Влияние физиологических лигандов на функционирование легоглобина тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Космачевская, Ольга Владимировна

• Космачевская, Ольга Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Космачевская, Ольга Владимировна

Введение

Список использованных сокращений 8 Часть 1. Обзор литературы

1.1. Гемоглобины: распространение, эволюция, функции

1.1.1. Гемоглобины животных

1.1.2. Гемоглобины растений

1.1.3. Гемоглобины грибов и прокариот

1.1.4. Эволюция гемоглобипов

1.1.5.Функции гемоглобинов

1.2. Легоглобин

1.2.1. Строение, свойства и функционирование легоглобина

1.2.2. Высоко- и низкоспиновые комплексы легоглобина

1.2.3. Экспрессия легоглобина в Е. coli

1.3. Легоглобин и окислительный стресс

1.3.1. Активные формы кислорода и азота

1.3.2. Взаимодействие легоглобина с активными формами кислорода и азота 59 Часть 2. Материалы и методы исследований

2.1. Условия выращивания растений

2.2. Выращивание и обработка клеток Е. coli редокс-медиаторами

2.3. Получение суммарного белкового препарата из клубеньков бобовых

2.4. Выделение и очистка легоглобина из клубеньков

2.5. Получение белкового экстракта из клеток Е. coli

2.6. Выделение и очистка легоглобина из клеток Е. col

2.7. Получение различных форм гемопротеидов

2.8. Определение концентрации гемопротеидов пиридингемохромным методом

2.9. Определение общего белка

2.10. Приготовление образцов Hb для электрофоретических исследований

2.11. Электрофорез белков в полиакриламидном геле

2.12. Определение пероксидазной и каталазной активностей

2.13. Выделение и очистка лигандов Y', Y, Z

2.14. Синтез динитрозильных комплексов железа

2.15. Регистрация динитрозильных комплексов железа методом ЭПР

2.16. Подготовка клеток для регистрации динитрозильных комплексов железа

2.17. Регистрация спиновых адцуктов DEPMPO со свободными радикалами

2.18. Спектрофотометрическое исследование клеток Е. coli

2.19. Получение гликозилированных гемопротеидов

2.20. Спектрофлуориметрия

2.21. Видимая и УФ спектроскопия

2.22. ИК-спектроскопия

2.23. КД-спектроскопия

2.24. Метод определения гемоглобинподобпых белков в гетерогенных смесях

2.25. Реактивы, использованные в работе 90 Часть 3. Результаты и их обсуждение

3.1. Функционирование легоглобина в системе Е. coli

3.2. Функционирование модифицированных легоглобинов

3.2.1. Образование модифицированных легоглобинов in vivo

3.2.2. Природа лигандов Y, Y' и Z

3.2.3. Взаимодействие глюкозы и метилглиоксаля с гемопротеидами

3.2.4. Взаимодействие соевого Lbа сои с бензилвиологеном, нитрозоглютатионом и пероксидом /ире/и-бутила

3.2.5. Пероксидазная активность модифицированного Lb а сои

3.2.6. Лиганды Y, Y' и Z и соединения В и R

3.3. Антиоксидантное действие динитрозильных комплексов железа, ассоциированных с гемоглобином 147 Заключение 152 Выводы 153 Список цитированной литературы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние физиологических лигандов на функционирование легоглобина»

Актуальность проблемы.

За последние 20 лет в области изучения гемоглобинов в связи с открытием новых представителей этого суперсемейства белков произошел переворот. Изучение новых гемоглобинов привело к выяснению важности таких функций этих белков, как детоксикация и детекция, NO, которые, как полагают многие ученые, являются первичными функциями гемоглобинов. В свете этих данных возникла, необходимость изучения альтернативных функций и легоглобина - растительного гемоглобина бобовых, функционирование которого, по-видимому, не ограничивается только переносом кислорода к микросимбионту симбиотической. азотфиксирующей системы. Также очень важным является изучение физиологических внешних лигандов гемоглобинов, модулирующих его активность по отношению к активным формам кислорода и азота.

Цель и задачи, работы. Целью работы было исследование влияния физиологических лигандов на функционирование легоглобина, в том числе и при посттрансляционной модификации в условиях in vivo и in vitro.

В связи с этим в работе были поставлены следующие задачи:

1) Изучить влияние редокс-медиаторов на рост клеток Escherichia coli, содержащих ген легоглобина, и синтез Lb а клетками Е. coli;

2) Определить характер соединений, модифицирующих легоглобин;

3) Изучить влияние модификации легоглобина на его функционирование, в том числе в условиях окислительного и нитрозативного стресса;

4) Изучить влияние динитрозильных комплексов железа, связанных с гемоглобином, на степень окислительной модификации гемоглобина

Научная новизна работы. " Показано, что легоглобин в системе in vivo может связывать оксид азота с образованием нитрозилированного Lb и динитрозильных комплексов, связанных с Lb. Впервые показано, что динитрозильные комплексы железа, связанные с гемоглобином, защищают его от окислительной деструкции. Также впервые 4 выделенный из клубеньков, содержит долю гликозилированного Lb, устойчивого к действию гидропероксидов. Продукты гликоокисления, связанные с белками,, могут функционировать как кофакторы в окислительно-востановительных реакциях, причем реакция взаимодействия« модифицированного легоглобина с Н2О2 при определенных концентрациях субстрата протекает в автоколебательном; режиме. Показано, что ранее обнаруженные в клубеньках; бобовых низкомолекулярные восстановители (В и R), скорее всего, представляют собой продукты гликозилирования аминокислот и пептидов. i . ^ 1

Практическая ценность работы. Полученные в работе данные могут помочь выяснению механизмов ответа азотфиксирующей системы на окислительный,, нитрозативный и карбонильный стресс, что важно для селекции бобовых растений, устойчивым к внешним воздействиям, а также при их выращивании-в неблагоприятных-условиях. Гликозилированный легоглобин может быть использован- как маркер физиологического состояния корневых клубеньков. Разработанный: метод определения; концентрации гемоглобинподобных- белков , может быть использован для изучения гемоглобинов разного происхождения; в том числе в гетерогенных смесях.

Структура и объем диссертации. Диссертационная работа состоит из введения,, обзора литературы, описания материалов и методов исследования^ результатов- и их., обсуждения, выводов, списка цитируемой литературы. Работа изложена на 193 страницах; машинописного текста, содержит. 50 рисунков и 9 таблиц;. Список цитируемой литературы включает 345 наименований;; из них 290 работ зарубежных авторов.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Космачевская, Ольга Владимировна

Выводы

1) Показано, что легоглобин способен связывать оксид азота двумя способами, исключая его из редокс-цикла реакций свободнорадикального окисления.

2) Легоглобин может выступать и как про-, и как антиоксид ант, причем проявление им этих свойств зависит от его концентрации в клетках;

3) Обнаружено образование модифицированного легоглобина в клубеньках гороха и клетках Е. coli, экспрессирующих его;

4) Показано, что модификация легоглобина вызвана образованием ковалентно связанных с белком продуктов гликоокисления, образующихся в результате реакции Майларда;

5) Модифицированный легоглобин имеет гемохромный характер спектра и способен восстанавливать, бензилвиологен in vivo, то есть функционирует как донор электронов;

6) Модифицированный легоглобин (комплексы Lb-Y и Lb-Z) является эффективным катализатором реакции разложения Н2О2 в отсутствие внешних восстановителей;

7) Показано, что динитрозильные комплексы железа, связанные с гемоглобином, действуют как сайт-специфические антиоксиданты, защищающие белок, с которым они связаны, от окислительной модификации.

В заключение хочу выразить глубокую благодарность моему научному руководителю доктору биологических наук, заведующему лабораторией биохимии азотфиксации и метаболизма азота Института биохимии им. А.Н. Баха РАН Алексею Федоровичу Топунову за предложенную тему и постоянную помощь во время выполнения данной работы.

Хочу искренне поблагодарить старшего научного сотрудника лаборатории, кандидата биологических наук Константина Борисовича Шумаева за помощь в проведении опытов по ЭПР-спектроскопии и активное участие в обсуждении полученных результатов.

Выражаю глубокую благодарность старшему научному сотруднику Института биохимии им. А.Н. Баха РАН, кандидату биологических наук Владимиру Вениаминовичу Шубину за помощь в снятии спектров кругового дихроизма и ведущему научному сотруднику Института нефтехимического синтеза им. A.B. Топчиева РАН, доктору химических наук Галине Николаевне Бондаренко за помощь в снятии ИК-спектров исследованных образцов.

Также хочу поблагодарить всех сотрудников нашей лаборатории за неизменно доброжелательное отношение ко мне и моей работе.

Работа была выполнена при поддержке Российского Фонда Фундаментальных исследований (гранты 03-04-49074 и 06-04-81054Бела), Целевой программы Президиума РАН «Поддержка молодых ученых» и программы Минобрнауки РФ «Развитие научного потенциала высшей школы (2006 - 2008 годы) (проект 2.2.1.1.8916 «Расширение и развитие совместного учебно-научного центра Московского государственного университета пищевых производств и Института биохимии им. АЛ. Баха РАН с целью подготовки высококвалифицированных специалистов в различных областях биотехнологии»).

Заключение

Гемоглобины в биологических системах в условиях окислительного и нитрозативного стрессов играют противоречивую роль. С одной стороны, гемоглобины являются основной мишенью действия пероксидов, в результате чего образуются феррил-формы гема, способные окислять как белковую часть этих гемопротеидов, так и другие биомолекулы. То есть в этом случае гемоглобины, в отличие от каталаз и гемсодержащих пероксидаз, стимулируют процессы перекисного окисления: С другой стороны, гемоглобины обладают рядом - антиоксидшгшых функций. Гемоглобины могут вызывать гомолиз гидропероксидов, восстанавливать и окислять N0, а также катализировать реакцию изомеризации пероксинитрита в нитрат. Но особое внимание привлекает особенность гемоглобинов связывать различные лиганды, как низкомолекулярные (02, N0, СО), так и более крупные (ДНКЖ, гетероциклические соединения, углеводы, жирные кислоты). При этом гемоглобины могут связывать лиганды как по гему, так* и по функциональным группам аминокислотных остатков. Такая способность гемоглобинов к образованию комплексов с различными веществами может иметь протекторное значение. Например, образование ДНКЖ с участием аминокислот гемоглобина приводит к исключении ионов железа и N0 из редокс-цикла реакций свободнорадикального окисления.

Основной антиоксидантный эффект модификации гемоглобина гетероциклическими соединениями, в том числе и продуктами гликоокисления, заключается в защите гемоглобина от образования продуктов окисления гема! под действием перекисей. Также может иметь значение и тот факт, что некоторые лиганды I могут сильно менять свойства белка, выступая в качестве кофактора в* окислительно-востановительных реакциях. Таким образом, гемовые и негемовые лиганды, защищая гемоглобин от окислительного повреждения, играют функционально значимую роль для выживания клетки в условиях окислительного стресса.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Космачевская, Ольга Владимировна, 2008 год

1. Андреюк Г.М., Кисель М.А. Образование гемихрома при взаимодействии гемоглобина с полярными производными фосфатидилхолина // Биоорганическая химия. 1997. Т. 23. № 4. С. 290-293.

2. Арутюнян Э.Г. К вопросу о сродстве гемоглобинов к молекулярному кислороду (по данным структуры леггемоглобина люпина). // Докл. АН СССР. 1980. Т. 252. № 5. С. 1264-1268.

3. Арутюнян Э.Г. Структура леггемоглобина // Молекулярная биология. 1981. Т. 15. № 1 С. 27-43.

4. Атанасов Б.П., Волькенштейн М.В., Шаронов Ю.А. Исследование модифицированного цитохрома с с миоглобинподобными свойствами методом магнитооптического вращения // Молекулярная биология. 1969. Т. Зч№ 4 С. 518-525.

5. Атанасов Б.П., Жизневская Г.Я. Кислотно-щелочные равновесия ферри-леггемоглобина люпина (Lupinus luteus L.). Спектральные исследования // Молекулярная биология. 1975. Т. 9. № 4. С.491-501.

6. Баширова Н.Ф., Мелик-Саркисян С.С., Кретович B.JI. Метлегоглобинредукгаза клубеньков люпина. Очистка, свойства. // Биохимия. 1979. Т.44. № 7. С.1240-1245.

7. Белоусов Б.П. Периодически действующая реакция и её механизм // Сб. рефер. по радиац. мед. за 1958 г. М.: Медгиз. 1959. С. 145-157.

8. Вайнштейн Б.К., Куранова М.П., Арутюнян Э.Г., Егоров Ц.А. Леггемоглобин П желтого люпина. Особенности его строения в сравнении с миоглобином кашалота. // ' Биоорган, химия. 1980. Т. 6. № 5. С. 684-699.

9. Ванин А.Ф., Налбандян Р.М. Свободные радикалы нового типа в дрожжевых клетках // Биофизика. 1965. Т. 10. № 1. С. 167-168.

10. Васильева С.В., Ступакова М.В., Лобышева И.И., Микоян В.Д., Ванин А.Ф. Активация SoxRS-регулона в Escherichia coli оксидом азота и его физиологическими донорами // Биохимия. 2001. Т. 66. № 9. С. 1209-1214.

11. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. 2000. №12. С. 13-19.

12. Газарян И.Г., Хупшульян Д.М., Тишков В.И. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений // Успехи биологической химии. 2006. Т. 46. С. 303-322.

13. Голубева Л.И., Топунов А.Ф., Гончарова С.С., Асеева К.Б., Кретович В.Л. Получение и свойства гомогенного препарата метлегоглобинредуктазы цитозоля клубеньков люпина. //Биохимия. 1988. Т.53. № 10. С.1712-1717.

14. Егоров Ц.А., Казаков В.К., Шахпаронов М.И., Фейгина М.Ю. Аминокислотная последовательность леггемоглобинов I и II из клубеньков желтого люпина. // Биоорган, химия. 1980. Т. 6. № 5. С.666-683.

15. Жаботинский А»М. Периодические окислительные реакции в жидкой фазе // ДАН СССР. 1964. Т. 157. С. 392-400.

16. Жаботинский А.Н., Отмер X., Филд Р. и др. Колебания и бегущие волны в химических системах: Пер. с англ. / Под ред. Р. Филда, М. Бургер. М.: Мир, 1988. 720 е., ил.

17. Жизневская Г.Я., Атанасов Б.П., Бороденко Л.И., Краснобаева Н.Н. Изучение структуры леггемоглобина из клубеньков люпина. // Физиология растений. 1976. Т. 23. № 6. С.1111-1118.

18. Заббарова И.В., Шумаев К.Б., Ванин А.Ф., Губкин A.A., Петрова Н.Э., Руге Э.К. Взаимодействие ферритина и миоглобина как индукторов перекисного окисления' липидов. Роль активных форм кислорода и азота // Биофизика. 2004. Т. 49. № 4. С. 659665.

19. Краснобаева H.H., Атанасов Б.П. Изучение сродства леггемоглобина люпина к лигандам. Влияние pH и природы буфера. // Молекулярная биология. 1978. Т. 12. С. 12391245.

20. Кудрявцева H.H. Сравнение исследований леггемоглобинов из корневых клубеньков различных бобовых растений // Автореф. дисс. .канд. биол. наук. М., ИФР им. К. А. Тимирязева РАН, 1986. 24 с.

21. Лебедева О.В., Угарова H.H., Березин И.В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена //

22. Биохимия. 1977. Т. 42. № 8.Ь. 1372-1379.1

23. Лисов A.B., Леонтьевский A.A., Головлева Л.А. Оксидазная реакция гибридной, Mn-пероксидазы гриба Panus tigrinus 8/18 // Биохимия. 2005. Т.70. № 4. С. 568-574.

24. Матвиенко М.А., Заленский A.A., Филатов A.A., Тихонович И.А. Последовательности ДНК, гомологичные гену леггемоглобина. Существование и экспрессия в геноме небобовых растений семейства крестоцветные. // Генетика. 1991. Т. 27. № 1, СЛ 60-164.

25. Мелик-Саркисян С.С, Баширова Н.Ф., Владзиевская Л.П., Карпиленко Г.П., Кретович В.Л. Изучение легоглобина клубеньков люпина методом изоэлектрического фокусирования //Изв. АН СССР. Сер. Биол. 1975. № 6. С. 151-155.

26. Мелик-Саркисян С.С., Баширова Н.Ф., Зауралова Н.О., Кретович B.JI. Ферментативное восстановление легоглобина. // Биохимия. 1976. Т. 41. № 7. С. 1330-1333.

27. Мелик-Саркисян С.С., Чернядьева М.Ф., Кретович В.Л. Белки и гемы клубеньков люпина в процессе вегетации и в зависимости от эффективности симбиоза. // Биохимия. 1972. Т. 37. № 2. С.415-423.

28. Мелик-Саркисян С.С., Яровенко В.В., Кретович B.JL О природе легоглобина в клубеньках люпина. // Биохимия. 1970. Т. 35. № 6. С. 1230-1237.

29. Мелик-Саркисян С.С., Яровенко В.В., Шапошников Г.Л., Владзиевская Л.П., Кретович В.Л. Хроматография и аминокислотный состав легоглобина люпина // Биохимия. 1974. Т. 39. № 4. С. 711-718

30. Микоян В.Д., Кубрина Л.Н., Хачатрян Г.Н., Ванин А.Ф. Протонирование нитрита — необходимая стадия в процессе генерации оксида азота из нитрита в биосистемах // Биофизика. 2006. Т. 51. № 6. С. 968-975.

31. Наканиси К. Инфракрасные спектры и строение органических соединений.

32. Практическое руководство.: Пер. с англ. М: Мир, 1965. - 209 с.f

33. Осипов А.Н., Борисенко Г.Г., Владимиров Ю.А. Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеидов // Успехи биологической химии. 2007. Т. 47. С. 259-292.

34. Пейве Я.И., Атанасов Б.П., Жизневская Г.Я., Краснобаева H.H. Спектры поглощения производных леггемоглобина из клубеньков, люпина (Lupinus luteus L.) // Доклады АН СССР. 1972. Т. 202. № 4. С. 965-968.

35. Петрова Н.Э. Влияние внешних факторов на функционирование легоглобина в клубеньках бобовых растений // Автореф. дисс. .канд. биол. наук. М:, ИНБИ им. А.Н. Баха РАН, 2002.24 е. '

36. Реутов В.П., Сорокина Е.Г., Охотин В.Е., Косицын Н.С. Циклические превращения оксида азота в организме млекопитающих // М.: Наука, 1998. 159 с.

37. Рубин Б.А., Логинова Л.Н. Альтернативные пути биологического окисления // М.: Итоги науки и техники. 1973. Т. 6. С. 394.

38. Саприн А.Н., Калинина Е.В. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических процессов // Успехи биологической химии. 1999. Т. 39. С. 289-326.

39. Сафонова Т.Н., Тепляков A.B., Обломова Г.Б., Попов А.Н., Куранова И.П., Арутюнян Э.Г. Кристаллическая структура комплекса ферриллегоглобина желтоголюпина с изохинолином при разрешении 1,8 Ä // Биоорганическая химия. 1991. Т. 17. №12. С. 1605-1612.

40. Степуро И.И., Чайковская H.A., Виноградов В.В. Водоевич В.П. Восстановление нитрита гликозилированными аминокислотами и гликозилированным альбумином // Биохимия. 1999. Т. 64. № 1. С. 106-110.

41. Степуро И.И., Чайковская H.A., Водоевич В.П., Виноградов В.В. Восстановление метгемоглобина и феррицитохрома с гликозилированными аминокислотами и альбумином // Биохимия. 1997. Т. 62. № 9. С. 1130-1136.

42. Талзи Е.П. Ключевые интермедиаты селективного окисления // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. № 7. С. 35-41.

43. Талызин В.В., Топунов А.Ф., Баширова Н.Ф., Кретович В.Л. Бактериальные редуктазы, восстанавливающие кислородпереносящие гемопротеиды. // Докл. АН СССР. 1988. Т. 303. №4. С.1011-1012.

44. Топунов А.Ф. Функционирование легоглобина и регуляция кислородного режима в1клубеньках бобовых. Диссертация:- докт. биол. наук. М.: 1996. Ин-т биохимии им. А.Н. Баха РАН. 232 с.

45. Топунов А.Ф., Мелик-Саркисян С.С., Лысенко Л.А., Карпиленко Г.П., Кретович В.Л. Метлегоглобинредуктаза клубеньков люпина. Некоторые свойства. // Биохимия. 1980. TÀ5. №11. С.2053-2058.I

46. Топунов А.Ф., Петрова Н.Э. Гемоглобины: эволюция, распространение игетерогенность. //Успехи биологической химии.2001. Т. 41. С. 199-228.

47. Топунов А.Ф., Талызин В.В., Чекасина Е.В., Кретович В.Л. Метлегоглобинредуктазная активность бактерий Rhizobium, выращенных в свободной культуре. //Докл. АН СССР. 1987. Т. 296. № 6. С.1501-1504.

48. Финкелыптейн A.B., Птицын О.Б. Физика белка: Курс лекций с цветными и стереоскопическими иллюстрациями. — 2-е изд., исп. и доп. М.: Книжный дом «университет», 2002.- 376 е., с ил.

49. Хьюз М. Неорганическая химия биологических процессов: Пер. с англ» — М.: Мир, 1983.-416 с.

50. Шлеев C.B. Ферментативное и неферментативное восстановления в клубеньках бобовых растений. Дисс. канд. биол. наук. М.: ИНБИ им. А.Н. Баха РАН, 2000. 163с.

51. Шумаев К.Б., Губкин A.A., Губкина С.А., Гудков Л.Л., Свиряева И.В., Тимошин A.A., Топунов А.Ф., Ванин А.Ф., Рууге Э.К. Взаимодействие динитрозильных комплексов железа с интермедиатами окислительного стресса // Биофизика. 2006. Т. 51. №. 3. С. 423428.

52. Шумаев К.Б., Губкина С.А., Кумскова Е.М., Шепелькова Г.С., Ланкин В.З., Рууге Э.К. Механизм образования супероксида при взаимодействии L-лизина с дикарбонильными соединениями // Биохимия. 2008. (в печати)

53. Шумаев К.Б., Заббарова И.В., Рууге Э.К., Ванин А.Ф. Влияние активных форм кислорода и азота на высвобождение ионов железа из ферритина и синтез динитрозильных комплексов // Биофизика. 2003. Т. 48. №. 1. С. 5-10.

54. Шумаев К.Б., Петрова Н.Э., Заббарова И.В., Ванин А.Ф., Топунов А.Ф., Панкин В.З., Рууге Э.К. Взаимодействие оксоферрилмиоглобина и динитрозильных комплексов железа // Биохимия. 2004. Т. 69. №. 5. С. 699-705.

55. Ahmed M.U., Frye Е.В., Degenhardt Т.Р., Thorpe S.R., Baynes J.W. Ne-1-(1-carboxy)cthyl.lysine, a prodact of the chemical modification of proteins by methylglyoxal, increases with age in human lens proteins. // Biochem J. 1997. Vol: 324. P. 565-570.

56. Andersson C.R., Jenesen E.O., Llewellyn D.J1, Dennis E.S., Peacock W.J. A new hemoglobin gene from soybean: a role for hemoglobin in all plants. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P.,5682-5687.

57. Angelo- M., Singel D., Stamler J. An S-nitrosothiol (SNO) synthase function of hemoglobin that utilizes nitrite as a substrate // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2006. Vol. 103. P. 8366-8371.

58. Angeloni S.V. and Potts M. Analysis of the seguences within and flanking the cyanoglobin-encoding gene, glbN, of the cyanobacterium Nostoc commune UTEX 584 // Gene. 1994. Vol. 146. P. 133-134.

59. Antonini E: Brunori M. Hemoglobin and' myoglobin in > their reactions with ligands. (Neuberger A. and Tatum E.L., eds). Amsterdam: North-Holland Publ., 1971.

60. Appleby C.A. Electron transport system of Rhizobium japonicum. II. Rhizobium haemoglobin, cytochromes and oxidases in free-living'(cultured) cells. // Biochim. Biophys. Acta. 1969a. Vol. 172. N 1. P. 88-105.

61. Appleby C.A. Leghemoglobin // in: "The Biology of Nitrogen Fixation" (Quispel A., ed.) New York, Amsterdam: Elsevier / North Holland Publ. Co., 1974. P. 521-554.

62. Appleby C.A. Leghemoglobin and Rhizobium respiration // Ann. Rev. Plant Physiol. 1984. Vol. 35. P. 443-478.

63. Appleby C.A. Properties of leghaemoglobin in vivo, and its isolation as ferrous oxyleghaemoglobin // Biochim. Biophis. Acta. 1969c. Vol. 188. N. 2. P. 222-229.

64. Appleby C.A. The separation and properties of low-spin (haemochrome) and: native, high-spin forms of leghaemoglobin; from? soybean nodule extracts // Biochim. Biophys. Acta; 1969b. Vol. 89. N. 2 P. 269-279.

65. Appleby C.A., Bergersen F.J. Preparation and experimental use of leghaemoglobin // Methods of evaluating biological nitrogen fixation / Ed. F.J. Bergersen. Chichester (UK): Wiley & Sons, 1980. P. 315-335.

66. Appleby CIA., NicolaxN.A:,, Hurrell J.G.R., Leach S.J. Characterisation and improved • separation of soybean leghemoglobin. //Biochemistry. 1975a: Vol; 14. N 20. P.4444- 4450.

67. Appleby C.A;, Tjepkema> J.D., Trinick M.J. Hemoglobin t in a nonleguminous plant,1 Parasponia: possible genetic origin and function of nitrogen fixation. // Science. 1983. V.220. N 4600. P.951-953.

68. Appleby G.A., Wittenberg B.A., Wittenberg J.B. Leghemoglobin. II. Changes in conformation and chemical reactivity linked to reaction with a dissociable low molecular weight ligand, X //J: Biol. Chem. 1973a; Vol. 248. N 9. P. 3183-3187.

69. Appleby C.A., Wittenberg B:A., Wittenberg J.B. Nicotinic acid as a ligand affecting leghemoglobin structure and oxygen reactivity // Proc. Nat. Acad: Sci. USA 1973b. Vol. 70. P. 564-568.

70. Appleby C.A., Turner CKL., Macnicol P:K. Involvement; of leghemoglobin and$cytochrome: P-450. in?an efficient oxidative phosphorylation5 pathway which supports nitrogenfixation in Rhizobium ll Biochim. Biophys. Acta. 1975b. Vol. 387. N3. P:461-474.

71. Arechaga-Gcampo E., Saenz-Rivera J;, Sarath G., Klucas R.V., Arredondo-Peter R.

72. Cloning and expression analysis of hemoglobin genes from maize (Zea mays ssp. Mays) andteosinte (Zea mays ssp. Parviglumis)// Biochim. Biophys. Acta. 2001. Vol. 1522. P. 1-8.162

73. Arredondo-Peter R., Hargrove M.S., Sarath G., Moran- J.F.,. Lohrmani Ji,, Olson, J;S., Klucas R.V. Gene cloning, analysis, and1 C)2-binding kinetics of a Recombinant Protein synthesized in Escherichia colill Plant Physiol. 1997a. Vol. 115. P. 1259-1266.

74. Arredondo-Peter R., Moran J.F., Sarath G., Luan P., Klucas R.V. Molecular cloning of the cowpea leghemoglobin H gene and expression of its cDNA in Escherichia coli II Plant. Physiol. 1997b. Vol. 114. P. 493-500. V .; ;

75. Arredondo-Petter R:, Esamilla E. A consensus seguence of plant hemoglobins // Plant Molecular Biology Reporter! 1991; Vol.19rN 3;.P: 195-207:

76. Ascenzi, P., Bolognesi, M., Milani, M.;, Guertin,. M., Visca, P. Mycobacterial truncated hemoglobins::From genes to functions.// Gene 2007. Vol. 398: P. 42-51;

77. Asmus K.-D:, Bensasson R^V., Bernier Ji-Ii., Houssin R:, Land E. J. One-electron oxidation of ergothioneine and analogues investigated by pulse radiolysis: redox reaction involving ergothioneine and vitamin C //Biochem; 1996. Vol. 315 P. 625-629.

78. Aviram I., Wittenberg B.A., Wittenberg J.B. The reaction of ferrous leghemoglobin with hydrogen peroxide to form leghemoglobin (IV) // J. Biol; Chem. 1978; Vol: 253. N16. P. 56855689.

79. Bastian N.R., Foster J:P., Ballantyne M., Lu Yanxiang. Nitrogen oxides, the good,1 the bad, and the ugly // Current Topics in Biophysics. 2002. Vol. 26. N 1. P. 115-127:

80. Becana M., Klucas R.V. Enzymatic and nonenzymatic mechanisms for ferric leghemoglobin reduction in legume root nodules//Proc. Natl. Acad: Sci. USA. 1990. Vol; 87. P: 7295-7299.

81. Becana M., Klucas R.V. Oxidation and reduction of leghemoglobin in root nodules of leguminous plants // Plant Physiol. 1992. Vol. 98. P. 1217-1221.

82. Becana M., Rodriguez-Barrueco C. Protective mechanism's of nitrogenase against oxygen excess and partially-reduced oxygen intermediates // Physiol. Plantarum. 1989.'Vol. 75. P. 429438:i

83. Becana M., Salin M.L., Ji L., Klucas R.V. Flavin-mediated reduction of ferric leghemoglobin from soybean nodules // Planta. 1991. Vol. 183. N 3. P. 575-583.

84. Benesch B.R., Benesch R.E. Preparation and properties of hemoglobin modified with derivatives of pyridoxal // Methos in enzymology. 1981. Vol. 76. P. 147-159.'

85. Bergersen F.J., Turner G.L. Leghemoglobin and the supply of O2 to nitrogen-fixing root nodule bacteroids: studies of an experimental system with no gas phase. // J. Gen. Microbiol. 1975. Vol. 89:N l.P. 31-47.

86. Berglund G.I., Garlsson G. H., Smith A.T., Szöke H., Henriksen A., Hajdu J. The catalytic pathway of horseradish peroxidase at high resolution // Nature. 2002. Vol. 47. N 6887. P. 463-467.

87. Bethke P.C., Badger M.R., Jones R.L. Apoplastic synthesis of nitric oxide by plants tissues // Plant Cell. 2004. Vol. 16. P. 332-341.

88. Bisseling T., Bovers F., Gloudemans T., Moerman M., Van Kämmen A. Expression of pea nodulin genes in effective and ineffective nodules. // Analysis of the plant genes involved in \egamQ-Rhizobium symbiosis. / Ed. R.Maxcellin. P.: OECD. 1983. P.105-111.

89. Boccini F., Herold S. Mechanistic studies of the oxidation of oxyhemoglobin by peroxynitrite // Biochemistry. 2004. Vol.43. P. 16393-16404.

90. Bogusz D. Leghemoglobin from root and stem nodules of Sesbania rostrata II Advances in Nitrogen Fixation Research. / Eds. Veeger C., Newton W.E. The Hague, etc.: Nartinus Nijhoff, Dr. W. Junk Publ., and Wageningen: Pudoc. 1984. P. 534.

91. Bogusz D., Appleby C.A., Landsmann J., Dennis E.S., Trinick M.J., Pecock W.J. Functioning hemoglobin genes in non-nodulating plant. // Nature. 1988. Vol. 331. P. 178-180.

92. Bolognesi M., Bordo D., Rizzi M., Tarricone C., Ascenzi P. Nonvertebrate hemoglobins: structural bases for reactivity. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 1997. Vol. 68. P. 29-68.

93. Bonamore A., Attili A*., Arenghi F., Catacchio B.,Chiancone E., Morea V., Boffi A. A novel' chimera: The "truncated' hemoglobin-antibiotic monooxygenase" from Streptomyces avermitilis II Gene 2007. Vol. 398. P. 52-61.

94. Bonamore A., Farina A., Gattoni M., Schinina E., Bellelli A., Boffi A. Interaction with membrane lipids and heme ligand binding properties of Escherichia coli flavohemoglobin // Biochemistry. 2003. Vol: 20. P. 5792-5801.

95. Bonamore A:, Gentili P.", Ilari A., Schinina M.E., Boffi A. Escherichia coli flavohemoglobin is an efficient alkylhydroperoxide reductase // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. P. 22272-22277.

96. Boys B.L., Kuprowski M.C. and Konermann L. Symmetric behavior of hemoglobin alpha- and' beta- subunits during acid-induced denaturation observed by electrospray massspectrometry //Biochemistry 2007. Vol. 46. N 37. P. 10675-10684.

97. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein due binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. N 1. P. 248-254.

98. Briggs T.S., Rauscher W.C. An oscillating Iodine clock // J. Chem. Educ. 1973. Vol. 50. P. 496-507.

99. Brunori M. Nitric oxide moves myoglobin centre stage // Biochemical sciences. 2001. Vol. 26. N4. P. 209-210.

100. Brunori M., Giuffre A., Nienhaus K., Nienhaus G.U., Scandurra F.M., Vallone B. Neuroglobin, nitric oxide, and oxygen: Functional pathways and conformational changes // PNAS 2005. Vol. 102. N 24. P. 8483-8488.

101. Bunn H.F. and Poyton R.O. Oxygen sensing and molecular adaptation to hypoxia*,// Physiol. Rev. 1996. Vol. 76. P. 839-885.

102. Burmester T., Ebner B., Weich B., Hankeln T. Cytoglobin: a novel'1 globin type' ubiquitously expressed in verterbrate tissues // Moll Biol: Evol. 2002. Vol. 19. No 4. P. 416-421.

103. Burmester T., Hankeln T. The respiratory proteins,of.insects. // J. Insect Physiol: 2007. Vol. 53. P. 285-294:

104. Burr A.H.J., Hunt P., Wagar D.R., Dewilde S., Blaxter M.L., Vanfleteren J.R., Moens L. A hemoglobin with an optical function // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275. N J. P. 4810-4815.

105. Chain M.K. Heme protein biosensors // Porphyrins and Phthalocyanines. 2000. Vol. 4 P. 358-361.

106. Couture M., Chamberland H., St-Pierre B., Lafontaine J., Guertin M. Nuclear genesencoding chloroplast hemoglobins in the unicellular green alga Chlamydomonas eugameios. //

107. Mol. Gen. Genet. 1994. Vol. 243. P. 185-197.

108. Couture M.-, Guertin M: Purification and spectroscopic characterization1 of a recombinantchloroplastic hemoglobin from the green unicellular alga Chlamydomonas eugametos II Eur. J.

109. Biochem. 1996. Vol. 242. P. 779-787.

110. Couture M., Yeh S-R., Wittenberg B.A., Wittenberg J.B., Ouellet Y., Rousseau D.L.,

111. Guertin M. A cooperative oxygen-binding hemoglobin from Mycobacterium tuberculosis. II

112. Biochemistry. 1999. Vol. 96. P. 11223-11228.

113. Coventry D.E., Dilworth M.J. Synthesis and turnover of leghemoglobin in lupin rootnodules. // Biochim. Biophys. Acta. 1976. Vol: 447. N 1. P. 1-10.

114. Cramm R., Siddigui- R.A., Friedrich B. Primary' Seguence and- evidence for aphysiological function of the flavohemoprotein of Alcaligenes eutrophus // J.! Biol. Chem: 1994:

115. Vol: 269. N. 10. P. 7349-7354.

116. Cruz-Ramos H., Crack J., Wu G., Hughes M.N., Scott C., Thomson A.J., Green J:, Poole

117. R.K. NO sensing by FNR: regulation of the Escherichia coli NO-detoxifying flavohaemoglobin,

118. Hmp // EMBO. 2002. Vol. 21. N 13. P. 3235-3244.166

119. Cueto M., Hernandez-Perera O., Martin R., Bentura M.L., Rodrigo J., Lamas S., Golvano M.P. Presence of nitric oxide synthase activity in roots and nodules of Lupinus albus// FEBS Letters 1996. Vol. 398. P. 159^164.

120. Davies M. J. and Puppo A. Direct detection of globin -derived radical in leghaemoglobin treated with peroxides // Biochemical J. 1992. Vol. 281. P. 197-201. "

121. Davies M.J., Mathieu C., Puppo A. Leghemoglobin: properties and reactions // Adv. Inorg. Chem. 1999. Vol. 46. P. 495-542.

122. De Duve C. Spectrophotometric method for the simultaneous- determination of myoglobin and hemoglobin in extracts of human muscle // Acta Chem. Scand! 1948. Vol. 2. N 2. P. 264-289.

123. Degn H. Bistability caused by substrate inhibition of peroxidase in an open reaction system//Nature. 1968. Vol. 217. P. 1047-1050.

124. Dikshit K.L., Spaulding D., Braun A., Webster D.AS. Oxygen inhibition of globin gene transcription and bacterial haemoglobin synthesis in Vitreoscilla II J. Gen. Microbiol. 1989. Vol. 135. P. 2601-2609.

125. Ding H. and Demple B. Direct nitric oxide signal transduction via nitrosylation of iron-sulfur centers in the SoxR transcription activator // PNAS. 2000. Vol. 97. N 10. P. 5146-5150:

126. Dordas C., Hasinoff B.B., Igamberdiev A.U., Manac'h N., Rivoal J., Hill" R.D. Expression of a stress-induced hemoglobin «affects NO levels produced by alfalfa root cultures under hypoxic stress // Plant J. 2003. Vol. 35. P. 763-770:

127. Dordas C., Rivoal J., Hill R.D. Plant haemoglobins, nitric oxide and hypoxic stress // Ann. Bot. 2003. Vol. 91. P. 173-178.

128. Downie J.A. Legume haemoglobins: symbiotic nitrogen fixation needs bloody nodules // Curr. Biol. 2005. Vol. 15. P.196-198.

129. Droge W. Free radicals in the physiological control1 of cell function. // Physiol. Rev. 2003. Vol. 82. P. 47-95.

130. Durner J., Gow A.J., Stamler J;S., Glazebrook J: Ancient origins of=nitric oxide signaling in biological systems // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 199?. Vol. 96. P. 14206-14207.

131. Ellfolk N. Crystalline leghemoglobin. II. The molecular; weights. and shapes of the two main components // Acta Chem. Scandh1960. Vol: 14: N 8: P: 1819-1827;

132. Ellfolk N. Crystalline leghemoglobin. III. Amino acid composition: of the two main? components//Acta Chem. Scand. 1961a. Vol. 15. P. 545-554:

133. Ellfolk N. Crystalline leghemoglobin. IV. Spectroscopic studies, of the two main metleghemoglobin. components and' some of their fatty acid: complexes //Acta Chem. Scand: 1961b. Vol. 15. N 5; P. 975-984.

134. Ellfolk; N;,. Sievers G. Crystalline, leghemoglobin. X. The ferrihemochrome of leghemoglobin //Acta Chem.; Scand:,1967. Vol. 21. N 6. P. 1457-1461;.

135. Ellfolk N., Sievers G. Circixlar dichroism of soybean leghemoglobin//Biochim. Biophys. . Acta. 1975. Vol. 405. P. 213-227.

136. Ermler U., Siddiqui R.A., Cramm R., Friedrich B: Crystal structure of the flavohaemoglobin from AIcaligenes eutrophus at 1.75 A resolution // EMBO J. 1995: Vol. 14. P: 6067-6077

137. Ernesto B'., Di Iorio E. Preparation of: derivatives of ferrous and ferric hemoglobin // Methods in Enzymology. 1981. Vol. 76. P. 57-72.

138. Farmer M:, Fyhn H.J., Fyhn U.E.H., Noble R.W. Occurrence of root effect hemoglobins in Amazonian fishes // Comp. Biochem. Physiol. 1979. Vol. 62A. N 1. P.l 15-123:

139. Fluckiger R., Berger W., Winterhalter K.H. HbAlc an index of diabetic control // Diabetoloia. 1977. Vol. 13. P. 393-393.

140. Fordel E., Thijs L., Moens L., Dewilde S. Neuroglobin and cytoglobin expression in mice. // FEBS J. 2007. Vol. 274. P. 1312-1317.

141. Franzen S., Gilvey L. B., Belyea J. The pH dependence of the activity of dehaloperoxidase from Amphitrite ornata II Biochim. Biophys. Acta. 2006. Vol. 1. P. 17182294.

142. Fräser J., de Mello L., Ward D:, Rees H., Williams D., Fang Y., Brass A., Gracey A.,

143. Cossins A. Hypoxia-inducible myoglobin expression in nonmuscle tissues // Proc. Natl. Acad.

144. Sei. USA.2006. Vol. 103. P. 2977-2981.

145. Frehm E.J., Bonaventura J., Gow A J. S-nitrosohemoglobin: an allosteric mediator of NO group firnction in mammalian vasculature // Free Radical Biology. 2004. Vol. 37. N 4. P. 442453.

146. Freitas T. A., Saito J., Hou S., Alam M. Globin-coupled sensors, protoglobins, and the last universal common ancestor. // J. Inorg. Biochem. 2005. Vol. 99. P. 23-33.

147. Freitas T.A.K., Hou S., Dioum E.M., Saito J.A., Newhouse J., Gonzales G., GillesGonzalez M.-A., Alam M. Ancestral hemoglobins in Archaea II PNAS. 2004. Vol. 101. N 17. P. 6675-6680.

148. Frühling M., Roussel H., Gianinazzi-Pearson V., Puhler A., Perlick A.M. The Vicia faba Leghemoglobin Gene VfLb29 is Induced in Root Nodules and in Roots Colonized by the

149. Arbuscular Mycorrhizal Fungus Glomus fasciculatum II Molecular Plant-Microbe Interaction. <1997. Vol. 10. P. 124-131.

150. Fuchsman W.H., Appleby C.A. Separation and determination of the relative concentrations of the homogeneous components of soybean leghemoglobin by isopelectric focusing. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. Vol.579. N 2. P. 314-324.

151. Gardner P. Nitric oxide dioxygenase function and mechanism of flavohemoglobin, hemoglobin, myoglobin and their associated reductases. // J. Inorg. Biochem. 2005. Vol. 99. P. 247-266.

152. Gardner P., Gardner A., Brashear W., Suzuki T., Hvitved A., Setchell K., Olson J. Hemoglobins dioxygenate nitric oxide with high fidelity. // J. Inorg. Biochem. 2006. Vol. 100. P, 542-550.

153. Gardner P.R. Nitric oxide dioxygenase function and mechanism of flavohemoglobin, hemoglobin, myoglobin and their associated reductases // J. Inorg. Biochem. 2005. Vol. 99. P. 247-266.

154. Gardner P.R., Gardner A.M., Martin L.A., Salzman A.L. Nitric oxide dioxygenase: an enzymic function for flavohemoglobin // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1998. Vol. 95. P. 1037810383.

155. Gilles-Gonzalez M.A. and Gonzalez G. Regulation of the kinase activity of heme protein FixL from the two-component system FixL/FixJ of Rhizobium meliloti II J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 16293-16297.

156. Gilles-Gonzalez M.A., Gonzalez G. Perutz M.F. Kinase activity of oxygen sensor FixL depends on the spin state of its heme iron // Biochemistry. 1995. Vol. 34. P. 232-236.

157. Goodfrey C.A., Dilworth MJ. Haem biosynthesis from 14C.-d-aminolaevulinic acid in laboratory grown and root nodule Rizobium lupine // J. Gen. Microbiol. 1971. Vol.69. N 3. P. 385-390.

158. Goodman M.D., Hargrove M.S.Quaternarystructure ofrice nonsymbiotic hemoglobin // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. P. 6834-6839.

159. Gow,. A.J., Luchsinger, B.P., Pawloski, J.R., Singel, D.J., and Stamler, J.S. The oxyhemoglobin reaction of nitric oxide//Biochemistry. 1999. Vol. 96; P. 9027-9032.

160. Grisham M.B., Granger D.N:, Eefer D.JlModMation of leukocyte-endothelial interaction , by reactive metabolites of oxygen and nitrogen: relevance to ischemic heart disease. // Free Rad. Biol. Med. 1998. V. 25. P. 404-433.

161. Guo F.G., Crawford N.M. Arabidopsis nitric oxide synthasel is targeted to mitochondria and protects against oxidative damage and dark-induced senescence. // Plant. Cell. 2005. Vol. 17. P. 3436-3450.

162. Gupta K.J., Stoimenova M., Kaiser W.M. In higher plants, only root mitochondria, but not leaf mitochondria reduce nitrite to NO, in vitro and^ in situ. II J. Exp. Bot. 2005; P. 26012609; '

163. Halliwell' B. and Gutteridge J:. Free radical ' in Biology and Medicine. // Oxford: Clarendon Press, 1999.320 p.

164. Harper J.E. Evolution of nitrogen oxide(s) during in vivo nitrate reductase assay of soybean leaves // Plant, Physiol. 1981. Vol. 68. P. 1488-1493.

165. Hattory J., Johnson D.A. The detection of leghemoglobin-like sequences in legumes and non-legumes // Plant Molec. Biol. 1985. Vol. 4. N 5. P. 285-292.

166. Hausladen A., Gow A., Stamler J.S., Flavohemoglobin denitrosylase catalyzes the1reaction of anitroxyl eguivalent with molecular oxygen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA,2001. Vol. 98. P. 10108-10112.

167. Hebelstrup K. H., Igamberdiev A. U., Hill R. D. Metabolic effects of hemoglobin gene expression in plants // Gene 2007. Vol. 398. P. 86-93.

168. Hebelstrup K.N., Peter H. P., Dennis E., Jensen S.B., Jensen E. Hemoglobin is essential for normal growth of Arabidopsis organs. // Physiol. Plantarum. 2006. Vol. 127. P. 157-166.

169. Heckmann A.B., Hebelstrup K.H., Larsen K., Micaelo,N.M., Jensen E.O. A. single hemoglobin gene in Myrica gale retains both symbiotic and non-symbiotic specificity // Plant. Mol. Biol. 2006. Vol. 61. P. 769-779.

170. Herold S. and- Puppo A. Oxyleghemoglobin scavenges nitrogen monoxide and peroxy nitrite a possible role in functioning nodules? // J. Biol. Chem. 2005. N10. P.935-945.

171. Herold S., Fago A. Reactions of peroxynitrite with globin proteins and their possible physiological role // Gomp. Biochem. Physiol. 2005. Vol. 142. P. 124-129.

172. Herold S., Kalinga S., Matsui T., Watanabe Y. Mechanistic studies of the isomerization of peroxynitrite to nitrate catalyzed by distal histidine metmyoglobin mutants // Ji Am. Chem. Soc. 2004. Vol. 126. P. 6945-6955.

173. Hersleth H.-P., RydeU., Rydbcrg P., Gorbitz G.H., Andersson K. K. Structures of thehigh-valent.metal-ion haem-oxygen intermediates in peroxidases, oxygenases and catalases // J.i . . / • "1.organ. Biochem. 2006. Vol: 100. P. 460-476.

174. Hou SI, Larsen R:W., Boudko D., Riley C.W., Karatan E., Zimmer M.,. Ordal G.W., Alam M: Myoglobin-like aerotaxis transducers in Archaea and Bacteria // Nature. 2000: Vol: 403. P. 540-544.

175. Hromatka B., Noble S., Johnson A. Transcriptional response oi Candida albicans to nitric oxide and the role of the YHB1 gene in nitrosative stress and virulence.// Mol. Biol. Cell: 2005. Vol. 16. P. 4814-4826.

176. Hundahl C., Fago A., Dewilde S:, Moens L., Hankeln T., Burmester T., Weber R. Oxygen binding properties of non-mammalian nerve globins // FEBS J. 2006. Vol. 273. P. 13231329.

177. Hunt P.W., Watts R.A., Trevaskis B., Llewelyn D.J., Burnell J., Dennis E.S., Peacock W.J. Expression and evolution of functionally distinct haemoglobin genes in plants // Plant Nolecular Biology:2001. Vol. 47. P. 677-692.

178. Hunt S., Gaito S.T., Layzell. D.B. Model of gas exchange and diffusion in legume,nodules//Planta. 1988. Vol. 173. P.128-141.

179. Hunter W.N., Appleby G.A., Guss J.M., Ollis D:L, Treeman B.C. Refinement-of crystal structure of soybean ferric leghemoglobin a nicotinate at 2.4 resolution. // Acta Crystallogr.1984. VvA. 40. Suppl. P.35.173

180. Hurrell' J.G.R., Nicola N.A., Broughton W;J., Dilworth MJ:j,Minasian E., Leach S.J: Comparative structural and immunochemicaLproperties of leghemoglobins. // Eur. J. Biochem. 1976. Vol.66. N 2. P.389-399.

181. Jacobsen-Lyon K., Jensen E.J:, Jorgensen P., Marcker K.A.,.Peacock W:J., Dennis E;S. Symbiotic and nonsymbiotic hemoglobin genes of Gasuarina glauca. il Plant Cell. 1995. Vol. 7. P. 213-223.

182. Jeney, V., Balla, J., Yachie, A., Varga, Z., Vercellotti, G.M;, I7.aton, J.W., and Balla, G. Pro-oxidant and cytotoxic effects of circulating heme.// Blood 2002. Vol. 100. P. 879-887.

183. Jones D;K., Badii R., Rosell F.I;, Lloyd E. Bacterial expression and spectroscopic characterization of soybean leghaemoglobin a // J. Biochem. 1998; Vol. 330. P. 983-988.

184. Joshi; M.S., Ponthier, J.L., and Lancaster, J.R. Jr. Cellular antioxidant» and pro-oxidant action of niMc oxide://Free Radical Biology & Medicine;1999. Vol: 27JP.1357-1366.

185. Jucket, M., Zheng, Y., Yuan H., Pastor, T.,.Antholine, W., Weber, M., and Vercellotti, G. Heme and the Endothelium. Effects of nitric oxide on catalytic iron and heme degradation by heme oxygenase. 115. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 23388-23397.

186. Jun H.-K., Sarath G., Moran J.F:, BecanaM.,KlucasR.V., Wagner F. W. Characteristics of modified'leghemoglobins isolated from soybean {Glycine max Merr.) root nodules. // Plant Physiol. 1994. Vol. 104: P. 1231-1236.

187. Kagan, V.E., Kozlov, A.V., Tyurina, Y.Y., Shvedova, A.A., and Yalowich, J.C. Antioxidantmechanisms of nitric oxide against» iron-catalyzed^^ oxidative stress in cells.// Antiox. & Redox Signaling. 2001. Vol.3. 189-202!

188. Kanatous S.B., Garry D.J. Gene deletional strategies reveal novel physiological roles for myoglobin in striated muscle. // Respir. Physiol. NeurobioL 2006. Vol. 151. N 1-2. P. 151-158.

189. Kànayama Y. and- Yamamoto Y. Inhibition of; nitrogen fixation in soybean; plants supplied with nitrate. II. Accumulation : and properties of nitrosylleghemoglobin in nodules // Plant. Cell. Physiol. 1990. Vol: 31. P. 207-299.

190. Kawashima K., Suganuma N., Tamaoki M., Kouchi H.Two types of pea leghemoglobingenes showing different 02-binding affinities and distinct patterns of spatial expression innodules. II Plant Physiol: 2001. Vol. 125. N 2. P. 641-651.175

191. Keilin D., Wang Y.L. Hemoglobin in the root nodules of leguminous plants. I I Nature. 1945. Vol. 155. N 3956. P.227-229.

192. Khosla C., Bailey J.E. The Vitreoscilla hemoglobin gene: molecular cloning, nucleotide sequence and genetic expression in Escherichia coli. II Mol. Gen. Genet. 1988. Vol. 214. P.158-161.

193. Kitatsuji C., Kurogochi M., Nishimura S., Ishimori K., Wakasugi K. Molecular basis of guanine nucleotide dissociation inhibitor activity of human neuroglobin by chemical cross-linking and mass spectrometry // J. Mol. Biol. 2007. Vol. 368. P. 150-160.

194. Klepper L. Comparison between nox evolution mechanisms of wild-type and nrl mutant soybean leaves // Plant Physiol. 1990. Vol: 93. P. 26-32.i

195. Klok C.J., Mercer R.D., Ghown S.L. Discontinuous gas exchange in centipedes and its» convergent evolution in tracheated arthropods. // J. Exp. Biol. 2002. Vol. 205. P. 1031-1036.

196. Klok E. J., et al. Expression profile analysis of low-oxygen response in Arabidopsis root cultures, // Plant. Cell, 2002: Vol, 14. P. 2481-2494,

197. Klucas R.V., Appleby C.A. Nicotinate, nicotinamide, and the reactivity of leghemoglobin in soybean root nodules // Plant. Physiol. 1991. Vol. 95. P. 551-555.

198. Klucas R.V., Arp D. Physiological and biochemical studies on senescing tap root nodules of soybeans // Can. J. Microbiol. 1977. Vol. 23. P. 1426-1432.

199. Kruszewski, M. The role of labile iron pool in cardiovascular diseases. // Acta Biochimica Polonica. 2004. Vol. 51. P. 471-480.

200. Kubo H. Uber das Hemoprotein aus den Wurrelknollchen von Leguminosen. // Acta. Phytochim. 1939. Vol. 11. N 1. P. 195-200.

201. Kundu S. and Hargrove M.S Distal heme pocket regulation of ligand binding and stability in soybean leghemoglobin // Proteins 2003. Vol. 50. P. 239-248.

202. Kundu S., Premer S.A., Hoy J.A., Trent J,T., Hargrove M.S. Direct measurement of eguilibrium constants for high-affinity hemoglobins // Biophys J. 2003. Vol. 84. P. 3931-3940.r

203. Kunkel H.G., Wallenius G. New hemoglobins in normal aduld blood // Science. 1955. Vol. 122. P.'288.

204. T.W.C., Westwood M.E., McLellan A.C., Selwood T., Thornalley P.J. Binding and modification of proteins by methylglyoxal under physiological conditions // J. of Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N. 51. P. 32299-32305.

205. Ma, X.L., Gao, F., Liu, G-L., Lopez, B.L., Christopher, T.A., Fukuto, J.M., Wink, D.A., and Feelisch, M. Opposite effects of nitric oxide and nitroxyl on postischemic myocardial injury.

206. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1999. Vol. 96. P. 14617-14622.i i

207. Mansuy D., Chottard J.C., Chottard G. Nitrosoalkanes as Fe(II) ligands in the hemoglobin and myoglobin complexes formed from nitroalkanes in reducing conditions // J. Biochem. 1977. Vol. 76. N 13. P. 617-623.

208. Marcker K.A., Boj sen K., Jensen E.J., Paludan K. The soybean leghemoglobingenes. // Advances in Nitrogen* Fixation Research. / Eds. Veeger C., Newton W.E. The Hague etc.: Nartinus Nijhoff, Dr. W.Junk Publ., and Wageningen: Pudoc. 1984. P. 573-578.

209. Marsh L., Evolution of structural shape in< bacterial globin-related proteins. // J. Mol. Evol. 2006. Vol. 62. P. 575-587.

210. Matamoros M.A., Dalton D.A., Ramos J., Clemente M.R., Rubio M.C., Becana M. Biochemistry and molecular biology of antioxidants in the rhizobia-legume symbiosis // Plant Physiology. 2003. Vol.133. P. 499-509.

211. Mathews P. and Seymour R. Underwater backswimmers use their haemoglobin to help them stay stationary while waiting for prey. //Nature 2006. Vol. 441 P. 171-171.

212. Mathieu C., Moreau S., Frendo P., Puppo A., Davies M.J. Direct detection of radicals in intact soybean nodules: presence of nitric oxide-leghemoglobin complexes.// Free Radie. Biol. Med. 1998. Vol. 24. N 7-8. P. 1242-1249.

213. Meyer J. Comparison of carbon monoxide, nitric oxide, and nitrite as inhibitors of the nitrogenases from Clostridium pasteurianum II Arch Biochem Biophys. 1981'. Vol! 210: P. 246256.

214. Minning D.M., Gow A.J., Bonaventura J., Braun R., Dewhirst M., Goldberg D.E., Stamler J.S. Ascaris haemoglobin is a nitric oxide-activated "deoxygenase" // Nature. 1999. Vol. 401. P. 497-502.

215. Miranda J. L., Maillet D.H., Soman J., Olson J.S. Thermoglobin, oxygen-avid hemoglobin in a bacterial hyperthermophile // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280. N 44. P. 3675436761.

216. Mohamed A., Burr C., Burr A. Unique two-photoreceptor scanning eye of the nematode Mermis nigrescensll Biol. Bull. 2007. Vol. 212. P. 206-221.

217. Mongkolsuk S., Helmann J.D. Regulation of inducible peroxide stress responses // Mol. Microbiol. 2002. Vol. 45. P. 9-15.

218. Moreau S., Davies M.J., Mathieu C., Herouart D., Puppo A. Leghemoglobin-derived radicals // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N. 51. P. 32557-32562.

219. Moreau S., Davies M.J., Puppo A. Reaction of ferric leghemoglobin with H2O2: formation of heme-protein cross-links and dimeric species. // Biochim Biophys Acta. 1995. Vol. 1251.N l.P. 17-22.

220. Muller, B., Kleschyov, A.L., Alencar, J.L., Vanin, A.F., Stoclet, J.C. Nitric oxide transport and storage in the cardiovascular system. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2002. Vol* 962. P. 131-139.

221. Murayama M. The combining power of normal human hemoglobin for nitrosobenzene // J. Biol. Chem. 1960. Vol. 235. N 4. P. 1024-1028.

222. Nagababu E., Rifldnd J.M. Reaction of hydrogen peroxide with ferrylhemoglobin:superoxide production and heme degradation // Biochemistry 2000. Vol. 39. P. 12503-12511.1

223. Nakamura H. Rhizobial oxygen sensor FixL/FixJ system // Bioarchitect,Research. 2001.j1. N41. P. 62-63.

224. Neill.S.J:, DesikanR., Hancock J.T. Nitric oxide signaling in plants // New Phytol. 2003. Vol. 159. P. 11-35.

225. Nicola N.A1., Minasian E:, Appleby C.A., Leach S.J. Circular dichroism studies of myoglobin and leghemoglobin // Biochemistry. 1975. Vol. 14. N 23. P. 5141-5149.

226. Nie X.Z., Hill R.D. Mitochondrial respiration and hemoglobin gene; expression in barley aleurone tissue // Plant. Physiol. 1997. Vol. 114. P. 835-840.

227. Nie X.Z., Durnin D.C., Igamberdiev A:U., Hill RiD.', Cytosolic cdciumds involved in the r regulation of barley hemoglobin gene expression // Planta 2006. Vol. 223. P. 542-549.

228. Numoto.N., Nakagawa T., Kita A., Sasayama Y., Fukumori Y., Miki K. Structure of an extracellular giant hemoglobin of the gutless beard worm Oligobrachia mashikbi: II Proc. Natl; Acad. Sci. USA 2005. Vol. 102. P. 14521-14526.

229. O'Brian M.R. Heme synthesis* in the» Rhizobium legume * symbiosis: a: palette forbacterial^and eukaryotic pigments. //JlBacteriologyi .1996.' Vol.178; P.13-24:\

230. O'Donnell, V.B, and Freeman, B;A. Interaction between nitric oxide and.lipid oxidation-pathways. // Circulation Research 2001. Vol. 88. P. 12-21.

231. Ohwaki Y., Kawagishi-Kobayachi M., Wakasa K., Fujihara S., Yoneyama T. Induction of class-1 non-symbiotic hemoglobin genes by nitrate, nitrite and nitric oxide in cultured rice cells // Plant Cell Physiol. 2005. Vol. 46. P. 324-331.

232. Ollis D.L., Appleby C.A., Colman P.M., Cutten A.E., Guss. J.M., Vencatappa M.P., Freeman H.C. Crystal structure of soybean ferric leghemoglobin a nicotinate at a resolution, of 3.3 A/7 Aust. J; Chem. 1983: Vol: 36. N 3. Pj451-468:

233. Olson J.S. and Phillijjsv G.N. Myoglobin discriminates between O2, NO, and CO by electrostatic interactions with the bound ligand // J. Biol. Chem; 1997. Vol. 2. P. 544-552.

234. Ostojic J., Sakagucbi D.S., Latbouder Y., Hargrove M:S., Trent III: J:T., Kwon Y. H:, Kaedon R.H., Kuebn M.H., Betts D. M., Grozdanic S. Neuroglobin and cytoglobin: jxygen-binding proteins in retinal neurons // IOVS. 2006. Vol. 47. N 3. P. 1016-1023.

235. Park K.W., Kim K.J., Howard A.J., Stark B.C., Webster D.A. Vitreoscilla hemoglobin binds to subunit I of cytochrome bo ubiquinol oxidases // J. Biol. Chem. 2002. Vol. 277. P. 33334-33337. • *.

236. Pastore A.and Lesk A.M. Comparison of the structures of globins and phycocyanins: evidence for evolutionary relationship // Profc Struct. Func. Genet. 1990. Vol. 8. Pi 133-155.

237. Pawaria S., Rajamohan G., Gambhir V., Lama A., Varshney G., Dikshit K. Intracellular growth and survival of: Salmonella typhimurium carrying; truncated' hemoglobins- of Mycobacterium tuberculosis II Microbial; Pathog. 2007: Vol; 42! P. 119-128:

238. Perazzolli M., Dominici P., Romero-Puertas M.C., Zago Ei, Zeier Ji, Sonoda M., Lamb C., Delledonne Mi Arabidopsis nonsymbiotic hemoglobin AHbl modulates nitric oxide bioactivity//The Plant Cell. 2004. Vol. 16, P. 2785-2794.

239. Planchet E., Gupta K.J., Sonoda M., Kaiser W.M. Nitric oxide emission from tobacco leaves and cell suspensions: rate limiting factors and evidence for the involvement of mitochondrial electron transport: // Plant: J: 2005: Vol; .41. P. 732-743;

240. Poole R.K. and Hughes M.N. New function for the ancient globin family: bacterial responses to nitric oxide and nitrosative stress // Mol: Microbiology. 2000: Vol: 36 N 4: Pi 775783.

241. Poole R.K., AnjumM.F., Membrillo-Hernández Jí, Kim S.O:, Hughes MlN;vSterwart>V: Nitric oxide, nitrite and Fnr regulation of hmp (flavohemoglobin) geneexpression in Escherichia, co//K-12//J. Bacteriol. 1996a. Vol. 178. P. 5487-5492.

242. Poole R.K., Ioannidis N., Orii : Y. Reactions of the Escherichia coli flavohaemoglobin (I Imp) with NADII and near-micromolar oxygen: oxygen affinity of NADH oxidase activity // Microbiology. 1996b. Vol. 142. P. 1141-1148.

243. Potts M., Angeloni S.V., F.bel R.E., Bassam D. 1 lemoglobin in ä cyanobacterium. // Science. 1992. Vol. 256. P. 1690-1692.

244. Prutulla S:, Dyson H;J., Wright P.P. Gene synthesis high-level expression and assignment of backbone NbC resonances of soybean leghemoglobin // FEBS Letters. 1996. Vol. 399. P. 283-289.

245. Puppo A. and Halliwell Bi Generation of hydroxy! radicals by soybean nodule leghaemoglobin //Planta. 1988. Vol. 173. P. 405-410.

246. Puppo A., Monny G., Davies M.J. Glutathione -dependent conversion: of ferryl leghaemoglobin into the ferric förm: a potential protective process in soybean (Glycine max) root nodules // Biochem. J. 1993. Vol. 289. P. 435-438.

247. Puppo A., Rigaud J. Indole-3-acetic acid (IAA) oxidation by leghemoglobin from soybean nodules. // Physiol. Plantarum. 1975. Vol. 35. P.181-185.

248. Puppo A., Rigaud J., Job D. Role of superoxide anion in leghemoglobin autoxidation// Plant science Letters. 1981. Vol. 22. P. 353-360.

249. Quast R., Vesterberg O: Isoelectric focusing and separation'of Myxine glutinosa L. in a natural pH gradient. II Acta Ghem: Scandal9681/V: 22Í.N-5: P: 1499-1508:

250. Ramos G.L, Pou S., Britigan B:E. Spin-trapping evidence for myelöperoxidase-dependénthydroxyl radical formation by human neutrophils, arid monocyte. // J i Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 8307-8312:

251. Rassaf T., Flogel U., Drexhage C., Hendgen-Gotta U., Keim M., Schräder J. Nitritereductase function of deoxymyoglobin// Circ. Res. 2007. Vol. 100 P. 1749-1754.183

252. Reeder B. and Wilson M. Hemoglobin and myoglobin associated oxidative stress: from molecular mechanisms to disease States // Curr. Med. Chem. 2005. Vol. 12. P. 2741-2751.

253. Richardson M.M., Dilworth J., Scaweri M.D. The amino acid seguence of leghemoglobin I from root nodules of broad bean (Viciafaba) // FEBS Lett. 1975/Vol. 51. P. 33-37.

254. Rifkind J., Nagababu E., Ramasamy S. Nitric oxide redox reactions and red cell biology // Antioxid Redox Signal. 2006. Vol. 8. P. 1193-1203.

255. Riggs A. Preparation of blood hemoglobins of vertebrates // Methods in Enzymology. 1981. Vol. 76. P. 5-29.

256. Robertson J.B., Wells B., Bisseling T., Farndon K. J.F., Johnston A.W.B. Lmmuno-gold localization of leghaemoglobin in cytoplasm in nitrogen-fixing root nodules of pea. // Nature. 1984. Vol.311. N 5983. P.254-256.

257. Rodgers K.R. Heme-based sensors in biological systems // Curr. Opin. Chem. 1999. Vol. 3. P.158-167.

258. Rogstam A., Larsson J., Kjelgaard P., von Wachenfeldt C. Mechanisms of adaptation to nitrosative stress in Bacillus subtilis. // J. Bacterid. 2007. Vol. 189. P. 3063-3071.

259. Ross E. JH., Lira-Ruan V., Arredondo-Peter R., Klucas R.V., Sarath G. Recent insights'' ' j ' ' * • ' ,intu plant hemoglobins // Plant Biochemistry and biotechnology: 2002. Vol. l.P. 173-189.

260. Runnegar B. Derivation of the globins from type b cytochromes. // J. Mol. Evol. 1984. Vol.2i;P. 33-41.

261. Saari L.L., Klucas R.V. Ferric.leghemoglobin <reductase from soybean?root nodules. // Arch. Biochem. Biophys. 1984. Vol.23 UN 1. P.102-113:

262. Salvati A.M., Tentori L. Determination of aberrant hemoglobin derivatives in human . blood // Methods in enzymology. 1981. V 76. P. 715-431.

263. Sciotti M;'-A.,. Ghanfon A., Hennecke II., Fischer- II.-M. Disparate oxygen responsiveness of two regulatori cascades; that control expression of; symbiotic genes in\ Bradyrhizobiumjaponicum II J: Bacteriology. 2003; Vol: 185. N18: P. 5639-5642:

264. Sievers G., Huhtala M.L., Ellfolk N. The primary structure of soybean* (Glycine max) leghemoglobin c. //Acta Chem. Scand:. 1978. Vol. B32.N5. P.380-386.

265. Sievers G., Ronnberg Mf Study of pseudoperoxidatic activity; ofsoybean: leghemoglobin andsperrmwhale myoglobin // Biochiim. BiophysActa: 1978. Vol; 533: P. 293-301:

266. Singel D: and Stamler J. Chemical physiology of blood flow regulation by red blood cells v //Annu: Rev. Physiol: 2005. VoL67:P. 99-145:

267. Sri Krishna S., Sadreyev R.L, Grishin N.V. A tale of two ferredoxins: sequence similarity. and structural differences. // BMC Struct. Biol. 2006. Vol. 6. P. 8-19.

268. Stamler J.S:, Jia L., Eu J;P.', McMahon^T.J:, Demchenko I:T., Bonaventura J., Gernert K., Piantadosi C.A. Bloods flow regulation- by S-nitrosohemoglobim in; the physiological oxygen gradient // Scicnce. 1997. Vol. 276. P. 2034-2037,

269. Suhaqo U.K.J:, Tjepkema J.D: Occurence of hemoglobin» in the nitrogen-fixing root nodules of Alnus glutinosa. II Physiol. Plantarum. 1995. Vol. 95. P. 247-252.

270. Sullivan D., Brisson N., Goodchild Bi, Verma D.P.S., Thomas D.Y. Molecular* cloning and organization of two leghaemoglobin genomic sequences of soybean. // Nature. 1981. Vol. 289. N5797. P. 516-518

271. Sun Y., Jin K., Mao X.O. Zhu Y., Greenberg D.A. Neuroglobin is up-regulated by and protect neurons from hypoxic-ischemic injury // Natl. Acad. Sci. USA. 2001. Vol. 98. P. 1530615311.

272. Sun Y., Jin K., Peel A., Mao X.O., Xie L., Greenberg D.A. Neuroglobin protects theibrain from experimental stroke in vivo II Proc. Natl. Acad Sci, USA. 2003. Vol. 100. P. 34973500.

273. Taylor E.R., Nie X.Z., MacGregor A.W., Hill R.D. A cereal hemoglobin gene is expressed in seed and root tissues under anaerobic conditions // Plant. Mol. Biol. 1994. Vol. 24. P. 853-862.

274. Terwilliger N.B., Terwilliger R.C. Oxygen binding domains of a clam (Cardita borealis) extracellular hemoglobin//Biochim. Biophys. Acta. 1978. Vol. 537. P. 77-85.

275. Thorpe S.R and Baynes J.W. Maillard reaction products in tissue proteins: new prodactsand new perspectives // Amino acids. 2003. Vol. 25. P. 275-281.

276. Thorsteinsson M.V., Bevan D.R., Potts M., DouY., Eich R.F., Hargrove M.S., Gibson Q.H., Olson J.S. A cyanobacterial hemoglobin with unusual ligand binding kinetics and stsbility properties. //Biochemistry. 1999. Vol. 38 P. 2117-2126.

277. Thulborn K.R. Minasian E., Leach S.J. Leghemoglobin from Trifolium subterraneum. Purification and characterization. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. Vol. 578. N 2. P. 476-483.

278. Tjepkema J.D. Hemoglobin in the nitrogen-fixing root nodules of actinorhisal plants. //t

279. Can. J. Bot.1983. Vol. 61. N 11. P. 2924-2929.

280. Touati D. Sensing and protecting against superoxide stress in Escherichia coli how many ways are there to trigger soxRS response? // Redox Report. 2000. Vol. 5 P. 287-293.

281. Trent III J.T., Hargrove M:S; A ubiguitously human hexacoordinate hemoglobin // J. Biol. Chem. 2002. Vol. 207. N 22. P. 195378-19545:

282. Trent« III J.T., Hvitved A.N., Hargrove: M.S. A model for ligand bindings to hexacoordinate hemoglobins//Biochemistry. 2001. Vol; 40; P: 6155-6163i

283. Uheda E., Syono K. Effect of leghaemoglobin. components on nitrogen fixation and oxygen consumption: // Plant Cell Physioli 1982a: V: 23: N 1. P. 85-90: , / ' .

284. Vanin A.F., Scrczhenkov V.A., Mikoyan V.D., Genkin, M.V. The 2,03 signal as an indicator o£dinitrosyl-iron-complexes with thioliconteining ligands. //Nitric Oxidet1998: Vol: 2.Pi224-234.

285. Vasudevan S.G., Armarego W.L.F.,Shaw D.C., Lilley P.E., Dixon N;E., Poole R.K. Isolation and nucleotide sequence; of the hmp,gene that encodes a haemoglobin-like protein in* Escherichia coli K-12: II Mol: Gen.Genet: 1991!. Vol: 226.N 1/2; P. 49-58.1

286. Verma D.P. Si, Bal- A.K-. Intracellular site of synthesis and localization; of leghemoglobin in root nodules. // Proc. Natl: Acad: Sci. USA: 1976.Vol: 73;N? IT: P: 3843-3847.

287. Verma D.P.S., Long S. The molecular biology of Rhizobium-legume symbiosis. // Int. Rev. Cytol. 1983. Vol.14. Suppl. P: 211-245.

288. Vinogradov S.E., Moens L. Diversity of globin function: enzymatic, transport, storage- 1 , ' ' 1• i i >and sensing // JBC. 2008. (in press).

289. Vinogradov S.N., HoogewijsD., Bailly X., Arredondo-Peter R., Guertin M., Gough J.,

290. Dewilde S., Moens L. and Vanfleteren J.R. Three globin lineages belonging to two structuralclases in genomes from the three kingdoms of life. // PNAS. 2005. Vol. 102. N 32. P. 11385' r11389. •

291. Vinogradov S.N., Hoogewijs D., Bailly X., Mizuguchi K., Dewilde S., Moens L., Vanfleteren J.R: A model of globin evolution // Gene. 2007. Vol. 398. P. 132-142.

292. Vuletich D. and-Lecomte J.T.J. A phylogenetic and structural analysis of truncated hemoglobins. // J. Mol. Evol. 2006. Vol. 62. P. 196-210.

293. Wakabayashi S., Matsubara H., Webster D.A. Primary sequence of a dimeric bacterialhaemoglobin from Vitreoscilla. //Nature. 1986. Vol. 332. N 6078. Pf 481-483.

294. Wang R., Guegler K., LaBrie S.T., Grawford N.M: Genomic analysis of nutrientresponse in Arabidopsis reveals diverse expression patterns and novel metabolic and potentialregulatory genes induced by nitrate // Plant. Cell. 2000. Vol. 12. P. 1491-1509.

295. Watts R.A., Hunt P.W., Hvitved A.N., Hargrive M.S., Peacock W.J., Dennis E.S. Ahaemoglobin from plants homologous to truncated hemoglobins of microorganisms // Proc. Natl.

296. Acad. Sci. USA 2001. Vol. 98. P. 10119-10124.

297. Waxman L. The structure of annelid and'mollusc hemoglobins. // J. Biol. Chem. 1975.1. Vol. 250. P. 3790-3795.

298. Weber R.E. and Vinogradov S.V. Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecularadaptations//Physiological Reviews,2001. Vol. 81.'N. 2. P. 569-628.

299. Wittenberg J.B. and Wittenberg B.A. Mechanisms of cytoplasmic hemoglobin andmyoglobin function // Annu. Rev. Biophys Biophis Chem. 1990. Vol. 19. P. 217-241.188

300. Wittenberg J.B. On optima: The ease of myoglobin-facflitated oxygen diffusion // Gene 2007. Vol. 398. P. 156-161.

301. Wittenberg J.B., Appleby C.A., Wittenberg B.A. The kinetics of the reactions of leghenloglobin with oxygen and carbon monoxide // J. Biol. Chem. 1972. Vol. 247. N 2. P.527-531.

302. Wittenberg J.B., Bolognesi M., Wittenberg B. A., Guertin M. Truncated hemoglobins: a new family of hemoglobins widely distributed inbacteria, unicellular Eukaryotes, and Plants // J. Biol. Chem. 2002. Vol. 277. N 2. P. 871-874.

303. Yim H.-S., Kang S.-O., Hah Y-C., Chock P.B., Yim M.B. Free radicals during the glycation reaction of amino acids by methylglyoxal // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N 47. P. 28228-28233.

304. Zal F., Lallier F.H., Wall J,S., Vinogradov S.N., Toulmond A. Multi-hemoglobin system of the hydrothermal vent tube worm Riftia pachyptila I. Reexamination of the number and masses of its constiiuents // J. Biol. Chem. 1996a Vol. 271. P. 8869-8874.

305. Zee J.' Formation of peroxide- and globin-derived radicals from the reaction of methaemoglobin and metmyoglobin with /-butyl hydroperoxide: an ESR spin-trapping investigation. // Biochem. J. 1997. Vol. 322. P. 633-639.

306. Zemojtel T, Frohlich A, Palmieri MC, Kolanczyk M, Mikula I, Wyrwicz LS, Wanker EE, Mundlos S, Vingron M, Martasek P, Dumer J. Plant nitric oxide synthase: a never-ending story? // Trends. Plant. Sci. 2006. Vol. 11. P. 524-525.

307. Zhang W., Phillips Jr. Structure of the oxygen sensor in Bacillus subtilis signal transduction of chemotaxis by control of symmetry. // Structure. 2003. Vol. 11. P. 1097-1108.