Функция и локализация стрессового белка 310 кДа в митохондриях растений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Грабельных, Ольга Ивановна

• Грабельных, Ольга Ивановна
• кандидат биологических наук
• 2000

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Грабельных, Ольга Ивановна

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. НИЗКОТЕМПЕРАТУРНЫЙ СТРЕСС, ЕГО ВОЗДЕЙСТВИЕ НА РАСТЕНИЯ.

2.1.1. Синтез стрессовых белков, их функции и внутриклеточная локализация

2.1.2. Характеристика белков семейства БХШ 310.

2.2. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО АППАРАТА.

2.2.1. Краткая характеристика дыхательной цепи, особенности ее функционирования у растений.

2.2.2. Структура и функции растительных митохондрий при действии низкой температуры.

2.3. СНИЖЕНИЕ СОПРЯЖЕННОСТИ ПРОЦЕССОВ ОКИСЛЕНИЯ И ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ ПРИ ГИПОТЕРМИИ.

2.3.1. Свободные жирные кислоты и энергетическая активность митохондрий при гипотермии.

2.3.2. Разобщающие белки, их роль в процессах окислительного фосфорилирования.

2.4. ВЫВОДЫ ИЗ ОБЗОРА ЛИТЕРАТУРЫ, ПОСТАНОВКА ЦЕЛИ И ЗАДАЧ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

3.1. Растительный материал.

3.2. Температурная обработка.

3.3. Выделение митохондрий.

3.4. Очистка митохондрий.

3.5. Получение субмитохондриальных фракций.

3.6. Определение активности ферментов.

3.6.1. Определение активности цитохром с оксидазы.

3.6.2. Определение активности ферментов-маркеров субмитохондриальных фракций.

3.7. Экстракция митохондриальных бежов.

3.8. Получение препаратов стрессового белка БХШ 310.

3.8.1. Выделение цитоплазматических белков.

3.8.2. Получение белковой фракции, обогащенной стрессовым белком БХШ 310.

3.8.3. Фракционирование белков с помощью гель-фильтрации

3.9. Подготовка к работе неиммунной сыворотки и антисыворотки против БХШ 310.

3.10. Определение окислительной и фосфорилирующей активности митохондрий.

3.11. Определение влияния конститутивно синтезируемой и стрессовой форм БХШ 310 на активность митохондрий озимой пшеницы

3.12. Определение влияния различных концентраций стрессовой формы БХШ 310 на активность митохондрий озимой пшеницы.

3.13. Определение влияния БХШ 310 и БСА на активность митохондрий разных видов растений.

3.14. Определение ассоциации БХШ 310 с митохондриями озимой пшеницы при 0°С in vitro.

3.15. Определение влияния неиммунной сыворотки и антисыворотки против БХШ 310 на дыхательную активность митохондрий, изолированных из однодольных и двудольных растений.

3.16. Определение влияния БХШ 310 на функционирование отдельных комплексов дыхательной цепи митохонд-рий озимой пшеницы

3.17. Электрофоретические методы.

3.17.1. Электрофорез в ПААГ нашивного белка.

3.17.2. Электрофорез в ПААГ с ДДС-Ыа.

3.17.3. Окраска и обесцвечивание гелей.

3.17.4. Определение молекулярных масс нашивных белков и полипептидов.

3.18. Вестерн-блоттинг.

3.19. Статистическая обработка результатов.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

4.1. ПЕРЕХОД МИТОХОНДРИЙ В НИЗКОЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ ВО ВРЕМЯ НИЗКОТЕМПЕРАТУРНОГО СТРЕССА.

4.2. ФУНКЦИИ СТРЕССОВОГО БЕЖА БХШ 310 ОЗИМОЙ РЖИ

4.2.1. Влияние конститутивно синтезируемой и стрессовой форм БХШ 310 на активность митохондрий озимой пшеницы.

4.2.2. Влияние различных концентраций БХШ 310 на скорость нефосфорилирующего дыхания митохондрий озимой пшеницы.

4.2.3. Динамика энергетической активности митохондрий озимой пшеницы при действии стрессового белка БХШ 310.

4.2.4. Влияние БХШ 310 на активность митохондрий, выделенных из однодольных и двудольных растений.

4.2.5. Локализация полипептидов, иммунохимически родственных стрессовому белку 310 кДа, в митохондриях и субмитохондриальных структурах озимой пшеницы.

4.2.6. Ассоциация стрессового белка 310 кДа с митохондриями во время инкубации in vitro при гипотермии.

4.3. ДОКАЗАТЕЛЬСТВО РАЗОБЩАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ ЭНДОГЕННОГО БХШ 310 В МИТОХОНДРИЯХ ЗЛАКОВ.

4.3.1. Влияние антисыворотки против БХШ 310 на энергетическую активность митохондрий озимой пшеницы.

4.3.2. Влияние БХШ 310 и антисыворотки против БХШ 310 на энергетическую активность митохондрий.

4.4. О МЕХАНИЗМЕ РАЗОБЩАЮЩЕГО ДЕЙСТВИЯ СТРЕССОВОГО БЕЖА БХШ 310 ОЗИМОЙ РЖИ.

4.4.1. Комплекс I дыхательной цепи митохондрий озимой пшеницы наиболее чувствителен к разобщающему действию БХШ 310.

4.4.2. Разобщающее действие стрессового белка БХШ 310 отличается от известных разобщающих белков.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Функция и локализация стрессового белка 310 кДа в митохондриях растений»

Растительный организм, в силу особенностей своего существования, вынужден постоянно приспосабливаться к действию различных стрессовых факторов. Повышенные или пониженные температуры являются ведущими факторами, определяющими рост, развитие растений и ареалы их распространения. Среди растений, имеющих важное в хозяйственном отношении значение, являются злаковые. Изучение механизмов адаптации злаков всегда находилось в центре внимания исследователей. Такой интерес продиктован необходимостью изучения механизмов устойчивости растений к действию низкой температуры.

Ответ растений на низкотемпературный стресс сопровождается многочисленными физиологическими и биохимическим изменениями, общий механизм которых направлен на адаптацию и предотвращение повреждений, вызванных низкими температурами. Хорошо изученными в этом отношении представляются изменения липидного состава (Касперска-Палач, 1983), повышение ненасыщенности жирных кислот (Новицкая и др., 1990; Климов и др., 1993), накопление криопротекторных веществ, таких как сахара (Туманов, 1979; Касперска-Палач, 1983) и аминокислоты (Стаценко, 1992). Эти изменения, обусловленные изменением активности соответствующих ферментов, способствуют стабилизации клеточных мембран и предотвращают их повреждения. При этом возрастают энергозатраты клетки, связанные с усиленным использованием ассимилятов и энергии, и происходит усиление эффективности дыхания (Семихатова, 1995). Усиление эффективности дыхания, в свою очередь, связано со структурно-функциональными изменениями митохондриального аппарата (Войников, 1987; Хохлова и др., 1993; Кислюк и др., 1995), происходящими при низкотемпературном воздействии.

Существенным ответом клеточного метаболизма на низкотемпературный стресс является индукция синтеза специфических белков, названных белками холодового шока (БХШ 310). Функции стрессовых белков до недавнего времени были неясны, но в настоящий момент точно установлены для значительной их части. Одни из этих белков выполняют криопротекторную функцию (Баймиев и др., 1999; Kurkela, Frank, 1990), другие предотвращают повреждения, возникающие при обезвоживании клетки (Guy et al., 1992), третьи функционируют как белки-шапероны (Anderson et al., 1994b; Krishna et al., 1995) и разобщающие белки типа UCP, вызывают разобщение процессов окисления и фосфорилирования в митохондриях (Jezek et al., 1998; Maia et al., 1998).

Одним из стрессовых белков, синтез которого индуцируется низкими температурами (Колесниченко и др., 1996) и который выполняет функцию разобщения окислительного фосфорилирования в митохондриях (Побежимова и др., 19966; Voinikov et al., 1998), является стрессовый белок с мол. массой 310 кДа (БХШ 310). БХШ 310 обнаружен в клетках различных злаков (Kolesnichenko et al., 1999) и его содержание коррелирует со степенью холодостойкости растений. Как известно, ареал распространения злаков достаточно велик и поэтому в ходе эволюции у них должны были возникнуть механизмы, способствующие приспособлению к низким температурам. Возможно, какая-то доля в приспособлении злаковых принадлежит механизму, связанному с БХШ 310. В настоящей работе была сделана попытка изучить функцию и локализацию стрессового белка БХШ 310 в митохондриях растений.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Грабельных, Ольга Ивановна

6. выводы

1. У злаков во время низкотемпературного стресса инициируется механизм перехода митохондрий в низкоэнергетическое состояние, опосредованный действием стрессового белка БХШ 310.

2. Стрессовая форма БХШ 310 охлажденных проростков озимой ржи обладает наиболее сильным разобщающим действием по сравнению с конститутивно синтезируемой формой БХШ 310 неохлажденных растений.

3. БХШ 310 оказывает в условиях in vitro разобщающее действие на процессы окисления и фосфор илирования митохондрий как однодольных, так и двудольных растений. Это разобщение происходит за счет ассоциации БХШ 310 с митохондриями.

4. Антисыворотка против БХШ 310 преципитирует БХШ 310 и элиминирует его разобщающий эффект.

5. Механизм разобщающего действия БХШ 310 отличается от механизма действия известных разобщающих белков. Наиболее сильное разобщающее действие БХШ 310 связано с комплексом I дыхательной цепи растительных митохондрий. Функционирование БХШ 310 не происходит по принципу "циклического оборота" жирных кислот.

6. Вся совокупность полученных результатов позволяет заключить, что одной из функций БХШ 310 в растительной клетке является разобщение процессов окисления и фосфорилирования в митохондриях во время низкотемпературного стресса.

7. Полипептиды, иммунохимически родственные БХШ 310, представлены в митохондриях озимой пшеницы набором 66, 60, 58, 55 и 23 кДа. При этом в наружной мембране митохондрий содержатся полипептиды 60 и 58 кДа, во внутренней мембране митохондрий - 66, 60, 55 и 23 кДа. В матриксе митохондрий присутствуют белки 66 и 55 кДа.

5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Действие низкотемпературного стресса на растительный организм вызывает значительные изменения метаболизма растений. Эти изменения требуют соответствующего энергообеспечения клетки и обусловлены активностью митохондрий, поскольку митохондрии являются центром окислительного фосфорилирования клетки и поставляют энергию, необходимую для протекания всех процессов жизнедеятельности. Было установлено, что в условиях кратковременной гипотермии митохондрии холодоустойчивых озимых злаков переходят в низкоэнергетическое состояние (Войников и др., 1983а; Войников и др., 19836; Войников и др., 19856). Предполагается, что переход митохондрий в низкоэнергетическое состояние является приспособительной реакцией организма на первых этапах любого воздействия и позволяет обеспечивать процессы метаболизма интенсивным снабжением энергии (Кондрашова и др., 1966). Переход митохондрий в низкоэнергетическое состояние характеризуется активацией нефосфорилирующего дыхания и сопровождается термогенезом (Войников и др., 1983а; Уоинкоу а1., 1984). Причиной такого изменения энергетической активности, как считается, является увеличение количества свободных жирных кислот (Войников и др., 19856; Скулачев, 1989), которые взаимодействуют со специфическими митохондриальными белками, разобщающими окислительное фосфорилирование (Скулачев, 1989). К настоящему времени очень подробно изучены механизмы функционирования разобщающих белков, находящихся в митохондриях бурого жира, печени, мышц и других тканей (Скулачев, 1989; Дегек е! а1., 1998). Получены прямые доказательства существования подобных белков у растений (1егек е! а1., 1998; Маш е! а1., 1998). Все известные разобщающие белки принадлежат к семейству митохондриальных анионных переносчиков и являются интегральными белками внутренней мембраны митохондрий (Дегек е1 а1., 1998). Механизм функционирования этих белков связан с "циклическим оборотом" жирных кислот и соответственно, зависит от их присутствия. При этом сывороточный альбумин, связывающий жирные кислоты, ингибирует активность классических разобщающих белков (Скулачев, 1989; Тахтшгкае'шсг е1 а1., 1998). Степень экспрессии разобщающих белков сильно возрастает при холодовой обработке тканей и, таким образом белки могут принимать участие в процессе терморегуляции растений.

Стрессовый белок с мол. массой 310 кДа (БХШ 310), обнаруженный и выделенный из озимых злаков, также является разобщающим окисление и фосфорилирование белком, количественное содержание которого возрастает при холодовом воздействии (Мишарин и др., 1997). На данный момент обнаружено целое семейство белков, родственных БХШ 310, у разных видов злаков, отличающихся различной степенью холодостойкости (Ко1е8шс11епко е1 а1., 1999). Присутствие БХШ 310 у злаков и его функция в качестве разобщителя окислительного фосфорилирования позволили предположить, что существование механизма перехода митохондрий злаков под действием низкой температуры в низкоэнергетическое состояние обусловлено именно БХШ 310.

При изучении действия низкотемпературного стресса на проростки злаков (озимой ржи, пшеницы, кукурузы) и двудольных растений (горох, подсолнечник, тыква) оказалось, что механизм перехода митохондрий в низкоэнергетическое состояние присущ только злакам. Степень перехода хорошо коррелировала с наличием в спектрах белков растений БХШ 310 и со степенью холодостойкости растений. Чем большее количество БХШ 310 содержится в растениях, тем больше степень перехода. У ржи и пшеницы наиболее высокое содержание БХШ 310 (КокзгисЬепко е1 а1., 1999) - степень разобщения митохондрий высокая. Содержание БХШ 310 в проростках кукурузы незначительно (Kolesnichenko et al., 1999) - митохондрии отвечают на охлаждение растительного материала слабым переходом в низкоэнергетическое состояние. Отсутствие перехода в низкоэнергетическое состояние у митохондрий всех двудольных растений, по-видимому, может быть связано с отличием субъединичного состава полипептидов, иммунохимически родственных БХШ 310, у этих растений.

Моделирование ситуации, близкой к происходящей в клетках растений во время низкотемпературного стресса, показало, что при добавлении стрессового белка БХШ 310, в концентрации примерно равной физиологической, к митохондриям in vitro происходило быстрое снижение сопряженности окислительного фосфорилирования. При этом стрессовая форма БХШ 310 обладала более выраженным эффектом разобщения окислительного фосфорилирования in vitro, чем конститутивно синтезируемая форма. Разобщающий эффект БХШ 310 начинает оказывать уже после 5 мин инкубации с митохондриями и к 30-60 мин достигает максимума и на этом уровне сохраняется до 90 мин инкубации митохондрий при 0°С. Эти данные, полученные в экспериментах m vitro, хорошо согласуется с продолжительностью первого пика содержания БХШ 310 в клетках озимых злаков в условиях in vivo (Мишарин и др., 1997). Эффективность разобщающего действия БХШ 310 на процессы окисления и фосфорилирования митохондрий после 60 мин инкубации имеет выраженную концентрационную зависимость. Разобщающее действие экзогенного БХШ 310 направлено на митохондрии как однодольных, так и двудольных растений независимо от того, имеют ли они эндогенный механизм разобщения.

Известно, что многие стрессовые белки (низкомолекулярные БТШ) оказывают протекторное действие на растения, ассоциируя с ними во время теплового стресса (Войников, Рудиковский, 1988; Chou et al., 1989; Downs,

Heckathorn, 1998). При моделировании условий, когда митохондрии инкубировались с БХШ 310 при тех же условиях, какие были необходимы для разобщения in vitro, оказалось, что БХШ 310 ассоциирует с митохондриями. При этом, в условиях in vitro с интактными митохондриями ассоциировала нативная форма белка с мол. массой 310 кДа, что позволяет предположить, что именно нативная форма БХШ 310, а не отдельные субъединицы, обладает разобщающим действием.

В опытах по действию антисыворотки против БХШ 310, которая должна преципитировать данный белок, было обнаружено, что ассоциация цитоплазматического БХШ 310 с митохондриями происходит уже в стандартных условиях изоляции органелл из побегов проростков озимой ржи, озимой пшеницы и кукурузы, не подвергнутых холодовому стрессу. При этом эндогенный БХШ 310 вызывает в митохондриях разобщение процессов окисления и фосфорилирования. Наибольший "сопрягающий" эффект специфическая сыворотка против БХШ 310 оказывала на процессы сопряжения окисления и фосфорилирования митохондрий кукурузы, это, возможно, объясняется незначительным содержанием в клетках данного злака БХШ 310, действие которого почти полностью может устраняться добавлением антисыворотки. Наоборот, менее выраженное сопрягающее действие антисыворотки на митохондрии озимой ржи, по-видимому, связано с большим количественным содержанием БХШ 310 в белковом спектре ржи. Неэффективность действия антисыворотки на степень сопряженности окислительного фосфорилирования митохондрий двудольных растений (гороха), по-видимому, связана с отсутствием в спектрах белков гороха БХШ 310, выполняющего функцию разобщения. Этим же, вероятно, объясняется и установленное ранее отсутствие перехода митохондрий гороха в низкоэнергетическое состояние в условиях холодового стресса. Можно утверждать, что действие антисыворотки на митохондрии исследованных злаков было вызвано преципитацией ею эндогенного БХШ 310, а не артефактами. Этот вывод был подтвержден результатами модельного эксперимента, когда окислительное фосфорилирование митохондрий гороха разобщали экзогенным БХШ 310, а затем добавляли антисыворотку, которая полностью элиминировала разобщающий эффект, вызванный БХШ 310. Данные экспериментов по установлению действия антисыворотки против БХШ 310 на митохондрии разных видов растений позволяют заключить, что механизм разобщающего действия БХШ 310 является специфичным для злаковых растений.

Все известные разобщающие белки являются интегральными белками внутренней мембраны митохондрий (1егек е! а1., 1998), возможно, что разобщающий белок БХШ 310 также является белком внутренней мембраны митохондрий. Поиск белков, иммунохимически родственных БХШ 310, показал, что они содержатся во всех субмитохондриальных компонентах митохондрий озимой пшеницы. При этом во внутренней мембране локализовано наибольшее количество белков, некоторые из которых были прочносвязанны с мембраной.

Доказательством отличия механизма действия БХШ 310 от действия известных разобщающих белков типа 11СР является его различное влияние на комплексы дыхательной цепи. Степень разобщения окислительного фосфорилирования митохондрий озимой пшеницы была максимальной при использовании НАД-зависимых субстратов, а комплекс I дыхательной цепи был наиболее чувствителен к разобщающему действию БХШ 310. Другие комплексы дыхательной цепи значительному воздействию со стороны БХШ 310 не подвергались и оставались функционально стабильными. Отличие механизма разобщающего действия БХШ 310 от действия классических разобщающих белков подтверждено в опытах с сывороточным альбумином (БСА). Результаты экспериментов по изучению действия БХШ 310 на энергетическую активность митохондрий разных видов растений, свободных от эндогенных жирных кислот показали, что разобщающий эффект добавленного БХШ 310 не связан с жирными кислотами. БСА в концентрации, ингибирующей активность известных разобщающих белков, не оказывал влияния на активность БХШ 310. Это же подтвердили эксперименты с применением БСА на фоне которого антисыворотка против БХШ 310 оказывала сопрягающее действие на окислительное фосфорилирование митохондрий озимых ржи и пшеницы.

Таким образом, разобщающее действие БХШ 310, которое проявляется у митохондрий злаков и коррелирует со степенью холодостойкости и содержанием БХШ 310, имеет ряд отличительных особенностей. Функционирование БХШ 310 не связано с "циклическим оборотом" жирных кислот и, по-видимому, обусловлено его влиянием на комплекс I дыхательной цепи. Механизм разобщения не характерен для митохондрий двудольных растений и не происходит при температурах, вызывающих в митохондриях злаков переход в низкоэнергетическое состояние.

На основании полученных результатов можно предложить цепь событий, происходящих в растительной клетке злаковых растений во время низкотемпературного стресса: действие низкой температуры приводит к увеличению содержания БХШ 310; конститутивно синтезируемая форма БХШ 310 переходит в стрессовую; стрессовая форма БХШ 310 ассоциирует с митохондриями и вызывает их переход в низкоэнергетическое состояние.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Грабельных, Ольга Ивановна, 2000 год

1. Азарашвили Т.С., Кудин А.П., Полтева H.A., Кудзина Л.Ю., Евтодиенко Ю.В. Полипептидный состав субмитохондриальных фракций нормальной ткани печени и гепатомы Зейделя // Биохимия. 1997. - Т.62, вып.7. -С.833-841.

2. Андреев А.Ю., Дедухова В.И., Мохова E.H. Разобщение окислительного фосфорилирования в митохондриях печени и скелетных мышц жирными кислотами в средах расзличного ионного состава // Биол. мембраны. 1990. - Т.7, N5. - С.480-486.

3. Андреева И.Н. Методы выделения физиологически активных митохондрий из растительных тканей // Клетка и клеточные структуры / Отв. ред. Молотковский Ю.Г. М.: Наука, 1968. - С.16-24.

4. Асахина Е. Процессы замерзания и повреждения растительных клеток // Холодостойкость растений / Отв. ред. Самыгин Г.А. М.: Колос, 1983. -С.23-36.

5. Баймиев А.Х., Гималов Ф.Р., Чемерис A.B. Экспрессия гена аланин-богатого белка капусты при различных условиях холодовой акклимации // Физиол. растений. 1999. - Т.46, N4. - С.605-609.

6. Барышева Т.С., Заботина O.A., Заботин А.И. Влияние циклогексимида на синтез полисахаридов клеточной стенки и активность гликозидаз корней пшеницы при закаливании к морозу // Физиол. растений. 1999. - Т.46, N4. -С.633-638.

7. Бондаренко Д.И., Дедухова В.И., Мохова E.H. Разобщающее действие дикарбоновых аналогов стеариновой и пальмитиновой кислот в митохондриях сердца // Биохимия. 1994. - Т.59, вып.6. - С.911-915.

8. Борисенко Л.Р., Колупаев Ю.Е., Рябчун Н.И., Полтарев Е.М. Независимое от биосинтеза белка изменение активности инвертазы в узлах кущения озимой пшеницы в условиях гипотермии // Физиол. и биох. культ, растений. 1991. - Т.23, N1. - С.58-64.

9. Боровский Г.Б., Войников В.К. Локализация низкомолекулярных белков теплового шока на поверхности и внутри митохондрий кукурузы // Физиол. растений. 1993. - Т.40, N4. - С.596-598.

10. Борет П., Гривелл Л.А., Грут Г.С.П. ДНК органелл // Перспективы биохимических исследований. М.: Мир, 1987. - С.20-26.

11. Виноградов А.Д. Митохондриальная АТФ-синтезирующая машина: пятнадцать лет спустя // Биохимия. 1999. - Т.64, вып.11. - С. 1443-1456.

12. Вовчук C.B., Макаренко O.A., Мусич В.Н. Протеиназная активность и компонентный состав межклеточной жидкости проростков озимой пшеницы при действии низких температур // Физиол. и биох. культ, растений. 1994. -Т.26, N2. - С.180-185.

13. Вовчук C.B., Мусич В.Н., Макаренко O.A. Активность пептидгидролаз в проростках озимой пшеницы при действии низких температур // Физиол. и биох. культ, растений. 1991. - Т.23, N4. - С.355-359.

14. Войников В.К. К вопросу о выделении интактных растительных митохондрий // Изв. Сиб. отд-ния АН СССР. Сер. биол. наук. 1980а. - Т. 10, вып.2. - С.121-125.

15. Войников В.К. Участие свободных жирных кислот в регуляции митохондриальной активности у озимой ржи после охлаждения // Физиол. и биох. культ, растений. 19806. - Т.12, N5. - С.474-479.

16. Войников B.K. Температурный стресс и митохондрии растений. -Новосибирск: Наука, 1987. 135 с.

17. Войников В.К., Боровский Г.Б. Роль стрессовых белков в клетках при гипертермии // Успехи совр. биол. 1994. - Т.114, вып.1. - С.85-95.

18. Войников В.К., Корзун A.M. Температура тканей побегов озимой пшеницы при холодовом шоке // Изв. Сиб. отд-ния АН СССР. Сер. биол. наук. 1984. -Вып.2. - С.121-125.

19. Войников В.К., Корытов М.В. Синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы при закаливании к холоду // Физиол. растений. 1991. -Т.38, вып.5. - С.960-969.

20. Войников В.К., Корытов М.В. Влияние условий гипотермии на синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы // Физиол. растений. -1993. Т.40, N4. - С.589-595.

21. Войников В.К., Рудиковский A.B. Ассоциация белков теплового шока кукурузы с митохондриями in vivo и in vitro II Физиол. растений. 1988. -Т.35. - С.542-547.

22. Войников В.К., Тимина М.А. Зависимость активности сукцинатдегидрогеназы озимой ржи от температуры и концентрации сукцината // Физиол. растений. 1983. - Т.30, вып.2. - С.542-547.

23. Войников В.К., Иванова Г.Г., Корытов М.В. Синтез белков в растениях при действии низкой температуры // Физиол. и биох. культ, растений. 1986. - Т.18, N3.-C.211-222.

24. Войников В.К., Константинов Ю.М., Негру к В.И. Генетические функции митохондрий растений,- Новосибирск: Наука, 1991,- 183 с.

25. Войников В.К., Лузова Г.Б., Корзун A.M. Влияние холодового шока на количество свободных жирных кислот, энергетическую активность

26. H/fTiTrwr»trniTMXT л a TpjmAniiTi/m; п тплг\г\г»г>тгь-рхг г\') гям и v ч'З гггли И TTrvb-ттаттч АН

27. ЛI г I 1 V/.* V ' 1 I , t, j / Г 1 > 1 11 J, WiMllV^tl 1J p j t ' llj^vpvv IIVU^V v/л IH Lli.Y JJ1U1WU // -1 lXi

28. СССР. 1983a. - Т.270, N3. - C.761-764.

29. Войников В.К., Лузова Г.Б., Кравец B.C. Разобщающее действие свободных жирных кислот при "старении" изолированных митохондрий пшеницы // Изв. Сиб. отд-ния АН СССР. Сер. биол. наук. 19836. - Т.1, N5. -С.81-85.

30. Войников В.К., Лузова Г.Б., Лемзяков В.П. Количество свободных жирных кислот митохондрий озимой ржи при гипотермии // Изв. Сиб. отд-ния АН СССР. Сер. биол. наук. 1980. - Т.1, N5. - С.119-125.

31. Войников В.К., Лузова Г.Б., Лемзяков В.П. Действие холода на количество свободных жирных кислот и активность митохондрий у озимой ржи // Физиол. растений. 1981а. -Т.28, вып.1. - С. 18-26.

32. Войников В.К., Лузова Г.Б., Лемзяков В.П. Количественное определение свободных жирных кислот митохондрий озимой ржи газохром ато граф и чески м методом // Физиол. и биох. культ, растений. -19816. Т.13, N2. - С.213-217.

33. Войников В.К., Побежимова Т.П., Варакина H.H. Действие холода на жирнокислотный состав и энергетическую активность митохондрий клеток растений // Физиол. и биох. культ, растений. 19856. - Т.17, N5. - С.431-440.

34. Войников В.К., Колесниченко A.B., Побежимова Т.П., Варакина H.H. Первая и шестая хромосомы D-генома озимой мягкой пшеницы контролируют синтез стрессового белка с молекулярной массой 310 кДа // Физиол. растений. 1998,- Т.45, N 5,- С. 688-692.

35. Выскребенцева Э.И., Борисова H.H. Распределение лектиновой активности в митохондриях корнеплода сахарной свеклы. Лектиновая активность мембран и матрикса митохондрий корнеплодов сахарной свеклы И Физиол. растений. 1996. - Т.43, N5. - С.527-532.

36. Гаузе Г.Г. Митохондриальная ДНК. М.: Наука, 1977. - 286 с.

37. Гималов Ф.Р., Чемерис A.B., Вахитов В.А. Специфичность синтеза белков холодового шока в проростках отдельных представителей трибы Triticeae семейства злаковых // Физиол. растений. 1996. - Т.43, N2. - С.262-2^

38. Заботина O.A., Акжова Д.А., Ларская И.А., Николаева О.Г., Петровичева Г.А, Заботин А.И. Физиологически активные олигосахариды, накапливающиеся у проростков пшеницы в ходе низкотемпературной акклимации // Физиол. растений. 1998. - Т.45. - С.262-267.

39. Зайцева М.Г., Зубкова Н.К. Сезонная периодичность функциональной активности митохондрий корней пшеницы // Физиол. растений. 1987. -Т.34, вып.2. - С.286-291.

40. Иванова Т.И., Семихатова O.A. Действие замораживания на окислительное фосфорилирование митохондрий проростков гороха // Ботан. журнал. 1966. - Т.51, N9. - С. 1266-1275.

41. Ильянчук Е.М., Лихолат Д.А. Влияние низкой температуры на содержание абсцизовой и индолилуксусной кислот в растениях озимой и яровой пшеницы на ранних фазах развития // Физиол. и биох. культ, растений. 1989,- Т.21, N3. - С. 286-293.

42. Карманенко Н.М. Особенности энергетической эффективности дыхания и фосфатного обмена у различных по зимостойкости сортов озимой пшеницы // Физиол. растений. 1972. - Т.19, вып.4. - С.807-812.

43. Каеперска-Палач А. Механизм закаливания травянистых растений // Холодостойкость растений / Отв. ред. Самыгин Г.А. М.: Колос, 1983.п 11 о 11 I Z.- I Z' .

44. Кислюк И.М., Мирославов Е.А., Палеева Т.В. Стимуляция дыхания листьев пшеницы и пролиферация митохондрий в их клетках под влиянием охлаждения // Физиол. растений. 1995,- Т.42, N4,- С.603-606.

45. Климов C.B. Адаптация фотосинтеза озимой пшеницы к низким положительным и отрицательным температурам в связи с перезимовкой // Физиол. и биох. культ, растений. 1989,- Т.21, N3. - С. 261-267.

46. Климов C.B., Астахова Н.В., Трунова Т.И. Сопряженные изменения морозостойкости, фотосинтеза и дыхания, ультраструктуры клеток и хлоропластов у озимой пшеницы и ржи при холодовом закаливании // Доклады АН. 1994. - Т.337, N2. - С.276-279.

47. Колесниченко A.B., Боровский Г.Б., Войников В.К. Изменения в содержании белка 310 кДа при холодовом закаливании проростков озимой пшеницы // Физиол. и биох. культ, растений. 1997,- Т.29, N5. - С. 383-381.

48. Колесниченко А.В., Войников В.К., Боровский Г.Б., Дорофеев Н.В. Содержание стрессового белка 310 кДа в проростках озимой пшеницы пригипотермии и водном стрессе // Физиол. и биох. культ, растений. 1999. т 41 хг? гi V/ . X » А 1 ^ .

49. Колесниченко A.B., Боровский Г.Б., Войников В.К., Мишарин С.И., Антипина А.И. Характеристика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии // Физиол. растений. 1996. - Т. 43, вып.6. - С.894-899.

50. Колупаев Ю.Е., Трунова Т.И. Особенности метаболизма и защитные функции углеводов растений в условиях стрессов // Физиол. и биох. культ, растений 1992. - Т.24, вып.6. - С.523-533.

51. Колупаев Ю.Е., Трунова Т.И. Активность инвертазы и содержание углеводов в колеоптилях пшеницы при гипотермическом и солевом стрессах // Физиол. растений. 1994. - Т.41, N4,- С.552-557.

52. Колупаев Ю.Е., Сысоев Л.А., Манойло Т.А., Костенко И.В. О возможных механизмах изменения активности инвертазы колеоптилей пшеницы при холодовом закаливании // Физиол. и биох. культ, растений. -1989. Т.20, N6. - С.560-566.

53. Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И., Трунова Т.И. Изменение лектиновой активности клеточных стенок этиолированных проростков озимой пшеницы в процессе закаливания к морозу // Доклады АН. 1993. -Т.329, N5. - С.680-681.

54. Кондрашова М.Н. Метаболические состояния митохондрий и основные метаболические состояния живой ткани / В кн.: Свойства и функции макромолекул и макромолекулярных систем М.: Наука, 1969. - С.135-143.

55. Кондрашова М.Н., Озрина Р.Д., Николаева А.Н. Транспорт электронов и накопление энергии в дыхательной цепи как переменно-сопряженные процессы. 1. Обзор экспериментальных данных // Митохондрии: структура и функции. М.: Наука, 1966. - С 121-129.

56. Кравец B.C. Развитие представлений об адаптации растений к низкимтемпературам // Физиол. и биох. культ, растений 1996. - Т.28, вып.З. - С. 1681 QO 1 .

57. Критенко С.П., Титов А.Ф. Влияние абсцизовой кислоты и цитокинина на биосинтез белка при холодовой и тепловой адаптации растений // Физиол. и биох. культ, растений. 1990. - Т.37, вып.1. - С. 126-132.

58. Кузнецов В.В., Кимпел Д., Гокджиян Д., Ки Д. Элементы неспецифичности реакции генома растений при холодовом и тепловом стрессе // Физиол. растений. 1987. - Т.34, вып.З. - С.859-868.

59. Куцый М.П., Кузнецова Е.А., Газиев А.И. Участие протеаз в апоптозе // Биохимия. 1999. - Т.64, вып.2. - С. 149-163.

60. Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1973. - 343 с.

61. Левитт Дж. Повреждения и выживание после замораживания и связь с другими повреждающими воздействиями // Холодостойкость растений / Отв. ред. Самыгин Г.А. М.: Колос, 1983. - С.10-22.

62. Лютова М.И. Изменение термостабильности и кинетических свойств ферментов при адаптации растений к температуре // Физиол. растений. -1995. Т.42, N6. - С.929-941.

63. Мануильский В.Д. Принципы стабилизации растительных мембран при формировании состояния криорезистентности // Физиол. и биох. культ, растений. 1990. - Т.22, N4,- С. 315-326.

64. Маршакова М.И., Иванченко В.М., Микульская С. А. Исследование in vitro видовой специфики регуляторного влияния митохондрий на хлоропласты // Физиол. растений. 1990. - Т.37, вып.1. - С.64-69.

65. Машанский В.Ф., Семихатова O.A., Бушуева Т.П. О связи морфологических и биохимических признаков повреждения митохондрий // Кгггрч журнал i -Т "кт-я АЮ.АЛЛi/v i. CÍO. /Гчу piiCwi. j' v/w^ . j. .»í Vj ii^ , . v v i v .

66. Мишарин С.И., Антипина А.И., Войников B.K. Влияние холодового шока на антигенный состав озимой ржи и пшеницы // Физиол. и биох. культ, гартрщлм 1 qq7 т 90 \п Г 91s-219yuv X V11Í1II . X ^ V / , X , J V. X W» í- i У.

67. Мохова E.H., Старков A.A., Бобылева В.А. Разобщение окислительногофосфорилирования жирными кислотами в митохондриях печени и мышц //

68. Биохимия. 1993. - Т.58, вып.Ю. - С.1513-1522.

69. Нарейчук Ф.Д., Бабенко В.И. Изменение функциональной активностимитохондрий проростков озимой пшеницы в процессе закаливания // Физиол.и биох. культ, растений. 1981. - Т. 13, N6. - С.582-586.

70. Нейфах С.А. Механизмы клеточной интеграции в процессе биогенезамитохондрий // Генетические функции органоидов цитоплазмы. Л.: Наука, 1 on л п ^О 7Пjl > / т . --- / \j .

71. Николе Д. Дж. Биоэнергетика. Введение в хемиоосмотическую теорию. -М.: Мир, 1985,- 190 с.

72. Новицкая Г.В., Суворова ТА. Изменение липидного состава мембранных фракций проростков озимой пшеницы при низкотемпературной адаптации // Физиол. растений. 1994. - Т.41, N4. - С.539-545.

73. Новицкая Г.В., Зверкова O.A., Соколова И.А. Липидный состав листьев и узлов кущения озимой ржи при закаливании к морозу // Физиол. растений. 1q86 -тзз рт.ттт ^ р 0q7-1пп4х у UО . х .»/w/j £>х*хи,^ . v^ ./ / luv i .

74. Штгт/гтттгяст v r тн t^ (~*\mnr\r\vlc\ т a l/tqa/i^wpwtjp

75. Л. . I ^ . ^ Ji . J-/ . , JL»Vj^/V/l>Ci A X. X Ш Vll VI 1XX Vненасыщенности жирных кислот липидов растений озимой и яровой пшеницы в процессе закаливания // Физиол. и биох. культ, растений. 1990. -Т.22, N3. - С.257-263.

76. Новицкая Г.В., Астахова HB., Суворова Т.А., Трунова Т.Н. Роль липидной компоненты мембран в устойчивости растений огурца к низкой температуре // Физиол. растений. 1999. - Т.46, N4. - С.618-625.

77. Новицкая Г.В., Карасев Г.С., Суворова Т.А., Трунова Т.И. Влияние циклогексимида на содержание липидов и растворимых белков при адаптации растений озимой пшеницы к морозу // Физиол. растений. 1995. -Т.42, N3. - С.385-392.

78. Озернюк Н.Д. Механизмы адаптаций. М.: Наука, 1992. - 272 с.

79. Олайен K.P. Анализ стрессов, вызываемых замерзанием и реакция на них растений // Холодостойкость растений / Отв. ред. Самыгин Г.А. М.: Колос, 1983,- С.37-45.

80. Остерман JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985.-536 с.

81. Побежимова Т.П., Войников В.К., Варакина H.H. Влияние гипотермии на кинетические параметры сукцинатдегидрогеназы проростков озимой ржи // Физиол. и биох. культ, растений. 1987. - Т.19, N4. - С.384-389.

82. Побежимова Т.П., Войников В.К., Варакина H.H. Анализ функциональной стабильности отдельных комплексов дыхательной цепи митохондрий кукурузы, инкубируемых in vitro при повышенной температуре // Биол. мембраны. 1996а. - Т.13, N3. - С.252-257.

83. Побежимова Т.П., Войников В.К., Варакина H.H. Термоустойчивость и функциональная стабильность отдельных комплексов дыхательной цепи митохондрий кукурузы, инкубируемых in vitro 11 Физиол. растений. 1997а. -Т.44, N6. - С.873-878.

84. Побежимова Т.П., Колесниченко A.B., Войников В.К., Варакина H.H., Боровский Г.Б. Стрессовый белок 310 кДа при гипотермии влияет на энергетическую активность растительных митохондрий // Доклады АН. -19966. Т.350, N 5. - С.715-718.

85. Рахимов М.М., Джамбаева Н.Р. Липолитические ферменты // Успехи совр. биол. 1977. - Т.84, N3. - С.323-337.

86. Савич И.М. Изопероксидазы проростков сорго при холодовом стрессе // Физиол. и биох. культ, растений. 1989. - Т.20, N6. - С.566-572.

87. Самарцев В.Н., Зелди И.П. Участие SH-групп в регуляции малатом окислительного фосфорилирования разобщенного дыхания в митохондриях печени // Биохимия. 1995. - Т.60, вып.4. - С.635-643.

88. Семихатова O.A. Энергетика дыхания растений в норме и при экологическом стрессе /У 48-е Тимирязевские чтения. JL: Наука, 1990. - 72 с.

89. Семихатова O.A. Дыхание поддержания и адаптация растений // Физиол. растений. 1995. - Т.42, N2. - С.312-319.

90. Скулачев В.П. Трансформация энергии в биомембранах. М.: Наука, 1972.-203 с.

91. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. М.: Наука, 1989. - 564 с.

92. Скулачев В.П. В своем межмембранном пространстве митохондрия таит "белок самоубийства", который, выйдя в цитозоль, вызывает апоптоз П Биохимия. 1996. - Т.61, вып.И. -С.2060-2063.

93. Сопина Н.Ф., Карасев Г.С., Трунова Т.Н. АБК как фактор закаливания суспензионной культуры пшеницы к морозу // Физиол. растений. 1994. -Т.41, N4. - С.546-551.

94. Стаценко А.П. О криозащитной роли аминокислот в растениях // Физиол. и биох. культ, растений. 1992. - Т.24, N6. - С.560-564.

95. Стаценко А.П. О роли свободного пролина в криоадаптации озимых растений // Физиол. и биох. культ, растений. 1994. - Т.26, N5. - С.509-512.

96. Сысоев JI.A., Колупаев Ю.Е., Манойло Т.А. Температурные характеристики растворимой инвертазы озимой пшеницы в процессе холодового закаливания // Физиол. и биох. культ, растений. 1989. - Т.21, N2.-С. 178-182.

97. Сэджер Р. Цитоплазматические гены и органеллы,- М.: Мир, 1975.423 с.

98. Туманов И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. -М.: Наука, 1979.-352 с.

99. Трушанов A.A. Изготовление в лабораторных условиях закрытого полярографического электрода Кларка // Руководство по изучению биологического окисления полярографическим методом / Отв. ред.: Франк Г.М. М.: Наука, 1973. - С.73-79.

100. Федотчева Н.И., Скарга Ю.Ю., Фойгель А.Г. Влияние GDP и карбоксиатрактилата на транспорт ионов калия в митохондриях бурого жира // Биохимия. 1994. - Т.59, вып.З. - С. 419-424.

101. Хаскин В.В. Энергетика теплообразования и адаптация к холоду. Новосибирск: Наука, 1975. 200 с.

102. Хохлова Л.П. Роль структурно-функционального состояния митохондрий при адаптации растений к низкой температуре. Казань: изд-во Казанского унив-та, 1976. - 166 с.

103. Хохлова Л.П., Кучеренкова H.H., Абдрахимова И.Р. Сезонные изменения митохондрий у закаленных и незакаленных к холоду растений озимой пшеницы // Физиол. растений. 1993,- Т.40, N4. - С.607-612.

104. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир, 1988.567 с.

105. Христолюбова Н.Б. Функциональная морфология цитоплазматических органелл. Новосибирск: Наука, 1977. - 189 с.

106. Чен П., Густа Л.В. Роль воды в морозостойкости озимых злаков // Холодостойкость растений / Отв. ред. Самыгин Г.А. М.: Колос, 1983. -С.132-140.

107. Шугаев А.Г. Некоторые особенности структурной организации и окислительной активности дыхательной цепи митохондрий растений // Успехи совр. биологии. -1991. Т.111, вып.2. - С.178-189.

108. Яффе М., Шатц Г. Будущее исследований митохондрий // Перспективы биохимических исследований. -М.: Наука, 1987. С.137-143.

109. Anderson Г., Borg Н. and Mikaelsson М. Molecular weght estimation of proteins by electrophoresis in Polyacrylamide gels of graded porosity // FEBS Lett. 1972.-V. 20.-P. 199-202.

110. Anderson J.V., Haskel D.W., Guy Ch.L. Differential influence of ATP on native spinach 70-kilodalton heat-shock cognates // Plant Physiol. 1994a. -V.104, N4,- P.1371-1380.

111. Andreyev A.Yu., Bondareva T.O., Dedukhova V.I., Mokhova E.N., Skulachev V.P., Volkov L.M.Ts. and Vygodina T.V. The ATP/ADP-antiporter is involved in the uncoupling effect of fatty acids on mitochondria // Eur. J. Biochem. 1989. - V.182. - P.585-592.

112. Antikainen M., Griffith M. Antifreeze protein accumulation in freezing-tolerant cereals // Physiol. Plant. 1997,- V.99, N3,- P. 423-432.

113. Antikainen M., Griffith M„ Zhang J., Hon W.-C., Yang D.S.C., PihakaskiMaunsbach K. Immunolocalization of antifreeze proteins in winter rye leaves, crowns, and roots by tissue printing // Plant Physiol. 1996. - V.l 10, N3. -P.845-857.

114. Asgliar R., Fenton R.D., De Mason D.A., Close T.J. Nuclear and cytoplasmic localisation of maize embryo and aleurone dehydrin // Protoplasma. -1994,-V. 177,-P.87-94.

115. Azzone G.F., Gutweniger H., Viola E., Strinna E., Massari S. and Colonna R. Anion and amine uptake and uncoupling in submitochondrial particles // Eur. J. Biochem. 1976. - V.62. - P.77-86.

116. Benz R. and McLaughlin S. The molecular mechanism of action of the proton ionophore FCCP (carbonylcyanide p-trifluoremethoxyphenylhydrazone) // Bioph. J. 1983,- V.41. - P.381-398.

117. Bergmeyer H.-U. Methods of enzimatic analysis // New York, London. -1965. -P.1064.

118. Boss O., Samec S., Dulloo A., Seydoux J., Muzzin P., Giacobino J.P. Tissue-dependent upregulation of rat uncoupling protein-2 expression in response to fasting or cold // FEBS Lett. 1997. - V. 412. - P.l 11-114.

119. Brush R.A., Griffith M., Mlynarz A. Characterization and quantification of intrinsic ice nucleators in winter rye (Secale cereale) leaves // Plant Physiol. -1994,- V.104. P.725-735.

120. Cattivelli L., Bartels D. Molecular cloning and characterization of cold-regulated genes in barley // Plant Physiol. -1990. -V.93. P. 1504-1510.

121. Chance B.W., Williams V.R. The respiratory chain and oxidative phosphorylation//Adv. Enzymol. 1956. - V.17. - P.65-132.

122. Chou M., Chen Y.-M., Lin C.-Y. Termotolerance of isolated mitochondria associated with heat shock proteins // Plant Physiol. 1989. -V.89, N2. - P.617-623.

123. Cunningham S.A., Wiesinger H. and Nicholls D.G. Quantification of fatty acid activation of the uncoupling protein in brown adipocytes and mitochondria from the guinea-pig // Eur. J. Biochem. 1986. - V.157. - P.415-420.

124. Davy de Virville J., Aaron I., Alin M. F., Moreau F. Isolation and properties of mitochondria from Arabidopsis thaliana cell suspension cultures // Plant Physiol. Biochem. -1994. V.32. - P. 159-166.

125. Douce R. Mitochondria in higher plants: structure, function and biogenesis. -London: Acad. Press, 1985. 327 p.

126. Downs C.A., Heckathorn S.A. The mitochondrial small heat-shock protein protects NADH:ubiquinone oxidoreductase of the electron transport chain during heat stress in plants // FEBS Lett. 1998. - V.430. - P.246-250.

127. Ellis R.J. Proteins as molecular chaperones // Nature. 1987. - V.328, N1. -P.228-232.

128. El-Wadawi R. and Bowler K. The effect of in vivo heat treatments on blowfly flight muscle mitochondrial function: effects on partial reactions of the respiratory chain // J. Therm. Biol. 1996. - V.21, N5/6. - P.403-408.

129. Ernster D., Dallner G. Biochemical, phisiological and medical aspects of ubiquinone function // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - V.1271. - P.165-170.

130. Esen A. A simple method for quantitative, semiquantitative and qualitative assay of protein // Anal. Biochem. 1978. - V.89. - P.264-273.

131. Estabrook R. W. Mitochondrial respiratory control and the polarographic measurement of ADP:0 ratio // Methods Enzimol. Acad. Press: N-Y, London, 1967. - V.10. -P.41-47.

132. Garlid K.D., Orosz D.E., Modriansky M., Vassanelli S., and Jezek P. On the mechanism of fatty acid-induced proton transport by mitochondrial uncoupling protein // J. Biol. Chem. 1996. -V.271, N5. - P.2615-2620.

133. Gatenby A.A., Viitanen P.V. Structural and functional aspects of chaperonin-mediated protein folding // Armii.Rev. Plant Physiol. (Plant Mol. Biol). 1994,- V.45. - P. 469-491.

134. Gong D.-W., He Y., Karas M., and Reitman M. Uncoupling protein-3 is a mediator of thermogenesis regulated by thyroid hormone, P3-adrenergic agonists, and leptin // J. Biol. Chem. 1997. - V.272, N39. - P.24129-24132.

135. Grenier G., Tremolieres A., Therrien H.P., Willemot C. Chengements dans les lipides de la luzerne en conditions menant a l'endurcissement au froid // Can. J. Bot. 1972. - V. 50, N8,- P. 1681-1689.

136. Griffith M., Ala P., Yang D. S.C., Hon W.-C., Moffatt B.A. Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves // Plant Physiol.- 1992. -V.100, N2,- P. 593-596.

137. Griffith M., Antikainen M., Hon W.-C., PiliakaskiMaunsbach K., Yu X.M., Chun J.U., Yang D.S.C. Antifreeze Proteins in Winter Rye // Physiol. Plant. -1997. V.100. - P. 327-332.

138. Guillot-Salomon T., Remy R., Cantrel C., Demandre C., Moreau F. Phospholipids and polypeptides in the outer membrane of maize mitochondria // Phytochemistry. 1997. - V.44. - P.29-43.

139. Guy C.L., Huber J.L.A., Huber S.C. Sucrosephosphate synthase and sucrose accumulation at low temperature // Plant Physiol.- 1992.- V.100, N1,- P. 502-508.

140. Guy C.L., Niemi K.J., Brambl R. Altered gene expression during cold acclimation of spinach // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. - V.82, N5. - P.3673-3677.

141. Fauron C.M.-R., Moore B., Casper M. Maize as a model of higher plant mitochondrial genome plasticity // Plant Science.- 1995,- V. 112, N1.- P. 11-32.

142. Fernandez M., Nichols D.G. and Rial E. The uncoupling protein from brown-adipose-tissue mitochondria. Chymotiypsin-induced structural and functional moddifications // Eur. J. Bioch. 1987. - V.164. - P.675-680.

143. Flores-Duquet M., McDonald R.B. Cold-induced thermoregulation and biological aging // Physiol. Rev. 1998. - V.78, N2. - P.339-358.

144. Hahn M., Walbot V. Effects of cold-treatment on protein synthesis and mRNA levels in rice leaves // Plant Physiol. 1989. - V.91. - P.930-938.

145. Heber U., Santarius K.A. Loss of adenosine triphosphate synthesis caused by freezing and its relationship to frost hardiness problems // Plant Physiol. 1964. -V.39, N5. - P.712-719.

146. Hermesh O., Kalderon B., and Bar-Tana J. Mitochondria uncoupling by a long chain fatty acyl analogue // J. Biol. Chem. 1998. - V.273, N7. - P.3937-3942.

147. Hinz W., Graninger S., Pover A. De, Chiesi M. Properties of the human long and short isoforms of the uncoupling protein-3 expressed in yeast cells // FEBS Lett. 1999. - V. 462. - P.411-415.

148. Hon W.-C., Griffith M., Chong P., Yang D.S.C. Extraction and isolation of antifreeze proteins from winter lye {Secale cereale) leaves // Plant Physiol. 1994. - V.104.-P.971-980.

149. Hon W.-C., Griffith M., Mlynarz A., Kwok Y.C., Yang D.S.C., Antifriize proteins in winter rye are similar to pathogenesis-related proteins // Plant Physiol.-1995,- V.109, N3.- P. 879-889.

150. Jezek P. and Borecky J. Mitochondrial uncoupling protein may participate in futile cycling of pyruvate and other monocarboxylates // Cell Physiol. 1998. -V.275, N.2. - P.496-504.

151. Jezek P. and Garlid K.D. New substrates and competitive inhibitors of the Cf translocating pathway of the uncoupling protein of brown adipose tissue mitochondria // J. Biol. Chem. 1990. - V.265, N31. - P. 19303-19311.

152. Jezek P., Costa A.D.T. and Vercesi A.E. Evidence for anion-translocating plant uncoupling mitochondrial protein in potato mitochondria // J. Biol.Chem. -1996. V.271, N.51. - P.32743-32748.

153. Jezek P., Costa A.D.T., and Vercesi A.E. Reconstituted plant uncoupling mitochondrial protein allows for proton translocation via fatty acid cycling mechanism // J. Biol. Chem. 1997. - V.272, N39. - P.24272-24278.

154. Jezek P., Orosz D.E. and Garlid K.D. Reconstitution of uncoupling protein of brown adipose tissue mitochondria. Demonstration of GDP-sensitive halide anion uniport // J. Biol. Chem. 1990. - V.265, N31. - P.19296-19302.

155. Jezek P., Engstova H., Zackova M., Vercesi A.E., Costa A.D.T., Airud P., Garlid K.D. Fatty acid cycling mechanism and mitochondrial uncoupling protein // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - V.1365. -P.319-327.

156. Kaderbhai N., Beechey R.B., Kaderbhai M.A. Protein synthesis by isolated castor bean mitochondria // Plant Physiol. Biochem. 1989. - V.27, N2. - P.227-234.

157. Kolesnichenko A., Ostroumova E., Zykova V., Voinikov V. The comparison of proteins with immunochemical affinity to stress protein 310 kD in cytoplasmatic proteins of winter rye, winter wheat, Elymus and maize 11 J. Therm. Biol. 1999. -V.24.-P.211-215.

158. Kozak L.P., Britton J.H., Kozak U.C. and Wells J.M. The mitochondrial uncoupling protein gene. Correlation of exon structure to transmembrane domains // J. Biol. Chem. 1988. - V.263, N25. - P. 12274-12277.

159. Krishna P., Sacco M., Cherutti J.F., Hill S. Cold-induced accumulation of hsp 90 transcripts in Brassica napus I I Plant Physiol. 1995. - V.107, N3. -P.915-923.

160. Kurkela S., Frank M. Cloning and characterization of a cold- and ABA-inducible Arabidopsis gene // Plant Mol. Biol. 1990. - V.15. - P.137-144.

161. Maia I.G., Benedetti C.E., Leite A., Turcinelli S.R., Vercesi A.E. Arrada P. AtPUMP: an Arabidopsis gene encoding a plant uncoupling mitochondrial protein // FEBS Lett. 1998. - V.429, N3. - P.403-406.

162. Marienfeld J.R., Newton K.J. The nad 4 gene of maize mitochondria is highly conserved // Plant Physiol. 1994. - V.104, N1. - P.301-302.

163. Mclntoch L. Molecular biology of the alternative oxidase // Plant Physiol. -1994. V.105. - P.781-786.

164. Mohapatra S.S., Wofraim L., Poole R.J., Dhindsa R.S. Molecular cloning and relationship to freezing tolerance of cold-acclimation-specific genes of alfalfa // Plant Physiol. 1989. - V.83. - P.375-380.

165. Moller I.M., Palmer J.M. Direct evidence for the presence of a rotenon-resistant NADH dehydrogenase on the inner surface of the inner membrane of plant mitochondria // Physiol. Plant. 1982. - V.54, N3. - P.267-274.

166. Moller I.M., Johnston S.P., Palmer J.M. A specific role for Ca in the oxidation of exogenous NADH by Jerusalem artichoke (Helianthus tuberosus) mitochondria // J. Biol. Chem. 1981. - V. 194. - P.487-495.

167. Moore A.L., Proudlove M.O. Mitochondria and sub-mitochondrial particles // Isolation of membranes and organelles from plant cells / Eds. Hall T.L., Moore A.L. London: Acad. Press. 1983. - P.153-184.

168. Moore A.L., Wood C.K., Watts F.Z. Protein import into plant mitochondria // Annu. Rev.Plant Physiol. (Plant Mol. Biol.). 1994. - V.45. - P.545-575.

169. Palou A., Pico C., Bonet M.L., Oliver P. The uncoupling protein, thermogenin // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1998,- V.30. - P.7-11.

170. Perras M., Sarhan F. Synthesis of freezing tolerance proteins in leaves, grown, and roots during cold acclimation of wheat // Plant Physiol.- 1989. V.89. -P.577-585.

171. PihakaskiMaunsbach K., Griffith M., Antikainen M., Maimsbach A.B. Immunogold localization of glucanase-like antifreeze protein in cold acclimated winter rye // Protoplasma.- 1996,- V. 191, N3-4,- P.l 15-125.

172. Pobezhimova T., Voinikov V., Varakina N. Inactivation of complex I of the respiratory chain of maize mitochondria uincubated in vitro by elevated temperature // J. Therm. Biol. 1996. - V.21, N5/6. - P.283-288.

173. Prasad T.K., Anderson M.D., Stewart C.R. Acclimation, hydrogen peroxide, and abscisic acid protect mitochondria against irreversible chilling injury in maize seedlings // Plant Physiol.- 1994. V.105, N2. - P.619-627.

174. Prasad T.K., Anderson M.D., Stewart C.R. Localization and characterization of peroxidases in the mitochondria of chilling-acclimated maize seedlings // Plant Physiol. 1995. - V.108, N4. - P.1597-1605.

175. Purvis A.C., Shewfelt R.L., Gegogeine J.W. Superoxide production by mitochondrial isolated from green bell pepperm fruit // Physiol. Plant. 1995. -V.94, N4. - P.743-749.

176. Rasmusson A., Mendel-Hartving J., Moller L.M., Wiskich J.T. Isolation of the rotenon-sensitive NADH: ubiquinone reductase (complex I) from red mitochondria // Physiol. Plant. 1994. - V.90. - P.607-615.

177. Reichling S., Ridley R.G., Patel H.V., Harley C.B., Freeman K.B. Loss of brown adipose tissue uncoupling protein mRNA on deacclimation of cold-exposed rats // Biochim. Biophys. Res. Commun. 1987. - V.142, N3. - P.696-701.

178. Rial E., Poustie A. and Nicholls D.G. Brown-adipose-tissue mitochondria: the regulation of the 32000-Mr uncoupling protein by fatty acids and purine nucleotides // Eur. J. Biochem. 1983. - V.137. - P.197-203.

179. Rial E., Arechaga I., Sainz-de-la-Maza E. and Nicholls D.G. Effect of hydrophobic sulphydryl reagents on the uncoupling protein and inner-membrane anion channel of brown-adipose-tissue mitochondria // Eur. J. Biochem. 1989. -V.182. -P.187-193.

180. Rial E., Muga A., Valpuesta J.M., Arrondo J.L. and Goni F.M. Infrared spectroscopic studies of detergent-solubilized uncoupling protein from brown-adipose-tissue mitochondria // Eur. J. Biochem. 1990. - V.188. - P.83-89.

181. Rivera C.M., Penner D. Rapid changes in soybean root membrane lipids with altered temperature // Phytochemistry. 1978. - V.17, N8. - P.1269-1272.

182. Roberts T.H., Fredlund K.M., Moller I.M. Direct evidence for the presence of two external NAD(P)H dehydrogenases coupled to the electron transport chain in plant mitochondria // FEBS Lett.- 1995. V.373, N3. - P.307-309.

183. Ruigserver P., Vazquez F., Bonet M.L., Pico C. and Palou A. In vitro and in vivo induction of brown adipocyte uncoupling protein (thermogenin) by retinoic acid 11 Biochem. J. 1996. - V.317. - P.827-833.

184. Sabehat A., Weiss D., Lurie S. The correlation between heat-shock protein accumulation and persistence and chilling tolerance in tomato fruit // Plant Physiol.- 1996. V.110, N2. -P.531-537.

185. Samec S., Seydoux J., and Dulloo A.G. Role of UCP homologues in skeletal muscles and brown adipose tissue: mediators of thermogenesis or regulators of lipids as fuel substrate? // FASEB J. 1998. - V.12. - P.715-724.

186. Sarhan F., Perras M. Accumulation of a high molecular weight protein during cold hardening of wheat (Triticum aestivum L.) // Plant Cell Physiol. -1987. V.28, N7. - P. 1173-1179.

187. Savitch L.V., Gray G.R., Huner N.P.A. Feedback-limited photosynthesis and regulation of sucrose-starch accumulation during cold acclimation and low-temperature stress in a spring and winter wheat // Planta. 1997. - V.201, N1. -P. 18-26.

188. Scarpa A., Lindsay J. Maintenance of energy linked functions in rat liver mitochondria aged an the presence of nupercaine // Eur. J. Biochem. 1972. -V.27, N3.-P.401-407.

189. Schaffer M.A. and Fischer R.L. Transcriptional activation by heat and cold of a tiol protease gene in tomato // Plant Physiol. 1990. - V.93, N4. - P. 14861491.

190. Schatz G. Mitochondria: beoyond oxidative phosphorylation // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - V.1271. - P.123-126.

191. Schatz G., Dobberstein B. Common principle of protein translocation across membrane // Science. 1996. - V.271. - P.1519-1525.

192. Scherphot G.L., Scapra A., Toorenenbergen A. The effect of local anesthetics on the hydrolysis of free and membrane-bound phospholipids catalyzed by various phospholipases // Biochim. Biophys. Acta. 1972. - V.270, N2. -P.266-270.

193. Sieg F., Schroder W., Schmitt J.M., Nincha D.K. Purification and characterization of a cryoprotective protein (ciyoprotectin) from leaves of cold acclimated cabbage // Plant Physiol. 1996. - V.l 11. - P.215-217.

194. Singer T.P., Ramsay R.R., Askrell B.A.C. Deficiencies of NADH and succinate dehydrogenases in degenerative diseases and myopathies // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - V.1271. -P.211-219.

195. Skulachev V.P. Fatty acid circuit as a physiological mechanism of uncoupling of oxidative phosphorylation // FEBS Lett. 1991- V.294, N3. -P.158-162.

196. Smolenska G., Kuiper P.J. Effect of low temperature upon lipid and fatty acid composition of roots and leaves of winterrape plants // Physiol. Plant.- 1977,-V.41, N1.- P. 29-35.

197. Soole K.L., Menz, R.L Functional molecular aspects of the NADH dehydrogenases of plant mitochondria // J. Bioenerg. Biomembr. 1995. - V.27, N4. -P.397-406.

198. Symonyan R.A., Skulachev V.P. Thermoregulatory uncoupling in heart muscle mitochondria: involvement of the ATP/ADP antiporter and uncoupling protein // FEBS Lett. 1998. - V.436, N1. - P.81-84.

199. Tolbert N.E. Isolation of sub-cellular organelles of metabolism on isopicnic sucrose gradients // Methods Enzymol. 1974. - V.31. - P.734-746.

200. Vercesi A.E., Martins I.S., Silva M.A.P., Leite H.M.F., Cuccovia I.M., Chaimovich H. PUMPing plants // Nature. 1995. - V.375. - P.24.

201. Vianello F., Petrussa E., Macri F. Carboxyatractyloside restores the palmitate-induced imcoupling in sunflower mitochondria // Biol. Plant.- 1994. -V.36, Suppl. P. 183.

202. Vierling E. The role of heat shock proteins in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. (Plant Mol. Biol.). 1990. - V.42. - P.579-620.

203. Voinikov V.K., Luzova G.B., Korzun A.M. The composition of free fatty acids and mitochondrial activity in seedlings of winter cereals under cold shock // Planta. 1983. - V. 158.-P.194-198.

204. Voinikov V.K., Korzim A.M., Pobezhimova T.P., Varakina N.N. Effect cold shock on the mitochondrial activity and on the temperature of winter wheat seedlings // Biochim. und Physiol. Pflanz. 1984. - V.179. - P.327-330.

205. Voinikov V., Pobezhimova T., Kolesnichenko A., Varakina N., Borovskii G. Stress protein 310 kD affects the energetic activity of plant mitochondria under hypotermia // J. Therm. Biol.- 1998. V.23, N1. - P.l-4.

206. Wharton D.C., Tzagoloff A. Cytochrome oxidase from beef heart mitochondria // Methods Enzymol. 1967,- V.10. - P.245-250.

207. Whelan J., Knorpp C., Glaser E. Sorting of precursor protein between isolated spinach leaf mitochondria and cloroplasts // Plant Mol. Biol. 1990. -V.14. - P.977-982.

208. White T.C., Simmond D., Donaldson P., Singh J. Regulation of BN115, low-temperature-responsive gene from winter Brassica napus // Plant Phisiol. -1994,-V. 106,-P.917-928.

209. Willemot C. Stimulation of phospholipid biosynthesis during frost hardening of winter wheat I I Plant Physiol.-1975,- V.55, N2,- P. 356-359.

210. Winkler E., Klingenberg M. Photoaffinity labeling of the nucleotide-binding site of the uncoupling protein from hamster brown adipose tissue // Eur. J. Biochem. 1992,— V.203. -P.295-304.

211. Winkler E., Klingenberg M. Effect of fatty acids on H+ transport activity of the reconstituted uncoupling protein // J. Biol. Chem. 1994. - V.269, N4. -P.2508-2525.