Клинико-диагностическое значение исследования активности гуаниндезаминазы, гуанозиндезаминазы, гуанозинфосфорилазы, пуриннуклеозидфосфорилазы и ее изоферментов у больных системной красной волчанкой и тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 14.00.39, кандидат медицинских наук Гордеева, Светлана Евгеньевна

• Гордеева, Светлана Евгеньевна
• кандидат медицинских наук
• 2002

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Гордеева, Светлана Евгеньевна

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПУРИНОВОГО МЕТА

БОЛИЗМА.

Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.

2.1. Больные системной красной волчанкой.

2.2. Больные системной склеродермией.

Глава 3 МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Определение активности гуаназы.

3.2. Определение активности гуанозиндезаминазы.

3.3. Определение активности гуанозинфосфорилазы.

3.4. Определение активности пуриннуклеозидфосфорилазы.

3.5. Определение изоферментов пуриннуклеозидфосфорилзы.

3.6. Определение мочевой кислоты.

Глава 4 ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ГУАНИНДЕЗАМИНАЗЫ, ГУАНО

ЗИНДЕЗАМИНАЗЫ, ГУАНОЗИНФОСФОРИЛАЗЫ, ПУРИННУКЛЕОЗИДФОСФОРИЛАЗЫ И ЕЕ ИЗОФЕРМЕНТОВ, СОДЕРЖАНИЯ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ

Глава 5 ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИС

ЛОТЫ У БОЛЬНЫХ СИСТЕМНОЙ КРАСНОЙ ВОЛЧАНКОЙ.

5.1.1 степень активности патологического процесса у больных СКВ

5.2. II степень активности патологического процесса у больных СКВ

5.3. III степень активности патологического процесса у больных СКВ

5.4. Больные СКВ с хроническим течением заболевания.

5.5. Больные СКВ с подострым течением заболевания.

5.6. Больные СКВ с острым течением заболевания.

Глава 6. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИС

ЛОТЫ В КРОВИ БОЛЬНЫХ СИСТЕМНОЙ СКЛЕРОДЕРМИЕЙ.

6.1.1 степень активности патологического процесса у больных ССД

6.2. II степень активности патологического процесса у больных ССД

6.3. III степень активности патологического процесса у больных ССД

6.4. Больные ССД с хроническим течением заболевания.

6.5. Больные ССД с подострым течением заболевания.

6.6. Больные ССД с острым течением заболевания.

6.7. Больные ССД с I стадией болезни.

6.8. Больные ССД со II стадией болезни.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Клинико-диагностическое значение исследования активности гуаниндезаминазы, гуанозиндезаминазы, гуанозинфосфорилазы, пуриннуклеозидфосфорилазы и ее изоферментов у больных системной красной волчанкой и»

Актуальность проблемы

Системная красная волчанка (СКВ) и системная склеродермия (ССД), являющиеся типичными представителями диффузных болезней соединительной ткани (ДБСТ), не имеют столь широкого распространения как ревматоидный артрит (РА), остеоартроз (ОА), но они характеризуются выраженным прогрессирующим течением, частой и ранней инвалидиза-цией и достаточно высокой летальностью, что и предопределяет актуальность борьбы с этими заболеваниями. Эффективность этой борьбы во многом зависит от качественного решения, как минимум, пяти задач: выяснения этиологии, патогенеза этих заболеваний, своевременной и ранней диагностики, этиопатогенетической терапии и контроля ее эффективности, профилактики заболеваний. К сожалению, ни одна из этих задач полностью не решена, и до настоящего времени терапия этих заболеваний способна лишь затормозить прогрессирование болезни, но не ликвидировать полностью патологический процесс. Кроме того, как СКВ, так и ССД обладают выраженным клиническим полиморфизмом, и ранняя своевременная диагностика дебюта заболеваний весьма затруднительна, так как начальные клинические проявления их нередко схожи со многими распространенными внутренними болезнями. Сложность решения этих проблем во многом обусловлена неясностью отдельных патогенетических звеньев заболеваний. Существующие теории патогенеза СКВ и ССД основаны на признании первичности иммунологического дефекта в развитии этих болезней (27, 51,67, 76).

Но иммунные реакции развиваются на уже измененные компоненты соединительной ткани, причины изменений которых не известны. В ряде работ сообщается о многочисленных метаболических нарушениях при этих заболеваниях (9, 23, 40, 53, 54, 75). Особый интерес представляют сведения о нарушениях нуклеинового метаболизма, проявляющиеся дисбалансом адениловых и гуаниловых нуклеотидов и гиперпродукцией антител к ДНК и

РНК (64, 78, 126). Известно, что предшественниками и составными элементами нуклеиновых кислот являются пуриновые основания, и что метаболиты пуринов принимают активное участие в созревании, дифференциации лимфоцитов, отвечающих за выработку антител и иммунологическую реактивность (105,135, 156, 165). Исходя из этого, нам представляется весьма перспективным изучение метаболизма пуринов на различных его этапах у больных СКВ и ССД. Причем, изучение пуринового метаболизма проводилось не по количественному содержанию пуриновых метаболитов крови, а по исследованию активности энзимов, регулирующих их содержание. Подобный методологический подход объясняется тем, что постоянство пуриновых метаболитов, их физиологическое соотношение поддерживается за счет напряженной работы ферментов и по их активности можно судить об интенсивности и направленности метаболических реакций всего цикла. Кроме того, известно, что многие энзимы пуринового метаболизма (5'-нуклеотидаза, аденозиндезаминаза, ксантиноксидаза и др.) существенно влияют на иммунологический статус, и игнорирование показателей их активности при назначении иммунотропной терапии (метотрексат, аза-тиоприн, 6-меркаптопурин) нередко приводит к выраженным осложнениям и неэффективности лечения (134, 210,211,291,292).

В связи с тем, что в литературе отсутствуют сведения об активности энзимов гуанило-вой ветви пуринового метаболизма при СКВ и ССД, нами предприняты исследования активности ферментов: гуаниндезаминазы (ГДА), гуанозиндезаминазы (ГЗДА), гуанозин-фосфорилазы (ГФ) и пуриннуклеозидфосфорилазы (ПНФ), действующих на различных этапах пуринового метаболизма, в крови больных СКВ и ССД. Это будет способствовать более глубокому пониманию отдельных патогенетических механизмов изучаемых болезней, уточнению нарушенных метаболических звеньев, что позволит наметить новые лечебные подходы и методы улучшения диагностики и дифференциальной диагностики СКВ и ССД.

Цели исследования

1. Повышение качества диагностики активности патологического процесса, характера течения и стадии болезни у больных с СКВ и ССД, их дифференциальной диагностики и объективизации контроля эффективности лечения с использованием показателей активности ГДА. ГЗДА, ГФ и ПНФ.

2. Выяснение особенностей пуринового метаболизма при СКВ и ССД, способствующих пониманию патогенетических механизмов развития этих заболеваний.

Задачи исследования

1. Отработать методики определения активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ и изофермен-тов ПНФ в сыворотке крови здоровых людей, определить границы нормальных величин активности энзимов и изучить зависимость активности энзимов у здоровых в зависимости от пола и возраста.

2. Изучить активность ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ и изоферментов ПНФ в сыворотке крови больных СКВ и ССД в процессе лечения в зависимости от активности патологического процесса, характера течения и стадии болезни.

3. Выявить энзимологические особенности крови больных СКВ и ССД, способствующие их дифференциальной диагностике.

4. Определить содержание мочевой кислоты в сыворотке крови больных СКВ и ССД.

5. Изучить возможность использования показателей активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ и изоферментов ПНФ в качестве дополнительных объективных критериев эффективности проводимой терапии у больных СКВ и ССД.

6. Изучить корреляционные взаимосвязи между активностями изученных энзимов в крови больных СКВ и ССД с различной активностью патологического процесса.

Научная новизна

Впервые в сыворотке крови больных СКВ и ССД было проведено комплексное изучение активности энзимов гуаниловой ветви пуринового метаболизма: ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ и изоферментов ПНФ, что позволило оценить направленность и интенсивность энзимных реакций в катаболизме гуанина и гуанозина и выявить патогенетические особенности этих заболеваний, проявившиеся в различиях показателей активности энзимов гуа-нилового звена пуринового метаболизма. Впервые также было показано, что изученные показатели в комплексе с клиническими данными могут быть использованы в индикации активности патологического процесса и его выраженности, дифференциальной диагностике СКВ и ССД и объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

Практическая значимость

Исследования активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ и изоэнзимов ПНФ в комплексе с клиническими данными у больных СКВ и ССД способствуют уточнению степени активности патологического процесса, характера течения, стадии болезни, что позволяет проводить индивидуализированную адекватную терапию. Кроме того, исследования активности этих ферментов в процессе лечения помогают в оценке эффективности проводимой терапии, так как изменения показателей активности энзимов взаимосвязаны с динамикой клинического состояния больных.

Показатели активности энзимов могут влиять и на характер назначаемой терапии, и если у больного определяется низкая активность ПНФ, назначение иммунодепрессоров исключается вследствие наступающих выраженных осложнений со стороны гемопоэза, угнетения Т-клеточного иммунитета (45,101,234,241).

Внедрение в практику

Методы определения активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ в сыворотке крови внедрены в практику работы муниципальных медицинских учреждений «Клиническая больница скорой медицинской помощи № 25» г. Волгограда. С результатами энзимных исследований и возможностями энзимной диагностики в ревматологии систематически знакомятся студенты Волгоградской медицинской академии, практические врачи на курсах усовершенствования, научно-практических конференциях.

Основные положения, выносимые на защиту

Показатели активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ и изоферментов ПНФ в сыворотке крови могут быть использованы в качестве дополнительных параклинических данных для ранней диагностики активности патологического процесса у больных СКВ и ССД, уточнения степени активности, характера течения, стадии болезни, дифференциальной диагностики СКВ и ССД, способствовать объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

Публикации и апробация работы

Основные положения диссертации изложены в 8 печатных работах. Материалы диссертации докладывались на ежегодных научно-практических конференциях в Волгоградской медицинской академии.

Объем и структура работы

Диссертация изложена на 175 страницах компьютерного текста и состоит из Введения, части I - обзора литературы, представленного одной главой, содержащей основные сведения о биологической роли пуринового метаболизма и его отдельных энзимах, части II -собственных исследований, состоящей из 5 глав, содержащих клиническую характеристи

Заключение диссертации по теме «Ревматология», Гордеева, Светлана Евгеньевна

ВЫВОДЫ

1 В сыворотке крови больных СКВ и ССД выявлены существенные изменения активности гуаниндезаминазы (ГДА), гуанозиндезаминазы (ГЗДА), гуанинфосфорилазы (ГФ), пуриннуклеозидфосфорилазы (ПНФ), изоферментов ПНФ и уровня мочевой кислоты (МК), зависящие от степени активности патологического процесса и характера течения заболевания.

2. У больных СКВ с I степенью активности патологического процесса отмечено повышение активности ГДА, ГЗДА, ПНФ, увеличение изоэнзимов ПНФ-2 и снижение активности ГФ. У больных со II степенью определяются такие же изменения активности энзимов, только более выраженные, а при III степени - повышение активности ГДА, ПНФ и изоэнзимов ПНФ-2. При I степени, по сравнению со II и III степенью, ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше изоэнзимы ПНФ-2, но выше активность ГЗДА. У больных со II степенью, по сравнению с III, ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше иэоэнзимы ПНФ-2. Выявленные энзимные различия в комплексе с клиническими данными способствуют уточнению степени активности патологического процесса при СКВ.

3. Корреляционные связи между активностями энзимов при I степени активности патологического процесса СКВ весьма слабые, за исключением пары ГЗДА-ГФ (г = - 0.65). С нарастанием активности процесса наблюдается тенденция к упрочению этих связей, и у больных СКВ с III степенью они приобретают устойчивый характер: между ГДА-ГЗДА, ГДА-ПНФ, ГЗДА-ГФ, ГЗДА-ПНФ - обратные связи с высокой и средней степенями корреляции, между ГДА-ГФ, ГФ-ПНФ - прямые связи средней степени корреляции.

4. У больных СКВ с хроническим течением заболевания выявлено повышение активности ГДА, ГЗДА, ПНФ, увеличение изоэнзимов ПНФ-2 на фоне снижения активности ГФ и уменьшения соотношения ГДА/ГЗДА и ПНФ-1/ПНФ-2. По сравнению с подо-стрым и острым течением, при хроническом - ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше изоэнзимы ПНФ-2, но выше активность ГЗДА. У больных с подострым, по сравнению с острым течением - ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше изоэнзимы ПНФ-2 и соотношение ГДА/ГЗДА.

В крови больных СКВ при поступлении на лечение в 26.9%, а у больных ССД в 21.1% случаев выявлена гиперурикемия. Частота гиперурикемии нарастает параллельно повышению степени активности патологического процесса. У больных ССД с I степенью активности патологического процесса при поступлении на лечение выявлено повышение активности ГДА, ГЗДА и ПНФ, со II и III степенью - повышение активности ГДА, ГФ, ПНФ, увеличение изоэнзимов ПНФ-2. При I степени, по сравнению со II - III, ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше ПНФ-2, соотношение ГДА/ГЗДА, но выше активность ГЗДА. При II степени, по сравнению с III, ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше ПНФ-2, соотношение ГДА/ГЗДА и больше ПНФ-1/ПНФ-2.

У больных ССД с I степенью активности патологического процесса выявлены обратные связи с высокой и средней степенью корреляции между активностями энзимов ГДА-ГЗДА, ГЗДА-ГФ, ГЗДА-ПНФ, а между активностями ГДА-ГФ, ГДА-ПНФ, ГФ-ПНФ - прямые связи с высокой и средней степенью корреляции. II степень характеризовалась снижением степени корреляции между всеми энзимами, но характер связей не изменился. При III степени наблюдалось выраженное снижение степени корреляции между энзимами, а между ГЗДА-ГФ характер связи стал прямым. У больных ССД с хроническим течением заболевания выявлено повышение активности ГДА, ГЗДА, ПНФ, увеличение изоэнзимов ПНФ-2. По сравнению с подострым и острым течением, при хроническом течении ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше изоэнзимы ПНФ-2, соотношение ГДА/ГЗДА и выше активность ГЗДА. У больных с подострым течением, по сравнению с острым, ниже активность ГДА, ПНФ, меньше ПНФ-2 и соотношение ГДА/ГЗДА.

У больных ССД с I стадией болезни, по сравнению со II, ниже активность ГДА, ГФ, ПНФ, меньше изоэнзимы ПНФ-2, соотношение ГДА/ГЗДА, уровень МК, но выше активность ГЗДА.

В крови больных ССД (вся группа), по сравнению с больными СКВ (вся группа), ниже активность ГДА, ГЗДА, ПНФ, меньше изоэнзимы ПНФ-2, но выше активность ГФ. Наиболее демонстративным отличием этих заболеваний, помимо клинических особенностей, является активность ГФ: при СКВ активность энзима существенно ниже, а при ССД - выше, чем у здоровых лиц.

Определение активности ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ и изоэнзимов ПНФ в сыворотке крови больных СКВ и ССД в комплексе с клиническими данными способствует уточнению некоторых звеньев патогенеза СКВ и ССД, улучшению диагностики активности патологического процесса, характера течения, стадии болезни, дифференциации СКВ и ССД, объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Для уточнения степени активности патологического процесса и характера течения заболевания у больных СКВ и ССД в комплексе с клинико-инструментальным обследованием целесообразно определять в сыворотке крови больных активность ГДА, ГЗДА, ГФ, ПНФ, изоэнзимы ПНФ,

2. В первые 7-10 дней лечения больных СКВ с 1 степенью активности патологического процесса для оценки эффективности проводимой терапии целесообразно ориентироваться на динамику активности ГФ: в случае улучшения клинического состояния больного она повышается, в случае ухудшения - снижается. При II степени - на динамику активности ГДА и ПНФ (снижение в случае улучшения) и при III степени - на динамику изоэнзимов ПНФ-2.

О наступлении периода начинающей клинической ремиссии в случае эффективности проводимой терапии у больных СКВ с I степенью можно судить по нормализации всех энзимных показателей, при II и III степени - нормализации активности ГФ, ГЗДА, соотношении ГДА/ГЗДА и положительной динамике других энзимных показателей.

3. В первые 7-10 дней лечения больных ССД для оценки эффективности проводимой терапии рекомендуется ориентироваться на динамику активности ГДА и ГЗДА (снижение активности в случае улучшения). Период наступающей клинической ремиссии сопровождается нормализацией показателей активности ГФ, ГЗДА и положительной динамикой активности ГДА, ПНФ и изонзимов ПНФ-2.

4. При сложностях в дифференциальной диагностике СКВ и ССД, наряду с клиническими данными, целесообразно ориентироваться на показатели активности ГФ: при СКВ активность энзима существенно ниже, а при ССД - выше, чем у здоровых лиц.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Гордеева, Светлана Евгеньевна, 2002 год

1. Алмазов В.А., Гуревич B.C., Елисеев В.В. и др. Влияние аденозина на уровень про-стагландинов в крови и агрегацию тромбоцитов при экспериментальном инфаркте миокарда // Бюл. эксперим. биологии и медицины. -1991. Т. 112, № 7. - С. 37-38.

2. Ананьев A.B., Безирджян Х.О., Акопян Ж.И. Очистка пуриннуклеозидфосфорилазы почек кролика // Биол. журн. Армении. 1986. - Т.39, №9. - С.768-772.

3. Банникова М.В. Клинико-диагностическое значение показателей ферментов анти-оксидантной защиты крови у больных ревматоидным артритом и деформирующим остеоартрозом: Дис. .канд. мед. наук. Волгоград, 1992-241 С.

4. Бедина С.А., Левкина М.В., Мартемьянов В.Ф. и др. Диагностическое значение определения активностей ферментов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите // Акт. проблемы совр. ревм.: Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999. -вып.17. - С.14.

5. Бедина С.А., Мартемьянов В.Ф., Черных Т.П. Энзимная диагностика клинических форм ревматоидного артрита // Актуальные проблемы совр. ревматологии: Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999.- С. 15.

6. Безирджян Х.О., Акопян Ж.И. Сравнительное изучение пуриннуклеозидфосфорилазы из почек, селезенки, печении эмбрионов кролика // Биохимия. 1987. - Т.52, №12. - С.2022-2028.

7. Безирджян Х.О., Кочерян Ш.М., Акопян Ж.И. Выделение гексамерной формы пуриннуклеозидфосфорилазы E.coli. Сравнительное исследование тримерной и гексамерной форм фермента// Биохимия. 1986. -Т.51, №7. -С.1085-1092.

8. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: 2-е изд., перераб. и доп. М.: Медицина, 1990. - 528 с.

9. Беседин А.Г. Клиническое значение исследования гликозамингликанов в сывороткекрови у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией: Авто-реф. дисс. канд. мед. наук. Волгоград, 1991.-21 С.

10. Биленко М.В. Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и при патологии.-М.: Медицина, 1982.-С. 195-213.

11. Болезни сердца и сосудов. Руководство для врачей: В 4 т. Т. 1. Под ред. Е.И. Чазова. М.: Медицина, 1992. - 496 с.

12. Большая медицинская энциклопедия. Под ред. Б.В. Петровского. Изд. 3, том 21. -1983.-С. 407.

13. Бондарева Л.И., Чернышев Е.П. Изменение содержания мочевой кислоты в сыворотке крови больных ревматизмом // Труды Волгоградского мед. института. Волгоград, 1975.-t.28, вып. 1.-е. 71-73.

14. Борзенко Б.Г. Возрастные особенности метаболизма предшественников ДНК в организме здоровых женщин больных мастопатией и раком молочной железы // Вопр. мед. химии. 1990. - Т. 36, № 5. - С. 58-61.

15. Бошмански К., Ондрашик М. Содержание мочевой кислоты в сыворотке крови у здоровых лиц и при некоторых ревматических заболеваниях // Тер. архив. 1987. -№4. - С.22-25.

16. Брискер А.Д., Григорчук В.Н. Диагностическое и прогностическое значение определения активности гуаниндезаминазы при болезни Боткина // Сов. медицина. -1972. №5. - С.53-55.

17. Бунчук Н.В. Вторичная подагра у больных с врожденными пороками сердца, сопровождающимися эритроцитозом // Тер. архив. 1978. - №5. - С.44-47.

18. Буриан А.Е., Федоров H.A. Активность гуаниндезаминазы и аденозиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клинич. медицина. 1980. - Т.58, №12. -С.92-95.

19. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Медицина, 1972. - 259 с.

20. Еолкова З.Н., Каинова A.C. Лизосомальный аппарат клеток ретикулоэндотелиаль-ной системы и патогенез системной красной волчанки // Вопр. ревматизма. 1980. -№3.-С. 55-58.

21. Врожденные и приобретенные энзимопатии // Под ред. Т. Ташева: пер. с болг. М.: Медицина, 1980.-368 с.

22. Григоревский В.П., Короткина Р.Н., Карелина A.A. Роль ксантиноксидазы в генезе острого панкреатита // Патол. физиол. и экспер. тер. 1989. - №2. - С.60-63.

23. Гулиева Г.И. Состояние электролитного баланса у больных ревматизмом в зависимости от клинических проявлений и некоторых факторов внешней среды : Автореф. дисс. канд. мед. наук. Ярославль, 1980. - С. 221 с.

24. Гусева Н.Г. Системная склеродермия. М., 1975. - 272 с.

25. Денисова С.Г. Активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы у больных ише-мической болезнью сердца: Тр. Саратов, мед. ин-та. Саратов, 1974. - Т.88. Вып.105.-С.119-123.

26. Дмитриенко Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат и его влияние на функции клеток // Укр. биохимический журн. 1990. - №2. - С.3-13.

27. Дмитриенко Н.П. Ферменты превращения внеклеточных адениннуклеотидов // Укр. биохимический журн. 1981. - №1. - С.114-123.

28. Дорофеев Г.И., Кожемякин JI.A., Ивашкин В.Т. Циклические нуклеотиды и адаптация организма. Л., 1978. - 182 с.

29. Друккер H.A., Погорелова Т.Н., Дружевская Т.С. Обмен пуриновых соединений в системе мать-плацента-плод при экспериментальной гипоксии // Вопр. мед. химии. 1981. -Т.27, вып.6. -С.811-815.

30. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Овчинникова А.Г. и др. Гемодинамические и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. -1988.-№ 11. С. 103-106.

31. Елисеев В.В., Слободская В.В, Ильин Г.И., Костин Э.Д. Влияние рибоксина, уриди-на, уридин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Хим.-фарм. журн. 1985. - №6. - С.694-696.

32. Зборовская И.А. Клинико-патогенетическое значение антиоксидантной системы крови при воспалительных ревматических заболеваниях: дис.докт. мед. наук. -Волгоград, 1995. 349 с.

33. Земсков В.М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефициты // Иммунология. 1990. -№3. - С. 4-8.

34. Иванова М.М., Насонова В.А., Бржезовский М.М. и др. Материалы к апробации диагностических критериев диффузных болезней соединительной ткани // Тер. архив.- 1978. -№8.- с. 73-76.

35. Климова Н.Ф. Особенности обмена мочевой кислоты у больных миелофиброзом // Проблемы гематологии. 1976. - №7. - С.30-33.

36. Клиническая иммунология и аллергология. Под редакцией Йегера Л: В 3-х томах. Пер. с нем. Т. 1. -М.: Медицина, 1990. - 526 с.

37. Коган А.Х., Кудрин А.Н. Николаев С.М. Свободнорадикальное окисление липидов в норме и патологии. М, 1986. - С. 68-71.

38. Кожемякин Л.А., Бондаренко И.Г. Нестабильность генома и СПИД // Биохимия. -1992.-№9. с.1417-1426.

39. Комиссаренко В.П., Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Влияние де-зоксикортикостерона на активность 5-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Бюл. эксперим. биол. и медицины. -1990.-№7.-С. 56-58.

40. Коркач В.И., Французова С.Б., Быченко И.Г. Влияние АТФ и инозина на энергетические процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология.- 1979.-№5.-С. 504-506.

41. Коровкин Б.Ф., Полякова Э.Д., Стволинская Н.С. и др. активность кислых гидролаз и проницаемость мембран лизосом кардиоцитов и гепатоцитов при экстремальных состояниях // Вопр. мед. химии. 1987. - № 5. - С. 33-38.

42. Кульберг А.Я. Регуляция иммунного ответа. М.: Мир, 1986. - 224 С.

43. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред. Меньшикова В.В. М.: Медицина., 1987.-458 с.

44. Лебедев Д.А. Обмен соединительной ткани при системной склеродермии и ревматоидном артрите // Ревматология. 1988. - №2. - С. 72-78.

45. Лебедев Д.А., Тихомиров А.В., Замораева Т.В. Некоторые биохимические аспекты патогенеза системной красной волчанки // Тер. архив. 1984. - №5. - С. 126-130.

46. Лемперт Б.А. Параметры определения ЦИК и специфичности ПЭГ-теста с использованием в качестве модели агрегированного в // Лаб. дело. 1988. - №1. - С.28-29.

47. Ленинджер А.Л. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1985.-731 с.

48. Логинова Т.К. Динамика уратов в крови и моче и ее особенности при медикаментозных нагрузках у больных подагрой и в норме: Автореф. дис. .канд. мед. наук. -Москва, 1986.-24 С.

49. Логинова Т.К., Пихлак Э.Г., Ершов Ю.А. Механизмы гиперурикемии и ее значение в клинике // Ревматология. 1988. - №3. - С.51-57.

50. Лукьянова Л.Д. Кислородозависимые процессы в клетке и ее функциональное состояние. М., 1982. - 302 с.

51. Лызлова С.Н. Фосфагенкиназы. Л., 1974. - 168 с.

52. Маркушева Л.И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. 1997. - №6. - С.37.

53. Марри Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. сангл. Т. 2. - М.: Мир, 1993. - 245 с.

54. Мартемьянов В.Ф., Подзорова Т.А., Стажаров М.Ю. и др. Содержание мочевой кислоты в сыворотке крови при некоторых ревматических заболеваниях // Мат. юбилейной конф, посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. Волгоград, 2000. - С. 9394.

55. Микунис Р.И., Морозова Р.З., Сердюкова В.К. Оценка макроэргов и окислительно-восстановительные процессы при возвратном миокардите // Вопр. рематизма. -1974.-№2. С. 31-34.

56. Митченко И.К., Онойко И.М. Диагностическое значение активности гуаниндезами-назы (гуаназы) сыворотки крови при болезни Боткина // Врачебн. дело. 1970. - № 12. - С.130-133.

57. Мухаммед Нуруззаман. Клинико-патогенетическое значение некоторых звеньев креатинкиназной и аденилаткиназной систем энергообеспечения при диффузных болезнях соединительной ткани: дис.канд. мед. наук. Волгоград, 1989. - 272 с.

58. Насонова В.А. Основные итоги и перспективы развития ревматологии // Тер. архив. 1986.-№6.-С. 11-15.

59. Насонова В.А., Астапенко М.Г. Клиническая ревматология: Руководство для врачей. М.: Медицина, 1989. - 592 с.

60. Насонова В.А., Иванова М.М., Бржезовский М.М. и др. Диагностические критерии системной красной волчанки // Сов. медицина. 1980. - №5. - С. 104-108.

61. Насонова В.А., Сигидин Я.А. патогенетическая терапия ревматических заболеваний.-М„ 1985.-287 с.

62. Николенко Ю.И., Синяченко О.В., Дядык А.И. и др. Циклические нуклеотиды при подагре // Врачебн. дело. 1988. - №6. - С. 40-42.

63. Носков С.М. Патогенетическая терапия ревматоидного артрита в аспекте свободно-радикальных и липидных механизмов восстановления: Дисс. . докт. мед. наук. -Ярославль, 1993. 331 с.

64. Ольбинская Л.И., Литвицкий П.Ф. Коронарная и миокардиальная недостаточность. -М., 1986.-272 с.

65. Петрунь Н.М., Громашевская Л.Л., Фетисова Т.В. и др. Изоферменты в медицине. -Киев.: Здоровье, 1982. 248 с.

66. Пихлак Э.Г. Подагра. М.: Медицина, 1970. - 224 с.

67. Подосинников И.С., Чухловина М.Л. Метаболизм и функция лимфоцитов при первичных иммунодефицитных состояниях // Иммунология. 1986. - №3. - С.30-34.

68. Рогаткина Т.Ф. Клинико-патогенетическое значение исследования активности ферментов антиоксидантной системы в лимфоцитах крови больных системной красной волчанкой и системной склеродермией: Дисс. . канд. мед. наук. Волгоград, 1999.- 171 с.

69. Романенко А.В. Захват аденозина нервными окончаниями и его регуляция // Нейро-химия. 1985. - Т. 4, № 3. - С. 327-336.

70. Сакс В.А. Розенштраух Л.В. Современные проблемы энергетики клеток сердечной мышцы //Тер. архив. 1977. - №1. - С. 120-132.

71. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Тенцова И.А. и др. Аденозиндезаминаза и пурин-нуклеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вестн. АМН СССР. 1984. - №8. - С.75-80.

72. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Тенцова И.А. и др. Пурин ну клеозидфосфорил аза тромбоцитов крови при различных заболеваниях крови // Вопр. мед. химии. 1985.- Т.31, №2. С.76-79.

73. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Туркина А.Г. Сравнительная характеристика каталитических свойств аденозиндезаминазы тромбоцитов в норме и при хроническом миелолейкозе // Вопр. мед. химии. 1987. -Т. 33, № 6. - С. 71-74.

74. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Чижова А.И. и др. Аденозиндезаминаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. -1985. Т.31, №3. - С.26-30.

75. Сперанский А.И. Комплекс иммунологических исследований больных ревматическими заболеваниями: Методические рекомендации. М., 1975. - 17 с.

76. Стажаров М.Ю., Бедина С.А., Черных Т.П. и др. Ферменты системы ксантинокси-дазы и уровень супероксидисмутазы у больных подагрой // Мат. юбилейной кон., посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. Волгоград, 2000. - С. 114-115.

77. Стажаров М.Ю., Левкина М.В., Бедина С.А. и др. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре // Акт. проблемы совр. ревм.: Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999. - вып. 17. - С.93.

78. Стайер П. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1984. - 307 с.

79. Строев Е.А. Биологическая химия: М.: Высшая школа, 1986. 479 с.

80. Талалаева Л.Е., Некоторые показатели пуринового обмена у детей, больных сахарным диабетом: Автореф. дис. . канд. мед. наук. Москва, 1974. - 29 с.

81. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. ВЭЖХ анализ пуриновых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Клинич. лаб. диагностика. - 1997. -№ 6. - С. 47.

82. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. Метаболизм пуриновых соединений при псориазе И Клинич. лаб. диагностика. 1988. - №3. - С.3-6.

83. Тогузов Р.Т., Тихонов Ю.В., Талицкий В.В. и др. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. - 1986. - №8. - С.40-52.

84. Турчина А.Г, Москвичев Б.В. Елисеев В.В., Башкович А.П. Применение в медицине гуаниновых соединений и способы их получения // Антибиотики и химиотерапия. 1989. - Т.39, №12. - С.938-943.

85. Уманский В.Ю., Ходуев С.Х., Залеток С.П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. 1990. - № 5. - С. 458-459.

86. Федоров H.A. Биологическое и клиническое значение циклических нуклеотидов. -М.: Медицина, 1979.- 184 с.

87. Федоров H.A., Радуловацкий М.Г., Чехович Г.Е. Циклические нуклеотиды и их аналоги в медицине. М.: Медицина, 1990. - 191 с.

88. Федоров H.A., Фураева Л.Л., Фомиченко Л.Б. и др. Активность гуаниндезаминазы сыворотки крови в норме и при гепатотропных воздействиях // Лаб. дело. 1969. -№9. - С.539-541.

89. Филановская Л.И., Блинов М.Н. Ферменты обмена пуриновых нуклеотидов как биохимические маркеры дифференцировки нормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед. химии. 1986. - Т.32, №.6. - С. 10-16.

90. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того A.B. Влияние пуриновых нуклеозидов на лейкоциты в норме и при лейкозах // Эксперимтальная онкология. 1987. - том. 9, №3.-С. 39-43.

91. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того A.B. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. 1988. - Т.34, вып.6. - С.71-76.

92. Филановская Л.И., Вартанян Н.Л., Того A.B. и др. Ферменты катаболических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лимфо-лейкозе//Вопр. мед. химии. 1985. -Т.31, №3. -С.48-52.

93. Филановская Л.И., Никитин Д.О., Того A.B. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфоидных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, и трансфузиолог. 1993. - Т.38, №3. -С. 19-22.

94. Филановская Л.И., Того A.B., Цвейбах A.C. и др. Аденозиндезаминаза, пуриннук-леозидфосфорилаза и экто-5'-нуклеотидаза маркеры вариантов острого лейкоза // Вопр. мед. химии. - 1987. -Т.ЗЗ, №4. - С. 16-21.

95. Филановская Л.И., Того A.B., Щербакова Е.Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для индентификации бластного криза // Вопр. онкологии. 1990. - Т.36, №9. - С. 1053-1058.

96. Фримель Г. Иммунологические методы. М.: Наука, 1987. - 472 с.

97. Халфен Э.Ш, Денисова С.Г. Активность ферментов, ответственных за метаболизм аденозина, у больных ишемической болезнью сердца // Кардиология. 1977. - №6. -С.106-111.

98. Харченко М.Ф., Рыбакова Л.П., Филановская Л.И. и др. Некоторые биохимические особенности лейкоцитов при бластном кризе хронического миелолейкоза // Вопр. мед. химии. 1998. -Т.44, вып.З. - С.274-280.

99. Цончев В.Т. Ревматология: Пер. с болг. София.: Медицина и физкультура, 1983. -796 с.

100. Чазов Е.И. Молекулярные основы сердечной недостаточности // Кардиология. -1975. -№10.-С. 12-17.

101. Черных Т.П., Мякишев М.В., Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового обмена при остеоартрозе // Актуальные проблемы совр. ревматологии: Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999,- С.111.

102. Черных Т.П., Бедина С.А., Стажаров М.Ю. и др. Активность сывороточной гуанин-дезаминазы у больных ревматоидным артритом // Мат. юбилейной конф., посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. Волгоград, 2000. - С. 62.

103. Черных Т.П., Гордеева С.Е., Зборовский А.Б. Активность ферментов гуанозиновой ветви катаболизма пуриновых нуклеотидов у больных остеоартрозом в зависимости от наличия синовита // Мат. I съезда терапевтов Юга России, Ростов-на-Дону, 2000.-С. 40-41.

104. Черных Т.П., Мартемьянов В.Ф., Мякишев М.В. и др. Ревматоидный и подагрический артриты: различия пуринового метаболизма // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999. - С. 110.

105. Якубовский О.М., Гацко Г.Г. Возрастные особенности влияния инсулина на активность 5'-нуклеотидазы в плазматических мембранах печени // Вопр. мед. химиии. -1985.- №6.-С. 63-64.

106. Adam Т., Sevcik J., Fairbanks L.D., Bartak P. Determination of purine nucleoside phos-phorylase activity in human erythrocytes by capillary electrophoresis // J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl. 1997. - Vol.698. №1-2. - P.308-311.

107. Affonso O. The chemistry of the inhibition of blood xanthine oxidase by SH reagents // An. Acad. Brasil. Cienc. 1976.,Vol.48. №3. - P.591-595.

108. Alfazema L.N., Hows M.E., Howells S., Perrett D. Optimised micellar electrokinetic capillary chromatography of UV-absorbing compounds in urine // Adv. Exp. Med. Biol. -1998. Vol.431. - P. 171 -176.

109. Al-Khalidi U. A sensitive method for the determination of xanthine oxidase activity // Clin. Chim. Acta. 1965. - Vol.11. - P.'72-77.

110. American Heart Assotiation: Jones criteria (revisial) for quidance in the diagnosis of rheumatic fever // Circulation. 1965. - Vol. 32. - P. 664.

111. Baker B.R., Wood W.W. Irreversible enzymeinhibitors. CXL VIII. Active-side-directed irreversible inhibitors of guanine deaminase derived from 9-phenylguanine bearing a terminal sulfonil fluoride // J. Med. Chem. 1969. - Vol. 12. №2. - P. 216-220.

112. Barbosa R.M., Oliveira E.A., Melo E.H. et al. Action of immobilized xanthine oxidase on purines // Braz. J. Med. Biol. Res. 1995. - Vol.28. №3. - P.291-295.

113. Bastian J.F., Ruedi J.M., MacPherson G.A. et al. Lymphocyte ecto 5'-Nucleotidase activity in infancy: increasing activity in peripheral blood B cells precedes their ability to synthesize IgG in vitro // J. Immunol. 1984. - Vol.132. №4. - P. 1767-1772.

114. Benveniste P., Cohen A. p53 Expression is required for thymocyte apoptosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. - Vol. 92. - № 18. -P. 8373-8377.

115. Bhide S.V., Shah S., Desai M.P. Arginase and xanthine oxidase activity in liver tissue in pathological conditions // Biochem. Med. 1974. - Vol.9. №4. - P.386-389.

116. Bondaryenko J. G., Kozhemyakin L.A., Symonyenkova V.A. The pathogenetic significance of xanthine oxidase activity in acute viral hepatitis is humans // Histochem. J. -1990.-Vol.22. №3.-C. 174.

117. Boron P., Kucharsky C., Prokopowicz D., Kossakowsky R. Aktywnosc dezaminowei I adenozynowej w surowicy krwi w przebiegu nagminnego zapalenia w^ctroby // Prz. lec. -1973. Vol.30. №2. - P.277-279.

118. Bosmansky K., Trnavsky K., Hajzokova M. Hladiny kyseliny monovej v sere pri niektorych reumatichych chorobach // Bratisl. Lek. Listy. 1981. - Vol.75. №5. - P.577-583.

119. Bosmansky K., Trnavsky K., Hajzokova M. Serum-Harasaurespiegel bei einigen erkrankungen des rheumatischen formenkreises. In: X konferenz der rheumatologen der sozialistischen Lander, 8-10 dezember,1984. Warszawa,1984. Teil II, S. 182-184.

120. Bowen T.L., Lin W.C., Whitman W.B. Characterization of guanine and hypoxanthine phosphoribosyltransferases in Methanococcus voltae // J. Bacteriol. 1996. - Vol.178. №9.-P.2521-2526.

121. Broome C.B., Graham M.L., Saulabury F.T., Hershfield M.S., Buckley R.H. Correction of purine nucleoside Phosphorylase deficiency by transplantation of allogeneic bone marrow from a sibling // J. Pediatr. 1996. - Vol.128. №3. - P.373-376.

122. Camici M., Tozzi M.G., Allegrini S. et al. Purine savage enzyme activities in normal and neoplastic human tissues // Cancer Biochem. Biophys. 1990. - Vol.11 №3. - P.201-209.

123. Canbolat O., Durak I., Cetin R. et al. Activities of adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase enzymes in cancerous and non-cancerous human breast tissues // Breast. Cancer. Res. Treat. 1996. -Vol. 37. № 2. - P. 189-193.

124. Canepari S., Caruncchio V., Girelli A.M., Messina A. New method for guanase activity measurement by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. 1993. -Vol.616. №l.-P.25-30.

125. Canepari S., Castellano P., Cernia E. et al. Determination of guanase activity in normal and pathological sera by high-performance liquid chromatography // Biomed. Chromatogr. 1995. - Vol.9. №3. - P. 130-134.

126. Caraway W.T. Colometric determination of serum guanase activity // Clin. Chem. 1966. -Vol.12. -P.187-193.

127. Carrera A., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zi-covudine // Rev. Clin. Esp. 1995. - Vol.195. № 2. - P. 74-77.

128. Carson J.D., Fischer A.G. Characterization of the active site of homogeneus thyroid purine nucleoside phosphorylase // Biochem. Biophis. Acta. 1979. - Vol.571. №1. - P.21-34.

129. Carunchio V., Castelliano P., Girelli A.M., Messina A. Simultaneous assay for aspartate aminotransferase and guanase in human serum by highperformance liquid chromatography // J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl. 1997. - Vol.689. №2. - P.305-311.

130. Casoli C., Lisa A., Magnani G. et al. Prognostic volue of adenosine deaminase compared to other markers for progression to acquired immunodeficiency syndrome among intravenous drug users // J. Med. Virol. 1995. - Vol. 45. - № 2. - P. 203-210.

131. Castellano B., Gonzalez B., Finsen B.R., Zimmer J. Histochemical demonstration of purine nucleoside phosphorylase in microglial and astroglial cells adult rat brain // J. histo-chem. and Cytochem. 1990. - Vol.38. №11. - P. 1535-1539.

132. Castro-Gaga M., Novo I., del Rio R. et al. Effects of chronic alopurinol therapy on purine metabolism in Duchenne muscular dystrophy // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1987.-Vol.147. №1.-P.152-157.

133. Ceballos G., Tuttle J.B., Rubio R. Differential distribution of purine metabolizing enzymes between glia and neurons // J. Neurochem. 1994. - Vol.62. №3. - P. 1144-1153.

134. Chalmers A.H., Hare C, Woolley G., Frazer I.H. Lymphocyte ectoenzyme activity compared in healthy persons and patients seropositive to or at high risk of HIV infection // Immunol. Cell. Biol. 1990. - Vol.68 , №2. - P.81-85.

135. Chantin C., Bonin B., Boulien R., Bory C. Liquid-chromatography study of purine metabolism abnormalities in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Clin. Chem. -1996. Vol.42. №2. - P.326-328.

136. Chiba C., Hashimoto S., Imai T. et al. Clinical significance of CSF guanase activity in patient with multiple sclerosis // Rinsho Shonkeigaku. 1988. - Vol.28. №6. - P.625-629.

137. Choi H.S. Purification and partial characterization of purine nucleoside phosphorylase from Serrtia marcescens // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998. - Vol.62. №4. - P.66? 671.

138. Cighetti G., Del Puppo M., Paroni R., Galli K.M. Lack of conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during warm renal ischemia // FEBS Lett. 1990. -Vol.274. №1-2.-P.82-84.

139. Covas M.I., Esquerda A., Arner M., Sanz F., Mahy N. Differential effects of 2'-deoxyguanosine on peripheral blood mononuclear cell proliferation in healthy donor and Hashimoto's thyroiditis patients // Cell. Prolif. 1996. - Vol.29. №9. - P.513-521.

140. Crary G.S., Yasmines W.G., Snover D.C., Vine W. Serum guanase: a biochemical indicator of rejection in liver transplant recipients // Transplant. Proc. 1989. - Vol.21. №12. - P.2315-2316.

141. Davies Z.P., Taylor K.M. Rat brain guanine deaminase: correlation with regional levels of cyclic GMP phosphodiesterase // J. Neurochem. 1979. - Vol.33 №4. - P.951-952.

142. Dianzani U., Massaia M., Pileri A. et al. Differential expression of ecto-5'-Nucleotidase activity by functionally and phenotypically distinct subpopulations of human Leu-2+/T8+ lymphocytes <i J. Immunol. 1986. - Vol.137. №2. - P.484-489.

143. Dieiz A.A., Czebotar V. Purine metabolic cycle in normal and leukemic leukocytes // Cancer. Res. 1977. - Vol.37. №2. - P.419-426.

144. Doskocil J., Holy A. Specificity of purine nucleoside phosphorylase from Escherichia coli // Collect. Czech. Chem. Communs. 1977. - Vol.42. №1. - P.370-383.

145. Durak I., Cetin R., Canbolat O. et al. Adenosine deaminase, 5-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase activities in gastric tissue from patients with gastric cancer // Cancer Lett. 1994. - Vol.84. №2. - P. 199-202.

146. Durak J., Beduk Y., Kavutcu M. et al. Activity of the enzymes participating in purine metabolism of cancerous and noncancerous human kidney tissue // Cancer Invest. 1997.- Vol.15. №3.-P.212-216.

147. Edwin M., Knights J.R., James L. et al. Serum guanase determination: a liver function test // J. Lab. & Clin. Med. 1965. - Vol.65. №2. - P.355-360.

148. Ellis G., Spooner R.J., Goldberg D.M. Automated kinetic assays for routine determination of adenosine and guanase activities of human serum // Clin. Chem. Acta. 1973. -Vol.47. №l.-P.75-87.

149. Farcas W.R., Stanawitz T. Effects of plumbous ion on guanine metabolism // J. Inorg. Biochem. 1979. - Vol. 11. №1. - P.31 -38.

150. Fleischman A., Hershfield M.S., Toutain S. et al. Adenosine deaminase deficiency and purine nucleoside phosphorylase deficiency in common variable immunodeficiency // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 1998. - Vol.5. №3. - P.399-400.

151. Fox R.M., Tripp E.H., Taylor J.W. Deoxyadenosine induced G, phase arrest in leukemik T cells // Purine metabolism in man. New York, London, 1984. - P. 333-338.

152. Franco R., Canela E.I., Bozal J. Purine catabolism in rat brain // Rev. Esp. Fisiol. 1981.- Vol.37. №3.-P.355-362.

153. Freitas I., Bono B., Bertone V. et al. Characterization of the metabolism of perinecrotic cells in solid tumors by enzyme histochemistry // Anticancer Res. 1996. - Vol.16. №3B.- P.1491-1502.

154. Friedel R., Diederichs F., Lindena I. Release and extracellular turnover of cellular enzymes // Adv. Clin. Enzymol. 1979. P. 70-105.

155. Fukano M., Amano S., Hazama F., Hosoda S. 5'-Nucleotidase activities in sera and liver tissues of viral hepatitis patients // Gastroenterol. Jpn. 1990. - Vol.25. №2. - P. 199-205.

156. Fukuzawa K., Soumi K., Iemura M. et al. Dynamics of xanthine oxidase and Fe(3+)-ADP-dependent lipid peroxidation in negatively charged phospholipid vesicles // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - Vol.316. №1. - P.83-91.

157. Gebhard M.M., Denkhaus H., Sakai K., Spieckermann P.G. Energy metabolism and enzyme release // J. Mol. Med. 1977. - № 2. - P. 271-283.

158. Geiger J.D., Nagy J.I. Lack of adenosine deaminase deficiency in the mutant mouse wasted // FEBS Lett. 1986. - Vol. 208. - № 2. - P. 431-434.

159. Gilbertsen R.B., Scott M.E., Dong M.K. et al. Preliminary report on 8-amino-9-(2-thienylmethyl)guanine, a novel and potent purine nucleoside phosphorylase inhibitor // Agents and Actions. 1987. - Vol.21. №3-4. - P.272-274.

160. Gildbertsen R. B., Posmatur R., Nath R., Wang K.K. Apoptotic death induced in MOLT-4 T-lymphoblasts by purine nucleoside phosphorylase inhibition // Inflam. Res. 1997. -Vol.46. №2.-P.l51-152.

161. Greengard O., Head J.F., Goldberg S.L. Uridine kinase, adenilate kinase and guanase in human lung tumors // Cancer Res. 1080. - Vol.40. №7. - P.2295-2299.

162. Gurpta N.K., Glatz M.D. Isolation and characterization of human liver guanine deaminase // Arch. Biochem. Biophis. 1985. - Vol.236. №1. - P.266-267.

163. Gutensohn W., Thiel E. Prognostic implication of ecto-5'-Nucleotidase activity in acute lymphoblastic leukemia // Cancer. 1990. - Vot.66. №8. - P.1755-1758.

164. Hayashi K., Ito S. Study of the procedure to prove guanase histochemically and distribution of the enzyme in human tissues // Nippon Shokakibyo Gakkai Zasshi. 1987. -Vol.84. №4. - P.878-888.

165. Ho§ek B., BonacSek J., Kautska J. The effect of hypoxia on the activity of purine nucleoside phosphorylase in rat // Biomed. Biochem. Acta. 1986. - Vol.45. №3. - P.281-284.

166. Ito S., Iwasaki A., Mizobuchi M., Matsuda Y. Purification of human liver guanase and characterization of antibody against it by immunoblotting // Clin. Biochem. 1990. -Vol.23. №2.-P. 113-120.

167. Ito S., Takaoka T., Kajimoto Y. et al. Prevention of posttransfusional non-A, non-B hepatitis by a screening test for hepatitis C virus antibody of donor blood // Tokushima J. Exp. Med. 1991. - Vol.38. №1-2. - P.19-23.

168. Ito S., Takaoka T., Kishi S. et al. Clinical and experimental studies of the determination of serum guanase activity in acute myocardial infarction // Jpn. Circ. J. 1981. - Vol.45. №5. - P.525-531.

169. Ito S., Takaoka T., Mori H., Teruo A. A sensitive new method for measurement of guanase with 8-azaguanine in bicine bis-hydroxy ethyl glycine buffer as substrate // Clin. Chem. Acta. 1981. - Vol. 115. №2. - P. 135-144.

170. Ito S., Takaoka T., Nakaya Y. et al. Clinical value of the determination of serum guanase activity. Studies on patients and experimental data from mongrel dogs and cultured rat hepatocytes // Gastroenterology. 1982. - Vol.83. №5. - P.l 102-1105.

171. Ito S., Ysuji Y. Prevention of posttransfusional non-A, non-B hepatitis using the screening test for guanase activity of donor blood // Gastroenterol. Jpn. 1988. - Vol.23. №2. -P.153-159.

172. Iwada H., Wada Y., Walsh M. et al. In vitro study of BCX-34: a new human T-lymphocyte-specific purine phosphorylase inhibitor// Transplant. Proc. 1988. - Vol.30. №4. - P.983-986.

173. Jensen K.F. Purine nucleoside phosphorylase from Salmonella typhimurium and Escherichia coli. Initial velocity kinetics ligand binding and reaction mechanism // Eur. J. Bio-chem. 1976. - Vol.61. №2. -P.377-386.

174. Jensen K.F., Nygaard P. Purine nucleoside phosphorylase Escherichia coli and Salmonella typhimurium // Eur. J. Biochem. Vol.51. №1. - P.253-265.

175. Jones D.D., Roberts E.L., Davies A.G., The estimation of serum guanosine deaminase activity in liver disease // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1983. - Vol.21. №12. - P.835-840.

176. Jonson M.D., Anderson B.D. Localization of purine metabolizing enzyme in bovine brain microvessel endothelial cells: an enzymatic blood brain barrier for dideoxynucleosides? // Pharm. Res. 1996. - Vol.13. №12. - P. 1881-1886.

177. Kalckar H.M. Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes. III. Studies of the enzymes of purine metabolism // J. Biol. Chem. 1947. -Vol.167. №2.-P.461-475.

178. Kaletha K., Bogdanowicz S., Raffln I. Regulatory properties of pigeon heart muscle of AMP-deaminase // Biochem. 1987. - Vol. 69. - № 2. - P. 117-123.

179. Kalkan A., Bulut V., Erel O., Avici S., Bingol N.K. Adenosine deaminase and guanosine deaminase activities in sera of patients with viral hepatitis // Met. Inst. Oswaldo Crus. -1999. Vol 94. №3. - P.383-386.

180. Kaneshige Y., Matsumoto H., Chiba S. et al. Determination of CSF-guanase activity in multiple sclerosis: a comparative study on various parameters to monitor the disiase activity // Rinsho Shonkeigaku. 1989. - Vol.29. №7. - P.854-858.

181. Kanzava F., Hoshi A., Nishimoto T., Kuretani K. Inhibition of guanine deaminase with derivatives of 5-amino-4-imidazolecarboxamide // Chem. and Pharm. Bull. 1970. -Vol.18. №2. - P.392-394.

182. Kefford R.F., Fox R.M. Purine nucleoside toxicity in nondividing human lymphoid cells // Cancer Res. 1982. - Vol. 42, N1. - P. 324-330.

183. Kelley W.N., Levy R . J., Rosenbloom F.M. et al. Adenine phosphoribosyltransferase deficiency: a previously underscribed genetic defect in man // J. Clin. Invrst. 1969. -Vol.47.-P.2281-2289.

184. Kerstens P.J., Stolk J.N., De Abreu R.A. et al. Azathioprine related bone marrow toxicity and low activities of purine enzymes in patients with rheumatoid arthritis // Arthritis. Rheum. - 1995. - Vol.38. №1. - P.142-145.

185. Kondo T. Impaired glutathione metabolism in hemolytic anemia // Rinsho. Byori. 1990. - Vol.38. №4. - P.355-359.

186. Konval P.J., Lin K.Y. Glycosuria and tubular glycogen deposition // Nephron. 1974. -Vol.13. №6.-P.464-471.

187. Kramp B., Teichmann W., Rehpenning W. Uber dia Bestimmung der Serrumguanaseac-tivitat bei Zeberparenchymerkrankungen // Dtsch. Z. Verdauungs und Stoffwechselk-rankh. 1973. - Vol. 33. №1. - P. 11-15.

188. Kumar K.S., Krishnan P.S. An allosteric and non-allosteric guanine deaminase isosyme in rat liver supernatant // Biochem. and Biophys. Rs. Communs. 1970. - Vol.39. №6. - P. 1087-1093.

189. Kumar K.S., Krishnan P.S. Further studies on the isoenzymic forms of soluble rat liver guanine deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Commus. 1970. - Vol.39. №4. -P.600-608.

190. Kumar K.S., Sitaramayya A., Krishnan P.S. Modulation of guanine deaminase // Biochem. J. 1973. - Vol.131. №4. -P.683-687.

191. Kumar S., Josan V., Sanger K. et al. Stadies of guanine deaminase and its inhibitors in rat tissue // Biochem. J. 1967. - Vol.102. - P.691-704.

192. Kuzmits R., Seyfried H., Wolf A., Muller M.M. Evaluation of serum guanase in hepatic diseases // Enzyme. 1980. - Vol.25. № 3. - P. 148-152.

193. Lambert J.R., Wright V. Serum uric acid levels in psoriatic arthritis // Ann. Rheum. Diseases. 1977. - Vol.36. №3. - P.264-267.

194. Lewis A.S., Glantz M.D. Monometric purine nucleoside Phosphorylase from rabbit liver. Purification and characterization // J. Biol. Chem. 1976. - Vol.251. №2. - P.407-413.

195. Lewis A.S., Lowy B.A. Human erytrocyte purine nucleoside phosphorylase: molecular weight and physical properties. A Theorell-Chance catalytic mechanism // J. Biol. Chem. 1979. - Vol.254. №19. - P.9927-9932.

196. Litsky M. L., Hohl C.M. Luccas J. H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mous during hypoxia // Biol. Chem. 1987. - Vol.21. №2.-P. 134-136.

197. Litsky M.L., Holh C.M., Lucas J.H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mouse spinal cord cultures during chemical hypoxia // Brain. Res. 1999. - Vol.821. №2. - P.426-432.

198. Mably E.R., Carter-Edwards T., Biddle F.G., Snyder F.F. Purine nucleoside Phosphorylase heterogeneity and specific activity // Comp. Biochem. and Phisiol. 1988. -Vol.B89. №2. - P.427-431.

199. Machado L.D., Livramento J.A., Spina-Franca A. Adenosine deaminase in the cerebrospinal fluid of patients with acquired immunodeficiency syndrome // Arq. Neuropsiquiatr. 1995. - Vol. 53. - № 4. - P. 755-759.

200. Majkic-Singh N., Popovic D., Spasic S. Evaluation of the spectrophotometric assay of guanase with 2, 2'-azenodi(3-ethylbenzthiazaline-6-sulphonate) (ABTS) as chromogen // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1986. - Vol.24. №6. - P.387-392.

201. Mao C., Cook W.J., Zhou M et al. The crystal structure of Escherichia coli purine nucleoside Phosphorylase: a comparison with the human enzyme reveals a concerved topology // Structure. 1997. - Vol.5. №10. - P.1373-1383.

202. Marcert M.L., Finkel B.D., Mc Laughlin T.M. et al. Mutation in purine nucleoside Phosphorylase deficiency // Hum. Mutat. 1997. - Vol.9. №2. - P. 118-121.

203. Martemjanov V.F., Stazharov M.Y., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Annals of Rheumatic Diseases: Abstracts of XIV European League Against Rheumatism Congress. Scotland, 1999. - P. 76.

204. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic myeloid leukemia: correction between purine metabolism enzyme activities and membrane immuno-phenotype //Neoplasma. 1995. - Vol.42. №1. p.9-14.

205. Mican J. M., Di Bisceglie A.M., Fong T.L. et al. Hepatic involvement in mastocytosis: clinicopathologic correlations in 41 cases // Hepatology. 1995. - Vol.22. №4 Pt 1. -P.l163-1170.

206. Miles R.W., Tyler P.C., Furneaux R.H. et al. One-third-the-sites transition-state inhibitors for purine nucleoside phosphorylase // Biochemistry. 1998. - Vol.37. №24. - P.8615-8621.

207. Minamino T., Kitakaze M., Komamura K. et al. Activation of protein kinase C increases adenosine production in the hypoxic canine coronary artery through the extracellular pathway // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 1995. - Vol.15. №12. - P.2298-2304.

208. Miyamoto S., Ogawa H., Shiraki H., Nakagawa H. Guanine deaminase from rat brain. Purification, characteristics and contribution to ammoniagenesis in the brain // J. Bio-chem. 1982. - Vol.91. №1. - P. 167-176.

209. Mohamedali K.A., Guicherit O.M., Kellems R.E., Rudolph F.B. The highest levels of purine catabolic enzymes in mice are present in the proximal small intestine // J. Biolog. Chem. 1993. - Vol.268. №31. - P.23728-23733.

210. Mora M., Bozal J. Phosphorolytic and ribosyl transfer mechanisms of purified chicken liver purine nucleoside phosphorylase // Comp. Biochem. and Physiol. 1985. - Vol.B82. №4. - P.805-813.

211. Mora M., Mazanero J.C., Bozal J. Pigeon liver purine nucleoside phosphorylase charac-terzation kinetic behaviour and sulfhydryl groups // Comp. Biochem. and Phisiol. 1987. - V0I.B88. №4. - P. 1143-1149,

212. Moriwaki Y., Yamamoto T., Higaashino K. Enzymes involved in purine metabolism a review of histochemical localization and functional implication // Histol. Histopathol. -1999. - Vol.14. №4. - P. 1321-1340.

213. Muller M.M., Kraupp M., Chiba P. Enzymological aspects of disorders in purine metabolism //Clin. Biochem. 1983. - Vol.16. №1. - P.31-37.

214. Murakami K., Mitsui A., Tsushima K. Purine nucleoside phosphorylase of chicken liver // Biochem. Biophis.Acta. 1971. - Vol.235. №1. - P.99-105.

215. Nakahara M., Takanara M., Yamauchi M et al. Guanase activity in the donor serum and incidence of posttransfiision hepatitis non-A, non-B // Ann. Acad. Singapore. 1986. -Vol.15. №2.-P.215-220.

216. Negishi O., Ozawa T., Imagawa H. Guanosine deaminase and guanine deaminase from tea leaves // Bioschi. Biotechnol. and Biochem. 1994. - Vol.58. №7. - P.1277-1281.

217. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Characterizations of human liver guanase // Jap. J. Clin. 1985. - Vol. 14. №6. - P.375-380.

218. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Clinical evaluation of serum guanase activity in liver diseases // Clin. Biochem. 1984. - Vol. 17. №5. - P.327-330.

219. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Guanine deaminase in serum as an indicator of survival probability in severe shock patients // Clin. Chim. Acta. 1983. - Vol.131. №12. - P.67-73.

220. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Simpl, rapid determination of serum guanase activity with Hitachi 736 automated discrete analyzer // Clin. Chem. 1985. - Vol.31. №1.- P. 103-105.

221. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver disease diagnoses based on serum adenosine deaminase activity // Jap. Clin. Chem. 1986. - Vol. 15. № 5. - P. 259-263.

222. Nishikawa Y., Ono N., Fukumoto K., Watanabe F. Clinical application of serum guanase analysis by electrophoresis // Rinsho Byori. 1988. - Vol.36. №11. - P.1313-1316.

223. Nishikawa Y., Suganuma H., Fukumoto K., Watanabe F. A colorimetric method for determination of guanase activity in serum based on superoxode anion elimination of interference by endogenous xanthine // Rinsho Byori. 1985. - Vol.33 №12. - P.1413-1417.

224. North M.E., Newton C.A., Webster A.D. Phosphorylation of deoxyguanosine by B and T lymphocytes in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Clin. Exp. Immunol. -1980. Vol.42. №3. - P.523-529.

225. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nucleo-tidi purinici nelle leucemie, nelle immunodeficienze cogenite e alvuisite // G. Ital. Chem. 1991. - Vol. 16. №4. - P.217-229.

226. Pangalis G.A., Tsavaris N.B., Roussou P.A The heterogeneity of 5'-Nucleotidase activity in lymphoblasts of acute lymphoblastic leukemia, demonstrated by an improved cytochemical method // Biomed. Pharmacother. 1984. - Vol.38. №9-10. - P.444-448.

227. Posmatur R., Wang K.K., Nath R., Gildbertsen R. B. A purine nucleoside phosphorylase inhibitor induces apoptosis via caspase-3-like protease activity in MOLT-4 T-cells // Im-munopharmacology. 1997. - Vol.37. №2-3. - P.231-244.

228. Povoa H.Jr., Sa L.D., Lessa V.M. Xanthine oxidase and triglycerides in serum of patients with hyperlipoproteinemia, type IV // Biomed. Biochim. Acta. 1984. - Vol.43. №10. -P.1201-1203.

229. Prebis J.W., Gruskin A.B., Polinsky M.S., Baluarte H.J. Uric acid in childhood essential hypertension // J. Pediat. -1981. Vol.98. №5. - P.702-707.

230. Priebe T., Platsoucas C.D., Seki H., Fox F.E., Nelson J.A. Purine nucleoside midulation of functions of human lymphocytes // Cell. Immunol. 1990. - Vol.129. №2. - P.321-328.

231. Pruslin F.H., Reem G.H. Immunofluorescence: a sensitive and rapid method for the detection of purine nucleoside phosphorylase in single cells // J. Immunol. Meth. 1980. -Vol.34. №2.-P.127-132.

232. Rajappan V.P., Hosmane R.S. Analogues of azepinomycin as inhibitors of guanase // Nucleosides Nucleotides. 1998. - Vol. 17. №7. - P. 1141 -1151.

233. Rajappan V.P., Hosmane R.S. Investigation into biochemical mode of inhibition of guanase by azepinomycin: synthesis and biochemical screening of several analogues of azepinomycin //Nucleosides Nucleotides. 1999. - Vol.18. №4-5. -P.835-836.

234. Rajappan V.P., Hosmane R.S. Synthesis and guanase inhibition studies of novel ring-expanded purine analogue containing a 5:7-fussed, planar, aromatic heterocyclic ring system // Bioorg. Med. Chem. Lett. 1998. - Vol.8. №24. - P.3649-3652.

235. Renauf J.A., Wood A., Fraser I.H. et al. Depressed activities of purine enzymes in lymphocytes of patients infected with human immunodeficirncy virus // Clin. Chem. 1989. -Vol.35. №7.-P.1478-1481.

236. Reumanen A., Takkunen H., Knekt P. et al. Hyperuricemia a risk factor for cardiovascular mortality // Acta Med. Scand. 1982. - Vol.212. Suppl.№668. - P.49-59.

237. Righetti A.B., Kaplan M.M. Disparate responses of serum and hepatic alkaline phosphatase and 5'-Nucleotidase to bile duct obstruction in the rat // Gastroenterology. -1972. Vol.62. №5. - P. 1034-1039.

238. Robertson B.C., Hoffee P.A. Purification and properties of purine nucleoside phosphorylase from Salmonella typhimurium // J. Biol. Chem. 1973. - Vol.248. №6. - P.2040-2043.

239. Romo C.A., Lorente T.F., Salazar V.V. Primary immunodeficiencies and purine me-tabolesm // Rev. Clin. Esp. 1985. - Vol.177. №6. - P.247-253.

240. Rossi C.A., Solaini G., Hakim G. Reversible immobilization of guanine deaminase by covalent chromatography // J. Mol. Catal. 1977. - Vol.2. №3. - P.163-170.

241. Sakiyama T. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) // Nippon. Rinsho. 1996. - Vol.54. №12.-P.3220-3225.

242. Salaspuro M. Use of enzymes for the diagnosis of alcogol-related organ damang // Enzyme. 1987. - Vol.37. №1-2. - P.87-107.

243. Sanfilippo O., Camici M., Tozzi M.G. et al. Relationship between the levels of purine salvage pathway enzymes and clinical/biological aggressiveness of human colon carcinoma // Cancer Biochem. Biophys. 1994. - Vol.14. №1. - P.57-66.

244. Sato T., Wakabayashi Y. PNP-deficiency // Ryoikibetsu. Shokogun. Shirizu. 1998. -Vol.121. №2.-P.228-231.

245. Saxena A.K., Ahmad S., Shanker K. et al. New imidazolyethiocarbamides as guanine deaminase inhibitors // Pharmazie. 1980. - Vol.35. №1. - P. 16-18.

246. Saxena A.K., Ahmad S., Shanker K., Kishor K. New guanine deaminase inhibitors // Pharmacol. Res. Commun. 1984. - Vol.16. №3. - P. 243-252.

247. Serre-Debeauvais F., Bayle F., Amirou M. et al. Hematotoxicity caused by azathioprine genetically determined and aggravated by xanthine oxidase deficiency in a patient following renal transplantation // Presse.Med. 1995. - Vol.10. №21. - P.987-988.

248. Sherwood R.A. The measurement of nucleoside deaminases by high performance liquid chromatography and their use in clinical chemistry // Biomed. Chromatogr. 1991. -Vol.5. №6. - P.235-239.

249. Sitaramayya A., Krishnan P.S. Allosterism in rat brain supernatant guanine deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1970. - Vol.40. №3. - P.565-569.

250. Smolenski R.T., Yacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenosin transport and metabolism in the rat heart // Mol. Ctll. Biochem. 1995. - Vol.143. №2. -P.143-149.

251. Snyder F.F., Jenuth J.P., Madly E.P. et al. Point mutation at the purine nucleoside Phosphorylase locus impair thymocyte differention in the mouse // Proc. Netl. Acad. Sei. USA. 1997. - Vol.94. №6. - P.2522.

252. Snyder F.F., Jenuth J.P., Madly E.P. et al. Purine nucleoside Phosphorylase deficient mince exhibit an age dependent attrition of thymocytes and impaired thymocyte differentiation // Adv. Exp. Med. Biol. 1998. - Vol.431. - P.515-518.

253. Sorensen L., Benke P.J. Biochemical evidence for a distinct type of primary gout // Nature (London).- 1967.-Vol. 213.-P. 1122-1123.

254. Spaapen L.J.M., Rijkers G.T., Staal G.E.J, et al. The effect of deoxyadenosine in human lymphocyte function // J. Immunol. 1984. Vol. 132, N5. - P. 2311-2317.

255. Spandrio L. Metodo di determinazione della guanasi nel siero e valutazione clinica cjme test di funzionalita epatica // Quad. Selavo diagn. clin. e lab. 1970. - Vol.6. №1. - P.57-61.

256. Stein S.M., Stoeckler J.D., Li S.-Y. et al. Inhibition of human purine nucleoside Phosphorylase by acyclic nucleosides and nucleotides // Biochem. Pharmacol. 1987. - Vol.36. №8. - P. 1237-1244.

257. Stoeckler J.D., Ryden J.B., Parks R.E. Inhibitors of purine nucleoside phosphorylase. Effects of 9-deazapurine ribonucleosides and synthesis of 5'-deoxy-5'-iodo-9-deazainosine // Cancer Res. 1986. - Vol.46. - Pt.l. - №4. - P. 1774-1778.

258. Stolk J.N., Boerbooms A.M., De-Abreu R.A. et al. Purine enzyme activities in recent onset rheumatoid arthritis: are there differences between patients and healthy controls? // Ann. Rheum. Dis. 1996. - Vol.55. №10. - P.733-738.

259. Stolk J.N., Boerbooms A.M., De-Abreu R.A. et al. Reduced thiopurine methyltranferase activity and development of side effects of azathioprine treatment in patients with rheumatoid arthritis // Arthritis. Rheum. 1998. -Vol. 48, N10. - P.1858-1866.

260. Sumi S., Wada Y. Purine nucleoside phosphorylase. 1. Structure-function studies // Biochemistry. 1997. - Vol.36. №39. - P.l 1725-11734.

261. Sumi S., Wada Y. Purine nucleoside phosphorylase deficiency // Ryoikibetsu. Shokogun. Shirizu. 1998. - Vol.18. №1. - P.458-459.

262. Suzuki H., De Lano F.A., Parks D.A., et al. Xanthine oxidase activity associated with arterial blood pressure in spontaneously hypertensive rats // proc. Natl Acad. Sei. USA. -1998. -Vol.95, №8. P.4754-4759.

263. Takehara M., Ling F., Isawa S. et al. Molecular cloning and nucleotide sequence of purine nucleoside phosphorylase and uridine phosphorylase genes from Klebsiella sp. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1995. - Vol.59. №10. - P.1987-1990.

264. Tanaka J., Yuda Y. Role of lipid peroxidation in gastric mucosal lesions induced by ischemia-reperfiision in the pylorus-ligated rat // Biol. Pharm. Bull. 1993. - Vol.16. №1.- P.29-32.

265. Tavenier M., Skladanowski A.C., de Abreu R.A., de Jong J.W. Kinetics of adenilate metabolism in human and rat myocardium // Biochem. Biophis.Acta. 1995. - Vol.1244. №2-3.-P.351-356.

266. Testa J., Rabini R.A., Corvetta A., Danieli G. Decreased Na+, K+ ATP-ase activity in erytrocyte membrane from rheumatoid arthritis patients // Scand. J. Rheumatology. -1987.-Vol. 16.-P. 301-305.

267. Thomas G. Inside view of lymphocyte differentiation // Biochimie. 1982. - Vol.64. №1.- P.9-15.

268. Van Der W., Martin B., Bailey Z. Amicromethod for determining adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase activity in cells from human peripheral blood // Clin. Chem. Acta. 1978. - Vol.82. №1-2. -P.179-184.

269. Verhoef V.L., Fridland A. Differential sensitivity of human T- and B-lymphoblasts to cytotoxic nucleoside analogs // J. Cell. Biochem. 1982. N1079. - P. 381.

270. Vives-Corrons J.L., Miguel-Garcia A., Pujades M.A. et al. Increased susceptibility of microcytic red blood cells to in vitro oxidative stress // Eur. J. Haematol. 1995. - Vol.55. №5. - P.327-331.

271. Vlcek F., Mikulikova D. The effect of methotrexate on activity of T-lymphocyte marcer enzymes in patients with psoriasis vulgaris // Bratisl. Lek. Listy. 1995. - Vol.96. №3. -P. 137-140.

272. Weber G. Enzymes of purine metabolism in cancer // Clin. Biochem. 1983. - Vol.16. №1. -P.57-63.

273. Weber H., Merkord J., Jonas L. et al. Oxygen radical generation and acute pancreatitis: effects of dibutyltin dichloride/ethanol and ethanol on rat pancreas // Pancreas. 1995. -Vol.11. №4.-P.382-388.

274. Wielgus-Kutrowska B., Kulikowska E., Werzchowski J. et al. Nicotinamide riboside an unusual, non-typical, substrate of purified purine nucleoside phosphorylases // Eur. J. Biochem. 1997. - Vol.243. №1-2. - P.408-414.

275. Williams S.R., Gekeler V., Mc Ivor R.S., Martin D.W. A human purine nucleoside phos-phorylase deficiency caused by a single base change // J. Biol. Chem. 1987. - Vol.262. №5. - P.2332-2338.

276. Yamada M., Okahara M., Onishi M. Studies on the determination of serum nucleoside phoaphorylase activities with enzymatic method // Jap. Med. Technil. 1989. - Vol.38. №1. - P.66-70.

277. Yamada W. The phosphorolysis of nucleosides by rabbit bone marrow // J. Biol. Chem. -1961. Vol.236. №11.- P.3043-3046.

278. Yamamoto T., Moriwaki Y., Takahashi C. et al. Determination of plasma purine nucleoside phosphorylase activity by high-performance liquid chromatography // Anal. Biochem. 1995. - Vol. 227. № 1. - P. 135-139.

279. Yasmineh W.G. Simple ultraviolet spectrophotometric method for the determination of serum guanase activity // Clin. Biochem. 1988. - Vol.21. №4. - P239-243.

280. Yuan G., Bin J.C., Mc Kay D.J., Snyder F.F. Cloning and characterization of human guanine deaminase. Purification and partial aminoacid sequence of mouse protein // J. Biol. Chem. 1999. - Vol.274. №12. -P.8175-8180.

281. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y., Mozgovaya E.E., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // 3 th Central European Congress of rheumatology: Abstract. Bratislava, Slovakia, May 10-13, 2000. - P. 77.

282. Zborovsky A.B., Stazharov M.Y., Martemjanov V.F., Bedina S.A., Mozgovaya E.E., Chernykh T.P. Purine metabolism and antioxidant system in osteoarthritis // Annals of the Rheumatic Diseases. 2001. - Vol. 60. - Suppl. 1. - P. 225. - SAT0047.

283. Название метода: «Определение активности и изоферментного профиля пуриннуклеозидфосфорклазы в сыворотке крови больных с ревматическими заболеваниями»

284. Дата внедрения: 27 августа 2001 года.

285. Место внедрения: Муниципальное медицинское учреждение «Клиническая больница скорой медицинской помощи №25», г. Волгоград.

286. Организация, осуществляющая внедрение: Научно-исследовательский институт клинической и экспериментальной ревматологии РАМН, г. Волгоград.

287. Исполнитель: Гордеева Светлана Евгеньевна.

288. Директор НИИ клиничес экспериментальной ревм з.д.н. РСФСР, академик Б д.м.н., профессор1. Главный врач ММУ КБСг.Б. Зборовский1. Л. А. Попов

289. Название метода: «Определение активности гуанозиндезаминазы в сыворотке крови больных с ревматическими заболеваниями»

290. Исполнитель: Гордеева Светлана Евгеньевна

291. Дата внедрения: 27 августа 2001 года.

292. Место внедрения: Муниципальное медицинское учреждение «Клиническая больница скорой медицинской помощи №25», г. Волгоград.

293. Организация, осуществляющая внедрение: Научно-исследовательский институт клинической и экспериментальной ревматологии РАМН, г. Волгоград.1. Г.-.^'-А1. Главный врач ММУ КБСМЙШз

294. Директор НИИ клинической и экспериментальной ревматологии, з.д.н. РСФСР, академик Р д.м.н., профессорс •1. Л.А. Попов1. А.Б. Зборовский1 •

295. Исполнитель: Гордеева Светлана Евгеньевна

296. Дата внедрения: 27 августа 2001 года.

297. Место внедрения: Муниципальное медицинское учреждение «Клиническая больница скорой медицинской помощи №25», г. Волгоград.

298. Организация, осуществляющая внедрение: Научно-исследовательский институт клинической и экспериментальной ревматологии РАМН, г. Волгоград.

299. Главный врач ММУ КБсШ(^2§'!'%)1 ^лч V--л /Щ-< • \ -V,- ■-;" Л? -»/у¡\. • •» .< 'Л , <■ '

300. Директор НИИ клинической и экспериментальной ревматоло: з.д.н. РСФСР, академик Р д.м.н., профессор1чч'*1. Л.А. Попов1. Зборовский

301. О ВНЕДРЕНИИ МЕТОДА ЛАБОРАТОРНОЙ ДИАГНОСТИКИ В1. КЛИНИЧЕСКУЮ ПРАКТИКУ

302. Название метода: «Определение активности гуанозинфосфорилазы в сыворотке крови больных с ревматическими заболеваниями»

303. Исполнитель: Гордеева Светлана Евгеньевна

304. Дата внедрения: 27 августа 2001 года.

305. Место .' внедрения: ^. Муниципальное медицинское учреждение /«Клиническая больница скорой медицинской помощи №25», г. Волгоград.

306. Организация^осуществляющая внедрение: Научно-исследовательский институт клинической, и экспериментальной ревматологии РАМН, г. Волгоград.у).1. Главный врач ММУ КБСМЙ^!с . -Л ' /» О 1* 4

307. Директор НИИ клинической экспериментальной ревматол' з.д.н. РСФСР, академик Р. д.м.н., профессор1. Л. А. Попов1. Б. Зборовский