Влияние температурного фактора на биохимические и клеточные механизмы резистентности у байкальских и палеарктических амфипод тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.16, кандидат биологических наук Бедулина, Дарья Сергеевна

• Бедулина, Дарья Сергеевна
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бедулина, Дарья Сергеевна

1 ВВЕДЕНИЕ.

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.'.

2.1 Температура как стрессовый фактор.

2.2 Механизмы резистентности к температурным воздействиям.

2.3 История исследований механизмов устойчивости к температурному фактору у амфипод.

2.4 История исследований механизмов адаптации к температурному фактору у эндемичных гидробионтов оз. Байкал.

3 ПОСТАНОВКА ЦЕЛИ И ЗАДАЧ ИССЛЕДОВАНИЯ.

4 МЕТОДЫ.

4.1 Объект исследования.

4.1.1 Систелштика и экология изучаемых видов.

4.1.2 Отношение к температуре выбранных видов амфипод.

4.1.3 Методика сбора и содержания амфипод:.

4.2 Методы постановки экспериментов.

4.3 Me годы биохимического анализа.

4.3.1 Определение активности ферментов.

4.3.2 Определение качественного и количественного состава бепков в спектре.

4.4 Расчет и статистическая обработка данных.

5 РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

5.1 Изменение активности антиоксидантных ферментов у амфипод при различных температурах.

5.1.1 Температурно-индуцированное изменение активности пероксидазы у амфипод.

5.1.2 Температурно-индуцированное изменение активности катализы у амфипод.

5.1.3 Температурно-индуцированное изменение активности глутатион-8-трансферазы у амфипод.

5.1.4 Обсуждение по главе 5.1.

5.2 Конститутивный синтез БТШ у амфипод.

5.2.1 Обсуждение по главе 5.2.

5.3 Температурно-индуцированное изменение содержания белков теплового шока (БТШ) у амфипод.

5.3.1 Температурно-идуцированные изменения содержания БТШ70 у амфипод при различных температурах.

5.3.1 Температурно-индуцированые изменения содержания нмБТШу амфипод.

5.3.2 Обсуждение по главе 5.3.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние температурного фактора на биохимические и клеточные механизмы резистентности у байкальских и палеарктических амфипод»

Проблема глобальных климатических изменений одна из наиболее актуальных угроз стоящих перед большинством экосистем планеты. Несмотря на то, что причины, лежащие в основе изменения климата неясны, сам факт изменений подтвержден многочисленными научными доказательствами. По оценкам «Межгосударственной группой экспертов по изменению климата ООН» (МГЭИК), средняя температура поверхности Земли с конца 19 века поднялась на 0,7°С. Климатические модели дают прогноз повышения средней температуры поверхности Земли в 21 веке на величину от 1,1 до 6,4°С. (Kerr, 2005).

Глобальные климатические изменеиия и, в первую очередь, процесс постепенного увеличения среднегодовой температуры (глобальное потепление) напрямую затрагивают все аспекты функционирования экосистем. Особенно сильно потепление отражается на состоянии водных и наибольшей степени пресноводных сообществ. Последствия климатических изменений приводят к смене ключевых параметров среды обитания, в первую очередь, температурного и связанного с ним газового режимов водоемов. Изменения условий среды веду г к возрастанию количества стрессов, с которыми вынуждены сталкиваться организмы.

Сталкиваясь со стрессовыми условиями среды, организмы могут мигрировать, адаптироваться или погибнуть (в том числе и исчезнуть как вид). В отличие от наземных или даже морских организмов, у пресноводных видов, из-за небольших размеров водоемов и их изоляции, возможности избежать стрессовые воздействия существенно ограничены. При этом в ходе своего существования небольшие и мелководные водоемы периодически проходят через периоды критических колебаний условий среды, связанных не только с глобальными, но и с сезонными и даже с суточными изменениями. Таким образом, большая часть обитателей пресноводных водоемов, в ходе своей эволюции, вынуждена развивать механизмы адаптации, чтобы справиться с широким диапазоном колебаний параметров среды обитания (Hoffman and Hercus, 2000; Teotonio and Rose, 2000; Badyaev, 2005). Благодаря этому, население большинства небольших пресноводных водоемов в основном представлено эврибионтиыми видами (убиквистами), с хорошо развитыми адаптивными способностями и широкой фенотипической пластичностью (Hochachka, Somero, 2002)

С другой сюроны, фауна древних пресноводных экосистем существенно отличается высокой степенью специализации и эндемизма. В отличие от видов-убиквистов, эндемичные виды в наибольшей степени адаптированы к условиям обитания в конкретном водоеме и негативно переносят отклонение этих условий от нормы. Глобальные климатические изменения могут крайне неблагоприятно огразиться'на существовании древних экосистем, население которых представлено в основном узкоадаптироваными (а значит и высокочувствительными) видами эндемиками ( Forest et al., 2007 и др.).

Озеро Байкал является самым уникальным среди древних пресноводных водоемов. Фауна Байкала характеризуется огромным биоразнообразием и высоким уровнем эндемизма, и является одним из наиболее известных центров интенсивного видообразования. По доминирующему мнению исследователей озера, существенная часть фауны Байкала эволюционировала в условиях, характеризующихся, в основном, низкими температурами, высокой насыщенностью воды кислородом, значительной чистотой и прозрачностью воды. В результате в Байкале сформировалась крайне разнообразная эндемичная фауна с высокой степенью специализации.

Несмотря на огромные размеры и объемы воды Байкала, глобальное изменение климата уже оказывает влияние на характер его температурного режима. Как следует из недавно опубликованных в Global Change Biology результатов мониторинговой оценки, средняя температура поверхностных вод озера с 1946 года поднялась на 1,21 градуса по шкале Цельсия (Hampton et al., 2008). Повышение температур по отдельным заливам или в целом по поверхностным районам Байкала отмечены и в других работах, при этом оценки повышения варьируют от 1 до 2 градусов за последние 50 лет (Шимараев и др. 2008).

Если тенденция повышения температуры будет сохраняться, ю в долгосрочной перспективе могут произойти существенные перестройки экосистемы озера. Так, по данным многолетних наблюдений НИИ биологии при ИГУ, изменение температурного режима в верхних слоях озера Байкал уже привело к существенным изменениям в планктонных сообществах. Так, общее усредненное количество зоопланктона с 1946 года увеличилось почти на 335%, а количество хлорофилла А (растения, водоросли и цианобактерии) увеличилось на 300% (Hampton et al., 2008). Еще ранее, было отмечено, что за 1968-1990 г. произошел сбой в классическом ритме чередования г мелозирных» лет (Kozhova, 1987), и вследствие комплекса причин произошла смена доминирующих видов диатомей пелагиали (Поповская, 1989; Bondarenko, 1999).

Таким образом, уже показано, что глобальные климатические изменения напрямую отражаются на процессах формирования планктонных сообществ озера Байкал. К сожалению, проблема оценки их возможного влияния на состояние байкальского бентоса до настоящего времени исследована недостаточно. В тоже время именно в бентосных (особенно литоральных) сообществах Байкала могут в наибольшей степени проявиться негативные последствия глобальных климатических изменений.

Как уже отмечалось выше, многие байкальские организмы длительное время эволюционировали в крайне специфичных условиях. Особенностью байкальской фауны является феномен относительной «несмешиваемости». Несмотря на неоднозначность степени выраженности данного явления и характера ограничения взаимопроникновения фаун, сам факт четкого подразделения фаун на байкальскую и европейско-сибирскую группы ни кем не оспаривается (Snimschikova, Akinshina, 1994; Kozhova, Izmesteva, 1998 и др.). Учитывая данные о том, что «несмешиваемость» существовала уже несколько миллионов лет назад (Мазепова, 1990), можно предполагать, что эволюционные процессы в озере Байкал в течение длительного времени проходили не только в стабильных, но и в ошосительно изолированных условиях. Возможно, именно такие условия существования могли обеспечить формирование высокоспецифичных' механизмов адаптации к факторам среды, в том числе к температуре, у обитателей озера.

Таким образом, возникает необходимость изучения способности ключевых представителей фауны Байкала, к адаптивным реакциям при различных изменениях условий среды. Особенно важным является проведение оценки влияния изменений температурного режима на уровни ключевых биохимических и физиологических процессов, напрямую обуславливающих состояние организмов и их способность к приспособленности и выживанию. Для этого необходимо использование современных методов биохимии и молекулярной биологии, с применением высокочувствительных клеточных и молекулярных реакций. Совмещение данных методов и подходов позволят целостно отследить направления и скорости поведенческих и метаболических адаптаций в условиях стресса у байкальских эндемиков и сопоставить их с аналогами, представителями небайкальской фауны.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Температура как стрессовый фактор

Температура водоемов является важнейшим экологическим фактором среды, оказывающим влияние на все без исключения компоненты гидробиоценоза. По сравнению с почвой и воздухом, вода отличается повышенной термостабильностыо, что более благоприятно для существования жизни. Вода медленно охлаждается и нагревается при смене сезонов года, а также времени суток, играя роль важного регулятора температуры.

В тоже время, температурный режим в водоемах разного типа и географического положения неодинаков, особенно в различные сезоны года и время суток. В достаточно глубоких водоемах температура поверхностных, средних и придонных слоев воды может существенно различаться. Верхний слой воды больше всего прогревается летом, под ним располагаются холодные слои. На границе теплого и холодного слоев зачастую наблюдается сезонный слой резкого скачка температуры - зона термоклина (соприкосновения двух слоев воды: теплого и холодного). Так, в глубоководном озере Байкал зона термоклипа, сформированного в летний период, находится на глубинах от около 50 метров (Kozhova, Izmest'eva, 1998). На больших глубинах обычная температура воды приближается к 3,5-4°С. В водоемах, где температура поверхностных вод имеет выраженное сезонное понижение температур ниже 3-4°С, могут образовываться периоды гомогермии — равномерного температурного состояния. В основном периоды гомотермии носят сезонный и кратковременный характер.

Таким образом, даже в пределах одного водоема или его участка существуют температурные градиенты, выраженные (иногда очень резко) во всех направлениях. Передвижения гидробионтов как горизонтальные, так и вертикальные могут сопровождаться новой температурной обстановкой.

Экологическое значение температуры исключительно велико, так как, с одной стороны, гидробионты весьма чувствительны к ее изменениям, а с другой крайне разнообразны температурные условия, в которых существуют водные организмы.

По последним данным Rothschild и Mancinelli (2001), пределы существования водных эукариот с сохранением метаболической активности находятся в диапазоне от точки замерзания воды до +40°С (для животных) и +60°С (для некоторых видов водорослей).

С температурой окружающей воды теснейшим образом связана интенсивность обмена веществ у гидробионтов и темп их развития. В определенных пределах наблюдается прямая зависимость скорости развития о г изменения температуры среды (Детлаф, 2001). Температура влияет на географическое распространение и зональное распределение гидробионтов не только за счет прямого воздействия, но и за счет того, что с температурным режимом сопряжен газовый режим водоемов и в первую очередь содержание растворенного кислорода. Изменение температуры во многих случаях выступает и как сигнальный фактор, определяющий для водных организмов периоды начала миграции, линьки, спаривания и т.п.

Наряду с приспособленностью гидробионтов к определенным температурам (высоким или низким), большое значение для возможности их расселения и жизни в различных условиях имеет диапазон предельных значений температур, при которых могут выживать виды. Этот диапазон температур для разных видов неодинаков. Одни виды выдерживают колебания в несколько десятков градусов, другие приспособлены жить при г амплитуде колебаний не более двух-трех градусов. Так, например, для гидр

Hydra oligalis, обитающих в стабильных условиях холодных подземных водоемов, или рыб Trematomus bernacchii, обитателей холодных вод Антарктики, повышение температуры всего па иесколвко градусов выше оптимального ведет к гибели (Bosch et al., 1988; Hofmann et al., 2000). Напротив, байкальский вид амфипод Gmelinoides fasciatus способен обитать в водоемах с диапазоном температур от 1-3 до 28°С (Tax геев, 2000).

Исследователи подразделяют живые организмы по их способности поддерживать температуру тела на две категории: Гомойотермные организмы сохраняют постоянную температуру тела. Пойкилотермные организмы характеризуются тем, что имеют непостоянную температуру тела, обладают минимальными способностями к ее физиологической регуляции.

Исходя из диапазона пределов температур обитания, гидробионтов подразделяют на эвритермных, которые могут жить в переделах значительного температурного градиента (более 10 - 15°С) и стенотермных, которые приспособлены к узкой амплитуде колебания температуры. Последние могут быть теплолюбивыми (термофильными) и холодолюбивыми (криофильными). Чем разнообразнее термические условия в местообитании, тем эвритермнее его население. Однако, даже если общий диапазон температур, при которых может жить тот или иной вид, может быть достаточно широк, то для каж/юго отдельного этапа развития вида он обычно значительно уже (Константинов, 1986).

Для каждого вида гидробионтов характерен определенный показатель оп тимальных температур - температурный оптимум. (Никольский, 1974).

Адаптация гидробионтов к изменению температурных условий идет по двум линиям: одна из них — выработка эвритермности за счет биохимических и физиологических адаптивных реакций, другая — выбор мест обитания с устойчивым температурным режимом или же в которых организмы способны избегать воздействий крайних температур при помощи поведенческих реакций (таксисов и преферендумов).

Когда же организм сталкивается с неблагоприятными темперах урными условиями, он может избежать вредных последствий несколькими способами. Во-первых, он может поддерживать температуру своего тела на более или менее постоянном уровне, используя поведенческие, анатомические или физиологические средства. Во-вторых, если организм не может избежать прямого воздействия внешней температуры на внутренние биохимические механизмы, то оп может использовать адаптивную стратегию иного рода, основанную на компенсаторных изменениях в биохимии клеток.

Заключение диссертации по теме «Экология», Бедулина, Дарья Сергеевна

6 ОБЩИЕ ВЫВОДЫ

1. Повышение температуры внешней среды до 20-25°С вызывает у байкальских и палеарктических амфипод в зависимости от их термоустойчивости и места обитания вида разнонаправленные изменения активности ключевых ферментов антиоксидаптной системы. ,

2. У литоральных видов при повышении температуры активность каталазы увеличивается вне зависимости от их термоустойчивости; активность пероксидазы снижается у всех видов (за исключением Gammarus pulex); изменения в активности глутатион S-трансферазы видоспецифичны: у теплочувствительных видов (Eulimnogammarus verrucosus, PaUasea cancelloides) происходит снижение, у теплоустойчивых видов активность либо не изменяется (Gammarus pulex, Eulimnogammarus cyaneus), либо повышается {Gammarus lacustris, Gmelinoides fasciatus).

3. У глубоководных теплочувствительных видов Ommatogammarus flavus и Ommatogammarus albinus при повышенных температурах экспонирования активность всех исследованных ферментов антиоксидантиой системы не изменяется.

4. У всех литоральных видов амфипод в контроле (6-7°С) выявлен конститутивный синтез белков теплового шока (семейств БТШ70 и нмБТШ), уровень которого для белков теплового шока семейства БТШ70 прямо пропорционален видовой терморезистентпости и избираемой температуре; для низкомолекулярпых белков теплового шока эта зависимость выражена в меньшей степени.

5. Повышение температуры внешней среды вызывает увеличение содержания белков теплового шока семейств как БТШ70, так и низкомолекулярных БТШ у большинства исследованных амфипод, за исключением литоральных видов Eulimnogammarus cyaneus и Gammarus pulex, у которых отмечено возрастание только уровня белков теплового шока семейства БТШ70. У литоральных видов увеличение уровня белков теплового шока обоих семейств наступает быстрее (через 0.5 ч) и наблюдается в течение всего периода экспозиции при повышенных температурах, в то время как у термочувствительных глубоководных видов увеличение содержания белков теплового шока происходит медленнее и выявляется через 3-6 ч экспозиции.

6. Выявленные изменения активности аюшоксидантных ферментов и содержания белков теплового шока (семейств БТШ70 и нмБТШ) в ответ на действие температурного фактора носят адаптивный характер и отражают различную приспособленность видов амфипод к изменениям температуры окружающей срсды. Литоральные теплоустойчивые виды обладают более лабильной антиоксидаптной системой и более реактивной системой синтеза белков теплового шока, чем глубоководные тсплочувстви тельные виды.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бедулина, Дарья Сергеевна, 2009 год

1. Андреева В.А. Фермент пероксндаза (участие в защитном механизме у растений) / В.А. Андреева. М: Наука, 1988.-110с.

2. Асочаков А. А. К методике измерения длины тела амфипод / А. А. Асочаков //Гидробиологический журнал. — 1993. Т. 29. - № 2. — С. 90-94.

3. Базикалова А.Я. Материалы по изучению размножения байкальских амфипод: Изв. АН СССР серия биол. / А.Я. Базикалова №3, 1941. - С. 407 -425.I

4. Базикалова А.Я. Амфиподы оз. Байкал: Тр. Байкальской лимнологической станции АН СССР / А.Я. Базикалова. Т. 11, 1945. - 440 с.

5. Базикалова А.Я. Об амфиподах реки Ангары: Труды Байкальской Лимнологической станции / А.Я. Базикалова. Т. XV, 1957 - С. 377 - 387.

6. Бекман М.Ю. Биология Gammarus lacustris Sars в прибайкальских озерах: Труды Байк. Лимн. Ст. АН СССР / М.Ю. Бекман. Т. XIV, 1954. - С. 268 -311.

7. Бирштейн Я.А. Высшие раки (Malacostrata) // Жизнь пресных вод. М. — Издательство АН СССР - 1940. - Т. 1. - С.405-430

8. Бекман М.Ю., Деньгина Р.С. Население бептали и кормовые ресурсы рыб Байкала // Биологическая продуктивность водоемов Сибири. М., 1969. — С. 42- 47.

9. Вейнберг И.В. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал: Дис. канд. биол. паук/ И.В.Вейнберг; Иркутск, 1995. - 180 с.

10. Вейнберг И.В., Камалтыпов P.M. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал / И.В. Вейнберг, P.M. Камалтынов // Зоологический журнал. 1998. - Т.77. - №3,- С.259 - 265.

11. Гаврилов Г.Б. К вопросу о времени размножения амфипод и изопод оз. Байкал / Г.Б. Гаврилов // Докл. АН СССР. 1949. - T.LXIV. - №5,- С.139 -742.

12. Гайнутдинов М. X. Эволюция термотолерантности животных / М. X. Гайнутдинов, Т. Б. Калинникова // Актуал.пробл.экол.физиологии,биохимии и генетики животных . Саранск . - 2005 . - 44-45 .

13. Галазий Г. И. Байкал в вопросах и ответах / Г. И. Галазий. Иркутск : Вост.-Сиб. кн. изд-во,. 1984. - 308 с.

14. Гиль Т.А. Термоустойчивость некоторых байкальских ракообразных / Т.А. Гиль // Биоразнообразие Байкальского региона: Тр. биол.-почвенного ф-га ИГУ. Иркутск: Изд-во Иркут. ун-та, 2000. — Вып.2. - 104 с.

15. Детлаф Т.А. Температурио-времеиные закономерности развития пойкилотермных животных /Детлаф Т.А. М.: Наука , 2001. - 211 с.

16. Дедю И.И. Амфиподы пресных и солоноватых вод юго-запада СССР / И.И. Дедю. Кишинев: Штиинца, 1980. - 221с.

17. Ербаева Э. A. Gammarus lacustris Sars водоемов восточной Сибири / Э. А. Ербаева, Г. П. Сафронов // Вид и его продуктивность в ареале: Материалы V Всесоюз. Совещ. Вильнюс, 1988. - С. 239-240.

18. Зайцев В.Г. Методологические аспекты исследований свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма // Вестник Волгоградской медицинской академии / В.Г. Зайцев, В.И. Закревский // Тр. / ВАМ. 1998. -Т. 54. - Вып. 4.-С. 49-53.

19. Камалтынов P.M. Амфиподы / P.M. Камалтыпов. Аннотированный список фауны озера Байкал и его водосборного бассейна. Т. I. Новосибирск: Наука, 2001. - С. 572-818.

20. Кириченко К.А. Индукция анаэробных процессов при гипертермии / К.А.

21. Кириченко, К.1Т. Чернышова // Вестник РГМУ. 2005. - №3. - С. 173.

22. Ключевская А. А. Действие температуры на байкальских и общесибирских турбеллярий / А. А. Ключевская // Материалы научной конференции «Студент и научно-технический прогресс», 11 13 апреля 2006 г. — Тез. докл.- Новосибирск, 2006. - Т. 2,- С. 178.

23. Ключевская А. А. Сравнение экологических особенностей некоторых байкальских планарий и общесибирской Phagocata sibirica в эксперименте -Дис. капд. биол. наук, Иркутск, 2007, 132.

24. Козлова Н. И. Экология байкальского омуля в раннем пегэмбриогенезе Coregonus autunalis miatorius.-Автореф. дисс. канд. паук.-Иркутск,1997.-19 с.

25. Колесниченко А.В. Белки низкотемпературного стресса растений / А.В. Колесниченко, В.К. Войников. М.: Сиб. ин-т физиологии и биохимии растений Сиб. отд-ния Рос. АН. - Иркутск. - 2003. - 196 с.

26. Константинов А.С. Общая гидробиология: Учеб. для студентов биол. спец. Вузов / А.С. Константинов. 4-е изд., перераб. и доп. М.: Высш. шк.-1986.-472 с.

27. Кулаева О.Н. Белки теплового шока и устойчивость растений к стрессу / О.IT. Кулаева // Соровский образовательный журнал.-1997. №2. - С. 5-13.

28. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативнаямодификация макромолекул: польза, вред и защита / В.И. Кулинский // Соросовский образовательный журнал.-1999. №1.-2-7 с.

29. Леванидова И. М. К вопросу о причинах несмешиваемости байкальских и палеарктических фаун в Прибайкальских озерах / И. М. Леванидова // Тр./ Байкал. Лимнол. ст. АН СССР. Иркутск, 1948. - Т. 12.-С. 57-81.

30. Мазепова Г.Ф. Остракоды озера Байкал / Г.Ф. Мазепова М.: Новосибирск: Наука, Сиб. отд-ние, 1990. - 472 с.

31. Меныцикова Е. Б. Окислительный стресс. Ирооксиданты и антиоксиданты / Е. Б. Меныцикова, В. 3. Ланкин, Н. К. Зенков и др. — М.: Фирма "Слово", 2006. 553 с.

32. Мокрушин А.А. Белок теплового шока (БТШ70)-медиатор объемной передачи сигналов в обонятельной коре мозга крыс / А.А. Мокрушин, АЛО. Плеханов//ДАН.-2005. Т.401.- №1,- С.124-128.

33. Мордухай-Болтовский Ф.Д. О распространении байкальского бокоплава Gmelinoides fasciatus (Stebbing) в Горьковском водохранилище / Ф.Д. Мордухай-Болтовский, З.Н. Чиркова // Биология внутренних вод: Ипформ. Бюл. 1971,-№9.-С. 38-41.

34. Наградова Н.К. Мультидоменпая организация ферментов / Н.К. Наградова, В.И. Муронец // Итоги науки и техники. Сер. биологическая химия .1991. - Т. 38. - С - 162.

35. Наградова Н.К. Внутриклеточная регуляция формирования пативной пространственной структуры белков / Н.К. Наградова //Соросовский образовательный журнал. 1997. - № 7. - С. 10-18.

36. Нестерович А. И. Особенности размножения Gammarus lacustris Sars в прибайкальском водоеме / А. И. Нестерович , В. Е. Рощин // Проблемы экологии Прибайкалья: Тез. докл. Иркутск, 1981 — Вып. 2. - С. 146-148.

37. Нестерович А. И. Влияние температурного режима на модель размножения Gammarus lacustris Sar / А. И. Нестерович // Вид в ареале Минск, 1990. - С. 42-49.

38. Никольский Г.В. Экология рыб / Г.В. Никольский. М.: «Высшая школа», 1974. - 356 с.

39. Нилова О.И. Некоторые черты экологии и биологии Gmelinoides fasciatus Stebb., акклиматизированных в озере Отрадное Ленинградской области / О.И. Нилова // Известия Гос. НИИОиРРХ. Т. 110. - Ленинград, 1976. - С. 10 - 15.

40. Островский И. С. Экология Gammarus lacustris Sars в озере Сев-Лич / И. С. Островский // Вид. в ареале. Минск, 1990. - С. 37-41.

41. Панасенко, О.О. Структура и свойства малых белков теплового шока /О.О. Панасенко, М.В. Ким, Н.Б. Гусев //Успехи биологической химии. 2003. - Т. 43. - С. 59-98.

42. Плакунов В. К. Основы энзимологин / В. К. Плакунов. М.: Логос, 2001. -127 с.

43. Плеханов А. Ю. Белок теплового шока пресноводных простейших и его участие в адаптации к изменению солености среды обитания / А. Ю. Плеханов, А. О. Смуров, Ю. И. Подлипасва и др. // Цитология. 2006. - Т. 48. - № 6. - С. 530-534.

44. Побежимова Т.П. Методы изучения митохондрий растений. Полярография и электрофорез / Т.П. Побежимова, А.В. Колесниченко, О.И. Грабельных. -Москва: ООО "НПК "ПРОМЭКОБЕЗОПАСНОСТЬ", 2004. 98 с.

45. Поповская Г.И. Изменения фитопланктона Малого моря / Г.И. Поповская // Изв. СО АН СССР. Сер. Биол. Науки. 1989. - Т. 1. - С.41-47.

46. Ратнер В. А., Васильева J1. А. Мобильные генетические элементы (МГЭ) и эволюция геномов / В. А. Ратнер, JI. А. Васильева // Современные проблемы теории эволюции (ред. J1. П.Татаринов). М.: Наука, 1993. С. 43-59.

47. Рихванов Е.Г. Функции Hspl04p в развитии индуцированной термотолерантности и прионпом наследовании у дрожжей Saccharomyces cerevisiae / Е.Г. Рихванов, В.К. Войников // Успехи соврем, биологии. -2005. Т. 125. - С. 115-128.

48. Рубель А. А. Дрожжевой шаперон hspl04 регулирует экспрессию генов на пос пранскрипционном уровне / А. А. Рубель, А. Ф. Сайфитдинова, А. Г. Лада и др. // Молекулярная биология. 2008. - Т. 42. - № 1,- С. 123-130.

49. Сафроиов Г. П. Экология гаммарид оз. Хубсугул / Г. Г1. Сафронов, А.В. Шошин, К. В Варыханова // Природные условия и ресурсы некоторых районов Монгольской Народной Республики.- Тез. докл. Улан-Батор -1986. - С. 85-86.

50. Сафронов Г. П. Шошин А.В. Gammarus lacustris Sars оз. Хубсугул / Г. Г1. Сафронов, А.В. Шошин // Механизмы адаптации растения и животных к экстремальным факторам среды.- Тез. докл.- Улан Удэ, 1987. — С. 86-87.

51. Сафронов Г.П. Состав и эколотая видов рода Gammarus Fabricius водоемов Восточной Сибири Дис. канд. биол. наук, Иркутск, 1993, 176 с.

52. Сафронов Г.П. К экологии Gmelinoid.es fasciatus Братского водохранилища / Г.П. Сафронов // III Всссоюз. конф. «Проблемы экологии Прибайкалья», Иркутск, 5-10 сентября, 1998. — Тез. докл. — Иркутск, 1998. — С. 83.

53. Скальская И. А. Беспозвоночные-вселенцы в перифитоне и бентосе верхневолжских водохранилищ (обзор)/ И. А. Скальская // Биология внутренних вод. 2008. - №2.-С. 62-73.

54. Скальская И.А. Заселение байкальским бокоплавом водоемов Верхней Волги/ И.А. Скальская // Экологические проблемы бассейнов крупных рек -2: Тез. Международ, конф. Тольятти, 1998. С. 244-245.

55. Скопцов В. Г. Питание Gammarus lacustris Sars в различных районах обитания / В. Г. Скопцов // Трофические связи пресноводных беспозвоночных. Л., 1980. - С. 94-98.

56. Скопцов В. Г. Рост и обмен озерного бокоплава при разных температурах / В. Г. Скопцов // Экология 1981 - №2. -С.97-98.

57. Скулачев В.П. Эволюция, митохондрии и кислород / В.П. Скулачев // Соросовский Образовательный Журнал. 1999. - № 9. - С. 1-7.

58. Смуров А. О. Белок теплового шока семейства 70 кДа у эвригалинной инфузории Paramecium nephridiaium и его участие в адаптации к изменению солености среды / А. О. Смуров, Ю. И. Подлипаева, А. В. Гудков // Цитология. 2007. - Т. 49. - № 4. - С. 292-295.

59. Снимщиков Л.Н. Бентос Истокского сора / J1.II. Снимщиков // Лимнология прибрежно-соровой зоны Байкала. Новосибирск: Изд-во «Наука», 1977. - С. 191-198.

60. Соколова Г.А. Гаммарус и личинки семейства Tendipedidae подводных зарослей некоторых озер восточного склона. Дис. канд. биол. наук, Свердловск, 1964, 21 с.

61. Стом А. Д. Влияние температуры и света на подвижность байкальских ручейников / А. Д. Стом, Ю.Л. Кулишепко, А.Э. Балаян // Бюллетень

62. Стом А. Д. Эколого-биологические характеристики некоторых байкальских и прибайкальских ручейников Дис. канд. биол. наук, Иркутск, 2007, 115.

63. Тахтеев В.В. Жизненные формы амфипод озера Байкал / В.В. Тахтеев // Проблемы систематики, экологии и токсикологии беспозвоночных. -Иркутск: Изд-во ИГУ, 2000. С. 12 - 21.

64. Тахтеев В.В. Экологические механизмы эндемичной эволюции бокоплавов (Crustacea Amphipoda) озера Байкал /В.В. Тахтеев, И.В. Механикова, Е.Б. Говорухина // Сибир. эколог, журн. 2003. - № 3. - С. 305-310.

65. Тимофеев M.A. Экспериментальная оценка роли абиотических факторов в ограничении распространения эндемиков за пределы озера Байкал на примере амфипод/ М.А. Тимофеев, К.А.Кириченко // Сиб. экол. журн. 2004. № 1. С. 41-50.

66. Тимофеев М.А. Сравнительная оценка отношения байкальских гаммарид и голарктического Gammarus lacustris к абиотическим факторам. Дис. канд. биол. наук, Иркутск, 2000, 140 с.

67. Флеров М.А. Использование БТ1Л70 для нормализации последствий неизбегаемого стресса у крыс / М.А. Флеров, Н.Э. Ордян, Б.А. Маргулис и др. //Бюл.эксперим. биол.и мед. — 2003. Т. 136.- №8.- С. 138-141.

68. Хочачка П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Сомеро Д. -М.: Мир, 1977.-398 с.

69. Черепанов В.В.Зообентос прибрежно-соровых участков Северного Байкала / В.В Черепанов., В.Н.Алексапдров, Р.М.Камалтынов и др. Новосибирск: Изд-во «Наука», 1977. - С. 198-207.

70. Черепанов В.В. Токсикологическая устойчивость байкальских организмов / В.В. Черепанов, М.А. Арипова, Т.Д. Евстигнеева и др. // Круговорот веществ и энергии в водоемах. Иркутск, 1981. - Вып.2. - С.142-143.

71. Шаталина Ж.М. Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод. Дис. канд. биол. наук, Иркутск, 2004, 147 с.

72. Шатилина Ж.М. Индукция синтеза стрессовых белков семейства а-кристаллинов у амфипод, подвергнутых стрессовым воздействиям / Ж.М. Шатилина, М.А. Тимофеев // Вестник Иркутского университета.

73. Специальный выпуск. Материалы ежегодной научно-теоретической конференции молодых ученых. Иркутск: Иркут. уи.-т., 2004. - С. 22-23.

74. Шилов В.Н. Молекулярные механизмы структурного гомеосгаза / В. Н. Шилов. М. : Интерсигнал, 2006. - 286 с.

75. Шимараев М.Н. О влиянии северо-атлантического колебания (NAO) на ледово-термические процессы на Байкале/ М. Н. Шимараев // Доклады Академии Наук. 2008. - Т. 423. - № 3. - С. 397-400.

76. Янковский О.Я. Токсичность кислорода и биологические системы (эволюционные, экологические и медико-биологические аспекты)/ О.Я. Янковский. С.-П.: "Игра", 2000. 294 с.

77. Яровая Г. А. Биорегулирующие функции и патогенетическая роль протеолиза. Физиологическая роль и биохимические механизмы протеолитической деградации белков / Г. А. Яровая // Лабораторная медицина. 2003. - № 6.

78. Aebi Н. Catalase in vitro / Н. Acbi // Methods enzymol.-1984.vol.l05.-P.121-126.

79. Aarset A. V. Physiological adaptations to low temperature and brine exposure in the circumpolar amphipod Gammarus wilkilzkii / A. V. Aarset, T. Aunaas // Polar Biology. 1987. - V. 8. - N. 2. - P. 129-133.

80. Aarset A. V. Low temperature tolerance and osmotic regulation in the amphipod Gammarus oceanicus from Spitsbergen waters / A. V. Aarset, К. E. Zachariassen //Polar Research. 1988.-V.6. - I.l.-P. 35-41.

81. Aarset A. V. The Ecophysiology of Undcr-Ice Fauna / A. V. Aarset // Polar Research.- 1991.- V. 10. 1.1.- P. 309-324.

82. Airaksinen S. Effccts of heat shock and hypoxia on protein synthesis in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) cells / S. Airaksinen, C.M. Rabergh, L. Sistonen et al. //Journal of Experimental Biology. 1998. - V. 201. - I. 17. - P. 2543-2551.

83. Airaksinen S. Stressor-dependent regulation of the heat shock response in zebrafish, Danio rerio / S. Airaksinen, С. M. I. Rabergh, A. Lahti et al. // Comparative Biochemistry and Physiology. 2003. - V. 134. -1. 4. - P. 839-849.

84. Alevy Y. G. Increased Expression of the Hdj-2 Heat Shock Protein in Biopsies of Human Rejected Kidney 1 / Y. G. Alevy, D. Brennan, S. Durriya et al. // Transplantation 1996. - V. 61. - I. 6. - P. 963-967.

85. Augusteyn R.C. The effects of isolation buffers on the properties of alpha-crystallin/ R.C. Augusteyn, E.M. Parkhill, A. Stevens // Exp Eye Res. 1992 . -V.54. — 1.2. — P. 219-28.

86. Badyaev A. V. Evolution of Morphological Integration: Developmental Accommodation of Stress-Induced Variation/ A. V. Badyaev, K.R. Foresman, R.L. Young // Am. Nat. 2005. - V. 166. - P. 382-395.

87. Barnard J.L. Freshwater Amphipoda of the world / J.L Barnard, C.M. Barnard 11 I. Evolutionary Patterns, I-VIII, IX-XVIII, 1-358; II Plandbook and Bibliography, XIX,- 1983.-P. 359-830.

88. Berger E. ML Small heat shock proteins in Drosophila may confer thermal tolerance / E.M. Berger, M.P. Woodward // Exp. Cell. Res. 1983. - V.147. - 1.2. - P.437-442.

89. Bergmeyer H.U. Methods of enzymatic analysis/ H.U. Bergmeyer // NewYork: Academic Press. 1974. - V.2. - P. 1092-1099.

90. Bondarenko N. A. Floral shift in the phytoplankton of Lake Baikal, Siberia: Reccnt dominance of Nitzschia acicularis / N.A. Bondarenko // J.Plankton Biol. Ecol. -1999.-46.-1.1.-P. 18-23.

91. Boon-Nicrmeijer E.K. Evidence for Two States of Thermotolerance / E.K. Boon-Niermeijer, M.J. M. Tuijl, M.van de Seheur // International Journal of Hyperthermia. 1986. - V. 2. - N. 1. - P. 93-65.

92. Bose S. Chaperone Function of Hsp90-Associated Proteins / S. Bose, T. Weikl, H. Buglet al.// Science. 1996.- V. 274. - N 5293.- P. 1715-1717.

93. Bosch Т. C. Thermotolerance and synthesis of heat shock proteins: these responses arc present in Hydra attenuata but absent in Hydra oligactis / Т. C. Bosch, S. M. Krylow, H. R. Bode et al.//PNAS. 1988,- V. 85.-I. 21.- P. 7927-7931.

94. Boston R. S. Molecular chaperones and protein folding in plants / R. S. Boston, P. V. Viitanen, E. Vierling // Plant Molecular Biology. 1996. - V. 32. - N. 1-2. -P. 191-222.

95. Bradford M. M. Rapid and sensitive method lor quantification of microgram quantities of protein utilizing principle of protein dye binding I M. M. Bradford //Anal Biochem. 1976. - V.72. - P. 248-254.

96. Brover R.W. Pressure effect on thermal preference behavior in gammarid amphipods from 600-1000 m in Lake Baikal / R.W. Brover, M.R. Vordan, G.I. Galazii // J. Threm. Biol. 1984. -№3. - P.305-313.

97. Brown D. C. Genetic and environmental regulation of HSP70 expression / D. C. Brown, M. Tedengren // Marine Environmental Research. 1995. - V.39. -1. 1-4. - P. 181-184.

98. Buchner J. Routes to active proteins from transformed microorganisms / J. Buchner, R. Rudolph // Curr Opin Biotechnol. 1991. - V. 4. - P. 532-538.

99. Burton D.T. Effects of Rapid Changes in Temperature on Two Estuarine Crustaceans / D.T. Burton, T. P. Capizzi, S. L. Margrey et al. // Marine Environ. Res. 1981. - V. 4. - P. 267-278.

100. Burton Т. Effects of Low AT Powerplant Temperatures on Estuarine Invertebrates T. Burton, D. L. B. Richardson, S. L.M., P. R. // Water Environment Federation. 1976. - V. 48. - N. 10. - P. 2259-2272.

101. Camus L. Total oxyradical scavenging capacity of the deep-sea amphipod Eurythenes gryllus / L.Camus, B. Gulliksen // Marine Environmental Research. — 2004.-V. 58.-I. 2-5.-P. 615-618.

102. Caspers G.-J. The expanding small heat-shock protein family, and structure predictions of the conserved "a-crystallin domain" / G.-J. Caspers, J.A. M. Leunissen, W. W. de Jong //Journal of Molecular Evolution. 1995. - V. 40, N. 3. -P. 238-248.

103. Chiang H. L. A role for a 70-kilodalton heat shock protein in lysosomal degradation of intracellular proteins / H. L. Chiang, S. R Terlecky, CP Plant et al. // Science. 1989. - V. 246. - N. 4928. - P. 382 - 385.

104. Clegg J. S. Extensive intracellular translocations of a major protein accompany anoxia in embryos of Artemia franciscana I J. S. Clegg, S. A. Jackson, A. H. Warner//Experimental cell research. 1994. - V. - 212. -N.l.-P. 77-83.

105. Cornet S. Variation in immune defense among populations of Gammarus pulex (Crustacea: Amphipoda) / S. Cornet, C. Biard, Y. Moret // Oecologia. 2009. - V. 159. -N. 2.-P. 257-269.

106. Dietz T. J. The threshold induction temperature of the 90-kDa heat shock protein is subject to acclimatization in eurythermal goby fishes (genus Gillichthys) / T. J. Dietz, G. N. Somcro // PNAS. 1992. - V. 89. - N. 8. - P. 3389-3393.

107. Dick J. T. A. Active brood care in an amphipod: influences of embryonic development, temperature and oxygen / J. T. A. Dick , S. E. Faloon, R. W. Elwood // Animal Behaviour. 1998. - V. 56. - 1.3. - P. 663-672.

108. Dix D.J. Hsp 70 expression and function during gametogenesis / D.J. Dix // Cell Stress Chaperones. 1997. - V. 2. - I. 2. - P. 73-77.

109. Downs C. A. Assessing the Health of Grass Shrimp ( Palaeomonetes pugio ) Exposed to Natural and Anthropogenic Stressors: A Molecular Biomarker System/

110. С. A. Downs, J. Е. Fauth, С. М. Woodley //Marine Biotechnology. 2001.-V.3. -N.4. - P.1436-2236.

111. Einarson S. Effects of temperature, seawater osmolality and season on oxygen consumption and osmoregulation of the amphipod Gammarus oceanicus / S. Einarson // Marine Biology. 1993. - V. 117. - N. 4. - P. 599-606.

112. Ellis C. Phosphorylation of GAP and GAP-associated proteins by transforming and mitogenic tyrosine kinases / C. Ellis, M. Moran, F. McCormick et al. // Nature. -1990. V. 343. - P. 377-381.

113. Eriksson-Wiklund A.-K . Impaired reproduction in the amphipods Monoporeia afflnis and Pontoporeia femorata as a result of moderate hypoxia and increased temperature / A.-K. Eriksson-Wiklund, B. Sundelin // Mar. Ecol. Prog. 2001. -V. 222. — P. 131-141.

114. Fader S. С. Seasonal variation in heat shock proteins hsp70 in stream fish under natural conditions / S. C. Fader, Z. Yu , J. R. Spotila // J. Therm. Biol. 1994. -V.5. - P.335—341.

115. Feder M.E. The stress response and stress proteins / M.E. Feder, D.A. Parsell, S.L. Lindquist // Cell Biology of Trauma / ed. J.J. Lemasters, C. Oliver Boca Raton, FL: CRC, 1995. -P.177-191.

116. Fcdcr M. E. Natural thermal stress and heat-shock protein expression in Drosophila larvae and pupae / M. E. Feder, B. N. Figueras // Functional Ecology. — 1997. V. 11. - N. 1. - P. 90-100(11).

117. Feder M. E., Hofmann G. E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology/ M. E. Feder, G. E. Hofmann // Annual Review of Physiology 1999. - V. 61. - P. 243-282.

118. Forest F. Preserving the evolutionary potential of floras in biodiversity hotspots/ F. Forest, R. Grenyer, M. Rouget at al. // Nature. 2007. - V. 445. - P. 757-760.

119. Freeman В. C. Identification of a regulatory motif in FIsp70 that affects ATPase activity, substrate binding and interaction with HDJ-1 / В. C. Freeman, M P Myers, R Schumacher et al. // EMBO J. 1995. - V. 14. - I. 10 - P. 2281-2292.

120. Freeman В. С. Molecular Chaperone Machines: Chapcrone Activities of the Cyclophilin Cyp-40 and the Steroid Aporeccptor-Associated Protein p23 / В. C. Freeman, D. O. Toft, R. I. Morimoto // Science. 1996. - V. 274. - N. 5293. - P. 1718- 1720.

121. Fridovich I. Oxygen toxicity: a radical explanation/ I. Fridovich // Journal of Experimental Biology. 1998. - V. 201. - I. 8. - P - 1203-1209.

122. Gabai V. L. Role of Hsp70 in regulation of stress-kinase JNK: implications in apoptosis and aging / V. L. Gabai, A. B. Meriin, J. A. Yaglom et al. // FEBS Letters. 1998. - V. 438. - 1. 1-2. - P. 1-4.

123. Gaitanaris G. Renaturation of denatured lambda repressor requires heat shock proteins / G. Gaitanaris, P. Rubock, A. G .Papavassiliou et al. // Cell. 1990. - V. 61. - 1. 6. - P. 1013-1020.

124. Gething M.-J. Protein folding in the cell / M.-J. Gething, J. Sambrook // Nature. -1992. V. 355,- P. 33 -45.

125. Giaccia A. J. Activation of the heat shock transcription factor by hypoxia in normal and tumor cell lines in vivo and in vitro / A. J. Giaccia, E. A. Auger, A. Koong // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 1992. - V. 23. - I. 4. - P. 891-897.

126. Hahn G. M. Thermotolerance, thermoresistance, and thermosensitization / G. M. Hahn, G. C. Li // Stress Proteins in Biology and Medicine. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, 1990. - P. 79-100.

127. Habig W. PI. Glutathione S-Transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation / W. H. Habig, M. J. Pabst, W. B. Jakoby // J. Biol. Chem. 1974. -V. 249.-P. 7130-7139.

128. Hampton S. E. Sixty years of environmental change in the world's largest freshwater lake Lake Baikal, Siberia/ S. E. Hampton, L.R. Izmest'eva, M.V. Moore et al.// Global Change Biology. - 2008. - V. 14. -1. 8. - P. 1947 - 1958.

129. Hartl F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding / F.U. Hartl // Nature. — 1996. — V.381. P.571-579.

130. Hayes R. L. Induction of 70-kD heat shock protein in scleractinian corals by elevated temperature: significance for coral bleaching / R. L. Hayes, C.M. King // Mol Mar Biol Biotechnol.- 1995.- V.4. I. 1.- P. 36-42.

131. Heikkila J.J. Expression of a set of fish genes following heat or metal ion exposure / J.J. Heikkila, GA Schultz, К latrou et al. // J. Biol. Chem. 1982. - V. 257. - I. 20.-P. 12000-12005.

132. Hoffmann A. A. Environmental Stress as an Evolutionary Force / A. A. Hoffmann, M. J. Hercus // Bioscience 2000. - V. 50. - N. 3. - P. 217-226.

133. Hoffmann A. A. Environmental Stress as an Evolutionary Force / A. A. Hoffmann, M. J. Hercus // Bioscience. 2000. - V. 50. - N. 3. - P. 217-226.

134. Hohfeld J. From the cradle to the grave: molecular chaperones that may choose between folding and degradation / J. Hohfeld, D. M. Cyr, C. Patterson // EMBO Rep.-2001,- V. 2. -1.10. P. 885-890.

135. Hochachka P. W. Biochemical Adaptation: Mechanism And Process In Physiological Evolution / P. W. Hochachka, G. N. Somero. Usa: Oxford University Press, 2002. - 480 p.

136. Horst M. Import into and Degradation of Cytosolic Proteins by Isolated Yeast Vacuoles / M. Horst, E. C. Knecht, P. V. Schu // Mol Biol Cell. -1999. V.10. -1. 9. - P. 2879-2889.

137. Jackson S. A. Ontogeny of low molecular weight stress protein p26 during early development of the brine shrimp, Artemia franciscana / S. A. Jackson, J. S. Clcgg // Development, Growth & Differentiation. 1996. - V. 38. - 1.2. - P. 153 - 160.

138. Jacobson T. Combined effects of temperature and a pesticide on the Baltic amphipod Monoporeia affmis / T. Jacobson, A. Prevodnik, B. Sundelin // Aquatic Biology. 2008. - Vol. 1. - P. 269-276.

139. Kamaltynov R. M. On the higher classification of lake baikal amphipods / R. M. Kamaltynov // Crustaceana. 1999. - V. 72. - N. 8. - P. 933-944.

140. Kappe G. Characterization of two novel human small heat shock proteins: protein kinasc-related HspB8 and testis-specific IIspB9 / G. Kappe, P. Vcrschuure, R. L. A. Philipsen et al. // Biochimica et biophysica acta. 2001. — V. 1520. - 1.1. - P. 1-6.

141. Karaman G.S. Freshwater Gammarus species from Europe, North Africa and adjacent regions of Asia (Crustacea-Amphipoda). Part 1. Gammarus pulex-group and related species / G.S. Karaman, S. Pinkster // Bijdr. Dierk. 1977. - T. 47. -I.l.-P. 1-97.

142. Karaman G.S. The genus Laurogammarus n. gen. (lam. Gammaridae) in Yugoslavia (Contribution to the knowledge of the Amphipoda 135) / G.S. Karaman // Bilten Drustva ekologa Bosne Hacegovine Ser. B, Broj 3, Kniga II. -1984.-P. 29-36.

143. Karanova M.V. Mechanisms of freezing tolerance in a frost-resistant amphipod Gammarus lacustris / M.V. Karanova, E.N. Gakhova // Biofizika. 2002. - V. 47. - N.l. - P. 116-124.

144. Kato K. Coinduction of Two Low-Molecular-Weight Stress Proteins, В Crystallin and HSP28, by Heat or Arsenite Stress in Human Glioma Cells / K. Kato, S. Goto, K.i Hasegawa // J. Biochem. 1993. - V. 114. - N. 5. - P. 640-647.

145. Kerr R. A. Atlantic climate pacemaker for millennia past, decades hencc? / R. A. Kerr// Science-2005. V. 309. - P. 41-42.

146. Klemenz R. Alpha B-crystallin is a small heat shock protein / R. Klemenz, E Frohli, R H Steiger // PNAS. 1991,- V. 88. - N. 9. - P. 3652-3656.

147. Koban M. Molecular adaptation to environmental temperature: heat-shock response of the eurythermal teleost Fimdulus heteroclitus / M. Koban, A. A. Yup, L.B. Agellon et al. // Mol Mar Biol Biotechnol. 1991.- V. 1. - P. 1 -17.

148. Kopecek P. Stress proteins: nomenclature, division and functions / P. Kopecek, K. Altmannova, E. Wcigl // Biomed Pap Med Fac Univ Palacky Olomouc Czech Repub. — 2001. V. 145.- I. 2. - P. 39-47.

149. Kozhova О. M. Phytoplankton of Lake Baikal: structural and functional characteristics / О. M. Kozhova // Arch. Hydrobiol. Beih. Ergebn. Limnol. 1987. -V.25. - P. 19-37.

150. MacArthur, R. H., Wilson E. O. The Theory of Island Biogeography. Princeton, N.J.: Princeton University Press 1967, 203 pp.

151. MacRae Т. H. Structure and function of small heat shock/alpha-crystallin proteins: established concepts and emerging ideas / Т. H. MacRae // Cell. Mol. Life Sci. -2000. -V.57. -1.6. P. 899-913.

152. Maranhao P. The influence of temperature and salinity on the duration of embryonic development, fecundity and growth of the amphipod Echinogammarus marinus Leach (Gammaridae) / P. Maranhao, J. C. Marques //Acta Oecologica. -2003.-V. 24. 1.1. - P. 5-13.

153. Marshall J. S. Identification of heat shock protein hsp70 homologues in chloroplasts / J. S. Marshall, A. E. DeRocher, K. Keegstra // PNAS. 1990. - V. 87. - I. 1. - P. 374-378.

154. Mason C.F. Biology of Freshwater Pollution/ C.F. Mason Longman, London, 1981.

155. Merck К. В. Structural and functional similarities of bovine alpha-crystallin and mouse small heat-shock protein. A family of chaperones / К. B. Merck, P. J. Groenen, С. E. Voorter et al. // J. Biol. Chem. 1993. - V. 268. - I. 2. - P. 10461052.

156. Miller D. The heat shock response of the cryptobiotic brine shrimp Artemia—I. Thermotolerance / D. Miller, A. G. McLennan // Thermal Biol. 1988 . - V.13. -P. 119-123.

157. Mitchell-Olds T. Chaperones as buffering agents? / T. Mitchell-Olds, C. A. Knight // Sciencc. 2002. - V. 296. - P. 2348-2349.

158. Morimoto R. 1. Cells in stress: transcriptional activation of heat shock genes / R. I. Morimoto//Science . 1993. - V. 259. - I. 5100. - P. 1409-1410.

159. Morimoto R. Regulation of the heat shock transcriptional response: cross talk between a family of heat shock factors, molecular chaperones, and negative regulators / R. Morimoto // Genes & Dev. 1998. - V. 12. - P. 3788-3796.

160. Mosser D. D. Temperature ranges over which rainbow trout fibroblasts survive and synthesize heat-shock proteins / D. D. Mosser, J. J. Heikkila, N. C. Bols // Journal of Cellular Physiology. 1987. - V. 128. - I. 3. - P. 432 - 440.

161. Nepple B. Induction of stress proteins in the phototrophic bacterium Rhodobacter sphaeroides / B. Nepple, R. Bachofen // FEMS Microbioigy letters. — 1997. V. 153. - P. 173-180.

162. Neuparth T. Effects of Temperature and Salinity on Life History of the Marine Amphipod Gammarus locusta. Implications for Ecotoxicological Testing / T. Neuparth, F.O. Costa, M.H. Costa // Ecotoxicology. 2001. - V. 11. - N. 1. - 6173.

163. Novcr L. Heat shock response of eukaryotic cells / L. Nover. Berlin: Springer-Verlag, 1984. - 82 p.

164. Nover L. Heat Shock Response / L. Nover. CRC Press, Boca Raton, FL, 1991.

165. Ostroumova E.A. The search for proteins with immunochemical affinity to plant stress proteins at cold-adapted endemic Baikal fishes / E.A. Ostroumova, V.A. Ostroumov, O.N. Sumina // J. of Therm. Biol. 2001. - V.26. - P.209-214.

166. Panov V.E. Establishment of the baikalian endemic amphipod Gmelinoides fasciatus Stebb. in lake Ladoga / V.E. Panov // Hydrobiologia. 1996. - V.322. -P. 187-192.

167. Panov V. E. Effects of temperature on individual growth rate and body size of a freshwater amphipod / V. E. Panov, D. J. Mcqucen // Canadian journal of zoology. -1998. V. 76. -1. 66. - P. 1107-1116.

168. Pelham H. R. The retention signal for soluble proteins of the endoplasmic reticulum / H. R. Pelham // Trends Biochem Sci. 1990. - V. 15. - I. 12. - P. 483-486.

169. Phillips G. J. Heat-shock proteins DnaK and GroEL facilitate export of LacZ hybrid proteins in E. coli / G. J. Phillips, T. J. Silhavy // Nature. 1990. - V. 344. -P. 882-884.

170. Pinkster S. A revision of the genus Echinogammarus Stebbing, 1899 with some notes on related genera (Crustacea, Amphipoda) / S. Pinkster / Mem. Mus. civ. stor. nat. — 1993. Ser. 10.-P. 1-183.

171. Polla B. S., Mitochondria are selective targets for the protective effects of heat shock against oxidative injury / B. S. Polla, S. Kantengwa, D. Francois et al.// PNAS. 1996.- V. 93,- N. 13,- P. 6458-6463.

172. Queltsch C. Hsp90 as a capacitor of phenotypic variation / C. Queltsch, Т. A . Sangster, S. Lindquist // Nature. 2002. - N. 417. - P. 618-624.

173. Rassow J. Protein folding and import into organelles / J. Rassow // Post-translational Processing: A Practical Approach. USA: Oxford University Press, 1999.-P. 43-94.

174. Ritossa F. A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in drosophila/ F. Ritossa // Cellular and Molecular Life Sciences 1962. - V. 18. -N. 12. - P. 571-573.

175. Roberts R.L. 14-3-3 proteins are essential for RAS/MAPK cascade signaling during pseudohyphal development in S. cerevisiae / R. L. Roberts, II. U. Mosch, G. R. Fink//Cell. 1997. - V.89. -1.7. - P. 1055-65.

176. Rudolph K. Die Flohkrebsfauna (Crustacea, Amphipoda) der Lander Brandenburg und Berlin/K. Rudolph// Natursch Landschaftspfl Brandenburg. 2001. -V. 10. -pp. 166-172.

177. Rothschild L. J. Life in extreme environments / L. J. Rothschild, L. M. Rocco // Nature. -2001. V. 409. - P. 1092-1101.

178. Rutherford S. Hsp90 as a capacitor for morphological evolution/ S. Rutherford, S. Lindquist // Nature. 1998. - V. 396. - № 6709. - P. 336 - 342.

179. Rutherford S. L. Protein folding and the regulation of signaling pathways / S. L. Rutherford, C. S. Zuker // Cell. 1994. - V. 79. - N. 7. - P. 1129-1132.

180. Sanders В. M. Characterization of stress protein response in two species of Collisella limpets with different temperature tolerances / В. M. Sanders, C. Hope , V. M. Pascoe et al. // Physiol. Zool . 1991. - V. 64. - P. 1471-1489.

181. Sanders B.M. Stress proteins in aquatic organisms: an environmental perspective / B.M. Sanders//Crit. Rev. in Toxicol.-1993. V.23. -1.1. - P.49-75.

182. Sanders M. M. Glutamine is a powerful effector of heat shock protein expression in Drosophila Kc cells / M. M. Sanders, C. Kon // Journal of Cellular Physiology. -1991. V. 146. - I. 1. - P.180- 190.

183. Savage A. A. The survival and growth of Gammarus ligrinus Sexton (Crustacea:Amphipoda) in relation to salinity and temperature / A. A. Savage //Hydrobiologia. 1982.-V. 94.-N. 3.-P. 201-212.

184. Scherrer L. C. A heat shock protein complex isolated from rabbit reticulocyte lysate can reconstitute a functional glucocorticoid rcceptor-Hsp90 complex / L. C.

185. Scherrer, К. A. Hutchison, E. R. Sanchez et al. // Biochemistry. 1992. - V. 31. -I. 32. - P. 7325-7329.

186. Skowyra D. The E. coli dnaK gene product, the hsp70 homolog, can reactivate heat-inactivated RNA polymerase in an ATP hydrolysis-dependent manner / D. Skowyra, C. Georgopoulos, M. Zylicz // Cell. 1990. - V. 62. - I. 5. - P. 939944.j

187. Sures B. Pollution-induced heat shock protein expression in the amphipod Garnmarus roeseli is affected by larvae of Polymorphic minutus (Acanthocephala) / B. Sures, H. Radszuweit // Journal of Helminthology 2007. - V. 81. - P.191-197.

188. Teotonio H. Variation in the reversibility of evolution/ H. Teotonio, M. R. Rose // Nature 2000. - V. 408. - P. 463-466.

189. Timm V. The recent appearance of a baikalian crustacean, Gmelinoides fasciatus (Stebbing, 1899) (Amphipoda, Gammaridea) in lake Peipsi / V. Timm, T. Timm // Eeati Teaduste Akadeemia Toimetised Bioloogia. — 1993. V.42. - №2. - P.144 — 153.

190. Timofeyev M.A. On the role of adaptive abilities in the distribution of endemic amphipods from Lake Baikal / M.A.Timofeyev // Verh. Intrenat. Verein. Limnol. -2002.-V. 28.-P.1613-1615.

191. Tissieres A. Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster: Relation to chromosome puffs / A. Tissieres, H. K. Mitchell, U. M. Tracy // Journal of molecular biology. 1974. - V.85. - I. 3. - P. 389-398.

192. Towbin H. Blectrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications / H. Towbin, T. Staehelin, T. Gordon // Proc Nat Acad Sci. 1979. - V.76. - P. 4350-4354.

193. Young J. S. The effects of temperature on peripheral neuronal function ineurythermal and stenothermal crustaceans / J. S. Young, L. S. Peck, T. Matheson // Journal of Experimental Biology. 2006. - V. 209. - P. 1976-1987.

194. Wang K. Alpha-crystallin can act as a chaperone under conditions of oxidative stress / K. Wang, Л Spector // Investigative Ophthalmology & Visual Science. — 1995,- V. 36.-P. 311-321.

195. Willsie J. K. Nuclear p26, a small heat shock/ -crystallin protein, and its relationship to stress resistance in Artemia franciscana embryos / J. K. Willsie, J. S. CI egg // The Journal of Experimental Biology . 2001. - V. 204. - P. 23392350.

196. Wijnhoven S. Exotic and indigenous freshwater Gammarid species: physiological tolerance to water temperature in relation to ionic content of the water/ S. Wijnhoven, M.C. van Riel, G. van der Velde // Aquatic Ecology. 2003. -V.37. -N. 2. — P. 151-158.

197. Winston G.W. Oxidants and antioxidants in aquatic animals / G.W. Winston Сотр. Biochem. Physiol.-1991.- C. 1991. V.100. - N. 1-2.-P. 173-176.

198. Zhu D. HSP70-2 is required for CDC2 kinase activity in meiosis I of mouse aspermatocytes // D. Zhu, D. J. Dix, E. M. Eddy // Development. V.124. - I. 15. - P. 3007-3014.