Зимографический анализ гидролаз бесклеточных фракций холерного вибриона тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Козлов Станислав Николаевич

• Козлов Станислав Николаевич
• кандидат наук
• 2024

Оглавление диссертации кандидат наук Козлов Станислав Николаевич

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Гидролитические ферменты холерных вибрионов

1.2 Значение гидролаз в вирулентности микроорганизмов

1.3 Зимографические методы детекции и анализа гидролитических ферментов

СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1 Объекты исследования

2.1.1 Штаммы бактерий

2.2 Питательные среды и реактивы

2.3 Микробиологические методы

2.4 Аналитические методы

2.4.1 Определение химического состава

2.4.2 Электрофорез в ПААГ в денатурирующих условиях

2.4.3 Масс-спектрометрический анализ

2.5 Препаративные методы

2.5.1 Аффинная хроматография

2.6 Гемагглютинационные методы

2.7 Зимографические методы анализа

2.7.1 Реакция радиальной энзимодиффузии в геле

2.7.2 Одномерный субстратный электрофорез

2.8 Молекулярно-генетические методы

2.9 Статистическая обработка данных

2.10 Основное оборудование и приборы

ГЛАВА 3. ПОЛУЧЕНИЕ И ХАРАКТЕРИСТИКА ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ ПРЕПАРАТОВ БЕСКЛЕТОЧНЫХ ФРАКЦИЙ ШТАММОВ V. CHOLERAE O1 И O139 СЕРОГРУПП РАЗНОЙ ЭПИДЗНАЧИМОСТИ

3.1 Получение и физико-химическая характеристика препаратов наружных мембран V. cholerae O1 и O139 серогрупп

3.2 Получение и физико-химическая характеристика препаратов мочевинных экстрактов V. cholerae O1 и O139 серогрупп

3.3 Получение и физико-химическая характеристика препаратов супернатантов культуральной жидкости V. cholerae O1 и O139 серогрупп

ГЛАВА 4. ЗИМОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ ПРЕПАРАТОВ БЕСКЛЕТОЧНЫХ ФРАКЦИЙ ШТАММОВ V. CHOLERAE И O1 O139 СЕРОГРУПП РАЗНОЙ ЭПИДЗНАЧИМОСТИ

4.1 ПЦР-скрининг штаммов V. cholerae на наличие гена ompT, кодирующего основной белок наружной мембраны

4.1.2 Анализ гидролаз препаратов наружных мембран, полученных из штаммов V. cholerae O1 и O139 серогрупп различного происхождения и эпидзначимости

4.2 Зимографический анализ гидролаз мочевинных экстрактов V. cholerae O1 и O139 серогрупп

4.3 Зимографический анализ гидролаз супернатантов культуральной жидкости V. cholerae O1 и O139 серогрупп

4.4 Оптимизация способа определения липолитической активности в бесклеточных фракциях V. cholerae в реакции радиальной энзимодиффузии

4.5 Оптимизация методики проведения субстратного электрофореза в полиакриламидном геле

ГЛАВА 5. ВЫДЕЛЕНИЕ И ХАРАКТЕРИСТИКА ГИДРОЛАЗ ИЗ БЕСКЛЕТОЧНЫХ ФРАКЦИЙ ШТАММОВ V. CHOLERAE O1 И O139 СЕРОГРУПП РАЗНОЙ ЭПИДЗНАЧИМОСТИ

5.1 Выделение протеазы из препарата мочевинного экстракта V. cholerae O1 El Tor M-878

5.2 Физико-химическая характеристика и зимографический анализ препарата

протеазы, выделенной из мочевинного экстракта V. cholerae El Tor M-878

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

ПЕРЕЧЕНЬ СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ВВЕДЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Зимографический анализ гидролаз бесклеточных фракций холерного вибриона»

Актуальность проблемы

Холера - это острое тяжёлое инфекционное заболевание, вызываемое токсигенными Vibrio cholerae O1 и O139 серогрупп, ведущим в клинике которого является диарейный синдром и склонное к пандемическому распространению [34]. Несмотря на то, что основное значение в патогенезе холеры имеют холерный токсин и токсинкорегулируемые пили адгезии, структура и механизм действия которых хорошо изучены, у холерного вибриона имеются и другие, малоисследованные факторы -гидролитические ферменты, имеющие определённое значение в патогенезе [49, 59, 98, 185, 197, 216, 238, 239, 258, 259, 336] и эффекторные мембрансвязанные белки с ферментативной активностью, в частности белок OmpT [295], характеристика, межштаммовые различия и роль которых в жизнедеятельности и адаптации этого возбудителя остаётся недостаточно изученными. В связи с существующей сложной ситуацией по холере в мире, высокой вероятностью завозных случаев холеры на неэндемичные территории, наличием нетоксигенных штаммов холерных вибрионов, способных вызывать клинику типичной холеры и неблагоприятным прогнозом в целом, стал повышаться интерес к изучению гидролаз V. cholerae как дополнительных факторов патогенности ввиду их известной роли в качестве антигенов у возбудителей многих инфекционных заболеваний [61, 64, 65, 80, 122, 132, 195, 236, 244, 270, 274, 296, 345] и персистенции в объектах окружающей среды [193, 292]. К настоящему времени установлено, что протеаза DegS V. cholerae участвует в регуляции подвижности, хемотаксисе и колонизации кишечника человека [375], как и протеаза TagA [197]. Это делает их потенциальными мишенями при разработке диагностических и лекарственных препаратов [57, 78, 246] и вакцин [10, 110, 332], а также моделирования противохолерного иммунитета на их основе на различных животных, так как установлена экспериментальная возможность блокирования развития холерной инфекции иммунизацией белком OmpT [12]. Важность изучения гидролаз V. cholerae обосновывается доказанной патогенетической и иммуномодулирующей ролью некоторых из них, в частности нейраминидазы, препараты которой оказались весьма перспективны для создания пероральных средств для лечения аллергических заболеваний [126], показано что её продукция может играть определённую роль в развитии лёгкой

формы инфекции и кратковременного бактерионосительства [258], а её препараты широко используются в биохимических, генетических и медицинских исследованиях, и фармацевтической промышленности [25, 126]. Гидролитические ферменты также могут быть использованы в качестве антимикробных агентов - показано, что они способны разрушать биоплёнки микрорганизмов [310], что расширяет область их применения в дезинфекции. Кроме того, одним из механизмов широкой антимикробной устойчивости V. ско1егав к действию некоторых антибиотиков является их энзиматический гидролиз [109]. Некоторые из гидролаз являются маркерами наружной мембраны грамотрицательных бактерий [163], что имеет таксономическое значение. Однако в настоящее время гидролитические ферменты V. ско1егае остаются недостаточно охарактеризованными, в литературе отсутствуют сведения о преобладании продукции тех или иных гидролаз в зависимости от эпидзначимости и происхождения штаммов холерных вибрионов 01 и 0139 серогрупп. С этой целью наиболее полную информацию могут дать зимографические методы, отличающиеся высокой чувствительностью и разрешающей способностью, наглядностью, низкой стоимостью и хорошей воспроизводимостью [97]. Они позволяют визуализировать, качественно и количественно определять наличие ферментов, их тип, активность, локализацию и изоферментный спектр, субстратную специфичность [97, 305] без их предварительного выделения, что очень выгодно отличает их от других методов [164, 284]. Экспериментально подтверждено, что зимография в сочетании с масс-спектрометическим анализом позволяет проводить сравнительный анализ производственных штаммов V. ско1егае и выявлять количественные и качественные различия состава протеаз, их связь с метаболизмом штаммов, дополняя их фенотипическую характеристику, а сам метод может успешно применяться для скрининга межштаммовых различий протеазного спектра у холерных вибрионов [35]. В связи с вышеизложенным, исследование гидролаз холерного вибриона представляется актуальным и перспективным направлением научных исследований. Полная их биохимическая характеристика и сравнительный зимографический анализ может внести существенный вклад в понимание значения гидролаз в качестве дополнительных факторов патогенности (вирулентности), а также роли в процессах персистенции и адаптации вибрионов к меняющимся условиям окружающей среды. Определение наличия и установление межштаммовых различий в активности определённых гидролаз

может быть применено для дополнительной дифференциации и характеристики штаммов (токсигенных и нетоксигенных, эпидзначимых и неэпидзначимых), что может использоваться для микробиологической диагностики холеры.

Степень разработанности темы исследования

В последнее время накопилось значительное количество данных о разнообразии и свойствах гидролитических ферментов микроорганизмов, для многих из них роль гидролаз оказывается определяющей в развитии патологических состояний токсических поражений у человека [61, 80, 179, 259, 277, 330, 340], причём значение в патогенезе некоторых нозологических форм доказана [120, 185, 317, 335]. Обсуждается роль в процессах персистенции и адаптации к меняющимся факторам окружающей среды холерных вибрионов, связанных с обнаружением у этого патогена новых секретируемых гидролаз [22, 92, 105, 314, 373]. В связи с этим ряд исследователей предлагает рассматривать их в качестве дополнительных факторов патогенности [49, 59, 339]. В настоящее время область исследований возбудителя холеры в нашей стране, равно как и за рубежом, в основном охватывает вопросы изучения основных факторов патогенности, их генетической детерминированности, молекулярно-генетических методов их детекции и типирования штаммов и секвенирования генов [1, 5, 37, 39, 262].

Отечественных работ, посвящённых непосредствено изучению ферментов холерного вибриона крайне мало и часть из них касается механизма проявления активности некоторых гидролаз, определения их генетитеской детерминированности с установлением структуры гена, а также выявлением коррелятивной связи ферментативной активности с адаптационной способностью исходных штаммов-продуцентов и их патогенным потенциалом [5]. Также провёдены работы с применением протеомных технологий и зимографическому анализу внутриклеточных и экстрацеллюлярных протеаз двух производственных штаммов холерного вибриона, предназначенных для производства холерной химической вакцины [35]. Ранее проводились работы по установлению корреляции между ферментативной активностью (триацилглицероллипазной) и гемолитической активностью [40]. Недостатком этих работ является ограниченная выборка штаммов как по серогруппе, так и по эпидзначимости, и одному типу ферментов (одному подклассу гидролаз) с применением небольшого числа методов, что не позволяет в полной мере охарактеризовать, или выделить искомые ферменты, отсутствует сравнение по их продукции между штаммами разной

эпидзначимости и происхождения. В них производится лишь анализ одного подтипа гидролаз, производится определение общей активности ферментов, отсутствуют данные по их составу и по межштаммовым различиям в продукции разных гидролаз, что не позволяет сделать окончательные выводы об отнесении тех или иных гидролаз к ферментам патогенности или адаптации. Кроме того, в вышеперечисленных работах все манипуляции по анализу бактериальных ферментов проводятся на живых микроорганизмах, что накладывает определённые ограничения в определении клеточной локализации исследуемых ферментов процедурой обеззараживания бактериальной массы, что в ряде случаев может сказаться губительно на активности многих ферментов.

Это определяет необходимость разработки методов получения различных бесклеточных фракций, а также способов обеззараживания, не оказывающих значительного ингибирующего влияния на ферментативную активность. Поэтому практика требует разработки и внедрения методов, наглядно демонстрирующих состав и свойства разных гидролаз в зависимости от выбранного субстрата, и показывающих результаты сравнительного межштаммового анализа по степени продукции (активности) гидролаз, и их коррелляцию с токсинообразованием, происхождением и принадлежностью штаммов к той или иной серогруппе, что актуально для дифференциальной микробиологической диагностики холеры. В полной мере всем этим требованиям удовлетворяют зимографические методы анализа.

Цель настоящего исследования - анализ гидролитических ферментов у V. cholerae O1 и O139 серогрупп разного происхождения и эпидзначимости с использованием зимографии.

Для реализации поставленной цели последовательно решались следующие задачи:

1. Определить наличие, изучить состав и охарактеризовать уровни активности гидролитических ферментов, относящихся к разным подклассам в препаратах бесклеточных фракций холерных вибрионов O1 и 0139 серогрупп. Сравнить их спектр и установить корреляцию уровней активности у холерных вибрионов, различающихся по эпидемической значимости и источнику выделения, сравнить уровни активности «ферментов персистенции» (протеаз, хитиназ) у препаратов, полученных из разных групп холерных вибрионов (клинических и изолятов из объектов окружающей среды).

2. Провести молекулярно-генетическое исследование штаммов Vibrio cholerae 01/ 0139 серогрупп разной эпидемической значимости и происхождения методом

однопраймерной ПЦР на наличие гена отрТ, кодирующего основной белок наружной мембраны и выявить корреляцию белка ОтрТ с протеазной активностью.

3. Выделить и охарактеризовать отдельные гидролазы бесклеточных фракций и провести их ингибиторный анализ.

Научная новизна работы

Впервые с помощью зимографических методов исследован ферментный спектр и уровни активности растворимых, мембрансвязанных, внутриклеточных и секретируемых гидролаз из бесклеточных фракций штаммов холерного вибриона О1 и 0139 серогрупп разного происхождения и эпидзначимости. Впервые статистически достоверно установлено, что препараты бесклеточных фракций, полученные из клинических токсигенных штаммов холерного вибриона, характеризуются высоким уровнем продукции РНКаз, лецитиназ, муциназ, фибринолитических ферментов и липаз, в то время как препараты из нетоксигенных штаммов, выделенных из объектов окружающей среды, отличаются высокой продукцией хитинолитических ферментов и протеаз. Впервые установлена способность препаратов бесклеточных фракций гидролизовать синтетические ПАВ (твины и тритоны). Впервые показана непригодность использования раствора Люголя для детекции гликозидаз холерных вибрионов в реакции энзимодиффузии. Впервые зимографически проведён ингибиторный анализ гидролаз бесклеточных фракций штаммов V. ско1егае 01 и 0139 серогрупп разной эпидемической значимости, который установил их принадлежность к сериновым гидролазам. Из препарата мочевинного экстракта V. ско1егае Е1 Тог М-878 впервые выделен растворимый белок, обладающий высокой активностью (протеазной, липолитической) и проведён его физико-химический и зимографический анализ.

Проведён ПЦР-скрининг штаммов V. ско1егае разного происхождения на наличие гена отрТ, кодирующего основной белок наружной мембраны - ОтрТ. Установлено, что большинство штаммов, имеющих основные генетические детерминанты вирулентности, обладают геном отрТ. Установлена статистически достоверная корреляция между наличием отрТ-гена и белка наружной мембраны с молекулярной массой 40 кДа, обладающего протеазной активностью.

Новизна исследований подтверждена патентом на изобретение «Способ определения липолитической активности в субклеточных фракциях бактерий» № 2501014 от 10.12. 2013.

Теоретическое и практическое значение работы

С помощью биохимических и энзимологических методов представлена дополнительная информация по характеристике гидролитических ферментов бесклеточных фракций, полученных из штаммов токсигенных и нетоксигенных холерных вибрионов 01 и 0139 серогрупп разного происхождения и эпидзначимости. Полученные данные расширяют представления о многообразии гидролитических ферментов V. ско1егав. В ходе проведённых исследований зимографически детектировано наличие протеаз, амилаз, муциназ, пептидогликангидролаз, гидролаз солей желчных кислот (Б8-Н), РНКаз, липолитических, хитинолитических, фибринолитических ферментов, гиалуронидаз и уреаз, изучен их спектр и активность. По спектру и активности обнаруженных гидролаз бесклеточных фракций холерного вибриона выявлены закономерности - обнаружены межштаммовые различия среди токсигенных и нетоксигенных, клинических и изолятов, выделенных из объектов окружающей среды, что имеет важное микробиологическое значение как один из дифференциальных биохимических признаков холерных вибрионов. Предложена методика выделения растворимой протеазы из препарата мочевинного экстракта холерного вибриона и изучена её ферментативная активность. Экспериментально установлено, что широко применяемый в микробиологии раствор Люголя неприменим для определеления агаразной, альгиназной и сульфатазной активности в ЯЕБ-тестах.

Масс-спектрометрически показано, что препарат протеазы, выделенной из мочевинного экстракта холерного вибриона, представлен несколькими пиками (вследствие ионизации молекул исходного препарата). Этот препарат термолабилен, его активность ингибируется PMSF, что даёт основание относить его к группе сериновых. Полученные данные существенно дополняют и расширяют представления о разнообразии, и штаммовых различиях в продукции, спектров и активности гидролитических ферментов растворимых, секретируемых и мембрансвязанных (протеолитических, липолитических, и др.) у V. ско1егае 01 и 0139 серогрупп, что может быть использовано для микробиологической диагностики, энзимотипирования,

дополнительной биохимической характеристики и дифференциации штаммов, создавая тем самым основу для более глубокого изучения ферментов возбудителя холеры.

Оптимизирована методика получения бесклеточных фракций с помощью дифференциального центрифугирования с одновременным обеззараживанием, позволяющая получать препараты бесклеточных экстрактов с длительным сохранением их ферментативных свойств. Показана пригодность использования раствора мертиолята натрия для обеззараживания препаратов супернатантов культуральной жидкости, полученных выращиванием холерных вибрионов на жидкой питательной среде и изучения их ферментативной активности.

Разработаны и усовершенствованы методики детекции ферментативной активности в тестах радиальной энзимодиффузии в агарозном и в полиакриламидном гелях после электрофореза, позволяющие проводить ускоренную детекцию гидролитических ферментов без их хроматографического выделения.

По материалам работы разработаны и внедрены в практику противочумных учреждений следующие документы: «Методические рекомендации по обнаружению мембрансвязанных протеаз холерного вибриона» (Иркутск, 2009); «Методические рекомендации по получению высокоиммуногенного препарата наружных мембран холерного вибриона эльтор» (Иркутск, 2013); Методические рекомендации «Детекция липолитической активности в субклеточных фракциях холерного вибриона» (Иркутск,

2014); «Методические рекомендации по визуализации липолитических ферментов в субклеточных фракциях холерного вибриона после ДСН-электрофореза» (Иркутск,

2015); Методические рекомендации «Способ визуализации лецитиназной активности субклеточных фракций и культуральных фильтратов холерного вибриона с помощью зимографии» (Иркутск, 2017); Методические рекомендации «Определение хитинолитической активности туляремийного микроба и холерного вибриона методом зимографии» (Иркутск, 2018); Методические рекомендации «Выявление белков с хитин-связывающими доменами холерного и туляремийного микробов» (Иркутск, 2021).

Научные и практически значимые материалы исследований внедрены в практику научно-исследовательской работы ФКУЗ «Иркутский научно-исследовательский противочумный институт» Роспотребнадзора и ФКУЗ «Ростовский-на-Дону научно-исследовательский противочумный институт» Роспотребнадзора, включены в лекционные курсы при подготовке кадров учреждений Роспотребнадзора и других

ведомств по программам дополнительного профессионального образования при ФКУЗ «Иркутский научно-исследовательский противочумный институт» Роспотребнадзора.

Методология и методы исследования В работе использованы современные методы исследования (микробиологические, биохимические, физико-химические, молекулярно-генетические и статистические) методы. Микробиологические методы применяли при получении и стерилизации бактериальной массы. Биохимические методы включали определение белка, углеводов, липидов, мурамовой кислоты и нуклеиновых кислот. Зимографический анализ препаратов бесклеточных фракций V. ско1егае проводили с помощью физико-химических методов (ДСН-электрофорез в ПААГ с импрегнированными субстратами, нативный и препаративный электрофорез, аффинная хроматография, масс-спектрометрия), молекулярно-генетическими методами осуществляли постановку однопраймерной ПЦР. Все полученные результаты обработаны статистически стандартными методами. Положения исследования, выносимые на защиту

1. Холерные вибрионы 01 и 0139 серогрупп характеризуются наличием широкого спектра гидролаз, относящимся к разным подклассам, зимографический анализ гидролитической активности и спектров ферментов выявил наличие прямой корреляционной связи с токсигенностью (повышенная активность РНК-аз, муциназ, липолитических и фибринолитических ферментов), - у нетоксигенных штаммов из ООС отмечена повышенная активность протеаз и ферментов хитинолитического комплекса, что указывает на то, что эта группа штаммов обладает наиболее выраженным персистентным потенциалом. Суммарная активность внеклеточных гидролаз более чем в два раза выше по сравнению с клеточными ферментами, что говорит о более высокой активности секретируемых ферментов у взятых в исследование штаммов холерного вибриона, при этом установлено, что экстрацеллюлярные протеазы и хитиназы холерного вибриона 01 и 0139 серогрупп являются термо - и детергент-устойчивыми.

2. ПЦР-скрининг взятых в исследование штаммов показал наличие отрТ-гена в геноме подавляющего большинства штаммов 01 серогруппы (клинических изолятов и изолятов из ООС), а также у всех клинических штаммов вибриона 0139 серогруппы, и прямую корреляцию между наличием отрТ-гена и белка наружной мембраны с молекулярной массой 40 кДа, обладающего протеазной активностью.

3. Из препарата мочевинного экстракта аффинной хроматографией выделена протеаза 34 кДа, термолабильная и ингибируемая PMSF, и относящаяся к сериновым гидролазам.

Степень достоверности результатов и апробация работы

Научные положения и выводы обоснованы достаточным объёмом исследований с применением современных, высокочувствительных и специфичных методов (микробиологических, физико-химических, молекулярно-генетических, биохимических, статистических), выполненных на сертифицированном и поверенном оборудовании, и реактивов, а также комплексным подходом к зимографическому анализу, с использованием разных способов обработки гелей для детекции различных ферментов, постановкой адекватных положительных и отрицательных контролей, проведением всех экспериментов в трёх и более независимых повторах с последующей компьютерной статистической обработкой данных в программах Statistica 6.0 и Microsoft Excel 2019 для операционной системы Windows.

Основные результаты и положения диссертационного исследования обсуждены и представлены на:

- Международных научных конференциях «Современные технологии в совершенствовании мер предупреждения и ответных действий на чрезвычайные ситуации в области общественного здравоохранения санитарно-эпидемиологического характера» (Саратов, 2012); «Фундаментальная наука и клиническая медицина - человек и его здоровье» (Санкт-Петербург, 2015); «Достижения в области обеспечения санитарно-эпидемиологического благополучия в государствах-участниках СНГ в рамках реализации стратегии ВОЗ по внедрению ММСП (2005 г.) до 2016 года» (Саратов, 2016); «Science, Technology and Higher Education» (Westwood, Canada, 2016); «Science, Technology and Higher Education» (Munich, Germany, 2018); «Научный диалог: Вопросы медицины» (Санкт-Петербург, 2018); «BioMed-2020» (Шекветили, Грузия).

- Всероссийских научных конференциях «Актуальные проблемы профилактической медицины, среды обитания и здоровья населения» (Уфа, 2013); «Актуальные вопросы обеспечения противоэпидемических мероприятий в зоне чрезвычайных ситуаций» (Иркутск, 2014); «Проблемы биомедицинской науки третьего тысячелетия» (Санкт-Петербург, 2016); «Социально-значимые и особо опасные инфекционные заболевания» (Сочи, 2016-2020); «Развитие физико-химической биологии, биоинженерии и биоинформатики на современном этапе» (Иркутск, 2023).

- Региональных научно-практических конференциях «Диагностика, профилактика и надзор за природно-очаговыми и другими инфекционными болезнями» (Иркутск, 2013); «Фундаментальные и прикладные аспекты инфекционной патологии» (Иркутск, 2013); «Диагностика и профилактика инфекционных болезней на современном этапе» (Новосибирск, 2016); «Диагностика, профилактика и эпидемиологический надзор за природно-очаговыми и другими инфекционными болезнями» (Иркутск, 2016); научно-практической конференции «Актуальные вопросы эпидемиологического надзора за особо опасными и природно-очаговыми инфекционными болезнями» (Иркутск, 2019); VII Пущинской конференции «Биохимия, физиология и биосферная роль микроорганизмов» (Пущино, 2021); региональной научно-практической конференции с международным участием «Актуальные вопросы обеспечения санитарно-эпидемиологического благополучия населения Сибири и Дальнего Востока» (Иркутск, 2022); VIII Национальном конгрессе бактериологов (Москва, 2023);

- Конференциях молодых учёных и специалистов Иркутского научно-исследовательского противочумного института (Иркутск, 2008-2012);

- Проблемной комиссии «Холера и патогенные для человека вибрионы» в рамках Координационного научного совета по санитарно-эпидемиологической охране территории Российской Федерации (Ростов-на-Дону, 2008-2022).

В основу диссертационной работы положены исследования, проведённые в рамках четырёх плановых тем НИР института:

013-4-06 «Оценка ситуации по холере в Сибири и на Дальнем Востоке по данным экологического мониторинга и результатам молекулярно-биологического исследования циркулирующих Vibrio cholerae» с № ГР 01200511209 Инв. № 2201157867 (2007-2011 гг.); 013-4-11 «Эколого-эпидемиологические и молекулярно-биологические закономерности проявлений седьмой пандемии холеры в Сибири и на Дальнем Востоке с № ГР 01201068224 (2011-2015 гг.); 182-4-16 «Молекулярные основы персистенции, эпидемического и патогенетического потенциала холерных вибрионов различного происхождения» с № ГР АААА-А16 116070610105-6 (2016-2018 гг.); 013-4-18 «Экологические, эволюционные и молекулярно-генетические аспекты адаптации и персистенции микроорганизмов рода Vibrio в поверхностных водоёмах Сибири и Дальнего Востока» с № ГР АААА-А18-11802200590003-1 (2018-2021 гг.).

Личный вклад соискателя

Автору принадлежит ведущая роль в планировании, проведении экспериментов, анализе, интерпретации и обобщении полученных результатов. Основные разделы диссертационной работы выполнены лично автором самостоятельно на базе биохимического отдела и совместно с сотрудниками на базе лаборатории холеры НИПЧИ. Лично автором были проведены исследования по зимографическому анализу гидролитических ферментов штаммов холерного вибриона разного происхождения и эпидемической значимости, зимографии индивидуальных белков, полученных из субклеточных фракций и частично очищенных с помощью аффинной хроматографии, препаратов супернатантов культуральной жидкости, а также по скринингу штаммов на присутствие гена ompT. Соискателем непосредственно были определены актуальность, цель, задачи, основная концепция и дизайн исследования, осуществлён сбор и анализ данных литературы по исследуемой проблеме, а также апробация, оптимизация и внедрение зимографических методов в практику биохимического изучения Vibrio cholerae. Выполнение отдельных разделов работы по молекулярно-генетическому скринингу, MALDI-ToF масс-спектрометрии проведено совместно с сотрудниками лаборатории холеры и отдела эпидемиологии Иркутского противочумного института в рамках комплексных совместных тем НИР. Разработка идей, формулирование научных задач и их обоснование, методология работы, дизайн исследования, получение основных научных результатов диссертационной работы, интерпретация и их обсуждение были выполнены автором под руководством д-ра биол. наук, ст. науч. сотр. Е. Ю. Маркова в научных публикациях и докладах. Основные научные положения диссертации и выводы, сделанные на основании анализа полученного экспериментального материала, базируются на результатах собственных исследований автора.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Козлов Станислав Николаевич, 2024 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Агафонова, Е.Ю. Нетоксигенные штаммы Vibrio cholerae биовара Эль Тор, выделенные на территории России: молекулярно-генетические особенности и патогенные свойства / Е.Ю. Агафонова, Н.И. Смирнова, Ж.В. Альхова и др. // Журнал микробиол, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2019. - Т. 96, №2. - С. 13-24. - DOI: 10.36233/0372-9311-2019-2-13-24.

2. Альмяшева, Н.Р. Продукция липолитических ферментов ксилотрофными грибами отдела Basidiomycetes / Н.Р. Альмяшева, А.В. Голышкин, М.Ю. Зиангирова и др. // Антибиотики и химиотерапия. - 2018. - Том 63, №1-2. - С. 8-13.

3. Ашмарин, И.П. Статистические методы в микробиологических исследованиях / И.П. Ашмарин, А.А. Воробьев. - Л.: Изд-во мед. лит., 1962. - 180 с.

4. Герхардт, Ф. Методы общей бактериологии. Том 1. / Ф. Герхардт - Пер. с англ. -М.: Мир, 1983. - 536 с.

5. Дуванова, О.В. Алкилсульфатаза холерных вибрионов / О.В. Дуванова, О.А. Подойницына, Р.В. Писанов // Проблемы особо опасных инфекций. - 2023. - №3. - С. 73-79. - DOI: 10.21055/0370-1069-2023-3-73-79.

6. Дуванова, О.В. Способность расщеплять твин 20 как дифференциальный тест для вибрионов O139 серовара различного происхождения / О.В. Дуванова, Н.Я. Шиманюк, Б.Н. Мишанькин // Клиническая лабораторная диагностика. - 2000. - № 5. - С. 48-49.

7. Дуванова, О.В. Хитинолитический комплекс Vibrio cholerae: состав и роль в персистенции / О.В. Дуванова, Б.Н. Мишанькин, Л.В. Романова и др. // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2016. - №5. - С. 94-101.

8. Евдокимова, В.В. Изучение диагностических возможностей моноклональных антител, специфичных к мембранному белку возбудителя холеры в иммуноферментном анализе / В.В. Евдокимова, Л.П. Алексеева, В.П. Зюзина и др. // Проблемы особо опасных инфекций. - 2017. - №3. - С. 45-48.

9. Евдокимова, В.В. Изучение с помощью панели МКА поверхностных антигенных детерминант атипичных по агглютинабельности штаммов Vibrio cholerae / В.В. Евдокимова, Л.П. Алексеева, О.А. Якушева и др. // Проблемы особо опасных инфекций. - 2022. - №1. - С. 77-85. - DOI: 10.21055/0370-1069-2022-1-77-85.

10. Жигис, Л.С. IgAl -протеаза как основа вакцины для профилактики бактериальных менингитов // Л.С. Жигис, О.В. Котельникова, А.А. Зинченко и др. // Биоорганическая химия. - 2021. - Т. 47, № 4. - 419-430. - DOI: 10.31857/S01323423210402171.

11. Зубков, И.Н. Толерантность бактерий Pseudomonas к додецилсульфату натрия / И.Н. Зубков, С.М. Шишлянников // Вестник ЮУрГУ. Серия «Пищевые и биотехнологии». - 2022. - Т.10, №1. - С. 5-14 - DOI: 10.14529/food220101.

12. Иванова, И.А. Патент 2663102 РФ. Способ получения препарата белка OmpT для моделирования противохолерного иммунитета у экспериментальных животных / И.А. Иванова, Б.Н. Мишанькин, Н.Д. Омельченко [и др.] № 2663102; заявл. 10.01.2017, опубл. 01.08. 2018. - Бюл. № 22.

13. Карагозова, А.В. Экспрессия патогенных свойств холерных вибрионов О139 серогруппы in vitro / А.В. Карагозова, О.И. Сальникова // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2000. - № 3. - С. 7-10.

14. Козлов, С. Гидролазная активность наружной мембраны Vibrio cholerae O1 и O139 серогрупп / С.Н. Козлов, Е.Ю. Марков, Л.Я. Урбанович и др. // Известия Иркутского государственного университета. Серия Биология. Экология. - 2018. -Т.24. - С. 110-117. - DOI: 10.26516/2073-3372.2018.24.110.

15. Козлов, С.Н. Зимографическая детекция гидролаз Vibrio cholerae O1 и O139 серогрупп с использованием специфических субстратов / С.Н. Козлов, Е.Ю. Марков, В.Б. Николаев и др. // Международный научно-исследовательский журнал. - 2017. - №11. - C. 70-76.

16. Коротецкая, М.В. Метаболические биологические маркеры диагностики и мониторинга течения туберкулеза / М.В. Коротецкая, Э.И. Рубакова // Инфекция и иммунитет. - 2022. - Т. 12, №5. - С. 827-836. - DOI: 10.15789/2220-7619-MBM-1947.

17. Кузьмиченко, И.А. Деструктивная активность и рост холерного вибриона в присутствии твинов / И.А. Кузьмиченко, И.В. Грачева, О.П. Плотников // Проблемы особо опасных инфекций. - 2001. - № 1 (81). - С. 101-105.

18. Кузьмиченко, И.А. Некоторые биохимические различия между производственными штаммами-продуцентами холерной химической вакцины / И.А. Кузьмиченко, О.В. Громова, М.Н. Киреев и др. // Проблемы особо опасных

инфекций. - 2011. - № 3 (109). - С. 78-80. - DOI: 10.21055/0370-1069-2011-3(109)-78-80.

19. Куклева, Л.М. Активатор плазминогена - многофункциональный белок возбудителя чумы / Л.М. Куклева, А.В. Бойко // Проблемы особо опасных инфекций. - 2016. - Вып 3. - С. 13-20. - DOI: 10.21055/0370-1069-2016-3-13-20.

20. Лабораторная диагностика холеры. Методические указания 4.2.2218-07 - (утв. Главным государственным санитарным врачом Российской Федерации 31.05.2007). - М.: Федеральная служба по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека, 2007. - 87 с.

21. Марков, Е.Ю. Получение высокоиммуногенного препарата наружных мембран Vibrio cholerae El Tor / Е.Ю. Марков, Л.Я. Урбанович, Е.П. Голубинский и др. // Журн. инф. патол. - 1998. - Т. 5, № 4. - С. 42.-48.

22. Меньшикова, Е.А. Экологические особенности персистенции холерных вибрионов: ретроспективный анализ и современное состояние проблемы / Е.А. Меньшикова, Е.М. Курбатова, С.В. Титова // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2020. - Т. 97, №2. - С. 165-173. - DOI: 10.36233/0372-9311-2020-97-2-165-173.

23. Мишанькин, Б.Н. Изучение хитинолитического комплекса холерного вибриона сероварианта O139 / Б.Н. Мишанькин, Н.Я. Шиманюк, С.О. Водопьянов и др. // Биотехнология. - 2010. - №. 1. - С. 32-40.

24. Мишанькин, Б.Н. Мембранный белок OmpT холерного вибриона как возможный представитель омптинов семейства Vibrionaceae / Б.Н. Мишанькин, О.В. Дуванова, Л.В. Романова и др. // Проблемы особо опасных инфекций. - 2014. - №3. - С. 5256.

25. Монахова, Е.В. Рекомбинантный штамм Escherichia coli с повышенной продукцией нейраминидазы Vibrio cholerae / Е.В. Монахова, Г.В. Демидова, Р.В. Писанов и др. // Проблемы особо опасных инфекций. - 2019. - №2. - С. 87-92. - DOI: 10.21055/0370-1069-2019-2-87-92.

26. Монахова, Е.В. Сравнительный анализ литературных и компьютерных данных о свойствах цитотоксического фактора NMCDY и гемагглютинин/протеазы холерных вибрионов / Е.В. Монахова, Р.В. Писанов // Проблемы особо опасных инфекций. - 2006. - Вып. 91. - С. 15-19.

27. Монахова, Е.В. Холерные вибрионы не Ol/не O139 серогрупп в этиологии острых кишечных инфекций: современная ситуация в России и в мире / Е.В. Монахова, И.В. Архангельская // Проблемы особо опасных инфекций. - 2016. - Вып. 2. - С. 14-23. - DOI: 10.21055/0370-1069-2016-2-14-23.

28. Монахова, Е.В. Цитотоксический фактор NMDCY и гемагглютинин/протеаза холерных вибрионов / Е.В. Монахова, Р.В. Писанов, Л.П. Алексеева и др. // Холера и патогенные для человека вибрионы / Сборник материалов пробл. комис. Координац. науч. совета по сан.-эпидемиол. охране территории РФ. - Ростов-на-Дону, 2006. - Вып. 19. - С. 66-69.

29. МУ 1.3.2569-09 «Организация работы лабораторий, использующих методы амплификации нуклеиновых кислот при работе с материалом, содержащим микроорганизмы I-IV групп патогенности» (Москва, 2010 г.).

30. Нетрусов, А. И. Микробиология: теория и практика в 2 ч. Часть 2: учебник для бакалавриата и магистратуры / А.И. Нетрусов, И.Б. Котова. - Юрайт, 2017. - 312 с.

31. Нетрусов, А.И. Микробиология: теория и практика в 2 ч. Часть 1: учебник для ВУЗов / А.И. Нетрусов, И.Б. Котова. - Юрайт, 2020. - 315 с.

32. Николаев, В.Б. Протеазный спектр наружных мембран Vibrio cholerae O1 и O139 серогрупп / В.Б. Николаев, Е.Ю. Марков, Л.Я. Урбанович и др. // Журнал инфекционной патологии. - 2009. - Т. 16, № 3. - С. 41-44.

33. Никулин, С.В. Влияние экспрессии генов ELOVL5 и IGFBP6 на метастатический потенциал клеток рака молочной железы / С.В. Никулин // Автореф. дисс. канд. биол. наук. по специальности 03.01.03 - молекулярная биология. - Москва, 2020. -27 с.

34. Носков, А.К. Холера: анализ и оценка эпидемиологической обстановки в мире и России. Прогноз на 2023 г. / А.К. Носков, В.Д. Кругликов, Э.А. Москвитина и др. // Проблемы особо опасных инфекций. -2023. -№1. - С. 56-66. -DOI: 10.21055/03701069-2023-1-56-66.

35. Полунина, Т.А. Применение зимографического и протеомного анализа для идентификации внутриклеточных и экстрацеллюлярных протеаз производственных штаммов Vibrio cholerae / Т.А. Полунина, Н.В. Котова, Д.В. Баданин и др. // Проблемы особо опасных инфекций. - 2021. - №1. - С. 128-133. -DOI: 10.21055/0370-1069-2021-1-128-133.

36. Сабирова, А.Р. Мембраносвязанные металлопротеиназы бактерий / А.Р. Сабирова, Н.Л. Рудакова, Е.И. Шагимарданова и др. // Ученые записки Казанского университета. Естественные науки. - 2011. - Т.153, кн. 2. - С. 89-95.

37. Савельева, И.В. MLVA-типирование клинических штаммов генетически изменённых Vibrio cholerae biotype El Tor, изолированных в России и на Украине в период седьмой пандемии холеры / И.В. Савельева, А.Н. Куличенко, В.Н. Савельев и др. // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2018. - № 6.

- С. 37-43. - DOI: 10.36233/0372-9311-2018-6-37-43.

38. Саямов, С.Р. Ультраструктурные изменения в культивируемых клетках под действием гемагглютинин/протеазы холерных вибрионов / С.Р. Саямов, Е.В. Монахова, Г.М. Федоренко и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 2011. - Т. 152, № 10. - С. 438-442.

39. Смирнова, Н.И. Структурные и функциональные изменения генома авирулентных штаммов Vibrio cholerae биовара Эль Тор ctxA+tcpA+/ Н.И. Смирнова, Д.А. Агафонов, Е.Ю. Щелканова и др.// Мол. генетика, микробиология и вирусол. -2020. - Т.38, №3. - С. 108-119.

40. Телесманич, Н.Р. Триацилглицероллипазная активность гемолитических холерных вибрионов / Н.Р. Телесманич // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2004. - № 2. - С. 11-14.

41. Уралева, В.С. Оценка значимости определённых свойств для вирулентности Vibrio cholerae и обнаружение их корреляции / В.С. Уралева, И.Я. Черепахина, О.П. Фейцалова // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 1984.

- № 10. - С. 58-63.

42. Уралева, В.С. Характеристика протеазной активности штаммов и мутантов Vibrio cholerae с различными биологическими свойствами / В.С. Уралева, М.М. Гулида // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 1988. - № 9. - С. 710.

43. Цырулина, О.А. Факторы патогенности Vibrio vulnificus. Обзор / О.А. Цырулина, О.С. Чемисова, А.К. Носков // Здоровье населения и среда обитания. - 2022. - Т. 30, №6. - С. 59-65. - DOI: 10.35627/2219-5238/2022-30-6-59-65.

44. Шендеров, Б.А. Внеклеточные везикулы (экзосомы) и их роль в биологии бактерий и реализации их патогенного потенциала / Б.А. Шендеров, А.В. Синица, М.М.

Захарченко и др. // Экспериментальная и клиническая гастроэнтерология. - 2020. -Вып. 179, №7. - С. 118-130. - DOI: 10.31146/1682-8658-ecg-179-7-118-130.

45. Юнкеров, В.И. Математико-статистическая обработка данных медицинских исследований / В.И. Юнкеров, С.Г. Григорьев - СПб: ВМедА., 2002. - 266 с.

46. Abfalter, C.M. The proteolytic activity of Listeria monocytogenes HtrA / C.M. Abfalter, S. Bernegger, M. Jarzab et al. // BMC Microbiol. - 2019. - Vol. 19, N 1. - Article 255. -P. 1-9. - DOI: 10.1186/s12866-019-1633-1.

47. Aktayeva, S. Isolation of Bacillus sp. A5.3 Strain with keratinolytic activity / S. Aktayeva, K. Baltin, A. Kiribayeva et al. // Biology (Basel). - 2022. - Vol. 11, N 2. -DOI: 10.3390/biology11020244.

48. Alav, I. Structure, assembly, and function of tripartite efflux and type 1 secretion systems in gram-negative bacteria / I. Alav, J. Kobylka, M.S. Kuth et al. // Chem. Rev. - 2021. -Vol. 121, N 9. - P. 5479-5596. - DOI: 10.1021/acs.chemrev.1c00055.

49. Alhadrawi, H. A.N. Detection of some virulence factors of clinical V. cholerae isolates in Najaf /Iraq / H.A.N. Alhadrawi, R. AL-Harmoosh, H. Al-Fatlawy // J. Farm. Sci. Res. - 2019. - Vol., N 2. - P. 375-379.

50. Alhayek, A. Discovery and characterization of synthesized and FDA-approved inhibitors of clostridial and bacillary collagenases / A. Alhayek, A.S. Abdelsamie, E. Schönauer // J. Med. Chem. - 2022. - Vol. 65, N 19. - P. 12933-12955. - DOI: 10.1021/acs.jmedchem.2c00785.

51. Ali, S. The Recent advances in the utility of microbial lipases: A review / S. Ali, S.A. Khan, M. Hamayun et al. // Microorganisms. - 2023. - Vol. 11, N 2. - Article 510. -DOI: 10.3390/microorganisms11020510.

52. Al-Murshidi, E.H. Molecular study of virulence factors (cysteine protease-1 and amoebapore-C) for Entamoeba histolytica in Babylon province / E.H. Al-Murshidi, A.K. Al-Hamairy, H.M. Khudhair // Ind. J. Forensic Med. Toxicol. - 2021. - Vol. 15, N 2. -P.1565-1574. - DOI: 10.37506/ijfmt.v15i2.14560.

53. AlShaikh-Mubarak, G.A. A survey of elastase-producing bacteria and characteristics of the most potent producer, Priestia megaterium gasm32 / G.A. AlShaikh-Mubarak, E. Kotb, A.H. Alabdalall et al. // PLoS ONE. - 2023. - Vol. 18, N 3. - e0282963. - DOI: 10.1371/journal.pone.0282963.

54. Amiri, M. In silico and in vivo analyses of the mutated human tissue plasminogen activator (mtPA) and the antithetical effects of P19 silencing suppressor on its expression in two Nicotiana species / M. Amiri, M. Jalali-Javaran, R. Haddad et al. // Sci. Rep. -2018. - Vol. 8, N 1. - Article 14079. - DOI: 10.1038/s41598-018-32099-6.

55. Arias-Aravena, M. Identification of exoenzymes secreted by entomopathogenic fungus Beauveriapseudobassiana RGM 2184 and their effect on the degradation of cocoons and pupae of quarantine pest Lobesia botrana / M. Arias-Araverna, F. Altimira, D. Gutiérrez et al. // J Fungi (Basel). - 2022. - Vol. 8, N 10. - Article 1083. - DOI: 10.3390/jof8101083.

56. Arora, J. Surfactant pollution, an emerging threat to ecosystem: approaches for effective bacterial degradation / J. Arora, A. Ranjan, A. Chauhan et al. // J. Appl. Microbiol. -2022. - Vol. 133, N 3. - P. 1229-1244. - DOI: 10.1111/jam.15631.

57. Asadollahi, P. In silico investigation of Lon protease as a promising therapeutic target / P. Asadollahi, I. Pakzad, S. Ghafourlan et al. // Drug Res. - 2022. - Vol. 72. - P. 180188. - DOI: 10.1055/a-1713-3137.

58. Aunkham, A. Structural basis for chitin acquisition by marine Vibrio species / A. Aunkham, M. Zahn, A. Kesireddy et al. // Nat. Commun. - 2018. - Vol. 9, N 1. - Article 220. - DOI: 10.1038/s41467-017-02523-y.54.

59. Awuor, S.O. Cholera outbreak: antibiofilm activity, profiling of antibiotic-resistant genes and virulence factors of toxigenic Vibrio cholerae isolates reveals concerning traits / S.O. Awuor, E.O. Omwenga, R.M. Mariita et al. // Access Microbiol. - 2022. - Vol. 4, N 3. -P. 000324. - DOI: 10.1099/acmi.0.000324.

60. Aziz Naji AL-Hadrawi, H. Detection of some virulence factors of clinical V. cholerae isolates in Najaf /Iraq / H. Aziz-Naji AL-Hadrawi, R.A AL-Harmoosh, H.N.K. AL-Fatlawy // J. Pharm. Sci. Res. - 2019. - Vol. 11, N 2. - P. 375-379.

61. Backert, S. Extracellular HtrA serine proteases: an emerging new strategy in bacterial pathogenesis / S. Backert, S. Bernegger, J. Skórko-Glonek et al. // Cell. Microbiol. - 2018. - Vol. 20. - e12845. - DOI: 10.1111/cmi.12845.

62. Bagheri, S. Neutrophil gelatinase-associated lipocalin, cystatin C and matrix metalloproteinase-9 as possible biomarkers in early detection of acute kidney injury after cardiac surgery / S. Bagheri, N. Einollahi, M.T. Goodarzi et al. // J. Clin. Diagn. Res. -2018. - Vol. 12, N 4. - BC05-BC09. - DOI: 10.7860/JCDR/2018/31650.11390.

63. Baker-Austin, C. Vibrio spp. infections / C. Baker-Austin, J.D. Oliver, M. Alam et al. // Nat. Rev. Dis. Primers - 2018. - Vol. 4, N 1. - 8. - DOI: 10.1038/s41572-018-0005-8.

64. Bandana, K. Phospholipases in bacterial virulence and pathogenesis / K. Bandana, K. Jashandeep, K. Jagdeep // Adv. Biotechnol. Microbiol. - 2018. - Vol. 10, N 5. - Article 555798. - DOI: 10.19080/AIBM.2018.10.555798.

65. Banerjee, S.K. A dual role for the plasminogen activator protease during the preinflammatory phase of primary pneumonic plague / S.K. Banerjee, S.D. Crane, R.D. Pechous // J. Infect. Dis. - 2020. - Vol. 222, N 3. - P. 407-416. - DOI: 10.1093/infdis/jiaa094.

66. Benitez, J.A. Vibrio cholerae hemagglutinin (HA)/protease: an extracellular metalloprotease with multiple pathogenic activities / J.A. Benitez, A.J. Silva // Toxicon. - 2016. - Vol. 115. - P. 55-62. - DOI: 10.1016/j.toxicon.2016.03.003.

67. Bertani, B. Function and biogenesis of lipopolysaccharides / B. Bertani, N. Ruiz // EcoSal Plus. - 2018. - Vol. 8, N 1. - P. 1-19. - DOI: 10.1128/ecosalplus.ESP-0001-2018.

68. Beshiru, A. Characterization of extracellular virulence properties and biofilm-formation capacity of Vibrio species recovered from ready-to-eat (RTE) shrimps /A. Beshiru, E.O. Igbinosa // Microb Pathog. - 2018. - Vol. 119. - P. 93-102. - DOI: 10.1016/j.micpath.2018.04.015.

69. Bharathi, D. Microbial lipases: An overview of screening, production and purification / D. Bharathi, G. Rajalaksmi // Biocat. Agr. Biotechnol. - 2019. - Vol. 22. - Article 101368. - DOI: 10.1016/j.bcab.2019.101368.

70. Bhave, S. Loss of bone morphogenetic protein-9 reduces survival and increases MMP activity after myocardial infarction / S. Bhave, M. Esposito, L. Swain et al. // JACC Basic Transl Sci. - 2023. - Vol. 8, N 10. - P. 1318-1330. - DOI: 10.1016/j.jacbts.2023.05.017.

71. Biswas, A.K. Casein zymography for analysis of calpain-1 and calpain-2 activity / A.K. Biswas, S. Tandon // Methods Mol. Biol. - 2019. - Vol. 1915. - P. 31-38, - DOI: 10.1007/978-1-4939-8988-1_3.

72. Bitar, A. Vibrio cholerae modulates the immune defense of human gut mucosa: Doctoral Thesis / A. Bitar. - Umea, 2018. - 82 pp.

73. Bourgin, M. Bile salt hydrolases: at the crossroads of microbiota and human health / M. Bourgin, A. Kriaa, H. Mkaouar et al. // Microorganisms. - 2021. - Vol. 9, N 6. - Article 1122. - DOI: 10.3390/microorganisms9061122.

74. Bratanis, E. A novel broad-spectrum elastase-like serine protease from the predatory bacterium Bdellovibrio bacteriovorus facilitates elucidation of site-specific IgA glycosylation pattern / E. Bratanis, R. Lood // Front Microbiol. - 2019. - Vol. 10. - P. 971. - 10.3389/fmicb.2019.00971.

75. Brezski, R.J. Cleavage of IgGs by proteases associated with invasive diseases: an evasion tactic against host immunity? / R.J. Brezski, R.E. Jordan // MAbs. - 2010. - Vol. 2, N 3. - P. 212-220. - DOI: 10.4161/mabs.2.3.11780.

76. Broll, V. Non-enzymatic properties of Proteus mirabilis urease subunits / V. Broll, A.P.A. Perin, F.C. Lopes et al. // Proc. Biochem. - 2021. - Vol. 110. - P. 263-274. -DOI: 10.1016/j.procbio.2021.08.023.

77. Bunkar, N. Clostridiumperfringens phospholipase C impairs innate immune response by inducing integrated stress response and mitochondrial-induced epigenetic modifications / N. Bunkar, J. Sharma, A. Chouksey et al. // Cell Signal. - 2020. - Vol. 75. - Article 109776. - DOI: 10.1016/j.cellsig.2020.109776.

78. Buss, C.G. Protease activity sensors noninvasively classify bacterial infections and antibiotic responses / C.G. Buss, J.S. Dudani, R.T.K. Akana et al. // EBioMedicine. -2018. - Vol. 38. - P. 248-256. - DOI: - 10.1016/j.ebiom.2018.11.031.

79. Bzdyl, N.M. Pathogenicity and virulence of Burkholderia pseudomallei / N.M. Bzdyl, C.L. Moran, J. Bendo et al. // Virulence. - 2022. -Vol. 13, N 1. - P. 1945-1965. - DOI: 10.1080/21505594.2022.2139063.

80. Caminero, A. The emerging roles of bacterial proteases in intestinal diseases / A. Caminero, M. Guzman, J. Libertucci et al. // Gut Microbes. - 2023. - Vol. 15, N 1. -Article: 2181922. - DOI: 10.1080/19490976.2023.2181922.

81. Candiano, G. Repetitive fragmentation products of albumin and a1-antitrypsin in glomerular diseases associated with nephrotic syndrome / G. Candiano, L. Musante, M. Bruschi et al. // J. Am. Soc. Nephrol. - 2006. - Vol. 17, N 11. - P. 3139-3148. - DOI: 10.1681/ASN.2006050486.

82. Casanova, T.B. The Vibrio cholerae hlyC gene encodes a protein that is related to lipases of Pseudomonas species / T.B. Casanova, K.M. Peterson // DNA Seq. - 1995. - Vol. 5, N 3. - P. 181-184. - DOI: 10.3109/10425179509029360.

83. Chakrabarti, S.R. Porins of Vibrio cholerae: purification and characterization of OmpU / S.R. Chakrabarti, K. Chaudhuri, K. Sen et al. // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 2. - P. 524-530. - DOI: 10.1128/jb.178.2.524-530.1996.

84. Champasri, C. Diverse activities and biochemical properties of amylase and proteases from six freshwater fish species / C. Champasri, S. Phetlum, C. Pornchoo // Sci Rep. -2021. - Vol. 11, N 1. - Article 5727. - DOI: 10.1038/s41598-021-85258-7.

85. Chatterjee, D. Structural characterization of a conserved, calcium-dependent periplasmic protease from Legionella pneumophila / D. Chatterjee, C.D. Boyd, G. O'Toole et al. // J. Bacteriol. - 2012. - Vol. 194, N 16. - P. 4415-4425. - DOI: 10.1128/JB.00640-12.

86. Chatterjee, R. Salmonella Typhimurium PgtE is an essential arsenal to defend against the host resident antimicrobial peptides / R. Chatterjee, A.R. Chowdhury, A.V. Nair et al. // Microbiol. Res. - 2023. - Vol. 271. - Article 127351. - 10.1016/j.micres.2023.127351.

87. Chattopadhyay, K. Vibrio cholerae hemolysin. Implication of amphiphilicity and lipid-induced conformational change for its pore-forming activity / K. Chattopadhyay, K. Bhattacharyya, K.K. Banerjee // Eur. J. Biochem. - 2002. - Vol. 269, N 17. - P. 43514358. - DOI: 10.1046/j.1432-1033.2002.03137.x.

88. Chen, B. Genome-wide high-throughput signal peptide screening via plasmid pUC256E improves protease secretion in Lactiplantibacillus plantarum and Pediococcus acidilactici / B. Chen, B. Z. L. Loo, Y.Y. Cheng et al. // BMC Genomics. - 2022. - Vol. 23, N 1. - P. 48. - DOI: 10.1186/s12864-022-08292-3.

89. Chen, F. Outer membrane vesicle-associated lipase FtlA enhances cellular invasion and virulence in Francisella tularensis LVS / F. Chen, G. Cui, S. Wang et al. // Emerg. Microb. Infect. -2017. - Vol. 6, N 7. - e66. - DOI: 10.1038/emi.2017.53.

90. Chen, S. Two-dimensional zymography differentiates gelatinase isoforms in stimulated microglial cells and in brain tissues of acute brain injuries / S. Chen, F. Meng, Z. Chen et al. // PLoS One. - 2015. - Vol. 10, N 4. - e0123852. - DOI: 10.1371/journal.pone.0123852.

91. Chimalapati, S. Vibrio deploys type 2 secreted lipase to esterify cholesterol with host fatty acids and mediate cell egress / S. Chimalapati, M. Santos, A.E. Lafrance et al. // eLife. -2020. - Vol. 9. - e58057. - DOI: 10.7554/eLife.58057.

92. Cho, J.Y. Microbiota-associated biofilm regulation leads to Vibrio cholerae resistance against intestinal environmental stress / J.Y. Cho, R. Liu, A. Hsiao // Front Cell Infect. Microbiol. - 2022. - Vol. 12. - Article 861677 297. - DOI: 10.3389/fcimb.2022.861677.

93. Cho, Y.H. Omptin proteases of Enterobacterales show conserved regulation by the PhoPQ two-component system but exhibit divergent protection from antimicrobial host peptides and complement / Y.H. Cho, M.R.F. Aziz, A. Malpass et al. // Inf. Immun. -2023. - Vol. 91, N 1. - e0051822. - DOI: 10.1128/iai.00518-22.

94. Cho, Y.J. Facile identification and isolation of protease using SDS-PAGE and zymography / Y.J. Cho, J.H. Park, G.Y. Chung et al. // Biotechnol Bioproc Engneering.

- 2020. - Vol. 25. - P. 164-169. - DOI: 10.1007/s12257-019-0396-8.

95. Choi, G. Complex regulatory networks of virulence factors in Vibrio vulnificus / G. Choi, S.H. Choi // Trends Microbiol. - 2022. - Vol. 30, N 12. - P. 1205-1216. - DOI: 10.1016/j.tim.2022.05.009.

96. Choudhary, I. Proteomic analysis of novel components of Nemopilema nomurai jellyfish venom: deciphering the mode of action / I. Choudhary, D.H. Hwang, H. Lee et al. // Toxins (Basel). - 2019. - Vol. 11, N 3. - Article 153. - DOI: 10.3390/toxins11030153.

97. Choudhary, P. Zymography and reverse zymography for testing proteases and their inhibitors / P. Choudhary, V.K. Mishra, S. Swarnakar // Methods. Mol. Biol. - Cancer Biomarkers. - New York: Springer Nature, 2022. - Vol. 2413. - P. 107-120. - DOI: 10.1007/978-1-0716-1896-7_12.

98. Chourashi, R. Chitin-induced T6SS in Vibrio cholerae is dependent on ChiS activation / R. Chourashi, S. Das, D. Dhar et al. // Microbiology. - 2018. - Vol. 164, N 5. - 751-763.

- DOI: 10.1099/mic.0.000656.

99. Chowdhury, F.R. Pandemics, pathogenicity and changing molecular epidemiology of cholera in the era of global warming / F.R. Chowdhury, Z. Nur, N. Hassan et al. // Ann. Clin. Microbiol. Antimicrob. - 2017. - Vol. 16, N 10. - DOI: 10.1186/s12941-017-0185-1.

100. Christaki, E. The impact of climate change on cholera: A review on the global status and future challenges / E. Christaki, P. Dimitriou, K. Pantavou et al. // Atmosphere. - 2020.

- Vol. 11, N 449. - DOI: 103390/atmos11050449.

101. Chung, D.M. Silver-stained fibrin zymography: separation of proteases and activity detection using a single substrate-containing gel / D.M. Chung, K.E. Kim, K.H. Ahn et

al. // Biotechol. Lett. - 2011. - Vol. 33, N 8. - P. 1663-1666. - DOI: 10.1007/s10529-011-0619-3.

102. Cian, M.B. Separation of the cell envelope for gram-negative bacteria into inner and outer membrane fractions with technical adjustments for Acinetobacter baumannii / M.B. Cian, N.P. Giordano, J.A. Mettlach et al. // J. Vis. Exp. - 2020. - Vol. 158. - e60517. - DOI: 10.3791/60517.

103. Ciurko, D. Enzymatic hydrolysis using bacterial cultures as a novel method for obtaining antioxidant peptides from brewers' spent grain / D. Ciurko, W. Laba, B. Zarowska et al. // RSC Adv. - 2021. - Vol. 11 - P. 4688-4700. - DOI: 10.1039/d0ra08830g.

104. Clemens, J.D. Cholerae. / J.D. Clemens, G.B. Nair, T. Ahmed et al. // Lancet. - 2017.-Vol. 390. - Article 10101. - P. 1539 - 1549. - DOI: 10.1016/S0140-6736(17)30559-7.

105. Conner, J.G. Staying alive: Vibrio cholerae's cycle of environmental survival, transmission, and dissemination / J.G. Conner, J.K. Teschler, C.J. Jones et al. // Microbiol. Spectr. - 2016. - Vol. 4, N 2. - VMBF-0015-2015. - DOI: 10.1128/microbiolspec.

106. Courrol, D.D.S. Leptolysin, a Leptospira secreted metalloprotease of the pappalysin family with broad-spectrum activity / D.D.S. Courrol, C.C.F. da Silva, L. G. Prado et al. // Front. Cell Infect. Microbiol. - 2022. - Vol. 12. - Article 966370. - DOI: 10.3389/fcimb.2022.966370.

107. Crennell, S. Crystal structure of Vibrio cholerae neuraminidase reveals dual lectin-like domains in addition to the catalytic domain / S. Crennel, E. Garman, G. Laver et al. // Structure. - 1994. - Vol. 2, N 6. - P. 535-544. - DOI: 10.1016/S0969-2126(00)00053-8.

108. Daroonpunt, R. Identification and lipolytic activity of Bacillus and Staphylococcus strains from shrimp paste (Ka-pi) / R. Doroonpunt, P. Saeng-in, S. Tanasupawat // J. Appl. Pharm. Sci. - 2019. - Vol 9, N 04. - P. 024-029. - DOI: 10.7324/JAPS.2019.90404.

109. Das, B. Antibiotic resistance in Vibrio cholerae: understanding the ecology of resistance genes and mechanisms / B. Das, J. Verma, P. Kumar et al. // Vaccine. - 2020. - Vol. 38 Suppl. 1. - P. A83-A92. - DOI: 10.1016/j.vaccine.2019.06.031.

110. Das, S. Vaccine development for enteric bacterial pathogens: Where do we stand? // S. Das, N.K. Mokahud, M. Suar et al. // FEMS J. - 2018. - Vol. 76, N. 5. - fty057. - DOI: 10.1093/femspd/fty057.97.

111. de Melo, A.C. Peptidase profiles from non-albicans Candida spp. isolated from the blood of a patient with chronic myeloid leukemia and another with sickle cell disease / A.C. de

Melo, M. Dornelas-Ribeiro, E.P. de Souza et al. // FEMS Yeast Res. - 2007. - Vol. 7, N 6. - P. 1004-1012. - DOI: 10.1111/j.1567-1364.2007.00269.x.

112. de Menezes, F.G.R. Pathogenic Vibrio species isolated from estuarine environments (Ceara, Brazil) - antimicrobial resistance and virulence potential profiles / F.G.R. de Menezes, M.T.T. Rodriguez, F.C.T. de Carvalho et al. // An. Acad. Braz. Cienc. - 2017.

- Vol. 89, N 2. - P. 1175-1188. - DOI: 10.1590/0001-3765201720160191.

113. Debellis, L. The Vibrio cholerae cytolysin promotes chloride secretion from intact human intestinal mucosa / L. Debellis, A. Diana, D. Arcidiacono et al. // PLoS One. - 2009. -Vol. 4, N 3. - e5074. - DOI: 10.1371/journal.pone.0005074.

114. Debnath, A. Chitin degradation and its effect on natural transformation: a systematic genetic study in Vibrioparahaemolyticus / A. Debnath, S.I. Miyoshi // Can J. Microbiol.

- 2022. - Vol. 68, N 8. - P. 521-530. - DOI: 10.1139/cjm-2021-0328.

115. DeColli, A.A. A propeptide-based biosensor for the selective detection of Vibrio cholerae using an environment-sensitive fluorophore / A.A. DeColli, I.M. Koolik, A.B. Seminara et al. // Cell Chem. Biol. - 2022. - Vol. 29, N 10. - P. 1505-1516 e7. -10.1016/j.chembiol.2022.09.003.

116. Degre, G. Mycobacterium tuberculosis lipases, new targets in the fight against tuberculosis / G. Degre, J. Desjardins, J. Garcia et al. // Med Sci (Paris). - 2022. - Vol. 38, N 5. - P. 497-500. - DOI: 10.1051/medsci/2022064.

117. Demeure, C.E. Yersinia pestis and plague: an updated view on evolution, virulence determinants, immune subversion, vaccination, and diagnostics / C.E. Demeure, O. Dissurget, G. Mas Fiol et al. // Genes Immun. - 2019. - Vol. 20, N 5. - P. 357-370. -DOI: 10.1038/s41435-019-0065-0.

118. Dentovskaya, S. Two Isoforms of Yersinia pestis plasminogen activator Pla: intraspecies distribution, intrinsic disorder propensity, and contribution to virulence / S. Dentovskaya, M.E. Platonov, T.E. Svetoch et al. // PloS One. - 2016. - Vol. 11, N 12. - e0168089. -DOI: 10.1371/journal.pone.0168089.

119. Deshmukh, A. Detection of proteolytic activity by covalent tethering of fluorogenic substrates in zymogram gels / A.A. Deshmukh, J.L. Weist, J.L. Leight // BioTechniques.

- 2018. - Vol. 64, N 5. - P. 203-210. - DOI: 10.2144/btn-2018-0005.

120. Detomasi, T.C. Proteases influence colony aggregation behavior in Vibrio cholerae / T.C. Detomasi, A.E. Batka, J.S. Valastyan et al. // J. Biol. Chem. - 2023. Vol. 299, N 12. - P. 105386. - DOI: 10.1016/j.jbc.2023.105386.

121. Detzner, J. Ingenious action of Vibrio cholerae neuraminidase recruiting additional GM1 cholera toxin receptors for primary human colon epithelial cells / J. Detzner, C. Puttmann, G. Pohlentz et al. // Microorganisms. - 2022. - Vol. 10, N 6. - Article 1255. - DOI: 10.3390/microorganisms10061255.

122. Devlin, J.R. Bacterial chitinases and their role in human infection / J.R. Devlin, J. Behnsen // Infect. Immun. - 2023. - Vol. 91, N 7. - DOI: 10.1128/iai.00549-22.

123. Dhar, V. Vibrio cholerae porin OmpU activates dendritic cells via TLR2 and the NLRP3 inflammasome / V. Dhar, S. Gandhi, S.C. Sakharwade et al. // Infect Immun. - 2023. -Vol. 91, N 2. - e0033222. - DOI: 10.1128/iai.00332-22.

124. Di Cara, G. New insights into the occurrence of matrix metalloproteases -2 and -9 in a cohort of breast cancer patients and proteomic correlations / G. Di Cara, M.R. Marabeti, R. Musso et al. // Cells. - 2018. - Vol. 7, N 89. - DOI: 10.3390/cells7080089.

125. Diard, M. Evolution of bacterial virulence / M. Diard, W.D. Hardt // FEMS Microbiol. Rev. - 2017. - Vol. 41, N 5. - P. 679-697. - DOI: 10.1093/femsre/fux023.

126. Diesner, S.C. Characterization of Vibrio cholerae neuraminidase as an immunomodulator for novel formulation of oral allergy immunotherapy / S.C. Diesner, C. Bergmayr, X.Y. Wang et al. // Clin. Immunol. - 2018. - Vol. 192. - P. 30-39. - DOI: 10.1016/j.clim.2018.03.017.

127. Do, T. Uncovering the activities, biological roles, and regulation of bacterial cell wall hydrolases and tailoring enzymes / T. Do, J.E. Page, S. Walker // J. Biol. Chem. - 2020. - Vol. 295, N 10. - P. 3347-3361. - DOI: 10.1074/jbc.REV119.010155.

128. Dolui, A.K. Functional omics identifies serine hydrolases that mobilize storage lipids during rice seed germination / A.K. Dolui, P. Vijayaraj // Plant Physiol. - 2020. - Vol. 184, N 2. - P. 693-708. - DOI: 10.1104/pp.20.00268.

129. Dorman, M. J. Regulatory hierarchies controlling virulence gene expression in Shigella flexneri and Vibrio cholerae / M.J. Dorman, C.J. Dorman // Front Microbiol. - 2018. -Vol. 9. - Article 2686. - DOI: 10.3389/fmicb.2018.02686.

130. Douglas, S.A. Human cathepsins K, L, and S: related proteases, but unique fibrinolytic activity / S.A. Douglas, S.E. Lamothe, T.S. Singleton et al. // Biochim Biophys Acta Gen Subj. - 2018. - Vol. 1862, N 9. - P. 1925-1932. - DOI: 10.1016/j.bbagen.2018.06.015.

131. Dudek, B. Biological functions of sialic acid as a component of bacterial endotoxin / B. Dudek, J. Rybka, G. Bugla-Ploskonska et al. // Front. Microbiol. - 2022. - Vol. 13. -Article 1028796. - DOI: 10.3389/fmicb.2022.1028796.

132. Dumesnil, A. Characterization of the zinc metalloprotease of Streptococcus suis serotype 2 / A. Dumensnil, J.P. Auger, D. Roy et al. // Vet Res. - 2018. - Vol 49, N 1. - P. 109. -DOI: 10.1186/s13567-018-0606-y.

133. Duperthuy, M. Antimicrobial peptides: virulence and resistance modulation in gramnegative bacteria / M. Duperthuy // Microorganisms. - 2020. - Vol. 8, N 2. - Article 280. - DOI: 10.3390/microorganisms8020280.

134. Dykens, K. Relationships between microbial enzymatic activity and environmental parameters in the coastal Gulf of Maine and the deep Pacific Ocean / K. Dykens // Master's Theses and Capstones. - New Hampshire, 2021. - URL: https://scholars.unh.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=2495&context=thesis.

135. Ebbensgaard, A. The role of outer membrane proteins and lipopolysaccharides for sensitivity of Escherichia coli to antimicrobial peptides / A. Ebbensgaard, H. Mordhorst, F.M. Aarenstrup et al. // Front. Microbiol. - 2018. - Vol. 9. - Article 2153. - DOI: 10.3389/fmicb.2018.02153.

136. Edwin, A. Domain isolation, expression, purification and proteolytic activity of the metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae / A. Edwin, C. Grundstrom, S.N. Wai et al. // Protein Expr Purif. - 2014. - Vol. 96. - P. 39-47. - DOI: 10.1016/j.pep.2014.01.012.

137. Eneva, R. Biochemical studies on the production of neuraminidase by environmental isolates of Vibrio cholerae non-O1 from Bulgaria / R. Eneva, S. Engibarov, T. Strateva et al. // Can. J. Microbiol. - 2011. - Vol. 57, N 7. - P. 606-610. - DOI: 10.1139/W11-042.

138. Eneva, R.T. High production of neuraminidase by a Vibrio cholerae non-O1 strain--the first possible alternative to toxigenic producers / R.T. Eneva, S.A. Engibarov, P. Petrova et al. // Appl. Biochem. Biotechnol. - 2015. - Vol. 176, N 2. - P. 412-427. - DOI: 10.1007/s12010-015-1584-4.

139. Erum, R. A comparative study on production of extracellular hydrolytic enzymes of Candida species isolated from patients with surgical site infection and from healthy individuals and their co-relation with antifungal drug resistance / R. Erum, F. Samad, A. Khan et al. // BMC Microbiol. - 2020. - Vol. 20. - DOI: 10.1186/s12866-020-02045-6.

140. Escobar, C.A. False positives in using the zymogram assay for identification of peptidoglycan hydrolases / C.A. Escobar, T.A. Cross // Anal Biochem. - 2018. - Vol. 543. - P. 162-166. - DOI: 10.1016/j.ab.2017.12.016.

141. Falkowski, K. Kallikrein-related peptidase 14 activates zymogens of membrane type matrix metalloproteinases (MT-MMPs) - a CleavEx based analysis / K. Falkowski, E. Bielecka, I.B. Th0gersen et al. // Int. J. Mol. Sci. - 2020. - Vol. 21, N 12. - Article 4383.

- DOI: 10.3390/ijms21124383.

142. Fathi, F. A comparative study on the production of extracellular hydrolytic enzymes of C. albicans and non-albicans Candida species isolated from HIV(+)/AIDS patients and healthy individuals / F. Fathi, A. Zarei Mahmoudabadi, M. Fatahinia // Curr Med. Mycol.

- 2022. - Vol. 8, N 2. - P. 32-39. - DOI: 10.18502/cmm.8.2.10330.

143. Félix, C. Lasiodiplodia theobromae as a producer of biotechnologically relevant enzymes / C. Félix, S. Libório, M. Nunes et al. // Int. J. Mol. Sci. - 2018. - Vol. 19, N 29. - DOI: 10.3390/ijms19020029.

144. Fernández-Abreu, A. Determinants of virulence and antimicrobial susceptibility in non-O1, non-O139 Vibrio cholerae isolates / A. Fernández-Abreu, L. Bravo-Fariñas, G. Rivero-Navea et al. // MEDICC Rev. - 2017. - Vol. 19, N 4. - P. 21-25. - DOI: 10.37757/MR2017.V19.N4.6.

145. Figaj, D. The role of proteases in the virulence of plant pathogenic bacteria / D. Figaj, P. Ambroziak, T. Przepiora et al. // Int. J. Mol Sci. - 2019. - Vol. 20, N 3. - Article 672. -DOI: 10.3390/ijms20030672.

146. Finkelstein, R. Purification and characterization of the soluble hemagglutinin (cholera lectin) produced by Vibrio cholerae / R. Finkelstein, L. Hanne // Infect. Immun. - 1982.

- Vol. 36, N 3. - P. 1199-1208. - DOI: 10.1128/iai.36.3.1199-1208.1982.

147. Foley, M. H. Lactobacillus bile salt hydrolase substrate specificity governs bacterial fitness and host colonization / M.H. Foley, S. O'Flaherty, G. Allen et al. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2021. - Vol. 118, N 6. - e2017709118. - DOI: 10.1073/pnas.2017709118.

148. Frey, A.M. Insight into the human pathodegradome of the V8 protease from Staphylococcus aureus / A.M. Frey, D. Chaput, L.N. Shaw // Cell Rep. - 2021. - Vol. 35.

- Article 108930. - DOI: 10.1016/j.celrep.2021.108930.

149. Furini, G. Production of lipolytic enzymes by bacteria isolated from biological effluent treatment systems / G. Furini, J.S. Berger, J.A.M. Campos et al. // An. Acad. Bras. Cienc.

- 2018. - Vol. 90, N 3. - P. 2955-2965. - DOI: 10.1590/0001-3765201820170952.

150. Gallagher, S.R. Quantitation of nucleic acids and proteins / S.R. Gallagher, P. Desjardins // Curr. Protoc. Essen. Lab. Tech. - 2011. - Vol. 5, N 1. - Unit 2.2.1-2.2.36. - DOI: 10.1002/9780470089941.et0202s5.

151. Ganie, H.A. Structure, regulation, and host interaction of outer membrane protein U (OmpU) of Vibrio species / H.A. Ganie, A. Choudhary, S. Baranwal // Microb Pathog. -2022. - Vol. 162. - Article 105267. - DOI: 10.1016/j.micpath.2021.105267.

152. García-Cano, I. Purification and characterization of a phospholipid-hydrolyzing phosphoesterase produced by Pediococcus acidilactici isolated from Gouda cheese / I. García-Cano, D. Rocha-Mendoza, E. Kosmerl et al. // J. Dairy Sci. - 2020. - Vol. 103, N 5. - P. 3912-3923. - DOI: 10.3168/jds.2019-17965.

153. Garreto, L. Mapping salivary proteases in Sjögren's syndrome patients reveals overexpression of dipeptidyl peptidase-4/CD26 / L. Garreto, S. Charneau, S.C. Mandacaru et al. // Front. Immunol. - 2021. - Vol. 12. - Article 686480. - DOI: 10.3389/fimmu.2021.686480.

154. Gerwig, G.J. Detection of carbohydrates by colorimetric methods // The art of carbohydrate analysis. Techniques in life science and biomedicine for the non-expert. -Groningen, Netherlands, 2021. - P. 61-88. - DOI: 10.1007/978-3-030-77791-3_4.

155. Ghaderi, N. Development of micro-zymography: visualization of enzymatic activity at the microscopic scale for aggregates collected from the rhizosphere / N. Ghadheri, H. Schmidt, S. Schlüter et al. // Plant Soil. - 2022. - Vol. 478. - P. 253-271. - DOI: 10.1007/s11104-022-05573-4.

156. Ghazaei, C. Neuraminidase function in bacteria as a virulence factor / C. Ghazaei // J. Pure Appl. Microbiol. - 2013. - Vol. 7, N 2. - P. 1447-1450.

157. Ghosh, P. Expression of matrix metalloproteinase-9 in gingival tissue biopsy in patients with slowly/ moderately and rapidly progressing periodontitis: An observational study /

P. Ghosh, T.S. Muthuraj, P. Bandyopadhyay et al. // J. Indian Soc. Periodontal. - 2021.

- Vol. 225, N 5. - P. 386-392. - DOI: 10.4103/jisp.jisp_811_20.

158. Gimza, B.D. Unraveling the impact of secreted proteases on hypervirulence in Staphylococcus aureus / B.D. Gimza, J.K. Jackson, A.M. Frey et al. // mBio. - 2021. -Vol. 12, N 1. - DOI: 10.1128/mBio.03288-20.

159. Gonzalez-Paez, G.E. Proteinases in excretory-secretory products of Toxocara canis second-stage larvae: zymography and modeling insights / G.E. Gonzales-Paez, F. Alba-Hurtado, C.G. Garcia-Tovar et al. // BioMed Res. Int. - 2014. - Vol. 2014. - Article ID 418708. - DOI: 10.1155/2014/418708.

160. Gordiienko, I.A. Impact of corvitin and alpha-ketoglutarate on heart morphology, expression and activity of matrix metalloproteinases 2/9 in the heart of rats with doxorubicin-induced cardiomyopathy / I.A. Gordiienko, O.V. Poslavska, A.I. Shevtsova // Regul. Mech. Biosyst. - 2019. - Vol. 10, N 4. - P. 372-381. - DOI: 10.15421/021956.

161. Greenfield, E.A. Protein quantitation / E.A. Greenfield // Cold Spring Harb Prot. - 2018.

- Vol. 2018, N 6. - pdg.prot 098202. - DOI: 10.1101/pdb.prot098202.

162. Grillet, B. Proteoform analysis of matrix metalloproteinase-9/gelatinase B and discovery of its citrullination in rheumatoid arthritis synovial fluids / B. Grillet, K. Yu, E. Ugarte-Berzal et al. // Front Immunol. - 2021. - Vol. 12. - P. 763832. - DOI: 10.3389/fimmu.2021.763832.

163. Grinter, R. Protease-associated import systems are widespread in gram-negative bacteria // R. Grinter, P.K. Leung, L.C. Wijeyewickrema et al. // PLoS Gen. - 2019. - Vol. 15, N. 10. - e1008435. - DOI: 10.1371/journal.pgen.1008435.

164. Gupta, S. Zymography assisted quick purification, characterization and inhibition analysis of K. pneumoniae alkaline phosphatase by mercury and thiohydroxyal compounds / S. Gupta, M. Paul, S.K. Sahu // Protein Expr Purif. - 2023. - Vol. 201. -Article 106185. - DOI: 10.1016/j.pep.2022.106185.

165. Gupta, V. Exploring unconventional virulence factors of Bacillus anthracis / V. Gupta, K. Jain, A. Malik et al. // Asian Journal of Biomedical and Pharmaceutical Sciences. -2022. - Vol. 12, N 86. - DOI: 10.35841/2249-622X.86.106.

166. Hadler-Olsen, E. Method for determining gelatinolytic activity in tissue extracts: realtime gelatin zymography / E. Hadler-Olsen, J.O. Winberg // Methods Mol. Biol. - 2019.

- Vol. 1952. - P. 201-210. - DOI: 10.1007/978-1-4939-9133-4 16.

167. Hadler-Olsen, E. Proteases in plasma and kidney of db/db mice as markers of diabetes-induced nephropathy / E. Hadler-Olsen, J.O. Wingberg, F.P. Reinholt et al. // ISRN Endocrinology. - 2011. - Vol. 2011. - Article 832642. - DOI: 10.5402/2011/832642.

168. Hajishengallis, G. Local and systemic mechanisms linking periodontal disease and inflammatory comorbidities / G. Hajishengallis, T. Chavakis // Nat. Rev. Immunol. -2021. - Vol. 21, N 7. - P. 426-440. - DOI: 10.1038/s41577-020-00488-6.

169. Hammers, D. The role of bacterial proteases in microbe and host-microbe interactions / D. Hammers, K. Carothers, S. Lee // Curr Drug Targets. - 2022. - Vol. 23, N 3. - P. 222239. - DOI: 10.2174/1389450122666210809094100.

170. Harini, N. The role of calcium ions to improve activity of chitinase isolated from Vibrio sp. / N. Harini, Y.X. Han, J. Sukweenadhi // Jordan J. Biol. Sci. - 2021. -Vol. 14, N 5. -P. 925-931. -DOI: 10.54319/jjbs/140507.

171. Harwood, C.R. The ins and outs of Bacillus proteases: activities, functions and commercial significance / C.R. Harwood, Y. Kikuchi // FEMS Microbiol. Rev. - 2022. -Vol 46, N 1. - DOI: 10.1093/femsre/fuab046.

172. Hasan, N.A. Genomic diversity of 2010 Haitian cholera outbreak strains / N.A. Hasan, S.Y. Choi, M. Eppinger et al. // Proc Natl Acad Sci USA. - 2012. - Vol. 109, N 29. -E2010-2017. - DOI: 10.1073/pnas.1207359109.

173. Hassan, B.A. Antibacterial activity of protease that production, purification and characterization from Proteus mirabilis against gram positive and negative pathogenic bacteria / B.A. Hassan, M.D. Abbas, S.N. Rasool // HIV Nursing. - 2022. - Vol. 22, N 2.

- P. 1741-1746.

174. Hatzios, S.K. Chemoproteomic profiling of host and pathogen enzymes active in cholera / S.K. Hatzios, S. Abel, J. Martell et al. // Nat. Chem. Biol. - 2016. - Vol. 12, N 4. - P. 268-274.

175. He, H. In situ demonstration and characteristic analysis of the protease using substrate immersing zymography / H. He, H. LI, D. Liu // Methods Mol. Biol. - 2017. - Vol. 1626.

- P. 205-212. - DOI: 10.1007/978-1-4939-7111-4_19.

176. Hecker, M. From the genome sequence via the proteome to cell physiology -pathoproteomics and pathophysiology of Staphylococcus aureus / M. Hecker, U. Mäder, U. Völker // Int. J. Med. Microbiol. - 2018. - Vol. 308, N 6. - P. 545-557. - DOI: 10.1016/j.ijmm.2018.01.002.

177. Herrera, M.D.G. Proteolytic characterization of a novel enzymatic extract from Bromelia serra leaves / M.D.G. Herrera, P.A. Luaces, C. Liggieri et al. // An Acad Bras. Cienc. -2022. - Vol. 94, N 4. - e20201871. - DOI: 10.1590/0001-3765202220201871.

178. Heywood, A. Cell envelope proteases and peptidases of Pseudomonas aeruginosa: multiple roles, multiple mechanisms / A. Heywood, I.L. Lamont // FEMS Microbiol. Rev.

- 2020. - Vol. 44, N 6 - P. 857-873. - DOI: 10.1093/femsre/fuaa036.

179. Hinkel, L.A. Participation of bacterial lipases, sphingomyelinases, and phospholipases in gram-negative bacterial pathogenesis / L.A. Hinkel, M.J. Wargo // Health Consequences of Microbial Interactions with Hydrocarbons, Oils, and Lipids. - 2020. - P. 181-203. -DOI: 10.1007/978-3-030-15147-8_15.

180. Hinou, H. Characterization of Vibrio cholerae neuraminidase by a novel mechanism-based fluorescent labeling reagent / H. Hinou, M. Kurogochi, H. Shimizu et al. // Biochemistry. - 2005. - Vol. 44, N 35. - P. 11669-11675. - DOI: 10.1021/bi0509954.

181. Hirano, T. Structure-based analysis of domain function of chitin oligosaccharide deacetylase from Vibrio parahaemolyticus / T. Hirano, K. Sugiyama, Y. Sakaki et al. // FEBS Lett. - 2015. - Vol. 589. - P. 145-151.

182. Hong, O.Y. Inhibition of cell invasion and migration by targeting matrix metalloproteinase-9 expression via sirtuin 6 silencing in human breast cancer cells / O.Y. Hong, H.Y. Jang, Y.R. Lee et al. // Sci Rep. - 2022. - Vol. 12, N 1. - Article 12125. -DOI: 10.1038/s41598-022-16405-x.

183. Hoppe, I.J. Biochemical characterisation of a collagenase from Bacillus cereus strain Q1 / I.J. Hoppe, H. Brandstetter, E. Schönauer // Sci. Rep. - 2021. - Vol. 11, N 1. - Article 83744. - DOI: 10.1038/s41598-021-83744-6.

184. Hou, H. Effects of SDS on the activity and conformation of protein tyrosine phosphatase from Thermus thermophilus HB27 / H. Hou, H. He, Y. Wang // Sci Rep. - 2020. - Vol. 10, N 1. - Article 3195. - DOI: 10.1038/s41598-020-60263-4.

185. Howell, M. Functional characterization of a subtilisin-like serine protease from Vibrio cholerae / M. Howell, D.G. Dumitrescu, L.R. Blankenship et al. // J. Biol. Chem. - 2019.

- Vol. 294, N 25. - P. 9888-9900. - DOI: 10.1074/jbc.RA119.007745.

186. Hritonenko, V. Omptin proteins: an expanding family of outer membrane proteases in gram-negative Enterobacteriaceae (review) / V. Hritonenko, C. Stathopoluos // Mol.

Membr. Biol. - 2007. - Vol. 24, N 5-6. - P. 395-406. - DOI: 10.1080/09687680701443822.

187. Hsiao, A. Pathogenicity and virulence regulation of Vibrio cholerae at the interface of host-gut microbiome interactions / A. Hsiao, J. Zhu // Virulence. - 2020. - Vol. 11, N 1.

- P. 1582-1599. - DOI: 10.1080/21505594.2020.1845039.

188. Hu, Y. Purifcation and characterization of a novel, highly potent fibrinolytic enzyme from Bacillus subtilis DC27 screened from Douchi, a traditional Chinese fermented soybean food / Y. Hu, D. Yu, Z. Wang et al. // Sci. Rep. - 2019. - Vol. 9, N 1. - Article 9235. -DOI: 10.1038/s41598-019-45686-y.

189. Hunter, R.L. Histochemical demonstration of enzymes separated by zone electrophoresis in starch gels / R.L. Hunter, C.L. Markert // Science. - 1957. - Vol. 125, N 3261. - P. 1294-1295. - DOI: 10.1126/science.125.3261.1294-a.

190. Ibáñez, A. Microorganisms and climate change: a not so invisible effect / A. Ibáñez, S. Garrido-Chamorro, C. Barreiro // Microbiol. Res. - 2023. - Vol. 14. - P. 918-947. - DOI: 10.3390/microbiolres14030064.

191. Icgen, B. Higher alkyl sulfatase activity required by microbial inhabitants to remove anionic surfactants in the contaminated surface waters / B. Icgen, S.B. Salik, L. Goksu et al. // Water Sci. Technol. - 2017. - Vol. 76, N 9-10. - P. 2357-2366. - DOI: 10.2166/wst.2017.402.

192. Igere, B.E. Atypical and dual biotypes variant of virulent SA-NAG-Vibrio cholerae: an evidence of emerging/evolving patho-significant strain in municipal domestic water sources / B.E. Igere, A.I. Okoh, U.U. Nwodo // Ann. Microbiol. - 2022. - Vol. 72, N 3 -DOI: 10.1186/s13213-021-01661-5.

193. Islam, M. S. Environmental reservoirs of Vibrio cholerae / M.S. Islam, M.H. Zaman, M.S. Islam et al. // Vaccine. - 2020. - Vol. 38 Suppl 1. - P. A52-A62. - DOI: 10.1016/j.vaccine.2019.06.033.

194. Islam, M.S. Virulence properties of rough and smooth strains of Vibrio cholerae O1 / M.S. Islam, S.A. Ahsan, S.I. Khan et al. // Microbiol. Immunol. - 2004. - Vol. 48, N 4.

- P. 229-235. - DOI: 10.1111/j.1348-0421.2004.tb03518.x.

195. Israeli, M. Distinct contribution of the HtrA protease and pdz domains to its function in stress resilience and virulence of Bacillus anthracis / M. Israeli, U. Elia, S. Rotem et al. // Front Microbiol. - 2019. - Vol. 10. - Article 255. - DOI: 10.3389/fmicb.2019.00255.

196. Jayaraman, J. A comparative study of low-pH tolerance and chitinase activity between toxigenic and non-toxigenic strains of Vibrio cholerae / J. Jayaraman, S.A. Khan, K. Perinbam et al. // bioRxiv. - 2023. - DOI: 10.1101/2023.02.13.528346.

197. Jemielita, M. Secreted proteases control the timing of aggregative community formation in Vibrio cholerae / M. Jemielita, A.A. Mashruwala, J.S. Valastyan et al. // mBio. - 2021. - Vol. 12, N 6. - e0151821. - DOI: 10.1128/mBio.01518-21.

198. Jiang, F. Virulence-associated genes and molecular characteristics of non-O1/non-O139 Vibrio cholerae isolated from hepatitis B cirrhosis patients in China / F. Jiang, R. Bi, L. Deng et al. // Int. J. Inf. Dis. - 2018. - Vol. 74. - P. 117-122. - DOI: 10.1016/j.ijid.2018.06.021.

199. Kaberdin, V.R. Expanding the use of zymography by the chemical linkage of small, defined substrates to the gel matrix / V.R. Kaberdin, K.J. Mcdowall // Genome Res. -2003. - Vol. 13, N 8. - P. 1961-1965. - DOI: 10.1101/gr.1277303.

200. Kabir, S. Neuraminidase production by Vibrio cholerae O1 and other diarrheagenic bacteria / S. Kabir, N. Ahmad, S. Ali // Infect. Immun. - 1984. - Vol. 44, N 3. - P. 747749. - DOI: 10.1128/iai.44.3.747-749.1984.

201. Kadokura, K. Purification and characterization of Vibrio parahaemolyticus extracellular chitinase and chitin oligosaccharide deacetylase involved in the production of heterodisaccharide from chitin / K. Kadokura, A. Rokutani, M. Yamamoto et al. // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2007. - Vol. 75, N 2. - P. 357-365. - DOI: 10.1007/s00253-006-0831-6.

202. Kaisar, M.H. Vibrio cholerae sialidase-specific immune responses are associated with protection against cholera / M. H. Kaisar, M.S. Bhuiyan, A. Akter // mSphere. - 2021. -Vol. 6, N 2. - DOI: 10.1128/mSphere.01232-20.

203. Kamataki, A. Zymographic analysis using gelatin-coated film of the effect of etanercept on the extracellular matrix-degrading activity in synovial fluids of rheumatoid arthritis patients / A. Kamataki, M. Ishida, M. Komagamine et al. // Int. J. Rheum. Dis. - 2016. -Vol. 19, N 4. - P. 385-391. - DOI: 10.1111/1756-185X.12197.

204. Kataoka, S. Comparison of enzymatic activities of lipases from Burkholderia plantarii and Burkholderia cepacia / S. Kataoka, S. Kawamoto, K. Tsumura et al. // Arch Microbiol. - 2023. - Vol. 205, N 9. - P. 309. - DOI: 10.1007/s00203-023-03655-0.

205. Ke, B. Identification of lumbrokinase by fibrin-plate method, fibrin-zymography and liquid chromatography mass spectrometry / B. Ke, R. Xian, H. Jiang et al. // BioRxiv. -2019. - DOI: 10.1101/656827.

206. KEGG-O3Y_17603 [Электронный ресурс] - URL: https://www.genome.jp/entry/vci:03Y_17603.

207. Kessler, E. Elastinolytic and proteolytic enzymes / E. Kessler, M. Safrin // Methods Mol. Biol. - 2014. - Vol. 1149. - P. 135-169. - DOI: 10.1007/978-1-4939-0473-0_13.

208. Keuler, T. Fluorogenic substrates and pre-column derivatization for monitoring the activity of bile salt hydrolase from Clostridium perfringens / T. Keuler, V. Wolf, C. Lemke et al. // Bioorg Chem. - 2023. - Vol. 138. - Article 106574. - DOI: 10.1016/j.bioorg.2023.106574.

209. Khilwani, B. Signaling beyond punching holes: modulation of cellular responses by Vibrio cholerae cytolysin / B. Khilwani, K. Chattopadhyay // Toxins (Basel). - 2015. -Vol. 7, N 8. - P. 3344-3358. - DOI: 10.3390/toxins7083344.

210. Kielkopf, C.L. Sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis of proteins / C.L. Kielkopf, W. Bauer, I.L. Urbatsch // Cold Spring Harbor Protocols. - 2021. - Vol. 12. - DOI: 10.1101/pdb.prot102228.

211. Kikuchi, Y. Characterization of the Treponema denticola virulence factor dentilisin / Y. Kikuchi, K. Ishihara // Methods Mol. Biol. - 2021. - Vol. 2210. - P. 173-184. - DOI: 10.1007/978-1-0716-0939-2_17.

212. Kim, H. Medium optimization and proteome analysis of protease production by Janthinobacterium sp. / H. Kim, J. Choi // Biotechnol. Bioproc. Enjeering. - 2020. - Vol. 25. - P. 787-794. - DOI: 10.1007/s12257-020-0110-x.

213. Kim, J.H. Polyurethane biodegradation by Serratia sp. HY-72 isolated from the intestine of the Asian mantis Hierodula patellifera / J. H. Kim, S.H. Choi, M.G. Park et al. // Front Microbiol. - 2022. - Vol. 13. - Article 1005415. - DOI: 10.3389/fmicb.2022.1005415.

214. Kimsey, H.H. Vibrio cholerae hemagglutinin/protease inactivates CTXy / H.H. Kimsey, M.K. Waldor // Infect. Immun. - 1998. - Vol. 66, N 9. - P. 4025-4029. - DOI: 10.1128/iai.66.9.4025-4029.1998.

215. Komiazyk, M. Bacterial type AB5 enterotoxins - structure, function and mechanism of action / M. Komiazyk, M. Palczewska, S. Pikula et al. // Postepy Biochem. - 2015. - Vol. 61, N 4. - P. 430-435.

216. Kristensen, S.S. The role of site-2-proteases in bacteria: a review on physiology, virulence, and therapeutic potential / S.S. Kristensen, D.B. Diep, M. Kjos et al. // Microlife. - 2023. - Vol. 4. - uqad025. - DOI: 10.1093/femsml/uqad025.

217. Kum, S.L. Amphiphilic membrane environments regulate enzymatic behaviors of Salmonella outer membrane protease / S.L. Kum, J.C.S. Ho, A.N. Parikh et al. // ACS Bio Med Chem Au. - 2022. - Vol. 2, N 1. - P. 73-83. - DOI: 10.1021/acsbiomedchemau.1c00027.

218. Kumar, A. A broad temperature active lipase purified from a psychrotrophic bacterium of sikkim Himalaya with potential application in detergent formulation / A. Kumar, S. Mukhia, N. Kumar et al. // Front. Bioeng. Biotechnol. - 2020. - Vol. 8. - P. 642. - DOI: 10.3389/fbioe.2020.00642.

219. Kumar, A. Proteolytic characterization and lysosomal localization of echinoderm cathepsin D / A. Kumar, N. Siva Kumar // Int. J. Marine Biol. Res. - 2018. - Vol. 3, N 1. - P. 1-6. - DOI: 10.15226/24754706/3/1/00119.

220. Kumar, A. Vibrio pathogenicity island-1 : the master determinant of cholera pathogenesis / A. Kumar, B. Das, N. Kumar // Front. Cell Infect. Microbiol. - 2020. - Vol. 10. - Article 561296. - DOI: 10.3389/fcimb.2020.561296.

221. Kummari, R. Protein quantitation and detection / R. Kummari, R. Puja K. Bose (eds.) -Textbook on cloning, expression and purification of recombinant proteins. - Mumbai, India, 2022. - DOI: 10.1007/978-981-16-4987-5_11.

222. Kundapur, R. Zymography: Enzymes in action / R. Kundapur // Sci. Int. - 2013. - Vol. 1, N 4. - P. 70-75. - DOI: 10.5567/sciintl.2013.70.75.

223. Kupai, K. Matrix metalloproteinase activity assays: importance of zymography / K. Kupai, G. Szucs, S. Cseh et al. // J. Pharmacol. Toxicol. Methods. - 2010. - Vol. 61, N 2. - P. 205-209. - DOI: 10.1016/j.vascn.2010.02.011.

224. Kupke, T. In vivo characterization of the bacterial intramembrane-cleaving protease RseP using the heme binding tag-based assay iCliPSpy / T. Kupke, R.M. Gotz, F.M. Richter et al. // Commun Biol. - 2023. - Vol. 6, N 1. - P. 287. - DOI: 10.1038/s42003-023-04654-z.

225. Kwon, S.H. Effect of Vibrio-derived extracellular protease vEP-45 on the blood complement system / S.H. Kwon, J.E. Park, Y.H. Cho et al. // Biology (Basel). - 2021. -Vol. 10, N 8. - Article 798. - DOI: 10.3390/biology10080798.

226. Laviad-Shitrit, S. Identification of chironomid species as natural reservoirs of toxigenic Vibrio cholerae strains with pandemic potential / S. Laviad-Shitrit, R. Sela, L. Thorat et al. // PloS Negl. Trop. Dis. - 2020. - Vol. 14, N 12. - e0008959. - DOI: 10.1371/journal.pntd.0008959.

227. Lavrova, A.I. Matrix metalloproteinases as markers of acute inflammation process in the pulmonary tuberculosis / A.I. Lavrova, D.S. Esmedljaeva, V. Belik // Data. - 2019. - Vol. 4, N 4. - Article 137. - DOI: 10.3390/data4040137.

228. Liao, C. Identification and characterization of the nuclease activity of the extracellular proteins from Salmonella enterica serovar typhimurium / C. Liao, M. Zhang, X. Cheng et al. // Curr. Microbiol. - 2020. - Vol. 77, N 11. - P. 3651-3660. - DOI: 10.1007/s00284-020-02201-1.

229. Liao, C. Pathogen-derived nucleases: an effective weapon for escaping extracellular traps / C. Liao, F. Mao, M. Qian et al. // Front Immunol. - 2022. - Vol. 13. - Article 899890.

- DOI: 10.3389/fimmu.2022.899890.

230. Lim, P.Y. A propeptide toolbox for secretion optimization of Flavobacterium meningosepticum endopeptidase in Lactococcus lactis / P.Y. Lim, L.L. Tan, D.S. Ow et al. // Microb. Cell Fact. - 2017. - Vol. 16, N 1. - DOI: 10.1186/s12934-017-0836-0.

231. Lima, B.A. Enzymatic and antimicrobial activity of microorganisms isolated from a cave in the Amazon region / B.A. Lima, R.S. Scherer, U.B. Albino et al. // Scientia Plena. -2023. - Vol. 19, N 04. - Article 046201. - DOI: 10.14808/sci.plena.2023.046201.

232. Lin, B. The Leptospermum scoparium (Manuka)-specific nectar and honey compound 3,6,7-trimethyllumazine (LepteridineTM) that inhibits matrix metalloproteinase 9 (MMP-9) activity / B. Lin, S. Nair, D.M.J. Fellner et al. // Foods. - 2023. - Vol. 12, N 4072. - DOI: 10.3390/foods12224072.

233. Lin, H. Comparative genomic analysis reveals the evolution and environmental adaptation strategies of vibrios / H. Lin, M. Yu, X. Wang et al. // BMC Genomics. - 2018.

- Vol. 19, N 1. - Article 135. - DOI: 10.1186/s12864-018-4531-2.

234. Lin, M.C. From simple and specific zymographic detections to the annotation of a fungus Daldinia caldariorum D263 that encodes a wide range of highly bioactive cellulolytic enzymes / M.C. Lin, H.W. Kuo, M.R. Kao et al. // Biotechnol. Biofuel. - 2021. - Vol. 14, N 1. - Article 120. - DOI: 10.1186/s13068-021-01959-1.

235. Linhartova, I. Repeats-in-toxin (RTX) toxins: a review / I. Linhartova, R. Osicka, L. Bumba et al. // Stiles, B., Alape-Giron, A., Dubreuil, J., Mandai, M. (eds.) Microbial Toxins. Toxinology. Springer, Dordrecht. - 2018. - DOI: 10.1007/978-94-007-6449-1_13.

236. Linz, B. Evolution and role of proteases in Campylobacter jejuni lifestyle and pathogenesis // B. Linz, I. Sharafutdinov, N. Tegtmeyer et al. // Biomolecules. - 2023. -Vol. 13, N 2. - DOI: 10.3390/biom13020323.

237. Liu, J. Physiology and structure of pathogenic Escherichia coli pOmpT reveal two substrate2 binding sites / J. Liu, T. Ran, L. Jiang et al. // bioRxiv. - 2022. - DOI: 10.1101/2022.06.17.496525.

238. Liu, M. The phospholipase effector Tle1(Vc) promotes Vibrio cholerae virulence by killing competitors and impacting gene expression / M. Liu, H. Wang, Y. Liu et al. // Gut Microbes. - 2023. - Vol. 15, N 1. - Article 2241204. - DOI: 10.1080/19490976.2023.2241204.

239. Liu, X. Isolation and identification of pathogenic Vibrio species in black rockfish Sebastes schlegeli / X. Liu, C. You, Y. Zeng // Fishes. - 2023. - Vol. 8, N 5. - P. 235. -DOI: 10.3390/fishes8050235.

240. Malovichko, Y.V. Repertoire of the Bacillus thuringiensis virulence factors unrelated to major classes of protein toxins and its role in specificity of host-pathogen interactions / Y.V. Malovichko, A.A. Nizhnikov, K.S. Antonets // Toxins. - 2019. - Vol. 11, N 347. -DOI: 10.3390/toxins11060347.

241. Mantis, N.J. Secretory IgA's complex roles in immunity and mucosal homeostasis in the gut / N.J. Mantis, N. Roi, B. Corthésy // Mucosal Immunol. - 2011. - Vol. 4, N 6. - P. 603-611. - DOI: 10.1038/mi.2011.41.

242. Maphosa, S. Bacterial secretion system functions: evidence of interactions and downstream implications / S. Maphosa, L.N. Moleleki, T.E. Motaung // Microbiology (Reading). - 2023. - Vol. 169, N 4. - DOI: 10.1099/mic.0.001326.

243. Marcus, K. What room for two-dimensional gel-based proteomics in a shotgun proteomics world? / K. Marcus, C. Lelong, T. Rabilloud // Proteomes. - 2020. - Vol. 8, N 3. - Article 17. - DOI: 10.3390/proteomes8030017.

244. Marquart, M.E. Pathogenicity and virulence of Streptococcus pneumoniae: cutting to the chase on proteases / M.E. Marquart // Virulence. - 2021. - Vol. 12, N 1. - P. 766-787. -DOI: 10.1080/21505594.2021.1889812.

245. Mathieu-Denoncourt, A. The secretome of Vibrio cholerae / A. Mathieu-Denoncourt, S. Giacomucci, M. Duperthuy // Infections and sepsis development. - V. Neri, L. Huang, J. Li (eds.) - IntechOpen. - 2021. - DOI: 10.5772/intechopen.96803.

246. Mazur, M. Chitinases and chitinase-like proteins as therapeutic targets in inflammatory diseases, with a special focus on inflammatory bowel diseases / M. Mazur, A. Zielinska, M.M. Grzybowski et al. // Int. J. Mol. Sci. - 2021. - Vol. 22, N 13. - DOI: 10.3390/ijms22136966.

247. McKenna, S. The role of streptococcal cell-envelope proteases in bacterial evasion of the innate immune system / S. McKenna, K.K. Huse, S. Gublin et al. // J. Innate Immun. -2022. - Vol. 14, N 2. - P. 69-88.-DOI: 10.1159/000516956.

248. Melendez-Martinez, D. Functional mining of the Crotalus spp. venom protease repertoire reveals potential for chronic wound therapeutics / D. Melendez-Martinez, L.F. Plenge-Tellechea, A. Gatica-Colima et al. // Molecules. - 2020. - Vol. 25, N 15. - Article 3401. - DOI: 10.3390/molecules25153401.

249. Menasria, T. Diversity and bioprospecting of extremely halophilic archaea isolated from Algerian arid and semi-arid wetland ecosystems for halophilic-active hydrolytic enzymes / T. Menasria, M. Aguilera, H. Hocine et al. // Microbiol. Res. - 2018. - Vol. 207. - P. 289-298. - DOI: 10.1016/j.micres.2017.12.011.

250. Meng, Z. Characterization of a novel bifunctional enzyme from buffalo rumen metagenome and its effect on in vitro ruminal fermentation and microbial community composition / Z. Meng, J. Ma, Z. Sun et al. // Anim Nutr. - 2023. - Vol. 13. - P. 137149. - DOI: 10.1016/j.aninu.2023.01.004.

251. Merrell, D.S. The ToxR-mediated organic acid tolerance response of Vibrio cholerae requires OmpU / D.S. Merrell, C. Bailey, J. Kaper et al. // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 9. - P. 2746-2754. - DOI: 10.1128/JB.183.9.2746-2754.2001.

252. Millet, Y.A. Insights into Vibrio cholerae intestinal colonization from monitoring fluorescently labeled bacteria / Y.A. Millet, D. Alvarez, S. Ringgaard et al. // PLoS Pathog. - 2014. - Vol. 10, N 10. - e1004405. - DOI: 10.1371/journal.ppat.1004405.

253. Minami, A. The function of sialidase revealed by sialidase activity imaging probe / A. Minami, Y. Kurebayashi, T. Takahashi et al. // Int. J. Mol. Sci. - 2021. - Vol. 22, N 6. -P. 3187. - DOI: 10.3390/ijms22063187.

254. Mitra, R. Characterization of non-membrane-damaging cytotoxin of non-toxigenic Vibrio cholerae O1 and its relevance to disease / R. Mitra, P. K. Saha, I. Basu et al. // FEMS Microbiol Lett. - 1998. - Vol. 169, N 2. - P. 331-339. - DOI: 10.1111/j.1574-6968.1998.tb13337.x

255. Miyoshi, S. Extracellular proteolytic enzymes produced by human pathogenic Vibrio species / S. Miyoshi // Front. Microbiol. - 2013. - Vol. 4. - Article 339. - P. 1-8. - DOI: 10.3389/fmicb.2013.00339.

256. Mohanasrinivasan, V. Purification and characterization of extracellular lipase from Serratia marcescens VITSD2 / V. Mohanasrinivasan, C.S. Devi, D. Jayasmita et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2018. - Vol. 88. - P. 373-381. - DOI: 10.1007/s40011-016-0763-6.

257. Mondal, A. Cytotoxic and inflammatory responses induced by outer membrane vesicle-associated biologically active proteases from Vibrio cholerae / A. Mondal, R. Tapader, N.S. Chatterjee et al. // Inf. Immun. - 2016. - Vol. 84, N 5. - P. 1478-1490. - DOI: 10.1128/IAI.01365-15.

258. Montero, D.A. Vibrio cholerae, classification, pathogenesis, immune response, and trends in vaccine development / D.A. Montero, R.M. Vidal., J. Velasco et al. // Front. Med. (Lausanne). - 2023. - Vol. 10. - DOI: 10.3389/fmed.2023.1155751.

259. Mora, D. Microbial urease in health and disease / D. Mora, S. Arioli // PloS Pathog. -2020. - Vol. 10, N 12. - e1004472. - DOI: 10.1371/journal.ppat.1004472.

260. Mrowczynska, E. Gelatin zymography to detect gelatinase activity in melanoma cells / E. Mrowczynska, E. Mazurkiewicz, A.J. Mazur // J. Vis. Exp. - 2022. - N 181. - DOI: 10.3791/63278.

261. Mukherjee, R. Proteases of SARS coronaviruses / R. Mukherjee, I. Dikic // Encyclopedia of Cell Biology, Second Edition. - 2023. - Vol. 1. - P. 930-941. - DOI: 10.1016/B978-0-12-821618-7.00111-5.

262. Mutreja, A. Molecular epidemiology and intercontinental spread of cholera / A. Mutreja, G. Dougan // Vaccine. - 2020. - Vol. 38 (Suppl. 1). - P. A46-A51. - DOI: 10.1016/j.vaccine.2019.07.038.231.

263. Nandadasa, S. Degradomic identification of membrane type 1-matrix metalloproteinase as an ADAMTS9 and ADAMTS20 substrate / S. Nandadasa, D. Martin, G. Deshpande et al. // Mol. Cell Proteomics. - 2023. Vol. 22, N 6. - Article 100566. - DOI: 10.1016/j.mcpro.2023.100566.

264. Naphade, S. Altered expression of matrix metalloproteinases and their endogenous inhibitors in a human isogenic stem cell model of Huntington's disease / S. Naphade, A. Embusch, K.L. Madushani et al. // Front. Neurosci. - 2018. - Vol. 11. - Article 736. -DOI: 10.3389/fnins.2017.00736.

265. Nemoto, T.K. Dipeptidyl-peptidases: key enzymes producing entry forms of extracellular proteins in asaccharolytic periodontopathic bacterium Porphyromonas gingivalis / T.K. Nemoto, Y. Ohara Nemoto // Mol. Oral Microbiol. - 2021. - Vol. 36, N 2. - P. 145-156.

- DOI: 10.1111/omi.12317.

266. Neogi, S.B. Novel cholera toxin variant and ToxT regulon in environmental Vibrio mimicus isolates: potential resources for the evolution of Vibrio cholerae hybrid strains / S.B. Neogi, N. Chowdhury, S.P. Awasthi et al. // Appl Environ Microbiol. - 2019. - Vol. 85, N 3. - DOI: 10.1128/AEM.01977-18.

267. Netrusov A.I. Exopolysaccharides producing bacteria: a review / A.I. Netrusov, E.V. Liyaskina, I.V. Kurgaaeva et al. // Microorganisms. - 2023. - Vol. 11, N 6. - P. 1541. -DOI: 10.3390/microorganisms11061541.

268. Ng, A.M.J. Zymography for picogram detection of lipase and esterase activities / A.M.J. Ng, H. Zhang, G.K.T. Nguyen // Molecules. - 2021. - Vol. 26, N 6. - DOI: 10.3390/molecules26061542.

269. Nicosia, A. Targeting virulence genes expression in Vibrio vulnificus by alternative carbon sources / A. Nicosia, M. Salamone, M. Tagliavia // Int. J. Mol. Sci. - 2022. - Vol. 23, N 23. - DOI: 10.3390/ijms232315278.53.

270. Nieckarz, M. Urease expression in pathogenic Yersinia enterocolitica strains of bio-serotypes 2/O:9 and 1B/O:8 is differentially regulated by the OmpR regulator / M. Nieckarz, P. Kaczor, K. Jaworska // Front. Microbiol. - 2020. - Vol. 11. - Article 607. -DOI: 10.3389/fmicb.2020.00607.

271. Niki, D. Chitinolytic proteins secreted by Cellulosimicrobium sp. NTK2 / D. Niki, A. Higashitani, H. Osada et al. // FEMS Microbiol. Lett. - 2020. - Vol. 367, N 7. - fnaa055

- DOI: 10.1093/femsle/fnaa055.

272. Nikolaieva, I. Amphibian skin secretions: a potential source of proteolytic enzymes / I. Nikolaieva, Y. Dudkina, D. Oliinyk et al. // Biotechnologia Acta. - 2018. - Vol. 11, N 5.

- P. 42 - 48. - DOI: 10.15407/biotech11.05.042.

273. Onohuean, H. A Global perspective of Vibrio species and associated diseases: three-decade meta-synthesis of research advancement / H. Onohuean, E. Agwu, U.U. Nwodo // Environ Health Insights. - 2022. - Vol. 16. - P. 1-14. - DOI: 10.1177/11786302221099406.

274. Osei-Adjei, G. The extracellular proteases produced by Vibrio parahaemolyticus / G. Osei-Adjei, X. Huang, Y. Zhang // World J. Microbiol. Biotechnol. - 2018. - Vol. 34, N 5. - P. 68. - DOI: 10.1007/s11274-018-2453-4.

275. Ou, G. Vibrio cholerae cytolysin causes an inflammatory response in human intestinal epithelial cells that is modulated by the PrtV protease / G. Ou, P.K. Rompikuntal, A. Bitar et al. // PloS One. - 2009. - Vol. 4, N 11. - e7806. - DOI: 10.1371/journal.pone.0007806.

276. Ou, Y. Methods of measuring enzyme activity ex vivo and in vivo / Y. Ou, R.E. Wilson, S.G. Weber // Annu Rev Anal Chem (Palo Alto Calif). - 2018. - Vol. 11, N 1. - P. 509533. - DOI: 10.1146/annurev-anchem-061417-125619.

277. Pascoal, A. Review: novel sources and functions of microbial lipases and their role in the infection mechanisms / A. Pascoal, L.M. Estevinho, I.M. Martins et al. // Physiol. Mol. Plant Pathol. - 2018. - Vol. 104. - P. 119-126. - DOI: 10.1016/j.pmpp.2018.08.003.

278. Pennetzdorfer, N. Regulated proteolysis in Vibrio cholerae allowing rapid adaptation to stress conditions / N. Pennetzdorfer, M. Lembke, K. Pressler et al. // Front Cell Infect Microbiol. - 2019. - Vol. 9. - P. 214. - DOI: 10.3389/fcimb.2019.00214.

279. Pham, V.H.T. Investigation of lipolytic-secreting bacteria from an artificially polluted soil using a modified culture method and optimization of their lipase production / V.H.T. Pham, J. Kim, S. Chang et al. // Microorganisms. - 2021. - Vol. 9, N 12. - Article 2590.

- DOI: 10.3390/microorganisms9122590.

280. Pogoda, K. A novel method to make polyacrylamide gels with mechanical properties resembling those of biological tissues / K. Pogoda, E.E. Charrier, P.A. Janmey // Bioprotocol.- 2021. - Vol. 11, N 16. - e4131. - DOI: 10.21769/BioProtoc.4131.

281. Popescu, N.I. Disseminated intravascular coagulation and its immune mechanisms / N.I. Popescu, C. Lupu, F. Lupu // Blood. - 2022. - Vol. 139, N 13. - P. 1973-1986. - DOI: 10.1182/blood.2020007208.

282. Porter, K.N. Medroxyprogesterone acetate impairs amyloid beta degradation in a matrix metalloproteinase-9 dependent manner / K.N. Porter, S.N. Sarkar, D.A. Dakhlallah et al. // Front Aging Neurosci. - 2020. - Vol. 12. - Article 92. - DOI: 10.3389/fnagi.2020.00092.

283. Porto de Souza Vandenberghe, L. Classification of enzymes and catalytic properties / L. Porto de Souza Vandenberghe, S.G. Karp, M.G.B. Pagnoncelli // Biomass, Biofuels, Biochemicals. - 2020. - Chapter 2. - P. 11-30. - DOI: 10.1016/B978-0-12-819820-9.00002-8.

284. Pourshahid, P. A zymographic study of metalloproteinase activities in whole cell extracts and extracellular secretions of Leishmania (L.) tropica, L. major and L. infantum from Iran / P. Pourshahid, F. Bozorg-Ghalati, I. Mohammadpour et al. // Annals Parasitol. -2022. - Vol. 68, N3. - P. 569-585. - DOI: 10.17420/ap6803.464.

285. Prasad, A.S.B. Pseudomonas aeruginosa virulence proteins pseudolysin and protease IV impede cutaneous wound healing / A.S.B. Prasad, P. Shruptha, V. Prabhu et al. // Lab. Invest. - 2020. - Vol. 100, N 12. - P. 1532-1550. - DOI: 10.1038/s41374-020-00478-1.

286. Prescimone, T. Reappraisal of quantitative gel zymography for matrix metalloproteinases / T. Prescimone, D. Tognotti, C. Caselli et al. // J. Clin. Lab. Anal. - 2014. - Vol. 28, N 5. - P. 374-380. - DOI: 10.1002/jcla.21696309.

287. Pride, A.C. Characterization of the Vibrio cholerae VolA surface-exposed lipoprotein lysophospholipase / A.C. Pride, Z. Guan, M.S. Trent // J. Bacteriol. - 2014. - Vol. 196, N 8. - P. 1619-1626. - DOI: 10.1128/JB.01281-13.

288. Prudova, A. Multiplex N-terminome analysis of MMP-2 and MMP-9 substrate degradomes by iTRAQ-TAILS quantitative proteomics / A. Prudova, U. auf dem Keller, G.S. Butler et al. // Mol. Cell. Proteomics. - 2010. - Vol. 9, N 5. - P. 894-911. - DOI: 10.1074/mcp.M000050-MCP201.

289. Purwaeni, E. Molecular characterization of bacterial fibrinolytic proteins from Indonesian traditional fermented foods / E. Purwaeni, C. Riani, D.S. Retnoningrum // Protein J. -

2020. - Vol. 39, N 3. - P. 258-267. - DOI: 10.1007/s10930-020-09897-x.

290. Putri, M.H. Screening of extracellular enzymes on Serratia marcescens strain MBC1 / M.H. Putri, K. Handayani, W.A. Setiawan et al. // J. Riset Biologi dan Aplikasinya. -

2021. - Vol. 3, N 1. - P. 23-29. - DOI: 10.26740/jrba.v3n1.p23-29.

291. Qin, Y. One-step purifcation of two novel thermotolerant ß-1,4-glucosidases from a newly isolated strain of Fusarium chlamydosporum HML278 and their characterization / Y. Qin, Q. Li, F. Luo et al. // AMB Expr. - 2020. - Vol. 10, N 182. - DOI: 10.1186/s13568-020-01116-1.

292. Racault, M.F. Environmental reservoirs of Vibrio cholerae: challenges and opportunities for ocean-color remote sensing / M.F. Racault, A. Abdulaziz, G. George et al. // Remote Sens. - 2019. - Vol. 11, N 2763. - DOI: 10.3390/rs11232763.

293. Radhakrishnan, D. High temperature requirement A (HtrA) protease of Listeria monocytogenes and its interaction with extracellular matrix molecules / D. Radhakrishnan, M. C. Amrutha, E. Hutterer // FEMS Microbiol. Lett. - 2021. - Vol. 368, N 20. - DOI: 10.1093/femsle/fnab141.

294. Ramaiah, N. Use of a chiA probe for detection of chitinase genes in bacteria from the Chesapeake bay / N. Ramaiah, R.T. Hill, J. Chun et al. // FEMS Microb. Ecol. - 2000. -Vol. 34, N 1. - P. 63-71. - DOI: 10.1111/j.1574-6941.2000.tb00755.x.

295. Ramamurthy, T. Virulence regulation and innate host response in the pathogenicity of Vibrio cholerae / T. Ramamurthy, R.K. Nandy, A.K. Mukhopadhyay et al. // Front Cell Infect Microbiol. - 2020. - Vol. 10. - P. 572096. - DOI: 10.3389/fcimb.2020.572096.

296. Ramirez-Larrota, J.S. An introduction to bacterial biofilms and their proteases, and their roles in host infection and immune evasion / J.S. Ramirez-Larrota, U. Eckhard // Biomolecules. - 2022. - Vol. 12, N 2. - P. 306. - DOI: 10.3390/biom12020306.

297. Rani, V. Zymographic techniques / S Chakraborti, B. K. Ray, S. Roychoudhury (eds.) -Handbook of Oxidative Stress in Cancer: Mechanistic Aspects. - Singapore: Springer Nature, 2022. - P. 327-340. - DOI: 10.1007/978-981-15-9411-3_26.

298. Rawaliya, R.K. Purification and biochemical characterization of protease from the seeds of Cyamopsis tetragonoloba / R.K. Rawaliya, P. Patidar, S. Sharma // J. Appl. Biol. Biotechnol. - 2022. - Vol. 10, N 01. - P. 172-180. - DOI: 10.7324/JABB.2021.100121.

299. Rawlings, N.D. The MEROPS database of proteolytic enzymes, their substrates and inhibitors in 2017 and a comparison with peptidases in the PANTHER database / N.D. Rawlings, A.J. Barrett, P.D. Thomas et al. // Nucleic Acids Res. - 2018. - Vol. 46, D1. -D624-D632. - DOI: 10.1093/nar/gkx1134.

300. Razali, R. Structure-function characteristics of SARS-CoV-2 proteases and their potential inhibitors from microbial sources / R. Razali, H. Asis, C. Budiman // Microorganisms. -2021. - Vol. 9, N 12. - DOI: 10.3390/microorganisms9122481.

301. Rehman, S. Structure and functional analysis of the Legionella pneumophila chitinase ChiA reveals a novel mechanism of metal-dependent mucin degradation / S. Rehman, L.S. Grigoryeva, K.H. Richardson et al. // PLoS Pathog. - 2020. - Vol. 16, N 5. -e1008342. - DOI: 10.1371/journal.ppat.1008342.

302. Ren, K. Research progress on the effect of autolysis to Bacillus subtilis fermentation bioprocess / K. Ren, Q. Wang, M. Hu et al. // Fermentation. - 2022. - Vol. 8, N 12. - P. 685. - DOI: 10.3390/fermentation8120685.

303. Ren, Z. Zymography as a research tool in the study of matrix metalloproteinase inhibitors / Z. Ren, J. Chen, R.A. Khalil // Methods Mol Biol. - 2017. - Vol. 1626. - P. 76-102. -DOI: 10.1007/978-1-4939-7111-4_8.

304. Revathi, M. Production and characterization of chitinase from Vibrio species, a head waste of shrimp Metapenaeus dobsonii (Miers, 1878) and chitin of Sepiella inermis Orbigny, 1848 / M. Revathi, R. Saravanan, A. Shanmugam // Adv. Biosc. Biotechnol. -2012. - Vol. 3, N 4. - P. 392-397. - DOI: 10.4236/abb.2012.34056.

305. Ricci, S. Substrate-zymography: a still worthwhile method for gelatinases analysis in biological samples / S. Ricci, V. D'Esposito, F. Oriente et al. // Clin. Chem. Lab. Med. -2016. - Vol. 54, N 8. - P. 1281-1290. - DOI: 10.1515/cclm-2015-0668.

306. Robinson, P.K. Enzymes: principles and biotechnological applications / P.K. Robinson // Essays Biochem. - 2015. - Vol. 59. - P. 1-41. - DOI: 10.1042/bse0590001.

307. Roldán-Padrón, O. Snake venom hemotoxic enzymes: biochemical comparison between Crotalus species from central Mexico / O. Roldán-Padrón, J.L. Castro-Guillén, J.A. García-Arredondo et al // Molecules. - 2019. - Vol. 24, N 1489. - P. 10.3390/molecules24081489.

308. Rompikuntal, P.K. Outer membrane vesicle-mediated export of processed PrtV protease from Vibrio cholerae / P.K. Rompikuntal, S. Vdovikova, M. Duperthuy et al. // PLoS One. - 2015. - Vol. 10, N 7. - e0134098. - DOI: 10.1371/journal.pone.0134098.

309. Rueter, C. Secretion and delivery of intestinal pathogenic Escherichia coli virulence factors via outer membrane vesicles / C. Rueter, M. Bielaszewska // Front. Cell. Infect. Microbiol. - 2020. - Vol. 10. - Article 91. - DOI: 10.3389/fcimb.2020.00091.

310. Ruiz-Sorribas, A. Hydrolytic enzymes as potentiators of antimicrobials against on inter-kingdom biofilm model / A. Ruiz-Sorribas, H. Poilvache, N.H. Kamarudin, et al. // Microbiol. Spectr. - 2022. - Vol. 10, N 1. - e02589-21. - DOI: 10.1128/spectrum.02589-21.

311. Safdar, A. Characterization of detergent-compatible lipases from Candida albicans and Acremonium sclerotigenum under solid-state fermentation / A. Safdar, F. Ismail, M. Imran // ACS Omega. - 2023. - Vol. 8. - P. 32740-32751. - DOI: 10.1021/acsomega3c03644.

312. Sahu, I. The 20S as a stand-alone proteasome in cells can degrade the ubiquitin tag / I. Sahu, S.M. Mali, P. Sulkshane et al. // Nat. Commun. - 2021. - Vol 12. - Article 6173. - DOI: 10.1038/s41467-021-26427-0.

313. Saito, J. Role of tissue-type plasminogen activator in remodeling of the ductus arteriosus / J. Saito, Y. Ishikawa, U. Yokoyama // Circ Rep. - 2020. - Vol. 2, N 4. - P. 211-217. -DOI: 10.1253/circrep. CR-20-0015.

314. Sakib, S.N. Environmental role of pathogenic traits in Vibrio cholerae / S. N. Sakib, G. Reddi, S. Almagro-Moreno // J. Bacteriol. - 2018. - Vol. 200, N 15. - e00795-17. - DOI: 10.1128/JB.00795-17.

315. Sampaio, A. Vibrio spp.: life strategies, ecology, and risks in a changing environment / A. Sampaio, V. Silva, P. Poeta et al. // Diversity. - 2022. -Vol. 14, N 2. - e97. - DOI: 10.3390/d14020097.

316. Saroj, P. Characterization of thermophilic fungi producing extracellular lignocellulolytic enzymes for lignocellulosic hydrolysis under solid-state fermentation / P. Saroj, P. Manasa, K. Narasimhulu // Bioresour. Bioprocess. - 2018. - Vol. 5. - Article 31. - DOI: 10.1186/s40643-018-0216-6.

317. Scheithauer, L. Protein sociology of ProA, Mip and other secreted virulence factors at the Legionella pneumophila surface / L. Scheithauer, M.S. Karagóz, B.E. Mayer et al. // Front. Cell. Infect. Microbiol. - 2023. - Vol. 13. - Article 1140688. - DOI: 10.3389/fcimb.2023.1140688.

318. Schwartz, K. Environmental and clinical strains of Vibrio cholerae non-O1, non-O139 from Germany possess similar virulence gene profiles / K. Schwartz, J.A. Hammerl, C. Gollner et al // Front Microbiol. - 2019. - Vol. 10. - Article 733. - DOI: 10.3389/fmicb.2019.00733.

319. Sebbane, F. Yersinia pestis plasminogen activator / F. Sebbane, V.N. Uversky, A.P. Anisimov // Biomolecules. - 2020. - Vol. 10, N 11. - DOI: 10.3390/biom10111554.

320. Sedlacek, V. Modifications of the aerobic respiratory chain of Paracoccus denitrificans in response to superoxide oxidative stress / V. Sedlacek, I. Kucera // Microorganisms. -2019. - Vol. 7, N 640. - DOI: 10.3390/microorganisms7120640.

321. Shan, X. Comparative proteomics and secretomics revealed virulence, and coresistance-related factors in non 01/O139 Vibrio cholerae recovered from 16 species of consumable aquatic animals / X. Shan, J. Fu, X. Li et al. // J. Proteomics. - 2022. - Vol. 251. - P. 104408. - DOI: 10.1016/j.jprot.2021.104408.

322. Sharma, S. Microbial biofilm: a review on formation, infection, antibiotic resistance, control measures, and innovative treatment / S. Sharma, J. Mohler, S.D. Mahajan // Microorganisms. - 2023. -Vol. 11, N 6. - DOI: 10.3390/microorganisms11061614.

323. Shart, A.O.B. Biochemical characterization of lipase produced by Bacillus spp. isolated from soil and oil effluent / A.O.B. Shart, E.A.I. Elkhalil // Adv. Enz. Res. - 2020. - Vol. 8. - P. 39-48. - DOI: 10.4236/aer.2020.84004.

324. Shawki, A. Simple protocol for immunoglobulin G purification from camel Camelus dromedarius serum / A. Shawki, A. El-Baky, M. Ahmed et al. // Open Life Sciences. -2017. - Vol. 12, N 1. - P. 143-155. - DOI: 10.1515/biol-2017-0017.

325. Shoja, M. Effect of tween type non-ionic detergent on the activity of lipase of Pseudomonas aeruginosa / M. Shoja, D. Minai-Tehrani // Cell Biochem Biophys. - 2021. - Vol. 79, N 1. - P. 87-92. - DOI: 10.1007/s12013-020-00946-x.

326. Showalter, G.M. Extracellular enzyme activity of model cold-adapted bacteria and Arctic sea-ice microbial communities under subzero hypersaline conditions / G.M. Showalter, J.W. Deming // Aquat. Microb. Ecol. - 2021. - Vol. 87. - P. 99-111. - DOI: 10.3354/ame01974.

327. Shu, S. Separating inner and outer membranes of Escherichia coli by EDTA-free sucrose gradient centrifugation / S. Shu, W. Mi // Bio Protoc. - 2023. - Vol. 13, N 6. - e4638. -DOI: 10.21769/BioProtoc.4638.

328. Silva, R. Characterization of aspartic proteases from Paracoccidioides brasiliensis and their role in fungal thermo-dimorphism / R. Silva, W. D. Segura, R.S. Oliveira et al. // J. Fungi (Basel). - 2023. - Vol. 9, N 3. - DOI: 10.3390/jof9030375.

329. Simoni, M. Determination of the optimal priming interval of rumenfluids used as inocula for the in vitro digestibility trials through radial enzyme diffusion method / M. Simoni, E. Tsiplakou, R. Pitino et al. // Animal Prod. Sci. - 2021. - Vol. 61, N 5. - P. 525-531. -DOI: 10.1071/AN20197.

330. Singh, V. Phospholipase C: underrated players in microbial infections / V. Singh, R. Rai, B.J. Mathew et al. // Front. Cell Infect. Microbiol. - 2023. - Vol. 13 - P. 1089374. - DOI: 10.3389/fcimb.2023.1089374.

331. Sinsinbar, G. Role of lipopolysaccharide in protecting OmpT from autoproteolysis during in vitro refolding / G. Sinsinbar, S. Gudlur, K.J. Metcalf et al. // Biomolecules. - 2020. -Vol. 10, N 6. - Article 922. - DOI: 10.3390/biom10060922.

332. Sit, B. Emerging concepts in cholera vaccine design / B. Sit, B. Fakoya, M.K. Waldor // Annu Rev. Microbiol. - 2022. - Vol. 76. - P. 681-702. - DOI: 10.1146/annurev-micro-041320-033201.

333. Sivasubramanian, S. Serum levels of matrix metalloproteinases as prognostic markers for severe dengue with plasma leakage / S. Sivasubramanian, S. Mohandas, V. Gopalanet al. // Exp. Mol. Pathol. - 2022. - Vol. 128. - DOI: 10.1016/j.yexmp.2022.104821.

334. Soond, S.M. Helicobacter pylori and gastric cancer: a lysosomal protease perspective / S.M. Soond, A.A. Zamyatnin // Gastric Cancer. - 2022. - Vol. 25. - P. 306-324. - DOI: 10.1007/s10120-021-01272-8.

335. Srinon, V. Functional redundancy of Burkholderia pseudomallei phospholipase C enzymes and their role in virulence / V. Srinon, P. Withatanung, S. Chaiwattanarungruengpaisan et al. // Nature, Sci Rep. - 2020. - Vol. 10. - Article 19242. - DOI: 10.1038/s41598-020-76186-z.

336. Stutzmann, S. Comparison of chitin-induced natural transformation in pandemic Vibrio cholerae O1 El Tor strains / S. Stutzmann, M. Blokesch // Environ. Microbiol. - 2020. -Vol. 22, N 10. - P. 4149-4166. - DOI: 10.1111/1462-2920.15214.

337. Sudol, A.S.L. Extensive substrate recognition by the streptococcal antibody-degrading enzymes IdeS and EndoS / A. S. L. Sudol, J. Butler, D.P. Ivory et al. // Nat. Commun. -2022. - Vol. 13, N 1. - Article 7801. - DOI: 10.1038/s41467-022-35340-z.

338. Suginta, W. Novel ß-N-acetylglucosaminidases from Vibrio harveyi 650: cloning, expression, enzymatic properties, and subsite identification / W. Suginta, D. Chuenark,

M. Mizuhara et al. // BMC Biochem. - 2010. - Vol. 11, N 1. - Article ID 40. - DOI: 10.1186/1471-2091-11-40.

339. Sun, H. Effects of intestinal microbiota on physiological metabolism and pathogenicity of Vibrio / H. Sun, C. Zhu, X. Fu et al. // Front Microbiol. - 2022. - Vol. 13. - Article 947767. - DOI: 10.3389/fmicb.2022.947767.

340. Sundar, S. A comprehensive review on human disease—causing bacterial proteases and their impeding agents / S. Sundar, S. Piramanayagam, J. Natarajan // Arch. Microbiol. -2023. - Vol. 205, N 8. - Article 276. - DOI: 10.1007/s00203-023-03618-5.

341. Syngkon, A. Studies on a novel serine protease of a AhapAAprtV Vibrio cholerae O1 strain and its role in hemorrhagic response in the rabbit ileal loop model / A. Syngkon, S. Elluri, H. Koley et al. // PLoS One. - 2010. - Vol. 5, N 9. - e13122. - URL: 10.1371/journal.pone.0013122.

342. Szabady, R.L. TagA is a secreted protease of Vibrio cholerae that specifically cleaves mucin glycoproteins / R.L. Szabady, J.H. Yanta, D.K. Halladin et al. // Microbiology. -2011. - Vol. 157, Pt 2. - P. 516-525. - DOI: 10.1099/mic.0.044529-0.

343. Tajhya, R.B. Detection of matrix metalloproteinases by zymography / R.B. Tajhya, R.S. Patel, C. Beeton // Methods Mol. Biol. - 2017. - Vol. 1579. - P. 231-244. - DOI: 10.1007/978-1-4939-6863-3_12.

344. Tam, K. Staphylococcus aureus secreted toxins and extracellular enzymes / K. Tam V.J. Torres // Microbiol Spectr. - 2019. - Vol. 7, N 2. - DOI: 10.1128/microbiolspec.GPP3-0039-2018.

345. Tang, A. Mechanism of Pseudomonas aeruginosa small protease (PASP), a corneal virulence factor / A. Tang, A.R. Caballero, M.E. Marquart et al // Invest Ophthalmol Vis Sci. - 2018. - Vol. 59, N 15. - P. 5993-6002. - DOI: 10.1167/iovs.18-25834.

346. Teschler, J.K. Mechanisms underlying Vibrio cholerae biofilm formation and dispersion / J.K. Teschler, C.D. Nadell, K. Drescher et al. // Annu Rev Microbiol. - 2022. - Vol. 76. - P. 502-532. - DOI: 10.1146/annurev-micro-111021-053553.

347. Thu, N.T.A. Characterizations and fibrinolytic activity of serine protease from Bacillus subtilis C10 / N.T.M. Khue, N.D. Huy, N.Q.D. Tien et al. // Curr. Pharm. Biotechnol. -2020. - Vol. 21, N 2. - P. 110-116. - DOI: 10.2174/1389201020666191002145415.227.

348. Tran, T.N. Conversion of fishery waste to proteases by Streptomyces speibonae and their application in antioxidant preparation / T.N. Tran, C.T. Doan, V.B. Nguyen et al. // Fishes. - 2022. - Vol. 7, N 3. - Article 140. - 10.3390/fishes7030140.

349. Ugarte-Berzal, E. EDTA/gelatin zymography method to identify C1s versus activated MMP-9 in plasma and immune complexes of patients with systemic lupus erythematosus / E. Ugarte-Berzal, E. Martens, L. Boon et al. // J. Cell. Mol. Med. - 2019. - Vol. 23, N.

1. - P. 576-585. - DOI: 10.1111/jcmm.13962.

350. Uniprot [Электронный ресурс] - URL: http://www.uniprot.org.

351. Vaitkevicius, K. The metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae. Purification and properties / K. Vaitkevicius, P. Pompikuntal, B. Lindmark, R. Vaitkevicius et al. // FEBS J. - 2008. - Vol. 275, N 12. - P. 3167-3177. - DOI: 10.1111/j.1742-4658.2008.06470.x.

352. Van der Henst, C. Molecular insights into Vibrio cholerae's intra-amoebal host-pathogen interactions / C. Van der Henst, A.S. Vanhove, N.C.D. Dörr et al. // Nat. Commun. -2018. - Vol. 9, N 1. - Article 3460. - 10.1038/s41467-018-05976-x.

353. Vasiljeva, O. Monitoring protease activity in biological tissues using antibody prodrugs as sensing probes / O. Vasiljeva, E. Menendez, M. Nguyen et al. // Sci Rep. - 2020. -Vol. 10. - Article 5894. - DOI: 10.1038/s41598-020-62339-7.

354. Velasquez, M. Characterization of active MMP-9 in chronic inflammatory diseases using a novel anti-MMP-9 antibody / M. Velasquez, C. O'Sullivan, R. Brockett et al. // Antibodies (Basel). - 2023. - Vol. 12, N 1. - DOI: 10.3390/antib12010009.

355. Vermassen, A. Cell wall hydrolases in bacteria: insight on the diversity of cell wall amidases, glycosidases and peptidases toward peptidoglycan / A. Vermassen, S. Leroy, R. Talon et al. // Front Microbiol. - 2019. - Vol. 10. - Article 331. - DOI: 10.3389/fmicb.2019.00331.

356. Villa-Mancera, A. Proteolytic activity in Fasciola hepatica is reduced by the administration of cathepsin L mimotopes / A. Villa-Mamcera, H. Quiroz-Romero, D. Correa et al. // J. Helminthol. - 2011. - Vol. 85, N 1. - P. 51-55. - DOI: 10.1017/S0022149X1000026X.

357. Villanueva-Alonzo, H.J. Proteolytic activity of wild fruits of Bromelia karatas L. of Yucatán, Mexico / H.J. Villanueva-Alonzo, G.M. Polanco-Hernández, G. Lizama-Uc et al. // o Revista Chapingo Serie Ciencias Forestales y del Ambiente. - 2018. - Vol. 25, N

2. - P. 157-168. - DOI: 10.5154/r.rchscfa.2018.08.062.

358. Wechselberger, C. An inexpensive staining alternative for gelatin zymography gels / C. Wechselberger, C. Doppler, D. Bernhard // Methods Protoc. - 2019. - Vol. 2, N 3. - DOI: 10.3390/mps2030061.

359. Wilkesman, J. Zymography: methods and protocols / J. Wilkesman, L. Kurz, (eds.) -Methods Mol. Biol. - New York: Springer Nature, 2017. - Vol. 1626. - P. 1-309. - DOI: 10.1007/978-1-4939-7111-4.

360. Wolf, D.H. Mechanisms of cell regulation - proteolysis, the big surprise / D.H. Wolf, R. Menssen // FEBS Lett. - 2018. - Vol. 592, N 15. - P. 2515-2524. - DOI: 10.1002/18733468.