creatine kinase: consequences of the mutagenesis of conserved histidine residues / L. Chen, C.L. Borders. J.R. Vasguez, G.L. Kenyon // Biochemistry.- 1996.-Vol. 35(24).-P.7895-7902.

149. Cheneval, D. A spin-lable electron spin resonans study of the binding of mitochondrial creatine kinase to cardiolipin / D. Cheneval, E. Carafoli, G.L. Powell, D. Marsh // Eur. J. Biochem. 1989. - Vol. 186, №1-2. - P. 415-419.

150. Cheneval, D. Identification and primary structure of the cardiolipin-binding domain of mitochondrial CK / D. Cheneval, E. Carafoli // Eur. J. Biochem. 1989. -Vol. 17, №1-2.-P. 1-9.

151. Cherubini, A. Potential markers of oxidative stress in stroke / A. Cherubini, C. Ruggiero, M.C. Polidori, P. Mecocci // Free Radic. Biol. Med. 2005. -Vol. 39, №7. - P. 841-852.

152. Chiuch, C.C. Induction of thioredoxin and mitohondrial survival proteins mediater proconditioning-induced cardioprotection and neuroprotection / C.C. Chiuch, T. Anrloh, P.B. Chock // Ann. IV J. Acad. Sci. 2005. - Vol. 1042.-P. 403-418.

153. Chopinean, J. Dynamic interaction between enzyme activity and microstructural enviroment / J. Chopinean, D. Thomas, M. Legoy // Eur. J. Biochem. 1989. - Vol. 183, №2. - P. 459-463.

154. Clantz, L. Ischemic preconditioning increases antioxidants in the brain and peripheral organs after cerebral ischemia / L. Clantz, A. Avramovich, V. Trembovler, V. Gurvitz et al. // Exp. Neurol. 2005. - Vol. 192, №1. - P. 117-124.

155. Dean, R.T. Biochemistry and pathology of radical-mediated protein oxidation / R.T. Dean, S. Fu, R. Stocker, M.J. Daviu // Biocem. J. 1997. -Vol. 324, Pt.l.-P. 1-18.

156. De Cerqueira Cesar, M. Further studies on the coupling of mitochondrially compartmented ATP, generated by oxidative phosphorylation / M. De Cerqueira Cesar, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1998. - Vol. 350. - P. 109-117.

157. De Cerqueira Cesar, M. Functional characteristics of hexokinase bound to the type A and type В sites of bovine brain mitochondria / M. De Cerqueira Cesar, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 2002. - Vol. 397, №1.-P. 106-112.

158. Devaux, P.F. Specificity of lipid-protein interactions as determined by spectroscopic techniques / P.F. Devaux, M. Seigneuret // Biochem. Biophys. Acta. 1985. - Vol. 822. - P. 63-125.

159. Dos Santos, P. Alteration of the bioenergetics systems of the cell in acute chronic myocardial ischemia / P. Dos Santos, M.N. Laclau, S. Boudina, K.D. Garlid // Mol. Cell Biochem. 2004. - Vol. 256-257, №1-2. -P. 157-166.

160. Dowhan, W. Diversity and versatility of lipid-protein interactions revealed by molecular genetic approaches / W. Dowhan, E. Mileykovskaya, M. Bogdanov // Biochim. Biophys. Acta 2004. - Vol. 1666, №1-2. - P. 19-39.

161. Eder, M. Crystal structure of human ubiquitous mitochondrial creatine kinase / M. Eder, K. Frutz-Wolf, W. Kabsch et al. // Proteins. 2000. - Vol. 39.-P. 216-225.

162. Eder, M. A conserved negatively charged cluster in the active site of creatine kinase is critical for enzymatic activity / M. Eder, M. Stolz, T. Wallimann, U. Schlattner // J. Biol. Chem. 2000. - Vol. 275, №35. - P. 27094-27099.

163. Edgar, A.D. Activation of ethanolamine phospholypase A2 in brain during ischemia / A.D. Edgar, J. Strosznajder, L.A. Horrocks // J. Neurochem. 1982. -Vol. 39, №4. -P. 1111-1116.

164. Ehsani-Zonouz, A. Interaction of hexokinase with the outer mitohondrial membrane and a hydrophobic matrix / A. Ehsani-Zonouz, A. Golestani, M. Nemat-Gorgani // Mol. Cell Biochem. 2001. - Vol. 223, №1-2.-P. 81-87.

165. Ellington, W.R. Phosphocreatine represents a thermodynamic and functional improvement over other muscle phosphagens / W.R. Ellington // J.Exp. Biol. 1989.-Vol. 143.-P. 177-194.

166. Eppenberger, H. Tissue-specific isoenzyme partterns of creatine kinase (2.7.3.2.) in trout / H. Eppenberger, A. Scholl, H. Ursprung // FEBS Lett. 1971. - Vol. 14, №5. - P. 317-319.

167. Erecinka, M. Tissue oxygenation and brain sensitivity to hypoxia / M. Erecinka, I.A. Silver // Resp. Physiol. 2001. - Vol. 128. - P. 263-276.

168. Eriksson, O. Chemical modification of arginines by 2,3-butanedione and phenylglyoxal causes closure of the mitochondrial permeability transition pore / 0. Eriksson, E. Fontaine, P. Bernandi // J Biol. Chem.-1998. Vol. 273. - P. 12669-12674.

169. Fang, T.Y. Identification of a phosphate regulatory site and a low affinity binding site for 6-phosphate in the N-terminal half of human brain hexokinase / T.Y. Fang, O. Alechina, A.E. Aleshin et al. // J Biol. Chem.-1998. Vol. 273.-P.19548-19553.

170. Farrell, E. On the creatine phosphokinase of heart muscle mitochondria / Farrell, E., Baba, N., Brierley, G., Grumer, H. // Lab Invest. -1972.-Vol. 27.-P. 209.

171. Feledi, E. Effect of Triton X-100 on the electrophoretic mobility of the creatine kinase isoenzymes of serum and tissues / E. Feledi, K. Jobst // Acta Med. Hung. 1983. - Vol. 40, №1. - P. 51-57.

172. Feigner, P.L. Purification of nonbindable and membrane bindable mitochondrial hexokinase from rat brain / P.L. Feigner, J.E. Wilson // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1976. - Vol. 68, №2. - P. 592-597.

173. Flerov, M.A. Free radical lipid oxidation in brain cortex neurons and neuroglia during convulsions / M.A. Flerov, T.I. Tolstukhina, I.A. Gerasimova // Bull. Exp. Biol. Med. 2004. -Vol. 138, №4. - P. 341-342.

174. Focant, T. Isolement et proprietes de la creatine-kinase de muscle lisse de boeuf/ / FEBS Lett. -1970. Vol.10. - P. 57-61.

175. Folsh, J. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues / J. Folsh, M. Less, A. Stanley // J Biol.Chem. -1957.- Vol.226, N2. -P.497-509.

176. Font, B. Effects of SH Group Reagents on Creatine kinase Interaction with the Mitochondrial Membrane / B. Font, C. Vial, D. Goldschmidt et al. // Arch. Biochem. Biophys. 1983. - Vol. 220. - P. 541- 547.

177. Fonyo, A. The phosphorylation of adenosinediphosphate and glucose in isolated brain mitochondria at different osmatic concentrations / A. Fonyo, J. Somogyi // Acta physiol. Acad. Sci., Hung. -1960. Vol. 8, №3. -P. 191.

178. Fritz-Wolf, K. Structure of mitochondrial creatine kinase / K. Fritz-Wolf, T. Schnyder, T. Wallimann, W. Kabsch // J. Nature. 1996. -Vol. 381.-P. 341-345.

179. Gibson, C.L. Glial nitric oxide and ischemia / C.L. Gibson, T.C. Coughlan, S.P. Murphy // Glia. 2005. - Vol. 4. - P. 417-426.

180. Gil, T. Theoretical analysis of protein organization in lipid membranes / T. Gil, J.H. Ipsen, O.G. Mouritsen et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - Vol. 1376, №3. - P. 245-266.

181. Granjon, T. Mitochondrial creatine kinase binding to liposomes and vesicle aggregation: effect of cleavage by proteinase К / T. Granjon, C. Vial, R. Buchet, M.J. Vacheron // J. Protein Chem. 2001. - Vol. 20, №8. - P. 593-599.

182. Gray, S.M. Hexokinase binding in ischemic and reperfused piglet brain / S.M. Gray, V. Adams, Y. Yamashita et al. // Biochem. Med. Metab. Biol. -1994. Vol. 53, №2. - P. 145-148.

183. Grossman, S.H. A physicochemical comparison of the isozymes of creatine kinase from rabbit brain and muscle / S.H. Grossman, F.A. Akinade, L. Garcia-Rubio // Biochim. Biophys. Acta. 1990. - Vol. 1040, №3.-P. 311-316.

184. Grossman, S. Further Characterization of the reassembly of creatine kinase and effect of substrate / Grossman, S., and Mixon, D. // Arch. Biochem. Biophys. 1985. -Vol. 236. - P. 797.

185. Guo, Z. Studies on the stability of creatine kinase isoenzymes / Guo, Z., Wang, Z., Wang, X.// Biochem Cell Biol.-2003.-Vol.81(l).-P.9-16.

186. Hall, N. Mitochondrial creatine kinase. Physical and kinetic properties of purified enzyme from beef heart / N. Hall, P. Addis, M. DeLuca // Biochemistry.- 1979.-Vol. 18.-P. 1745-1751.

187. Helberman, M. Brain bioenergetic and functional state during• 1hypoxia: simalteneous assessment by PNMR and EEG in dogs / M.

188. Helberman, V. Subramanian, Harihara et al. // Anesthesiology. 1983. - Vol. 59, №3A. - P. 363 -368.

189. Helenius, A. Properties of detergents / A. Helenius, D.R. McCastin, E. Fries, C. Tanford // J. Metods of Enzymol. 1979. - Vol. 56. - P. 734-749.

190. Helenius, A. Solubilization of membranes by detergents / A. Helenius, K. Simons К // J. Biochim. Biophys. Acta. 1975. - Vol. 415, №1. - P. 2979.

191. Higgins, J.C. The relationship between glycolysis, fatty acid metabolism and membrane integrity in neonatal myocytes / J.C. Higgins, D. Allsopp // J. Mol. Cell Cardiol. 1981. - Vol. 13, №6. - P. 599-617.

192. Hjelmeland, L.M. Solubilization of functional membrane proteins / L.M. Hjelmeland, A. Chrambach // Methods of Enzymology. 1984. - Vol. 104.-P. 305-318.

193. Hochachka, P. Defense strategies against hypoxia and hypothermia / P. Hochachka // Science. 1986. - Vol. 231. - P. 234-241.

194. Hochachka, P. Unifying theory of hypoxia tolerance: Molecular/metabolic defense and rescue mechanism for surviving oxygen lack / P. Hochachka, L. Buck, C. Doll, S. Land // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - Vol. 93. - P. 9493-9498.

195. Hochachka, P.W. Mechanism, origin and evolution of anoxia tolerance in animals // P.W. Hochachka, P. Lutz // Сотр. Biochem. Physiol. B. 2001. - Vol. 130. - P. 435-459.

196. Hoger, S. Ischemia and the aging brain. Studies on glucose and energy metabolism in rat cerebral cortex / S. Hoger, G. Krier // Neurobiol. Aging. -1986.-Vol. 7, №1. P. 23-29.

197. Hornemann, Th. Why is creatine kinase a dimmer? Evidence for cooperativity between the subunits / Th. Hornemann, D. Rutishauser, Th. Wallimann // Biochem. et Biophys. Acta.-2000.-Vol. 1480, i.1-2.- P.365-373.

198. Hutny, J. Further studies on the role of phospholipids in determining the characteristics of mitochondrial binding sites for type I hexokinase / J. Hutny, J.E. Wilson // Acta Biochemica Polonica. 2000. - Vol. 47, № 4. - P. 1045-1060.

199. Imai, N. Interactions between cations in modifying the binding of hexokinases 1 and 11 to mitochondria / N. Imai, H. Akimoto, M. Oda et al. // Mol. Cell Biochem. 1988. - Vol. 81. - P. 37-41.

200. Ingwall, J.S. Whole-organ enzymology of the creatine kinase system in heart / J.S. Ingwall // Biochem. Soc. Trans. 1991. - Vol. 19, №4. - P. 1006-1010.

201. Iyengar, M.R. Creatine kinase as an intracellular regulator / M.R. Iyengar // J. Nuscle Res. Cell Motil. 1984. - Vol. 5, №5. - P. 527-534.

202. Jacobus, W.E. Creatine kinase of rat heart mitochondria. Coupling of creatine phosphorylation to electron transport / W. E. Jacobus, A.L. Lehninger// J. Biol. Chem. 1973. - Vol. 248, №13. - P. 4803-4810.

203. Jennings, R.B. Myocardial ischemia: introduction / R.B. Jennings // Am. J. Pathol. 1981. - Vol. 102, №2. - P. 239-240.

204. Jockers-Wretou, E. Immunohistochemical localization of creatine kinase isoenzymes in human tissue / E. Jockers-Wretou, W. Giebel, G. Pfleiderer // Histochemistry. 1977.-Vol.54 (l).-P.83-95.

205. Johnson, M.K. The intracellular distribution of glycolytic and other enzymes in rat-brain homogenates and mitochondrial preparations / M.K. Johnson // Biochem. J. 1960. - Vol. 77. - P. 610-618.

206. Kabir, U.W. Biophysical investigations on the active site of brain hexokinase / U.W. Kenkare, G.K. Jarori, S.R. Kasturi et al. // J. Biosci. -1985.-Vol. 8.-P. 107-119.

207. Kabir, F. Mitochondrial hexokinase in brain of various species: differences in sensitivity to solubilization by glucose-6-phosphate / F. Kabir, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1993. - Vol. 300, №2. - P. 641650.

208. Kaldis, P. Functional differences between dimeric and octameric mitochondrial creatine kinase / P. Kaldis, T. Wallimann // Biochem J.-1995.-Vol.308.-P.623-627.

209. Kammermeier, H. Why do cells need phosphocreatine and a phosphocreatine shuttle / H. Kammermeier // J. Mol. Cell Cardiol. 1987. -Vol. 19, №1.-P. 115-118.

210. Kanemitsu, F. Characterization of two types of mitochondrial creatine kinase isolated from normal human cardiac muscle and brain tissue / F. Kanemitsu, J. Mizushima, T. Kageoka et al. // Electrophoresis. 2000. -Vol. 21,№2.-P. 266-270.

211. Karmen, N.B. LPO and antiradical defence processes in the liquor of patients with severe craniocerebral injury / N.B. Karmen // Bull. Exp. Biol. Med. 2005. - Vol. 139, №4. - P. 411-413.

212. Kasparova, S. A study of creatine kinase reaction in rat brain under chronic pathological conditions-chronic ischemia and ethanol intoxication / S. Kasparova, D. Dobrota, V. Mlynarik et al. // Arch. Biochim. Biophys. -1992. Vol. 299, №1. - P. 116-124.

213. Kellershohn, N. Coordination of catalytic activities within enzyme complex / N. Kellershohn, J. Ricard // Eur. J. Biochem. 1994. -Vol. 220, №2.-P. 955-961.

214. Kinnula, V.L. Rat liver mitochondrial enzyme activities in hypoxia / V.L. Kinnula // Acta physiol. Scand. 1975. - Vol. 95, №1. - P. 54-59.

215. Kirkpatrick, F.H. Differential solubilization of proteins, phospholipids, and cholesterol of erythrocyte membranes by detergents / F.H. Kirkpatrick, S.E. Gordesky, G.V. Marinetti // Biochim. Biophys. Acta. 1974.-Vol. 345, №2.-P. 154-161.

216. Kobayashi, M. Concentrations of energy metabolites and cyclic nucleotides during and after bilateral ischemia in the gerbil cerebral cortex / M. Kobayashi, W.D. Lust, J.V. Passonneau // J. Neurochem. 1977. - Vol. 29, №1.-P. 53-59.

217. Kottke, M. Location and regulation of octameric mitochondrial creatine kinase in the contact sites / M. Kottke, V. Adams, T. Wallimann et al. // Biochim. Biobhys. Acta. 1991. - Vol. 1061, №2. - P. 215-225.

218. Kottke, M. Dual localization of mitochondrial creatine kinase in brain mitochondria / M. Kottke, T. Wallimann, D. Brdiczka // Biochem. Med. Metabol. Biol. 1994. - Vol. 51. - P. 105-117.

219. Krieglstein, J. Influence of thiopental on intracellular distribution of hexokinase activity in various tumor cells / J. Krieglstein, D.D. Schaehtschabel, K. Wever // Arrnlimitted-Forsch. 1981. - Vol. 31, №1. -P. 121-123.

220. Kropp, E.S. Hexokinase binding sites on the mitochondrial membranes / E.S. Kropp, J.E. Wilson // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1970.-Vol. 38.-P. 74-79.

221. Kuby, S.A. Adenosinetriphosphate-creatine transphosphorylase. I. Isolation of the crystalline enzyme from rabbit muscle / S.A. Kuby, L. Noda, H.A. Lardy // J. Biol. Chem. 1954. - Vol. 209, №1. - P. 191-201.

222. Kuby, S. ATP-creatine Transphosphorylase / S. Kuby, E. Noltmann, E // The Enzymes, 2nd Ed. 6. Academic Press, NY, 1962. - P. 515-603.

223. Lai, J.C. Chronic hypoxia in development selectively alters the activities of key enzymes of glucose oxidative metabolism in brain regions / J.C. Lai, B.K. White, C.R. Buerstatte et al. // Neurochem. Res. 2003. -Vol. 28, №6. - P. 933-940.

224. Lawson, J. Effects of pH and Free Mg on the Keq of the creatine Kinase Reaction and Other Phosphate Hydrolyses and Phosphate Transfer Reactions / J. Lawson, R. Veech // J. Biol. Chem. 1979. - Vol. 254. - P. 6528-6537.

225. Lazo, P.A. Brain hexokinase has two spatially discrete sites for binding of glucose-6-phosphate / P.A. Lazo, A. Sols, J.E. Wilson // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255. - P. 7548-7551.

226. Lee, J.-M. The changing landscape of ischaemic brain injury mechanisms / J.-M. Lee, G.J. Zipfel, D.W. Choi // Nature. 1999. - Vol. 399.-P. 7-14.

227. Lehninger, A.L. Proton and electric charge translocation in mitochondrial energy transduction / A.L. Lehninger // Adv. Exp. Med. Biol. 1982.-Vol. 148.-P. 171-186.

228. Levin, R.M. Creatine kinase activity of urinary bladder and skeletal muscle from control and streptozotocin-diabetic rats / R.M. Levin, P.A. Longhurst, S.S. Levin et al. // Mol. Cell Biochem. 1990. - Vol. 97, №2. -P. 153-159.

229. Levitsky, D.O. The role of creatine phosphokinase in supplying energy for the calcium pump system of heart sarcoplasmic reticulum / D.O. Levitsky, T.S. Levchenko, V.A. Saks ey al. // Membr. Biochem. 1978. -Vol. 2, №1.-P. 81-96.

230. Lifshitz, J. Mitochondrial damage and dysfunction in traumatic brain injury / J. Lifshitz, P.G. Sullivan, D.A. Hovda et al. // Mitochondrion. -2004. Vol. 5, №6. - P. 705-713.

231. Lin, L. Determination of the catalytic site of creatine kinase by site-directed mutagenesis / L. Lin, M.B. Perrymann, D. Friedman et al.// Biochim Biophys Acta. 1994. -1206(1). - P.97-104.

232. Linden, M. Pore protein and the hexokinase- binding protein from the outer membrane of rat liver mitochondria are identical / M. Linden, P. Gellerfors, B.D. Nelson // FEBS Lett. 1982. - Vol. 141. - P. 189-192.

233. Lipskaya, T.Yu. Kinetic properties of the octameric and dimeric forms of mitochondrial creatine kinase and physiological role of the enzyme / Lipskaya, T.Yu., Trofimova M.E., Moiseeva N.S. // Biochem. Int.-1989,-Vol.19 (3).- P.603-613.

234. Lipton, P. Ischemic cell death in brain neurons / P. Lipton // Physiol. Rev.- 1999.-Vol. 79.-P. 1431-1567.

235. Liu, H. Peripheral oxidative biomarkers constitute a valuable indicator of the severity of oxidative brain damage in acute cerebral infarction / H. Liu, M. Uno, K.T. Kitazato et al. // Brain Res. 2004. - Vol. 1025, №1-2. -P. 43-50.

236. Lushchak, V.I. Effect of hypoxia on the activity and binding of glycolytic and associated enzymes in sea scorpion tissues / V.L. Lushchak,

237. T.V. Bahnjukova, K.B. Storey // Braz. J. Med. Biol. Res. 1998. - Vol. 31, №8.-P. 1059-1067.

238. Lutz, P. Contrasting strategies for anoxic brain survival-glycolysis up or down / P. Lutz, G. Nilsson // J. Exp. Biol. 1997a. - Vol. 200. - P. 411419.

239. Lutz, P.L. The brain without oxygen: Causes of failure and mechanisms for survival / P.L. Lutz, G.E. Nilsson. Austin: R.G. Landis, 1997b.-227p.

240. Lyubarev, A.E. Origin of biochemical organization / A.E. Lyubarev // Biosystems. 1977. - Vol. 42, №2-3. - P. 103-110.

241. Lysenko, A.V. Metabolic features of the adaptive effect of delta-sleep inducing peptide and piracetam under hyperoxic conditions / A.V. Lysenko, D.V. Alperovich, N.I. Uskova, A.M. Mendzheritsky // Biochemistry (Mosc).- 1999. Vol. 64, №6. - P. 652-657.

242. Magnani, M. Purification and properties of the cytoplasmic hexokinase from rabbit brain / M. Magnani, G. Serafini, V. Stocche // Ital. J. Biochem. 1984. - Vol. 33, №6. - P. 392-402.

243. Magnani, M. Solubilization, purification and properties of rabbit brain hexokinase / M. Magnani, G. Serafini, V. Stocche et al. // Arch. Biochem. and Biophys. 1982. - Vol. 216, №2. - P. 449-454.

244. Maire, M. Interaction of membrane proteins and lipids with solubilizing detergents / M. Maire, P. Champeil, J.V. Moller // Biochimica et Biophisica Acta (BBA) Biomembranes. - 2000. - Vol. 1508, №1-2. - P. 86-111.

245. Marzafico, F. Brain enzyme adaptation to mild normobaric intermittent hypoxia / F. Marzafico, D. Curti, F. Dagani // J. Neurosci. Res.- 1986. Vol. 16, №2. - P. 419-428.

246. Masters, C.J. Glycolysis new concepts in an old pathway / C.J. Masters, S. Reid, M. Don // Mol. and Cell Biochem. - 1987. - Vol. 76, №1. -P. 3-14.

247. Matte, A. How do kinases transfer phosphoryl groups? / A. Matte, L.W. Tari, T.J. Delbaere // Structure. 1998. - Vol. 6. - P. 413-419.

248. Maulik, N. Differential regulation of Bcl-2, AP-1 and NF-kappaB on cardiomyocyte apoptosis during myocardial ischemic stress adaptation / N. Maulik, S. Goswani, N. Galang, D.K. Das // FEBS Lett. 1999. - Vol. 443, №3. - P. 331-336.

249. McCabe, E.R. Microcompartmentation of energy metabolism at the outer mitochondrial membrane: role in diabetes mellitus and other diseases / E.R. McCabe // J. Bioenerg. Biomembr. 1994. - Vol. 26, №3. - P. 317325.

250. Mikhaleva, I. Delta-sleep Inducing Peptide (DSIP) and its Analogues: Sleep and Extra sleep actions / I. Mikhaleva, I. Prudchenko, V. Ivanov // Peptides 1992. Escom, 1993. - P. 663-664.

251. Mitchison, N.J. Self-organization of polymer-motorsystem in the cytosceleton / N.J. Mitchison // Phil. Trans. Roy. Soc.-London.-B. 1992. -Vol. 336,№1276.-P. 99-106.

252. Moller, F. The influence of specific phospholipids on the interaction of hexokinase with the outer mitochondrial membrane / F. Moller, J.E. Wilson // J. Neurochem. 1983. - Vol. 41, №4. - P. 1109-1118.

253. Mommaerts, W.F. The breakdown of adenosine triphosphate in the contraction cycle of the frog sartorius muscle / W.F. Mommaerts, A. Wallner // J. Physiol. 1967. - Vol. 193, №2. - P. 343-357.

254. Mukerjee, P. Bile salts as atypical surfactants and solubilizers / P. Mukerjee, M. Murata, A.Y. Yang // Hepatology. -1984. Vol. 4, №5. - P. 61-65.

255. Mulichak, A.M. The structure of mammalian hexokinase I / A.M. Mulichak, J.E. Wilson, K. Padmanabhan, R.M. Garavito // Nat. Struct. Biol. 1998.-Vol. 5.-P. 555-560.

256. Muller, M. Cardiolipin is the membrane receptor for mitochondrial creatine phosphokinase. / M. Muller, R. Moser, D. Cheneval, E.Carafoli // J Biol Chem.- 1985. Vol. 260(6). - P. 3839-3843.

257. Newmeyer, D.D. Mitochondria: releasing power for life and unleash machineries of death. // D.D. Newmeyer, S. Ferguson-Miller. // Cell. 2003. -Vol. 112.-P. 481-490.

258. Nishikimi, M. The occurrence of superoxide anion in the reactions of reduced phenazine metasulfate and molecular oxygen // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. - Vol. 146. N 2. - P.849-854.

259. Nishida, T. Involment of Ca++ release and activation of phospholipase A2 in mitochondrial dysfunction during anoxia / T. Nishida, T. Inoie, W. Kamiike // J. Biochem. 1989. - Vol. 109, №3. -P. 533-538.

260. Noda, L. Adenosinetriphosphate creatine transphpsphosphorylase II. Homogeneity and physicochemical properties / Noda, L., Kuby, S., and Lardy, H. // J Biol. Chem. 1954. - Vol. 209. - P.203.

261. Orosz, F. Glucose conversion by multiple pathways in brain extract theoretical and experimental analysis / F. Orosz, G. Wagner, F. Ortega et al. // Biochem. and Biophys. Research Communications. 2003. - Vol. 309, №4. - P. 792-797.

262. Oudard, S. Homophilic anchorage of brain-hexokinase to mitochondria-porins revealed by specific-peptide antibody cross recognition

263. S. Oudard, L. Miccoli, A. Beurdeley-Thomas et al. // Bull Cancer. 2004. -Vol. 6. -P. 184-200.

264. Ovadi, J. Metabolic consequences of enzyme unteractions / J. Ovadi, P.F. Srere // Cell Biochem. Funct. 1996. - Vol. 14, №4. - P. 249-258.

265. Ovadi, J. Macromolecular compartmentation and channeling / J. Ovadi, P.A. Srere // Intl. Rev. Cytol. 2000. - Vol. 192. - P. 255-280.

266. Park, I.R. / Hypoxia in synaptosomes: oxygen thresholds for energy metabolism // I.R. Park, M.B. Thorn, H.S. Bachelard // Biochem Soc Trans.- 1985.-Vol.13, №5,- P.916-926.

267. Pasupathy, S. Ischaemic preconditioning protects against ischaemia/reperfusion injury: emerging concepts / S. Pasupathy, S. Homer-Vanniasin-Kam // Eur. J. Vase. Endovasc. Surg. 2005. - Vol. 29, №2. - P. 106-115.

268. Peak, I.R. Hypoxia in synaptosomes; oxygen thresholds for energy metabolism / I.R. Peak, M.D. Thorn, H.S. Bachelard // Biochem. Soc. Trans.- 1985. Vol. 13, №5. - P. 916-926.

269. Peng, J. Stress proteins as biomarkers of oxidative stress: effects of antioxidant supplements / J. Peng, G.L. Jones, K. Watson // Free Rad. Biol. Med. 2000. - Vol. 28, №11. - P. 1598-1606.

270. Perryman, MB. In vitro translation of canine mitochondrial creatine kinase messenger RNA / MB. Perryman, AW. Strauss, J. Olson, R.Roberts // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. -Vol.110, №3. - P.967-972.

271. Phillis, J.W. Cyclooxygenases, lipoxygenases, and epoxygenases in CNS: their role and involment in neurological disorders / J.W. Phillis, L.A. Horrocrs, A.A. Farooqui // Brain Res . -2006. Epub ahead to print.

272. Plaxton, W.C. Glycolytic enzyme binding and metabolic control in anaerobiosis / W.C. Plaxton // J. Сотр. Physiol. 1986. - Vol. 156, №5. - P. 635- 640.

273. Polakis, P.G. An intact N-terminal sequence is critical for binding of rat brain hexokinase to mitochondria / P.G. Polakis, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1985. - Vol. 236. - P. 328-337.

274. Ramanathan, L. Antioxidant responses to chronic hypoxia in the rat cerebellum and pons / L. Ramanathan, D. Gozal, J.M. Siegll // J. Neurochem. 2005. - Vol. 93, №1. - P. 47-52.

275. Rauchova, H. Hypoxia-induced lipid peroxidation in rat brain and protective effect of carnitine and phosphocreatine / H. Rauchova, J. Kaudelova, Z. Drahota, J. Mourek // Neurochem. Res. 2002. - Vol. 27, №9. - P. 899-904.

276. Redker, V.D. Bovine brain mitochondrial hexokinase. Solubilization, purification and role of sulphydryl residues / V.D. Redker, V.W. Kenkare // J. Biol. Chem. 1972. - Vol. 247. - P. 1576-1584.

277. Rerez-Pinzon, M.A. Role of reactive oxygen species and protein kinase С in ischemic tolerance in the brain / M.A. Rerez-Pinzon, K.R. Dava, A.P. Raval // Antioxid. Redox. Signal. 2005. -Vol. 9-10. - P. 1150-1157.

278. Rojo, M. Interaction of mitochondrial creatine kinase with model membranes. / M. Rojo, R. Hovius, R. Demel, T. Wallimann et al. // FEBS lett. 1991a. - Vol. 281. - P.123-129.

279. Rosano, C. Binding of non-catalytic ATP to human hexokinase I highlights the structural components for enzyme-membrane association control / C. Rosano, E. Sabini, M. Rizzi et al. // Structure. 1999. - Vol. 7, №11.-P. 1427-1437.

280. Rose, I. Mitocondrial hexokinase. Release. Rebinding, and location / I. Rose, J.V.B. Warms//J. Biol. Chem. 1967. - Vol. 242.-P. 1635-1645.

281. Rossi, A.M. Innervation is required to stabilize and amplify creatine kinase activity in regenerated extensor digitorum longus muscles of rats / A.M. Rossi, N. Savarese, R. Cotrufo // Int. J. De. Neurosci. 1987. - Vol. 5, №5-6. - P. 429-433.

282. Scaff, D.A. Glucoso-6-phosphate release of wild-type and mutant human brain hexokinases from mitochondria / D.A. Scaff, C.S. Kim, H.J. Tsai et al. // J. Biol. Chem. 2005. - Vol. 280, №46. - P. 38403-38409.

283. Schlame, M. Association of creatine kinase with rat heart mitochondria: high and low affinity binding sites and the involvement of phospholipids / M. Schlame, W. Augustin // Biomed. Biochem. Acta. -1985. Vol. 44, №7-8. - P. 1083-1088.

284. Schlattner, U. Functional aspects of the x-ray structure of mitochondrial creatine kinase: a molecular physiology approach / U.

285. Schlattner, M. Forstner, M. Eder et al. // Mol. Cell Biochem. 1998. - Vol. 184.-P. 125-140.

286. Schlatter, U. Octamers of mitochondrial creatine kinase isoenzymes differ in stability and membrane binding / U. Schlatter, T. Wallimann // J. Biol. Chem. 2000. - Vol. 275, №23. - P. 17314-17320.

287. Schlatter, U. C-terminal lysines determine phospholipid interaction of sarcomeric mitochondrial creatine kinase / U. Schlatter, F. Gehring, N. Vernoux et al. // J. Biol. Chem. 2004. - Vol. 279, №23. - P. 24334-24342.

288. Schlegel, J. Mitochondrial creatine kinase from cardiac muscle and brain are two distinct isoenzymes but both form octameric molecules / J. Schlegel, M. Wyss, U. Schurch et al. // J. Biol. Chem. 1988a. - Vol. 263. -P. 16963-16969.

289. Schnyder, T. The structure of mitochondrial creatine kinase and its membrane binding properties / T. Schnyder, M. Rolo, R. Furter, T. Wallimann // FEBS lett. 1991. - Vol. 281, №1-2. - P. 123-129.

290. Schnyder, T. The structure of mitochondrial creatine kinase and its membrane binding properties / T. Schnyder, M. Rojo, R. Furter, T. Wallimann // Mol. Cell Biochem. 1994. - Vol. 133-134. - P. 115-123.

291. Schnyder, T. Localization of reactive cysteine residues by maleidoyl undecagold in the mitochondrial creatine kinase octamer / T. Schnyder, P. Tittmann, H. Winkler et al. // J. Struct. Biol. 1995. - Vol. 114, №3. - P. 209-217.

292. Schurr, A. Lactate, glucose and energy metabolism in the ischemic brain/A. Schurr//Int. J. Mol. Med.-2002.-Vol. 10, №2.-P. 131-136.

293. Schwab, D.A Complete amino acid sequence of rat brain hexokinase, deduced from the cloned cDNA, and proposed structure of a mammalianhexokinase / D.A. Schwab, J.E. Wilson // Biochem. 1989. - Vol. 86. - P. 2563-2567.

294. Seegers, H.C. Calcium-independent phospholipase A(2)-derived arachidonic acid is essential for endothelium-dependent relaxation by acetylcholine / H.C. Seegers, R.W. Gross, W.A. Boyle // J Pharmacol Exp Ther.- 2002.- Vol. 302, № 3. P. 918-923.

295. Semenza, G.L. Regulation of mammalian 02 homeostasis by hypoxia-inducible factor 1 / G.L. Semenza // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1999b. -Vol. 15.-P. 551-578.

296. Serafini, G. Purigicazione e proprieta dell esocinase citoplasmatica e di mitochondriale da cervello di coniglio / G. Serafini, S. Bonfigli, G. Bechi // Boll Soc. Ital. Biol. Sper. 1984. - Vol. 60, №10. - P. 1833-1835.

297. Shandra, A.A. Effects of delta-sleep-inducing peptide in cerebral ischemia in rats / A.A. Shandra, L.S. Godlevskii, A.I. Brusentsov et al. // Neurosci.Behav. Physiol. 1998. - Vol.28, №4. - P. 443-446.

298. Shen, W. Expression of creatine kinase isozyme genes during postnatal development of rat brain cerebellum: Evidence for transcriptional regulation / W. Shen, D. Willis, Y. Zhang et al. // Biochem. J. 2002. -Vol.367, № 2. - P.369-380.

299. Shenstone, F.S. Spectrometric identification of organic compounds / F.S. Shenstone // Ultraviolet and visible spectroscopy of lipids.-N-Y.-1971 .-P.77-91.

300. Shmelev, V.K. A study of supramolecular organization of glycogenolytic enzymes in vertebrate muscle tissue / V.K. Shmelev, T.P. Serebrenikova // Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. -Vol. 43, №4. - P. 867872.

301. Siesjo, B.K. Brain energy metabolism / B.K. Siesjo. Ed. J.Wiley and Sons, 1978. -607p.

302. Small, D.M. The Bile Acids / D.M. Small. Plenum Press: New York and London, 1971.-249p.

303. Smith, J.B. Malondialdehyde formation as an indication of prostaglandin production by human platelets / J.B. Smith, C.M. Jngerman, M.G. Silver // J lab. Clin. Med. -1976. Vol. 88, N4. - P. 167-172.

304. Speer, O. Octameric mitochondrial creatine kinase induces and stabilizes contact sites between the inner and outer membrane / O. Speer, N. Back, T. Buerklen et al. // Biochem. J. 2005. - Vol. 385. - P. 445-450.

305. Sprengers, E.D. Mitochondrial and cytosolic hexokinase from rat brain: one and the same enzyme / E.D. Sprengers, A.H. Koenderman, G.E. Staal // Biochem. Biophys. Acta. 1983. - Vol. 755, №1. - P. 112-118.

306. Stachowiak, 0. Membrane-binding and lipid vesicle cross-linking kinetics of the mitochondrial creatine kinase octamer / 0. Stachowiak, M. Dolder, T. Wallimann // Biochem. 1996. -Vol. 35. - P. 15522-15528.

307. Steele, J.S.N. Determination of partial specific volumes for lipid associated proteins / J.S.N. Steele, C. Jr. Transford, J.A. Reynolds // Methods in Enzymol. 1978. - Vol. 48. - P. 11-23.

308. Suzuki, Y.J. Oxidants as stimulators of signal transduction / Y.J. Suzuki, H.J. Forman, A. Sevanian // Free Radic. Biol. Med. 1997. - Vol. 22,№1-2.-P. 269-285.

309. Tachikawa, M. Distinct cellular expressions of creatine synthetic enzyme GAM T and creatine kinases uCK-M: and CK-B suggest a novel neurol-glial relationship for brain energy homeostasis / M. Tachikawa, M.

310. Fukaya, Т. Terasaki et al. // Eur. J. Neurosci. 2004. - Vol. 20, №1. - P. 144-160.

311. Takagi, Y. Creatine kinase and its enzymes / Takagi Y., Yaasuhara, Т., Gomi, K. // Rinsho Byori.- 2001.- suppl. 116.-P.52-61.

312. Tekkok, S.B. Anoxia effects on CNS function and survival: regional differences / S.B. Tekkok, B.R. Ransom // Neurochem. Res. 2004. - Vol. 29,№11.-P. 2163-2169.

313. Vanden Hoek, T. Reactive oxygen species released from mitochondria during brief hypoxia induce preconditioning in cardiomyocytes / T. Vanden Hoek, L. Becker, Z. Shao et al. // J. Biol. Chem. 1998. - Vol. 273. - P. 18092-18098.

314. Vannuccii, R.C. Secondary energy failure after cerebral hypoxia-ischemia in the immature rat / R.C. Vannuccii, J. Towfighi, S.J. Vannuccii // J. Cereb. Blood Flow Metal. 2004. - Vol. 24, №10, - P. 1090-1097.

315. Vannuccii, R.C. Glycolysis and perinatal hypoxic-ischemic brain damage / R.C. Vannuccii, R.M. Brucklacher, S.J. Vannuccii // Dev. Neurosci. 2005. - Vol. 27, №2-4. - P. 185-190.

316. Veech, R.L. Cytosolic phosphorylation potential / R.L. Veech, J.W. Lawson, N.W. Cornell, H.A. Krebs // J. Biol. Chem. 1979. - Vol. 254, №14.-P. 6538-6547.

317. Velot, C. Model of a quinary structure between Krebs TCA cycle enzymes: a model for the metabolism / C. Velot, M.B. Mixon, M. Teige // Biochem. 1977. - Vol. 36, №4. - P. 14271-14276.

318. Vendelin, M. Analisis of functional coupling: mitochondrial creatine kinase and adenine nucleotide translocase / M. Vendelin, M. Lemba, V.A. Saks // Biophys. J. 2002. - Vol. 87, №1. - P. 696-713.

319. Viitanen, P.V. Evidence for functional hexokinase compartmentation in rat skeletal muscle mitochondria / P.V. Viitanen, P.J. Geiger, S. Erickson-Viitanen, S.P. Bessman // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259, №15. - P. 96799686.

320. Wallimann, T. Cell and Muscle Motility / T. Wallimann, H.M. Eppenberger. Plenum Publishing Corp., NY, 1985. - Vol. 6. - P. 239-285.

321. Wallimann, T. Creatine kinase in non-muscle tissues and cells / T. Wallimann, W. Hemmer // Mol. Cell Biochem. 1994. - Vol. 133-134. - P. 193-220.

322. Wallimann T. Some new aspects of creatine kinase: compartmentation, structure, function and regulation for cellular and mitochondrial bioenergetics and physiology / Wallimann Т., Dolder M., Schlatter U. // Biofactors. -1998. -Vol.8 (3-4). P. 229-234.

323. Walzel, B. Novel mitochondrial creatine transport activity: implications for intracellular creatine compartments and bioenergetics / Walzel, В., Speer,О., Zanolla,E., et al. // J. Biol. Chem.-2002.-Vol. 277.-P.37503-375511.

324. Wang, P.F. Loop movement and catalysis in creatine kinase / P.F. Wang, A.J. Flynn, M.J. McLeish, G.L. Kenyon // IUBMB Life. 2005. -Vol. 57, №4-5.-P. 355-362.

325. Watts, D. / D. Watts // The Enzymes, 3rd Ed. 8. AcademicPress, NY, 1973.-383p.

326. White, Т.К. Rat brain hexokinase: location of the allosteric regulatory site in structural domain at the N-terminus of the enzyme / Т.К. White, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1987. - Vol. 259. - P. 402-411.

327. Wilson, J.E. Brain hexokinase. A proposed relation between soluble-particulate distribution and activity in vivo / J.E. Wilson // J Biol Chem. -1968. Vol. 243, N 8 .- P. 3640-3647.

328. Wilson, J.E. Brain hexokinase, the prototype ambiquitous enzyme / J.E. Wilson // Curr. Top. Cell. Regul. 1980. - Vol. 16. P. 2-54.

329. Wilson, J.E. Hexokinase / J.E. Wilson // Handb. Neurochem. 1983. -Vol. 4.-P. 151-172.

330. Wilson, J.E. Regulation of mammalian hexokinase activity / J.E. Wilson // Regul. Carbohydr. Metab. 1985. - №1. - P. 45-85.

331. Wilson, J.E. Hexokinases / J.E. Wilson // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 1995. - Vol. 126. - P. 65-198.

332. Wilson, J.E. An introduction to the isoenzymes of mammalian hexokinase types 1-111 / J.E. Wilson // Biochem. Soc. Trans. 1997. - Vol. 25.-P. 103-108.

333. Wilson, J.E. Isozymes of mammalian hexokinase: structure, subcellular localization and metabolic function / J.E. Wilson // The J. Exp. Biol. 2003. - Vol. 206. - P. 2049-2057.

334. Wirz, T. A unique chicken B-creatine kinase gene gives rise to two B-creatine kinase isoproteins with distinct N termini by alternative splicing / T. Wirz, U. Brandle, T. Soldati et al. // J. Biol. Chem. 1990. - Vol. 265, №20. -P. 11656-11666.

335. Wyss, M. Mitochondrial creatine kinase from chichen brain / M. Wyss, J. Schlegel, P. James et al. // J. Biol. Chem. 1990. - Vol. 265. - P. 15900-15908.

336. Wyss, M. Mitochondrial creatine kinase: a key enzyme of aerobic energy metabolism / M. Wyss, J. Smeitink, R.A. Wevers, T. Wallimann // Biochem. Biophys. Acta. 1992. - Vol. 1102. - P. 119-166.

337. Wyss, M. Creatine and creatinine metabolism / M. Wyss, R. Kaddurah-Daouk // Physiol. Rev. 2000. - Vol. 80. - P. 1107-1213.

338. Xie, G. Rat brain hexokinase: The hydrophobic N-terminus of the mitochondrially bound enzyme is inserted in the lipid bilayer / G. Xie, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1988. - Vol. 267. - P. 803-810.

339. Xie, G. Tetrameric structure of mitochondrially bound rat brain hexokinase: a crosslinking study / G. Xie, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1990. - Vol. 276, №1. - P. 285-293.

340. Yoshizaki, K. Role of phosphocreatine in energy transport in skeletal muscle of bullfrog studied by 31P-NMR / K. Yoshizaki, H. Watari, G.K. Radda // Biochim. Biophys. Acta. 1990. - Vol. 1051, №2. - P. 144-150.

341. Yoskikawa, T. Experimental hypoxia and lipid peroxide in rats / T. Yoskikawa, Y. Furukawa, Y. Wakamatsu // Biochem. Med. 1982. - Vol. 27,№2.-P. 207-213.