Реакция антиоксидантной системы пресноводных костистых рыб Рыбинского водохранилища на действие природных и антропогенных факторов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Морозов Алексей Александрович

• Морозов Алексей Александрович
• кандидат наук
• 2021

Оглавление диссертации кандидат наук Морозов Алексей Александрович

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ И АНТИОКСИДАНТНАЯ СИСТЕМА ОРГАНИЗМА (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

1.1. СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ И АФК

1.2. АНТИОКСИДАНТНАЯ СИСТЕМА ОРГАНИЗМА

1.3. ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ

1.4. ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС

1.5. ВЛИЯНИЕ ЭКОЛОГИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ НА ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ РЫБ

1.5.1. Содержание кислорода в воде

1.5.2. Температура воды

1.5.3. Ультрафиолетовая радиация

1.5.4. Водородный показатель

1.5.5. Обеспеченность кормом

1.5.6. Загрязнение водной среды

ГЛАВА 2. РАЙОНЫ, ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. ХАРАКТЕРИСТИКА РАЙОНА ИССЛЕДОВАНИЯ

2.2. ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.3. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.3.1. Сбор биологического материала

2.3.2. Подготовка проб для анализа

2.3.3. Биохимический анализ

2.3.4. Статистический анализ

ГЛАВА 3. ИЗМЕНЧИВОСТЬ ПАРАМЕТРОВ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ РЫБ

3.1. ОРГАННО-ТКАНЕВАЯ СПЕЦИФИКА ПАРАМЕТРОВ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ И ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ В ОРГАНИЗМЕ ЛЕЩА

3.2. ИЗМЕНЧИВОСТЬ ПАРАМЕТРОВ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ И ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ В РАЗМЕРНОМ РЯДУ ЛЕЩА

3.3. СЕЗОННАЯ ВАРИАБЕЛЬНОСТЬ ПАРАМЕТРОВ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ И ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ В ПЕЧЕНИ ЛЕЩА

3.4. ВИДОВАЯ СПЕЦИФИКА ПАРАМЕТРОВ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ И ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ

ГЛАВА 4. ПАРАМЕТРЫ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ И ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ КАК БИОМАРКЕРЫ ЗАГРЯЗНЕНИЯ ВОДНОЙ СРЕДЫ

4.1. РЕАКЦИЯ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ ЛЕЩА НА ДЕЙСТВИЕ ПХБ В ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ УСЛОВИЯХ

4.2. ПАРАМЕТРЫ АНТИОКСИДАНТНОЙ СИСТЕМЫ И ПЕРЕКИСНОГО ОКИСЛЕНИЯ ЛИПИДОВ В ПЕЧЕНИ ЛЕЩА РЫБИНСКОГО ВОДОХРАНИЛИЩА

ВЫВОДЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

СПИСОК ТЕРМИНОВ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

84

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Реакция антиоксидантной системы пресноводных костистых рыб Рыбинского водохранилища на действие природных и антропогенных факторов»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность исследования. В области изучения адаптаций на уровне организма большое внимание уделяется реакциям молекулярных систем, обеспечивающих устойчивость клеток и тканей в изменяющихся условиях среды (Sedeno-Diaz, LopezLopez, 2013; Lionetto et al., 2019). К числу механизмов, осуществляющих протекание фундаментальных физиологических процессов, относится функционирование антиоксидантной системы (Chow, 1988; Jacob, 1995; Finkel, Holbrook, 2000; Lushchak, 2016 и др.). Работа антиоксидантов направлена на поддержание физиологически оправданных уровней активных форм кислорода (АФК) в тканях. Однако внешние факторы могут вызывать как усиление образования АФК и процессов перекисного окисления, так и снижение эффективности антиоксидантной системы. Соотношение процессов перекисного окисления и активности антиоксидантной системы отражает адаптационные возможности живых систем, их приспособленность к условиям обитания, а смещение баланса в сторону образования АФК в конечном счете приводит к патологическим изменениям, повреждению молекулярных и клеточных структур и гибели клеток (Владимиров, Арчаков, 1972; Барабой и др., 1992; Зенков и др., 2001; Руднева, 2003; Lushchak, 2014, 2016 и др.).

В естественных условиях рыбы подвержены воздействию комплекса внешних факторов, каждый из которых выражен в разной степени относительно оптимума. Кроме того, почти повсеместно присутствует такой фактор как химическое загрязнение, поэтому в организме всегда включаются адаптивные механизмы (Шилов, 2003).

Рыбы являются удобными и репрезентативными объектами экологических и экотоксикологических исследований (Boudou, Ribeyre, 1989; Hartl, 2002; Carvan, 2007; Kahru, Dubourguier, 2010; Моисеенко, 2017 и др.). Изменение их биохимического статуса под влиянием тех или иных факторов, в том числе антропогенного загрязнения, активно изучается на протяжении многих лет (van der Oost et al., 1996; Livingstone, 2001; Valavanidis et al., 2006; Sanchez, Porcher, 2009; Немова и др., 2014 и др.). При этом использование биохимических показателей в организме рыб, в частности их антиоксидантного статуса, в целях экодиагностики предполагает изучение изменчивости этих характеристик в естественной среде обитания. Так, важно иметь представление о сезонно обусловленной вариабельности параметров антиоксидантной системы и перекисного окисления, наличии их тканевой и размерно-возрастной специфики, а также

необходимо обладать знаниями о видовых различиях, связанных с особенностями экологии рыб. Такой подход позволяет составить целостное представление о компенсаторно-приспособительных реакциях рыб в условиях естественных экосистем.

Цель работы - исследовать функционирование антиоксидантной системы пресноводных костистых рыб в норме и при действии загрязняющих веществ. В соответствии с целью были определены задачи работы:

1) выявить органную специфику функционирования антиоксидантной системы леща;

2) изучить изменчивость параметров антиоксидантной системы и перекисного окисления липидов в печени леща в размерном ряду рыб;

3) исследовать сезонную вариабельность параметров антиоксидантной системы и перекисного окисления липидов в печени леща и окуня;

4) изучить видовые различия параметров антиоксидантной системы и перекисного окисления липидов в печени рыб;

5) изучить в экспериментальных условиях реакцию антиоксидантной системы в печени леща на действие полихлорированных бифенилов (ПХБ), поступающих с пищей в дозе, эквивалентной их содержанию в природных кормовых объектах из Рыбинского водохранилища;

6) оценить антиоксидантный статус леща из нескольких участков Рыбинского водохранилища с разной степенью антропогенной нагрузки.

Научная новизна работы. Впервые дана комплексная характеристика антиоксидантной системы леща, обитающего в Рыбинском водохранилище и являющегося массовым видом в Верхней Волге. При этом исследована сезонная вариабельность активности изучаемых показателей, положительно коррелирующая с температурой воды и фотопериодом, выявлены видовая и органная специфика активности компонентов антиоксидантной системы, установлено отсутствие зависимости уровней параметров антиоксидантной системы от линейно-весовых характеристик рыб. В экспериментальных условиях исследовано влияние коммерческой смеси ПХБ на компоненты антиоксидантной системы печени леща. Обнаружено наличие четкой адаптивной ответной реакции антиоксидантной системы на поступление в организм рыб ПХБ, характеризующейся индукцией активности параметров антиоксидантной системы. Впервые для волжских водохранилищ оценено влияние антропогенной нагрузки на исследуемые параметры у рыб. Установлено, что содержание продуктов перекисного

окисления липидов в печени выше у леща из загрязненных акваторий. Отмечена токсическая ответная реакция, проявляющаяся в ингибировании активности антиоксидантной системы в районе с наибольшим уровнем загрязнения.

Теоретическая значимость работы. Результаты работы расширяют имеющиеся знания о механизмах адаптаций рыб и вносят значительный вклад в развитие представлений о взаимоотношениях организма и среды. Полученные данные представляют особый интерес в контексте экотоксикологических исследований пресных водоемов.

Практическая значимость работы. Анализ состояния рыб, основанный на измерении уровня антиоксидантных ферментов, дает возможность получить адекватную информацию о состоянии популяций гидробионтов в текущий момент, прогнозировать и корректировать хозяйственную деятельность. Материалы исследования могут быть использованы в учебных дисциплинах «Экологическая биохимия животных» и «Водная экотоксикология» для студентов биологических факультетов вузов.

Положения, выносимые на защиту:

1. Функционирование антиоксидантной системы пресноводных костистых рыб зависит от видовой принадлежности и имеет органную специфику. Линейно-весовые характеристики не оказывают значимого влияния на активность показателей антиоксидантной системы рыб.

2. Существуют закономерные сезонные изменения в функционировании антиоксидантной системы печени пресноводных костистых рыб, имеющие статистически значимую связь с температурой воды и фотопериодом.

3. Антиоксидантная система печени леща участвует в развитии ответной реакции организма рыб на действие ПХБ и может быть использована в качестве неспецифического биомаркера антропогенного загрязнения водной среды.

Соответствие паспорту научной специальности. Диссертационная работа соответствует специальности 1.5.15. Экология (биологические науки), непосредственно имеет отношение к двум областям исследований: факториальной экологии (исследование влияния абиотических факторов на живые организмы в природных и лабораторных условиях с целью установления пределов толерантности и оценки устойчивости организмов к внешним воздействиям) и прикладной экологии (разработка принципов и

практических мер, направленных на охрану живой природы как на видовом, так и экосистемном уровне).

Личный вклад соискателя. Название работы, цель исследования, его задачи и выводы, защищаемые положения сформулированы автором совместно с научным руководителем. Постановка и проведение эксперимента, а также сбор проб в полевых условиях осуществлялись при непосредственном участии автора. Обработка проб органов рыб, статистический анализ, интерпретация полученных результатов, сбор и систематизация литературных данных, подготовка рукописи диссертации выполнены лично автором.

Результаты, представленные в диссертации, получены при выполнении работ в рамках государственного задания для ИБВВ РАН «Физиолого-биохимические и иммунологические реакции гидробионтов под действием биотических и абиотических факторов окружающей среды» (№№ г/р 01200952644, АААА-А18-118012690123-4), а также в ходе реализации проектов, поддержанных Российским фондом фундаментальных исследований: № 08-05-00805 «Исследование закономерностей распределения полихлорированных бифенилов в пресноводных экосистемах и их влияние на биоту» (рук. Г.М. Чуйко), № 11-04-01168 «Закономерности формирования иммунной, антиоксидантной и монооксигеназной систем как компонентов единой неспецифической защиты организма в филогенетическом ряду рыбообразных и рыб» (рук. Е.А. Флёрова); № 12-05-00572 «Исследование закономерностей распределения и влияния на биоту стойких органических загрязняющих веществ (СОЗ) в экосистемах водохранилищ речного типа» (рук. Г.М. Чуйко).

Апробация работы. Основные результаты работы были представлены на III, IV Всероссийской конференции по водной токсикологии, посвященной памяти Б.А. Флерова «Антропогенное влияние на водные организмы и экосистемы» (Борок, 2008, 2011); Всероссийской конференции с международным участием «Водные и наземные экосистемы: проблемы и перспективы исследований», посвященной 70-летию кафедры зоологии и экологии ГОУ ВПО «ВГПУ» и 35-летию Вологодской лаборатории ФГНУ «ГосНИОРХ» (Вологда, 2008); II Международной научно-практической конференции «Экология биосистем: проблемы изучения, индикации и прогнозирования» (Астрахань, 2009); XXVIII Международной конференции «Биологические ресурсы Белого моря и внутренних водоемов Европейского Севера» (Петрозаводск, 2009); конференции «4th

BALWOIS Scientific Conference on Water Observation and Information System for Decision Support» (Охрид, Македония, 2010); III Международной конференции с элементами школы для молодых ученых, аспирантов и студентов «Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов» (Петрозаводск, 2010); конференции «19th International Conference on Environmental Indicators & 2011 Annual Meeting of International Society of Environmental Indicators» (Хайфа, Израиль, 2011), конгрессе «2nd International Congress on Environmental Health» (Лиссабон, Португалия, 2012), Всероссийской конференции «Бассейн Волги в XXI веке: структура и функционирование экосистем водохранилищ» (Борок, 2012)

Публикации. По теме диссертации опубликовано 14 печатных работ, из них 6 статей в изданиях, рекомендованных ВАК РФ при защите диссертаций на соискание ученой степени кандидата наук (включая 5 статей в журналах, индексируемых в Web of Science Core Collection и/или Scopus), и 1 база данных.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 110 страницах и состоит из введения, 4 глав, выводов и списка цитируемой литературы, включающего 269 наименований (из них 54 отечественных и 215 иностранных источников). Работа иллюстрирована 28 рисунками и 9 таблицами.

Благодарности. Выражаю глубокую благодарность научному руководителю Г.М. Чуйко, а также коллективу лаборатории физиологии и токсикологии водных

животных ИБВВ РАН, в особенности - [ПА. Гдовскому и В.В. Юрченко, за всестороннюю помощь в работе. Благодарю Д.Д. Павлова, М.И. Малина и Ю.В. Герасимова за помощь в организации эксперимента, А.В. Елагина, А.В. Орлова и команду исследовательского судна «Академик Топчиев» за помощь в сборе материала, Д.А. Морозову (ИБВВ РАН), И.Л. Голованову (ИБВВ РАН), Д.А. Филиппова (ИБВВ РАН), А.В Кузнецова (ДГПБЗ), Е.А. Флёрову (Ярославский НИИЖК) - за поддержку, критику и ценные замечания на разных этапах выполнения работы.

ГЛАВА 1. ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ И АНТИОКСИДАНТНАЯ СИСТЕМА ОРГАНИЗМА (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

1.1. СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ И АФК

В живых организмах в аэробных условиях 85-95% потребляемого кислорода восстанавливается до воды с помощью цитохромоксидазы в цепи транспорта электронов по четырехэлектронному пути (рисунок 1) (Santos et al., 1998; Хавинсон и др., 2003; Lushchak, 2014). В клетках эукариот цепь транспорта электронов или дыхательная цепь (т.е. совокупность последовательных окислительно-восстановительных реакций, в ходе которых при участии промежуточных переносчиков электронов происходит их перенос от исходного донора (SH2) к терминальному акцептору электронов - кислороду) локализуется во внутренней мембране митохондрий, у прокариот - в структурах цитоплазматической мембраны (Комов, Шведова, 2008).

Рисунок 1 - Восстановление молекулярного кислорода по четырехэлектронному и одноэлектронным путям (цит. по: ЬшИсИак, 2014)

Работа цепи транспорта электронов связана с окислительным фосфорилированием, чтобы произвести энергию в виде АТФ. Менее 10% (по некоторым оценкам около 1% (1игапек, Бе2ек, 2005)) потребляемого кислорода восстанавливается по одноэлектронным путям (рисунок 1), что приводит к превращению молекулярного кислорода в супероксидный анион-радикал (О2') с последующим восстановлением и принятием двух протонов с образованием пероксида водорода (Н2О2). Молекула пероксида водорода, принимающая еще один электрон, расщепляется до гидроксильного радикала (НО') и гидроксильного аниона (НО"). Наконец, НО' взаимодействует с еще одним электроном и протоном, что приводит к образованию молекулы воды. В биологических системах эта реакция в основном реализуется путем отделения атома водорода от различных

соединений, таких как белки и липиды, что часто приводит к инициированию цепных процессов (Mason, 1957; Turrens, 2003; Kowaltowski et al., 2009; Murphy, 2009; Lushchak, 2014 и др.).

В клетках эукариот наибольшее количество АФК генерируется за счет выхода электронов из цепи транспорта электронов, в основном от коэнзима Q. Электроны, покидающие дыхательную цепь, взаимодействуют с молекулярным кислородом, с образованием супероксидного анион-радикала. Далее он самопроизвольно или ферментативно превращается в пероксид водорода и гидроксильный радикал. Количество электронов, покидающих дыхательную цепь, изменяется в широких пределах и зависит от физиологического состояния организма (Loschen et al., 1971, 1974; Зенков и др., 2001; Lushchak, 2014).

Кроме того, незначительные количества АФК продуцируются цепями транспорта электронов, локализованными в эндоплазматической сети, плазматической и ядерной мембранах. Генерация АФК в эндоплазматической сети в основном связана с работой системы гидроксилирования, представленной ферментами семейства цитохрома Р450. При окислении субстратов некоторая часть электронов покидает цепь транспорта электронов и, подобно тому, как происходит в митохондриях, присоединяется к молекулярному кислороду, образуя супероксидный анион-радикал и продукты его превращения. Продукты реакций гидроксилирования сами способны стать источниками генерации АФК, поскольку они могут вступать в циклы автоокисления (Bernhardt, 1995; Zangar et al., 2004; Меньшикова и др., 2006; Lushchak, 2014).

Автоокисление эндогенных и экзогенных малых молекул, в особенности ксенобиотиков, тоже может быть причиной формирования АФК (Lushchak, 2016). Адреналин и норадреналин являются хорошим примером эндогенных молекул, подвергающихся автоокислению с продуцированием АФК (Lushchak, 2014). Разнообразные оксидазы также являются довольно мощными продуцентами АФК. Они окисляют углеводы, альдегиды, аминокислоты, гетероциклические соединения и др. (Mason, 1957; Babior, 2004; Bankar et al., 2009). Во многих ферментативных реакциях с участием антиоксидантных ферментов (супероксиддисмутазы, каталазы, пероксидазы) отмечается возникновение синглетного кислорода как сопутствующего продукта. Гемоглобин и миоглобин могут быть источниками супероксидного анион-радикала, переходя при этом в форму метгемоглобина и метмиоглобина и теряя способность

связывать молекулярный кислород (Зенков и др., 2001; Di Giulio, Meyer, 2008; Lushchak, 2014).

Понятия «свободные радикалы» и «АФК» не являются абсолютными синонимами -неспаренный электрон может быть локализован на атомах углерода, серы, азота (так, для живых организмов важное значение имеют тиильные радикалы глутатиона (rS') или радикалы мочевой кислоты с локализацией электрона на атомах S и N). С другой стороны, такие кислородсодержащие молекулы, как пероксид водорода, синглетный кислород, гипогалоиды (HOCl, HOBr, HOI) не являются радикалами, хотя и взаимодействуют с органическими молекулами через радикальные механизмы. Данные соединения вместе с гидроксильным радикалом, гидропероксильным радикалом, супероксидным анион-радикалом объединяются понятием «АФК» (или «реактивные формы кислорода»), обозначающим ферментативные продукты активации кислорода. В русскоязычной научной литературе существует также и более широкое понятие «активированные кислородные метаболиты». В эту группу включаются кислородные соединения радикальной и нерадикальной природы, т.е. к активированным кислородным метаболитам относят АФК, нитроксильный, алкоксильные и пероксильные радикалы липидов, белков, нуклеиновых кислот. Таким образом, под активированными кислородными метаболитами понимается группа высокореакционных, преимущественно радикальных, кислородных соединений, образующихся в живых организмах в результате неполного восстановления молекулярного кислорода или изменения спина одного из его электронов, находящихся на внешних орбиталях (Зенков и др., 2001).

В англоязычной литературе наиболее часто употребляется понятие «reactive oxygen species» (которое принято переводить как АФК), обозначающее реакционно способные молекулы радикальной и нерадикальной природы, образующиеся в результате частичного восстановления молекулярного кислорода (Ray et al., 2012; Beckhauser et al., 2016). То есть в данную группу объединяются как супероксидный анион-радикал, синглетный кислород, гидроксильный радикал и пероксид водорода, так и алкоксильный, пероксильный, нитроксильный радикалы и некоторые другие соединения (Sies, 1993). Таким образом, термин «reactive oxygen species» в англоязычной литературе близок термину «активированные кислородные метаболиты» в отечественной. При этом понятие «reactive oxygen metabolites» (активные кислородные метаболиты) используется реже1.

1 3 830 000 результатов по запросу «reactive oxygen species» и 1 750 000 по запросу «reactive oxygen metabolites» в поисковой системе Google Академия по состоянию на 16 апреля 2020 г.

Наличие неспаренных электронов определяет химическую активность (и малые значения времени жизни) свободных радикалов, однако степень их реакционной способности различается. Так, супероксидный анион-радикал является относительно «слабым», тогда как гидроксильный радикал имеет очень высокую химическую активность и относится к числу потенциально наиболее опасных соединений среди радикалов и АФК, образующихся в клетках. Гидроксильный радикал - наиболее реакционноспособный - может разрывать любую С-С или С-Н связь, благодаря чему реагирует с различными компонентами клетки: липидами мембраны, белками, ДНК. Однако радиус его действия ограничен размером средней органической молекулы. Супероксидный анион-радикал и синглетный кислород обладают большим радиусом действия, сравнимым с размером клетки. Синглетный кислород имеет высокую реакционную способность и легко вступает в окислительные реакции с органическими соединениями. Алкоксильные и пероксильные радикалы являются сильными окислителями, часто формирующимися в клетке в результате атаки гидроксильными радикалами органических соединений. Нитроксильный радикал не обладает значимой реакционной способностью относительно соединений нерадикальной природы, но химически активен с другими радикалами. Так, в результате реакции нитроксильного радикала с супероксидным анион-радикалом формируется пероксинитрит (О2~ + NO' ^ ONOO"), очень мощный окислитель. Пероксид водорода может быть как слабым восстановителем, так и слабым окислителем. Отсутствие заряда обусловливает ее возможность проходить сквозь мембраны. (Davies, 1987; Зенков, Меньшикова, 1993; Finkel, 1998; Зенков и др., 2001; Di Giulio, Meyer, 2008).

Важная физиологическая функция АФК заключается в участии в иммунной защите организма. В условиях стимуляции нейтрофилы и макрофаги позвоночных способны в 20 раз повышать потребление кислорода по сравнению с базальным уровнем.

i U U С» U 1 U

Ассоциированный с плазматической мембраной мультимолекулярный ферментный комплекс НАДФН-оксидаза использует внеклеточный молекулярный кислород и катализирует реакцию окисления внутриклеточного НАДФ-Н с переносом электронов на внешнюю сторону мембраны с образованием на наружной стороне клетки супероксидного анион-радикала:

НАДФ-Н + 202 ^ НАДФ+ + Н+ 202'"

Затем супероксидные анион-радикалы вступают в реакции друг с другом с образованием пероксида водорода:

202+ 2Н+ ^ Н2О2 + О2 или реагируют с нитроксильными радикалами с образованием пероксинитрита:

О2'" + NO' ^ ONOO"

Как пероксид водорода, так и пероксинитрит обладают бактерицидным действием. Кроме того, пероксид водорода в присутствии железа является источником гидроксильного радикала (реакция Фентона):

Н2О2 + Fe2+ ^ + HO' + OH" + Fe3+ В нейтрофилах гем-содержащая пероксидаза, миелопероксидаза, в присутствии пероксида водорода может катализировать окисление хлоридных ионов с образованием хлорноватистой кислоты, сильного бактерицидного агента:

Н2О2 + 2Cl" ^ 2HClO

Кроме того, миелопероксидаза катализарует образование высокореакционных гипогалоидов (HOCI, HOBr, HOI, HJSCN), которые участвуют в защитных реакциях (Finkel, 1998; Зенков и др., 2001; Di Giulio, Meyer, 2008).

Кроме описанных функций существует широкий спектр физиологических эффектов АФК, к которым относятся регуляция клеточной пролиферации и тонуса сосудов, индукция транскрипции определенных генов, функционирование в качестве вторичных внутриклеточных мессенджеров и др. (Зенков и др., 2001; Mittler, 2017).

Окислительные процессы с участием АФК являются неотъемлемым условием существования высших форм живых организмов (Fridovich, 1978; Finkel, 1998). В то же время химическая реактивность АФК предопределяет их высокую цитотоксичность в отношении любых типов клеток и клеточных образований (Radi et al., 1991; Зенков и др., 2001; Di Giulio, Meyer, 2008; Ray et al., 2012 и др.).

Наиболее частыми результатами окислительной атаки АФК являются перекисное окисление липидов в биологических мембранах, повреждение мембрансвязанных белков, инактивация ферментов, повреждение ДНК клеток. В зависимости от ситуации все основные классы биомолекул (белки, жиры, нуклеиновые кислоты) могут быть мишенями повреждающего действия АФК (Hemnani, Parihar, 1998; Зенков и др., 2001; Bergamini et al., 2004; Brieger et al., 2012 и др.).

Повреждение аминокислот приводит к фрагментации белков, их агрегации или подверженности протеолизу. Агрегация белков связана со способностью АФК образовывать межмолекулярные сшивки. В результате окислительного повреждения происходит денатурации белковых молекул и нарушается их конформация, и они становятся более уязвимыми к действию протеолитических ферментов. Окислению АФК в первую очередь подвергаются SH-содержащие группы белков. Так, например, повреждение Са2+-АТФазы приводит к нарушению транспорта ионов кальция через мембрану (Зенков и др., 2001; Stadtman, Levine, 2006).

Окисление липидных молекул приводит к необратимому изменению мембранных структур, нарушению их проницаемости для ионов. Наиболее подвержены перекисному окислению входящие в состав мембран ненасыщенные жирные кислоты. Перекисное окисление липидов приводит к образованию перекисей, увеличению гидрофильности молекул и появлению токсичных и мутагенных соединений. В плазме крови АФК вызывают окислительную модификацию липопротеинов низкой плотности, в результате которой они становятся цитотоксичными и захватываются макрофагами (Steinbrecher et al., 1984; Horton, Fairhurst, 1987; Зенков и др., 2001).

Окислительные повреждения нуклеиновых кислот проявляются в виде повреждения оснований, возникновения одно и двухцепочечных разрывов, сшивок и хромосомных аберраций. Основным повреждающим агентом в данном случае выступает гидроксильный радикал. Синглетный кислород более специфично взаимодействует с гуанином. Пероксинитрит вызывает нитрозилирование и деаминирование аминогрупп в основаниях ДНК (Hemnani, Parihar, 1998; Зенков и др., 2001; Cadet, Wagner, 2013).

Углеводы также подвержены окислительному действию АФК. Метаболизм углеводов быстрее метаболизма белков и жиров, поэтому считается, что окисленные соединения первых относительно быстро удаляются из организма и обычно не являются причиной серьезных последствий (Зенков и др., 2001). Известно, что окислительная деградация полисахаридов может приводить к неспецифическому и/или специфическому расщеплению углеводных цепей. Этот процесс может быть альтернативным и/или дополнительным путем гидролиза гликозидов гидролазами до деполимеризованных полисахаридов. АФК могут вызывать распад полисахаридов и приводить к последующему ферментативному расщеплению гликозидных связей. Также АФК способны модифицировать моносахаридный состав полисахаридов и потенциально

порождать полимерные фрагменты, свойства которых могут существенно отличаться от первичных макромолекул. Последствия таких изменений для клеток не ясны (Duan, Kasper, 2011).

Существование аэробных организмов неразрывно связано с возникновением АФК в их внутренней среде. Для защиты от повреждающего действия АФК в ходе эволюции выработались различные ферментативные и неферментативные механизмы, обобщенно называемые антиоксидантной системой организма.

1.2. АНТИОКСИДАНТНАЯ СИСТЕМА ОРГАНИЗМА

Рыбы, также как и другие живые организмы, обладают многоуровневой и сложной антиоксидантной системой, защитная функция которой реализуется посредством предотвращения чрезмерного образования АФК (и модифицированных ими молекул), их удаления и уменьшения их негативных эффектов (Winston, Di Giulio, 1991; Sies, 1993; Меньшикова и др., 2006; Kobayashi et al., 2009; Birben et al., 2012; Lushchak, 2014, 2016 и др.).

Первая линия защиты от АФК заключается в предотвращении их образования. Существуют различные стратегии, направленные на избегание избыточного формирования АФК. Так, например, защиту от возникновения цепных реакций (см. раздел 1.3), включающих связывание ионов металлов, в особенности железа и меди, обеспечивают металлсвязывающие белки, ферритин, трансферрин, церулоплазмин и др. Другой механизм увеличения устойчивости к окислению с участием ионов металлов, заключается в модификации потенциальной мишени. Примером служит взаимодействие липопротеинов низкой плотности с дегидроаскорбатом, за счет чего повышается устойчивость липопротеинов к окислительному повреждению. Однако эти и другие защитные стратегии не обеспечивают абсолютной защиты (Sies, 1993).

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Морозов Алексей Александрович, 2021 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Барабой В.А., Брехман И.И., Голотин В.Г., Кудряшов Ю.Б. Перекисное окисление и стресс. - СПб.: Наука, С.-Петербургское отделение, 1992. - 149 с.

2. Богданов В.Д., Большаков В.Н., Госькова О.А. Рыбы Среднего Урала: Справочник-определитель. - Екатеринбург: Изд-во «Сократ», 2006. - 207 с.

3. Владимиров Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран // Биофизика. - 1987. - Т. 32, № 5. - С. 830-844.

4. Владимиров Ю.А., Азизова О.А., Деев А.И. Свободные радикалы в живых системах. Итоги науки и техники. Серия биофизика, том 52. - ВИНИТИ Москва, 1992. - 250 с.

5. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. - М.: Изд-во «Наука», 1972. - 252 с.

6. Волга и ее жизнь / Отв. ред. Ф.Д. Мордухай-Болтовской. - Л.: Наука, 1978. - 350 с.

7. Гапеева М.В. Тяжелые металлы в воде и донных отложениях Рыбинского водохранилища // Вода: химия и экология. - 2013. - № 5. - С. 3-7.

8. Герасимов Ю.В., Карабанов Д.П. Состав и структура рыбного населения водохранилища // Структура и функционирование экосистемы Рыбинского водохранилища в начале XXI века / Под ред. В.И. Лазаревой. - М.: РАН, 2018. - С. 267270.

9. Герман А.В., Законнов В.В. Аккумуляция полихлорированных бифенилов в Шекснинском плесе Рыбинского водохранилища // Водные ресурсы. - 2003. - Т. 30, № 5. - С. 571-575.

10. Герман А.В., Законнов В.В., Мамонтов А.А. Хлорорганические соединения в донных отложениях, бентосе и рыбе Волжского плеса Рыбинского водохранилища // Водные ресурсы. - 2010. - Т. 37, № 1. - С. 84-88.

11. Гидроэкология устьевых областей притоков равнинного водохранилища / Под ред. А.В. Крылова. - Ярославль: Филигрань, 2015. - 466 с.

12. Горбунова Т.И., Перова М.Г., Забелина О.Н., Салоутин В.И., Чупахин О.Н. Полихлорбифенилы: проблемы экологии, анализа и химической утилизации. - М.: КРАСАНД, 2011. - 400 с.

13. Законнов В.В. Характеристика донных отложений // Структура и функционирование экосистемы Рыбинского водохранилища в начале XXI века / Под ред. В.И. Лазаревой. -М.: РАН, 2018. - С. 59-73.

14. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Менщикова Е.Б. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический стресс. - М.: МАИК «Наука/Интерпериодика», 2001. - 343 с.

15. Зенков Н.К., Меньшикова Е.Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах // Успехи современной биологии. - 1993. - Т. 113, № 3. - С. 286296.

16. Ильин В.П. Корреляционный анализ количественных данных в медико-биологических исследованиях // Бюллетень ВСНЦ СО РАМН. - 2013. - № 4 (92). - С. 125-130.

17. Карнаухов В.Н. Биологические функции каротиноидов. - М.: Наука, 1988. - 240 с.

18. Ковыршина Т.Б., Руднева И.И. Реакции биомаркёров крови бычка-кругляка Neogobius melanostomus (Pallas, 1814) (Perciformes: Gobiidae) на хроническое загрязнение прибрежных вод Азовского моря // Биология моря. - 2018. - Т. 44, № 4. - С. 279-284. -DOI: 10.1134/S0134347518040083

19. Козловская В.И., Герман А.В. Полихлорированные бифенилы и полиароматические углеводороды в экосистеме Рыбинского водохранилища // Водные ресурсы. - 1997. - Т. 24, № 5. - С. 563-569.

20. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия: учебник для вузов. 3-е изд. - М.: Дрофа, 2008.

- 639 с.

21. Коросов А.В. Специальные методы биометрии. Учебное пособие. - Петрозаводск: Изд-во ПетрГУ, 2007. - 364 с.

22. Лазарева В.И. Распределение некоторых гидрофизических параметров // Структура и функционирование экосистемы Рыбинского водохранилища в начале XXI века / Под ред. В.И. Лазаревой. - М.: РАН, 2018. - С. 10-16.

23. Лакин Г.Ф. Биометрия : учебное пособие для биологических специальностей вузов.

- 4-е изд., перераб. и доп. - М.: Высшая школа, 1990. - 352 с.

24. Лапин В.И., Шатуновский М.И. Особенности состава, физиологическое и экологическое значение липидов рыб // Успехи современной биологии. - 1981. - Т. 92, № 3. - С. 380-394.

25. Лебедев А.В., Иванова М.В., Тимошин А.А., Рууге Э.К. Действие катионов кальция на кислотно-основные свойства и свободнорадикальное окисление дофамина и пирокатехина // Биомедицинская химия. - 2008. - Т. 54, № 6. - С. 687-695.

26. Литвинов А.С., Законнова А.В., Поддубный С.А. Климат и гидрологический режим // Структура и функционирование экосистемы Рыбинского водохранилища в начале XXI века / Под ред. В.И. Лазаревой. - М.: РАН, 2018. - С. 32-51.

27. Меньшикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К., Бондарь И.А., Круговых Н.Ф., Труфакин В.А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. - М.: Фирма «Слово», 2006. - 556 с.

28. Микряков В.Р., Балабанова Л.В. Клеточные основы иммунитета у рыб // Физиология и паразитология пресноводных животных [Труды Ин-та биологии внутренних вод АН СССР. Вып. 38(41)]. - Л.: Наука, 1979. - C. 105-123.

29. Микряков В.Р., Балабанова Л.В., Заботкина Е.А., Лапирова Т.Б., Попов А.В., Силкина Н.И. Реакция иммунной системы рыб на загрязнение воды токсикантами и закисление среды. - М.: Наука, 2001. - 126 с.

30. Моисеенко Т.И. Оценка качества вод и «здоровья» экосистем с позиций экологической парадигмы // Водное хозяйство России: проблемы, технологии, управление. - 2017. - № 3. - С. 104-124.

31. Морозов А.А., Юрченко В.В. Реакция биохимических маркеров в печени леща Abramis brama L. на действие полихлорированных бифенилов, поступающих с кормом // Сибирский экологический журнал. - 2016. - № 1. - С. 94-102. - DOI: 10.15372/SEJ20160110 [то же на англ.: Morozov A.A., Yurchenko V.V. Responses of hepatic biochemical markers in bream Abramis brama L. to dietary administered polychlorinated biphenyls // Contemporary Problems of Ecology. - 2016. - Vol. 9, Is. 1. - P. 78-85. - DOI: 10.1134/S1995425516010108].

32. Мухомедзянова С.В., Пивоваров Ю.И., Богданова О.В., Дмитриева Л.А., Шулунов А.А. Липиды биологических мембран в норме и патологии (обзор литературы) // Acta Biomedica Scientifica. - 2017. - T. 2, № 5, Ч. 1. - С. 43-49. - DOI: 10.12737/article_5 9e8bcd3d6fcb1.49315019

33. Немова Н.Н., Мещерякова О.В., Лысенко Л.А., Фокина Н.Н. Оценка состояния водных организмов по биохимическому статусу // Труды Карельского науч. центра Российской академии наук. - 2014. - № 5. - С. 18-29.

34. Никольский Г.В. Частная ихтиология. - М.: Советская наука, 1950. - 436 с.

35. Поддубный А.Г. Экологическая топография популяций рыб в водохранилищах. - Л.: Наука, 1971. - 312 с.

36. Руднева И.И. Эколого-физиологические особенности антиоксидантной системы рыб и процессов перекисного окисления липидов // Успехи современной биологии. - 2003. -Т. 123, № 4. - С. 391-400.

37. Рыбинское водохранилище и его жизнь / Отв. ред. Б.С. Кузин. - Л.: Наука, 1972. -364 с.

38. Рыбы Рыбинского водохранилища: популяционная динамика и экология / Под ред. Ю.В. Герасимова. - Ярославль: Филигрань, 2015. - 418 с.

39. Сирота Т.В. Действие серосодержащих соединений на хиноидный процесс автоокисления адреналина; потенциальные нейропротекторы // Биомедицинская химия. - 2019. - Т. 65, № 4. - С. 316-323.

40. Солдатов А.А., Гостюхина О.Л., Головина И.В. Антиоксидантный ферментный комплекс тканей двустворчатого моллюска Mytilus galloprovincialis Lam. в норме и условиях окислительного стресса (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. -2007. - Т. 43, № 5. - С. 621-628.

41. Стальная И. Д. Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот // Современные методы в биохимии / Под ред. В.Н. Ореховича. - М.: Медицина, 1977. - С. 63-64.

42. Структурные основы адаптации и компенсации нарушенных функций: Руководство / Под ред. Д.С. Саркисова. - М.: Медицина, 1987. - 448 с.

43. Томилина И.И., Гапеева М.В., Ложкина Р.А. Экотоксикологическая оценка качества воды и донных отложений // Структура и функционирование экосистемы Рыбинского водохранилища в начале XXI века / Под ред. В.И. Лазаревой. - М.: РАН, 2018. - С. 371388.

44. Тугушева Ф.А. Процессы перекисного окисления липидов и защитная роль антиоксидантной системы в норме и у больных с хроническим гломерулонефритом. Часть

1 // Нефрология. - 2001. - Т. 5, № 1. - С. 19-27.

45. Флеров Б.А., Томилина И.И., Кливленд Л., Баканов А.И., Гапеева М.В. Комплексная оценка состояния донных отложений Рыбинского водохранилища // Биология внутренних вод. - 2000. - № 2. - С. 148-155.

46. Фортунатов М.А. Цветность и прозрачность воды Рыбинского водохранилища как показатели его режима // Труды Ин-та биологии водохранилищ АН СССР. - 1959. - Вып.

2 (5). - С. 246-352.

47. Хавинсон В.Х., Баринов В.А., Арутюнян А.В., Малинин В.В. Свободнорадикальное окисление и старение. - СПб: Наука, 2003. - 327 с.

48. Цельмович О.Л., Отюкова Н.Г. Минерализация и элементы солевого состава // Структура и функционирование экосистемы Рыбинского водохранилища в начале XXI века / Под ред. В.И. Лазаревой. - М.: РАН, 2018. - С. 81-84.

49. Чуйко Г.М., Законнов В.В., Морозов А.А., Бродский Е.С., Шелепчиков А.А., Фешин Д.Б. Пространственное распределение и качественный состав полихлорированных бифенилов (ПХБ) и хлорорганических пестицидов (ХОП) в донных отложениях и леще (Abramis brama L.) Рыбинского водохранилища // Биология внутренних вод. - 2010. - № 2. - С. 98-108. [то же на англ.: Chuiko G.M., Zakonnov V.V., Morozov A.A., Brodskii E.S., Shelepchikov A.A., Feshin D.B. Spatial distribution and qualitative composition of polychlorinated biphenyls and organochlorine pesticides in bottom sediments and bream (Abramis brama L.) from the Rybinsk Reservoir // Inland Water Biology. - 2010. - Vol. 3, No. 2. - P. 193-202. - DOI: 10.1134/S199508291002015X]

50. Чуйко Г.М., Подгорная В.А. Пространственное распределение органических загрязняющих веществ в экосистеме водохранилища (ретроспективный аналитический обзор) // Структура и функционирование экосистемы Рыбинского водохранилища в начале XXI века / Под ред. В.И. Лазаревой. - М.: РАН, 2018. - С. 357-371.

51. Шелепчиков А.А., Бродский Е.С., Фешин Д.Б., Жильников В.Г. Определение полихлорированных бифенилов и пестицидов в объектах окружающей среды и биоматериалах методом хроматомасс-спектрометрии высокого разрешения // Масс-спектрометрия. - 2008. - Т. 5, № 4. - С. 245-258.

52. Шилов И.А. Экология: учебник. - М.: Высшая школа, 2003. - 512 с.

53. Шульман Г.Е. Физиолого-биохимические особенности годовых циклов рыб. - М.: Пищевая промышленность, 1972. - 370 с.

54. Яковлев В.Н., Слынько Ю.В., Кияшко В.И. Аннотированный каталог круглоротых и рыб водоемов Верхней Волги // Экологические проблемы Верхней Волги / Под ред. А.И. Копылова. - Ярославль: ЯГТУ, 2001. - С. 52-69.

55. Abdollahi M., Ranjbar A., Shadnia S., Nikfar S., Rezaiee A. Pesticides and oxidative stress: a review // Medical Science Monitor. - 2004. - Vol. 10. - P. RA141-RA147.

56. Aebi, H. Catalase in vitro // Methods in Enzymology. 1984. - Vol. 105. - P. 121-126. -DOI: 10.1016/S0076-6879(84)05016-3

57. Aicardo A., Mastrogiovanni M., Cassina A., Radi R. Propagation of free-radical reactions in concentrated protein solutions // Free Radical Research. - 2018. - Vol. 52, Is. 2. - P. 159— 170. - DOI: 10.1080/10715762.2017.1420905

58. Aikens J., Dix T. A. Perhydroxyl radical (HOO) initiated lipid peroxidation. The role of fatty acid hydroperoxides // Journal of Biological Chemistry. - 1991. - Vol. 266. - P. 1509115098.

59. Aliko V., Qirjo M., Sula E., Morina V., Faggio C. Antioxidant defense system, immune response and erythron profile modulation in gold fish, Carassius auratus, after acute manganese treatment // Fish and Shellfish Immunology. - 2018. - Vol. 76. - P. 101-109. - DOI: 10.1016/j.fsi.2018.02.042

60. Almroth B.C., Sturve J., Stephensen E., Holth T.F., Forlin L. Protein carbonyls and antioxidant defenses in corkwing wrasse (Symphodus melops) from a heavy metal polluted and a PAH polluted site // Marine Environmental Research. - 2008. - Vol. 66, Is. 2. - P. 271-277.

- DOI: 10.1016/j.marenvres.2008.04.002

61. Amin K.A., Hashem K.S. Deltamethrin-induced oxidative stress and biochemical changes in tissues and blood of catfish (Clarias gariepinus): antioxidant defense and role of alpha-tocopherol // BMC Veterinary Research. - 2012. - Vol. 8. - P. 45. - DOI: 10.1186/1746-61488-45

62. Antonopoulou E., Kentepozidou E., Feidantsis K., Roufidou C., Despoti S., Chatzifotis S. Starvation and re-feeding affect Hsp expression, MAPK activation and antioxidant enzymes activity of European Sea Bass (Dicentrarchus labrax) // Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular and Integrative Physiology. - 2013. - Vol. 165, Is. 1. - P. 79-88.

- DOI: 10.1016/j.cbpa.2013.02.019

63. Arzate-Cárdenas M.A., Ortiz-Butrón R., Martínez-Jerónimo F. Age effect on the antioxidant activity of Daphnia magna (Anomopoda: Daphniidae): Does younger mean more sensitivity? // Journal of Environmental Biology. - 2011. - Vol. 32, Is. 4. - P. 481-487.

64. Asifa K.P., Chitra K.C. Alteration in hepatic antioxidant defense system induced by nonylphenol in cichlid fish, Etroplus maculatus (Bloch, 1795) // Journal of Zoology Studies. -2016. - Vol. 3. No. 4. - P. 30-38.

65. Atli G., Alptekin O., Tükel S., Canli M. Response of catalase activity to Ag+ , Cd2+, Cr6+, Cu2+ and Zn2+ in five tissues of freshwater fish Oreochromis niloticus // Comparative

Biochemistry and Physiology, Part C. - 2006. - Vol. 143. - P. 218-224. - DOI: 10.1016/j.cbpc.2006.02.003

66. Atli G., Canli M. Response of antioxidant system of freshwater fish Oreochromis niloticus to acute and chronic metal (Cd, Cu, Cr, Zn, Fe) exposures // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2010. - Vol. 73, Is. 8. - P. 1884-1889. - DOI: 10.1016/j.ecoenv.2010.09.005

67. Aust S.D. Lipid peroxidation // Greenwald R.A. (ed.) Handbook of methods for oxygen radical research. - Boca Raton: CRC Press Taylor & Francis Group, 1985. - P. 203-207.

68. Avci A., Ka?maz M., Durak Í. Peroxidation in muscle and liver tissues from fish in a contaminated river due to a petroleum refinery industry // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2005. - Vol. 60, Is. 1. - P. 101-105. - DOI: 10.1016/j.ecoenv.2003.10.003

69. Ayala A., Muñoz M.F., Argüelles S. Lipid peroxidation: Production, metabolism, and signaling mechanisms of malondialdehyde and 4-hydroxy-2-nonenal // Oxidative Medicine and Cellular Longevity. - 2014. - Vol. 2014. - Art. 360438. - DOI: 10.1155/2014/360438

70. Azzi A. Molecular mechanism of a-tocopherol action // Free Radical Biology and Medicine. - 2007. - Vol. 43, Is. 1. - P. 16-21. - DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.013

71. Babaei S., Kenari A.A., Hedayati M., Sadati M.A.Y., Metón I. Effect of diet composition on growth performance, hepatic metabolism and antioxidant activities in Siberian sturgeon (Acipenserbaerii, Brandt, 1869) submitted to starvation and refeeding // Fish physiology and biochemistry. - 2016. - Vol. 42, Is. 6. - P. 1509-1520. - DOI: 10.1007/s10695-016-0236-0

72. Babior B.M. NADPH oxidase // Current Opinion in Immunology. - 2004. - Vol. 16, Is. 1.

- P. 42-47. - DOI: 10.1016/j.coi.2003.12.001

73. Banh S., Wiens L., Sotiri E., Treberg J.R. Mitochondrial reactive oxygen species production by fish muscle mitochondria: potential role in acute heat-induced oxidative stress // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology. -2016. - Vol. 191. - P. 99-107. - DOI: 10.1016/j.cbpb.2015.10.001

74. Bankar S.B., Bule M.V., Singhal R.S., Ananthanarayan L. Glucose oxidase - An overview // Biotechnology Advances. - 2009. - Vol. 27, Is. 4. - P. 489-501. - DOI: 10.1016/j.biotechadv.2009.04.003

75. Basha P.S., Rani A.U. Cadmium-induced antioxidant defense mechanism in freshwater teleost Oreochromis mossambicus (Tilapia) // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2003.

- Vol. 56, Is. 2. - P. 218-221. - DOI: 10.1016/S0147-6513(03)00028-9

76. Bayir A., Sirkecioglu A.N., Bayir M., Haliloglu H.I., Kocaman E.M., Aras N.M. Metabolic responses to prolonged starvation, food restriction, and refeeding in the brown trout, Salmo trutta: Oxidative stress and antioxidant defenses // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology. - 2011. - Vol. 159, Is. 4. - P. 191-196. - DOI: 10.1016/j.cbpb.2011.04.008

77. Beckhauser T.F., Francis-Oliveira J., De Pasquale R. Reactive oxygen species: Physiological and physiopathological effects on synaptic plasticity // Journal of Experimental Neuroscience. - 2016. - Vol. 10 (suppl. 1). - P. 23-48. - DOI: 10.4137/JEN.S39887

78. Benson W.H., Di Giulio R.T. Biomarkers in hazard assessments of contaminated sediments // G.A. Burton (ed.) Sediment toxicity assessment. - Boca Raton: Lewis, 1992. - P. 241-265.

79. Bergamini C.M., Gambetti S., Dondi A., Cervellati C. Oxygen, reactive oxygen species and tissue damage // Current Pharmaceutical Design. - 2004. - Vol. 10, No. 14. - P. 1611-1626. - DOI: 10.2174/1381612043384664

80. Bernhardt R. Cytochrome P450: structure, function, and generation of reactive oxygen species // Reviews of Physiology Biochemistry and Pharmacology. - 1995. - Vol. 127. - P. 137221. - DOI: 10.1007/BFb0048267

81. Birben E., Sahiner U.M., Sackesen C., Erzurum S., Kalayci O. Oxidative stress and antioxidant defense // World Allergy Organization Journal. - 2012. - Vol. 5, Is. 1. - P. 9-19. -DOI: 10.1097/WOX.0b013e3182439613

82. Birnie-Gauvin K., Costantini D., Cooke S.J., Willmore W.G. A comparative and evolutionary approach to oxidative stress in fish: A review // Fish and Fisheries. - 2017. - Vol. 18, Is. 5. - P. 928-942. - DOI: 10.1111/faf.12215

83. Bolotovskiy A.A., Levin B.A. Thyroid hormone divergence between two closely related but ecologically diverse cyprinid fish species (Cyprinidae) // Biochemical Systematics and Ecology. - 2015. - Vol. 59. - P. 305-310. - DOI: 10.1016/j.bse.2015.02.012

84. Borlakoglu J.T., Haegele K.D. Comparative aspects on the bioaccumulation, metabolism and toxicity with PCBs // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Comparative Pharmacology. - 1991. - Vol. 100, Is. 3. - P. 327-338. - DOI: 10.1016/0742-8413(91)90004-D

85. Boudou A., Ribeyre F. Fish as "biological model" for experimental studies in ecotoxicology // Boudou A., Ribeyre F. (eds.) Aquatic Ecotoxicology: Fundamental Concepts and Methodologies. Volume 1. - Boca Raton: CRC Press, 1989. - P. 127-162.

86. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Analytical biochemistry. - 1976. -Vol. 72, Is. 1-2. - P. 248-254. - DOI: 10.1016/0003-2697(76)90527-3

87. Brieger K., Schiavone S., Miller Jr. F.J., Krause K.H. Reactive oxygen species: from health to disease // Swiss Medical Weekly. - 2012. - Vol. 142. - P. w13659. - DOI: 10.4414/smw.2012.13659

88. Britton G., Liaaen-Jensen S., Pfander H. (ed.). Carotenoids: handbook. - Springer Basel AG, 2004. - DOI: 10.1007/978-3-0348-7836-4

89. Brouwer A., Murk A.J., Koeman J.H. Biochemical and physiological approaches in ecotoxicology // Functional Ecology. - 1990. - Vol. 4, No. 3. - P. 275-281. - DOI: 10.2307/2389586

90. Brucka-Jastrzebska E. The effect of aquatic cadmium and lead pollution on lipid peroxidation and superoxide dismutase activity in freshwater fish // Polish Journal of Environmental Studies. - 2010. - Vol. 19, No. 6. - P. 1139-1150.

91. Buege J. A., Aust, S. D. Microsomal lipid peroxidation // Methods in Enzymology. - 1978.

- Vol. 52. - P. 302-310. - DOI: 10.1016/s0076-6879(78)52032-6

92. Cadet J., Wagner J.R. DNA base damage by reactive oxygen species, oxidizing agents, and UV radiation // Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. - 2013. - Vol. 5, Is. 2. - P. a012559.

- DOI: 10.1101/cshperspect.a012559

93. Cajaraville M.P., Hauser L., Carvalho G., Hylland K., Olabarrieta I., Lawrence A.J., Lowe D., Goks0yr A. Genetic damage and the molecular/cellular response to pollution // A. Lawrence, K. Hemingway (eds.) Effects of pollution on fish: Molecular effects and population responses.

- Oxford: Blackwell Science Ltd, 2003. - P. 14-82.

94. Carrasco-Malio A., Díaz M., Mella M., Montoya M.J., Miranda A., Landaeta M.F., Sánchez G., Hidalgo M.E. Are the intertidal fish highly resistant to UV-B radiation? A study based on oxidative stress in Girella laevifrons (Kyphosidae) // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2014. - Vol. 100. - P. 93-98. - DOI: 10.1016/j.ecoenv.2013.07.030

95. Carvan III M.J. Fish models in toxicology // Zebrafish. - 2007. - Vol. 4, No. 1. - P. 9-20.

- DOI: 10.1089/zeb.2006.9998

96. Chanu T.I., Roy S.D., Sharma A., Biswas P., Siddhya G.M., Das A. Antistress potential of acetone extract of Zingiber officinale Roscoe on biochemical and oxidative stress parameters in

Labeo calbasu (Hamilton 1822) fingerlings subjected to acid stress // Indian Journal of Fisheries. - 2014. - Vol. 61, No. 1. - P. 69-77.

97. Chitra K.C., Sajitha R. Effect of bisphenol-A on the antioxidant defense system and its impact on the activity of succinate dehydrogenase in the gill of freshwater fish, Oreochromis mossambicus // Journal of Cell and Tissue Research. - 2014. - Vol. 14. - P. 4219-4226.

98. Chow C.K. Interrelationships of cellular antioxidant defense systems // Chow C.K. (ed.) Cellular antioxidant defense mechanisms: Volume II. - Boca Raton: CRC Press, 1988. - P. 217237.

99. Chuiko G.M., Tillitt D.E., Zajicek J.L., Flerov B.A., Stepanova V.M., Zhelnin Yu.Yu., Podgornaya V.A. Chemical contamination of the Rybinsk Reservoir, northwest Russia: relationship between liver polychlorinated biphenyls (PCB) content and health indicators in bream (Abramis brama) // Chemosphere. - 2007. - Vol. 67, Is. 3. - P. 527-536. - DOI: 10.1016/j.chemosphere.2006.09.046

100. Clasen B., Loro V.L., Murussi C.R., Tiecher T.L., Moraes B., Zanella R. Bioaccumulation and oxidative stress caused by pesticides in Cyprinus carpio reared in a rice-fish system // Science of the Total Environment. - 2018. - Vol. 626. - P. 737-743. - DOI: 10.1016/j.scitotenv.2018.01.154

101. Dabas A., Nagpure N.S., Kumar R., Kushwaha B., Kumar P., Lakra W.S. Assessment of tissue-specific effect of cadmium on antioxidant defense system and lipid peroxidation in freshwater murrel, Channa punctatus // Fish Physiology and Biochemistry. - 2012. - Vol. 38, Is. 2. - P. 469-482. - DOI: 10.1007/s10695-011-9527-7

102. Dahms H.-U., Lee J.-S. UV radiation in marine ectotherms: Molecular effects and responses // Aquatic Toxicology. - 2010. - Vol. 97, Is. 1. - P. 3-14. - DOI: 10.1016/j.aquatox.2009.12.002

103. Danion M., Le Floch S., Lamour F., Quentel C. Effects of in vivo chronic exposure to pendimethalin on EROD activity and antioxidant defenses in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2014. - Vol. 99. - P. 21-27. - DOI: 10.1016/j.ecoenv.2013.09.024

104. Davies K.J. Protein damage and degradation by oxygen radicals. I. general aspects // Journal of Biological Chemistry. - 1987. - Vol. 262. - P. 9895-9901.

105. Di Giulio R. Indices of oxidative stress as biomarkers for environmental contamination // Mayes M., Barron M. (eds.) Aquatic toxicology and risk assessment: Fourteenth volume. - West Conshohocken: ASTM International, 1991. - P. 15-31.

106. Di Giulio R.T., Benson W.H., Sanders B.M., van Veld P.A. Biochemical mechanisms: metabolism, adaptation, and toxicity // Rand G.M. (ed.) Fundamentals of aquatic toxicology. Effects, environmental fate, and risk assessment. - Washington: Taylor & Francis, 1995. - P. 523-561.

107. Di Giulio R.T., Meyer J.N. Reactive oxygen species and oxidative stress // Di Giulio R.T., Hinton D.E. (eds.) The toxicology of fishes. - Boca Raton: CRC Press, 2008. - P. 273-324. -DOI: 10.1201/9780203647295

108. Dix T. A., Aikens J. Mechanisms and biological relevance of lipid peroxidation initiation // Chemical Research in Toxicology. - 1993. - Vol. 6, Is. 1. - P. 2-18. - DOI: 10.1021/tx00031a001

109. Duan J., Kasper D.L. Oxidative depolymerization of polysaccharides by reactive oxygen/nitrogen species // Glycobiology. - 2011. - Vol. 21, No. 4. - P. 401-409. - DOI: 10.1093/glycob/cwq171

110. Edge R., Truscott T.G. Singlet oxygen and free radical reactions of retinoids and carotenoids - A review // Antioxidants. - 2018. - Vol. 7, Is. 1. - Art. 5. - DOI: 10.3390/antiox7010005

111. Filho D. W., Giulivi C., Boveris A. Antioxidant defences in marine fish—I. Teleosts // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Pharmacology, Toxicology and Endocrinology. - 1993. - Vol. 106, Is. 2. - P. 409-413. - DOI: 10.1016/0742-8413(93)90154-d

112. Finkel T. Oxygen radicals and signaling // Current Opinion in Cell Biology. - 1998. - Vol. 10. - P. 248-253.

113. Finkel T., Holbrook N.J. Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing // Nature. -2000. - Vol. 408. - P. 239-247. - DOI: 10.1038/35041687

114. Flohe L. (ed.). Glutathione. - CRC Press, Boca Raton, 2018. - 386 p.

115. Fridovich I. The biology of oxygen radicals // Science. - 1978. - Vol. 201, Is. 4359. - P. 875-880. - DOI: 10.1126/science.210504

116. Fridovich I. Superoxide dismutases. An adaptation to a paramagnetic gas //Journal of Biological Chemistry. - 1989. - Vol. 264, No. 14. - P. 7761-7764.

117. Gems D., Doonan R. Antioxidant defense and aging in C. elegans: Is the oxidative damage theory of aging wrong? // Cell Cycle. - 2009. - Vol. 8, Is. 11. - P. 1681-1687. - DOI: 10.4161/cc.8.11.8595

118. Girotti A.W. Mechanisms of lipid peroxidation // Journal of Free Radicals in Biology and Medicine. - 1985. - Vol. 1, Is. 2. - P. 87-95. - DOI: 10.1016/0748-5514(85)90011-X

119. Girotti A.W., Thomas J.P., Jordan J.E. Xanthine oxidase-catalyzed crosslinking of cell membrane proteins // Archives of Biochemistry and Biophysics. - 1986. - Vol. 251, Is. 2. - P. 639-653. - DOI: 10.1016/0003-9861(86)90374-7

120. González P. M., Malanga G., Puntarulo S. Cellular oxidant/antioxidant network: Update on the environmental effects over marine organisms // The Open Marine Biology Journal. -2015. - Vol. 9. - P. 1-13. - DOI: 10.2174/1874450801509010001

121. Gorbi S., Baldini C., Regoli F. Seasonal variability of metallothioneins, cytochrome P450, bile metabolites and oxyradical metabolism in the European eel Anguilla anguilla L. (Anguillidae) and Striped mullet Mugil cephalus L. (Mugilidae) // Archives of Environmental Contamination and Toxicology. - 2005. - Vol. 49, Is. 1. - P. 62-70. - DOI: 10.1007/s00244-004-0150-9

122. Gunter T.E., Pfeiffer D.R. Mechanisms by which mitochondria transport calcium // American Journal of Physiology - Cell Physiology. - 1990. - Vol. 258, Is. 5. - P. C755-C786.

- DOI: 10.1152/ajpcell.1990.258.5.C755

123. Habig W. H., Pabst M. J., Jakoby W. B. Glutathione S-transferases the first enzymatic step in mercapturic acid formation // Journal of Biological Chemistry. - 1974. - Vol. 249. - P. 71307139.

124. Halliwell B. Biochemistry of oxidative stress // Biochemical Society Transactions. - 2007.

- Vol. 35, Part 5. - P. 1147-1150.

125. Han S., Wang M., Wang B., Liu M., Jiang K., Wang L. A comparative study on oxidative stress response in the hepatopancreas and midgut of the white shrimp Litopenaeus vannamei under gradual changes to low or high pH environment // Fish and Shellfish Immunology. - 2018.

- Vol. 76. - P. 27-34. - DOI: 10.1016/j.fsi.2018.02.001

126. Harrad S.J., Sewart A.P., Alcock R., Boumphrey R., Burnett V., Duarte-Davidson R., Halsall C., Sanders G., Waterhouse K., Wild S.R., Jones K.C. Polychlorinated s (PCBs) in the British environment: sinks, sources and temporal trends // Environmental Pollution. - 1994. -Vol. 85, Is. 2. - P. 131-146. - DOI: 10.1016/0269-7491(94)90079-5

127. Hartl M.G.J. Benthic fish as sentinel organisms of estuarine sediment toxicity // Bright M., Dworschak P.C., Stachowitsch M. (eds.) The Vienna School of Marine Biology: A tribute to Jörg Ott. - Wien: Facultas Universitätsverlag, 2002. - P. 89-100.

128. Hayes J.D., Flanagan J.U., Jowsey I.R. Glutathione transferases // Annual Review of Pharmacology and Toxicology - 2005. - Vol. 45. - P. 51-88. - DOI: 10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.095857

129. Heise K., Puntarulo S., Nikinmaa M., Abele D., Pörtner H.O. Oxidative stress during stressful heat exposure and recovery in the North Sea eelpout Zoarces viviparus L // Journal of Experimental Biology. - 2006. - Vol. 209, Is. 2. - P. 353-363. - DOI: 10.1242/jeb.01977

130. Hemnani T., Parihar M.S. Reactive oxygen species and oxidative DNA damage // Indian Journal of Physiology and Pharmacology. - 1998. - Vol. 42. - P. 440-452.

131. Hermes-Lima M., Storey J.M., Storey K.B. Antioxidant defenses and animal adaptation to oxygen availability during environmental stress // Storey K.B., Storey J.M. (eds.) Cell and Molecular Responses to Stress. Vol. 2: Protein Adaptations and Signal Transduction. -Amsterdam: Elsevier Press, 2001. - P. 263-287.

132. Hermes-Lima M., Storey J.M., Storey K.B. Antioxidant defenses and metabolic depression. The hypothesis of preparation for oxidative stress in land snails // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology. - 1998. - Vol. 120, Is. 3. - P. 437-448. - DOI: 10.1016/s0305-0491(98)10053-6

133. Hermes-Lima M., Zenteno-Savín T. Animal response to drastic changes in oxygen availability and physiological oxidative stress // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology and Pharmacology. - 2002. - Vol. 133, Is. 4. - P. 537-556. - DOI: 10.1016/S1532-0456(02)00080-7

134. Hidalgo C.M., Expósito A., Palma J.M., de la Higuera M. Oxidative stress generated by dietary Zn-deficiency: studies in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // The International Journal of Biochemistry and Cell Biology.- 2002. - Vol. 34. - P. 183-193.

135. Horton A.A., Fairhurst S. Lipid peroxidation and mechanisms of toxicity // CRC Critical Reviews in Toxicology. - 1987. - Vol. 18, Is. 1. - P. 27-79. - DOI: 10.3109/10408448709089856

136. Huang D.J., Zhang Y.M., Song G., Long J., Liu J.H., Ji W.H. Contaminants-induced oxidative damage on the carp Cyprinus carpio collected from the upper Yellow River, China //

Environmental Monitoring and Assessment. - 2007. - Vol. 128, Is. 1-3. - P. 483-488. - DOI: 10.1007/s10661-006-9341-3

137. Huo S., Li C., Xi B., Yu Z., Yeager K.M., Wu F. Historical record of polychlorinated biphenyls (PCBs) and special occurrence of PCB 209 in a shallow fresh-water lake from eastern China // Chemosphere. - 2017. - Vol. 184. - P. 832-840. - DOI: 10.1016/j.chemosphere .2017.06.073

138. Ibrahim A.T.A. Negative impacts of ultraviolet-A radiation on antioxidant and oxidative stress biomarkers of African catfish Clarias gariepinus // Photochemical and Photobiological Sciences. - 2015. - Vol. 14, Is. 7. - P. 1337-1345. - DOI: 10.1039/C5PP00112A

139. Jacob R.A. The integrated antioxidant system // Nutrition Research. - 1995. - Vol. 15, Is. 5. - P. 755-766. - DOI: 10.1016/0271-5317(95)00041-G

140. Jones D.P. Redefining oxidative stress // Antioxidants and Redox Signaling. - 2006. - Vol. 8, No. 9-10. - P. 1865-1879. - DOI: 10.1089/ars.2006.8.1865

141. Juránek I., Bezek S. Controversy of free radical hypothesis: reactive oxygen species-cause or consequence of tissue injury? // General physiology and biophysics. - 2005. - Vol. 24. - P. 263-278.

142. Kadlubar S., Kadlubar F.F. Enzymatic basis of phase I and phase II drug metabolism // Pang K.S., Rodrigues A.D., Peter R.M. (eds.) Enzyme- and Transporter-Based Drug-Drug Interactions. Progress and Future Challenges. - New York: Springer, 2010. - P. 3-25. - DOI: 10.1007/978-1-4419-0840-7_1

143. Kahru A., Dubourguier H.C. From ecotoxicology to nanoecotoxicology // Toxicology. -2010. - Vol. 269, Is. 2-3. - P. 105-119. - DOI: 10.1016/j.tox.2009.08.016

144. Kanak E.G., Dogan Z., Eroglu A., Atli G., Canli M. Effects of fish size on the response of antioxidant systems of Oreochromis niloticus following metal exposures // Fish Physiology and Biochemistry. - 2014. - Vol. 40. - P. 1083-1091. - DOI: 10.1007/s10695-014-9907-x

145. Kanner J., Harel S., Hazan B. Muscle membranal lipid peroxidation by an "iron redox cycle" system: Initiation by oxy radicals and site-specific mechanism // Journal of Agricultural and Food Chemistry. - 1986. - Vol. 34, Is. 3. - P. 506-510. - DOI: 10.1021/jf00069a034

146. Kanti Das T., Wati M.R, Fatima-Shad K. Oxidative stress gated by Fenton and Haber Weiss reactions and its association with Alzheimer's disease // Archives of Neuroscience. -2015. - Vol. 2, Is. 2. - Article e60038. - DOI: 10.5812/archneurosci.20078

147. Kehrer J.P. The Haber-Weiss reaction and mechanisms of toxicity // Toxicology. - 2000.

- Vol. 149, Is. 1. - P. 43-50. - DOI: 10.1016/S0300-483X(00)00231-6

148. Klumpp D.W., Humphrey C., Huasheng H., Tao F. Toxic contaminants and their biological effects in coastal waters of Xiamen, China: II. Biomarkers and embryo malformation rates as indicators of pollution stress in fish // Marine Pollution Bulletin. - 2002. - Vol. 44, Is. 8. - P. 761-769. - DOI: 10.1016/S0025-326X(02)00054-1

149. Kobayashi M., Li L., Iwamoto N., Nakajima-Takagi Y., Kaneko H., Nakayama Y., Eguchi M., Wada Y., Kumagai Y., Yamamoto M. The antioxidant defense system Keap1-Nrf2 comprises a multiple sensing mechanism for responding to a wide range of chemical compounds // Molecular and Cellular Biology. - 2009. - Vol. 29, No. 2. - P. 493-502. - DOI: 10.1128/MCB.01080-08

150. Kohen R., Nyska A. Oxidation of biological systems: Oxidative stress phenomena, antioxidants, redox reactions, and methods for their quantification // Toxicologic Pathology. -2002. - Vol. 30, No. 6. - P. 620-650. - DOI: 10.1080/0192623029016672 4

151. Kong X., Jiang H., Wang S., Wu X., Fei W., Li L., Nie G., Li X. Effects of copper exposure on the hatching status and antioxidant defense at different developmental stages of embryos and larvae of goldfish Carassius auratus // Chemosphere. - 2013. - Vol. 92, Is. 11. - P. 1458-1464.

- DOI: 10.1016/j.chemosphere.2013.04.004

152. Kowaltowski A.J., de Souza-Pinto N.C., Castilho R.F., Vercesi A.E. Mitochondria and reactive oxygen species // Free Radical Biology and Medicine. - 2009. - Vol. 47, Is. 4. - P. 333343. - DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2009.05.004

153. Kozlova T.A. Lipid class composition of benthic-pelagic fishes (Cottocomephorus, Cottoidei) from Lake Baikal // Fish Physiology and Biochemistry. - 1998. - Vol. 19. - P. 211216. - DOI: 10.1023/A:1007706831689

154. Krinsky N.I. Antioxidant functions of carotenoids // Free Radical Biology and Medicine.

- 1989. - Vol. 7, Is. 6. - P. 617-635. - DOI: 10.1016/0891-5849(89)90143-3

155. Kumar P., Kumar R., Nagpure N.S., Nautiyal P., Kushwaha B., Dabas A. Genotoxicity and antioxidant enzyme activity induced by hexavalent chromium in Cyprinus carpio after in vivo exposure // Drug and Chemical Toxicology. - 2013. - Vol. 36, Is. 4. - P. 451-460. - DOI: 10.3109/01480545.2013.776581

156. Laws E.A. Aquatic pollution: An introductory text. - Los Angeles: Wiley, 2018. - 760 p.

157. Lemaire B., Priede I.G., Collins M.A., Bailey D.M., Schtickzelle N., Thomé J.P., Rees J.F. Effects of organochlorines on cytochrome P450 activity and antioxidant enzymes in liver of roundnose grenadier Coryphaenoides rupestris // Aquatic Biology. - 2010. - Vol. 8. - P. 161168. - DOI: 10.3354/ab00227

158. Lenartova V., Holovska K., Pedrajas J.R., Martinez Lara E., Peinado J., Lopez Barea J., Rosival I., Kosuth P. Antioxidant and detoxifying fish enzymes as biomarkers of river pollution // Biomarkers - 1997. - Vol. 2, Is. 4. - P. 247-252.- DOI: 10.1080/135475097231625

159. Lesser M.P., Farrell J.H., Walker C.W. Oxidative stress, DNA damage and p53 expression in the larvae of Atlantic cod (Gadus morhua) exposed to ultraviolet (290-400 nm) radiation // Journal of Experimental Biology. - 2001. - Vol. 204, Is. 1. - P. 157-164.

160. Leveelahti L., Rytkönen K.T., Renshaw G.M., Nikinmaa M. Revisiting redox-active antioxidant defenses in response to hypoxic challenge in both hypoxia-tolerant and hypoxia-sensitive fish species // Fish Physiology and Biochemistry. - 2014. - Vol. 40, Is. 1. - P. 183191. - DOI: 10.1007/s10695-013-9835-1

161. Li Y., Li M., Shi J., Yang X., Wang Z. Hepatic antioxidative responses to PCDPSs and estimated short-term biotoxicity in freshwater fish // Aquatic Toxicology. - 2012. - Vol. 120121. - P. 90-98. - DOI: 10.1016/j.aquatox.2012.04.016

162. Li C., Qin L., Qu R., Sun P., Wang Z. Responses of antioxidant defense system to polyfluorinated dibenzo-p-dioxins (PFDDs) exposure in liver of freshwater fish Carassius auratus // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2016. - Vol. 126. - P. 170-176. - DOI: 10.1016/j.ecoenv.2015.12.036

163. Li Z.H., Zlabek V., Grabic R., Li P., Machova J., Velisek J., Randak T. Effects of exposure to sublethal propiconazole on the antioxidant defense system and Na+-K+-ATPase activity in brain of rainbow trout, Oncorhynchus mykiss // Aquatic Toxicology. - 2010. - Vol. 98, Is. 3. -P. 297-303. - DOI: 10.1016/j.aquatox.2010.02.017

164. Limón-Pacheco J., Gonsebatt M. E. The role of antioxidants and antioxidant-related enzymes in protective responses to environmentally induced oxidative stress // mutation Research. - 2009. - Vol. 674. - P. 137-147. - DOI: 10.1016/j.mrgentox.2008.09.015

165. Lionetto M.G., Caricato R., Giordano M.E. Pollution Biomarkers in Environmental and Human Biomonitoring // The Open Biomarkers Journal. - 2019. - Vol. 9. - P. 1-9. - DOI: 10.2174/1875318301909010001

166. Liu H., Nie F.H., Lin H.Y., Ma Y., Ju X.H., Chen J.J., Gooneratne R. Developmental toxicity, oxidative stress, and related gene expression induced by dioxin-like PCB 126 in zebrafish (Danio rerio) // Environmental Toxicology. - 2016. - Vol. 31, Is. 3. - P. 295-303. -DOI: 10.1002/tox.22044

167. Livingstone D.R. Oxidative stress in aquatic organisms in relation to pollution and aquaculture // Revue de Medecine Veterinaire. - 2003. - Vol. 154, №. 6. - P. 427-430.

168. Loschen G., Flohe L., Chance B. Respiratory chain linked production in pigeon heart mitochondria // FEBS Letters. - 1971. - Vol. 18, Is. 2. - P. 261-264. - DOI: 10.1016/0014-5793(71)80459-3

169. Loschen G., Azzi A., Richter C., Flohe L. Superoxide radicals as precursors of mitochondrial hydrogen peroxide // FEBS Letters. - 1974. - Vol. 42, Is. 1. - P. 68-72. - DOI: 10.1016/0014-5793(74)80281-4

170. Lushchak V.I. Environmentally induced oxidative stress in aquatic animals // Aquatic toxicology. - 2011. - Vol. 101, Is. 1. - P. 13-30. - DOI: 10.1016/j.aquatox.2010.10.006

171. Lushchak V.I. Free radicals, reactive oxygen species, oxidative stress and its classification // Chemico-Biological Interactions. - 2014. - Vol. 224. - P. 164-175. - DOI: 10.1016/j.cbi.2014.10.016

172. Lushchak V.I. Contaminant-induced oxidative stress in fish: a mechanistic approach // Fish Physiology and Biochemistry. - 2016. - Vol. 42, Is. 2. - P. 711-747. - DOI: 10.1007/s10695-015-0171-5

173. Lushchak V.I., Bagnyukova T.V. Effects of different environmental oxygen levels on free radical processes in fish // Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology. - 2006a. - Vol. 144, Is. 3. - P. 283-289. - DOI: 10.1016/j.cbpb.2006.02.014

174. Lushchak V.I., Bagnyukova T.V. Temperature increase results in oxidative stress in goldfish tissues. 1. Indices of oxidative stress // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology and Pharmacology. - 20066. - Vol. 143, Is. 1. - P. 30-35. - DOI: 10.1016/j.cbpc.2005.11.017

175. Lushchak V. I., Bagnyukova T. V. Temperature increase results in oxidative stress in goldfish tissues. 2. Antioxidant and associated enzymes // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology and Pharmacology. - 2006b. - Vol. 143, Is. 1. - P. 36-41. - DOI: 10.1016/j.cbpc.2005.11.018

176. Lushchak V.I., Bagnyukova T.V., Husak V.V., Luzhna L.I., Lushchak O.V., Storey K.B. Hyperoxia results in transient oxidative stress and an adaptive response by antioxidant enzymes in goldfish tissues // The International Journal of Biochemistry and Cell Biology - 2005. - Vol. 37, Is. 8. - P. 1670-1680. - DOI: 10.1016/j.biocel.2005.02.024

177. Madeira D., Narciso L., Cabral H.N., Vinagre C., Diniz M.S. Influence of temperature in thermal and oxidative stress responses in estuarine fish // Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular and Integrative Physiology. - 2013. - Vol. 166, Is. 2. - P. 237243. - DOI: 10.1016/j.cbpa.2013.06.008

178. Maisano M., Cappello T., Oliva S., Natalotto A., Giannetto A., Parrino V., Battagli P., Romeo T., Salvo A., Spano N., Mauceri A. PCB and OCP accumulation and evidence of hepatic alteration in the Atlantic bluefin tuna, T. thynnus, from the Mediterranean Sea //Marine environmental research. - 2016. - Vol. 121. - P. 40-48. - DOI: 10.1016/j.marenvres.2016.03.003

179. Malek R.L., Sajadi H., Abraham J., Grundy M.A., Gerhard G.S. The effects of temperature reduction on gene expression and oxidative stress in skeletal muscle from adult zebrafish // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology and Pharmacology. - 2004. -Vol. 138, Is. 3. - P. 363-373. - DOI: 10.1016/j.cca.2004.08.014

180. Mamontov A.A., Mamontova E.A., Tarasova E.N. Tracing the sources of PCDD/Fs and PCBs to Lake Baikal // Environmental Science and Technology. - 2000. - Vol. 34, Is. 5. - P. 741-747. - DOI: 10.1021/es991047r

181. Mannervik B., Danielson U.H. Glutathione transferases - structure and catalytic activity // Critical Reviews in Biochemistry. - 1988. - Vol. 23, Is. 3. - P. 283-337. - DOI: 10.3109/10409238809088226

182. Martinez-Alvarez R.M., Morales A.E., Sanz A. Antioxidant defenses in fish: biotic and abiotic factors // Reviews in Fish Biology and Fisheries. - 2005. - Vol. 15, Is. 1-2. - P. 75-88. - DOI: 10.1007/s11160-005-7846-4

183. Mason H.S. Mechanisms of oxygen metabolism // Science. - 1957. - Vol. 125, Is. 3259. -P. 1185-1188. - DOI: 10.1126/science.125.3259.1185

184. Meister A. [1] Glutathione metabolism // Methods in enzymology. - 1995. - Vol. 251. -P. 3-7. - DOI: 10.1016/0076-6879(95)51106-7

185. Meister A., Anderson M.E. Glutathione // Annual Review of Biochemistry. - 1983. - Vol. 52, №. 1. - P. 711-760. - DOI: 10.1146/annurev.bi.52.070183.003431

186. Mittler R. ROS Are Good // Trends in Plant Science. - 2017. - Vol. 22, Is. 1. - P. 11-19.

- DOI: 10.1016/j.tplants.2016.08.002

187. Morales A.E., Pérez-Jiménez A., Hidalgo M.C., Abellán E., Cardenete G. Oxidative stress and antioxidant defenses after prolonged starvation in Dentex dentex liver // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology and Pharmacology. - 2004. - Vol. 139, Is. 13. - P. 153-161. - DOI: 10.1016/j.cca.2004.10.008

188. Moron M.S., Depierre J.W., Mannervik B. Levels of glutathione, glutathione reductase and glutathione S-transferase activities in rat lung and liver // Biochimica et Biophysica Acta. - 1979.

- Vol. 582. - P. 67-78.

189. Morozov A.A., Chuiko G.M., Brodskii E.S. Functional state of the liver antioxidant system of the bream Abramis brama (L.) from Rybinsk Reservoir regions with different anthropogenic loads // Inland Water Biology. - 2012. - Vol. 5, No. 1. - P. 147-152. - DOI: 10.1134/S 1995082911040134

190. Morozov A.A., Chuiko G.M., Yurchenko V.V. Annual variations in hepatic antioxidant defenses and lipid peroxidation in a temperate fish, common bream Abramis brama (L.) // International Aquatic Research. - 2017. - Vol. 9, Is. 3. - P. 249-257. - DOI: 10.1007/s40071-017-0176-z

191. Morozov A.A., Yurchenko V.V. Seasonal changes in hepatic antioxidant enzyme activities of the perch Perca fluviatilis in the Upper Volga basin, Russia // Ichthyological Research. -2018. - Vol. 65, Is. 2. - P. 265-269. - DOI: 10.1007/s10228-017-0608-1

192. Murphy M.P. How mitochondria produce reactive oxygen species // Biochemical Journal.

- 2009. - Vol. 417, Is. 1. - P. 1-13. - DOI: 10.1042/BJ20081386

193. Mylonas C., Kouretas D. Lipid peroxidation and tissue damage // In vivo (Athens, Greece).

- 1999. - Vol. 13. - P. 295-309.

194. Nahrgang J., Camus L., Gonzalez P., Goks0yr A., Christiansen J.S., Hop H. PAH biomarker responses in polar cod (Boreogadus saida) exposed to benzo(a)pyrene // Aquatic Toxicology. - 2009. - Vol. 94, Is. 4. - P. 309-319. - DOI: 10.1016/j.aquatox.2009.07.017

195. Nakazawa T., Nagatsuka S. Radiation-induced lipid peroxidation and membrane permeability in liposomes // International Journal of Radiation Biology and Related Studies in Physics, Chemistry and Medicine. - 1980. - Vol. 38, Is. 5. - P. 537-544. - DOI: 10.1080/09553008014551351

196. Niki E. Interaction of ascorbate and a-tocopherol // Annals of the New York Academy of Sciences. - 1987. - Vol. 498, Is. 1. - P. 186-199. - DOI: 10.1111/j.1749-6632.1987.tb23761.x

197. Niki E., Yoshida Y., Saito Y., Noguchi N. Lipid peroxidation: Mechanisms, inhibition, and biological effects // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2005. - Vol. 338, Is. 1. - P. 668-676. - DOI: 10.1016/j.bbrc.2005.08.072

198. Nwani C.D., Lakra W.S., Nagpure N.S., Kumar R., Kushwaha B., Srivastava K. Toxicity of the herbicide atrazine: Effects on lipid peroxidation and activities of antioxidant enzymes in the freshwater fish Channa punctatus (Bloch) // International Journal of Environmental Research and Public Health. - 2010. - Vol. 7. - P. 3298-3312. - DOI: 10.3390/ijerph7083298

199. Oakes K.D., Van Der Kraak G.J. Utility of the TBARS assay in detecting oxidative stress in white sucker (Catostomus commersoni) populations exposed to pulp mill effluent // Aquatic Toxicology. - 2003. - Vol. 63, Is. 4. - P. 447-463. - DOI: 10.1016/S0166-445X(02)00204-7

200. Otto D.M.E., Moon T.W. 3,3 ',4,4'-Tetrachlorobiphenyl effects on antioxidant enzymes and glutathione status in different tissues of rainbow trout // Pharmacology and Toxicology. - 1995.

- Vol. 77, Is. 4. - P. 281-287. - DOI: 10.1111/j.1600-0773.1995.tb01028.x

201. Otto D.M.E., Moon T.W. Endogenous antioxidant systems of two teleost fish, the rainbow trout and the black bullhead, and the effect of age // Fish Physiology and Biochemistry. - 1996.

- Vol. 15, No. 4. - 349-358. - DOI: 10.1007/BF02112362

202. Oxidative stress / H. Sies (ed.). - London: Academic Press, 1985. - 507 p.

203. Pascual P., Pedrajas J.R., Toribio F., Lopez-Barea J., Peinado J. Effect of food deprivation on oxidative stress biomarkers in fish (Sparus aurata) // Chemico-biological interactions. -2003. - Vol. 145, Is. 2. - P. 191-199. - DOI: 10.1016/S0009-2797(03)00002-4

204. Pazos M., Andersen M.L., Skibsted L.H. Amino acid and protein scavenging of radicals generated by iron/hydroperoxide system: An electron spin resonance spin trapping study // Journal of Agricultural and Food Chemistry. - 2006. - Vol. 54, Is. 26. - P. 10215-10221. - DOI: 10.1021/jf062134n

205. Pompella A., Romani A., Benedetti A., Comporti M. Loss of membrane protein thiols and lipid peroxidation in allyl alcohol hepatotoxicity // Biochemical Pharmacology. - 1991. - Vol. 41, No. 8. - P. 1255-1259.

206. Pourzand C., Tyrrell R.M. Apoptosis, the role of oxidative stress and the example of solar UV radiation // Photochemistry and photobiology. - 1999. - Vol. 70, Is. 4. - P. 380-390. - DOI: 10.1111/j.1751-1097.1999.tb08239.x

207. Qu R., Feng M., Sun P., Wang Z. A comparative study on antioxidant status combined with integrated biomarker response in Carassius auratus fish exposed to nine phthalates // Environmental Toxicology. - 2015. - Vol. 30, Is. 10. - P. 1125-1134. - DOI: 10.1002/tox.21985

208. Qu R., Feng M., Wang X., Qin L., Wang C., Wang Z., Wang L. Metal accumulation and oxidative stress biomarkers in liver of freshwater fish Carassius auratus following in vivo exposure to waterborne zinc under different pH values // Aquatic Toxicology. - 2014. - Vol. 150. - P. 9-16. - DOI: 10.1016/j.aquatox.2014.02.008

209. Quabius E.S., Nolan D.T., Segner H., Wendelaar Bonga S.E. Confinement stress and starvation modulate the induction of EROD activity after dietary exposure to PCB 126 in Mozambique tilapia (Oreochromis mossambicus) // Fish Physiology and Biochemistry. - 2001. - Vol. 25, Is. 2. - P. 109-119. - DOI: 10.1023/A:1020590726262

210. Radi A. A. R., Hai D. Q., Matkovics B., Gabrielak, T. Comparative antioxidant enzyme study in freshwater fish with different types of feeding behavior // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Comparative Pharmacology. - 1985. - Vol. 81, Is. 2. - P. 395-399. -DOI: 10.1016/0742-8413(85)90026-x

211. Radi R., Beckman J.S., Bush K.M., Freeman B.A. Peroxynitrite-induced membrane lipid peroxidation: The cytotoxic potential of superoxide and nitric oxide // Archives of Biochemistry and Biophysics. - 1991. - Vol. 288, Is. 2. - P. 481-487. - DOI: 10.1016/0003-9861(91)90224-7

212. Rawn D.F.K., Lockhart W.L., Wilkinson P., Savoie D.A., Rosenberg G.B., Muir D.C.G. Historical contamination of Yukon Lake sediments by PCBs and organochlorine pesticides: influence of local sources and watershed characteristics // Science of The Total Environment. -2001. - Vol. 280, Is. 1-3. - P. 17-37. - DOI: 10.1016/S0048-9697(01)00798-7

213. Ray P.D., Huang B.W., Tsuji Y. Reactive oxygen species (ROS) homeostasis and redox regulation in cellular signaling // Cellular Signaling. - 2012. - Vol. 24, Is. 5. - P. 981-990. -DOI: 10.1016/j.cellsig.2012.01.008

214. Ritola O., Tossavainen K., Kiuru T., Lindström-Seppä P., Mölsä H. Effects of continuous and episodic hyperoxia on stress and hepatic glutathione levels in one-summer-old rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Journal of Applied Ichthyology. - 2002. - Vol. 18, Is. 3. - P. 159164. - DOI: 10.1046/j.1439-0426.2002.00324.x

215. Ross S.W., Dalton D.A., Kramer S., Christensen B.L. Physiological (antioxidant) responses of estuarine fishes to variability in dissolved oxygen // Comparative Biochemistry and

Physiology Part C: Toxicology and Pharmacology. - 2001. - Vol. 130, Is. 3. - P. 289-303. -DOI: 10.1016/S1532-0456(01)00243-5

216. Roubal W.T., Tappel A.L. Polymerization of proteins induced by free-radical lipid peroxidation // Archives of Biochemistry and Biophysics. - 1966. - Vol. 113, Is. 1. - P. 150155. - DOI: 10.1016/0003-9861(66)90168-8

217. Ruas C.B.G., dos Santos Carvalho C., de Araujo H.S.S., Espindola E.L.G., Fernandes M.N. Oxidative stress biomarkers of exposure in the blood of cichlid species from a metal-contaminated river // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2008. - Vol. 71, Is. 1. - P. 8693. - DOI: 10.1016/j.ecoenv.2007.08.018

218. Safe S., Hutzinger O. Polychlorinated biphenyls (PCBs) and polybrominated biphenyls (PBBs): biochemistry, toxicology, and mechanism of action // CRC Critical Reviews in Toxicology. - 1984. - Vol. 13. - Is. 4. - P. 319-395. - DOI: 10.3109/10408448409023762

219. Samara F., Tsai C.W., Aga D.S. Determination of potential sources of PCBs and PBDEs in sediments of the Niagara River // Environmental Pollution. - 2006. - Vol. 139, Is. 3. - P. 489497. - DOI: 10.1016/j.envpol.2005.06.001

220. Sampaio F.G., de Lima Boijink C., dos Santos L.R.B., Oba E.T., Kalinin A.L., Luiz A.J.B., Rantin F.T. Antioxidant defenses and biochemical changes in the neotropical fish pacu, Piaractus mesopotamicus: Responses to single and combined copper and hypercarbia exposure // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology and Pharmacology. - 2012. -Vol. 156, Is. 3-4. - P. 178-186. - DOI: 10.1016/j.cbpc.2012.07.002

221. Sanchez W., Porcher J.-M. Fish biomarkers for environmental monitoring within the Water Framework Directive of the European Union // Trends in Analytical Chemistry. -2009. - Vol. 28, Is. 2. - P. 150-158. - DOI: 10.1016/j.trac.2008.10.012

222. Santana M.S., Sandrini-Neto L., Neto F.F., Ribeiro C.A.O., Di Domenico M., Prodocimo M.M. Biomarker responses in fish exposed to polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs): Systematic review and meta-analysis // Environmental pollution. - 2018. - Vol. 242, Part A. -P. 449-461. - DOI: 10.1016/j.envpol.2018.07.004

223. Santos M.A., Pacheco M., Ahmad I. Anguilla anguilla L. antioxidants responses to in situ bleached kraft pulp mill effluent outlet exposure // Environment International. - 2004. - Vol. 30, Is. 3. - P. 301-308. - DOI: 10.1016/S0160-4120(03)00178-8

224. Santos A.C., Uyemura S.A., Lopes J.L., Bazon J.N., Mingatto F.E., Curti C. Effect of naturally occurring flavonoids on lipid peroxidation and membrane permeability transition in

mitochondria // Free Radical Biology and Medicine. - 1998. - Vol. 24, Is. 9. - P. 1455-1461. -DOI: 10.1016/s0891-5849(98)00003-3

225. Schieber M., Chandel N.S. ROS function in redox signaling and oxidative stress // Current Biology. - 2014. - Vol. 24, Is. 10. - P. R453-R462. - DOI: 10.1016/j.cub.2014.03.034

226. Schlezinger J.J., Struntz W.D., Goldstone J.V., Stegeman J.J. Uncoupling of cytochrome P450 1A and stimulation of reactive oxygen species production by co-planar polychlorinated biphenyl congeners // Aquatic Toxicology. - 2006. - Vol. 77, Is. 4. - P. 422-432. - DOI: 10.1016/j.aquatox.2006.01.012

227. Schlezinger J.J., Stegeman J.J. Induction and suppression of cytochrome P450 1A by 3,3',4,4',5-pentachlorobiphenyl and its relationship to oxidative stress in the marine fish scup (Stenotomus chrysops) // Aquatic Toxicology. - 2001. - Vol. 52, Is. 2. - P. 101-115. - DOI: 10.1016/S0166-445X(00)00141-7

228. Sedeno-Diaz J.E., Lopez-Lopez E. Fresh water fish as sentinel organism: from the molecular to the population level, a review // Türker H. (ed.) New advances and contributions to fish biology. - Rijeka: InTeck, 2013. - P. 151-174.

229. Sergent O., Morel I., Cillard J. Involvement of metal ions in lipid peroxidation: Biological implications // Sigel A. (ed.) Metal ions in biological systems. Volume 36: Interrelations between Free Radicals and Metal Ions in Life Processes. - New York: Routledge, 2018. - P. 251-287. - DOI: 10.1201/9780203747605

230. Sevanian A., Hochstein P. Mechanisms and consequences of lipid peroxidation in biological systems // Annual Review of Nutrition. - 1985. - Vol. 5. - P. 365-390.

231. Sevcikova M., Modra H., Slaninova A., Svobodova Z. Metals as a cause of oxidative stress in fish: a review // Veterinarni Medicina. - 2011. - Vol. 56. - P. 537-546.

232. Siddall R., Robotham P.W.J., Gill R.A., Pavlov D.F., Chuiko G.M. Relationship between polycyclic aromatic hydrocarbon (PAH) concentrations in bottom sediments and liver tissue of bream (Abramis brama) in Rybinsk Reservoir, Russia // Chemosphere. - 1994. - Vol. 29, Is. 7. - P. 1467-1476. - DOI: 10.1289/ehp.10144

233. Sies H. Strategies of antioxidant defense // European Journal of Biochemistry. - 1993. -Vol. 215, Is. 2. - P. 213-219. - DOI: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18025.x

234. Sies H. Oxidative stress: a concept in redox biology and medicine // Redox Biology. -2015. - Vol. 4. - P. 180-183. - DOI: 10.1016/j.redox.2015.01.002

235. Sies H., Jones D. Oxidative stress // Fink G. (ed.) Encyclopedia of Stress. - Amsterdam: Elsevier, 2007. - P. 45-48. - DOI: 10.1016/B978-012373947-6.00285-3

236. Siwela A.H., Nyathi C.B., Naik Y.S. Metal accumulation and antioxidant enzyme activity in C. gariepinus, catfish, and O. mossambicus, tilapia, collected from Lower Mguza and Wright Dams, Zimbabwe // Bulletin of Environmental Contamination and Toxicology. - 2009. - Vol. 83, Is. 5. - P. 648. - DOI: 10.1007/s00128-009-9861-y

237. Slaninova A., Smutna M., Modra H., Svobodova Z. A review: Oxidative stress in fish induced by pesticides // Neuroendocrinology Letters. - 2009. - Vol. 30, Suppl. 1.

238. Song S.B., Xu Y., Zhou B.S. Effects of hexachlorobenzene on antioxidant status of liver and brain of common carp (Cyprinus carpio) // Chemosphere. - 2006. - Vol. 65, Is. 4. - P. 699706. - DOI: 10.1016/j. chemosphere.2006.01.033

239. Spitz D.R., Oberley L.W. An assay for superoxide dismutase activity in mammalian tissue homogenates // Analytical biochemistry. - 1989. - Vol. 179, Is. 1. - P. 8-18. - DOI: 10.1016/0003-2697(89)90192-9

240. Srikanth K., Pereira E., Duarte A.C., Ahmad I. Glutathione and its dependent enzymes' modulatory responses to toxic metals and metalloids in fish - a review // Environmental Science and Pollution Research. - 2013. - Vol. 20, Is. 4. - P. 2133-2149. - DOI: 10.1007/s11356-012-1459-y

241. Stadtman E.R., Levine R.L. Chemical modification of proteins by reactive oxygen species // Dalle-Donne I., Scaloni A., Butterfield D.A. (eds.) Redox proteomics: from protein modifications to cellular dysfunction and diseases. - Hoboken: John Wiley & Sons, 2006. - P. 293-304.

242. Steinbrecher U.P., Parthasarathy S., Leake D.S., Witztum J.L., Steinberg D. Modification of low density lipoprotein by endothelial cells involves lipid peroxidation and degradation of low density lipoprotein phospholipids // Proceedings of the National Academy of Sciences. -1984. - Vol. 81, Is. 12. - P. 3883-3887. - DOI: 10.1073/pnas.81.12.3883

243. Stoliar O.B., Lushchak V.I. Environmental pollution and oxidative stress in fish // Lushchak V.I. (ed.) Oxidative stress - environmental induction and dietary antioxidants. -Rijeka: InTech, 2012. - P. 131-166.

244. Stahl W., Sies H. Antioxidant activity of carotenoids // Molecular Aspects of Medicine. -2003. - Vol. 24, Is. 6. - P. 345-351. - DOI: 10.1016/S0098-2997(03)00030-X

245. Tabassum H., Ashafaq M., Khan J., Shah M. Z., Raisuddin S., Parvez S. Short term exposure of pendimethalin induces biochemical and histological perturbations in liver, kidney and gill of freshwater fish // Ecological Indicators. - 2016. - Vol. 63. - P. 29-36. - DOI: 10.1016/j.ecolind.2015.11.044

246. Tham T.T., Anh H.Q., Lan V.M., Truong N.X., Yen N.T.H., Anh N.L., Tri T.M., Minh T.B. Distributions and seasonal variations of organochlorine pesticides, polychlorinated biphenyls, and polybrominated diphenyl ethers in surface sediment from coastal areas of central Vietnam // Marine pollution bulletin. - 2019. - Vol. 144. - P. 28-35. - DOI: 10.1016/j.marpolbul.2019.05.009

247. The 12 initial POPs under the Stockholm Convention. [2019]. [URL: http://chm.pops.int/TheConvention/ThePOPs/The12InitialPOPs/tabid/296/Default.aspx; доступ свободный] (дата обращения: 08.12.2019).

248. Tiedke J., Cubuk C., Burmester T. Environmental acidification triggers oxidative stress and enhances globin expression in zebrafish gills // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2013. - Vol. 441, Is. 3. - P. 624-629. - DOI: 10.1016/j.bbrc.2013.10.104

249. Tomanek L. Environmental proteomics: changes in the proteome of marine organisms in response to environmental stress, pollutants, infection, symbiosis, and development // Annual review of marine science. - 2011. - Vol. 3. - P. 373-399. - DOI: 10.1146/annurev-marine-120709-142729

250. Tung B.T., Rodríguez-Bies E., Ballesteros-Simarro M., Motilva V., Navas P., López-Lluch G. Modulation of endogenous antioxidant activity by resveratrol and exercise in mouse liver is age dependent // The Journals of Gerontology: Series A. - 2014. - Vol. 69, Is. 4. - P. 398-409. - DOI: 10.1093/gerona/glt102

251. Turrens J.F. Mitochondrial formation of reactive oxygen species // The Journal of physiology. - 2003. - Vol. 552, Is. 2. - P. 335-344. - DOI: 10.1111/j.1469-7793.2003.00335.x

252. Valavanidis A., Vlahogianni T., Dassenakis M., Scoullos M. Molecular biomarkers of oxidative stress in aquatic organisms in relation to toxic environmental pollutants // Ecotoxicology and Environmental Safety. - 2006. - Vol. 64, Is. 2. - P. 178-189. -DOI: 10.1016/j.ecoenv.2005.03.013

253. Valon M., Valbona A., Fahri G., Qenan M., Dhurat K., Fatmir C. Evaluating environmental pollution by applying oxidative stress biomarkers as bioindicators of water pollution in fish // Polish Journal of Environmental Studies. - 2013. - Vol. 22, Is. 5. - P. 1519-1523.

254. van der Oost R., Goks0yr A., Celander M., Heida H., Vermeulen N.P. Biomonitoring of aquatic pollution with feral eel (Anguilla anguilla) II. Biomarkers: pollution-induced biochemical responses // Aquatic Toxicology. - 1996. - Vol. 36, Is. 3-4. - P. 189-222. - DOI: 10.1016/S0166-445X(96)00802-8

255. van der Oost R., Beyer J., Vermeulen N.P.E. Fish bioaccumulation and biomarkers in environmental risk assessment: a review // Environmental Toxicology and Pharmacology. -2003. - Vol. 13, Is. 2. - P. 57-149. - DOI: 10.1016/S1382-6689(02)00126-6

256. Vega-Lopez A., Galar-Martinez M., Jiménez-Orozco F.A., Garcia-Latorre E., Dominguez-Lopez M.L. Gender related differences in the oxidative stress response to PCB exposure in an endangered goodeid fish (Girardinichthys viviparus) // Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular and Integrative Physiology. - 2007. - Vol. 146. - Is. 4. - P. 672678. - DOI: 10.1016/j.cbpa.2006.04.022

257. Velkova-Jordanoska L., Kostoski G., Jordanoska B. Antioxidative enzymes in fish as biochemical indicators of aquatic pollution // Bulgarian Journal of Agricultural Science. - 2008.

- Vol. 14, No. 2. - P. 235-237.

258. Vinagre C., Madeira D., Narciso L., Cabral H.N., Diniz M. Effect of temperature on oxidative stress in fish: Lipid peroxidation and catalase activity in the muscle of juvenile seabass, Dicentrarchus labrax // Ecological Indicators. - 2012. - Vol. 23. - P. 274-279. - DOI: 10.1016/j.ecolind.2012.04.009

259. Wang N., Teletchea F., Kestemont P., Milla S., Fontaine P. Photothermal control of the reproductive cycle in temperate fishes // Reviews in Aquaculture. - 2010. - Vol. 2, Is. 4. - P. 209-222. - DOI: 10.1111/j.1753-5131.2010.01037.x

260. Wang X.-J., Wang Z.-B., Xu J.-X. Effect of salvianic acid A on lipid peroxidation and membrane permeability in mitochondria // Journal of Ethnopharmacology. - 2005. - Vol. 97, Is. 3. - P. 441-445. - DOI: 10.1016/j.jep.2004.11.036

261. Whyte J.J., Jung R.E., Schmitt C.J., Tillitt D.E. Ethoxyresorufin-O-deethylase (EROD) activity in fish as a biomarker of chemical exposure // Critical Reviews in Toxicology. - 2000.

- Vol. 30, Is. 4. - P. 347-570. - DOI: 10.1080/10408440091159239

262. Williams J.B., Roberts S.P., Elekonich M.M. Age and natural metabolically-intensive behavior affect oxidative stress and antioxidant mechanisms // Experimental Gerontology. -2008. - Vol. 43, Is. 6. - P. 538-549. - DOI: 10.1016/j.exger.2008.02.001

263. Winston G.W., Di Giulio R.T. Prooxidant and antioxidant mechanisms in aquatic organisms // Aquatic Toxicology. - 1991. - Vol. 19. - P. 137-161. - DOI: 10.1016/0166-445X(91)90033-6

264. Wu Z., Lin T., Li A., Zhou S., He H., Guo J., Hu L., Li Y., Guo Z. Sedimentary records of polychlorinated biphenyls in the East China Marginal Seas and Great Lakes: Significance of recent rise of emissions in China and environmental implications // Environmental Pollution. -2019. - Vol. 254, Part A. - P. 112972. - DOI: 10.1016/j.envpol.2019.112972

265. Yang S., He K., Yan T., Wu H., Zhou J., Zhao L., Wang Y., Gong Q. Effect of starvation and refeeding on oxidative stress and antioxidant defenses in Yangtze sturgeon (Acipenser dabryanus) // Fish physiology and biochemistry. - 2019. - Vol. 45, Is. 3. - P. 987-995. - DOI: 10.1007/s10695-019-0609-2

266. Zangar R.C., Davydov D.R., Verma S. Mechanisms that regulate production of reactive oxygen species by cytochrome P450 // Toxicology and Applied Pharmacology. - 2004. - Vol. 199, Is. 3. - P. 316-331. - DOI: 10.1016/j.taap.2004.01.018

267. Zhang J.F., Liu H., Sun Y.Y., Wang X.R., Wu J.C., Xue Y.Q. Responses of the antioxidant defenses of the Goldfish Carassius auratus, exposed to 2,4-dichlorophenol // Environmental Toxicology and Pharmacology. - 2005. - Vol. 19, Is. 1. - P. 185-190. - DOI: 10.1016/j.etap.2004.07.001

268. Zhang J., Shen H., Wang X., Wu J., Xue Y. Effects of chronic exposure of 2, 4-dichlorophenol on the antioxidant system in liver of freshwater fish Carassius auratus // Chemosphere. - 2004. - Vol. 55, Is. 2. - P. 167-174. - DOI: 10.1016/j.chemosphere.2003.10.048

269. Zheng J.L., Zhu Q.L., Shen B., Zeng L., Zhu A.Y., Wu C.W. Effects of starvation on lipid accumulation and antioxidant response in the right and left lobes of liver in large yellow croaker Pseudosciaena crocea // Ecological indicators. - 2016. - Vol. 66. - P. 269-274. - DOI: 10.1016/j.ecolind.2016.01.037