Влияние экологических факторов на низкомолекулярные пептиды рыб тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Суховская, Ирина Викторовна

• Суховская, Ирина Викторовна
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Суховская, Ирина Викторовна

Список используемых сокращений.

Введение.

Глава I. Обзор литературы

1.1. Строение и функции металлотионеинов (общие сведения).

1.2. Металлотионеины и металлотионеин-подобные белки у рыб (влияние тяжелых металлов и других факторов).

1.3. Металлотионеин и металлотионеин-подобные белки у беспозвоночных гидробионтов (влияние тяжелых металлов и других факторов).

1.4. Неметаллотионеиновые металлсвязывающие лиганды у гидробионтов.

Глава II. Материал

2.1. Объекты исследования

2.2. Полевые и лабораторные исследования

2.3. Сбор и хранение материала.

Глава III. Методы исследования.

3.1. Разрушение клеток и экстракция.

3.2. Ультрафильтрация.

3.3. Хроматография.

3.4. Определение числа сульфгидрильных групп с помощью реактива Эллма

Глава IV. Результаты исследований.

4.1. Применения спектрофотометрии при 250 нм для выявления сульфгидрильных групп в пептидах вместо метода Эллмана.

4.2. Влияние разных концентраций ртути на состав низкомолекулярных пептидов печени и мускулатуры позвоночных животных в экспериментальных условиях.

4.2.1. Качественные и количественные вариации состава низкомолекулярных пептидов мускулатуры окуня при аккумуляции разных концентраций ртути

4.2.2. Качественные и количественные вариации состава НМ пептидов тканей карася при аккумуляции разных концентраций ртути.

4.2.2.1. Вариации состава низкомолекулярных пептидов мускулатуры карася при аккумуляции разных концентраций ртути.

4.2.2.2. Вариации состава низкомолекулярных пептидов гепатопанкреаса карася при аккумуляции разных концентраций ртути.

4.2.2.3. Сравнительный анализ реакции состава низкомолекулярных пептидов мускулатуры окуня и карася на интоксикацию ртутью.

4.2.3. Качественные и количественные вариации состава низкомолекулярных пептидов тканей крыс при аккумуляции ртути.

4.2.3.1. Влияние нитрата ртути на состав низкомолекулярных пептидов мускулатуры крыс.

4.2.3.2. Влияние нитрата ртути на состав низкомолекулярных пептидов печени крыс.

4.2.3.3. Влияние нитрата ртути на состав низкомолекулярных пептидов почек крыс.

4.2.4. Половые различия состава низкомолекулярных пептидов тканей крыс при влиянии нитрата ртути.

4.2.4.1. Фракционный состав пептидов мышц самцов.

4.2.4.2. Фракционный состав пептидов мышц самок.

4.2.4.3. Фракционный состав пептидов печени самцов.

4.2.4.4. Фракционный состав пептидов печени самок.

4.2.4.5. Динамика изменений концентрации пептидов во фракциях мускулатуры и печени крыс разного пола.

4.2.5. Сравнительный анализ динамики изменений фракционного состава низкомолекулярных тканевых пептидов животных разных видов.

4.3. Влияние разных факторов окружающей среды на состав низкомолекулярных пептидов тканей рыб из естественных условий.

4.3.1. Возрастные и половые вариации состава низкомолекулярных пептидов мускулатуры окуней из озер Чучъярви и Вуонтеленъярви.

4.3.1.1. Возрастные изменения состава низкомолекулярных пептидов в мускулатуре самцов.

4.3.1.2. Возрастные изменения состава низкомолекулярных пептидов в мускулатуре самок.

4.3.2. Количественные вариации состава низкомолекулярных пептидов печени окуней из озер Чучъярви и Вуонтеленъярви.

4.3.2.1. Влияние экологических условий на пептиды печени самцов двухлетнего возраста.

4.3.2.2. Возрастные изменения состава низкомолекулярных пептидов в печени самок окуней из озер Чучъярви и Вуонтеленъярви.

4.3.2.3. Динамика изменения состава низкомолекулярных пептидов печени самцов и самок в возрасте 2+ из оз. Чучъярви и Вуонтеленъярви.

4.3.3. Фракционный состав пептидов мускулатуры окуней из разных по экологии озер Дарвиновского заповедника.

4.3.3.1. Пептиды мускулатуры окуней из разных по экологии озер Дарвиновского заповедника и Карелии.

4.3.4. Влияние техногенных вод горно-обогатительного комбината на состав низкомолекулярных пептидов мускулатуры некоторых видов рыб.

4.3.4.1. Сравнительный анализ фракционного состава низкомолекулярных пептидов мускулатуры плотвы из Каскесозера и хвостохранилища Косто-мукшского ГОКа.

4.3.4.2. Сравнительный анализ фракционного состава низкомолекулярных пептидов мускулатуры щуки из Каскесозера и хвостохранилища КостомукшскогоГОКа.

Глава V. Обсуждение результатов.

Выводы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние экологических факторов на низкомолекулярные пептиды рыб»

Актуальность проблемы. Для понимания механизмов биохимических адап-таций животных к изменяющимся экологическим факторам важное значение имеет изучение особенностей отдельных сторон метаболизма клеток. Как известно (Замятнин, 2003), низкомолекулярные пептиды характеризуются чрезвычайно широким функциональным разнообразием. Они участвуют в функционировании нервной, иммунной, эндокринной систем, морфогенезе. А такие пептиды как глутатион и металлотионеины являются неотъемлемой частью защитных реакций от разного рода ксенобиотиков. Тем не менее, изучению роли низкомолекулярных пептидов в развитии ответных , реакций организма на влияние внешних, в том числе антропогенных, факторов уделяется недостаточно внимания, хотя это еще один важный аспект биохимических адаптаций. Особенно отчетливо эту взаимосвязь можно проследить у водных организмов, в частности у рыб, что связано с большей зависимостью холоднокровных животных от условий среды обитания. Актуальность этих исследований определяется не только возможностью получения данных о специфике биохимической организации разных видов животных и особенностях их адаптации в пределах нормы реакции (Слоним,1971; Шварц, 1980), но и сведений, указывающих на возникновение предпатологий и в дальнейшем патологий в условиях техногенного давления на природу. Такие знания очень важны как для понимания закономерностей эволюции живых организмов, так и для решения обширного круга задач, связанных с тестированием и мониторингом природных сред, необходимых для решения проблем охраны природы и рационального природопользования (Шульман, 1972; Лав, 1976; Шатуновский, 1980; Сидоров, 1983; Лукьяненко, 1987; Флеров, 1989; Хору-жая, 1989; Телитченко, Остроумов, 1990; Израэль, 2002).

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось исследование качественного фракционного состава низкомолекулярных (НМ) пептидов в органах некоторых видов пресноводных рыб и выявление их количественных изменений под действием некоторых факторов среды, главным образом, антропогенного происхождения.

Основные задачи настоящей работы заключались в следующем:

- изучить влияние ртути на качественный и количественный состав НМ пептидов тканей окуня и карася в аквариальном эксперименте;

- провести сравнительный анализ качественных и количественных изменений в составе НМ пептидов тканей рыб и крыс, как представителей экто- и эндотермных животных, под действием ртути в модельном эксперименте;

- исследовать влияние некоторых факторов среды обитания на состав НМ пептидов тканей рыб.

Научная новизна. Впервые исследован фракционный состав пептидов с молекулярными массами (Мм) 10 кДа и ниже в тканях некоторых видов рыб методом жидкостной хроматографии на гелях Т8К Тоуореаг1 Н\У-408. Показана видовая специфика состава НМ пептидов. Выявлена количественная вариабельность фракций, возникающая при изменении различных параметров водной среды. Впервые проведен сравнительный анализ изменения фракционного состава пептидов у рыб и теплокровных (крыс) позвоночных под действием ртутной интоксикации.

Практическое значение работы. Работа является частью многолетних исследований, проводимых в лаборатории экологической биохимии Института биологии Карельского научного центра РАН в рамках основных направлений исследования биологических наук РАН (5.15, 5.21) и гранта Президента РФ «Ведущие научные школы» (НШ-894.2003.4). Полученные в ходе работы результаты могут быть использованы при разработке систем экологобиохимического мониторинга и тестирования экологической обстановки в водоемах. Материал может быть использован при чтении курса лекций «Экологическая биохимия животных» для студентов биологических факультетов ВУЗов.

Положения выносимые на защиту.

1. Фракционный состав пептидов с Мм до 10 кДа, выделенных из разных тканей рыб и крыс, отличаются тканевой и видовой спецификой.

2. Пептиды тканей рыб отличаются качественным постоянством, но подвержены количественным вариациям под действием различных факторов среды.

3. Длительное накопление ионов ртути в организме рыб и крыс вызывает количественное перераспределение пептидов по фракциям. Индивидуальные особенности этого явления зависят от возраста и пола животных.

Апробация работы. Основные результаты исследования были представлены на российских конференциях: IV Молодежной научной конференции "Актуальные проблемы биологии и экологии" (Сыктывкар, 1999); Биологические основы изучения, освоения и охраны животного и растительного мира, почвенного покрова Восточной Фенноскандии (Петрозаводск, 1999); IX Всероссийской конференции по экологической физиологии и биохимии рыб (Ярославль 2000); III Съезде биохимического общества (Санкт-Петербург, 2002), Российском симпозиуме по химии и биологии пептидов (Москва, 2003). А так же и на международных конференциях: 3rd international Lake Ladoga symposium. Monitoring and sustainable management of Lake Ladoga and other large lakes (Petrozavodsk, 1999); Биоразнообразие европейского севера. (Петрозаводск 2001); International Conference "Biodiversity of the European North" (Petrozavodsk, 2001); 3rd. International Symposium on Trace Elements in Human: New Perspectives (Athens, Greecee, 2001); llth International Symposium on

Trace Elements in Man and Animals (California USA, 2002); 21st Workshope "Essentialy and Toxicity of Macro, Trace and Ultratrace Elements" (Germany, 2002), III Республиканской молодежной конференции «ХХ1век: экологическая наука в Армении» (Ереван, 2002), XI Международном симпозиуме по биоиндикаторам «Современные проблемы биоиндикации и биомониторинга» (Сыктывкар, 2003).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 15 печатных работ, в том числе 4 статьи.

Объем и структура диссертации. Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследования, результатов исследования, обсуждения, выводов и списка литературы. Диссертация изложена на 170 страницах машинописного текста, включая 37 рисунков и 21 таблицу. Список литературы включает 280 источников, из них 45 отечественные.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Суховская, Ирина Викторовна

ВЫВОДЫ

1. Пептиды с Мм до 10 кДа из разных тканей рыб и крыс, разделяются методом гель-хроматографии на носителе Тоуореаг1 Н\\М0Б по молекулярным массам на дискретные размерные группы.

2. При хронической ртутной интоксикации в аквариальных условиях наблюдаются количественные изменения в составе НМ пептидов в мускулатуре окуней и карасей, что может свидетельствовать об ответной адаптивной реакции на аккумуляцию ртути в организме рыб. Вариабельность количественных показателей во фракциях пептидов характерна как для суммарных пептидов, так и для группы соединений, оптически активных при 250 нм. Показана видоспецифичность фракционного состава низкомолекулярных пептидов.

3. Выявлены сходство и различие в изменении качественного и количественного составов НМ пептидов в ответ на воздействие ртути. Качественный состав тканевых пептидов с молекулярными массами до 10 кДа обладает выраженной тканевой специфичностью. Этот состав пептидов у крыс богаче, чем у рыб, что, вероятно, связано с эволюционным положением, а также с физиологическими особенностями регуляции температуры тела (экто- и эндотермией). Для тканей крыс, в отличие от рыб, характерен одинаковый вектор динамики вариабельности параметров для всех фракций низкомолекулярных пептидов при продолжительной хронической интоксикации ртутью.

4. Обнаружены половые различия в изменении состава тканевых пептидов у окуней и крыс при влиянии разных факторов. Реакция самцов на различного рода воздействия была выражена сильнее, чем у самок. Количественные изменения пептидов связаны с возрастом рыб.

5. Изменения в соотношении концентраций пептидов некоторых фракций в мускулатуре окуней были однонаправленными у рыб из сходных по экологии водоемов (светловодных или темноводных) вне зависимости от региона вылова (Карелия, Ярославская обл., Вологодская обл.).

6. Сдвиг гидрохимических параметров среды обитания (рН, цветность, содержание , №+/К+ баланс, техногенное загрязнение) вызывает количественное перераспределение пептидов по фракциям в мускулатуре исследуемых рыб. Индивидуальные особенности этого явления зависят от возраста и вида рыб. Полученные результаты свидетельствуют о роли НМ пептидов в процессе биохимической адаптации исследованных животных к изменяющимся условиям среды.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Суховская, Ирина Викторовна, 2004 год

1. Алабастер Д., Лойд Р. Критерии качества воды для пресноводных рыб. М.: Легкая и пищевая пром-сть. 1984. 343 с.

2. Алтухов Ю.П., Рычков Ю.Р. Генетический мономорфизм вида и его возможное биологическое значение // Журнал общей биологии. 1972. Т. 33. С.З.

3. Давыдова С.Л. Вестник РУДН. Сер. Экология и безопасность жизнедеятельности. 1996. № 1. С. 30.

4. Детерман Г. Гель-хроматография // М.: Мир. 1970. 252 с.

5. Евтушенко З.С., Белчева H.H., Лукьянова О.Н. Биохимические механизмы ответа морских организмов на воздействие тяжелых металлов // Экспериментальная водная токсикология. Рига. 1985. С. 20-28.

6. Замятнин A.A. Специализированный банк данных Erop-Moscow о природных олигопептидах с internet-доступом // Российский симпозиум по химии и биологии пептидов. Москва. 2003. С. 3.

7. Израэль Ю.А. Проблемы антропогенной экологии // Научные аспекты экологических проблем России. Труды всероссийской конференции. Москва. 2002. Т.1.С. 9-21.

8. Кантор Ч., Шиммел П. Биофизическая химия. М.: Мир. 1984. 496 с.

9. Колупаев Б.И. Функционирование системы обеспечения газообмена у гидробионтов при действии абиотических факторов водной среды // Дисс. на соиск. докт. биол. наук. Казань. 1991. 295 с.

10. Ю.Комов В.Т., Степанова И.К. Гидрохимическая характеристика озер Дарвиновского заповедника // Структура и функционирование экосистем ацидных озер. С.-Петербург: Наука. 1994. С. 31-42.

11. Котык А., Яначек К. Мембранный транспорт // М.: Наука. 1980. С. 284-289.

12. Лав Р. М. Химическая биология рыб // М.: Пищевая пром-сть. 1976. 348 с.

13. И.Лозовик П.А., Маркканен С.Л., Морозов А.К., Платонов A.B. и др. Поверхностные воды Калевальского района и территории Костомукши в условиях антропогенного воздействия. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН. 2001. 168 с.

14. Лукьяненко В. И. Экологические аспекты ихтиотоксикологии // М.: ВО Агропромиздат. 1987. 240 с.

15. Мур Дж., Рамамурти С. Тяжелые металлы в природных водоемах // М: Наука. 1987. 67 с.

16. Нефедов Г.Н., Алферова Н.М., Герман С.М. Электрофоретическое исследование мышечных белков некоторых видов рыб семейств Merlucidae и Carangidae // Биохимическая генетика рыб. Мат-лы 1-го Всесоюзного совещания. Л. 1973. С. 201-207:

17. Пальшин Н.И., Сало Ю.А., Кухарев В.И. Влияние Костомукшского ГОКа на экосистему р. Кенти. Гидрологические и гидрохимические аспекты // Исследование и охрана водных ресурсов бассейна Белого моря (в границах Карелии). Петрозаводск. 1994. С. 140-161.

18. Петухов С.А., Глубокое А.И., Горкин И.Н. Роль металлотионеина в концентрировании тяжелых металлов рыбами // Экологические аспекты химического и радиоактивного загрязнения водной среды. М.: Легкая и пищевая промышленность. 1983. С. 36-41.

19. Поверхностные воды озерно-речной системы Шуи в условиях антропогенного воздействия. Под ред. Лозовик П.А., Фрейндлинг В.А. //

20. Петрозаводск. Карелия. 1991. 221 с.

21. Сидоров В. С. Экологическая биохимия рыб. Липиды. JL: Наука. 1983. 238 с.

22. Сидоров B.C., Немова H.H., Высоцкая Р.У., Такшеев С.А. Новые подходы к оценке структурной организации сообществ у коллембол (Hexapoda: Collembola) // Экология. 2003. № 4. С. 274-281.

23. Скоупс Р. Методы очистки белков // М.: Мир. 1985. 360 с.

24. Слоним А. Д. Экологическая физиология животных. М.: Высшая шк., 1971. 447 с.

25. Смирнов Л.П. Гель-хроматография белков печени и мышц некоторых позвоночных животных // Сравнительная биохимия рыб и их гельминтов, Петрозаводск: Карельский филиал АН СССР. 1977. С. 92-99.

26. Смирнов Л.П. Гель-хроматография и диск-электрофорез белков гельминтов // Сравнительные аспекты биохимии рыб и некоторых других животных. Петрозаводск: Карельский филиал АН СССР. 1981. С. 87-103.

27. Смирнов Л.П., Кирилюк С.Д. Влияние загрязнения окружающей среды на фракционный состав низкомолекулярных пептидов из различных тканей сигов// Серия биологическая. 1994. № 4. С. 617-622.

28. Современное состояние водных объектов республики Карелия. По результатам мониторинга 1992-1997 гг. Под ред. H.H. Филатова, Т.П. Куликовой, П.А. Лозовика. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН. 1998. 188 с.

29. Сорвачев К.Ф. Биологическая химия. М.: Наука. 1971. 570 с.

30. Суховская И.В., Смирнов Л.П, Немова H.H., Комов В.Т. Влияние ртути на фракционный состав низкомолекулярных пептидов мускулатуры окуней Perca fluviatilis L. II Вопросы ихтиологии. 2001. Т.41. № 5. С. 699 703.

31. Степанова И.Т., Комов В.Т. Ртуть в абиотических и биотических компонентах озер Северо-Запада России // Экология. 1996. Т. 27. № 3. С. 198203.

32. Степанова И.Т., Комов В.Т. Накопление ртути в рыбе из водоемов Вологодской области // Экология. 1997. Т. 28. № 4. С. 196-202.

33. Телитченко M. М., Остроумов С. А. Введение в проблемы биохимической экологии: Биотехнология, сельское хозяйство, охрана среды // М.: Наука. 1990. С. 288.

34. Торчинский Ю.М. Сера в белках. М.: Наука. 1977. 304 с.

35. Трувеллер К. А. Алферова Н.М., Масленникова H.A. Изменчивость электрофоретической картины миогенов у карпа и сазана (Cyprinus carpió) // Биохимическая генетика рыб. Л. 1973. С. 113-119.

36. Уильямс В., Уильяме X. Физическая химия для биологов. М.: Мир. 1976. 600 с.

37. Флеров Б. А. Эколого-физиологические аспекты токсикологии пресноводных животных. Л.: Наука, Ленингр. отд-ние. 1989. 144 с.

38. Хоружая Т. А. Перспективы использования биохимических функций в биомониторинге пресных вод // Гидробиол. журн. 1989. Т. 25. № 5. С. 47-52.

39. Хочачка П., Сомеро Д. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир. 1977.400 с.

40. Шатуновский М. И. Экологические закономерности обмена веществ морских рыб. М.: Наука. 1980. 283 с.

41. Шварц С. С. Экологические закономерности эволюции. М.: Наука. 1980. 280 с.

42. Шорм Ф. Белки, их структура и функции. М.: Наука. 1961. 342 с.

43. Шульман Г. Е. Физиолого-биохимические особенности годовых циклов рыб. М.: Пищ. пром-сть. 1972. 368 с.

44. Anadu D.I., Chapman G.A., Curtis L.R., Tubb R.A. Effect of zinc exposure on subsequent acute tolerance to heavy metals in rainbow trout // Bull. Environ. Cotam. Toxicol. 1989. Vol. 43. No. 4. P. 329-336.

45. Andersen R.A., Eriksen K.D.H., Bakke T. Evidence of presence of a low molecular weight, non-metallothionein-like metal-binding protein in the marine gastropod Nassarius reticulatus L. // Сотр. Biochem. Physiol., B. 1989. Vol. 94B. No. 2. P. 285-291.

46. Ang Siau Gek, Wong V.W.T. Chromatographic analysis of metallothionein . proteins from the crab species Scylla serrata and Portunus pelagicus // J. Liq.

47. Chromatogr. 1991. Vol. 14. No. 14. P. 2647-2663.

48. Angelow R.V., Nicholls D.M. The effect of mercury exposure on liver mRNA translatability and metallothionein in rainbow trout // Сотр. Biochem. Physiol. 1991. Vol. 100C. No. 3. P. 439 444.

49. Baer K.N., Thomas P. Purification and characterization of a non-metallothionein Zn-binding protein from spotted seatrout (Cynoscion nebulosus ) oocytes // Mar. Environ. Res. 1989. Vol. 28. No. 1-4. P. 133-151.

50. Baer K.N., Thomas P. Influence of capture stress, salinity and reproductive status on zinc associated with metallothionein-like proteins in the livers of three marine teleost species //Mar. Environ. Res. 1990. Vol. 29. No. 4. P. 277-287.

51. Baksi S. M., Libbus N., Frazier J.M. Induction of metal binding proteins in striped bass, Morone saxatilis, following cadmium treatment // Comp. Biochem. and Physiol. 1988. Vol. C91. No 2. P. 355-363.

52. Bebianno M.J., Langston W.J. Metallothionein induction in Mytilus edulis exposed to cadmium // Mar. Biol. 1991. Vol. 108. No. 1. P. 91-96.

53. Bebianno M.J., Langston W.J. Cadmium induction of metallothionein synthesis in Mytilus galloprovincialis // Comp. Biochem. Physiol. 1992a. Vol. 103C. No. 1. P. 79-85.

54. Bebianno M.J., Langston W.J. Metallothionein induction in Littorina littorea (Mollusca: Prosobranchia) on exposure to cadmium // J. Mar. Biol. Assoc. U.K. 1992b. Vol. 72. No. 2. P. 329-342.

55. Bebianno M.J., Nott J.A., Langston W.J. Cadmium metabolism in the clam Ruditapes decussata: The role of metallothioneins // Aquat. Toxicol. 1993. Vol. 27. No 3-4. P. 315-334.

56. Bebianno M.J., Serafim M.A.P., Rita M.F. Involvement of metallothionein in cadmium accumulation and elimination in the clam Ruditapes decussata // Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1994. Vol. 53. No. 5. P. 726-732.

57. Bebianno M.J., Langston W.J. Induction of metallothionein synthesis in the gill and kidney of Littorina littorea exposed to cadmium // J. Mar. Biol. Assoc. U.K. 1995. Vol. 75. No. l.P. 173-186.

58. Besten P.J. den, Herwig H.J., Zandee D.I., Voogt P.A. Cadmium accumulation and metallothionein-like proteins in the sea star Asterias rubens // Mar. Environ. Res. 1989. Vol. 28. No. 1-4. P. 163-166.

59. Besten P.J den., Herwig H.J., Zandee D.I., Voogt P.A. Cadmium accumulation and metallothionein-like proteins in the sea star Asterias rubens // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1990. Vol. 19. No. 6. P. 858-862.

60. Betka M., Callard G.V. Stage-dependent accumulation of cadmium and induction of metallothionein-like binding activity in the testis of the Dogfish shark, Squalus acanthias // Biol Reprod. 1999. Vol. 60. P. 14-22.

61. Blackmore G., Wang W.X. Uptake and effux of Cd and Zn by the green mussel Perna viridis after metal preexposure // Environ. Sci. Technol. 2002. Vol. 36. P. 989-995.

62. Blaise C., Gagne F., Pellerin J. et al. Molluscan shellfish biomarker study of the Quebec, Canada, Saguenay Fiord with the soft-shell clam, Mya arenaria // Nnviron Toxicol. 2002. Vol. 17. P. 170-186.

63. Bodar C.W.M., van-der-Sluis I., van Montfort J.C.P., Voogt P.A., Zandee D.I. Cadmium resistance in Daphnia magna // Aquat. Toxicol. 1990. Vol. 16. No 1. P. 33-40.

64. Bonwick G.A., Fielden P.R., Davies D.H. Hepatic metallothionein levels in roach (Rutilus rutilus L.) continuously exposed to water-borne cadmium // Comp. Biochem. Physiol. C. 1991. Vol. 99. No. 1-2. P. 119-125.

65. Bremner I., Marshall R. B. Hepatic Cu- and Zn-binding proteins in ruminants. 2. Relationship between Cu and Zn concentrations and the occurencs of a metallothionein-like fraction // Br. J. Nutr. 1974. Vol. 32. P. 283-291.

66. Bremner I, Davies N.T. Induction of metallothionein in rat liver by zinc injection and restriction of food intake // 1975. Vol. 149. P. 733-738.

67. Bremner I., Williams R. B., Young B. W. Copper thionein in the kidneys of copper-poisoned sheep. // Br. J. Nutr. 1977. Vol. 38. P. 87-92.

68. Brouwer M., Brouwer-Hoexum T. Interaction of copper-metallothionein from the American lobster, Homarus americanus, with glutation // Arch. Biochem. Biophys.1991. Vol. 290. No 1. P. 207-213.

69. Brouwer M., Brouwer-Hoexum T. Glutathione-mediated transfer of copper(I) into American lobster apohemocyanin // Biochemistry Wash. 1992. Vol. 31. No. 16. P. 4096-4102.

70. Brouwer M., Brouwer-Hoexum T., Cashon R.E. A putative glutathione-binding site in CdZn-metallothionein identified by equilibrium binding and molecular-modelling studies //BiochemJ. 1993a. Vol. 294. No. 1. P. 219-225.

71. Brouwer M., Brouwer-Hoexum T., Cashon R. Crustaceans as models for metal metabolism: 3. Interaction of lobster and mammalian metallothionein with glutathione //Mar. Environ. Res. 1993b. Vol. 35. No. 1-2. P. 13-17.

72. Brown D.A., Bay S.M., Hershelman G.P. Exposure of scorpionfish (Scorpaena guttata ) to cadmium: Effect of acute and chronic exposures on the cytosolic distribution of cadmium, copper and zinc // Aquat. Toxicol. 1990. Vol. 16. No. 4. P. 295-310.

73. Bunton T.E., Frazier J.M. Extrahepatic tissue copper concentrations in white perch with hepatic copper storage // J. Fish. Biol. 1994. Vol. 45. No. 4. P. 627-640.

74. Carpene E., Cortesi P., Tacconi S., Cattani O., Isani G., Serrazanetti G.P. Cd-metallothionein and metal-enzymes interactions in the goldfish Carassius auratus // Comp. Biochem. Physiol. 1987. Vol. 86C. No. 2. P. 267-272.

75. Carpene E., Vasak M. Hepatic metallothioneins from goldfish (Carassius auratus L.) // Comp. Biochem. Physiol. B. 1989. Vol. 92B. No. 3. P. 463-468.

76. Chatteijee S., Bhattacharya S. Inductive changes in hepatic metallothionein profile in the climbing perch, Anabas testudineus (Bloch) by industrial pollutants // Indian J. Exp. Biol. 1986. Vol. 24. No 7. P. 455-457.

77. Chatterjee A., Maiti I.B. Induction and turnover of catfish (Heteropneustes fossilis ) metallothionein // Mol. Cell. Biochem. 1991. Vol. 108. No. 1. P. 29-38.

78. Chen R.W., Ganther H.E. Some properties of a unique cadmium-binding moiety in the soluble fraction of rat testes. Environ. Physiol. Biochem. 1975. Vol. 5. No 4. P. 235-243.

79. Couillard Y., Campbell P.G.C., Tessier A. Response of metallothionein concentrations in a freshwater bivalve (Anodonta grandis ) along an environmental cadmium gradient // Limnol. Oceanogr. 1993. Vol. 38. No. 2. P. 299-313.

80. Dalai R., Bhattacharya S. Effect of chronic non-lethal doses of non-metals and metals on hepatic metallothionein in Channa punctatus (Bloch) // Indian J. Exp. Biol. 1991. Vol. 29. No. 7. P. 693-694.

81. De Lafontaine Y., Gagne F., Blaise C. et al. Biomarkers in zebra mussels

82. Dreissena polymorpha) for the assessment and monitoring of water quality of the St. Lawrence River (Canada) // Aquatic. Toxicol. 2000. Vol. 50. P. 51-71.

83. Duquesne S., Degros N., Janquin M.A., Richard A. Hepatic metal-binding proteins in two species of marine flatfish: Dab (Limanda limanda ) and lemon-dab (Microstomus kitt) // Oceanis Doc. Oceanogr. 1991. Vol. 17. No. 3. P. 225.

84. Duquesne S.J., Coll J.C. Metal accumulation in the clam Tridacna crocea under natural and experimental conditions // Aquat. Toxicol. 1995 Vol. 32. No. 2-3. P. 239-253.

85. Ellman G.L. Tissue sulfhydryl groups // Arch. Biochem. Biophys. 1959. Vol. 82. P. 70.

86. Enders A., Notzel H. Spezifische Veränderungen im Kleinhirn bei chronischer oraler Vergiftung mit Sublimat // Arch. Exp. Path. Pharmacol. 1965. Vol. 225. P. 346.

87. Engel D.W. Metal regulation and molting in the blue crab, Callinectes sapidus : Copper, zinc, and metallothionein // Biol. Bull. Mar. Biol. Lab. Woods Hole. 1987. Vol. 172. No. l.P. 69-82.

88. Engel D.W., Brouwer M. Metal regulation and molting in the blue crab, Callinectes sapidus: Metallothionein function in metal metabolism // Biol. Bull. Mar. Biol. Lab. Woods Hole. 1987. Vol. 173. No. 1. P. 239-251.

89. Engel D.W., Brouwer M. Short-term metallothionein and copper changes in blue crabs at ecdysis // Biol. Bull. Mar. Biol. Lab. Woods Hole. 1991. Vol. 180. No. 3. P. 447-452.

90. Engel D.W., Brouwer M. Crustaceans as models for metal metabolism: 1. Effects of the molt cycle on blue crab metal metabolism and metallothionein // Mar. Environ. Res. 1993. Vol. 35. No. 1-2. P. 1-5.

91. Eriksen K.D.H., Daae H.L., Andersen R.A. Evidence of presence of heavy metal-binding proteins in Polychaeta species // Comp. Biochem. Physiol. C. 1988. Vol.91C. No. 2. P. 377-384.

92. Eriksen K.D.H., Andersen T., Gray J.S., Stenersen J., Andersen N.A. Metal-binding in polychaetes: Quantitative and qualitative studies of five species // Marine Environ. Res. 1989. Vol. 28. No 1-4. P. 167-171.

93. Eriksen K.D.H., Andersen T., Stenersen J., Andersen R.A. Cytosolic binding of Cd, Cu, Zn and Ni in four polychaete species // Comp. Biochem. Physiol. 1990. Vol. 95C.No. l.P. 111-115.

94. Ettajani H., Berthet B., Amiard J.C. et al. Determination of cadmium partitioning in microalgae and oysters: contribution to the assessment of tropic transfer // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 2001. Vol. 40. P. 209-221.

95. Fitzhugh O.G., Nelson A.A., Lang E.P., Kunze F.M. Chronic oral toxicities of mercuri-phenil and mercuric salt// Salt. Hyg. Occup. Med. 1950. Vol. 2. P. 433.

96. Freeman T. Smith J. Human serum protein fractionation by gel filtration // Biochem J. 1970. Vol. 118. No 5. P. 869-873.

97. Fuentes M.E., Unger M.E., Roesijadi G. Individual variability in the 3' untranslated region of metallothionein mRNAs in a natural population of the mollusc Crassostrea virginica // Mol. Mar. Biol. Biotechnol. 1994. Vol. 3. No 3. P. 141-148.

98. Gagne F., Marion M., Denizeau F. Metal homeostasis and metallothioneininduction in rainbow trout hepatocytes exposed to cadmium// Fundam.Appl.Toxicol. 1990. Vol. 14. No 2. P. 429-437.

99. Gagne F., Blaise C., Pellerin J. et al. Alteration of biochemical properties of female gonads and vitellins in the clam Mya arenaria at contaminated sites in the Saguenay Fjord // Mar. Environ. Res. 2002. Vol. 53. P. 295-310.

100. Gedamu L. Regulation of rainbow trout metallothionein genes by heavy metals // Mar. Environ. Res. 1993. Vol. 35. No 1-2. P. 215-216.

101. O.George S.G. Cadmium effects on plaice liver xenobiotic and metal detoxication systems: Dose-response // Aquat. Toxicol. 1989. Vol. 15. No 4. P. 303-310.

102. George S., Burgess D., Leaver M., Frerichs N. Metallothionein induction in cultured fibroblasts and liver of a marine flatfish, the turbot, Scophthalmus maximus // Fish Physiol. Biochem. 1992. Vol. 10. No 1. P. 43-54.

103. George S., Todd K., Tytler P., Wright J. Expression of the metallothionein gene in marine flatfish: Studies of its ontogeny and heavy metal inducibility // 3rd International Marine Biotechnolodgy Conference Tromsoe Norway. 1994. P. 82.

104. Gillot P., More P., Amiard J.C., Bourget G. Purification of metallothionein-like (protein) of the oyster Crassostrea gigas Thunberg induced experimentally by cadmium// Oceanis Doc. Oceanogr. 1989. Vol. 15. No 4. P. 391-399.

105. Glynn A.W., Olsson P. E. Cadmium turnover in minnows (Phoxinus phoxinus ) preexposed to waterborne cadmium // Environ. Toxicol. Chem. 1991. Vol. 10. No 3. P. 383-394.

106. Grandini S. Copper and cadmium in teleost tissues // Il-Pesce. 1993. No. 4. P. 54 -73.

107. Gully J.R., Mason A.Z. Cytosolic redistribution end enhanced accumulation of Cu in gill tissue of Littorina littorea as a result of Cd exposure // Mar. Environ. Res. 1993. Vol. 35. No 1-2. P. 53-57.

108. Hamer D.H. Metallothionein // Annu. Rev. Biochem. 1986. Vol. 55. P. 913-951.

109. Hamza-Chaffai A., Amiard-Triquet C., El Abed A. Metallothionein-like protein: is it an efficient biomarker of metal contamination? A case study based on fish from the Tunisian coast // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1997. Vol. 33. P. 5362.

110. Hao R., Pfeiffer R.F., Ebadi M. Purification and characterization of metallothionein and its activation of pyridoxal phosphokinase in trout (Salmo gairdneri) brain // Comp. Biochem. Physiol. B 1993. Vol. 104B. No 2. P. 293-298.

111. Harrison F.L., Lam J.R. Copper-binding proteins in liver of bluegills exposed to increased soluble copper under field and laboratory conditions // Environ. Health Perspect. 1986. Vol. 65. P. 125-132.

112. Hemelraad J., Kleinveld H.A., de Roos A.M., Holwerda D.A., Zandee D.I. Cadmium kinetics in freshwater clams. 3. Effects of zinc on uptake and distribution of cadmium in Anodonta cygnea // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1987. Vol. 16. No l.P. 95-101.

113. Higham D.P., Sadler P.J., Scawen M.D. Cadmium-Resistant Pseudomonas putida Synthesizes Novel Cadmium Proteins // Science. 1984. Vol. 225. P. 1043-1045.

114. Hobson J.F., Birge W.J. Acclimation-induced changes in toxicity and induction of metallothionein-like proteins in the fathead minnow following sublethal exposure to zinc// Environ. Toxicol. Chem. 1989. Vol. 8. No 2. P. 157-169.

115. Hogstrand C., Haux C. Induction of metallotionein by cadmium in bluestripped grunt (Haemulon sciurus)// Mar. Environ. Res., 1989. Vol. 28. No 1-4. P. 191194.

116. Hogstrand C., Haux C. A radioimmunoassay for perch (Perca fluviatilis) metallothionein//Toxicol. Appl. Pharmacol. 1990. Vol. 103. No 1. P. 56-65.

117. Howard C.L., Hacker C.S. Effects of salinity, temperature, and cadmium on cadmium-binding protein in the grass shrimp, Palaemonetes pugio // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1990. Vol. 19. No 3. P. 341-347.

118. Howard A.G., Nickless G. Protein binding of cadmium, zinc and copper in environmentally insulted limpets Patella vulgata. J Chromatogr. 1975. Vol. 104. No 2. P. 457-459.

119. Huang I.Y., Yoshida A., Tsunoo H., Nakajima H. Mouse liver metallothioneins. Complete amino acid sequense of metallothionein-I // J. Biol. Chem. 1977. Vol. 252. No 22. P. 8217-8221.

120. Huang I.Y., Kimura M., Hata A., Tsunoo H., Yoshida A. Complete amino acid sequence of mouse liver metallothionein-II // J. Biochem. 1981. Vol. 89. P. 18391845.

121. Hussain S., Slikker W. Jr., Ali S.F. Role of metallothionein and other antioxidants in scavenging superoxide radicals and their possible role in neuroprotection//Neurochem Int. 1996. Vol. 29. P. 145-152.

122. Hylland K., Haux C., Hogstrand C. Hepatic metallothionein and heavy metals in dab Limanda limanda from the German Bight // Mar. Ecol. Prog.-Ser. 1992. Vol. 91. No 1-3. P. 89-96.

123. Hylland K., Haux C., Hogstrand C., Sletten K., Andersen R.A. Properties of cod metallothionein, its presence in different tissues and effects of Cd and Zn treatment //Fish Physiol. Biochem. 1994. Vol. 13. No l.P. 81-91.

124. Hylland K., Haux C, Hogstrand C. Immunological characterization ofmetallothionein in marine and freshwater fish //Responses of Marine Organisms to Pollutants Primo 7. 1995. Vol. 39. No 1-4. P. 111-115.

125. Hyllner S.J., Andersson T., Haux C., Olsson P.E. Cortisol induction of metallothionein in primary culture of rainbow trout hepatocytes // J. Cell. Physiol. 1989. Vol. 139. No l.P. 24-28.

126. IPCS, International Programme on Chemical Safety. Cd in Environmental Health Criteria // World Health Organisation. Geneva. 1992. 134 p.

127. Jenkins K.D. National Inst, of Standards and Technology, Gaithersburg, MD (USA). Ionizing Radiation Div // Rep. U.S. Dep. Energy. 1991. P. 14.

128. Jordan S.A., Bhatnagar M.K., Bettger W.J. Combined effects of methylmercury, lead, and cadmium on hepatic metallothionein and metal concentrations in the pekin duck//Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1990. Vol. 19. No 6. P. 886-891.

129. Kagi J.H.R., Vallee B.L Metallothionein: A cadmium and zinc-containing protein from equuine renal cortex // J. Biol. Chem. 1960. Vol. 235. P. 3460-3465.

130. Kagi J.H.R., Vallee B.L. Metallothionein: a cadmium and zinc-containing protein from equine renal cortex // J. Biol. Chem. 1961. Vol. 236. P. 2435.

131. Kagi J.H.R., Himmelhoch S.R., Wanger P.D., Bethue J.D., Vallee B.L Equin hepatic and renal metallothionein. Purification, molecular weight, amino acid composition and metal content. J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249. P. 3537-3542.

132. Kagi J.H.R., Vasak M., Lerch K., Gilg D. E. O., Hunzlker P. et al. Structure of mammalian metallothionein // Environ. Health Perspect. 1984. Vol. 54. P. 93-103.

133. Kammann U. Metallothioneins and polychlorinated biphenyls in fish from the river Elbe and the North Sea // Schr. Bundesforschungsanst. Fisch. Hamb. 1995. P. 101.

134. Kille P., Stephens P.E., Kay J. Elucidation of cDNA sequences for metallothioneins from rainbow trout, stone loach and pike liver using the polymerase chain reaction // Biochem. Biophys. Acta. 1991. Vol. 1089. No 3. P. 407-410.

135. Kille P., Kay J., Leaver M., George S. Induction of piscine metallothionein as a primary response to heavy metal pollutants: Applicability of new sensitive molecular probes // Aquat. Toxicol. 1992a. Vol. 22. No 4. P. 279-286.

136. Kille P., Kay J., Sweeney G. Molecular biology and environmental induction of piscine metallothionein // Mar. Environ. Res. 1995. Vol. 39. No 1-4. P. 107-110.

137. Kito H., Ose Y., Mizuhim V., Sato Т., Ishikawa Т., Tazawa T. Separation and purification of (Cd, Cu, Zn)-metallothionein in carp hepato-pancreas// Сотр. Biochem. Physiol. 1982. Vol. 73. P. 121-127.

138. Kito H., Ose Y., Mizuhira V., Sato Т., Ishikawa Т., Tazawa T. Separation and purification of (Cd, Cu, Zn)-metallothionein in carp hepato-pancreas // Сотр. Biochem. and Physiol. 1982a. Vol. C73. No 1. P. 121-127.

139. Kito H., Tazawa Т., Ose Y., Sato Т., Ishikawa T. Formation of metallothionein in fish//Сотр. Biochem. and Physiol. 1982b. Vol. C73. No 1. P. 129-134.

140. Kito H., Ose Y., Sato T. Cadmium-binding protein (metallothionein) in carp // Environ. Health Perspect. 1986. Vol. 65. P.l 17-124.

141. Klavercamp J. F., Duncan D.A. Acclimation to cadmium toxicity by white suckers(4yKy4aH): cadmium binding capacity and metal distribution in gill and liver cytosol // Environ. Toxicol, and Chem. 1987. Vol. 6. No 4. P. 275-289.

142. Klerks P.L., Bartholomew P.R. Cadmium accumulation and detoxification in a Cd-resistant population of the oligochaete Linnodrilus hoffmeisteri // Aquat. Toxicol. 1991. Vol. 19. No 2. P. 97-112

143. Koizumi N., Miyajima M., Susukida M. Variation of zinc and copper in metallothionein-like protein in killifish (Oryzias latipes) exposed to cadmium // Chemosphere. 1992. Vol. 24. No 12. P. 1799-1803.

144. Kotsonis F.N., Klassen C.D. Comparison of methods for estimating hepatic metallothionein in rats // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1977. Vol. 42. P. 583-588.

145. Kuroshima R Comparison of cadmium accumulation in tissues between carp Cyprinus carpio and red sea bream Pagrus major // Nippon Suisan Gakkaishi Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1992. Vol. 58. No 7. P. 1237-1242.

146. Kuroshima R., Kimura S., Date K., Yamamoto Y. Kinetic analysis of cadmium toxicity to red sea bream, Pagrus major // Ecotoxicol. Environ. Saf. 1993. Vol. 25. No 3. P. 300-314.

147. Kuroshima R Hepatic metallothionein and glutathione levels in red sea bream // Comp. Biochem. Physiol. C 1995. Vol. 110C. No 1. P. 95-100.

148. Langston W.J., Zhou M.J. Cadmium accumulation, distribution and elimination in the bivalve Macoma balthica : Neither metallothionein nor metallothionein-like proteins are involved // Mar. Environ. Res. 1987. Vol. 21. No 3. P. 225-237.

149. Laurent T.S., Killander J. A theory of gel filtration and its experimental verification//;. Chromatog. 1964. Vol. 14. P. 317-330.

150. Lee Y.H., Shaikh Z.A., Tohyama C. Urinary metallothionein and tissue metal levels of rats injected with cadmium, mercury, lead, copper or zinc // Toxicology. 1983. Vol. 27. P. 337-345.

151. Lee K.S., Chun K.J., Kim K.C., Choi Y.H., Kim J.K. Biomonitoring of uranium and heavy metal pollution. Cleveland: CRC Press. 1992. 65 pp.

152. Lehman A. J. Chemical in foods: a report to the Association of Food and Drug Officials on current developments. II. Pesticides // Quart. Bull. Ass. Food Drug. Officials U.S. 1951. Vol. 15. P. 122.

153. Lin Lih Yuan, Huang P.C. Complete homology in metallothionein from two genera of ducks and their hybrids // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. Vol. 168. No l.P. 182-187.

154. Lindahl U., Moksnes P. Metallothionein as a bioindicator of heavy metal stress in Colombian fish and shrimp: A study of dose-dependent induction // Fish. Dev. Ser. Natl. Swed. Board. Fish. Goeteborg Sweden Swedmar. 1993. No 73. P. 36.

155. Margoshes M., Vallee B.T. A cadmium protein from equine kidney cortex// J. Amer. Chem. Soc. 1957. Vol. 79. P. 4813-4814.

156. Martinez M., Ramo J. del, Torreblanca A. Presence of Cd-binding proteins inpre-exposed and not pre-exposed cadmium brine shrimp Artemia // Toxicol. Environ. Chem. 1991. Vol. 31-32. P. 417-424.

157. Mason A.Z., Boija M.R. A study of Cu turnover in proteins of the visceral complex of Littorina littorea by stable isotopic analysis using coupled HPLC-ICP-MS //Mar. Environ. Res. 2002. Vol. 54. P. 351-355.

158. Mason A.Z., Jenkins K.D. Effects of feeding on zinc and cadmium accumulation by the polychaete Neanthes arenaceodentata // Chem. Speciation Bioavail. 1990. Vol. 2. No l.P. 33-47.

159. Mercury in the environment. Cleveland. CRC. Press. Ed. Friberg L., Vostal J. 1972.216 pp.

160. Miller V.L., Gould C.J., Polley D. Some chemical properties of phenylmercury acetate in relation to fungicidal performance // Phytopatology. 1957. Vol. 47. P. 722.

161. Nasset E.S. Role of the digestive system in protein metabolism // Fet. Proc. 1965. Vol. 24. P. 953-958.

162. NieIson K.B., Winge D.R. Order of metal binding in metallothionein // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. No 21. P. 13063-13069.

163. Nielson K.B., Winge D.R. Preferential binding of copper to the beta domain of metallothionein //J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. No 8.P. 4941-4946.

164. Noel-Lambot F., Gerday C., Disteche A. Distribution of Cd, Zn and Cu in liver and gills of the eel Anguilla anguilla with special reference to metallothioneins // Comp. Biochem. Physiol. 1978. C 61. P. 177-187.

165. Nordberg M., Trojanovska B., Nordberg G.F. Studies on metal-binding proteins of low molecular weight from renal tissues of rabbits exposed to cadmium or mercury // Environ. Physiol. Biochem. 1974. Vol. 4. P. 149-158.

166. Nordberg G.F., Goer R.A., Nordberg M. Comparative toxicity of cadmium cloride on mouse kidney // Arch. Pathol. 1975. Vol. 99. P. 192-197.

167. Nordberg M., Kojima Y. Metallothionein // Experientia Suppl. 1979. Vol. 34. P. 41-117.

168. Norey C.G., Cryer A., Kay J. Cadmium uptake and sequestration in the pike (Esox lucius) // Comp. Biochem. Physiol., C. 1990. Vol. 95C. No 2. P. 217-221.

169. Park J.S., Chung S., Park I.S. et al. Purification and characterization of metallothionein-like cadmium binding protein from Asian periwinkle Littorina brevicula // Comp. Biochem. Physiol. C Toxicol. Pharmacol. 2002. Vol. 131. P. 425-431.

170. Pavicic J., Balestreri E., Lenzi P., Raspor B., Branica M., Felicioli R. Isolation and partial characterization of cadmium-induced metallothionein-like proteins in Mytilus galloprovincialis // Mar. Chem. 1991. Vol. 36. No 1-4. P. 249-265.

171. Pavicic J., Raspor B., Branica M. Metal binding proteins of Mytilus galloprovincialis , similar to metallothioneins, as a potential indicator of metal pollution // Map. Tech. Rep. Ser. 1992. No 69. P. 217-234.

172. Pavicic J., Raspor B., Martincic D. Quantitative determination of metallothionein-like proteins in mussels. Methodological approach and field evaluation // Mar. Biol. 1993. Vol. 115. No 3. P. 435-444.

173. Phillips J.L. Effect of zinc on the Stokes* radius of metallothionein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. Vol. 114. No 3. P. 998-1000.

174. Piscator M. On cadmiumin normal human kidney together with a report on the isolation of metallothionein from livers of cadmium exposed rabbits. // Nord. Hyg. Tisdkr. 1964. Vol. 45. P. 76-82.

175. Prasada Rao P.V.V., Jordan S.A., Bhatnagar M.K. Combined nephrotoxicity of methylmercury, lead, and cadmium in pekin ducks: Metallothionein, metal interactions, and histopathology // J. Toxicol; Environ. Health. 1989. Vol. 26. No 3. P. 327-348.

176. Prisco P. De, Capasso A., Carginale V., de Petrocellis B., Parisi E., Gargiulo E. Metallothioneins in sea urchin embryos // Oebalia. 1989. Vol. 15-20. P. 871-876.

177. Prisco P De, Scudiero R., Carginale V., Capasso A., Parisi E., de Petrocellis B. Developmental changes of metallothionein content in synthesis in sea urchin Paracentrotus lividus embryos // Cell. Biol. Int. Rep. 1991. Vol. 15. No 4. P. SOS-SIS.

178. Puiseux-Dao S. Toxicological problems related to the marine environment: Present data and future prospects // Proceedings of the Fourteenth Annual International Gabim Seminar. 1991. Vol. 17. No 3. P. 215-221.

179. Rauser W. E., Curvetto N. R. Metallothionein occurs in roots of Agrostis tolerant to excess copper//Nature. 1980. Vol. 287. P. 563-564.

180. Read C.P., Rothman A.H., Simmons J.E. Studied of membrane transport, this special reference to parasite-host integration // Ann. New York. Acad. Sci. 1963. Vol. 113. P. 154-205.

181. Rema L.P., Philip B. Metallothioneins or metallothionein-like and hevy metal toxicity in Oreochromis mossambicus (Peters) // Indian J. Exp. Biol. 1996. Vol. 34. P. 527-530.

182. Richards M.P., Cousins R.J. Mammalian zinc homeostasis: requirement for RNA and metallothionein synthesis // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975. Vol. 16. No 64. P. 1215-1223.

183. Richards M.P., Cousins R.J. Isolation of an intestinal metallothionein induced by parenteral zinc // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1977. Vol. 75. No 2. P. 286296.

184. Ridlington J.W., Fowler B.A. Isolation and partial characterization of a cadmium-binding protein from the american oyster (Crassostrea virginica) // Chem. Biol. Interact. 1979. Vol. 2. P. 127-138.

185. Ringwood A.H., Brouwer M. Expression of constitutive and metal-inducible metallothioneins in oyster embryos (Crassostrea virginica) // Comp. Biochem. Physiol., B 1993. Vol. 106B. No 3. P. 523-529.

186. Roch M., McCarter J.A. Survival and hepatic metallothionein in developing rainbow trout exposed to a mixture of zinc, copper and cadmium // Bull. Environ. Contam. and Toxicol. 1986. Vol. 36. No 2. P. 168-175.

187. Roesijadi G., Unger M.E., Morris J.E. Immunochemical quantification of metallothioneins of a marine mollusc // Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1988. Vol. 45. No 7. P. 1257-1263.

188. Roesijadi G., Klerks P.L. Kinetic analysis of cadmium binding to metallothionein and other intracellular ligands in oyster gills // J. Exp. Zool. 1989. Vol. 251. No 1. P. 1-12.

189. Roesijadi G. Response of oyster metallothioneins to cadmium exposure // J. Shellfish Res. 1989. Vol. 8. No 2. P. 438-439.

190. Roesijadi G., Kielland S., Klerks P. Purification and properties of novel molluscan metallothioneins // Arch. Biochem. Biophys. 1989. Vol. 273. No 2. P. 403-413.

191. Roesijadi G., Vestling M.M., Murphy C.M., Klerks P.L., Fenselau C.C. Structure and time-dependent behavior of acetylated and non-acetylated forms of a molluscan metallothionein // Biochim. Biophys. Acta. 1990. Vol. 1074. No 2. P. 230-236.

192. Roesijadi G. Behavior of metallothionein-bound metals in a natural population of an estuarine mollusc // Mar. Environ. Res. 1994. Vol. 38. No 3. P. 147-168.

193. Schlenk D., Brouwer M. Isolation of three copper metallothionein isoforms from the blue crab (Callinectes sapidus) // Aquat. Toxicol. 1991. Vol. 20. No 1-2. P. 2534.

194. Sedlak J., Lindsay R. H. Estimation of Total, Protein-Bound, and Nonprotein Sulfhydryl Groups in Tissue with Ellmah's Reagent // Anal. Biochem. 1968. Vol. 25. P. 192-205.

195. Shears M.A., Fletcher G.Z. Hepatic metallothionein in the winter flounder (Pseudopleuronectes americanus) // Can. J. Zool. 1985. Vol. 65. No 7. P. 16021609.

196. Stuhlbacher A., Maltby L. Cadmium resistance in Gammarus pulex (L.) // Arch.

197. Environ. Contam. Toxicol. 1992. Vol. 22. No 3. P. 319-324. 244.Stuhlbacher A., Bradley M.C., Naylor C., Calow P. Induction of cadmium tolerance in two clones of Daphnia magna Straus // Comp. Biochem. Physiol. 1992. Vol. 101C. No 3. P. 571-577.

198. Svedberg P. The ultracentrifuge. Oxford: Oxford Univ. Press. 1940. 50 p.

199. Takeda H., Shimuzu G. Existence of the metallothionein-like protein in various fish tissues // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982. Vol. 48. No 5. P. 711.

200. Tallandini L., Turchetto M., Coppellotti O., Marcassa C. Cd uptake in fish: metabolic effects and Cd complexes // Mar. Environ Res. 1989. Vol. 28. No 1-4. P. 222-223.

201. Unger M.E., Chen T.T., Roesijadi G. Molecular cloning of the cDNA of molluscan metallothioneins (MT) // Mar. Environ. Res. 1993. Vol. 35. No 1-2. P. 216.

202. Vasak M., Kagi J.H.R., Hill H., Allen O. Zinc (II), cadmium (II), mercury (II) thiolate transitions in metallothionein // Biochemistry. 1981. Vol. 20. P. 2852.

203. Viarengo A., Pertica M., Mancinelli G., Palmero S., Zanicchi G., Orunesu M. Synthesis of Cu-binding proteins in different tissues of mussels exposed to the metal // Mar. Pollut. Bull. 1981. Vol. 12. No 10. P. 347-350.

204. Viarengo A., Moore M.N., Mancinelli G., Mazzucotelli A., Pipe R.K., Farrar

205. S.V. Metallothioneins and lysosomes in metal toxicity and accumulation in marine mussels: The effect of cadmium in the presence and absence of phenathrene // Mar. Biol. 1987. Vol. 94. No 2. P. 251-257.

206. Viarengo A., Nott J.A. Mechanisms of heavy metal cation homeostasis in marine invertebrates // Comp. Biochem. Physiol. C. 1993. Vol. 104C. No 3. P. 355-372.

207. Wagner G.J. Characterization of a Cadmium-Binding Complex of Cabbage Leaves // Plant Physiol. 1984. Vol.76. P. 797-805.

208. Wang Yunjuan, Mackay E.A., Zerbe O., Hess D., Hunziker P.E., Vasak M., Kâgi J.H.R. Characterization and sequential localization of the metal clusters in sea urchin metallothionein // Biochemistry Wash. 1995. Vol. 34. No 22. P. 7460-7467.

209. Wicklund Glynn A., Haux C., Hogstrand C. Chronic toxicity and metabolism of

210. Cd and Zn in juvenile minnows (Phoxinus phoxinus) exposed to a Cd and Zn mixture // Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1992. Vol. 49. No 10. P. 2070-2079.

211. Winge D. R., Miklossy K. A. Domain Nature of Metallothionein. // J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 3471-3476.

212. Wright S.T.C. An observation suggesting that the molecular weights of enzymes can be arranged in three geometric series // Nature. 1962. Vol. 193. P. 934.

213. Yamamoto Y., Ishii Т., Ikeda S. Изучение метаболизма меди у рыб. III. Существование металлотионеин-подобного белка в гепатопанткреасе карпа // Nippon suisan gakkaishi, Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1978. Vol. 44. No 2. P. 149153.

214. Yamanoto Y., Date K. Protective role of metallothionein against acute cadmium toxicity in rainbow trout // Nippon Suisan Gakkaishi Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1987. Vol. 53. No 5. P. 833-839.

215. Zafarullah M., Olsson P. E., Gedamu L. Endogenous and heavy-metal-ion-induced metallothionein gene expression in salmonid tissues and cell lines // Gene. 1989. Vol. 83. No 1. P. 85-93.

216. Zafarullah M., Olsson P.E., Gedamu L. Differential regulation of metallothionein genes in rainbow trout fibroblasts, RTG-2 // Biochem. Biophys. Acta. 1990. Vol. 1049. No3. P. 318-323.

217. Zhang Y.S., Schlenk D. Induction and characterization of hepatic metallothionein expression from cadmium-induced channel catfish (Ictalurus punctatus) // Environ. Toxicol. Chem. 1995. Vol. 14. No 8. P. 1425-1431.