Нейроспецифические белки в оценке проницаемости гематоэнцефалического барьера человека и животных тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор медицинских наук Рябухин, Игорь Александрович

• Рябухин, Игорь Александрович
• доктор медицинских наук
• 2004

Оглавление диссертации доктор медицинских наук Рябухин, Игорь Александрович

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ, ИСПОЛЬЗУЕМЫХ В ДИССЕРТАЦИИ:.

ВВЕДЕНИЕ.

Актуальность проблемы.

Цель работы.

Задачи исследования.

Научная новизна работы.

Практическая ценность.

Основные положения, выносимые на защиту.

ГЛАВА 1. РОЛЬ И ЗНАЧЕНИЕ НСБ И АТ К НИМ В ДИАГНОСТИКЕ СОСТОЯНИЙ, СОПРОВОЖДАЮЩИХСЯ НАРУШЕНИЕМ ПРОНИЦАЕМОСТИ ГЭБ.

1.1. Гематоэнцефалический барьер— строение, роль и функция в организме.

1.2. Морфология плотных контактов гематоэнцефалического барьера

1.3. Молекулярная структура плотных контактов.

1.3.1. Белки адгезивных соединений.

1.3.2. Белки плотных контактов.

1.4. Проницаемость ГЭБ в норме и при патологии.

1.5. НСБ — идентификация, физико-химические свойства и клеточная локализация.

1.5.1. Глиофибриллярный кислый протеин (ОРАР).

1.5.1.1. Идентификация, очистка и физико-химические свойства ОРАР.

1.5.1.2. Тканевая и клеточная локализация вБАР.

1.5.2. Нейроспецифическая енолаза.

1.5.2.1 ИДЕНТИФИКАЦИЯ, ОЧИСТКА И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА НЕЙРОСПЕЦИФИЧЕСКОЙ ЕНОЛАЗЫ.

1.5.2.2. Тканевая и клеточная локализация ЫБЕ.

1.5.3. Альфа-2-гликопротеин (агвР).

1.5.3.1. ИДЕНТИФИКАЦИЯ, ОЧИСТКА И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА а2СР.

1.5.3.2. Клеточная локализация ссгвР.

1.5.4. Специфические (*! и (*2 глобулины мозга (с^Вв и агВв).

1.5.4.1. Идентификация, очистка и физико-химические свойства с^Вв и агВв.

1.5.4.2. Клеточная локализация с^Вв и ссгВв.

1.6. Роль НСБ в диагностике состояний и заболеваний, сопровождающихся нарушением барьерной функции ГЭБ.

1.6.1. Патофизиологические аспекты повреждения ГЭБ.

1.6.2. КЛИНИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ НСБ.

1.7. роль анти-НСБ АТ в диагностике состояний и заболеваний, сопровождающихся нарушением барьерной функции ГЭБ.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Общие биохимические методики, применяемые при выделении и очистке нейроспецифических белков.

2.2. Методы иммунохимического анализа.

2.3. Методы выделения и очистки белков.

ГЛАВА 3. РАЗРАБОТКА И СТАНДАРТИЗАЦИЯ ИММУНОФЕРМЕНТНЫХ ТЕСТ-СИСТЕМ АНАЛИЗА НСБ И АНТИ-НСБ-АТ.

3.1. Получение высокоочищенных препаратов НСБ.

3.2. Получение моноспецифических анти-НСБ антисывороток и препаратов ат.

3.3. «Сендвич»-вариантиммуноферментного анализа GFAP, NSE, a2GP и соответствующих АТ к ним.

3.4. двухцентровой иммуноферментный анализ ajBG ha2BG на основе колоночного микрореактора (кмр).

3.5. Общие вопросы стандартизации иммуноферментного анализа

ГЛАВА 4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИММУНОФЕРМЕНТНОГО АНАЛИЗА НСБ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ И ЛИКВОРЕ БОЛЬНЫХ С ЗАБОЛЕВАНИЯМИ, СОПРОВОЖДАЮЩИМИСЯ НАРУШЕНИЕМ ФУНКЦИИ ГЭБ.

ГЛАВА 5. РЕЗУЛЬТАТЫ ИММУНОФЕРМЕНТНОГО АНАЛИЗА АТ К НСБ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ И ЛИКВОРЕ БОЛЬНЫХ С ЗАБОЛЕВАНИЯМИ, СОПРОВОЖДАЮЩИМИСЯ НАРУШЕНИЕМ ФУНКЦИИ ГЭБ.

ГЛАВА 6. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ РЕЗУЛЬТАТОВ КОМПЛЕКСНОГО И ИНДИВИДУАЛЬНОГО ИММУНОХИМИЧЕСКОГО ОПРЕДЕЛЕНИЯ НСБ И АТ К НИМ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ И ЛИКВОРЕ БОЛЬНЫХ С ЗАБОЛЕВАНИЯМИ, СОПРОВОЖДАЮЩИМИСЯ

НАРУШЕНИЕМ ФУНКЦИИ ГЭБ.

ГЛАВА 7. ИССЛЕДОВАНИЕ ПРОНИЦАЕМОСТИ ГЭБ В ЭКСПЕРИМЕНТЕ.

7.1. Экспериментальные методы моделирования прорыва ГЭБ с применением индуцированной нейролепсии.

7.2. Экспериментальные методы моделирования прорыва ГЭБ с использованием острой экспериментальной ишемии головного мозга

7.3. Экспериментальное моделирование повреждения ГЭБ, вызываемое индуцированными гипертермическими судорогами.

7.4. Экспериментальные методы моделирования прорыва ГЭБ с применением барбитуратового наркоза.

7.5. Экспериментальные методы моделирования прорыва ГЭБ за счет острого у- облучения.

7.6. Экспериментальное подтверждение проникновения AT к НСБ в мозг (на примере at, меченных радиоактивной меткой).

7.7. Экспериментальное подтверждение патологического воздействия AT к НСБ на мозг (морфологическое исследование результатов воздействия AT к GFAP и a2GP на фоне повреждения ГЭБ).

ГЛАВА 8. ИММУНОСОРБЦИЯ АНТИ-НСБ-АТ В ЭКСПЕРИМЕНТЕ И В КЛИНИЧЕСКОЙ ПРАКТИКЕ.

8.1. Разработка селективных иммуносорбентов на основе пористых сополимеров стирола и дивинилбензола и высокоочищенных препаратов НСБ.

8.2. Стендовые испытания иммуносорбентов.

8.3. Иммуносорбция анти-НСБ-АТ в эксперименте.

8.4. Опыт клинического применения экстракорпоральной иммуносорбции аутоантител к нейроспецифическим белкам в клинике нервных и психических заболеваний.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Нейроспецифические белки в оценке проницаемости гематоэнцефалического барьера человека и животных»

Актуальность проблемы

Постоянство внутренней среды, необходимой для нормального функционирования клеток центральной нервной системы (ЦНС) обеспечивается особым морфо-функциональным образованием - гематоэнцефалическим барьером (ГЭБ). ГЭБ обеспечивает не только защиту мозга от токсинов и продуктов метоболизма, но и предотвращает проникновение в кровь белков-антигенов, специфичных для нервной ткани. За последние 30 лет накопилось большое количество научных данных о нейроспецифических белках (НСБ), методах их выделения, идентификации, биохимических и иммуно-химических свойствах (Moore В. W. и соавт., 1976, 1992, Eng L.F. и соавт., 1971, 2000., Deibler G.E. и соавт., 1978, Bock Е. и соавт., 1978, 2004., Березин В.А., 1990, Чехонин В.П. и соавт., 2000). Показана практическая значимость их прижизненного иммунохимического анализа в биологических жидкостях при различных заболеваниях и патологических процессах в центральной нервной системе (ЦНС) (Бурбаева Г.Ш. и соавт., 1989., Barone F.С. и соавт., 1993, Rosengreen L.E. и соавт., 1994., Blennow M. и соавт., 1996., Чехонин В.П. и соавт., 2000, Eng L., 2001., Checkonin V. и соавт., 2002., Beems Т. и соавт., 2003).

К наиболее изученным и информативным НСБ, наряду с антигенами группы S100 (Moore В. W. и соавт., 1996), нейрональными молекулами клеточной адгезии NCAM (Bock Е. и соавт., 1974.,) антигенами, ассоциированными с миелином - MAG (Poltorak M. и соавт., 1987.,) и МБР (Deibler G.E. и соавт., 1995), относятся и такие белки как нейроспецифическая енолаза (NSE)(Marangos P.J., 1988), глиофибриллярный кислый протеин (GFAP)(Eng L.F., 1988), а также специфические аг-гликопротеин мозга (a2GP)(Warecka К., 1982), aj и ос2-глобулины мозга (ociBG и a2BG)(Chekhonin V. и соавт., 2002). Иммуноферментный анализ этих НСБ и соответствующих антител (AT) к ним позволяет не только косвенно оценить степень нарушения функций ГЭБ, но и адекватно отразить характер и степень повреждения нейронов, астроцитов и олигодендроглиоцитов (Чехонин В.П. и соавт., 2000., Fridriksson Т. и соавт, 2001., Van Geel W.J. и соавт., 2002). При этом количественный динамический анализ НСБ и анти-НСБ-АТ в сыворотке крови больных заболеваниями, сопровождающимися нарушением функции ГЭБ, может служить дополнительным критерием степени выраженности патологического процесса в ЦНС, а также объективизации оценки тяжести состояния пациента и прогноза течения заболевания (Barone F., 1993, Schaarschmidt H., 1994., Verdu Perez А. и соавт., 2001., Herrmann M. и соавт., 2000, 2003, Seung-Huin., 2003).

Кроме этого, из-за отсутствия иммунологической толерантности к НСБ их прорыв в кровь при заболеваниях, сопровождающихся длительным или периодическим нарушением резистентности ГЭБ, нередко сопровождается появлением специфических анти-НСБ антител (Jankovic B.D., 1985., Chekhonin V. и соавт., 1994, 1999, Silber Е. и соавт., 2002). В связи с этим оправданно встает вопрос о целесообразности их количественного определения и исследования механизмов их аутоагрессии в направлении кровь-мозг. Понимание этих механизмов при тех или иных патологических процессах откроет новые перспективы специфической терапии нервно-психических заболеваний, включая высокоспецифичный способ защиты мозга от агрессии анти-НСБ антител из крови в мозг методом экстракорпоральной иммуносорбции (Taniguchi Y, 1995., Toepfer M. и соавт., 1999., Benny W.B. и соавт., 1999, Schneidewind J.M., 2001).

В настоящее время в связи со значительным увеличением количества оперативных вмешательств с применением аппарата искусственного кровообращения, возрастает роль НСБ в оценке функций ЦНС и резистентности ГЭБ у больных, перенесших такие операции (Rasinussen L.S. и соавт., 1999, 2002, Anderson R. и соавт., 2003., Меупааг I.A. и соавт., 2003). Нет сомнений в том, что надежный количественный иммунохимический контроль этих параметров не только позволить получать объективную информацию о состоянии клеток нервной ткани в раннем постоперационном периоде, но и определит перспективы создания методов стабилизации их функций в условиях гипоксии и ишемии. Цель работы

Целью данной работы явилось иммунохимическое исследование ней-роспецифических белков и антител к ним как критериев оценки резистентности гематоэнцефалического барьера человека и животных в норме и при патологии.

Задачи исследования

В соответствии с целью были сформулированы следующие задачи исследования:

1. На основе очищенных препаратов нейроспецифических белков и соответствующих препаратов поликлональных АТ разработать иммунофер-ментные системы для анализа ЫБЕ, вРАР, а^вР, о^ЕЮ, о^ЕЮ и АТ к ним в сыворотке крови и ликворе человека и животных.

2. Провести иммуноферментный анализ каждого из пяти нейроспецифических белков и АТ к ним в сыворотке крови и ликворе больных нервными и психическими заболеваниями с целью оценки резистентности ГЭБ.

3. Провести комплексный иммуноферментный анализ пяти нейроспецифических белков и АТ к ним в сыворотке крови и ликворе больных нервными и психическими заболеваниями с целью оценки резистентности ГЭБ.4. Провести сравнительный анализ диагностической значимости индивидуального и комплексного иммунохимического определения НСБ и анти-НСБ-АТ в сыворотке крови и ликворе больных нервными и психическими заболеваниями.

5. Исследовать в эксперименте взаимосвязь между выраженностью патологического воздействия на ЦНС и ГЭБ и концентрацией НСБ в крови, а также исследовать эффект проникновения АТ к НСБ через поврежденный ГЭБ.

1 'У 5

6. Исследовать проницаемость меченных I анти-НСБ антител через ГЭБ крыс после внутривенного введения в норме и при экспериментальной окклюзии средней мозговой артерии.

7. Разработать способ защиты мозга от патологического воздействия АТ к НСБ на основе принципа экстракорпоральной иммуноадсорбции.

Научная новизна работы

Модифицированные способы очистки НСБ и полученные на основе иммунизации ими поликлональные АТ позволили разработать иммунофер-ментные тест-системы анализа НСБ и анти-НСБ АТ в биологических жидкостях человека и животных.

Впервые разработан иммуноферментный метод определения си ЕЮ и сцЕЮ и АТ к ним на основе принципа колоночного микрореактора с пределом чувствительности определения 50 пг/мл для с^ ВС, 100 пг/мл для агВС и 350 пг/мл для АТ к с^ ВС и агВС.

С помощью иммуноферментных тест-систем анализа вБАР и с^вР, являющихся межвидовыми белками, исследованы и количественно оценены уровни этих НСБ в крови у животных с экспериментальным повреждением ГЭБ. В этих экспериментах впервые показано наличие прямой зависимости между выраженностью патологического воздействия на ЦНС и ГЭБ в частности, и изменением уровня НСБ и АТ к ним в крови.

Впервые, в эксперименте, выявлен феномен селективного накопления меченных 12э1 анти-ОБАР и 1251 анти-МБЕ-АТ в ткани мозга после их внутривенного введения на фоне повреждения ГЭБ, вызванного ишемией головного мозга (односторонняя окклюзия средней мозговой артерии).

Впервые в клинико-лабораторной практике применен комплексный метод иммуноферментного определения пяти НСБ и АТ к ним в биологических жидкостях при заболеваниях и патологических состояниях, сопровождающихся нарушением функции ГЭБ. Анализ полученных результатов выявил высокую диагностическую и прогностическую значимость определения НСБ и АТ к ним, как при одномоментном, так и при динамическом исследовании.

Впервые получена серия результатов, свидетельствующих о принципиальной возможности прорыва анти-НСБ антител через поврежденный ГЭБ, сопровождающегося комплексом патологических процессов в нервной ткани. На основе этих результатов проведены исследования, послужившие основой для разработки методологии защиты нервной ткани от аутоантитель-ной агрессии анти-НСБ антител из крови путем их экстракорпоральной им-муноадсорбции.

Впервые разработан твердофазный иммуносорбент на основе сополимера стирола и дивинилбензола и иммобилизованных высокоочищенных препаратов НСБ. Стендовые, лабораторные и токсикологические испытания полученного иммуносорбента показали его гемосовместимость, высокую емкость по отношению к сорбируемым АТ и отсутствие токсичности. На способ приготовления твердофазного иммуносорбента получено авторское свидетельство на изобретение (№ 1476648).

Впервые в рамках программы ограниченных клинических испытаний метода экстракорпоральной иммуноадсорбции были проведены успешные процедуры по извлечению АТ к ШЕ, вРАР, (^вР, с^Вв и (^Вв из крови трех больных, находящихся в критическом состоянии, обусловленном ней-ролепсией, а также АТ к ШЕ, вРАР, агвР и МВР у больного с бульбарной формой бокового амиотрофического склероза. Практическая ценность

На основе выделенных НСБ и поликлональных АТ к ним разработаны иммуноферментные тест-системы их комплексного определения в сыворотке крови и ликворе пациентов с заболеваниями, сопровождающимися нарушением проницаемости ГЭБ. Используя эти иммуноферментные тест-системы в клинико-лабораторной практике, удалось выявить особенности изменения концентрации НСБ и АТ к ним в сыворотке крови в зависимости от степени тяжести и длительности течения заболевания.

Комплексный метод иммуноферментного определения НСБ и анти-НСБ АТ в сыворотке крови и ликворе может быть использован в клинико-лабораторной практике для диагностики нервных, психических, нейроонко-логических, нейроинфекционных или соматических заболеваний, течение которых сопровождается нарушением резистентности ГЭБ.

Динамическое определение уровней НСБ и АТ к ним у больных средней и тяжелой степени тяжести при заболеваниях и состояниях, сопровождающихся нарушением резистентности ГЭБ, позволяет оценить характер и выраженность патологического процесса в ЦНС, оптимизировать лекарственную терапию и прогнозировать исход заболевания.

В рамках выполнения программы ограниченных клинических испытаний иммуноадсорбции анти-НСБ антител показано, что этот метод удаления антител к нейроспецифическим белкам из крови является эффективным методом специфической терапии, способной предотвратить развитие аутоан-тительной агрессии у больных нервно-психическими заболеваниями, сопровождающимися нарушением проницаемости ГЭБ на фоне высоких концентраций анти-НСБ антител.

Основные положения, выносимые на защиту

1. Разработанные способы очистки ЫБЕ, ОРАР, агвР, с^ЕЮ, о^ЕЮ позволяют применять их для получения моноспецифических антисывороток и высококачественных препаратов соответствующих антител. Полученные препараты НСБ и анти-НСБ антител дают возможность разработать на их основе иммуноферментные диагностические тест-системы анализа ЫБЕ, вРАР, агвР, а[ВО, агВО и антител к ним, характеризующиеся точностью, воспроизводимостью, надежностью, и соответствующие общепринятым стандартам.

2. Комплексный иммуноферментный анализ НСБ и анти-НСБ АТ в сыворотке крови и в ликворе может быть применен для диагностики, мониторинга и контроля эффективности проводимой терапии больных нервными, психическими, онкологическими, инфекционными и соматическими заболеваниями, сопровождающимися нарушением барьерной функции ГЭБ.

3. Нарушение резистентности ГЭБ не является специфическим процессом, характерным для того или иного заболевания, или внешнего воздействия, повлекшего за собой его повреждение, а является универсальным патогенетическим механизмом и определяется лишь интенсивностью и продолжительностью патологического воздействия.

4. Количественный динамический анализ НСБ и анти-НСБ АТ у больных средней и тяжелой степени тяжести при заболеваниях и состояниях, сопровождающихся нарушением резистентности ГЭБ, позволяет оценить характер и степень выраженности патологического процесса в ЦНС, оптимизировать лекарственную терапию и прогнозировать исход заболевания. Определение концентрации НСБ и АТ к ним в критические сроки (7, 14, 21 и 30 сутки) патологического процесса позволяет оценить степень репарационных процессов в нервной ткани и степень восстановления ГЭБ, уровень сенсибилизации организма к НСБ, и прогнозировать исход заболевания.

5. Повторный контакт НСБ с иммунокомпетентными клетками приводит к появлению в крови анти-НСБ АТ, способных, при определенных условиях, проникать через поврежденный ГЭБ в мозг и связываться с антигенами-мишенями. Для предотвращения патологического воздействия на клетки-мишени возможно применение метода экстракорпоральной иммуноад-сорбции, позволяющей селективно удалять эти АТ из крови больных.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Рябухин, Игорь Александрович

Выводы

1. Способы очистки ЫБЕ, СБАР, а2СР, о^ВС и а2ВС на основе комбинаций солевого фракционирования, ионообменной, гидрофобной, аффинной хроматографий, гель-фильтрации и изохроматофокусирования позволяют выделять высокоочищенные препараты этих НСБ, иммунизация которыми дает возможность получить моноспецифические антисыворотки. Полученные препараты Ы8Е, СБАР, а2СР, (XI ВС, а2ВС и соответствующих антител могут быть использованы для разработки иммуноферментных систем их количественного определения.

2. Разработанные и апробированные в эксперименте и клинической практике системы количественного иммуноферментного анализа ЫБЕ, СБАР, (XI СР, (XI ВС, а2 ВС и антител к ним позволяют специфично, надежно, воспроизводимо и достоверно определять эти антигены и антитела в сыворотке крови и ликворе человека и животных.

3. Количественный иммуноферментный анализ ЫБЕ, СБАР, а2СР, о^ВС и а2ВС позволяет достоверно анализировать степень нарушения резистентности ГЭБ, проводить динамический мониторинг его функций, а также оценивать срок восстановления резистентности, эффективности проводимой терапии и прогнозировать исход заболевания.

4. Комплексный иммуноферментный анализ исследуемых ЫБЕ, СБАР, а2СР, о^ВС и а2ВС в сыворотке крови больных с заболеваниями, сопровождающимися нарушением резистентности ГЭБ, позволяет повысить вероятность их диагностики, по сравнению с индивидуальным определением, в среднем на 16%. Соответствующий комплексный иммуноферментный анализ антител к ЫБЕ, СБАР, а2СР, о^ВС и а2ВС дает возможность повысить эффективность диагностики нарушений проницаемости ГЭБ, по сравнению с индивидуальным определением, в среднем на 13 %.

5. Исследование резистентности ГЭБ крыс с моделированным нарушением проницаемости ГЭБ (острое гамма-облучение, острая ишемия головного мозга, экспериментальная галоперидоловая нейролепсия, барбитурато-вая интоксикация, гипертермические судороги) методом количественного иммуноферментного мониторинга межвидовых вБАР и а^вР в сыворотке крови показало, что нарушение барьерной функции ГЭБ не зависит от способа патологического воздействия на ЦНС, и определяется интенсивностью и продолжительностью патологического воздействия.

6. Гипоксическое и ишемическое воздействие, моделированное путем окклюзии средней мозговой артерии сопровождается феноменом нарушения

1 л с проницаемости ГЭБ для меченных I анти-ЫБЕ и анти-ОБАР антител, характеризующимся накоплением введенной метки, достоверно превышающим аналогичный показатель у крыс контрольной группы.

7. Разработанный способ приготовления и стерилизации твердофазного иммуносорбента на основе стирола и дивинилбензола с иммобилизованными на его поверхности высокоочищенными препаратами ЫБЕ, ОБ АР, а^Р, о^Вв, агВв и МБР позволяет получать иммуноадсорбенты, характеризующиеся высокой адсорбционной способностью по отношению к соответствующим антителам, механической устойчивостью, гемосовместимостью и отсутствием токсичности.

8. Экстракорпоральная иммуносорбция антител к ЫБЕ, ОБАР, а^вР, о^Вв, агВв и МВР является методом специфической терапии и адекватным способом защиты клеток нервной ткани от аутоантительной агрессии при критических состояниях, сопровождающихся выраженным нарушением проницаемости ГЭБ.

Практические рекомендации

Комплексный метод иммуноферментного определения НСБ и АТ к ним в сыворотке крови и ликворе может быть использован в клинико-лабораторной практике у больных различными нервными, психическими, онкологическими, инфекционными или соматическими заболеваниями, течение которых сопровождается нарушением резистентности ГЭБ.

Комплексный иммуноферментный анализ НСБ и АТ к ним целесообразно применять после любого патологического воздействия на ЦНС, способного вызывать нарушение резистентности ГЭБ и элиминацию НСБ в кровь.

Динамика изменения концентрации НСБ и АТ к ним в сыворотке крови определяется степенью тяжести и длительностью течения заболевания.

Динамическое определение уровней НСБ и АТ к ним у больных средней и тяжелой степени тяжести при заболеваниях и состояниях, сопровождающихся нарушением резистентности ГЭБ, позволяет оценить характер и степень выраженности патологического процесса в ЦНС, оптимизировать лекарственную терапию и прогнозировать исход заболевания.

Комплексное определение АТ к НСБ в сыворотке крови позволяет определить выраженность сенсибилизации организма больного по отношению к тому или иному НСБ.

Селективная иммуноадсорбция является эффективным методом специфической терапии, способной предотвратить развитие аутоантительной агрессии у больных с высоким титром АТ к НСБ, на фоне повышенной проницаемости ГЭБ.

Список литературы диссертационного исследования доктор медицинских наук Рябухин, Игорь Александрович, 2004 год

1. Бадалян Л.О., Чехонин В.П., Бембеева Р.Ц. Специфические белки нервной ткани в оценке проницаемости гематоэнцефалического барьера при коматозных состояниях у детей. // Ж. Невропатол. Психиатрии им. С.С.Корсакова., 1997., Т. 97., № 1., С. 461 —466.

2. Березин В.А. Специфические белки нервной ткани в норме и при патологии: // Дисс. д-ра. мед. наук., Днепропетровск, 1985.

3. Борисенко С.А., Буров Ю.А. Фармакололгические аспекты гематоэнцефалического барьера. // Молекулярные основы действия психотропных веществ. М. АМН СССР., 1986.,С. 129-138.

4. Бредбери М. Концепция гематоэнцефалического барьера. // М.: Мир, 1983.

5. Бурбаева Г.Ш. Физиологически активные белки мозга как возможные маркеры психиатрических заболеваний // Вестник РАМН, 1992., № 7., С. 51-54.

6. Ватазин A.B., Оноприенко Г.А., Шумский В.И. Эфферентные методы лечения в многопрофильном научно-исследовательском институте. // В сб.: Сорбционные электрохимические и гравитационные методы в современной медицине., Москва, 1999., С.14-15.

7. Турина О.И. Клинико-иммунохимическая оценка нарушений функций гематоэнцефалического барьера у недоношенных детей с перинатальными поражениями ЦНС. // Дисс. канд. мед. наук., М., 1996.

8. Турина О.И., Рябухин И.А., Анин А.Н. и др. Исследование проницаемости гематоэнцефалического барьера у новорожденных крысят в условиях индуцированных гипертермических судорог. // Бюлл. Эксп. Биол. Мед., 1997., Т. 123., № 2., С. 146-149.

9. Ершов А.Ф.Клиника, диагностика, патогенез и вопросы лечения острых отравлений производными барбитуровой кислоты. // Докт. дисс., Л., 1984 г.

10. Калашников В.В. Раково-эмбриональные белки человека. // Дисс. докт. мед. наук., Москва, 1986.

11. Кузнецова H.H. К характеристике противомозговых гетероанти-тел в сыворотке больных нервно-психическими заболеваниями. // Бюлл. Эксп. Биол. Мед., 1964., Т. 4., С. 90-94.

12. Кузнецова H.H., Докучаева О.Н., Лукачер Г.Я. Некоторые данные клинико-иммунологического обследования больных в отдаленном периоде черепно-мозговой травмы. //Ж. Невропатол. Психиатрии им. С.С.Корсакова., 1974., Т. 74., Вып. 5., С. 757-763.

13. Кузнецова Н.И., Семенов С.Ф. Обнаружение антител к мозгу в сыворотке больных нервно-психическими заболеваниями. // Ж. Невропатол. Психиатрии им. С.С.Корсакова., 1961., Т. 61., Вып. 2., С. 201-207.

14. Логвинов C.B. Влияние микроволн термогенной интенсивности на структуру гематоретинального и гематоэнцефалического барьеров. // Бюлл. Эксп. Биол. Мед., 1993., Т. 115., № 1., С. 86-88.

15. Лопухин Ю.М., Махлин Н.В. Иммуносорбция. От метода исследования к методу лечения. // Иммунология., 1984., № 5., С. 9-14.

16. Полетаев А.Б. Мозгоспецифические белки группы S100: их эндогенные акцепторы и лиганды и регуляция метаболических процессов в нервной ткани. // Дисс. докт. мед. наук. М. 1987.

17. Полетаев А.Б., Карлов В.А., Помочаева М.В., Селифанова О.П. Иммуноферментный анализ антигенной направленности антимозговых антител сыворотки крови больных эпилепсией. // Ж. Невропатол. Психиатрии им. С.С.Корсакова., 1985., Т. 85., № 6., С. 831-833.

18. Полетаев А.Б., Селифанова О.П., Бова М.Е. Исследование аутоиммунных процессов при нервно-психических заболеваниях с помощью количественного иммуноферментного анализа. // Иммунология., 1985., Т. 4., № 2., С. 75-76.

19. Руднев В.А., Опольский М.Б, Рапацкий К.Н., Маремкулов А.З. Ликворосорбция-прогрессивный метод в неврологии (перспективы развития и использования). // Кремлевская больница. Клинический вестник., 2003., №2., С.55-57.

20. Рябухин И.А., Чехонин В.П., Дмитриева Т.Б. Гематоэнцефаличе-ский барьер. Часть 1. (эмбриоморфогенез, клеточная и субклеточная биология плотных контактов эндотелиоцитов). Нейрохимия., 2003, Т. 20, № 1, С.12-23.

21. Семенов C.B., Назаров К.Н., Чуприков А.П. Аутоиммунные процессы при врожденных энцефалопатиях, эпилепсии, шизофрении. // М. Медицина, 1973. С. 33.

22. Скоупс Р. Методы очистки белков. // М., Мир., 1985.

23. Ткачева Г.А., Балаболкин М.И., Ларичева И.П. Радиоиммунохи-мические методы исследования. // М.: Медицина, 1983. С. 86-91.

24. Тоболов Н.И. Сравнительный анализ применения плазмоиммуно-сорбции (Ig-афереза) и плазмосорбции в лечении больных рассеянным склерозом. // Кремлевская медицина. Клинический вестник., 2001., № 2., С. 2831.

25. Храмкова H.H., Абелев Г.И. Предел чувствительности метода преципитации в агаре. // Бюлл. Эксп. Биол. Мед., 1961., № 12., С. 107-109.

26. Чехонин В.П. Специфические белки нервной ткани человека и животных (идентификация, выделение, физико-химическая характеристика и клинико-лабораторные исследования). // Дисс. докт. мед. наук., М., 1989.

27. Чехонин В.П., Кекелидзе З.И., Рябухин И.А., Турина О.И., Лей-кин Ю.А., Черкасова Т.А. Твердофазная иммуносорбция антител к нейрос-пецифическим антигенам. // Рос. Психиатр. Ж. 1998., № 6., С. 22-30.

28. Чехонин В.П., Морозов Г.В., Морковкин В.М. Иммунофермент-ная детекция специфических антигенов мозга как критерий проницаемости гематоэнцефалического барьера у крыс при острой ишемии головного мозга. // Бюлл. Эксп. Биол. Мед., 1988., № 5., С. 581-585.

29. Штерн Л.С. Непосредственная питательная среда органов и тканей. // Избр. труды. М.: Изд-во АН СССР, I960., С. 133.

30. Aaku-Saraste Е., Hellwig A., Huttner W.R. Loss of occludin and functional tight junctions, but not ZO-1, during neural tube closure—remodeling of the neuroepithelium prior to neurogenesis. // Dev. Biol., 1996., V. 180., P. 664679.

31. Abbott N.J, Mendonca L.L, Dolman D.E. The blood-brain barrier in systemic lupus erythematosus. // Lupus., 2003, V. 12., P. 908-915.

32. Albrechtsen M., Bock E. Quantification of glial fibrillary acidic protein (GFAP) in human body fluids by means of ELISA employing a monoclonal antibody. //J. Neuroimmunol., 1985., V. 8., P. 301-309.

33. Anderson J.M. Cell signalling: MAGUK magic. // Curr. Biol., 1997., V. 6., P. 382-384.

34. Andersen S.M., Ling C.C., Zhang P., Townson K., Willison H.J., Bundle D.R. Synthesis of ganglioside epitopes for oligosaccharide specific immunoadsorption therapy of Guillian-Barre syndrome. // Org. Biomol. Chem., 2004., V.2., P. 1199-1212.

35. Antonelli-Orlidge A, Smith S.R., DAmore PA. Influence of pericytes on capillary endothelial cell growth. // Am Rev Respir Dis., 1989, V. 140., P. 1129-31.

36. Avanzi G., Marconi G. Semiselective immunoadsorbtion of antiAChR abs on tryptophan column in myastenia gravis. Clinical experience in 32 patients. // Transfus. Sci., 1993.,V. 14., P. 17-21.

37. Avanzi G., Marconi G., Calacoci L. Plasmafiltration and immunoadsorbtion on a tryptophane column in myastenia gravis: a study of 22 patients. // Ital. J. Neurol. Sci., 1991, V. 1 (suppl)., P. 47-51.

38. Ballabh P., Braun A., Nedergaard M. The blood-brain barrier: an overview: structure, regulation, and clinical implications. // Neurobiol. Dis., 2004., V. 16., P. 1-13.

39. Baron M., Stern M., Anavi R., Witz I.R. Tissue binding factor in schizophrenic sera: a clinical and genetic study. // Biol. Psychiatry.,1977., V. 12., P. 199-219.

40. Barone F.C., Clerk R.K., Price W. Neuron-specific enolase increases in cerebral and systemic circulation following focal ischemia. // Brain Res., 1993., V. 1, P. 71-82.

41. Bartnik E., Weber K. Widespread occurrence of intermediate filaments in invertebrates; common principles and aspects of diversion. // Eur. J. Cell biol., 1989., V. 50., P. 17-33.

42. Bartosik-Psujek H., Archelos J.J. Tau protein and 14-3-3 are elevated in the cerebrospinal fluid of patients with multiple sclerosis and correlate with intrathecal synthesis of IgG. // J. Neurol., 2004., V. 251., P. 414-420.

43. Bauer J., Rauschka H., Lassman H. Inflammation in the Nervous System:The Human Perspective. // Glia., 2002., V. 36., P. 235-243.

44. Beggs J.L., Waggener J.D. Transendothelial vesicular transport of protein following compression injury to the spinal cord. // Lab. Invest. 1976., V. 34., P. 428-439.

45. Beems T., Simons K.S., Van Geel W.J., De Reus H.P., Vos P.E., Verbeek M.M. Serum- and CSF-concentrations of brain specific proteins in hydrocephalus.// Acta Neurochir (Wien). 2003., V. 145., P. 37-43.

46. Benny W.B., Sutton D.M., Oger J, Bril V, McAteer M.J., Rock G. Clinical evaluation of a staphylococcal protein A immunoadsorption system in the treatment of myasthenia gravis patients. // Transfiis., 1999., V. 39., P. 682-687.

47. Bergen J.R., Grinspoon L., Ryte H.M. Immunologic studies in schizophrenic and control subjects. // Biol. Psychiatry., 1980., V. 15., P. 369-379.

48. Besnard F., Brenner M., Nakatani Y. Multiple interacting sites regulate astrocyte-specific transcription of the human gene for glial fibrillary acidic protein. //J. Biol. Chem., 1991., V. 266., P. 18877-18883.

49. Bianchi R., Giambanco I., Donato R. S-100 protein, but not calmodulin, binds to the glial fibrillary acidic protein and inhibits its polymerization in a Ca2+-dependent manner. //J. Biol. Chem., 1993., V. 268., P. 12669-12674.

50. Bigbee J.W., Eng L.F. Glial fibrillary acidic protein synthesized in vitro using messenger RNA from Jimpy mouse spinal cord. //Brain Res., 1982., V. 249., P. 383-386.

51. Bignami A., Dalil D. Isolation of GFA protein from normal brain — a comment. // J. Histochem. Cytochem., 1979., V. 27., P. 693.

52. Bignami A., Eng L.F., Dahl D., Uyeda C.T. Localization of the glial fibrillary acidic protein in astrocytes by immunofluorescence. // Brain Res., 1972., V. 43., P. 429-435.

53. Bishop A.E., Polak J.M., Facer P, Ferri GL, Marangos PJ, Pearse AG. Neuron specific enolase: a common marker for the endocrine cells and innervation of the gut and pancreas. //Gastroenterology., 1982., V. 83., P. 902-915.

54. Bjorklund H., Dahl D., Seiger A. Neurofilament and glial fibrillary acid protein-related immunoreactivity in rodent enteric nervous system. //Neuroscience., 1984., V. 12., P. 277-287.

55. Blennow M., Rosengren L., Jonsson S., Forssberg H. Glial fibrillary acidic protein is increased in the cerebrospinal fluid of preterm infants with abnormal neurological findings. // Acta Paediatr., 1996., V. 85., P. 485-489.

56. Bohn W., Roser K., Hohenberg H., Mannweiler K, Traub P. Cytoskeleton architecture of C6 rat glioma cell subclones differing in intermediate filament protein expression. // J. Struct. Biol., 1993., V. 111., P. 48-58.

57. Borda T, Gomez R, Berria M.I., Sterin-Borda L. Antibodies against astrocyte Ml and M2 muscarinic cholinoceptor from schizophrenic patients' sera.// Glia, 2004., V. 45., P. 144-154.

58. Bosch T. Current status in extracorporeal immunomodulation: immune disorders. // Artif Organs., 1996., V. 20., P. 902-905.

59. Bradbury, M. W. B.: The blood-brain barrier: transport across the cerebral endothelium. // Circ. Res., 1985., V. 57., P. 213-222.

60. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. //Anal. Biochem., 1976., V. 72., P. 248-254.

61. Brady S.T., Lasek R.J. Nerve specific enolase and creatine phosphokinase in axonal transport: soluble protein and the axoplasmic matrix. //Cell., 1981., V. 23., P. 515-520.

62. Braun N, Risler T. Immunoadsorption as a tool for the immunomodulation of the humoral and cellular immune system in autoimmune disease. // Ther Apheresis., 1999., V. 3., P. 240-245.

63. Brenner M. Structure and transcriptional regulation of GFAP gene. // Brain Pathol., 1994., V. 4., P. 245-257.

64. Brenner M., Lampel K., Nakatani Y., Mill J., Banner C., Mearow K., Dohadwala M., Lipsky R., Freese E. Characterization of human cDNA and genomic clones for glial fibrillary acidic protein. //Mol. Brain Res., 1990., V. 7., P. 277-286.

65. Brightman M.W. The anatomic basis of the blood-brain barrier. // In: Neuwelt EA (ed) Implications of the blood-brain barrier and its manipulation., Basis science aspects., Plenum., New York., 1989., V. 1., P. 53-83.

66. Brightman MW, Reese TS. Junctions between intimately apposed cell membranes in the vertebrate brain. // J Cell Biol., 1969., V. 40., P. 48-77.

67. Broadwell R.D., Brightman M.W. Entry of peroxidase into neurons of the central and peripheral nervous system from extracellular and cerebral blood. // J. Comp. neurol. 1976., V. 166., P. 257-284.

68. Broadwell RD, Sofroniew MV Serum proteins bypass the blood-brain fluid barriers for extracellular entry to the central nervous system. // Exp Neurol. 1993., V. 120., P. 245-263.

69. Brown R.C., Egleton R.D., Davis T.P. Mannitol opening of the blood-brain barrier: regional variation in the permeability of sucrose, but not (86)Rb(+) or albumin. // Brain Res., 2004., V. 1014., P. 221-227.

70. Brunngraber E., Susz J.P., Hof H.I. Binding of concanavalin A to the brain-specific proteins obtained from human white matter by affinity chromatography. //J. Neurochem., 1975., V. 24., P. 805-806.

71. Bruns R. R., Palade G.E. Studies on blood capillaries, Part 2 (Transport of ferritin molecules across the wall of muscle capillaries). // J. Cell Biol., 1968., V. 37., P. 277-299.

72. Burtrum D., Silverstein F.S. Excitotoxic injury stimulates glial fibrillary acidic protein mRNA expression in perinatal rat brain. // Exp. Neurol., 1993., V. 121., P. 127-132.

73. Butt A.M., Jones H. Effect of histamine and antagonists on electrical resistance across the blood-brain barrier in rat brain-surface microvessels. // Brain Res., 1992., V. 569., P. 100-105.

74. Celtik C., Acunas B., Oner N., Pala O. Neuron-specific enolase as a marker of the severity and outcome of hypoxic ischemic encephalopathy. // Brain Dev., 2004., V. 26., P. 398-402.

75. Cervos-Navarro J., Sampaolo S., Hamdorf G. Brain changes in experimental chronic hypoxia // Exp. Pathol., 1991., V. 42., P. 205-212.

76. Chan P.H., Huston J.S., Dahl D. Initial characterization of astroglial protein from bovine brain. // Fed Proc., 1975., V. 34., P. 224.

77. Chiu F.C., Goldman J.E. Regulation of glial fibrillary acidic protein (GFAP) expression in CNS development and in pathological states. // J. Neuroimmunol., 1985., V. 8., P. 283-292.

78. Choi B.H., Kim R.C. Expression of glial fibrillary acidic protein by immature oligodendroglia and its implications. //J. Neuroimmunol., 1985., V. 8., P. 215-235.

79. Choi D.W. Cerebral hypoxia: some new approaches and unanswered questions. //J. Neurosc., 1990., V. 10., P. 2493-2501.

80. Cicciarello R, D'Axella D, Gagiardi M.E., Tomasello F. Time-related ultrastructural changes in an experimental model of whole brain irradiation.//Neurosugery, 1996, V. 38., P. 772-780.

81. Cicero T.J., Cowan W.M., Moore B.W.,. Suntzeff V. The cellular localization of the two brain specific proteins, SI00 and 14-3-2. //Brain Res., 1970., V. 18., P. 25-34.

82. Citi S., Sabanay H., Jakes R., Geiger B., Kendrick-Jones J. Cingulin, a new peripheral component o flight junctions. // Nature., 1988., V. 33., P. 272-276.

83. Clarke H.G., Freeman T. Quantitative Immunoelectrophoresis of human serum proteins. // Clin Sci., 1968., V. 35., P. 403-413.

84. Clough G., Michel C.C. The role of vesicles in the transport of ferritin through frog endothelium. //J. Physiol. (London). 1981., V. 315., P. 127-142.

85. Cohen I., Shani Y, Schwartz M. Cloning and characteristics of fish glial fibrillary acidic protein: implications for optic nerve regeneration. // J. Comp. Neurol., 1993., V. 334., P. 431-443.

86. Connell C.J., Mercer K.L. Freeze-fracture appearance of the capillary endothelium in the cerebral cortex of mouse brain. // Am. J. Anat., 1974., V. 140., P. 595-599.

87. Coomber B.L. Stewart P.A. Morphometric analysis of CNS microvascular endothelium.// Microvasc Res. 1985, V. 30., P. 99-115.

88. Coomber B.L., Stewart P.A., Hayakawa K. A quantitative estimate of microvessel ultrastructure in C6 astrocytoma spteroids transplanted to brain and muscle. //J. Neuropath. Exp. Neurol., 1988., V. 47., P. 299-307.

89. Crols R., Noppe M., Caers J., Lowenthal A. a-Albumin (GFA) as a marker of astrocytic involment human cerebrospinal fluid. // Neurochem. Pathol., 1983., V. l.,P. 91-102.

90. D'Axella D, Cicciarello R, Angileri F.F., Lucerna S, La Torre D, Tomasello F. Radiation-induced blood-brain barrier changes: phatophysiological mechanisms and clinical implications.//Acta Neurochir. Suppl. (Wien), 1998, V. 71., P. 282-284.

91. Dahl D., Bignami A. Glial fibrillary acidic protein from normal human brain. Purification and properties. // Brain Res., 1973., V. 57., P. 343.

92. Dahl D., Chi N.H., Miles L.E. Glial fibrillary acidic (GFA) protein in Schwann cells. // J. Histochem. Cytochem., 1982., V. 30., P. 912-918.

93. Dahl D., Crosby C.J., Sethi J.S., Bignami A. Glial fibrillary acidic (GFA) protein in vertebrates: immunofluorescence and immunoblotting study with monoclonal and polyclonal antibodies. // J. Comp. Neurol., 1985., V. 239., P. 75-88.

94. Dauberschmidt R., Marangos P.J., Zinsmeyer J., Bender V, Klages G, Gross J. Severe head trauma and the changes of concentration of neuron-specific enolase in plasma and cerebrospinal fluid. //Clin. Chim. Acta., 1983., V. 131., P. 165-170.

95. Davidson A., Diamond B. Autoimmune diseases. // N. E. J. Medic., 2001., V. 345., P. 340-350.

96. Davis B.J. Disc-electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. //Ann. NY Acad. Sci., 1964., V. 121., P. 404-412.

97. Davson H. History of blood-brain barrier concept. // In: Neuwelt EA (ed) Implications of the blood-brain barrier and its manipulation., Basis science aspects., Plenum., New York., 1989., V. 1., P. 27-52.

98. Day I.N.M., Thompson R.J. Levels of immunoreactive aldolase C, creatine kinase-BB, neuronal and non-neuronal enolase and 14-3-2 protein in circulating human blood cells. // Clin. Chim. Acta., 1984., V. 136., P. 219-228.

99. DeArmond S.J., Lee Y.L., Kretzschmar H.A., Eng L.F. Turnover of glial filaments in mouse spinal cord. //J. Neurochem., 1986., V. 47., P. 1749-1753.

100. Debus E., Weber K., Osborn M. Monoclonal antibodies specific for glial fibrillary acidic (GFA) protein and for each of the neurofilament triplet polypeptides. // Differentiation., 1983., V. 25., P. 193-203

101. Deck J.H., Eng L.F., Bigbee J., Woodscoks S.M. The role of glial fibrillary acidic protein in the diagnosis of central nervous system tumors. // Acta Neuropathol., 1978., V. 42., P. 183-190.

102. Deibler GE, Burlin TV, Stone AL. Three isoforms of human myelin basic protein: purification and structure. // J. Neurosci. Res., 1995., V. 41., P. 819827.

103. Delay G., Deniker P. Methodes chimiotherapique en psichiatrie. // Paris., Mosson, 1961.

104. DeLisi L., Weber R., Pert C.B. Are there antibodies against brain in sera from schizophrenic patients? // Biol. Psychiatry., 1985., V. 20., P. 110-115.

105. Dhandapani M.K., Mahesh V.B., Brann D.W. Astrocytes and brain function.Tmplications for reproduction. // Experimental Biology and Medicine., 2003., V. 228., P. 253-260.

106. Dotevall L., Rosengren L.E., Hagberg L. Increased cerebrospinal fluid levels of glial fibrillary acidic protein (GFAP) in Lyme neuroborreliosis. // Infection., 1996., V. 24., P. 125-129.

107. Dux E., Joo F. Effects of histamine on brain capillaries, fine structural and immunohistochemical studies after intracarotid infusion. // Exp. Brain Res., 1982., V. 47., P. 252-258.

108. Dwyer D.S., Bradley R.J., Urguhart C.K., Kearney J.F. An enzyme-linked immunoadsorbent assay measuring antibodies against muscle acetyl choline receptor. // J. Immunol. Methods., 1983., V. 57., P. 111-119.

109. Ehrlich P.: Das Sauerstoffbeduerfnis des Organismus: Eine Farbenanalytiche Studie. //Hirschwald, Berlin, 1885., V. 8., P. 167.

110. Elirnst A., Wiese L.F., Wjerkenstedt L., Tribukait B., Jonsson J. Failure to detect immunologic stigmata in schizophrenia. // Neuropsychobiology., 1982., V. 8., P. 169-171.

111. El-Fawal H. A. N., Cong Z.L., Little A., Evans H.L. Exposure to methyl mercury results in serum autoantibodies in neurotypic and gliotypic proteins. //Neurotoxic., 1995., V. 16.

112. El-Gazzar R.M., Shamy M.Y., Addel-Moneim I., El-Fawal H.A.N. Occupation exposure to mercury results in serum autoantibodies to neurotypic and gliatypic proteins. Toxicolog., 1994., V. 14., P. 124.

113. Eng L.F. Experimental models for astrocyte activation and fibrous gliosis. // In: Althaus H.H., Seifert W. (Eds.) Glial-neuronal communication. NY: Springer, 1987., V. 2., P. 27-40.

114. Eng L.F. Glial fibrillary acidic protein: the major protein of glial intermediate filaments in differentiated astrocytes. // J. Neuroimmunol., 1985., V. 8., P. 203-214.

115. Eng L.F., Chemical characterization of the glial fibrillary acidic protein. // Fed. Proc., 1973., V. 32., P. 485.

116. Eng L.F., Gerstl B., Vanderhaeghen J.J. A study of proteins in old multiple sclerosis plaques. // Trans. Amer. Soc. Neurochem., 1970., V. 1., P. 42.

117. Eng L.F., Ghirnikar R.S., Lee Y.L.Glial fibrillary acidic protein: GFAP-thirty-one years (1969-2000). // Neurochem. Res., 2000., V. 25., P.1439-1451.

118. Eng L.F., Smith M.E., De Velles T., Scoff R.P. Recent studies of the glial fibrillary acidic protein. In: Intermediate filaments. //Ann. NY Acad. Sci., 1985., V. 455., P. 527-537.

119. Engvall E., Perlman P. Enzyme-linked immunoadsorbent assay (ELISA). Quantitative assay of immunoglobulin G. //Immunochem., 1971., V. 8., P. 871-879.

120. Errante L.D., Wiche G., Shaw G. Distribution of plectin, an intermediate filament-associated protein, in the adult rat central nervous system. //J. Neurosci. Res., 1994., V. 37., P. 515-528.

121. Evans H.L., El-Fawal H. A. N., Increased brain GFAP occurs with behavioral and neuromuscular effects of chronic oral methylmercury. // Neurotoxicology., 1995., V. 15., P. 969.

122. Evans H.L., Taioli E., Tonoolo P., El-Fawal H.A.N. Serum autoantibody to nervous system proteins: isotypes in workers exposed to cadmium and nickel. //Toxicolog., 1994., V. 14., P. 291.

123. Far A.G., Nakane P.K. Immunohistochemistry with enzyme labeled antibodies: a brief review. //J. Immunol. Methods., 1981., V. 47., P. 129-144.

124. Farkas E, Luiten G.M. Cerebral microvascular pathology in aging and Alzheimer's disease // Progress in Neurobiol., 2001.,V. 64., P. 575-611.

125. Farquhar M.G., Palade G.E. Junctional complexes in various epithelia. //J. Cell. Biol., 1963., V. 17., P. 375-412.

126. Fessel W.J. The "antibrain factor" in psychiatric patients sera. I. Further studies with a hemagglutination technique. //Arch. Psychiatry., 1962., V. 8., P. 110-117.

127. Fletcher L., Rider C.C., Taylor C.B. Enolase isoenzymes. III. Chromatographic and immunological characteristics of rat brain enolase. //Biochim. Biophys. Acta., 1976., V. 452., P. 245-252.

128. Ford, J. M.: Experimental reversal of P-glycoprotein-mediated multidrug resistance by pharmacological chemosensitizers. // Eur. J. Cancer., 1996., V. 32A., P. : 991-1001.

129. Fraker P.J., Spick J.C. Protein and cell membrane iodinations with a sparingly soluble chloroamide, l,3,4,6-tetrachloro-3a,6a-diphrenylglycoluril. // Biochem. Biohys. Res. Commun, 1978., V. 80., P. 849-857.

130. Frikke M.J., Sechi B., Bell R.C.E. Monoclonal antibodies in human neuron-specific enolase reveal heterogeneity of the enzyme in neurons of the central nervous system. // Brain Res., 1987., V. 417., P. 283-292.

131. Fridriksson T., Kini N., Walsh-Kelly C., Hennes H. Serum neuron-specific enolase as a predictor of intracranial lesions in children with head trauma: a pilot study.// Acad. Emerg. Med., 2000., V. 7., P. 816-820.

132. Fuchs E., Weber K. Intermediate filaments: structure, dynamics, function, and disease. // Ann. Rev. Biochem., 1994., V. 63., P. 345-382.

133. Furuse M, Fujita K, Hiiragi T, Fujimoto K, Tsukita S. Claudin-1 and -2: novel integral membrane proteins localizing at tight junctions with no sequence similarity to occludin. //J. Cell. Biol., 1998., V. 141., P. 1539-1550.

134. Furuse M, Hirase T, Itoh M, Nagaiuchi A, Yonemura S, Tsukita S, Tsukita S.Occludin: a novel integral membrane protein localizing at tight junctions. //J. Cell. Biol., 1993., V. 123., P. 1777-1788.

135. Galou M., Pourmin S., Ensergueix D., Ridet J.L., Tchelingerian J.L., Lossouarn L., Privat A., Babinet C., Dupouey P. Normal and pathological expression of GFAP promoter elements in transgenic mice. // Glia., 1994., V. 12., P. 281-293.

136. Geiger B., Ayalon O. Cadherins. // Annu. Rev. Cell Biol., 1992., V. 8., P. 307-322.

137. Ghandour M.S., Langley O.K., Keller A. A comparative immunohistochemical study of cerebellar enolases: double labeling techniques and immunoelectromicroscopy. // Exp. Brain Res., 1981., V. 41., P. 271-279.

138. Giallongo A., Feo S., Moore R., Croce C.M., Showe L.C. Molecular cloning and nucleotide sequence of a full-length cDNA for human a enolase. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1986., V. 83., P. 6741-6745.

139. Golden P.L., Pardridge W.M. Brain microvascular P-glycoprotein and a revised model of multidrugs resistance in brain. // Cell. Molec. Neurob., 2000., V. 20., P.165-183.

140. Goldman J.E., Chiu F.-C. Dibutyryl cyclic AMP causes intermediate filament accumulation and actin reorganization in primary astrocytes. //Brain Res., 1984., V. 306., P. 85-95.

141. Goldman R.D., Zackroff R.V., Steinert P.M. Intermediate filaments: overview. // In: Goldman R.D., Steinert P.M. (Eds.) Cellular and molecular biology of intermediate filaments., NY. Plenum, 1990., P. 3-20.

142. Gomi H., Yokoyama T., Fujimoto K., Ikeda T., Katoh A., Itoh T., Itohara S. Mice devoid of the glial fibrillary acidic protein develop normally and are susceptible to scrapie prions. //Neuron., 1995., V. 14., P. 29-41.

143. Gottesman, M. M.: How cancer cells evade chemotherapy: sixteenth Richard and Hindo Rosenthal Foundation Award Lecture. // Cancer Res., 1993., V. 53., P.747-754.

144. Grabar P. Agar-gel diffusion and immunoelectrophoretic analysis.// Ann. N. Y. Acad. Sci., 1957., V. 69., P. 591-607.

145. Graeber M.B., Kreutzberg. Actrocytes increase in glial fibrillary acidic protein during retrograde changes of facial motor neurons. // J. Neurocytol., 1986., V. 15., P. 363-374.

146. Graham D.I., Thomas D.G.T., Brown I. Nervous system antigens. Invited review. // Histopathol., 1983., V. 7., P. 1-21.

147. Graham R.C., Karnovsky M.J. The early stages of absorption of injected horseradish peroxidase in the proximal tubules of mouse kidney; ultrastructure cytochemistry by a ney tachnique. // J. Histochem. Cytochem. 1966., V.4., P. 291-302.

148. Grasso A., Haglid K.J., Hansson H.A., Persson L., Ronnback L. Localization of 14-3-2 protein in the rat brain by immunoelectron microscopy. //Brain Res., 1977., V. 122., P. 582-585.

149. Grasso A., Roda G., Hogue-Angeletti R.A., Moore B.W., Perez V.J. Preparation and properties of the brain specific protein 14-3-2. //Brain Res., 1977., V. 124., P. 497-507.

150. Griveas I., Sourgounis A., Visvardis G., Zarifis I., Kyriklidou P., Sakellariou G. Iminunoadsorption in Lupus Myocarditis. // Therapeutic Apheresis and Dialysis., 2004., V. 8., P. 281-285.

151. Grob D., Simpson D., Mitsumoto H. Treatment of myastenia gravis by immunoadsorbtion of plasma. // Neurolog., 1995., V. 45., P. 338-344.

152. Gules I., Satoh M., Nanda A., Zhang J.H. Apoptosis, blood-brain barrier, and subarachnoid hemorrhage. // Acta Neurochir. Suppl., 2003., V. 86., P. 483-487.

153. Gurnett CA, Landt M, Wong M. Analysis of cerebrospinal fluid glial fibrillary acidic protein after seizures in children.// Epilepsia., 2003., V. 44., P.1455-1458.

154. Hafler DA, Weiner HL. In vivo labeling of blood T cells: rapid traffic into cerebrospinal fluid in multiple sclerosis.// Ann Neurol., 1987., V. 22., P. 8993.

155. Hafler DA, Weiner HL. In vivo labeling of blood T cells: rapid traffic into cerebrospinal fluid in multiple sclerosis.// Ann Neurol., 1987., V. 22., P. 8993.

156. Hagiwara N., Imada S., Sueoka N. Cell-type specific segregation of transcriptional expression of glial genes in the rat peripheral neurotumor RT4 cell lines. // J. Neurosci. Res., 1993., V. 36., P. 646-656.

157. Hagiwara N., Imada S., Sueoka N. Cell-type specific segregation of transcriptional expression of glial genes in the rat peripheral neurotumor RT4 cell lines. //J. Neurosci. Res., 1993., V. 36., P. 646-656.

158. Hai J., Lin Q., Li S.T., Pan Q.G. Chronic cerebral hypoperfusion and reperfiision injury of restoration of normal perfusion pressure contributes to the neuropathological changes in rat brain. // Brain Res. Mol. Brain Res., 2004.,V. 126., P. 137-145.

159. Hailey D, Topfer L.A. Extracorporeal immunoadsorption treatment for rheumatoid arthritis. // Iss.Emerg. Health Technol., 2002., V. 28., P. 1-4.

160. Hall E.D. Neuroprotective actions of glucocorticoid and nonglucocorticoid steroids in acute neuronal injury. / /Cell Mol. Neurobiol., 1993., V. 13., P. 415-32.

161. Hall E.D., Yonkers P.A.„ McCall J.M., Braughler J,M. Effects of the 21-aminosteroid U74006F on experimental head injury in mice. // J. Neurosurg., 1988., V. 68., P. 456-61.

162. Haluska M., Anthony M.L. Osmotic blood-brain barrier modification for the treatment of malignant brain tumors. // Clin. J. Oncol. Nurs., 2004., V. 8., P. 263-267.

163. Hashimoto, P. H.: Aspects of normal cerebrospinal fluid circulation and circumventricular organs. // Prog. Brain Res., 1992., V. 91., P. 439-443.

164. Haskins J, Gu L, Wittchen ES, Hibbard J, Stevenson BR. ZO-3, a novel member of the MAGUK protein family found at the tight junction, interacts with ZO-1 and occludin. //J. Cell. Biol., 1998., V. 141., P. 199-208.

165. Hatfield J.S., Skoff R.P., Maisel H., Eng L. Glial fibrillary acidic protein is localized in the lens epithelium. //J. Cell Biol., 1984., V. 98., P. 1895-1898.

166. Heath R.G., Krupp I.M. Schizophrenia as an immunologic disorder. I. Demonstration of antibrain globulins by fluorescent antibody techniques. // Arch. Gen. Psychiatry., 1967., V. 16., P. 1-9.

167. Heath R.G., Krupp I.M., Byers L.W. Schizophrenia as an immunologic disorder. II. Effects of serum protein fractions on brain function. //Arch. Gen. Psychiatry., 1967., V. 16., P. 10-22.

168. Heath R.G., Krupp I.M., Byers L.W. Schizophrenia as an immunologic disorder. III. Effects of antimonkey and antihuman brain antibody on brain function. //Arch. Gen. Psychiatry., 1967., V. 16., P. 24-33.

169. Hegmann, E. J., Bauer, H. C, Kerbel, S. Expression and functional activity of P-glycoprotein in cultured cerebral capillary endothelial cells. // Cancer Res., 1992., V. 52., P. 6969-6975.

170. Hellstrom M, Gerhardt H, Kalen M, Li X, Eriksson U, Wolburg H, Betsholtz C. Lack of pericytes leads to endothelial hyperplasia and abnormal vascular morphogenesis.// J Cell Biol., 2001., V. 153., P. 543-553.

171. Herrmann M., Elirenreich H. Brain derived proteins as markers of acute stroke: their relation to pathophysiology, outcome prediction and neuroprotective drug monitoring // Restor Neurol Neurosci., 2003., V. 21., P.177-90.

172. Higley H.R., McNuIty J.A., Rowden G. Glial fibrillary acidic protein and SI00 protein in pineal supportive cells: an electron microscopic study. // Brain Res., 1984., V. 304., P. 117-120.

173. Holtzman D., Obana K., Olson J. Hyperthermia-induced seizures in the rat pup: a model for febrile convulsions in children. // Science., 1981., V. 213., P. 1034-1036.

174. Hopewall J.W.,Van der Kogel A.J. Pathophysiological mechanisms leading to the development of late radiation-induced damage to the central nervous system. // Front Radial Ther. Oncol., 1999., V. 33., P. 265-275.

175. Hossman K.A. Development and resolution of ischemic brain swelling. In: Pappins H.M., Feindel W. (Eds.). Dynamics of brain edema. // Berlin etc.: Springer Verlag, 1976.

176. Hout M.S., LeJeune K.E., Schaack T.M., Bristow D.K., Federspiel W.J. Specific removal of anti-A and anti-B antibodies by using modified dialysis filters. // ASAIO J. 2000., V. 46., P. 702-706.

177. Huzby G., Wedege E., Williams R.C., Jr. Characterization of brain proteins reacting in vitro with anti-neuronal antibodies in patients with Huntington's disease. //Clin. Immunol. Immunopathol., 1978., V. 11., P. 131-141.

178. Hynes R.O. Integrins: bidirectional, allosteric signaling machines. // Cell., 2002., V. 110., P. 673-87.

179. Iida K., Takashima S., Ohno T., Ueda K. Neuropathologic study of newborns with prenatal-onset leukomalacia. //Pediatr. Neurol., 1993., V. 9., P. 45-48.

180. Inagaki M., Nakamura Y., Takeda M., Nishimura T., Inagaki N. Glial fibrillary acidic protein: dynamic property and regulation by phosphorylation. //Brain Pathol., 1994., V. 4., P. 239-243.

181. Ingebrigtsen T., Romner B. Biochemical serum markers for brain damage: a short review with emphasis on clinical utility in mild head injury. // Restor. Neurol. Neurosci., 2003., V. 21., P. 171-176.

182. Ishiguro Y., Kato K., Ito T., Horisawa M., Nagaya M. Enolase isoenzymes as markers for differential diagnosis of neuroblastoma, rhabdomyosarcoma and Wilms' tumor. // Gann., 1984., V. 75., P. 53-60.

183. Ishiguro Y., Kato K., Shimizu A, Ito T, Nagaya M. High levels of immunoreactive nervous system-specific enolase in sera of patients with neuroblastoma. //Clin. Chim. Acta., 1982., V. 121., P. 173-180.

184. Itoh M., Nagafiichi A., Moroi S., Tsukita S. InV.vement of ZO-1 in cadherin-based cell adhesion through its direct binding to alpha catenin and actin filaments.//J. Cell. Biol., 1997., V. 138., P. 181-192.

185. Jackson P., Tompson R. The demonstration of new human brain-specific proteins by high-resolution two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis. //J. Neurol. Sci., 1981. V. 49., P. 429.

186. Jankovic B. D, Djordjijevic D. Differential appearance of autoantibodies to human brain SI00 protein, neuron specific enolase and myelin basic protein in psychiatric patients. // Int J Neurosci., 1991., V.60 ., P. 119-127.

187. Jankovic B.D. Neural tissue hypersensitivity in psychiatric disorders with immunologic features. // J. Immunol., 1985., V. 135., P. 8536-8575.

188. Jankovic B.D., Jakulic S., Horvat J. Delayed skin hypersensitivity reactions to human brain SI00 protein in psychiatric patients. //Biol. Psychiatry., 1982., V. 17., P. 687-692.

189. Jesaitis L.A., Goodenough D.A. Molecular characterization and tissue distribution of ZO-2, a tight junction protein homologous to ZO-1 and the Drosophila discs-large tumor suppressor protein. // J. Cell. Biol., 1994., V. 124., P. 949-961.

190. Joo F. Insights into the regulation by second messenger molecules of the permeability of the blood-brain barrier. // Microsc. Res. Tech., 1994., V. 27., P. 507-515.

191. Kamouchi M., Kitazono T., Ago T., Wakisaka M., Ooboshi H., Ibayashi S., Iida M. Calcium influx pathways in rat CNS pericytes. // Brain Res. Mol. Brain Res., 2004., V. 126., P. 114-120.

192. Karcher D., Soler-Federspiel B.S., Lowenthal F.S., Lowenthal A. Anti-neurofilament antibodies in blood of patients with neurological diseases. // Acta Neuropathol. (Berlin)., 1986., V. 72., P. 82-85.

193. Kato K., Nakajima T., Ishiguro Y. Sensitive enzyme immunoassay for SI00 protein: determination in human cerebrospinal fluid. //Biomed. Res., 1982., V. 3., P. 24-28.

194. Kato K., Umeda Y., Suzuki F., Kosaka A. Use of antibody Fabfragments to remove interference by rheumatoid factors with the enzyme-linked sandwich immunoassay. // FEBS Lett., 1979., V. 102., P. 253-256.

195. Kemper E.M., Boogerd W., Thuis I., Beijnen J.H., Van Tellingen O. Modulation of the blood-brain barrier in oncology: therapeutic opportunities for the treatment of brain tumours? // Cancer Treat. Rev., 2004., V. 30., P. 415-423.

196. Kepes J.J., Rubinstein L.J., Chiang H. The role of astrocytes in the formation of cartilage in gliomas. An immunohistochemical study of four cases. // Am. J. Pathol., 1984., V. 117., P. 471-483.

197. Keyeux A, Brucher J.M., Oclirymowicz-Bemelmams D. Late effect of X-irradiation on regulation of cerebral blood flow after whole-brain exposure in rats. // Radiat Res., 1997., V. 147., P. 621-630.

198. Kintner C. Regulation of embryonic cell adhesion by the cadherin cytoplasmic domain. // Cell., 1992., V. 69., P. 225-236.

199. Kniesel U., Wolburg H. Tight junction complexity in the retinal pigment epithelium of the chicken during development. // Neurosci. Lett., 1993., V. 149., P. 71-74.

200. Kobayashi H., Yokoo H., Yanagita T., Wada A. Regulation of brain microvessel function.// Nippon Yakurigaku Zasshi., 2002 .,V. 119., P. 281-286.

201. Koning G.A., SchifFelers R.M., Storm G. Endothelial cells at inflammatory sites as target for therapeutic intervention. // Endothel., 2002., V. 9., P. 161-171.

202. Kornblith P.L. Humoral immunity. In: Thomas D.G.T., Graham D.I. (Eds.) Brain tumours: scientific basis, clinical investigation and current therapy. // London: Butterworth., 1980., P. 133-144.

203. Kozler P, Pokorny J. Evans blue distribution in the rate brain after intracarotid injection with the blood-brain barrier intact and open to osmosis. // Sb Lek., 2003.,V. 104., P. 255-262.

204. Kragh J., Bolwig T.G., Woldbye D.P., Jorgensen O.S. Electroconvulsive shock and lidocaine-induced seizures in the rat activateastrocytes as measured by glial fibrillary acidic protein. // Biol. Psychiatry., 1993., V. 33., P. 794-800.

205. Krakauer M., Schaldemose Nielsen H., Jensen J., Sellebjerg F. Intrathecal syntesis of free immunoglobulin light chains in multiple sclerosis. // Acta Neurol. Scand. 1998., V. 98., P. 161-165.

206. Krogh A. The active and passive exchanges of inorganic ions through the surfaces of living cells and through living membranes generally. // Proc. Roy. Soc. B., 1946., V. 133., P. 140-200.

207. Kuroiwa T., Shibutani S., Okeda R. Blood-brain barrier disruption and exacerbation of ischemic brain edema after restoration of blood flow in experimental focal cerebral ischemia.// Acta Neuropathol. (Berl.)., 1988., V. 76., P. 62-70.

208. Lamers K.J., Van Engelen B.G.M. Cerebrospinal neuron-specific enolase, SI00 and myelin basic protein in neurological disorders. //Acta Neurol. Scand., 1995., V. 92., P. 247-251.

209. Langley O.K., Ghandour M.S., Vincendon G., Gombos G. An ultrastructural immunocytochemical study of nerve-specific protein in rat cerebellum. //J. Neurocytol., 1980., V. 9., P. 783-798.

210. Laping N.J., Teter B., Nichols N.R., Rozovsky I., Finch C.E. Glial fibrillary acidic protein: regulation by hormones, cytokines, and growth factors. // Brain Pathol., 1994., V. 1., P. 259-275.

211. Lapinski TW, Prokopowicz D. Plasmapheresis in medical practice. // Wiad. Lek., 2001., V. 54., P. 437-443.

212. Larson D.M., Carson M.P., Haudenschild C.C. Junctional transfer of small molecules in cultured bovine brain microvascular endothelial cells and pericytes. // Microvasc. Res., 1987., V. 34., P. 184-199.

213. Laurell C.A. Quantitative estimation of proteins by electrophoresis in agarose gel containing antibodies. // Anal. Biochem., 1966., V. 15., P. 45-52.

214. Laws E.R., Jr., Taylor W.F., Clifton M.B., Okazaki H. Neurosurgical management of low-grade astrocytomas of the cerebral hemispheres. // J. Neurosurg., 1984., V. 61., P. 665-673.

215. Ledermann J.A. Serum neurone-specific enolase and other neuroendocrine markers in lung cancer. //European J. Cancer., 1994., V. 30A., P. 574-576.

216. Lehmann-Facius H. Über die Liquordiagnose der Schizophrenien. //Klin. Wochenschr., 1937., B. 16., S. 1646-1648.

217. Leibowitz S., Hughes R.A.C. Immunology of the nervous system. // Current topics in immunology., London: Edward Arnold, 1983., V. 17., P. 303.

218. Leibowitz S., Hughes R.A.C. Immunology of the nervous system. // (Current topics in immunology.)., London: Edward Arnold, 1983., V. 17., P. 303.

219. Lendahl U., Zimmerman L.B., McKay R.D.G. CNS stem cells express a new class of intermediate filament protein. // Cell., 1990., V. 60., P. 585-595.

220. Levy J., Degani N. Correcting Immune Imbalance: The Use of Prosorba Column Treatment for Immune Disorders. // Therapeutic Apheresis and Dialysis., 2003., V. 7., P. 197-205.

221. Levine S, Sohn D. Cerebral ischemia in infant and adult gerbils. Relation to incomplete circle of Willis. // Arch. Pathol., 1969., V. 87., P. 315-317.

222. Liem R.K.H., Shelanski M.L. Identity of the major protein in "native" glial fibrillary acidic protein preparations with tubulin. //Brain Res., 1978., V. 145., P. 196.

223. Lima J.E., Takayanagui O.M., Garcia L.V., Leite J.P. Use of neuron-specific enolase for assessing the severity and outcome of neurological disorders in patients.// Braz. J. Med. Biol. Res., 2004., V. 37., P. 19-26.

224. Logan D.G., Deodhar S.D. Schizophrenia, an immunologic disorder. //JAMA., 1970., V. 212., P. 1703-1704.

225. Lolli F., Siracusa G., Amato M.P., Fratiglioni L., Dal Pozzo G., Galli E., Amaducci L. Intrathecal synthesis of free immunoglobulin light chains and igM in initial multiple sclerosis. // Acta neurol. Scand. 1991., V. 83., P. 239-243.

226. Lossinsky A.S., Song M.J., Wisniewsky H.M. High Voltage electron microscopic studies of endothelial cell tubular structures in the mouse blood-brain barrier following brain trauma. // Acta Neuropathol. 1989., V. 77., P. 480-488.

227. Lossinsky A.S., Vorbrodt A.W., Wisniewsky H.M. Ultracytochemical srudies of vesicular and canacular transport structures in the injured mammalian blood-brain barrier// Acta Neuropathol. 1983., V. 61., P. 239-245.

228. Madison R.E., Broughton A., Thrasher J.D. Immunologic biomarkers associated with an acute exposure to exothermic byproducts of a ureaformaldehyde spill. //Environ Health Persp., 1991., V. 94., P. 291.

229. Malloch D.A., Clark T.B., Burnet F.R. Glial fibrillary acidic protein in the cytoskeletal and soluble protein fractions of the developing rat brain. // J. Neurochem., 1987., V. 49., P. 299-306.

230. Malmestrom C., Haghighi S., Rosengren L., Andersen O., Lycke J. Neurofilament light protein and glial fibrillary acidic protein as biological markers in MS. //Neurology., 2003., V. 61., P. 1720-1725.

231. Marangos P.J., Campbell I.C., Schmechel D.E., Murphy D.L., Goodwin F.K. Blood platelets contain a neuron specific enolase subunit. // J. Neurochem., 1980., V. 34., P. 1254-1258.

232. Marangos P.J., Gazdar A.F., Carney D.N. Neuron specific enolase in human small cell carcinoma cultures. // Cancer Lett., 1982., V. 15., P. 67-71.

233. Marangos P.J., Parma A.M., Goodwin F.K. Functional properties of neuronal and glial isoenzymes of brain enolase. // J. Neurochem., 1978., V. 31., P. 727-732.

234. Marangos P.J., Paul S.M. Brain levels of neuron-specific and nonneuronal enolase in Huntington's disease. //J. Neurochem., 1981., V. 35., P. 1338-1340.

235. Marangos P.J., Polak J.M., Pearse A.G.E. Neuron specific enolase: a probe for neurons and neuroendocrine cells. //Trends Neurosci., 1982., V. 5., P. 193-196.

236. Marangos P.J., Schmechel D., Parma A.M., Clark R.L., Goodwin F.K. . Measurement of neuronal and non-neuronal enolase of rat, monkey and human tissues. //J. Neurochem., 1979., V. 33., P. 319-329.

237. Marangos P.J., Zis A.P., Clark R.L., Goodwin F.K. Neuronal, nonneuronal and hybrid forms of enolase in brain; structural, immunological and functional comparisons. // Brain Res., 1978., V. 150., P. 117-133.

238. Marangos P.J., Zomzely-Neurath C. Determination and characterization of neuron specific protein (NSP) associated enolase activity. //Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976., V. 68., P. 1309-1316.

239. Marangos P.J., Zomzely-Neurath C., Goodwin F.K. Structural and functional properties of neuron specific protein (NSP) from rat, cat and human brain. // J. Neurochem., 1977., V. 28., P. 1097-1107.

240. Mayhan W.G. Regulation of blood-brain barrier permeability. // Microcirculat., 2001., V. 8., P. 89-104.

241. McCarron R.M., Wang L., Staminirovic D.B., Spatz M. Differential Regulation of Adhesion Molecule Expression by Human Cerebrovascular and Umbilical Vein Endothelial Cells. // Endothelium., 1995., V. 2., P. 339-346.

242. McCaugran J.A., Schechter N. Experimental febrile convulsions: long-term effects of hyperthermia-induced convulsions in the developing rat. //Epilepsia., 1982., V. 23., P. 173-183.

243. McCaugran J.A., Schechter N. Hyperthermia-induced convulsions in the rat pup. An animal model of human infantile febrile convulsions. // Soc. Neurosci. Abstr., 1980., V. 6., P. 403-183.

244. Mencarelli C., Magi B., Marzocchi B., Pallini V. Immunological and charge properties of GFAP in lower vertebrates. // Comp. Biochem. Physiol., 1993., V. 105B., P. 375-380.

245. Menzies S.A., Hoff J.T., Betz L.A. Middle cerebral artery occlusion in rats: a neurological and pathological evaluation of a reproducible model. // Neurosurg., 1992.,V. 31., P. 100-107.

246. Mickley G.A., Ferguson J.L., Nemeth T.J. Spontaneous perseverative turning in rats with radiation induced hippocampal damage. // Behav Neurosci. 1989., V. 103.,P.722—730.

247. Miller D.B., Blackman C.F., O'Callaghan J.P. An increase in glial fibrillary acidic protein follows brain hyperthermia in rats. // Brain Res., 1987., V. 415., P. 371-374.

248. Minakawa T, Bready J, Berliner J, Fisher M, Cancilla P.A. In vitro interaction of astrocytes and pericytes with capillary-like structures of brain microvessel endothelium. // Lab Invest., 1991., V. 65., P. 32-40.

249. Missler U, Wiesmann M, Friedrich C, Kaps M. S-100 protein and neuron-specific enolase concentrations in blood as indicators of infarction volume and prognosis in acute ischemic stroke. // Stroke., 1997., V. 28., P. 1956-1960.

250. Mito T., Becker L.E. Developmental changes of SI00 protein and glial fibrillary acidic protein in the brain in Down syndrome. // Exp. Neurol., 1993., V. 120., P. 170-176.

251. Mobini R., Maschke H., Waagstein F. New insights into the pathogenesis of dilated cardiomyopathy: possible underlying autoimmune mechanisms and therapy. // Autoimmun. Rev., 2004., V. 3., P. 277-84.

252. Moore B.W. Brain-specific proteins. In: Schneider D.J. (ed.) Proteins of the nervous system., NY., Raven Press, 1973., P. 1-12.

253. Moore B.W., McGregor D. Chromatographic and electrophoretic fractionation of soluble proteins of brain and liver. // J. Biol. Chem., 1965., V. 133., P. 1647-1653.

254. Mori T., Morimoto K., Hayakawa T.,, Ushio Y, Mogami H, Sekiguchi K. Radioimmunoassay of astroprotein (an astrocyte specific cerebroprotein) incerebrospinal fluid and its clinical significance. //Neurol. Med.-Chir. (Tokyo)., 1978., V. 18., P. 25-31.

255. Moryama E., Salkman M., Broadwell R.D. Blood-brain barrier alteration after microwave-induced hyperthermia is purely a thermal effect. 1. Temperature and power measurements. //Surg. Neurol., 1991., V. 35., P. 177-182.

256. Mossakowski M.J., Weinrauder N. Glial fibrillary acidic protein and S100 protein in abnormal astrocytes in Wilson's disease. // J. Neuropathol., 1986., V. 24., P. 365-374.

257. Nacane P. K., Kawaoi A. Peroxidase-labeled antibody. A new method of conjugation. //J. Histochem. Cytochem., 1974., V. 22., P. 1084-1091.

258. Nag S. Cerebral changes in chronic hypertension, combined permeability and immunohistochemical studies. // Acta Neuropathol., 1984a., V. 62., P. 178-184.

259. Nag S. Cerebral endothelial mechanisms in increased penneabilityinchronic hypertension. // Ad. Exp. Med. Biol., 1993., V. 331., P. 263-266.

260. Nag S. Cerebral endothelial plasma membrane alterations in acute hypertension. // Acta Neuropathol., 1986., V. 70., P. 38-43.

261. Nag S. Cold-injury of the cerebral cortex, immunolocalization of cellular protein and blood-brain barrier permeability studies. // J. Neuropathol. Exp. Neurol., 1996., V. 55., P. 880-888.

262. Nag S. Localization of calcium-acrivated adenosine-triphosphatase (Ca2+-ATPase) in intercerebral arterioles in acute hypertension. // Acta Neuropathol., 1988., V. 75., P. 547-553.

263. Nag S. Role of the endothelial cytosceleton in blood-brain barrier permeability to proteins. // Acta Neuropathol., 1995., V. 90., P. 454-460.

264. Nag S. Vascular changes in the spinal cord in N-methyl-d-aspartate-induced exitotoxicity, morphological and permeability studies. // Acta Neuropathol., 1992., V. 84., P. 471-477.

265. Nag S., Robertson D.M., Dinsdale H.B. Cerebral cortical changws in acute experimental hypertension. An ultrastructural study. // Lab. Invest., 1977., V. 33., P. 150-157.

266. Nag S., Robertson D.M., Dinsdale H.B. Quantitative estimate of pinocytosis in experimental acute hypertension. // Acta Neuropathol., 1979., V. 46., P. 107-116.

267. Nagashima G, Suzuki R, Asai J, Fujimoto T. Immunohistochemical analysis of reactive astrocytes around glioblastoma: an immunohistochemical study of postmortem glioblastoma cases. // Clin. Neurol. Neurosurg., 2002., V. 104., P. 125-31.

268. Nagy Z., Peters H., Huttner 1. Charge-related alterations of the cerebral endothelium. // Lab. Invest., 1983., V. 49., P. 662-671.

269. Nakazato Y., Ishizeki J., et al. Localization of SI00 and glial fibrillary acidic protein-related antigen in pleomorphic adenoma of salivary glands. // Lab. Invest., 1982., V. 46., P. 621—626.

270. Nehls V, Drenckhahn D. Heterogeneity of microvascular pericytes for smooth muscle type alpha-actin. // J Cell Biol., 1991., V. 113., P. 147-54.

271. Nguyen V., Gaber M. W., Sontag M.R., Kiani M.F. Late effects of ionizing radiation on the microvascular networks in normal tissue. // Radiat. Res., 2000., V. 154., P.531-536.

272. Niebroj-Dobosz I., Rafalowska J., Lukasiuk M., Pfeffer A., Mossakowski M.J. // Immunochemical analysis of some proteins in cerebrospinal fluid and serum of patients with ischemic strokes. //Folia Neuropathol., 1994., V. 34., P. 182-186.

273. O'Callaghan J.P., Lavin K.L., Chess G., Clouet D.H. A method for dissection of discrete regions of rat brain following microwave irradiation. //Brain Res. Bull., 1983., V. 11., P. 31-42.

274. Ornstein L. Disc electrophoresis. I. Background and theory. //Ann. NY Acad. Sci., 1964., V. 121., P. 321-329.

275. Ouchterlony O. // Ark. kemi., 1950., V. 1., P. 43-50.

276. Palade G.E., Simionescu M., Simionescu N. Strustural aspects of the permeability of the microvascular endothelium. // Acta Physiol. Scand., 1979., V. 463., P. 11-32.

277. Pandey R.S., Gupta A.K., Chaturvedi U.C. Autoimmune model of schizophrenia with special reference to antibrain antibodies. // Biol. Psychiatry., 1981., V. 16., P. 1123-1136.

278. Papasozomenos S., Shapiro S. Pineal astrocytoma — report of a case, confined to the epiphysis, with immunocytochemical and electron microscopic studies. //Cancer (Philadelphia)., 1981., V. 47., P. 99-103.

279. Pardridge W.M. Blood-brain barrier transport of nutrients. // Fed. Proc., 1986., V. 45., P. 2047-2049.

280. Pardridge W.M. Blood-brain barrier drug targeting: the future of brain drug development. // Mol. Interv., 2003., V. 3., P. 90-105.

281. Pearse A.G.E. Neurotransmission and the APUD concept. In: Coupland R.E., Fujita T. (eds.) Chromaffin, enterochromaffin and related cells. // Amsterdam: Elsevier, 1976., P. 147.

282. Pegram C.N., Eng L.F., Wikstrand C.J., McComb R.D, Lee Y.L., Bigner D.D. Monoclonal antibodies reactive with epitopes restricted to glial fibrillary acidic proteins of several species. //Neurochem. Pathol., 1985., V. 3., P. 119-138.

283. Peress N.S., Fleit H.B., Perille E., Kuljis R., Pezzullo C., Identification of Fc gamma RI, II and III on normal human brain ramified microglia and on microglia in senile plaques in Alzheimer's diseas. // J. Neuroimmunol., 1993., V. 48., P. 71-79.

284. Perry G., Friedman R., Kang D.N., Manetto V, Autilio-Gambetti L, Gambetti P. Antibodies to the neuronal cytoskeleton are elicited by Alzheimer paired helical filament fractions. // Brain Res., 1987., V. 420., P. 233-242.

285. Peshavaria M., Day I.N.M. Molecular structure of the human muscle-specific enolase gene (EN03). // Biochem. J., 1991., V. 275., P. 427-433.

286. Petito C.K., Halaby I.A. Relationship between ischemia and ischemic neuronal necrosis to astrocyte expression of glial fibrillary acidic protein. // Int. J. Dev. Neurosci., 1993., V. 11., P. 239-247.

287. Petito C.K., Levy D.E. The importance of cerebral arterioles in alterations og the blood-brain barrier. // Lab. Invest., 1980., V. 43., P. 262-268.

288. Pettmann B., Henderson C.E. Neuronal cell death. // Neuron., 1998., V. 20., P. 633-647.

289. Poletaev A.B, Morozov S.G, Gnedenko BB, Zlunikin VM, Korzhenevskey DA. Serum anti-SlOOb, anti-GFAP and anti-NGF autoantibodies of IgG class in healthy persons and patients with mental and neurological disorders.//Autoimmunity., 2000., V. 32., P.33-38.

290. Ptak J. Changes of plasma proteins after immunoadsorption using Ig-Adsopak columns in patients with myasthenia gravis. // Transfiis. Apheresis Sci., 2004.,V. 30., P.125-129.

291. Prat A, Biernacki K, Wosik K, Antel J.P. Glial cell influence on the human blood-brain barrier. // Glia., 2000., V. 36., P. 145-155.

292. Prinz R.A., Marangos P.J. Use of neuron-specific enolase as a serum marker for neuroendocrine neoplasms. // Surgery., 1982., V. 92., P. 887-889.

293. Qin D.X., Zheng R., Tang J, Li J. X., Hu Y.H. Influence of radiation on the blood-brain barrier and optimum time of chemotherapy. // Int. J. Radial. Oncol. Biol. Physiol., 1990., V. 19., P. 1507-1510.

294. Quinlan R.A., Moir R.D., Stewart M. Expression in Escherichia coli fragments of glial fibrillary acidic protein: characterization, assembly, properties and paracrystal formation. // J. Cell Sci., 1989., V. 93., P. 71-83.

295. Quinn G.B., Reeves I.G., Day I.N.M. Mapping of antigenic sites in human neuron-specific enolase by expression subcloning. //Clin. Chem., 1994., V. 40., P. 790-795.

296. Rajasekaran A.K., Hojo M., Hima T., Rodrigues-Boulan E. Catenins and zonula occludens-1 form a complex during early stages in the assembly of tight junctions. // J. Cell. Biol., 1996., V. 132., P. 451-464.

297. Ralton J.E., Lu X., et al. Identification of two N-terminal non-alpha-helical domain motifs important in the assembly of glial fibrillary acidic protein. //J. Cell Sci., 1994., V. 107., P. 1935-1948.

298. Rapoport S.I., Olino, K., Pettigrew, K. D.: Drug entry into the brain. // Brain Res., 1979., V. 172., P. 354-359.

299. Rasmussen L.S, Christiansen M, Eliasen K., Sander-Jensen K., Moller J.T. Biochemical markers for brain damage after cardiac surgery ~ time profile and correlation with cognitive dysfunction. // Acta Anaesthesiol. Scand., 2002., V. 46., P.547-551.

300. Raymond J.J., Robertson D.M., Dinsdale H.B. Pharmacological modification of bradykinin inducedbreakdown of the blod-brain barrier. // Can. J. Neurol. Sci., 1986., V. 13., P. 214-220.

301. Reese, T. S. Karnovsky, M. J.: Fine structural localization of a blood-brain barrier to exogenous peroxidase. // J. Cell. Biol., 1967., V. 34., P. 207-217.

302. Regner A., Alves L.B., Chemalel., Costa M.S., Friedman G., Achaval M., Leal L., Emanuelli T. Neurochemical characterization of traumatic brain injury in humans. // J.Neurotrauma., 2001., V. 18., P. 783-792.

303. Reid D.M., Rerry V.H., Anderson P.B., Gordon S. Mitosis and apoptosis of microglia in vivo induced by an anti-CR3 antibody which crosses the blood-brain barrie. // Neuroscience., 1993., V. 56., P. 529-533.

304. Rember M.P., Marcussen W.H., Tiller-Borsich J. The late effects of radiation on the blood brain barrier. //Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys., 1986., V. 12., P. 1965-1969.

305. Povlsen, G.K., Ditlevsen, D.K., Berezin, V., Bock, E. Intracellular signalling by the Neural Cell Adhesion Molecule. // Neurochem. Res., 2003.,V. 28., P. 127-141.

306. Ronnback L., Persson L., Hansson H.A., Haglid K.G., Grasso A. 14-3-2 protein in rat brain synapses. // Experientia., 1977., V. 33., P. 1094-1095.

307. Ronspeck W., Brinckmann R., Egner R., Gebauer F., Winkler D., Jekow P., Wallukat G., Miiller J., Kunze R. Peptide Based Adsorbers for Therapeutic Immunoadsorption. // Therapeutic Apheresis and Dialysis., 2003., V. 7., P. 91-97.

308. Rosenberg GA, Estrada E, Kelley RO, Kornfeld M. Bacterial collagenase disrupts extracellular matrix and opens blood-brain barrier in rat. // Neurosci. Lett., 1993., V. 160., P.l 17-119.

309. Rosengren L.E., Lycke J., Andersen O. Glial fibrillary acidic protein in CSF of multiple sclerosis patients: relation to neurological deficit. // J. Neurol. Sci., 1995., V. 133., P. 61-65.

310. Rosengren L.E., Wikkelso C., Hagberg L. A sensitive ELISA for glial fibrillary acidic protein: application in CSF of adults. //J. Neurosci. Methods., 1994., V. 51., P. 197-204.

311. Rubin P., Gash D.M., Hansen J.T. Disruption of the blood-brain barrier as the primary effect of CNC irradiation. // Radiother. Oncol., 1994., V. 31., P.51-60.

312. Rubin R.T. Investigation of precipitins to human brain in sera of psychotic patients. // Br. J. Psychiatry., 1963., V. 111., P. 1003-1106.

313. Rubinstein L.J. Diagnostic markers in human neurooncology. A progress report. In: Raine C.S. (ed.) Advances in neuroimmunology. // Ann. NY Acad. Sci., 1988., V. 540., P. 78-90.

314. Rubinstein L.J. Tumors of the central nervous system.// Atlas of tumor pathology. Series 2, Fascicle 6., Washington, DC: Ann. Forces Inst. Pathol., 1972.

315. Rueger R., Dahl D., Bignami A. Purification of a brain-specific astroglial protein by immunoaffinity chromatography. //Anal. Biochem., 1978., V. 89., P. 360.

316. Rutka J.T., Giblin J.R., Apodaca G. Inhibition of growth and induction of differentiation in a malignant human glioma cell line by normal leptomeningeal extracellular matrix proteins. //Cancer Res., 1987., V. 47., P. 3515-3522.

317. Rutka J.T., Murakami M., Dirks P.B., Hubbard S.L., Becker L.E., Fukuyama K, Jung S., Tsugu A., Matsuzawa K. Role of glial filaments in cells and tumors of glial origin: a review. // J. Neurosurg., 1997., V. 87., P. 420-430.

318. Rutka J.T., Smith S.L. Transfection of human astrocytoma cells with glial fibrillary acidic protein complementary DNA: analysis of expression, proliferation, and tumorigenecity. // Cancer Res., 1993., V. 53., P. 3624-3641.

319. Sakimura K. Kushiya E., Obinata M, Takahashi Y. Molecular cloning and the nucleotide sequence of cDNA to mRNA for non-neuronal enolase (aa-enolase) of rat brain and liver. //Nucleic Acids Res., 1985., V. 13., P. 4365-4378.

320. Salm A.K., Hatton G.I., Nilaver G. Immunoreactive glial fibrillary acidic protein in pituicytes of the neurohypophysis. //Brain Res., 1982., V. 236., P. 471-476.

321. Sankar R., Domer S.R., Merine D.S. Effects of dopaminergic and adrenergic blockade on amphetamine induced extravasation of protein into the brain of normotensive and spontaneously hypertensive rats. // Neuropharmacol., 1981., V. 20., P. 667-673.

322. Sano K., Tanihara H. Heimark RL, Obata S, Davidson M, St John T, Taketani S. Protocadherins: a large family of cadherin-related molecules in central nervous system. // EMBO J., 1993., V. 12., P. 2249-2256.

323. Sapolsky R.,M, Pulsinelli WA. Glucocorticoids potentiate ischemic injury to neurons: therapeutic implications. // Science. ,1985., V. 229., P. 13971400.

324. Schmechel D.E., Marangos P.J. Neuron specific enolase as a marker for differentiation in neurons and neuroendocrine cells. // In: McKelvey J., Barker J. (eds.). Current methods in cellular neurobiology., NY.,Wiley, 1983., P. 1-62.

325. Schuize C, Firth J.A. Immunohistochemical localization of adherens junction components in blood-brain barrier microvessels of the rat.// J. Cell. Sci., 1993., V. 104., P. 773-782.

326. Schulthesis T.E., Kun L.E., Ang K.K. Radiation response of the central nervous system. //Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys., 1995., V. 31., P. 10931112.

327. Schuize C., Smales C., Rubin L.L. Staddon J.M. Lysophosphatidic acid increases tight junction permeability in cultured brain endothelial cells. // J. Neurochem., 1997., V. 68., P. 991-1000.

328. Segal M. B. Extracellular and cerebrospinal fluids. // J. Inher. Metab., 1993., V. 16., P. 617-638.

329. Seifert G.J., Lawson D., Wiche G. Immunolocalization of the intermediate filament-associated protein plectin at focal contacts and actin stress fibers. // Eur. J. Cell biol., 1992., V. 59, P. 138-147.

330. Shamy M.Y, El-Fawal H.A.N. Titer profiles of autoantibodies against neurofilament triplet proteins in lead exposed workers. // Toxicolog, 1993, V. 13, P. 124.

331. Silber E, Semra Y.K, Gregson N.A, Sharief M.K. Patients with progressive multiple sclerosis have elevated antibodies to neurofilament subunit. //Neurology, 2002, V. 58, P. 1372-81.

332. Singh V.K, Averett R, Warren R, Ghaziuddin M. Circulating autoantibodies to neuronal and glial filament proteins in autism. // Pediatr Neurol, 1997, V. 17, P. 88-90.

333. Singh V.K, Rivas W.H. Prevalence of serum antibodies to caudate nucleus in autistic children. // Neurosci. Lett, 2004, V. 355, P. 53-56/

334. Sluyterman L.A.A., Eldersma O. Chromatofocusing: isoelectric focusing on ion-exchange column. I. General principles. // J. Chromatogr., 1978., V. 150., P. 1-30.

335. Smith Q.R., Rapoport S.I. Cerebrovascular permeability coefficients to sodium, potassium, and chloride. //J. Neurocem. 1986., V. 46., P. 1732-1742.

336. Spatz H. Die Bedeutung der vitalen Färbung fur die Lehre vom Stoffaustausch zwischen dem Zentralnervensystem und dem übrigen Korper. // Arch. Psychiat. Nervenkr., 1933., V. 101., P. 267-358.

337. Staddon J.M., Rubin L.I. Cell adhesion, cell junctions and the blood-brain barrier. // Curr. Op. in Neurobiol., 1996., V. 6., P. 622-627.

338. Staddon J.M., Smales C., Rubin L.L. Schulze C, Esch F.S. pl20, a pl20-related protein (plOO), and the cadherin/catenin complex. // J. Cell. Biol., 1995.,V. 130., P. 369-381.

339. Stancova I., Prokesova L, Trojan S. Is the identification of antibodies against the nervous tissue an indicator of brain injury? // Physiol Res., 1999., V. 48., P. 383-387.

340. Stalnacke B.M., Tegner Y., Sojka P. Playing soccer increases serum concentrations of the biochemical markers of brain damage S-100B and neuron-specific enolase in elite players: a pilot study. // Brain Inj., 2004., V. 18., P. 899909.

341. Stein T.D., Fedynyshyn J.P., Kalil R.E. Circulating autoantibodies recognize and bind dying neurons following injury to the brain. // J. Neuropathol. Exp Neurol., 2002., V. 61., P. 1100-1108.

342. Stevenson B.R., Anderson J.M., Goodenough D. A., Mooseker M.S. Tight junction structure and ZO-1 content are identical in two strains of Madin

343. Darby canine kidney cells which differ in transepithelial resistance. // J. Cell. Biol., 1988., V. 107., P. 2401-2408.

344. Stevenson B.R., Siliciano J.D., Mooseker M.S., Goodenough D.A. Identification of ZO-1: a high molecular weight polypeptide associated with the tight junction (zonula occludens) in a variety of epithelia. // J. Cell. Biol., 1986., V. 103., P. 755-766.

345. Steward O., Torre E.R., Tomasulo R., Lothman E. Seizures and the regulation of astroglial gene expression. //Epilepsy Res. Suppl., 1992., V. 7., P. 197-209.

346. Stewart M. Intermediate filament structure and assembly. // Curr. Opin. Cell Biol., 1993., V. 5., P. 3-11.

347. Takeda H., Tsukita S. Effects of tyrosine phosphorylation on tight junctions in temperature-sensitive v-src-transfected MDCK cells. // Cell Struct. Funct., 1995., V. 20., P. 387-393.

348. Takeichi M. Nagafuchi A, Tsukita S. Transmembrane control of cadherin-mediated cell-cell adhesion. // Semin. Cell Biol., 1993., V. 4., P. 175-81.

349. Taniguchi Y, Yorioka N, Okushin S, Oda H, Usui K, Yamakido M. Usefulness of immunoadsorption therapy for systemic lupus erythematosus associated with transverse myelitis. A case report. // Int. J. Artif. Organs.,1995., V. 18., P. 799-801.

350. Tapia F.J., Polak J.M., Barbosa A.J., Bloom S.R., Marangos P.J., Dermody C, Pearse A.G. Neuron-specific enolase is produced by neuroendocrine tumours.//Lancet., 1981., V.I., P. 808-812.

351. Terman D., Buffaloe G., Mattioli C, Cook G, Tillquist R, Sullivan M, Ayus JC. Extracorporeal immunoadsorption initial experience in human systemic lupus erythematosus. // Lancet., 1979., V. 2., P. 824-826.

352. Tiainen M, Roine R.O., Pettila V., Takkunen O. Serum neuron-specific enolase and S-100B protein in cardiac arrest patients treated with hypothermia. // Stroke., 2003., V. 34., P. 2881-2886.

353. Tilling T, Engelbertz C., Decker S, Dorothea Korte, Sabine Huwe and Hans-Joachim Gallal. Expression and adhesive properties of basement membrane proteins in cerebral capillary endothelial cell cultures. //Cell Tiss. Res., 2002., V. 310., P. 19-29.

354. Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications.// Proc. Natl. Acad. Sci U S A., 1979,V. 76, P. 4350-4334.

355. Trojanowski J.Q., Lee V.M.-Y., Schlaepfer W.W. An immunohistochemical study of human central and peripheral nervous system tumors, using monoclonal antibodies against neurofilaments and glial filaments. // Hum. Pathol., 1984., V. 15., P. 248-257.

356. Tsujimura K., Tanaka J., Ando S. Identification of phosphorylation • * ■ *sites on glial fibrillary acidic protein for cdc2 kinase and Ca -calmoduhn-dependent protein kinase II. // J. Biochem., 1994., V. 116., P. 426-434.

357. Ullrich H., Kuelinl P. New trends in specific immunoadsorption. // Transfus. Apheresis Sci., 2004., V. 30., P. 223-231.

358. Van Engelen B.G., Renier W.O., Weemaes C.M. Immunoglobulin treatment in human and experimental epilepsy. // J. Neurol. Neurosurg. Rsychiat.,1994., V. 57., P.72-75.

359. Van Geel W.J., de Reus H.P., Nijzing H., Verbeek M.M., Vos P.E., Lamers K.J. Measurement of glial fibrillary acidic protein in blood: an analytical method. //Clin Chim Acta., 2002., V. 326., P. 151-154.

360. Van Noorden S., Polak J.M., Robinson M., Pearse A.G., Marangos P.J. Neuron specific enolase in the pituitary gland. //Neuroendocrinol., 1984., V. 38., P. 309-316.

361. Van Reempts J.L.H. The hypoxic brain: histological and ultrastructural aspects. //Behav. Brain Res., 1984., V. 14., P. 99-108.

362. Van Reempts J.L.H., Borgers M. Structural damage in experimental cerebral ischemia. In: Schurr A., Rigor B.M. (Eds.) // Cerebral ischemia and resuscitation., Boca Raton, Florida: CRC, 1990., P. 235-257.

363. Van Vulpen M., Kal H.B., Taphoorn M.J., El-Sharouni S.Y. Changes in blood-brain barrier permeability induced by radiotherapy: implications for timing of chemotherapy? (Review).//Oncol. Rep., 2002., V.9., P.683-688.

364. Vaquero J, Chung C, Blei A.T. Brain edema in acute liver failure. A window to the pathogenesis of hepatic encephalopathy. // Ann. Hepatol. 2003.,V. 2., P. 12-22.

365. Verdu Perez A., Falero M.P., Arroyos A., Estevez F., Felix V., Lopez Y., Pantoja A., Ureta A. Blood neuronal specific enolase in newborns with perinatal asphyxia. //Rev. Neurol., 2001., V. 3., P. 714-717.

366. Vinores S.A., Herman M.M., Rubinstein L.J, Marangos P.J. Electron microscopic localization of neuron-specific enolase in rat and mouse brain. // J. Histochem. Cytochem., 1984., V. 32., P. 1295-1302.

367. Vinores S.A., Marangos P.J., Bonnin J.M, Rubinstein L.J. Immunoradiometric and immunohistochemical demonstration of neuron-specific enolase in experimental rat gliomas. // Cancer Res., 1984., V. 44., P. 2595-2601.

368. Virgintino D., Errede M., Robertson D., Capobianco C., Girolamo F., Vimercati A., Bertossi M., Roncali L. Immunolocalization of tight junctionproteins in the adult and developing human brain. II Histochem. Cell Biol., 2004., V. 122., P. 51-59.

369. Vorbrodt A.W., Dobrogowska D.H. Molecular anatomy of interendothelial junctions in human blood-brain barrier microvessels. // Folia Histochem. Cytobiol., 2004., V. 42., P. 67-75.

370. Vorbrodt A.W., Dobrogowska D.H. Molecular anatomy of intercellular junctions in brain endothelial and epithelial barriers: electron microscopist's view. // Brain Res. Brain Res. Rev., 2003., V. 42., P. 221-242.

371. Vries H.E., Kuiper J, Boer A.G., Van Berkel T.J.C., Breimer D. The Blood-Brain Barrier in Neuroinflammatory Diseases. // Pharmacol. Rev., 1997., V. 49, P. 143-156.

372. Walret F.K. Die Allgemeinen Grundlagen des Stoffaustausches zwischen dem Zenrtralnervensystem und dem übrigen Koroer. // Arch. Psychiat. Nervenkr., 1933., V. 101., P. 195-230.

373. Warecka K. Alpha-2-glycoprotein. //Scand. J. Immunol., 1982., V. 15., P. 279.

374. Warecka K. Immunological differential diagnosis of human brain tumors. //J. Neurol. Sei., 1975., V. 26., P. 511.

375. Warecka K. Isolation of brain-specific glycoprotein. //J. Neurochem., 1970., V. 17., P. 829.

376. Warecka K., Miller P. The appearance of human "brain-specific" glycoprotein in ontogenesis. //J. Neurol. Sei., 1969., V. 8., P. 3.

377. Waterman S.J., El-Fawal H.A.N., Shyder C.A. Lead alters the immunogenicity of two neural proteins: a potential mechanism for the progression of lead-induced neurotoxixity. // Environ Health Percpec., 1994., V. 102., P. 1052-1056.

378. Werner A., Kloss C.U.A., WaLter J., Kreutzberg G.W., Rivich G. Intracellular adhesion molecule-1 (ICAM-1) in the regenerating mouse facial motor nucleus. //J. Neurocytol. 1998. V. 27. P. 219-232.

379. Westergaard E. The effect of serotonin, norepinephrine and cyclic AMP on the BBB. // Ultrastructural Res., 1975., V. 50., P. 383.

380. Westergaard E., Van Deurs B., Brondsted H.E. Increased transfer of reroxidase across cerebral enditelium, evoked by acute hypertension. // Acta Neuropathol., 1977., V. 37., P. 141-152.

381. Williams K., Ulvestad E., Antel J. Immune regulatory and effector properties of human adult microglia: studies in vitro and in situ. // Adv. Neuroimmunol., 1994., V. 4., P. 273-281.

382. Witebsky E. The question of self-recognition by the host and problems of autoantibodies and their specificity. // Cancer Res., 1961., V. 21., P. 1216-1222.

383. Wolburg H., Lippoldt A. Tight junctions of the blood-brain barrier: Development, composition and regulation. // Vascular Pharmacol., 2002., V. 32., P. 323-337.

384. Yagihashi A., Kikuchi K. Apheresis of Immune Diseases and Apheresis Using Immunological Specificity. // Therapeutic Apheresis and Dialysis., 2002., V. .6, P. 358-364.

385. Yamamoto R., Kimura S., Matsuura A, Fukuda Y, Hayakawa T, Kato K. Two-site enzyme immunoassay for A-fetoprotein involving column chromatography. //J. Immunol. Methods., 1986., V. 87., P. 197-201.

386. Yang Y., Dowling J., Yu Q. C., Kouklis P., Cleveland D.W., Fuchs E. An essential cytoskeletal linker protein connecting actin microfilaments to intermediate filaments. // Cell., 1996., V. 86., P. 655-665.

387. Yang K., Kenpe K., Yamaji K., Tsuda H., Hashimoto H. Plasma Adsorption in Critical Care. // Therapeutic Apheresis and Dialysis., 2002.,V. 6., P. 184-188.

388. Yeh J.H., Chiu H.C. Comparison between double-filtration plasmapheresis and immunoadsorption plasmapheresis in the treatment of patients with myasthenia gravis. // J. Neurol., 2000., V. 247., P. 510-513.

389. Yuan H., Gaber M.W., McColgan T, Naimark M.D., Kiani M.F., Merchant T.E. Radiation-induced permeability and leukocyte adhesion in the rat blood-brain barrier: modulation with anti-ICAM-1 antibodies. // Brain Res., 2003., V. 18., P. 59-69.

390. Zelter P.M., Marangos P.J. Prognostic importance of serum neuron specific enolase in local and widespread neuroblastoma.// In: Evans A. (ed.) Advances in neuroblastoma research., NY: Alan R. Liss., 1985., P. 319-329.

391. Zhong Y, Enomoto K, Isomura H, Sawada N, Minase T, Oyamada M, Konishi Y, Mori M. Localization of the 7H6 antigen at tight junctions correlates with the paracellular barrier function of MDCK cells. // Exp. Cell Res., 1994., V. 214., P. 614-20.

392. Zomzely-Neurath C.E., York C., Moore B.W. In vitro synthesis of two brain specific proteins (SI00 and 14-3-2) by polyribosomes from rat brain. // Arch. Biochem. Biophys., 1973., V. 155., P. 58-69.

393. Zoppo G., Ginis I., Hallenbeck J.M., Iadecola C., Wang X., Feuerstein G.Z. Inflammation and stroke: putative role for cytokines, adhesion molecules and iNOS in brain response to ischemia. // Brain Phatology., 2000., V. 10., P. 95112.