Участие ферментов и липидов мицелия гриба Lentinus tigrinus в биодеградации фенолов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.23, кандидат биологических наук Надеждина, Оксана Сергеевна

• Надеждина, Оксана Сергеевна
• кандидат биологических наук
• 2007

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Надеждина, Оксана Сергеевна

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА 1. Общая характеристика дереворазрушающих грибов и их применение

1.1. Грибы возбудители бурой гнили древесины

1.2. Грибы возбудители мягкой гнили древесины

1.3. Грибы возбудители белой гнили древесины

1.4. Практическое применение лигнолитических грибов и выделяемых ими ферментов

ГЛАВА 2. Внеклеточный лигнолитический ферментный комплекс

ГЛАВА 3. Роль липидов в функционировании лигнолитических грибов

3.1. Строение и химический состав клеток лигнолитических грибов

3.2. Роль липидов в секреции и функционировании лигнолитических ферментов

3.3. Роль процессов перекисного окисления липидов в секреции и функционировании лигнолитических ферментов 38 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 4. Объект и методы исследования

4.1. Объекты исследования

4.2. Реактивы и материалы

4.3. Культивирование гриба Ьепйпш й&'тш

4.4. Выделение и очистка лигнолитических ферментов (лакказы и . пероксидазы)

4.5. Выделение лигноуглеводных комплексов березы и сосны

4.6. Определение активности лигнолитических ферментов и исследование их воздействия на лигноуглеводный комплекс и фенолы

4.6.1. Определение лакказной активности по пирокатехину

4.6.2. Определение пероксидазной активности по одианизидину

4.6.3. Исследование воздействия лигнолитических ферментов на лигноуглеводный комплекс и фенольные соединения

4.7. Определение концентрации белка

4.8. Определение количества биомассы

4.9. Экстракция липидов из мицелия гриба ЬепНпт й^г'тиБ

4.9.1. Выделение общих липидов

4.9.2. Выделение фосфолипидов

4.10. Хроматографические методы анализа

4.10.1. Микротонкослойная хроматография фосфолипидов 47 Подготовка силикагеля и приготовление пластинок 47 Разделение фосфолипидов 48 Идентификация липидов

4.10.2. Количественное определение фосфолипидов

4.10.3. Газожидкостная хроматография жирных кислот 51 Метилирование жирных кислот 51 Анализ и обработка результатов хроматографических исследований

4.11. Определение продуктов перекисного окисления липидов

4.11.1. Определение диеновых и триеновых коньюгатов

4.11.2. Определение содержания ТБК-активных веществ (малонового диальдегида)

4.12. Определение содержания фенола

4.12.1. Колориметрическое определение с 4-аминоантипирином

4.12.2. Определение содержания фенола методом высокоэффективной жидкостной хроматографии

4.13. Определение химического потребления кислорода

4.14. Определение биохимического потребления кислорода

4.15. Статистическая обработка данных

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

ГЛАВА 5. Биодеградация фенольных соединений и лигнина грибом ЬепНпш %ппш и выделяемыми им внеклеточными лигнолитическими ферментами

5.1. Биодеградация фенола грибом белой гнили ЬепНпш ^ппш

5.2. Биодеградация фенольных соединений лакказой гриба ЬепИпш ^гтш

5.3. Воздействие пероксидаз гриба и хрена на лигноуглеводный комплекс березы и сосны

ГЛАВА 6. Взаимосвязь состава липидов и продуктов их перекисного окисления с секрецией лигнолитических ферментов в процессе роста ЬепНпш ^ппш

ГЛАВА 7. Исследование взаимосвязи между биодеградацией фенола и изменениями в липидном составе мицелия гриба ЬепНпш ^гтш

ГЛАВА 8. Влияние модификаторов мембраны на уровень секреции лигнолитических ферментов и изменения в составе мембран

ГЛАВА 9. Биодеградация фенолов в стоках коптильных цехов мясоперерабатывающих предприятий 120 ВЫВОДЫ 126 СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ

БПК - биохимическое потребление кислорода

ВЛФК - внеклеточный лигнолитический ферментный комплекс

ГЖХ - газожидкостная хроматография

ДК - диеновые коньюгаты

ЖК - жирные кислоты

КЛ - кардиолипин

Кв - коэффициент воздействия

Кн - коэффициент ненасыщенности

ДНК - линолевая кислота

ЛУК - лигноуглеводный комплекс

ЛФХ - лизофосфатидилхолин

МДА - малоновый диальдегид

НЛ - нейтральные липиды

ОЛ - общие липиды

ПЛК - пальмитиновая кислота

ПОЛ - перекисное окисление липидов

Пирролохинолин (1) - 7-гидроксикарбонил-1,2,3,-триметил-4-метокси-1Н-пирроло[2,3-^хинолина

Пирролохинолин (2) - 5-трифторметил-1,2,3,-триметил-1Н-пирроло[3,

§]хинолина

СЖК - свободные жирные кислоты СФМ - сфингомиелин ТК - триеновые коньюгаты ТБК - тиобарбитуровая кислота ТСХ - тонкослойная хроматография ФИ - фосфоинозитид ФК - фосфатидная кислота ФЛ - фосфолипиды

ФГ - фосфатидилглицерин

ФС - фосфатидилсерин

ФХ - фосфатидилхолин

ФЭА - фосфатидилэтаноламин

ХПК - химическое потребление кислорода

ABTS - 2,2 - азино - бис(3 - этилбензтиазолин - 6 - сульфонат) аммония НВТ- 1-гидроксибензотриазол

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Участие ферментов и липидов мицелия гриба Lentinus tigrinus в биодеградации фенолов»

Актуальность темы. С развитием промышленности и сельского хозяйства в биосферу поступает все большее количество различных ксенобиотиков, в том числе фенолов и фенольных соединений, которые в значительной степени загрязняют окружающую среду. В настоящее время нагрузка на естественные процессы самоочищения биосферы является избыточной, и параллельно с деструкцией загрязнений идет их постепенное накопление и преобразование в еще более токсичные соединения. Существующие химические и физические способы утилизации фенольных соединений не всегда эффективны. В связи с этим разработка теоретических и практических (биотехнологических) основ биодеградации этих веществ является актуальной проблемой биотехнологии и экологии. В настоящее время предпочтение отдается микробиологическим технологиям. Однако, несмотря на преимущества этих методов, имеется один существенный недостаток. Большинство микроорганизмов и биологических агентов не способны функционировать при высоких концентрациях фенолов. Вместе с тем содержание фенолов даже в стоках пищевых предприятий, например, коптильных цехов, может доходить до 3%. Такие стоки, попадая на биологические очистные сооружения, приводят к гибели микроорганизмов активного ила (Смирнов В.Н. и др., 2002). В этом плане перспективным может быть использование новых штаммов грибов "белой гнили", обладающих уникальными внеклеточными ферментами лигнолитического комплекса. Благодаря этому они являются единственными организмами способными полностью разрушать один из основных компонентов древесины - лигнин, а также большое количество разнообразных ксенобиотиков (Кадималиев Д.А. и др., 2003, Рабинович М.Л. и др., 2004). Эффективность биодеградации этих соединений зависит от качественного и количественного соотношения внеклеточных ферментов. В этом отношении внимание заслуживает гриб ЬепНпш ^гтш штамм ВКМ Р-3616Б обладающий высокой лигнолитической активностью за счет способности продуцировать нетипичную "желтую" лакказу и секреторную пероксидазу растительного типа (Ревин В.В. и др., 2000, Кадималиев Д.А. и др., 2005).

Считается, что немаловажную роль в секреции этих ферментов во внеклеточную среду, играют мембранные структуры, в частности фосфолипиды (ФЛ), которые наряду с жирными кислотами (ЖК) определяют физиологические свойства мембраны - проницаемость, микровязкость, заряд, что особенно важно для транслокации ферментов через мембрану. Изменение качественного и количественного состава ФЛ мембран является одним из факторов определяющим ее проницаемость. Уровень и механизмы секреции лигнолитических ферментов во внеклеточную среду также зависят от изменений в химическом составе мембраны (Несмеянова М.А., 1982, Феофилова Е.П. и др., 1987). Контролируемое изменение физиологических и физико-химических свойств мембраны грибов путем воздействия на липиды модификаторами - органическими растворителями, детергентами, и другими соединениями может быть одним из возможных методов увеличения секреции ферментов во внеклеточную среду. Кроме того, есть данные о значительной роли в процессах биодеградации липидов и продуктов их перекисного окисления (Капич А.Н., 1995). Установление связи между этими процессами позволит не только лучше понять механизмы участия липидов в функционировании внеклеточного лигнолитического ферментного комплекса (ВЛФК), но и регулировать процессы их синтеза и секреции.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось изучение процесса биодеградации фенольных соединений грибом L. tigrinus и выделяемыми им внеклеточными лигнолитическими ферментами, а также подбор условий модификации мембраны, обеспечивающий максимальный выход этих ферментов.

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Исследовать процесс биодеградации фенольных соединений грибом Ь. ^ппш и роль отдельных ферментов внеклеточного лигнолитического комплекса в этом процессе;

2. Изучить изменение липидного состава, продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ) мицелия и лигнолитической активности гриба Ь. И&тш в процессе роста и биодеградации фенола;

3. Установить взаимосвязь между изменением липидного состава, активностью ферментов лигнолитического комплекса и биодеградацией фенола;

4. Подобрать модификаторы клеточной мембраны, их концентрацию и время внесения для повышения выхода ферментов лигнолитического комплекса;

5. Разработать варианты практического использования гриба Ь. tigrinus для биодеградации высоких концентраций фенола и его производных в промышленных сточных водах.

Научная новизна работы. Впервые показана способность гриба Ь. %ппш расти и развиваться в присутствии высоких концентраций фенола (до 5%), а также возможность его использования для биодеградации фенола и его производных. Установлено, что лакказа играет в этом процессе ведущую роль, а роль пероксидазы в большей степени заключается в детоксикации образующихся токсичных продуктов его разрушения. Причем для эффективной биодеградации фенола необходима секреция этих ферментов в определенных соотношениях.

Впервые исследован состав липидов и продукты их окисления в мицелии гриба Ь. ппш ВКМ Р-3616 Э. Выявлена взаимосвязь между составом липидов мицелия и секрецией лигнолитических ферментов. Установлено, что фазе активного роста и максимальной секреции ВЛФК соответствует повышенное содержание легко окисляемых ФЛ, ненасыщенных ЖК и вместе с тем низкое содержание продуктов ПОЛ. В идиофазе, характеризующейся более низким выходом внеклеточных лигнолитических ферментов, повышается доля более стабильных ФЛ, насыщенных ЖК и продуктов ПОЛ.

Исследовано влияние модификаторов клеточной мембраны на секрецию лигнолитических ферментов грибом Ь. 1'щг'т№ при глубинном культивировании. Показано, что повышение лакказной и пероксидазной активностей в культуральной жидкости по сравнению с контролем наблюдается на 6 сутки роста, при добавлении модификаторов мембраны (бутанола и толуола для лакказы, ЭДТА для пероксидазы) на 3 сутки, т.е. в начале продуцирования и секреции лигнолитических ферментов. Максимальной лакказной и пероксидазной активностям соответствует определенное соотношение ФЛ и ЖК.

Исследовано влияние новых пирролохинолинов: 7-гидроксикарбонил-1,2,3 -триметил-4-метокси-1 Н-пиррол о [2,3 -^хинолина (1) являющегося витаминоподобным аналогом и 5-трифторметил-1,2,3-триметил-1Нпирроло[3,2^]хинолина (2) на рост и развитие гриба Ь. Гщг'тт. Показано, что пирролохинолин (1) оказывает стимулирующее действие на рост и развитие гриба, в то время как трифторзамещенный пирролохинолин (2) затормаживает развитие культуры гриба.

Научно - практическая значимость работы. Результаты исследований расширяют представления о механизмах биодеградации токсичных веществ фенольной природы грибом белой гнили Ь. гтш и роли отдельных ферментов в этом процессе, участия липидов в процессах секреции лигнолитических ферментов во внеклеточную среду. Предложены новые приемы увеличения выхода ферментов лигнолитического комплекса, путем модификации клеточной мембраны. Полученные результаты могут служить основой для увеличения эффективности старых и разработки новых методов биодеградации ксенобиотиков фенольной природы и лигноцеллюлозных субстратов. Предложена технология практического использования гриба Ь. И^тш для биодеградации высоких концентраций фенола и его производных в сточных водах.

Связь работы с научными программами. Представленные результаты были получены в ходе исследований, проведенных в рамках научно-практических работ при поддержке: программы "Развитие научного потенциала высшей школы 2006-2008" РНП.2.1.17708 «Моделирование и кинетический анализ процессов деструкции лигноцеллюлозных субстратов и ксенобиотиков с участием ферментов и липидов»; гранта Минобрнауки РФ по поддержке ведущих научных школ РИ-112/001/350 "Исследование физиолого-биохимических свойств базидиальных грибов (на примере РапиБ Н&тш) и физико-химических свойств секретируемых ферментов для получения новых материалов"; гранта Роснауки по поддержке молодых ученых, шифр 2006-РИ-19.0/001/079 "Исследование свойств лигнолитических ферментов гриба Рапт Н^тш и их роли в биодеградации растительных отходов и токсичных веществ".

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы были представлены для обсуждения на Огаревских чтениях в Мордовском государственном университете им. Н.П. Огарева (Саранск, 2004-2006); на научной конференции молодых ученых, аспирантов и студентов Мордовского государственного университета им. Н.П/ Огарева (Саранск, 2005-2006); на 10-ой Пущинской школе - конференции молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2006); на IV Съезде общества биотехнологов России им Ю.А. Овчинникова (Пущино, 2006); на 14-ой международной конференции «Математика. Компьютер. Образование.» (Пущино, 2007); VI Республиканской научно-практической конференции «Наука и инновации в Республике Мордовия» (Саранск, 2007).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 20 печатных работ, в числе которых 2 статьи в российских научных журналах рекомендованных ВАК и подана заявка на патент.

Структура и объем диссертации. Материалы диссертации изложены на 156 страницах машинописного текста. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, результатов и их обсуждения,

Заключение диссертации по теме «Биотехнология», Надеждина, Оксана Сергеевна

выводы

1. Добавление фенола в концентрации до 5% в среду для культивирования не вызывало угнетения роста культуры гриба Ь. Н^тш. Более того, не зависимо от концентрации и времени внесения фенола содержание биомассы возрастало на протяжении всего периода культивирования, и было выше, чем в контрольных вариантах.

2. На протяжении всего процесса культивирования происходило снижение концентрации ксенобиотика. Степень биодеградации фенола культурой гриба Ь. Н^тш зависела от его концентрации, времени внесения, активности и соотношения ферментов лигнолитического комплекса и в среднем составила около 70% к исходному содержанию.

3. В биодеградации фенола участвуют внеклеточные ферменты лигнолитического комплекса гриба Ь. ^щгтт. Лакказа играет в этом процессе ведущую роль, а роль пероксидазы в большей степени заключается в детоксикации образующихся токсичных продуктов его разрушения.

4. Из мицелия гриба Ь. й%гтт выделены и идентифицированы следующие ФЛ: лизофосфатидилхолин, сфингомиелин, фосфатидилсерин, фосфатидилинозит, фосфатидная кислота, фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилглицерин.

5. Выявлена корреляция между уровнем синтеза ВЛФК и изменениями в липидном составе мицелия гриба I. Г/^гшш. Фазе интенсивного образования ВЛФК соответствует повышенное содержание легкоокисляемых ФЛ, ненасыщенных ЖК и низкое содержание продуктов ПОЛ. При переходе в идиофазу, характеризующуюся более низким выходом внеклеточных лигнолитических ферментов, повышается доля более стабильных ФЛ, насыщенных ЖК и продуктов ПОЛ.

6. Подобраны модификаторы и условия их внесения, позволяющие повысить выход ферментов лигнолитического комплекса. Повышение лакказной и пероксидазной активностей в культуральной жидкости по

126 сравнению с контролем наблюдается на 6 сутки роста, при добавлении модификаторов мембраны (бутанола и толуола для лакказы, ЭДТА для пероксидазы) на 3 сутки, т.е. в начале продуцирования и секреции лигнолитических ферментов. Пиррохинолоны в зависимости от химической структуры оказывали разное влияние на рост и развитие грибов - на биосинтез и активность ферментов, накопление биомассы. 7-гидроксикарбонил-1,2,3-триметил-4-метокси-1Н-пирроло[2,3-^хинолин (1), являясь витаминоподобным аналогом Р<3<3, оказывал стимулирующее действие, а 5-трифторметил-1,2,3-триметил-1 Н-пирроло[3,2-^]хинолин (2) в диапазоне исследуемых концентраций оказывал отрицательное действие на все изучаемые параметры роста и развития гриба.

7. Разработана схема практического использования гриба Ь. Н^тш для биодеградации высоких концентраций фенола и его производных в промышленных сточных водах, включающая обработку стоков в биореакторе культурой гриба I. ^щппт.

8. Локальная очистка сточных вод с высокой концентрацией фенола (до 3%) производства копченых изделий может быть осуществлена в биореакторе, содержащем культуральную жидкость гриба Ь. йдг'тиъ. В этих условиях утилизация фенола достигает 96%.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Надеждина, Оксана Сергеевна, 2007 год

1. Александрова Е.А., Завьялова Л.А., Терешина В.М., Гарибова Л.В., Феофнлова Е.П. Получение плодовых тел и глубинного мицелия Lentinus edodes II Микробиология. 1998.- Т.67, №5. - С.649-654.

2. Андреева И.И., Родман Л.С. Ботаника М.: Колос, 2001. 247 с.

3. Антонов В.Ф. Липидная пора: стабильность и проницаемость мембран // Соросовский образовательный журнал. 1998. - №10. - С. 10-17.

4. Антонов В.Ф., Смирнова Е.Ю., Шевченко Е. В. Липиды мембраны при фазовых превращениях М.: Наука, 1992. 136 с.

5. Антонов В.Ф., Черныш A.M., Пасечник В.И., Вознесенский С.А., Козлова Е.К. Биофизика: учеб. для студ. высш. учеб. заведений. М.: Гуманит. изд. центр ВЛАДОС, 1999. 288 с.

6. Артюхов В.Г. Наквасина М.А. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами: Учеб. пособие. Воронеж: Изд-во Воронежского гос-го ун-та, 2000. 296 с.

7. Бабицкая В.Г., Щерба B.B. Антиоксидантная активность грибов -деструкторов лигноцеллюлозных субстратов // Прикладная биохимия и микробиология. -2002. Т. 38, №2. - С.169-173.

8. Бадякина А.О., Корякина Ю.А., Сузина Н.Е., Несмеянова М.А. Изменение фосфолипидного состава мембран Escherichia coli влияет на уровень секреции периплазматической щелочной фосфатазы в среду // Биохимия. 2003. - Т. 68, №7. - С.917-925.

9. Беккер Е.Г., Петрова С.Д., Ермолова О.В., Элисашвили О.В. Синицын А.П. Выделение, очистка и некоторые свойства лакказы из Cerrería unicolorll Биохимия. 1990.- Т.55, №11. - С.83-87.

10. Беккер Е.Г., Пирцхалаишвли Д.О., Элисашвили В.И., Синицын А.П. Mn-пероксидаза из Pleurotus ostreatus: выделение, очистка и свойства // Биохимия. 1992.- Т.57, №8. - С.1248-1254.

11. Беккер З.Э. Физиология и биохимия грибов М.: МГУ, 1998.269 с.

12. Белова Н.В., Денисова Н.П. Грибы белой гнили древесины и возможность их использования для утилизации отходов // Биотехнология.2005. №4. - С.55-58.

13. Бергельсон Л.Д., Дятловицкая Э.В., Молотковский Ю.Г. Препаративная биохимия липидов М.: Наука, 1981. 256 с.

14. Беспалова Л.А., Макаров O.E., Антонюк Л.П., Игнатов В.В. Особенности липогенеза базидиомицетов Pleurotus ostreatus и Flammulina velutipes при культивировании на различных средах // Прикладная биохимия и микробиология. 2002. - Т.38, №4. - С.405-412.

15. Билай В.И. Основы общей микологии К.: Выща школа, 1989.392 с.

16. Болдырев A.A., Кяйвяряйнен Е.И., Илюха В. А. Биомембранология: Учебное пособие. Петрозаводск: Изд-во Кар НЦ РАН,2006. 226 с.

17. Болдырев A.A. Матриксная функция биологических мембран // Соросовский образовательный журнал. 2000. - Т.6, №8. - С.2-8.

18. Болобова A.B., Аскадский A.A., Кондращенко В.И., Рабинович М.Л. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. II. Ферменты, модели, процессы. М.: Наука, 2002. 344с.

19. Братковская И., Виджюнайте Р., Кулис Ю. Пероксидазное окисление фенольных соединений в присутствии водорастворимых полимеров и белков // Биохимия. 2004. Т. 69, №9. - С. 1213-1222.

20. Бурлакова Е.Б. Роль липидов в процессе передачи информации в клетке / Биохимия липидов и их роль в обмене веществ. М.: Наука, 1987. 125 с.

21. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т.6, №12. - С.13-18.

22. Гаврилова В.П., Шамолина И.И., Белова Н.В. Возможности нетрадиционного использования базидиомицетов в кожевенном и текстильном производстве // Биотехнология. 2002. - №5. - С.74-80.

23. Газарян И.Г., Решетникова H.A., Досеева В.В., Беккер Е.Г. Выделение и сравнительная характеристика пероксидаз гриба Phellinusigniarius (L.:FR.) Quel 90-1 и табака // Биохимия. 1995. - T.60, №7. - C.1017-1022.

24. Гальбрайх JI.C. Хитин и хитозан: строение, свойства, применение // Соросовский образовательный журнал. 2001. - Т.7, №1. - С.51 - 56.

25. Ганбаров Х.Г., Самедова Р.А. Биосинтез лакказы и пероксидазы у дереворазрушающего гриба Coriolus versicolor II Изв. АН Аз.ССР. Сер. биол. науки. 1980.-№5.-С.111-115.

26. Гарибова JI.B., Сидорова И.И. Грибы. Энциклопедия природы России М.: Дрофа, 1997.352 с.

27. Гиндилис А.Д., Баранов Ю.А., Жажина Е.О., Гаврилова В.П., Верзилов В.В., Ярополов А.И. Лакказа из базидиального гриба Сеггепа maxima. Некоторые свойства и кинетический механизм действия // Биохимия.- 1990.-Т.55, №2.-С.315-322.

28. Головастов В.В., Золов С.Н., Несмеянова М.А. Изучение взаимодействия экспорт-инициирующего домена зрелой щелочной фосфатазы Escherichia coli с фосфолипидами мембран в процессе секреции // Биохимия. 2002а. - Т.67, № 9. - С. 1182-1190.

29. Головастов В.В., Михалева Н.И., Кадырова Л.Ю. Несмеянова М.А. Основной фосфолипид Escherichia coli фосфатидилэтаноламин -необходим для продукции и секреции щелочной фосфатазы // Биохимия. -2000. - Т.65, № 9. - С. 1097-1104.

30. Головастов В.В., Михалева Н.И., Несмеянова М.А. Отсутствие фосфатидилэтаноламина основного фосфолипида мембран Escherichia coli- подавляет посттранслакационную модификацию щелочной фосфатазы в периплазме // Биохимия. 20026. - Т.67, № 7. - С.923-929.

31. Головастов В.В., Несмеянова М.А. Влияние фосфолипидного состава мембран и заряда сигнального пептида щелочной фосфотазы Escherichia coli на эффективность ее секреции // Биохимия 2003. - Т.68, №10. -С.1355-1364.

32. Головлева JI.A., Леонтьевский A.A. Лигнолитическая активность дереворазрушающих грибов // Микробиология. 1998. - Т.67, №5. - С.581-587.

33. Горбатова О.Н., Королева О.В., Ландесман Е.О., Степанова Е.В., Жердев A.B. Индукция биосинтеза лакказы как способ увеличения потенциала детоксификации базидиомицетами // Прикладная биохимия и микробиология. 2006. - Т. 42, №4. - С. 468-474.

34. Горбатова О.Н., Степанова Е.В., Королева О.В. Изучение некоторых биохимических и физико-химических свойств индуцибельной формы внеклеточной лакказы базидиомицета Coriolus histurus II Прикладная биохимия и микробиология. 2000. - Т.36, №3. - С212-211.

35. Гордон А., Форд Р. Спутник химика М.: Мир, 1976. 352 с.

36. Гребенчикова И.А., Ручай Н.С., Маркевич P.M., Гриц Н.В. Очистка сточной воды гидролизного производства в анаэробных биореакторах // Биотехнология. 2002. - №4. - С.70-79.

37. Грибанов Г.А. Особенности структуры и биологическая рольлизофосфолипидов // Вопросы медицинской химии. 1991. - Т. 37, №4. - С. 2-10.

38. Дзедзюля Е.И., Беккер Е.Г. Mn-пекроксидаза из Bjerkandera adusta 90: выделение и субстратная специфичность // Биохимия. 2000. -Т.65, №6. - С.829-835.

39. Досон Р., Элиот Д., Элиот У., Джонс К. Справочник биохимика -М.: Мир, 1991.544 с.

40. Заварзин Г.А. Лекции по природоведческой микробиологии М.: Наука, 2003. 348 с.

41. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Меныцикова Е.Б. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты М.: Наука, 2000. 137 с.

42. Кадималиев Д.А., Ревин В.В., Атыкян H.A., Самуилов В.Д. Влияние модификации древесины на потребление лигнина и синтез лигнолитических ферментов грибом Partus (Lentinus) tigrinus // Прикладная биохимия и микробиология. 2003. - Т.39, №5. - С.555-560.

43. Кадималиев Д.А, Ревин В.В., Атыкян H.A., Самуилов В.Д. Внеклеточные оксидазы лигнолитического гриба Partus tigrinus II Биохимия. 2005. - Т.70, №6 - С.850-854.

44. Кадималиев Д.А., Ревин В.В., Шутова В.В. Влияние прессования на свойства лигнина древесины сосны, обработанной грибом Panus tigrinus П Химия растительного сырья. 2001. - №3. - С.111-118.

45. Кадималиев Д.А., Ревин В.В., Шутова В.В., Самуилов В.Д. Использование гриба Panus tigrinus для производства прессованных материалов из отходов хлопчатника // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. - Т.40, №1. - С.57-61.

46. Капич А.Н. Антиокислительная активность экстрактов мицелия ксилотрофных базидиомицетов // Микология и фитопоталогия. 1995. - Т.29, №5-6. - С.35-39.

47. Капич А.Н., Романовец Е.С., Войт С.П. О составе липидов мицелия Flammulina velutipes II Прикладная биохимия и микробиология. -1989. Т.25, №3. - С.368-372.

48. Капич А.Н., Романовец Е.С., Войт С.П. Содержание и жирнокислотный состав липидов дереворазрушающих базидиомицетов // Микология и фитопатология. 1990. - Т.24, № 1. - С.51-56.

49. Капич А.Н., Шишкина J1.H. Перекисное окисление липидов и его регуляция в мицелии ксилотрофных базидиомицетов // Микробиология. -1995. Т.64, №3. - С.320-326.

50. Капич А.Н., Шишкина JI.H. Фосфолипиды мицелия дереворазрушающих базидиомицетов // Микология и фитопатология. 1993. - Т.27, № 3. - С.32-37.

51. Каретникова Е.А. Утилизация водорастворимых фенольных соединений, образующихся в процессе пиролиза лигнина штаммом Pénicillium tardum Н-2 // Прикладная биохимия и микробиология. 2006. -Т.42, №1. -С.55-58.

52. Кирхнер Ю. Тонкослойная хроматография: в 2 т. Т.2. М.: Мир, 1981.523 с.

53. Конова И.В., Волкова О.В. Лабильность полярных липидов фикомицетов//Микробиология. 1982. - Т.51, №6. - С.1010-1013.

54. Королева О.В., Степанова Е.В., Гаврилова В.П., Бинюков В.И., Пронин A.M. Сравнительная характеристика методов удаления Cu (II) из активного центра лакказ грибного происхождения // Биохимия. 2001а. -Т.66, №9.-С.1180-1187.

55. Королева О.В., Явметдинов И.С., Шлеев C.B., Степанова Е.В., Гаврилова В.П. Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerrena maxima II Биохимия. 20016. - Т.66, №6. -С.762-767.

56. Крепе Е.М. Липиды клеточных мембран. Эволюция липидов мозга. Адаптационная функция липидов М.: Наука, 1981. 339с.

57. Крутецкая З.И., Лебедев O.E., Курилова Л.С. Механизмы внутриклеточной сигнализации: Монография. Спб.:Изд-во С. Петерб. ун-та, 2003. 208 с.

58. Кузьмина Л.А., Ахмедова З.Р., Давранов К.Д. Влияние состава питательной среды на биосинтез пероксидазы грибом Pleurotus ostreatus штамм УЗБИ-И105 // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. - Т.37, №2.-С.218-220.

59. Леонтьевский A.A., Головлева Л.А. Внеклеточные лигнинразрушающие ферменты гриба Panus tigrinus II Биохимия. 1990а. -Т.55, №3. - С.423-431.

60. Леонтьевский A.A. Лигниназы базидиомицетов. (2002). Автореф. дис. докт. биол. наук, ИБФМ РАН, Пущино.

61. Леонтьевский A.A., Мясоедова Н.М., Мальцева О.В., Термхитарова Н.Г., Крупянко В.И., Головлева Л.А. Мп-зависимая пероксидаза и оксидаза Panus tigrinus 8/18: очистка и свойства // Биохимия. -19906. Т.55, №10. - С.1841-1846.

62. Леонтьевский A.A., Позднякова H.H., Мясоедова Н.М., Головлева Л.А. Сравнительная характеристика оксидазы-1 гриба Panus tigrinus 8/18 и лакказы Coriolus versicolor ВКМ F-3616 // Биохимия.- 1996. Т.61, №10. -С.1785-1792.

63. Лисов A.B., Леонтьевский A.A., Головлева Л.А. Гибридная Мп -пероксидаза лигнолитического гриба Panus tigrinus 8/18. Выделение, субстратная специфичность, каталитический цикл // Биохимия. 2003. -Т.68, №9. - С.1256-1265.

64. Лисов A.B., Леонтьевский A.A., Головлева Л.А. Оксидазная реакция гибридной Мп пероксидазы гриба Panus tigrinus 8/18 II Биохимия. - 2005. - Т.70, №4. - С.568-574.

65. Литвинко Н.М., КисельМ.А., Эндогенные фосфолипазы А2: структура и функция Минск: Наука итехника, 1991. 270 с.

66. Лобанок А.Г., Бабицкая В.Г., Пленина Л.В., Пучкова Т.А., Осадчая О.В. Состав и биологическая активность глубинного мицелия ксилотрофного базидиомицета Lentinus edodes II Прикладная биохимия и микробиология. 2003. - Т.39, №1. - С.69-73.

67. Лобуцкая Н.В., Волков Ю.Г., Ермак И.М., Дедюхина В.П. Получение биологически активных веществ с помощью грибных ферментов // Биотехнология. 2002. - №6. - С.68-69.

68. Лузинков В.Н. Экзоцитоз белков М.: Академкнига, 2006.253 с.

69. Лурье Ю.Ю. Унифицированные методы анализа вод М.: Химия, 1973.436 с.

70. Лурье Ю.Ю. Химический анализ производственных сточных вод -М.: Химия, 1974.364 с.

71. Мохов О.И. Клинические исследования фармако-экономической целесообразности применения фторхинолонов М.: Государственный научный центр по антибиотикам, 1999. 136 с.

72. Мюллер Э., Леффлер В. Микология М.: Мир, 1995. 343 с.

73. Несмеянова М.А. О возможном участии фосфолипидов в трансляции секретируемых белков через цитоплазматическую мембрану // Молекулярная биология. 1982. - Т. 16, №4. - С.821-829.

74. Новиков Ю.В., Ласточкина К.О., Болдина З.Н. Методы исследования качества воды водоемов М.: Медицина, 1990. 400 с.

75. Новицкая Г.В. Методическое руководство по тонкослойной хроматографии фосфолипидов М.: Наука, 1972. 64 с.

76. Орехович В.Н. Современные методы в биохимии М.: Мир, 1977.392 с.

77. Падейская E.H., Яковлев В.П. Антимикробные препараты группы фторхинолонов в клинической практике // Химико-фармацевтич. журн. -1998. -№ 9. С.9-12.

78. Писаревская И.В., Феофилова Е.П. Изменения в содержании и жирнокислотном составе липидов целых клеток и клеточных стенок в процессе цитодифференцировки Absidia coerulea II Микробиология. 1983. -Т.52, №6. - С.444 -448.

79. Плакунов B.K. Основы энзимологии М.: Логос, 2001. 128 с.

80. Племенков В.В. Введение в химию природных соединений -Казань: Казань, 2001. 376 с.

81. Полупанов B.C. Внеклеточные белки микроорганизмов М.: Наука и техника, 1986. 54 с.

82. Поступаев В.В., Рябцева Е.Г. Биохимическая организация клеточных мембран Хабаровск: Изд-во Дальневосточный гос-ный медиц-ий универ-т, 2001. 256 с.

83. Рабинович М.Л., Болобова A.B., Васильченко Л.Г. Разложение природных ароматических структур и ксенобиотиков грибами (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. - Т. 40, № 1. - С.5-23.

84. Рабинович М.Л, Болобова A.B., Кондращенко В.И. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. I. Древесина и разрушающие ее грибы М.: Наука, 2001. 264 с.

85. Рабинович М.Л., Мельник М.С., Болобова A.B. Целлюлазы микроорганизмов (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2002. -Т.38, №4. - С.355-373.

86. Ревин В.В., Кадималиев Д.А., Атыкян H.A., Ситкин Б.В., Самуилов В.Д. Выделение и свойства пероксидазы продуцируемой грибом Panus tigrinus II Биохимия. 2000. - Т.65, №11.- С.1305-1309.

87. Ревин В.В., Кадималиев Д.А., Шутова В.В., Самуилов В.Д. Модификация лигнина древесины грибом Panus tigrinus II Прикладная биохимия и микробиология. 2002. - Т.38, №5. - С.529-533.

88. Ревин В.В., Прыткова Т.Н., Лияськина Е.В., Черкасов В.Д., Соломатов В.И. Свидетельство о депонировании микроорганизма Panus (Lentinus) tigrinus (Bulliard: Fries) Fries, 317. Регистрационный номер BKM F-3616 D присвоен 5 марта 1998 г.

89. Решетникова И.А., Елкин В.В. Воздействие дереворазрушающих грибов на лигнинуглеводный комплекс березовой древесины при различных значениях pH среды // Микробиология. 1994. - Т. 63, №6. - С. 1045-1049.

90. Решетникова И.А., Елкин В.В., Газарян И.Г. Воздействие ферментного препарата пероксидазы гриба Phellinus igniarius на лигноуглеводный комплекс березовой древесины // Прикладная биохимия и микробиология. 1995. - Т. 31, № 2. - С.204-206.

91. Сидоренко C.B. Роль хинолонов в антибактериальной терапии, механизм действия, устойчивость микроорганизмов, фармакокинетика и переносимость М.: Государственный научный центр по антибиотикам, 2001. 102 с.

92. Синицын А.П., Черноглазов В.П., Гусаков A.B. Методы изучения и свойства целлюлолитических ферментов // Итоги науки и техники. Серия: Биотехнология. 1990. - Т. 25. - С.80-93.

93. Смирнов С.А., Королева О.В., Гаврилова В.П., Белова А.Б., Клячко Н.Л. Лакказы из базидиальных грибов: физико-химическиехарактеристики и субстратная специфичность по отношению к метоксифильным соединениям // Биохимия. 2001. - Т.66. №7. - С.952-958.

94. Смирнов В.Н., Рябкина М.В., Винаров А.Ю. Селекция промышленных штаммов микроорганизмов для биодеградации соединений фенольного ряда в газовоздушных и водных потоках // Биотехнология. -2002. №3. - С.67-79.

95. Стальная И.Д., Гаришвили Т.Г. Методы определения малонового диальдегида с помощью тиобарбитуровой кислоты / Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977.166 с.

96. Стахеев И.В., Коломиец Э.И., Здор H.A. Ботехнология малотоннажного производства микробного протеина Минск: Наука и техника, 1991. 264 с.

97. Степанов А.Е., Краснопольская Ю.М., Швец В.И. Физиологически активные липиды -М.: Наука, 1991. 135 с.

98. Страчунский Л.С., Кречиков В.А. Моксифлоксацин -фторхинолон нового поколения с широким спектром активности Смоленск: НИИ антимикробной химиотерапии, 2000. 149 с.

99. Сычев С.Н., Сычев Н.С., Гаврилина В.А. Высокоэффективная жидкостная хроматография на микроколоночных хроматографах серии "Милихром": Монография. Орел: Орел ГТУ, 2002. 134 с.

100. Титов В.Н., Лисицын Д.М. Жирные кислоты. Физическая химия, биология и медицина Тверь: ООО "Издво Триада", 2006. 672 с.

101. Турковская О.В., Муратова А.Ю., Панченко Л.В. Разработка приемов утилизации маслосодержащих сточных вод // Биотехнология 2000. - №3. - С.73-82.

102. Феофилова Е.П., Бурлакова Е.Б., Кузнецова Л.С. Значение реакций свободнорадикального окисления в регуляции роста и липидообразовании эукариотным и прокариотных организмов // Прикладная биохимия и микробиология. 1987. - Т. 23, № 1. - С.3-13.

103. Феофилова Е.П., Горнова И.Б., Меморская A.C., Гарибова Л.В. Липидный состав плодовых тел и глубинного мицелия Lentinus edodes (BERK) SING LENTINULA EDODES (BERK) PEGLER. // Микробиология. -1998a. T.67, №5. - C.655-659.

104. Феофилова Е.П. Клеточная стенка грибов М.: Наука, 1983.248 с.

105. Феофилова Е.П., Кузнецова Л.С., Когтев Л.С., Широкова Е.А. Температурный шок и состав липидов мукорового гриба Cuhringhamella japónica II Прикладная биохимия и микробиология. 1989. - Т.25, №3. -С.373-379.

106. Феофилова Е.П. Липиды мицелиальных грибов и перспективы развития микробной олеобиотехнологии. 1. Липиды мицельальных грибов // Биол. науки. 1990. - № 11. - С.5-25.

107. Феофилова Е.П. Современные направления в изучении биологически активных веществ базидиальных грибов // Прикладная биохимия и микробиология. 19986. - Т. 34, № 6. - С.597-608.

108. Феофилова Е.П., Терешина В.М., Меморская A.C., Хохлова Н.С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе липидов // Микробиология. -2000.-Т.69, №5.-С. 612-619.

109. Феофилова Е.П. Царство грибов: гетерогенность физиолого-биохимических свойств и близость к растениям, животным и прокариотам (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. - Т.37, №2. -С.141-155.

110. Хушпульян Д.М., Фечина В.А., Казаков C.B., Сахаров И.Ю., Газарян И.Г. Неферментативное взаимодействие продуктов реакции и субстратов в катализе пероксидазой // Биохимия. 2003. - Т. 68, №9. -С.1231-1237

111. Чизмаджев Ю.А. Мембранная биология: от липидных бислоев до молекулярных машин // Соросовский образовательный журнал. 2000. - Т.6, №8. - С. 12-17.

112. Шалабодов А.Д., Гусева Н.В. Основы мембранного транспорта -Тюмень: Тюмень, 2001.258 с.

113. Шлегель Г. Общая микробиология М.: Мир, 1987. 567 с.

114. Шлеев C.B., Ир Гвон Хан, Морозова О.В., Мажуго Ю.М., Халунина A.C., Ярополов А.И. Фенил-пиразолоны новый класс редокс-медиаторов оксидоредуктаз для деградации ксенобиотиков // Прикладная биохимия и микробиология. - 2004а. - Т.40, №2. - С. 165-172.

115. Щерба В.В., Бабицкая В.Г. Углеводы глубинного мицелия ксилотрофных базидиомицетов // Прикладная биохимия и микробиология.2004. Т. 40, №6. - С. 634-638.

116. Юлаев М.Ф., Ахунова A.M. Некоторые свойства экзогенной фосфолипазы А2, продуцируемой мицелием гриба Paecilomyces viridis // Вопросы медицинской химии. 1999. - №3. - С. 158-162.

117. Яковлев В.П. Новые фторхинолоны моксифлоксацин, перспективы использования в клинической практике // Мед. журн. - 1997. -Т.5. - С. 21-24.

118. Ямашкин С.А., Орешкина Е А., Юровская М.А. О возможности использования 5-,6-амино-2,3,7 триметил -,1,2,3,7 -тетраметилиндолов в синтезе трифторметилпирролохинолинов // Вест. Моск. ун-та. Сер.2 Химия.2005. Т.46, №6. - С.382-387.

119. Ямашкин С.А., Юровская М.А. Синтез некоторых нитро- и аминоиндолов // Химия гетероциклических соединений. 1999. - №12. -С.1630-1636.

120. Abadulla Е., Tzanov Т., Costa S., Robra К.Н., Cavaco Р.А., Guebitz G.M. Decolorization and detoxification of textile dyes with a laccase from Tramtes hirsuta II Appl. Environ. Microbiol. 2000. - V.66. - P.3357-3362.

121. Akhtar M., Blanchette R.A., Kirk Т.К. Fungial delignification and biomechanical purping of wood // Adv. Biochem. Engin. Biotechnol. 1997. - V. 57. -P.160-193.

122. Ander P., Eriksson K.-E. Lignin degradation and utilization by microorganisms // Progress in industrial microbiology. Amsterdam. Elsevier. -1978.-V. 14.-P. 1-58.

123. Asther M., Corrieu G., Drapron R., Odier E. Effect of Tween-80 and oleic acid on ligninase production by Phanerochaete chrysosporium INA-12 // Enzyme Microb.Technol. 1987. - V.9. - P.245-249.

124. Banci L., Bertini I., Turano P., Tien M., Kirk T.K. Proton NMR investigation into the basis for the relatively high redox potential of lignin peroxidase //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. -1991. V.88. - P.6956-6960.

125. Banei L., Bartalesi I., Coifi-baffoni S., Tien M. Ufoldingand pH slodies on manganese peroxidase: role of heme and caleum on secondary structure stability // Biopolimers (Biospectroscopy). 2003. - V. 72. - P. 38-47.

126. Banei L., Bertini L., Dal Pozo L., Del Conte R., Tien M. Monitoring the role of oxalate in manganese peroxidase // Biochemistry 1998. - V. 37. - P. 9009-9015.

127. Banei L. Structural properties of peroxidases // J. Biothechnol. 1997. - V. 53. - P. 253-263.

128. Banerjee U.C., Vohra R.M. Production of laccase by Curvularia sp // Folia Microbiol. (Praha). -1991. V.36(4). - P.343-346.

129. Biswas-Hawkes D., Dodson A.P.J., Harvey P.J., Palmer J.M. Ligninase from white-rot fungu. In lignin Enzymic and microbial degradation // Ed. Odier E. 1987. - P.171-176.

130. Blanchette R. A. Degradation of the lignocellulose complex in wood //Can. J. Bot. 1995. - V.73,№ l.-P. 999-1010.

131. Bligh E., Dyer W. Rapid method of total lipid extraction and purification // Can. J. Biochem. Phision. 1959. - V. 37. - P. 911-917.

132. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the prinapll of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. - V.72. - P.248-254.

133. Bressler D.C., Fedorak P.M., Pickard M.A. Oxidation carbazole, N-ethylcarbazole, fluorine, and dibenzothiophene by the laccase of Coriolopsis gallica II Biotech.Lett. 2000. - V.22. - P. 1119-1125.

134. Broekhuyse R.M. Phospholipids in tissues of the eye. Isolation, characterization and quantitative analysis by two-dimensional thin-layer chromatography of diacyl and vinyl-ether phospholipids // Biochim. Biophys. Acta. 1968. - V. 260. - P. 449-459.

135. Buswell J.A., Odier E. Lignin biodégradation // CRC Crit. Rev. Biotechnol. 1987. - V. 6. - P. 1-60.

136. Cai D., Tien M. Characterization of the oxycomplex of lignin peroxidases from Phanerchaete chrysosporium: equlibrim and kinetic studies // Biochemistry. 1990. - V.29. - P.2085-2091.

137. Cameron M.D., Timofeevski S., Aust S.D. Fnzymology of Phanerochaete chrysosporium with respect to the degradation of recalcitrant compounds and xenobiotics // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2000. - V.54. -P.751-758.

138. Carneiro A., Abreu A., Evtuguin D.V., Neto S.P., Guebitz G., Paulo A.C. Polyoxometalates as promoters of laccase-assisted reaction // J. Mol. Catal. B Enzym. 2000. - V.9. - P.293-295.

139. Carunchio F., Crescenzi C., Girelli A.M., Messina A., Tarola A.M. Oxidation of ferulic acid by laccase: Identification of the products and inhibitory effects of some dipeptides // Talanta. 2001. - V.55. - P. 189-200.

140. Chefetz B., Chen Y., Hadar Y. Purification and characterization of laccase from Chaetomium thermophiilum and its role in humification // Appl. Environ. Microbiol. 1998. - V.64, №9. - P.3175-3179.

141. Cuerra A., Ferrazz A., Cotrin A.R., da Silva F.T.P. Polimerization of fragment contained in a model effluent by polyphenoloxidases and horseradish peroxidase/hydrogen peroxide system // Enzyme Microb.Technol. 2000. -V.26(5-6). - P.315-323.

142. Delgado G., Guilin F. Light stimulation of aryl-alcohol oxidase activity in Pleurotus eringil I I Mycol. Res. 1992. - V.96, №11.- P .984-986.

143. Dix N.J., Webster J. Fungal ecology London: Chapman and Hall, 1995.549 p.

144. Dowhan W. Molecular basis for membrane phospholipids diversity: why are there so many lipids? // Annu. Rev. Biochem. 1997. - V. 66. - P. 199232.

145. Eggert C., Temp U., Ericsson K-E.L. Laccase js essential for lignin degradation by the white-rot fungus Pycnoporus cinnabarinus II FEBS Lett. -1997. V.407, №1. - P.89-92.

146. Eggert C., Temp U., Eriksson L. K-E. The ligninolytic system of the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus: Purification and characterization of laccase 11 Appl. Environ. Microbiol. -1996. - V. 62, № 4. - P. 1151 -1158.

147. Eriksson K.-E.L., Blanchette R.A., Ander P. Microbial and enzymatic degradation of wood and wood components Berlin: Springer-Verlag, Hedelberg, Fed. Rep. Germany, 1990. 407 p.

148. Fabbrini M., Galli C., Genili P. Comparing the catalytic efficiency of some mediators of laccase // J. Mol. Catal. B: Dnz. 2002. - V. 16. - P. 231-240.

149. Farell R.L., Murtangh K.E., Tien M., Mozuch M.D., Kirk T.K. Phisical and enzymatic properties of lignin peroxidase isoenzyemes from Phanerochate chrysjsporium II Enzym Microb. Technol. 1989. - V.l 1. - P. 322328.

150. Fukuda T., Uchida H., Tacashima Y., Uwajima T., Kawabata T., Suzuki M. Degradation of bisphenol A by purified laccase from Trametesvillosa II Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. - V.284. - P.704-706.

151. Garzillo A.M., Colao M.C., Caruso C., Caporale C., Gelletti D., Buonoeore V. Laccase from the white-rot fungus Trametes trogil II Appl. Microbiol. Biothenol. 1998. - V.49, №5. - P.545-549.

152. Giffhorn F. Fungial pyranose oxidase: occurrence, properties and biotechnical application in carbohydrate chemistry // Appl. Microbiol. Biotechnol. -2000.-V. 54.-P. 727-740.

153. Gil-ad N.L., Rar-Num N., Mayer A.M. The possible function of the glican sheath of Botrytis cinerea: effect on the distribution of enzyme activités // FEMS Microbiol. Lett. 2001. - V. 199. - P. 109-113.

154. Gil-ad N.L., Rar-Num N., Noy T., Mayer A.M. Enzymes of Botrytis cinerea capable of breaking down hydrogen peroxide // FEMS Microbiol. Lett. -2000. V.190. -P.121-126.

155. Glenn J.K., Akileswaran L., Gold M.H. Mn(II)oxidation is the principal function of the extracellural Mn(II)-peroxidase from basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II Arch. Biochem. Biophys. 1986. - V. 251. - P. 688-696.

156. Glumoff T., Harvey P., Molinari S., Goble M., Frank G., Palmer J.M., Smith D.J., Leisola M.S.A. Lignin peroxidase from Phanerochaete chrysosporium. Molecular and kinetic characterization of izozymes // Eur. J. Biochem. 1990. - V. 187.-P. 515-520.

157. Green F.III, Hightly T.L. Mechanism of blown-rot decay: paradigm or paradox // Int. Biodeteriol. Biodegr. 1997. - V. 39. - P. 113-124.

158. Gutierrez A., del Rio J.C., Martinez M.J., Martinez A.T. Production of New Unsaturated Lipids during Wood Decay by Lingi-nolitic Basidiomycetes // Appl. Environ. Microbiol. 2002. - V. 68, №3. - P. 1344-1350.

159. Hammel K.E. Extracellular free radical biochemistry of ligninolytic fungi //New J. Chem. 1996. - V. 20, №2. - P. 195-198.

160. Hammel K.E., Kalyanaraman B., Kirk T.K. Substrate free radicals are intermediates in ligninase catalysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. - V.83, № 1.-P. 3708-3712.

161. Hammel K.E., Kapich A.N., Jensen K.A., Ryan Z.C. Reactive oxygen species as agents of wood decay by fungi // Enzyme and Microbial Technology. -2002. V. 30. - P. 445-453.

162. Hatakka A. Biodégradation of lignin // Biopolymers. Lignin, hunic substances and coal. 2001. - V. 1. - P. 129-180.

163. Higuchi T. Lignin biochemistry: biosynthesis and biodégradation // Wood Scien Technol. 1990. - V.24. - P.23-63.

164. Hofriehter M. Review: lignin conversion by manganese peroxidase (MnP) // Enz. Microb. Technol. 2002/ - V. 30. - P. 454-466.

165. Hublik G., Schinner F. Characterization and immobilization of the laccase from Pleurotus ostreatus and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants // Enzyme. Microb. Technol. 2000. - V.27. - P.330-336.

166. Hudson H.J. Fungal biology. Cambridge: Cambridge University Press, 1986. 298 p.

167. Huttermann A., Mai C., Kharazipour A. Modification of lignin for the production of new compounded materials // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. -V.55. - P.387-394.

168. Hyung K.H., Shin W. Characterisation of immobilized laccase and its catalytic activity // J.Korean Electrochem. 1999. - V.2. - P.31-37.

169. Jonson L., Johanson T., Sjostrom K., Nyman P.O. Purification of ligninase isozymes from the white-rot fungus Trametes versicolor II Acta. Chem. Scand. 1987. - V.41. - P.766-768.

170. Karhunen E., Kanntelinen A., Niku-Paavola M.E. Mn-dependent peroxidase from the lignin-degrading white rot fungus Phlebia radiate // Arch. Biochem. Biophis. 1990. - V. 279. - P.25-31.

171. Kelly R.L. Identification of glucose oxidase activity as the primary source of hydrogen peroxide production in lignolityc cultures of Phanerochaete chrysosporium II Arch. Microbiol. 1986. - V.144, №3 - P.248-253.

172. Kersten P.J., Tien M., Kalyanaraman B., Kirk T.K. The ligninase of Phanerochaete chrysosporium generates cation radicals from methoxybenzenes // J. Biol. Chem. 1985. - V.260. - P.2609-2612.

173. Keyser P., Kirk T.K., Zeikus J.G. Lygnolityc enzyme system of Phanerochaete chrysosporium: synthesized in the absence of lignin in response to nitrogen starvation // J. Bacteriol. 1978. - V. 135. - P. 790-797.

174. Khindaria A., Grover T., Aust S.D. Evidence for formation of the veratryl alcohol carion radical by lignin peroxidase // Biochemistry. 1995. - V. 34.-P.6020-6025.

175. Kirk T.K., Croan S., Tien M., Murtagh K.E., Farrell R.L. Production of multiple ligninase by Phanerochaete chrysosporium: effect of selected growth conditions and use of mutant strain // Enzyme. Microb. Technol. 1986. - V.8. -P.27-32.

176. Kirk T.K., Farrell R.L. Enzymatic "combustion": the microbial degradation of lignin // Annal. Rev. Microbiol. 1987. - V.41. - P.465-505.

177. Kirk T.K., Schultz E., Connors W.J., Lorenz L.F., Zeicus J.G. Influence of culture parameters on lignin metabolism by Phanerochaete chrysosporium //Arch.Microbiol. 1978. - V.l 17. - P.654-661.

178. Kirk T.K., Shimada M. Lignin biodégradation: the microorganism involved and physiology and biochemistry of degradation by white-rot fungi // In: Biosynthesis and biodégradation of wood components. Higuchi T. ed. AP Inc. -1985 P.579-605.

179. Koroljova-Skorobogat'ko O.V., Stepanova E.V., Gavrilova V.P., Morozova O.V., Lubimova N.V., Dzchafarova A.N., Jaropolov A.I., Makower A.

180. Purification and charactrization of the constitutive form of laccase from the basidiomycete Coriolus hirsutus and effect of inducers on laccase synthesis // Biotechnol. Appl. Biochem. 1998. - V.28. - Pt.l. - P.47-54.

181. Kwon S.I., Anderson A.J. Laccase isozymes: production by an opportunistic phatogen, a Fusarium proliferatum isolate from wheat // Physiol. Mol. Plant Phatol. 2001. - V.59. - P.235-242.

182. Leech D., Daigle F. Optimization of a reagentless laccase electrode for the detection of the inhibitor azide // Analyst. 1998. - V.123. - P.1971-1974.

183. Leisola M.S.A., Haemmerli S.D., Waldner R., Schoemaker H.E., Schmidt H.W.H., Fiechter A. Metabolism of a lignin model compound, 3,4-dimethpxybenzyl alcohol by Phanerochaete chrysosporium II Cellulose. Chem. Technol. 1988. - V.22. - P.267-277.

184. Leisola M.S.A., Kozulic B., Meusdoerfer F., Fiechter A. Homology among multiple extracellular peroxidases from Phanerochaete chrysosporium // J. Biol. Chem. 1987. - V.262.-P. 419-424.

185. Leisola M.S.A., Schmidt B., Thanei-Wyss U., Fiechter A. Aromatic ring cleavage of veratryl alcohol by Phanerochaete chrysosporium IIFEBS Lett. -1985. V.189. - P.267-270.

186. Leonowiez A., Cho N.S., Lutererek J., Wilkolazka A., Wojtas-Wasilevska M., Maluszewska A., Hofrichler M., Wesenberg D., Rogalski J. Fungial laccase: properties and activity on lignin // J. Basic Microb. 2001. - V. 41.-P. 185-227.

187. Leotievsky A.A., Myasoedova N.M., Bascunov B.P., Golovleva L.A., Bucke C., Evans C.S. Transformation of 2,4,6-trichlorphenol by free and immobilized fungal laccase // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. - V.57, №1-2. -P.85-91.

188. Leotievsky A.A., Myasoedova N.M., Golovleva L.A., Sedarati M., Evans C.S. Adaptation of the white rot basidiomycete Panus tigrinus for transformation of high concentration of chlorphenols // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. - V.59, №4. - P.405-412.

189. Leotievsky A.A., Myasoedova N.M., Pozdnnyakova N.N., Golovleva L.A. "Yellow" laccase of Panus tigrinus oxidizes non-phenolic substrates without electron-transfer mediators // FEBS Lett. 1997(b). - V.413, №3. - P.446-448.

190. Lobarzewski J. The characteristics and function of the peroxidase from Trametes versicolor in lignin biotransformation // J.Biotechnol. 1990. -V.13. -P.lll-117.

191. Lobos S., Larrain J., Salas L., Cullen D., Vicuna R. Isoenzymes of manganese-dependent peroxidase and laccase produced by the lignin-degrading basidiomycete Ceriporiopsis subvermispora II Microbiology. 1994. - V. 140. - P. 3145-3152.

192. Maceiras R., Rodriguez C.S., Sanroman A. Influence of several activators on the extracellular laccase activity and in vivo decolourization of poly R-478 by semi-solid-state cultures of Trametes versicolor II Acta Biotechnol. -2001. V.21. - P.255-264.

193. Mai C., Majcherczyk A., Huttermann A. Chemo-enzymatic synthesis and characterization of graft copolymers from lignin and acrylic compounds // Enzym. Microbiol. Technol. 2000(a). - V.27. - P. 167-175.

194. Mai C., Milstein 0., Huttermann A.Chemoenzymatical grafting of acrylamide onto lignin I I J.Biotechnol. 2000(b). - V.79. - P. 173-183.

195. Mai C., Schormann W., Huttermann A. Chemo-enzymatical induced copolymerization of phenolics with acrylate compounds // Appl. Microbiol. Biotehnol. 2000(c). - V.21. - P.1531-1543.

196. Marinetti G.V. New Biochemical Separations Princeton, Van Norstrand, 1964. 339 p.

197. Mayer A.M., Staples R.C. Laccase: new functions for an old enzyme // Phytochem. 2002. - V.60. - P.551-556.

198. Mester T., Tien M. Oxidation mechanism of ligninolytic enzymes jnvolved in the degradation of environmental pollutants // Int. Biodeter. Biodegrad. 2000. - V.46. - P.151-159.

199. Morrison W.R., Smith L.M. Preparation of fatty acid methyl esters and dimethylacetals from lipids with boron fluoride-methanol // J. Lipid Res. -1964.-Vol. 53.-P. 600-608.

200. Mougin C., Boyer F.D., Caminade E., Rama R. Cleavage of the diketonitrile derivative herbicide isoxaflutole by extracellular fungal oxidases // J. Agric. Food Chem. 2000. - V.48. - P.4529-4534.

201. Murakami M., Kudo I. Phospholipase A2 // J. Biochem. 2002. - V. 131.-P. 285-292.

202. Niku P.M.L., Viikari L. Enzymatic oxidation of alkenes // J. Mol. Catal. B.Enzym. 2000. - V.10. - P.435-444.

203. Otjen L., Blanchette R.A. A discussion of microstructural changes in wood during decomposition by white rot basidiomycetes // Can. J. Bot. 1986. -V.64. - P.905-917.

204. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Scaloni A., Capasso A., Sannia G.A. Novel white laccase from Pleurotus ostreatus II J.Biol.Chem. 1997. -V.272, №50. - P.31303-31307.

205. Perez J., Martinez J., de la Rubia T. Purification and partal characterization of a laccase from the white-rot fungus Phanerochaete flavido-alba II Appl. Environ. Microbiol. 1996. - V.62, №11.- P.4263-4267.

206. Perie F.H., Sheng D., Gold M.H. Purification and charactrization of two manganese peroxidase isozymes from the white-rot basidiomycete Dichomitrus squalens II Biochim. Biophys. Acta. 1996. - V. 1297(2). - P.139-148.

207. Petersen J.F.W., Kadziola A., Larsen S. Three demensional structure of recombinant peroxidase from Coprinus cinnereus at 2,6 A resolution // FEBS Lett. 1994. - V.339. - P.161-170.

208. Pointing S.B., Vrijmoed L.L.P. Decolorization of azo and trephenilmethane dyes by Pycnoporus sanguineus producing laccase as the sole phenoloxidase I I World J. Microbiol. Biotechnol. 2000. - V.16. - P.317-318.

209. Pozdnykova N., Leontievsky A., Golovleva L. Oxidase of the white rot fungus Panus tigrinus 8/181 I FEBS Lett. 1994. - V.350, №2-3. - P. 192-194.

210. Raghukumar C. Fungi from marine habitats: an application in bioremidation //Mycol. Res. 2000. - V.104. - P. 1222-1226.

211. Reid I.D., Paice M.G. Effects of manganese peroxidase on residual lignin of softwood kraft pulp // Appl. Environ. Microbiol. 1998. - V. 64, № 6. -P.2273-2274.

212. Reid I.D., Seifert K.A. Effect on an atmosphere of oxygen on growth, respiration and lignin degradation by white-rot fungi // Can. J. of Botany. 1982. -V. 60, №3. - P.252-260.

213. Renganathan V., Miki K., Gold M.H. Multiple molecular forms of diarylpropane oxygenase, an H202-requiring, lignin-degrading enzyme from Phanerochaete chrysosporium // Arch. Biochem. Biophys. 1985. - V.241. -P.304-314

214. Sarkar S., Martinez A.T., Martinez M.J. Biochemical and molecular characteristics of a man Phanerochaete chrysosporium.ganQ&Q peroxidase isoenzyme from Pleurotus ostreatus // Biochim. Biophys. Acta. 1997. -V.1339(l). - P.23-30.

215. Schmidt N.W.M., Haemmerli S.D., Schoemaker M.E., Leisola M.S.A. Oxidative degradation of 3,4-dimethoxybenzil alcohol and its methyl ether by the lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium II Biochemistry. 1989. - V. 28. -P.1776-1783.

216. Schoemaker H.E. On the chemistry of lignin biodégradation // Trav.Chim.Pays.-Bas. 1990. - V.109. - ?.255-272.

217. Servili M., DeStefano G., Piacquadio P., Sciancalepore V. A novel method for removing phenols from grape must // Am. J. Enol. Vitic. 2000. -V.51. - P.357-361.

218. Shcouten A., Wagemakers C.A.M., Stefanato F., van der Kaaij R.M., van Kan J.A.L. Resveratrol acts as natural profungicide and induces self-intoxication by a specific laccase // Mol. Microbiol. 2002. - V.43. - P.883-894.

219. Shimada M., Akamtsu Y., Tokimatsu T., Mii K., Hattori T. Possible biochemical roles of oxalic acid as a low molecular weight compound involved in brown-rot and white-rot wood decasys // J. Biotechnol. 1997. - V. 53. - P. 103113.

220. Soares J.M.B., Costa F.M., De Amorium M.T.P. Decolorization of an anthraquinone-type dye using a laccase formulation // Bioresour. Technol. 2001. -V.79. - P.171-177.

221. Stevanovich-Janezic T., Bujanovich B., Gelineo A. Transfarmation of the soluble part of kraft lignin by a microorganism screened from a pulp mill // J. Serb. Chem. Soc. 1993. - V.10. - P.751-758.

222. Sutherland G.R.J., Schiek Zapanta L., Tien M., Aust S.D. Role of caleum in mainlaining the heme environment of manganese peroxidase // Biochemistry. 1997. - V. 253. - P. 441-449.

223. Thurston C.F. The structure and function of fungial laccase // Microbiology. 1994.-V. 140.-P. 19-26.

224. Timofeevsky S.L., Reading N.S., Aust S.D. Mechanism for protection of manganes peroxidase by hyidrogen peroxide // Arch. Biochem. Biophis. 1998. -V.356.-P. 287-295.

225. Toyama H., Lidstom M.E. PQQ-find for biosinthesis pyrrologuinoline guinone in Methylobacterium extorguens AM 1 // Microbiology. 1998. - №144. -P. 183-191.

226. Tsutsumi Y., Haneda T., Nishida T. Removal of estrogenic activités of bisphenol A and nonylphenol by oxidative enzymes from lignin-degrading basidiomycetes // Chemosphere. 2001. - V.42. - P.271-276.

227. Ullah M.A., Kadhim H., Rastall R.A., Evans C.S. Evaluation of solid substrates for enzyme production by Coriolus versicolor, for use bioremediation of chlorphenols in aqueous effluents // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2000. - V.54. -P.832-837.

228. Umezawa T., Higuchi T. Mechanism of aromatic ring cleavage of |3-0-4 lignin substructure models by lignin peroxidase // FEBS Lett. 1987. - V.218. - P.255-260.

229. Umezawa T., Shimada M., Higuchi T., Kusai K. Aromatic ring cleavage of P-O-4 lignin substructure model dimers by lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium // FEBS Lett. 1986. - V.205. - P.287-292.

230. Van Voorst F., De Kruijff B. Role of lipids in the translocation of protein across membranes // Biochem. J. 2000. - V. 347. - Pt. 3. - P. 601-612.

231. Vares T., Lundell T.K., Hatakka A.I. Novel heme-conaining enzyme possibly involved in lignin degradation by the white-rot fungus Junghuhnia separabilima IIFEMS Microbiol. Lett. 1992. - V.99. - P.53-58.

232. Vaskovsky V.E., Kostevsky E.Y., Vasendin J. A universal reagent for phospholipids analysis // J. Chromatogr. 1975(a). - Vol. 144. - P. 129-141.

233. Vaskovsky V.E., Latyshev N. Modified yunguccelis reagent for detecting phospolipids and other phosmorus compounds on thinlayer chromatograms // J. Chromatogr. 1975(b). - V. 145. - P.246-249.

234. Waldner R., Leisola M.S.A., Fiechter A. Comparision of ligninolitic activités of selected white-rot fungi // Appl. Microbiol, and Biotechnol. 1988. -V.29, №4. - P. 400-407.

235. Ward G., Hadar Y., Bilkis I., Konstantinovsky L., Dosoretz G.C. Initially steps of ferulic acid polymerization of lignin peroxidase // J. Biol. Chem. -2001.-V.276.-P. 18734-18741.

236. Warishi H., Akileswaran L., Gold M.H. Manganese peroxidase from the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium: spectral characterization of the oxidized states and the catalytic cycle // Biochemistry. 1988. - V.27. - P.5365-5370.

237. Warishi H., Dunford H., Gold M. Reaction of lignin peroxidase from compound I and II with veratryl alcohol // J. Biol. Chem. 1991. - V.266. -P.20694-20699.

238. Warishi H., Dunford H.B., MacDonald I.D., Gold M.H. Manganese peroxidase from the Iignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium'.transiGnt-staG kinetics and reaction mechanism // J. Biol. Chem. -1989. V.264. - P.3335-3340.

239. Warishi H., Gold M.H. Lignin peroxidase compound III. Mechanism of formation and decomposition // J. Biol. Chem. 1990. V.265. - P.2070-2077.

240. Warishi H., Marquez L., Dunford H.B., Gold M.H. Lignin Peroxidase Compound II and Compound III: spectral and kinetic characterization of reactions with peroxides // J.Biol.Chem. 1990. - V.265. - P.l 1137-11142.

241. Warishi H., Valli K., Gold M.H. Manganese(II) peroxidation by manganese peroxidase from the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium. Kinetic mechanism and role of helators // J. Biol. Chem. 1992. - V. 267. -P.23688-23695.

242. Welinder K. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases // Curr. Opin. Struc. Biol. 1992. - V.2. - P.388-393.

243. Xiao Ya-Zhong, Wang Jun, Wang Yi-Ping, Pu Chun-Lei, Shi Yun-Yu Studies on production, purification and partial characteristics of the extracehalar laccase from Armmilliria mellea II Chin. J. Biotechnol. 2002. - V.18, № 4. - P. 457-462.

244. Xu F., Berka R.M., Wahleithner J.A., Nelson B., Schuster J.R., Brown S.H., Plamer A.E., Solomon E.I. Site directed mutations in fungal laccase: Effect on redox potentisl, activity and pH profile //Biochem. J. 1998. - V.334. - P.63-70.

245. Yong H.-D., Kim K.-J., Maeng J.S., Han Y.-H., Jeong I.-B., Jeong G., Kang S.-O., Hah Y.C. Single electron transfer by an extracellular laccase from the white-rot fungus Pleurotus ostreatus II Microbiology. 1995. - V.141, N2. -P.393-398.