Характеристика систем рестрикции-модификации II типа в коллекции природных штаммов семейства Enterobacteria-ceae и рода Pseudomonas тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Перцев, Александр Владимирович
- Специальность ВАК РФ03.00.04
- Количество страниц 179
Оглавление диссертации кандидат биологических наук Перцев, Александр Владимирович
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.
ВВЕДЕНИЕ.
Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
1.1. Системы рестрикции-модификации прокариот.
1.1.1. Явление рестрикции-модификации.
1.1.2. Номенклатура сайт-специфических эндонуклеаз и ДНК-метилтрансфераз.
1.1.3. Классификация ферментов системы рестрикции-модификации.
1.1.4. Изомеры.
1.1.5. Ферменты системы рестрикции-модификации I типа.
1.1.6. Ферменты системы рестрикции-модификации II типа.
1.1.6.1. Системы рестрикции-модификации Н-Б субкласса.
1.1.6.2. Системы рестрикции-модификации Н-Е субкласса.
1.1.7. Системы рестрикции-модификации Ш-го типа.
1.1.7. Системы рестрикции-модификации ГУ-го типа.
1.1.8. Молекулярная организация систем рестрикции-модификации.
1.1.9. Распространение систем рестрикции-модификации.
1.1.10. Выделение и очистка ферментов рестрикции-модификации.
1.1.10.1. Разделение нуклеиновых кислот и сайт-специфических эндонуклеаз.
1.1.10.2. Очистка ферментов рестрикции-модификации.
1.1.11. Некоторые физико-химические и энзиматические свойства сайт-специфических эндонуклеаз и ДНК-метилтрансфераз.
1.1.11.1. Физико-химические свойства.
1.1.11.2. Влияние различных факторов на активность эндонуклеаз рестрикции.
1.2. Непарные ДНК-метилтрансферазы и эндонуклеазы рестрикции.
1.3. Метилирование ДНК эукариот.
Глава II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.
II. 1. Материалы.
II. 1.1. Штаммы бактерий, бактериофаги, фаговые и плазмидные вектора.
II. 1.2. Среды и основные буферы.
II. 1.3. Материалы и реактивы.
И.2. Методы исследования.
Н.2.1. Поиск штаммов-продуцентов сайт-специфических эндонуклеаз.
И.2.2. Получение бактериальной биомассы.
II.2.3. Выделение плазмидной ДНК.
11.2.3.1. Лизис кипячением.
11.2.3.2. Выделение гшазмид по методу Кадо и Лю.
11.2.3.3. Лизис щелочью.
11.2.3.4. Очистка ДНК в градиенте хлористого цезия.
И.2.3.5. Удаление примесей РНК из препарата ДНК.
IL2.4. Получение препаратов фагов /„vir, /х[857 и
II.2.5. Выделение ДНК фагов Хс1857 и cp80vir.
И.2.6. Периодическое культивирование штаммов.
И.2.7. Очистка обнаруженных сайт-специфических эндонуклеаз.
11.2.8. Определение ферментативной активности сайт-специфических эндонуклеаз.
11.2.9. Определение сайта узнавания и места расщепления фосфодиэфирной связи на субстратной ДНК, обнаруженных сайт-специфических эндонуклеаз.
И.2.10. Определение оптимальных условий реакции для обнаруженных сайт-специфических эндонуклеаз.
11.2.11. Получение компетентных клеток Е. coli и их трансформация.
11.2.12. Перенос плазмидной ДНК при помощи конъюгации.
11.2.13. Определение локализации генов, обнаруженных систем рестрикции-модификации.
И.2.14. Гибридизация плазмидных ДНК.
II.2.15. Полимеразная цепная реакция (ПЦР).
И.2.16. Скрининг рекомбинантных клонов.
11.2.17. Препаративное выделение фрагментов ДНК.
11.2.18. Лигирование фрагментов ДНК.
11.2.19. Фосфорилирование олигонуклеотидных праймеров полинуклеотид-киназой фага Т4.
11.2.20. Клонирование гена эндонуклеазы R'Eco29)d.
11.2.21. Клонирование гена эндонуклеазы R'£co29kI-N6His.
11.2.22. Клонирование гена ДНК-метилтрансферазы M'£co29kI.7В
11.2.23. Экспрессия гена эндонуклеазы R'£co29kI.
11.2.24. Экспрессия гена эндонуклеазы R'£co29kI-N6His.
11.2.25. Экспрессия гена ДНК-метилтрансферазы M'£co29kI.
11.2.26. Очистка эндонуклеазы рестрикции Есо29к\ до гомогенного состояния.
И.2.27. Очистка эндонуклеазы рестрикции R'£co29kI-N6His до гомогенного состояния.
И.2.28. Электрофорез ДНК и белков.
11.2.29. Определение молекулярного веса R'£co29kI.
11.2.30. Определение молекулярного веса M'£co29kI.
11.2.31. Определение концентрации белка.
11.2.32. Определение активности ДНК-метилтрансферазы M°£co29kI.
11.2.33. Статистическая обработка полученных данных.
Глава III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.
III. 1. Поиск, очистка, идентификация и локализация генов систем рестрикция-модификация в штаммах семейства Enterobacteriaceae и рода Pseudomonas.
III. 1.1. Поиск сайт-специфических эндонуклеаз.
III. 1.2. Очистка и идентификация эндонуклеаз рестрикции, обнаруженных в штаммах P. aeruginosa: новый подход к выделению и очистке эндонуклеаз рестрикции.
III. 1.3. Очистка и идентификация эндонуклеаз рестрикции, обнаруженных в штаммах семейства Enterobacteriaceae.
III. 1.4. Локализация генов систем рестрикции-модификации II типа в обнаруженных штаммах-продуцентах.
III.2. Рестрикционное картирование природной плазмиды рЕС и клонирование генов системы рестрикции-модификации Есо29к1.
111.2.1. Рестрикционное картирование плазмиды рЕС029.
111.2.2. Получение штамма-продуцента с увеличенным биосинтезом сайт-специфической эндонуклеазы R2?co29kI.
111.2.3. Создание штаммов-продуцентов с регулируемым уровнем экспрессии ферментов системы рестрикции-модификации Есо29к\.
III. 3. Синтез эндонуклеазы рестрикции Eco29kJ клетками штамма
E. coli К802 [рЕС029А15] в условиях периодического культивирования на различных питательных средах.
111.4. Выделение и очистка до гомогенного состояния эндонуклеазы рестрикции R £co29kI и некоторые ее свойства.
111.5. Очистка эндонуклеазы R £co29kI-N6His.
ВЫВОДЫ.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Структурно-функциональная характеристика системы рестрикции-модификации ДНК CfrBI штамма Cirobacter freundii 41112002 год, кандидат биологических наук Белецкая, Ирина Викторовна
Система рестрикции-модификации Sse91: клонирование, организация генов и сравнительный анализ структуры белков2007 год, кандидат биологических наук Гончар, Данила Александрович
Система рестрикции-модификации BspACI из Bacillus psychrodurans AC: структура оперона и изучение свойств ДНК-метилтрансфераз2011 год, кандидат биологических наук Тарасова, Маргарита Владимировна
Новые сайт специфические эндонуклеазы и ДНК-метилтрансферазы и аспекты их применения в молекулярной биологии2002 год, доктор биологических наук Железная, Людмила Алексеевна
Выделение и характеристика эндонуклеаз рестрикции и ДНК-метилтрансфераз из термофильных штаммов2006 год, кандидат биологических наук Свадьбина, Ирина Владимировна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Характеристика систем рестрикции-модификации II типа в коллекции природных штаммов семейства Enterobacteria-ceae и рода Pseudomonas»
Открытие в конце 60-х годов эндонуклеаз рестрикции (рестриктаз) вызвало переворот в молекулярной биологии, приведя к появлению и разработке генно-инженерных технологий. К этому времени были уже выделены и подробно изучены такие ферменты как, ДНК-полимераза и ДНК-лигаза, которые позволяли исследователям синтезировать ДНК in vitro и соединять между собой различные фрагменты ДНК, Не было только способов специфически фрагментировать ДНК и поэтому именно открытие сайт-специфических эндонуклеаз (ССЭН) и послужило последней и решающей предпосылкой возникновения генной инженерии.
ССЭН и ДНК-метилтрансферазы (МТ) прокариот позволяют клетке отличать собственную ДНК от чужеродной. Вся ДНК клетки после репликации метилируется МТ в строго определённых участках. Соответствующие ССЭН отличают её по наличию метилированных оснований в этих участках от чужеродной неметилированной ДНК и не подвергают гидролизу. ССЭН и МТ, узнающие одну и ту же последовательность образуют систему рестрикции-модификации (СРМ). Однако только для небольшого числа сайт-специфических эндонуклеаз, выделенных к настоящему времени, доказана принадлежность к СРМ, поскольку МТ, соответствующие эндонуклеазам рестрикции, в большинстве подобных работ не выделялись. Это объясняется тем обстоятельством, что именно ССЭН являются основными инструментами при конструирование рекомбинантных ДНК, практическое же использование МТ весьма ограничено. Однако в последнее время наблюдается растущий интерес к сайт-специфическим МТ, обусловленный главным образом успехами в изучении механизма метилирования.
Выделяют четыре основных типа РМС. Наибольший интерес для генетической инженерии представляют ССЭН СРМ II типа (КФ 3.1.21.4) благодаря своей способности узнавать строго определённые последовательности нуклеотидов. Несмотря на то, что уже известно более 210 прототипов по узнаваемой последовательности на ДНК, поиск их изошизомеров остаётся весьма актуальным. Некоторые изошизомеры обладают целым рядом свойств, делающими их более полезными для работ в генетической инженерии: повышенной стабильностью при хранении и/или при расщеплении ДНК, меньшей штриховой активностью, большей активностью в экстремальных условиях инкубации.
Ферменты СРМ являются также привлекательной моделью для изучения ДНК-белкового и белок-белкового взаимодействия, благодаря широкому разнообразию узнаваемой последовательности ДНК, высокой специфичности и тому обстоятельству, что для многих ферментов уже известна аминокислотная последовательность и для более 20 белков получены кристаллы.
Для успешного применения ССЭН и МТ, входящих в состав СРМ, важно знать их свойства, а для их получения - свойства штаммов, продуцентов этих ферментов. Несмотря на большое число применяемых в практике эндонуклеаз рестрикции, их свойства недостаточно глубоко изучены, мало сведений и о факторах, влияющих на их биосинтез и эволюцию в бактериальной клетке.
В связи с этим клонирование и определение первичной нуклеотидной последовательности генов, входящих в состав СРМ, компьютерное моделирование, функциональный анализ самих ферментов СРМ направлены на решение важных эволюционных и молекулярно-биологических вопросов. Полученная информация о структурно-функциональных свойствах ферментов и ее анализ открывают возможности разработки подходов в белковой инженерии ферментов СРМ с целью изменения их специфичности.
Цель настоящей работы заключалась в характеристике систем рестрикции-модификации II типа коллекции природных штаммов семейства Enterobacteriaceae и рода Pseudomonas. Для достижения поставленной цели в данной работе нами решались следующие задачи:
1. Провести поиск, очистку и идентификацию эндонуклеаз рестрикции, относящихся к системам рестрикции-модификации II типа в коллекции природных штаммов семейства Enterobacteriaceae и рода Pseudomonas.
2. Провести исследования локализации генов обнаруженных систем.
3. Провести сравнительный анализ плазмид, несущих гены системы рестрикции-модификации II типа у обнаруженных штаммов-продуцентов.
4. Провести физическое картирование природной плазмиды, кодирующей систему рестрикции-модификации II типа Есо29к1 изошизомера Sacll, сконструировать штаммы с увеличенным синтезом ферментов этой системы, получить гомогенный препарат эндонуклеазы рестрикции и охарактеризовать ее каталитические свойства.
Работа выполнена в ВНТК "Молекулярно-генетические основы адаптации микроорганизмов" Института биохимии и физиологии микроорганизмов РАН в соответствии с планом научно-исследовательских работ лаборатории.
Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Характеристика системы рестрикции-модификации IV типа BspLU11III из штамма Bacillus species LU112002 год, кандидат биологических наук Лепихов, Константин Александрович
Малая субъединица гетеродимерной эндонуклеазы рестрикции нового типа BspD612008 год, кандидат биологических наук Юнусова, Альфия Кяшафовна
Выделение из штаммов Nocardia species LK, Rhodococcus species LK2 и Azospirillum brasilense UQ 1796 сайт-специфических эндонуклеаз и их характеристика2001 год, кандидат биологических наук Забазная, Елена Владимировна
Выделение и характеристика сайт-специфических эндонуклеаз из штаммов бактерий родов Bacillus и Staphylococcus2001 год, кандидат биологических наук Ширяев, Сергей Александрович
Бактериальные системы рестрикции-модификации IIS типа: структура оперонов, клонирование и изучение свойств ДНК-метилтрансфераз2011 год, доктор биологических наук Нетесова, Нина Александровна
Заключение диссертации по теме «Биохимия», Перцев, Александр Владимирович
ВЫВОДЫ
1. Обнаружено 28 штаммов-продуцентов сайт-специфических эндонуклеаз II класса в коллекции природных штаммов семейства Enterobacteriaceae и рода Pseudomonas.
2. Разработаны схемы выделения и очищены 29 эндонуклеаз, для которых определены субстратная специфичность и оптимальные условия проведения реакции.
3. Исследована локализация генов, обнаруженных систем рестрикции-модификации II типа. Показано, что гены систем рестрикции-модификации с специфичностями EcoRW, Pvull, Sacll, ÄoII и Styl расположены на небольших плазмидах размером 6,2; 6,0; 3,8; 4,2; 6,0 т.п.н. соответственно. Для этих плазмид характерно: Со/El - тип репликатора, высокая копийность, наличие генов системы рестрикции-модификации II типа и отсутствие дополнительных генетических маркеров. Гены остальных систем расположены либо на хромосомальной ДНК, либо на больших экстрахромосомальных элементах хозяйской ДНК штаммо в- пр о дуцентов.
4. Обнаружена высокая консервативность плазмид, несущих гены систем рестрикции-модификации II типа EcoRV, Sacll и Styl.
5. Сконструированы штаммы-продуценты эндонуклеазы и ДНК-метилтрансферазы системы рестрикции-модификации II типа Есо29к1. Разработана схема выделения и очистки до гомогенного состояния эндонуклеаз рестрикции Есо29к1 и £co29kI-6His.
6. Показано, что эндонуклеаза R'isa?29kl находится в растворе в мономерной форме как белок с молекулярной массой 24,5 кДа, молекулярная масса ДНК-метилтрансферазы M'£co29kI равна 43 кДа.
7. Исследовано влияние pH среды, концентрации NaCl, KCl, MgCb, ДТТ, ß-меркаптоэтанола, ДМСО, глицерина и температуры на активность гомогенного препарата сайт-специфической эндонуклеазы Есо29к1.
Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Перцев, Александр Владимирович, 1998 год
1. Алексеев Р.И., Коровин Ю.И. Руководство по вычислению и обработке результатов количественного анализа. // М.: Атомиздат. 1972. 72 с.
2. Альбертсон Г1.0. Разделение клеточных частиц и макромолекул. // M.: Мир. 1974. 381 с.
3. Белавин П.А., Дедков B.C., Дегтярев С.Х. Метод определения эндонуклеаз рестрикции в колониях бактерий. // Прикл. биохим. микробиол. 1988. Т. 24. С. 121-124.
4. Бурьянов Я.И., Ерошина Н.В., Вагабова Л.М., Ильин A.B. О нахождении 6- , метиламинопурина в ДНК пыльце высших растений. // Докл. АН СССР. 1972. Т. 206. С. 982-994.
5. Ванюшин Б.Ф., Кадырова Д.Х., Каримов Х.Х., Белозерский А.Н. Минорные основания в ДНК высших растений. // Биохимия. 1971. Т. 36. С. 1251-1258.
6. Ерусланов Б.В., Крамаров В.М., Смолянинов В.В., Боровик Р.В. Выделение сайт-специфической эндонуклеазы ЕсоШ* при помощи иммуносбрбента. // Биоорган, химия. 1980. Т. 6. С. 1361-1369.
7. Зайцев E.H., Зайцева Е.М., Бакланова И.В., Горелов В.Н., Кузьмин Н.П., Крюков В.М., Ланцов В. А. Клонирование и секвенирование гена г ее А из штамма Pseudomonas aeruginosa. //Генетика. 1986. Т. 22. С. 2721-2727.
8. Захарова М.В., Кравец А.Н., Климашина Н.В., Солонин A.C. Свойства района репликации природной плазмиды pEG13, несущей гены системы рестрикции-модификации EcoRN. // Молекул, биология. 1991. Т. 25. С. 1615-1625.
9. Зелинская Н.В., Ковалевская Н.П., Матвиенко H.H., Железная Л.А., Матвиенко Н.И. Новые сайт-специфические эндонуклеаза и метилаза из термофильного штамма Bacillus species IS4. II Биохимия. 1995. T. 60. С. 1435-1449.
10. Зелинская H.В., Матвиенко H.H., Железная Л.А., Матвиенко Н.И. Новая сайт-специфическая адениновая ДНК-метилтрансфераза из штамма Bacillus species ST5I. II Биохимия. 1996. T. 61. С. 1006-1014.
11. Калугин A.A., Рина М., Эльдаров М.А., Маркаки М., Королев C.B., Самко О.Т., Хорошутина Э.Б., Соколов H.H., Боуриотис В. Äs/? 153AI и ÄypM39I новые изошизомеры рестриктазы Pvull. //Биоорган, химия. 1996. Т. 22. С. 108-110.
12. Косых В.Г. Генетико-биохимическое исследование системы рестрикции-модификации £coRII. Клонирование генов ficoRII. // Дис. . канд. биол. наук. М. 1981. 150 с.
13. Косых В.Г., Пунтежис С.А., Бурьянов Я.И., Баев A.A. Выделение, очистка и характеристикарестрикционной эндонуклеазы £coRII. //Биохимия. 1982. Т. 47. С. 619-624.
14. Кравец, А.Н., Солонин, А.С., Захарова, М.В., Тарутина, З.Е. Плазмидная локализация клонирование генов систеы рестриции-модификации из штамма Citrobacter freundii 4111. // Мол. генет. микробиол. вирусол. 1992. Т. 5. С. 4-7.
15. Крамаров В.М. Получение и исследование сайт-специфических эндонуклеаз EcoRl, Xhol nXholl. // Дис. . канд. биол. наук. Серпухов. 1981. 138 с.
16. Кузьмин Н.П., Фодор Н., Баев А.А. Специфическая эндонуклеаза из Klebsiella pneumoniae ОК8. //Докл. АН СССР. 1977. Т.236. С. 477-480.
17. Кузьмин Н.П., Лосева С.П., Беляева Р.Х., Кравец А.Н., Солонин А.С., Таняшин В.И., Баев А.А. Рестриктаза EcoRV; физические и каталитические свойства гомогенного фермента. //Молекул, биология. 1984. Т. 18. С. 197-204.
18. Мазин A.JI. Геном теряет весь 5-метилцитозин в течение жизни. Как это связано с накоплением мутаций при старении? // Молекуляр. биология. 1993. Т. 27. С. 160-173.
19. Мазин A.JI., Ванюшин Б.Ф. Потеря динуклеотидов CpG из ДНК. I. Метилированный и неметилированный компартаменты генома у эукариот с различным содержанием 5-метилцитозина а ДНК. // Молекуляр. биология. 1987. Т. 21. С. 543-562.
20. Мазин A.JI., Ванюшин Б.Ф. Потеря динуклеотидов CpG из ДНК. II. Метилированные и неметилированные гены позвоночных. // Молекуляр. биология. 1987. Т. 21. С. 552-562.
21. Мазин A.JI., Ванюшин Б.Ф. Потеря динуклеотидов CpG из ДНК. III. Метилирование и эволюция гистоновых генов. //Молекуляр. биология. 1987. Т. 21. С. 678-687, 1099-1109.
22. Мазин A.JI., Ванюшин Б.Ф. Потеря динуклеотидов CpG из ДНК. IV. Метилирование и дивергенция генов и псевдогенов низкомолекулярных ядерных РНК. // Молекуляр. биология. 1987. Т. 21. С. 1099-1109.
23. Мазин А.Л., Муховатова Л.М., Шуппе Н.Г., Ванюшин Б.Ф. В ДНК Drosophila melanogaster и Drosophila virilis отсутствует 5-метилцитозин. // Докл. АН СССР. 1984. Т. 276. С. 760-762.
24. Миллер Дж. Эксперименты в .молекулярной генетике. // М.: Мир. 1976. С. 56-87.
25. Нестеренко В.Ф., Бурьянов Я.И., Баев А.А. Выделение и свойства ДНК-цитозин-метилазы из Escherichia coli MRE 600. // Биохимия. 1979. Т. 44. С. 130-141.
26. Нестеренко В.Ф., Бурьянов Я.И., Баев А.А. Детерминирование ДНК-цитозинметилазы I (M'£coMRE600I) плазмидой ColA. // Докл. АН СССР. 1980. Т. 250. С. 12651276.
27. Никольская И.И. Карпец Л.З., Карташева И.М., Лопатина Н.Г.,Скрипкин Е.А., Сучков С.А., Упорова Т.М., Грубер И.М., Дебов С.С. Ферменты, новой системы с хозяйской специфичностью &о47П. // Мол. генет. микробиол. вирусол. 1983. Т. 12. С. 5-10.
28. Никольская И.И. Лопатина Н.Г., Сучков С.В., Дебов С.С. // Биохимия. Т. 50. С. 16941700.
29. Сосновцев С.В., Дедков B.C. Речкунова Н.И., Зернов И.П., Дегтярев С.Х. Определение субстратной специфичности эндонуклеазы рестрикции М1и\\Ъ\. // Изв. Сиб. Отдел. АН СССР. 1991. С. 66-67.
30. Синева Е.В. Захарова М.В. Тарутина З.Е., Кравец А.Н., Солонин A.C. Системы рестрикции-модификации класса-Ii в Enterobacter cloacae. II Мол. генет. микробиол. вирусол. 1993, 7-8: 10-13.
31. Соколов H.H., Самко О.Т., Аникейчева Н.В., Калугин A.A., Хорошутина Э.Б., Плуталов О.В., Бирих K.P., Берлин Ю.А. Новые сайт-специфические эндонуклеазы из штаммов Bacillus. // Биоорган, химия. 1994. Т. 20. С. 1334-1341.
32. Пятрушите М.П. Битинайте Ю.Б. Керсулите Д.Р., Менкевичус С.Ю., Буткус В.В., Янулайтис A.A. Новый тин эндонуклеаз рестрикции. // Докл. АН СССР. 1987. Т. 295. С. 1250-1253.
33. Холмина Г.В., Ребентиш Б.А. Скоблов Ю.С., Миронов A.A., Янковский Н.К., Козлов Ю.И., Глатман Л.И. Мороз Л.Ф. Дебабов В.Г. Выделение и характеристика новой сайт-специфической эндонуклеазы EcoRV. //Докл. АН СССР. 1980. Т. 253. С. 495-497.
34. Худяков Ю.Е., Лонарева E.H. Смирнов В.Д., Никольская И.И., Сурин В.Л., Боровик A.C., Дебов С.С. Изучение участка узнавания рестриктирующей эндонуклеазы ЕсоСК. П Вопр. мед. химии. 1983. Г. 29. С. 2-25.
35. Янулайтис A.A. Поиск. выделение и характеристика специфических эндодезоксирибонуклеаз. V Дис. . д-ра биол. наук. Вильнюс. 1985. 517 с.
36. Янулайтис A.A. Ферменты рестрикции и их применение. // Итоги Науки и Техники. ВИНИТИ. Сер. Биотехнология. 1989. Т. 17. С. 170-180.
37. Янулайтис A.A., Стакенас П.С., Пятрушите М.П., Битинайте Ю.Б., Климашаускас С.Й., Буткус В.В. Изучение специфичности новых рестриктаз и метилаз. Необычная модификация цитозина по 4-ому положению. // Молекул, биология. 1984. Т. 18. С. 115-129.
38. Adams R.L., McKay E.L., Craig L.M., Burdon R.H. Methylation of mosquito DNA. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 563. P. 72-81.
39. Ahmad I., Krishnamurthy V., Rao D.N. DNA recognition by the EcoV\5l and EcoVl modification methyltransferases. // Gene. 1995. V. 157. P. 143-147.
40. Ahmad I., Rao D.N. Interaction of Z?coP15I DNA methyltransferase with oligonucleotides containing the asymmetric sequence 5'-CAGCAG-3'. // J. Mol. Biol. 1994. V. 242. P. 378-388.
41. Ahmad I., Rao D.N. Photolabeling of the EcoVIS DNA methyltransferase with S-adenosyl-L-methionine. // Gene. 1994. V. 142. P. 67-71.
42. Ahmad I., Rao D.N. Functional analysis of conserved motifs in £coP15I DNA methyltransferase. //J. Mol. Biol. 1996. V. 259. P. 229-240.
43. Arber W., Dussoix D. Host specificity of DNA produced by Escherichia coir. I. Control over acceptance of DNA from infecting phage X. // J. Mol. Biol. 1962. V. 5. P. 18-36.
44. Arber W., Morse M.L. Host-specificity of DNA produced by Escherichia coli. VI. Effects on bacterial conjugation. //Genetics. 1965. V. 51. P. 137-148.
45. Arber W., Wauters-Willems D. Host specificity of DNA produced by Escherichia coli. XII. The two restriction and modification systems of strain 15T". // Mol. Gen. Genet. 1970. V. 108. P. 203-217.
46. Arrand J.R., Myers P.A., Roberts R.J. A new restriction endonuclease from Streptomyces albus G. //J. Mol. Biol. 1978. V. 118. P. 127-135.
47. Ausubel F.M., Brent R. Kingston R.E., Moore D.D., Sedman J.G., Smith J.A., Struhl K. In: Wiley J. and Sons (Eds.) Current protocols in molecular biology. //New York. V. 1. 1995.
48. Bachi В., Reiser J., Pirrotta V. Methylation and cleavage sequences of the Eco? I restriction-modification enzyme. //J. Mol. Biol. 1979. V. 128. P. 143-163.
49. De Backer O., Colson C. Identification of the recognition sequence for the M'SYyLTI methyltransferase of Salmonella typhimurium LT7: an asymmetric site typical of type-Ill enzymes. //Gene. 1991. V. 97. P. 103-107.
50. De Backer O., Colson C. Two-step cloning and expression in Escherichia coli of the DNArestriction-modification system SYyLTI of Salmonella typhimurium. II J. Bacteriol. 1991. V. 173. P. 1321-1327.
51. Baksi K., Rogerson D.L., Rushizky G.W. Rapid, single-step purification of restriction endonucleases on cibacron blue F3GA-agarose. // Biochemistry. 1978. V. 17. P. 4136-4139.
52. Baksi K., Rushizky G.W. Purification of the restriction endonuclease Pall. II Anal. Biochem.1979. V. 99. P. 207-212.
53. Barbeyron T., Kean K., Forterre P. DNA adenine methylation of GATC sequences appeared , recently in the Escherichia coli lineage. // J. Bacteriol. 1984. V. 160. P. 586-590.
54. Bassing C.H., Kim Y.G., Li L., Chandrasegaran S. Overproduction, purification and characterization of M'Hinfl methyltransferase and its deletion mutant. // Gene. 1992. V. V. 113. P. 83-88.
55. Beck R., Burtscher H. Introduction to arbitrary sequences into genes by use of class lis restriction enzymes. // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 886-887. '
56. Beaty J.S., McLean-Howen C.A., Brown L.R. Bvuh a site-specific endonuclease from Bacillus vulgatis. // Gene. 1982. V. 18. P. 61-67.
57. Bett A., Krougliak V., Graham F. DNA sequence of the deletion/insertion in early region 3 of Ad5 dl309. // Virus. Res. 1995. V. 39. P. 75-82.
58. Bickle T.A. The ATP depended restriction endonucleases. In: S.M.Linn and R.J.Roberts (Eds.) Nucleases. // Cold Spring Harbor Laboratory. Cold Spring Harbor. New York. 1982. P. 85108.
59. Bickle T. A., Kruger D. H. Biology of DNA restriction. // Microbiol. Reviews. 1993. V. 57. P. 434-450.
60. Bickle T.A., Pirrotta V., Imber R. A simple, general procedure for purifying restriction endonucleases. //Nucleic Acids Res. 1977. V. 4. P. 2561-2572.
61. Bingham A.H., Atkinson T., Sciaky D., Roberts R.J. A specific endonuclease from Bacillus caldolyticus. //Nucleic Acids Res. 1978. V. 5. P. 3457-3467.
62. Bingham A.H., Darbyshire J. Isolation of two restriction endonucleases from Chloroflexus aurantiacus (Caul, Caull). II Gene. 1982. V. 18. P. 87-91.
63. Bingham A.H., Sharman A.F., Atkinson T. The purification of restriction endonuclease iicoRI by precipitation involving polyethyleneimine. // FEBS Lett. 1977. V. 76. P. 250-2^6.
64. Bird A.P. DNA methylation and the frequency of CpG in animal DNA. // Nucleic Acids Res.1980. V. 8. P. 1499-504.
65. Bird A.P. CpG-rich islands and the function of DNA methylation. // Nature. 1986. V. 321. P.209.213.
66. Bird A.P., Taggart M.H., Smith B.A. Methylated and unmethylated DNA compartments in the sea urchin genome.//Cell. 1979. V. 17. P. 889-901.
67. Bitinaite J., Grigaite R., Maneliene Z., Butkus V., Janulaitis A. Esp3l a novel type lis restriction endonuclease from Hafnia alvei that recognizes the sequence 5'-CGTCTC(N)l/5-3'. // Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 5076.
68. Bocklage H., Heeger K., Muller-Hill B. Cloning and characterization of the Mboll restriction-modification system. //Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 1007-1013.
69. Boehm T.L., Drahovsky D. Distribution and enzymic hypermethylation of inverted DNA repeats in different murine and human cells. // Z. Naturforsch. 1979. V. 34. P. 558-564.
70. Bolden A.H., Nalin C.M., Ward C.A., Poonian M.S., McComas W.W., Weissbach A. DNA methylation: sequences flanking C-G pairs modulate the specificity of the human DNA methylase. //Nucleic Acids Res. 1985. V. 13. P. 3479-3494.
71. Bolden A., Ward C., Siedlecki J.A., Weissbach A. DNA methylation. Inhibition of de novo and maintenance methylation in vitro by RNA and synthetic polynucleotides. // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 12437-12443.
72. Bolivar F. Construction and characterization of new cloning vehicles III. Derivatives of plasmid pBR322 carrying unique £coRI sites for selection of iïcoRI generated recombinant DNA molecules. // Gene. 1978. V. 4. P. 121-136.
73. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. //Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248-254.
74. Brinkley P., Bautista D.S., Graham F.L. The cleavage site of restriction endonuclease Mnl\. II Gene. 1991. V. 100. P. 267-268.
75. Bron S., Horz W. Purification and properties of the Bsu endonuclease. In: Grossman L. and Moldave K. (Eds.) Methods Enzymol. // New York. London. Toronto. Sydney. San Francisco. 1980. V. 65. part I. P. 112-132.
76. Browne M.J., Cato A.C., Burdon R.H. The distribution of modified and non-modified C-G doublets in BHK-21 cell DNA. // FEBS Lett. 1978. V. 91. P. 69-73.
77. Brown N.L., McClelland M., Whitehead P.R. HgiAl: a restriction endonuclease from
78. Herpetosiphon giganteus HP1023. // Gene. 1980. V. 9. P. 49-68.
79. Bujard H., Gentz R., Lanzer M., Stiiber D., Müller M., Ibrahimi I., Häuptle M.T., Dobberstein B. A T5 promotor based transcription-translation system for the analysis of proteins in vivo and in vitro. II Methods in Enzymology. 1987. V. 155. P. 416-433.
80. Burger G., Werner S. The mitochondrial UK F J gene in Neurospora crassa has an intron that contains a novel type of URF. II J. Mol. Biol. 1985. V. 186. P. 231-242.
81. Carter J.A., Chater K.F., Bruton C.J., Brown N.L. A comparison of DNA cleavage by the restriction enzymes SalPI and Pstl. // Nucleic Acids Res. 1980. V. 8: P. 4943-4954.
82. Catalog 1985/1986. //New England BioLabs, Inc. USA. 1985. P. 117.
83. Catalog New England Biolabs. // New England BioLabs, Inc. USA. 1992.
84. Catalog New England Biolabs. // New England BioLabs, Inc. USA. 1995.
85. Catalogue and product application guide 1996/1997. // MBI Fermentas. Vilnius. 1996.
86. Cedar H., Solage A., Glaser G., Razin A. Direct detection of methylated cytosine in DNA by use of the restriction enzyme Mspl. //Nucleic Acids Res. 1979. V. 6. P. 2125-32.
87. Chater K.F., Wilde L.C. Streptomyces albus G mutants defective in the SalGl restriction-modification system. // J. Gen. Microbiol. 1980. V. 116. P. 323-334.
88. Clanton D.J., Riggsby W.S., Miller R.V. vVg-oII, a restriction endonuclease from Neisseria gonorrhoeae. // J. Bacterid. 1979. V. 137. P. 1299-1307.
89. Clarke C.M., Hartley B.S. Purification, properties and specificity of the restriction endonuclease from Bacillus stearothermophilus. II Biochem. J. 1979. V. 177. P. 49-62.
90. Coligan, J. E., Dunn, B. M., Ploegh, H. L., Speicher, D. W., and Wingfield, P.T. In: Wiley J. and Sons. (Eds.) Current protocols in protein science. //New York. V. 1. 1995.
91. Colson C. Genetics of R-M systems in Salmonella. // Heredity. 1978. V. 41. P. 123.
92. Colston M.J., Davis E.O. // The ins and outs of protein splicing elements. // Mol. Microbiol. 1994. V. 12. P. 359-363.
93. Connaughton J.F., Kaloss W.D., Vanek P.G., Nardone G.A., Chirikjian J.G. The complete sequence of the Bacillus amyloliquefaciens proviral H2, BamYil methylase gene. // Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 4002.
94. Conrad M., Topal M.D. DNA and spermidine provide a switch mechanism to regulate the activity of restriction enzyme Nae I. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 9707-9711.
95. Conrad M., Topal M.D. Modified DNA fragments activate Nael cleavage of refractory DNA sites. //Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 5127-5130.
96. Cooper A.A., Chen Y., Lindorfer M.A., Stevens T.H. Protein splicing of yeast TFPI1. X .intervening protein sequence: a model for self-excision. // EMBO J., 1993. V. 12. P. 2575-2583.
97. Coulby J.N., Sternberg N.L. Characterization of the phage PI dam gene. // Gene. 1988. V. 74. P. 191.
98. Cox R.F. Transcription of high-molecular-weight RNA from hen-oviduct chromatin by bacterial and endogenous form-B RNA polymerases. // Eur. J. Biochem. 1973. V. 39. P. 49-61.
99. Cummings D.J. MacNeil I.A. Domenico J., Matsuura E.T. Excision-amplification of mitochondrial DNA during senescence in Podospora anserina. DNA sequence analysis of three unique "plasmids". //J. Mol. Biol. 1985. V. 185. P. 659-680.
100. Dartois V., De Backer 0., Colson C. Sequence of the Salmonella typhimurium StyLTI restriction-modification genes: homologies with Eco?\ and EcoP 15 type-Ill R-M systems and presence of helicase domains. // Gene. 1993. V. 127. P. 105-110.
101. Denjmuchametov M.M., Ruban N.M., Zakharova M.V., Beletzkaya I.V., Kravetz A.N., Solonin A.S. Ecollkl, a new isoschizomer of Aval from Escherichia coli. // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 1990.
102. Doerfler W. DNA methylation and gene activity. // Annu Rev. Biochem. 1983. V. 52. P. 93124.
103. Donowick R., Bayan A.P., Canales P., Pansy F. The influence of certain substances on the activity of streptomycin. //J. Bacterid. 1948. V. 56. P. 125-137.
104. Drahovslcy D., Morris N.R. Mechanism of action of rat liver DNA methylase. I. Interaction with double-stranded methyl-acceptor DNA. // J. Mol. Biol. 1971. V. 57. P. 475-489.
105. Dubey A.K., Mollet B., Roberts R.J. Purification and characterization of the Mspl DNA methyltransferase cloned and overexpressed in E. coli. II Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 15791585.
106. Dussoix D. and Arber W. Host specificity of DNA produced by Escherichia coli: II. Control over acceptance of DNA from infecting phage X. // J. Mol. Biol. 1962. V. 5. P. 37-49.
107. Duyresteyn M.G.C. Korsuize J. De Waard A. Isolation and characterization of a sequence-specific deoxyribonuclease from Calothrix scopulorum. // Plant. Mol. Biol. 1981. V. l.P. 75-79.
108. Duyvesteyn M.G.C., Korsuize J., De Waard A., Vonshak A., Wolk C.P. Sequence-specificendonuclease in strains of Anabaena and Nostoc. II Arch. Microbiol. 1983. V. 134. P. 276-281.
109. Efimova E. P., Delver E. P., Belogurov, A. A. Alleviation of type I restriction in adenine methylase (dam) mutants ofE. coli. //Mol. Gen. Genet. 1988. V. 214. P. 313-316.
110. Ehrlich M., Wang R.Y. 5-Methyicytosine in eukaryotic DNA. // Science. 1981. V. 212. P. 1350-1357.
111. Endow S.A., Roberts R.J. Two restriction-like enzymes from Xanthomonas malvacearum. // J. Mol. Biol. 1977. V. 112. P. 521-529.
112. Engler P., Weng A., Storb U. Influence of CpG methylation and target spacing on V(D)J recombination in a transgenic substrate. // Mol. Cell. Biol. 1993. V. 13. P. 571-577.
113. Eskin B., Linn S. The deoxyribonucleic acid modification- and restriction enzymes of Escherichia coli B. II. Purification, subunit structure and catalitic properties of the restriction endonuclease. // J. Biol. Chem. 1972. V. 247. P. 6183-6191.
114. Fedoroff N.V. About maize transposable elements and development. // Cell. 1989. V. 56. P. 181-191.
115. Fiandt M., Hraedecna Z., Lozeron H.A., Szybalski W. The Bacteriophage Lambda. // Cold Spring Harbor Lab. New York. 1971.
116. Finta C. Sulima U. Venetianer P. Kiss A. Purification of the Kpnl DNA methyltransferase and photolabeling of the enzyme with S-adenosyl-L-methionine. // Gene. 1995. V. 164. P. 65-69.
117. Fuller-Pace F.V., Bullas L.R. Delius M., Murray N.E. Genetic recombination can generate altered restriction specificity. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1984. V. 81. P. 6095-6099.
118. Gaido M.L., Prostko C.R. Strobl J.S. Isolation and characterization of BsuE methyltransferase, a CGCG specific DNA methyltransferase from Bacillus subtilis. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 4832-4836.
119. Geier G.E. and Modrich P. Recognition sequence of the dam methylase of Escherichia coli K12 and mode of cleavage of Dpnl endonuclease. // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 1408-1413.
120. Gelinas R.E., Myers P.A., Roberts R.J. Two sequence-specific endonucleases from Moraxella bovis. // J. Mol. Biol. 1977. V. 114. P. 169-179.
121. Gelinas R.E., Myers P.A., Weiss G.H. Roberts R.J., Murray K. A specific endonuclease from Brevibaclerium albidum. // J. Mol. Biol. 1977. V. 114. P. 433-440.
122. George J., Chirikjian J.G. Biospecific fractionation matrices for sequence specificendonucleases. //Nucleic Acids Res. 1978. V. 5. P. 2223-2232.
123. Gimble F.S., Stephens B.W. Substitutions in conserved dodecapeptide motifs that uncouple the DNA binding and DNA cleavage activities of PI-
124. Gimble F.S., Thorner J. Homing of a DNA endonuclease gene by meiotic gene conversion in Saccharomyces cerevisae. //Nature. 1992. V. 357. P. 301-306.
125. Gingeras T.R., Brooks I.E. Cloned restriction/modification system from Pseudomonas aeruginosa. II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. V. 80 P. 402-406.
126. Gingeras T.R., Greenough L., Schildkraut I., Roberts R.J. Two new restriction endonucleases from Proteus vulgaris. //Nucleic Acids Res. 1981. V. 9. P. 4525-4536.
127. Giordano M., Mattachini M.E., Cella R., Pedrali-Noy G. Purification and properties of a novel DNA methyltransferase from cultured rice cells. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. V. 177. P. 711-719.
128. Glatman L.I., Moroz A.F., Yablokova M.B., Rebentish B.A., Kcholmina G.V. A novel plasmid-mediated DNA restriction-modification system in E. coll. // Plasmid. 1980. V. 4. P. 350351.
129. Glover S.W. Genetics of the R-M systems in Haemophilus. II Heredity. 1978. V. 41. P. 123.
130. Glover S., Schell J., Symonds N., Stacey K. The control of the host induced modification by phage PL // Genet. Res. 1963. V. P. 1063-1067.
131. Goodrich-Blair H., Shub D.A. Beyond homing: competition between intron endonucleases confers a selective advantage on flanking genetic markers. // Cell. 1996. V. 84. P. 211-221.
132. Gorbalenya A.E., Koonin E.V. Endonuclease (R) subunits of type-I and type-Ill restriction-modification enzymes contain a helicase-like domain. // FEBS Lett. 1991. V. 291. P. 277-281.
133. Grant S.G., Chapman V.M. Mechanism of X-chromosome regulation. // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 199-233.
134. Green P.J., Betlach M.C., Boyer H.W. The EcoKL restriction endonuclease. In: Wiener R.B. (Eds.) Series DNA replication and biosynthesis. // New York. Marcel. Dekker. 1974. V. 7. P. 87111.
135. Greene P.J., Heyneker H.L., Bolivar F., Rodriguez R.L., Betlach M.C., Covarrubias A.A., Backman K., Russel D.J., Tait R., Boyer H.W. A general method for the purification of restriction enzymes. //Nucleic Acids Res. 1978. V. 5. P. 2373-2380.
136. Greene P.H., Poonian M.S., Nussbaum A.L., Tobias L., Garfin D.E., Boyer H.W., Goodman H.M. Restriction and modification of a self-complementary octanucleotide containing the EcoRlsubstrate. // J. Mol. Biol. 1975. V. 99. P. 237-261.
137. Grippo P., Iaccarino M., Parisi E., Scarano E. Methylation of DNA in developing sea urchin embryos. // J. Mol. Biol. 1968. V. 36. P. 195-208.
138. Grodberg J., Dunn J.J. ompT encodes the Escherichia coli outer membrane protease that cleaves T7 RNA polymerase during purification. // J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 1245-1253.
139. Groger R.K., Morrow D.M., Tykocinski M.L. Directional antisense and sense cDNA cloning using Epstein-Barr virus episomal expression vectors. // Gene. 1989. V. 81. P. 285-294.
140. Gromkova R., Bendler J., Goodgal S. Restriction and modification of bacteriophage S2 in Haemophilus influenzae. II J. Bacteriol. 1973. V. 114. P. 1151-1157.
141. Grosskopf R., Wolf W., Kessler C. Two new restriction endonucleases Dr all and Dralll from Deinococcus radiophilus. II Nucleic Acids Res. 1985. V. 13. P. 1517-1528.
142. Gruenbaum Y. Stein R., Cedar H., Razin A. Methylation of CpG sequences in eukaryotic DNA. // FEBS Lett. 1981. V. 124. P. 67-71.
143. Gunthert U., Freund M., Trautner T.A. Restriction and modification in Bacillus subtilis: two DNA methyltransferases with ÄswRI specificity. I. Purification and physical properties. // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 9340-9345.
144. Hanahan D. Studies on transformation of Escherichia coli with plasmids. // J. Mol. Biol. 1983. V. 166. P. 557-580.
145. Halden N.F., Wolf J.B., Cross S.L., Leonard W.J. Identification and characterization of a novel restriction enzyme derived from Mycoplasma fermentans. II Clin. Res. 1988. V. 36. P. 404a.
146. Hare J.T., Taylor J.H. One role for DNA methylation in vertebrate cells is strand discrimination in mismatch repair. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1985. V. 82. P. 7350-7354.
147. Hashimoto-Gotoh T., Franklin F.C.H., Nordheim A., Timmis, K.N. Specific-purpose plasmid cloning vectors. I. Low copy number, temperature-sensitive, mobilization-defective, pSClOl -derived containment vectors. // Gene. 1981. V. 16 P. 227-235.
148. Hattman S. Brooks J.E. Masurekar M. Sequence specificity of the PI modification methylase (M\£coPl ) and the DNA methylase (M'ücodam) controlled by the Escherichia coli dam gene. 11 J. Mol. Biol. 1978. V. 126. P. 367-380.
149. Hattman S., Gribbin C., Hutchison C.A. In vivo methylation of bacteriophage phi X174 DNA. //Virol. 1979. V. 32. P. 845-851.
150. Hattman S. Keisler T., Gottehrer A. Sequence specificity of DNA methylases from Bacillus amyloliquefaciens and Bacillus brevis. III. Mol. Biol. 1978. V. 124. P. 701-711.
151. Hattman S., Wilkinson J., Swinton D., Schlagman S., Macdonald P.M., Mosig G. Commonevolutionary origin of the phage T4 dam and host Escherichia coli dam DNA-adenine methyltransferase genes. //J. Bacterid. 1985. V. 164. P. 932-937.
152. Hedgpeth J., Goodman H.M., Boyer H.W. DNA nucleotide sequence restricted by the RI endonuclease. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1972. V.69. P. 3448-3452.
153. Heininger K., Horz W., Zachau H.G. Specificity of cleavage by restriction nuclease from Bacillus subtilis. // Gene. 1977. V. 1. P. 291-303.
154. Hines J.L., Chauncey T.R., Agarwal K.L. Preparation and properties of the Hpal and Hpall endonucleases. In: Grossman L. and Moldave K. (Eds.) Methods in enzymology. // New York. London. Toronto. Sydney. San Francisko. 1980. V. 65. P. 153-163.
155. Hinkle N.F., Miller R.V. pMG-7 mediated restriction of Pseudomonas aeruginosa phage DNAs is determined by a class II restriction endonuclease. // Plasmid. 1979. V. 2. P. 387-393.
156. Hinsch B., Kula M.R. Physical and kinetic properties of the site specific endonuclease BamYH from Bacillus amylolique-faciens. //Nucleic Acids Res. 1980. V. 8. P. 623-633.
157. Hoborn G. Schwarz E., Melzer M., Mayer H. Restriction endonuclease Ecal from Enterobcicter cloacae. II Nucleic Acids Res. 1981. V. 9. P. 4823-4832.
158. Hofer B., Ruhe G., Koch A., Koster H. Primary and secondary structure specificity of the cleavage of single-stranded DNA by endonuclease HinfL. II Nucleic Acids Res. 1982. V. 10. P. 2763-2773.
159. Hsu M., Berg P. Altering the specificity of restriction endonuclease: effect of replacing Mg2+ with Mn2+. // Biochemistry. 1978. V. 17. P. 131-138.
160. Jaenisch R., Schnieke A., Harbers K. Treatment of mice with 5-azacytidine efficiently activates silent retroviral genomes in different tissues. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. V. 82. ; P.1451-1455.
161. Jahner D., Stuhlmann H., Stewart C.L., Harbers K., Lnhler J., Simon I., Jaenisch R. De novo methylation and expression of retroviral genomes during mouse embryogenesis. // Nature. 1982. V. 298. P. 623-628.
162. Janulaitis A., Marcinkeviciene L., Petrusyte M., Mironov A. A new sequence-specific endonuclease from Streptococcus dur ans. // FEBS Lett. 1981. V. 13*4. P. 172-174.
163. Janulaitis A., Petrusyte M., Maneliene Z., Klimasauskas S., Butkus V. Purification and properties of the EcoSll restriction endonuclease and methylase-prototypes of a new class (type IV). //Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 6043-6049.
164. Janulaitis A.A., Stakenas P.S., Lebedenko E.N., Berlin Yu.A. A new restriction endonuclease from Citrobacter freundii. // Nucleic Acids Res. 1982. V. 10. P. 6521-6530.
165. Janulaitis A., Vaisvila R., Timinskas A., Klimasauskas S., Butkus V. Cloning and sequence analysos of the genes coding for Eco51l type IV restriction-modification enzymes. // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 6051-6056.
166. Jeltsch A., Pingoud A. Horizontal gene transfer contributes to the wide distribution and evolution of type II restriction-modification systems. // J. Mol. Evol. 1996. V. 42. P. 91-96.
167. Jo K., Topai M.D. DNA topoizsmerase and recombinase activities in Nael restriction endonuclease.//Science. 1995. V. 267. P. 1817-1820.
168. Jo K. Topal M.D. Changing a leucine to a lysine residue makes Nael endonuclease hypersensitive to DNA intercalative drugs. // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 10014-10018. .
169. Jo K., Topal M.D. Effect on Vael-DNA recognition of the leucine to lysine substitution that transforms restriction endonuclease Nael to a topoisomerase: a model for restriction endonuclease evolution. //Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 4171-4175.
170. Johansen S. Embley T.M., Willasen N.P. A family of nuclear homing endonucleases. // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 4405.
171. Jones N., Shenk T. Isolation of deletion and substitution mutants of adenovirus type 5. // Cell. 1978. V. 13. P. 181-188.
172. Jones N., Shenk T. Isolation of adenovirus type 5 host range deletion mutants defective for transformation of rat embryo cells. // Cell. 1979. V. Î7. P. 683-689.
173. Kaczorowski T. Skowron P. Podhajska A.J. Purification and characterization of the Fokl restriction endonuclease. // Gene. 1989. V. 80. P. 209-216.
174. Kado C.I., Liu S.T. Rapid procedure for detection and isolation of large and small plasmids. // J. Bacteriol. 1981. V. 145. P. 1365-1373.
175. Kauc L., Piekarovvicz A. Purification and properties of a new restriction endonuclease from Haemophilus influenzae Rf. // Eur. J. Biochem. 1978. V. 92. P. 417-426.
176. Keen N.T., Tamaki S., Kobayashi D., Trollinger D. Improved broad-host-range plasmids for DNA cloning in gram-negative bacteria. // Gene. 1988. V. 70. P. 191-197.
177. Kelly T.J. Smith H.O. A restriction enzyme from Hemophilus influenzae. II. Base sequence of the recognition site. // J. Mol. Biol. 1970. V. 51. P. 393-409.
178. Kessler C., Holtke H.J. Specificity of restriction endonucleases and methylases a review (Edition 2). // Gene. 1986. V. 47. P. 1-153.
179. Kessler C., Manta V. Specificity of restriction endonucleases and DNA modification methyltransferases a review (Edition 3). // Gene. 1990. V. 92. P. 1-248.
180. Khosaka T., Kiwaki M. Restriction endonucleases from Bifidobacterium bifldum. // FEBS Letters Res. 1984. V. 177. P. 57-60.
181. Khosaka T., Kiwaki M., Rak B. Two site-specific endonucleases BinSl and BinSll from Bifidobacterium infant is. //FEBS Lett. 1983. V. 163. P. 170-174.
182. Khosaka T., Sakurai T. Takahashi H., Saito PI. A new site-specific endonuclease Bbel from Bifidobacterium breve. II Gene. 1982. V. 17. P. 117-122.
183. Kieny M.P., Lathe R., Lecocq J.P. New versatile cloning and sequencing vectors based on bacteriophage M13. // Gene. 1983. V. 26. P. 91-99.
184. Kim E.L., Maliuta S.S. Purification of a DNA methyltransferase from Bacillus natto B3364. // FEBS Lett. 1989. V. 255. P. 361-364.
185. Kiss A.G., Posfai C.C. Keller C.C., Venetianer P., Roberts R.J. Nucleotide sequence of theifawRI restriction-modification system. //Nucleic Acids Res. 1985. V. 13. P. 6403-6420.
186. Kita K., Kotani H., Hiraoka N. Nakamura T., Yonaha K. Overproduction and crystallization of Fokl restriction endonuclease. //Nucleic Acids Res. 1989. V. 17. P. 8741.
187. Kita, K., Kotani, H., Sugisaki, H., Takanami, M. The Fokl restriction-modification system I. Organization and nucleotide sequences of the restriction and modification genes. // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 5751-5756.
188. Kita K., Suisha M., Kotani H., Yanase H., Kato N. Cloning and sequence analysis of the Stsl , restriction-modification gene: presence of homology to Fokl restriction-modification enzymes. // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 4167-4172.
189. Kolesnikov V.A., Zinoviev V.V., Yashina L.N., Karginov V.A., Baclanov M.M., Malygin E.G. Relaxed specificity of endonuclease BamUl as determined by identification or recognition sites in SV40 and pBR322 DNAs. // FEBS Lett. 1981. V. 132. P. 101-104.
190. Kong H., Morgan R.D., Maunus R.E., Schildkraut I. A unique restriction endonuclease, Bcgl, from Bacillus coagulans. II Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 987-991.
191. Koncz C., Kiss A., Venetianer P. Biochemical characterization of the restriction-modification system of Bacillus sphaericus. // Eur. J. Biochem. 1978. V. 89. P. 523-529.
192. Kopecka H. A rapid purification method of restriction endonucleases from Haemophilus strains. //Biochim. Biophys. Acta. 1975. V. 391. P. 109-120.
193. Korch C., Hagblom P., Normark S. Sequence-specific DNA modification in Neisseria gonorrhoeae. // J. Bacteriol. 1983. V. 155. P. 1324-1332.
194. Korch C., Hagblom P., Normark S. Type III 5-methylcytosine modification of DNA in Neisseria gonorrhoeae. II J. Bacteriol. 1985. V. 161. P. 1236-1237.
195. Kosykh V.G., Buryanov Ya.L, Bayev A.A. Molecular cloning of iscoRII endonuclease and methylase. //Mol. Gen. Genet. 1980. V. 178. P. 717-718.
196. Kossykh V.G., Schlagman S.L., Hattman S. Phage T4 DNA N6-adenine.methyltransferase. Overexpression, purification, and characterization. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 1438914393.
197. Kravetz, A.N. Tarutina, Z.E., Solonin, A.S. Two novel restriction endonucleases from Pseudomonas aeruginosa. //Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 4781.
198. Kroger M., Plobom G., Schutte H., Mayer H. Eight new restriction endonucleases from Herpetosiphona giganteus divergent evolution in a family of enzymes. // Nucleic Acids Res. 1984. V. 12. P. 3127-3141.
199. Kruger D.H., Barcak G.J., Reuter M., Smith H.O. EcoRll can be activated to cleave refractory
200. DNA recognition sites. //Nucleic Acids Res. 1988. V. 16. P. 3997-4008.
201. Kruger D.H., Schroeder C., Reuter M., Bogdarina I.G., Buryanov Y.I., Bickle T.A. DNA methylation of bacterial viruses T3 and T7 by different DNA methylases in Escherichia coli K12 cells. // Eur. J. Biochem. 1985. V. 150. P. 323-330.
202. L., Chandrasegaran S. Alteration of the cleavage distance Fokl restriction endonuclease by insertion mutagenesis. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 2764-2768.
203. Magrini V., Salmi D., Thomas D., Herbert S.K., Hartzell P.L., Youderian P. Temperate Myxococcus xanthus phage Mx8 encodes a DNA adenine methylase, Mox. II J. Bacteriol. 1997. V. 179. P. 4254-4263.
204. Makula R.A., Meagher R.B. A new restriction endonuclease from the anaerobic bacterium, Desulfovibrio, desulfuricans, Norveay. //Nucleic Acids Res. 1980. V. 8. P. 3125-3131.
205. Malyguine E., Vannier P., Yot P. Alteration of the specificity of restriction endonucleases in the presence of organic solvents. // Gene. 1980. V. 8. P. 163-177.
206. Mandel M., Higa A. J. Calcium-dependent bacteriophage DNA infection. // J. Mol. Biol. 1970. V. 53. P. 159-162.
207. Mann M.B., Rao R.N., Smith H.O. Cloning of restriction and modification genes in E. coli: the Hball system from Haemophilus haemplyticus. // Gene. 1978. V. 3. P. 97-112.
208. Marinus M.G. DNA methylation in Escherichia coli. // Annu. Rev. Genet. 1987. V. 21. P. 113131.
209. Marinus M.G. Location of DNA methylation genes on the Escherichia coli K-12 genetic map. // Mol. Gen. Genet. 1973. V. 127. P. 47.
210. Marinus M.G., Carraway M., Frey A.Z., Brown L., Arraj J.A. Insertion mutations in the damgent of Escherichia coli K-12. // Mol. Gen. Genet. 1983. V. 192. P. 288-289.
211. Maxwell A., Halford S.E. The SalGl restriction endonuclease. Purification and properties. // Biochem. J. 1982. V. 203. P. 77-84.
212. McClelland M., Ivarie R. Asymmetrical distribution of CpG in an 'average' mammalian gene. //Nucleic Acids Res. 1982. V. 10. P. 7865-7877.
213. McClelland M., Nelson M., Cantor C.R. Purification of Mboll methylase (GAAGmA) from Moraxella bovis: site specific cleavage of DNA at nine and ten base pair sequences. // Nucleic Acids Res. 1985. V. 13. P. 7171-7182.
214. McClelland M., Nelson M. Effect on site-specific methylation on DNA modification methyltransferases and restriction endonucleases. //Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 2145-2157 (Suppl.).
215. McConnell D.J., Searcy D.G., Sutcliffe J.G. A restriction enzyme Thai from the thermophilic mycoplasma Thermoplasma acidophilum. //Nucleic Acids Res. 1978. V. 5. P. 1729-1739.
216. Meisel A., Bickle T.A., Kruger D.H., Schroeder C. Type III restriction enzymes need two inversely oriented recognition sites for DNA cleavage. // Nature. 1992. V. 355. P. 467-469.
217. Meisel A., Kruger D.H., Bickle T.A. M'EcoPl5l methylates the second adenine in its recognition sequence. // Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 3997.
218. Meselson M., Yuan R. DNA restriction enzyme from E. coli. II Nature. 1968. V. 217. P. 11101114.
219. Meselson M., Yuan R., Heywood J. Restriction and modification of DNA. // Annu. Rev. Biochem. 1972. V. 41. P. 447-466.
220. Miner Z., Hattman S. Molecular cloning, sequencing, and mapping of the bacteriophage T2 dam gene. // J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 5177-5184.
221. Miner Z., Schlagman S., Hattman S. Single amino acid changes which alter the sequence specificity of the T4 and T2 (Dam) DNA-adenine methyltransferases. // Gene. 1988. V. 74. P. 275-276.
222. Mise K., Nakajima K. Purification of a new restriction endonuclease, Styl, from Escherichia coli carrying the hsdt miniplasmid. // Gene. 1985. V. 33. P. 357-361.
223. Mizuno H., Suzuki T., Yamada Y., Akagawa M., Yamasato K. Purification and properties of restriction endonuclease from Deleya marina IAM 14114, a marine bacterium (Dmal). // Agric. Biol. Chem. 1990. V. 54. P. 2863-2867.
224. Modrich P., Roberts R.J. Type-II restriction and modification enzymes. In: Linn S.M. and 4 Roberts R.J. (Eds.) Nucleases. // Cold Spring Harbor Laboratory. Cold Spring Harbor. New York. 1982. P. 109-154.
225. Modrich P., Zabel D. iicoRI endonuclease. Physical and catalytic properties of the homogenous enzyme. // J. Biol. Chem. 1976. V. 251. P. 5866-5874.
226. Moffatt B.A., Studier F.W. T7 lysozyme inhibits transcription by T7 RNA polymerase. // Cell. 1987. V. 49. P. 221-227.
227. Morris D.W., Parish J.H. Restriction in Myxococcus virescens. II Arch. Microbiol. 1976. V. 108. P. 227-230.
228. Moskowitz M. Differences in precipitation of nucleic acids with streptomycin and dihydrostreptomycin. //Nature. 1963. V. 200. P. 335-337.
229. Murakami M., Ozawa O., Kanematsu T., Yamada Y. A new restriction endonuclease from Bacteroides distasonis (Bdil). // Agric. Biol. Chem. 1990. V. 54. P. 275-277.
230. Murray N.E., Batten P.L. Murray K. Restriction of bacteriophage by Escherichia coli K. 11 J. Mol. Biol. 1973. V. 81. P. 395-407.
231. Murray K., Hughes S.G., Brown J.S., Bruce S.A. Isolation and characterization of two sequence-specific endonucleases from Anabaena variabilis. II Biochem. J. 1976. V. 159. P. 317322.
232. Nagaraja V., Shepherd J.C.W., Pripfl T., Bickle T.A. Two type I restriction enzymes from Salmonella species. II J. Mol. Biol. 1985. V. 182. P. 579-587.
233. Nardone G., George J., Chirikjian J.G. Sequence-specific BamHl methylase. Purification and characterization. //J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 10357-10362.
234. Nasri M., Thomas D. Relaxation of recognition sequence of specific endonuclease Hindlll. II Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 811-821.
235. Nasri M., Thomas D. Alteration of the specificity of PvuII restriction endonuclease. // Nucleic Acids Res. 1987. V. 15. P. 7677-7687.
236. Nells R.D., Klein R.D., Singleton C.K. Type II restriction enzymes. In: Boyer P.D. (Eds.)
237. The enzymes. V. 14. Nucleic Acids. Part A. // Academic Press. New York. London. Toronto. Sydney. San Francisko. 1981. P. 158-191.
238. Nieto C., Fernandez-Tresguerres E., Sanchez N., Vicente M., Diaz R. Cloning vectors, derived from a naturally occurring plasmid of Pseudomonas savastanoi, specifically tailored for genetic manipulations in Pseudomonas. // Gene. 1990. V. 87. P. 145-149.
239. Nikolskaya 1.1., Lopatina N.G., Anikeicheva N.V., Debov S.S. Determination of the recognition sites of cytosine DNA-methylases from Escherichia coli SK. 11 Nucleic Acids Res. 1979. V. 7. P. 517-528.
240. Noyer-Weidner M., Trautner T.A. Methylation of DNA in prokaryotes. In: Jost J.P. and Saluz H.P. (Eds.) DNA Methylation. // Birkhauser. Basel. 1993. P. 39-108.
241. Oiler A.R., Broek W.V. Conrad M., Topal M.D. Ability of DNA and spermidine to affect the activity of restriction endonucleases from several bacterial species. // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 2543-2549.
242. Paquin B., O'Kelly C.J., Lang B.F. Intron-encoded open reading frame of the GIY-YIG subclass in a plastid gene. // Curr. Genet. 1995. V. 28. P. 97-99.
243. Patterson N.H., Pauling C. Evidence for two restriction-modification systems in Halobacterium cutirubrum. //J. Bacteriology. 1985. V. 163. P. 783-784.
244. Peden K.W. Revised sequence of the tetracycline-resistance gene of pBR322. // Gene. 1983. V. 22. P. 277-280.
245. Solonin A.S. £co29kI, a novel plasmid encoded restriction endonuclease from Escherichia coli. II Nucl. Acids Res. 1992. V. 20. P. 1991.
246. Petrusyte M., Bitinaite J., Menkevicius S., Klimasauskas S., Butkus V., Janulaitis A. Restriction endonucleases of a new type. // Gene. 1988. V. 74. P. 89-91. ,
247. Petrusyte M., Janulaitis A. Isolation and some properties of the restriction endonuclease Bcnl from Bacillus centrosporus. II Eur. J. Biochem. 1982. V. 121. P. 377-381.
248. Piekarowicz A. Hinel is an isoschizomer of Hinfill restriction endonuclease. 11 J. Mol. Biol. , 1982. V. 157. P. 373-381.
249. Piekarowicz, A. Preferential cleavage by restriction endonuclease Hinjlll. II Acta Biochim. 1984. V. 31. P. 453-464.
250. Piekarowicz A., Bickle T.A., Shepherd J.C.W., Ineichen K. The DNA sequence recognised by the Hinfill restriction endonuclease. // J. Mol. Biol. 1981. V. 146. P. 167-172.
251. Pirrotta V. Two restriction endonucleases from Bacillus globig'ii. II Nucleic Acids Res. 1976. V. 3. P. 1747-1760.
252. Polisky В., Greene P., Garfin D.E., McCarthy B.J., Goodman H.M., Boyer H.W. Specificity of substrate recognition by the EcoKl restriction endonuclease. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 3310-3314.
253. Posfai, G., Szybalski, W. A simple method for locating methylated bases in DNA, as applied to detect asymmetric methylation by M'FoMA. // Gene. 1988. V. 69. P. 147-151.
254. Prangishvili D.A., Vashakidze R.P., Chelidze M.G., Gabriadze I.Yu. A restriction endonuclease Sual from the thermoacidophilic archaebacterium Sulfolobus acidocaldarius. II FEBS Letters Res. 1985. V. 192. P. 57-60.
255. Prentki P., Karch F. Iida S., Meyer J. The plasmid cloning vector pBR325 contains a 483 base-pair-long inverted duplication. // Gene J 981. V. 14. P. 289-299.
256. Price C., Bickle T.A., Firman K., Glover S.W. Unequal crossing over as a mechanism to generate changes in DNA sequense recognition by the type I restriction and modification enzymes. //J. Mol. Biol. 1989. V. 205. P. 115-125.
257. Qiang B.-Q. and Schildkraut I. Noil and Sfîl: restriction endonucleases with octanucleotide recognition sequences. //Meth. Enzymol. 1987. V. 155. P. 15-21.
258. Rao D.N., Eberle H.,. Bickle T.A. Characterization of mutations of the bacteriophage PImod gene encoding the recognition subunit of the Eco?l restriction and modification system. // J. Bacteriol. 1989. V. 171. P. 2347-2352.
259. Razin A., Cedar H. DNA methylation and genomic imprinting. // Cell. 1994. V. 77. P. 473476.
260. Razin A., Riggs A.D. DNA methylation and gene function. // Science. 1980. V. 210. P. 604610.
261. Reddy E.P. Nucleotide sequence analysis of the T24 human bladder carcinoma oncogene. // Science. 1983. V. 220. P. 1061-1063.
262. Reiser J., Yuan R. Purification and properties of the PI 5 specific restriction endonuclease from Escherichia coli. // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. P. 451-456.
263. Rina M., Bouriotis V. Cloning, purification and characterization of the BseCl DNA methyltransferase from Bacillus stearothermophilus. // Gene. 1993. V. 133. P. 91-94.
264. Roberts R.J., Halford S.E. Type II restriction endonucleases. In: (Eds.) Nucleases. // Cold Spring Harbor Laboratory Press. New York. 1993. P. 35-88.
265. Roberts R.J., Macelis D. REBASE-restriction enzymes and methylases. // Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 223-235.
266. Roberts R.J., Macelis D. REBASE-restriction enzymes and methylases. // Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 338-350.
267. Roizes G., Pages M., Lecou C., Patillon M., Kovoor A. A new site-specific endonuclease showing phenotypical crypticity in a tumorigenic strain of Agrobacterium tumefaciens. // Gene. 1979. V. 6. P. 43-50.
268. Rosenberg J.M., Greene P. Eco RI* specificity and hydrogen bonding. // DNA. 1982. V. l.P. 117-124.
269. Rosner J.L. Modification-deficient mutants of bacteriophage PI. I. Restriction by PI cryptic lysogens. // Virology. 1973. V. 52. P. 213-222.
270. Roy P.H., Weissbach A. DNA methylase from HeLa cell nuclei. // Nucleic Acids Res. 1975. V. 10. P. 1669-1684.
271. Rowland G.C., Lim P.P., Glass R.E. 'Stop-codon-specific' restriction endonucleases: their use in mapping and gene manipulation. // Gene. 1992. V. 116. P. 21-26.
272. Rubin R.A., Modrich P. EcoRI methylase. Physical and catalytic properties of the homogeneous enzyme. // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. P. 7265-7272. •
273. Runswick M.J., Harris J.I. A rapid procedure for the isolation of endonucleases from two thermophilic bacteria. // FEBS Lett. 1978. V. 94. P. 380-382.
274. Ruther U. A reck lacZtransformation host. //Nucleic Acids Res. 1981. V. 9. P. 4087-4098.
275. Salomon R., Kaye A.M., Herzberg M. Mouse nuclear satellite DNA: 5-methylcytosine content, pyrimidine isoplith distribution and electron microscopic appearance. // J. Mol. Biol. 1969. V. 43. P. 581-592.
276. Sambrook J., Frith E.F., Maniatis T. Molecular cloning: A laboratory manual. // Cold Spring Harbor Lab. Press. New York. 1989.
277. Sanger F., Nicklen S., Coulson A.R. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1977. V. 74. P. 5463-5467.
278. Sano H., Noguchi H., Sager R. Characterization of DNA methyltransferase from bovine thymus cells. //Eur. J. Biochem. 1983. V. 135. P. 181-185.
279. Sato S., Hutchinson C.A. 3d, Harris J.I. A thermostable sequence-specific endonuclease from Thermits aquaticus. II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1977. V. 74. P. 542-546.
280. Sato S., Nakazawa K., Shinomiya T. A DNA methylase from Thermus thermophilus HB8. // J. Biochem. (Tokyo). 1980. V. 88. P. 737-747.
281. Schaller H., Nusslein C., Bonhoeffer F.J., Kurz C., Nietzschmann I. Affinity chromatography of DNA-binding enzymes on single-stranded DNA-agarose columns. // Eur. J. Biochem. 1972. V. 26. P. 474-481.
282. Schlagman S.L., Miner Z., Feher Z., Hattman S. The DNA adenine-N6.methyltransferase (Dam) of bacteriophage T4. // Gene. 1988. V. 73. P. 517-530.
283. Schmid K., Thomm M., Laminet A., Laue F., Kessler C., Stetter K.O., Schmitt R. Three new restriction endonucleases Mael, Maell and Mae III from Methanococcus aeolicus. 11 Nucl. Acids Res. 1984. V. 12 P. 2619-2628.
284. Schneiderman M.H., Billen D. Methylation rapidly reannealing DNA during the cell cycle of Chinese hamster cells. // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 308. P. 352-360.
285. Sears L.E., Zhou, B., Aliotta J.M., Morgan R.D., Kong H. Bael, another unusual £cgl-like restriction endonuclease. // Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 3590-3592.
286. Senesac J.H., Allen J.R. Oligonucleotide activation of the type lie restriction enzyme Nael for digestion of refractory sites. // BioTechniques. 1995. V. 19. P. 990-993.
287. Sektas M., Kaczorowski T., Podhajska A.J. Purification and properties of the Mboll, a class-IIS restriction endonuclease. // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 433-438.
288. Seyfert V.L., McMahon S.B., Glenn W.D., Yellen A.J., Sukhatme V.P., Cao X.M., Monroe J.G. Methylation of an immediate-early inducible gene as a mechanism for B cell tolerance induction. // Science. 1990. V. 250. P. 797-800.
289. Sharma M., Ellis R.L., Hinton D.M. Identification of a family of bacteriophage T4 genes encoding proteins similar to those present in group I introns of fungi and phages. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 6658-6662.
290. Sharp P.A., Sugden B., Sambrook J. Detection of two restriction endonuclease activities in Haemophilus parainfluenzae using analytical agarose-ethidium bromide electrophoresis. // Biochemistry. 1973. V. 12. P. 3055-3063.
291. Shibata T., Ikava S., Kim C., Ando T. Sate specific deoxyribonucleases in Bacillus subtilis and other Bacillus strains. // J. Bacteriol. 1976. V. 128. P. 473-476.
292. Shimotsu H., Takahashi H., Saito H. Site-specific endonucleases in Streptomyces strains. // Agric. Biol. Chem. 1980. V. 44. P. 1665-1666.
293. Shinomiya T., Sato S. A site specific endonuclease from Thermus thermophilus 111, Tth \ 111.// Nucleic Acids Res. 1980. V. 8. P. 43-56.
294. Shinomiya T., Kobayashi M., Sato S. A second site specific endonuclease from Thermus thermophilus 111, 7№11 III. //Nucleic Acids Res. 1980. V. 8. P. 3275-3285.
295. Shub D.A., Coerzee T., Hall D.H., Belfort M. The self-splicing introns of bacteriophage T4. In: Karam J.D. (Eds.) Molecular biology of bacteriophage T4. // ASM Press. Washington. DC. 1994. P. 186-192.
296. Shub DA, Goodrich-Blair H, Eddy S.R. Amino acid sequence motif of group I intron endonucleases is conserved in open reading frames of group II introns. // Trends Biochem. Sci. 1994. V. 19. P. 402-404.
297. Simon R., Priefer U., Piihler A. A broad host range mobilization system for in vivo genetic engineering: transposon mutagenesis in gram negative bacteria. // BioTechnology. 1983. V. l.P. 784-791.
298. Sixiang S., Qiliang L., Peifang Y., Bing Z., Shengyu Y., Youyi L., Debao W. Restrictionendonucleases from three strains of Haemophilus influenzae. // Sci. Sinica. 1980. V. 23. P. 14351442.
299. Smith L.A., Chirikjian J.G. Purification and characterization of the sequence-specific endonuclease BamHl. II J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 1003-1006. "
300. Smith H.O., Nathans D. A suggested nomenclature for bacterial host modification and restriction systems and their enzymes. // J. Mol. Biol. 1973. V. 81. P. 419-423.
301. Smith H.O., Wilcox K.W. A restriction enzyme from Hemophilus influenzae. I. Purification * and general properties. // J. Mol. Biol. 1970. V. 51. P. 379-391.
302. Sneider T. Methylation of mammalian deoxyribonucleic acid. 3. Terminal versus internal location of 5-methvlcytosine in oligodeoxyribonucleotides from Novikoff hepatoma cell deoxyribonucleic acid. // J. Biol. Chem. 1972. V. 247. P. 2872-2875.
303. Soper B.W., Hollister W.R., Reddy K.J. Characterization of additional host restriction-modification systems in the unicellular cyanobacterium Cyanothece sp. II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. V. 223. P. 24-30.
304. Spector T. Refinement of the coomassie blue method of protein quantitation. A simple and linear spectrophotometry assay for less than or equal to 0.5 to 50 microgram of protein. // Anal. Biochem. 1978. V. 86. P. 142-146.
305. Steele R.E., Rae P.M. Ordered distribution of modified bases in the DNA of a dinoflagellate. // Nucleic Acids Res. 1980. V. 8. P. 4709-4725.
306. Sternbach H., Engelhardt R., Lezius A.G. Rapid isolation of highly active RNA polymerase from Escherichia coli and its subunits by matrix-bound heparin. // Eur. J. Biochem. 1975. V. 60. P. 51-55.
307. Studier F.W. Bandyopadhyay P.K. Model for haw tapy I restriction enzymes select cleavage sites in DNA. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 4677-4681.
308. Studier F.W., Moffatt B.A. Use of bacteriophage T7 RNA polymerase to direct selective highlevel expression of cloned genes. // J. Mol. Biol. 1986. V. 189. P. 113-130.
309. Studier F.W., Rosenberg A.H., Dunn J.J., Dubendorff J.W. Use of T7 RNA polymerase to direct expression of cloned genes. // Methods Enzymol. 1990. V. 185. P. 60-89.
310. Sturm R.A., Yaciuk P. DNA cleavage by restriction endonucleases P/lMl is inhibited inrecognition sites modified by dcm methylation. //Nucleic Acids Res. 1989. V. 17. P. 3615.
311. Sugisaki H., Kita K., Takanami M. The Fokl restriction-modification system. II. Presence of two domains in Fokl methylase responsible for modification of different DNA strands. 11 J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 5757-5761.
312. Sugisaki H., Maekawa Y., Kanazawa S., Takanami M. New restriction endonucleases from Acetobacter aceti and Bacillus aneurinolyticus. //Nucleic Acids Res. 1982. V. 10. P. 5747-5752.
313. Sugisaki H., Maekawa Y., Kanazawa S., Takanami M. Screening of type II restriction endonucleases. I. Isolation and characterization of enzymes from fifteen bacterial strains. // Bull. Inst. Chem. Res. Kyoto Univ. 1982. V. 60. P. 328-335.
314. Sugisaki H., Yamamoto K., Takanami M. The Hgal restriction-modification system contains two cytosine methylase genes responsible for modification of different DNA strands. // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 13952-13957.
315. Sullivan K.M. Macdonald H.J., Saunders. Characterization of DNA restriction and modification activities in Neisseria species. IIFEMS Microbiol. Lett. 1987. V. 44. P. 389-393.
316. Sullivan K.M. and Saunders J.R. Nucleotide sequence and genetic organization of the iVgoPII restriction-modification system of Neisseria gonorrhoeae. Il Mol. Gen. Genet. 1989. V. 216. P. 380-387.
317. Sumegi J., Breedveld D., Hossenlopp P., Chambon P. A rapid procedure for purification of £coRI endonuclease. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1977. V. 76. P. 78-85.
318. Suri B., Shepherd J.C.W., Bickle T.A. The Eco A restriction and modification system of the Escherichia coli 15T enzyme structure and DNA recognition sequence. // EMBO J. 1984. V. 3. P. 575-579.
319. Sutcliffe J.G. Nucleotide sequence of the ampicillin resistance gene of Escherichia coli plasmid pBR322. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V. 75. P. 3737-3741.
320. Sved J., Bird A. The expected equilibrium of the CpG dinucleotide in vertebrate genomes under a mutation model. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 4692-4696.
321. Szczelkun M.D., Connolly B.A. Sequence-specific binding of DNA by the EcoKV restriction and modification enzymes with nucleic acid and cofactor analogues. // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 10724-10733.
322. Szybalski W., Blumenthal R.M., Brooks J.E., Hattman S., Raleigh E.A. Nomenclature for bacterial genes coding for class-II restriction endonucleases and modification methyltransferases. //Gene. 1988. V. 74. P. 279-280.
323. Tabor S., Richardson C.C. A bacteriophage T7 RNA polymerase/promoter system forcontrolled exclusive expression of specific genes. // Proc. Natl. Sci. USA. 1985. V. 82. P. 10741078.
324. Tao T., Bourne J.C., Blumenthal R.M. A familiy of regulatory genes associated with type II restriction-modification systems. //J. Bacteriol. 1991. V. 174. P. 1367-1375.
325. Tasheva E.S., Roufa D.J. Densely methylated DNA islands in mammalian chromosomal replication origins. // Mol. Cell. Biol. 1994. V. 14. P. 5636-5644.
326. Tikchonenko T.I. Karamov E.V., Zavizion B.A., Naroditsky B.S. £coRJ activity: enzyme modification or activation of accompanying endonuclease. // Gene. 1978. V. 4. P. 195-212.
327. Timinskas A., Butkus V., Janulaitis A. Sequence motifs characteristic for DNA cytosine-N4. and DNA [adenine-N6] methyltransferases. Classification of all DNA methyltransferases. // Gene. 1995. V. 157. P. 3-11.
328. Timko J., Horwitz A.H., Zelinka J., Wilcox G. Characterization of a site-specific restriction endonuclease from Slreptomyces aureofaciens. II J. Bacteriol. 1981. V. 145. P. 873-877.
329. Tollefsbol T.O., Hutchison C.A. Control of Methylation spreading in synthetic DNA sequences by the murine DNA methyltransferase. // J. Mol. Biol. 1997. V. 269. P. 494-504.
330. Topai M.D., Conrad M. Changing endonuclease EcoRll Tyr308 to Phe abolishes cleavage but not recognition: possible homology with the Int-family of recombinases. // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 2599-2603.
331. Topai M.D., Thresher R.J., Conrad M., Griffith J. NaeI endonuclease binding to pBR322 DNA induces looping. II Biochemistry. 1991. V. 30. P. 2006-2010.)
332. Tucholski J., Skowron P.M., Podhajska A.J. Mme I, a class-IIS restriction endonuclease: purification and characterization. 11 Gene. 1995. V. 157. P. 87-92.
333. Turker M.S. Methylation of mouse adenine phosphoribosyltransferase gene is altered upon cellular differentiation and loss of phenotypic expression. // Somat. Cell. Mol. Genet. 1990. V. 16. P.331-340.
334. Ueno T., Ito H., Kimizuka F., Kotani H., Nakajima K. Gene structure and expression of the Mbol restriction-modification system. //Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 2309-2313.
335. Vertino P.M., Yen R.W., Gao J., Baylin S.B. De novo methylation of CpG islandsequences in human fibroblasts overexpressing DNA (cytosine-5-)-methyltransferase. // Mol. Cell. Biol. 1996. V. 16. P. 4555-4565.
336. Vesely Z., Muller A., Schmitz G.G., Kaluza K., Jarsch M., Kessler С. Rie Al: a novel class-US restriction endonuclease from Rhizobium leguminosarum recognizing 5'-CCCACA(N)i2-3' and 3'-GGGTGT(N)9-5'. // Gene. 1990. V. 95. P. 129-13.
337. Voelkcr L.L., Dybvig K. Gene transfer in Mycoplasma arthritidis: Transformation, conjugal transfer of Tn916, and evidence for a restriction system recognizing AGCT. // J. Bacteriol. 1996. V. 178. P. 6078-6081.
338. Wang, T.-S. Pj71, a restriction endonuclease from Pseudomonas fluorescens Migula. // K'o Hsueh T'ung Pao. 1981. V. 26. P. 815-817.
339. Watabans T., Nishida H., Ogata C., Azai T., Sato S. Episome mediated transfer of drug resistance in Enterobacteriaceae. // J. Bacteriol. 1964. V. 88. P. 716-726.
340. Watabe H., Shibata T., Ando T. Site-specific endo-deoxyribonucleases in eukaryotes: endonucleases of yeasts, Saccharomyces and Pichia. // J. Biochem. (Tokyo) 1981. V. 90. P. 16231632.
341. Watson R., Zukee M., Martin S.M., Visentin L.P. A new site-specific endonuclease from Neisseria cinerea. 11 FEBS Letters Res. 1980. V. 118. P. 47-50.
342. Whitehead P.R. Brown N.L. Ahalll: a restriction endonuclease with a recognition sequence containing only A:T basepairs. // FEBS Lett. 1982. V. 143. P. 296-300.
343. Whitehead P.R., Brown N.L. A simple and rapid method for screening bacteria for II restriction endonucleases: enzymes in Aphonothece halophytica. //Arch. Microbiol. 1985. V. 141. P. 70-74.
344. Whitehead P.R., Brown N.L. Three restriction endonucleases from Anabaena flos-aquae. // J. Gen. Microbiol. 1985. V. 131. P. 951-958.
345. Wilson G.G. Amino acid sequence arrangements of DNA-methyltransferases. // Methods Enzymology. 1992. V 216. P. 259-279.
346. Wilson G.G. Organization of restriction-modificationsystems. // Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 2539-2565.
347. Woodhead J.L., Bhave N., Malcolm A.D. Cation dependence of restriction endonuclease EcoRl activity. // Eur. J. Biochem. 1981. V. 115. P. 293-296.
348. Xia Y., Burbank D.E., Van Etten J.L. Restriction endonuclease activity induced by NC-1A virus infection of a ( 'hlorella-like green alga. //Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 6017-6030.
349. Yamada Y., Mizuno H., Sato H., Akagawa M., Yamasato K. A new restriction endonuclease from Agrobacterium gelatinovorum, a marine agrobacterium (AgeI). // Agric. Biol. Chem. 1989. V. 53. P. 1747-1749.
350. Yamada Y., Yoshioka H., Sasaki J., Takara Y. Purification, properties and recognition sequence of site-specific restriction endonuclease from Acetobacter liquefaciens. II J. Gen. Appl. Microbiol. 1983. V. 29. P. 157-166.
351. Yang C.C., Baxter B.K., Topai M.D. DNA cleavage by Nael: protein purification, rate-limiting step, and accuracy. /7 Biochemistry. 1994. V. 33. P. 14918-14925.
352. Yang C.C., Topal M.D. Nonidentical DNA binding sites of endonuclease Nael recognize different families of sequences flanking the recognition sate. // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 9657-9664.
353. Yanisch-Perron C. Vieira J., Messing J. Improved M13 phage cloning vectors and host strains: nucleotide sequences of the M13mpl8 and pUC19 vectors. // Gene. 1985. V. 33. P. 103119.
354. Yang C.C., Topal M.D. Nonidentical DNA-binding sites of endonuclease Nael recognize different families of sequences flanking the recognition site. 11 Biochemistry. 1992. V. 31. P. 9657-9664.
355. Yoshimori R.N. A genetic and biochemical analysis of the restriction and modification of DNA by resistance transfer factors. // Ph.D. Thesis. University of California. San Francisco. 1971.
356. Yuan R. The reaction mechanism of type I restriction endonucleases. In: Chirikjian J.G. (Eds.) Gene Amplification and Analysis. Part I. Restriction endonucleases. // Elsevier/North. Holland
357. Biomedical Press. New York. 1981. P.45-72.
358. Yuan R. Structure and mechanism of multifunctional restriction endonucleases. // Annu. Rev. Biochem. 1981. V. 50. P. 285-319.
359. Zakharova M.V., Kravetz A.N., Beletzkaja I.V., Repyk A.V., Solonin A.S. Cloning and sequences of the genes encoding the CfrBl restriction-modification system from Citrobacter freundiî. 7/ Gene. 1993. V. 129. P. 77-81.
360. Zakharova M.V., Pertzev A.V., Kravetz A.N., Beletskaya I.V., Shlyapnikov M.G., Solonin A.S. Complete nucleotide sequence of the Hsd plasmid pEC029 and identification of its functional regions. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1398. P. 106-112
361. Zain B.S., Roberts R.J. A new specific endonuclease from Xanthomonas badrii. U J. Mol. Biol. 1977.V. 115. P. 249-255.
362. Zhang Y„ Nelson M., Nietfeldt J.W., Burbank D.E., Van Etten J.L. Characterization of Chlorella virus PBCV-1 CvzAII restriction and modification system. // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 5351-5356.
363. Zhu C.M., Henney H.R.Jr. DNA methylation pattern during the encystment of Physarum flavicomum. // Biochem. Cell. Biol. 1990. V. 68. P. 944-948.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.