Термодинамические аспекты влияния низкомолекулярных углеводов и полисахаридов на функциональные свойства белков тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат химических наук Антипова, Анна Сержановна

  • Антипова, Анна Сержановна
  • кандидат химических науккандидат химических наук
  • 2008, Москва
  • Специальность ВАК РФ02.00.04
  • Количество страниц 258
Антипова, Анна Сержановна. Термодинамические аспекты влияния низкомолекулярных углеводов и полисахаридов на функциональные свойства белков: дис. кандидат химических наук: 02.00.04 - Физическая химия. Москва. 2008. 258 с.

Оглавление диссертации кандидат химических наук Антипова, Анна Сержановна

ВВЕДЕНИЕ.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Функциональные свойства пищевых белков и факторы их определяющие.

1.2. Влияние низкомолекулярных Сахаров на функциональные свойства и термодинамические параметры белков. ^

1.2.1. Изменение функциональных свойств белков в результате ковалентного связывания с НМ сахарами по реакции Майяра.

1.2.2. Влияние низкомолекулярных Сахаров на термоденатурацию глобулярных белков.

1.2.3. Изменение гелеобразующей способности белков под влиянием низкомолекулярных углеводов.

1.2.4. Влияние низкомолекулярных углеводов на поверхностную активность белков.

1.2.5. Предложенные механизмы изменения конформационной стабильности и функциональных свойств белков под влиянием низкомолекулярных углеводов.

13. Взаимодействия белок-полисахарид и их роль в изменении функциональных свойств белков.

1.4. Взаимодействие белков с ароматобразующими соединениями.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физическая химия», 02.00.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Термодинамические аспекты влияния низкомолекулярных углеводов и полисахаридов на функциональные свойства белков»

Белки составляют основу самых разнообразных биологических, пищевых и других систем. При этом многие ключевые функции, выполняемые белками в этих системах, обусловлены их полимерной природой и, связанными с ней, функциональными свойствами. Являясь амфифильными соединениями и, одновременно, полиэлектролитами, белки обладают также характерной способностью к конформационным изменениям, самоассоциации в водной среде и адсорбции на границе раздела фаз, что, в совокупности, определяет такие важные функциональные свойства белков, как растворимость в водной среде, термодинамическую несовместимость или, напротив, комплексообразование, с другими, различными по своей природе, соединениями (как высокомолекулярными, так и низкомолекулярными) и, кроме того, способность к формированию структуры в объёме и на границах раздела фаз. Все эти свойства широко используются, в частности, при создании желаемой структуры и стабилизации водных растворов и коллоидных систем (гелей, эмульсий, пен и др.) в пищевой, парфюмерно-косметической, а также фармацевтической промышленностях.

Ярко выраженная зависимость функциональных свойств белков от различных физико-химических факторов (рН, ионная сила, температура и др.), а также присутствия в системе других биополимеров или низкомолекулярных соединений открывает широкие возможности для эффективного и целенаправленного использования белков в качестве функциональных ингредиентов. Это является особенно актуальным в настоящее время, когда резко возросший спрос потребителя к качеству продукции со стороны как внешней привлекательности (текстура, аромат и др.), так и положительного воздействия на здоровье (сбалансированность по макро- и микрокомпонентам), ставит перед производителями задачу создания продуктов нового поколения, обладающих усовершенствованной или уникальной структурой и свойствами, а также отличающихся высокой физической стабильностью. Очевидно, что для успешного выполнения этой задачи, особенно в условиях современного темпа развития производства и конкуренции между производителями, недостаточно руководствоваться лишь эмпирическими данными, необходимо чёткое понимание механизмов регулирования функциональных свойств белков в многокомпонентных системах.

Однако большая часть фундаментальных знаний, накопленных к моменту начала нашей работы, касалась поведения белков в их индивидуальных растворах, а исследования изменения функциональных свойств белков в многокомпонентных системах, носили, в большинстве случаев, феноменологический характер. Тем не менее, полученные результаты ясно показывали, что введение в систему нового компонента или удаление одного из её компонентов может привести к существенным изменениям поведения белка, обуславливая, тем самым, изменения структуры и свойств всей системы, в целом. Таким образом, было очевидно, что эффективное и целенаправленное использование белков в качестве функциональных ингредиентов действительно станет возможным только при ясном понимании молекулярных механизмов изменения их функциональных свойств в многокомпонентных системах определённого состава. При этом, для более глубокого понимания происходящих процессов, целесообразным представлялся систематический и последовательный термодинамический подход с изучением на модельных системах межмолекулярных взаимодействий между, прежде всего, основными компонентами, входящими, как правило, в состав важных для практики биополимерных водных растворов и коллоидных систем, и постепенным усложнением модели путём введения новых ингредиентов.

Ключевыми компонентами таких систем являются белки (в большинстве случаев, более одного) и полисахариды. Наряду с этим, в состав широкого класса таких систем, в особенности, пищевых, входят низкомолекулярные сахара и, в частности, сахароза, которая является, зачастую, одним из преобладающих по массе компонентом, однако, именно её роль в формировании структуры и физико-химических свойствах белоксодержащих систем оставалась, к моменту начала нашей работы, наименее изученной^ а имеющиеся данные и их интерпретация оказывались, неР^дко, противоречивыми. Поэтому наиболее актуальным и важным для понимания молекулярных механизмов изменения функциональных свойств белков в важных для практики многокомпонентных водных растворах и коллоидных системах, представлялось изучение, в первую очередь, роли межмолекуляр>НЬ1Х взаимодействий белков с низкомолекулярными и высокомолекулярных углеводами в этих системах, что и обусловило выбор основных объектов исследования в настоящей работе. При этом ставилась задача установления качественных и количественных взаимосвязей в ряду: молекулярная структура белков и углеводов - межмолекулярные взаимодействия - функционалу^ свойства белков - структура и свойства водных растворов и коллоидных систем.

I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

Похожие диссертационные работы по специальности «Физическая химия», 02.00.04 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Физическая химия», Антипова, Анна Сержановна

выводы.

1. В результате проведённого термодинамического анализа впервые установлено, что ключевыми факторами, обуславливающими изменение функциональных свойств белков (растворимости в водной среде, фазового поведения в смешанных растворах с другими биополимерами, поверхностной активности и гелеобразующей способности) под влиянием низкомолекулярных углеводов, являются изменения молекулярных и термодинамических параметров белков, в основе которых лежит формирование белками множественных водородных связей с молекулами этих углеводов.

2. Впервые показаны принципиальные отличия молекулярных механизмов изменения способности белков к адсорбции на границах раздела водной фазы с неполярной средой под влиянием низкомолекулярных углеводов и полисахаридов. Так, в отличие от низкомолекулярных углеводов, ключевым фактором, определяющим характер изменения поверхностной активности белков в присутствии нейтральных полисахаридов, является природа межмолекулярных парных взаимодействий биополимеров, а именно: в условиях термодинамически неблагоприятных взаимодействий биополимеров, повышающих их химические потенциалы (Аеел.пс > 0) в объёме водной среды, поверхностная активность белков возрастает; термодинамически благоприятные взаимодействия биополимеров (Асел.пс< 0), напротив, приводят к уменьшению способности белков к адсорбции на границах раздела фаз (вода - неполярная фаза).

3. В случае коллоидных систем, а именно прямых эмульсий типа «масло в воде», стабилизированных смесями asi - казеина с пектином (Е = 76 %) и Р - казеина с пектином (Е = 76 %) впервые, на количественном уровне, установлены основные взаимосвязи между характером межмолекулярных взаимодействия белок-полисахарид в объёме водной дисперсионной среды, её фазовым состоянием и особенностями структуры, реологического поведения и стабильности эмульсий.

Показано, что:

1) Термодинамически неблагоприятные взаимодействия между биополимерами (Абел.пс > 0) приводят к:

- возрастанию величины адсорбции белка на каплях эмульсии (за счёт увеличения его термодинамической активности в системе) и, как следствие, понижению среднего размера капель эмульсий, а также увеличению вязкости сдвига в белковых адсорбционных слоях;

- интенсивной флоккуляции капель в эмульсиях по механизму «вытеснительной флоккуляции», приводящей к росту вязкоэластичности концентрированных эмульсий и быстрому образованию сывороточного слоя (кримингу) в разбавленных эмульсиях;

2) При термодинамически благоприятных взаимодействиях биополимеров бел-пс <0):

- не происходит изменений величины адсорбции белка на каплях эмульсий и их размера;

- наблюдается значительное увеличение вязкости сдвига в белковых адсорбционных слоях за счёт интенсивных межмолекулярных взаимодействий биополимеров;

- интенсивная флоккуляции капель в эмульсиях происходит по механизму «мостичной флоккуляции», что сопровождается ростом вязкоэластичности концентрированных эмульсий, а также более быстрым, чем в первом случае, образованием сывороточного слоя (кримингом) в пазбавленных эмульсиях.

4. На примере легумина впервые показано изменение способности белков к связыванию ароматобразующих соединений в присутствии мальтодекстринов. Установлено, что характер этих изменений обусловлен, главным образом, конформационными изменениями, происходящими в молекулах белка под влиянием мальтодекстринов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Таким образом, на основании всех вышеизложенных результатов, очевидно, что характер взаимодействия между белком и полисахаридом в объёме водной дисперсионной среды играет определяющую роль в таких ключевых свойствах эмульсий, приготовленных на основе смесей этих биополимеров, как дисперсность, стабильность во времени и вязкость.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Антипова, Анна Сержановна, 2008 год

1. Kinsella, J.E. 1976. Functional properties of proteins in foods A survey // Critical reviews in Food Science and Nutrition. — 1976. - 7 - P. 219-296.

2. Pour-El A. Protein functionality: Classification, definition and methodology // Cherry J. P. (Ed.). Protein Functionality in Foods. Washington DC: American Chemical Society Symposium Series # 147, 1981. - P. 1-5.

3. Damodaran S. Food proteins: an Overview // Damodaran S. & Paraf A. (Eds.). Food proteins and their applications. Boca Raton: CRS Press USA, 1997. -P. 1-24.

4. Kinsella J.E. Relationship between structure and functional properties of food proteins // Fox P.F. & Condon J.J. (Eds.). Food Proteins. New York: Applied Science Publishers, 1982. - P. 51-103.

5. Dickinson E. Interfacial structure and stability of food emulsions as affected by protein-polysaccharide interactions (a review) // Soft Matter. 2008. - 4 -P. 932-942.

6. Chandler D. Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly // Nature. 2005. - 47. - P. 640-647.

7. Nakai S. Structure-function relationships of food proteins with an emphasis on the importance of protein hydrophobicity // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1983. -31 - P. 676-683.

8. Kato A. & Nakai S. Hydrophobicity determined by a fluorescent probe method and its correlation with surface properties of proteins // Biochimica et. Biophysica Acta. 1980. - 624 - P. 13-20.

9. Dickinson E. An introduction to food colloids. Oxford: Oxford Science Publications, 1992. - 206 p.

10. Voutsinas L. P., Cheung E. & Nakai S. Relationships of hydrophobicity to emulsifying properties of heat denatured proteins // Journal of Food Science. — 1983.-48.-P. 26-32.

11. Wolf W.J. Soy proteins: their functional, chemical and physical properties // Journal of Agricultural and Food Chemistiy. 1970. - 18 - P. 969-976.

12. Oakenfull D., Pearce J. & Burley R.W. Protein gelation // Damodaran S. & Paraf A. (Eds.). Food proteins and their applications. Boca Raton: CRC Press USA, 1997.-P. 111-142.

13. Hegg P. Contributions for the formation of heat-induced gels of some globular food proteins // Journal of Food Science. 1982. - 47 - P. 1241-1244.

14. Damodaran S. Functional Properties // Nakai S. & Modler H.W. (Eds.). Food proteins: properties and characterization. Weinheim: Wiley-VCH, 1996. -P. 167-234.

15. Zayas J.F. Functionality of proteins in food. New York: Springer, 1996. — 373 p.

16. McClements D.J. Food Emulsions: Principles, Practices and Techniques (2nd edition). Boca Raton: CRC Press, 2005. - 609 p.

17. Dickinson E. Proteins at interfaces and in emulsions. Stability, rheology and interactions // Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. -1998.-94-P. 1657-1669.

18. Damodaran S. Protein stabilization of emulsions and foams // Journal of Food Science. 2005. - 70 (3) - P. R54-R66.

19. Norde W. & Lyklema J. Why proteins prefer interfaces // Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition. 1991. - 2 № 3 - P. 183-202.

20. Chobert J.-M. & Haetle T. Protein-lipid and protein-flavour interactions // Damodaran S. & Paraf A. (Eds.). Food proteins and their applications. Boca Raton: CRC Press USA, 1997. - P. 143-170 (всего 694 стр.).

21. Garcia M.C., Torre M., Marina M.L. & Laborda F. Composition and characterization of soybean and related products // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 1997. - 37 (4) - P. 361-391.

22. Kinsella J.E. & Damodaran S. Flavor problems in soy proteins: origin, nature, control and binding phenomena // Charalambous G. (Ed.). The Analysis and control of less desirable flavors in food and beverages. New York: Academic Press, 1980.-P. 95-131.

23. Damodaran S. & Kinsella J.E. Interaction of carbonyls with soy protein: thermodynamic effects // Journal of Agricultural and Food Chemistry. -1981.-29-P. 1249-1253.

24. O'Neill Т.Е. & Kinsella J.E. Flavor protein interactions: characteristics of 2-nonanone binding to isolated soy protein fractions // Journal of Food Science. -1987.-52 (1)-P. 98-101.

25. Fares K., Landy P., Guilard R. & Voilley A. Physicochemical interactions between aroma compounds and milk proteins effect of water and protein modification // Journal of Dairy Science. - 1998. - 81 (1) - P. 82-91.

26. Franzen K.L. & Kinsella J.E. Parameters affecting the binding of volatile flavor compounds in model food systems. Part I. Proteins // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1974. - 22 (4) - P. 675-678.

27. Gremli H.A. Interaction of flavor compounds with soy protein // Journal of American Oil Chemists' Society. 1974. - 51 (1) - P. 95A- 97A.

28. Landy P., Daraux C. & Voilley A. Retention of aroma compounds by proteins in aqueous solution // Food Chemistry. 1995. - 54 (4) - P. 387- 392.

29. Voilley A.J. Flavour encapsulation-influence of encapsulation media on aroma retention during drying //ACS Symposium series. 1995. - 590 - P. 169-179.

30. Graf E. & Deeroos K.B. Performance of vanilla flavour in low-fat ice-cream // ACS Symposium series. 1996. - 633 - P. 24-35.

31. Miller K.S., Upadhyaya S.K. & Krochta J.M. Permeability of D-limonene in whey-protein films // Journal of Food Science. 1998. - 63 - P. 244-247.

32. Damodaran S. Structure-function relationship of food proteins // Navam S. Hettiarachchy N.S. & Ziegler G. R. (Eds.) Protein Functionality in Food Systems: Basic Symposium (17o. Chicago). Boca Raton: CRC Press USA, 1994. - P. 1-38 (всего 519 стр.).

33. Kilara A. Standardization of Methodology for Evaluating Whey Proteins // Journal of Dairy Science. 1984. - 67 - P. 2734-2744.

34. Walstra P. Proteins // Walstra P. (Ed.). Physical Chemistry of Foods. -London: CRC Press, 2002. P. 203-249.

35. Dickinson E. & McClements D.J. Advances in food colloids. Glasgow: Blackie Academic & Professional, 1995. - 333 p.

36. Якубке Х.-Д., Ешхайт X. Амонокислоты, пептиды, белки (под ред. Митина Ю.В.). Москва: Мир, 1996. - 438 с.

37. Belitz H.-D., Grosch W. & Schieberle P. Food Chemistry 3rd revised edition (translation from German edition by Burghagen M.M.). - New York: Springer, 2004.- 1070 p.

38. Osborne T.B. The Vegetable Proteins (2nd edition). London: Longmans, Green and Co., 1924. - 154 p.

39. Croguennec Т., Renault A., Beaufils S., Dubois J.J. & Pezennec S. // Interfacial properties of heat treated ovalbumin. Journal of Colloid and Interface Science. 2007. - 315- P. 627-636.

40. Renkema J.M.S. Soy protein gelation and gel properties // Industrial Proteins. -2000. 8 (3) - P. 12-14.

41. Hermansson A.-M. Microstructure of protein gels related to functionality // Yada R.Y., Jackman R.L. & Smith J.L. (Eds.). Protein structure-function relationships in foods. London: Blackie Academic & Professional. - 1994. — P. 22-42.

42. Foegeding E. A. Food biophysics of protein gels: a challenge of nano and macroscopic proportions // Food Biophysics. -2006. 1 (1) - P. 41-50.

43. Clark A. H. Gelation of globular proteins // Hill S.E., Ledward D.A. & Mitchell J.R. (Eds.). Functional Properties of Food Macromolecules. -Gaithersburg, MD: Aspen Publishers, 1998. P. 77-142.

44. Clark A. H., Kavanagh G. M. & Ross-Murphy S.B. Globular protein gelation -theory and experiment // Food Hydrocolloids. 2001. - 15 - P. 383-400.

45. Weijers M. Visschers R.W. & Nicolai T. Light scattering study of heat-induced aggregation and geletion of ovalbumin // Macromolecules. 2002. - 35 - P. 4753-4762.

46. Alting A.C., de Jongh H.H.J., Visschers R.W. & Simons J.-W. F.A. Physical and chemical interactions in cold gelation of food proteins // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2002. - 50 - P. 4682-4689.

47. Alting A.C., Hamer R.J., de Kruif C.G. & Visschers R.W. Cold-set globular protein gels: interactions, structure and rheology as a function of protein concentration // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2003. - 51 (10) -P. 3150-3156.

48. Eissa A.S. & Khan S.A. Acid-induced gelation of enzymatically modified, preheated whey proteins // Journal of Agricultural and Food Chemistry. -2005. 53 (12) - P. 5010-5017.

49. Messens W., van Camp J. & Huyghebaert A. The use of high pressure to modify the functionality of food proteins // Trends in food science and technology. 1997. - 8 - P. 107-112.

50. Heramans K., van Camp J. & Huyghebaert A. High pressure effects on proteins // Damodaran S. & Paraf A. (Eds.). Food proteins and their applications. Boca Raton: CRC Press USA, 1997. - P. 473-502.

51. Banachowicz E. Light scattering studies of proteins under compression // Biochimica et Biophysica Acta: Proteins and Proteomics. 2006. - 1764 (3) -P. 405-413.

52. Swaisgood H.E. Chemistry of the caseins // Fox P.P. (Ed.). Advanced dairy chemistry 1: proteins. - London: Elsevier Applied Science, 1992. -P. 63-110.

53. Baumy J.J. & Brule G. Bindings of bivalent cations to a-lactalalbumin and |3-lactoglobulin: effect of pH and ionic strength // Le Lait. 1988. - 68 -P. 33-48.

54. Patochka J. & Jelen P. Calcium association with isolated whey proteins // Canadian Institute of Food Science and Technology Journal. 1991. - 24 -P. 218-223.

55. Hermansson A.-M. Aggregation and denaturation involved in gel formation // Pour-El A. (Ed.). Functionality and protein structure. Washington DC: American Chemical Society Symposium Series # 92, 1979. - P. 81-103.

56. Schmidt R.H. Gelation and coagulation // Cherry J.P. (Ed.). Protein Functionality in Foods. Washington DC: American Chemical Society Symposium Series # 147, 1981.-P. 131-147.

57. Haque Z.Z. & Aryana K.J. Effect of Copper, Iron, Zinc and Magnesium Ions on Bovine Serum Albumin gelation // Journal of Food Science and Technology

58. Research. 2002. - 8 (1) - P. 1-3.2+

59. Barbut S. & Foegeding E.A. Ca indiuced gelation of preheated whey protein isolate // Journal of Food Science. - 1993. - 58 - P. 867-871.

60. Ye A. & Singh H. Interfacial composition and stability of sodium casemate-emulsions as influenced by calcium ions // Food Hydrocolloids. — 2001. — 15 — P. 195 207.

61. Ye A. & Singh H. Influence of calcium chloride on the properties of emulsions stabilized by whey protein concentrate // Food Hydrocolloids. 2001. - 14 -P. 337 - 346.

62. Dickinson E. & Davis E. Influence of ionic calcium on stability of sodium caseinate emulsions // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. — 1999. 12 — P. 203 -212.

63. Dickinson E., Hunt J.A. & Home D.S. Calcium induced flocculation of emulsions containing adsorbed P-casein or phosvitin // Food Hydrocolloids. — 1992.-6-P. 359-370.

64. Agboola S.O. & Dalgleish D.G. Calcium induced destabilization of oil-in-water emulsions stabilized by caseinate or p-lactoglobulin // Journal of Food Science. 1995. - 6 - P. 399-403.

65. Antipova A. S., Dickinson E., Murray B. S. & Semenova M. G. On the effect of calcium ions on the sticking behaviour of casein-coated particles in shear flow // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2002. - 27- P. 123 -131.

66. Dauphas S., Mouhous-Riou N., Metro B., Mackie A.R., Wilde P.J. Anton M. & Riaublanc A. The supramolecular organisation of p-casein: effect on interfacial properties // Food Hydrocolloids. 2005. - 19 - P. 387-393.

67. Srinivasan M., Singh H. & Munro P.A. Adsorption behaviour of sodium and calcium caseinates in oil-in-water emulsions // International Dairy Journal. -1999. 9 - P. 337-341.

68. Kim S.K., Park P.S. & Rhee K.C. Functional Properties of Proteolytic Enzyme Modified Soy Protein Isolate // Journal of Agricultural and Food Chemistry. — 1990.-38 (3)-P. 651-656.

69. Linares E., Lare C., Le Meste M. & Popineau Y. Emulsifying and foaming properties of gluten hydrolysates with an increasing degree of hydrolysis: role of soluble and insoluble fractions // Cereal Chemistry. 2000. - 77 -P. 414-420.

70. Popineau Y., Huchet B., Lare B. & Berot S. Foaming and emulsifying properties of fractions of gluten peptides obtained by limited enzymatic hydrolysis and ultra filtration // Journal of Cereal Science. 2002. — 35 -P. 327-335.

71. Wagner J. R. & Anon M. C. Influence of denaturation degree, hydrophobicity and sulphydryl content on solubility and water absorbing capacity of soy protein isolates // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1990. - 50 — P. 765-770.

72. Graveland-Bikker J.F. & de Kruif C.G. Unique milk protein-based nanotubes: food and nanotechnology meet // Trends in Food Science and Technology. -2006.- 175-P. 196-203.

73. Graveland-Bikker J.F., Fritz G., Glatter O. & de Kruif C.G. Growth and structure of a-lactalbumin nanotubes // Journal of Applied Crystallography. -2006.-39-P. 180-184.

74. Gaonkar A.G. & McPherson A. (Eds.). Ingredient Interactions: Effects on Food Quality (2nd edition). Boca Raton: CRC Press, 2006. - 554 p.

75. Tolstoguzov V. Structure property relationships in Foods // Parris N., Kato A., Creamer L.K. & Pearce J. (Eds.). Macromolecular interactions in food technology. - Washington DC: American Chemical Society, 1996. - P. 2-14.

76. Semenova M.G. Thermodynamic analysis of the impact of molecular interactions on the functionality of food biopolymers in solution and in colloidal systems // Food Colloids. 2007. - 21 - P. 23-45.

77. McClements D.J. (Ed.). Understanding and Controlling the Microstructure of Complex Foods. Cambridge: Woodhead Publishing Lim., 2007. -792 p.

78. Norton I.T. & Frith W.J. Microstructure design in mixed biopolymer composities // Food Hydrocolloids. 2001. - 15 - P. 543-553.

79. Kelley D. & McClements D.J. Interactions of bovine serum albumin with ionic surfacatants in aqueous solutions // Food Hydrocolloids. — 2003. 17 -P. 73-85.

80. Malhotra A. & Coupland J. N. The effect of surfactants on the solubility, zeta potential, and viscosity of soy protein isolates // Food Hydrocolloids. 2004. -18 - P. 101-108.

81. Ильин M.M. Термодинамический анализ влияния низкомолекулярных поверхностно активных веществ на структурообразующие свойства белков: Дис. . канд. хим. наук. Москва, 2005. 187 с.

82. Bos М.А. & van Vliet Т. Interfacial rheological properties of adsorbed protein layers and surfactants: a review // Advances in Colloid and Interface Science. -2001.-91 -P. 437-471.

83. Dickinson E. & Eliot C. Defining the conditions for heat-induced gelation of a caseinate-stabilized emulsion // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. — 2003.-29 (2-3)-P. 89-97.

84. Boutina C., Girouxb H.J., Paquina P. & Brittena M. Characterization and acid-induced gelation of butter oil emulsions produced from heated whey protein dispersions // International Dairy Journal. 2007. - 17 (6) - P. 696-703.

85. Dickinson E. Colloid science of mixed ingredients // Soft Matter. 2006. - 2 — P. 642 - 652.

86. Helstad S. Ingredient interactions: sweeteners // Gaonkar A.G. & McPhersonj

87. A. (Eds.). Ingredient Interactions: Effects on Food Quality (2 edition). Boca Raton: CRC Press, 2006. - P. 167-194.

88. Brands C.M.J., Wedzicha B.L. & van Boekel M.A.J.S. Quantification of malanoidin concentration in sugar-casein system // Journal of Agricultural and

89. Food Chemistry.-2002.-50-P. 1178 1183.229

90. Brands C.M.J. & van Boekel M.A.J.S. Reactions of monosaccharides during heating of sugar-casein systems: building of reaction network model // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2001. - 49 - P. 4667 - 4675.

91. Labuza T.P. & Salmarch M. Kinetics of browning and protein quality loss in whey powders during steady-state and non-steady-state storage conditions // Journal of Food Science. 1981. - 46 - P. 92-96.

92. Davies C.G.A., Netto F.M. Glassenap N., Gallaher C.M., Labuza T.P. & Gallaher D.D. Indication of Maillard reaction during storage of protein isolates // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1998. - 46 - P. 2485-2489.

93. Yayalayan A.V. Ismail A. A. & Mandeville S. Quantitative determination of the effect of pH and temperature on the keto form of D-fructose by FTIR spectroscopy // Carbohydrate Research. 1993. - 248 - P. 355 - 360.

94. Labuza T.P. & Baisier W.M. The kinetic of nonenzymatic browning // Schwartzberg H.G. & Hastel R.W. (Eds.). Physical Chemistry of Food. IFT Basic Symposium Series 7. New York: Dekker, 1992. - P. 595-689.

95. Jackson A. & White J. Small angle scattering from protein/sugar conjugates // Physica B: Condensed. 2006. - 385-386 (1) - P. 818 - 820.

96. Medrano A., Abirached C., Panizzolo L., Moyna P. & Anon M.C. The effect of glycation on foam and structural properties of P-lactoglobulin // Food Chemistry. 2008. - 112 (1) - P. 127-133.

97. Chevalier F., Chobert J.-M., Dalgalarrondo M. & Haertle T. Characterization of the Maillard reaction products of p-lactoglobulin glycosylated in mild conditions // Journal of Food Biochemistry. 2001. - 25 - P. 33-55.

98. Yeboah T.F.K., Alii I. & Yayalayan A.V. Reactivities of D-glucose and D-fructose during glycation of Bovine Serum Albumin // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1999. - 47 - P. 3164 - 3172.

99. Chevalier F., Chobert J.-M., Dalgalarrondo M., Choiset Y. & Haertle T. Maillard glycation of (3-lactoglobulin induces conformation changes // Nahrung/Food. 2002. - 46 - P. 58 - 63.

100. Rich L.M. & Foeding E.A. Effect of sugars on whey protein isolate gelation // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2000. - 48 - P. 5046 - 5052.

101. Oliver C.M., Melton L.D. & Stanley R.A. Creating Proteins with Novel Functionality via the Maillard Reaction: A Review // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2006. - 46(4) - P. 337-350.

102. Chevalier F., Chobert J.-M., Molle D. & Haertle T. Maillard glycation of (3-lactoglobulin with several sugars: comparative study of the properties of the obtained polymers and of the substituted sites // Le Lait. 2001. - 81 - P. 651666.

103. Sherherd R., Robertson A. & Ofman D. Dairy glycoconjugates emulsifiers: casein-maltodextins // Food Hydrocolloids. 2000. - 14 - P. 281-286.

104. Campbel L., Raikos V. & Euston S.R. Modification of functional properties of egg-white proteins // Nahrung/Food. 2003. - 47 (6) - P. 369 - 376.

105. Cabodevila O., Hill S. E., Armstrong H. J., De Sousa I. & Mitchell J. R. Gelation enhancement of soy protein isolate using Maillard reaction and high temperatures // Journal of Food Science. 1994. - 59 - P. 872-875.

106. Peng L.K., Ismail N. & Mat Easa A. Effect of reducing sugars on texture of thermally processed soy protein isolate-glucono-5-lactone gels // Journal of Food Science and Technology. -2000. -37(2)-P. 188-190.

107. Mat Easa A., Hill S.E. & Mitchell J.R. Bovine serum albumin gelation as result of Maillard reaction // Food Hydrocolloids. 1996. - 10 (2) -P. 199-202.

108. Kulmyrzaev A., Brayant C. & McClements D.J. Influence of sucrose on the thermal denaturation, gelation, and emulsion stabilization of whey proteins // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2000. - 48 (5) - P. 1593 - 1597.

109. Arntfield S.D., Ismond M.A.H. & Murray E.D. Thermal analysis of food proteins // Harwalkar V.R. & Ma C.Y. (Eds.) Thermal analysis of Foods. -London: Elsevier, 1990. P. 51-91.

110. Lee J.C. & Timasheff S.N. The stabilization of proteins by sucrose // Journal of Biological Chemistry. 1981. - 256 - P. 7193-7201.

111. Baier S. & McClements D.J. Impact of preferential interactions on thermal stability and gelation of bovine serum albumin in aqueous sucrose solutions // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2001. - 49 - P. 2600 - 2608.

112. Khan R.H. & Shabnum M.S. Effect of sugars on rabit serum, albumin stability and induction of secondary structure // Biochemistry Moscow. - 2001. - 66 — P. 1042-1046.

113. Jou K.D. & Harper W.J. Effect of disaccharides on the thermal properties of whey proteins determined by differential scanning calorimetry (DSC) // Milchwissenschaft. 1996. - 51 - P. 509-512.

114. Back J.F., Oakenful D. & Smith M.B. Increased thermal stability of proteins in the presence of sugars and polyols //Biochemistry. 1979. - 18 -P. 5191-5196.

115. Garrett M., Stairs R.A. & Annet R.G. Thermal denaturation and coagulation of whey proteins. Effect of sugars // Journal of Dairy Science. 1988. - 71 -P. 10-16.

116. Baskakov I. & Bolden D.W. Forcing thermodynamically unfolded proteins to fold // Journal of Biological Chemystry. 1998. - 273 - P. 4831-4834.

117. Antoine E.M., Abena A.A., Gbeassor M. & Chaveron H. Effect of glucides on thermal denaturation and coagulation of whey proteins studied by ultraviolet spectroscopy // Journal of Applied Sciences. 2007. - 7 (4) - P. 472 - 477.

118. De Wit J.N. & Klarenbeek G. Effects of Various Heat Treatments on Structure and Solubility of Whey Proteins // Journal of Dairy Science. 1984. - 67 -P. 2701-2710.

119. Vasbinder A.J, Alting A.C. & de Kruif C.G. Quantification of heat-induced casein-whey protein interactions in milk and its relation to gelation kinetics // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2003. - 31 - P. 115-123.

120. Ueda T., Nagata M. & Imoto T. Aggregation and chemical reaction in hen lysozymecaused by heating at pH 6 are depressed by osmolytes, sucrose and trehalose // Journal of Biochemistry. 2001. - 130 - P. 491-496.

121. Georgiou G., Valax P., Ostermeier M. & Horowitz P.M. Folding and aggregation of TEM beta-lactamase: Analogies with the formation of inclusion bodies in Escherichia coli II Protein Science. 1994. - 3 - P. 1953-1960.

122. Simpson R.B. & Kauzmann W. Kinetics of protein denaturation. I. Behaviour of the optical rotation of ovalbumin in urea solutions // Journal of American Chemical Society. 1953. - 75 - P. 5139-5192.

123. Brayant C. & McClements D.J. Influence of sucrose on NaCl-induced gelation of heat denatured whey protein solution // Food Research International. — 2000.-33-P. 649-653.

124. Kulmyrzaev A., Cancelliere C. & McClements D. J. Influence of sucrose on cold gelation of heat-denatured whey protein isolate // Journal of Science of Food and Agriculture. 2000. - 80 - P. 1314-1318.

125. Christ D., Talceuchi K. P. & Cunha R. L. Effect of sucrose addition and heat treatment on egg albumen protein gelation // Journal of Food Science. -2005. 70 (3) - P. E230-E238.

126. Choi S.J., Lee S.E. & Moon T.W. Influence of sodium chloride and glucose on acid-induced gelation of heat-denatured ovalbumin // Journal of Food Science. 2008. - 73 (5) - P. 313-322.

127. Adebowale Y.A. & Adebowale K.O. Evaluation of the gelation characteristics of Mucuna bean flour and protein isolate // Electronic Journal of Environmental, Agricultural and Food Chemistry. 2008. - 7 (9) — P. 3206-3222.

128. Fox P.F. & Mulvihill D.M. Casein // Harris P. (Ed.). Food Gels. London: Elsevier Appllied Science, 1990.-P. 121-173.

129. Roefs S.P.F.M., Degrootmostert A.E.A. & Van Vliet T. Structure of acid casein gels. 1. Formation and model of gel network // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. — 1990. 50 — P. 141-159.

130. Heertje I., Visser J. & Smits P. Structure formation in acid milk gels // Food Microstructure. 1985. - 4 - P. 267-277.

131. Home D.S. & Davidson C.M. The use of dynamic light-scattering in monitoring rennet curd formation // Milchwissenschaft 1990. - 45 -P. 712-715.

132. De Kruif C.G., Jeumink Th.J.M. & Zoon P. 1992. The viscosity of milk during the initial stages of renneting // Netherlands Milk and Dairy Journal. 1992. -46-P. 123-137.

133. McMahon D.J. & Brown R.J. Effects of calcium, phosphate and bulk culture media on milk coagulation properties // Journal of Dairy Science. 1984. -67-P. 499-512.

134. Schorsch C., Jones M.G. & Norton I.T. Micellar casein gelation at high sucrose content // Journal of Dairy Science.- 2002. 85 (12) - P. 3155-3163.

135. Matia-Merino L. & Dickinson E. Effect of sugars on milk protein gels and stabilized-milk protein emulsion gels // Food Hydrocolloids. 2002. - 16 -P. 321-331.

136. Abassi S. & Dickinson E. Influence of sugars on high-pressure induced gelation of skim milk dispersions // Food Hydrocolloids. 2001. - 15 -P. 315-319.

137. Keenan R.D., Young D.J., Tier C.M., Jones A.D. & Underdown J. Mechanism of pressure-induced gelation of milk // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2001. - 49 - P. 3394-3402.

138. Nino M.R.R. & Patino J.M.R. Effect of the aqueous phase composition on the adsorption of bovine serum albumin to the air-water interface // Industrial and Engineering Chemistry Research.-2002.-41 (6)-P. 1489-1495.

139. Patino R.J.M. & Nino M.R.R. Protein adsorption and protein-liquid interactions at the air-aqueius solution interface // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. — 1995. 103 - P. 91-103.

140. Patino R.J.M. & Martin R. Spreading of acylglyceroles on aqueous surfaces at equilibrium // Journal of Colloid and Interface Science. 1994. — 167 — P. 150-158.

141. Ruíz-Henestrosa V.P., Cecilio Carrera Sánchez C.C. & Patino R.J.M. Effect of sucrose on functional properties of soy globulins: adsorption and foamcharacteristics // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2008. -56 (7)-P. 2512-2521.

142. MacRitchie F.A. & Alexander A.E. The effect of sucrose on protein films. I. Spread monolayers // Journal of Colloid and Interface Science. 1961. - 16 -P. 57-61.

143. Crowe J.H., Crowe L.M., Carpenter J.F. & Wistrom C.A. Stabilization of dry phospholipid bilayers and proteins by sugars // Bochemical Journal. 1987. -242-P. 1-10.

144. Lide D. R. Handbook of Chemistry and Physics: A Ready-reference Book of Chemical and Physical Data. Boca Raton: CRC Press, 2006. - 2712 p.

145. Clarkson J.R., Cui Z.F. & Darton R.C. Effect of solution conditions on protein damage in foam // Biochemical Engineering Journal Journal. 2000. — 4 — P. 107-114.

146. Phillips L.G., Yang S.T., Schulman W. & Kinsella J.E. Effects of lysozyme, clupeine and sucrose on the foaming properties of whey protein isolate and P-lactoglobulin // Journal of Food Science. 1989. - 54 (3) - P. 743-747.

147. Singh D.G., Gagan W., Ali Abas W., Devinder K. & Singh S. D. Characterisation and functional properties of proteins of some Indian chickpea (Cicer arietinum) cultivars // Journal of Agricultural and Food Chemistry. -2008.-88 (5)-P. 778-786.

148. Davis J.P. & Foegeding E.A. Foaming and interfacial properties of polymerized whey protein isolate // Journal of Food Science. 2004. - 69 (5) -P. C404-C410.

149. Hailing P.J. Protein-stabilized foams and emulsions // CRC Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 1981- 15 (2) - P. 155-203.

150. Zhu H.M. & Damodaran S. Proteose peptones and physical factors affect foaming properties of whey-protein isolate // Journal of Food Science. — 1994.-59(3)-P. 554-560.

151. Murray B.S. & Liang H.J. Enhancement of the foaming properties of protein dried in the presence of trehalose // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1999.-47 (12)-P. 4984-4991.236

152. Murray B.S. & Liang H.J. Evidence for conformation stabilization of p-lactoglobulin when dried with trehalose // Langmur. 2000. - 16 -P. 6061-6063.

153. Clarkson J.R., Cui Z.F. & Darton R.C. Effect of solution conditions on protein denaturation in foam // Biochemical Engineering Journal. 2000. - 4 — P. 107-114.

154. McClements D.J. Estimation of steric exclusion and differential interaction contributions to protein transfer free energies in aqueous cosolvent solutions // Food Hydrocolloids. 2001. - 15 - P. 355-363.

155. Mora-Gutierrez A., Kumosinski T.F. & Farrel H.M.Jr. Oxygen-17 nuclear magnetic resonance studies of bovine and caprine casein hydration and activity in deuterated sugar solutions // Journal of Agricultural and Food Chemistry. -1997.-45-P. 4545-4553.

156. Timasheff S.N. Control of protein stability and reactions by weakly interacting cosolvents: the simplicity of the complicated // Advances in Protein Chemistry. 1998.-51 -P. 355-432.

157. Saunders A.J., Davis-Searles P.R., Allen D.L., Pielak G.J. & Erie D.A. Osmolyte-induced changes in protein conformational equilibria // Biopolymers. 2000. - 53 - P. 293-307.

158. Ebel C., Eisenberg H. & Ghirlando R. Probing protein-sugar interactions // Biophysical Journal. 2000. - 78 - P. 385-393.

159. Timasheff S.N. Protein-solvent preferential interactions, protein hydratation and the modulation of biochemical reactions by solvent components // Proceedings of National Academy of Sciences USA. 2002. - 99 -P. 9721-9726.

160. Brands C.M.J. & van Boekel M.A.J.S. Reactions of monosaccharides during heating of sugar-casein systems: building of a reaction network model // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2001. - 49 - P. 4667 - 4675.

161. Дженкс В.П. Катализ в химии и энзимологии. Москва: Мир, 1972. -С. 254-273.

162. Carrett I.M., Stairs R.A. & Annet R.G. Thermal denaturation and coagulation of whey proteins: effect of sugars // Journal of Dairy Science. 1988. - 71 -P. 10-16.

163. Chinachoti P. & Steinberg M.P. Interaction of Sucrose with gelatin, egg albumin and gluten in freeze-dried mixtures as shown by water sorbtion // Journal of Food Science. 1988. - 53 - P. 932-934.

164. Chinachoti P. & Steinberg M.P. Moisture hysteresis is due to amorphous sugar// Journal of Food Science. 1986.-51 (2)-P. 453-455.

165. Allison S.D., Chang В., Randolph T.W. & Carpenter J.F. Hydrogen bonding between sugar and protein is responsible for inhibition of dehydration-induced protein unfolding // Archives of biochemistry and Biophysics. 1999. - 365 -P. 289-298.

166. Oasba P.K. Involvement of sugars in protein-protein interactions // Carbohydrate Polymers. 2000. - 41 - P. 293-309.

167. Tzanis S.T. & Prestrelski S.J. Moisture effect on protein-excipient interactions in spray-dried powders. Nature of destabilizing effect of sucrose // Journal of Pharmaceutical Sciences. 1999. - 88 (3) - P. 360-370.

168. Lopez-Diez E.C. & Bone S. An investigation of the water-binding properties of protein + sugar systems // Physics in Medicine and Biology. 2000. - 45 -P. 3577-3588.

169. Turgeon S.L., Beaulieu M., Schmitt C. & Sanchez C. Protein-polysaccharide interactions: phase-ordering kinetics, thermodynamic and structural aspects // Current Opinion in Colloid and Interface Science. 2003. - 8 - P. 401-414.

170. Doublier J.L., Gamier C., Renard D. & Sanchez C. Protein-polysaccharide interactions // Current Opinion in Colloid & Interface. 2000. - 5 — P. 202-214.

171. De Kruif, C.G., Weinbreck F. & de Vries R. Complex coacervation of proteins and anionic polysaccharides // Current Opinion in Colloid & Interface. -2004. P. 340-349.

172. Galazka V. B., Smith D., Ledward D. A. & E.Dickinson. Complexes of bovine serum albumin with sulphated polysaccharides: effects of pH, ionic strength and high pressure treatment aspects // Food Chemistry. 1999. - 64 (3) -P. 303-316.

173. Matia-Merino L., Lau K. & Dickinson E. Effects of low-methoxyl amidated pectin and ionic calcium on rheology and microstructure of acid-induced sodium caseinate gels // Food Hydrocolloids. 2004. - 18(2) - P. 271-281.

174. Ledward D.A. 1979. Protein-polysaccharide interactions // Blanshard J.M.V. & Mitchell J.R. (Eds.). Polysaccharides in Food. London : Butterworths; 1979.-P. 205-217.

175. Galazka V.B., Ledward D.A, Sumner I.G. & Dickinson E. Influence of high pressure on bovine serum albumin and its complex with dextran sulfate // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1997. - 45 - P. 3465-3471.

176. Plashina I.G., Mrachkovskaya T.A. & Danilenko N. Complex formation of Faba Bean legumin with chitosan // Dickinson E. & Mitchel R. (Eds.). Food Colloids: Fundamental of Formulation. Cambrige: Royal Society of Chemistry, 2001. - P. 293-303.

177. Dickinson E. Mixed biopolymers at interfaces // Harding S. E., Hill S. E. & Mitchell J. R. (Eds.). Biopolymer Mixtures, 1995. P. 349.

178. Ganzevles R., Zinoviadou K., van Vliet T., Cohen Stuart M.A. & de Jong H.H.J. Modulating surface rheology by electrostatic protein/polysaccharide interactions // Langmuir. 2006. - 22 - P. 10089-10096.

179. Giirard M., Sanchez C., Laneuville S.I., Turgeon S.L. & Gauthier S.F. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2004. - 35 - P. 15-22.

180. Gu Y.S., Decker A.E. & McClements D.J. Production and characterization of oil-in-water emulsions containing droplets stabilized by multilayer membranes consisting of beta-lactoglobulin, iota-carrageenan and gelatin // Langmuir. -2005.-21 P. 5752-5760.

181. McClements D.J. Theoretical analysis of factors affecting the formation and stability of multilayered colloidal dispersions // Langmuir. 2005. - 21 -P. 9777- 9785.

182. Jourdian J., Leser M.E., Schmitt M., Michel M. & Dickinson E. // Food Hydrocolloids. 2008. - 22 - P. 267.

183. Jourdian J., Leser M.E., Schmitt M. & Dickinson E. // Williams P.A. & Phillips G.O. (Eds.). Gums and Stabilizers for the Food Industry 14. — Cambrige: Royal Society of Chemistry, 2008. - in press.

184. Heeney L. The influence of biopolymers on emulsion stability // M. Phil. Thesis. University of Leeds, Leeds, UK. 1994.

185. Vincent B., Edwards J., Emmett S., & Croot R. Phase separation in dispersions of weakly-interacting particles in solutions of non-adsorbing polymer // Colloids and Surfaces. 1987. - 31 - P. 267-298.

186. Cao Y., Dickinson E. & Wedlock D J. Creaming and flocculation in emulsions containing polysaccharide // Food Hydrocolloids. — 1990. 4 - P. 185-195.

187. Cao Y., Dickinson E. & Wedlock D.J. Influence of polysaccharides on the creaming of casein-stabilized emulsions // Food Hydrocolloids. 1991. -5 (5) - P. 443-454.

188. Dickinson E. Properties of emulsions stabilized with milk proteins: overview of some recent developments // Journal of Dairy Science. 1997. - 80 -P. 2607-2619.

189. Napper D.H. Polymeric stabilization of colloidal dispersions. London: Academic Press, 1983. - 267 p.

190. Vincent B., Edwards J., Emmett S. & Jones A. Depletion flocculation in dispersions of sterically stabilized particles ("soft spheres") // Colloids and Surfaces. 1986. - 18 - P. 61-67.

191. Asakura S. and Oosawa F. On interaction between two bodies immersed in a solution of macromolecules // Journal of Chemical physics. 1954. - 22 -P. 1255-1256.

192. Mao Y., Cates M.E. & Lekkerkerker H.N.W. Depletion force in colloidal systems //Physica A. 1995. -222 - P. 10-24.

193. Dickinson E. Aggregation processes, particle interactions and colloidal structure // Dickinson E. & Bergenstahl B. (Eds.). Food Colloids. Protein, Lipids and Polysaccharides. Cambridge: The Royal Society of Chemistry, 1997.-P. 107- 126.

194. Dickinson E., Golding M. & Povey M.J.W. Creaming and flocculation of oil-in-water emulsions containing sodium caseinate // Journal of Colloid and Interface Science. 1997. - 185 - P. 515-529.

195. Murray B.S., Dickinson E., Gransard C. & Sodeberg I. Effect of thickeners on the coalescence of protein-stabilized air bubbles undergoing a pressure drop // Food Hydrocolloids. 2006. - 20 - P. 114-123.

196. Loren N. & Hermansson A.-M. Phase separation and gel formation in kinetically trapped gelatin/maltodextrin gels // Journal of Biological Macromolecules. 2000. - 27(4) - P. 249-262.

197. Loren N., Aiskar A. & Hermansson A.-M. Structure evolution during gelation at later stages of spinodal decomposition in gelatin/maltodextrin mixtures // Macromolecules. 2001. - 34 - P. 8117-8128.

198. Norton I.T. & Friyh W.J. Microstructure design in mixed biopolymer composities // Food Hydrocolloids. 2001. - 15 - P. 543-553.

199. Loren N. & Hermansson A.-M. Structure evolution during phase separation and gelation of biopolymer mixtures // Dickinson E. & van Vliet T. (Eds.). Food Colloids, bipolymers and Materials. Cambridge: The Royal Society of Chemistry, 2003. - P. 298-308.

200. Syrbe A. Polymer incompatibility in aqueous protein and polysaccharide solutions: phase separation phenomena and microgel particle formation // Ph.D. Dissertation from Technical München University. Düsseldorf: VDI Verlag GmbH, 1998.

201. Morris V.J. Mixed gels // Phillips G.O., Wedlock D.J. & Williams P.A. (Eds.). Gums and Stabilizers for the Food Industry 3. - London: Elsevier Applied Science Publishers, 1986. - P. 87-99.

202. Morris V.J. Weak and strong polysaccharide gels // Dickinson E. (Ed.). Food Polymers, Gels and Colloids. Cambridge: Royal Society of Chemistry, 1991.- P. 310.

203. Ji S., Corredig M. & Goff H.D. Production and functional properties of micellar casein / A:-carrageenan aggregates // International Dairy Journal. -2008.-18-P. 64-71.

204. Dickinson E. Hydrocolloids at interfaces and the influence on the properties of dispersed systems // Food Hydrocolloids. 2003. - 17 - P. 25-39.

205. Akhtar M. & Dickinson E. Whey protein-maltodextrin conjugates as emulsifying agents: An alternative to gum Arabic // Food Hydrocolloids. -2007.-21 (4)-P. 607-616.

206. Ray A.K., Bird P.B., Iacobucci G.A. & Clark B.C. Functionality of gum arabic: Fractionation, characterization and evaluation of gum fractions in citrus oil emulsions and model beverages // Food Hydrocolloids. 1995. - 9 -P. 123-131.

207. McDaniel M.R. & Chan N. Masking of soy protein flavor by tomato sauce // Journal of Food Science. 1988. - 53 (1) - P. 93-96.

208. Dumont J.P. & Land D.G. Binding of diacetil by pea proteins // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1986. - 34. - P. 1041-1045.

209. Pattee H.E., Salunkhe D.K., Sathe S.K. & Reddy N.R. Legume lipids // Critical Review of Food Science and Nutrition. 1982. - 17(2) - P. 97-139.

210. Langourieux S. & Crouzet T. Study of aroma compounds polysaccharides interactions by dynamic exponential dilution // Food Science and Technology Lebensmittel -Wissenschaft & Technologie. 1994. - 27 (6) - P. 544-549.

211. Nuessli J., Sigg B., Conde-Petit B. & Escher F.E. Characterization of amylose flavor complexes by DSC and X-Ray-diffraction // Food Hydrocolloids. -1997.-11 (1)-P. 27-34.

212. Godshall M.A. & Solms J. Flavor and sweetener interactions with starch // Food Technology. 1992.-46-P. 140-145.

213. Cayot N., Taisant C. & Voilley A. Release and perception of isoamyl acetate from a starch-based food matrix // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1998. - 46 (8) - P. 3201-3206.

214. Попело И.А., Сучков В.В., Гринберг В.Я, Толстогузов В.Б. Выделение и очистка 11S глобулинов из семян кормовых бобов и гороха. // Прикладная биохимия и микробиология. 1988. - 24 № 1 - С. 50-55.

215. Law А. & Leaver J. (Hannah Research Institute, Ayr, Ayrshire KA6 5HL, GB). Method of extracting casein fractions from milk and caseinates and production of novel products // Patent W0/2003/003847 (International Application No PCT/GB2002/003098)

216. Maubois J.-L. Fractionation of milk proteins // Proceedings of the 25th International Dairy Congress. 1998. - P. 74-86.

217. Plashchina I.G., Semenova M.G., Braudo E.E. & Tolstoguzov V.B. Structural studies of the solutions of anionic polysaccharides. 4. Study of pectin solutions by light scattering // Carbohydrate Polymers. 1985. - 5 - P. 159-179.

218. Dickinson E. & Tanai S. Protein displacement from the emulsion droplet surface by oil-soluble and water-soluble surfactants // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1992.-40-P. 179-183.

219. Gernall A.B., Bardavil C.I. & David M.M. Determination of serum proteins by means of the biuret reaction // Journal of Biological Chemistry. 1949. - 177 — P. 751-766.

220. Dubois M., Gilles K.M., Hamilton J.K., Rebers P.A. & Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Analytical Chemistry. 1956.-28-P. 350-356.

221. Huglin M. B. Specific refractive increments // Huglin M. B. (Ed.) Light scattering from polymer solutions. London: Academic Press, 1972. -P. 165-332.

222. Поляков В.И. Термодинамическая совместимость белков в растворе: Дис. . канд. хим. наук. Москва, 1987. 167с.

223. Polyakov V.I., Grinberg V.Ya. & V.B. Tolstoguzov. Application of phase volume ratio method for determining of phase diagram of water — casein soy• bean globulin system // Polymer Bulletin. 1980. - 2 - P. 757-760.

224. Polyakov V.I., Kireyeva O.K., Grinberg V.Ya. & Tolstoguzov V.B. // Thermodynamic compatibility of proteins in aqueous media. Part I. Phasediagrams of some water-protein A- protein В systems // Die Nahrung. 1985. -29 №2-P. 153-160.

225. Koningsveld R. & Staverman A.J. Liquid-liquid phase separation in multicomponent polymer solutions // Journal of Polymer Science, A-2. — 1968.-6-P. 305-366.

226. Эскин B.E. Рассеяние света растворами полимеров и свойства макромолекул. JL: Наука, 1986, 287 с.

227. Pike E.R., Pomeroy W.R.M. & Vaughan J.M. Measurement of Rayleigh ratio for several pure liquids using a laser and monitored photon counting // Journal of Chemical Physics. 1975.-62 (8)-P. 3188-3192.

228. Burchard W. Light scattering // Ross-Murphy S.B. (Ed.) Physical Techniques for the Study of Food Biopolymers. Glasgow: Blackie, 1994. - P. 151- 214.

229. Тенфорд Ч. Химия полимеров. M.: Химия, 1965. - 772 с.

230. Evans J.M. Manipulation of light scattering data // Huglin M.B. (Ed.). Light scattering from polymer solutions. London: Academic Press, 1972. -P. 89-164.

231. Kratochvil P. & Sudelof L.O. Interactions in polymer solutions // Acta Pharmaceutica Suecica. 1986. - 23 - P. 31-46.

232. Kratochvil P., Strakova D., Stejskal J. & Prochazka O. Light scattering characterization of thermodynamic interaction of polymers in dilute solution. Effect of experimental error and temperature // European Polymer Journal. — 1983.- 19 №3 -P. 189-193.

233. Yang J.T. An improvement in the graphic treatment of angular light scattering data // Journal of Polymer Science. 1957. - 26 - P. 305-310.

234. Wells I.D. The transformation of virial equations for polymer solutions between different concentration scales // Chemica Scripta. 1984. - 23 № 4 — P. 202-204.

235. Badley R.A., Atkinson D., Hauser H., Oldani D., Green J.P. & Stubbs J.B. The structure, physical and chemical properties of the soy bean protein glycinin // Biochimica et Biophysica Acta. 1975. - 412 - P. 214-228.

236. Coviello Т., Kajiwara K.5 Burchard W. Dentini M. & Crescenzi V. Static and dynamic light scattering from native and modified xanthans in dilute solution // Macromolecules. 1986. - 19 - P. 2826-2831.

237. Burchard W. // New aspects of polymer characterization by dynamic light-scattering// Chimia.- 1985.-39 (1)-P. 10-18.

238. Home D.S. Light scattering studies of colloidal stability and gelation // Dickinson E. (Ed.). New physico-chemical techniques for the characterization of complex food systems. Glasgow: Blackie, 1995. - P. 240-267.

239. Dawson R.M.C., Elliott D.C., Elliott W.H. & Jones K.M. Data for biochemical research (3rd edition). Oxford: Oxford University Press, 1986. - 496 p.

240. Gaines G.L. // Prigogine E. (Ed.) Insoluble monolayers at liquid gas interfaces. - New York: Wiley - Interscience, 1966. - P. 156-188.

241. Privalov P.L. & Khechinashvili N.N. A thermodynamic approach to the problem of stabilization of globular protein structure: a calorimetric study // Journal of Molecular Biology. 1974. - 86 - P. 665-684.

242. Release (ACS Symposium Series 763). - Oxford: Oxford University Press, 2000.-P. 260-273.

243. Scatchard G. The attraction of proteins for small molecules and ions // Annals of the New York Academy of Sciences. 1949. - 51 - P. 660-672.

244. Burgaud I., Dickinson E. & Nelson P.V. An improved improved highperformance homogenizer for making fine emulsions on a small scale // International Journal of Food Science and Technology. 1990. - 25 — P. 39-46.

245. Wierenga P.A., Kosters H., Egmond M.R.,Voragen A.G.J. & de Jongh H.HJ. Importance of physical vs. chemical interactions in surface shear rheology // Advances in Colloid and Interface Science. 2006. - 119 - P. 131 - 139.

246. Bos M.A, Stuart M.C. & van Vliet T. Stress- strain curves of adsorbed protein layers at the air/water interface measured with surface shear rheology // Langmuir. -2002. 18 - P. 1238- 1243.

247. Parsegian V.A., Rand R.P. & Rau D.C. Macromolecules and water: probing with osmotic stress // Methods in Enzymology. 1995. - 259 - P. 43-94.

248. Ismond M.A.H., Murray E.D. & Arntfield S.D. The role of noncovalent forces in micelle formation by vicilin from Vicia faba. III. The effect of urea, guanidine hydrochloride and sucrose on protein interactions // Food Chemistry.-1988.-29-P. 189-198.

249. Donovan J.W., Mapesc C.J., Davis J.G. & Garibaldi J.A. A differential scanning calorimetric study of the stability of egg white to heat denaturation // Journal of the Science of Food and Agriculture. 1975. - 26 (1) - P. 73-83.

250. Kato Y., Watanabe K. & Sato Y. Conformational Stability of Ovalbumin Reacted with Glucose in a Maillard Reaction // Agricultural and Biological Chemistry. -1983.-47 (8) P. 1925-1926.

251. Plashina I.G., Semenova M.G., Slovokhotov Yu.L., Struchkov Yu.T., Braudo E.E. & Tolstoguzov V.B. Studies of the interaction of Methanol with pectin in aqueous medium // Carbohydrate Polymers. 1983. - 6 (1) - P. 1-13.

252. Appelqvist I.A.M. & Debet M.R.M. Starch-biopolymer interactions a review // Food Reviews International. - 1997. - 13 (2) - P. 163-224.

253. Mercier J.D., Grosclaude F. & Ribadeau-Dumas B. Primary structure of bovine caseins. A review // Milchwissenschaft. 1972. - 27 - P. 402-408.

254. Chu B., Zhou Z., Wu G. & Farrell H. M. Laser light scattering of model casein solutions: effect of high temperature // Journal of Colloid and Interface Science.- 1995.- 170-P. 102-112.

255. Walstra P. & Jenness R. Casein micelles // Walstra P. & Jenness R. (Eds.) Daily Chemistry and Physics. New York: John Wiley and Sons, 1984. — P. 229-253.

256. Leman J. & Kinsella J.E. Surface activity, film formation and emulsifying properties of milk proteins // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. -1989.-28-P. 115-138.

257. Scorsch С., Clark A.H., Jones M.G. & Norton I.T. Behaviour of milk protein / polysaccharide systems in high sucrose // Colloids and Surfaces Interfaces B: Biointerfaces. 1999. - 12 - P. 317-329.

258. Mozersky S.M., Farrei H.M. & Barford R.A. The effects of sucrose and lactose on the sizes of casein micelles reconstituted from bovine caseins // Journal of Dairy Science. 1991. - 74 - P. 2382-2393.

259. Dewan R.K., Bloomfield V.A., Chudgar A. & Morr C.V. Viscosity and voluminosity of bovine milk casein micelles // Journal of Dairy Science. — 1973.-56 (6)-P. 699-705.

260. Antipova A.S., Semenova M.G. & Belyakova L.E. Effect of sucrose on the thermodynamic properties of ovalbumin and sodium caseinate in bulk solution and at air-water interface // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 1999. -12-P. 261-270.

261. Arakawa T. & Timasheff S.N. Stabilization of protein structure by sugars // Biochemistry. 1982. -21-P. 6536-6544.

262. Mathlouthi M. & Reiser-Cedus P. Sucrose: properties and applications. New York: Chapman & Hall, 1995. - 294 p.

263. Flink J.M. Structure and structure transitions in dried carbohydrate materials // Peleg M. & Bagley E.B. (Eds.). Physical Properties of Foods. Westport: AVI Publishing Co., 1983.-P. 473-521.

264. Альбертсон Пер-Оке. Разделение клеточных частиц и макромолекул. -Москва: Мир, 1974. 381 с.

265. Semenova M.G. & Savilova L.B. The role of biopolymer structure in interactions between unlike biopolymers in aqueous medium // Food Hydrocolloids. 1998.- 12-P. 65-75.

266. De Gennes P.G. Scaling concepts in polymer physics. — New York: Cornell University Press, 1979. P. 98-127.

267. Grinberg V.Ya. & Tolstoguzov V.B. Termodynamic incompatibility of proteins and polysaccharides in solutions // Food Hydrocolloids. 1997. -11 (2)-P. 145-158.

268. Polyakov V.I., Grinberg V.Ya. & Tolstoguzov V.B: Thermodynamic incompatibility of proteins // Food Hydrocolloids. 1997. - 11 (2) -P. 171-180.

269. Hsu C.C. & Prausnitz J.M. Thermodynamics of polymer compatibility in ternary systems // Macromolecules. 1974. - 7 (3) - P. 320-324

270. Zeman L. & Patterson D. Effect of the solvent on polymer incompatibility in solution // Macromolecules. 1972. - 5 (4) - P. 513-516.

271. Тагер А. Физикохимия полимеров. Москва: Химия, 1978. - 544 с.

272. Chandrasekaran R. & Radha A. Molecular architectures and functional properties of gellan gum and related polysaccharides. A Review // Trends in Food Science and Technology. 1995. - 6 - P. 143- 148.

273. Richardson P.H., Willmer J. & Foster T.J. Dilute solution properties of guar and locust bean gum in sucrose solutions // Food Hydrocolloids. 1998. - 12 — P. 339-348.

274. Scorsch C., Clark A.H., Jones M.G. & Norton I.T. Thermodynamic incompatibility and microstructure of milk protein / locust bean gum / sucrose systems // Food Hydrocolloids. 1999. - 13 - P. 89-99.

275. Wasserman L.A., Semenova M.G & Tsapkina E.N. Thermodynamic properties of the 11S globulin of Vicia Faba ovalbumin - aqueous solvent system: phase behaviour and light scattering // Food Hydrocolloids. - 1997. - 11 (3) — P. 327-337.

276. Pleitz P. & Damaschun G. // Studia Biophisica. 1986. - 116 - P. 153-173.

277. Семёнова М.Г. Термодинамическая совместимость глобулярных белков и полисахаридов в водной среде по данным светорассеяния: Дис. . канд. хим. наук. Москва. 1989. 252 с.

278. Edmond Е. & Ogston A. An approach to the study of phase separation in ternary aqueous systems // Biochemistry Journal. 1968. - 109 - P. 569-576.

279. Prigogin I. & Defey R. Chemical Thermodynamics. London: Longmans Green and Co., 1954. -509c.

280. Wadso I. Biothermodynamics and calorimetric methods // Pure and Applied Chemistry. 1983. - 55 - P. 515-528.

281. Yang P.H. & Rupley J.A. Protein-Water interactions. Heat capacity of the lysozyme-water system // Biochemistry. 1979. - 18 - P. 2654-2661.

282. Suurkuusk J. Specific heat measurements on lysozyme, chymotrypsinogen, and ovalbumin in aqueous solution and in solid state // Acta chemica Scandinavica. Series B: Organic chemistry and biochemistry. 1974. - 28 - P. 409-417.

283. Sabulal B. & Kishore N. Thermodynamics of the interactions of some chloro-substituted alcohols with hen egg-white lysozyme // Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. 1996. - P. 1905-1912.

284. Esher F.E., Nuessli J. & Conde-Petit B. Interaction of flavor compounds with starch in food processing // Roberts D.D. & Taylor A.J. (Eds.). Flavor Release. ACS Symposium Series 763. - Washington DC: American Chemical Society, 2000.-P. 230-245.

285. Nuessli J., Conde-Petit В., Trommsdorff U.R. & Esher F.E. Influence of starch flavour interactions on rheological properties of low concentration starch systems // Carbohydrate Polymers. 1995. - 28 - P. 167-170.

286. Guichard E. & Etievant P. Measurement of interactions between polysaccharides and flavour compounds by excluzion size chromatography; advantages and limits 11 Nahrung Food. 1998. - 42 (6) - P. 376-379.

287. Кантор 4. & Шиммел П. // Биофизическая химия: в 3-х томах. Москва: Мир, 1985. - т. 3, гл. 15-С. 6-40.

288. Derbshire E., Wright D.J. & Boulter D. Legumin and vicilin, storage proteins of legume seeds. Review. // Phytochemistry. 1976. - 15 - P. 3-24.

289. Вайнтрауб JI.A. // Овощные белки и их биосинтез (под ред. Кретовича В. Л.). Москва: Наука, 1975. - С. 142-152.

290. Rutschmann M.A. & Solms J. The formation of ternary inclusion complexes of starch with menthone and monostearate: a possible food model system // Lebensmittel Wissenschaft und Technologie-Food Science and Technology. — 1990.-23-P. 451-456.

291. Le Thanh M., Thibeaudeau P., Thibaut M.A. & Voilley A. Interactions between volatile and non-volatile compounds in the presence of water // Food Chemistry. 1992. - 43 - P. 129-135.

292. Dickinson E. Caseins in emulsions: interfacial properties and interactions // International Dairy Journal. 1999. - 9 - P. 305-312.

293. Dickinson E. & Semenova M.G. Emulsifying behaviour of protein in the presence of polysaccharide under conditions of thermodynamic incompatibility // Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. — 1992.-88-P. 849-854.

294. Dickinson E., Goller M.I. & Wedlock D.J. Osmotic Pressure, creaming, and rheology of emulsions containing nonionic polysaccharide //Journal of Colloid and Interface Science. 1995. - 172 - P. 192-202.

295. Dickinson E. Flocculation and competitive adsorbtion in mixed polymer systems: relevance to casein-stabilized emulsions // Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. 1997. - 93 - P. 2297-2301.

296. Dickinson E., Goller M.I., & Wedlock D.J. Creaming and rheology of emulsions containing polysaccharide and non-ionic or anionic surfactants // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. 1993. -75 - P. 195 -201.

297. Walstra P. Emulsion stability // Becher P. (Ed.) Encyclopedia of emulsion technology. New York: Marcel and Dekker, 1996. - 4 - P. 197- 207.

298. Dickinson E. Structure and composition of adsorbed protein layers and the relationship to emulsion stability // Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. 1992. - 88 (20) - P. 2973-2983.

299. Dickinson E. & Euston S. Stability of food emulsions containing both protein and polysaccharide // Dickinson E. (Ed.) Food Polymers, Gels and Colloids. -Cambridge: Royal Society of Chemistry, 1991. P. 132-146.

300. Tadros Th.F. Fundamental principles of emulsion rheology and their applications // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. 1994. - 91 - P. 39-55.

301. Dickinson E., Whyman R.H. & Dalgleish D.G. Colloidal properties oil-in-water food emulsions stabilized separately by asi-casein, p-casein and k-casein // Dickinson E. (Ed.). Food Emulsions and Foams. London: Royal Society of Chemistry, 1987.-P. 40-51.

302. Dickinson E. & Galazka V.B. Emulsion stabilization by ionic and covalent complexes of p-lactoglobulin with polysaccharides // Food Hydrocolloids. -1991.-5-P. 281-296.

303. Dickinson E., Ma J. & Povey M.J.W. Creaming of concentrated oil-in-water emulsions containing xanthan // Food Hydrocolloids. 1994. - 8 - P. 481-497.

304. Whitney R.M., Brunner J.R., Ebner K.E., Farrell H.M., Josephson R.V., Morr C.V. & Swaisgood H.E. Nomenclature of the proteins of cow's milk: fourth version // Journal of Dairy Science. 1976. - 59 - P. 795-815.

305. Dickinson E., Semenova M.G., & Antipova A.S. Salt stability of casein emulsions // Food Hydrocolloids. 1998. - 12 - P. 227-235.

306. Dickinson E. & Galazka V.B. Emulsion stabilization by protein-polysaccharide complexes // Phillips G.O., Wedlock D.J. & Williams P.A. (Eds.) Gums and stabilizers for food industry. Oxford: IRL Press, 1996. - 6 - P. 351-362.

307. Xiang Yu & Somasundaran P. Role of polymer conformation in interparticle -bridging dominated flocculation // Journal of Colloid and Interfacial Science. -177-P. 283-287.1. БЛАГОДАРНОСТИ

308. Огромная благодарность всем сотрудникам лаборатории Функциональных свойств биополимеров и, в особенности,

309. Беляковой Ларисе Ефимовне Анохиной Марии Сергеевне

310. Поликарпову Юрию Николаевичу и Цапкиной Елене Николаевнеза творческую и тёплую обстановку в коллективе, их дружеское отношение и добрую поддержку во всём.

311. Глубокая признательность Учёному секретарю ИБХФ РАН, к.х.н. Долгой Марине Михайловне и зав. лаб. Флэйворхимии ИБХФ РАН, д.х.н. Мишариной Тамаре Арсеньевне за доброе участие во всём, что было связано с подготовкой данной работы.

312. Искренняя благодарность сотрудникам группы пищевых коллоидов университета г. Лидс (Англия) Dickinson Е. и Murray В. за предоставленную возможность получить новые знания и опыт, работая в соавторстве с ними, и за их доброе отношение.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.