Влияние низкой температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы растений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Фролова, Светлана Анатольевна

• Фролова, Светлана Анатольевна
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Фролова, Светлана Анатольевна

СОДЕРЖАНИЕ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Протеолитические ферменты растений и их биологические функции.

1.1.1. Классификация, строение и локализация протеиназ.

1.1.2. Биологические функции протеиназ.

1.2. Ингибиторы протеиназ как полифункциональные белки растений.

1.2.1. Классификация ингибиторов протеиназ и механизм их действия.

1.2.2. Локализация и функции ингибиторов протеиназ.

1.3. Роль внутриклеточных протеолитических ферментов и их ингибиторов в адаптации растений к действию неблагоприятных факторов среды.

1.3.1. Участие протеолитических ферментов в защите растений от действия неблагоприятных факторов среды.

1.3.2. Ингибиторы протеиназ как составная часть защиты растений.

1.3.3. Влияние неблагоприятных факторов внешней среды на экспрессию генов протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ.

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Влияние низкой закаливающей температуры на холодоустойчивость и активность протеиназно-ингибиторной системы растений.

3.1.1. Закономерности изменения холодоустойчивости проростков озимой пшеницы при длительном действии низких закаливающих температур.

3.1.2. Динамика активности протеиназно-ингибиторной системы пшеницы в условиях низкотемпературного закаливания.

3.1.3. Влияние низкой закаливающей температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы огурца.

3.2. Активность протеиназно-ингибиторной системы растений в начальный период действия закаливающих и повреждающих температур.

3.2.1. Динамика активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина в начальный период действия на проростки пшеницы низкой закаливающей температуры.

3.2.2. Действие повреждающей температуры на холодоустойчивость, активность протеиназ и ингибиторов трипсина проростков огурца.

3.3. Динамика активности протеиназно-ингибиторной системы растений в последействии низкой закаливающей температуры.

3.4. Влияние экзогенных гормонов на активность протеиназно-ингибиторной системы растений при действии низкой закаливающей температуры.

3.4.1. Влияние АБК на активность протеиназно-ингибиторной системы при холодовом закаливании растений.

3.4.2. Влияние цитокинина на активность протеиназно-ингибиторной системы при холодовом закаливании растений.

3.5. Экспрессия генов протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ при холодовом закаливании растений.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние низкой температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы растений»

Актуальность темы. Хорошо известно, что в период действия неблагоприятной температуры в клетках и тканях растительного организма происходят многочисленные структурно-функциональные изменения, часть из которых вовлечена в процесс формирования повышенной устойчивости (Туманов, 1979; Дроздов и др., 1984, 2003; Балагурова и др., 1987; Дунаева и др., 1993; Карасев и др., 1995; Климов, 2001, 2003; Титов и др., 2006; Трунова, 2007). Однако имеющиеся по этому вопросу литературные данные касаются главным образом анаболических процессов и, прежде всего, синтеза стрессовых (шоковых) белков (Бочарова и др., 1987; Карасев и др., 1995; Колесни-ченко, Войников, 2003; Титов и др., 2006; Guy, 1990; Antikanen, Griffith, 1997; Griffith et al., 1997; Tomashow, 1999, 2001), в то время как роль катаболиче-ских процессов почти не изучена. Между тем одна из наиболее важных современных тенденций в выяснении тонких механизмов устойчивости растений к изменениям в окружающей среде, и действию неблагоприятных температур в частности, заключается в установлении характера взаимодействия между процессами синтеза и распада белков (Тарчевский, 2001). В условиях стресса уровень «неправильно синтезированных» или поврежденных белков может достичь критических значений и вызвать гибель клетки (Колесничен-ко, Войников, 2003). Поэтому важную роль в обмене веществ живого организма и защите его от повреждения играют протеолитические ферменты, участвуя не только в деградации белковых молекул, но и в регуляции различных физиолого-биохимических процессов посредством реакций ограниченного протеолиза (Мосолов, 1993). Основными регуляторами активности протеиназ являются белки-ингибиторы, способные образовывать с ними стабильные комплексы и приводить к обратимому подавлению активности про-теолитических ферментов. В настоящее время установлено, что в процессах защиты растений от действия различного рода неблагоприятных факторов значительная роль принадлежит системе протеиназа-ингибитор (Мосолов,

Валуева, 2008; Johnston, 2006). Однако функции протеиназно-ингибиторной системы в адаптации растений и формировании повышенной холодоустойчивости исследованы недостаточно.

Цель и задачи исследования. Цель настоящей работы — изучение активности протеиназно-ингибиторной системы растений в условиях действия низких закаливающих и повреждающих температур и определение ее возможной роли в механизмах устойчивости растений.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:

• изучить динамику активности амидаз, цистеиновых протеиназ, а также ингибиторов сериновых протеиназ (ингибиторов трипсина) у растений при действии на них низких закаливающих температур;

• провести сравнительный анализ активности протеиназ и ингибиторов протеолитических ферментов в начальный период действия на растения низких закаливающих и повреждающих температур;

• изучить динамику активности протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ в последействии низкой закаливающей температуры;

• исследовать влияние экзогенных гормонов (АБК, цитокинин) на активность протеиназно-ингибиторной системы растений при действии низких закаливающих температур;

• исследовать экспрессию генов протеолитических ферментов и их ингибиторов в процессе формирования повышенной холодоустойчивости растений.

Научная новизна работы: Впервые изучена динамика активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина в период действия и в последействии низкой закаливающей температуры, а также показана их роль в механизмах формирования повышенной холодоустойчивости растений. Установлены различия в динамике активности протеиназ и ингибиторов трипсина в начальный период действия на растения низких закаливающих и повреждающих температур. Показано влияние экзогенных фитогормонов (АБК, цитокинина) на изменение активности протеиназно-ингибиторной системы и формирование повышенной холодоустойчивости растений. Получены новые данные об экспрессии генов clpP и lonl, а также генов цистеиновых протеиназ и их ингибиторов в процессе холодового закаливания растений.

Практическая значимость работы: Полученные экспериментальные данные дополняют и расширяют современные представления о роли протео-литических ферментов, ингибиторов протеиназ и их генов в адаптации растений к действию неблагоприятных факторов внешней среды и, в частности, низкой температуры. Данная информация может найти применение в физио-лого-биохимических и селекционно-генетических исследованиях, направленных на повышение устойчивости растений и разработку методов ее диагностики. Основные положения работы могут быть использованы при чтении спецкурсов по экологической биохимии, частной энзимологии, а также физиологии устойчивости растений.

Благодарности. Автор выражает глубокую и искреннюю признательность своим учителям и наставникам: научному руководителю чл.-корр. РАН, д.б.н. А. Ф. Титову, чл.-корр. РАН, д.б.н. Н. Н. Немовой, а также сотрудникам лаборатории экологической физиологии растений Института биологии КарНЦ РАН. Самые теплые слова благодарности к.б.н. Е.В. Иевлевой за всестороннюю помощь, ценные советы и рекомендации, а также сотрудникам группы молекулярной биологии Института биологии КарНЦ РАН к.б.н. JI.B. Топчиевой и к.б.н. И.Е. Малышевой за помощь в постановке экспериментов.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Фролова, Светлана Анатольевна

выводы

1. Холодовое закаливание холодостойких (пшеница) и теплолюбивых (огурец) растений сопровождается увеличением активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина в тканях листа, которое предшествует росту их холодоустойчивости. Важно, что увеличение амидазной активности наиболее выражено на начальном этапе (часы) охлаждения и способствует повышению устойчивости, тогда как активность цистеиновых протеиназ увеличивается и в более поздние (сутки) периоды адаптации, участвуя в поддержании холодоустойчивости на повышенном уровне.

2. Действие низкой повреждающей температуры вызывает увеличение активности протеиназ и уменьшение активности ингибиторов трипсина и приводит к снижению холодоустойчивости и последующей гибели растений. В условиях температурного повреждения протеиназы играют первостепенную роль в необратимых (деструктивных) процессах катаболизма, тогда как в начальный период холодового закаливания проте-олитические ферменты и их ингибиторы выполняют, главным образом, регуляторную функцию, тесно связанную с адаптацией растений.

3. В последействии низкой закаливающей температуры увеличение активности амидаз и цистеиновых протеиназ, участвующих в деградации и модификации неактивных белков, предшествует снижению холодоустойчивости растений. Существенных изменений в активности ингибиторов трипсина в процессе раззакаливания не обнаружено.

4. Обработка растений экзогенными фитогормонами оказывает заметное влияние на динамику активности протеиназ и ингибиторов, как до охлаждения, так и в процессе холодового закаливания. При этом изменения активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина зависят от типа гормона и способствуют повышению исходного уровня устойчивости, а также скорости ее прироста (при действии

101

АБК) или дополнительному ее увеличению (при действии цитокинина) при холодовом закаливании растений.

5. В процессе холодового закаливания происходит усиление экспрессии генов АТФ-зависимых протеиназ (clpP и lonl), а также генов, кодирующих цистеиновую протеиназу {ср) и ингибитор цистеиновой протеиназы, которое предшествует росту холодоустойчивости проростков пшеницы. При достижении растениями максимальной устойчивости содержание в клетках их листьев транскриптов указанных генов возвращается к исходному уровню.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

На протяжении многих лет исследованию механизмов адаптации растений к действию неблагоприятных факторов внешней среды и низкой температуры, в частности, уделяется достаточно пристальное внимание. Поэтому, изучение процессов распада белков в процессе формирования повышенной холодоустойчивости представляет собой весьма важный аспект этого вопроса.

Полученные в ходе наших исследований данные позволили выявить общие закономерности изменения активности ряда показателей протеиназно-ингибиторной системы в процессе холодового закаливания растений. В частности, оказалось, что охлаждение проростков пшеницы (независимо от интенсивности низкотемпературного воздействия) и огурца вызывает увеличение активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина, которое предшествовует росту их холодоустойчивости. Очевидно, что увеличение протеолитической активности в начальный период закаливания свидетельствует об интенсивно происходящих в этот момент процессах деградации, направленных на модификацию и устранение поврежденных белков, а также белков уже невыполняющих в новых условиях свои функции. В результате, происходящие под действием низкой температуры реакции ограниченного протеолиза обеспечивают клетку мономерными субстратами для синтеза белков холодового шока. Важно отметить, что увеличение амидазной активности было наиболее выражено в начальный период (часы) закаливания и, скорее всего, связано с комплексом изменений, направленных на рост холодоустойчивости растений. Цистеиновые протеиназы, активность которых повышалась не только в первые часы охлаждения, но и при более продолжительном действии низкой температуры, вероятно, принимают участие (прямо или опосредованно) как в увеличении устойчивости, так и в поддержании ее на повышенном уровне. Увеличение активности ингибиторов трипсина, выступающих в данном случае в качестве регуляторов деятельности протеолитических ферментов, предотвращает преждевременный распад внось синтезированных белков и обеспечивает, тем самым, повышение холодоустойчивости растений.

Интересно, что в последействии низкой закаливающей температуры изменения активности амидаз и цистеиновых протеиназ, в целом, имели сходную динамику с таковой в процессе холодовой адаптации. Так, увеличение активности вышеуказанных ферментов предшествовало снижению холодоустойчивости растений в ходе их раззакаливания. Очевидно, что в подобных условиях усиление протеолитической активности направлено на прекращение синтеза стрессовых белков и восстановление синтеза белков, характерных для физиологически нормальных температур. Кроме того, установлено, что в процессе раззакаливания растений активность ингибиторов трипсина практически не менялась, что лишь подтверждает многообразие функций ингибиторов протеиназ и свидетельствует о выполнении ими в подобных условиях роли запасных белков.

Зафиксированное нами значительное увеличение активности цистеиновых протеиназ и амидаз при действии на растения огурца низкой повреждающей температуры свидетельствует о начинающихся уже в течение первого часа деструктивных процессах. Наблюдаемое в это же время повышение активности ингибиторов протеиназ, вероятно, представляет собой попытку восстановления нарушенных и поврежденных структур и функций. Однако последующее увеличение активности протеолитических ферментов и снижение активности ингибиторов трипсина, не справляющихся с нарастающим влиянием протеолиза, сопровождалось снижением холодоустойчивости растений, разрушением клеточных структур и последующей гибелью организма. Можно предположить, что в процессе температурного повреждения протеиназы играют первостепенную роль в необратимых (деструктивных) процессах деградации белка, тогда как в процессе холодового закаливания протео-литические ферменты и их ингибиторы выполняют, главным образом, регу-ляторную функцию, тесно связанную с адаптацией растений.

В нашей работе показано, что в реакции растений на действие экзогенных фитогормонов (АБК и цитокинина) наблюдались существенные различия в изменении активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина, которые, вероятнее всего, обусловлены разнообразием физиологических функций протеолитических ферментов и их ингибиторов и разной степенью участия в адаптации растений к неблагоприятным факторам абиотической природы. В частности, обработка проростков пшеницы АБК до начала холодового воздействия вызывала увеличение активности амидаз и ингибиторов трипсина и снижение активности цистеиновых протеиназ. В начальный период адаптации на фоне достаточно быстрого роста холодоустойчивости проростков, предобработанных АБК, по сравнению с контрольными растениями того же возраста (закалка без АБК) отмечалось повышенное содержание амидаз и пониженное — цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина. В дальнейшем, при достижении максимальной устойчивости активность амидаз постепенно снижалась, а активность цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина, наоборот, увеличивалась. Необходимо подчеркнуть, что в присутствии АБК повышенный уровень активности амидаз наблюдается в начальный период (часы) действия охлаждения, тогда как активность цистеиновых протеиназ увеличивается и в более поздние (сутки) периоды адаптации растений. Очевидно, указанные изменения связаны с комплексом событий, происходящих на уровне синтеза и распада белков в клетках растений при действии неблагоприятных температур, часть из которых направлена на формирование устойчивости, а другая - на поддержание ее повышенного уровня. Поэтому, вполне логично, что АБК может влиять на холодоустойчивость растений к низкой температуре посредством изменения активности протеолитических ферментов и главных регуляторов их деятельности — белковых ингибиторов.

Наряду с этим, нами установлено, что действие цитокинина (БАП) на растения вызывает увеличение активности амидаз, цистеиновых протеиназ и ингибиторов трипсина до начала холодового воздействия, тогда как в процессе холодового закаливания БАП ингибирует распад белков посредством снижения активности протеиназ и увеличения активности ингибиторов протеолитических ферментов. Следовательно, цитокинин, предотвращая деградацию белоксинтезирующего аппарата клеток, создает благоприятную обстановку для биосинтеза стрессовых белков, запуск которых является следствием изменения температуры окружающей среды с физиологически нормальной на закаливающую.

Нами также было установлено, что росту холодоустойчивости и изменениям в активности протеиназно-ингибиторной системы предшествует увеличение экспрессии генов протеолитических ферментов и их ингибиторов. В частности, в начальный период (первые минуты-часы) охлаждения пшеницы происходит значительное усиление экспрессии генов clpP, lonl и генов цистеиновых протеиназ, вследствие чего увеличивается активность соответствующих ферментов, которые участвуют непосредственно в деградации и модификации поврежденных белков, а также белков, утративших свои функции. Усиление экспрессии генов ингибиторов цистеиновых протеиназ, наблюдаемое в начальный период закаливания, вероятно, направлено на регуляцию активности протеолитических ферментов и предотвращение распада вновь синтезированных белков. Важно, что по мере роста холодоустойчивости (через 1-2 сут охлаждения) изменения экспрессии генов clpP, lonl, ср и генов, кодирующих фитоцистатины, становятся менее значительными, а при достижении устойчивости своих максимальных значений, уровень экспрессии изучаемых генов возвращается к исходным значениям. Отсюда следует, что наиболее важные изменения в экспрессии генов протеолитических ферментов и их ингибиторов происходят в первые часы воздействия низкой температуры на растения и они способствуют повышению их холодоустойчивости.

Таким образом, на основании полученных нами данных и анализа литературы, можно заключить, что происходящие под действием низких температур изменения активности эндогенных протеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ, а также экспрессии их генов являются частью тех изменений, которые в итоге обеспечивают адаптацию растений и повышение их холодоустойчивости.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Фролова, Светлана Анатольевна, 2008 год

1. Абрамова Е.Б., Шарова Н.П., Карпов B.JI. Протеасома: разрушать, чтобы выжить // Мол. биология. 2002, № 2. С. 761-776.

2. Акимова Т.В. Роль температурного фактора в формировании холодоустойчивости Cucumis sativus L.: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Л. ВНИИР. 1980. 24с.

3. Акимова Т.В., Балагурова Н.И., Титов А.Ф., Мешкова Е.А. Повышение теплоустойчивости листьев при локальном прогреве проростков // Физиология растений. 2001. Т. 48, № 4. С. 584-588.

4. Акимова Т.В., Титов А.Ф., Топчиева Л.В. Сравнительное изучение реакции растений на действие высоких закаливающих и повреждающих температур // Физиология растений. 1994. Т. 41, № 3. С. 381-385.

5. Александрова И.Ф., Веселов А.П., Зайцева И.В., Хесина О.В. Влияние гипертермии на активность кислых протеиназ в семенах пшеницы при прорастании // Вестн. Нижегор. ун-та, сер. биол. 2001. С. 105-108.

6. Александрова И.Ф., Николаева Т.И., Веселова А.А. Влияние гипертермии на соотношение протеиназ различных типов в прорастающих зерновках пшеницы // Вестн. Нижегор. ун-та, сер. биол. 2001. С. 172-175.

7. Антонов В.К. Химия протеолиза. М.: Наука, 1983. 367с.

8. Балагурова Н.И., Акимова Т.В., Титов А.Ф. Влияние локального охлаждения проростков огурца и пшеницы на различные виды устойчивости листа и корня // Физиология растений. 2001. Т. 48, № 1. С. 113-118.

9. Блехман Г.И., Шеламова Н.А. Синтез и распад макромолекул в условиях стресса // Успехи совр. биол. 1992. Т. 112, № 2. С. 281-297.

10. Бочарова М.А., Клячко Н.Л., Трунова Т.И., Кулаева О.Н. Влияние отрицательных температур на белоксинтезирующий аппарат закаленной к морозу озимой пшеницы // Физиология растений. 1987. Т. 34, № 3. С. 513-517.

11. Н.Валуев И.Л., Сытов Г.А., Валуев Л.И. Ингибиторы протеолитических ферментов в терапии сахарного диабета // Вопр. мед. химии 2001. Т. 47, № 1. С. 132-139.

12. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений от патогенных микроорганизмов // Биохимия. 2004. Т. 69. С. 1600-1606.

13. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений // Успехи биологической химии. 2002. Т. 42. С. 193216.

14. Валуева Т.А., Мосолов В.В., Григорьева Л.И. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37, № 6. С. 643-650.

15. Валуева Т.И., Мосолов В.В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 1. Классификация, распространение, структура и свойства // Физиология растений. 1999. Т. 46, № 3. С. 362-378.

16. Валуева Т.И., Мосолов В.В. Белки-ингибиторы протеиназ в семенах. 2. Физиологические функции // Физиология растений. 1999. Т. 46, № 3. С. 379-387.

17. Ванюшин Б.Ф. Апоптоз у растений // Успехи биол. химии. 2001. Т. 41. С. 3-38.

18. Веселов Д.С., Сабиржанова И.Б., Ахиярова Г.Р. и др. Роль гормонов в быстром ответе растений пшеницы на осмотический и холодовой шок // Физиология растений. 2002. Т. 49, № 6. С. 572-576.

19. Войников В.К., Боровский Г.Б., Колесниченко А.В., Рихванов Е.Г. Стрессовые белки растений. Иркутск: Ин-т географии СО РАН, 2004. 129с.

20. Домаш В.И. Протеиназно-ингибиторная система высших растений: свойства и биологические функции: Автореф. дис. . д-ра биол. наук. М., Ин-т биохимии, 1995. 37с.

21. Домаш В.И., Шарпио Т.П., Забрейко С.А. Растительные ингибиторы про-теолиза и перспективы их использования в медицине // Изв. нац. АН Беларуси. Сер. мед. наук. 2008. №. 1. С. 58-63.

22. Дроздов С.Н., Курец В.К. Некоторые аспекты экологической физиологии растений. Петрозаводск: Изд-во ПетрГУ, 2003. 172с.

23. Дроздов С.Н., Курец В.К., Титов В.К. Терморезистентность активно веге-тирующих растений. Л.: Наука, 1984. 168с.

24. Дроздов С.Н., Сычева З.Ф., Будыкина Н.П., Курец В.К. Эколого-физиологические аспекты устойчивости растений к заморозкам. Л.: Наука, 1977. 228с.

25. Дроздов С.Н., Сычева З.Ф., Попов Э.Г., Таланов А.В., Холопцева Е.С., Курец В.К. Роль дыхания в формировании терморезистентности растений // Физиология и биохимия культурных растений. 2005. Т. 37, № 1. С.

26. Дунаева М.В., Бочарова М.А., Клячко Н.Л. Влияние холодового стресса и закаливания на полисомы проростков озимых злаков // Физиология растений. 1993. Т. 40, № 4. С. 599-604.

27. Жученко А. А. Адаптивная система селекции растений (эколого-генетические основы). Т.1. Москва: Изд-во РУДЫ, 2001. 780с.

28. Зверева Г.Н., Трунова Т.И. Зависимость морозостойкости озимой пшеницы от синтеза белка во время закаливания // Физиология растений. 1985. Т. 32, № 5. с. 976-982.

29. Карасев Г.С., Астахова Н.В., Райхман Л.А., Трунова Т.И. Действие никой положительной температуры на содержание белков и ультраструктуру клеток огурца и томата // Физиология растений. 1995. Т. 42, № 6. С. 855861.

30. Кирпиченок Л.Н. Белковый ингибитор цистеиновых протеиназ как активатор протеолиза // Изв. нац. АН Беларуси. Сер. мед. Наук. 2008. №. 1. С. 52-57.

31. Климов С.В. Пути адаптации растений к низким температурам // Успехи соврем. Биол. 2001. Т. 121, № 1. С. 3-22.

32. Климов С.В. Холодовое закаливание растений — результат повышенного отношения фотосинтез/дыхание при низких температурах // Изв. РАН. 2003. № 1.С. 57-62.

33. Колесниченко А.В., Войников В.К. Белки низкотемпературного стресса у растений. Иркутск: Арт-пресс. 2003. 196с.

34. Колесниченко А.В., Побежимова Т.П., Войников В.К. Характеристика белков низкотемпературного стресса растений // Физиология растений. 2000. Т. 47, № 4. С. 624-630.

35. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа. 1968. 664с.

36. Критенко С.П., Титов А.Ф. Влияние абсцизовой кислоты и цитокинина на синтез белка при холодовой и тепловой адаптации растений // Физиология растений. 1990. Т. 37, № 1. С. 126-132.

37. Кузнецов В. В. Индуцибельные системы и их роль в адаптации растений у стрессорным факторам: Автореф. дис. . д-ра биол. наук. Кишинев, ИФР Респ. Молдова, 1992. 74с.

38. Кулаева О.Н. Белки теплового шока и устойчивость растений к стрессу // Соросов, образов, ж-л. 1997. № 2. С. 5-13.

39. Кулаева О.Н., Кузнецов В.В. Новейшие достижения и перспективы в области изучения цитокининов // Физиология растений. 2002. Т. 49, № 4. С. 626-640.

40. Локшина Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов // Мол. биол. 1979. Т. 13. С. 1205-1229.

41. Локшина Л.А., Соловьева Н.И., Орехович В.Н. Роль лизосомальных протеиназ в деструкции ткани // Вопр. мед. Химию 1987. Т. 33, № 5. С. 38^-3.

42. Лось Д.А. Молекулярные механизмы холодоустойчивости растений // Вестн. РАН. 2005. Т. 75, № 4. С. 338-345.

43. Мосолов В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеоли-за. 36-е Баховские чтения. М., 1983. 40с.

44. Мосолов В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биол. химии. 1988. Т. 28. С. 125-144.

45. Мосолов В.В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов // Успехи совр. биохим. 1982. Т. 22. С. 100-118.

46. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971. 414с.

47. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ в биотехнологии растений (обзор) //Прикл. биохим. и микробиол. 2008. Т. 44, № 3. С. 261-269.

48. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41, № 3. С. 261282.

49. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: Ин-т биохимии РАН, 1993. 207с.

50. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Участие протеолитических ферментов во взаимодействии растений с фитопатогенными микроорганизмами // Биохимия. 2006. Т. 71. Вып. 8. С. 1034-1042.

51. Мосолов В.В., Григорьева Л.И., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки (обзор) // Прикл. биохим. и микробиол. 2001 Т. 37, № 6. С. 643-650.

52. Немова Н.Н. Внутриклеточные протеолитические ферменты рыб. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 1996. 104с.

53. Немова Н.Н., Бондарева Л.А. Протеолитические ферменты: учебное пособие. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 2005. 92с.

54. Полевой В.В. Фитогормоны. Л.: Изд-во ЛГУ, 1982. 248с.

55. Силаева A.M. Структура хлоропластов и факторы среды. Киев: Наук. Думка. 1978. 204с.

56. Старостенко Н.В., Кузнецов Вл. В. Синтез белков теплового шока в ин-тактных растущих проростках Cucumis sativus L. при гипертермии // Докл. Акад. Наук. 1993. Т. 328, № 3. С. 414^116.

57. Таланова В.В., Акимова Т.В., Титов А.Ф. Динамика содержания АБК в листьях и корнях проростков огурца и их теплоустойчивости под влиянием общего и локального прогрева // Физиология растений. 2003. Т. 50, № 1.С. 100-104.

58. Таланова В.В., Титов А.Ф., Боева Н.П. Изменение уровня эндогенной абс-цизовой кислоты в листьях растений под влиянием холодовой и тепловой закалки // Физиология растений. 1991. Т. 38, № 5. С. 991-997.

59. Таланова В.В., Топчиева Л.В., Титов А.Ф. Влияние абсцизовой кислоты на устойчивость проростков огурца к комбинированному действию высокой температуры и хлоридного засоления // Известия РАН. Серия биологическая. 2006. № 6. С. 757-761.

60. Тарчевский И.А. Катаболизм и стресс у растений. 52 Тимирязевские чтения. М.: Наука. 1993. 80с.

61. Тарчевский И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001. 448с.

62. Тарчевский И.А. Процессы деградации у растений // Соросов, образов, ж-л. 1996. № 6. С. 13-19.

63. Тарчевский И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений. 1992. Т. 39, № 6. С. 1215-12232.

64. Титов А.Ф. Устойчивость активно вегетирующих растений к низким и высоким температурам: закономерности варьирования и механизмы: Авто-реф. дис. . д-ра биол. наук. М. ИФР, 1989. 42с.

65. Титов А.Ф., Акимова Т.В., Крупнова И.В. Особенности начального периода холодовой и тепловой адаптации растений (феноменологический аспект) // Физиология растений. 1989. Т. 36, № 4. С. 717-723.

66. Титов А.Ф., Акимова Т.В., Таланова В.В., Топчиева JI.B. Устойчивость растений в начальный период действия неблагоприятных температур. М.: Наука. 2006. 143с.

67. Титов А.Ф., Дроздов С.Н., Критенко С.П., Таланова В.В., Шерудило Е.Г. Влияние цитокининов на холодо- и теплоустойчивость активно вегетирующих растений // Физиология и биохимия культ. Растений. 1986. Т. 18, № 1. С. 64-69.

68. Титов А.Ф., Дроздов С.Н., Таланова В.В., Критенко С.П. Влияние абсци-зовой кислоты на устойчивость активно вегетирующих растений к низким и высоким температурам // Физиология растений. 1985. Т. 32, № 3. С. 565573.

69. Титов А.Ф., Таланова В.В., Акимова Т.В. Динамика холодо- и теплоустойчивости растений при действии различных стресс-факторов на их корневую систему // Физиология растений. 2003. Т. 50, № 1. С. 94-99.

70. Трунова Т. И. Растение и низкотемпературный стресс. Тимирязевские чтения. М.: Наука. 2007. Т. 64. 54с.

71. Туманов И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. М.: Наука. 1979. 350с.

72. Чиркова Т.Ф. Физиологические основы устойчивости растений. СПб: Изд-во СПб. ун-та, 2002. 244с.

73. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа.: Гилем, 2001. 159с.

74. Шишова Т.К., Руденская Ю.А., Лихолат Т.В., Мосолов В.В. Восстановление жизнеспособности зерна пшеницы, подвергнутого стрессовому воздействию под влиянием ризосферных микроорганизмов // Докл. РАН. 1997. Т. 356, № 1.С. 1-3.

75. Abe M., Abe K., Kuroda M., Arai S. Corn kernel cysteine proteinase inhibitor as a novel cystatin superfamily member of plant origin // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 209, № 3. P. 933-937.

76. Adamska I., Lindahl M., Roobol-Boza M., Andersson B. Degradation of the light-stress protein is mediated by an ATP-dependent, serine-type protease under low-light conditions // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 231. P. 591-599.

77. Alexandrov V. Ya., Zavadskaya I.E., Antropova T.A. Effect of heat shock on cellular function duffering in termoresistance // J. Therm. Biol. 1990. Vol. 15, №2. P. 141-148.

78. Ambe K.S., Sohonu K. Trypsin inhibitor from rye seeds // Acta Biochim. Polo-nica. 1956. Vol. 12. P. 302-305.

79. An G., Mitra A., Choi H.K., Costa M.A., An K., Thornburg R.W., Ryan C.A. Functional analysis of the 3" control region of the potato wound-inducible proteinase inhibitor II gene // The Plant Cell. 1989. Vol. 1, № 1. P. 115-122.

80. Anastassiou R., Argyroudi-Akoyunglou J.H. Thylakoid-bound proteolytic activity against LHC II apoprotein in bean // Photosynth. Res. 1995. Vol. 43. P. 241-250.

81. Andersson В., Aro E.-M. Proteolytic activities and proteases of plant chloro-plasts // Physiol. Plant. 1997. Vol. 100, № 4. P. 780-793.

82. Antikanen M., Griffith M. Antifreeze protein accumulation in freezing-tolerant cereal // Plant Physiol. 1997. Vol. 99, № 2. P. 423-432.

83. Aroca R., Vernieri P., Irigoyen J.J. et al. Involvement of abscisic acid in leaf and root of maize (Zea mays L.) in avoiding chilling-induced water stress // Plant Sci. 2003. Vol. 165. P. 671-679.

84. Barrett A.J., Rawlings N.D. Evolutionary lines of cysteine peptidases // Biol. Chem. 2001. Vol. 382. P. 727-735.

85. Barrett A.J., Rawlings N.D., Woessner J.F. The Handbook of Proteolytic Enzymes. 2003. 2nd ed. Academic Press.

86. Beers E.P., Woffenden B.J., Zhao C. Plant proteolitic enzymes: possible roles during programmed cell death // Plant Mol. Biol. 2000. Vol. 44, № 3. P. 399415.

87. Birkenmeiner G.F., Ryan C.A. Wound signaling in tomato plants: evidence that ABA is not a primary signal for defense gene activation // Plant Physiol. 1998. Vol. 117, №2. P. 687-693.

88. Bode W., Engh R., Musil D., Laber В., Stubbs M., Huber R., Turk V. Mechanism of interaction of cysteine proteinases and their protein inhibitors as compared to the serine proteinase-inhibitor interaction // Biol. Chem. 1990. Vol. 371, № l.P. 111-118.

89. Bode W., Huber R. Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 204. P. 433-451.

90. Boisen S., Djurtof R. Trypsin inhibitor from wheat endosperm: purification and characterization// Cereal Chem. 1981. Vol. 5. P. 460-463.

91. B6lter В., Nada A., Fulgosi H., Soil J. A chloroplastic inner envelope membrane protease is essential for plant development // FEBS Lett. 2006. Vol. 580, № 3. P. 789-794.

92. Bolter C. Methyl Jasmonate Induces Papain Inhibitor(s) in Tomato Leaves // Plant Physiol. 1993. Vol. 103, № 4. p. 1347-1353.

93. Bota D.A., Remmen H.V., Davies К.J.A. Modulation of Lon protease activity and aconitase turnover during again and oxidative stress // FEBS Lett. 2002. Vol. 532, № 1-2. P. 103-106.

94. Bryant J., Green T.R., Gurusaddaiah Т., Ryan C.A. Proteinase inhibitor II from potatoes: isolation and characterization of its promoter components // Bio-chem. 1976. Vol. 15. P. 3418-3424.

95. Bushnell T.P., Bushell D., Jagendorf A.T. A purified zinc protease of pea chloroplasts, EP1, degrades the large subunit of ribulose-l,5-bisphophate carboxylase/oxygenase // Plant Physiol. 1993. Vol. 103, № 2. P. 585-591.

96. Callis J. Regulation of protein degradation // The Plant Cell. 1995. Vol. 7. P. 847-857.

97. Casaretto J.A., Zuniga G.E., Corcuera L.J. Abscisic acid and jasmonic acid affect proteinase inhibitor activities in barley leaves // J. Plant Physiol. 2004. Vol. 161, №4. P. 389-396.

98. Ceci L.R., Spoto N., de Virgilio M., Gallerani R. The gene coding for the mustard trypsin inhibitor-2 is discontinuous and wound-inducible // FEBS Lett. 1995. Vol. 364, № 2. P. 179-181.

99. Cervantes E., Rodriguez A., Nicolas G. Ethylene regulates the expression of cysteine protease gene during germination of chickpea (Cicer arietinum L.) // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 25. P. 207-215.

100. Chen H.-H., Li P.-H. Characteristics of cold acclimation and deacclimation in tuber-bearing Solanum species // Plant Physiol. 1980. Vol. 65, № 6. P. 1146— 1148.

101. Chen J., Burke J., Velten J., Xin Z. FtsHl 1 is essential to thermotolerance in Arabidopsis // Plant Anim. Gen. Conf. 2006. P. 405.

102. Chen J., Burke J., Velten J., Xin Z. FtsHll protease plays a critical role in Arabidopsis thermotolerance // Keystone Symposia. 2006.

103. Chen J., Xin Z., Burke J. FtsHll proteases play a critical role in high temperature stress tolerance in plants // Plant Biol. Bot. Joint Cong. 2007.

104. Ciechanover A. The ubiquitin-proteasome proteolitic pathway // Cell. 1994. Vol. 79, № 1. P. 13-21.

105. Ciechanover A., Schwartz A. The ubiquitin-mediated proteolytic pathway: mechanisms of recognition of the proteolytic substrate and involvement in the degradation of native cellular proteins // FASEB J. 1994. Vol. 8. P. 182-191.

106. Clarke A.K. ATP-dependent Clp proteases in photosynthetic organisms a cut above the rest // Ann. Bot. 1999. Vol. 83, № 6. P. 593-599.

107. Clarke A.K., Eriksson M.-J. The cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7942 possesses a close homologue to the chloroplast ClpP protein of higher plants // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 31, № 4. P. 721-730.

108. Clarke A.K., Gustafsson P., Lindholm J.A. Identification and expression of the chloroplast clpP gene from the conifer Pinus contorta // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 26, № 3. P. 851-862.

109. Coffen W.C., Wolpert T.J. Purification and characterization of serine proteases that exhibit caspase-like activity and are assotiated with programmed cell death in Avena sativa I/ Plant Cell. 2004. Vol. 16, № 4. P. 857-873.

110. Condra J.H., Schlelf W.A., Blahy O.M. In vivo emergence of HIV-1 variants resistant to multiple protease inhibitors //Nature. 1995. Vol. 374. P. 569-571.

111. Dahl S.W., Rasmussen S.K., Petersen L.C., Hejgaard J. Inhibition of coagulation factors by recombinant barley serpin BSZx // FEBS Lett. 1996. Vol. 394, №2. P. 165-168.

112. De Leo F., Ceci L.R., Jouanin L., Gallerani R. Analysis of mustard trypsin inhibitor-2 gene expression in response to developmental or inviromental induction // Planta. 2001. Vol. 212, № 5-6. P. 710-717.

113. De Leo F., Volpicella M., Licciuli S., Liuni S., Gallerani R., Ceci L.R. Plant Pis: a database for plant protease inhibitors and their genes // Nucl. Acid Res. 2002. Vol. 30, № 1. P. 347-348.

114. Delorme V.C.R., McCabe P.E., Kim D.J., Leaver C.J. A Matrix Metallopro-teinase Gene Is Expressed at the Boundary of Senescence and Programmed Cell Death in Cucumber // Plant Physiol. 2000. Vol. 123. P. 917-927.

115. DeMartino G.N., Slaughter C.A. The proteasome, a novel protease regulated by multiple mechanisms // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274, № 32. P. 2212322126.

116. Dombrowski J.E. Salt stress activation of wound-related genes in tomato plants // Plant Physiol. 2003. Vol. 132, № 4. P. 2098-2107.

117. Domingues F., Cejudo F.J. Patterns of starchy endosperm acidification and protease gene expression in wheat grains following germination // Plant Physiol. 1999. Vol. 119, № 1. P. 81-87.

118. Duan X., Li X., Xue Q., Abo-Ei-Saad M., Xu D., Wu R. Transgenic rice plants harboring an introduced potato proteinase inhibitor II gene are insect resistant // Nat. Biotech. 1996. Vol. 14, № 4. P. 494-498.

119. English-Loeb G., Stout M.J., Duffey S.S. Drought stress in tomatoes: changes in plant chemistry and potential nonlinear for insect herbivores. OIKOS 79. 1997. P. 456-468.

120. Erlanger D.F., Kokowsky N., Cohen W. Proteinases activity in biological substrats // Arch. Biochem. Biophys. 1961. Vol. 95, № 2. P. 271-278.

121. Ferri K.F., Kroemer G. Organelle-specific initiation of cell death pathways // Nat. Cell Biol. 2001. Vol. 3, № 11. P. 255-263.

122. Folwer S., Thomashow M.F. Arabidopsis transcriptome profiling indicates that multiple regulatory pathway are activated during cold acclimation in addition to the CBF cold response pathway // Plant Cell. 2002. Vol. 14, № 8. P. 1675-1690.

123. Forsberg J., Strom J., Kieselbach Т., Larsson H., Alexciev K., Engstrom A., Hans-Erik A. Protease activities in the chloroplast capable of cleaving an LHCII N-terminal peptide // Physiol. Plant. 2005. Vol. 123, № 1. P. 21-29.

124. Fucuda H. Signals that control plant vascular cell differentiation // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2004. Vol. 5. P. 379-391.

125. Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J.M., Rodriguez-Palenzuela P. Plant defense peptides // Biopolymers. 1998. Vol. 47, № 6. P. 479-491.

126. Garcia-Olmedo S.F., Sanchez-Monge G., Gomez R.L., Royo J., Carbonero P. Plant proteinaceous inhibitors of proteinases and a-amylases // Oxf. Surv. Plant Mol. Cell Biol. 1987. Vol. 4. P. 275-334.

127. Goff S.A., Goldberg A.L An increased content of protease La, the Ion gene product, increases protein degradation and block growth in Escherihia coli // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. P. 4508-4515.

128. Gottesman S. Proteases and their targets in Esherichia coli // Annu. Rev. Genet. 1996. Vol. 30. P. 465-506.

129. Greenberg J.T. Programmed cell death: a way of life for plants.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93, № 22. P. 12094-12097.

130. Griffith M., Antikainen M., Hon W.C., Pihakaskimaunsbach K., Yu X.M., Chun J.U., Yang D.S. Antifreeze proteins in winter rye // Physiol. Plant. 1997. Vol. 100. P. 327-332.

131. Gruis D., Schulze J., Jung R. Storage protein accumulation in the absence of the vacuolar processing enzyme family of cysteine proteases // The Plant Cell. 2003. Vol. 16. P. 170-290.

132. Guidici A.M., Regente M.C., De La Canal L. A potent antifungal protein from Helianthus annuus flowersis a trypsin inhibitor // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38, № 11. P. 881-888.

133. Gusta L.V., Fowler D.B. Dehardening and rehardening of spring-collected winter wheat and winter rye // Canad. J. Plant Sci. 1976. Vol. 56, № 4. P. 775779.

134. Guy C., Niemi K.J., Brambl R. Altered gene expression during cold acclimation of spinach // Proc. Nat. Acad. Sci. 1985. Vol. 82, № 5. P. 3673-3677.

135. Guy C.L. Cold acclimation and freezing stress tolerance: role of protein metabolism // Annu. Rev. Plant Physiol, and Mol. Biol. 1990. Vol. 41. P. 187-223.

136. Halperin Т., Zheng В., Itzhaki H., Clarke A.K., Adam Z. Plant mitochondria contain proteolytic and regulatory subunits of the ATP-dependent Clp protease //Plant Mol. Biol. 2001. Vol. 45, № 4. P. 461-468.

137. Hammerton R. W., Ho T.-H. D. Hormonal regulation of the development of protease and carboxipeptidase activities in barley aleurone layers // Plant Phy-sol. 1986. Vol. 80, № 3. P. 692-697.

138. Hammond J.B.W., Preiss J. ATP-dependent proteolytic activity from spinach leaves // Plant Physiol. 1983. Vol. 73, № 4. P. 902-905.

139. Hara-Nishimura I., Shimada Т., Hiraiwa N., Nishimura M. Plant specific insertions in the soybean aspartic proteinases, soy АР 1 and soy AP2, perform different functions of vacuolar targeting // J. Plant Physiol. 1995. Vol. 145. P. 632-640.

140. Hare P.D., Cress W.A., Van Staden J. The involvement of cytokinins in plant responses to environmental stress // Plant Growth Regulat. 1997. Vol. 23, № l.P. 79-103.

141. Hatsugai N., Kuroyanagi M., Yamada K., Meshi Т., Tsuda S., Kondo M., Nishimura M., Hara-Nishmura I. A Plant Vacuolar Protease, VPE, Mediates Virus-Induced Hypersensitive Cell Death // Science. 2004. Vol. 305. P. 855858.

142. Heath M.C. Hypersensitive response-related death // Plant Mol. Biol. 2000. Vol. 44, №3. P. 321-334.

143. Heing В., Ugrinovicc K., Sustar-Vozlic J., Kidric M. Different classes of proteases are involved in the response to drought of Phaseolus vulgaris L. culti-vars differing in sensitivity // J. Plant Physiol. 2004. Vol. 161, № 5. P. 519-530.

144. Hejgaard J. Inhibitory serpins from rye grain with glutamine as PI and P2 residues in the reactive centre // FEBS Lett. 2001. Vol. 488, № 3. P. 149-153.

145. Hejgaard J., Rasmusen S.K., Brandt A., Svendsen I. Sequence Homology between barley endosperm protein Z and protease inhibitors of the alpha-antitrypsin family // FEBS Lett. 1985. Vol. 180, № 1. P. 89-94.

146. Hendrick J.P., Hartl F.U. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins // Annu. Rev. Biochem. 1993. Vol. 62. P. 349-384.

147. Hobday S.M., Thurmaen D.A., Barber D.J. Proteolytic and trypsin inhibitory activities in extracts of germination Pisum sativum seeds I I Phytochem. 1973. Vol. 12. P. 1041-1046.

148. Hoeberichts F.A., ten Have A., Woltering E.J. A tomato metacaspase gene is upregulated during programmed cell death in Botrytis cinerea-infected leaves // Planta. 2003. Vol. 217, № 3. P. 517-522.

149. Hou W.-C., Lin Y.-H. Dehydroascorbate reductase and monodehydroascor-bate reductase activities of trypsin inhibitors, the major sweet potato (Ipomoea batatas L. Lam) root storage protein// Plant Sci. 1997. Vol. 128, № 2. P. 151158.

150. Inagaki N., Yamamoto Y., Mori H., Saton K. Carboxyl-ternimal processing protease for the D1 precursor protein: cloning and seguencing of the spinach cDNA // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 30, № 1. P. 39-50.

151. Itzhaki H., Navel L., Lindahl M., Cook M., Adam Z. Identification and characterization of DegP, a serine protease associated with the luminal side of the thylakoid membrane //J. of Biol. Chem. 1998. Vol. 273, № 12. P. 7094-7098.

152. Janowiak F., Maas В., Dorffling K. Importance of abscisic acid for tolerance of maize seedlings // J. Plant Physiol. 2002. Vol. 159, № 6. P. 635-643.

153. Johnston M.K., Jacob N.P., Brodl M.R. Heat shock-induced changes in lipid and protein metabolism in the endoplasmic reticulum of barley aleurone layers // Plant and Cell Physiol. 2006. Vol. 48, № 1. P. 31-41.

154. Jones A.M. Programmed cell death in development and defense // Plant Physiol. 2001. Vol. 125, № 1. P. 94-97.

155. Jones J.T., Mullet J.E. A salt- and dehydration-inducible pea gene, Cypl5a, encode a cell-wall protein with sequence similarity to cysteine proteases // Plant Mol. Biol. 1995. Vol. 28. P. 1055-1063.

156. Jones M.L., Chaffin S.C., Eason J.E., Clark D.G. Ethylene-sensitivy regulates proteolytic activity and cysteine protease gene expression in petunia corollas // J. Exp. Bot. 2005. Vol. 56, № 420. P. 2733-2744.

157. Joshi B.N., Sainani M.N., Bastawade K.B., Gupta V.S., Ranjekar P.K. Cysteine Protease Inhibitor from Pearl Millet: A New Class of Antifungal Protein//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. Vol. 246, № 2. P. 382-387.

158. Kapri-Pardes E., Naveh L., Adam Z. The thylakoid protease Degl is involved in the repair of photosystem II from photoinhibition in Arabidopsis // The Plant Cell. 2007. Vol. 19, № 3. P. 1039-1047.

159. Kennedy A.R. The Bowman-Birk inhibitor from soybeans as an anticarcino-genic agent//Am. Soc. Clin. Nutrition. 1998. Vol. 68. P. 14065-14125.

160. Kiyosue Т., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. Characterization of cDNA for a dehydration-inducible gene that encode a CLP A, B-like protein in Arabidopsis thaliana L. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. Vol. 196. P. 1214-1220.

161. Koiwa H., Bressan R.A., Hasegava P.M. Regulation of protease inhibitors and plant defense // Trends in Plant Science. 1997 Vol. 2. P. 379-384.

162. Koiwa K., Shade R.E., Zhu-Salzman K., Subramanian L., Murdock L.L., Nielsen S.S., Bressan R.A., Hasegava P.M. Phage display selection can differentiate activity of soybean cystatins // Plant J. 1998. Vol. 14. P. 371-379.

163. Koizumi M. Yamaguchi-Shinozaki К., Tsuji H., Shinozaki К. Structure and expression of two genes that encode distinct drought-inducible cysteine proteinases in Arabidopsis thaliana // Gene. 1993. Vol. 129. P. 175-182.

164. Kolodzieczak M., Kolaczkowska A., Szczesny В., Urantowka A., Knorpp C., Kieleczawa J., Janska H. A higher plant mitochondrial homologue of the yeast m-AAA protease // J.Biol.Chem. 2002. Vol. 277, № 46. P. 43792-43798.

165. Kondo H., Abe K., Arai S. Immunoassay of oryzacystatin occurring in rice seeds during maturation and germination // Agric. Biol. Chem. 1989. Vol. 53. P. 2949-2954.

166. Kreps A.J., Wu Y., Chang H.-S. Transcriptome changes for Arabidopsis in response to salt, osmotic, and cold stress // Plant Physiol. 2002. Vol. 130, № 4. P. 2129-2141.

167. Kusaka K., Tada Y., Shigemi Т., Sakamoto M., Nakayashiki H., Tosa Y., Mayama S. Coordinate involvement of cysteine protease and nuclease in the executive phase of plant apoptosis // FEBS Letters. 2004. Vol. 578, № 3. P. 363-367.

168. Lam E. Controlled cell death, plant survival and development// Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2004. Vol. 5. P. 305-314.

169. Lam E. Vacuolar proteases livening up programmed cell death// Trends Cell. Biol. 2005. Vol. 15. P. 124-127.

170. Laskowski M., Jr., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Annu. Rev. Biochem. 1980. Vol. 49. P. 593-626.

171. Lawrence P.K., Koundal K.R. Plant protease inhibitors in control of the phytophagous insects // Electronic J. of Biotech. 2002. Vol. 5, № 1. P. 1-17.

172. Ledoight G., Giffaut В., Debiton E., Mustel A., Evray G., Maurizis J.C., Madelmont J.C. Analysis of secreted protease inhibitors after water stress in potato tubers // Int. J. Biol. Macromol. 2006. Vol. 38. P. 268-271.

173. Lench M., Herrman R.G., Sokolenko A. Identification and characterization of SppA, a novel-light inducible chloroplast protease complex assotiated with thylakoid membranes // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, № 36. P. 33645-33651.

174. Levitt J. Responses of plant to environmental stresses. Vol. 1. Chilling, freezing and high temperatures stresses. N.Y. etc.: Acad. Press, 1980, 497p.

175. Liang C., Brookhart G., Feng G.H., Reeck G.R., Kramer K.J. Inhibition of digestive proteinase of stored grain coleoptera by oryzacystatin, a cysteine proteinase inhibitor from rice seed// FEBS Lett. 1991. Vol. 278, №2. P. 139-142.

176. Lindahl M., Spetea C., Hundal Т., Oppenheim A.B., Adam Z., Andersson B. The thylakoid FtsH protease plays a role in the light-induced turnover of the Photosystem IID1 protein // Plant Cell. 2000. Vol. 12, № 3. P. 419-431.

177. Lindahl M., Yang D.-H., Andersson B. Regulatory proteolysis of the major light-harvesting chlorophyll a/b protein of Photosystem II by a light-induced membrane-associated enzymic system // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 231. P. 591-599.

178. Lindorff-Larsen K., Winter J.R. Surprisinfly high stability of barley lipid transfer protein, LTP1, towards denaturant, heat and proteases // FEBS Letters. 2001. Vol. 488, № 3. P. 145-148.

179. Linthorst H.J.M., Van der Does C., Brederode F.T., Bol J.F. Circadian expression and induction by wounding of tobacco genes for cysteine proteinases // Plant Mol. Biol. 1993. Vol. 21. P. 685-694.

180. Lipinska В., Zylicz M., Georgopoulous C. The HtrA (DegP) protein, essential for Escherichia coli survival at high temperatures, is an essential endopepti-dase // J. Bacteriol. 1990. Vol. 172. P. 1791-1797.

181. Lipke H., Fraenkel G.S., Liener I.E. Effects of soybean inhibitors on growth of Tribolium confusum // J. Scien. Food and Agricult. 1954. Vol. 2. P. 410— 415.

182. Lippman S. M., Matrisian L.M. Protease Inhibitors in Oral Carcinogenesis and Chemoprevention // Clin. Cancer Res. 2000. Vol. 6. P. 4599-4603.

183. Liu Y., Dammann C., Bhattacharyya M.K. The matrix metalloproteinase gene GmMMP2 is activated in response to pathogenic infection in soybean // Plant Physiol. 2001. Vol. 127, № 4. P. 1788-1797.

184. Liy X.-Q., Jagendorf A.T. ATP-dependent proteolysis in pea chloroplasts // FEBS Lett. 1984. Vol. 166, № 2. P. 248-252.

185. Majeran W., Wollman F.-A., Vallon O. Evidence for a role of ClpP in the degradation of the chloroplast cytochrome b6f complex // Plant Cell. 2000. Vol. 12. P. 137-149.

186. Malone M., Alarcon J.J. Only xylem-borne factors can account for systemic wound signaling in the tomato plant // Planta. 1995. Vol. 196, № 4. P. 740-746.

187. Martinez D.E., Bartoli C.G., Grbic V., Guiament J.J. Vacuolar cysteine proteases of wheat (Triticum aestivum L.) are common to leaf senescence induced by different factors // J. Exp. Bot. 2007. Vol. 58, № 5. P. 1099-1107.

188. Martinez M., Rubio-Somoza I., Carbonero P., Diaz I. A cathepsin B-like cysteine protease gene from Hordeum vulgare (gene CatB) induced by GA in aleurone cells is under circadian control in leaves // J. Exp. Bot. 2003. Vol. 54, №384. P. 951-959.

189. Maurizi M.R. Protease and protein degradation in E. coli // Experienta. 1992. Vol. 48. P. 178-201.

190. Maurizi M.R., Clark W.P., Kim S.-H., Gottesman S. ClpP represents a unique family of the serine proteases // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265, № 21. P. 12546-12552.

191. Meige M., Mascherpa J., Royer-Spiere A., Grang A., Meige J. Analyse des proteiques isoles de Lablab Pupureus L. Sweet: localization intracellulaire des globulines proteases te inhibiteurs de la tiypsinre // Planta. 1976. Vol. 131. P. 191-186.

192. Melville J.C., Ryan C.A. Chymotrypsine inhibitor I from potato: large scale preparation and the characterization of its subunit component // J. Biol. Chem. 1973. Vol. 247. P. 3415-3453.

193. Mikola J., Suolinna E.M. Purification and properties of an inhibitor of microbial alkaline proteinase from barley // Arch. Biochem. Biophys. 1971. Vol. 144. P. 566-578.

194. Moore Т., Keegsta K. Characterization of с DNA clone encoding a chloro-plast-targeted Clp homologue // Plant Mol. Biol. 1993. Vol. 21, № 3. P. 525537.

195. Morel J.-B., Dangl J.L. The hypersensitive response and the induction of cell death in plants // Cell Death Differ. 1997. Vol. 4. P. 671-683.

196. Morichara К., Oka Т., Tsuzuki H. Proteases activity // Biochim. Biophys. Acta. 1967. Vol. 139, № 2. P. 382-397.

197. Mundi J., Rogers J.C. Selective expression of a probable amylase/protease inhibitor in barley aleurone cells: Comparison to the barley amylase/subtilisin inhibitor//Planta. 1986. Vol. 169, № 1. P. 51-63.

198. Muntz K., Belozersky M.A., Dunaevsky Y.E., Schlereth A., Tiedemann J. Stored proteinases and the initiation of storage protein mobilization in seedsduring germination and seedling growth // J. Exp. Bot. Vol. 2001. Vol. 52. P. 1741-1752.

199. Nair J.S., Ramaswamy N.K. Chloroplast proteases // Biol. Plant. 2004. Vol. 48, №3. P. 321-326.

200. Neurath H. Proteolytic enzymes, past and future // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. Vol. 96. P. 10962-10963.

201. Neven L.G., Haskell D.W., Guy C.L. et al. Assoriation of 70-kilodalton heat-shock cognate protein with acclimation to cold // Ibid. 1992. Vol. 99. P. 1362-1369.

202. Nover L., Neumann D., Scharf K.-D. Heat shock and other stress response systems of plants. В.: Springer, 1989. 155p.

203. Oelmuller R., Hermann R.G., Pakrasi H.B. Molecular studies pf CtpA, the carboxyl-terminal processing protease for the D1 protein of the Photosystem II reaction center in higher plants // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271, № 36. P. 21848-21852.

204. Ohad I., Keren N., Zer H., Gong H., Мог T.S., Gal A., Tal S., Domovich Y. Lidht-induced degradation of the photosystem II reaction centre D1 protein in vivo: an integrative approach. In Photoinhibition from molecule to field. 1994. P. 161-177.

205. Okamoto Т., Toyooka, Minamikawa T. Identification of membrane-assotiaed cysteine protease with possible dual role in the endoplasmic reticulum and protein storage vacuole // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, № 1. P. 742-751.

206. Orlowski R.Z. The role of the ubiquitin-proteasome pathway in apoptosis // Cell Death Differ. 1999. Vol. 6. P. 303-313.

207. Ostersetzer O., Kato Y., Adam Z, Sakamoto W. Multiple intracellular locations of Lon protease in Arabidopsis: evidence for localization of AtLon4 to chloroplasts // Plant and Cell Physiol. 2007. Vol. 48, № 6. P. 881-885.

208. Pallen M.J., Wren B.W. The HtrA family of serine proteases // Mol. Microbiol. 1997. Vol. 26, № 2. P. 209-211.

209. Pannetier C., Giband M., Couzi P., Letan V., Mazier M., Hau B. Introduction of new traits into cotton through genetic engineering: insect resistance as example //Euphytica. 1997. Vol. 96. P. 163-166.

210. Parida A.K., Das A.B., Mittra В., Mohanty P. Salt-stress induced alterations in protein profile and protease activity in the mangrove Bruguiera parviflora II Z. Naturforsch. 2004. Vol. 59. P. 408^414.

211. Pena L.B., Tomaro M.L., Gallego S.M. Effect of different metals on protease activity in sunflower cotyledons // Electronic J. of Biotech. 2006. Vol. 9, №. 3.P.25 8-262.

212. Pernas M., Sanches-Monge R., Salcedo G. Biotic and abiotic stress induce cystatine expression in chestnut // FEBS Letters. 2000. Vol. 467, № 2-3. P. 206-210.

213. Pladys D., Vance C.P. Proteolysis during development and senescence of effective and plant gene-controlled ineffective alfalfa nodules // Plant Physiol. 1993. Vol. 103, № 2. P. 379-384.

214. Poerio E., Carrano L., Garsillo A., Buonocke V. A trypsin inhibitor from the water-soluble protein fraction of wheat // Phytochem. 1989. Vol. 28, № 3. P. 1307-1311.

215. Puente X.S., Lopez-Otin C.A. Genomic Analysis of Rat Proteases and Protease Inhibitors // Genome Biol. 2004. Vol. 14. P. 609-622.

216. Reviron M.P., Vartanian N., Sallantin M., Huet J.C., Pernollet J.C., De Vi-enne D. Characterization of a novel protein induced by progressive or rapid drought and salinity in Brassica napus leaves // Plant Physiol. 1992. Vol. 100, №4. P. 1486-1493.

217. Richardson M. Theproteinase inhibitors of plants and microorganisms // Phytochem. 1977. Vol. 46, № 2. 3. 159-169.

218. Rivett A.J. Proteasomes: multicatalitytic proteinase complexes // Biochem. 1993. Vol. 29, № l.P. 1-10.

219. Rodrigo I., Vera P., Conejero V. Degradation of Tobacco Pathogenesis-Related Proteins 1 Evidence for Conserved Mechanisms of Degradation of Pathogenesis-Related Proteins in Plants // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 184, № 3. P. 663-669.

220. Rodrigo I., Vera P., van Loon L.C., Conejero V. Degradation of tobacco pathogenesis-related proteins in plants // Plant Physiol. 1991. Vol. 95, № 3. P. 616-622.

221. Rojo E., Martin R., Carter C., Zouhar J., Pan S., Plotnikova J., Jin H., Panaque M., Sanches-Serrano J.J., Baker В., Ausubel F.M., Raikhel N.V. // Curr. Biol. 2004. Vol. 14. P. 1897-1906.

222. Rosenkrands I., Heigaard J., Rasmussen S.K., Bjorn S.E. Serpins from wheat grain //FEBS Lett. 1994. Vol. 343, № 1. P. 75-80.

223. Roy D.N., Singh M. Psophocarpin Bl, a storage protein of Psophocarpus tet-ragonolobus, has chymotrypsin inhibitory activity // Phytochemistry. 1988. Vol. 27. P. 31-34.

224. Ryan C., Walker-Simmons M. Plant proteinases // Biochem. Plant. 1981. P. 321-349.

225. Ryan C.A. Protease inhibitors in plants: genes for improving defenses against insects and pathogens 11 Ann. Rev. Phytopath. 1990. Vol. 28. P. 425449.

226. Ryan C.A. The systemin signaling pathway: differential activation of plant defensive genes // Biochim. Biophys. Acta. 2000. Vol. 1477, № 1-2. P. 112121.

227. Ryan C.A. Proteolytic Enzymes and Their Inhibitors in Plants // Annu. Rev.Plant. Physiol. 1973. Vol. 24. P. 173-196.

228. Salmia M.A. Inhibitors of endogenous proteinases in scots pine seeds: fractionation and activity changes during germination // Physiol. Plant. 1980. Vol. 48. P. 266-270.

229. Sanmartin M., Jaroszewski L., Raikhel N.V., Rojo E. Caspases. Regulating death since the origin of life // Plant Physiol. 2005. Vol. 137, №3. P. 841-847.

230. Schaffer M.A., Fisher R.L. Transcriptional activation by heat and cold of a thiol protease gene in tomato // Plant Physiol. 1990. Vol. 93, № 4. P. 14861491.

231. Schuler Т.Н., Poppy G.M., Kerry B.R., Denholm I. Insect-resistant transgenic plants // Trends Biotechnol. 1998. Vol. 16. P. 168-175.

232. Segarra C.I., Casalongue C.A., Pinedo M.L., Ronchi V.P., Conde R.C. A germin-like protein of wheat leaf inhibits serine proteases // J. Exp. Bot. 2003. Vol. 54, № 386. P. 1335-1341.

233. Seggarra C.h, Casalongue C.A., Pinedo M.L., Cordo C.A., Conde R.D. Changes in wheat leaf extracellular proteolytic activity after infection with Sep-toria tritici // J. Phytopathol. 2002. Vol. 150, № 3. P. 105-111.

234. Sgarbieri V.C., Gupte S.M., Kramer D.E., Whitaker J.R. Ficus enzymes. I. Separation of the proteolytic enzymes of Ficus carica and Ficus glabrata lattices //J, Biol. Chem. 1964. Vol. 238. P. 2170.

235. Shankin J., DeWitt N.D., Flangan J.M. The stroma of higher plant plastids contain ClpP and ClpC, functional homologs of Escherichia coli ClpP and

236. ClpA: an archetypal two-component ATP-dependent protease // The Plant Cell. 1995. Vol. 7, № 10. P. 1713-1722.

237. Sinvany-Villalobo G., Davydov O., Ben-Ari G., Zaltsman A., Raskind A., Adam Z. Expression in multigene families. Analysis of chloroplast and mitochondrial proteases //Plant Physiol. 2004. Vol. 135, № 3. P. 1336-1345.

238. Solomon M., Belenhi В., Delledonne M., Menachem E., Levine A. The involvement of cysteine proteases and protease inhibitor genes in the regulation of programmed cell death // Plant Cell. 1999. Vol. 11, № 3. P. 431-443.

239. Sonezaki S., Okita K., Oba Т., Ishii Y., Kondo A., Kato Y. Protein substrates and heat shock reduce the DNA-binding ability of Escherichia coli Lon protease//Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. Vol. 44. P. 484-488.

240. Stankovic В., Davies E. Both action potential and variation potentials induce proteinase inhibitor gene expression in tomato // FEBS Lett. 1996. Vol. 390, № 3. P. 275-279.

241. Storey R.D. Plant endopeptidases. In Plant Proteolytic Enzymes. 1986. Vol. 29. P. 119-135.

242. Su W., Lin C., Wu J., Li K., He G., Qian X., Wei C., Yang J. Molecular cloning and expression of a cDNA encoding Lon protease prom rice (Oriza sa-tiva) // Biotechnol. Lett. 2006. Vol. 28. P. 923-927.

243. Subbaiah C.C., Kollipara K.P., Sachs M.M. A Ca2+-dependent cysteinepro-tease is assotiated with anoxia-induced root tip death in maize // J.Exp. Bot. 2000. Vol. 51, № 345. P. 721-730.

244. Svensson В., Asano K., Jonassen I., Poulsen F.M., Mundi J., Svedsen I. A 10 kD barley seed protein homologous with an alpha-amylase inhibitor from Indian finger millet // Carlsberg Res. Commun. 1986. Vol. 51, № 7. P. 493500.

245. Talanova V.V., Titov A.F., Endogenous abscisic acid content in cucumber leaves under the influence of unfavourable temperatures and salinity // J. Exp. Bot. 1994. Vol. 45. P. 1031-1033.

246. Thomashow M.F. Role of cold-responsive genes in plant freezing tolerance //Ibid. 1998. Vol. 118, № l.P.1-7.

247. Tian M., Bendetti В., Kamoun S. A Second Kazal-Like Protease Inhibitor from Phytophthora infestans Inhibits and Interacts with the Apoplastic Patho-genesis-Related Protease P69B of Tomato // Plant Physiol. 2005. Vol. 138, № 3.P. 1785-1793.

248. Tian M., Huitema E., da Cunha L., Torto-Alalibo Т., Kamoun S. A kazal-like extracellular serine protease inhibitor from Phytophtora infestans targets the tomato pathogenesis-related protease P69B // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, № 25. P. 26370-26377.

249. Tian R.-H., Zhang G.-Y., Yan C.-H., Dai Y.-R. Involvment of poly (ADP-ribose) polymerase and activation of caspase-3-like protease in heat shock-induced apoptosis in tobacco suspension cells // FEBS Letters. 2000. Vol. 474, № l.P. 11-15.

250. Tomashow M. Plant cold acclimation: freezing tolerance genes and regulatory mechanisms // Annu. Rev. Plant Physiol. 1999. Vol. 50. P. 571-599.

251. Tomashow M. So what's new in the field of plant cold acclimation? // Plant Physiol. 2001. Vol. 125, № 1. P. 89-93.

252. Turk V., Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases // FEBS Lett. 1991. Vol. 285, № i2. P. 213-219.

253. Urwin P., Atkinson H.J., Waller D.A., McPherson M.J. Endineered oryza-cystatin I expressed in hairy root confers resistance to Globodera pallida // Plant J. 1995. Vol. 8, № l.P. 121-131.

254. Urwin P.E., Atkinson H.J., McPherson M.J., Involvment of the Nonterminal region of oryzacystatine-I in cysteine proteinase inhibition // Protein Eng. 1995. Vol. 8. P. 1303-1307.

255. Urwin P.E., Liley C.J., McPherson M.J., Atkinson H.J. Resistance to both and rootnot nematodes conferred by transgenic Arabidopsis expressing a modified plant cystatin // Plant J. 1997. Vol. 12, № 2. P. 455-461.

256. Vera P., Cohejero V. Pathogenesis-related protein of tomato: P-69as an alkaline endoproteinase // Plant Physiol. 1988. Vol. 87, № 1. P. 58-63.

257. Vera P., Yago J.H., Cohejero V. Immunogold localization of the citrus exo-cortis viroid-induced pathogenesis-related proteinase P69 in tomato leaves // Plant Physiol. 1989. Vol. 91, № 1. P. 119-123.

258. Vierling E. The role of heat shock protein in plants // Annu. Rev. Plant Phy-sol. and Plant Mol. Biol. 1991. Vol. 42. P. 579-620.

259. Wagstaff C., Leverentz M.K., Griffiths G., Thomas В., Chanasut U., Stead A.D., Rogers H.J. Cysteine protease gene expression and proteolytic activity during senescence of Alstromeria petals // J. Exp. Bot. 2002. Vol. 53. P. 233— 240.

260. Wasternack C., Parthier B. Jasmonate-signalled plant gene expression // Trends in Plant Scien. 1997. Vol. 2. P. 302-307.

261. Watanabe N., Lam E. Recent advance in the study of caspase-like proteases and Bax inhibitor-1 in plants: their possible roles as regulator of programmed cell death // Mol. Plant Pathol. 2004. Vol. 5, № 1. P. 65-70.

262. Welham Т., O'Neill M., Johnson S., Wang T.L., Domoney C. Expression patterns of genes encoding seed trypsin inhibitors in Pisum sativum// Plant Sci. 1998. Vol. 131, № l.P. 13-24.

263. Wildon D.C., Thain J.F., Minchin P.E.H., Gubb I.R., Reilly A.J., Skipper Y.D., Doherty H.M., O'Donnel, Bowles D.J. Electrical signaling and systemic proteinase inhibitor induction in the wounded plants // Nature. 1992. Vol. 360. P. 62-65.

264. Wisniewski К., Zagdanska В., Genotype-dependent proteolytic response of spring wheat to water deficiency // J. of Exp. Botany. 2001. Vol. 52, № 360. P. 1455-1463.

265. Woltering E.J., Bent A., Hoeberichts F.A. Do plant caspases exist? // Plant Physiol. 2002. Vol. 130, № 4. P. 1764-1769.

266. Xu F., Chye M. Expression of cysteine proteinase during developmental events associated with programmed cell death in brinjal // Plant J. 1999. Vol. 118. P. 321-327.

267. Yamada K., Shimada Т., Kondo M., Nishima M., Hara-Nishima I. Multiple functional proteins are produced by cleaving Asn-Gln bonds of a single precursor by vacuolar processing enzyme // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274, № 4. P. 2563-2570.

268. Yamada K., Shimada Т., Nishimura M., Hara-Nishimura I. A VPE family supporting various vacuolar functions in plants // Physiol. Plant. 2005. Vol. 123. P. 369-375.

269. Yamada-Inagawa Т., Okuno Т., Karata K., Yamakana K., Ogura T. Conserved pore residue in the AAA protease FtsH are important for proteolysis and coupling to ATP hydrolysis // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278, № 50. P.50182-50187.

270. Yamamoto Y., Akasaka T. Photosynthesis: from Light to Biosphere // In Photosynthesis: from light to biosphere, ed. P. Mathis IV. 1995. P. 267-270.

271. Yao N., Tada Y., Park P., Nakayashiki H., Tosa Y., Mayama S. Novel evidence for apoptotic cell response and differential signals in chromatin condensation and DNA cleavage in victorin-related oats // Plant J. 2001. Vol. 28, № 1. P. 13-26.

272. Yeh K.W., Lin M.L., Tuan S.J., Chen Y.M., Lin C.Y., Kao S.S. Sweet potato (Ipomea batatas) trypsin inhibitors expressed in transgenic tobacco plants confer resistance against Spodoptera litura // Plant Cell Report. 1997. Vol. 16. P. 696-699.

273. Zaltsman A., Ori N., Adam Z. Two types of FtsH protease subunits are required for chloroplast biogenesis and photosystem II repair in Arabidopsis II The Plant Cell. 2005. Vol. 17, № 10. P. 2782-2790.

274. Zheng В., Halperin Т., Hruskova-Heidingsfeldova O., Adam Z., Clarke A.K. Characterization of chloroplast Clp proteins in Arabidopsis: localization, tissue specificity and stress responses // Physiol. Plant. 2002. Vol. 114. P. 92-101.

275. Zhivotovsky B. From the nematode and mammals back to the pine tree: on the diversity and evolution of programmed cell death // Cell Death Differ. 2002. Vol. 9. P. 867-869.