Обмен гликозаминогликанов при резаных ранах брюшной стенки тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Меньшикова, Надежда Николаевна

• Меньшикова, Надежда Николаевна
• кандидат биологических наук
• 2005

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Меньшикова, Надежда Николаевна

Введение.

Глава 1. Обзор литературы

1.1 Современные представления о гликозаминогликанах.

1.1.1 Классификация и структура гликозаминогликанов.

1.1.2. Биосинтез и регуляция обмена гликозаминогликанов.

1.1.3.Взаимодействие гликозаминогликанов с коллагеновыми белками.23 1.2. Изменения в обмене соединительной ткани при заживлении ран.

1.2.1. Фазы заживления ран.

1.2.2.Исследования обмена соединительной ткани при травмах.

Глава 2. Материалы и методы исследования

2.1. Объекты исследования.

2.2. Методы исследования показателей обмена гликозаминогликанов.34 2.2.1. Определение содержания гликозаминогликанов в тканях и биологических жидкостях.

2.2.2. Выделение и фракционирование гликозаминогликанов.

I, 2.2.3. Определение суммарных гексозаминсодержащих биополимеров в сыворотке крови и тканях.

2.2.4. Определение гексозаминсинтетазной активности тканей.

2.2.5. Метод исследования глюкуронатсинтетазной активности тканей.

2.2.6. Определение гиалуронидазной активности сыворотки крови.

2.3. Определение показателей обмена коллагена.

2.4. Количественное определение кортизола в крови.

2.5. Статистические методы.

Глава 3. Результаты исследования

3.1 Метаболизм биополимеров соединительной ткани при ранах брюшной стенки в экспериментальной модели у крыс.

3.1.1. Изменение показателей обмена гликозаминогликаное в зависимости от травматизации при нанесении ран в эксперименте.

3.1.1.1 Изменения в содержании гликозаминогликанов крови крыс при нанесении травмы.

3.1.1.2. Активность гиалуронидазы в сыворотке крови крыс до и после нанесения ран брюшной стенки.

3.1.1.3. Показатели обмена гликозаминогликанов кожи крыс при ранах разной степени травматизации.

3.1.1.4. Динамика показателей обмена глизаминогликанов в гомогенате желудка крыс при проникающих и непроникающих ранах.

3.1.1.5.Изменения показателей обмена гликозаминогликанов в гомогенатах тонкой кишки при травмировании брюшной стенки крыс.

3.1.1.6. Изменения глюкуронатсинтетазной активности в гомогенате стенки желудка при травмировании крыс.

3.1.2. Обмен гексозаминсодержащих биополимеров при ранах брюшной стенки в эксперименте.

3.1.2.1. Изменение гексозаминсодержащих биополимеров в сыворотке крови и стенке желудка при ранах брюшной стенки у крыс.

3.1.2.2. Динамика гексозаминсинтетазной активности в стенке желудка и тонкой кишки при травмировании брюшной стенки крыс.

3.1.3. Изменение обмена коллагена при резаных ранах брюшной стенки в эксперименте.

3.2 Особенности обмена биополимеров соединительной ткани в течение раневого процесса при лапароскопических и лапаротомных операциях.

3.2.1. Динамика показателей обмена гликозаминогликанов у больных в клинике при лапаротомном и лапароскопическом варианте холецистэктомий.

3.2.2. Изменение показателей обмена коллагена у пациентов после холецистэктомий в клинике.

3.2.3. Влияние лапароскопических и лапаротомных методов оперативного вмешательства на уровень АКТГ и кортизола в крови.

Глава 4. Обсуждение результатов исследования 4.1.0собенности динамики показателей обмена биополимеров соединительной ткани в условиях экспериментальной модели раневого процесса у крыс с разной степенью травматизации.

4.2. Анализ динамики обмена соединительной ткани и уровня кортизола и АКТГ в крови у больных после холецистэктомии.

Выводы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Обмен гликозаминогликанов при резаных ранах брюшной стенки»

Актуальность. В процессах адаптации организма к стрессогенным условиям любого оперативного вмешательства, важная роль принадлежит соединительной ткани, выполняющей опорную, трофическую, защитную, структурообразующую и репаративную функции [74, 76, 167]. Соединительная ткань занимает в организме особое место. Она распределена по всему телу, входит в состав хрящей, сухожилий, связок, матрикса костей, служит для фиксации кровеносных сосудов; она же составляет основу межклеточного связывающего вещества в паренхиматозных органах. В последние годы методы биохимии позволили получить принципиально новые сведения о закономерностях биосинтеза, структуры и катаболизма составных элементов соединительной ткани, особенно ее межклеточных компонентов [10, 175, 186]. Сформировались новые представления о ней, как высоко реактивной, динамичной, с широким спектром физиологических функций ткани. В функционировании соединительной ткани, наряду с коллагеном и эластином, важную роль играют гликозаминогликаны (ГАГ). ГАГ существенно влияют на процессы пролиферации клеток, формирования волокнистых структур и грануляционной ткани [48, 75, 154, 190, 202]. Кроме того, ГАГ и их производные обладают иммуномодулирующей активностью [200].

Рана, или нарушение целостности наружного покрова (кожи, слизистой оболочки), повреждение внутренних органов влечет за собой изменение в обменных процессах соединительной ткани, что отражается на динамике ГАГ [56, 68, 180, 183]. К сожалению, при большом количестве экспериментальных и клинических исследований, посвященных изучению различных аспектов раневого процесса [7, 16, 144, 174], механизмы нарушения обмена биополимеров соединительной ткани изучены недостаточно. В настоящее время мало доступной информации, посвященной отношению результатов, полученных при хирургических ранах на людях в условиях клиники и в условиях экспериментальной модели [146, 147]. Отсутствуют сравнительные исследования изменений содержания ГАГ в тканях, в зависимости от степени травматизации при резаных ранах в эксперименте и во время оперативных вмешательств в хирургии. В то же время тесная взаимосвязь обмена ГАГ с другими компонентами соединительной ткани, таких как гексозаминсодержащие белки и коллаген, предполагает комплексное изучение этих биополимеров.

Представляет практический интерес изучение обменных процессов в соединительной ткани при хирургических операциях в клинике. Особенно актуально это в настоящее время, когда в практической медицине на смену традиционным, лапаротомным методам операций приходят эндоскопические методы. Все чаще лапароскопический метод используется хирургами при оперативном лечении желчнокаменной болезни [47, 70, 174]. Лапароскопические операции, выполняемые с использованием эндоскопического оборудования, — это малоинвазивные технологии, при которых отмечается минимальная травма брюшной стенки, поскольку все манипуляции выполняются инструментами, вводимыми в брюшную полость путем пункции, операция проходит в условиях не «открытого поля» [32]. Это предъявляет более высокие требования к лабораторной диагностике, поиску и использованию информативных показателей раневого процесса, степени травмирования с целью снижения интра- и послеоперационных осложнений, сокращения пребывания больного в стационаре и длительности временной нетрудоспособности, уменьшения послеоперационной летальности [67, 164]. В настоящее время для характеристики течения послеоперационного раневого процесса используются, главным образом, методы, дающие информацию о возникновении гнойно-воспалительных осложнений: бактериологический контроль, исследование электролитов, активности различных ферментов в раневом секрете, определение фагоцитоза, иммунных факторов защиты. Поэтому, важным дополнением к этим методам могут быть методы определения показателей обмена соединительной ткани, которые позволят не только оценить степень травмирования, но и осуществлять мониторинг заживления раны. В то же время показатели обмена биополимеров соединительной ткани при оперативных вмешательствах не нашли пока еще широкого применения в практике ввиду того, что, во-первых, недостаточно изучены, и во-вторых, не в полной мере определена их диагностическая ценность. В этом плане представляет интерес проведение сравнительного исследования показателей обмена биополимеров соединительной ткани при хирургических операциях по поводу холецистита, в эндоскопическом и традиционном, лапаротомном варианте.

Исследования в клинике существенно ограничены отсутствием возможности контролировать многие параметры. Этих ограничений значительно меньше в условиях экспериментальной модели на животных.

Цель исследования:

Изучить особенности обмена гликозаминогликанов при резаных ранах брюшной стенки в зависимости от степени травматизации в эксперименте и клинике (холецистэктомия лапаротомным и лапароскопическим методами).

Задачи:

1. Исследовать обмен ГАГ у крыс с проникающей и непроникающей резаной раной брюшной стенки в динамике заживления.

2. Исследовать изменения показателей обмена гексозаминсодержащих биополимеров и коллагена при ранах брюшной стенки в эксперименте.

3. Исследовать показатели обмена ГАГ в биологических жидкостях больных, прооперированных по поводу холецистита лапаротомным и лапароскопическим методами.

4. Провести сравнительный анализ показателей обмена ГАГ при разной степени травматизации (нанесения раны) в эксперименте и в условиях клиники.

Научная новизна. В работе впервые получены сравнительные данные о динамике изменений состояния обмена ГАГ при проникающих и непроникающих резаных ранах брюшной стенки в условиях экспериментальной модели у крыс.

Обнаружена зависимость характера изменений показателей обмена ГАГ и коллагена от степени травмирования при нанесении резаной раны.

Впервые проведен сравнительный анализ динамики показателей биополимеров соединительной ткани в течение раневого процесса после лапароскопических и лапаротомных операций.

Теоретическое значение. Результаты исследования расширяют представления о патохимии процессов заживления проникающих и непроникающих ран. Они позволяют глубже изучить причинно-следственные связи нарушения обмена ГАГ и коллагена, участвующих не только в репаративных процессах или процессах заживления, но и общем восстановлении организма после стресса, получаемого при хирургическом вмешательстве.

Практическая значимость. Полученные данные позволят более целенаправленно подходить к выбору метода оперативного лечения холецистита и прогнозировать интенсивность воспалительного процесса в послеоперационный период.

На основе комплексного клинико-функционального исследования больных в приемном покое хирургического отделения МУЗ МСЧ № 3 г. Ижевска определены условия для проведения лапароскопических хирургических вмешательств, проводится лабораторная диагностика послеоперационного состояния пациентов. В качестве дополнительного теста в оценке состояния больных используются модифицированные лабораторные методы исследования обмена ГАГ и других биополимеров соединительной ткани. В лечебно-профилактических учреждениях г. Ижевска (ГУЗ РКБ № 1, МУЗ МСЧ № 1, МУЗ МСЧ № 3) врачи клинической лабораторной диагностики используют в своей работе рекомендации информационных писем «Методы лабораторных исследований гликозаминогликанов (кислых мукополисахаридов) в биологических жидкостях» (Ижевск, 2001), «Методы лабораторных исследований показателей обмена коллагенов в биологических жидкостях» (Ижевск, 2003). Клинико-диагностическим лабораториям ЛПУ Удмуртской Республики рекомендовано к внедрению рационализаторское предложение «Тест для определения гликозаминогликанов в сыворотке крови» (2002, №10.02).

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Динамика обмена ГАГ в организме при нанесении раны имеет двухфазный характер. Выраженность изменений показателей обмена ГАГ при оперативном вмешательстве на брюшной стенке в эксперименте зависит от степени травматизации.

2. Изменения показателей обмена ГАГ и других биополимеров соединительной ткани при проникающей ране, в отличие от непроникающей, имеют системный характер.

3. Определение показателей обмена ГАГ и других биополимеров соединительной ткани при проведении хирургических операций в брюшной полости позволяет оценить тяжесть оперативного вмешательства и прогнозировать сроки реабилитации.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 12 научных работ.

Апробация работы. Основные положения доложены на конференции биохимиков Урала, Поволжья и Западной Сибири (Челябинск, 1999), на научно-практической конференции «Молодые ученые на рубеже веков» (Ижевск, 2000), на научно-практической конференции «Национальные дни лабораторной медицины России» (Москва, 2001)

Объем и структура диссертации. Диссертация изложена на 132 страницах, содержит 23 таблицы, 16 рисунков и состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, главы результатов собственных исследований и их обсуждения, выводов, списка литературы, включающего 202 источника, из которых 95 отечественных и 107 иностранных авторов.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Меньшикова, Надежда Николаевна

Выводы

1. Содержание гликозаминогликанов, их фракций в крови и других исследуемых тканях, при проникающей ране у крыс, изменялись в большей степени, чем у животных с непроникающей раной.

2. Динамика обмена гликозаминогликанов при нанесении проникающей раны имеет двухфазный характер. Через два часа после нанесения раны наблюдалось снижение уровня суммарных гликозаминогликанов и их фракций, на пятый день эксперимента отмечался рост этого показателя на фоне повышения гексозаминсинтетазной активности и снижения гиалуронидазной активности.

3. Показатели обмена гликозаминогликанов в коже различались незначительно в обоих экспериментальных условиях.

4. Динамика показателей обмена коллагена имеет сходный характер с изменениями показателей обмена гликозаминогликанов. Реакция обмена биополимеров соединительной ткани на проникающую рану, в отличие от непроникающей, носит системный характер.

5. При традиционном и эндоскопическом методе проведения хирургических операций отмечаются одинаковые по направленности, но разные по величине изменения показателей обмена гликозаминогликанов и коллагена в крови и урине у наблюдаемых пациентов в динамике заживления раны. При эндоскопических операциях сдвиги в обмене биополимеров относительно их значений до операции были меньше, чем при традиционных методах холецистэктомии.

6. У больных, перенесших лапароскопическую холецистэктомию, пик АКТГ и кортизола наблюдался в интраоперационный период, через сутки уровень исследуемых гормонов практически не отличался от контроля.

7. Определение показателей обмена гликозаминогликанов и коллагена может использоваться в контроле и мониторинге послеоперационного заживления раны, а так же служить дополнительным критерием в оценке степени травматизации, воспаления и эффективности терапии в хирургической практике.

Практические рекомендации

1. Определение показателей обмена гликозаминогликанов и других биополимеров соединительной ткани могут быть использованы при определении метода оперативного лечения холецистита, служить дополнительным критерием степени травмирования органа или ткани у оперированных больных, прогнозировать сроки реабилитации.

2. Использование модифицированных лабораторных методов исследования гликозаминогликанов и других биополимеров соединительной ткани в качестве дополнительного теста в оценке состояния больных, позволит оценить интенсивность воспалительного процесса в послеоперационный период, даст возможность осуществлять мониторинг заживления раны и тем самым определять характер оказываемой терапии.

3. Экспериментально вызванный раневой процесс у крыс может использоваться в качестве экспериментальной модели для исследования закономерностей обмена биополимеров соединительной ткани в процессах заживления раны у человека. г

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Меньшикова, Надежда Николаевна, 2005 год

1. Альберто Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф., Роберто К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1984. - Т.2. - 539с.

2. Анасашвили А.П. Гликопротеиды сыворотки крови и мочи. М.: Медицина, 1986. - 228 с.

3. Балалыкин А.С. Эндоскопическая абдоминальная хирургия. М.: ИМА - пресс, 1996. - 151 с.

4. Башкатов С.А. Гликозаминогликаны в механизмах адаптации организма. Уфа, 1996. - 141 с.

5. Белопухов В.М., Федоров И.В., Шаймуратов И.М. Особенности обезболивания в эндохирургии. Казань: Татполиграф., 1996. 17 с.

6. Бушмелев В.А. Заживление операционных ран у детей: Автореф. дис.докт.мед. наук. М., 1990. - 35 с.

7. Бычков С.М., Кузьмина С.А. Протеогликаны и клетки// Бюлл.эксп.биол. и мед. 1996. - № 2. - С. 124 - 127.

8. Бычков С.М., Кузьмина С.А. Протеогликаны как факторы стерического исключения и адгезии клеток //Усп. совр. биологии. -1992.-№2.-С. 273-279.

9. Ю.Бычков С.М., Захарова М.М. Новые данные о гликозаминогликанах и протеогликанах //Вопр. мед. химии. -1979. -Т.25. № 3. - С.227 - 237.

10. П.Бычков С.М., Кузьмина С.А. Биологическая роль гиалуроновой кислоты (обзор) //Вопр. мед. химии. 1986. - Т.32. - № 1. - С. 19 -32.

11. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. -Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. 336 с.

12. Варбенец Л. Д. Глюкопротеины мембран бактерий: их структура и функции//Усп. совр. биологии. 1981. -Т.91. -№2. - С. 154-161.

13. Видершайн Г.Я. Биохимические основы гликозидов. М.: Медицина, 1980. - 267 с.

14. Галингер Ю.И., Карпенкова В.И. Осложнения лапароскопической холецистэктомии //Эндоскопическая хирургия. 1996. - № 1. С. 3 -6.

15. Горизонтов Н.Д., Белоусова О.И, Федотова М.И. Стресс и система крови. М.: Медицина, 1983. - 239 с.

16. Готтшалк А. Гликопротеины: пер. с англ. М.: Мир, 1969. - Т.1. -304 е., Т.2.-300 с.

17. Дигай A.M., Махов В.П., Юшков Б.Г. Роль гликозаминогликанов в регуляции костно-мозгового кроветворения при стрессе //Патол.физиолог, и экспер. терапия. М. - 1989. - С. 60 - 62.

18. Емельянов С.И., Протасов А.В., Рутенбург Г.М. Эндохирургия паховых и бедренных грыж. С-Пб.: Фолиант, 2000. - 175 с.22.3ападнкж Н.П., Западнкж В.И., Захария В.А Лабораторные животные. Киев: Выща школа, 1974. - 303 с.

19. Иванов В.Г. Обмен гликозаминогликанов желудка при стрессогенных воздействиях: Дис. канд. мед. наук.- Ижевск, 1990. -С.53-87.

20. Иванова В.П., Ковалева З.В., Кожухарова И.В., Анохина В.В., Сорочинская Е.И. Коллаген как предшественник олигопептидов, влияющих на клеточную адгезию: Тез. докл. III Биохимического общества. С.-Пб., 2002. - С. 245 - 246.

21. Исаев М.Н. Клиническое значение исследования выделения гликозаминогликанов с мочой при язвенной болезни: Автореф. дис. канд. мед. наук. Саратов, 1988. - 22 с.

22. Исаев П.И. Клиническое исследование гликозаминогликанов всыворотке крови при ревматизме, ревматоидном артрите идеформирующем остеоартрозе: Автореф. дис. канд. мед. наук. -Волгоград, 1990. С.21 - 23.

23. Каземир Д. Лапароскопическая и открытая аппендэктомия: рандомизированное клиническое исследование: Тез. 4-го Межд. конгр. Европ. ассоц. эндоскоп, хирургии. Норвегия, 1996 //Эндохирургия сегодня. 1996. - № 3. - С. 32 - 34.

24. Кадурина Т.И. Наследственные коллагенопатии: клиника, диагностика, лечение и диспансеризация : С.-Пб., "Невский Диалект", 2000. 270 с.

25. Касавина Б.С., Торбенко В.Н., Ухина Т.В. Реакция разных видовсоединительной ткани на введение гормонов //Бюлл. экспер. биол.и мед. 1977. - Т.84. - № 7. - С. 39 - 40.

26. Зб.Касавина Б.С., Бабаева Т.А., Романов Ю.А., Кольчинская Т.А. Мукополисахариды и функциональная активность щитовидной железы.- Ташкент: Медицина Уз. ССР, 1973. 190 с.

27. Коннова Л.А. Фракционный состав кислых гликозаминогликанов аорты кролика при развитии гиперхолестеринемии //Вопр. мед. химии. 1978. - Т.24. - № 5. - с. 591 - 595.

28. Кузин М.И., Костюченок Б.М., Карлов В.А. Общие принципылечения гнойных ран: Метод, реком. М., 1985. - 44 с.

29. Кырче П.К. Молекулярные механизмы действия глюкокортикоидов // Усп. физиолог, наук. 1981. - Т. 12. - № 1. -с. 56-79.

30. Лабори А. Регуляция обменных процессов: пер. с франц. М: Медицина, 1970. - 384 с.

31. Липатова Е.Е. Показатели обмена соединительной ткани у больных анкилозирующим спондилоартритом под влиянием лечения с использованием лазеропунктуры: Дис. канд. мед. наук. -Уфа, 1998.-С. 68-76.

32. Липовецкий Б.М., Рыжов В.М. Влияние гепарина на липиды крови в условиях эндо- и экзогенной гиперлипидемии //Кардиология. -1976.-№3.-С. 123-127.

33. Логинов А.С., Чебанов С.П., Арбузов С.П. Комплексное электронногистохимическое выявление холестерина и ГАГ в печени при гиперхолестеринемии //Лаб. дело. 1984. - № 4. - С. 52-54.

34. Ляпина Л.А., Ульянов A.M. Комплексообразование гепарина с биологически активными веществами и его физиологическая роль //Физиол. человека. 1977. - Т.З. - №6. - С. 1074 -1083.

35. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у челевека: пер. с англ. М: Мир, 1980.-368 с.

36. Малиновский Н.Н., Лебедева Р.Н., Никода В.В. Проблема острой боли в послеоперационном периоде //Хирургия. 1996. - № 5. - С. 33 -35.

37. Мальчиков А.Я. Лапароскопические операции при стационарзамещающих формах организации медицинской помощи: Дис. докт. мед. наук. Москва, 2002. - С. 123-147.

38. Мальчиков А.Я., Стрелков Н.С., Меньшикова Н.Н, Корюков А.Н., Шараев П.Н., Игумнова О.В., Овечкина О.Е. Показатели обмена биополимеров соединительной ткани при хирургических вмешательствах //Клин. лаб. диагн. 2001. - № 10. - С. 46 - 47.

39. Марри Р., Гренне Д., Мейеро П., Роддуэл В. Биохимия человека. В 2-х томах. М.: Мир, 1993. - 799 с.

40. Меерсон Ф.З. Адаптационная медицина: концепция долговременной адаптации. М., 1993. - 138с.

41. Меерсон Ф.З., Адаптация к стрессорным ситуациям и физическим нагрузкам. М.: Медицина, 1988. - 256 с.

42. Мейер К. Природа и функция мукополисахаридов соединительной ткани: пер. с англ.//Молекулярная биология. М.: Медицина, 1963. -С. 82-91.

43. Меныпиков В.В. Гуморальные механизмы регуляции функции организма в норме и патологии. М.: Медицина, 1970. - 256 с.

44. Мохначева С.Б. Изменение обмена углеводсодержащих биополимеров соединительной ткани полости рта при аллоксановом диабете и стрессе: Автореф. дис. канд. мед. наук. -Казань, 1997.- 16 с.

45. Меркурьева Р.В., Гусева М.Г. Сравнительная оценка методов определения гликозаминогликанов мочи //Лаб. дело. 1974. - № 3. - С. 162- 167.

46. Можейко JI.A. Изменение химических параметров секреторных клеток желудка под влиянием гидрокортизона: Автореф. дис. канд. мед. наук. Львов, 1974. - 23 с.

47. Наумова Н.Г. Состояние обмена коллагена в стенке желудка и тонкого кишечника при стрессогенных воздействиях: Автореф. дис. канд. мед. наук. Уфа. - 1995. - С.13 - 17.

48. Нефедьева Т.Е., Бенедиктов Д.И. Показатели гликозаминогликанов и оксипролина у женщин после' гемикастрации: Сб. науч. работ, поев. 10-летию гор. клин, больницы №7. Екатеринбург, 1992. - С. 100-103.

49. Николаева Т.И., Полозов Р.В., Рочев Ю.А. Исследование упаковки фибрилл коллагена типа 1: Тез. докл. III Биохимического общества. С.-Пб., 2002. - С. 505 - 507.

50. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма: пер. с англ. М: Мир, 1977.-408 с.

51. Попов Г.К., Вельский М.С., Починский А.Г. Роль гликозаминогликанов в регуляции гемопоэза: Мат. конф. инст. поитогам научных исследований а XI1 пятилетке. Челябинск, 1990. - С. 90 - 92.

52. Прохоров М.И., Тумапова С.Ю., Чаева JI.C. Характеристика гликолипидов животного организма. Липиды в организме животных и человека. М.: Наука, 1974. - С. 110 -121.

53. Пучков К.В. Лапароскопические методы оперативных вмешательств в абдоминальной хирургии: Дис. докт. мед. наук. -Рязань, 1997.-243 с.

54. Рабинович П.Д. О роли регенерации слизистой оболочки органов гастродуоденальной системы и мутации эпителиоцитов в патогенезе язвенной болезни //Клин. мед. 1988. - Т.66. - № 11.- С. 140- 141.

55. Рыкова В.И., Кропотова С.А., Каледин В. И., Семенова Л.А. Сравнительное исследование состава ГАГ в плазматических мембранах нормальных и трансформированных клеток печени //Биохимия. 1980. - Т.55. - № 3. - С. 433 - 444.

56. Сажин В.П., Федоров А.В. Лапароскопическая хирургия.- М.: Реком, 1999.- 178 с.

57. Седов В.М., Стрижелецкий В.В. Осложнения в лапароскопической хирургии и их профилактика. С-Пб., 2002. - 179 с.

58. Селье Г. Стресс без дистресса: пер.с англ. М.: Прогресс, 1979. -124 с.

59. Серов В.В., Шехтер А.Б. Соединительная ткань. М.: Медицина,1981.-312 с.

60. Слуцкий Л.И. Биохимия и механохимия соединительной ткани: знания для хирургии, травматологии и ортопедии.- Рига: Латв. АМН травмы, и орт., 1988. 36 с.

61. Слуцкий Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани. М.: Медицина, 1969. - 375 с.

62. Степаненко Б.Н. Химия и биохимия углеводов (полисахаридов). -М.: Высш. школа, 1978. 256 с.

63. Теппермен Дж., Теппермен X. Физиология обмена веществ и эндокринной системы: пер. с англ. М.: Мир, 1989. - С. 324 - 370.

64. Уайт Л., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р. Леман И. Основы биохимии: пер.с англ. М.: Мир, 1981. - Т.З. - 878 с.

65. Уоррен Л. Биосинтез и метаболизм аминосахаров. /Гликопротеины: пер.с англ. М.: Мир, 1976. - Т.2. - С. 271 - 292. И. 126.

66. Федоров И.В., Белопухов В.М., Воронин В.Н., Новиков Ф.В. Безгазовая лапароскопическая холецистэктомия //Эндоск. хир. -1997.-№ 1.С. 15-17.

67. Федоров А.В. Оперативная лапароскопическая хирургия: Автореф. дис. докт. мед. наук. М., 1997. - 27 с.

68. Фурдуй Ф.И. Физиологические механизмы стресса и адаптации при остром действии стресс-факторов.- Кишинев: Штыница, 1986.- 240 с.

69. Хачачка П., Соморо Д. Биохимическая адаптация: пер. с англ. М.: Мир, 1988.-568 с.

70. Хмелевский Ю.В., Усатенко С.К. Основные биохимические компоненты человека в норме и при патологии. Киев: Здоровье, 1984.-20 с.

71. Хомуло П.С., Коннова JI.A. Влияние гидрокортизона на фракционный состав кислых мукополисахаридов аорты //Бюлл. экспер. биол. и мед. 1976. - № 6. - С. 956 - 957.

72. Шараев П.Н. Клиническое значение определения показателей обмена биополимеров соединительной ткани /Актуальные вопросы прикладной биохимии и биотехнологии: Мат. конф. биох. Урала и Западной Сибири. Уфа, 1998. - С. 117 - 119.

73. Шараев П.Н. Роль витамина К и его антогамистов в обмене гоксозаминсодержащих биополимеров: Автореф. дис. докт. мед. наук.-М., 1983.-28 с.

74. Шараев П.Н., Виленская М.П., Иванов В.Г. О состоянии обмена коллагена при иммобилизации и электропунктуре // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1986. - № 3. - С. 304 - 306.

75. Шараев П.Н., Стрелков Н.С., Афсари Х.В., Зворыгин И.А. Диагностическое значение анализа показателей обмена коллагена. // Клин. лаб. диагн. 1997. - № 6. - С. 48.

76. Шараев П.Н., Тишков В.Н., Соловьева Н.И. Метод определения ГАГ в биологических жидкостях //Лаб. дело. 1987. - № 5. - С. 330 -332.

77. Шарон Н. Гликопротеины /Перспективы биохимических исследований: пер.с англ. М.: Мир, 1967. - С. 180 - 188.

78. Anderson K.V., Garcia M.J. Essential role of glycosaminoglycans in Fgf Signaling during mouse gastrulation //Cell. 2003. - V.l 14. - № 6. - P. 727 - 737.

79. Aigner Т., Dudhia J. Phenotypic modulation of chondrocytes as a potential therapeutic target in osteoarthritis: a hypothesis //Ann. Rheum. Dis. 1997. - V. 56. - № 5. - P. 287 - 291.

80. Aigner Т., McKenna L. Molecular pathology and pathobiology of osteoarthritic cartilage //Cell. Mol. Life Sci. 2002. - V.59. - № 1. - P. 5-18.

81. Ali S.Y. Calcification of cartilage //In Cartilage, Ed. Hall B.K. -New York, 1993.-V.l. P. 398 - 406.

82. Anderson-MacKenzie J.M., Robins S.P., Thorp B.H., Hulmes D.J. Changes in proteoglycan content of articular cartilage during avian degenerative joint disease //Clin. Exp. Rheumatol. 2001. - V.19. - №2.-P. 159-164.

83. Archer C.W., Morrison E.H., Bayliss M.T., Ferguson M.W. The development of articular cartilage: II. The spatial and temporal patterns of glycosaminoglycans and small leucine-rich proteoglycans //J. Anat. -1996. -V.189. № l.-P. 23 -35.

84. Athanasou N.A., West L., Sallie В., Puddle. Localized amyloid deposition in cartilage is glycosaminoglycans-associated //Histopathology. 1995. -V.26. - № 3. p. 267 - 272.

85. Baker J, Roden L. Symposium to honour Lennart Roden glycosaminoglycans and connective tissue during the Rodenian era //Glycoconj J. 1995. - V.12. - № 3. - P. 8 - 13.

86. Bautch J.C., Clayton M.K., Chu Q., Johnson K.A. Synovial fluid chondroitin sulphate epitopes 3B3 and 7D4, and glycosaminoglycan in human knee osteoarthritis after exercise //Ann. Rheum Dis. 2000. -V.59. - № 11. - P. 887-891.

87. Bayliss M.T. Proteoglycan structure and metabolism during maturation and ageing of human articular cartilage //Biochem. Soc. Trans. 1990. - V.18. - № 5. - P. 799 - 802.

88. Belcher C., Yaqub R., Fawthrop F., Bayliss M., Doherty M. Synovial fluid chondroitin and keratan sulphate epitopes, glycosaminoglycans, and hyaluronan in arthritic and normal knees //Ann. Rheum. Dis. 1997. - V.56. -№ 5. - P. 299 - 307.

89. Blaser A., Rosset P. Fatal carbondioxide embolism as an unreported complication of retroperitoneoscopy //Sung. Endosc. 1999. - V.13. - № 7. -P. 713-714.

90. Cagir В., Rangraj M., Maffuci L. Retrospective analysis of laparoscopic and open cholecystectomies //J. Of Laparoendosc.Surg. -1994. -V.4. № 2. - P. 89- 100.

91. Calder A.A. Prostaglandins and biological control of cervical function //J. Obstet gynaecol. 1994. - V. 34. - № 3. - P.347 - 351.

92. Camacho N.P., West P., Torzilli P.A., Mendelsohn R. FTIR microscopic imaging of collagen and proteoglycan in bovine cartilage// Biopolymers. 2001. - V. 62. - № 1. - P. 1 - 8.

93. Carlson C.S., Loeser R.F., Johnstone В., Tulli H.M., Dobson D.B., Caterson B. Osteoarthritis in cynomolgus macaques II. Detection of modulated proteoglycan epitopes in cartilage and synovial fluid //J. Orthop. res. 1995. - V.13. - № 3. - P. 399 - 409.

94. Caterson В., Hughes C.E., Roughley P., Mort J.S. Anabolic and catabolic markers of proteoglycan metabolism in osteoarthritis //Acta. Orthop. Scand. Suppl. 1995. - V.266. - № 5. - P. 121 -124.

95. Chakrabarti В., Park J.W. Glycosaminoglycans: structure and interaction //CRC Crit. Rev. Biohem. 1980, V.8, № 3, - P. 225 - 313.

96. Cohen N.P., Foster R.J., Mow V.C. Composition and dynamics of articular cartilage: structure, function, and maintaining healthy state //J. Orthop. Sports Phys. Ther. 1998. - V.4. - № 28. - P. 203 - 215.

97. Cooke A. Mucosal resistense and corticosteroids //Gastroenterology. 1987. - V.53. - № 3. - P. 506 - 507.

98. Daniel M., Keenan D., Licinio J. A feedback-controlled ensemble model of the stress-responsive hypotalamo-pituitary-adrenalaxis // Proc. Natl. Acad. Sci. 2001. - V.27. - № 7. - P. 28 - 40.

99. Elson L.A., Morgan W.T. A colometric metod for the determination of glucosamine and chondrosamine //Biohem. J. 1933. -V.27, №7. -P.1824- 1826.

100. Erturk E., Kiernan M., Schoen S.R. Clinical association with urinary glycosaminoglycans and urolithiasis //Urology. 2002. - V.59. - № 4. - P. 95-99.

101. Firth SM, Baxter RC. Cellular actions of the insulin-like growth factor binding proteins //Endocr. Rev. 2002. - V.23. - № 6. - P. 824 -854.

102. Frantzides C.T., Carlson M.A. Laparoscopic versus conventional fundoplication //J. of Laparoendosc. Surg. 1995. - V.5. - № 3. - P. -137-143.

103. Fukuda K., Dan H., Takayama M., Kumano F., Saitoh M., Tanaka S. Hyaluronic acid increases proteoglycan synthesis in bovine articular cartilage in the presence of interleukin-1 //J. Pharmacol. Exp. Ther. 1996. -V.277. - № 3. - P. 1672 - 1675.

104. Fuller C.J., Barr A.R., Dieppe P.A., Sharif M. Variation of an epitope of keratan sulphate and total glycosaminoglycans in normal equine joints // Equine Vet. J. 1996. - V.28. - № 6. - P. 490 - 493.

105. Gatt R., Berman E.R. A rapid procedure for the estimation of aminosugare on a micro scale //Analyt. Biochem. 1966. - V. 15. - P. 167-171.

106. Ghosh P., Holbert C., Read R., Armstrong S. Hyaluronic acid (hyaluronan) in experimental osteoarthritis //J. Rheumatol. Suppl. -1995.-V.43.-P. 155- 157.

107. Ge X., Penney L.C. Active site residues and mechanism of UDP-glucose degydrogenase //Eur. J. Biochemistry. 2004. - V.271. - № 1. -P. 14-17.

108. Hallgren R., Gerdin В., Tufveson G. Hyaluronic acid accumulation and redistribution in rejecting rat kidney graft. Relationship to the transplantation edema //J. Exp. Med. 1990. -V. 171. - № 6. - P. 2063 -2076.

109. Hardingham Т., Bayliss M. Proteoglycans of articular cartilage: changes in aging and in joint disease //Semin. Arthritis. Rheum. 1990. -V.20. - P. 12-33.

110. Hardingham T. Changes in chondroitin sulphate structure induced by joint disease //Acta Orthop. Scand. Suppl. 1995. - V.266. -P. 107-110.

111. Hardingham T. Chondroitin sulfate and joint disease //Osteoarthritis Cartilage. 1998. - V. 14. - № 6. - P. 3 - 5.

112. Hazell P.K., Dent C., Fairclough J.A., Bayliss M.T., Hardingham Т.Е. Changes in glycosaminoglycan epitope levels in knee joint fluid following injury //Arthritis. Rheum. 1995. - V.38. - № 7. - P. 953 -959.

113. Heinegard D., Inerot S., Olsson S.E., Saxne T. Cartilage proteoglycans in degenerative joint disease //J. Rheumatol. 1987. -V.14. - № 2. - P. 110-112.

114. Heitland A., Piatkowski A., Noah E.M., Pallua N. Update on the use of collagen/glycosaminoglycate skin substitute-six years of experiences with artificial skin in 15 German burn centers // Burns. -2004. V.30. - № 5. - P. 471 - 475.

115. Henderson I.C., Loeb J.N. Hormone-induced changes in liver DNA synthesis: effects of glucocorticoids and growth hormone on liver growth and DNA polymerase activity // Endocrinology. 1974. - V.94.- № 6. P. 1637- 1643.

116. Homandberg G.A., Davis G., Maniglia C., Shrikhande A. Cartilage chondrolysis by flbronectin fragments causes cleavage of aggrecan at the same site as found in osteoarthritic cartilage //Osteoarthritis Cartilage. 1997. - V.5. - № 6. - P. 450 - 453.

117. Huber M., Trattnig S., Lintner F. Anatomy, biochemistry, and physiology of articular cartilage //Invest. Radiol. 2000. - V.35. - № 10. -P. 573-580.

118. Hunziker E.B. Biologic repair of articular cartilage. Defect models in experimental animals and matrix requirements //Clin. Orthop. 1999. - V.36. - № 7. - P. 135 - 146.

119. Ihlberg L., Haukipuro K., Risteli L., Oikarinen A., Kairaluoma M.I., Risteli J. Collagen synthesis in intact skin is suppressed during wound healing //Ann. Surg. 1993. - V.217. - № 4. - P. 397 - 403.

120. Ikeda K., Yamauchi D., Osamura N. Hagiwara N., Tomita K. Hyaluronic acid prevents peripheral nerve adhesion //Br. J. Plast. Surg.- 2003. V.56. - № 4. - P. 342 - 347.

121. Innes J.F., Sharif M., Barr A.R. Changes in concentrations of biochemical markers of osteoarthritis following surgical repair of ruptured cranial cruciate ligaments in dogs //Am. J. Vet. Res. 1999. -V.60. - № 9. -P. 1164- 1168.

122. Jorgensen L.N., Sorensen L.T., Kallehave F., Schulze S., Gottrup F. Increased collagen deposition in an uncomplicated surgical wound compared to a minimal subcutaneous test wound //Wound Repair. Regen. 2001. - V.9. - № 3. - P. 194 - 199.

123. Jorgensen L.N. Collagen deposition in the subcutaneous tissue during wound healing in humans: a model evaluation //APMIS Suppl. -2003.-V.l 15.- P. 1-56.

124. Juretic D, Krajnovic V, Lukac-Bajalo J.Altered distribution of urinary glycosaminoglycans in diabetic subjects //Acta Diabetol. -2002. V.39. - № 7. - P. 123 - 128.

125. Kazaz H., Oto O., Sariosmanoglu N., Hazan E. The effects of heparin coated circuits on pulmonary injury. A clinical study //J. Cardiovasc. Surg. 2003. - V.44. - № 5. - P. 611 - 615.

126. Kanke Y., Bashey R.J., Mori Y. Biocemistry of glycosaminoglicans//Present. Knowladge. -N.-Y. State J. Med. 1981. - V.81. - № 9. - P. 1322-1327.

127. Kariya Y., Sakai Т., Kaneko Т., Suzuki K., Kyogashima M. Enhancement of t-PA-mediated plasminogen activation by partially defucosylated glycosaminoglycans from the sea cucumber Stichopus japonicus //J. Biochem. (Tokyo). 2002. - V.132. - P. 335 - 343.

128. Kirker K.R., Luo Y., Morris S.E., Shelby J., Prestwich G.D. Glycosaminoglycan hydrogels as supplemental wound dressings for donor sites //J. Burn. Care. Rehabil. 2004. - V.25. - № 3. - P. 276

129. Larson D.M., Kennedy M.A., Bowen R.F., Verchere C.B., Deeg M.A. Glycosylphosphatidylinositol-specific phospholipase D immunoreactivity is present in islet amyloid in type 2 diabetes //J. Pathol. 2004. - V.203. - № 4. - P. 961 - 967.

130. Lesma E., Di Giulio A.M., Ferro L., Prino G., Gorio A. Glycosaminoglycans in nerve injury: 1. Low doses of glycosaminoglycans promote neurite formation //J. Neurosci. Res. -1996. V.46. - P. 565 - 571.

131. Lewis A.R., Ralphs J.R., Kneafsey В., Benjamin M. Distribution of collagens and glycosaminoglycans in the joint capsule of the proximal interphalangeal joint of the human finger //Anat. Rec. 1998. -V.250. -P. 281 -291.

132. Li Z., Yasuda Y., Li W., Bogyo M., Katz N., Gordon R.E., Fields G.B., Bromme D. Regulation of collagenase activities of human cathepsins by glycosaminoglycans //J. Biol. Chem. 2004. - V.279. -№ 7. - P. - 5470 - 5479.

133. Lohmander L.S., Lark M.W., Sandy J.D. Mechanisms of degradation of argecanes in osteoarthritic cartilage //Rev. Prat. 1996. -V.46.-№6. -P. 11 - 14.

134. Lowry O.N., Rosenbrought N.J., Farr A.L. Protein measurement with the Folin phenol reagent //J. Biol. Chem. 1951. - V. 193. - № 1. -P. 265 -275.

135. Lemons M.L., Sandy J.D., Anderson D.K., Howland D.R. Intact aggrecan and chondroitin sulfate-depleted aggrecan core glycoprotein inhibit axon growth in the adult rat spinal cord //Exp. Neurol. 2003. -V.184. - № 2. - P. 981 -990.

136. Malathy К., Kurup P.A. Metabolism of glycosaminoglycans in alloken diabotie rats: Glutamin fructose-6-phosphato aminotransferase and UDPG dehydrogenase acnivates of liver //Indian. J. Biohem. Biophys. 1971. - V.8. - № 3. - P. 577 - 578.

137. Mello M.L., de Campos V. B. Experimental tendon repair: glycosaminoglycan arrangement in newly synthesized collagen fibers //Cell. Mol. Biol. 2003. - V.49. - № 4. - P. 579 - 585.

138. Matsui Y., Inomata M., Izumi K., Sonoda K., Shirishi N., Kitano S. Hyaluronic acid stimulates tumor-cell proliferation at wound sites //Gastrointest. Endosc. 2004. V.60 - № 4. - P. 539 - 543.

139. Meyer K.M., Palmar K.M. The polysaccharide of vitreus humor // J.Biol.Chem.- 1934.-V. 107.-P. 629-634.

140. Molina P.E., Ajmal M., Abumrad N.N. Energy metabolism and fuel mobilization: the perioperative period to recovery //Shock. -1998.- V. 9. -№ 4. - P. 241 - 248.

141. Moller H., Moller-Pedersen Т., Damsgaard Т.Е., Poulsen J.H. Demonstration of immunogenic keratan sulphate in commercial chondroitin 6-sulphate from shark cartilage. Implications for ELISA assays //Clin. Chim. Acta. 1995. - V.15. - № 2. - P. 195 - 204.

142. Molander N., Ehinger В., Stenevi U., Lindquist U., Lind L. Corticosteroid suppression of trauma-induced hyaluronan in rabbit cornea and aqueous //J. Refract. Surg. 1995. - V.l 1. - № 4. - P. 260 -266.

143. Nakano Т., Sim J.S., Imai S., Koga T. Lack of chondroitin sulphate epitope in the proliferating zone of the growth plate of chicken tibia //J. Histochem. 1996. - V.28. - № 12. - P. 867 - 873.

144. Nakayama Y., Shirai Y., Yoshihara K., Uesaka S. Evaluation of glycosaminoglycans levels in normal joint fluid of the knee //J. Nippon. Med. Sch. 2000. - V.67. - № 2. - P. 92 - 95.

145. Neyer K.M. The chemistry and biology of mucopolysaccharides and glycoproteins //Colg. Spring. Harbor. Symp. Quant. Biol. 1938. -V.6.-P.91 - 108.

146. OhashiK., Kisilevsky R., Yanagishita M. Affinity binding of glycosaminoglycans with beta(2)-microglobulin //Nephron. 2002. -V.90. -№ 2. - P. 158- 168.

147. Olczyk K., Kucharz E.I., Sonecki P. Effect of chronic mercuric chloride poisoning on the levels of connective tissue metabolites in the urine and blood of rats //Gig. Tr. Prof. Zabol. 1991. - № 9. - P. 27 -28.

148. Ortiz-Oshiro E., Medrank J.C. Lactate metabolism during laparoscopic cholecystectomy: comparison between C02 pneumoperitoneum and abdominal wall retraction //World. J. Curg. -2001.-V.25.- P. 980-984.

149. Pavao M.S. Structure and anticoagulant properties of sulfated glycosaminoglycans from primitive Chordates //An Acad. Bras. Cienc. 2002. - V.74. -.№ 1. - P. 105 - 112.

150. Poole C.A. Articular cartilage chondrons: form, function and failure // J. Anat. 1997. - V.14. - № 1. - P. 1 - 13.

151. Price F.M., Levick J.R., Mason R.M. Glycosaminoglycan concentration in synovium and other tissues of rabbit knee in relation to synovial hydraulic resistance //J. Physiol. 1996. - V. 15. - № 3. - P. 803 - 820.

152. Rayan V., Thonar E.J., Chen L.M., Lenz M.E., Williams J.M. Regional differences in the rise in blood levels of antigenic keratan sulfate and hyaluronan after chymopapain induced knee joint injury //J. Rheumatol. 1998. - V.25. - № 3. - P. 521 - 526.

153. Redini F. Structure and regulation of articular cartilage proteoglycan Expression //Pathol. Biol. (Paris). 2001. - V.49. - № 4. -P. 364 - 375.

154. Renvall S., Gronroos I., Laato M. Burst abdomen. Local synthesis of nucleic acids, glycosaminoglycans, proteins and collagen in wounds //Ann. Chir. Gynaecol. Suppl. 2001. - V.33. - P. 6 - 7.

155. Rosenberg N., Nierenberg G., Stein C. Mechanisms of articular cartilage repair-research trends and clinical applications //Harefuah. -1999. V.136. - № 12. - P. 977 - 980.

156. Roughley P.J. Structural changes in the proteoglycans of human articular cartilage during aging //J. Rheumatol. 1987. - V.14. - P. 4

157. Roughley P.J. Articular cartilage and changes in arthritis: noncollagenous proteins and proteoglycans in the extracellular matrix of cartilage //Arthritis. Res. 2001. - V.3. - № 6. - P. 342 - 347.

158. RuggieroM., Melli M., Parma В., Bianchini P., Vannucchi S. Isolation of endogenous anticoagulant N-sulfated glycosaminoglycans in human plasma from healthy subjects //Pathophysiol. Haemost. Thromb. 2002. - V.32. - № 1. - P. 44 - 49.

159. Sabatini M., Thomas M., Deschamps C., Lesur C., Rolland G., de Nanteuil G., Bonnet J. Effects of ceramide on aggrecanase activity in rabbit articular cartilage //Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. - V.283.-№5.-P. 1105-1110.

160. Shapiro F.B., Umarova B.A., Strukova S.M. The role of adrenocorticotrophic hormone in activating heparin secretion from mast cells under stressful conditions //Biul. Eksp. Biol. Med. 1995. -V.120. - № 10. - P. 349-351.

161. Thonar E.J., Masuda K., Hauselmann H.J., Uebelhart D., Lenz M.E., Manicourt D.H. Keratan sulfate in body fluids in joint disease //Acta. Orthop. Scand. Suppl. 1995. - V.266 - P. 103 - 106.

162. Toffanin R., Mlynarik V., Russo S., Szomolanyi P., Piras A., Vittur F. Proteoglycan depletion and magnetic resonance parameters of articular cartilage //Arch. Biochem. Biophys. 2001. - V.390. - № 2. -P. 235 - 242.

163. Torzilli P.A., Arduino J.M., Gregory J.D., Bansal M. Effect of proteoglycan removal on solute mobility in articular cartilage //J. Biomech. -1997. V.30. - № 9. - P. 895 - 902.

164. Uebelhart D., Thonar E.J., Zhang J., Williams J.M. Protective effect of exogenous chondroitin 4,6-sulfate in the acute degradation of articular cartilage in the rabbit //Osteoarthritis. Cartilage. 1998. -V.19.-P.6- 13.

165. Uesaka S., Nakayama Y., Shirai Y., Yoshihara K. Serum and synovial fluid levels of chondroitin sulfate in patients with osteoarthritis of the knee joint //J. Nippon. Med. Sch. 2001. - V.68. -№2.-P. 165- 170.

166. Wilcox S. Spirometric evaluation of external respiration function in laparoscopic and mini-laparotomy cholecystectomy //Anestesiol. Reanimatol. 1999. - № 3. - P. 7 - 15.

167. Wollheim F.A. Serum markers of articular cartilage damage andrepair //Rheum. Dis. Clin. North. Am. 1999. - V.2. - № 25. - P.417-432.

168. Yoo Y.C., Kim Y.S., Song K.S., Moon E.H., Lee K.B. Immunomodulating and anticoagulant activity of glycosaminoglycans derived from porcine testis //Arch. Pharm. Res. 2002. - V.25. - P. 669 -674.

169. Ziebell M.R., Zhao Z.G., Luo В., Luo Y., Turley E.A. Prestwich G.D. Peptides that mimic glycosaminoglycans: high-affinity ligands for a hyaluronan binding domain //Chem. Biol. 2001. - V.8. - P. 1081 -1094.

170. Zou X.H., Foong W.C., Cao Т., Bay B.H., Ouyang H.W., Yip G.W. Chondroitin sulfate in palatal wound healing //J. Dent. Res. -2004. V.83. - № 11. - P. 880 - 885.