Сравнительный анализ структуры комплекса Гольджи в клетках эукариот разных систематических групп тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.03.04, кандидат наук Сесорова, Ирина Сергеевна

• Сесорова, Ирина Сергеевна
• кандидат наук
• 2013

Оглавление диссертации кандидат наук Сесорова, Ирина Сергеевна

СОДЕРЖАНИЕ

Стр.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ

1.2.СРАВНИТЕЛБНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ В КЛЕТКАХ МОДЕЛЬНЫХ ОРГАНИЗМОВ

1.3.МО ДЕЛИ СЕКРЕТОРНОГО ТРАНСПОРТА ЧЕРЕЗ КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ

1.4.ГИПОТЕЗЫ ЭВОЛЮЦИОННОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

ГЛАВА Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

III.1 .МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ В КЛЕТКАХ ЧЕЛОВЕКА И ЖИВОТНЫХ

Ш.2.МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ В КЛЕТКАХ ДРОЖЖЕЙ ДИКОГО ТИПА SACCHAROMYCES CEREVISIAE

III.3. СТРОЕНИЕ КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ В КЛЕТКАХ МИКРОСПОРИДИИ NOSEMA GRYLLI

Ш.4.СТРОЕНИЕ КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ В МЕРИСТЕМАТИЧЕСКИХ КЛЕТКАХ КОРНЯ ГОРОХА ПОСЕВНОГО PISUMSATIVUM

III. 5 .СТРУКТУРНО-ИНФОРМАЦИОННАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ ФИБРОБЛАСТОВ ЖИВОТНЫХ И МЕРИСТЕМАТИЧЕСКИХ КЛЕТОК КОРНЯ ГОРОХА

III. 6. РАСПРЕДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ КЛЮЧЕВЫХ МОЛЕКУЛЯРНЫХ МЕХАНИЗМОВ СЕКРЕТОРНОГО ТРАНСПОРТА СРЕДИ СИСТЕМАТИЧЕСКИХ ГРУПП ЭУКАРИОТ

ГЛАВА IV. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

IV. 1.АНАЛИЗ СТРУКТУРЫ КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ В КЛЕТКАХ ЭУКАРИОТ РАЗНЫХ СИСТЕМАТИЧЕСКИХ ГРУПП

У1.2.МОРФОМЕТРИЧЕСКИЙ И ИНФОРМАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ КЛАССИЧЕСКОЙ СТОПОЧНОЙ СТРУКТУРЫ КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ

VI.3.МОДЕЛЬ «СЛИЯНИЯ И ПОСЛЕДУЮЩЕГО РАЗДЕЛЕНИЯ» КОМПАРТМЕНТОВ КАК ОБЩИЙ ПРИНЦИП ОРГАНИЗАЦИИ ТРАНСПОРТА КАРГО ЧЕРЕЗ КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ

У1.4.ФОРМИРОВАНИЕ КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ В ЭВОЛЮЦИИ ЭУКАРИОТ

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

245

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

ERGIC - компартмент (ER-Golgi intermediate compartment) - промежуточный компартмент;

COPI (coatomer protein I) - первый комплекс белков покрытия; СОРИ (coatomer protein II) - второй комплекс белков покрытия; NSF (N-ethylmaleimide sensitive factor) - N-этилмалеимид чувствительный фактор; LECA (last eukaryotic common ancestor) - последний общий предок эукариот; SNARE (soluble N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein attachment protein receptors) - растворимые белки слияния мембран опосредованного N-этилмалеимид чувствительными рецепторами;

GRASP (Golgi ReAssembly Stacking Proteins) - формирующий стопку белок комплекса Гольджи;

Sly 1 (Golgi transport protein) - белок регулирующий работу SNARE комплекса; Rabs - малые ГТФ-азы;

SNAP-25 (synaptosomal - associated protein 25) - ассоциированный с мембраной синапса белок, принадлежит к классу t- SNARE;

TANGO 1 (transport and Golgi organization 1) - отвечающий за транспорт й организацию КГ белок;

BARS (BFA- dependent ADP - ribosylation substrate) - брефелдин A - зависимый АДФ- рибозилирующий субстрат

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Сравнительный анализ структуры комплекса Гольджи в клетках эукариот разных систематических групп»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность научного исследования

Система внутриклеточного транспорта, объединяющая взаимосвязанные процессы экзо- и эндоцитоза, обеспечивает одну из важнейших функций клетки -взаимодействие с окружающей средой, поэтому анализ собственно цитологических механизмов ее реализации и, как следствие, поиск возможных способов воздействия является актуальной проблемой цитологии, молекулярной и клеточной биологии. Ключевым участником внутриклеточного транспорта является комплекс Гольджи (КГ) - мембранная органелла, осуществляющая посттрансляционную модификацию белков и липидов, сортировку молекул, их концентрирование, упаковку и отправку к месту назначения.

Через КГ транспортируется большое количество различных молекул, встраивающихся в структуры тканей и органов и определяющих, в том числе, их функциональную микроанатомию. Так, строение большинства органов зависит от секреции коллагена и ряда внеклеточных белков, включая белки базальной мембраны. Синтез и секреция антител, транспортируемых через КГ, влияет на особенности строения лимфоидных органов и функционирование иммунной системы в целом. Образование синаптических везикул с последующей их доставкой в аксоны и образованием синапсов, во многом определяет микроанатомическую организацию мозга и других органов нервной системы. Наконец, образование новых сосудов (васкуло- и ангиогенез) также во многом зависит от функции КГ в эндотелиальных клетках, так как для формирования почек роста сосудов требуется доставка на плазматическую мембрану (ПМ) рецепторов факторов роста, что происходит при обязательном участии органеллы.

Поэтому изучение механизмов перемещения веществ через КГ открывает новые перспективы в медицине, сельском хозяйстве и других областях: дает возможность начать целенаправленный поиск лекарственных препаратов для лечения заболеваний, в основе которых лежат нарушения модификации и транспорта белков [3, 17] и моделировать тест-системы для их оценки; позволяет разрабатывать новые методы борьбы с возбудителями заболеваний человека и

животных, способы стимуляции роста и созревания плодов, защиты растений от неблагоприятных факторов среды [349] поможет понять механизмы строительства органов и их систем из клеток и внеклеточного матрикса.

Структура КГ традиционно представляется в виде диктиосомы - стопки уплощенных цистерн или мешочков и ассоциированных с ней мелких везикул и секреторных гранул [145]. В клетках человека и многоклеточных животных организация КГ достаточно хорошо изучена [190, 191, 309].

В клетках растений так же, как и животных, КГ описывается в виде диктиосомы. Однако эволюционные группы, давшие начало современным растительным и животным организмам, рано обособились в процессе эволюции и имеют свои существенные характеристики генома, что может определять особенности строения органеллы.

Несмотря на то, что наличие диктиосомы КГ признается одной из характеристик эукариотических клеток [98], существуют организмы, среди которых немало известных паразитических видов, в клетках которых мембраны с функциями КГ не формируют диктиосому [243]. Понимание причин вариаций морфологии КГ и их связи с особенностями секреции в клетках таких организмов может быть полезным в решении ряда спорных вопросов о механизмах транспорта через органеллу.

КГ, несмотря на его кажущуюся морфологическую простоту, является сложной в функциональном отношении поляризованной органеллой. В ее «работе» органически сочетаются антероградное перемещение молекул, предназначенных для секреции или экспрессии на клеточной поверхности, и ретроградный возврат собственных, резидентных белков, включая ферменты, в соответствующий компартмент.

Выделено и охарактеризовано большое количество молекул, участвующих в этих процессах, все более понятной становится их конкретное участие в регуляции функций органеллы. Однако идентификация всех белков-участников не решила главный вопрос: как происходит процесс перемещения белков и липидов через чрезвычайно сложно устроенный КГ.

Именно поэтому при обилии огромного фактического материала не кажется парадоксальным отсутствие согласованного мнения о конкретных цитологических механизмах, обеспечивающих перенос молекул между компартментами КГ и тех мембранных преобразованиях, которые и определяют, собственно, эти механизмы. Причина нам видится в том, что в течение многих лет обсуждались, в основном, две модели транспорта через органеллу: «везикулярная» и модель так называемого «созревания и прогрессии» цистерн (мешочков) КГ. Другие модели внутриклеточного транспорта практически не рассматривались.

В соответствии с очень популярной «везикулярной» моделью, которая была предложена Дж. Паладе [122, 259], но наиболее полно разработана Дж. Ротманом [295, 296] молекулы карго (модифицируемого продукта) перемещаются от цистерны к цистерне в мелких (50-60 нм) транспортных везикулах. С позиции этой модели сложно объяснить отсутствие в везикулах целого ряда известных белков, например альбумина, проинсулина, вирусных белков и некоторых других, а также понять, как транспортируются молекулы, имеющие большие размеры, чем размеры везикулы, например проколлаген I в фибробластах [196] или липопротеиновые агрегаты в гепатоцитах и энтероцитах [80, 299].

Исследования последних лет выявили новые факты, которые также не могут быть объяснены «везикулярной» моделью транспорта. В частности, было доказано, что агрегаты проколлагена I длиной 300 нм и необыкновенной резистентностью к изгибам транспортируются через КГ [272] с той же скоростью, что и мембранные белки [323].

В классическом варианте модели «созревания и прогрессии» цистерн транспортируемый белок, оставаясь в составе цистерн, постепенно передвигается от проксимального цис-полюса КГ к дистальному транс-попюсу органеллы. Такая прогрессия должна сопровождаться возвратом ферментов и других резидентных белков КГ, который, как предполагается, осуществляется везикулами, имеющими СОР1-покрытие [46, 138, 230]. Однако в везикулах,

ассоциированных с диктиосомой (стопкой мешочков), не было выявлено повышенной концентрации ферментов гликозилирования, а также трансмембранных переносчиков моносахаров, химически связанных с нуклеотидами [39, 130, 140].

В последние годы появились доказательства существования непрерывных тубулярных сообщений между цистернами КГ, вследствие чего было высказано предположение о перемещении некоторых транспортируемых белков по этим связям [215, 309]. Было предложено сразу несколько новых моделей, одной из которых стала «диффузионная» модель [260]. Однако и она не объяснила существующие противоречия.

Так, например, если для карго, имеющего небольшие размеры и обладающего способностью к диффузии (например альбумина), существует возможность перемещения по тубулярным сообщениям, то для больших молекул (проколлаген) такой путь невозможен - диаметр трубочек слишком мал для этого. Кроме того, при рассмотрении постоянных тубулярных коммуникаций как основного транспортного пути трудно понять механизм концентрирования растворимых и мембранных белков-карго по мере их продвижения через стопку и поддержания вдоль секреторного пути концентрационных и других градиентов [229].

В настоящее время начала активно обсуждаться модель, в которой в качестве базового используется механизм «слияния и последующего разделения» мембран, получившей название «kiss-and-run» модели [228, 229]. Она предполагает, что транспорт растворимых секретируемых белков и мембран через КГ осуществляется с участием тубулярных сообщений, которые временно формируются между компартментами КГ. Образование таких связей может ингибироваться 50—60 нм везикулами, имеющими COPI-покрытие [130].

Крупные агрегаты белков, которые не могут диффундировать по тонким тубулярным сообщениям между цистернами, видимо, транспортируются согласно асимметричной версии модели «слияния и последующего разделения» компартментов. Эта модель предполагает, что слияние происходит на

лидирующей стороне переносчика, содержащего агрегаты белков, а разделение осуществляется на участке, расположенном непосредственно за транспортером [229].

Необходимым условием существования данной модели является наличие временных мембранных сообщений между компартментами секреторного пути. Кроме того, должны существовать механизмы концентрации транспортируемых белков по ходу их передвижения через КГ, а также белков SNARE в местах слияния мембран и разделения мембранных соединений. При этом основным противоречием (скорее, камнем преткновения) всех обсуждаемых моделей стало определение роли COPI-зависимых 50—60 нм пузырьков, транспортные функции которых сторонники классических теорий продолжают доказывать.

В решении спорных вопросов, по нашему мнению, помогут новые морфологические подходы в изучении клетки, одним из которых является сравнительная микроанатомия, а также современные методы трехмерной реконструкции клеток и органелл.

Обсуждаемые в настоящее время модели секреторного транспорта в большинстве своем разрабатываются и тестируются на клетках млекопитающих. Однако при использовании в качестве модельных объектов клеток других организмов (растений, паразитических простейших и др.) полученные экспериментальные данные плохо согласуются с предложенными гипотезами. Между тем, учитывая филогенетические исследования последних лет [182], представляется маловероятным формирование у эукариот разных механизмов транспорта через КГ. Поэтому если предположить возможность существования некоторого общего механизма транспорта через органеллу во всех клетках, то потребуется верификация обсуждаемых моделей и доказательства универсальности для КГ всех известных эукариот.

Следовательно, для решения спорных вопросов и поиска морфологических доказательств в пользу одной из обсуждаемых моделей транспорта мы сравниваем структуру КГ клеток человека и ряда модельных объектов -типичных представителей систематических групп эукариот со «стопочной» организацией

КГ: представителей Высших растений (ЕшЬгуорЬ^а) и Настоящих животных (Ме1агоа), тела которых формируются специализированными клетками, имеющими сложную многоступенчатую систему посттрансляционной модификации белков, обеспечивающуюся в том числе и общими классами гликозилтрансфераз [247, 286]. Для возможности сравнения было важно учесть, насколько изучены те или иные организмы. Поэтому мы взяли представителей с мало известным строением КГ (для доказательства/опровержения существования тех же закономерностей), но из систематических групп, где в какой-то мере уже был проведен анализ строения органеллы (тип Черви, Членистоногие, класс Рыбы, Насекомые). КГ других взятых нами объектов практически не исследован.

КГ в клетках растений, несмотря на стопочную структуру, имеет существенные особенности организации. Поэтому остается непонятной возможность экстраполяции механизмов секреторного транспорта, разработанных на клетках животных, на секреторный путь растительных организмов, имеющих значительные, по сравнению с животными, различия генома.

Кроме того, мы проанализировали строение КГ в клетках, не имеющих «классической» стопки органеллы, обладающих более простой структурой секреторных белков и ограниченным количеством ферментов гликозилирования [246], и также хорошо известным геномом. Мы учитывали доступность материала для электронно-микроскопического изучения.

Таким образом, несмотря на большое количество работ, изучающих секреторный транспорт, не сформировалось единого мнения о механизмах перемещения белков (карго) через КГ. Поэтому сравнительно-морфологический анализ, включающий комплекс электронно-микроскопических (ЭМ) методов, в том числе ЭМ-томографию и сканирующую электронную микроскопию с использованием детектора обратно рассеянных электронов и внутреннего ультратома, вмонтированного в камеру микроскопа (один из современных методов микроанатомии), представляется достаточно эффективным для обоснования (или отрицания) той модели внутриклеточного транспорта, которая наиболее полно объясняет имеющиеся экспериментальные факты.

Цель исследования - сравнительный анализ структуры комплекса Гольджи в клетках эукариот для обоснования наиболее адекватной модели внутриклеточного транспорта.

Задачи исследования

1. Выявить и обобщить на основании комплексного морфологического исследования, включающего микроанатомический анализ, особенности строения разных морфологических форм комплекса Гольджи в клетках модельных объектов: а) фибробластов человека и животных основных систематических групп; б) меристематических клетках корня гороха; в) дрожжах Засскаготусея сегеу1я1ае; г) микроспоридиях.

2. Найти морфологические обоснования для одной из моделей внутриклеточного транспорта через комплекс Гольджи:

а) выявить в модельных объектах и охарактеризовать тубулярные сообщения компартментов секреторного пути;

б) проанализировать распределение и возможную роль СОР1-зависимых везикул в структуре комплекса Гольджи клеток эукариот.

3. Проанализировать возможность существования в клетках человека и эукариот разных систематических групп общего принципа организации транспорта белков через комплекс Гольджи:

а) провести сравнительный анализ организации комплекса Гольджи растительных и животных клеток с использованием информационных показателей;

б) проанализировать зависимость структуры комплекса Гольджи в клетках эукариот от систематического положения организма и комплекса молекулярных механизмов, принимающих участие в функционировании органеллы.

4. При использовании результатов сравнительно-морфологического анализа обосновать наиболее вероятную модель транспорта белков через комплекс Гольджи в клетках эукариот.

Основные положения, выносимые на защиту

1. Основные мембранные компоненты комплекса Гольджи: цистерны (мешочки), тубулы (трубки) и везикулы (сферы) - формируют дискретные функциональные единицы органеллы, которые могут быть связаны в единую мембранную структуру.

2. Тубулярные сообщения между компартментами секреторного пути присутствуют во всех модельных объектах и носят непостоянный характер, что соответствует представлениям об организации транспорта через комплекс Гольджи на основании механизма «слияния и последующего разделения» компартментов.

3. СОР1-зависимые мелкие везикулы не являются обязательным компонентом комплекса Гольджи, что исключает их ведущую роль в качестве основного транспортного переносчика.

4. Разработаны морфологические критерии для оценки строения комплекса Гольджи и впервые предложена классификация его фенотипических форм. Доказано, что в клетках эукариот существуют три основных фенотипических формы органеллы: стопочная; с преобладанием единичных мешочков и тубулярная. Каждая из указанных форм может характеризоваться разной выраженностью везикулярного компонента и иметь дискретный или централизованный тип расположения мембранных структур.

5. Строение комплекса Гольджи не зависит от систематического положения организма. Комплекс Гольджи формировался в клетках каждой систематической группы эукариот на основе единых, эволюционно старых молекулярных механизмов, ведущих свое происхождение от последнего единого предка эукариот.

6. Морфологические и информационные показатели подтверждают универсальный план строения и принципы функционирования комплекса Гольджи в клетках человека, животных (фибробласты) и растений (клетки меристемы).

7. Полученные в работе данные подтверждают существование общего принципа

организации транспорта белков через комплекс Гольджи в клетках эукариот, который наиболее полно описывается моделью «слияния и последующего разделения» компартментов.

Научная новизна исследования

1. Впервые новые, современные методы электронно-микроскопического анализа, включая трехмерную реконструкцию на основе ЭМ-томографии, адаптированы для сравнительно-микроанатомического анализа структуры комплекса Гольджи. Данный подход впервые используется как способ обоснования модели секреторного транспорта в клетках эукариот.

2. Впервые доказано существование тубулярных соединений между цистернами комплекса Гольджи, как морфологического субстрата модели «слияния и последующего разделения» мембран не только в клетках млекопитающих, но и организмов, находящихся на разных ступенях эволюционной лестницы.

3. Впервые дана детальная количественная характеристика комплекса Гольджи у представителей типов Mollusca (моллюски), Annelida (черви), классов Pisces (рыбы), Amphibia (земноводные), Aves (птицы).

4. Впервые сравнительно небольшая роль везикул как переносчиков белков и липидов продемонстрирована в разных систематических группах эукариот. Показано отсутствие «мегавезикул» не только в культуре ткани, но и в клетках in situ, в частности, в комплексе Гольджи фибробластов сухожилий новорожденных крыс, транспортирующем агрегаты проколлагена I.

5. На основании ряда существенных признаков: локализации органеллы в клетке и степени связности функциональных единиц; состава и выраженности основных структурных компонентов - впервые выявлены и обоснованы фенотипические формы строения комплекса Гольджи, которые отражают особенности строения органеллы в клетках эукариот разных систематических групп.

6. Предложена оригинальная морфологическая классификация комплекса

Гольджи, способствующая пониманию закономерностей строения и механизмов транспорта через органеллу в клетках представителей разных систематических групп эукариот.

7. На примере комплекса Гольджи некоторых клеток человека, животных и растений впервые использован структурно-информационный анализ в качестве метода сравнительной оценки динамичных клеточных систем, который продемонстрировал универсальность плана строения и единые принципы функционирования органеллы в различных организмах.

8. Оригинальным является анализ распространенности разных фенотипических форм и типов строения комплекса Гольджи и причин их формирования среди систематических групп эукариот на основе предложенной классификации.

9. Впервые получены прямые доказательства того, что в микроспоридиях транспорт через комплекс Гольджи осуществляется посредством механизма «слияние - разъединение» («разрыв») мембран.

10.Разработана новая оригинальная гипотеза раннего эволюционного происхождения комплекса Гольджи в клетках эукариот на базе мембранных соединений между предшественником эндоплазматического ретикулюма и плазматической мембраной с участием и ведущей ролью протокоатомера.

Практическая значимость научного исследования

Полученные результаты:

1) расширяют представление о биологии клеток изученных организмов;

2) способствуют пониманию закономерностей строения комплекса Гольджи в клетках эукариот разных систематических групп;

3) доказывают универсальность организации комплекса Гольджи в клетках эукариот, что позволяет конструировать и тестировать единую модель секреторного транспорта, применимую к клеткам с разными фенотипическими формами строения органеллы;

4) могут использоваться для создания экспериментальных систем для

тестирования лекарственных средств; средств воздействия на растения; борьбы с возбудителями болезней животных и другие;

5) способствуют пониманию клеточных механизмов ряда заболеваний, в том числе опухолевого роста, что необходимо для создания эффективных методов лечения, а также оценки возможных и наблюдаемых эффектов применения лекарственных средств;

6) способствуют решению ключевых вопросов филогении клетки.

Примененные в работе методические подходы, в том числе микроанатомический анализ, составляют новое направление в клеточной биологии и могут быть использованы для дальнейшего изучения морфологической организации транспортных путей эукариотических клеток.

Внедрение результатов исследования

Результаты исследования используются в учебном процессе на кафедрах биологии и экологии и гистологии, эмбриологии и цитологии ГБОУ ВПО «Ивановская медицинская академия» Минздрава России; экологии и безопасности жизнедеятельности ФГБОУ ВПО «Шуйский государственный университет»; экологии и зоологии Мелитопольского государственного педагогического университета им. Б. Хмельницкого; ботаники и зоологии ГБОУ ВПО «Ивановский государственный университет»; паразитологии имени академика РАСХН Ю.Ф. Петрова и селекции, ботаники и экологии ФГБОУ ВПО «Ивановская государственная сельскохозяйственная академия имени академика Д. К. Беляева»; ботаники и экологии растений, экологии и зоологии ФГБОУ ВПО «Балтийский федеральный университет имени Иммануила Канта»; кафедре экологии ФГБОУ ВПО «Владимирский государственный университет имени Александра Григорьевича и Николая Григорьевича Столетовых».

Личный вклад автора

Автор принимал самое активное участие в определении направления исследований, выборе темы, постановке цели, определении задач, в разработке

новых методических и экспериментальных подходов, проведении научного поиска, обработке, анализе и интерпретации результатов. Некоторые наблюдения и их интерпретация были осуществлены совместно с другими исследователями, что подробно указано в тексте работы и документировано совместными публикациями. В частности, образцы микроспоридий были подготовлены с участием канд. биол. наук Е. В. Селиверстовой и канд. биол. наук В. В. Долгих. Подготовка и съемка части образцов осуществлена с помощью д-ра мед. наук Г. В. Безнусенко в НИИ Марио Негри Суд (Италия) и в Ивановском НИИ материнства и детства им. В. Н. Городкова с участием д-ра мед. наук, профессора JI. П. Перетятко.

Апробация диссертации

Основные положения диссертации были представлены в 23 докладах на конференциях и конгрессах, в том числе: на V Всероссийском съезде анатомов, гистологов и эмбриологов (Казань, 2004); на II Съезде лимфологов России (Санкт-Петербург, 2005); на Международном конгрессе по световой и электронной микроскопии (Давос, Швейцария, 2005); на VIII Конгрессе Международной ассоциации морфологов (Орел, 2006); на 5-й Всероссийской конференции «Бабухинские чтения» (Орел, 2006); на научной конференции «XXII Любищевские чтения» (Ульяновск, 2008); на X Конгрессе Международной ассоциации морфологов (Ярославль, 2010); на VIII Всероссийской конференции по патологии клетки (Москва, 2010); на Международной научной конференции, посвященной 65-летию ивановской школы лимфологов (Иваново, 2009); на I Международной научно-практической конференции «Наука и современность 2010» (Новосибирск, 2010); на IV Съезде Ассоциации лимфологов России с международным участием (Москва, 2011); на XI Конгрессе Международной ассоциации морфологов (Самара, 2012); на IX Международной научной конференции «Наука и образование» (Прага, Польша, 2013).

Публикации

По результатам выполненных исследований опубликовано 43 научных и

приравненных к ним работ, из которых 18 - в журналах, рекомендованных ВАК Минобрнауки РФ и 8 включены в международные информационные базы данных РиЬМеё.

Объем и структура диссертации

Диссертация изложена на 281 странице машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, глав результатов собственных исследований с иллюстрациями, заключения, списка литературы и приложения. Работа иллюстрирована 8 таблицами и 53 комбинированными рисунками. Библиография включает 368 источников.

Благодарности

Выражаю глубокую признательность моим учителям: члену-корреспонденту РАМТН, профессору доктору медицинских наук А. А. Миронову, определившему направление моих исследований и предоставившему возможность проведения части из них на базе НИИ Марио Негри Суд (Италия), и профессору доктору медицинских наук, члену-корреспонденту РАМН В.В. Банину за многолетнее сотрудничество, поддержку и ценные консультации. Искренне благодарна доктору медицинских наук Г.В. Безнусенко за помощь в подготовке материала, обсуждение работы и поддержку; коллективу лаборатории микробиологического контроля Всероссийского НИИ защиты растений, г. Санкт-Петербург и лично к.б.н В. Долгих за помощь в подготовке образцов микроспоридий. А так же большое спасибо к.б.н Е.В Селиверстовой за помощь в подготовке образов и заборе части изображений микроспоридий. Благодарна коллективу лаборатории патоморфологии и электронной микроскопии Ивановского НИИ материнства и детства им. В.Н. Городкова и лично профессору, доктору медицинских наук Л.П. Перетятко за предоставленную возможность проведения электронно-микроскопических исследований; сотрудникам и преподавателям Ивановской государственной академии и Шуйского педагогического университета за поддержку.

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

КОМПЛЕКСА ГОЛЬДЖИ

Белки, предназначенные для секреции во внеклеточную среду, лизосомальные ферменты, а также мембранные белки мембранных органелл синтезируются на рибосомах, прикрепленных к шероховатому эндоплазматическому ретикулюму (ЭР). Липиды, необходимые для образования биологических мембран, синтезируются на гладком ЭР. После синтеза они транспортируются из ЭР к КГ и далее к плазматической мембране (ПМ) или к эндосомам.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Сесорова, Ирина Сергеевна, 2013 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Автандилов, Г. Г. Введение в количественную патологическую морфологию / Г. Г. Автандилов. — М. : Медицина, 19801 — 216 с.

2. Альберте Б., Брей Д., Льюис Д., Рефф М., Роберте К., Уотсон Д. Молекулярная биология клетки / Б. Альберте, Д. Брей, Д. Льюис, М. Рефф, К. Роберте, Д. Уотсон // в 5-ти т. Т.1. — М. : Мир, 1994. — 539 с.

3. Банин, В. В. Куда ведет "путь Гольджи"? (к 100-летию открытия комплекса Гольджи) / В. В. Банин // Морфология. — 1999. — Т. 115, № 3. — С. 90—97.

4. Банных, С. И. Клапанный аппарат и тканевая организация эндотелия грудного протока / И. С. Сесорова, А. А. Миронов мл., В. А. Миронов, В. К. Шишло, В. А. Колпаков, А. А. Миронов // Морфология — 1996. — Т. 109, № 1. — С. 40—57.

5. Баулина О.И. Ультраструктура клеток женьшеня и цианобактерий Chlorogloeopsis /гШскй и ассоциации при культивировании в темноте / О. И. Баулина, Е. С. Лобакова, Т. Г. Корженевская, Р. Г. Бутенко // Вестн. Моск. унта. Сер. 16. Биол, 1995. — № 3. — С. 3—16.

6. Винер, Н. Кибернетика и общество / Н. Винер // Творец и робот. — М. : Тайдекс К, 2003. — 248 с.

7. Гамалей, Ю. В. Роль пластид и транспорной системы ассимилянтов в регуляции развития высших растений / Ю. В. Гамалей // Онтогенез. — 2005. — Т. 36, №3. —С. 165—181.

8. Данилова, М. Ф. Дифференциация клеток в ризодерме корня Яаркапт бШыш Ь. / М. Ф. Данилова, Е. М. Бармичева // Ультраструктура растительных клеток. — М.: Наука, 1972. — С. 103—123.

9. Заварзин, А. А. Основы эволюционной гистологии / А. А. Заварзин. — Л. : Изд-во ЛГУ, 1985. — 400 с.

10. Кадыров, X. К. Синтез математических моделей биологических и медицинских систем / X. К. Кадыров, Ю. Г. Антомонов. — Киев : Наукова думка, 1974. — 224 с.

11. Климонтович, Ю. JT. Турбулентное движение и структура хаоса: новый подход к статистической теории открытых систем / Ю. Л. Климонтович — М. : Наука, 1990. —320 с.

12. Кузнецов, А. П. Бактериальное происхождение митохондрий эукариот в свете современных представлений об эволюции органического мира / А. П. Кузнецов, Н. П. Лебкова // Известия РАН. Серия Биология. — 2002. — Т. 4. — С. 501—507.

13. Лазько, А. Е. Структурно-информационный анализ биологических систем /

A. Е. Лазько, М. В. Лазько, А. П. Ярошинская. — Астрахань, 2007. — 168 с.

14. Леонтюк, А. С. Структурное разнообразие как критерий системной характеристики процессов морфогенеза / А. С. Леонтюк // Морфология. — 1996. —Т. 119. —С. 67.

15. Лернер, А. Я. Принципы самоорганизации / А. Я. Лернер. — М., 1996. — 243 с.

16. Миронов, А. А. Методы электронной микроскопии в биологии и медицине : метод, рук-во / А. А. Миронов, Я. Ю. Комиссарчик, В. А. Миронов. — СПб. : Наука, 1994.— 400 с.

17. Миронов, А. А. Современные представления о структуре и функции пластинчатого комплекса. К столетию открытия Камилло Гольджи / А. А. Миронов, Я. Ю. Комиссарчик, А. А. Миронов мл. [и др] // Цитология. — 1998. — Т. 40. —С 483-496.

18. Организация транспорта белков через комплекс Гольджи : автореф. дис. ... д-ра мед. наук / Г. В. Безнусенко. — М. : МГМУ, 2007, 52 с.

19. Попов, Л. В. Развитие концепций информации [Электронный ресурс] / Л.

B. Попов, А. Е. Седов, С. В. Чудов. — Режим доступа: http://www.biometrica.tomsk.rii/biom-2000/sedov.htm (дата обращения: 20.02.03).

20. Седов, Е. А. Взаимосвязь информации, энергии и физической энтропии в процессах управления и самоорганизации. Информация и управление / Е. А. Седов. — М. : Наука, 1986. — С. 169—193.

21. Сесорова, И. С. Оценка состояния эндотелиального монослоя после реэндотелизации участка криоповреждения грудного протока / И. С. Сесорова, Т. В. Лазоренко // Морфология. - 2009. - Т. 136, № 6. - С. 57-61.

22. Силина, К. В. Электронно-микроскопическое исследование клеток гемолимфы скакуна серого Decticus verrucivorus (Orthoptera, Tettigoniidae) на стадиях личинок и имаго / К. В. Силина // Цитология. — 2003. — Т. 45, № 7. — С. 635—649.

23. Снигиревская, Е. С. Структурно-функциональная организация аппарата Гольджи / Е. С. Снигиревская, Ю. Я. Соколова, Я. Ю. Комиссарчик // Цитология. — 2006. — Т.48, № 1. — С. 57—81.

24. Соколова, А. Ю. Аппарат Гольджи паразитических простейших (обзор литературы) / А. Ю. Соколова, Е. С. Снигиревская, Я. Ю. Комиссарчик // Цитология. — 2007. — Т. 49, №.3. — С. 163—181.

25. Хакен, Г. Информация и самоорганизация: макроскопический подход к сложным системам / Г. Хакен. — М. : Мир, 1991. — 240 с.

26. Хутиев Т. В. Управление физическим состоянием организма. Тренирующая терапия / Т. В Хутиев, Ю. Г Антомонов, А. Б.Котова. — М., 1991. —256 с.

27. Шеннон, К. Работы по теории информации и кибернетике / К. Шеннон. — М. : Изд-во иностранной литературы, 1963. — 832 с.

28. Шмальгаузен, И. И. Кибернетические вопросы биологии / И. И. Шмальгаузен. — Новосибирск : Наука, Сиб. Отделение, 1968. — 222 с.

29. A role for actin, Cdclp and Myo2p in the inheritance of late Golgi elements in Saccharomyces cerevisiae / O. Rossanese, C. Reinke, B. Bevis, A. Hammond [et al.] // J. Cell Biol. — 2001. — Vol. 153. — P. 47—61.

30. A role for BARS at the fission step of COPI vesicle formation from Golgi membrane / J. S. Yang, S. Y. Lee, S. Spano [et al.] // EMBO J. — 2005. — Vol. 24. — P. 4133.

31. Adam, R. D. Biology of Giardia lamblia / R. D. Adam // Clin. Microbiol. — 2001. — Rev. 14. — P. 447—475.

32. Adams, A. E. Relationship of actin and tubulin distribution to bud growth in wild-type and morphogenetic-mutant Saccharomyces cerevisiae / A. E. Adams, J. R. Pringle // J. Cell. Biol. — 1984. — Vol. 98. — P. 934—945.

33. Adl, S. M. The new higher level classification of eukaryotes with emphasis on the taxonomy of protists / S. M. Adl, A. G. Simpson, M. A. Farmer [et al.] // J. Eukaryot Microbiol. — 2005. — Vol. 52. — P. 399—451.

34. Allan, B. B. Rabl recruitment of pi 15 into a cis-SNARE complex: programming budding COPII vesicles for fusion / B. B. Allan, B. D. Moyer, W. E. Balch // Science. — 2000. — Vol. 289. — P. 444^48.

35. Allan, D. Is plasma membrane lipid composition defined in the exocytic or the endocytic pathway? / D. Allan, K. J. Kallen // Trends in Cell. Biol. — 1994. — Vol. 4.—P. 350—353.

36. Analogs of the Golgi complex in microsporidia: structure and avesicular mechanisms of function / G. Beznoussenko, V. Dolgikh, E. Seliverstova, P. Semenov [et al.] // J. Cell Sci. — 2007. — Vol. 120. — P. 1288—1298.

37. Andrey, E. Dynamics of Ultrastructural Characters of Drosophyllum lusitanicum Link (Droseraceae) Digestive Glands During Maturation and After Stimulation / E. Andrey, A. E. Vassilyev // Taiwania. — 2005. — Vol. 50, № 3. — P. 167—182.

38. Anterograde and retrograde traffic between the rough endoplasmic reticulum and the Golgi complex / J. C. Stinchcombe, H. Nomoto, D. F. Cutler [et al.] // J. Cell. Biol. —1995, —Vol. 131. —P. 1387—1401.

39. Anterograde flow of cargo across the golgi stack potentially mediated via bidirectional "percolating" COPI vesicles / L. Orci, M. Ravazzola, A. Volchuk [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. — 2000. — Vol. 97. — P. 104000—10405.

40. Antonny, B. Membrane deformation by protein coats / B. Antonny // Curr. Opin. Cell. Biol. — 2006. — Vol. 18. — P. 386—394.

41. Aridor, M. Sequential coupling between COPII and COPI vesicle coats in endoplasmic reticulum to Golgi transport / M. Aridor, S. I. Bannykh, T. Rowe, W. E. Balch // J. Cell. Biol. — 1995. — Vol. 131. —P. 875—893.

42. Arisue, N. Root of the eukaryota tree as inferred from combined maximum likelihood analyses of multiple molecular sequence data / N. Arisue, M. Hasegawa, T. Hashimoto // Mol. Biol. Evol. — 2005. — Vol. 22. — P. 409-^120.

43. Ayscough, K. Stacking of Golgi cisternae in Schizosaccharomyces pombe requires intact microtubules / K. Ayscough, N. Hajibagheri, R. Watson, G. Warren // J. Cell Sci. — 1993. — Vol. 106. — P. 1227—1237.

44. Banerjee, A. NSF acts at a prefusion ATP-dependent step in Ca2+-activated exocytosis / A. Banerjee, V. A. Barry, B. R. Gupta, T. F. J. Martin // J. Biol. Chem. — 1996. — Vol. 271. — P. 20223—20226.

45. Bannister, L. H. Three-dimensional ultrastructure of the ring stage of Plasmodium falciparum: evidence for export pathways / L. H. Bannister, J. M. Hopkins, G. Margos, A. R. Dluzewski // Microscopy and Microanalysis. — 2004. — Vol. 10. —P. 551—562.

46. Bannykh, S. I. Getting into the Golgi / S. I. Bannykh, N. Nishimura, W. E. Balch // Trends. Cell. Biol. — 1998. — Vol. 8. — P. 21—25.

47. Bannykh, S. I. Membrane dynamics at the endoplasmic reticulum—Golgi interface / S. I. Bannykh, W. E. Balch // J. Cell. Biol. — 1997. — Vol. 138. — P. 1—4.

48. Banting, G. A minimalist view of the secretory pathway in Plasmodium falciparum / G. Banting, J. Benting, K. Lingelbach // Trends. Cell. Biol. — 1995. — Vol. 5. —P. 340—343.

49. Barr, F. A. Golgins in the structure and dynamics of the Golgi apparatus / F. A. Barr, B. Short // Cell. Biol. — 2003. — Vol. 15. — P. 405—413.

50. Barr, F. A. GRASP65, a protein involved in the stacking of Golgi cisternae / F. A. Barr, M. Puype, J. Vandekerckhove, G. Warren // Cell. — 1997. — Vol. 91. — P. 253—262.

51. Bartnik, E. Shuttle-like movements of Golgi vesicles in the tip of growing Chara rhizoids / E. Bartnik, Z. Hejnowicz, A. Sievers // Protoplasma. — 1990. — Vol. 159. —P. 1—8.

52. Becker, B. B. Anterograde transport of algal scales through the Golgi complex is not mediated by vesicles / B. Becker, B. Bolinger, M. Melkonian // Trends Cell. Biol. — 1995. — Vol. 5. — P. 305—307.

53. Becker, B. The secretory pathway of protists: spatial and functional organization and evolution / B. Becker, M. Melkonian // Microbiol. Rev. — 1996. — Vol. 60. — P. 697—721.

54. Benchimol, M. Structure and division of the Golgi complex in Trichomonas vaginalis and Tritrichomonas foetus / M. Benchimol, K. C. Ribeiro, R. M. Mariante, J. F. Alderete // Eur. J. Cell. Biol. — 2001. — Vol. 80. — P. 593—607.

55. Besteiro, S. The SNARE protein family of Leishmania major / S. Besteiro, G. H. Coombs, J. C. Mottram // BMC Genomics. — 2006. — Vol. 7. — P. 250.

56. Beta-Cop, a 110 Kd protein associated with non-clathrin-coated veicles and the Golgi complex, shows homology to beta-adaptin / R. Duden, G. Griffiths, R. Frank [et al.] // Cell. — 1991. — Vol. 64. — P. 649—665.

57. Bevis, B. De novo formation of transitional ER sites and Golgi structures in Pichia pastoris / B. Bevis, A. Hammond, C. Reinke, B. Glick // Nat. Cell Biol. — 2002. — Vol. 4. — P. 750—756.

58. Beznoussenko, G. Models of intracellular transport and evolution of the Golgi complex / G. Beznoussenko, A. Mironov // Anat. Rec. — 2002. — Vol. 268. — P. 226—238.

59. Bidirectional transport by distinct populations of COPI-coated vesicles / L. Orci, M. Stamnes, M. Ravazzola, M. Amherdt [et al.] // Cell. — 1997. — Vol. 90. — P. 335—349.

60. Blancaflor, E. B. The cytoskeleton and gravitropism in higher plants / E. B. Blancaflor // J. Plant Growth Regul. — 2002. — Vol. 21. — P. 120—136.

61. Bock, J. B. A genomic perspective on membrane compartment organization. / J. B. Bock, H. T. Matern, A. A. Peden, R. H. Scheller // Nature. — 2001. — Vol. 409. —P. 839—841.

62. Boevink, P. Stacks on tracks: the plant Golgi apparatus traffics on and actin / ER network / P. Boevink, K. Oparka, S. Santa-Cruz, B. Martin // Plant J. — 1998. — Vol. 15. —P. 441—447.

63. Bosserhoff, A. K. Characterization and expression pattern of the novel MIA homolog TANGO / A. K. Bosserhoff, M. Moser, R. Buettner // Gene Expr. Patterns. — 2004. — Vol. 4. — P. 473—479.

64. Brandizzi, F. Membrane protein transport between the endoplasmic reticulum and the Golgi in tobacco leaves is energy dependent but cytoskeleton independent: evidence from selective photobleaching / F. Brandizzi, E. L. Snapp, A. G. Roberts [et al.] // Plant. Cell. — 2002. — Vol. 14. — P. 1293—1300.

65. Brecht, S. The toxoplasma micronemal protein MIC4 is an adhesin composed of six conserved apple domains / S. Brecht, V. B. Carruthers, D. J. P. Ferguson [et al.] // J. Biol. Chem. — 2001. — Vol. 276. — P. 4119—4127.

66. Burki, F. Phylogenomics reveals a new «megagroup» including most photosynthetic eukaryotes / F. Burki, K. Shalchian-Tabrizi, J. Pawlowski // Biol. Lett. — 2008 — Vol. 4 — P. 366—369.

67. Carcedo, C. H. Mitotic Golgi partitioning is driven by the membrane— fissioning protein CtBP3/BARS / C. H. Carcedo, M. Bonazzi, S. Spano [et al.] // Science. — 2004. — Vol. 305, № 5680. — P. 93—96.

68. Cavalier-Smith, T. A 6-kindom classification and aunited phylogeny / T. Cavalier-Smith // Endocytobiology II / d. by W. Schwemmler, H. Schenk. — Berlin : de Gruyter, 1983. — P. 265—279.

69. Cavalier-Smith, T. Cell evolution / T. Cavalier-Smith // Evolution of life / ed. by S. Osawa, T. Honjo. — Tokyo : Springer-Verlag., 1991. — P. 271—304.

70. Cavalier-Smith, T. Kingdoms protozoa and chromista and the eozoan root of the eukaryotic tree/ T. Cavalier-Smith // Biol. Lett. — 2010, b — Vol. 6 — P. 342— 345.

71. Cavalier-Smith, T. Molecular phylogeny of the free-living archezoan Trepomonas agilis and the nature of the first eukaryote / T. Cavalier-Smith, E. E. Chao // J. Mol. Evol. — 1996. — Vol.43. — P. 551—562.

72. Cavalier-Smith, T. Origin of the cell nucleus, mitosis and sex: Roles of intracellular coevolution / T. Cavalier-Smith // Biol. Direct. — 2010, a — Vol. 5 — P. 7.

73. Cavalier-Smith, T. The phagotrophic origin of eukaryotes and phylogenetic classification of Protozoa / T. Cavalier-Smith // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. — 2002,b. — Vol.5. — P.297—354.

74. Cell type-dependent variations in the subcellular distribution of alpha-mannosidase I and II / A. Velasco, L. Hendricks, K.W. Moremen [et al.] // J. Cell Biol. — 1993. — Vol. 122. — P. 39—51.

75. Characterization of the Saccharomyces Golgi complex through the cell cycle by immunoelectron microscopy / D. Preuss, J. Mulholland, A. Franzusoff [et al.] // Mol. Biol. Cell. — 1992. — Vol. 3. — P. 789—803.

76. Chávez-Munguía, B. Ultrastructural evidence of smooth endoplasmic reticulum and golgilike elements in Entamoeba histolytica and Entamoeba dispar / B. Chávez-Munguía, M. Espinosa-Cantellano, G. Castañón, A. Martínez-Palomo // Arch. Med. Res. — 2000. — Vol. 31, № 4. — P. 165—167.

77. Chitinase secretion by insisting Entamoeba invadens and transfected Entamoeba histolytica trophozoites: localization of secretory vesicles, endoplasmic reticulum, and Golgi apparatus / S. K. Ghosh, J. Field, M. Frisardi [et al.] // Infection and Immunity. — 1999. — Vol. 67. — P. 3073—3081.

78. Chow, C. Rab-A2 and Rab-A3 GTPases define a trans-Golgi endosomal membrane domain in Arabidopsis that contributes substantially to the cell plate / C. Chow, H. Neto, C. Foucart, I. Moore, // Plant Cell. — 2008. — Vol. 20. — P. 101— 123.

79. Clary, E. G. The motivations to volunteer: Theoretical and practical considerations / E. G. Clary, M. Snyder // Current Directions in Psychological Science. — 1999— Vol. 8. — P. 156—159.

80. Claude, A. Growth and differentiation of cytoplasmic membranes in the course of lipoprotein granule synthesis in the hepatic cell. I. Elaboration of elements of the Golgi complex / A. Claude // J. Cell. Biol. — 1970. — Vol. 47. — P. 745—766.

81. Clermont, Y. Connections between the various elements of the cis- and mid-compartments of the Golgi apparatus of early rat spermatids / Y. Clermont, A. Rambourg, L. Hermo // Anat. Rec. — 1994. — Vol. 240. — P. 469^80.

82. Clermont, Y. Trans-Golgi network (TGN) of different cell types: three-dimensional structural characteristics and variability / Y. Clermont, A. Rambourg, L. Hermo // Anat. Rec. — 1995. — Vol. 242, № 3. — P. 289—301.

83. Cluett, E. B. Heterogeneous distribution of the unusual phospholipid semilysobisphosphatidic acid through the Golgi complex / E. B. Cluett, E. Kuismanen, C. E. Machamer // Mol. Biol. Cell. — 1997. — Vol. 8. — P. 2233— 2240.

84. Cluett, E. B. The envelope of vaccinia virus reveals an unusual phospholipid in Golgi complex membranes / E. B. Cluett, C. E. Machamer // J. Cell. Sci. — 1996. — Vol. 109. —P. 2121—2131.

85. Coatomer is essential for retrieval of dilysine—tagged proteins to the endoplasmic reticulum / F. Letourneur, E. C. Gaynor, S. Hennecke [et al.] // Cell. — 1994. — Vol. 79. — P. 1199—1207.

86. Cole, L. Brefeldin A affects growth, endoplasmic reticulum, Golgi bodies, tubular vacuole system, and secretory pathway in Pisolithus tinctorius / L. Cole, D. Davies, G. J. Hyde, A.tE. Ashford // Fung. Genet. Biol. — 2000. — Vol. 29. — P. 95—106.

87. Cole, N. B. Retrograde transport of Golgi-localized proteins to the ER / N. B. Cole, J. Ellenberg, J. Song [et al.] // J. Cell Biol. — 1998. — Vol. 140. — P. 1—15.

88. Colley, K. J. Golgi localization of glycosyltransferases: more questions than answers / K. J. Colley // Glycobiology. — 1997. — Vol. 7. — P. 1—13.

89. Comparative analysis of apicomplexa and genomic diversity in eukaryotes / T. J. Templeton, L. M. Iyer, V. Anantharaman [et al.] // Genome Res. — 2004. — Vol. 14. —P. 1686—1695.

90. Compartmental specificity of cellular membrane fusion encoded in SNARE proteins / J. A. McNew, F. Parlati, R. Fukuda [et al.] // Nature — 2000. — Vol. 407. — P. 153—159.

91. Conti, B. The ultrastructure of malpighian tubules and the chemical composition of the cocoon of Aeolothrips intermedius Bagnall (Thysanoptera) / B. Conti, F. Berti, D. Mercati [et al.] // J. Morphol. — 2010. — Vol. 271, № 2. — P. 244—254.

92. Cooke, B. M. Protein trafficking in Plasmodium falciparum-infected red blood cells / B. M. Cooke, K. Lingelbach, L. H. Bannister, L. Tilley // Trends. Parasitol. — 2004. — Vol. 20. — P. 581—589.

93. Corda, D. Molecular aspects of membrane fission in the secretory pathway / D. Corda, C. Hidalgo Carcedo, M. Bonazzi [et al.] // Cell. Mol. Life Sei. — 2002. — Vol. 59. —P. 1819—1832.

94. Cosson, P. A resident Golgi protein is excluded from peri-Golgi vesicles in NRK cells / P. Cosson, M. Amherdt, J. E. Rothman // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. —

2002. — Vol. 99, № 20. — P. 12831—12834.

95. Crystal structure of the clathrin adaptor protein I core / E. Heldwein, E. Macia, J. Wang, H. Yin [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sei. USA — 2004. — Vol. 101. — P. 14108—14113.

96. Dacks, J. Evidence for Golgi bodies in proposed «Golgi-lacking» lineages / J. Dacks, L. Davis, A. Sjogren [et al.] // Proc. Roy. Soc. — London : Ser. B-Biol.,

2003. —P. 168—171.

97. Dacks, J. Evolution of specificity in the eukaryotic endomembrane system / J. Dacks, A. Peden, M. Field // Int J. Biochem. Cell Biol. — 2009 — Vol. 41 — P. 330—340.

98. Dacks, J. Evolution of the eukaryotic membrane-trafficking system: origin, tempo and mode / J. Dacks, M. Field // J. Cell. Sci. — 2007. — Vol. 120. — P. 2977—2985.

99. Dacks, J. Implications of the neweukaryotic systematics for parasitologists / J. Dacks, G. Walker, M. Field // Parasitol. Int. — 2008, a — Vol. 57 — P. 97—104.

100. Dacks, J. Molecular and phylogenetic characterization of syntaxin genes from parasitic protozoa / J. Dacks, W. Doolittle // Mol. Biochem. Parasitol. — 2004. — Vol. 136. —P. 123—136.

101. Dacks, J. Novel syntaxin gene sequences from Giardia, Trypanosoma and algae: implications for the ancient evolution of the eukaryotic endomembrane system / J. Dacks, W. Doolittle // J. Cell. Sci. — 2002. — Vol. 115. — P. 1635—1642.

102. Dacks, J. Phylogeny of endocyticcomponents yields insight into the process of nonendosymbiotic organelle evolution // J. Dacks, P. Poon, M. Field // Proc. Nat.l Acad .Sci. USA. — 2008, b — Vol. 105—P. 588—593.

103. Dacks, J. Reconstructing-deconstructing the earliest eukaryotes: how comparative genomics can help / J. Dacks, W. Doolittle // Cell. — 2001. — Vol. 107. — P. 419—425.

104. Dahan, S. Concentration of intracellular hepatic apolipoprotein E in Golgi apparatus saccular distensions and endosomes / S. Dahan, J. P. Ahluwalia, L. Wong [etal.]//J. Cell. Biol. — 1994. — Vol. 127. —P. 1859—1869.

105. Dammermann, A. The minus end in sight / A. Dammermann, A. Desai, K. Oegema // Curr. Biol. — 2003. — Vol. 13. — P. 614—624.

106. daSilva, L. Endoplasmic reticulum export sites and Golgi bodies behave as single mobile secretory units in plant cells / L. daSilva, E. Snapp, J. Denecke // Plant Cell. — 2004. — Vol. 16.—P. 1753—1771.

107. Dauwalter, M. Staining of cells Zea maus root apices with the osmium-zine iodide and osmium impregnation technigues / M. Dauwalter, W. G. Whaley /7 J. Ultrastruct. Res. — 1973. — Vol. 45 — P. 279—296.

108. De Duve, C. Reflections on the origin and evolution of life / C. de Duve, C. R. Seances. // Soc. Biol. Fil. — 1998. — Vol. 192, № 5. — P. 893—901.

109. De Duve, C. The primitive phagocyte. / C. De Duve // Endocytobiology IV / ed. by P. Nardon, Y. Gianiazzi-Pearson, A. M. [et al.]. — Paris : Institut National de la Recherche Agronomique, 1990. — P. 511—514.

110. Developmental induction of Golgi structure and function in the primitive eukaryote Giardia lamblia / H. D. Lujan, A. Marotta, M. R. Mowatt [et al.] // J. Biol. Chem. — 1995. — Vol. 270. — P. 4612—4618.

111. Devos, D. Components of coated vesicles and nuclear pore complexes share a common molecular architecture / D. Devos, S. Dokudovskaya, F. Alber [et al.] // PLoS. Biol. — 2004. — Vol. 2. — P. 380.

112. Dicumarol, an inhibitor of ADP-ribosylation of CtBP3/BARS, fragments Golgi non-compact tubular zones and inhibits intra-Golgi transport. / A. Mironov, A. Colanzi, R. Polishchuk [et al.] // Eur. J. Cell Biol. — 2004. — Vol. 83. — P. 263— 279.

113. Distribution of GPI-anchored proteins in the protozoan parasite Leishmania, based on an improved ultrastructural description using high-pressure frozen cells / F. Weise, Y. D. Stierhof, C. Kuhn [et al.] // J. Cell Sei. — 2000. — Vol. 113. — P. 4587—4603.

114. Domozych, D. S. Scale biogenesis in the green alga, Mesostigma viride / D. S. Domozych, B. Wells, P. J. Shaw // Protoplasma. — 1992. — Vol. 167. P. 19—32.

115. Donohoe, B. S. Identification and characterization of COPIa- and COPIB-type vesicle classes associated with plant and algal Golgi / B. S. Donohoe, B-H. Kang, L. A. Staehelin // PNAS. — 2007. — Vol. 104. — P. 163—168.

116. Electron tomography of the nucleoid of Gemmata obscuriglobus reveals complex liquid crystalline cholesteric structure / B. Yee, E. Sagulenko, G. P. Morgan [et al.] // Front. Microbiol. — 2012. — Vol. 3. — P. 326.

117. Elmendorf, H. G. The cytoskeleton of Giardia lamblia / H. G. Elmendorf, S. C. Dawson, M. McCaffery // Int. J. Parasitol. — 2003. — Vol. 33. =—P. 3—28.

118. ER-to-Golgi carriers arise through direct en blocprotrusion and multistagè maturation of specialized ER exit domains / A. A. Mironov, A. A. Mironov Jr. [et al.] // Dev. Cell. — 2003. — Vol. 5. — P. 583—594.

119. Evolution of the endoplasmic reticulum and the Golgi complex / A. Mironov, V. Banin, I. Sesorova [et al.] / Adv. Exp. Med. Biol. — 2007. — Vol. 607. — P. 61—72.

120. Extracting sequence motifs and the phylogenetic features of SNARE-dependent membrane traffic / A. C. Yoshizawa, S. Kawashima, S. Okuda [et al.] // Traffic. — 2006. — Vol. 7. — P. 1104—1118.

121. Farquhar, M. G. The Golgi apparatus (complex)-(1954—1981)-from artifact to center stage / M. G. Farquhar, G. E. Palade. // J. Cell Biol. — 1981. — Vol. 91. — P. 77—103.

122. Farquhar, M. The Golgi apparatus: 100 years of progress and controversy / M. Farquhar, G. Palade // Trends. Cell. Biol. — 1998. — Vol. 8. — P. 2—10.

123. Fasshauer, D. Conserved structural features of the synaptic fusion complex: SNARE proteins reclassified as Q- and R-SNAREs / D. Fasshauer, R. B. Sutton, A. T. Brunger, R. Jahn // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1998. — Vol. 95. — P. 15781—15786.

124. Fast, N. M. U2 and U6snRNA genes in the microsporidian Nosema locustae: evidence for a functional spliceosome / N. M. Fast, A. J. Roger, C. A. Richardson, W. F. Doolittle // Nucl. Acids. Res. — 1998. — Vol. 26. — P. 3202—3207.

125. Feinstein, T. GRASP55 regulates Golgi ribbon Formation / T. Feinstein, A. Linstedt // Mol. Biol. Cell. — 2008. — Vol. 19. — P. 2696—2707.

126. FIB/SEM tomography with TEM—like resolution for 3D imaging of high— pressure frozen cells / C. Villinger, H. Gregorius, C. Kranz, K. Hohn [et al.] // Histochem. Cell. Biol. — 2012. — Vol. 138, № 4. — P. 549—556.

127. Field, M. C. Reconstructing the evolution of the endocytic system: insights from genomics and molecular cell biology / M. C. Field, C. Gabernet-Castello, J. B. Dacks // Adv. Exp. Med. Biol. — 2007. — Vol. 607. — P. 84—96.

128. Fischer, W. Evidence from small-subunit ribosomal RNA sequences for a fungal origin of Microsporidia / W. Fischer, J. Palmer // Mol. Phylogenet. Evol. — 2005. — Vol. 36. — P. 606—622.

129. Functional diversification of closely related ARF-GEFs in protein secretion and recycling / S. Richter, N. Geldner, J. Schrader [et al.] // Nature. — 2007. — Vol. 448. —P. 488—493.

130. Fusella, A. Segregation of the Qb-SNAREs GS27 and GS28 into Golgi Vesicles Regulates Intra-Golgi Transport. / A. Fusella, M. Micaroni, Di Giandomenico [et al.] //Traffic. — 2013. — Vol. 14, № 5. — P. 568—584.

131. Galili, G. ER-derived compartments are formed by highly regulated processes and have special functions in plants / G. Galili // Plant. Physiol. — 2004. — Vol. 136.—P. 3411—3413.

132. Gallop, J. L. Endophilin and CtBP/BARS are not acyl transferases in endocytosis or Golgi fission / J. L. Gallop, P. J. Butler, H. T. McMahon // Nature. — 2005. — Vol. 438. — P. 675—678.

133. GeneDB (электронный ресурс) // URL: http://www.genedb.Org/v/ (дата обращения: 20.02.12).

134. Germot, A. Evidence for loss of mitochondrial in Microsporidia from a mitochondrial-type HSP70 in Nosema locustae / A. Germot, H. Philippe, H. LeGuyader // Mol. Biochem. Parasitol. — 1997. — Vol. 87. — P. 159—168.

135. GFP-based correlative light-electron microscopy reveals the saccular-tubular ultrastructure of carriers in transit from the Golgi apparatus to the plasma membrane / R. S. Polishchuk, E. V. Polishchuk, P. Marra [et al.] // J. Cell. Biol. — 2000. — Vol. 148. —P. 45—58.

136. Gillingham, A. K. Long coiled-coil proteins andmembranetraffic / A. K. Gillingham, S. Munro // Biochim. Biophys. Acta. — 2003. — Vol. 1641. — P. 71— 85.

137. Glick, B. S. A cisternal maturation mechanism can explain the asymmetry of the Golgi stack / B. S. Glick, E. T. Iston, G. Oster // FEBS Lett. — 1997. — Vol. 414. —P. 177—181.

138. Glick, B. S. The curious status of the Golgi apparatus / B. S. Glick, V. Malhotra // Cell. — 1998. — Vol. 95. — P. 883—889.

139. Glick, B.S. Models for Golgi traffic: a critical assessment / Glick, B.S., Luini, A. // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. — 2011. — Vol.3, №.11. — P. 65—75.

140. Golgi enzymes are enriched in perforated zones of Golgi cisternae but are depleted in COPI vesicles / H. S. Kweon, G. V. Beznoussenko, M. Micaroni [et al.] // Mol. Biol. Cell. — 2004. — Vol. 15. — P. 4710—4724.

141. Golgi maturation visualized in living yeast / E. Losev, C. Reinke, J. Jellen, D. [et al.] // Nature. — 2006. — Vol. 441. — P. 1002—1006.

142. Golgi structure correlates with transitional endoplasmic reticulum organization in Pichia pastoris and Saccharomyces cerevisiae / O. Rossanese, J. Soderholm, B. Bevis, I. Sears [et al.] // J. Cell Biol. — 1999. — Vol. 145. — P. 69—81.

143. Golgi tubule traffic and the effects of brefeldin A visualized in living cells / N. Sciaky, J. Presley, C. Smith [et al.] // J. Cell. Biol. — 1997. — Vol. 139. — P. 1137—1155.

144. Griff, I. C. The yeast SEC 17 gene product is functionally equivalent to mammalian alpha-SNAP protein / I. C. Griff, R. Schekman, J. E. Rothman, C. A. Kaiser// J. Biol. Chem. — 1992. — Vol. 267. — P. 12106—12115.

145. Griffiths, G. Immunocytochemical localisation of beta-COP to the ER-Golgi boundary and the TGN / G. Griffiths, R. Pepperkok, J. K. Locker, T. E. Kreis. // J. Cell Sci. — 1995. — Vol. 108. — P. 1839—2856.

146. Griffiths, G. The trans Golgi network: sortimg the exit oft he Golgi complex / G. Griffiths, K. Simons // Science. — 1986. — Vol. 234. — P. 338—443.

147. Gupta, R. S. Protein phylogenies and signature sequences: evolutionary relationships within prokaryotes and between prokaryotes and eukaryotes / R. S. Gupta // Antonie Van Leeuwenhoek. — 1997. — Vol. 72, № 1. — P. 49—61.

148. Hager, K. M. The nuclear envelope serves as an intermediary between the ER and Golgi complex in the intracellular parasite Toxoplasma gondii / K. M. Hager, B. Striepen, L. G. Tilney, D. S Roos // J. Cell Sci. — 1999. — Vol. 112. — P. 2631— 2638.

149. Hanson, P. I. Structure and conformational changes in NSF and its membrane receptor complex visualized by quick-freeze/deep-etch electron microscopy / P. I. Hanson, R. Roth, H. Morisaki, R. Jahn // Cell. — 1997. — Vol. 90. — P. 523—525.

150. Hardwick, K. G. Genes that allow yeast cells to grow in the absence of the HDEL receptor / K. G. Hardwick, J. C. Boothroyd, A. D. Rudner, H. R. Pelman // EMBOJ. — 1992. — Vol. 11, № 11. — P. 4187—4195.

151. Harris, N. Connections between dictyosomes, ER and GERL in cotyledons of mung bean {Vigna radiata L) / N. Harris, K. Oparka // Protoplasma. — 1983. — Vol. 114, — P. 92—102.

152. Hartman, H. The origin of the eukaryotic cell: a genomic investigation / H. Hartman, A. Fedorov // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2002. — Vol. 5. — P. 1420—1425.

153. Hartzell, P. L. Complementation of sporulation and motility defects in a prokaryote by a eukaryotic GTPase / P. L. Hartzell // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1997. — Vol. 4, № 18. — P. 9881—9886.

154. Hawes, C. The plant Golgi apparatus-Going with the flow. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) / C. Hawes, B. Satiat-Jeunemaitre // Molecular. Cell. —

2005, —Vol. 1744. —P. 465—517.

155. He, C. Y. Golgi biogenesis in simple eukaryotes / C. Y. He // Cell. Microbiol.

— 2007. — Vol. 9. — P. 566—572.

156. Heath, I. B. Plasma membrane-adjacent actin filaments, but not microtubules, are essential for both polarization and hyphal tip morphogenesis in Saprolegnia ferax and Neurospora crassa / I. B. Heath, G. Gupta, S. Bai // Fung. Genet. Biol. — 2000.

— Vol. 30. — P. 45—62.

157. Heath, I. The interrelationships of actin and hyphal tip growth in the ascomycete Geotrichum candidum / I. Heath, M. Bonham, A. Akram G. Gupta / Fung. Genet. Biol. — 2003. — Vol. 38. — P. 85—97.

158. Ho, S.Y. Zebrafish fat free is required for intestinal lipid absorption and Golgi apparatus structure / S. Y. Ho, K. Lorent, M. Pack, S. A. Farber // Cell. Metab. —

2006. — Vol. 3, № 4. — P. 289—300.

159. Homologous and heterologous reconstitution of Golgi to chloroplast transport and protein import into the complex chloroplasts of Euglena / S. Slavikova, R. Vacula, Z. Fang, T. Ehara [et al.] // J. Cell Sci. — 2005 — Vol. 118 — P. 1651— 1661.

160. Hong, W. SNAREs and traffic / W. Hong // Biochim. Biophys. Acta. — 2005.

— Vol. 1744. — P. 493—517.

161. Hu, Y. The Arabidopsis RHD3 gene is required for cell wall biosynthesis and actin organization / Y. Hu, R. Zhong, W. Morrison, Z. H. Ye // Planta. — 2003. — Vol. 217. —P. 912—921.

162. Huang, C. pH-dependent cargo sorting from the Golgi / C. Huang, A. Chang // J. Biol. Chem. —2011. —Vol. 286. —P. 10058—10065.

163. Itin, C. A novel endocytosis signal related to the KKXX ER-retrieval signal / C. Itin, F. Kappeler, A. D. Linstedt, H. P. Hauri // EMBO J. — 1995. — Vol. 14. — P. 2250—2256.

164. Jamieson, J. D Intracellular transport of secretory proteins in the pancreatic exocrine cell. I. Role of the peripheral elements of the Golgi complex / J. D. Jamieson, G. E. Palade // J. Cell Biol. — 1967, a. — Vol. 34, № 2. — P. 577—596.

165. Jamieson, J. D. Intracellular transport of secretory proteins in the pancreatic exocrine cell. II. Transport to condensing vacuoles and zymogen granules / J. D. Jamieson, G. E. Palade // J. Cell. Biol. — 1967, b. — Vol. 34, № 2. — P. 597—615.

166. Jamieson, J. D. Intracellular transport of secretory proteins in the pancreatic exocrine cell. Dissociation of intracellular transport from protein synthesis / J. D. Jamieson, G. E. Palade // J. Cell. Biol. — 1968,a. — Vol. 39, № 3. — P. 580—588.

167. Jamieson, J. D. Intracellular transport of secretory proteins in the pancreatic exocrine cell / J. D Jamieson, G. E. Palade // IV. Metabolic requirements, G. E. J. Cell Biol. — 1968,b. — Vol. 39, № 3. — P. 589—603.

168. Jekely, G. Origin of eukaryotic endomembranes: a critical evaluation of different model scenarios / G. Jekely // Adv. Exp. Med. Biol. — 2007. — Vol. 607.

— P. 38—51.

169. Jekely, G. Small GTPases and the evolution of the eukaryotic cell / G. Jekely // Bioessays. —2003. —Vol. 25, № 11. —P. 1129—1138. .

170. Jekely, G., Arendt, D. Evolution of intraflagellar transport from coated vesicles and autogenous origin of the eukaryotic cilium / G. Jekely, D. Arendt // Bioessays.

— 2006. — Vol. 28. — P. 191—198.

171. JGI — эукариотические геномы [Электронный ресурс]. — Режим доступа: http://www.genome.jgi-psf.org/euk_curl.html (дата обращения: 13.05.12).

172. Jurgens, G. Membrane trafficking in plants / G. Jurgens // Ann. Rev. Cell. Dev. Biol. — 2004. — Vol. 20. — P. 481—504.

173. Kalson, N. An experimental model for studying the biomechanics of embryonic tendon: Evidence that the development of mechanical properties depends on the actinomyosin machinery / N. Kalson, D. Holmes, Z. Kapacee [et al.] // Matrix Biol. — 2011. — Vol. 29. — P.678—689.

174. Kaminskyj, S. G. W. Ultrastructure of the Aspergillus nidulans hypAl restrictive phenotype shows defects in endomembrane arrays and polarized wall deposition / S. G. W. Kaminskyj, M. R. Boire // Can. J. Bot. — 2004. — Vol. 82. — P. 807—814.

175. Kang, В. H. ER-to-Golgi transport by COPII vesicles in Arabidopsis involves a ribosome-excluding scaffold that is transferred with the vesicles to the Golgi matrix / В. H. Kang, L. A. Staehelin // Protoplasma. — 2008. — Vol. 234. — P. 51—64.

176. Karnovsky M.J. Endotehlial vascular smooth muscle cell interactions. Rous Whipple eward lecture / M.J. Karnovsky // Amer. J. Pathol. — 1981. — Vol. 105. — P.200—206.

177. Katinka, M. D. Genome seguense and gene compaction of the eukaryote parasite Encephalitozoon cuniculi / M. D. Katinka // Nature. — 2001. — Vol. 414.

— P.450—453.

178.Keeling, P. J. Evidence from beta-tubulin phylogeny that microsporidia evolved from within the fungi / P. J. Keeling, M. A. Luker, J. D. Palmer // Biol. Evol. — 2000. — Vol. 17. — P. 23—31.

179.Keller, P. Multicolour imaging of post-Golgi sorting and trafficking in live cells / P. Keller, D. Toomre, E. Diaz [et al.] // Nat. Cell. Biol. — 2001. — Vol. 3. — P. 140—149.

180.Khalaj, V. A study of the protein secretory pathway of Aspergillus niger using a glucoanmylase-GFP fusion protein / V. Khalaj, J. L. Brookman, G. D. Robson // Fung. Genet. Biol. — 2001. — Vol. 32. — P. 55—65.

181.Kin recognition between medial Golgi enzymes in HeLa cells / T. Nilsson, M. H. Hoe, P. Slusarewicz [et al.] // EMBO J. — 1994. — Vol. 13. — P. 562—574.

182.Klute, M. J. Evolution and diversity of the Golgi / M. J. Klute, P. Melancon, B. Joel [et al.] // Cold. Spring Harb. Perspect Biol. — 2011. — Vol. 3, № 8. — P. 78— 49.

183.Koga, D. Three-dimensional ultrastructure of the Golgi apparatus in different cells: high-resolution scanning electron microscopy of osmium-macerated tissues / D. Koga, T. Ushiki // Arch. Histol. Cytol. — 2006. — Vol. 69, № 5. — P. 357—374.

184.Kondylis, V. Biogenesis of Golgi stacks in imaginal discs of Drosophila melanogaster / V. Kondylis, S. E. Goulding, J. C. Dunne, C. Rabouille // C. Mol. Biol. Cell. — 2001. — Vol. 12. — P. 2308—2327.

185.Kondylis, V. C. dGRASP localization and function in the early exocytic pathway in Drosophila S2 cells / V. Kondylis, K. M. Spoorendonk, C. Rabouille // Mol. Biol. Cell. — 2005. — Vol. 16. — P. 4061—4072.

186.Kondylis, V. The Golgi apparatus: Lessons from Drosophila / V. Kondylis, C. Rabouille // FEBS. Letters. — 2009. — Vol. 583. — P. 3827—3838

187.Koonin, E. Evolutionary systems biology: Links between gene evolution and function // E. Koonin, Y. Wolf// Curr. Opin, Biotechnol. — 2006 — Vol. 17 — P. 481—487.

188.Koonin, E.V. The origin and early evolution of eukaryotes in the light of phylogenomics. Koonin EV. Genome Biol. — 2010, a — Vol. 11. — P. 209.

189.Kulda, J. Giardia in humans and animals. In Parasitic Protozoa / J. Kulda, E Nohynkova, J. Kreier // Academic Press, San Diego, 1995. — P.225-423.

190.Ladinsky, M. S. Golgi structure in three dimensions: functional insights from the normal rat kidney cell / M. S. Ladinsky, D. N. Mastronarde, J. R. Mcintosh, К. E. Howell // J. Cell Biol. — 1999. — Vol. 144. — P. 1135—1149.

191.Ladinsky, M. S. Structure of the Golgi and distribution of reporter molecules at 20°C reveals the complexity of the exit compartments / M. S. Ladinsky, S. Wu, J. R. Mcintosh, R. E. Mcintosh // Mol. Biol. Cell. — 2002. — Vol: 13. — P. 2810—2825.

192.Lal, K. Identification of a very large Rab GTPase family in the parasitic protozoan Trichomonas vaginalis / K. Lai, M. C. Field, J. M. Carlton, J. Warwicker // Mol. Biochem. Parasitol. — 2005. — Vol. 143. — P. 226—235.

193.Lang, M.R. Secretory COPII coat component Sec23a is essential for craniofacial chondrocyte maturation / M. R. Lang, M.R, L. A. Lapierre, M. Frotscher [et al.] // Nat Genet. — 2006. — Vol. 38, №. 10. — P. 1198—1203. .

194.Latijnhouwers, M. An Arabidopsis GRIP domain protein locates to the trans-Golgi and binds the small GTPase ARL1 / M. Latijnhouwers, C. Hawes, C. Carvalho, K. Oparka // Plant. J. — 2005. — Vol. 44. — P. 459-^170.

195.Lavieu, G. Stapled Golgi cisternae remain in place as cargo passes through the stack [электронный ресурс] / G. Lavieu, H. Zheng, J. Rothman // eLife. — 2013. — Vol. 2: e00558. — URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3679515/ (дата обращения: 5.08.13).

196.Leblond, С. P. Synthesis and secretion of collagen by cells of connective tissue, bone, and dentin / C. P. Leblond // Anat. Rec. — 1989. — Vol. 224. — P. 123—138.

197.Lee, C. Structure of coatomer cage proteins and the relationship among COPI, COPII, and clathrin vesicle coats / C. Lee, J. Goldberg // Cell. — 2010. — Vol. 142. — P. 123—132.

198.Lee, M. C. S. Bi-directional protein transport between the ER and Golgi / M. C. S. Lee, E. A. Miller, J. Goldberg [et al.] // Ann. Rev. Cell. Devel. Biol. — 2004. — Vol. 20. —P. 87—123.

199.Leung, K.F. Evolution of the multivesicular body ESCRT machinery; retention across the eukaryotic lineage / K. Leung, J. Dacks, M. Field // Traffic. — 2008 — Vol. 9 —P. 1698—1716.

200.Lewis, M. SNARE-mediated retrograde traffic from the Golgi complex to the endoplasmic reticulum / M. Lewis, H. Pelham // Cell. — 1996. — Vol. 85. — P. 205—215.

201.Lippincott-Schwartz, J. Development and use of fluorescent protein markers in living cells / J. Lippincott-Schwartz, G. H. Patterson // Science. — 2003. — Vol. 300. —P. 87—91.

202.Lippincott-Schwartz, J. Lipids and cholesterol as regulators of traffic in the endomembrane system / J. Lippincott-Schwartz, R. D. Phair // Ann. Rev. Biophys. — 2010. — Vol. 39. — P. 559—578.

203.Live imaging of yeast Golgi cisternal maturation / K. Matsuura-Tokita, M. Takeuchi, A. Ichihara [et al.] // Nature. — 2006. — Vol. 441. — P. 1007—1010.

204.Localization of components involved in protein transport and processing through the yeast Golgi apparatus / A. Franzusoff, K. Redding, J. Crosby [et al.] // J. Cell Biol. — 1991. — Vol. 112. — P. 27—37.

205.Lockhausen J. Threedimensional reconstruction of a plant dictyosome from serial ultrathin sections using computer image processing / J. Lockhausen, U. Kristen, W. Menhardt, W. Dallas // Journal of Microscopy — 1990. — Vol. 158. — P. 197—205.

206.Lowe, M. Regulation of membrane traffic in animal cells by COPI / M. Lowe, T. Kreis // Biochim. Biophys. Acta. — 1998. — Vol. 1404. — P. 53—66.

207.Lu, L. Regulation of Golgi structure and function by ARF—like protein 1 (Aril) / L. Lu, H. Ng. C. Horstmann, W. Hong // J. Cell. Sci. — 2001. — Vol. 114. — P. 4543—4555.

208.Luby-Phelps, K. Physical properties of cytoplasm / K. Luby-Phelps // Curr. Opin. Cell. Biol — 1994. — Vol. 6. — P. 3—9.

209.Luke, M. R. GRIP domain-mediated targeting of two new coiled-coil proteins, GCC88 and GCC185, to subcompartments of the trans-Golgi network / M. R. Luke, L. Kjer-Nielsen, D. L. Brown, J. L. Stow // J. Biol. Chem. — 2003. — Vol. 278. — P. 4216—4226.

210.Lupas, A. N. AAA proteins / A. N. Lupas, J. Martin // Curr. Opin. Struct. Biol. — 2002. — Vol. 12. — P. 746—753.

211.Maintenance of Golgi structure and function depends on the integrity of ER export / T. H. Ward, R. S. Polishchuk, S. Caplan, [et al.] // J. Cell. Biol. 2001. — Vol. 155. —P. 557—70.

212.Mallabiabarrena, A. A tyrosine-containing motif mediates ER retention of Cd3-epsilon and adopts a helix-turn structure / A. Mallabiabarrena, M. A. Jimenez, M. Rico, B. Alarcon // EMBO J. — 1995. — Vol. 14. — P. 2257—2268.

213.Mapping the distribution of Golgi enzymes involved in the construction of complex oligosaccharides / C. Rabouille, N. Hui, F. Hunte [et al.] // J. Cell. Sci. — 1995. —Vol. 108.—P. 1617—1627.

214.Margulis, L. Symbiosis as a mechanism of evolution: status of cell symbiosis theory / L. Margulis, D. Bermudes // Symbiosis — 1985. — Vol. 1. — P. 101—124.

215.Marsh, B. J. Direct continuities between cisternae at different levels of the Golgi complex in glucose-stimulated mouse islet beta cells / B. J. Marsh, N. Volkmann, J. R. Mcintosh, K. E. Howell // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2004. — Vol. 101. — P. 5565—5570.

216.Marsh, B. J. Organellar relationships in the Golgi region of the pancreatic beta cell line, HIT-T15, visualized by high resolution electron tomography / B. J. Marsh, D. N. Mastronarde, K. F. Buttle [etal.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2001. — Vol. 98. — P. 2399—2406.

217.Marsh, B. The mammalian Golgi - complex debates / B. Marsh, K. Howell // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. — 2002. — Vol. 3. — P. 789—795.

218.Martin, W. The evolution of the Calvin cycle from prokaryotic to eukaryotic chromosomes: a case study of functional redundancy in ancient pathways through endosymbiosis / W. Martin, C. Schnarrenberger // Curr. Genet. Jul. — 1997. — Vol. 32, № 1. —P. 1—18.

219.McConville, M. J. Secretory pathway of trypanosomatid parasites / M. J. McConville, K. A. Mullin, S. C. Ilgoutz, R. D. Teasdale // Microbiol. Mol. Biol. Rev. —2002. —Vol. 66. —P. 122—154.

220.Megavesicles implicated in the rapid transport of intracisternal aggregates across the Golgi stack / A. Volchuk, M. Amherdt, M. Ravazzola, [et al.] // Cell. — 2000. — Vol. 102. —P. 335—348.

221.MEK1-induced Golgi dynamics during cell cycle progression is partly mediated by Polo-like kinase-3 / S. Xie, Q. Wang, Q. Ruan [et al.] // Oncogene. — 2004. — Vol. 23. —P. 3822—3829.

222.Mellman, I. The Golgi complex: in vitro Veritas? / I. Mellman, K. Simons // Cell. — 1992. — Vol. 66. — P. 829—840.

223 .Micaroni, M. The SPCA1 Ca2+ pump and intracellular membrane trafficking / M. Micaroni, G. Perinetti, C. Berrie, A. Mironov // Traffic. — 2010, b. — Vol. 11, № 10. —P. 1315—1333.

224.Mironov, A. A synthetic model of intra-Golgi traffic / A. Mironov Jr., A. Luini, A. Mironov // FASEB. J. — 1998. — Vol. 12. — P. 249—252.

225.Mironov, A. A. Constitutive transport between the trans-Golgi network and the plasma membrane according to the maturation model. A hypothesis / A. A. Mironov, A. Luini, R. Buccione // FEBS Lett. — 1998. — Vol. 440. — P. 99—102.

226.Mironov, A. A. Intra-Golgi Transport / A. A. Mironov, G. V. Beznoussenko // The Golgi Apparatus. State of the Art 110 Years after Camillo Golgi's Discovery / ed. by A. A. Mironov, M. Pavelka. — Berlin ; Heidelberg : Springer-Verlag, 2008. — P. 342—357.

227.Mironov, A. A. Intra-Golgi transport: A way to a new paradigm? / A. A. Mironov, G. V. Beznoussenko, R. S. Polishchuk, A. Trucco // Biochim. Biophys. Acta. — 2005. — Vol. 1744. — P. 340—350.

228.Mironov, A. A. Origin of the Regulated Secretory Pathway. / A. A. Mironov, P. Arvan // In The Golgi Apparatus. State of the Art 110 Years after Camillo Golgi's Discovery / ed. by A. A. Mironov, M. Pavelka. — Berlin ; Heidelberg : SpringerVerlag, 2008. — P. 482—515.

229.Mironov, A. A. The Kiss-and-Run Model of Intra-Golgi Transport / A. A. Mironov, G. V. Beznoussenko // Int. J. Mol. Sci. — 2012. — Vol. 13, № 6. — P. 6800—6819.

230.Mironov, A. A. Variations on the intracellular transport theme: Maturing cisternae and trafficking tubules / A. A. Mironov, P. Weidman, A. Luini // J. Cell. Biol. —1997. —Vol. 138. —P. 481—484.

231 .Mironov, A. Small cargo proteins and large aggregates can traverse the Golgi by a common mechanism without leaving the lumen of cisternae / A. Mironov, G. Beznoussenko, P. Nicoziani, O. Martella [et al.] // J. Cell Biol. — 2001. — Vol. 155.

I.

— P. 1225—1238.

232.Mironov, A. The biogenesis of the Golgi ribbon: the roles of membrane in put from the ER and of GM130 / A. Mironov, M. A. De Matteis // Mol. Biol. Cell. — 2007. —Vol. 18. —P. 1595—1608.

233.Misteli, T. COP-coated vesicles are involved in the mitotic fragmentation of Golgi stacks in a cell-free system / T. Misteli, G. Warren // Cell Biol. — 1994. — Vol. 125, —P. 269—282.

234.Mitochondrial remnant organelles of Giardia function in iron—sulphur protein maturation / J. Tovar, G. Leon-Avila, L. B. Sanchez [et al.] // Nature. — 2003. — Vol. 426. —P. 172—176.

235.Mitotic Golgi partitioning is driven by the membrane fissioning protein CtBP3/BARS / C. Hidalgo Carcedo, M. Bonazzi, S. Spano [et al.] // Science. — 2004. — Vol. 305. — P. 93—96.

236.Molecular cloning and functional characterization of brefeldin A-ADP-ribosylated substrate / S. Spano, M. G Silletta, A. Colanzi [etal.] // J. of Biological Chemistry. — 1999. — Vol. 274 (25). — P. 17705—17710.

237.Mollenhauer, H. The tubular network of the Golgi apparatus / H. Mollenhauer, D. Morrè // Histochem. Cell Biol. — 1998. — Vol. 109. — P. 533—543.

238.Moreira, M. Rare gas systematics in popping rock: Isotopic and elemental compositions in the upper mantle / M. Moreira, J. Kunz, C. Allègre // Science. — 1998. —Vol.279. —P. 1178—1181.

239.Morin-Ganet, M. Morphogenesis and dynamics of the yeast Golgi apparatus / M. Morin-Ganet, A. Rambourg, S. Deitz, A. Franzusoff // Traffic. — 2000. — Vol. 1.—P. 56—68.

240.Morre, D. J. Golgi apparatus buds —vesicles or coated ends of tubules? / D. J. Morre, T. W. Keenan // Protoplasma. — 1994. — Vol. 179. — P. 1—4.

241.Moseley, J. B. The yeast actin cytoskeleton: from cellular function to biochemical mechanism / J. B. Moseley, B. L. Goode // Microbiol. Mol. Biol. Rev. — 2006. — Vol. 70. — P. 605—645.

242.Moss, J. Molecules in the ARF orbit / J. Moss, M. Vaughan // J. Biol. Chem. — 1998. — Vol. 34. — P. 21431—21434.

243.Mowbrey, K. Evolution and diversity of the Golgi / K. Mowbrey, J. B. Dacks // FEBS Lett. — 2009. — Vol. 583. — P. 3738—3745.

244.Multiple cargo binding sites on the COPII subunit Sec24p ensure capture of diverse membrane proteins into transport vesicles / E. A. Miller, Т. H. Beilharz, P. N. Malkus [et al.] // Cell. — 2003. — Vol. 114. — P. 497—509.

245.Multiple roles of ADP-ribosylation factor 1 in plant cells include spatially regulated recruitment of coatomer and elements of the Golgi matrix / L. Matheson, S. Hanton, M. Rossi, M. Latijnhouwers [et al.] // Plant Physiol. — 2007. — Vol. 143. —P. 1615—1627.

246.Munro, S. An investigation of the role of transmembrane domains in Golgi protein retention / S. Munro // EMBO J. — 1995. — Vol. 14. — P. 4695-^1704.

247.Munro, S. More than one way to replicate the Golgi apparatus / S. Munro // Nat. Cell. Biol. — 2002. — Vol. 4. — P. 223—224.

248.Munro, S. What is the Golgi apparatus, and why are we asking? / S. Munro // BMC Biol. — 2011. — Vol. 9, № 63. — P. 1741—7007.

249.Musch, A. Microtubule organization and function in epithelial cells / A. Musch // Traffic — 2004. — Vol. 5. — P. 1—9.

250.NCBI BLAST (электронный ресурс) // URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST /, (дата обращения: 10.02.12).

251.Nebenfuhr, A. Stop and go movements of plant Golgi stacks are mediated by the actomysin system / A. Nebenfuhr, L. A. Gallagher, T. G. Dunahay [et al.] // Plant. Physiol. — 1999. —Vol. 121, —P. 1127—114.

252.Neumann, U. Protein transport in plant cells: in and out of the Golgi / U. Neumann, F. Brandizzi, C. Hawes // Ann. Bot. — 2003. — Vol. 92. — P. 167— 180.

253.0jakian, G. K. Mechanisms for de novo biogenesis of an apical membrane compartment in groups of simple epithelial cells surrounded by extracellular matrix / G. K. Ojakian, W. J. Nelson, K. A. Beck // J. Cell. Sci. — 1997. — Vol. 110. — P. 2781—2794.

254,Okamoto, N. Hatena arenicola gen. et sp. nov., a katablepharid undergoing probable plastid acquisition / N. Okamoto, I. Inouye // Protist. — 2006. —Vol. 157. — P. 401—419.

255,Opat, A. Medial Golgi but not late Golgi glycosyltransferases exist as high molecular weight complexes. Role of luminal domain in complex formation and localization / A. Opat, F. Houghton, P. Gleeson // J. Biol. Chem. — 2000. — Vol. 275. —P. 11836—11845.

256.0rci, L. A new type of coated vesicular carrier that appears not to contain clathrin: its possible role in protein transport within the Golgi stack / L. Orci, B. S. Glick, J. E. Rothman // Cell. — 1986. — Vol. 46. — P. 171—184. 257.Orci, L. Exclusion of Golgi residents from transport vesicles budding from Golgi cisternae in intact cells / L. Orci, M. Amherdt, M. Ravazzola, A. Perrelet // J. Cell Biol. — 2000. — Vol. 150. — P. 1263—1270.

258.Pagano, R. E. Molecular trapping of a fluorescent ceramide analogue at the Golgi apparatus of fixed cells: Interaction with endogenous lipids provides a trans-Golgi marker for both light and electron microscopy / R. E. Pagano, M. A. Sepanski, O. C. Martin // J. Cell Biol. — 1989. — Vol. 109. — P. 2067—2079.

259.Palade, G. Intracellular aspects of the process of protein synthesis / G. Palade // Science. — 1975. — Vol. 89. — P. 347—358.

260.Patterson, G. H. Transport through the Golgi apparatus by rapid partitioning within a two-phase membrane system / G. H. Patterson, K. Hirschberg, R. S. Polishchuk//Cell. — 2008. — Vol. 133. —P. 1055—1067.

261.Pavelka, M. Early and late transformations occurring at organelles of the Golgi area under the influence of brefeldin A: an ultrastructural and lectin cytochemical study / M. Pavelka, A. Ellinger.// J. Histochem. Cytochem. — 1993. — Vol. 41. — P. 1031—1042.

262.Pelham, H. R. The debate about transport in the Golgi-two sides of the same coin? / H. R. Pelham, J. E. Rothman // Cell. — 2000. — Vol. 102. — P. 713—719.

263.Pereira-Leal, J. B. Evolution of the Rab family of small GTP-binding proteins / J. B. Pereira-Leal, M. C. Seabra // J. Mol. Biol. — 2001. — Vol. 313. — P. 889— 901.

264.Pereira-Leal, J. The Ypt/Rab family and the evolutionof trafficking in fungi / J. Pereira-Leal // Traffic. — 2008 — Vol. 9 — P. 27—38.

265.Pérsico, A. Mitotic inheritance of the Golgi complex / A. Pérsico, R. I. Cervigni, M. L. Barretta // FEBS Letters. — 2009. — Vol. 583. — P. 3857—3862.

266.Phylogenetic placement of diverse amoebae inferred from multigene analyses and assessment of clade stability within Amoebozoa upon removal of varying rate classes of SSU-rDNA / Y. I. Tekle, J. Grant, R. Anderson [et al.] // Mol. Phylogenet. Evol. — 2007. — Vol. 158. — P. 457—472.

267.Pishvaee, B. A novel structural model for regulation of clathrin function / B. Pishvaee, A Munn, G. Payne // EMBO J. — 1997. — Vol. 16, № 9. — P. 2227— 2239.

268.Plasmodium falciparum possesses two GRASP proteins that are differentially targeted to the Golgi complex via a higher- and lower-eukaryote-like mechanism / N. S. Struck, S. Herrmannl, C. Langer [et al.] // J. of Cell. Science. — 2008. — Vol. 121. —P. 2123—2129.

269.Polishchuk, E. Mechanism of constitutive export from the golgi: bulk flow via the formation, protrusion, and en bloc cleavage of large trans-golgi network tubular domains / E. Polishchuk, A. Pentima, A. Luini, R. Polishchuk // Mol. Biol. Cell. — 2003. — Vol. 14. — P. 4470—4485.

270.Polishchuk, R. S. Structural aspects of Golgi function / R. S. Polishchuk, A. A. Mironov // Cell. Mol. Life Sci. — 2004. — Vol. 61. — P. 146—158.

271.Polishchuk, R. Tubular connections between heterologous cisternae of the Golgi stacks / R. Polishchuk, A. Fusella, A. Luini, A. Mironov // Mol. Biol. Cell. — 1996. — Vol. 7. —P. 598.

272.Procollagen traverses the Golgi stack without leaving the lumen of cisternae: Evidence for cisternal maturation / L. Bonfanti, A. A. Mironov, Jr. J. A. Martinez-Menarguez [et al.] // Cell. — 1998. — Vol. 95. — P. 993—1003.

273.Puthenveedu, M. A. GM130 and GRASP65-dependent lateral cisternal fusion allows uniform Golgi-enzyme distribution / M. A. Puthenveedu, C. Bachert, S. Puri [et al.] // Nat. Cell. Biol. — 2006. — Vol. 8. — P. 238—248.

274.Quantitative proteomics analysis of the secretory pathway / A. Gilchrist, С. E. Au, J. Hiding [et al.] // Cell. — 2006. — Vol. 127. — P. 1265—1281.

275.Quinn, P. Density of newly synthesized plasma membrane proteins in intracellular membranes II. Biochemical studies / P. Quinn, G. Griffiths, G. Warren // J. Cell Biol. — 1984. — Vol. 98. — P. 2142—2147.

276.RabDB (электронный ресурс) // URL: http://www.rabdb.Org/profiles/fam/233/tax/7/, (дата обращения 23.12.12).

277.Rambourg, A. Three dimensional configuration of the secretory pathway and segregation of secretion granules in the yeast Saccharomyces cerevisiae / A. Rambourg, C. Jackson, Y. Clermont // J. Cell. Science — 2001. — Vol. 114. — P. 2231—2239.

278.Rambourg, A. Three dimensional structure of the Golgi apparatus in mammalian cells / A. Rambourg, Y. Clermont // The Golgi Apparatus / ed. by E. G. Berger, J. Roth. — Birkhauser Verlag, Basel (CH), 1997. — P. 37—62.

279.Rambourg, A. Three-dimensional electron microscopy: structure of the Golgi apparatus / A. Rambourg, Y. Clermont // Eur. J. Cell. Biol. — 1990. — Vol. 51. — P. 189—200.

280.Rambourg, A. Three-dimensional structure of tubular networks, presumably Golgi in nature, in various yeast strains: a comparative study / A. Rambourg, L. Clermont, F. Ovtracht, F. Kepes // Anat. Rec. — 1995. — Vol. 243. — P. 283—293.

281.Rambourg, A. Tridimensional structure of the Golgi apparatus of nonciliated epithelial cells of the ductuli efferentes in rat: an electron microscope stereoscopic study / A. Rambourg, Y. Clermon, L. Hermo, D. Segretain / Cell Biol. — 1987. — Vol. 60. —P. 103—115.

282.Ramirez, I. B. Golgins and GRASPs: Holding the Golgi together /1. B. Ramirez, M. Lowe // Semin. Cell. Dev. Biol. — 2009. — Vol. 20. — P. 770—779.

283.Randazzo, P. A. Molecular aspects of the cellular activities of ADP-Ribosylation factors / P. A. Randazzo, N. Zhongzhen, K. Miura, V.W. Hsu // Science's STKE. — 2000. — Vol. 59. — P. 115—123.

284.Reaves, B. Identification, molecular characterization and immunolocalication of isoform of the trans-Golgi-network (TGN)- specific integral membrane protein TGN38 / B. Reaves, A. Wilde, G. Banting // Biochem. J. — 1992. — Vol. 283. — P. 313—316.

285.Reinke, C. Golgi inheritance in Saccharomyces cerevisiae depends on ER inheritance / C. Reinke, P. Kozik, B. Glick // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2004. — Vol. 101.—P. 18018—18023.

286.Reiter, W. D. Biosynthesis and properties of the plant cell wall / W. D. Reiter // Curr. Opin. Plant Biol. — 2002. — Vol. 5. — P. 536—542.

287.Rios, R. M. The Golgi apparatus at the cell centre / R. M. Rios, M. Bornens // Curr. Opin. Cell. Biol. — 2003. — Vol. 15. — P. 60—66.

288.Rizzotti M. Early evolution. From the appearance of thefirst cell to the first modern organisms / M. Rizzotti // Switzerland: Birkhauser Verlag AG. Basel, 2000, 180 p.

289.Robertson, A. M. Brefeldin A-dependent membrane tubule formation reconstituted in vitro is driven by a cell cycle-regulated microtubule motor / A. M. Robertson, V. J. Allan // Mol. Biol. Cell. — 2000. — Vol. 11 (3). — P. 941—955.

290.Robinson, D. G. Membrane dynamics in the early secretory pathway /' D. G. Robinson, M.-C. Herranz, J. Bubeck [et al.] // Crit. Revs. Plant Sci. — 2007. — Vol. 26. —P. 199—225.

291.Role of formins in actin assembly: Nucleation and barbed-end association / D. Pruyne, M. Evangelista, C. Yang, S. Zigmond [et al.] // Science. — 2002. — Vol. 297. — P. 612—615.

292.Roles for a2p24 and COPI in endoplasmic reticulum cargo exit site formation / C. Lavoie, J. Paiement, M. Dominguez, L. Roy [et al.] // J. Cell Biol. — 1999. — Vol. 146. —P. 285—299.

293.Roth, J. Topology of glycosylation in the Golgi apparatus / J. Roth // The Golgi Apparatus / ed. by E. G. Berger, J. Roth. — Basel : Birkhauser Verlag, 1997. — P. 131—161.

294.Rother, A. Characterization of surface structures covering termite flagellates of the family Oxymonadidae and ultrastructure of two Oxymonad species, Microrhopalodina multinucleate and Oxymonas sp. / A. Rother, R. Radek, K. Hausmann // Europ. J. Protistol. — 1999. — Vol. 35. — P. 1—16.

295.Rothman, J. E. Mechanisms of intracellular protein transport / J. E. Rothman // Nature. — 1994. — Vol. 372. — P. 55—63.

296.Rothman, J. E. Protein sorting by transport vesicles / J. E. Rothman, F. . Wieland // Science. — 1996. — Vol. 272. — P. 227—234.

297.Rothman, J. E. Transport of the membrane glycoprotein of vesicular stomatitis virus to the cell surface in two stages by clathrin-coated vesicles / J. E. Rothman, H. Bursztyn-Pettegrew, R. E. Fine // J. Cell Biol. — 1980. — Vol. 86. — P. 162—171.

298.Runions, S. J. Photoactivation of GFP reveals protein dynamics within the endoplasmic reticulum membrane / S. J. Runions, T. Brach, T. Kuhner, C. Hawes // J. Exp. Bot. — 2006. — Vol. 57. — P. 43—50.

299.Sabesin, S. M. Electron microscopic studies of the assembly, intracellular transport, and secretion of chylomicrons by rat intestine / S. M. Sabesin, S. Frase // J. Lipid. Res. — 1977. — Vol. 18. — P. 496—511.

300.Saint-Jore-Dupas, C. Protein localization in the plant Golgi apparatus and the trans-Golgi network / C. Saint-Jore-Dupas, V. Gomord, N. Paris // Cell Mol Life Sci. — 2004 —Vol. 61, №2. —P. 159—171.

301.Salama, N. R. The role of coat proteins in the biosynthesis of secretory proteins / N. R. Salama, R. W. Schekman // Curr. Opin. Cell. Biol. — 1995. — Vol. 7. — P. 536—543.

302.Sarlp N-terminal helix initiates membrane curvature and completes the fission of a COPII vesicle / M. C. Lee, L. Orci, S. Hamamoto [et al.] // Cell. — 2005. — Vol. 122, № 4. — P. 605—617.

303.Sasaki, T. Ultrastructure and cytochemistry of the Golgi apparatus and related organelles of the secretory ameloblasts of the rat incisor / T. Sasaki // Arch. Oral. Biol. — 1983. — Vol. 28. — P. 895—905.

304.Sato, Y. Choice of tracks, microtubules and/oractin filaments for chloroplast photo-movement is differentially controlled by phytochrome and a blue light receptor / Y. Sato, M. Wada, A. Kadota // J. Cell. Sci. — 2001 — Vol. 114. — P. 269—279.

305.Scales, S. J. Visualization of ER-to-Golgi transport in living cells reveals a sequential mode of action for COPII and COPI / S. J. Scales, R. Pepperkok, T. E. Kreis // Cell. — 1997. — Vol. 90. — P. 1137—1148.

306.Schekman, R. Coat proteins and vesicle budding / R. Schekman, L. Orci // Science. — 1996. —Vol. 271. —P. 1526—1533.

307.Schledzewski, K. Phylogenetic analysis of components of the eukaryotic vesicle transport system reveals a common origin of adaptor protein complexes 1, 2, and 3 and the F subcomplex of the coatomer COPI / K. Schledzewski, H. Brinkmann, R. Mendel // J. Mol. Evol. — 1999. — Vol. 48, № 6. — P. 770—778. 308.Schnepf, E. Golgi apparatus and slime secretion in plants: the early implications and models of membrane traffic / E. Schnepf// Protoplasma. — 1993. — Vol. 172.

— P.3—11.

309. Secretory traffic triggersthe formation of tubular continuities across Golgi sub-compartments / A. Trucco, R. S. Polishchuk, O. D. Martella [et al.] // Nat. Cell Biol.

— 2004. —Vol. 6. —P. 1071—1081.

310.Seemann, J. Matrix proteins can generate the higher order architecture of the Golgi apparatus / J. Seemann, E. Jokitalo, M. Pypaert, G. Warren // Nature. — 2000. — Vol. 407. — P. 1022—1026.

311. Seemann, J. Partitioning of the matrix fraction of the Golgi apparatus during mitosis in animal cells / J. Seemann, M. Pypaert, T. Taguchi [et al.] // Science. — 2002. — Vol. 295. — P. 848—851.

312.Seemann, J. The role of the tethering proteins pi 15 and GM130 in transport through the Golgi apparatus in vivo / J. Seemann, E. Jokitalo, G. Warren // Mol. Biol. Cell. — 2000. — Vol. 11. — P. 635—645.

313.Serafini, T. A coat subunit of Golgi-derived non-clathrin-coated vesicles with homology to the clathrin-coated vesicle coat protein beta-adaptin / T. Serafini, G. Stenbeck, A. Brecht [et al.] // Nature. — 1991. — Vol. 349. — P. 214—220. 314.Short, B. A GRASP55-rab2 effector complex linking Golgi structure to membrane traffic / B. A. Short, C. Preisinger, R. Korner [et al.] // J. Cell. Biol. — 2001. — Vol. 155. —P. 877—883.

315.Short, B. Golgins and GTPases, giving identity and structure to the Golgi apparatus / B. Short, A. Haas, F. A. Barr // Biochim. Biophys. Acta. — 2005. — Vol. 1744. —P. 383—395.

316.Silencing of mammalian Sari isoforms reveals COPII-independent protein sorting and transport / M. B. Cutrona, G.V. Beznoussenko, A. Fusella [etal.] // Traffic. — 2013. — Vol. 14, №. 6. — P. 691—708.

317.Simpson, A. G. The real kingdoms of eukaryotes / A. G. Simpson, A. J. Roger // Curr. Biol. — 2004. — Vol. 14. — P. 693—696.

318.Simpson, A. How oxymonads lost their groove: an ultrastructural comparison of

Monocercomonoides and excavate taxa / A. Simpson, R. Radek, J. Dacks, C. J.

O'Kelly // J. Eukaryot. Microbiol. — 2002. — Vol. 49. — P. 239—248.

319.Simpson, A. G. Cytoskeletal organization, phylogenetic affinities and

systematics in the contentious taxon Excavata (Eukaryota) / A.G. Simpson // J. Syst.

Evolutionary Microbiol. — 2003. — Vol. 53. — P. 1759—1777.

Siniossoglou, S. Riclp and Rgplp form a complex that catalyses nucleotide

exchange on Ypt6p / S. Siniossoglou, S. Y. Peak-Chew, H. R. Pelham // EMBO J. — 2000. — Vol. 19. — P. 4885^894.

320.Slapeta, J. Present status of the molecular ecology of kathablepharids / J. Slapeta, P. Lopez-Garcia, D. Moreira // Protist. — 2006. — Vol. 157. — P. 7—11. 321.Sleight, R. G. Rapid appearance of newly synthesized phosphatidylethanolamine at the plasma membrane / R. G. Sleight, R. E. Pagano // J. Biol. Chem. — 1983. — Vol. 258. — P. 9050—9058.

322.Small cargo proteins and large aggregates can traverse the Golgi by a common mechanism without leaving the lumen of cisternae / A. A. Mironov, G. V. Beznoussenko, P. Nicoziani [etal.] // J. Cell. Biol. — 2001. — Vol. 155. — P. 1225—1238.

323.SNAREpins: minimal machinery for membrane fusion / T. Weber, B. V. Zemelman, J. A. McNew [et al.] // Cell. — 1998. — Vol. 92. — P. 759—772. 324.Snigirevskaya, E. Structural correlates of the transepithelial water transport / E. Snigirevskaya, Y. Komissarchik // Intern. Rev. Cytol. — 2000. — Vol. 198. — P. 203—275.

325.Sogin, M. L. Evolution of the protests and protistan parasites from the perspective of molecular systematics / M. L. Sogin, J. D. Silberman // Int. J. Patrasitol. — 1998. — Vol. 28. — P. 11—20.

326.Soldati, D. Processing of Toxoplasma COPI protein in nascent rhoptries / D. Soldati, A. Lassen, J. F. Dubremetz, J. C. Boothroyd // Mol. Biochem. Parasitol.

— 1998. — Vol. 96. — P. 37—48.

327.Springer, S. Nucleation of COPII vesicular coat complex by endoplasmic reticulum to Golgi vesicle SNAREs / S. Springer, R. Schekman // Science. — 1998.

— Vol. 281. — P. 698—700.

328.Stamnes, M. A. Regulation the actin cytoskeleton during vesicular transport / M. A. Stamnes // Curr. Opin Cell Biol. — 2002. — Vol. 14 (4). — P. 428^33. 329.Stamnes, M. A. The binding of Ap-1 clathrin adapter particles to Golgi membranes requires ADP-ribosylation factor, a small GTP-binding protein / M. A. Stamnes, J. E. Rothman // Cell. — 1993. — Vol. 73. — P. 999—1005.

330.Stephens, D. J. Differential effects of a GTP-restricted mutant of Sarlp on segregation of cargo during export from the endoplasmic reticulum / D. J. Stephens, R. J. Pepperkok // Cell. Sci. — 2004. — Vol. 117, № 16. — P. 3635—3644. 331. Sutton, R. B. Crystal structure of a SNARE complex involved in synaptic exocytosis at 2.4 A resolution / R. B. Sutton, D. Fasshauer, R. Jahn, A. T. Brunger. // Nature. — 1998. — Vol. 395. — P. 347—353.

332.Synchronous intra-Golgi transport induces the release of Ca2+ from the Golgi apparatus. Experimental cell research / M. Micaroni, G Perinetti, D. Giandomenico [et al.] // Experimental cell research. — 2010, a. — Vol. 316, № 13. — P. 2071— 2086.

333.Synthesis and turnover of membrane protein in rat liver: an examination of the membrane flow hypothesis / W. W. Franke, D. J. Morre, B. Deumling [et al.] // Z. Naturforsh. — 1971. —Vol. 25. —P. 1031—1039.

334.Tamura, K. KATAMARI1/MURUS3 is a novel Golgi membrane protein that is required for endomembrane organization in Arabidopsis / K. Tamura, T. Shimada, M. Kondo, M. Nishimura // Plant Cell. — 2005. — Vol. 17. — P. 1764—1776.

335.Targeting of soluble proteins to the rhoptries and micronemes in Toxoplasma gondii / B. Striepen, D. Soldati, N. Garcia-Reguet [et al.] // Mol. Biochem. Parasitol. — 2001. —Vol. 113. —P. 45—53.

336.Targeting of the GRIP domain to the trans-Golgi network is conserved from protists to animals / M. J. McConville, S. C. Ilgoutz, R. D. Teasdale [et al.] // Eur. J. Cell. Biol. — 2002. — Vol. 81. — P. 485—495.

337.The biogenesis of the Golgi ribbon: the roles of membrane input from the ER and of GM130 / P. Marra, L. Salvatore, A. Mironov, D. Campli [et al.] // Mol. Biol. Cell. — 2007. — Vol. 18. — P. 1595—1608.

338.The dynamic nature of the Golgi complex / G. Griffiths, S.D Fuller, R, Back M. Hollinshead, S. Pfeiffer, K. Simons // J Cell Biol. — 1989. — Vol. 108. — P. 277— 297.

339.The diversity of dolichol-linked precursors to Asn-linked glycans likely results from secondary loss of sets of glycosyltransferases / J. Samuelson, S. Banerjee, P.

Magnelli [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2005. — Vol. 102. — P. 1548— 1553.

340.The domain architecture of large guanine nucleotide exchange factors for the small GTP-binding protein Arf / B. Mouratou, V. Biou, A. Joubert [et al.] // BMC Genomics. — 2005. — Vol. 6. — P. 20.

341.The secretory apparatus of an ancient eukaryote: protein sorting to separate export pathways occurs before formation of transient Golgi—like compartments / M. Marti, Y. J. Lit, E. M, Schraner [et al.] // Mol. Biol. Cell. — 2003. — Vol. 14. — P. 1433—1447.

342.Thyberg, J. Relationship between the Golgi complex and microtubules enriched in detyrosinated or acetylated alpha-tubulin: studies on cells recovering from nocodazole and cells in the terminal phase of cytokinesis / J. Thyberg, S. Moskalewski // Cell. Tissue Res. — 1993. — Vol. 273. — P. 457—466.

343.Thyberg, J. Role of microtubules in the organization of the Golgi complex / J. Thyberg, S. Moskalewski // Exp. Cell Res. — 1992. — Vol. 46. — P. 263—279.

344.Tomographic Evidence for Continuous Turnover of Golgi Cisternae in Pichia pastoris / M. Soren, N. Natalia Gomez-Ospina, J. Jon Soderholm [et al.] // Mol. Biol. Cell. — 2003. — Vol. 14. — P. 2277—2291.

345.Toxoplasma gondii ADP-ribosylation factor 1 mediates enhanced release of constitutively secreted dense granule proteins / A. Liendo, T. T. Stedman, H. M. Ngo [et al.] // J. Biol. Chem. — 2001. — Vol. 276. — P. 18272—18281.

346.Traub, L. M. Biochemical dissection of Ap-1 recruitment onto Golgi membranes / L. M. Traub, J. A. Ostrom, S. Kornfeld // J. Cell. Biol. — 1993. — Vol. 123. — P. 561—573.

347.Tsukada, M. Structural and functional analysis of a novel coiledcoil protein involved in Ypt6 GTPase-regulated protein transport in yeast / M. Tsukada, E. Will, D. Gallwitz /7 Mol. Biol. Ceil. — 1999. — Vol. 10. — P. 63—75.

348.Uknes, S. Acquired resistence in Arabidopsis / S. Uknes, B. Mauch-Mani, M. Moyer // Plant. Cell. — 1992, — Vol. 4. — P. 645—656.

349.Ultrastructural identies of Mastigamoeba punctachora, Mastigamoeba simplex and Mastigella commutans and assessment of hypotheses of relatedness of the pelobionts (Protista) / G. Walker, A. G. B. Simpson, V. P. Edgcomb, M. L. Sogin [et al.] // Eur. J. Protistol. — 2001. — Vol. 37. — P. 25—49.

350.van Meer, G. Lipids of the Golgi membrane / G. van Meer // Trends in Cell. Biol. — 1998. — Vol. 8. — P. 29—33.

351.Varva, J. Structure of the microsporidia / J. Varva, J. I. R. Larsson // Microsporidia and microsporidiosis / ed. by M. Wittner, L. M. Weiss. — Washington, DC : American Society for Microbiology, 1999. — P. 7—75.

352.Vellai, T. The origin of eukaryotes: the difference between prokaryotic and eukaryotic cells / T. Vellai, G. Vida // Proc. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. — 1999. — Vol. 266. —P. 1571—1577.

353.Vinke, F. P. The multiple facets of the Golgi reassembly stacking proteins / F. P. Vinke, G. Adam, A. G. Grive, C. Catherine Rabouille // Biochem. J. — 2011. — Vol. 433. —P. 423—433.

354.Visualization of early Golgi compartments at proliferate and sporogenic stages of a microsporidian Nosema grylli / Y. Sokolova, E. Snigirevskaya, E. Morzhina [et al.] // J. Eukaryot. Microbiol. — 2001, Suppl. — P.86—87.

355.Visvesvara, G. Morphologic and molecular identification of Naegleria dunnebackei n. sp. isolated from a water sample / G. Visvesvara, J. Marciano-Cabral, F. Schuster // J Eukaryot Microbiol. — 2005. — Vol. 52, № 6. — P. 523—531.

356.Vitale, A. Protein quality control mechanisms and protein storage in the endoplasmic reticulum. A conflict of interests? / A. Vitale, A. Ceriotti // Plant Physiol. — 2004. — Vol. 136. — P. 3420—3426.

357.Vossbrinck, C. R. Eukaryotic ribosomes that lack a 5.8s RNA / C. R. Vossbrinck, C. R. Woese // Nature. — 1986. — Vol. 320. — P. 287—288.

358.Vossbrinck, C. R. Ribosomal-RNA sequence suggests microsporidia are extremely ancient eukaryotes / C. R. Vossbrinck, J. V. Maddox, S. Friedman [et al.] // Nature. — 1987. — Vol. 326. — P. 411—414.

359.Wang, J. Compromise of clathrin function and membrane association by clathrin light chain deletion / J. Wang, V. C. Virta, K. Riddelle-Spencer // Traffic. — 2003. — Vol. 4, № 12. —P. 891—901.

360.Wehland, J. Role of microtubules in the distribution of the Golgi apparatus: effect of taxol and microinjected anti-alphatubulin antibodies / J. Wehland, M. Henkart, R. Klausner, I. V. Sandoval // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1983. — Vol. 80. — P. 4286—4290.

361. Wei, J.H. The mitotic spindle mediates inheritance of the Golgi ribbon structure / J. Wei, J. Seemann, // J. Cell Biol. — 2009. — Vol. 184. — P. 391—397.

362.Weidman, P. Golgi membrane dynamics imaged by freeze-etch electron microscopy: views of different membrane coatings involved in tubulation versus vesiculation / Weidman, P., R. Roth, and J. Heuser // Cell. — 1993. — Vol. 75, — P. 123—133.

363.Williams, B. A. P. A mitochondrial remnant in the microsporidian Trachipleistophora hominis / B. A. P. Williams, R. P. Hirt, J. M. Lucocq, T. M. Embley // Nature. — 2002. — Vol. 418. — P. 865—869.

364.Woese, C. R. Interpreting the universal phylogenetic tree / C. R. Woese // PNAS. — 2000. — Vol. 97, № 15. — P. 8392—8396

365.Wustman, B. A. A study of ctll wall and flagella formation during cell division in the scaly green alga, Scherffelia dubia (Chlorophyta) / B. A. Wustman, M. Melkonian, B. Becker // J. of Phycology. — 2004. — Vol. 40 (5). — P. 895—910.

366.Xiang, Y. New components of the Golgi matrix / Y. Xiang, Y. Wang // Cell. Tissue Res. — 2011. — Vol. 344. — P. 365—379.

367.Yelinek, J. T. Ultrastructural study of Golgi duplication in Trypanosoma brucei / J. T. Yelinek, C. Y. He, G. Warren // Traffic. — 2009. — Vol. 10. — P. 300—306.

Таксон Представитель Форма органеллы Кол-во мешочков* Кол-во Раб **

Opisthokonta, Metazoa Homo sapiens стопочная 3-8 45

Drosophila melanogaster стопочная 3-8 31

Nematostella vectensis стопочная 5-12 47

Opisthoconta, Fungi Saccharomyces cerevice с преобладанием одиночных мешочков 1-2 8

Pichia pastoris стопочная 3-4 6

Encephalitozoon cumcuh тубулярная нет 5

Archaeplastida Arabidopsis thahana стопочная 3-5 20

Chlamydomonas reanhardtu стопочная 12-20 12

Escavata, Diplomonadida Gtardia intestinalis с преобладанием одиночных мешочков 1-2 6

Parabasalia Trichomonas vaginalis стопочная 8-12 273

Euglenozoa Leishmania Lbraziliensi стопочная 4-6 17

Heterolobosea Naegleria fowleri стопочная 27

Chromalveolata, Apicomplexa Plasmodium с преобладанием одиничных мешочков 1-2 8