Клинико-диагностическое значение исследования активности аденозиндезаминазы, АМФ-дезаминазы и адениндезаминазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных системной склеродермией тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 14.00.39, кандидат медицинских наук Абрамов, Николай Борисович

• Абрамов, Николай Борисович
• кандидат медицинских наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Абрамов, Николай Борисович

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. НЕКОТОРЫЕ АСПЕКТЫ СИСТЕМНОЙ СКЛЕРОДЕРМИИ

Глава 2. МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ЭНЗИМОВ И МЕТАБОЛИТОВ АДЕНИЛОВОЙ ВЕТВИ ПУРИНО

ВОГО МЕТАБОЛИЗМА.

Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Глава 3. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.

3.1. Больные системной склеродермией.

3.2. Больные с бляшечной склеродермией.

Глава 4. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

4.1. Выделение лимфоцитов, эритроцитов, их подсчет и приготовление лизатов клеток.

4.2. Определение активности аденозиндезаминазы.

4.3. Определение активности АМФ-дезаминазы.

4.4. Определение активности адениндезаминазы.

Глава 5. АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ

ЛЮДЕЙ.

Глава 6. ЭНЗИМНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ У БОЛЬНЫХ СИСТЕМНОЙ СКЛЕРОДЕРМИЕЙ.

6.1. Активность энзимов в крови больных ССД с I степенью активности процесса.

6.2. Активность энзимов в крови больных ССД с II степенью активности процесса.

6.3. Активность энзимов в крови больных ССД с III степенью активности процесса.

6.4. Энзимные исследования у больных очаговой бляшечной) склеродермией.

ОБСУЖДЕНИЕ.

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Клинико-диагностическое значение исследования активности аденозиндезаминазы, АМФ-дезаминазы и адениндезаминазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных системной склеродермией»

Актуальность проблемы

Системная склеродермия (ССД) является относительно редким заболеванием (первичная заболеваемость от 3,7 до 19,0 на 1 миллион населения в год), но, несмотря на это, с учетом ежегодной прибавки больных, болезнь приносит значительный материальный ущерб обществу, так как поражает людей, преимущественно женщин, в наиболее трудоспособном возрасте (30 -45 лет), характеризуется тяжелым инвалидизирующим и прогрессирующим течением, значительно сокращающим продолжительность жизни, и поэтому борьба с этим заболеванием является довольно значимой и актуальной медико-социальной проблемой.

Трудности борьбы с ССД усугубляются разноречивыми гипотезами об этиологии этого заболевания, неясностью многих патогенетических механизмов ССД, многообразием терапевтических подходов и их недостаточной эффективностью, отсутствием методов профилактики.

Вследствие клинического полиморфизма дебюта заболевания под маской многих заболеваний, особенно кожных, больные часто наблюдаются врачами разных специальностей. Чаще всего под наблюдение врача-ревматолога больные попадают в том периоде, когда болезнь уже проявилась различными висцеритами и добиться регресса последствий эволюции болезни, практически, уже невозможно, и основной задачей врача на этом этапе становится замедление прогрессирования патологического процесса или его прерывание. Но это также является непростой задачей, так как течение ССД чаще всего хроническое, с трудноопределяемыми клиническими ремиссиями, а в арсенале врача довольно мало диагностических средств, позволяющих надежно разграничить периоды клинической ремиссии и минимальные субклинические проявления активности патологического процесса. Поэтому поиск новых клинических и параклинических методов, способствующих своевременному распознаванию вялотекущих форм активного «склеродермического» процесса, даже у больных с заведомо известным диагнозом ССД, является актуальной задачей, так как своевременно назначенная адекватная терапия является гарантом быстрого купирования патологического процесса и достижения клинической ремиссии.

Учитывая, что ССД сопровождается выраженными метаболическими и иммунологическими нарушениями (8, 25, 42, 56, 57, 68, 75, 81), перспективным направлением в решении диагностических и патогенетических проблем, как нам представляется, является изучение пуринового метаболизма (ПМ) при ССД с помощью определения активности энзимов, катализирующих реакции метаболизма пуринов.

Известно, что пуриновые метаболиты принимают участие в синтезе нуклеиновых кислот, белка, в созревании, пролиферации и дифференциации иммунокомпетентных клеток, регуляции тонуса кровеносных сосудов, а так же во многих жизненно важных функциях организма (29, 31, 100, 119, 165), а энзимы, регулирующие реакции обмена пуринов, являются весьма чувствительными индикаторами изменений метаболических, воспалительных и иммунных процессов в организме.

В настоящее время имеется уже достаточно много данных о нарушениях ПМ и выраженных изменениях активности ферментов этого цикла при таких ревматических заболеваниях, как остеоартроз (ОА) (4, 43, 65, 66, 93), ревматоидный артрит (РА) (4, 6, 44, 66, 93), системная красная волчанка (СКВ) (67, 72, 73, 74, 85), но большинство этих работ посвящено исследованию активности энзимов в сыворотке крови и имеют диагностическое значение, не раскрывая роли этих ферментов в патогенезе заболевания.

Учитывая это, нами были проведены исследования активности некоторых энзимов аденилового пула ПМ: аденозиндезаминазы (АДА), АМФ-дезаминазы (АМФДА) и адениндезаминазы (АД) параллельно в трех биологических средах: лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД.

Цель исследования

Повышение качества диагностики активности патологического процесса при ССД, характера течения и стадии болезни, объективизации контроля эффективности лечения больных ССД с использованием показателей активности АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови и выяснение особенностей пуринового метаболизма при ССД и бля-шечной склеродермии (БСД), способствующих раскрытию патогенетических механизмов и дифференциации этих заболевания.

Задачи исследования

1. Отработать методы выделения лимфоцитов и эритроцитов из венозной крови и методы определения активности АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови здоровых людей, установить референтные величины (условную норму) активности этих энзимов у здоровых, изучить зависимость энзимных показателей от пола и возраста.

2. Изучить активность АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД в процессе стационарного лечения в зависимости от степени активности процесса, характера течения, стадии болезни при поступлении в стационар, через 10-12 дней лечения и по окончании стационарного лечения.

3. Выявить энзимологические особенности крови больных ССД, способствующие уточнению степени активности патологического процесса, характера течения и стадии болезни.

4. Изучить корреляционные связи между активностями исследуемых энзимов в плазме, лимфоцитах и эритроцитах больных ССД с различной активностью патологического процесса, а также корреляционные связи между активностью энзимов в лизатах лимфоцитов и иммунологическими показателями: иммуноглобулинами, ЦИК и АНФ.

5. Определить наиболее оптимальный набор энзимных показателей крови больных ССД, способствующий выявлению минимальной активности патологического процесса.

6. Оценить возможность использования энзимных показателей крови в качестве дополнительных объективных критериев эффективности проводимой терапии больных ССД.

7. Оценить степень влияния на энзимные показатели крови больных ССД активности процесса, характера течения и стадии болезни.

8. Исследовать активность АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных БСД и сравнить энзимные профили крови больных ССД и БСД на предмет выявления энзимных различий между ними.

Научная новизна работы

Впервые в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД было проведено параллельное комплексное исследование активности трех энзимов адениловой ветви ПМ: АДА, АМФДА и АД в процессе стационарного лечения и показано, что изученные энзимные показатели в комплексе с клиническими данными способствуют уточнению степени активности патологического процесса, характера течения, стадии болезни и объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных ССД. Показано, что изменения активности ферментов обусловлены клиническими особенностями заболевания. Впервые изучены корреляционные связи между активностями энзимов в плазме, лимфоцитах и эритроцитах, а также связи между лимфоцитарными энзимами и иммунными показателями и показаны их взаимосвязи. Выявлены существенные энзимные нарушения в лимфоцитах, способные оказать негативное влияние на иммунокомпетентные клетки и регуляцию иммунных процессов при ССД.

Практическая значимость

Исследования активности АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД в комплексе с клиническими данными могут быть использованы в клинической практике для выявления и уточнения степени активности патологического процесса, характера течения, стадии болезни, что способствует назначению индивидуализированной, адекватной терапии. В процессе лечения контроль динамики энзимных показателей способствует объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных ССД, прогнозированию ее длительности.

Исследования активности АДА, АМФДА и АД в лизатах клеток и плазме крови в комплексе с клиническими данными способствуют дифференциации ССД и БСД.

Основные положения, выносимые на защиту

Показатели активности АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД могут быть успешно использованы в качестве дополнительных параклинических данных для ранней диагностики активности патологического процесса, уточнения степени активности, характера течения, стадии болезни, объективизации оценки эффективности проводимой терапии и дифференциации ССД и БСД.

Внедрение в практику

Методы определения активности АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови для выявления и уточнения степени активности патологического процесса при ССД внедрены в практику работы муниципального учреждения здравоохранения «Городская клиническая больница № 25» г. Волгограда. С результатами энзимных исследований, возможностями энзимной диагностики ССД, их перспективой и значимостью систематически знакомятся студенты Волгоградского государственного медидинского университета, аспиранты, клинические ординаторы и практические врачи на лекциях, научно-практических и клинических конференциях.

Публикации и апробация работы

Основные положения диссертации опубликованы в 12 печатных работах. Материалы диссертации ежегодно докладывались на научно-практических конференциях Волгоградского государственного медицинского университета (2005-2007 г.г.).

Объем и структура диссертации

Диссертация изложена на 211 страницах компьютерного текста (шрифт гарнитуры Times New Roman кегля 14 пт с полуторным интервалом) и состоит из введения, части I —■ обзора литературы, представленного двумя главами, содержащими основные сведения об этиопатогенезе ССД, ее клинических особенностях, а также о медико-биологической роли пуринового метаболизма, некоторых физико-химических свойствах изучаемых ферментов и их исследовании в клинической практике; части II — материалов собственных исследований, состоящей из 4 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы и результаты исследований, обсуждение полученных данных, выводы, практические рекомендации. Диссертация иллюстрирована 36 таблицами, 12 рисунками, 3 выписками из историй болезни. Библиографический указатель содержит 361 источников, из которых 110 отечественных и 251 зарубежных.

Заключение диссертации по теме «Ревматология», Абрамов, Николай Борисович

ВЫВОДЫ

1. У больных ССД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови выявлены существенные изменения активности АДА, АМФДА и АД, зависящие от степени активности патологического процесса, характера течения и стадии болезни.

2. Чем выше степень активности патологического процесса, тем в плазме крови больных ССД ниже активность АДА и выше активность АМФДА, в лизатах эритроцитов — ниже активность АДА и выше активности АМФДА и АД, в лизатах лимфоцитов — ниже активности АДА, АД и выше активность АМФДА. Между всеми степенями активности процесса определяются существенные энзимные различия во всех трех средах исследований.

3. Чем острее было течение заболевания, тем ниже активность АДА и выше АМФДА во всех трех биологических средах исследований, выше активность АД в плазме, эритроцитах и ниже в лимфоцитах. Между всеми вариантами течения заболевания определялись существенные энзимные различия.

4. У больных ССД с I стадией, по сравнению с II стадией болезни, в плазме выше активность АДА и ниже АМФДА, в эритроцитах существенных различий не определяется, в лимфоцитах выше активности АДА, АД и ниже АМФДА.

5. На энзимные показатели крови наиболее выраженное влияние оказывает степень активности процесса и менее значительное — характер течения и стадия болезни.

6. Показатели активности АДА в лизатах эритроцитов и лимфоцитов, АМФДА в лимфоцитах оказались значительно более информативными в индикации минимальной активности патологического процесса при ССД, чем общепринятые клинико-иммуно-биохимические показатели:

СОЭ, СРБ, ЦИК, АНФ, сиаловые кислоты, белки сыворотки крови, иммуноглобулины различных классов.

7. В ранние сроки лечения (10-12 дней) наиболее информативными в отражении меняющегося клинического состояния больных при I степени являются показатели активности АДА и АД в эритроцитах, АДА, АМФДА в лимфоцитах, при II степени — АМФДА и АДА в плазме и лимфоцитах, при III степени — только показатели активности всех энзимов в лимфоцитах. Период наступающей клинической ремиссии при I степени ассоциируется с нормализацией активности всех энзимов в плазме, АД и АМФДА в эритроцитах, при II степени — активности всех энзимов в плазме, АДА и АМФДА в эритроцитах, III степени — активности всех энзимов в плазме и АДА в эритроцитах.

8. При I степени в плазме выявлены прямые умеренные корреляционные связи между активностями АДА—АД, в эритроцитах — прямые.умеренные связи между АМФДА—АД, обратные умеренные связи между АДА—АМФДА, в лимфоцитах — обратные умеренные связи между АДА—АМФДА; при II степени в плазме и эритроцитах — прямые умеренные связи между АМФДА—АД, в эритроцитах — между АДА—АД, в лимфоцитах — прямые умеренные связи между АДА—АД, обратные умеренные связи между АДА—АМФДА, АД—АМФДА; при III степени корреляционные связи между энзимами носили ту же направленность, что и при II степени, но они стали еще более прочными.

9. У больных ССД выявлены умеренные разнонаправленные корреляционные связи между активностью АДА, АМФДА и АД в лимфоцитах и некоторыми иммунными показателями: иммуноглобулинами А, М и G, ЦИК и АНФ. Чем ниже активность АДА, АД и выше активность АМФДА в лимфоцитах, тем более выраженнее отклонения иммунных показателей от уровня нормы в сторону увеличения их содержания.

10. Выявленное нами снижение активности АДА в лимфоцитах больных ССД, особенно выраженное при высокой активности процесса, может обусловить нарушения функциональных свойств лимфоцитов, процессы их пролиферации, дифференциации, синтеза ДНК, РНК, ослабить су-прессорные свойства Т-клеток, ускорить их апоптоз и, таким образом, составить один из патогенетических механизмов ССД.

11. Между больными ССД и БСД определяются существенные энзимные различия: при ССД в лизатах эритроцитов активности АДА, АМФДА и АД повышены, при БСД — снижены; при ССД в плазме крови активность АД повышена, при БСД — снижена; при ССД в лимфоцитах активность АД снижена, при БСД — повышена. У больных БСД, по сравнению с больными ССД (всей группы), в плазме выше активность АДА, ниже АМФДА и АД, в эритроцитах ниже активность всех энзимов, в лимфоцитах выше активности АДА, АД и ниже активность АМФДА.

12. Исследования активности АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД в комплексе с клиническими данными способствуют улучшению диагностики степени активности патологического процесса при ССД, характера течения, стадии болезни, уточнению роли энзимов пуринового метаболизма в патогенезе ССД и объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. При определении границ условной нормы (референтных пределов) активности энзимов в крови здоровых людей целесообразно ориентироваться на величины, вычисленные по формуле: М±2а (95% вероятность). Исходя из этого, референтные пределы активности энзимов (нмоль/мл/мин) в плазме крови составили для АДА: 5,29-9,17; АМФДА: 0,81-2,09; АД: 2,23,32; в лизатах эритроцитов — АДА: 28,8-44,0; АМФДА: 12,3-30,9; АД: 9,1-15,3; в лизатах лимфоцитов — АДА: 38,8-50,8; АМФДА: 2,15-4,27; АД: 1,36-2,56.

2. Для выявления минимальной активности «склеродермического» процесса и ее разграничения с периодом клинической ремиссии рекомендуется определять активность АДА в лизатах эритроцитов, которая в случаях активации процесса в 100% случаев выше верхней границы нормы и (или) активность АДА в лизатах лимфоцитов, которая в 94,4% случаев ниже нижнего уровня здоровых людей.

3. Для уточнения степени активности процесса целесообразно ориентироваться на активность энзимов в лизатах лимфоцитов. При I степени активность АДА в пределах 21,6-28,5 нмоль/мл/мин, АМФДА — 3,4-4,5 нмоль/мл/мин, АД — 1,7-1,8 нмоль/мл/мин. За II степень свидетельствуют активность АДА в диапазоне: 20,4-21,5 нмоль/мл/мин, АМФДА: 4,6-6,1 нмоль/мл/мин, АД: 1,6-1,81 нмоль/мл/мин; за III степень — активность АДА: 20,3 нмоль/мл/ин и менее, АМФДА: более 6,1 нмоль/мл/мин и АД: менее 1,6 нмоль/мл/мин.

4. Для контроля эффективности проводимой терапии больных ССД в первые 10 дней лечения целесообразно ориентироваться на динамику активности АДА и АД в лизатах лимфоцитов, которые в случае улучшения клинического состояния больных повышаются, а в случаях ухудшения — понижаются. Период наступающей клинической ремиссии чаще всего сопровождается нормализацией активности всех энзимов в плазме и некоторых в эритроцитах.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Абрамов, Николай Борисович, 2009 год

1. Алмазов В.А., Гуревич B.C., Елисеев В.В. и др. Влияние аденозина на уровень простагландинов в крови и агрегацию тромбоцитов при экспериментальном инфаркте миокарда // Бюл. эксперим. биологии и медицины.-1991.-Т. 112, №7.-С. 37-38.

2. Антонян A.A., Марданян С.С., Шаронян С.Г. Аминокислотные остатки, участвующие в проявлении активности аденозиндезаминазы из мозга крупного рогатого скота // Нейрохимия. 1995. - Т. 12, № 4. — С. 40-46.

3. Антонян A.A., Шаронян С.Г., Марданян С.С. О роли триптофана в проявлении активности аденозиндезаминазы // Биохимия. 1996. - Т. 61, № 9.-С. 1563-1569.

4. Бедина С.А., Некрасова С.П., Ушакова И.С., Мартемьянов В.Ф. Клинико-диагностическое значение исследования активности

5. АМФ-дезаминазы в лизатах эритроцитов и плазме больных ревматоидным артритом // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб. научн. работ / Под ред. акад. А. Б. Зборовского. — Волгоград, 2006. — С. 18-19.

6. Беседин А.Г. Клиническое значение исследования гликозамингликанов в сыворотке крови у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией: Автореф. дисс. . канд. мед. наук. — Волгоград, 1991. — 21 с.

7. Болезни сердца и сосудов. Руководство для врачей: В 4 т. Т. 1. Под ред. Е.И. Чазова. М.: Медицина, 1992. - 496 с.

8. Борзенко Б.Г. Активность ферментов обмена аденозина и тимидина в крови онкологических больных разного возраста // Укр. биохим. журн. — 1990.-Т. 62, № 1.-С. 39-43.

9. Борзенко Б.Г. Возрастные особенности метаболизма предшественников ДНК в организме здоровых женщин больных мастопатией и раком молочной железы // Вопр. мед. химии. 1990. - Т. 36, № 5. - С. 58-61.

10. Борзенко Б.Г. Использование динамики активности ферментов метаболизма ДНК в качестве тест-системы при лечении рака молочной железы // Сов. медицина. 1991. - № 2. - С. 14-17.

11. Борзенко Б.Г., Бухтаева О.В., Главион Ш. и др. Возрастная динамика активности ферментов метаболизма аденозина у здоровых людей и онкологических больных // Лаб. дело. 1988. - № 11. - С. 53-57.

12. Борзенко Б.Г., Горбачев A.A., Бухтаева О.В. и др. Использование ферментативных тестов при лечении онкологических больных // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской науч. конф. — Симферополь, 1987. С. 20.

13. Буриан А.Е., Федоров H.A. Активность гуаниндезаминазы и аденозинде-заминазы при хроническом гломерулонефрите // Клинич. медицина. -1980.-Т. 58, № 12.-С. 92-95.

14. Бутов Ю.С., Тогузов Р.Т. Некоторые аспекты патогенеза, клиники и терапии склеродермии // Росс, журнал кож. вен. болезней. — 2002. — № 4. — С. 15—19.

15. Высоцкий Г.Я. Системная и очаговая склеродермия. — JI.: Медицина. — 1971. —238с.

16. Горошинская И.А. Дезаминирование аденозинмонофосфата в мозге крыс при гипероксии, гипоксии и холодовом стрессе // Биохимия. —1992. — Т. 57, №2.-С. 220-225.

17. Гребенников В.А., Чалинова А.Г. Трансформация склероатрофического лихена в системную склеродермию // Вестник дерматологии и венерологии. — 1983. — № 4. — С. 60—63.

18. Губа Н.М., Кучма А.П., Вершинская Н.В., Губа М.И. Изменение активности ферментов у больных с хроническими заболеваниями печени и желчевыводящих путей при лечении на курорте "Миргород" // Врачеб. дело.-1981.-№ 1.-С. 88-91.

19. Гулян Э.А., Арутюнян A.B. АМФ-дезаминазная активность лейкоцитов периферической крови человека // Укр. биохим. журн. — 1986. Т. 58, № 1.-С. 25-29.

20. Гусева Н.Г. Диагностика и лечение системной склеродермии // Клинич. ревматология. 1993. - № 1. - С. 48-55.

21. Гусева Н.Г. 40 лет изучения системной склеродермии (по данным Института ревматологии РАМН) // Вестн. РАМН. 1998. — №12 . - С. 2729.

22. Гусева Н.Г Системная склеродермия и псевдосклеродермические синдромы. — М.: Медицина, 1993. — 270 с.

23. Дмитренко Н.П. Аденозин, его метаболизм и возможные механизмы участия в функции клеток иммунной системы // Успехи современной биологии. 1984. - Т. 97, № 9. - С. 20-35.

24. Дмитренко Н.П., Комиссаренко C.B., Уманский В.Ю. Активность ферментов адениннуклеотидного обмена и аденозиндезаминазы в лимфоцитах тимуса и селезенки крысы // Докл. АН СССР. — 1980. — Т. 251, № 1. -С. 251-253.

25. Дмитриенко Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат и его влияние на функции клеток // Укр. биохимический журн. — 1990. —№2. — С. 3-13.

26. Дмитриенко О.Н. Состояние активности ферментов лейкоцитов в периферической крови больных бляшечной склеродермией // Вестник дерм, и венерол. — 1993. — № 2. — С. 49—51.

27. Дмитриенко О.Н. Состояние реологических свойств крови и гемостаза у больных бляшечной склеродермией и их коррекция: Автореф. дисс. канд. мед. наук. — 1993. — 22 с.

28. Довжанский С.Н. Клинико-иммунологические параллели при ограниченной и системной склеродермии // Росс, журнал кож. вен. болезней. — 2002. — № 4. — С. 26—29.

29. Довжанский С.Н., Ивановская К.Н. Кожные болезни. — Саратов, 1982. —260 с.

30. Довжанский С.Н., Никифорова Н.Е., Гамина В.Н. Патогенез и клиника склеродермии // Вопросы патологии кожи: Труды Саратовского гос. мед. института / Под ред. проф. Довжанского С.Н. — Саратов, 1974. — Т. 103. —С. 46—59.

31. Елисеев В.В. Роль аденозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (Обзор) // Химико-фармацевтический журн. 1987. - № 8. - С. 910-919.

32. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Евдакимова Н.Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны "невосстановления кровотока" // Кардиология. 1988. - Т. 12. - С. 98-99.

33. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Овчинникова А.Г. и др. Гемодинамические и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1988. - № 11. - С. 103-106.

34. Елисеев В.В., Овчинникова А.Г., Евдакимова Н.Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1987. - Т. 27, № 7. - С. 101-103.

35. Елисеев В.В., Сапронов Н.С. Аденозин и функции миокарда : СПб.: Издательство «Лань», 2000 — 160 с.

36. Зборовская И.А. Клинико-патогенетическое значение антиоксидантной системы крови при воспалительных ревматических заболеваниях: Дис. .докт. мед. наук. — Волгоград, 1995. — 349 с.

37. Клиническая иммунология и аллергология. Под редакцией Йегера JI: В 3-х томах. Пер. с нем. Т. 1. - М.: Медицина, 1990. - 526 с.

38. Князев Ю.А., Марченко Л.Ф., Хамаганова Н.В., Акулова С.Е. Дисбаланс гликозаминогликанов при различных формах склеродермии и красной волчанки // Вестник дермат. и венерол. — 1996. —№ 1. — С. 34—35.

39. Кожные и венерические болезни: Руководство для врачей. В 4 т. / Под ред. Ю.К. Скрипкина. — Т. 3. — М.: Медицина, 1996. — 432 с.

40. Кожные и венерические болезни: Справочник для врачей / Под ред. О.Л. Иванова. — М., 1997. — 134 с.

41. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Влияние гидрокортизона на активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Пробл. эндокринологии. — 1990. — Т. 36, № 3. С. 49-53.

42. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Об участии ферментов обмена аденозина в механизме действия кортикостероидов на головной мозг // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской научн. конф. Симферополь, 1987. - С. 15.

43. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Субклеточное распределение некоторых ферментов системы аденозина в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Биохимия. 1990. — Т. 55, № 10. - С. 1773-1777.

44. Кульберг А.Я. Регуляция иммунного ответа. — М.: Мир, 1986. — 224 с.

45. Лебедев Д.А. Обмен соединительной ткани при системной склеродермии и ревматоидном артрите // Ревматология. 1988. — № 2. — С. 72-78.

46. Ленинджер А.Л. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1985.-731 с.

47. Литовченко И.Н., Савицкий И.В. Роль аденилаткиназы, АМР-дезаминазы и 5'-нуклеотидазы в метаболизме адениловых нуклеотидов // Биохимия. 1984. - Т. 49, № 8. - С. 1248-1252.

48. Лущак В.И. Функциональная роль и свойства АМФ-дезаминазы (Обзор) //Биохимия. 1996.-Т. 61, №2.-С. 195-211.

49. Лущак В.И., Стори К.Б. Очистка и характеристика АМФ-дезаминазы из белых мышц лосося // Биохимия. 1995. - Т. 60, № 2. - С. 270-277.

50. Мамедбеков Э. Н., Мамедов М.К., Шихалиев Я. Ш. Естественные кил-лерные клетки и активность аденозиндезаминазы у больных туберкулезом легких // Проблемы туберкулеза. 1996. - № 5. - С. 39-41.

51. Марданян С.С., Айрапетян P.JL, Арутюнян A.B. Модификация диэтил-пирокарбонатом гистидина в АМР-дезаминазе скелетных мышц крысы // Биохимия.-1996.-Т. 61, № 10.-С. 1751-1757.

52. Марри Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1993. - 245 с.

53. Мартемьянов В.Ф., Зборовский А.Б., Стажаров М.Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоарт-розе и подагре // Вестник BMA. — Волгоград, 2000. — Т. 56, вып. 6. — С. 104-107.

54. Матулис A.A., Стайкайтене Д. Иммунные нарушения и иммунорегули-рующая терапия при ревматических болезнях. — Вильнюс: Мюкслас, 1982. — 152 с.

55. Мецлер Д.Э. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 3. — М.: Мир, 1980. - 487 с.

56. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом адениннук-леотидов // Клинич. медицина. 1982. - Т. 60, № 3. - С. 39-44.

57. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. 1981. - Т. 21, № 6. - 93-97.

58. Насонова В.А. Основные итоги и перспективы развития ревматологии // Тер. архив. — 1986. — № 6. — С. 11-15.

59. Насонова В.А., Астапенко М.Г. Клиническая ревматология: Руководство для врачей. -М.: Медицина, 1989. 592 с.

60. Насонова В.А., Гусева Н.Г. Современная патогенетическая терапия системной склеродермии // Ревматология. — 1987. — № 2. — С. 54-61.

61. Насонова В.А., Сигидин Я.А. Патогенетическая терапия ревматических заболеваний. — М.: Медицина, 1985. — 288 с.

62. Невская Т.А., Гусева Н.Г., Раденска-Лоповок С.Г., Сперанский А.И. Т-клеточные иммунные нарушения при ранней системной склеродермии // Научно-практическая ревматология. — 2006. — № 4. — С. 35-43.

63. Немечек Н.Б., Лурье Б.Л., Величковский Б.Т. Изменение активности аденозиндезаминазы и антиокислительных ферментов у больных с заболеваниями легких "пылевой " этиологии // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1991. - № 7. - С. 53-55.

64. Нуруззаман М. Клинико-патогенетическое значение некоторых звеньев креатинкиназной и аденилаткиназной систем энергообеспечения при диффузных болезнях соединительной ткани: дис.канд. мед. наук. — Волгоград, 1989. —272 с.

65. Патология кожи / Под ред. В.Н. Мордовцева, Г.М. Цветковой. — М., 1996. —Т. 2.

66. Пестина Т.И., Соковнина Я.М. Аденозиндезаминаза форменных элементов крови: распространение, свойства в норме и при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. — 1993. — Т. 39, № 4. С. 16-23.

67. Поддубная З.А. Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых мышц позвоночных// Биохимия. 1992. - Т. 57, № 12. - С. -1785-1814.

68. Подзорова Т.А. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией : Дисс. канд. мед. наук. — Волгоград, 2000. — 232 с.

69. Потапова Г.И., Храмцова С.Н., Сухов Т.И., Мухоян И.А. Биохимические механизмы нарушений функционирования лимфоцитов и макрофагов при злокачественном росте // Вестн. РАМН. 1993. - № 4. - С. 3-7.

70. Ревматические болезни: Руководство по внутренним болезням / Под ред. Е.И. Чазова. —М., 1997.

71. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Туркина А.Г. Сравнительная характеристика каталитических свойств аденозиндезаминазы тромбоцитов в норме и при хроническом миелолейкозе // Вопр. мед. химии. 1987. -Т. 33, № 6.-С. 71-74.

72. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Чижова А.И. и др. Аденозиндезаминаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1985. - Т. 31, № 3. - С. 26-30.

73. Сосновский А.Т., Сорока Н.Ф. Изоферментные спектры лактат- и малат-дегидрогеназы при очаговой и системной склеродермии // Вест, дермат. и венерол. — 1983. — № 4. — С. 14—16.

74. Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 1998. — 220 с.

75. Стайер П. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1984. — 307 с.

76. Струков А.И., Копьева Т.Н. Морфология очаговой склеродермии // Сов. медицина. — 1969. — № 1. — С. 11—17.

77. Тапбергенов С.О., Тапбергенова С.М. Диагностическое значение определения активности аденилатдезаминазы сыворотки крови // Лаб. дело. -1984.- №2. -С. 104-107.

78. Титаренко О.Т., Солдатова Н.В. Перспективность определения активности аденозиндезаминазы в биологических жидкостях при туберкулезе // Проблемы туберкулеза. 1996. - № 5. - С. 52-54.

79. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. ВЭЖХ анализ пурино-вых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Клинич. лаб. диагностика. - 1997. - № 6. - С. 47.

80. Уманский В.Ю., Ходуев С.Х., Залеток С.П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-а-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. 1990. - № 5. - С. 458-459.

81. Ушакова И.С. Клинико-патогенетическое значение исследования активности ферментов адениловой ветви пуринового метаболизма в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ревматоидным артритом : Дис. канд. мед. наук. — Волгоград, 2007. — 201 с.

82. Филановская Л.И., Блинов М.Н. Ферменты обмена пуриновых нуклео-тидов как биохимические маркеры дифференцировки нормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед. химии. — 1986. — Т. 32, №.6.-С. 10-16.

83. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того А.В. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. 1988.-№6.-С. 71-76.

84. Филановская Л.И., Вартанян Н.Л., Того А.В. и др. Ферменты катаболи-ческих превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лимфолейкозе // Вопр. мед. химии. 1985. - Т. 31, № 3. -С. 48-52.

85. Филановская Л.И., Никитин Д.О., Того А.В. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфоидных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, трансфузия. 1993.-Т. 38, № 1.-С. 19-22.

86. Филановская Л.И., Того А.В., Щербакова Е.Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для индентифи-кации бластного криза // Вопр. онкологии. — 1990. — Т. 36, № 9. — С. 1053-1058.

87. Шаронян С.Г., Антонян А.А., Марданян С.С. Выделение, очистка и сравнительное изучение свойств аденозиндезаминазы из пяти отделов мозга крупного рогатого скота // Биохимия. 1994. — Т. 59, № 2. - С. 239-245.

88. Ю.Шмалько Ю.П., Уманский В.Ю. Метаболизм аденозина в лимфоцитах и нейрохимические стрессорные реакции у мышей с метастазирующей карциномой Льюис при хирургическом удалении опухоли // Вопр. мед. химии. 1986. - № 6. - С. 25-29.

89. Agarwal R.P. Adenosine deaminase. Measurement of activity and use of inhibitors // Meth. Pharmacol. 1985. - Vol. 6. - P. 109-125.

90. Agarwal R.P. Inhibitors of adenosine deaminase // Pharmacol, and Ther. -1982.-Vol. 17. № 3. - P. 399-429.

91. Aikawa Т., Aikawa Y., Brady T. The pH-dependence of the inhibitory effects of several divalent cations on the bovine intestine adenosine deaminase activity // Int. J. Biochem. 1980. - Vol. 12. - № 3. - P. 493-495.

92. Akesson A., Fiori G., Krieg T. et al. Assessment of skin, joint, tendon and muscle involvement // Clin. Exp. Rheumatol. 2003. - Vol. 21, № 3. - Suppl. 29. - P.S5-S8.

93. Aran J., Colomer D., Matutes E. et al. Presence of adenosine deaminase on the surface of mononuclear blood cells: immunochemical localization using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1991. - Vol. 39. - № 8. -P. 1001-1008.

94. Aroszewicz L., Kowalczyk K. Adenosine deaminase from human thyroid purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1995. Vol. 215. - № 3. -P. 1096-1103.

95. Bandyopadhyay B.C., Poddar M.K. Caffeine-induced increase of adenosine deaminase activity in mammalian lymphoid organs // Meth. and Find. Exp. and Clin. Pharmacol. 1994. -Vol. 16. - № 10. - P. 731-733.

96. Baranczuk E., Czarnowski D., Namiot Z. Effect of fasting on some enzymatic activities in the muscle layer of intestine in the rat // Rocz. Akad. Med. Bia-lymst. 1995. - Vol. 40. - № 2. - P. 260-266.

97. Bausch U.M., Sabina R.L. Divergent N-terminal regions in AMP-deaminase and isoform-specific catalytic properties of the enzyme // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - Vol. 321. - № 2. - P. 372-380.

98. Belardinelli L., Shryock J. Does adenosine function as a retaliatory metabolite in the heart? //News in Physiol. Sci. — 1992. — P. 752-756.

99. Benveniste P., Cohen A. p53 Expression is required for thymocyte apoptosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. — 1995. Vol. 92. - № 18. - P. 8373-8377.

100. Betz A.L., Randall J., Martz D. Xanthine oxidase is not a major source of free radicals in focal cerebral ischemia // Am. J. Physiol. — 1991. — Vol. 260. — № 2.— Pt 2. — P. H563-H568.

101. Black C.M. Measurement of skin involvement in scleroderma // J. Rheumatol. 1995.-Vol.-P. 1217-1219.

102. Black C.M. The aetiopathogenesis of systemic sclerosis // J. Royal. Coll. Physic. London, 1995.-№29.-P. 119-130.

103. Blackburn M.R., Datta S.K., Wakamiya M. et al. Metabolic and immunologic consequences of limited adenosine deaminase expression in mice // J. Biol. Chem.- 1996.-Vol. 271.-№25.-P. 15203-15210.

104. Blocka K.L.N., Bassett L.W., Furst D.E. et al. The arthropathy of advanced progressive systemic sclerosis: A radiographic survey // Ibid. — 1981. — Vol. 24. P. 874-884.

105. Bordignon C., Notarangelo L.D., Nobili N. et al. Gene therapy in peripheral blood lymphocytes and bone marrow for ADA-immunodeficient patients // Science. 1995. - Vol. 270. - P. 470-475.

106. Boyum A. Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood // Scand.I. Clin. Lab. Invest. — 1968. — Vol. 21. — Suppl. 97 (Paper IV) — P. 77-89.

107. Boyum A. Separation of white blood cells // Nature. — 1964. — Vol. 204. — P. 793-794.

108. Brass C.A., Narciso J., Gollan J.L. Enhanced activity of the free radical producing enzyme xanthine oxidase in hypoxic rat liver. Regulation and pathophysiologic significance // J. Clin. Invrst. — 1991. — Vol. 87. — № 2. — P. 424-431.

109. Brinckmann I., Ness C.M., Gaber Y. et al. Different pattern of collagen crosslinks into sclerotic skin diseases: lipodermatosclerosis and circumscribed scleroderma // J. Invest. Dermatol. — 2001. — Vol. 117, № 2. — P. 269— 273.

110. Bruns R.F. Adenosine receptor binding assays // Receptor Biochem. Method. 1988.-Vol. 11.-P. 43-62.

111. Buc H.A., Moncion A., Hamet M. et al. Influence of adenosine deaminase inhibition on the phosphoinoside turnover in the initial stages of human T cell activation // Eur. J. Immunol. 1990. - Vol. 20. - P. 611-615.

112. Bywaters E. Foreword: History of scleroderma. In "Systemic Scleros is" (Scleroderma). Ed. C.Black, A.Myers, 1985. — 203 c.

113. Calore E.E., Cavaliere M.J., Perez N.M. et al. Sceletal muscle pathology in systemic sclerosis // J. Rheumatol. 1995. - Vol. 22. - P. 2246-2249.

114. Canbolat O., Durak I., Cetin R. et al. Activities of adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase enzymes in cancerous and noncancerous human breast tissues // Breast. Cancer. Res. Treat. 1996. — Vol. 37. -№2.-P. 189-193.

115. Carrera., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zicovudine // Rev. Clin. Esp. 1995. - Vol. 195. - № 2. - P. 7477.

116. Carter C.W. The nucleoside deaminases for cytidine and adenosine: structure, transition state stabilization, mechanism and evolution // Biochimie. 1995. -Vol. 77.-№ 1-2.-P. 92-98.

117. Casoli C., Lisa A., Magnani G. et al. Prognostic volue of adenosine deaminase compared to other markers for progression to acquired immunodeficiency syndrome among intravenous drug users // J. Med. Virol. 1995. - Vol. 45. -№2.-P. 203-210.

118. Centelles J.J., Franco R., Bozal J. Purification and partial characterization of brain adenosine deaminase: inhibition by purine compounds and by drugs // J. Neurosci. Res. 1988. - Vol. 19. - № 2. - P. 258-267.

119. Chagoya-de-Sanchez V., Hernandez-Munoz R., Suarez J. et al. Temporal variations of adenosine metabolism in human blood // Chronobiol. Int. — 1996. -Vol. 13. № 3. - P. 163-177.

120. Chakravarti V.S., Lobell J., Douglas S.D. Chondroosseous dysplasia in sever combined immunodeficiency due to adenosine deaminase dificiency (chondroosseous dysplasie in ADA dificiency SCID) // Pediatr. Radiol. 1991. -Vol. 21.-№6.-P. 447-448.

121. Chalmers A.H., Hare C., Woolley G., Frazer I.H. Lymphocyte ectoenzyme activity compared in healthy persons and patients seropositive to or at high risk of HIV infection // Immunol. Cell. Biol. — 1990. — Vol. 68 — № 2. — P. 81-85.

122. Chang Z.Y., Nygaard P., Chinualt A.C., Kellems R.E. Choracterization of recombinant helper retroviruses from Moleney-Based vectors in erotropic and amphotropic packaging cell lines // Biochem. J. 1991. - Vol. 30. - № 8. - P. 2273-2280.

123. Chen H., Tartaglia A.P., Mitchell B.S. Hereditary overexpression of adenosine deaminase in erythrocytes: evidence for a cis-acting mutation // Am. J. Hum. Genet. 1993. - Vol. 53. - № 4. - P. 889-893.

124. Chiba S., Matsumoto H., Motoi J. et al. High serum'adenosine deaminase activity and its correlation with lymphocyte subsets in myasthenia gravis // J. Neurol. Sci. 1990. - Vol. 100. - № 1-2. - P. 174-177.

125. Chowdhury M., Fillenz M. Presynaptic adenosine A2 and N-methyl-D-aspartate receptors regulate dopamine synthesis in rat striatal synaptosomes // J. Neurochem.- 1991.-Vol. 56.-№5.-P. 1783-1788.

126. Ciruela F., Saura C., Canela E. et al. Adenosine deaminase effects ligand-induced signalling by interacting with cell surface adenosine receptors // FEBS Lett. 1996. - Vol. 380. - № 3. - P. 219-223.

127. Clements P.J., Hurwitz E.L., Wong W.K. et al. Skin thickness score as a predictor and correlate of outcome in systemic sclerosis // Arthritis Rheum. — 2000.-Vol. 43, № 11.-P. 2445-2454.

128. Coldstein L., Perlman D.F., Laughlin P., King P. Muscle glutamine production in diabetic ketoacidotic rats // Biochem. J. 1983. - Vol. 214. - № 3. - P. 757-767.

129. Coleman M.S., Grever M. Enzymes, inhibitors and leukemia (lymphoma) // J. Cell. Biochem. 1982. - № 6. - P. 380.

130. Conant A.R., Jarvis S.M. Nucleoside influx and efflux in guineapig ventricular myocytes //Biochem. Pharmacol. 1994. - Vol. 48. - P. 873-880.

131. Corbo R.M., Scacchi R., Mantuano E. Effect of some thiol reagents on erythrocyte adenosine deaminase (ADA) activity // Enzyme. 1988. - Vol. 39. - P. 50-53.

132. Covas M.I., Esquerda A., Arner M. et al. Differential effects of 2'-deoxyguanosine on peripheral blood mononuclear cell proliferation in healthy donors and Hashimoto's thyroiditis patients // Cell. Prolif. 1996. - Vol. 29. -№9.-P.-513-521.

133. Da. Cunha J.G. Adenosine deaminase. A plyridisciplinary enzyme // Acta. Med. Port. -1991. Vol.4. - № 6. - P. 315-323.

134. Daddona P.E. Human adenosine deaminase. Properties and turnover in cultured T and B lymphoblasts // J. Biol. Chem. 1981. - Vol. 256. - № 23. - P. 12496-12501.

135. Daddona P.E., Kelley W.N. Analysis of normal and mutant forms of human adenosine deaminase a review // Mol. and Cell. Biochem. - 1980. — Vol. 29. -№ 2.-P. 91-101.

136. Dasmahapatra K.S., Facs M.D., Hill H.Z. et al. Evalution of adenosine deaminase activity in patients with head and neck cancer // J. Surg. Res. — 1986. -Vol. 40.-№ 4.-P. 368-373.

137. Delaney S.M., Geiger J.D. Enhancement of NMDA-induced increases in levels of endogenous adenosine by adenosine deaminase and adenosine transportinhibition in rat striatum // Brain. Res. 1995. - Vol. 702. - № 1-2. - P. 7276.

138. Demeoca F., Viallard J.L., Boumsell L. et al. The correlation of adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase activities in human lymphocytes subpopulations and in various lymphoid malignancies // Leuk. Res. -1982.-Vol. 6.-№2.-P. 211-220.

139. Deussen A., Lloyd H.G.E., Schrader J. Contribution of S-adenosyl-homocysteine to cardiac adenosine formation // J. Mol. Cell Cardiol. — 1989. — Vol. 21.-P. 773-782.

140. Devenui Z.J., Orchard J.L., Powers R.E. Xanthine oxydase activity in mause pancrease: effect of caerulein-induced acute pancreatitis // Biochem. and Bio-phys. Res. Commun. — 1987. — Vol. 149. — № 3. — P. 841-843.

141. Dianzani U., Massaia M., Pileri A. et al. Differential expression of ecto-5'-Nucleotidase activity by functionally and phenotypically distinct subpopulations of human Leu-2+/T8+ lymphocytes // J. Immunol. — 1986. — Vol. 137. — №2.—P.484-489.

142. Dong R.P., Kameoka J., Hegen M. et al. Characterization of adenosine deaminase binding to human CD 26 on T cells and its biologic role in immune response//J. Immunol. 1996. - Vol. 156. -№4.-P. 1349-1355.

143. Durak I., Perk H., Kavutcu M. et al. Adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, xanthine oxidase, superoxide dismutase and catalase activities in cancerousand noncancerous human bladder tissues // Free. Radic. Biol. Med. 1994. -Vol. 16.-№6.-P. 825-831.

144. Dyswall A., Follansbee W.P. Cardiac involvement in scleroderma (review) // Rheum. Dis. Clin. North Am. 1996. - Vol. 22. - P. 841-861.

145. Eigler A., Greten T.F., Sinha B. et al. Endogenous adenosine curtails lipopolysaccharide-stimulated tumor necrosis factor synthesis // Scand. J. Immunol. 1997. - Vol. 45. - № 2. - P. 132-139.

146. Engstrom I., Waldenstrom A., Ronquist G. Activation of AMP deaminase in human erythrocytes by calcium ions // Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1996. -Vol. 56.-№4.-P. 345-350.

147. Fabianowska-Majewska K., Greger J. Adenosine deaminase: physical and chemical properties of partially purified mitochondrial and cytosol enzyme from rat liver// Acta. Biochem. Pol. 1992. - Vol. 39. - № 2. - P. 193-204.

148. Fernandez A., Costas M.I., Sillero M.A., Sillero A. Diadenosine tetraphosphate activates AMP deaminase from rat muscle // Biochem. and Biophys. Res. Commun.- 1984.- Vol. 121. № l.-P. 155-161.

149. Flocke K. Isolation and characterization of 5-Nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. — 1991, —Vol. 1076. —№2. —P. 273-281.

150. Fortuin F.D., Morisaki T., Holmes E.W. Subunit composition of AMPD varies in response to changes in AMPD1 and AMPD3 gene expression in skeletal muscle // Proc. Assoc. Am. Physicians. 1996. - Vol. 108. - № 4. - P. 329333.

151. Franco R., Aran I.M., Colomer D. et al. Association of adenosine deaminase with erythrocyte and platelet plasma membrane: an immunological study using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. — 1990. — Vol. 38.-№5.-P. 653-658.

152. Franco R., Oliver I.C., Centelles I.I., Bozal I. Inhibition of adenosine deaminase from rat liver by some drugs // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. — 1986. — Vol. 367.-P. 351.

153. Frederiks W.M., Marx F., Kooij A. The effect of ischaemia on xanthine oxidase activity in rat intestine and liver // Int. J. ExP. Pathol. — 1993. — Vol. 74. —№ 1. —P. 21-26.

154. Frezza D., Giambra V., Tolusso B. et al. Polymorphism of immunoglobulin enhancer element HS1, 2A: allele *2associates with systemic sclerosis // Ann. of the Rheumatic Diseases. — 2007. — Vol. 66. — № 9. — P. 1202-1210.

155. Fujii H., Miwa S., Suzuki K. Purification and properties of adenosine deaminase in normal and hereditary hemolytic anemia with increased red cell activity // Hemoglobin. 1980. - Vol. 4. - № 5-6. - P. 693-705.

156. Fujii H., Miwa S., Tani K. et al. Overproduction of structurally normal enzyme in man: hereditary hemolytic anemia with increased red cell adenosine deaminase activity // Brit. J. Haematol. 1982. - Vol. 51. - № 3. - P. 427430.

157. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification and properties of adenosine deaminase of B. cereus // Ital. J. Biochem. 1986. - Vol. 35. - № 2. - P. 163-166.

158. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification, stability and kinetic properties of highly purified adenosine deaminase from Bacillus cereus NCIB 8122 //Biophys. Acta: Gen. Subj. 1986. - Vol. 884. - № 3. - P. 490-496.

159. Gamble H.R., Pappas P.W. Adenosine deaminase (E.C. 3.5.4.4.) from Hy-menolepis diminuta // J. Parasitol. 1981. - Vol. 67. - № 5. - P. 759-760.

160. Gatruli E., Aten R.F., Behrman H.R. Inhibition of gonadotropin action and progesterone synthesis by xanthine oxidase in rat luteal cells // Endocrinologi. — 1991. — Vol. 128.— № 5 — P. 2252-2258.

161. Geiger J.D., Nagy J.I. Lack of adenosine deaminase deficiency in the mutant mouse wasted // FEBS Lett. 1986. - Vol. 208. - № 2. - P. 431-434.

162. Giader B.E., Backer K. Comparative activity of erythrocyte adenosine deaminase and orotidine decarboxylase in Diamond-Blackfan anemia // Am. J. He-matol. 1986. - Vol. 23. - № 2. - P. 135-139.

163. Gilloteaux J., Ader M. AMP deaminase histoenzymology in hamster skeletal muscle // Acta. Histochem. 1983. - Vol. 73. - № 1. - P. 47-51.

164. Gilmour T.K., Wilkinson B., Breit S.N., Kossard S. Analysis of dendritic cell population using a revised histological staging of morphoea // Brit. J. Dermatol. — 2000. — Vol. 143, №6. —P. 1183—1192.

165. Girault D., Le-Deist F., Debre M. et al. Treatment of adenosine deaminase deficiency with adenosine deaminase combined with polyethylene glycol // Arch. Fr. Pediatr. 1992. - Vol. 49. - № 4. - P. 339-343.

166. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Modulation of adenosine releas from rat spinal cord by adenosine deaminase and adenosine kinase inhibitors // Brain. Res. 1995. - Vol. 699. - № 2. - P. 315-320.

167. Goncerzewicz M., Cichy W., Socha J. et al. Gastrin and adenosine deaminase activity in duodenum mucosa of children with malabsorption syndrome (MAS) // Hepato-Gastroenterol. 1980. - Vol. 27. - P. 142.

168. Grabellieri E., Bernini S., Piras L. et al. Stabilization by monovalent cations of B. cereus adenosine deaminase // Ital. J. Biochem. 1986. - Vol. 35. - № 3. -P. 166-168.

169. Greger J., Fabianowska-Majewska K. Different effect of DGTP on 2'-deoxyadenosine metabolism in mitochondrial and cytosol // Z. Naturforsch. C. 1992. - Vol. 47. - № 11-12. - P. 893-897.

170. Gross M. Molecular biology of AMP deaminase deficiency // Pharm. World. Sci. 1994. - Vol. 16. - № 2. - P. 55-61.

171. HaraN., Inuzuka S., Kawarada J., Shigematsu N. Pleural SC 58-9 in differential diagnosis of tuberculous, malignant and other effusions // Chest. — 1992. -Vol. 102. -№4.-P. 1060-1064.

172. Heinz F., Reckel S., Pilz R., Kalden J. A neu spectrophotometric assay for enzymes of purine metabolism. IV. Determination of adenosine deaminase // Enzyme. 1980. -Vol. 25. - № 1. - P. 50-55.

173. Hosek B., Bohacek J., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole body irradiation // Gen. Physiol, and Biophys. - 1989. - Vol. 8. - № 1. - P. 63-71.

174. Hu P.Q., Fertig N., Medsger T.A.Jr., Wtight T.M. Correlation of serum anti-DNA topoisomerase I antibody levels with disease severity and activity in systemic sclerosis // Ibid. — 2003. — Vol. 48. — P. 1363-1373.

175. Huffstutter J.E., deLustro F.A., LeRoy E.C. Cellular immunity to collagen and laminin in scleroderma // Arthr. Rheum. — 1985. — № 28. — P. 775-780.

176. Hwang K.C., Wang J.J., Hsieh K.H. Increased erythrocyte adenosine deaminase activity in asthmatic children // Acta. Pediatr. Sin. 1990. — Vol. 31. - № 2.-P. 76-80.

177. Indue T., Iga K., Hori K. et al. Tuberculous pericarditis: importance of adenosine deaminase activity in pericardial fluid // Inter. Med. — 1993. Vol. 32. -№ 8. - P. 675-677.

178. Jaroszewicz L., Stelmach H. Intracellular distribution of AMP deaminase in the pig thyroid gland // Enzyme. 1984. - Vol. 31. - № 3. - P. 137-142.

179. Jaroszewicz L., Wyszynska M. Adenosine deaminase from pig thyroid gland. Purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. — 1982.-Vol. 109.-№ l.-P. 138-145.

180. Jeanfavre D.D., Woska J.R., Pargellis C.A. et al. Effect of deoxycoformycin and ValboroPro on the associated catalytic activities of lymphocyte CD 26 and ecto-adenosine deaminase // Biochem. Pharmacol. 1996. — Vol. 52. - № 11.-P. 1757-1765.

181. Jenkins R.L., Daniel H.G., Atkins L. Changes in AMP deaminase activities in the hearts of diabetic rats // Biochem. and Biophys. Acta. 1991. - Vol. 1077. -№3.-P. 379-384.

182. Joshida N., Sadamoto T., Hatori T. et al. Influence of hepatitis C virus on the alcoholic liver diseases // Arukoru. Kenkyuto. Jakufutsu. Ison. 1992. - Vol. 26. - № 6. - P. - 569-578.

183. Jun H.K., Kim T.S., Yeeh Y. Purification and characterization of an extracellular adenosine deaminase from Nocardioides sp. J-326 TK // Biotechnol. and Appl. Biochem. 1994. - Vol. 20. - № 2. - P. 265-277.

184. Kahaleh M.B., Fan F.Sh., Otsuka T. Receptor bearing T cells in scleroderma: enchanced interaction with vascular endothelial cells in vitro // Clin. Immunol. — 1999. — № 2. — P. 188-195.

185. Kalcar H.M. Differential spectrophotometry of Purine compounds by means of specific enzymes. III. Studies of the enzymes of purine metabolism // J. Biol. Chem. 1947. - Vol. 167. - № 2. - P. 461-475.

186. Kaletha K., Bogdanowicz S., Raffin I. Regulatory properties of pigeon heart muscle of AMP-deaminase // Biochem. 1987. - Vol. 69. - № 2. - P. 117123.

187. Kaletha K., Skladanowski A. Regulatory properties of 14 day embryo and adult hen heart AMP-deaminase // Int. J. Biochem. 1984. - Vol. 16. - № 1. -P. 75-81.

188. Kaletha K., Spychala J., Nowak G. Developmental forms of human skeletal muscle AMP-deaminase // Experientia. 1987. - Vol. 43. - № 4. - P. 440443.

189. Kaletha K., Thebault M., Raffin I. Camparative studies on heart and skeletal muscle AMP-deaminase from rainbow trout // Compar. Biochem. and Physiol. 1991. - Vol. 99. - № 4. - P. 751-754.

190. Kari O., Raivi O. The biochemical basis of immunodeficiency disease // Eur. J. Pediatr. -1980. Vol. 135. - P. 13-20.

191. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscattered image scanning electron microscopy // Stain. Technol. — 1990. — Vol. 65. —№3. —P. 131-137.

192. Kawakami T., Soma Y., Baba T. et. al. Immunohistochemical analysis of transforming growth factor beta 3 expression in solitary morphoea profunda with histological membranocystic changes // Brit. J. Dermatol. — 2002. — Vol. 146, № 1. —P. 171—173.

193. Kazue F., Masataka J. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. -Vol. 86.-№ l.-P. 109-112.

194. Kelbel C., Stumpf B., Schmidt W. et al. Role of serum adenosine deaminase as an immune parameter of tuberculosis // Pneumologie. 1995. - Vol. 49. -№ 12.-P. 684-688.

195. Kelly M.A., Vestling M.M., Murphy C.M. et al. Primary structure of bovine adenosine deaminase // J. Pharm. Biomed. Anal. 1996. - Vol. 14. - № 11.— P. 1513-1519.

196. Klockavs M., Kleemola M., Leinonen M., Koskela M. Serum adenosine deaminase in viral and bacterial pneumonia // Chest. 1991. - Vol. 99. - № 3. -P. 137-140.

197. Knudsen T.B., Winters R.S., Otey S.K. et al. Effects of (R)-deoxycoformycin (pentostatin) on intrauterine nucleoside catabolism and embryo viability in the pregnant mouse // Teratology. 1992. - Vol. 45. - № 1. - P. 91-103.

198. Kobayashi F., Ikeda T., Marumi F., Sato C. Adenosine deaminase isoenzymes in liver diseas // Am. J. Gastroenterol. 1993. - Vol. 88. - № 2. - P. 266-271.

199. Kocic G., Vlahovic P., Dordevicjv. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. 1995. - Vol. 103. - № 6. - P. 715-719.

200. Koizumi H., Tomizawa K., Tanaka H. et al. Clinical significance of serum adenosine deaminase activity in patients with mycosis fungoides // J. Dermatol. 1993. - Vol. 20. - № 7. - P. 394-399.

201. Kopff M., Zakrzewska I., Klem J. et al. Activity of adenosine deaminase in red blood cells of patiens suffering from multiple sclerosis treated withadrenocorticotropic hormone // Pol. J. Pharmacol. 1995. - Vol. 47. - № 6. -P. 525-530.

202. Kroll K., Decking U.K.M., Dreikorn K., Schrader J. Rapid turnover of the AMP- adenosine metabolic cycle in the guinea-pig heart // Circ. Res. — 1993. -Vol. 73.-P. 846-856.

203. Kurata N. Adenosine deaminase // Nippon. Rinsho. 1995. - Vol. 53. - № 5. — P.1178-1183.

204. Latsi P.I., Wells A.U. Evaluation and management of alveolitis and interstitial lung disease in scleroderma // Curr. Opin. Rheumatol. 2003. - Vol. 15. - P. 748-755.

205. Le Hir M., Kaissling B. Distribution and regulation of renal ecto-5 nucleotidase: implications for physiological functions of adenosine // Am. J. Physiol. 1993. - Vol. 264. - P. F377-F387.

206. LeRoy E., Black C., Fleischmajer R., et al. Scleroderma (systemic sclerosis): classification, subsets and pathogenesis // J. Rheum. 1988. - № 15. - P. 202-205.

207. Ling F., Jnoue Y., Kimura A. Purification and characterization of adenosine deaminase from Klebsiella sp. LF 1202 // J. Ferment. And Bioeng. — 1991. — Vol. 71.-№2.-P. 89-92.

208. Livi R., Teghini L., Pignone A. et al. Renal functional reserve is impaired in patients with systemic sclerosis without signs of kidney involvement // Ann. Rheum. Dis. 2002. - Vol. - 61. - P. 682-686.

209. Luo S., Jang L.H., Li L. Adenosine deaminase activity and isozyme test for differentiation diagnosis of tuberculous pleurisy // Chug. Hua. Chieh. Ho. Ho. Hsi. Tsa. Chih. 1993. - Vol. 16. - № 5. - P. 272-274.

210. Lushchak V.I., Storey K.B. Effect of exercise on the properties of AMP-deaminase from trout white muscle // Int. J. Biochem. — 1994. Vol. 26. - № 10-11.-P. 1305-1312.

211. Machado L.D., Livramento J.A., Spina-Franca A. Adenosine deaminase in the cerebrospinal fluid of patients with acquired immunodeficiency syndrome // Arq. Neuropsiquiatr. 1995. - Vol. 53. - № 4. - P. 755-759.

212. Maeda K., Ito K., Jamaguchi N. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) and adenosene deaminase (ADA) activities examined cytochemically in unfixed lymphocytes of patients with lymphoproliferative disorders // Blood. — 1981. -Vol. 58.-№5.-P. 897-903.

213. Mahnke-Zizelman D.K., Sabina R.L. Cloning of human AMP deaminase isoform cdnas. Evidence from a third AMPD gene exhibiting alternatively ap-liced 5-'exons // J. Biol. Chem. 1992. - Vol. 267. - № 29. - P. 20866-20877.

214. Marco P., Tinnirello D., Tambone-Reyes M. et al. Syndromes and paroxysmal nocturnal hemoglobinutia // Tumori. 1992. - Vol. 78. - № 6. - P. 370-373.

215. Mardanian S.S., Airapetian R.L., Arutiunian A.V. Modification of the his-tidine in rat skeletal muscle deaminase by diethylpyrocarbonate // Biokhimiia.- 1996. Vol. 61.-№ 10.-P. 1751-1757.

216. Marin R., Connick E. Tension myalgia versus myoadenylate deaminas deficiency: a case report // Arch. Phys. Med. Rehabil. 1997. - Vol. 78. - № 1. — P. 95-97.

217. Marke T.M. Molecular basis of adenosine deaminase deficiency // Immunodeficiency. 1994. - Vol. 5. - № 2. - P. 141-157.

218. Martin M., Aran M., Colomer O. et al. Surface adenosine deaminase a novel B-cell marker in chronic lymphocytic leukemia // Hum. Immunol. — 1995. -Vol.42. №3.-P. 265-273.

219. Martinek R.G. Micromethod for estimation of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1963. - Vol. 9. - № 5. - P. 620-625.

220. Martinez C., Zumalacarregu J.M., Diez V., Burgos J. Bovine skeletal muscle adenosine deaminase. Purification and some properties // Int. J. Biochem. — 1984.-Vol. 16.-№2.-P. 1279-1282.

221. Masataka Y., Kieko M. AMP-deaminase reaction as a control system of the adenylate energy sharge in yeast. Role of adenylate degradation in the aerobic to anaerobic shift of metabolism // Pharmacobiol. Dyn. 1987. - Vol. 10. - № 2.-P. 26.

222. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic myeloid leukemia: correlation between purine metabolism enzyme activities and membrane immunophenotype // Neoplasma. 1995. - Vol. 42. - № 1. - P. 914.

223. Miodzik K., Loffmg. J., Le Hir M., Kaissling B. Ecto-5'-nucleotidase is expressed by pericytes and fibroblasts in the rat heart // Histochemistry. 1995. — Vol. 103.-P. 227-236.

224. Mohamedali K.A., Quicherit O.M., Kellems R.E., Rudolph F.B. The highest levels of purine catabolic enzymes in mice are present in the proximal small intestine // J. Biol. Chem. 1993. - Vol. 268. - № 31. - P. 23728-23733.

225. Morisaki T., Gross M., Morisaki H. et al. Molecular basis of AMP-deaminase deficiency in skeletal muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. - Vol. 14. -P. 6457-6461.

226. Muller G., Krug K., Richter V. et al. Adenosindesamtrasea ktivitaten bei Leukamie-patienten // Folia haemotol. 1981. - Vol. 108. - № 6. — P. 763768.

227. Nagy J.I., Geiger J.D., Staines W.A. Adenosine deaminase and purinergic neuroregulation // Neurochem. Int. 1990. - Vol. 16. - № 3. - P. 211-221.

228. Namiot Z., Kemona A., Stasiewicz J. et al. Adenosine deaminase activity in gastric cancer // Cancer. Lett. 1994. - Vol. 82. - № 1. - P. 95-98.

229. Newby A.C. Adenosine and the concept of "retaliatory metabolites" // Trends Biochem. Sci. 1984. - Vol. 9. - P. 42-44.

230. Niedzwicki J.G., Liou C., Abernethy D.R. et al. Adenosine deaminase isoenzymes of the opossum didelphis virginiana: initial chromatographic and kinetic studies // Comp. Biochem. Physiol. Biochem. Mol. Biol. — 1995. Vol. 111.- №2.-P. 291-298.

231. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver disease diagnoses based on serum adenosine deaminase activity // Jap. Clin. Chem. 1986. — Vol. 15. - № 5.-P. 259-263.

232. Nishikawa Y., Nakamura M., Fukumoto K. et al. Adenosine deaminase isoenzymes in patients with Graves' disease // Rinsho. Byori. — 1995. — Vol. 43. -№ 10.-P. 1057-1060.

233. Nisizawa K., Okada J., Kubo K., Anzai H. An adenylate deaminase from Por-phyra yezoensis Ueda // J. Phycol. 1980. - Vol. 28. - № 4. P. 205-210.

234. Norman B., Hellsten-Westtng J., Sodin B., Ansson E. AMP deaminase in skeletal muscle of healthy males quantitatively determined by new assay // Acta. Physiol. Scand. 1994. - Vol. 150. - № 4. - P. 397-403.

235. Nowac G., Keletha K. Isolation and regulatory mechanisms of smooth muscle AMP-deaminase // Acta. Biochem. Pol. 1991. - Vol. 38. - № 1. - P. 187189.

236. Nowac G., Keletha K. Molecular forms of human heart muscle AMP-deaminase // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1991. - Vol. 46. - № 2. - P. 263-266.

237. Nowac G., Keletha K. Purification and properties of AMP-deaminase from human kidney // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1992. - Vol. 47. - № 3. -P. 232-241.

238. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. AMP-deaminase isozymes in human blood cells // Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int. Symp., London. 1984. - P. 59-62.

239. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. et al. AMP-deaminase isozymes in human tissues // Biochem. et Biophys. Acta. 1982. - Vol. 714. - № 2. - P. 298306.

240. Ogasawara N., Haruko Y.Y. Interaction of AMP-deaminase with RNA // Biochem. et Biophys. Acta. 1981. - Vol. 661. - № 1. - P. 164-169.

241. Ogasawara N., Yamada Y. AMP-deaminase isozymes in rabbit red and white muscles and heart // Comp. Biochem. and Physiol. 1983. - Vol. 76. - № 3. — P. 471-473.

242. Ogawa T., Aikawa J., Aikawa T. Affinity diffinity of adenosine deaminase for the purine ribosideepoxyactivated sepharose 6B column // Comp. Biochem. and Physiol. 1987.-Vol. 88. -№2.-P. 491-495.

243. Ohiba S., Saitoh M., Kashiwagi M. et al. Isosyme analysis of the high serum adenosine deaminase activity in patients with myastenia Gravis // Intern. Med. 1995. - Vol. 34. - № 2. - P. 81-84.

244. Oosthvizen H.M., Ungerer P., Bissbort S.H. Kinetic determination of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1993. - Vol. 39. - № 10. - P. 21822185.

245. Otconell M.A., Keller W. Purification and properties of double-stranded RNA-specific adenosine deaminase from calf thymus // Proc. Alt. Acad. Sci. USA.- 1994.-Vol. 91.- №22.-P. 10596-10600.

246. Pechan I., Starkova B., Pechanova E. et al. Simple and fast method of adenosine deaminase isolation from the bovine heart // Biologia. 1983. — Vol. 38.- № 8. — P. 735-742.

247. Pechanova O., Babal P. Activity of some adenine nucleotide degradation enzymes in human atherosclerotic aorta endotheleum // Folia. Biol. Praha. — 1993.-Vol. 39. -№4.-P. 188-194.

248. Perez de Oteyza C., Menendez M., Irazabal C. et al. Adenosine deaminase (ADA) and beta-2-microglobulin (beta 2 M) as discriminating serum markers of progression to AIDS // An. Med. Interna. 1996. - Vol. 13. - № 5. - P. 217-221.

249. Perignon J.L., Hamet M., Buc H.A. et al. Biochemical study of a case of hemolytic anemia with increased (85-fold) red cell adenosine deaminase // Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab.- London, 1984. P. 355-358.

250. Petterson T., Klockars M., Weber T.H., Essen R. Adenosine deaminase activity in joint effusion // Scand. J. Rheumatol. 1988. - Vol. 17. - № 5. - P. 365369.

251. Petterson T., Klockars M., Weber T.H., Somer H. Diagnostic value of cerebrospinal fluid adenosine deaminase determination (see comments) // Scand. J. Infect. Dis. 1991. - Vol. 23. - № 1. - P. 97-100.

252. Piela-Smith T.H., Korn J.H. Lymphocyte modulation of fibroblast function in systemic sclerosis // Clin. Dermatol. — 1994. — № 12. — P. 369-377.

253. Plaza V., Serra-Batlles J., Arias M. et al. High adenosine deaminase level in pleural effusion due to Waldenstrom's macroglobulinemia // Respiration. — 1996. Vol. 63. - № 1. - P. 59-60.

254. Pulerwitz T.C., Cappola T.P., Felker G.M. et al. Mortality in primary and secondary myocarditis // Am. Heart J. 2004. - Vol. 147. - P 746-750.

255. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. I. Effects on the regulatory properties of the enzyme // Comp. Bio-chem. and Physiol. 1986.-Vol. 85. -№ l.-P. 157-162.

256. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. II. Modification of the properties of the enzyme during starvation, pollution and salinity changes // Comp. Biochem. and Physiol. 1986. - Vol. 85.-№ l.-P. 163-171.

257. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. III. Comparative studies on the gill AMP-deaminase from different fresh water and sea water teleosts // Comp. Biochem. and Physiol. 1986. -Vol. 85. -№ l.-P. 173-182.

258. Raffin J.P. AMP-deaminase from the gill of Salmo gairdnerii Richardson: effects of anions, cations and buffers // Comp. Biochem. and Physiol. 1984. -Vol. 79.-№3.-P. 499-504.

259. Raffin J.P., Thebault M.T. AMP-deaminase from equine muscle: purification and determination of regulatory properties // Int. J. Biochem. — 1991. Vol. 23. -№ 10.-P. 1069-1078.

260. Raffin J.P., Thebault M.T. Purification and partial characterization of an AMP-deaminase from the marine invertebrate Palaemon Serratus // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88. -№4.-P. 1071-1076.

261. Raggi A., Ranieri-Raggi M. Regulatory properties of AMP-deaminase isoen-symes from rabbit red muscle // Biochem. J. 1987. - Vol. 242. - № 3. — P. 875-879.

262. Rajendra W., Mohanachari V., Indira K., Swami K.S. Circadian rhythms in ammonia metabolism of toad muscle // Compar. Physiol, and Ecol. — 1982. — Vol. 7.-№2.-P. 141-144.

263. Ranieri-Raggi M., Bergamini C., Raggi A. Effect of pH on the kinetic properties of rat skeletal muscle AMP-deaminase // Ital. J. Biochem. — 1980. — Vol. 29.-№4.-P. 238-250.

264. Resta R., Hooker S.W., Laurent A.B. et al. Insights into thymic purine metabolism and adenosine deaminase deficiency revealed by transgenic mice overexpressing ecto-5'-nucleotidase (CD 73) // J. Clin. Invest. — 1997. — Vol. 99. -№4.-P. 676-683.

265. Rokosu A.A. The characterization of an adenosine deaminase from chicken serum // Comp. Biochem. and Physiol. 1983. - Vol. 74. - № 3. - P. 441-444.

266. Romero L.I., Zhand D.N., Cooke I.P. Differential expression of nitric oxide by dermal microvasculial cells from patients with scleroderma // Vase. Med. — 2000. —Vol. 5, № 3. — P. 147—158.

267. Sakai T., Jun Hong-Ki. Purification and characterization of adenine deaminase in Pseudomonas synxantha // J. Ferment. Technol. — 1978. — Vol. 56. № 4.-P. 257-265.

268. Sarin P.S., Thornton A., Sun D. Terminal transferase and adenosine deaminase activities in human neoplasia: their role in modulating cancer treatment // New Exp. Modalities Contr. Neoplasia : Proc. NATO Adv. Study Inst, London. 1986. - P. 203-212.

269. Sathar M.A., Simee A.E., Coova I.A. et al. Ascitic fluid gamma interferon concentration and adenosine deaminase activity in tuberculous peritonitis // Gut. 1995. - Vol. 36. - № 3. - P. 419-420.

270. Saura C., Ciruela F., Casado V. et al. Adenosine deaminase interacts with Al adenosine receptors in pig brain cortical membranes // J. Neurochem. — 1996. -Vol. 66. -№4.-P. 1675-1682.

271. Schrader W., West C., Strominger N. Localization of adenosine deaminase and adenosine deaminase complexihg protein in rabbit brain // J. Histochem. and Cytochem.- 1987. -Vol. 35. -№4.-P. 443-451.

272. Segura R.M., Pascual C., Ocana J. et al. Adenosine deaminase in body fluids: a useful diagnostic tool in tuberculosis // Clin. Biochem. 1989. - Vol. 22. -№2.-P. 141-148.

273. Seilbold J.R. Clinical trials: Types, design, and end-points // Curr. Opin. Rheumatol. 2001. - Vol. 13.-P. 512-5158.

274. Sen G.S., Schrader W.P., Chechik B.E. Purification and some properties of adenosine deaminase from human thymus // Prop. Biochem. 1982. - № 4. — P. 323-341.

275. Senesis S., Batoni G., Bianchi F. et al. Questioning the role of adenosine deaminase in the development of B lymphocytes in chicken bursa // Dev. Comp. Immunol. 1990.-Vol. 14. -№ l.-P. 95-104.

276. Sgarrella F., Mura U., Catalani R. et al. Preliminary characterization of adenosine deaminase from Bacillus cereus // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. 1982. -Vol. 58.-№ 18.-P. 1145-1151.

277. Sharoyan S., Mardanian S., Haroutunian A. AMP deaminase from anterior lobe of bovine pituitary: purification and properties // Acta. Biochem. Pol. — 1994.-Vol. 41.-№ l.-P. 97-101.

278. Sheid B. Trazodone, a nontricyclic antidepressant, in an inhibitor of adenosine deaminase // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. 1985. — Vol. 47. -№ l.-P. 149-152.

279. Shen J.X., Luo S.W., Li J.S., Zhou G.L. Investigations on purification and properties of adenosine deaminase from human stomach // Clin. Biochem. J. — 1996. Vol. 12. - № 4. - P. 464-469.

280. Shimada T. Current status and tuture prospects of human gene therapy // Acta. Paediatr. Jpn. 1996. - Vol. 38. - № 2. - P. 176-181.

281. Shiosaka T., Ohminami H., Kobayashi J., Okuda H. An improved method for detennination of serum adenosine deaminase activity and its clinical applications // J. Med. Sci. 1982. - Vol. 31. - № 4. - P. 203-210.

282. Sideraki V., Mohamedali K.A., Wilson D.K. et al. Probing the functional role of two conserved active site aspartates in mouse adenosine deaminase // Biochemistry. 1996. - Vol. 35. - № 24. - P. 7862-7872.

283. Smith J.K., Carden D.L., Korthuis R.J. Activated neutrophils increase microvascular permeability in skeletal muscle: role of xanthine oxidase // J. Appl. Physiol. — 1991. — Vol. 70. — № 5. — P. 2003-2009.

284. Smolenski R.T., Jacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenisine transport and metabolism in the rat heart // Mol. Cell. Biochem. — 1995. Vol. 143. - № 2. - P. 143-149.

285. Sparks H.V., Bardenheuer H. Regulation of adenosine formation by the heart // Circ. Res. 1986. - Vol. 58. - P. 193-201.

286. Spychala J. Comparative study on vertebrate liver AMP-deaminase // Comp. Biochem. and Physiol. 1984. - Vol. 78.-№7.-P. 881-884.

287. Spychala J. The interaction of polyphosphoinositols with AMP-deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1987. - Vol. 148. - № 1. - P. 106111.

288. Spychala J., Marszalec J. Regulatory properties of AMP-deaminase from rat tissues//Int. J. Biochem. 1991.-Vol. 23.-№ 10.-P. 1155-1159.

289. Spychala J., Marszalek J. The forms of AMP-deaminase from the lizard (Lacerta agilis) liver // Comp. Biochem. and Physiol. 1986. - Vol. 83. - № l.-P. 169-171.

290. Spychala J., Marszalek J. The role of GTP in the regulation of two forms of AMP-deaminase from chicken kidney // Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88.-Xq4.-P. 1077-1082.

291. Stahl A.I., Frick A. Microdosage de l'ade'nosine desaminase sanguine: etude du role de l'enzyme dans Tammoniogenese du sang preleve // Ann. Biol. Chim. 1985. - Vol. 43. - X° 2. - P. 137-145.

292. Stankiewicz A. AMP-deaminase from human skeletal muscle. Subunit structure, aminoacid composition and metal content of the homogenous enzyme // Int. J. Biochem.- 1981.-Vol. 13. -№> 11.-P. 1177-1183.

293. Stankiewicz A. Comparative studies on AMP-deaminase VII. Purification and some properties of the enzyme from crayfish. Orconectes limosus tail muscle // Comp. Biochem. and Physiol. 1982. - Vol. 72. - X° 1. - P. 127132.

294. Stankiewicz A. Makarewicz W. Comparative studies on AMP-deaminase VI. Antigenic properties of the enzyme from frog liver, frog muscle and hen white muscle // Comp. Biochem. and Physiol. 1982. - Vol. 72. - X° 1. - P. 123126.

295. Steen V. Predictors of end stage lung disease in systemic sclerosis // Ann. Rheum. Dis. 2003. - Vol. 62. - P. 97-99.

296. Steen V.D., Medsger T.A., Osial T.A. et al. Factors predicting development of renal involvement in progressive systemic sclerosis // Am. J. Med. 1984. -Vol. 76.-P. 779-786.

297. Stelmach H., Jaraszewicz L. Pig thyroid AMP-deaminase purification and some properties // Biochem. and Biophys Res. Commun. — 1981. Vol. 101.-X2 l.-P. 144-152.

298. Stratton R., Shiwen X., Marthini G., et al. Iloprost suppresses connective tissue growth factor production in fibroblasts and in the skin of scleroderma patients // J. Clin. Invest. — 2001. — Vol. 108, № 2. — P. 241—250.

299. Suga M., Ando M., Nishikawa H., Araki S. Adenosine deaminase activity and free IL-2 receptor levels in serum from patients with mycoplasma pneumonia // Jpn. J. Med. 1991. - Vol. 30. - № 2. - P. 108-112.

300. Swain J.L., Sabine R.L., McHale P.A., Greenfield J.C.Jr., Holmes E.W. Prolonged myocardial nucleotide depletion after brief ischemia in the open chest dog // Am. J. Physiol. 1982. Vol. 242. - P. H818-H826.

301. Taheriuz Z., Hobibuliah C.M., Saleem J. Decressed adenosine deaminase activity in peripheral lymphocytes of patients suffering from amebic liver abscess // Arch. Med. Res. 1993. - Vol. 24. - № 2. - P. 203-204.

302. Tavenier M., Skladanowski A.C., Abreu R.A., De Ong W. Kinetics of adenylate metabolism in human and rat myocardium // Biochem. Biophys Acta. — 1995. Vol. 1244. - № 2-3. - P. 351-356.

303. Thakker K., Anero D.R., Sharif H.M. et al. Cardiac adenylate deaminase: molecular kinetic and regylatory properties under phospate free conditions // Biochem. J. - 1994. - Vol. 300. - № 2. - P. 359-369.

304. Thakker K., Anero D.R., Varwood C. et al. Isolation and characterization of AMP-deaminase from mammalian (rabbit) myocardium // Biochem. J. -1993. Vol. 290. - № 2. - P. 335-341.

305. Tokisawa S., Honda J., Tokisawa Y. et al. A case of pneumonia due to mycoplasma pneumoniae accompanying high adenosine deaminase activity in pleural effusion // Kansenshogaku Zasshi. 1992. - Vol. 66. - № 7. - P. 995997.

306. Tomasiak M. AMP-deaminase from porcine blood platelets, regulation by adenine nucleotides, phosphate and by Na+ and K+ ions // Rocz. Kad. Med. Bialymst. 1992. - Vol. 37. - P. 46-57.

307. Tormey V.J., Bunn C.C., Denton C.P., Black C.H. Anti-fibrillarin antibodies in systemic sclerosis // Rheumatology. — 2001. — Vol. 40. — P. 1157-1162.

308. Tsukada T., Ioshino M. Adenosine deaminase from Azotobacter vinelandii. Purification and properties // Arch. Microbiol. 1980. - Vol. 128. - № 2. - P. 228-232.

309. Ungerer J.P., Oosthuizen H.M., Bissbort S.H., Vermook WJ. Serum adenosine deaminase: isoenzymes and diagnostic application // Clin. Chem. 1992.- Vol. 38. № 7. - P. 1322-1326.

310. Valdes L., Alvarez D., San-Jose E. et al. Value of adenosine deaminase in the diagnosis of tuberculous pleural effusions in patients in a region of high prevalence of tuberculosis // Thorax. 1995. - Vol. 50. - № 6. - P. 600-603.

311. Van Den Bergh F., Sabina R.L. Characterization of human AMP-deaminase 2 (AMPD 2) gene expression reveals alternative transcripts encoding variable N-terminal extensions of isoform 2 // Biochem J. 1995. - Vol. 312. - № 2. -P. 401-410.

312. Van Der Weyden M.B., Jack I., Ziegler J.B. Characterization of adenosine deaminase activity in normal and adenosine deaminase deficient human tissue // Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int. Symp, London. 1984. - P. 67-70.

313. Vargeese C., Sarme M., Pragnachryulu P.V. Adenosine deaminase inhibitors. Synthesis and biological eveluation of putative metabolites of (+)-erithro-9-(2S-hydroxy-3R-nonyl)adenine // J. Med. Chem. 1994. - Vol. 37. - № 22. -P. 3844-3849.

314. Vettenranta K., Raivio K.O. Key enzymes of purine degradation and reutiliza-tion on human fetal liver and brain // Biol. Neonate. 1990. - Vol. 58. - № 6.- P. 311-317.

315. Whitehouse D.B., Hopkinson D.A., Evans D.J. Adenosine deaminase activity in Diamond-Blackfan syndrome // Lancet. 1984. - № 8416. - P. 1398-1399.

316. Wiginton D.A., Coleman M.S., Hutton J.J. Purification, characterization and radioimmunoassay of adenosine deaminase from human leukaemic granulocytes//Biochem. J. 1981.-Vol. 195.-№2.-P. 389-397.

317. Wortmann R.L., Veum J.A., Rachow J.W. Purine catabolie enzymes in human synovial fluids // Purine and Pyrimidine Metab. Man : Proc. 6 th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1989. - P. 393-398.

318. Yamane K., Ihn H., Kubo M., et al. Antibodies to Th/To ribonucleoprotein in patients with localized scleroderma // Rheumatology (Oxford). — 2001. — Vol. 40, № 6. — P. 683—686.

319. Yamane K., Ihn H., Kubo M., et al. Anti-U3 sn RNP antibodies in localized scleroderma // Ann. Rheum. Diseases. — 2001. — Vol. 60, № 12. — P. 1157—1158.

320. Yuksel H., Akoglu T.F. Serum and synovial fluid adenosine deaminase activity in patients with rheumatoid arthritis, osteoarthritis and reactive arthritis // Ann. Rheum. Dis. 1988. - Vol. 47. - № 6. - P. 492-495.

321. Zydowo M. Modification of the catalytic and regulatory properties of beef heart AMP-deaminase by DTNB treatment // Int. J. Biochem. 1985. - Vol. 17. -№ l.-P. 139-142.