Роль каротиноидов в антиоксидантной защите грибной клетки тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Соколов, Александр Вячеславович

  • Соколов, Александр Вячеславович
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2004, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.04
  • Количество страниц 109
Соколов, Александр Вячеславович. Роль каротиноидов в антиоксидантной защите грибной клетки: дис. кандидат биологических наук: 03.00.04 - Биохимия. Москва. 2004. 109 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Соколов, Александр Вячеславович

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава 1. ХАРАКТЕРИСТИКИ ОСНОВНЫХ КОМПОНЕНТОВ СИСТЕМЫ АНТИОКСИДАНТНОЙ ЗАЩИТЫ ГРИБНОЙ КЛЕТКИ.

1.1. АФК и их источники у грибов.

1.2. Окислительный стресс, рост и дифференцировка у грибов.

1.3. Характеристика основных компонентов системы антиоксидантной защиты грибной клетки.

1.3.1. Супероксиддисмутазы.

1.3.2. Каталазы.

1.3.3. Пероксидазы.

Глава 2. КАРОТИНОИДЫ.

2.1. Свойства каротиноидов и факторы, влияющие на их синтез у грибов.

2.2. Локализация каротиноидов у грибов.

2.3. Синтез каротиноидов у грибов.

2.4. Регуляция биосинтеза каротиноидов.

2.5. Связь синтеза вторичных метаболитов с процессами дифференцировки у грибов.

2.6. Каротиноиды - предшественники триспоровых кислот.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль каротиноидов в антиоксидантной защите грибной клетки»

Биологическая активность каротиноидов объясняется их способностью взаимодействовать с активными формами кислорода (АФК) или возникающими в процессе свободнорадикальных реакций соединениями (57), а также физиологической значимостью метаболитов, образующихся в процессе их биотрансформации (154).

Каротиноиды признаны наиболее эффективными природными фотопротекторами, причем эту функцию они выполняют как в клетках фотосинтетиков, где непосредственно участвуют в процессе фоторецепции, так и у многих нефотосинтезирующих организмов, образование каротиноидов у которых нередко сопряжено с действием света. Синтез каротиноидов может также стимулироваться условиями выращивания или химическими соединениями, повышающими уровень АФК в клетке (1, 32, 146), что указывает на их важную роль в защите клетки от окислительного стресса.

Процесс взаимодействия каротиноидов с АФК или свободными радикалами происходит с образованием разнообразных окисленных продуктов (57), многие из которых также весьма реакционноспособны и токсичны (57, 73). Способность каротиноидов проявлять антиоксидантные свойства in vivo во многом зависит от их строения и концентрации, характера повреждающего агента, парциального давления кислорода, а конечный результат определяется также токсичностью образующихся продуктов,, скоростью их удаления из клетки и взаимодействием с другими антиоксидантами (73, 205). В определенных условиях (повышенное содержание кислорода в тканях, высокая токсичность конечных продуктов, образующихся в ходе реакции каротиноидов с некоторыми соединениями) каротиноиды могут оказывать прооксидантное действие, что было выявлено при профилактическом применении каротиноидов на курильщиках и рабочих асбестовых предприятий (73). Эти данные поставили под сомнение эффективность каротиноидов как антиоксидантов в условиях окислительного стресса (73,205).

Помимо антиоксидантной функции каротиноиды в клетке выполняют также и другую функцию - выступают предшественниками сигнальных молекул, таких как витамин А у животных, абсцизовая кислота у растений и триспоровые кислоты у мукоровых грибов. Метаболиты каротиноидов принимают участие в регуляции процессов дифференцировки, адаптации к условиям внешней среды, размножения и светорецепции (156).

Антиоксидантные функции каротиноидов в клетке могут быть тесно связаны с действием их метаболитов. Так, ретиноевая кислота, образующаяся у животных из Р-каротина, задерживала апоптоз клеток путем поддержания уровня основных ферментов системы антиоксидантной защиты клетки - Cu/Zn и Мп супероксиддисмутаз (СОД) (37).

Окислительный стресс, вызываемый увеличением уровня АФК в клетке, приводит к преждевременной ее гибели и сопровождает развитие многих патологических процессов. В этих случаях особое значение приобретает система антиоксидантной защиты, действие которой направлено на « предупреждение развития реакций свободнорадикального окисления.

Несмотря на широкое применение каротиноидов в медицинской практике, пищевой и косметической промышленности, имеющиеся данные об их антиоксидантной активности основываются главным образом на экспериментах, проводившихся in vitro. Каротиноиды являются важным компонентом системы антиоксидантной защиты у многих микроорганизмов, в том числе и у многих грибов.

Грибы привлекают внимание специалистов самых различных областей, например, биотехнологов как продуценты различных соединений, медиков и специалистов различных областей народного хозяйства как возбудители заболеваний животных и растений. Грибы активно участвуют в усвоении

• • неорганических соединений, в том числе ? и радиоактивных, и включение последних в состав органических молекул не может не вызывать беспокойство экологов. Исследование функций каротиноидов в грибной клетке и их участие в системе антиоксидантной защиты является важным моментом в регуляции жизнедеятельности грибов.

Работа в основном выполнена на культуре гриба Blakeslea trispora (промышленном продуценте ß-каротина), а также на каротиноидсинтези-рующем грибе Neurospora crassa и модельном объекте - бактерии E.coli со встроенной плазмидой, несущей гены синтеза ß-каротина.

Настоящая работа была направлена на изучение функциональной активности каротиноидов и их роли в системе антиоксидантной защиты (АОЗ) клетки при окислительном стрессе, а также на выявление причины феномена «сверхсинтеза» ß-каротина у B.trispora. При изучении системы АОЗ клетки нас интересовали компоненты, действие которых направлено на устранение первично возникающих АФК: СОД (дисмутация супероксидного анион-радикала), каталаза (разложение перекиси водорода) и каротиноиды (гашение синглетной формы кислорода, реакция со свободными радикалами). В связи с этим в работе были поставлены следующие задачи:

1. Характеристика системы АОЗ у B.trispora - активность антиоксидантных ферментов супероксиддисмутазы (СОД) и каталазы, содержание ß-каротина у разных штаммов.

2. Сравнительный анализ реакции компонентов системы АОЗ на окислительный стресс у представителей разных классов грибов B.trispora и N.crassa.

3. Изучение участия ß-каротина в защите клетки от окислительного стресса на примере E.coli со встроенной плазмидой, несущей гены синтеза ß-каротина. Изучение начальных этапов синтеза триспоровых кислот (ТСК) из ßкаротина у B.trispora. Связь синтеза предшественников ТСК с окислительным стрессом.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Глава 1. ХАРАКТЕРИСТИКА ОСНОВНЫХ КОМПОНЕНТОВ СИСТЕМЫ АНТИОКСИДАНТНОЙ ЗАЩИТЫ ГРИБНОЙ КЛЕТКИ.

1.1. АФК и их источники в клетке.

В основе жизнедеятельности аэробных организмов, включая грибы, лежит получение энергии за счет процессов дыхания. В то время как кислород участвует в процессах жизнедеятельности клетки, он также способен наносить и вред. Приблизительно 5 % кислорода используемого митохондриями в процессе дыхания полностью не восстанавливаются до воды, образуя при этом супероксидный анион-радикал, гидроперекись и гидроксильный радикал (56). Не все образующиеся внутри клетки активные формы кислорода являются радикалами. Термин АФК употребляется в отношении всех внутриклеточных метаболитов кислорода, более реакционноспособных, чем молекула кислорода в триплетном состоянии

ЗО2). Наиболее часто к АФК относят такие соединения, как кислород в его возбужденном синглетном состоянии (IO2), продукты одноэлектронного восстановления кислорода - супероксидный анион-радикал (0"2), пероксидный радикал (НО2О» пероксидный ион (НО2"), перекись водорода

Н2О2) и гидроксильный радикал (-ОН). К АФК относят также соединения кислорода с хлором - гипохлориты (183) и азотом - пероксинитриты (62).

Установлено, что данные активные формы кислорода (АФК) способны наносить существенные повреждения молекулам ДНК, белкам и клеточным мембранам (56, 75, 96, 105). Более того, с токсичностью кислорода связан ряд заболеваний человека, так же как и процесс старения и многостадийный процесс канцерогенеза (96, 103,68,108,83).

Образование супероксидного анион-радикала у микроорганизмов может проходить под действием некоторых ферментов (ЫАБРН-оксидаза, ксантиноксидаза и др.), а также при автоокислении таких соединений как убихинолы, катехолы, флавины и др. (133). Супероксидный анион-радикал, образующийся при одноэлектронном восстановлении молекулярного кислорода, не является сильным окислителем. Время жизни супероксидого анион-радикала -10"6 сек, при этом он не способен проникать через мембраны и не может окислять липиды. Часто для исследования действия супероксидного анион-радикала вводят вещества, повышающие его уровень в клетке - редокс-медиаторы. Основное повреждающее действие супероксидного анион-радикала обусловлено его способностью окислять ионы металлов с переменной валентностью, например, ионы железа и меди. Реакция супероксидного анион-радикала с железом, входящим в состав 4Ре-4Б кластеров ряда дегидрогеназ, приводит к инактивации этих ферментов, содержащих данные кластеры в активном центре. Высвобождение в ходе этой ч I

• реакции свободного железа (Бе ) усиливает повреждающее действие супероксидного анион-радикала за счет образования других АФК, главным образом, гидроперекиси. Образование гидроперекиси может происходить также спонтанно или ферментативно при дисмутации супероксидного анион-радикала (119).

Н2О2, образующаяся при дисмутация супероксидного анион-радикала, является сильным окислителем. Молекула Н2О2 способна, легко проникать через мембраны, поэтому она свободно диффундирует в клетку и из нее.

Гидроперекиси способны реагировать с рядом биомолекул, таких как гистидин, аланин, глицин, аспарагиновая кислота или с основаниями ДНК (174). Образующиеся органические перекиси выполняют роль переносчиков Н2Ог, чем способствуют её проникновению через мембраны. Этим значительно увеличивается время жизни Н2О2 и усиливается её повреждающее действие. Н2Ог способна реагировать с металлами переменной валентности, например Fe2+, с образованием крайне реакционноспособного гидроксильного радикала (реакция Fenton и реакция Haber-Weiss) (95) (реакции 1,2).

Fe3+ + Ог--►Fe2+ + 02 (1)

Fe2+ + H202 + H1" —* Fe3+ + H20 + HO (2)

Гидроксильный радикал, образующийся при реакции Н202 с металлами переменной валентности, является крайне реакционноспособным.

Время жизни гидроксильного радикала крайне мало (менее 1 нсек.), при этом скорость его действия очень велика (109-101° JI моль"1 сек."1). Гидроксильный радикал способен реагировать практически со всеми биомолекулами. Многие продукты его действия являются биомаркерами окислительного стресса, например, при взаимодействии с основаниями ДНК образуется тимингликоль (116), и 8-гидрокси-2'-дезокси гуанозин (114), а при взаимодействии с фенилаланином образуется о-тирозин. Следует отметить, что в клетке нет ферментных систем для детоксикации гидроксильных • радикалов, поэтому важное значение приобретает предупреждение его образования.

Не менее важным путем активации молекулярного кислорода является внутриклеточное образование синглетного кислорода, происходящие в результате передачи энергии кванта света, а также, возможно, тепла на молекулу кислорода (21,10). Синглетная форма кислорода реагирует быстро и выборочно с биомолекулами (жирные кислоты или гуаниновые основания в ДНК), образуя пероксиды и гидропероксиды. Синглет эффективно улавливается водой и супероксидным анион-радикалом, а также витамином С и супероксиддисмутазой, витамином Е (на границе полярных и неполярных фаз), ß-каротином (в липидной фазе) (178). Следует отметить, что синглетная форма кислорода и супероксидный анион-радикал способны к взаимопревращению (119).

Возникающие в процессе активации молекулярного кислорода АФК ('Ог, 02\ Н202, ОН) взаимодействуют с биологическими молекулами, вызывая их окисление по свободнорадикальному механизму (38, 183). Показано, что АФК способны играть роль вторичных мессенжеров в клетках бактерий, животных и растений, т.е. опосредовать действие внешних факторов на экспрессию генов (85, 176). Как медиаторы экспрессии генов АФК модулируют активность факторов транскрипции. У бактерий две разные группы генов стимулируются под действием Н2О2 и 0"2 (157, 163). В патогенезе растений Н2О2 также является сигнальной молекулой (157). На стационарной фазе развития у большинства микроорганизмов уровень Н2О2 в клетке достаточно низок (1-100 нМ), что обеспечивается действием антиоксидантных ферментов - каталазы и глютатион пероксидазы (178). В то же время есть данные, что у грибов при субстратном голодании, изменении значения рН и освещении уровень Н2С>2 может повышаться до 50 мкМ (90).

Способность АФК окислять белки, липиды, ДНК и другие органические соединения требует присутствия в клетке системы антиоксидантной защиты клетки (АОЗ) от действия этих соединений. В любой клетке система АОЗ включает в себя ферменты и низкомолекулярные соединения, способные реагировать с АФК или возникающими под их действием новыми соединениями свободнорадикальной природы. Важную роль в непосредственной детоксикации АФК играют такие ферменты как супероксиддисмутазы (СОД) и каталазы, а также целый ряд низкомолекулярных соединений - каротиноиды, альфа-токоферол, эритроаскорбат, глутатион и др. (178).

Устойчивость тех или иных организмов к факторам окружающей среды, повышающим внутриклеточный уровень АФК, а также продолжительность жизни клетки напрямую связаны с активностью систем ее антиоксидантной защиты (2).

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Соколов, Александр Вячеславович

выводы.

1. Проведено сравнительное исследование элементов системы АОЗ (СОД, каталаза, Р-каротин) и содержания триспоровых кислот — метаболитов р-каротина у (+), (-) и совместного (+/-) мицелиев B.trispora на стационарной фазе роста, а также на разных стадиях развития (+/-) мицелия. Наиболее активно Р-каротин и триспоровые кислоты накапливались у (+/-) мицелия при переходе к стационарной фазе роста на фоне снижения активности СОД и каталазы.

2. Исследование реакции системы АОЗ в ответ на действие света у грибов показало, что у B.trispora наблюдалось снижение активности ферментов АОЗ на фоне роста уровня p-каротина, тогда как у N.crassa свет активировал СОД, каталазу и синтез каротиноидов.

3. Показано, что присутствие Р-каротина в рекомбинантных клетках E.coli предотвращало активацию СОД в ответ на действие стрессорных агентов. Полученные данные подтверждают активное участие каротиноидов в детоксикации АФК в условиях окислительного стресса in vivo.

4. Электрофоретическое разделение выделенных и частично очищенных белков из B.trispora показало наличие Mn-СОД и отсутствие Си,2п-С0Д.

5. Показано, что под действием белковых препаратов, выделенных из мицелия мукорового гриба B.trispora, Р-каротин окислялся по 4 углеродному атому р-иононового кольца с образованием изокриптоксантина- возможного предшественнника ТСК. Однако Р-апо-13-каротинон, образующийся в результате спонтанной окислительной деградации Р-каротина при окислительном стрессе, сопровождающем стационарную фазу роста, являлся более предпочтительным субстратом для гидроксилирования Р-иононового кольца и формирования предшественников ТСК, чем р-каротин.

6. Полученные данные позволяют предположить наличие двух путей синтеза ТСК в зависимости от стадии развития B.trispora, а также показывают тесную взаимосвязь антиоксидантной функции p-каротина с активацией синтеза ТСК в ходе дифференцировки.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Исследование действия Р-каротина у ВЛшрога показало тесную взаимосвязь выполняемых им функций: предшественника сигнальных молекул (ТСК) и антиоксиданта. Синтезируемый культурой р-каротин окисляется по 4-ому атому углерода р-иононового кольца с образованием изокриптоксантина, который, как мы предполагаем, является одним из возможных предшественников ТСК. С другой стороны при взаимодействии с АФК р-каротин может подвергаться окислительной деградации с образованием ряда продуктов, среди которых присутствует р-апо-13-каротинон. Как было нами показано, данный метаболит Р-каротина также может гидроксилироваться, причем данная реакция идет активнее, чем гидроксилирование р-каротина с образованием изокриптоксантина. Полученные данные позволяют предположить наличие двух путей синтеза ТСК в зависимости от состояния культуры - в процессе роста малые количества ТСК могут образовываться через изокриптоксантин (подобно синтезу абсцизовой кислоты у растений), а при окислительной деградации р-каротина, сопряженной с развитием стресса, основное количество ТСК будет образовываться через р-апо-13-каротинон.Синтезируемые культурой на стадии дифференцировки ТСК выступают индукторами «сверхсинтеза» Р-каротина, усиливая тем самым АОЗ клетки.

Особенностью ВЛшрога является способность синтезировать р-каротин не только в условиях освещения, но и в темноте. При исследовании системы АОЗ у ВЛшрога на разных стадиях развития (+/-) мицелия, а также у отдельно растущих (+) и (-) мицелиев на стационарной фазе роста, было показано, что наибольшая скорость накопления р-каротина наблюдалась у (+/-) мицелия при переходе к стационарной фазе роста на фоне низкой активности СОД и каталазы. Рост активности СОД и каталазы отмечены в конце стационарной фазы роста на фоне образования структур, характерных для совместного мицелия, что, вероятно, связано с прохождением культурой этапов дифференцировки.

Проведенная нами работа по определению роли Р-каротина в системе АОЗ B.trispora показала, что p-каротин является основным активируемым при стрессе компонентом АОЗ на фоне инактивации СОД и каталазы у данной культуры. Процессы дифференцировки сопровождают развитие окислительного стресса. В этих условиях у B.trispora наблюдалась деструкция ферментов детоксикации АФК и увеличение уровня р-каротина. Это указывает на то, что Р-каротин является основным протектором клетки B.trispora от губительного действия АФК. Исследование реакции системы АОЗ на стресс у другого каротиноидсинтезирующего гриба - N.crassa -показало, что при действии стрессорных агентов в темноте наблюдалась адекватная активация СОД, а каротиноиды выступали главным образом как фотопротекторы.

Исследовали роль p-каротина в системе АОЗ клетки при окислительном стрессе на модельном объекте - Е coli, несущем плазмиду со встроенными генами синтеза Р-каротина. Показано, что присутствие Р-каротина предотвращало активацию СОД в ответ на действие стрессорных агентов в отличие от контроля, где активность СОД увеличивалась в 3-3,5 раза. Полученные данные свидетельствуют об активном участии каротиноидов в детоксикации АФК in vivo в условиях окислительного стресса.

Сравнение выделенных и частично очищенных СОД из B.trispora и N.crassa показало, что СОД активность у N.crassa представлена Си,2п-СОД и Мп-СОД, причем большая часть активности приходится на Си,7п-СОД. Данный факт подтвержден действием ингибитора СОД (KCN) и хелатора металлов (фенантролина). Полученные нами данные указывают, что у B.trispora отсутствует металлосодержащая СОД, так как СОД-подобная активность сохранялась при концентрации фенантролина 10"5 Ми действии перекиси водорода.

Полученные нами результаты электрофоретического разделения белковых препаратов из мицелия ВЛшрога показали, что основная СОД активность у данной культуры представлена ферментами дегидрогеназного типа, не содержащими металл в активном центре, а также отмечено наличие Мп-СОД у данной культуры. Последующее препаративное выделение и электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата № белков из зоны с Кт= 0,52 позволило выдвинуть гипотезу о присутствии 4-дигидрометилтриспоратдегидрогеназы в данной зоне.

Результаты проведенной нами работы хорошо коррелируют с данными, полученными другими авторами об отсутствии Си,2п-С0Д у сверхпродуцентов каротиноидов, таких как РЬаГйа гЬос^ута и Шюс1о1:оги1а тисПа§то8а () [39-41].

Таким образом, на примере ВЛшрога хорошо прослеживается взаимосвязь функций (3-каротина как предшественника сигнальных молекул (синтез ТСК) и антиоксиданта. Потребность культуры в сверхсинтезе (3-каротина и его значительная роль в АОЗ клетки у ВЛшрога обусловлены отсутствием у нее Си^п-СОД.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Соколов, Александр Вячеславович, 2004 год

1. Аверьянов A.A., Гужова Н.В., Мочалов В.В. Влияние света на биохимические свойства мицелия Fusarium oxisporum Schlecht // Микология и фитопатология. 1981. Т. 15. С. 361-365.

2. Анисимов В.Н. Современное представление о природе старения. // Успехи соврем, биологии. 2000. Т.120. №2. С. 146-164.

3. Белозерская Т.А. Межклеточное взаимодействия в дифференцировке мицелиалльных грибов. // Биол. мембраны. 1997. Т. 14. С. 671-677.

4. Белозерская Т.А. Роль Н*- АТФазы грибной клетки в процессах трансдукции и дифференцировки. Дисс. докт. биол. наук. М. Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН. 1995.136 с.

5. Белозерская Т.А., Ершов Ю.В., Петрова Н.Э., Дмитровский A.A., Крицкий М.С. Активация биосинтеза каротиноидов при генетическом повреждении транспортного механизма плазмотической мембраны грибной клетки. // Докл. РАН. 1998. Т. 359. С. 548-550.

6. Белозерская Т.А., Соколовский В.Ю., Крицкий М.С. Мембранный электрогенез и проблемы клеточной дифференцировки у мицелиальных грибов. // Микробиология. 1995. Т. 64. С. 293-300.

7. Белозерская, Т.А., Крицкий. М.С., Левина, H.H., Потапова, Т.В., Чайлахян, Л.Х. Связь фотоиндуцированной гиперполяризации плазмотической мембраны Neurospora crassa с метаболическими процессами клетки //Биологические мембраны, 1988.Т. 5. С.1081-1089.

8. Белозерский А. Н., / Практическое руководство по биохимии растений. 1951. М.: Советская наука. С. 281.

9. Брусков В .И., Масалимов Ж.К., Черников A.B. Образование активных форм кислорода в воде под действием тепла // Доклады РАН 2002. Т. 384. N6. С. 821-824.

10. Гесслер H.H., Гомбоева С.Б., Шумаев К.Б., Быховский В.Я., Ланкин В.З. Свободнорадикальное окисление липидов подавляет ферментативную конверсию ß-каротина в витамин А // Бюл.эксп.биол. мед. 2001. Т. 131. №5. С. 532-535.

11. Гесслер H.H., Соколов A.B., Белозерская Т.А. Участие ß-каротина в антиоксидантной защите грибной клетки. //Прикладная биохим. и микробиол. 2003. Т 39. № 4. с.427-429.

12. Гомбоева С.Б. Биотрансформация ß-каротина и влияние антиоксидантов на этот процесс, дисс. канд. биол. наук М Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН. 1998.117 с.

13. Гомбоева С.Г., Гесслер H.H., Шумаев К.Б., Хомич Т.И., Мойсеенок А.Г., Быховский В.Я. // Некоторые природные и синтетические антиоксиданты как стабилизаторы превращения ß-каротина в витамин А. Биохим. 1998. Т. 63. С. 224-229.

14. Гужова Н.В., Варик О.Я., Рубин Л.В., Фрайкин Г.Я. Влияние активных форм кислорода на синтез каротиноидовFusarium oxysporum f. Sp. Vasinfectium.//Микология и фитопатология. 1977. Т. 11. С. 467-470.

15. Колот Ф.Б., Вакулова Л.А., Веселов ИЛ., Самохвалов Г.И. Биосинтез каротиноидов грибами. //Успехи совр. биол. 1971. Т. 71. № 1. С. 1842.

16. Косов H.A., Чернышева Е.К., Людникова Т.А., Ерьгин Г.Д., Крицкий М.С. Кислородостат для исследования биосинтетической продуктивности микроорганизмов. //Прикл. биох. и микробиол. 1989. Т. 25. С. 565-570.

17. Костюк В. А., Потапович А. И., Ковалёва Ж. В. Определение активности супероксиддисмутазы // Вопросы медицинской химии. 1990. Т. 36. № 2. С. 88-91.

18. Кох А. Измерение роста. / Методы общей бактериологии. Под редакцией Герхарда Ф. МИР. Москва. 1983. Т. 1. С. 442-511.

19. Красновский A.A. мл. Фосфоресцентный анализ синглетного молекулярного кислорода в фотобиохимических системах. // Биол. мембраны. 1998. Т. 15. С. 530-548.

20. Красновский A.A., мл. // Итоги науки и техники. Современные проблемы лазерной физики. Т. 3. Фотодинамическое воздействие лазерного излучения. М. ВИНИТИ. 1990. С. 63-134.

21. Крицкий М.С. Фоторегуляция механизма и онтогенеза у гетеротрофных микроорганизмов. //Успехимикробиологии. 1982.Т. 17С.41-62.

22. Крицкий М.С., Афанасьева Т.П., Белозерская Т.А., Соболева И.С:, Соколовский В.Ю., Филипович С.Ю., Чернышева Е.К. Исследование функциональных свойств фоторецепторной системы грибной клетки. // ЖОБ. 1984. Т. 35. С. 552-565.

23. Крицкий М.С., Чернышева Е.К. Об участии никотинамидных коферментов в фотоиндукции синтеза каротиноидных пигментов в клетках мицелия Neurospora crassa. // Докл. АНСССР. 1980. Т. 65. С. 473476.

24. Пасешниченко В.А. Новый альтернативный путь биосинтеза изопреноидов у эубактерий и растений // Биохимия. 1998. Т. 63. № 2. С. 171-183.

25. Скулачев В.П. // Соросовский образовательный журнал. 1996. № 3. С. 4-7.

26. Соколова Н.А., Мицнер Б.И., Закс В.И. Синтез 4-кето и 4-оксипроизводных all-E и 132-ретиналя и их взаимодействие с бактериоопсином. // Биоорг. химия. 1979. Т. 5. № 7. С. 1053-1058.

27. Соколовский В.Ю., Белозерская Т.А. // Действие стрессоров на дифференциальную экспрессию генов в ходе развитияКеигоБрога crassa. // 2000. Успехи биол. химии. Т. 40. С. 85-152.

28. Терешина В.М., КиселёваА.И., Феофилова Е.П., Кашпорова Е.В. // Микробиология. 1993. Т. 62. Вып. 1. С. 56.

29. Феофилова Е.П, Бехтерева М.Н. Влияние витамина А на биосинтез^-каротина грибом Blakeslea trispora // Микробиология. 1976. Т. 45. №3. С. 557-559.

30. Феофилова Е.П. // Пигменты микроорганизмов. М. Наука. 1974.

31. Феофилова Е.П., Терешина В.М., Ивакин А.Ф., Киселева А.И. Действие зеленого света на образование каротина и триспоровых кислот у мукорового гриба Blakeslea trispora. // Прикл. биох. микроб. 1994. Т. 30. Стр. 415-419.

32. Феофилова Е.П., Таптыкова С.Д. Влияние триспоровых кислот на дыхание (-) штамма Blakeslea trispora. // Микробиология. 1971. Т. 40. С. 495.

33. Aguirre J., Hansberg W. Two divergent catalase genes are differentially regulated during Aspergillus nidulans development and oxidative stress // J. Bacterid. 1986. Vol. 166. P. 1040-1045.

34. Aguirre J., Rodrigues R., Hansberg W. Posttranscriptional Control Mediates Cell Type-Specific Localization of Catalase A during Aspergillus nidulans Development //J. Bacteriol. 1989. Vol. 171. P. 6243-6250.

35. Ahlemeyer B, Bauerbach E, Plath M, Steuber M, Heers C, Tegtmeier F, Krieglstein J. Retinoic acid reduces apoptosis and oxidative stress bypreservation of SOD protein level //Free Rad. Biol. Med. 2001. V.30, N.10. p. 10671077.

36. Ames B.N., Shigenaga N.K., Hagen T.M. // Oxidants, antioxidants and degenerative disease of aging. Prot. Nat. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 79157922.

37. Armstrong G.A. Eubacteria show their true colors: Genetics of carotinoid pigment biosynthesis from microbes to plants. // J.Bacteriol. 1994. V.176. № 16. P.4795-4802.

38. Arpaia G., Carattoli A., Macino G. Light and development regulate the expression of albino-3 gene in neurospora crassa. // Dev. Biol. 1995. Vol. 170. P. 626-635.

39. Attwood M.M. The production of P-carotene in |Mortierella ramanniana var. Ramanniana M29. // Antonie van Leeuwenhoek. J. Microbiol, and serol. 1971. V. 37. 369. p.

40. Austin D.J., Bu'Lock J.D., Drake D. The biosynthesis of trisporic acids from P-carotene via retinal and trisporol. // Experientia. 1970. V. 26. №5. P. 348-34).

41. Austin D.J., Bu'Lock J.D., Winstanley D.J. Trisporic acid biosynthesis and carotenogenesis in Blakeslea trispora. // Biochem. J. 1969. V. 113. №1. P. 34p.

42. Bannister J.V., Bannister W.H., // Methods Enzymology. 1984. V.105. P.88-93.

43. Bar E., Rise M., Vishkautsan M., Arad S. // J. Plant Physiol. 1995. Vol. 146. P. 527-534.

44. Barkley K.B., Gregory E.M. / Tetrameric manganese superoxide dismutases from anaerobic Actinomyces. Arch. Biocherh. Biophys. 1990. V. 280. P. 192200.

45. Barron G.L. / Genera of hyphomycetes from soil. Williams and Wilkins. Baltimore. 1968. p. 145.

46. Bennett J. W. In: Secondary metabolism and differentiation in fungi. Ed. Bennett J.W., Ciegler A.1983. Marcel Dekker inc. New York. P. 1-32.

47. Bergman K., Burke P.V., Cerda-Olmedo E., David C.M., Delbruck M., Foster K.W., Goodel E.W., Heisenberg M., Meissner G., Zalokar M., Dennison D.S., Shropshire W. Phycomyces. // Bacteriol. Rev. 1969. V. 33.99. p.

48. Bernlohr R.W., Novelli G.D. Uptake of bacitracin by sporangia and its incorporation in to the spores of bacillus licheniformes. // Arch. Biochem. Biophys. 1960. V. 87. p. 232.

49. Betina V. // Differentiation and secondary metabolism in some prokaryotes and fungi. Folia Microbiologica. 1995. V. 40. P. 51-67.

50. Beyer W., Imlay J., Fridovich I. / Superoxide dismutases. Prog Nucl. Acids

51. Res. Mol. Biol. 1991. V. 40. P. 221-253.

52. Bilinski T. Krawiec Z. Liczmanski A. Litwinska J // Is hydroxyl radical generated by the Fenton reaction in vivo. Biochem Biophys Res Commun. 1985. V. 130. P. 533-539

53. Bostek C. C. Oxygen toxicity: an introduction. (1989) J. Am. Assoc. Nur. Anes. 57,213-237

54. Britton G. Structure and properties of carotenoids in relation to function. // Faseb J. 1995. Vol. 9. P. 1551-1558.

55. Bu'Lock J.D., Winstanley D.J. Trisporic acid production by Blakeslea trispora and its promotion by barbiturate. J. Gen. Microbiol. 1971. V.69. P.391-394.• 59. Bu'Lock J.D., Jones B.E., Taylor D., Winskill N., Quarrie S.A. Sexuality in

56. Mucorales. The effect of plus-minus ration hormone production by mated cultures. //J.Gen.Microbiol. 1974. V. 80. №5. P. 301-306.

57. Bu'Lock J.D. New benzofurans from stereum subpileatum, their biosynthesis, and related processes of aromatic aminoacid metabolism in a basidiomycete. // Add. Appl. Microbiol. 1961. V. 3.293. p.

58. Bu'Lock J.D., Powell A.J. Oxygen requirements for secondary metabolism in Trichoderma viride, and the effect of barbiturate. // Experientia. 1965. V. 21. 55. p.

59. Caglioti L., Cainelli G., Camerino B., Mondelli R., Prieto A., Quilico A., Salvatori T., Selva A. Structure of trisporic-C acid. // Tetrahedron, Suppl. 1967. V.7. p. 175-187.

60. Calvo A.M., Wilson R.A., Bok J.W., Keller N.P. // Relationship between secondary metabolism and fungal development. Microbiol. And Molec. Boil. Rev. 2002. V. 66. P. 447-459.

61. Candeias L.P., Stratford M.R.L., Wardman P. / Formation of hydroxyl radicals in reaction hypochlorous acid with ferrocyanide, in model iron(II) complex. Free Radicals Res. 1994. V. 20. P. 241-249.

62. Carlioz A. Touati D // Isolation of superoxide dismutase mutants in Escherichia coli: is superoxide dismutase necessary for aerobic life. EMBO. 1986. V. 5. P. 623-630

63. Cederberg E., Neujahr H.Y. Distribution of (3-carotene in subcellular fraction of Blakeslea trispora. // Experimentia. 1970. V. 26. 366. p.

64. Cerda-Olmedo E. Phycomyces. / Eds. E. Cerda-Olmedo, E.D. Lipson. Cold Spring Harbour Lab. 1987. P. 199-222.

65. Cerutti, R., Larsson, R., Krupitza, G., Crawford, D., and P. Amstad. Pathophysiologycal mechanismsa of active oxygen. / Mutation Research/Fundamental and Molecular Mechanisms of Mutagenesis, Sep 1989

66. Chary P. Dillon D. Schroeder AL. Natvig DO // Superoxide dismutase (sotl-1)null mutants of Neurospora crassa. oxidative stress sensitivity, spontaneousi mutation rate and responses to muluacns. Genetics. 1994. V. 137. P. 723-730

67. Chary P., Natvig D.O. // Evidence for three differentially regulated catalase genes in Neurospora crassa: effects of oxidalive stress, heat shock, and development. J Bacteriol. 1989. V. 171. P. 2646-2652

68. Chu F.S., Lilly V.G. // Micologia. 1960. V. 52. 80. p.

69. Crabtree D.V., Adler A.J. Is |3-carotene an antioxidant. // Medical Hypotheses. 1997. V.48. № 2. P.183-187.

70. Czempinski K., Kraft V., Wostemeyer J., Burmester A. // 4-Dihydromethyltrisporate dehydrogenase from Mucor mucedo, an enzyme of the sexual hormone pathway: purification, And cloning of the corresponding gene. Microbiol .1996. V. 142. P. 2647-2654.

71. Davies, K. Protein damage and degradation by oxygen radicals. (1987) J. Biol.1. Chem. 262, 9895-9901

72. DeFabo E. C., Harding R. W., Shropshire W. Action spectrum between 260 and 800 nanometers for the photoinduction of carotenoid biosynthesis in Neurospora crassa. // Plant Physiol. 1976. V.57. P. 440-445.

73. Degli-Innocenti F., Pohl U., Russo V.E.A. Isolation of new white collar mutants of Neurospora crassa and studies of their behavior in the blue light-induced formation a carotenoids. // Phorochem. Photobiol. 1983. Vol. 37. P. 49-51.

74. Droillard M.J., Paulin A. / Isozymes of superoxide dismutase .in mitochondria and peroxisomes isolated from petals of carnation (Diiinilnix airyopliyllus)during senescence. Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 1187-1192.

75. Dugan R., Frigerio N., Siebert J. Calorimetric determination of vitamin A and its derivatives with triflouroacetic acid. // Anal. Chem. 1964. V. 36. №1. P. 114-117.

76. Ebbole D.J. Light and Developmental Regulation of the Gene con-10 of Neurospora crassa II J. Genet. 1996. Vol. 75. P. 361-374.

77. Eldred G. E., Hoffert J. R. A test for endogenous interference in superoxide dismutase assays. //Anal. Biochem. 1981.V.110.№ l.P.137-143.

78. Ende van den H., Werkmann A.H.C.A., Reyngoud D.J., Hendriks T. Hormonal interactions in Mucor mucedo and Blakeslea trispora. // J. Bacteriol. 1970. V. 101. p. 423.

79. Evans, H., Roaenfeld, W., Jhaveri, R., Concepcion, L., and Zabaleta, I. (1989) J. Free. Rod. Biol. Med. 2, 369-372

80. Farr S.B., Kogoma T. // Oxidalive stress responses in Escherichiircoli and Salmonella tvpliinntriiiin. Microbiol Rev. 1991. V. 55. P. 561-585

81. Finkel T. Oxygen radicals and signaling. // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. Vol. 10. P. 248-253.

82. Fita I. Rossman M.G. // The active center of catalase. J Mof Biol. 1985. V. 185. P. 21-37

83. Foot C.S., Denny R.W. Chemistry os singlet oxygen. YII. Quenching by 3 carotene. // J. Amer. Chem. Soc. 1968. V. 90. p. 6233-6234.

84. Galiazzo F., Schiesser A., Rotilio G. // Glutathione peroxidase in yeast. Biochem. Res. Comm. 1987. V. 147. P. 1200-1205.

85. Georgiou C.D. // Colorimetric method for determining hydrogen peroxide production in liquid media by filamentous fungi. Mycologia. 2000. V. 92. P. 835-840.

86. Goodwin T.W. Snudies in carotenogenesis. 22. The structure of echinenone. // Biochem. J. 1956. V. 63. p. 481.

87. Gort A.S., Imlay J.A. Balance between endogenous superoxide stress and antioxidant defense. // J. Bacteriol. 1998. V. 180. p. 1402-1410.

88. Gralla EB. Kosman DJ // Molecular genetics of superoxide dismutases in yeasts and related fiinai. Adv Genet. 1992. V. 30. P. 251-319

89. Gudas L.J. Retinoids and Vertebrate development // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. p. 15399-15402.

90. Haber F. Weiss J // The catalytic decomposition of hydrogen peroxide by iron salts. Proc R Soc London. 1934. V. 147. P.332-351

91. Halliwell, B., and Gutteridge, J. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transitions metals and disease. (1984) Biochem. J. 219,1 -21

92. Handelman G.J., van Kuijk F.J., Chatterjee A., Krinsky N.I. Characterization of products formed during the autoxidation of p-carotene. // Free Radie. Biol. Med. 1991. V. 10. p. 427-437.

93. Hansberg W., Aguirre J. Hyperoxidation states cause microbial cell différenciation by cell insulation from dioxygen. // J. Theor. Biol. 1990. Vol. 142. P. 201-221.

94. Hansberg W., de Groot H., Sies H. Reactive oxygen species associated with cell différenciation of Neurospora crassa. // Free Rad. Biol. Med. 1993. Vol. 14. P. 287-293.

95. Harding R.W., Huang P.C., Mitchell H.K. Photochemical studies of the carotenoid biosynthesis pathway in Neurospora crassa. // Arch. Biochem. Biophys. 1969. Vol. 129. P. 696-707.

96. Harding R.W., Shropshire W., Jr. Calcium inhibition of a heat-stable cyclic nucleotide phosphodiesturase from |Neurospora crassa. // Ann. Rev. Plant Physiol. 1980. Vol. 31. P. 217-238.

97. Harding R.W., Turner R.V. Calcium inhibition of a heat-stable cyclic nucleotide phosphodiesterase from Neurospora crassa. // Plant Physiol. 1981. Vol. 68. P. 745-749.

98. Herman, D. Synthesis, crystal and molecular structure of 3,4-di-t-butilthiophen. (1981) Proc. Natl. Acad. Sci. LI. S. A. 78, 7124-7128

99. Imlay J. A., Fridovich I. Suppression of oxidative envelope damage by pseudoreversion of a superoxide dismutase-deficient mutant of E.coli. // Arch. Biochem. Biophys. 1992. V. 296. p. 337-346.

100. Imlay JA. Linn S // DNA damage and oxygen radical r toxicity. Science. 1988. V. 240. P. 1302-1309

101. Inoue Y., Kobayashi S., Kimura A. // Cloning and phenotypic characterization > of a gene resistance against oxidative stress in Saccharomyces cerevisiae. J.

102. Ferment. Eng. 1993. V. 75. P. 327-331.

103. Jacob G.S., Orme- Johnson W.H. // Catalase of Neurospora crassa. 1. Induction, purification, and physical properties. J Am Chem. Soc. 1979. V. 18. P. 29672975

104. Jamieson D.J. // oxidative stress response of the yeast Saccharomyces cerevisiae. Yeast. 1998. V. 14. P. 1511-1527.

105. Jamieson, D. Oxygen toxicity and reactive oxygen metabolites in mammals. (1989) J. Free Rod. Biol. Med. 7, 87-108

106. Jeum K.J., Lee-Kim Y.C., Yoon S., Lee, K.Y., Park I.S., Lee K.S., Kim B.S., Tang G., Russel R.M., Krinsky N.I. Novel synthesis of pyridazino4,5• 6.l,4]oxazin-3,8-diones // Arch. Biochem. Biophys. 1995. V. 321. № 1. P.167.174.

107. Jil-Hwan An. // Photosensitization of the yeast Phaffia rhodozyma at a low temperature for screening carotenoid hyperproducting mutants. Appl. Biochem. Biotechnol. 1997. V. 66. P. 263-268.

108. Johnson E.A., Schroeder W.A. Microbial carotenoids. in Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 1996. Vol. 53. P. 120-179.

109. Jones J.P. Oxidative stress/ Ed. H. Sies. N. Y.-London: Acad. Press. 1985. P. 151-195.

110. Kaneko T., Tahara S., Matsuo M. // Non-linear accumulation of 8-hydroxy2-deoxyguanosine, a marker oxidized DNA damage during aging. Mutat. Res. 1996. V.316. P. 277-285

111. Kanematsu S., Asada K. / Characteristic amino acid sequences of chloroplast and cytosol isozymes of CuZn-superoxide dismutase in spinach, rice and horsetail. Plant Cell Physiol. 1990. V. 31. P. 99-112.

112. Karam L.R., Bergtold D.S., Simic M.G. // Biomarkers of radical damage in vivo. Free Radicals Res. Commun. 1991. V. 12-13. P. 11-16

113. Kobayashi S., Miyabe S., Izawa S., Inoue Y., Kimura A. // Correlation of the OSR1 ZCR1 gene product and the intracellular glutathione levels in Saccharomyces cerevisiae. Biotechnol. Appl. Biochem. 1996. V. 23. P. 3-6.

114. Kono Y. Fridovich I. // Isolation and characterization of the pseudocatalase of Lactobacillus plantamm. J Biol. Chem. 1983. V. 358. P. 6015-6019

115. Krinsky N.I. Carotinoid protective against photooxidation. // Pure & Appl. Chem. 1979. Vol. 51. P. 649-660.

116. Krinsky N.I. Free radicals, oxidative stress, and antioxidants / Ed. T. Ozben. N. Y.: Plenum Press. 1998. P. 323-332.

117. Krinsky N.I. The antioxidant and biological properties of the carotenoids. // Ann. Of the New York Acad. Of Sciences. 1998. V. 854. p. 443-447.

118. Kritsky M.S., Belozerskaya T.A., Sokolovsky V.Yu. //Sov. Sci. Rev. D. Physico-Chem. Biol. 1994. Vol. 12. P.99-134.

119. Kritsky M.S., Sokolovsky V.Yu., Belozerskaya T.A., Chernyshova E.K. Developmental regulation of NAD+ kinase in Neurospora crassa. // Arch. Microbiol. 1982. Vol. 133. P. 206-208.

120. Kroll J.S., Langford P.R., Loynds B.M. Cooper-Zinc superoxide dismutase of Haemophilus influenzae and H.parainfluenzae. J. Bacteriol. 1991. V. 173. P. 7449-7457.

121. Kuo CF. Vlashino T. Fridovich I // a,|3-dihydroxyiso-valerale dehydratase: a superoxide-sensitive enzyme. J Biol Chem. 1987. V. 362. P. 4724-4727

122. Lauter F.-R., Russo V.E.A., Yanofsky C. Developmental and light regulation of eas, the structural gene for the rodlet protein for Neurospora. // Genes Dev. 1992. Vol 6. P. 2373-2381.

123. Lauter F.-R., Yamashiro C.T., Yanofsky C. Light stimulation of conidiation in Neurospora crassa: studies with the wild-type strain and mutants wc-1, wc-2 and acon-2 II J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 1997. Vol. 37. P. 203-211.

124. Levina N.N., Belozerskaya T.A., Kritsky M.S., Potapova T.V. // Exp. Mycol.1988. Vol. 12. P. 77-79.

125. Li C., Sachs M.S., Schmidhauser T.J. Developmental and photoregulation of three Neurospora crassa carotenogenic genes during conidiation induced by desiccation. //Fungal Genet. Biol. 1997. Vol. 21. P. 101-108.

126. Li C., Schmidhauser T.J. Developmental and photoregulation of al-1 and al-2 structural genes for two enzymes essential for carotenoid biosynthesis. // Dev. Biol. 1995. Vol. 169. P. 90-95.

127. Liu S. // Generating, partitioning, targeting and functioning of superoxide in mitochondria. Biosci. Rep. 1997. V. 17. P. 259-272

128. Liu X.F. Elashvili I. Gralla E.B. Valentine J.S. Lapmskas P. Culotta V.C. // Yeast lacking superoxide dismutase. Isolation of genetic suppressors. J. Biol Chem. 1992. V. 267. P. 18298-18302

129. Loewen P.C., Switala J. // Purification and characterization of catalase HPII from Escherichia coli K12. Biochem.Cell Biol. 1986. V. 64. P. 638-646

130. Loewen P.C., Switala J. // Purification and characterization-of catalase-1 from Bacillus suhtilis. Biochem. Cell Biol. 1987. V. 65. P. 939-947

131. McCord JM. Fridovich I. / Superoxide dismutase an enzymic function for erythrocuprein (hemocuprein). J Biol Chem. 1969. V. 244. P. 6044-6055.

132. McCord JM. Keele BB. Fridovich 1./ An enzyme-based theory of obligate anaerobiosis: the physiological func'tion of superoxide dismutase. Proc Natl Acad Sci USA. 1971. V. 68. P. 1024-1027.

133. Meissner G., Delbruck M. Carotenes and retinal in Phycomices mutants. // Plant Physiol. 1968. V. 43. N. 8. P. 1279-1283.

134. Michan Sh., Lleidas F., Baldwin J.D., Natvig D.O., Hansberg W. // Regulation and oxidation of two large monofunctional catalases. Free radic. Biol. Med. 2002. V. 33. P. 521-532.

135. Mitzka-Schnabel U., Rau W. The subcellular distribution of carotenoids in Neurospora crassa. //Phytochemistry. 1980. Vol. 19. P. 1409-1413.

136. Mitzka-Schnabel U., Rau W. Subcellular site of carotenoid biosynthesis in Neurospora crassa. // Phytochemistry. 1981. Vol. 20. P. 63-69.

137. Moody C.S., Hassan H.M. // Mutagenicity of oxygen free radicals. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. V. 79. P. 2855-2859.

138. Moore M.M., Breedveld M.W., Autor A.P. // The role of carotenoids in preventing oxidative damage in pigmented yeast Rhodotorula mucilaginosa. 1989. V. 270. P. 419-431.

139. Moye-Royley W.Scott Regulation of transcriptional response to oxidative stress in fungi: similarities and differences. Eukaryotic cell, 2003 ,V.2, No.3, P. 381389.

140. Muller B.T., Russo V.E.A. // Nitrogen starvation or glucose limitation induces conidiation in constantly shaken liquid cultures. Fungal Genet. Newsl. 1989. Vol. 36. P. 58-60.

141. Munkres K.D. / Selection and analysis of superoxide dismutase mutants of .Neurospora. Free Radical Bio. Med. 1992. V. 13. P. 305-318.1. Mutat. Res. 214,81-88

142. Natvig D. O., Sylvester K., Dvorachek W.H., Baldwin J.L. // Superoxide dismutases and catalases. The Mycota III. 1996. Springer-Verlag. Berlin. Heidelberg. P. 196.

143. Nelson R.E., Selitrennikoff C.P., Siegel R.W. Results and problems of cell differentiation / Eds. Reiner J., Holzer H. Berlin: Springer-Verlag. 1975. P. 291-300.

144. Nieuwenhuis M., van den Ende H. Sex specificity of hormon synthesis in Mucor mucedo. // Arch. Microbiol. 1975. V. 102. № 2. P. 167169.

145. Ninet L., Renaut J., Tissier R. Isolation of new antibiotic with antitumor activity rubidomycin. // Biotechnology a. Bioengineering. 1969. V. 11. p. 1195.

146. Ninnemann H. Photostimulation of canidiation in mutants of Neurospora crassa. // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 1991. Vol. 9. P. 189-199.

147. Olson J. A. Molecular actions of carotenoids. // Ann. Of the New York Acad. Of Sciences. 1993. V. 691. p. 156-166.

148. Olson J. A. The convert of radioactive p-carotene into vitamine A by the rat intestine in vivo // J. Biol. Chem. 1961. V. 236. p. 349-356.

149. Olson J. A., Krinsky N.I. Introduction: the colorful, fascinating world of the carotenoids: important physiologic modulators. // Faseb J. 1995. Vol. 9. P. 1547-1550.

150. Pahl H.L., Bawerle P.A. Oxygen and the control of gene expression. // BioEssay. 1994. Vol. 16. P. 497-502.

151. Parvin S.G., Sivakumar B. Nutritional status affects intestinal carotene cleavage activity and carotene conversion to vitamine A in rats. // J. Nutr. 2000. V. 130. p. 573-577.

152. Perkins D.D., Glassey M., Bloom B.A. position of linkage group V markers in chromosome 2 of Neurospora crassa. // Can. J. Genet. Cytol. 1962. Vol. 4. P. 187-205.

153. Qin X., Zeevaart J.A.D. The 9-cis-epoxycarotenoid cleavage reaction is the key regulatory step of abscisic acid biosynthesis in water-stressed bean. // Proc. Natl. Acad. Sci. 1999. V. 96. p. 15354-15361.

154. Rau W. Photoregulation of carotenoid biosynthesis / Eds. J.W. Porter, S.L. Spurgeon. John Willey & Son. 1983. P. 123-157.

155. Ricci M., Krappmann D., Russo V.E.A. Vibrational density of states of the hydrogen sites in hydrogen-bonded molecular solids. // Fungal Genet. Newsl. 1991. Vol. 38. P. 87-88.

156. Rosner J.L., Storz G. Regulation of bacterial responses to oxidative stress. // Curr. Top. Cell. Regul. 1997. Vol. 35. P. 163-177.

157. Royer J.C., Yamashiro L.R. Meiotic behavior and linkage relationship in the secondarily homothallic fungus Agaricus bisporus. // Fungal Genet. Newsl. 1992. Vol. 39. P. 76- 79.

158. Ruddat M., Garber E.D. In: Secondary metabolism and differentiation in fungi. Ed. Bennett J.W., Ciegler A. 1983. Marcel Dekker inc. New York. P. 95-152.

159. Ruiz-Hidalgo M.J., Benito E.P., Sandmann G., Eslava A.P. The phytoene dehydrogenase gene of Phycomices: regulation of the expression by the blue light and vitamin A. // Mol.Gen.Genet. 1997. V.253. N. 6. P. 734-744.

160. Russo V.E.A., Pandit N.N. Development: the molecular genetic approach / Eds. V.E.A. Russo, W.E. Timberlake. Berlin: Springer-Verlag. 1992. P. 88102.

161. Ryter S.W., Tyrrell R.M. Singled molecular oxygen: a possible affector of eucariotic gene expression. // Free Rad. Biol. Med. 1998. Vol. 24. P. 15201534.

162. Sambrook J., Fritsch E. F., Maniatis T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. / N.Y.: Cold Spring Harbor, Laboratory Press, 1989. V. 3. Appendix A.l.

163. Sandman G., Kuhn S., Boger P. Evaluation of structurally different carotenoids in E.coli trasformants as protectants against UV-B radiation. // Applied and Enviromental microbiol. 1998. V. 64. p. 1972-1974.

164. Sargent M.L., Kaltenborn S.H. Use of liquid nitrogen and high ionic strength for the isolation of functional polyribosomes from Neurospora crassa. // Plant Physiol. 1972. Vol. 50. P. 171-175.

165. Schmit J.C., Brody S. Biochemical genetics of Neurospora crassa conidial germination. // Bacterid. Rev. 1976. Vol. 40. P. 1-41.

166. Schroeder W.A., Johnson E.A. // Antioxidant role carotenoids in Phaffiarhodozyma. J. General Microbiol. 1993. V. 139. P. 907-912.

167. Schubert J., Wilmer J.W. // Does hydrogen peroxide exist "free" in biological systems? Free Radicals Biol. Med. 1991. V. 11. P. 545-555

168. Schwartz S.H., Tan B.C., Gage D.A., Zeevaart J.A.D., McCarty D.R. Specific oxidative cleavage of carotenoids by VP 14 of maize. // Science. 1997. V. 276. p. 1872-1874.

169. Sen C.K., Packer L. Antioxidant and redox regulation of gene transcription. // Faseb J. 1996. Vol. 10. P. 709-720.

170. Shatzman A.R., Kosman D.J. / Biosynthesis and cellular distribution of the two superoxide dismutases of Dactyliiim dendroides. J Baclcriol. 1979. V. 137. P. 313-320.

171. Sigler K., Chaloupka J., Brozmanova J., Stadler N., Hofer M. / Oxidative stress in microorganisms. Folia Microbiol. 1999. V. 44. P. 587-624.

172. Sistrom W.R, Griffiths M., Stanier R.Y. On the physical state of the introcellulary accumulated substrates of p-galactoside-permease in E.coli. // J. Cell. Comp. Physiol. 1958. V. 48. p. 473-515.

173. Smirnova Y., Muzyka N., Ylukhovchenko M., Oktyabrsky O. Effects of menadione and hydrogen peroxide on glutathione status in growing E.coli. // Free Rad. Biol. Med. 2000. V. 28. P. 1009-1016.

174. Smith M.W., Doolittle R.F. / A comparison of evolutionary rates of the two major kinds of superoxide dismutase. J Mol. Evol. 1992. V. 34. P. 175-184.

175. Springer M.L. Genetic control of fungal differentiation: the three sporulation pathways of Neurospora crassa. // BioEssays. 1993. Vol. 15. P. 365-374.

176. Stadtman E.R. // Protein oxidation and aging. Science. 1992. V. 257. P. 12201224

177. Stahl V., Sies H. / Antioxidants defense: vitamins E and C and carotenoids. Diabetes. 1997. V. 46. S14-S17.

178. Stahl W., Ale-Agha N., Polidori M.C. Non-antioxidant properties of carotenoids. // Biol. Chemistry. 2002. V. 383. p. 553-558.

179. Subczynski W.K., Markowska E., Sielewiesiuk J. Effect of polar carotenoids of the oxygen diffusion-concentration products. // Biochim. Biophys. Acta. 1991. Vol. 1068. P. 68-72.

180. Sumiki U., Miyao K. Gibberellin A7. A new fungal gibberellin. // Bull. Agric.

181. Chem. Soc. 1959. Japan. V. 24. p. 23.

182. Sun Z., Gantt E., Cunningham F.X. Jr. Cloning and functional analysis of the p-carotene hydroxilase of the Arabidopsis thaliana. // J. Biol. Chem. 1996. V.271. № 40. P.24349-24352.

183. Sutter R.P., Grandin A.B., Dye B. D., Moore W.R. (-) Mating type-specific mutant of Phycomices defective in sex pheromone biosynthesis. // Fungal Genetics and Biology. 1996. V. 20. № 5. P. 268-279.

184. Tan B.C., Schwartz S.H., Zeevaart J.A.D., McCarty D.R. Genetic control of abscisic acid biosynthesis in maize. // Proc. Natl. Acad. Sci. 1997. V. 94. p. 12235-12240.

185. Thirkell D. Growth and pigmentation of Micrococcus radiodurans. // J. gen. Microbiol. 1969. V. 55.337. p.

186. Thomas S.A., Sargent M.L., Tuveson R.W. // Photochem. Photobiol. Inactivation of normal and mutant Neurospora crassa conidia by visible light and near-UV. 1981. Vol. 33. P. 349-354.

187. Toledo I., Aguirre J., Hansberg W. Aerial growth in Neurospora crassa: characterization of an experimental model system. // Exp. Mycol. 1986. Vol. 10. P. 114-125.

188. Toledo I., Noronha-Dutra A., Hansberg W. Loss of NAD(P)-reducting power and glutathione disulphide excretion at the start of induction of aerial growth in Neurospora crassa. // J. Bacteriol. 1991. Vol. 173. P. 3243-3249.

189. Toledo I., Randel P., Hansberg W. Redox imbalance at the start of each morfogenetic step of Neurospora crassa canidiation. // Arch. Biochem. Biophys. 1995. Vol. 319. P. 519-524.

190. Tuttobello L., Foppen F.H., Carilli A. Carotenoids in some ultraviolet mutants of Epicoccum nigrum link. //Appl. Microbiol. 1969. V. 17. 847. p.

191. Van den Ende H., Stegwee D. Trisporic acid synthesis in mated cultures of the fungus Blakeslea trispora. // Bot. Rev. 1971. V. 37. №1. P. 22-36.

192. Vliet T. van, Schaik F. van, Berg H. van den, Schreurs W.H. Effect of vitamine A and p-carotene intake on dioxigenase activity in ratintestine. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1993. V. 691. p. 220-222.

193. Vogel, H.J. Distribution of lysine pathways among fungi: evolutionary implication. // Amer. Nature. 1964.V. 98, P. 435-446.

194. Weinberg E.D. iron requirement for Pseudomonas cultures. // Adv. Microbiol. Physiol. 1970. V. 4.1. p.

195. Williams R.P., Hearn W. Enzimic formation of prodigiosin analog by a cellfree preparation from Serratia marcescens. // Antibiotics. 1967. V.2. 410. p.

196. Wolff S.P., Gamer A., Dean RT. Fragmentation of the proteins by free radicals and its effect on their susceptibility to enzimic hydrolyses. // Trends in Biochem. Sci. 1986. Vol. 11. P. 27-31.

197. Young A.E., Lowe E.M. Antioxidant and prooxidant properties of carotenoids. //Arch.Biochem. Biophys. 2001. V.38. № 1. P.2027.

198. Zechmeister L., Petracek F.J. The hydrolytic cleavage products of boron trifluoride complexes of P-carotene, some dehydrogenated carotenes and anhydrovitamin A. // J. Am. Chem. Soc. 1956. V. 78. p. 3178.

199. Zeevaart J.A.D., Creelman R.A. 7,-hydroxi (-)-R-abscisic acid. // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1988. V. 39. P. 439.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.