Широкополосная спектроскопия самоорганизующихся биоорганических соединений и полимеров с ароматическими группами тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 01.04.07, кандидат наук Гагкаева Зарина Владимировна

• Гагкаева Зарина Владимировна
• кандидат наук
• 2022

Оглавление диссертации кандидат наук Гагкаева Зарина Владимировна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ТРАНСПОРТНЫЕ И ДИЭЛЕКТРИЧЕСКИХ СВОЙСТВА БИООРГАНИЧЕСКИХ СИСТЕМ

1.1 Механизмы зарядового транспорта и связанная вода в биосистемах

1.2 Спектроскопия биополимеров и связанной воды

1.3 Исследования универсальных диэлектрических феноменов в разупорядоченных материалах

ГЛАВА 2. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Импульсная терагерцовая спектроскопия с временным разрешением

2.2 Инфракрасная Фурье-спектроскопия

2.3 Измерения низкочастотных диэлектрических характеристик, статической проводимости и теплоемкости

2.4 Характеризация и приготовление образцов. Контроль температуры и влажности

ГЛАВА 3. ВЛИЯНИЕ ВОДЫ НА ЗАРЯДОВЫЙ ТРАНСПОРТ В ВКМФ, ЦИТОХРОМЕ С, БСА И ЭУМЕЛАНИНЕ

3.1 Признаки слабосвязанной воды и водных катионов в ВКМФ, цитохроме с, БСА и эумеланине

3.2 Признаки зарядового транспорта в ВКМФ, цитохроме с, БСА и эумеланине

3.3 Влияние воды и водных катионов на зарядовый транспорт в ВКМФ, цитохроме с, БСА и эумеланине

ГЛАВА 4. УНИВЕРСАЛЬНЫЕ ДИЭЛЕКТРИЧЕСКИЕ И ИНФРАКРАСНЫЕ ФЕНОМЕНЫ В СПЕКТРАХ ВКМФ, ЦИТОХРОМА С, БСА И ЭУМЕЛАНИНА

4.1 Универсальные белковые признаки в инфракрасных спектрах ВКМФ, цитохрома с и БСА

4.2 Диэлектрические универсальности в радиочастотных спектрах ВКМФ, цитохрома с, БСА и эумеланина

4.3 Бозонный пик в ВКМФ, цитохроме с, БСА и эумеланине

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК ПУБЛИКАЦИЙ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ

ДОКЛАДЫ НА КОНФЕРЕНЦИЯХ

СПИСОК ЦИТИРОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

БЛАГОДАРНОСТИ

ПРИЛОЖЕНИЕ А. ДЕБАЕВСКАЯ РЕЛАКСАЦИЯ СВЯЗАННОЙ ВОДЫ В ОБРАЗЦАХ ЦИТОХРОМА С, БСА И ЭУМЕЛАНИНА С РАЗНЫМИ ВЛАЖНОСТЯМИ

ПРИЛОЖЕНИЕ B. ЭЛЕМЕНТНЫЙ И ТЕРМОГРАВИМЕТРИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ ОБРАЗЦОВ

ПРИЛОЖЕНИЕ C. ПАРАМЕТРЫ ИНФРАКРАСНЫХ ЛИНИЙ ПОГЛОЩЕНИЯ ВКМФ, ЦИТОХРОМА С И БСА

ВВЕДЕНИЕ

Во введении приводятся актуальность темы диссертации, научная новизна и практическая значимость исследования, а также сформулированы его цель, основные задачи и положения, выносимые на защиту.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Широкополосная спектроскопия самоорганизующихся биоорганических соединений и полимеров с ароматическими группами»

Актуальность темы

Вопросы исследования живых организмов беспокоят человечество со времен возникновения естествознания - науки как таковой, причем прикладной интерес к функционированию живого всегда сочетался с фундаментальным, а диапазон масштабов изучаемых объектов распростерся от молекул и клеток до организмов и экосистем. С одной стороны, долгая история исследований биологических организмов способствовала возникновению множества научных подходов и методов: биологических, химических, физических. С другой стороны, множество вызовов в разных областях изучения биообъектов не уменьшается, скорее, только меняет свои очертания. Один из объемных вопросов, который во многом определяет облик нового междисциплинарного научного направления, биоэлектроники 1-5, посвящен динамике зарядов в биоорганических системах 5-9. Безусловно, термин "биоорганические системы" описывает очень обширный класс объектов, однако основной исследовательский интерес, особенно в контексте биоэлектроники, представляют разного рода биополимеры (белки, нуклеиновые кислоты) и пигменты., а также сложные электропроводящие структуры на их основе, как, например, нанофиламенты электрогенных бактерий 310-13. Биополимеры с ароматическими группами типа пигмента меланина предположительно могут обладать довольно высокой проводимостью5,14,15, подобно, например, широко используемому в промышленности синтетическому полимеру нафиону,16 и использоваться в качестве компонентов модельных органических электрохимических транзисторов и прочих биоэлектронных устройств 14,17-20. Потребность во всестороннем изучении зарядовой динамики в таких материалах диктуется как индустриальной потребностью в эффективных интерфейсах между электронными девайсами и живыми тканями 14,21, так и свойственным научному миру стремлением заполнять теоретические пробелы в картине мира.

Однако практически все пути исследования транспортных и зарядово-релаксационных свойств биообъектов изобилуют техническими и методологическими трудностями. Проблема традиционных для физики твердого тела контактных методов, использующихся для изучения зарядового транспорта в конденсированных средах, состоит в подведении контактов к биообъектам и разделении сигнала от образца и подложки 22. Отсутствие у большинства исследуемых биоматериалов дальнего порядка создает препятствия для использования таких методов, как рентгеновская дифракция, для определения структуры и построения дальнейших спекуляций о механизмах зарядового транспорта. Хотя задача кристаллизации белков во многих случаях поддается решению; большие перспективы сулят активно разрабатываемые алгоритмы глубокого обучения 23.

Учитывая вышесказанное, перспективными на этой арене исследований структурных и динамических свойств подобных биологических систем являются бесконтактные методы, такие как неупругое нейтронное рассеяние и мюонная спиновая релаксация 24-26, а также более распространенная диэлектрическая спектроскопия. Однако имеющиеся результаты исследований, посвященных белкам или электрогенным бактериям, ограничены в частотных и температурных диапазонах и не предоставляют достаточную информацию по релаксационным и транспортным свойствам материалов. Так, большая часть существующих работ по спектроскопии белков посвящена анализу материалов в инфракрасном и терагерцовом диапазонах частот, где часто детектируют коллективные колебания белковых молекул 27-30. Помимо расширения температурного и частотного диапазонов, многие существующие эмпирические данные нуждаются в теоретических обобщениях. Дополнительную сложность, независимую от методов и объектов исследования динамики зарядов в биологических системах, создает наличие в них воды. Вода, как связанная, так и свободная, обеспечивает функционирование биологических молекул в живых организмах, а уровень гидратации существенно влияет на многие их свойства, начиная от структуры и заканчивая проводимостью 31-33. Многим спектроскопическим и калориметрическим исследованиям не достаёт данных о поведении образцов в зависимости от их увлажнённости.

Цель и задачи исследования

Цель диссертационной работы состояла в проведении первых детальных и систематических исследований механизмов зарядового транспорта и диэлектрического отклика ряда биологических объектов, а именно: внеклеточного матрикса и филаментов бактерий Shewanella oneidensis МЯ-1, белков цитохрома с и бычьего сывороточного альбумина и синтетического эумеланина, с применением методов широкодиапазонной диэлектрической спектроскопии и измерений теплоемкости.

Для достижения цели работы были поставлены и решены следующие задачи:

1. Характеризация образцов белков, филаментов бактерий и эумеланина с применением методов термогравиметрии для измерения уровня влажности и элементного анализа для оценки количества примесных ионов металлов.

2. Контроль влажности образцов до и во время экспериментальных измерений с помощью солевых гигростатов.

3. Измерение и анализ радиочастотных, терагерцовых и инфракрасных спектров комплексной диэлектрической проницаемости и динамической проводимости образцов с разными уровнями влажности в широких температурных и частотных диапазонах; получение и анализ температурных зависимостей теплоемкости образцов.

4. Анализ полученных данных с целью выяснения механизмов проводимости и природы релаксационных и резонансных возбуждений.

Основные методы исследования

Для получения широкодиапазонных (1 Гц - 600 ТГц) спектров комплексной диэлектрической проницаемости исследуемых объектов в работе использовались контактная радиочастотная импеданс-спектроскопия, терагерцовая импульсная спектроскопия с временным разрешением, инфракрасная Фурье-спектроскопия, в том числе с применением инфракрасной микроскопии. В качестве дополнительного метода исследования применялся релаксационный метод измерения теплоемкости материалов. Для получения информации о релаксационных свойствах объектов при низких температурах применялись проточные гелиевые криостаты. Для характеризации образцов применялись метод динамической термогравиметрии и

элементный анализ с помощью масс-спектрометрии с индуктивно-связанной плазмой. Обработка и интерпретация полученных экспериментальных данных по спектрам диэлектрического отклика проводились с помощью метода наименьших квадратов с применением Лорентцианов для моделирования резонансных возбуждений и релаксационной модели Дебая для моделирования релаксационных возбуждений.

Научная новизна диссертационной работы

В рамках работы проведены первые детальные исследования широкодиапазонных (1 Гц - 600 ТГц) спектров действительной и мнимой частей комплексной диэлектрической проницаемости ряда биологических объектов с различной степенью влажности: внеклеточного матрикса и филаментов бактерий S. oneidensis МЯ-1, белков цитохрома с и бычьего сывороточного альбумина и биополимера эумеланина; исследования выполнены в широком интервале температур - от комнатных до гелиевых. В исследованных объектах обнаружены и проанализированы четыре диэлектрические универсальности, известные в физике конденсированного состояния: универсальный диэлектрический отклик Йоншера, температурно-частотный скейлинг, режим почти постоянных диэлектрических потерь, бозонный пик. Выявлена корреляция между содержанием в образцах катионов гидроксония, степенью связанности биологической воды и электропроводностью.

Теоретическая и практическая значимость работы

Теоретическая значимость работы состоит в том, что полученные при её выполнении результаты позволяют расширить знания о природе резонансных и релаксационных возбуждениях в биологических материалах и об их взаимосвязи с

и и т-\

концентрацией связанной воды и с зарядовым транспортом. В практическом плане, в работе продемонстрирована перспективность применения при исследованиях биологических и полимерных систем подходов и моделей, используемых при изучении разупорядоченных конденсированных сред в физике твердого тела. В работе получены результаты по взаимосвязи динамики связанной воды и зарядового транспорта в ряде различных по свойствам и структуре биологических объектов, что

важно как в фундаментальном отношении, так и для развития применения подобных материалов в приложениях биоэлектронной индустрии.

Положения, выносимые на защиту:

1. Наличие в исследованных материалах (внеклеточном матриксе и филаментах бактерий S. oneidensis, цитохроме с и синтетическом биополимере эумеланине) связанной биологической воды проявляется в виде переторможенного отклика на субтерагерцовых частотах и в виде трансляционных и либрационных возбуждений в инфракрасном диапазоне частот. Субтерагерцовый отклик связанной воды описывается релаксационной моделью Дебая, а трансляционные и либрационные возбуждения - Лорентцианами.

2. В сетках слабо связанной воды во внеклеточном матриксе и филаментах бактерий S. oneidensis и в цитохроме с образуются водородные катионы Эйгена Айгена (гидроксоний, HзO+) и Цунделя (H5O2+). Спектральными признаками катионов являются линии поглощения, обнаруженные в инфракрасном диапазоне частот.

3. Внеклеточный матрикс и филаменты бактерий S. oneidensis и цитохром с проявляют электропроводность по делокализованным носителям заряда, которая может быть описана в рамках модели проводимости Друде. В синтетическом эумеланине, внеклеточном матриксе и филаментах бактерий и цитохроме с выявлены признаки прыжковой проводимости, описываемой в рамках концепции Мотта. Возникновение электропереноса во всех материалах коррелирует с наличием в них слабо связанной воды и катионов гидроксония.

4. Исследованные биологические системы демонстрируют закономерности, широко известные в физике конденсированного состояния: универсальный диэлектрический отклик Йоншера, температурно-частотный скейлинг, режим почти постоянных диэлектрических потерь, бозонный пик.

Достоверность экспериментальных результатов

Достоверность полученных в работе результатов подтверждается согласием спектроскопических данных, полученных с помощью разных приборов и установок

в разных частотных и температурных диапазонах, а также согласием экспериментальных данных с результатами моделирования и с экспериментальными данными, приводимыми в работах других авторов.

Апробация работы

Основные результаты диссертации докладывались и обсуждались на семинарах лаборатории терагерцовой спектроскопии МФТИ, а также на четырех всероссийских и восемнадцати международных конференциях, список которых приводится в конце диссертации.

Публикации по тематике работы

По материалам диссертации опубликовано 7 работ, входящих в базы цитирования Web of Science и Scopus, в том числе 5 статей в рецензируемых журналах и 2 тезиса в сборниках международных конференций. Список приводится в конце диссертации.

Личный вклад автора

Все экспериментальные результаты получены лично автором или при его участии. Обработка, интерпретация и апробация результатов проводились лично автором либо при его непосредственном участии.

Структура и объем работы

Диссертация состоит из введения, четырех глав, заключения, благодарностей, списка публикаций и докладов автора, списка сокращений, списка литературы и приложений. Объем работы составляет 120 страниц, включая 27 рисунков, 3 таблицы и 263 наименования процитированной литературы.

ГЛАВА 1. ТРАНСПОРТНЫЕ И ДИЭЛЕКТРИЧЕСКИХ СВОЙСТВА БИООРГАНИЧЕСКИХ СИСТЕМ

Первая глава представляет собой обзор современного состояния исследований транспортных и диэлектрических свойств биоорганических систем с ароматическими группами.

1.1 Механизмы зарядового транспорта и связанная вода в биосистемах

В настоящем параграфе описываются механизмы зарядового транспорта в биологических системах с ароматическими группами и экспериментальные методы их изучения.

Как уже было упомянуто во введении, необходимость изучения механизмов зарядового транспорта в биоорганических материалах мотивируется развитием таких областей науки и наукоемких технологий, как биоэлектроника и «зелёная» электроника. Биоэлектроника - относительно новая и активно развивающаяся область науки на стыке физики, биологии и медицины.4,34 Она служит фундаментом как для многих уже существующих, так и для потенциальных прикладных разработок в таких технологических областях, как протезирование, мониторинг здоровья, таргетная доставка лекарственных средств, биосенсинг, биоэлектросинтез, переработка и восстановление элементов окружающей среды и т.д. Однако, несмотря на многочисленные успехи медицинской биоэлектроники (среди примеров - подавление активности блуждающего нерва для помощи больным с аутоиммунными заболеваниями; 35-37 различные виды протезирования, от кохлеарных имплантов 38 до бионических протезов конечностей; 39,40 транскраниальная магнитная стимуляция, применяемая для лечения психиатрических и неврологических заболеваний; 41-44 и т.д.) или промышленной биоэлектроники (в т.ч. создание топливных элементов на основе бактерий, 45,46 биоэлектросинтез 47 и т.д.), в этом направлении остается еще много проблем, требующих решения.

Ключевые проблемы биоэлектроники так или иначе связаны с поиском подходящих материалов для биоэлектронных устройств. 1,4,8,14 Искомые материалы должны быть биосовместимыми, биоразлагаемыми, демонстрировать стабильность в жестких условиях среды внутри живого организма и обладать достаточно хорошими

электрическими характеристиками. В частности, биоэлектронные материалы должны обеспечивать эффективные интерфейсы между электронными токами в традиционной электронике и различными типами токов в биологических системах. В связи с требованиями, перечисленными в начале списка, интерес исследователей зачастую направляется на материалы биоорганического происхождения. 34,48-54 Таким образом, вопрос о механизмах переноса заряда в биоорганических материалах приобретает важное значение, в том числе, и с фундаментальной точки зрения. 7,8,55,56 Что касается зеленой электроники, 57 то развитие этой ветви наукоемкой промышленности и индустриальный интерес к проводящим материалам биоорганического происхождения обусловлены экологической повесткой: резкий рост объемов производства электроники в последние десятилетия повлек за собой глобальное увеличение количества электронных отходов, 58 вследствие чего повысился спрос на биоразлагаемые альтернативы традиционным материалам, используемым в массовой бытовой электронике. Эта проблема также стимулирует поиск подходящих материалов среди различных соединений биоорганического происхождения. 15,59-65

Если в твердотельных материалах, которые используются для нужд традиционной электроники, носителем заряда обычно является электрон или дырка (хотя, безусловно, существуют и альтернативные способы передачи сигналов, например, ионы в ионных проводниках или спины в спинтронике 66), то в биологических системах к основным видам носителей заряда можно причислить и ионы, и протоны, и электроны. Рассмотрим их по отдельности, а также разберем основные механизмы зарядового транспорта, вместе с основными биоорганическими системами, где они встречаются.

Электроны. В биологии и химии движение электронов принято рассматривать, используя терминологию электронного трансфера - перемещения частицы внутри или между молекулами, с анализом сопровождающих этот процесс окислительно-восстановительных реакций между молекулами донора и акцептора с точки зрения теории Маркуса 67. Такой подход рождает многообразие уникальных случаев

и т-ч и

электронного переноса, каждый из которых интересен в отдельности. В рамках этой парадигмы деление на виды трансфера обусловлено энергетическим ландшафтом, в котором находится электрон. Так, принято отдельно изучать химические реакции

переноса электронов в дыхательных цепях митохондрий или бактерий,68 перенос

69-71

электронов в веществе с помощью специальных соединений-шаттлов,69 суперобмен,72,73 и т.д. При этом в рассмотрение включается как дальний транспорт электронов, так и перемещения электронов в пространственных масштабах нескольких ангстрем.

С точки зрения же физики конденсированного состояния, механизмы электронного транспорта в биоорганических системах, включая все случаи, описанные выше, можно разделить на три категории: туннелирование, прыжковая проводимость и делокализованный транспорт.7 Под туннелированием подразумевается квантовомеханическое прохождение электроном потенциального барьера с частичным затуханием волновой функции.74 В биологических системах туннелирование встречается очень часто, в том числе, например, при переносе электронов в процессе фотосинтеза в бактериях или между основаниями в ДНК;7,75 также к туннелированию относится упомянутый выше суперобмен. В случае прыжковой проводимости речь также идет о квантовомеханическом преодолении потенциального барьера, однако, в отличие от туннелирования, электрон перемещается между локализованными состояниями.74,76 В роли центров локализации могут выступать, простетические (например, гемы белков-цитохромов) или аминокислотные группы в белках или пептидах и т.д. Прыжковая проводимость является одним из основных механизмов электронного транспорта в клеточных дыхательных цепях и фотосинтезе,7 иногда обеспечивая транспорт на дальние расстояния (например, в случае многоступенчатого хоппинга). Вероятно, прыжки электронов вносят существенный вклад в проводимость в том числе в проводящих выростах электрогенных бактерий. Наконец, возможны случаи, когда центр локализации разрастается до довольно больших размеров, например, в молекулах с большим количеством ароматических или сопряженных связей. В таких случаях для описания электронных уровней используется модель сильной связи, или модель линейной комбинации атомных орбиталей,77,78 которая отличается от модели Друде-Зоммерфельда в том числе учетом атомного потенциала и перекрытия атомных волновых функций, только вместо атомных орбиталей рассматриваются молекулярные. Такой подход используется для изучения и описания проводящих сопряженных полимеров,79 где благодаря сопряженным связям возникают

протяженные делокализованные электронные состояния, но подходит и для некоторых биологических систем, в которых, например, есть ароматические молекулы, расположенные параллельно и достаточно близко друг к другу для перекрывания п-орбиталей ароматических групп (образования стэкинговой связи).80-82 На протяжении всего начала 21 века эта тема остается предметом острых

83

дискуссий, 83 при этом о случаях проводимости делокализованных носителей заряда

в биологических материалах сообщалось для таких систем, как, например, молекулы

ДНК, 84,85 или связанные с помощью стэкинга цепочки мультигемовых цитохромов

Оше8 в проводящих нанопроводах бактерий ОеоЪаМег sulphurreducens.H6,H7

Подходящим по своей структуре - полимер с ароматическими группами - мог бы

быть пигмент эумеланин,88 однако изучение механизмов транспорта в нем активно

продолжается; на данный момент известно, что он является смешанным электронно-

протонным проводником.14 Тем не менее, для эумеланина уже находятся

потенциальные биоэлектронные применения, в том числе в качестве элемента

органических электрохимических транзисторов, сенсоров, суперкондесаторов и т.д. 2,20,88

Ионы. Здесь оговоримся, что несмотря на то, что формально протоны тоже относятся к ионам, их имеет смысл рассматривать обособленно, поэтому механизмы протонного транспорта вынесены в отдельный раздел. В случае ионов как основных носителей заряда многообразие исследованных механизмов транспорта становится несколько уже по сравнению с электронами, поскольку все квантовомеханические способы перемещения выпадают из рассмотрения из-за сравнительно большой массы рассматриваемых частиц. К механизмам ионного транспорта в биологических системах относят диффузию и так называемый активный транспорт через клеточную мембрану, осуществляемый с помощью специализированных каналов, мембранных насосов, противоположно градиенту концентрации. 68 Основные биологические системы, в которых ионный транспорт изучается активнее всего, - это клеточные мембраны, а также внутриклеточное пространство, включая нейроны, кардиомиоциты и т.д. В рамках настоящей работы ионный транспорт представляет наименьший интерес.

Протоны. Все механизмы протонного транспорта в биологических системах неразрывно связаны с особенностями состояния воды в них. Несомненно, вода

необходима для функционирования всех живых систем, и поэтому она так или иначе оказывает влияние на все виды зарядового транспорта. Так, например, от количества и состояния воды в биосистеме может зависеть подвижность ионов, важная для характеристик ионного транспорта, и диэлектрическая проницаемость среды или расстояние между центрами локализации при многоступенчатом хоппинге в случае электронного транспорта. При этом вода влияет на проводимость не только в биосистемах, схожие процессы наблюдались и в органических полимерах, например, в PEDOT:PSS.89 Однако в случае протонного транспорта вода зачастую является несущим инфраструктурным элементом, и поэтому обсуждение механизмов протонного транспорта невозможно без обсуждения состояний воды в биоорганических системах.

Калориметрические, кристаллографические исследования, а также исследования по нейтронному рассеянию различных биологических систем показывают, что взаимодействие воды и биологических молекул оказывает двустороннее влияние на структуру обоих веществ.90,91 Благодаря этому, вода в биоорганических системах может находиться в нескольких состояниях: свободном (свободная вода, англ. bulk water) и межфазном (сильно- и слабосвязанная вода, англ. bound water).90 Хотя терминология, используемая для описания состояний воды, может разниться от одной исследовательской группы к другой, можно выделить некоторые общие подходы к ее рассмотрению. Под свободной водой обычно понимают молекулы воды, не связанные напрямую водородными связями с биомолекулами; в общем не отличающиеся по своим свойствам от обычной жидкой воды. Межфазную воду, которая, например, заполняет пространство между молекулами белков или полости, образованные внутри белка, в свою очередь, иногда делят еще на несколько категорий. Так, согласно исследованиям кристаллических структур белков, молекулы межфазной воды могут существовать в веществе по отдельности, образовывать кластеры из нескольких молекул и связываться с ионами на поверхности белка. 92 При этом для решения своих задач некоторые исследователи относят к межфазной, или межтканевой, воде только молекулы воды т.н. первого гидратирующего слоя, т.е. слоя таких молекул воды, которые находятся на расстоянии, меньшем, чем приблизительная длина водородной связи (3.4 А), от тех атомов поверхности биологического соединения, которые могут формировать

водородные связи; остальную же воду считают свободной. 93 Такой подход релевантен, например, для изучения полигональных структур, которые молекулы воды образуют рядом с поверхностью белков. Согласно метаанализу более тысячи кристаллических структур белков, 78±8% воды в белке относится к воде первого гидратирующего слоя; однако здесь важно отметить, что большая часть межтканевой воды в белках разупорядочена, поэтому не видна, к примеру, для рентгеновской дифракции. 93 В работах некоторых других исследовательских групп обладающими отличными от свободной свойствами считают водные слои на расстоянии от поверхности белка ~10 - 20 А.94 Воду первого гидратирующего слоя называют сильносвязанной, менее упорядоченную воду второго и последующих гидратирующих слоев, где значительная доля молекул воды образует только одну водородную связь, относят к слабосвязанной; остальную воду считают свободной. 92 Итак, связанная вода непосредственно контактирует с полярными группами на внешних и внутренних поверхностях биомолекул, тем самым стабилизируя белковую структуру; является необходимым фактором тепловой и холодовой денатурации белков 90; образует гидратирующие оболочки белков, влияя своей динамикой на белковые флуктуации 95; образует крупные кластеры и полигональные структуры на поверхности молекул, а также гидратационные сети, распространяющиеся через весь материал. Практически все это серьезно влияет на протонный транспорт, как косвенно, через изменение структуры белка и последующие изменения расстояний между центрами локализации для протонных прыжков, так и напрямую. При этом наличие связанной воды само по себе не обязательно указывает на существование протонного транспорта; например, в канале аквапорина существует перенос молекул воды, но электростатический барьер не позволяет ионам гидроксония перемещаться в канал извне, и протоны не попадают в клетку. 96 Другим условием, или структурной предпосылкой отсутствия транспорта заряда может быть неспособность гидратационной сети преодолеть порог перколяции, например, из-за формы поверхности белка. Подробнее это обсуждается в параграфе 3.3 главы 3.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Гагкаева Зарина Владимировна, 2022 год

СПИСОК ЦИТИРОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Simon, D. T., Gabrielsson, E. O., Tybrandt, K. & Berggren, M. Organic Bioelectronics: Bridging the Signaling Gap between Biology and Technology. Chemical Reviews vol. 116 13009-13041 (2016).

2. Muskovich, M. & Bettinger, C. J. Biomaterials-Based Electronics: Polymers and Interfaces for Biology and Medicine. Adv. Healthc. Mater. 1, 248-266 (2012).

3. Bradley, R. Bio-electrical engineering: A promising frontier for synthetic biology. Biochem. (Lond). 41, 10-13 (2019).

4. Rivnay, J., Owens, R. M. & Malliaras, G. G. The rise of organic bioelectronics.

Chemistry of Materials vol. 26 679-685 (2014).

5. Bernardus Mostert, A., Powell, B. J., Gentle, I. R. & Meredith, P. On the origin of electrical conductivity in the bio-electronic material melanin. Appl. Phys. Lett. 100, 093701 (2012).

6. Mostert, A. B. et al. Role of semiconductivity and ion transport in the electrical conduction of melanin. Proc. Natl. Acad. Sci. 109, 8943-8947 (2012).

7. Creasey, R. C. G. et al. Microbial nanowires - Electron transport and the role of synthetic analogues. Acta Biomaterialia vol. 69 1-30 (2018).

8. Meredith, P., Bettinger, C. J., Irimia-Vladu, M., Mostert, A. B. & Schwenn, P. E. Electronic and optoelectronic materials and devices inspired by nature. Reports Prog. Phys. 76, 034501 (2013).

9. Amdursky, N. et al. Electron Hopping Across Hemin-Doped Serum Albumin Mats on Centimeter-Length Scales. Adv. Mater. 29, 1700810 (2017).

10. Adhikari, R. Y., Malvankar, N. S., Tuominen, M. T. & Lovley, D. R. Conductivity of individual Geobacter pili. RSC Adv. 6, 8354-8357 (2016).

11. Pirbadian, S. et al. Shewanella oneidensis MR-1 nanowires are outer membrane and periplasmic extensions of the extracellular electron transport components. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 111, 12883-8 (2014).

12. Leung, K. M. et al. Shewanella oneidensis MR-1 bacterial nanowires exhibit p-type, tunable electronic behavior. Nano Lett. 13, 2407-2411 (2013).

13. El-Naggar, M. Y., Gorby, Y. a, Xia, W. & Nealson, K. H. The molecular density of states in bacterial nanowires. Biophys. J. 95, L10-L12 (2008).

14. Sheliakina, M., Mostert, A. B. & Meredith, P. An all-solid-state biocompatible ion-to-electron transducer for bioelectronics. Mater. Horizons 5, 256-263 (2018).

15. Mostert, A. B. Melanin, the What, the Why and the How: An Introductory Review for Materials Scientists Interested in Flexible and Versatile Polymers. Polymers (Basel). 13, 1670 (2021).

16. Kusoglu, A. & Weber, A. Z. New Insights into Perfluorinated Sulfonic-Acid Ionomers. Chem. Rev. 117, 987-1104 (2017).

17. Bothma, J. P., De Boor, J., Divakar, U., Schwenn, P. E. & Meredith, P. Device-quality electrically conducting melanin thin films. Adv. Mater. 20, 3539-3542 (2008).

18. Kim, Y. J., Wu, W., Chun, S. E., Whitacre, J. F. & Bettinger, C. J. Biologically derived melanin electrodes in aqueous sodium-ion energy storage devices. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 110, 20912-20917 (2013).

19. Kumar, P. et al. Melanin-based flexible supercapacitors. J. Mater. Chem. C 4, 95169525 (2016).

20. Solano, F. Melanin and melanin-related polymers as materials with biomedical and biotechnological applications— Cuttlefish ink and mussel foot proteins as inspired biomolecules. International Journal of Molecular Sciences vol. 18 1561 (2017).

21. Owens, R. M. & Malliaras, G. G. Organic electronics at the interface with biology. MRS Bull. 35, 449-456 (2010).

22. Grebenko, A. et al. Impedance spectroscopy of single bacterial nanofilament reveals water-mediated charge transfer. PLoS One 13, 1-17 (2018).

23. Jumper, J. & et al. High Accuracy Protein Structure Prediction Using Deep Learning.

in Fourteenth Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction 22-24 (2020).

24. Smith, J., Cusack, S., Tidor, B. & Karplus, M. Inelastic neutron scattering analysis of low-frequency motions in proteins: Harmonic and damped harmonic models of

bovine pancreatic tryspin inhibitor. J. Chem. Phys. 93, 2974-2991 (1990).

25. Riesz, J. The spectroscopic properties of melanin. Tese - Univ. Queensl. (2007).

26. Mostert, A. B. Charge Transport Properties in Eumelanin: Probing the Effect of Hydration on the Ubiquitous Biomacromolecular Pigment via Conductivity, ^SR and EPR Experiments. (University of Queensland, 2010).

27. Acbas, G., Niessen, K. a, Snell, E. H. & Markelz, a G. Optical measurements of long-range protein vibrations. Nat. Commun. 5, 3076 (2014).

28. Markelz, A., Whitmire, S., Hillebrecht, J. & Birge, R. THz time domain spectroscopy of biomolecular conformational modes. Phys. Med. Biol. 47, 37973805 (2002).

29. He, Y., Chen, J.-Y., Knab, J. R., Zheng, W. & Markelz, a G. Evidence of protein collective motions on the picosecond timescale. Biophys. J. 100, 1058-65 (2011).

30. Falconer, R. J. & Markelz, A. G. Terahertz Spectroscopic Analysis of Peptides and Proteins. J. Infrared, Millimeter, Terahertz Waves 33, 973-988 (2012).

31. Miyake, T. & Rolandi, M. Grotthuss mechanisms: From proton transport in proton wires to bioprotonic devices. Journal of Physics Condensed Matter vol. 28 (2016).

32. Khodadadi, S., Pawlus, S. & Sokolov, A. P. Influence of hydration on protein dynamics: combining dielectric and neutron scattering spectroscopy data. J. Phys. Chem. B 112, 14273-80 (2008).

33. Ngai, K. L., Capaccioli, S. & Paciaroni, A. Dynamics of hydrated proteins and bio-protectants: Caged dynamics, ß-relaxation, and a-relaxation. Biochim. Biophys. Acta 1861, 3553-3563 (2016).

34. Willner, I. & Katz, E. Bioelectronics : from theory to applications. (Wiley, 2006).

35. Breit, S., Kupferberg, A., Rogler, G. & Hasler, G. Vagus nerve as modulator of the brain-gut axis in psychiatric and inflammatory disorders. Front. Psychiatry 9, 44 (2018).

36. Koopman, F. A. et al. Vagus nerve stimulation inhibits cytokine production and attenuates disease severity in Rheumatoid arthritis. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 113, 8284-8289 (2016).

37. Borovikova, L. V. et al. Vagus nerve stimulation attenuates the systemic inflammatory response to endotoxin. Nat. 2000 4056785 405, 458-462 (2000).

38. Rayes, H., Al-Malky, G. & Vickers, D. Systematic review of auditory training in pediatric cochlear implant recipients. J. Speech, Lang. Hear. Res. 62, 1574-1593 (2019).

39. Clites, T. R. et al. Proprioception from a neurally controlled lower-extremity prosthesis. Sci. Transl. Med. 10, (2018).

40. Benfenati, F. & Lanzani, G. New technologies for developing second generation retinal prostheses. Lab Animal vol. 47 71-75 (2018).

41. Dougall, N., Maayan, N., Soares-Weiser, K., McDermott, L. & Mcintosh A. Transcranial magnetic stimulation (TMS) for schizophrenia. The Cochrane Library vol. 8 (2015).

42. Bersani, F. S. et al. Deep Transcranial Magnetic Stimulation as a Treatment for Psychiatric Disorders: A Comprehensive Review. Eur. Psychiatry 28, 30-39 (2013).

43. O'Reardon, J. P. et al. Efficacy and safety of transcranial magnetic stimulation in the acute treatment of major depression: a multisite randomized controlled trial. Biol. Psychiatry 62, 1208-1216 (2007).

44. Chen, R., Romero, G., Christiansen, M. G., Mohr, A. & Anikeeva, P. Wireless magnetothermal deep brain stimulation. Science (80-. ). 347, 1477-1480 (2015).

45. Logan, B. E. et al. Microbial Fuel Cells: Methodology and Technology. Environ. Sci. Technol. 40, 5181-5192 (2006).

46. Vargas, M. et al. Aromatic amino acids required for pili conductivity and long-range extracellular electron transport in Geobacter sulfurreducens. MBio 4, e00105-13 (2013).

47. Bajracharya, S., Aryal, N., De Wever, H. & Pant, D. Bioelectrochemical Syntheses. An Econ. Based Carbon Dioxide Water 327-358 (2019) doi:10.1007/978-3-030-15868-2_9.

48. Olson, S., National Academy of Engineering & Grand Challenges for Engineering: Imperatives, P. Grand challenges for engineering: imperatives, prospects, and

priorities : summary of a forum. 31.

49. Wang, Y., Wang, H., Xuan, J. & Leung, D. Y. C. Powering future body sensor network systems: A review of power sources. Biosens. Bioelectron. 166, (2020).

50. Wang, D., Tan, J., Zhu, H., Mei, Y. & Liu, X. Biomedical Implants with ChargeTransfer Monitoring and Regulating Abilities. Adv. Sci. (Weinheim, Baden-Wurttemberg, Ger. 8, (2021).

51. Sarpeshkar, R. Ultra low power bioelectronics: Fundamentals, biomedical applications, and Bio-Inspired systems. Ultra Low Power Bioelectron. Fundam. Biomed. Appl. Bio-Inspired Syst. 9780521857277, 1-890 (2010).

52. Carrara, S. & Iniewski, K. Handbook of bioelectronics: Directly interfacing electronics and biological systems. Handb. Bioelectron. Directly Interfacing Electron. Biol. Syst. 1-577 (2015) doi:10.1017/CB09781139629539.

53. Raicu, V. & Feldman, Y. Dielectric relaxation in biological systems: physical principles, methods, and applications. 429.

54. Garcia-Etxarri, A. & Yuste, R. Time for NanoNeuro. Nat. Methods 18, 1287-1293 (2021).

55. Michaeli, K., Beratan, D. N., Waldeck, D. H. & Naaman, R. Voltage-induced longrange coherent electron transfer through organic molecules. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 116, 5931-5936 (2019).

56. Yang, Y. et al. Long-distance electron transfer in a filamentous Gram-positive bacterium. Nat. Commun. 12, (2021).

57. Irimia-Vladu, M. 'Green' electronics: biodegradable and biocompatible materials and devices for sustainable future. Chem. Soc. Rev. 43, 588-610 (2014).

58. Forti, V. et al. The Global E-waste Monitor 2020. Quantities, flows, and the circular economy potential . https://www.itu.int/en/ITU-D/Environment/Documents/Toolbox/GEM_2020_def.pdf (2020).

59. Ashkenasy, N., Horne, W. S. & Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small 2, 99-102 (2006).

60. Tao, K., Makam, P., Aizen, R. & Gazit, E. Self-assembling peptide semiconductors.

Science 358, (2017).

61. Reddy, S. M. M. et al. Proton-Conductive Melanin-Like Fibers through Enzymatic Oxidation of a Self-Assembling Peptide. Adv. Mater. 32, (2020).

62. Misra, R., Rudnick-Glick, S. & Adler-Abramovich, L. From Folding to Assembly: Functional Supramolecular Architectures of Peptides Comprised of Non-Canonical Amino Acids. Macromol. Biosci. 21, (2021).

63. Handelman, A., Beker, P., Amdursky, N. & Rosenman, G. Physics and engineering of peptide supramolecular nanostructures. Phys. Chem. Chem. Phys. 14, 6391-6408 (2012).

64. Mergny, J. L. & Sen, D. DNA Quadruple Helices in Nanotechnology. Chem. Rev. 119, 6290-6325 (2019).

65. Mostert, A. B. et al. Engineering proton conductivity in melanin using metal doping. J. Mater. Chem. B 8, 8050-8060 (2020).

66. Tomasz, D., David, A., Maria, K. & Hideo, O. Spintronics, Volume 82. 536 (2008).

67. Marcus, R. A. & Sutin, N. Electron transfers in chemistry and biology. BBA Rev. Bioenerg. 811, 265-322 (1985).

68. Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J. & Al., E. Electron-Transport Chains and Their Proton Pumps. in Molecular Biology of the Cell (Garland Science, 2002).

69. Brutinel, E. D. & Gralnick, J. A. On the Role of Endogenous Electron Shuttles in Extracellular Electron Transfer. Microb. Met. Respir. From Geochemistry to Potential Appl. 9783642328671, 83-105 (2013).

70. Kotloski, N. J. & Gralnick, J. A. Flavin electron shuttles dominate extracellular electron transfer by Shewanella oneidensis. MBio 4, (2013).

71. Marsili, E. et al. Shewanella secretes flavins that mediate extracellular electron transfer. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 105, 3968-73 (2008).

72. Winkler, J. R. & Gray, H. B. Long-range electron tunneling. Journal of the American Chemical Society vol. 136 2930-2939 (2014).

73. Petrov, E. G., Shevchenko, Y. V., Teslenko, V. I. & May, V. Nonadiabatic donor-acceptor electron transfer mediated by a molecular bridge: A unified theoretical

description of the superexchange and hopping mechanism. J. Chem. Phys. 115, 7107-7122 (2001).

74. Гантмахер, В. Ф. Электроны в неупорядоченных средах. (Физматлит, 2013).

75. De Vault, D. & Chance, B. Studies of Photosynthesis Using a Pulsed Laser: I. Temperature Dependence of Cytochrome Oxidation Rate in Chromatium. Evidence for Tunneling. Biophys. J. 6, 825-847 (1966).

76. Mott, N. F. & Davis, E. A. Electronic Processes in Non-Crystalline Materials. (Oxford University Press, 1979).

77. Chen, F. & Tao, N. J. Electron Transport in Single Molecules: From Benzene to Graphene. Acc. Chem. Res. 42, 429-438 (2009).

78. Ашкрофт, Н. & Мермин, Н. Физика твердого тела . (Мир, 1979).

79. Inal, S., Rivnay, J., Suiu, A. O., Malliaras, G. G. & McCulloch, I. Conjugated Polymers in Bioelectronics. Acc. Chem. Res. 51, 1368-1376 (2018).

80. Huber, R. G. et al. Heteroaromaticn-Stacking Energy Landscapes. J. Chem. Inf. Model. 54, 1371 (2014).

81. McGaughey, G. B., Gagné, M. & Rappé, A. K. п-Stacking Interactions: ALIVE AND WELL IN PROTEINS *. J. Biol. Chem. 273, 15458-15463 (1998).

82. Nakano, T. & Yade, T. Charge Delocalization over Stacked п-Electron Systems. http://dx.doi.org/10.1246/cl.2008.258 37, 258-259 (2008).

83. Yan, H. et al. Inter-Aromatic Distances in Geobacter Sulfurreducens Pili Relevant to Biofilm Charge Transport. Adv. Mater. 27, 1908-1911 (2015).

84. Endres, R. G., Cox, D. L. & Singh, R. R. P. Colloquium: The quest for high-conductance DNA. Rev. Mod. Phys. 76, 195-214 (2004).

85. Mohajeri, A. & Davari, N. Electron delocalization and aromaticity variations in the stacked nucleic acid base pairs. Struct. Chem. 21, 1069-1078 (2010).

86. Wang, F. et al. Structure of Microbial Nanowires Reveals Stacked Hemes that Transport Electrons over Micrometers. Cell 177, 361-369.e10 (2019).

87. Gu, Y. et al. Structure of Geobacter pili reveals secretory rather than nanowire behaviour. Nature 597, 430-434 (2021).

88. Mostert, A. B. Melanin, the What, the Why and the How: An Introductory Review for Materials Scientists Interested in Flexible and Versatile Polymers. Polymers (Basel). 13, (2021).

89. Mansour, A. E. et al. Conductive Polymer Work Function Changes due to Residual Water: Impact of Temperature-Dependent Dielectric Constant. Adv. Electron. Mater. 6, 2000408 (2020).

90. Privalov, P. L. & Crane-Robinson, C. Role of water in the formation of macromolecular structures. Eur. Biophys. J. 46, 203-224 (2017).

91. Ford, R. C. & Li, J. Recent progresses in understanding of water interacting with biomolecules, and inside living cells and tissues. 433-446 (2007) doi:10.1007/978-1-4020-5872-1_28.

92. Teeter, M. M. Water structure of a hydrophobic protein at atomic resolution: Pentagon rings of water molecules in crystals of crambin. Proc. Natl. Acad. Sci. 81, 6014-6018 (1984).

93. Lee, J. & Kim, S.-H. Water poolygons in high-resolution protein crystal structures. PNAS 18, 1370-1376 (2009).

94. Ebbinghaus, S. et al. An extended dynamical hydration shell around proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. 104, 20749-20752 (2007).

95. Pagnotta, S. E., Bruni, F., Senesi, R. & Pietropaolo, A. Quantum Behavior of Water Protons in Protein Hydration Shell. Biophys. J. 96, 1939-1943 (2009).

96. Kato, M., Pisliakov, A. V. & Warshel, A. The barrier for proton transport in aquaporins as a challenge for electrostatic models: The role of protein relaxation in mutational calculations. Proteins Struct. Funct. Genet. 64, 829-844 (2006).

97. Decoursey, T. E. Voltage-gated proton channels and other proton transfer pathways. Physiol. Rev. 83, 475-579 (2003).

98. de Grotthuss, C. J. T. Sur la decomposition de l'eau et des corps qu'elle tient en dissolution à l'aide de l'electricite galvanique. Ann. Chim. 58, 54-73 (1806).

99. Garczarek, F., Brown, L. S., Lanyi, J. K. & Gerwert, K. Proton binding within a membrane protein by a protonated water cluster. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 102,

3633-3638 (2005).

100. Ikeda, T., Saito, K., Hasegawa, R. & Ishikita, H. The Existence of an Isolated Hydronium Ion in the Interior of Proteins. Angew. Chemie 129, 9279-9282 (2017).

101. Sasaki, K., Popov, I. & Feldman, Y. Water in the hydrated protein powders: Dynamic and structure. J. Chem. Phys. 150, 204504 (2019).

102. Kreuer, K.-D., Rabenau, A. & Weppner, W. Vehicle Mechanism, A New Model for the Interpretation of the Conductivity of Fast Proton Conductors. Angew. Chemie Int. Ed. English 21, 208-209 (1982).

103. Singh, R. K., Kunimatsu, K., Miyatake, K. & Tsuneda, T. Experimental and Theoretical Infrared Spectroscopic Study on Hydrated Nafion Membrane. Macromolecules 49, 6621-6629 (2016).

104. Zundel, G. Hydrate structures, intermolecular interactions and proton conducting mechanism in polyelectrolyte membranes — infrared results. J. Membr. Sci. 11, 249-274 (1982).

105. Kolokolov, D. I., Kazantsev, M. S., Luzgin, M. V., Jobic, H. & Stepanov, A. G. Characterization and dynamics of the different protonic species in hydrated 12-tungstophosphoric acid studied by 2H NMR. J. Phys. Chem. C 118, 30023-30033 (2014).

106. Slade, R. C. T., Hall, G. P., Pressman, H. A. & Thompson, I. M. Reorientational motions of hydrogenic species in 12-tungstophosphoric acid 14-hydrate: A neutron scattering study. J. Mater. Chem. 1, 685-689 (1991).

107. Pressman, H. A. & Slade, R. C. T. Internal rotation in the H5O2+ ion: A quasielastic neutron scattering study of 12-tungstophosphoric acid hexahydrate. Chem. Phys. Lett. 151, 354-361 (1988).

108. Slade, R. C. T., Barker, J. & Pressman, H. A. Studies of protonic self-diffusion and conductivity in 12-tungstophosphoric acid hydrates by pulsed field gradient 1H NMR and ac conductivity. Solid State Ionics 28-30, 594-600 (1988).

109. Mioc, U., Davidovic, M., Tjapkin, N., Colomban, P. & Novak, A. Equilibrium of the protonic species in hydrates of some heteropolyacids at elevated temperatures. Solid State Ionics 46, 103-109 (1991).

110. Woisetschläger, J. et al. Horizontal bridges in polar dielectric liquids. Exp. Fluids 52, 193-205 (2012).

111. Fuchs, E. C., Yntema, D. & Woisetschlager, J. Raman spectroscopy and shadowgraph visualization of excess protons in high-voltage electrolysis of pure water. J. Phys. /D 52, 365302 (2019).

112. Fuchs, E. C., Woisetschläger, J., Wexler, A. D., Pecnik, R. & Vitiello, G. Electrically Induced Liquid-Liquid Phase Transition in a Floating Water Bridge Identified by Refractive Index Variations. Water 13, 602 (2021).

113. Teschke, O., de Castro, J. R., Valente Filho, J. F. & Soares, D. M. Protonic charge defect structures in floating water bridges observed as Zundel and Eigen solvation arrangements. Chem. Phys. Lett. 685, 239-243 (2017).

114. Vener, M. V. & Librovich, N. B. The structure and vibrational spectra of proton hydrates: H5o2+ as a simplest stable ion. Int. Rev. Phys. Chem. 28, 407-434 (2009).

115. Dahms, F. et al. The Hydrated Excess Proton in the Zundel Cation H5 O2 (+) : The Role of Ultrafast Solvent Fluctuations. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 55, 1060010605 (2016).

116. Fuchs, E. C., Bitschnau, B., Wexler, A. D., Woisetschläger, J. & Freund, F. T. A Quasi-Elastic Neutron Scattering Study of the Dynamics of Electrically Constrained Water. J. Phys. Chem. B 119, 15892-15900 (2015).

117. Wexler, A. D., Fuchs, E. C., Woisetschläger, J. & Vitiello, G. Electrically induced liquid-liquid phase transition in water at room temperature. Phys. Chem. Chem. Phys. 21, 18541-18550 (2019).

118. Stuetzer, O. M. Magnetohydrodynamics and Electrohydrodynamics. Phys. Fluids 5, 534 (2004).

119. Tyner, K. M., Kopelman, R. & Philbert, M. A. 'Nanosized voltmeter' enables cellular-wide electric field mapping. Biophys. J. 93, 1163-1174 (2007).

120. Morales-Rios, E., Montgomery, M. G., Leslie, A. G. W. & Walker, J. E. Structure of ATP synthase from Paracoccus denitrificans determined by X-ray crystallography at 4.0 Â resolution. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 112, 13231-13236 (2015).

121. Yaguzhinsky, L. S., Yurkov, V. I. & Krasinskaya, I. P. On the localized coupling of respiration and phosphorylation in mitochondria. Biochim. Biophys. Acta 1757, 408414 (2006).

122. Moiseeva, V. S., Motovilov, K. A., Lobysheva, N. V., Orlov, V. N. & Yaguzhinsky, L. S. The formation of metastable bond between protons and mitoplast surface. Dokl. Biochem. Biophys. 438, 127-130 (2011).

123. Motovilov, K. A., Yurkov, V. I., Volkov, E. M. & Yaguzhinsky, L. S. Properties and new methods of non-equilibrium membrane bound proton fraction research under conditions of proton pump activation. Biochem. Suppl. Ser. A Membr. Cell Biol. 3, 478-487 (2009).

124. El-Naggar, M. Y. et al. Electrical transport along bacterial nanowires from Shewanella oneidensis MR-1. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 107, 18127-31 (2010).

125. Leung, K. M. et al. Shewanella oneidensis MR-1 bacterial nanowires exhibit p-type, tunable electronic behavior. Nano Lett. 13, 2407-11 (2013).

126. Breuer, M., Rosso, K. M., Blumberger, J. & Butt, J. N. Multi-haem cytochromes in Shewanella oneidensis MR-1: structures, functions and opportunities. J. R. Soc. Interface 12, 20141117 (2015).

127. Smith, D. M. a & Rosso, K. M. Possible dynamically gated conductance along heme wires in bacterial multiheme cytochromes. J. Phys. Chem. B 118, 8505-8512 (2014).

128. Jackson, M. & Mantsch, H. H. The use and misuse of FTIR spectroscopy in the determination of protein structure. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 30, 95-120 (1995).

129. Barth, A. Infrared spectroscopy of proteins. Biochim. Biophys. Acta - Bioenerg. 1767, 1073-1101 (2007).

130. Krimm, S. & Bandekar, J. Vibrational Spectroscopy and Conformation of Peptides, Polypeptides, and Proteins. Adv. Protein Chem. 38, 181-364 (1986).

131. Heimburg, T. & Marsh, D. Investigation of secondary and tertiary structural changes of cytochrome c in complexes with anionic lipids using amide hydrogen exchange measurements: an FTIR study. Biophys. J. 65, 2408-2417 (1993).

132. Zhao, H.-Z., Du, Q., Li, Z.-S. & Yang, Q.-Z. Mechanisms for the Direct Electron

Transfer of Cytochrome c Induced by Multi-Walled Carbon Nanotubes. Sensors 2012, Vol. 12, Pages 10450-10462 12, 10450-10462 (2012).

133. Yamamoto, K., Tominaga, K., Sasakawa, H., Tamura, A. & Murakami, H. Far-Infrared Absorption Measurements Cytochrome c by THz Radiation of Polypeptides and. (2002).

134. Xu, J., Plaxco, K. W. & Allen, S. J. Probing the collective vibrational dynamics of a protein in liquid water by terahertz absorption spectroscopy. Protein Sci. 15, 117581 (2006).

135. Yoneyama, H. et al. Terahertz spectroscopy of native-conformation and thermally denatured bovine serum albumin (BSA). Phys. Med. Biol. 53, 3543-3549 (2008).

136. Falconer, R. J. & Markelz, A. G. Terahertz spectroscopic analysis of peptides and proteins. Journal of Infrared, Millimeter, and Terahertz Waves vol. 33 973-988 (2012).

137. Singh, B. R., DeOliveira, D. B., Fu, F.-N. & Fuller, M. P. Fourier transform infrared analysis of amide III bands of proteins for the secondary structure estimation.

Biomol. Spectrosc. III 1890, 47-55 (1993).

138. Zelsmann, H. R. Temperature dependence of the optical constants for liquid H20 and D20 in the far IR region. J. Mol. Struct. 350, 95-114 (1995).

139. Eisenberg, D. & Kautzmann, W. The Structure and Properties of Water. (Oxford University Press, 1969).

140. Liu, D. J., Haese, N. N. & Oka, T. Infrared spectrum of the v2 vibration-inversion band of H 30+. J. Chem. Phys. 82, 5368-5372 (1984).

141. Stoyanov, E. S. & Reed, C. A. IR spectrum of the H502+ cation in the context of proton disolvates L-H+-L. J. Phys. Chem. A 110, 12992-13002 (2006).

142. Stoyanov, E. S., Kim, K. C. & Reed, C. A. The nature of the H30+ hydronium ion in benzene and chlorinated hydrocarbon solvents. Conditions of existence and reinterpretation of infrared data. J. Am. Chem. Soc. 128, 1948-1958 (2006).

143. Vuilleumier, R. & Borgis, D. Transport and spectroscopy of the hydrated proton: A molecular dynamics study. J. Chem. Phys. 111, 4251-4266 (1999).

144. Heine, N. et al. Isomer-selective detection of hydrogen-bond vibrations in the protonated water hexamer. J. Am. Chem. Soc. 135, 8266-8273 (2013).

145. Kim, J., Schmitt, U. W., Gruetzmacher, J. A., Voth, G. A. & Scherer, N. E. The vibrational spectrum of the hydrated proton: Comparison of experiment, simulation, and normal mode analysis. J. Chem. Phys. 116, 737-746 (2002).

146. Thamer, M., De Marco, L., Ramasesha, K., Mandal, A. & Tokmakoff, A. Ultrafast 2D IR spectroscopy of the excess proton in liquid water. Science (80-. ). 350, 78-82 (2015).

147. Biswas, R., Carpenter, W., Fournier, J. A., Voth, G. A. & Tokmakoff, A. IR spectral assignments for the hydrated excess proton in liquid water. J. Chem. Phys. 146, (2017).

148. Tang, J. & Oka, T. Infrared Spectroscopy of H3O+: The v1 Fundamental Band. J. Mol. Spectrosc. 196, 120-130 (1999).

149. Yeh, L. I., Okumura, M., Myers, J. D., Price, J. M. & Lee, Y. T. Vibrational spectroscopy of the hydrated hydronium cluster ions H3O+-(H2O)n (n=1,2, 3). J. Chem. Phys. 91, 7319 (1998).

150. Reed, C. A. Myths about the Proton. The Nature of H+ in Condensed Media. Acc. Chem. Res. 46, 2567-2575 (2013).

151. Stoyanov, E. S., Stoyanova, I. V. & Reed, C. A. The structure of the hydrogen ion (Haq+) in water. J. Am. Chem. Soc. 132, 1484-1485 (2010).

152. Knight, C. & Voth, G. A. The Curious Case of the Hydrated Proton. Acc. Chem. Res. 45, 101-109 (2011).

153. Decka, D., Schwaab, G. & Havenith, M. A THz/FTIR fingerprint of the solvated proton: evidence for Eigen structure and Zundel dynamics. Phys. Chem. Chem. Phys. 17, 11898-11907 (2015).

154. Heyden, M. et al. Dissecting the THz spectrum of liquid water from first principles via correlations in time and space. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 107, 12068-12073 (2010).

155. Markelz, A. G., Roitberg, A. & Heilweil, E. J. Pulsed terahertz spectroscopy of

DNA, bovine serum albumin and collagen between 0.1 and 2.0 THz. Chem. Phys. Lett. 320, 42-48 (2000).

156. Acbas, G., Niessen, K. A., Snell, E. H. & Markelz, A. G. Optical measurements of long-range protein vibrations. Nat. Commun. 5, 1-7 (2014).

157. He, Y., Ku, P., Knab, J., Chen, J. & Markelz, a. Protein Dynamical Transition Does Not Require Protein Structure. Phys. Rev. Lett. 101, 178103 (2008).

158. Niessen, K. A. et al. Protein and RNA dynamical fingerprinting. Nat. Commun. 10, 1-10 (2019).

159. Turton, D. a et al. Terahertz underdamped vibrational motion governs protein-ligand binding in solution. Nat. Commun. 5, 3999 (2014).

160. Yu, B. et al. Torsional Vibrational Modes of Tryptophan Studied by Terahertz TimeDomain Spectroscopy. Biophys. J. 86, 1649-1654 (2004).

161. Brudermann, J., Lohbrandt, P., Buck, U. & Buch, V. Surface vibrations of large water clusters by He atom scattering. Phys. Rev. Lett. 80, 2821-2824 (1998).

162. Wolf, M., Gulich, R., Lunkenheimer, P. & Loidl, A. Relaxation dynamics of a protein solution investigated by dielectric spectroscopy. Biochim. Biophys. Acta -Proteins Proteomics 1824, 723-730 (2012).

163. Popov, I., Ishai, P. Ben, Khamzin, A. & Feldman, Y. The mechanism of the dielectric relaxation in water. Phys. Chem. Chem. Phys. 18, 13941-13953 (2016).

164. Bibi, F., Villain, M., Guillaume, C., Sorli, B. & Gontard, N. A review: Origins of the dielectric properties of proteins and potential development as bio-sensors. Sensors (Switzerland) vol. 16 1232 (2016).

165. Doster, W. The dynamical transition of proteins, concepts and misconceptions. Eur. Biophys. J. 37, 591-602 (2008).

166. Capaccioli, S., Ngai, K. L. & Shinyashiki, N. The Johari-Goldstein beta-relaxation of water. J. Phys. Chem. B 111, 8197-8209 (2007).

167. Panagopoulou, A., Kyritsis, A., Shinyashiki, N. & Pissis, P. Protein and water dynamics in bovine serum albumin-water mixtures over wide ranges of composition. J. Phys. Chem. B 116, 4593-4602 (2012).

168. Shinyashiki, N. et al. Relaxation processes of water in the liquid to glassy states of water mixtures studied by broadband dielectric spectroscopy. J. Phys. Condens. Matter 19, (2007).

169. JASTRZEBSKA, M. M., JUSSILA, S. & Isotalo, H. Dielectric response and a.c. conductivity of synthetic dopa-melanin polymer. J. Mater. Sci. 33, 4023-4028 (1998).

170. Jastrzebska, M., Kocot, A., Vij, J. K., Zalewska-Rejdak, J. & Witecki, T. Dielectric studies on charge hopping in melanin polymer. J. Mol. Struct. 606, 205-210 (2002).

171. Jonscher, A. K. Dielectric relaxation in solids. 57, (1999).

172. Jonscher, A. K. The 'universal' dielectric response. Nature 267, 673-679 (1977).

173. Jonscher, A. K. Dielectric Relaxation in Solids. (Chelsea Dielectrics Press Ltd, 1983).

174. Ngai, K., Jonscher, A. & White, C. On the origin of the universal dielectric responce in condensed media. Nature 277, 185-189 (1979).

175. Hill, R. M. & Jonscher, A. K. DC AND AC CONDUCTIVITY IN HOPPING ELECTRONIC SYSTEMS. J. Non. Cryst. Solids 32, 53-69 (1979).

176. Dyre, J. C. & Schroder, T. B. Universality of ac conduction in disordered solids. Rev. Mod. Phys. 72, 873-892 (2000).

177. Dyre, J. C., Maass, P., Roling, B. & Sidebottom, D. L. Fundamental questions relating to ion conduction in disordered solids. Reports Prog. Phys. 72, 046501 (2009).

178. Subramanian, P., Pirbadian, S., El-Naggar, M. Y. & Jensen, G. J. The ultrastructure of <em>Shewanella oneidensis</em> MR-1 nanowires revealed by electron cryo-tomography. bioRxiv (2017).

179. Motovilov, K. A. et al. On the issue of universal dielectric responses in proteins. in

International Conference on Infrared, Millimeter, and Terahertz Waves, IRMMW-THz vols 2016-Novem (2016).

180. von Hippel, A. R. The dielectric relaxation spectra of water, ice, and aqueous solutions, and their interpretation. I. Critical survey of the status-quo for water. IEEE

Trans. Electr. Insul. 23, 801-816 (1988).

181. Martinez-Gonzalez, J. A. et al. Interfacial water morphology in hydrated melanin. Soft Matter 17, 7940-7952 (2021).

182. Yamamoto, N., Ohta, K., Tamura, A. & Tominaga, K. Broadband Dielectric Spectroscopy on Lysozyme in the Sub-Gigahertz to Terahertz Frequency Regions: Effects of Hydration and Thermal Excitation. J. Phys. Chem. B 120, 4743-55 (2016).

183. Goddard, Y. A., Korb, J. P. & Bryant, R. G. Structural and Dynamical Examination of the Low-Temperature Glass Transition in Serum Albumin. Biophys. J. 91, 38413847 (2006).

184. Lee, A. L. & Wand, A. J. Microscopic origins of entropy, heat capacity and the glass transition in proteins. Nature 411, 501-504 (2001).

185. Marques, B. S. et al. Protein conformational entropy is not slaved to water. Sci. Reports 2020 101 10, 1-8 (2020).

186. Miyatou, T., Araya, T., Ohashi, R., Ida, T. & Mizuno, M. Hydration water dynamics in bovine serum albumin at low temperatures as studied by deuterium solid-state NMR. J. Mol. Struct. 1121, 80-85 (2016).

187. Kawai, K., Suzuki, T. & Oguni, M. Low-Temperature Glass Transitions of Quenched and Annealed Bovine Serum Albumin Aqueous Solutions. Biophys. J. 90, 3732-3738 (2006).

188. Makhatadze, G. I. & Privalov, P. L. Heat capacity of proteins: I. Partial molar heat capacity of individual amino acid residues in aqueous solution: Hydration effect. J. Mol. Biol. 213, 375-384 (1990).

189. Motovilov, K. A. et al. Redox chemistry in the pigment eumelanin as a function of temperature using broadband dielectric spectroscopy. RSC Adv. 9, 3857-3867 (2019).

190. Bertie, J. E., Labbe, H. J. & Whalley, E. Absorptivity of Ice I in the Range 4000-30 cm -1. J. Chem. Phys. 50, 4501-4520 (1969).

191. Li, J. Inelastic neutron scattering studies of hydrogen bonding in ices. J. Chem. Phys. 105, 6733-6755 (1996).

192. Curtis, D. B., Rajaram, B., Toon, O. B. & Tolbert, M. A. Measurement of the temperature-dependent optical constants of water ice in the 15-200 цт range. Appl. Opt. 44, 4102-4118 (2005).

193. Marques, M. P. M. et al. Intracellular water as a mediator of anticancer drug action. Int. Rev. Phys. Chem. 39, 67-81 (2020).

194. Magaz, S., Migliardo, F., Ramirez-Cuesta, A. & Telling, M. Spectroscopic Study of the Effects of Bioprotectant Systems on the Protein Stability. Open Biomater. J. 2, 1-8 (2010).

195. Zhang, P., Han, S., Zhang, Y., Ford, R. C. & Li, J. Neutron spectroscopic and Raman studies of interaction between water and proline. Chem. Phys. 345, 196-199 (2008).

196. Гребенко, А. Разработка неразрушающих и биосовместимых методов литографии и изучение зарядового транспорта в бионаноструктурах и органических полупроводниках. (Московский физико-технический институт, 2021).

197. Lunkenheimer, P. & Loidl, A. Response of disordered matter to electromagnetic fields. Phys. Rev. Lett. 91, 207601 (2003).

198. Summerfield, S. Universal low-frequency behaviour in the a.c. hopping conductivity of disordered systems. https://doi.org/10.1080/13642818508243162 52, 9-22 (2006).

199. Dyre, J. C. The random free-energy barrier model for ac conduction in disordered solids. J. Appl. Phys. 64, 2456 (1988).

200. Teschke, O., Castro, J. R. & Soares, D. M. Translational vibration modes—The spectral signature of excess proton transport in water. Phys. Fluids 30, 112104 (2018).

201. Teschke, O., Castro, J. R., Gomes, W. E. & Soares, D. M. Hydrated excess protons and their local hydrogen bond transport network as measured by translational, librational, and vibrational frequencies. J. Chem. Phys 150, 234501 (2019).

202. Cassone, G. Nuclear Quantum Effects Largely Influence Molecular Dissociation and Proton Transfer in Liquid Water under an Electric Field. J. Phys. Chem. Lett 11, 8983-8988 (2020).

203. Giometti, C. S., Khare, T., Verberkmoes, N., O'loughlin, E. & Nealson, K. The Membrane Proteome of Shewanella oneidensis MR-1. in ERSP PI Meeting (2006).

204. Foglia, F. et al. Water Dynamics in Shewanella oneidensis at Ambient and High Pressure using Quasi-Elastic Neutron Scattering. Sci. Reports 2016 61 6, 1-9 (2016).

205. Van-Quynh, A., Willson, S. & Bryant, R. G. Protein reorientation and bound water molecules measured by 1H magnetic spin-lattice relaxation. Biophys. J. 84, 558-563 (2003).

206. Kiihne, S. & Bryant, R. G. Protein-bound water molecule counting by resolution of (1)H spin-lattice relaxation mechanisms. Biophys. J. 78, 2163-2169 (2000).

207. Denisov, V. P. & Halle, B. Protein hydration dynamics in aqueous solution. Faraday

Discuss. 103, 227-244 (1996).

208. Rashin, A. A., Iofin, M. & Honig, B. Internal cavities and buried waters in globular proteins. Biochemistry 25, 3619-3625 (1986).

209. Bujacz, A. & IUCr. Structures of bovine, equine and leporine serum albumin. urn:issn:0907-4449 68, 1278-1289 (2012).

210. Mirkin, N., Jaconcic, J., Stojanoff, V. & Moreno, A. High resolution X-ray crystallographic structure of bovine heart cytochrome c and its application to the design of an electron transfer biosensor. Proteins Struct. Funct. Bioinforma. 70, 8392 (2008).

211. Sehnal, D. et al. Mol* Viewer: modern web app for 3D visualization and analysis of large biomolecular structures. Nucleic Acids Res. 49, W431-W437 (2021).

212. Yamamoto, N., Ohta, K., Tamura, A. & Tominaga, K. Broadband Dielectric Spectroscopy on Lysozyme in the Sub-Gigahertz to Terahertz Frequency Regions: Effects of Hydration and Thermal Excitation. J. Phys. Chem. B 120, 4743-4755 (2016).

213. Urabe, H., Sugawara, Y., Ataka, M. & Rupprecht, A. Low-frequency Raman spectra of lysozyme crystals and oriented DNA films: dynamics of crystal water. Biophys. J. 74, 1533-40 (1998).

214. Markelz, A. G., Knab, J. R., Chen, J. Y. & He, Y. Protein dynamical transition in

terahertz dielectric response. Chem. Phys. Lett. 442, 413-417 (2007).

215. Chen, J.-Y., Knab, J. R., Cerne, J. & Markelz, A. G. Large oxidation dependence observed in terahertz dielectric response for cytochrome c. Phys. Rev. E 72, 040901 (2005).

216. Yamamoto, K. et al. Far-Infrared Absorption Measurements of Polypeptides and Cytochrome c by THz Radiation. Bull. Chem. Soc. Jpn. 75, 1083-1092 (2002).

217. Mernea, M., Calborean, O., Grigore, O., Dascalu, T. & Mihailescu, D. F. Validation of protein structural models using THz spectroscopy: a promising approach to solve three-dimensional structures. Opt. Quantum Electron. 46, 505-514 (2014).

218. Balu, R. et al. Terahertz spectroscopy of bacteriorhodopsin and rhodopsin: similarities and differences. Biophys. J. 94, 3217-26 (2008).

219. Balog, E. et al. Direct Determination of Vibrational Density of States Change on Ligand Binding to a Protein. Phys. Rev. Lett. 93, 028103 (2004).

220. MacKerell, A. D. et al. All-atom empirical potential for molecular modeling and dynamics studies of proteins. J. Phys. Chem. B 102, 3586-616 (1998).

221. Smith, J. C. Protein dynamics: comparison of simulations with inelastic neutron scattering experiments. Q. Rev. Biophys. 24, 227-91 (1991).

222. Hayward, S., Kitao, A., Hirata, F. & Go, N. Effect of Solvent on Collective Motions in Globular Protein. J. Mol. Biol. 234, 1207-1217 (1993).

223. Go, N., Noguti, T. & Nishikawa, T. Dynamics of a small globular protein in terms of low-frequency vibrational modes. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 80, 3696-700 (1983).

224. Turton, D. A. et al. Terahertz underdamped vibrational motion governs protein-ligand binding in solution. Nat. Commun. 5, 1-6 (2014).

225. González Flórez, A. I. et al. Charge-Induced Unzipping of Isolated Proteins to a Defined Secondary Structure. Angew. Chemie - Int. Ed. 55, 3295-3299 (2016).

226. Oomens, J. et al. Charge-state resolved mid-infrared spectroscopy of a gas-phase protein. Phys. Chem. Chem. Phys. 7, 1345-1348 (2005).

227. MOSS, D., NABEDRYK, E., BRETON, J. & MÄNTELE, W. Redox-linked

conformational changes in proteins detected by a combination of infrared spectroscopy and protein electrochemistry. Eur. J. Biochem. 187, 565-572 (1990).

228. Jonscher, A. K. Universal relaxation law. (Chelsea Dielectrics Press Ltd, 1995).

229. Lunkenheimer, P. et al. 0rigin of apparent colossal dielectric constants. Phys. Rev. B - Condens. Matter Mater. Phys. 66, 521051-521054 (2002).

230. Roling, B., Martiny, C. & Murugavel, S. Ionic conduction in glass: new information on the interrelation between the 'Jonscher behavior' and the 'nearly constant-loss behavior' from broadband conductivity spectra. Phys. Rev. Lett. 87, 085901 (2001).

231. Sidebottom, D. L. & Murray-Krezan, C. M. Distinguishing two contributions to the nearly constant loss in ion-conducting glasses. Phys. Rev. Lett. 89, 195901 (2002).

232. Kämpf, K., Kremmling, B. & Vogel, M. Vanishing amplitude of backbone dynamics causes a true protein dynamical transition: 2H NMR studies on perdeuterated C-phycocyanin. Phys. Rev. E 89, 032710 (2014).

233. Capaccioli, S., Ngai, K. L., Ancherbak, S. & Paciaroni, A. Evidence of Coexistence of Change of Caged Dynamics at T g and the Dynamic Transition at T d in Solvated Proteins. J. Phys. Chem. B 116, 1745-1757 (2012).

234. Khodadadi, S. & Sokolov, A. P. Protein dynamics: from rattling in a cage to structural relaxation. Soft Matter 11, 4984-4998 (2015).

235. Capaccioli, S., Thayyil, M. S. & Ngai, K. L. Critical issues of current research on the dynamics leading to glass transition. J. Phys. Chem. B 112, 16035-16049 (2008).

236. Takagi, F., Koga, N. & Takada, S. How protein thermodynamics and folding mechanisms are altered by the chaperonin cage: Molecular simulations. (2003).

237. Havriliak, S. & Negami, S. A complex plane representation of dielectric and mechanical relaxation processes in some polymers. Polymer (Guildf). 8, 161-210 (1967).

238. Meredith, P. & Sarna, T. The physical and chemical properties of eumelanin.

Pigment Cell Res. 19, 572-594 (2006).

239. Watt, A. A. R., Bothma, J. P. & Meredith, P. The supramolecular structure of melanin. Soft Matter (2009) doi:10.1039/b902507c.

240. D'Ischia, M., Napolitano, A., Ball, V., Chen, C. T. & Buehler, M. J. Polydopamine and eumelanin: From structure-property relationships to a unified tailoring strategy. Acc. Chem. Res. (2014) doi:10.1021/ar500273y.

241. Zajac, G. W. et al. The fundamental unit of synthetic melanin: a verification by tunneling microscopy of X-ray scattering results. Biochim. Biophys. Acta 1199, 271278 (1994).

242. Stark, K. B., Gallas, J. M., Zajac, G. W., Eisner, M. & Golab, J. T. Spectroscopic Study and Simulation from Recent Structural Models for Eumelanin: II. Oligomers. J. Phys. Chem. B 107, 11558-11562 (2003).

243. Gallas, J. M., Littrell, K. C., Seifert, S., Zajac, G. W. & Thiyagarajan, P. Solution Structure of Copper Ion-Induced Molecular Aggregates of Tyrosine Melanin. Biophys. J. 77, 1135-1142 (1999).

244. Hunter, C. A. & Sanders, J. K. M. The nature of .pi.-.pi. interactions. J. Am. Chem. Soc. 112, 5525-5534 (2002).

245. Green, J. L., Fan, J. & Angell, C. A. The protein-glass analogy: New insight from homopeptide comparisons. J. Phys. Chem. 98, 13780-13790 (1994).

246. Iben, I. et al. Glassy behavior of a protein. Phys. Rev. Lett. 62, 1916-1919 (1989).

247. Piazza, F., De Los Rios, P. & Sanejouand, Y.-H. Slow energy relaxation of macromolecules and nanoclusters in solution. Phys. Rev. Lett. 94, 145502 (2005).

248. Xie, A., van der Meer, A. F. G. & Austin, R. H. Excited-state lifetimes of far-infrared collective modes in proteins. Phys. Rev. Lett. 88, 018102 (2002).

249. Shintani, H. & Tanaka, H. Universal link between the boson peak and transverse phonons in glass. Nat. Mater. 7, 870-7 (2008).

250. Khodadadi, S., Malkovskiy, A., Kisliuk, A. & Sokolov, A. P. A broad glass transition in hydrated proteins. Biochim. Biophys. Acta 1804, 15-9 (2010).

251. Surovtsev, N. V. Evaluation of terahertz density of vibrational states from specific-heat data: Application to silica glass. Phys. Rev. E 64, 061102 (2001).

252. Kittel, C. Introduction to Solid State Physics. (John Wiley, 1986).

253. Malinovsky, V. K., Novikov, V. N., Sokolov, A. P. & Bagryansky, V. A. Light

scattering by fractons in polymers. Chem. Phys. Lett. 143, 111-114 (1988).

254. Hong, L., Novikov, V. N. & Sokolov, A. P. Dynamic heterogeneities, boson peak, and activation volume in glass-forming liquids. Phys. Rev. E - Stat. Nonlinear, Soft Matter Phys. 83, 061508 (2011).

255. Speziale, S. et al. Sound velocity and elasticity of tetragonal lysozyme crystals by Brillouin spectroscopy. Biophys. J. 85, 3202-3213 (2003).

256. Griesbauer, J., Wixforth, A. & Schneider, M. F. Wave propagation in lipid monolayers. Biophys. J. 97, 2710-2716 (2009).

257. Yoshida, K., Baron, A. Q. R., Uchiyama, H., Tsutsui, S. & Yamaguchi, T. Structure and collective dynamics of hydrated anti-freeze protein type III from 180 K to 298 K by X-ray diffraction and inelastic X-ray scattering. J. Chem. Phys. 144, (2016).

258. Perticaroli, S., Nickels, J. D., Ehlers, G. & Sokolov, A. P. Rigidity, secondary structure, and the universality of the boson peak in proteins. Biophys. J. 106, 266774 (2014).

259. Richardson, D. J. et al. The 'porin-cytochrome' model for microbe-to-mineral electron transfer. Mol. Microbiol. 85, 201-212 (2012).

260. Paciaroni, A. et al. Fingerprints of amorphous icelike behavior in the vibrational density of states of protein hydration water. Phys. Rev. Lett. 101, (2008).

261. Кафедра физики полимеров и кристаллов. Основы дифференциальной сканирующей калориметрии. (МГУ, 2010).

262. Motovilov, K. A. et al. Observation of dielectric universalities in albumin, cytochrome C and Shewanella oneidensis MR-1 extracellular matrix. Sci. Rep. 7, (2017).

263. Gagkaeva, Z. et al. Infrared and Terahertz spectroscopy of conductive filaments produced by Shewanella oneidensis MR-1. J Biol Phys (2018) doi:10.1007/s10867-018-9497-4.

БЛАГОДАРНОСТИ

Я хочу выразить огромную благодарность всем тем, без кого эта работа не могла быть завершена.

В первую очередь, моему научному руководителю К.А. Мотовилову - за постановку задач, емкие и насыщенные обсуждения вопросов из любых областей науки, за готовность делиться своим широким кругозором, высокие творческие идеалы и бесконечное терпение.

От души благодарю заведующего лабораторией терагерцовой спектроскопии Б.П. Горшунова - за задание темпа работы, плодотворные научные беседы, веру в мои силы и за мудрое и непрестанное руководство лабораторией.

Также благодарю заместителя заведующего лаборатории Е.С. Жукову - за помощь в решении административных вопросов, теплоту, отзывчивость и бесценный опыт в экспериментальной деятельности.

Искреннюю признательность выражаю коллегам А.К. Гребенко и З.В. Бедраню - за яркие личные примеры в научной работе, за дружеские и содержательные беседы, мотивацию, поддержку и ответы на глупые вопросы.

Также выражаю благодарность сотрудникам ГОСНИИ Генетики, Института физики Чешской академии наук, Института металлических материалов Института Лейбница по исследованию твердого тела и материалов - за предоставленные образцы, содействие в проведении измерений.

Большое спасибо всему коллективу лаборатории терагерцовой спектроскопии - за заряженную и дружелюбную атмосферу, возможность в любой момент обратиться за помощью и неизменную готовность каждого делиться своим профессиональным опытом.

Наконец, я очень благодарна своему супругу Станиславу и всем членам моей семьи - за понимание и неустанную всестороннюю поддержку на протяжении всех лет учебы в аспирантуре и работы над диссертацией.

ПРИЛОЖЕНИЕ А. ДЕБАЕВСКАЯ РЕЛАКСАЦИЯ СВЯЗАННОЙ ВОДЫ В ОБРАЗЦАХ ЦИТОХРОМА С, БСА И ЭУМЕЛАНИНА С РАЗНЫМИ ВЛАЖНОСТЯМИ

Волновое число (см-1) Волновое число (см-1)

Рисунок А1 Терагерцовые спектры действительной и мнимой частей комплексной диэлектрической проницаемости и динамической проводимости белков а) цитохрома с Ь) БСА, измеренные при влажностях 11% КН (оранжевым), 32% КН (коричневым) и 52% КН (синим). Сплошными линиями отмечены результаты моделирования с применением модели Лоренца (БСА) и Дебая и Лоренца (цитохром с)

Волновое число (см-1)

Рисунок А2 Терагерцовые спектры действительной и мнимой частей комплексной диэлектрической проницаемости и динамической проводимости эумеланина, измеренные при влажностях 0% КН (красным) и 90% КН (синим).

ПРИЛОЖЕНИЕ В. ЭЛЕМЕНТНЫЙ И ТЕРМОГРАВИМЕТРИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ ОБРАЗЦОВ

Таблица В1 Элементный состав образцов ВКМФ и белков цитохрома с и БСА

Элемент Цитохром с, % БСА, % ВКМФ, % H2SO4, 10-4%

Na 0.018 ±0.006 1.050 ±0.003 0.33 ±0.02 3.4

Mg 0.0088 ±0.0002 0.0041 ±0.0002 0.100 ±0.003 4.9

K 0.007 ±0.007 0.052 ±0.004 2.7 ±0.2 1.7

Ca 0.004 ±0.001 0.002 ±0.002 0.007 ±0.001 1.8

Fe 0.41 ±0.03 0.002 ±0.002 0.063 ±0.003 2.3

Cu 0.003 ±0.004 0.002 ±0.005 0.002 ±0.004 9.9

Zn 0.002 ±0.005 0.002 ±0.006 0.04 ±0.02 6.1

_I_1_I_I_I_1__I__I_

50 100 150 200 250 300

Temperature (С)

Рисунок B1 Данные термогравиметрии ВКМФ, цитохрома с и БСА. Падение массы в температурном диапазоне 50 - 150 °С обусловлено испарением воды.

ПРИЛОЖЕНИЕ С. ПАРАМЕТРЫ ИНФРАКРАСНЫХ ЛИНИЙ ПОГЛОЩЕНИЯ ВКМФ, ЦИТОХРОМА С И БСА

Таблица С1 Параметры лорентцианов, использованные для моделирования полос поглощения инфракрасного спектра пропускания ВКМФ при комнатной температуре Т = 300 К в среднем инфракрасном диапазоне. v0 - резонансная частота, у - затухания, Де - диэлектрический вклад, Г = ДеУо2 - сила осциллятора (интенсивность полосы).

Частота vо Затухание у Диэл.вклад Сила Интенсивность

(см"1) (см"1) Де, •Ю-5 осциллятора 1(см"2) (сила осциллятора 1 О шкала

1070 90 911 10425

1128 65 197 2506

1159 32 29 388

1237 80 313 4784

1308 69 196 3357

1347 57 129 2340

1402 44 417 8186

1463 55 241 5165

1537 50 583 13770

1661 34 724 19988

2094 170 51 2251

2515 167 68 4303

2626 174 57 3945

2742 356 327 24617

2858 35 48 3919

2876 15 10 827

2927 22 56 4764

2963 39 83 7277

3074 168 413 39003

3201 50 27 2738

3300 65 198 21536

3411 197 100 11655

3956 150 2 273

4045 221 7 1183

4186 155 2 305

4354 225 9 1615

4633 342 10 2157

4855 229 2 515

5130 326 6 1644

6612 4063 60 26333

Таблица С2 Параметры лорентцианов, использованные для моделирования полос поглощения инфракрасного спектра пропускания цитохрома с при комнатной температуре Т = 300 К в среднем инфракрасном диапазоне. v0 - резонансная частота, у - затухания, Де - диэлектрический вклад, Г = АеУ02 - сила осциллятора (интенсивность полосы).

Частота vo (см-1) Затухание у (см-1) Диэл.вклад Де, •Ю-5 Сила осциллятора 1(см-2) Интенсивность (сила осциллятора 1 !о§ шкала

1031 100 152 1620

1105 74 132 1608

1169 73 106 1445

1244 84 166 2570

1308 95 113 1940

1390 114 169 3262

1463 14 18 381

1520 223 385 8908

1672 190 259 7254

2094 543 275 12065

2482 399 105 6464

2742 539 263 19781

2858 12 20 1636

2927 22 38 3275

2963 39 3 233

3063 251 60 5650

3201 102 4 424

3345 459 218 24417

Таблица С3 Параметры лорентцианов, использованные для моделирования полос поглощения инфракрасного спектра пропускания БСА при комнатной температуре Т = 300 К в среднем инфракрасном диапазоне. v0 - резонансная частота, у - затухания, Де - диэлектрический вклад, Г = ДвУ02 - сила осциллятора (интенсивность полосы).

Частота vо (см-1) Затухание у (см-1) Диэл.вклад Де, •Ю-5 Сила осциллятора 1(см"2) Интенсивность (сила осциллятора 1) !о§ шкала

1031 66 30 314

1106 104 299 3656

1169 60 75 1021

1254 117 246 3860

1308 116 116 1987

1398 109 206 4022

1463 14 18 381

1538 93 251 5934

1662 80 136 3744

2094 253 37 1643

2482 440 20 1212

2742 539 270 20327

2858 12 28 2297

2916 11 47 3970

2963 39 4 375

3063 251 86 8070

3201 102 12 1261

3410 263 142 16516

4328 110 2 333

5787 1293 11 3772