Низкомолекулярные БТШ злаков в период действия высокой температуры и водного дефицита тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Коротаева, Наталья Евгеньевна

• Коротаева, Наталья Евгеньевна
• кандидат биологических наук
• 2007

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Коротаева, Наталья Евгеньевна

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. ЗОНЫ ФИЗИОЛОГИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ НЕБЛАГОПРИЯТНЫХ ФАКТОРОВ.

2.2. БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА (ШАПЕРОНЫ) КАК ФАКТОРЫ ЗАЩИТЫ ПОЛИПЕПТИДОВ.

2.2.1. Изменения, происходящие с полипептидами в стрессовых условиях.

2.2.2. Высокомолекулярные БТШ и их защитная роль.

2.2.3.Низкомолекулярные стрессовые белки - факторы защиты полипептидов от теплового шока и водного дефицита.

2.2.3.1. Классификация и структурные особенности низкомолекулярных БТШ растений.

2.2.3.2. Регуляция экспрессии генов низкомолекулярных БТШ растений.

2.2.3.3. Функции и механизм действия низкомолекулярных БТШ растений.

2.2.3.4. Синтез низкомолекулярных БТШ в ответ на тепловой стресс.

2.2.3.4. Синтез низкомолекулярных БТШ в ответ на водный дефицит.

2.3. КРАТКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА МИТОХОНДРИЙ РАСТЕНИЙ.

2.3.1. Дыхательная система растительных митохондрий и окислительное фосфорилирование.

2.4. ВЛИЯНИЕ ТЕПЛОВОГО ШОКА И ВОДНОГО ДЕФИЦИТА

НА ДЫХАНИЕ РАСТЕНИЙ.

2.4.1. Влияние температуры на дыхание растений.

2.4.2. Особенности дыхания растений в условиях водного дефицита.

2.4.2.1. Функции и формы воды в растении.

2.4.2.2. Экологические группы растений по отношению к водному режиму.

2.4.2.3. Влияние водного дефицита на дыхание.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Низкомолекулярные БТШ злаков в период действия высокой температуры и водного дефицита»

Понятие "стресс" впервые было применено в медицине канадским эндокринологом Гансом Селье в 30-х годах 20 века. Селье дает следующее определение стрессу: "Стресс есть неспецифический ответ организма на любое предъявляемое ему требование" (Селье, 1972). Комплекс изменений, вызываемых в организме стрессом, Селье назвал "общим адаптационным синдромом".

При действии стрессора происходящие с растением на клеточном уровне изменения можно разделить на специфические и неспецифические. Первые уникальны для каждого вида стресса, их появление продиктовано теми характерными особенностями, которые отличают именно этот вид воздействия. Вторые являются общими для большинства воздействий. Стрессовый ответ направлен на защиту внутриклеточных структур и устранение неблагоприятных изменений в клетках. Активация и синтез стрессовых белков также является частью неспецифического стрессового ответа и характерно для действия любых стрессоров.

Существует несколько биохимических структур и функций, которые абсолютно необходимы для всех живых систем и в то же время весьма чувствительны к изменениям физических или химических особенностей среды. Эти структуры и функции особенно нуждаются в неких адаптивных механизмах, поскольку ухудшение деятельности этих структур и функций или их полное устранение или остановка несовместимы с жизнью клетки. К таким "узким местам" относятся следующие системы, процессы или функции:

1) поддержание структурной целостности макромолекул (ферментов, сократительных белков, нуклеиновых кислот и др.);

2) достаточное снабжение клетки а) «энергетической валютой»— аденозинтрифосфатом (АТФ); б) восстановительными эквивалентами, необходимыми для протекания процессов биосинтеза; в) предшественниками, используемыми при синтезе запасных веществ (гликогена, жиров и т. п.), нуклеиновых кислот и белков;

3) поддержание систем, регулирующих скорости и направления метаболических процессов в соответствии с потребностями организма и их изменениями при изменении условий среды (Хочачка, Сомеро, 1988).

Эти фундаментальные функции необходимы всем живым системам, в каких бы условиях они ни находились. Адаптации на биохимическом уровне производятся с помощью небольшого числа фундаментальных механизмов. Среди способов биохимической адаптации существуют следующие три типа адаптивных механизмов или "стратегий":

1. Приспособление макромолекулярных компонентов клеток или жидкостей организма. При этом либо изменяются количества (концентрации) уже имеющихся типов макромолекул, например ферментов ("количественная" стратегия), либо образуются макромолекулы новых типов (изозимы или аллозимы), которыми замещаются макромолекулы, ставшие не вполне пригодными для работы в изменившихся условиях ("качественная" стратегия).

2. Приспособление микросреды, в которой функционируют макромолекулы. Адаптивное изменение структурных и функциональных свойств макромолекул достигается путем видоизменения качественного или количественного состава окружающей их среды (например, ее осмотической концентрации или состава растворенных веществ).

3. Приспособление на функциональном уровне. Адаптацию в этом случае обеспечивает изменение в использовании уже существующих макромолекулярных систем — в соответствии с текущими локальными потребностями в той или иной метаболической активности. Таким образом, из этих адаптаций складывается важное явление метаболической регуляции— надлежащее увеличение или уменьшение активности ферментов в связи с воздействием стресса, такими процессами, как локомоция, рост, переход к анаэробиозу и др. (Хочачка, Сомеро, 1988).

Деятельность низкомолекулярных стрессовых белков или белков теплового шока (сокращенно БТШ) является важной частью метаболической регуляции клетки. В условиях стресса высокомолекулярные БТШ, к которым относятся БТШ100, БТШ70, БТШ60 и БТШ40 придают полипептидам устойчивость и восстанавливают уже поврежденные белки. Однако эта функция высокомолекулярных БТШ осуществляется, как правило, только при участии низкомолекулярных БТШ (нмБТШ). В отличие от высокомолекулярных, нмБТШ за редким исключением появляются в клетке только с наступлением стрессовых условий.

В настоящей работе рассматриваются индукция и накопление низкомолекулярных БТШ в ответ на действие двух стрессов: повышенной температуры или обезвоживания. Описывается действие этих стрессоров на процессы окислительного фосфорилирования, протекающие в митохондриях, и на накопление в этих органеллах нмБТШ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Коротаева, Наталья Евгеньевна

7. ВЫВОДЫ

1. Подавление дыхательной активности изолированных митохондрий тепловым шоком зависит от термоустойчивости вида. Интенсивность дыхания митохондрий кукурузы (более термоустойчивый вид) снижается в меньшей степени, чем интенсивность дыхания пшеницы и ржи (менее термоустойчивые виды).

2. Под действием теплового шока в проростках кукурузы, пшеницы и ржи накапливаются низкомолекулярные БТШ с молекулярными массами 28-19 кД.

3. Под действием теплового шока в митохондриях кукурузы накапливается 5 низкомолекулярных БТШ с молекулярными массами 28, 23, 22, 20 и 19 кД. Белки с массами 22, 20 и 19 кД расположены внутри митохондрий, а 28 и 23 кД - снаружи органелл. В митохондриях пшеницы и ржи под действием теплового шока накапливаются низкомолекулярные стрессовые белки с массами 20 кД, расположенные снаружи и внутри органелл.

4. "Наружные" низкомолекулярные БТШ кукурузы 22, 20 и 19 кД прочно связаны с мембранами митохондрий, "внутренние" низкомолекулярные БТШ 28 и 23 кД слабо связаны с мембранами митохондрий, либо являются белками матрикса.

5. Под действием водного дефицита в проростках кукурузы накапливаются низкомолекулярные БТШ 19 и 22 кД. Накопление этих стрессовых белков усиливается по мере увеличения продолжительности и интенсивности воздействия.

6. Водный дефицит, который испытывают проростки, значительно подавляет скорость дыхания изолированных митохондрий, но почти не влияет на их энергетическую активность. Снижение активности дыхания соответствует продолжительности стресса и степени обезвоживания проростков.

7. Сукцинат-зависимое дыхание (II комплекс дыхательной цепи) проявляет большую устойчивость к водному дефициту, чем малат-зависимое (I комплекс дыхательной цепи).

8. Вся совокупность полученных данных при сравнении с данными литературы позволяет предположить, что низкомолекулярные белки теплового шока в условиях теплового стресса и водного дефицита накапливаются в клетках растений и играют важную роль в повышении устойчивости процессов дыхания к неблагоприятным условиям внешней среды.

6. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Проблема устойчивости растительного организма к действию неблагоприятных факторов внешней среды давно привлекает к себе внимание физиологов растений. Этот вопрос не теряет актуальности и в настоящее время. В понимании защитных механизмов растений на сегодняшний день достигнуты значительные успехи. Одним из них с полным основанием можно считать открытие шаперонов, как природных молекулярных протекторов повреждения полипептидов. При нарушении структуры белков выживание клетки (и всего организма) ставится под сомнение, поэтому углубление знаний по этому вопросу имеет большое теоретическое и практическое значение.

Ранее было показано, что пул БТШ ассоциирует с растительными митохондриями в условиях теплового шока (Войников, Рудиковский, 1988). М. Chou с соавторами (1989) показали, что митохондрии из закаленных при тепловом шоке проростков сои сохраняют высокие дыхательные параметры по сравнению с митохондриями из незакаленных проростков даже в условиях инкубирования при высокой температуре. При этом в "закаленных" митохондриях накапливались нмБТШ. Исследованиями С. Downs и S. Heckathorn (1998) была доказана протекторная роль нмБТШ с молекулярной массой 24 кД по отношению к I комплексу электрон-транспортной цепи митохондрий животных (Downs et al., 1999) и растительных митохондрий (Downs, Heckathorn, 1998) в условиях теплового шока и окислительного стресса. Кроме того, имеются доказательства защитной роли стрессовых белков с молекулярной массой 25 кД по отношению к фотосистеме II в условиях окислительного стресса и фотоингибирования (Heckathorn et al., 1998). Все эти данные говорят в пользу того, что нмБТШ имеют непосредственное отношение к стабилизации процессов дыхания при неблагоприятных воздействиях.

Нами было установлено, что митохондрии из стрессированных проростков кукурузы демонстрируют более высокую интенсивность дыхания, чем митохондрии из стрессированных высокой температурой проростков менее жаростойких культур пшеницы и ржи (Коротаева и др., 2001). Мы полагаем, что более высокая интенсивность дыхания кукурузных митохондрий по сравнению с митохондриями пшеницы и ржи говорит об их большей устойчивости к тепловому шоку. Эти результаты согласуются с данными (Башшуа й а1., 2004) о том, что термоустойчивость митохондрий соответствует термоустойчивости данного растения.

Как было показано нами, нмБТШ с массами 28-19 кД и 20 кД при тепловом стрессе связываются с митохондриями кукурузы, пшеницы и ржи, оказывая, вероятно, защитное действие по типу шаперонов на белки этих органелл. При этом митохондрии кукурузы превосходят митохондрии пшеницы и ржи по количеству связывающихся с ними стрессовых белков: с митохондриями кукурузы связывается пять нмБТШ, а с митохондриями пшеницы и ржи - по одному белку (Когс^аеуа сЧ а1., 2001). Превосходство митохондрий кукурузы по количеству нмБТШ соответствует их большей устойчивости к тепловому шоку. Это согласуется с выводами С. .ТобЫ с соавторами (1997), о том, что хлоропласты из растений пшеницы разных сортов, отличающихся по термоустойчивости, содержат различное количество нмБТШ, которое коррелирует с термоустойчивостью сортов. Отличия в термоустойчивости дыхания митохондрий, вероятно, связаны с протекторным действием обнаруженных низкомолекулярных стрессовых белков.

Более подробное изучение митохондриальных нмБТШ кукурузы выявило некоторые особенности связывания этих белков с митохондриями. Белки 28 и 23 кД располагаются внутри органелл, где слабо связываются с мембранами, либо локализованы в матриксе. Стрессовые белки 22, 20 и 19 кД локализованы на поверхности органелл и прочно связаны с наружной мембраной митохондрий. Кроме того, "наружные" нмБТШ обнаружены в "цитоплазматической" фракции белков (Когс^аеуа а1., 2001). Вероятно, различия в размещении и прочности связи нмБТШ с митохондриями обусловлены различными функциями, которые эти белки выполняют в митохондриях. связи нмБТШ с митохондриями обусловлены различными функциями, которые эти белки выполняют в митохондриях.

Под действием водного дефицита, вызванного подсушиванием или обработкой осмотиком, в побегах кукурузы также происходит увеличение количества нмБТШ 28, 22 и 19 кД, которое коррелирует со степенью обезвоживания проростков (Уошкоу а!., 2003). Белок с молекулярной массой 22 кД начинает накапливаться раньше двух других обнаруженных нмБТШ, что может говорить о еш особой роли в период водного дефицита.

В результате воздействия водным дефицитом на проростки кукурузы происходит снижение оводненности тканей проростков. На протяжении 48 часов стресса теряется до 8% воды, при этом выживаемость остается высокой, что говорит о неглубоких повреждениях. Сильные повреждения происходят после 72 часов стресса, когда теряется до 14% влаги. Водный дефицит влечет за собой нарастающее по мере усиления потери воды уменьшение интенсивности сукцинат- и малат- зависимого дыхания. При этом значения дыхательного контроля и АДФ:0 остаются прежними, особенно в условиях слабого обезвоживания, что говорит о сохранении сопряженности процессов окисления и фосфорилирования. Сильный водный дефицит приводит к незначительному снижению значения дыхательного контроля. Возможно, сохранение высокой сопряженности дыхания на этапе глубокого обезвоживания говорит в пользу необходимости высокой эффективности дыхания и интенсивного синтеза АТФ в этих условиях и в какой-то степени компенсирует низкую дыхательную активность.

Сукцинат-зависимое дыхание проявляет большую устойчивость к слабому обезвоживанию, чем малат-зависимое, что совпадает с представлениями о большей устойчивости II комплекса к неблагоприятным воздействиям по сравнению с I комплексом и сопряженным с ним дыханием.

К сожалению, в данной работе отсутствует прямое доказательство ассоциации нмБТШ с митохондриями в период засухи. Однако такие доказательства были получены D. Taylor с соавторами (2004), которые показали накопление нмБТШ 22 кД в митохондриях из листьев растений гороха, подвергнутых обезвоживанию. Можно предположить, что обнаруженные нами в проростках кукурузы нмБТШ 28, 22 и 19 кД после воздействия водным дефицитом также связываются с митохондриями для защиты полипептидов от повреждений, происходящих в результате обезвоживания. Это предположение, конечно, не заменяет необходимости точной детекции нмБТШ в митохондриях кукурузы в период действия водного дефицита. Вообще о накоплении нмБТШ в митохондриях под действием обезвоживания информации крайне мало, в этой области остается еще много белых пятен.

Согласно последним исследованиям митохондриальным нмБТШ помимо защиты митохондриальных белков, в частности, дыхательных комплексов, от вызванных стрессом повреждений, принадлежит важная роль в стрессовой сигнальной системе (Rhoads et al., 2005; Sanmiya et al., 2004). Как оказалось, экспрессия митохондриальных низкомолекулярных стрессовых белков имеет следствием экспрессию других БТШ (Rhoads et al., 2005). Растения с нарушенной экспрессией митохондриальных нмБТШ оказываются менее устойчивыми к тепловому шоку. В частности, это показано на примере митохондриального нмБТШ 22 кД (Sanmiya et al., 2004). Всвязи с этим было бы интересным выяснить, как могут отличаться по набору митохондриальных нмБТШ разные сорта злаков, и существует ли количественная или качественная корреляция между набором нмБТШ в митохондриях и сортовой устойчивостью. Другой вопрос, обладают ли регуляторными функциями обнаруженные нами пять нмБТШ кукурузы, все ли они могут играть роль регуляторов экспрессии генов стрессовых белков, или только некоторые из них. По-прежнему остается неизвестным, каким образом эти белки осуществляют защитные функции по отношению к дыхательной системе митохондрий, на каком этапе и с какими белками митохондрий они работают. Все это может стать целью дальнейших исследований.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Коротаева, Наталья Евгеньевна, 2007 год

1. Албертс, Б. Молекулярная биология клетки: В 5-ти т. / Б. Альберте и др..- М.: Мир, 1987.- Т.З.- 296 с.

2. Александров, В.Я. Клетки, макромолекулы, температура / В.Я. Александров,- Ленинград.: "Наука", 1975.- 330 с.

3. Александров, В.Я. Реактивность клеток и белки / В.Я. Александров.- Л.: Наука, 1985.-318 с.

4. Алексеев, A.M. О молекулярной структуре внутриклеточной воды и о ее возможном физиологическом значении / A.M. Алексеев // Состояние воды и водный обмен у культурных растений.- М.: Наука, 1971,- С. 11-23.

5. Антипов, Н.И. К вопросу об эволюции мезофитов, гигрофитов и ксерофитов / Н.И. Антипов // Физиология засухоустойчивости растений,- М.: Наука, 1971,-С. 247-279.

6. Боровский Г.Б., Войников В.К. Локализация низкомолекулярных белков теплового шока на поверхностьи и внутри митохондрий кукурузы // Физиология растений.- 1993,- Т.40, №4.- С. 596-598.

7. Быков О.Д. Кинетика С02-темнового дыхания пшеницы в процессе обезвоживания растений // Физиология растений.- 1997,- Т. 44. № 3.- С. 373-378.

8. Веретенников, A.B. Физиология растений: Учебник.- 2-е изд., перераб. / A.B. Веретенников.- Воронеж: Воронеж, гос. лесотехн. акад., 2002.- 272 с.

9. Войников В.К., Рудиковский A.B. Ассоциация белков теплового шока кукурузы с митохондриями in vivo и in vitro // Физиология растений.- 1988.-N.35,№3.- С.542-547.

10. Войников, В.К. Генетические функции митохондрий растений / В.К. Войников, Ю.М. Константинов, В.И. Негрук.- Новосибирск.: Наука, Сиб. отд-ние, 1991,- 183 с.

11. Войников, В.К. Температурный стресс и митохондрии растений / В.К. Войников.- Новосибирск: Наука, 1987.

12. Генкель, П.А. Проблемы засухоустойчивости растений / П.А. Генкель.-М.:Наука.-1978.- 235 с.

13. Генкель, П.А. Физиология жаро- и засухоустойчивости растений / П.А. Генкель.-М.: Наука,-1982.- 280 с.

14. Геннис, Р. Биомембраны: Молекулярная структура и функции / Р. Теннис,- М.: Мир, 1997,- 624 с.

15. Головко, Т.К. Дыхание растений (физиологические аспекты) / Т.К. Головко.- СПб.: Наука, 1999.- 204 с.

16. Дроздов, С.Н. Терморезистентность активно вегетируюгцих растений / С.Н. Дроздов, В.К. Курец, А.Ф. Титов.- Л.: Наука, 1984.- 168 с.

17. Жолкевич, В.Н. Водный обмен растений / В.Н. Жолкевич и др.; под ред. М.Д. Кушниренко, А.Ф. Клешнина.- М.: Наука, 1989.- 256 с.

18. Жолкевич, В.Н. Энергетика дыхания высших растений в условиях водного дефицита / В.Н. Жолкевич,- М.: Наука, 1968.- 230 с.

19. Зенков Н.К., Меныцикова Е.Б., Вольский H.H., Козлов В.А. Внутриклеточный окислительный стресс и апоптоз // Успехи современной биологии.- 1999,- Т. 119, N5.- С. 440-450.

20. Иванова Т.И., Семихатова O.A. Действие замораживания на окислительное фосфорилирование митохондрий проростков гороха // Ботан. Журн,- 1966,- Т.51.- С.1266-1275.

21. Коровин, А.И. Растения и экстремальные температуры / А. И. Коровин.-Ленинград, Гидрометеоиздат, 1984.- 272 с.

22. Коротаева, Н.Е. Митохондриальные низкомолекулярные белки теплового шока и устойчивость митохондрий злаков к гипертермии / Н.Е. Коротаева, А.И. Антипина, О.И. Грабельных, H.H. Варакина, В.К. Войников // Физиология растений.- 2001.- Т.48, №.6- С.917-922.

23. Кумаков, В.А. Физиология яровой пшеницы / В.А. Кумаков.- М.: Колос, 1980,- 207 С.

24. Куперман, И.А. Дыхательный газообмен как элемент продукционного процесса растений / И. А.Куперман, Е.В.Хитрово.- Новосибирск, 1977,- 183 с.

25. Куций М.П., Кузнецова Е.А, Газиев А.И. Участие протеаз в апоптозе // Биохимия,- 1999,- Т.64, вып. 2.- С. 149-163.

26. Кушниренко, М.Д. Физиология водообмена и засухоустойчивости растений / М.Д. Кушниренко, С.Н. Печерская; под ред. С.И. Тома.- Кишинев: Штиинца, 1991.-308 с.

27. Лакин, Г.Ф. Биометрия: Учеб. пособие для биологич. спец. вузов.- 3-е изд. перераб. и доп. / Г.Ф. Лакин,- М.: Высш. школа, 1980.- 293 с.

28. Меденцев И.Г., Аринбасарова А.Ю., Акименко В.К. Регуляция и физиологическая роль цианидрезистентной оксидазы у грибов и растений // Биохимия,- 1999.- Т. 64,вып. 2.- С. 1457-1472.

29. Побежимова Т.П., Войников В.К. Биологические и физиологические аспекты функционирования убихинона // Биологические мембраны,- 1999.-Т.16, N5.- С. 485-490.

30. Побежимова, Т.П. Импортбелков в митохондрии / Т.П. Побежимова, В.К. Войников // Физиология растений.- 2000.- Т.47, №1.- С. 129-136.

31. Побежимова, Т. П. Последействие температуры на энергетическую активность митохондрий злаков : автореф. дис. . канд. биол. наук / Т.П. Побежимова.- Иркутск, 1988. 24 с.

32. Побежимова, Т. П. Функционирование дыхательной цепи растительных митохондрий при температурных стрессах : автореф. дис. . докт. биол. наук / Т.П. Побежимова.- Иркутск, 1997. 42 с.

33. Полевой, В.В. Физиология растений: Учеб. для биол. спец. вузов / В.В. Полевой,- М.: Высш. Шк, 1989.- 464 с.

34. Реймерс, Ф.Э. Прорастание семян и температура (справочные данные по растениям полевой культуры Сибири и Дальнего Востока) / Ф.Э. Реймерс, Н.Э. Илли,- Новосибирск.: Наука, Сиб. отд-ние, 1978.- 168 с.

35. Селье, Г. На уровне целого организма / Г. Селье.- М.:Наука, 1972,- 254 с.

36. Семихатова O.A. Оценка адаптационной способности растения на основании исследований темнового дыхания // Физиология растений,- 1998.- Т. 45. № 1.-С. 142-148.

37. Семихатова O.A. Показатели, характеризующие дыхательный газообмен растений//Ботан. Журн,- 1968.- Т.53, № 8,- С.1069-1084.

38. Семихатова O.A., Денько Е.И. О воздействии температуры на дыхание листьев растений // Тр. Ботан. ин-та им. B.JI. Комарова АН СССР.- I960.- Сер.4, вып. 14.- С. 113-137.

39. Семихатова O.A., Николаева М.Г. Дыхательная способность высших растений. Таксономический обзор // Физиология растений,- 1996.- Т.43, №3.-С.450-462.

40. Семихатова, O.A. Влияние температуры на дыхание растений / O.A. Семихатова // Дыхание растений: физиологические и экологические аспекты,-Сыктывкар, 1995,- С. 123-125.

41. Семихатова, O.A. Физиология дыхания растений: Учеб. пособие / O.A. Семихатова, Т.В. Чиркова.- СПб.: Изд-во С.-Петерб. Ун-та, 2001.- 224 с.

42. Сечняк, Л.К. Экология семян пшеницы / Л.К. Сечняк, H.A. Киндрук, O.K. Слюсаренко, В.Г. Иващенко, Е.Д. Кузнецов.- М.: Колос, 1981.- 349 с.

43. Скулачев В.П. В своем межмембранном пространстве митохондрия таит "белок самоубийства", который, выйдя в цитозоль, вызывает апоптоз // Биохимия.- 1996.- Т. 61, вып. 1.- С. 2060-2063.

44. Скулачев В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода // СОЖ,- 2001.- № 6.- С. 4-10.

45. Хитрово, Е.В. Влияние водного дефицита при прогрессирующей почвенной засухе на дыхательный газообмен пшеницы / Е.В. Хитрово, H.A. Куперман // Физиология приспособления растений к почвенным условиям.-Новосибирск, 1973.- С. 62-77.

46. Хочачка, П. Биохимическая адаптация: Пер. с англ. / П. Хочачка, Дж. Сомеро.- М.: Мир, 1988.- 568 с.

47. Хочачка, П. Стратегия биохимической адаптации: Пер. с англ. / П. Хочачка, Дж. Сомеро,- М.: Мир, 1977.- 400 с.

48. Шматько, И.Г. Устойчивость растений к водному и температурному стрессам / И.Г. Шматько, И.А. Григорюк, О.Е. Шведова ; под ред. И.Д. Шматько; Ин-т физиологии растений и генетики.- Киев: Наук. Думка, 1989.224 с.

49. Шугаев А.Г. Некоторые особенности структурной организации и окислительной активности дыхательной цепи митохондрий растений // Успехи современной биологии.-1991.-Т. 111, вып. 2.-С. 178-191.

50. Юдина О.С., Леина Г.Д., Березин Б.В. Температурная зависимость дыхания некоторых сортов яровой пшеницы среднего Поволжья // Физиология и биохимия культ, растений.- 1983.- Т.15, №4.- С.315-321.

51. Adamska, I. Kloppstech К. Evidence for the localization of the nuclear-coded 22-kDa heat-shock protein in a subfraction of thylacoid membranes /1. Adamska, K. Kloppstech//Eur. J. Biochem.- 1991.-V. 198,-P. 375-381.

52. Alamillo, J. Constitutive expression of small heat shock proteins in vegetative tissues of the resurrection plant Craterostigma plantagineum / J. Alamillo, C. Almoguera, D. Bartels, J. Jordano // Plant Mol. Biol.- 1995.-V. 29.- P.1093-1099.

53. Allison, S.D. Counteraction effects of thiocyanate and sucrose on secondary structure and aggregation of chymotrypsinogen during freezing, drying and rehydration / S.D. Allison, A.Dong, J.F. Carpenter // Biophys. J.-1996.- V. 71.-P.2022-2032.

54. Almoguera C. Tissue-specific expression of sunflower heat shock proteins in response to water stress / C.Almoguera, M.A. Coca, J. Jordano // Plant J.- 1993.- V. 4,-P. 947-958.

55. Almoguera, C. Developmental and environmental concurrent expression of sunflower dry-seed-stored low-molecular-weight heat-shock protein and Lea mRNAs / C. Almoguera, J. Jordano // Plant Mol. Biol.- 1992.- V. 19.- P. 781-792.

56. Almoguera, C. Dual regulation of a heat shock promoter during embryogenesis: stage dependent role of heat shock elements / C. Almoguera, P. Prieto-Dapena, J. Jordano // Plant J. 1998,- V. 13.- P. 437-446.

57. Amin, J. Key features of heat shock regulatory elements / J. Amin, J. Ananthan, R. Voellmy // Mol.Cell Biol.- 1988,- V. 8.- P. 3761-3769.

58. Amy, E. Developmental control of small heat shock protein expression during pea seed maturation / E. Amy, E. DeRocher, E. Vierling // Plant J.- 1994.- V. 5.- P. 93 -97.

59. Barros, M.D. Mutational analysis of a plant heat shock element / M.D. Barros, E. Czamecka, W.B. Gurley // Plant Mol.Biol.- 1992,- V. 19,- P.665-675.

60. Bartoli, C.G. Mitochondria are the main target for oxidative damage in leaves of wheat (triticum aestivum L.) / C.G. Bartoli, F. Gomes, D.E. Martinez, J.J. Guiamet // J. Exp. Bot.- 2004.- V. 55.- P.1663-1669.

61. Basha, E.M. Triticum aestivum cDNAs Homologous to Nuclear-Encoded Mitochondrion-Localized Small Heat Shock Proteins/ E.M. Basha, E.R. Waters, E. Vierling//Plant Sci.- 1999.-V. 141. P.93-103.

62. Basha, E.M. Triticum aestivum cDNAs Homologous to Nuclear-Encoded Mitochondrion-Localized Small Heat Shock Proteins / E. M. Basha, E. R. Waters, E. Vierling//Plant Sci.- 1999,- V. 141.-P. 93-103.

63. Bell, D. T. The Effects of Drought Stress on Respiration of Isolated Corn Mitochondria / D. T. Bell, D. E. Koeppe, R. J. Miller // Plant Physiol.- 1971,- V. 48.-P. 413-415.

64. Boston, R.S. Molecular chaperones and protein folding in plants / R.S. Boston, P.V. Viitanen, E. Vierling//Plant Mol. Biol.- 1996,- V. 32,- P. 191-222.

65. Buchner, J. Hsp90 & Co. a holding for folding / J. Buchner // Trends Biochem. Sci.- 1999,- V. 24,-P. 136-141.

66. Bukau, B. The Hsp70 and Hsp60 chaperone machines / B. Bukau, A.L. Horwich // Cell.- 1998,- V. 92.- P. 351-366.

67. Burke, J.J. Crop-specific thermal kinetic windows in relation to wheat and cotton biomass production / J.J. Burke, J.R. Mahan, J.L. Hatfield // Agron. J.- 1998.-V. 80.- P.553-556.

68. Carranco, R. A Plant Small Heat Shock Protein Gene Expressed during Zygotic Embryogenesis but Noninducible by Heat Stress / R. Carranco, C. Almoguera, J. Jordano // J. Biol. Chem.- 1997.- V. 212.- P. 27470-27475.

69. Carranco, R. An Imperfect Heat Shock Element and Different Upstream Sequences Are Required for the Seed-Specific Expression of a Small Heat Shock Protein Gene / R. Carranco, C. Almoguera, J. Jordano // Plant Physiol.- 1999.- V. 121.- P.723-730.

70. Chen, Q. A 21-kDa chloroplast heat shock protein assembles into high molecular weight complexes in vivo and in Organelle / Q. Chen, K. Osteryoung, E. Vierling // J. Biol. Chem.- 1994,- V. 269,- P. 13216-13223.

71. Chou, M. Thermotolerance of Isolated Mitochondria Associated with Heat Shock Proteins / M. Chou, Y.-M. Chen, C.-Y. Lin // Plant Physiol.- 1989.- V. 89,- P. 617-621.

72. Collada, C. Purification and in vitro chaperone activity of a class I small heat-shock protein abundant in recalcitrant chestnut seeds / C. Collada, L. Gomez, R. Casado, C. Aragoncillo // Plant Physiol.- 1997.- V. 15.- P.71-77.

73. Collier, D.E. Effect of osmotic stress on the respiratory properties of shoots and roots of Arnica alpine/ D.E. Collier, W.R. Cummins // Can. J.Bot.- 1993,- V.71.-P.l 102-1108 6.

74. Collier, D.E. Sensitivity of the cytochrome and alternative pathways to osmotic stress in leaf-slices of Saxifraga cernua L. / D.E. Collier, W.R. Cummins // J. Plant Physiol.- 1993 .-V. 141.- P.745-749a.

75. Collier, D.E. The rate of development of water deficits affects Saxifraga cernua leaf respiration / D.E. Collier, W.R. Cummins // Physiol. Plant.- 1996.- V.96.- P.291-297.

76. Cooper, P. Intracellular localization of heat shock proteins in maize / P. Cooper, T.H.D. Ho // Plant Physiol.- 1987,- V.84.- P. 1197-1203.

77. Cunniugham, W.P. Oxidation of externally added NAD H by isolated corn root mitochondria / W.P. Cunniugham // Plant Physiol.- 1964,- V.39.- P.699-703.

78. De Virville, D.J. Isolation and Properties of Mitochondria from Arabidopsis thaliana Cell Suspension Culture / D.J. De Virville, I. Aaron, M.F. Alin, F. Moreau // Plant Physiol. Biochem.- 1994,- V.32.- P. 1-4.

79. Debel, K. Accumulation of plastid HSP 23 of Chenopodium rubrum is controlled post-translationally by light / K. Debel, G. Knack, K. Kloppstech // Plant Journal.- 1994,- V. 6,- P. 79-85.

80. Dekánková, K. Response of maize plants to water stress/ K. Dekánková, M. Luxová, O. Gaspariková, L. Kolarovic // Biol Bratisl.- 2004,- V.13.- P.151-155.

81. DeRocher, A.E. Developmental control of small heat shock protein expression during pea seed maturation / A.E. DeRocher, E. Vierling // Plant J.- 1994,- V.5.- P.93-102.

82. DeRocher, A.E. Expression of a Conserved Family of Cytoplasmic Low Molecular Weight Heat Shock Proteins during Heat Stress and Recovery / A.E. DeRocher, K.W. Helm, L.M. Lauzon, E. Vierling // Plant Physiol.- 1991.- V.96.-P.1038-1047.

83. Dinkova, T.D. Cap-independent translation of maize HsplOl / T.D. Dinkova, H. Zepeda, E. Martínez-Salas, L.M. Martínez, J. Nieto-Sotelo, E.S. de Jiménez // Plant J.- 2005,- V.4L- P.722-731.

84. Dong, A. C. Infrared spectroscopic studies of lyophilization-induced and temperature-induced protein aggregation / A. C. Dong, S. J. Prestrelski, S. D. Allison, J. F. Carpenter//J. Pharm. Sci.- 1995.- V. 84.- P.415^24.

85. Dong, J.-Z. Expression of abundant mRNAs during somatic embryogenesis of white spruce Picea glauca (Moench) Voss. / J.-Z. Dong, D. I. Dunstan // Planta.-1996,- V. 199,-P. 459-466.

86. Dong, J.Z. Characterization of three heat-shock-protein genes and their developmental regulation during somatic embryogenesis in white spruce Picea glauca (Moench) Voss. / J.Z. Dong, D. I. Dunstan // Planta.- 1996.- V. 200,- P.85-91.

87. Douce, R. Mitochondria in higher plants: structure, function and biogenesis / R. Douce.- London: Acad. Press, 1985.- 327 p.

88. Dougan, D. A. AAA+ proteins and substrate recognition, it all depends on their partner in crime / D. A.Dougan, A. Mogk, K. Zeth, K. Turgay, B. Bukau // FEBS Lett.-2002.-V.529.- P.6-10.

89. Downs, C. Preliminary Examination of Short-Term Cellular Toxicological Responses of the Coral Madracis mirabilis to Acute Irgarol 1051 Exposure / C. Downs, A. Downs //Arch. Env. Contam. Toxicology.- 2007,- V. 52,- P. 47-57.

90. Eckey-Kaltenbach, H. Differential transcript induction of parsley pathogenesis-related proteins and of a small heat shock protein by ozone and heat shock / H. Eckey

91. Kaltenbach, E. Kiefer, E. Grosskopf, D. Ernst, H. Sandermann // Plant Mol. Biol.-1997.-V. 33.-P. 343-350.

92. Ehrnsperger M. Binding of non-native protein to Hsp25 during heat shock creates a reservoir of folding intermediates for reactivation / M. Ehrnsperger, S. Gräber, M. Gaestel, J. Büchner // EMBO J.- 1997,- V. 16.- P. 221-229.

93. Esen, A. A Simple Method for Quantitative, Semiquantitative and Qualitative Assay of Protein / A. Esen // Anal. Biochem.- 1978,- V. 89,- P. 264-273.

94. Estabrook, R.W. Mitochondrial Respiratory Control and the Polarographic Measurement of ADF:0 Ratio / R.W. Estabrook // Methods Enzymology / Eds. Sidney P. et al.- N. Y.: Acad. Press, 1967.-V. 10.-P. 41-47.

95. Feller U. Moderately high temperatures inhibit ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase/ oxygenase (Rubisco) activase-mediated activation of Rubisco / U. Feller, S.J. Crafts-Brandner, M.J. Salvucci // Plant Physiol.- 1998,- V. 116,- P. 539-546.

96. Fink, A. L. Protein aggregation: Folding aggregates, inclusion bodies and amyloid / A. L. Fink // Folding Des.- 1998,- V. 3.- P. 9-23.

97. Frydman, J. Folding of newly translated proteins in vivo: the role of molecular chaperones / J. Frydman // Annu. Rev. Biochem.- 2001,- V. 70,- P. 603-647.

98. Giese, K.C. Changes in Oligomerization Are Essential for the Chaperone Activity of a Small Heat Shock Protein in Vivo and in Vitro / K.C. Giese, E. Vierling // J. Biol. Chem.- 2002.- V.277.- P.46310-46318.

99. Giraudat, J. Isolation of the Arabidopsis AJ3I3 Gene by Positional Cloning / J. Giraudat, B.M. Hauge, C. Valon, J. Sraalle, F. Parcy, H.M. Goodman // Plant Cell.-1992,- V. 4,- P. 1251-1261.

100. Goyal, K. LEA proteins prevent protein aggregation due to water stress / K. Goyal, L. J. Walton, A. Tunnacliffe // Biochem. J.- 2005.- V. 388,- P. 151-157.

101. Guillot-Salomon, T. Phosphlipids and polypeptides in the outer membrane of maize mitochondria / T. Guillot-Salomon, R. Remy, C. Cantrel, C. Demandre, F. Moreau // Phytochemistry.- 1997,- V44.- P.29-43.

102. Guo, S.J. Overexpression of CaHSP26 in transgenic tobacco alleviates photoinhibition of PSII and PSI during chilling stress under low irradiance / S.J. Guo, H.Y. Zhou, X.S. Zhang, X.G. Li, Q.W. Meng // J. Plant Physiol.- 2007,- V. 164,- P. 126-136.

103. Guo, S.J. Overexpression of CaHSP26 in transgenic tobacco alleviates photoinhibition of PSII and PSI during chilling stress under low irradiance / S.J. Guo, H.Y. Zhou, X.S. Zhang, X.G. Li, Q.W. Meng // J. Plant Physiol.- 2007,- V. 164,- P. 126-136.

104. Gustavsson, N. Methionine sulfoxidation of the chloroplast small heat shock protein and conformational changes in the oligomer / N. Gustavsson, U. Harndahl, A. Emanuelsson, P. Roepstorff, C. Sundby // Protein Sci.- 1999.- V. 8,- P. 2506-2512.

105. Gyorgyey, J. Alfalfa heat shock genes are differentially expressed during somatic embryogenesis / J. Gyorgyey, A. Gartner, K. Nemeth, Z. Magyar, H. Hirt, E. Heberle-Bors, D. Dudits // Plant Mol. Biol.- 1991,- V. 16,- P. 999-1007.

106. Hajek, T. Identification of stress-induced mitochondrial proteins in cultured tobacco cells / T. Hajek, D. Honys, E. Witters, V. Capkova // Physiol. Plant.- 2005.-V. 124,-P. 12-24.

107. Hancock, J.T. Cell signalling following plant/pathogen interactions involves the generation of reactive oxygen and nitrogen species / J.T. Hancock, R. Desikan, A. Clarke, R.D. Hurst, S.J. Neill // Plant Physiol. Biochem. 2002,- V. 40,- P. 611-617.

108. Hartl, F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding / F.U. Hartl // Nature.- 1996.- V. 381,- P. 571-580.

109. Hartman, D. J. Heat shock proteins of barley mitochondria and chloroplasts Identification of organellar hsp 10 and 12: putative chaperonin 10 homologues / D. J. Hartman, D. Dougan, N. J. Hoogenraad, P.B. Hoj // FEBS Lett.- 1992,- V. 29,- P. 147-150

110. Haslbeck, M. Hsp26: a temperature-regulated chaperone / M. Haslbeck, S. Walke, T. Stromer, M. Ehmsperger, H.E. White, S. Chen, H.R. Saibil, J. Buchner // EMBO J.- 1999,- V. 18,-P. 6744-6751.

111. Hatsugai, N. A plant vacuolar protease, VPE, mediates viruses-induced hypersensitive cell death / N. Hatsugai, M. Kuroyanagi, K. Yamada, T. Meshi, S. Tsuda, M. Kondo, M. Nishimura, I. Hara-Nishimura // Science.- 2004.- V. 305.- P. 855-858.

112. He, J.X. Effects of water stress on the cyanide-resistant respiration and expression of the alternative oxidase gene in wheat seedlings / J.X. He, Z. Q. Wei, H.H. Lin, H. G. Liang//ActaBot Sin.- 1999,- V. 41,- P. 340-342.

113. Heber, U. Effect of freezing of biological membranes in vivo and in vitro / U. Heber, L. Tyankova, K.A. Santarius // Biochem. Biophys. Acta.- 1973,- V.291.- P.23-37.

114. Heckathorn, S.A. Chloroplast small heat-shock proteins protect photosynthesis during heavy metal stress / S. A. Heckathorn, J. K. Mueller, S. LaGuidice, B. Zhu, T. Barrett, B. Blair, Y. Dong // Am. J. Botany.- 2004.- V. 91.- P. 1312 -1318.

115. Heckathorn, S.A. The Small, Methionine-Rich Chloroplast Heat-Shock Protein Protects Photosystem II Electron Transport during Heat Stress / S.A. Heckathorn, C.A. Downs, T.D. Sharkey, J.S. Coleman // Plant Physiol.- 1998,- V. 116,- P. 439444.

116. Helenius, A. Solubilization of membranes by detergents / A. Helenius, K. Simons // Biochem. Biophys. Acta.- 1975.- V. 41.- P. 29-79.

117. Helm, K.W. An Endomembrane-Localized Small Heat-Shock Protein from Arabidopsis thaliana / K.W. Helm, J. Schmeits, E. Vierling // Plant Physiol.- 1995.-V. 107.- P.287-288.

118. Helm, K.W. Expression and Native Structure of Cytosolic Class II Small Heat-Shock Proteins / K.W. Helm, G.J. Lee, E. Vierling // Plant Physiol.- 1997,- V. 114,- P. 1477-1485.

119. Helm, K.W. Localization of small heat shock proteins to the higher plant endomembrane system / K.W. Helm, P.R. LaFayette, R.T. Nagao, J.L. Key, E. Vierling//Mol. Cell Biol.- 1993.-V. 13.-P.238-247.

120. Hendrick, J.P. The role of molecular chaperones in protein folding / J.P. Hendrick, F.-U. Hartl // FASEB J.- 1995,- V. 9,- P. 1559-1569.

121. Howarth, C.J. Molecular responses of plants to an increased incidence of heat shock/C.J. Howarth//Plant Cell Environ.-1991,-V. 14,-P. 831-841.

122. Hsieh, M.-H. Class of Soybean Low Molecular Weight Heat Shock Proteins : Immunological Study and Quantitation / M.-H. Hsieh, J.-T. Chen, T.-L. Jinn, Y.-M. Chen, C.-Y. Lin // Plant Physiol.- 1992,- V. 99,- P. 1279-1284.

123. Jagtap, V. Comparative effect of water, heat and light stresses on photosynthetic reactions in Sorghum bicolor (L.) Moench. / V. Jagtap, S. Bhargava, P. Streb, J. Feierabend//J. Exp. Bot.- 1998,- V. 49.- P. 1715-1721.

124. Jiao, W. Small heat-shock proteins function in the insoluble protein complex / W. Jiao, P. Li, J. Zhang, H. Zhang, Z. Chang // Biochem. Biophys. Res. Commun.-2005.- V. 335,- P. :227-231.

125. Jinn, T. L. Stabilization of Soluble Proteins in Vitro by Heat Shock Proteins-Enriched Ammonium Sulfate Fraction from Soybean Seedlings / T. L. Jinn, Y. C. Yeh, Y. M. Chen, C. Y. Lin // Plant Cell Physiol.- 1989.- V. 30.- P. 463-469.

126. Joshi, C.P. Expression of a Unique Plastid-Localized Heat-Shock Protein Is Genetically Linked to Acquired Thermotolerance in Wheat / C.P. Joshi, N.Y. Klueva, K.J. Morrow, H.T. Nguyen // TAG.- 1997,- V.95.- P.834-841.

127. Kim, R. Small heat shock protein of Methanococcus jannaschii, a hyperthermophile / R. Kim, K.K. Kim, H. Yokota, S.-H. Kim // Proc. Natl. Acad. Sci.U. S. A.- 1998,- V. 95,- P. 9129-9133.

128. Kirschner, M. Transient expression and heat-stress-inducedco-aggregation of endogenous and heterologous small heat-stress proteins in tobacco protoplasts / M. Kirschner, S. Winkelhaus, J.M. Thierfelder, L. Nover // Plant J.- 2000.- V. 24.- P. 397-411.

129. Korotaeva, N.E. Mitochondrial low-molecular-weight heat shock proteins and thermotolerance of maize mitochondria / N.E. Korotaeva, A.I. Antipina, O.I. Grabelnych, N.N. Varakina, V.K. Voinikov // Maydica.- 2001,- V. 46.- P. 239-244.

130. Maestri, E. Molecular genetics of heat tolerance and heat shock proteins in cereals / E. Maestri, N. Klueva, C. Perrotta, M. Gulli, H.T. Nguyen, N. Marmiroli // Plant Mol. Biol.- 2002.- V. 48,- P. 667-681.

131. Malik, M.K. Modified expression of a carrot small heat shock protein gene, Hspl7.7, results in increased or decreased thermotolerance / M.K. Malik, J.P. Slovin, C.H. Hwang, J.L. Zimmerman // Plant J.- 1999.- V. 20,- P. 89-99.

132. Miernyk, J.A. The 70kDa stress-related proteins as molecular chaperones / J.A. Miernyk // Trends Plant Sci.- 1997.- V. 2, P. 180-187.

133. Moller, I.M. Plant mitochondria and oxidative stress: electron transport, NADPH turnover, and metabolism of reactive oxygen species / I.M. Moller // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol.- 2001,- V. 52,- p. 561-591.

134. Moore, A.L. The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria / A.L. Moore, J.N. Siedow // Biochim. Biophys. Acta.-1991,-V. 1059.-P. 121-140.

135. Morimoto, R.I. Regulation of the heat shook transcriptional response: cross talk between a family of heat shock factors, molecular chaperones, and negative regulators / R.I. Morimoto // Genes Dev.- 1998,- V. 12,- P. 3788-3796.

136. Morrow, G. Differences in the chaperone-like activities of the four main small heat shock proteins of Drosophila melanogaster / G. Morrow, J.J. Heikkila, R.M. Tanguay // Cell, Stress Chaperones.- 2006.- V.l 1.- P. 51-60.

137. Nakashima, K. Régulons involved in osmotic stress-responsive and cold stress-responsive gene expression in plants / K. Nakashima, K. Yamaguchi-Shinozaki // Physiol. Plant.- 2006.- V. 126.- P. 62-71.

138. Neuwald, A.F. AAA+: a class of chaperone-like ATPases associated with the assembly, operation and disassembly of protein complexes / A.F. Neuwald, L. Aravind, J.L. Spouge, E.V. Koonin // Genome Res.- 1999.- V. 9,- P. 27^13.

139. Nicholls, D. Some recent advances in mitochondrial calcium transport / D. Nicholls // Trends Biochem. Sci.- 1981,- V.6.-P. 36-38.

140. Nieto-Sotelo, J. Absence of heat shock protein synthesis in isolated mitochondria and plastids from maize / J. Nieto-Sotelo, T.H. Ho // J. Biol. Chem.-1987.-V. 262,-P. 12288-12292.

141. No ver, L. Arabidopsis and the heat stress transcription factor world: how many heat stress transcription factors do we need? / L. No ver, K. Bharti, P. Doring, S.K. Mishra, A. Ganguli, K.D. Scharf// Cell Stress Chaperones.- 2001.- V. 6,- P. 177-89.

142. Nover, L. Cytoplasmic heat shock granules are formed from precursor particles and are associated with a specific set of mRNAs / L. Nover, K.-D. Scharf, D. Neumann//Mol. Cell Biol.- 1989,- V. 9.-P. 1298-1308.

143. Ogura, T. AAA+ superfamily ATPases: common structure-diverse function / T. Ogura, A.J. Wilkinson // Genes Cells.- 2001,- V. 6.- P. 575-597.

144. Orvar, B.L. Early steps in cold sensing in plant cells: the role of actin cytoskeleton and membrane fluidity / B.L. Orvar, V. Sangwan, F. Omann, R.S. Dhindsa // Plant J.- 2000,- V. 23,- P. 785-794.

145. Papa S. Reactive oxygen species, mitochondria, apoptosis and aging / S. Papa, V. Skulachev //Mol. Cel. Biochem.- 1997.- V.174.- P. 305-319.

146. Park, S.-Y. Heat-Shock Response in Heat-Tolerant and Nontolerant Variants of Agrostis palustris Huds / S.-Y. Park, R. Shivaji, J.V. Krans, D.S. Luthe // Plant Physiol.-1996.-V. 111.- P. 515-524.

147. Peres Ben-Zvi, A. Mechanisms of disaggregation and refolding of stable protein aggregates by molecular chaperones / A. Peres Ben-Zvi, P. Goloubinoff // J. Biol. Chem.- 2001,- V.135.- P.84-93.

148. Pla, M. Stress proteins co-expressed in suberized and lignified cells and in apical meristems / M. Pla, G. Huguet, D. Verdaguer, P. Puigderrajols, B. Lompart, A. Nadal, M. Molinas // Plant Sci.- 1998,- V. 139,- P. 49-57.

149. Plater, M.X. Effects of Site-directed Mutations on the Chaperone-like Activity of aB-Crystallin / M.X. Plater, D. Goode, M.J.C. Crabbe // J. Biol. Chem.- 1996.- V. 271,- P. 28558-28566.

150. Pratt, W.B. Hsp90-binding immunophilins in plants: the protein mover / W.B. Pratt, P. Krishna, L.J. Olsen //. Trends Plant Sci.- 2001,- V. 6,- P. 54-58.

151. Puigderrajols, P. Developmentally and stress-induced small heat shock proteins in cork oak somatic embryos / P. Puigderrajols, A. Jofre, G. Mir, M. Pla, D. Verdaguer, G. Huguet, M. Molinas // J. Exp. Bot.- 2002,- V. 53,- P. 1445 1452.

152. Ramanjulu, S. Drought- and desiccation-induced modulation of gene expression in plants / S. Ramanjulu, D. Bartels // Plant, Cell Environ.- 2002.- V. 25.-P. 141-151.

153. Ribas-Carbo, M. Effects of Water Stress on Respiration in Soybean Leaves / M. Ribas-Carbo, N. L. Taylor, L. Giles, S. Busquets, P. M. Finnegan, D. A. Day, H. Lambers, H. Medrano, J. A. Berry, J. Flexas // Plant Physiol.- 2005,- V. 139.- P. 466 -473.

154. Richter, K. Hsp90: chaperoning signal transduction / K. Richter, J. Buchner // J. Cell. Physiol.- 2001,- V. 188.- P. 281-290.

155. Roberts, T.H. Direct evidence for the presence of two external NAD(P)H-dehydrogenases coupled to the electron transport chain in plant mitochondria / T.H. Roberts, K.M. Fredlund, I.M. Moller // FEBS Lett.- 1995,- V. 373,- P. 307-309.

156. Rojas, A. Transcriptional activation of a heat shock gene promoter in sunflower embryos: synergism between ABI3 and heat shock factors / A. Rojas, C. Almoguera, J. Jordano // Plant J.- 2002,- V.20.- P.601-610.

157. Ronde, J.A.D. Effect of antisense L--pyrroline-5-5 carboxylate reductase transgenic soybean plants subjected to osmotic and drought stress / J.A.D. Ronde, M.H. Spreeth, W.A. Cress // Plant Growth Reg.- 2000,- V.25.- P. 13-26.

158. Sabehat, A. Expression of Small Heat-Shock Proteins at Low Temperatures. A Possible Role in Protecting against Chilling Injuries / A. Sabehat, S. Lurie, D. Weiss // Plant Physiol.- 19%.- V. 117,-P. 651 -658.

159. Sangwan, V. Cold-induction of Brassica napus gene, BN115, is mediated by structural changes in the membrane and cytoskeleton and requires Ca2+ influx / V. Sangwan, I. Foulds, J. Singh, R.S. Dhindsa // Plant J.- 2001.-V. 21.- P. 1-12.

160. Schmidt, A. Signaling to the actin cytoskeleton / A. Schmidt, M.N. Hall // Annu. Rev. Cell Dev. Biol.- 1998.- V. 14,- P. 305-338.

161. Schoffl, F. Regulation of the Heat-Shock Response / F. Schoffl, R. Prandl, A. Reindl // Plant Physiol.- 1998,- V. 117,- P. 1135-1141.

162. Skulachev, V. Cytochrome c in the apoptic and antioxidant cascades / V. Skulachev // FEBS Lett.- 1998,- V. 423.- P.275-280.

163. Smykal, P. Chaperone activity of tobacco HSP18, a small heat-shock protein, is inhibited by ATP / P. Smykal, J. Malin, I. Hrdy, I. Konopasek, V. Zarsky // Plant J.-2000,- V. 23,- P.703-713.

164. Soole, K.L. Functional molecular aspects for the NADH dehydrogenases of plant mitochondria / K.L. Soole, R.I. Menz // J. Bioenerg. Biomembr.- 1995.- V.27.-P. 397-406.

165. Sticher, L. Heat shock inhibits a-amylase synthesis in barley aleurone without inhibiting the activity of endoplasmic reticulum marker enzymes / L. Sticher, A.K. Biswas, D.S. Bush, R.L. Jones // Plant Physiol.- 1990,- V.92.- P.506-513.

166. Sun, W. At-HSP17.6A, encoding a small heat-shock protein in Arabidopsis, can enhance osmotolerance upon overexpression / W. Sun, C. Bernard, B. van de Cotte, M. Van Montagu, N. Verbruggen // Plant J.- 2001,- V.27.-P.407-415.

167. Sun, W. Small heat shock proteins and stress tolerance at plants / W. Sun, M. Van Montagu, N. Verbruggen // Biochim. Biophys. Acta.- 2002.- V.1577.- P. 1-9.

168. Suzuki, K. Mitochondrial small heat-shock protein enhances thermotolerance in tobacco plants / K. Suzuki, M. Shono, Y. Egawa, K. Sanmiya // FEBS Letters.-2004.- V.557.- P.265-268.

169. Suzuki, K., Mitochondrial small heat-shock protein enhances thermotolerance in tobacco plants / Suzuki, K., Shono, M., Egawa, Y., Sanmiya, K. // FEBS Letters.-2004.- V. 551.- P. 265-268.

170. Taylor N. L. Environmental Stress Causes Oxidative Damage to Plant Mitochondria Leading to Inhibition of Glycine Decarboxylase / N. L. Taylor, D. A. Day, A. Millar // J. Biol. Chem.- 2002,- V. 211.- P. 42663-42668.

171. Taylor, N. L. Differential Impact of Environmental Stresses on the Pea Mitochondrial Proteome / N. L. Taylor, J. L. Heazlewood, D. A. Day, A. H. Millar // Mol. Cellular Proteom.- 2005.- V. 4:- P. 1122-1133.

172. Timmons, T.M. Protein Blotting and Immunodetection / T.M. Timmons, B.S. Dunbar//Meth. inEnzymol.- 1990,- V. 182,- P. 679-688.

173. Tolbert, N.E. Isolation of Sub-cellular Organelles of Metabolism on Isopicnic Sucrose Gradients / N.E. Tolbert // Methods Enzymol.- 1974,- V. 31,- P. 734-746.

174. Vianello, A. Plant mitochondrial pathway leading to programmed cell death / A. Vianello, M. Zancani, C. Peresson, E. Petrussa, V. Casolo, J. Krajnakova, S. Patui, E. Braidot, F. Macri // Physiol. Plant.- 2007.- V.129.- P.242-252.

175. Vierling, E. The roles of heat shock proteins in plant / E. Vierling // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol.-1991,- V. 42,-P. 579-620.

176. Vigh, L. Membrane-regulated stress response: a theoretical and practical approach / L. Vigh, Z. Torok, G. Balogh, A. Glatz, S. Piotto, I. Horvath // Adv. Exp. Med. Biol.- 2007,- V.594.- P. 114-131.

177. Voinikov, V.K. Maize seedlings accumulate smHSPs in response to water stress but not to treatment by an oxygen radical generating agent / V.K. Voinikov, G.B. Borovskii, N.E. Korotaeva // Maize Genetics Cooperation Newsletter.- 2003.-V.77.- P.34-35.

178. Volkov, R.A. Heat stress-induced H202 is required for effective expression of heat shock genes in Arabidopsis / R.A. Volkov, I.I. Panchuk, P.M. Mullineaux, F. Schoffl // Plant Mol. Biol.- 2006,- V.61.- P.733-746.

179. Volkov, R.A. Small heat shock proteins are differentially regulated during pollen development and following heat stress in tobacco / R.A. Volkov, I.I. Panchuk, F. Schoffl // Plant Mol. Biol.- 2005,- V.57.- P.487-502.

180. Wang W. Role of plant heat-shock proteins and molecular chaperones in the abiotic stress response / W. Wang, B. Vinocur, O. Shoseyov, A. Altman // TRENDS in Plant Science.- 2004.- V. 9.- P. 244-252.

181. Waters, E.R. Evolution, structure and function of the small heat shock proteins in plants / E.R. Waters, G.J. Lee, E. Vierling // J. Exp. Bot.- 1996.- V.47.- P.325-338.

182. Waters, E.R. The Molecular Evolution of the Small Heat-Shock Proteins in Plants / E.R. Waters // Genetics.- 1995.- V.141.- P.785-795.

183. Wehmeyer, N. Synthesis of Small Heat-Shock Proteins Is Part of the Developmental Program of Late Seed Maturation / N. Wehmeyer, L.D. Hernandez, R.R. Finkelstein, E. Vierling // Plant Physiol.- 1996,- V.l 12,- P.747-757.

184. Wehmeyer, N. The Expression of Small Heat Shock Proteins in Seeds Responds to Discrete Developmental Signals and Suggests a General Protective Role in Desiccation Tolerance /N. Wehmeyer, E. Vierling //Plant Physiol.- 2000.- V.122.-P. 1099-1108.

185. Whelan, J. Sorting of precursor protein between isolated spinach leaf mitochondria and chloroplasts / J. Whelan, C. Knorpp, E. Glaser // Plant Mol. Biol-1990.-V. 14,-P. 977-982.

186. Wu, C. Heat Shock Transcription Factors: Structure and Regulation / C. Wu // Annu. Rev. Cell Dev. Biol.- 1995.- V.l 1,- P.441-469.

187. Xiao, H. Germline transformation used to define key features of heat-shock response elements / H. Xiao, J.T. Lis // Science.- 1988,- V.239.- P. 1139-1142.

188. Xiong, L. Molecular and genetic aspects of plant responses to osmotic stress / L. Xiong, J.-K. Zhu // Plant, Cell Environ.- 2002,- V.25.- P. 131-139.

189. Yoneda, T. Compartment-specific perturbation of protein handling activates genes encoding mitochondrial chaperones / T. Yoneda, C. Benedetti, F. Urano, S.G. Clark, H.P. Harding, D. Ron // J. Cell Science.- 2004,- V.l 17.- P.4055-4066.

190. Young, J.C. Hsp90: a specialized but essential proteinfolding tool / J.C. Young, I. Moarefi, F. U. Hartl // J. Cell Biol.- 2001.- V. 154,- P. 267-273.

191. Zhang, X.-P. Interaction of plant mitochondrial and chloroplast signal peptides with Hsp70 molecular haperone / X.-P. Zhang, E. Glaser // Trends Plant Sci.- 2002.-V. 7,-P. 14-21.

192. Zhang, C. Co-immunoprecipitation of HsplOl with cytosolic Hsc70 / C. Zhang, C. Guy// Plantphysiol. biochem.- 2005,- V. 43,- P.13-18.

193. Zietkiewicz, S. Successive and synergistic action of the Hsp70 and HsplOO chaperones in protein disaggregation / S. Zietkiewicz, J. Krzewska, K. Liberek // J. Biol. Chem.- 2004,- V.279.- P.44376^4383.