Структурообразование в системах, содержащих полиэлектролитные комплексы k-каррагинан-желатина тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.11, кандидат наук Маклакова, Александра Александровна

• Маклакова, Александра Александровна
• кандидат наук
• 2017

Оглавление диссертации кандидат наук Маклакова, Александра Александровна

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1. Образование полиэлектролитных комплексов белка с полисахаридами

1.2. Свойства гидрогелей, содержащих желатину и полисахарид

1.3. Применение желатины, природных полисахаридов и их смесей в качестве структурообразователей и эмульгаторов пищевых продуктов

ГЛАВА 2

ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ

2.1. Объекты исследований

2.1.1. Желатина

2.1.2. к-Каррагинан

2.1.3. Водные смеси и гели желатины с к-каррагинаном

2.1.4. Эмульсии типа «масло/вода», стабилизированные комплексами желатины с к-каррагинаном

2.2. Методы исследования

2.2.1. Метод турбидиметрического титрования

2.2.2 Метод динамического рассеяния света

2.2.3. Метод "спектра мутности"

2.2.4 Абсорбционная УФ спектроскопия

2.2.5. Оптическая микроскопия

2.2.6. Диаграммы стабильности эмульсий

2.2.7. Инфракрасная спектрометрия

2.2.8. Реологические методы

2.2.9. Метод электронной микроскопии

ГЛАВА 3

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Структура полиэлектролитных комплексов к-каррагинан -желатина

3.1.1. Состав стехиометричных комплексов

3.1.2. Межмолекулярные взаимодействия биополимеров при комплексообразовании по данным УФ спектров

3.1.3. Размеры и заряд частиц полиэлектролитных комплексов

3.1.4. Кинематическая вязкость растворов стехиометичных полиэлектролитных комплексов

3.2 Полиэлектролитные комплексы как стабилизаторы гелеобразных высококонцентрированных эмульсий

3.2.1. Устойчивость эмульсий. Диаграммы стабильности

3.2.2. Тип концентрированных эмульсий

3.2.3. Дисперсность высококонцентрированных эмульсий

3.2.4. Реологические свойства. Влияние концентрации к-каррагинана

3.4. Полиэлектролитные комплексы - новый тип

структурообразователя

3.4.1. Неньютоновское поведение при течении

3.4.2. Вязкоупругие свойства по данным динамических испытаний

3.5. Структура геля на молекулярном уровне

3.5.1. Фурье-ИК-спектометрия

3.5.2. Электронная микроскопия

3.6 Механизм формирования структурной сетки геля полиэлектролитных комплексов

3.7. Применение гелеобразующих смесей к-каррагинана с желатиной в производстве консервированных рыбных продуктов

ВЫВОДЫ

Список литературы

ПРИЛОЖЕНИЕ 1

ПРИЛОЖЕНИЕ 2

ПРИЛОЖЕНИЕ 3

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структурообразование в системах, содержащих полиэлектролитные комплексы k-каррагинан-желатина»

ВВЕДЕНИЕ

Структурообразование присуще биополимерам благодаря наличию в их макромолекулах разнообразных активных групп (полярных и неполярных), способных к формированию связей различного типа. Такие супрамолекулярные структуры могут образовываться как самими макромолекулами (двойные и тройные спирали в различных биологических макромолекулах), так и путем межмолекулярных взаимодействий с возникновением межмолекулярных комплексов. Типичным и важным примером последних являются полиэлектролитные комплексы (ПЭК), которые на протяжении последних десятилетий привлекают постоянный интерес, обусловленный развитием общих научных представлений о биополимерах, а также необходимостью решения прикладных задач.

Среди различных составов полиэлектролитных комплексов большой интерес вызывают системы, образованные полисахаридами и белками, в которых полисахарид играет роль лиофилизирующего полиэлектролита (комплексообразователя), а белок - блокирующего полиэлектролита (лиганда). Основное внимание уделяется взаимодействию этих компонентов в водной среде, приводящему к золь-гель переходу, т.е. возникновению трехмерных твердообразных материалов ("soft matter"). В этом случае имеет место соответствие между молекулярными (нано-структурными) процессами образования супрамолекулярных структур полиэлектролитных комплексов и отражающими их изменения макрореологическими свойствами системы в целом.

Структура и состав биополиэлектролитных комплексов к-каррагинан-желатина непосредственно отражаются на их реологических свойствах, приводя к упрочнению гелеобразных систем. Однако детальное описание особенностей микроструктуры таких комплексов как нового типа гелеобразователей (структурообразователей) и возникающих при их взаимодействии супрамолекулярных структур, требует дальнейших исследований. Эти особенности являются ключом к регулированию свойств гидрогелей и гелеобразных эмульсий полиэлектролитных комплексов с

достижением определенных целевых показателей, что определяет актуальность исследования.

Цель работы: получение полиэлектролитных комплексов к-каррагинан-желатина, изучение их структурообразующих свойств с целью создания гидрогелей и устойчивых эмульсий с регулируемыми реологическими свойствами.

Научная новизна:

- Получены полиэлектролитные комплексы к-каррагинан-желатина, обладающие уникальными свойствами структурообраз ователя и эмульгатора.

- Обнаружено, что образование полиэлектролитных комплексов к-каррагинан-желатина сопровождается увеличением доли упорядоченных структур макромолекул желатины. Показано, что наравне с возникновением электростатических взаимодействий противоположно заряженных групп желатины (Гистидин и Аргинин) и к-каррагинана (сульфогруппы) при комплексообразовании дополнительный вклад вносят водородные связи между ОН-группами каррабиозной единицы полисахарида и групп (Тиразина) желатины.

- Впервые найдено критическое соотношение компонентов Ъ = 0.1 г кар/г жел, выше которого наблюдается резкое увеличение размеров частиц полиэлектролитных комплексов и изменение знака заряда.

- Показано, что гели, образованные полиэлектролитными комплексами к-каррагинан-желатина, представляют собой вязко-пластичные среды. В линейной области механического поведения модуль упругости гелей практически постоянен в широкой области частот и значительно превышает модуль потерь. Увеличение концентрации комплексов приводит к увеличению вязкости геля, модуля упругости и предела текучести, показывая синергетический эффект.

- Получены гелеобразные высококонцентрированные эмульсии (масло/вода), стабилизированные полиэлектролитными комплексами к-каррагинан-

желатина, содержание дисперсной фазы 74 - 75 %. Определены условия формирования устойчивых к коалесценции эмульсий.

- На основании систематического исследования дисперсий - гелей и гелеобразных высококонцентрированных эмульсий, образованных полиэлектролитными комплексами к-каррагинан-желатина, показано, что существует критическое значение массового соотношения биополимеров Z = 0.1 г кар/г жел, выше которого наблюдается резкое изменение устойчивости эмульсий и реологических параметров гелей.

- Впервые предложены два механизма формирования трехмерной физической сетки геля и построены модели узлов сетки, определяющих твердообразные свойства, в основе которых лежит формирование межмолекулярных тройных и двойных спиралей желатины и к-каррагинана, соответственно.

Практическая значимость работы. Разработаны рецептуры гелеобразующих составов на основе желатины с к-каррагинаном, обеспечивающих необходимые структурообразующие (реологические) и органолептические свойства пищевого геля (гелеобразных заливок) при производстве рыбных консервированных продуктов. На основании результатов научно-исследовательской работы предложены изменения в нормативно-техническую документацию (Технологическая инструкция) по производству консервов из рыбы в желе в соответствии с требованиями ГОСТ 11771, ГОСТ15846 и ГОСТ 14192.

На базе учебно-экспериментального цеха ФГБОУ ВО "Мурманский государственный технический университет" изготовлена опытная партия рыбных консервов "Пикша филе с овощным гарниром и фукусом в желе" с использованием разработанных рецептур. Продукт отмечен дипломом победителя Дегустационного конкурса XV Международной рыбопромышленной выставки "Море. Ресурсы. Технологии - 2014" (Мурманск, 2014).

Автор защищает:

1. Условия получения полиэлектролитных комплексов к-каррагинан -желатина в водной фазе (соотношение компонентов, температура, pH), обладающих структурообразующими и стабилизирующими свойствами.

2. Результаты исследования вторичной структуры желатины при комплексообразовании с к-каррагинаном. Характер взаимодействия биополимеров желатины и к-каррагинана при образовании полиэлектролитных комплексов по данным УФ - и Фурье ИК-спектроскопии.

3. Размеры и ^-потенциал полиэлектролитных комплексов в объеме водной фазы в широком интервале массовых соотношений к-каррагинан: желатина.

4. Результаты исследований реологических свойств гелей ("soft matter") полиэлектролитных комплексов к-каррагинан-желатина, изученных при различных режимах сдвигового деформирования.

5. Закономерности изменения устойчивости к коалесценции гелеобразных высококонцентрированных эмульсий и реологических свойств при варьировании концентрации полиэлектролитного комплекса.

6. Значение критического массового соотношения биополимеров, превышение которого вызывает резкое изменение реологических параметров гелей и устойчивости эмульсий.

7. Механизм формирования трехмерной сетки геля в зависимости от концентрации структурообразователя - полиэлектролитного комплекса к-каррагинан-желатина в системе.

8. Рецептура гелеобразующих составов на основе желатины и полисахарида для использования в рыбных пищевых технологиях.

ГЛАВА 1 ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР 1.1. Образование полиэлектролитных комплексов белка с полисахаридами

Белки и полисахариды широко используются в пищевой, фармацевтической и биомедицинской промышленности благодаря своим уникальным свойствам. В пищевых продуктах белки и полисахариды определяют стабильность, структуру, вязкоупругие свойства и органолептические качества [1]. Они могут быть использованы в качестве функциональных ингредиентов, например, для межфазной стабилизации [2 - 5], в качестве основы для микрокапсулирования [6 - 8]. Композиции белков с полисахаридами используются как стабилизаторы и гелеобразователи в пищевых технологиях [9, 10], в качестве дополнительных компонентов функциональных и имитированных продуктов [1], содержащих мясо, жир [11, 12].

Белки относятся к классу природных высокомолекулярных соединений и имеют, в частности, огромное значение для питания людей и животных. Функциональные свойства белков связаны с особенностями строения их молекул, которое определяется содержанием и последовательностью аминокислотных остатков [13], которая определяют первичную структуру белка. Наиболее устойчивыми конформациями полипептидной цепи выступают а-спирали и складчатые Р-слои, которые стабилизируются за счет водородных связей и являются элементами вторичной структуры белка. За счет расположения а-спиралей и Р-листов, которые перемежаются неупорядоченными участками, белковая цепь обладает значительной гибкостью [13, 14]. Наличие гибких участков позволяет белковой молекуле сворачиваться в глобулу, наиболее биологически функциональную третичную структуру, которая стабилизируется сильными взаимодействиями при образовании дисульфидных мостиков между остатками цистеина, а также электростатическими, гидрофобными, Ван-дер-ваальсовыми, водородными

связями. Аминокислотные остатки могут быть как полярные, так и неполярные, как гидрофильные, так и гидрофобные, а гибкая белковая цепь может свернуться в глобулу так, что центральная область глобулы может оказываться гидрофобной, а внешняя поверхность гидрофильной [15, 16].

Когда глобулы макромолекул белка или надмолекулярных белковых систем соединены нековалентными связями, образуется четвертичная структура [14, 17].

Желатина - это вещество белкового происхождения, полученное путём деструкции фибриллярного белка коллагена - самого распространённого белка в природе. Коллаген составляет около 30 % общего количества органической материи, 40 % всех белков животного мира и почти 60 % белковых веществ в тканях млекопитающих. Он является основным структурным компонентом кожи, костей, сухожилий, хрящей и других элементов соединительной ткани животных [5, 14, 18]. Наиболее распространенными источниками желатины являются кожа свиньи (46 %), бычьи шкуры (29,4 %), кости свиньи и крупного рогатого скота (23,1 %), а так же кожа и кости рыбы. Желатина, полученная из отходов рыбопереработки, составляет порядка 1,5 % от общего объема производства желатины в настоящее время, но этот показатель постоянно растет, что свидетельствует о том, что производство желатины из альтернативных источников, не относящихся к млекопитающим, приобретает большую важность [19].

Физические свойства желатины, связанные со структурой желатины, влияют на ее качество и потенциальное применение [20]. Структурные свойства растворов и гелей желатины изучались различными методами, такими как многолучевое лазерное рассеяние света [21], вязкоупругость [22], сканирующая и просвечивающая электронная микроскопия [23, 24], электрофоретический анализ [25], инфракрасная спектроскопия с преобразованием Фурье (БИЯ) [26, 27], рамановская спектроскопия [28] и другими.

Анионные полисахариды каррагинаны получают из красных морских водорослей (в основном это виды Kappaphycus alvarezii, Kappaphycus striatum и Eucheuma denticulatum). Под названием каррагинаны объединена группа неразветвлённых анионных полисахаридов. По химической природе макромолекулы каррагинанов представляют собой неразветвленные сульфатированные гетерогликаны, молекулы которых построены из остатков производных D-галактопиранозы со строгим чередованием а-(1-3) и Р-(1-4)-связей между ними, то есть из повторяющихся дисахаридных звеньев (каррабиозных единиц), включающих остатки P-D-галактопиранозы и 3,6-ангидро-а-Э-галактопиранозы. Каррагинаны включают в свой состав сложноэфирные солевые группы, типа R-OSO3Me могут содержать катионы Na+, K+, Mg2+, Ca2+ [29 - 31].

В зависимости от особенностей строения дисахаридных повторяющихся звеньев различают три основных типа каррагинанов - к-, i- и ^-каррагинан, содержащие соответственно одну, две и три сульфатных группы на одну каррабиозную группу. Кроме того к- и i-каррагинан сохраняют остатки ангидрогалактозы, эти типы каррагинанов способны формировать термообратимые гели [32].

Взаимодействие белков и полисахаридов в водных растворах в зависимости от условий (концентрация, температура, pH), может проходить с образованием полиэлектролитных комплексов (ПЭК) [33, 34], которые в свою очередь определяют свойства дисперсий и гелей смесей биополимеров. Образование ПЭК при совместном использовании желатины и к-каррагинана открывает новые перспективы развития пищевых технологий. Важным фактором, определяющим характер взаимодействия белков и полисахаридов, является химическая природа макромолекул. Она влияет на совместимость биополимеров в смеси, определяя интенсивность межмолекулярных взаимодействий.

Многие работы посвящены изучению взаимодействия между белком и полисахаридом, которые одновременно являются биополимерами и

полиэлектролитами, например, таких как желатина-гуммиарабик [35], изолят соевого белка-пектин [36, 37], белковый изолят канолы- (к-, I- и 1-) каррагинан [38], и другие. Взаимодействие белка с полисахаридом, в том числе образование ПЭК подробно рассмотрено в обзорах [39 - 41]. Только при строго определенных условиях (концентрационное соотношение компонентов, рН) формируются хорошо растворимые в воде полиэлектролитные комплексы [42, 43].

Полиэлектролитные комплексы белок-полисахарид образуются при электростатических взаимодействиях противоположно заряженных групп белка и полисахарида [41]. Структура ПЭК определяется условиями взаимодействия и молекулярным строением компонентов, как схематически показано на рис. 1.

Рис. 1. Схема формирования полиэлектролитных комплексов полисахарид-белок.

По мнению ряда авторов [44 - 46] при смешивании растворов белка и полисахарида возникает два различных типа взаимодействия: термодинамическая несовместимость или термодинамическая совместимость (коацервация) [44]. Тип взаимодействия зависит в основном от зарядов обоих биополимеров, и, следовательно, от факторов, влияющихна заряды, таких как рН и ионная сила растворов.

Белок

+ противоположно

заряженный

полисахарид

Адаптировано из [42].

Термодинамическая совместимость биополимеров (ассоциативное разделение фаз или комплексная коацервация) обычно происходит при относительно низких концентрациях (< 3 - 4% мас), низких ионных силах (< 0,4 М), и когда обе молекулы несут противоположные электрические заряды [47]. Это происходит при рН в диапазоне между изоэлектрической точкой белка (р1) и рКа полисахарида. В таких условиях, молекулы спонтанно притягиваются друг к другу и разделяются на две фазы, одна богата белком и полисахаридом, а другая обеднена биополимерами (практически чистый растворитель). Белок и полисахарид взаимодействуют электростатически и фаза, насыщенная поиэлектролитами, может принимать форму коацервата или осадка [4, 44, 45, 48].

В зависимости от нескольких факторов, главным образом от плотности молекулярного заряда и конформации макромолекула, а также контурной длины, гибкости цепи и молекулярной массы белка авторы обзора [45] различают следующие типы структур, возникающих при взаимодействии белка с полисахаридом (рис. 2): коацерваты, растворимые комплексы, нерастворимые комплексы.

При смешении двух полимеров в растворе, часто наблюдается явление их термодинамической несовместимости, в частности, при смешении незаряженных полимеров. За исключением очень разбавленных растворов, несовместимость может привести к разделению фаз, на макроскопическом или микроскопическом уровне. В последнем случае разделение двух сосуществующих фаз может быть затруднено.

На основании фазовых диаграмм различают два типа несовместимости. Несовместимость называется сегрегационной, когда каждая фаза обогащена одним из двух компонентов, характерно для некоторых смесей двух неионных полимеров, двух одинаково заряженных полиэлектролитов или полиэлектролита и неионного полимера [46]. Сегрегативное фазовое разделение происходит при высоких концентрациях и высоких ионных силах, когда обе макромолекулы имеют одинаковые заряды, в результате чего

происходит электростатическое отталкивание между молекулами, что приводит к образованию двух различных фаз: богатую белком и богатую полисахаридом [41, 49]. Смеси анионного полисахарида с желатиной при рН выше ее р1 [50], желатины и мальтодекстрина [51] относятся к этому типу несовместимости.

взаимодействие полимеров

/ I \

коацерваты нерастворимые комплексы растворимые комплексы

Р-1д - ЕРЗ р-1д - Рисо!с1ап 32А- ХашЬап

Рис. 2. Схематичное изображение различных структур по классификации [45].

Тем не менее, при изменении условий такие смеси полимеров образуют термообратимые гели, прозрачные смеси могут быть получены за пределами температуры гелеобразования в широком диапазоне состава, но, при низких температурах, макроскопическое разделение фаз предотвращается гелеобразованием, что характерно, например, для смесей желатины и 1-каррагинана [52].

При другом типе несовместимости, называемой ассоциативной, одна из разделенных фаз богата обоими полимерами, а другая фаза состоит из чистого растворителя. Коацерваты на схеме представлены как плотные сферические капли, которые являются жидкой дисперсной фазой (рис. 2). Коацерваты могут перейти в состояние ассоциативного разделения фаз биополимерных, коллоидных или полиэлектролитных систем при подходящих условиях. Взаимодействие между каплями коацервата может привести к коалесценции

и формированию нестационарных многопузырьковых структур, которые будут сливаться до выделения отдельной коацерватной фазы [53, 54].

Полиэлектролитные комплексы белок-полисахарид отделяются в отдельную фазу в виде твердого осадка (рис. 2). Эти агрегаты могут быть растворимыми или нет, в зависимости от общего заряда. По мнению авторов обзора [40], растворимые комплексы образуются при низком содержании белка в отношении к полисахариду и при умеренных ионных силах, то есть когда биополимеры имеют низкие плотности заряда или когда рН системы является относительно далеко от р1 белка. В таких условиях, несколько заряженных фрагментов доступны на каждой макромолекуле, следовательно, когда происходят взаимодействия, сформированные комплексы состоят из одиночных полисахаридных цепей, несущих лишь несколько белковых молекул. Такие комплексы еще имеют отрицательный заряд и остаются растворимыми. При определенных условиях белок может связываться с полисахаридом до нейтрализации заряда. Впоследствии, растворимые комплексы могут взаимодействовать друг с другом с образованием нерастворимых комплексов. Исследования методом рассеяния света показали, что растворимые ПЭК имеют различную внутреннюю структуру [55, 56].

Было обнаружено [45], что при определенных условиях растворы комплексов белок-полисахарид могут образовывать гели. Трехмерная структура этого типа геля стабилизируется за счет электростатических взаимодействий [40, 45]. Кроме того, было изучено [57], что внутреннюю структуру и упругость гелей ПЭК можно регулировать путем выбора белка и полисахарида различного происхождения или путем регулирования параметров смешивания (например, соотношение биополимеров 7, ионная сила, концентрация). Принципиальное отличие геля, сформированного ПЭК, от других белок содержащих гелей является то, что он может быть сформирован при чрезвычайно низких концентрациях, < 0,5 %. Этот тип геля имеет потенциальное применение в качестве текстурирующего агента.

Растворимые комплексы сильно гидратированы, в зависимости от стехиометрии (количество белковых макромолекул, связанных с единицей полимерной цепи полисахарида, п), 5 - 15 % от гидродинамического объема ПЭК может быть занято белком. Заряд ПЭК в первом приближении ЪК = Ъп + пЪб, где индексы (п) и (б) соответствуют полисахариду и белку. Когда 7К приближается к нулю (в случае анионных полисахаридов это может произойти только при рН < р1 белка) удерживание противоионов снижается, и нерастворимые ПЭК могут объединяться с образованием менее гидратированных коацерватов.

В условиях более высокой взаимодополняемости и сильных взаимодействий возрастает плотность заряда полимеров, при рН далеком от изоэлектрической точки и низком содержании соли происходит разделение фаз на жидкость - твердое тело, т.е. выпадение осадка. Этот тип разделения фаз исследован и описан профессором Эцуо Кокуфута [58], который также поясняет, что активность полимера может быть сохранена даже в условиях выпадения осадка.

Белок может участвовать в процессе гелеобразования с амфифильными полимерами, в которых гидрофобные белковые домены действуют в качестве сшивающих участков. Например, в литературе достаточно данных по результатам исследования смешанных гелей Р-лактоглобулина и каррагинана, сформированные при рН ниже изоэлектрической точки, описано, что непрерывная сетка геля в данном случае формируется за счет электростатических сил [59]. Шмидт [39], также утверждает, что белок-полисахарид ПЭК в основном образуются за счет электростатических взаимодействий между противоположно заряженными группами макромолекул. Для дальнейшего уменьшения свободной энергии системы, растворимые комплексы агрегируют с выделением обогащенной коацерватной фазы [60, 61]. Различные термодинамические, физико-химические, структурные и функциональные аспекты ПЭК белок-полисахарид обобщены в нескольких обзорных статьях и монографиях [40, 48, 62, 63].

В случае сильных полиэлектролитов, образование полисахарид-белок ПЭК (и их коацерватов) в основном обусловлено сокращением полной свободной энергии системы из-за освобождения противоионов при образовании комплекса [64]. Для слабых полиэлектролитов предполагается, что более благоприятное снижение энтальпии за счет электростатического притяжения представляет собой движущую силу образования ПЭК [65]. Наиболее важные параметры взаимодействия - это рН, ионная сила, массовые соотношения белка и полисахарида, а также общая концентрация биополимеров. Такие параметры, как молекулярный вес и гибкость полимеров, плотность заряда макромолекул, давление или температура также влияют на образование ПЭК. Влияние всех перечисленных параметров были подробно описаны для различных пар белок-полисахарид, например [40].

В многочисленных исследованиях основное внимание уделяется исследованию комплексообразования белок-полиэлектролит [48, 60].

Часто исследователи изучают ассоциативное фазовое поведение во время турбидиметрического рН-титрования, при котором можно наблюдать поэтапное формирование структуры при изменении рН. Важный шаг в понимании кинетики ассоциативного взаимодействия белка с полисахаридом произошел в 1980-е годы, когда экспериментальные результаты по рН-индуцированному взаимодействию подтвердили существование четко дифференцированных переходов при разных критических значениях рН (рис. 3) [40]. Измерения мутности и светорассеяния позволили установить, что взаимодействие белка с полисахаридом начинается при критической рН, характеризуется медленным ростом мутности, что связано с образованием растворимых ПЭК. Этот переход происходит на молекулярном уровне и называется первичным или интраполимерным комплексообразованием (образуются растворимые комплексы) [33, 40]. Растворимые комплексы все еще несут общий отрицательный заряд, и, возможно, остаются заряженными до рНс ниже р1 белка, позволяя им оставаться растворимым [66]. При дальнейшем уменьшении рН заряд макромолекулы белка увеличивается, количество белка

взаимодействующего с полисахаридом растет вплоть до второго критического рНФ (рис. 3). В этой точке растворимые полиэлектролитные комплексы обладают нулевым зарядом и имеют тенденцию к самоассоциации, что может сопровождаться выпадением осадка (рис. 3). Этот шаг отображается как промежуточный процесс, прежде чем система претерпевает обширную агрегацию более высокого порядка и происходит объемное разделение фаз [56, 67].

В системе Р-лактоглобулин-ксантановая камедь, например, было обнаружено [67], что полиэлектролитные комплексы могли связывать избыток белка только до определенной степени, после чего снижались силы отталкивания, вызванные надагрегацией белка в ПЭК, это индуцировало экстенсивную вторичную агрегацию. Соответственно, конечный размер комплексов можно регулировать путем изменения соотношения макромолекул [56]. Если рН снижается еще больше, то достигается критическая рНф2, которая связана с достижением рКа заряженных групп полисахаридов; ниже этого значения рН, ПЭК не образуются, поскольку полисахарид будет положительно заряженным (рис. 3, пунктирная кривая) [68]. Для сильных полиэлектролитов, таких как сульфатированные полисахариды и, например, ксантановая камедь, рНф2 отсутствует (рис. 3, сплошная линия), поскольку диссоциации этих полисахаридов не подавлена при низком рН (то есть они остаются незаряженными до рН = 1 или ниже) [40].

В настоящее время установлено для ряда систем, что значение рН нечувствительно к соотношению биополимеров при смешении, а также к средней молекулярной массе М№ биополимеров [56, 69 - 71]. Это подтверждает, что комплексообразование начинается при присоединении одной макромолекулы белка к одному сегменту полисахарида. Как следствие, этот процесс не зависит от эффекта движения масс, а зависит только от локальных плотностей зарядов и гибкости взаимодействующих макромолекул, на что, в свою очередь влияют только рН и ионная сила.

Рис. 3. Схематическое изображение изменения мутности в процессе подкисления для гипотетической системы, содержащей белок, взаимодействующий с сильным полиэлектролитом (сплошная кривая), или с полиэлектролитом с рКа, фиксированным при рН = 2 (пунктирная кривая) [40].

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Маклакова, Александра Александровна, 2017 год

Список литературы

1. Tolstoguzov V.B. Some thermodynamic considerations in food formulation / Food Hydrocoll 17. 2003. P. 1-23

2. Laplante S. Emulsion stabilizing properties of various chitosans in the presence of whey protein isolate / Laplante S., Turgeon S. L., and Paquin P. // Carbohydrate Polymers 2005. 59. P. 425-434

3. Gu Y. S. Application of multi-component biopolymer layers to improve the freeze-thaw stability of oil-in-water emulsions: b-Lactoglobulin-i-carrageenan-gelatin / Gu Y. S., Decker E. A., and Julian McClements D. // Journal of Food Engineering. 2007. 80. P. 1246-1254

4. Dickinson E. Interfacial structure and stability of food emulsions as affected by protein-polysaccharide interactions / Soft Matter. 4. 2008. P. 932-942

5. Богданов, В. Д. Структурообразователи и рыбные композиции / В. Д. Богданов, Т. М. Сафронова. - М. : ВНИРО, 1993

6. Flavour release in model bovine serum albumin/ pectin/2-octanone systems / Burova, T. V., Grinberg, N. V., Golubeva, I. A., Mashkevich, A. Y., Grinberg, V. Y., and Tolstoguzov, V. B. // Food Hydrocolloids 13. 1999. P. 7-14

7. Lamprecht A. Characterization of microcapsules by confocal laser scanning microscopy: structure, capsule wall composition and encapsulation rate / Lamprecht A., Schafer U. F., and Lehr C. M. // European. Journal of Pharmaceutics and Biopharmaceutics 2000. 49. P. 1 -9

8. McClements D. J. Non-covalent interactions between proteins and polysaccharides. Biotechnology Advances 24. 2006. P. 621- 625

9. Haug, I. J. Physical behaviour of fish gelatin-k-carrageenan mixtures./ Haug, I. J., Draget, K. I., and Smidsrad, O. //Carbohydrate Polymers. V.56. 2004. P. 11-19

10. Laneuville S. I. Gelation of Native b-Lactoglobulin Induced by Electrostatic Attractive Interaction with Xanthan Gum / Laneuville S. I., Turgeon S. L., Sanchez C., and Paquin P. // Langmuir. 2006. V.22. P. 7351-7357

11. Microfragmented Ionic Polysaccharide/Protein Complexes Dispersions./ Chen W. S., Henry G. A., Gaud S. M., Miller M. S., etc // KRAFT Inc. European Patent Application EP0340035.-1989

12. Laneuville, S. I. Formula optimization of a low-fat food system containing whey protein isolate-xanthan gum complexes as fat replacer/ Laneuville, S. I., Paquin, P., Turgeon, S. L // Journal of Food Science 70. 2005. P. 513-519

13. Шульц Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. Москва: "Мир," 1982. 360c.

14. Вейс, А. Макромолекулярная химия желатина / А. Вейс. - М. : Пищевая промышленность. 1971. 468 с.

15. Babul Reddy A.Chapter 17 - Hydrophobic/Hydrophilic Nanostructured Polymer Blends. Design and Applications of Nanostructured Polymer Blends and Nanocomposite Systems / Babul Reddy A., Siva Mohan Reddy G., Sivanjineyulu V., Jayaramudu J., etc. // A volumein Micro and Nano Technologies. 2016. P. 385-411

16. Huang T. High-performance liquid chromatography as a technique to determine protein adsorption onto hydrophilic/hydrophobic surfaces / Huang T., Anselme K., Sarrailh S., Ponche A. // International Journal of Pharmaceutics. 2016. V. 497. I. 1-2. P. 54-61

17. Moren A.K., Khan A. Phase Equilibria of an anionic surfactant (Sodium Dodecyl Sulfate) and an Oppositely Charged Protein (Lysozyme) in Water // Langmuir. 1995. V. 11. № 10. P. 3636-3643

18. Norizah Mhd Sarbon Preparation and characterisation of chicken skin gelatin as an alternative to mammalian gelatin / Norizah Mhd Sarbon, Farah Badii, Nazlin K. Howell // Food Hydrocolloids. 2013. 30. P.143-151

19. Gómez-Guillén M.C. Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources: A review./ M.C. Gómez-Guillén, B. Giménez, M.E. López-Caballero, M.P. Montero // Food Hydrocolloids. V.25, I. 8. 2011. P.1813-1827

20. Yang H., Wang Y. Effects of concentration on nanostructural images and physical properties of gelatin from channel catfish skins.// Food Hydrocolloids. 23. 2009. P. 577-584

21. Haug I.J. Physical and rheological properties of fish gelatin compared to mammalian gelatin./ Haug I.J., Draget K.I., Smidsred O. //Food Hydrocolloids. 18. 2. 2004. P. 203-213

22. Jamilah B., Harvinder K.G. Properties of gelatins from skins of fish black tilapia (Oreochromis mossanbicus) and red tilapia (Oreochromis nilotica). //Food Chemistry. 77. 2002. P. 81-84

23. Djabourov, M. Influence of thermal treatment on the structure and stability of gelatin gels / M. Djabourov, P. Papon // Polymer. 1983. V. 24. №№ 5. P. 537-541

24. Saxena A. Effect of molecular weight heterogeneity on drug encapsulation efficiency of gelatin nano-particles./ Saxena A., Sachin K., Bohidar H.B., Verma A.K. //Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 45. 2005. P. 42-48

25. Zhou P. Properties of Alaska pollock skin gelatin: a comparison with tilapia and pork skin gelatins. / Zhou P., Mulvaney S.J., Regenstein J.M. // Journal of Food Science. 71. 2006 P. 313-321

26. Cebi N. An evaluation of Fourier transforms infrared spectroscopy method for the classification and discrimination of bovine, porcine and fish gelatins. / N. Cebi. O. Said Toker, O. Sagdic, M. Arici // Food Chemistry. V. 190. 2016. P. 1109-1115

27. Pranoto Yudi Characterizations of fish gelatin films aded with gellan and k-carrageenan. / Pranoto Yudi, Lee Chong Min, Park Hyun Jin // LWT. 40. 2007. P. 766-774

28. Badii F., Howell N.K. Fish gelatin: structure, gelling properties and interaction with egg albumen proteins.// Food Hydrocolloids. 20. 2006. P. 630-640

29. Hydroxypropylmethylcellulose surface activity at equilibrium and adsorption dynamics at the air-water and the oil-water interfaces./ Camino N.A., Perez O.E., Carrera Sanchez C., Rodriguez Patino J.M., Pilosof A.M.R //Food Hydrocolloids 2009.23. P.2359-2368

30. Mannans as stabilizers of oil-in-water beverage emulsions./ Mikkonen K.S., Tenkanen M., Cooke P., Xu C., Rita H., Willfor S., Holmbom B., Hicks K., Yadav M.P. //LWT - Food Sci. Technol. 2009. 42. P. 849-855

31. Siew C.K., Williams P.A. Role of protein and ferulic acid in the emulsification properties of sugar beet pectin. //J. Agric. Food Chem. 2008. 56. P.4164-4171

32. Morris, V.J. // Functional properties of food macromolecules / Ed. by Hill S.E., Ledward D.A., Mitchell J.R. Gaithersburg, Maryland: Aspen Publishers. 1998. P. 143

33. Изумрудов В.А. Явление самосборки и молекулярного узнавания в растворах биополиэлектолитных комплексов. // Успехи химии 77. 4. 2008. с. 401-415

34. Kabanov, V.A. Polyelectrolyte complexes in solution and in bulk. // Russian chemical review. 74. 1. 2005. P. 3-20

35. Sarika P.R. Cationized gelatin/gum arabic polyelectrolyte complex: Study of electrostatic interactions./ P.R. Sarika a , Anupama Pavithran b , Nirmala Rachel James // Food Hydrocolloids. 49. 2015. P. 176-182

36. Wagoner T. B., Allen E. Foegeding Whey protein-pectin soluble complexes for beverage applications. // Food Hydrocolloids. V. 63. 2017. P. 130-138

37. Setiowati D. Improved heat stability of whey protein isolate stabilized emulsions via dry heat treatment of WPI and low methoxyl pectin: Effect of pectin concentration, pH, and ionic strength. / Setiowati D., S.Saeedi, W.Wijaya, P. Van der Meeren // Food Hydrocolloids. V. 63. 2017 P. 716-726

38. Stone K. Formation and functionality of soluble and insoluble electrostatic complexes within mixtures of canola protein isolate and (к-, i- and 1-type) carrageenan. / K. Stone, L. Cheung, Ch. Chang, M. T. Nickerson // Food Research International 54. 2013. P. 195-202

39. Schmitt C., Turgeon S.L. Protein/polysaccharide complexes and coacervates in food systems // Advances in Colloid and Interface Science. 167. 2011. P. 63-70

40. Turgeon S.L., Laneuville S.I. Protein + Polysaccharide Coacervates and Complexes: From Scientific Background to their Application as Functional Ingredients in Food Products. //In: Modern biopolymer science. Bridging the divide between fundamental treatise and industrial application / Ed. by Kasapis S., Norton I.T., Ubbink J.B. London: Elsevier. 2009. P. 327-363

41. Cooper C.L. Protein - polysaccharide interactions. / Cooper C.L ., Doublier J-L, Garnier C., Renarda D., Sanchez C. // Current Opinion in Colloid & Interface Science. 5. 2000. P. 202-214

42. Scholten E. Biopolymer composites for engineering food structures to control product functionality. / Scholten E., Moschakis T., Biliaderis C.G. // Food structure. 1. 2014. P. 39-54

43. Liu S. Effect of pH on the functional behavior of pea protein isolate - gum Arabic complexes. / Liu S., Elmer C., Low N.H., Nickerson M.T. // Food Research International. 43. 2010. P. 459-489

44. Cooper C.L. Polyelectrolyte - protein complexes. / Cooper C.L., Dubin P.L., Kayitmazer A.B., Turksen S. // Current Opinion in Colloid & Interface Science. 10. 2005. P. 52-78

45. Turgeon S.L. Protein-polysaccharide interactions: phase-ordering kinetics, thermodynamic and structural aspects. / Turgeon S.L, Beaulieu M., Schmitt C., Sanchez C. // Current Opinion in Colloid and Interface Science. 8. 2003. P. 401-414

46. Launay B. Rheological study of some mixed hydrocoiloid systems displaying associative interactions. / Launay B., Cuvelier G., Michon C.and Langendorff V. //HYDROCOLLOIDS - PART 2. Elsevier Science V. 121. 2000

47. Tolstoguzov V. B. Ingredient interactions in complex foods: aggregation and phase separation. In Understanding and controlling the microstructure of complex foods,/ McClements, D. J. (ed.). Woodhead Publishing, Cambridge. 2007. P. 185-206

48. de Kruif C.G. Complex coacervation of proteins and anionic polysaccharides. / de Kruif C.G., Weinbreck F., de Vries R. //Current Opinion Colloid Interface Science 9. 5. 2004. P. 340-349

49. Kasapis S. Phase separation in biopolymer gels: A low- to high-solid exploration of structural morphology and functionality. //Critical Reviews in Food Science and Nutrition 48. 2008. P. 341-359

50. Tolstoguzov V.B. //In Functional Properties of Food Macromolecules /Ed. by J.R. Mitchell and D.A. Ledward. Elsevier Appl. Sci. Pub., London, 1986 P. 385-416

51. Kasapis S. Phase equilibria and gelation in gelatin/maltodextrin systemsPart IV: Composition-dependence of mixed-gel moduli. / Kasapis S., Morris E.R., Norton I.T. // Carbohydrate Polymers. 21. 4.1993. P. 269-276

52. Michon C., Cuvelier G., Launay B. and Parker A.// In Food Colloids Proteins, Lipids and Polysaccharides /Ed. by E. Dickinson and B. Bergenstahl The Royal Soc.Chem., Cambridge, 1997 P. 316-325

53. Self-Assembly of b-Lactoglobulin and Acacia Gum in Aqueous Solvent: Structure and Phase-Ordering Kinetics. / Sanchez C., Mekhloufi G., Schmitt C., Renard D., Robert P., Lehr C.-M., etc. //Langmuir 18. 2002. P. 10323-10333

54. Study of blactoglobulin/ acacia gum complex coacervation by diffusing-wave spectroscopy and confocal scanning laser microscopy. / Schmitt C., SanchezC., Lamprecht A., Renard D., Lehr C.-M., de Kruif C. G., and Hardy J. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 20. 2001. P. 267-280

55. Girard, M. Associative phase separation of blactoglobulin/pectin solutions: a kinetic study by small angle static light scattering. / Girard, M., Sanchez, C., Laneuville, S. I., Turgeon, S. L., and Gauthier, S. F. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces 35. 2004. P. 15-22

56. Laneuville S. I Small-angle Static Light-Scattering Study of Associative Phase Separation Kinetics of b-Lactoglobulin-Xanthan Gum Mixtures under Shear. / Laneuville S. I., Sanchez C., Turgeon S. L., Hardy J., and Paquin P. //In Food Colloids: Interaction, microstructure and processing. /

Dickinson, E. (ed.). //The Royal Society of Chemistry, Cambridge. Chapter 35. 2005. P. 443-465

57. Laneuville, S. I., Turgeon, S. L., Sanchez, C., Paquin, P. Gelation of undenatured proteins with polysaccharides. WO/2007/014447. Laval University. 2007

58. Kokufuta E. Complexation of proteins with polyelectrolytes in a salt-free system and biochemical characteristics of the resulting complexes// in: Macromolecular Complexes in Chemistry and Biology/Ed. by P.L. Dubin, J. Bock, R.M. Davies, D.N. Schulz, C. Thies. Springer-Verlag, Berlin Heidelberg. 1994. P. 301-325

59. Eleya M.M.O., Turgeon S.L. The effects of pH on the rheology of blactoglobulin/ k-carrageenan mixed gels // Food Hydrocoll. 14. 2000. P. 245-251

60. Cooper C.L. Polyelectrolyte-protein complexes. / Cooper C.L., Dubin PL, Kayitmazer AB, Turksen S. //Curr. Opin. Colloid Interf Sci 2005. P.10-52

61. Mattison K. W. Micro- and Macro-phase behavior in proteinpolyelectrolyte complexes. / Mattison K. W., Wang Y., Grymonpre K., and Dubin P. L. // Macromolecular Symposia 140. 1999. P. 53-76

62. Turgeon S.L. Protein-polysaccharide complexes and coacervates. / Turgeon S.L., Schmitt C, Sanchez C. //Current Opinion Colloid Interf. Sci. 2007. V.12 I. 4-5. P. 166-178

63. Schmitt C, Aberkane L, Sanchez C. //In: Handbook of Hydrocolloids. 2nd ed /Ed. by Phillips G.O., Williams P.A.. Woodhead Publishing; 2009. P. 420-476

64. de Vries R, Stuart M. C. Theory and simulations of macroion complexationCurr Opin Colloid Interf Sci 11. 5. 2006. P. 295-506

65. Gummel J. Counterions Release from Electrostatic Complexes of Polyelectrolytes and Proteins of Opposite Charge: A Direct Measurement. / Gummel J., Cousin F., Boué F. //JACS 129. 18. 2007. P. 5806-5816

66. Xia J. Electrophoretic and quasi-elastic light scattering of soluble protein-polyelectrolyte complexes./ Xia J., Dubin P. L., Kim Y., Muhoberac B. B., and Klimkowski V. J. // Journal of Physical Chemistry. 97. 1993. P. 4528-4534

67. Park J. Effects of protein charge heterogeneity in protein-polyelectrolyte complexation. / Park J., Muhoberac B., Dubin P., et al. // Macromolecules. 1992. V. 1. № 25. P. 290-295

68. Weinbreck F. Complex Formation of Whey Proteins: Exocellular Polysaccharide EPS B40. / Weinbreck, F., Nieuwenhuijse, H., Robijn, G. W., and deKruif, C. G. Complex // Langmuir 19. 2003. P. 9404-9410

69. Girard M. Interbiopolymer complexing between p-lactoglobulin and low-and high-methylated pectin measured by potentiometric titration and ultrafiltration. / Girard M., Turgeon S.L., Gauthier S.F. //Food Hydrocoll 2002. P. 585-602

70. Mekhloufi,G. pH-Induced Structural Transitions during Complexation and Coacervation of b-Lactoglobulin and Acacia Gum. / Mekhloufi G., Sanchez C., Renard D., Guillemin S., and Hardy J. //Langmuir 21. 2005. P. 386-394

71. Weinbreck F. Complex Coacervation of Whey Proteins and Gum Arabic. / Weinbreck F., de Vries R., Schrooyen P., and de Kruif C. G. // Biomacromolecules 4. 2003. P. 293-303

72. Liu Z. Polysaccharides-based nanoparticles as drug delivery systems. / Liu Z., Jiao Y., Wang Y., Zhou C., and Zhang Z. //Advanced Drug Delivery Reviews. 60. 2008. P. 1650-1662

73. Antonov Yu. A. Macromolecular complexes of lysozyme with kappa carrageenan. / Yu. A. Antonov, I.L. Zhuravleva, R. Cardinaels, P. Moldenaers // Food Hydrocolloids. 2017. https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2017.07.022

74. Agoda-Tandjawa G. Rheological behavior of starch/carrageenan/milk proteins mixed systems: role of each biopolymer type and chemical characteristics. / G. Agoda-Tandjawa, C. Le Garnec, P. Boulenguer, M. Gilles, V. Langendorff. // Food Hydrocolloids (2017), doi: 10.1016/j.foodhyd. 2017.07.012

75. Sun N.X. Interaction of starch and casein. / Sun N.X., Liang Y., Yu, B., Tan C.-p., & Cui B. // Food Hydrocolloids, 60, 2016. P. 572-579

76. Lascombes, C., Agoda-Tandjawa, G. Starch-carrageenan interactions in aqueous media: Role of each polysaccharide chemical and macromolecular characteristics. / Lascombes C., Agoda-Tandjawa G., Boulenguer P., Le Garnec C., Gilles M., Mauduit S., Barey P., & Langendorff V. // Food Hydrocolloids. 66, 2017. P. 176-189

77. Kelly L. Flett, Milena Corredig Whey protein aggregate formation during heating in the presence of K-carrageenan. Food Chemistry 115. 2009. P. 1479-1485

78. Fioramonti S. A. Design and characterization of soluble biopolymer complexes produced by electrostatic self-assembly of a whey protein isolate and sodium alginate./ S. A. Fioramonti, A.A. Perez, E. E.Aringoli, A. C. Rubiolo, L. G. Santiago // Food Hydrocolloids. V. 35. 2014. P. 129-136

79. Silvana A. Fioramonti Multilayer emulsions as a strategy for linseed oil microencapsulation: effect of pH and alginate concentration. / Silvana A. Fioramonti, Maria J. Martinez, Ana M.R. Pilosof, Amelia C. Rubiolo, Liliana G. Santiago // Food Hydrocolloids,V.43. 2015. P. 8-17

80. Congde Qiao Molecular interactions in gelatin/chitosan composite films. / Congde Qiao, Xianguang Ma, Jianlong Zhang, Jinshui Yao // Food Chemistry. V. 235. 2017. P. 45-50

81. Skobeleva V. B. Interaction of hydrogels of acrylic acid-acrylamide copolymers with cytochrome C. / Skobeleva, V. B.; Zinchenko, A. V.; Rogacheva, V. B.; Zezin, A. B.; Kabanov, V. A. // Polym. Sci. 2001. 43A. P. 315-322

82. Kabanov V.A. Sorption of proteins by slightly cross-linked polyelectrolyte hydrogels: kinetics and mechanism. / Kabanov V.A., Skobeleva V.B., Rogacheva V.B., Zezin A.B., //J. Phys. Chem., B 108. 2004. P. 1485-1490

83. Weinbreck F. Complex Formation of Whey Proteins: Exocellular Polysaccharide EPS B40. / Weinbreck F., Nieuwenhuijse H., Robijn G. W., and deKruif C. G. //Langmuir 19. 2003. P. 9404-9410

84. Kizilay E. Complexation and coacervation of polyelectrolytes with oppositely charged colloids. ./ Kizilay E., Kayitmazer A.B., Dubin P.L // Adv. Colloid Interface Sci. 2011. V. 167, № 1-2. P. 24-37

85. Sofronova A. A. Protein - polyelectrolyte complexes: Molecular dynamics simulations and experimental study. / Alina A. Sofronova , Diana B. Evstafyeva, Vladimir A. Izumrudov, Vladimir I. Muronetz , Pavel I. Semenyuk. // Polymer 113. 2017. P. 39-45

86. Yu S. Interaction of human serum albumin with short polyelectrolytes: a study by calorimetry and computer simulations. / S. Yu, X. Xu, C. Yigit, M. van der Giet, W. Zidek, J. Jankowski, J. Dzubiella, M. Ballauff // Soft Matter. 11. 2015. P. 4630-4639

87. Cooper C.L. Effects of polyelectrolyte chain stiffness, charge mobility, and charge sequences on binding to proteins and micelles. / Cooper C.L., Goulding A., Kayitmazer A.B., et al. // Biomacromolecules. 2006. V. 7. № 4. P. 1025-1035

88. Akhtar, M. and Dickinson, E. Whey proteinmaltodextrin conjugates as emulsifying agents: An alternative to gum arabic. //Food Hydrocolloids. 21. 4. 2007. P. 607-616

89. Gu Y. S. Influence of pH and iota-carrageenan concentration on physicochemical properties and stability of beta-lactoglobulin- stabilized oil-in-water emulsions. / Gu Y. S., Decker E. A., and McClements D. J. // Journal of Agricultural and Food Chemistry, 52. 11. 2004. P. 3626-3632

90. Tadros T.F. Emulsion science and technology: a general introduction. /In: Tadros, T.F. (Ed.), Emulsion Science and Technology. Weinheim: Wiley-VCH Verlag GmbH and Co. KGaA. 2009. P. 1-56

91. Dickinson E. Hydrocolloids as emulsifiers and emulsion stabilizers. // FoodHydrocolloids 23. 2009. P. 1473-1482

92. Weiss, J. Polysaccharide gel with multiple emulsion. / Weiss, J., Scherze, I., Muschiolok, G. // FoodHydrocolloids. 19. 2005. P. 605-615

93. Dickinson E. Hydrocolloids at interfaces and the influence on the properties of dispersed systems. // Food Hydrocolloids 17. 2003. P. 25-39

94. Bos M.A., van Vliet T. Interfacial rheological properties of adsorbed protein layers and surfactants: a review // Adv. Colloid Interface Science. 2001. V. 91. P. 437-471

95. Damodaran S. Protein stabilization of emulsions and foams. // J. Food Science. 70. 2005. P. 54-66

96. Radford S.J. Stability and rheology of emulsions containing sodium caseinate: combined effects of ionic calcium and alcohol. / Radford S.J., Dickinson E., Golding M. // J. Coll. Interface Sci. 2004. V. 274. P. 673-686

97. McClements D.J. Encapsulation, protection, and release of hydrophilic active components: Potential and limitations of colloidal delivery systems. // Advances in Colloid and Interface Science. V. 219. 2015. P. 27-53

98. Jones O.G., McClements D.J. Recent progress in biopolymer nanoparticle and microparticle formation by heat-treating electrostatic protein-polysaccharide complexes. // Advances in Colloid and Interface Science. V. 167. I. 1 - 2. 2011. P. 49-62

99. Nilsson L. and Bergenstahl B. Adsorption of hydrophobically modified starch at oil/water interfaces during emulsification. // Langmuir 22. 21.

2006. P. 8770-8776

100. McClements D.J. Food emulsions : principles, practice, and techniques / David Julian McClements.- 2nd ed. 2005. 604 p.

101. Turgeon SL Proteinpolysaccharide complexes and coacervates. / Turgeon SL, Schmitt C, Sanchez C. // Current Opinion Colloid Interface Science.

2007. 12. P. 162-166

102. Jourdain L Stability of emulsions containing sodium caseinate and dextran sulfate: Relationship to complexation in solution./ Jourdain, L., Leser, M. E., Schmitt, C., Michel, M., and Dickinson, E. // Food Hydrocolloids 22 (4).

2008. P. 647-659

103. Musampa R.M. Phase separation, rheology and microstructure of pea protein-kappa-carrageenan mixtures. / Musampa R.M., Alves M.M., Maia J.M. // Food Hydrocolloids. 21. 2007. P. 92-99

104. Singh K.K. Carrageenan. //In: Handbook of Pharmaceutical Excipients, 5th ed /Ed. by Rowe, R.C., Sheskey, P.J., Owen, S.C. Pharmaceutical Press and American Pharmacist Association, London. 2006. P. 124-127

105. Gu Y.S. Influence of pH and carrageenan type on properties of p-lactoglobulin stabilized oil-in-water emulsions. / Gu Y.S., Decker E.A., McClements D.J. // Food Hydrocolloids. 19. 2005. P. 83-91

106. Khalloufi S. Flaxseed gums and their adsorption on whey protein-stabilized oil-in-water emulsions. / Khalloufi, S., Corredig, M., Goff, H.D., Alexander, M. Food Hydrocolloids. 23. 2009. P. 611-618

107. Guzey, D., McClements, D.J., Formation, stability and properties of multilayer emulsions for application in the food industry. Adv. Colloid Interface Sci. 128, P. 227-248

108. Laplante S. Emulsion-stabilizing properties of chitosan in the presence of whey protein isolate: effect of the mixture ratio, ionic strength and pH. / Laplante, S., Turgeon, S.L., Paquin, P. // Carbohydr. Polymers 65. 2006. P. 479-487

109. Измайлова В. Н. Структурообразование в белковых системах / В. Н. Измайлова, П. А. Ребиндер. М. : Наука, 1974. 268 с.

110. Измайлова, В. Н. Свойства межфазных слоев в многокомпонентных системах, содержащих желатину / В. Н. Измайлова [и др.] // Коллоидный журнал. 2000. Т. 62, № 6. С. 725-748

111. Измайлова В. Н. Реологические свойства межфазных слоев гидрофобизованных желатин / В. Н. Измайлова [и др.] // Коллоидный журнал. 2003. Т. 65, № 6. С. 856-858

112. Ребиндер П. А. Поверхностные явления в дисперсных системах. Физико-химическая механика. Избранные труды / П. А. Ребиндер. М.: Наука. 1979. 384 с.

113. Djabourov, M. Gelation of aqueous gelatin solutions. I. Structural investigation / M. Djabourov, J. Leblond, P. Papon // J. Phys. France. 1988. V. 49. P. 319-332

114. Ross-Murphy S. B. Structure and Rheology of Gelatin Gels / S. B. Ross-Murphy // The Imaging Science Journal. 1997. V. 45. P. 205-209

115. Assaad Sila Gelatin prepared from European eel (Anguilla anguilla) skin: Physicochemical, textural, viscoelastic and surface properties. / Assaad Sila, Oscar Martinez-Alvarez, Fatma Krichen, M.Carmen Gomez-Guillen, Ali Bougatef // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. V. 529. 2017. P. 643-650

116. Haug I. J., Draget K. I. Gelatin. /Handbook of hydrocolloids. 2009. P. 142-163

117. Haug I.J., Draget K.I. Gelatin. /Handbook of Food Proteins. Woodhead Publishing Limited. 2011. P. 92-115

118. Измайлова В.Н. Гелеобразование в желатине и многокомпонентных системах на ее основе. / Измайлова В.Н., Деркач С.Р. и др. //ВМС. 2004. 46 №12 С. 2216-2240

119. Nazir A. Asghar, A. Aslam Maan Food Gels: Gelling Process and New Applications. // Advances in Food Rheology and Its Applications. 2017. P. 335-353

120. Kobayashi, T. Study on the Gelling Behavior of Low Concentration Gelatin Solutions in the Cooling Process / T. Kobayashi [et al] // The Imaging Science Journal. 1997. V. 45. P. 210-214

121. Cho M. Quasi-Elastic Light Scattering Study of the Sol-Gel Transition of Gelatin Solution / M. Cho, H. Sakashita // Journal of the Physical Society of Japan. 1996. V. 65. № 9. Р. 2790-2792

122. Keenan T.R. Gelatin. Reference Module in Materials Science and Materials Engineering. // Polymer Science: A Comprehensive Reference. V.10. 2012. P. 237-247

123. Karim A.A., Bhat Rajeev Fish gelatin: properties, challenges, and prospects as an alternative to mammalian gelatins. //Food Hydrocolloids. V. 23. I.3. 2009. P. 563-576

124. Sarabia A. I. The effect of added salts on the viscoelastic properties of fi sh skin gelatin. / Sarabia A. I., Gomez-Guillen M.C. and Montero P. // Food Chemistry. 70. 2000. P. 71-76

125. Schrieber R. and Gareis H. Gelatine Handbook - Theory and Industrial Practice /Wiley-VCH Verlag, Weinheim, Germany 2007. 332 p.

126. Bulk and Interfacial Sol-Gel Transitions in Systems Containing Gelatin / V.N. Izmailova, G.P. Yampolskaya, S.M. Levachov et al. // In Food Colloids. Fundamentals of Formation. Ed. E. Dickinson and R. Miller (The proceedings of the conference "Food Colloids 2000". 2000 Potsdam Germany). Cambridge: Royal Society of Chemistry. 2001. P. 376-383

127. Otterloo J., Cruden A. R. Rheology of pig skin gelatine: Defining the elastic domain and its thermal and mechanical properties for geological analogue experiment applications. // Tectonophysics 683. 2016. P. 86-97

128. Pang, Z. Rheology, texture and microstructure of gelatin gels with and without milk proteins. / Pang, Z., et al. // Food Hydrocolloids. V. 35. 2014. P. 484-493

129. Малкин, А. Я. Реология: концепции, методы, приложения / А. Я. Малкин, А. И. Исаев. - СПб. : ЦОП "Профессия". 2010. 560 с., ил

130. Di Giuseppe E. Gelatins as rock analogs: a systematic study of their rheological and physical properties. / Di Giuseppe E., Funiciello F., Corbi F., Ranalli G., Mojoli G. //Tectonophysics 473. 3 - 4. 2009. P. 391-403

131. Van Vlierberghe S. Reversible gelatin-based hydrogels: Finetuning of material properties. / Van Vlierberghe, S., Schacht, E., Dubruel, P. // European Polymer Journal, 47. 5. 2011. P. 1039-1047

132. Izmailova V.N. Gelation in gelatin and gelatin-containing multicomponent blends. / Izmailova, V.N., Derkach, S.R., Sakvarelidze, M.A., Levachev, S.M., Voron'ko, N.G., Yampol'skaya, G.P. // Polymer Science Series C. 46.1. 2004. P. 76-92

133. Joly-Duhamel C. All gelatin networks: 2. The master curve for elasticity. / Joly-Duhamel C., Hellio D., Ajdari A., & Djabourov M. // Langmuir, 18. 19. 2002. P. 7158-7166

134. Kosaraju S. L. Naturally crosslinked gelatin gels with modified material properties./ S. L. Kosaraju. A. Puvanenthiran, P.Lillford // Food Research International V. 43. I. 10. 2010. P. 2385-2389

135. Michon C. Study of the compatibility/incompatibility of gelatin/iota-carrageenan/water mixtures. / Michon C., Cuvelier G., Launay B., Parker A. and Takerkart G. // Carbohydrate Polymers. 28. 1995. P. 333-336

136. Marrs W.M., Pegg, A.M. Interactions in Caseinate-Gelatin Systems. The Imaging Science Journal. 45. 1997. P. 263-265

137. Ine Van Nieuwenhove Gelatin- and starch-based hydrogels. Part A: Hydrogel development, characterization and coating. / Ine Van Nieuwenhove, Achim Salamon, Kirsten Peters, Geert-Jan Graulus, José C. Martins, et. al. // Carbohydrate Polymers. V.152. 2016. P. 129-139

138. Hassan Firoozmand Microstructure and elastic modulus of mixed gels of gelatin + oxidized starch: Effect of pH. / Hassan Firoozmand, Brent S. Murray, Eric Dickinson // Food Hydrocolloids. V. 26. I.1. 2012. P. 286-292

139. Gilsenan P.M. Associative and segregative interactions between gelatin and low-methoxy pectin. Part 3. Quantitative analysis of co-gel moduli. / Gilsenan P.M., Richardson R.K., Morris E.R. // Food Hydrocolloids. V. 17. I. 6. 2003. P. 751-761

140. Gupta M. Preparation and characterization of in-situ crosslinked pectin-gelatin hydrogels. / Gupta M. Tummalapalli, B.L. Deopura, M.S. Alam // Carbohydrate Polymers. V. 106. 2014. P. 312-318

141. Huang T. Pectin and enzyme complex modified fish scales gelatin: Rheological behavior, gel properties and nanostructure./ T.Huang, Zong-cai Tu, Hui Wang, Xinchen Shangguan, Lu Zhang, Nan-hai Zhang, Nidhi Bansal //Carbohydrate Polymers. V. 156. 2017. P. 294-302

142. Воронько, Н. Г. Структурные свойства пищевых многокомпонентных гелей по данным растровой электронной микроскопии / Н. Г. Воронько, С. Р. Деркач, А. Т. Беляевский // Вестник МГТУ: Труды Мурманского государственного технического университета. 2004. Т. 7, № 1. С. 47-49

143. Деркач, С. Р. Влияние модифицирующих добавок на свойства желатиновой оболочки макрокапсул / С. Р. Деркач, Н. Г. Воронько // Вестник МГТУ: Труды Мурманского государственного технического университета. 1998. Т. 1. № 1. С. 49-52

144. Yifeng Wang Agar/gelatin bilayer gel matrix fabricated by simple thermo-responsive sol-gel transition method. / Yifeng Wang, Meng Dong, Mengmeng Guo, Xia Wang, Jing Zhou, Jian Lei, Chuanhang Guo, Chaoran Qin // Materials Science and Engineering: V. 77. 2017. P. 293-299

145. Butler Michael F, Heppenstall-Butler Mary Phase separation in gelatin/dextran and gelatin/maltodextrin mixtures. // Food Hydrocolloids V.17. I. 6. 2003. P. 815-830

146. Lau M.H. Effect of polymer ratio and calcium concentration on gelation properties of gellan/gelatin mixed gels. / Lau M.H., Tang J., Paulson A.T. //Food Research International. 34. 2001. P. 879-886

147. Lee K. Y. Characterization of gellan/gelatin mixed solutions and gels. / K. Y. Lee, Jaeyong Shim, In Young Bae, Jaeho Cha, et. al. // LWT - Food Science and Technology. V. 36. I. 8. 2003. P. 795-802

148. Rocío Morales Dynamics of gelation, textural and microstructural properties of gelatin gels in the presence of casein glycomacropeptide. / Rocío Morales, María J.Martinez, Ana M.R.Pilosof // Food Research International. V. 84. 2016. P.102-107

149. ВоронькоН. Г. Реологические свойства гелей желатины с альгинатом натрия / Н. Г. Воронько, С. Р. Деркач, В. Н. Измайлова // Журнал прикладной химии. - 2002. - Т. 75, Вып. 5. - С. 808-812

150. Langendorff V. Effects of carrageenan type on the behavior of carrageenan/milk mixtures. / V. Langendorff, G. Cuvelier , C. Michon , B. Launay , A. Parker, C.G. De Kruif // Food Hydrocolloids 14. 2000. P. 273-280

151. Усов А. И. Проблемы и достижения в структурном анализе сульфатированных полисахаридов красных водорослей // Химия растительного сырья. 2001. №2 2. С. 7-20

152. Chen Y., Liao M.L., Dunstan D.E. // Carbohydrate Polymers. 2002. V. 50. P. 109

153. Thrane M. Ch. 2. Soy Protein: Impacts, Production, and ApplicationsSustainable. / Thrane M., Paulsen P.V., Orcutt M.W., Krieger T.M. // Protein Sources. 2017. P. 23-45

154. Derkatch S.R. Rheological properties of gelatin gels with sodium alginate. / Derkatch, S.R., Voronko, N.G., Izmailova, V.N. // International J. Applied Mechanics and Engineering, 6. 3. 2001. P. 659-673

155. Voron'ko N. G. Rheological Properties of Gels of Gelatin with Sodium Alginate. / Voron'ko, N. G., Derkach, S. R., Izmailova, V. N. //Russian Journal of Applied Chemistry, 75. 5. 2002. P. 790-794

156. Michon, C. Viscoelastic properties of i-carrageenan/gelatin mixtures. / Michon C., Cuvelier G., Launay B., Parker A. //Carbohydrate Polymers. 31. 3. 1996. P. 161-169

157. Panouille M., Larreta-Garde V. Gelation behavior of gelatin and alginate mixtures. //Food Hydrocolloids, 23. 4. 2009. P. 1074-1080

158. Saxena, A. Rheological properties of binary and ternary protein-polysaccharide co-hydrogels and comparative release kinetics of salbutamol sulphate from their matrices. / Saxena, A., Kaloti, M., Bohidar, H.B. // International Journal of Biological Macromolecules, 48 (2), 2011. P. 263-270

159. Harrington C., Morris E.R. Conformational ordering and gelation of gelatin in mixtures with soluble polysaccharides. //Food Hydrocolloids, 23. 2. 2009. P. 327-336

160. Stuart B. Infrared spectroscopy: Fundamentals and applications. / Ed. by John Wiley & Sons, Ltd. 2004. 221 p.

161. Muyonga J. H. FTIR spectroscopic study of acid soluble collagen and gelatin from skins and bones of young and adult Nile perch. //Food chem. 86. 2004. P. 325-332

162. Rajeev B., Karim A. UV irradiation improves gel strength of fish gelatin. //Food chem. 113. 2009. P. 1160-1164

163. Prystupa D.A., Donald A.M. Infrared study of gelatin conformations in the gel and sol states. // Polymer Gels and Networks. 4, 1996. P. 87-110

164. Изумрудов В.А. Стабилизация полиэлектролитных комплексов карбоксилсодержащих полианионов в нейтральных и слабокислых средах и факторы, влияющие на нее // Высокомолекулярные соединения. А. 2007. Т. 49, №4. С. 691-700

165. Evans M. Emulsion stabilisation using polysaccharide-protein complexes. / M. Evans, I. Ratcliffe, P.A. Williams // Current Opinion in Colloid & Interface Science. 2013. P. 272-282

166. Guzey D., McClements D.J. Formation, stability and properties of multilayer emulsions for application in the food industry. // Advanced Colloid Interface Science. 2006. P. 128-130

167. Roy J. C. Surface behavior and bulk properties of aqueous chitosan and type-B gelatin solutions for effective emulsion formulation. / J. C. Roy, F. Salaun, S.Girau, A.Ferri, J. Guan // Carbohydrate Polymers.V. 173. 2017. P. 202-214

168. Dimitrova T.D., Leal-Calderon F. Bulk elasticity of protein-stabilized emulsions // Langmuir. 2001. V. 17. Р. 3235-3244

169. Polysaccharide charge density regulating protein adsorption to air/water interfaces by рrotein/рolysaccharide complex formation / R.A.Ganzevles, H.Kosters, T. van Vliet, M.A.C.Stuart, H.H.J.de Jongh // J. Phys. Chem. B. 2007. V. 111. Р. 12969-12976

170. Dudeja P., Singh A. Chapter 13- Food-safety issues related to plant foods at farms. Food Safety in the 21st Century / Public Health Perspective. 2017. P. 179-191

171. СанПиН 2.3.2.1293-03. Продовольственное сырьё и пищевые продукты. Гигиенические требования по применению пищевых добавок. - Введ. 2003-06-15

172. Necas J., Bartosikova L. /Veterinarni Med. 58.2013. P. 187-205

173. Chen H.M. Assessment of the oxidative cellular toxicity of a к-carrageenan oxidative degradation product towards caco-2 cells. / H.M. Chen, X.J. Yan, F. Wang, W.F. Xu, L. Zhang // Food Res. Int. 43. 2010. P. 2390-2401

174. Varela P., Fiszman S.M. Hydrocolloids in fried foods. A review. // Food Hydrocoll. 25. 2011. P. 1801-1812

175. McHugh D.J. A guide to the seaweed industry. /In FAO fisheries technical paper. 441. 2003. 105 p.

176. Prajapati D.V. Carrageenan: A natural seaweed polysaccharide and its applications. / D.V. Prajapati, P.M. Maheriya, G.K. Jani, H.K. Solanki // Carbohydr. Polym. 105. 2014. P. 97-112

177. Liang W., Mao X., Peng X., Tang S. //Carbohydr. Polym. 101. 2014. P. 776-785

178. Khalila H.P.S.A., C. K. Saurabha , etc . Seaweed based sustainable films and composites for food and pharmaceutical applications: A review Renewable and Sustainable Energy Reviews 77 (2017) 353-362

179. Zhang Q.B. The structure of a sulfated galactan from Porphyra haitanensis and its in vivo antioxidant activity. / Q.B. Zhang, N. Li, X.G. Liu, et. al. // Carbohydr. Res. 339. 2004. P. 105-111

180. Телегина, Е. Б. Реологические особенности гелей желатина, содержащих карбоксиметилкрахмал / Е. Б. Телегина, В. И. Жижин, В. И. Шаробайко // Применение холода для расширения ассортимента и повышения качества продуктов: Сборник научных трудов. Л. 1988. С. 121-127

181. Dickinson, E. Caseins in emulsions: interfacial properties and interactions. International Dairy Journal 9. 3 - 6. 1999. P. 305-312

182. McClements D.J. CHAPTER 4: Biopolymers in Food Emulsions. / In Modern Biopolymer Science. 2009. P. 129-166

183. Xing F. Nanoencapsulation of capsaicin by complex coacervation of gelatine, Acacia, and tannins. / Xing F, Cheng G, Yang B, Ma L. // J Appl Polym Sci 2005. 96. P. 2225-2229

184. Ach D. Formation of microcapsules by complex coacervation. / Ach D, Brianfon S, Broze G, Puel F, Rivoire A, Galvan JM, et al. // Can J Chem Eng. 2015. 93. 2. P. 183-191

185. Baracat M.M. Preparation and characterization of microcapsules based on biodegradable polymers: pectin/casein complex for controlled drug release systems. / Baracat M.M., Nakagawa A.M., Casagrande R, Georgetti SR, Verri Jr WA, de Freitas O. // PharmSciTech 2012.13. 2. P. 364-372

186. Khorshidi S., Karkhaneh A. A self-crosslinking tri-component hydrogel based on functionalized polysaccharides and gelatin for tissue engineering applications. Materials Letters 164. 2016. P. 468-471

187. Dickinson E., Davies E., Influence of ionic calcium on stability of sodium caseinate emulsions. // Colloids Surf. B: Biointerf. 12. 1999. P. 203-212

188. Лопатин В.Н. и др.. Методы светорассеяния в анализе дисперсных биологических сред. Москва: Физматлит, 2004. 384c.

189. Moore J., Cerasoli E. Particle Light Scattering Methods and Applications, Encyclopedia of Spectroscopy and Spectrometry (Third Edition) 2017. P. 543-553

190. ГОСТ Р 8.887-2015. Государственная система обеспечения единства измерений (ГСИ). Потенциал электрокинетический (дзета-потенциал) частиц в коллоидных системах. Оптические методы измерения

191. Воюцкий С.С. Курс коллоидной химии. 2-е изд. - М.: Химия, 1976. 512 с.

192. Кленин В. И. Характеристические функции светорассеяния дисперсных систем / В. И. Кленин, С. Ю. Щеголев, В. И. Лаврушин. Саратов : Изд-во Саратовского университета, 1977. 177 с., ил

193. Setareh Mohajer Physico-chemical and microstructural properties of fish gelatin/agar bio-based blend films. / Setareh Mohajer, Masoud Rezaei,

Seyed Fakhreddin Hosseini // Carbohydrate Polymers V. 157. 2017. P. 784793

194. Morozkin N.D., Zakharov V.P. Key Technologies in Polymer Chemistry CRC Press, Taylor & Francis Group.2015. XXII, 294 p. - ISBN-13: 978-1-48225185-2 (eBook - PDF)

195. Jiang H.L., Zhu K.J. Polyanion/gelatin complexes as pH-sensitive gels for controlled protein. //J. Appl. Polym. Sci. 80 (2001) 1416-1425

196. Nur Cebi An evaluation of Fourier transforms infrared spectroscopy method for the classification and discrimination of bovine, porcine and fish gelatins./ Nur Cebi etc. // Food Chemistry 190. 2016. P. 1109-1115

197. Souza Bartolomeu W., Miguel A. Chemical characterization and antioxidant activity of sulfated polysaccharide from the red seaweed Gracilaria birdiae. Food Hydrocolloids. 27. 2012. P. 287-292

198. Шумилина, Е. В. Гели хитозана с каррагинанами / Е. В. Шумилина, Ю. А. Щипунов // Коллоидный журнал. 2002. Т. 64, № 3. С. 413-420

199. Saad M. Ahsan, Ch. Mohan Rao Structural studies on aqueous gelatin solutions: Implications in designing a thermo-responsive nanoparticulate formulation. // International Journal of Biological Macromolecules, 95. 2016.P 1126-1134

200. Зезин А., Кабанов В. Новый класс комплексных водорастворимых полиэлектролитов. Успехи химии. вып. 9. 1982. С. 1447-1478

201. Voron'ko N.G. Formation of -carrageenan-gelatin polyelectrolyte complexes studied by 1H NMR, UV spectroscopy and kinematic viscosity measurements. / Voron'ko N.G., Derkach S.R., Vovk M.A., Tolstoy P.M // Carbohydrate Polymers 151. 2016. P. 1152-1161

202. Nidhi Joshi pH and ionic strength induced complex coacervation of Pectin and Gelatin A./ Nidhi Joshi, Kamla Rawat, H.B. Bohidar // Food Hydrocolloids 74. 2017. P. 132-138

203. Antonov Yu.A., Goncalves M.P. Phase separation in aqueous gelatin-к-carrageenan systems. // Food Hydrocolloids 13. 1999. P. 517-524

204. Razzak Md Abdur. Elucidation of aqueous interactions between fish gelatin and sodium alginate. / Razzak Md Abdur., Kim Moojoong., & Chung Donghwa. // Carbohydrate Polymers http://dx.doi.org/10.1016/j.carbpol.2016.04.035

205. Masalova M. Rheopexy in highly concen-trated emulsions. / M. Masalova, M. Taylor, E. Kharatiyan, A.Ya. Malkin //J. Rheol. 49. 2005. P. 839-849

206. M0ller P.C.F. Origin of apparent viscosity in yield stress fluidsbelow yielding. / P.C.F. M0ller, A. Fall, D. Bonn //Eur. Phys. Lett. 87. 2009. P. 38004-38010

207. Malkin A. Rheological evidence of gel formation in dilute poly(acrylonitrile) solutions. Macromolecules. / Malkin, A., Ilyin, S., Roumyantseva, T., & Kulichikhin, V. // 46. 1. 2013. P. 257-266

208. S.R. Derkach Rheology of emulsions // Adv. Colloid Interf. Sci. 151. 2009. P. 1-23

209. Tatar B.C. Chapter 17. Rheology of Emulsions / B.C. Tatar, G. Sumnu, S. Sahin / Advances in Food Rheology and Its Applications. Woodhead Publishing Series in Food Science, Technology and Nutrition //Editor J. Ahmed. 2017. P. 437-457

210. Ahmed J. Chapter 15. Rheological Properties of Gelatin and Advances in Measurement. Advances in Food Rheology and its Applications. // A volume in Woodhead Publishing Series in Food Science. Technology and Nutrition. 2017. P. 377-404

211. Урьев Н.Б. // Успехи химии. 2004. 73. C. 39-62

212. Ильин С.О. Применение метода высокоамплитудных гармонических воздействий для анализа свойств полимерных материалов в нелинейной области механического поведения. / Ильин С.О., Малкин А.Я., Куличихин В.Г. //Высокомол. соедин., т. 55. № 8, 2013. C. 1071-1077

213. Hyun K. Large amplitude oscillatory shear as a way to classify the complex fluids. / Hyun, K., Kim, S. H., Ahn, K. H., & Lee, S. J. // Journal of Non-Newtonian Fluid Mechanics, 107. 1-3. 2002. P. 51-65

214. Ilyin S. O. Application of large amplitude oscillatory shear for the analysis of polymer material properties in the nonlinear mechanical behavior. / Ilyin S. O., Malkin A. Ya., & Kulichikhin V. G // Polymer Science, Series A, 56. 1. 2014. P. 98-110

215. Волькенштейн, М. В. Проблемы теоретической физики полимеров / М. В. Волькенштейн // Успехи физических наук. 1959. Т. LXVII, вып. 1. С. 131-161

216. Sen M., Erboz E. Nazan Determination of critical gelation conditions of к-carrageenan by vicosimetric and FTIR analyses. Food Research International. 43, P. 1361-1364

217. Izumrudov V. A. Equilibria in polyelectrolytereactions and the phenomenon of molecular 'recognition' in solutionsinterpolyelectrolyte complexes. / Izumrudov V. A., Zezin A. B., & Kabanov V. A //Russian Chemical Reviews, 60. 7. 1991. P. 792-806

218. Wijaya W. Functional colloids from proteins and polysaccharides for food applications, / Wijaya W., Patel A.R., Setiowati A.D., Van der Meeren P. //Trends in Food Science & Technology (2017), doi: 10.1016/j.tifs.2017.08.003

219. Gu C.H. Biodegradable multilayer barrier films based on alginate/polyethyleneimine and biaxially oriented poly (lactic acid). / Gu C. H., Wang J. J., Yu Y., Sun H., Shuai N., Wei B. // Carbohydr Polym. 92(2). 2013. P. 1579-1585

220. Сборник технологических инструкций по производству консервов и пресервов из рыбы и нерыбных объектов. Т. 2. СПб.: Судостроение, 2012. 320 с.

диплом

ПОБЕДИТЕЛЯ ДЕГУСТАЦИОННОГО КОНКУРСА

XV международная рыбопромышленная выставка

«МОРЕ. РЕСУРСЫ. ТЕХНОЛОГИИ 2014»

^/(астс.ш^и\^шглолож шграждаепъсл,

мпгу ФГБОУ ВПО ПОБЕДИТЕЛЬ ДЕГУСТАЦИОННОГО КОНКУРСА в номинации: «За производство нового вида продукции» за продукцию: Консервы: «Мойва с овощным гарниром и фукусом с добавлением масла», «Пикша с овощным гарниром и фукусом с добавлением масла», «Пикша с овощным гарниром с добавлением в желе»

Заместитель губернатора Мурманской области

С.И. СКОМОРОХОВ

а

нэ В Ь О

Н

и

я в

и

ы