Сравнительное экспериментальное изучение механизма восстановления субстратов нитрогеназы при катализе модельным MgMo комплексом и природным кластером FeMoco, выделенным из фермента тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.15, кандидат химических наук Бардина, Надежда Владимировна

• Бардина, Надежда Владимировна
• кандидат химических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат химических наук Бардина, Надежда Владимировна

ВВЕДЕНИЕ.

Сокращения.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Биологическая фиксация азота. Фермент нитрогеназа. f 1 '

1.1.1. Строение белковых компонентов фермента и входящих в их состав металлокластеров.

1.1.2. Железо-молибденовый кофактор нитрогеназы (FeMoco).

1.2. FeMoco вне белка. Методы изучения.

1.2.1. Физико-химические свойства.

1.2.2. Окислительно-восстановительные свойства.

1.2.3. Стехиометрические реакции.

1.2.4. Каталитическая активность.

1.3. Химические модели нитрогеназной реакции.

1.3.1. Системы Волъпина-Шура.

1.3.2. Комплексы переходных металлов с молекулярным азотом.

1.3.3. Модельные системы на основе молибдена.

1.4. Комплексы молибдена в протонных средах: методы получения, строение, свойства.

ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. Реактивы. Методы получения и очистки реагентов.

2.2. Выделение FeMoco из белка и оценка качества препарата.

2.3. Синтез молибден-содержащих комплексов.

2.4. Проведение экспериментов по изучению каталитической активности растворов кластеров.

2.4.1 Восстановление ацетилена.

2.4.2 Восстановление азота комплексами молибдена.

2.5. Аналитические процедуры.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Кинетические закономерности восстановления ацетилена при катализе магний-молибденовым кластером.

3.2. Влияние потенциала внешнего донора электронов на реакцию восстановления ацетилена, катализируемое FeMoco вне белка и MgMo комплексом. Температурная зависимость.

3.3. Влияние кислотности и химической природы реагента на скорость восстановления ацетилена, катализируемого выделенным из белка FeMoco.

3.4. Алкоксидные комплексы молибдена, образующиеся при первичном взаимодействии M0CI5 с №ОСНз: синтез, молекулярные структуры, ИК спектры.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Сравнительное экспериментальное изучение механизма восстановления субстратов нитрогеназы при катализе модельным MgMo комплексом и природным кластером FeMoco, выделенным из фермента»

Актуальность проблемы

Нитрогеназа является ферментом, катализирующим восстановление атмосферного азота до аммиака, который необходим живым организмам для биосинтеза аминокислот и других жизненно важных азотсодержащих молекул. Более 60% связанного азота на земле образуется в результате деятельности азотфиксирующих микроорганизмов. Нитрогеназу изучают более 30 лет, при этом механизм действия этого фермента еще далеко не ясен. Одним их главных нерешенных вопросов нитрогеназного катализа является механизм восстановления субстратов в активном центре фермента.

Среди подходов, используемых для получения информации о работе энзимов, особое место занимает биомиметический подход, подразумевающий изучение более простых — неферментативных, химических модельных систем на основе комплексов переходных металлов, созданных с использованием принципов и методов ферментативного катализа.

Объектами исследования в данной диссертационной работе выбраны уникальные биомиметические азотфиксирующие системы. В состав одной из них входит природный, выделенный из MoFe-белка нитрогеназы активный центр фермента - кластер состава [(|1-Х)МоРе789Томоцитрат], так называемый, FeMo-кофактор. Вторая является функциональной моделью нитрогеназы, роль катализатора в которой выполняет полиядерный магний-молибденовый кластер, образующийся при восстановлении комплекса Мо (V) известной структуры [Mg2Mo8022(MeO)6(MeOH)4][Mg(MeOH)6]-6MeOH. В оптимальных условиях эта система восстанавливает азот с высокими скоростями и является на сегодняшний день самой эффективной среди протонных азотфиксирующих систем.

В попытках понять функции самого кластера FeMoco и вклад, вносимый белковой матрицей в целом и ближайшими к кофактору аминокислотами в процесс восстановления азота в мягких условиях, в лаборатории акад. А. Е. Шилова было предложено и реализовано исследование каталитической реакционной способности отделенного от белка FeMoco в реакциях восстановления субстратов нитрогеназы в небелковой среде, обеспечивающей возможность доступа электронов, протонов и субстрата. Было установлено, что восстановленный амальгамой европия FeMoco вне белкового окружения! способен обратимо координировать N2. Проведенное изучение кинетических закономерностей катализируемой FeMoco реакции восстановления С2Н2 с последующим* сравнением каталитического поведения^ выделенного кофактора и нитрогеназы in vitro в реакциях восстановления-С2Н2 и ингибирования этого процесса СО' и N2 показало значительное сходство основных закономерностей этих реакций для обеих систем с участием FeMoco. Исследование этой уникальной системы продолжено в настоящей работе.

Химический механизм активации азота в- азотфиксирующих системах на основе кластерных соединений- молибдена, также как и строение их активных центров, остается до сих пор неизвестным. Известно только ограниченное количество структур предшественников кластеров, образующих активные в катализе восстановления азота соединения при восстановлении. То же самое можно сказать и про другие протонные азотфиксирующие системы, в которых молекулярное строение активирующих азот соединений также неизвестно. Поэтому выяснение состава и структурных особенностей алкоксидных комплексов молибдена, лежащих в основе абсолютного большинства известных протонных азотфиксирующих систем, является важным направлением исследований. Следует также отметить, что алкоксидные комплексы переходных металлов, в частности, молибдена, представляют значительный самостоятельный интерес, поскольку химия их богата, необычна и мало изучена. При этом в последнее время расширилось практическое использование этих комплексов в качестве соединений-предшественников при синтезе оксидов высокой чистоты.

В данной диссертационной работе проводится сравнительное экспериментальное исследование реакционной способности и каталитических свойств железо-молибденового кофактора — природного кластера, выделенного из фермента, и моделирующих его функцию полиядерных комплексов молибдена в реакциях восстановления "малых" молекул - субстратов нитрогеназы. Такое параллельное изучение и сравнительный анализ каталитического действия изолированного кофактора нитрогеназы и синтетических магний-молибденовых кластеров, в одинаковых, небиологических условиях позволяет определить сходства и различия в механизме активации и восстановления инертной молекулы азота природными и искусственными системами, а также понять причины уникальной эффективности ферментативного восстановления молекулярного азота.

Цель работы

Данная работа была направлена на получение информации о механизме превращения субстратов нитрогеназы при катализе гетеробиметаллическими молибден-содержащими кластерами: природным - FeMo кофактором и синтетическим, моделирующим функцию нитрогеназы — MgMo комплексом.

Работа включала следующие задачи.

1. Изучение кинетических закономерностей реакции восстановления ацетилена, катализируемой MgMo комплексом, и ее ингибирования молекулярным азотом и оксидом углерода (II) в тех же самых условиях и с участием тех же восстановителей, что были использованы ранее при изучении каталитической реакционной способности выделенного из фермента FeMoco.

2. Исследование влияния потенциала внешнего донора электронов, а также кислотности и химической природы протонирующего агента на реакцию восстановления С2Н2, катализируемую FeMoco вне белка.

3. Сравнение каталитического поведения природного (FeMoco) и модельного (MgMo) кластеров на основе результатов, полученных в одинаковых небиологических условиях.

4. Синтез и исследование состава и строения соединений молибдена, участвующих в активации азота в протонных азотфиксирующих системах.

Научная новизна

В работе впервые проведено подробное исследование каталитических свойств магний-молибденового комплекса, входящего в активный центр самой эффективной на сегодняшний день модельной азотфиксирующей системы, посредством изучения кинетических закономерностей восстановления альтернативного субстрата нитрогеназы - ацетилена. На основе полученных результатов проведено сравнение свойств как катализаторов и показано значительное сходство выделенного из белка активного центра нитрогеназы - FeMo кофактора и синтетического MgMo комплекса в реакции восстановления С2Н2 и ингибирования ее оксидом углерода (II). В работе впервые приведены экспериментальные подтверждения механизма опосредованного протонирования субстрата при катализе металлическими кластерами, предсказанного ранее теоретическими расчетными методами, а также показано, что кластерные катализаторы благоприятствуют протеканию многоэлектронных окислительно-восстановительных реакций. Впервые выделены и охарактеризованы методом РСА молибден-содержащие комплексы — продукты первичного взаимодействия' M0CI5 с №ОСНз в метаноле, являющиеся предшественниками каталитически-активных азотвосстанавливающих комплексов.

Практическая г{енность

Все полученные результаты по изучению каталитического восстановления субстратов нитрогеназы с участием в качестве катализаторов отделенного от белковой матрицы активного центра фермента - кофактора FeMoco и уникального модельного кластера являются абсолютно оригинальными, как в смысле объектов исследования, так и в смысле использованных подходов. Понимание реального химического механизма одного из самых красивых и сложных ферментативных процессов* -восстановления молекулярного азота нитрогеназой - не только представляет интерес для фундаментальной науки само по себе, но и, в свою очередь, могло бы стать научной основой создания принципиально' новых экологически чистых катализаторов и процессов, основанных на использовании принципов, найденных в ходе эволюции живой природы.

Состав и структура диссертации

Данная диссертационная работа содержит введение, четыре главы, выводы и список цитируемой литературы из 185 названий. Глава 1 посвящена анализу имеющейся литературы в области функционирования природного фермента нитрогеназы, его строения и свойств, а также истории и развитию химических молибден-содержащих азотфиксирующих систем. В главе 2 описаны экспериментальные методики очистки исходных реагентов и растворителей, синтеза Мо-содержащих комплексов и выделения FeMo кофактора, методики проведения реакции восстановления субстратов нитрогеназы, а также аналитические методы, использованные в работе. В главе 3 приведены результаты изучения каталитических свойств синтетического MgMo комплекса и выделенного из белка железо-молибденового кофактора. В главе 4 проведен заключительный анализ полученных результатов, основанный на сравнении каталитического поведения природного (FeMoco) и модельного (MgMo) кластеров в реакциях с субстратами и ингибиторами нитрогеназы.

Заключение диссертации по теме «Катализ», Бардина, Надежда Владимировна

выводы

1. Изучена кинетика восстановления С2Н2 и ингибирование этого процесса N2 и СО при катализе модельным MgMo комплексом в условиях, аналогичных для системы на основе экстрагированного из фермента активного центра нитрогеназы (FeMoco). Сравнение основных параметров реакций показало значительное сходство механизмов каталитического восстановления субстратов в присутствии природного и синтетического кластеров.

2. Изучено влияние потенциала внешнего донора электронов на каталитическое восстановление С2Н2 в присутствии FeMoco вне белка. Показано, что в зависимости от кислотности протонирующего агента, лимитирующей стадией может быть как перенос электрона от катода на каталитический кластер, так и стадия переноса протона в катализатор-субстратном комплексе.

3. Изучено влияние кислотности и химического строения источника протонов на реакции, катализируемые FeMoco вне белка. Установлено, что протонирование субстрата, координированного на каталитическом кластере, происходит через стадию первичного протонирования атомов катализатора, то есть опосредованно.

4. Исследованы температурные зависимости скоростей реакций, катализируемых FeMoco вне белка и MgMo комплексом. Показано, что строение и состав обоих кластеров благоприятствуют протеканию многоэлектронных реакций.

5. Впервые получены и охарактеризованы методом РСА монокристаллы двух алкоксо-комплексов молибдена, образующихся при разном соотношении МоС15 и NaOCH3 в реакционном растворе Показано, что при соотношении MoCl5:NaOCH3 1:3 образуется редкий представитель димерных алкоксидов молибдена (V), Мо2(ОСН3)8С12, не содержащий оксо-групп, а при соотношении MoCl5:NaOCH3 = 1:5 — анионный биядерный комплекс, [Мо202(ОСН3)7]~, связанный в кристаллической решетке в цепи посредством взаимодействия с катионной группировкой [Na (СН3ОН)]+.

6. . На основании расчета методом функционала плотности найдено, что структура наинизшего по энергии изомера синтезированного биядерного комплекса молибдена (V) совпадает с экспериментальной. Также показано, что комплекс, является устойчивым к диссоциации в среде метилового спирта и его состав обусловлен реакциями сольволиза.

ГЛАВА 4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты настоящей работы и работ [54,164] позволяют провести сравнительный анализ каталитических свойств комплексов - природного FeMoco, выделенного из белка, и моделирующего его действие в составе самой эффективной на сегодняшний день азотфиксирующей системы -синтетического MgMo.

Можно выделить ряд сходных черт: обе системы являются эффективными катализаторами восстановления ацетилена до этилена и этана со сходными параметрами образования комплекса «катализатор-субстрат». Причем, продукты образуются по параллельным маршрутам, по-видимому, из одной и той же частицы [Cat(H)PhS(C2H2)], Cat = FeMoco или MgMo комплекс. При этом эффективная энергия активации образования этана в полтора раза меньше, чем этилена, что является необычным, и наблюдалось в настоящей работе впервые для металлокомплексных каталитических систем. Было показано, что' лимитирующая стадия процесса в обеих системах в присутствии тиофенола - электрохимическая, а именно, перенос электрона от катода на кластер. И FeMoco, и MgMo комплекс в изучаемых системах имеют несколько взаимосвязанных субстрат (ингибитор) координирующих центров. Оксид углерода (И) ингибирует восстановление ацетилена, при этом сам в системах не восстанавливается. Использование различных соединений в качестве доноров протонов показало, что только те, которые каким-либо образом могут взаимодействовать с катализатором, способны эффективно протонировать его и координированный субстрат, причем, кислотность агента может находиться в достаточно широком диапазоне. Механизм протонирования в обеих системах сложный, включает промежуточное протонирование атомов катализатора с последующим переносом протона на координированную молекулу ацетилена.

Главные различия системы проявляют в отношении реакции с молекулярным азотом. При катализе выделенным из белка FeMoco наблюдается только обратимое комплексообразование азота с восстановленным кластером, тогда как в присутствии- MgMo комплекса происходит восстановление N2 до гидразина и аммиака. Нам не удалось получить каких-либо характеристик первичного комплексообразования N2, поскольку в данной системе не наблюдается ингибирования восстановления ацетилена азотом. По-видимому, уже в условиях далеких от насыщения по азоту, характер образующегося диазотного комплекса таков, что он>'быстро и необратимо протонируется с образованием N2H4 и NH3.

Значения некоторых параметров восстановления субстратов нитрогеназы при катализе и выделенным из белка FeMoco для сравнения приведены в таблице 6.

Исследование взаимодействия хлорида молибдена (V) с метилатом натрия в метаноле показывает, что "щелочной раствор M0CI5" - основа большинства азотфиксирующих систем в протонных средах — в зависимости от условий его приготовления и способов восстановления, содержит соединения молибдена разной ядерности и разного состава. В настоящей работе при различном соотношении СН3СГ / Мо в реакционной смеси, выделено два комплекса молибдена. Предварительные эксперименты показывают, что раствор, полученный восстановлением этих комплексов амальгамами европия, натрия или в электрохимической ячейке способен катализировать восстановление ацетилена, но структура активных комплексов пока не изучена. Поэтому очевидна необходимость продолжения данных исследований с целью определения механизма восстановления азота протонными азотфиксирующими системами, в частности, определения, какие именно соединения молибдена ответственны за проявление азотфиксирующей активности и почему.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Бардина, Надежда Владимировна, 2008 год

1. Беррис Р. Ранний период развития биохимии фиксации азота. В кн.:

2. Проблемы фиксации азота. М.: Мир, 1982, С. 337-351.

3. Иди Р., Смит Б. Физико-химические свойства нитрогеназы и еекомпонентов. В кн.: Проблемы фиксации азота. М.: Мир, 1982, С. 352.432.

4. Einsle О., Tezcan F.A., Andrade S.L.A., Schmid В., Toshida N., Howard J.B.,

5. Rees D.C. The nitrogenase MoFe-protein at 1.16 A resolution: a central ligand in the FeMo-cofactor. Science, 2002, V. 297, P. 1696-1700:

6. Sen S., Igarashi R., Smith A., Johnson M.K., Seefeldt L.C., Peters J.W.

7. A conformational mimic of the MgATP-bound "on state" of the nitrogenase iron protein. Biochemistry, 2004, V. 43, P. 1787-1797.

8. Schmid В., Einsle O., Chiu H.-J., Willing A., Yoshida M., Rees D.C., Howard

9. J.B. Biochemical and structural characterization of the crosslinked complex of nitrogenase: comparision to the ADF-A1F4" stabilized structure. Biochemistry, 2002, V. 41 P. 15557-15565.

10. Kim J., Woo D., Rees D. C. X-ray crystal structure of the nitrogenasemolybdenum-iron protein from Clostridium pasteurianum at 3.0 A resolution. Biochemistry, 1993, V. 32, P. 7104-7115.

11. Mayer S.M., Lawson D.M., Gormal C.A., Roe S.M., Smith B.E. New insightsinto structure-function relationships in nitrogenase: a 1.6 A resolution X-ray crystallographic study of Klebsiella pneumoniae MoFe-protein. J. Mol. Biol., 1999, V. 292, P. 871-891.

12. Chan M.K., Kim J., Rees D.C. The nitrogenase FeMo-cofactor and P-clusterpair-2.2 A resolution structures. Science, 1993, V. 260, P. 792-794.

13. Howard J.B., Rees D.C. Structural basis of biological nitrogen fixation. Chem.

14. Rev., 1996, V. 96, P. 2965-2982.

15. Burgess В. K., Lowe D. J. Mechanism of molybdenum nitrogenase. Chem.

16. Rev., 1996, V. 96, P. 2983-3011.

17. Burns R.H. Nitrogenases. J. Biol. Chem., 1991, V. 266, No.15, P. 9339-9342.

18. McLean P.A., True A., Nelson M.J., Lee H.-I., Hoffman B.M., Orme-Johnson

19. W.H. Effects of substrates (methyl isocyanide, C2H2) and inhibitor (CO) on resting-state wild-type and NifV{^Klebsiella pneumoniae MoFe proteins. J. Inorg. Biochem., 2003, V. 93, P. 18-32.

20. Peters J.W., Fisher K., Dean D.R. Nitrogenase structure and function: abiochemical-genetic perspective. Ann. Rev. Microbiol., 1995, V. 49, P. 335366.

21. Igarashi R.Y., Seefeldt L. C., Nitrogen Fixation: The Mechanism of the Mo

22. Dependent Nitrogenase. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 2003, V. 38, P. 351-384.

23. Watt G.D., Reddy K.R.N. Formation of an all Ferrous Fe4S4 Cluster in the Iron Protein Component of Azotobacter vinelandii Nitrogenase. J. Inorg. Biochem., 1994, V. 53, P. 281-294.

24. Angove H. C. Mossbauer and EPR Evidence for an All-Ferrous Fe4S4 Clusterwith S = 4 in the Fe Protein of Nitrogenase. J. Am. Chem. Soc., 1997, V. 119, P. 8730-8731.

25. Rees D.C., Tezcan F.A., Haynes C.A., Walton1 M.Y., Andrade S., Einsle O.,

26. Howard J.B. Structural basis of biological nitrogen fixation. Phil. Trans. R. Soc. A, 2005, V.363, P.971-984.

27. Peters J.W., Stowell M.H.B.,,Soltis S.M., Finnegan M.G., Johnson M.K., Rees D.C. Redox-dependent structural changes in the nitrogenase P-cluster: Biochemistry, 1997, V. 36, P. 1181-1187.

28. Hagen W.R., Wassink H., Eady R.R., Smith B.E., Haaker H. Quantitative EPRof an S=7/2 system in thionine-oxidized MoFe proteins of nitrogenase. Aredefinition of the P-cluster concept. Eur. J. Biochem., 1987, V. 169; P. 457465.

29. Burgess B.K. The iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. Chem. Rev.,1990, V. 90, P. 1377-1406.

30. Bulen W.A., Burns R.C., LeComte J.R. Nitrogen fixation: hydrosulfite aselectron* donor with cell-free preparations of Azotobacter vinelandii and Rhodospirillum rubrum. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1965, V.53, P. 532-539.

31. Druzhinin S.Yu., Syrtsova L.A., Uzenskaja A.M., Likhtenstein G.I. Thephotoreduction of nitrogenase. Biochem. J., 1993, V. 290, 627-631.

32. Дружинин С.Ю., Сырцова JI.A., Денисов H.H., Шкондина Н.И., Гак В.Ю.

33. Ксантеновые красители как фотохимические доноры для нитрогеназной реакции. Биохимия, 1998, Т. 63, вып. 8, С. 1164-1175.

34. Kim J., Rees D.C. Structural models for the metal centers in the nitrogenasemolybdenum-iron protein: Science; 1992, V. 257, P. 1677-1682.

35. Bolin J.T., Campobasso N., Muchmore. S.W., Morgan T.V., Mortenson L.E.

36. Hinnemann В., Norskov J.K. Modeling a Central Ligand in the Nitrogenase

37. FeMo Cofactor. J. Am. Chem. Soc., 2003, V. 125, P. 1466-1467.

38. Dance I. The consequences of an interstitial N atom in the FeMo cofactor of nitrogenase. Chem. Commun., 2003, P. 324-325.

39. Lovell Т., Liu Т., Case D.A., Noodleman L. Structural, spectroscopic, and redox consequences of a central ligand in the nitrogenase MoFe cofactor. J. Am. Chem. Soc., 2003, V. 125, P. 8377-8383.

40. Huniar U., Ahlrichs D., Coucouvanis D. Density functional theory calculations and exploration of a possible mechanism of N2 reduction by nitrogenase. J. Am. Chem. Soc., 2004, V. 126, P. 2588-2601.

41. Шестаков А. Ф. Уникальные особенности структуры Fe-Мо-кофакторанитрогеназы, благоприятные для многоцентровой координации молекулы азота. Изв. АН, Сер. хим., 1996, № 8, С. 1928-1933.

42. Lee H.-I., Benton Р.М.С., Laryukhin М., Igarashi R.Y., Dean D:R., Seefeldt

43. C., Hoffman B.M. The interstitial atom of the nitrogenase FeMo-cofactor: ENDOR and ESEEM show it is not an exchangeable nitrogen. J. Am. Chem. Soc., 2003, V. 125, P.5604-5605.

44. Schultz F. A., Gheller S.F., Burgess B.K., Lough S., Newton W.E. Electrochemical characterization of the iron-molybdenum cofactor from Azotobacter vinelandii nitrogenase. J. Am. Chem. Soc., 1985, V. 107, P. 5364-5368.

45. Newton W.E., Schultz F.A., Gheller S.F., Lough S., McDonalds J.W.,

46. Conradson S.D., Hedman В., Hodgson K.O. Iron molybdenum cofactor of Azotobacter vinelandii nitrogenase oxidation-reduction properties and structural insights. Polyhedron, 1986, V. 5, № 1-2, P. 567-572.

47. Сырцова JLA., Тимофеева E.A. Перенос электрона, сопряженный сгидролизом ATP, в нитрогеназе. Изв. АН, Сер. хим., 2001", №10^ С.1706-1711.

48. Schimpl J., Petrilli Н.М., Blochl Р.Е. Nitrogen binding to the FeMo-cofactor of nitrogenase. J. Am. Chem. Soc., 2004, V. 126, P. 15772-15778.

49. Shah V.K., Brill W.J. Isolation of an iron-molybdenum cofactor from nitrogenase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1977, V. 74, P. 3249-3253.

50. Rawlings J., Shah V.K., Chisnell J.R., Brill W.J., Zimmerman R., Miinck E.,

51. Orme-Johnson W.H. Novel metal cluster in the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. J. Biol. Chem., 1978, V. 253, № 4, P. 1001-1004.

52. Newton W.E. Isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. In:

53. Biological Nitrogen Fixation, Stacey G., Bunis R. H., Evans H. J. (Eds.), Chapman & Hall, New York, 1992, P. 877-928.

54. Walters M.A., Chapman S.K., Orme-Johnson W.H. The nature of amideligation to the metal sites of FeMoco. Polyhedron, 1986, V. 5, № 1-2, P. 561565.

55. Pickett C.J., Vincent K.A., Ibrahim S.K., Gormal A.G., Smith B.E., Best S.P.

56. Electron-Transfer Chemistry of the Iron-Molybdenum Cofactor of Nitrogenase: Delocalized and localized Reduced States of FeMoco which Allow Binding of Carbon Monoxide to Iron and Molybdenum. Chem. Eur. J., 2003, V.9, No.l, P.76-87.

57. Баженова M.A. Каталитическое поведение FeMoco вне белка. Дисс. Канд.хим. наук, Москва: МГУ, 2001, 124с.

58. Хидридж Д. Электрохимия металлов в неводных растворах, под ред. Я.

59. М. Колотыркина. М.: Мир, 1974, С. 166.

60. Pickett C.J., Vincent К.А., Ibrahim S.K., Gormal A.G., Smith B.E., Fairhurst

61. S.A., Best S.P. Synergic Binding of Carbon Monoxide and Cyanide to the FeMo Cofactor of Nitrogenase: Relic Chemistry of an Ancient Enzyme. Chem. Eur. J., 2004, V.10, P.4770-4776.

62. Ibrahim S. K., Vincent K., Gormal C.A., Smith B.E., Best S.P., Pickett C.J.

63. The isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase binds carbon monoxide upon electrochemically accessing reduced states. Chem. Commun., 1999, P. 1019-1020.

64. Gronberg K.L.C, Gormal C.A, Smith B.E., Henderson R.A. A new approachto identifying substrate binding sites on isolated FeMo-cofactor of nitrogenase. Chem. Commun, 1997, No 7, P. 713-714.

65. Smith В. E., Bishop P.E., Dixon R.A., Eady R.R., Filler W.A., Lowe D.J.,

66. Richards A.J.M., Thomson A.J., Thorneley R.N.F., Postgate J.R. The iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. In: Evans H.J., Bottomley P.J., Newton W.E. (Eds.), Nitrogen fixation research progress, Nijhoff, Dordrecht, 1985, P. 597-603.

67. Conradson S.D., Burgess B.K., Vaughn S.A., Roe A.L., Hedman В., Hodgson K.O., Holm R.H. Cyanide and methylisocyanide binding to the isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. J. Biol. Chem., 1989, V. 264, P. 1596715974.

68. Smith B.E., Durrant M.C., Fairhurst S.A., Gormal C.A., Gronberg K.L.C.,

69. Henderson R.A., Ibrahim S.K., Le Gall Т., Pickett C.J. Exploring the reactivity of the isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. Coord. Chem. Rev, 1999, V. 185-186, P. 669-687.

70. Henderson R.A. Combined versus individual labilising effects of H4", Na+ and nucleophile on catalysed substitution reactions: studies on1. Fe4S4X4. (X = CIor PhS). J. Chem. Soc, Dalton Trans, 1999, P. 119 125.

71. Almeida V.R, Gormal C.A, Gronberg K.L.C, Henderson R.A, Oglieve K.E,

72. Smith B.E. Protonation and substitution reactions of Fe-S 'basket' clusters including extracted FeMo-cofactor of nitrogenase. Inorg: Chim. Acta, 1999, V. 291, P. 212-225.

73. Schultz F.A, Feldman B.J, Gheller S.F, Newton W.E. Effects of oxidation state, solvent acidity and thiophenol on the electrochemical properties of iron- molybdenum cofactor from nitrogenase. Inorg. Chim. Acta., 1990, V.170, P. 115-122.

74. McKenna C.E., McKenna M.-C., Higa M.T. Chemical probes of nitrogenase.

75. Cyclopropene. Nitrogenase-catalyzed reduction to propene and cyclopropane. J. Am. Chem. Soc., 1976, V. 98, P. 4657-4659.

76. Le Gall Т., Ibrahim S.K., Gormal C.A., Smith В E., Pickett C.J. The isolatediron-molybdenum cofactor of nitrogenase catalyses hydrogen evolution at high potential. Chem. Commun., 1999, P. 773-774.

77. Shah V.K., Chisnell J.R., Brill W.J. Acetylene reduction by the iron-molybdenum cofactor from nitrogenase. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, V. 81, №1., P. 232-236.

78. McKenna C.E., McKenna M.-C., Huang C.W. Low stereoselectivity inmethylacethylene and cyclopropene reductions by nitrogenase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, V. 76, № 10, P. 4773-4777.

79. Weathers B.J., Grate J.H., Strampach N.A., Schrauzer G.N. Chemicalevolution of a nitrogenase model. 18. Reduction of molecular nitrogen with molybdoinsulin catalysts. J. Am. Chem. Soc., 1979, V. 101, P. 925-928.

80. Corbin J.L., Pariyadath N., Stiefel E.I. Ligand effects and product distributionsin molybdothiol catalyst systems. J. Am. Chem. Soc., 1976, V. 98, № 24, P. 7862-7864.

81. Newton W. E., Corbin J. L., Schneider P. W., Bulen W. A. On potential modelsystems for the nitrogenase enzyme. J. Am. Chem. Soc., 1971, V. 93, P. 268269.

82. Баженова M.A., Баженова T.A., Петрова Г.Н., Миронова С.А. Взаимноевлияние субстратов и ингибиторов в реакциях, катализируемых железо-молибденовым кофактором нитрогеназы вне белка. Кинетика и катализ, 2002, Т.43, № 2, С.219-230.

83. Rivera-Ortiz J.M., Bums R Н. Interactions among substrates and inhibitors ofnitrogenase. J. Bacterid., 1975, V. 123, № 2, P. 537-545.

84. Vol'pin М.Е., Shur V.B. Nitrogen fixation by transition metal complexes.

85. Nature, 1966, V. 209, P. 1236-1239.

86. Вольпин M.E., Шур В.Б. Фиксация молекулярного азота в апротонныхсредах. В кн.: Новое в химической фиксации азота. М.: Мир, 1983, С. 77113.

87. Allen A.D., Senoff C.V. Nitrogenpentaaminoruthenium(II) complexes. J.

88. Chem. Soc., Chem.Commun., 1965, № 24, P.621-622.

89. Шилов A.E., Шилова A.K., Бородько Ю.Г. Прямое получение комплексовмолекулярного азота с соединениями рутения. Кинетика и катализ, 1966, Т.7, №4, С.768-769.

90. Van Tamelen Е.Е., Fechter R.B., Schneller S.W., Boche G., Greeley R.H.,

91. Akermark B. Titanium(II) in the fixation-reduction of molecular nitrogen under mild conditions. J. Am. Chem. Soc., 1969, V.91, №6, P.l551-1552.

92. Шилов A.E., Шилова A.K., Квашина Е.Ф. Промежуточные комплексы вреакциях восстановления азота. Кинетика и катализ, 1969, Т. 10, № 6, С. 1402.

93. Shaver М.Р., Fryzuk М. D. Activation of molecular nitrogen: coordination,cleavage and functiolization of^madiatedby metal complexes. Adv., Synth. Catal.,2003, V.345, P.1061-1076.

94. Hidai. M., Mizobe Y. Recent advances in the chemistry of dinitrogencomplexes. Chem. Rev., 1995, V. 95, P. 1115-1133.

95. Боттомли Ф. Диазотные комплексы переходных металлов. В кн.:

96. Проблемы фиксации азота. М.: Мир, 1982, С. 104-154.

97. Chatt J., Pearman A.J., Richards R.L. The Reduction of Mono-Coordinated Molecular Nitrogen to Ammonia in a Protic Environment. Nature, 1975, V. 253, P.39-40.

98. Chatt J., Pearman A.J., Richards R.L. Conversion of dinitrogen in its molybdenum and tungsten complexes into ammonia and possible relevance to the nitrogenase reaction. J. Chem. Soc. Dalton Trans., 1977, P. 1852-1860.

99. Pickett C.J., Talarmin J. Electrosynthesis of ammonia. Nature, 1985, V. 317, P.652.653.

100. Barriere F. Modeling of the molybdenum center in the nitrogenase FeMocofactor. Coord. Chem. Rev., 2003, V. 236, P. 71-89.

101. Henderson R.A., Leigh G.J., Pickett C.J. The chemistry of nitrogen fixationand models for the reactions of nitrogenase. Adv. Inorg. Chem. Radiochem., 1983, V. 27, P. 197-292.

102. Pickett C.J. The Chatt cycle and the mechanism of enzymic reduction of molecular nitrogen. J. Biol. Inorg. Chem., 1996, Y.l, P. 601-606.

103. Richards R.L. Reactions of small molecules at transition metal sites: Studies relevant to nitrogenase, an organometallic enzyme. Coord. Chem. Rev., 1996, V. 154, 83-97.

104. Hidai M., Mizobe Y. Chemical nitrogen fixation by using molybdenum andtungsten complexes. Pure Appl.Chem., 2001, V. 73, P. 261-263.

105. Nishibayashi Y., Iwai S., Hidai M. A model for protonation of dinitrogen by nitrogenase: Protonation of coordinated dinitrogen on tungsten with hydrosulfido-bridged dinuclear complexes. J. Am. Chem. Soc., 1998, Y.l20, P. 10559-10560.

106. Kuwata S., Hidai M. Hydrosulfido complexes of transition metals. Coord.

107. Chem. Rev., 2001, Y. 213, P. 211-305.

108. Yoo S.J., Angove H.C., Papaefthymiou V., Burgess B.K., Munck E. J. Mossbauer study of the MoFe protein of nitrogenase from Azotobacter vinelandii using selective Fe-57 enrichment of the M-centers. J. Am. Chem. Soc., 2000, V. 122, P.4926-4936.

109. Schrock R.R. High oxidation state coordination chemistry with triamidoaminetungsten and molybdenum complexes. Pure Appl. Chem., 1997, V. 69, P. 2197-2203.

110. Schrock R.R., Kolodziej R. M., Liu A.H., Davis W.H., Vale M.G. Preparationand. characterization of two high oxidation state molybdenum dinitrogen complexes: МоСр*Ме3.2(ц-К2) and |MoCp*Me3](|i-N2)[WCp,Me3]: J. Am. Chem. Soc., 1990, V. 112, P. 4338-4345.

111. Schrock R.R., Glassman Т.Е., Vale M.G. Cleavage of the N-N bond in a highoxidation state tungsten or molybdenum hydrazine complex and the catalytic reduction of hydrazine. J. Am. Chem. Soc., 1991, V. 113, P. 725-726.

112. Greco G.E., Schrock R.R. Synthesis of triamidoamine ligands of the type

113. ArylNHCH2CH2)3N and molybdenum, and tungstem complexes that contain an (ArylNCH2CH2)3N.3- ligand. Inorg. Chem., 2001, V. 40, P. 3850-3860.

114. Yandulov D.V., Schrock R.R. Reduction of dinitrogen to ammonia at a wellprotected reaction site in a molybdenum triamidoamine complex. J. Am. Chem. Soc., 2002, V. 124, P. 6252-6253.

115. Yandulov D.V., Schrock R.R., Rheingold A.L., Ceccarelli C., Davis W.M.

116. Synthesis and reactions of molybdenum triamidoamine complexes containing hexaisopropylterphenyl substituents. Inorg. Chem., 2003,V. 42, P. 796-813.

117. Yandulov D.V, Shrock R.R. Catalytic reduction of dinitrogen to ammonia at a single molybdenum center. Science, 2003, V. 301, P. 76-78.

118. Cummins C.C. Reductive cleavage and related reactions leading tomolybdenum-element multiple bonds: new pathways offered by three

119. J coordinate molybdenum(III). Chem. Comm., 1998, V. 17, P. 1777-1786.

120. Laplaza C.E, Cummins C.C. Dinitrogen cleavage by a 3-coordinate molybdenum (III) complexes. Science, 1995, V. 268, P. 861-863.

121. Laplaza C.E, Johnson M.A, Peters J.S, Odom A.L, Kim E, Cummins C.C, George G.N, Pickering I.J. Dinitrogen cleavage by three-coordinate molybdenum(III) complexes: Mechanistic and structural data. J. Am. Chem. Soc, 1996, V. 118, P. 8623-8638.

122. Шилов A.E. Каталитическое восстановление молекулярного азота в растворах. Изв. АН, Сер. хим., 2003, №12, С.2417-2424.к

123. Nikonova L.A, Isaeva S.A, Pershikova N.I, Shilov A.E. A comparison of the1 reduction of dinitrogen by a vanadium(II)-catechol system with that by theactive centre of nitrogenase. J. Mol. Cat, 1975/76, V. 1, P. 367-374.

124. Didenko L.P, Gavrilina O.K., Yablonskaya E.E, Shilova A.K, Shilov A.E. Phospholipid-dependent catalytic dinitrogen reduction in the presence of molybdenum complexes. Nouv. J. Chim, 1983, V. 7, № 7, P. 605-611.

125. Денисов Н.Т., Шувалов В.Ф., Шувалова Н.И., Шилова А.К., Шилов А.Е. Каталитическое восстановление молекулярного азота в протонных средах. Кинетика и катализ, 1970, Т. 11, № 3, С. 813-817.

126. Shilov А.Е., Denisov N.T., Efimov O.N., Shuvalov V.F., Shuvalova N.I., Shilova A.K. New nitrogenase model for reduction of molecular nitrogen in protic media. Nature, 1971, V. 231, P.460-461.

127. Денисов H.T., Бурбо E.M., Кобелева С.И. Влияние рН среды на восстановление молекулярного. азота молибденсодержащими гидроокисями металлов. Кинетика и катализ, 1982, Т. 23; №41, С. 874880.

128. Denisov N.T., Shilov А.Е., Shuvalova N.I., Panova T.P. Mechanism of electron transfer in dinitrogen fixation in the system Ti(III)-Mo(III). React. Kinet. Catal. Lett., 1975, V.2, No. 3, P.237-241.

129. Ю.Денисов H.T., Коростелева А.И., Морозов Ю.И., Кобелева С.И. О механизме проводимости азотфиксирующей титанмолибденовой гидроокисной системы. Кинетика и катализ, 1977, Т. 18, Вып. 3, С. 758761.

130. Denisov N.T., Shuvalova N.I. Kinetic investigation of dinitrogen reduction in the system Ti3+-Mo3+. React. Kinet. Catal. Lett., 1976, V. 4, No. 4, P. 431435.

131. Николаева Г.В., Ефимов O.H., Денисов H.T., Брикенштейн Х-М. А. Восстановление N2 на системе Ti(OH)3- Мо(ОН)3 -амальгама натрия Ж. физ. химии, 1976, Т. 50, №11, С. 3009-3012.

132. Nikolaeva G.V., Efimov O.N., Brikenshtein Kh.-M. A., Shilov A.E. Parallel formation of hydrozine and ammonia in dinitrogen reduction in the system Na(Hg)-Ti(OH)3-Mo(III). React. Kinet. Catal. Lett., 1977, V.6, No. 3, P.349-356.

133. Ефимов O.H., Царев B.H., Брикенштейн X.-M. А. Электровосстановление азота в присутствие системы Ti(OH)3-Mo(OH)3. Ж. физ. химии, 1977, Т. 51, С.1200-1207.

134. Бурбо Е.М., Денисов Н.Т., Кобелева С.И., Шилов А.Е. Восстановление молекулярного азота гидроокисью Сг(ОН)2 Мо(ОН)3. Кинетика и катализ, 1981, Т. 22, Вып 6, С. 1401-1406.

135. Петрова Г.Н., Ефимов О.Н., Денисов Н.Т. Восстановление азота в системе Мо(Ш)-Тл(Ш)-пирокатехин амальгама натрия в водном растворе. Изв. АН СССР, Сер. хим., 1983, №7, С. 1683.

136. Петрова Г.Н., Ефимов О.Н., Денисов Н.Т. Амальгамное восстановление азота в системе Мо(Ш)-Т1(Ш)-пирокатехин в водных растворах. Изв. АН СССР, Сер. хим., 1987, С. 2670.

137. Петрова Г.Н. Электрокаталитическое восстановление малых молекул с кратными связями с участием комплексов молибдена. Дисс.канд.хим.наук, 1986, Черноголовка: ОИХФ АН СССР, 165 с.

138. Ефимов О.Н., Николаева Г.В., Шилов А.Е. Посмотрите, как активен азот! Химия и жизнь, 1977, №4, С.87-88.

139. Shilov А.Е., Shilova А.К., Vorontsova Т.A. Molybdenum complexes as catalysts for the reduction of molecular nitrogen in pro tic media. React. Kinet. Catal. Lett., 1975, V.3 No. 2, C.143-148.

140. Диденко Л.П., Овчаренко А.Г., Шилов A.E., Шилова А.К. Каталитическое восстановление азота под действием амальгамы натрия. Кинетика и катализ, 1977, Т. 18, №4, С. 1078-1079.

141. Диденко Л.П., Шилов А.Е., Шилова А.К. Кинетика и механизм каталитического восстановления азота амальгамой натрия с участием комплексов молибдена. Кинетика и катализ, 1979, Т. 20, № 6, С. 14881493.

142. Диденко Л.П., Шилова А.К., Шилов А.Е. Сокаталитическая роль фосфолипида в восстановлении азота в присутствии молибдена. Докл. АН СССР, 1980, Т. 254, №3, С. 643-645.

143. Шилова А.К., Махаев В.Д., Шилов А.Е. Каталитическое восстановление азота при комнатной температуре и атмосферном давлении. Докл. АН СССР, 1984, Т.277, С. 1414-1417.

144. Antipin M.Yu., Didenko L.P., Kachapina L.M., Shilov A.E., Shilova A.K., Struchkov Yu.T. Polynuclear molybdenum(VI)- molybdenum(V) complex: a precursor of the catalyst for dinitrogen reduction. J. Chem. Soc., Chem. Commun., 1989, P. 1467-1468.

145. Shilov A.E. Catalytic dinitrogen reduction by amalgams. In: Electron transfer in Chemistry, V. Balzani Ed., Wiley-VCH, Weinheim, 2001, P.899-903.

146. Antipin M.Yu., Struchkov Yu.T., Shilov A.E., Shilova A.K. Geterometallic bi~ and polymolybdenum complexes: precursors of the catalysts for dinitrogen reduction. Gazz. Chim. Ital., 1993, V. 123, P. 265-270.

147. Гаврилов А.Б. Электрохимическое изучение полиядерных комплексов молибдена катализаторов восстановления молекулярного азота. Дисс. канд. хим. наук., Черноголовка: ОИХФ АН СССР, 1991, 119 с.

148. Pope M.T. Heteropoly and isopoly oxometalates. Berlin, Springer, 1983, 124 p.19.

149. Ardon M., Pernik A. Molybdenum (V) in aqueous solutions. Inorg. Chem., 1973, V.12, No. 10, P.2484-2485.

150. Villata L.S., Feliz M.R., Capparelli A.L. Photochemical and catalytic properties of dimeric species of molybdenum(V). Coord. Chem. Rev., 2000, V. 196, P. 65-84.

151. Денисов H.T., Шувалова Н.И., Шувалов В.Ф. Взаимодействие МоС15 с метанолом. Ж. Физ. химии, 1971, Т. 45, №11, С.2796-2798.

152. Limberg С., Parsons S., Downs A.J., Watkins DJ. Isolation and crystal structure of a dimeric oxomolybdenum (V) complex containing two ethoxy bridges and one ethanol bridge. J. Chem. Soc., Dalton Trans., 1994, P. 11691174.

153. Chisholm M.H. Metal-metal bonds and metal-carbon bonds in the chemistry of molybdenum and tungsten alkoxides. Polyhedron, 1983, V. 2, No.8, P.681-721.

154. Nannelli P., Block B.P., Molybdenum (II) cluster compounds involving alkoxy groups. Inorg. Chem., 1968, V.7, P. 2423-2426.

155. Pinkerton A.A., Schwartsonback D., Hubert-Pfalzgraf L.C., Reiss J.G. Crystal and molecular structure of niobium pentamethoxide a structure with two different conformers in the unit cell. Inorg. Chem., 1976, V. 15, No.5, P.l 196-1199.

156. Turova N.Ya., Turevskaya E.P., Kessler V.G., Yanovskaya M.I. Oxoalkoxides-true precursors of complex oxides. J. Sol-Gel Science and Technology, 1994, V. 2, P.17-23.

157. Bradley D.C. Metal alkoxides as" precursors for electronic and ceramic materials. Chem. Rev., 1989, V. 89, P. 1317-1322.

158. Руководство по препаративной неорганической химии. Под ред. Брауера Г. М.: Иностр. лит-ра, 1956. С. 165.

159. Сырцова JI. А., Попко E. В., Лихтенштейн Г. И., Дружинин С. Ю. Изучение химического состава Fe-Мо-кофактора нитрогеназы новым флуориметрическим методом анализа тиосоединений, Биохимия, 1983, Т. 48, Вып. 7, С. 1195-1202.

160. Hawkes Т. R., Smith В. Е. Purification and characterization of the inactive MoFe protein (NifB-Kpl) of the nitrogenase from nifВ mutants of Klebsiella pneumoniae. Biochem. J., 1983, V. 209, P. 43-50.

161. Руководство по препаративной неорганической химии. Под ред. Брауера Г. М.: Иностр. лит-ра, 1956, С. 861.

162. Dilworth M. J., Eady R. R., Eldridge M. The vanadium nitrogenase of Azotobacter chroococcum. Reduction of acetylene and ethylene to ethane. Biochem. J., 1988, V. 249, P. 745-751.

163. Бусев А. И. Аналитическая химия молибдена. M.: Изд-во АН СССР, 1962, 205 с.

164. Алексеевский Е. В., Гольц Р. К., Мусакич А. П. Количественный анализ. Л.: Госхимиздат, 1957, 391с.

165. Волынец В. Ф., Волынец А. П. Аналитическая химия азота. М.: Наука, 1977, С. 90.

166. Баженова Т. А, Баженова М. А, Петрова Г. Н, Миронова С. А. Кинетика и механизм реакции восстановления ацетилена амальгамой европия, катализируемой активным центром нитрогеназы, выделенным из фермента. Кинетика и катализ, 2002, Т.43, № 3. С.1-12.

167. Варфоломеев С. Д, Гуревич К. Г. Биокинетика: практический курс. М.:Фаир-Пресс, 1999, С.101.

168. Диксон М, Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982, т. 2, С. 627.

169. Беррис Р. Ингибирование. В кн. Проблемы фиксации азота. М.: Мир, 1982, С. 511.

170. Баженова Т. А, Баженова М. А, Петрова Г. Н, Шилова А. К, Шувалова Н. И, Шилов А. Е. Роль тиофенола в каталитическом восстановлении ацетилена амальгамой цинка. Развитие химических моделей нитрогеназы. ДАН, 1997, Т. 354, № 1, С. 51-54.

171. Дамаскин Б. Б, Петрий О. А, Цирлина Г. А. Электрохимия: учебник для вузов, М.: Химия, 2001, С.343.

172. Burgess В. К, Stiefel Е. I, Newton W. Е. Oxidation-reduction properties and complexation reactions of the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase. J. Biol. Chem, 1980, V. 255, P. 353-356.

173. Le Gall T, Ibrahim S. K, Gormal C. A, Smith В. E, Pickett C. J. The isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase catalyses hydrogen evolution at high potential. Chem. Commun, 1999, P. 773-774.

174. March J. Advanced Organic Chemistry, 3rd ed. New York.: John Wiley & Sons, 1985, P. 1087-1136.

175. Bordwell F. G. Equilibrium Acidities in Dimethyl Sulfoxide Solution. Acc. Chem. Res., 1988, V. 21, P. 456-463.165.1zutsu K. Acid-base dissociation constants in dipolar aprotic solvents. Oxford.: Blackwell Scientific, 1990.

176. Бейтс P. Определение рН: теория и практика. JI.: Химия, 1972, С.160.

177. Henderson R.A. Protonation of Hydrocarbon Ligands. Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 1996, V. 35, P. 946-967.

178. Харди P. Восстанавливаемые субстраты нитрогеназы. В кн.: Проблемы фиксации азота. М.: Мир, 1982, С. 455-503.

179. Pham D. N., Burgess В. К. Nitrogenase reactivity: effects of рН on substrate reduction and CO inhibition. Biochemistry, 1993, V. 32, P. 13725-13731.

180. Dance I. The Hydrogen Chemistry of the FeMo-co Active Site of Nitrogenase J. Am. Chem. Soc., 2005, V.127, P. 10925-10942.

181. Henderson R.A. Mechanistic Studies on Synthetic Fe-S-Based Clusters and Their Relevance to the Action of Nitrogenases. Chem. Rev., 2005, V. 105, P.2365-2437.

182. Rod Т. H., Norskov, J. K. Modeling the nitrogenase FeMocofactor. J. Am. Chem. Soc., 2000, V. 122, P. 12751-12763.

183. Mayer S. M., Niehaus W. G., Dean D. R. Reduction of short chain alkynes by a nitrogenase a-70Ala-substituted MoFe protein. J. Chem. Soc., Dalton Trans., 2002, P. 802-807.

184. Barney В. M., Igarashi R. Y., Dos Santos P. C., Dean D. R, Seefeldt L. C. Substrate Interaction at an Iron-Sulfur Face of the FeMo-cofactor during Nitrogenase Catalysis. J. Biol. Chem., 2004, V. 279, P. 53621-53624.

185. Фиалков Ю.Я. Растворитель как средство управления химическим процессом. JL: Химия, 1990. С.220.

186. Дерягина Э.Н. Тиофенол. В кн.: Химическая энциклопедия в 5т.: т.4, Зефиров Н.С. и др. (ред.). М.: Большая российская энцикл., 1995, С. 1158.

187. Rillema D.P., Brubaker C.H. Complexes of molybdenum(V) and tungsten(V). Far-infrared spectra and some other properties. Inorg. Chem., 1969, V. 8, P. 1645-1654.

188. Stevens W.J., Krauss M., Basch H., Jasien P.G. Relativistic compact effective potentials and efficient, shared-exponent basis sets for the third-, fourth-, and fifth-row atoms. Can. J. Chem., 1992, V. 70, No. 2, P. 612-630.

189. Лайков Д. H., Устынюк Ю.А. Система квантово-химических программ «ПРИРОДА-04». Новые возможности исследования молекулярных систем с применением параллельных вычислений. Изв. АН, Сер. хим., 2005, №3, С. 804-810.

190. Термодинамические свойства индивидуальных веществ. Справочное издание в 4-х томах, отв. ред. Глушко В.П., М.: Наука, 1978-1982.

191. Накамото К. ИК-спектры и спектры КР неорганических и координационных соединений. М.: Мир, 1991, С. 256.

192. Limberg С., Downs A., Blake A. J., Parsons S. Modelling the Formation of Molybdenum Oxides From Alkoxides: Crystal Structures of Mo404Cl4(|j.2-0Et)4(H0Et)2(n3-0)2. and [PPN]+[Et3NH]+[Cl2(0)Mo(|a2-0)2Mo(0)Cl2]2". Inorg. Chem., 1996,V. 35, P. 4439-4448.