Влияние гликозаминогликанов и кальция на обмен костного коллагена у крыс с аллоксановым диабетом тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат наук Вяткин, Василий Алексеевич

• Вяткин, Василий Алексеевич
• кандидат наук
• 2017

Оглавление диссертации кандидат наук Вяткин, Василий Алексеевич

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Костная ткань: структура и функции (краткие сведения)

1.2. Коллагеновые белки

1.3. Обмен коллагена I типа

1.3.1. Биосинтез коллагена I типа

1.3.2. Деградация фибриллярных коллагенов

1.3.3. Регуляция метаболизма коллагена I типа

1.4. Неколлагеновые белки и протеогликаны костного матрикса

1.5. Минеральная фаза костной ткани

1.6. Биохимические и патогенетические аспекты развития сахарного диабета 1 типа

1.7. Патогенез диабетической остеопатии

1.8. Сведения о применении препаратов на основе гликозаминогликанов и солей кальция при заболеваниях костно-суставной системы

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Материалы исследования

2.2 Методы исследования

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Обмен коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом (экспериментальная группа №1)

3.2. Влияние сульфатированных гликозаминогликанов на обмен коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом (экспериментальная группа №2)

3.3. Влияние глюконата кальция на обмен коллагена костной ткани крыс с

аллоксановым диабетом (экспериментальная группа №3)

ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние гликозаминогликанов и кальция на обмен костного коллагена у крыс с аллоксановым диабетом»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы исследования и степень ее разработанности

Сахарный диабет (СД) - хроническое системное заболевание приводящее при отсутствии адекватного лечения к нарушению функций практически всех органов и систем болеющего человека [40]. В настоящее время СД во всём мире приобретает всё более угрожающие масштабы. Так, по данным государственного регистра на январь 2011 года число больных в России составляет более 3,3 млн. человек и есть опасения, что действительная распространённость СД по меньшей мере в 3 раза выше [39]. Согласно прогнозам специалистов Всемирной Диабетической Федерации (IDF), заболеваемость СД к 2035 г. по земному шару может достигнуть 592 млн. человек, а затраты на борьбу с этим заболеванием только в 2013 г. составили 548 млрд. долларов США [131].

Серьёзную угрозу СД представляет не только ввиду своей чрезвычайно высокой распространённости. Опасность развития тяжёлых необратимых осложнений, ранняя инвалидизация больных и высокая летальность придают этому заболеванию высокую социальную и экономическую значимость [58]. Экономический аспект проблемы демонстрируется наглядным примером: присоединение осложнений СД увеличивает стоимость лечения в среднем в 3 -10 раз [10].

В настоящее время, к числу разнообразных хронических осложнений СД, поражающих практически все органы и ткани, относят различные формы диабетической остеопатии [40]. Многочисленными клиническими исследованиями подтверждено, что остеопения у больных СД всегда приводит к учащению случаев переломов и увеличению срока их заживления, и, следовательно, к снижению качества жизни [206, 60].

Многие стороны рассматриваемой проблемы, вопреки серьёзным успехам, достигнутым в области изучения патогенеза, диагностики и лечения СД, остаются недостаточно ясными. По данным литературы, частота поражения костной ткани (снижение минеральной плотности костной ткани) в области поясничного отдела позвоночника и различных участках бедренной кости при СД колеблется в весьма широких пределах: 20-69% [25], 6,8-90% [60]. Не полностью выяснены и патогенетические механизмы развития диабетической остеопении [25, 61, 57].

Известно, что основным белком костной ткани является коллаген I типа [6, 7, 168, 187], который при взаимодействии с протеогликанами (ПГ), содержащими сульфатированные формы гликозаминогликанов (ГАГ), регулирует процесс пространственного расположения минеральных компонентов в костной ткани и её роста [196]. Кроме того, протеогликаны костного матрикса способны модулировать активность местных ростовых факторов [174, 122, 92], участвуют в регуляции сборки фибрилл коллагена [23, 204]. Синтезированные ПГ несут на себе полианионные цепи ГАГ, за счёт чего создают в минерализующейся ткани депо кальция [7].

В настоящее время установлено, что соли кальция играют важную роль в первичной и вторичной профилактике остеопороза и необходимы в его комплексном лечении с большинством антиостеопоротических препаратов [35]. Тем не менее, информации о терапевтическом применении препаратов на основе солей кальция у больных с диабетической остеопатией недостаточно. В то же время не выяснено влияние экзогенного кальция на метаболизм коллагена I типа, учитывая высокий потенциал взаимодействия данного биополимера с неорганическими и органическими компонентами костной ткани, а также его важнейшую роль в обеспечении прочностных свойств кости.

Таким образом, структура, функциональное состояние коллагена I типа, его взаимодействие с другими макромолекулами межклеточного матрикса костной ткани определяют характер и особенности протекания процесса минерализации кости, что подчеркивает необходимость дальнейшего изучения

особенностей обмена костного коллагена при СД и степени влияния на этот обмен сульфатированных ГАГ и солей кальция.

Цель исследования

Выяснение влияния экзогенных сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция на обмен коллагена костной ткани у крыс с экспериментальным аллоксановым диабетом.

Задачи исследования

1. Изучить показатели обмена коллагена в компактной, губчатой костной ткани и в плазме крови у крыс с аллоксановым диабетом.

2. Выявить особенности метаболизма коллагена в костной ткани, а также в плазме крови при введении крысам с аллоксановым диабетом экзогенных гликозаминогликанов.

3. Изучить влияние глюконата кальция на показатели обмена коллагена в костной ткани и плазме крови у крыс с экспериментальным аллоксановым диабетом.

4. Исследовать содержание кальция и фосфора в костной ткани у крыс с экспериментальным диабетом, а также у аллоксан-индуцированных животных при введении экзогенных гликозаминогликанов и глюконата кальция.

Методология и методы исследования

В исследовательской работе использована научная методология, основанная на системном подходе с применением формально-логических, общенаучных и специфичных методов. Для достижения цели и решения поставленных задач настоящее исследование проведено по принципу случай-контроль с участием трех групп подопытных животных (белые беспородные крысы-самцы, содержащиеся в идентичных условиях) с применением модели экспериментального аллоксанового диабета. Для выяснения влияния сульфатированных гликозаминогликанов и кальция на обмен коллагена I типа в костной ткани при сахарном диабете, животным на фоне аллоксанового диабета внутримышечно вводили хондроитина сульфат и глюконат кальция соответственно. В работе использованы специфичные биохимические методы для оценки метаболизма костного коллагена, а также элементный анализ (атомно-эмиссионная спектроскопия с индуктивно-связанной плазмой). Результаты исследования анализировались статистически с применением непараметрического и-критерия Манна-Уитни для независимых выборок. Все эксперименты проведены с учетом требований международных и российских законодательных актов о юридических и этических принципах исследований с использованием подопытных животных.

Степень достоверности, апробация работы, личное участие автора

Экспериментальная работа проведена на достаточном по объёму фактическом материале с применением современных биохимических методов и элементного анализа, выполненных на сертифицированном оборудовании. Достоверность полученных результатов и аргументированность выводов

основываются на адекватности и воспроизводимости экспериментальных моделей, подтверждаются соответствующей статистической обработкой с использованием пакета программ Statistica 6.1 RUS (Серийный номер: AXXR006E676618FAN30).

Материалы диссертации доложены на Российской научно-практической конференции «Медицинская биохимия: достижения и перспективы» (Казань, 1214 ноября 2015), итоговой научной конференции студентов и молодых ученых ГБОУ ВПО «Ижевская государственная медицинская академия» Минздрава России (Ижевск, 21-22 апреля 2014, 25-26 апреля 2016), совместном научном заседании сотрудников кафедр биохимии, нормальной физиологии, патофизиологии, клинической биохимии и лабораторной диагностики, биологии с экологией (Ижевск, 2016).

Личный вклад соискателя состоит в непосредственном участии на всех этапах диссертационного исследования.

Основная идея, планирование научной работы, включая формулировку рабочей гипотезы, определение методологии и общей концепции диссертационного исследования проводились совместно с научным руководителем д.м.н., профессором Бутолиным Е.Г. Цель и задачи сформулированы совместно с научным руководителем. Дизайн исследования разработан совместно с научным руководителем. Анализ современной отечественной и зарубежной литературы по изучаемой проблеме проведен совместно с научным руководителем. Лабораторные исследования и экспериментальные исследования проводились совместно с научным руководителем в научных лабораториях на кафедрах биохимии, клинической биохимии и лабораторной диагностики ФПК и ПП ФГБОУ ВО ИГМА Минздрава России; руководитель: д.м.н., профессор Н.С. Стрелков. Статистическая обработка первичных данных, интерпретация и анализ полученных результатов, написание и оформление рукописи диссертации, представление результатов работы в научных публикациях и в виде докладов на конференциях, съездах осуществлялись соискателем лично.

Положения, выносимые на защиту

1. Аллоксановый диабет у крыс сопровождается изменениями метаболизма коллагена, которые характеризуются одновременным усилением, в равной степени, как анаболических, так и катаболических процессов в костной ткани.

2. Введение экзогенных сульфатированных гликозаминогликанов животным с аллоксановым диабетом приводит к интенсификации обмена коллагена I типа, как в компактной, так и губчатой костной ткани, сопровождающейся преобладанием анаболических процессов.

3. Влияние глюконата кальция на обмен коллагена в костной ткани выражается в усилении как катаболических, так и анаболических процессов с преобладанием последних в губчатой костной ткани.

Научная новизна

Получены новые данные об изменениях специфических маркеров формирования и деградации коллагена I типа (РШР и P-CrossLaps) в гомогенатах образцов компактной и губчатой костной ткани у аллоксан-индуцированных крыс в динамике экспериментального инсулинозависимого диабета.

Впервые выяснены особенности обмена костного коллагена у крыс с экспериментальным аллоксановым диабетом под влиянием сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция. Показано, что внутримышечное введение хондроитинсульфата и парентеральное введение глюконата кальция аллоксан-индуцированным крысам сопровождается усилением процессов как деградации, так и синтеза коллагена I типа с преобладанием анаболических процессов с 14 по 28 дни эксперимента.

Методом атомно-эмиссионной спектроскопии с индуктивно-связанной плазмой установлены особенности количественного состава содержания кальция и фосфора в компактной и губчатой костной ткани у животных с «изолированным» аллоксановым диабетом, а также у аллоксан-индуцированных крыс на фоне введения сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция в динамике экспериментального диабета. Показано, что аллоксановый диабет сопровождается снижением количества кальция и фосфора как в компактной, так и в губчатой костной ткани с 7 по 28 дни опыта. Введение хондроитинсульфата животным с экспериментальным диабетом приводит к нормализации уровня кальция и фосфора в костной ткани к 28 дню эксперимента.

Теоретическая и практическая значимость работы

Полученные в ходе эксперимента данные расширяют представления об особенностях метаболизма костного коллагена при экспериментальном инсулинозависимом аллоксановом диабете.

Данные, полученные нами в ходе выяснения роли сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция в обмене коллагена I типа, а также в изменении количественного состава кальция и фосфора в компактной и губчатой костной ткани аллоксан-индуцированных животных, могут быть использованы при дальнейшем изучении роли кальций-регулирующих гормонов в патогенезе костных осложнений СД. Эти же результаты могут быть полезны при изыскании перспектив лечебного применения гликозаминогликанов и глюконата кальция в терапии остеопатических осложнений у больных инсулинозависимым СД.

Описанная в диссертации подготовка проб для проведения атомно-эмиссионной спектроскопии может быть использована в качестве основы в различных фундаментальных исследованиях, посвященных изучению количественного состава минеральных компонентов костной ткани при патологиях костной ткани.

Внедрение результатов исследования в практику

Данные о состоянии обмена коллагена костной ткани у аллоксан-индуцированных грызунов на фоне введения сульфатированных гликозаминогликанов и глюконата кальция, а также при «изолированном» инсулинозависимом экспериментальном диабете включены в лекционные курсы кафедры биологической химии ФГБОУ ВО «Башкирский государственный медицинский университет» Минздрава России (Уфа, 2016) и кафедры патологической физиологии ФГБОУ ВО «Ижевская государственная медицинская академия» Минздрава России (Ижевск, 2015).

Публикации

По материалам диссертации опубликовано 7 работ, 6 из которых - в изданиях, входящих в перечень рецензируемых научных журналов, в которых должны быть опубликованы основные научные результаты диссертаций на соискание ученых степеней доктора и кандидата наук. 1 печатная работа опубликована в материалах VII-ой Российской научно-практической конференции «Здоровье человека в XXI веке».

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, двух глав собственных исследований, обсуждения полученных результатов, заключения, выводов и списка литературы. Работа изложена на 145 страницах машинописного текста, содержит 16 таблиц и

14 рисунков. Список литературы насчитывает 259 источников (59 на русском и 200 на иностранном языках).

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Костная ткань: структура и функции (краткие сведения)

Костная ткань - особый вид высокоспециализированной минерализованной соединительной ткани, являющейся морфологической основой опорно-двигательного аппарата [7, 23]. Являясь основой костей, из которых сформирован скелет, костная ткань выполняет механическую функцию, обеспечивая защиту внутренних органов от внешних воздействий и служа опорой для мягких тканей [26]. Костная ткань депонирует неорганический фосфат и кальций [7], вмещая в себя до 95% всех неорганических веществ организма, в числе которых: 99% запасов кальция, 87% фосфора и 58% магния [23]. Не менее важным является участие клеток костной ткани в гемопоэзе [227].

Как и любая другая соединительная ткань, костная ткань представлена клетками и межклеточным веществом. Костная ткань содержит 4 типа клеток: остеобласты, остеоциты, остеокласты и стволовые клетки (osteoprogenitors) [49]. Остеобласты - клетки, продуцирующие костный матрикс. Остеоциты количественно преобладают в зрелой костной ткани и рассматриваются как высокоспециализированные и полностью дифференцированные остеобласты. Наличие большого числа длинных, анастамозирующих между собой цитоплазматических отростков, с помощью которых осуществляется связь между клетками, формирует трёхмерную сеть, по которой осуществляется транспорт ионов, метаболитов и питательных веществ [7, 28]. Остеокласты - гигантские многоядерные клетки гематопоэтического происхождения [7, 218]. В основе резорбирующего действия остеокластов лежат 2 основных механизма. Первый -

способность за счёт действия протонной помпы создавать в месте соприкосновения с поверхностью кости очаги с низким уровнем рН, создавая таким путём условия для растворения кальций-фосфорных солей. Второй - синтез и секреция гидролитических ферментов (матриксных металлопротеиназ, кислой фосфатазы, катепсинов), расщепляющих органические компоненты костного матрикса [218]. Мезенхимальные стволовые клетки (osteoprogenitors) являются предшественниками остеобластов и играют важнейшую роль в регенерации костной ткани при повреждении [100].

Сложный процесс согласованного взаимодействия остеобластов и остеокластов, заключающийся в разрушении старой кости, формировании новой костной ткани и её минерализации называется костным ремоделированием [92]. Ремоделирование костной ткани не приводит к изменению формы и размеров кости как органа [1, 247] и является процессом, поддерживающим её прочность и минеральный гомеостаз [247, 92].

Выделяют 2 морфофункциональных типа костной ткани: трабекулярную (губчатую) и кортикальную (компактную) [23, 153, 76]. Упорядоченные минерализованные коллагеновые фибриллы формируют костные пластинки (ламеллы), которые составляют концентрические цилиндры - остеоны - с полостью внутри, называемой Гаверсовым каналом. Остеон является структурно-функциональной единицей кортикальной кости. В губчатой костной ткани костные пластинки образуют сеть трабекул различной формы и толщины [49, 153, 76].

Зрелая компактная костная ткань более устойчива к механическим воздействиям, чем губчатая [153, 76, 101], в связи с чем, её основная функция -опорно-механическая. В свою очередь, трабекулярная костная ткань участвует в поддержании минерального гомеостаза организма и в гемопоэзе [23, 101], а также в рациональном перераспределении механических нагрузок на кортикальную кость [28].

1.2. Коллагеновые белки

Коллагены - группа структурных белков внеклеточного вещества, содержащих один или несколько доменов, состоящих из уложенных в тройную спираль полипептидных цепей (называемых также а-цепями) [239], синтезируемые клетками различных видов соединительной ткани (остеобластами, хондробластами, фибробластами и др.) [8, 59, 6]. Первичную структуру полипептидной цепи коллагена можно записать в виде [Гли-X-Y]ззз, где X и Y могут быть представлены любой аминокислотой, но чаще в положении X стоит пролин (Про), а в положении Y - гидроксипролин (о-Про) или гидроксилизин (о-Лиз). На долю Про и о-Про приходится 25-30%. Наличие данных аминокислот в структуре пептидных цепей коллагена играет ключевую роль в формировании специфической пространственной конформации коллагеновой макромолекулы. Полипептидная левозакрученная а-спираль стабилизируется силами стерического отталкивания пирролидоновых колец пролина, на один виток которой приходится 3 аминокислотных остатка [239, 8, 6, 163]. Спирализованные цепи образуют трёхцепочечную правозакрученную суперспиральную молекулу, по центральной оси которой и в участках пересечения а-цепей всегда располагается глицин [239, 94, 163]. Между собой цепи удерживаются за счёт водородных связей, образованных между амино- и карбоксильными группами пептидного остова и гидроксильными группами гидроксипролина [8, 41]; близкое друг к другу расположение цепей возможно благодаря отсутствию у глицина радикала [154, 8], а «жёсткость» и стабильность молекулы тропоколлагена обусловлена наличием в структуре а-цепей иминокислот [239, 154, 8]. Такую структуру называют тропоколлагеном [8]. Тропоколлаген является составным элементом (доменом) для формирования различных типов коллагенов [239, 154].

Тройная спираль имеет ещё и другую уникальную особенность. Радикалы аминокислот, находящихся в положении X- и Y-, обращены кнаружи суперспирали тропоколлагена. Более 2/3 из этих аминокислот не являются

пролином или гидроксипролином [239, 154].Таким образом, наличие «жёсткой» стержневой структуры и боковые цепи аминокислот на поверхности суперспирали тропоколлагена создают высокий потенциал для взаимодействия с белковыми и иными макромолекулами, входящими в состав матрикса костной ткани.

Являясь полиморфным белком, коллаген представлен 28 различными типами [144, 104], отличающимися друг от друга по локализации, функциям и первичной структуре полипептидных цепей [8]. При этом сообщается о 43 уникальных по структуре а-цепях [146], кодируемых, по крайней мере, 42 неаллельными генами, рассредоточенными в геноме [102].

Для обозначения каждого вида коллагена пользуются определённой формулой, в которой тип коллагена записывается римской цифрой в скобках, а для обозначения а-цепей используют арабские цифры: например коллагены II и III типа образованы идентичными а-цепями, их формулы, соответственно [а1(П)]3 и [а1(Ш)]3; коллагены I и IV типов являются гетеротримерами и образуются обычно двумя разными типами а-цепей, их формулы, соответственно [а^^гСО и [а^ГУ^агС^). Индекс за скобкой обозначает количество идентичных а-цепей [8, 59].

Гены коллагена называются соответственно типам коллагена и записываются арабскими цифрами, например СОЬ1 — ген коллагена I типа, СОЬ2 — ген коллагена II типа, СОЬ7 — ген коллагена VII типа и т.д. К этому символу приписываются буква А (обозначает а-цепь) и арабская цифра (обозначает вид а-цепи). Например, СОЫА1 и СОЫА2 кодируют, соответственно, а1- и а2-цепи коллагена I типа [8].

В связи с полиморфностью коллагена предложены различные варианты систематизации коллагеновых белков, где выделяют от 3 [59] до 7 [146, 8] групп. Ниже приведён вариант одной из наиболее современных классификаций этих белков.

1. Фибриллообразующие коллагены: I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII [104, 146].

2. Коллагены, ассоциированные с фибриллами (англ. аббревиатура FACIT - fibril-associated collagens with interrupted triple helices): IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII [146]; (XX тип у человека отсутствует [163], обнаружен в роговице цыплят [102]); согласно [104] к этой группе следует отнести также VII и XXVI типы.

3. Коллагены, образующие сетевидные структуры: IV, VIII, X [104, 146]; VI, XXVIII [104].

4. Трансмембранные коллагены (англ. аббревиатура MACIT -membrane-associated collagens with interrupted triple helices): XIII, XVII, XXIII, XXV [104, 146].

5. Коллагены с множественными прерывающимися доменами тройной спирали (англ. аббревиатура MULTIPLEXINs - multiple triple-helix domains and interruption): XV, XVIII [104].

Коллаген I типа является преобладающим белком органической составляющей межклеточного матрикса костной ткани (90-95% массы органического матрикса), формирует структурированный каркас для отложения фосфорно-кальциевых солей [187] и играет определяющую роль в обеспечении прочностных свойств кости [6, 168, 7].

Каждая молекула коллагена I типа как правило состоит из двух а1-цепей и одной а2-цепи (формула: [a1(I)]2a2(I)), хотя в небольшом количестве встречаются молекулы построенные из трёх идентичных а1-цепей ([a1(I)]3) [104, 146]. а1- и а2-цепи состоят из длинного спирального домена, начинающегося и заканчивающегося короткими N- и С-концевыми пропептидами соответственно [146, 6]. N-концевой (аминотерминальный) и C-концевой (карбокситерминальный) пропептиды необходимы для образования тройной спирали коллагеновой молекулы и формирования в дальнейшем коллагеновых фибрилл [146, 6]; во внеклеточном пространстве они отщепляются специфическими протеазами [104, 146, 6]. Зрелые молекулы, называемые тропоколлагеном [6], затем самоорганизуются в фибриллы [168, 224]. В фибриллах молекулы тропоколлагена имеют длину 300 нм и расположены

параллельно, со сдвигом на % длины молекулы (на 67 нм) [94, 6, 191]. Между концами молекул тропоколлагена в фибрилле имеются разрывы приблизительно в 35-40 нм [191, 111, 203], служащие, весьма вероятно, участками отложения кристаллов гидроксиапатита [6, 7, 203]. Диаметр коллагеновых фибрилл составляет 100-500 нм, длина же - вплоть до нескольких миллиметров [191, 111] (Рисунок 1).

D 0.6 D 4.4 D

giil^ И— ^ШШШШ!

^Ш— шшшшя ВШЖ Рисунок 1. Схематичное изображение коллагеновой фибриллы (D=67 нм) [8, 6,

203].

Коллаген II типа - преобладающий белок хрящей, межпозвоночных дисков и стекловидного тела глаза, а также необходимый компонент для нормального развития костей и зубов. Входящие в состав молекулы 3 а-цепи идентичны, кодируются геном COL2A1. Каждая из цепей содержит 1060 аминокислотных остатков с протяжённым непрерывным спирализованным доменом и относительно короткими неспиральными фрагментами (19 и 27 аминокислотных остатков с N- и С-терминальных участков молекулы соответственно). Фибриллы тоньше (диаметр «35 нм), чем фибриллы коллагена I типа [63].

Коллаген III типа относительно преобладает в коже и интерстиции кровеносных сосудов. Является гомотримером: [ai(III)]3 [239, 179]. Каждая из ai-цепей содержит 1029 аминокислотных остатков [179]. В костной ткани представлен в следовых количествах. Вероятно, регулирует диаметр фибрилл [203].

Коллаген V типа обнаружен в фетальных костной ткани и коже [239], а

также в зрелых роговице и интерстиции почек [128]. В кости и коже представлен гетеротримером ^^^агСУ) [239]. Рассматривается как фактор, инциирующий сборку молекул коллагена I типа в фибриллы [128].

Коллагены, ассоциированные с фибриллами, образуют супрамолекулярные комплексы с фибриллярным коллагеном, являясь посредниками между фибриллами и другими компонентами экстрацеллюлярного матрикса [151].

Молекулы коллагена IV типа (ключевой структурный компонент базальных мембран) формируются в гексамерные структуры, образованные соединением «встык» К-концов (КС1-домен) коллагеновых тримеров. Гексамеры дополнительно стабилизируются поперечными ковалентными сшивками между остатками лизина и метионина. Соединение 4 тройных спиралей на противоположном конце тримера, называемом 7Б-доменом, образует характерную для данного типа коллагена «паутину» (сеть), играющую важную роль в регуляции проницаемости базальных мембран [239, 8, 138].

Коллаген VIII типа - главный компонент десцеметовых мембран эндотелия роговицы; в большом количестве присутствует в субэндотелиальном слое кровеносных сосудов [239, 146, 8, 6, 138]. а1^Ш)- и а2^Ш)-цепи сходны по структуре с цепями коллагена X типа [129]. Коллагеновые тримеры формируют гексагональные решётки [239, 146, 8].

Коллаген X типа секретируется гипертрофированными хондроцитами в процессе эндохондрального окостенения [239, 257, 185]. Является гомотримером [а1^)]3, каждая а-цепь содержит короткий спирализованный участок из 154 аминокислотных остатков, ограниченный неколлагеновыми доменами с К- и С-конца протяжённостью 37 и 161 аминокислотных остатков соответственно [257]. Как и коллаген VIII типа, тримеры коллагена X типа формируют в гексагональные решётки [211]. В отличие от фибриллярных коллагенов, при посттрансляционных модификациях неспирализованные терминальные фрагменты не отщепляются; наличие неколлагеновых доменов в коллагенах IV, VIII, X типов необходимо для поддержания характерного для них строения [146,

Трансмембранные коллагены относят ко II классу трансмембранных белков. Имеют короткий цитоплазматический К-терминальный фрагмент и внеклеточный длинный прерывающийся спирализованный домен [138], соединённый гидрофобным мембранным участком [68]. Экстрацеллюлярные домены трансмембранных коллагенов обеспечивают клеточную адгезию [68, 159]. Коллаген XIII типа локализуется в фокальных контактах; XVII типа - в гемидесмосомах, XXV тип обнаружен в нейронах; коллаген XXIII типа экспрессируется клетками карциномы простаты [68].

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Вяткин, Василий Алексеевич, 2017 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Аврунин, А.С. Взаимосвязь морфофункциональных изменений на разных уровнях иерархической организации кортикальной кости при старении / А.С. Аврунин, Л.К. Паршин, А.Б. Аболин // Морфология. - 2006. - Т.23. - №3. - С.22-29.

2. Алексеева, Л.И. Исследование эффективности, переносимости и безопасности препарата Хондрогард у пациентов с остеоартрозом / Л.И. Алексеева, С.Г. Аникин, Е.М. Зайцева [и др.] // Фарматека. - 2013. - №7. - С.58-62. Режим доступа: (http://medi.ru/doc/a401003.htm). (дата обращения: 28.06.2015).

3. Ансари, Н.А. Неферментативное гликирование белков: от диабета до рака / Н.А. Ансари, З. Рашид // Биомедицинская химия. - 2010. - Т.56. - №2. - С.168-178. DOI: http:/dx.doi.org/10.18097/pbmc20105602168.

4. Балаболкин, М.И. Роль гликирования белков, окислительного стресса в патогенезе сосудистых осложнений при сахарном диабете / М.И. Балаболкин // Сахарный диабет. - 2002. - №4. - С.8-16.

5. Баранова, И.А. Глюкокортикоидиндуцированный остеопороз: патогенез, профилактика, лечение / И.А. Баранова // Современная ревматология. - 2008. -Т.2. - №1. - С. 31-39.

6. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник / под ред. чл. -корр. РАМН С.Е. Северина. - М.:ГЭОТАР-Медиа, 2011. - 624с.

7. Биохимия минерализованных тканей соединительнотканного матрикса: уч. пособие / Н.В. Савинова [и др.]; под ред. проф. Е.Г. Бутолина. - Ижевск, 2012. -110с.

8. Биохимия: учебник / под ред. Е.С. Северина. - М.:ГЭОТАР-МЕД, 2003. -784с.

9. Бирюкова, Е.В. Остеопороз: точка зрения эндокринолога / Е.В. Бирюкова // Фарматека. - 2012. - №s1-12. - С.32-39. Режим доступа: (http://www.pharmateca.ru/ru/archive/article/8487). (дата обращения: 17.06.2015).

10. Бирюкова, Е.В. Эффективный и безопасный контроль гликемии с помощью инсулина глулизин / Е.В. Бирюкова // Сахарный диабет. - 2011. - №4. - С.46-50.

11. Бузулина, В.П. Клинические и биохимические аспекты исследования инсулиноподобного фактора роста-1 в сыворотке крови у реципиентов с нарушениями костного обмена после пересадки сердца и почки / В.П. Бузулина, И.А. Пронченко, Н.А. Томилина [и др.] // Остеопороз и остеопатии. - 2006. - №2.

- С.2-6.

12. Венедиктова, А.А. Активность катепсина К и матриксных металлопротеаз в костной ткани крыс OXYS при развитии остеопороза / А.А. Венедиктова, О.В. Фаламеева, Н.Г. Колосова [и др.] // Биомедицинская химия. - 2010. - Т.56. - № 2.

- С.274-282.

13. Влияние хронического стресса на изменение фракционного состава коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом / Н.В. Савинова, С.Е. Переведенцева / Биохимия соединительной ткани (норма и патология): сборник научных статей, посвященный 70-летию кафедры биохимии ГОУ ВПО ИГМА. -Ижевск. - 2005. - 212с.

14. Галятина, Т.А. Особенности метаболизма костной ткани у детей с переломами конечностей / Т.А. Галятина, И.М. Устьянцева, О.И. Хохлова // Бюллетень сибирской медицины. - 2013. - Т.12. - №6 - С.17-24.

15. ГОСТ Р-53434-2009. Принципы надлежащей лабораторной практики. - М.: Стандартинформ, 2010. - 16с.

16. Гречишкин, А.К. Минеральная плотность костной ткани у больных с диабетическими поражениями нижних конечностей (обзор литературы) / А.К. Гречишкин, А.А. Свешников // Гений ортопедии. - 2009. - №1. - С.121-126.

17. Данилова, О.В. Обмен коллагена костной ткани крыс при воздействии преднизолоном в условиях экспериментального диабета: дис. ... канд. мед. наук / Данилова Ольга Владимировна. - Уфа, 2010. - 144с.

18. Данилова, О.В. Характеристика обмена коллагена костной ткани крыс с аллоксановым диабетом, протекающим в условиях гипокортицизма / О.В. Данилова, Н.В. Савинова, Е.Г. Бутолин [и др.] // Современные проблемы науки и образования. - 2014. - № 4; URL: www.science-education.ru/118-13940 (дата обращения: 07.09.2015).

19. Дедов И.И. Сахарный диабет и артериальная гипертензия / И.И. Дедов, М.В. Шестакова. - М.: ООО «Медицинское информационное агенство», 2006. - 344с.

20. Джафаров, М.Х. Стероиды: строение, получение, свойства и биологическое значение, применение в медицине и ветеринарии: Учебное пособие / М.Х. Джафаров, С.Ю. Зайцев, В.И. Максимов; под ред. проф. В.И. Максимова. - СПб.: Издательство «ЛАНЬ», 2010. - 288с.

21. Европейская конвенция по защите позвоночных животных, используемых в экспериментах или в иных научных целях [Электронный ресурс]. - Режим доступа: http://uristu.com/library/konventsii/konvenciy_571/ (дата обращения 27.03.2016).

22. Зак, К.П. Цитокины и сахарный диабет 1-го типа у человека (обзор с включением собственных данных) / К.П. Зак, В.В. Попова // Украшський медичний часопис. - 2006. - Т.51. - №1. - С.77-88.

23. Кадурина, Т.И. Дисплазия соединительной ткани. Руководство для врачей / Т.И. Кадурина, В.Н. Горбунова. - СПб.: Элби-СПб, 2009. - 704с.

24. Клишо, Е.В. Матриксные металлопротеиназы в онкогенезе / Е.В. Клишо, И.В. Кондакова, Е.Л. Чойнзонов // Сибирский онкологический журнал. - 2003. -№2. - С.62-70.

25. Мануленко, В.В. Клинические особенности развития остеопатии у больных сахарным диабетом 2-го типа / В.В. Мануленко, А.Н. Шишкин, С.О. Мазуренко // Вестник Санкт-Петербургского университета. - Сер. 11, Медицина. - 2009. - №2. - С.7-13.

26. Обухова, Л.А. Анатомия человека. Система скелета и соединений костей: Учеб.-метод. пособие. 2 изд., испр. и доп. / - Новосибирск, 2012. - 94 с.

27. Пальчикова, Н.А. Количественная оценка чувствительности экспериментальных животных к диабетогенному действию аллоксана / Н.А. Пальчикова, В.Г. Селятицкая, Ю.П. Шорин // Проблемы эндокринологии. - 1987. - №4. - С.65-68.

28. Пикалюк, В.С. Современные представления о биологии и функции костной ткани / В.С. Пикалюк, С.О. Мостовой // Таврический медико-биологический вестник. - 2006. - Т.9. - №3. - С.186-189.

29. Поливанова, Т.В. Морфо-функциональные параметры коллагена в норме и при патологии / Т.В. Поливанова, В.Т. Манчук // Успехи современного естествознания. - 2007. - №2 - С. 25-30; URL: www.rae.m/use/?section=content&op=show_artide&artide_id=7777856 (дата обращения: 09.09.2015).

30. Потеряева, О.Н. Матриксные металлопротеиназы: строение, регуляция, роль в развитии патологических состояний (обзор литературы) [Электронный ресурс] / О.Н. Потеряева // Медицина и образование в Сибири: электронный научный журнал. - 2010. - №5. - Режим доступа: (http://ngmu.ru/cozo/mos/article/text full.php?id=449). (дата обращения: 03.06.2015).

31. Приказ МЗ СССР от 12.08.1977г. №755 «О мерах по дальнейшему совершенствованию организационных форм с использованием экспериментальных исследований» [Электронный ресурс]. - Режим доступа: http://www.lawrussia.ru/texts/legal 822/doc822a409x272.htm (дата обращения: 27.03.2016).

32. Приказ Министерства здравоохранения и социального развития Российской Федерации (Минздравсоцразвития России) от 23 августа 2010 г. N 708н г. Москва "Об утверждении Правил лабораторной практики" [Электронный ресурс] // Сетевое издание Интернет-портал «Российской газеты» - №5319. № гос. регистрации ФС 77 - 50379. - URL. - http://rg.ru/2010/10/22/laboratornaya-praktika-dok.html (дата обращения: 27.03.2016).

33. Резников, А.Г. Методы определения гормонов / А.Г. Резников. - Киев: Наукова думка, 1980. - 399с.

34. Риггз, Б.Л. Остеопороз: пер. с англ. / Б.Л. Риггз, Л.Дж. Мелтон. - СПб: ЗАО «Издательство БИНОМ», «Невский диалект», 2000. - 560с.

35. Рожинская, Л.Я. Диагностика и лечение остеопороза / Л.Я. Рожинская // Клиническая геронтология. - 2007. - №2. - С.37-46.

36. Рыжков, П.А. Генетика сахарного диабета 1 типа / П.А. Рыжков, Н.С. Рыжкова, Р.В. Коновалова // Живые и биокосные системы. - 2013. - №4; URL: http://www.jbks.ru/archive/issue-4/article-14 (дата обращения: 27.05.2015).

37. Савинова, Н.В. Изменение показателей обмена коллагена костной ткани при аллоксановом диабете и стрессе: дис. ...канд. мед. наук / Савинова Наталья Вячеславовна. - Казань, 2004. - 138с.

38. Сагаловски, С. Остеопороз: клеточно-молекулярные механизмы развития и молекулы-мишени для поиска новых средств лечения заболевания / С. Сагаловски // Остеопороз и остеопатии. - 2012. - №1. - С.15-22.

39. Сахарный диабет в цифрах: действительность и прогнозы - URL: http://диабет.рф/about-diabetes/risk-factors/diabetes-in-figures. (дата обращения: 25.12.2014).

40. Сахарный диабет: острые и хронические осложнения / И.И. Дедов [и др.]; под ред. И.И. Дедова, М.В. Шестаковой. - М.: ООО «Издательство «Медицинское информационное агенство», 2011. - 480с.

41. Северин, Е.С. Биологическая химия / Е.С. Северин, Т.Л. Алейникова, Е.В. Осипов, С.А. Силаева. - М.: ООО «Медицинское информационное агентство», 2008. - 364с.

42. Селятицкая, В.Г. Активность адренокортикальной системы у крыс с высокой и низкой устойчивостью к диабетогенному действию аллоксана / В.Г. Селятицкая, Н.А. Пальчикова, Н.В. Кузнецова [и др.] // Фундаментальные исследования. - 2011. - №3. - С.142-147.

43. Селятицкая, В.Г. Глюкокортиикоидные гормоны: от процессов адаптации к экологическим факторам севера до метаболических нарушений при диабете / В.Г. Селятицкая // Бюллетень СО РАМН. - 2012. - Т.32. - №1. - С.13-20.

44. Сикора, В.З. Неколлагеновые белки костного матрикса как маркеры ремоделирования кости / В.З. Сикора, М.В. Погорелов, Г.Ф. Ткач [и др.] // Украшський морфолопчний альманах. - 2011. - Т.9. - №3. - С.28-35.

45. Ткач С.Н. Поражение костно-суставной системы при сахарном диабете / С.Н. Ткач, А.В. Щербак // Клиническая медицина. - 1986. - №5. - С. 21-26.

46. Торопцова, Н.В. Прогноз эффективности терапии с помощью биохимических маркеров костного метаболизма / Н.В. Торопцова, О.А. Никитинская // Украинский ревматологический журнал. - 2011. - Т. 3. - №45. -С.35-38.

47. Трофимова, С.Р. Изменение обмена коллагена при экспериментальных стрессогенных воздействиях и системном введение даларгина: дис. ... канд. мед. наук / Трофимова Сания Равильевна. - Ижевск, 1999. - 162с.

48. Уоткинс, П.Дж. Сахарный диабет. - 2-е изд: пер. с англ. / П.Дж. Уоткинс. -М.: Издательство БИНОМ, 2006. -134 с.

49. Фигурска, М. Структура компактной костной ткани / Российский журнал биомеханики. - 2007. - №3. - С. 28-38.

50. Чекина, Н.А. Сахарный диабет: возможности фармакотерапии с использованием средств растительного происхождения / Н.А.Чекина, С.А.Чукаев, С.М.Николаев // Вестник Бурятского государственного университета. - 2010. -№12. - С.71-78.

51. Черкасова, О.П. Активность адренокортикальной системы при экспериментальном диабете у крыс / О.П. Черкасова, Н.В. Кузнецова, Н.А. Пальчикова [и др.] // Сахарный диабет. - 2012. - №2. - С.37-40.

52. Шараев П.Н. Об обмене коллагена в коже при различной обеспеченности организма витамином К / П.Н. Шараев, Н.Г. Богданов, Р.Н. Ямолдинов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 1976. - Т. 81. - № 6. -С.665-666.

53. Шараев, П.Н. Метод определения свободного и связанного гидроксипролина в сыворотке крови / П.Н. Шараев // Лабораторное дело. - 1981. -№5. - С.9-11.

54. Шараев, П.Н. Определение коллагенолитической активности в плазме крови / П.Н. Шараев, В.Н Пишков, Н.Г. Зворыгина // Лабораторное дело. - 1987. - №1. -С.60-62.

55. Шепелькевич, А.П. Состояние показателей костного метаболизма у пациентов с сахарным диабетом 1-го типа / А.П. Шепелькевич // Военная медицина. - 2012. - Т.25. - №4. - С.42-50.

56. Шепелькевич, А.П. Факторы риска низкой костной массы у пациентов с СД 1-го типа, ассоциированные с остеопорозом в общей популяции / А.П. Шепелькевич // Медицинский журнал. - 2012. - №4. - С.115-122.

57. Шишкин, А.Н. Диабетическая остеопатия / А.Н. Шишкин, В.В. Мануленко // Вестник Санкт-Петербургского университета. - Сер. 11, Медицина. - 2008. -№3. - С.70-79.

58. Шишкова, Ю.А. Качество жизни при сахарном диабете: определение понятия, современные подходы к оценке, инструменты для исследования / Ю.А. Шишкова, Е.В. Суркова, О.Г. Мотовилин и др. // Сахарный диабет. - 2011. - №3. - С.70-75.

59. Щербак, И.Г. Биологическая химия: учебник / И.Г. Щербак. - 2005. - СПб, Издательство СПбГМУ. - 480с.

60. Abdulameer, S.A. Osteoporosis and type 2 diabetes mellitus: what do we know, and what we can do? / S.A. Abdulameer, S.A. Syed Sulaimman, M.A. Hassali [et al.] // Patient Prefer Adherence. - 2012. - Vol.6. - P.435-448. DOI: http://dx.doi.org/102147/PPA.S32745.

61. Abuohashish, H.M. Alleviating effects of morin against experimentally-induced diabetic osteopenia / H.M. Abuohashish, S.S. Al-Rejaie, K.A. Al-Hosaini [et al.] // Diabetology & Metabolic Syndrome. - 2013. - Vol.5. - №5. DOI: https://dx.doi.org/ 10.1186/1758-5996-5-5.

62. Akiyama, T. Porphyromonas gingivalis-derived Lysine Gingipain Enhances Osteoclast Differentiation Induced by Tumor Necrosis Factor-a and Interleukm-1p but Suppresses That by Interleukin-17A / T. Akiyama, Y. Miyamoto, K. Yoshimura [et al.]

// J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289. - №22. - P.15621-15630. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.520510.

63. Antipova, O. In Situ D-periodic Molecular Structure of Type II Collagen / O. Antipova, J.P.R.O. Orgel // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №10. - P.7087-7096. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.060400.

64. Atkinson, M.A. The Pathogenesis and Natural History of Type 1 Diabetes / M.A. Atkinson // Cold Spring Harb Perspect Med. - 2012. - Vol.2. - №11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a007641.

65. Atkinson, M.A. Thirty Years of Investigating the Autoimmune Basis for Type 1 Diabetes Why Can't We Prevent or Reverse This Diseas e? / M.A. Atkinson // Diabetes. - 2005. - Vol.54. - №4. - P.1253-1263. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.54.5.1253.

66. Bailey, R. Association of the Vitamin D Metabolism Gene CYP27B1 With Type 1 Diabetes / R. Bailey, J.D. Cooper, L. Zeitels [et al.] // Diabetes. - 2007. - Vol.56. -№10. - P.2616-2621. DOI: http:Zdx.doi.org/10.2337/db07-0652.

67. Bakker, A.D. IL-6 and IGF-1 Signaling Within and Between Muscle and Bone: How Important is the mTOR Pathway for Bone Metabolism? / A.D. Bakker, R.T. Jaspers // Curr Osteoporos Rep. - 2015. - Vol.13. - P.131-139. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s11914-015-0264-1.

68. Banyard, J. Type XXIII Collagen, a New Transmembrane Collagen Identified in Metastatic Tumor Cells // J. Banyard, L. Bao, B.R. Zetter // J. Biol. Chem. - 2003. -Vol.278. - №23. - P.20989-20994. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M210616200.

69. Beauchef, G. The p65 Subunit of NF-kB Inhibits COL1A1 Gene Transcription in Human Dermal and Scleroderma Fibroblasts through Its Recruitment on Promoter by Protein Interaction with Transcriptional Activators (c-Krox, Sp1, and Sp3) / G. Beauchef, N. Bigot, M. Kypriotou [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №5. -P.3462-3478. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.286443.

70. Beavan, S. Colocalization of Glucocorticoid and Mineralocorticoid Receptors in Human Bone / S. Beavan, A. Horner, S. Bord [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2001. -Vol.16. - №8. - P.1496-1504. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2001.16.8.1496.

71. Bell, N.H. Vitamin D-Endocrine System / N.H. Bell // J. Clin. Invest. - 1985. -Vol.76. - №1. - P.1-6. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI111979.

72. Beyan, H. Glycotoxin and Autoantibodies Are Additive Environmentally Determined Predictors of Type 1 Diabetes: A Twin and Population Study / H. Beyan, H. Riese, M.I. Hawa [et al.] // Diabetes. - 2012. - Vol.61. - №5. - P.1192-1198. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db11-0971.

73. Blanton, D. Reduced Serum Vitamin D-Binding Protein Levels Are Associated With Type 1 Diabetes / D. Blanton, Z. Han, L. Bierschenk [et al.] // Diabetes. - 2011. -Vol.60. - №10. - P.2566-2570. DOI: http:Zdx.doi.org/10.2337/db11-0576.

74. Boudko, S.P. Autosomal Recessive Osteogenesis Imperfecta: A Puzzle for Bone Formation, Structure and Function / S.P. Boudko, E.N. Pokidysheva, H.P. Bächinger // Curr Genet Med Rep. - 2013. - Vol.1. - P.239-246. DOI: http:Aix.doi.org/10.1007/s40142-013-0026-2.

75. Briot, K. Glucocorticoid-induced osteoporosis / K. Briot, C. Roux // RMD Open. - 2015. - Vol.1. - №1. DOI: http:/dx.doi.org/10.1136/rmdopen-2014-000014.

76. Buckwalter, J.A. Bone biology part I: structure, blood supply, cells, matrix, and mineralization / J Bone Joint Surg. - 1995. - Vol.77. - №8. - P.1256-1275.

77. Cabello-Verrugio, C. The Internal Region Leucine-rich Repeat 6 of Decorin Interacts with Low Density Lipoprotein Receptor-related Protein-1, Modulates Transforming Growth Factor (TGF)-ß-dependent Signaling, and Inhibits TGF-ß-dependent Fibrotic Response in Skeletal Muscles / C. Cabello-Verrugio, C. Santander, C. Cofre [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №9. - P.6773-6787. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.312488.

78. Campo, G.M. Efficacy of treatment with glycosaminoglycans on experimental collagen-induced arthritis in rats / G.M. Campo, A. Avenoso, S. Campo [et al.] // Arthritis Res. Ther. - 2003. - Vol.5. - №3. - P.R122-R131. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/ar748.

79. Canty, E.G. Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis / E.G. Canty, K.E. Kadler // Journal of cell science. - 2005. - Vol.118. - 1341-1353. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.01731

80. Chan, O. Hyperactivation of the Hypothalamo-Pituitary-Adrenocortical Axis in Streptozotocin-Diabetes Is Associated with Reduced Stress Responsiveness and Decreased Pituitary and Adrenal Sensitivity / O. Chan, K. Inouye, M. Vranich [et al.] // Endocrinology. - 2002. - Vol.143. - №5. - P.1761-1768.

81. Chan, O. Molecular Regulation of the Hypothalamo-Pituitary-Adrenal Axis in Streptozotocin-Induced Diabetes: Effects of Insulin Treatment / O. Chan, S. Chan, K. Inouye [et al.] // Endocrinology. - 2001. - Vol.142. - №11. - P.4872-4879.

82. Chang, D.J. Reduction in Transforming Growth Factor b Receptor I Expression and Transcription Factor CBFa1 on Bone Cells by Glucocorticoid / D.J. Chang, C. Ji, K.K. Kim [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol.273. - №9. - P.4892-4896.

83. Chen, S. The Early-Immediate Gene EGR-1 Is Induced by Transforming Growth Factor-ß and Mediates Stimulation of Collagen Gene Expression / S. Chen, H. Ning, W. Ishida [et al.] // J. Biol. Chem. - 2006. - Vol.281. - №30. - P.21183-21197. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M603270200.

84. Chen, T.L. Glucocorticoid Regulation of 1,25(OH)2-Vitamin D3 Receptors in Cultured Mouse Bone Cell / T.L. Chen, C.M. Cone, E. Morey-Holton [et al.] // J. Biol. Chem. - 1982. - Vol.257. - №22. - P.13564-13569.

85. Chen, X. Age-Related Osteoporosis in Biglycan-Deficient Mice Is Related to Defects in Bone Marrow Stromal Cells / X. Chen, S. Songtao, X.U. Tianshun [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2002. - Vol.17. - №2. - P.331-340. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2002.17.2.331.

86. Chen, X. The small leucine-rich proteoglycan biglycan modulates BMP-4-induced osteoblast differentiation / X. Chen, L.W. Fisher, P.G. Robey [et al.] // FASEB J. - 2004. - Vol.18. - №9. - P.11-55. DOI: http:/dx.doi.org/10.1096/fj.03-0899com.

87. Cho, Y. Molecular Regulation of Matrix Extracellular Phosphoglycoprotein Expression by Bone Morphogenetic Protein-2 / Y. Cho, W. Yoon, K. Woo [et al.] // J. Biol. Chem. - 2009. - Vol.284. - №37. - P.25230-25240. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.008391.

88. Christensen, R. C-terminal Modification of Osteopontin Inhibits Interaction with the avß3-Integrin / R. Christensen, E. Kläning, M.S. Nielsen [et al.] // J. Biol. Chem. -

2012. - Vol.287. - №6. - P. 3788-3797. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.277996.

89. Christgau, S. Clinical evaluation of the Serum CrossLaps One Step ELISA, a new assay measuring the serum concentration of bone-derived degradation products of type I collagen C-telopeptides / S. Christgau, C. Rosenquist, P. Alexandersen [et al.] // Clin. Chem. - 1998. - Vol.44. - №11. - P.2290-2300.

90. Chung, H.J. Collagen Fibril Formation / H.J. Chung, A. Steplewski, K.Y. Chung [et al.] // J. Biol. Chem. - 2008. - Vol.283. - №38. - P.25879-25886. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M804272200.

91. Clarice, C.Z.C. Focus on collagen: in vitro systems to study fibrogenesis and antifibrosis - state of the art / C.Z.C. Clarice, M. Raghunath // Fibrogenesis Tissue Repair. - 2009. - Vol.2. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1755-1536-2-7.

92. Clarke, B. Normal Bone Anatomy and Physiology / B. Clarke // Clin J Am Soc Nephrol. - 2008. - Vol.3. DOI: http:/dx.doi.org/10.2215/CJN.04151206.

93. Coen, G. Immunohistochemical localization and mRNA expression of matrix Gla protein and fetuin-A in bone biopsies of hemodialysis patients / G. Coen, P. Ballanti, G. Silvestrini [et al.] // Virchows Arch. - 2009. - Vol.454. - P.263-271. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1007/s00428-008-0724-4.

94. Collagen: structure and mechanics / P. Fratzl, ed. - Springer US. - 2008. - 516p. Режим доступа: (https://books.google.ru/books?id=dyWFTqEtXXwC&pg=PA4&lpg=PA4&dq=books+ about+collagen&source=bl&ots=W-

P8jwKgiV&sig=hZon50LwxTjZvNzF925_R_nWG3I&hl=ru&sa=X&ei=CF8UVddpy_ vLA_66gZAC&ved=0CGcQ6AEwCQ#v=onepage&q=books%20about%20collagen&f =false). (дата обращения: 03.07.2015)

95. Conte, A. Biochemical and pharmacokinetic aspects of oral treatment with chondroitin sulfate / A. Conte, N. Volpi, L. Palmieri [et al.] // Arzneimittelforschung. -1995. - Vol.45. - №8. - P.918-925.

96. Cooper, J.D. Inherited Variation in Vitamin D Genes Is Associated With Predisposition to Autoimmune Disease Type 1 Diabetes / J.D. Cooper, D.J. Smyth,

N.M. Walker [et al.] // Diabetes. - 2011. - Vol.60. - №5. - P.1624-1631. DOI: http:Zdx.doi.org/10.2337/db10-1656.

97. Couchman, J.R. Perlecan and Basement Membrane-Chondroitin Sulfate Proteoglycan (Bamacan) Are Two Basement Membrane Chondroitin/Dermatan Sulfate Proteoglycans in the Engelbreth-Holm-Swarm Tumor Matrix / J.R. Couchman, R. Kapoor, M. Sthanam [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol.271. - №16. - P.9595-9602. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.271.16.9595.

98. Crockett, J.C. Bone remodelling at a glance / J.C. Crockett, M.J. Rogers, F.P. Coxon [et al.] // J. Cell. Sci. - 2011. - Vol.124. - №7. - P.991-998. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.063032.

99. Davidson, Z.E. Do Glucocorticosteroids Alter Vitamin D Status? A Systematic Review with Meta-Analyses of Observational Studies / Z.E. Davidson, K.Z. Walker, H. Truby // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2012. - Vol.27. - №3. - P.738-744. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/jc.2011-2757.

100. Di Bernardo, J. Sera of overweight people promote in vitro adipocyte differentiation of bone marrow stromal cells / J. Di Bernardo, G. Messina, S. Capasso [et al.] // Stem Cell Res Ther. - 2014. - Vol.5. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/scrt393.

101. Dorozhkin, S.V. Calcium Orthophosphates in Nature, Biology and Medicine / S.V. Dorozhkin // Materials. - 2009. - Vol.2. - P.399-498. DOI: http:/dx.doi.org/10.3390/ma2020399.

102. Eckes, B. Cell-matrix interactions in dermal repair and scarring / B. Eckes, R. Nischt, T. Krieg // Fibrogenesis Tissue Repair. - 2010. - Vol.3. - №4. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1755-1536-3-4.

103. Eyre, D.R. Maturation of Collagen Ketoimine Cross-links by an Alternative Mechanism to Pyridinoline Formation in Cartilage / D.R. Eyre, M.A. Weis, J.Wu // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №22. - P.16675-16682. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.111534.

104. Fang, M. Collagen as a double-edged sword in tumor progression / M. Fang, J. Yuan, C. Peng [et al.] // Tumour Biol. - 2014. - Vol.35. - №4. - P.2871-2882. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s13277-013-1511-7.

105. Farley, J. Calcitonin Increases the Concentration of Insulin-Like Growth Factors in Serum-Free Cultures of Human Osteoblast-Line Cells / J. Farley, H.P. Dimai, B. Stilt-Coffing [et al.] // Calcif. Tissue Int. - 2000. - Vol.67. - №3. - P.247-254. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s002230001112.

106. Feres-Filho, E.G. Pre- and Post-translational Regulation of Lysyl Oxidase by Transforming Growth Factor-ß1 in Osteoblastic MC3T3-E1 Cells / E.J. Feres-Filho, Y.J. Choi, X. Han [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol.270. - №51. - P.30797-30803. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.270.51.30797.

107. Fields, G.B. Interstitial Collagen Catabolism / G.B. Fields // J. Biol. Chem. -2013. - Vol.288. - №13. - P.8785-8793. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R113.451211.

108. Follak, N. Delayed remodeling in the early period of fracture healing in spontaneously diabetic BB/OK rats depending on the diabetic metabolic state / N. Follak, I. Klöting, E. Wolf [et al.] // Histol. Histopathol. - 2004. - Vol.19. - №2. -P.473-486.

109. Fowlkes, J.L. Insulin-like Growth Factor (IGF)-binding Protein-3 (IGFBP-3) Functions as an IGF-reversible Inhibitor of IGFBP-4 Proteolysis / J.L. Fowlkes, D.M. Serra, C.K. Rosenberg [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol.270. - №46. - P. 2748127488. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.270.46.27481.

110. Franceschi, R.T. Regulation of Type I Collagen Synthesis by 1,25-Dihydroxyvitamin D 3 in Human Osteosarcoma Cells / R.T. Franceschi, P.R. Romano, K. Parks // J. Biol. Chem. - 1988. - Vol.263. - №35. - P.18938-18945.

111. Gautieri, A. Hierarchical structure and nanomechanics of collagen microfibrils from the atomistic scale up / S. Vesentini, A. Redaelli, M.J. Buehler [et al.] // Nano Lett. - 2011. - Vol.11. - №2. - P.757-766. DOI: http://dx.doi.org/10.1021/nl103943u.

112. Gerdhem, P. Biochemical markers of bone metabolism and prediction of fracture in elderly women / P. Gerdhem, K.K. Ivaska, S.L Alatalo [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2004. - Vol.19. - №3. - P.386-393. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/JBMR.0301244.

113. Germain, D.P. Ehlers-Danlos syndrome type IV / D.P. Germain // Orphanet. J. Rare. Dis. - 2007. - Vol.2. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1750-1172-2-32.

114. Gerstein, H.C. Cow's Milk Exposure and Type I Diabetes Mellitus: A critical overview of the clinical literature / H.C. Gerstein // Diabetes Care. - 1994. - Vol.17. -№1. - P. 113-119. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diacare.17.1.13. [Abstract].

115. Goh, S. The Role of Advanced Glycation End Products in Progression and Complications of Diabetes / S. Goh, M.E. Cooper // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2008. - Vol.93. - №4. - P.1143-1152. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/jc.2007-1817.

116. Gonnelli, S. The prevention of fragility fractures in diabetic patients / S. Gonelli, C. Caffarelli, N. Giordano [et al.] // Aging Clin Exp Res. - 2015. - Vol.27. - P.115-124. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s40520-014-0258-3.

117. Gorski, J.P. Extracellular Bone Acidic Glycoprotein-75 Defines Condensed Mesenchyme Regions to be Mineralized and Localizes with Bone Sialoprotein during Intramembranous Bone Formation / J.P.Gorski, A. Wang, D. Lovitch [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №24. - P.25455-25463. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M312408200.

118. Greenwel, P. Tumor Necrosis Factor Alpha Inhibits Type I Collagen Synthesis through Repressive CCAAT/Enhancer-Binding Proteins / P. Greenwel, S. Tanaka, D. Penkov [et al.] // Mol. Cell. Biol. - 2000. - Vol.20. - №3. - P.912-918. DOI: http:/dx.doi.org/10.1128/MCB.20.3.912-918.2000.

119. Guerra-Menendez, L. IGF-I increases markers of osteoblastic activity and reduces bone resorption via osteoprotegerin and RANK-ligand / L. Guerra-Menendez, M.C. Sadaba, J.E. Puche [et al.] // J Transl Med. - 2013. - Vol.11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/1479-5876-11-271.

120. Hamade, E. Chick embryo anchored alkaline phosphatase and mineralization process in vitro / E. Hamade, G. Azzar, J. Radisson [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2003. -Vol.270. - P.2082-2090. DOI: http:/dx.doi.org/10.1046/j.1432-1033.2003.03585.x.

121. Han, Y. Sustained local delivery of insulin for potential improvement of peri-implant bone formation in diabetes / Y. Han, X. Yan Zhang, E. LingLing [et al.] // Sci China Life Sci. - 2012. - Vol.55. - №11. - P.948-957. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s11427-012-4392-x.

122. Hocking, M. Eukaryotic Expression of Recombinant Biglycan / M. Hocking, R. A. Strugnell, P. Ramamurthy [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol.271. - №32. -P.19571-19577. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.271.32.19571.

123. Hofbauer, L.C. Minireview: Live and Let Die: Molecular Effects of Glucocorticoids on Bone Cells / L.C. Hofbauer, M. Rauner // Mol. Endocrinol. - 2009.

- Vol.23. - №10. - P.1525-1531. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1210/me.2009-0069.

124. Holick, M.F. Resurrection of vitamin D deficiency and rickets / M.F. Holick // J. Clin. Invest. - 2006. - Vol.116. - №8. - P.2062-2072. DOI: http : /dx.doi.org/10.1172/JCI29449.

125. Hosseini, S. C-terminal Amidation of an Osteocalcin-derived Peptide Promotes Hydroxyapatite Crystallization / S. Hosseini, H. Naderi-Manesh, D. Mountassif [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. - Vol.288. - №11. - P.7885-7893. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/10.1074/jbc.M112.422048.

126. Howes, J. The Recognition of Collagen and Triple-helical Toolkit Peptides by MMP-13 / J. Howes, D. Bihan, D.A. Slatter [et al.] // J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289.

- №35. - P.24091-24101. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.583443.

127. Howson, J.M.M. Evidence That HLA Class I and II Associations With Type 1 Diabetes, Autoantibodies to GAD and Autoantibodies to IA-2, Are Distinct / J.M.M. Howson, H.Stevens, D.J. Smyth [et al.] // Diabetes. - 2011. - Vol.60. - №10. - P.2635-2644. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db11-0131.

128. Hsu, H. Type V collagen fibrils in mouse metanephroi / H. Hsu, Y. Murasawa, P. Qi [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2013. - Vol.441. - №3. - P.649-654. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.10.097.

129. Illidge, C. The a1(VIII) and a2(VIII) Chains of Type VIII Collagen Can Form Stable Homotrimeric Molecules / C. Illidge, C. Kielty, A. Shuttleworth // J. Biol. Chem.

- 1998. - Vol.273. - №34. - P.22091-22095. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.273.34.22091.

130. Imanishi, Y. A New Method for In Vivo Analysis of Parathyroid Hormone-Calcium Set Point in Mice / Y. Imanishi, C. Hall, M. Sablosky [et al.] // J. Bone Miner.

Res. - 2002. - Vol.17. - №9. - P.1656-1661. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2002.17.9.1656.

131. International Diabetes Federation // Diabetes atlas. - 6-th edition. - 2013. -URL: http://www.idf.org/diabetesatlas (дата обращения: 17.02.2015).

132. Iovu, M. Anti-inflammatory activity of chondroitin sulfate / Osteoarthr. Cartil. -2008. - Vol.16. - Suppl.2. - P.S14-S18. DOI: http://dx.doi.org/10.1016/j.joca.2008.06.008.

133. Iozzo, R.V. Proteoglycan form and function: A comprehensive nomenclature of proteoglycans / R.V. Iozzo, L. Schaefer // Matrix Biol. - Vol.47. - P.11-55. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.matbio.2015.02.003.

134. Iozzo, R.V. The Family of the Small Leucine-Rich Proteoglycans: Key Regulators of Matrix Assembly and Cellular Growth / R.V.Iozzo // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. - 1997. - Vol. 32. - №2. - P.141-174.

135. Islam, M. The Concave Face of Decorin Mediates Reversible Dimerization and Collagen Binding / M. Islam, J. Gor, S. J. Perkins [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. -Vol.288. - №49. - P.35526-35533. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.504530.

136. Jehle, P.M. Serum levels of insulin-like growth factor system components andrelationship to bone metabolism in Type 1 and Type 2 diabetes mellitus patients / P.M. Jehle, D.R. Jehle, S. Mohan [et al.] // J. Endocrinol. - 1998. - Vol.159. - №2. -P.297-306. DOI: http:/dx.doi.org/10.1677/joe.0.1590297.

137. Jilka, R.L. Continuous Elevation of PTH Increases the Numberof Osteoblasts via Both Osteoclast-Dependent and -Independent Mechanisms / R.L. Jilka, C.A. O'Brien, S.M. Bartell [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2010. - Vol.25. - №11. - P.2427-2437. DOI: http: /dx.doi.org/10.1002/j bmr .145.

138. Kadler, K.E. Collagens at a glance / K.E. Kadler, C. Baldock, J. Bella et al. // J. Cell. Sci. - 2007. - Vol.120. - №12. - P.1955-1958. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.03453.

139. Kaleta, B. Role of Osteopontin in Systemic Lupus Erythematosus / B. Kaleta. // Arch. Immunol. Ther. Exp. - 2014. - Vol.62. - P.475-482. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1007/s00005-014-0294-x.

140. Kawasaki, E. Differences in the Contribution of the CTLA4 Gene to Susceptibility to Fulminant and Type 1A Diabetes in Japanese Patients / E. Kawasaki, A. Imagawa, H. Makino [et al.] // Diabetes Care. - 2008. - Vol.31. - №8. - P.1608-1610. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.2337/dc08-0280.

141. Keller, J. Calcitonin controls bone formation by inhibiting the release of sphingosine 1-phosphate from osteoclasts / J. Keller, P. Catala-Lehnen, A.K. Huebner [et al.] // Nat. Commun. - 2014. DOI: http:/dx.doi.org/0.1038/ncomms6215.

142. Kelm, R.G. Osteonectin in Matrix Remodeling / R.G. Kelm, N.A. Swords, T. Orfeo [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol.269. - №48. - P. 30147-30153.

143. Kemink, S.A.G. Osteopenia in insulin-dependent diabetes mellitus; prevalence and aspects of pathophysiology / S.A.G. Kemink, A.R.M.M. Hermus, L.M.J.W. Swinkels [et al.] // J Endocrinol Invest. - 2000. - Vol.23. - №5. - P.295-303. [Abstract]. - URL: http://link.springer.com/artcle/10.1007/BF03343726 (дата обращения: 02.06.2015).

144. Kerkhof, M.H. Changes in connective tissue in patients with pelvic organ prolapse—a review of the current literature / M.H. Kerkho, L. Hendriks, H. A.M. Brölmann // Int. Urogynecol. J. - 2009. - Vol.20. - №4. - P.461-474. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s00192-008-0737-1.

145. Kholsa, S. Minireview: The OPG/RANKL/RANK System / S. Kholsa // Endocrinology. - 2001. - Vol.142. - №12. - P.5050-5055.

146. Khoshnoodi, J. Molecular recognition in the assembly of collagens: terminal noncollagenous domains are key recognition modules in the formation of triple helical protomers / J. Khoshnoodi, J.P. Cartailler, K. Alvares [et al.] // J. Biol. Chem. - 2006. -Vol.281. - №50. - P.38117-38121. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R600025200.

147. Kim, B. Bone Morphogenetic Protein-1 Processes Insulin-like Growth Factor-binding Protein 3 / B. Kim, G. Huang, W. Ho [et al.] // J. Biol. Chem. - 2011. -Vol.286. - №33. - P.29014-29025. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.252585.

148. Kim, H. Glucocorticoids suppress bone formation via the osteoclast / H. Kim, H. Zhao, H. Kitaura [et al.] // J. Clin. Invest. - 2006. - Vol.116. - №8. - P.2152-2160. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI28084.

149. Kimberg, D.V. Transport of Calcium by the Small Intestine / D.V. Kimberg, R.D. Barg, E. Gershon [et al.] // J. Clin. Invest. - 1971. - Vol.50. - №6. - P.1309-1321. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI106611.

150. Knip, M. Environmental Triggers and Determinants of Type 1 Diabetes / M. Knip, R. Veijola, S.M. Virtanen [et al.] // Diabetes. - 2006. - Vol.54. - Suppl.2. - P. S125-S136. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.54.suppl_2.S125.

151. Koch, M. A Novel Marker of Tissue Junctions, Collagen XXII / M. Koch, J. Schulze, U. Hansen [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №21. - P.22514-22521. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M400536200.

152. Kouba, D.J. Nuclear Factor-kB Mediates TNF-a Inhibitory Effect on a2(I) Collagen (COL1A2) Gene Transcription in Human Dermal Fibroblasts / D.J. Kouba, K. Chung, T. Nishiyama [et al.] // J. Immunol. - 1999. - Vol.162. - №7. - P.4226-4234.

153. Kozielski, M. Determination of composition and structure of spongy bone tissue in human head of femur by Raman spectral mapping / M. Kozielski, T. Buchwald, M. Szybowicz [et al.] // J Mater Sci Mater Med. - 2011. - Vol.22. - P.1653-1661. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s10856-011-4353-0.

154. Kramer, Z.R. The crystal and molecular structure of a collagen-like peptide with a biologically relevant / Z.R. Kramer, J. Bella, B. Brodsky [et al.] // J. Mol. Biol. -2001. - Vol.311. - №1. - P.131-147. DOI: http://dx.doi.org/10.1006/imbi.2001.4849.

155. Kream, B.E. Modulation of the Effects of Glucocorticoids on Collagen Synthesis in Fetal Rat Calvariae by Insulin-like Growth Factor Binding Protein-2 / B.E. Kream, S. Tetradis, D. Lafrancis [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 1997. - Vol.12. - №6. - P.889-895. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.1997.12.6.889.

156. Krege, J.H. PINP as a biological response marker during teriparatide treatment for osteoporosis / J.H Krege, N.E. Lane, J.M. Harris [et al.] // Osteoporos Int. - 2014. -Vol.25. - №9. - P.2159-2171. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1007/s00198-014-2646-0.

157. Landis, W.J. Mineral Deposition in the Extracellular Matrices of Vertebrate Tissues: Identification of Possible Apatite Nucleation Sites on Type I Collagen / W.J. Landis, F.H. Silver // Cells Tissues Organs. - 2009. - Vol.189. - P.20-24. DOI: http:/dx.doi.org/10.1159/000151454.

158. Laron, Z. Insulin-like growth factor 1 (IGF-1): a growth hormone / Z. Laron // Mol. Pathol. - 2001. - Vol.54. - №5. - P.311-316. DOI: http:/dx.doi.org/10.1136/mp.54.5.311.

159. Latvanlehto, A. Type XIII Collagen and Some Other Transmembrane Collagens Contain Two Separate Coiled-coil Motifs, Which May Function as Independent Oligomerization Domains / A. Latvanlehto, A. Snellman, H. Tu [et al.] // J. Biol. Chem.

- 2003. - Vol.278. - №39. - P.37590-37599. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M305974200.

160. Leighton, M. Paired Basic/Furin-like Proprotein Convertase Cleavage of Pro-BMP-1 in the trans-Golgi Network / M. Leighton, K.E. Kadler // J. Biol. Chem. - 2003.

- Vol.278. - №20. - P.18478-18484. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M213021200.

161. Lenzen, S. The mechanisms of alloxan- and streptozotocin-induced diabetes / S. Lenzen // Diabetologia. - 2008. - Vol. 51. - № 2. - P. 216-226.

162. Li, M. Chinese Bone Turnover Marker Study: Reference Ranges for C-Terminal Telopeptide of Type I Collagen and Procollagen I N-Terminal Peptide by Age and Gender / M. Li, Y. Li, Z. Zhang [et al.] // PLoS ONE. - 2014. - Vol.9. - №8. DOI: http:/dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0103841.

163. Lieberman, M. Marks' basic medical biochemistry: a clinical approach / M. Lieberman, A. Marks, A. Peet. - 2012. - Lippincott Williams & Wilkins. - 1024p.

164. Liefhebber, J.M.P. The human collagen beta(1-O)galactosyltransferase, GLT25D1, is a soluble endoplasmic reticulum localized protein / J.M.P. Liefhebber, S. Punt, W.J.M. Spaan [et al.] // BMC Cell Biol. - 2010. - Vol.11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/1471-2121-11-33.

165. Lindner, D. Differential Expression ofMatrixMetalloproteases in Human Fibroblasts with Different Origins / D. Lindner, C. Zietsch, P.M. Becher [et al.] // Biochem Res Int. - 2012. - Vol.2012. DOI: http:/dx.doi.org/10.1155/2012/875742.

166. Liu, E.Y. Does Low Bone Mineral Density Start in Post-Teenage Years in Women With Type 1 Diabetes? / E.Y. Liu, J. Wactawski-Wende, R.P. Donahue [et al.] // Diabetes Care. - 2003. - Vol.59. - №1. - P.110-118. DOI: http:Aix.doi.org/10.2337/db09-0255.

167. Lozano, D. Role of Parathyroid Hormone-Related Protein in the Decreased Osteoblast Function in Diabetes-Related Osteopenia / Daniel Lozano, Luis F. de Castro, Sonia Dapia [et al.] // Endocrinology. - 2009. - Vol.150. - №5. - P.2027-2035. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/en.2008-1108.

168. Malfait F. Helical mutations in type I collagen that affect the processing of the amino-propeptide result in an Osteogenesis Imperfecta/Ehlers-Danlos Syndrome overlap syndrome / F. Malfait, S. Symoens, N. Goemans [et al.] // Orphanet. J. Rare. Dis. - 2013. - Vol.8. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1750-1172-8-78.

169. Martin, T.J. Calcitonin Physiology, Saved by a Lysophospholipid / T.J. Martin, N.A. Sims // J. Bone Miner. Res. - 2015. - Vol.30. - №2. - P.212-215. DOI: http:/dx.doi.org/10.1002/jbmr.2449.

170. Mathieu, C. Vitamin D and diabetes / C. Mathieu, C. Gysemans, A. Giulietti [et al.] // Diabetologia. - 2005. - Vol.48. - №7. - P.1247-1257. DOI: http:Aix.doi.org/10.1007/s00125-005-1802-7.

171. McCarthy, T.L. Runx2 Integrates Estrogen Activity in Osteoblasts / T.L. McCarthy, W. Chang, Y. Liu [et al.] // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol.278. - №44. -P.43121-43129. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M306531200.

172. Meiron, O.E. Solubility and Bioavailability of Stabilized Amorphous Calcium Carbonate / O.E. Meiron, E. Bar-David, E.D. Aflalo // J. Bone Miner. Res. - 2011. -Vol.26. - №2. - P.364-372. DOI: http:/dx.doi.org/10.1002/jbmr.196.

173. Melmed, S. Williams textbook of endocrinology. - 12th ed. / S. Melmed, K.S. Polonsky, P.R. Larsen [et al.] - Saunders, 2012. - 1920p.

174. Merline, R. The matricellular functions of small leucine-rich proteoglycans (SLRPs) / R. Merline, R. M. Schaefer, L. Schaefer // J. Cell Commun. Signal. - 2009. -№3-4. - P.323-335. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1007/s12079-009-0066-2.

175. Midura, R.J. Bone Acidic Glycoprotein-75 Delineates the Extracellular Sites of Future Bone Sialoprotein Accumulation and Apatite Nucleation in Osteoblastic Cultures / R.J. Midura, A. Wang, D. Lovitch [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №24. - P.25464-25473. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M312409200.

176. Midura, R.J. Bone Acidic Glycoprotein-75 Delineates the Extracellular Sites of Future Bone Sialoprotein Accumulation and Apatite Nucleation in Osteoblastic Cultures / R.J. Midura, A. Wang, D. Lovitch et al. // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №24. -P.25464-25473. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M312409200.

177. Minghetti, P.P. 1,25(OH)2-vitamin D3 receptors: gene regulation and genetic circuitry / P.P. Minghetti, A.W. Norman // FASEB. - 1988. - Vol.2. - №15. - P.3043-3053.

178. Mir, S.A. Inhibition of Signal Transducer and Activator of Transcription 3 (STAT3) Attenuates Interleukin-6 (IL-6)-induced Collagen Synthesis and Resultant Hypertrophy in Rat Heart / S.A. Mir, A. Chatterjee, A. Mitra [et al.] // J. Biol. Chem. -2012. - Vol.287. - №4. - P.2666-2677. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.246173.

179. Mizuno, K. Vascular Ehlers-Danlos Syndrome Mutations in Type III Collagen Differently Stall the Triple Helical Folding / K. Mizuno, S. Boudko, J. Engel [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. - Vol.288. - №26. - P.19166-19176. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.462002.

180. Munger, J.S. Cross Talk among TGF-b Signaling Pathways, Integrins, and the Extracellular Matrix / J.S. Munger, D. Sheppard // Cold Spring Harb Perspect Biol. -2011. - Vol.3. - №11. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a005017.

181. Muschitz, C. Antiresorptives Overlapping Ongoing Teriparatide Treatment Result in Additional Increases in Bone Mineral Density / C. Muschitz, R. Kocijan, A. Fahrleitner-Pammer [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2013. - Vol.28. - №1. - P.196-205. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1002/jbmr.1716.

182. Nair, A.K. Molecular mechanics of mineralized collagen fibrils in bone / A.K. Nair, A. Gautieri, S. Chang [et al.] // Nat Commun. - 2013. DOI: http:/dx.doi.org/10.1038/ncomms2720.

183. Nakanishi, K. Combination of HLA-A24, -DQA1*03, and -DR9 Contributes to Acute-Onset and Early Complete ß-Cell Destruction in Type 1 Diabetes: Longitudinal Study of Residual ß-Cell Function / K. Nakanishi, H. Inoko // Diabetes. - 2006. -Vol.55. - №6. - P.1862-1868. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db05-1049.

184. Nikitovic, D. The Biology of Small Leucine-rich Proteoglycans in Bone Pathophysiology / D. Nikitovic, J. Aggelidakis, M.F. Young [et al.] // J. Biol. Chem. -2012. - Vol.287. - №41. - P.33926-33933. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R112.379602.

185. Ninomiya, Y. The Developmentally Regulated Type X Collagen Gene Contains a Long Open Reading Frame without Introns / Y. Ninomiya, M. Gordon, M. van der Rest [et al.] // J. Biol. Chem. - 1986. - Vol.261. - №11. - P.5041-5050.

186. Nistala, H. Extracellular Microfibrils Control Osteoblast-supported Osteoclastogenesis by Restricting TGF-ß Stimulation of RANKL Production / H. Nistala, S. Lee-Arteaga, S. Smaldone [et al.] // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. -№44. - P.34126-34133. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.125328.

187. Nudelman, F. In vitro models of collagen biomineralization / F. Nudelman, A.J. Lausch, N.A.J.M.Sommerdijk [et al.] //J. Struct. Biol. - 2013. - Vol.183. - №2. -P.258-269. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1016/j.jsb.2013.04.003.

188. O'Brien, C.A. Glucocorticoids Act Directly on Osteoblasts and Osteocytes to Induce Their Apoptosis and Reduce Bone Formation and Strength / C.A. O'Brien, D.Jia, L.I. Plotkin [et al.] // Endocrinology. - 2004. - Vol.145. - №4. - P.1835-1841. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1210/en.2003-0990.

189. Oei, L. Diabetes, Diabetic Complications, and Fracture Risk / L. Oei, F. Rivadeneira, M.C. Zillikens [et al.] // Curr Osteoporos Rep. - 2015. - Vol.13. - P.106-116. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s11914-015-0260-5.

190. Ono, T. Direct in Vitro and in Vivo Evidence for Interaction between Hsp47 Protein and Collagen Triple Helix / T. Ono, T. Miyazaki, Y. Ishida [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №9. - P.6810-6818. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1074/jbc.M111.280248.

191. Orgel, J.P. Microfibrillar structure of type I collagen in situ / J.P. Orgel, T.C. Irving, A. Miller [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 2006. - Vol.103. - №24. -P.9001-9005. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0502718103.

192. Ortega, N. New functional roles for non-collagenous domains of basement membrane collagens / N. Ortega, Z. Werb // J. Cell. Sci. - 2002. - Vol.115. - №22. -P.4201-4214. DOI: http:/dx.doi.org/10.1242/jcs.00106.

193. Palmieri, L. Metabolic fate of exogenous chondroitin sulfate in the experimental animal / L. Palmieri, A. Conte, L. Giovannini [et al.] // Arzneimittelforschung. - 1990.

- Vol.40. - №3. - P.319-323. [Abstract]. Режим доступа: (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2112001). (дата обращения: 29.06.2015).

194. Pan, G. Role of Glucocorticoid-induced Leucine Zipper (GILZ) in Bone Acquisition / G. Pan, J. Cao, N. Yang et al. // J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289. - №28.

- P.19373-13382. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.535237.

195. Panwar, P. Effects of Cysteine Proteases on the Structural and Mechanical Properties of Collagen Fibers / P. Panwar, X. Du, V. Sharma [et al.] // J. Biol. Chem. -2013. - Vol.288. - №8. - P.5940-5950. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.419689.

196. Parisuthiman, D. Biglycan Modulates Osteoblast Differentiation and Matrix Mineralization / D. Parisuthiman, Y. Mochida, W. R. Duarte [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2005. - Vol.20. - №10. - P.1878-1886. DOI: http://dx.doi.org/10.1359/JBMR.050612.

197. Paschalis, E.P. Spectroscopic Characterization of Collagen Cross-Links in Bone / E.P. Paschalis, K. Verdelis, S.B. Doty [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2001. - Vol.16. -№10. - P.1821-1828. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2001.16.10.1821.

198. Perumal, S. Collagen fibril architecture, domain organization, and triple-helical conformation govern its proteolysis / S. Perumal, O. Antipova, J.P.R.O. Orgel // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 2008. - Vol.105. - №8. - P.2824-2829. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1073/pnas.0710588105.

199. Pischon, N. Regulation of Collagen Deposition and Lysyl Oxidase by Tumor Necrosis Factor-a in Osteoblasts / N. Pischon, L.M. Darbois, A.H. Palamakumbura [et al.] // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol.279. - №29. - P.30060-30065. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M404208200.

200. Plow, E.F. Ligand Binding to Integrins / E.F. Plow, T.A. Haas, L. Zhang [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol.275. - №29. - P.21785-21788. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R000003200.

201. Pociot, F. Genetics of Type 1 Diabetes: What's Next? / F. Pociot, B. Akolkar, P. Concannon et al. // Diabetes. - 2010. - Vol.59. - №7. - P.1561-1571. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db10-0076.

202. Pokidysheva, E. Posttranslational Modifications in Type I Collagen from Different Tissues Extracted from Wild Type and Prolyl 3-Hydroxylase 1 Null Mice / E. Pokidysheva, K.D. Zientek, Y. Ishikava [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. - Vol.288. -№34. - P.24742-24752. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.464156.

203. Principles of bone biology. - 2nd ed. / J.P. Bilezikian [et al.]; edited by J.P. Bilezikian, L.G. Raisz, G.A. Rodan. - Academic Press, 2002. - 1696p.

204. Proteoglycans: Structure, Biology And Molecular Interactions / R.V. Iozzo, ed. -Marcel Dekker, Inc., 2000. - 422p.

205. Pun, K.K. The Importance of Parathyroid Hormone in Inhibition of Collagen Synthesis and Mitogenesis of Osteoblastic Cell / K.K. Pun // J. Biochem. - 1989. -Vol.106. - №6. - P.1090-1093.

206. Qi, W. The protective effect of cordymin, a peptide purified from the medicinal mushroom Cordyceps sinensis on diabetic osteopenia in alloxan-induced rats / W. Qi, Y. Zhang, Y.B. Yan [et al.] // Evidence-Based Complementary and Alternative Medicine. - 2013 Aug. DOI: http://dx.doi.org/10.1155/2013/985636.

207. Qu, H. Toward Further Mapping of the Association Between the IL2RA Locus and Type 1 Diabetes / H. Qu, A. Montpetit, B. Ge [et al.] // Diabetes. - 2007. - Vol.56. - №4. - P.1174-1176. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db06-1555.

208. Raggatt, L.G. Cellular and Molecular Mechanisms of Bone Remodeling / L.G. Raggat, N.C. Partridge // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №33. - P.25103-25108. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.R109.041087.

209. Rakic, V. Bone mineral density and its determinants in diabetes: the Fremantle Diabetes Study / V. Rakic, W.A. Davis, S.A.P. Chubb [et al.] // Diabetologia. - 2006. -Vol.49. - №5. - P.863-871. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-006-0154-2.

210. Rewers, M. Immunotherapy for the Prevention and Treatment of Type 1 Diabetes / M. Rewers, P. Gottlieb // Diabetes Care. - 2009. - Vol.32. - №10. - P.1769-1782. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/dc09-0374.

211. Ricard-Blum, S. The Collagen Family / S. Ricard-Blum // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2011. - Vol.3. - №1. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a004978.

212. Richard, C. The Calcium-Sensing Receptor and 25-Hydroxyvitamin D-1a-Hydroxylase Interact to Modulate Skeletal Growth and Bone Turnover / C. Richard, R. Huo, R. Samadfam [et al.] // J. Bone Miner. Res. - 2010. - Vol.25. - №7. - P.1627-1636. DOI: http:/dx.doi.org/10.1002/jbmr.58.

213. Ronca, F. Antiinflammatory activity of chondroitin sulfate / F. Ronca, L. Palmieri, P. Panicucci [et al.] // Osteoarthr. Cartil. - 1998. - Vol.6. - SupplA. - P.14-21.

214. Rosenquist, C. Serum CrossLaps One Step ELISA. First application of monoclonal antibodies for measurement in serum of bone-related degradation products from C-terminal telopeptides of type I collagen / C. Rosenquist, C. Fledelius, S. Christgau [et al.] // Clin. Chem. - 1998. - Vol.44. - №11. - P.2281-2289.

215. Santana, R.B. A Role for Advanced Glycation End Products in Diminished Bone Healing in Type 1 Diabetes / R.B. Santana, L. Xu, H.B. Chase [et al.] // Diabetes. -2003. - Vol.52. - №6. - P.1502-1510. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.52.6.1502.

216. Sarkar, S.K. Single-molecule Tracking of Collagenase on Native Type I Collagen Fibrils Reveals Degradation Mechanism / S.K. Sarkar, B. Marmer, G. Goldberg [et al.] // Curr Biol. - 2012. - Vol.22. - №12. - P.1047-1056. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.cub.2012.04.012.

217. Scalinatus, E. Activitas best immungbau collagrnasen / E. Scalinatus, U. Behuke, H. Rutloff // Nahrung. - 1978. - Vol. 22. - №4. - S.401-408.

218. Schett, G. Cells of the synovium in rheumatoid arthritis. Osteoclasts / G. Schett // Arthritis Res. Ther. - 2007. - Vol.9. DOI: http:/dx.doi.org/10.1186/ar2110.

219. Schinke, T. The Serum Protein a2-HS Glycoprotein/Fetuin Inhibits Apatite Formation in Vitro and in Mineralizing Calvaria Cells / T. Schinke, C. Amendt, A. Trindl [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol.271. - №34. - P.20789-20796.

220. Schwartz, A.V. Pentosidine and Increased Fracture Risk in Older Adults with Type 2 Diabetes / A.V. Schwartz, P. Garnero, T.A. Hillier [et al.] // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2009. - Vol.94. - №7. - P.2380-2386. DOI: http:/dx.doi.org/10.1210/jc.2008-2498.

221. Seeman, E. Production, Degradation, and Circulating Levels of 1,25-Dihydroxyvitamin D in Health and in Chronic Glucocorticoid Excess / E. Seeman, R. Kumar, G. G. Hunder [et al.] // J. Clin. Invest. - 1980. - Vol.66. - №4. - P.664-669. DOI: http:/dx.doi.org/10.1172/JCI109902.

222. Seibel, M.J. Biochemical Markers of Bone Turnover Part I: Biochemistry and Variability / M.J. Seibel // Clin Biochem Rev. - 2005. - Vol.26. - №4. - P.97-122.

223. Shiraki, M. Effects of a single injection of teriparatide on bone turnover markers in postmenopausal women / M. Shiraki, T. Sugimoto, T. Nakamura // Osteoporos Int. -2013. - Vol.24. - №1. - P.219-226. DOI: http:Zdx.doi.org/10.1007/s00198-012-2159-7.

224. Steplewsky, A. Inhibition of collagen fibril formation / A. Steplewski, A. Fertala // Fibrogenesis Tissue Repair. - 2012. - Vol.5. DOI: http://dx.doi.org/10.1186/1755-1536-5-S1-S29.

225. Stura, E.A. Crystal structure of full-length human collagenase 3 (MMP-13) with peptides in the active site defines exosites in the catalytic domain / E.A. Stura, R. Visse, P. Cuniasse [et al.] // FASEB. - 2013. - Vol.27. - №11. - P.4395-4405. DOI: http:/dx.doi. org/10.1096/fj .13-233601.

226. Szkudelski, T. The Mechanism of Alloxan and Streptozotocin Action in B Cells of the Rat Pancreas / T. Szkudelski // Physiol. Res. - 2001. - Vol. 50. - P.536-546.

227. Taichman, R.S. Blood and bone: Two tissues whose fates are intertwined to create the hematopoietic stem cell niche / R.S. Taichman // Blood. - 2005. - Vol.105. -№7. - P. 2631-2639. DOI: http:/dx.doi.org/10.1182/blood-2004-06-2480.

228. Tallant, C. Molecular Analysis of Ulilysin, the Structural Prototype of a New Family of Metzincin Metalloproteases / C. Tallant, R. García-Castellanos, J. Seco [et

al.] // J. Biol. Chem. - 2006. - Vol.281. - №26. - P.17920-17928. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M600907200.

229. Tan, S.C. Identification of valid housekeeping genes for quantitative RT-PCR analysis of cardiosphere-derived cells preconditioned under hypoxia or with prolyl-4-hydroxylase inhibitors / S.C. Tan, C.A. Carr, K.K. Yeoh [et al.] // Mol. Biol. Rep. -

2012. - Vol.39. - №4. - P.4857-4867. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s11033-011-1281-5.

230. Terajima, M. Glycosylation and Cross-linking in Bone Type I Collagen / M. Terajima, I. Perdivara, M. Sricholpech [et al.] // J. Biol. Chem. - 2014. - Vol.289. -№33. - P.22636-22647. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.528513.

231. Thorsen, S.U. No Difference in Vitamin D Levels Between Children Newly Diagnosed With Type 1 Diabetes and Their Healthy Siblings: A 13-Year Nationwide Danish Study / S.U. Thorsen, H.B. Mortensen, B. Carstensen [et al.] // Diabetes Care. -

2013. - Vol.36. - №9. - P.e157-e158. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/dc13-0342.

232. Thrailkill, K. Loss of Insulin Receptor in Osteoprogenitor Cells Impairs Structural Strength of Bone / K. Thrailkill, R.C. Bunn, C. Lumpkin Jr. [et al.] // J Diabetes Res. -

2014. DOI: http:/dx. doi. org/10.1155/2014/703589.

233. Thrailkill, K.M. Bone Formation Is Impaired in a Model of Type 1 Diabetes / K. M. Thrailkill, L. Liu, E. C. Wahl [et al.] // Diabetes. - 2005. - Vol.54. - №10. -P.2875-2881. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diabetes.54.10.2875.

234. Tiedge, M. Modulation of human glucokinase intrinsic activity by SH reagents mirrors post-translational regulation of enzyme activity / M. Tiedge, U. Krug, S. Lenzen // Biochim. Biophys. Acta. - 1997. - Vol. 1337. - №2. - P. 175-190.

235. Tirabassi, R.S. Infection With Viruses From Several Families Triggers Autoimmune Diabetes in LEW.1WR1 Rats: Prevention of Diabetes by Maternal Immunization / R.S. Tirabassi, D.L. Guberski, E.P. Blankenhorn [et al.] // Diabetes. -2010. - Vol.59. - №1. - P.110-118. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db09-0255.

236. Turner, N.A. Mechanism of TNFa-induced IL-1a, IL-1ß and IL-6 expression in human cardiac fibroblasts: Effects of statins and thiazolidinediones / N.A. Turner, R.S.

Mughal, P. Warburton [et al.] // Cardiovasc. Res. - 2007. - Vol.76. - №1. - P.81-90. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.cardiores.2007.06.003.

237. Valcourt, U. Non-enzymatic Glycation of Bone Collagen Modifies Osteoclastic Activity and Differentiation / U. Valcourt, B. Merle, E. Gineyts [et al.] // J. Biol. Chem.

- 2007. - Vol.282. - №8. - P.5691-5703. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M610536200.

238. Van den Boom, J. 3'-Phosphoadenosine-5'-Phosphosulfate (PAPS) Synthases, Naturally Fragile Enzymes Specifically Stabilized by Nucleotide Binding / J. van den Boom, S.R. Martin, A. Pastore [et al.] // J. Biol. Chem. - 2012. - Vol.287. - №21. -P.17645-17655. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.325498.

239. Van der Rest, M. Collagen family of proteins / M. Van der Rest, R. Garrone // FASEB J. - 1991. - Vol.5. - №13. - 2814-2823.

240. Van der Zee, E. Cytokines modulate phagocytosis and intracellular digestion of collagen fibrils by fibroblasts in rabbit periosteal explants. Inverse effects on procollagenase production and collagen phagocytosis / E. van der Zee, V. Everts, K. Hoeben [et al.] // J. Cell. Sci. - 1995. - Vol.108. - №10. - P.3307-3315. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M111.246173.

241. Van Doren, S.R. Matrix metalloproteinase interactions with collagen and elastin / S.R. Van Doren // Matrix Biol. - 2015. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/j.matbio.2015.01.005.

242. Vestergaard, P. Diabetes and Bone / P. Vestergaard // J. Diabetes. Metab. - 2011.

- S.1-001. DOI: http:/dx.doi.org/10.4172/2155-6156.S1-001.

243. Vestergaard, P. Diabetes and bone fracture: risk factors for old and young / P. Vestergaard // Diabetologia. - 2014. - Vol.57. - №10. - P.2007-2008. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-014-3338-1.

244. Vestergaard, P. Discrepancies in bone mineral density and fracture risk in patints type 1 and type 2 diabetes - a meta-analysis / P. Vestergaard // Osteoporos Int. - 2007;

- Vol.18. - №4. - P.427-444. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/s00198-006-0253-4.

245. Vestergaard, P. Relative fracture risk in patients with diabetes mellitus, and the impact of insulin and oral antidiabetic medication on relative fracture risk / P.

Vestergaard, L. Rejnmark, L. Mosekilde // Diabetologia. - 2005. - Vol.48. - №7. -P.1292-1299. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-005-1786-3.

246. Virji, M.A. Concanavalin A and Alloxan Interactions on Glucose-induced Insulin Secretion and Biosynthesis from Islets of Langerhans / M.A. Virji, M.W. Steffes, R.D. Estensen // Diabetes. - 1984. - Vol.33. - №2. - P.164-169. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/diab.33.2.164.

247. Visse, R. Matrix Metalloproteinases and Tissue Inhibitors of Metalloproteinases. Structure, Function, and Biochemistry / R. Visse, H. Nagase // Circ Cardiovasc Interv. -2003. - Vol.92. - P.827-839. DOI: http:/dx.doi.org/10.1161/01.RES.0000070112.80711.3D.

248. Vitovski, S. Investigating the Interaction between Osteoprotegerin and Receptor Activator of NF-kB or Tumor Necrosis Factor-related Apoptosis-inducing Ligand / S. Vitovski, J.S. Phillips, J. Sayers [et al.] // J. Biol. Chem. - 2007. - Vol.282. - №43. -P.31601-31609. DOI: httpVdx.doi.org/10.1074/jbc.M706078200.

249. Volpi, N. Condrosulf®: Structural Characterization, Pharmacological Activities and Mechanism of Action / N. Volpi // Curr. Med. Chem. - 2014. - Vol.21. - №34. -P.3949-3961.

250. Volpi, N. Oral absorption and bioavailability of ichthyic origin chondroitin sulfate in healthy male volunteers / N. Volpi // Osteoarthr. Cartil. - 2003. - Vol.11. - №6. -P.433-441. DOI: http:/dx.doi.org/10.1016/S1063-4584(03)00051-7.

251. Woitge, H.W. Calvariae from Fetal Mice with a Disrupted Igf1 Gene Have Reduced Rates of Collagen Synthesis but Maintain Responsiveness to Glucocorticoids / H.W. Woitge, B.E. Kream // J. Bone Miner. Res. - 2000. - Vol.15. - №10. - P.1956-1964. DOI: http:/dx.doi.org/10.1359/jbmr.2000.15.10.1956.

252. Wrana, J.L. Signaling by the TGFb Superfamily / J.L. Wrana // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2013. - Vol.5. - №10. DOI: http:/dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a011197.

253. Wu, D. Collagen I induction by high glucose levels is mediated by epidermal growth factor receptor and phosphoinositide 3-kinase/Akt signalling in mesangial cells /

D. Wu, F. Peng, B. Zhang [et al.] // Diabetologia. - 2007. - Vol.50. - №9. - P.2008-2018. DOI: http:/dx.doi.org/10.1007/s00125-007-0721-1.

254. Wu, J.J. Type III Collagen, a Fibril Network Modifier in Articular Cartilage / J.J. Wu, Weis M.A., Kim L.S. [et al.] // J. Biol. Chem. - 2010. - Vol.285. - №44. -P.18537-18544. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.M110.112904.

255. Yamamoto, M. Serum Pentosidine Levels Are Positively Associated with the Presence of Vertebral Fractures in Postmenopausal Women with Type 2 Diabetes / M. Yamamoto, T. Yamaguchi, M. Yamauchi [et al.] // J. Clin. Endocrinol. Metab. - 2008. - Vol.93. - №3. - P.1013-1019. DOI: http:/dx.doi.org/ 10.1210/jc.2007-127.

256. Zaidi, M. Dimensional analysis of osteoclastic bone resorption and the measurement of biologically active calcitonin / M. Zaidi, B.E. Bax, V.S. Shankar [et al.] // Exp. Physiol. - 1994. - Vol.79. - №3. - P.387-399. DOI: http:/dx.doi.org/10.1113/expphysiol.1994.sp003773.

257. Zhang, Y. The Noncollagenous Domain 1 of Type X Collagen / Y. Zhang, Q. Chen // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol.274. - №32. - P.22409-22413. DOI: http:/dx.doi.org/10.1074/jbc.274.32.22409.

258. Zheng, P. PTPN22 Silencing in the NOD Model Indicates the Type 1 Diabetes-Associated Allele Is Not a Loss-of-Function Variant / P. Zheng, S. Kissler // Diabetes. -2013. - Vol.62. - №3. - P.896-904. DOI: http:/dx.doi.org/10.2337/db12-0929.

259. Zhou, Z. Regulation of osteoclast function and bone mass by RAGE / Z. Zhou, D. Immel, C. Xi [et al.] // J. Exp. Med. - 2006. - Vol.203. - №4. - P.1067-1080. DOI: http:/dx.doi.org/10.1084/jem.20051947.