Термодинамический анализ влияния низкомолекулярных поверхностно активных веществ на структурообразующие свойства белков тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.06, кандидат химических наук Ильин, Михаил Михайлович

• Ильин, Михаил Михайлович
• кандидат химических наук
• 2005

Оглавление диссертации кандидат химических наук Ильин, Михаил Михайлович

1. ВВЕДЕНИЕ

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

2.1. Роль белков и низкомолекулярных ПАВ в образовании и стабилизации коллоидных систем

2.1.1 Особенности адсорбции белков, имеющих неупорядоченную структуру, на границе раздела фаз

2.1.2 Особенности адсорбции глобулярных белков на границе

раздела фаз

2.1.3 Особенности формирования адсорбционных слоев из смесей белков с низкомолекулярными ПАВ

2.2. Характерные черты взаимодействия ПАВ с белками и структурные модели образующихся меяаду ними комплексов.

2.3. Влияние низкомолекулярных ПАВ на структурообразующие свойства белков

3. ЦЕЛЬ РАБОТЫ И ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

4. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

4.1. Материалы

4.1.1 Белки

4.1.2 Низкомолекулярные поверхностно-активные вещества

4.2. Методы

4.2.1 Приготовление растворов белков

4.2.2 Приготовление растворов ПАВ и их смешанных растворов с белком

4.2.3 Метод калориметрии смешения

4.2.4 Метод дифференциальной сканирующей калориметрии

4.2.5 Метод статического светорассеяния

4.2.6 Метод дифференциальной рефрактометрии

4.2.7 Метод динамического светорассеяния

4.2.8 Метод тензиометрии

4.2.9 Оценка пенообразующей способности белка

4.2.10 Метод оценки скорости дренажа водной среды из пены

4.2.11 Проведение реологических измерений 61 5. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

5.1. Термодинамическая характеристика состояния ПАВ в водной среде в зависимости от их концентрации, значения рН и температуры

5.1.1 Термодинамика мицеллообразования ПАВ

5.1.2 Термодинамическая характеристика относительной гидрофобности/гидрофильности поверхности образующихся мицелл ПАВ

5.2. Термодинамическая характеристика взаимодействий белков с ПАВ в водной среде по данным калориметрических измерений

5.2.1 Казеинат натрия + индивидуальные молекулы ПАВ

5.2.2 Казеинат натрия + ПАВ в мицеллярном состоянии

5.2.3 Нативный 11S глобулин + индивидуальные молекулы ПАВ

5.2.4 Нативный 11S глобулин + ПАВ в мицеллярном состоянии

5.2.5 Термоденатурированный 11S глобулин + индивидуальные молекулы ПАВ

5.2.6 Термоденатурированный 11S глобулин + ПАВ в мицеллярном состоянии

5.3. Образование мицеллоподобных кластеров ПАВ на белке в результате их взаимодействия

5.4. Характеристика молекулярных параметров образующихся комплексов ПАВ + белок

5.4.1 Роль структуры и молекулярного состояния ПАВ в образовании и свойствах комплексов ПАВ + белок

5.4.2 Роль молекулярного состояния белка (на примере 11S глобулина) в образовании и свойствах комплексов ПАВ + белок

5.5. Характеристика структурообразующих свойств комплексов ПАВ + белок

5.5.1 Поверхностная активность комплексов ПАВ + казеинат натрия (рН 7.2,1=0.05 М) на плоской границе раздела фаз воздух-вода и её связь с наблюдаемой пенообразующей способностью изучаемых комплексов

5.5.2 Поверхностная активность комплексов ПАВ + казеинат натрия (рН 5.5,1=0.05 М) на плоской границе раздела фаз воздух-вода и её связь с наблюдаемой пенообразующей способностью изучаемых комплексов

5.5.3 Поверхностная активность водных растворов комплексов ПАВ + нативный 11S глобулин на плоской границе раздела фаз воздух-вода и их пенообразующая способность

5.5.4 Поверхностная активность водных растворов комплексов ПАВ + термоденатурированный 11S глобулин на плоской границе раздела фаз воздух-вода и их пенообразующая способность

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Термодинамический анализ влияния низкомолекулярных поверхностно активных веществ на структурообразующие свойства белков»

Белки относятся к широко представленному в природе классу биополимеров, которые благодаря большому разнообразию их молекулярных структур и свойств, выполняют множество важных и хорошо известных биологических функций как в организме человека и животных, так и в растениях. При этом одной из ключевых функций белков, вытекающей из их полимерной природы, является их структурообразующая функция. В её основе лежит ярко выраженная способность белков к самоассоциации, конформационным изменениям, адсорбции на границах раздела фаз, а также к фазовому расслоению и комплексообразованию с различными по природе низкомолекулярными соединениями и биополимерами. Так, например, благодаря этой функции, биополимеры участвуют в построении клеточных мембран и структуры различных тканей и жидких сред в живых организмах и растениях, а также способны гибко регулировать ионный, глюкозный или липидный обмен между клеткой и её окружением.

В настоящее время во всём мире отмечается растущий интерес к использованию структурообразующей функции белков in vitro, т.е. в промышленных целях, для создания продукции, обладающей усовершенствованной или уникальной структурой и свойствами, а также высокой физической стабильностью. Этот интерес, с одной стороны, подготовлен накопленными глубокими знаниями о молекулярных свойствах индивидуальных белков, способах их очистки и выделения из природного сырья, а также успехами в их широкомасштабном производстве и длительном хранении. С другой стороны, он вызван возрастающей потребностью, в частности пищевой, фармацевтической и косметической промышленности в разнообразных полезных для человека, биосовместимых, нетоксичных, экологически чистых и высокофункциональных ингредиентах для разработки и выпуска так называемой «функциональной» продукции нового поколения, отличающейся ярко выраженным положительным воздействием на здоровье людей и, тем самым, на качество их жизни. При этом, наиболее перспективной, с точки зрения инноваций, может быть разработка «функциональной» продукции коллоидного типа, т.е. такой, которая наряду с водной фазой (дисперсионной средой) содержит тонко диспергированные масляную или воздушную фазы (разнообразные эмульсии, пены, гели и их смешанные варианты). Такие системы предоставляют широкие возможности для молекулярного дизайна продукции нового поколения с уникальной структурой и свойствами, однако, являясь в принципе термодинамически метастабильными, они требуют для своего образования и существования в течение длительного времени введения высокоэффективных эмульгаторов и стабилизаторов. В настоящее время в качестве ключевых стабилизирующих компонентов для таких систем используются различные белки и низкомолекулярные поверхностно активные вещества (ПАВ) природного и синтетического происхождения, которые благодаря их амфифильной природе способны формировать защитные адсорбционные слои на коллоидных частицах дисперсной фазы (масло, воздух). При этом, широко распространённым на практике является одновременное использование ПАВ и белков для формирования специфической структуры и достижения более высокой стабильности коллоидных систем при их переработке и хранении или, напротив, для их целенаправленной дестабилизации в процессе производства.

К моменту начала нашей работы наиболее полно была изучена конкуренция между белками и ПАВ в формировании адсорбционных слоев на границе раздела фаз в коллоидных системах. При этом, во многих работах высказывалось предположение о возможном значительном вкладе в этот процесс взаимодействий между ПАВ и белками. Также данные ряда работ свидетельствовали об эффективном взаимодействии ПАВ с белками с образованием комплексных молекулярных структур с новыми свойствами, отличными от свойств составляющих их компонентов.

Таким образом, было очевидно, что для более глубокого понимания молекулярных механизмов, лежащих в основе образования и стабилизации коллоидных систем, содержащих как ПАВ, так и белки, была необходима более полная информация как о закономерностях взаимодействия белков с ПАВ, так и об особенностях молекулярных структур и термодинамических свойствах образующихся между ними комплексов. Кроме того, можно было предположить, что целенаправленное объединение, как правило более высокой, чем у белков, поверхностной активности ПАВ с полимерной природой белков, в результате их взаимодействия, могло бы привести к созданию более эффективных комплексных эмульгаторов и стабилизаторов коллоидных систем, обеспечивающих формирование более плотно упакованных и стерически более прочных защитных адсорбционных слоев на коллоидных частицах различной природы. Актуальность постановки таких задач обусловлена также и насущной потребностью пищевой, фармацевтической и косметической промышленности в расширении как ассортимента, так и функциональности биологически совместимых и нетоксичных эмульгаторов и стабилизаторов для различных коллоидных систем; поскольку хорошо известно, что число наименований таких эмульгаторов и стабилизаторов, выпускаемых на сегодняшний день даже мировыми лидерами по их производству, например, датской компанией «Даниско», ограничивается только несколькими десятками, что значительно тормозит инновационный процесс в разработке продукции коллоидного типа нового поколения.

Таким образом, представляемая работа была посвящена выяснению как закономерностей взаимодействия белков с ПАВ, так и возможности формирования новой функциональности ПАВ и белков в результате этого взаимодействия. При этом, используя термодинамический подход, мы пытались подойти к пониманию основных взаимосвязей в ряду: молекулярная структура ПАВ и белков - природа взаимодействия между ними - молекулярные параметры образующихся комплексов ПАВ+белок - функциональность образующихся комплексов ПАВ+белок в модельных коллоидных системах.

Кроме того, к моменту постановки настоящей работы, большинство представленных в литературе публикаций относилось к исследованию взаимодействия ограниченного числа, как правило, разноимённо заряженных модельных ПАВ и белков, что безусловно требовало расширения объектов исследования как по природе, так и по их структуре. При этом, особый интерес вызывало изучение взаимодействия белков и ПАВ важных для практики и обычно одноимённо заряженных в условиях их возможно наиболее широкого промышленного использования (диапазон рН от 7.0 до 5.0).

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Высокомолекулярные соединения», Ильин, Михаил Михайлович

ВЫВОДЫ

1. Впервые установлено влияние структурных особенностей полярной части (заряда, размера, наличия специфических функциональных групп) молекул ПАВ, имеющих близкую длину углеводородной части, на характер их взаимодействия с одноимённо заряженными белками. Также, выявлена роль заряда и коформации белков во взаимодействии с одноимённо заряженными ПАВ.

2. Разработан способ получения стабильных комплексов белков с низкомолекулярными ПАВ в водной среде.

3. Показано, что взаимодействия низкомолекулярных ПАВ с белками в водной среде приводят к эффективной модификации молекулярных (Mw, Rg, Rh, p=Rc/Rh) и термодинамических параметров (Абел-бел, конформационной стабильности) белков, а также их структурообразующих свойств. При этом установлено влияние молекулярного состояния ПАВ на изменение молекулярных параметров и структурной функциональности белков.

4. Установлено, что ярко-выраженная ассоциаиця белка в комплексе с ПАВ, сопровождающаяся существенными изменениями в гидрофобно/гидрофильном балансе их свойств, лежит в основе найденных значительных изменений как их поверхностной активности на границе раздела фаз воздух-вода, так и стабильности во времени пен, приготовленных на их основе.

5. Предложены термодинамически обоснованные схемы молекулярных механизмов образования комплексов между одноимённо заряженными ПАВ и белками в водной среде.

6. Впервые, с использованием термодинамического подхода, установлены корреляции между молекулярной структурой одноимённо заряженных белков и ПАВ, характером их взаимодействия, молекулярными параметрами образующихся между ними комплексов и структурообразующей способностью последних на границе раздела фаз воздух-вода.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Ильин, Михаил Михайлович, 2005 год

1. Dickinson Е. // An Introduction to Food Colloids (chapter 2), Oxford Science Publications, Oxford, 1992, PP. 30-49.

2. Darling D. F., R.J. Birkett R.J. // in: E. Dickinson (Ed.), Food Emulsions and Foams, Royal Society of Chemistry, London, 1986, P.l.

3. Krog N., Barfod N.M. // Interfacial properties of emulsifier/protein films related to food emulsions, AiChE, San Francisco, 86, 1990, P. 1.

4. Pelan B.M.C., Watts K.M., Campbell I.J., Lips A. // In E. Dickinson, B. Bergenstahl (Eds.), Food Colloids. Proteins, Lipids and Polysaccharides, The Royal Society of Chemistry, Cambridge, 1997, P.55.

5. Dickinson E. // J.Chem. Soc., Faraday Trans., 1998, 94(12) PP. 1657-1669.

6. Semenova M.G. // Curr. Opin. in Coll. & Interf. Sci., 3, 1998, PP. 627-632.

7. Dalgleish D.G. // Trends in Food Sci. & Technol., vol. 8,1997, PP 1-6.

8. Dickinson E. // J. Dairy Sci., 1997, 80, P. 2607.

9. Dickinson E., Semenova M.G., Antipova A.S. // Food Hydrocoll., 1998, 12, P. 227.

10. O.Dickinson E. // Curr. Opin. Coll. Interf. Sci., 1998, 3, P. 633.1. .Dalgleish D.G., Leaver J. // J. Colloid Interface Sci., 1991,141, P. 288.

11. Leaver J., Dalgleish D.G. // J. Biochim. Biophys. Acta, 1999,1041, P. 217.

12. Dalgleish D.G., Leaver J. // In Food Polymers, Gels and Colloids, ed. E. Dickinson, Royal Society of Chemistry, Cambridge, 1991, P. 113.

13. Brooksbank D.V., Davidson C.M., Home D.S. // J. Chem. Soc., Faraday Trans., 1993, 89, P. 3419.

14. Dickinson E. // Food Hydrocolloids, 1986, 1, vol.1, PP.3-23.

15. Dalgleish D.G., Srinivasan M., Singh H. // Journal of Agriculture and Food Chemistry, 1995, 43, PP. 2351-2355.

16. Fang Y., Dalgleish D.G. // Colloids and Surfaces, 1993, 1, PP. 357-364.

17. Van Dulm P., Norde W. // J. Colloid Interface Sci., 1983, 91, P. 248.

18. Dickinson E., Stainsby G. // Colloids in Food. Applied Science, London, 1982.

19. MacRitchie F., Owens N.F. // J. Colloid Interface Sci., 1969, 29, P. 66.

20. Dickinson E. // In Interactions of Surfactants with Polymers and Proteins, ed. E.D. Goddard and Ananthapadmanabhan, CRC Press, Boca Raton, Florida, 1993, PP. 295-317.

21. Dickinson E., Matsumura Y. // Colloids Surf. B, 1994, 3, P. 1.

22. Hirose H. // Trends Food Sci. Technol., 1993, 4, P. 48.

23. Atkinson P.J., Dickinson E., Home D.S. // J. Chem. Soc., Faraday Trans., 1995, 91, P. 2847.

24. Horne D.S., Atkinson P.J., Dickinson E., Pinfield V.J., Richardson R.M. // In Proceedings of 5th Conference of Food Engineering, ed. G.V. Barbosa-Canovas at al., American Institute of Chemical Engineers, New York, 1997, P. 111.

25. Eaglesham A., Herrington T.M., Penfold J. // Colloids Surf., 1992, 65, P. 9.

26. Lucassen-Reynders E.H. //Food Struct., 1993, 12, P. 1.

27. Warburton B. // In Techniques in Rheological Measurement, ed. A.A. Collyer, Chapman & Hall, London, P. 55.

28. Heertje I., Nenderlof J., Hendrickx H., Lucassenreynders E.H. // In Food Struct., 1990, 9, P. 305.

29. Heertje I., vanAalst H., Blonk J.C.G. // Lebensm. Wiss. Technol., 1996, 29, P. 217.

30. Courthaudon J.L., Dickinson E., Matsumura Y. // Colloids and Surfaces, 1991, 56, PP. 293-300.

31. Leaver J., Home D.S., Law A.J.R. // International Dairy Journal, 9, 1999, PP. 319-322.

32. Dickinson E., Euston S.R., Woskett C.M. // Progress in Colloid and Polymer Science, 1990, 82, PP. 65-72.

33. Dickinson E., Murray B.S., Stainsby G. // Coalescence kinetics of protein stabilized emulsion droplets, In G.O. Phillips at al., Gums and stabilizers for the food industry (PP. 463-472). Vol. 4. Oxford: IRL Press, 1988.

34. Courthudon J-L., Dickinson E., Matsumura Y. // Journal of Agriculture and Food Chemistry, 1991, 39, PP. 1365-1368.

35. Goff H.D., Liboff M., Jordan W.K., Kinsella J.E. // Food Microstruct., 1987, 6, P. 193.

36. Goff H.D., Jordan W.K. // J. Dairy Sci., 1989, 72, P. 18.

37. Barfod N.M., Krog N., Larsen G. // Fat Sci. Technol., 1991, 93, P. 24.

38. Gelin J-L., Poyen L., Courthaundon J.L. // Food Hydrocoll., 1994, 8, P. 299.

39. Goff H.D. // J. Dairy Sci., 1997, 80, P. 2620.

40. Pelan B.M.C., Watts K.M., Campbell I.J. // J. Dairy Sci., 1997, 80, P. 2631.

41. Bos M., Nylander Т., Arnebrant Т., Clark D.C. // In Food Emulsifiers and Their Applycations, ed. G.L. Hasenhuettl, R.W. Hartel, Chapman & Hall, New York, 1997, P. 95.

42. Murray B.S. // In Proteins at Liquid Interfaces; Miller R, Mobius D. (Eds.); Elsevier Science: Amsterdam., 1998.

43. Murray B.S., DickinsonE. //Food Sci. Technol. Int., 1996, 2, PP. 131-145.

44. Roth S., Murray B.S., Dickinson E. // J. Agric. Food Chem. 2000, 48, PP. 14911497.

45. Dickinson E., McClements D.J. // Advances in Food Colloids, Blackie, Glasgow, 1995, ch. 2.

46. Euston S.R., Finnigan S.R., Hirst R.L. // Food Hydrocolloids, 15, 2001, PP. 253262.

47. Dickinson E., Iveson G., Tanai S. // In E. Dickinson & P. Walstra, Food colloids and polymers: Stability and mechanical properties (PP. 312-322). Cambridge: Royal Society of Chemistry, 1993.

48. Euston S.E., Singh H., Munro P.A. // Journal of Food Science, 1995, 60, PP. 1124-1131.

49. Dickinson E., Tanai S. // Food Hydrocolloids, 1992, 6, PP. 163-171.

50. Courthaudon J.-L., Dickinson E., Matsumura Y. // Colloids and Surfaces, 1991, 56, PP. 293-300.

51. Leaver J., Home D.S., Law A.J.R. // International Dairy Journal, 9, 1999, PP. 319-322.

52. Berger K.G. // Ice cream. In K. Larsson & S. Friberg , Food emulsions. (2nd ed.) (PP. 367-444). New York: Markel Dekker, 1990.

53. Barford N.M., Krog N., Larsen G., Bucheim W. // Fat Sci. Technol. 1991, 93, PP. 24-29.

54. Euston S.R. // In G.L. Hasenheuttl & R.W. Hartel, Food emulsifiers and their applications (PP. 173-210). New York: Chapman & Hall, 1997.

55. Krog N. // In Microemulsions and Emlsions in Foods; El Nokaly, M., Cornell, D.G., Eds.; ACS Symposium Series 448; American Chemical Society: Washington, DC, 1991; PP. 138-145.

56. Vasilescu M., Angelescu D., Almgren M., Valstar A. // Langmuir 1999, 15, PP. 2635-2643.

57. Dickinson E., Woskett C. // In «Food Colloids» (1989) Ed. R.D. Bee, P. Richmond and J. Mingins, R. Soc. Chem., London, UK. PP. 74-96.

58. Jones M.N., Manley P. // J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1, 1979, 75, P. 1736.

59. Jones M.N., Manley P. // J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1, 1980, 76, P. 654.

60. Jones M.N., Manley P. // J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1, 1981, 77, P. 827.

61. Fukushima К., Murata Y., Nishikido N., Sugihara G., Tanaka M. // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1981,54, P. 3122.

62. Fukushima K., Murata Y., Sugihara G., Tanaka M. // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1982, 55, P. 1376.

63. Mattice W.L., Riser J.R., ClarkD. //Biochemistry 1976,15, P. 4264. 65.Imoto Т., Sumi S., Tsuru M., Yagishita K. // Agric. Biol. Chem. 1979, 43, P.1809.

64. Jones M.N., Manley P., Midgley P.J.W. // J. Colloid Sci. 1981, 82, P. 257.

65. Jones M.N. at al. // Biochem. J. 1984, 219, P. 875.

66. Jones M.N., Midgley P.J.W. // In Food Polymers, Gels and Colloids; Dickinson E., Ed.; Royal Society of Chemistry: London, 1991; PP. 65-80.

67. Murata Y., Okawaucki M., Kawamura H., Sugihara G., Tanaka M. // In Surfactant in Solution; Mittal K.L., Bothorel P., Eds.; Plenum Press: London, 1986; Vol. 5.

68. Gimel J.C., Brown W. // J. Chem. Phys. 1996, 104, P. 8112.71.1bel K., May R., Kirschner K., Szadkowski H., Mascher E., Lundahl P. // Eur. J. Biochem. 1990, 190, P. 311.

69. Nishiyama H., Maeda H. // Biophys. Chem., 1992,44, P. 199.

70. Gelamo E.L., Silva C.H.T.P., Imasato H., Tabak M. // Biochem. et Biophys. Acta 1594,2002, PP. 84-99.

71. Cosgrove Т., White S.J., Zarbakhsh A. // J. Chem. Soc., Faraday Trans., 1996, 92(4), PP. 595-599.

72. Sen M., MitraP., Chattoraj D.K. // Indian J. Biochem. Biophys., 1980, 17, P. 405.81 .Markovic-Housley Z., Garavito R.M. // Biochim. Biophys. Acta, 1986, 869, P. 158.

73. Nielsen A.D., Borch K., Westh P. // Biochimica et Biophysica Acta, 2000, 1479, PP. 321-331.

74. Arora J.P.S., Singh R.P., Soam D., Singh S.P. // Bull. Soc. Chim. Fr., 1984, 1-2, P. 19.

75. Arora J.P.S., Singh S.P., Singhal V.K. // Tenside Detergents, 1984, 21, P. 197.

76. Nishikido N., Takahara Т., Kobayashi H., Tanaka M. // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1982,55, P. 3085.

77. Sukow W.W., Sandberg H.E., Lewis E.A., Eatough D.J., Hansen L.D. //

78. Biochemistry, 1980, 19, P. 912. 87.Pappert G., SchubertD. //Biochim. Biophys. Acta, 1983, 730, P. 32. 88.Santos S.F., Zanette D., Fischer H., Itri R. // J. Colloid Interface Science 2003, 262, PP. 400-408.

79. Magdassi S., Vinetsky Y., Relkin P. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces 1996, 6, PP. 353-362.

80. Jones M.N., Wilkinson A. // Biochem. J., 1976, 153, P. 713.

81. Hegg P.O. // Acta Agric. Scand., 1980, 30, P. 401.

82. Chen S.-H., Teixeira J. // Phys. Rev. Lett., 1986, 57, P. 2583.

83. Takeda K. //Bull. Chem. Soc. Jpn., 1983, 56, P. 1037.

84. Miyazawa K., Ogawa M., Mitsui T. // Int. J. Cosmet. Sci., 1984, 6, P. 33.

85. Andreu J.M., Manoz J.A. // Biochemistry, 1986,25, P. 5220;

86. Andreu J.M., de la Torre J., Carrascosa J.L. //Biochemistry, 1986,25, P. 5230. 97.Sureshchandra B.R., Appu Rao A.G., Narasinga Rao M.S. // J. Agric. Food1. Chem., 1987, 35, P. 244.

87. Donovan M., Mulvihill D.M. // Ir. J. Food Sci. Technol., 1987, 11, P. 77.

88. Yuno-Ohta N., Higasa Т., Tatsumi E., Sakurai H., Asano R. Hirose M. // J. Agric. Food Chem., 1998, 46, PP. 4518-4523.

89. Kuwajima К. // Proteins: Struct., Funct., Genet., 1989, 6, PP. 87-103.

90. Wasserman L.A., Semenova M.G. // Food Hydrocolloids, 1997, 3, vol. 11, PP. 319-326.

91. Wasserman L.A., Semenova M.G. // In Food Colloids. Proteins, Lipids and Polysaccharides; Dickinson E, Bergenstahl B. (Eds.); Cambridge: The Royal Society of Chemistry , 1997, PP. 77-91.

92. Belyakova L.E., Semenova M.G., Antipova A.S. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 1999,12, PP. 271-285.

93. Reynolds J.A., Tanford C. // J. Biol. Chem., 1970, 245 P. 5161.

94. Shirama K., Tsujii K., Takagi T. // J. Biochem., 1974, 75, P. 309.

95. Tanner R.E., Herpigny В., Chen S.H., Rha C.K. // J. Chem. Phys., 1982, 76, P. 3866.

96. Turro N.J., Lei X.-G., Ananthapadmanabhan K.P., Aronson M. // Langmuir 1995, 11, P. 2525.

97. Moren A.K., Khan A. // Langmuir, 1995, 11, PP. 3636-3643.

98. Goddard E.D. // Interactions of Surfactant with Polymers and proteins. Protein-surfactant interactions; Ananthapadmanabhan K.P. (Ed); CRC Press: Boca Raton, New York, 1993; Chapter 8.

99. Takeda K., Miura M. Takagi T. // J. Colloid Interface Sci., 1981, 82, P. 38.

100. Takeda K. // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1982, 55, P. 1335.

101. Takeda K., Shigeta M., Aoki K. // J. Colloid Interface Sci., 1987, 117, P. 120.

102. Inoue Y., Sase S., Chujo R., Nagaoka S., Sogami M. // Polym. J., 1980, 12, P. 139.

103. Hirose H. // Trends Food Sci. Technol. 1993,4, PP. 48-51.

104. Chen A., Dickinson E. // Journal of Physical Chemistry, 1995, 99, PP. 828834.

105. Valstar A., Almgren M., Brown W. // Langmuir, 2000,16, PP. 922-927.

106. Sen M., Mitra S.P., Chattoraj D.K. I I Colloids Surf., 1981, 2, P. 259.

107. Kelly D., McClements D.J. // Food Hydrocolloids, 2003, 17, PP. 87-93.

108. Dalgleish D.G. // In J. Sjoblom (Ed.), Emulsions and emulsion stability. New York: Marcel Dekker, 1996.

109. Monahan F.J., McClements D.J., German J.B. // Journal of Food Science, 1996, 61, PP. 504-510.

110. McClements D.J. // Food emulsions: Principles, practice and techniques. 1999, Boca Raton: CRC Press.

111. Dickinson E., Ritzoltus C. // Journal of Colloid and Interface Science, 2000, 224, PP. 148-154.

112. Samso M. Daban J.R., Hansen S. // Eur. J. Biochem., 1995,232, P. 818.

113. Lefebvre-Cases E. // Colloids Surf. В 11, 1998, P. 281.

114. Doxastakis G., Sherman P. // Colloid & Polymer Sci., 1986, 264, PP. 254259.

115. Mulder H., Walstra P. // The Milk Fat Globule Common-Wealth Agricultural Bureau, Farnham Royal, Bucks, England, 1974.

116. Sell H.M., Olsen A.G., Kremers R.E. // Ind Eng Chem 27:1222, 1935.

117. Boyd J.V., Krog N., Sherman P. // In Theory and Practice of Emulsion Technology, 1976, P. 122.

118. Coke P.J., Wilde P.J., Russel E.J., Clarke D.C. // J. Colloid Interface Sci., 1990,138, PP. 489-504.

119. Sarker D.K., Wilde P.J., Clark D.C. // Colloids Surf. В, 1995a, 3, P. 349.

120. Sarker D.K., Wilde P.J., Clark D.C. // J. Agric. Food Chem., 1995b, 43, P. 295.

121. Prins A. // Advances in Food Emulsions and Foams (eds. E. Dickinson and G. Stainsby), Elsevier Applied Science, 1988, London, P. 91.

122. Clark D.C., Wilde P.J., Bergink-Martens D.J.M., Kokelaar A.J.J., Prins A. // In Food Colloids and Polymers: Stability and Mechanical Properties (eds. E. Dickinson and P. Walstra), Royal Society of Chemistry, Cambridge, 1993, P. 354.

123. Clark A.H., Wilde P.J., Marion D. // J. Inst. Brew., 1994, 100, P. 23.

124. Patino J.M.R., Nino R.R., Gomez J.M.A. // Food Hydrocolloids, 1997, Vol. 11, no. 1, PP. 49-58.

125. Clark D.C., Wilde P.J., Wilson D.R. // Colloids and Surfaces, 1991, 59, PP. 209-223.

126. Clark D.C., Coke M., Wilde P.J., Wilson D.R. // In E. Dickinson (Ed.), Food Polymers, Gels and Colloids, Royal Society of Chemistry, Cambridge, 1991, P.272.

127. Papiz M.Z., Sawyer L., Eliopoulos E.E., North A.C.T., Findlay J.B.C. // Nature, 1986, 342, P. 383.

128. Diaz de Villegas M.C., Ovia R., Sala F.J., Calvo M. // Milchwissenschaft, 1987,42, P. 357.

129. Clark D.C., Dann R., Mackie A.R., Mingins J. // J. Colloid Interface Sci., 1990,138, P. 195.

130. Hegg P.-O., Martens H., Lofqvist B. // J. Sci. Food Agric. 1979, 30, PP. 981-993.

131. Van Kleef F.S.M. //Biopolymers, 1986,25, PP. 31-59.

132. Kobayashi M., Nakahama N. // J. Texture Stud., 1986,17, PP. 161-174.

133. Hayashi R. // Shokuhinn to Kaihatsu, 1987a, 22, P. 55.

134. Hayashi R. // Kagaku to Seibutsu, 1987b, 25, PP. 703-705.

135. Hirose M., Oe H., Doi E. // Agric. Biol. Chem., 1986, 50, PP. 59-64.

136. Xiong Y.L., Kinsella J.E. // J. Agric. Food Chem., 1990, 38, PP. 1887-1891.

137. Nio N., Motoki M., Takinami K. // Agric. Biol. Chem., 1986, 50, PP. 851855.

138. Stading M., Hermansson A.-M. // Food Hydrocolloids, 1990, 4, P. 121.

139. Stading M., Hermansson A.-M. // Food Hydrocolloids, 1991, 5, P. 339.

140. Langton M., Hermansson A.-M. // Food Hydrocolloids, 1992, 5, P. 523.

141. Stading M., Langton M., Hermansson A.-M. // Food Hydrocolloids, 1992,6, P. 455.

142. Stading M., Langton M., Hermansson A.-M. // Food Hydrocolloids, 1993,7, P. 195.

143. Clark A.H., Ross-Murphy S.B. // Adv. Polym. Sci., 1987, 83, P. 57.

144. Doi E., Tani F., Murata M., Koseki Т., Kitabatake N. // Food Hydrocolloids: Structures, Properties and Functions (eds K. Nishinari and E. Doi), Plenum, New York, 1994, P. 317.

145. Bijsterbosch B.H., Bos M.T.A., Dickinson E. // Faraday Discuss. Chem. Soc., 1995, 101.

146. Dickinson E., Hong S-T. // J. Agric Food Chem., 1995,43, P. 2560.

147. Dickinson E., Hong S-T. // In Gums and Stabilisers for the Food Industry, ed. G.O. Phillips et al., Oxford University Press, Oxford, 1996, vol. 8, P. 319.

148. McClements D.J., Monahan F.J., Kinsella J.E. // J. Texture Stud., 1993, 24, P. 411.

149. Dickinson E, Yamamoto Y. // Food Hydrocolloids, 1996, 10, PP. 301-307.

150. Chen J., Dickinson E. // J. Agric Food Chem., 1998, 46, P. 91.

151. Dickinson E., Hong S-T. // Colloids Surf. A, 1997,127, P. 1.

152. Dickinson E, Yamamoto Y. // Journal of Food Science, 1996, 61, PP. 811816.

153. Dickinson E., Hong S.-T., Yamamoto Y. // Netherlands Milk and Dairy Journal, 1996, 50, PP. 199-207.

154. Chen J., Dickinson E. // International Journal of Food Science and Technology, 1999, 34, PP. 493-501.

155. Puyol P., Perez M.D., Burgos J. // International Dairy Journal, 1998, 8, PP. 119-123.

156. Mangino M.E. // Food Technology, 1992, 46, PP. 114-117.

157. Morr C.V. // Food Technology, 1992, 46, PP. 110-113.

158. Morr C.V., Ha E.Y. // Critical Reviews in Food Science and Nutrition, 1993, 33, PP. 431-476.

159. Ikeda S., Foegeding E.A. // Food Hydrocolloids, 1999, 13, PP. 239-244.

160. Ikeda S., Foegeding E.A., Hardin C.C. // Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2000,48, PP. 605-610.

161. Botcher S.R., Foegeding E.A. // Food Hydrocolloids, 1994, 8, PP. 113-123.

162. Bowland E.L., Foegeding E.A., Hamann D.D. // Food Hydrocolloids, 1995, 9, PP. 57-64.

163. Bowland E.L., Foegeding E.A. // Food Hydrocolloids, 1995, 9, PP. 47-56.

164. Ikeda S., Foegeding E.A. // Food Hydrocolloids, 1999, 13, PP. 245-254.

165. Courthaudon J-L., Dickinson E., Matsumura Y. // Colloids Surf., 1991, 56, P. 293.

166. Chen J., Dickinson E. // J. Sci. Food Agric., 1993, 62, P. 283.

167. Jones M.N. // Chem. Soc. Rev., 1992,21, P. 127.

168. Dickinson E. // Proceedings of 1st International Symposium on Food Rheology and Structure, ed. E.J. Windhab and B. Wolf, Vincentz Verlag, Hannover, 1997, P. 50.

169. Jost R., Dannenberg F., Rosset J. // Food Microstructure, 1989, 8, PP. 2328.

170. Dickinson E., Hong S-T. // Journal of Agriculture and Food Chemistry, 1995,43, PP. 2351-2355.

171. Tolstoguzov V.B. // Food Hydrocolloids, 1991,4, PP. 429-468.

172. Krog N. J. // In S.E. Friberg and K. Larsson (Eds.), Food emulsions (PP. 141-187), New York: Marcel Dekker, 1997, PP. 141-187.

173. Privalov P.L., Khechinashvili N.N. // Journal of Molecular Biology, 1974, 86, PP. 665-684.

174. Evans J.M. // In: M.B. Huglin (Ed.), Light Scattering from Polymer Solutions, Academic Press, London, 1972, P.89.

175. Tanford C. // Physical Chemistry of Macromolecules, Wiley, New York, 1961.

176. Burchard W. // Chimia, 1985, 39, P. 10.

177. Burchard W. // In S.B. Ross-Murphy (Ed.), Physical Techniques for the Study of Food Biopolymers, Glasgow: Blackie, 1994, PP. 151-214.

178. Home D.S. // In E. Dickinson (Ed.), New physico-chemical techniques for the characterization of complex food systems (PP. 240-267). Glasgow: Blackie, 1995, PP. 240-267.

179. Gaines G.L. // Insoluble monolayers at liquid-gas interfaces. New York: Interscience, 1996.

180. Dickinson E. // An Introduction to Food Colloids (chapter 6), Oxford Science Publications, Oxford, 1992, PP. 140-155.

181. Paula S., Sus W., Tuchtenhagen J., Blume A. // J. of Phys. Chem., 1995, 99, PP. 11742-11751.

182. Dickinson E., McClements D.J. // Advances in Food Colloids, 1995, 8, PP. 247-279.

183. Gennis R.B. // In C.R. Cantor (Ed.), Advanced text in Chemistry. Berlin: Springer.

184. Jones M.N., Chapman M.N. // Micelles, monolayers and biomembranes. New York: Wiley, 1995.

185. Creighton Т.Е. // Proteins (2nd ed.). New York: (W.H.) Freeman, 1993.

186. Ланге K.P. // Поверхностно-активные вещества. Синтез, свойства, анализ, применение, 240 е., Санкт-Петербург: Из-во Профессия, 2005.

187. Ahmad F., Salahuddin А. // Biochemistry, 1976, 15, PP. 5168-5175.

188. Privalov P.L. // Advanced in Protein Chemistiy, 1979, 33, PP. 167-241.

189. Jackson W.M., Brandts J.F. // Biochemistry, 1970, 9(11), PP. 2294-2301.

190. Pfeil W., Privalov P.L. // In M.N. Jones (Ed.), Biochemical thermodynamics (PP. 75-115), Amsterdam: Elsevier.

191. Jenks W.P. // Catalysis and chemistry in enzymology. New York: McGraw-Hill, 1969.

192. Holt C. // In Advances in protein chemistry, V.43, Academic Press, 1992.

193. Derbyshire C., Wright D.J., Boulter D. // Phytochemistry, 1976, 15,PP. 324.

194. Utsumi Sh., Nacamura Т., Mori T. // Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1983, 31, PP. 503-506.

195. Damodaran S., Kinsella J.E. // Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1981,29, PP. 1249-1253.

196. Dumont J.P., Land D.G. // Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1986, 34, PP. 1041 -1045.

197. O'Neill Т.Е., Kinsella J.E. // Journal of Food Science, 1987, 52 (1), PP. 98101.

198. Semenova M.G., Antipova A.S., Misharina T.A., Golovnya R.V. // Food Hydrocolloids, 2002, 16, PP. 557-564.

199. Chen A., Wu D., Johnson C.S. // Journal of Physical Chemistry, 1995, 99, PP. 828-834.

200. Schmidt D.G. // In P.F. Fox, Developments in Dairy Chemistry 1 (PP. 61 -86). London: Elsevier Applied Science, 1982.

201. Walstra P. // Journal of Daiiy Science, 1990, 73, PP. 1965-1979.

202. Holt C., Home D.S. // Netherlands Milk and Dairy Journal, 1996, 50, PP. 85-111.

203. Walstra P. // International Dairy Journal 1999, 9, PP. 189-192.

204. Walstra P., Jenness R. // Dairy Chemistry and Physics. New York: Wiley, 1984.

205. Bohidar H.B., Maity S. // Phys. Rev. E, 1998; 58, P. 729.

206. Mazin Ahmed Abed, Bohidar H.B. // Int. J. of Biological Macromolecules, 2004, 34, PP. 49-54.

207. Belitz H.D., Grosch W. // Food Chemistry, Springer-Verlag, Berlin, 1987, chap. 16, PP.536-546.

208. Зимон А.Д., Лещенко Н.Ф. // Коллоидная химия, 2003, Москва, «АГАР».