Защитные механизмы автотрофной цианобактерии Nostoc muscorum от токсического воздействия ионов кадмия тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Бреховских, Александр Андреевич

• Бреховских, Александр Андреевич
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бреховских, Александр Андреевич

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ЧАСТЬ 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Распространение кадмия в окружающей среде и его токсичность по отношению к человеку.

2. Способы очистки воды от кадмия.

3. Механизмы защиты микроорганизмов от тяжелых металлов.

4. Токсическое действие тяжелых металлов на цианобактерии.

4.1. Проникновение кадмия в клетку, локализация и места воздействия.

4.2. Фотосинтетический аппарат цианобактерии и воздействие на него кадмия.

4.2.1. Фотосистема 1.

4.2.2. Электронтранспортная цепь.

4.2.3. Фотосистема II.

4.2.4. Фикобилиновые пигменты.

4.2.5. Фикобилисомы.

4.2.6. Перенос энергии возбуждения от фикобилиновых пигментов на реакционные центры.

4.2.7. Перераспределение энергии возбуждения между фотосистемами.

5. Устойчивость микроорганизмов и растений к ионам кадмия и других тяжёлых металлов.

5.1. Полисахариды слизистых оболочек и их роль в связывании тяжелых металлов.

5.2. Адсорбция тяжёлых металлов на поверхности клеток.

5.3. Внутриклеточная аккумуляция кадмия.

5.3.1. Металлсвязывающие белки.

5.3.2. Связывание ионов Cd белками.

5.3.3. Внедрение сульфида в Cd-белковый комплекс.

6. Фотохимическая активность биосинтезированных кристаллитов CdS.

ЧАСТЬ. 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ.

1. Основные объекты исследований.

1.1. Цианобактерия N. muscorum.

1.2. Stenotrophomonas maltophilia., один из выделенных спутников

N. muscorum.

1.3. Фикобилиновый пигмент R-фикоэритрин.

2. Условия выращивания цианобактерии.

3. Получение бактериологически чистой (аксеничной) культуры

N. muscorum.

3.1. Метод многократных пересевов.

3.2. Метод изоляции гормогониев.

3.3. Проверка на бактериальные загрязнения аксеничной культуры N. muscorum.

4. Выращивание бактерий-спутников.

5. Выделение бактерий-спутников N. muscorum.

5.1. Отмывание клеток от среды.

6. Выделение экзополисахаридов.

7. Определение концентрации экзополисахаридов.

8. Определение состава экзополисахаридов.

9. Качественное определение сероводорода.

9.1 Определение H2S по индикаторной бумаге с ацетатом свинца.

9.2. Определение H2S на железосодержащем агаре Клиглера.

10. Определение концентрации хлорофилла.

11. Определение ионов кадмия.

11.1. Гистохимическое определение.

11.2. Потенциометрический метод.

11.3. Спектрофотометричесий метод.

12. Метод определения филогенетического положения микроорганизмов, основанный на секвенировании гена 16S рРНК.

12.1. Выделение ДНК.

12.2. Полимеразная цепная реакция гена 16S рРНК и секвенирование полученных продуктов.

12.3. Анализ нуклеотидных последовательностей 16S рРНК.

13. Синтез наночастиц CdS на R-фикоэритрине

14. Исследование фотохимических свойств CdS на R-фикоэритрине.

15. Электрофоретическая подвижность наночастиц CdS, стабилизированных R-фикоэритрином.

16. Электронно-микроскопические исследования.

17. Спектральные измерения.

18. Разложение спектров поглощения и флуоресценции.

19. Фотографирование.

ЧАСТЬ 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

Глава 1. Влияние ионов кадмия на N. muscorum в зависимости от их концентрации и длительности воздействия.

1.1. Морфология N. muscorum в отсутствие кадмия.

1.2. Морфологические изменения N. muscorum в зависимости от концентрации Cd2+ в среде.

1.3. Влияние кадмия на биомассу N. muscorum.

Глава 2. Роль внеклеточных полисахаридов N. muscorum в детоксикации ионов кадмия.

2.1. Обнаружение ионов кадмия, связыванных полисахаридами, по окрашиванию дитизоном.

2.2. Определение связывания ионов кадмия полисахаридами по спектрам поглощения и флуоресценции культуральной среды

2.3. Зависимость концентрации экзополисахаридов в среде от концентрации кадмия и длительности его воздействия на

N. mitscorum.

2.4. Изменение состава экзополисахаридов после инкубирования

N. muscorum с ионами кадмия.

Глава 3. Воздействие Cd на пигментную систему N. muscorum.

3.1. Образование кадмий-пигментных комплексов.

3.2. Нарушения в пигмент-пигментном взаимодействии.

Глава 4. Синтез CdS в водном растворе R-фикоэритрина.

4.1. Связывание Cd2f R-фикоэритрином.

4.2. Частицы CdS: размер, морфология, фазовое состояние.

4.3. Зависимость размера частиц CdS от условий синтеза.

4.4. Флуоресценция CdS, синтезированного на R- фикоэритрине.

4.5. Стабильность наночастиц CdS.

4.6. Фотохимические свойства CdS.

4.7. Структурная организация наночастиц CdS.

Глава 5. Сопутствующие микроорганизмы N. muscorum, штамм ВКМ-16.

5.1. Описание сопутствующих микроорганизмов, выделенных из N. muscorum.

5.2. Образование H2S сопутствующими микроорганизмами.

5.3. Влияние кадмия на рост сопутствующих микроорганизмов.

5.4. Аккумуляция ионов кадмия сопутствующими микроорганизмами.

5.5. Филогенетическое положение штамма 2В.

5.6. Влияние кадмия на рост S. maltophilia.

5.7. Связывание ионов кадмия продуктами метаболизма

S. maltophilia.

5.8. Детекция CdS в культуре S. maltophilia по спектрам поглощения.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Защитные механизмы автотрофной цианобактерии Nostoc muscorum от токсического воздействия ионов кадмия»

В настоящее время особенно актуальна проблема загрязнения окружающей среды тяжёлыми металлами. Кадмий - один из наиболее токсичных тяжёлых металлов. Образуя прочные комплексы с аминокислотами и другими биомолекулами, содержащими тио- или алкилтиогруппировки (RS-), заменяя биометаллы в металлсодержащих ферментах, кадмий нарушает многие физиологические и метаболические процессы, как путем прямого ингибирования или активации, так и непрямым воздействием на регуляторные механизмы (Siedlecka, Krupa, 1999; Зеленин, 2000; Vymazal, 1987). Загрязнение окружающей среды тяжёлыми металлами привело к распространению устойчивых к металлам микроорганизмов. Во многих случаях устойчивость к тяжёлым металлам определяется плазмидами. Изучение конкретных видов, характеризующихся

О 4устойчивостью к высоким концентрациям Cd , представляется актуальным как в практическом, так и теоретическом аспектах. Практический интерес обусловлен использованием ряда микроорганизмов, включая цианобактерии, при разработке технологий осаждения и удаления тяжелых металлов из промышленных стоков биоаккумуляцией - более эффективным и дешевым способом удаления токсичных металлов из окружающей среды по сравнению с физико-химическими методами. Теоретический интерес обусловлен обнаружением способности у некоторых микроорганизмов, в том числе и N. musconim, к биосинтезу наночастиц CdS на поверхности или внутри клеток в процессе детоксикации ионов Cd . Детоксикация ионов кадмия через биосинтез CdS внутри клеток происходит в несколько этапов. Вначале происходит хелатирование и транспорт Cd глутатионом и родственными соединениями. На следующем этапе сульфид внедряется в комплексы кадмия с фитохелатинами. Именно на этом этапе формируются кластеры, а затем и кристаллиты CdS. Образование комплексов CdS-PC снижает токсичность кадмия. Механизм синтеза CdS у микроорганизмов и растений одинаковый (Pickering et al., 1999).

Способность микроорганизмов к детоксикации кадмия через образование кристаллов сульфида кадмия представляет особый интерес, так как они являются неорганическими полупроводниками и, обладая фотохимической активностью, способны фотосенсибилизировать биохимические окислительно-восстановительные реакции (Красновский и др., 1979; Никандров, 2000). Наночастицы неорганических полупроводников используются в качестве флуоресцентных меток в биологических системах (Chan, 2002; Larson, 2002). Взаимодействие металлсодержащих частиц с биополимерами - белками, полисахаридами клеток - играет роль в ферментативном катализе (Бучаченко, 2003).

В живых организмах синтезируются и другие полупроводники, например, оксид железа, магнентит, селенит. Частицы гидратированного оксида железа (гидроокись железа) образуются в результате окисления ионов двухвалентного железа внутри ферритина; процесс катализируется и регулируется металлотионеином. Кристаллы магнетита, обладающие магнитными свойствами образуются в магнитосомах магнитобактерий. Бактерия Stenotrophomonas maltophilia восстановливает селенат и селенит до селена (Dungan et al., 2003). Кристаллиты CdS образуются в слизистой оболочке фотосинтезирующей цианобактерии Nostoc muscorum (Бекасова и др., 1999, 2000). Однако механизм синтеза (источник сульфида) оставался не выясненым.

Наночастицы наряду с нанотрубками и нанопроволоками представляют собой основные объекты высоких технологий, которые перспективны в создании новых материалов и миниатюризации многих элементов наноэлектроники, наномеханики, нанофизики, наноинформатики (Бучаченко, 2003; Помогайло и др., 2000). Для получения наночастиц CdS применяются также методы биосинтеза (Никандров, 2000). В настоящее время налажен промышленный способ получения наночастиц сульфида кадмия из дрожжей Shizosaccharomyces pombe. Наночастицы CdS, синтезированные дрожжами, применялись для создания элементов микроэлектроники, потому что они обладают свойством идеального диода (Kowshik et al., 2002). Вместе с тем на данном этапе существуют фундаментальные проблемы выяснения механизма биосинтеза полупроводников бактериями. Ведутся работы по поиску путей активации роста гетеротрофных микроорганизмов, способных к синтезу полупроводников, с перспективой технического использования (Никандров, 1994, 2000; Недолужко, 1998).

С целью получения наночастиц-полупроводников определенного размера и свойств широко развиваются методы их синтеза. Наночастицы CdS синтезированы, в различных средах, таких как полимеры, стекло, тонкие пленки, монослои, мицеллы, липосомы (Lingdong et al., 2000; Brucher et al., 1998; Wang et al., 1994; Vassiltsova, 1999). В ряде работ (Shelli et al., 2000; Green et al., 2003; Bae et al, 1998; Dameron et al, 1989; Dameron, Winge, 1990) для стабилизации наночастиц CdS в водных растворах использовались аминокислоты, пептиды и белки, обогащенные SH-группами. Из белков в качестве лигандов для стабилизации наноразмерных частиц CdS использовался бычий сывороточный альбумин (Nedoluzhko et al., 2000; Nayar et al., 2001), ферритин (Wong et al., 1996), монослои каналообразующих белков (Wang, Uphaus, 1994; Cobbett, 2000). В качестве стабилизаторов наночастиц CdS применяются также ДНК (Shelli et al., 2000) и АТФ (Green et al., 2003). Вместе с тем проблема получения одноразмерных частиц с одинаковыми свойствами остаётся, поиск гомогенных матриц продолжается.

Выяснение возможности стабилизации наночастиц сульфида кадмия фикобилиновыми пигментами представляет интерес как для выяснения механизмов биосинтеза наночастиц со свойствами неорганических полупроводников, так и в связи с актуальной проблемой их использования в качестве флуоресцентных меток в биологических системах.

Цель работы: изучить защитные механизмы цианобактерии Nostoc muscoriun штамм ВКМ-16 от воздействия ионов кадмия.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Бреховских, Александр Андреевич

Выводы

1. Полисахариды, выделяемые N. muscorum в культуральную среду, способны связывать ионы кадмия, предохраняя тем самым клетки от

9 -Iтоксического воздействия Cd . Впервые показано, что в присутствии ионов кадмия выделение полисахаридов усиливается и происходит изменение в их составе: доминирующим моносахаридом становится глюкозамин.

2. Обнаружено, что в культуре N. muscorum инкубированной с кадмием в концентрации не влияющей на скорость роста и морфологию, наблюдается усиление переноса энергии от ФС2 к ФС1, тогда как при концентрации Cd 10" М, инициирующей отмирание клеток, перенос энергии между фотосистемами сильно уменьшается.

3. Фикобилиновые пигменты способны связывать ионы кадмия in vivo и в водных растворах. Показано, что в спектрах поглощения и флуоресценции N. muscorum инкубированной с ионами кадмия образуются новые полосы, которые могут быть отнесены к CdS и Cd-белковым комплексам.

4. Синтезированы наночастицы сульфида кадмия с использованием R-фикоэритрина в качестве стабилизатора. Размер частиц, связанных с R-фикоэритрином, зависит главным образом от соотношения концентраций ионов S ' и Cd , концентрация R-фикоэритрина не влияет на размер синтезируемых частиц CdS. Совокупность данных спектрального анализа, электронной микроскопии и капиллярного электрофореза свидетельствуют, что частицы CdS диаметром >3.2 нм представляют собой гетероагрегаты.

5. Высокая стабильность частиц CdS, совпадение их размеров с размерами (3.5 х 6 нм) полости в центре гексамера R-фикоэритрина, а также сходство электрофореграмм свободного R-фикоэритрина и в комплексе с CdS указывают, что наиболее вероятным местом синтеза наночастиц являются туннельные полости пигмента.

6. Из альгологически чистой культуры N. muscorum выделены бактерии-спутники, устойчивые к токсическому действию кадмия (в концентрации до 1 мМ) и способные выделять сероводород. Установлена принадлежность одного из кадмий-устойчивых штаммов к виду S. maltophilia, предположительно участвующего в синтезе наночастиц CdS. Симбиотические взаимоотношения N. muscorum со спутниками, устойчивыми к кадмию и способными продуцировать сульфид, повышают устойчивость цианобактерии к действию тяжелых металлов.

Заключение

Вышеизложенные результаты доказывают, что высокая устойчивость N. muscorum к токсическому воздействию ионов кадмия обусловлена функционированием целой системы защитных механизмов. Комплексные определения концентрации и первичной структуры экзополисахаридов в культуральной среде, связывания ионов кадмия полисахаридами (по реакции с дитизоном), биомассы и морфологии цианобактерии после инкубирования

9 4

N. muscorum с ионами Cd в различных концентрациях показали, что N. muscorum активно и избирательно выделяет полисахариды во внешнюю среду в условиях Cd-стресса. Кадмий индуцирует усиление экскреции полисахаридов измененной первичной структуры: доминирующим моносахаридом становится глюкозамин, который легко присоединяет ионы Cd . Прослеживается связь структуры внеклеточных полисахаридов с их функцией протектора от токсического воздействия тяжелых металлов.

Сравнительное изучение воздействия Cd в различных концентрациях на перенос энергии возбуждения между пигментами в N. muscorum показало двойственный эффект ионов кадмия на этот процесс: при концентрации Cd инициирующей отмирание клеток, перенос энергии от ФС 2 к ФС 1 уменьшается или совсем не происходит, тогда как при концентрации кадмия не влияющей на скорость роста и морфологию цианобактерии, перенос энергии возбуждения от ФС 2 к ФС 1 усиливается. Последнее коррелирует с потребностью клеток в дополнительной энергии для синтеза полисахаридов в больших количествах и металлсвязывающего белка, типа металлотионеина. Не исключено участие CdS в качестве дополнительного донора электрона, когда расход энергии клеткой повышается с усилением обменных процессов, направленных на детоксикацию кадмия. В модельных системах, используя в качестве донора электрона наночастицы CdS, стабилизированные фикоэритрином, мы наблюдали фотовосставление метилвиологена, значение восстановительного потенциала у которого близко к таковому ферредоксина (Ео' = -0,43 В), акцептору электрона ФС 1. Вывод согласуется с данными об

О 4увеличении фотохимической активности ФС 1 при воздействии ионов Cd на Synechococcus elongatus (Tumova, Sofrova, 2002) значительное увеличение отношения АТФ/АДФ при экспозиции цианобактерии Synechocystis aquatilis с кадмием (Pawlik, Skowronski, 1999), а также серией работ об участии металлов в окислительно-восстановительных фотореакциях, сенсибилизированных CdS и катализируемых ферментами (Никандров и др, 1994; Nedoluzhko et al., 1996; Никандров, 1998, 2001; Задворный и др., 2000).

Выяснение условий синтеза наночастиц CdS, стабилизированных фикоэритрином, и исследование их физико-химических свойств представляет самостоятельный интерес, благодаря уникальным фотофизическим и химическим свойствам наноразмерных частиц неорганических полупроводников, обусловивших их широкое применение в различных областях науки и техники. Синтез CdS на фикоэритрине аналогичен синтезу наночастиц в структурированных средах, имеющих туннелеобразные свободные пространства, подобные порам в цеолитах (Wang, Herron, 1987) или в белковых монослоях свернутых в трубку (Wang et al., 1994). Такого типа белки могут использоваться, когда требуются очень малые реакционные объемы. Описаны сотни белковых систем, имеющих туннельные пространства (Trindade et al., 2001). Функции подобных белков in vivo связаны с процессами регуляции и узнавания. Концентрация таких белков in vivo ничтожно мала, что осложняет их применение на практике, тогда как содержание фикоэритрина в водорослях достигает 60 % от суммарного белка. К тому же R-фикоэритрин хорошо изучен н охарактеризован, имеется в каталогах ведущих фирм-производителей химреактивов. Использование R-фикоэритрина для синтеза и стабилизации CdS обеспечивает получение наночастиц одного размера и устойчивых по свойствам, если избегать условий, вызывающих диссоциацию R-фикоэритрина. Полученные результаты могут быть использованы в разработке лекарственных препаратов и открывают новые возможности для Cd-нейтронозахватной терапии.

Как показывают результаты работы, культура цианобактерии N. muscorum, в которой ранее обнаружено образование кристаллитов CdS, содержит значительное количество гетеротрофных бактерий-спутников. Некоторые бактерии-спутники устойчивы к токсическому действию ионов о кадмия при концентрации до 1(Г М и способны выделять сероводород. Учитывая это, можно заключить, что синтез кристаллитов CdS в культуре цианобактерии N. muscorum происходит в результате взаимодействия ионов кадмия с образуемым спутниками сульфидом. Таким образом, высокая устойчивость N. muscorum к кадмию обусловлена переводом кадмия в нерастворимую, менее токсичную форму в результате связывания кадмия с компонентами слизистой оболочки цианобактерии и экзометаболитами бактерий-спутников. В целом отношения N. muscorum со спутниками, устойчивыми к кадмию можно признать симбиотическими, обеспечивающими повышение устойчивости цианобактерии к действию тяжелых металлов.

Совокупность собственных и литературных данных позволяет заключить, что присутствие солей кадмия в среде стимулирует в цианобактериях активацию системы защиты от Cd , которая направлена на снижение концентрации свободных ионов токсичного металла и включает следующие механизмы: ускоренный синтез и выделение во внешнюю среду полисахаридов измененной первичной структуры для дистанционной

7 4детоксикации ионов кадмия; трансформирование Cd в менее токсичные частицы и кристаллиты CdS и Cd° на слизистой оболочке при участии бактерий-спутников, а также в клетках при помощи фикобилиновых пигментов и специфического металлсвязывающего белка, типа металлотионеина, синтез которого индуцируют ионы кадмия. Схематическое изображение системы защитных механизмов от ионов кадмия представлено на рис. 67.

Рис. 67. Гипотетическая схема системы защиты цианобактерии N. muscorum от ионов Cd2+.

Перечисленные механизмы дополняют друг друга и действуют одновременно. Энергетические затраты, связанные с преодолением Cd-стресса, компенсируются в результате активации ФС 1.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бреховских, Александр Андреевич, 2006 год

1. Бекасова О.Д., Бухое Н.Г., Карапетян Н.В. Темновые и фотоиндуцированные изменения поглощения и флуоресценции фикобилисом в присутствии дитионита // Биохимия. 1981. Т. 46. № 2. С. 287-295.

2. Бекасова О.Д, Муслимое И.А., Красновский А.А. Фракционирование фикобилисом синезеленой водоросли Nostoc muscorum II Молкул. Биол. 1984. т. 18. №1. С. 262-271.

3. Бекасова О.Д., Орлеанский В.К., Никандров В. В. Аккумуляция кадмия, титана и алюминия цианобактерией Nostoc muscorum II Микробиология 1999. Т. 68, №6, С. 851-859.

4. Бекасова О.Д., Холоденко Н.Я., Макаров А.Д. Аденилаткиназная активность фикобилисом, выделенных из синезеленой водоросли Mycrocystis aerogenosa И Биохимия. 1981. Т. 46. № 3. С. 525-529.

5. Белокобыпьский А.И., Цибахашвили Н.Я., Рчеулишвши А.Н., Хизанишвжи А.И., Мосулишвили JT.M. Связывание ионов Cd(II) с С-фикоцианином в процессе роста клеток Spirulina platensis II Биофизика. 2001. Т. 46. Вып. 4. С. 652-655.

6. Бурдин КС., Полякова Е.Е. Металлотионеины, их строение и функции // Успехи современной биологии. 1987.103. 390-402.

7. Бучаченко A.JI. Нанохимия прямой путь к технологиям нового века // Успехи химии, 2003. том 72. №5. 419-437.

8. Войткевич Г.В. Возникновение и развитие жизни на Земле. -М: Наука. 1988. 144 с.

9. Герасименко Л.М., Гончарова И.В., Жегалло Е.А., Заварзин Г.А., Зайцева Л.В., Орлеанский В.К, Розанов А.Ю., Ушатинская Г.Т. Процесс минерализации (фосфатизации) нитчатых цианобактерий // Литология и полез. Ископаемые. 1996. №2. С. 208-214.

10. Герасименко Л.М., Гончарова И.В., Зайцева Л.В. Влияние содержания фосфора в среде на рост и минерализацию цианобактерий // Микробиология.1998. Т. 67. № 2. С. 249-254.

11. Герасименко Л.М., Заварзин Г.А., Розанов А.Ю., Ушатинская Г. Т. Роль цинобактерий в образовании фосфатных минералов // Журн. Общ. Биол.1999. Т. 60. №4. С. 415-430.

12. Глазовская М.А., Добровольская Н.Г. Геохимические функции микроорганизмов. МГУ. Москва. 1984. 153 с.

13. Егоров Н.С. Руководство к практическим занятиям по микробиологии, 3-е издание. -М. Изд-во МГУ. 1995. с.224.

14. Ерохина Л.Г., Красновский А.А. Влияние денатурирующих воздействий на спектры поглощения и флуоресценции фикоэритрина из Callithamnion rubosum. II Молекул, биол.1968. Т. 2. № 4. с. 550-561.

15. Заварзин Г.А. Лекции по природоведческой микробиологии / Отв. ред.

16. Н.Н.Колотилова. Ин-т микробиологии. М.: Наука. 2003. 348с.

17. Заварзин Г. А., Колотилова Н.Н. Введение в природоведческуюмикробиологию // Книжный дом "Университет". 2001. 256 с.

18. Задворный О.А., Зорин Н.А., Гоготов И.Н, Горленко В.М. Свойствастабильной гидрогеназы пурпурной серной бактерии Lamprobactermodestohalophilus II Биохимия. 2004. Т. 69. № 2. С. 204-210.

19. Задворный О.А., Зорин Н.А., Гоготов И.Н. Влияние ионов металлов нагидрогеназу пурпуной серобактерии Thiocapsa roseopersicina II Биохимия.2000. Т. № 11. С. 1525-1529.

20. Зеленин КН. Что такое химическая экотоксикология // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т.6. № 6. С. 32-36.

21. Иванов А.Ю., Гаврюшкин А.В., Сиунова Т.В., Хасанова Л.А., Хасанова З.М. Устойчивость некоторых штаммов бактерий рода Pseudomonas к повреждающему действию ионов тяжёлых металлов // Микробиология. 1999. Т. 68. №3. С. 366-374.

22. Карамушка В.И., Грузина Т.Г., Ульберг З.Р. Аккумуляция золота (III) клетками цианобактерии Spiralinaplatensis // Микробиология. 1995. Т. 64. № 2. С. 192-196.

23. Карапетян Н.В. Организация и функция пигмент-белковых комплексов фотосистемы 1 цианобактерий Spirulina // Биол. Мембраны. 1998. Т. 15. С. 461-471.

24. Карапетян Н.В. Фотосистема 1 цианобактерий: организация и функции // Успехи биологической химии. 2001. Т. 41. С. 39-76.

25. Карапетян Н.В. Тримеры фотосистемы 1 цианобактерий: организация и функционирование // III Съезд Фотобиологов России. Воронеж. 2001. С. 8687.

26. Кипраанова Е.А., Смирнов В.В., Бойко О.И., Фацевич Т.А. Усвоение минеральных форм серы и азотное питание Xanthomonas maltophilia!I Микробиология, 1995, том 64, №3, с.ЗЗ 1-335.

27. Козлов Ю.Н. Оловянишникова Г.Д., Шкуропатова В. А. // Тезисы докл. на

28. Всесоюзной конф."Преобразование световой энергии в фотосинтезирующихсистемах и их моделях" Пущино, 26-30 июня 1989 г., С. 35-36.

29. Красновский А.А., Брин Г.П., Луганская А.Н., Никандров В.В.

30. Фотосенсибилизация окислительно-восстановительных реакций сульфидомкадмия // Докл. АН СССР. 1979. т. 249. № 4. С. 896-899.

31. Красновский А.А., Евстигнеев В.Б., Брин Г.П., Гаврилова В.А. Выделениефикоэритрина из красных водорослей, его спектральные и фотохимическиесвойства // Докл. АН СССР. 1952. Т. 82. № 6. С. 947-950 .

32. Кузин A.M. Биологически активные полисахариды // Успехи биологическойхимии. 1954. Т. 2. С. 256-276.

33. Лебедева А.Ф., Саванина Я.В., Барский Е.Л., Гусев М.В. Устойчивость цианобактерий и микроводорослей к действию тяжелых металлов: роль металлсвязывающих белков // Вестник Московского Университета. Сер. 16. Биология. 1998. № 2. 42-49.

34. Литвин Ф.Ф., Беляева О.Б., Гуляев Б.А., Сипещеков В.А. II Тр. Моск. об-ва испытателей природы. 1973. Т. XLIX. Проблемы биофотохимии. М.: Наука. С.132-147.

35. Литвин Ф.Ф., Сипещеков В.А, Шубин В.В. Исследование миграции энергии между нативными формами хлорофилла при -196 °С методом сенсибилизированной флуоресценции // Биофизика. 1976. Т. 21. №. 4. С. 669675.

36. Мажорова Л.Е., Болычевцева Ю.В., Рахимбердиева М.Г., Терехова КВ., Карапетян Н.В. Световая деградация фотосистемы 1 у цианобактерии Spirulina platensis в условиях холодвого стресса // // III Съезд Фотобиологов России. Воронеж. 2001. С. 127-128.

37. Недолужко A.M. Участие металлов в окислительно-восстановительных фотореакциях, сенсибилизированных сульфидом кадмия и катализируемых ферментами / Автореф. Дисс. канд. биол. наук. 1998.

38. Недолужко A.M., Белоплотова Я.В., Никандров В.В. Фотохимические реакции, сенсибилизированные частицами сульфида кадмия, содержащими на поверхности металлы и редокс-белки // Труды II съезда фотобиологов России. Пущино. 1998.

39. Овчаренко Ф.Д., Улъберг З.Р., Гарбара С.В., Коган Б.С., Перцов Н.В. II Докл. АН СССР, 1985,284,711.

40. Оловяниитикова Г.Д. Фотохимические свойства хлорофилла и его металлоаналогов / Автореф. канд. хим. наук. 1979.

41. Панкратова Е.М. Азотфиксирующие цианобактерии как основа микробных консорцумов // Автотрофные микроорганизмы: К 75-летию со дня рождения академика РАН Е.Н. Кондратьевой, МГУ им. М.В. Ломоносова, 2000, 140141

42. Пиневич А.В., Аверина С.Г. Оксигенная фототрофия // СПб.: Изд-во С.-Петерб. Ун-та. 2002. 236 с.

43. Помогашо А.Д., Розенберг А. С., Уфлянд И.Е. Наночастицы металлов в полимерах / М.: Химия, 2000. 672с.

44. Попова В.В. Влияние селена и цинка на рост Spirulina platens is и оптимизация внутриклеточного накоплении этих элементов // автореферат диссертации на соискание ученой степени к.б.н. По специальности биотехнология 2004.

45. Саванина Я.В., Лебедева А.Ф., Гусев М.В. Способноть цианобактеий и микроводорослей к накопелнию тяжелых металлов и возможность их использования для очистки водной среды // Вестн. Моск. Университета. Сер. Биология. 1999. №3. С. 3-12.

46. Саванина Я.В., Лебедева А.Ф., Гусев М.В. Микроводоросли и цианоактерии: устойчивость к действию тяжелых металлов // Вестник Московского Университета. Сер. 16. Биология. 2001. № 3. 14-24.

47. Смирнов В.В, Киприанова Е.А. Бактерии рода Pseudomonas. Киев: Наук, думка, 1990, 220

48. Сообщение UCS-INFO.412, 29 апреля 1999 г. Juhasz A.L., Stanley G.A., Britz M.L.

49. Уильяме У.Дж. Определение анионов / Справочник. Пер. с англ.-М.: Химия. 1982. 624 с.

50. Хаулт Дж., Крик Н., Смита П., Стейли Дж., Уилльямс С. Определитель бактерий Берджи ЦТ Л. Москва "Мир". 1997. 430 с.

51. Черепков К.А. Черныш Г.И., Динельт В.М., Сухарев Ю.И. Утилизация вторичных материальных ресурсов в металлургии // М.: Металлургия. 1994. 224 с.

52. Шишкова Е.И. Аккумуляция ионов металлов экзополисахаридами N. linckia //Алгология. 2005. Т. 15. № 2. С. 172-180.

53. Щербов Д.П., Матвеец М.А. Аналитическая химия кадмия / Ред. Ю.Ю.Лурье; АН СССР. Институт геохимии и аналитической химии. М.: Наука. 1973. 254 с.

54. ЭдсолДж., ГатфрендХ. Биотермодинамика/М.: Мир. 1986. ЭйхлерВ. Яды в нашей пище/М.: Мир 1985 г. 214 с.

55. Adams D.G., Duggan P.S. Heterocyst and akinete differentiation in cyanobacteria //New Phytologist. 1999. V. 144. № 1. P. 3-33.

56. Aiking H., Stijnman A., Garderen С. V., Heerikhuizen H. V., RietJ. V. T. Inorganic phosphate accumulation and cadmium detoxification in Klebsiella aerogenes NCTC 418 growing in continuous culture // Appl. Environ. Microbiol. 1984. V. 47. P. 374-377.

57. Anderson J.M. Photoregulation of the composition, function and structure of thylakoid membranes // Ann. Rev. Plant. Physiol. 1986. V.37. P. 93-136.

58. Babich H., Stotzky G. Effects of Cadmium on the Biota: Influence of

59. Environmental Factors // Adv. Appl. Microbiol. 1978. V. 23. P. 55-117.

60. Bae W., Abdullah R., Mehra R.K. Cysteine-mediated synthesis of CdSbionanocrystallites // Chemosphere. 1998. Vol. 37. № 2. P. 363-385.

61. Bae W., Mehra R.K. Properties of glutathione- and phytochelatin-capped CdSbionanocrystallites // J. Inorg. Biochem. 1998. Vol. 69. № 1-2. P. 33-43

62. Barbas J., Santhanagopalan V., Blaszczynski M., Ellis W.R. Jr., Winge D.R.

63. Conversion in the peptides coating cadmium sulfide crystallites in Candidaglabrata II J. Inorg. Biochem. 1992. Vol. 48. ЛЬ 2. P. 95-105.

64. Barber J., Kuhlbrandt W. Photosystem II // Curr. Opin. Struct. Biol. 1999. v. 9. P.469.475.

65. Barber S.A., Lee R.B. The effect of microorganisms on the absorption ofmanganese by plants // New Phytol. 1974.Vol. 73 P. 97-106.

66. Bellezza S., Paradossi G., De Philippis R., Albertano P. Cytochemical andphysico-chemical characterisation of exopolysaccharides in Leptolyngbya sp.strains from Roman hypogea: looking for new approaches in conservation of stone*

67. Journal of Applied Phycology. 2003. V. 15. P. 193-200.

68. Bender J., Rodriguez-eaton S., Ekanemesang U.M. and Philips P. Charactererization of metal-binding bioflocculants produced by the cyanobacterial component of mixed microbial mats // Appl. Environ. Microbiol. 1994. Vol. 60. № 7. P. 2311-2315.

69. Bruce D., Salehian O. Laser-induced optoacoustic calorimetry of cyanobacteria. The efficiency of primary photosynthetic processes in state 1 and state 2 // Biochim. Biophys. Acta. 1992. V. 1100. P. 242-250.

70. Bruchez M. Jr., Moronne M., Gin P., Weiss S., Alivisatos A.P. Semiconductor nanocrystals as fluorescent biological labels // Science. 1998. V. 281. № 5385. P. 2013-2015.

71. Canaani O.D., Gantt E. Circular dicroism and polarized fluorescence characteristics of blue-green algal allophycocyanins // Biochemistry. 1980. V. 19. P 2950-2956.

72. Capuano V., Braux A.S., Tandeau N. de Marsac, Houmard J. The "anchor polypeptide" of cyanobacterial phycobilisomes. Molecular characterization of the Synechococcus sp. PCC6301 apcB gene // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 72397247.

73. Chang W.R., Jiang Т., Wan Z.L., Zhang J.P., Yang Z.X., Liang D.C. Crystal Structure of R-phycoerythrin from Polysiphonia urceolata at 2.8 A Resolution // J. Mol. Biol. 1996. V. 262. № 5. P. 721-731.

74. Chereskin B.M., Clement-Metral J.D., Gantt E. Characterization of a purified Photosystem II-phycobilisome particle preparation from Porphyridium cruentum //PlantPhysiology. 1985. V. 77. P. 626-629.

75. Cobbett C.S. Phytochelatins and their roles in heavy metal detoxification // Plant Physiology. 2000. V. 123. N 3. P. 825-832.

76. Coblenz A., WolfK. The role of glutathione biosynthesis in heavy metal resistance in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe II FEMS Microbiol. Rev. 1994. Vol. 14. №4. P. 303-308.

77. Costley S.C., Wallis F.M. Bioremediation of heavy metals in a synthetic wastewater using a rotating biological contactor 11 Water Res. 2001. V. 35. P. 3715-3723.

78. Crowley DE, Wang YC, Reid CPP, Szansiszlo PJ. Mechanism of iron acquisition from siderophores by microorganisms and plants // Plant and Soil 1991. Vol. 130. P. 179-198.

79. Demidov A.A., Borisov A. Yu. Computer simulation of energy migration in the C-phycocyanin of the blue-green algae Agmenellum quadruplicatum II Biophys. J. 1993. V. 84. P. 1375-1384.

80. Dodds W.K., Gudder D. A., Mollenhauer D. The ecology of Nostoc II J. of Phycol. 1995. Vol. 31. P. 3-18.

81. Dorssen R.J., Breton J., Plijiter J.J., Satoh K., Gorkom H.J., Amesz J. Spectroscopic properties of the reaction center and of the 47 kDa chlorophyll protein of Photosystem III I Biochim. Biophys. Acta. 1987. V. 893. P. 267-274.

82. Dubois M., Gilles К., Hamilton J.K., Rebers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Analytical Chemistry. 1956. Vol. 28. № 3. P. 350-356.

83. Duysens L.N.M. The discovery of the two photosynthetic systems: a personal account //Photosynth. Res. 1989. V. 21. P. 61-79.

84. Fernandez-Pi nas F., Mateo P., Bonilla I. Effect of Cadmium in the Bioelement Composition of Nostoc UAM208: Interaction with Calcium// Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1997. Vol. 58. P. 543-549.

85. Fernandez-Pi nas F., Mateo P., Bonilla I. Ultrastructural-changes induced by selected cadmium concentrations in the cyanobacterium Nostoc Uam208 // Journal Plant Physiology. 1995. V. 147. № 3-4. P. 452-456.

86. Fromme P., Melkozernov A., Jordan P., Krauss N. Structure and function of photosystem I: interaction with its soluble electron carriers and external antenna systems // FEBS Letters. 2003. V. 555. P. 40-44.

87. Fujimori E., Pecci J. Dissociation and Association of Phycocyanin // Biochem. 1966. V. 5. № 11. P. 3500-3508.

88. Fyfe W.S. The enviromental crisis: quantifying geosphere interactions// Science.1981. V. 213. № 4503. P. 105-110.

89. Gabrielli D.R., Piccini E. Copper thionein in Tetrahymena pigmentosa II J. Eukaryotic Microbiol. 1995. V. 42. №3. 21

90. Giddings Т.Н., Wassman C., Staehelin L.A. Structure of the thylakoids and envelope membranes of the organelles of Cyanophora paradoxa II Plant Physiol. 1983. V. 71. P. 409-417.

91. Glaser A.N. Phycobilisomes: structures and dynamics // Ann. Rev. Micribiol.1982. V.36. P. 173-198.

92. Glaser A.N. Light guides. Directional energy transfer in a photosynthetic antenna // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. № 1. P. 1-4.

93. Glazer A.N., Yeh S.W., Webb S.P. Clark J.H. Disc-to-disc transfer as the rate-limiting step for energy flow in phycobilisomes // Science. 1985. V. 227. P. 419423.

94. Gloaguen V., Morvan H. And Hoffman L. Released and capsular polysaccharides of Oscillatoriaceae ( Cyanophyaceae, Cyanobacteria ) // Alg. Studies. 1995. V. 78. P. 53-69.

95. Gloaguen V., Morvan H., Hoffman L. Metal accumulation by immobilized cyanobacterial mats from a thermal spring // Environmental Science. Health. 1996. V.31.P. 2437-2451.

96. Grassi M, Mingazzini M, Mosca L., Onorato L. Metal complexation mechanisms in the gree alga Selenasrum capricornutrum II 2nd European Phycological Congress. Italy. 1999. Books of abstracts, p. 134.

97. Green M., Taylor R., Wakefield G. The synthesis of luminescent adenosine triphosphate passivated cadmium sulfide nanoparticles // J. Mat. Chem. 2003. 13. №8. 1859-1861.

98. Grill E., Winnacker E.L., Zenk M.H. Phytochelatins // Methods Enzymol. 1991. Vol. 205. P. 333-341.

99. Grossman A.R., Schaefer M.R., Chiang G.G., Collier J.L. Environmental effects on the light-harvesting complex of cyanobacteria// J. Bacteriol. 1993. V. 175. P. 575582.

100. Halfen L.N., Castenholz R.W. Gliding motility in the blue-green alga Oscillatoria princes II J. Phycol. 1971. V. 1971. P. 15-22.

101. Hall J.L. Cellular mechanisms for heavy metal detoxification and tolerance // J. experim. Botany. 2002. Vol. 53. № 366. P. 1-11.

102. Henglein A. Small-particle research: Physicochemical properties of extremely small colloidal metal and semiconductor particles // Chem. Rev. 1989.V. 89. P. 1861-1873.

103. Holmes J. D., Farrar J. A., Richardson D. J., Russell D. A., Sodeau J. R. Photoprotection through Extrac Rauser W.E. Phytochelatins and related peptides. Structure, biosynthesis, and function. // Plant Physiology. 1995. Vol. 109. P. 11411149.

104. Howden R., Goldsbrough P.B., Andersen C.R., Cobbett C.S. Cadmium-Sensitive, cadi Mutants of Arabidopsis thaliana Are Phytochelatin Deficient 11 Plant. Physiol. 1995. Vol. 107. P. 1059-1066.

105. Jensen Т.Е., Baxter M., Rachlin J. W. Uptake of Heavy Metals by Plectonema boryanum (Cyanophyceae) into Cellular Components, Especially Polyphosphate Bodies: an X-ray Energy Dispersive Study // Environmental Pollution. (Ser .A). 1982. V. 27. P. 119-127.

106. Jin-An He, Yi Zhen Ни, Li-Jin Jiang Photodynamic action of phycobiliproteins: in situ generation of reactive oxygen species // Biochim. Biophys. Acta. 1997. V. 1320. №2. P. 165-174.

107. Jordan P., Fromme P., Witt H. Т., Klukas O., Saenger W., Krauss N. Three-dimensional structure of cyanobacterial photosystem I at 2.5 A resolution // Nature. 2001. V. 411. P. 909-917.

108. Kagi J.N.R. Purificarion and primary structure of snail metallothionein. Similarity of the N-terminal sequenence with histones H4 and H2A // Eur. J. Biochem. 1993. 216. №3.739-746.

109. Kesseler A., Brand M.D. Localisation of the sites of action of cadmium on oxydative phosphorilation in potato tuber mitochondria using top-down elasticity analisis//Eur. J.Biochem. 1994. V. 225. P. 897-906.

110. Kirilovsky D., Ohad I. Functional assembly in vitro of phycobilisomes with isolated photosystem II particles of eukaryotic chloroplasts // J. Biol. Chem. 1986. V. 261. №26. P. 12317-12323.

111. Kligler I. J. Modifications of culture media used in the isolation and differentiation of typhoid, dysentery, and allied bacilli // J. Exp. Med. 1918 V. 28. № 3. P. 319322.

112. Kneer R., Zenk M.H. The formation of Cd-phytochelatin complexes in plant cell cultures//Phytochemistry. 1997. Vol. 44. P. 69-74.

113. Korgel B.A., Monbouquette H. G. Synthesis of size-monodisperse CdS nanocrystals using phosphatidylcholine vesicles as true reaction compartments // J. Phys. Chem. 1996. V. 100. № 1. P. 346-351.

114. Kozdroj J., Dirk van Elsas. Response of the bacterial community to root exudates in soil polluted with heavy metals assessed by molecular and cultural approaches // Soil Biology & Biochemistry. 2000. V. 32. P. 1405-1417.

115. Kratz W.A., Myers J. Nutrition and growth of several blue-green agae // Amer.J. Bot. 1955. V. 42. P. 282-287.

116. Kuhlbrandt W. Dual approach to a light problem // Nature. 2003. V. 426. № 6965. P. 399-400.

117. Malekzadeh F., Farazmand A., Ghafourian H., Shahamat M, Levin M., and Colwell R.R. Uranium accumulation by a bacterium isolated from electroplating effluent // World Journal of Microbiology & Biotechnology. 2002. Vol. 18. № 4. P. 295-300.

118. Maxon P., Sauer K., Zhou J., Bryant D.A., Glazer A.N. Spectroscopic studies of cyan obacte rial phycobilisomes lacking core porypeptides // Biochim. Biophys. Acta. 1988. V. 977. P. 40-51.

119. Mehra R.K., Miclat J., Kodati V.R., Abdullah R., Hunter T.C., Mulchandani P. Optical spectroscopic and reverse-phase HPLC analyses of Hg(II) binding to phytochelatins // Biochem. J. 1996. Vol. 314. P. 73-82.

120. Mehra R.K., Mulchandani P., Hunter T.C. Role of CdS Quantum Crystallites in Cadmium Resistance in Candida glabrata II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. Vol.200. P. 1193-1200.

121. Mimuro M., Lipschultz C.A., Gantt E. Energy flow in the phycobilisome core of Nostoc sp. (MAC): two independent terminal pigments // Biochim. Biophys. Acta. 1986. V. 852. P. 126-132.

122. Mullen M. D., WolfD. C., Ferris F. G., Beveridge T. J., Flemming C. A., Bailey G. W. Bacterial sorption of heavy metals // Appl. Environ. Microbiol. 1989. V. 55. P. 3143-3149.

123. Mullineaux C. W. Allen J.F. Fluorescence induction transients indicate dissociation of photosystem II from the phycobilisome during the state 2 transition in the cyanobacterium Synechococcus 6301 // Biochim. Biophys. Acta. 1988. V. 934. P. 96-107.

124. Murasugi A., Wada-Nakaga\va C., Hayashi Y. Formation of cadmium-binding peptide allomorphs in fission yeast // J. Biochem. (Tokyo) 1984. Vol. 96. P. 13751379.

125. Murata N. Control of excitation transfer in photosynthesis. Light-induced change of chlorophyll a fluorescence in Porphyridium cruentum II Biochim. Biophis. Acta. 1969. V. 172. P. 242-251.

126. Navar S., Sinha A, Das S., Das S. K., Rao P.R. In situ synthesis of nanosized cadmium sulfide using bovine serum albumin // J. Materials Sci. Lett. 2001. V. 20. №23. P. 2099-2100

127. Nies D. H. Efflux-mediated heavy metal resistance in prokaryotes // FEMS Microbiology Reviews, 2003, 27, 313-339.

128. Nies D. H. Microbial heavy-metal resistance // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1999. V.51.P. 730-750.

129. Nies D. H. Resistance to cadmium, cobalt, zinc, nickel in microbes // Plasmid. 1992. V. 27. P. 17-28.6 hEocha C. Biliproteins of Algae // Ann. Rev. Plant Physiol. 1965. V 16. P. 415434.

130. PanajJ J.U., Josel F. Selection by anion-exchange chromatography of exopolysaccharide mutants of the cyanobacteium Synechocystis strain PCC 6803 // Appl. Environ. Microbiol. 1989. V. 55. P. 1452-1456.

131. Park CH, Keyhan M, Matin A. 1999. Purification and characterization of chromate reductase in Pseudomonas putida. Abs. Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol. V. 99. P. 536.

132. Pawlik B, Skowronski T. Transport and toxicity of cadmium its regulation in the cyanobacterium Synechocystis aquatilis II Envron. Experim. Bot. 1999. V. 34. P. 225-233.

133. Presta A., Creen A.R., Zelazowski A., Stillman M.J. Copper binding to rabbit liver metallothionein: formation of a continuum of copper (I) thiolate stoichiometric species // Europ. J. Biochem. 1995. 227. № 1-2. P. 227-270.

134. Prosperi С. H. A cyanophyte capable of fixing nitrogen under high levels of oxygen//J. Phycol. 1994. V. 30. P. 222-224.

135. Rachlin J.W., Jensen Т.Е., Warkentine B. //Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1984. V.13.P. 143-151.

136. Rai L.C., Gaur J.P., Kumar H.D. Phycology and heavy-metal pollution // Biol. Rev. 1981. V. 56. P. 99-151.

137. Reddy G.N., Prasad M.N. Heavy metal binding proteins. Polypeptides: occurrence, structure, synthesis and function // Environ. Experimen. Botany. 1990. V. 30. № 3. P. 251-264.

138. Reese R.N., Wagner G.J. Properties of tobacco (Nicotiana tabacum) cadmium-binding peptide(s). Unique non-metallothionein cadmium ligands // Biochem. J. 1987. Vol. 241. P. 641-647.

139. Renter W, Nickel C., Wehrmeyer W. Isolation of allophycocyanin В from Khodella violacea results in a model of the core from hemidiscoidal phycobilisomes of Rhodophyceae IIFEBS Lett. 1990. V. 273. P. 155-158.

140. Reuter W., Wehrmeyer W. Core substructure in Mastigocladus laminosus phycobilisomes. II. The central part of the tricylindrical core — АРсм — contains the "anchor" polypeptide and no allophycocyanin В // Arch. Microbiol. 1990. V. 153. P. 111-117.

141. Riethman H., Bullerjahn G., Reddy K.J., Sherman L.A. Regulation of cyanobacterial pigment-protein composition and organization by environmental factors//Photosynth. Res. 1988. V. 18. P. 133-161.

142. Rippka R. Isolation and Purification of Cyanobacteria // Methods in enzymology 1988. V. 167. P. 3-27.

143. Robinson N.J., Jackson P.J. "Metallothionein-like" metal complexes in angiosperms; their structure and function // Physiol. Plant. 1986. V. 67. P. 499506.

144. Salt D.E., Pickering I.J., Prince R.C., GlebaD., Dushenkov S., Smith R.D., Raskin I. Metal Accumulation by Aquacultured Seedlings of Indian Mustard // Environ. Sci. Technol. 1997. Vol. 31. P. 1636-1644.

145. Salt D.E., Prince R.C., Pickering I. J., Raskin I. Mechanisms of Cadmium Mobility and Accumulation in Indian Mustard // Plant Physiol. 1995. Vol. 109. P. 14271433.

146. Schirroer Т., Bode W., Huber R. Refining three-dimensional structures of two cyanobacterial C-phycocyanins at 2.1 and 2.5 A resolution. A common principle of phycobilin-protein interaction // J. Mol. Biol. 1987. V. 196. P. 677-695.

147. Schluchter W.M., Bryant D.A. Molecular characterization of ferredoxin NADP+ oxidoreductase //Biochemistry. 1992. V. 31. № 12. P. 3092.

148. Scot, J. A., Palmer S. J. Sites of cadmium uptake in bacteria used for biosorption // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1990. V. 33 P. 221-225.

149. Shubin V. V., Murthy S.D.S, Karapetyan N. V., Mohanty P. Origin of the 77 К variable fluorescence at 758 nm in the cyanobacterium Spirulina platensis II Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1060. P. 28-36.

150. Singh N., Astahana R.K., Kayastha A.M., Pandey S., Chaudhary A.K., Singh S.P. Thiol and exopolysaccharide production in a cyanobacterium under heavy metal stress // Process Biochemistry. 1999. V. 35. P. 63-68.

151. Singhal R.K., Anderson M.E., Meister A. Glutathione, a first line of defense against cadmium toxicity // Faseb. J. 1987. Vol. 1. P. 220—223.

152. Skorzynska-Polit E., Baszynski T. Does Cd use Ca channels to penetrate into chloroplasts? a preliminary study // Acta Physiologiae Plantarum. 2000. V. 22. P. 171-178.

153. Speiser D.M., Ortiz D.F., Kreppcl L., Scheel G., Mcdonald G., Ow D.W. Purine biosynthetic genes are required for cadmium tolerance in Schizosaccharomyces pombeHMo\cQ. Cell. Biol. 1992. Vol. 12. P. 5301—5310.

154. Sudo Grant Burgess J., Tane Masa H., Nakamura N., Matsunaga T. Sulfated exopolysaccharide production by the halophilic cyanobacterium Aphanocapsa haiophytica II Curr. Microbiol. 1995. V. 30. P. 219-222.

155. Sutherland I. W. Structure-function relationships in microbial exopolysaccharides // Biotech. Adv. 1994. V. 12. P. 393-448.

156. Swings J., De Vos P., Van den Mooter M., De Ley J. Transfer of Pseudomonas maltophilia Hugh 1981 to the genus Xanthomonas as Xanthomonas maltophilia (Hugh 1981) comb, nov // Int. J. Systematic Bacteriol. 1983. V.33. №2. P. 409413.

157. Tabita F.R. Carbon dioxide fixation and its regulation in cyanobacteria // TheCyanobacteria in P. Fay and C. Van Baalen (eds.). Elsevier. Amsterdam. 1987. P. 95-117.

158. Tebo В. M. Metal precipitation by marine bacteria: potential for biotechnological applications // Genet. Eng. 1995. V. 17. P. 231-263.

159. Trevors J.T., Stratton G.W., Gadd G.M. Cadmium Transport, Resistance, and Toxicity in Bacteria, Algae, and Fungi // Can. J. Microbiol. 1986. V. 32. P. 447464.

160. Trindade Т., O'Brien P., Pickett N.L., Nanocrystalline Semiconductors: Synthesis, Properties, and Perspectives // Chem. Mater. 2001. V.13. № 11. P. 3843-3858. Tiimova > E., Sofrova D. Response of Intact Cyanobacterial Cells and their1. L

161. Photosynthetic Apparatus to Cd Ion Treatment // Photosynthetica. 2002. V. 40. № l.P. 103-108.

162. Van Diujvendik-Matteoli M.A., Desmet G.M. On the inhibitory action of cadmium on the donor side of Photosystem II in isolated chloroplasts // Biochim. Biophys. Acta (B). 1975. V. 408. № 2. P. 164-169.

163. Volesky В., Prasetyo /. Cadmium removal in a biosorption column // Biotechnol. Bioeng. 1994. V. 43 P. 1010-1015.

164. Vymazal J. Toxicity and Accumulation of Cadmium with Respect to Algae and Cyanobacteria: a Review// Toxicity Assessment: An International Quarterly 1987. V. 2. P. 387-415.

165. WangJ.Y., Uphaus R.A., Ameenuddin S., RintoulD.A. Formation ofnanoscale size cadmium sulfide within a channel protein monolayer // Thin Solid Films. 1994. V. 242. № 1-2. P. 127-131.

166. Wang R.T., Stevens C.L.R., Myers J. Action spectra for photoreactions I and II of photosynthesis in the blue-green alga Anacystis nidulans II Photochemistry and Photobiology. 1977. V. 25. P. 103-108.

167. Wehrmeyer W., Zimmermann C., Ohki K., Fujita Y. On a new type of cyanobacteria phycobilisome exemplified in Phormidiwn persicinum Gomont // Eur. J. Cell Biol. 1988. V. 46. P. 539-546.

168. WilJtfors G. H., Neeman A., Jackson P. J. Cadmium-binding polypeptides in microalgal strains with laboratory-induced cadmium tolerance // Mar. Ecol. Prog. Ser. 1991. V. 79. P. 163-170.

169. Williams W.P., Allen J.F. State 1/State 2 changes in higher plants and algae. Photosynthesis //Photosynth. Res. 1987. V. 13. P. 19-45.

170. Wintermans J.F.G.M., De Mots A. Spectrophotometry characteristics of chlorophylls a and b and their pheophytins in ethanol // Biochim. Biophys. Acta. 1965. V. 109. №2. P. 448-453.

171. Yan Li, Fuzhi Hunag, Ziehen Li, Oingmin Zhang, Zhennan Gu The lecithin vesicle mediated mineralization of cadmium sulphide // J. Mater. Sci. Lett. 1999. V. 18. № 22. P. 1821-1823.

172. Yongchi Tian, Chagjun Wu, Fendler J. H. Fluorescence activation and surface-state reactions of size-quantized cadmium sulfide particles in Langmuir-Blodgett films//J. Phys. Chem. 1994. V. 98. № 18. P. 4913-4918.

173. Zenk M.H. Heavy metal detoxification in higher plants // Gene. 1996. Vol. 179. P. 21-30.

174. Zuber H. The structure of light-harvesting pigment-protein complexes // in J. Barber (ed.). "Light reactions" Topics in Photosynthesis. 8. Elsevier. Amsterdam. 1987. P. 157-259.