Усиленная люминолом хемилюминесценция стимулированных нейтрофилов: внутриклеточные и внеклеточные источники свечения, роль соединений с активным хлором тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат медицинских наук Белакина, Наталья Сергеевна

• Белакина, Наталья Сергеевна
• кандидат медицинских наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Белакина, Наталья Сергеевна

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА I. Особенности полиморфно-ядерных лейкоцитов.

1.1. Морфология и функции полиморфно-ядерных лейкоцитов.

1.2. Активация нейтрофилов.

1.3. Активные метаболиты кислорода.

1.4. Сульфгидрильные соединения.

ГЛАВА II. Хлораминовые производные аминокислот и таурина.

ГЛАВА III. Хемилюминесценция суспензии гранулоцитов.

3.1. Хемилюминесценция в присутствии активаторов.

3.2. Хемилюминесценция системы нейтрофилы - люминол.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

1. Реактивы.

1.1. Получение N-хлорпроизводных аминокислот и таурина.

2. Объект исследования: выделение нейтрофилов.

3. Методы исследования

3.1. Регистрация хемилюминесценции.

3.2. Определение «активного хлора» в реакции гипохлорита натрия и хлораминов с серосодержащими соединениями.

3.3. Статистическая обработка полученных результатов.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. Природа оксидантов, непосредственно вызывающих окисление люминола, индуцированное нейтрофилами.

1.1. Роль гидроксильного радикала.

1.2. Роль хлораминов.

ГЛАВА 2. Влияние серосодержащих соединений на хемилюминесценцию в системе стимулированные нейтрофилы - люминол.

2.1. Влияние сульфгидрильных соединений на хемилюминесценцию люминола, вызванную N-хлорфенилаланином в присутствии пероксида водорода.

2.2. Хемилюминесценция в системе стимулированные ФМА нейтрофилы -люминол в присутствии сульфгидрильных соединений.

ГЛАВА 3. Хемилюминесценция системы нейтрофилы - люминол в присутствии биогенных хлораминов.

3.1. Влияние N-хлорфенилаланина на хемилюминесценцию люминола в суспензии неактивированных нейтрофилов.

3.2. Влияние хлораминов на хемилюминесценцию люминола в суспензии клеток, стимулированных ФМА.

3.3. Влияние аминокислот и таурина на хемилюминесценцию в системе нейтрофилы - люминол.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Усиленная люминолом хемилюминесценция стимулированных нейтрофилов: внутриклеточные и внеклеточные источники свечения, роль соединений с активным хлором»

При активации фагоцитов бактериальными или химическими агентами в процессе так называемого "респираторного взрыва" образуются активные метаболиты кислорода. Фагоциты способны генерировать не только супероксид анион-радикал, гидроксильный радикал, пероксид водорода [12]. В реакции, катализируемой миелопероксидазой, они секретируют сильный окислитель -хлорноватистую кислоту (ионизированная форма гипохлорит-анион) [77]. При взаимодействии гипохлорита с аминогруппами свободных аминокислот, пептидов, белков образуются соответствующие хлораминовые производные - биогенные хлорамины [189,201]. Все эти окислители и свободные радикалы сейчас часто называют активными оксидантами. Известно, что они образуются и внутри клетки, и секретируются в окружающую среду.

Изменение функциональной активности полиморфно-ядерных лейкоцитов, а именно продукции активных метаболитов кислорода, является важнейшим патогенетическим фактором, оценка которого актуальна для экспериментальной и практической медицины. Точная качественная и количественная характеристика активных метаболитов кислорода позволяет судить о микробицидном потенциале нейтрофила и о степени риска повреждения собственных тканей организма. Это требует тщательного изучения механизма продукции активных оксидантов, разработки методов их обнаружения и средств нейтрализации. В настоящее время в исследованиях процессов активации фагоцитов, сопровождающихся образованием активных форм кислорода, широкое применение находит метод регистрации хемилюминесценции с использованием химических усилителей (активаторов), прежде всего люминола и люцигенина [67]. В литературе есть данные о хемилюминесценции люминола при действии многих окислителей. Окисление люминола, проникающего внутрь клетки, - это сложный многостадийный процесс, начальные этапы которого сильно зависят от первичного окислителя [88, 142, 157, 158]. В ряде работ показано [10, 83], что люминол усиливает свечение фагоцитов за счет его окисления гипохлоритом. Однако до сих пор остается не изученным вопрос о конкретных механизмах, по которым в системе люминол -нейтрофилы возникает свечение с участием гипохлорита. Предполагается [35, 36], что в суспензии стимулированных нейтрофилов свечение может быть также результатом действия на люминол хлораминовых соединений. Таким образом, встает вопрос о природе оксиданта, который непосредственно реагирует с люминолом в нейтрофилах.

При изучении функций фагоцитов с использованием хемилюминесцентных характеристик совершенно необходимы количественные сведения об излучении, генерируемом в клеточных структурах, и хемилюминесценции, обусловленной оксидантами в окружающей среде. Таким образом, очень важна другая проблема. Она сводится к вопросу о том, какая часть свечения при активации нейтрофилов обусловлена окислением люминола в клеточных структурах, какая снаружи клеток.

Известно, что гипохлорит и хлорамины - соединения, содержащие активный хлор, обладают антибактериальным действием, могут модифицировать клетки крови. Ранее в нашей лаборатории было установлено [19-22,33,34,39], что гипохлорит и хлораминовые производные аминокислот, окисляя серосодержащие группы, снижают функциональную активность тромбоцитов, ингибируют их синтазу простагландина Нг, реакцию высвобождения плотных гранул, циклооксигеназное окисление липидов. Интересно, что действие хлораминовых производных разных аминокислот на тромбоциты различно: антиагрегационный эффект усиливается при снижении молекулярной массы хлораминов [22], и при удалении хлораминовой группы от отрицательно заряженной карбоксильной группы. В последнее время хлораминовые производные аминокислот и родственных соединений предложены в качестве противотромботического средства тромбоцитотропного типа действия [21]. В связи с этим представляет интерес выяснение возможного побочного действия биогенных хлораминов на лейкоциты. Известно, что хлораминовые производные аминокислот по сравнению с гипохлоритом гораздо слабее модифицируют лейкоциты [103,222]. В ряде работ высказывается мнение, что некоторые хлорамины способны регулировать нормальные физиологические процессы в фагоцитах. Из-за высокой концентрации таурина (20-50 мМ) в цитоплазме нейтрофилов при их активации в качестве вторичного продукта образуется преимущественно N-хлортаурин [150]. Предполагается [170], что на поверхности макрофагов имеется собственный рецептор для N-хлортаурина. N-Хлортаурин может проникать в клетку и уменьшать по принципу отрицательной обратной связи производство медиаторов воспаления (окиси азота, простагландина Е2, фактора некроза опухоли а), тем самым, защищая от повреждения клетки [124, 148-152, 170,205]. Однако в литературе нет сведений о влиянии хлораминовых производных аминокислот на продукцию активных метаболитов кислорода в нейтрофилах.

Целью настоящей работы было изучение физико-химических основ хемилюминесценции люминола в суспензии активированных полиморфно-ядерных лейкоцитов, выяснение генерации реактивных оксидантов в клетке и окружающей среде.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ ГЛАВА I. Особенности полиморфно-ядерных лейкоцитов

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Белакина, Наталья Сергеевна

ВЫВОДЫ

1. В системе полиморфно-ядерные лейкоциты - люминол при стимуляции клеток агонистом форбол-12-миристат-13-ацетатом максимальное снижение интенсивности хемилюминесценции под действием восстановленного глутатиона (0,2 мМ), не проникающего через мембрану, составляет примерно 40%. Проникающие сульфгидрильные соединения дитиотреитол (0,1 мМ) и N-ацетилцистеин (0,2 мМ) вызывают более сильное ингибирование хемилюминесценции: её интенсивность снижается на 60-70 %. Около 50 % хемилюминесценции люминола регистрируется из внеклеточной среды, остальное свечение - вклад клеточных структур.

2. Специфический перехватчик гидроксильных радикалов диметилсульфоксид в умеренных концентрациях не влияет на усиленную люминолом хемилюминесценцию нейтрофилов. Это свидетельствует, что не имеет места генерация гидроксильных радикалов с участием гипохлорита, синтезируемого миелопероксидазой. При высоких концентрациях диметилсульфоксида наблюдается сильное ингибирование хемилюминесценции, обусловленное его прямой реакцией с гипохлоритом.

3. При введение люминола в суспензию полиморфно-ядерных лейкоцитов через 11 минут после начала их стимуляции форбол-12-миристат-13-ацетатом, наблюдается повышение остаточного свечения. Его светосумма примерно на 70 % выше по сравнению со светосуммой в случае присутствия люминола до стимуляции клеток. Причина этого не образование стабильных хлораминов, а накопление участвующего в превращениях люминола пероксида водорода.

4. В присутствии экзогенного N-хлорфенилаланина (0,05-0,2 мМ) наблюдается усиление хемилюминесценции в системе полиморфно-ядерные лейкоциты -люминол без их стимуляции агонистом. Это усиление хемилюминесценции обусловлено не активацией клеток хлорамином, а, вероятно, представляет собой результат прямого окисления люминола хлорамином и эндогенным пероксидом водорода.

5. Экзогенные аминокислоты и таурин в значительных концентрациях вызывают выраженное подавление хемилюминесценции системы активированные полиморфно-ядерные лейкоциты - люминол: при концентрации 3 и 15 мМ интенсивность свечения снижается соответственно примерно на 20 и 40 %. Снижение хемилюминесценции, вероятно, обусловлено перехватом гипохлорита аминогруппами; образующиеся хлорамины из-за низкой концентрации не дают заметного вклада в хемилюминесценцию.

6. Ацетилцистеин, благодаря его способности проникать в клетки, устраняет и экстраклеточные оксиданты, и их большую часть в клеточных структурах. Возможно, терапевтическое действие ацетилцистеина при воспалительных процессах включает нейтрализацию реактивных оксидантов, генерируемых фагоцитами в очаге воспаления.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Белакина, Наталья Сергеевна, 2004 год

1. Алмазов В.А. (ред.). Физиология лейкоцитов человека. Л.: Наука. - 1979. -С. 211.

2. Афанасьев Ю.И. (ред.). Гистология. М.: Медицина - 1989. - С. 432.

3. Бережная Н.М. Нейтрофилы и иммунологический гомеостаз. Киев: Наукова думка. - 1988. - С. 194.

4. Биленко М.В. Ишемические и репенфузионные повреждения органов. -М. Медицина, 1989. С. 368.

5. Варфоломеев С.Д., Мевх А.Т. Простагландины молекулярные биорегуляторы. -Изд-во МГУ. - 1985.

6. Владимиров Ю.А., Оленев В.И., Суслова Т.Б., Потапенко А.Я. Механизм перекисного окисления липидов и его действие на биологические мембраны. -В кн.: Итоги науки и техники. Биофизика, Т.5.- М.: Изд-во ВИНИТИ. 1975.

7. Владимиров Ю.А., Шерстнев М. П. Хемилюминесценция клеток животных. // Итоги Науки и Техники, Сер. Биофизика, том. 24, Москва, ВИНИТИ, 1989.

8. Гамалей И.А., Клюбин И.В. Перекись водорода как сигнальная молекула. // Цитология. 1996. - Т. 38. - № 12. - С. 1233-1247.

9. Говорова Н.Ю., Шаронов Б.П., Лызлова С.Н. Особенности хемилюминесценции люминола, возбуждаемом при каталитическом действии миелопероксидазы. // Биохимия 1987. - Т.52. - № 10.- С.: 1670 - 1676.

10. Говорова Н.Ю., Шаронов Б.П., Лызлова С.Н. Влияние низкомолекулярных соединений на хемилюминесценцию люминола, обусловленную действием продуктов миелопероксидазного катализа и экзогенного гипохлорита. // Биохимия 1988. - Т.53 - С.: 2025 - 2032.

11. Евгина С.А., Панасенко Г.М., Сергиенко В.И., Владимиров Ю.А. Перекисное окисление липопротеинов крови человека, индуцированное гипохлорит-анионом. // Биол. мембраны. 1992. - Т. 9. - № 9. - С. 946 - 953.

12. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Менщикова Е.Б. Окислительный стресс. Биохимические и патофизиологические аспекты, Майк Наука / Интерпериодика, 2001.

13. Колесниченко JI.C., Кулинский В.И. Глутатионтрансферазы. // Успехи соврем, биологии. 1989. - Т. 107., вып. 2. - С. 179 -194.

14. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Биологическая роль глутатиона. // Успехи соврем, биол. 1990. - Т. 110., вып. 1. - С. 20-33.

15. Ларкий Э.Г. Методы определения и мемаболизм металлобелковых комплексов. // Итоги науки и техники. Сер. Биологическая химия. 1990. - Т. 41.

16. Лакин Г.Ф. Биометрия. // Учебное пособие для биологических специальностей вузов. 4-е изд. 1990. - С. 113 - 115.

17. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. // Биохимия человека.- М.- Мир, 1993.-С.415.

18. Маянский А. Н., Маянский Д. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге.-Новосибирск: Наука,- 1989. С. 344.

19. Мурина М.А., Кузнецов В.Н., Рощупкин Д.И. Противоагрегационное дейтствие гипохлорита на тромбоциты. // Бюл. экс. биол. и мед.-1986.-№ 12.-С.: 676-678.

20. Мурина М.А., Сергиенко В.И., Рощупкин Д.И. Прямое и косвенное противоагрегационное действие гипохлорита натрия на обогащенную тромбоцитами плазму крови. // Бюл. эксп. биол. и мед.- 1989.-№ 12.-С.:702 -704.

21. Мурина М.А., Сергиенко В.И., Рощупкин Д.И. Средство для снижения агрегации тромбоцитов. // Официальная бюллетень комитета российской федерации по патентам и товарным знакам. Изобретения.- 1993.-№ 30.-С.62.

22. Мурина М.А., Рощупкин Д.И, Кравченко Н.Н, Садовников В.Б., Сергиенко В.И. Противоагрегационное действие хлораминовых производных аминокислот на тромбоциты в присутствии плазмы крови. // Биофизика 1997. - № 6 - С.: 12791285.

23. Натвиг Дж.Б., Перлманн П., Вигзелл X. Лимфоциты: выделение, фракционирование и характеристика. М.: Медицина, 1980. - С. 215.

24. Осипов А.Н., Азизова О.А., Владимиров Ю.А. Активированные формы кислорода и их роль в организме. // Успехи биол. химии. 1990. - Т. 31-С.180-208.

25. Осипов A.H., Якутова Э.Ш., Владимиров Ю.А. Образование гидроксильных радикалов при взаимодействии гипохлорита с ионами железа. // Биофизика. -1993. Т. 38, вып. 3. - С. 390-396.

26. Панасенко О.М., Арнхольд Ю., Владимиров Ю.А., Арнольд Д., Сергиенко В.И.// Биофизика 1995. - Т.40. - С. 1234-1242.

27. Панасенко О.М., Евгина С.А., Сергиенко В.И. Изучение способности гипохлорита проникать в липидную фазу липопротеинов крови человека. // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1993. - № 4. - С. 358-360.

28. Пол У. Иммунология. М.: Мир. - 1989. - С. 360.

29. Разумовский С.Д. Кислород элемент, формы и свойства. // М.: Химия, 1979.

30. Роит А. Основы иммунологии. М. - Мир. -1991.

31. Ромм А.Р., Шерстнев М.П., Волков В.В., Владимиров Ю.А. Действие лазерного излучения на перекисную хемилюминесценцию раневого экссудата. // Бюл. эксперим. Биол. и Мед. 1986. - Т.102. № 10. - С.: 426-428.

32. Рощупкин Д.И., Артюхов В.Г. Основы фотобиофизики. Воронеж: ВГУ, -1997.

33. Рощупкин Д.И., Бержицкая В.В., Мурина М.А., Различие в ингибирующем действии продуктов реакции, катализируемой миелопероксидазой, на тромбоцитыю. // Биофизика 1998. - Т. 43. - № 2. - С.: 323-328.

34. Рощупкин Д.И., Мурина М.А, Аднорал Н.В., Кравченко Н.Н., Сергиенко В.И. Угнетение функции тромбоцитов биогенными хлораминами.// Физиология человека 1998. - № 3. - С.: 113-120.

35. Рощупкин Д. И., Чудина Н.А., Мурина М. А. Кинетические особенности хемилюминесценции люминола, вызванной биогенными хлораминовыми соединениями. // Биофизика 2002. - Т.47. - № 2. - С.: 211-218.

36. Рощупкин Д. И., Чудина Н.А., Мурина М. А. Хемилюминесценция при окислении люминола хлораминовыми производными биогенных соединений. // Биофизика 2002. - Т.47. - №1. - С.: 27-30.

37. Сергиенко В.И., Мурина М.А., Панасенко О.М., Трунилина Н.Н., Евгина С.А., Айдыралиев Р., Рощупкин Д.И. Молекулярно-клеточные механизмы действиягипохлорита натрия на тромбоциты и липопротеины. // Вестник РАМН 1995. -№ 3. - С.: 48-53.

38. Соколовский В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на эстремальное воздействие. // Вопр. мед. химии. 1988. - № 6. - С. 2-11.

39. Часовникова JI.B., Формазюк В.Е., Сергиенко В.И., Кокряков В.Н. Взаимодействие миелопероксидазы и дефензинов с монослоями липидов. // Биохимия. 1992. - Т. 57, вып. 1. - С. 97-102.

40. Чирков Ю.Ю., Белушкина Н.Н., Тыщук И.А., Северина И.С. Роль гуанилатциклазы в регуляции агрегации тромбоцитов человека. // Вестник АМН СССР -1991.-С.51.

41. Шаронов Б.П., Говорова Н.Ю., Лызлова С.Н. Антиокислительные свойства и деградация белков сыворотки активными формами кислорода (02*, ОСГ), генерируемые стимулированными нейтрофилами.// Биохимия- 1988.- Т. 53 -вып. 5-С.: 816-825.

42. Шаронов Б.П., Чурилова И.В. Окислительная модификация и инактивация супероксиддисмутазы гипохлоритом. // Биохимия. 1992. - Т. 57, вып. 5. - С. 719-727.

43. Шинкаренко Н.В., Алексовский В.Б. Химические свойства синглетного молекулярного кислорода и значение его в биологических системах. // Успехи химии. 1982. - Т. 51. - № 5. - С. 713-735.

44. Abuja P.M., Albertini R. Methods for monitoring oxidative stress, lipid peroxidation andoxidation resistance of lipoproteins. // Clinica Chimica Acta. 2001.-V.306.- P.: 1-17.

45. Albrich J.M., Mc Carthy A., Hurst J.K. Biological reactivity of hypochlorous acid implications for microbicidal mechanisms of leukocyte myeloperoxidase. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1981.- V.78.- P.: 210-214.

46. Allen RC, Loose LD. Phagocytic activation of a luminol-dependent chemiluminescence in rabbit alveolar and peritoneal macrophages.//Biochem Biophys Res Commun. 1976 - V.69. - P.:245-52.

47. Anderson R., LukeyP.T., TheronA.J., DippenaarU. Ascorbate and cysteine-mediated selective neutralisation of extracellular oxidants during N-formyl peptide activation of human phagocytes. // Agents Actions 1987. - V.20 - No.l- P.: 2 77286.

48. Andrew L.R. Waite T.D. Chemiluminescence of luminol in the presence of iron (II) and oxygen: oxidation mechanism and implications for its analytical use. // Anal.Chem.- 2001. V.73. - P.: 245909 - 5920.

49. Arnhold J, Hammerschmidt S, Arnold K. Role of functional groups of human plasma and luminol in scavenging of NaOCl and neutrophil-derived hypochlorous acid. //Biochim Biophys Acta 1991. - V.1097. - No.2. - P.: 145-151.

50. Arnhold J., Mueller S., Arnold K., Sonntag K. Mechanismsof inhibition of chemiluminescence in the oxidation of luminol by sodium hypochlorite. // J. Biolumin. Chemilumin.-1993. -V. 6.-P.307-313.

51. Aruoma O.I., Halliwell В., Hoey B.M, Butler J. The antioxidant action of N-acetylcysteine: its reaction with hydrogen peroxide,hydroxyl radical, superoxide, and hypochlorous acid. // Free Radic Biol. Med. 1989. - V.6. - No.6. - P.: 593-597.

52. Arnhold J., Mueller S., Arnold K., Sonntag K. Mechanismsof inhibition of chemiluminescence in the oxidation ofluminol by sodium hypochlorite. // J. Biolumin. Chemilumin. -1993. -V.6. P.:307-313.

53. Auchere F, Capeillere-Blandin C. NADPH as a co-substrate for studies of the chlorinating activity of myeloperoxidase. // J.Biochem. 1999. - V.343. - Pt. 3.- P.: 603-613.

54. Babior B.M.; Andreoli Т.Е. Phagocytes and Oxidative Stress. T//he American Journal of Medicine. -2000. -V.109.- No.l. P.: 33-44.

55. Bast A., Haenen G.R.M.M., Doelman C.J.A. Oxidants and antioxidants: Stat of the art. // Amer. J. med. 1991. - V. 91., Suppl.3C. - P. 2S-13S.

56. Bergt C, Marsche G, Panzenboeck U, Heinecke J. W., Malle E, Sattler W. Human neutrophils employ the myeloperoxidase/hydrogen peroxide/chloride system to oxidatively damage apolipoprotein A-I. // Eur. J. Biochem 2001. - V.268. - P.: 3523-3531.

57. Bjerrum O.W., Human neutrophil structure and function with special reference to cytochrome b559 and 2-microglobulin. // Danish Med. Bull. 1993. - V. 40. - P. 163187.

58. Bokoch G.M. Chemoattractant signaling and leukocyte activation.// Blood 1995. -V.86.-P.: 1649-1660.

59. BrestelE.P. Co-oxidation of luminol by hypochlorite and hydrogen peroxide implications for neutrophil chemiluminescence. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. - V.126. -No.l. - P.: 482-8.

60. Briheim G, Stendahl O, Dahlgren C. Intra and extracellular events in luminol dependent chemiluminescence of polymorphonuclear leukocytes. // Infect Immun. -1984.-V.45.-P.: 1-5.

61. Byczkowski J.Z., Gessner T. Biological role of superoxie ion-radical. // Int. J. Biochem. 1988. - V. 20. - P. 569-580.

62. Campbell A.K., Hallet M.B., Weeks I.Chemiluminescence as an analytical tool in cell biology and medicine. // Methods Biochem Anal. -1985.- V.31-P.317-416.

63. Carr A.C., Hawkins C.L., Thomas S.R., Stocker R., Frei B. Relative reactivities of N-chloramines and hypochlorous acid with human plasma constituents. //Free Radic. Biol. Med.- 2001.- V. 30.-No. 5.- P. 526-536.

64. Carr A.C., Tijerina Т.,Frei B. Vitamin С protects against and reverses specific hypochlorous acid- and chloramine-dependent modifications of low-density lipoprotein.//Biochem J.- 2000.- V. 346.- P. 491-499.

65. Carr A.C., Winterbourn C.C. Oxidation of neutrophil glutathione and protein thiols by myeloperoxidase-derived hypochlorous acid. //Biochem J.- 1997.- V. 327.- P. 275281.

66. Champiat R, Larpent N. Reactions de luminescence. In: Masson, editor. Bioluminescence: principes et applications.// Paris: Biotechnologies- 1993- p. 15135.

67. Cheung K., Archibald A.C., Robinson M.F. Luminol-dependent chemiluminescence produced by neutrophils stimulated by immune complexes. //Aust J Exp Biol Med Sci. -1984.- V. 62- P. 403-419.

68. Chorazy M, Kontny E, Marcinkiewicz J, Maslinski W. Taurine chloramine modulates cytokine production by human peripheral blood mononuclear cells. // Amino Acids. 2002;23(4):407-13.

69. Claiborne A. Catalase activity. // Handbook of Methods for Oxygen Radical Research. Boca Raton: CRC Press, 1986. - P. 283-284.

70. Claiborne A., Miller H., Parsonage D., Ross R. P. Protein-sulfenic acid stabilization and function in enzyme catalysis and gene regulation. // FASEB J. 1993. - V. 7. -P.: 1483-1490.

71. Clark R. A; Klebanoff S. Myeloperoxidase-H202-halide system: cytotoxic effect on human blood leukocytes. //Blood. -1977.- V. 50. -No. 1.- P. 65-70.

72. Cooper, A.J.L., Kristal, B.S. Multiple roles of glutathione in the central nervous system. // Biol. Chem. -1997. V. 378.- P. 793-802.

73. Dahlgren C., Karlsson A. // Journal of Immunological Methods Respiratory burst in human neutrophils 232 (1999) 3-14

74. Dahlgren C., Stendahl O. Role of myeloperoxidase in luminol-dependent chemiluminescence of polymorphonuclear leukocytes. //Infect Immun. -1983.- V.39.-No. 2.- P. 736-741.

75. Dang P.M-C., Cross A.R., Babior B.M. Assembly of the neutrophil respiratory burst oxidase: A direct interaction between p67PHOX and cytochrome b558.//Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001.-V. 98.- No. 6.- P.3001-3005.

76. Davies B, Edwards SW. Inhibition of myeloperoxidase by salicylhydroxamic acid. // Biochem J. 1989. - Mar 15. -V. 258. -T. 3. - P. 801-806.

77. DeChatelet.L. R., Long G.D., Shirley P.S., Bass D.A., Thomas M.J., Henderson F.W., Cohen M.S. Mechanism of the luminol-dependent chemiluminescence of human neutrophils.//!. Immunol.-1982.- V. 129.- No. 4.- P. 1589-1593.

78. DeChatelet, L.R., Shirley, P.S. Evaluation of chronic gran-ulomatous disease by a chemiluminescence assay of microliter quantities of whole blood.// Clin. Chem. -1981., V. 27.- P. 1739.

79. Demiryurek A.T., Wadsworth R.M. Superoxide in the pulmonary circulation.//Pharmacology & Therapeutics.-1999.- V. 84.- P.355-365.

80. Denu J. M., Tanner K. G. Specific and reversible inactivation of protein tyrosine phosphatases by hydrogen peroxide: Evidence for a sulfenic acid intermediate and implications for redox regulation. // Biochemistry 1998. - V. 37. - P.: 5633-5642.

81. Dringen R. Metabolism and functions of glutathione in brain. //Progress in Neurobiology 2000.- V. 62. - P. 649-671.

82. Edwards S.W. Luminol- and Iucigenin-dependent chemilumines-cence of neutrophils: role of degranulation.// J Clin Lab Immunol. 1987. - V. 22. - P. 35-39.

83. Faldt, J., Ridell, M., Karlsson, A., Dahlgren, C. The phagocyte chemiluminescence paradox: luminol can act as an inhibitor of neutrophil NADPH-oxidase activity.// Lumines-cence-1999-14, 153.

84. Faulkner K., Fridovich I. Luminol and lucigenin as detectors for 02*". // Free Radic. Biol. Med. 1993 - V. 15. - P. 447^51.

85. Fenna R., Zeng J., Davey C. Structure of the green heme in myeloperoxidase. //Arch Biochem Biophys.- 1995.- V. 316.- P. 653-656.

86. Flohe, L.; Brigelius-Flohe, R.; Saliou, C.; Traber, M. G.; Packer, L. Redox regulation of NF-kappa b activation. // Free Radic. Biol. Med. 1997 - V. 22. - P. 1115-1126

87. Floris R., Wever R. Reaction of myeloperoxidase with its product HOC1. //European Journal of Biochemistry- 1992.- V. 207.- P. 697-702.

88. Follin, P., Briheim, G., Dahlgren, C., 1991a. Mechanisms in neutrophil priming: haracterization of the oxidative response induced by formylmethionyl-leucyl-phenylalanine in human exudated cells. // Scand. J. Immunol. V. 34. - P. 317.

89. Follin, P., Johansson, A., Dahlgren, C., 1991b. Intracellular pro-duction of reactive oxygen species in human neutrophils fol-lowing activation by the soluble stimuli fMLP, dioctanoylglyc-erol and ionomycin. // Cell Biochem. Funct. V. 9. - P. 29.

90. Fridovich I. Fundamental Aspects of Reactive Oxygen Species, or What's the Matter with Oxygen? // Annals of The New York Academy of Sciences.- 1999.-V. 893.- P. 13-18.

91. Furtmuller P.G., Burner U., Obinger C. Reaction of myeloperoxidase compound I with chloride, bromide, iodide, and thiocyanate. // Biochemistry- 1998.- V. 37.- P. 17923-17930.

92. Gate L., Paul L., Nguyen Ba, G., Tew K.D., Tapiero H. Oxidative stress induced pathologies: the role of antioxidants. // Biomed. Pharmacother.- 1999.- V. 53.- P. 169-180.

93. Ghibelli L., Fanelli C., Rotilio G., Lafavia E., Coppola S., Colussi C., Civitareale P., Ciriolo M.R. Rescue of cells from apoptosis by inhibition of active GSH extrusion. // J. FASEB -1998.- V. 12.- P. 479-486.

94. Gitler С., Mogyoros M., Kalef E. Labeling of protein vicinal dithiols: Role of protein-S2 to protein-(SH)2 conversion in metabolic regulation and oxidative stress. // Methods Enzymol 1994.- V. 33. - P.: 403^15.

95. Goldman R., Stoyanovsky D.A., Day B.W., Kagan V.E. Reduction of phenoxyl radicals by thioredoxin results in selective oxidation of its SH-groups to disulfides. An antioxidant function of thioredoxin. // Biochemistry 1995. - V. 34. P.: 47654772.

96. Grierson L., Hildenbrand K., Bothe E. Intramolecular transfor-mation reaction of glutathione thiol radical into a non-sulphur-centered radical: a pulse radiolysis and EPR study. // Int. J. Radiat. Biol. 1999. - V. 62. - P.: 265-277.

97. Grisham M.B., Jefferson M.M., Thomas E.L. Role of monochloramine in the oxidation of erythrocyte hemoglobin by stimulated neutrophils. // J. Biol. Chem.-1984.-V. 259.-No. 11.-P. 6757-6765.

98. Guzik T.J., West N.E.J., Black E., McDonald D., Ratnatunga C., Pillai R., Channon K.M. Vascular superoxide production by NAD(P)H oxidase association with endothelial dysfunction and clinical risk factors. // Circ Res.- 2000.- V. 86,- P. 85-90.

99. Hall A.G.The role of glutathione in the regulation of apoptosis. // Eur. J. Clin. Invest.- 1999.-V. 29.-P. 238-245.

100. Hampton M.B., Kettle A.J., Winterbourn C.C. Inside the neutrophil phagosome: oxidants, myeloperoxidase, and bacterial killing. // Blood.- 1998.-V. 92.- P. 30073017.

101. Harrison J.E. //FEBS.Letters. 1986.- V. 92.- No. 3.- P. 327-333.

102. Heinecke J.W. Superoxide-mediated oxidation of low density lipoprotein by thiols. // Oxy-Radocals in Molecular Biology and Pathology. N.Y.: Liss. - 1988. - P. 443457.

103. Held A.M., Hurst J.K. Ambiguity associated with use singlet oxygen trapping agents in myeloperoxidase-catalyzed oxidation. // Biochem. Biophys. Res. Com.- 1978.- V. 81.-No. 3.-P. 878-885.

104. Hippeli S., Heiser I., Elstner E.F. Activated oxygen and free oxygen radicals in pathology: New insights and analogies between animals and plants.// Plant Physiol. Biochem.- 1999.- V. 37.-No. 3.- P. 167-178

105. Imlay J.A., Linn S. DNA damage and oxygen adical toxicity. // Scirnvr. 1988. - V. 240.-P. 1302-1309.

106. Irisham M.B., Jefferson M.M., Thomas E.L. Role of monochloramine in the oxidation of erythrocyte hemoglobin by stimulated neutrophiles. // J. Biol. Chem.-1984.- V. 259.- No. 11.- P. 6757-6772.

107. Jones, D. P.; Maellaro, E.; Jiang, S.; Slater, A. F.; Orrenius, S. Effects ofN-acetyl-L-cysteine on T-cell apoptosis are not mediated by increased cellular glutathione. // Immunol. Lett. 1995 - V. 45. - P. 205-209.

108. Jones R.D., Morice A.H. Hydrogen peroxide an intracellular signal in the pulmonary circulation: involvement in hypoxic pulmonary vasoconstriction. // Pharmacology & Therapeutics. - 2000.- V. 88.- P.153-161.

109. Junod A.F. Effects of oxygen intermediates on cellular functions. // Amer. Revs. Respir. Dis. 1987. - V. 135., Suppl. - P. S32-S34.

110. Kalra J., Chaudhary A.K., Massey K.L., Prasad K. Effect of oxygen free radicals, hypoxia and pH on the release of liver lysosomao enzymes. // Mol. and Cell. Bioxhem. 1990. - V. 94. - P. 1-8.

111. Kanoffsky J.R., Wright J., Towler A.I. // FEBS Letters.- 1985.- V. 187.- No. 2.-P.299-301.

112. Karlsson, A. Wheat germ agglutinin WGA induces NADPH-oxidase activity in human neutrophils by interaction with mobilizable eceptors.// Infect. Immun.-1999.-67,3461.

113. Karlsson, A., Follin, P., Leffler, H., Dahlgren, C., Galectin-3 activates the NADPH-oxidase in exudated but not peripheral blood neutrophils. // Blood 1998. - V. 91. -P. 3430.

114. Kizak M, Miller C.W., Selsted M.E., Koeffler H.P. Myeloperoxidase (MPO) gene mutation in hereditary MPO deficiency. // Blood.- 1994- V. 83.- P. 1935-1940.

115. Klebanoff S.I., Clark R.A. Hemolysis and iodination of erythrocyte components by a myeloperoxidase-mediated system. // Blood.- 1975.- V. 45.- P. 698-707.

116. Klebanoff S.J., Clark R.A. The neutrophil elsevier. //North Holland, N.-Y., 1978.

117. Knebel, A.; Rahmsdorf, J.; Ullrich, A.; Herrlich, P. Dephosphor-ylation of tyrosine kinases as target of regulation by radiation, oxidants or alkylating agents. // EMBO J. 1996-V. 15.-P. 5314-5325.

118. Kobayashi Т., Robinson J.M., Seguchi H. Identification of intracellular sites of super-oxide production in stimulation neutrophils. // J. Cell Sci. 1998. - V. 111. -P. 81-91.

119. Kobayashi Т., Seguchi H. Novel insights into current models of NADPH oxidase regulation, assembly and localization in human polymorphonuclear leukocytes. // Histol. and Histopahtol. 1999. - V. 14. - P. 1295-1308.

120. Kohen R., Vellaichamy E., Hrbac J., Gati I., Tirosh O. Quantification of the overall reactive oxygen species scavenging capacity of biological fluids and tissues. // Free Radical Biology Medicine- 2000.-V. 28.- No. 6.- P. 871-879.

121. Kontny E, Maslinski W, Marcinkiewicz J. Anti-inflammatory activities of taurine chloramine: implication for immunoregulation and pathogenesis of rheumatoid arthritis.// Adv Exp Med Biol. 2003;526:329-40.

122. Kontny E, Rudnicka W, Kowalczewski J, Marcinkiewicz J, Maslinski W. Selective inhibition of cyclooxygenase 2-generated prostaglandin E2 synthesis in rheumatoid arthritis synoviocytes by taurine chloramine. // Arthritis Rheum. 2003 Jun;48(6):1551-5.

123. Kono Y., Fridovich I. Isolation and characterization of the pseuedocatalase of Lactobacillus plantarum: a new manganese-containing enzyme. // J. Boil. Chem. -1983.-V. 258.-P. 6015-6019.

124. Kudoh S., Suzuki K., Yamada M., Liu Q., Nakaji S., Sugawara K. Contribution of nitric oxide synthase to human neutrophil chemiluminescence. // Luminescence -1999.- V. 14.- No. 6.- P. 335-339.

125. Kutter, D. Prevalence of myeloperoxidase deficiency: pop-ulation studies using Bayer-Technicon automated hematology. // J. Mol. Med. 1998. - V. 76. - P. 669.

126. Lampert M.B.,Weiss S.J. The chlorinating potential of the human monocyte. // Blood -1983.- V. 62.- No. 3.- P. 645-651.

127. Lanza F. Clinical manifestation of myeloperoxidase deficiency. // J. Mol. Med.-1998.- V. 76.- P. 676-681.

128. Lind J.,Mereneyi G., Eriksen Т.Е. Chemiluminescence Mechanism of Cyclic Hydrazides Such as Luminol in Aqueous Solutions // J. Amer. Chem. Soc.- 1983.- V. 105.- P. 7655-7661.

129. Liu Y., Schuller-Levis G., Quinn M.R. Monocyte chemoattractant protein-1 and macrophage inflammatory protein-2 production is inhibited by taurine chloramine in rat C6 glioma cells. // Immunol. Lett.- 1999.- V. 70.- No. 1.- P. 9-14.

130. Lundqvist, H., Dahlgren, C. The serine protease inhibitor diisopropylfluorophosphate inhibits neutrophil NADPH-oxidase activity induced by the calcium ionophore ionomycin and serum opsonised yeast particles.Inflammation-1995-Res. 44,510.

131. Lundqvist, H., Dahlgren, C. Isoluminol-enhanced chemilu-minescence: a sensitive method to study the release of super-oxide anion from human neutrophils. //Free Radical Biol. Med.-1996.-20,785.

132. Marcinkiewicz J., Chain В., Nowak В., Grabowska A., Bryniarski K., Baran J. Antimicrobial and cytotoxic activity of hypochlorous acid: interactions with taurine and nitrite. // Inflamm. Res.- 2000.- V. 49.- No. 6.- P. 280-289.

133. Marcinkiewicz J., Grabowska A., Bereta J., Bryniarski K., Nowak B. Taurine chloramine down-regulates the generation of murine neutrophil inflammatory mediators. // Immunopharmacology- 1998.- V. 40.-No. 1.- P. 27-38.

134. Marcinkiewicz J., Grabowska A., Chain B.M. Modulation of antigen-specific T-cell activation in vitro by taurine chloramine. // Immunology- 1998.- V. 94.- No. 3.- P. 325-330.

135. Maridonneau-Parmi I., Tringale S., Tauber A. // J. Immunol.- 1986.- V. 137.- P. 2925-2929.

136. Mathyhartert M., Debydupont G., Melin P. et al. Bactericidal activity against Pseudomonas aeruginosa is acquired by cultured human monocyte-derived macrophages after uptake of myeloperoxidase. // Experentia. 1996. - V. 52. - P. 167-174.

137. McCord J.M., Russell W.J. Superoxide inactivates creatine phosphokinase during reperfusion of ischemic heart. // Oxy-Radicals in Molecular Biology and Pathology. -N.Y.: Less, 1988.-P. 27-35.

138. McPhail L.C., Qualliotine-Mann D., Waite K.A. Cell-free activation of neutrophil NADPH oxidase by a phosphatidic acid-regulated protein kinase. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995.- V. 92.- P. 7931-7935.

139. Merenyi G., LindJ., EriksenT.E. Luminol chemiluminescence: chemistry, excitation, emitter. // J Biolumin. Chemilumin. 1990. - V.5. - No.l. - P.: 53-56.

140. MerenyiG., LindJ., EriksenT.E. Nucleophilic addition to diazaquonones. Formation and breakdown of tetrahedral intermediates in relation to luminol chemiluminescence. // J. Am. Chem. Soc. 1986. - V. 108. - P.: 7716-7726.

141. Morris J.C. Kinetics of reaction between aqueous chlorine and nitrogen compounds. //In: Principles and applications of water chemistry 1967.- P. 23-51.

142. Mueller S., Arnhold J. Fast and sensitive chemiluminescence determination of H202 concentration in stimulated human neutrophils. // J. Biolumin. Chemilumin.- 1995.-V.10.- P. 229-237.

143. Munday, R.; Winterbourn, С. C. Reduced glutathione in combination with superoxide dismutase as an important biological antioxidant defense mechanism. // Biochem. Pharmacol. 1989 - V.38. - P. 4349-4352.

144. Murphy M.E., Sies H. Visible-range low-level chemiluminescence in biological systems. // Methods Enzymol.- 1990.- V. 186.- P. 595-610.

145. Murrrell G., Bromley G.N. Modulation of fibroblast proliferation by oxygen free radicals. // Biobhem. J. 1990. - V. 265. - P. 659-665.

146. Nagl M.,Gottardi W. Rapid killing of Mycobacterium terrae by N-chlorotaurine in the presence of ammonium is caused by the reaction product monochloramine. // J. Pharm. Pharmacol.- 1998.- V. 50.- No. 11.- P. 1317-1320.

147. Nguyen A.T., Golub R., Feuillet-Fieux M.N., Descamps-Latscha B. Modulation of human granulocyte and monocyte chemiluminescence responses: evidence for distinct free radical generating systems. // J. Clin. Lab. Immunol.- 1983.- V. 12.- P. 47-55.

148. Nozaki O., Kawamoto H. Determination of hydrogen peroxide by micro-flow injection-chemiluminescence using a coupled flow cell reactor chemiluminometer. // Luminescence. -2000.- V.15.-No. 3.-P.137-42.

149. Oosthuizen M.M., Greyling D. Antioxidants suitable for use with chemiluminescence to identify oxyradical species. // Redox. Report.- 1999.- V. 4.-No. 6.- P. 277-290.

150. Park E., Quinn M.R., Wright C.E., Schuller-Levis G. Taurine chloramine inhibits the synthesis of nitric oxide and the release of tumor necrosis factor in activated RAW 264.7 cells. // J. Leukoc. Biol.- 1993.- V. 54.- No. 2.- P. 119-124.

151. Park E., Schuller-Levis G., Jia J.H., Quinn M.R. Preactivation exposure of RAW 264.7 cells to taurine chloramine attenuates subsequent production of nitric oxide and expression of iNOS mRNA. // J. Leukoc. Biol.- 1997.- V. 61.- No. 2.- P. 161-166.

152. Peskin A.V., Winterbourn C.C. Kinetics of the reactions of hypochlorous acid and amino acid chloramines with thiols, methionine, and ascorbate. // Free Radic. Biol. Med.- 2001,- V. 30,- No. 5.-P. 572-579.

153. Pietarinen-Runtti P., Lakari E., Raivio K.O., Kinnula V.L. Expression of antioxidant enzymes in human inflammatory cells. // Am. J. Physiol. Cell Physiol.- 2000.- V. 278.- P. 118-125.

154. Poumay Y., Ronveaux-Drpal M.F. Incubation of endothelial cells in a superoxide generation system: impaired low-density lipoprotein receptor-mediated endocytosis. // J. Cell Physiol. 1988. -V. 136. - P. 289-296.

155. Pruts W.A. Hypochlorous acid interactions with thiols, nucleotides, DNA and other biological substrates. // Arch. Biochem. Biophys.-1996.- V. 332.- No. 1.- P. 110-120.

156. Pullar J.M., Vissers M.C., Winterbourn C.C. Glutathione oxidation by hypochlorous acid in endothelial cells produces glutathione sulfonamide as a major product but not glutathione disulfide. // J. Biol. Chem.- 2001.- V. 276.- No. 25.- P. 22120-22125.

157. Quinn M.R.,Park E., Schuller-Levis G. Taurine chloramine inhibits prostaglandin E2 production in activated RAW 264.7 cells by post-transcriptional effects on inducible cyclooxygenase expression. // Immunol. Lett.- 1996.- V. 50.- No. 3.- P. 185-188.

158. Raschke P., Massoudy P., Becker B.F. Taurine protects the heart from neutrophil-induced reperfusion injury. //.Free Radic. Biol. Med.- 1995.- V. 19.- P. 461-471.

159. Rest RF. Measurement of human neutrophil respiratory burst activity during phagocytosis of bacteria.// Methods Enzymol. -1994.-V. 236.-P. 119- 37.

160. Rodgers M.A. Time resolved studies of 1.27 micron luminescence from singlet oxygen generated in homogeneous and microheterogeneous fluids. // Photochem. Photobiol.- 1983.- V. 37.- No. 1.- P. 99-103.

161. Rodrigues M.R., Rodriguez D., RussoM., CampaA. Macrophage activation includes high intracellular myeloperoxidase activity. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. - V. 292. - No. 4. - P.: 869-873.

162. Rosen H., Klebanoff S. J. Chemiluminescence and superoxide production by myeloperoxidase-deficient leukocytes. // J. Clin. Invest. 1976 - V. 58. - P. 50.

163. Saito D., Nakaji S., Umeda Т., Kurakake Sh., Danjio K., Shimoyama Т., Sugawara K. Effects of long-distance running on serum opsonic activity measured by chemiluminescence.//Luminescence.-2003.-V. 17- P. 122-124.

164. Schreck, R.; Rieber, P.; Baeuerle, P. A. Reactive oxygen inter-mediates as apparently widely used messengers in the activation of the NF-kB transcription factor and HIV-1. // EMBO J. 1991. - V. 10. - P. 2247-2258.

165. Sen, С. K.; Packer, L. Antioxidant and redox regulation of gene transcription. // Faseb J. 1996 - V. 10. - P. 709-720.

166. Shan, X., Aw, T. Y., Jones, D. P. Glutathione-dependent protection against oxidative injury. // Pharmacol. Ther. 1990.- V. 47. - P. 61-71.

167. Slungaard A., Mahoney J.R. Thiocyanate is the major substrate for eosinophil peroxidase in physiologic fluids. Implications for cytotoxicity. // J. Biol. Chem.-1991.- V. 266.- P. 4903-4910.

168. Steinbeck M.J., Khan A.U., Karnovsky M.J. Intracellular singlet oxygen generation by phagocytosing neutrophils in response to particles coated with a chemical trap. // J. Biol. Chem. 1992. - V. 267. - P. 13425-13433.

169. Stelmaszynska Т., Zgliczynski I.M. Myeloperoxidase of human neutrophilic granulocytes as chlorinatiny enzyme.// Eur.J.Biochem.-1974.-V. 45.- P. 305-312.

170. Stief T.W.,Fareed J. The antithrombotic factor singlet oxygen/light ('Ог).// Clin. Appl. Thromb. Hemost.- 2000.- V. 6.- No. 1.- P. 22-30.

171. Stief T.W.,Kurz J.,Doss M.O. Singlet oxygen inactivates fibrinogen, factor V, factor VIII, factor X, and platelet aggregation of human blood. // Thromb. Res.- 2000.- V. 97.- No. 6.- P. 473-480.

172. Sullivan, S. G.; Chiu, D. Т.; Errasfa, M.; Wang, J. M.; Qi, J. S.; Stern, A. Effects of H2 02 on protein tyrosine phosphatase activity in HER14 cells. // Free Radic.Biol. Med. 1994 - V. 16. - P. 399-403.1. Л I

173. Suzuki Y.J., Ford G.D., Ingibition of Ca -ATPase of vascular smooth muscle sarcoplasmic reticulum by reactive oxygen intermediates. // Am. J. Physiol. 1991. -V. 261. - P. H568-H574.

174. Suzuki Y.J., Kawai E., Kodama Y. et al. Quantitative analysis of superoxide anion generation in living cells by using chemiluminescence video microscopy. // Biochim. En biophys. Acta. 1994. - V. 1201. - P. 328-332.

175. Suzuki H., Seto K., Mori M., Suzuki M., Miura S., Ishii H. Monochloramine induced DNA fragmentation in gastric cell line MKN45. // Am. J. Physiol.- 1998.- V. 275.- P. 712-716.

176. Teixeira H.D., Schumacher R.I., Meneghini R. Lower intracellular hydrogen peroxide levels in cells overexpressing CuZn-superoxide dismutase. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA Biochemistry- 1998.- V. 95.- P.: 7872-7875.

177. Test S.T., Weiss S.J. Quantitative and temporal characterization of the extracellular H202 poll generated by human neutrophil^. // J. Biol. Chem. 1984. - V.259. - P. 399-405.

178. Thomas E.L. Myeloperoxidase, hydrogen peroxidase, chloride antimicrobial system: nitrogen chloride derivatives of bacterial components in bactericidae action against E.Coli. // Infect.Imm.-1979.- V. 23.- No. 2.- P. 522-531.

179. Thomas E.L.,Bozeman P.M., Jefferson M.M., King C.C. Oxidation of bromide by the human leukocyte enzymes myeloperoxidase and eosinophil peroxidase. Formation of bromamines. // J. Biol. Chem.- 1995.- V. 270.- P. 2906-2913.

180. Thomas E.L., Jefferson M.M., Grisham M.B. Myeloperoxidase -catalized incorporation of amines into proteins: role of hypochlorous acid and dichloramines. // Biochemistry.-1982.-V. 21.- P. 6299-6308.

181. Thomas E. G., Hodgson M., Jones P. Kinetics and Mechanism of a Chemiluminescent Clock Reaction based on the Horseradish Peroxidase Catalysed Oxidation of Luminol by Hydrogen Peroxide. // J.Chem.Soc.Perkin Trans.2. 1990. -V. 8.-P.: 1385-1388.

182. Vladimirov Yu. A., Sherstnev M. P. Biophysical chemiluminescent analysis. In "Physicochemical Aspects of Medicine Rewiews" (Ed. Lopukhin Yu. M.), Soviet Medical Reviews/Section В, V. 2, Part 5. Harwood Academic Publishers GMBH, -1991.-P.: 1-44.

183. Vogt W. Complement activation by myeloperoxidase products released from stimulated human polymorphonuclear leukocytes. // Immunobiology.- 1996.- V. 195.-P. 334-346.

184. Vogt W., Hesse D. Oxidants generated by the myeloperoxidase-halide system activate the fifth component of human complement, C5. // Immunobiology.- 1994.-V. 192.-P. 1-9.

185. Wang J.F., Komarov P., de Groot H. Luminol chemiluminescence in rat macrophages and granulocytes: the role of N0,02"/H202, and HOC1. // Arch. Biochem. Biophys.- 1993.-V. 304.- No. 1.- P. 189-196.

186. Weber G.F. The measurement of oxygen-derived free radicals and related substances in medicine. // J Clin Chem Clin Biochem. 1990. - V. 28. - P. 569 -603.

187. Wefers H., Sies H. Oxidation of glutathione by the superoxide radical to the disulfide and the sulfonate yielding singlet oxygen. // Eur. J. Biochem. 1982 -V. 137. P.-29-36.

188. Weil J.C., Morris J.C. Kinetic studies on the chloramines. N-chlormethylamine and N-chlordimethylamine. // J. Amer. Chem. Soc.- 1979.- V.71.- No.5.- P.: 1664-1671.

189. WeimannA., Hildebrandt A.G., KahlR. Different efficiency of various synthetic antioxidants towards NADPH induced chemiluminescence in rat liver microsomes. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1984. V.125 - No.3. - P.: 1033-1038.

190. Weiss S.J. The role of superoxide in the destruction of eiythrocute targets by human neunrophils. // J. Biol. Chem. 1980. - V. 225. - P. 9912-9917.

191. Weiss S., Lobuglio A.F. Biology of disease: phagocyte generated oxygen metabolites and cellular injury. // Lab. Invest.- 1982.- V. 47.- No. 1.- P. 5-18.

192. Weiss S.J., Slivka A. Monocyte and granulocyte-mediated human cell distruction: a role for the hydrogen peroxide-myeloperoxidase-chloride system.// J.Clin.Invest.-1982.- V. 69.- No. 2.- P. 255-262.

193. Weiss S.J., Lampert M.B., Test S.T. Long-lived oxidants generated by human neutrophils: characterizization and bioactivity. // Science.- 1983.- V. 222. P. 625628.

194. Weitzman S.A., Weitberg A.B., Clark E.P., Stossel T.P. Phagocytes as carcinogens: malignant transformation produced by human neutrophils. // Science.- 1985.- V. 227.-No. 4691.- P. 1231-1233.

195. Wenn J.S., Guille J., Gebicki J.M., Day R.O. Hydrogen peroxide modulation of the respiratory burst of human neutrophils. // Biochemical. Pharmacol. -1991.-V. 41. -P. 31-36.

196. Wheatley R.A., Sariahmetoglu M., Cakici I. Enhancement of luminol chemiluminescence by cysteine and glutathione. // Analyst.- 2000.- V. 125.- No. 11.-P. 1902-1904.

197. Winkler B.S., Orselli S.M., Rex T.S. The redox couple between glutathione and ascorbic acid: a chemical and physiological perspective. // Free Radical. Biol. Med.-1994.-V. 17.- P. 333-349.

198. Winterbourn C.C., Metodiewa D. The reactions of superoxide with reduced glutathione. //Arch. Biochem. Biophys.- 1994.- V. 314.- P. 284-290.

199. Winterbourn C.C., Metodiewa D. Reactivity of biologically important thiol compounds with superoxide and hydrogen peroxide. // Free Radical Biology & Medicine.-1999.- V. 27.- N. 3/4.-P. 322-328.

200. Wright C.E., Lin T.T., Lin Y.Y., Sturman J.A., Gaull G.E. Taurine scavenges oxidized chlorine in biological systems. // Prog. Clin. Biol. Res.- 1985.- V. 179.- P. 137-147.

201. Woronick C.L.,Maderazo E.G., Anthony M.N., Krause P.J., Shaafi R.I. Characterization of a direct effect of phorbol myristate acetate on human neutrophil cell membrane using 31D8 monoclonal antibody. // J. Leukoc. Biol.- 1992.- V. 51.- P. 289-295.

202. Zappacosta В., Mordente A., Persichilli S., Giardina В., De Sole P. Effect of homocysteine on polymorphonuclear leukocyte activity and luminol-dependent chemiluminescence. // Luminescence.- 2000,- V. 15.- No. 4.- P. 257-260.

203. Ziegler, D. M. Role of reversible oxidation-reduction of enzyme thiols-disulfides in metabolic regulation. // Annu. Rev. Biochem -1985 V. 54. - P. 305-329.

204. Zgliczynski J.M., Stelmaszynska Т., Ostrowski W., Naskalski J., Jzhaaja J. Chloramin as intermediates of oxidation reaction of aminoacid by myeloperoxidase./ / Biochem. Biophys. Acta.-1971.- V. 235- No. 2.- P. 419-424.

205. Zgliczynski J., Stelmaszynska Т., Ostrowiski W., Naskalski J., Sznajd J. Myeloperoxidase of human leukaemic leucocytes. Oxidation of amino acids in the presence of hydrogen peroxide. // Eur. J. Biochem. 1968.-V. 4 - P. 540-547.

206. Zgliczynski J., Olszowska E, Olszowski S, Stelmaszynska T, Kwasnowska E. A possible origin of chemiluminescence in phagocytosing neutrophils. Reaction between chloramines and H202. // Int. J. Biochem. -1985.-V.17.-No. 4,- P. 515-9.

207. Zhao R., Lind, J., Merenyi G., Eriksen Т. E. Kinetics of one-electron oxidation of thiols and hydrogen abstraction by thiyl radicals from a-amino C-H bonds. // J. Amer. Chem. Soc. 1999. - V. 116. - P.: 12010-12015.