Молекулярные перестройки хроматина и их роль в регуляции дифференциальной экспрессии генов в ходе развития тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.30, доктор биологических наук Краевский, Владислав Александрович
Краевский, Владислав Александрович
доктор биологических наук
2005
- Специальность ВАК РФ03.00.30
- Количество страниц 245
Оглавление диссертации доктор биологических наук Краевский, Владислав Александрович
1. ВВЕДЕНИЕ.
2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
2.1. Пространственная организация ДНК в нуклеопротеидных комплексах.:.
2.1.1. Пространственная организация ДНК в ядрах клеток.
2.1.2. Пространственная структура ДНК и регуляция работы генома.
• 2.1.3. Значение пространственной организации ДНК для функционирования регуляторных систем.
2.1.4. Конформация ДНК и строение хроматина.
2.2. Структура, динамика, молекулярные перестройки хроматина.
2.2.1. Конформационная подвижность ДНК в хроматине.
2.2.2. Молекулярные механизмы, повышенной конформационной подвижности ДНК в хроматине.
2.2.3. Влияние ацетилирования гистонов на организацию и молекулярные перестройки хроматина.
2.2.4. Перестройки структуры хроматина макромолекулярными белковыми комплексами.
2.3. "Нестандартные" структуры ДНК и их роль в функционировании ДНК эукариот.
2.4. Взаимосвязь структурных перестроек разных уровней упаковки
ДНК, как основа функциональной организации хроматина.
2.4.1. Иерархическая структура организации хроматина.
2.4.2. Динамика ковалентно замкнутой молекулы ДНК.
2.4.3. Молекулярный механизм взаимосвязанных структурных перестроек нуклеосомной фибриллы.
2.4.4. Структурная иерархия хроматина и функционирование регуляторных систем.
2.4.5. Перестройки структуры хроматина при изменении осевой закрутки межнуклеосомных линкеров.
2.5. Контроль перестроек хроматина 'SET' белками гомеостатической регуляции активности генов.
3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.
3.1. Анализ топологии минихромосомной ДНК.
3.2. Неэнзиматическое ацетилирование гистонов; электро-форетический анализ уровня ацетилирования гистонов.
3.3. Изолирование"транскрипционно-активных" нуклеосом, анализ спектров кругового дихроизма (КД) ДНК.
3.4. Анализ конформации фибрилл хроматина с помощью электрофореза в гелях агарозы низкой плотности.
3.5. Исследование молекулярных перестроек хроматина в бесклеточной системе эмбрионов дрозофилы.
3.5.1. Приготовления цитоплазматического экстракта эмбрионов дрозофилы.
3.5.2. Приготовление гистонов и реконструкция хроматина.
3.5.3. Анализ реконструированного хроматина.
3.5.4. Упрощенная методика получения нуклеосомных частиц.
3.5.5. Структурные перестройки реконструированного и изолированного хроматина.
3.6. Исследование влияния структур ДНК на экспрессию модельного гена и локальные перестройки хроматина.
3.6.1. Приготовление плазмидных ДНК, фрагментов ДНК.
3.6.2. Трансфекция эукариотических клеток, анализ активности хлорамфеникол-ацетилтрансферазы.
3.6.3. Приготовление экстрактов ядер и проб для белка-активатора.
3.6.4. Реконструкция нуклеосом на промоторе модельного гена и in vitro транскрипция полученных матриц.
3.6.5. Анализ структуры хроматина химерных промоторов.
3.7. Выявление изогнутых и легкоплавких последовательностей ДНК.
3.8. Исследование фибрилл хроматина с помощью интеркаляторов.
3.8.1. Культуры клеток и индукция гиперацетилирования гистонов.
3.8.2. Интеркаляции дифосфата хлороквина в клетках культуры.
3.8.3. Трипсинолиз концевых доменов гистонов изолированных ядер.
3.8.4. Интеркаляция бромистого этидия в изолированных ядрах.
3.8.5. Анализ хроматина фиксированных ядер.
3.9. Исследование ДНК-белковых взаимодействие области SET факторов гомеостатической регуляции генов.
4. РЕЗУЛЬТАТЫ.
4.1. Взаимосвязь ацетилирования гистонов, топологии и конфор-мационной подвижности ДНК модельной минихромосомы.
4.1.1. Координированное изменение ацетилирования гистонов и сверхспирализации минихромосомной ДНК in vivo.
4.1.2. Неэнзиматическая модификация гистонов in vitro.;.
4.1.3. Высокая конформационная подвижность ДНК транскрип ционно-активной минихромосомы высших эукариот.
4.2. Конформационная подвижность ДНК в нуклеосомах транскрйпционно-активного хроматина.
4.2.1. Изолирование "транскрипционно-активных нуклеосом".'.
4.2.2. Спектры кругового дихроизма нуклеосом.
4.3. Конформационная подвижность и перестройки фибрилл хроматина. Электрофорез в гелях агарозы низкой плотности.
4.3.1. Электрофоретический анализ фибрилл хроматина.
4.3.2. Конформационная подвижность нуклеосомных фибрилл.
4.3.3. Реорганизация фибрилл при ацетилировании гистонов.
4.4. Структура и молекулярные перестройки хроматина в бесклеточной системе эмбрионов дрозофилы.
4.4.1. Структурные перестройки реконструированного хроматина.
4.4.2. Топологические перестройки реконструирован, хроматина.
4.4.3. Перестройки высокоацетилированного хроматина.
4.4.4. Структурные перестройки изолированных мононуклеосом.
4.4.5. Включение гистонов HI в высокоацетилированый хроматин.
4.5. Влияние последовательности ДНК на локальные перестройки и транскрипционную активность хроматина.
4.5.1. Влияние последовательности ДНК,ацетилирования гистонов на перегруппировки нуклеосом в "динамичном" хроматине.
4.5.2. Влияние неканонических структур ДНК на перестройки хроматина и экспрессию химерного гена in vivo.
4.5.3. Влияние неканонических структур ДНК на конститутивную активность LTR вируса саркомы Рауса.
4.5.4. Влияние олигомеров (CG) на эффективность промотора вируса саркомы Рауса в клетках различных типов.
4.5.5. Краткое описание модели. Конститутивная активация промотора на основе LTR вируса саркомы Рауса мономерным фактором CREB.
4.5.6. Распределение специфических последовательностей ДНК в участке начала репликации домена á-глобиновых генов кур.
4.6. Исследование хроматина с помощью интеркаляторов.
4.6.1. Интеркаляция дифосфата хлороквина в клетках in vivo.
4.6.2. Интеркаляция бромистого этидия в ядрах клеток in vitro.
4.6.3. Исследование хроматина с модификациями гистонов.
4.6.4. Исследование фибрилл высокоацетилированного хроматина in vivo при интеркаляции дифосфата хлороквина.
4.6.5. Исследование пространственной организации концевых доменов гистонов высокоацетилированного хроматина.
4.7. Взаимодействие "SET" области факторов гомеостатической регуляции генов со структурами активного хроматина.
4.7.1 .Область SET прочно связывает однонитевые субстраты ДНК.
4.7.2. Область SET поддерживает связывание с однонитевой ДНК при высокой концентрации NaCl и хаотропных агентов.
4.7.3. Область SET MLL поддерживает взаимодействие с однонитевой ДНК при сборке "динамического" хроматина.
4.7.4. Мутация ZI 1 в области SET триторакса препятствует прочному связыванию с однонитевой ДНК.
4.7.5. Определение участков связывания однонитевой
ДНК в SET области ряда белков 'SET'-группы.
4.7.6. Оценка пространственной структуры участков связывания однонитевой ДНК в 'SET' области.
4.7.7. Область SET триторакса прочно связывается с свободными тетрамерами гистонов НЗ-Н4, но не нуклеосомами.
5. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
5.1. Взаимосвязь ацетилирования гистонов, топологии и конфор-мационной подвижности ДНК эндогенной минихромосомы.
5.2. Конформационная подвижности ДНК "транскрипционно-активных" нуклеосом и нуклеосомных фибрилл.
5.3.Перестройки фибриллы хроматина при ацетилировании гистонов.
5.4. Структура и молекулярные перестройки высокоацетилированного хроматина в бесклеточной системе эмбрионов дрозофилы.
5.5. Влияние последовательности ДНК и ацетилирования гистонов на распределение нуклеосом в "динамическом" хроматине.
5.6. Распределения специфических последовательностей ДНК в участке начала репликации домена а-глобиновых генов кур.
5.7. Влияние неканонических структур ДНК на локальные перестройки и транскрипционную активность хроматина.
5.8. Структура и перестройки хроматина при изменении конформации межнуклеосомной ДНК.
5.9. Взаимодействие специфических структур активного хроматина с "SET" областью белков гомеостатической регуляции генов.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биология развития, эмбриология», 03.00.30 шифр ВАК
Электронномикроскопическое исследование структуры хроматина разных уровней организации1999 год, доктор биологических наук Попенко, Владимир Иванович
Белки транскрипционно-активных участков хроматина1984 год, доктор биологических наук Караванов, Александр Аркадьевич
Компьютерный анализ нуклеосомной организации ДНК и промоторов эукариот2001 год, кандидат биологических наук Левицкий, Виктор Георгиевич
Линкерные гистоны семейства Н1 суперкомпактного хроматина спермиев: Конформационные особенности и взаимодействие с ДНК1999 год, кандидат биологических наук Чихиржина, Елена Всеволодовна
Молекулярно-генетическая организация междисков политенных хромосом Drosophila melanogaster2007 год, доктор биологических наук Демаков, Сергей Анатольевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Молекулярные перестройки хроматина и их роль в регуляции дифференциальной экспрессии генов в ходе развития»
Характер упаковки ДНК в ядрах эукариотических клеток является критическим и, зачастую, доминирующим фактором уровня активности генов. Структурной единицей хроматина является нуклеосомная частица, состоящая из фрагмента ДНК длиной 145 п. н. "навитого" на октамер гисто-новых белков. В ходе дальнейшей компактизации нить нуклеосом последовательно образует фибриллу диаметром 25-34 нм, филаменты 200-300 нм, петли хроматина и сверхспирали хроматид. Полностью упакованная ДНК имеет жесткую, статичную структуру несовместимую с ее функциональной активностью. Если структура хроматина как таковая, изучена достаточно подробно, то механизмы перестроек хроматина при активации генов остаются неясными. Практически неизвестны молекулярные основы возникновения, поддержания и наследуемости стабильного профиля экспрессии генов в ходе развития, что является центральной проблемой биологии развития, молекулярной биологии и молекулярной генетики. Изучение молекулярных механизмов упаковки хроматина необходимо и для направленного манипулирования дифференциальной экспрессией эукариотического генома. В целом, предполагается, что в ходе активации генов структура хроматина, сохраняясь как таковая, претерпевает существенные изменения. Однако природа этих структурных перестроек, их молекулярный механизм и непосредственная роль в регуляции генома, остаются неясными. Предлагаемая работа проводилось в попытке прояснить некоторые структурно-функциональные аспекты перестроек хроматина и их роли в регуляции дифференциальной экспрессии генома эукариотических клеток в ходе развития.
Работа была поддержана грантами РФФИ #98-04-48138, 01-04-48469. Структура и объем диссертации Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов, результатов исследования, их обсуждения, заключения и списка литературы. Работа изложена на 245 страницах и содержит 106 рисунков и 1 таблицу. Список литературы включает 518 источников.
Похожие диссертационные работы по специальности «Биология развития, эмбриология», 03.00.30 шифр ВАК
Позиционирование нуклеосом на гене неомицинфосфотрансферазы в репрессированном состоянии и при индукции экспрессии в составе дрожжевых плазмид2008 год, кандидат биологических наук Захарова, Мария Глебовна
Регуляция транскрипции генов теплового шока у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2011 год, доктор биологических наук Еркин, Александр Михайлович
Характеристика ДНК и белкового состава междисковых районов хромосом Drosophila melanogaster2011 год, кандидат биологических наук Зыкова, Татьяна Юрьевна
Влияние гиббереллина и других биологически активных соединений на хроматин и активность некоторых ферментов прорастающих зародышей пшеницы1983 год, кандидат биологических наук Тирапуян, Сусанна Гургеновна
Высшие уровни организации генетического аппарата эукариот и регуляция функциональной активности генома2011 год, доктор биологических наук Киреев, Игорь Игоревич
Заключение диссертации по теме «Биология развития, эмбриология», Краевский, Владислав Александрович
6. ВЫВОДЫ
1. ДНК транскрипционно-активных генов, при сохранении структуры хроматина как таковой, приобретает ряд топологических свойств свободной ДНК. Повышенная конформационная подвижность ДНК активного хроматина - до 80% от подвижности ДНК в растворе - частично обусловлена повышенной конформационной свободой декомпактизованных нуклеосомных фибрилл. Конформационный потенциал ДНК нуклеосом как таковых, в активном и неактивном хроматине примерно одинаков.
2. Ацетилирование гистонов может регулировать топологию и степень сверхспирализации ДНК, модулируя сверхвитки нуклеосом и спирали нуклеосомных волокон за счет пространственной ориентации концевых доменов гистонов. Это предполагает принципиально новый механизм изменения уровня сверхспирализации, а следовательно, и пространственной структуры, ДНК эукариот.
3. При увеличении уровня ацетилировании гистонов, нуклеосомные волокна декомпактизируются по механизму, сходному с их декомпактизацией при низкой ионной силе среды. "Развернутая" нуклеосомная фибрилла, по сравнению с компактной, обладает существенно более высокой конформационной свободой.
4. Сформулирована концепция взаимосвязи структурных перестроек разных иерархических уровней упаковки ДНК, предполагающая что изменение организации ДНК на одном уровне компактизации должны приводить к изменению организации ДНК других уровней компактизации.
5. Используя хромосомную интеркаляцию in vivo и in vitro, показано (в границах адекватности подхода), что степень компактизации фибрилл хроматина может контролироваться за счет изменения угла вращения между прилежащими нуклеосомами; при этом модификации концевых доменов гистонов являются определяющим фактором пространственной организации нуклеосомной фибриллы. Выявлено две популяции хроматина
- предположительно, активная и неактивная, - с разной степенью компактизации, осуществляемой согласно приведенному механизму.
6. С помощью модельной системы на основе минимального промотора вируса саркомы Рауса и химерного белка-активатора á-CREB-типа, показано, что: димеризация регуляторных белков с "лейциновой застежкой" ("B-ZIP" proteins) необходима для осуществления кооперативного функционирования (активации или репрессии), но не для кооперативного связывания с ДНК.
7. С помощью модельной системы п. 6 показано, что конформационные переходы в ДНК in vivo и in vitro способны "вытеснять" нуклеосомные частицы из района инициации транскрипции, что может быть S достаточным для активации гена в отсутствие других регуляторных последовательностей ДНК.
8. Изучена структурная организация и документровано распределение специфических (изогнутых и легкоплавких) фрагментов ДНК в районе инициации репликации á-D глобинового гена кур.
9. Используя бесклеточную систему реконструкции хроматина на основе экстракта эмбрионов дрозофилы, показано, что в "динамическом" хроматине, по сравнению со "статичным", распределение нуклеосом может определяться даже незначительными отличиями конформации ДНК; причем распределение нуклеосом может модулироваться степенью ацетилирования концевых доменов гистонов.
10. Используя систему п.9 обнаружен принципиально новый тип "энергонезависимых" перестроек протяженных областей хроматина, приводящий к диффузной структуре нуклеосом, высокой конформационной свободе ДНК и увеличению транскрипционного потенциала. Ацетилирование гистонов стимулировало перестройку хроматина - в т. ч. за счет повышенного сродства факторов перестройки к высокоацетилированным гистонам. MexáHH3M инициации структурной перестройки включает дефосфорилирование белковых факторов перестройки хроматина. Представляется вероятным, что описываемая перестройка хроматина является одним из этапов активации хроматина. Прямая связь ацетилирования гистонов и перестроек хроматина может обусловливать детерминацию молекулярной гетерогенности доменов хроматина in vivo.
11. В области SET факторов гомеостатической регуляции генов обнаружен домен, способный прочно, но обратимо, связываться со структурами активного хроматина - однонитевыми структурами ДНК и РНК, транскрибируемой и сверхспиральной ДНК. SET область факторов гомеотической регуляции генов также способна прочно связывать гистоны НЗ/Н4 в виде свободного димера, но не в составе нуклеосом, что предполагает необходимость структурных перестроек нуклеосом для прочного связывания с SET-содержащими белками. Это предполагает, что SET-содержащие факторы гомеотической регуляции генов могут непосредственно узнавать активные локусы хромосом, и, предположительно, прочно связываясь с нитями ДНК, сохранять информацию о статусе активности гена при репликации ДНК.
12. Разработана простая и легковоспроизводимая методика анализа структуры и динамики фибрилл хроматина с помощью электрофореза в гелях агарозы низкой плотности. Методика может служить альтернативой существенно более трудо- и капиталоемкому методу высокоскоростного центрифугирования в градиентах плотности /вязкости.
13. Для применения в генной терапии, создании трансгенов, предложен способ активации внедренных генетических конструкций за счет локального разрушения структуры хроматина с помощью олигонуклеотидных инсерций, способных принимать нестандартную конформацию. Подход может послужить основой для конструирования гиперактивных генетических конструкций, способных обусловливать высокий уровень тканенеспецифичной экспрессии при внедрении в геном эукариотических клеток.
5.10. ЗАКЛЮЧЕНИЕ.
В работе проведено комплексное исследование структурно-функциональных зависимостей, лежащих в основе формирования активной структуры хроматина. Совокупность полученных данных предполагает, что транскрипционно-активное состояние хроматина, сохраняющее черты организации хроматина как таковой, но в то же время приобретающее ряд свойств свободной ДНК, формируется в ходе ряда молекулярных перестроек хроматина, осуществляемых за счет "структурного" эффекта ацети-лирования гистонов и АТР-зависимых и АТР-независимых факторов перестройки хроматина, действие которых модулируется локальной конформа-цией ДНК и "сигнальным" эффектом ацетилирования гистонов. Последовательности ДНК, способные принимать "нестандартную" конфигурацию, могут модулировать активность генов за счет перераспределения нуклео-сом в регуляторных участках. Факторы гомеотической регуляции генов могут непосредственно узнавать активные локусы хромосом, и, пред-положительно, прочно связываясь с нитями ДНК, сохранять информацию о статусе активности гена при репликации ДНК.
Основные публикации:
1. Krajewski, W.A., Luchnik, A.N. (1991), Mol. Gen. Genet., 230,442-448.
2. Krajewski, W.A., Luchnik, A.N. (1991), Mol. Gen. Genet., 231, 17-21.
3. Krajewski, W.A., Razin, S.V. (1992) Mol. Gen. Genet., 235, 381-388.
4.Kjajewski,W.A.,Panin,V.M.,Krylov,DY.,R^
5. Krajewski, W.A., Panin,VM., Razin,SV. (1993) Biochem. Biophys.Res Comm., 193,113-118.
6. Krajewski, W.A., Panin, V.M., Razin, S.V. (1993) J. Biomol. Struct. Dyn., 10,1013-1022.
7. Krajewski, W.A., Panin,VM., Razin,S.V. (1993) Biochem.Biophys.Res.Comm.,\96,455-460.
8. Krajewski, W.A., Razin, S.V. (1993) Mol. Biol. Reports, 18,167-175.
9. Krajewski, W.A., Lee, K.A.W. (1994) Mol. Cell. Biol. 14, 7204-7210.
10. Krajewski, W.A. (1995) FEBS Lett. 358,13-16.
11. Krajewski, W.A. (1995) FEBS Lett. 361, 149-152.
12. Krajewski, W.A. (1996) Biochem. Biophys. Res. Comm., 221,295-299.
13. Krajewski, W.A. (1996) Mol. Gen. Genet. 252,249-254.
14. Krajewski, W.A., Ausio, J. (1996) Biochem. J. 316,395-400.
15. Krajewski, W.A., Ausio, J. (1997) J. Biomol. Struct. Dyn., 14, 641-649.
16. Krajewski, W.A., Becker, P.B. (1998) Proc. Natl. Acad. Sei. USA , 95, 1540-1545.
17. Krajewski, W.A. and Becker, P.B. (1999) Chromatin Protocols (Ed P.B.Becker) pp207-217, Methods in Molecular Biology 119, Humana Press.
18. Krajewski, W.A. (1999) J. Biomol. Struct. Dyn., 16,1097-1106
19. Krajewski, W.A. (1999) FEBS Lett. 452,215-218.
20. Krajewski, W.A. (2000) Mol. Gen. Genet. 263,38-47.
21. Krajewski, W.A. (2002) J. Я/о/. СЛе/я. 277, 14509-14513
22. Krajewski, W.A. Nakamura, Т., Mazo, A., Canaani, E. (2005) Mol.Cell.Biol. 25,1891-1899
23.В.А.Краевский, АН.Лучник,Г.П.Георгиев Докл.Акад.Наук СССР (1989)309,1008-1011
24. В.А. Краевский, А.Н. Лучник "Докл. Акад. Наук СССР (1991) 318,1002-1006
25. В.А.Краевский,А.Кварцхава,В.Михайлов,СВ.?гвикДокл.Акад.Наук(\992)322,780-782
26. В. А. Краевский, А.Н. Лучник, Г.П. Георгиев Докл. Акад. Наук (1992) 322,783-785
27. В.А.Краевский, Д.Ю.Крылов,С.Разин,В .Михайлов Докл. Акад. Наук(1992) 326,380-383
28. В.А. Краевский, B.C. Михайлов, С.В. Разин Молекулярная Биология (1992)26,745-756
29. В.А. Краевский, В. Михайлов, С. Разин Молекулярная Биология (1992) 26,1011-1021
30. В.А. Краевский, В.М. Панин, С.В. Разин Докл. Акад. Наук (1993) 331, 366-368
31. В.А. Краевский, В.М. Панин, С.В. Разин Докл. Акад. Наук (1993) 332, 375-377
32. В.А. Краевский, Д.Ю. Крылов, СВ. Разин,В.С Михайлов Биофизика (1993)38,108-116
33. В.А. Краевский, В.М. Панин, С.В. Разин Докл. Акад. Наук (1994) 334,109-111
34. В.А. Краевский, В.М. Панин, С.В. Разин Молекулярная Биология (1994) 28, 76-81
35. В.А. Краевский, В.М. Панин, С.В. Разин Биофизика (1994) 39, 613-618
36. В.А. Краевский, В.М. Панин, С.В. Разин Биофизика (1994) 39, 619-627
37. В.А. Краевский, М.А. Гращук Докл. Акад. Наук (1996) 346, 403-406.
38. В .А. Краевский, В.М. Панин, Н.А. Веретенников Докл. Акад. Наук (1996)346,555-557.
39. В.А. Краевский, B.C. Прасолов Докл. Акад. Наук (1996) 351, 695-621.
40. В.А. Краевский, В.М. Панин, Н.А. Веретенников Генетика (1996) 32, 341-347
41. В.А. Краевский Молекулярная Биология (1996) 30,1086-1095
42. В.А. Краевский, В.М. Панин Биофизика (1997) 42, 864-873
43. В.А. Краевский Молекулярная Биология (1998) 32,1044-1049.
44. В.А. Краевский Молекулярная Биология (1998) 32,1049-1055.
45. В.А. Краевский, B.C. Прасолов Докл. Акад. Наук (1999) 365, 547-550.
46. В.А. Краевский, B.C. Прасолов Докл. Акад. Наук (1999) 365, 693-696.
47. В.А. Краевский, B.C. Прасолов Докл. Акад. Наук (1999) 366, 258-261.
48. В.А. Краевский, B.C. Прасолов Докл. Акад. Наук (1999) 366, 557-560.
49. В.А. Краевский Молекулярная Биология (1999) 33, 750-757.
50. В.А. Краевский Биофизика (1999) 44. 842-851.
51. В.А. Краевский, М.А. Лагарькова, X. Аузио. Докл. Акад. Наук (2001) 377, 828-830.
52. В.А. Краевский, М.А. Лагарькова, X. Аузио. Докл. Акад. Наук (2001) 378,108-110.
53. В.А. Краевский, М.А. Лагарькова, X. Аузио. Биофизика (2004) 49,457-467. а также следующие работы в сотрудничестве:
1. Petruk,S., Sedkov,Y., Smith,S., Tillib,S., Kraevsk^V^ Nakamura,Т., Canaani,E., Croce,C.M., and Mazo,A. (2001) Trithorax and dCBP acting in a complex to maintain expression of a homeotic gene. Science 294,1331-1334
2. Nakamura,Т., Mori,Т., Tada,S., Krajewski,W., Rozovskaia,T., Wassell,R., Mazo,A., Croce, C. and Canaani,E. (2002) "The ALL-1 protein is a histone methyltransferase and assembles a supercomplex of proteins involved in transcriptional regulation" Mol. Cell, 10,1119-1128.
3. S. Petruk, Y.Sedkov, S.Smith, W.Krajewski, T.Nakamura, E.Canaani, C.M.Croce and A. Mazo. (2003) Purification and Biochemical Properties of the Drosophila TAC1 Complex. Methods in Enzymology, 377,255-266.
Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Краевский, Владислав Александрович, 2005 год
1. Hahn, S., Hendrickson, W., Schleif, R. Transcription of Escherichia coli ara in vitro. The cyclic AMP receptor protein requirement for PBAD induction that depends on the presence and orientation of the ara02 site // J.Mol.Biol.-1986.-V.188.-P.355-367.
2. Lobell, Я В., Schleif, R. F. DNA looping and unlooping by AraC protein // Science -1990. -V. 250. -P. 528-532.
3. Choy, H. E, Adhya, S. Control of gal transcription through DNA looping: inhibition of the initial transcribing complex // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A 1992. -1989. -V. -P. 11264-11268.
4. Eismann, E. R., Muller Hill, B. lac repressor forms stable loops in vitro with supercoiled wild- type lac DNA containing all three natural lac operators // J.Mol.Biol. -1990.-V. 213.-P. 763-775.
5. Kramer, H., Amouyal, M., Nordheim, A., Muller Hill, B. DNA supercoiling changes the spacing requirement of two lac operators for DNA loop formation with lac repressor//EMBO J. -1988. -V. 7. -P. 547-556.
6. Benham, C. J., Savitt, A. G., Bauer, W. R. Extrusion of an Imperfect Palin-drome to a Cruciform in Superhelical DNA: Complete Determination of Energetics Using a Statistical Mechanical Model //J.Mol.Biol. -2002. -V. 316. -P. 563-581.
7. Greenstein, D., Horiuchi, K. Double-strand cleavage and strand joining by the replication initiator protein of filamentous phage fl // J.Biol.Chem. -1989. -V. 264. -P. 12627-12632.
8. Jongstra, J., Reudelhuber, T. L., Oudet, P., Benoist, C., Jeltsch, J. M., Mathis, D. J., Chambon, P. Induction of altered chromatin structures by simian virus 40 enhancer and promoter elements //Nature -1984. -V. 307. -P. 708-714.
9. Dailey, L„ Caddie, M. S., Heintz, N., Heintz, N. H. Purification of RIP60 and RIP 100, mammalian proteins with origin- specific DNA-binding and ATP-dependent
10. DNA helicase activities // Mol.Cell Biol. -1990. -V. 10. -P. 6225-6235.
11. Abbotts, A. P., Stow, N. D. The origin-binding domain of the herpes simplex virus type 1 UL9 protein is not required for DNA helicase activity // J.Gen.Virol. -1995. -V. 76.-P. 3125-3130.
12. Calder, J. M., Stow, N. D. Herpes simplex virus helicase-primase: the UL8 protein is not required for DNA-dependent ATPase and DNA helicase activities // Nucleic.Acids.Res. -1990. -V. 18. -P. 3573-3578.
13. Bell, P. C., Dutta, A. DNA replication in eukaryotic cells // Annu.Rev.Biochem. -2002. -V. 71. -P. 333-374.
14. McKnight, S. L., Miller, O. L. J. Electron microscopic analysis of chromatin replication in the cellular blastoderm Drosophila melanogaster embryo // Cell -1977. -V. 12. -P. 795-804.
15. McKnight, S.L., Chao, M., Sweet, R.W., Silverstein, S., Axel, R. Trans-criptional control of transformed genes // Oncodev.Biol.Med. -1982.-V.4.-P.81-95.
16. Jantzen, H. M., Strahle, U., Gloss, B., Schmid, W., Boshart, M., Miksicek, R., Schutz, G. Cooperativity of glucocorticoid response elements located far upstream of the tyrosine aminotransferase gene // Cell -1987. -V. 49. -P. 29-38.
17. Nitsch, D., Stewart, A. F., Boshart, M., Mestril, R., Weih, F., Schutz, G. Chromatin structures of the rat tyrosine aminotransferase gene relate to the function of its cis-acting elements // Mol.Cell Biol. -1990. -V. 10. -P. 3334-3342.
18. Stewart, A. F., Reik, A., Schutz, G. A simpler and better method to cleave chromatin with DNase 1 for hypersensitive site analyses // Nucleic.Acids.Res. -1991. -V. 19.-P. 3157-3157.
19. Hatfield, G. W., Benham, C. J. DNA topology-mediated control of global gene expression in Escherichia coli. I I Annu.Rev.Genet. -2002. -V. 36.-P. 175-203.
20. Travers, A., Schneider, R., Muskhelishvili, G. DNA supercoiling and transcription in E. coli: The FIS connection // Biochimie -2001. -V. 83. -P. 213-217.
21. Ptashne, M. Gene regulation by proteins acting nearby and at a distance // Nature -1986. -V. 322. -P. 697-701.
22. Kirkegaard, K., Wang, J. C. Mapping the topography of DNA wrapped around gyrase by nucleolytic and chemical probing of complexes of unique DNA sequences // Cell -1981. -V. 23. -P. 721-729.
23. Morrison, A., Cozzarelli, N. R. Contacts between DNA gyrase and its binding site on DNA: features of symmetry and asymmetry revealed by protection from nucleases //Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1981. -V. 78. -P. 1416-1420.
24. Sive, H. L., Roeder, R. G. Interaction of a common factor with conserved promoter and enhancer sequences in histone H2B, immunoglobulin, and U2 small nuclear RNA genes //Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1986. -V. 83. -P. 6382-6386.
25. Reeves, R. Transcriptionally active chromatin // Biochim.Biophys.Acta -1984. -V. 782. -P. 343-393.
26. Reeves, R. Chromatin changes during the cell cycle // Curr.Opin.Cell Biol. -1992. -V. 4. -P. 413-423.
27. Hogan, M. E., Rooney, T. F., Austin, R. H. Evidence for kinks in DNA folding in the nucleosome // Nature -1987. -V. 328. -P. 554-557.
28. Abate, C., Baker, S. J., Lees Miller, S. P., Anderson, C. W., Marshak, D. R., Curran, T. Dimerization and DNA binding alter phosphorylation of Fos and Jun // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1993. -V. 90. -P. 6766-6770.
29. Lewis, D.E., Geanacopoulos, M., Adhya, S. Role of HU and DNA supercoiling in transcription repression: nucleoprotein repression complex at gal promoters in Escherichia coli // Mol.Microbiol. -1999. -V. 31. -P. 451-461.
30. Lyubchenko, Y. L., Shlyakhtenko, L. S., Aid, 71, Adhya, S. Atomic force microscopic demonstration of DNA looping by GalR and HU // Nucleic.Acids.Res. -1997. -V. 25. -P. 873-876.
31. Kraevskii, V. A., Mikhailov, V. S., Razin, S. V. Stably bent and low-melting
32. DNA sequences at the origin of replication of chicken alpha-globulin gene domains. // Mol.Biol.(Mosk) -1992. -V. 26. -P. 1011-1021.
33. Krajewski, W. A., Razin, S. V. Organization of specific DNA sequence elements in the region of the replication origin and matrix attachment site in the chicken alpha-globin gene domain//Mol.Gen.Genet. -1992. -V. 235. -P. 381-388.
34. Koff, A., Schwedes, J. F., Tegtmeyer, P. Herpes simplex virus origin-binding protein (UL9) loops and distorts the viral replication origin // J.Virol. -1991. -V. 65. -P. 3284-3292.
35. Tsui, S., Anderson, M. E., Tegtmeyer, P. Topoisomerase I sites cluster asymmetrically at the ends of the simian virus 40 core origin of replication // J.Virol. -1989.-V. 63.-P. 5175-5183.
36. Struhl, K. Chromatin structure and RNA polymerase II connection: implications for transcription//Cell -1996. -V. 84. -P. 179-182.
37. Chatterjee, S., Struhl, K. Connecting a promoter-bound protein to TBP bypasses the need for a transcriptional activation domain // Nature -1995. -V. 374. -P. 820-822.
38. Oettinger, M. A., Struhl, K. Suppressors of S. cerevisiae his3 promoter mutations lacking the upstream element//Mol.Cell Biol.-1985.-V. 5. -P. 1901-1909.
39. Ohyama, T. Intrinsic DNA bends: an organizer of local chromatin structure for transcription // Bioessays -2001. -V. 23. -P. 708-715.
40. Kraevskii, V. A., Luchnik, A. N., Georgiev, G. P. Oscillatory changes in the transcription and supercoiling of minichromosomal DNA after the withdrawal of butyric acid from a mouse cell culture. //Dokl.Akad.Nauk SSSR -1989. -V.309. -P. 1008-1011.
41. Krajewski, W. A., Luchnik A. N. Relationship of histone acetylation to DNA topology and transcription // Mol.Gen.Genet. -1991. -V. 230. -P. 442-448.
42. Champoux, J. J. DNA topoisomerases: structure, function, and mechanism // Annu.Rev.Biochem. -2001. -V. 70. -P. 369-413.
43. Lee, T. L, Young, R. A. Transcription of eukaryotic protein-coding genes // Annu.Rev.Genet. -2000. -V. 34. -P. 77-137.
44. Wallis, J. W, Chrebet, G., Brodsky, G., Rolfe, M, Rothstein, R. A hyper-recombination mutation in S. cerevisiae identifies a novel eukaryotic topoisomerase // Cell -1989. -V. 58. -P. 409-419.
45. Hirose, S., Suzuki, Y. In vitro transcription of eukaryotic genes is affected differently by the degree of DNA supercoiling // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1988. -V. 85.-P. 718-722.
46. Kmiec, E. B., Worcel, A. The positive transcription factor of the 5S RNA gene induces a 5S DNA-specific gyration in Xenopus oocyte extracts // Cell -1985. -V. 41. -P.945-953.
47. Georgel, P. T., Hansen, J. C. Linker histone function in chromatin: dual mechanisms of action// Biochem.Cell Biol. -2001. -V. 79. -P. 313-316.
48. Hayes, J. J., Hansen, J. C. Nucleosomes and the chromatin fiber // Curr.Opin.Genet.Dev. -2001.-V. 11.-P. 124-129.
49. Norton, V. G., Imai, B. S., Bradbury, E. M. Histone acetylation reduces nucleosome particle linking number change // Cell -1989. -V. 57. -P. 449-457.
50. Boffa, L. C., Vidali, G., Mann, R. S., Allfi-ey, V. G. Suppression of histone deacetylation in vivo and in vitro by sodium butyrate // J.Biol.Chem. -1978. -V. 253. -P. 3364-3366.
51. Covault, J., Chalkley, R. The identification of distinct populations of acetylated histone // J.Biol.Chem. -1980. -V. 255. -P. 9110-9116.
52. Covault, J., Perry, M., Chalkley, R. Effects of histone hyperacetylation and hypoacetylation on RNA synthesis in HTC cells // J.Biol.Chem. -1982. -V. 257. -P. 13433-13440.
53. Covault, J., Sealy, L., Schnell, R., Shires, A., Chalkley, R. Histone hypoacetylation following release of HTC cells from butyrate // J.Biol.Chem. -1982. -V. 257.-P. 5809-5815.
54. Ryoji, M., Worcel, A. Chromatin assembly in Xenopus oocytes: in vivo studies // Cell -1984. -V. 37. -P. 21-32.
55. Ryoji, M., Worcel, A. Structure of the two distinct types of minichromosomesthat are assembled on DNA injected in Xenopus oocytes // Cell -1985.-V.40.-P.923-932.
56. Esposito, F., Sinden, R. R. DNA supercoiling and eukaryotic gene expression // Oxf.Surv.Eukaiyot.Genes -1988. -V. 5. -P. 1-50.
57. Drlica, K. Biology of bacterial deoxyribonucleic acid topoisomerases // Microbiol.Rev. -1984. -V. 48. -P. 273-289.
58. Drlica, K. Bacterial topoisomerases and the control of DNA supercoiling // Trends.Genet. -1990. -V. 6. -P. 433-437.
59. Drlica, K. Control of bacterial DNA supercoiling // Mol.Microbiol. -1992. -V. 6. -P. 425-433.
60. Cantor, C. R., Morse, R. H., Benezra, R. Torsional properties of DNA in chromatin//Prog.Clin.Biol.Res. -1985. -V. 172A. -P. 3-18.
61. Morse, R. H., Cantor, C. R. Nucleosome core particles suppress the thermal untwisting of core DNA and adjacent linker DNA // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1985. -V. 82. -P. 4653-4657.
62. Morse, R. H., Cantor, C. R. Effect of trypsinization and histone H5 addition on DNA twist and topology in reconstituted minichromosomes // Nucleic.Acids.Res. -1986. -V. 14. -P. 3293-3310.
63. Ambrose,C., McLaughlin,R., Bina,M. The flexibility and topology of SV40 DNA in minichromosomes//Nucleic.Acids.Res.-1987.-V. 15.-P. 3703-3721.
64. Esposito, F., Sinden, R. R. Supercoiling in pro- and eukaryotic DNA: changes in response to topological perturbation of plasmids in E. coli and SV40 in vitro, in nuclei and in CV-1 cells //Nucleic.Acids.Res.-1987. -V.15. -P.5105-5124.
65. Lutter, L. C. Thermal unwinding of simian virus 40 transcription complex DNA // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A -1989. -V. 86. -P. 8712-8716.
66. Petryniak, B., Lutter, L. C. Topological characterization of the simian virus 40 transcription complex // Cell -1987. -V. 48. -P. 289-295.
67. Morse, R. H., Pederson, D. S., Dean, A., Simpson, R. T. Yeast nucleosomes allow thermal untwisting of DNA //Nucleic. Acids.Res. -1987. -V. 15. -P. 10311-10330.
68. Pederson, D. S., Morse, R. H. Effect of transcription of yeast chromatin on DNA topology in vivo // EMBO J. -1990. -V. 9. -P. 1873-1881.
69. Saavedra, R, A., Huberman, J. A. Both DNA topoisomerases I and II relax 2micron plasmid DNA in living yeast cells // Cell -1986. -V. 45. -P. 65-70.
70. Luger, K„ Mader, A. W., Richmond, R. K„ Sargent, D. F., Richmond, T. J. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution // Nature -1997. -V. 389.-P. 251-260.
71. Richmond, T. J., Finch, J. T., Rushton, B., Rhodes, D., Klug, A. Structure of the nucleosome particle at 7 A resolution // Nature -1984. -V. 311. -P. 532-537.
72. Saavedra, R. A. Environmental stimuli and transcriptional activity genera-te transient changes in DNA torsional tension// Bioessays -1990.-V.12.-P.125-128.
73. Kraevskii, V. A., Mikhailov, V. S., Razin, S. V. Spatial organization and conformational mobility of DNA complexed with nucleoproteins. // MoLBiol.(Mosk) -1992. -V. 26. -P. 745-756.
74. Kraevskii, V. A., Luchnik, A. N. High rotational mobility of DNA in the chromatin of animal cells and its suppression during histone acetylation. // Dokl.Akad.Nauk.SSSR. -1991. -V. 318. -P. 1002-1006.
75. Krajewski, W. A., Luchnik, A. N. High rotational mobility of DNA in animal cells and its modulation by histone acetylation // Mol.Gen.Genet.-1991 .-V.231 .-P. 17-21.
76. Harada, Y., Ohara, O., Takatsuki, A., Itoh, H., Shimamoto, N., Kinosita, K., Jr. Direct observation of DNA rotation during transcription by Escherichia coli RNA polymerase // Nature -2001. -V. 409. -P. 113-115.
77. Gartenberg, M. R., Wang, J. C. Positive supercoiling of DNA greatly diminishes mRNA synthesis in yeast // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1992. -V. 89 . -P. 11461-11465.
78. Giaever, G. N., Snyder, L., Wang J. C. DNA supercoiling in vivo // Biophys.Chem. -1988. -V. 29. -P. 7-15.
79. Choder, M., Bratosin, S., Aloni, Y. A direct analysis of transcribed minichromosomes: all transcribed SV40 minichromosomes have a nuclease-hypersen-sitive region within a nucleosome-free domain//EMBO J.-1984.-V.3.-P.2929-2936.
80. Choder, M., Aloni, Y. In vitro transcribed SV40 minichromosomes, as the bulk minichromosomes, have a low level of unconstrained negative supercoils // Nucleic.Acids.Res. -1988. -V. 16. -P. 895-905.
81. Llopis, R., Perrin, F., Bellard, F., Gariglio, P. Quantitation of transcribingnative simian virus 40 minichromosomes extracted from CV1 cells late in infection // J.Virol. -1981. -V. 38. -P. 82-90.
82. Llopis, R., Stark, G. R. Two deletions within genes for simian virus 40 structural proteins VP2 and VP3 lead to formation of abnormal transcriptional complexes // J.ViroL -1981. -V. 38. -P. 91-103.
83. Allfrey, V. G., Chen, T. A. Nucleosomes of transcriptionally active chromatin: isolation of template-active nucleosomes by affinity chromatography // Methods Cell Biol.-1991.-V. 35.-P. 315-335.
84. Bazett Jones, D. P., Mendez, E., Czarnota, G. J., Ottensmeyer, F. P., Allfrey, V. G. Visualization and analysis of unfolded nucleosomes associated with transcribing chromatin//Nucleic. Acids.Res. -1996. -V. 24. -P. 321-329.
85. Johnson, E. M., Sterner, R., Alljrey, V. G. Altered nucleosomes of active nucleolar chromatin contain accessible histone H3 in its hyperacetylated forms // J.Biol.Chem. -1987. -V. 262. -P. 6943-6946.
86. Sterner, R., Boffa, L. C, Chen, T. A., Alljrey, V. G. Cell cycle-dependent changes in conformation and composition of nucleosomes containing human histone gene sequences//Nucleic.Acids.Res. -1987. -V. 15. -P. 4375-4391.
87. Chen, T. A., Sterner, R., Cozzolino, A., Alljrey, V. G. Reversible and irreversible changes in nucleosome structure along the c-fos and c-myc oncogenes following inhibition of transcription// J.Mol.Biol. -1990. -V. 212. -P. 481-493.
88. Mirzabekov, A. D. Chromatin structure: mapping proteins associated with genomic DNA using crosslinking // Gene -1993. -V. 135. -P. 111-118.
89. Bavykin, S. G., Usachenko, S. I., Zalensky, A. O., Mirzabekov, A. D. Structure of nucleosomes and organization of internucleosomal DNA in chromatin // J.Mol.Biol. -1990.-V. 212.-P. 495-511.
90. Mirzabekov, A. D., Pruss, D. V., Ebralidse, K. K. Chromatin superstructure-dependent crosslinking with DNA of the histone H5 residues Thrl, His25 and His62 // J.MoLBiol. -1990. -V. 211. -P. 479-491.
91. Nacheva, G. A., Guschin, D. Y., Preobrazhenskaya, O. V., Karpov, V. L., Ebralidse, K. K., Mirzabekov, A. D. Change in the pattern of histone binding to DNA upon transcriptional activation // Cell -1989. -V. 58. -P. 27-36.
92. Walter, W., Studitsky, V. M. Facilitated transcription through the nucleosome at high ionic strength occurs via a histone octamer transfer mechanism // J.Biol.Chem. -2001. -V. 276. -P. 29104-29110.
93. Felsenfeld, G., Clark, D., Studitsky, V. Transcription through nucleosomes li Biophys.Chem. -2000. -V. 86. -P. 231-237.
94. Studitsky, V. M. Preparation and analysis of positioned nucleosomes // Methods MoLBiol. -1999. -V. 119. -P. 17-26.
95. Studitsky, V. M., Clark, D. J., Felsenfeld, G. Overcoming a nucleosomal barrier to transcription // Cell -1995. -V. 83. -P. 19-27.
96. Studitsky, V., Clark, D. J., Felsenfeld, G, A histone octamer can step around a transcribing polymerase without leaving the template // Cell -1994. -V. 76. -P. 371-382.
97. Nelson, D., Perry, M. E„ Chalkley, R. A correlation between nucleosome spacer region susceptibility to DNase I and histone acetylation // Nucleic.Acids.Res. -1979. -V. 6. -P. 561-574.
98. Hebbes, T. R, Thorne, A. W., Crane Robinson, C. A direct link between core histone acetylation and transcriptionally active chromatin // EMBO J. -1988. -V. 7. -P. 1395-1402.
99. Hebbes,T., Thome, A., Clayton, AL., Crane-Robinson, C. Histone acetyla-tion and globin gene switching//Nucleic Acids Res. -1992. -V. 20. -P. 1017-1022.
100. Hebbes, T. R., Clayton, A. L., Thorne, A. W., Crane Robinson, C. Core histone hyperacetylation co-maps with generalized DNase I sensitivity in the chi-cken beta-globin chromosomal domain // EMBO J. -1994. -V. 13. -P. 1823-1830.
101. Bode, J., Henco, K, Wingender, E. Modulation of the nucleosome structure by histone acetylation // Eur.J.Biochem. -1980. -V. 110. -P. 143-152.
102. Bode,J., Gomez Lira, M., Schroter,H. Nucleosomal particles open as the histone core becomes hyperacetylated//Eur.J.Biochem.-1983.-V.130.-P.437-445.
103. Bode, J., Schlake, T., Rios-Ramirez, M., Mielke, C., Stengert, M., Kay, V., Klehr-Wirth, D. Scaffold/matrix-attached regions: structural properties creating transcriptionally active loci // Int.Rev.Cytol. -1995. -V. 162A. -P. 389-454.
104. Francis, N. J., Kingston, R. E. Mechanisms of transcriptional memory // Nat.Rev.Mol.Cell Biol. -2001. -V. 2. -P. 409-421.
105. Sterner, D. E, Berger, S. L. Acetylation of histones and transcription-related factors // Microbiol.Mol.Biol.Rev. -2000. -V. 64. -P. 435-459.
106. Vignali, M., Hassan, A. H., Neely, K. E., Workman, J. L. ATP-dependent chromatin-remodeling complexes // Mol.Cell Biol. -2000. -V. 20. -P. 1899-1910.
107. Garcea, R. L., Alberts, B. M. Comparative studies of histone acetylation in nucleosomes, nuclei, and intact cells. Evidence for special factors which modify acetylase action //J.Biol.Chem. -1980. -V. 255. -P. 11454-11463.
108. Shewmaker, C. K, Cohen, B. N., Wagner, T. E. Chemically induced gene activation: selective increase DNAase I susceptibility in chromatin acetylated with acetyl adenylate //Biochem.Biophys.Res.Commun. -1978. -V. 84. -P. 342-349.
109. Bartsch, J., Truss, M., Bode, J., Beato, M. Moderate increase in histone acetylation activates the mouse mammary tumor virus promoter and remodels its nucleosome structure //Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A -1996. -V. 93. -P. 10741-10746.
110. Ansio, J. Analytical ultracentrifugation and the characterization of chromatin structure // Biophys.Chem. -2000. -V. 86. -P. 141-153.
111. Garcia-Ramirez, M, Rocchini, C., Ausio, J. Modulation of chromatin folding by histone acetylation // J.Biol.Chem. -1995. -V. 270. -P. 17923-17928.
112. Libertini, L. J., Ausio, J., Van Holde, K. E., Small, E. W. Histone hyperacetylation. Its effects on nucleosome core particle transitions // Biophys.J. -1988. -V. 53. -P. 477-487.
113. Zlatanova, J., Leuba, S. H, van Holde, K. Chromatin structure revisited // Crit Rev.Eukaiyot.Gene Expr. -1999. -V. 9. -P. 245-255.
114. Annunziato, A. T., Hansen, J. C. Role of histone acetylation in the assem-bly and modulation of chromatin structures // Gene Expr. -2000. -V. 9 . -P. 37-61.
115. Forsberg,E., Bresnick,E. Histone acetylation beyond promoters: long-range acetylation patterns in chromatin world//Bioessays-2001.-V.23.-P.820-830.
116. Gregory, P. D., Wagner, K., Horz, W. Histone acetylation and chromatin remodeling // Exp.Cell Res. -2001. -V. 265. -P. 195-202.
117. Lusser, A., Kolle, D., Loidl, P. Histone acetylation: lessons from the plant kingdom // Trends Plant Sci. -2001. -V. 6. -P. 59-65.
118. Kouzarides, T. Acetylation: a regulatory modification to rival phosphorylation? //EMBO J. -2000. -V. 19. -P. 1176-1179.
119. Turner, B. M. Decoding the nucleosome // Cell -1993. -V. 75. -P. 5-8.
120. Varga-Weisz, P. ATP-dependent chromatin remodeling factors: nucleo-some shufflers with many missions // Oncogene -2001. -V. 20. -P. 3076-3085.
121. Luchnik, A. N. Long-distance signal transfer in transcriptionally active chromatin~how does it occur? // Bioessays -1985. -V. 3. -P. 249-252.
122. Glikin, G. C., Gargiulo, G., Rena Descalzi, L., Worcel, A. Escherichia coli single-strand binding protein stabilizes specific denatured sites in superhelical DNA // Nature -1983. -V. 303. -P. 770-774.
123. Kmiec, E. B., Razvi, F., Worcel, A. The role of DNA-mediated transfer of TFTTTA in the concerted gyration and differential activation of the Xenopus 5S RNA genes // Cell -1986. -V. 45. -P. 209-218.
124. Ruberti, I., Worcel, A. Mechanism of chromatin assembly in Xenopus oocytes // J.Mol.Biol. -1986. -V. 189. -P. 457-476.
125. Luchnik, A. N. Bakayev, V. V., Zbarsky, I. B., Georgiev, G. P. Elastic torsional strain in DNA within a fraction of SV40 minichromosomes: relation to transcriptionally active chromatin // EMBO J. -1982. -V. 1. -P. 1353-1358.
126. Clark, D. J., Wolffe, A. P. Superhelical stress and nucleosome-mediated repression of 5S RNA gene transcription in vitro // EMBO J. -1991.-V.10.-P.3419-3428.
127. Grunstein, M. Histone acetylation in chromatin structure and transcription // Nature -1997. -V. 389. -P. 349-352.
128. Imhof, A., Wolffe, A. P. Transcription: gene control by targeted histone acetylation// Curr.Biol. -1998. -V. 8. -P. R422-R424.
129. Nightingale, K. P., Wellinger, R. E., Sogo, J. M., Becker, P. B. Histone acetylation facilitates RNA polymerase II transcription of the Drosophila hsp26 gene in chromatin // EMBO J. -1998. -V. 17. -P. 2865-2876.
130. Tse, C., Sera, T., Wolffe, A. P., Hansen, J. C. Disruption of higher-order folding by core histone acetylation enhances transcription of nucleosomal arrays by RNA polymerase ID // Mol.Cell.Biol. -1998. -V. 18. -P. 4629-4638.
131. Vettese Dadey, M, Grant, P. A., Hebbes, T. R, Crane, R., Allis, C. D., Workman, J. L. Acetylation of histone H4 plays a primary role in enhancing transcription factor binding to nucleosomal DNA in vitro // EMBO J. -1996. -V. 15. -P. 2508-2518.
132. Wong, J., Patterton, D., Imhof, A., Guschin, D., Wolffe, A. P. Distinct requirements for chromatin assembly in transcriptional repression by thyroid hormonereceptor and histone deacetylase // EMBO J. -1998. -V. 17. -P. 520-534.
133. Brownell, J E., Zhou, J., Ranalli, 7!, Kobayashi, R, Roth, S. Y., Allis, C. D. Tetrahymena histone acetyltransferase A: a homolog to yeast Gcn5p linking histone acetylation to gene activation // Cell -1996. -V. 84. -P. 843-851.
134. Brownell, J. E., Allis, C. D. Special HATs for special occasions: linking histone acetylation to chromatin assembly and gene activation // Curr.Opin.Genet.Dev. -1996. -V. 6. -P. 176-184.
135. Kuo, M. H., Zhou, J., Jambeck, P., Churchill, M. E., Allis, C. D. Histone acetyltransferase activity of yeast Gcn5p is required for the activation of target genes in vivo // Genes .Dev. -1998. -V. 12. -P. 627-639.
136. Kuo, M. H., Allis, C. D. Roles of histone acetyltransferases and deacetylases in gene regulation // Bioessays. -1998. -V. 20. -P. 615-626.
137. Ogryzko, V. V., Schiltz, R. L., Russanova, V., Howard, B. H., Nakatani, Y. The transcriptional coactivators p300 and CBP are histone acetyltransferases // Cell -1996. -V. 87. -P. 953-959.
138. Utley, R. T., Ikeda, K., Grant, P. A., Cote, J., Steger, D. J., Eberharter, A., John, S., Workman, J. L. Transcriptional activators direct histone acetyltransferase complexes to nucleosomes //Nature. -1998. -V. 394. -P. 498-502.
139. Alland, L., Muhle, R, Hon, H., Jr., Potes, J., Chin, L., Schreiber Agus, N., DePinho, R. A, Role for N-CoR and histone deacetylase in Sin3-mediated transcriptional repression //Nature -1997. -V. 387. -P. 49-55.
140. Hassig, C. A., Fleischer, T. C., Billin, A. N., Schreiber, S. L., Ayer, D. E. Histone deacetylase activity is required for full transcriptional repression by mSin3A // Cell -1997. -V. 89. -P. 341 -347.
141. Hassig, C. A., Tong, J. K., Fleischer, T. C., Grable, P. G., Ayer, D. E., Schreiber, S. L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1998. -V. 95. -P. 3519-3524.
142. Nagy, L., Kao, H. Y., Lin, R. J., Hassig, C. A., Ayer, D. E., Schreiber, S. L., Evans, R. M. Nuclear receptor repression mediated by a complex containing SMRT, mSin3A, and histone deacetylase // Cell -1997. -V. 89. -P. 373-380 .
143. Taunton, J., Hassig, C. A., Schreiber, S. L. A mammalian histone deacetylaserelated to the yeast transcriptional regulator Rpd3p see comments. // Science -1996. -V. 272.-P. 408-411.
144. Krajewski, W A., Panin, V. M., Razin, S. V. Acetylation of core histones causes the unfolding of 30 nm chromatin fiber: analysis by agarose gel electrophoresis // Biochem.Biophys.Res.Commun. -1993. -V. 196. -P. 455-460.
145. Krajewski, W A. Effect of in vivo histone hyperacetylation on the state of chromatin fibers // J.Biomol.Struct.Dyn. -1999. -V. 16. -P. 1097-1106.
146. Simpson, R. T. Structure of chromatin containing extensively acetylated H3 andH4 // Cell -1978. -V. 13. -P. 691-699.
147. Bauer, W R, Hayes, J. J., White, J. H., Wolffe, A. P. Nucleosome structural changes due to acetylation // J.Mol.Biol. -1994. -V. 236. -P. 685-690.
148. Turner, B. M. Histone acetylation and control of gene expression // J.Cell Sci. -1991.-V. 99.-P. 13-20.
149. Turner, B. M., O'Neill, L. P. Histone acetylation in chromatin and chromosomes // Semin.Cell Biol. -1995. -V. 6. -P. 229 -236.
150. Kingston, R E., Narlikar, G. J. ATP-dependent remodeling and acetyla-tion as regulators of chromatin fluidity // Genes.Dev. -1999. -V. 13. -P. 2339-2352.
151. Krajewski, W. Histone hyperacetylation facilitates chromatin remodeling in Drosophila embiyo cell-free system//Mol.Gen.Genet.-2000.-V.263.-P.38-47.
152. Wolffe, A. P. Packaging principle: how DNA methylation and histone acetylation control the transcriptional activity of chromatin // J.Exp.Zool. -1998. -V. 282. -P. 239-244.
153. Wolffe, A. P., Hayes, J. J. Chromatin disruption and modification // Nucleic.Acids.Res. -1999. -V. 27. -P. 711-720.
154. Van Holde, K. E. 1989. Chromatin. Springer-Verlag, New York.
155. Allegra, P., Sterner, R., Clayton, D. F., Alljrey, V. G. Affinity chromatographic purification of nucleosomes containing transcriptionally active DNA sequences // J.Mol.Biol. -1987. -V. 196. -P. 379-388.
156. Curcio, M. J., Morse, R. H. Tying together integration and chromatin // Trends.Genet. -1996. -V. 12. -P. 436-438.
157. Morse, R. Transcribed chromatin//Trends.Biochem.Sci.-1992.-V.17.-P. 23-26.
158. Van Holde, K. E., Lohr, D. E., Robert, C. What happens to nucleosomes during transcription? // J.Biol.Chem. -1992. -V. 267. -P. 2837-2840.
159. Edmondson, D. G., Roth, S. Y Chromatin and transcription // FASEB J. -1996.-V. 10.-P. 1173-1182.
160. Krude, T., Elgin, S. C. R. Pushing nucleosomes around. Chromatin I I CurrJBiol. -1996. -V. 6. -P. 511-515.
161. Peterson, C. L. Multiple Switches to turn on chromatin? // Curr.Opin.Genet.Dev. -1996. -V. 6. -P. 171-175.
162. Steger, D.J., Workman, J. L. Remodeling chromatin structures for transcription: what happens to the histones? // Bioessays -1996. -V. 18. -P. 875-884.
163. Wilson, C, J., Chao, D. M., Imbalzano, A. N., Schnitzler, G. R., Kingston, R. E., Young, R. A. RNA polymerase II holoenzyme contains SWI/SNF regulators involved in chromatin remodeling // Cell -1996. -V. 84. -P. 235-244 .
164. Luo, R. X., Dean, D. C. Chromatin Remodeling and Transcriptional Regulation//J.Natl.Cancer.Inst. -1999. -V. 91. -P. 1288-1294.
165. Kornberg, R. D., Lorch, Y Chromatin-modifying and -remodeling complexes // Curr.Opin.Genet.Dev. -1999. -V. 9. -P. 148-151.
166. Hirose, S. Chromatin remodeling and transcription // J.Biochem.(Tokyo). -1998. -V. 124. -P. 1060-1064.
167. Cairns, B. R. Chromatin remodeling machines: similar motors, ulterior motives //Trends.Biochem.Sci. -1998. -V. 23. -P. 20-25.
168. Corona, D. F., Langst, G., Clapier, C. R., Bonte, E. J., Ferrari, S., Tamkun, J.
169. W., Becker, P. B. ISWI is an ATP-dependent nucleosome remodeling factor // Mol.Cell. -1999.-V. 3.-P. 239-245.
170. Langst, G., Bonte, E. J., Corona, D. F., Becker, P. B. Nucleosome movement by CHRAC and ISWI without disruption or trans- displacement of the histone octamer // Cell. -1999. -V. 97. -P. 843-852.
171. Georgel, P. T., Tsukiyama, T., Wu, C. Role of histone tails in nucleosome remodeling by DrosophilaNURF // EMBO J. -1997. -V. 16. -P. 4717-4726.
172. Thompson, J. S., Ling, X., Grunstein, M. Histone H3 amino terminus is required for telomeric and silent mating locus repression in yeast // Nature -1994. -V. 369. -P. 245-247.
173. Logie, C., Tse, G, Hansen, J. C., Peterson, C. L. The core histone N-terminal domains are required for catalytic chromatin remodeling by the SWI/SNF and RSC complexes // Biochemistry -1999. -V. 38. -P. 2514-2522.
174. Syntichaki, P., Topalidou, I., Thireos, G. The Gcn5 bromodomain coordinates nucleosome remodelling //Nature -2000. -V. 404. -P. 414-417.
175. Fisher Adams, G., Grunstein, M. Yeast histone H4 and H3 N-termini have different effects on the chromatin structure of the GAL1 promoter // EMBO J. -1995. -V. 14. -P. 1468-1477.
176. Hecht,A., Laroche,T., StrahlBolsinger,S., Gasser,S.M., Grunstein,M. His-tone H3 and H4 N-termini interact with SIR3 and SIR4 proteins: a molecular mo-del for the formation of heterochromatin in yeast // Cell -1995. -V. 80. -P. 583-592.
177. Wan, J. S., Mann, R. K, Grunstein, M. Yeast histone H3 and H4 N termini function through different GAL1 regulatory elements to repress and activate transcription//Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1995. -V. 92. -P. 5664-5668.
178. Cosma, M. P., Tanaka, T., Nasmyth, K Ordered recruitment of transcription and chromatin remodeling factors to a cell cycle- and developmentally regulated promoter //Cell. -1999. -V. 97.-P.299-311.
179. Krebs, J. E., Kuo, M. H., Allis, C. D., Peterson, C. L. Cell cycle-regulated histone acetylation required for expression of the yeast HO gene // Genes.Dev. -1999. -V. 13.-P. 1412-1421.
180. Imbalzano, A. N., Kwon, H., Green, M. R, Kingston, R. E. Facilitated bindingof TATA-binding protein to nucleosomal DNA //Nature -1994. -V. 370. -P. 481-485.
181. Tong, J. K., Hassig, C. A., Schnitzler, G. R., Kingston, R. K, Schreiber, S. L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex // Nature. -1998. -V. 395. -P. 917-921.
182. Wang, J. C. Appendix. I: An introduction to DNA supercoiling and DNA topoisomerase-catalyzed linking number changes of supercoiled DNA // Adv.Pharmacol. -1994. -V. 29B. -P. 257-270.
183. Wang, J. C, Lynch, A. S. Transcription and DNA supercoiling // Curr.Opin.Genet.Dev. -1993. -V. 3. -P. 764-768.
184. Peck, L. J., Wang, J. C., Nordheim, A., Rich, A. Rate of B to Z structural transition of supercoiled DNA // J.Mol.Biol. -1986. -V. 190. -P. 125-127.
185. Hsieh, T. S., Wang, J. C. Thermodynamic properties of superhelical DNAs // Biochemistry -1975. -V. 14. -P. 527-535.
186. Benham, C. J. The role of the stress resultant in determining mechanical equilibria of superhelical DNA // Biopolymers -1987. -V. 26. -P. 9-15.
187. Gough, G. W, Sullivan, K M., Lilley, D. M. The structure of cruciforms in supercoiled DNA: probing the single-stranded character of nucleotide bases with bisulphite // EMBO J. -1986. -V. 5. -P. 191-196.
188. Lilley, D.M. The inverted repeat as a recognizable structural feature supercoiled DNA molecules//Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A.-1980.-V.77.-P.6468-6472.
189. Lilley, D. M. DNA supercoiling and DNA structure // Biochem.Soc.Trans. -1986.-V. 14.-P. 211-213.
190. Lilley, D. DNA supercoiling // Biochem.Soc.Trans. -1986. -V.14. -P.489-493.
191. Mizuuchi, K, Mizuuchi, M., Geliert, M. Cruciform structures in palindro-mic DNA are favored by DNA supercoiling //J.Mol.Biol.-1982.-V.156.-P.229-243.
192. Sullivan, K. M., Lilley, D.M. A dominant influence of flanking sequen-ces on a local structural transition in DNA // Cell -1986. -V. 47. -P. 817-827.
193. Zheng, G. X., Sinden, R. R. Effect of base composition at the center of inverted repeated DNA sequences on cruciform transitions in DNA // J.Biol.Chem. -1988. -V. 263. -P. 5356-5361.
194. Lockshon, D., Galloway, D. A. Cloning and characterization of oriL2, a largepalindromic DNA replication origin of herpes simplex virus type 2 // J.Virol. -1986. -V. 58.-P. 513-521.
195. Lockshon, D., Galloway, DA. Sequence and structural requirements of a herpes simplex viral DNA replication origin // Mol.Cell Biol. -1988. -V. 8. -P. 4018-4027.
196. Hardwicke, M. A., Schaffer, P. A. Cloning and characterization of herpes simplex virus type 1 oriL: comparison of replication and protein-DNA complex formation by oriL and oriS // J.Virol. -1995. -V. 69. -P. 1377-1388.
197. Benham, C. J. Stress-induced DNA duplex destabilization in transcriptional initiation // Pac.Symp.Biocomput. -2001. -V. -P. 103-114.
198. Wolfl, S., Martinez, C., Rich, A., Majzoub, J. A. Transcription of the human corticotropin-releasing hormone gene in NPLC cells is correlated with Z-DNA formation //Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1996. -V. 93. -P. 3664-3668.
199. Herbert, A., Lowenhaupt, K, Spitzner, J., Rich, A. Chicken double-stranded RNA adenosine deaminase has apparent specificity for Z-DNA // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1995. -V. 92. -P. 7550-7554.
200. Wolfl, S., Wittig, B., Rich, A. Identification of transcriptionally induced Z-DNA segments in the human c-myc gene // Biochim.Biophys.Acta -1995. -V. 1264. -P. 294-302.
201. Rich, A. Speculation on the biological roles of left-handed Z-DNA // Ann.N.Y.Acad.Sci. -1994. -V. 726. -P. 1-16.
202. Feigon, J., Wang, A. H., van der Marel, G. A., van Boom, J. H., Rich, A. Z-DNA forms without an alternating purine-pyrimidine sequence in solution // Science -1985. -V. 230. -P. 82-84.
203. Azorin,F., Hahn,R., Rich,A. Restriction endonucleases can be used to study BZ junctions in supercoiled DNA//Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A.-1984.-V.81.-P.5714-5718.
204. Azorin, F., Nordheim, A., Rich, A. Formation of Z-DNA in negatively supercoiled plasmids is sensitive to small changes in salt concentration within the physiological range // EMBO J. -1983. -V. 2. -P. 649-655.
205. Rosl, F., Waldeck, W., Sauer, G. Isolation of episomal bovine papillomavirus chromatin and identification of a DNase I-hypersensitive region // J. Virol. -1983. -V. 46. -P. 567-574.
206. Sanford, D. G., Stollar, B. D. Characterization of anti-Z-DNA antibody binding sites on Z-DNA by nuclear magnetic resonance spectroscopy // J.Biol.Chem. -1990. -V. 265. -P. 18608-18614.
207. Pardue, M. L., Nordheim, A., Lafer, E. M, Stollar, B. D., Rich, A. Z-DNA and the polytene chromosome // Cold Spring Harb.Symp.Quant.Biol. -1983. -V. 47 Pt 1. -P. 171-176.
208. Moller, A, Gabriels, J. E., Lafer, E. M., Nordheim, A., Rich, A., Stollar, B. D. Monoclonal antibodies recognize different parts of Z-DNA // J.Biol.Chem. -1982. -V. 257. -P. 12081-12085.
209. Polymenis, M., Brigido, M., Sanford, D., Stollar, B.D. The targets and genes for antibodies to Z-DNA // Biotechnol.Appl.Biochem. -1993. -V. 18. -P. 175-183.
210. Hill, R. J., Watt, F., Stollar, B. D. Z-DNA immunoreactivity of Drosophila polytene chromosomes. Effects of the fixatives 45% acetic acid and 95% ethanol and of DNase I nicking // Exp.Cell Res. -1984. -V. 153. -P. 469-482.
211. Fishel, R, Anziano, P., Rich, A. Z-DNA affinity chromatography // Methods Enzymol. -1990. -V. 184. -P. 328-340.
212. Ellison, M. J., Feigon, J., Kelleher, R. J., Wang, A. H., Habener, J. F., Rich, A. An assessment of the Z-DNA forming potential of alternating dA- dT stretches in supercoiled plasmids // Biochemistry -1986. -V. 25. -P. 3648-3655.
213. Azorin, F„ Rich, A. Isolation of Z-DNA binding proteins from SV40 minichromosomes: evidence for binding to the viral control region // Cell -1985. -V. 41. -P. 365-374.
214. Nordheim, A., Lafer, E. M„ Peck, L. J., Wang, J. C., Stollar, B. D., Rich, A. Negatively supercoiled plasmids contain left-handed Z-DNA segments as detected by specific antibody binding // Cell -1982. -V. 31. -P. 309-318 .
215. Nordheim, A., Pardue, M. L., Lafer, E. M„ Moller, A., Stollar, B. D., Rich, A. Antibodies to left-handed Z-DNA bind to interband regions of Drosophila polytenechromosomes //Nature -1981. -V. 294. -P. 417-422.
216. Lilley, D. M. DNA opens up~supercoiling and heavy breathing // Trends.Genet. -1988. -V. 4. -P. 111-114.
217. Pulleyblank, D. E., Haniford, D. B., Morgan, A. R. A structural basis for SI nuclease sensitivity of double- stranded DNA // Cell -1985. -V. 42. -P. 271-280.
218. Anselmi, C., Bocchinfuso, G., De Santis, P., Savino, M., Scipioni, A. A theoretical model for the prediction of sequence-dependent nucleosome thermodynamic stability // BiophysJ. -2000. -V. 79. -P. 601-613.
219. Filesi, I., Cacchione, S., De Santis, P., Rossetti, L., Savino, M. The main role of the sequence-dependent DNA elasticity determining free energy of nucleo-some formation on telomeric DNAs // Biophys.Chem. -2000. -V. 83. -P. 223-237.
220. Wells, R D. Biological and chemical properties of left handed Z-DNA // Nucleic.Acids.Symp.Ser.-1984.-V. -P. 165-167.
221. Wells, R. D. Biophysics of left-handed Z-DNA // Adv.Biophys. -1985. -V. 20. -P. 31-38.
222. Wells, R D. Biological and chemical properties of left handed Z-DNA // Prog.Clin.Biol.Res. -1985. -V. 172A. -P. 47-53.
223. Nordheim, A., Peck, L. J., Lafer, E. M., Stollar, B. D., Wang, J. C., Rich, A. Supercoiling and left-handed Z-DNA // Cold Spring Harb.Symp.Quant.Biol. -1983. -V. 47 Pt 1. -P. 93-100.
224. Nordheim, A., Rich, A. Negatively supercoiled simian virus 40 DNA contains Z-DNA segments within transcriptional enhancer sequences // Nature -1983. -V. 303. -P. 674-679.
225. Plon, S. E., Wang, J. C. Transcription of the human beta-globin gene is stimulated by an SV40 enhancer to which it is physically linked but topologically uncoupled// Cell -1986. -V. 45. -P. 575-580.
226. Zhurkin, V. B. Sequence-dependent bending of DNA and phasing of nucleosomes // J.Biomol.Struct.Dyn. -1985. -V. 2. -P. 785-804.
227. Freeman, L. A., Garrard, W. T. DNA supercoiling in chromatin structure and gene expression // Crit Rev.Eukaryot.Gene Expr. -1992. -V. 2. -P. 165-209.
228. Gross, D. S., Huang, S. Y., Garrard, W. T. Chromatin structure of the potential
229. Z-forming sequence (dT-dG)n X (dC-dA)n. Evidence for an "alternating-B" conformation // J.Mol.Biol. -1985. -V. 183. -P. 251-265.
230. Sinden, R. R., Carlson, J. O., Pettijohn, D. E. Torsional tension in the DNA double helix measured with trimethylpsoralen in living E. coli cells: analo-gous measurements in insect and human cells // Cell -1980.-V. 21. P. 773-783.
231. Giaever, G. N., Wang, J. C. Supercoiling of intracellular DNA can occur in eukaryotic cells // Cell -1988. -V. 55. -P. 849-856.
232. Liu, L. F., Wang, J. C. Supercoiling of the DNA template during transcription // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1987. -V. 84. -P. 7024-7027.
233. Osborne, B. I., Guarente, L. Transcription by RNA polymerase II indu-ces changes of DNA topology in yeast // Genes Dev. -1988. -V. 2. -P. 766-772.
234. Hayes, J. J., Tullius, T. D., Wolffe, A. P. The structure of DNA in a nucleosome // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1990. -V. 87. -P. 7405-7409.
235. Morse, R H., Simpson, R T. DNA in the nucleosome // Cell -1988. -V. 54. -P. 285-287.
236. Richmond, T. J. Protein~DNA interaction. Another folding problem? // Nature -1987. -V. 326. -P. 18-19.
237. Zlatanova, J., van Holde, K. Linker histones versus HMG1/2: a struggle for dominance?//Bioessays. -1998. -V. 20. -P. 584-588.
238. Walker, P. R., Sikorska, M. Chromatin structure. Further evidence against the existence of a beaded subunit for the 30-nm fiber // J.Biol.Chem. -1987. -V. 262. -P. 12218-12222.
239. Walker, P. R., Sikorska, M. Chromatin structure. Evidence that the 30-nm fiber is a helical coil with 12 nucleosomes/turn // J.Biol.Chem. -1987. -V. 262. -P. 12223-12227.
240. Zlatanova, J., Leuba, S. H., van Holde, K. Chromatin fiber structure:morphology, molecular determinants, structural transitions // Biophys J. -1998. -V. 74. -P. 2554-2566.
241. Walker, P. R., Sikorska, M., Whitfield, J. F. Chromatin structure. Nuclea-se digestion profiles reflect intermediate stages in the folding of the 30-nm fiber rather than existence of subunit beads // J.Biol.Chem.-1986.-V.261. -P. 7044-7051.
242. Paro, R. Chromatin regulation. Formatting genetic text // Nature -2000. -V. 406. -P. 579-580.
243. Heng, H. H„ Krawetz, S. A., Lu, W., Liu, G., Ye, C. J. Re-defining the chromatin loop domain // Cytogenet.Cell Genet. -2001. -V. 93. -P. 155-161.
244. Filipski, J., LeBlanc, J., Youdale.T., Sikorska,M., Walker,P. Periodicity of DNA folding in higher order chromatin structures // EMBO J. -1990. -V. 9. -P. 1319-1327.
245. Camerini Otero, R. D., Felsenfeld, G. Supercoiling energy and nucleosome formation: the role of the arginine-rich histone kernel //Nucleic. Acids.Res. -1977. -V. 4. -P. 1159-1181.
246. Camerini Otero, R. D., Felsenfeld, G. A simple model of DNA superhe-lices in solution // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1978. -V. 75. -P. 1708-1712.
247. Crick, F. H. Linking numbers and nucleosomes // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1976. -V. 73 . -P. 2639-2643.
248. White, J. H., Cozzarelli, N. R., Bauer, W. R. Helical repeat and linking number of surface-wrapped DNA // Science -1988. -V. 241. -P. 323-327.
249. Crick, F. H., Wang, J. C., Bauer, W. R. Is DNA really a double helix? // J.Mol.Biol. -1979. -V. 129. -P. 449-457.
250. White, J. H., Bauer, W. R. Calculation of the twist and the writhe for representative models of DNA // J.MoLBiol. -1986. -V. 189. -P. 329-341.
251. White, J. H., Bauer, W. R. Superhelical DNA with local substructures. A generalization of the topological constraint in terms of the intersection number and the ladder-like correspondence surface // J.Mol.Biol. -1987. -V. 195. -P. 205-213.
252. Laemmli, U. K., Cheng, S. M., Adolph, K. W., Paulson, J. R., Brown, J. A., Baumbach, W. R. Metaphase chromosome structure: the role of nonhistone proteins // Cold Spring Harb.Symp.Quant.Biol. -1978. -V. 42 Pt 1. -P. 351-360.
253. Adolphs, K. W., Cheng, S. M., Paulson, J. R., Laemmli, U. K. Isolation of aprotein scaffold from mitotic HeLa cell chromosomes // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1977. -V. 74. -P. 4937-4941.
254. Paulson, J. R., Laemmli, U. K. The structure of histone-depleted metaphase chromosomes // Cell -1977. -V. 12. -P. 817-828.
255. Cook, P. R., Brazell, I. A., Jost, E. Characterization of nuclear structures containing superhelical DNA // J.Cell Sci. -1976. -V. 22. -P. 303-324 .
256. Cook, P., Brazell, I. Spectrofluorometric measurement of the binding of ethi-dium to superhelical DNA from cell nuclei // Eur.J.Biochem.-1978. -V.84. -P.465-477.
257. Jackson, D. A., Yuan, J., Cook, P. R. A gentle method for preparing cyto- and nucleo-skeletons associated chromatin // J.Cell Sci. -1988. -V. 90. -P. 365-378.
258. Jackson, D. A., Dickinson, P., Cook, P. R. Attachment of DNA to the nucleoskeleton of HeLa cells examined using physiological conditions // Nucleic.Acids.Res. -1990. -V. 18. -P. 4385-4393.
259. Cook, P. R. A chromomeric model for nuclear and chromosome structure // J.Cell Sci. -1995. -V. 108. -P. 2927-2935.
260. Jackson, D. A., Bartlett, J., Cook, P. R. Sequences attaching loops of nuclear and mitochondrial DNA to underlying structures in human cells: the role of transcription units//Nucleic.Acids.Res. -1996. -V. 24. -P. 1212-1219.
261. Thoma, F., Koller, T., Klug, A. Involvement of histone HI in the organization of the nucleosome and of the salt-dependent superstructures of chromatin // J.Cell Biol. -1979. -V. 83. -P. 403-427.
262. Felsenfeld, G. Chromatin //Nature -1978. -V. 271. -P. 115-122.
263. Felsenfeld, G., McGhee, J. D. Structure of the 30 nm chromatin fiber // Cell -1986.-V. 44.-P. 375-377.
264. Kraevskii, V. A., Panin, V. M., Razin, S. V. Condensation of nucleosome fibrils at increased temperature. // Dokl.Akad.Nauk. -1993. -V. 332. -P. 375-377.
265. Krajewski, W. A., Panin, V. M., Razin, S. V. Dynamics of unfolded nucleosomal fiber // J.Biomol.Struct.Dyn. -1993. -V. 10. -P. 1013-1022.
266. Clark, D. J., Felsenfeld, G. Formation of nucleosomes on positively supercoiled DNA // EMBO J. -1991. -V. 10. -P. 387 -395.
267. Clark, D. J., Ghirlando, R., Felsenfeld, G., Eisenberg, H. Effect of positivesupercoiling on DNA compaction by nucleosome cores // J.MoLBiol. -1993. -V. 234. -P. 297-301.
268. Pfqffle, P., Gerlach, V., Bunzel, L., Jackson, V. In vitro evidence that transcription-induced stress causes nucleosome dissolution and regeneration // J.Biol.Chem. -1990. -V. 265. -P. 16830-16840.
269. Pfaffle, P., Jackson, V. Studies on rates of nucleosome formation with DNA under stress // J.Biol.Chem. -1990. -V. 265. -P. 16821-16829.
270. Garner, M. M., Felsenfeld, G., O'Dea, M. H., Gellert, M. Effects of DNA supercoiling on the topological properties of nucleosomes // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1987. -V. 84. -P. 2620-2623.
271. Norton, V. G., Marvin, K. W, Yau, P., Bradbury, E. M. Nucleosome linking number change controlled by acetylation of histones H3 and H4 // J.Biol.Chem. -1990. -V. 265. -P. 19848-19852.
272. Marvin, K. W, Yau, P., Bradbury, E. M. Isolation and characterization of acetylated histones H3 and H4 and their assembly into nucleosomes // J.Biol.Chem. -1990. -V. 265. -P. 19839-19847.
273. Ausio, J., Sasi, R., Fasman, G. D. Biochemical and physiochemical characterization of chromatin fractions with different degrees of solubility isolated from chicken erythrocyte nuclei // Biochemistry -1986. -V. 25. -P. 1981-1988.
274. Bednar, J., Horowitz, R. A., Dubochet, J., Woodcock, C. L. Chromatin conformation and salt-induced compaction: three- dimensional structural infor-mation from ciyoelectron microscopy //J.Cell Biol. -1995. -V. 131. -P. 1365-1376.
275. Dubochet, J.,Adrian,M.,Schultz,P. Oudet,P. Cryo-electron microscopy of vitrified SV40 minichromosomes: the liquid drop model //EMBO J. -1986.-V.5.-P.519-528.
276. Sartori Blanc, N., Studer, £>., Dubochet, J. Electron beam-induced changes in vitreous sections of biological samples // J.Microsc. -1998. -V. 192. -P. 194-201.
277. Clark, D. J., Felsenfeld, G. A nucleosome core is transferred out of the path of a transcribing polymerase // Cell -1992. -V. 71. -P. 11-22.
278. Widom, J\ A relationship between the helical twist of DNA and the ordered positioning of nucleosomes in all eukaryotic cells // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1992. -V. 89. -P. 1095-1099.
279. Yao, J., Lowary, P. T., Widom, J. Twist constraints on linker DNA in the 30-nm chromatin fiber: implications for nucleosome phasing // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1993. -V. 90. -P. 9364-9368.
280. Krajewski, W. A. Alterations in the internucleosomal DNA helical twist in chromatin of human erythroleukemia cells in vivo influences the chromatin higher-order folding // FEBS Lett. -1995. -V. 361. -P. 149-152.
281. Simon, J. A., Tamkun, J. W. Programming off and on states in chromatin: mechanisms of Polycomb and trithorax group complexes // Curr.Opin.Genet.Dev. -2002.-V. 12. -P. 210-218.
282. Jones, R. S., Gelbart, W. M. The Drosophila Polycomb-group gene Enhancer of zeste contains a region with sequence similarity to trithorax // Mol.Cell Biol. -1993. -V. 13. -P. 6357-6366.
283. Tripoulas, N., LaJeunesse, D., Gildea, JShearn, A. The Drosophila ashl gene product, which is localized at specific sites on polytene chromosomes, contains a SET domain and a PHD finger // Genetics -1996. -V. 143. -P. 913-928.
284. Jenicwein,T., Laible,G., Reuter, G. SET domain proteins modulate chromatin domains in eu- and heterochromatin // Cell MoLLife Sci. -1998. -V. 54. -P. 80-93.
285. Alvarez-Venegas, R., Avramova, Z. SET-domain proteins of the Su(var)3-9, E(z) and trithorax families // Gene -2002. -V. 285. -P. 25-37.
286. Cui, X., De, V., I, Slany, R., Miyamoto, A., Firestein, R, Cleary, M. L. Association of SET domain and myotubularin-related proteins modulates growth control //NatGenet. -1998. -V. 18. -P. 331-337.
287. Corda, K, Schramke, V., Longhese, M. P., Smokvina, T., Brevet, V., Gilson, E., Geli, V. Interaction between Setlp and checkpoint protein Mec3p in DNA repair and telomere functions //Nat.Genet. -1999. -V. 21. -P. 204-208.
288. Nislow, C., Ray, E., Pillus, L. SET1, a yeast member of the trithorax family, functions in transcriptional silencing and diverse cellular processes // Mol.Biol.Cell-1997. -V. 8. -P. 2421-2436.
289. Lachner, M., Jenuwein, T. The many faces of histone lysine methylation // Curr.Opin.Cell Biol. -2002. -V. 14. -P. 286 -298.
290. Bannister, A. J., Zegerman, P., Partridge, J. F, Miska, E. A., Thomas, J. O., Allshire, R G, Kouzarides, T. Selective recognition of methylated lysine 9 on histone H3 by the HP1 chromo domain // Nature -2001. -V. 410. -P. 120-124.
291. Lachner, M., O'Carroll, D., Mechtler, K., Jenuwein, T. Methylation of histone H3 lysine 9 creates a binding site for HP 1 proteins // Nature -2001. -V. 410. -P. 116-120.
292. Balhom, R, Jackson, V., Chalkey, R Phosphorylation of the lysine-rich histones through the cell cycle//Biochemistiy -1975. -V.14. -P. 2504 -2511.
293. Jackson, V., Granner, D., Chalkley, R. Deposition of histone onto thereplicating chromosome: newly synthesized histone is not found near the replication fork // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1976. -V. 73. -P. 2266-2269.
294. Alfageme, C. R., Zweidler, A., Mahowald, A., Cohen, L. H. Histones of Drosophila embryos. Electrophoretic isolation and structural studies // J.Biol.Chem. -1974. -V. 249. -P. 3729-3736.
295. Spiker, S., Key, J. L., Wakim, B. Identification and fractionation of plant histones //Arch.Biochem.Biophys. -1976. -V. 176. -P. 510-518.
296. Spiker, S. Histone variants in plants. Evidence for primary structure vari-ants differing in molecular weight // J.Biol.Chem. -1982. -V. 257. -P.14250-14255.
297. Ramponi, G., Grisolia, S. Acylation of lysine and of arginine-rich histones with carbamyl phosphate and 1,3 diphosphoglycerate // Biochem.Biophys.Res.Commun. -1970. -V. 38. -P. 1056-1063.
298. Ramponi, G., Manao,G., Camici,G. Nonenzymatic acetylation of histones with acetylphosphate and acetyladenylate//Biochemistry-1975.-V. 14.-P.2681-2685
299. Bloom, K. S., Anderson, J. N. Fractionation of hen oviduct chromatin into transcriptionally active and inactive regions after selective micrococcal nuclease digestion//Cell -1978. -V. 15. -P. 141 -150.
300. Bloom, K. S., Anderson, J. N. Conformation of ovalbumin and globin genes in chromatin during differential gene expression// J.Biol.Chem. -1979. -V. 254. -P. 1053210539.
301. Nelson, D., Covault, J., Chalkley, R. Segregation of rapidly acetylated histones into a chromatin fraction released from intact nuclei by the action of micrococcal nuclease //Nucleic.Acids.Res. -1980. -V. 8. -P. 1745-1763.
302. Nelson, D. A., Perry, M., Sealy, L., Chalkley, R. DNAse I preferentially digests chromatin containing hyperacetylated histones // Biochem.Biophys.Res.Commun. -1978. -V. 82. -P. 1346-1353.
303. Chen, T. A, Smith, M. M., Le, S. Y, Sternglanz, R., Allfrey, V. G. Nucleosome fractionation by mercury affinity chromatography. // J.Biol.Chem. -1991. -V. 266. -P. 6489-6498.
304. Sandeen, G., Wood, W I., Felsenfeld, G. The interaction of high mobility proteins HMG14 -17 with nucleosomes //Nucleic.Acids.Res. -1980.-V.8.-P.3757- 3778.
305. Krylov, D. Y., Makarov, V. L., Ivanov, V. I. The B-A transition in superhelical DNA//Nucleic.Acids.Res. -1990. -V. 18. -P. 759-761.
306. Smirnov, I. V., D. Y. Kiylov, and V. L. Makarov. 1989. 1989. Moscow. June 19-24. Abstract H-l 1 in Molecular Organisation of Biological Structures 287.
307. Renz, M., Nehls, P., Hozier, J. Involvement of histone HI in the organization of the chromosome fiber // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1977. -V. 74. -P. 1879-1883.
308. Renz, M., Nehls, P., Hozier, J. Histone HI involvement in the structure of the chromosome fiber// Cold Spring Harb.Symp.Quant.Biol. -1978.-V.42 Pt 1. -P. 245-252.
309. Becker, P. B., Wu, C. Cell-free system for assembly of transcriptionally repressed chromatin from Drosophila embiyos //Mol.Cell Biol.-1992.-V.12.-P. 2241-2249.
310. Krajewski, W. A., Becker, P. B. Reconstitution of hyperacetylated, DNase I-sensitive chromatin characterised by high conformational flexibility of nucleosomal DNA // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1998. -V. 95. -P. 1540-1545.
311. Krajewski, W. A. and P. B. Becker. Reconstitution and analysis of hyperacetylated chromatin. Becker, P. B. Chromatin Protocols (119), 195-206. 1999. Totowa, New Jersey, Humana Press. Methods in Molecular Biology.
312. Blank, T. A., Becker, P. B. Electrostatic mechanism of nucleosome spacing // J.Mol.Biol. -1995. -V. 252. -P. 305-313.
313. Sandaltzopoulos, R., Blank, T., Becker, P. B. Transcriptional repression by nucleosomes but not HI in reconstituted preblastoderm Drosophila chromatin // EMBO J. -1994. -V. 13. -P. 373-379.
314. Varga-Weisz, P. D., Blank, T. A., Becker, P. B. Energy-dependent chromatin accessibility and nucleosome mobility in a cell-free system I I EMBO J. -1995. -V. 14. -P. 2209-2216.
315. Tsukada, T., Fink, J. S., Mandel, G., Goodman, R. H. Identification of a region in the human vasoactive intestinal polypeptide gene responsible for regulation by cyclic
316. AMP // J.Biol.Chem. -1987. -V. 262. -P. 8743-8747.
317. Lee, C. Q., Yun, Y., Hoeffler, J. P., Habener, J. P. Cyclic-AMP-responsive transcriptional activation of CREB-327 involves interdependent phosphorylated subdomains // EMBO.J. -1990. -V. 9. -P. 4455-4465.
318. Krajewski, W., Lee, K. A. W. A monomeric derivative of the cellular transcription factor CREB functions as a constitutive activator // Mol.Cell Biol. -1994. -V. -P. 7204-7210.
319. Farache, G., Razin, S. V., Targa, F. R., Scherrer, K. Organization of the 3'-boundary of the chicken alpha globin gene domain and characterization of a CR 1-specific protein binding site //Nucleic.Acids.Res. -1990. -V. 18. -P. 401-409.
320. Razin, S. V., Moura Gallo, C, V., Scherrer, K. Characterization of the chromatin structure in the upstream region of the chicken alpha-globin gene domain If Mol.Gen.Genet. -1994. -V. 242. -P. 649-652.
321. Andrews, N. C., Faller, D. V. A rapid micropreparation technique for extraction of DNA-binding proteins from limited number of mammalian cells I I Nucleic Acids Res. -1991. -V. 19. -P. 2499-.
322. Hansen, J. C., Atisio, J., Stanik, V. H., Van Holde, K. E. Homogeneous reconstituted oligonucleosomes, evidence for salt- dependent folding in the absence of histone HI // Biochemistry -1989. -V. 28. -P. 9129-9136.
323. Mel'nikova, A. F., Kolchinskii, A. M., Golovonov, E. I., Mirzabekov, A. D. Length of nucleosomal DNA repeat in whole cells, fixed by freezing in the presence of formaldehyde. //Mol.Biol.Mosk. -1980. -V. 14. -P. 549-557.
324. Anderson, J. N. Detection, sequence patterns and function of unusual DNA structures //Nucleic.Acids.Res. -1986. -V. 14. -P. 8513-8533.
325. Georgiev, G. P., Vassetzky, Y. S., Jr., Luchnik, A. N., Razin, S. V. A. E. Braunstein Plenary Lecture. Nuclear skeleton, DNA domains and control of replication and transcription//Eur.J.Biochem. -1991. -V. 200. -P. 613-624.
326. Glaser, V. M., Luchnik, A. N. Decrease in the density of DNA topological turns during aging of Syrian hamster cells//Exp.Cell Res.-1982.-V.139.-P.249-255.
327. Luchnik, A. N. Conformational transitions in closed circular DNA molecules. H. Biological implications // Mol.Biol.Rep. -1980. -V. 6. -P. 11-15.
328. Luchnik, A. N. Conformational transitions in closed circular DNA mole-cules. Topological and energetical considerations//Mol.Biol.Rep.-1980.V.6.-P. 3-9.
329. Lee, C.H., Mizusawa, H., Kakefuda, T. Unwinding of double-stranded DNA helix by dehydration// Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A.-1981.-V.78.-P.2838-2842.
330. Smirnov, I. V., Krylov, D. Y., Makarov, V. L. The structure and dynamics of HI-depleted chromatin // J.Biomol.Struct.Dyn. -1991. -V. 8. -P. 1251-1266.
331. Depew, D. E., Wang, J. C. Conformational fluctuations of DNA helix // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1975. -V. 72. -P. 4275-4279.
332. Germond, J. E., Hirt, B., Oudet, P., Gross Bellark, M., Chambon, P. Folding of the DNA double helix in chromatin-like structures from simian virus 40 // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1975. -V. 72. -P. 1843-1847.
333. Germond, J. E., Bellard, M., Oudet, P., Chambon, P. Stability of nucleosomes in native and reconstituted chromatins//Nucleic.Acids.Res. -1976.-V. 3. -P. 3173-3192.
334. Finch, J. T., Klug, A. Solenoidal model for superstructure in chromatin // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1976. -V. 73. -P. 1897-1901.
335. Wittig, B., Wittig, S. Nucleosome mono, di, tri-, and tetramers from chicken embryo chromatin//Nucleic.Acids.Res. -1977. -V. 4. -P. 3901-3917.
336. Kondo, T., Nakajima, Y., Kawakami, M. Effect of salts and chromatin concentrations on the buoyant density of chromatin in metrizamide gradient // Biochim.Biophys.Acta-1979. -V. 561. -P. 526-534.
337. Murphy, R. F., Wallace, R. B., Bonner, J. Altered nucleosome spacing in newly replicated chromatin from Friend leukemia cells // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1978. -V. 75. -P. 5903-5907.
338. Murphy, R. F., Wallace, R. B., Bonner, J. Isolation of newly replicated chromatin by using shallow metrizamide gradients // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1980. -V. 77. -P. 3336-3340.
339. Birnie, G. D. Fractionation of chromatin by buoyant density-gradientsedimentation in metrizamide // Methods Cell Biol. -1978. -V. 18. -P. 23-39.
340. Rickwood, D., Hell, A., Birnie, G. D. Isopycnic centrifugation of sheared chromatin in metrizamide gradients //FEBS Lett. -1973. -V. 33. -P. 221-224.
341. Itzhaki, R. F., Hell, A., Birnie, G. D. Fractionation of chromatin by differential solubility in dilute salt //Nucleic.Acids.Res. -1978. -V. 5. -P. 739-750.
342. Rickwood, D., Hell, A., Malcolm, S., Birnie, G. D., MacGillivray, A. J., Paul, J. Fractionation of unfixed chromatin by buoyant-density centrifugation // Biochim.Biophys.Acta-1974. -V. 353 . -P. 353-361.
343. Rickwood, D., Birnie, G. D., MacGillivray, A. J. A study of the interaction of histones with DNA using isopycnic centrifugation in metrizamide gradients // Nucleic.Acids.Res. -1975. -V. 2. -P. 723-733.
344. Charney, E. Electric linear dichroism and birefringence of biological polyelectrolytes // Q.Rev.Biophys. -1988. -V. 21. -P. 1 -60.
345. McGhee, J.D., Charney, E., Felsenfeld, G. Orientation of the nucleo-some within the higher order structure of chromatin//Cell-1980.-V.22.-P. 87-96.
346. Rill, R., Van Holde, K. E. Electric dichroism of chromatin // J.Mol.Biol. -1974. -V. 83. -P. 459-471.
347. Bradbury, E. M., Baldwin, J. P., Carpenter, B. G„ Hjelm, R. P., Hancock, R„ Ibel, K. Neutron-scattering studies of chromatin // Brookhaven.Symp.Biol. -1976. -V. -P. IV97-IV117.
348. Bradbury, E. M., Hjelm, R. P., Jr., Carpenter, B. G., Baldwin, J. P., Kneale, G. G. Histone interactions and chromatin structure, pp. 117-37 // In:.Vogel.HJ,.ed. -1977. -V.
349. Braddock, G. W., Baldwin, J., Bradbury, E. Neutron-scattering studies of the structure of chromatin core particles in solution // Biopolymers -1981.-V.20.-P.327-343.
350. Kneale, G. G., Baldwin, J. P., Bradbury, E. M. Neutron scattering studies of biological macromolecules in solution//Q.Rev.Biophys.-1977.-V.10.-P.485-527.
351. Lasters, I., Wyns, L., Muyldermans, S., Baldwin, J. P., Poland, G. A., Nave, C. Scatter analysis of discrete-sized chromatin fragments favours a cylindrical organization // Eur.J.Biochem. -1985. -V. 151. -P. 283-289.
352. Suau, P., Bradbury, E. M., Baldwin, J. P. Higher-order structures of chromatinin solution // Eur J.Biochem. -1979. -V. 97. -P. 593-602.
353. Spirin, K. S., Grigor'ev, S. A., Krashennikov, I. A. The effect of differences in the structure of transcription- active and inactive chromatin by a DNP electrophoresis method. // Dokl.Akad.Nauk.SSSR.-1988.-V. 300.-P.490-493.
354. Spirin, K. S., Grigor'ev, S. A., Krasheninnikov, I. A. Mechanism of formation of associated oligonucleosomes during electrophoresis. //Mol.Biol.Mosk. -1988. -V. 22. -P. 1530-1538.
355. Weintraub, H. Histone-Hl-dependent chromatin superstructures and the suppression of gene activity // Cell -1984. -V. 38. -P. 17-27.
356. Wu, R. S., Panusz, H. T., Hatch, C. L., Bonner, W. M. Histones and their modifications // CRC Crit.Rev.Biochem. -1986. -V. 20. -P. 201-263.
357. Vermaak, D., Wolffe, A. P. Chromatin and chromosomal controls in development//Dev.Genet. -1998. -V. 22. -P. 1-6.
358. Wolffe, A. P., Kurumizaka, H. The nucleosome: a powerful regulator of transcription // Prog.Nucleic.Acid.Res.Mol.Biol.-1998.-V.61:379-422. -P. 379-422.
359. Doenecke, D., Gallwitz, D. Acetylation of histones in nucleosomes // Mol.Cell Biochem. -1982. -V. 44. -P. 113-128.
360. Doenecke, D., Albig, W, Bode, C., Drabent, B., Franke, K., Gavenis, K, Witt, O. Histones: genetic diversity and tissue-specific gene expression // Histochem.Cell
361. Biol.-1997.-V. 107.-P. 1-10.
362. Ajiro, K. Histone H2B phosphorylation in mammalian apoptotic cells. An association with DNA fragmentation // J.Biol.Chem.2000.Jan.7;275(l):439-43. -1999. -V. 275. -P. 439-443.
363. Mazen, A., Hacques, M. F., Marion, C. H3 phosphorylation-dependent structural changes in chromatin. Implications for the role of very lysine-rich histones // J.Mol.Biol. -1987. -V. 194. -P. 741-745.
364. Ajiro, K, Nishimoto, T. Specific site of histone H3 phosphorylation rela-ted to the maintenance of premature chromosome condensation. Catalytically in-duced interchange of the subunits // J.Biol.Chem. -1985. -V. 260. -P. 15379-15381.
365. Sogo, J. M., Thoma, F. Electron microscopy of chromatin // Methods Enzymol. -1989. -V. 170. -P. 142-165.
366. Thoma, F., Roller, T. Unravelled nucleosomes, nucleosome beads and higher order structures of chromatin: influence of non-histone components and histone HI // J.Mol.Biol. -1981. -V. 149. -P. 709-733.
367. Thoma, F., Koller, T. Influence of histone HI on chromatin structure I I Cell -1977.-V. 12.-P. 101-107.
368. Ito, T., Bulger, M., Kobayashi, R., Kadonaga, J. T. Drosophila NAP-1 is a core histone chaperone that functions in ATP-facilitated assembly of regularly spaced nucleosomal arrays // Mol.Cell Biol. -1996. -V. 16. -P. 3112-3124.
369. Ito, T., Tyler, J. K, Bulger, M., Kobayashi, R., Kadonaga, J. T. ATP-facilitated chromatin assembly with a nucleoplasmin-like protein from Drosophila melanogaster // J.Biol.Chem. -1996. -V. 271. -P. 25041-25048.
370. Ito, T., Bulger, M., Pazin, M. J., Kobayashi, R., Kadonaga, J. T. ACF, an ISWI-containing and ATP-utilizing chromatin assembly and remodeling factor // Cell -1997. -V. 90. -P. 145- 155.
371. Varga Weisz, P. D., Wilm, M., Bonte, K, Dumas, K, Mann, M., Becker, P. B. Chromatin-remodelling factor CHRAC contains the ATPases ISWI and topoisomerase D//Nature-1997. -V. 388. -P. 598-602.
372. Mathis, D. J., Oudet, P., Wasylyk, B., Chambon, P. Effect of histone acetylation on structure and in vitro transcription of chromatin // Nucleic.Acids.Res.1978.-V. 5.-P. 3523-3547.
373. Weisbrod, S. Active chromatin //Nature -1982. -V. 297. -P. 289-295.
374. Dingwall, C., Laskey, R. A. Nucleoplasmin: the archetypal molecular chaperone // Semin.Cell Biol. -1990. -V. 1. -P. 11-17.
375. Chen, H., Li, B., Workman, J. L. A histone-binding protein, nucleoplasmin, stimulates transcription factor binding to nucleosomes and factor-induced nucleosome disassembly // EMBO J. -1994. -V. 13. -P. 380-390.
376. Leuba, S. H, Zlatanova, J., van Holde, K. On the location of histones HI and H5 in the chromatin fiber. Studies with immobilized trypsin and chymotrypsin // J.Mol.Biol. -1993. -V. 229. -P. 917-929.
377. Zlatanova, J., van Holde, K. The linker histones and chromatin structure: new twists // Prog.Nucleic.Acid.Res.Mol.Biol. -1996. -V. 52. -P. 217-259.
378. Krajewski, W A. Chromatin structural transitions in Drosophila embryo cellfree extract result in a high conformational flexibility of nucleosomal DNA // FEBS Lett. -1999. -V. 452. -P. 215-218.
379. Csordas, A. On the biological role of histone acetylation // Biochem.J. -1990. -V. 265. -P. 23-38.
380. Yoshida, M., Horinouchi, S., Beppu, T. Trichostatin A and trapoxin: novel chemical probes for the role of histone acetylation in chromatin structure and function // Bioessays -1995. -V. 17. -P. 423-430.
381. Kamakaka, R. T., Bulger, M., Kadonaga, JT. Potentiation of RNA polymerase II transcription by Gal4-VP16 during but not after DNA replication and chromatin assembly // Genes Dev. -1993. -V. 7. -P. 1779-1795.
382. Munks, R. J., Turner, B. M. Suppression of heat-shock protein synthesis by fatty acids and alcohols // Biochim.Biophys.Acta -1994. -V. 1223.-P. 23-28.
383. Perry, C. A., Annunziato, A. T. Influence of histone acetylation on the solubility, HI content and DNase I sensitivity of newly assembled chromatin // Nucleic.Acids.Res. -1989. -V. 17. -P. 4275-4291.
384. Perry, C., Annunziato, A. Histone acetylation reduces HI-mediated nucleo-some interactions during chromatin assembly // Exp.Cell Res. -1991.-V.196.-P.337-345.
385. Davie, J. R., Hendzel, M. J. Multiple functions of dynamic histone acetylation // J.Cell Biochem. -1994. -V. 55. -P. 98 -105.
386. Ridsdale, J. A., Hendzel, M J., Delcuve, G. P., Davie, J. R. Histone acetylation alters the capacity of the HI histones to condense transcriptionally active/competent chromatin // J.Biol.Chem. -1990. -V. 265. -P. 5150-5156.
387. Pederson,D.S., Thoma,F., Simpson,R.T. Core particle, fiber, transcriptionally active chromatin structure // Annu.Rev.Cell.Biol.-1986.-V.2.-P.l 17-147.
388. Krajewski, W. A., Razin, S. V. DNA-protein interactions and spatial organization of DNA // Mol.Biol.Rep. -1993. -V. 18. -P. 167-175.
389. Travers, A. A., Muyldermans, S. V. A DNA sequence for positioning chromatosomes // J.Mol.Biol. -1996. -V. 257. -P. 486-491.
390. Muyldermans, S., Travers, A. A. DNA sequence organization in chromatosomes //J.Mol.Biol. -1994. -V. 235. -P. 855-870.
391. Ito, T., Ikehara, T., Nakagawa, T., Kraus, W. L,, Muramatsu, M. p300-mediated acetylation facilitates the transfer of histone H2A-H2B dimers from nucleosomes to a histone chaperone // Genes Dev. -2000. -V. 14. -P. 1899-1907.
392. McLean, M. J., Lee, J. W„ Wells, R. D. Characteristics of Z-DNA helices formed by imperfect (purine- pyrimidine) sequences in plasmids // J.Biol.Chem. -1988. -V. 263. -P. 7378-7385.
393. McLean, M.J., Wells, R.D. The role of DNA sequence in the formation of Z-DNA versus cruciforms in plasmids //J.Biol.Chem.-1988.-V.263.-P.7370-7377.
394. Kornberg, R. D., Lorch, Y. Irresistible force meets immovable object: transcription and the nucleosome // Cell -1991. -V. 67. -P. 833-836.
395. Kornberg, R. D., Lorch, Y. Twenty-five years of the nucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome // Cell.-1999.-V. 98. -P. 285-294.
396. Lorch, Y., LaPointe, J. W, Kornberg, R. D. On the displacement of histones from DNA by transcription // Cell -1988. -V. 55. -P. 743-744.
397. Batson, S. C., Sundseth, R., Heath, C. V., Samuels, M., Hansen, U. In vitro initiation of transcription by RNA polymerase II on in vivo-assembled chromatin templates //Mol.Cell Biol. -1992. -V. 12. -P. 1639-1651.
398. Batson, S.C., Rimsky, S., Sundseth, R., Hansen, U. Association of nucleo-some-free regions and basal transcription factors with in vivo-assembled chromatin templates active in vitro //Nucleic.Acids.Res. -1993. -V. 21. -P. 3459-3468.
399. Adams, C. C., Workman, J. L. Nucleosome displacement in transcription // Cell -1993. -V. 72. -P. 305-308.
400. Workman, J. L., Buchman, A. R. Multiple functions of nucleosomes and regulatory factors in transcription // Trends.Biochem.Sci. -1993. -V. 18. -P. 90-95.
401. Gruss,C.,Sogo,J.M. Chromatin replication//Bioessays-1992.-V.14.-P.l-8.
402. Gruss, C., Wu, J., Koller, T., Sogo, J. M. Disruption of the nucleosomes at the replication fork//EMBO J. -1993. -V. 12. -P. 4533-4545.
403. Cullen, B. R., Raymond, K., Grace, J. Functional analysis of the transcription control region located within the avian retroviral long terminal repeat // Mol.Cell Biol. -1985. -V. 5. -P. 438-447.
404. Wells, R. D., Brennan, R., Chapman, K. A., Goodman, T. C., Hart, P. A., u dp. Left-handed DNA helices, supercoiling, and the B-Z junction // Cold Spring Harb.Symp.Quant.Biol. -1983. -V. 47 Pt 1. -P. 77-84.
405. Wells, R. D. Unusual DNA structures // J.Biol.Chem. -1988. -V. 263. -P. 1095-1098.
406. DePamphilis, M. L. Replication origins in metazoan chromosomes: fact or fiction? //Bioessays. -1999. -V. 21. -P. 5-16.
407. DePamphilis, M. L. Origins of DNA replication in metazoan chromosomes // J.Biol.Chem. -1993. -V. 268. -P. 1-4.
408. Berezney,R., Dubey,D, HubermanJ. Heterogeneity of eukaryotic repli-cons,replicon clusters,and replication foci//Chromosoma.-1999.-V.108.-P.471-484.
409. Santocanale, C., Diffley, J. F. Genomic footprinting of yeast replicationorigins during the cell cycle // Methods Enzymol. -1997. -V. 283. -P. 377-390.
410. Donovan, S., Diffley, J. F. Replication origins in eukaroytes // Curr.Opin.Genet.Dev. -1996. -V. 6. -P. 203-207.
411. Deb, S., Doelberg, M. A 67-bp segment from the Ori-S region of herpes simplex virus encodes origin function // J.Virol. -1988. -V. 62. -P. 2516-2519.
412. DeLucia, A. L., Deb, S., Partin, K, Tegtmeyer, P. Functional interactions of the simian virus 40 core origin of replication with flanking regulatory sequences // J.Virol. -1986. -V. 57. -P. 138-144 .
413. Schnos, M., Zahn, K., Inman, R. B., Blattner, F. R. Initiation protein induced helix destabilization at the lambda origin: a preprinting step in DNA replication // Cell -1988. -V. 52. -P. 385-395.
414. Snyder, M, Buchman, A. R., Davis; R. W. Bent DNA at a yeast autonomously replicating sequence //Nature -1986. -V. 324. -P. 87-89.
415. Razin, S. V., Vassetzky, Y S., Hancock, R. Nuclear matrix attachment regions and topoisomerase II binding and reaction sites in the vicinity of a chicken DNA replication origin//Biochem.Biophys.Res.Commun.-1991 .-V. 177.-P.265-270.
416. Cohen, S. N., Yielding, K. L. Interaction of chloroquine diphospate with DNA duplex//J.Biol.Chem. -1965. -V. 240. -P. 3123-3131.
417. Waring, M. Variation of the supercoils in closed circular DNA by binding // J.Mol.Biol. -1970. -V. 54. -P. 247-249.
418. Wu, P., Schurr, J. M. Effects of chloroquine on the torsional dynamics and rigidities of linear and supercoiled DNAs at low ionic strength // Biopolymers -1989. -V. 28.-P. 1695-1703.
419. Cech, T., Potter, D., Pardue, M L. Electron microscopy of DNA cross-linked with trimethylpsoralen: a probe for chromatin structure // Biochemistry -1977. -V. 16. -P.5313-5321.
420. Cech, T., Pardue, M. L. Cross-linking of DNA with trimethylpsoralen is a probe for chromatin structure // Cell -1977. -V. 11. -P. 631-640.
421. Sogo, J. M., Ness, P. J., Widmer, R. M., Parish, R. W., Koller, T. Psoralen-crosslinking of DNA as a probe for the structure of active nucleolar chromatin // J.Mol.Biol. -1984. -V. 178. -P. 897-919.
422. Krajewski, W. A., Panin, V. M., Razin, S. V. A simple and reproducible method for analysis of chromatin condensation // Biochem.Biophys.Res.Commun. -1993.-V. 193.-P. 113-118.
423. Krajewski, W. A., Ausio, J. Modulation of the higher-order folding of chromatin by deletion of histone H3 and H4 terminal domains // BiochemJ. -1996. -V. 316.-P. 395-400.
424. Krajewski, W. A., Ausio, J. Relationship between chromatin high-order folding and nucleosomal linker twist in nuclei of human HeLa s3 cells // J.Biomol.Struct.Dyn. -1997. -V. 14. -P. 641-649.
425. Lang, H., Vengerov, Y Y., Popenko, V. I., Zimmer, C. Structural transi-tions of chromatin induced by netropsin//Acta Biol.Med.Ger.-1979.-V.38.-P.33-40.
426. Masnyk, T., Minton, K. Formation of single and double strand breaks in DNA ultraviolet irradiated at high intensity // Photochem.Photobiol. -1991. -V. 54. -P. 99-107.
427. Hieda, K., Hayakawa, Y., Ito, A., Kobayashi, K, Ito, T. Wavelength dependence of the formation of single-strand breaks and base changes in DNA by the ultraviolet radiation above 150 nm// Photochem.Photobiol.-1986.-V.44.-P.379-383.
428. Fernandez, J. L., Gosalvez, J., Goyanes, V. J. Detection of DNA strand breaks induced by hydroxyl radicals in nuclear and chromosomal chromatin by electron microscopy // Cytobios -1993. -V. 73. -P. 189-195.
429. Allan, I. M., Vaughan, A. T., Milner, A. E., Lunec, J., Bacon, P. A. Structural damage to lymphocyte nuclei by H202 or irradiation is dependent on the mechanism of OH. radical production // Br.J.Cancer -1988. -V. 58. -P. 34-37.
430. Vendrely, R. Recent data on histones //Pathol.Biol.-1967.-V. 15.-P.71-77.
431. Sinden, R. R., Ussery, D. W. Analysis of DNA structure in vivo using psoralen1photobinding: measurement of supercoiling, topological domains, and DNA-protein interactions // Methods Enzymol. -1992. -V. 212. -P. 319-335.
432. Lerman, L. S. Torsional motion and elasticity of the deoxyribonucleic acid double helix// J.MoLBiol. -1961. -V. 3. -P. 18-26.
433. Yao, J., Lowary, P. T., Widom, J. Direct detection of linker DNA bending in defmed-length oligomers of chromatin // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1990. -V. 87. -P. 7603-7607.
434. McMurray, C. T., Van Holde, K. E. Binding of ethidium bromide causes dissociation of the nucleosome core particle // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1986. -V. 83. -P. 8472-8476.
435. McMurray, C. T., Small, E. W., Van Holde, K. E. Binding of ethidium to the nucleosome core particle. 2. Internal and external binding modes // Biochemistry -1991. -V. 30. -P. 5644-5652.
436. McMurray, C. T., Van Holde, K. E. Binding of ethidium to the nucleosome core particle. 1. Binding and dissociation reactions // Biochemistry -1991. -V. 30. -P. 5631-5643.
437. Pani, B., Plossi, P., Russo, E. HMG proteins released from the chromatin following incubation of mammalian nuclei with ethidium bromide // Exp.Cell Res.1989. -V. 180. -P. 557-562.
438. Schroter, H, Maier, G., Ponstingl, H, Nordheim, A. DNA intercalators induce specific release of HMG 14, HMG 17 and other DNA-binding proteins from chicken erythrocyte chromatin // EMBO J. -1985. -V. 4. -P. 3867-3872.
439. Ausio, J., Dong, F., Van Holde, K. E. Use of selectively trypsinized nucleosome core particles to analyze the role of the histone "tails" in the stabilization of the nucleosome//J.Mol.BioI. -1989. -V. 206. -P. 451-463.
440. Hacques, M. F., Muller, S., de Murcia, G., van Regenmortel, M. H., Marion,
441. C. Accessibility and structural role of histone domains in chromatin, biophysical and immunochemical studies of progressive digestion with immobilized proteases // J.Biomol.Struct.Dyn. -1990. -V. 8. -P. 619-641.
442. Marion, C., Roux, B., Coulet, P. R. Role of histones HI and H3 in the maintenance of chromatin in a compact conformation. Study with an immobilized enzyme // FEBS Lett. -1983. -V. 157. -P. 317-321.
443. Bohm, L., Crane Robinson, C. Proteases as structural probes for chromatin: the domain structure of histones // Biosci.Rep. -1984.-V. 4.-P. 365-386.
444. Girardot, V., Rabilloud, T., Yoshida, M., Beppu, T., Lawrence, J. J., Khochbin, S. Relationship between core histone acetylation and histone H1(0) gene activity // EurJ.Biochem. -1994. -V. 224. -P. 885-892.
445. Hoshikawa,Y., Kwon, H., Yoshida,M., Horinouchi,S., Beppu,T. Trichostatin A induces morphological changes and gelsolin expression by inhibiting histone deace-tylase in human carcinoma cell lines // Exp.Cell Res. -1994. -V. 214. -P. 189-197.
446. Garcia Ramirez, M., Dong, F., Ausio, J. Role of the histone "tails" in the folding of oligonucleosomes depleted of histone HI // J.Biol.Chem. -1992. -V. 267. -P. 19587-19595.
447. Moore, S. C., Ausio, J. Major role of the histones H3-H4 in the folding of the chromatin fiber // Biochem.Biophys.Res.Commun. -1997.-V. 230. -P. 136-139.
448. Usachenko, S. I., Bavykin, S. G., Gavin, I. M., Bradbury, E. M. Rearrangement of the histone H2A C-terminal domain in the nucleosome // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1994. -V. 91. -P. 6845-6849.
449. All. Ausio, J. Structure and dynamics of transcriptionally active chromatin // J.Cell Sci. -1992. -V. 102. -P. 1-5.
450. Bradbury, E. M Reversible histone modifications and the chromosome cell cycle // Bioessays -1992. -V. 14. -P. 9-16.
451. Onishchenko, G. E., Chentsov, I. Granular layer of peripheral chromatin in the interphase nucleus. I. Ultrastructure. //Tsitologiia.-1974.-V. 16. -P. 675-678.
452. Bohm, L., Crane Robinson, C., Sautiere, P. Proteolytic digestion studies of chromatin core-histone structure. Identification of a limit peptide of histone H2A // Eur.J.Biochem. -1980. -V. 106. -P. 525-530.
453. Böhm, L., Briand, G., Sautiere, P., Crane Robinson, C. Proteolytic digestion studies of chromatin core-histone structure. Identification of the limit peptides of histones H3 and H4 // EurJ.Biochem. -1981. -V. 119. -P. 67 -74.
454. Böhm, L., Briand, G., Sautiere, PCrane Robinson, C. Proteolytic digestion studies of chromatin core-histone structure. Identification of limit peptides from histone H2B // EurJ.Biochem. -1982. -V. 123. -P. 299-303.
455. Theobald, D. L., Mitton-Fry, R. M, Wuttke, D. S. Nucleic Acid Recognition by OB-Fold Proteins // Annu.Rev.Biophys.Biomol.Struct. -2003. -V. 32. -P. 115-133.
456. Lohman, T. M., Ferrari, M. E. Escherichia coli single-stranded DNA-binding protein: multiple DNA-binding modes and cooperativities. // Annu.Rev.Biochem. -1994. -V. 63. -P. 527-570.
457. Combet, C, Jambón, G., Geourjon, C. Geno3D: automatic comparative molecular modelling of protein // Bioinformatics -2002. -V. 18. -P. 213-214.
458. Katsani, K. R., Arredondo, J. J., Kal, A. J., Verrijzer, C. P. A homeotic mutation in the trithorax SET domain impedes histone binding // Genes Dev. -2001. -V. 15.-P. 2197-2202.
459. Krajewski, W. A., Panin, V. M., Krylov, D. Y., Razin, S. V. Flexibility of DNA within transcriptionally active nucleosomes: analysis by circular dichroism measurements //J.Biomol.StructDyn. -1993. -V. 10. -P. 1001-1011.
460. Hozak, P., Hassan, A. B., Jackson, D. A., Cook, P. R. Visualization of replication factories attached to nucleoskeleton // Cell -1993. -V. 73. -P. 361-373.
461. Jackson, D. A,, Cook, P. R, Patel, S. B. Attachment of repeated sequences to the nuclear cage //Nucleic.Acids.Res. -1984. -V. 12. -P. 6709-6726.
462. Jackson, D. A., Cook, P. R. Replication occurs at a nucleoskeleton // EMBO J. -1986. -V. 5. -P. 1403-1410.
463. Jackson, D. A. Structure-function relationships in eukaiyotic nuclei // Bioessays -1991. -V. 13. -P. 1-10.
464. Jackson, D. A., Do lie, A., Robertson, G, Cook, P. R. The attachments of chromatin loops to the nucleoskeleton // Cell Biol.Int.Rep.-1992.-V.16.-P.687-696.
465. Paulson, J. R. Scaffold morphology in histone-depleted HeLa metaphase chromosomes // Chromosoma -1989. -V. 97. -P. 289-295 .
466. Collins, L, Weber, A., Levens, D. Transcriptional consequences of topoisomerase inhibition//Mol.Cell Biol. -2001. -V. 21. -P. 8437-8451.
467. Pazin, M. J., Kadonaga, J. T. SWI2/SNF2 and related proteins: ATP-driven motors that disrupt protein-DNA interactions?//Cell-1997.-V.88.-P.737-740.
468. Lutter, L. C., Judis, L., Paretti, R. F. Effects of histone acetylation on chromatin topology in vivo // Mol.Cell Biol. -1992. -V. 12. -P. 5004-5014.
469. Krajewski, W. A. Enhancement of transcription by short alternating C.G tracts incorporated within a Rous sarcoma virus-based chimeric promoter: in vivo studies // Mol.Gen.Genet. -1996. -V. 252. -P. 249-254.
470. Sarkar, A., Marko, J. F. Removal of DNA-bound proteins by DNA twisting // Phys.Rev.E.Stat.Nonlin.Soft.MatterPhys. -2001. -V. 64. -P. 061909-.
471. Schiessel, H., Widom, J., Bruinsma, R, Gelbart, W. M. Polymer reptation and nucleosome repositioning // Phys.Rev.Lett. -2001. -V. 86. -P. 4414-4417.
472. Luger, K., Richmond, T. J. DNA binding within the nucleosome core // Curr.Opin.Struct.Biol. -1998. -V. 8. -P. 33-40.
473. Lancillotti, F., Lopez, M. C., Alonso, C., Stollar, B. D. Locations of Z-DNA in polytene chromosomes//J.CellBiol. -1985. -V. 100. -P. 1759-1766.
474. Lancillotti, F., Lopez, M. C., Arias, P., Alonso, C. Z-DNA in transcriptio-nally active chromosomes // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1987.-V.84.-P. 1560-1564.
475. Muller, V., Takeya, M., Brendel, S.,, Rich, A. Z-DNA-forming sites within the human beta-globin gene cluster// Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1996. -V. 93. -P. 780-784.
476. Wittig, B., Dorbic, T., Rich, A. Transcription is associated with Z-DNA formation in metabolically active permeabilized mammalian cell nuclei // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. -1991. -V. 88. -P. 2259-2263.
477. Wittig, B., Wolfl, S., Dorbic, T., Vahrson, W, Rich, A. Transcription of human c-myc in permeabilized nuclei is associated with formation of Z-DNA in three discrete regions of the gene // EMBO J. -1992. -V. 11. -P. 4653-4663.
478. Leonard, M. W., Patient, R. K. Evidence for torsional stress in transcriptionally activated chromatin//Mol.Cell Biol. -1991.-V.il. -P. 6128-6138.
479. Garner, M. M, Felsenfeld, G. Effect of Z-DNA on nucleosome placement // J.Mol.Biol. -1987. -V. 196. -P. 581-590.
480. Nobile, C., Nickol, J., Martin, R. G. Nucleosome phasing on a DNA fragment from the replication origin of simian virus 40 and rephasing upon cruciform formation of the DNA // Mol.Cell Biol. -1986. -V. 6. -P. 2916-2922.
481. Drew, H. R., Trovers, A. A. DNA bending and its relation to nucleosome positioning//J.Mol.Biol. -1985. -V. 186. -P. 773-790.
482. Satchwell, S. C., Drew, H. R., Trovers, A. A. Sequence periodicities in chicken nucleosome core DNA // J.Mol.Biol. -1986. -V. 191. -P. 659-675.
483. Hoshikawa, Y., Kwon,H., Yoshida,M., Horinouchi, S., Beppu, T. Trichostatin A induces morphological changes and gelsolin expression by inhibiting histone deacetylase in human carcinoma cell lines // Exp.Cell Res. -1994.-V.214. -P. 189-197.
484. Tikoo, K., Gupta, S., Hamid, Q. A., Shah, V., Chatterjee, B., Ali, Z. Structure of active chromatin: isolation and characterization of transcriptionally active chromatin from rat liver // BiochemJ. -1997. -V. 322. -P. 273-279.
485. Tikoo, K., Hamid, Q. A., Ali, Z Structure of active chromatin: higher-order folding of transcriptionally active chromatin in control and hypothyroid rat liver // BiochemJ. -1997. -V. 322. -P. 289-296.
486. Allan, J., Cowling, G. J., Harborne, N., Cattini, P., Craigie, R., Gould, H. Regulation of the higher-order structure of chromatin by histones HI and H5 // J.Cell Biol.-1981.-V. 90.-P. 279-288.
487. Allan, J., Harborne, N., Gould, H. Participation of histone "tails" in the stabilization of the chromatin solenoid //J.Cell Biol.-1982.-V.93.-P.285-297.
488. Allan, J., Mitchell, T., Harborne, N., Bohm, L., Crane Robinson, C. Roles of HI domains in determining higher order chromatin structure and HI location // J.Mol.Biol. -1986. -V. 187. -P. 591-601.
489. Breen, T. R Mutant alleles of the Drosophila trithorax gene produce common and unusual homeotic and other developmental phenotypes // Genetics -1999. -V. 152. -P. 319-344.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.