Влияние лектина Paenibacillus polymyxa на некоторые метаболические процессы животных тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Мухачева, Елена Сергеевна

• Мухачева, Елена Сергеевна
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Мухачева, Елена Сергеевна

СПИСОК УСЛОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ 4 ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Общие сведения о лектинах бактерий.

1.2. Биологическая активность лектинов.

2 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2.1. Объект исследования.

2.2. Материалы и методы исследования.

2.2.1. Выделение и очистка лектина ЛИ РаетЬасШшро1утуха 1460.

2.2.2. Иммунизация животных лектином, воспроизведение экспериментального гипотиреоза и стресса.

2.2.3. Разделение белков плазмы крови и определение их молекулярной массы.

2.2.4. Метод электроблотинга.

2.2.5. Метод лектинодота.

2.2.6. Метод выделения альвеолярных и перитонеальных макрофагов.

2.2.7. Моделирование процесса фагоцитоза.

2.2.8. Определение индекса завершенности фагоцитоза.

2.2.9. Метод выделения лизосом.

2.2.10. Метод определения активности кислой фосфатазы.

2.2.11. Метод определения активности катепсинов.

2.2.12. Метод определения активности аминотрансфераз.

2.2.13. Метод определения концентрации глюкозы в крови.

2.2.14. Метод определения концентрации молочной кислоты в крови

2.2.15. Метод определения концентрации общего белка плазмы крови

2.2.16. Метод определения концентрации мочевины в сыворотке крови

2.2.17. Метод определения концентрации малонового диальдегида.

2.2.18. Метод определения активности пероксидазы.

2.2.19. Метод определения концентрации церулоплазмина в крови.

2.2.20. Метод определения активности каталазы.

2.2.21. Статистическая обработка данных.

2.3. Результаты исследований и их обсуждение.

2.3.1. Исследование воздействия лектина ЛИ на белковый спектр плазмы крови белых крыс (интактных и при экспериментальном гипотиреозе).

2.3.2. Исследование специфического взаимодействия лектина JIII с белками плазмы крови in vitro.

2.3.3. Изменение активности кислых гидролаз лизосом печени при введении лектина интактным животным и животным с развивающимся гипотиреозом.

2.3.4. Влияние лектина ЛИ на активность фагоцитоза клеток стафилококка.

2.3.5. Воздействие лектина ЛИ на интенсивность перекисного окисления липидов и некоторые звенья антиоксидантной защиты самцов и самок крыс при стрессе.

2.3.6. Изменения активности аминотрансфераз сыворотки крови при стрессе, введении лектина и комбинированном воздействии.

2.3.7. Воздействие лектина ЛИ на метаболические параметры углеводного и белкового обмена самцов и самок крыс при стрессе.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние лектина Paenibacillus polymyxa на некоторые метаболические процессы животных»

Актуальность работы

Специфическое связывание лектинов с углеводными детерминантами рецепторов клеточных поверхностей играет важную роль в образовании межклеточных контактов, при формировании многоклеточных организмов и межвидовых сообществ, симбиотических и паразитических (Линевич, 1979). Лектины обладают большой биологической активностью в отношении клеток, что косвенно указывает на их активное участие в процессе экзо- и эндогенной регуляции различных сторон клеточного метаболизма, и изучение воздействий, производимых этими веществами, на клетку и организм в целом может дать новые возможности коррекции нарушенного метаболизма. Поэтому скрининг и изучение свойств и функций метаболически активных лектинов играют важную роль для решения ряда актуальных проблем современной биологии и медицины.

За последние годы в лектинологии наметился переход от изучения лектинов растительного и животного происхождения к лектинам микроорганизмов (Лахтин, 1992). Эта тенденция не случайна и связана с тем, что микробные лектины характеризуются высокой удельной активностью и большим разнообразием по углеводной специфичности. Микроорганизмы быстро растут, хорошо подходят для технологии интенсивного культивирования, и на данный момент имеется довольно широкий выбор микроорганизмов, синтезирующих лектины. Особенный интерес представляют малотоксичные лектины непатогенных бактерий. Лектины, выделенные из бактерий, проявляют свою биологическую активность, как было показано в ряде работ (Пономарева, 1997; Мельникова, 2000; Никитина, 2001; Карпунина, 2002), в бактериальных, растительных и животных клетках. Но влияние их на метаболизм животного организма мало изучено, и потому исследования влияния лектинов бактериального происхождения на метаболические процессы организма животных, как в норме, так и при некоторых нарушениях являются интересной и актуальной задачей.

Цель работы - исследование in vivo и in vitro влияния лектина Paeniba-cillus polymyxa 1460 на метаболические процессы животных в норме, а также при гипотиреозе и стрессе.

Задачи исследования:

1. Изучить влияние экзогенного лектина ЛП P. polymyxa 1460 на белковый спектр плазмы крови животных (крыс) с экспериментальным гипотиреозом и определить специфическое взаимодействие лектина бацилл с белковыми компонентами плазмы крови in vitro.

2. Исследовать влияние лектина бацилл на активность кислых гидролаз лизосом печени.

3. Выявить влияние лектина бацилл на активность процесса фагоцитоза патогенных бактерий.

4. Определить воздействие лектина бацилл на интенсивность перекисно-го окисления липидов и на активность антиоксидантной защиты организма крыс в условиях стресса.

5. Изучить воздействие лектина бацилл на активность аминотрансфераз сыворотки крови и концентрацию некоторых метаболитов углеводного и белкового обмена животных (крыс) в условиях стресса.

Научная новизна

Впервые было изучено влияние лектина ЛИ, выделенного с поверхности почвенных азотфиксирующих бактерий P.polymyxa 1460, обладающего специфичностью к D-галактозамину, глюкуроновой кислоте, фруктозо-1,6-дифосфату и D-глюкозамину, на метаболизм животных в норме и при некоторых отклонениях - раннем гипотиреозе и стрессе. Выявлено влияние лектина на белковый состав плазмы крови животных в норме и при гипотиреозе, показано специфическое взаимодействие лектина с отдельными белками плазмы крови (преальбуминами (Mr = 24, 50 и 55 кДа), альбуминами и пост-трансферрином с молекулярной массой 140 кДа. Показано влияние лектина in vivo на активность кислых гидролаз (кислой фосфатазы и катепсинов) и аминотрансфераз (аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы). Впервые исследовано in vitro воздействие, оказываемое лектином JTII на активность процесса фагоцитоза. Обнаружено влияние бациллярного лектина на интенсивность перекисного окисления липидов и систему антиоксидант-ной защиты организма, а также на белковый и углеводный обмен как интакт-ных, так и подвергнутых стрессу животных (крыс).

Практическая значимость

Изучение влияния лектинов непатогенных бактерий на метаболизм животного организма не только важно для понимания механизмов, лежащих в основе метаболической активности данных веществ, но и раскрывает возможности их применения в практике медико-биологических исследований.

По материалам диссертационной работы написаны "Методические рекомендации по изучению влияния лектинов бацилл на активность процесса фагоцитоза патогенных бактерий" (в соавторстве с Е.И. Тихомировой, О.В.Кочергиной и JI.B. Карпуниной) для практических занятий студентов старших курсов, а также для работы аспирантов и научных работников, специализирующихся в области микробиологии и бактериохимии, рекомендованные Учебно-методической комиссией и одобренные Ученым Советом биологического факультета СГУ (протокол № 2 от 4 ноября 2003 г). Материалы диссертационной работы нашли применение при чтении лекций по общему курсу "Иммунология" и факультативному курсу "Современные методы исследований в иммунологии" для студентов биологического факультета Саратовского государственного университета им. Н.Г. Чернышевского. Результаты диссертационной работы использовались при подготовке курсовых и дипломных работ студентами биологического факультета Саратовского государственного университета им. Н.Г. Чернышевского.

На защиту выносятся следующие положения:

1. Лектин бацилл (ЛИ) приводит к нормализации белкового спектра плазмы крови при введении крысам с медикаментозным гипотиреозом и специфически взаимодействует in vitro с белками плазмы крови -преальбуминами (Mr = 24, 50 и 55 кДа), альбуминами и постгрансфер-рином (Mr =140 кДа).

2. Введение бациллярного лектина оказывает влияние на активность кислых гидролаз лизосом печени.

3. Лектин ЛИ активирует адгезивный процесс при фагоцитозе патогенных бактерий.

4. Лектин ЛИ оказывает воздействие на интенсивность перекисного окисления липидов и на активность антиоксидантной защиты организма крыс, интактных и подвергнутых стрессу.

5. Лектин ЛИ оказывает воздействие на аминотрансферазную активность сыворотки крови и метаболические параметры углеводного и белкового обмена крыс, интактных и подвергнутых стрессу.

Апробация работы

Материалы диссертации были представлены на конференциях: втором конгрессе "Научная молодежь на пороге XXI века" (Россия, Томск, 2001), первой региональной конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов с окружающей средой», Россия, ИБФРМ РАН, Саратов, 2002), третьем конгрессе «Науки о человеке» (Россия, СГМУ, Томск, 2002), на конференции профессорско-преподавательского состава и аспирантов по итогам научно-исследовательской и учебно-методической работы за 2002 год (СГАУ им. Н.И. Вавилова, Саратов, 2003).

Работа выполнена на кафедре биохимии и биофизики биологического факультета СГУ им. Н.Г. Чернышевского в соответствии с плановой темой научно-исследовательской работы "Экотип" раздела "Биохимические и физиологические свойства углеводузнающих белков (лектинов)", № гос. регистрации 01.960.007760.

Публикации

По теме диссертации опубликовано 7 работ.

Структура и объем работы

Диссертация состоит из введения, двух глав, включающих обзор литературы, описание материалов и методов исследования, изложение полученных материалов и их обсуждение, заключения, выводов и списка использованных литературных источников. Работа изложена на 139 страницах, иллюстрирована 20 рисунками и содержит 10 таблиц. Список использованных литературных источников включает 151 наименование, в том числе 79 зарубежных.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Мухачева, Елена Сергеевна

124 ВЫВОДЫ

1. Обнаружено, что введение лектина JIII, выделенного с поверхности почвенных азотфиксирующих бактерий P.polymyxa 1460, животным с медикаментозным гипотиреозом приводит к нормализации содержания в плазме крови ряда белков (альбуминов, а2-макроглобулинов и гап-тоглобинов - так называемых "маркерных белков" гипотиреоза).

2. Впервые показано, что лектин ЛИ специфически взаимодействует in vitro с белками плазмы крови - преальбуминами (Mr = 24, 50 и 55 кДа), альбуминами и постгрансферрином (Mr =140 кДа).

3. Обнаружено, что введение в животный организм лектина ЛИ вызывает увеличение активности кислых гидролаз (кислой фосфатазы и катепси-нов) печени и повышение интенсивности белкового катаболизма.

4. Впервые показано, что лектин бацилл оказывает стимулирующее воздействие на активность адгезии бактерий при фагоцитарном процессе.

5. Обнаружено, что однократное введение лектина ограничивает активность процессов ПОЛ в динамике развития ранних стрессорных изменений и повышает антиокислительный потенциал, в том числе активность пероксидазы крови самцов и самок крыс и концентрацию церу-лоплазмина в плазме крови самок.

6. Установлено, что предварительное введение лектина ЛИ животным, подвергнутым стрессу, снижает аминотрансферазную активность сыворотки крови, более эффективно у самцов при однократном введении и при пролонгированном - у самок.

7. Показано, что введение ЛИ животным, подвергнутым стрессу, приводит к повышению интенсивности углеводного и белкового метаболизма, причем пролонгированное - более эффективно.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Благодаря своим уникальным свойствам, лектины и их лиганды - углеводы занимают важное место в метаболической регуляции организма. Связывание лектинов с поверхностью плазматической мембраны клеток имеет разнообразные последствия для структурного и функционального состояния мембран, например, вызывает изменения в расположении поверхностных белков и гликопротеинов, изменяет проницаемость мембраны для различных веществ и влияет на активность ферментов. Поэтому все большее внимание уделяется изучению биологической активности лектинов, особенно лектинов бактериального происхождения в силу их высокой активности и малой токсичности.

Первоначальным этапом наших исследований явилось изучение воздействия лектина ЛН P.polymyxa 1460, специфичного к D-галактозамину, глюку-роновой кислоте, фруктозо-1,6-дифосфату и D-глюкозамину, на метаболизм белых крыс, как интактных, так и подвергнувшихся негативным воздействиям, при однократном и пролонгированном введении in vivo. Метаболические процессы организма складываются из совокупности процессов анаболизма и катаболизма, баланс же процессов анаболизма и катаболизма зависит от гормонального статуса организма животного, в частности, немалую роль в поддержании этого баланса играют гормоны щитовидной железы, тироксин и трийодтиронин. Поэтому первоначально в качестве модели негативного воздействия нами был выбран ранний медикаментозный гипотиреоз. Известно, что большинство патологических изменений в организме проявляется изменениями в белковом спектре плазмы крови. Нами было обнаружено, что маркерами легкой формы данной патологии в плазме крови животных явилось снижение уровня альбумина, трансферрина и аг-макроглобулина, а также повышение содержания гаптоглобинов и преальбуминов. Ранее другими авторами подобное увеличение содержания данных белков было замечено как характерный момент гипотиреоза у людей.

Введение лектина животным с гипотиреозом приводило к нормализации содержания "маркерных белков" гипотиреоза (понижению содержания пре-альбуминов и гаптоглобинов, а также к повышению уровня альбумина, белков трансферриновой и макроглобулиновой зон до значений, близких к контрольным). Поскольку при недостатке гормонов щитовидной железы, активирующих катаболизм и ингибирующих активность ферментов анаболизма, происходит накопление продуктов обмена, снижение функциональной активности клеток и организма, и преобладают реакции анаболизма, возможно, что введение бациллярного лектина активировало катаболические процессы и нормализовало метаболический баланс, что положительно отражалось на белковом составе плазмы.

Методом блотинга с конъюгатом лектина и коллоидного золота было выявлено, что с лектином специфически взаимодействуют белки зоны пре-альбуминов - IV, V, VI белковые фракции (м. м. ~ 24, 50 и 55 кДа соответственно), зоны альбумина и белок XII фракции посттрансферриновой зоны (м.м. = 120 кДа).

Выясняя возможное влияние лектина ЛИ на интенсивность катаболиче-ских процессов, исследовали его воздействие на активность кислых гидролаз лизосом печени, поскольку активность кислых гидролаз лизосом, в частности, кислой фосфатазы и катепсинов, характеризует скорость протекания реакций катаболизма в клетках, а повышение активности ферментов под действием тиреоидных гормонов, по данным авторов, было более заметно в печени. Так как при недостатке гормонов щитовидной железы преобладают реакции анаболизма, то при введении лектина, предположительно интенсифицирующего реакции катаболизма, должен был бы наблюдаться эффект увеличения активности кислых гидролаз.

Однократное введение лектина интактным животным вызывало достоверное увеличение активности кислой фосфатазы и не влияло на активность катепсинов. При однократной инъекции лектина на фоне гипотиреоза активность катепсинов по сравнению с контрольной увеличивалась в 5 раз, а при более продолжительном воздействии лектина возрастала в 3 раза активность кислой фосфатазы. Этот эффект, по-видимому, объясняется тем, что введение лектина ЛИ вызывало повышение интенсивности катаболических процессов.

Интересным фактом оказалось обнаружение способности препарата лектина бацилл влиять на фагоцитарный процесс in vitro. Первоначально была установлена динамика активности интактных ПМФ и АМФ из организма белых мышей при фагоцитозе стафилококков. Подсчёт числа активных перито-неальных макрофагов на разных стадиях фагоцитоза показал, что первоначально происходило увеличение их числа, а через 12 и 24 часа инкубации с бактериями - снижение числа активных макрофагов. При внесении непосредственно перед инкубацией в пробирки с адсорбированными фагоцитами лектина было отмечено изменение активности фагоцитоза: наблюдалась активная адгезия микробных клеток, однако, стадия образования фаголизосомы завершалась гибелью макрофагов, вероятно, вследствие чрезмерного количества поглощенных ими бактериальных клеток. Таким образом, лектин оказывал сильное стимулирующее воздействие на активность адгезии бактерий при фагоцитарном процессе. Можно предположить, что экзогенный лектин-гликопротеин, специфичный, в частности, к галактозамину, связываясь с соответствующими углеводными лигандами на бактериальной поверхности и в дальнейшем образуя связь с участием собственной углеводной части (содержащей глюкозу и галактозу) с лектинами поверхности макрофагов, способствует активации адгезии при фагоцитозе бактерий.

Дальнейшие исследования были связаны с изучением воздействия лектина ЛИ на метаболизм самцов и самок белых крыс, подвергнутых стрессу. Реакции на различные стрессы играют важную роль в формировании метаболического статуса при различных состояниях организма. Известно, что стресс вызывает мобилизацию гипоталамо-гипофизадреналовой системы и последующее повышение уровня глюкокортикоидов и катехоламинов в крови. Катехоламины, точнее, продукт их окисления - адренохром, могут актавировать перекисное окисление липидов (ПОЛ), и образующиеся при этом в избытке гидроперекиси липидов становятся фактором, повреждающим мембраны. Пероксидация липидов тормозится антиоксидантной системой организма, в том числе, ферментами каталазой и пероксидазой, а также церуло-плазмином. При исследовании метаболизма стрессированных животных нами было установлено, что концентрация в крови продукта липопероксида-ции, МДА, повышалась, причем у самцов - уже после первого стресса, а у самок только после периодического, что было связано с иным гормональным статусом и более эффективной антиоксидантной защитой организма самок; понижалась активность пероксидазы, что, возможно, объясняется активацией другого звена АОЗ - супероксиддисмутазы. При введении лектина интакт-ным животным наблюдалось повышение содержания МДА в крови и понижение активности пероксидазы, каталазы и церулоплазмина. Было установлено, что предварительное однократное введение лектина приводит к нормализации уровня МДА и активности ферментов АОЗ в крови животных, подвергнутых стрессу, а при пролонгированном введении вновь наблюдается повышение МДА в крови. Возможно, что предварительное введение бациллярного лектина, активируя катаболические процессы в организме, способствовало мобилизации энергетических резервов и более быстрому наступлению адаптации к стрессу, поэтому интенсификация ПОЛ при стрессовом воздействии предупреждается введением лектина. При более продолжительном введении лектина, возможно, происходит стабильная адаптация организма к воздействию экзогенного лектина, и поэтому при стрессировании животных, которым вводили лектин пролонгированно, начинались новые адаптивные изменения.

Ранее рядом авторов было показано, что глюкокортикоиды, выделяющиеся при стрессе, увеличивают глюконеогенез в печени и ингибируют периферическую утилизацию глюкозы, преимущественно ингибируя активность ферментов гликолиза и стимулируя активность ключевых ферментов глюконеогенеза, гликогенсинтазы и аминотрансфераз. Главным звеном в действии глюкокортикоидов является мобилизация и гидролиз клеточных белков с последующим освобождением аминокислот, которые в процессе пе-реаминирования в печени вносили основной вклад в процессы глюконеогене-за. Глюкокортикоиды увеличивают активность ферментов, контролирующих начальные пути катаболизма аминокислот, таких как аспартат- и аланинами-нотрансферазы (ACT и АЛТ). Как упоминалось выше, стресс приводит к накоплению гидроперекисей липидов, повреждающих клеточные мембраны, и, следовательно, к возникновению выраженной ферментемии, являющейся надежным доказательством того, что такое повреждение действительно происходит. Таким образом, при стрессе изменяется не только способность клеток вырабатывать ферменты, но и проницаемость клеточных мембран, что отражается на ферментативной активности плазмы. Поэтому дальнейшим этапом нашей работы явилось исследование влияния бациллярного лектина, предположительно, воздействующего на интенсивность катаболических процессов, на активность ACT и АЛТ сыворотки крови крыс (самцов и самок) в условиях стрессового воздействия. В эксперименте было выявлено повышение активности аминотрансфераз в сыворотке крови при однократном стрессе. Возвращение показателей активности аминотрансфераз при многократном стрессе к нормальным значениям объясняется, вероятно, возможностями адаптации организма к периодическому действию стресс -факторов, а повышенный выход АЛТ по сравнению с ACT - локализацией данных ферментов: АЛТ является цитозольным ферментом, a ACT митохон-дриальным, в связи с чем выход ACT в кровяное русло затруднен благодаря наличию дополнительного барьера - мембраны митохондрий. Соотношения активности аминотрансфераз в сыворотке крови у самцов и самок отличались, коэффициент Де Ритиса у самцов был меньше, чем у самок.

При введении лектина отмечалось снижение активности аминотрансфераз, особенно аспартатаминотрансферазы. Можно предположить, что это явилось следствием затрудненного выхода ACT и АЛТ из клеток в кровяное русло и причиной этого может являться либо стабилизация плазматической мембраны при воздействии лектина, либо ингибирование данных ферментов лектином. Стрессирование, оказываемое на животных после инъекций лектина, не влияет на активность аминотрансфераз, о чем свидетель-ствовует снижение аминотрансферазной активности до контрольных значений. Возможно, такая тенденция объясняется протективным действием лектина на мембраны клеток, и силы стресс-воздействия уже недостаточно для нарушения их целостности. Действие лектина можно объяснить, исходя из его углеводной специфичности. Взаимодействуя с рецепторами, лектин, по-видимому, инициирует изменения физико-химических свойств мембран клеток, которые определяют его функциональное состояние.

Из литературных данных известно, что результирующим физиологическим эффектом глюкокортикоидов является относительная гипергликемия, отрицательный азотистый баланс за счет увеличения скорости синтеза мочевины. При дальнейших исследованиях воздействия экзогенного лектина ЛИ на метаболизм животных, подвергнутых стрессу, нами выявлено следующее. При кратком стрессе в крови животных повысилось содержание глюкозы и лактата в крови наряду с незначительным изменением уровня мочевины, что, вероятно, объясняется активацией гликолиза на фоне стрессорной гипоксии; при периодическом стрессе наряду с гипергликемией и гиперлактацидемией происходило увеличение в плазме крови концентрации мочевины и понижение - общего белка, что, возможно, является свидетельством активации глю-конеогенеза, который сопровождается белковым катаболизмом, трансамини-рованием аминокислот и повышенным накоплением мочевины. Значительное понижение уровня общего белка плазмы крови самцов наряду с повышением уровня мочевины, более явным повышением концентрации глюкозы в крови, чем у самок, и практически не изменившимся уровнем лактата, возможно, объясняется более ранней активацией глюконеогенеза и блокадой гликолиза. С другой стороны, известно, что глюкокортикоиды оказывают угнетающее действие на биосинтез белков, поэтому возможно также, что неизменный уровень общего белка у самок объясняется проявлением антиглюкокортико-идного эффекта эстрадиола и прогестерона.

При введении лектина содержание метаболитов углеводного обмена не изменилось, за единственным исключением - у самок после односуточного воздействия лектина понизилась концентрация глюкозы крови. Явные изменения белкового обмена проявились повышением уровня общего белка, причем динамика изменений сходна у разных полов. Возможно, здесь проявляется влияние лектина на усиление синтеза и, как следствие, увеличение концентрации белков в плазме крови. Также отмечены изменения содержания мочевины в сыворотке, которые носили разный характер у самцов и самок. У самцов наблюдалось повышение содержания мочевины параллельно повышению содержания белков плазмы, у самок же уровень мочевины понизился в 2 раза по сравнению с контролем, а при пролонгированном введении лектина снова нормализовался. Имеются литературные данные о возрастании интенсивности как синтеза клеточных белков, так и катаболиче-ских процессов азотистого обмена в сыворотке крови под воздействием лек-тинов. Возможно, при воздействии лектина ЛИ происходит интенсификация белкового метаболизма.

При предварительном введении лектина животным, подвергавшимся стрессу, концентрация глюкозы была также повышена. Содержание лактата, напротив, снижалось, особенно при пролонгированном предварительном воздействии препарата ЛИ. Значительно увеличивалась концентрация метаболитов азотистого обмена. Можно предположить, что, активируя метаболизм белков, лектин при стрессовой активации глюконеогенеза «предоставляет» большее количество субстрата для ресинтеза глюкозы - глюкогенных аминокислот. При пролонгированном введении лектина происходит адаптация, и ускоряются процессы анаболизма, субстратом для синтеза глюкозы становится лактат, вследствие чего концентрация молочной кислоты в крови уменьшается. Это положительно отражается на метаболической картине стрессированного организма - снижается «закисление» крови, что способствует стабилизации клеточных мембран, и мобилизуется синтез глюкозы, необходимой при стрессе. Возможно, предварительное введение лектина мобилизует метаболизм, в частности, белковый катаболизм, и способствует более быстрой адаптации организма при негативных воздействиях.

Таким образом, представленные исследования позволяют говорить о значительном влиянии бациллярного лектина на метаболизм животного организма, и расширяют наши представления о биологической активности экзогенных лектинов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Мухачева, Елена Сергеевна, 2004 год

1. Анищенко Т.Г. Половые аспекты проблемы стресса и адаптации // Успехи совр. биол. -1991. Т.111, вып.З. - С. 335-344.

2. Ашмарин И.П., Воробьев А.А. Статистические методы в микробиологических исследованиях. Гос. изд-во мед. лит-ры. Л.: 1962. - 180 с.

3. Василец И.М., Шавловский М.М., Муха Г.В. Физико-химические свойства и гетерогенность церулоплазмина белых крыс // Биохимия. 1970.Т. 35, вып. 6.-С. 1139-1146.

4. Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. -М.: Медицина, 1981.-624 с.

5. Виноградов А.Д., Лейкин Ю.Н. Биохимия митохондрий. М.: МГУ, 1977.-63 с.

6. Виноградова И.Д., Уварова Р.Н., Иванов К.К. и др. Получение нейро-токсина и гемагглютинина Clostridium botulinum типа А и характеристика токсина // Биохимия. 1983. - Вып. 4, № 5. - С. 788-796.

7. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы и антиоксиданты // Вестн. РАМН. 1998. - № 7. - С.43-51.

8. Голиков П.П. Рецепторные механизмы глюкокортикоидного эффекта. -М.: Медицина, 1988. 280 с.

9. Горудко И.В., Тимошенко А.В. Действие сигнальных ингибиторов на выход лизоцима из нейтрофилов человека, активированных лектином из коры бузины черной // Биохимия. 2000. - Т.65, № 8. - С. 1107-1113.

10. Гукасов В.М., Федоров В.К. Влияние гормонов на процесс перекисно-го окисления липидов биологических мембран // В сб.: Роль изменений структуры мембран в клеточной патологии. Труды II МОЛГМИ. - М., 1977.-С. 8-52.

11. Езепчук Ю.В. Патогенность как функция биомолекул.- М.: Медицина, 1985.-240с.

12. Иванова Л.Г., Благовещенский В.А., Виноградова И.Д. Исследование молекулярной структуры и иммунохимических свойств высокоочи-щенного гемагглютинина Clostridium botulinum типа А // Биохимия. -1983. Т.48, вып. 9. - С. 1548-1554.

13. Калиман П.А. Биохимия гормонов. Харьков, 1985. - 91 с.

14. Кан A.M., Матюшин А.И. Влияние половых стероидов на активность лизосомальных ферментов сердца // Проблемы эндокринологии. 1991. -№ 1.-С. 53-54.

15. Караганов Я.Л., Луцик М.Д., Миронов A.B., Миронов A.A. Меченные лектины в изучении клеточной поверхности // Арх. анатомии, гистологии и эмбриологии. 1986. - Т. 90, № 3. - С. 83-94.

16. Карпунина Л.В. Роль агглютинирующих белков азотфиксирующих бацилл и ризобий в жизнедеятельности бактерий и при взаимодействии с растениями: Дис. док. биол. наук. Саратов, 2002. - 315 с.

17. Карпунина Л.В., Вишневецкая O.A., Никитина В.Е., Мельникова У.Ю. Лектины Bacillus polymyxa: локализация, участие во взаимодействии с корнями пшеницы // Микробиология. 1993. - Т. 62, № 2.- С. 307-313.

18. Кендыш И.Н. Регуляция углеводного обмена.- М.: Медицина, 1985. -272 с.

19. Кириллов C.B., Старостина И.С., Макаревич Н.И. Сравнительная характеристика белкового спектра сыворотки крови и растворимых белков кожи в ПААГ // Лаб. дело. 1986, №2. - С. 115-116.

20. Коваленко Э.А., Гетьман Е.И., Вьюницкая В.А. Биосинтез внеклеточных лектинов спорообразующими аэробными бактериями // Eurocarb, Fifth Eur. Sympos. Carbohydr., 1989: Abstrs. Prague, 1989. - C. 22.

21. Коваленко Э.А. Внеклеточные лектины бактерий // Микробиол. журнал. 1990. - Т. 52, №3. с. 92.

22. Колб В.Г., Камышников B.C. Клиническая биохимия. Беларусь, Минск.- 1976.-С. 219.

23. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники, Сер. общ. пробл. физ.-хим. биологии / ВИНИТИ. 1984. - № 1. - С.347.

24. Королюк М.А., Иванова Л.И., Майорова И.Г., Токарев В.Е. Метод определения активности каталазы // Лабораторное дело. 1988. - № 1. -С.16-19.

25. Красов В.М. Белки крови животных в норме и при некоторых заболеваниях: Автореф. дис. д-ра биол. наук. Алма-Ата, 1964. - 35 с.

26. Кухта В.К., Олецкий Э.И., Стожаров А.Н. Белки плазмы крови: Пато-химия и клиническое значение: Справочник. Мн.: Беларусь, 1986. -80с.

27. Ларский Э.Г. Современные методы электрофореза (обзор литературы) //Лабораторное дело. 1991. - № 6. - С. 3-10.

28. Лахтин В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биология. - 1986. -№ 6. - С. 66-72.

29. Лахтин В.М. Энзимологические аспекты использования лектинов // Биотехнология. 1989. - Т.5. - С. 676-687.

30. Лахтин В.М. Специфичность лектинов микроорганизмов // Прикладная биохимия и микробиология. 1992. - Т. 28, вып. 4. - С. 483-501

31. Левина А.Д., Амбалов Ю.М., Зуева В.В., Романова Е.Б. // Лаб. дело. -1989.-№3.-С. 55-57.

32. Линевич Л.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого // Успехи биологической химии. 1979. - Т.20. -С. 71-94.

33. Луцик А.Д., Детюк Е.С., Луцик М.Д. Лектины в гистохимии. Львов: Высшая школа, 1989. - 144 с.

34. Луцик А.Д., Ященко A.M., Детюк Е.С. Связывание лектинов структурами поднижнечелюстной слюнной железы крыс в постнатальном онтогенезе при тиреоидной патологии // Архив анатомии, гистологии и эмбриологии. 1987. - Т. 92, № 2. - С. 40-48.

35. Луцик M.Д. Лектины: Биологические свойства и применение в иммунологии // Биохимия человека и животных. 1985. - Вып. 9. - С. 69-76.

36. Луцик М.Д., Кусень С.И. Лектины в исследовании структуры углеводных цепей гликопротеинов // Изучение и применение лектинов. 1989. -Т. 2.-С. 10-16.

37. Луцик М.Д., Панасюк E.H., Луцик А.Д. Лектины. Львов: Вища шк., 1981.- 156 с.

38. Макаревич О.П., Трахтенгерц М.И., Голиков П.П. Значение определения активности ферментов сыворотки крови в диагностике инфаркта миокарда и при оценке функционального состояния печени // Лаб. дело. 1984. - № 10. - С. 593-597.

39. Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971 . - 247с.

40. Машковский М.Д. Лекарственные средства. В двух частях. 4.1. 12-е изд., перераб. и доп. - М.: Медицина, 1993. - С.644-645.

41. Меерсон Ф.З. Патогенез и предупреждение стрессорных ишемических повреждений сердца. М.: Медицина, 1984. - 270 с.

42. Мельникова У.Ю. Лектины Bacillus polymyxa: физико-химические и биологические свойства. Дис. канд. биол. наук. Саратов, 2000. - 120 с.

43. Методы исследований в профпатологии, под ред. О.Г. Архиповой. -М.: Медицина, 1988. С.153-154.

44. Мосс Д.В., Баттерворт П.Д. Энзимология и медицина. М.: Медицина, 1978.-288 с.

45. Никитина В.Е. Лектины азоспирилл: свойства, биологическая активность и перспективы их практического применения: Дис. док. биол. наук. Саратов, 2001. - 317 с.

46. Никитина В.Е., Итальянская Ю.В., Карпунина Л.В. и др. Изучение роли гемагглютининов (лектинов) почвенных азотфиксирующих бактерий // Ученые записки Тартусского университета, 1989. Т. 2. - С. 2531.

47. Ньюсхолм Э., Соарт К. Регуляция метаболизма: Пер. с англ. М.: Мир, 1977.-408с.

48. Ойвин В.А. Статистическая обработка результатов экспериментальных исследований // Журнал патол. физ. и эксп. терапии. 1960. - № 4. -С. 84-105.

49. Орехович В.Н. Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1968.- 165с.

50. Осипов А.Н., Азизова O.A., Владимиров Ю.В. Активные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биол. химии. 1990. - Т. 31. -С. 180-208.

51. Пандакова В.Н., Тищенко Е.Г., Тахтамышева H.A. Качественный и количественный состав белковых фракций сыворотки крови крыс по данным электрофореза в полиакриламидном геле // Украинский биохимический журнал. 1983. - Т. 55, № 6. - С.662-664.

52. Панин JI.E. Биохимические механизмы стресса. Новосибирск: Наука, 1983.-232 с.

53. Подгорский B.C., Коваленко Э.А., Симоненко И.А. Влияние факторов внешней среды на биосинтез лектинов Bacillus mesentericus II Микробиологический журнал. 1988. - Т. 50, № 2. - С. 12-16.

54. Пол У., Сильверстайн А., Купер М. и др. Иммунология: В 3-х т. Т.1: Пер. с англ. М.: Мир, 1987-1988. - 476 с.

55. Пономарева Е.Г. Биологическая активность бактерий рода Azospiril-lum: Дис. канд. биол. наук. Саратов, 1997. - 105 с.

56. Попыкина A.M. Взаимосвязь между показателями функциональной активности щитовидной железы и метаболизма белков при тиреотоксикозе и гипотиреозе у детей: Автореф. дис. канд. мед. наук. М., 1980. -42 с.

57. Практикум по биохимии животных и человека. М.: Унив. Дружбы народов им. П. Лумумбы, 1967. - 258с.

58. Практикум по иммунологии / Под ред. И.А. Кондратьевой, В.Д. Са-муилова. М.: МГУ, 2001. - 224с.

59. Рафиков Х.С. К методу выявления генетических вариантов трансфер-рина, гаптоглобина и гемоглобина после диск-электрофореза в ПААГ // Лаб. дело. 1977. - № 12. - С. 1215-1218.

60. Рачев P.P., Ещенко Н.Д. Тиреоидные гормоны и субклеточные структуры. М.: Медицина, 1975. - 298 с.

61. Сахаров Н.Ю., Лахтин В.М. Применение иммобилизованных лектинов для изучения щелочной фосфатазы тюленя // Изучение и применение лектинов // Уч. зап. Тарт. ун-та. Тарту, 1989. - Вып. 689, Т. 2. -С.134-139.

62. Симоненко И.А., Коваленко Э.А., Подгорский B.C. Лектинпродуци-рующая способность Bacillus mesentericus II Изучение и применение лектинов // Уч. зап. Тарт. ун-та, 1989. Т. 1. - С. 118-123.

63. Смирнов В.В., Резник С.Р., Василевская И.А. Спорообразующие аэробные бактерии продуценты биологически активных веществ. -Киев: Наук, думка, 1982. - 279 с.

64. Стальная И.Д., Гаришвили Т.Г. Современные методы биохимии. М.: Наука, 1977.- 168 с.

65. Столбов А.Л. Коррелятивные связи биохимических показателей крови // Физиология человека. 1994. - Т. 20, № 1. - С. 102-108.

66. Таракулов Я.Х. Биохимия и патохимия щитовидной железы. Ташкент.: Изд. АН УзССР, 1963. - 402 с.

67. Тимошенко A.B. Регуляция сигнальных процессов в клетках иммунной системы с участием эндогенных факторов гликобиологической природы // Тез. докл. конф. "Рецепция и внутриклеточная сигнализация", 1998. С. 65-68.

68. Трахтенберг И.М., Сова P.E., Шефтель В.О. Проблема нормы в токсикологии. М.: Медицина, 1991. - 208 с.

69. Франц X. Лектины: свойства, функции и возможности применения // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии, 1988. -Т.23, № 1.-С. 3-10.

70. Хаитов P.M., Пинегин Б.В. Современные подходы к оценке основных этапов фагоцитарного процесса // Иммунология. 1995. - № 4. - С. 3-8.

71. Шмакотина З.В., Старостина И.С. К методике количественного и качественного разделения белков сыворотки крови в полиакриламидном геле //Лаб. дело. 1980. - № 3. - С. 131-133.

72. Ярилин А.А. Основы иммунологии. М.: Медицина, 1999. - 409 с.

73. Balding P., Shart I.L., Roberts T.A., Gold E.R. The lectins of Clostridium botulinum and their relationship to toxin specificity // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. Berlin; New York: W. Gruyter, 1981. -V. 1.- P. 59-71.

74. Bar-Shavit Z., Ofek I., Goldmam R., Mirelman D., Sharon N. Mannose residues on phagocytes as receptors for the attachment of Escherichia coli and Salmonella typhi II Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1977. -V.78, №1. - P. 455- 460.

75. Barber S.B., Summerson W.H. The colorimetric determination of lactic acid in biological material // J. Biol. chem. 1951. - V. 138, №2. - P. 535-537.

76. Barondes S.H. Soluble lectins: a new class of extracellular proteins // Science. 1984. - V. 223, № 4642. - P.1259-1264.

77. Baxter J.D., Forsham P.H. Tissue effects of glucocorticoid // Amer. J. Med. 1972.-V. 53.-P. 573-589.

78. Bogatyrev V.A., Dykman L.A., Matora L.Yu., Schwartsburd B.I. The serotyping of Azospirillum spp. by cell-gold immunoblotting // FEMS Microbiol. Lett. 1992.-V. 96.-P. 115-118.

79. Boyden S. //J. Exp. Med. 1962. - V. 115. - P.453-466.

80. Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. - V.72. - P. 248-254.

81. Brady P., Vannier A., Banwell J. Identification of the lectin wheat germ agglutinin, in human intestinal contents // Gastroenterogy. 1978. - V.75, № 2.- P. 236-239.

82. Brown J., Hunt R. Lectins // Int. Rev. Cytol. 1978. - V. 52. - P. 277-349.

83. Collier W., de Miranda. Bacterien-haemagglutination // J. Microbiol. Serol.- 1955.-V. 21.-P. 133-140.

84. Cunningham B. Lectins: a chemical approach to the cell surface // Pure and Appl. Chem. 1975. - V. 41, № 12. - P. 31-46.

85. Dazzo F.B., Truchet G.L. Interactions of Lectins and their Saccharide Receptors in the Rhizobium-Legume Symbiosis // J. Membrane. Biol. 1983. -V. 73.-P. 1-16.

86. Denson A.M., Doyle R.J. Stabilization of the glucan-binding lectin Streptococcus sorbinus by specific ligand // Arch. Oral Biol. 1998. - V. 43, № 1. -P. 33-38.

87. Depierreux C., Kang H.C., Guerin B., Monsigny M., Delmotte T. Characterization of an Agrobacterium tumefaciens lectin // Glycobiology. -1991.-V. 1,№ 6. P. 643-649.

88. Duguid J., Gilliers R. Fimbria and adhesive properties in dysentery bacilli // J. Pathol. Bacteriol. 1957. - V. 74. - P. 397-411.

89. Eshdat Y., Silverblatt F., Sharon N. Dissociation and reassembly of E. coli type I pili (fimbriae)//J. Bacteriol. -1981. V. 148. - P. 308-314.

90. Fasman G., Foster R. The conformational transition if chymotrypsinogen to chymotrypsin // J. Molec. Biol. 1966. - V. 19, № 1. - P. 240.

91. Gangloff C., Orten J. Citric acid cycle patterns certain thyroid states // Biol. Chem. 1960. - V. 235. - P. 1900.

92. Gelehrter T. Synergistic and antagonistic effect of glucocorticoids on insulin action. Glucocorticoid gormone action. Berlin, 1979. - P. 583-590.

93. Gilboa-Garber N. The biological functions of Pseudomonas aeruginosa lectins // Lectins: Biology, Biochemistry, Chimical biochemistry. Ed. BogHansen. Spengler. Walterde Gruyter and Co. Berlin, 1983. - V. 3. - P. 495502.

94. Gilboa-Garber N. Possible application of Pseudomonas aeruginosa lectins // Abstracts 8th Intern. Congress of bacteriology and applied Microbiology division, Ierusalim, Israel, August 18-23,1996. P. 92.

95. Goswami S., Basu J., Kundu M., Chakrabarti P. Lectinmediated adherence of Mycobacteria to Macrophages // Abstracts 17 Intern. Lectin Meeting, Wurzburg, Germany, September 24-27,1997. P. 7.

96. Grasser-Regallet F., Scheitel J.M., Monteil H. Isolation of a heat-labile en-terotoxin produced by a human strain of Escherichia coli by wheat-germ agglutinin affinity chromatography // FEMS Microbiol. Lett. 1986. - V. 35, №2.-P. 239-243.

97. Gupta A., Sandhu R. Effect of garlic agglutinin and garlic extracts on the Rat // J.II Nutritional Research. 1998. - V. 18, № 2. - P. 841-850.

98. Guyot G. Uber die bakterielle Haemagglutination // Zbl. Bact., 1 Abt. Orig. 1908.-V. 47.-P. 640-653.

99. Haataja S., Tikkanen K., Finne J. Molecular basis of Streptococcus suistli • adhesion to host cells // Abstracts 8 Intern. Congress of bacteriology andapplied Microbiology division, Ierusalim, Israel, August 18-23,1996. P.91.

100. Hammel G., Scheraga H. A. Model of ribonuclease based on chemicalevidence // Biochem. 1996. - V. 15, № 11. - P. 3690 - 3691.

101. Hanne L.F., Finkelstein R.A. Characterization and distribution of the haemagglutinins produced by Vibrio cholerae II Infect. Immun. 1982.-V.36. - P. 209-214.

102. Hart D.A. Lectins in biological systems: applications to microbiology // Amer. J. Clin. Nutr. 1980. - V. 33, № 11. - P. 2416-2425.

103. Heiny B. M.Correlation of immune cell activités and p-endorphin release in breast carcinoma patients treated with galactose-specific lectin standardized mistletoe extract // Anticancer Research. 1998. - V. 18. - Iss.l. - P. 583-586.

104. Hultman E. Rapid specific method for determination of saccharides in body fluids. Nature. 1959. - V. 183, № 4654. - P. 108-109.

105. Yutsudo T., Honde T., Mirwatoni T., Takeda Y. Characterization of purified Shiga toxin from Shigella dysenteriae II Microbiol. Immun. 1986. - V. 30,№ 11.p. 1115-1127.

106. Kallenius G., Mollby R., Svenson S., Winberg J. The Pk antigen as receptor for the haemagglutinin of pyelonephritic E. coli II FEMS Microbiol. Lett. 1980. - V. 7.-P. 298-302.

107. Kamata Y., Kozaki S., Sakaguchi G. Effects of pH on the binding of Clostridium botulinum type E derivative toxin to gangliosides and phospholipids //FEMS Microbiol. Lett. 1988. - V. 55, № 1. - P. 71-76.

108. Kang N.O., Ardourel M.Y., Guerin B., Monsigny M., Delmotte F.M. Purification of two lectin from a nopalin Agrobacterium tumefaciens strain // Biochim. 1998. - V. 80. - P. 87-94.

109. Kay I., Ahern T., Atkins M. Control of protein synthesis during activation of lymphocytes by phytohemagglutinin // Biochim. Biophys. Acta. 1971. -V. 247,№2.-P. 322-334.

110. Kearns M.J., Gibbons R.A. The possible nature of the pig intestinal receptor for the K88 antigen of Escherichia coli II FEMS Microbiol. Lett. 1979. -V. 6.-P. 165- 168.

111. Keusch G.T., Donohue-Rolfe A., Jacewicz M. Sugar binding bacterial toxins // Microbial Lectins and Agglutinins / Ed. D. Mirelman. John Wiley and Sons, New York, 1986. - P. 271-295.

112. Keusch G.T., Yacevicz M., Donohue-Rolfe A. Pathogenesis of Shigella diarrhea: evidence for N-linked glycoprotein Shigella toxin receptor modulation by ß-galactosidase II J. Infect. Dis. 1986. - V. 153, № 2. - P. 238248.

113. Kovalenko E.A. Extracellular sialospecific lectins of saprophytic bacteria // 17-th Intern. Lectin Meeting: Abstr., 24-27 September 1997, Würzburg.-Germany, 1997.-P. 19.

114. Kraus R, Ludwig S. Uber Bakterienhaemagghitinine und Antihaemagglu-tinine. Wiener klinishe Wochenschrift, 1902. - V.15. - 120p.

115. Lasarus L.L., Trimble L.A., Moldawerr L.L. The metabolism effects of pokeweed mitogen in mice // Metabolism Clinical and Experimental. -1998. -Iss.L-P.75-82.

116. Lefïler H., Svanborg-Eden C. Chemical identification of a glycosphin-golipid receptor for E. coli H FEMS Microbiol. Lett. 1980. - V. 8. - P. 127134.

117. Lenartz D., Andermahr G., Plum G. Efficiency of treatment with galacto-side-specific lektin from mistletoe against rat glioma // Anticancer Recearch. 1998.-V. 18,№2.-P. 1011-1014.

118. Lorens-Kubis I., Morawieska B. Lektins Biology. Berlin, New York, 1981.-81 p.

119. Lorens Kubis I., Morawieska B., Wicezozeska E. Effects of lectin onenzymatic Properties, Plant Acids Phosphatases and ribonuclease // Lectins: Biologi-Biochemistry. 1984. - V.l. -P.169-184.

120. Makai K., Daifuku K., Yokoyama S., Nakano M. Stopped-flow investigation of antioxidant activity of estrogens in solution // Biochem Biophys Acta. 1990. - V. 1035. - P. 348-352.

121. Matthysse A., Gurlist R.H. Elaboration of cellulose fibrils by Agrobacte-rium tumefaciens during attachment to carrot cells // J. Bacterid. 1981. -V. 145. - P. 585-595.

122. Mikkat U., Danim L. Effects ofthe lectins WGA and UBA 1 on the a-amylase secretion of rat pancreas in vitro and in vivo II Pancreas. - 1998. -V. 16,№24.-P. 529-538.

123. Mirelman D., Altman G., Eshdat Y. Screening of bacteria isolates for mannose-specific lectin activity by agglutination of yeast's // J. Clin. Microbiol. -1980. V. 11. - P. 328-331.

124. Mitranic M., Sturgers S. The effects of wheat germ agglutinin on sialyl and galactosyltransferases of rat liver Golgi membranes // J. Biochem. -1998.-V. 53.-P. 1008- 1013.

125. Ofek I., Mirelman D., Sharon N. Adherence of Escherichia coli to human mucosal cells mediated by mannose receptors // Nature. 1977. - V. 265. -P. 623- 625.

126. Oppenheimer J. Thyroid hormone action at the cellular level // Science. -1973.-V. 203.-P. 971.

127. Prado J., Zambtlli S. The hyperinsulinemia produced by Con A in rats is opioid dependent and hormonally regulated // Brazilian journal of Medical and Biological Research. - 1998. - V. 31, № 25. - P. 697 - 703.

128. Pusztai A., Grant G. Effect of an orally administered mistletoe lektin on growth, body composition and insulin levels in young rats // J. of Nutritional Biochem. 1998. - V. 9, № 21. - P. 33-36.

129. Pusztai A., Grant G., Gelenscer E. Effects of an orally administered mistletoe lectin on growth, body composition, small intestinal structure, and insulin levels in young rats // J. of Nutritional Biochemistry. 1998. - V.5. -Iss.l. - P. 31-36.

130. Razin S., Jacobs E. Mycoplasma adhesion // J. Gen. Microbiol. 1992. -V. 138, №3.-P. 407-422.

131. Razin S., Kahane I., Banai M. Adhesion and Microorganism Pathogenicity // CIBA Foundation Symposium 80/ England: Bath. -1981. P. 98-118.

132. Riordan J., Slavic M. Chemical and physical properties of an hepati, membrane protein that specificaly binds asialoglycoproteins // J. Biol. Chem. 1977. V. 252, № 5. - P. 1296 - 1302.

133. Rivier D., Darekar M. Inhibitors of the adhesiveness of enteropathogenic

134. Escherichia coli // Experimentia. 1975. - V. 34. - P. 662-664.

135. Roberts D.D., Olson L.D., Barile M.F. et al. Sialic acid-dependent adhesion of Mycoplasma pneumoniae to purified glycoproteins // J. Biol. Chem. 1989. - V. 264, № 16. - P.9289-9293.

136. Rosenthal L. Spermagglutination by bacteria // Proc. Soc. Exp. Biol, and Med. 1942.-V. 28. - P. 827.

137. Rosenthal L. Agglutinating properties of Escherichia coli II J. Bact. -1943.-V. 45.-P. 545.

138. Scotland S.M. Toxins //J. Appl. Bacterid. Symp. Suppl. 1988. - V. 17. -P. 1098-1298.

139. Sharon N., Eshdat Y., Silverblatt F., Ofek I. Bacterial adherence to cell surface sugars // Adhesion and Microorganisms Pathogenecity. London: Pitman Press, 1981. P. 119-134.

140. Sheladia V.L., Chambers J.P., Guevara J.J.R., Evans D.J. Isolation, purification, and partial characterization of type V-A haemagglutinin from Escherichia coli GV-12, 01:H~ // J. Bacteriol. 1982. - V. 152, № 2. - P. 757761.

141. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Both cellulose fibrils and Ca2+-dependent adhesin are involved in the attachment of Rhizobium legumino-sarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1987. - V. 169, № 9. - P. 42944301.

142. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular fibrils and attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1986. - V. 168, № 2. - P. 821-827.

143. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Roles of flagella, lipopolysac-caride, and a Ca2+- dependent cell surface protein in attachment of Rhizobium leguminosarum biovar viciae to pea root hair tips // J. Bacteriol. -1989. V. 171, № 1. - P. 569-572.

144. Stefanovic Y., Mandel P. Effects of lectins on enzymatic properties // Bio-chemictry. 1979. - V. 18, № 22. - P. 357 - 361.

145. Sugii S., Horiguchi Y., Uemura T. Haemagglutinating activity of trypsinized Clostridium perfringens enterotoxin // FEMS Microbiol. Lett. -1986.-V. 34,№2.-P. 205-209.

146. Timothy L., McGarr G.A., Abou-Zeid C. et all. Attachment of mycobacteria to fibronectin-coated surfaces // Gen. Microbiol. 1988. - V. 134, №5. - P.1307-1313.

147. Выражаем глубокую благодарность к.б.н., доц. М. Д. Сметаниной за консультации и большую помощь в проведении экспериментов сживотными.