Структурно-функциональные закономерности биологического действия халькогенорганических соединений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат наук Русецкая, Наталья Юрьевна

• Русецкая, Наталья Юрьевна
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Русецкая, Наталья Юрьевна

ОГЛАВЛЕНИЕ

Список используемых сокращений

Введение

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Халькогены. Физико-химические свойства, биологическая активность, метаболизм в клетках эукариот и прокариот

1.2. Окислительный стресс: механизмы развития и предотвращения

1.3. Антитоксическая активность халькогенорганических соединений при интоксикации солями кадмия, свинца и ртути

1.4. Антибактериальная активность халькогенорганических соединений в отношении грамотрицательных и грамположительных микроорганизмов

1.5. Гормоноподобное действие синтетических нестероидных

соединений

Глава 2. Материалы и методы исследования

2.1. Халькогеноорганические препараты, использованные в исследовании

2.2. Постановка эксперимента

2.2.1. Подготовка препаратов к исследованиям

2.2.2. Подготовка биологического материала

2.2.3. Изучение свободнорадикального окисления липидов и антиоксидантного статуса в тканях мышей

2.2.4. Изучение антитоксического действия халькогенорганических препаратов при подостром отравлении солями тяжелых металлов

2.2.5. Изучение антибактериальной активности халькогенорганических соединений

2.2.6. Изучение гормоноподобного действия халькогенорганических соединений

2.3. Методы исследования

2.3.1. Методы изучения свободнорадикального окисления липидов и антиоксидантной системы

2.3.2. Методы исследования биохимических показателей плазмы крови

2.3.3. Методы исследования гематологических показателей плазмы крови

2.3.4. Методы определения показателей углеводного обмена

2.3.5. Определение антибактериального действия халькогенорганических соединений по числу выросших клеточных колоний

2.4. Квантово-химические расчеты

2.5. Компьютерное прогнозирование биологической активности с использованием компьютерной системы предсказания спектра биологической активности (PASS С&Т)

2.6. Статистические параметры, использованные в работе

Глава 3. Антиоксидантная активность халькогенорганических соединений

3.1. Антиоксидантные показатели гемолизата эритроцитов, плазмы крови и тканей интактных мышей с различной оксидорезистентностью

3.2. Концентрации продуктов перекисного окисления липидов в гемолизате эритроцитов, плазме крови и тканях мышей с различной оксидорезистентностью

3.3. Активность антиоксидантных ферментов в гемолизате эритроцитов, плазме крови и тканях мышей с различной оксидорезистентностью

3.4. Механизм антиоксидантного действия халькогенорганических

соединений

Глава 4. Антитоксическое действие халькогенорганических соединений при интоксикации солями тяжелых металлов

4.1. Оценка функциональной активности органов и тканей белых крыс при использовании халькогенорганических препаратов в качестве антитоксикантов при интоксикации солями тяжелых металлов

4.2. Оценка антитоксической активности халькогенорганических препаратов по результатам гематологических показателей крови крыс

4.3. Механизм антитоксического действия халькогенорганических

препаратов

Глава 5. Антибактериальная активность халькогенорганических соединений

5.1. Антибактериальное действие халькогенорганических соединений на клинические штаммы Staphylococcus aureus

5.2. Антибактериальное действие халькогенорганических соединений на клинические штаммы Pseudomonas aeruginosa

5.3. Антибактериальное действие халькогенорганических соединений на клинические штаммы Escherichia coli

5.4. Механизм антибактериального действия халькогенорганических

соединений

Глава 6. Элементы структурного подобия молекул как предпосылка сходного физиологического действия халькогенорганических соединений и глюкокортикоидов

6.1. Компьютерное прогнозирование биологической активности халькогенорганических соединений, полученные с использованием компьютерной системы предсказания спектра биологической активности PASS

6.2. Квантовохимические расчеты, подтверждающие структурное сходство селеноорганического соединения ДАФС-25, его производных и глюкокортикоидов

6.3. Влияние препарата ДАФС, его производных и преднизолона на показатели

углеводного обмена экспериментальных животных

Заключение

Выводы

Список использованной литературы

Список используемых сокращений

АлАТ - аланинаминотрансфераза АсАТ - аспартатаминотрансфераза АОЗ - антиоксидантная защита АОС - антиоксидантная система АФА - активные формы азота АФК - активные формы кислорода ГГТ - у-глутамилтрансфераза ГК - глюкокортикоид ГКР - глюкокортикоидный рецептор ГПО (вРХ) - глутатионпероксидаза ГР - глутаредоксин

ДАФС-25, ДАФС(8е) - Диацетофенонилселенид, 1,5-дифенил-З-селенапентадион-1,5

ДАФС(С12) - 1,5-ди-(п-хлорфенил)-3-селенапентандион-1,5

ДАФС(Р2) - 1,5-ди-(п-фторфенил)-3-селенапентандион-1,5

ДАФС(К02)2 - 1,5-ди-(м-нитрофенил)-3-селенапентандион-1,5

ДАФС(8) - 1,5-дифенил-3-тиапентадион-1,5

ДАФС(Те) - 1,5-дифенил-3-теллурапентадион-1,5

ДК - диеновые конъюгаты

ДМФА - диметилформамид

КК (КФК) - креатинкиназа

ЛДГ - лактатдегидрогеназа

ЛИИ — лейкоцитарный индекс интоксикации

ЛПНП - липопротеины низкой плотности

МДА - малоновый диальдегид

НАДФ - никотинамидадениндинуклеотидфосфат

ПНЖК - полиненасыщенные жирные кислоты

ПОЛ - перекисное окисление липидов

ПР - прогестероновый рецептор

СОД - супероксиддисмутаза

СРО - свободно-радикальное окисление

ТБК - тиобарбитуровая кислота

ТР -тиоредоксин

ТРР (ТгхЯ, ТХЯ) - тиоредоксинредуктаза УФ - ультрофиолетовый ФАД - флавинадениндинуклеотид ФАФС — фосфоаденозинфосфосульфат

ЦПЭ - цепь переноса электронов

ЩФ - щелочная фосфатаза

icoli - Escherichia coli

G-SH — восстановленный глутатион

GS-SG - окисленный глутатион

eNOS - эндотелиальная NO синтаза

iNOS - индуцибельная NO синтаза

nNOS - нейронная NO синтаза

'NO - оксид азота

Nox - НАДФН-оксидаза

ONOO" - пероксинитрит

ONOOCO2" - нитрозо-пероксокарбоксилат

PASS - Prediction of Activity Spectra for Substances

P. aeruginosa - Pseudomonas aeruginosa

S. aureus - Staphylococcus aureus

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структурно-функциональные закономерности биологического действия халькогенорганических соединений»

Введение

Актуальность исследования.

Согласно данным Всемирной организации здравоохранения, количество и характер потребляемых продуктов питания являются основными факторами, определяющими здоровье человека [ВОЗ, 1993]. В «Основах государственной политики Российской Федерации в области здорового питания населения на период до 2020 г.» особое внимание уделяется профилактике заболеваний, обусловленных неполноценным и несбалансированным питанием [Распоряжение Правительства РФ №1873-р, 2010]. В этой связи значительную актуальность приобретает коррекция питания населения с целью снижения распространенности селенодефицитных состояний [Баранова Т.А., 2008; Ширшова Т.И. и др., 2011]. По современным данным, до 80% населения России имеет недостаточную обеспеченность селеном [Сенькевич O.A. и др., 2011; Ширшова Т.И. и др., 2011; Давыденко Н.И. и др., 2012]. В то же время проблема болезней, связанных с дефицитом селена, остается нерешенной до сих пор.

В настоящее время для борьбы с селенодефицитом применяются биологически активные добавки, содержащие неорганический селен, главным образом, селенит натрия [Перепелкина Л.И. и др., 2012]. В то же время органические соединения селена по сравнению с неорганическими являются менее токсичными, более биодоступными и лучше усваиваемыми живыми организмами [Комзалова A.B. и др., 2012; Бикчантаев И.Т., Шакиров Ш.К., 2013; Фроловичев A.C., Трошин А.Н., 2013]. Поэтому научные разработки последних лет направлены на синтез и использование органических форм селена в целях профилактики селенодефицита и ряда заболеваний (беломышечной болезни, некроза и жирового перерождения печени, экссудативного диатеза, энцефаломаляции, расстройства сперматогенеза и др.) [Комзалова A.B. и др., 2012; Бикчантаев И.Т., Шакиров Ш.К., 2013; Фроловичев A.C., Трошин А.Н., 2013].

Одним из перспективных селеноорганических соединений является диацетофенонилселенид (ДАФС-25) (производитель: ЗАО «Сульфат», г. Саратов), который позволяет нормализовать деятельность иммунной, антиоксидантной и детоксицирующей систем организма животных и птиц, приводит к увеличению яичной и мясной продукции [Древко Б.И. и др., 2001; Иванова Л.В., 2009]. ДАФС-25 в 40 раз менее токсичен селенита натрия, селен в нем находится в органической, более доступной для животных форме [Кулешов К.А., 2008].

Известно, что селен расположен в VI группе Периодической системы элементов Д.И. Менделеева, все элементе которой относятся к халькогенам, являются электронными аналогами и обладают сходными химическими свойствами, что, вероятно, будет обусловливать близость биологических свойств этих элементов и их соединений [Паперная Л. К., 2007].

В связи с этим несомненный интерес представляет обнаружение взаимосвязи между структурой и биологической активностью халькогенов (серы, селена, теллура), расположенных в VI группе Периодической системы элементов Д.И. Менделеева. В настоящее время отсутствуют систематизированные данные о биологической активности халькогенорганических соединений.

Целью исследования явилось установление биологической активности халькогенорганических соединений в зависимости от их структуры, включая наличие гетероатома халькогена (серы, селена, теллура) и боковых заместителей (атомов хлора, фтора и нитрогрупп) в составе этих соединений.

Задачи исследования:

1. Изучить влияние халькогенорганических соединений на антиоксидантный статус и процессы свободнорадикального окисления в тканях белых мышей.

2. Установить эффекты халькогенорганических соединений на отдельные стороны обмена веществ и функциональное состояние

тканей крыс при интоксикации сульфатом кадмия, нитратом свинца и нитратом ртути, а также оценить интоксикацию тяжелыми металлами и антитоксическое действие халькогенорганических соединений по гематологическим показателям крови крыс и лейкоцитарным индексам интоксикации.

3. Выявить способность халькогенорганических соединений подавлять рост клинических штаммов Staphylococcus aureus, Escherichia coli и Pseudomonas aeruginosa.

4. Установить влияние халькогенорганических соединений и глюкокортикоидных препаратов на отдельные стороны углеводного и белкового обмена мышей.

5. Провести компьютерное прогнозирование биологической активности халькогенорганических соединений при помощи системы PASS С&Т, а также квантовохимические расчеты, выявляющие структурно-функциональные аналогии препарата ДАФС-25, его производных и ряда стероидных гормонов.

6. Установить структурно-функциональные закономерности, объясняющие разнообразные биологические свойства органических соединений, содержащих гетероатомы халькогенов (серы, селена и теллура), а также различные боковые заместители (атомы хлора, фтора и нитрогруппы).

Научная новизна работы.

В работе впервые установлена взаимосвязь между структурой органических соединений, содержащих гетероатомы халькогенов (серы, селена и теллура), различные боковые заместители (атомы хлора, фтора и нитрогруппы) и их биологической активностью.

Впервые доказано, что нитро- и хлорсодержащие производные ДАФС-25 оказывают антиоксидантное действие, которое выражается в снижении концентрации продуктов перекисного окисления липидов и увеличении

активности ферментов супероксиддисмутазы, каталазы и глутатионпероксидазы в тканях и крови мышей.

Впервые установлена антитоксическая активность нитро- и хлорсодержащих производных ДАФС-25, а также его серосодержащего аналога при интоксикации экспериментальных животных солями тяжелых металлов: сульфатом кадмия, нитратом свинца и нитратом ртути.

Впервые показана зависимость антибактериальной активности соединений от их токсичности. В ряду селеноорганических соединений наиболее токсичный препарат - фторированный аналог ДАФС-25, а в ряду халькогенпроизводных ДАФС-25 - теллурорганическое соединение, которые подавляли рост колоний клинических штаммов Staphylococcus aureus, Escherichia coli и Pseudomonas aeruginosa даже в низких концентрациях 0,00010,001 мг/мл.

В работе впервые проведен компьютерный анализ биологической активности селен-, серо и теллуроорганических соединений, а также квантово-химические расчеты, выявляющие структурно-функциональные аналогии препарата ДАФС-25 (1,5-дифенил-3-селенапентандион-1,5), его производных и ряда стероидных гормонов. Установлено сходное действие ДАФС-25 и глюкокортикоидных препаратов на отдельные стороны углеводного и белкового обменов экспериментальных животных.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Халькогенорганические соединения в зависимости от наличия гетероатома халькогена (серы, селена и теллура) и боковых заместителей (атомы хлора, фтора и нитрогруппы) в различной степени оказывают влияние на антиоксидантный статус и процессы свободнорадикального окисления в тканях белых мышей. Селеноорганические соединения 1,5-дифенил-З-селенапентандион-1,5 (ДАФС-25); 1,5-ди-(м-нитрофенил)-3-селенапентандион-1,5; 1,5-ди-(п-хлорфенил)-3-селенапентандион-1,5 демонстрируют лучшие антиоксидантные свойства.

2. Селеноорганические соединения 1,5-дифенил-3-селенапентандион-1,5; 1,5-ди-(м-нитрофенил)-3-селенапентандион-1,5; 1,5-ди-(п-хлорфенил)-3-селенапентандион-1,5 обладают низкой токсичностью и при предварительном введении per os крысам снижают интоксикацию солями тяжелых металлов, о чем свидетельствуют биохимические, гематологические показатели крови крыс и лейкоцитарные индексы интоксикации. Серосодержащий аналог препарата ДАФС-25 (1,5-дифенил-3-тиапентандион-1,5) оказывает аналогичное действие, тогда как теллурсодержащее соединение в силу своей собственной токсичности не проявляет антитоксической активности при интоксикации солями тяжелых металлов.

3. Наибольшей токсичностью и антибактериальной активностью в отношении клинических штаммов Staphylococcus aureus, Escherichia coli и Pseudomonas aeruginosa обладают соединения 1,5-ди-(п-фторфенил)-3-селенапентандиона-1,5 и 1,5-дифенил-3-теллуропентандиона-1,5 даже в низких концентрациях 0,0001-0,001 мг/мл.

4. Соединение ДАФС-25 оказывает стимулирующее действие на отдельные стороны углеводного и белкового обменов мышей подобно глюкокортикоидному препарату преднизолону.

5. Согласно квантово-химическим расчетам, молекула препарата ДАФС-25 (1,5-дифенил-3-селенапентандиона-1,5) наиболее близка к молекулам глюкокортикоидов преднизону и преднизолону как по размеру, так и по расстояниям между полярными реакционноспособными группами, которые потенциально могут участвовать в связывании с рецептором как посредством электростатических сил, так и за счет водородных связей.

6. В ряду халькогенорганических соединений, лишенных боковых заместителей (1,5-дифенил-3-тиапентандион-1,5; 1,5-дифенил-З-селенапентандион-1,5 и 1,5-дифенил-3-теллурапентандион-1,5), а также в ряду ДАФС-25 (1,5-дифенил-3-селенапентандиона-1,5) и его производных, содержащих боковые заместители (1,5-ди-(м-нитрофенил)-3-селенапентандиона-1,5; 1,5-ди-(п-хлорфенил)-3-селенапентандиона-1,5 и 1,5-

ди-(п-фторфенил)-3-селенапентандиона-1,5), установлены следующие закономерности: снижаются антиоксидантная и антитоксическая активности, возрастает антибактериальное действие.

Теоретическая и практическая значимость.

Полученные в настоящей работе данные представляют существенный интерес для фундаментальной науки в понимании молекулярных механизмов реализации биологической активности органических соединений серы, селена и теллура. Экспериментально показана антитоксическая активность соединения 1,5-дифенил-З-тиапентандиона-1,5, что можно связать с наличием в структуре этого соединения фенильных радикалов, лишенных боковых заместителей. Результаты исследований позволяют рекомендовать соединения 1,5-ди-(м-нитрофенил)-3-селенапентандион-1,5; 1,5-ди-(п-хлорфенил)-3-селенапентандион-1,5 и 1,5-дифенил-З-тиапентандиона-1,5 для дальнейших исследований с перспективой использования в качестве протекторов для предотвращения отравления тяжелыми металлами на производстве и средств, повышающих окислительную резистентность организма, а соединения 1,5-ди-(п-фторфенил)-3-селенапентандиона-1,5 и 1,5-дифенил-3-теллуропентандиона-1,5 могут применяться при госпитальных инфекциях, либо в качестве бактериостатических средств в медицинской практике и ветеринарии. Получены свидетельство на полезную модель № 22478 от 21.11.2001 «Кювета для выращивания микроорганизмов» и патент № 016974 от 26.04.2007 «Средство для лечения и профилактики отравлений соединениями тяжелых металлов». Материалы диссертации используются в учебном процессе на кафедре биохимии ГБОУ ВПО «Саратовский ГМУ им. В.И. Разумовского» Минздрава России.

Апробация диссертационной работы.

Материалы диссертации докладывались на межрегиональной научно-практической конференции с международным участием «Молодежь и наука: итоги и перспективы» (Саратов, 2007, 2008, 2009, 2010), Российской конференции, посвященной 80-летию со дня рождения Р.И. Лифшица «Актуальные проблемы теоретической и прикладной биохимии»

(Челябинск, 2009), 2-ой международной телеконференции «Фундаментальные науки и практика» (Томск, 2010), IX межвузовской конференции с международным участием «Обмен веществ при адаптации и повреждении» (Ростов-на-Дону, 2010), VII международной научно-практической конференции «Ключевые вопросы в современной науке» (София, 2011), Международной научно-практической конференции «Современные проблемы отечественной медико-биологической и фармацевтической промышленности. Развитие инновационного и кадрового потенциала Пензенской области» (Пенза, 2011), V Международной научно-практической конференции «Актуальные проблемы биологии, нанотехнологий и медицины». (Ростов-на-Дону, 2013), Международной конференции «Фундаментальные и прикладные исследования в медицине» (Франция, Париж, 2013), Международной конференции «Фундаментальные и прикладные проблемы медицины и биологии» (ОАЭ, Дубай, 2013), Международной конференции «Фундаментальные исследования» (Израиль, Тель-Авив, 2013).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 39 работ, в том числе 13 статей в изданиях, рекомендованных ВАК, 1 монография; получены 2 патента на изобретения № 016974 от 26.04.2007 и №2011118470/15 от 06.05.2011 и свидетельство на полезную модель № 22478 от 21.11.2001. Общий объем публикаций 13,19 п.л., личный вклад 85%.

Структура и объем диссертации. Диссертация изложена на 318 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, описания постановки экспериментов, методов исследования, результатов собственных исследований, заключения, выводов и списка литературы. Работа содержит 43 таблицы и иллюстрирована 19 рисунками. Список использованной литературы включает 528 наименований, в том числе 431 зарубежный источник.

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Халькогены. Физико-химические свойства, биологическая

активность, метаболизм в клетках эукариот и прокариот

Общая характеристика халькогенов

Халькогены расположены в VI главной подгруппе (или 16-ой группе по новой номенклатуре ЮПАК) периодической системы элементов Д.И. Менделеева. К халькогенам относятся кислород (О), сера (S), селен (Se), теллур (Те) и полоний (Ро). Групповое название этих элементов - халькогены (термин "халькоген" происходит от греческих слов "chalkos''-медь и "genos"-рожденный), то есть "рождающие медные руды", обусловлено тем, что в природе они встречаются чаще всего в форме соединений меди (сульфидов, оксидов, селенидов и т.д.) [Fischer W., 2001].

У атомов халькогенов одинаковое строение внешнего энергетического уровня — ns2np4. Электронная конфигурация серы - 3s23p4 , селена - 3d10 4sV, теллура - 4d105s25p4. Следовательно, селен и теллур являются полными электронными аналогами, что определяет общность химических свойств этих элементов и их соединений. В отличие от теллура селен и сера являются неполными электронными аналогами, полная электронная аналогия между этими элементами наблюдается только в низшей и нулевой степенях окисления. К тому же для серы и селена в низшей степени окисления характерны очень близкие размеры ионных радиусов (0,184 нм и 0,198 нм соответственно). Этим объясняется сходство их химических и биологических свойств. Все халькогены в соединениях с водородом и металлами проявляют степень окисления -2, а в соединениях с кислородом и другими активными неметаллами — обычно +4 и +6. Такие значения степеней окисления следуют из электронного строения халькогенов [Гринвуд Н.Н., Эрншо А., 2008]. Некоторые свойства атомов халькогенов представлены в таблице 1.

Таблица 1. Сравнительные характеристики элементов VI группы, главной подгруппы (Гринвуд H.H., Эрншо А., 2008).

Сравнительные характеристики 8^кислород 1б8сера 34S©celCH 52Тетсллур 84РОполоний

Электронное строение 1822822р4 3S23p4 3d104S24p4 4d105S25p4 4^45с1106826р4

Степень окисления -1,-2, +2* * — только в оксиде БгО -2, +2, +4,+6 -2, +2, +4

.Нахождение в природе В свободном состоянии — в атмосфере (02 — кислород, 03 — озон), в связанном — в составе Н20, ЗЮ2, в сложных соединениях Самородная сера; сульфиды: свинцовый блеск РЬБ, медный блеск Си23, пирит РеБ2, сероводород Н28\ сульфаты: гипс Са504-2Н20, горькая соль MgS04•7H20, белки Редкий элемент, содержится в малом количестве в самородной сере, сульфидных рудах Редкий элемент, содержится в малом количестве в самородной сере, сульфидных рудах Редкий радиоактивный элемент

Физические свойства — бесцветный газ без вкуса и запаха, умеренно растворим в воде, парамагнитен. О3 — газ синего цвета, диамагнитен, сильный окислитель Б-ромбическая — желтые хрупкие кристаллы без запаха, нерастворима в воде, р = 2 г/см3; 8-пластическая — коричнево-желтая, резиноподобная Кристаллическое вещество с металлическим блеском, р = 4,8 г/см3, темно-серый, полупроводник л р = 6,3 г/см , серебристо-белый, хрупкий с металическим блеском полупроводник р = 9,3 г/см3, мягкий, серебристо-белый, радиоактивный металл

к

ил

Продолжение таблицы

Химические свойства По активности уступает только фтору, реагирует со всеми простыми веществами, (исключение: галогены, Р1, Аи, инертные газы) и со многими сложными веществами И окислительные, и восстановительные свойства Свойства типичного неметалла 8е + 02 —> 8е02 8е + С12 -> 8еС12 Бе + Н2 —> Н28е Слабо выраженные метал ические свойства Проявляет свойства металла

Получение Фракционная перегонка жидкого воздуха; в лаборатории — при термическом разложении Сг03, КШ3, ЯСЮз, Ва02 В промышленности: из самородных руд. В лаборатории: окислением сероводорода, сульфидов Из отходов цветной металлургии и сернокислой промышленности, особо чистые — дистилляцией в вакууме и зонной плавкой Искусственно облучением висмута в ядерных реакторах

Применение Для получения серной и азотной кислот; для выплавки чугуна и стали; для резки и сварки металла; как окислитель ракетного топлива; в органическом синтезе. • Для получения серной кислоты; • в сельском хозяйстве для борьбы с вредителями; • производство спичек; • вулканизация каучука; • в производстве черного пороха. Производство фотоэлементов и выпрямителей электрического тока В полупроводниковой технике

о\

При переходе от кислорода к полонию размер атомов и их возможные координационные числа увеличиваются, а энергия ионизации (Еион) и электроотрицательность уменьшаются. По электроотрицательности кислород уступает лишь атому фтора, а атомы серы и селена также азоту, хлору, брому; кислород, сера и селен относятся к типичным неметаллам.

У атома кислорода на 2р-подуровне два неспаренных электрона. Его электроны не могут разъединяться, поскольку отсутствует (¿-подуровень на внешнем (втором) уровне, т. е. отсутствуют свободные орбитали. Поэтому валентность кислорода всегда равна двум, а степень окисления -2 и +2 (например, в Н20 и ОР2). Таковы же валентность и степени окисления у атома серы в невозбужденном состоянии. При переходе в возбужденное состояние (что имеет место при подводе энергии, например при нагревании) у атома серы сначала разъединяются 3 р-, а затем 3 Б-электроны. Число неспаренных электронов, а, следовательно, и валентность в первом случае равны четырем (например, в БОг), а во втором — шести (например, в БОз). Очевидно, четные валентности 2, 4, 6 свойственны аналогам серы — селену, теллуру и полонию, а их степени окисления могут быть равны -2, +2, +4 и +6.

8е, Те и Ро соединяются непосредственно с большинством простых веществ, хотя и труднее, чем О и Б. Среди их соединений наиболее устойчивы селениды, теллуриды и полониды металлов, но их устойчивость ниже, чем у аналогичных оксидов и сульфидов.

В подгруппе халькогенов сверху вниз с увеличением заряда атома закономерно изменяются свойства элементов: уменьшается их неметаллический характер и усиливаются металлические свойства. Так кислород — типичный неметалл, а полоний — металл (радиоактивен).

Биологическая роль халькогенов (серы, селена и теллура)

Биологическая роль серы исключительно велика. Сера является биогенным элементом, выполняющим важные функции: входит в состав серосодержащих аминокислот метионина, цистеина и цистина, витаминов

(тиамин, биотин, липоевая кислота) и кофермента A (KoA~SH), а также гормонов (инсулин, вазопрессин, окситоцин и некоторые другие). Сера участвует в формировании конформации белковой молекулы благодаря образованию дисульфидных связей, участвует в формировании активных центров ферментов за счет сульфгидрильной (-SH) группы остатка аминокислоты цистеина. Сера в составе метионина участвует в транспорте метальных групп в процессе синтеза лецитина [Petti A.A. et al, 2012]. Аминокислота цистеин в составе глутатиона участвует в окислительно-восстановительных реакциях. Железосерные белки являются компонентом митохондриальной цепи переноса электронов и участвуют в процессе тканевого дыхания. Сера способна к образованию богатых энергией связей в макроэргических соединениях. Производное аминокислоты цистеина -биогенный амин таурин - участвует в синтезе парных желчных кислот. Серосодержащие соединение фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС) участвует в обезвреживании токсинов в печени [Jung Y.S. et al., 2013]. Сера является компонентом простетической группы структурного белка коллагена хондроитинсульфата [Erickson J.M., Messer Т.М., 2013]. Хондроитинсульфат присутствует в коже, хрящах, ногтях, связках и клапанах миокарда.

Важными серосодержащими метаболитами также являются гемоглобин, гепарин, цитохромы, фибриноген, иммуноглобулины и сульфолипиды.

В медицинской практике применение серы основано на ее способности при взаимодействии с органическими веществами организма образовывать сульфиды и пентатионовую кислоту, от присутствия которых зависят кератолитические (растворяющие - от греч. keras - рог и lytikos -растворяющий), противомикробные и противопаразитарные эффекты. Сера входит в состав мази Вилькинсона и других препаратов, применяемых для лечения чесотки [Утц С.Р. и др., 2011]. Очищенную и осажденную серу употребляют в мазях и присыпках для лечения некоторых кожных заболеваний (себорея, псориаз и других); в порошке - при глистных инвазиях (энтеробиоз); в растворах - для пиротерапии прогрессивного паралича и других.

Сера входит в состав многих других лекарственных фармпрепаратов седативного, нейролептического, противоопухолевого действия (тиопентал, тиопроперазин, тиоридазин и др.) [Костюченко С.И., 2013]. Соединения серы в виде сульфаниламидных препаратов (бисептол, сульфацил-натрия, сульгин и др.) обладают противомикробной активностью [Лекарь A.B. и др., 2011].

Биологическая роль теллура изучена недостаточно. Предположительно теллур (и ряд других элементов: золото, олово, таллий, германий, галлий) участвует в проводимости импульсов головного мозга млекопитающих и потому относится к группе брейн-элементов [Щербаков В.А., 1991]. Интересны данные В.А. Щербакова (1991) [Щербаков В.А., 1991.], который, изучая особенности геохимии Атлантического океана, пришел к выводу, что теллур входит в состав некоторых водорослей Атлантики.

Лекарственные препараты, содержащие в качестве активных ингредиентов соединения теллура, используются для лечения гастритов и язвенной болезни желудка, а также злокачественных опухолей [Махаева H.A., 2007].

Установлено, что избыток теллура ведет к замещению серы в тиоловых группах, что приводит к ингибированию ферментов. В организме соединения теллура восстанавливаются до элементарного теллура, который выделяется постепенно в виде различных производных, обладающих сильным чесночным запахом.

Биологическая роль селена. Селен - жизненно важный микроэлемент с уникальными биологическими функциями и широким спектром биологического действия его соединений. Являясь природным антиоксидантом, селен участвует в защите организма от возникновения и развития кардиологических и некоторых онкологических заболеваний, в метаболизме тиреоидных гормонов, репродукции, выведению тяжелых металлов из организма, устойчивости к вирусным заболеваниям, поддержании иммунитета и пр. [Капитальчук М., 2008; Schrauser G.N., 2003].

Заключение об антиоксидантной роли селена, впервые представленное английским биохимиком А. Диплоком в 1970 г. [Diplock А.Т., 1970], до настоящего времени остается основополагающим в метаболических функциях соединений селена.

Биологическая активность селена связана в большинстве случаев с экспрессией по крайней мере 30 селенопротеинов (таблица 2), закодированных в 25 генах человека [Reeves М.А., Hoffmann P.R., 2009].

Таблица 2. Селенопротеины млекопитающих и их функции [Риш М.А., 2003; Kryukov G.V. et al., 2003; Reeves M.A., Hoffmann P.R., 2009; Shchedrina V.A. et.al., 2010].

Селенопротеин Предполагаемая функция

Глутатиопероксидазы (ГПО) ГПО 1 ГП02 ГПОЗ ГП04 ГП05 ГПОб Антиоксидант в цитозоле клеток Антиоксидант в ЖКТ Антиоксидант в межклеточном веществе и плазме Мембранный антиоксидант, структурный белок спермы (участие в апоптозе?) Неизвестна Гомолог ГП01

Тиоредоксинредуктазы (ТРР) ТР1 ТР2 ТРЗ Многие функции, активность дитиол-дисульфид оксидоредуктазы, обезвреживание пероксидов, восстановление тиоредоксина (контроль клеточного роста), поддержание редокс статуса транскрипционных факторов. Цитозольная (во многих клетках) Тестикулы Митохондриальная (во многих клетках)

Иодотирониндейодиназы Типы D1 и D2 Типы D1 и D3 Превращение тироксина (Т4) в биоактивный 3,5,3"-три-йодониронин (ТЗ) Превращение тироксина (Т4) в неактивный реверсивный рТЗ

Селенопротеин Р Главный селенотранспортный белок

Селенопротеин W Антиоксидант в сердечной и скелетных мышцах

Селенофосфатсинтаза Синтез селенофосфата для синтеза селенопротеинов

15 кДа Селенопротеин Защита против рака

H, I, К, M, N, О, R, S, Т, V Роли широко неизвестны

Селенопротеины содержат селен в качестве остатка селеноцистеина, который полностью ионизирован при физиологическом значении pH и действует как очень эффективный редокс катализатор. Из более чем 30 описанных селенопротеинов шесть являются глутатионпероксидазами (ГПО), три - йодотиронин дейодиназы и три - тиоредоксинредуктазы (ТРР). Селенопротеин Р — количественно главный селенопротеин плазмы крови -выполняет как антиоксидантную, так и транспортную функции [Kryukov G.V. et al., 2003; Reeves M.A., Hoffmann P.R., 2009; Shchedrina V.A. et.al., 2010].

Таким образом, селен может влиять на три основные области клеточной биохимии: антиоксидантную функцию, редокс-статус и метаболизм в щитовидной железе [Риш М.А., 2003; Patching S.G., Gardiner Р.Н.Е., 1999; Shchrauser H.W., 2003; Beckett G.J., Arthur J.R., 2005].

Селенсодержащие ферменты и белки. Первым открытым у эукариот селенспецифическим белком оказался фермент глутатионпероксидаза (ГПО, GPX) эритроцитов, известная в настоящее время как глутатионпероксидаза 1 (ГП01, GPX-I). Она катализирует реакцию: Н202 + 2 GSH -> GSSG+ 2 Н20.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Русецкая, Наталья Юрьевна, 2014 год

Список использованной литературы

1. Абатуров А. Е. Активированные кислородсодержащие метаболиты -компонент системы неспецифической защиты респираторного тракта // Здоровье ребенка. - 2009. - №2.- С. 120-125.

2. Артюхов В.Г., Наквасина М.А. Биологические мембраны: структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами: Учеб. пособие. - Воронеж: Издательство Воронежского государственного университета, 2000. - 296 с.

3. Бабаскин Б.Н. Модифицированный метод Умбрайта определения пировиноградной кислоты // Лаб. дело. - 1976. - №6. - С. 173.

4. Баранова Т.А. Гигиеническое и эпидемиологическое обоснование системы профилактики селенодефицитных состояний у населения Омской области. Дисс. ... канд. мед. наук. Санкт-Петербург, 2008. - 134 с.

5. Бессонова Л.О., Верлан Н.В., Колесниченко Л.С. Роль системы глутатиона в антиоксидантной защите при сочетанной патологии гипоксического генеза // Сибирский медицинский журнал. - 2008. - № 6. - С. 19-21.

6. Бикчантаев И.Т., Шакиров Ш.К. Мясная продуктивность и экономическая эффективность использования препарата «Сел-Плекс» в рационах бычков на откорме // Ученые записки казанской государственной академии ветеринарной медицины им. Н.Э. Баумана. - 2013. - Т. 213. - С. 31-36.

7. Бородулин В.Б., Русецкая Н.Ю. Рактопамин, преднизолон и диацетофенонилселенид: структурное сходство и биологическая активность // Фундаментальные исследования. - 2013. - №4. - С. 1124-1127.

8. Браунштейн А.Е. Основные этапы изучения энзиматического переноса аминорупп // Ист. биол. иссл. - 1983. - С. 16-50.

9. Брин В.Б., Кокаев Р.И., Бабаниязов Х.Х., Пронина Н.В. Профилактика ацизолом нефротоксического действия сулемы в хроническом эксперименте // Вестник новых медицинских технологий. - 2010. - Т. XVII. - №1. - С. 26-28.

10. Брин В.Б., Митциев А.К., Митциев К.Г. Способ коррекции гепатотоксического действия кадмия в -эксперименте // Вестник новых медицинских технологий. - 2011. - Т. XVIII. - №4. - С. 209-211.

11. Брин В.Б., Митциев А.К., Митциев К.Г. Способ коррекции нефротоксического действия кадмия в эксперименте // Вестник новых медицинских технологий. - 2011. - Т. XVIII. - №2. - С. 194-195.

12. Брин В.Б., Митциев А.К., Митциев К.Г. Профилактика изменений структуры тканей сердца и почек при хроническом отравлении ацетатом свинца в эксперименте // Вестник новых медицинских технологий. — 2012. — Т. XIX.-№1.-С. 166-168.

13. Брускова О.Б. Влияние различных соединений селена на морфофункциональное состояние эндокринных желез, органов иммунной системы и скелетных мышц свиней. Дисс. ... канд. биол. наук. Боровск. 2002. - 133 с.

14. Всемирная организация здравоохранения, Серия технических докладов, 797. Рацион, питание и предупреждение хронических заболеваний: доклад Исследовательской группы ВОЗ. Женева, 1993. - 208 с.

15. Всемирная организация здравоохранения Селен. Гигиенические критерии состояния окружающей среды. - 1989. - 270 с.

16. Галочкин В.А., Блинохватов А.Ф., Боряев Г.И., Колоскова Е.М. Селенопиран - новый высокоэффективный антиоксидант // 5-я Международная конференция «Биоантиоксидант». - М., 1998.

17. Гасанова З.М. Влияние фуразолидона на стафилококковую инфекцию в эксперименте: Автореф. ... канд.мед. наук. Саратов, 1966. - 21 с.

18. Гланц С. Медико-биологическая статистика / Пер. с англ. Ю.А. Данилова; под ред. Н.Е. Бузикашвили, Д.В. Самойлова. М.: Практика, 1998. - 459 с.

19. Глыбочко П.В., Свистунов A.A., Бородулин В.Б., Русецкая Н.Ю. Нитрофураны: химическое строение и биологическая активность. Монография. Саратов: Издательство Саратовского медицинского университета, 2010 - 199 с.

20. Гмошинский И.В., Мазо B.K. Селен в питании: краткий обзор // Medicina Altera. - 1999. - № 4. - С. 18-22.

21. Гмошинский И.В., Мазо В.К., Тутельян В.А., Хотимченко С.А. Микроэлемент селен: роль в процессах жизнедеятельности // Экология моря.

- 2000. - №54. - С. 5-19.

22. Гоголева И.В., Громова O.A. Селен. Итоги и перспективы применения в педиатрии // Практика педиатра. - март 2009. - С. 6-9.

23. Гореликова Г.А., Маюрникова JI.A., Позняковский В.М. Нутрицевтик селен: недостаточность в питании, меры профилактики // Вопр. питания. -1997. - №5. - С. 18-21.

24. Гринвуд H.H., Эрншо А. Химия элементов. В 2-х томах. М.: Бином, 2008.

- Т. 2 - 666с.

25. Давыденко Н.И., Нестерова В.А., Карчевная А.И. Обоснование необходимости комплексного обогащения при разработке функциональных хлебобулочных изделий // Ползуновский вестник. - 2012. - №2/2. - С. 201-206.

26. Древко Б.И. Халькогенсодержащие гетероциклические соединения на основе 1,5-дикетонов. Синтез, свойства и некоторые закономерности реакций: Дисс....докт. хим. наук. - Саратов, 1997. - 362 с.

27. Фоменко Л. А. , Маркова Л. И., Древко Р.И., Родионова Т.Н., Ефремов В.И., Харченко В.Г. Средство для лечения и профилактики болезней, вызываемых недостаточностью селена в организме сельскохозяйственных животных и птиц. Пат. № 2051681 РФ // Бюл. изобрет.

- 1996. -№ 1.

28. Древко Б.И., Древко Р.И., Антипов В.А., Чернуха Б.А., Яковлев А.Н. Пат. 2171110 Россия. А61КЗЗ/04. Средство для лечения и профилактики инфекционных заболеваний и отравлений животных и птиц, повышающее их продуктивность и сохранность / Заявл. 26.05.1999, № 99111064/13; Опубл. 27.07.2001. -8 с.// Изобретения. Полезные модели. - 2001. - Бюл. №21.

29. Дубинина Е.Е., Сальникова Л.А., Ефимова Л.Ф. Активность и изоферментный спектр супероксиддисмутазы эритроцитов и плазмы крови человека // Лаб. дело. - 1983. - №10. - С. 30-33.

30. Зайцев В.Г., Островский О.В., Закревский В.И. Связь между химическим строением и мишенью действия как основа классификации антиоксидантов прямого действия // Эксперим. клин, фармакол. - 2003- Т.66. - № 4- С.66-70.

31. Зупанец И. А. Клиническая лабораторная диагностика: методы исследования: Учеб. пособие для студентов спец. «Фармация», «Клиническая фармация», «Лабораторная диагностика» вузов / И.А. Зупанец, C.B. Мисюрева, В.В. Прописнова и др.; Под ред. И.А. Зупанца. — 3-е изд., перераб. и доп. —Харьков: Изд-во НФаУ: Золотые страницы, 2005. — 200 с.

32. Иванова И. В. Влияние различного уровня селена в рационе бычков при откорме на их продуктивность и обмен веществ. Дисс. ... канд. сель.-хоз.наук. Дубровицы, 2009. - 100 с.

33. Исидоров В.А. Введение в химическую экотоксикологию: Учеб. пособие.

- Спб: Химиздат, 1999. - 144 с.

34. Калинина Е. В., Чернов H. Н, Саприн А. Н. Участие тио-, перокси- и глутаредоксинов в клеточных редокс-зависимых процессах // Успехи биологической химии. - 2008. - Т. 48. - С. 319-358.

35. Кальф-Калиф Я.Я. О лейкоцитарном индексе интоксикации и его практическом значении // Врачебное дело. — 1941. — №1. — С. 31-35.

36. Капитальчук М. Селен в природных водах и биогеохимической цепи «почва-растение» региона Украинской лесостепной и степной почвенных провинций Республики Молдова: Дисс. ... докт. биол. наук. Кишинев, 2008.

- 298 с.

37. Карпищенко А.И. Медицинские лабораторные технологии. Справочник / Под редакцией Карпищенко А.И. СПб.: Интермедика, 1999. В 2-х томах. Т.2.

- С. 27-28.

38. Кильметова И.Р., Толмачев П.В., Струнин Б.П., Габдразанова С.Ф., Макара Н.С. Влияние композиции «ДАФС-25+Полизон» на функциональное состояние печени // Вестник ветеринарии. - 2012. - Т. 60. - №1. - С. 70-72.

39. Кирова Ю.И. Антиоксидантное и антитоксическое действие новых селеноорганических соединений: Дис. ... канд. биол. наук: Ростов н/Д, 2004. -186 с.

40. Кирпичев В.И. Влияние нитрофурановых препаратов на углеводный обмен золотистого стафилококка. Автореф. канд. дисс. Саратов, 1972. — 21 с.

41. Кирпичев В.И. Активность танскетолазы золотистого стафилококка, выращенного на среде с нитрофурановыми препаратами. В сб.: «Вопросы теоретической и прикладной микробиологии». - 1973. - Ростов-на-Дону. -С. 49-50.

42. Коваль Ю.И., Бокова Т.И. Влияние антиоксидантного статуса организма цыплят-бройлеорв на процессы детоксикации свинца и кадмия // Вестник НГАУ. - 2010. - Т. 14. - №2. - С. 35-40.

43. Комзалова A.B., Ошкина JI.JI., Трифонов Г.А. Влияние селенсодержащих препаратов на морфологические показатели крови быков-производителей // Нива Поволжья. - 2012. - №4. - С. 75-78.

44. Кон В. Электронная структура вещества - волновые функции и функционалы плотности // УФН. - 2002. - Т. 172. - №3. - С. 336-348.

45. Костюк В.А., Потапович А.И. Биорадикалы и биоантиоксиданты: Монография. - Мн.: БГУ, 2004. - 174 с.

46. Костюченко С.И. Тиоридазин: типичный антипсихотик с атипичным профилем побочных эффектов // Вестник ассоциации психиатров Украины. -2013. -№ 2. -С. 58-63.

47. Кузнецов Ю.А. эффективность использования селеноорганического препарата ДАФС-25 в комбикормах-концентратах для высокопродуктивных коров. Дисс. ...канд. сел.-хоз. наук. п. Дубровицы, 2002. - 123 с.

48. Кулешов К. А., Трифонов Г. А. Морфогенез желудка кур при применении препаратов селена // Ветеринария. - 2008. - № 11. - С. 54-57.

49. Кулинский В.И., Колесниченко JT.C. Структура, свойства, биологическая роль и регуляция глутатионпероксидазы // Успехи соврем, биол. —1993. — Т. 113, N 1. — С. 107—122.

50. Лекарь A.B., Ветрова Е.В., Борисенко Н.И., Яковишин Л.А., Гришковец В.И. Масс-спектрометрическое исследование молекулярного комплексообразования растительных гликозидов со стрептоцидом (сульфаниламидом) // Химия растительного сырья. - 2011. - № 2. - С. 103-106.

51. Макарова Е.С., Павленко Г.И. Влияние свинца и цинка на биохимические показатели белых крыс. Применение препарата ДАФС-25 при отравлении свинцом и цинком // Ветеринарная патология. - 2011. - № 4. - С. 117-120.

52. Махаева H.A. Синтез функциональных органических халькогенидов, содержащих азот, фосфор, кремний, германий: Автореф. ... канд. хим. наук. Иркутск, 2007. - 21 с.

53. Меньшикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К., Бондарь И.А., Круговых Н.Ф., Труфакин В. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. Фирма «Слово», Москва, 2006. - 553с.

54. Меркулова Е.П. Биологическая активность селеноорганических соединений на основе гетероциклов: Автореф. ... канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 2012. - 24 с.

55. Никитин А.И. Гормоноподобные ксенобиотики и репродуктивная система // Проблемы репродукции. - 2002. - №2. - С. 5-24.

56. Островский В.К., Мащенко A.B., Янголенко Д.В., Макаров C.B. Показатели крови и лейкоцитарного индекса интоксикации в оценке тяжести и определении прогноза при воспалительных, гнойных и гнойно-деструктивных заболеваниях// Клин. лаб. диагностика. — 2006. — № 6. — С. 50-53.

57. Островский В.К., Машенко A.B., Макаров C.B. Оценка тяжести и прогноз гнойно-деструктивных заболеваний органов брюшной полости // Хирургия. -2007.-№ i.e. 33—37.

58. Паперная Л. К. Новые пути синтеза серо- и селенорганических соединений на основе халькогенильных радикалов, генерируемых в жидкой и газовой фазах. Дисс. ... докт. хим. наук. Иркутск. 2007. - 329 с.

59. Перепелкина Л.И., Краснощекова Т.А., Ворсина Н.В. Физиологическое влияние добавок в рацион селена на рост и развитие телят в селенодефицитной провинции // Вестник алтайского государственного аграрного университета. - 2012. - Т. 88. - № 2. - С. 73-76.

60. Перунова Е.В. Физиолого-биохимические и продуктивные показатели свиней в зависимости от доз и способов введения в организм селена. Дисс. ... канд. биол. наук. Пенза, 2000. - 141 с.

61. Покровский А.А. Биохимические методы исследования в клинике (справочник). М.: Медицина, 1969. - 544 с.

62. ПоперечневаТ.Ю. Приспособительные реакции организма теплокровных животных (крыс) на диацетофенонилселенид. Дисс. ... канд. биол. наук. Саратов, 2009. - 119 с.

63. Попов Т.В. Нозокомиальные инфекции в отделении интенсивной терапии хирургического профиля. Дисс. ...канд. мед. наук. Москва, 2006. - 146 с.

64. Пульняшенко П.Р. Принципы рационального применения глюкокортикоидов в лечении мелких домашних животных: Обзор литературы. - 2004. - 13 с.

65. Распоряжение Правительства Российской Федерации от 25 октября 2010 г. N 1873-р г. Москва // Российская газета. 3 ноября 2010. Федеральный выпуск № 5328.

66. Ратушная Е.В. Экологическая оценка новых классов селенорганических соединений: солей селенопирилия и октагидроселеноксантенов. Дисс. ... канд. биол. наук. Саратов, 2001. - 126 с.

67. Решетник Л.А., Парфенова Е.О. Селен и здоровье человека (обзор литературы) // Экология моря. - 2000. - № 54. - С. 20-25.

68. Риш М.А. Наследственные микроэлементозы // Техногенез и биогеохимическая эволюция таксонов биосферы (Тр. Биогеохим. Лаборатории. Т. 24). М.: Наука, 2003. - С. 301-348.

69. РодионоваТ.Н. Фармакодинамика селенорганических препаратов и их применение в животноводстве. Дисс. ...докт. биол. наук. Краснодар. 2004. -296 с.

70. Рукавишников B.C., Шаяхметов С.Ф., Бодиенкова Г.М., Курчевенко С.И. Взаимосвязь между содержанием ртути в биосредах и изменением иммунологических показателей у работающих // Фундаментальные исследования. - 2011. - №1. - С. 165-170.

71. Руководство по контролю качества питьевой воды. Том 2. Гигиенические критерии и другая релевантная информация. Часть III. Неорганические компоненты, оказывающие влияние на здоровье. Всемирная организация здравоохранения. Женева, 1987. - 38 с.

72. Садеков И.Д., Минкин В.И. Специфика реакционной способности теллурорганических соединений // Успехи химии. - 1995. - Т. 64. - № 6. - С. 527-561.

73. Сайфульмулюков Э.Р. Токсикологическая оценка и фармакологическое обоснование применения препарата е-селен при интенсивном выращивании и откорме бычков. Дисс. ... канд. вет. наук. Троицк, 2006. - 138 с.

74. Саноцкий И.В. Разработка новой селен-органической биологически активной пищевой добавки (БАД) как паллиативной меры защиты при химических воздействиях // Прикладная токсикология. - 2010. - Т. 1. - №2. -С. 10-13.

75. Северин Е.С. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. - 2-е изд., испр. - М.: ГЭЕТАР-МЕД, 2004. - 784 с.

76. Сенькевич O.A., Голубкина H.A., Ковальский Ю.Г. Диагностика обеспеченности человека селеном и оценка степени его дефицита // Дальневосточный медицинский журнал. - 2011. - №4. - С. 78-80.

77. Сидоренко C.B. Место бактерий в живой природе // Инфекции и антимикробная терапия. - 2000. - Т.2. - №2. - С. 32-34.

78. Сотников Д.А. Продуктивность, морфофункциональное состояние внутренних органов и биохимические показатели крови мясных кур в зависимости от уровня и методов воздействия на них селенсодержащими соединениями. Дисс. ... канд. сел.-хоз. наук. Пенза, 2002. - 105 с.

79. Стальная И.Д. Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот // Современные методы в биохимии / Под ред. В.Н. Ореховича. М.: Медицина, 1977. - С. 63-64.

80. Стальная И.Д., Гаришвили Т.Г. Метод определения малонового диальдегида с помощью тиобарбитуровой кислоты // Современные методы в биохимии / Под ред. В.Н. Ореховича. М.: Медицина, 1977. - С. 66-68.

81. Тарасов Н.И., Тепляков А.Т., Малахович Е.В., Федосова H.H., Калюжин В.В., Пушникова Е.Ю. Состояние перекисного окисления липидов, антиоксидантной защиты крови у больных инфарктом миокарда, отягощенным недостаточностью кровообращения // Тер. архив. - 2002. - №12. - С.12-15.

82. Теселкин Ю.О. Антиоксидантная активность плазмы крови как критерий оценки функционального состояния антиоксидантной системы организма и эффективности применения экзогенных антиоксидантов. Дис. ... докт. биол. наук. Москва, 2003. - 272 с.

83. Трошина Т. А. Фармакокоррекция селенодефицита у животных препаратом дафс-25 и его влияние на продуктивные качества. Дисс. ... докт. вет. наук. Ижевск, 2010. - 292 с.

84. Тутельян В.А., Княжев В.А., Хотимченко С.А., Голубкина H.A., Кушлинский Н.Е., Соколов Я.А. Седен в организме человека: метаболизм, антиоксидантные свойства, роль в канцерогенезе. М.: Издательство РАМН, 2002. - 224 с.

85. Тюкавкина H.A. Биоорганическая химия: Учебник для вузов / H.A. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. - М.: Дрофа, 2004. - 544 с.

86. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии: В 3-х томах. Т. 1. Пер. с англ. Под ред. Ю. А. Овчинникова. - Мир. М., 1981. -534 с.

87. Уварова Е. В. Течение гликогеновой болезни у детей в условиях комплексной терапии: дис.... канд. мед.наук. - М., 2005. - С. 57-58.

88. Утц С.Р., Завьялов А.И., Марченко В.М. Клинико-эпидемиологические особенности чесотки и новые подходы к ее диагностике и лечению на современном этапе (Обзор) // Саратовский научно-медицинский журнал. -2011.-Т. 7. - № 3. - С. 636-641.

89. Филимонов Д.А., Поройков В.В. Прогноз спектра биологической активности органических соединений // Рос. хим. ж. (Ж. Рос. хим. об-ва им. Д.И. Менделеева). - 2006. - Т. L. - №2. - С. 66-75.

90. Филов В.А. Вредные химические вещества. Неорганические соединения I-IV групп. / Под ред. проф. В.А. Филова. Л.: Химия, 1988. - 512 с.

91. Фомина Н.Ю. (Русецкая Н.Ю.) Взаимодействие K2PdCl4 с синтетическими и природными нуклеиновыми кислотами / Фомина Н.Ю., Чаплыгина O.A., Шебалдова А.Д., Бородулин В.Б. // Журнал общей химии. -2002. - Т. 72. - Вып. 5. - С. 755-760.

92. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода / Свободные радикалы в биологии. - М.: Мир, 1979. Т. 1. - С.272-314.

93. Фроловичев A.C., Трошин А.Н. Применение диацетофенонил селенида в свиноводстве // Ветеринария Кубани. - 2013. - №3. - С. 9-11.

94. Харкевич Д.А. Фармакология: Учебник. - 9-е изд., перераб., доп. и испр. - М.: Гэотар-Медиа, 2006. - 736 с.

95. Ширшова Т.Н., Голубкина H.A., Бешлей И.В., Матистов Н.В. Селенодефицит и возможности его сокращения. Аккумулирующие свойства некоторых представителей рода Allium L. по отношению к селену // Известия Коми научного центра УрО РАН. - 2011. - Вып. 3. - №7. - С. 48-54.

96. Шперов А.С. Мясная продуктивность и качество мяса свиней при использовании в рационах селенорганических препаратов. Дисс. ... канд. сел.-хоз. наук. Волгоград, 2009. - 164 с.

97. Щербаков В.А. Эликсир бессмертия - главный секрет Океана // Книга тайн. — М., 1991.

98. Abdel-Monem N., Abdel-Azeem A., El-Ashry Е.Н., Ghareeb D.A., Nabil-adam A. Pretreatment Hepatoprotective Effect of the Marine Fungus Derived from Sponge on Hepatic Toxicity Induced by Heavy Metals in Rats // BioMed Research International. V. 2013. Article ID 510879. - 15 p. http://dx.d0i.0rg/l 0.1155/2013/510879.

99. Abouhamed M., Wolff N.A., Lee W.K., Smith C.P., Thevenod F. Knockdown of endosomal/lysosomal divalent metal transporter 1 by RNA interference prevents cadmium-metallothionein-1 cytotoxicity in renal proximal tubule cells // Am. J. Physiol. Renal. Physiol. - 2007. - V. 293. - P. F705-F712.

100. Aebi H. Catalase in Vitro // Methods in Enzymology. - 1984. - V. 105. -P. 121-126.

101. Agency for Toxic Substances and Disease Registry. Toxicological Proile: Cadmium. 2008. http://www.atsdr.cdc.gov/toxproiles/tp.asp?id=48&tid=l 5.2-5.

102. Agency for Toxic Substances and Disease Registry, "Toxicological Proile: Lead," 2007. http://ww.atsdr.cdc.gov/ToxProiles/tp.asp?id=96&tid=22.

103. Agency for Toxic Substances and Disease Registry. Toxicological Proile: Mercury, US Department of Health and Human Services. Public Health Service, Atlanta, Ga, USA, 1999, http://www.atsdr.cdc.gov/ToxProiles/ TP.asp?id=l 15&tid=24.

104. Aikawa R., Komuro I., Yamazaki Т., Zou Y.Z., Kudoh S., Tanaka M., Shiojima I., Hiroi Y., Yazaki Y. Oxidative stress activates extracellular signalregulated kinases through Src and ras in cultured cardiac myocytes of neonatal rats //J. Clin. Invest. - 1997.-V. 100. - P. 1813-1821.

105. Albeck A., Weitman H., Sredni B., Albeck M. Tellurium compounds: selective inhibition of cysteine proteases and model reaction with thiols // Inorg. Chem. -1998.-V. 37.-P. 1704-1712.

106. Aldercreutz H., Markkanen H., Watanabe S. Plasma concentration of phytoestrogens in Japanese men // Lancet. - 1993. - Vol. 342. - P. 1209-1210.

107. Allen J.W., El-Oqayli H., Aschner M., Syversen T., Sonnewald U. Methylmercury has a selective effect on mitochondria in cultured astrocytes in the presence of [U-13C]glutamate // Brain Res. - 2001. - V. 908. - P. 149-154.

108. Altenhofer S., Kleikers P.W., Radermacher K.A., Scheurer P., Hermans J.J., Schiffers P., Ho H., Wingler K., Schmidt H.H. The NOX toolbox: Validating the role of NADPH oxidases in physiology and disease // Cell. Mol. Life Sci. - 2012. -V. 69.-P. 2327-2343.

109. Amberg R., Mizutani T., Wu X.Q., Gross-H.J. Selenocysteine synthesis in mammalia: an identity switch from tRNA(Ser) to tRNA(Sec) // J.Mol. Biol. - 1996. -V. 263. -Nl.- P. 8-19.

110. Andrews G. K. Regulation of metallothionein gene expression by oxidative stress and metal ions // Biochemical Pharmacology. - 2000. - V. 59(1). - V. 95104.

111. Andrews R.C., Walker B.R. Glucocorticoids and insulin resistance: old hormones, new targets // Clinical Science. - 1999. - V. 96. - P. 513-523.

112. Andreyev A.Y., Kushnareva Y.E., Starkov A.A. Mitochondrial metabolism of reactive oxygen species // Biochemistry Mosc. - 2005. - V. 70. - P. 200-214.

113. Antunes F., Nunes C., Laranjinha J., Cadenas E. Redox interactions of nitric oxide with dopamine and its derivatives // Toxicology. - 2005. - V. 208. - P. 207212.

114. Arai K., Maguchi S., Fujii S., Ishibashi H., Oikawa K., Taniguchi N. Glycation and inactivation of human Cu-Zn-superoxide dismutase // J. Biol. Chem. - 1987. -V. 262.-P. 16969-16972.

115. Arner E.S.J., Holmgren A. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase // Eur. J. Biochem. - 2000. - V. 267. - P. 6102-6109.

116. Arteel G. E., Briviba K. & Síes H. Function of thioredoxin reductase as a peroxynitrite reductase using selenocystine or ebselen // Chem. Res. Toxicol. -1999.-V. 12.-P. 264-269.

117. Arterbery A.S., Fergus D.J., Fogarty E.A., Mayberry J. Evolution of ligand specificity in vertebrate corticosteroid receptors // BMC Evolutionary biology. -2011.-Vol. 11.-P. 14-28.

118. Arthur J.R. The glutathione peroxidases // Cell. Mol. Life Sei. - 2000. - V. 57. -P. 1825-1835.

119. Aust S.D., Morehouse L.A., Thomas C.E. Role of metals in oxygen radical reactions // J. Free Rad. Biol. Med. - 1985. - Vol. 1. - P.3-25.

120. Avazeri C., Turner R. J., Pommier J., Weiner J. H., Giordano G., Vermeglio A. Tellurite reductase activity of nitrate reductase is responsible for the basal resistance of Escherichia coli to tellurite // Microbiology. - 1997. - V. 143. - P. 1181-1189.

121. Ayres D.C., Loike J.D. Lignans. Chemical, biological and clinical properties. In: Chemistry &Pharmocology of Natural Products. Ed.: Phillipson J.D., Ayres D.C., Baxter H. Cambrige University Press. - 1990. - P. 402.

122. Ba L.A., Döring M., Jamier V., Jacob C. Tellurium: an element with great biological potency and potential // Org. Biomol. Chem. - 2010. - V. 8(19). - P. 4203-4216. doi: 10.1039/c00b00086h.

123. Baird-Parker A. An improved diagnostic and selective medium for isolating coagulase positive Staphylococci // J. Appl. Bacteriol. - 1962. - V. 25. - P. 12-19.

124. Bakir F., Damluji S.F., Amin-Zaki L., Murtadha M., Khalidi A., al-Rawi N.Y., Tikriti S., Dahahir H.I., Clarkson T.W., Smith J.C., Doherty R.A. Methylmercury poisoning in Iraq // Science. - 1973. - V. 181. - P. 230-241.

125. Banin E., Lozinski A., Brady K.M., Berenshtein E., Butterfield P.W. The potential of desferrioxamine-gallium as an anti-Pseudomonas therapeutic agent // Proc Natl Acad Sei USA. - 2008. - V. 105. - P. 16761-16766.

126. Barja G. Mitochondrial oxygen radical generation and leak: Sites of production in states 4 and 3, organ specificity, and relation to aging and longevity // J. Bioenerg. Biomembr. - 1999. - V. 31. - P. 347-366.

127. Barrett J. R. Phytoestrogens: friends or foes? // Environ. Health. Persp. - 1996. -V. 104.-P. 478^82.

128. Bates J.M., Spate V.L., Morris J.S., Germain D.L.St., Galton V.A. Effects of Selenium Deficiency on Tissue Selenium Content, Deiodinase Activity, and Thyroid Hormone Economy in the Rat during Development // Endocrinology. — 2000. - V. 141. - N 7. - P. 2490-2500.

129. Baxter J.D. Glucocorticoid hormone action // Pharmacol Ther. - 1976. - V. 2. -P. 605-669.

130. Beal M.F. Oxidatively modified proteins in aging and disease // Free Radic. Biol. Med. - 2002. - V. 32. - P. 797-803.

131. Becke A.D. Density-Functional Exchange-Energy Approximation with Correct Asymptotic Behavior // Physical review A. - 1988. - V. 38. - N 6. - P. 3098-3100.

132. Becke A.D. Density-Functional Thermochemistry. III. The role of exact exchange // J. Chem. Phys. - 1993. - V. 98. - N 7. - P. 5648-5652.

133. Beckett G.J., Arthur J.R. Selenium and endocrine systems // Journal of Endocrinology. - 2005. - V. 184. - P. 455-465.

134. Behne D., Weiler H., Kyriakopolos A. Effects of selenium deficiency on testicular morphology and function in rats // J. Reprod. Fertil. - 1996. - V. 106. - N 2.-P. 291-297.

135. Belozerskaya T.A., Gessler N.N. Reactive oxygen species and the strategy of antioxidant defense in fungi: A review // Appl. Biochem. Microbiol. - 2007. - V. 43.-P. 506-515.

136. Bernhot R. A. Mercury toxicity and treatment: a review of the literature // Journal of Environmental and Public Health. - 2012. - V. 2012. Article ID 460508. 10 p.

137. Berry M.J., Kieffer J.D., Harney J.W. Selenocysteine confers the biochemical properties characteristic of the type I iodothyronine deiodinase // J. Biol. Chem. -1991. - V. 266. - P. 14155-14158.

138. Berry M.J., Banu L., Larsen P.R. Type I iodothyronine deiodinase is a selenocysteine-containing enzyme //Nature. -1991.-N31. — P.438-440.

139. Beyersmann D., Hartwig A. Carcinogenic metal compounds: Recent insight into molecular and cellular mechanisms // Arch. Toxicol. - 2008. - V. 82. - P. 493512.

140. Beyrouty P., Chan H.M. Co-consumption of selenium and vitamin E altered the reproductive and developmental toxicity of methylmercury in rats // Neurotoxicol. Teratol. - 2006. - V. 28. - N 1. - P. 49-58.

141. Bien M., Blaszczyk B., Kalinowska K., Mlochowski J., Inglot A.D. Antifungal activity of 2-(4-chlorophenyl)-l,2-benzisoselenazol-3(2H)-one, the analog of Ebselen // Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz). - 1999. - V. 47. - N 3. - P. 185-193.

142. Biemond P., Swaak A.J.G., van Eijk H.G., Koster J.F. Intraarticular ferritin-bound iron in rheumatoid arthritis // Arthritis Rheum. - 1986. - V. 29. - P. 11871193.

143. Biggadike K., Bledsoe R.K., Coe D.M., Cooper T.W., House D., Iannone M.A., Macdonald S.J., Madauss K.P., McLay I.M., Shipley T.J., Taylor S.J., Tran T.B., Uings I.J., Weller V., Williams S.P. Design and x-ray crystal structures of high-potency nonsteroidal glucocorticoid agonists exploiting a novel binding site on the receptor // PNAS. - 2009. - V. 106. - N. 43. - P. 18114-18119.

144. Bjelland S., Seeberg E. Mutagenicity, toxicity and repair of DNA base damage induced by oxidation // Mutat. Res. - 2003. - V. 531. - P. 37-80.

145. Bjornstedt M., Xue J., Huang W., Akesson B., Holmgren A. The thioredoxin and glutaredoxin systems are efficient electron donors to human plasma glutathione peroxidase // J. Biol. Chem. - 1994. - V. 269. - P. 29382-29384.

146. Bolann B.J., Ulvik RJ. Release of iron from ferritin by xanthine oxidase. Role of the superoxide radical // Biochem. J. - 1987. - V. 243. - P. 55-59.

147. Borsetti F., Francia F., Turner R.J., Zannoni D. The Thiol ¡Disulfide

Oxidoreductase DsbB Mediates the Oxidizing Effects of the Toxic Metalloid

_ _ 0 _

Tellurite (Te03") on the Plasma Membrane Redox System of the Facultative

Phototroph Rhodobacter capsulatus // Journal of bacteriology. - 2007. - V. 189. -

N3.-P. 851-859.

148. Bose K.S., Vyas P., Singh M. Plasma non-enzymatic antioxidants-vitamin C, E, beta-carotenes, reduced glutathione levels and total antioxidant activity in oral sub mucous fibrosis // Eur. Rev. Med. Pharmacol. Sci. - 2012. - V. 16(4). - P. 530532.

149. Brigelius-Flohe R. Glutathione peroxidases and redox-regulated transcription factors // Biol. Chem. - 2006. - V. 387. - P. 1329-1335.

150. Brown D.I., Griendling K.K. Nox proteins in signal transduction // Free Radic. Biol. Med. - 2009. - V. 47. - P. 1239-1253.

151. Brown K.M., Arthur J.R. Selenium, selenoproteins and human health: a review // Public. Health. Nutr. - 2001. - N 4. - P. 593-599.

152. Buettner G.R. Superoxide Dismutase in Redox Biology: The roles of superoxide and hydrogen peroxide // Anticancer Agents Med. Chem. - 2011. -V. 11(4).-P. 341-346.

153. Buettner G.R., Ng C.F., Wang W., Rodgers V.G.J., Schafer F.Q. A new paradigm: Manganese superoxide dismutase influences the production of H2O2 in cells and thereby their biological state // Free Radic. Biol. Med. - 2006. - V. 41. -P. 1338-1350.

154. Burton G.M., Traber M.G. Vitamin E - antioxidant activity, biokinetics, and bioavailability // Rev. Nutr. - 1990. - V. 10. - P. 357-382.

155. Butterfield D.A., Howard B., Yatin S., Koppal T., Drake J., Hensley K., Aksenov M., Aksenova M., Subramaniam R., Varadarajan S., Harris-White M.E., Pedigo N.W. Jr., Carney J.M. Elevated oxidative stress in models of normal brain aging and Alzheimer's disease // Life Sci. - 1999. - V. 65. - P. 1883-1892.

156. Cabañero A.I., Madrid Y., Cámara C. Effect of animal feed enriched with Se and clays on Hg bioaccumulation in chickens: in vivo experimental study // J. Agrie. Food Chem. - 2005. - V. 53. - N 6. - P. 2125-2132.

157. Caboni L., Kinsella G.K., Blanco F., Fayne D. "True" Antiandrogens-Selective Non-Ligand-Binding Pocket Disruptors of Androgen Receptor-Coactivator Interactions: Novel Tools for Prostate Cancer // J. Med. Chem. - 2012. - V. 55. -P. 1635-1644.

158. Cadenas E. Biochemistry of oxygen toxicity // Annu. Rev. Biochem. - 1989. -V. 58.-P. 79-110.

159. Cadenas E., Davies K.J. Mitochondrial free radical generation, oxidative stress and aging // Free Radie. Biol. Med. - 2000. - V. 29. - P. 222-230.

160. - Calderón I.L., Elias A.O., Fuentes E.L., Pradeñas G.A., Castro M.E., Arenas F.A., Perez J.M., Vasquez C.C. Tellurite-mediated disabling of [4Fe-4S] clusters of Escherichia coli dehydratases // Microbiology. - 2009. - V. 155. - P. 1840-1846. DOI 10.1099/mic.0.026260-0.

161. Calvin H.I. Selective incorporation of selenium-75 into a polypeptide of the rat sperm tail (1) // J. Exp. Zool. - 1978. - V. 204. - N 3. - P. 445-452.

162. Campbell J.W., Waters M.N., Tarter A., Jackson J. Heavy metal and selenium concentrations in liver tissue from wild american alligator (Alligator Mississippiensis) livers near Charleston, South Carolina // Journal of Wildlife Diseases.-2010. -46(4). P. 1234-1241.

163. Carmino G., Ferruggia E., Luparello C., Rinaldi A.M. Cadmium and mitochondria // Mitochondrion. - 2009. - V. 9. - P. 377-384.

164. Casagrande S., Bonetto V., Fratelli M., Gianazza E., Eberini I., Massignan T., Salmona M., Chang G., Holmgren A., Ghezzi P. Glutathionylation of human thioredoxin: a possible crosstalk between the glutathione and thioredoxin systems // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2002. - V. 99. - P. 9745-9749.

165. Castoldi A.F., Onishchenko N., Johansson C., Coccini T., Roda E., Vahter M., Ceccatelli S., Manzo L. Neurodevelopmental toxicity of methylmercury:

Laboratory animal data and their contribution to human risk assessment // Regul. Toxicol. Pharmacol. - 2008. - V. 51. - P. 215-229.

166. Castro M., Molina R., Diaz W.A., Pradenas G.A., Vasquez C.C. Expression of Aeromonas caviae ST pyruvate dehydrogenase complex components mediate tellurite resistance in Escherichia coli // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2009. -V.380.-P. 148-152.

167. Ceballospicot I., Nicole A., Clement M., Bourre J.M., Sinet P.M. Age-related changes in antioxidant enzymes and lipid peroxidation in brains of control and transgenic mice overexpressing copper-zinc superoxide dismutase // Mutation Research. - 1976. - V. 275. - P.281-293.

168. Chan G., Hardej D., Santoro M., Lau-Cam C., Billack B. Evaluation of the antimicrobial activity of ebselen: role of the yeast plasma membrane H+-ATPase // J.Biochem. Mol.Toxicol. - 2007. - V. 21. - N 5. - P. 252-264.

169. Chapman P., Siddons C., Zadik P., Jewes L. An improved selective medium for the isolation of Escherichia coli 0157 // J. Med. Microbiol. - 1991. - V. 35. -P. 107-110.

170. Chasteen T.G., Fuentes D.E., Tantalean J.C., Vasquez C.C. Tellurite: history, oxidative stress, and molecular mechanisms of resistance // FEMS Microbiol. Rev. -2009. -V. 33(4). - P. 820-832. doi: 10.111 l/j.l574-6976.2009.00177.x.

171. Chaudiere J., Tappel A.L. Purification and characterization of selenium-glutathione peroxidase from hamster liver // Arch. Biochem. Biophys. - 1983. -V. 226. - P. 448-457.

172. Chen Y., Cai J., Murphy T.J., Jones D.P. Overexpressed human mitochondrial thioredoxin confers resistance to oxidant-induced apoptosis in human osteosarcoma cells // J. Biol. Chem. - 2002. - V. 277. - P. 33242-3324.

173. Chen C, Yu H, Zhao J, Li B, Qu L, Liu S, Zhang P, Chai Z. The Roles of Serum Selenium and Selenoproteins on Mercury Toxicity in Environmental and Occupational Exposure // Environmental Health Perspectives. - 2006. - V. 114. -N. 2.-P. 297-301.

174. Chen X., Zhu Y.-H., Cheng X.-Y., Zhang Z.-W., Xu S.-W. The Protection of Selenium against Cadmium-Induced Cytotoxicity via the Heat Shock Protein Pathway in Chicken Splenic Lymphocytes // Molecules. - 2012. - V. 17. - P. 14565-14572; doi:10.3390/moleculesl71214565.

175. Choudhury H.G., Cameron A.D., Iwata S., Beis K. Structure and mechanism of the chalcogen-detoxifying protein TehB from Escherichia coli // Biochem. J. -2011. - V. 435. - P. 85-91. doi:10.1042/BJ20102014.

176. Chu F.F., Esworthy R.S., Chu P.G., Longmate J.A., Huycke M.M., Wilczynski S., and Doroshow J.H. Bacteria-induced intestinal cancer in mice with disrupted Gpxl and Gpx2 genes // Cancer Res. - 2004. - V. 64. - P. 962-968.

177. Ciesielski T., Weuve J., Bellinger D. C. Cadmium exposure and neurodevelopmental outcomes in U.S. children // Environmental Health Perspectives. - 2012. - V. 120. - P. 758-763.

178. Clarkson T.W. The toxicology of mercury // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. - 1997. -V. 34.-P. 369-403.

179. Conner E.M., Grisham M.B. Inflammation, free radicals and antioxidants // Nutrition. - 1996. - V. 12. - P. 274-277.

180. Connor K.M., Hempel N., Nelson K.K., Dabiri G., Gamarra A., Belarmino J., Van De Water L., Mian B.M., Melendez J.A. Manganese superoxide dismutase enhances the invasive and migratory activity of tumor cells // Cancer Res. - 2007. -V. 67.-P. 10260-10267.

181. Contempre B., Duale N.L., Dumont J.E., Ngo B., Diplock A.T., Vanderpas J. Effect of selenium supplementation on thyroid hormone metabolism in an iodine and selenium deficient population. // Clin. Endocrinol. (Oxf). - 1992. - V. 36. N 6. -P. 579-583.

182. Cooke M.S., Evans M.D., Dizdaroglu M., Lunec J. Oxidative DNA damage: mechanisms, mutation, and disease // FASEB J. 2003. V. 17. P. 1195-1214.

183. Coriat R., Marut W., Leconte M., Ba L.B., Vienne A., Chereau C., Alexandre J., Weill B., Doering M., Jacob C., Nicco C., Batteux F. The

organotelluride catalyst LAB027 prevents colon cancer growth in the mice // Cell Death and Disease. - 2011. - V. 2. - P. 1-10, e 191; doi: 10.1038/cddis.2011.73.

184. Cournoyer B., Watanabe S., Vivian A. A tellurite-resistance genetic determinant from phytopathogenic Pseudomonads encodes a thiopurine methyltransferase: evidence of a widely-conserved family of methyltransferases // Biochim. Biophys. Acta. - 1998. - V. 1397. - P. 161-168.

185. Coward L., Barnes N., Setchell K., Barnes S. Genistein, diadzein and their beta-glycoside conjugates-antitumor isoflavones in soybean foods from American and Asian diets // J. Agric. Food Chem. - 1993. - V. 41. - P. 1961-1967.

186. Crapo J.D., Oury T., Rabouille C., Slot J.W., Chang L.Y. Copper,zinc superoxide dismutase is primarily a cytosolic protein in human cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1992. - V. 89. - P. 10405-10409.

187. Cui K., Luo X., Xu K., Ven M.M.R. Role of oxidative stress in neurodegeneration: recent developments in assay methods for oxidative stress and nutraceutical antioxidants // Prog. Neuropsychopharmacol. Biol. Psychiatry. -2004.-V. 28.-P. 771-799.

188. Cunha R.L.O.R., Gouvea I.E., Juliano L. A glimpse on biological activities of tellurium compounds // An Acad. Bras. Cienc. - 2009. - V. 81(3). - P. 393-407.

189. Cuypers A., Plusquin M., Remans T., Jozefczak M., Keunen E., Gielen H., Opdenakker K., Nair A.R., Munters E., Artois T.J. Cadmium stress: An oxidative challenge // Biometals. - 2010. - V. 23. - P. 927-940.

190. Dabak D., Gazuwa S. Y., Uborn G. A. Hepatoprotective: potential of calcium and magnesium against cadmium and lead induce hepatotoxicty in Wistar rats // Asian Journal of Biotechnology. - 2009. - V. 1(1). - P. 12-19.

191. Dalle-Donne I., Aldini G., Carini M., Colombo R., Rossi R., Milzani A. Protein carbonylation, cellular dysfunction, and disease progression // J. Cell Mol. Med. - 2006. - V. 10. - P. 389-406.

192. Dalton T.P., He L., Wang B., Miller M.L., Jin L., Stringer K.F., Chang X., Baxter C.S., Nebert D.W. Identification of mouse slc39a8 as the transporter

responsible for cadmium-induced toxicity in the testis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2005. - V. 102. - P. 3401-3406.

193. Das K.C., Das C.K. Thioredoxin, a singlet oxygen quencher and hydroxyl radical scavenger: redox independent functions // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2000. - V. 277. - P. 443-447.

194. de Freitas A.S., Prestes A.S., Wagner C., Sudati J.H., Alves D., Porciuncula L.O., Kade I.J., Rocha J.B.T. Reduction of diphenyl diselenide and analogs by mammalian Thioredoxin Reductase is independent of their gluthathione peroxidase-like activity: A possible novel pathway for their antioxidant activity // Molecules. - 2010. - V. 15. - P. 7699-7714.

195. Dehghan G., Amjad L., Nosrati H. Enzymatic and non-enzymatic antioxidant responses of alfalfa leaves and roots under different salinity levels // Acta Biol. Hung. - 2013. - V. 64(2). - P. 207-217. doi: 10.1556/ABiol.64.2013.2.7.

196. Delrio L.A., Sandalio L.M., Palma J.M., Bueno P., Corpas F.J. Metabolism of oxygen radicals in peroxisomes and cellular implications // Free Radical Biology and Medicine. - 1992. - V. 13. - P.557-580.

197. Deng D.F., Teh F.C., Teh S.J. Effect of dietary methylmercury and selenomethionine on Sacramento splittail larvae // Sci. Total Environ. - 2008. - V. 407. -N 1. - P. 197-203.

198. DeYulia G.J., Carcamo J.M., Borquez-Ojeda O., Shelton C.C. Hydrogen peroxide generated extracellularly by receptor-ligand interaction facilitates cell signaling // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2005. - V. 102. - P. 5044-5049.

199. Deidda D., Lampis G., Maullu C., Pompei R., Isaia F., Lippolis V., Verani G. Antifungal, antibacterial, antiviral and cytotoxic activity of novel thio- and seleno-azoles // Pharmacol. Res. - 1997. - V. 36. - N 3. - P. 193-197.

200. Ditchfield R, Hehre W.J., Pople J.A. A self-consistent molecular-orbital methods. IX. An extended Gaussian-type basis for molecular-orbital studies of organic molecules // J. Chem. Phys. - 1971. - V. 54. -N 2. - P. 724-728.

201. Diplock A.T. Recent studies on the interaction between vitamin E and selenium // Trace element metabolism in animals. Ed. by C.F. Mills. Edinburgh and L.: E. and S. Livingstone, 1970. - P. 190-203.

202. Doering M., Ba L.A., Lilienthal N. Synthesis and selective anticancer activity of organochalcogen based redox catalysts // J. Med. Chem. - 2010. - V. 14. - P. 6954-6969.

203. Droge W. Free radicals in the physiological control of cell function // Physiol. Rev. - 2002. - V. 82. - P. 47-95.

204. Emmert S.W., Desai D., Aminb S., Richie J.P. Enhanced Nrf2-Dependent Induction of Glutathione in Mouse Embryonic Fibroblasts by Isoselenocyanate Analog of Sulforaphane // Bioorg. Med. Chem. Lett. - 2010. - V. 20(8). - P. 26752679. doi: 10.1016/j .bmcl.2010.01.044.

205. Enoksson M., Fernandes A.P., Prast S., Lillig C.H., Holmgren A., Orrenius S. Overexpression of glutaredoxin 2 attenuates apoptosis by preventing cytochrome c release // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. V. 327. P. 774-779.

206. Erickson J.M., Messer T.M. Glucosamine and chondroitin sulfate treatment of hand osteoarthritis // J. Hand Surg. Am. - 2013. - V. 38(8). - P. 1638-40. doi: 10.1016/j.jhsa.

207. Esworthy R.S., Aranda R., Martin M.G., Doroshow J.H., Binder S.W., ChuF.F. Mice with combined disruption of Gpxl and Gpx2 genes have colitis // Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. - 2001. - V. 281. - P. G848-G855.

208. Esworthy R.S., Yang L., Frankel P.H., Chu F.F. Epithelium-specific glutathione peroxidase, Gpx2, is involved in the prevention of intestinal inflammation in selenium-deficient mice // J. Nutr. - 2005. - V. 135. - P. 740-745.

209. Fagan J., Sleczka B.G., Sohar I. Quantitation of oxidative damage to tissue proteins // Int. J. Biochem. Cell Biol. - 1999. - V. 31. - P. 751-757.

210. Fain J.N., CzechM.P. Glucocorticoid effects on lipid mobilization and adipose tissue metabolism. In: Blashko H., editor. Adrenal gland. Vol 6, sect 7, Endocrinology. Handbook of physiology. Washington, DC: American Physiological Society; 1975. - P. 169-172.

211. Fasinu P.S., Orisakwe O.E. Heavy Metal Pollution in Sub-Saharan Africa and Possible Implications in Cancer Epidemiology // Asian Pacifc J. Cancer Prev. -2013. - V. 14 (6). - P. 3393-3402. DOI:http://dx.doi.org/10.7314/APJCP.2013.14.6.3393.

212. Fernandes A.P., Holmgren A. Glutaredoxins: glutathione-dependent redox enzymes with functions far beyond a simple thioredoxin backup system // Antioxid. Redox Signal. - 2004. - V. 6. - P. 63-74.

213. Finkel T. Signal transduction by reactive oxygen species // J. Cell. Biol. - 2011. -V. 194.-P. 7-15.

214. Finley J.W. Bioavailability of selenium from foods // Nutr. Rev. - 2006. -V. 64.-P. 146-151.

215. Fischer W. A second note on the term "chalcogen" // J. Chem. Educ. - 2001. -V. 78.-P. 1333.

216. Fleming A. On the specific antibacterial properties of penicillin and potassium tellurite. Incorporating a method of demonstrating some bacterial antagonisms // J. Pathol. Bacteriol. - 1932. - V. 35. - P. 831-842.

217. Fleury C., Mignotte B., Vayssiere J.L. Mitochondrial reactive oxygen species in cell death signaling // Biochimie. - 2002. - V. 84. - P. 131-141.

218. Flohe L. Glutathione peroxidase brought into focus // Free radicals in biology. -1982.-V. 5. - P.223-254.

219. Flora G., Gupta D., Tiwari A. Toxicity of lead: a review with recent updates // Interdisciplinary Toxicology. - 2012. - V. 5. - P. 47-58.

220. Folz R.J., Crapo J.D. Extracellular superoxide dismutase (SOD3): tissue-specific expression, genomic characterization, and computer-assisted sequence analysis of the human EC SOD gene // Genomics. - 1994. - V. 2. - P. 162-171.

221. Ford C.W., Zurenko G.E., Barbachyn M.R. The discovery of linezolid, the first oxazolidinone antibacterial agent. Curr Drug Targets // Infect. Disord. - 2001. - V. l.-P. 181-199.

222. Fowler B. A. Monitoring of human populations for early markers of cadmium toxicity: a review // Toxicology and Applied Pharmacology. - 2009. - V. 238(3). -P. 294-300.

223. Frei B., Stocker R., Ames B.N. Antioxidant defenses and lipid peroxidation in human blood plasma // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.— 1988.— Vol.85. — P. 9748-9752.

224. Fridovich I., Freeman B. Antioxidant defenses in the lung // Annu. Rev. Physiol. - 1986. - V. 48. - P. 693-702.

225. Fu D., Chen J., Zhang Y., Yu Z. Cloning and expression of a heat shock protein (HSP) 90 gene in the haemocytes of Crassostrea hongkongensis under osmotic stress and bacterial challenge // Fish Shellfish Immunol. - 2011.-V. 31.-P. 118-125.

226. Fuentes D.E., Fuentes E.L., Castro M.E., Pérez J.M., Araya M.A., Chasteen T.G., Pichuantes S.E., Vásquez C.C. Cysteine metabolism-related genes and bacterial resistance to potassium tellurite // J Bacteriol. - 2007. - V. 189(24). - P. 8953-8960.

227. Fukai T., Ushio-Fukai M. Superoxide dismutases: role in redox signaling, vascular function, and diseases. // Antioxid. Redox Signal. - 2011. - V. 15(6). -P. 1583-606. doi: 10.1089/ars.2011.3999.

228. Fullmer C.S. Intestinal calciumand lead absorption: effects of dietary lead and calcium // Environmental Research. - 1991. - V. 54(2). - P. 159-169.

229. Fullmer C.S. Lead-calcium interactions: involvement of 1,25-dihydroxyvitamin D // Environmental Research. - 1997. - V. 72(1). - P. 45-55.

230. Girotti A.W. Lipid hydroperoxide generation, turnover, and effector action in biological systems // J. Lipid Res. - 1998. - V. 39. - P. 1529-1542.

231. Gladyshev V.N., Hatfield D.L. Selenocysteine-containing proteins in mammals //J. Biomed. Sci. - 1999. - V. 6. - P. 151-160.

232. Go M.L., Wu X., Liu X.L. Chalcones: an update on cytotoxic and chemoprotective properties // Curr. Med. Chem. - 2005. - V. 12(4). - P. 481-499.

233. Gobe G. and Crane D. Mitochondria, reactive oxygen species and cadmiumtoxicity in the kidney // Toxicology Letters. - 2010. - V. 198(1). - P. 4955.

234. Goering P. L., Fisher B. R., Noren B. T., Papaconstantinou A., Rojko J. L., Marler R. J. Mercury induces regional and cell-specific stress protein expression in rat kidney // Toxicological Sciences. - 2000. - V. 53(2). - P. 447-457.

235. Gong P., Ogra Y., Koizumi S. Inhibitory Effects of Heavy Metals on Transcription Factor Spl // Industrial Health. - 2000. - V. 38. - P. 224-227.

236. Gopalakrishnan M., Sureshkumar P., Thanusu J., Kanagarajan V. Design, synthesis, characterization, antibacterial and antifungal activities of a novel class of 5,7-diaryl-4,4-dimethyl-4,5,6,7-tetrahydropyridino[3,4-d]-1,2,3-selenadiazoles // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. - 2008. - V. 23. - N 3. - P. 347-351.

237. Grankvist K., Marklund S.L., Taljedal I.B. CuZn-superoxide dismutase, Mn-superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase in pancreatic islets and other tissues in the mouse // Biochem. J. - 1981. - V. 199. - P.393-398.

238. Griendling K.K. NADPH oxidases: new regulators of old functions // Antioxid. Redox Signal. - 2006. - V. 8(9-10). - P. 1443-1445.

239. Griscavage J.M., Wilk S., Ignarro L.J. Inhibitors of the proteasome pathway interfere with induction of nitric oxide synthase in macrophages by blocking activation of transcription factor NF-kappa B // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1996. - V. 93(8). - P. 3308-3312. .

240. Gupta M., Dobashi K., Greene E.L., Orak J.K., Singh I. Studies on hepatic injury and antioxidant enzyme activities in rat subcellular organelles following in vivo ischemia and reperfusion // Mol. Cell Biochem. 1997. V. 176. P. 337-347.

241. Guzik T.J., Chen W., Gongora M.C., Guzik B., Lob H.E., Mangalat D. Calcium-dependent NOX5 nicotinamide adenine dinucleotide phosphate oxidase contributes to vascular oxidative stress in human coronary artery disease // J. Am. Coll. Cardiol. - 2008. - V. 52. - P. 1803-1809.

242. Halliwell B. Role of free radicals in the neurodegenerative diseases: therapeutic implications for antioxidant treatment // Drugs Aging. - 2001. - V. 18. -P. 685-716.

243. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free Radicals in Biology and Medicine (3rd ed.). Oxford University Press, NY, USA, 1999.

244. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Lipid peroxidation, oxygen radicals, cell damage, and antioxidant therapy // Lancet. — 1984. — P. 1396-1398.

245. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Oxygen free radicals and iron in relation to biology and medicine: some problems and concepts // Arch. Bioch. Bioph. - 1986. -V. 246.-P. 501-514.

246. Hamer D.H. Metallothionein // Ann. Rev. Biochem. - 1986. - V. 55. - P. 913951.

247. Hanschmann E.M., Godoy J.R., Berndt C., Hudemann C., Lillig C.H. Thioredoxins, glutaredoxins, and peroxiredoxins-molecular mechanisms and health significance: From cofactors to antioxidants to redox signaling // Antioxid. Redox Signal. - 2013, doi:10.1089/ars.2012.4599.

248. Hart B.A., Potts R.J., Watkin R.D. Cadmium adaptation in the lung—A double-edged sword? // Toxicology. - 2001. - V. 160. - P. 65-70.

249. Hartl F.-U., Hlodan R., Langer T. Molecular chaperones in protein folding: the art of avoiding sticky situations. // Trends in Bioch.Sci. - 1994. - V. 19. - P. 20 -25.

250. Hartwig A. Zinc finger proteins as potential targets for toxic metal ions: Differential effects on structure and function // Antioxid. Redox Signal. - 2001. -V.3.-P. 625-634.

251. Hatfield D.L., Berry M.J., Gladyshev V.N. Selenium: Its Molecular Biology and Role in Human Health, 2nd Ed.; Springer: New York, USA, 2006.

252. He A., Wangi J.A., Guil C., Jiang Y., Sun Y., Chen T. Changes of mitochondrial pathway in hypoxia/reoxygenation induced cardiomyocytes apoptosis // Folia Histochem. Cytobiol. - 2007. - V. 45. - P. 397-400.

253. Hell R., Wirtz M. Molecular Biology, Biochemistry and Cellular Physiology of Cysteine Metabolism in Arabidopsis thaliana // American Society of Plant Biologists. The Arabidopsis Book. - 2011. - 19 pages. e0154. doi: 10.1199/tab.0154.

254. Hemaiswarya S., Doble M. Synergistic interaction of phenylpropanoids with antibiotics against bacteria // J. Med. Microbiol. - 2010. - V. 59. - P. 1469-1476.

255. Henderson B.E., Ross R., Bernstein L. Estrogens as a cause of human cancer: the Richard and Hinda Rosenthal foundation award lecture // Cancer Res. - 1988. -V. 48.-P. 246-253.

256. Hickman M.J., Petti A.A., Ho-Shing O., Silverman S.J., Mclsaac R.S., Lee T.A., Botstein D. Coordinated regulation of sulfur and phospholipid metabolism reflects the importance of methylation in the growth of yeast // Mol. Biol. Cell. -2011.-V. 22. - P. 4192-4204.

257. Holl V., Coelho D., Silbernagel L., Keyser J.F., Waltzinger C., DufourP., Bischoff P.L..Prevention of nitrogen mustard-induced apoptosis in normal and transformed lymphocytes by ebselen // Biochem. Pharmacol. - 2000. - V. 60. - N 11.-P. 1565-1577.

258. Hong H., Zeng J.S., Kreulen D.L., Kaufman D.I., Chen A.F. Atorvastatin protects against cerebral infarction via inhibition of NADPH oxidase-derived superoxide in ischemic stroke // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. - 2006. - V. 291. - P. 2210-2215.

259. Hu H. A 50-year follow-up of childhood plumbism: hypertension, renal function, and hemoglobin levels among survivors // The American Journal of Diseases of Children. - 1991. - V. 145(6). - P. 681-687.

260. Hudson A.R., Roach S.L., Higuchi R.I. Recent developments in the discovery of selective glucocorticoid receptor modulators (SGRMs) // Curr. Topics Med. Chem. - 2008. - V. 8. - P. 750-765.

261. Ikediobi C.O., Badisa V.L., Ayuk-Takem L.T., Latinwo L.M., West J. Response of antioxidant enzymes and redox metabolites to cadmium-induced

oxidative stress in crl-1439 normal rat liver cells // Int. J. Mol. Med. - 2004. - V. 14. - P. 87-92.

262. Imai H., Nakagawa Y. Biological significance of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (PHGPx, GPx4) in mammalian cells // Free Radic. Biol. Med. - 2003. - V. 34. - P. 145-169.

263. Inglot A.D., Mlochowski J., Zielinska-Jenczylik J., Piasecki E., Ledwori T.K., Kloc K. Seleno-organic compounds as immunostimulants: an approach to the structure-activity relationship // Arch.Immunol.Ther. Exp. (Warsz). - 1996. - V. 44. - N 1. - P. 67-75.

264. Ivanina A.V., Cherkasov A.S., Sokolova I.M. Effects of cadmium on cellular protein and glutathione synthesis and expression of stress proteins in eastern oysters, Crassostrea virginica Gmelin // The Journal of Experimental Biology. -2008.-V. 211.-P. 577-586.

265. Jacob C., Arteel G. E., Kanda T., Engman L., Sies, H. Water-soluble organotellurium compounds: catalytic protection against peroxynitrite and release of zinc from metallothionein // Chem. Res. Toxicol. - 2000. - V. 13. - P. 3-9.

266. Jadhav S. H., Sarkar S. N., Patil R. D., Tripathi H. C. Effects of subchronic exposure via drinking water to a mixture of eight water-contaminating metals: a biochemical and histopathological study in male rats // Archives of Environmental Contamination and Toxicology. - 2007. - V. 53(4). - P. 667-677.

267. Jamier V., Ba L.A., Jacob C. Selenium- and tellurium-containing multifunctional redox agents as biochemical redox modulators with selective cytotoxicity // Chemistry. - 2010. - V 16. - P. 10920-10928.

268. Jang J.H., Aruoma O.I., Jen L.S., Chung H.Y., Surh Y.J. Ergothioneine rescues PC 12 cells from (3-amyloid-induced apoptotic death // Free Radic. Biol. Med. -2004. - V. 36. - P. 288-299.

269. Jeong E. M., Moon C. H., Kim C.S. Cadmium stimulates the expression of ICAM-1 via NF-kappaB activation in cerebrovascular endothelial cells // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2004. - V. 320. - P. 887-892.

270. Jezek P., Hlavata L. Mitochondria in homeostasis of reactive oxygen species in cell, tissues, and organism // Int. J. Biochem. Cell Biol. - 2005. - V. 37. - P. 24782503.

271. Jiang F., Zhang Y., Dusting G.J. NADPH oxidase-mediated redox signaling: Roles in cellular stress response, stress tolerance, and tissue repair // Pharmacol. Rev. - 2011. - V. 63. - P. 218-242.

272. Jiang Y., Cheng F., Zhou Y., Xia X., Mao W., Shi K., Chen Z., Yu J. Hydrogen peroxide functions as a secondary messenger for brassinosteroids-induced C02 assimilation and carbohydrate metabolism in Cucumis sativus // Biomed. & Biotechnol. - 2012. - V. 13. - N 10. - P. 811-823.

273. Jin J.Y., JuskoW.J. Pharmacodynamics of Glucose Regulation by Methylprednisolone. II. Normal Rats // Biopharm. Drug Dispos. - 2009. - V. 30(1). - P. 35^48. doi: 10.1002/bdd.642.

274. Johri N., Jacquillet G., Unwin R. Heavy metal poisoning: The effects of cadmium on the kidney // Biometals. - 2010. - V. 23. - P. 783-792.

275. Jones D.P. Radical-free biology of oxidative stress // Am. J. Physiol. Cell Physiol. - 2008. - V. 295. - P.849-868.

276. Jung Y.S., Kim S.J., Kwon do Y., Jun D.S., Kim Y.C. Significance of alterations in the metabolomics of sulfur-containing amino acids during liver regeneration // Biochimie. - 2013. - V. 95(8). - P. 1605-1610. doi: 10.1016/j.biochi.2013.04.015.

277. Kalinina E.V., Novichkova M.D., Scherbak N.P., Solomka V.S., Saprin A.N. GSH-dependent redox regulation and antioxidant enzymes in the formation of resistance to doxorubicin in K562 human erythroleukemia cells // Adv. Exp. Med. Biol. - 2001. - V. 500. - P. 241-244.

278. Kawahara T., Quinn M.T., Lambeth J.D. Molecular evolution of the reactive oxygen-generating NADPH oxidase (Nox/Duox) family of enzymes // BMC Evol. Biol. - 2007. - V. 7.-P. 109.

279. Kelly G.E., Nelson C., Waring M.A., Joannou G.E., Reeder A.Y. Metabolites of dietary (Soya) isoflavones in human urine // Clin. Chem. Acta. - 1993. - V. 223. - P. 9-22.

280. Kessi J., Hanselmann K.W. Similarities between the abiotic reduction of selenite with glutathione and the dissimilatory reaction mediated by Rhodospirillum rubrum and Escherichia coli // J. Biol. Chem. - 2004. - V. 279. - P. 50662-50669.

281. Kirkman H.N., Galiano S., Gaetani G.F. The function of catalase-bound NADPH // J. Biol. Chem. - 1987. - V. 262. - P. 660-666.

282. Kirschvink N., Martin N., Fievez L., Smith N., Marlin D., Gustin P. Airway inflammation in cadmium-exposed rats is associated with pulmonary oxidative stress and emphysema // Free Radic. Res. - 2006. - V. 40. - P. 241-250.

283. Kohen R., Nyska A. Oxidation of biological systems: oxidative stress phenomena, antioxidants, redox reactions, and methods for their quantification // Toxicol Pathol. - 2002. - V. 30. - P. 620-650.

284. Kleinschnitz C., Grund H., Wingler K., Armitage M.E., Jones E., Mittal M. Post-Stroke Inhibition of Induced NADPH Oxidase Type 4 Prevents Oxidative Stress and Neurodegeneration // PLoS Biol. - 2010. - V. 8. el000479.doi: 1000410.1001371/journal.pbio. 1000479.

285. Klotz L.-O., Kroncke K.-.D, Buchczyk D.P., Sies H. Role of Copper, Zinc, Selenium and Tellurium in the Cellular Defense against Oxidative and Nitrosative Stress// J. Nutr.-2003. - V. 133.-P. 1448-1451.

286. Kobayashi Y., Ogra Y., Ishiwata K., Takayama H., Aimi N., Suzuki K.T. Selenosugars are key and urinary metabolites for selenium excretion within the required to low-toxic range // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2002. - V. 99. - P. 15932-15936.

287. Koedrith P., Seo Y.R. Advances in Carcinogenic Metal Toxicity and Potential Molecular Markers // Int. J. Mol. Sci. - 2011. - V. 12. - P. 9576-9595; doi:10.3390/ijmsl2129576.

288. Kohanski M., Dwyer D., Hayete B., Lawrence C., Collins J. A common mechanism of cellular death induced by bactericidal antibiotics // Cell. - 2007. -V. 130.-P. 797-810.

289. Kohen R., Nyska A. Oxidation of biological systems: oxidative stress phenomena, antioxidants, redox reactions, and methods for their quantification // Toxicol Pathol. - 2002. - V. 30. - P. 620-650.

290. Koppula S., Kumar H., More S.V., Kim B.W., Kim I.S., Choi D.K. Recent advances on the neuroprotective potential of antioxidants in experimental models of Parkinson's disease // Int. J. Mol. Sci. - 2012. - V. 13(8). - P. 10608-10629. doi: 10.3390/ijmsl30810608.

291. Kopriva S., Mugford S.G., Baraniecka P., Lee B.-R., Matthewman C.A., Koprivova A. Control of sulfur partitioning between primary and secondary metabolism in Arabidopsis // Frontiers in Plant Science. - 2012. - V. 3. - Article 163. 9 pages, doi: 10.3389/fpls.2012.00163.

292. Koziel R., Pircher H., Kratochwil M., Lener B., Hermann M., Dencher N.A., Jansen-Durr P. Mitochondrial respiratory chain complex I is inactivated by NADPH oxidase Nox4 // Biochem. J. - 2013. - V. 452. - N 2. - P. 231-239.

293. Krause K.H. Tissue distribution and putative physiological function of NOX family NADPH oxidases // Jpn. J. Infect. Dis. - 2004. - V. 57(5). - P. 28-29.

294. Kryukov G.V., Castellano S., Novoselov S.V., Lobanov A.V., Zehtab O., Guigo R., Gladyshev V.N. Characterization of mammalian selenoproteomes // Science. - 2003. - V. 300. - P. 1439-1443.

295. Kumar S., Bjornstedt M., Holmgren A. Selenite is a substrate for calf thymus thioredoxin reductase and thioredoxin and elicits a large non-stoichiometric oxidation of NADPH in the presence of oxygen // Eur. J. Biochem. - 1992. - V. 207. - P. 435-439.

296. La Plante K., Rybak M. Daptomycin - a novel antibiotic against Gram-positive pathogens // Expert Opin Pharmacother. - 2004. - V. 5. - P. 2321-2331.

291. Laity J.H., Lee B.M., Wright P.E. Zinc finger proteins: new insights into structural and functional diversity // Curr. Opin. Struct. Biol. - 2001. - V. 11. - P. 39-46.

298. Lapenna D., Degioia S., Mezzetti A., Porreca E., Ciofani G., Marzio L., Capani F., Diilio C., Cuccurullo F. Circadian Variations in Antioxidant Defences and Lipid Peroxidation in the Rat Heart // Free Rad. Res. - 1992. - V. 17. - P. 187194.

299. Larsen P.R., Berry M.J. Nutritional and hormonal regulation of thyroid hormone deiodinases. // Annu. Rev. Nutr. - 1995. - N 15. - P. 323-352.

300. Lecocq F.R., Mebane D., Madison L.L. The acute effect of hydrocortisone on hepatic glucose output and peripheral glucose utilization // J. Clin. Invest. - 1964. -V. 43.-P. 237-246.

301. Lee C., Yang W., Parr R.G. Development of the Colle-Salvetti correlation -energy formula into a functional of the electron density // Physical review B. -1988. - V. 37. -N 2. - P. 785-789.

302. Lehuede J., Fauconneau B., Barrier L., Ourakow M., Piriou A., Vierfond J.M. Synthesis and antioxidant activity of new tetraarylpyrroles // Eur. J. Med. Chem. -1999.-V. 34.-P. 991-996.

303. Levander O., Burk R.F. Selenium // Present knowledge in nutrition / Eds. E.E. Ziegler, L.J. Filer. 7th ed. N.Y.: Acad. Press, 1998. - P. 320-328.

304. Levi S., Santambrogio P., Corsi B., Cozzi A., Arosio P. Evidence that residues exposed on the three-fold channels have active roles in the mechanism of ferritin iron incorporation // Biochem J. - 1996. - V. 317(Pt 2). - P. 467-473.

305. Li W.-H., Shi Y.-C., Tseng I-L., Liao V. H.-C. Protective Efficacy of Selenite against Lead-Induced Neurotoxicity in Caenorhabditis elegans // PLoS ONE. -2013. - V. 8(4). - 9 pages. e62387. doi:10.1371/journal.pone.0062387.

306. Liao C.Y., Zhou Q.F., Fu J.J., Shi J.B., Yuan C.G., Jiang G.B. Interaction of methylmercury and selenium on the bioaccumulation and histopathology in medaka (Oryziaslatipes) // Environ. Toxicol. - 2007. - V. 22. - N 1. - P. 69-77.

307. Lillig C.H., Lonn M.E., Enoksson M., Fernandes A.P., Holmgren A. Short interfering RNA-mediated silencing of glutaredoxin 2 increases the sensitivity of HeLa cells toward doxorubicin and phenylarsine oxide // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-2004.-V. 101.-P. 13227-13232.

308. Lindenblatt N., Schareck W., Belusa L., Nickels R.M., Menger M.D., Vollmar B. Anti-oxidant ebselen delays microvascular thrombus formation in the rat cremaster muscle by inhibiting platelet P-selectin expression // Thromb. Haemost. - 2003. - V. 90. - N 5. - P. 882-892.

309. Lithgow J. K., Hayhurst E. J., Cohen G., Aharonowitz Y., J. Foster S. Role of a cysteine synthase in Staphylococcus aureus // J. Bacteriol. - 2004. - V. 186. -P. 1579-1590.

310. Little C., O'Brien P.J. An intracellular GSH-peroxidase interaction with a lipid peroxide substrate // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1968. - V. 31. - P. 145150.

311. Liu C.Y., Grant A.L., Kim K.H., Ji S.Q., Hancock D.L., Anderson D.B., Mills S.E. Limitations of ractopamine to affect adipose-tissue metabolism in swine // J. Anim. Sci. - 1994. - V. 72. - P. 62-67.

312. Liu X., Silks L.A., Liu C., Ollivault-Shiflett M., Huang X., Li J., Luo G., Hou Y.M., Liu J., Shen J. Incorporation of tellurocysteine into glutathione transferase generates high glutathione peroxidase efficiency // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. -2009. - V. 48. - P. 2020-2023.

313. Lopez E., Arce C., Oset-Gasque M.J., Canadas S., Gonzalez M.P. Cadmium induces reactive oxygen species generation and lipid peroxidation in cortical neurons in culture // Free Radic. Biol. Med. - 2006. - V. 40. - P. 940-951.

314. Lovell M.A., Markesbery W.R. Oxidative damage in mild cognitive impairment and early Alzhelimer's disease // J Neurosci Res. - 2007. - V. 85. -P. 3036-3040.

315. Lu T.K., Collins J.J. Engineered bacteriophage targeting gene networks as adjuvants for antibiotic therapy // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2009. - V. 106. -P. 4629-4634.

316. Lubos E., Loscalzo J., Handy D.E. Glutathione Peroxidase-1 in Health and Disease: From Molecular Mechanisms to Therapeutic Opportunities // Antioxidants & redox signaling. - 2011. - V. 15. - P. 1957-1997. DOI: 10.1089/ars.2010.3586.

317. Lundberg M., Johansson C., Chandra J., Enoksson M., Jacobsson G., Ljung J., Johansson M., Holmgren A. Cloning and expression of a novel human glutaredoxin (Grx2) with mitochondrial and nuclear isoforms // J. Biol. Chem. -2001. - V. 276. - P. 26269-26275.

318. Luparello C., Sirchia R., Longo A. Cadmium as a transcriptional modulator in human cells // Crit. Rev. Toxicol. - 2011. - V. 41. - P. 75-82.

319. Lysell J., Vladic Y.S., Ciarlo N., Holmgren A., Sahlin L. Immunohistochemical determination of thioredoxin and glutaredoxin distribution in the human cervix, and possible relation to cervical ripening // Gynecol. Endocrinol. - 2003. - V. 17. - P. 303-310.

320. Makino J., Kamiya T., Hara H., Adachi T. TPA induces the expression of EC-SOD in human monocytic THP-1 cells: involvement of PKC, MEK/ERK and NOX-derived ROS // Free Radic Res. - 2012. - V. 46(5). - P. 637-644. doi: 10.3109/10715762.2012.664841.

321. Mandel J.S., McLaughlin J.K., Schlehofer B., Mellemgaard A., Helmuert U., Linbald R., McCredie M., Adami U. International renal-cell cancer study. IV. Occupation // Int. J. Cancer. - 1995. - V. 61. - P. 601-605.

322. Manikandan R., Beulaja M., Thiagarajan R., Arumugam M. Effect of curcumin on the modulation of alphaA- and alphaB-crystallin and heat shock protein 70 in selenium-induced cataractogenesis in Wistar rat pups // Mol. Vis. - 2011. - V. 17. -P. 388-394.

323. Marchetti C. Role of Calcium Channels in Heavy Metal Toxicity // ISRN Toxicology. - V. 2013. Article ID 184360. 9 p. http://dx.doi.org/10.1155/2013/184360.

324. Maret W. Cellular zinc and redox states converge in the metallothionein/thionein pair // J. Nutr. - 2003. - V. 133. - P. 1460S-1462S.

325. Maritim A.C., Sanders R.A., Watkins J.B. Diabetes, oxidative stress, and antioxidants: a review // J Biochem Molec Toxicol. - 2003. - V. 17. - P. 24-38.

326. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase and other superoxide dismutase isoenzymes in tissues from nine mammalian species // Biochem J. -1984.-V. 222.-P. 649-655.

327. Marklund SL. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines // J. Clin. Invest. - 1984. - V. 74. - P. 1398-1403.

328. Martin P.M., Horwitz K.B., Rujan D.S., McGuire W.L. Phytoestrogen interaction with estrogen receptors in human breast cancer cells // Endocrinology. -1972.-V. 52.-P. 299-310.

329. Marat W.K., Kavian N., Servettaz A., Nicco C., Ba L.A., Doering M., Chereau C., Jacob C., Weill B., Batteux F. The Organotelluride Catalyst (PHTE)2NQ Prevents HOCl-Induced Systemic Sclerosis in Mouse // Journal of Investigative Dermatology. - 2012. - V. 132. - P. 1125-1132; doi:10.1038/jid.2011.455.

330. Mastrocola R., Restivo F., Vercellinatto I. Oxidative and nitrosative stress in brain mitochondria of diabetic rats // Journal of Endocrinology. - 2005. - V. 187(1).-P. 37-44.

331. Masumoto H., Kissner R., Koppenol W. H. & Sies H. Kinetic study of the reaction of ebselen with peroxynitrite // FEBS Lett. - 1996. - V. 398. - P. 179-182.

332. Mates J.M., Segura J.A., Alonso F.J., Marquez J. Roles of dioxins and heavy metals in cancer and neurological diseases using ROS-mediated mechanisms // Free Radic. Biol. Med. - 2010. - V. 49. - P. 1328-1341.

333. Mates J.M., Segura J.A., Alonso F.J., Marquez J. Sulphur-containing non enzymatic antioxidants: therapeutic tools against cancer // Front Biosci. (Schol Ed). - 2012. - V. 4. - P. 722-748.

334. Matough F.A., Budin S.B., Hamid Z.A., Alwahaibi N., Mohamed J. The role of oxidative stress and antioxidants in diabetic complications // Sultan Qaboos Univ. Med. J. - 2012. - V. 12(1). - P. 5-18.

335. Matovic V., Buha A., Bulat Z., Dukic- Cosic D. Cadmium toxicity revisited: focus on oxidative stress induction and interactions with zinc and magnesium // Archives of Industrial Hygiene and Toxicology. - 2011. - V. 62. - P. 65-76.

336. Mavelli I., Rigo A., Federico R., Ciriolo M.R., Rotilio G. Superoxide dismutase, glutathione peroxidase and catalase in developing rat brain // Biochem. J. - 1982. - V. 204. - P.535-540.

337. Mbemba F., Houbion A., Raes M., Remacle J. Subcellular localization and modification with ageing of glutathione, glutathione peroxidase and glutathione reductase activities in human fibroblasts // Biochim Biophys Acta. - 1985. - V. 838.-P. 211-220.

338. McCall M.R., Frei B. Can antioxidant vitamins materially reduce oxidative damage in humans? // Free Radic Biol Med. - 1999. - V. 26. - P. 1034-1053.

339. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase: An enzymatic function for erythrocuprein (hemocuprein) // J. Biol. Chem. - 1969. - V. 244. - P. 6049-6055.

340. McGrath N.A., Raines R.T. Chemoselectivity in Chemical Biology: Acyl Transfer Reactions with Sulfur and Selenium // Acc. Chem. Res. - 2011. - V. 44(9). - P. 752-761. doi:10.1021/ar200081s.

341. Meagher E.A., FitzGerald G.A. Indices of lipid peroxidation in vivo: strengths and limitations // Free Radic Biol Med. - 2000. - V. 28. - P. 1745-1750.

342. Mehdi Y., Hornick J.-L., Istasse L., Dufrasne I. Selenium in the Environment, Metabolism and Involvement in Body Functions // Molecules. - 2013. - V. 18. -P. 3292-3311.

343. Meinerz D.F., Comparsi B., Allebrandt J., Mariano D.O.C., dos Santos D.B, Zemolin P.A.P., Farina M., Dafre L.A., Rocha J.B.T., Posser T., Franco J.L. Subacute administration of (S)-dimethyl 2-(3-(phenyltellanyl) propanamido) succinate induces toxicity and oxidative stress in mice: unexpected effects of N-acetylcysteine // Springer Plus. - 2013. - N 2. - P. 182-188.

344. Messner B., Bernhard D. Cadmium and cardiovascular diseases: Cell biology, pathophysiology, and epidemiological relevance // Biometals. - 2010. - V. 23. -P. 811-822.

345. Mills G.C. Hemoglobin catabolism. Glutatione peroxidase is an erythrocyte enzyme which protects hemoglobin from oxidative breakdown // J. Biol. Chem. -1957.-V. 229.-P. 189-194.

346. Mills S.E. Biological basis of the ractopamine response // J. Anim. Sci. - 2001. -V. 79. - Suppl. l.-P. 238.

347. Miranda-Vizuete A., Damdimopoulos A.E., Spyrou G. cDNA cloning, expression and chromosomal localization of the mouse mitochondrial thioredoxin reductase gene(l) // Biochim. Biophys. Acta. - 1999. - V. 1447. - P. 113-118.

348. Mistry H.D., Pipkin F.B., Redman C.W., Poston L. Selenium in reproductive health // Am. J. Obstet. Gynecol. - 2012. - V. 206. - P. 21-30.

349. Mlochowski J., Kloc K., Lisiak R., Potaczek P. Developments in the chemistry of selenaheterocyclic compounds of practical importance in synthesis and medicinal biology // Issue in Honor of Prof. Jan Epsztajn. Arkivoc. - 2007. - V. 6. -P. 14-46.

350. Mohler M.L., He Y., Wu Z., Hong S.S. Dissociated non-steroidal glucocorticoids: Tuning out untoward effects // Expert Opin. Ther. Patents. - 2008. -V. 17.-P. 37-58.

351. Molina-Navarro M.M., Casas C., Piedrafita L., Belli G., Herrero E. Prokaryotic and eukaryotic monothiol glutaredoxins are able to perform the functions of Grx5 in the biogenesis of Fe/S clusters in yeast mitochondria // FEBS Lett. - 2006. - V. 580. - P. 2273-2280.

352. Molina-Quiroz R.C., Munoz-Villagran C.M., de la Torre E., Tantalean J.C., Vasquez C.C., Perez-Donoso J.M. Enhancing the Antibiotic Antibacterial Effect by Sub Lethal Tellurite Concentrations: Tellurite and Cefotaxime Act Synergistically in Escherichia coli II PLoS ONE. - 2012. - V. 7. - Issue 4. e35452.

353. Monteiro H.P., Winterbourn C.C. Release of iron from ferritin by divicine, isouramil, acid-hydrolyzed vicine, and dialuric acid and initiation of lipid peroxidation // Arch Biochem Biophys. - 1989. - V. 271. - P.536-545.

354. Monteiro H.P., Winterbourn C.C. The superoxide-dependent transfer of iron from ferritin to transferrin and lactoferrin // Biochem. J. - 1988. - V. 256. - P. 923928.

355. Moon Y.J., Wang X., Morris M.E. Dietary flavonoids: Effects on xenobiotic and carcinogen metabolism // Toxicol, in Vitro. - 2006. - V. 20. - P. 187-210.

356. Moore M.D., Kaplan S. Identification of intrinsic high-level resistance to rare-earth oxides and oxyanions in members of the class Proteobacteria: characterization of tellurite, selenite, and rhodium sesquioxide reduction in Rhodobacter sphaeroides //J. Bacteriol. - 1992. - V. 174. - P. 1505-1514.

357. Muller A., Cadenas E., Graf P., Sies H. A novel biologically active sleno-organic compound: Glutathione peroxidase-like activity in vitro and antioxidant capacity of PZ 51 (Ebselen) // Biochem. Pharmacol. - 1984. - V. 15. - P. 32353239.

358. Murray D.B., Beckmann M., Kitano H. Regulation of yeast oscillatory dynamics // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2007. - V. 104. - P. 2241-2246.

359. Nabeebaccus A., Zhang M., Shah A.M. NADPH oxidases and cardiac remodeling // Heart Fail. Rev. - 2011. - V. 16. - P. 5-12.

360. Nair A.R., DeGheselle O., Smeets K., Kerkhove E.V., Cuypers A. Cadmium-Induced Pathologies: Where Is the Oxidative Balance Lost (or Not)? // Int. J. Mol. Sci. - 2013. - V. 14. - P. 6116-6143; doi:10.3390/ijmsl4036116.

361. Narajji C., Karvekar M. and Das K. Biological importance of organoselenium compounds // Indian Journal of Pharmaceutical Sciences. - 2007. - V. 3. - P. 344351.

362. National Toxicology Program, "Health Efects of Low-level Lead Evaluation," 2012, http://ntp.niehs.nih.gov/?objectid=4F04B8EA-B 187-9EF2-9F9413C68E7645 8E.

363. Nemmiche S., Chabane-Sari D., Kadri M., Guiraud P. Cadmium chloride-induced oxidative stress and DNA damage in the human Jurkat T cell line is not linked to intracellular trace elements depletion // Toxicol. In Vitro. - 2011. - V. 25. -P. 191-198.

364. Niki E., Yoshida Y., Saito Y., Noguchi N. Lipid peroxidation: Mechanisms, inhibition, and biological effects // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2005. -V. 338. - P. 668-676.

365. Nolan C.V., Shaikh Z.A. Lead nephrotoxicity and associated disorders: biochemical mechanisms // Toxicology. - 1992. - V. 73(2). - P. 127-146.

366. Nordberg J., Arner E.S. Reactive oxygen species, antioxidants and the mammalian thioredoxin system // Free Radic. Biol. Med. - 2001. - V. 31. - P. 1287-1312.

367. Nozawa R., Yokota T., Fujimoto T. Susceptibility of methicillin-resistant Staphylococcus aureus to the selenium-containing compound 2-phenyl-1,2-benzoisoselenazol-3(2H)-one (PZ51). // Antimicrob. Agents Chemother. - 1989. -V.33.-N8.-P. 1388-1390.

368. Ogra Y., Anan Y. Selenometabolomics Explored by Speciation // Biol. Pharm. Bull. - 2012. - V. 35(11). - P. 1863-1869.

369. Okado-Matsumoto A., Fridovich I. Subcellular distribution of superoxide dismutases (SOD) in rat liver: Cu,Zn-SOD in mitochondria // J. Biol. Chem. -2001. - V. 276. - P. 38388-38393.

370. Olson J.A. Carotenoids and vitamin A - An overview // Lipid-Soluble Antioxidants: Biochemistry and Clinical Applications. - Basel: Birkhauser Veriag, 1992.-P. 178-192.

371. Ookawara T., Imazeki N., Matsubara O., Kizaki T., Oh-Ishi S., Nakao C., Sato Y., and Ohno H. Tissue distribution of immunoreactive mouse extracellular superoxide dismutase // Am. J. Physiol. - 1998. - V. 275. - P. C840-C847.

372. Otterness D.M., Weinshilboum R.M. Mouse thiopurine methyltransferase pharmacogenetics: monogenic inheritance // J. Pharmacol. Exp. Ther. - 1987. -V. 240.-P. 817-824.

373. Ottosson L.-G., Logg K., Ibstedt S., Sunnerhagen P., Kail M., Blomberg A., Warringer J. Sulfate Assimilation Mediates Tellurite Reduction and Toxicity in Saccharomyces cerevisiae // Eukaryotic cell. - 2010. - V. 9(10). - P. 1635-1647.

374. Paglia D.E., Valentine W.N. Studies on the quantitative and qualitative characterization of erythrocyte glutathione peroxidase // J. Lab. Clin. Med. - 1967. -V. 70.-P. 158-169.

375. Pamenter M.E., Ali S.S., Tang Q., Finley J.C., Gu X.Q., Dugan L.L., Haddad G.G. An in vitro ischemic penumbral mimic perfusate increases NADPH oxidase-mediated superoxide production in cultured hippocampal neurons // Brain Res. - 2012. - V. 1452. - P. 165-172. doi:10.1016/j.brainres.2012.03.004.

376. Patching S.G., Gardiner P.H.E. Recent developments in selenium metabolism and chemical speciation: a review // J. Trace Elements Med. Biol. - 1999. - V. 13. -P. 193-214.

377. Pendyala S., Gorshkova I.A., Usatyuk P.V., He D., Pennathur A., Lambeth J.D., Thannickal V.J., Natarajan V. Role of Nox4 and Nox2 in hyperoxia-induced reactive oxygen species generation and migration of human lung endothelial cells // Antioxid. Redox Signal. - 2009. - V. 11(4). - P. 747-64.

378. Pendyala S., Natarajan V. Redox regulation of Nox proteins // Respir. Physiol. Neurobiol. - 2010. - V. 174(3). - P. 265-271. doi: 10.1016/j.resp.2010.09.016.

379. Peng H., Chen W., Cheng Y., Hakuna L., Strongin R., Wang B. Thiol Reactive Probes and Chemosensors // Sensors. - 2012. - V. 12. - P. 15907-15946; doi:10.3390/sl21115907.

380. Perez J., Arenas F., Pradeñas G., Sandoval J., Vasquez C.C. Escherichia coli YqhD exhibits aldehyde reductase activity and protects from the harmful effect of lipid peroxidation-derived aldehydes // J. Biol. Chem. - 2008. - V. 283. - P. 73467353.

381. Pérez J.M., Calderón I.L., Arenas F.A., Fuentes D.E., Pradeñas G.A., Fuentes E.L., Sandoval J.M., Castro M.E., Elias A.O., Vásquez C.C. Bacterial toxicity of potassium tellurite: unveiling an ancient enigma // PLoS ONE. - 2007. - V. 2(2). -9 p. e211. doi:10.1371/journal.pone.0000211.

382. Petering D.H., Huang M., Moteki S., Shaw III C.F. Cadmium and lead interactions with transcription factor IIIA from Xenopus laevis: a model for zinc

finger protein reactions with toxic metal ions and metallothionein // Mar. Environ. Res. - 2000. - V. 50(1-5). - P. 89-92.

383. Peterson S.A., Ralston N.V., Peck D.V., Van Sickle J., Robertson J.D., Spate V.L., Morris J.S. How might selenium moderate the toxic effects of mercury in stream fish of the western U.S.? // Environ. Sci. Technol. - 2009. - V. 43. - N 10. -P. 3919-25.