Активность орнитиндекарбоксилазы в органах и тканях млекопитающих в условиях гибернации и искусственного гипобиоза тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Логвинович, Ольга Степановна

• Логвинович, Ольга Степановна
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Логвинович, Ольга Степановна

ПЕРЕЧЕНЬ УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Орнитиндекарбоксилаза и ее роль в клетках и тканях млекопитающих на действие различных факторов.

1.1.1 Полиамины и их физиологическая роль.

1.1.2 Орнитиндекарбоксилаза: структура, ингибиторы активности и деградация ОДК.

1.1.3 Регуляция фермента орнитиндекарбоксилазы.

1.1.4 Влияние гормонов и физических факторов на ферментативную активность орнитиндекарбоксилазы в органах и тканях млекопитающих.

1.2 Гинометаболические состояния млекопитающих

1.2.1 Естественный гипобиоз при гибсрнации млекопитающих.

1.2.2 Искусственный гипобиоз млекопитающих.

1.3 Стресс: общее понятие, гормоны стресса.

Холодовой стресс клеток млекопитающих.

КРАТКОЕ РЕЗЮМЕ.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1 Объекты исследования.

2.1.1 Якутские длиннохвостые суслики

Spermophilus undulatus.

2.1.2 Крысы Wistar.

2.1.3 Подготовка органов и тканей млекопитающих к экспериментальным исследованиям.

2.2 Методы исследования

2.2.1 Охлаждение крыс методом «закрытого сосуда»

2.2.2 Определение ферментативной активности орнитиндекарбоксилазы.

2.2.3 Определение белка по методике Лоури.

2.2.4 Метод проточной цитофлюориметрии.

2.2.5 Подсчет клеток лимфоидных тканей.

2.2.6 Определение содержания гемоглобина в селезенке.

2.2.7 Статистическая обработка результатов исследования.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ

ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1 Активность орнитиндекарбоксилазы в органах и тканях сусликов Spermophilus undulatus.

3.1.1 Активность ОДК в печени сусликов в летний период и в сезон гибернации.

3.1.2 Активность ОДК в селезенке сусликов в летний период и в сезон гибернации.

3.1.3 Активность ОДК в почках сусликов в летний период и в сезон гибернации.

3.1.4 Активность ОДК в слизистой оболочке тонкого кишечника сусликов в летний период и в сезон гибернации.

3.1.5 Активность ОДК и распределение клеток по фазам клеточного цикла в костном мозге сусликов в летний период и в сезон гибернации.

3.2 Активность орнитиндекарбоксилазы в органах и тканях крыс в условиях искусственного гипобиоза

3.2.1 Физиологическая характеристика крыс в условиях искусственного гипобиоза.

3.2.2 Активность ОДК в органах и тканях крыс в условиях искусственного гипобиоза и в разные сроки после окончания воздействия гипотермии-гипоксии-гиперкапнии.

3.2.3 Влияние гипотермии-гипоксии-гиперкапнии на инволюцию лимфоидных органов.

3.2.4 Влияние искусственного гипобиоза на распределение клеток активно пролиферирующих тканей по фазам клеточного цикла.

3.3 Сравнительная характеристика изменения активности ОДК в органах и тканях млекопитающих при гибернации и искусственном гипобиозе.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Активность орнитиндекарбоксилазы в органах и тканях млекопитающих в условиях гибернации и искусственного гипобиоза»

Одной из актуальных проблем современной биологии и медицины является исследование адаптивных возможностей человека и животных к экстремальным факторам окружающей среды. В этом плане зимоспящие млекопитающие являются уникальными объектами для изучения резервных приспособительных способностей теплокровных животных путем гибернации. В сезон гибернации (лат. hibernatio — зимовка, зимняя спячка, от hibemus — зимний) состояние оцепенения позволяет млекопитающим значительно экономить энергетические ресурсы организма за счет радикального снижения уровня физиологических и обменных процессов. Важно, что за короткий период пробуждения зимоспящие способны полностью восстановить, измененный во время баута, метаболизм [Lyman С.Р: et al., 1982; Колаева С.Г., 1996]. Изучение гипометаболических состояний — перспективное направление современной фундаментальной науки и медицины. Состояние сниженной жизнедеятельности для незимоспящих млекопитающих возможно создать в условиях гипотермии с использованием гипокси-гиперкапнических газовых сред. При этом незимоспящие животные впадают в состояние так называемого «холодового наркоза», гипобиоза [Игнатьев Д.А. и др., 2006].

Полагают, что по набору генов естественные гибернанты не отличаются от незимоспящих млекопитающих [Carey H.V. et al., 2003]. В связи с этим на первый план выдвигается задача исследования филогенетически выработанной биохимической адаптации зимоспящих млекопитающих к экстремальным условиям [Hampton М., Andrews М.Т.,

2007; Storey К.В., 2009]. Показано, что в ходе гибернации происходит изменение активности ряда ферментов на разных стадиях их новообразования и функционирования [Carey H.V. et al., 2003].

Предполагается, что аналогичные изменения имеют место и при 6 гипометаболических состояниях незимоспящих млекопитающих, которые связаны с процессами биохимической адаптации организма [Andrews М.Т., 2007; Storey К.В., 2009]. В этом отношении особый интерес представляет исследование короткоживущих и динамично регулируемых ферментов млекопитающих, одним из которых является орнитиндекарбоксилаза (ОДК, КФ 4.1.1.17). Регуляция ОДК осуществляется на уровне транскрипции, стабилизации мРНК, трансляции, деградации фермента, а также индукции специфичных белков-регуляторов. Резкое повышение активности ОДК -одно из самых ранних молекулярных проявлений активированного метаболизма клетки, готовящейся к росту и делению, дифференцировке или активному выполнению специализированной функции [Hayashi S., Murakami Y., 1995; Pegg A.E., 2006]. На уровне целого организма активность ОДК регулируется нейроэндокринной системой, что важно для оценки системных адаптивных реакций организма на воздействия факторов внешней среды. Отмечено, что ОДК принимает участие в процессах адаптации млекопитающих к низким температурам окружающей среды и перехода в состояние гипобиоза [Мельничук Д.О. и др., 2000]. Разнообразные изменения в регуляции фермента в конечном итоге сводятся к изменению его активности. Поэтому, представляет интерес осуществить приоритетные исследования вовлечения фермента биосинтеза полиаминов в механизмы биохимической адаптации по изменению активности ОДК в органах и тканях млекопитающих.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Цель работы:

Показать роль фермента биосинтеза полиаминов -орнитиндекарбоксилазы - в адаптации естественных гибернантов к действию факторов окружающей среды, а также вовлечение фермента в механизмы адаптации при искусственном гипобиозе незимоспящих млекопитающих.

Задачи исследования:

1. Показать участие фермента ОДК в биохимической адаптации сусликов Spermophilus undulatus в различных физиологических состояниях в период гибернации;

2. Изучить вовлечение фермента ОДК в механизмы биохимической адаптации крыс Wistar при искусственном гипобиозе;

3.Исследовать распределение клеток активно пролиферирующих тканей сусликов Spermophilus undulatus и крыс Wistar по фазам клеточного цикла с целью сопоставления с изменениями активности ОДК как маркера пролиферации.

Научная новизна работы

Впервые показано, что развитие естественного и искусственного гипобиоза сопровождается специфическими изменениями активности фермента биосинтеза полиаминов - орнитиндекарбоксилазы - в органах и тканях млекопитающих. В костном мозге сусликов в состоянии оцепенения, а также в тимусе крыс после окончания воздействия гипотермии-гипоксии-гиперкапнии изменения активности фермента ОДК соотносятся с изменениями темпа клеточной пролиферации (по критерию распределения клеток по фазам клеточного цикла). В костном мозге у крыс искусственный гипобиоз не сопровождается изменениями в распределении клеток по фазам клеточного цикла при наличии угнетения активности ОДК. Для сусликов S. 8 undulatus показано наличие положительной корреляции между ингибированием и восстановлением специализированных функций органов и тканей млекопитающих и соответствующими модификациями ферментативной активности ОДК. По критериям активности ОДК и распределению клеток по фазам клеточного цикла обнаружены отличия между состоянием искусственного гипобиоза у крыс Wistar и стадией оцепенения у сусликов S undulatus.

Научная и практическая значимость работы

Диссертационная работа имеет фундаментальное и практическое значение в области биологии и медицины. Из анализа результатов следует, что ключевой фермен г биосинтеза полиаминов — ОДК — принимает участие в биохимической адаптации естественных гибернантов к действию факторов окружающей среды, а также включается в механизмы адаптации при искусственном гипобиозе у незимоспящих млекопитающих.

Определение активности фермента орнитиндекарбоксилазы перспективно в качестве функционального биохимического теста при разработке способов получения управляемых гипометаболических состояний у высших теплокровных животных и выбора для этих целей фармакологических препаратов.

Апробация работы

Результаты исследований и основные положения диссертации были представлены и обсуждены на следующих конференциях: на 11-й; 12-й; 13-й; 14-й школах-конференциях молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2007, 2008, 2009, 2010); на 20-й; 21-й зимней международной молодежной научной школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 2008, 2009); на 16-й международной конференции «Ломоносов-2009» (Москва, 2009); на 12-м всероссийском конгрессе биологов с международным участием «Симбиоз 9

Россия 2009» (Пермь, 2009); на международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2009).

Публикации

По материалам диссертации опубликовано 18 печатных работ, из них 4 статьи в журналах, 3 статьи в сборниках и 11 тезисов докладов.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы. Работа изложена на 122 страницах машинописного текста, содержит 21 рисунок, 13 таблиц и 4 приложения. Список цитируемой литературы включает 215 источников.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Логвинович, Ольга Степановна

выводы

1. У суслика Spermophilus undulatus показано наличие положительной корреляции между ингибированием и восстановлением специализированных функций органов и тканей в ходе гибернации с соответствующими модификациями ферментативной активности ОДК. Снижение активности ОДК в костном мозге спящих сусликов совпадает со снижением доли клеток в S-фазе клеточного цикла;

2. У крыс Wis tar в состоянии гипобиоза обнаружено угнетение активности ОДК в костном мозге, слизистой оболочке тонкого кишечника, тимусе, селезенке, печени, неокортексе. В почках активность ОДК превышала контрольный уровень. Снижение активности ОДК в тимусе крыс соотносится со снижением доли клеток в S-фазе клеточного цикла; в костном мозге крыс не обнаружено изменений в распределении клеток по фазам клеточного цикла;

3. По критериям активности ОДК и распределению клеток по фазам клеточного цикла показаны отличия между состоянием искусственного гипобиоза у крыс Wistar и стадией оцепенения у сусликов Spermophilus undulatus.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Зимоспящие млекопитающие - уникальные объекты для изучения резервных возможностей организма, так как они способны переживать неблагоприятные условия окружающей среды, впадая в состояние оцепенения. Создавая состояние искусственной зимней спячки, можно добиться замедления всех физиологических процессов в организме, что делает его более устойчивым к разнообразным повреждающим воздействиям. Поэтому проблема гибернации и искусственного гипобиоза представляет интерес для фундаментальной биологии и медицины при разработке способов выживания в экстремальных условиях.

Биохимическая регуляция механизмов, контролирующих скорость метаболизма у зимоспящих млекопитающих, включает: 1) индукцию определенных генов, несмотря на- общее подавление метаболизма;

2) обратимое фосфорилирование белков, которое приводит к изменению активности ферментов или функционирования белков; 3) защиту и стабилизацию макромолекул для обеспечения быстрого выхода из торпидного состояния [Storey К.В., Storey J.M., 2004; Storey К.В., 2009]. В состоянии оцепенения у зимоспящих млекопитающих происходит изменение активности ряда ферментов на разных стадиях их новообразования и функционирования. В мировой литературе высказано положение о том, что ферменты, активность которых изменяется при гибернации, принимают участие в филогенетической адаптации млекопитающих [Andrews М.Т.,

2007]. Из анализа экспериментальны данных следует, что ОДК относится к числу ферментов, активность которого в органах и тканях млекопитающих специфически изменяется при гибернации и искусственном гипобиозе.

Следовательно, можно предполагать, что фермент ОДК участвует в биохимической адаптации млекопитающих при естественном и искусственном гипобиозе во всех исследованных органах и тканях (костный

94 мозг, слизистая оболочка тонкого кишечника, тимус, селезенка, неокортекс, печень, почки). Показано наличие связи между функциональным состоянием органов и тканей и модификацией активности ОДК при гипобиозе млекопитающих. Дальнейшие исследования механизмов модификации активности ОДК перспективны для понимания функционального состояния органов и тканей млекопитающих при разработке искусственных гипометаболических состояний.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Логвинович, Ольга Степановна, 2010 год

1. Afanasyev V.N., Korol В.А., Matylevich N.P., Pechatnikov V.A., Umansky S. R. The use of flow cytometry for the investigation of cell death // Cytometry .-1993 .-V. 14.-P.603-609.

2. Albeck S., Dum O., Unger Т., Snapir Z., Bercovich Z., Kahana C. Cristallographic and biochemical studies revealing the structural basis for antizyme inhibitor function // Protein Sci.-2008.-V.17; №5.-P.793-802.

3. Al-Fageeh M.B., Marchant R.J., Carden M.J., Smales C.M. The cold-shock response in cultured mammalian cells: harnessing the response for the improvement of recombinant protein production // Biotechnology and Bioengineering.-2005.-V.93.; № 5.-P.829-835.

4. Al-Fageeh M.B., Smales C.M. Control and regulation of the cellular responses to cold shock: the responses in yeast and mammalian systems // Biochem. J.-2006.-V.397.-P.247-259.

5. Almrud J.J., Oliveira M.A., Kern A.D., Crishin N.V., Phillips M.A., Hackert M.L. Crystal structure of human ornithine decarboxylase at 2,1 A resolution: structural insights to antizyme binding // J Mol Biol.-2000.-V.295; №1.-P.7-16.

6. Andrews M.T. Advances in molecular biology of hibernation in mammals // BioEssays.- 2007.-V.29.-P.431-440.

7. Andrews M.T., Squire T.L., Bowen C.M., Rollins M.B. Low-temperature carbon utilization is regulated by novel gene activity in the heart of a hibernating mammal//Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1998.-Vol. 95.-P.8392-8397.

8. Asher G., Bercovich Z., Tsvetkov P., Shaul Y., Kahana C. 20S proteasomal degradation of ornithine decarboxylase is regulated by NQOl // Mol. Cell-2005-V.17.-P.645-655.

9. Auvinen M., Paasinen A., Andersson L.C., Holtta F. Ornithine decarboxylase activity is critical for cell transformation // Nature-1992.-V.360-P. 355-358.

10. Bello-Fernandez C., Packham G., Cleveland J.L. The ornithine decarboxylase gene is a transcriptional target of c-Myc // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-l993 -V.90.-P.7804-7808.

11. Bercovich Z, Rosenberg-Hasson Y, Ciechanover A, Kahana C. Degradation of ornithine decarboxylase in reticulocyte lysate is ATP-dependent but ubiquitin-independent // J Biol Chem.-1989.-V.264.-P. 15949-15952.

12. Bishop P.B., Young J., Peng Т., Richards J.F. An inhibitor of ornithine decarboxylase in the thymus and spleen of dexamethasone-treated rats // BiochemJ.-1985.-V.226. -P. 105-112.

13. Broman M., Kallskog O., Nygren K., Wolgast M. The role of antidiuretic hormone in cold-induced diuresis in the anaesthetized rat // Acta Physiol Scand-1998-V.162; №4.-P.475-80.

14. Butler S.R., Suskind M.R., Schanberg S.M. Maternal behavior as a regulator of polyamine biosynthesis in brain and heart of the developing rat pup // Science.-1978.-V.199; №4327.-P.445-447.

15. Carey H.V., Andrews M.T., Martin S.L. Mammalian Hibernation: Cellular and molecular responses to depressed metabolism and low temperature // Physiol Rev.-2003.-V.83.-P.l 153-1181.

16. Carey H.V., Martin S.L. Preservation of intestinal gene expression during hibernation // Am. J. Physiol. Gastrointest. Live.r Physiol.-1996.-V.271 -P.805-813.

17. Charlton J.A, Baylis P.H Stimulation of ornithine decarboxylase activity by arginine vasopressin in the rat medullary thick ascending limb of Henle's loop // J Endocrinol—1989.-V. 120; №2.-P. 195-199.

18. Charlton J.A, Baylis P.H. Inhibition of arginine vasopressin-stimulated Na+/K(+)-ATPase activity by difluoromethyl ornithine in the rat renal medulla //J Endocrinol. -1989.-V.121; JNo3.-P.435-349.

19. Charlton J.A, Baylis P.H. Stimulation of Na+/K(+)-ATPase activity by polyamines in the rat renal medullary cells of the thick ascending limb of Henle's loop //J Endocrinol-1990-V.127; №3.-P.377-382.

20. Chideckel E.W., Rozovski S. J., Belur E.R. Thyroid hormone effects on ornithine decarboxylase // Biochem.J.-1980.-V.192.-P.765-767.

21. Child A.C., Mehta D.J., Gerner E.W. Polyamine-dependent gene expression // CMLS. Cell. Mol. Life Sci.-2003.-V.60.-P. 1394-1406.

22. Clifford A., Morgan D., Yuspa S., Peralta Soler A., Gilmour S. Role of ornithine decarboxylase in epidermal tumorigenesis // Cancer Res.-1995.-V.55.-P. 1680-1686.

23. Cohen S.S., Lichtenstein J. Polyamiues and ribosome structure // The J. of Biol. Chem.-1960.-V.235; №7-P.2112-2116.

24. Coleman C.S., Hu G., Pegg A.E. Putrescine biosynthesis in mammalian tissues // Biochem. J.-2004.-V.379.-P.849-855.

25. Coleman C.S., Stanley B.A., Viswnth R., Pegg A.E. Rapid exchange of subunits of mammalian ornithine decarboxylase // The J. of Biol. Chemistry.-1994.-V.269.-P.3155-3158.

26. Cousin M.A., Lando D., Moguilewsky M. Ornithine decarboxylase induction by glucocorticoids in brain and liver of adrenalectomized rats // J. Neurochem.-1982.-V.38.-P. 1296-1304.

27. Davis R.H., Moms D.R., Coffino P. Sequestered end products and enzyme regulation: the case of ornithine decarboxylase // Microbiological reviews-1992—V.56; №2.-P.280-290.

28. Deavers D.R., Musacchia X.J. Water metabolism and renal function during hibernation and hypothermia//Fed Proc.-1980.-V.39; №12.-P.2969-2973.

29. Drew K.L., Buck C.L., Barnes B.M., Christian S.L., Rasley B.T., Harris M.B. Central nervous system regulation of mammalian hibernation: implications for metabolic suppression and ischemia tolerance // J. of Neurochem —2007.— V. 102.-P. 1713-1726.

30. Flamigni F., Stefanelli C., Guarnieri C., Caldarera C.M. Modulation of ornithine decarboxylase activity and ornithine decarboxylase-antizyme complex in rat heart by hormone and putrescine treatment // BBA.-1986.-V.882.-P.377—383.

31. Fong W.F., Heller J.S., Canellakis E.S. The appearance of an ornithine decarboxylase inhibitory protein upon the addition of putrescine to cell cultures // BBA.-1976—V.428—P.456-465.

32. Fujita J. Cold shock response in mammalian cells // J. Mol. Microbiol. Biotechnol.-1999.-V.l; №2.-P.243-255.

33. Geinisman Y., Berry R.W., Disterhoft J.F, Power J. M., Van der Zee E.A. Associative learning elicits the formation of multiple-synapse boutons // J. Neurosci.-2001.-V.21; № 15.-P.5568-5573

34. Gilad V.H., Rabey J.M., Kimiagar Y., Gilad J.M. The polyamine stress response: tissue-, endocrine-, and developmental-dependent regulation // Biochem. Pharmacol.-2001.—V.61; № 2-P.207-213.

35. На H.C., Sirisoma N.S., P. Kuppusamy, Zweier J.L., Woster P.M., R.A. Casero. The natural polyamine spermine functions directly as a free radical scavenger // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1998-V.95.-P.11140-11145.

36. Hampton M., Andrews M.T. A simple molecular mathematical model of mammalian hibernation // J Theor Biol. 2007 July 21; 247(2): 297-302.

37. Hayashi S., Murakami Y. Rapid and regulated degradation of ornithine decarboxylase // Biochem.J.-1995.-V.306.-P.l-10

38. Heller J.S., Fong W.F., Canellakis E.S. Induction of a protein inhibitor to ornithine decarboxylase by the end products of its reaction // Pro. Natl. Acad. Sci. USA.-l 976.-V.73.-P.-1858-1862.

39. Ientile R., De Luca G., Di Giorgio R.M., Macaione S. Glucocorticoid regulation of spermidine acetylation in the rat brain // J. Neurochem-1988 — V.51 -P.677-682.

40. Insel P.A., Honeysett J.M. Glucocorticoid-mediated inhibition of ODC activity in S49 lymphoma cell // Proc. Natn. Acad. Sci. USA.-l 981.-V.78.-P. 5669-5672.

41. Ito K., Kashiwagi K., Watanabe S., Kameji Т., Hayashi S,. Igarashi K. Influence of the 5'untranslated region of ornithine decarboxylase mRNA and spermidine on ornithine decarboxylase Synthesis // The J. of Biol. Chem-1990-V.265; № 22-P. 13036-13041.

42. Jackson L.K., Baldwin J., Akella R., Goldsmith E.J., Philips M.A. Multiple active site conformations revealed by distant site mutation in ornithine decarboxylase // Biochem.-2004.-V.43.-P. 12990-12999.

43. Janne J., Alhonen L., Pietila M., Keinanen T.A. Genetic approaches to the cellular functions of polyamines in mammals // Eur. J. Biochem.-2004.-V.271-P.877-894.

44. Janne J., Williams-Ashman H.G. On the purification of L-ornithine decarboxylase from rat prostate and effects of thiol compounds on the enzyme // The J. of Biol. Chem.-1971.-V.246; №6-P.l725-1732.

45. Kahana C. Antizyme and antizyme inhibitor, a regulatory tango // Cell. Mol. Life Sci.-2009.-V.66.-V.2479-2488.

46. Kahana C., Asher G., Shaul Y. Mechanisms of protein degradation: an odyssey with ODC // Cell Cycle.-2005.-V.4.-P.1461-1464.

47. Kahana С., Nathans D. Translational regulation of mammalian ornithine decarboxylase by polyamines // The J. Biol Chem.-1985.-V.260.; № 29 — P.15390-15393.

48. Kaufmann H., Mazur X., Fussenegger M., Bailey J.E. Influence of low temperature on productivity, proteome and protein phosphorylation of CHO cells // Biotechnol Bioeng.-1999.-V.63.-P.573-582.

49. Kern A.D., Oliveira M.A., Coffino P., Hackert M.L. Structure of mammalian ornithine decarboxylase at 1,6 A resolution: stereochemical implications of PLP-dependent amino acid decarboxylases // Structure-1999-P.576-581.

50. Kim S.W., Mangold U., Waghorne C., Mobascher A., Shantz L., Banyard J., Zetter B.R. Regulation of cell proliferation by the antizyme inhibitor: evidence for an antizyme-independent mechanism // J. of Cell Science.-2006.-V. 119; №12-P.2853-2861.

51. Kruman I.I. Comparative analysis of cell replacement in hibernators // Сотр. Biochem. Physiol. B.-1991.-V.101.-P.11-18.

52. Kuhn C.M., Grignolo A., Schanberg S.M. Ontogeny of stress effects on ornithine decarboxylase activity in rats // Pharmacology Biochemistry & Behavior—1983.-V. 18; №5.-P.669-672.

53. Kusano T.,-Berberich Т., Tateda C., Takahashi Y. Polyamines: essential factors for growth and survival // Planta.-2008.-V.228.-P.367-381.

54. Levillain O., Greco A., Diaz J.-J., Augier R., Didier A., Kindbeiter K., Catez F., Cayre M. Influence of testosterone on regulation of ODC, antizyme, and N'-SSAT gene expression in mouse kidney // Am J Physiol Renal Physiol-2003-V.285.-P.F498-F506.

55. Li L., Li J., Rao J.N., Li M., Bass B.L., Wang J.Y Inhibition of polyamine synthesis induces p53 gene expression but not apoptosis // Am. J. Physiolv-1999.-V.276 (4Pt. 1)-P.946-954.

56. Li X., Coffino P. Degradation of ornithine decarboxylase: Exposure of the C-terminal target by a polyamine-inducible inhibitory protein // Mol Cell Biol.-1993 .-V.13.-P.23 77-23 83.

57. Lopez-Lastra M., Rivas A., Barria M.I. Protein synthesis in eukaryotes: The growing biological relevance of cap-independent translation initiation // Biol Res.-2005.-V.38.-P. 121-146.

58. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Fan- A.L., Randall R.J. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem— 1951.-V.193.-P.265-275.

59. Lyman C.P., Willis J.S., Malan A., Wang L.C.H. Hibernation and torpor in mammals and birds // Academic press, INC (London), LTD. 1982.-303p.

60. Madhubala R., Reddy P.R.K. Effect of catecholamines on ODC activity in the testis of immature rat // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1981.-V.102-P. 1096-1093.

61. Madhubala R., Reddy P.R.K. Stimulation of ornithine decarboxylase activity by prostaglandins in the isolated cells of immature rat testis // FEBS Letters-1980.-V. 122; № 2.-P.197-198.

62. Mangold U. Antizyme inhibitor: mysterious modulator of cell proliferation // Cell. Mol. Life Sci.-2006.-V.63-P.2095-2101.

63. Mangold U. The Antizyme Family: Polyamines and Beyond // IUBMB Life.-2005.-V.57; №10.-P.671-676.

64. Mangold U., Leberer E. Regulation of all members of the antizyme family by antizyme inhibitor // Biochem. J.-2005.-V.385.-P.21-28.

65. Matsufuji S, Matsufuji T, Miyazaki Y, Murakami Y, Atkins JF, Gesteland RF, Hayashi S. Autoregulatory frameshifting in decoding mammalian ornithine decarboxylase antizyme // Cell.-1995.-V.80.-P.51-60.

66. Mayer M.J., Anthony J., Michael A.J. Polyamine homeostasis in transgenic plants overexpressing ornithine decarboxylase includes ornithine limitation // J. Biochem.-2003.-V. 134.-P.765-772.

67. McArthur M.D., Milsom W.K. Changes in ventilation and respiratory sensitivity associated with hibernation in Columbian (Spermophilus columbianus) and golden-mantled {Spermophilis lateralis) ground squirrels // Physiol Zool.~ 1991.-V.64.-P.940-959.

68. McEwen B.S. Physiology and neurobiology of stress and adaptation: central role of the brain. // Physiol Rev.-2007.-V.87.-P.873-904.

69. Meyskens F.L., Gerner Jr.W., Gerner E.W. Development of difluoromethylornithine (DFMO) as a chemoprevention agent // Clinical Cancer Research—1999—V.5.-P.945-951.

70. Miller J.A., Miller F.S. Factors contributing to the successful reanimation of mice cooled to less than 1 degree С // Amer. J. Physiol.-1959.-V.196.; №6.~ P.1218-1223.

71. Mink J.W., Blumenschine R.J., Adams D.B. // Ratio of central nervous system to the body metabolism in vertebrates: its constancy and functional basis // Amer. J. Physiol.-1981.—V.241 -P.R203-R212.

72. Minton J.E. Function of the hypothalamic-pituitary—adrenal axis and the sympathetic nervous system in models of acute stress in domestic farm animals // J Anim Sci.-1994.-V.72.-P.1891-1898.

73. Mitchell J.L.A., Choe C., Juddf G.G. Feedback repression of ornithine decarboxylase synthesis mediated by antizyme // Biochem. J—1996.—V.320 —P. 755-760.

74. Morgan M.L., Anderson R.J., Ellis M.A., Berl T. Mechanism of cold diuresis in the rat // Am J Physiol Renal Physiol.-1983-V.244.-P.F210-F216.

75. Morin Jr.P., Storey K.B. Mammalian hibernation: differential gene expression and novel application of epigenetic controls // Int. J. Dev. Biol-2009-V.53.-P.433-442

76. Murakami Y., Matsufuji S., Hayashi S. Forced expression of antizyme abolishes ornithine decarboxylase activity, suppresses cellular levels of polyamines and inhibits cell growth // Biochem: J.-1994.-V.304.-P. 183-187.

77. Murakami Y., Matsufuji S., Kameji Т., Hayashi S., Igarashi K., Tumura Т., Tanaka K., Ichihara A. Ornithine decarboxylase is degraded by 26S proteasome without ubiquitination //Nature.-1992.-V.360.-P. 597-599.

78. Murakami Y., Matsufuly S., Nishiyama M., Hayashi S. Properties and fluctuations in vivo of rat liver antizyme inhibitor // Biochem.J—1989.-V.259-P.839-845.

79. Mustelin Т., Poso H., Stahls A., Eloranta Т., Andersson L.S. Transduction of mitogenic signals in T lymphocytes. Role of inositol phospholipids for the rapid activation of ornithine decarboxylase // Scand.J.Immunol.-1987-V.26; №3-P.87-94.

80. Nilsson G.E., Lutz P.L. Role of GABA in hypoxia tolerance, metabolic depression and hibernation possible linkc to neurotransmitter evolution // Сотр. Biochem. Physiol.-1993-V.105C; № 3.-P.329-336.

81. Nishiyama H., ltoh K., Kaneko Y., Kishishita M., Yoshida O., Fujita J. A glycine-rich RNA-binding protein mediating cold-indudble suppression of mammalian cell growth // The J of Cell Biol.-1997.-V.137.-P.899-908.

82. Расак К., Palkovits M.S. Stressor specificity of central neuroendocrine responses: implications for stress-related disorders // Endocrine Reviews.-2001 .— V.22.; №4-P.502—548.

83. Packianathan S., Cain C.D., Stagg R.B., Longo L.D. Ornithine decarboxylase activity in fetal and newborn rat brain: responses to hypoxic and carbon monoxide hypoxia // Brain Res Dev Brain Res.-1993.-V.76; №1-P.131-140.

84. Pass K.A., Vallet H.L., Bintz J.E., Postulka J.J. Effect of degydration and arginine vasopressin on renal ornithine decarboxylase activity in mice // Life sciences.-1980.-V.26.-P. 1913-1918.

85. Pegg A.E. Recent advances in the biochemistry of polyamines in eukaryotes // Biochem. J.-1986.-V.234.-P.249-262.

86. Pegg A.E. Regulation of ornithine decarboxylase // The J. of biol. chem-2006.-V.281; № 21.-P.14529-14532.

87. Pegg A.E., Feith D.J. Polyamine and neoplastic growth // Biochemical Society Transactions.-2007.-V.35, part 2.-P.295-299.

88. Pegg A.E., Feith D.J., Fong L.Y.Y., Coleman C.S., O'Brien T.G., Shantz L.M. Transgenic mouse models for studies of the role of polyamines in normal, hypertrophic and neoplastic growth // Biochemical Society Transactions-2003-V.31, part 2.-P.356-360.

89. Pena A., Reddy C.D., Wu S., Hickok N.J., Reddy E.P., Yumet G., Soprano K.J. Regulation of human ornithine decarboxylase expression by the c-Myc-Max protein complex // The J. of Biol. Chem.-1993.-V.268; № 36.-P.27277-27285.

90. Peng Т., Rotrakarn D., Janzen A., Richards J.F. Changes in antizyme-ornithine decarboxylase complexes in tissues of hormone-treated rats // Archiv. of biochem. and biophys.-1989.-V.273; № 1.-P.99-105.

91. Persson L., Holm I., Heby O. Translational regulation of ornithine decarboxylase by polyamines // FEBS.-1986.-V.205.-P.175-178.

92. Phadtare S., Alsina J., Inouye M. Cold-shock response and cold-shock proteins // Current Opinion in Microbiology-1999.-V.2 -P. 175-180.

93. Pohjanpelto P, Virtanen I., Holtta E. Polyamine starvation causes disappearance of actin filaments and microtubules in polyamine-auxotrophic CHO cells // Nature -1981 .-V.293 -P.475-477.

94. Poulin R., Pelletier G., Pegg A.E. Induction of apoptosis by excessive polyamine accumulation in ornithine decarboxylase-overproducing L1210 cells // Biochem. J.-1995.-V.311.-P.723-727.

95. Prendergast B.J., Freeman D.A., Zuccker I., Nelson R.J. Periodic arousal from hibernation is necessary for initiation of immune responses in ground squirrels // Am J Physiol Regulatory Integrative Comp Physiol 2002.-V.282-P.R1054-R1062.

96. Pyronnet S., Pradayrol L., Sonenberg N. A cell cycle-dependent internal ribosome entry site // Mol. Cell.-2000.-V.5.-P.607-616.

97. Qu N., Ignatenko N.A., Yamauchi P., Stringer D.E., Levenson C., Shannon P., Perrin S., Gerner E.W. Inhibition of human ornithine decarboxylase activity by enantiomers of difiuoromethylomithine // Biochem. J.-2003.-V.375-P.465-470.

98. Richards J.F. Ornithine decarboxylase activity in lymphoid tissue of rats: effect of glucocorticoids // Life sciences.-1978.-V.23 .-P. 1619-1624.

99. Richards J.F., Lit K., Fuka R., Bourgeault C. Multiple species of ornithine decarboxylase in rat tissues: effects of dexamethasone // Biochem. and Biophys. Res. Commun.-1981.-V.99; № 4.-P.1461-1467.

100. Rider J.E., Hacker A., Mackintosh C.A., Pegg A.E., Woster P.M, Gasero Jr. R.A. Spermine and spermidine mediate protection against oxidative damagecaused by hydrogen peroxide //Amino Acids.-2007.-V.33.-P.231-240

101. Rieder C.L., Cole R.W. Cold-shock and the mammalian cell cycle // Cell Cycle-2002-V.I.; №3.-P.169-175.

102. Roobol A., Carden M.J., Newsam R.J., Smales C.M. Biochemical insights into the mechanisms central to the response of mammalian cells to cold stress and subsequent rewarming // FEBS Journal.-2009.-V.276.-P.286-302.

103. Rosenberg-Hasson Y., Bercovich Z., Ciechanover A., Kahana C. Degradation of ornithine decarboxylase in mammalian cells is ATP dependent but ubiquitin independent // Eur J Biochem.-1989.-V.185.-P.469-474.

104. Schuber S. Influence of polyamines on membrane functions // Biochem. J.-l 989.-V.260.-P. 1—10.

105. Scott L.V., Dinan T.G. Vasopressin and the regulation of hypothalamic-pituitary-adrenal axis function: implications for the pathophysiology of depression //Life Sci.-1998.-V.62; №22.-P. 1985-1998.

106. Seely J.E., Poso H., Pegg A.E. Effect of androgens on turnover of ornithine decarboxylase in mouse kidney // The J. of Biol. Chem.-1982.-V.257; № 13.-P.7549-7553.

107. Shantz L.M. Transcriptional and translational control of ornithine decarboxylase during Ras transformation // Biochem. J.-2004.-V.377; №1 —P. 257-264.

108. Shantz L.M., Flu R.-H., Pegg A.E. Regulation of ornithine decarboxylase in a transformed cell line that overexpresses transcription initiation factor EifUE1 // Cancer. Res.-1996.-V.56.-P.3265-3269.

109. Shantz L.M., Pegg A.E. Translational regulation of ornithine decarboxylase and other enzymes of the polyamine pathway // The International Journal of Biochemistry & Cell Biology .-1999.-V.31.-P. 107-122.

110. Slozhenikina L.V., Fialkovskaya L.A., Kolomiytseva I.K. Ornithine decarboxylase in organs of rat following chronic irradiation at low dose-rates // Int. J. Radiat. Biol.-1999.-V.75.-P. 193-199.

111. Song-mao C., Nancy O.L. Radioprotection of cellular chromatin by the polyamines spermine and putrescine // Radiat. Res.-1998.-V.149; №6.-P. 543549.

112. Steinkamp J.A. Flow cytometry //Rev. Sci. Instrum.~1984.-V.55; №9-P.1375-1400.

113. Storey K.B. Metabolic regulation in mammalian hibernation: enzyme and protein adaptations // Comp Biochem Physiol A Physiol.-1997.-V.l 18; №4 — P.l 115-1124.

114. Storey K.B. Out Cold: Biochemical Regulation of Mammalian Hibernation A Mini-Review // Gerontology.-2009-DOT: 10.1159/000228829

115. Storey K.B., Storey J.M. Metabolic rate depression in animals:transcriptional and translational controls // Biol. Rev.-2004.-V.79 — P.207-233.

116. Subburaju A.G., Young S., Chen S.J. The parvocellular vasopressinergic system and responsiveness of the hypothalamic pituitary adrenal axis during chronic stress // Prog Brain Res.-2008.-V.170.-P.29-39.

117. Tabor C.W., Tabor H. Polyamines // Annu. Rev. Biochem-1984-V.53.-P.749-790.

118. Tabor C.W., Tabor H. Polyamines in microorganisms // Microbiol. Rev.-1985.-V.49; №.l.-P.81-99.

119. Tempel G.E., Musacchia X.J., Jones S.B. Mechanisms responsible for decreased glomerular filtration in hibernation and hypothermia //J Appl Physiol.-1977.-V.42; №3.-P.420^125.

120. Thomas Т., Thomas T.J. Polyamines in cell growth and death: molecular mechanisms and therapeutic applications // Cell. Mol. Life Sci-2001.-V.-58-P.244-258.

121. Tobias K.E., Kahana C. Intersubunit location of the active site of mammalian ornithine decarboxylase as determined by hydridization of site-directed mutants //Biochem-1993—V.22—P.5842—5847.

122. Vagner S., Galy В., Pyronnet S. Irresistible IRES. Attracting the translation machinery to internal ribosome entry sites // EMBO reports—2001 — V.21.; №101.-P.893-898.

123. Wallace H.M., Fraser A.V., Hughes A. A perspective of polyamine metabolism // Biochem. J-2003.-V.376; №1.-P.1-14.

124. Wallon U.M., Persson L., Heby O. Regulation of ornithine decarboxylase during cell growth. Changes in the stability and translatability of the mRNA, and in the turnover of the protein // Molecular and Cellular Biochem.— 1995 .-V.146.-P.3 9-44.

125. Wang J.Y, Johnson L.R. Gastric and duodenal mucosal ornithine decarboxylase and damage after corticosterone // Am J Physiol. 1990.-V.258 (6Pt 1).-P.G942-G950.

126. Wang J.Y, Johnson L.R. Polyamines and ornithine decarboxylase during repair of duodenal mucosa after stress in rats // Gastroenterology-199l.-V. 100; №2—P.333—343.

127. Wang Y., Casero Jr.R.A. Mammalian polyamine catabolism: a therapeutic target, a pathological problem, or both? // J. Biochem-2006.—V.139-P. 17-25.

128. Woods A.K., Storey K.B. Cytosolic phospholipase A2 regulation in the hibernating thirteen-lined ground squirrel // Cellular & Molecular boil letters-2007.-V.12.-P.621-632

129. Wu F., Grossenbacher D., Gehring H. New transition state-based inhibitor for human ornithine decarboxylase inhibits growth of tumor cells. // Mol Cancer Ther.-2007.-V.6; №6.-P.1831-1839.

130. Yuan Q., Ray R.M., Viar M.J., Johnson L.R. Polyamine regulation of ornithine decarboxylase and its antizyme in intestinal epithelial cells // Am J Physiol astrointest Liver Physiol-200l.-V. 280.-P.G130-G138.

131. Zahner S.L., Prahiad K.V., Mitchell J.L.A. Regulation of ODC activity in the thymus and liver of rats by adrenal hormones // Cytobios.-1986.-V.45.-P.25-34.

132. Zatzman M.L. Renal and cardiovascular effects of hibernation and hypothermia // Cryobiology-1984.-V.21.-P.593-614.

133. Zhang, M., MacDonald A.I., Hoyt M.A., Coffino P. Proteasomes begin ornithine decarboxylase digestion at the С terminus // J. Biol. Chem.—2004-V.279.-P.20959-20965.

134. Адаптация животных к холоду: Сб. научн. трудов. Новосибирск: Наука, 1990-121с.

135. Ануфриев А.И. Экология и биоэнергетика зимней спячки мелких зимоспящих млекопитающих Северо-Востока Сибири: диссерт. .докт. биол. наук.-Якутск, 2005.-369с.

136. Ануфриев А.И., Соломонова Т.Н., Круман И.И. Наблюдения за зимней спячкой якутского длиннохвостого суслика в условиях эксперимента: Сб. научн. трудов «Адаптация животных к холоду»-Н.: Наука, 1990.-С.21-27.

137. Белоусов А.В. Роль центральной нервной системы в контроле зимней спячки // Успехи физиологических наук.-1993.-Т.24; №2-С. 109-127.

138. Белясова Н.А. Биохимия и молекулярная биология. Мн.: Книжный Дом, 2004.-416с.

139. Берлинских Н.К., Залеток С.П. Полиамины и опухолевый рост. -Киев: Наук. Думка, 1985.-136с.

140. Бернхард С. Структура и функция ферментов. М.: Мир, 1971336с.

141. Букин Ю.В., Драудин-Крыленко В.А. Молекулярно-биологические механизмы гастроканцерогенеза и подходы к профилактике рака желудка // Успехи биологической химии. 2000.-Т. 40.-С .329-356.

142. Винокуров В.Н., Ахременко А.К. Популяционная экология длиннохвостых сусликов Якутии.-Якутск: ЯФ СО АН СССР, 1982.-164с.

143. Гаркави Л.Х., Квакина Е.Б., Кузьменко Т.С. Антистрессорные реакции и активационная терапия. Реакция активации как путь к здоровью через процессы самоорганизации. -М.: ИМЕДИС, 1998.-450с.

144. Гланц С. Медико-биологическая статистика.-М.: Практика, 1999.-459С.

145. Гордейчева Н.В., Строкова Т.П. Изменение радиорезистентности у крыс в условиях гипотермии при разных методах ее получения // Радиобиология.—1968—Т.8; Вып.5.-С. 747-748.

146. Горизонтов П.Д., Белоусова О.И., Федотова М.И. Стресс и система крови.-М.: Медицина, 1983-239с.

147. Демин Н.Н., Шортанова Т.Х., Эмирбеков Э.З. Нейрохимия зимней спячки млекопитающих. Л.: Наука, 1988 -136с.

148. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. В 3 томах М.: Мир, 1982.-1120с.

149. Иванов К.П. Изменения физиологических функций, механизмы их восстановления и температурные границы жизни при гипотермии // Успехи физиологических наук. — 1996—Т. 27; №3-С. 84—105.

150. Иванов К.П. Кислородное голодание и температура тела. Л.: Наука, 1968.-136с.

151. Иванов К.П. Физиологическая блокада механизмов холодовой смерти. Возобновление физиологических функций при глубокой смертельно опасной гипотермии // Успехи физиологических наук.-2007.-Т. 38.; №2 — С.63-74.

152. Игнатьев Д.А., Ануфриев А.И., Ахременко А.К. Способ моделирования гипотермии. Авторское свидетельство СССР №4735/30(116006)от 7.09.89г.

153. Игнатьев Д.А., Воробьев В.В., Сухова Г.С., Зиганшин Р.Х., Сухов

154. B.П., Темпов А.А., Ашмарин И.П. Зимняя спячка и искусственный гипобиоз (изучение нейрохимических факторов гибернации) // Нейрохимия—1998.-Т.15; вып. 3.-С.240-263

155. Игнатьев Д.А., Колаева С.Г., Михалева И.И., Крамарова Л.И., Свиряев В.И., Полькина О.В. Результаты тестирования некоторых биологически активных фракций, выделяемых из тканей зимоспящих. В сб.: «Механизмы зимней спячки». Пущино.-1987.-С. 106-118.

156. Игнатьев Д.А., Сухова Г.С., Сухов В.П. Анализ изменений частоты сердцебиений и температуры суслика Citellus undulates в различных физиологических состояниях//Ж. общ.биол—2001 -Т. 62; №1.-С. 66-77.

157. Игнатьев Д.А., Сухова Г.С., Сухов В.П. Зависимость частоты сердечных сокращений якутского длиннохвостого суслика Citellus undulates от температуры внешней среды // Ж.эволюционной биохимии и физиологии.-1992.-Т. 28; №5.-С.582-590.

158. Игнатьев Д.А., Фиалковская J1.A., Перепелкина Н.И., Маркевич Л.Н., Краев И.В., Коломийцева И.К. Влияние гипотермии на радиоустойчивость крыс // Радиац. Биол. Радиоэкол.-2006.-Т.46.-С.1-7.

159. Калабухов Н.И. Спячка млекопитающих.-М.: Наука, 1985.-264 с.

160. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 2003 .-479с.

161. Колаева С.Г. Зимняя спячка // Вестник РАН.-1996.-Т. 63; №12,1. C.1076-1081.

162. Коломийцева И.К., Кулагина Т.П., Маркевич Л.Н., Потехина Н.И., Сложеникина JI.B., Фиалковская JI.A. Немонотонность метаболического ответа клеток и тканей млекопитающих на воздействие ионизирующей радиации // Биофизика.-2002.-Т.47; вып. 6.-С.1106-1115.

163. Колпаков М.Г., Колаева С.Г., Шабурова Г.С. Сезонные ритмы функционирования эндокринной системы у зимоспящих млекопитающих // успехи физиологических наук—1972.—'Г.З; №1.-С.52-68.

164. Комов В .П., Шведова В.Н. Биохимия. М.: Дрофа, 2004.-640с.

165. Константинова М.М. Противолучевое действие снижения температуры тела результат возникающей при этом гипоксии // ДАН СССР.-1961 .-Т. 138; № 1 .-С.223-226.

166. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1979.-280с.

167. Круман И.И., Колаева С.Г. Особенности обновления эпителия тонкой кишки у сусликов: В сб. Механизмы зимней спячки -Пущино: ПНЦ; ИБК РАН, 1977-С.190-195.

168. Кудряшов Ю.Б. Радиационная биофизика. М.: ФИЗМАТЛИТ, 2004.-448с.

169. Кудряшов Ю.Б., Беренфельд Б.С. Основы радиационной биофизики. М.: Мос.ун-т, 1982.-304с.

170. Луговская С.А., Морозова И.Т., Почтарь М.Е., Долгов В.В. Лабораторная гематология.-М.: Кад.КЛД, 2006.-222с.

171. Любина А.Я., Ильичева Л.П., Катасонова Т.В., Петросова С.А. Клинические лабораторные исследования-М.: Медицина, 1984.-288с.

172. Майстрах Е.В. Гипотермия и анабиоз. -М-Л.: Наука, 1964.-327с.

173. Меерсон Ф.З. Адаптационная медицина: концепция долговременной адаптации. -М.: Дело, 1993.

174. Мельничук Д.О., Михайловский В.О., Мельничук С.Д. Механизмы метаболических адаптаций // Укр. биохим. Журн.-2000.-Т.72; №4-5. С.70-80.

175. Механизмы зимней спячки: Сб. научн. трудов.-Пущино, 1987-206с.

176. Механизмы природных гипометаболических состояний: Сб. научн. трудов.-Пущино, 1991-165с.

177. Михайловский В.О., Цякало JI.B., Стогний Н.А., Гулый М.Ф. Синтез полиаминов в печени крыс при термическом ожоге // Биомедицинская химия. 1982.-№ 6.-С. 71-75.

178. Накипова О.В., Кокоз Ю.М., Повзун А.А., Лазарев А.В. Влияние внутриклеточного рН на потенциалзависимый кальциевый ток миокарда лягушки //Биол. мембраны.-1989.-Т.6; №12-С. 1285-1295.

179. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство, 2001.-496с.

180. Огай В.Б., Новоселова Е.Г., Макар В.Р., Колаева С.Г. Сезонные изменения продукции фактора некроза опухолей у зимнеспящих животных в норме и при действии электромагнитных и ионизирующих излучений // Рад.биология. Радиоэкол.-2002.-Т.42; №2.-С. 141-146.

181. Панин Л.Е. Биохимические механизмы стресса.-Новосибирск: Наука, 1983.-234с.

182. Плакунов В.К. Основы энзимологии. М.: Логос, 2001.-128с.

183. Попова Н.К., Корякина Л.А., Колокольцев А.А. Генетическая детерминированность реакции гипоталамо-гипофизарно-надпочечниковой системы мышей на холодовой и иммобилизационный стресс // Генетика.— 1979.-Т.15; №4-С.715-719.

184. Регламентация работы с лабораторными животными / под ред. Кудрявцевой А.А.-Пущино: АН СССР, 1983.-8с.

185. Розен В.Б. Основы эндокринологии-М.: МГУ, 1994.-384с.

186. Рокитский П.Ф. Биологическая статистика.-Мн.: Выш. шк., 1967.-322с.

187. Северин Е.С. Биохимия: Учебник для медицинских вузов.-М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006.-779с.

188. Селье Г. Очерки об адаптационном синдроме. — М.: Медгиз, I960217с.

189. Скулачев М.В. Внутренняя инициация трансляции разнообразие механизмов и возможная роль в жизнедеятельности клетки // Успехи биологической химии.-2005.-Т.45.-С.123—172.

190. Сложеникина JT.B., Фиалковская JI.A. Влияние однократного у-облучения на активность орнитиндекарбоксилазы в тимусе и легочной ткани. //Радиобиол. Рад. Биох.-1992.-Т.32, вып.б.-С. 795-801.

191. Сложеникина Л.В., Фиалковская JI.A., Ушакова Т.Е., Кузин A.M. Орнитиндекарбоксилазная активность в тканях крыс в отдаленные сроки после облучения // Радиобиол.-1989.-Т.29, вып. 3.-С.349-352

192. Слоним А.Д. Экологическая физиология животных.-М.: Высшая школа, 1971.-448с.

193. Справочник биохимика: Пер. с англ./ Досон Р., Эллиот Д., Эллиот X., Джонс К. -М: Мир, 1991.-544с.

194. Страйер JL Биохимия: В 3-х томах. -М.: Мир, 1985.-Т.2-312с.

195. Тимофеев Н.Н. Гипобиоз и криобиоз. Прошлое, настоящее, будущее.-М: Информ-Знание, 2005.-256с.

196. Тимофеев Н.Н., Прокопьева Л.П. Нейрохимя гипобиоза и пределы криорезистентности организма. -М: Медицина, 1997.-208 с.

197. Ткаченко А.Г., Нестерова Л.Ю. Полиамины как модуляторы экспрессии генов окислительного стресса у Escherichia coli II Биохимия-2003.-Т. 68, вып. 8.-С. 1040-1048.

198. Ткаченко А.Г., Пшеничников М.Р., Нестерова Л.Ю. Путресцин как фактор защиты Escherichia coli от окислительного стресса // Микробиология.-2001 .-Т.70; №4-С. 487-494.

199. Ткаченко А.Г., Пшеничников М.Р., Салахетдинова О.Я., Нестерова Л.Ю. Роль путресцина и энергетического состояния Escherichia coli в регуляции топологии ДНК при адаптации к окислительному стрессу // Микробиология—1990—Т.68; №1.-С. 27-32.

200. Ткаченко А.Г., Федотова М.В. Зависимость защитных функций полиаминов Escherichia coli от стрессорных воздействий супероксидных радикалов //Биохимия.-2007.-Т.72, вып. 1.-С. 128-136.

201. Ткаченко А.Г., Шумков М.С., Ахова А.В. Путресцин как модулятор содержания с^-субъединицы РНК-полимеразы в клетках Escherichia coli при кислотном стрессе // Биохимия.-2006.-Т.71, вып. 2.-С.237-246.

202. Фиалковская JI.A., Перепелкина Н.И., Коломийцева И.К. Немонотонность изменений активности орнитиндекарбоксилазы селезенки после воздействия на крыс у—излучения // Радиац.биол. радиоэкол—2009 — Т.49; №5.-С.574-579.

203. Филиппович Ю.Б., Коничев А.С., Севастьянова Г.А., Кутузова Н.М. Биохимические основы жизнедеятельности человека. М.: Гуманитар, изд центр ВЛАДОС, 2005.-407с.

204. Штарк М.Б. Мозг зимнеспящих.-Новосибирск: Наука, 1970-507с.

205. Юнкер В.М., Алексеева Г.В. Особенности гемопоэза в течение спячки у краснощеких сусликов Cytellus erytrogenus // Эволюционная биохимия и физиология.-1974.-№2.-С.193-195.

206. Ярилин А.А. Основы иммунологии.-М.: Медицина, 1999.-607с.