Разработка технологии удаления белковых загрязнений с изделий из смеси волокон: хлопок - полиэфирное волокно с использованием ферментов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.19.02, кандидат технических наук Санжеева, Елена Батуевна

  • Санжеева, Елена Батуевна
  • кандидат технических науккандидат технических наук
  • 2007, Москва
  • Специальность ВАК РФ05.19.02
  • Количество страниц 206
Санжеева, Елена Батуевна. Разработка технологии удаления белковых загрязнений с изделий из смеси волокон: хлопок - полиэфирное волокно с использованием ферментов: дис. кандидат технических наук: 05.19.02 - Технология и первичная обработка текстильных материалов и сырья. Москва. 2007. 206 с.

Оглавление диссертации кандидат технических наук Санжеева, Елена Батуевна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Классификация загрязнений.И

1.1.1. Распознавание характера белковых загрязнений.

1.1.2. Проблема белковых пятен на текстильных материалах.

1.1.3. Физико-химические основы процесса загрязняемости изделий.

1.1.4. Современное представление о моющем действии.

1.1.5. Рассмотрение применения УЗ - волн в процессе чистки текстильных материалов.

1.2. Общие представления о ферментах.

1.2.1. Классификация ферментов.

1.2.2. Специфичность ферментов.

1.2.3. Протеолитические ферменты.

1.2.3.1. Специфичность действия протеолитических ферментов.

1.3. Применение ферментов в композиции для удаления белковых пятен.

ВЫВОДЫ ИЗ ОБЗОРА ЛИТЕРАТУРЫ.

ГЛАВА 2 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1 Выбор объектов исследования.

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Методика изучения моющей способности.

2.2.2. Методика определения протеолитической активности.

2.2.3. Методика проведения аминокислотного анализа.;.

2.2.4. Методика проведения анализа крови на наличие свободных аминокислот.

2.2.5.Методика проведения анализа на наличие низкомолекулярных пептидов методом ВЭЖХ.

2.2.6. Методика определения дзета-потенциала волокна.

2.2.7. Методика крашения тканей различными красителями

2.2.8. Методика определения общего цветового различия для оценки степени удаления белкового загрязнения.

2.3. Методы оценки физико - механических показателей.

2.3.1 Методика определения жесткости ткани при изгибе.

2.3.2 Методика определения разрывной нагрузки ткани при растяжении.

2.3.3 Методика определения усадки тканей.

2.3.4 Методика определение несминаемости.

2.3.5. Методика определения капиллярности ткани.

2.4. Методы определения структуры волокон ткани.

2.4.1 .Методика определения структуры образцов ткани и волокон методом растровой электронной спектроскопии.

2.4.2. Методика определения структуры волокон методом цифровых фотографии на цифровом микроскопе.

2.5. Аналитическая и статическая обработка результатов.

ГЛАВА 3 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ

РЕЗУЛЬТАТОВ.

3. Физико - химические основы действия ферментов.

3.1.1. Изменение активности фермента от рНсреды.

3.2. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции.

3.3. Кинетика ферментативного гидролиза.

3.4. Моющая способность растворов ферментов.

3.4.1. Изучение влияния фермента Эверлаза 6.0 Т на удаление белковых загрязнений.

3.5. Влияние различных классов ПАВ на моющую способность растворов

3.5.1. Изучение влияния ПАВ на процесс удаления белковых загрязнений с текстильных материалов.

3.6. Влияние концентрации различных солей металлов на процесс удаления белковых загрязнений с текстильных материалов.

3.6.1. Изучение влияния солей металлов на поверхностный заряд волокна

3.7. Влияние окислительно - восстановительных систем на удаление белковых загрязнений.

3.7.1 Изучение влияния окислительно - восстановительных систем на изменение поверхностного заряда волокна.

3.8. Изучение влияния вида компонентов ферментсодержащей композиции на изменение поверхностных свойств исследуемых тканей.

3.9. Исследование влияния стабилизаторов на протеолитическую активность ферментсодержащей композиции.

3.10. Изучение капиллярных свойств исследуемых тканей.

3.11. Влияние гидрофобной отделки на загрязняемость и моющую способность тканей.

3.12 Исследование влияния ультразвуковых волн на процесс удаления белковых загрязнений.

3.13. Разрывные характеристики текстильных материалов.

3.14. Изменение жесткости тканей.

3.15. Оценка влияния обработки тканей ферментативным препаратом на усадку текстильных материалов.

3.16. Изучение влияния ферментативного препарата на показатели несминаемости.

3.17. Изучение воздействия ферментативного препарата на топологию волокон.

3.17.1. Определения структуры образцов ткани и волокон методом растровой электронной микроскопии.

3.18. Аналитическая и статическая обработка результатов.

ВЫВОДЫ.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Технология и первичная обработка текстильных материалов и сырья», 05.19.02 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка технологии удаления белковых загрязнений с изделий из смеси волокон: хлопок - полиэфирное волокно с использованием ферментов»

Актуальность темы. В последние годы стремительно возрастает спрос на бытовые услуги населения, а в связи с этим на предприятиях химической чистки назревает необходимость в эффективных препаратах для проведения химической чистки высокого качества. В связи с тем, что этот процесс во многом обусловлен качественным проведением удаления пятен, то вышесказанное следует, в большей мере отнести к разработке пятновыводных препаратов для предприятий химической чистки изделии.

За последние годы широкое распространение в составе композиции бытовых средств получили ферменты, обладающие рядом ценных свойств, таких как биоразрушаемость, нетоксичность, мягкие физиологичсекие условия действия в области низких температур и оптимального значения рН среды.

На сегодняшний день отсутствует теоретическое обоснование процесса удаления белковых загрязнении с поверхности текстильных материалов с применением разработанного ферментного препарата.

Цель работы состояла в теоретическом обосновании пятновыводящей композиции и разработке технологии удаления белковых загрязнений с текстильных изделий различного состава.

Указанная цель предопределила следующие задачи исследования:

- изучение изменение белкового состава на ткани при обработке ферментом;

- изучение влияния протеолитического фермента Эверлаза 6.0 Т на эффективность удаления белковых загрязнений;

- изучение кинетики процесса удаления белковых загрязнений ферментативным препаратом;

- исследование влияния температуры обработки ферментным препаратом на удаление белковых загрязнений;

- исследование влияния поверхностно - активных веществ на десорбцию загрязнений;

- исследование влияние солей металлов в составе композиции ферментного препарата на эффективность удаления белковых загрязнений; изучение влияния окислителей в составе ферментсодержащего пятновыводного препарата на эффективность удаления белковых загрязнений;

- изучение влияния ультразвуковых волн на удаление загрязнений с поверхности текстильных материалов;

- исследование влияния ферментсодержащей композиции на цветовые характеристики окрашенных тканей;

- исследование влияния гидрофобной отделки на загрязняемость тканей;

- изучение изменения физико - механических характеристик текстильных материалов.

Общая характеристика объектов и методов исследования.

Экспериментальные исследования проводились в лабораторных условиях на следующих видах тканей: расшлихтованная отбеленная и неаппретированная хлопчатобумажная бязь арт. 262, выпускаемая ОАО «Трехгорная мануфактура» (г. Москва), полиэфирная ткань арт. 1701, хлопко-полиэфирная ткань сорочечного ассортимента арт. С - 3356, плательного ассортимента арт. С - 1703, плащевого ассортимента арт. С-3300, выпускаемая ОАО «Озеры» (г. Озеры).

Для работы использовались экологически чистые ферментные препараты - Everlase 6.0 Т (Эверлаза 6.0 Т) и Polrezyme 6.0 Т (Поларзим 6.0 Т) производитель - ф. Novozymes (Дания).

С помощью современных методов физико - химического анализа (хроматографический метод) выявлен механизм действия фермента при удалении белковых загрязнений с текстильных материалов.

Эффективность процесса удаления пятен с белых и окрашенных тканей исследовали на приборе ф. «Minolta» с программным обеспечением ф. «Orientex» (Италия). Исследование изменения структуры волокон и поверхности тканей проводили методом электронной растровой микроскопии на сканирующем микроскопе HITACHI S405A (Япония) и цифровом микроскопе OLYMPUS С3040 - ADU (Япония). Изменение физико -механических характеристик тканей проводили с использованием стандартных методик и в соответствии с требованиями ГОСТ.

Научная новизна:

Впервые теоретически и экспериментально обоснована целесообразность использования экологически чистого ферментного препарата - Эверлаза 6.0 Т в составе композиции для удаления белковых загрязнений с текстильных материалов с целью повышения качества химической чистки изделий.

Наиболее существенными результатами в работе являются:

- выявление механизма действия протеолитического фермента при удалении белковых загрязнений в пятновыводном процессе. Найдены оптимальные параметры процесса удаления белковых загрязнений с текстильных материалов;

- современными методами исследования обоснованы физико -химические механизмы влияния добавок ПАВ, неорганических солей и окислителей при удалении белковых загрязнений;

- исследовано влияние ультразвука на процесс удаления белковых загрязнений, установлены оптимальные режимы обработки текстильных материалов;

- выявлена закономерность эффективности удаления загрязнений с текстильных материалов в зависимости от волокнистого состава тканей;

- разработан эффективный препарат на основе экологически чистого протеолетического фермента Эверлаза 6.0 Т и оптимальная технология обработки текстильных материалов при удалении белковых загрязнений.

Практическая значимость.

На основании проведенных экспериментальных исследовании разработан пятновыводной препарат «Сафопол» и оптимальная технология его применения Препарат предназначен для удаления пятен белкового происхождения с целью улучшения качества химической чистки одежды, улучшения экологичности процесса и экономии ресурсов.

Автор защищает;

- теоретическое и экспериментальное обоснование эффективности использования компонентов ферментсодержащей композиции для удаления белковых загрязнений;

- кинетические закономерности поведения фермента Эверлаза 6.0 Т в процессе чистки белковых пятен;

- новый пятновыводной препарат на основе экологически чистого препарата Эверлаза 6.0 Т и технологию удаления белковых загрязнений с поверхности хлопко - полиэфирных тканей.

Апробация препарата. Пятновыводной препарат «Сафопол» прошел успешные производственные испытания в цехе химической чистки ОАО «Снежинка» г. Москва, по результатам чего был составлен акт Приложение 1 и на предприятии химической чистки одежды ЗАО «Заря», соответствующий акт представлен в приложении 2.

Похожие диссертационные работы по специальности «Технология и первичная обработка текстильных материалов и сырья», 05.19.02 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Технология и первичная обработка текстильных материалов и сырья», Санжеева, Елена Батуевна

ВЫВОДЫ

1.Впервые теоретически и экспериментально обоснована целесообразность использования экологически чистого ферментного препарата - Эверлаза 6.0 Т в составе композиции для удаления белковых загрязнений с текстильных материалов с целью повышения качества химической чистки изделий.

2. Установлены оптимальные режимы действия фермента Эверлаза 6.0 Т при котором препарат проявляет оптимальную каталитическую активность: рН=8,6, Т=40°С, t=20 минут.

3. Показано, что на хлопчатобумажной ткани адсорбировалось наибольшее количество аминокислот, тогда как в случае с полиэфирной тканью наблюдается идентичный качественный состав аминокислот, но в количественном содержании их существенно меньше.

4. Обоснована эффективность использования данного фермента при удалении белковых загрязнений (крови) на ткани. Наибольшая адсорбция загрязнения происходит на хлопчатобумажной ткани, следовательно, при рассмотрении смесовой ткани состоящей из хлопчатобумажного и полиэфирного волокна существенная доля загрязнения адсорбируется на хлопчатобумажной составляющей.

5. Хроматографическим методом выявлен физико - химический механизм удаления белковых загрязнений с текстильных материалов, а именно фермент Эверлаза 6.0 Т представляет собой набор эндопептидаз, расщепляющий пептидные связи белковых загрязнений на крупные фрагменты пептидов.

6. Установлено, что введение ПАВ различной природы способствует удалению белковых загрязнений с поверхности текстильных материалов, причем наиболее эффективным является добавка АПАВ - сульфонол с концентрацией 7 г/л. Электрокинетические исследования подтвердили, что выбранная концентрация сульфонола соответствует ККМ раствора.

7. Показано, что добавки солей металлов, таких как: триполифосфат натрия, хлорид натрия и сульфат аммония при удалении белковых загрязнений с исследованных тканей также обеспечивает увеличение моющей способности раствора. Электрохимическим методом установлен факт перезарядки волокон, причем среди изученных добавок наиболее сильные изменения потенциала волокна наблюдаются при введении в раствор триполифосфата натрия. В случае полиэфирной ткани добавление солей металлов также приводит к перезарядке волокна. Максимальный градиент потенциала соответствует концентрации Na5P3Oio 5 г/л.

8. Установлено, что добавки окислителей в составе пятновыводной композиции являются наиболее эффективными при удалении белковых загрязнений с поверхности исследуемых тканей. Выявлено, что введение окислительно - восстановительных систем перезаряжает поверхность волокон, наиболее сильный перезаряд происходит при введении окислителя лудигола с концентрацией Зг/л.

9. Выявлено, что при рассмотрении смесового хлопко-полиэфирного волокна, в силу изначально малого потенциала поверхности, изменение величины заряда происходит незначительно.

10. Исследовано влияние стабилизаторов для сохранения активности ферментного препарата. Установлено, что лучшее стабилизирующее свойство проявляет хлористый кальций. Препарат на предприятиях химической чистки в виде раствора может быть эффективен при 8-часовом рабочем дне, а также не исключено его использование через 24 часа.

11.Установлено, что в результате обработки исследованных тканей пятновыводной композицией значительно повышаются значения капиллярности, что объясняется увеличением радиусов пор волокон.

12. Установлено, что дополнительное воздействие на обработанную ткань ультразвука мощностью 300 Вт и частотой 30 кГц. позволяет повысить эффективность удаления белковых загрязнений. Определено оптимальное значение времени обработки в ультразвуковом поле 5 минут.

13. Установлено, что после обработки раствором ферментативного препарата наблюдается незначительное снижение прочности на разрыв у всех испытанных тканей. Это снижение прочности находится в пределах 4 -5%, что не превышает допустимых норм. Выявлено, что обработка текстильного материала ферментативным препаратом при удалении белковых загрязнении не изменяет линейных размеров.

14. Методом растровой электронной микроскопии установлено, что обработка хлопчатобумажных и полиэфирных волокон ферментной композицией не изменяет структуры волокна.

15. Разработан оптимальный состав новой эффективной ферментной композиции для очистки хлопко - полиэфирных тканей от белковых загрязнений и предложена технология удаления пятен, обеспечивающая сохранность колористических и физико - механических свойств текстильных материалов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат технических наук Санжеева, Елена Батуевна, 2007 год

1. Руководство для работников приемных пунктов предприятий химической чистки и крашения. М.: ЦНИИБыт, 1990. 27 с.

2. Трощенко М.А. Удаление пятен и водная обработка при химчистке. М.: Легкая индустрия, 1976. 127 с.

3. Кричевский, Г.Е. Химическая технология текстильных материалов: учеб. для вузов. М.: Легпромбытиздат, 1985. - 640 с.

4. Федорова А. Ф. Технология химической чистки и крашения одежды. М.: Легкая индустрия, 2005. 559 с.

5. Угаров Б.Н. Естественные и искусственные загрязнения для оценки качества CMC. М.:НИИТЭХим., 1981.

6. Проблемы химической чистки и крашения одежды : Сб. науч. тр. / Научно-исслед. технохим. ин-т быт. обслуживания / Ред.кол. Волков В. А. и др. М.: НИТхиб, 1982.- 131 с.

7. Глубиш П.А. Противозагрязняемая отделка текстильных материалов М: Легкая индустрия, 1979. - 152 с.

8. Глубиш П.А. Комплексная оценка противозагрязняемых свойств текстильных материалов // Текстильная промышленность. 1977. - № 8. -С.27-29.

9. Zuzka D. // Technik wlok. № 6 - 1967. - P. 185 - 188.

10. Vendel M., Gutschik E., Carl W. // Chemiefasern Textilindustrie. № 6. -1972.-P. 527-530.

11. Неволин Ф. В. Химия и технология синтетических моющих средств. М.: изд-во Пищевая промышленность, 1971.-419с.

12. Стоянов 3., Станоев Н., Михайлова И. Химическо чистене на облекло и други изделия. София: Техника, 1971. -415 с.

13. Бельфер Ф. П., Буданов В. П. Оборудование предприятий химчистки и прачечного производства. М.: Легкая индустрия, 1978. 320 с.

14. Баланова Т.Е. Коллоидно химические свойства растворов поверхностно - активных веществ в перхлорэтилене и композиции усилителей для химической чистки текстильных изделий на их основе: Автореф. дис. . канд. хим. наук. - М., 1985. - 169 с.

15. Кришталь К., Санков Б. Растворители для химической чистки // Современная химчистка и прачечная. 2001,- №1.- С.22-25.

16. Санков Б. Совершенствование технологии стирки // Современная химчистка и прачечная. 2006. - №2. - С. 13 - 15.

17. Оптимальная технология химической чистки изделий : Утв. М-вом быт. обслуж. населения РСФСР. М.: ЦНИИбыт, 1989. -Ч. 1 . 128 с.19.0птимальная технология химической чистки изделий.М.: ЦНИИбыт, 1989. -Ч. 2 -127 с.

18. Обработка изделий на предприятиях химической чистки: Типовые технол. процессы : Утв. М-вом быт. обслуж. населения БССР 18.06.88 Минск: Ин-т "Белбыттехпроект", 1988. 228 с.

19. Вердников Я.Н., Андросов В.Ф. Обработка текстильных изделий в водных растворах CMC. М.: Легпромбытиздат, 1986. 143 с.

20. Бровкин В. Современные технологии чистоты // Современная химчистка и прачечная. 2006. - №6. - С.6 - 8.

21. Материалы Международной конференции по химической чистке и стирке "Интерклин", г. Москва 9-11 авг. 1990. - 183 с.

22. Летин А.А. Химчистка старая и новая .// Химия и жизнь 1999. - №11 -12-с. 50-51.

23. Анна Мария Фоджетти. Химчистка и здоровье.// Химчистка и прачечная - 2005. - №4 - С.64 - 65.

24. Агеев А. А. Теоретические основы технологии применения химических препаратов в процессах химической чистки, стирки, клининга и заключительных отделок текстильных изделий: Автореф. дисс. . д-ра техн. наук.-М., 2004.-120 с.

25. Волков В.А. Поверхностно активные вещества в моющих средствах и усилителях химической чистки. - М.: Легпромбытиздат, 1985. - 200 с.

26. Абрамзон А.А., Зайченко Л.П., Файнгольд С.И. Поверхностно активные вещества. Синтез, анализ, свойства, применение: учеб. для вузов. - М.: Химия, 1988.-200 с.

27. Баланова Т.Е., Волков В.А. Проблемы химической чистки и крашения одежды: Сб. материалов. М.: НИИТХИБ, 1983.

28. Плетнев М.Ю. Косметические и гигиенические моющие средства. М.: Химия, 1990.-272 с.

29. Поверхностно активные вещества: Справочник. - Л.: Химия, 1979. - 376 с.

30. Адамсон А. Физическая химия поверхностей. М.: Мир, 1979.

31. Ребиндер П.А. Взаимосвязь поверхностно активных и объемных свойств растворов поверхностно-активных веществ: Сб.материалов. Успехи коллоидной химии. - М.: Химия, 1973. - 29 с.

32. Schwarts А. М. The Physical Chemistry of Detergancy in Surface and Colloid Science, od. Matijevic E., Wiley // Inter. Science. 1972. - №5. - P. 241.

33. Saito Mosako, Hayashi Masako, Vabe Akihiko. Фундаментальное исследование моющего действия. // Oil. Chem. Soc- 1979. V.l - P. 128.

34. Votgman W., Degoraki A., Wojcik E. Новый метод определения моющей способности средств для чистки х/б тканей. // Am. Oil Chem. Sos. 2000. - № 11.-P.981.- 1019.

35. Касиво Итора. Изучение моющего действия. // Oil Chem. Sos. 1970. - V. 19, № 13. —P. 169.

36. Камеда Ясаки. Исследование действия моющих средств. 1970. - Т. 40,8.- 740 с

37. Ребиндер П. А. Физико-химия моющего действия. М.: Пшцепромиздат, 1935.- 158 с.

38. Ребиндер П.А. Взаимосвязь поверхностно активных и обьемных свойств растворов поверхностно-активных веществ: Сб.материалов. Успехи коллоидной химии. - М.: Химия, 1973. - 29 с.

39. Баланова Т.Е. Изменения к ГОСТ Р на услуги химчистки // Современная химчистка и прачечная. 2005.- №5.- С.22-23.

40. Зимон А.Д. Адгезия пыли и порошков. М.: Химия, 1979.

41. Адамсон А. Физическая химия поверхностей. М.: Мир, 1979.

42. Химия и ультразвук / Пер, с англ. канд. хим. наук Л.И. Кирковского под ред. доктора хим. наук А.С. Козьмина; М.:. Мир. Т.2. - 1993.

43. Algar W., Giertz Н. // Svensk. Papperstidu. 54. - 1951. - P. 693.

44. Frey Wyssling A. // Muhlethaler. Textile Res. - 17.- 1947. - P. 32.

45. Ribi E.// Arkiv Kemi. V. 2. -1951. - P. 551.

46. Wuhrmann K., Heubergerg A., Muhlethaler К.// Experimentia. 1946. - V. 2.-P. 105.

47. Morehead E. // Textile Research. 1950. - № 20. - P. 549.

48. Rath H., Merk H. // Melliand Textilberichte. 1953. - № 34. - P. 653.

49. Rath H., Merk H //. Franklin Institute. 1954. - V. 4. - P. 330.

50. Фаерман В.Т. Применение ультразвука для обработки текстильных материалов -М.: Легкая индустрия, 1969. 140 с.

51. Бобров П.Н. Применение ультразвука в текстильной промышленности -М.: Знание, 1973.

52. Moholkar V.S., Warmoeskerken М.М. . Investigations in mass transfer enhancement in textiles with ultrasound. // Textile Technology Group, Department of Chemical Engineering, University of Twentec. 2004. - № 13. -P. 299-311

53. Jaime, Rosenfeld .// Das Papier.- 1955. P. 296.

54. Хорбенко И.Г. Звук, ультразвук, инфразвук . изд. 2Ж, перераб. и доп М.: Знание, 1986.

55. Neurath Н., Bailey К. The proteins. Chemistry, biological, activity and methods, перевод с англ. Гинзбург Д.А. и др. Биохимия белковых веществ. М.: Издательство иностранной литературы. ч. 1. - 1958. - 804 с.

56. Спирин А. С. Молекулярная биология. Структура рибосомы биосинтез белка. -М.: Высшая школа, 1986.

57. Sandu, С. and Lund, D Fouling of Heating Surfaces. Chemical Reaction Fouling Due to Milk // Fouling and Cleaning in Food Processing, Department of Food Science University of Wisconsin-Madison. 1985. - P. 122 - 167.

58. Lund, D., Plett, E. and Sandu, C. Fouling and Cleaning in Food Processing // Food Reviews International. 1985. - № 3 - P. 122 - 167.

59. MacGregor, D.R., Elliker, P.R. and Richardson, G.A. Effect of Added Hypochlorite on Detergent Activity of Alkaline Solutions in Recirculation Cleaning // Jnl. of Milk & Food Technology -1954. V. 17. - P. 136 -138.

60. Гущина К.Г., Беляева C.A., Командрикова Е.Я. и др. Эксплуатационные свойства материалов для одежды и методы оценки их качества / Справ М.: 1984.

61. Кнорре Д. Г., Мызина С.Д. Биологическая химия: учеб. для хим., биол. и мед. спец. вузов. 2-е изд., перераб. и доп. -М.: Высшая школа, 1998. 479 с.

62. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: пер.англ.- М.: Мир, 1982. т.1. - 370 - 375 с.

63. Филлипович Ю. Б. Основы биохимии: учеб. для вузов. М.: Высшая школа, 1993. - 93 с.

64. В. К. Плакунов Основы энзимологии : учеб. пособие для вузов. М.: Логос, 2001.-126 с.

65. Мецлер Д. Биохимия. М.: Мир, 1980.

66. Номенклатура ферментов: рекомендации Международного Биохимического Союза. М.: Изд-во ВИНИТИ, 1979. - 321 с.

67. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: Мир, 1980. -С. 373-388.

68. Березин И.В. Исследование в области ферментативного катализа. М.: Наука, 1991.-387 с.

69. Сульман, Э. М., Тактаров Э.А. Кинетика ферментативного катализа, учеб. пособие. Тверь, 1998. - 119 с.

70. Досон Р., Элиот Д., Эллиот Д., Элиот У., Джонс К. Справочник биохимика М.: Мир, 1991. - 544 с.

71. Анисимов А.А., Леонтьева А.Н., Александрова И.Ф, Каманина М.С., Бронштейн Л.М. Основы биохимии: учеб. для студ. биол. спец. ун-тов. М.: Высшая школа, 1986. - 551 с.

72. Байгильдина А. А., Терегулова Т. Г., Камилов Ф. X. Номенклату классификация ферментов. Коферменты и кофакторы : учеб. пос. для вуз-Уфа: БГМУ, 2005.

73. Шмелева В. Г. Химия белков и ферментов. М.: СПбТИ, 1992.

74. Structure and activity of enzymes. London.: ill. - Discussions of the Fai society/ Faraday society (London), ISSN 0301-7249; N93).: 1992. - P. 309.

75. В.В.Гречко. Англо-русский и русско-английский словарь-справо названий ферментов. М.: Биоинформ, 1994. - 334 с

76. Инженерная энзимология.: Аналит. обзор и реф. сб. / Междунаро центр науч.и технической информации. М., 1991. - 157 с.

77. Бендер М., Бергерон М., Комияма. Биоорганическая xi ферментативного катализа. М.: Мир, 1987. - 186 с.

78. Безбородов А.М. Ферментативные реакции в биотехнологии. Докла 48-м ежегодном Баховском чтении 17 марта 1992. М.: Наука, 1994. - С.

79. William М. Fogarty & Catherine Т. Kelly. Microbial enzymes biotechnology // Elsevier appl. science London. New York, 1990. - P. 472.

80. Totowa N. J. Methods in biotechnology // Humana press. -1997. P. 367

81. Arthur Kornberg. For the love of enzymes: The Odyssey of a bioche Cambridge (Mass.) // Harvard univ. press. London. - 1989. - P. 336.

82. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. M.: Просвещение, 198 815 с.

83. Николаев А. Н. Ферменты. М.: Наука, 1981. - 365 с.о

84. Валуев А.А., Гришанин Б.А., Иенссен М. Молекулярная дина ферментов. М.: Изд-во Моск. ун-та, 2000. - 169

85. Никулин А. А. Павлова И. П. Препараты ферментов и кофермен активаторы и ингибиторы ферментов: учеб. пособие. Рязань, 1989.

86. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник,-Медицина, 1990. с.115

87. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии.- М.: Вые школа, 1989.

88. Грачева И.М. Технология ферментных препаратов. М.: Агропромиздат,. 1987.- С.391.

89. Болмосов В. И. Реакторы и принципы химической и биотехнологии: учеб.пособие. Н.Новгород, 1999. - 210 с

90. Анисимова В. В. Пепсин в ферментативном синтезе пептидов. Автореф. дисс. канд. хим. наук. М., 1995. - 20 с.

91. Шмелева, В. Г. Химия белков и ферментов, текст лекций. СПб., 1992. -60 с.

92. Калунянц К.А., Дорохов В.В., Лосякова Л.С., Величко Б.А. Направленный биосинтез ферментов микроорганизмами. // Труды ВНИИ синтез белок. М.: 1974.

93. Дебабов В. Г. Ферменты микроорганизмов и деградация биополимеров. Сб. ст. / Науч.-произв. об-ние "Медбиоэкономика", ВНИИ генетики и селекции пром. микроорганизмов. М.: ВНИИСЭНТИ, 1990. - 220 с

94. Немова Н. Н.,. Бондарева Л. А. Протеолитические ферменты : учеб. пособие ; Карел, науч. центр Рос. акад. наук, Ин-т биологии. П., 2005

95. Крестьянова И.Н., Васильева Л.И., Бартошевич Ю.Э., Ахпаров В.Л., Нахапетян Л.А. Изоэлектрическое фокусирование препарата протеолитических ферментов из Streptomyces 771. // Приклад, биохимия и микробиология. 1983. - T.XIX. - № 2. - С.217 - 225.

96. Денисова Н.П. Протеолитические ферменты базидиальных грибов, таксономические и экологические аспекты их изучения: Автореф. дисс. . д-ра биол. наук. Л., 1991.

97. Биосинтез и исследование протеолитического комплекса Streptomyces fulvoviricus ВКМАс 161. // Автор, дисс. . канд. техн. наук. Воронеж. 1989. С.21-27.

98. Рожанская Т.И., Морголина Н.А., Андреева Т.В. Использование ультрафильтрации в процессах очистки протеолитических ферментов. // Материалы 2 Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. Углич. 1979. - С.134.

99. Фрашель Б., Шишкова Э.А. Свойства протеолитических ферментов, содержащихся в культуральной жидкости Actinomyces rimous. // Приклад, биохимия и микробиология. 1968. - № 6. - С.627 - 631.

100. Каменская, Э. О. Регуляция ферментативной активности в системах с низким содержанием воды на примере химотрипсина и лакказы:. автореферат диссертации на соискание ученой степени канд. хим. наук: М., 1996.-16 с.

101. Aussein М., Magdel-Din, Abdel-Gawald Е.М. Protease and amylase activities of Asp. flawis grown on hudrocarbons and oxygenated hydrocarbous // Biotechnol. And Bioeng. -1983. V.25 - P.3197 - 3199.

102. Knud Aunstrup Proteinases // Novo Research Institute, Bagsvaerd, Denmark. -1979.-P. 114.

103. Odibo F.I., Obi S.K. Purification and some properties of a thermostable protease of Jherm. Thai // Appl. Microbiol. And Biothehnol. 1988. - V 3. -P.327 - 332.

104. Материалы научной конференции биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича РАМН на тему "Структура и функция протеолитических ферментов". Москва, 2000.

105. Галебская Л.В., Немировский B.C. Ферменты и ферментные препараты. М-во здравоохранения Рос. Федерации. СПбГМУ, 2001.

106. Алексеева В.В., К.А. Калунянц, А.К. Овчаров Выделение и исследование некоторых свойств протеолитических ферментов Bacillus subtilis штамма // Реф. сб. М/б промышленность: 1975. - № 10. - С. 24 - 26.

107. Аль-Нури М.А., Острошко Т.А., Егоров Н.С. Некоторые свойства экзопротеазы Bacillus subtilis var. amyloliquefaciens, способная свертывать плазму крови // Микробиология. 1978. - Т. 47. - № 5. - С. 900 - 905.

108. Выборных С.Н. Биосинтез микроорганизмами рода Bacillus фибринолитических ферментов различного механизма действия // Микробиология. 1990. - Т. 59. - вып. 5. - С. 782 - 789.

109. Н.С. Ландау, Н.С. Егоров // Микробиология. 1990. - Т. 59 - вып. 5. - С.782.789.

110. Маркарян А.Н. О субстратной специфичности внутриклеточной сериновой протеиназы Bacillus subtilis II Биохимия. 1980. - Т. 45, № 7. -С. 71-75.

111. Швядас.В.К. // Биохимия. 1980. - Т. 45, № 7. - С 71-75.

112. Михайлова Н.А. , Кузнецова Т.Н., Зобова Т.Н. Способ получения протеолитических ферментов из бактерий рода Bacillus // Пат.2112035, РФ. -Опубл. 1998. Бюл. №15.

113. Нестерова Н.Г., Черкесова Г.В., Кириллова Н.Ф. Субстратная специфичность ферментов Bacillusmesentericus // Микробиология. 1989. - Т. 58- №4.-С.48-55.

114. Damodaran М.,. Govindarajan V.S.,. Subramanian S.S. The proteolytic system of Bacillus licheniformis II Biochim. Biophys. Acta. 1955. - Vol. 17. -P. 99-103.

115. Dijhuizen L. Microbial responses to changes in growth conditions // Forum Microbiol. 1989. - V. 12 - № 1-2. - P. 40-43.

116. Fukumoto J., Yamamoto Т., Ickikacva K. Purification and some properties of a neutral proteinase of Bacillus subtilis II Agric. Chem. Soc. -1958. V. 32, P. 230-233.

117. Godfrey T. Industrial enzymology / T. Godfrey; S. West. 2nd ed., Macmillan Publisher Inc., Ney York, 1996. P. 3.

118. Guntelberg A.V., Ottesen M. Preparation of crystals containing the plakalbumin forming enzyme from Bacillus subtilis II Nature. 1952. - V. 170. -P. 802-809.

119. Hagihara B. Crystalline bacterial proteinase. I. Preparation of crystalline proteinase of Bacillus subtilis 7B. Hagihara, H. Matsubara, M. Nakai // J. Biochem. -1958.-Vol. 45.-P. 185-191.

120. Hall F.F., Kunkel H.O., Prescot J.M. Multiple proteolytic enzymes of Bacillus licheniformis II Arch. Biochem. Biophys. 1966. - V. 114.

121. Imre Sallay. Calcium Ions Stabilize a Protein Structure of Hemolytic Lectin CEL-III from Marine Invertebrate Cucumaria echinata // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. -2001. -№. 6. V. 65. - P.1347 - 1352.

122. Kubo M., Itoh, K., Nishikawa K. Mechanism of thermostability in thermolysin analysis of subsite S2 mutant enzymes of thermolysin // Letters in Applied Microbiology. -1999. - V. 28. - № 6. - P. 431 - 438.

123. Martinez I., Gonzales M. Immobilizacion de trypsina en diferentes soportes // Rev.biol. 1992. - V. 6. - № 2. - P. 90 - 95.

124. North M.I. Comparative biochemistry of the proteinases of eucaryotic microorganism //Microbiol. Review 1982.-V.46. - P. 308-340.

125. Welker N.E., Campbell L.L. Unrelatedness of Bacillus amyloliquefaciensand Bacillussubtilis II Bacteriol. 1967. - V. 94. - P. 1124 - 1127.

126. Паршина C.H. Имшенецкий А.А., Нестерова Н.Г. Штамм бактерий

127. Bacillus cereus продуцент протеолитических ферментов с тромболитическим действием //А.с. № 1615177, S.U. - Опубл. 1990. Бюл. № 47.

128. Слабоспицкая А.Т., Крымовская С.С., Резник СР. Ферментативная активность бацилл, перспективных для включения в состав биопрепаратов // М/б. журнал. 1990. - Т. 52. -№ 2. - С. 9 - 14.

129. Караваева Н.Н., Садыкходжаева Н.Г. Получение высокоустойчивого препарата протеолитических ферментов гриба Torula thermophila при культивировании в ферментере. // Приклад, биохимия и микробиология. 1985.- T.XXI. № 1. - С.24 - 27.

130. Базовый лабораторный практикум по Химической технологии волокнистых материалов. Учеб. Для Вузов/ М.: РИО МГТУ, 2000 - 423 с.

131. Методы исследования в текстильной химии. Справочник // Под ред. Г.Е.Кричевского, М. -1993. 401с

132. Kunitz, Методика определения протеолетической активности. 1947.

133. Прямые красители. Каталог НИИОПиК // Мин-во химич. пром-ти. В/О Союзанил пром 1980.

134. Дисперсные красители. Каталог НИИОПиК // Мин-во химич. пром-ти. В/О Союзанил пром. -1973 г.

135. Manneck Н. Seifen — Ole — Fette — Wachse, 1955. V. 81. - № 6. -133—135.

136. Ja у s о n G. // Appl. Chem. 1959. - № 8. - P. 429-^35.1 43. Stayner H.//Soap and Chem. Specialties. 1959. - 35. - №5- 6465.

137. Jones T. G., Parke J. P.Third International Congress of Surface Activity. Cologne // Journal of the American Oil Chemists' Society -1960 № IV. -P. 178—183.

138. Fieser L., Fieser M. Advanced organic chemistry. New York.: Reinhold publishing corporation. - 1969. - V. 1 - P. 588 - 688.

139. Jones T. G., Hudson R. A., Parke J. P.// Org. Chem. 1994. - P. 188—196.

140. Porter A. S. IV Международный конгресс по поверхностно-активным веществам. Брюссель. Доклад С/П.7. - 1964.

141. S.A. Solin, D.R. Hines, A.J. Jacobson. Layer Perovskites: A Critical Arena for Testing Concepts of Layer Rigidity // Molecular Crystals and Liquid Crystals. -1998.-P. 403 408.

142. Сафонов B.B. Изменение критической поверхности энергии волокна при подготовке к окрашиванию // Химическая промышленность. -1990. №4. - С. 9 -10.

143. Сафонов В.В. Особенности действия пирофосфата натрия при стабилизации перекисных отбеливающих растворов // Известия Вузов. Технология текстильной промышленности -1989 №6 - С. 66-68.

144. Сафонов В.В. Электронные процессы в отделке тканей, М. 1995.

145. Сафонов В.В. Облагораживание текстильных материалов. М. 1991. - С. 82- 109.

146. Елизаров В.Ф. Новые экономичные и экологичные решения в технологии беления текстильных материалов// Текстильная промышленность . 2000 - №2 -С. 73-76

147. Современные способы беления // Текстильная и трикотажная промышленность. М.: ЦНИИЕЭИЛегпром. -1998. - вып. 3 - С. 40 - 41.

148. Шилова Т.П., Кириллова М.Н. Крашение и гидрофобная отделка суровых хлопко лавсановых тканей. // Известия Вузов. Технология текстильной промышленности. -1989. - С. 68 - 70.

149. Одинцова О.И. Технология заключительной отделки целлюлозно -содержащих тканей с использованием фортекса. // Текстильная и легкая промышленность. М.: ЦНИИТЭИлегпром. -1998. вып.1. — С. 48 - 49.

150. Гусев Б.Н. Характеристики разрывной нагрузки текстильных материалов // Известия Вузов. Технология текстильной промышленности. 1998. - №1 - С. 98 -99.

151. Труевцев А.В., Кивипелто В.Г. Определение жесткости нити при изгибе // Известия Вузов Технологи легкой промышленности. -1991.-№6-т. 34.-С. 71 -77.

152. Вавилкин С.Ю, Севостьянов А.Г. Взаимосвязь между свойствами тканей, выработанной из хлопко лавсановой пряжи в утке и доле компонентов в смеси//Известия Вузов. Технология текстильной промышленности. - 2000. -№6. -С. 22 - 24.

153. Додонкин Ю.В., Кирюхин С.М. Ассортимент, свойства и оценка качества тканей. -М.: Легкая индустрия, 1979. 192с.

154. Кукин Г.Н., Соловьев А.Н. Текстильное материаловедение. ч.З. - М.: Легкая индустрия, 1967.-302с.

155. Смирнова Н.А, Костюкова Ю.А. Построение классификации методов методов определения сминаемости текстильных полотен.// Известия Вузов. Технология текстильной промышленности. -1987. т. 30 - №6. - С. 37-40

156. Патент US 5683473 Моющая композиция, 1997.

157. Патент РФ 2108374 Детергентная композиция, 1998.

158. Патент РФ 2119560 Моющая композиция, 1998.

159. Патент ЕР 835340 Моющая композиция в составе с ферментами, 1998

160. Патент РФ 2127753 Моющее средство, 1999.

161. Патент US 5912408 Моющее средство, 1999.

162. Патент DE 19838939 А1 Способ очистки нагревателя молока, 2000.

163. Патент DE 19858189 А1 Чистящее средство, 2000.

164. Патент РФ 2169176 Моющая композиция для замачивания и способ замачивания тканей с ее использованием, 2001.

165. Патент US 6420332 В А Способ удаления пятен крови и пятен органического происхождения, 2003.

166. Патент DE 101108886 Моющее или чистящее средство, 2003.

167. Патент WO 4009752 А1 Щелочные моющие растворы, 2004

168. Патент WO 4009751 А1 Способ удаления пятен, 2004

169. Патент WO 3066792 А1 Моющие составы с ферментными композициями, 2004

170. Патент WO 2068572 А1 Жидкие чистящие средства с отбеливающим эффектом, 2003.

171. Патент ЕР 1466962 Щелочная протеаза, 2005.

172. Patent 205633 Activity of bacteria originated protease subtilisin in reverse micelles, 2005.

173. Patent JP 105:8345 Studies on the removal of protein stains, 2005.

174. Patent JP 93:116333 Removal of proteins from fabrics by protease, 2005.

175. Patent US 38:7592 Cleaning before dyeing, 2005.

176. Patent US 33:33850 Modern progress of wet washing and wet after -clearning in chemical, 2005.

177. Patent US 32:52152 Enzymic products, 2005.

178. Patent USA 5858117 Protein enzymic dyeing, 2005.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.