Выделение и свойства НАД-киназы из сердца голубя тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, Булыгина, Елена Романовна

  • Булыгина, Елена Романовна
  • 1984, Москва
  • Специальность ВАК РФ00.00.00
  • Количество страниц 150
Булыгина, Елена Романовна. Выделение и свойства НАД-киназы из сердца голубя: дис. : 00.00.00 - Другие cпециальности. Москва. 1984. 150 с.

Оглавление диссертации Булыгина, Елена Романовна

ВВЕДЕНИЕ.б

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА I. Основные направления изучения НАД-киназы

1.1. Распространение и внутриклеточная локализация НАД-киназы.

1.2. Субстратная специфичность НАД-киназы.

1.3. Четвертичная структура НАД-киназы.

1.4. Активность НАД-киназы

1.5. О механизме действия НАД-киназы

1.6. Регуляция активности НАД-киназы

ГЛАВА 2. Регуляторное значение изменения четвертичной структуры.

ГЛАВА 3. Регуляция активности ферментов при помощи высокомолекулярных факторов.33.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

I. Методы исследования.

1. Реактивы.

2. Выделение НАД-киназы.

3. Определение активности НАД-киназы

4. Исследование препаратов НАД-киназы методами электрофореза (ЭФ)

4Л. Диск ЭФ

4*2. ЭФ в градиенте концентрации ПААГ.

4*3* Определение молекулярного веса исследуемых белков

4.4. ЭФ в присутствии SDS

4.5. Окрашивание белковых зон в столбиках геля.

4.6. Определение локализации НАД-киназы в столбиках геля

5« Гель-фильтрация НАД-киназы.

6. Иммобилизация НАД-киназы на одифиле.

6.1. Активация одифила.

6.2. Определение диазогрупп в активированном одифиле

6.3. Иммобилизация НАД-виназы.

6.4. Определение активности иммобилизованной НАД-киназы

7. Определение белка.

8» Концентрирование растворов белка.

9. Определение НАД, НАДФ, АТФ.

П. Результаты и их обсуждение

I* Разработка метода получения препаратов

НАД-кинаэы из сердца голубя

2. Изучение четвертичной структуры НАД-киназы из сердца голубя.

2.1. Электрофоретически гомогенный препарат НАД-киназы.

2.2. Субьединица НАД-кинаэы иг сердца голубя.

2.2* Электрофоретический анализ частично очищенных препаратов НАД-виназы. Повторный ЭФ .• ••

2.4. Гель-фильтрация частично очищенных препаратов НАД-киназы.»

2.5. Взаимный переход форм НАД-киназы • ••••

3. Сравнение кинетических свойств частично очищенных и электрофоретически гомогенных препаратов НАД-киназы.

3.1. Изучение зависимости Cl от £fc"j

3.2. Зависимость ir от LSJC для частично очищенных препаратов НАД-киназы.

3.3. Зависимость 'ir от [~$J Для электрофоретически гомогенного фермента

3.4. Типы взаимных переходов между МИФ НАД-киназы.

3.5• Колебания активности НАД-киназы при хранении

4. Активатор НАД-киназы.

5* Иммобилизация НАД-киназы и доказательство активности мономера .113.

5.1. Подбор условий иммобилизации НАД-киназы на одифиле.

5*2* Иммобилизация мшомера НАД-киназы •••

5.3. Влияние иммобилизации на сохранность активности НАД-киназы. •

ЗАКЛШЕНИЕ.

ВЫВОДЫ

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Выделение и свойства НАД-киназы из сердца голубя»

Одной из наиболее актуальных проблем современной биохимии является выяснение молекулярных механизмов регуляции ферментативной активности. Изучение четвертичной структуры изолированных ферментов представляет необходимый этап на пути к пониманию закономерностей, лежащих в основе метаболической регуляции в клетке.

В последние годы пристальное внимание энзимологов привлекло исследование множественных молекулярных форм фермента (ММФ). Существование ММФ показано для многих, и в том числе для ключевых, ферментов. Физиологическое значение существования множественных форм заключается в том, что они играют важную роль в реализации качественного и количественного механизмов регуляции ферментативной активности, то есть таких механизмов, которые не связаны с синтезом фермента de novo • Иными словами, наличие ММФ фермента можно рассматривать в качестве одного из инструментов, при помощи которых в организме осуществляется быстрая, тонкая и точная регуляция ферментативной активности, обеспечивающая согласованное взаимодействие различных метаболических путей.

Среди ММФ особое место занимают диссоциирующие ферменты. Диссоциирующие ферментные системы - сравнительно недавно открытый класс ферментов, однако, уже накоплен богатый экспериментальный материал, подтверждающий важную регуляторную роль процесса ассоциации-диссоциации. К числу таких систем принадлежит и НАД-киназа из скелетных мышц и печени кролика.

Большое число диссоциирующих ферментов после очистки до гомогенного состояния сохраняет регуляторные свойства, что было показано при сравнительном изучении ферментных препаратов на разных стадиях очистки. Тем не менее, следует иметь в виду, что высокая степень очистки в отдельных случаях может привести к частичной или даже полной утрате ферментом присущих ему регуляторных свойств.

НАД-киназа (КФ 2.7.1.23) обеспечивает синтез НАДФ из НАД и АТФ и занимает видное место среди ферментов каталитического аппарата клетки. Окисленная и восстановленная формы НАДФ принимают участие более чем в 150 ферментативных процессах в качестве субстратов или кофакторов. Регуляция скорости пентозофосфатного пути в целом определяется концентрацией и доступностью НАДФ в клетке, восстановленный НАДФ поставляет восстановительные эквиваленты для синтеза жирных кислот и других анаболических процессов. Участие НАДФН в процессах детоксикации,протекающих в печени,указывает на связь этого динуклеотида с катаболическими реакциями. В свете вышесказанного становится понятным интерес к изучению структуры и свойств фермента,обеспечивающего синтез собственно НАДФ. Следует отметить, что до настоящего времени НАД-киназа остается мало изученным ферментом,что в известной мере обусловлено его относительно низкой активностью и отсутствием надежных методов выделения.

Для НАД-киназы из целого ряда источников показано существование множественных форм,природа которых различна и не всегда окончательно установлена. Например,полагают,что ММФ НАД-киназы,обнаруженные В Гйалоплазме И МИТОХОНДРИЯХ Дрожжей /63/, У Triatoma infestans при интоксикации ДДТ /57/, а также в препаратах из проростков гороха /127/ являются изозимами. С другой стороны,молекулярную гетерогенность фермента в наружных сегментах глаза быка /9/ и у бактерии Azotobabter vinelandii /75/ объясняют присутствием конформеров. Наиболее обстоятельно изучена четвертичная структура фермента из скелетной мышцы и печени кролика. Установлено, что в этих тканях фермент представлен системой диссоциирующих олигоме-ров, обладающих различной каталитической активностью и способных к взаимным переходам /12,29/.

Заслуживает внимания тот факт,что электрофоретически гомогеные олигомеры НАД-киназы из печени кролика,различающиеся по молеку-ярному весу и каталитической активности,утрачивают способность к ас-оциации-диссоциации.Высказывается предположение,что одна из возмож-ых причин изменения свойств гомогенного фермента кроется в отделе-ии от НАД-киназы в процессе очистки специфического фактора,в отсут-твие которого олигомеры не могут осуществлять взаимные переходы.

В настоящей работе в качестве источника фермента была выбрана ердечная мышца голубя. Следующие причины побудили нас остановить вой выбор на мышце сердца: во-первых,в литературе нет сведений о етвертичной структуре и свойствах гомогенного препарата НАД-киназы з мускулатуры сердца, во-вторых,изучение четвертичной структуры и войств НАД-киназы из сердца представляло интерес в сравнительнобио-имическом плане,и,наконец,в серии предварительных экспериментов,проеденных в нашей лаборатории,были получены предварительные результант,позволяющие предполагать наличие свойств диссоциирующей ферментной истемы и у фермента из названного источника. Таким образом целью астоящей работы было проведение анализа четвертичной структуры НАД-иназы из сердца голубя, изучение некоторых его кинетических свойств поиск возможных способов регуляции ферментативной активности.

В задачу диссертации входило:

• Разработка метода,позволяющего получать гомогенные препараты НАД-киназы из сердца.

• Изучение четвертичной структуры фермента. Изучение некоторых кинетических свойств НАД-киназы из мышцы сердца.

Поскольку в процессе разработки метода очистки фермента мы стол-нулись с тем,что четвертичная структура НАД-киназы на различных ста-иях очистки фермента изменяется,оказалось целесообразным и желатель-ым провести сравнительный анализ структуры частично очищенного и го-огенного фермента,а также проанализировать вопрос о роли четвертич-ой структуры в регуляции активности НАД-киназы.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Похожие диссертационные работы по специальности «Другие cпециальности», 00.00.00 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Другие cпециальности», Булыгина, Елена Романовна

ВЫВОДЫ

1. Разработан метод, позволяющий получать электрофоретичес-ки гомогенные препараты НАД-киназы из сердца голубя.

2. Показано, что гомогенный фермент представлен мономером с м.весом 45000.

3. Изучение четвертичной структуры и кинетических свойств НАД-киназы на разных стадиях очистки позволило сделать заключение о том, что фермент в сердце голубя существует в виде равновесной системы олигомерных форм, обладающих различной каталитической активностью, и обнаруживает негиперболическую зависимость скорости реакции от концентрации НАД.

4. Очистка НАД-киназы до гомогенного состояния сопровождается утратой способности к образованию олигомеров. Гомогенный препарат фермента демонстрирует гиперболическую зависимость гг от Гз]0 , в этом случае равна 0,1 мМ.

5. Осуществлена иммобилизация НАД-киназы на одифиле и показа но, что мономер фермента обладает каталитической активностью.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

До настоящей работы НАД-киназа из сердца голубя не была очищена до гомогенного состояния. Для решения стоящей перед нами задачи мы должны были прежде всего иметь в своем распоряжении метод, обеспечивающий получение высоко очищенных и стабильных препаратов фермента. Применявшиеся ранее методы получения частично очищенных препаратов не могли быть использованы нами в неизменном виде при разработке процедуры очистки фермента, поскольку получаемые при этом ферментные препараты отличались высокой лабильностью и быстро инактивировались. В результате внесения ряда изменений и дополнений в существующий способ очистки, был разработан метод, позволяющий получать гомогенные препараты НАД-киназы из сердца голубя.

Сравнительное изучение частично очищенной и гомогенной НАД-киназы из сердца голубя обнаружило существенные различия между четвертичной структурой и кинетическими свойствами таких препаратов.

Четвертичная структура исследовалась двумя независимыми методами: ЭФ и гель-фильтрации. Исследовали препараты НАД-киназы на разных ступенях очистки - частично очищенные (препараты на стадии сульфат аммонийной фракции и эти же препараты, подвергшиеся разделению на колонке с сефарозой 6В), а также гомогенные по данным ЭФ препараты.

В частично очищенных препаратах оба метода обнаружили присутствие нескольких белковых фракций, активных в отношении синтеза НАДФ. Определение м.веса белков, соответствующих этим фракциям, проведенное также двумя методами - гель-фильтрации и ЭФ в градиенте концентрации ПААГ, показало, что олигомеры НАД-киназы имеют м.вес от 340000 до 90000, причем в большинстве препаратов преобладают формы с м.весом 90000, и, в особенности, 180000. Значения м.веса олигомеров, определенные двумя методами, совпадают.

Исследование препаратов фермента на последней стадии очистки этими же методами показало, что фермент представлен только одной формой, м.вес которой равен 45000. Поскольку на трубочку геля наносили от 50 до 100 мкг белка, и минорные фракции при этом не выявлялись, можно говорить о том, что разработанный метод очистки фермента из сердца голубя позволяет получать электрофоретически гомогенные препараты фермента. ЭФ такого препарата в денатурирующих условиях, в присутствии sds и мочевины, не обнаружил каких-либо форм, м.вес которых отличался бы от 45000. Полученный результат убеждает в том, что очищенная до гомогенного состояния НАД-киназа представлена мономером, а м.вес субъединицы равен 45000.

Иммобилизация мономера на одифиле и определение активности в иммобилизованных препаратах доказывает, что мономер НАД-киназы обладает ферментативной активностью.

Возвращаясь к значениям м.веса олигомеров НАД-киназы, отметим, что полученные значения кратны 45000. Доминирующими олигомерами, таким образом, являются ди- и тетрамеры фермента.

Присутствующие в частично очищенных препаратах олигомеры способны ко взаимным переходам. В рамках данной работы мы не ставили перед собой задачи подробно изучить условия осуществления этих переходов, но сама возможность их возникновения подтверждается изменением профиля элюции фермента через сефадекс G -200 и сефарозу 6В при изменении условий гель-фильтрации, а также опытами по повторному ЭФ в однородном геле и результатами ЭФ в градиенте концентрации ПААГ отдельных элюатов с колонки с сефадексом g -200, обладающих НАД-киназной активностью.

Существование НАД-киназы в виде олигомеров, м.вес которых выражается величинами, кратными 45000, и способность последних ко взаимным переходам, дали нам основания предположить, что четвертичная структура фермента из сердца голубя организована подобно структуре фермента из скелетных мышц и печени кролика и представлена равновесной системой диссоциирующих олигомеров ( 12, 29 )• По всей видимости, данный тип организации является общим для фермента из животных тканей, а наличие множественных форм разной природы - общее свойство НАД-киназы.

Исследование некоторых кинетических свойств фермента из сердца голубя подтвердило наше предположение. Частично очищенные препараты фермента демонстрируют зависимость а от , что само по себе является отличительным признаком ферментов, способных к ассоциации-диссоциации в том случае, когда в разной степени ассоциированные формы обладают разной ферментативной активностью. Поскольку, при увеличении в среде инкубации содержания белка активность падает, можно думать, что наименее ассоциированные формы НАД-киназы более активны. Колебания ферментативной активности, подробно описанные выше, и уменьшение амплитуды этих колебаний в случае хранения фермента в присутствии субстрата, мы склонны рассматривать как, во-первых, результат периодического изменения четвертичной структуры при хранении, а во-вторых, как подтверждение различий в удельной активности олигомеров.

Исследование скорости синтеза НАДФ частично очищенными препаратами в зависимости от концентрации субстрата, показало, что получаемые кинетические кривые не являются гиперболическими, а имеют промежуточное плато, максимум и минимум. Форма кинетической кривой v от fsj^ зависит от количества вносимого в пробу ферментного препарата.

Обращает на себя внимание тот факт, что в процессе очистки происходит постепенное уменьшение числа олигомеров НАД-киназы; отчасти подобное явление наблюдается и при длительном хранении препаратов. Напомним, что гомогенная НАД-киназа представлена только мономером.

Кинетически уменьшение числа олигомеров по мере очистки фермента проявляется в упрощении (вплотьдо гиперболы) формы кривых зависимости w ot£sJq • Отсутствие зависимости а от [eJ при исследовании как свежевыделенного мономера фермента, так и хранившегося в течение пяти дней и сконцентрированного препарата, доказывает неспособность гомогенной НАД-киназы к ассоциации. Полученные результаты подтверждают справедливость высказанной точки зрения о том, что существование точек перегиба нак кинетических кривых v от £sj о » получаемых для частично очищенных препаратов, связано с присутствием в них ММФ.

Создается впечатление, что фермент в процессе очистки утрачивает способность к формированию олигомеров разной степени сложности, т.е. к образованию ММФ. Решающее значение в этом отношении, по нашему мнению, играет стадия ИОХ на ДЭАЭ-сефадексе А-50. Процедура ИОХ вообще небезразлична для большинства ферментов, а в данном случае, по-видимому, приводит к разрушению четвертичной структуры.

Уменьшение числа олигомеров по мере очистки отмечали и для других ферментов. Например, очищенные препараты уридинкиназы в основном представлены формой с м.весом 380000, а в состав неочищенного фермента входят также олигшеры с м.весом 13.0000 и 365000470000 /136/. Другим аналогичным примером может служить фосфорила-за фосфатазы из печени скелетных и сердечной мышц крысы /71/. Очистка этого фермента путем высаливания сульфатом аммония и спиртового фракционирования сопровождается переходом от ММФ фермента, имеющих м.вес в интервале от 140000 до 300000, к одной форме с м.весом около 32000, которая скорее всего является мономером фермента. Этот переход сопряжен со значительной активацией фермента. Авторы предполагают, что исследуемая фосфатаза существует в клетке в активной и неактивной формах. Последние представляют собой комплекс фермента со специфическим ингибитором, который разрушается при очистке. Различная стехиометрия комплексов и возможность их частичной диссоциации, по мнению авторов, является причиной появления множественных форм фермента. Переход в одну более активную форму рассматривается как общий механизм регуляции фосфатазы фосфорилазы из различных источников.

Известно также, что очистка гипоксантинфосфорибозилтрансфера-зы сопровождается уменьшением числа олигомеров /154/.

По всей видимости, очистка НАД-киназы до гомогенного состояния неблагоприятно сказывается на регуляторных свойствах фермента. Помимо утраты способности к ассоциации, очищенные мономеры фермента не реагируют на добавление активирующей фракции.

На первый взгляд ситуация, при которой гомогенный фермент "не чувствует" активатор кажется парадоксальной. Более привычна такая ситуация, когда активатор (или регулятор) отделяется на одной из последних стадий очистки и оказывает эффект на очищенный фермент, а частично очищенные препараты, ещё не свободные от активатора, напротив, не реагируют на его добавление. Типичным примером такого рода взаимоотношений служит гуанилатциклаза из печени: очистка фермента на ДЭАЭ-биогеле сопровождается отделением активатора, после чего активность гуанилатциклазы перестает быть пропорциональной количеству добавленного фермента. Активатор оказывает своё действие только на очищенный фермент, причем в его присутствии восстанавливается утраченная пропорциональность. Крайне важно, что добавление активатора приводит также к нормализации кинетики фермента, которая в его отсутствие не подчиняется закону Михаэли-са-Ментен /162/. Можно думать, что действие активатора в данном случае не исчерпывается только увеличением ферментативной активности гуанилатциклазы, а что активатор выступает также в роли регулятора, способного оказывать действие на четвертичную структуру фермента. Возможно, что активатор переводит фермент в одну форму, тем более, что в присутствии активатора гуанилатциклаза имеет отчетливый рН-максимум, свободный от активатора фермент рН-максиму-;ма не имеет.

Рассмотренный пример противоположен той ситуации, которая наблюдалась при исследовании НАД-киназы из печени кролика /29/. Добавление активирующей фракции к очищенному ферменту возвращало НАД-киназе утраченную после фракционирования на ионообменнике способность образовывать олигомеры, что кинетически проявлялось в появлении зависимости удельной активности от концентрации белка в инкубационной пробе. Напомним, что стадия ИСК при очистке НАД-ки-назы из растений и яиц морского ежа сопровождалось потерей активности вследствие отделения активатора, которым в этом случае является кальмодулин. Активность восстанавливалась при добавлении к неактивному ферменту фракции, содержащей активатор.

Напротив, действие белкового активатора аденилатциклазы из Bordeteiia pertusis на фермент уменьшалось по мере очистки последнего и полностью отсутствовало при добавлении к чистому ферменту /106/, подобно тому, как это имеет место в случае НАД-кина-зы из сердца голубя.

Десенсибилизация гомогенной НАД-киназы из сердца голубя по отношению к действию активирующей фракции составляет одно из отличий изучаемого фермента от фермента, полученного из печени кролика и растений. Следует признать, что очистка фермента из сердца голубя лишает его некоторых регуляторных свойств» Мы имеем возможность говорить только о тех регуляторных свойствах, которые проявляются на уровне четвертичной структуры фермента, поскольку алло-стерические свойства отдельного мономера НАД-киназы в рамках данной работы не рассматривались, а в литературе сведения по этому вопросу отсутствуют.

Анализ полученных в работе данных приводит к заключению о значительных изменениях свойств НАД-киназы из сердца голубя в процессе очистки до гомогенного состояния. Вопрос о том, в какой степени выделенный гомогенный фермент сохраняет свойства, присущие ему в клетке in vivo, всегда занимал энзимологов и в последнее время приобрел особую актуальность в связи с расширением наших знаний о разносторонних путях регуляции ферментативной активности. Несомненно, что очистка фермента необходима при изучении его первичной структуры и организации активного центра, но известно большое число примеров, иллюстрирующих отрицательную роль очистки при изучении разного рода регуляторных воздействий. Особенно наглядно негативное влияние очистки проявляется при исследовании ферментов, активность которых регулируется при участии высокомолекулярных эффекторов. Так, Фуруя и Уеда прямо говорят о невозможности исследовать аллостерические свойства очищенной ФФК при её фосфорилирова-нии in vitro , поскольку в этих экспериментах фермент свободен от активатора, а именно связывание с активатором контролирует степень фосфорилирования и;в конечном счете^аллостерические свойства фермента /91/.

Серфф отмечает, что НАД-конформер НАДф-зависимой ГАФД из Sinapis alba утрачивает способность полимеризоваться после очистки фермента / 74/.

Рассмотренные примеры и представленный в работе экспериментальный материал хорошо согласуются со взглядами Ньюсхолма и Старта на проблему очистки ферментов. По мнению этих авторов, необходимо стремиться к достижению компромисса между степенью очистки и сохранением регуляторных свойства фермента /36/. Мы полагаем, что использованный в настоящей работе приём - сравнительное изучение фермента на разных стадиях его очистки - может оказаться весьма продуктивным при изучении сложных ферментов, активность которых регулируется на многих уровнях.

Список литературы диссертационного исследования Булыгина, Елена Романовна, 1984 год

1. Афанасьева Т.П., Филиппович С.Ю., Крицкий М.С. Удельная активность и молекулярные формы НАД-киназы в онтогенезе jjeuro-spora crassa . Прикладная биохимия и микробиология, 1982, т.18, с.376-382.

2. Беляева Н.Ф. Выделение и свойства НАД-киназы из скелетных мышцвзрослых кроликов и эмбрионов. Канд.дисс., МГУ, 1973.

3. Беляева Н.Ф., Телепнева В.И. Выделение и свойства НАД-киназыиз скелетных мышц кролика. Биохимия, 1974, т.39, вып.З, с.975-983?

4. Беляева Н.Ф., Телепнева В.И. Кинетическое изучение НАД-киназыскелетных мышц кролика при различных концентрациях фермента. Докл. АН СССР, 1973, т.209, с.977-979.

5. Гомазкова B.C., Красовская О.Э. Регуляция -кетоглутаратдегидрогеназного комплекса из грудной мышцы голубя. Биохимия, 1979, т.44, вып.6, с.1126-1136.

6. Дорожко А.И., Каган З.С. Влияние концентрации белка на кинетические свойства "биосинтетической" l -треониндегидрата-зы из бактерии е. coli К.12. Докл. АН СССР, 1973, т.210, с.1463-1466.

7. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. "Мир", М., 1982.

8. Евстафьева О.Л., Сахарова И.С., Соловьева Г.А. Четвертичнаяструктура гликогенсинтетазы I скелетных мышц кролика. Биохимия, 1978, т.43, вып.1, с.174-179.

9. Жучихина А.А., Этингоф Р.Н. Влияние 3*5* -циклической АМФ на

10. НАД-киназную активность наружных фрагментов сетчатки глаза быка. Докл. АН СССР, 1973, т.212, с.996-999.

11. Инсарова И.Д., Лебедев А.Н., Телепнева В.И. Четвертичнаяструктура НАД-киназы скелетных мышц кролика. Докл.АН СССР, 1974, т.219, с.488-491.

12. Инсарова И.Д., Телепнева В.И. Четвертичная структура НАД-киназы из скелетных мышц кролика. Укр.биохим.ж., 1977, т.49, с.124-129.

13. Инсарова И.Д. Изучение некоторых свойств НАД-киназы скелетныхмышц кролика. Канд.дисс., М., 1974.

14. Инсарова И.Д., Беляева Н.Ф., Телепнева В.И. Спонтанные колебания активности НАД-киназы скелетных мышц кролика. Бюлл. экспер.биол.и медицины, 1976, № 8, с.957-959.

15. Кашо В.Н., Бакулева Н.П., Байков А.А., Аваева С.М. Получениеи каталитические свойства растворимой мономерной формы неорганической пирофосфатазы из пекарских дрожжей. Биохимия, 1982, т.47, вып.6, с.993-998.

16. Козлова Н.Б., Розе Л.В., Вульфсон П.Л. Иммобилизация фосфоритазы Б и изучение её ферментативных и иммунологических свойств. Биохимия, 1978, т.43, вып.З, с.504-509.

17. Коломбет В.А., Иванова Н.Н., Брицина Т.Я., Шполь С.Э. Спектрмакроскопических флуктуаций ферментативной активности креатннкнназы . Биофизика, 1980, т.ХХУ, вып.2, с.213-217.

18. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. Высшаяшкола, М.,1980, с.222, 176, 179, 181.

19. Кри-хчщий М.С., Афанасьева Т.Н., Филиппович С.Ю., Соколовский В.Ю. Регуляция фоторецепторной системой jieurospo-ra crassa активности множественных форм НАД-киназы. Докл.АН СССР, 1982, т.263, C.I0I6-I0I9. ,

20. Кузовлева О.Б., Гурвич А.Е., Роговин З.А., Вирнин А.Д.

21. Синтез новых иммуносорбентов на основе простого эфира целлюлозы и 4- Jb -оксиэтилсульфанил-2-аминоанизола. Вопр.мед.химии, 1966, т.12, вып.1, с.106-107.

22. Кузовлева О.Б. .Выделение индивидуальных белков при помощи новых иммуносорбентов, способных присоединить большие количества антигена. Докл.АН СССР, 1972, т.203, № 5, C.II93-II96.

23. Кузовлева О.Б., Николаева А.И. Применение белков, ковалентноприсоединенных к гедк^гара, для специфической сорбции в условиях электрофореза. Вопр.мед.химии, 1976, т.22, вып. 3, с.413-416.

24. Кузовлева О.Б., Шаханина К.Г. Сравнение различных способовиммобилизации препаратов чистых антител и неспецифических иммуноглобулинов. Лаб.дело, 1982, Ш 3, с.9-12.

25. Курганов Б.И. Особенности кинетического поведения ферментов,состоящих из субъединиц. Химия и технология полимеров, 1967, № 2, с. 140-162.

26. Курганов Б.И., Дорожко А.И., Каган З.С., Яковлев В.А. Отклонение от гиперболической кинетики в медленно диссоциирующих аллостерических ферментных системах. Биохимия, 1975, т.40, вып.4, с.793-801.

27. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты. Наука, М., 1978.t

28. Маурер Г. Диск-электрофорез. Теория и практика в полиакриламидном геле электрофореза. Мир, М., 1971.

29. Муронец В.И., Ашмарина Л.И., Асриянц Р.А., Наградова Н.К.

30. Использование иммобилизации для изучения глицеральдегид-3-фосфат дегидрогеназы. Иммобилизованные мономеры. Биохимия, 1982, т.47, вып.6, с.977-986.

31. Нгуен Ван Тхиет, Телепнева В.И. Четвертичная структура НАДкиназы из печени кролика. Биохимия, 1981, т.46, вып.З, с.435-443.

32. Нгуен Ван Тхнет. НАД-киназа из печени. Свойства и регуляцияактивности. Канд.дисс. М., 1983.

33. Немчинская В.Л., Кушнер В.Н.,Божков В.М. Турченко Е.И., Тухачинский С.Е. О свойствах НАД-киназы из печени голубя. Биохимия, 1966, т.31, вып.2, с.306-314.

34. Немчинская ВЛ., Смирнова Т.Б. Выделение НАД-киназы из печеникрыс. Биохимия, 1967, т.32, вып.4, с.854-858.

35. Немчинская В.Л., Божков В.М., Кушнер В.Н. Выделение, очисткаи свойства НАД-киназы из печени крысы. Биохимия, 1970, т.35, вып.6, с.1067-1072.

36. Немчинская В.Л., Браун А.Д. Синтез НАДФ в регенерирующей ткани печени крыс. "Витамины", Киев, 1974, вып.УП, с.24-28.

37. Немчинская В.Л., Божков В.М., Кушнер В.Н. Биосинтез никотинамидных коферментов, их внутриклеточная локализация и регуляция в животных клетках. Цитология, 1971, т.ХШ, с.799-812.

38. Немчинская В.Л., Браун А.Д. Синтез НАДФ в регенерирующей печени крыс. Цитология, 1972, Т.Х1У, с.1544-1546.

39. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. Мир, М., 1977.

40. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. Наука, М., 1981, с.73.

41. Перевертун Т.В., Удальцова Н.В. Коломбет В.А., Иванова Н.П.,

42. Брицина Т.Н., Шйоль С.Э. Макроскопические флуктуации в водных растворах белков и других веществ как возможное следствие космогеографических факторов. Биофизика, 1981,1. Т.ХХ1У, вып.4, с.604-614

43. Плаксина Е.А., Сергеенко О.В., Склянкина В.А., Аваева С.М.

44. Получение иммобилизованного димера и мономера неорганической пирофосфатазы и доказательство каталитической активности субъединиц. Биоорг.химия, 1981, т.7, вып.З, с.357-364.

45. Рыбина В.В., Шйоль С.Э. Синхронные конформационные колебаниятитра сульфЬдрильных групп в растворах белков. Обратимое окисление как возможная причина этого явления. Биофизика, 1979, т.ШУ, вып.6, с.970-976.

46. Северин С.Е., Телепнева В.И., Цейтлин Л.А. Выделение, очисткаи свойства НАД-киназы из мышцы сердца. Биохимия, 1970, т.35, вып.2, с.329-335.

47. Соловьева О.Н., Кочетов Г.А. Свойства иммобилизованных субъединиц транскетолазы. Биохимия, 1979, т.44, вып.12, с.2115-2120.

48. Степанов В.М. Протеолиз как источник ошибок в исследованиибелков. Биохимия, 1980, т.45, вып.5, с.953-957.

49. Сухих В.Ф. Ферментноиммунологический метод определения белковых гормонов в крови и биологических жидкостях. Проблемы эндокринологии, 1977, т.26, № 6, с.82-85.

50. Телепнева В.И., Мештер Р. Выделение и свойства НАД-киназы изнормальных и денервированных мышц. Вопросы мед.химии, 1971, т.17, с.20-26.

51. Телепнева В.И., Карявкина О.Е. Внутриклеточная локализацияпроцессов биосинтеза и распада НАДФ в скелетных мышцах. Вопросы мед.химии, 1977, т.23, с.76-82.

52. Туркова Л. Аффинная хроматография. Мир, М., 1980, глава 12.

53. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации.1. Мир, М., 1977, глава I.

54. Цейтлин Л.А., Телепнева В.И. Внутриклеточная локализация процессов превращения никотинамидных коферментов в мышце сердца. Вопросы мед. химии, 1971, т.17, с.583-587.

55. Четверикова Е.П. О существовании нескольких состояний креатинкиназы в растворе, различающихся по величине ферментативной активности. Биофизика, 1971, т.ХУ1, с.925-927.

56. Четверикова Е.П. Влияние различных воздействий на колебанияферментативной активности в растворе мышечной креатинки-назы. В сборнике "Механизмы мышечного сокращения", Наука, М., 1972, с.26-32.

57. Aaronson R.P., Frieden С. Rabbit Muscle PPK: Studies of the Polymerization. The Behavior of the Enzyme at pH 8, pH 6 and In-■ termediate pH values. J. Biol. Chem., 1972, v. 247, N 23, p. 7502-7509.

58. Afanasieva T.P., Filippovich S.Yu., Sokolovsky V.Yu., Kritsky

59. M.S. Developmental Regulation of NAD + Kinase in Neurospora crassa. Arch. Microbiol., 1982, v. 133, p. 307-311.

60. Akedo H., Nishihara H., Shinkai K., et al. Multiple Forms of

61. Human Adenosine Deaminase. I. Purification and Characterization of Two Molecular Species. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.276, N 1, p. 257-271.

62. Agosin M., Scaramelli N., Dinamarca M.L., Aravena L. Intermediary Carbohydrate Metabolism in Triatoma infestans (Insecta,14

63. Hemiptera). II The Metabolism of C-glucose in Triatoma infestans Nymphs and the Effect of DDT. Comp.Biochem. Physiol., 1963, v. 8, p. 311-320.

64. Agosin M., Jftivicky J., Litvak S. The Induction of NAD-Kinase by

65. DDT in Triatoma infestans. Canad. J. Biochem., 1967, v. 45, N 5, p. 619-626.

66. Anderson J.M., Charbonneau H., Jones H.P., McCann R.O., Cormier

67. M.J. Characterization of the Plant Nicotinamide Adenine Dinuc-leotide Kinase Activator Protein and its Identification as

68. Calmodulin. Biochemistry, 1980, v. 19, N 13, p. 3113-3120.

69. Andrews P. Estimation of molecular Weights of Proteins by Sephadex Gel-Filtration. Biochem.J., 1964, v. 91, N 2, p. 222-233.

70. Apps D.K. The Mechanism of Action of Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase. Biochem.J., 1967, v. 104, N 3, p. 35 P.

71. Apps D.K. Kinetic Studies of Pigeon Liver NAD-Kinase. Europ.

72. J.Biochem., 1968, v. 5, N 3, p. 444-450.

73. Apps D.K. The Substrate Specifity of Pigeon Liver NAD-Kinase.

74. Europ.J.Biochem., 1969, v. 7, N 2, p. 260-266.

75. Apps D.K. The NAD-Kinases of .Saccharomyces cerevisiae. Europ.

76. J.Biochem., 1970, v. 13, N 2, p. 223-230.

77. Apps D.K. The Effect of Alkylation on Substrate and Effector- Binding Sites in Pigeon Liver NAD-Kinase. Europ.J.Biochem., 1971, v. 19, N 3, p. 301-308.

78. Apps D.K., Marsh A. Kinetic Studies of Interaction of Pigeon1.ver NAD-Kinase with Adenine Nucleotides and Divalent Cations. Europ.J.Biochem., 1972, v. 28, N 1, p. 12-19.

79. Apps D.K. Pigeon-Liver NAD-Kinase. The Structural and Kinetic

80. Basis of Regulation by NADPH. Europ.J.Biochem., 1975, v. 55, N 2, p. 475-483.

81. Apps D.K., Nairn A.C. The Equilibrium Constant and the Reversibility of the Reaction Catalysed by Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase from Pigeon Liver. Biochem.J., 1977, v.167, N 1, p. 87-93.

82. Aschmarina L.J., Muronets V.I., Nagradova N.K. A monomer of

83. Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase is Catalytically Active. Biochem. Internat., 1980, v. 1, No.1, p. 47-54.

84. Bernofsky C., Utter M.F., Interconversions of Mitochondrial

85. Pyridins Nucleotides. Science, 1968, v. 159, N 3821, p.1362-1363.

86. Blomquist C.H. Partial Purification and Characterization of

87. Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase from Sea Urchin Eggs. J.Biol.Chem., 1973, v. 248, N 20, p. 7044-7048.

88. Brandt H., Killilea S.D., Lee E.J.C. Activation of Phosphorylase

89. Phosphatase by a Navel Procedure. Evidence for a regulatory Mechanism Involving the Release of a Catalytic Subunit from

90. Enzyme Inhibitor. Complexe(s) of Higher Molecular Weight. Biochem.Biophys.Res.Communs., 1974, v. 61, N 2, p. 598-604.

91. Butler J.R., McGuines E.T. Candida utilis NAD-Kinase: Purification, Properties and Affinity Gel Studies. Internat.J.Biochem. 1982, v. 14, p. 845-850.

92. Cerff R. Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase (NADP) from

93. Sinapsus alba L. Reversible Association of Two Enzymes with a Protein Factor as Controlled by Pyridine Nucleotides in vitro. Plant. Physiol., 1978, v. 61, p. 369-372.

94. Chan W.W.-C. Matrix-Bound Protein Subunits. Biochem.Biophys.

95. Res. Communs., 1970, v. 45, N 5, p. 1198-1204.

96. Chan W.W.-C. Some Experimental Approaches for Studying Subunit1.teractions in Enzymes. Canad.J.Biochem., 1976, v. 54, N 6, p. 521-528.

97. Chan W.W.-C., Mosbach K. Effects of Subunit Interactions on the

98. Activity of Lactate Dehydrogenase Studied in Immobilized Enzyme Systems. Biochemistry, 1976, v. 15, N 19, p. 4215-4222.

99. Cherian R., Balasubramanian A.S. The Characterization of a

100. Thermostable Activator of J& -D-Glucosidase in Normal Human Saliva. Clinica Clinica Acta, 1981, v. 110, p. 169-176.-13У

101. Cho J.С., Swaisgood H. Surface-Bound Lactate Dehydrogenase:

102. Preparation and Study of the Effect of Matrix Microenviron-ment on Kinetic and Structural Properties. Biochim.Biophys. Acta, 1974, v. 334, N 2, p. 243-256.

103. Chung A.E. Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase from

104. Azotobacter vinelandii. I. Purification and Properties of the Enzyme. J.Biol.Chem., 1967, v. 242, N 6, p. 1182-1186.

105. Chung A.E. NAD-Kinase from Azotobacter vinelandii and Rabbit1.ver. Methods in Enzymology, 1971, v. XVIII, Part B, p.14 9156.

106. Clarke S.D. Polymer-Protomer Transition of Acetyl-CoA-Carboxylase as a Regulator of Lipogenesis in Rat Liver. Arch.Biochem. and Biophys., 1982, v. 218, N 1, p. 92-100.

107. Cohen P., Burchell A., Foulkers J.G., Cohen P.T.W., Vanaman2 +

108. T.C., Nairn A.E. Identification of the Ca -dependent modulator Protein as the Forth Subunit of Rabbit Skeletal Muscle Phosphorylase Kinase. FEBS Letters, 1978, v. 92, N 2, p.287-293.

109. Daddona P.E., Kelley W.N., Human Adenosine Deaminase. Stoichiometry of the Adenosine Deaminase-binding Protein Complex. Biochim.Biophys.Acta, 1979, v. 580, N 2, p. 302-311.

110. Euler Von H., Adler E. uber die gegenseitide enzymatische Umwandlung von Code Hydrase I und Code Hydratase II. Z.Physiol. Chem. (Hoppe Seyler's), 1938, v. 252, p. 41-48.

111. Falter H., Michelutt J., Mazzuchin A., Whiston W. An Assayfor Creatine Kinase Convertional Factor. Chim.Biochem., 1982, v. 15, N 4, p. 200-205.

112. Farron-Furstenthai F. Two Naturally Occuring Inhibitor of Nuclear Protein. J.Biol.Chem., 1980, v. 255, N 10, p. 4589-4594.

113. Fernandes M. Properties of Rat Brain NAD Kinase. J.Neurochem.,1970, v. 17, p. 503-509.

114. Friden C. Treatment of Enzyme Kinetic Data. II. The multistate

115. Case: Comparison of Allosteric Models and Possible New Mechanism. J.Biol.Chem., 1967, v. 242, N 18, p. 4045-4052.

116. Furuya E., Uyeda K. Regulation of Phosphofructokinase by a New

117. Mechanism. An Activation Factor Binding to Phosphorylated Enzyme. J.Biol.Chem., 1980, v. 255, N 24, p. 11650-11659.

118. Furuya E., Uyeda K. An Activation Factor of Liver Phosphofructokinase. Proc.Natl.Acad.Sci USA, 1980, v. 77, p. 5861-5864.

119. Glock G.E., McLean P. Effects of Hormones of Oxidized and

120. Reduced Diphosphopyridine and Triphosphopyridine Nucleotides In Liver and Diaphragm. Biochem.J., 1955, v. 61, N 3, p.397-402.

121. Grankowski N., Lehmasvirta D., Stearns J.В., Kramer G., Hendesty B. The Isolation and Partial Characterization of Two Substrate-Specific Protein Activators of the Reticulocyte Phosphoprotein Phosphatase. J.Biol.Chem., 1980, v. 255, N 12, p. 5755-5762.

122. Greenbaum A.L., Clark J.В., McLean P. The Effect of Ethionineon the Synthesis of Nicotinamide-Adenine Dinucleotide and Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate in Rat Liver. Biochem.J., 1964, v. 93, N 2, p. 17C-19C.

123. Gregolin C., Ryder E., Warner R.C., Kliinschidt A.K., Chang H.-C.1.ne M.D. Liver Acetyl Coenzyme A Carboxylase. II. Further Molecular Characterization. J.Biol.Chem., 1968, v. 243, N 16, p. 4236-4245.

124. Griffiths M.M., Bernofsky C., Synthesis of Triphosphopyridine

125. Nucleotide in Yeast Mitochondria. Federation Proceedings, 1970, v. 29, N 2, p. 34499. Griffiths M.M., Bernofsky C. Activation of Mitochondrial DNP Kinase from Yeast. FEBS Lett., 1970, v. 10, p. 97-100.

126. Gupta S.K., Rothstein M.A. Heat-Stable Factor Which Aggregates

127. Phosphoglycerate Kinase. Biochem.Biophys.Res.Communs., 1976, v. 69, N 1, p. 48-54.

128. Hayashi Т., Tanaka J., Kawashima K. Immobilization of Microbial

129. Cells Containing NAD-Kinase. Biotechnol. and Bioeng., 1979, v. 21, N 6, p. 1019-1036.

130. Hirasawa K., Irvine R.F., Dawson K.M.C. Heterogeneity of the

131. Calcium-Dependent Phosphatidylinositol. Phosphodiesterase in Rat Brain. Biochem.J., 1982, v. 205, N 2, p. 437-442.

132. Horton H.K., Swaisgood H.E., Mosbach K. Reversible Allosteric

133. Modulation of Activity of Immobilized Hepatic Glutamate Dehydrogenase. Biochem.Biophys.Res.Communs., 1974, v. 61, N 4, p. 1118-1124.

134. Hesterberg L.K., Lee J.C., Erickson H.P. Structural Propertiesof an Active Form of Rabbit Muscle Phosphofructokinase. J.Biol.Chem., 1981, v. 256, N 18, p. 9724-9730.

135. Hesterberg L.K., Lee J.C. Self-Association of Rabbit Muscle

136. Phosphofructokinase: Effects of Ligands. Biochemistry, 1982, v. 21, N 2, p. 216-222.

137. Hewlet E.L., Underhill L.H., Cook H.G., Manclark C.R., Wolff J. A Protein Activator for the Adenylate cyclase of BOrdetella pertyssis. J.Biol.Chem., 1979, v. 254, N 13, p. 5602-5605.

138. Hunter J.S., Hunter F. Ovarian Adrenal-Liver Interaction During Pregnancy and Lactation in the Rat. Endokrinologie, 1972, v.59, p. 1-47.

139. Huseby N.E., Multiple Forms of Serum ^-Glutamyltransferase. Association of the Enzyme with Lipoproteins. Clinica Clinica Acta, 1982, v. 124, p. 103-112.

140. Ikehera J., Miyasato M., Ogata S., Oda K. Multiple Forms of Rat Serum- A*^-Protease Inhibitor. Involvement of Sialic Acid in the Multiplicity of Three Original Forms. Europ.J.Biochem., 1981, v. 115, N 2, p. 253-260.

141. Imsande J., Pardee A.B. Regulation of Pyridine Nucleotide Biosynthesis in Escherichia coli. J.Biol.Chem., 1962, v. 237,1. N 4, p. 1305-1308.

142. Jou R.J., Grayson J.E., Chawda A., Butterworth P.J. The Quaternary Structure of Wheat-Germ Aspartate Transcarbamoylase. Biochem.J., 1982, v. 203, N 2, p. 413-417.

143. Jto S., Shizuta J., Hayashia 0. Purification and Characterization of Poly(ADP-ribose)polymerase from Calf Thymus.

144. J.Biol.Chem., 1979, v. 254, N 9, p. 3647-3651.

145. Kagan L.S., Dorozhko A.J. pH-Dependent Intermediate Protease in the Kinetics of the Reaction Catalyzed by "Biosynthetic"-Threoninedehydratase of E.coli K-12. Biochim.Biophys.Acta, 1973, v. 302, N 1, p. 110-128.

146. Kobayashi M., Matsuda K. Characterization of the Multiple Forms and Main Component of Dextransucrose from Leuconostoc Mesente-roides N RRL-B-512 F. Biochim.Biophys.Acta, 1980, v. 614,1. N 1, p. 46-62.

147. Kopperschlager G., Diezel W., Bierwagen В., Hofman E. Molekular-gewichtsbestimmungen durch Polyacrylamidgelektrophorese unter Verwendung eines Linearen Gelgradienten. FEBS Letters, 1969,v. 5, p. 221-224.

148. Kornberg A. Enzymatic Synthesis of Triphosphopiridine Nucleotide. J.Biol.Chem., 1950, v. 182, N 2, p. 805-813.

149. Leonard K.R., Walker J.O. The Self-Association of Rabbit Muscle Phosphofructokinase. Europ.J.Biochem., 1972, v. 26, N 3, p.442-448.

150. La Porte D.C., Storm D.R. Detection of Calcium-Dependent Regula1 25tory Protein Binding Components Using J-Labeled Calcium-Dependent Regulatory Protein. J.Biol.Chem., 1978, v. 253, N 10, p. 3374-3377.

151. Lee J.C., Wolff J. The Opposing Effects of Calmodulin on Microtubule Assembly Depend on the Presence of Microtubule-Associated Proteins. J.Biol.Chem., 1982, v. 257, N 11, p. 6306-6310.

152. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent. J.Biol.Chem., 1951, v. 193, N 1, p. 265-275.

153. Markan K., Schneider J., Sund H. Studies on Glutamate Dehydrogenase. The Mechanism of the Association-Dissociation Equilibrium of Beef Liver Glutamate Dehydrogenase. Europ.J.Biochem., 1971, v. 24, N 2, p. 393-400.

154. Meijer L., Guerrier P. Activation of Calmodulin-Dependent NAD-Kinase by Trypsin. Biochim.Biophys.Acta, 1982, v. 702, N 1,p. 143-146.

155. Mester R., Schipcarin D., Hutter G. lAD-Kinase from Saccharomyces carlsbergensis. Purification and Characterization. Revue Roumai-ne de Biochimie, 1980, v. 17, p. 263-271.

156. Middleton В., Apps D.K., Subcellular Distribution of 3-Hydroxy--3-Methylglutaryl-CoA-Synthase, Aceto-acetyl-CoA Thiolase and NAD-Kinase in Saccharomyces cerevisiae. Biochim.Biophys.Acta, 1969, v. 177, N 2, p. 276-285.

157. Muto S., Miyachi S. Properties of a Protein Activator of NAD Kinase from Plants. Plant Physiol. 1977, v. 59, p. 55-60.

158. Muto S., Miyachi S., Usuda H. et al. Light-induced Conversion of Nicotinamide Adenine Dinucleotide to Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate in Higher Plant Leavies. Plant. Physiol. 1981, v. 68, p. 324-328.

159. Nakazawa K., Kitaijma S. Involvement of a Macromolecular Activating Factor in Activity of Guanylate Cyclase Partially Purified from Supernatant of a Pig Lung Extract. Biochim.Biophys. Acta, 1980, v. 612, N 1, p. 171-177.

160. Nguen Van Thiet, Telepneva V.I. Two Types of Oligomeric Forms of Rabbit Liver NAD-Kinase. Biochem.Internat., 1982, v. 4,1. N 4, p. 409-416.

161. Nishihara H., Ishikawa S., Shinkae K., Akedo H. Multiple Forms of Human Adenosine Deaminase. II. Isolation and Properties of a Conversion Factor from Human Lung. Biochim.Biophys.Acta, 1973, v. 302, N 2, p. 429-442.

162. O'Brien M.-J., Easterby J.S., Powls R. Glyceraldehyde-3-phos-phate Dehydrogenase of ScenecAesmus obliquus. Effects of Di-thiothreitol and Nucleotide on Coenzyme Specificity. Biochim. Biophys. Acta, 1977, v. 481, N 2, p. 348-358.

163. Oha H., Field J.В. Inhibition of Rat Liver Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase by Reduced Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate. J.Biol.Chem., 1968, v. 243, N 4,p. 815-819.

164. Orringer B.P., Chung A.E.Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase from Azotobacter vinelandii Cells. Possible Mechanism for the Enzyme Reaction. Biochim.Biophys.Acta, 1971, v. 250,1. N 1, p. 86-91.

165. Oyama H., Tuboi S. Occurrence of a Novel Molecular Weight Activator of (S-Aminolevulinate Synthetase in Rhodopseudomonas sphaeroides. J. Biochem., 1979, v. 86, N 2, p. 483-489.

166. Payne R.C., Traut T.W. Regulation of Uridine Kinase Quaternary Structure, Dissociation by the Inhibitor СТР. J.Biol.Chem., 1982, v. 257, N 21, p. 12485-12488.

167. Petzold S.J., Booth B.A., Leimbach G.A., Berger N.A. Purification and Properties of Poly(ADP-ribose)polymerase from Lamb thymus. Biochemistry, 1981, v. 20, N 1, p. 70-75.

168. Piggott C.O., Brady T.G. Purification of Multiple Forms of Adenosine Deaminase from Rabbit Intestufle. Biochim.Biophys. Acta, 1976, v. 429, N 2, p. 600-607.

169. Powers S.G., Meister A., Haschemeyer R.H. Linkage Between Self-Association and Cata.—lytic Activity of Escherichia coli Carbamyl Phosphate Synthetase. J.Biol.Chem., 1980, v. 255,1. N 4, p. 1554-1558.

170. Pradhan P.G., Nadkarni G.B. Functional Multiplicity of Phospho-glucose Isomerase from Lactobacillus casei. Biochim.Biophys. Acta, 1980, v. 615, N 2, p. 465-473.

171. Aureshi A.A., Beytia E., Porter J.W. Squalene Synthetase. II. Purification and Properties of Baker's Yeast Enzyme. J.Biol. Chem., 1973, v. 248, N 5, p. 1848-1855.

172. Rotstein M., Hiremath L.S., Coppens M., Gupta S.K. The Factor Which Aggregates Nemalode, Yeast and Liver Phosphoglycerate Kinase is t-RNA, Сотр. Biochem. and Physiol., 1982, B. 71,1. N 1, p. 95-100.

173. Savany A., Cronenberger L. Isolation and Properties of Multiple Forms of Histidine Decarboxylase from Rat Gastric Mucose. Biochem.J., 1982, v. 205, N 2, p. 405-412,

174. Schoenbenberger G.A., Buser S., Culni L., et al. Peptides Isolated from Human Liver with Specific Inhibitory Effects on Reassociation-Reactivation of in vitro Dissociated Lactic Dehydrogenase. Regul. Peptides, 1980, v. 1, N 3, p. 223-244.

175. Schrader W.P., Stacy A.K., Pollaka B. Purification of Human Erythrocyte Adenosine Deaminase by Affinity Column Chromatography. J.Biol.Chem., 1976, v. 251, N 13, p. 4026-4032.

176. Schrader W.P., Woodward F.J., Pollaka B. Purification of an Adenosine Deaminase Complexing Protein from Human Plasma. J.Biol.Chem., 1979, v. 254, N 23, p. 11964-11968.

177. Schwarz Z., Maretzki D., Schonherr J. Dissociated and associated Forms of NAD(P)-Dependent Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase after Dark-Light Transitions in Bean Leaves. Biochem.Physiol.Pflanzen, 1976, v. 170, p. 34-50.

178. Seals J.R., Czech M.P. Characterization of a Pyruvate Dehydrogenase Activator Released by Adipocyte Plasma Membranes.in Response to Insulin. J.Biol.Chem., 1981, v. 256, N 6, p. 2894-2899.

179. Schrader W.P., Stacy A.R. Purification and Subunit Structure of Adenosine Deaminase from Human Kidney. J.Biol.Chem., 1977, v. 752, N 18, p. 6409-6415.

180. Shen W.-C., Mauck L., Colman R.F. Physicochemical Properties of the Diphosphopyridine Nucleotide-Specific Isocitrate Dehydrogenase of Pig Heart. J.Biol.Chem., 1974, v. 249, N 24,p. 7942-7949.

181. Slater T.F., Sawyer B. An Assay Procedure for Nicotinamide Adenine Dinucleotides in Rat Liver and Other Tissues. Arch. Internat.Physiol, and Biochem., 1964, v. 72, p. 427-447.

182. Slater T.F. Turnover of Nicotinamide-Adenine Dinucleotide Phosphate in Rat Liver. Biochem.J., 1966, v. 99, N 1, p. 2P.

183. Spector T. Refinement of the Coomassie Blue Method of Protein Quantitation. A simple and Linear Spectrophotometry Assay for 0.5 to 50 |ig of Protein. Anal.Biochem., 1978, v. 86,p. 142-146.

184. Strauss M., Beucke J., Joere M. Evidence Against the Existence of Real Isozymes of Hypoxanthine Phosphorybisyltransferase. Europ.J.Biochem., 1978, v. 90, N 1, p. 89-97.

185. Strewler G.J., Manganiello V.C. Purification and Characterization of Phosphodiesterase Activator from Kidney. A Lysosomal Protease. J.Biol.Chem., 1979, v. 254, N 23, p. 11891-11898.

186. Sundaram P.V., Apps D.K. Preparation and Properties of Nylon-tube-Supported Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase. Biochem.J., 1977, v. 161, N 2, p. 441-443.

187. Suzuki K., Nakano H., Suzuki S. Natural Occurrence and Enzymatic Synthesis of ^-Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate. J.Biol.Chem., 1967, v. 242, N 14, p. 3319-3325.

188. Takeo H., Yoshio K., Yoro 0. Effects of Hormones on the Increase and the Subsequent Decrease in NAD Kinase in Potato Tuber Slices. J.Tac.Agr.Hokkaido Univ., 1980, v. 59, p. 380-391.

189. Tanaka Т., Hidaka H. Hydrophobic Regions Function in Calmodu-lin-Enzyme(s) Interactions. J.Biol.Chem., 1980, v. 285, N 23, p. 11078-11080.

190. Tezuka Т., Jamamoto Y. Photoregulation of Nicotinamide-Adenine Dinucleotide Kinase Activity in Cell-Free Extracts. Plant. Physiol., 1972, v. 50, p. 458-462.

191. Tezuka Т., Jamamoto Y. Kinetics of Activation of Nicotine-amide Adenine Dinucleotide Kinase by Phytochrome-Far-Red-Absorbing Form. Plant. Physiol., 1974, v. 53, p. 717-722.

192. Tsai S.-C., Manganiello V.C., Vaughar M. Purification of Guany-late Cyclase from Rat Liver Supernatant. J.Biol.Chem., 1978,v. 253, N 23, p. 8452-8457.

193. Tseng Y.-M., Harris B.G., Jacobson M.K. Isolation and Characterization of Yeast Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase. Biochim.Biophys.Acta, 1979, v. 568, N 1, p. 205-214.

194. Ushida Т., Watanabe Т., Kato Y., Chibata J. Continuous Production of NADP by Immobilized Achromobacter aceris Cells. Bioeng., 1978, v. 20, N 2, p. 255-261.

195. Nichol L.W., Jackson W.J-.H., Winzor D.J. A Theoretical Study of the Binding of Small Molecules to a Polymerizing Protein System. A Model for Allosteric Effects. Biochemistry, 1967, v. 6, N 8, p. 2449-2456.

196. Venieratos D., Goldbeter A. Allosteric oscillatory Enzymes: Influence of the Member of Protomers on Metabolic Periodicitis. Biochimie, 1979, v. 61, p. 1247-1256.

197. Wan der Weyden M.B., Kelley W.N. Human Adenosine Deaminase J.Biol.Chem., 1976, v. 251, N 18, p. 5448-5456.

198. Wang T.P., Kaplan N.O., Kinases for the Synthesis of Coenzyme A and Triphosphopyridine Nucleotide. J.Biol.Chem., 1954,v. 206, N 1, p. 311-325.

199. Watterson D.M., Iverson D.B., Van Eldik L.J. Spinach Calmodulin Isolation, Characterization and Comparison with Vertebrate Calmodulins. Biochemistry, 1980, v. 19, N 28, p. 5762-5768.

200. Watterson M.D., Sharef F., Vanaman T.C. The Complete Amino Acid Sequence of the Ca2+-Dependent Modulator Protein (Calmodulin) of Bovine Brain. J.Biol.Chem., 1980, v. 255, N 3, p.962-971.

201. Weber К., Pringle J.R., Osborn M. Measurement of Molecular Weights by Electrophoresis on SDS-acrylamide Gel. In: Methods in Enzymology, N.Y., Acad.Press, 1972, v. 26, part C, p.3-27.

202. Yacobson E.L., Yacobson M.K., Bernofsky C. Evidence against the Natural Occurence of -Nicotinamide Adenine Dinucleotide in Azotobacter vinelandii. J.Biol.Chem., 1973, v. 248, N 22, p. 7891-7897.

203. Yamamoto Y. NAD-Kinase in Higher Plants. Plant. Physiol., 1966, v. 41, p. 523-528.

204. Yarrett H.W., Brown C.J., Black C.C., Cornier M.J. Evidence That Calmodulin Is in the Chloroplast of Peas and Searlesa Regulatory Role in Photosynthesis. J.Biol.Chem., 1982, v. 257, N 22, p. 13793-13804.

205. Yero J.L., Farinas В., Dietrich L.S. The Purification and Properties of Rat Liver Nicotinamide Adenine Dinucleotide Kinase. J.Biol.Che-., 1968, v. 243, N 18, p. 1885-1888.

206. Приношу глубокую искреннюю благодарность заведующему кафедрой биохимии академику Сергею Евгеньевичу Северину за постоянное внимание к работе и ценные советы.

207. От всего сердца благодарю моего научного руководителя Валерию Ивановну Телепневу ,старшего научного сотрудника кафедры биохимии - за помощь, поддержку и доброе отношение.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.