Роль криоповреждения субклеточных структур в нарушении синтеза белка бесклеточной системы из печени крыс тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.22, кандидат биологических наук Загнойко, Виктор Иванович
- Специальность ВАК РФ03.00.22
- Количество страниц 146
Оглавление диссертации кандидат биологических наук Загнойко, Виктор Иванович
ВВЕДЕНИЕ.
РАЗДЕЛ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
ГЛАВА I. РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ В КЛЕТКАХ ЭУКАРИОТОВ
ГЛАВА 2. СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ СОСТОЯНИЕ БЕЛОК-СИНТЕЗИРУЮЩЕГО АППАРАТА КЛЕТКИ ПРИ 3AM0PA
ЖИВАНИИ-ОТТАИВАНИИ.
ГЛАВА 3. ВЛИЯНИЕ ЗАМОРАЖИВАНИЯ-ОТТАИВАНИЯ НА ЛИ30
СОМЫ И МИТОХОНДРИИ.
РАЗДЕЛ П. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.
ГЛАВА I. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.
I.I. Методы выделения субклеточных структур и тканевых препаратов
1.2. Бесклеточная белок-синтезирующая система из клеток печени крыс.
1.3. Методы, применявшиеся для очистки ингибитора белкового синтеза.
1.4. Методы изучения структуры мембран
1.5. Аналитические методы
1.6. Постановка криобиологических исследований
РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ И
ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.
ГЛАВА 2. ВКЛАД СУБКЛЕТОЧНЫХ ФРАКЦИИ В НАРУШЕНИЕ
ПРОЦЕССОВ БИОСИНТЕЗА БЕЖА ПРИ ЗАМОРАЖИ
ВАНИИ-ОТТАйВАНИИ.
ГЛАВА 3. ВЗАИМОСВЯЗЬ СТЕПЕНИ СТРУКТУРНЫХ ИЗМЕНЕНИЙ ЛИ30С0М И МИТОХОНДРИЙ ПРИ ЗАМОРАЖИВАНИИ-ОТТАИВАНИИ И ВЫХОДА ИНГИБИТОРА БЕЛКОВОГО
СИНТЕЗА.
ГЛАВА 4. ВЫДЕЛЕНИЕ И УСТАНОВЛЕНИЕ ПРИРОДЫ ИНГИБИТОРА ТРАНСЛЯЦИИ ИЗ МИТОХОНДРИЙ ПЕЧЕНИ
КРЫС.
ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ НЕКОТОРЫХ КРИОПРОТЕКТОРОВ НА ИН-ГИБИРУЮЩИЕ СВОЙСТВА ЛИ30С0М И МИТОХОНДРИИ В ОТНОШЕНИИ БЕЛОК-СИНТЕЗИРУЮЩЕЙ АКТИВНОСТИ БЕСКЛЕТОЧНОЙ СИСТЕМЫ ПРИ ЗАМОРАЖИВАНИИ
ОТТАИВАНИИ
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Криобиология», 03.00.22 шифр ВАК
Структурно-функциональные изменения нейронов моллюска после криоконсервации2004 год, кандидат биологических наук Дмитриева, Евгения Владимировна
Активность ферментов гликолиза в клетках и тканях при замораживании-отогреве1984 год, кандидат биологических наук Андриенко, Алла Николаевна
Влияние низких температур и криопротекторов на структуру и функцию изолированной цитохромоксидазы1984 год, кандидат биологических наук Розанова, Екатерина Дмитриевна
Особенности ионного транспорта и окислительного фосфорилирования в митохондриях печени крыс после замораживания-отогрева1984 год, кандидат биологических наук Петренко, Александр Юрьевич
Влияние гидрокортизона на синтез мРНК, кодирующей тирозинаминотрансферазу в печени крыс1984 год, кандидат биологических наук Блинова, Наталия Николаевна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль криоповреждения субклеточных структур в нарушении синтеза белка бесклеточной системы из печени крыс»
Широкое применение в народном хозяйстве методов низкотемпературного хранения биологического материала позволило создать ряд высокоэффективных технологий криоконсервирования клеток крови, костного мозга, тканей, микроорганизмов и т.д. Г 37, 55,62,64,95,100,110 3 . Вместе с тем, несмотря на достигнутые успехи, становится ясным, что дальнейший прогресс в этом направлении невозможен без глубокого изучения фундаментальных биохимических механизмов, лежащих в основе процессов криоповреж-дения и репарации структур клетки. В настоящее время интенсивно развиваются экспериментальные исследования, касающиеся выяснения природы криолабильности и криорезистентности биологических мембран Е10,12,III,178 J , ферментных систем С 215,221,227j, выяснены некоторые общие закономерности механизмов криоповреж-дения и криопротекции клеточных суспензий С 11,43,62,63,164,173, 177 J .
Одним из ключевых биохимических процессов клетки, определяющих ее функциональную полноценность и уровень репаративных возможностей, как известно, является биосинтез белка. Однако, как показывает анализ литературных данных, механизмы криоповрежде-ния белок-синтезирующего аппарата клеток и особенности его функционирования после криоконсервации биологического материала изучены недостаточно. Имеются лишь единичные исследования,в которых изучалась суммарная белок-синтезирующая активность различных клеток и тканей в условиях замораживания 116,20-23,61,65 J или криолабильность отдельных звеньев белок-синтезирзгющей системы - ДНИ, РНП полирибосом и др. С46-50,72,73,ИЗ,133,196,236 Практически не освещенным до настоящего времени остается вопрос о влиянии замораживания-оттаивания и возможных механизмах криоповреждения и криопротекции конечного звена белок-синтези-рующей системы клетки - трансляции, хотя именно этот этап во многом определяет количественный и качественный уровень суммарного белкового синтеза в клетке. Имеющиеся немногочисленные работы по данной проблеме, выполненные на бесклеточных системах, показывают,что криочувствительность отдельных компонетов белкового синтеза во многом зависит от источника их выделения.Так, установлено, что белок-синтезирующая активность бесклеточных систем,выделенных из зародышей пшеницы или клеток асцитной карциномы Кребс Понижается при замораживании-оттаивании в результате криоповреждения факторов инициации Г261. С другой стороны, показано, что бесклеточная система белкового синтеза из печени крыс, характеризуется криорезистентностью [227,тогда как замораживание гомогената и тканевых препаратов печени крыс приводит к значительному торможению белок-синтезирующей активности. Отмеченные факты явились исходной теоретической предпосылкой для обоснования рабочей гипотезы, согласно которой тормозящее влияние замораживания-оттаивания на белковый синтез in
Situ может быть обусловлено не только первичным криоповреж-дением определенных компонентов белок-синтезирующей системы,но и воздействием на этап трансляции факторов вторичного порядка-ингибиторов (или ингибитора), освобождающихся из поврежденных клеточных структур.
Учитывая изложенное, целью данной работы явилось выяснение причин криоповреждения белок-синтезирующего аппарата в клетках печени крыс после замораживания-оттаивания и возможности ее защиты некоторыми криопротекторами.
Конкретными задачами данного исследования являлось:
1. Выяснить вклад повреждения отдельных субклеточных структур (ядер, митохондрий, лизосом и микросом), подвергавшихся замораживанию-оттаиванию в угнетение биосинтеза белка в бесклеточной системе из печени крыс;
2. Установить взаимосвязь степени структурных изменений лизосом и митохондрий при замораживании-оттаивании и выхода ингибитора белкового синтеза;
3. Выделить и дать характеристику возможного ингибитора трансляции, освободившегося из митохондрий печени крыс при замораживании-оттаивании;
4. Исследовать возможность криопротекции выхода ингибитора белкового синтеза при замораживании-оттаивании лизосом и митохондрий с помощью некоторых криопротекторов (глицерин, диме-тилсульфоксид).
В работе впервые изучена роль криоповрездения субклеточных структур в нарушении синтеза белка. Показано, что в процес' се замораживания-оттаивания гомогената печени крыс происходит значительное угнетение белок-синтезирующей активности, обуслов' ленное влиянием на этап трансляции ингибиторов, освобождающихся из субклеточных структур лизосом и митохондрий. Ингибирую-щие свойства лизосом в отношении белок-синтезирующей активности связаны с освобождением из них активной рибонуклеазы. Уровень освобождения ингибитора из лизосом существенно зависит от выбранного режима замораживания-оттаивания, в то время как выход ингибитора из митохондрий происходит при всех исследуемых режимах холодового воздействия. Ингибитор белкового синтеза, поступающий из митохондрий, локализуется в митопластах.
Установлено, что различия в угнетении синтеза белка в результате действия низких температур объясняются неодинаковой степенью разрушения субклеточных органелл. Митохондрии обладают большей криолабильностью, чем лизосомы. Показано, что переохлаждение суспензии митохондрий до температуры кристаллизации свободной воды не приводит к высвобождению ингибитора синтеза белка. Выход ингибитора из органелл происходит с момента кристаллизации и достигает своего максимума при эвтектической температуре среды замораживания.
В работе впервые сделана попытка выделения и определения природы ингибитора трансляции, освобождающегося в результате замораживания-оттаивания из митохондрий печени крыс. Установлено, что ингибитор представляет собой вещество белковой природы, молекулярный вес которого находится в пределах 20000100000. Ингибитор не является РНКазой, АТФазой или протеиназой.
Показана возможность криопротекции выхода ингибиторов при различных режимах замораживания- оттаивания митохондрий и ли-зосом с помощью криопротекторов - глицерина и ДМС0.
Работа является фундаментальным исследованием, посвященным изучению причин криоповреждения белок-синтезирующего аппарата в клетках печени крыс после замораживания-оттаивания и возможности ее защиты некоторыми криопротекторами. Полученные результаты расширяют существующие представления о действии замораживания-оттаивания на состояние белок-синтезирующего аппарата в клетках печени и имеют практическую значимость для обоснования оптимальных температурных режимов замораживания и выбора криопротекторов с целью разработки эффективных способов криоконсер-вации биологического материала.
Материалы диссертационной работы доложены и обсуждены на: П-м Всесоюзном симпозиуме "Структура и функции лизосом" (Новосибирск, 1980); Девятой конференции молодых ученых Института проблем криобиологии и криомедицины АН УССР (Харьков, 1981); 1У-м Украинском биохимическом съезде (Днепропетровск, 1982).
По теме диссертации опубликовано 8 работ.
Диссертационная работа выполнена в Институте проблем криобиологии и криомедицины АН УССР. Работа выполнялась в соответствии с планом научно-исследовательских работ института, номер государственной регистрации 79015696, а также по Всесоюзной проблеме № 2.28.8; задание №2.28.8.24 "Структура и функции биологических мембран".
Похожие диссертационные работы по специальности «Криобиология», 03.00.22 шифр ВАК
Экспрессия генома на ранних стадиях регенерации печени, вызванной частичной гепатэктомией1982 год, доктор биологических наук Платонов, Олег Максимович
Изучение биосинтеза сывороточных белков в бесклеточных системах1984 год, кандидат биологических наук Тимченко, Любовь Тимофеевна
Исследование гетерофаговой функции клеток печени крыс на модели неспецифического адсорбционного эндоцитоза белка1983 год, кандидат биологических наук Пупышев, Александр Борисович
Проницаемость эритроцитов для криопротекторов и структурно-функциональное состояние компонентов их цитоплазмы на этапах криоконсервирования1999 год, доктор биологических наук Межидов, Султанбек Хумаидович
Полиамины и лизосомы как система опосредованной регуляции химическими веществами процессов клеточной пролиферации и опухолевого роста1998 год, доктор биологических наук Сяткин, Сергей Павлович
Заключение диссертации по теме «Криобиология», Загнойко, Виктор Иванович
ВЫВОДЫ
1. Замораживание-оттаивание гомогената печени крыс вызывает снижение его белок-синтезирующей активности, которое обусловлено влиянием на этап трансляции ингибиторов из поврежденных лизосом и митохондрий.
2. Ингибирующее влияние криоэкстракта лизосом в отношении белок-синтезирующей активности бесклеточной системы из печени крыс максимально проявляется при медленных режимах замораживания-оттаивания фракций органелл и связаны с освобождением из лизосом активной рибонуклеазы.
3. Основной вклад в угнетение синтеза белка при замораживании-оттаивании вносят поврежденные митохондрии, ингибирующие свойства криоэкстракта которых в этом отношении в равной мере проявляются при различных режимах замораживания-оттаивания фракций органелл.
4. Освобождение ингибитора белкового синтеза из митохондрий коррелирует со степенью криодеструкции мембранных структур и происходит главным образом на этапе фазовых переходов воды -от температуры кристаллизации до точки эвтектики среды замораживания.
5. Получен частично очищенный препарат ингибитора трансляции, выделяющийся при замораживании-оттаивании из митохондрий печени крыс. При степени очистки в 100 раз удельная ингибирующая активность препарата увеличивается в 60 раз.
6. Ингибитор представляет собой вещество белковой природы, молекулярная масса которого находится в пределах 20000-100000. Ингибитор не является ШКазой, АТ&азой или протеиназой.
7. Глицерин и диметилсульфоксид в концентрациях, превышающих соответственно 15% и 10%, снижает белок-синтезирующую активность бесклеточной системы из печени крыс, а в более низких концентрациях не оказывает влияния на этот процесс.
8. Глицерин и диметилсульфоксид в концентрациях соответственно 15% и 10% эффективно снижают выход ингибитора трансляции в криоэкстракты лизосом и митохондрий в условиях замораживания-оттаивания .
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
В настоящее время имеются достаточно убедительные экспериментальные доказательства того, что замораживание-оттаивание различных клеток и тканей вызывает снижение их белок-синтезирующей активности. Однако конкретный механизм такого явления остается неясным, хотя решение данного вопроса представляется важным прежде всего с точки зрения понимания фундаментальных закономерностей влияния замораживания на метаболические системы, обеспечивающие в значительной мере восстановление структурно-функциональных свойств биологических объектов в этих условиях. Кроме того, установление причин криоповреждения белок-синтезирующего аппарата клетки может быть полезным для комплексной оценки и прогнозирования жизнеспособности биологического материала, а также для разработки более разнообразных способов его криозащиты, что имеет непосредственное отношение к решению ряда практических вопросов криоконсервирования клеток, тканей и органов. В немногочисленных работах показано, что нарушение белок-синтезирующей системы клетки при замораживании-оттаивании обусловлено первичным повреждающим влиянием физико-химических факторов, которые возникают в результате фазового перехода растворителя на компоненты и ферментативные звенья, обеспечивающие этап транскрипции белкового синтеза. В то же время не изучено влияние замораживания-оттаивания на этап трансляции белкового синтеза, хотя в литературе имеются единичные сообщения о возможности торможения белок-синтезирующей активности клеток вследствие выделения из поврежденных органелл (микросомы, лизосомы) ингибиторов, точкой приложения которых являются
- но компоненты, участвующие в элонгации белковых цепей. В связи с этим целевая установка данной работы заключалась главным образом в том, чтобы выяснить роль криоповревдения субклеточных структур в нарушении белок-синтезирующей активности клеток при замораживании-оттаивании.
В работе были поставлены задачи по выяснению вклада и значения степени структурных изменений криоповрежденных органелл клетки в нарушении биосинтеза белка бесклеточной системы из печени крыс. Сделана попытка выделить и дать характеристику возможного ингибитора трансляции, освобождающегося из митохондрий печени крыс при замораживании-оттаивании, а также изучить в этих условиях влияние глицерина и ДМСО на ингибирующие свойства лизосом и митохондрий в отношении активности белок- синтезирующей системы из печени крыс.
Постановка экспериментальных исследований в соответствии с указанными задачами заключалась прежде всего в изучении белок-синтезирующей активности бесклеточной системы из печени крыс при включении в ее состав препаратов, полученных после осаждения различных клеточных органелл (лизосом, митохондрий, микро-сом, ядер), которые предварительно подвергались различным режимам замораживания-оттаивания. В процессе возникла необходимость более конкретного исследования механизма криоповреждения структуры мембран лизосом и митохондрий и установления взаимосвязи этих нарушений с выходом ингибитора белкового синтеза из органелл. Для выяснения природы и частичной очистки ингибитора белкового синтеза, который выделяется из митохондрий при замораживании-оттаивании, применялся комплекс аналитических и препаративных биохимических методов.
Результаты исследований, представленных в гл.З, показывают, что замораживание-оттаивание гомогената печени крыс приводит к существенному снижению белок-синтезирующей активности S jg. При этом интенсивность ингибирования не зависит от выбранного режима замораживания-оттаивания. Однако, как выяснилось в последующих экспериментах, предварительное центрифугирование гомогената при 15000 cj, и дальнейшее использование супернатанта в эксперименте, практически полностью устраняло ин-гибирующее действие замораживания-оттаивания. Отсутствие изменений в уровне биосинтеза белка при замораживании-оттаивании S J5 свидетельствует об устойчивости всех ферментов и рибосом, принимающих участие в элонгации белковых цепей, к факторам быстрого замораживания.
По-видимому, среди причин, приводящих к угнетению белок-синтезирующего аппарата клетки, существенное значение имеет нарушение целостности лизосом с сопутствующим высвобождением в цитоплазму гидролитических ферментов. Одним из них вероятнее всего, может быть РНКаза, активация которой вследствие дестабилизации лизосомальных структур, приводит к деградации полисом,^ следовательно, к снижению белкового синтеза. Эксперименты по изучению влияния криоэкстракта лизосом из печени крыс, подвергнутых быстрому или медленному замораживанию-оттаиванию, на белок-синтезирующую активность гомологичной бесклеточной системы показали, что наиболее выраженный ингибирующий эффект оказывают криоэкстракты лизосом, подвергнутых медленному режиму замораживания-оттаивания, тогда как быстрое замораживание-оттаивание оказалось в этом отношении более щадящим режимом. При этом уровень свободной активности кислой РНКазы оказался также значительно выше при использовании медленных режимов замораживания-оттаивания суспензии лизосом. Поэтому ингибирую-щее действие криоэкстрактов лизосом на белок-синтезирующую активность системы обусловлено, вероятнее всего, неспецифическим влиянием на ее компоненты, активированной в результате повреждения лизосомальных мембран РНКазы, Максимальное угнетение белок-синтезирующей активности криоэкстрактами лизосом составляло 35%, а минимальное 10%, то есть эффективность ингибирования в данном случае существенно зависит от выбранного режима замораживания-оттаивания, только как при замораживании-оттаивании гомогената печени, независимо от выбранного режима, оно составляло 50-70%. Следовательно, ингибирование белок-синтезирующей активности гомогената печени при замораживании-оттаивании обусловлено не только криоповреждением лизосом, но возможно также связано с криоповреждением других клеточных органелл.
Исследование ингибирующей активности криоэкстрактов фракций изолированных органелл показало, что при быстром режиме замораживания-оттаивания фракций ядер,митохондрий и микросом лишь из митохондриальной фракции в надосадок выделяется инги-бирующее вещество. Криоэкстракт митопластов оказывал выраженное ингибирующее влияние на включение -лейщтаа в суммарные белки постмитохондриального супернатанта, что свидетельствует о том, что ингибитор трансляции локализуется непосредственно в митопластах.
При исследовании влияния криоэкстрактов митохондрий, подвергнутых различным режимам замораживания-оттаивания, на белок-синтезирующую активность бесклеточного экстракта, было установлено, что ингибирующая активность препаратов не зависит от применявшихся скоростей замораживания-оттаивания органелл.
- из
Отмеченные выше различия уровня угнетения белок-синтезирующей активности бесклеточной системы под влиянием лизосом и митохондрий при замораживании-оттаивании, обусловлены различной степенью криоповреждения этих органелл. Так, после быстрого замораживания-оттаивания не более 30% лизосом оказались проницаемыми для ионов лН а при медленном замораживании-оттаивании - до 40%. В то же время во фракции митохондрий, в первом случае, повреждалось до 60% органелл, а во втором - около 100%. Результаты этих исследований, свидетельствующие о большей криолабильности митохондриальных мембран, чем лизосом,согласуются с данными о преимущественном вкладе криоэкстракта митохондрий в ингибирование процесса биосинтеза белка при замораживании-оттаивании .
Экспериментальные доказательства того, что криоэкстракты митохондрий оказывают выраженное тормозящее влияние на белок-синтезирующую активность бесклеточной системы, дают основание предположить о наличии в этих органеллах ингибитора белкового синтеза. Определенным подтверждением такой точки зрения могут быть немногочисленные данные литературы, в которых представлены убедительные доказательства существования в различных субклеточных фракциях ингибиторов синтеза белка. Учитывая изложенные предпосылки, нами было проведено выделение и определение природы вещества, поступающего из митохондрий в результате замораживания-оттаивания и приводящего к резкому угнетению синтеза белка в бесклеточной системе из печени крыс.
В результате проведенных исследований удалось получить частично очищенный препарат ингибитора трансляции, выделяющийся из митохондрий при замораживании-оттаивании ткани печени крыс.
При степени очистки препарата в 100 раз удельная ингибирующая активность его увеличивается в 60 раз.
Ингибитор представляет собой вещество белковой природы, молекулярная масса которого находится в пределах 20000-100000. Ингибитор не является РНКазой, АТШазой или протеиназой.
В отдельной серии экспериментов была изучена возможность предупреждения криоповреждений мембранных структур клетки и тем самым снижения ингибирующих свойств их криоэкстрактов в отношении белок-синтезирующей системы с помощью криопротекторов глицерина и ДЖО, которые особенно эффективны для стабилизации лизосом и митохондрий.Исследование влияния указанных криопротекторов на биосинтез белков в постмитохондриальном супернатан-те из печени крыс показало, что добавление глицерина или ДМСО в бесклеточную систему в концентрациях соответственно 15% и 10% не приводит к торможению синтеза белка. При быстром режиме замораживания-оттаивания как митохондриальной, так и лизосо-мальной фракций, наиболее эффективным в отношении снижения ингибирующих свойств органелл на белок-синтезирующую активность бесклеточной системы - оказывал глицерин, который в 15%- ной концентрации практически полностью предупреждал торможение синтеза белка. ДМСО в 10%-ной концентрации - оказывал меньший запретный эффект. v
Дополнительны!,i подтверждением эффективности изучавшихся криопротекторов в отношении предупреждения нарушений белок-син-тезирующей активности, обусловленных действием ингибиторов из лизосом и митохондрий, при замораживании-оттаивании, явились эксперименты с гомогенатом печени крыс. Было показано, что глицерин (15%) и ДМСО (10%) предупреждали снижение активности биосинтеза белка гомогената в условиях быстрого замораживания-оттаивания. Такой эффект применявшихся криопротекторов, очевидно, связан со способностью их стабилизировать мембраны лизосом и митохондрий в составе гомогената тканей, в связи с чем ингибирующие свойства супернатантов этих структур на процессы биосинтеза белка не проявлялись.
Таким образом, совокупность результатов исследования позволяет обосновать и вынести на защиту следующее основное положение: одной из основных причин нарушения белок-синтезирующей системы клетки при замораживании-оттаивании является ингибиру-ющее влияние на этап трансляции фактора белковой природы, который выделяется из митохондрий в результате криоповреждения этих органелл.
Полученные результаты расширяют существующие представления о действии замораживания-оттаивания на состояние белок -синтезирующего аппарата в клетках печени и имеют практическую значимость для обоснования оптимальных температурных режимов замораживания и выбора криопротекторов с целью разработки эффективных способов криоконсервации биологического материала. Кроме того, результаты работы имеют и общебиологическое значение, как с точки зрения более глубокого понимания молекулярных механизмов работы белок-синтезирующего аппарата клетки, в частности, механизмов регуляции этапа трансляции, так и с позиций установления общих закономерностей нарушения белок-син-тезирующей системы в клетке при действии на нее различных повреждающих факторов.
Результаты проведенной работы свидетельствуют о перспективности дальнейших исследований по выяснению роли мембранных структур клетки в регуляции белок-синтезирующей системы. Наиболее реальной задачей этих исследований может быть выделение в гомогенном виде препарата митохондриального ингибитора белкового синтеза и выяснение молекулярного механизма его действия.
Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Загнойко, Виктор Иванович, 1984 год
1. Акименко Н.М., Тетерин В.А., Хачатуров Г.Р. и др. Компактная форма ДНК в растворе. 2. Особенности кислотного тит-рирования двухцепочечной ДНК в водносолевых растворах, содержащих полиэтиленгликоль . -Мол.биол., 1975, 9, с. 8691.
2. Акименко Н.М., Тхрунн Ф.Н., Русинов А.В. и др. Компактная форма ДНК в растворе. 7. Трансформирующая способность пре-компактной и компактной форм ДНК. Мол.биол., 1976, 10,с.1035-1043.
3. Алексеенко А.В., Биленко М.В., Бурлакова Е.Б. и др. Изучение уровня перекисей и антиоксидантов в ишемизированныхи консервированных почках. Вестн.АМН СССР, 1976, № 8, с.61-67.
4. Арбузов В.А. Регуляция синтеза белка. Стабильность мРНК как один из факторов регуляции синтеза белка в клетках эука-риоцитов. Успехи соврем.биол., 1977, 83, № 2, с.163-181.
5. Белоус A.M. Исследование молекулярной организации и функций биологических мембран при воздействии низких температур. В кн.: Актуальные вопросы криобиологии и криомеди-цины. Киев: Наукова Думка, 1974, с.5-8.
6. Белоус A.M., Бондаренко В.А., Бондаренко Т.П. Молекулярные механизмы повреждений биомембран при воздействии низких температур. В кн.: Механизмы криоповреждения и крио-защиты биологических структур. Киев: Наукова думка, 1974, с.3-6.
7. Белоус A.M., Луговой В.И., Гулевский А.К. Актуальные вопросы современной криобиологии. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып.1,с.8-15.
8. Белоус A.M., Луговой В.И., Лемешко В.Н. и др. Проблемы криобиологии. Вестн. АН УССР, 1976, 2, с.38-48.
9. Белоус A.M., Бондаренко В.А., Бондаренко Т.П. Биохимическая модификация биомембран как причина гибели клеток при низкотемпературном криоконсервировании. В сб.: Криобиология и криомедицина, 1978, вып.4, с.3-6.
10. Белоус A.M., Бондаренко В.А., Бондаренко Т.П. Молекулярные механизмы криоповреждений биомембран. Итоги науки и техники, сер. ВИНИТИ, Биофизика, 1978, 9, с.80-113.
11. Белоус A.M., Шраго М.И., Пушкарь Н.С. Криоконсерванты. -Киев: Наукова думка, 1979. 197 с.
12. Белоус A.M., Бондаренко В.А. Структурные изменения биологических мембран при охлаждении. Киев: Наукова думка, 1982, - 254 с.
13. Бондаренко В.А., Лемешко В.В., Белоус A.M. Нарушение структуры митохондрий при воздействии замораживания-оттаивания. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1977, вып.З, с.41-43.
14. Букринская А.Г., Жданов В.М. Субклеточные системы в вирусологии. М.: Медицина, 1973. - 239 с.
15. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. - 272 с.
16. Воскобойникова Т.Н., Микулинский Ю.Е. Влияние низкотемпературной консервации на тканевые лимфоциты мышей. В сб.:
17. Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1980, вып. б, с.9-12.
18. Гинодман Л.М. Хроматография белков на ионообменниках и фракционирование смесей, содержащих белки, на колонках с сефадексом. В кн.: Современные методы в биохимии. - М. Медицина, 1964, I, с.37-45.
19. Гоготов И.Н., Зорин Н.А., Кондратьева Е.Н. Очистка и свойства гидрогеназы из фототрофной бактерии Тк'ьосаржft OSC 0регсспа . Биохимия, 1976,41, №5, е.836-842.
20. Грек A.M., Луговой В.И., Бондаренко Т.П. Влияние криопротекторов на белковую флуоресценцию мембран эритроцитов человека. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып.1, с.42-45.
21. Гулевский А.К., Чуйко В.А., Калько А.й. Биосинтез суммарных белков в срезах щитовидной железы при замораживании-оттаивании. В сб.: Актуальные вопросы криобиологии и криомедицины. - Киев: Наукова думка, 1974, с.45.
22. Гулевский А.К., Переверзев Н.П., Белоус A.M. Влияние ультранизких температур (-196°С) на биосинтез суммарных белков в срезах внутренних органов в эксперименте. В сб.: Актуальные вопросы криобиологии и криомедицины. -Киев: Наукова думка, 1974, с.47.
23. Гулевский А.К. Влияние низких температур на биосинтез белков в бесклеточной системе печени крыс. В сб.: Криобиология и криомедицина. - Киев: Наукова думка, 1976, вып.2, с.37-39.
24. Гулевский O.K. Вплив деяких неводних розчинник1в на б1о-синтез б1лк1в у посм1тохондр1альному супернатант1 у пе-ч1нки щура. Доп. АН УССР (сер.Биол.), 1977, 4, с.333-336. '
25. Гулевский А.К., Воскобойникова Т.Н., Рубец И.В. Биосинтез нуклеиновых кислот и белков в тканевых лимфоцитах, подвергнутых замораживанию до 19б°С под защитой по-лиэтиленгликоля-400. - Укр.биох.журнал, 1978, 50, № 3, с.340-344.
26. Гулевский А.К. Влияние ультранизких температур на транслирующую активность бесклеточных экстрактов различного происхождения. Известия АН СССР, 1979, с.442-445.
27. Двльвиг А.К., Тарасов А.П., Дебов С.С. Активность поли-нулеотидфосфорилазы в полирибосомах регенерирующей печени крыс, новорожденных крысят и некоторых перевиваемых опухолей. Биохимия, 1976, 41, М2, с.197-204.
28. Детерман-Г.Гель Хроматография. - Мир, 1970, - 215 с.
29. Добров Е.Н., Мажуль Л.А., Куст С.В., Тихоненко Т.И. Изучение действия этиленгликоля на некоторые вирусы со спиральной симметрией. -Мол.биол., 1973, 7, с.254-260.
30. Жулина Е.Б., Скворцов A.M., Бирштейн Т.М. Переходыспираль-клубок в полипептидах, избирательно взаимодействующих с поверхностью раздела фаз. Мол.биол., 1978, 12, с.472-480.
31. Зайдес В.М., Букринская А.Г., Жданов В.М. Плотная характеристика рибосом цитоплазматических экстрактов мышечных и куринных клеток. Мол.биол., 1971, 5, с.780-788.
32. Козлов Ю.В., Георгиев Г.П. Регуляция биосинтеза информационной РНК в животных клетках. 3. Механизмы угнетения синтеза ШК белками хроматина. Мол.биол., 1971, 5,с.789-797.
33. Королева Е.И., Матвеева Л.Н., Мешкова Н.П., Сафронова М.М. Методы фракционирования белков. В кн.: Практикум по биохимии, МГУ, 1979, с.127-129.
34. Кравченко Л.П., Луговой В.Й., Белоусова Е.В. Влияние скорости оттаивания изолированных лизосом печени на активность гидролаз. В сб.: Криобиология и криомедицина. -Киев: Наукова думка, 1975, вып.1, с.64-65.
35. Кравченко Л.П., Луговой В.И., Белоус A.M. Значение концентрационных факторов в криоповреждении лизосом. Укр. биох. аднал, 1976, 48, И, с.11-15.
36. Кравченко Л.П. Влияние криопротекторов на стабильность лизосом в условиях медленного замораживания. В сб.: Криобиология и криомедицина. - Киев: Наукова думка, 1978, вып.4, с.9-11.
37. Лаврик С.С. Консервирование костного мозга. Киев: Здоровье, 1975, 126 с.
38. Лапинская Е.М., Хенох М.А., Першина В.П., Александрова В.Н.
39. Фотолиз дезоксирибонуклеотида в растворах и замороженном состоянии. В сб.: Реакция клеток и их белковых компонентов на экстремальные воздействия. - М.-Л., 1966, с.21-26.
40. Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир, 1975. - 956 с.
41. Лимборская С.А. Регуляция биосинтеза информационной FHKв животной клетке. 4. 0 роли гистонов Pi в ингибировании транскрипции повреждающихся последовательностей ДНК. -Мол.биол., 1973, 7, с.124-133.
42. Лихтенштейн Г.И. Метод спиновых меток в молекулярной биологии. М.: Наука, 1974. - 255 с.
43. Луговой В.И., Кравченко Л.П. Стабильность лизосомальных мембран при различных режмах замораживания-оттаивания. -Укр.биох.журн., 1976, 48, №6, с.430-432.
44. Луговой В.И., Кравченко Л.П., Капрельянц А.С. Влияние глубокого замораживания на изолированные лизосомы печени крыс. Цитология, 1977, 19, №11, с.1288-1291.
45. Луговой В.И., Кравченко Л.П. Механизмы лабилизации лизосом при замораживании-оттаивании. В сб.: Криобиология и криомедицина. - Киев: Наукова думка, 1983, вып.II, с.3-16.
46. Лысцов В.Н., Копанкина Е.А., Малышева Л.Ф., Мошковсиий Ю.Ш. Криолиз ДНК. Биофизика, 1966, II, с.726-732.
47. Лысцов В.Н., Мошковский Ю.Ш. Исследование криолитической деградации ДНК. I. Криолиз и режим замораживания и оттаивания растворов. Биофизика, 1969, 14, с.219-233.
48. Микулинский Ю.Е., Андрусенко В.В. Влияние экзогенной FHK на синтез белков и нуклеиновых кислот в клетках костного мозга после низкотемпературной консервации. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып.I, с.77-79.
49. Митряев А.Б., Белоус A.M. Изменение активности ДНК-зависимых FHK-полимераз из печени крыс под вдиянием глицерина, диметилсульфоксида и полиэтиленгликоля-400. Биохимия, 1978, 43, №7, с.1157-1161.
50. Митряев А.Б., Белоус A.M.,Свойства ДНК-зависимой FHK-полимеразы из печени крыс после хранения при минус 25°С в присутствии глицерина и полиэтиленгликоля-400. Укр. биох.журн., 1978, 50, Ш, с.336-339.
51. Морозова Т.Ф., Микулинский Ю.Е., Моисеев В.А. Влияние полиэтиленоксида на спектры поглощения некоторых глобулярных белков. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1978, вып.4, с.17-20.
52. Мосолова И.М., Горская И.А., Шольц К.Ф., Котельникова А.В. Выделение интактных митохондрий из печени крыс. -В кн.: Методы современной биохимии. М.: Наука, 1975, с.45-47.
53. Нечаева Г.А. Влияние осмотического фактора на устойчивость лизосом клеток различных отделов головного мозга крыс. Цитология, 1974, 16, №8, с.993-998.
54. Озерник Н.Д. Рост и воспроизведение митохондрий. М.: Наука, 1978. - 261 с.
55. Осташко Ф.И. Глубокое замораживание и длительное хранение спермы производителей. Киев: Урожай, 1968. -255с,
56. Панков Е.Я., Маркова О.П., Шенберг М.Г., Юрченко Т.Н. Задания новой области науки криоморфологии. - Вестник АН УССР, 1976 , 6, с.41 -46
57. Платонов А.П., Протасевич И.И., Евдокимов Ю.М. и др. Компактная форма ДНК в растворе. Мол.биол., 1976, 10, с. 321-325
58. Покровский А.А., Арчаков А.И., Бурмантова О.Н. Изменение активности ферментов эндоплазматической сети в печени крыс при ишемии. Цитология, 1968, 10, №11, с.1473-1478.
59. Покровский А.А., Тутельян В.А., Кравченко Л.В. К вопросу об оценке стабильности мембран лизосом. Биохимия,1975, 40, №3, с.545-551.
60. Покровский А.А., Тутельян В.А. Лизосомы. М.: Наука,1976. 382 с.
61. Пономарев Ю.И., Гулевский А.К., Обозный Э.П., Чеканов
62. В.П. Влияние полиэтиленоксида с молекулярным весом 400 и температурного режима инкубации на синтез белка и потребление кислорода тканью ксеноклапанов аорты. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1976, вып.2, с.79-81.
63. Пушкарь Н.С., Белоус A.M. Введение в криобиологию. Киев: Наукова думка, 1975. 343 с.
64. Пушкарь Н.С., Белоус A.M., Цуцаева А.А. и др. Низкотемпературное консервирование костного мозга. Киев: Наукова думка, 1976. 287 с.
65. Пушкарь Н.С., Шраго М.И., Белоус A.M., Калугин Ю.В. Криопротекторы. Киев: Наукова думка, 1978. 204 с.
66. Пушкарь Н.С., Цариковская Н.Г., Чуйко В.А. Влияние криопротекторов и замораживания на биосинтез белков щитовидной железы. В кн.: Актуальные проблемы криобиологии. Киев: Наукова думка, 1981, с.401-404.
67. Рокитский П.Ф. Биологическая статистика. Минск, 1967. -326 с.
68. Романов Г.А., Соколова М.А., Розен В.Б., Ванюшин Б.В. Взаимодействие дексаметазон-рецепторных комплексов с ядрами печени крысы и с ДНК. Биохимия, 1976, 41, № 12, с.2140-2149.
69. Спирин А.С. Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот. Биохимия, 1958, 23, с.600-607.
70. Спирин А.С., Гаврилова Л.П. Рибосома. М.: Наука, 1971,254 с.
71. Спирин А.С. 0 структурных основах функционирования рибосом. -Успехи совр.биол., 1974 , 77, № 2, с. 155-166.
72. Справочник химика. 2-е изд.перераб. и доп. М.: Химия, 1965. 1008 с.
73. Стефанович А.Е., Севастьянов А.П., Костякина Т.В. Использование глицерина для стабилизации рибосомпри хранении. Известия СО АН СССР (сер.биол.), 1972,2, с.122-129.
74. Столяров И.В., Митряев А.Б., Белоус A.M. Исследование действия низких температур на структурно-функциональное состояние генетического аппарата ядер печени. В кн.: Всес.конф. по холоду: (тез.докл.), Ташкент, 1977, е.39-40.
75. Суббота Н.П. Изучение функционального состояния мембран митохондрий при инкубации срезов коры почки крыс в растворах криопротекторов. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка, 1975, вып.1, с.62-64.
76. Туровский B.C. Аминоацил тРНК синтетаэная активность субклеточных фракций коры головного мозга. - Биохимия, 1979 , 44, Ш, с.1502-1505.
77. Угарова Т.Ю. Эукариотические бесклеточные белоксинтези-рующие системы. -М.: Молек.биол., 1976, 7, с.58-142.
78. Угарова Т.Ю. Бесклеточная белоксинтезирующая система из клеток асцитной карциномы Кребс-2. В кн.: Современные методы в биохимии. - М.: Медицина, 1977, с.358-369.
79. Хенох М.А., Першина В.П., Лапинская Е.М. Влияние глубокого замораживания на белковые растворы. Цитология, 1968, 8, № 6, с.86-87.
80. Ховитсон А. Методы электронной микроскопии. В кн.: Методы вирусологии и молекулярной биологии. - М.: Мир, 1972, с.410-427.
81. Шайо Б. Исследование методом электронного парамагнитного резонанса изменений, возникающих в каталазе при замораживании и сублимации. Холодил.техника, 1976, № I,с.44-45.
82. Шапот B.C., Чудинова И.А., Кречетов Г.Д. Методы определения нуклеаз. В кн.: Современные методы в биохимии. - М.: Медицина, 1964, с.267-281.
83. Шапот B.C. Нуклеазы. М.: Медицина, 1968. - 212 с.
84. Шраго М.И. Биологические антифризы и криопротекторы. В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка,1977, вып.З, с.81-89.
85. Шарго М.И., Бредихина Л.П., Тимченко В.Г. и др. Полиэти-ленооксиды в низкотемпературной консервации эритроцитов. -В сб.: Криобиология и криомедицина. Киев: Наукова думка,1978, вып.4, с.38-45.
86. Adams К.Н. Mechanical deformability of biological membranes and sphering of the erythrocyte. Biophys.J., 1973, 3, p.209-217.
87. Aithal H.H., Kair V.K., Brodia A.P. Alteration of M, Cobac-terium phlei membrane structure on freezing and thawing reversal by heating. Arch.Biochem. and Biophys., 1975, 168, p.122-129.
88. Allen C., Lee D. Effect of increasing concentrations of salt on the lysosomes of rat liver and Tetrahymena pyri-formis. Biochem.Biophys.Acta, 1972, 288, p.304-311.
89. ArakJ 0?. Freezing injury in mitochondrial membrane. III.Some factors affecting the inactivation of L-ketoglutarate dehydrogenase complex, in frozen and thawed mitochondria. -bow Temperat.Sci.Biol.Sci., 1975, 33, p.1-9.
90. Artzatbanov V.Yu., Konstantinov A.A., Sculachev 7.P. Involvement of intramitochondrial proteins in redox: xeactions of cytochrome A. FEBS Lett., 1978, 8£, 2, p.180-185.
91. Austin S.A., Kay I.E. Deffective initiation on natural messenger RNA by cell-free systems from krebs cells incubated at elevated temperatures. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 225.» p.468-477.
92. Barret A. Lysosomal enzymes. Ini Lysosomes laboratory^ Handbook Ed. I.Dingle - Amsterdam: London; North-Holland publ.co. 1972, p.46-136.
93. Blazyk S.F., Stein S.M. Phase transition in mammalian membranes. Biochem.Biophys.Acta, 1972, 266, p.737-782.
94. Blobel G.V., Potter R. Relation of ribonuclease and ribo-nuclease inhibitor to the isolation of polysomes from rat liver. Proc.Hat.Acad.Sci.USA, 1966, p.1283-1288.
95. Bodansky 0. Acid phosphatase. Adv.Clin.Ghem., 1975, 15. p.143-147.
96. Bogdanowsky D., Hermann W., Schapira G. Presence of a Hew RHA specifcs among the initiation protein factors active in eukaryotes translation. Biochem.Biophys.Res.Communs, 1973, p.25-29.
97. Cashion L.M., Staenly W.M. Two eukarycitic initiation factors IF-I and IP-XI of protein synthesis that are required to form an initiation complex with rabbit reticulocyte ri~ bosomes. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1974, Ц, p.436-440.
98. Cerletti P., Strom R., Giordono M.G. Reactivation of succinic dehydrogenase by phospholipids. Biochem.Biophys. Res. Commune, 1965, IjB, p.259-269.
99. Chilson O.P., Costello G.A., Kaplan И.О. Effect of freezing on enzymes. Ped.Proc., 1965, 2, pt.3, suppl.15, p.55-65.
100. Clegg E.D. Preservation by freezing of animal cells and tissues. ASHRAE J., 1975, Ц, p.23-28.
101. Cohen W.S. The coupling of electron flow to ATP synthesis in pea chloroplasts stored in the presence of glycerol at -70°C. Plant Sci., 1978, Ц, 3-4, p.191-197.
102. Davidson S., Song S. A thermally induced alteration in ly-sosome membranes: salt permeability at 0 and 37°C. Biochem.Biophys. Acta, 1975, 375. 2, p.274-275.
103. Desai J., Sawant P., Tappel A. Peroxidative and radiation damage to isolated lysosomes. Biochem.Biophys.Acta, 1964, 86, 2, p.277-285.
104. Dunn A.J. The limiting factors of a cell-free protein-synthesizing system from rat brain. Biochem.J., 1970, 166. p.135-141.
105. Duppel W., Dahl G. Effects of phase transition on the distribution of membrane-associated particles in microsomes.-Biochem.Biophys.Acta, 1976, 426, p.408-415.
106. De Duve C., Pressman B.C., Gianetto R., et al. Intracellular distribution patterns of enzymes in rat liver tissue. Biochem.J., 1955, 60, p.604-617.
107. De Duve C. Lysosomes a new group of subcellular particles. Ins Subcellular particles/Ed. by T. Hayashi: U.Y., Roland Press, 1959, p.128-135.
108. Ferrebee I.W., Billen I.M., Urso W.C., et al. Preservation of radiation recovery factor in frozen marrow. Blood, 1957, 12, p.1096-1100.
109. Fishbein W., Stowell R. Studies on the mechanism of freezing damage to mouse liver using a mitochondrial enzyme assay. Cryobiology, 1968, 4, p.283-289.
110. Fishbein W., Griffin I.L. External-internal ice and functional-structural damage in mouse liver mitichondria as a function of cooling rate. Cryobiology, 1975, 12, 6,p.659-673*
111. Gavrilova I.I., Ivanov L.V., Moiseyev V.A. Investigation of the membrane integrity of human erythrocytes at low temperatures using spin probes. Cryo-Letters, 1981, 2, p.197-200.
112. Gaye P., Houdebine L., Denamur R. Isolation of active messenger BHA. for a casein from bound polyribosomes of mammary gland. Biochem.Biophys.Res.Communs, 1973, 51, p.637-644.
113. Gir&is G.R., Nicols D.M. Protein synthesis limited by transferase I. Biochem.Biophys.Acta, 1972, 269, p.465-476.
114. Greiff D.M., Myers M. Effect of dimethylsulfoxide on the cryotolerance of mitochondria. nature, 1961, 190,p.1202-1206.
115. Guillory R.I., Racher E. Oxidation phosphorylation inbrown adipose mitochondria. Biochem.Biophys.Acta, 1968, 153, p.490-493.
116. Haest C.W., Verkleij A.I., Gier I., et al. The effect of lipid phase transitions on the architecture of bacterial membranes. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 356, p.17-25.
117. Hamel E., Hakamoto T. Effect of methanol on the partial reactions of polypeptide chain elongation. Biochemistry, 1972, 11, 21, p.3933-3938.
118. Hechter 0. Role of water structure in the molecular organization of cell membranes. Fed.Proc., 1965, 24, Suppl. 15, p.91-102.
119. Heber V.W., Santarius K.A. Loss of adenosine triphosphate synthesis caused by freezing and its relationships to hardiness problems. Plant.Physiol., 1964, 39, p.712-719.
120. Heber V.W. Freezing injury in relation to loss of enzymes activities aand protection against freezing. Cryobiolo-gy, 1968, 3, p.188-201.
121. Hem E. Freezing of rat lymphocytes. I.The effect of dime thy lsulf oxide and freezing on the phytohemaglutininand poke weed mitogen-responding lymphocyte Bubpopula-tion. Cryobiology, 1976, 13, p.134-141.
122. Henderson W.D., Angeloff L. Post-freeze-thaw viabilities of spleen slices by measurement of nucleic acid and protein synthesis. Cryobiology, 1969, 6, 3,p. 219-224.
123. Henderson W.D. Cold injury and oxidative phosphorylation. Cryobiology, 1970, 2, 5, p.531-582.
124. Henrickвen 0., Robinson E.A., Maxwell E.S. Interaction of guanosine nucleatides with elongation factor.2.
125. Equilibrium dialysis studies. J.Biol.Chem., 1975, 250. 2, p.720-724.
126. Hertz R., Balenholz V. Permeability and integrity properties of lecitine-sphingomyelin liposomes. Chem. and Phys. Lipids, 1975, 15, p.138-147.
127. Higashi K., Buch M. Preservation of rapidly synthesized ribonucleic acid of high molecular weight in frozen nuclei of rat liver. Biochem.Biophys.Acta, 1965, 103, p.339-341.
128. Higashi K., Kudo H.f Kashiwagi K. Specific precipitation of catalase-synthesizing ribosomes by anti-catalase antiserum. J.Biochem., 1972, 71, p.463-470,
129. Hiyachi F., Buech H. Preservation of radiation recovery factor in frozen marrow. Blood, 1965, 12, p.1096-2005.
130. Hunt T., Hunter Т., Munro A. Control of haemoglobin synthesis; rate of translation of the messenger UNA for the and chains. J.Mol.Biol., 19&9, 43, p.123-133.
131. Hunter A.R., Komer A. The response of rat liver polysomes to added homopolynucleotides: the removal of inactive ribosomes. Biochem.Biophys.Acta, 1969, 179, p.115-118.
132. Igakashi K. Inhibition of polypeptide synthesis by tRHA fractions in rat liver cell-free system. Biochem. J., 1975, 77, p.1325-1329.
133. Ulan I., Patel N. Mechanism of gene expression in Te-nebrio molitor. Juvenile hormone determination of translational control transfer ribonucleic acid and enzyme. J.Biol.Chem., 1970, 245, p.1275-1281.
134. Inoue K. Permeability properties of liposomes prepared from dipalmitoyl lecitine dimyristoyllecitin, egg lecithin, rat liver lecithin and beef brain spingomye-lin. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 339, p.390-397.
135. Kaempfer R. Initiation factor IF:3 a specific inhibitorof ribosomal subunit association. J.Mol.Biol., 1972, 71, p.583-598.
136. Kennedy D.S., Bester A.S., Heywood M. The regulation of protein synthesis by translational control RKA. Biochem.Biophys. Res. Commun. , 1974, 61» 2, p.415-423.
137. Khan A.W», Davidkova E., Van den Berg L. On cryodenatu-ration of chicken myofibrillar protein. Cryobiology, 1968, £, 4, p.184-188.
138. Kleeman W., McConnel H.M. Lateral phase separation in Escherichia coli membranes. Biochem.Biophys.Acta, 1976, 417, p.206-211.
139. Klingeler M., Ricecio P., Schmiedt B.,.Grebe K. Characterization of the ADP/ATP carrier in mitochondria. In: Membrane Proteins Trans, and Phosphorylat., Amsterdam e.a., 1974, p.229-243
140. Knight S.C., Farrant J., O'Bien I. In defence of granulocyte preservers. Lancet, 1975, 1, p.929-934.153» Koenig G. Lysosomes in the nervous system. Lysosomes in Biol, and Pathol., 1969, 2, p.111-162.
141. Kruijff В., Cullis P.R., Radda G.K. Differential scanining calorimetry and 3 P13MR studies on sonicated and unsonicated phosphatidylcholine liposomes, Biochem. Biophys.Acta, 1975, 406, p.6-13.
142. Kyner D., Zabos P., Levin D.H. Inhibition of protein chain initiation in eukaryotes by deacylated tRHA and its reversibility by spermine. Biochem.Biophys.Acta, 1973, 324, p.386-391.
143. Lawarczeck R., Lainosho M., Chan S.I. The formation and ennealing of structure defects in lipid bilayer vesicles, Biochem.Biophys.Acta, 1976, 443, p.313-319.
144. Lee D. The effect of dimethylsulfoxide on the permeability of the lysosomal membrane. Biochem.Biophys.Acta, 1971, 233, p.619-623.
145. Lengyel P. In: Ribosomes/Eds. by Homura N., Tissieres A., Lengyel P. N.Y. Cold Spring Harbor, 1974, p.13-51.
146. Letnansky K. Preparation and characterization of 80S ri-bosomes of ascites tumor cells active in polypeptide synthesis. Cancer Res., 1972, 32, p.2633-2642.
147. Lovelock I.E. The haemolysis of human red blood cells byfreezing and thawing. Biochem.Biophys. Act a, 1953, 10, p.414-426.
148. Lovelock I.E., Bishop W.H. Prevention of freezing damage of living cells by dimethylsulfoxide. Nature, 1959, 183, p.1394-1395»
149. Lowry 0., Rosenbough U., Parr A.m Randal R. Protein measurement with the folin phenol reagent. J.Biol.Chem., 1951, 193, p.341-349.
150. Lusena C.V. Release of enzyme from rat liver mitochondria by freezing. Canad. J.Biochem., 1965, 43, p.1787-1798.
151. Luyet B.I., Rapatz G.L., Gehenic P.M. On the mode of action of rapid cooling in the preservation of erythrocytes in frozen blood. Biodynamica, 1963, 9, p.95-101.
152. Malinin T. Injury of human polymorphonuclear granulocytes in the presence of cryoprotective agents. Cryobiology, 1972, 2.» 2» P.123-130.
153. Mazur P. Kinetics of water loss from cell at subzero temperatures and likehood of intracellular water. J. Gen.Physiol., 1963, 47, p.2-15.
154. Mazur P. Cryobiology. The freezing of biological systems. Science, 1970, 168, p.939-942.
155. Mendelson I., Anderson K. Rat mammory gland nuclear RHA polymerases in late pregnancy and lactation. Biochem. Biophys.Acta, 1973, 299, p.576-583.
156. Meryman H.T. Modified model for the mechanism of freezing injury in erythrocytes. Hature, 1968, 218, p.333-336.174* Meryman H.T. Cryoprotective agents. Gryobiology, 1971, 2, p.173-183.
157. Meryman H.T. Osmotic stress as a mechanism of freezing injury. Cryobiology, 1971, 8, p.489-496.
158. Meryman H.I. Freezing injury and its prevention in living cells. Ann.Rev.Biophys.Bioeng., 2» 4, p.341-363.
159. Merrick W.C., Anderson W.F. Purification and characterization of homogeneous protein synthesis initiation factor MI from rabbit synthesis reticulocytes. J.Biol. Chem., 1975, 250, p.1107-1126.
160. Mironescu S. Hyperosmotic injury in mammalian cells.
161. Survival of CHO cells in unprotected and DMSO treated cultures. Cryobiology, 1977, 14, p.451-460.
162. Mosimann W., Furlen M., Beck E.A., Bucher V. Zellkonser-vierung durch tiefkiihlung. Schueiz ed. Wschr., 1972, 102. 44, p.1600-1602.
163. Nordmann I*, Nordmann R., Gauohery 0. Determination de ljactivite dehydrogenasique des mitochondries a 1* aide du chlorure de 2,3,5-triphenyltetrazolium. Bull.Ste.Chim. Biol., 1951, 22, 11-12, p.1826-1835.
164. Oberg B.P., Shatkin A.I. Initiation of picoxnavirus protein synthesis in asoites cell extracts* Proc.Hat.Acad. Sci.USA, 1972, 69, p.3589-3593.
165. Orr C.W., Yoshikawa-Pukada M.t Eber I.D. Potassium: Effect on DNA synthesis and multiplication of body hamster kidney cells. Proc.Hat.Acad.Sci.USA, 1972, 69, p.243-251.
166. Pain V.M. Influence of streptozotocin diabets on the ability of muscle cells sap to support protein synthesis by ribosomes in cell-free systems. Biochim.Biophys.Acta, 1973, 308, p.180-187.
167. Pain V.M., Henshaw E.C. Initiation of protein synthesis in enrlich ascites tumor cells. Eur.J.Biochem., 1975, 57, p.335-342.
168. Pegg D.P. Цит. no Meryman H.T., Cryobiology, London, 1966, p.144.
169. Persidsky M.P., Ellett M.H. Lysosomes and cell cryoinju-ry. Cryobiology, 1971, 8, 4, p.345-349.
170. Pederson Т., Robbins E. RITA synthesis in Hela cells. Pattern in hypertonic medium its similarity to synthesis during 62-prophase. J.Cell.Biol., 1970, 47, p.734-740.
171. Pe term an M .1»., Pavlovec A., Hamilton M.G. Effects of agents that influence hydrogen binding on the structure of rat liver ribosomes. Biochemistry, 1972, 11., 21, p.3925-3933.
172. Picciano D.J., Prichard P.M., Merrick W.C., et al. Isolation of protein synthesis initiation factors from rabbit liver. The Journal of Biological Chemistry, 1973, 248, p.204-214.
173. Raison I.E., Lyons I.M., McHlorn I.E., Keith A.D. Temperature-induced phase changes in mitochondrial membranes detected by spin labelling. J.Biol.Ghem., 1971, 246. p.4036-4046,
174. Raison I.E., Lyons I.M., Thomson W.W. The influence ofmembranes on the temperature-induced changes in the kinetics of some respiratory enzymes of mitochondria. -Arch.Biochem.Biophys., 1971, 142, p.83-90.
175. Rouke A.W., Heywood S.M. Myosin synthesis and specifity of eukaryotic initiation factors. Biochemistry, 1972, 11, p.2061-2066.
176. Rowe A. Biochemical aspects of cryoprotective agents in freezing and thawing. Cryobiology, 1966, 3, p.12-18.
177. Rapniak H.I.R., Quincey R.V. Mechanism of action of a microsomal inhibitor of protein synthesis potentiated by oxidized glutatione. Biochem.J., 1973, 163, p.335-342.
178. Schell P.G., Vadehra D.V., Baker R.C. Lysosomal and mitochondrial enzymes in avian muscle. Comp.Biochem. and Biophys., 1974, 1348, p.285-293.
179. Schreir Ш.Н., Staehelin T. Initiation of eukaryotic protein synthesis (Met-tRNAf40S ribosome). Initiation complex catalysed by purified initiation factors in the absence of mRNA. Nature, New Biol., 1973, 242, p.35-38.
180. Schnaitman C., Greenawalt I.W. Enzymatic properties ofthe inner and outer membranes of rat liver mitochondria. -J.Cell Biology, 1968, 38, p.158-175.
181. Scornick O.A., Hoagland M.B., Pfefferkorn L.G., Bishop E. Inhibitors of protein synthesis in rat liver microsome fractions. J.Biol.Chem., 1967, 242, 1, p.131-139.
182. Sherman I.K. Survival of higher animal cells after the formation and dissolution of intracellular ice. Anat. Res., 1962, 144, p.171-190.
183. Sherman I.K., Marecek R.L. Freeze-thaw induced structural alteration of mitochondria in renal epithelical cells.-Cryobiology, 1964, 1, p.47-51.
184. Sherman I.K., Kim K.S. Correlation of cellular ultrastruc-ture before freezing, after thawing, while frozen in assessing freeze-thaw-induced injury. Cryobiology, 1967, 1, 2, p.401-407.
185. Sherman I.K. Freeze-thaw-induced latent injury as a phenomenon in cryobiology. Cryobiology, 1967, 2, p.407-413.
186. Sherman I.K. Freeze-thaw-induced latent injury in cells of the renal cortex. Cryobiology, 1969, 6, 2, p.98-104.
187. Sherman I.K. Correlation in cryo-injury of mitochondrial ultrastrueture with respiratory control ratio, cytochrome oxidase activity and rate of tissue oxygen consumption. -Cryobiology, 1970, p.581-586.
188. Shikama V., Yamazaki I. Denaturation of catalase by freezing and thawing. Nature, 1961, 190, p.83-85.
189. Siekevitz P., Palade G.E. A cytochemical study on the pancreas of the guinea pig. 5*In vitro incorporation of leucine-1-C1^" into the chymotrypsinogen of various cell fractions. J.Biophys.Biochem.Cytol., 1960, 7, p.619-630.
190. Smith R.J., Duerksen I.D. Glycerol inhibition of purified and chromatin-associated mouse liver hepatoma RNA polymerase II activity. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1975, 67, p.916-922.
191. Smith R.I., Henshaw E.C. Binding of Met-tRNA^ to native and deprived 40S ribosomal subunits. Biochem.J., 1975, 14, p.1060-1067.
192. Spirin A.S., Lishnevskaya E.B. Effect of non-ionic agents on the stability of association of ribosomal subpartio-les. PEBS Lett., 1971, 1Д, 2, p.114-116.
193. Sprechman L.M., Vernon M.I. Hemoglobin synthesis at elevated temperatures. J.Biol.Chem., 1972, 247, p.5004-5009.
194. Starkweather W.H., Korpp L.P., Spencer H., Likas P. The preservation of erythrocytes enzyme activity during freezing and thawing. Cryobiology, 1968, 5, p.256-264.
195. Steichman L., Avi-Dor I. The effect of osmotic shock on swelling pattern and respiratory control of rat liver mitochondria. Biochem.J., 1967, 104, p.71-77.
196. Stowell R.E., Young D.E., Arnold E.A., Trump B. Structural, chemical, physical and functional alterations in the mammalian nucleus following different conditions of freezing and thawing, Fed.Proc,, 1965, 24, p.3-15.
197. Takanami M, A stable ribonucleoprotein for amino acid incorporation. Biochim.Biophys.Acta, 1960, 39, p.318-326.
198. Tanaka Т., Ogata K. Preferential synthesis of arginase by free polysomes from rat liver, J.Biochem., 1971, 70,p.693-697.
199. Tanaka Т., Ogata K. Two classes of membrane-bound riboso-mes in rat liver cells and their albumin synthesizing activity. Biochem.Biophys.Res.Communs., 1972, 49, p,1069-1074.
200. Tappel A. Effects of low temperatures and freezing on enzymes and enzyme systems. In: Cryobiology, Ed. by H.F.Meryman, H.Y. and London, Acad.Press, 1966, p.163-176.
201. Tappel A. Lysosomal enzymes and pathology. Lysosomes in Biol, and Pathol., 1969, 2, p.207-240.
202. Teeney R.E. A biological antifreeze. J.Amer.Sci., 1974, 62, p.612-624.
203. Trump B.E., Young D.E., Arnold E.A., Stowell R. The effect of freezing and thawing on the structure, chemical constitution and function of cytoplasmic structure. -Ped.Proc., 1965, 24, p.31-44.
204. Tsutchiya Y., Honomura Y., Matsumoto I.I. Prevention of freeze denaturation of carp actomyosin by sodium glutama-te. J.Biochem., 1975, Ц» 4,p.853-862.
205. Vassart G., Dumont I.E. Identification of polysomes synthesizing thyroglobulin. Europ.J.Biochem., 1973, 32, p.322-330.
206. Walton G.M., Gill G.XT. Regulation of ternary (Met-tRNAf-GTP-eukaryotic initiation factor 2) protein synthesis initiation complex formation by the adenylate energy charge. Biochim.Biophys.Acta, 1976, 418(2), p.195-203.
207. Watson B.E., Griffiths D. Ihe effect of temperature on the energies of activation of the respiratory enzymes of Saccharamyces cervial. Biochem.J., 1975, 146, p.401-407.
208. Weiner H.D., Lu M.I., Rossot M. Interactions of DMSO with lipid and protein monolayers. J.Pharm.Sci., 1972, 61, p.1098-1107.
209. Weis S., Armstrong I.A. Structural changes in mammalian cells associated with cooling to -79°C. J.Biophys. and Biochem.Cytol., 1960, 7, p.673-681.
210. Wunderlich P., Wallach D.P.H., Speth C. Differential effects of temperature in the nuclear and plasma membranes of lymphoid cells. A study by freeze-etch-electron microscopy. Biochem.Biophys.Acta, 1974, 373, p.34-42.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.