Изучение роли лектинов Paenibacillus Polymyxa в регуляции метаболизма животных тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Неверова, Наталья Николаевна

• Неверова, Наталья Николаевна
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Неверова, Наталья Николаевна

Список условных сокращений.

ВВЕДЕНИЕ.

1. Обзор литературы.

1.1. Общие сведения о лектинах.

1.2. Роль лектинов в метаболизме живых организмов.

1.3. Стресс и его действие на организм.

2. Экспериментальная часть.

2.1. Объект, материалы и методы исследования.

2.1.1. Выделение, очистка лектинов JII и JET Paenibacillus polymyxa 1460.

2.1.2. Моделирование различных стрессовых воздействий.

2.1.3. Определение активности глутатион-8-трансферазы ш vivo.

2.1.4. Определение активности аминотрансфераз.

2.1.5. Определение содержания мочевины в сыворотке крови.

2.1.6. Определение содержания холестерина в сыворотке крови.

2.1.7. Определение содержания церулоплазмина в сыворотке крови.

2.1.8. Определение количества молочнокислых микроорганизмов в кишечнике животных.

2.1.9. Методы статистической обработки.

2.2. Результаты исследований и их обсуждение.

2.2.1. Изучение влияния бактериальных лектинов JII и ЛИ Р.polymyxa 1460 на активность глутатион-8-трансферазы при различных видах стресса.

2.2.2 Изучение специфичного взаимодействия лектина ЛИ Р.polymyxa с глутатион-8-трансферазой при различных видах стресса.

2.2.3. Влияние лектинов бацилл на активность аминотрансфераз в сыворотке крови при стрессе.

2.2.4. Исследование влияния лектинов бацилл Л1 и ЛИ на содержание мочевины и холестерина в сыворотке крови при различных видах стресса.

2.2.5. Влияние дектинов Л1 и ЛИ на содержание церулоплазмина в сыворотке крови животных при различных видах стресса.

2.2.6. Влияние лектина ЛИ на содержание молочнокислых микроорганизмов кишечника крыс при стрессах.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение роли лектинов Paenibacillus Polymyxa в регуляции метаболизма животных»

Лектины представляют собой углеводсвязывающие белки неиммунной природы. Специфически связываясь с углеводными рецепторами, они способны участвовать во многих внутриклеточных метаболических процессах растений, животных, микроорганизмов. Среди лектинов различного происхождения в этом плане менее изученными являются лектины бактерий. К настоящему времени имеется довольно широкий набор бактерий, синтезирующих лектины разнообразной углеводной специфичности (Карпунина, 1989, 2002; Никитина и др., 1989; Коваленко, 1990; Лахтин, 1992). Благодаря высокой биологической активности, они могут обладать иммуномодулирующими свойствами (Никитина и др., 2002; Тихомирова и др., 2003), изменять адгезивную функцию фагоцитирующих клеток, цитокиновую активность (Абросимова и др., 2002; Горельникова, 2006). Работ по влиянию лектинов непатогенных бактерий на метаболизм животного организма, судя по имеющимся публикациям, не так много. В последнее время установлено, что одним из наиболее эффективных способов повышения резистентности организма при патологиях, в том числе и к различным видам стрессов, является применение разнообразных биологически активных веществ, в том числе и лектинов бактерий (Мосейнюк, 1982; Коваленко, 1997; Мухачева, 2001). Изучение влияния лектинов бактериального происхождения на внутриклеточные процессы организма животных, как в норме, так и при некоторых нарушениях, являются интересной и актуальной задачей, поскольку это открывает новые возможности коррекции нарушенного обмена веществ.

Цель работы состояла в изучении роли лектинов JTI и JIII Paenibacillus polymyxa 1460 в регуляции некоторых метаболических процессов в организме экспериментальных животных в норме и при стрессовых воздействиях различной природы.

Задачи исследования:

1. Изучить влияние лектинов JII и ЛТТ P.polymyxa 1460 на активность глутатион-8-трансферазы экспериментальных животных (крыс) in vivo в норме и в условиях холодового, иммобилиза-ционного и этанолового стрессов.

2. Определить специфичное взаимодействие лектина ЛИ Р.polymyxa 1460 с глутатион-Б-трансферазой эритроцитов крови /V vitro.

3. Определить влияние лектинов JTT и ЛИ на активность аланин-аминотрансферазы (АЛТ) и аспартатаминотрансферазы (ACT) крыс в условиях холодового и этанолового стресса.

Л. Исследовать влияние лектинов Л1 и ЛИ на содержание мочевины и холестерина в организме крыс в норме, а также при хо-лодовом и этаноловом стрессах.

5. Изучить действие лектинов бацилл Л1 и ЛИ на содержание це-рулоплазмина в крови крыс при стрессах.

6. Исследовать влияние лектина бацилл ЛИ на микрофлору кишечника крыс в норме и в стрессовых условиях.

Научная новизна

Впервые выявлена регуляторная роль лектина ЛИ, выделенного с поверхности почвенных азотфиксирующих P.polymyxa 1460, в условиях патологических нарушений организма, вызванных Холодовым и этаноловым стрессами в отношении фермента глутатион-8-трансферазы и церулоплазми-на in vivo. Обнаружена способность лектина специфически связываться с рецепторами глутатион-Б-трансферазы in vitro.

Показано, что лектин ЛИ нормализует активность аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы, нарушение в активности которых было вызвано Холодовым и этаноловым стрессом. Обнаружено влияние лектина бацилл ЛИ на азотистый обмен веществ в организме животных. Показано, что ЛИ способствует нормализации мочевины в сыворотке крови при этано-ловом стрессе.

Установлено, что лектин Л1Ь способен оказывать влияние на микрофлору кишечника, регулируя количество молочнокислых бактерий в условиях иммобилизационного, холодового и этанолового стрессов.

Практическая значимость

Способность лектина бацилл регулировать активность некоторых ферментов, а также коррекция важных показателей разнообразных обменных процессов при патологических состояниях организма на фоне различных видов стресса открывает перспективы их возможного использования в практике медицинских и биологических исследований. По материалам диссертационной работы опубликованы методические рекомендации «Изучение влияния лектина бацилл на активность глутатион-8-трансферазы эритроцитов крови крыс при стрессе» (в соавторстве с Т.П. Кикаловой, Л.В. Карпуниной и М.Д. Сметаниной, 2008) для практических занятий студентов старших курсов, а также для работы аспирантов и научных работников, специализирующихся в области микробиологии, биохимии, физиологии человека и животных, рекомендованные Учебно-методической комиссией и одобренные Ученым советом ветеринарного факультета Саратовского государственного аграрного университета им. Н.И. Вавилова (протокол № 42 от 3 апреля 2008 г.). Результаты диссертационной работы используются в учебном процессе при чтении лекций и написании дипломных работ в Саратовском государственном университете им. Н.Г. Чернышевского при написании и в Саратовском государственном аграрном университете им. Н.И. Вавилова.

На защиту выносятся следующие положения: 1. Лектин ЛИ Р.ро1утуха 1460 способен регулировать активность глута-тион-8-трансферазы эритроцитов крови крыс в условиях стресса: понижая активность фермента при этаноловом и повышая при холодовом стрессе in vivo. Лектин JII не изменяет активность фермента в организме крыс при данных видах стресса.

2. Лектин ЛИ специфически взаимодействует с глутатион-8-трансферазой эритроцитов крови животных in vitro.

3. Введение лектина бацилл ЛИ в организм крыс влияет на аминотрансфераз-ную активность сыворотки крови, регулируя активность ACT при холодовом стрессе и активность АЛТ при этаноловом стрессе.

4. Лектин ЛИ оказывает влияние на уровень мочевины и холестерина в организме интактных и подвергшихся холодовому и этаноловому стрессам животных; приводит к норме содержание мочевины в организме экспериментальных животных при этаноловом стрессе.

5. Лектин бацилл ЛИ способствует нормализации содержания церулоплазми-на in vivo при стрессовых воздействиях (холодового, этанолового).

6. Лектин бацилл ЛИ нормализует содержание молочнокислых бактерий в организме экспериментальных животных, подвергнутых иммобилизацион-ному, холодовому и этаноловому стрессу, приводя количество бактерий к норме, а в случае холодового стресса - к увеличению.

Работа выполнена на кафедре микробиологии и ветсанэкспертизы, переименованной впоследствии (20.09.2006) в кафедру микробиологии, вирусологии и иммунологии факультета ветеринарной медицины ФГОУ ВПО «Саратовский государственный аграрный университет имени Н.И. Вавилова» в рамках научно-исследовательской темы: «Изучение биологически активных веществ (лектинов) в регуляции метаболизма растений и животных» и при частичной поддержке грантом CRDF (CR-006-xl). Апробация работы

Материалы диссертации были представлены на: конференциях профессорско-преподавательского состава и аспирантов ФГОУ ВПО «Саратовский государственный аграрный университет им. Н.И. Вавилова» по итогам научно-исследовательской и учебно-методической работы (Саратов, 2005; 2006;

2007); региональных конференциях молодых ученых «Вавиловские чтения -2005, 2006, 2007» (Саратов, 2005; 2006; 2007); десятой Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Россия, Пущи-но, 2006); третьей межрегиональной конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, ИБФРМ РАН, 2006), III Международной школе-конференции «Актуальные аспекты микробиологии» (Москва, 2007).

Публикации

По теме диссертации опубликовано 12 работ, из них 2 статьи в журналах, рекомендованных ВАК РФ.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, двух глав: обзора литературы и экспериментальной части, включающей материалы и методы исследования, результаты исследований и их обсуждение, а также заключения, выводов и списка используемых литературных источников. Работа изложена на 104 страницах, содержит 22 таблицы. Список использованных литературных источников включает 174 наименования, в том числе 71 зарубежное. ,

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Неверова, Наталья Николаевна

ВЫВОДЫ

1. Установлено, что предварительное введение лектина Jill P.polymyxa 1460 крысам вызывает нормализацию активности глутатион-Б-трансферазы при холодовом и этаноловом стрессе в организме животных. Введение лектина JII не вызывает изменений в активности фермента.

2. Обнаружена способность лектина ЛИ специфически связываться с рецепторами глутатион-Б-трансферазы in vitro.

3. Установлено, что лектин ЛИ при действии in vivo изменяет активность аминотрансфераз в сыворотке крови крыс, нормализуя активности ACT при холодовом стрессе и АЛТ при этаноловом стрессе.

4. Показано, что лектин ЛИ оказывает влияние на азотистый обмен крыс, нормализуя содержание мочевины при этаноловом стрессе, но не оказывает влияния на уровень холестерина, нарушение которого связано с действием холодового стресса.

5. Обнаружено, что предварительное введение лектина ЛИ в организм крыс нормализует содержание церулоплазмина, нарушение которого вызвано влиянием таких стрессовых факторов как холод и этанол.

6. Впервые показано влияние лектина ЛИ P. polymyxa 1460 на молочнокислую микрофлору кишечника крыс; введение лектина перед иммобилиза-ционным и этаноловым стрессированием животных способствует нормализации, а при холодовом - увеличению количества молочнокислых бактерий в кишечнике животных.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Благодаря своим уникальным свойствам, лектины и их лиганды - углеводы занимают важное место в метаболической регуляции организма. Специфическое связывание лектинов с углеводными рецепторами клеточных поверхностей является одним из видов углевод-белкового узнавания, которое приводит к изменению сигналов в биологической системе. Способ передачи биологической информации посредством углевод-белкового узнавания является одним из основных на уровне клетки (Ве^о^еуа е1 а1., 2005).

В этой связи более перспективным является изучение лектинов микробного происхождения, выделенных из непатогенных бактерий (Никитина, 2001; Карпунина, 2002; 2005). Поэтому все большее внимание уделяется изучению биологической активности лектинов, особенно лектинов бактериального происхождения в силу их высокой активности и малой токсичности.

Несмотря на то, что в настоящее время выделено и охарактеризовано значительное количество лектинов бактериальных лектинов, их регулирующая функция при взаимоотношениях с макроорганизмами остается недостаточно изученной.

Первоначальным этапом наших исследований явилось изучение воздействия лектина ЛТ Р.ро1утуха 1460, специфичного к глюкуроновой кислоте и фруктозо-1-6-дифосфату, и Л11 Р.ро1утуха 1460, специфичного к О-галактозамину, глюкуроновой кислоте, фруктозо-1,6-дифосфату и Э-глюкозамину, на ферментативный статус белых крыс, как контрольных, так и подвергнутых негативным воздействиям (различные виды стрессовых воздействий). При длительном стрессировании организма происходит усиления действия гормонов, участвующих в формировании реакции стресса, и наблюдаются серьезные нарушения в обмене липидов, углеводов, электролитов (Эверли, 1981). Следствием этого является развитие патологического состояния, определяемое в итоге одним из главных факторов регуляции метаболизма - взаимоотношением антиоксидантных и прооксидантных механизмов, иными словами, способностью АОС защитить клетку от свободных радикалов и перекисей (Левицкий, Губский, 1994).

Исходя из этого интересным было изучить влияние негативных факторов и биологически активных веществ, таких как лектины Л1 и ЛИ, на активность фермента глутатион-8-трансферазы, который является универсальным дезинтоксикационным ферментом, осуществляющим метаболическую защиту организма от эндотоксикантов.

Нами было выявлено, отсутствие достоверных изменений при введении бактериального лектина Л1 в активности GST. Мы объясняем этот факт особенностью свойств данного белкового соединения, а именно его специфичностью только к двум углеводам глюкуроновой кислоте и фруктозе-1,6-дифосфату. В случае лектина ЛИ ферментативная активность GST достоверно понижалась относительно контрольных значений. Такой же эффект был замечен и при воздействии на организм животных холодового стресса. При действии же иммобилизационного и этанолового видов стресса отмечено повышение активности данного фермента также относительно контрольных значений. Основываясь на этих результатах можно говорить, что различные виды стресса по-разному влияют на активность фермента GST, при этом так же важна длительность воздействия стрессора.

Как показали экспериментальные данные, в условиях предварительного введения лектина в организм крыс и дальнейшего стрессирования животных (холодового и этанолового) происходила нормализация активности GST. Полученные данные подтверждают результаты других авторов, показавших выраженное мембранно-протекторное действие бактериального лектина (Королев, 1984; Ильин и др., 2000; Сметанина и др., 2001).

Для доказательства специфического действия лектина ЛИ проводили исследования in vitro, предварительно блокируя лектин специфичными к нему углеводами. Было показано, что лектин ЛИ способен регулировать активность глутатион-8-трансферазы эритроцитов крови крыс in vitro, специфически связываясь с рецепторами этого фермента.

При изучении активности ферментов в клинико-диагностических лабораториях наиболее часто исследуют аминотрансферазы, которые имеют принципиальное значение в процессе метаболизма животного и растительного организмов, являясь связующим звеном взаимопревращения белков и углеводов. В имеющейся литературе нам не удалось обнаружить достаточно сведений об изменении аминотрансферазной активности при холодовом и этаноловом стрессах. Имеются данные лишь о влиянии лектина ЛИ P.polymyxa 1460 на аминотрансферазную активность в крови крыс. Отмечено более эффективное снижение активности аминотрансфераз сыворотки крови у самцов при однократном введении и при пролонгированном - у самок (Мухачева и др., 2002). Исходя из этого, представляло значительный интерес изучить влияние холодового и этанолового стрессов на изменение активности аминотрансфераз в крови самцов белых крыс в условиях предварительного введения лектина ЛИ.

Показано, что при введении лектина Л1 уровень аспартатаминотранс-феразной активности в крови крыс не отличался от исходных значений. Возможно, это связано с тем, что на мембране митохондрий нет рецепторов, способных связаться с лектином Л1. Лектин ЛИ приводил к снижению активности аминотрансфераз. Мы предполагаем, что это является следствием затрудненного выхода АЛТ и ACT из клеток в кровяное русло. Причиной этого может являться упрочнение структуры мембран клеток под влиянием препарата лектина, либо ингибирование синтеза данных внутриклеточных ферментов лектином ЛИ. Воздействие стрессовых факторов, так или иначе, вызывали отклонения от нормы активности аминотрансфераз. В случае предварительного воздействия лектина и двух видов стресса (этанолового и холодового) показатели активности приходили к норме, что подтверждалось значениями коэффициента Де Ритиса. Учитывая результаты исследования можно предположить, что лектин обладает положительным эффектом и способен регулировать метаболические процессы, а именно активность некоторых ферментов.

В дальнейших экспериментах нами были изучено влияние бациллярных лектинов на показатели азотистого и липидного обменов — мочевину и холестерин. При рассмотрении проблем холодового стресса и алкогольной интоксикации важно знать, как изменяются параметры азотистого и липидного обменов при данных воздействиях. Конечные продукты азотистого обмена выводятся в виде мочевины во внешнюю среду, которая также участвует во внутриклеточных и межмолекулярных процессах в организме (Марри, Ген-нер,1993). Повышение уровня холестерина в крови считается одним из механизмов адаптации организма к неблагоприятным факторам.

В ходе исследований было обнаружено, что бактериальный лектин J1I не вызвал никаких изменений в содержании мочевины и холестерина, а в случае с лектином JIII P. polymyxa 1460 отмечено повышение содержания холестерина в крови, при этом уровень мочевины оставался в норме. Очевидно, этот лектин стимулировал дополнительный синтез и выход холестерина в кровь, где он использовался в качестве строительного материала для укрепления мембран клеток.

Оценивая предварительное введение бактериального лектина ЛИ P. polymyxa 1460 на показатели сыворотки крови замечено снижение содержания мочевины на фоне холодового стресса через 10 минут, уровень холестерина при этом не изменялся. Этот факт также служит основанием для ранее высказанного предположения о мембранно-протекторном действии лектина (Ильин и др., 2000).

В ходе дальнейших экспериментов мы определяли количественное содержание церулоплазмина, как одного из важнейших звеньев адаптационно-защитной системы организма. Нами было выявлено, что у контрольных животных содержание ЦП в сыворотке крови составляло 595,9 мг/л. При действии стрессорных факторов данный показатель изменялся в зависимости от вида и продолжительности воздействия. Так, при кратковременном холодо-вом стрессе содержание ЦП в сыворотке уменьшалось. При охлаждении животного организма активировались процессы теплопродукции за счет интенсификации обмена веществ. Можно предположить, что при этом активировались и системы антиоксидантной защиты. В случае, когда животных подвергали иммобилизационному и этаноловому стрессу, наблюдали сходные изменения, несмотря на разную природу и продолжительность воздействия.

При предварительном введении лектина с последующем действием трех видов стресса (холодового, иммобилизационного и этанолового) не было замечено достоверных изменений в результатах содержания ЦП относительно контрольных значений. Таким образом, результаты исследований свидетельствовали о том, что лектин бацилл ЛИ способен восстанавливать адоптационно-защитную систему животных, нарушенную в результате различных видов стресса, приводя содержание ЦП в сыворотке крови к норме.

В дальнейших экспериментах представляло интерес оценить действие лектина ЛИ Р. ро1утуха 1460 на количественное содержание молочнокислых микроорганизмов кишечника животных на фоне стрессовых воздействий различной природы. Результаты данных исследований показали, что введение лектина ЛН приводит к уменьшению количества молочнокислых микроорганизмов, как впрочем, и действие стрессовых факторов. Предварительное введения лектина ЛИ, а затем стрессирование (иммобилизационное и этано-ловое) увеличивает количество микроорганизмов до 8,0-105 КОЕ/г, приводя данные значения к уровню контроля, а в случае холодового стресса количество молочнокислых микроорганизмов даже превышает в два раза о контрольные значения.

На основании полученных результатов можно говорить о том, что бактериальный лектин ЛИ способствует нормализации микрофлоры кишечника крыс в условиях негативного воздействия на организм, а именно стрессовых факторов; в случае холодового стресса приводит к увеличению числа микроорганизмов.

Таким образом, представленные исследования свидетельствуют о том, что лектин бацилл ЛИ Р. ро1утуха 1460 оказывает влияние на метаболические процессы в организме животного, регулируя активность глутатион-Бтрансферазы, ACT, AJIT в условиях стрессовых воздействий и нормализуя их; регулирующее действие на азотистый обмен в организме крыс, тем самым мобилизует метаболизм, способствуя быстрой адаптации организма к различным неблагоприятным воздействиям. Возможно, такая регулирующая физиологическая функция лектина бацилл связана с его протекторным действием на мембраны клеток, после чего силы стресс-воздействия уже не достаточно для нарушения их целостности.

Полученные результаты вносят существенный вклад в понимание природы и свойств лектинов, расширяют наши представления о влиянии лекти-нов микробного происхождения на метаболизм животного организма и их регуляторную роль.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Неверова, Наталья Николаевна, 2008 год

1. Абросимова О.В., Тихомирова Е.И., Карпунина Л.В. Изучение функциональной активности макрофагов на фоне действия лектина Paenibacillus polymyxa II Вестник Саратовского госагроуниверситета им. Н.И. Вавилова. -2006.-№1.-С. 3-6.

2. Александровский Ю.А. Перекисное окисление липидов при эмоциональном напряжении и невротических расстройствах // Журнал невропатии и психиатрии им. Корсакова. 1988. - Т.88, № 11. - С. 95-101.

3. Аленькина С.А., Никитина В.Е. Влияние лектина Azospirillum brasilence Sp7 на активность гетерогенной ß-галактозидазы // Сборник статей 2-го Биохимического съезда, Москва, 19-23 мая, 1997. Москва, 1997. - С. 166.

4. Анищенко Т.Г. Половые аспекты проблемы стресса и адаптации // Успехи современной биологии. 1991. - Т. 111, Вып.З. - С. 460-475.

5. Антонюк В.А. Некоторые аспекты поиска лектинов в растениях // Ученые записки Тартуского университета. — Тарту, 1989. Т.1. - С. 53-60.

6. Ассонов Н.Р. Микробиология. М.: Колос, 2001. - 352с.

7. Афанасьев С.А., Алексеева Е.Д., Бордамова И.Б. Изменение элетрофизио-логических свойств микокардиоцитов при остром холодовом воздействии // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины — 1994. — № 11.— С. 480-483.

8. Бестужева C.B. Клиническая биохимия. Минск: Высшая школа, 1976 -228с.

9. Бойд В. Введение в иммунохимическую специфичность / Под ред. А.Е. Гурвича. — М.: Изд-во иностр. лит., 1963. — 184с.

10. Борисова H.H. Субмитохондриальное распределение лектиновой активности и ее изменение с возрастом растений: Дис.канд. биол. наук. -Москва, 1999.- 182с.

11. Броновицкая В.Г. Мочевина в живых организмах. Ростов-на-Дону: изд-во Ростовского университета, 1970. - 80с.

12. Васильев В.Б., Качурин А.М., Рокко Д.Ж. Спектральные исследования активного центра церулоплазмина при удалении и возвращении в него ионов меди // Биохимия. 1996. - Т. 61, № 2. - С. 296-307.

13. Васин A.B., Платонов H.A., Похвалихин Р.Г. Митохондриальный церу-лоплазмин млекопитающих // Молекулярная биология. — 2005. Т.39, № 1.-С. 48-60.

14. Войтенюк H.H. Некоторые свойства митогенного фактора, продуцируемого лимфоцитами человека под влиянием фитогемагглютинина // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1975. - № 9. — С. 7679.

15. Горельникова Е.А. Влияние лектина бацилл на цитокиновую активность фагоцитов: Дис.канд. биол. наук. Саратов, 2006. - 123с.

16. Горудко И.В., Тимошенко A.B. Действие сигнальных ингибиторов на выход лизоцима из нейтрофилов человека, активированных лектином из коры бузины черной // Биохимия. 2000. - Т.65, № 8. - С. 1107-1113.

17. Горюшкин И.И. Изучение влияния ампулированного мексидола, введенного в период абстинентного синдрома, на нарушенный длительным введением этанола и его отменой процесс обучения условному рефлексу // Журн. невропат, психиатр. — 1986. — № 6. С. 58-64.

18. Губский Ю.И., Левицкий Е.Л., Волков Г.Л. Жирнокислотный состав фракций хроматина печени крыс в условиях стимуляции перекисного окисления липидов // Укр. биохим. журн. — 1991. Т. 63, № 1. — С. 87-91.

19. Гуляева Н.В. Стадия ингибирования перекисного окисления липидов при стрессе // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 1991.-Т. 106,№ 12.-С. 20-27.

20. Гурин В.Н., Семененя И.Н. Изменение липидного состава липопротеи-дов крови при остром эмоциональном стрессе // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 1998. - № 5. — С. 57-59.

21. Гурин В.Н. Центральные механизмы терморегуляции. М.: Наука, 1980. -254 с.

22. Доронин А.Ф., Шендеров Б.А. Функциональное питание. — М.:ГРАНТЪ, 2002. 296с.

23. Држевицкая И.А. Основы физиологии обмена веществ и эндокринной системы. -М.: Высшая школа, 1977. -255с.

24. Дудник Е. Влияние иммобилизации на иммунологические показатели на фоне введения меланотропина // Вопр. мед. химии. 1997. - Т. 20, Вып. 2.-С. 75-78.

25. Душкин М.И., Зыков A.A., Пивоварова E.H. Влияние природных поли-фенольных соединений на окислительную модификацию липопротеинов низкой плотности // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. -1993. -Т. 116, № 10. -С. 393-395.

26. Езепчук Ю.В. Патогенность как функция биомолекул. — М.: Медицина, 1985.-240с.

27. Емельянов Д.Н., Скворцов В.В., Мязин Р.Г., Лешина O.A. Влияние внутреннего лазерного облучения крови на общую активность церулоплазина у больных хроническими дисфузными заболеваниями печени // Гепато-логия. 2004. - № 3. - С. 37-39.

28. Зайцев Т.Н. Математический анализ биологических данных М.: Наука, 1991.-268 с.

29. Капралов A.A., Петрова Г.В., Левицкий Е.Л. Локализация альфа-токоферола в составе клеточного ядра и его возможные функции // «Теоретические и прикладные аспекты молекулярной биологии»: Материалы конференции. 1997. -№ 816. - С. 197-214.

30. Карпунина Л.В., Никитина В.Е., Трихачева У.Ю. Лектины почвенных бактерий рода Bacillus // Регуляция микробного метаболизма: Тез. докл. Всесоюзной конф, Пущино, 12-14 июня 1989. Пущино, 1989. - С. 2627.

31. Карпунина Л.В., Вишневецкая O.A., Никитина В.Е., Мельникова У.Ю. Лектины Bacillus polymyxa: локализация, участие во взаимодействии с корнями пшеницы // Микробиология. 1993. - Т. 62, № 2. - С. 307-313.

32. Карпунина Л.В., Пономарева Е.Г., Соболева Е.Ф., Никитина В.Е. Изучение бактерицидных и фунгицидных свойств белков агглютининов (лек-тинов) почвенных азотфиксирующих бактерий // Биотехнология. 1997. -Т.З.-С. 10-13.

33. Карпунина Л.В. Роль агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий в жизнедеятельности бактерий и при взаимодействии с растениями: Дис.док. биол. наук. Саратов, 2002. — 315с.

34. Карпунина Л.В., Мельникова У.Ю., Суслова Ю.В., Мухачева Е.С., Игнатов В.В. // Бактерицидные свойства лектинов азотфиксирующих бацилл // Микробиология. 2003. - Т. 72, № 3. - С. 343-347.

35. Карпунина Л.В. Роль агглютинирующих белков ризобий и азотфиксирующих бацилл при взаимодействии с растениями // В кн.: Молекулярные основы взаимодействия ассоциативных микроорганизмов с растениями / Под ред. В.В. Игнатова. М.: Наука, 2005. - С. 98-117.

36. Кендыш И.Н. Регуляция углеводного обмена. М.: Медицина, 1985. -272с.

37. Ковалева Г.Г. Холестеролэстеразы: свойства и возможное диагностическое значение // Вопросы медицинской химии. 1989. - № 8. - С. 4-11.

38. Коваленко Э.А. Внеклеточные лектин бактерий // Микробиологический журнал. 1990. -Т.52, № 3. - С.240-241.

39. Коваленко Э.А. Углеводная специфичность внеклеточных лектинов бактерий рода Bacillus II Микробиологический журнал. 1997. - Т. 39, № 5.- С.7-36.

40. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Сер. общ. пробл. физ-хим. биологии. 1984. — № 1. - С. 347-348.

41. Королев Н.П., Выскребенцева Э.И. Функции эндогенных лектинов // Ученые записки Тартуского университета. 1989. — Т.1. - С. 19-50.

42. Косенко JI.B. Рангелова В.Н., Антипчук А.Ф. Влияние лектина гороха на рост Rhizobium leguminosarum // Микробиологический журнал. — 1993. — Т.55, № 1. С.65-70.

43. Костенко Т.С., Радионова В.Б., Скородумов Д.И. Практикум по ветеринарной микробиологии и иммунологии. — М.: Колос, 2001. 344с.

44. Кощеев B.C. Физиология и гигиена индивидуальной защиты человека от холода. М.: Медицина, 1981. - 287 с.

45. Климов А.Н. Атеросклероз и пути его профилактики. -М.: Знание, 1981. -85с.

46. Лахтин В.М. Очистка ферментов с помощью лектинов // Биотехнология.- 1985. — № 5. С.11-27.

47. Лахтин В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология. -1986.-№6.-С. 66-72.

48. Лахтин В.М. Энзимологические аспекты использования лектинов // Биотехнология. 1989. - Т.5 - С.676-687.

49. Лахтин В.М. Специфичность лектинов микроорганизмов // Прикладная биохимия и микробиология. 1992. - Т.28, № 4. — С. 483-501.

50. Левицкий Е.Л. Биохимические характеристики фракционированного хроматина печени крыс в условиях экспериментального Д-гиповитаминоза и при введении препаратов стероидов // Укр. биохим. журн. — 1993. — Т. 65, № 1.-С. 28-36.

51. Левицкий Е.Л., Губский Ю.И. Свободнорадикальные повреждения ядерного генетического аппарата клетки // Укр. биохим. журн. 1994. — Т. 66, №4.-С. 18-30.5 5. Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир, 1976. - 387с.

52. Ленкова Р.И. Изменение содержания мочевины в крови и тканях при мышечной деятельности в зависимости от адаптированности организма // Физиологический журнал СССР им. Сеченева. 1973. - Т. 59, №7. - С. 1097-1107.

53. Линевич Л.И. Роль лектинов в формировании живых систем разных уровней организации // Ученые записи Тартуского университета. 1989. -Т. 2, № 870. -С.39-43.

54. Луцик М.Д., Панасюк E.H., Луцик А.Д. Лектины. Львов.: Высшая школа, 1981.-256с.

55. Луцик М.Д. Лектины: биологические свойства и применение в иммунологии // Биохимия человека и животных. 1985. - № 9. - С. 69-76.

56. Луцик А.Д., Ященко A.M., Детюк Е.С. Связывание лектинов структурами поднижночелюстной слюнной железы крыс в постнатальном онтогенезе при тиреоидной паталогии // Архив анатомии, гистологии и эмбриологии. 1987. - Т.92, № 2. - С.40-48.

57. Луцик А.Д., Детюк Е.С., Луцик М.Д. Лектины в гистохимии. Львов.: Высшая школа, 1989. - 144с.

58. Магалиф А. Ю. О клинико-биологических корреляциях при алкоголизме // Бюлл. экспер. биол. мед. — 1998. № 8. - С. 51-56.

59. Макаревич О.П., Трахтангерц М.И., Голиков П.П. Значение определения активности ферментов сыворотки крови в диагностике инфаркта миокарда и при оценке функционального состояния печени // Лаб. дело. — 1984. -№ 10.-С. 593-597.

60. Мальцева H.H. Активность азотфиксации и азотфиксирующие микроорганизмы ризосферы озимой ржи // Микробиологический журнал. — 1992. -Т. 54, №6.-С. 10-16.

61. МарриР., Геннер Д. Биохимия человека. -М.: Мир, 1993. — Т.1. -384с.

62. Марцонь Л. В., Коржуна Н. А. Медь как возможный фактор нарушения эмбрионального развития // Проблемы токсикологии. — 2002. — №4. — С. 22-25.

63. Мельников В.В. Обмен веществ у человека. М.: Мир, 1985. - 221с.

64. Мельникова У.Ю. Лектины Bacillus polymyxa: физико-химические и биологические свойства: Дис.канд. наук. Саратов, 2000. - 120с.

65. Меньшикова Е.Б., Зенков H.H., Шерлен С.Н. Биохимия окислительного стресса. М.: Наука, 1994. - 203с.

66. Методы исследований в профпатологии / Под ред. О.Г. Архиповой. М.: Медицина, 1988.-С.153-154.

67. Мецлер Д. Биохимия. М.: Мир, 1980. - Т.2. - 485с.

68. Мосейнюк А.Г., Пронько П.С., Рыбалко М.А. и др. Этанол и обмен веществ. — Минск: Наука и техника, 1982. С. 118 - 142.

69. Мухачева Е.С., Карпунина Л.В., Сметанина М.Д. Влияние лектина ЛИ

70. Paenibacilliis polymyxa 1460 на углеводный и белковый метаболизм самцов и самок белых крыс при стрессе // Вестник Саратовского госагро-университета. 2003. - № 4. - С. 55-58.

71. Мухачева Е.С. Влияние лектина Paenibacilliis polymyxa на некоторые метаболические процессы животных: Дис.канд. биол. наук. — Саратов, 2004. 139с.

72. Нарыжная Н.В., Маслов Л.Н., Лишманов Ю.Б. Процессы биосинтеза белка в сердечной мышце и кардиопротекторное действие лигандов т-опиатных рецепторов при иммобилизационном стрессе // Вопросы медицинской химии. 2000. - № 2. - С. 14-27.

73. Никонова М.Ф., Кондратенко И.В., Кузьмина Е.Г., Ярилин A.A., Хаха-лин Л.Н., Шахтарина C.B. Фенотипическая характеристика лимфоцитов крови с помощью определения рецепторов к лектинам // Иммунология" -1991.-№5.-С. 27-30.

74. Никитин Д.Н., Васильева Л.В., Лохмачева P.A. Новые и редкие формы почвенных микроорганизмов. М.: Наука, 1996. — С. 38-40.

75. Никитина В.Е., Итальянская Ю.В., Карпунина Л.В. Изучение роли ге-магглютининов (лектинов) почвенных азотфиксирующих бактерий // Ученые записки Тартусского университета, 1989. Т. 2. - С. 25-31.

76. Никитина В.Е., Богомолова Н.В., Бугаева И.О., Пономарева Е.Г., Тихомирова Е.И. Лектины в иммунологии: науч.-информ. пособие. -Саратов, 2001.-28с.

77. Панин Л.Е. Биохимические механизмы стресса. — Новосибирск : Наука, 1983.-205 с.

78. Полянская О.В. Влияние алкоголя на нервную ткань // Вопр. мед. химии. 1998.-№7.-С. 27-29.

79. Пономарева Е.Г., Никитина В.Е., Емельянова., Захарова Н.Б. // Иммуно-модулирующие свойства лектина Azospirillum brasîlense Sp 7 // Микробиология. 1997. -T. 1, № 4 - С 83-86.

80. Прайрс У. Свободные радикалы в биологии. -М.: Мир, 1979. 272с.

81. Пучкова JT. В., Денежкина В. В, Захарова Е. Т., Гайцхоки В. С. Биосинтез церулоплазмина в различных органах крысы // Биохимия. 1990. -Т.55, Вып. 11.-С.2095-2102.

82. Сахаров Н.Ю., Лахтин В.М. Применение иммобилизованных лектинов для изучения щелочной фосфатазы тюленя // Изучение и применение лектинов // Ученые записки Тартуского университета. — Тарту, 1989. -Вып. 4, Т.2.-С. 134-139.

83. Сметанина М.Д., Самохвалов В.А., Лямзаев К.Г. Влияние растительного и бактериального лектинов на структурно-функциональные свойства мембран // Известия Саратовского государственного университета. -2001.-С. 27-31.

84. Соболева Е.Ф., Карпунина Л.В. Участие агглютининов Rhizobium leguuminosarum 252 в адгезивном процессе // Проблемы общей биологии и прикладной экологии: Сб. тез. молодых ученых / Г.В. Шляхтин. — Изд-во СГУ, 1997. Вып. 3. - С. 13-15.

85. Соболева Е.Ф. Агглютинины Rhizobium leguuminosarum 252 и их роль во взаимодействии с растениями: Дис.канд. биол. наук. Саратов, 1999. -120с.

86. Соколовский В.В. Антиоксиданты и адаптация. Л.: ЛСГМИ, 1984.62с.

87. Соколовский B.B. Свободнорадикальное окисление и его роль в патогенезе, воспалении, ишемии и стрессе Н Вопр. мед химии. 1998. - Т. 6, № 34 - С. 2-11.

88. Степанова J1.B., Никитина В.Е., Бойко A.C. Выделение и характеристика лектина с поверхности мицелия Grifóla frondosa (Fr) S.F.Gray // Микробиология. 2007. - T.76, № 4. - С. 488-493.

89. Столбов A.JI. Коррелятивные связи биохимических показателей крови // Физиология человека. 1994. - Т. 20, № 1. - С. 102-108.

90. Тихомирова Е.И., Заднова С.П., Волох O.A., Карпунина JI.B., Щербаков A.A. Лектин вакцинного штамма Yersinia pestis EV и изучение его иммунобиологических свойств // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунологии. 2003. - № 1. - С. 51-55.

91. Франц X. Лектины: свойства, функции и возможности применения // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунологии. 1996. - № 3. -С. 3-6.

92. Чардымова Л.Р. Коррекция анемии у детей с хирургической патологией: Автор. Дис. кандидата наук. — Н. Новгород, 2005. 24с.

93. Шамрай Е.Ф., Пащенко А.Е. Клиническая биохимия. — М.: Медицина, 1970.-335с.

94. Шендеров Б.А., Манвелова М.А. Функциональное питание и пробиоти-ки: микробиологические аспекты. — М.:Агар, 2002. — 192с.

95. Эверли Дж.С., Резенфельд Р. Стресс: природа и лечение. М.: Наука, 1981,- 185с.

96. Эмирбеков Э.З., Львова С.П. Механизмы биохимических изменений при низких температурах тела. Ростов:— Изд-во Ростовского университета, 1985.-80с.

97. Barondes S.H. Soluble lectins: a new class of extracellular proteins // Science. 1984. - V.223, N.4642. - P. 1259-1264.

98. Baroni G.S., Marucci L.B., Benedetti A. Chronic ethanol feeding increases apoptosis and cell proliferation in rat liver // J. Hepatol. 1994. - V. 20. - P. 508-513.

99. Baroni G.S., Marucci L.B., Benedetti A. Oxidative stress mediated apoptosis of hepatocytes exposed to acute etanol intoxication // Hepatology. -1997.-V.25.-P. 368-378.

100. Belogorteva N., Molchanova V., Glasunov V., Evtushenko E., Luk'yanov P. N-Acetyl-glucosamine-specific lectin from the ascidian Didemnum ternata-num // Biochem. Biophys. Acta. 1998. - V.1380. - P. 249-256.

101. Bergey's Manual of Systematic Bacteriology / Ed.C.Garrity. Springer N.Y., 2001. - V.I.- 776p.

102. Bhattacharya L., Das P.K., Sen A. // Arch. Biochem. Biophys. 1981. -V.211, N 1. - P.459-470.

103. Booth B.A., Sciortino C.V., Finkelstein R.A. Adhesins of Vibrio cholerae II Microbial lectins and agglutinins / Ed. D. Miulman. John Wiley and sons. New York, 1986.-P. 169-182.

104. Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. -V.72. - P. 248-254.

105. Brunins G., Bolin J. Interaction between Yersinia pseudotuberculosis and the Hela cell surface II J.Med.Microbiol. 1983. - N. 16. - P. 245-261.

106. Chen S. Relationship hetween phosphatidylcholine biosynthesis and cellutar commitment in concanavalin A stimulated lymphocytes. - Exper. Cell. -1979.-V. 121, N2.-P. 283-289.

107. Collier W. de Miranda. Bacterien hemagglutination // J. Microbiol. Serol. -1955.-V.21.-P. 133-140.

108. Cuatrecasas P. Interaction of west germagglutinin and concanavalin A with isolated fat cells // Biochemistry. 1973. - V.12, N 7. - P. 1312-1323.

109. Cunningham B. Lectins: a chemical approach to the surface // Pure and Appl. Chem. — 1975. — V.41, N 12. — P. 31-46.

110. Czech M., Lynn W. Stimulation of glucose metabolism by lectins in insolated with fat cells // Biochem. Biophys. Acta. 1987. - V. 297, N 2. - P. 368-377.

111. De Ley J. DNA Base Composition, Flagellation and Taxonomy of the Genus Rhizobium II J. Gen Microbiol. 1965. - V.41. - P. 85-91.

112. Denson A.M., Doyle R.J. Stabilization of the glucan-binding lectin Streptococcus sorbinus by specific ligand // Arch. Oral Biol. -1998. V. 43, N 1. -P. 33-38.

113. Dobereiner J. Phisiological aspects of N2 fixation by grass-bacteria assotia-tions // In Resent developments in Nitrogen Fixanion. London: Academic Press, 1977.-P. 513-522.

114. Eshdat Y., Speth V., Jann K. Participation of pili and cell wall adhesion in the yeast agglutination activity of E.coli II Infect. Immun. 1981. - V. 34. - P. 980-986.

115. Eshdat Y., Sharon N. The molecular basis of bacteriae adherence to epithelial cells // Lectins: Biol., Biochem., Clin. Biochem. 1983. - V. 3. - P. 667-675.

116. Fasman G., Foster R. The conformational transition of chymotrypsinogen to chymotrypsin // J. Medic. Biol. 1996. - V. 19, N 1. - P. 240.

117. Gaston S.M., Marchase R.B., Jakol E.R. Brein ligatin: a membrance lectin that binds acetylcholinesterase // J. Cell. Biochem. 1982. - V. 18. - P. 447459.

118. Gilboa-Garber N. Pseudomonas aeruginosa lectins // Methods in enzymol-ogy. 1982. - V. 83. - P. 378-385.

119. Gilboa-Garber N., Garber N. Microbial lectin cofunction with lyfic activities as a model for a general leases lectin role // FEMS Microbial. Rev. — 1989. -V. 63.-P. 211-222.

120. Gilboa-Garber N. Possible application of Pseudomonas aeruginosa lectins //th

121. Abstracts 8 Intern. Congres of bacteriology and applied Microbiology division, August 18-23 1996, Israel. -Ierusalim, Israel, 1996. P. 92.

122. Goswami S., Basu J., Kundu M., Chakrabarti P. Lectinmediated adherence of Mycobacteria to Macrophages // Abstracts 17 Intern. Lectin Meeting, Wurzburg, Germany, September 24-27, 1997. P. 7.

123. Griffiths S.L., Finkelstein R.A., Crichley D.P. Characterisation of the receptor for Cholerae toxin in rabbit intestinal brush Bordere // Biochem. J. 1986. -V. 238.-P. 313-322.

124. Gupta A., Sandhu R. Effect of garlic agglutinin and garlic extracts on the Rat // J.II Nutritional Research. 1998. - V. 18, N 2. - P. 841-850.

125. Guyot G. Uber die bacterille Haemagglutinayion // Azbl. Bakt., 1. Abt Orig. -1908.-V. 47.-P. 640-653.

126. Haataja S., Tikhanen K., Finne J. Molecular basis of streptococcus suis adhesion to host cells // Int. Union of Microbiological Soc. Congress" 96, 18-23 Aug. 1996. Jerusalem, Israel.- P. 91.

127. Habig W.H., Jacoby W.B. Assays for differentiation of glutathione-S-transferases // methods in Enzymol. 1981. - V. 77. - P. 398-402.

128. Hammel G., Scherada H.A. model of ribonuclease based on chemical evidence//Biochem. 1996.-V. 15, N 11.-P. 3690-3691.

129. Hanne L.F., Finkelstein R.A. Characterization and distribution of the haemag-glutins produced by Vibrio cholerae II Infect. Immun. 1982. — V. 36. - P. 209-214.

130. Holey M., Chaplin D., Wedner H. Eearly activation events in lectin stimulation leman lymphocytes: evidence that WGA and metogenic lectins cause similar early changes in lymphocyte metabolism // J. Immunal. 1980. - V. 125, N4.-P. 1544-1550.

131. Holian A., Deutsch C., Holian S. The reactions of lymphocytes on the PHA: in trace leular volume and intracellular K+ // J. Cell. Physiol. 1979. - V. 98, N l.-P. 137-144.

132. Kaddouri S., Rogues C., Michel G. Characterization of hemagglutinin(s) from fusobacterium nucleatum human periodontal strains // 17th Intmational Lectin Meeting, September 24-27. Wiirsburg, Germany, Supplementary Abstracts. -1997.-P. 5.

133. Kanoe M., Nagoi S., Toda M. Adherence of Fusobacterium necrophorum to Vero cell 11 Zbl. Bact. Hyg. — 1985. —V. A260. P. 100-107.

134. Kensh G.T., Donohue-Rolf A., Jacewicz M. Sugar binding bacterial toxins // Microbial lectins and agglutinins / Ed.: Mirelman D, New York: Wiley, 1986. -P. 271-296.

135. Kocourek J., Horejsi V. Lectins: Biology, Biohememistry, and Clinical Biochemistry // Ed. T.C Bog-Hansen. Berlin, New York: Walter de Gruyter, 1983.-V.3.-P. 3-6.

136. Kraus R., Ludwig S. Uber Bakterienhaemagglutinine und Antihaemaggluti-nine // Wiener Klinische Wochenschrift. 1902. - V. 15. - P. 120.

137. Kurose I., Higushi E., Miura K. Chronic ethanol feeding increases apoptosis and cell proliferation in rat liver // J. Hepatol. 1997. - V. 20. - P. 508-513.

138. Lasarus L.L., Trimble L.A., Mjldawerr L.L. The metabolism effects of poke-weed mitogen in mice // Metabolism-Clinical and Experimental. 1998. - Iss. l.-P. 75-82.

139. Lorens-Kubis I., Morawieska B. Lectins Biologi. Berlin, New York, 1981. — 81p.

140. Meflash K., Harb J., Dufios Y., Bernard S. 5'-nucleotidase from bovine caudate nuclens synaptic plasma a membranes specificity for substrate and cotions: stady of the carbohydrate moiety by glacosidases // J. Neurochemistry. 1984.-N42.-P. 1107-1115.

141. Mibu I., Tochigi F. AHCC on Immobilization Stress in the Rat: Beneficial Effects of Active Hexose Correlated Compound // Dokkyo Journal of Medical Sciences.-2001.-V. 4.-P. 559-565.

142. Mirelman d., Altman G., Eshdat Y. Screening of bacteria isolates for man-nose-specific lectin activity by agglutination of yeast's // J. Clin. Microbiol. 1980.-V. 11.-P. 328-331.

143. Mookerjec B., Ferber E., Ernst M. Chemiluminescence and immune cell activation: general featurls of the tymocyte chemluminescent responses to plant lectins // Immunal. Lomm. 1980. V. 9, № 7. - P. 653-676.

144. Moore A.W., Becking Z.H. Nitrogen fixation by Bacillus strains isolated from Nigerian soils // Nature (London). 1963. V. 198. - P. 915-916.

145. Nakao Y., Kozutsumi Y., Kawasaki T., Yamashina I., Van Halbeek H., Vliegenthart L.F.G. Olygosaccharides on cathepsin D from Porcine spleen // Arch. Biochem. Biophys. 1984. - V. 229. - P. 43-54.

146. Ogaard A., Biork K., Bukholm G., Berdal B. Correlation betuen adhesion of Pseudomonas aeruginosa bacteria to cell surface and the presence of somefactors related to virulence // Acta path. Microbiol., Immunol. Scand. 1985, Sect. B.-P. 1203-1117.

147. Olsnes S., Pihl A. Abrin and rizin two toxic lectins // Trends Bioch. Sci. -1978.-V. 3,N l.-P. 7-10.

148. Prado J., Zambtlli S. The hyperinsulinemia produced by Con A in rats is opioid dependent and hormonally regulated // Brazilian Journal of Medical and Biological Research. - 1998.-V. 31, N25.-P. 697-703.

149. Pusztai A., Grant G. Effect of an growth, body composition and insulin levels in yong rats // J. of Nutritional Biochem. 1998. - V. 9, N 21. - P. 33-36.

150. Pusztai A., Grant G., Gelenscer E. Effect of an growth, body composition small intestinal structure, and insulin levels in yong rats // J. of Nutritional Biochem. 1998,-V. 5, Iss. l.-P. 31-36.

151. RAE T.D., Schmidt P.J., Pufahl R.A., Culotta V. Undetectable intracellular free copper the requirement of a copper chaperone for superoxide dismutase // Science. V. 3, N 12. - P. 805-808.

152. Ravin H.A. An improved colorimetric enzymatic assay of ceruloplazmin // J. Lab. Clin. Med. 1961,-V. 7, N2.-P. 161-168.

153. Rennie R.L., Larson R.I. Nitrogen fixation associated with disomic chromo-somic substitution lines of spring wheat // Can. J. Bot. 1979. - V. 57, N 21. -P. 2771-2775.

154. Riordan J., Slavic M. Chemical and physical properties of an hepatic, membrane protein that specifically binds asialoglycoproteins // J. Biol. Chem. -1997. V. 252, N 5. - P. 1296-1302.

155. Sastry V., Gollapudi., Kern H. A novel larly effect of concanavalin A on thymocytes // Biochem. Biophis. Res. Comm. 1979. - V. 88, N 3. - P. 804-809.

156. Sharabi J., Gilboa-Garber N. Methogenis stymylation of human lymphocytes by Pseudomonas aeruginosa galactospecific lectins // FEMS Microbiol. Lett. 1979.-V. 5, N 1. -P. 73-77.

157. Stefanovic Y., Mandel P. Effects of lectins on enzymatic properties // Bio-chemictry. 1979. - V. 18, N 22. - P. 357-361.

158. Suggi S., Horiguchi Y., Uemura T. Haemagglutinating activity of trypsinized Clostridium perfringens enterotoxin // FEMS Microbiol. Lett. 1986. - V. 34, N2.-P. 205-209.

159. Suggi S. Haemagglutinating activity of Vibrio cholerae enterotoxin // FEMS Microbiol. Lett. 1987. - V. 48, N 1. - P. 73-77.

160. Timothy L., McGarr G.A., Abou-Zeid C. Attachment of mycobacteria to fi-bronectincoated surfaces // Gen. Microbiol. 1988. - V. 134, N 5. - P. 13071313.

161. Yenng R., Laux D. Lectin dependent cell mediated cytotoxcity mobility by locally bound concanavalin A // Proc. Natl. Acad. Sei: U.S. - 1985. - V. 72. -P. 1579-1583.

162. Считаем необходимым выразить глубокую благодарность доктору биологических наук, профессору Анищенко Татьяне Григорьевне и кандидату биологических наук, доценту Сметаниной Марии Даниловне за консультации и большую помощь в экспериментах с животными.