Рецепторные свойства и морфология тонких пленок на основе олигопептидов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат химических наук Ефимова, Ирина Георгиевна
- Специальность ВАК РФ02.00.04
- Количество страниц 179
Оглавление диссертации кандидат химических наук Ефимова, Ирина Георгиевна
СОДЕРЖАНИЕ
СПИСОК СОКРАЩЕНИИ
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
1.1. Терминология: биоцеолиты как часть органических цеолитов
1.2 Структурные характеристики олигопептидов как биоцеолитов, их классификация
1.3. Явление полиморфизма
1.4. Изменение морфологии тонких пленок олигопептидов, факторы, влияющие на нее
1.5. Рецепторные свойства биоцеолитов
1.6. Практическое применение
ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
2.1. Объекты исследования
2.2.1. Методика получения наноразмерных пленок олигопептидов
2.2.2. Методика определения сенсорных откликов
2.3. Методика измерения порошковых дифрактограмм
2.4. Методика проведения ТГ/ДСК/МС анализа
2.5. Методика проведения измерений атомно-силовой микроскопией (АСМ)
2.6. Методика проведения измерений сканирующей электронной
микроскопией (СЭМ)
ГЛАВА 3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
3.1. Рецепторные свойства тонких пленок олигопептидов по отношению к парообразным органическим соединениям и воде по данным пьезоэлектрических сенсоров на основе кварцевых микровесов (QCM-сенсоры)
3.2. Соотношения типа «структура-свойство» для процессов связывания парообразных соединений олигопептидами
3.3. Фрактальная размерность поверхности пленок олигопептидов
3.4. Результаты порошковой дифрактометрии олигопептидов
3.4.1. Данные порошковой дифрактометрии дипептида AV до и после насыщения парообразными «гостями»
3.4.2. Данные порошковой дифрактометрии трипептида LLL до и после насыщения парообразными «гостями»
3.5. Влияние гидратации трипептида LLL на связывание гидрофобных и гидрофильных «гостей» по данным QCM-сенсоров
3.6. Результаты ТГ/ДСК/МС анализа продуктов насыщения порошков олигопептидов парообразными «гостями»
3.6.1, Результаты ТГ/ДСК/МС анализа дипептида AV и его соединений включения
3.6.2. Результаты ТГ/ДСК/МС анализа трипептида LLL и его соединений включения
3.7. Изменение морфологии пленок олигопептидов по данным АСМ: обратимое и необратимое изменение морфологии
3.7.1. Изменение морфологии тонких пленок дипептида AV под действием паров органических соединений
3.7.2. Изменение морфологии тонких пленок дипептида VA под действием паров органических соединений
3.7.3. Изменение морфологии тонких пленок дипептида VV под действием паров органических соединений
3.7.4. Изменение морфологии тонких пленок трипептида LLL под действием паров органических соединений
3.8. Сопоставление результатов сенсорного анализа и атомно-силовой
микроскопии
РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
ПРИЛОЖЕНИЕ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
AFG, L- Ala-L-Phe-L-Gly - ь-аланил-ь-фенилаланил-1-глицин
Ala-Ala-Ala - аланил-аланил-аланин
Ala-Ala-Glu - аланил-аланил- глютамин
AI, Ala-Ile - аланил-изолейцин
Aib - а-амино изобутиловая кислота
Ala - аланин
Ala-Leu - аланил-лейцин
AV, Ala-Val - аланил-валин
Azpy - 4,4'-азопиридин
Bipy - бипиридин
Вое - трега-бутилацетат
DBM - PhCOCHCOPh, дибензоилметанат
FAG, L-Phe-L-Ala-L-Gly - ь-фенилаланил-ь-аланил-ь-глицин
FF, Phe- Phe - дифенилаланин, фенилаланил-фенилаланин
FFF - трифенилаланин, фенилаланил-фенилаланил-фенилаланин
FFPP, Phe-Phe-Pro-Pro - фенилаланил-фенилаланил-пролил-пролин
FPFP, Phe-Pro-Phe-Pro - фенилаланил-пролил-фенилаланил-пролин
FPPF, Phe-Pro-Pro-Phe - фенилаланил-пролил-пролил-фенилаланин
GAF, L-Gly-L-Ala-L-Phe - ь-глицил-ь-аланил-ь-фенилаланин
GAI, L-Gly-L-Ala-L-Ile - ь-глицил-ь-аланил-ь-изолецин
GAL, L-Gly-L-Ala-L-Leu - ь-глицил-ь-аланил-ь-лейцин
GAV, L-Gly-L-Ala-L-Val - ь-глицил-ь-аланил-ь-валин
GAV-9, NH2-VGGAVVAGV-CONH - ЫН2-валил-глицил-глицил-аланил-
валил-валил-аланил-глицил-валил-CONH
GGY, L-Gly-L-Gly-L-Val - ь-глицил-ь-глицил-ь-валин
GLT - глицил-лейцил-тирозин
Gly - глицин
Gly-Gly-Gly-Trp-Gly - глицил-глицил-глицил-триптофан-глицин
HFIP - 1,1,1,3,3,3 -гексафтор-2-пропанол
H-Phe-Phe-NH2 - Н-фенилаланил-фенилаланил-ЫНг
IA, lie-Ala - изолейцил-аланин
Ile - изолейцин
Ile-Ile - изолейцил-изолейцин
lie-Leu - изолейцил-лейцин
Ile-Phe - изолейцил-фенилаланин
lie-Ser - изолейцил-серин
IV, Ile-Val - изолейцил-валин
Leu - лейцин
Leu-Ala - лейцил-аланин
Leu-Ile - лейцил-изолейцин
Leu-Leu - лейцил-лейцин
Leu-Phe - лейцил-фенилаланин
Leu-Val - лейцил-валин
LLL, Leu-Leu-Leu - лейцил-лейцил-лейцин LS, Leu-Ser - лейцил-серин LTS - лизил-тирозил-серин
MOF - каркасные металлоорганические структуры
PFFP, Pro-Phe-Phe-Pro - пролил-фенилаланил-фенилаланил-пролин
PFPF, Pro-Phe-Pro-Phe - пролил-фенилаланил-пролил-фенилаланин
Phe - фенилаланин
Phe-Ala - фенилаланил-аланин
Phe-Ile - фенилаланил-изолейцин
Phe-Leu - фенилаланил-лейцин
Phe-Trp - фенилаланил- триптофан
PPFF, Pro-Pro-Phe-Phe - пролил-пролил-фенилаланил-фенилаланин Pro - пролин
QCM-сенсоры - кварцевые пьезоэлектрические сенсоры TFE - тетрафторэтилен Trp-Gly - Тгр-глицин Туг - тирозин
VA, Val-Ala - валил-аланин Val - валин
Val-Phe - валил-фенилаланин
Val-Ser - валил-серин
VI, Val-Ile - валил-изолецин
VV, Val-Val - валил-валин
VVV, Val-Val-Val - валил-валил-валин
ACM - атомно-силовая микроскопия
ВОПГ - высокоориентированный пиролитический графит
ВЭЖХ - высокоэффективная жидкостная хроматография
ДМСО - диметилсульфоксид
ДМФА - диметилформамид
РСА - рентгеноструктурный анализ
СЭМ - сканирующая электронная микроскопия
ТГ/ДСК/МС - совмещенный метод термогравиметрии (ТГ) и дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) с масс-спектрометрическим определением газообразных продуктов разложения (МС)
ЯМР-спектроскопия - спектроскопия ядерного магнитного резонанса
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физическая химия», 02.00.04 шифр ВАК
Термические и супрамолекулярные свойства олигопептидов: Gly-Gly, Ile-Ala, Ala-Ile, Leu-Val, Leu-Phe, Phe-Leu, Leu-Leu-Leu2024 год, кандидат наук Ларионов Радик Анатольевич
Самосборка, сорбционные и термические свойства синтетических и природных супрамолекулярных рецепторов2019 год, доктор наук Зиганшин Марат Ахмедович
Самосборка ряда короткоцепных олигопептидов с образованием микро- и нанообъектов и их свойства по данным сканирующей зондовой микроскопии2023 год, кандидат наук Морозова Анна Сергеевна
Термодинамика образования, кинетика реакций замещения, структура комплексов и стереоселективные эффекты в растворах меди(II) с гистидином и олигопептидами2010 год, кандидат химических наук Гилязетдинов, Эдуард Махмутович
Молекулярное распознавание паров органических соединений производными каликсаренов2012 год, кандидат химических наук Сафина, Гульназ Дамировна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Рецепторные свойства и морфология тонких пленок на основе олигопептидов»
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность работы. Диссертационная работа посвящена исследованию актуальной проблемы современной физической химии: поиску супрамолекулярных рецепторов, способных к самоорганизации с образованием высокоупорядоченных структур, которые могут быть использованы для распознавания и хранения газов, разделения энантиомеров и биологически активных соединений, при разработке новых нетоксичных и биосовместимых материалов для решения проблем медицины, био- и нанотехнологии. Перспективными объектами для этих задач являются короткоцепные олигопептиды. В зависимости от состава и последовательности аминокислотных остатков в их молекулах могут быть получены самые разнообразные наноструктуры: кристаллы с гидрофобными или гидрофильными каналами, слоистые кристаллы с двух- и трехмерной сеткой водородных связей.
Наличие сетки водородных связей в молекулярных кристаллах олигопептидов позволяет им сохранять свою особую структуру после удаления молекул растворителя. В тоже время, материалы на основе олигопептидов относятся к так называемым «мягким материалам» (soft materials), которые способны изменять свою упаковку под действием различных факторов, таких как растворитель и температура. С одной стороны, это позволяет ожидать более сложную зависимость типа «структура-свойство» для процессов связывания субстратов олигопептидами и, как следствие, повышенную селективность материалов на их основе. С другой, появляется возможность для разработки подходов к управляемой организации олигопептидов с целью получения новых наноматериалов и органических пленок с заданной морфологией.
Цель работы. Целью диссертационной работы было изучение процессов взаимодействия наноразмерных пленок олигопептидов ь-аланил-ь-валин, ь-валил-ь-аланин, ь-валил-ь-валин и ь-лейцил-ь-лейцил-ь-лейцин с
парообразными соединениями и изменения морфологии пленок в результате этого взаимодействия.
В задачу исследования входило: определение термодинамических параметров процесса связывания парообразных соединений пленками олигопептидов, изучение влияния структуры, формы и группового состава молекул сорбатов, а также природы и последовательности аминокислотных остатков в молекулах олигопептидов на их рецепторные свойства и геометрические характеристики нанообразований, формирующихся на поверхности пленок, изучение термической устойчивости продуктов взаимодействия олигопептидов с парообразными соединениями.
Научная новизна и выносимые на защиту положения. В диссертационной работе впервые проведено комплексное исследование рецепторных свойств тонких пленок и порошков олигопептидов: ь-аланил-ь-валин, ь-валил-ь-аланин, ь-валил-ь-валин и ь-лейцил-ь-лейцил-ь-лейцин, по отношению к парам органических соединений и воды.
Впервые установлено, что тип и последовательность аминокислотных остатков в молекулах олигопептидов существенно влияют на регулярность наблюдаемого эффекта исключения «гостя» по размеру для связывания паров органических соединений и воды пленками этих рецепторов на поверхности сенсоров, а также на морфологию пленок олигопептидов, термическую стабильность и состав их клатратов.
Показано, что в большинстве случаев ь-лейцил-ь-лейцил-ь-лейцин, для которого характерна слоистая упаковка в твердой фазе, обладает большей сорбционной емкостью по отношению к органическим соединениям, по сравнению с изученными дипептидами, образующими канальные структуры. При этом изученные олигопептиды обладают одинаковой сорбционной емкостью по отношению к воде.
Впервые установлено, что влияние гидратации на сорбционные свойства ь-лейцил-ь-лейцил-ь-лейцина существенно зависит от типа сорбата:
гидрофобные соединения и вода связываются независимо, а гидрофильные соединения конкурируют с водой и между собой за часть сорбционных мест.
Впервые показано, что в результате взаимодействия парообразных соединений с пленками изученных олигопептидов на их поверхности могут быть сформированы наноструктуры различной формы, высоты и латеральных размеров, морфология которых зависит от структуры «гостя» и олигопептида, а также нанопоры.
Впервые обнаружена корреляция между степенью влияния парообразных веществ на морфологию пленок и кристаллов олигопептидов и видом соотношений «структура - свойство» (зависимость сорбционной емкости олигопептида от размера молекул «гостей») для откликов сенсоров на основе олигопептидов. Предложен подход, позволяющий предсказывать влияние парообразных соединений на стабильность молекулярной упаковки олигопептидов, по данным сенсорного анализа.
Практическая значимость работы. Настоящая диссертационная работа выполнялась в области приоритетного направления развития науки, технологий и техники РФ: «Индустрия наносистем и материалов». Полученные в ходе выполнения диссертационной работы данные могут быть использованы при разработке гравиметрических и емкостных сенсоров на основе олигопептидов, применяемых в экспертных системах распознавания запаха и вкуса («электронный нос» и «электронный язык»). Установленные закономерности позволяют разработать подходы для управляемой организации олигопептидов с целью применения их для получения новых биосовместимых материалов с заданными физико-химическими свойствами, представляющих существенный интерес для медицины, био- и нанотехнологии, экологии и энергетики.
Объем и структура работы. Работа изложена на 150 страницах, содержит 7 таблиц, 75 рисунков и 201 библиографическую ссылку. Диссертация состоит из введения, трех глав, выводов, списка литературы и приложения.
В первой главе собраны и систематизированы литературные данные о молекулярной структуре, рецепторных свойствах и практическом применении короткоцепных олигопептидов, способных образовывать в результате самоорганизации пористые наноматериалы - органические биоцеолиты. Во второй главе описаны объекты исследования и экспериментальные методики, применявшиеся в диссертационной работе. Третья глава посвящена анализу полученных экспериментальных данных о рецепторных свойствах тонких пленок олигопептидов по отношению к парообразным органическим соединениям и воде, полученные с помощью пьезоэлектрических кварцевых микровесов. Обсуждаются обратимость связывания органических «гостей», соотношения типа «структура-свойство», а также влияние гидратации олигопептида на его рецепторные свойства по отношению к гидрофобным и гидрофильным «гостям». Анализируются результаты порошковой дифрактометрии продуктов насыщения олигопептидов парообразными органическими соединениями, состав и термическая стабильность соединений включения типа «гость-хозяин» по данным совмещенного метода термогравиметрии и дифференциальной сканирующей калориметрии с масс-спектрометрическим анализом газообразных продуктов разложения. Обсуждается влияние паров органических соединений и воды на морфологию тонких пленок олигопептидов по данным атомно-силовой и сканирующей электронной микроскопии.
Работа выполнена на кафедре физической химии Химического института им. A.M. Бутлерова Федерального государственного автономного образовательного учреждения высшего профессионального образования «Казанский (Приволжский) федеральный университет» Министерства образования и науки Российской Федерации в рамках тематического плана научно-исследовательских работ КФУ по заданию Федерального агентства по образованию Per. №1.11.06 «Физико-химические аспекты процессов катализа, сорбции, комплексообразования и межмолекулярного
взаимодействий. Фундаментальное исследование» и ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009-2013 годы, государственный контракт №П2345, при поддержке грантов РФФИ №08-0301107, №09-03-97011-р_поволжье и совместного гранта Министерства образования и науки РФ и Американского фонда гражданских исследований и развития «Фундаментальные исследования и высшее образование» (REC-007). Часть экспериментальных исследований выполнена на оборудовании Федерального центра коллективного пользования физико-химических исследований веществ и материалов Приволжского Федерального округа.
Апробация работы. Результаты диссертационной работы докладывались на I международном симпозиуме "Supramolecular and nanochemistry: toward applications" (Харьков, 2008 г.), на VIII-X Научных конференциях молодых ученых, аспирантов, студентов научно-образовательного центра КГУ «Материалы и технологии XXI века» (Казань, 2008, 2009, 2011 г.), на III и V конференциях молодых ученых, аспирантов и студентов ИФХЭ РАН «Физикохимия-2008» и «Физикохимия-2010» (Москва, 2008, 2010 г.), на V международном симпозиуме "Supramolecular Systems in chemistry and biology (Киев, 2009 г.), на Всероссийской школе-конференции «Супрамолекулярные системы на поверхности раздела» (Москва, 2009 г.), на XVI и XVII Российских Симпозиумах по растровой электронной микроскопии и аналитическим методам исследования твердых тел «РЭМ-2009» и «РЭМ-2011» (Черноголовка, 2009, 2011 г.), на XVII Международной конференции по химической термодинамике в России (Казань, 2009 г.), на Всероссийской конференции «Структура и динамика молекулярных систем» (Казань, 2009 г.), на IV Всероссийской конференции «Химия поверхности и нанотехнология» (Хилово, 2009 г.), на V международном симпозиуме «Design and Synthesis of Supramolecular Architectures» (Казань, 2009 г.), на II Международном конкурсе научных работ молодых ученых в области нанотехнологий «Rusnanotech-2009» (Москва, 2009 г.), на XXIII Российской конференции по электронной
микроскопии (Черноголовка, 2010 г.), на XV Симпозиуме по межмолекулярному взаимодействию и конформациям молекул (Петрозаводск, 2010 г.), на научно-практической конференции «Проблемы и инновационные решения в химической технологии» (Воронеж, 2010 г.), на XVII и XVIII Всероссийских конференциях «Структура и динамика молекулярных систем» (Йошкар-Ола, 2010, 2011 г.), на III Международной летней школе "Supramolecular Systems in Chemistry and Biology" (Львов, 2010 г.), на III Всероссийской школе-семинаре для студентов, аспирантов и молодых ученых «Нанобиотехнологии: проблемы и перспективы» (Белгород, 2010 г.), на Всероссийской рабочей конференции «Бутлеровское наследие-2011» (Казань, 2011 г.), на Всеукраинской конференции с международным участием «Актуальные проблемы химии и физики поверхности» (Киев, 2011 г.), на 25 Европейском симпозиуме по прикладной термодинамике (Санкт-Петербург, 2011 г.), на Международном конгрессе по органической химии, посвященном 150-летию создания теории Бутлерова (Казань, 2011 г.), на XIX Менделеевском конгрессе по общей и прикладной химии (Волгоград, 2011 г.), на XXIII Симпозиуме «Современная химическая физика» (Туапсе. 2011 г.), на XVIII Международной конференции по химической термодинамике в России «RCCT-2011» (Самара, 2011 г.).
Личный вклад автора. Автором диссертации было выполнено 80% экспериментальной работы. Доля участия автора при написании статей - 30% от объема публикаций, при написании тезисов на конференции - 70%.
Публикации. Основные результаты диссертации изложены в 4 статьях, опубликованных в зарубежном и центральных российских изданиях, рекомендованных ВАК РФ, а также в тезисах 39 докладов на конференциях различного уровня. Публикации по теме диссертации написаны в соавторстве с к.х.н., доц. Зиганшиным М.А., осуществлявшим руководство исследованием, и д.х.н., проф. Горбачуком В.В., принимавшем участие в обсуждении результатов и написании статей и тезисов. Проф. Солдатов Д.В. предоставил образцы олигопептидов. Захарычев Д.В. и к.х.н. Хаяров А.И.
участвовали в изготовлении сенсорного устройства типа кварцевых микровесов. К.х.н., с.н.с. Зиганшина С.А. и к.ф.-м.н., н.с. Чукланов А.П. проводили эксперименты по изучению морфологии пленок олигопептидов с помощью атомно-силовой микроскопии (ACM). АСМ исследования проводились в Казанском физико-техническом институте им. Е.К. Завойского КазНЦ РАН в лаборатории физики и химии поверхности под руководством заведующего лабораторией д.ф.-м.н. Бухараева A.A. Эксперимент на сканирующем электронном микроскопе выполнен Осиным Ю.Н. Исследования с помощью совмещенного метода термогравиметрии и дифференциальной сканирующей калориметрии проведены инженером Герасимовым A.B. Д.х.н. Губайдуллин А.Т. получил данные порошковой дифрактометрии образцов олигопептидов и их клатратов. Автор выражает им искреннюю благодарность за внимание к работе и поддержку проводимых исследований. Под руководством автора диссертации выполнена курсовая работа Бикмухаметовой A.A.
Похожие диссертационные работы по специальности «Физическая химия», 02.00.04 шифр ВАК
Молекулярное распознавание паров монофункциональных соединений твердыми белками и органическими рецепторами2003 год, доктор химических наук Горбачук, Валерий Виленович
Пьезомассметрическое исследование полимерных рецепторных материалов химических газовых сенсоров2001 год, кандидат химических наук Павлюкович, Надежда Геннадьевна
Нано- и супрамолекулярные системы в оптических, пьезоэлектрических сенсорах и тест-методах анализа2009 год, доктор химических наук Русанова, Татьяна Юрьевна
Влияние размера макроцикла трет-бутилкаликс[n]аренов на селективность и эффективность связывания паров органических соединений2007 год, кандидат химических наук Якимов, Алексей Вадимович
Термодинамика адсорбции паров органических соединений фосфорорганическими дендримерами2011 год, кандидат химических наук Герасимов, Александр Владимирович
Заключение диссертации по теме «Физическая химия», Ефимова, Ирина Георгиевна
РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ
1. Впервые проведено комплексное исследование рецепторных свойств тонких пленок и порошков олигопептидов: ь-аланил-ь-валин, ь-валил-ь-аланин, ¡-валил^-валин и ь-лейцил-ь-лейцил-ь-лейцин, по отношению к парам органических соединений и воды.
2. Установлено, что тип и последовательность аминокислотных остатков в молекулах олигопептидов существенно влияют на регулярность наблюдаемого эффекта исключения «гостя» по размеру для связывания паров органических соединений и воды пленками этих рецепторов на поверхности сенсоров, а также на морфологию их пленок, термическую стабильность и состав их клатратов.
3. Установлено, что ь-леицил-ь-леицил-ь-леицин, для которого характерна слоистая упаковка в твердой фазе, обладает большей сорбционной емкостью по отношению к большинству изученных органических «гостей», по сравнению с дипептидами, образующими канальные структуры.
4. Впервые показано, что влияние гидратации на сорбционные свойства лейцил-ь-лейцил-ь-лейцина неодинаково для сорбатов разной природы: гидрофобные соединения и вода связываются независимо, а гидрофильные соединения конкурируют с водой и между собой за часть сорбционных мест.
5. Показано, что в результате взаимодействия парообразных соединений с пленками изученных олигопептидов на их поверхности могут быть сформированы наноструктуры различной формы, высоты и латеральных размеров, а также нанопоры, морфология которых зависит от структуры «гостя» и олигопептида.
6. Обнаружена корреляция между степенью влияния парообразных веществ на морфологию пленок и кристаллов олигопептидов и видом соотношений «структура-свойство» для откликов сенсоров на основе олигопептидов. Предложен подход, позволяющий предсказывать влияние парообразных соединений на морфологию пленок олигопептидов, по данным сенсорного анализа.
Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Ефимова, Ирина Георгиевна, 2012 год
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
1. Allison S.A., Barrer R.M. Sorption in the |3-phases of transition metal(II) tetra-(4- methylpyridine) thiocyanates and related compounds // J. Chem. Soc. A: Inorganic, Physical, and Theoretical Chemistry. 1969. P. 1717-1723.
2. Barrer R.M., Shanson V.H. Dianin's compound as a zeolitic sorbent // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1976. P. 333-334.
3. Abbott S.J., Barrett A.G.M., Godfrey C.R.A., Kalindjian S.B., Simpson G.W., Williams D.J. Inclusion complexation of 1,4-dioxan by an azaparacyclophane; An x-ray crystallographic study // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1982. V. 14. P. 796-797.
4. Weber E., Pollex R., Czugler M.J. A new channel-forming host macroring. X-ray crystal structure of its inclusion compound with DMF // Org. Chem. 1992. V. 57. № 15. P. 4068-4070.
5. Ghadiri M.R., Granja J.R., Milligan R.A., Mcree D.E., Khazanovich N. Self-assembling organic nanotubes based on a cyclic peptide architecture // Nature. 1993. y. 366. P. 324-327.
6. Endo K., Sawaki T., Koyanagi M., Kobayashi K., Masuda H., Aoyama Y. Guest-binding properties of organic crystals having an extensive hydrogen-bonded network: an orthogonal anthracene-bis(resorcinol) derivative as a functional organic analog of zeolites // J. Am. Chem. Soc. 1995. V. 117. P. 83418352.
7. Hertzsch T., Gervais C., Hulliger J., Jaeckel B., Guentay S., Bruchertseifer H., Neels A. Open-pore organic material for retaining radioactive I2 and CH3I // Adv. Funct. Mater. 2006. V. 16. P. 268-272.
8. Soldatov D.V., Ripmeester J.A. Organic zeolites // Topics in nanoporous materials IV. Amsterdam: Elsevier. 2005. 37-54 p.
9. Anedda R., Soldatov D.V., Moudrakovski I.L., Casu M., Ripmeester J.A. A new approach to characterizing sorption in materials with flexible micropores // Chem. Mater. 2008. V. 20. P. 2908-2920.
10. Zhao D., Moore J.S. Shape-persistent arylene ethynylene macrocycles: syntheses and supramolecular chemistry// Chem. Commun. 2003. P. 807-818.
11. Yang J., Dewal M.B., Shimizu L.S. Self-assembling bisurea macrocycles used as an organic zeolite for a highly stereoselective photodimerization of 2-cyclohexenone // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. P. 8122-8123.
12. Lee S., Venkataraman D. Organic zeolites? // Stud. Surf. Sci. Catal. 1996. V. 102. P. 75.
13. Janiak, C. Functional organic analogues of zeolites based on metal-organic coordination frameworks // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1997. V. 36. № 13-14. P. 1431-1434.
14. Kitagawa S., Kitaura R., Noro S. Functional porous coordination polymers //Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2004. V. 43. № 18. P. 2334-2375.
15. Theriault E.J. Activated sludge as a biozeolite // Industrial and engineering chemistry. 1935. V. 27. № 6. P. 683-686.
16. Theriault E.J. A biozeolitic theory of sewage purification // Industrial and engineering chemistry. 1936. V.28. № l.P. 83-86.
17. McKinney R.E., Pleffer J.T. Effect of biological waste treatmenton water quality // A.J.P.H. 1965. V. 55. № 5. P. 772-782.
18. Wen D., Ho Y., Tang X. Comparative sorption kinetic studies of ammonium onto zeolite // Journal of Hazardous Materials. 2006. V. B133. P. 252256.
19. Gorbitz C.H. Microporous organic materials from hydrophobic dipeptides // Chem. Eur. J. 2007. V. 13. P. 1022-1031.
20. Soldatov D.V., Moudrakovski I.L., Grachev E.V., Ripmeester J.A. Micropores in crystalline dipeptides as seen from the crystal structure, He pycnometry, and 129Xe NMR spectroscopy // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. № 20. P.6737-6744.
21. Bong D.T., Clark T.D., Granja J.R., Ghadiri M.R. Self-assembling organic nanotubes // Angew. Chem. Int. Ed. 2001. V. 40. P. 988-1011.
22. Soldatov D.V., Moudrakovski I.L., Ripmeester J.A. Dipeptides as microporous materials // Angew. Chem. Int. Ed. 2004. V. 43. P. 6308-6311.
23. Moudrakovski I., Soldatov D.V., Ripmeester J.A., Sears D.N., Jameson C.J. Xe NMR lineshapes in channels of peptide molecular crystals // PNAS. 2004. V. 101. № 52. P. 17924-17929.
24. Zhang H., Siegrist K., Plusquellic D.F., Gregurick S.K. Terahertz spectra and normal mode analysis of the crystalline VA class dipeptide nanotubes // J. Am. Chem. Soc. 2008. V. 130. № 52. P. 17846-17857.
25. Schaffner A.-P., Lena G., Roussel S., Wawrezinieck A., Aubry A., Briand J.-P., Didierjean C., Guichard G. Porous 3-D honeycomb architecture by self-assembly of helical H-bonded molecular tapes // Chem. Commun. 2006. P. 4069-4071.
26. Haldar D., Maji S.K., Sheldrick W.S., Banerjee A. First crystallographic signature of the highly ordered supramolecular helical assemblage from a tripeptide containing a non-coded amino acid // Tetrahedron Letters. 2002. V. 43 P. 2653-2656.
27. Percec V., Dulcey A.E., Peterca M., Adelman P. Helical pores self-assembled from homochiral dendritic dipeptides based on L-Tyr and nonpolar r-amino acids //J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. P. 5992-6002.
28. Tamamis P., Abramovich L.A., Reches M., Marshall K., Sikorski P., Serpell L., Gazit E., Archontis G. Self-assembly of phenylalanine oligopeptides: insights from experiments and simulations // Biophysical Journal. 2009. V. 96. № 12. P. 5020-5029.
29. Dittrich B., Koritsa'nszky T., Luger P. A Simple approach to nonspherical electron densities by using invarioms // Angew. Chem. Int. Ed. 2004. V. 43. P. 2718-2721.
30. Parthasarathy R., Subramanian E. Structure and conformation of linear peptides: XI structure of glycyl-L-leucyl-L-tyrosine // Curr. Sci. 1987. V. 56. № 23. P. 1210-1213.
31. Wu S., Tinant B., Declercq J.-P., Van Meerssche M. Structure of glycyl-L-leucyl-L-tyrosine hydrate // Bull. Soc. Chim. Belg. 1987. V. 96. P. 275-280.
32. Dalhus B., Gorbitz C.H. Glycyl-L-leucyl-L-tyrosine dihydrate 2-propanol solvate //Acta Crystallogr. Sect. C. 1996. V. 52. P. 2087-2090.
33. Verdaguer N., Fita I., Subirana J.A. Molecular structure of 1-lysyl-l-tyrosyl-l-serine acetate // Int. J. Biol. Macromol. 1990. V. 12. № 5. P. 315-320.
34. Rodel E., Messerschmidt M., Dittrich B., Luger P. Atomic and bond topological properties of the tripeptide L-alanyl-L-alanyl-L-alanine based on its experimental charge density obtained at 20 K // Org. Biomol. Chem. 2006. V. 4. P. 475-481.
35. Go K., Parthasarathy R. Crystal structure and a twisted and sheet conformation of the tripeptide L-leucyl-L-leucyl-L-leucine monohydrate trimethanol solvate: conformation analysis of tripeptides // Biopolymers. 1995. V. 36. P. 607-614.
36. Burchell T.J., Soldatov D.V., Enrighta G.D., Ripmeester J.A. The ability of lower peptides to form co-crystals: inclusion compounds of Leu-Leu-Leu tripeptide with pyridine and picolines // Cryst. Eng. Comm. 2007. V. 9. P. 922929.
37. Ramasubbu N., Parthasarathy R. Role of water molecules in the crystal structure of gly-L-ala-L-phe: A possible sequence preference for nucleation of a-helix? // Biopolymers. 1989. V. 28. № 7. P. 1259-1269.
38. Parthasarathy R., Chaturvedi S., Go K. Design of crystalline helices of short oligopeptides as a possible model for nucleation of a-helix: Role of water molecules in stabilizing helices // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 871— 87.
39. Chaturvedi S., Go K., Parthasarathy R. A sequence preference for nucleation of a-helix—crystal structure of Gly-L-Ala-L-Val and Gly-L-Ala-L-Leu: Some comments on the geometry of leucine zippers // Biopolymers. 1991. V. 31. № 4. P. 397-407.
40. Go K., Chaturvedi S., Parthasarathy R. Helix-forming tendencies of amino acids depend on the restrictions of side-chain rotamer conformations: Crystal structure of the tripeptide GAI in two crystalline forms // Biopolymers. 1992. V. 32. №2. P. 107-117.
41. Dutta A., Dutt A., Drew M.G.B., Pramanik A. Supramolecular helix and /?-sheet through self-assembly of two isomeric tetrapeptides in crystals and formation of filaments and ribbons in the solid state / Supramolecular Chemistry. 2008. V. 20. № 7. P. 625-633.
42. Parthasarathy R., Go, K., Chaturvedi S. Helix-forming tendencies of amino acids depend on their sequence contexts: tripeptides AFG and FAG show incipient (3-bulge formation in their crystal structures // Biopolymers. 1993. V. 33. P. 163-171.
43. Bernstein J. And another comment on pseudopolymorphism // Crystal Growth & Design. 2005. V. 5. № 5. P. 1661-1662.
44. Bernstein J. Polymorphism and solvatomorphism 2007 // J. Pharmaceutical Sciences. 2009. V. 98. № 5. P. 1617-1642.
45. Bushuev Y.G., Sastre G., de Julia'n-Ortiz J.V. The structural directing role of water and hydroxyl groups in the synthesis of beta zeolite polymorphs // J. Phys. Chem. C. 2010. V. 114. № 1. P.345-356.
46. Braga D., Grepioni F. Making crystals from crystals: a green route to crystal engineering and polymorphism // Chem. Commun. 2005. P. 3635-3645.
47. Liu Z., Zhong L., Ying P., Feng Z., Li C. Crystallization of metastable (3 glycine from gas phase via the sublimation of a or y form in vacuum // Biophysical Chemistry. 2008. V. 132. P. 18-22.
48. Boldyreva E.V. Combined X-ray diffraction and Raman spectroscopy studies of phase transitions in crystalline amino acids at low temperatures and high pressures: selected examples // Phase Transitions. 2009. V. 82. № 4. P. 303-321.
49. Liu Z., Li C. Solvent-free crystallizations of amino acids: The effects of the hydrophilicity/hydrophobicity of side-chains // Biophysical Chemistry. 2008. V. 138. P. 115-119.
50. Burchell T.J., Soldatov D.V., Ripmeester J.A. Crystal structure of the co-crystal Ala-Val*Ala*H20: layered inclution compound // J. Struct. Chem. 2008. V. 49. №1. P. 188-191.
51. Foces-Foces C., Roux M.V., Notario R., Segura M. Thermal behavior and polymorphism in medium-high temperature range of the sulfur containing amino acids L-cysteine and L-cystine // J. Therm. Anal. Calorim. 2011. V. 105. 747-756.
52. Amdursky N., Beker P., Koren I., Bank-Srour B., Mishina E., Semin S., Rasing T., Rosenberg Y., Barkay Z., Gazit E., Rosenman G. Structural transition in peptide nanotubes // Biomacromolecules. 2011. V. 12. P. 1349-1354.
53. Ejgenberg M., Mastai Y. Conglomerate crystallization on self assembled monolayers // Chem. Commun. 2011. V. 47. P. 12161-12163.
54. Feyter S.D., Schryver F.C.D. Two-dimensional supramolecular self-assembly probed by scanning tunneling microscopy // Chem. Soc. Rev. 2003. V. 32. P. 139-150.
55. Gorbitz C.H. An exceptionally stable peptide nanotube system with flexible pores // Acta Crystallogr. B. 2002. V.58. P. 849-854.
56. Gorbitz C.H., Hartviksen L.M. The monohydrates of the four polar dipeptides L-seryl-L-asparagine, L-seryl-L-tyrosine, L-tryptophanyl-L-serine and L-tyrosyl-L-tryptophan // Acta Crystallogr. C. 2008. V. 64. P. 171-176.
57. Mahler A., Reches M., Rechter M., Cohen S., Gazit E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide // Adv. Mater. 2006. V. 18. P. 1365-1370.
58. Gazit E. Self-assembled peptide nanostructures: the design of molecular building blocks and their technological utilization // Chem.Soc. Rev. 2007. V. 36. P. 1263-1269.
59. Chiti F., Dobson C.M. Protein misfolding, functional amyloid and human disease // Annu. Rev. Biochem. 2006. V. 75. P. 333-366.
60. Gazit E. Mechanisms of amyloid fibril self-assembly and inhibition. Model short peptides as a key research tool // FEBS J. 2005. V. 272. P. 59715978.
61. Gazit E. Self-assembly of short aromatic peptides into amyloid fibrils and related nanostructures // Prion. 2007. V. l.P. 32-35.
62. Colombo G., Soto P., Gazit E. Peptide self-assembly at the nanoscale: a challenging target for computational and experimental biotechnology // Trends Biotechnol. 2007. V. 25. P. 211-218.
63. Reches M., Gazit E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes // Science. 2003. V. 300. P. 625-627.
64. Zhao X.J., Zhang S.G. Designer self-assembling peptide materials // Macromol. Biosci. 2007. V. 7. P. 13-22.
65. Knowles T.P., Fitzpatrick A.W., Meehan S., Mott H.R., Vendruscolo M., Dobson C.M., Welland M.E. Role of intermolecular forces in defining material properties of protein nanofibrils // Science. 2007. V. 318. P. 1900-1903.
66. Zanuy D., Porat Y., Gazit E., Nussinov R. Peptide sequence and amyloid formation: molecular simulations and experimental study of a human islet amyloid polypeptide fragment and its analogs // Structure. 2004. V. 12. P. 439-455.
67. Sawaya M.R., Sambashivan S., Nelson R., Ivanova M.I., Sievers S.A., Apostol M.I., Thompson M.J., Balbirnie M., Wiltzius J.J.W., McFarlane H.T., Madsen A., Riekel C., Eisenberg D. Atomic structures of amyloid cross-b spines reveal varied steric zippers // Nature. 2007. V. 447. P. 453-457.
68. Bemporad F., Galloni G., Campioni S., Plakoutsi G., Taddei N., Chiti F. Sequence and structural determinants of amyloid fibril formation // Acc. Chem. Res. 2006. V. 39. P. 620-627.
69. Iconomidou V.A., Chryssikos G.D., Gionis V., Galanis A.S., Cordopatis P., Hoenger A., Hamodrakas S.J. Amyloid fibril formation propensity is inherent into the hexapeptide tandemly repeating sequence of the central domain of silkmoth chorion proteins of the A-family // J. Struct. Biol. 2006. V. 156. P. 480488.
70. Mousseau N., Derreumaux P. Exploring the early steps of amyloid peptide aggregation by computers // Acc. Chem. Res. 2005. V. 38. P. 885-891.
71. Cecchini M., Rao F., Seeber M., Caflisch A. Replica exchange molecular dynamics simulations of amyloid peptide aggregation // J. Chem. Phys. 2004. V. 121. P. 10748-10756.
72. Hills R.D., Brooks C.L. Hydrophobic cooperativity as a mechanism for amyloid nucleation // J. Mol. Biol. 2007. V. 368. P. 894-901.
73. Tarus B., Straub J.E., Thirumalai D. Structures and free energy landscapes of the wild type and mutants of the A b(21-30) peptide are determined by an interplay between intrapeptide electrostatic and hydrophobic interactions // J. Mol. Biol. 2008. V. 379. P.815-829.
74. Baumketner A., Shea J.E. The structure of the Alzheimer amyloid b 1035 peptide, probed through replica-exchange molecular dynamics simulations in explicit solvent // J. Mol. Biol. 2007. V. 366. P. 275-285.
75. Hall C.K., V.A. Wagoner Computational approaches to fibril structure and formation // Methods Enzymol. 2007. V. 412. P. 338-365.
76. Nguyen P.H., Li M.S., Stock G., Straub J.E., Thirumalai D. Monomer adds to preformed structured oligomers of Ab-peptides by a two-stage dock-lock mechanism // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 111-116.
77. Ma B.Y., Nussinov R. Simulations as analytical tools to understand protein aggregation and predict amyloid conformation // Curr. Opin. Chem. Biol. 2006. V.10. P. 445-452.
78. Paci E., Gsponer J., Salvatella X., Vendruscolo M. Molecular dynamics studies of the process of amyloid aggregation of peptide fragments of transthyretin // J. Mol. Biol. 2004. V. 340. P. 555-569.
79. Song W., Wei G., Mousseau N., Derreumaux P. Selfassembly of the b2-microglobulin NHVTLSQ peptide using a coarsegrained protein model reveals a b-barrel species // J. Phys. Chem. B. 2008. V. 112. P. 4410-4418.
80. Barlow S.M., Haq S., Raval R. Bonding, organization, and dynamical growth behavior of tripeptides on a defined metal surface: tri-L-alanine and tri-L-leucine on Cu{110} //Langmuir. 2001. V. 17. № 11. P. 3292-3300.
81. Rampulla D.M., Oncel N., Malcolm S.A., Bernasek S.L. Higher-order complexity through R-group effects in self-assembled tripeptide monolayers // Langmuir. 2010. V. 26. № 21. P. 16287-16290.
82. Reches M., Gazit E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides // Nano Lett. 2004. V.4. № 4. P. 581-585.
83. Joshi K.B., Verma S. Sequence shuffle controls morphological consequences in a self-assembling tetrapeptide // J. Pept. Sci. 2008. V. 14. P. 118126.
84. Prasad K.K., Verma S. Ordering in a glycine-rich peptide conjugate: microscopic, fluorescence, and metalation studies // Biopolymers. 2006. V.83 P. 289-296.
85. Pelsoczi I., Turzo K., Gergely C., Fazekas A., Dekany I., Cuisinier F. Structural characterization of self-assembled polypeptide films on titanium and glass surfaces by atomic force microscopy // Biomacromolecules. 2005. V. 6. № 6. P. 3345-3350.
86. Mermut O., Phillips D.C., York R.L., McCrea K.R., Ward R.S., Somorjai G.A. In situ adsorption studies of a 14-amino acid leucine-lysine peptide onto hydrophobic polystyrene and hydrophilic silica surfaces using quartz crystal microbalance, atomic force microscopy, and sum frequency generation vibrational spectroscopy // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. № 11. p. 3598-3607.
87. Wang L., Song Y., Wu A., Li Z., Zhang B., Wang E. Study of methanol adsorbtion on mica, graphite, and ITO glass by using tapping mode atomic force microscopy // Applied Surface Science. 2002. V. 199. P. 67-73.
88. Dressier D.H., Mastai Y. Enantioselective crystallization of histidine on chiral self-assembled films of cysteine // Journal of Colloid and Interface Science. 2007. V. 310. P. 653-660.
89. Dressier D.H., Hod I., Mastai Y. Stabilization of a-L-glutamic acid on chiral thin films—A theoretical and experimental study // Journal of Crystal Growth. 2008. V. 310. P. 1718-1724.
90. Whitehouse C, Fang J., Aggeli A., Bell M., Brydson R., Fishwick C.W., Henderson J.R., Knobler C.M., Owens R.W., Thomson N.H., Alastair Smith D., Boden N. Adsorption and self-assembly of peptides on mica substrates // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2005. V. 44. P. 1965-1968.
91. Zhang F., Du H.-N, Zhang Z.-X, Ji L.-N., Li H.-T., Tang L, Wang H.B, Fan C.-H., Xu H.-J., Zhang Y., Hu J., Hu H.-Y, He J.-H. Peptide nanofilaments // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2006. V. 45. P. 3611-3613.
92. Hentschel J., Borner H.G. Peptide-directed microstructure formation of polymers in organic media // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. P. 14142-14149.
93. Ghosh S., Reches M., Gazit E., Verma S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements // Angew. Chem. Int. Ed. 2007. V. 46. P. 2002-2004.
94. Matsui H., Holtman C. Organic nanotube bridge fabrication by controlling molecular self-assembly processes between spherical and tubular formations // NanoLett. 2002. V. 2. № 8. P. 887-889.
95. Song Y.J, Challa S.R., Medforth C.J, Qiu Y, Watt R.K, Pena D, Miller J.E, van Swol F, Shelnutt J.A. Synthesis of peptide-nanotube platinum-nanoparticle composites // Chem. Commun. 2004. V. 9. P. 1044-1045.
96. Yan X, He Q, Wang K, Duan L, Cui Y, Li J. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery // Angew. Chem. Int. Ed. 2007. V. 46. № 14. P. 2431-2434.
97. Yan X, Cui Y, He Q, Wang K, Li J, Mu W, Wang B, Ou-yang Z.-can Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies // Chem. Eur. J. 2008. V. 14. P. 5974-5980.
98. Goux W.J, Kopplin L, Nguyen A.D, Leak K, Rutkofsky M, Shanmuganandam V.D, Sharma D, Inouye H, Kirschner D.A. The formation of
straight and twisted filaments from short tau peptides // THE J. Bio. Chem. 2004. V. 279. № 26. P .26868-26875.
99. Li H., Zhang F., Zhang Y., He J., Hu J. Organic solvents mediate self-assembly of GAV-9 peptide on mica surface // Acta Biochimica et Biophysica Sinica. 2007. V. 39. № 4. P. 285-289.
100. Ariga K., Kikuchi J., Naito M., Koyama E., Yamada N. Modulated supramolecular assemblies composed of tripeptide derivatives: formation of micrometer-scale rods, nanometer-size needles, and regular patterns with molecular-level flatness from the same compound // Langmuir. 2000. V. 16. P. 4929-4939.
101. Ishihara Y., Kimura S. Nanofiber formation of amphiphilic cyclic tri-/?-peptide//J. Pept. Sci. 2010. V. 16 P. 110-114.
102. Adler-Abramovich L., Reches M., Sedman V.L., Allen S., Tendler S.J.B., Gazit E. Thermal and chemical stability of diphenylalanine peptide nanotubes: implications for nanotechnological applications // Langmuir. 2006. V. 22. №3. P. 1313-1320.
103. Sedman V.L., Allen S., Chen X., Roberts C.J., Tendler S.J.B. Thermomechanical manipulation of aromatic peptide nanotubes // Langmuir. 2009. V. 25. № 13. P. 7256-7259.
104. Sedman V.L., Adler-Abramovich L., Allen S., Gazit E., Tendler S.J.B. Direct observation of the release of phenylalanine from diphenylalanine nanotubes // J. Am. Chem. Soc. 2006. V. 128. P. 6903-6908.
105. Tine' M.R., Alderighi M., Duce C., Ghezzi L., Solaro R. Effect of temperature on self-assembly of an ionic tetrapeptide // J. Therm. Anal. Calorim. 2011. V. 103. P. 75-80.
106. Guzman, L.A., Ogawa K., Suzuki E., Shimizu K. Effect of a magnetic fieldon the surface topography of 1-alanine crystals // Journal of Crystal Growth. 2003. V. 249. P. 335-340.
107. Hill R.J.A., Sedman V.L., Allen S., Williams P.M., Paoli M., Adler-Abramovich L., Gazit E., Eaves L., Tendler S.J.B. Alignment of aromatic peptide tubes in strong magnetic fields // Adv. Mater. 2007. V. 19. P. 4474-4479.
108. Reches M., Gazit E. Designed aromatic homo-dipeptides: formation of ordered nanostructures and potential nanotechnological applications // Phys. Biol. 2006. V. 3.P. S10-S19.
109. Ryu J., Park C.B. High-temperature self-assembly of peptides into vertically well-aligned nanowires by aniline vapor // Adv. Mater. 2008. V. 20. P. 3754-3758.
110. Ryu J., Park C.B. Solid-phase growth of nanostructures from amorphous peptide thin film: effect of water activity and temperature // Chem. Mater. 2008. V. 20. № 13. p. 4284-4290.
111. Lee J.S., Ryu J., Park C.B. Bio-inspired fabrication of superhydrophobic surfaces through peptide selfassembly // Soft Matter. 2009. V. 5. P. 2717-2720.
112. Ryu J., Park C.B. High stability of self-assembled peptide nanowires against thermal, chemical, and proteolytic attacks // Biotechnology and Bioengineering. 2010. V. 105. № 2. P. 221-230.
113. Ryu J., Park C.B. Synthesis of diphenylalanine/polyaniline core/shell conducting nanowires by peptide self-assembly // Angew. Chem. Int. Ed. 2009. V. 48. P. 4820-4823.
114. Atwood J.L., Barbour L.J., Jerga A. Polymorphism of pure p-tert-butylcalix[4]arene: conclusive identification of the phase obtained by desolvation // Chem. Commun. 2002. P. 2952-2953.
115. Brouwer E.B., Enright G.D., Udachin K.A., Lang S., Ooms K.J., Halchuk P.A., Ripmeester J.A. The complex relationship between guest-free polymorphic products and desolvation of p-tert-butylcalix[4]arene inclusion compounds // Chem. Commun. 2003. P. 1416-1417.
116. Comotti A., Bracco S., Distefano G., Sozzani P. Methane, carbon dioxide and hydrogen storage in nanoporous dipeptide-based materials // Chem. Commun. 2009. P. 284-286.
117. Guha S., Banerjee A. Macroporous materials from self-assembling synthetic cyclic peptide-based compounds and deposition of dipeptide-capped gold nanoparticles on the surfaces // Macromol. Chem. Phys. 2009. V.210. P. 14221432.
118. Jana P., Maity S., Maity S.K., Haldar D. A new peptide motif in the formation of supramolecular double helicesw // Chem. Commun. 2011. V. 47. P. 2092-2094.
119. Ogura K. Molecular recognition by cristallyne dipeptides // Journal of the Japan Oil Chem. Soc. 1994. V. 43. № 10. P. 779-786 (на японском).
120. Akazome M., Hirabayashi A., Takaoka K., Nomura S., Ogura K. Molecular recognition of L-leucyl-L-alanine: enantioselectiveinclusion of alkyl methyl sulfoxides // Tetrahedron. 2005. V. 61. P. 1107-1113.
121. Akazome M., Hirabayashi A., Senda K., Ogura K. Inclusion compounds of L,D-dipeptide with small sulfoxides ¡flexible sheet structure of (S)-phenylglycyl-(R)-phenylglycine // Tetrahedron. 2007. V. 63. P. 9933-9938.
122. Akazome M., Ueno Y., Ooiso H., Ogura K. Enantioselective inclusion of methyl phenyl sulfoxides and benzyl methyl sulfoxides by (i?)-phenylglycyl-(i?)-phenylglycine and the crystal structures of the inclusion cavities // J. Org. Chem. 2000. V. 65. P. 68-76.
123. Akazome M., Senda K., Ogura K. Sheet structure of an L,D-dipeptide aggregate: inclusion compounds of (S)-phenylglycyl-(i?)-phenylglycine with amides // J. Org. Chem. 2002. V. 67. P. 8885-8889.
124. Akazome M., Doba A., Matsumoto S., Ogura K. Predominant (S)-enantioselective inclusion of aryl methyl sulfoxides by (S)-isoleucyl-(S)-phenylglycines // Org. Chem. 2010. V. 75. P. 660-665.
125. Cannarozzi G.M., Meresi G.H., Void R.L., Void R.R. Conformation and stability of alkane/urea inclusion compounds: evidence from deuterium NMR spectroscopy // J. Phys. Chem. 1991. V. 95. P. 1525-1527.
126. Harris K.D.M. Structural and dynamic properties of urea and thiourea inclusion compounds // Journal of Molecular Structure. 1996. V. 374. P. 241-250.
127. Zavodnik V., Stash A., Tsirelson V., de Vries R., Feil D. Electron density study of urea using TDS-corrected X-ray diffraction data: quantitative comparison of experimental and theoretical results // Acta Cryst. 1999. V. B55. P. 45-54.
128. Fletcher A.J., Thomas K.M., Rosseinsky M.J. Flexibility in metal-organic framework materials: Impact on sorption properties // Journal of Solid State Chemistry. 2005. V. 178. P. 2491-2510.
129. Zhang S.-Y., Talu O., Hayhurst D.T. High-pressure adsorption of methane in NaX, MgX, CaX, SrX, and BaX // J. Phys. Chem. 1991. V. 5. № 4. P. 1722-1726.
130. Kitagawa S., Kondo M. Functional micropore chemistry of crystalline metal complex-assembled compounds // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1998. V.71. P. 1739-1753.
131. Fletcher A.J., Cussen E.J., Prior T.J., Rosseinsky M.J., Kepert C.J., Thomas K.M. Adsorption dynamics of gases and vapors on the nanoporous metal organic framework material Ni2(4,4'-bipyridine)3(N03) 4: Guest modification of host sorption behavior// J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123. № 41. P. 10001-10011.
132. Kondo M., Shimamura M., Noro S., Minakoshi S., Asami A., Seki K., Kitagawa S. Microporous materials constructed from the interpenetrated coordination networks. Structures and methane adsorption properties // Chem. Mater. 2000. V. 12. № 5. P. 1288-1299.
133. Seki K. Dynamic channels of a porous coordination polymer responding to external stimuli //Phys. Chem. Chem. Phys. 2002. V. 4. № 10. P. 1968-1971.
134. Tsutsui K., Tsujita Y., Yoshimizu H., Kinoshita T. The presence of nanopores in mesophase of syndiotactic polystyrene estimated from gas sorption behaviour//Polymer. 1998. V. 39. №21. P. 5177-5182.
135. Sozzani P., Bracco S., Comotti A., Ferretti L., Simonutti R. Methane and carbon dioxide storage in a porous van der waals crystal // Angew. Chem. Int. Ed. 2005. V. 44. P. 1816-1820.
136. Soldatov D.V., Moudrakovski I.L., Ratcliffe C.I., Dutrisac R., Ripmeester J.A. Sorption of xenon, methane, and organic solvents by a flexible
microporous polymer catena-bis(dibenzoylmethanato)-(4,4'-bipyridyl)nickel(II) // Chem. Mater. 2003. V. 15. № 25. P. 4810-4818.
137. Ефимова И.Г., Зиганшин M.A., Горбачук B.B., Зиганшина С.А., Бухараев A.A. Рецепторные свойства нанопористого материала на основе дипептида аланил-валин по отношению к органическим соединениям и воде // Бутлеровские сообщения. 2010. Т. 21. № 9. С. 29-36.
138. Ефимова И.Г., Зиганшин М.А., Горбачук В.В., Солдатов Д.В., Зиганшина С.А., Чукланов А.П., Бухараев A.A. Образование наноостровков на поверхности тонких пленок дипептидов под действием паров органических соединений // Физикохимия поверхности и защита материалов. 2009. Т. 45. № 5. С. 474-477.
139. Görbitz С.Н. Monoclinic nanoporous crystal structures for L-valyl-L-alanine acetonitrile solvate hydrate and L-valyl-L-serine trifluoroethanol solvate // CrystEngComm. 2005. V. 7. P. 670-673.
140. Görbitz С.Н. Nanotubes from hydrophobic dipeptides: pore size regulation through side chain substitution // New J. Chem. 2003. V. 27. P. 1789— 1793.
141. Görbitz C.H., Gundersen E. L-Leu-L-Val*3/4H20: A hexagonal crystal structure with z=24 // Acta Chem. Scandinavica. 1996. V. 50. P. 537-543.
142. Görbitz C.H., Rise F. Template-directed supramolecular assembly of anew type of nanoporous peptide-based material // J. Pept. Sei. 2008. V. 14. P. 210-216.
143. Görbitz С.Н. L-Isoleucyl-L-phenylalanine dihydrate // Acta Cryst. 2004. V. C60. P. 371-373.
144. Görbitz С.Н. L-Phenylalanyl-L-isoleucine 0.88-hydrate // Acta Cryst. 2004. V. C60. P. 810-812.
145. Görbitz С.Н. Nanotube formation by hydrophobic dipeptides // Chem. Eur. J. 2001. V. 7. № 23. P. 5153-5159.
146. Görbitz С.Н. L-Phenylalanyl-L-tryptophan 0.75-hydrate // Acta Cryst. 2006. Y. C60. P. 328-330.
147. Görbitz C.H, Nilsen M, Szeto K, Wibecke L. Tangen microporous organic crystals: an unusual case for L-leucyl-L-serine microporous organic crystals: an unusual case for L-leucyl-L-serine // Chem. Commun. 2005. P. 42884290.
148. Görbitz C.H. L-Leucyl-L-leucine 2-methyl-l-propanol solvate // Acta Cryst. 1999. V. C55. P. 670-672.
149. Görbitz C.H. Solvent site preferences in the xrystal structures of L-Leucyl-L-leucine alcohol (1:1) complexes // Acta Chem. Scandinavica. 1998. V. 52. P. 1343-1349.
150. Johansen A, Midtkandal R, Roggen H, Görbitz C.H. L-Valyl-L-serine trihydrate // Acta Cryst. 2005. V. C61. P. 198-200.
151. Görbitz C.H, Bruvoll M, Dizdarevic S, Fimland N, Hafizovic J, Kalfjüs H.T, Krivokapic A, Vestli K. L-Isoleucyl-L-serine 0.33-hydrate,L-phenylalanyl-L-serine and L-methionyl-L-serine 0.34-hydrate // Acta Cryst. 2006. V. C62. P. 22-25.
152. Zhao X, Pan F, Xu H, Yassen M, Shan H, Hauser C.A.E, Zhang S, Lu J.R. Molecular self-assembly and applications of designer peptide amphiphiles // Chem. Soc. Rev. 2010. V. 39 P. 3480-3498.
153. Gao X, Matsui H. Peptide-based nanotubes and their applications in bionanotechnology // Advanced Materials. 2005. V. 17. P. 2037-2050.
154. Rica R, Matsui H. Applications of peptide and protein-based materials in bionanotechnology // Chem. Soc. Rev. 2010. V. 39. P. 3499-3509.
155. Kasai S, Ohga Y, Mochizuki M, Nishi N, Kadoya Y, Nomizu M. Multifunctional peptide fibrils for biomedical materials // Biopolymers (Peptide Science). 2004. V. 76. P. 27-33.
156. Yang Y, Khoe U, Wang X, Horii A, Yokoi H, Zhang S. Designer self-assembling peptide nanomaterials // Nano Today. 2009. V. 4. P. 193-210.
157. Kol N, Adler-Abramovich L, Barlam D, Shneck R.Z, Gazit E, Rousso I. Self-assembled peptide nanotubes are uniquely rigid bioinspired supramolecular structures //Nano Lett. 2005. V. 5. P. 1343-1346.
158. Rajagopal K., Schneider J.P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications // Current Opinion in Structural Biology. 2004. V. 14. P. 480-486.
159. Zhang S., Marini D.M., Hwang W., Santoso S. Design of nanostructured biological materials through self-assembly of peptides and proteins // Biopolymers. 2002. V. 6. P. 865-871.
160. Granja J.R., Ghadiri M.R. Channel-mediated transport of glucose across lipid bilayers // J. Am. Chem. Soc. 1994. V. 116. P. 10785-10786.
161. Ghadiri M.R., Granja J.R., Buehler L.K. Artificial transmembrane ion channels from self-assembling peptide nanotubes // Nature. 1994. V. 369. P. 301— 304.
162. Sa'nchez-Quesada J., Isler M.P., Ghadiri M.R. Modulating ion channel properties of transmembrane peptide nanotubes through heteromeric supramolecular assemblies // J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. P. 10004-10005.
163. Percec V., Dulcey A.E., Balagurusamy V.S.K., Miura Y., Smidrkal J., Peterca M., Nummelin S., Edlund U., Hudson S.D., Helney P.A., Duan H., Magonov S.N., Vinogradov S.A. Self-assembly of amphiphilic dendritic dipeptides into helical pores // Nature. 2004. V. 430. P. 764-768.
164. Home W.S., Wiethoff C.M, Cui C., Wilcoxen K.M, Amorin M., Ghadiri M.R., Nemerow G.R. Antiviral cyclic D,L-a-peptides: Targeting a general biochemical pathway in virus infections // Bioorg. Med. Chem. 2005. V. 13. P. 5145-5153.
165. Jain R., Duvvuri S., Kansara V., Mandava N.K., Mitra A.K. Intestinal absorption of novel-dipeptide prodrugs of saquinavir in rats // International Journal of Pharmaceutics. 2007. V. 336. P. 233-240.
166. Wright P.A. Opening the door to peptide-based porous solids // Science. 2010. V. 329. P. 1025-1026.
167. Fairman R., Akerfeldt K.S. Peptides as novel smart materials // Structural Biology. 2005. V. 15. P. 453-463.
168. Lee J.S., Yoon I., Kim J., Ihee H., Kim B., Park C.B. Self-assembly of semiconducting photoluminescent peptide nanowires in the vapor phase // Angew. Chem. Int. Ed. 2011. V. 50. P. 1164-1167.
169. Kim J.H., Ryu J., Park C.B. Selective detection of neurotoxin by photoluminescent peptide nanotubes // Comm. Smol. 2011. V. 7. № 6. P. 718-722.
170. Ryu J., Kim S.-W., Kang K., Park C.B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage // Acs Nano. 2010. V. 4. № 1. P. 159-164.
171. Cipriano T.C., Takahashi P.M., de Lima D., Oliveira Jr. V.X., Souza J.A., Martinho H., Alves W.A. Spatial organization of peptide nanotubes for electrochemical devices // J Mater Sci. 2010. V. 45. P. 5101-5108.
172. Potyrailo R.A., Surman C., Nagraj N., Burns A. Materials and transducers toward selective wireless gas sensing // Chem. Rev. 2011. V. 111. P. 7315-7354.
173. Ryoo H.-I., Lee J.S., Park C.B., Kim D.-P. A microfluidic system incorporated with peptide/Pd nanowires for heterogeneous catalytic reactions // Lab Chip. 2011. V. 11. P. 378-380.
174. Lee N.H., Frank C.W. Separation of chiral molecules using polypeptide-modified poly(vinylidene fluoride) membranes // Polymer. 2002. V. 43. P. 62556262.
175. Kaufman D.B., Hayes T., Buettner J., Hammond D.J., Carbonell R.G. Chromatographic resolution of tryptophan enantiomers with L-Leu-L-Leu-L-Leu peptide. Effects of mobile phase composition and chromatographic support // Journal of Chromatography A. 2000. Y. 874. P. 21-26.
176. Shundo A., Sakurai T., Takafuji M., Nagaoka S., Ihara H. Molecular-length and chiral discriminations by {3-structuralpoly(l-alanine) on silica // Journal of Chromatography A. 2005. V. 1073. P. 169-174.
177. Yuan J., Chen J., Wu X., Fang K., Niu L. A NADH biosensor based on diphenylalanine peptide/carbon nanotube nanocomposite // Journal of Electroanalytical Chemistry. 2011. V. 656. № 1-2 P. 120-124.
178. Yan X., Zhua P., Li J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures // Chem. Soc. Rev. 2010. V. 39. P. 1877-1890.
179. Riehemann K., Schneider S.W., Luger T.A., Godin В., Ferrari M., Fuchs H. Nanomedicine - challenge and perspectives // Angew. Chem. Int. Ed. 2009. V. 48. P. 872-897.
180. Armarego W.L.F. Purification of laboratory chemicals, 6th ed. / Armarego W.L.F., Chai C.L.L. - Oxford: Butterworth-Heinemann, 2009. - 760 p.
181. Sauerbrey G.Z. Use of quartz vibration for weighing thin films on a microbalance // J. Physik. 1959. V. 155. P. 206-212.
182. Yakimova L.S., Ziganshin M.A., Sidorov V.A., Kovalev V.V., Shokova E.A., Tafeenko V.A., Gorbatchuk V.V. Molecular recognition of organic vapors by adamantylcalix[4]arene in QCM sensor using partial binding reversibility // J. Phys. Chem. B. 2008. V. 112. P. 15569-15575.
183. Арутюнов П.А., Толстихина A.Jl. Атомно-силовая микроскопия в задачах проектирования приборов микро- и наноэлектроники // Микроэлектроника. 1999. Т. 28. № 6. С. 405-414.
184. Chuklanov А.Р., Bukharaev А.А., Ziganshina S.A. Computer program for the analysis of AFM images of nanoparticles placed on a rough surface // Surf. Interface Anal. 2006. V. 38. P. 679-681.
185. Gorbatchuk V., Tsifarkin A., Antipin I., Solomonov В., Konovalov A. Influence of the guest molecular size on the thermodynamic parameters of host-guest complexes between solid tert-butylcalix[4]arene and vapours of organic compounds // Mendeleev Communications Electronic Version. 1999. Issue. 1. P. 1-44.
186. Gorbatchuk V.V., Ziganshin M.A., Solomonov B.N. Supramolecular interactions of solid human serum albumin with binary mixtures of solvent vapors // Biophysical Chemistry. 1999. V. 81. P. 107-123.
187. Gorbatchuk Y.Y., Ziganshin M.A., Mironov N.A., Solomonov B.N. Homotropic cooperative binding of organic solvent vapors by solid trypsin // Biochim. Biophys. Acta. 2001. V. 1545. P. 326-338.
188. Gorbatchuk V.V., Mironov N.A., Solomonov B.N., Habicher W.D. Biomimetic cooperative interactions of dried cross-linked poly(7V-6-aminohexylacrylamide) with binary mixtures of solvent vapors // Вiomacromolecules. 2004. V. 5. P. 1615-1623.
189. Gerasimov A.V., Ziganshin M.A., Vandyukov A.E., Kovalenko V.I., Gorbatchuk V.V., Caminade A.-M., Majoral J.-P. Specific vapor sorption properties of phosphorus-containing dendrimers // J. Colloid Interface Sci. 2011. V. 360. P. 204-210.
190. Sakintuna В., Fakioglu E., Ytirtim Y. Diffusion of volatile organic chemicals in porous media. 1. Alcohol/natural zeolite systems //J.A.C.S. Energy & Fuels. 2005. V. 19. № 6. P. 2219-2224.
191. Ziganshin M.A., Yakimov A.V., Safina G.D., Solovieva S.E., Antipin I.S., Gorbatchuk V.V. Nonregular structure-property relationships for inclusion parameters of ¿erZ-butylcalix[5]arene // Org. Biomol. Chem. 2007. V. 5. P. 14721478.
192. Федер E. Фракталы. M: Мир, 1991. 254 с.
193. Stephenson M.J., King A.J., Holmes S.M., Dryfe R.A.W. Size selective and volume exclusion effects on ion transfer at the silicalite modified liquid-liquid interface // J. Phys. Chem. B. 2005. V. 109. № 41. P. 19377-19384.
194. Gurnyk T.M., Trypolskyi A.I., Ivashchenko T.S., Strizhak P.E. Porosity and fractality of yttria stabilized zirconia nanopowders obtained by microwave assisted synthesis and calcined at different temperature // Journal of Non-Crystalline Solids. 2010. V. 356. P. 941-944.
195. Gorbatchuk V.V., Ziganshin M.A., Solomonov B.N., Borisover M.D. Vapor sorption of organic compounds on human serum albumin // J. Phys. Org. Chem. 1997. V. 10. № 12. P. 901-907.
196. Mentzen B.F., Gelin P. The silicalite/p-xylene system : Part I - Flexibility of the MFI framework and sorption mechanism observed during p-xylene pore-filling by X-ray powder diffraction at room temperature // Comptes Rendus -
Academie des Sciences, Serie II: Mecanique, Physique, Chimie, Astronomie. 1995. V. 321. № 8. P. 343-349.
197. Guillemot M., Mijoin J., Mignard S., Magnoux P. Adsorption of tetrachloroethylene (PCE) in gas phase on zeolitesof faujasite type: Influence of water vapour and of Si/Al ratio // Microporous and Mesoporous Materials. 2008. V. 111. P. 334-342.
198. Guillemot M., Mijoin J., Mignard S., Magnoux P. Adsorption of tetrachloroethylene on cationic X and Y zeolites: influence of cation nature and of water vapor // Ind. Eng. Chem. Res. 2007. V. 46. P. 4614-4620.
199. Mironov N.A., Breus V.V., Gorbatchuk V.V., Solomonov B.N., Haertleä Т. Effects of hydration, lipids, and temperature on the binding of the volatile aroma terpenes by й-lactoglobulin powders // J. Agric. Food Chem. 2003. V. 51. P. 26652673.
200. Бикмухаметова A.A., Ефимова И.Г., Зиганшин M.A., Горбачук В.В., Зигаишина С.А., Бухараев A.A. Влияние типа аминокислотных остатков и их последовательности в молекулах дипептидов на рецепторные свойства и морфологию тонких пленок на их основе // Бутлеровские сообщения. 2011. Т. 25. №7. С. 81-86.
201. Ziganshin М.А., Efimova I.G., Gorbatchuk V.V., Ziganshina S.A., Chuklanov A.P., Bukharaev A.A., and Soldatov D.V. Interaction of L-leucyl-L-leucyl-L-leucine thin film with water and organic vapors: receptor properties and related morphology // J. Peptide Sei. 2012. http://onlinelibrary.wiley.eom/doi/l 0.1002/psc. 1431/pdf.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.