Роль аквапоринов в поддержании прозрачности хрусталика (экспериментальное исследование) тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 14.03.03, кандидат медицинских наук Сумеркина, Вероника Андреевна

• Сумеркина, Вероника Андреевна
• кандидат медицинских наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Сумеркина, Вероника Андреевна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОНТОГЕНЕТИЧЕСКИЙ АСПЕКТ СТАНОВЛЕНИЯ СИСТЕМЫ

ЦИРКУЛЯЦИИ ЖИДКОСТИ В ХРУСТАЛИКЕ. ВОЗМОЖНЫЕ

МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ ВОДНОГО ГОМЕОСТАЗА

ХРУСТАЛИКА (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ).

1.1. Этапы эмбрионального развития хрусталика.

1.2. Структурные компартменты хрусталика и их роль в поддержании прозрачности.

1.3. Роль циркуляторной системы хрусталика в поддержании его прозрачности.

1.4. Перспективные направления профилактики и лечения катаракты.

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Экспериментальное моделирование помутнения хрусталика in vitro.

2.2. Получение экстрактов органов и тканей (экстракта гипофиза крысы, цилиарного тела кролика, глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона).

2.3. Определение содержания белка в экстракте глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

2.4. Определение содержания белковых фракций в экстракте глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

2.5. Определение содержания молекул средней массы в экстракте глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

2.6. Определение значения рН экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

2.7. Определение желатиназной активности тканей глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

2.8. Определение хемоаттрактантной активности экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

2.9. Иммуногистохимическое исследование хрусталика четырнадцатидневного куриного эмбриона.

2.10. Статистическая обработка результатов исследования.

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Факторы, оказывающие влияние на прозрачность хрусталика в условиях in vitro.

3.2. Влияние биологически активных веществ на водный гомеостаз и прозрачность хрусталика в условиях in vitro.

3.2.1. Влияние вазопрессина на водный гомеостаз и прозрачность хрусталика в условиях in vitro.

3.2.2. Влияние компонентов ренин-ангиотензиновой системы на водный гомеостаз и прозрачность хрусталика в условиях in vitro.

3.2.3. Влияние эстрогенов на водный гомеостаз и прозрачность хрусталика в условиях in vitro.

3.3. Источник биологически активных регуляторов водного гомеостаза хрусталика в структуре глаза.

3.4. Влияние ацетилсалициловой кислоты на прозрачность хрусталика.

3.5. Влияние экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона на прозрачность хрусталика в условиях in vitro.

3.6. Биохимические и иммунологические свойства экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

3.6.1. Содержание белка в экстракте глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

3.6.2. Фракционный состав белков в экстракте глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

3.6.3. Содержание молекул средней массы в экстракте глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

3.6.4. Значение рН экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

3.6.5. Желатиназная активность тканей глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

3.6.6. Хемоаттрактантная активность экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

3.6.7. Экспрессия VEGF в структурах глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ СОБСТВЕННЫХ

ИССЛЕДОВАНИЙ.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль аквапоринов в поддержании прозрачности хрусталика (экспериментальное исследование)»

Актуальность

Катаракта является одним из самых распространённых заболеваний органа зрения и одной из ведущих причин слабовидения и слепоты наряду с глаукомой и возрастной макулярной дегенерацией [9, 10, 11]. По данным Всемирной Организации Здравоохранения, на долю катаракты приходится 42 % всей глазной патологии. Согласно данным статистики, частота возрастной катаракты составляет 33,2 случая на 1 ООО населения, причём эта цифра существенно увеличивается с возрастом и достигает в 70 - 79 лет 262,3 на 1 ООО мужчин и 464,3 на 1 ООО женщин. Практически все лица старше 80 лет страдают катарактой [34].

Основным методом лечения катаракты является хирургическая замена помутневшего хрусталика искусственным [10]. Однако известно, что через 2 — 5 лет после оперативного лечения у 25,7 - 50,0 % больных наблюдается вторичное снижение остроты зрения вследствие помутнения задней капсулы хрусталика. Это связано с миграцией клеток эпителия с передней капсулы хрусталика на заднюю с их последующей эпителиально-мезенхимальной трансформацией в фибробласты и миофибробласты, что приводит к образованию на задней капсуле многослойных бляшек [54, 111, 175]. Группу риска по формированию катаракты составляют больные, перенесшие любое хирургическое вмешательство на глазном яблоке [14].

В хирургическом лечении катаракты, особенно после внедрения методов факоэмульсификации, достигнуты огромные успехи, тем не менее побочные эффекты и последствия оперативного вмешательства стимулируют исследователей на поиск лекарственных средств для профилактики и, возможно, лечения катаракты [10, 11, 14]. Консервативное лечение катаракты имеет существенные преимущества перед хирургическим. Однако, несмотря на длительную историю терапии помутнения хрусталика, достаточно эффективных схем консервативного лечения заболевания не предложено. Разработка методов воздействия на прозрачность хрусталика в значительной мере зависит от понимания молекулярных основ катарактогенеза.

В настоящее время достаточно хорошо изучены патогенетические закономерности развития катаракты. Помутнение хрусталика — сложный многофакторный и многостадийный процесс. На прозрачность хрусталика влияют углеводный, электролитный дисбаланс, неблагоприятные факторы окружающей среды - световая энергия, радиоактивное излучение, электромагнитное поле, токсические химические агенты, механические повреждения. Ключевой этап помутнения хрусталика заключается в агрегации водорастворимых белков кристаллинов, физико-химическое состояние которых определяет прозрачность в большей степени, чем изменения других компонентов. В нормально функционирующем хрусталике кристаллины находятся в виде высококонцентрированного раствора, прозрачного для видимого света. При развитии катаракты под действием неблагоприятных факторов происходит формирование крупномолекулярных белковых агрегатов, которые при определённых концентрациях служат причинами помутнения хрусталика.

В последние годы особой популярностью пользуется свободнорадикальная теория катарактогенеза А. 8рес1;ог, согласно которой основной причиной формирования катаракты является процесс перекисного окисления липидов хрусталика. Поэтому в офтальмологической практике в основном используют препараты с антиоксидантным действием («Сэнкаталин» (пиреноксин), «Квинакс» (азапентацен полисульфонат натрия), «Офтан Катахром», «Тауфон», «Вита Йодурол») [33].

В то же время результаты многочисленных экспериментальных исследований свидетельствуют о существовании потенциальной возможности воздействия на другие звенья формирования помутнения хрусталика, в частности на агрегацию водорастворимых белков цитоплазмы кристаллинов волокнистых клеток [1, 24].

Из белков хрусталика агрегации наиболее подвержены у- и p-кристаллины. а-кристаллин обладает шаперонной активностью и способен замедлять агрегацию этих белков. Считается, что с возрастом такая активность а-кристаллина ослабевает и это является одной из причин развития возрастной катаракты. В связи с этим возможны два пути поиска антикатарактальных препаратов, обладающих «шапероноподобным» действием. Первый — это поиск веществ, замедляющих агрегацию непосредственно у- и |3-кристаллинов, второй - поиск веществ, поддерживающих защитную активность а-кристаллина [38]. Многие исследователи подчёркивают, что ацетилсалициловая кислота обладает способностью индуцировать активность шаперонов, поэтому открывается возможность исследовать её антикатарактальное действие [44, 69, 98, 155].

В последние годы в исследовательских работах, посвящённых проблеме помутнения хрусталика, большое внимание стали уделять состоянию его водного гомеостаза. Основными структурами, участвующими в поддержании баланса воды хрусталика являются белки плазматических мембран -аквапорины (AQP0 волокнистых клеток и AQP1 эпителиальных клеток капсулы) [48, 63, 74, 85, 119, 148]. Очевидно, изменение водного гомеостаза непосредственно воздействует на структуру водорастворимых кристаллинов хрусталика, что влияет на состояние его прозрачности. В литературе описаны механизмы гуморальной регуляции активности различных изоформ аквапоринов в почках, головном мозге, лёгких, однако относительно AQP хрусталика этот вопрос остаётся открытым [43, 112]. Кроме того, практически не исследован вопрос об источнике биологически активных веществ-регуляторов функции аквапоринов хрусталика. Возможно, на эту роль претендует цилиарное тело, поскольку в некоторых работах [56, 65] высказано предположение о том, что оно является мультиэндокринной железой, продуцирующей комплекс биологически активных факторов.

Известно, что биологические препараты, полученные из интенсивно пролиферирующих тканей, способны поддерживать тканевый и клеточный гомеостаз на нормальном уровне [40]. К таковым можно отнести развивающиеся органы в различные периоды эмбриогенеза, а также ткани взрослого организма. В Московском НИИ глазных болезней им. Гельмгольца доказано, что регуляторный белок, выделенный из хрусталика быка, предотвращает развитие ядерного помутнения хрусталика in vitro [16].

Наше внимание обращено на экстракт, полученный из глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона, поскольку именно в этот период развития в тканях присутствует комплекс биологически активных веществ, определяющих высокий пролиферативный потенциал, миграционную способность и дифференцировку клеток.

Анализ этих данных определил цель нашего исследования.

Цель работы

В условиях эксперимента in vitro изучить влияние на прозрачность хрусталика некоторых повреждающих факторов, гуморальных регуляторов активности аквапоринов, а также экстрактов различных тканей.

Задачи исследования

1. Исследовать влияние изменения кальциевого и водного гомеостаза хрусталика на его прозрачность в условиях in vitro;

2. В условиях in vitro оценить прозрачность хрусталика под влиянием гуморальных регуляторов активности аквапоринов;

3. Оценить характер воздействия на прозрачность хрусталика экстракта цилиарного тела;

4. Исследовать влияние экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона на прозрачность хрусталика в условиях in vitro, определить некоторые биохимические и иммунологические свойства экстракта.

Научная новизна

- Впервые показано, что нарушение функции аквапоринов в условиях in vitro вызывает изменение прозрачности хрусталика в более ранние сроки, чем дисфункция кальциевых каналов.

- Впервые установлено положительное влияние гуморальных регуляторов активности аквапоринов (вазопрессин, эстрогены, компоненты ренин-ангиотензиновой системы) на прозрачность хрусталика.

- В условиях эксперимента впервые показано, что экстракт цилиарного тела и экстракт глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона оказывают положительное влияние на прозрачность хрусталика.

- В экспериментальных условиях впервые получены косвенные свидетельства существования локальной ренин-ангиотензиновой системы хрусталика.

- Впервые исследованы некоторые биохимические и иммунологические свойства экстракта глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона.

Теоретическая и практическая значимость

В исследовании показан характер влияния различных факторов, в том числе гуморальных регуляторов активности аквапоринов, на прозрачность хрусталика. Доказано положительное влияние на прозрачность хрусталика веществ, обладающих способностью индуцировать шаперонную активность кристаллинов, а также экстракта глаза куриного эмбриона. Полученные результаты могут стать основой для понимания фундаментальных молекулярных механизмов, обеспечивающих сохранение прозрачности хрусталика на протяжении всей жизни, лежащих в основе катарактогенеза, а также укажут новые направления поиска антикатарактальных препаратов.

Положения диссертации, выносимые на защиту

1. Прозрачность хрусталика в условиях in vitro определяется постоянством кальциевого и водного гомеостаза его клеточных и внеклеточных структур. Одним из ключевых факторов в развитии помутнения хрусталика является нарушение циркуляции жидкости в его компартментах.

2. Гуморальными факторами, влияющими на прозрачность хрусталика в условиях in vitro, являются вазопрессин, эстрогены, компоненты ренин-ангиотензиновой системы.

3. Добавление в среду для культивирования хрусталика экстракта цилиарного тела оказывает положительное влияние на прозрачность.

4. Экстракт глаза четырнадцатидневного куриного эмбриона содержит комплекс биологически активных веществ, которые способствуют поддержанию прозрачности хрусталика в условиях in vitro.

5. Ацетилсалициловая кислота оказывает положительное влияние на прозрачность хрусталиков в условиях in vitro.

Апробация работы

Основные положения работы изложены и представлены на межрегиональной научно-практической конференции студентов и молодых учёных с международным участием (Саратов, 2006), Всероссийской научной конференции «Нейробиологические аспекты морфогенеза и регенерации», посвященной памяти профессора Ф.М. Лазаренко (Оренбург, 2008), Российском симпозиуме с международным участием, посвященном 70-летию заведующего кафедрой Башкирского государственного медицинского университета Д.А. Еникеева (Уфа, 2009), IV Съезде физиологов Урала с международным участием (Екатеринбург, 2009).

Публикации

По теме диссертации опубликовано 7 научных работ, 5 из них - в рецензируемых журналах из перечня, определенного ВАК Минобрнауки РФ (Бюллетень экспериментальной биологии и медицины №2, 2008; Вестник Уральской медицинской академической науки № 2, 2009; Морфология № 5, 2008; Вестник Южно-Уральского государственного университета. Серия «Образование. Здравоохранение. Физическая культура» № 39, 2009).

Объём и структура диссертации

Диссертация изложена на 131 странице машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов собственных исследований и их обсуждения, выводов. Работа иллюстрирована 14 таблицами и 12 рисунками. Библиографический список включает 182 источника - 40 отечественных и 142 иностранных.

Заключение диссертации по теме «Патологическая физиология», Сумеркина, Вероника Андреевна

110 выводы

1. Негативное влияние на прозрачность хрусталика оказывают нарушение гомеостаза ионов кальция и дисфункция водных каналов эпителия капсулы. Блокада аквапоринов 1 хлоридом ртути индуцирует формирование

24* помутнения в более ранние сроки, чем дисбаланс Са в клетках хрусталика.

2. Биологически активные вещества (вазопрессин, эстрогены) положительно воздействуют на прозрачность хрусталика в условиях in vitro, что может быть связано с их влиянием на водный гомеостаз.

3. Ингибирование синтеза ангиотензина II и блокада его рецепторов продлевает период сохранения прозрачности хрусталика в условиях in vitro, что позволяет сделать заключение о наличии в структурных компонентах хрусталика (эпителий капсулы, волокнистые клетки ядра) локальной ренин-ангиотензиновой системы.

4. В экспериментальных условиях добавление в культуральную среду экстракта цилиарного тела позволяет продлить срок сохранения прозрачности хрусталиков, что может быть связано с наличием в его составе биологически активных веществ, регулирующих активность аквапоринов хрусталика.

5. В условиях in vitro ацетилсалициловая кислота оказывает положительное влияние на прозрачность хрусталика.

6. Экстракт глаза куриного эмбриона, содержащий комплекс биологически активных веществ, обладает способностью продлевать период сохранения прозрачности хрусталика глаза в условиях in vitro.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Сумеркина, Вероника Андреевна, 2010 год

1. Бышевский, А.Ш. Биохимия для врача / А.Ш. Бышевский, O.A. Терсенов. Екатеринбург : 1994. - 384 с.

2. Венчиков, А.И. Основные приёмы статистической обработки результатов наблюдений в области физиологии / А.И. Венчиков, В.А. Венчиков. -М. : Медицина, 1974. 152 с.

3. Вовлечение интерстициальных структур почки в гидроосмотический эффект вазопрессина (морфофункциональное исследование) / под ред. В.А. Шкурупия. -М.: Издательство РАМН, 2008. 128 с.

4. Габриэлян, Н.И. Опыт использования показателя средних молекул в крови для диагностики нефрологических заболеваний у детей / Н.И. Габриэлян, В.И. Липатова. // Лаб. дело. 1984. - № 3. - С. 138-140.

5. ГОСТ Р ИСО 5479-2002. Статистические методы. Проверка отклонения распределения вероятностей от нормального распределения. М. : Издательство стандартов, 2002. 31 с.

6. Гублер, Е.В. Применение непараметрических критериев статистики в медико-биологических исследованиях / Е.В. Гублер, A.A. Генкин. Ленинград : Медицина, 1973. - 141 с.

7. Гублер, Е.В. Вычислительные методы анализа и распознавания патологических процессов / Е.В. Гублер. Ленинград : Медицина, 1978. - 296 с.

8. Гундорова, P.A. Перспективы применения новых биотехнологических методов в регуляции регенерации роговицы / P.A. Гундорова, П.В. Макаров, В.В. Терских и др. // Вестн. офтальмол. 2004. - № 6. - С. 49-52.

9. Гундорова, P.A. Показания к факоэмульсификации при посттравматической патологии глаз Электронный ресурс. / P.A. Гундорова,

10. B.В. Нероев, C.B. Антонюк и др. // Офтальмология. 2005. - Т. 2, № 1. — Киев, 2005. - Режим доступа: http//www/Vision-Ua/com.

11. Гундорова, P.A. Повреждения органа зрения. Вопросы, требующие дальнейших разработок / P.A. Гундорова // Вестн. офтальмол. 2006. - № 1.1. C. 24-26.

12. Ефимова, М.Р. Общая теория статистики: Учебник. / М.Р. Ефимова, Е.В. Петрова, В.Н. Румянцев. М. : ИНФРА-М, 1999. - 416 с.

13. Карякина, Е.В. Молекулы средней массы как интегральный показатель метаболических нарушений (обзор литературы) / Е.В. Карякина, C.B. Белова. // Клин. лаб. диагност. 2004. - № 3. - С. 3-8.

14. Кваша, О.И. Терапия оксидом азота в газовом потоке в офтальмотравматологии (экспериментально-клиническое исследование) автореф. дис. . д-ра мед. наук / О.И. Кваша. — М., 2007. 46 с.

15. Коробейникова, Э.Н. Количественное определение содержания белка и муцина (гликопротеинов) в слюне / Э.Н. Коробейникова, Е.И. Ильиных. // Клин. лаб. диагност. 2000. - № 8. - С. 34-35.

16. Краснов, М.С. Модель катарактогенеза позвоночных in vitro Электронный ресурс. / М.С. Краснов, Е.П. Гурмизов, P.A. Гундорова и др. // Офтальмология. 2005. - Т. 2, № 2. — Киев, 2005. - Режим доступа: http://www.Vision-Ua.com.

17. Кусень, С.И. Молекулярные механизмы в действии полипептидных факторов роста / С.И. Кусень, P.C. Стойка. М. : Наука, 1985. - 236 с.

18. Лакин, Г.Ф. Биометрия / Г.Ф. Лакин. М. : Высшая школа, 1990. - 352с.

19. Лемешко, Б.Ю. Сравнительный анализ критериев проверки отклонения распределения от нормального закона / Б.Ю. Лемешко, С.Б. Лемешко // Метрология. 2005. - № 2. - С. 3-23.

20. Общественное здоровье и здравоохранение: учебник для студентов медицинских вузов / под ред. Ю.П. Лисицына. М. : ГЭОТАР-МЕД, 2002. -520 с.

21. Малахова, М.Я. Определение фракции молекул средней массы в сыворотке крови осаждением белков ТХУ и ультрафильтрацией / М.Я. Малахова, A.B. Соломенников, H.A. Беляков и др. // Лаб. дело. 1987. -№ 3. - С. 224-227.

22. Мальцев, Э.В. Хрусталик / Э.В. Мальцев. М. : Медицина, 1988. - 192с.

23. Модифицированная методика прямой зимографии активаторов плазминогена в агарозном геле с внедрённым субстратом / под ред. А.И. Козеля. Челябинск, 2003. - 308 с.

24. Орлов, А.И. О применении статистических методов в медико-биологических исследованиях / А.И. Орлов // Вест. АМН СССР. 1987. - № 2. -С. 88-94.

25. Орлов, А.И. О проверке однородности двух независимых выборок / А.И.Орлов // Завод, лаборат. 2003. - Т. 69, № 1. - С. 55-60.

26. Орлов, А.И. Непараметрическое точечное и интервальное оценивание характеристик распределения / А.И. Орлов // Завод, лаборат. 2004. - Т. 70, № 5. - С. 65-70.

27. Орлов, А.И. Методы проверки однородности связанных выборок / А.И. Орлов // Завод, лаборат. 2004. - Т. 70, № 7. - с. 57-62.

28. Орлов, А.И. Прикладная статистика / А.И. Орлов. М. : Экзамен, 2004. - 656 с.

29. Пальцев, М.А. Межклеточные взаимодействия / М.А. Пальцев, А.А. Иванов. М. : Медицина, 1995. - 224 с.

30. Пирадов, М.А. Сравнительная оценка эффективности методов определения осмоляльности и средних молекул в прогнозе течения инсультов / М.А. Пирадов, Н.И. Левченко, Н.И. Габриэлян и др. // Лаб. дело. 1990. - № 5. -С. 10-12.

31. Покровский, А.А. Биохимические методы исследования в клинике: Справочник / А.А. Покровский. — М. : Медицина, 1969. 652 с.

32. Полунин, Г.С. Эффективность медикаментозного лечения различных видов катаракт Электронный ресурс. / Г.С. Полунин // Consilium medicum. -2001. Т. 3, № 12. - М., 2001. - Режим доступа: http://www.media/consilium/01 12c/9.shtml.

33. Полунин, Г.С. Этиопатогенез и медикаментозное лечение возрастной катаракты / Г.С.Полунин, Н.Л. Шеремет, О.Е. Карпова. // Вестн. офтальмол. — 2007.- №4. -С. 48-51.

34. Поляков, Л.Е. Статистические методы исследования в медицине и здравоохранении / Л.Е. Поляков. Ленинград : Медицина, 1971. - 200 с.

35. Реброва, О.Ю. Статистический анализ медицинских данных. Применение пакета прикладных программ STATISTICA / О.Ю. Реброва. М. : МедиаСфера, 2002. - 312 с.

36. Сепетлиев, Д. Статистические методы в научных медицинских исследованиях / Д. Сепетлиев. М. : Медицина, 1968. - 419 с.

37. Сырцова, JI.E. Основы эпидемиологии и статистического анализа в общественном здоровье и управлении здравоохранением: учебное пособие для ординаторов и аспирантов / JI.E. Сырцова, И.И. Косаговская, М.В. Авксентьева. -М.: Русский врач, 2004. — 194 с.

38. Ямскова, В.П. Механизм биологического действия физико-химических факторов в сверхмалых дозах Электронный ресурс. / В.П. Ямскова, И.А. Ямсков // М.: ИНЭОС РАН, 2000. Режим доступа: http://www.endofarma.ru.

39. Agre, P. Aquaporin water channels from atomic structure to clinical medicine / P. Agre, L.S. King, M. Jasui et al. // J. Physiol. - 2002. - Vol. 542, № 1. -P. 3-16.

40. Agre, P. Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases / P. Agre, D. Kozono // FEBS Lett. 2003. - Vol. 555, P. 72-78.

41. Agre, P. Aquaporin water channels (nobel lecture) / P. Agre // Angew. Chem. Int. Ed. 2004. - Vol. 43, P. 4278-4290.

42. Amici, C. Aspirin enhances thermotolerance in human erythroleukemic cells: an effect associated with the modulation of the heat shock response / C. Amici, A. Rossi, M.G. Santoro // Cancer Res. 1995. - Vol. 55. - P. 4452-4457.

43. Andley, U.P. The molecular chaperone aA-crystallin enhances lens epithelial cell growth and resistance to UVA stress / U.P. Andley, Z. Song, E.F. Wawrousek et al. // J. Biol. Chem. 1998. - Vol. 273, № 47. - P. 31252-31261.

44. Andley, U.P. Differential protective activity of aA- and aB-crystallin in lens epithelial cells / U.P. Andley, Z. Song, E.F. Wawrousek et al. // J. Biol. Chem. -2000. Vol. 275, № 47. - P. 36823-36831.

45. Andley, U.P. Crystallins in the eye: function and pathology / U.P. Andley // Prog. Retin. Eye Res. 2007. - Vol. 26. - P. 78-98.

46. Ball, L.E. Water permeability of C-terminally truncated aquaporin 0 (AQP0 1-243) observed in the aging human lens / L.E. Ball, M. Little, M.W. Nowak et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2003. - Vol. 44, № 11. - P. 4820-4828.

47. Beebe, D. Contributions by members of the TGFbeta superfamily to lens development / D. Beebe, C. Garcia, X. Wang et al. // Int. J. Dev. Biol. 2004. -Vol. 48. - P. 845-856.

48. Berczi, I. Neuroimmune biology / I. Berczi, R.M. Gorczynski. -Amsterdam : Elsevier, 2001. Vol. 1. - 494 p.

49. Blakely, E.A. Growth and differentiation of human lens epithelial cells in vitro on matrix / E.A. Blakely, K.A. Bjornstad, P.Y. Chang et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2000. - Vol. 41, № 12. - P. 3898-3907.

50. Bouley, R. Angiotensin II and hypertonicity modulate proximal tubular aquaporin 1 (AQP1) expression / R. Bouley, Z. Palomino, S-S. Thang et al. // Am. J. Physiol. Renal Physiol. 2009. - Vol. 297, № 6. - F. 1575-1586.

51. Brown, H.G. Ultrastructural, biochemical, and immunologic evidence of receptor-mediated endocytosis in the crystalline lens / H.G. Brown, G.D. Pappas, M.E. Ireland et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1990. - Vol. 31, № 12. -P. 2579-2592.

52. Cerra, A. Exacerbation of TGF-p-induced cataract by FGF-2 in cultured rat lenses / A. Cerra, K.J. Mansfield, C.G. Chamberlain // Mol. Vis. 2003. - Vol. 9. -P. 689-700.

53. Chow, R.L. FGF suppresses apoptosis and induces differentiation of fiber cells in the mouse lens / R.L. Chow, G.D. Roux, M. Roghani et al. // Development. -1995. Vol. 121. - P. 4383-4393.

54. Coca-Prados, M., Escribano J. New perspectives in aqueous humor secretion and in glaucoma: the ciliary body as a multifunctional neuroendocrine gland / M. Coca-Prados, J. Escribano // Prog. Ret. Eye Res. 2007. - Vol. 26. -P.239-262.

55. Coulombre, A.J. Experimental embryology of the vertebrate eye / A.J. Coulombre // Invest. Ophth. 1965. - Vol. 4, № 4. - P. 411-419.

56. Cullinane, A.B. Renin-angiotensin system and secretory function in cultured human ciliary body non-pigmented epithelium / A.B. Cullinane, P.S. Leung, J. Ortego // Br. J. Ophthalmol. 2002. - Vol. 86. - P. 676-683.

57. Dakubo, G.D. Retinal ganglion cell-derived sonic hedgehog signaling is required for optic disc and stalk neuroepithelial cell development / G.D. Dakubo, Y.P. Wang, C. Mazerolle et al. // Development. 2003. - Vol. 130. - P. 2967-2980.

58. Danser, A.H. Prorenin in vitreous and subretinal fluid of the human eye / A.H. Danser, M.A. van den Dorpel, J. Deinum et al. // Clin. Exp. Hyperten. 1988. -Vol. 10.-P. 1297-1299.

59. Danser, A.H.J. Angiotensin levels in the eye / A.H.J. Danser, F.H.M. Derks, P.J.J. Admiraal // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1994. - Vol. 35, № 3. - P. 1008-1018.

60. Delamere, N.A. The influence of calcium on the rabbit lens sodium pump / N.A. Delamere, C.A. Paterson, D. Borchman et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. -1993. Vol. 34, № 2. - P. 405-412.

61. Donaldson, P. Molecular solutions to mammalian lens transparency / P. Donaldson, J. Kistler, R.T. Mathias // News Physiol. Sci. 2001. - Vol. 16, № 3. -P. 118-123.

62. Drake, K.D. pH-dependent channel activity of heterologously expressed main intrinsic protein (MIP) from rat lens / K.D. Drake, D. Schuette, A.B. Chepelinsky et al. // FEBS Lett. 2002. - Vol. 512. - P. 199-204.

63. Escribano, J. Bioinformatics and reanalysis of subtracted expressed sequence tags from the human ciliary body: identification of novel biological functions / J. Escribano, M. Coca-Prados // Mol. Vis. 2002. - Vol. 8. - P. 315-332.

64. Faber, S.C. Fgf receptor signaling plays a role in lens induction / S.C. Faber, P. Dimanlig, H.P. Makarenkova et al. // Development. 2001. -Vol. 128. - P. 4425-4438.

65. Fan, J. yE-crystallin recruitment to the plasma membrane by specific interaction between lens MIP/aquaporin-0 and yE-crystallin / J. Fan, A.K. Donovan, D.R. Ledee et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2004. - Vol. 45, № 3. - P. 863-871.

66. Fan, J. Specific interaction between lens MIP/aquaporin-0 and two members of the y-crystallin family / J. Fan, R.N. Feriss, A.G. Purkiss et al. // Mol. Vis. 2005. - Vol. 11. - P. 76-87.

67. Fawcett, T.W. Potentiation of heat stress-induced hsp70 expression in vivo by aspirin / T.W. Fawcett, Q. Xu, NJ. Holbrook // Cell Stress Chaper. 1997. -Vol. 2.-P. 104-109.

68. Feng, J. Human lens |3-crystallin solubility / J. Feng, D.L. Smith, J.B. Smith // J. Biol. Chem. 2000. - Vol. 275, № 16. - P. 11585-11590.

69. Folkesson, H.G. Transcellular water transport in lung alveolar epithelium through mercury-sensitive water channels / H.G. Folkesson, M.A. Matthay, H. Hasegawa et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. - Vol. 91, № 11. -P. 4970-4974.

70. Francis, P. Functional impairment of lens aquaporin in two families with dominantly inherited cataracts / P. Francis, J.-J.Chung, M. Yasui et al. // Hum. Mol. Genet. 2000. - Vol. 9, № 15. - P. 2329-2334.

71. Fujiyoshi, Y. Structure and function of water channels / Y. Fujiyoshi, K. Mitsuoka, B.L. de Groot et al. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2002. - Vol. 12. -P. 509-515.

72. Furuta, Y. BMP4 is essential for lens induction in the mouse embryo / Y. Furuta, B.L.M. Hogan // Genes Dev. 1998. - Vol. 12, № 23. - P. 3764-3775.

73. GlpF: a structural variant of the aquaporin tetramer / Edited S. Hohmann. -New York: Kluwer Academic / Plenum Publishers, 2000. 132 p.

74. Gonen, T. Aquaporin-0 membrane junctions reveal the structure of a closed water pore / T. Gonen, P. Sliz, J. Kistler et al. // Nature. 2004. - Vol. 429. -P. 193-197.

75. Gupta, P.D. Causative and preventive action of calcium in cataractogenesis / P.D. Gupta, K. Johar , A. Vasavada // Acta Pharm. Sin. 2004. - Vol. 25, № 10. -P. 1250-1256.

76. Gupta, V. Expression of the functional glucocorticoid receptor in mouse and human lens epithelial cells / V. Gupta, B.J. Wagner // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2003. - Vol. 44, № 5. - P. 2041-2046.

77. Gupta, V. Specific activation of the glucocorticoid receptor and modulation of signal transduction pathways in human lens epithelial cells / V. Gupta, N. Awasthi, B.J. Wagner // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2007. - Vol. 48, № 4. - P. 1724-1734.

78. Hales, A.M. Estrogen protects lenses against cataract induced by transforming growth factor-|3 (TGF(3) / A.M. Hales, C.G. Chamberlain, C.R. Murphy et al. // J. Exp. Med. 1997. - Vol. 185, № 2. - P. 273-280.

79. Hamann, S. Aquaporins in complex tissues: distribution of aquaporins 1—5 in human and rat eye / S. Hamann, T. Zeuthen, M. La Cour et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1998. - Vol. 274. - C. 1332-C1345.

80. Hasegawa, H. Molecular cloning of a mercurial-insensitive water channel expressed in selected water-transporting tissues / H. Hasegawa, T. Ma, W. Skach et al. // J. Biol. Chem. 1994. - Vol. 269, № 8. - P. 5497-5500.

81. Hohmann, S. Aquaporins / S. Hohmann, S. Nielsen, P. Agre. New York : Academic Press, 2000. - 30 p.

82. Huang, H.-F. Function of aquaporins in female and male reproductive systems / H.-F. Huang, R.-H. He, C.-C. Sun // Hum. Reprod Update. 2006. -Vol. 12, №6.-P. 785-795.

83. Huang, J.-X. Evaluation of fibroblast growth factor signaling during lens fiber cell differentiation / J.-X. Huang, M. Feldmeier, Y.-B. Sbui et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2003. - Vol. 44, № 2. - P. 680-690.

84. Jensen, M.0. Dynamic control of slow water transport by aquaporin 0. Implications for hydration and junction stability in the eye lens / M.0. Jensen, R.O. Dror, H. Xu et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. - Vol. 105, № 38. -P. 14430-14435.

85. Jobling, A.I. What causes steroid cataracts? A review of steroid-induced posterior subcapsular cataracts / A.I. Jobling, R.C. Augusteyn // Clin. Exp. Optom. -2002. Vol. 85, № 2. - P. 61-75.

86. Jones, S.E. Retinal expression of y-ciystallins in the mouse / S.E. Jones, C. Jomary, J. Grist et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999. - Vol. 40, № 12. -P. 3017-3020.

87. Jung, J.S. Molecular structure of the water channel through aquaporin CHIP / J.S. Jung, G.M. Preston, B.L. Smith et al. // J. Biol Chem. 1994. - Vol. 269, №20.-P. 14648-14654.

88. Jurivich, D.A. Effect of sodium salicylate on the human heat shock response / D.A. Jurivich, L. Sistonen, R.A. Kroes et al. // Science. 1992. — Vol. 255, №5049.-P. 1243-1245.

89. Kaida, T. Vasopressin stimulates the induction of heat shock protein 27 and aB-crystallin via protein kinase C activation in vascular smooth muscle cells / T. Kaida, O. Kozawa, T. Ito et al. // Exp. Cell Res. 1999. - Vol. 246. - P. 327-337.

90. King, L.S. Aquaporin-1 water channel protein in lung / L.S. King, S. Nielsen, P. Agre // J. Clin. Invest. 1996. - Vol. 97, № 10. - P. 2183-2191.

91. King, L.S. From structure to disease: the evolving tale of aquaporin biology / L.S. King, D. Kozono, P. Agre // Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2004. -Vol. 5. - P. 687-698.

92. Klopp, N. Characterization of a 1-bp deletion in the yE-crystallin gene leading to a nuclear and zonular cataract in the mouse / N. Klopp, J. Loster, J. Graw // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. - Vol. 42, № 1. - P. 183-187.

93. Kwon, T-H. Angiotensin II ATj receptor blockade decreases vasopressin-induced water reabsorption and AQP2 levels in NaCl-restricted rats / T-H. Kwon, J. Nielsen, M.A. Knepper et al. // Am. J. Physiol. Renal Physiol. 2005. - Vol. 288. -F. 673-684.

94. Lang, R.A. Which factors stimulate lens fiber cell differentiation in vivo? / R.A. Lang // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999. - Vol. 40, № 13. - P. 3075-3078.

95. Lang, R.A. Pathways regulating lens induction in the mouse / R.A. Lang // The International journal of developmental biology. 2004. - Vol. 48. - P. 783-791.

96. Lovicu, F.J. Overlapping effects of different members of the FGF family on lens fiber differentiation in transgenic mice / F.J. Lovicu, P.A. Overbeek // Development 1998. - Vol. 125. - P. 3365-3377.

97. Lovicu, F.J. FGF-induced lens cell proliferation and differentiation is dependent on MAPK (ERK1/2) signaling / F.J. Lovicu, J.W. McAvoy // Development 2001. - Vol. 128. - P. 5075-5084.

98. Ma, H. Degradation of human aquaporin 0 by m-calpain / H. Ma, M. Azuma, T.R. Shearer // FEBS Lett. 2005. - Vol. 579. - P. 6745-6748.

99. Ma, T. Severely impaired urinary concentrating ability in transgenic mice lacking aquaporin-1 water channels / T. Ma, B.X. Yang, A.M. Gillespie et al. // J. Biol. Chem. 1998. - Vol. 273, № 8. - P. 4296-4299.

100. Magabo, K.S. Expression of pB2-crystallin mRNA and protein in retina, brain, and testis / K.S. Magabo, J. Horwitz, J. Piatigorsky et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2000. - Vol. 41, № 10. - P. 3056-3060.

101. Mansfield, K.J. FGF-2 counteracts loss of TGF0 affected cells from rat lens explants: implications for PCO (after cataract) / K.J. Mansfield, A. Cerra,

102. C.G. Chamberlain //Mol. Vis. 2004. - Vol. 10. - P. 521-532.

103. Marples, D. Long-term regulation of aquaporins in the kidney /

104. D. Marples, J. Frakiaer, S. Nielsen // Am. J. Physiol. Renal Physiol. 1999. -Vol. 276.-F. 331-339.

105. Maruno, K.A. Apoptosis is a feature of TGFp-induced cataract / K.A. Maruno, F.J. Lovicu, C.G. Chamberlain et al. // Clin. Exp. Optom. 2002. -Vol. 85, № 2. - P. 76-82.

106. Mathias, R.T. Physiological properties of the normal lens / R.T. Mathias, J.L. Rae, G.J. Baldo // Physiol. Rev. 1997. - Vol. 77. - P.21-50.

107. Matsuzaki, T. Aquaporins: a water channel family / T. Matsuzaki, Y. Tajika, N. Tserentsoodol et al. // Anat. Sci. Int. Japan. Assoc. Anat. - 2002. -Vol. 77. - P. 85-93.

108. Meehan, S. Amyloid fibril formation by lens crystalline proteins and its implications for cataract formation / S. Meehan, Y. Berry, B. Luisi et al. // J. Biol. Chem. 2004. - Vol. 279, № 5. - P. 3413-3419.

109. Moon, C. Aqpl expression in erythroleukemia cells: genetic regulation of glucocorticoid and chemical induction / C. Moon, L.S. King, P. Agre // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1997. - Vol. 273. - C. 1562-1570.

110. Moravski, C.J. The renin-angiotensin system influences ocular endothelial cell proliferation in diabetes / C.J. Moravski, S.L. Skinner, A.J. Stubbs et al. // Am.J. Pathol.-2003.-Vol. 62. P. 151-160.

111. Mulders, S.M. Water channel properties of major intrinsic protein of lens / S.M. Mulders, G.M. Preston, P.M.T. Deen et al. // J. Biol. Chem. 1995. - Vol. 270, № 15.-P. 9010-9016.

112. Mulhern, M.L. The unfolded protein response in lens epithelial cells from galactosemic rat lenses / M.L. Mulhern, C.J. Madson, A. Danford et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2006. - Vol. 47, № 9. - P. 3951-3959.

113. Nemeth-Cahalan, K.L. pH and calcium regulate the water permeability of aquaporin 0 / K.L. Nemeth-Cahalan, J.E. Hall // J. Biol. Chem. 2000. - Vol. 275, № 10. - P. 6777-6782.

114. Nemeth-Cahalan, K.L. Molecular basis of pH and Ca2+ regulation of aquaporin water permeability / K.L. Nemeth-Cahalan, K. Kalman, J.E. Hall // J. Gen. Physiol. 2004. - Vol. 123, № 5. P. 573-580.

115. Nielsen, S. CHIP28 water channels are localized in constitutively water-permeable segments of the nephron / S. Nielsen, B.L. Smith, E.I. Christensen // J. Cell Biol. 1993. - Vol. 120, № 2. - P. 371-383.

116. Nielsen, S. Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine / S. Nielsen, J. Frokiasr, D. Marples et al. // Physiol. Rev. 2002. - Vol. 82. -P. 205-244.

117. Nollert, P. Atomic structure of a glycerol channel and implications for substrate permeation in aqua (glycero)porins / P. Nollert, W.E.C. Harries, D. Fu et al. // FEBS Lett. 2001. - Vol. 504. - P. 112-117.

118. Ochi, H. The stability of the lens-specific Maf protein is regulated by fibroblast growth factor (FGF)/ERK signaling in lens fiber differentiation / H. Ochi, H. Ogino, Y. Kageyama et al. // J. Biol. Chem. 2003. - Vol. 278, № 1. - P. 537-544.

119. Okada, T.S. From embryonic induction to cell lineages: revisiting old problems for modern study / T.S. Okada // Int. J. Dev. Biol. 2004. - Vol. 49. -P. 739-742.

120. Patil, R.V. Regulation of water channel activity of aquaporin 1 by arginine vasopressin and atrial natriuretic peptide / R.V. Patil, Z. Han, M.B. Wax // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. - Vol. 238. - P. 392-396.

121. Paul, M. Physiology of local renin-angiotensin systems / M. Paul, A.P. Mehr, R. Kreutz // Physiol. Rev. 2006. - Vol. 86. - P. 747-803.

122. Peschek, G. The eye lens chaperone a-crystalline forms defined globular assemblies / G. Peschek, N. Broun, T.N. Franzmann et al // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. - Vol. 106, № 32. - P. 13272-13277.

123. Preston, G.M. The mercury-sensitive residue at cysteine 189 in the CHIP28 water channel / G.M. Preston, J.S. Jung, W.B. Guggino // J. Biol. Chem. -1993. Vol. 268, № 1. - P. 17-20.

124. Rao, G.N. Acetylation of lens crystallins: a possible mechanism by which aspirin could prevent cataract formation / G.N. Rao, M.P. Lardis, E. Cotlier // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. - Vol. 128. - P. 1125-1132.

125. Reneker, L.W. TGFa can act as a chemoattractant to perioptic mesenchymal cells in developing mouse eyes / L.W. Reneker, D.W. Silversides, K. Patel et al. // Development. 1995. - Vol. 121. - P. 1669-1680.

126. Robinson, M.L. Extracellular FGF-1 acts as a lens differentiation factor in transgenic mice / M.L. Robinson, P.A. Overbeek, D.J. Verran et al. // Development. -1995.-Vol. 121.-P. 505-514.

127. Rose, K.M.L. Aquaporin 0-calmodulin interaction and the effect of aquaporin 0 phosphorylation / K.M.L. Rose, Z. Wang, G.N. Magrath et al. // Biochemistry. 2008. - Vol. 47, № 1. - P. 339-347.

128. Ruiz-Ederra, J. Accelerated cataract formation and reduced lens epithelial water permeability in aquaporin-1-deficient mice / J. Ruiz-Ederra, A.S. Verkman // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2006. - Vol. 47, № 9. - P. 3960-3967.

129. Russel, C. The roles of hedgehogs and fibroblast growth factors in eye development and retinal cell rescue / C. Russel // Vision Res. 2003. - Vol. 43. -P. 899-912.

130. Saint-Geniez, M. Role of cell and matrix-bound VEGF isoforms in lens development / M. Saint-Geniez, T. Kurihara, P.A. D'Amore // Invest.Ophthalmol. Vis. Sci. 2009. - Vol. 50, № 1. - P. 311-321.

131. Sanderson, J. A human lens model of cortical cataract: Ca2+-induced protein loss, vimentin cleavage and opacification / J. Sanderson, J.M. Marcantonio, G. Duncan // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2000. - Vol. 41, № 8. - P. 2255-2261.

132. Sanford, L.P. TGF(32 knockout mice have multiple developmental defects that are non-overlapping with other TGFp knockout phenotypes / L.P. Sanford, I. Ormsby, A.C. Gittenberger de Groo et al. // Development. - 1997. - Vol. 124. -P. 2659-2670.

133. Santhiya, S.T. Novel mutations in the y-cry stall in genes cause autosomal dominant congenital cataracts / S.T. Santhiya, M.S. Manohar, D. Rawlley et al. // J. Med. Gen. 2002. - Vol. 39. - P. 352-358.

134. Santhoshkumar, P. Significance of interactions of low molecular weight crystalline fragments in lens aging and cataract formation / P. Santhoshkumar, P. Udupa, R. Murugesan et al. // J. Biol. Chem. 2008. - Vol. 283, № 13. -P. 8477-8485.

135. Sbui, Y.-B. Vascular endothelial growth factor expression and signaling in the lens / Y.-B. Sbui, X. Wang, J.S. Hu et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. -2003. Vol. 44, № 9. - P. 3911-3919.

136. Schey, K.L. Characterization of human lens major intrinsic protein structure / K.L. Schey, M. Little, J.G. Fowler et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci.2000. Vol. 41, № i. - p. 175-182.

137. Schulz, M.W. Acidic and basic FGF in ocular media and lens: implications for lens polarity and growth patterns / M.W. Schulz, C.G. Chamberlain, R.U. de Iongh et al. // Development. 1993. - Vol. 118. - P. 117-126.

138. Shastri, G.V. Effect of aspirin and sodium salicylate on cataract development in diabetic rats / G.V. Shastri, M. Thomas, A.J. Victoria et al. // Indian J. Exp. Biol. 1998. - Vol. 36, № 7. - P. 651-657.

139. Sheets, N.L. Cataract- and lens-specific upregulation of ARK receptor tyrosine kinase in Emory mouse cataract / N.L. Sheets, B.K. Chauhan, E. Wawrousek et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2002. - Vol. 43, № 6. - P. 1870-1875.

140. Shiels, A. Optical dysfunction of the crystalline lens in aquaporin-0-deficient mice / A. Shiels, S. Bassnett, K. Varadaraj et al // Physiol. Genomics.2001.-Vol. 7.-P. 179-186.

141. Smelser, G.K. Embryology and morphology of the lens / G.K. Smelser // Invest. Ophth. 1965. - Vol. 4, № 4. - P. 398-410.

142. Smith, B.L. Erythrocyte Mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunit oligomer similar to channel proteins / B.L. Smith, P. Agre // J. Biol. Chem. 1991. - Vol. 266, № 10. - P. 6407-6415.

143. Smith, D.F. Molecular chaperones: biology and prospects for pharmacological intervention / D.F. Smith, L. Whitesell, E. Katsanis // Pharm. Rev. -1998. Vol. 50. - P. 493-514.

144. Southren, A.L. Receptors for glucocorticoids in the lens epithelium on the calf / A.L. Southren, G.G. Gordon, H.S. Yeh et al. // Science. 1978. - Vol. 200, №4346.-P. 1177-1178.

145. Sramek, S.J. Ocular renin-angiotensin: immunohistochemical evidence for the presence of prorenin in eye tissue / S.J. Sramek, I.H.L. Wallow, R.P. Day et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1988. - Vol. 29, № 11. - P. 1749-1752.

146. Sramek, S.J. An ocular renin-angiotensin system. Immunohistochemistry of angiotensinogen / S.J. Sramek, I.H.L. Wallow, D.A. Tewksbury et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1992. - Vol. 33, № 5. - P. 1627-1632.

147. Stephan, D.A. Progressive juvenile-onset punctuate cataracts caused by mutation of the yD-crystallin gene / D.A. Stephan, E. Gillanders, D. Vanderveen et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. - Vol. 96, № 3. - P. 1008-1012.

148. Stolen, C.M. Overexpression of FGF-2 modulates fiber cell differentiation and survival in the mouse lens / C.M. Stolen, M.W. Jackson, A.E. Griep // Development. 1997. - Vol. 124. - P. 4009-4017.

149. Strain, W.D. The renin-angiotensin-aldosterone system and the eye in diabetes / W.D. Strain, N. Chaturvedi // J. Ren.-Ang.-Aldost. Syst. 2002. - Vol. 3, №4.-P. 243-246.

150. Strond, R.M. Selectivity and conductance among the glycerol and water conducting aquaporin family of channels / R.M. Strond, D. Savage, L.J.M. Miercke et al. // FEBS Lett. 2003. - Vol. 555. - P. 79-84.

151. Sullivan, C.H. A re-examination of lens induction in chicken embryos: in vitro studies of early tissue interactions / C.H. Sullivan, L. Braunstein, R.M. Hazard-Leonards et al. // Int. J. Dev. Biol. 2004. - Vol. 48. - P. 771-782.

152. Takemoto, L.J. Changes in lens membrane major intrinsic polypeptide during cataractogenesis in aged Hannover Wistar rats / L.J. Takemoto, W.C. Gorthy, C.L. Morin et al. //Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1991. - Vol. 32, № 3. - P. 556-561.

153. Tang, D. Influence of age, diabetes, and cataract on calcium, lipid-calcium, and protein-calcium relationships in human lenses / D. Tang, D. Borchman, M.C. Yappert et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2003. - Vol. 44, № 5. -P. 2059-2066.

154. Truscott, R.J.W. Calcium-induced opacification and proteolysis in the intact rat lens / R.J.W. Truscott, J.M. Marcantonio, J. Tomlinson et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1990. - Vol. 31, № 11. - P. 2405-2411.

155. Van Haeringen, N.J. The renin-angiotensin system in the human eye / N.J. Van Haeringen // Br. J. Ophthalmol. 1996. - Vol. 80. - P. 99-100.

156. Varadaraj, K. Regulation of aquaporin water permeability in the lens / K. Varadaraj, S. Kumari, A. Shiels et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2005. -Vol. 46, № 4. - P. 1393-1402.

157. Wang, L.-F. Role of calcium-dependent protease(s) in globalization of isolated rat lens cortical fiber cells / L.-F. Wang, B.N. Christensen, A. Bhatnagar et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. - Vol. 42, № 1. - P. 194-199.

158. Wang, X. Expression and regulation of a-, p-, and y-crystallins in mammalian lens epithelial cells / X. Wang, C.M. Garcia, Y.B. Sbui // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2004. - Vol. 45, № 10. - P. 3608-3619.

159. Williams, M.R. Role of the endoplasmic reticulum in shaping calcium dynamics in human lens cells / M.R. Williams, R.A. Riach, D.J. Collinson et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. - Vol. 42, № 5. - P. 1009-1017.

160. Worrnstone, J.M. FGF: an autocrine regulator of human lens cell growth independent of added stimuli / J.M. Worrnstone, K. del Rio-Tsonis, G. McMahon et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. - Vol. 42, № 6. - P. 1305-1311.

161. Xi, J.H. Reduced survival of lens epithelial cells in the aA-crystallin-knockout mouse / J.H. Xi, F. Bai, U.P. Andley // J. Cell Sci. 2003. - Vol. 116, № 6. - P. 1073-1085.

162. Xi, J.H. Alpha-crystallin expression affects microtubule assembly and prevents their aggregation / J.H. Xi, F. Bai, R. McGaha et al. // FASEB J. 2006. -Vol. 20. - P. 846-857.

163. Yu, X.S. Interaction of major intrinsic protein (aquaporin-0) with fiber connexins in lens development / X.S. Yu, J.X. Jiang // J. Cell Sci. 2004. - Vol. 117, №6. - P. 871-880.

164. Zelenka, P.S. Regulation of cell adhesion and migration in lens development / P.S. Zelenka // Int. J. Dev. Biol. 2004. - Vol. 48. - P. 857-865.

165. Zhao, H. Fibroblast growth factor receptor 1 (fgfrl) is not essential for lens fiber differentiation in mice / H. Zhao, Y. Yang, J. Partanen et al. // Mol. Vis. -2006.-Vol. 12.-P. 15-25.

166. Zhu, F. Molecular dynamics study of aquaporin-1 water channel in a lipid bilayer / F. Zhu, E. Tajkhorshid, K. Schulten // FEBS Lett. 2001. - Vol. 504. -P. 212-218.

167. Zhu, F. Theory and simulation of water permeation in aquaporin-1 / F. Zhu, E. Tajkhorshid, K. Schulten // Biophys. J. 2004. - Vol. 86. - P. 50-57.